Исследование ранних этапов развития у рыб: процесс активации и кальцийсвязывающие белки яйца тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.25, кандидат биологических наук Озерова, Светлана Геннадиевна

  • Озерова, Светлана Геннадиевна
  • кандидат биологических науккандидат биологических наук
  • 2009, Москва
  • Специальность ВАК РФ03.00.25
  • Количество страниц 147
Озерова, Светлана Геннадиевна. Исследование ранних этапов развития у рыб: процесс активации и кальцийсвязывающие белки яйца: дис. кандидат биологических наук: 03.00.25 - Гистология, цитология, клеточная биология. Москва. 2009. 147 с.

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Озерова, Светлана Геннадиевна

Введение.

Глава I. Обзор литературы.

1. Активация яйца.

1.1. Возможные способы активации яйца рыб.

1.2. Спонтанная активация яйца рыб.

1.3. Искусственная активация яйца рыб.

1.4. Активация яйца при гиногенезе у рыб.

2. Сохранение яйцом способности к оплодотворению в разных условиях.

2.1. Происхождение полостной жидкости у рыб.

2.2. Состав полостной жидкости у рыб.

2.3. Функции полостной жидкости у рыб.

2.4. Изучение влияния ингибиторов протеаз на процесс активации и оплодотворения.

3. Особенности организации кортикального слоя зрелого яйца рыб.

3.1. Строение неоплодотворенного яйца медаки.

3.2. Строение неоплодотворенного яйца данио.

3.3. Кортикальные гранулы рыб.

3.3.1. Строение и состав кортикальных гранул рыб.

3.3.2. Образование кортикальных гранул в ооцитах рыб.

4. Общие закономерности экзоцитоза кортикальных гранул в яйце.

4.1. Экзоцитоз кортикальных гранул у осетровых рыб.

4.2. Особенности экзоцитоза кортикальных гранул у костистых

5. Роль экзоцитоза кортикальных гранул в блокировании полиспермии.

5.1. Полиспермия как следствие замедления и подавления экзоцитоза кортикальных гранул.

6. Роль подмембранного цитоскелета яйца в экзоцитозе кортикальных гранул.

7. Участие ионов кальция в процессе активации яйца.

7.1. Источники ионов кальция и механизмы его высвобождения

7.2. Са - зависимые сигнальные процессы активации яйца.

7.3. Особенности распространения волны кальция на примере костистых рыб: медаки (Oryzias latipes) и данио (Brachydanio rerio).

7.3.1. Изменение концентрации свободных ионов кальция в яйце медаки.

7.3.2. Изменение концентрации свободных ионов кальция в яйце данио.

8. Участие ионов кальция в регуляции экзоцитоза кортикальных гранул.

8.1. Влияние ионов кальция на экзоцитоз кортикальных гранул у рыб.

9. Влияние форболовых эфиров на экзоцитоз кортикальных гранул.

10. Кальцийсвязывающие белки.

10.1. EF - hand белки.

10.1.1. Кальмодулин.

10.1.2. S- 100 белки.

10.2. Аннексины.

10.3. С2 — кальцийсвязывающие белки.

Глава II. Материалы и методы.

1. Объекты исследований. Способы получения половых продуктов.

2. Выделение и очистка смеси аннексинов из зрелых яиц вьюна.

3. Выделение и очистка аннексинов из зрелых яиц данио.

4. Масс-спектрометрический анализ белков, выделенных из ооцитов данио.

5. Иммунизация лабораторных животных.

6. Выделение и очистка поликлональных антител к белку 31кДа.

7. Иммунологический анализ материала яиц вьюна и данио.

8. Иммунологический анализ образцов различных тканей вьюна.

9. Получение Зл- концевой нуклеотидной последовательности аннексина 31 кДа.

10. Определение размеров мРНК аннексина 31 кДа данио.

11. Получение 5"-концевой нуклеотидной последовательности аннексина 31 кДа данио.

12. Получение 5'-концевых последовательностей кДНК аннексинов А13.1, А13.2 и A3 данио.

13. Получение полноразмерных кДНК аннексинов А13.1 и А13.2.

14. Получение и выделение рекомбинантного белка аннексина

А13.2.

15. Микроинъекции.

16. Световая и электронная микроскопия.

17. Определение количества актина в яйце вьюна.

Глава Ш. Результаты.

1. Влияние ионов кальция и фаллоидина на экзоцитоз кортикальных гранул в яйцах вьюна.

1.1. Строение кортикального слоя яйца вьюна и экзоцитоз кортикальных гранул.

1.2. Влияние ионов кальция на экзоцитоз кортикальных гранул в яйцах вьюна.

1.3. Влияние фаллоидина на экзоцитоз кортикальных гранул.

2. Влияние сред различного состава на спонтанную активацию яйца вьюна и данио.

2.1. Изучение влияния сред разного состава на процесс спонтанной активации икры вьюна и данио.

2.2. Влияние лейпептина и апротинина - ингибиторов протеаз на спонтанную активацию яиц вьюна и данио и на их последующую способность к оплодотворению.

2.3. Влияние форболовых эфиров на активацию яиц вьюна и данио.

3. Идентификация кальцийсвязывающих белков, присутствующих в ооцитах данио и яйцеклетках вьюна.

3.1. Выделение белков группы аннексинов из яиц рыб.

3.2. Получение моноспецифических поликлональных антител к белку 31кДа вьюна.

3.3 Исследование распределения белка 31кДа в разных тканях вьюна.

3.4. Получение и анализ кДНК, содержащей полноразмерную кодирующую последовательность белка с молекулярной массой 31 кДа данио.

3.5. Идентификация аннексинов, выделенных из ооцитов данио.

3.6. Идентификация в ооцитах данио копина Ш.

3.7. мРНК аннексинов, запасенные в ооцитах данио.

3.8. Получение и выделение рекомбинантного белка аннексина А13.2.

Обсуждение.

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Гистология, цитология, клеточная биология», 03.00.25 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Исследование ранних этапов развития у рыб: процесс активации и кальцийсвязывающие белки яйца»

Актуальность тёмы.

