Антиоксидантная активность у хрустальной травки при адаптации к засолению: роль полиаминов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.12, кандидат биологических наук Аронова, Евгения Евгеньевна

  • Аронова, Евгения Евгеньевна
  • кандидат биологических науккандидат биологических наук
  • 2005, Москва
  • Специальность ВАК РФ03.00.12
  • Количество страниц 125
Аронова, Евгения Евгеньевна. Антиоксидантная активность у хрустальной травки при адаптации к засолению: роль полиаминов: дис. кандидат биологических наук: 03.00.12 - Физиология и биохимия растений. Москва. 2005. 125 с.

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Аронова, Евгения Евгеньевна

Введение.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Активные формы кислорода.

1.1.1. Общая характеристика и свойства.

1.1.2. Локализация образования активного кислорода в клетке.

1.2. Антиоксидантная система растительной клетки.

1.2.1. Антиоксидантные ферменты.

1.2.2. Низкомолекулярные антиоксиданты.

1.2.2.1. Биогенные полиамины.

2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1. Объект исследования.

2.2. Условия выращивания Mesembryanthemum crystallinum L.

2.3. Постановка опыта.

2.4. Методика анализов.

2.4.1. Определение титруемой кислотности клеточного сока.

2.4.2. Определение активности пероксидазы.

2.4.3. Определение активности супероксиддисмутазы.

2.4.4. Определение содержания малонового диалбдегида.

2.4.5. Определение изоферментного спектра СОД.

2.4.6. Определение содержания перекиси водорода.

2.4.7. Определение содержания супероксидного анион-радикала.

2.4.8. Оценка уровня экспрессии гена Cu/Zn СОД.

2.4.9. Выделение ДНК.

2.4.10. Математическая обработка результатов.

3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

3.1. Физиологическая характеристика опытных растений хрустальной травки.

3.2. Возрастные и межорганные особенности функционирования антиоксидантных ферментов в растениях хрустальной травки.

3.3. Действие засоления на активность антиоксидантных ферментов хрустальной травки двух возрастных групп.

3.4. Влияние кадаверина на окислительный статус растений хрустальной травки двух возрастных групп.

3.5. Влияние кадаверина на экспрессию гена супероксиддисмутазы.

3.6. Возможная роль полиаминов как ловушек активных форм кислорода.

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Физиология и биохимия растений», 03.00.12 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Антиоксидантная активность у хрустальной травки при адаптации к засолению: роль полиаминов»

Исследование механизмов адаптации растений к повреждающему действию абиотических факторов занимает ключевое положение в современной науке о растениях.

Усиленное образование активных форм кислорода (АФК) является одной из ранних реакций растений на повреждающие воздействия. Эти соединения высокореакционноспособны и могут неконтролируемо реагировать с белками, липидами, нуклеиновыми кислотами, изменяя их структуру и функции (Владимиров, 1987; Пескин, 1997). Клетки растений постоянно поддерживают определенный баланс образования и разрушения АФК. В нормальных условиях существования их концентрация находится на низком, но отличном от нуля уровне (Скулачев, 1998). Этот конститутивный уровень активного кислорода необходим для лигнификации клеточных стенок, передачи стрессорного сигнала и формирования иммунного ответа, для процессов старения и программируемой гибели клеток. Ухудшение условий существования сдвигает этот баланс в сторону повышенного образования АФК и накопления перекисных повреждений. Это явление получило название окислительного стресса и сопровождает большинство биотических и абиотических стрессоров.

В растениях существует многоступенчатая система защиты от чрезмерного образования АФК. Первой линией защиты являются антиоксидантные (АО) ферменты - супероксидисмутаза (СОД), пероксидаза (ПО), каталаза. Однако в условиях окислительного стресса ферменты быстро инактивируются активным кислородом, и для индукции их синтеза de novo требуется определенное время. Поэтому в этих условиях на первый план выходят низкомолекулярные АО. К неферментативным антиоксидантам относят и полиамины (ПА, путресцин, спермидин, спермин, кадаверин) (Bors et al., 1989; На et al., 1998). Благодаря поликатионной природе они способны связываться с отрицательно заряженными группами макромолекул, и защищать структуру биополимеров в условиях окислительного стресса. Кроме того, ПА могут участвовать в "тушении" кислородных радикалов. Рядом исследователей показано, что повышенное содержание ПА коррелирует с повышенной активностью АО ферментов и степенью устойчивости растений к стрессу.

Несмотря на успехи в этой области, появляющиеся данные зачастую носят противоречивый характер, и конкретные механизмы взаимодействия полиаминов с АФК и АО ферментами до сих пор не ясны. В настоящее время практически нет работ, посвященных участию ПА в адаптации растений экстремальных мест обитания, в то время как именно их адаптивные реакции наиболее показательны. Поэтому в качестве объекта исследований нами был выбран факультативный галофит Mesembryanthemum crystallinum L. (хрустальная травка). Это растение позволяет исследовать формирование защитных систем в двух состояниях - в неадаптированном (молодые растения с С3 фотосинтезом, обладающие чертами гликофита) и адаптированном (взрослые растения с САМ типом метаболизма).

Цель и задачи исследования. Целью нашей работы было выяснить характер формирования антиоксидантной защиты у растений хрустальной травки при действии NaCl, а также роль полиаминов в процессах окислительного стресса, индуцированного засолением.

В соответствии с целью были поставлены следующие задачи: 1. Исследовать онтогенетические изменения антиоксидантной активности листьев и корней хрустальной травки в норме и при действии засоления.

2. Исследовать влияние диамина кадаверина (Кад) на окислительный статус растений хрустальной травки в Сз и САМ состоянии.

3. Исследовать влияние Кад и спермина (Спм) на активность СОД в системе in vitro.

4. Выяснить, влияют ли ПА на активность генов антиоксидантных ферментов, на примере гена Cu/Zn-СОД.

5. Определить, какова роль ПА в стресс-инду цированных окислительных процессах, идущих в апопласте.

6. Выяснить, способны ли свободные ПА к «тушению» АФК и защите ДНК от действия свободных радикалов.

