Анализ протеолитической активности в ядерных фракциях при прорастании семян пшеницы тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Вафина, Гюльнар Хамидовна

  • Вафина, Гюльнар Хамидовна
  • кандидат биологических науккандидат биологических наук
  • 1998, Уфа
  • Специальность ВАК РФ03.00.04
  • Количество страниц 139
Вафина, Гюльнар Хамидовна. Анализ протеолитической активности в ядерных фракциях при прорастании семян пшеницы: дис. кандидат биологических наук: 03.00.04 - Биохимия. Уфа. 1998. 139 с.

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Вафина, Гюльнар Хамидовна

СОДЕРЖАНИЕ •

стр.

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА I. Структурно-функциональные особенности

организации клеточных ядер

1.1. Структурно-функциональные особенности надмолекулярных структур клеточных ядер

1.1.1. Нуклеоплазма

1.1.2. Хроматин

1.1.3. Ядерный матрикс

1.1.4. Заключение

1.2. Ограниченный протеолиз

1.2.1. Протеиназы клеточных ядер

1.2.2. Протеиназы нуклеосом

1.2.3. Заключение

ГЛАВА II. Объекты исследования и методика работы

2.1. Выбор объекта

2.2. Изолирование клеточных ядер

2.3. Получение ядерных фракций

2.4. Определение содержания белков и нуклеиновых кислот и углеводов

2.5. Аффинная хроматография ядерных про-теиназ и ингибиторов

2.6. Определение протеолитической активности

ГЛАВА III. Анализ надмолекулярных структур клеточных ядер (ядерных фракций) в процессе развертывания морфогенетичес-кой программы развития в течение гетеротрофной фазы онтогенеза (результаты и их обсуждение)

3.1. Результаты экспериментов с надмолекулярными структурами клеточных ядер пшеницы Мироновской

3.1.1. Физиологическая оценка зародышей и проростков сорта пшениц Мироновской, используемых для выделения клеточных ядер и их надмолекулярных структур, в период гетеротрофной фазы ювениль-ного онтогенеза

3.1.2. Анализ протеиназ и ингибиторов из ядерных фракций растущих проростков пшеницы методом аффинной хроматографии

3.2. Результаты экспериментов с надмолекулярными структурами клеточных ядер пшеницы Московской-35 (урожай 1986 г. )

3.2.1. Физиологическая оценка зародышей и проростков сорта пшеницы Московской-35 (урожай 1986 г.), используемых для выделения клеточных ядер и их надмолекулярных структур

3.2.2. Анализ методом аффинной хроматографии ядерных фракций на содержание "трип-синоподобных" протеиназ и "ингибиторов" трипсина в растущих проростках пшеницы

3.3. Результаты экспериментов с надмолекулярными структурами клеточных ядер пшеницы Московской-35 (урожай 1988 г. )

3.3.1. Физиологическая оценка зародышей и

проростков пшеницы, используемых для

выделения клеточных ядер, в период

гетеротрофной фазы онтогенеза

3.3.2. Активность "трипсиноподобных" протеи-наз (ТП-) и их "ингибиторов" (ИТ-) в надмолекулярных структурах клеточных ядер (субстрат протамин)

3.3.3. Анализ ядерных фракций на содержание "трипсиноподобных" протеиназных (ТП-) и (ИТ-) комплексов в растущих проростках пшеницы методом аффинной хроматог-

рафии

IV. ЗАКЛЮЧЕНИЕ

V. ВЫВОДЫ

VI. ЛИТЕРАТУРА

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Биохимия», 03.00.04 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Анализ протеолитической активности в ядерных фракциях при прорастании семян пшеницы»

ВВЕДЕНИЕ

Проблема исследования молекулярно-генетических основ онтогенеза у растений является актуальной. Одним из подходов к анализу этого вопроса может быть исследование функциональной активности клеточных ядер. В 1988 г. и 1991 г. вышло в отечественной научной литературе две книги: И.Б.Збарского "Организация клеточного ядра" [42] и И.Б.Збарского, С.Н.Кузьминой "Скелетные структуры клеточного ядра" [43]. Эти книги представляют сводку мировой и отечественной литературы по всем аспектам структурной нефункциональной организации клеточных ядер, главным образом, представленных животными объектами. Что касается растительных объектов, то в вышепредставленных источниках имеются обрывочные сведения по растительным объектам.

В настоящее время ограниченный протеолиз рассматривается как одна из стадий посттрансляционной модификации белков [61, 62]. На уровне ядерных белков этот процесс взаимосвязан с реализацией, хранением и воспроизведением генетической информации [30].

Цель данной работы изучить закономерности проявления ограниченного протеолиза в ядерных фракциях в течение прорастания семян пшеницы.

В нашей работе в качестве объекта исследования молекулярно-генетических основ индивидуального развития растительного организма были использованы семена пшеницы, которые проращивали в течение гетеротрофной фазы онтогенеза и через определенные интервалы (24 ч), начиная от воздушно-сухого зародыша (0 ч) до окончания роста колеоптиля (120 ч), выделяли клеточные ядра и их фракции (нуклеоплазму, хроматин, ядерный матрикс) из отдельных органов проростков. О функциональной активности ядерных фракций судили по наличию ограниченного трипсиноподобного протеолиза и его ингибирования.

В нашу задачу входило изучение: 1. Провести отбор относительно физиологически равноценных семян и растущих проростков;

2. Определить количество клеток в органах растущих проростков;

3. Определить трипсиноподобную протеолитическую активность в ядерных фракциях;

4. Определить ингибитор-трипсиновую активность в ядерных фракциях;

5. Выделить методом аффинной хроматографии трипсиноподобные протеиназы и ингибитор-трипсиновые компоненты из ядерных фракций;

6. Определить компонентный состав трипсиноподобных протеиназ и их ингибиторов из ядерного матрикса.

Принятые сокращения и обозначения: Хр-1 - хроматин неп-рочносвязанный с ядерным матриксом; Хр-11 - хроматин прочносвя-занный с ядерным матриксом; ЯМ - ядерный матрикс; Я0- ядерный остаток; ТП- трипсиноподобные протеолитические комплексы; ИТ-ингибитор-трипсиновые комплексы; ТЭА - триэтаноламин; БАЭЭ•НС1 - Ы-бензоил-аргинин этиловый эфир; БА - бензоил аргинин; ШУЮ -высокоподвижная группа белков; ЬМС - низкоподвижная группа белков; ЭПР - эндоплазматический ретикулум;

- б -

Похожие диссертационные работы по специальности «Биохимия», 03.00.04 шифр ВАК

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Вафина, Гюльнар Хамидовна

V. ВЫВОДЫ

1. Выявлена на уровне ядерных фракций (нуклеоплазмы, хроматина, ядерного матрикса) внутриядерная активность трипсиноподобных протеиназ и ингибитора трипсина в процессе роста и развития проростков пшеницы.

2. Показан эндогенный ритм трипсиноподобного ограниченного протеолиза в ядерном матриксе и хроматине.