Для рыб характерно внешнее осеменение, при котором половые клетки выводятся в водную среду, где и происходит их слияние. Если осеменение не произошло, в неоплодотворенном яйце начинаются некоторые изменения, аналогичные происходящим при нормальном развитии, в частности повышение в цитоплазме концентрации свободных ионов кальция, экзоцитоз кортикальных гранул, образование оболочки оплодотворения. Для обозначения этого явления в литературе используются термины «спонтанная активация», «автоактивация». Природа включения спонтанной активации яйца рыб, равно как и активации при оплодотворении, остается неясной.

Изучение спонтанной активации имеет важное значение при решении некоторых проблем рыборазведения: Искусственное разведение рыб предполагает в качестве одной из задач разработку методов получения' зрелых половых, продуктов и проведение искусственного оплодотворения. Проблема сохранения у яйца способности к оплодотворению осложнена тем, что при попадании в водную среду икра рыб спонтанно активируется и теряет эту способность. В связи с этим особенно актуальным представляется изучение природы сигналов активации, а также возможности (механизмов) их ингибирования.

Разнообразные сигнальные процессы, приводящие к активации яйцеклетки, в настоящее время широко исследуются с использованием современных методов молекулярной и клеточной биологии. Главное внимание в этих работах уделяется сигнальной роли ионов кальция при активации. Повышение концентрации ионов кальция в яйце при активации может указывать на их роль в регуляции экзоцитоза кортикальных гранул, как одного из типов секреции.

Однако существует Са2+-независимая секреция. Например, секреция в тромбоцитах под действием эндогенного диацил глицерина или его искусственных аналогов форболовых эфиров может происходить и без изменения концентрации внутриклеточного кальция: Возможно, что секреторный ответ в этом случае обеспечивается за счет стимуляции протеинкиназы С. Участие форболовых эфиров в процессе активации яйцеклетки показано для разных видов животных. О возможном существовании более чем одного механизма регуляции экзоцитоза в яйцеклетке свидетельствуют экспериментальные данные многих работ. Электронно-микроскопические исследования показывают, что популяция кортикальных -гранул неоднородна по строению, размеру и распределению в кортикальном слое яйца. Разные типы гранул имеют различную чувствительность к веществам^ вызывающим: искусственную активацию яйцеклеток. Для; некоторых видов? рыб отмечено, что при активации кальциевая волна ни по времени, ни пространственно не совпадает с экзоцитозом кортикальных гранул. Все это делает актуальным изучение возможной- роли диацилглицеринового? сигнального пути в акгивации яйца рыб.

Единым механизмом реализации кальциевого сигнала- в клетке является! связывание ионов кальция при повышении их концентрации с белками. Изучение состава и свойств кальцийсвязывающих белков, присутствующих в яйцеклетке и обеспечивающих кальциевую сигнализацию, позволит расширить -представление о молекулярных механизмах, обеспечивающих протекание процесса активации у рыб:

Цель и задачи исследования:

Целью настоящей диссертационной работы было изучение клеточных и молекулярных механизмов активации яйца; которая г определяет начало включения программы развития. Исследовались три стороны, определяющие протекание этого процесса: Во-первых, изучались механизмы процессов; предотвращающих активацию. Во-вторых, сигнальные процессы- приводящие к активации яйца, а также компоненты* яйцеклетки, обеспечивающие ее реализацию. • '

Были поставлены следующие задачи:

1. Исследовать роль подмембранного актинового цитоскелета в процессе спонтанной активации, в частности в экзоцитозе кортикальных гранул.

2. Исследовать влияние форболовых эфиров на процесс образования оболочки оплодотворения у двух карповых рыб: вьюна (Misgiirnus fossilis) и данио (Brachydanio rerio). э

3. Исследовать влияние состава среды инкубации на активацию яйцеклеток вьюна (Misgurnus fossilis) и данио {Brachydanio rerio), а также влияние ингибиторов протеаз на сохранение способности к оплодотворению у яйцеклеток данных видов рыб.

4. Исследовать влияние искусственного изменения концентрации ионов кальция на процесс формирования оболочки оплодотворения у вьюна.

5. Идентифицировать кальцийсвязывающие белки, присутствующие в ооцитах данио.

Научная новизна работы.

В работе впервые* показано влияние ингибиторов протеаз на сохранение способности к оплодотворению яиц костистых рыб вьюна и данио.

Впервые показано активирующее действие форболовых эфиров на процесс формирования оболочки оплодотворения у яйцеклеток рыб.

Был разработан микрометод выделения кальцийсвязывающих белков. Протеомный анализ выделенной смеси с использованием масс-спектрометрии позволил впервые идентифицировать в виде запасенных белков ооцига данио аннексины А5, А13.1, Ala, А2а и копин 1П, содержащий С2-кальцийсвязывающий домен.

Научная и практическая значимость работы

Выявлены новые компоненты сигнальных путей процесса активации у рыб. Показано, что форболовые эфиры - искусственные активаторы протеинкиназы С, оказывают активирующее действие на яйцо рыб в сигнальном каскаде на более поздних этапах, чем действие протеаз. Изучена роль актинового цитоскелета яйца в экзоцитозе кортикальных гранул при активации. Полученные данные вносят вклад в изучение фундаментальной проблемы биологии развития - механизма активации яйцеклетки.

Обнаружено, что процесс спонтанной активации подавляется ингибиторами протеаз. Это открывает новые возможность для разработки искусственных сред, позволяющих продолжительное время сохранять икру рыб, способную к оплодотворению. Этот результат имеет большую потенциальную значимость для развития аквакультуры.

Работа полностью* выполнена в Институте биологии развития* им. Н.К. Кольцова РАН, поддержана Российским фондом фундаментальных исследований (гранты. № 93-04-07372-а; 98-04-48247-а; 01-04-48943-а; 05-04-48975-а).

Публикация результатов исследования* иапробация работы.

Материалы^ диссертации докладывались на коллоквиумах лаборатории экспериментальной эмбриологии Института биологии развития' им. Н.К. Кольцова РАН; на конференции «Молекулярные механизмы* процессов онтогенеза» (Москва, 2001 г.); на конференции молодых ученых Института биологии развития им. Н.К. Кольцова РАН, 2004 г.; на конференции «Молекулярные механизмы онтогенеза: эмбриогенез, геномы, эволюция» (Москва, 2006 г.).