Научная новизна. Впервые установлены онтогенетические и органспецифичные различия в АО активности растений хрустальной травки: в период функционирования САМ фотосинтеза листья и особенно корни характеризуются значительно более высокой активностью АО ферментов. Показано, что корни хрустальной травки отличаются от листьев изоферментным спектром СОД: в них впервые обнаружена дополнительная "корневая" Mn-СОД II.

Установлено, что при засолении изменения АО активности у Сз растений носили индуцибельный характер, тогда как САМ растения поддерживали окислительный гомеостаз благодаря конститутивно высокому АО потенциалу.

Впервые установлено двойственное действие экзогенного Кад на окислительные процессы, идущие в корнях растений хрустальной травки: антиоксидантное в низких концентрациях (<1 мМ) и прооксидантное в высоких (> 1 мМ).

Впервые установлено, что Кад и перекись водорода индуцируют экспрессию гена Cu/Zn-СОД в корнях молодых растений хрустальной травки. В корнях САМ-растений индуцирующий эффект менее выражен.

Предложен возможный механизм регуляции образования супероксидного анион-радикала в корнях хрустальной травки путем накопления Кад, перекиси водорода и защелачивания апопластного пространства.

В системе in vitro впервые показана способность ПА эффективно защищать хромосомную ДНК от окислительных повреждений гидроксильными радикалами.

Практическая значимость. Полученные данные об участии ПА в процессах окислительного стресса и АО защите имеют большое значение для понимания формирования адаптивных процессов у галофитов и могут быть использованы при создании трансгенных растений, обладающих повышенной устойчивостью к неблагоприятным воздействиям. Полученные данные и сделанные на их основе теоретические обобщения могут быть использованы в курсах лекций для студентов биологических факультетов.

Апробация работы. Результаты работы докладывались на VII международном симпозиуме «Проблемы физиологии растений и генетики на рубеже третьего тысячелетия» (Киев, 2000), на всероссийском симпозиуме «Экологические проблемы промышленных городов» (Саратов,

2003), на V съезде ОФР России и Международной конференции «Физиология растений - основа фитобиотехнологии» (Пенза, 2003), на XX всероссийской конференции по электронной микроскопии (Черноголовка,

2004), на 14 съезде Федерации европейских обществ физиологов растений (Краков, Польша, 2004), на VI международном симпозиуме «Новые и нетрадиционные растения и перспективы их использования» (Пущино,

2005), на Международной конференции «Физиологические и молекулярно-генетические аспекты сохранения биоразнообразия» (Вологда, 2005).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано и направлено в печать 10 работ.

Структура и объем диссертации. Диссертация состоит из введения, обзора литературы, описания объекта и методов исследования, изложения полученных результатов и их обсуждения, заключения, выводов и списка литературы (192 наименования, в т.ч. 162 иностранных). Диссертация изложена на 125 страницах машинописного текста, включает 3 таблицы и 26 рисунков.

Похожие диссертационные работы по специальности «Физиология и биохимия растений», 03.00.12 шифр ВАК

Заключение диссертации по теме «Физиология и биохимия растений», Аронова, Евгения Евгеньевна

выводы

1. Впервые обнаружены онтогенетические и органспецифичные различия в уровне активности антиоксидантных ферментов (СОД и ПО) хрустальной травки. В период функционирования САМ фотосинтеза активность обоих ферментов на порядок выше, чем в молодых Сз растениях. Кроме того, в корнях хрустальной травки, характеризующихся более высокой АО активностью по сравнению с листьями, обнаружена дополнительная «корневая» Mn-СОД II (108 кДа).

2. Изменения активности АО ферментов у молодых С3 растений, вызванные засолением, носят индуцибельный характер, тогда как растения в САМ состоянии поддерживают окислительный гомеостаз благодаря конститутивно высокому антиоксидантному потенциалу.

3. Экзогенный кадаверин оказывает двойственное действие на содержание АФК и активность АО ферментов: в низких концентрациях (< 1 мМ) диамин действует как антиоксидант, а в высоких (> 1 мМ) проявляет прооксидантные свойства.

4. Показано, что экзогенный кадаверин может индуцировать экспрессию гена Cu/Zn- СОД в корнях молодых растений хрустальной травки.

5. Полиамины, в частности кадаверин, могут активировать окислительные процессы, протекающие в апопласте, путем защелачивания апопластного пространства, образования перекиси водорода и активации щелочной пероксидазы клеточной стенки, которая сопровождается образованием супероксидного анион-радикала.

6. Полиамины (Кад и Спм) в системе in vitro способны эффективно защищать ДНК от окислительных повреждений гидроксильными радикалами, образовавшимися в ходе реакции Фентона.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Проведенные исследования показали, что полиамины, в частности кадаверин, участвуют в процессах окислительного стресса, индуцированного засолением. Обнаружено, что, во-первых, кадаверин является модулятором внутриклеточного содержания активных форм кислорода (супероксидного анион радикала). Во-вторых, показано, что кадаверин влияет на активность стресс-индуцируемых антиоксидантных ферментов - супероксидисмутазы и пероксидазы. Судя по результатам проведенных экспериментов можно заключить, что полиамины не влияют непосредственно на активность фермента. В молодых растениях в состоянии Сз метаболизма их действие проявляется в активации синтеза антиоксидантного фермента (СОД) на уровне транскрипции. А во взрослых САМ растениях действие полиаминов, вероятно, обусловлено их дальнейшей окислительной деградацией с образованием пероксида водорода. Кроме того, показана такая важная способность полиаминов, как «тушение» активных форм кислорода на примере гидроксильного радикала. Эта функция особенно важна, так как смоделированная нами гидроксил-генерирующая реакция особенно часто протекает в клеточном ядре и сопровождается повреждением нуклеиновых кислот. Соответственно, полиамины, присутствующие в ядре в миллимолярных концентрациях (На et al., 1998), могут защищать ДНК от окислительных повреждений гидроксильными радикалами.

