Системные и клеточные механизмы пластичности скелетных мышц при различных режимах их сократительной активности тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.13, доктор биологических наук Немировская, Татьяна Леонидовна

  • Немировская, Татьяна Леонидовна
  • доктор биологических наукдоктор биологических наук
  • 2003, Москва
  • Специальность ВАК РФ03.00.13
  • Количество страниц 178
Немировская, Татьяна Леонидовна. Системные и клеточные механизмы пластичности скелетных мышц при различных режимах их сократительной активности: дис. доктор биологических наук: 03.00.13 - Физиология. Москва. 2003. 178 с.

Оглавление диссертации доктор биологических наук Немировская, Татьяна Леонидовна

1. Введение.

2. Обзор литературы.

2.1 Полиморфная организация скелетной мышцы.

2.2 Пластичность мышечной системы транспорта и утилизации кислорода.

2.3 Возможные триггерные механизмы роста капилляров в скелетных мышцах.

2.4 Вероятные стимулы изменения окислительного потенциала мышечных волокон и регуляции дыхания митохондрий in vivo.

2.5 Какие стимулы влияют на изменение размеров мышечных волокон?.

3. Методы обработки и анализа материалов.

4. Организация исследований, результаты и обсуждения.

4.1 Анализ кислородного режима как стимула для изменения структурно-метаболических характеристик скелетных мышц при повышенной сократительной активности.

4.2 Возможные регуляторные механизмы изменения окислительного потенциала и сократительных характеристик скелетных мышц при различных режимах их сократительной активности.

4.3 Исследование соотношения нейрогенных и локальных регуляторных механизмов, которые отвечают за поддержание структурных характеристик скелетных мышц.

4.4 Структурная перестройка скелетных мышц при действии гипергравитации.

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Физиология», 03.00.13 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Системные и клеточные механизмы пластичности скелетных мышц при различных режимах их сократительной активности»

