Ca2+-зависимые протеолитические ферменты некоторых водных беспозвоночных и рыб тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.04, кандидат биологических наук Канцерова, Надежда Павловна

• Канцерова, Надежда Павловна
• кандидат биологических наук
• 2011

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Канцерова, Надежда Павловна

Введение.

Глава 1. Обзор литературы.

941.1. Внутриклеточные Са -зависимые протеолитические ферменты система кальпаинов).

1.1.1. Общая характеристика внутриклеточных Са2+-зависимых протеиназ животных.

1.1.2. Внутриклеточные Са -зависимые протеиназы рыб.

941.1.3. Внутриклеточные Са -зависимые протеиназы беспозвоночных.

1.2. Роль внутриклеточных Са -зависимых протеолитических ферментов в становлении ответных реакций водных организмов при изменении некоторых факторов среды обитания. ^

1.2.1. Биохимические адаптации.

941.2.2. Роль внутриклеточных Са -зависимых протеолитических ферментов в механизмах эколого-биохимических адаптаций. ^

1.3. Влияние загрязнения и сопутствующих факторов среды на водные организмы.

1.3.1. Влияние нефти и нефтепродуктов на водные организмы.

1.3.2. Влияние тяжелых металлов на водные организмы.

1.3.3. Влияние промышленных сточных вод на водные организмы.

Глава 2. Материал и методы исследований.

2.1. Материал исследований.

2.2. Методы исследований.

2.2.1. Определение видовой принадлежности и возраста исследуемых организмов.

2.2.2. Количественное определение тяжелых металлов в тканях исследуемых организмов.

2.2.3. Экстракция протеиназ из тканей исследуемых организмов.

2.2.4. Выделение и частичная очистка

Са2+ -зависимых протеолитических ферментов из тканей исследуемых организмов. ^ ^

2.2.5. Электрофорез в полиакриламидном деле.

2.2.6. Определение активности Са -зависимых протеолитических ферментов.

2.2.7. Количественное определение водорастворимого белка в тканях.

2.2.8. Выделение тотальной РНК и синтез комплементарной ДНК.

2.2.9. Проведение ПЦР в режиме реального времени.

2.2.10. Статистическая обработка данных.

Результаты и их обсуждение.

Глава 3. Внутриклеточные Са -зависимые протеиназы некоторых водных беспозвоночных и рыб. Особенности структуры и свойств.

3.1. Активность и видоспецифичность кальпаинов в тканях некоторых беспозвоночных и рыб.

3.2. Выделение и частичная очистка внутриклеточных

Са2+ -зависимых протеиназ из тканей рыб. Распределение, тканевая специфичность и некоторые энзиматические свойства.

3.3. Выделение и частичная очистка внутриклеточных Са2+-зависимых протеиназ беспозвоночных. Распределение и некоторые энзиматические свойства.

Глава 4. Влияние некоторых типов антропогенного загрязнения на внутриклеточные Са -зависимые протеолитические ферменты водных беспозвоночных и рыб.

4.1. Внутриклеточные Са -зависимые протеиназы мидии МуШш еЛиПя Ь. при воздействии нефтепродуктов в аквариальном эксперименте.

4.2. Внутриклеточные Са2+-зависимые протеиназы мидии МуШш ес!иШ Ь. при воздействии солей меди и кадмия в аквариальном эксперименте.

4.3. Влияние накопления стронция на внутриклеточные Са2+-зависимые протеиназы сига Соге^-оиш' \avaretus Ь. из водоемов Мурманской области.

4.4. Внутриклеточные Са2+-зависимые протеиназы рыб при минеральном загрязнении водоемов стоками горно-обогатительного комбината.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Ca2+-зависимые протеолитические ферменты некоторых водных беспозвоночных и рыб»

Актуальность темы. Протеолиз — ферментативный гидролиз пептидных связей в белках и пептидах — один из наиболее важных и универсальных химических процессов живой природы (Антонов, 1983; Kirschner, 2000). Актуальность изучения внутриклеточных протеиназ определяется, с одной стороны, их базовыми функциями в клетке, а с другой стороны - их ролью в развитии ответных реакций организма на действие разнообразных стресс-факторов, в том числе и факторов среды. Функции внутриклеточных протеолитических ферментов заключаются в деградации белков, а также в катализе реакций ограниченного протеолиза, необходимых для регуляции клеточного метаболизма. Последняя функция становится более очевидной с повышением эволюционной организации живых организмов (Степанов, 1994), и сегодня система Са2+-зависимого протеолиза, включающая Са2+-зависимые протеиназы семейства кальпаинов и их эндогенный ингибитор кальпастатин, рассматривается как одна из важнейших регуляторных систем клеток высших эукариот (Göll et al., 1990; Croall, DeMartino, 1991; Göll et al., 2003). Кальпаины (КФ 3.4.22.17; клан цистеиновых протеиназ CA, семейство C2) — Ca -зависимые протеиназы, ответственные за селективную деградацию белков в цитозоле клеток всех организмов — от прокариот

94до человека. Они принимают участие в фундаментальных Ca -зависимых клеточных процессах — передаче сигнала, клеточном цикле, пролиферации, дифференцировке, апоптозе, слиянии мембран, формировании мышечных волокон и других (Sorimachi et al., 1997; Göll et al., 2003); изменение их активности описано при некоторых наследственных и эпигенетических нарушениях, дегенеративных заболеваниях (Tidball, Spencer, 2000; Suzuki et al., 2004). К настоящему моменту кальпаин-кальпастатиновая система достаточно хорошо изучена у млекопитающих, хотя и в этой области остается ряд нерешенных проблем (Бондарева и др., 2006; Göll et al., 2003). Сведения же о кальпаинах рыб, а также беспозвоночных животных сравнительно фрагментарны (Mykles et al., 1998; Ladrat et al., 2000; 2002; Salem et al., 2004; 2005a, Saito et al., 2007) и зачастую ограничиваются идентификацией кодирующих их нуклеотидньтх последовательностей. Несмотря на ограниченность структурных исследований Са2+-зависимых протеиназ цитозоля и кодирующих их генов у беспозвоночных и рыб, в отдельных исследованиях t ь ъ

Бондарева, 2002; 2004; Johnson, 1990) показано участие этих протеиназ в физиологических процессах, включая развитие адаптивных и патологических перестроек метаболизма. Критериями участия кальпаинов в этих процессах является изменение их функциональной активности (на уровне экспрессии, активации, компартментализации, ингибирования, синтеза специфичных форм и их соотношения) и ряда других свойств. Таким образом, исследования структуры,

94свойств и роли Ca -зависимых протеолитических ферментов в метаболизме беспозвоночных и рыб представляют несомненный интерес как в сравнительно-эволюционном, так и в физиолого-биохимическом и экологическом аспектах.

Цель работы заключалась в характеристике внутриклеточных Са2+-зависимых протеолитических ферментов семейства кальпаинов у водных беспозвоночных и рыб и выявлении ответных реакций на уровне Са2+-зависимого протеолиза при влиянии на организмы некоторых антропогенных факторов среды.

Задачи исследования:

1. Выделить и идентифицировать так называемые «классические» формы кальпаинов или их гомологи из органов и тканей беспозвоночных и рыб, изучить их структурные и энзиматические свойства.

2. Изучить общие и специфические особенности внутриклеточных Ca -зависимых протеиназ у рыб и беспозвоночных.

3. Выявить изменения активности и экспрессии мРНК внутриклеточных Са2+-зависимых протеиназ беспозвоночных и рыб при воздействии на них антропогенных факторов среды.

Положения, выносимые на защиту:

1. Базовый уровень активности, а также структурные и энзиматические свойства внутриклеточных Са2+-зависимых протеиназ зависят от филогенетического положения объекта.

2. Характер ответной реакции со стороны внутриклеточных Са2+-зависимых протеиназ на изученные антропогенные факторы зависит от концентрации, времени воздействия и природы действующего вещества.

Научная новизна. Впервые исследован базовый уровень активности внутриклеточных Ca -зависимых протеиназ у ранее неизученных в этом отношении объектов — пресноводных беспозвоночных (кольчатых червей, ъ t насекомых, ракообразных, двустворчатых и брюхоногих моллюсков). На примере этих объектов выявлена зависимость уровня активности внутриклеточных Са2+-зависимых протеиназ от филогенетического положения. Впервые показано изменение уровня экспрессии гена кальпаин-подобной протеиназы в тканях беспозвоночных животных при антропогенном воздействии (при влиянии солей тяжелых металлов в аквариальном эксперименте). Показана роль исследуемых протеиназ в развитии ответной реакции водных беспозвоночных и рыб при воздействии некоторых антропогенных факторов.