Таким образом, в работе показано комплексное участие полиаминов в процессах окислительного стресса, индуцированного засолением, заключающееся в регуляции внутриклеточного уровня АФК; в регуляции активности антиоксидантных ферментов на уровне транскрипции и опосредованно через образование перекиси водорода и в протекторном действии полиаминов на хромосомную ДНК.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Аронова, Евгения Евгеньевна, 2005 год

1. Аверьянов А.А., Лапикова В.П., Николаев О.Н., Степанов А.И., Зависящая от активированного кислорода защита риса от пирикуляриоза с помощью рибофлавина и розеофлавина // Биохимия. 2000. Т.65. Вып. 11. С. 1530-1537.

2. Андреева В.А. Фермент пероксидаза: Участие в защитном механизме растений. М.: Наука. 1988. 127 с.

3. Владимиров Ю.А. Свободнорадикальное окисление липидов и физические свойства липидного слоя биологических мембран // Биофизика. 1987. Т.32. Вып.5. С.830-843.

4. Дмитриев Л.Ф., Верховский М.И. О механизме взаимодействия токоферола с перекисными радикалами // Биохимия. 1990. Т.55. Вып.11. С.2025-2030.

5. Доспехов В.А. Методика полевого опыта. М.: Агропромиздат. 1985. 259с.

6. Иванов Б.Н. Восстановление кислорода в хлоропластах и аскорбатный цикл//Биохимия. 1998. Т.63. Вып.2. С. 165-170.

7. Игнатенко О.В., Газарян И.Г., Мареева Е.А. Каталитические свойства бестриптофанового мутанта пероксидазы хрена // Биохимия. 2000. Т.65. №5. С.14-21.

8. Капитанов А.Б., Пименов A.M. Каротиноиды как антиоксидантные модуляторы клеточного метаболизма // Успехи современной биологии. 1996. Т.116. Вып.2. С. 179-190.

9. Кения М.В., Лукаш А.И., Гуськов Е.П. Роль низкомолекулярных антиоксидантов при окислительном стрессе // Успехи современной биологии. 1993. Т.113. Вып.4. 456-470.

10. Ю.Кравчук З.И., Конопелько Н.Ф., Якутович М.Д., Конопля Е.Ф., Маруев С.П. локальные конформационные изменения в ферритине при различном содержании железа // Биохимия. 2002. Т.67. Вып.9. С. 11991208.

11. Красновский А.А. мл. Синглетный молекулярный кислород: механизмы образования и пути дезактивации в фотосинтетических системах // Биофизика. 1994. Т.39. Вып.2. С.236-250.

12. Кузьменко А.И., Морозова Р.П., Николенко И.А. Влияние витамина D3 и экдистерона на свободнорадикальное окисление липидов // Биохимия. 1997. Т.62. вып.6 С.712-715.

13. Меныцикова Е.Б., Зенков Н.К. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных окислительных процессов // Успехи современной биологии. 1993. Т. 113. Вып.4. С.442-455.

14. Мерзляк М.Н. Активированный кислород и окислительные процессы в мембранах растительной клетки // Итоги науки и техн. ВИНИТИ. Сер. Физиология растений. 1989. Вып.6. 168с.

15. Мерзляк М.Н. Активированный кислород и жизнедеятельность растений // Соросовский образовательный журнал. 1999. Т.5. №9. С.20-26.

16. Минибаева Ф.В., Гордон JI.X. Продукция супероксида и активность внеклеточной пероксидазы в растительных тканях при стрессе // Физиология растений. 2003. Т.50. №3. С.459-464.

17. Парамонова Н.В., Шевякова Н.И., Кузнецов Вл.В. Ультраструктура хлоропластов и их запасных включений в первичных листьях Mesembryanthemum crystallinum L. при воздействии пуресцина и NaCl // Физиология растений. 2004. Т.51. №1. С.99-109.

18. Пескин А.В. Взаимодействие активного кислорода с ДНК // Биохимия. 1997. Т.62. Вып. 12. С.1571-1578.

19. Пескин А.В. Столяров С.Д. Сравнение Cu/Zn-содержащей супероксиддисмутазы у лягушек рода Xenopus II Биохимия. 1997. Т.62. Вып.7. С.905-907.

20. Пиневич А.В. Микробиология железа и марганца. 2005. Изд. СпбГУ. 374с.

21. Ракова Н.Ю., Романов Г.А., Полиамины препятствуют проявлению первичных эффектов цитокининов // Физиология растений. 2005. Т.52. №1. С.59-67.

22. Рогожин В.В., Верхотуров В.В. Влияние антиоксидантов (дигоксина, кверцетина и аскорбиновой кислоты) на каталитические свойства пероксидазы хрена // Биохимия. 1998. Т.63. Вып.6. С.781-786.

23. Скулачев В.П. Старение организма особая биологическая функция, а не результат поломки сложной живой системы: биохимическое обоснование гипотезы Вейсмана // Биохимия. 1997. Т.62. Вып.11. С.1394-1399.

24. Скулачев В.П. о биохимических механизмах эволюции и роли кислорода // Биохимия. 1998. Т.63. Вып.11. С. 1570-1579.

25. Строганов Б.П., Шевякова Образование диаминов при солевом отравлении листьев // 5ый международный биохимических конгресс. Рефераты секционных сообщений. 1961. Т.2. Изд. АН СССР.

26. Часов А.В., Гордон JI.X., Колесников О.П., Минибаева Ф.В. Пероксидаза клеточной поверхности — генератор супероксид-аниона вкорневых клетках пшеницы при раневом стрессе // Цитология. 2002. Т.44. №7. С.691-696.

27. Шевякова Н.И. О стимулирующем и токсическом действии диаминов на растения // Физиология растений. 1966. Т. 13. Вып.З. С.522-524.

28. Шевякова Н.И. Метаболизм и физиологическая роль ди- и полиаминов в растениях//Физиология растений. 1981. Т.28. Вып.4. С. 1052-1061.