Актуальность проблемы. Известно, что скелетная мышца обладает высокой степенью пластичности. Механо-зависимая пластичность скелетной мышцы это ее фундаментальное свойство отвечать глубокой структурно-функциональной перестройкой на изменение режима сократительной активности. Существенной перестройке подвергается микроциркуляторное русло мышцы при длительном изменении функциональной активности, что выражается в увеличении, или снижении капилляризации. Известно, что при длительной физической активности наблюдается рост капилляров. Существует 2 гипотезы относительно механизмов, инициирующих этот рост. Одна из них отдает преимущество метаболическим (32) а другая (115) механическим факторам, детерминирующим этот процесс. Тот факт, что в работающих мышцах синтезируются ангиогенные вещества, не подвергается сомнениям. Однако вопрос о том, какие физиологические факторы запускают их синтез, остаётся открытым. При длительных однонаправленных изменениях функциональной активности изменяются также и сами мышечные волокна. Наиболее важные изменения, обнаруживаемые в мышечных волокнах при повышенной или пониженной сократительной активности, сводятся к перестройке всех основных внутриклеточных систем, осуществляющих сократительную деятельность мышцы: функциональные изменения клеточной мембраны, приводящие к ускорению или замедлению проведения волны деполяризации, к снижению или повышению порогов возбуждения (10, 11); качественные и количественные изменения сократительных и цитоскелетных белков миофибрилл, определяющие сдвиги механических характеристик мышечного волокна (194); изменения системы электромеханического сопряжения (включая изменения кальциевой чувствительности миофибрилл) (246); увеличение или уменьшение окислительного потенциала мышечного волокна, определяемого качественной и количественной перестройкой митохондриальной системы; В адаптацию скелетных мышц вовлечены вне- и внутриклеточные факторы. Изменения в мышце, вызванные повышенной, или пониженной сократительной активностью, могут быть обусловлены комбинацией этих факторов, и зависеть не Экстра- и интрацеллюлярные факторы, вовлеченные в адаптацию скелетных мышц. только кровоток гормоны механическое напряжение системные факторы механизма. от одного Ранее многими авторами подчеркившюсь механического жения значение напрявомышечных как локон, факторы роста и цитокины нервная активность фактора, влияющего на соотношение анаболических и многих Схема из обзора Widegren U. и соавторов, 2001 г (276). катаболических процессов в мышце. В последние годы исследования зарубежных и отечественных лабораторий были направлены на поиски молекулярных сенсоров, вовлеченных в систему внутриклеточной механо-зависимой сигнализации и механизмов селективной активации транскрипции мРНК ключевых сократительных, регуляторных и митохондриальных белков (62, 194). Выявлен один из молекулярных сенсоров, контролирующих энергетический метаболизм в мышечном волокне: 5АМФ-зависимая физиологические протеинкиназа триггерные АМПК. Но каковы метаболические и факторы её регуляции при различных режимах сократительной активности? Не исключено, что пусковым механическим стимулом к активизации белок-синтезирующего аппарата может служить напряженное состояние эластических белков саркомерного цитоскелета (титина, небулина) и сарколеммального цитоскелета (дистрофика). Но каковы механизмы, реализующие механический сигнал в мышечном волокне? Вместе с тем, если механическая активность мышцы посредством ряда внутриклеточных механизмов контролирует ее структурно-метаболический профиль, то характер самой этой активности в значительной степени регулируется центральными нейрогенными механизмами. Известно, например, что при уменьшении механической активности мышц происходит их атрофия и соотношение волокон, содержащих быстрые и медленные изоформы тяжелых цепей миозина, меняется в быструю сторону (181, 185, 194). Эти изменения, непосредственно обусловлены характеристиками импульсной активности мотонейронов двигательных единиц (66). И.Б. Козловской и ее сотрудниками показана преимущественная инактивация двигательных единиц медленного типа в условиях гравитационной разгрузки (140). Layne с соавторами постуральных (150) обнаружили мышц увеличение конечностей электромиографического при искусственной ответа синергистов стимуляции опорных зон стопы методом оказания пневматического давления на стопу во время космического полета. Весовая нагрузка на мышцы при этом отсутствовала. Однако неизвестно, предотвращает ли сама опорная стимуляция атрофию скелетных мышц при реальной, или моделируемой гравитационной разгрузке, если нет нагруженного сокращения мышцы. Вопрос о соотношении вклада центрального и локального «к уровней регуляции мышечной деятельности поддержании ее структурно- метаболических характеристик остаётся открытым. При хроническом растяжении мышц на фоне гравитационной разгрузки наблюдается уменьшение степени атрофии мышечных волокон (75, 122). Выделяют рефлекторный и местный компоненты (186, 187), которые могут быть задействованы в предотвращении атрофии в этих условиях. Во-первых, при растяжении мышцы происходит активация афферентных входов, конвергирующих на спинальные мотонейроны, и продуцирующих соответствующий элементарный рефлекторный сократительный ответ. Во-вторых, растяжение приводит к непосредственной напряжение активации поперечных мостиков (201). Кроме того, механическое цитоскелетных и мембранных структур, наблюдаемое при растяжении, можно рассматривать как пассивную компоненту процессов, вызванных растяжением мышцы (186, 187). Есть входа некоторые в данные, указывающие на существенную роль афферентного реализации профилактического эффекта хронического растяжения (58). Тем не менее, до сих пор остается неясным, насколько активная рефлекторная компонента может быть ответственна за уменьшение или полное предотвращение атрофических изменений при хроническом растяжении мышцы на фоне гравитационной разгрузки. Цель и задачи исследования: Целью настоящего исследования является поиск ключевых пусковых стимулов, вовлеченных в механо-зависимую перестройку мышечных волокон, связанную с: изменением экспрессии быстрых и медленных изоформ тяжелых цепей миозина; развитием атрофических или гипертрофических процессов; изменением окислительного потенциала мышечных волокон; предстояло получить ответ на два наиболее важных нерешенных вопроса, касающихся центрального контроля структурно-функциональных характеристик скелетных мышц: является ли опорная афферентация первичным пусковым гравитационно-зависимым стимулом, необходимым и достаточным для поддержания нормальных значений параметров, определяющих клеточный тип и сократительные возможности мышечных волокон? каковы системные механизмы, опосредующие опорный афферентный контроль импульсной регуляции миозинового фенотипа мышечного волокна? Положения, выносимые на защиту: 1. Адаптация мышечных волокон, капиллярного бассейна и митохондриальных ферментов к различным видам сократительной активности может происходить независимо друг от друга. Стимулами для этих изменений являются независимые триггерные механизмы. 2. Адаптация скелетных мышц к состоянию микрогравитации и гипергравитации не подчиняется принципу непрерывности. То есть эффекты, наблюдаемые при адаптации гипогравитации, не являются зеркальным отражением эффектов гипергравитации. Адаптивной перестройке подвергаются преимущественно медленные мышцы, а не быстрые. 3. Опорная афферентация является пусковым гравитационно-зависимым стимузюм, необходимым и достаточным для поддержания нормальных значений параметров, определяющих клеточный тип и сократительные возможности волокон постуральных мышц. При этом действие опорной афферентации опосредовано механической активностью этих мышц.