3. Выделены из ядерного матрикса трипсиноподобные протео-литические (ТП-) и ингибитор-трипсиновые (ИТ-) комплексы .

4. Показано, что трипсиноподобные и ингибитортрипсиновые комплексы - гетерополимерные структуры в состав которых входят белок,углеводы, ДНК, РНК. По соотношению РНК/ДНК это рибонуклеопротеидные структуры (РНП-структуры).

5. Содержание трипсиноподобных и ингибитортрипсиновых комплексов в ядерном матриксе зависит от физиологических особенностей циркадного ритма роста проростка пшеницы .

IV. ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Предпринята одна из первых попыток биохимического анализа мо-лекулярно-генетических основ биологии индивидуального развития на примере прорастающих семян пшеницы. Прорастающие семена растений в настоящее время широко используются в качестве удобной модели для исследования механизмов регуляции генной активности на ранних этапах инициации ростовых процессов [95, 43]. Для того, чтобы изучить особенности функционирования клеточного ядра и его компонентов в процессе прорастания зерновок пшеницы выделяли ядра и их фракции (нуклеоплазму, хроматин, ядерный матрикс) из зародышей сухих семян (0 ч) и далее через каждые 24 ч от начала замачивания из целых проростков (24 ч), мезокотилей (48 ч^120 ч), колеоптилей (48 4^120 ч), листьев (72 4^120 ч), корней (48 ч~*120 ч) проростков пшеницы.

На основании литературных данных по модификации ядерных белков и их роли в экспрессии генов [30, 46] было предположено, что в клеточных ядрах могут находиться собственные протеиназы и их ингибиторы, которые путем механизма ограниченного протеолиза гистонов и негистонов вовлекаются в регуляцию генетической активности. Для того, чтобы получить экспериментальные данные вышеизложенного предположения, был поставлен метод выделения клеточных ядер, сохраняющий внутриядерные метаболитические системы [48], а также метод определения внутриядерной протеиназной и ингибиторной активности [49].

Вопрос о присутствии протеолитических ферментов в клеточных ядрах долгое время подвергался сомнению. Считали, что это результат цитоплазматического загрязнения при выделении ядерных фракций [185]. Однако, все больше стало появляться работ, в которых доказывалось наличие протеиназ в клеточных ядрах [127, 128, 131, 149, 161, 169, 200]. Ученые при реконструкции хроматина давно использовали трипсин [37, 172], так как широко известна специфичность этого фермента расщепляющего, главным образом, Arg-X, Lys-X связи

76]. В связи с тем, что белковые компоненты клеточного ядра представлены лизин- и аргининбогатыми гистонами [18]; то естественно, мы основное внимание уделили поиску сериновых-трипсинопо-добных протеиназ и их ингибиторов в надмолекулярных структурах ядер. Поэтому в качестве субстрата для выявления протеолитической активности использовали низкомолекулярный, аргининбогатый белок -протамин, который выпускается в виде протаминсульфата. Необходимо отметить, что определение протеолитической активности и ее инги-бирования в надмолекулярных структурах (нуклеоплазма, хроматин, ядерный матрикс) клеточных ядер в течение индивидуального развития организма, проведено впервые.

Физиологический смысл проявления ядерными фракциями трипси-ноподобной активности и ее ингибирования в процессе индивидуального развития проростков пшеницы (рис. 3.3.2.1), мы рассматривали с позиции реорганизации генетических структур (нуклеоплазмы, хроматина, ядерного матрикса), в процессе которого может происходить модификация ядерных белков путем их ограниченного (Агд-Х, Ьуэ-Х) протеолиза. Анализ рис. 3.3.2.1 показал четкую направленность разобщенности в хроматине и ядерном матриксе ограниченного протеолиза. То есть, если ограниченный протеолиз активно осуществляется в ядерном матриксе, то в хроматине он прекращается или замедляется и наоборот. Мы склонны предположить, что активный протеолиз в хроматине связан с интенсивностью клеточных делений, а в ядерном матриксе - с растяжением клеток. Такому предположению способствуют данные по физиологическим особенностям прорастающих семян пшеницы [75, 96]. Как известно наиболее активные клеточные деления происходят в апексе корневой системы 48 ч и колеоптиля 48 ч (рис. 3.3.3.1, 1,1У;48 ч). Это известно из литературных данных [96]. Кроме того, отмечено, что при проклевывании семян, вначале происходят процессы растяжения [75]. Анализ литературных данных [75, 96] и собственных экспериментальных данных (рис. 3.3.3.1: 1,48 ч; IV,48 ч; 111,24 ч) позволил нам сделать вышеизложенное предположение. 24 ч проросток, с проклюнувшимся корешком - характеризуется, главным образом, ростовыми процессами, связанными с растяжением клеток, а 48 ч апексы отдельных органов проростков характеризуются ростовыми процессами связанными с клеточными делениями.

Чтобы выделить трипсиноподобные протеиназы и их ингибиторы, мы использовали соответственно колонки с иммобилизованным ингибитором трипсина и трипсином (рис. 3.1.2.1; 3.1.2.4; 3.1.2.5; 3.2.2.1; 3.2.2.2; 3.3.3.1), через которые пропускали: нуклеоплаз-му (0,14 М ИаС1); хроматин-1 (непрочносвязанный с ядерным матрик-сом; 0,35 М ЫаС1); хроматин-11 (прочносвязанный с ядерным матрик-сом; 2 М ЫаС1); ядерный матрикс (6 М гуанидин гидрохлорид с Р~меркаптоэтанолом) и ядерный остаток (0,5 н. ЫаОН). Результаты эксперимента показали, что только компоненты ядерного матрикса способны связываться с иммобилизованным трипсином или с ингибитором трипсина и их содержание по белковому компоненту взаимосвязано с физиологическими особенностями роста и развития проростков пшеницы. Возможно, это связано с особенностью структур ядерного матрикса (ЯМ), так как в ЯМ воздушно-сухих зародышей (0 ч) мы не обнаружили компонентов связывающихся с иммобилизованным трипсином или его ингибитором. На животном объекте показано, что ядерный матрикс покоящихся клеток слабо развит [см. 43]. Возможно это относится и к ЯМ воздушно-сухих зародышей, которые находятся в состоянии покоя.

Исследование компонентного состава ТП- и ИТ-комплексов показало, что помимо белка в их состав входят РНК, ДНК; и по соотношению РНК/ДНК, это, главным образом, рибонуклеопротеидные структуры, о роли и функции которых, мы пока ничег

Сравнение протеолитической активности трипсиноподобных комплексов с активностью трипсина, а ингибиторных комплексов со способностью ингибировать трипсин и собственные трипсиноподобные протеиназы (рис. 3.1.2.3), показало, что они проявляют как проте-олитическую, так и ингибирующую активности.

Таким образом, на прорастающих семенах пшеницы на уровне надмолекулярных ядерных структур (нуклеоплазмы, хроматина, ядерного матрикса) показано функционирование ядерных протеиназ, активность которых взаимосвязана с физиологическими особенностями индивидуального роста отдельных органов и тканей проростков пшеницы .