Теоретическая и практическая значимость работы. Значение результатов диссертационной работы для фундаментальной науки заключается в получении новых сведений о роли внутриклеточных Са2+-зависимых протеиназ в механизмах регуляции клеточного метаболизма у животных. Они могут послужить основой для дальнейших исследований протеиназ семейства кальпаинов и механизмов регуляции их активности в сравнительно-эволюционном и физиолого-биохимическом аспектах. Исследуемые показатели внутриклеточного Са2+-зависимого протеолиза у рыб и беспозвоночных могут быть использованы в качестве дополнительного биохимического критерия для оценки состояния организмов, обитающих в загрязненных водоемах. Материалы диссертации могут быть использованы в лекционных курсах «Экологическая биохимия» и «Введение в энзимологию» для студентов биологических факультетов вузов.

Апробация работы. Материалы диссертации были представлены и обсуждены на российских и зарубежных научных конференциях: Всероссийской конференции «Научное наследие академика JI.A. Орбели. Структурные и функциональные основы эволюции функций, физиология экстремальных состояний» (Санкт-Петербург, 2008), III International conference «Arctic Frontiers. Arctic marine ecosystems in an era of rapid climate change» (Tromso, Norway, 2009), XVI Всероссийской молодежной научной конференции «Актуальные проблемы биологии и экологии» (Сыктывкар, 2009), Международной научной конференции молодых ученых «Молодежь в науке - 2009» (Минск, 2009), IV Российском симпозиуме «Белки и пептиды» (Казань, 2009), XXVIII Международной конференции «Биологические ресурсы Белого моря и внутренних водоемов Европейского Севера» (Петрозаводск, 2009), IV International conference «Balwois t г

2010. Water observation and information system for décision support» (Ohrid, Republic of Macedonia, 2010), III Международной конференции с элементами школы для молодых ученых, аспирантов и студентов «Современные проблемы физиологии и биохимии водных организмов» (Петрозаводск, 2010), Международной школе-семинаре для молодых ученых «Биологические ресурсы Арктики и Субарктики -потенциал для биотехнологии: исследования и инновации» (Петрозаводск, 2010).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 23 печатные работы, из которых 1 монография в соавторстве, 3 статьи в рецензируемых журналах, рекомендованных ВАК, 8 статей в других изданиях и 11 тезисов докладов.

Объём и структура диссертации. Диссертация изложена на 139 страницах машинописного текста, содержит 11 таблиц, 28 рисунков и состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов исследования, результатов исследования и их обсуждения, заключения, выводов. Список цитируемой литературы включает 305 источников, в том числе 206 работ зарубежных авторов.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Канцерова, Надежда Павловна

выводы

1. Изученные свойства Са2+-зависимых протеиназ (чувствительность к Са2+, нейтральный рН оптимум и чувствительность к ингибиторам протеиназ цистеинового типа) исследованных видов беспозвоночных и рыб свидетельствуют о том, что эти ферменты относятся к цистеиновым прогеиназам семейства кальпаинов С2. Их свойства оказались сходными с таковыми у кальпаинов млекопитающих, что указывает на определенную эволюционную консервативность белков данного семейства.

2. Кальпаины исследованных рыб отличаются от кальпаин-подобных протеиназ беспозвоночных особенностями структуры (наличием малой субъединицы) и свойств (меньшей потребностью в Са2+ для активации, большей термостабильностью, нечувствительностью к ингибиторам протеиназ нецистеинового типа). Особенности выявленных характеристик кальпаинов рыб свидетельствуют об усложнении структуры и свойств ферментов и повышении возможностей более тонкой регуляции их активности.

3. Энзиматические свойства и уровень активности Са2+ -зависимых протеиназ цитозоля у исследованных беспозвоночных и рыб являются ткане- и видоспецифичными.

4. Уровень активности внутриклеточных Са -зависимых протеиназ у изученных беспозвоночных зависит от их филогенетического положения, у более примитивных организмов он выше.

5. Са2+-зависимые протеиназы участвуют в развитии ответной реакции у беспозвоночных и рыб при воздействии на них тяжелых металлов, компонентов нефти, отходов горно-обогатительного производства. Степень ответной реакции Са2+-зависимого протеолиза зависит от концентрации, времени воздействия и природы действующего вещества. Активность кальпаинов может изменяться не только на посттрансляционном уровне, но и на уровне экспрессии гена.

В заключение следует отметить, что выводы, сформулированные на основе экспериментальных результатов диссертационной работы, расширяют имеющиеся к настоящему времени в литературе представления об эколого-физиологических и сравнительно-эволюционных аспектах внутриклеточного протеолиза и о роли Са2+-зависимых протеиназ в механизмах биохимических адаптаций у так называемых «низших» организмов (рыб и беспозвоночных).

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Канцерова, Надежда Павловна, 2011 год

1. Алабастер Дж., Ллойд Р. Критерии качества воды для пресноводных рыб. М.: Легкая и пищевая промышленность. 1984. 344 с.

2. Амелина B.C. Кислые нуклсазы и их роль в приспособительных реакциях водных организмов: Автореф. дис. . кандид. биол. наук. Петрозаводск. 2006. 25 с.

3. Андроников В.Б., Коротнева Н.В., Пашкова И.М. Содержание тяжелых металлов в различных тканях кальмара Illex illecebrosus II Экологическая химия. 2002. № 11(1). С. 40-44.

4. Антонов В.К. Химия протеолиза. М.: Наука. 1983. 367 с.

5. Бондарева Л.А. Са2+-активируемые протеолитические ферменты у рыб и водных беспозвоночных // Вестник молодых ученых. Сер. Науки о жизни. 2002. Т. 4. № 1.С. 52-57.

6. Бондарева Л.А. Активность внутриклеточных протеолитических ферментов в мантии мидии Mytilus edulis L. при изменении солености среды // Вестник молодых ученых. Сер. Науки о жизни. 2004. Т. 2. № 1. С. 83-87.

7. Бондарева Л.А., Немова H.H. Молекулярная эволюция внутриклеточных Са2+ -зависимых протеиназ // Биоорганическая химия. 2008. Т.34. № 3. С. 295302.1. У I

8. Бондарева Л.А., Немова H.H., Кяйвяряйнен Е.И. Внутриклеточная Ca -зависимая протеолитическая система животных. М.: Наука. 2006. 294 с.

9. Бондарева Л.А., Немова H.H., Кяйвяряйнен E.H., Крупнова М.Ю., Осташкова В.В. Влияние пищевой интоксикации солями ртути на активностьцистеиновых протеиназ в тканях крыс // Известия АН. Сер. биол. 2003b. № 1. С. 37-40.

10. Будников Г.К. Тяжелые металлы в экологическом мониторинге водных систем // СОЖ. 1998. №5. С. 238.

11. Ведемейер Г.А., Мейер Ф.П., Смит J1. Стресс и болезни рыб. М.: Пищ. пром-сть. 1981. 127 с.

12. Веселов Е.А. Классификация сточных вод и их компонентов по их действию на водоемы и водные организмы. В кн.: Критерий токсичности и принципы методик по водной токсикологии. М., 1971.

13. Воробьев Д.С. Влияние нефти и нефтепродуктов на макрозообентос // Известия Томского политехнического университета. 2006. Т. 309. № 3. С. 4245.

14. Воробьев В.И., Самилкин Н.С. Микроэлементы у растительноядных рыб. В сб.: Роль микроэлементов в жизни водоемов. М., 1980. С. 24-49.

15. Генгин М.Т., Панченко Л.Ф., Митюшина Н.В., Фирстова Н.В. Регуляторные пептиды и ферменты их обмена в молекулярных механизмах развития стресс-реакции // Нейрохимия. 2000. № 2. С. 83-92.

16. Губанов В.И., Болтачев А.Р., Копытов Ю.П. Состояние загрязнения донных отложений Феодосийского залива нефтяными углеводородами и тяжелыми металлами // Экология моря. 2008. Вып. 75. С. 89-93.

17. Довженко Н.В., Куриленко A.B., Бельчева H.H., Челомин В.П. Окислительный стресс, индуцируемый кадмием, в тканях двустворчатого моллюска Modiolus modiolus // Биология моря. 2005. Т. 31. № 5. С. 358-362.

18. Дорохова И.И. Экологические особенности содержания модифицированных форм сывороточных белков у массовых видов рыб Черного моря // Рыб. хоз-во Украины. 2006. № 3/4. С. 27-30.

19. Дэвени Т., Гергей Я. Аминокислоты, пептиды, белки. М.: Мир. 1976. 364 с.

20. Егоров H.H., Шипулин Ю.К. Особенности загрязнения природных вод и грунтов нефтепродуктами // Водные ресурсы. 1998. Т. 25. № 5. С. 598-602.

21. Ивантер Э.В., Медведев Н.В. Экологическая токсикология природных популяций птиц и млекопитающих Севера. М.: Наука. 2007. 229 с.

22. Ивантер Э.В., Моисеева В.П., Моисеева Е.А. Экологический мониторинг сточных вод сульфат-целлюлозного производства: опыт водно-токсикологического биотестирования. Петрозаводск: Изд-во ПетрГУ. 2007. 270 с.

23. Калугина A.A., Миловидова Н.Ю., Свиридова Т.В., Уральская И.В. О влиянии загрязнений на морские организмы Новороссийской бухты Черного моря // Гидробиологический журнал. 1967. № 1. С. 47-53.