29. Шорина М.В., Рагулин В.В., Кузнецов Вл.В., Шевякова Н.И. Вовлекаются ли кадаверин и этилен в индукцию САМ-типа фотосинтеза у хрустальной травки? // Доклады АН. 2005. Т.400. №1. С.1-3.

30. Abeles F.B., Biles C.L., Dunn L.J. hormonal regulation and distribution of peroxidase isoenzymes in the Cucurbitacea // Plant Physiol. 1989. V.91. P.1609-1612.

31. Adams P., Nelson D.E., Yamada S., Chmara W., Jensen R.D., Bohnetr H.J., Griffiths H. Growth and development of Mesembryanthemum crystallinum (Aizoaceae) // New Phytol. 1998. V.138. P. 171-190.

32. Allan A.C. and Fluhr R. Two distinct sources of elicited reactive oxygen spacies in tobacco epidermal cells II The Plant Cell. 1997. V.9. P. 1559-1572.

33. Alscher R.G., Erturk N., Heath L.S. Role of superoxide dismutase (SODs) in controlling oxidative stress in plants // J. of Exp. Bot. 2002. V.53. №372. P.1331-1341.

34. Aslund F., Zheng M., Beckwith J. and Storz G. Regulation of the OxyR transcription factor by hydrogen peroxide and the cellular thiol-disulfide status// Proc. Natl. Acad Sci. Biochemistry. 1999. V.96. P.6161-6165.

35. Bagni N. Aliphatic amines and a growth factor of coconut milk as stimulating cellular proliferation of Helianthus tuberosus in vitro // Experientia. 1966. V.22. P.732.

36. Bakhanashvili M., Icekson I., Apelbaum A. Cadaverine formation by specific lysine decarboxilation in Pisum sativum seedlings // Plant Cell Reports. 1985. V.4. 291-299.

37. Bastola D.R., Minocha S.C. Increased puterscine biosynthesis through transfer of mouse ornitine decarboxylase cDNA in carrot promotes somatic embryogenesis // Plant Physiol. 1995, V.109. P. 63-71.

38. Beauchamp C. & Fridovich I. Superoxide dismutase improved assays and an assay applicable to acrylamide gels // Analytical Biochemistry. 1971. V.44. P.276-287.

39. Beckett R.P., Minibayeva F.V. wounding induces a burst of extracellular superoxide production in Peltigera canina II Lichenologist. 2003. V.35(l). P.87-89.

40. Beckett R.P., Minibayeva F.V., Luthje S. and Bottger M. Reactive oxygen species metabolism in desiccation-stressed thalli of liverwort Dumortiera hirsuta II Physiol. Plant. 2004. V.I22. P.3-10.

41. Besford R.T., Richardson C.M., Campos J.L., Tiburcio A.F. Effect of polyamines on stabilization of molecular complexes of thylakoid membranes of osmotically stressed oat leaves // Planta. 1993. V.189. P.201-206.

42. Bolwell G.P., Butt V.S., Davies D.R. and Zimmerlin A. The origin of the oxidative burst in plants // Free Radical Research. 1995. V.23(6). P.l57-532.

43. Borell A., Culianez-Macia A., Altabella Т., Besford R.T., Flores D., Tiburcio A.F. Arginine decarboxilase is localized in chloroplasts // Plant Physiol. 1995. V.I09. P.771-776.

44. Borell A., Besford R.T., Altabella Т., Masgrau C., Tiburcio A.F. Regulation of arginine decarbocxilase by spermine in osmotically stressed oat leaves // Physiol. Plant. 1996. V.98. P.105-110.

45. Bors W., Langebartels C., Michel C., Sanderman H., Jr. Polyamines as radical scavengers and protectants against ozone damage // Phytochemistry. 1989. V.28. P.l589-1595.

46. Bortolotti C., Cordeiro A., Alcazar R., Borell A., Culianez-Macia F.A., Tiburcio A.F., Altabella T. Localization of arginine decarboxylase in tobacco plants // Physiol. Plant. 2004. V.120. P.84-92.

47. Bouchereau A., Aziz A., Larher F., Martin-Tanguy J. Polyamines and environmental challenges: recent development // Plant Science. 1999. V.140. P.103-125.

48. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitations of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding //Analytical Biochemistry. 1976. V.72. P.248-254.

49. Brennan T. and Frenkel C. Involvement of hydrogen peroxide in the regulation of senescence in pear // Plant Physiol. 1977. V.59. P.411-416.

50. Bruggemann W., Beyel V., Brodka M., Poth H., Weil M., Stockhaus J. Antioxidants and antioxidative enzymes in wild-type and transgenic Lycopersicon genotypes of different chilling tolerance // Plant Science. 1999. V.140. P.145-154.

51. Bueb J.L., Da Silva A., Mousli M., Landry Y. Natural polyamines stimulate G-proteines // Biochem J. 1992. V.282. P.545-550.

52. Chen E.-L., Chen Y.-A., Chen L.-M., Liu Z.-H. Effect of copper on peroxidase activity and lignin content in Raphanus sativus И Plant Physiol. Biochem. 2002. V.40. P.439-444.

53. Cheng S.H., Edwards G.E. Influenca of long photoperiods on plant development and expression of Crassulacean Acid Metabolism // Plant, Cell andEnvir. 1991. V.14. Iss.3. P.271-278.

54. Chu С., Dai Z., Ku M.S.B., Edwards G.E. Induction of Crassulacean Acid Metabolism in the facultative halophyte Mesembryanthemum crystallinum by abscisic acid// Plant Physiol. V.93. P.I253-I26I.

55. Coleman R.G., and Richards F.J. Physiological studies in plant nutrition. Some aspects of nitrogen metabolism in barley and other plants in relation to potassium deficiency // Ann. Bot. 1956. V.20. №79. P.l 13-123.

56. Cushman J.C. Update on Crassulacean Acid Metabolism // Plant. Physiol. 2001. V.127. P.1439-1448.

57. Cushman J.C., Bohnert H.J. Molecular genetics of Crassulacean Acid Metabolism // Plant Physiol. 1997. V.l 13. Iss.3. P.667-676.