По материалам диссертации опубликовано четыре статьи, все в рецензируемых журналах и тезисы двух докладов.

Диссертация состоит из следующих разделов: введение, обзор литературы, материалы и методы, результаты, обсуждение, заключение, выводы и список цитированной литературы, t

Работа проводилась в лаборатории экспериментальной эмбриологии, им. Д.П. Филатова Учреждения Российской академии наук Института биологии развития им. Н.К. Кольцова РАН. Научное руководство осуществлял к.б.н. А. А. Минин.

Похожие диссертационные работы по специальности «Гистология, цитология, клеточная биология», 03.00.25 шифр ВАК

Заключение диссертации по теме «Гистология, цитология, клеточная биология», Озерова, Светлана Геннадиевна

Основные выводы

1. Стабилизация актиновых микрофиламентов локально подавляет формирование оболочки оплодотворения и экзоцитоз кортикальных гранул в яйцеклетке вьюна при спонтанной активации.

2. Впервые показано участие форболовых эфиров, искусственных активаторов протеинкиназы С, в процессе образования оболочки оплодотворения яйца рыб.

3. Впервые показано, что ингибиторы протеаз лейпептин и апротинин подавляют процесс спонтанной активации яйцеклеток вьюна и данио, при этом сохраняя их способность к оплодотворению.

4. Искусственное повышение концентрации ионов кальция в яйце вьюна вызывает, а понижение подавляет образование оболочки оплодотворения.

5. В ооците данио впервые идентифицированы кальцийсвязывающие белки аннексины: А5, А13.1, А2а, Ala. Показано присутствие материнской мРНЕС аннексинов А13.1, А13.2 и A3.

6. Впервые в ооците данио обнаружен белок копии III, относящийся к семейству кальцийсвязывающих белков, содержащих С2 домен.

Заключение

На основании полученных данных по влиянию ингибиторов протеаз на процесс спонтанной активации нами предложена следующая гипотеза, объясняющая механизм спонтанной активации яйца рыб. На поверхности яйца имеются протеазы, участвующие в процессе активации яйца, возможно, за счет расщепления рецепторов, активируемых протеазами. В полостной жидкости рыб, как и в крови и тканевой жидкости, имеются эндогенные ингибиторы протеаз. При разведении полостной жидкости в условиях, когда икра попадает в водную среду во время нереста, ингибиторы перестают действовать и икра активируется протеазами. Мы предполагаем, что лейпептин и апротинин предотвращают спонтанную активацию, выполняя ту же роль, что и эндогенные ингибиторы полостной жидкости, а именно ингибируют протеазы на поверхности яйца, которые могут гидролизовать активируемые протеазами рецепторы на поверхности яйца.

В ходе проведенных экспериментов нами было показано, что форболовые эфиры в концентрации 0,1-1 мкМ вызывают образование оболочки оплодотворения у яйцеклеток вьюна и данио. Заслуживает внимания тот факт, что для яйцеклеток рыб этот эффект был показан впервые. Вопрос, в какой каскад реакций и на какой именно стадии включаются форболовые эфиры в ходе процесса активации, требует дальнейшего изучения. То, что активирующий яйцо эффект форболовых эфиров наблюдался нами на фоне действия ингибиторов протеаз, указывает, что активирующее действие протеаз предшествует этапу, на котором действуют форболовые эфиры.

Изучение кальцийсвязывающих белков, присутствующих в яйцеклетках рыб, представляет особый интерес для изучения процесса активации яйца, тесно связанного с кальциевой сигнализацией. Различные кальцийсвязывающие белки в последние несколько десятилетий активно изучаются у самых разных организмов. Особый интерес представляют белки группы аннексинов, их внутриклеточные функции до сих пор остаются неизвестны. Идентификация кальцийсвязывающих белков в яйце как автономной клетке является первым необходимым шагом в изучении их функции. В ходе проведенной работы нами было показало присутствие в ооцитах данио аннексинов А5, А13.1, А2а, Ala в виде запасенных белков, а также материнских мРНК аннексинов A3 и А13.2. Впервые в ооцитах данио с использованием метода масс-спектрометрии был идентифицирован белок копии Ш.

Результаты данного исследования являются оригинальными, вносят значительный вклад в изучение процесса активации яйцеклетки - одной из фундаментальных проблем биологии развития и клеточной биологии.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Озерова, Светлана Геннадиевна, 2009 год

1. Астауров Б.Л. Зачаточный партеногенез у осетровых рыб (Acipenser stellatus, Ac. guldenstadti, Huso huso) //ДАН СССР. 1951. Т. 78. № 1. С. 173-176.

2. Васецкий С.Г., БетинаМ.И., Кондратьева О. Т. Индуцированный диплоидный гиногенез у вьюна (Подавление I мейотического деления) // ДАН СССР. 1988. Т. 300. № 6. С. 1482-1484.

3. Гинзбург А.С. О механизме блокирование полиспермии у осетровых рыб // ДАН СССР. 1960а. Т. 130. № 2. С. 473-476.

4. Гинзбург А.С. Блокирование полиспермии при оплодотворении яиц осетровых и лососевых рыб и роль кортикальных гранул (альвеол) в этом процессе // Журн. общ. биол. 19606. Т. 21. № 6. С. 419-429.

5. Гинзбург А.С. Соединение гамет без активации у лососевых рыб // Журн. общ. биол. 1963. Т. 24. № 2. С. 106-119.

6. Гинзбург А.С. Оплодотворение у рыб и проблема полиспермии. М. Наука. 1968. 358 с.

7. Гомельский Б.И., Рекубратский А.В., Емельянова О.В. и др. Получение диплоидного гиногенетического потомства карпа с помощью тепловой обработки развивающейся икры // Вопр. ихтиол. 1989. Т. 29. Вып. 1. С. 168-170.

8. Детлаф Т.А. Кортикальные гранулы и вещества, выделяющиеся из анимальной части яйца в период активации у осетровых рыб // ДАН СССР. 1957. Т. 116. № 2. С. 341-344.