24. Карпенко М.Н. Вовлечение кальпаиновой системы в аутоиммунные нейродегенеративные процессы (на модели аллергического энцефаломиелита крыс): Автореф. дис. . кандид. биол. наук. СПб. 2009. 22 с.

25. Кашулин H.A. Ихтиологические основы биоиндикации загрязнения среды тяжелыми металлами: Автореф. дис. . д-ра биол. наук. Петрозаводск. 2000. 42 с.

26. Кизеветтер И.В. Биохимия сырья водного происхождения. М.: Пищевая промышленность. 1973. 216 с.

27. Ковальский В.В. Геохимическая экология. М.: Наука. 1974. 269 с.

28. Константинов A.C. Общая гидробиология. М.: Высшая школа. 1986. 472 с.

29. Коновалов Ю.Д. Реакция белоксинтезирующей системы рыб на наличие в их организме катионов ртути, кадмия, меди и цинка // Гидробиол. ж. 2001. Т.37. №1. С.95-105.*

30. Королева И.М. Влияние загрязнения на морфофизиологические показатели сигов (Coregonus lavaretus) в водоемах Кольского Севера. Автореф. дис. . канд. биол. наук. Петрозаводск. 2001. 27 с.

31. Коросов A.B., Горбач В.В. Компьютерная обработка биологических данных. Петрозаводск. Изд-во ПетрГУ. 2007. 76 с.

32. Крепе Е.М. Липиды клеточных мембран. Л.: Наука. 1981. 339 с.

33. Лав М. Химическая биология рыб. М.: Пищ. пром-сть. 1976. 349 с.

34. Линник П.Н., Набиванец Б.И. Формы миграции металлов в пресных поверхностных водах. Л.: Гидрометеоиздат., 1986. 270 с.

35. Локшина Л.А. Кальций-активируемые нейтральные протеиназы и их регуляторная роль // Вестн АМН СССР. 1986. Т.59. №8. С. 59-68.

36. Миловидова Н.Ю. Действие нефти на некоторых прибрежных ракообразных Черного моря // Гидробиологический журнал. 1974. № 4. С. 96-100.

37. Миронова О.Г. Некоторые направления исследований в морской водной токсикологии. В кн.: Проблемы водной токсикологии. Петрозаводск. 1975. с. 14.

38. Моисеенко Т.И. Теоретические основы нормирования анропогенных нагрузок на водоемы Субарктики. Изд. Кольский НЦ РАН. Апатиты. 1997. 262 с.

39. Моисеенко Т.И. Экотоксикологический подход к определению критических нагрузок на водные экосистемы. Тез. докл. Всерос. конф. "Современные проблемы водной токсикологии". Борок, 2002. с. 149.

40. Моисеенко Т.И. Водная экотоксикология: теоретические и прикладные аспекты. М.: Наука. 2009. 400 с.

41. Моисеенко Т.И., Кудрявцева Л.П., Ганшина Л.А. Рассеянные элементы в поверхностных водах суши. М.: Наука. 2006. 261 с.

42. Моисеенко Т.И., Лукин A.A. Патологии рыб в загрязняемых водоемах Субарктики и их диагностика // Вопросы ихтиологии. 1999. № 4. С. 535-547.л %

43. Моисеенко Т.И., Лукин A.A., Шарова Ю.Н., Королева И.Н. Рыбная часть сообщества в изменяющихся условиях обитания // Антропогенные модификации экосистемы озера Имандра. М.: Наука. 2002. С. 294-390.

44. Морозов Н.В., Николаев В.Н. Влияние условий среды на развитие нефтеразлагающих микроорганизмов // Гидробиологический журнал. 1978. Т. 14. №4. С. 55-61.

45. Мур Дж. В., Рамамурти С. Тяжелые металлы в природных водах. М.: Мир. 1987. 287 с.

46. Мухин В.А., Немова H.H., Кяйвяряйнен Е.И., Крупнова М.Ю., Оганесян С.А. Кальцийактивируемая протеиназа в половых гаметах морского зеленого ежа (Strongylocentrotus droebachiensis) II Журн. эволюц. биохим. физиол. 2000. Т. 36. С. 3-6.

47. Наточин Ю.В., Михайлова О.Ю., Лаврова Е.А., Хлебович В.В. Содержание воды и электролитов в клетках аддуктора мидии Mytilus edulis в широком диапазоне солености морской воды // Биология моря. 1979. Т. 4. С. 54-60.

48. Немова H.H. Внутриклеточные протеолитические ферменты у рыб. Петрозаводск: изд-во КНЦ РАН, 1996. 104 с.

49. Немова H.H. Биохимические эффекты накопления ртути у рыб. М.: Наука. 2005. 164 с.

50. Немова H.H., Бондарева Л.А. Протеолитические ферменты: учебное пособие. Петрозаводск.: КНЦ РАН. 2005. 92 с.

51. Немова H.H., Высоцкая Р.У. Биохимическая индикация состояния рыб. М.: Наука. 2004.215 с.

52. Немова H.H., Сидоров B.C., Григорьева JI.И., Валуева Т.А., Мосолов В.В., Кяйвяряйнен Е.И., Лукьяненко В.И. Внутриклеточные протеиназы в органах русского осетра Acipenser gueldenstaedti при расслоении мышц // Вопр ихтиол. 1992. Т. 32. № 5. С. 57-62.

53. Нефедова З.А., Руоколайнен Т.Р., Васильева О.Б., Немова H.H., Шарова Ю.Н. Особенности состава тканевых липидов сигов (Coregonus lavaretus L.), обитающих в водоемах с разной антропогенной нагрузкой // Вопр. ихтиологии. 2007. Т. 47. № 1. С. 107-112.

54. Никольский Г.В. Частная ихтиология. М.: Советская наука. 1950. 431 с. 62.0зернюк Н.Д. Феноменология и механизмы адаптационных процессов. М.:1. Наука. 2003.215 с.

55. Оноприенко М.Г. Вода питьевая и здоровье. Сочи: РИО СГУТ И КД. 2002. 63 с.

56. Остроумова И.Н. Биологические основы кормления рыб. СПб: ГосНИОРХ. 2001.372 с.

57. Патин С.А. Экологические проблемы освоения нефтегазовых ресурсов морского шельфа. М.: ВНИРО. 1997. 340 с.

58. Патин С.А. Антропогенное воздействие на морскую среду и биоресурсы: Методология оценок // Антропогенное воздействие на водные экосистемы. М.: Изд-во МГУ. 2005. С. 32-60.

59. Патин С.А., Морозов Н.П. Микроэлементы в морских организмах и экосистемах. М., 1981. 153 с.

60. Патрушев Л.И. Экспрессия генов. М.: Наука. 2000. 830 с.

61. Подгурская О.В., Кавун В.Я., Лукьянова О.Н. Аккумуляция и распределение тяжелых металлов в органах мидии Crenomytilus grayanus из районов апвеленгов Охотского и Японского морей // Биология моря. 2004. Т.30. №3. С. 219-226.

62. Правдин И.Ф. Руководство по изучению рыб. М. 1966. 376 с.4» *

63. Проссер Л., Браун Ф. Сравнительная физиология животных. М.: Мир. 1967. 766 с.

64. Родюшкин И.В. Формы нахождения тяжелых металлов в воде озера Имандра. В ich.: Проблемы химического и биологического мониторинга экологического состояния водных объектов Кольского Севера. Апатиты: Изд-во Кольск. НЦ РАН. 1995. С. 55-63.

65. Роева H.H., Сидоров A.B., Юровицкий Ю.Г. Металлотионеины белки, связывающие тяжелые металлы у рыб // Изв. РАН. Сер. Биол. 1999. № 6. С. 748-755.

66. Руднева И.И. Влияние антропогенного загрязнения на биохимические показатели черноморских рыб // Современное состояние ихтиофауны Черного моря. Севастополь. 1995. С. 168-188.

67. Сейсума З.К. и др. Тяжелые металлы в гидробионтах Рижского залива. Рига, 1984. 179 с.

68. Смирнов Л.П., Богдан В.В. Липиды в физиолого-биохимических адаптациях эктотермных организмов к абиотическим и биотическим факторам среды. М.: Наука. 2007. 182 с.

69. Сохина Л.И., Щербаков О.Н. Особенности деструкции нефти в прибрежных районах Баренцева моря // Мониторинг окружающей среды в условиях Крайнего Севера/Под ред. В.В. Крючкова. Мурманск. 1984. С. 15—16.

70. Степанов В.М. Протеолитические ферменты и проблемы их эволюции // Материалы 50-х Баховских чтений. М., 1994. С. 112-114.

71. Столяр О.Б., Курант В.З., Хоменчук В.А., Грубинко В.В. Характеристика низкомолекулярных серосодержащих соединений гепатопанкреаса карпа при интоксикации Си и Zn // Гидробиологический журнал. 2003. Т. 39. № 4. С. 91-98.

72. Таможняя В.А., Горомосова С.А. Биохимические показатели метаболизма мидий при действии на них токсинов // Экология моря. 1985. Вып. 16. С. 64 -68.