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Вафина, Гюльнар Хамидовна, 1998 год

ЛИТЕРАТУРА

1. Аветисова Л.В., Кадыков В.А. Ультраструктура клеток апикальной меристемы побега пшеницы, развивающегося при низких положительных температурах // Цитология. 1985. Т.27. 1.С.28-32.

2. Аветисова Л.В., Кадыков В.А. Ультраструктура клеток апикальной меристемы побега пшеницы, развивающегося при низких температурах // Цитология. 1985. Т.27. 2. С.136-141.

3. Аветисова Л.В., Шапошников Я.Д., Кадыков В.А. Изменения ультраструктуры ядер клеток апекса побега пшеницы в процессе прорастания // Онтогенез. 1988. Т.19. 2. С.181-190.

4. Адылова А.Т., Атаханова Б.А., Туракулов Я.Х. Взаимодействие трийодтиронина с белками ядерного матрикса печени крыс // ДАН СССР. 1985. Т.284. С.752-754.

5. Алесенко A.B., Красильников В.А., Бойков П.Я. Участие сфингомиелина в образовании связи ДНК с ядерным матриксом в процессе репликации // ДАН СССР. 1983. Т.273. С.231-234.

6. Архипов М.В., Кондрашова М.Д. Свойства хроматина зародышей семян, созревающих при разных температурах. В кн.: Физиология семян: формирование, прорастание, прикладные аспекты. Душанбе: Дониш, 1990. С.107-119.

7. Барбашов С.Ф., Глотов Б.Ю., Николаев Л.Г. Интерфазный хроматин в местах прикрепления к ядерному матриксу имеет нуклеосомную природу // ДАН СССР. 1982. Т.266. 5. С.1274.

8. Барбашов С.Ф., Глотов Б.Ю., Николаев Л.Г. Свойства остаточного конденсированного хроматина селезенки мыши, ассоциированного с ядерным матриксом // Молекулярная биология. 1983. Т.17. 4. С.840-845.

9. Барлоу П.У. Деление клеток в меристемах и значение этого процесса для органогенеза и формирования растений // Он-

тогенез. 1994. Т.25. 5. С.5-28.

10. Бейлина С.И., Белинцев Б.Н., Белоусов Л.В. и др. Теоретические и математические аспекты морфогенеза / Отв. ред. Преснов Е.В. и др. М.: Наука, 1987. 295 с.

11. Бердсли Т.М. Умные гены //В мире науки.1991. 10. С.67-77.

12. Блохин Д.Ю., Стручков В.А. Белковый состав ядерного матрикса в клетках различных тканей животных // Биополимеры и клетка. 1989. Т.5. 1. С.41-45.

13. Богданов A.A. Некоторые аспекты узнавания нуклеиновых кислот белками при передаче генетической информации. В кн.: Итоги науки и техники. Молекулярная биология. М.: ВИНИТИ, 1982. Т.17. С.6-60.

14. Бойков П.Я., Сидоренко Л.И., Шевченко Н.А, Чирков Г.П., Тодоров И.Н. Активация хроматина и протеолиза гистонов при подавлении синтеза белков в клетках печени // Биохимия. 1983. Т.48. 1. С.23-32.

15. Босток К., Самнер Э. Хромосома эукариотической клетки. М.: Мир, 1981. 592 с.

16. Бродский В.Я. Неделящееся ядро // Руководство по цитологии / Ред. Жинкин Л.Н., Румянцев П.П. М.-Л., 1965. Т.1. С.269-344.

17. Брукер Дж.Д., Ченг С.П., Маркус А. Синтез белка и прорастание семян. В кн.: Физиология и биохимия покоя и прорастания семян. М.: Колос, 1982. С.387-396.

18. Буш Г. Гистоны и другие ядерные белки. М.: Мир, 1967. 150 с.

19. Варшавский А.Я. Структура хроматина // Журнал Всесоюзного химического общества им. Менделеева. 1975. Т.20. 3. С.254-258.

20. Варшавский А.Я., Бакаев В.В., Ильин Ю.В., Баев A.A., мл.Кадыков В.А., Венгеров Ю.Ю., Георгиев Г.П. Структура хромосомных дезоксирибонуклеопротеидов // Молекулярная

биология. 1976. T.10. 1. С.35-54.

21. Васильев А.Е. Сравнительная структурно-функциональная характеристика цитоскелета животных и высших растений //Ж.общ.биол. 1996. Т.57. N 3. С.293-325.

22. Верем1енко К.H. Mi-крометод визначения протеолз.тично активности трипсину // Украинский биохимический журнал. 1963. Т.35. 2. С.294.

23. Веремеенко К.Н. Ферменты протеолиза и их ингибиторы в медицинской практике. Киев: Здоровье, 1971. 186 с.

24. Веремеенко К.Н., Погорелова Л.М. Определение протеолитической активности сыворотки // Лабораторное дело. 1973. 5. С.287.

24а.Вечер А.С.,Булко О.П. Количественное содержание субклеточных структур в растительной клетке //Вести АНБССР. Серия биологическая. 1995. N3. С.104-105.

25. Витвицкий В.H. In vivo фосфорилирование белков цитоплазмы, клеточных мембран и цитоплазмы хроматина мозга и печени крыс при различных функциональных состояниях // Журнал общей биологии. 1983. T.XLIY. 1. С.83-93.

26. Вовчук C.B. Определение активности протеолитических ферментов в зерне злаковых культур. Одесса: Научные труды ВСГИ, 1979. 15. С.59-66.

27. Вовчук C.B., Левицкий А.П., Чарский В.В., Сиволап Ю.М. Обнаружение протеолитических ферментов и их ингибиторов в ядрах, выделенных из проростков ячменя // Бюлл. Всесоюзного селек.-генет. института. Одесса: 1981. 39. С.42-49.

28. Газиев А.И., Куцый М.П. Протеиназа, специфичная к гистону HI, ассоциирована с ядерным матриксом и активируется ДНК, содержащей разрывы или денатурированные участки // ДАН СССР. 1988. Т.29. 1. С.240-242.

29. Гинейтис А. Белки хроматина. Вильнюс: Мокслас, 1988. 138 с.

30. Гистоны и перенос генетической информации. М.: Мир, 1968. 144 с.

31. Глазков M.В. Структурно-функциональная организация DNA в

интерфазном ядре. Функциональный аспект // Молекулярная биология. 1988. Т.22. 2. С.303-322.

32. Глазков М.В. B-подобные повторы преимущественно ассоциированы с внутренними элементами ядерного матрикса // Молекулярные механизмы генетических процессов. Тезисные доклады 7-го Всесоюзного симпозиума. М., 1990. С.16.

33. Глотов Б.О., Николаев Л.Г. Структура, химическая модификация и взаимодействие гистона HI с компонентами хроматина // Молекулярная биология. 1983. Т.17. 5. С.891-915.