9. Детлаф Т.А. Динамика кортикальных изменений и происхождение коллоида перивителлинового пространства в яйцах осетровых рыб при оплодотворении и искусственной активации//Журн. общ. биол. 1961. Т. 22. № 6. С. 411-424.

10. Зотин А.И. Механизм образования перивителлинового пространства у яиц лососевых рыб // ДАН СССР. 1954. Т. 96. № 2. С. 421-424.

11. Зотин А.И. Физиология водного обмена у зародышей рыб и круглоротых. М. Изд-во АН СССР. 1961. 317 с.

12. Зуссман М. Биология развития. М. Мир. 1977. 301 с.

13. Иванов М.Ф. Яйцевые оболочки рыб, их сравнительная морфология и экологическое значение. Вест. ЛГУ. 1956. № 21 (серия биол., № 4). С. 79-90.

14. Карлсон Б. Основы эмбриологии по Пэттену. М. Мир. 1983. Т. 1. 357 с.

15. Кирпичников B.C. Генетика и селекция рыб. JI. Наука. 1987. 519 с.

16. Костомарова А.А., Нейфах А.А. Метод отделения бластодермы у зародышей вьюна и возможности его применения // Журн. общ. биол. 1964. Т. 25. № 5. С. 386-388.

17. Минин А.А., Земсков Е.А., Хайдарова Н.В. Фосфорилирование in vitro протеинкиназой С и казеинкиназой 2 белков группы аннексинов из яиц вьюна Misgurnusfossilis //Биохимия. 1998. Т. 63. № 9. С. 1258-1262.

18. Минин А.А., Иваненков В.В., Мещеряков В.Н. Выделение и идентификация изоформ актина на разных стадиях развития вьюна Misgurnus fossilis II Биохимия. 1987. Т. 52. № 2. С. 342-347.

19. Минин А.А., Хайдарова Н.В. Изучение белка группы аннексинов в раннем развитии рыб. I. Идентификация белка его биосинтез в эмбриогенезе // Онтогенез. 1998. Т. 29. № 3. С. 165-169.

20. Рекубратский А.В., Грунина А.С., Барминцев В.А., Голованова Т.С., Чудинов О.С., Абрамова А.Б., Панченко Н.С., Купченко С.А. Мейотический гиногенез у севрюги, русского осетра и стерляди // Онтогенез. 2003. Т. 34. № 2. С. 121-131.

21. Суворов Е.К. Основы ихтиологии. 2-е. Изд. «Советская наука». 1948. 579 с.

22. Abassi Y., Carroll D., Giusti A.F., Belton R., Foltz K.R. Evidence that Src-type tyrosine kinase activity is necessary for calcium release at fertilization in sea urchin eggs // Dev. Biol. 2000. V. 15. P. 206-219.

23. Albrieux M., Sardet C., Villaz M. The two intracellular Ca2+release channels, ryanodine receptor and inositol 1,4,5-trisphosphate receptor, play different roles during fertilization in ascidians //Dev. Biol. 1997. V. 189. P. 174-185.

24. Aliva-Sakar A.J., Kretsinger R.H., Creutz C.E. Membran-bound 3D structures reveal the intrinsic flexibility of annexin VI // J. Struct. Biol 2000. V. 130. P. 54-62.

25. Aunis D., Bader F.M. The cytoskeleton as a barrier to exocytosis in secretory cells // J. Exp. Biol. 1988. V. 139. P. 253-266.

26. Barwise J; Walker J.H. Annexins П, IV, V and VI relocate in response to rises in intracellular calcium in human foreskin fibroblasts // J. Cell Sci. 1996. V. 109. P. 247-255.

27. Bazzoli N., Godinho H.P. Cortical alveoli in oocytes of freshwater neotropical teleost fish //Boll. Zool. 1994. V. 61. P. 301-308.

28. Beams H.W., Kessel R.G., Shih, C.Y., Tung H.N. Scanning electron microscope studies on blastodisc formation in the zebrafish, Brachydanio rerio II J. Morphol. 1985. V. 184. P. 41-49.

29. Becker K.A., Hart, N.H. The cortical actin cytoskeleton of unactivated zebrafish eggs: spatial organization and distribution of filamentous actin, nonfilamentous actin, and myosin//Mol. Reprod. Dev. 1996. V. 43. P. 536-547.

30. Becker K. A., Hart N.H. Reorganization of filamentous actin and myosin-П in zebrafish eggs correlates temporally and spatially with cortical granule exocytosis // J. Cell Sci. 1999. V. 112. P. 97-110.

31. Bement W.M., Capco D.G. Activators of protein kinase С trigger cortical granule exocytosis, cortical contraction, and cleavage furrow formation in Xenopus laevis oocytes and eggs //J. Cell Biol. 1989. V. 108. № 3. P. 885-892.

32. Bianchi R., Pula G., Ceccarelli P., Giambanco I., Donato R. S-100 protein binds to annexin П and pi 1, the heavy and light chains of calpactin I // Biochim. Biophys. Acta. 1992. V. 1160. P. 67-75.

33. Billard R., Christen R., Cosson M.P., Letellier R., Renard R., Saad A. Biology of the gametes of some teleost species // Fish Physiol. Biochem. 1986. V. 2. P. 115-120.

34. Blaxter J.H.C. Herring rearing -1. The storage of herring gametes // Mar. Res. Scot. 1955. № 3. P. 1-12.

35. Boeck A. Om Silden og Sildefiskerierne navnlig om det norske vaarsildfiske af Axel Boeck // Christiania. 1871. Цит. noKupfferC. 1878.

36. Brummett A.R., Dumont J.N. Initial stages of sperm penetration into the egg of Fundulus heteroclitus II J. Exp. ZooL 1979. V. 210. P. 417-434.

37. Brummett A.R., Dumont J.N. Cortical vesicle breakdown in fertilized eggs of Fundulus heteroclitus И J. Exp. Zool. 1981. V. 216. P. 63-79.