73. Трахтенберг И.М., Колесников B.C., Луковенко В.П. Тяжелые металлы во внешней среде. Минск. 1994. с. 10-13.

74. Физиолого-биохимический статус волго-каспийских осетровых в норме и при расслоении мышечной ткани (кумулятивный политоксикоз). Отв. ред. Лукьяненко ВИ. Рыбинск: Ин-т биологии внутр. вод АН СССР, 1990. 262 с.

75. Фокина H.H., Нефедова З.А., Немова H.H. Липидный состав мидий Mytilus edulis L. Белого моря. Влияние некоторых факторов среды обитания. Петрозаводск: Карельский научный центр РАН. 2010. 243 с.

76. Хочачка П., Сомеро Дж. Стратегия биохимической адатации. М.: Мир. 1977. 398 с.

77. Хочачка П., Сомеро Дж. Биохимическая адатация. М.: Мир. 1988. 568 с. 88.Челомин В.П., Бельчева H.H., Захарцев М.В. Биохимические адаптациимидии Mytilus trossulus к ионам кадмия и меди // Биология моря. 1998. Т. 24. №5. С. 319-325.

78. Челомин В.П. Экологические аспекты биоаккумуляции кадмия (на примере морских двустворчатых моллюсков) Автореф. дис. . д-ра биол. наук. Владивосток. 1998. 47 с. 90.Чугунова Н.И. Методика изучения возраста и роста рыб. М. 1956. 234 с.

79. Шарова И.Х. Зоология беспозвоночных. М.: Владос. 2002. 592 с.

80. Шафран Л.М., Большой Д.В., Пыхтеева Е.Г., Третьякова Е.В. Роль лизосом в механизме защиты и повреждения клеток при действии тяжёлых металлов // Современные проблемы токсикологии. 2004. № 3. С. 17-24.

81. Шведов В.Л. Биологические эффекты острого, внешнего или внутреннего воздействия на крыс в рамках стронциевой интоксикации // Биология и радиоэкология. 1997. Т. 5. № 37. С. 750-755.

82. Шкорбатов Г.Л. Основные черты адаптации биологических систем // Журн. общ. биологии. 1971. Т. 32. №2. С. 131-142.

83. Яковлев В.А. Воздействие тяжелых металлов на пресноводный зообентос: 2. Последствия для сообществ // Экологическая химия. 2002. Т. 11(2). С. 117132.

84. Ярославцева Л.М., Сергеева Э.П. Влияние ионов меди на ранние стадии развития тихоокеанской мидии Mytilus trossulus (Bivalvia) // Биология моря. 2005. Т. 31. №4. С. 267-273.

85. Ярославцева Л.М., Сергеева Э.П. Влияние температуры на раннее развитие тихоокеанской мидии Mytilus trossulus (Bivalvia) при загрязнении морской воды ионами меди // Биология моря. 2007. Т. 33. № 6. С. 417-422.

86. Andresen К., Tom T.D.T., Strand М. Characterization of cDNA clones encoding a novel calcium-activated neutral proteinase from Schistosoma mansoni II J. Biol. Chem. 1991. V. 266. P. 15085-15090.

87. Andersson Т., Forlin L., Hardig J., Larsson A. Physiological disturbance in fish living in coastal water polluted with bleached kraft mill effluents // Canad. J. Fish and Aquat. Sci. 1988. V. 45. P. 1525-1536.

88. Aoki K., Imajoh S., Ohno S., Emori Y., Koike M., Kosaki G., Suzuki K.1. О A

89. Complete amino acid sequence of the large subunit of the low-Ca -requiring form of human Ca2+-activated neutral protease (p-CANP) deduced from its cDNA sequence//FEBS Lett. 1986. V. 205. P.313-317.

90. Arthur J.S.C., Elce J.S., Ilegadorn C., Williams K., Greer P.A. Disruption of the murine calpain SC subunit gene, Capn4\ Calpain is essential for embryonic development but not for cell growth and division // Mol. Cell. Biol. 2000. V. 20. P.4474-4481.

91. Azam M., Andrabi S.S., Sahr K.E., Kamath L., Kuliopulos A., Chishti A.H. Disruption of the mouse p-calpain gene reveals an essential role in platelet function// Cell Biol. 2001. V. 21. P. 2213-2220.

92. Bakhmet I.N., Fokina N.N., Nefedova Z.A., Nemova N.N. Physiological-biochemical properties of blue mussel Mytilus edulis adaptation to oil contamination // Environ. Monit. Assess. 2009. V. 155. P. 581-591.

93. Barnes T.M., Hodgkin J. The tra-3 sex determination gene of Caenorhabditis elegans encodes a member of the calpain regulatory protease family //EMBO J. 1996. V. 15. P. 4477-4484.л

94. Bayne B.L., Widdows J., Moore M.N., Salkeld P., Worrall C.M., Donkin P. Some ecological consequences of the physiological and biochemical effects of petroleum compounds on marine mollusks // Phil. Trans. R. Soc. Lond. 1982. V. 297. P. 219-329.

95. Bebianno M.J., Serafim M.A. Comparison of metallothionein induction in response to cadmium in the gills of the bivalve molluscs Mytilus galloprovincialis and Ruditapes decussates I I The Science of the Total Environment. 1998. V. 214. P. 123-131.

96. Benyamin Y. The structural basis of calpain behavior // FEBS J. 2006. V. 273. № 15. P. 3413-3414.

97. Bertin G., Averbeck D. Cadmium: cellular effects, modifications of biomolecules, modulation of DNA repair and genotoxic consequences (a review) // Biochimie. 2006. V. 88. P. 1549-1559

98. Beyette J.R., Emori Y., Mykles D.L. Immunological analysis of two calpain-like Ca -dependent proteinases from lobster striated muscles: relationship to mammalian and Drosophila calpains // Arch. Biochem. Biophys. 1997. V. 337. P. 232-238.

99. Beyette J.R., Ma J.S., Mykles D.L. Purification and autolytic degradation of a calpain-like calcium-dependent proteinase from lobster (Homarus americanus) striated muscles // Comp. Biochem. Physiol. Biochem. 1993. V. 104. P. 95-99.

100. Beyette J.R., Mykles D.L. Autolysis and biochemical properties of a lobster muscle calpain-like proteinase // J. Exp. Zool. 1997. V. 277. P. 106-119.

101. Blazevich A.J., Sharp N.C. Understanding muscle architectural adaptation: macro- and micro-level research // Cells Tissues Organs. 2005. V. 181(1). P. 1-10.

102. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. V. 72. P. 248-254.

103. Bury N. R., Walker P. A., Glover Ch. N. Nutritive metal uptake in teleost fish // J. Exp. Biol. 2003. V. 206. P. 11-23.

104. C. Elegans Consortium. Genome sequence of the nematode, C. elegans: a platform for investigating biology // Science. 1998. V. 282. P. 2012-2046.

105. Campbell P.J., Stokes P.M. Acidification and toxicity of metals to aquatic biota// Fish and Aquat. Sci. 1985. V. 42. № 12. P. 2034-2049.

106. Carragher N.O., Frame M.C. Calpain: a role in cell transformation and migration // Int. J. Biochem. Cell. Biol. 2002. V. 34(12). P. 1539-1543.

107. Carvalho C.S., Fernandes M.N. Effect of temperature on copper toxicity and hematological responses in the neotropical fish Prochilodus scrofa at low and high pH // Aquaculture. 2006. V. 251. P. 109-117.

108. Cheret R., Delbarre-Ladrat C., Lamballerie-Anton M., Verrez-Bagnis V. High-pressure effects on the proteolytic enzymes of sea bass (Dicentrarchus labrax L.) fillets // J. Agric. Food. Chem. 2005. V. 53(10). P.3969-3973.

109. Cheret R., Delbarre-Ladrat C., Lamballerie-Anton M., Verrez-Bagnis V. Calpain and cathepsin activities in post mortem fish and meat muscles // Food Chemistry. 2007. V. 101. P. 1474-1479.

110. Chowdhuury M., Blust R. Effect of temperature on uptake of waterborne strontium in common carp, Ciprinus carpio (L.) // Aquat. Tox. V. 54. P. 151-160.

111. Chowdhuury M., Van Ginneken L., Blust R. Kinetics of waterborne strontium uptake in common carp, Ciprinus carpio (L.) at different calcium level // Environ. Toxicol. Chem. 2000. V. 19. P. 622-630.

112. Combaret L., Taillander D., Voisin L., Samuels S.E., Boespflug-Tanguy O., Attaix D. No alteration in gene expression of the ubiquitinproteosome proteolytic pathway in dystrophin-deficient muscles //FEBS Lett. 1996. V. 393. P. 292-296.

113. Cong J.Y., Goll D.E., Peterson A.M., Kapprell H.P. The role of autolysis in activity of the Ca -dependent proteinases (p-calpain and m-calpain) // J. Biol. Chem. 1989. V. 264. № 17. P. 10096-10103.