Похожие диссертационные работы по специальности «Физиология», 03.00.13 шифр ВАК

Заключение диссертации по теме «Физиология», Немировская, Татьяна Леонидовна

6. выводы

1. Экзогенная гипоксия оказывает модулирующее действие, ускоряющее увеличение капилляризации и площади поперечного сечения мышечных волокон при повышенной сократительной активности мышц. Содержание кислорода во внешней среде играет решающую роль для увеличения активности митохондриальных ферментов и миоглобина при физической нагрузке.

2. Изменение концентрации макроэргических фосфатов является триггером для увеличения (или снижения) скорости дыхания митохондрий, активности митохондриальных ферментов и способности мышцы к утомлению.

3. Энергетический транспорт внутри мышечного волокна способен меняться за короткий срок при различных режимах его сократительной активности. Эти изменения могут происходить не за счет увеличения активности ферментов дыхательной цепи митохондрий, а за счет изменения активности митохондриальной креатинкиназы и, вероятно, изменения транспорта ADP через внешнюю мембрану митохондрий.

4. Опорная афферентация является пусковым гравитационно-зависимым стимулом, необходимым и достаточным для поддержания нормальных значений параметров, определяющих клеточный тип и сократительные возможности мышечных волокон, только в случае, если мышца может сокращаться.

5. Гипергравитация, как и длительная физическая активность, ведет к трансформации тяжелых цепей миозина в сторону увеличения медленных изоформ и увеличению объемной плотности митохондрий в медленных мышцах.

2+

Гипер- (или микро-) гравитация ведет к изменению Са чувствительности только в медленно сокращающихся волокнах.

5. ОБЩЕЕ ЗАКЛЮЧЕНИЕ

I. Одной из целей работы был ответ на вопрос, является ли дефицит кислорода основным физиологическим стимулом для изменения структурных характеристик скелетных мышц при их повышенной активности? После проведения экспериментов: 1) попеременная выдержка животных в гипоксии + физическая нагрузка; 2) тренировка животных в условиях гипероксии и 3) введение животным Р-гуанидинпропионовой кислорты можно заключить, что гипоксия не является обязательным условием для увеличения капилляризации и ППС MB при повышенной сократительной активности мышц. Но может быть модулирующим фактором, который при определенных условиях способен ускорить их рост.