38. Burgoyne R.D., Cheek T.R., O'Sullivan A.J. The control of cytoskeletal actin and exocytosis in intact and permeabilized adrenal chromaffin cells: role of calcium and protein kinase С // Cell Signal. 1989. V. 1. P. 323-334.1. Л I

39. Busa W.B., Nuccitelli R. An elevated free cytosolic Ca wave follows fertilization in eggs of the frog, Xenopus laevis //J. Cell Biol. 1985.V. 100. P. 1325-1329.

40. Bush C.P., Weis J.S. Effects of salinity on fertilization success in two populations of Fundulus heteroclitus //Biol. Buil. 1983. V. 164. P. 406-417.

41. Carroll J. The initiation and regulation of Ca2+signaling at fertilization in mammals // Semin. Cell. Dev. Biol. 2001. V. 12. P. 37-43.

42. Carroll E.J, Epel D. Isolation and biological activity of the proteases released by sea urchin eggs following fertilization // Dev. Biol. 1975. V. 44. P. 22-32.

43. Carroll D.J., Jaffe L.A. Proteases stimulate fertilization-like responses in starfish eggs //Dev. Biol. 1995. V. 170. P. 690-700.

44. Chambers E.L., Pressman B.C., Rose B. The activity of sea urchin eggs by the divalent ionophores A23187 and X-537A // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1974. V. 60. P. 126-132.

45. Cheek T.R., Burgoyne R.D. Nicotine-evoked disassembly of cortical actin filaments in adrenal chomaffin cells // FEBS Lett. 1986. V. 207. P. 110-114.

46. Churchill G.C., O'Neill J.S., Masgrau R., Patel S., Thomas J.M., Genazzani A.A., Galione A. Sperm deliver a new second messenger NAADP // Curr. Biol. 2003. V. 13. P. 125-128.

47. Cbbbold P.H., Rink T.J. Fluorenscence and bioluminescence measurement of cytoplasmic free calcium //Biochem. 1987. V. 248. P. 313-328.

48. Coffman M.A., Goetz F. W. TOPs (trout ovulatory proteins) are partially responsible for the anti-proteolytic activity found in trout coelomic fluid // Biol. Reprod. 1998 V 59. P. 497-502.

49. Coffinan M.A., Pinter J.H., Goetz F.W. Trout ovulatory proteins: site of synthesis, regulation, and possible biological function // Biol. Reprod. 2000. V. 62. P. 928-938.

50. Coward K., Bromage N.R, Hibbitt O., Parrington O.J. Gamete physiology, fertilization and egg activation in teleost fish // Rev. Fish Biol. Fish. 2002. V. 12. № 1. P. 33-58.

51. Coward K.5 Parrington J. New insight into the mechanism of egg activation in fish // Aquat. Living Resour. 2003. V. 16. P. 395-398.

52. Cox L.J., Larman M.G., Saundres C.M., Hashimoto K., Swann K., Lai F.A. Sperm phospholipase CC, from humans and cynomolgus monkeys triggers Ca oscillation, activation and development of mouse oocytes // Reproduction. 2002. V. 124. P. 611-623.

53. Creuts C.E., Pazoles C.J., Pollard H.B. Identification and purification of an adrenal medullary protein (synexin) that causes calcium-dependent aggregation of isolated chromaffin granules // J. Biol. Chem. 1978. V. 253. P. 2858-2866.

54. Crivici A., Ikura M. Molecular and Structural Basis of Target Recognition by Calmodulin//Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1995. V. 24. P. 85-116.

55. Cross N.L. Initiation of the activation potential by an increase in intracellular calcium in eggs of the frog, Rana pipiens II Dev. Biol. 1981. V. 85. P. 380-384.

56. Dabrowski К., Glogowskia J., Ciereszkoa A. Effects of proteinase inhibitors on fertilization in sea lamprey (Petromyzon marinus) // Comparative Biochemistry and Physiology. Part В: Biochemistry and Molecular Biology. 2004. V. 139. P. 157-162.

57. Danker P., Low I., Hasselbach W., Wieland T. Interaction of actin with phalloidin: polymerization and stabilization of F-actin // Biochim. Biophys. Acta. 1975. V. 400. P. 407-414.

58. Dedman J.R., Kaetzel M.A. Annexins // In Guidebook to Cytoskeletal and Motor Proteins. Kreis, Т., and Vale, R. (eds). 1994. Oxford: Oxford University Press. P. 26-28.

59. Deguchi R. Fertilization causes a single Ca(2+) increase that fully depends on Ca(2+) influx in oocytes of limpets (Phylum Mollusca, Class Gastropoda) II Dev. Biol. 2007. V. 304. P. 652-663.

60. Digonnet C., Aldon D., Leduc N., Dumas, C., Rougier, M. First evidence of a calcium transient flowering plants at fertilization // Development. 1997. V 124. P. 2867-2874.

61. Dong, J.B., Tang, T.S., Sun, F.Z.Xenopus and chicken sperm contain a cytosolic soluble protein factor, which can trigger calcium oscillations in mouse eggs // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2000. V. 268. P. 947-951.

62. Ducibella Т., LeFevre L. Study of protein kinase С antagonistson cortical granule exocytosis and cell-cycle resumption in fertilized mouse eggs // Mol. Reprod. Dev. 1997. V. 46. P. 216-226.

63. Eckberg R.E., Miller A.L. Propagated and nonpropagated calcium transient during egg activation in the annelid, Chaetopterus II Dev. Biol. 1995. V. 172. P. 654-664.

64. Endo Y, Mattei P, Kopf G.S, Schultz R.M. Effects of phorbol esters on mouse eggs: dissociation of sperm receptor activity from acrosome reaction-inducing activity of the mouse zona pellucida protein, ZP3 // Dev. Biol. 1987. V. 123. P. 574-577.

65. Ernst J.D. Annexin 1П translocates to the periphagosomal region when neurophils ingest opsonized yeast // J. Immunol. 1991. V. 146. P. 3110-3114.

66. Farado A., Nishizuka Y. Protein kinase С in transmembrane signalling // FEBS Lett. 1990. V. 268. P. 350-354.

67. O'Farrell, P. H. High resolution two-dimensional electrophoresis of proteins // J. Cell Chem. 1975. V. 250. № 10. P. 4007-4021.

68. Feldmeth C.R., Waggoner J.P. Field measurements of tolerance to extreme hypersalimty in the California killifish, Fundulus parvipinnis. Copeia. 1972. P. 592-594.