58. Cushman J.C., Bohnert H.J. Crassulacean Acid Metabolism molecular genetics // Ann. Rev. of Plant Physiol, and Mol. Biol. 1999. V.50. P.305-332.

59. Danon A. Redox reactions of regulatory proteins: do kinetics promote specificity? // Trends in Biochemical Sciences. 2002. V.26. №4. P. 197-203.

60. Deagazio M., Federico R., Angelini R., Decesare F., Grego S. Spermidine pretreatment or root-tip removal in maize seedlings effect on K+uptake and tissue modification // J. of Plant Physiol. 1992. V.140. Iss.6. P.741-746.

61. Desikan R., Hancock J.T., Bright J. et al. A Role for ETR1 in Hydrogen Peroxide Signalling in Stomatal Guard Cells // Plant Physiol. 2005. V.I37. P.831-834.

62. Dobrovinskaya O.R., Muniz J., Pottosin I.I. Inhibition of vacuolar ion channels by polyamines//J. Memb. Biol. 1999. V.l67. P.l27-140.

63. Dodds R.A., Pitsillides A.A., Frost T.B. A quantitative cytochemical methods for ornithine decarbozilase activity // J. Histochem. Cytochem. 1990. V.38. P.123-127.

64. Doussiere J., Vignais P.V., Diphenylene iodonium as an inhibitor of the NADPH oxidase complex of bovine neutrophils // Eur. J. Biochem. 1992. V.208. P.61-71.

65. Droley G., Dumbroff E.B., Legge R.L., Thompson J.E. Radical scavenging properties of polyamines//Phytochem. 1986. V.25. P.367-371.

66. Evans Ph.T., Malmberg R.L. Do polyamines have roles in plant development? // Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1989. V.40. P.235-269.

67. Eyidogan F.I., Oktem H.A., Yucel M. Superoxide dismutase activity in salt stress wheat seedlings // Acta Physiol. Plant. 2003. V.25. №3. P.263-269.

68. Feuerstein B.G., Pattabiraman N., Marton LJ. Molecular mechanisms of the interactions of spermine with DNA: DNA binding as a result of ligand binding// Nucleic Acids Res. 1990. V.18., P. 1271-1282.

69. Flores H.E. Polyamine and heat stress // in: Stress responses in plants: adaptation and acclimation mechanisms. Ed. by Allisher R.G. and Cumming J.R. Willey Liss Inc., New-York. 1990. P.217-239.

70. Foeyr С. H., Noctor G. Oxidant and antioxidant signalling in plants: e re-evaluation of the concept of oxidative stress in physiological context // Plant, Cell and Envir. 2005. V.28. P.1056-1071.

71. Foeyr С. H., Noctor G. Redox homeostasis and Antioxidant signalling: a metabolic interface between stress perception and physiological responses // The Plant Cell. 2005. V.17. P.1866-1875.

72. Friedman R., Levine N., Altman A. Presence and identification of polyamines in xylem and phloem exudates of plants // Plant Physiol. 1986. V.82. P.l 154-1157.

73. Galston A.W., Kaur-Sawhney R., Altabella Т., Tiburcio A.F. Plant polyamines in reproductive activity and responce to biotic stress // Bot. Acta. 1997. V.110. P. 197-207.

74. Gestelen P. van, Asard H., Horemans N., Caubergs R.J. Superoxide-producing NAD(P)H oxidases in plasma membrane vesicles from elicitor responsive bean plants // Physiol. Plant. 1998. V.104. P. 653-660.

75. Gomez J.M., Jimenez A., Olmos E., Sevilla F. Location and effects of long-term NaCl stress on superoxide dismutase and ascorbate peroxidase isoenzymes of pea (Pisum sativum cv. Puget) chloroplast // J. of Exp. Bot. 2004. V.55.P.119-130.

76. Grant J.J., Loake G.J. Role of reactive oxygen intermediates and cognate redox signalling in disease resistance // Plant Physiol. 2000. V.124. P.21-29.

77. Gueta-Dahan Y., Yaniv Z., Zilinskas В., Ben-Hayyim G. Salt and oxidative stress: similar and specific responses and their relation to salt tolerance in Citrus // Planta. 1997. V.203. P.460-469.

78. На H.C., Sirisoma N.S., Kuppusamy P., Zweier J.L., Woster P.M., Casero R.A., Jr. The natural polyamine spermine functions directly as a free radical scavenger // Proc. Nat. Acad. Sci. 1998. V.95. P. 11140-11145.

79. Halliwell В., Gutteridge J.M. Iron and free radical reactions: two aspects of antioxidant protection // TIBS. 1986. V.l 1. №9. P.372-375.

80. Hamilton E.W. and Heckathorn S.A. Mitochondrial adaptations to NaCl. Complex I is protected by anti-oxidants and small heat-shock proteins, whereas complex II is protected by proline and betaine // Plant Physiol. 2001. V.l26. P. 1266-1274.

81. Hartmann T. Schoofs G., Wink M. A chloroplast-localized lysine decarboxylase otLupinuspolyphyllus // FEBS Letters. 1980. V.l 15. P.35-38. A130.

82. Hassan H.M. Microbial superoxide dismutase // Adv. Genetics. 1989. V.26. P.65-97.

83. Heath R.L. & Packer L. Photoperoxidation in isolated cloroplasts. I. Kinetics and stoichiometry of fatty acid peroxidation // Archives of Biochem. and Biophys. 1968. V.125. P.189-198.

84. Herminghaus S., Schreier P.H., McCarthy J.E.G., Landsmann J., Botterman J. and Berlin J. Expression of bacterial lisine decarboxilase gene and transport of the protein into chloroplasts of transgenic tobacco // Plant Mol. Biol. 1991. V.17. P.475-486.

85. Hernandes J.A., Ferrer M.A., Jimenez A. et al. Antioxidant systems and 02"' /H202 production in the apoplast of pea leaves. Its isolation with salt-induced necrotic lesions in minor veins // Plant Physiol. 2001. V.l27. P.817-831.