114. Cong J., Thompson V.F., Goll D.E. Phosphorylation of the Calpains (Abstract) // Mol. Biol. Cell. 2000. V. 11. P. 386.

115. Coolican S.A., Hathaway D.R. Effect of L-a-phosphatidylinositol on a vascular smooth muscle Ca2+-dependent protease // J. Biol. Chem. 1984. V. 259. P. 11627-11630.

116. Cottin P., Brustis J.J., Poussard S., Elamrani N., Broncard S., Ducastaing A. Ca -dependent proteinases (calpains) and muscle cell differentiation // Biochim. Biophys. Acta. 1994. V. 1223. № 2. P. 170-178.

117. Covington M.D., Arrington D.D., Schnellmann R.G. Calpain 10 is required for cell viability and is decreased in the aging kidney // Am. J. Physiol. Renal. Physiol. 2009. V. 296. P. F478-F486.

118. Crawford C. Protein and peptide inhibitors of calpains. In: Intra-cellular Calcium-Dependent Proteolysis. Boca Raton, FL: CRC.1990. P. 75-89.

119. Croall D.E., Chacko S., Wang Z. Cleavage of caldesmin by calpain: substrate recognition is not dependent on calmodulin binding domains // Biochim. Biophys. Acta. 1996. V. 1298. P. 276-284.

120. Croall D.E., DeMartino G.N. Calcium-activated neutral protease (calpain) systems structure, function, and regulation // Physiol. Rev. 1991. V. 71. P. 813— 847.

121. Croall D.E., Ersfeld K. The calpains: modular designs and functional diversity // Genome Biology. 2007. V. 8. P. 218.

122. Culotta V.C., Gitlin J.D. Disorders of copper transport // The molecular and metabolic basis of inherited disease // Ed. A.L. Scriver et al. Wash.: McGraw-Hill. 1999. P. 210-221.

123. Dare E., Gotz M.E., Zhivotovsky B., Manzo L., Ceccatelli S. Antioxidants J811 and 17beta-estradiol protect cerebellar granule cells from methylmercury-induced apoptotic cell death // J. Neurosci. Res. 2000. V. 62(4). P. 557-565.

124. Dayton W.R., Goll D.E., Stromer M.H., Reville W.J., Zeece M.G., Robson94

125. R.M. Some properties of a Ca -activated protease that may be involved in myofibrillar protein turnover. In: Cold Spring Harbor Conferences on Cell Proliferation. Proteases and Biological Control, edited by Reich E., Rifkin D.B.,

126. Shaw E. Cold Spring Harbor, NY: Cold Spring Harbor Laboratory. 1975. V.2. P.551-577.

127. Dayton W.R., Goll D.E., Zeece M.G., Robson R.M., Reville W.J. A Ca2+-activated protease possibly involved in myofibrillar protein turnover. Purification from porcine muscle//Biochemistry. 1976. V. 15. P. 2150-2158.

128. De Pirro M., Chelazzi G., Borghini F., Focardi S. Variations in cardiac activity following acute exposure to copper in three co-occuring but differently zoned Mediterranean limpets // Marine Pollution Bulletin. 2001. V. 42. P. 13901396.

129. De Pirro M., Marshall DJ. Phylogenetic differences in cardiac activity, metal accumulation and mortality of limpets exposed to copper: a prosobranch-pulmonate comparison // Journal of Experimental Marine Biology and Ecology. 2005. V. 322. P. 29-37.

130. Dear T.N., Boehm T. Diverse mRNA expression patterns of the mouse calpain genes Capn5, Capn6, and Capn 11 during development // Mech. Dev. 1999. V. 89. P. 201-209.

131. Dear T.N., Boehm T. Identification and characterization of two novel calpain large subunit genes. Gene. 2001. V. 274. P.245-252.

132. Dear T.N., Matena K., Vingron M., Boehm T. A new subfamily of vertebrate calpains lacking a calmodulin-like domain: implications for calpain regulation and evolution // Genomics. 1997. V. 45. P. 175-184.

133. Denison S.H., Orejas M., Arst H.N. Sygnaling of ambient pH in Aspergillus involves a cysteine protease // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 28519-28522.

134. Devay P., Pinter M., Kiss I., Farago A., Friedrich P. Protein kinase C in larval brain of wild-type and dunce memory-mutant Drosophila // J. Neurogenet. 1989. V. 5. P. 119-126.

135. Dinnel P.A., Link J.M., Stober QJ. Comparative sensitivity of sea urchin sperm cell bioassay to metals and pesticides // Arch. Environ. Contam. Toxicol. 1989. V. 18. P. 748-755.

136. Dunn M.A., Blalock T.L., Cousins R.J. Metallothionein // Proc. Soc. Experim. Biol. Med. 1987. V. 185. P. 107-119.

137. Dutt P., Croall D.E., Arthur J.S.C., DeVeyra T., Williams K„ Elce J.S., Greer P.A. m-Calpain is required for preimplantation embryonic development in mice // BMC Dev. Biol. 2006. V. 6. P. 3.

138. Emori Y., Kawasaki H., Imajoh S., Kawashima S., Suzuki K. Isolation and sequence analysis of cDNA clones for the SC subunit of rabbit calcium-dependent protease//J. Biol. Chem. 1986. V.261. P.9472-9476.

139. Emori Y., Saigo K. Calpain localization changes in coordination with actin-related cytoskeletal changes during early embryonic development of Drosophila II J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 25137-25142.

140. Enns D.L., Belcastro A.N. Early activation and redistribution of calpain activity in skeletal muscle during hindlimb unweighting and reweighting // Can. J. Physiol. Pharmacol. 2006. V. 84. P. 601-609.

141. Erk M., Ruus A., Ingebrigtsen K., Hylland K. Cadmium accumulation and Cd-binding proteins in marine invertebrates a radiotracer study // Chemosphere. 2005. V. 61. P. 1651-1664.

142. Ersfeld K., Barraclough H., Gull K. Evolutionary relationships and protein domain architecture in an expanded calpain superfamily in kinetoplastid parasites // J. Mol. Evol. 2005. V. 61(6). P.742—757.

143. Everaart J.M. Uptake and release of cadmium in various organs of the common mussel Mytilus edulis // Bull. Environ. Contam. Toxicol. 1990. V. 45. P. 560-567.

144. Frantz T., Vingron M., Boehm T., Dear T.N. Capn7: a highly divergent vertebrate calpain with a novel C-terminal domain // Mamm. Genome. 1999. V. 10(3). P.318-321.

145. Futai E., Kubo T., Sorimachi H., Suzuki K., Maeda T. Molecular cloning of PalB, a mammalian homologue of the Aspergillus atypical calpain PalB // Biochim Biophys Acta. 2001. V. 1517. P. 316-319.

146. Futai E., Maeda T., Sorimachi H., Kitamoto K., Ishiura S., Suzuki K. The protease activity of a calpain-like cysteine protease in Saccharomyces cerevisiae is required for alkaline adaptation and sporulation // Mol. Gen. Genet. 1999. V. 260. P.559-568.

147. Gaitanaki C., Papazafiri P., Beis I. The calpain-calpastatin system and the calcium paradox in the isolated perfused pigeon heart // Cell. Physiol. Biochem. 2003. V. 13(3). P. 173-180.

148. Gautheier E., Fortier I., Courchesne F. Aluminium form in drinking water and risk of Alzheimer's disease // Environ. Res. 2000. V. 84. P. 234-246.

149. Geesink G.H., Morton J.D., Kent M.P., Bickerstaffe R. Parial purification and characterization of Chinook salmon (Oncorhynchus tshawytscha) calpains and an evaluation of their rolein postmortem proteolysis // J. Food. Sci. 2000. V. 65. P. 1318-1324.

150. Geesink G.H., Nonneman D., Koohmaraie M. An improved purification protocol for heart and skeletal muscle calpastatin reveals two isoforms resulting from alternative splicing // Arch. Biochem. Biophys. 1998. V. 356. P. 19-24.

151. Gewurtz S.B., Drouillard K.G., Lazar R., Haffner G.D. Quantitative biomonitoring of PAH's using the Barnes mussel (Elliptio complanata) // Arch. Environ. Contam. Toxicol. 2002. V. 43. P. 497-504.

152. Goll D.E., Dayton W.R., Singh I., Robson R.M. Studies of the a-actinin/actin interaction in the Z-disk by using calpain // J. Biol. Chem. 1991. V. 266. P. 8501-8510.

153. Goll D.E., Thompson V.F., Li H., Wei W., Cong J. The calpain system. Physiol Rev. 2003. V. 83. № 3. P. 731-801.

154. Goll D.E., Thompson V.F., Taylor R.G., Zalewska T. Is calpain activity regulated by membranes and autolysis or by calcium and calpastatin? // Bioessays. 1992. V.14. P. 549-556.

155. Hajimohammadreza I., Raser K.J., Nath R., Nadimpalli R., Scott M., Wang K.K.W. Neuronal nitric oxide synthase and calmodulin-dependent protein kinase Il(alpha) undergo neurotoxin-induced proteolysis // J. Neurochem. 1997. V. 69. P. 1006-1013.