69. Fluck R., Abraham V., Miller A., Galione A. Microinjection of cyclic ADP-ribose triggers a regenerative wave of Ca2+ release and exocytosis of cortical alveoli in medaka eggs // Zygote. 1999. V. 7. № 4. P. 285-292.

70. Foerster R.E. Effect of retention of spermatozoa and ova of sockeye salmon, Oncorhynchus nerka, in water ad without addition of water, on fertility I I J. Fish Res. Bd Can. 1965. V. 22. № 6. P. 1503-1521.

71. Fulton B.P., Whittingham D.G. Activation of mammalian oocytes by intracellular injection of calcium //Nature. 1978. V 273. P. 146-151.

72. Galione A., McDougall A., Busa W.B., Willmont N., Gillot I., Whitaker M. Redundant mechanism of calcium-induced calcium release underlying calcium waves during fertilization of sea urchin eggs // Science. 1993. V. 261. P. 348-352.

73. Galione A., Patel S., Churchill G.C. 2000. NAADP-induced calcium release in sea archin eggs // Cell Biol. 2000. V. 92. P. 197-204.

74. Garczynski M.A., Goetz F. W. Molecular characterization of a unique RNA transcript that is highly upregulated at the time of ovulation in the brook trout (Salvelinus fontinalis) ovary //Biol. Reprod. 1997. V. 57. P. 856-864.

75. Gerke V. Identification of a homologue for annexin VII (sinexin) in Dictyosielium discoideum 111. Biol. Chem. 1991. V. 226. P. 1809-1826.1. Л I

76. Gerke V., Greutz C.E., Moss S.E. Annexins: linking Ca signaling to membrane dynamics // Mol. Cell Biol. 2005. V. 6. P. 449-459.

77. Gerke, V., Moss, S.E. Annexis: From Structure to Function // Physiol. Rev. 2002. V. 82. P. 331-371.

78. Gilkey J.C., Jaffe L.F., Ridgway E.B., Reynolds G.T. A free calcium wave traverses the activating egg of the medaka, Oryziaz latipes I I J. Cell Biol. 1978. V. 76. P. 448466.

79. Gillot I., Whitaker M. Imaging calcium waves in eggs and embryos // J. Exp. Biol. 1993. V. 184. P. 213-219.

80. Giusti A.F., Xu W.Q., Hinkle В., Terasaki M. Jaffe L.A. Evidence that fertilization activates starfish eggs by sequential activation of a Src-like kinase and phospholipase С gamma//J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 16788-16794.

81. Glabe C.G., Vacquier V.D. Egg surface glycoprotein receptor for sea urchin sperm bindin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1978. V. 75. P. 881-885.

82. Goetz F.W., Coffinan M.A. Storage of unfertilized eggs of rainbow trout {Oncorhynchus mykiss) in artificial media // Aquaculture. 2000. V. 184. P. 267-276.

83. Gould M., Stephano J.L. Electrical responses of eggs to acrosomal protein similar to those induced by sperm // Science. 1987. V. 235. P. 1654-1656.

84. Gould M., Stephano J.L. Peptides from sperm acrosomal protein that initiate egg development // Dev. Biol. 1991. V. 146. P. 509-518.

85. Gould M., Stephano J.L., Holland L.Z. Isolation of protein from Urechis sperm acrosomal granules that binds sperm to eggs and initiates development // Dev. Biol. 1986. V. 117. P. 306-318.

86. Grandin N., Charbonneau M. Intracellular pH and intracellular free calcium responses to protein kinase С activators and inhibitors in Xenopus eggs // Development. 1991. V. 112. N 2. P. 461-470.

87. Greene C. W. Physiological studies of the chinook salmon // Bull. U. S. Bureau of Fisheries. 1940. V. 24. P. 429-456.

88. Gulyas B.J. Cortical granules of mammalian eggs // Int. Rev. Cytol. 1979. V. 63. P. 357-392.

89. Haley S.A., Wessel G.M. The cortical granule serine protease CGSP1 of the sea urchin, Strongylocentrotus purpuratus, is autocatalytic and contains a lowdensity lipoprotein receptor-like domain//Dev. Biol. 1999. V. 211. P. 1-10.

90. Hart N.H., Donovan M. Fine structure of the chorion and site of sperm entry in the egg ofBrachydanio //J. Exp. Zool. 1983. V. 227. P. 277-296.

91. Hart N.H., Fluck R.A. Cytoskeleton in teleost eggs and early embryos: contributions to cytoarchitecture and motile events // Curr. Top. Dev. Biol. 1995. V. 31. P. 343381.

92. Hart N.H., Yu S.F. Cortical granule exocytosis and cell surface reorganization in eggs of Brachydanio //J. Exp. Zool. 1980. V. 213. P. 137-159.

93. Hayes F.R., Darcy D.A., Sullivan C.M. Changes in the inorganic constituents of the developing salmon eggs //J. Biol. Chem. 1946. V. 163. № 3. P. 621-631.

94. Hochstrasser K, Albrecht G.J, Schonberger O.L, Rasche B. An elastasespecific inhibitor from human bronchial mucus // Hoppe-Seyler's Z Physiol. Chem. 1981. V. 362. P. 1369-1375.

95. Hollinger T.G., Schuetz A.M. "Cleavage" and cortical granule breakdown in Rana pipiens oocytes induced by direct microinjection of calcium // J. Cell Biol. 1976. V. 71. P. 395-401.

96. Horner V.L., Wolfner M.F. Transitioning from egg to embryo: Triggers and mechanisms of egg activation //Dev. Dyn. 2008. V. 237. P. 527-544.

97. Jaffe L.F. Classes and mechanisms of calcium waves // Cell Calcium. 1993. V. 14. P. 736-745.

98. Jaken S. Protein kinase С isozymes and substrates // Curr Opin Cell Biol. 1996. V. 8. №2. P. 168-173.

99. Jellerette Т., He C.L., Parys J.B., Fissore R.A. Downregulation of the inositol 1,4,5-triphosphate receptor in mouse eggs following fertilization or parthenogenetic activation//Dev. Biol. 2000. V. 223. P. 238-250.