86. Hiatt A. Polyamine synthesis in maize cell Lines // Plant Physiol. 1989. V. 90. P.1378-1381.

87. Kakkar R.K., Sawhney V.K. Polyamine research in plants a changing perspective // Physiol. Plant. 2002. V.l 16. P.281-292.

88. Kaur-Sawhney R., Galston A.W. Interaction of polyamines and light on biochemical processes involved in leaf senescence // Plant, Cell and Envir. 1979. V.2. P.189-196.

89. Kaur-Sawhney R., Tiburcio A.F., Altabella Т., Galston A.W. // J. of Cell and Mol. Biol. 2003. V.2. P.l-12.

90. Kingsbury R.W., Epsteine E., Pearcy R.W. Physiological response to salinity in selected lines of wheat // Plant Physiol. 1984. V.74. P.417-423.

91. Koenig H., Goldstone A., Lu C.Y. Polyamines regulate calcium fluxes in a rapid plasma membrane occurrence // Nature. 1983. V.305. P.530-534.

92. Kosegarten H., Hoffman В., Rroco E. et al. Apoplastic pH and Femreduction in young sunflower (Helianthus annuus) roots // Physiol. Plant. 2004. V.l22. P.95-106.

93. Kubis J. Polyamines and "scavenging system": influence of exogenous spermidine on catalase and guaiacol peroxidase activities and free polyamine level in barley leaves under water deficit // Acta Physiol. Plant. 2003. V.25. №4. P.337-343.

94. Kubis J. The effect of exogenous spermidine on superoxide dismutase activity, H2O2 and superoxide radical level in barley leaves under water deficit conditions // Acta Physiol. Plant. 2005. V.27. №3A. P.289-295.

95. Kuznetsov VI.V., Rakitine V.Yu., Sadomov N.G., Dam D.V., Stetsenko L.A., Shevyakova N.I. Do polyamines participate in the long-distance translocation of stress signal in plants? Russian J. of Plant Physiol. 2002. V.49. №1. P. 120-130.

96. Lee J.-W., Roe J.-H., Kang S.-O. Nickel-containing superoxide dismutase // Meth. Enzymol. 2002. V.349. P.90-101.

97. Levine A., Tenhaken R., Dixon R. and Lamb C. H202 from the oxidative burst orchestrates the plant hypersensitive disease resistance response // Cell. 1994. V.79. P.583-593.

98. Libik M., Pater В., Elliot S., Slesak I., Miszalski Z. Malate accumulation in different organs of Mesembrycinthemum crystallinum L. following age-dependent or salinity-triggered CAM metabolism // Z. Naturforsh. 2004. V.59. P.223-228.

99. Lobreaux S., Briat J.-F. Ferritin accumulation and degradation in different organs of pea (Pisum sativum) during development // Biochem J. 1991. V.274. P.601-606.

100. Mahalingam R. and Fedoroff N. Stress response, cell dearth and signalling: the many faces of reactive oxygen species // Physiol. Plant. 2003. V.l 19. P.56-68.

101. Mansouri I.E., Mercado J.A., Santiago-Domenech N., Pliego-Alfaro F., Valpuesta V., Quesada M.A. Biochemical and phenotypical characterization of transgenic tomato plants overaxpressing a basic peroxidase // Physiol. Plant. 1999. V.106. P.355-362.

102. Martine-Tanguy J. Conjugeted polyamines and reproductive development: biochemical, molecular and physiological approaches // Physiol. Plant. 1997. V.l00. 675-688.

103. Martinoia E., Rentsh D. Malate compartmentation responces to a complex metabolism // Ann. Rev. Plant Physiol, and Plant Mol. Biol. 1994. V.45. P.447-467.

104. Minibaeva F., Gordon L., Kolesnikov O., Chasov A. Role of extracellular peroxidase in the superoxide production by wheat root cells // Protoplasma. 2001. V.217. P.125-128.

105. Miszalski Z. SOD activity in CAM plant Kalanchoe Daigremontiana exposed to S02 // Acta Societatis Botanicorum Poloniae. 1995. V.64. №3. P.251-154.

106. Moldau H. Hierarchy of ozone scavenging reactions in the plant cell wall //Physiol. Plant. 1998. V.104. P.617-622.

107. Moller I.M. Plant mitochondria and oxidative stress: electron transport, NADPH turnover and metabolism of reactive oxygen species // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 2001. V.52. P. 561-591.

108. Morel C., Villanueva V.R., Queiroz O. Are polyamines involved in the induction and regulation of the Crassulacean Acid Metabolism? Planta. 1980. V.149. P.440-444.

109. Murphy T.M. and Auh Ch.-K. The superoxide synthases of plasma membrane preparation from cultured rose cells // Plant Physiol. 1996. V.l 10. P.621-629.

110. Neill S.J., Desikan R. Clarke A. et al. Hydrogen peroxide and nitric oxide as signalling molecules in plants // J. of Exp. Botany. 2002. V.53. №372. P. 1237-1247.

111. Neill S., Desikan R. and Hancock J. Hydrogen peroxide signalling // Current opinion in plant biology. 2002. V.5. P. 388-395.

112. Negrel J. The biosynthesis of cinnamoylputrescines in callus tissue cultures of Nicotiana tabacum II Phytochemistry. 1989. V.28. P.477-481.

113. Niewiadomska E., Pater В., Miszalski Z. Does ozone induce a C3-CAM transition in Mesembryanthemum crystallinum leaves? // Phyton. 2002. V.42. P.69-78.

114. Nunez M., Mazzafera P., Mazorra L.M., Siqueira W.J., Zullo M.A.T. Influence of a brassinosteroid analogue on antioxidant enzymes in rice grown in culture medium with NaCl // Biol. Plant. 2003/4. V.47(l). P.67-70.

115. Ogawa К., Kanematsu S. and Asada K. Generation of superoxide anion and localization of Cu/Zn-superoxide dismutase in the vascular tissue of spinach hypocotyls: their association with lignification // Plant Cell Physiol. 1997. V.38(10). P.l 118-1126.