34. Голобородько О.П. Определение активности папаина // Украинский биохимический журнал. 1986. Т.58. 3. С.61.

35. Гофман Ю.Я., Вайсблай И.М. Определение ингибитора трипсина в семенах гороха // Прикладная биохимия и микробиология. 1975. Т.9. 5. С.777-782.

36. Гудвин Т., Мерсер Э. Введение в биохимию растений. М.: Мир, 1986. Т.1. С.389.

37. Дебабов В.Г., Ребентиш Б.А. Различная устойчивость к триптическому гидролизу фракций гистонов в составе дезок-сирибонуклеопротеида// Биохимия. 1971. Т.36. N 5. С.1020-1025.

38. Дженн Р., Амен А. Что такое прорастание? // В кн.: Физиология и биохимия покоя и прорастания семян. М.: Колос, 1982. С.19-46.

39. Доманский H.H., Бакаева Т.Г., Бакаев В.В. Расщепление мо-нонуклеосом на гистоносодержащие субнуклеосомы // Молекулярная биология. 1982. Т.16. 3. С.541-550.

40. Збарский И.Б. Структура и функции ядерной оболочки // Успехи современной биологии. 1969. Т.67. С.323-341.

41. Збарский И.Б. Белковый состав и организация ядерного матрикса // Биополимеры и клетка. 1985. T.l. 1. С.26-32.

42. Збарский И.Б. Организация клеточного ядра. М.: Медицина, 1988. 367 с.

43. Збарский И.Б., Кузьмина С.Н. Скелетные структуры клеточного ядра. М.: Наука, 1991. 241 с.

44. Зеленин A.B., Кущ A.A. Активация хроматина и некоторые проблемы регуляции генетической активности в эукариоти-ческой клетке // Молекулярная биология. 1985. Т.19. 1. С.285-294.

45. Зиберт Г. Метаболитические отношения ядра с окружающей средой // Клеточное ядро. Морфология, физиология, биохимия. М. 1972. С.219-229.

46. Иванова Э.А. Модификация гистонов у растений и ее физиологическое значение: Дис...канд. биол. наук. М.: ИФР АН СССР. 1977. 150 с.

47. Иванова Э.А., Вафина Г.Х. Методика выделения протеиназ и ингибиторов из клеточных ядер проростков пшеницы // Физиология растений. 1990. Т.37. С.609-615.

48. Иванова Э.А., Вафина Г.Х. Способ выделения растительных клеточных ядер. Авторское свидетельство 1701747 // Б.И. 1991. 48. С.98.

49. Иванова Э.А., Вафина Г.Х. Способ получения ядерных фракций, обладающих протеиназной и ингибирующей активностью. Авторское свидетельство 1733471 // Б.И. 1992. Т.18. С.96.

50. Иванова Э.А., Вафина Г.Х. Способ оценки физиологического состояния проростков // Решение о выдаче патента от 8.07.1996 г. Заявка N 93034059.

50а.Иванова Э.А.,Вафина Г.Х. Способ определения углеводных компонентов в клеточных ядрах. Патент N2108571 от 10.IV.1998 г.

506.Иванова Э.А.,Вафина Г.Х. Способ оценки физиологического состояния проростков. Патент N2111639 от 27.V.1998 г.

51. Иванюшина В.А., Мерлин А.Б., Киселев О.И. Молекулярные шапероны: новые белки - новые функции // Молекулярная биология. 1991. Т.25. 4. С.869-880.

52. Караванов A.A. Транскрипционно-активные участки хроматина // Онтогенез. 1983. Т.14. 4. С.339-359.

53. Караванов A.A., Афанасьев Б.Н. Негистоновые белки хроматина // Молекулярная биология. 1983. Т.47. 2. С.213-233.

54. Келлер С., Блок Р. Фракционирование белков с помощью

сорбции и ионного обмена. В кн.: Аналитические методы белковой химии. М.: Иностранная литература. 1963.С.70-88.

55. Краевский В.А., Панин В.М., Разин C.B. Увеличение степени ацетилирования гистонов нуклеосомного кора приводит к "разворачиванию" 30-нм нуклеосомной фибриллы // ДАН СССР. 1994. Т.334. 1. С.109-111.

56. Куций М.П., Газиев А.И. Активируемая ДНК и нуклеотидтри-фосфатами протеиназа ядерного матрикса печени крыс, специфичная к гистону HI// Молекулярная биология. 1988. Т.22. N 5. С.1430-1436.

57. Куций М.П., Малахова Л.В., Газиев А.И. Протеазная активность ядерного матрикса гепатоцитов крыс // Биохимия. 1987. Т.52. 8. С.1315-1318.

58. Лахтин В.М. Лектины - регуляторы метаболизма // Биотехнология. 6. С.66-79.

59. Левицкий А.П. Классификация, номенклатура и биохимические свойства протеолитических ферментов зерна пшеницы и ячменя. Одесса: Научные труды ВСГИ. 1982. С.7-19.

60. Лобаненков В.В., Миронов Н.М., Шапот B.C. Белки и функциональные свойства хроматина из ядер нормальной печени и экспериментальных гепатом // Бюлл. экспериментальной биологии. 1982. Т.23. С.60-63.

61. Локшина Л.А. Протеолитические ферменты биологических процессов // Биоорганическая химия. 1994. Т.20. 2. С.134-142.

62. Локшина Л.А., Былинкина B.C. Протеолитические ферменты в процессинге белков // Успехи современной биологии. 1990. Т.109. 2. С.219-237.

63. Максимовский Л.Ф. Роль структурной организации генома в регуляции морфогенетических процессов. В кн.: Структурно-функциональная организация генома. Новосибирск: Наука, 1989. С.59-80.

64. Маринова Е., Колева С. Съвременни методи за изолиране на ядра от висши растения //Физиология на растенията. 1983. Т.9. 3. С.89.

65. Маршелл Р.К., Инглис A.C. Определение состава белковых олигомеров, получение мономеров и полипептидных цепей. В кн.: Практическая химия белка. М.: Мир, 1989. С.51-81.

66. Миронов Н.М. Содержание некоторых активных и неактивных генов во фракциях хроматина, различающихся доступностью ДНК к действию полициклических ароматических углеводородов // Биохимия. 1987. Т.52. 3. С.503-511.

67. Миташов В.М., Михайлов B.C., Мичурина Т.В., Васецкий С.Г., Хрущев Н.Г. XII Международный конгресс по биологии развития /см. Posakony S.W. (с.711)// Известия АН РАН, серия биологическая. 1994. 4. С.709-720.

68. Монахова М.А. Цитогенетические аспекты пространственной организации интерфазного ядра // Успехи современной биологии. 1990. Т.110. 4. С.163-179.

69. Мосолов В.В. Природные ингибиторы протеолитических ферментов //Успехи современной биологической химии. 1982. Т.22. С.100-118.

70. Мосолов В.В. Белковые ингибиторы как регуляторы процессов протеолиза. М.: Наука, 1983. С.40.