156. Hames B.D. One-dimensional polyacrylamide gel electrophoresis. In: Gel Electrophoresis of Proteins: A Practical Approach. Hames, B.D. and Rickwood, D. (eds.). Oxford, U.K.: IRL Press. 1990. P 1-147.

157. Hatzizisis D., Gaitanaki C., Beis I. Purification and properties of a calpain II-like proteinase from Octopus vulgaris arm muscle // J. Сотр. Biochem. Physiol. 1996. V. 113B. №2. P. 295-303.

158. Hatzizisis D., Gaitanaki C., Beis I. Degradation of myofibrillar proteins by a calpain-like proteinase in the arm muscle of Octopus vulgaris II J. Сотр. Physiol. 2000. B. 170(5-6). P. 447-456.

159. Heath A. Water pollution and fish physiology. L.: Lewis Publ., 2002. 506 p.

160. Hemelraad J., Holwerda D., Herurg H. Effect of cadmium in freshwater dams. Interaction with energy metabolism in Anodonta cygnea // Arch. Environ. Contam. and Toxicol. 1990. V. 19. P. 699-703.

161. Hollis L., McGeer J.C., McDonald D.G., Wood C.M. Protective effects of calcium against chronic waterborne cadmium exposure to juvenile rainbow trout // Environ, and Toxicol.Chem. 2000. V. 19. P. 2725-2734.

162. Hosfield C.M., Elce J.S., Davies P.L., Jia Z. Crystal structure of calpain94reveals the structural basis for Ca -dependent protease activity and a novel mode of enzyme activation // EMBO J. 1999. V.18. P. 6880-6889.

163. Hughes G.M. The dimensions of fish gills in relation to their function // J. Exp. Biol. 1966. V. 45. P. 177-195.

164. Ikavalko J. Effects of oil spills on Arctic marine ecosystems 2005 .www.arcop.fi/reports/D4232.pdf

165. Imajoh S., Kawasaki H., Suzuki K. The amino-terminal hydrophobic region of the SC subunit of calcium-activated neutral protease (CANP) is essential for its activation by phosphatidylinositol // J. Biochem. 1986. V. 99. P. 1281-1284.

166. James M.O. Biotransformation and disposition of PAH in aquatic invertebrates. In: Varanasi U (ed) Metabolism of polycyclic aromatic hydrocarbons in the aquatic environment. CRC, Boca Raton, FL. 1989. 69 p.

167. Jekely G., Friedrich P. The evolution of the calpain family as reflected in paralogous chromosome regions // J. Mol. Evol. 1999. V. 49(2). P. 272-281.

168. Jiang S.-T., Wang J.-H., Chen C.-S. Purification and some properties of calpain II from Tilapia muscle (Tilapia niloticaxTilapia aurea) // J. Agric. Food. Chem. 1991. V. 39. P. 237-241.л *

169. Jiang S.-T., Wang J.-H., Chen W.-S., Su J.-C. Substrate and calcium cffects on the autolysis of Tilapia muscle m-calpain // Biosci. Biolechnol. Biochem. 1995. V. 59. P. 119-120.

170. Johnson P. Calpains (intracellular calcium-activated cysteine proteinases): structure activity relationships and involvement in normal and abnormal cellular metabolism // Int. J. Biochem. 1990. V. 22(8). P. 811-822.

171. Kaivarainen, E., Nemova, N., Krupnova, M., Bondareva, L.: The effect of toxic factors on intracellular proteinase activity in freshwater fish. Acta vet. Brno 67. 1998. P. 306-316.

172. Kamunde C., Grosell M., Higgs D., Wood Ch. M. Copper metabolism in actively growing rainbow trout (Oncorhynchus my kiss): interactions between dietary and waterborne copper uptake I I J. Exp. Biol. 2002. V. 205. P. 279-290.

173. Kapprell H-P., Goll D.E. Effect of Ca2+ on binding of the calpains to calpastatin //J. Biol. Chem. 1989. V. 264(30). P. 17888-17896.

174. Kaur A., Gill K.D. Disruption of neuronal calcium homeostasis after chronic aluminium toxicity in rats // Basic. Clin. Pharmacol. Toxicol. 2005. V. 96(2). P. 118-122.

175. Kidd V.J., Lahti J.M., Teitz T. Proteolytic regulation of apoptosis // Cell. Dev. Biol. 2000. V. 11. P. 191-201.

176. Kim H.W., Chang E.S., Mykles D.L. Three calpains and ecdysone receptor in the land crab Gecarcinus lateralis: sequences, expression and effects of elevated ecdysteroid induced by eyestalk ablation // J. Exp. Biol. 2005. 208(Pt 16). P. 3177-3197.

177. Kirschner M. Intracellular proteolysis // TCB. 2000. V. 9. №. 12. P. M42-M45.

178. Kishimoto A., Mikawa K., Hashimoto K., Yasuka I., Tanaka S., Tominaga M., Kuroda T., Nishimura Y. Limited proteolysis of protein kinase C subspeciesby calcium-dependent neutral protease (Calpain) // J. Biol. Chem. 1989. V. 264. P. 4088-4092.

179. Kozuch J., Pempkowiak J. Molecular weight of humic acids as a major property of the substances influencing the accumulation rate of cadmium by a Mytilus edulis L // Environment International. 1996. V. 22. P. 585-589.

180. Kulkarni S., Saido T.C., Suzuki K., Fox J.E.B. Calpain mediates integrin-induced signaling at a point upstream of Rho family members // J. Biol. Chem.1999. V. 274. P.21265-21275.

181. Kumamoto T., Kleese W.C., Cong J., Goll D.E., Pierce P.R., Allen R.E. Localization of the Ca2+-dependent proteinases and their inhibitor in normal, fasted, and denervated rat skeletal muscle // Anat Rec. 1992. V. 232. P. 60-77.

182. Kunimatsu M., Higashiyama S., Sato K., Ohkuho I., Sasaki M. Calcium dependent cysteine proteinase is a precursor of a chemotactic factor for neutrophils //Biochem. Biophys. Res. Commun. 1989. V. 164. P. 875-882.

183. Ladrat C., Chaplet M., Verrez-Bagnis V., Noel J., Fleurence J. Neutral calcium-activated proteases from European sea bass (Dicentrarchus labrax L.) muscle: polymorphisms and biochemical studies // Comp. Biochem. Physiol.2000. V. 125. P. 83-95.

184. Ladrat C., Verraz-Bagnis V., Noel J., Fleurence J. Milli-calpain from sea bass (Dicentrarchus labrax) white muscle: purification, characterization of its activity and activation in vitro // Mar. Biotechnol. 2002. V. 4. P.51-62.

185. Laemmli U.K. Cleavage of structure protein during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature. 1970. V. 227. P. 680-685.

186. Lares M.L., Rivero L.E., Huerta-Diaz M.A. Cd concentration in the soft tissue vs. the nacreous layer of Mytilus californianus // Marine Pollution Bulletin. 2005. V. 50. P. 1373-1381.

187. Laskowski R., Hopkin S. Accumulation of Zn, Cu, Pb and Cd in the garden snail (Helix aspera): implications for predators // Environ. Pollution. 1996. V. 91. №3. P.289-297.

188. Laurent T.S., Killander J.A. A theory of gel filtration and its experimental verification // J. Chromatogr. 1964. V. 14. p. 317.

189. Laval M., Pascal M. A calpain-like activity insensitive to calpastatin in Drosophila melanogaster U Biochim. Biophys. Acta. 2002. V. 1570. P.121-128.

190. Leavitt D.F., Lancaster B.A., Lancaster A.S., McDowell Capuzzo J. Changes in the biochemical composition of a subtropical bivalve, Area Zebra, in response to contaminant gradients in Bermuda // J. Exp. Mar. Biol. Ecol. 1990. V. 138. P. 85-98.

191. Lee W-K, The'venod F. Novel roles for ceramides, calpains and caspases in kidney proximal tubule cell apoptosis: Lessons from in vitro cadmium toxicity studies //Biochemical pharmacology. 2008. V. 76. P. 1323- 1332.

192. Lepage S.E., Bruce A.E.E. Characterization and comparative expression of zebrafish calpain system genes during early development // Developmental Dynamics. 2008. V. 237. P.819-829.

193. Lindesjoo E., Thulin J., Bengtsson B.E. Abnormalities of a gill cover bone, the operculum, in perch Perca fluviatilis from a pulp mill effluent area // Aquat. Toxicol. 1994. V. 28. P. 189-207.

194. Livak K.J., Schmittgen T.D. Analysis of relative gene expression data using real-time quantitative PCR and the 2"AACT Method // Methods. 2001. V. 25. P. 402^108.

195. Lynch G. Memory and the brain: unexpected chemistries and a new pharmacology //Neurobiol Learning Memory. 1998. V. 70. P.82-100.

196. Ma H., Nakajima E., Shih M., Azuma M., Shearer T.R. Expression of calpain small subunit 2 in mammalian tissues // Curr. Eye. Res. 2004. V. 29(4-5). P.337-347.