100. Kajikawa M., Kaibushi K., Matzubara Т., Kikkawa U., Takai Y., Nishizuka Y. A possible role of protein kinase in signal-induced lysosomal enzyme secretion // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1983. V. 116. P. 743-750.

101. Kanoh Y., Yamamoto T.S. Removal of the membrane of the dog salmon egg by means of proteolytic enzymes //Bull. Jap. Soc. Sci. Fisheries. 1957. V. 23. № 3. P. 116-172.

102. Kille R.A. The activation times of the lamprey egg a correction // Exp. Cell Res. 1961.V. 24. №1. P. 195-198.

103. Kinsey W.H., Shen S.S. Role of Fyn kinase in calcium release during fertilization of the sea urchin egg // Dev. Biol. 2000. V. 225. P. 253-264.

104. Kinsey W H., Wu W., Macgregor E. Activation of Src-family PTK activity at fertilization: role of the SH2 domain //Dev. Biol. 2003 V. 264. P. 255-262.

105. Юте D:, Kline J.T. Repetitive calcium transients and the role of calcium in exocytosis and cell cycle activation in the mouse egg // Dev. Biol. 1992. V. 149. P. 80-89.

106. Kline D., Stewart-Savage J. The timing of cortical granule fusion, content dispersal, and endocytosis during fertilization of the hamster egg: an electrophysiological and histochemical study//Dev. Biol. 1994. V. 162. P. 277-287.

107. Krajhanzl A., Nosek J., Monsigny M., Kocourek J. Direct visualization of endogenous lectins in fish oocytes by glycosylated fluorescent cytochemical markers //Histochem. J. 1984. V. 16. P. 426-428.

108. Kretsinger R.H. Structure and evolution of calcium modulated proteins // CRC Crit. Rev. Biochem. 1980. V. 8. P. 119-174.

109. Kretsinger R. Calmodulin and myosin-light chain kinase: how helices are bent // Science. 1992. V. 258. P. 50-51-.

110. Kubota H.Y., Yoshimoto Y., Yoneda M., Hiramoto Y. Free calcium wave upon activation in Xenopus eggs //Dev. Biol. 1987. V. 119. P. 129-136.

111. Mathavan S., Lee S.G., Мак A. et al. Transcriptome analysis of zebrafish embryogenesis using microarrays // PLos Genet. 2005. V. 2. № 1. P. 260-276.

112. Minin A.A., Ivanenkov V.V. Ca2+-dependent phospholipid and actin-binding proteins: synthesis and heterogeneity in embryos of the loach // First Europ. Symp. on Calcium Binding Proteins. Bruxelles. 1989. P. E9.

113. Mizote A., Okamoto S., Iwao Y. Activation ofXenopus eggs by proteases: possible involvement of a sperm protease in fertilization // Dev. Biol. 1999. V. 208. P. 79-92.

114. Moss S.E., Morgan R. The annexins // Genome Biol. 2004. V.5. № 4. P. 219-226.

115. Myers J.M., Hershberger W.K. Artificial spawning of tilapia eggs // J. World Aquacul. Soc. 1991. V. 22. P. 77-82.

116. Niksirat, H., Sarvia, K., Mojazi Amiri В., Hatef, A. Effects of storage duration and storage media on initial and post-eyeing mortality of stored ova of rainbow trout Oncorhynchus mykiss II Aquaculture. 2007a. V. 262. P. 528-531.

117. Niksirat H., Sarvi K., Mojazi Amiri, В., Karami, M., Hatef, A. In vitro storage of unfertilized ova of endangered Caspian brown trout (Salmo trutta caspius) in artificial media//Anim. Reprod. Sci. 2007b. V. 100 . P. 356-363.

118. Nishizuka Y. The molecular geterogeneity of protein kinaze С and its implication for cellular regulation//Nature. 1988. V. 334. P. 661-665.

119. Ohta T, Iwamatsu T, Tanaka M, Yoshimoto Y. Cortical alveolus breakdown in the eggs of the freshwater teleost Rhodeus ocellatus ocellatus I I Anat. Rec. 1990. V. 227. P. 486-496.

120. Parrington J., Davis L.C., Galione A., Wessel. G. Flipping the switch: how a sperm activates the egg at fertilization // Dev. Dyn. 2007. V. 236. P. 2027-2038.

121. Polzonetti V., Cardinali M., Mosconi G., Natalini P., Meiri I., Carnevali O. Cyclic ADPR and calcium signalling in sea bream (Sparus aurata) egg fertilization // Mol. Reprod. Dev. 2002. V 6. P. 213-217.

122. Raz T, Skutelsky E, Amihai D, Hammel I, and Shalgi R. Mechanisms leading to cortical reaction in the mammalian egg // Mol. Reprod. Dev. 1998. V. 51. № 3. P. 295-303.

123. Rhee S.G. Regulation of phosphoinositide-specific phospholipase С // Annu. Rev. Biochem. 2001. V. 70. P. 281-312.

124. Roeder A.D., Gard D.L. Confocal microscopy of F-actin distribution in Xenopus oocytes //Zygote. 1994. V. 2. P. 111-124.

125. Rongish В., Kinsey W.H. Transient nuclear localization of Fyn Kinase during development in zebrafish // Anat. Rec. 2000. V. 260. P. 115-123.

126. Runft L.L., Jaffe L.A., Mehlmann L.M. Egg activation at fertilization: where it all begins //Dev. Biol. 2002. V. 245. P. 237-254.

127. Sakai N., Burgess S., Hopkins N. Delayed in vitro fertilization of zebrafish eggs in Hank's saline containing bovine serum albumin // Mol. Mar. Biol. Biotech. 1997. V. 6. P. 84-87.

128. Sambrook J., Fritsch E.F., Maniatis T. Molecular Cloning. A Laboratory Manual. N. Y.: Cold Spring Harbor Laboratory Press. 1989.

129. Sardet C., Dumollard R., McDougall A. Signals and calcium waves at fertilization // Semin. Cell Dev. Biol. 2006. V. 17. P. 223-225.