71. Мосолов В.В. Ингибиторы протеолитических ферментов в растениях // Вопросы медицинской химии. 1987. 5. С.52-56.

72. Мосолов В.В., Валуева Т.А., Колосова Г.В. Выделение белка-ингибитора химотрипсина из семян гледичи // Биохимия. 1982. Т.17. 12. С.2015-2021.

73. Нартикова В.Ф., Пасхина Т.е. Определение антитриптической активности в сыворотке крови человека. В кн.: Современные методы в биохимии. М.: Медицина, 1977. С.188.

74. Нейфах A.A. Только ли ДНК определяет развитие организма? // Онтогенез. 1985. Т.16. 1. С.15-25.

75. Обручева H.В. Физиология начальных этапов прорастания семян двудольных растений. Дисс...док. биол. наук. М., 1991. 47 с.

76. Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия. М.: Просвещение, 1987. 795 с.

77. Орлова Л.В., Климова С.П., Тарасова К.Я., Родионова В.М. Состав дезоксирибонуклеопротеидной фракции ядер клеток регенерирующей печени крыс // Журнал общей биологии. 1969. Т.30. 3. С.332-335.

78. Остерман Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. М.: Наука, 1981. С.37-105.

79. Пасхина Т.е., Кринская А.В. Количественное определение калликреина в сыворотке (плазме) крови человека. В кн.: Современные методы в биохимии. М.: Медицина, 1977. С.157.

80. Паушева З.П. Практикум по цитологии растений. М.: Колос, 1980. С.108-109.

81. Петращук О.М., Онищенко Г.Е. Особенности пролиферации многоядерных клеток при длительном воздействии цитохала-зина В // Цитология. 1987. Т.29. 2. С.214-219.

82. Полевой В.В. Физиология растений. М.: Высшая школа, 1989. 463 с.

83. Поликар А. Элементы физиологии клетки. Л.: Наука, 1976. С.65-192.

84. Разин C.B., Мантьева В.Л., Георгиев Г.П. Выделение и сравнительная характеристика участков ДНК, прилегающих к структурам остова интерфазного ядра и метафазной хромосомы // Молекулярная биология. 1990. Т.14. С.223-233.

85. Разин C.B., Яровая О.В., Георгиев Г.П. Связанная с эндогенной матрицей РНК-полимераза П сконцентрирована во фракции ДНК, прилегающей к ядерному матриксу и сохраняет способность к элонгации цепей РНК в препаратах ядерного матрикса // ДАН СССР. 1985. Т.281. С.220-223.

86. Робертис Э., Новинский В., Саэс Ф. Биология клетки. М.: Мир, 1973. С.33-53.

87. Роллер Э. Открытие основных законов жизни. М.: Мир, 1978. 327 с.

88. Свенсон К., Уэбстер П. Клетка. М.: Мир, 1980. С.44-45.

89. Семенов М.В. Взаимосвязь хромосом в интерфазном ядре // Цитология. 1990. Т.32. 6. С.664-666.

90. Скоупс Р. Методы очистки белков. М.: Мир, 1985. С.342.

91. Слободян М.М., Бердышев Г.Д., Тюленев В.И. Гидролаза гис-тонов печени и почек крыс в постнатальном онтогенезе // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. 1979. Т.15. С.131-135.

92. Спирин A.C. Спектрофотометрическое определение суммарного количества нуклеиновых кислот // Биохимия. 1958. Т.23. 5. С.656-662.

93. Столяров С.Д. Выделение и характеристика ядерного матрик-са лука Allium сера // Цитология. 1984. Т.26. 8. С.874-877.

94. Съяксте Н.И., Блохин Д.Ю. Белковый состав комплексов ДНК-матрикс с "прочным" и "слабым" типом связи, выделенных из клеток асцитной карциномы Эрлиха // Биохимия. 1989. 7. Т.54. С.1217-1223.

95. Троян В.М., Калинин Ф.Л. Изменение свойств хроматина на ранних этапах прорастания семян // Физиология и биохимия культурных растений. 1985. Т.17. 3. С.219-230.

96. Уоринг Ф., Филлипс И. Рост растений и дифференцировка. М.:Мир, 1984. 520 с.

97. Федорова H.A. Белки высокоподвижной группы: структура, локализация, функции // Биохимия. 1991. Т.56. 1. С.9-16.

98. Физиология и биохимия покоя и прорастания семян / Ред. Николаевой М.Г., Обручевой H.B. М.:Колос, 1982. 495 с.

99. Храпунов С.Н., Сиволаб A.B., Кучеренко Н.Е. Особенности

белково-нуклеиновых взаимодействий в составе хроматина эукариот // Успехи современной биологии. 1984. Т.98. 2. С.163-176.

100. Чен П., Густа Л. Роль воды в морозостойкости озимых злаков // Холодостойкость растений. М.: Колос, 1983. С.132-140.

101. Чернохвостое В.В. Ядерный матрикс эукариотической клетки: некоторые вопросы выделения, структуры, функционирования // Успехи современной биологии. 1985. Т.99. 3. С.371-383.

102. Шкорбатов Ю.Г., Шахбазов В.Г. Биоэлектрические свойства клеточных ядер // Успехи современной биологии. 1992. Т.112. 4. С.499-511.

103. Яровая О.В., Разин С.В. Два типа участков прикрепления ДНК к ядерному скелкту в клетках асцитной карциномы Эрли-ха // Молекулярная биология. 1983. Т.17. С.303-313.

104. Adachi У., Kas Е., Laemmli U. Preferential, cooperative binding of DNA topoisomerase II to scaffold-associated regions // EMBO 0 . 1989. V.8. 13. P.3997-4006.

105. Appelbaum D., Blobel G., Georgatos S. In vivo phosphorylation of the lamin В to its' nuclear membrane receptor is affected by phosphorylation // D. Biol. Chem. 1990. V.265. 8. P.4181-4187.

106. Barondes S.H. Bifunctional properties of lectins: lectins redefined // TIBS. 1988. V.13. P.480-482.

107. Barrett A.CJ. An introduction to the proteinases// Proteinase Inhibitors (Barrett and Salvesen (eds.)). 1986. Elsevier Science Publishers BV (Biomedical Division) P. 3-22.

108. Baluska F. Nuclear size, DNA content and chromatin condensation are different in individual tissues of the maize root apex // Protoplasma. 1990. V.150. 1. P.45-52. РЖ,12T171.

109. Bcach D. et al. Cell cycle control in eukaryotes: Meet. Cold Spring Harbor, March, 1988. XII. P.211. (Curr. Commun. Mol. Biol.) ISBNO-87969-317-7. P)K.6H339K.

110. Benavente R. Postmitotic nuclear reoeganization events analyzed in living cells // Chromosoma. 1991. V.100. 4. P.215-220.

111. Berezney R., Coffey D.S. Identification of a nuclear protein matrix // Biochem, Biophys. Res. Commun. 1974. V.60. P.1410-1417.