197. Maeda O., Ojima T., Nishita K. Calpain II-like proteinase of scallop {Patinopecten yessoensis) striated adductor muscle // Comp. Biochem. Physiol. 1992a. B102. P. 149-153.

198. Maeda O., Ojima T., Nishita K. Comparative studies on heart stability and autolysis of scallop {Patinopecten yessoensis) calpain II-like proteinase and rabbit calpain II // Comp. Biochem. Physiol. 1992b. B102. P. 155-157.

199. Mageau C., Engelhardt F.R., Gilfillan E.S., Boehm P.D. Effects of short-term exposure to dispersed oil in arctic invertebrates // Arctic. 1987. V. 40. P. 162

200. Maki M., Kitaura Y., Satoh H., Ohkouchi S., Shibata H. Structures,94functions and molecular evolution of the penta-EF-hand Ca -binding proteins // Biochim. Biophys. Acta. 2002. V. 1600(1-2). P.51-60.

201. Matena K., Boehm T., Dear T.N. Genomic organization of mouse CAPN5 and CAPN6 genes confirms that they are a distinct calpain family // Genomics. 1998. V.48.P. 117-120.

202. Mattson J.M., Mykles D.L. Differential degradation of myofibrillar proteins by four calcium-dependent proteinase activities from lobster muscle // J. Exp. Zool. 1993. V. 265. P. 97-106.

203. Medler S., Chang E. S., Mykles D. Muscle-specific calpain is localized in regions near motor endplates in differentiating lobster claw muscles // Comp. Biochem. Physiol. 2007. V. 148. P. 591-598.

204. Mellgren R.L., Mericle M.J., Lane R.D. Proteolysis of the calcium-dependent protease inhibitor by myocardial calcium-dependent protease // Arch. Biochem. Biophys. 1986. V. 246. P. 233-239.

205. Mellgren R.L., Song K., Mericle M.T. m-Calpain requires DNA for activity on nuclear proteins at low calcium concentrations // J. Biol. Chem. 1993. V. 268(1). P. 653-657.

206. Melloni E., Minafra R., Salamino F., Pontremoli S. Properties and intracellular localization of calpain activator protein // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2000. V. 272(2). P. 472^176.

207. Mitch W.E., Goldberg A.L. Mechanisms of muscle wasting. The role of ubiquitin-proteasome pathway // Mechanisms of Desease. 1996. V. 335(25). P. 1897-1905.

208. Moiseenko T.I., Voinov A.A., Megorsky V.V. Ecosystem and human health assessment to define environmental management strategies: The case of long-term human impacts on an Arctic lake // Sci. Total. Environ. 2006. V. 369. P. 1-20.

209. Miiller U., Altfelder K. The calcium-dependent proteolytic system -calpain-calpastatin in the neural tissue of the honeybee Apis mellifera // Insect Biochem. 1991. V. 21. P. 473-477.

210. Miiller U., Spatz H.-C. Calcium-dependent proteolytic modification of the cAMP-dependent protein kinase in Drosophila wild-type and dunce memory mutants // J. Neurogenet. 1989. V. 6. P. 95-114.

211. Murachi T., Hatanaka M., Hamakubo T. Calpains and neuropeptide metabolism. In: Neuropeptides and Their Peptidases, edited by Turner E. Chichester, UK: Ellis Horwood. 1987. P. 202-228.

212. Murachi T., Hatanaka M., Yasumoto Y., Tanaka K. A quantitative distribution study on calpain and calpastatin in rat tissues and cells // Biochem. Int. 1981. V. 2. P. 651-656.

213. Muramoto M., Yamamoto Y., Seki N. Comparizon of calpain of various fish miosins in relation to their thermal stabilities // Bull. Jpn. Soc. Sci. Fish. 1989. V.55. P.917-923.

214. Muyssen B.T.A., Janssen C.R. Accumulation and regulation of zinc in Daphnia magna: links with homeostasis and toxicity // Arch. Environ. Contamin. Toxicol. 2002. V. 43. P. 492-496.

215. Mykles D.L. Intracellular proteinases of invertebrates: calcium-dependent and proteasome/ubiquitin-dependent systems // Int. Rev. Cytol. 1998. V. 184. P. 157-289.

216. Mykles D.L., Skinner DM. Ca -dependent proteolytic activity in crab claw muscle. Effects of inhibitors and specificity for myofibrillar proteins // J. Biol. Chem. 1983. V. 258(17). P.10474-10480.

217. Mykles D.L., Skinner D.M. Four Ca2+-dependent proteinase activities isolated from crustacean muscle differ in size, net charge, and sensitivity to Ca2+ and inhibitors // J. Biol. Chem. 1986. V. 261(21). P. 9865-9871.

218. Nakashima K., Komatsu T., Yamazaki M., Abe H. Effects of fasting and refeeding on expression of proteolytic-related genes in skeletal muscle of chicks // J. Nutr. Sci. Vitaminol. (Tokyo). 2005. V. 51(4). P. 248-253.

219. National Academy of Sciences (NAS): Oil in the Sea. 1985. National Academy Press. Washington. DC. 601 p. (www.nap.edu)

220. Neff J.M., Hillman R.E., Carr R.S., Buhl R.L., Lahey J.I. Histopathologic and biochemical responses in arctic marine bivalve mollusks exposed to experimentally spilled oil // Arctic. 1987. V. 40. issue 1. P. 220-229.

221. Nemova N.N., Kaivarainen E.I., Bondareva L.A. Ca2+-activated neutral proteinase in some fish erythrocytes // Vestnic Moskovskogo Universiteta. Khimia. 2000. V. 41(6 Suppl). P. 106-108.

222. Ohno S., Emori Y., Suzuki S. Nucleotide sequence of a cDNA coding for the SC subunit of human calcium-dependent protease // Nucleic. Acids. Res. 1986. V. 14. P.5559.

223. Ojha M., Wallace C.J .A. Novel Ca2+-activated neutral protease from an aquatic fungus, Allomyces arbuscula // J. Bacteriol. 1988. V. 170. P. 1254-1260.

224. Okitani A., Goll D.E., Stromer M.H., Robson R.M. Intracellular inhibitor of a Ca2+-activated protease involved in myofibrillar protein turnover // Federation Proc. 1976. V. 35. P. 1746.

225. Oldenburg K.R., Hubbel W.I. Invertebrate rhodopsin cleavage by an endogenous calcium activated protease // Exp. Eye. Res. 1990. V. 51. P.463-472.

226. Otsuka Y., Goll D.E. Purification of the Ca -dependent proteinase inhibitor from bovine cardiac muscle and its interaction with the millimolar Ca -dependent proteinase // J. Biol. Chem. 1987. V. 262. P.5839-5851.

227. Ou B.R., Forsberg N.E. Determination of skeletal muscle calpain and calpastatin activities during maturation // Am. J. Physiol. 1991. V. 261(6 Pt 1). P. E677-E683.

228. Overturf K., Gaylord T.G. Determination of relative protein degradation activity at different life stages in rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) // Comp. Biochem. Physiol. 2009. PartB. 152. P. 150-160.

229. Patriarca M., Menditto A., Di Felice G. Recent developments in trace element analysis in the prevention, diagnosis and threatment of diseases // Microchem. J. 1998. V. 59. P. 194-202.

230. Phillips D. The chemistries and environmental fates of trace metals and organochlorines in aquatic ecosystems // Mar. Pollut. Bull. 1995. V. 31. P. 193200.

231. Pinter M., Stierandova A., Friedrich P. Purification and characterization of a Ca2+-activated thiol protease from Drosophila melanogaster II Biochemistry.1992. V. 31. P. 8201-8206.*

232. Pourang N., Dennis J.H., Ghourchian H. Tissue distribution and redistribution of trace element in shrimp species with the emphasis on the roles of metallothionein // Ecotoxicology. 2004. V. 13. P.519-533.

233. Pruski A. M., Dixon D.R. Effects of cadmium on nuclear integrity and DNA repair efficiency in the gill cells of Mytilus edulis L // Aquatic Toxicology. 2002. V. 57. P. 127-137.

234. Raspor B., Dragun Z., Erk M. Is the digestive gland of Mytilus galloprovincialis a tissue of choice for estimating cadmium exposure by means of metallothioneins? // Science of the Total Environment. 2004. V. 333. P. 99-108.

235. Rawlings N.D., Barrett A.J., Bateman A. MEROPS: the peptidase database //Nucleic Acids Res. 2010. V. 38. P. D227-D233.

236. Reddi S., Venrugopal N. In vivo effect of cadmium chloride in certain aspect of carbohydrate metabolism in the tissue of a fresh water field crab // Mol. Mechanisms Chem. Toxicity. 1989. V. 42. № 6. P. 847-853.

237. Redpath K.J., Davenport J. The effect of copper, zinc and cadmium on the pumping rate of Mytilus edulis L. // Aquatic Toxicology. 1988. V. 13. P. 217-225.

238. Saavedra Y., A. Gonzalez, P. Fernandez, J. Blanco. Interspecific variation of metal concentrations in three bivalve mollusks from Galicia // Arch. Environ. Contam. Toxicol. 2004. V. 47. P. 341-351.