130. Sars G.O. On the spawning and development of the codfish // Ann. Rep. U. S. Fish Comm. for 1873-1878. 1876. V. 3. P. 212-222.

131. Sato K., Tokmakov A.A., Iwasaki Т., Fukami Y. Tyrosine kinase-dependent activation of phospholipase Cgamma is required for calcium transient in Xenopus egg fertilization. //Dev. Biol. 2000. V. 224. P. 453-469.

132. SchaferB.W., Heizmann C.W. The S-100 family of EF-hand calcium-binding proteins: functions and pathology // Trends Biochem. Sci. 1996. V. 21. P. 134-140.

133. Selbert S., Fischer P., Pongratz D., Stewart M., Noegel A.A. Expression and localization of annexin VII (synexin) in muscle cell // J. Cell Sci. 1995. ,V. 108. P. 85-92.

134. Selman K., Wallace R.A., Barr V. Oogenesis in Fundulus heteroclitus. V. The relationship of yolk vesicles and cortical alveoli I I J. Exp. Zool. 1988. V. 246. P. 42-56.

135. Sharma D., Kinsey W.H. Regionalized calcium signaling in zebrafish fertilization // Int. J. Dev. Biol. 2008. V. 52. P. 561-570.

136. Stainhardt R.A., Epel D. Activation of sea urchin eggs by a calcium ionophore // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1974. V. 71. P. 1915-1919.

137. Stainhardt R.A., Epel D., Carroll E. J., Yanagimachi R. Is calcium ionophore a universal activator for unfertilized eggs? // Nature. 1974. V. 252. P. 41-43.

138. Streisinger G., Walker C., Dower N., Knauber D., Singer F. Production of clones of homozygous diploid zebra fish I Brachydanio rerio/ II Nature. 1981. V. 291. P. 293-296.

139. Strieker S.A. Repetitive calcium waves induced by fertilization in the nemertean worm Cerebratulus lacteus II Dev. Biol. 1996. V. 176. P. 243-263.

140. Swann K. Ca oscillations and sensitization of Ca release in unfertilized mouse eggs injected with a sperm factor // Cell Calcium. 1994. V. 15. P. 331-339.

141. Swann K, Ozil J.P. Dynamics of the calcium signal that triggers mammalian egg activation//Int. Rev. Cytol. 1994. V. 152. P. 183-222.

142. Swann K., Saunders C.M., Rogers N.T., Lai F.A. PLCzeta(zeta): a sperm protein that triggers Ca2+ oscillations and egg activation in mammals // Semin. Cell Dev. Biol. 2006. V. 17. P. 264-273.

143. Takayama S., Hamaguchi A., Ojima Y. and Kusa M. On the mosaic organization of cortical alveoli in eggs of carp-funa hybrids // Annot. Zool. Jap. 1961. V. 34. № 3. P. 128-131.

144. Tawia S.A., Lopata A. The fertilization and development of mouse oocytes following cortical granule discharge in the presence of a protease inhibitor // Human reproduction. 1992. V. 7. P. 1004-1009.

145. Tesarik J., Testart J. Treatment of sperm-injected human oocytes with Ca ionophore supports the development of Ca2+oscillation // Biol. Reprod. 1994. V. 51. P. 385-391.3 3

146. Tesoriero J.V. The distribution and fate of H-glucose and H-galactose in oocytes of Oryzias latipes II Cell Tissue Res. 1980. V. 209. P. 117-129.

147. Tomsig J.L., Snyder S.L., Creutz C.E. Identification of targets for calcium signaling through the copine family of proteins. Characterization of a coiled-coil copine-binding motif// J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 10048-10054.

148. Trifaro J.M., Rodriguez del Castillo A., Vitale M.L. Dynamic changes in chromaffin cell cytoskeleton as a prelude to exocytosis // Mol. Neurobiol. 1992. V 6. P. 339-358.

149. Wang W.H., Sun Q.Y., Hosoe M., Shioya, Y. and Day, B.N. Quantified analysis of cortical granule distribution and exocytosis of porcine oocytes during meiotic maturation and activation//Biol. Reprod. 1997. V. 56. P. 1367-1382.

150. Webb S.E., Miller A.L. Calcium signalling during embryonic development // Nature Rev. Mol. Cell Biol. 2003. V. 4. P. 539-551.

151. Wessel G.M., Brooks J.M., Green E., Haley S., Voronina E., Wong J., Zaydfudim V., Conner S. The biology of cortical granules // Int. Rev. Cytol. 2001. V. 209. P. 117-206.

152. Whitaker M. Calcium at fertilization and in early development // Physiol. Rev. 2006. V. 86. P. 25-88.

153. Whitaker M.J., Swann K. Lighting the fuse at fertilization // Development 1993. V. 117. P. 1-12.

154. Wieland Т., De Vries J.X., Schafer A., Faulstich H. Spectroscopic evidence for the interaction of phalloidin with actin //FEBS Lett. 1975. V. 54. P. 73-75.

155. Wolenski J.S., HartN.H. Scanning electron microscope studies of sperm incorporation into the zebrafish (Brachydanio) egg // J. Exp. Zool. 1987. V. 243. P. 259-273.

156. WolfD.P. The cortical response inXenopus laevis ova //Dev. Biol. 1974. V. 40. P. 102-115.

157. Wu W., Kinsey W.H. Fertilization triggers of Fyn kinase in the zebrafish egg // Int. J. Biol. 2000. V. 44. P. 837-841.

158. Yamamoto T. Physiology of fertilization in fish eggs // Int. Rev. Cytol. 1961. V. 12. P. 361-405.

159. Yamamoto T. Mechanism of breakdown of cortical alveoli during fertilization in the medaka, Oryzias latipes //Embryologia. 1962. V. 7. № 3. P. 228-251.

160. Yamamoto K., Onozato H. Electron microscope study on the growing oocyte of the goldfish during the first growth phase // Mem. Fac. Fisheries Hokkaido Univ. 1965. V. 13. P. 79-106.

161. Yoshimoto Y., Iwamatsu Т., Hirano K., Hiramoto, Y. The wave pattern of free calcium release upon fertilization in medaka and sand dollar eggs // Dev. Growth Differ. 1986. V. 28. P. 583-596.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.