112. Bonner 3., Chalkey G.R., Dahmus M., Fambrough D., Fujimu-ra F., Huang R.C., Huberman 3., Densen R., Marushige K., Ohlenbusch H., 01ivera B., Widholm Isolation and characterization of chromosomal nucleoproteins // Methods in Enzymology. Acad. Press. New York. 1968. V.12. Part B. Sec.V. Ch.7. P.25.

113. Bouteille M., Laval M., Dupuy-Coin A.M. Localization of nuclear functions as revealed by ultrastructural autoradiography and cytochemistry // The cell nucleus / Ed. H.Busch. New York. 1974. V.l. P.3-71.

114. Brandt W.F., Bohm L., Holt C.V. Proteolytic dégradai ion of histones and site of cleavage in histone F2al, F3 // Febs Letters. 19. V.51. 1. P.88-93.

115. Carter D., Chae C-B. Chromâtin-bound protease: degradation of chromosomal proteins under chromatin dissociation conditions // Biochemistry. 1976. V.15. 1. P.180-185.

116. Chae C-B., Gadski R.A., Carter D.B., Efird P.H., Integrity of proteins in reconstituted chromatin // Biochemical and Biophisical research communications. 1975. V.87. 4. P.1459-1465.

117. Chaly N. Electron microscopy of nuclear matrixes prepared in situ under oxidizing conditions // Cell Biol. Int. Repts. 1988. V.12. 8. P.587-595. P)K 4T158.

118. Chamborn P. Eukariotic nuclear RNA polymerases // Ann. Rev. Biochem. 1975. V.44. P.613.

119. Chernokhvostov V., Bouchara S. ДНК-белковые комплексы ядерного матрикса: РНК присутствует в ДНК-комплексах с наиболее сильно связанными белками // Int. Symp. Mol. Organization of biol. strucnures. Moscow, 1989. P.286. РЖ 6Б580.

120. Chernokhvostov V., Georgiev G. Комплексы ДНК ядерного матрикса с белками, прочносвязанными с ДНК, содержат специфическую низкомолекулярную РНК нового типа // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1990. V.169. 1. P.95-101. РЖ 11И39.

121. Clark D.D., Kimura T. Electrostatic mechanism of chromatin folding // J. Mol. Biol. 1990. V.211. 4. P.883-896.

122. Cox H. The use of guaidinum chloride in the isolation of nuclei acids // Methods in Enzymology. Acad. Press. New York. 1968. V.12. Part B. P.120.

123. Crampton C.F., Stein W.H., Moore S. Comparative studies on chromatographically purified histones // J. Biol. Chem. 1957. V.225. 1. P.363-386.

124. De Boni U. Chromatin motion in interphase nuclei its modulation and its potential role in gene expression // Anticancer Res. 1988. V.8. 5a. P.885-898. РЖ 4Б447.

125. Dingwall C. The accumulation of proteins in the nucleus // Trends Biochem. Sci. Netherlands. 1985. V.10. P.64-66.

126. Dingwall C., Sharnick S., Laskey R. A polypeptide domain that specifics migration of nucleoplasmin into the nucleus // Cell. 1982. V.30. N 1. P.449-458.

127. Djondjurov L.P., Yancheva N.Y., Ivanova E.Ch., Christov K. Increased proteolysis in chromatin of terminally differentiated and quiescent cells // Experimental Cell Research. 1984. V.152. P.134-147.

- 128 -

128. Dyson M., Walker J.M. The purification of a proteolytic enzyme from calf thymus nuclei // Biochem. Soc. Trans. 1983. V.ll. 2. P.187-188.

129. Earnshaw W.C., Bernat R.L. Chromosomal passengers: Toward an integrated viev of mitosis // Chromosoma. 1991. V.100. 3. P.751-761.

130. Elckbush T.H., Moudrianakis E.N. The compaction of DNA helices into either continious supercoils of Folded-fiber rods and toroids // Cell. 1978. V.13. N 1. P.295-306.

131. Elia M.C., Moudrianakis E.N. Regulation of H2A-specific proteolysis by the histone H3:H4 tetramer // 0 . of Biol. Chemistry. 1988. V.263. 20. P.9958-9964.

132. Ellis R. Molecular chaperones: the plant connection // Science. 1990. V.250. 4983. P.954-959.

133. Ellison M., Pulleyblank D. Pathways of assembly of nucle-ohistone complexes formed in vitro under physiological conditions //D. of Biological Chemistry. 1983. V.258. 21. P.13321-13327 .

134. Faiferman I., Pogo A.O. Isolation of nuclear ribonucleop-rotein notwork that contains heterogeneous RNA and is bound to the nuclear envelope // Biochemistry. 1975. V.14. P.3808-3816.

135. Faraday C.D., Spanswick R.M. Evidence for a membrane skeleton in higher plants. A spectrin-like polypeptide co-isolates with rice root plasma membranes //FEBS Lett. 1993. V.318. N 3. P.313-316.

136. Feldnerr C.M., Dworetzky S.I. The pore complexs in nucle-ocytoplasmic exchange // Cell Biol. Int. Repts. 1988. V. 12 . 9. P.791-808. P)K 4H17.

137. Findlay W.A., Mackenzie R.E. Renaturation of formiminot-ransferase-cyclodeaminase from guanidine hydrochloride // Biochemistry. 1988. V.27. 9.. P.3404-3408.

138. Fields A.P., Shaper J.H. A major 62-kD intranuclear matrix polypeptide is a component of metaphase chromosomes // J. Cell Biol. 1988. V.107. 3. P.833-840.

139. Filipski 0., Leblanc 3., Youdate T., Sikorska M., Walker P.R. Periodicity of DNA folding in higher order chromatin structures // EMBO J. 1990. V.9. 4. P.1319-1327.

140. Finlay D.R., Forbes D.3. Reconstitution of biochemically altered nuclear pores: transport can be eliminated and restored // Cell. 1990. V.60. 1. P.17-29.

141. Foisy S., Bibor-Hardy V. Synthesis of nuclear lamins in BHK-21 cells synchronized with aphidicolin // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1988. V.156. 1. P.205-210.

142. Forbes D.S., Kirschner M.W., Hewport S.W. Spontaneous formation of nucleus-like structures around bacteriophage DNA injected into Xenopus eggs // Cell. 1983. V.34. N 1. P.13-23.

143. Goodwin G.H., Walker S.M., Johns E.W. Studies on the degradation of high mobility group non-histone chromosomal proteins // Biochem. Biophys. Acta. 1978. V.519. P.233.

144. Greber U.F., Senior A., Gerace L. A major glycoprotein of the nuclear pore complex is a membranespanning polypeptide with a large lumenal domain and a small cytoplasmic tail // EMBO J. 1990. V.9. 5. P.1495-1502.

145. Grunstein M. Nucleosomes: regulators of transcription // Trends Genet. 1990. V.6. 12. P.395-400.

146. Haaf T., Schmid M. Chromosome topology in mammalian interphase nuclei // Exp. Cell. Res. 1991. V.192. 2. P.325-332. P)K 8H478.