239. Saito M., Li H., Thompson V.F., Kunisaki N., Goll D.E. Purification and characterization of calpain and calpastatin from rainbow trout, Oncorhynchus mykiss // Comp. Biochem. Physiol. 2007. V. 146. P. 445-455.

240. Sakamoto S.-I., Yamada Y., Seki N. Comparison of enzymatic properties of calpain II from carp and rabbit muscles // Bull. Jpn. Soc. Fish. 1985. V. 51. P.825-831.

241. Salanki J. Invertebrates in neurotoxicology // Acta. Biol. Flung. 2000. V. 51. №2-4. P. 287-307.

242. Salem M., Nath J., Killefer J. Cloning of the ealpain regulatory subunit cDNA from fish reveals a divergent domain-V // Anim.Biotechnol. 2004. V. 15. P. 145-157.

243. Salem M., Nao J., Rexroad C.E., Kenney P.B., Semmens K., Killefer J., Nath J. Characterization of calpastatin in fish: its potential role in muscle growth and fillet quality // Comp. Biochem. Physiol. 2005a. B 141. P. 488-497.

244. Salem M., Nath J., Rexroad C.E., Killefer J., Yao J. Identification and molecular characterization of the rainbow trout calpains (Capnl and Capn2): their expression in muscle wasting during starvation // Comp. Biochem. Physiol. 2005b. V. 140. P.63-71.

245. Salvat C., Aquaviva C., Jariel-Encontre I., Pariat M., Steff A.M., Carillo S., Piechaczyk M. Are there multiple proteolytic pathways contributing to c-Fos, c-Jun, and p53 protein degradation in vivo? // Mol. Biol. Reports. 1999. V. 26. P. 45-51.

246. Schad E., Farkas A., Jekely G., Tompa P., Friedrich P. A novel SC subunit of the calpains // Biochem. J. 2002. V. 362. P. 383-388.

247. Serafim M.A., Company R.M., Bebianno M.J., Langston W.J. Effect of temperature and size on metallothionein synthesis in the gill of Mytilus galloprovincialis exposed to cadmium // Marine Environmental Research. 2002. V. 54. P.361-365.

248. Serra R., Isani G., Tramontano G., Carpene E. Seasonal dependence of cadmium accumulation and Cd-binding proteins in Mytilus galloprovincialis exposed to cadmium // Comparative Biochemistry and Physiology. 1999. Part C. V.123.P. 165-174.

249. Soazig L., Marc L. Potential use of the levels of the mRNA of a specific metallothionein isoform (MT-20) in mussel (Mytilus edulis) as a biomarker of cadmium contamination // Marine Pollution Bulletin. 2003. V. 46. P. 1450-1455.135

250. Sokol S.B., Kuwabara P.E. Proteolysis in Caenorhabditis elegans sex determination: cleavage of TRA-2A by TRA-3 // Genes. Dev. 2000. V. 14. P. 901-906.

251. Sorimachi H., Ishiura S., Suzuki K. A novel tissue-specific calpain species expressed predominantly in the stomach comprises two alternative splicing products with and without Ca2+-binding domain // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 19476-19482.

252. Sorimachi H., Ishiura S., Suzuki K. Structure and physiological function of calpains // Biochem. J. 1997. V. 328. P.721-732.

253. Sorimachi H., Suzuki K. The structure of calpain // J. Biochem. 2001. V. 129. P. 653-664.

254. Stekoll M.S., Clement L.E., Shaw D.G. Sublethal effects of chronic oil exposure on the intertidal clam Macoma balthica // Mar. Biol. 1980. V. 57. P. 5160.

255. Suchanek T. Oil Impacts on Marine Invertebrate Populations and Communities // American Zoologist. 1993. V. 33(6). P. 510-523.

256. Sunila I. Chronic histopathological effects of short-term copper and cadmium exposure on the gill of the mussel, Mytilus edulis // Journal of1.vertebrate Pathology. 1986. V. 47. P. 125-142.

257. Sunila I., Lindstrom R. Survival, growth and shell deformities of copper-and cadmium-exposed mussels (Mytilus edalis L.) in brackish water I I Estuarine, Coastal and Shelf Science. 1985. V. 21. P. 555-565.

258. Suzuki K. The structure of the calpains and the calpain gene. In: Intracellular Calcium-Dependent Proteolysis, edited by Mellgren R.L. and Murachi T. Boca Raton, FL: CRC.1990. P. 25-35.

259. Suzuki K., Hata S., Kawabata Y., Sorimachi H. Structure, activation, and biology of calpain // Diabetes. 2004. V. 53. (Suppl 1). P. S12-S18.

260. Suzuki K., Imajoh S., Emori Y., Kawasaki H., Minami Y., Ohno S. Regulation of activity of calpain // Advances Enzymol. Regulat. 1988. V. 27. P. 153-162.

261. Taneda T., Watanabe T., Seki N. Purification and some properties of a calpain from carp muscle // Bull. Jpn. Soc. Sci. Fish. 1983. V. 49. P.219-228.

262. Theopold U., Pinter M., Daffre S., Tryselius Y., Friedrich P., Naessel DR., Hultmark D. Calp A, a Drosophila calpain homology specifically expressed in a SC set of nerve, midgut, and blood cells // Mol. Cell. Biol. 1995. V. 15. P. 824834.

263. Thruhaut R. Ecotoxicology: objectives, principles and perspectives // Ecotoxicol. Environ. Saf. 1997. V. 3. P. 151-173.

264. Tidball J.G., Spenser M.J. Calpains and muscular dystrophies // Int. J. Biochem. Cell. Biol. 2000. V. 32. P. 1-5.

265. Tompa P., Emori Y., Sorimachi H., Suzuki K., Friedrich P. Domain III of calpain is a Ca -regulated phospholipid-binding domain // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2001. V.280. P.1333-1339.

266. Tonami K., Kurihara Y., Aburatani H., Uchijima Y., Asano T., Kurihara H. Calpain 6 is involved in microtubule stabilization and cytoskeletal organization // Mol. Cell. Biol. 2007. V. 27. P. 2548-2561.

267. Toyohara H., Makinodan Y. Comparison of calpain I and calpain II from carp muscle // Comp. Biochem. Physiol. 1989. V. 92. P. 577-581.

268. Toyohara H., Makinodan Y., Ikeda S. Detection and some properties ofo Icalpain II (high-Ca -requiring form of calpain) in carp (Cyprinus carpi o) erythrocytes // Comp. Biochem. Physiol. 1985a. V. 81. P.583-586.

269. Toyohara H., Makinodan Y., Tanaka K., Ikeda S. Purification and properties of carp (Cyprinus carpio) muscle calpain II (high-Ca2+-requiring form of calpain) // Comp. Biochem. Physiol. 1985b. V. 81. P.573-578.

270. Toyohara H., Makinodan Y., Tanaka K., Ikeda S. Mutual inhibitory effect of calpastatins on calpains from carp muscle, carp erythrocytes, and rat liver // Comp. Biochem. Physiol. 1985c. V. 81. P. 579-58.

271. Tsuchiya H., Seki N. Action of calpain on a-actinin within and isolated from carp myofibrils // Nippon Suisan Gakkaishi. 1991. V. 57(6). P.l 133-1139.

272. Twardovska I. Ecotoxicology, environment safety and sustainable development challenges of the third millennium // Ibid. 2004. V. 58. P. 3-6.

273. Ueyama H., Kumamoto T., Fujimoto S., Murakami T., Tsuda T. Expression of three calpain isoform genes in human skeletal muscles // J. Neurol. Sci. 1998. V.155.P. 163-169.

274. Wang J.-H., Jiang S.-T. Properties of calpain II from tilapia muscle (Tilapia niloticaxTilapia aurea) // Agric. Biol. Chem. 1991. V. 55. P. 339-345.

275. Wang J.-H., Ma W.-C., Su J.-C., Chen C.-S., Jiang S.-T. Comparison of properties of m-calpain from Tilapia and grass shrimp muscles // J. Agric. Food Chem. 1993. V. 41. P. 1379-1384.

276. Xie X., Dwyer M.D., Swenson L., Parker M.H., Botfield M.C. Crystal structure of calcium-free human sorcin: a member of the penta-EF-hand protein family // Protein. Sci. 2001. V.10. P.2419-2425.

277. Yu X., Mykles D.L. Cloning of a muscle-specific calpain from the American lobster Homarus americanus: expression associated with muscleatrophy and restoration during moulting // J. Exp. Biol. 2003. 206(Pt 3). P.561-575.

278. Zhang W., Lane R.D., Mellgren R.L. The major calpain isozymes are long-lived proteins // The Journal of Biological Chemistry. 1996. V. 271. P. 1882518830.

279. Zimmerman U.J.P., Boring L., Pak J.H., Mukerjee N., Wang K.K. The calpain SC subunit is essential: its inactivation results in embryonic lethality // Iubmb Life. 2000. V. 50. P.63-68.1. J *