116. Ozaki S., DeWald D.B., Shope J.S., Chen J., Prestwich G.D. Intracellular delivery of phosphoinositides and inositol phosphates using polyamine carriers// Proc. Natl. Acad. Sci. 2000. V.97. P.l 1286-11291.

117. Paschalidis K.A., Roubelakis-Angelakis K.A. Sites and regulation of polyamine catabolism in the tobacco plant. Correlations with cell division/expansion, cell cycle progression and vascular development // Plant Physiol. 2005. V.138. P.2174-2184.

118. Pedreira J., Sanz N., Pena M.J. et al. Role of the apoplastic ascorbate and hydrogen peroxide in the control of cell growth in pine hypocotyls // Plant Cell Physiol. 2004. V.45(5). P.530-534.

119. Pellinen R.I., Korhonen M.-S., Tauriainen A.A. et al. Hydrogen peroxide activates cell death and defense gene expression in birch // Plant Physiol., 2002. V.l30. P.549-560.

120. Popovic R.K., Kyle D.J., Cohen A.S., Zalik S. Stabilization of thylakoid membranes by spermine during stress-induced senescence of barley leaf discs // Plant. Physiol. 1979. V.64. P.721-726.

121. Prasad Т.К., Anderson M.D., Martin В., Stewart C.R. Evidence for chilling-induced oxidative stress in maize seedlings and regulatory role for hydrogen peroxide // The Plant Cell. 1994. V.6. P.65-74.

122. Pryor W.A. Why is the hydroxyl radical the only radical that commonly adds to DNA // Free Rad. Biol. Med. 1988. V.4. №4. P.219-223.

123. Rabiti A.L., Pistocchi R., Bagni N. Putrescine uptake and translocation in higher plants // Physiol. Plant. 1989. V.77. №2. P.225-230.

124. Razin S., Gery I.A., Bachrach U. The degradation of natural polyamines and diamines by bacteria// Biochem. J. 1959. V.71. №3. P. 17-26.

125. Reggiani R., giussani P., Bertani A. Relationship between the accumulation of putrescine and the tolerance to oxygen-deficit stress in gramineae seedlings // Plant Cell Physiol. 1990. V.31. P.484-494.

126. Roberts D.R., Dumbroff E.B., Thompson J.E. Exogenous polyamines alter membrane fluidity in bean leaves a basic for potential misinterpretation of their true physiological role // Planta. 1986. V.l67. P.395-401.

127. Roy M., Ghosh B. Polyamines, both common and uncommon, under heat stress in rice {Orysa sativa) callus. Physiol. Plant. 1996. V.98. P. 196-200.

128. Samnis K., Bowley S., McKersie B. Pyramiding Mn-superoxide dismutase transgenes to improve persistence and biomass production in alfalfa//J. of Exp. Bot. 2002. V.53. №372. P.1343-1350.

129. Sanchez M., Queijeiro E., Revilla G., Zarra I. Changes in ascorbic acid levels in apoplastic fluid during growth of pine hypocotyls. Effect onperoxidase activities associated with cell walls // Physiol. Plant. 1997. V.101. P.815-820.

130. Santa-Cruz A., Acosta M., Peres-Alfocea F., Bolarin M.C. Changes in free polyamine levels induced by salt stress in leaves of cultivated and wild tomatospecies // Physiol. Plant. 1997. V.101. P.341-346.

131. Santa-Cruz A., Estan M.T., Rus A., Bolarin M.C., Acosta M. Effects of NaCI and mannitol isosmotic stresses on the free oplyamines levels in leaf discs of tomato species differing in salt tolerance // J. of Plant Physiol. 1997. V.151. Iss.6. P.754-758.

132. Scandalios J.G. Oxigen Stress and superoxide dismutase // Plant Physiol. 1993. V.101. P.7-12.

133. Schubert J. & Wilmer J.W. Does hydrogen peroxide exist "free" in biological systems? // Free Radical Biology & Medicine. 1991. V.l 1. P.545-555.

134. Sen Gupta A., Heinen J.L., Holaday S., Burke J., Allen R.D. Increased resistance to oxidative stress in transgenic plants that overexpress chloroplastic Cu/Zn superoxide dismutase // Proc. Nat. Acad. Sci USA. 1993. V.90. P.1629-1633.

135. Sen Gupta A., Webb R.P., Holaday S., Allen R.D. Overexpression of superoxide dismutase protect plants from oxidative stress // Plant Physiol. 1993. V.103. P.1067-1073.

136. Serafini-Fracassini D., del Duca S., Beninati S. Plant transglutaminases // Phytochemistry. 1995. V.40. P.355-365.

137. Shalata A. & Tal M. The effect of salt stress on lipid peroxidation and antioxidants in the leaf of the cultivated tomato and its wild salt-tolerant relative LycopersiconpennelliiII Physiol. Plant. 1998. V.l04. P.l69-174.

138. Shen В., Jensen R.G., Bohnert H.J. Mannitol protects against oxidation by hydroxyl radicals // Plant Physiol. 1997. V.l 15. P.527-532.

139. Shen W., Nada K., Tachibana S. Involvement of polyamines in the chilling tolerance of cucumber cultivars // Plant Physiol. 2000. V.124. P.431-439.

140. Shevyakova N.I., Sadomov N.G., Kuznetsov Vl.V. Regulatory polyamines-ethylene interaction in Arabidopsis thaliana L. S-adenosylmethionine overproducing mutant // Plant Physiol. Biochem. 2000. Special issue. V.38. P.205.

141. Shevyakova N.I., Rakitin V.Yu., Dam B.D., Sadomov N.G., Kuznetsov Vl.V. Heat-shock induced cadaverine accumulation and translocation throughout the plant // Plant Science. 2001. V. 161. P. 1125-1133.

142. Slesak I., Libik M., Miszalski Z. Superoxide dismutase activity in callus from the C3-CAM intermediate plant Mesembryanthemum crystallinum II Plant, Cell, Tissue and Organ Culture. 2003. V.75. P.49-55.