147. Hagiwara H., Miyazaki K., Matuo Y., Yamashita J., Horio T. Purification and characterization of alkaline protease and neutral protease from chromatin of rats // Biocimica et Biophysica Acta. 1981. V.660. N 1. P.73-82.

148. Hamilton R.N., Kusch U., Temperli A. Simple rapid procedure for isolation of tabacco leaf nuclei // Analytical Biochemistry. 1972. V.49. N 1. P.48.

149. Hatch C.L., Bonner W.M., Moudrianakis E.N. Minor histone 2A variants and ubiquinated forms in the native H2A:H2B dimer // Science. 1983. V.221. 4609. P.468-470.

150. He D., Nickerson S., Penman S. Core filaments of the nuclear matrix //0. of Cell Biology. 1990. V.110. P.569-580.

151. Hennekes H., Vorburger К., Nigg E. Analysis of a lamin a processing protease // Experientia. 1991. V.47. N 1.P.71.

152. Hirasawa E., Takahashi E., Matsumoto H. A transcription inhibitor in non-histone proteins of germinated pea cotyledon // Plant and Cell Physiol. 1978. V.19. 4. P.599-608.

153. Izaurralde E., Kas E., Laemmli U.K. Highly preferential nucleation of histone HI assembly on scaffold-associated regions // D. Mol. Biol. 1989. V.210. 3. P.573-585.

154. Jacson D.A., Cook P.R. Transcription occurs at a nucleos-keleton // EMBO J. 1985. V.4. P.919-925.

155. Jacson D.A., Cook P.R. Replication occurs at the nuclear skeleton // EMBO J. 1986. V.5. P.1403-1410.

156. Dehn В., Niedenthal R., Wilmen A., Funk M., Escher К., Hegemann O.H. Structure and function of centromeres in mitosis and meiosia: Suppl. // Eur. J. Cell Biol.: Suppl. 1990. V.51. 30. P.36. РЖ 11И48.

157. John W., Jones G.S., Ellis Ch.H.(Jr). Доменная модель организации ДНК эукариот, молекулярная основа ограничений в развитии и эволюции // 3. Theor. Biol. 1989. V.137. 2. P.281-320. РЖ 2А86.

158. Kas Е., Izaurralde Е., Laemmli U.K. Specific inhibition of DNA binding to nuclear scaffolds and histone HI by distamycin. The role of oligo (dA) oligo (dT) tracts //

J. Mol. Biol. 1989. V.210. 3. P.587-599.

159. Kim Y., Chae Ch.-B. A protease is bound to rat liver nuc-leosomes //Biochimica et Biopisica Acta. 1983. V.755. P.151-154.

160. Romberg L.D. Ann. Rev. Biochem. 1977. V.46. P.931-954.

161. Kowalska-Loth В., Brudzynski Т., Toczko K., Chmielewska I. The presence of serine protease in pea embryo chromatin // Acta biochimica Polonica. 1976. V.23. 4. P.369-374.

162. Krachmarov Ch.P., Dessev G.N. Reversible contractility of the nuclear lamina // Докл. Болг. АН 1988. V.41. 9. P. 119-122.

163. Kuehl L. Isolation of plant nuclei // Ztschr. Naturforsch. 1964. 19b. 6. P.83.

164. Kurecki Т., Kowalska-Loth В., Toczko K., Chmielewska I. Evidence that neutral protease from calf thymus chromatin is a serine type enzyme // FEBS Letters. 1975. V.53. 3. P. 313-315.

165. Kwo P., Patel Т., Bronk S.F., Gores G.J. Nuclear serine protease activity contributes to bile acid-induced apop-tosis in hepatocytes//Amer. J. Physiol. 1995. V.268. N 4. Pt.l. P.613-621.

166. Laemmli V.K., Cheng S.M., Adolph K.W. et al. Metaphase chromosome structure: the role of nonhistone proteins // Cold Spr. Harb. Symp. Quant Biol., 1978. V.42 (Chromatin). P.351-360.

167. Laskey R.A., Leno G.H. Assembly of the cell nucleus // Trends Genet. 1990. V.6. 12. P.406-410.

168. Leno G.H., Laskey R.A. The nuclear membrane determines the timing of DNA replication in Xenopus egg extracts //

J. Cell. Biol. 1991. V.112. 4. P.557-566.

169. Lloyd C.W., Hardreaves A.J., Dawson P.J., Ridge R.W.,

Flanders D.J., Fairbairn D.J., Goodbody K.J., Ross H.E., Pearce K.J., Hussey P.J., Doonan J.H. Cell structure, nuclear architecture and cell signalling. The plant cy-toskeleton // Annu. Rept. 1987. AFRC Inst. Plant Sci. Res., Jon Innes Inst (Norwich). 1988. P. 49-51. P)K 3.65.2.

170. Loury H.O., Rosebrough T.N., Farr G.A., Randall R.J. Protein measurement with the follinphenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. V.193. 2. P.265-275.

171. Manjula K., Rao M.R.S. What makes a cell tick? The A, B, and C of the matter // Curr. Sci. (India). 1996. 70. N 6. P.441-446 (P)K 97.07-04H6.148)

172. Marks D.B., Keller B.S. Proteolytic degistion of histones indicates that the nucleosomes of nuclei and of sheared chromatin are sililar // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1977. V.74. 1. P.134-139.

173. Marks D.B., Keller B.S. The use of proteolytic enzymes to determine the location of histones in chromosomal substructures // Arch. biochem. and biophys. 1976. V.175. P.598-605.

174. Matrisian L.M. Metalloproteinasis and their inhibitors in matrix remodeling // Trends Genet. 1990. V.6. 4. P.121-125.

175. Matsumoto L.H. Enrichment of satellite DNA on the nuclear matrix of bovine cell // Nature. 1981. V.294. P.481-482.

176. Mazzanti M., Defelice L.J., Cohen J., Malter H. // Nature, 1990. V.343. 6260. P.764-767.

177. Munks R.J.L., Moore J., O'Neill L.P., Turner B.M. Histone H4 acetylation in drosophilla. Frequency of acetylation at different sites defined by immunolabelling with sites-pecific antibodies // FEBS Lett. 1991. V.284. 2. P.245-248. P)K 12K91.

178. Miller Ch.G. Protein degradation and proteolytic modifi-

cation //"Escherichia coli and Salmonella typhimurium: Cell. and Mol. Biol., V.l". Washington D.C., 1987. P.680-691

179. Nakamura H., Morita T., Sato C. Structural organization of replicon domains during DNA synthetic phase in the mammalian nucleus //Exp. Cell Res. 1986. V.165. N 1. P.291-297.

180. Nelson W.G., Lin L.F., Coffey D.S. Newby replicated DNA is associated with DNA topoisomerase II in cultured rat prostatic adenocarcinoma cells // Nature. 1986. V.322. N 1. P.187-189.

181. Nelson W.G., Pienta K.L., Barrack E.R., Coffey D.S. The role of the nuclear matrix in the organization and function of DNA // Annual review of Biophysics and Biophysical Chemistry. 1986. V.15. P.457-475. P)K 1B513.

182. Newport D., Spann T. Disassembly of the nucleus in mitotic extracts: membrane vesicularization, lamin disassembly and chromosome condensation are independent processes // Cell. 1987. V.48. 2. P.219-230.

183. Neurath H. Proteolytic enzymes past and present - the second golden era: Abstr.Keystone Symp. Mol. and Cell. Biol. "Struct, and Mol. Biol. Protease Funct. and Inhib.", Santa Fe, N.M., March 5-12, 1994//J. Cell Biochem. 1994. Suppl. 18b. P.128. P)K 95.07-04^3.245.

184. Nicolas P., Lamy A., Reymond S. Determination of proteolytic enzymes by flow-injection analysis // Analytical Biochemistry. 1991. V.192. N 1. P.70-73.

185. Paniym S., Jensen R., Chalkley R. Proteilytic contamination of calf thymus nucleohistone and its inhibition // Biochem. Biophys. Acta. 1968. V.160. N 1. P.252-255.

186. Peter M., Nakagawa CJ., Doree M., Labbe CJ.C., Nigg E. A. In vitro disassembly of the nuclear lamina and M-phasespeci-

fic phosphorylation of lamins by cdc2 kinase // Cell. 1990. V.61. 4. P.591-602.

187. Pluta A.F., Cooke C.A. , Earnshaw W.C. Structure of the human centromere at metaphase // Trends Biochem. Sci. 1990. V. 15. 5. P.181-185. P)K 12T269.

188. Prat A.G., Caniello H.F. Actin cytoskeleton regulates nuclear pore ion channel activity: Abstr. 49th Annu. Meet. Soc. Gen. Physiol., Woods Hole, Mass., 6-10 Sept., 1995 //3. Gen.Physiol. 1995. 106. N 6. P.26. P)K 97.05-04^2.361.

189. Price C.A. Isolation of plant nuclei // Plant organells. New York. 1979. P.200.

190. Rivett 0.A. Regulation of intracellular protein turnover: covalent modification as a mechanism of marking proteins for degradation // Current topics in cellular regulation. England, 1986. V.28. P.291-337.

191. Rodrigo M.3., Franco L. Histone variants from pea (Pisum Sativum): Their differential presence in fractions obtained by DH-ase 1 digestion of nuclei // Physiol. Plant. 1990. V. 78. 4. P.602-608. P)K 10H10.

192. Sadgopal A., Bonner S. Proteins of interphase and metaphase chromosomes compared // Biochem. Biophys. Acta. 1970. V.207. 1.P.227-239.

193. Sanchez-Chiang L., Contreras M., Ainol L. Partial characterization of a nuclear proteolytic activity from fertilized sea urchin eggs // Biochemistry International. 1988. V.16. P.453-463.

194. Sherrer K., Olink-Coux M., Coux 0., De Sa M-F.Grossi., Pal CJ.K., De Sa C.Martins., Buri J.F. Are the intermediate filaments a distribution system for prosomelinked messenger RNA? Review and hypothesis // Struct. and Funct. Cytoskeleton Biol, and Physiopathol. Aspects: Proc. Eur.

Symp. Lyon. 1988. Paris, London. P. 349-362. P)K 7H149.

195. Shibaoka H., Nagai R. The plant cytoskeleton//Curr. Opinion Cell. Biol. 1994. 6. N 1. P.10-15. P)K 95.10-04H6.63.

196. Severini A., Morgan A.R. An assay for proteinases and their inhibitor based on DNA // Ethidium bromide fluorescence //Analytical Biochemistry. 1991. V.193. N 1. P.83-89.

197. Sonesson A., Widell S. Cytoskeleton components of isolated plant plasma membrane vesicles: Actin and tubulin canbe selectively washed off from inside-out PM vesicles: Abstr.Keystone Symp.Front.Plant Morphogenesis, Hilton Head Island, S.C., March 29-Apr.1,1995//J.Cell.Biochem. 1995. Suppl. 21a. P.449. P* 96.12-04fl2.537.

198. Stedman E., Stedman E. Cell specificity of histones // Nature. 1950. N 166. P.780-781.

199. Stefanovsky V., Dimitrov S., Russanova V., Pashev I. Histones HI and H4 are present near the replication fork // Mol. Biol. Repts. 1990. V. 14. 4. P.231-235. P)K 12B442.

200. Strauss A.W., Zimmerman M., Boime I., Ashe B., Momford R.A., Alberts A.W. Characterization of an endopeptidase involved in preprotein processing // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1979. V.76. 9. P.4225-4229.

201. Stellwagen R.H., Reid B.R., Cole R.D. Degradation of histones during the manipulation of isolated nuclei and deo-xyribonucleoprotein // Biochim. Biophys. Acta. 1968. V.155. 2. P.581-592.

202. Stick R., Angres B., Lehner C.F., Nigg E.S. The fates of chicken nuclear lamin proteins during mitosis: evidence for a reversible redistribution of lamin B2 between inner nuclear membrane and elements of the endoplasmic reticulum // J. Cell Biol. 1988. V.107. 2. P.397-406.

203. Suzuki Y., Murachi T. A chromatin-bound neutral protease

and its inhibitor in rat peritoneal macrophages // J. Bi-ochem. 1978. V.84. 4. P.977-984.

204. Sweadner K.S. Trypsin inhibitor paradoxically stabilizes trypsinactivity in sodium dodecyl sulfate, facilitating proteilytic fingerprinting // Analytical Biochemistry. 1991. V.194. N 1. P.130-135.

205. Tsanev R. Behaviour of nucleosomes during DNA replication // Cell. Biol.: Int. Repts. 3-rd Eur. Congr. Cell. Biol., 2-7 Sept. 1990. Firenze, Italy-London etc. P.536. P)K 12B440.

206. Tsurugi K., Ogata K. Studies on the serine proteases associated with rat liver chromatin // 0. Biochem. 1982. V.92. P.1369-1381.

207. Wang T.J. Isolation of mammalian an nuclear nucleic acids // Methods in Enzymology. Acad. Press. New York. 1968. V.12. Part B. P.115-120.

208. Watson D., Moudrianakis E. Histone - dependent reconstitution and nucleosomal localization of a nonhistone chromosomal proteins the H2A-specific protease // Biochemistry. 1982. V.21. N 1. P.248-256.

209. Werner D., Muller M. High salt stable attachment of RNP-particles to chromosomal DNA // Abstr. nuclear Work-shoop., Banyuls: ECBO. 1983. P.29.

210. West M.H.P., Bonner W.M. Histone 2A, f heteromorphous family of eight protein species //Biochemistry. 1980. V.19. P.3238.

211. Wong R.L., Gutowski J.K., Katz M., Goldfarb R.H., Cohen S. Induction of DNA synthesis in isolated nuclei by cytoplasmic factors: inhibition by protease inhibitors // Proc. of the Nat. Acad. Sci. USA. 1987. V.84. 1. P.241-245.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.