143. Slesak I., Miszalski Z. Superoxide dismutase-like protein from roots of the intermediate C3-CAM plant Mesembryanthemum crystallinum L. in in vitro culture // Plant Sci. 2003. V.164. P.497-505.

144. Slocum R.D. Polyamine biosynthesis in plants // in: The Biochemistry and Physiology of Polyamines in plants. 1991. Ed. by Slocum R.D., Flores H.E. CRC Press. Boca Raton. FL. P.78-89.

145. Slocum R.D., Furey M.J. Electron-microscopic cytochemical localization of diamine and polyamine oxidases in pea and maize tissues // Planta. 1991. V.183. P.443-450.

146. Slocum R.D., Kaur-Sawhney R., Galston A.W. The physiology and biochemistry of polyamines in plants // Archives of Biochem. and Biophys. 1984. V.235. №2. P.283-303.

147. Smith T.A. Further properties of the polyamine oxidase from oat seedlings // Phytochem. 1977. V.l6. P. 1647-1649.

148. Smith T.A. Polyamines // Ann. Rev. Plant Physiol. 1985. V.36. P.l 17143.

149. Smith T.A., Wilshire G. Distribution of cadaverine and other amines in higher plants // Phytochem. 1975. V.14. P.2341-2346.

150. De Souza I.R.P. and Mac Adam J.W. A transient increase in apoplastic peroxidase activity precedes decrease in elongation rate of b73 maize (Zea mays) leaf blades// Physiol. Plant. 1998. V.104. P.556-562.

151. Stevens L. The binding of spermine to the ribosomes and ribosomal ribonucleic acid from Bacillus stearothermophilis II Biochem J. 1969. V.l 13. P.l 17-123.

152. Srivastava S.K., Rajbabu P. Effect of amines and guanidines on peroxidase from maize scutellum // Phytochem. 1983. V.22. №12. P.2681-2686.

153. Storz G., Tartaglia L.A. and Ames B.N. Transcriptional regulator of oxidative stress-inducible genes: direct activation by oxidation // Science. 1990. V.248. P. 189-194.

154. Suresh M.R., Adiga P.R. Diamine oxidase of Lathyrus sativus seedlings, purification and properties // J. Bioscience. 1979. V.l. P. 109-124.

155. Tassoni A., Antognoni F., Bagni N. Polyamine binding to plasma membrane vesicles isolated from zucchini hypocotyls // Plant Physiol. 1996. V.110. P.971-977.

156. Tassoni A., Antognoni F., Battistini M.L., Sanvido J., Bagni N. Characterization of spermidine binding to solubilized plasma membrane proteins from zucchini hypocotyls // Plant Physiol. 1998. V.l 17. P.817-824.

157. Tiburcio A.F., Altabella Т., Borell A., Masgrau C. Polyamine metabolism and its regulation// Physiol. Plant. 1997. V.l00. P.664-674.

158. Tiburcio A.F., Kaur-Sawhney R., Ingersoll R.B., Galston A.W. Correlation between polyamines and pyrrolidine alkaloids in developing tobacco callus // Plant Physiol. 1985. V.78. P.323-326.

159. Tsang W.T., Bowler C., Herouart D., Van Camp W., Villarroel R., Genetello C., Van Montagu M., Inze D. Differential regulation of superoxide dismutase in plants exposed to environmental stress // The Plant Cell. 1991. V.3. P.783-792.

160. Van Camp W., Capiau K., Van Montagu M., Inze D., Slooten L. Enhancement of oxidative stress tolerance in transgenic tobacco plans overproducing Fe-superoxide dismutase in chloroplasts // Plant Physiol. 1996. V.l 12. P.1703-1714.

161. Vranova E., Breusegem F.van, Dat J. et al. The role of active oxygen species in plant signal transduction. In: Plant signal transduction. // Ed. D. Scheel. Oxford University Press. 2002.

162. Walden R., Cordeiro A., Tiburcio A.F. Polyamines: small molecules triggering pathways in plant growth and development // Plant Physiol. 1997. V.l 13. P.1009-1013.

163. Westhoff P., Nelson N., Bunemann H., Herrman R.G. // Curr. Genet. 1981. V.4. P.109-120.

164. Wink M., Hartmann T. Localization of the enzymes of quinolizidine alkaloid biosynthesis in leaf chloroplasts of Lupinus polyphyllus II Plant Physiol. 1982. V.70. P.74-77.

165. Winter K. CO2- Fixirungsreaktionenbei der Salzpflanze Mesembryanthemum crystallinum L. unter variierten Aubendingungen // Planta. 1973. V.l 14. P.75-85.

166. Winter K., Zeigler H. Induction of Crassulacean Acid Metabolism in Mesembryanthemum crystallinum L. increases reproductive success under conditions of drought and salinity stress // Oecologia. 1992. V.92. Iss.4. P.475-479.

167. Xiong H., Stanley B.A., Tekwani B.L., Pegg A.E. Processing of mammalian and plant S-adenosylmethionine decarboxilase proenzymes // J. Biol.Chem. 1997. V.272. P.28342-28348.

168. Yamasaki H., Sakihama Y., Ikehara N. Flavonoid-peroxidase reaction as a detoxification mechanism of plant cell against H2O2 // Plant Physiol. 1997. V.l 15. P.1495-1412.

169. Yamomoto S., Aoyama Y., Kawaguchi M., Iwado A., Makita M. Identification and determination of sym-homospermidine in roots of water hyacinth Eichhornia crassipes Solms. // Chem. Pharm. Bull. 1983. V.31. P.155-189.

170. Ye В., Muller H.H., Zhang J., Gressel J. Constitutivly elevated levels of putrescine and putrescine-generating enzymes correlated with oxidant stress resistance in Coniza bonarensis and wheat I I Plant Physiol. 1997. V.l 15. Iss.4. P.1443-1451.

171. Zacchini M., Marotta A., Deagazio M. Tolerance to salt stress in maize callus lines with different polyamine content // Plant Cell Reports. 1997. V.17. Iss.2.P.l 19-122.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.