В работе показано, что в отличие от капилляризации и размеров мышечных волокон, для митохондриального биогенеза при физической нагрузке содержание кислорода во внешней среде играет существенную роль. Это было отмечено в эксперименте с тренировкой крыс плаванием в условиях гипероксии. У животных, которые тренировались при повышенной концентрации кислорода, активность митохондриальных ферментов достоверно не увеличилась, в отличие от тренированных в нормоксии крыс. Некоторые авторы отмечали, что регуляторные пути, которые приводят к митохондриальному биогенезу, изучены более детально, чем регуляторные механизмы. Например, не найден сенсор кислорода в скелетной мышце. Основная концепция регуляции синтеза митохондриальных белков до сих пор остаётся не исследованной. Один из возможных регуляторных механизмов, который вовлечен в ответ митохондрий мышц на действие гипоксии, может быть связан с формированием особого реагирующего кислородного фактора, который образуется в митохондриях во время окислительного фосфорилирования (62, 110). Как этот фактор связан с активизацией HIF-1, MAP киназой и другими сигнальными путями - этот вопрос до сих пор обсуждается.

II. Возможные регуляторные механизмы изменения окислительного потенциала и сократительных характеристик скелетных мышц при различных режимах их сократительной активности мы исследовали в экспериментах с тренировкой животных на тредбане, вывешиванием, введением креатина и p-гуанидинпропионовой кислоты. Обнаружено, что при увеличении физической активности (или введении Р-ГПК) происходит снижение концентрации макроэргических фосфатов в мышце. Недавно показано, что снижение концентрации макроэргов приводит к активации 5-АМР-киназы, что ведет к увеличению митохондриального биогенеза. Обратная картина наблюдается при снижении сократительной активности мышц, или введении креатина. В наших экспериментах впервые показано, что изменение концентрации макроэргических фосфатов является триггером для увеличения (или снижения) митохондриального биогенеза. Схематично роль концентрации макроэргических фосфатов в митохондриальном биогенезе можно было бы представить следующим образом (рис.29).

Рис.29 Схема, описывающая влияние концентрации макроэргических фосфатов на митохондриальный биогенез.

Вывешивание, Введение креатина

Тренировка, Введение (3-ГПК I

Снижение РСг и АТФ

Снижение

Увеличение РСг и АТР

Ингибирование

Активацияция

5'AM протеинкиназа

Впервые показано, что длительное снижение концентрации макроэргических фосфатов в мышце является триггером не только для митохондриального биогенеза, но и для трансформации мышечных волокон, а также увеличения устойчивости мышцы к утомлению. Внутриклеточная концентрация макроэргических фосфатов (ATP, ADP, РСг) и креатина в свою очередь может регулировать скорость дыхания митохондрий. Это было показано в экспериментах с тренировкой крыс на тредбане и моделировании гравитационной разгрузки. Уже через 2 недели увеличения сократительной активности мышц (бега на тредбане), увеличивается скорость дыхания митохондрий, стимулированная добавлением креатина.

Стоит еще раз обратить внимание, что добавлением креатина можно стимулировать дыхание только в скинированных волокнах. В них сохраняется внешняя мембрана, на которой находится креатинкиназа (132). Исследование изолированных митохондрий такой возможности не даёт.

Мы впервые обнаружили, что активность митохондриальной креатинкиназы, отвечающей за синтез и транспорт креатинфосфата, увеличивается до изменения активности других митохондриальных ферментов. А при исследовании кинетики дыхания митохондрий скинированных волокон было показано, что она изменяется согласованно с изменением миозинового фенотипа. В то же время активность митохондриального фермента СДГ, измеренная в отдельных мышечных волокнах, оставалась неизменной. Ранее V.Saks с соавторами (214, 215) отмечали разную кинетику дыхания митохондрий, регулируюмую добавлением в среду ADP, в быстро-и медленно сокращающихся мышцах. Эта группа авторов отнесла эти различия за счет разной проницаемости внешней мембраны митохондрий для ADP в этих мышцах. Мы обнаружили, что кинетика дыхания митохондрий при добавлении ADP изменяется уже через 2 недели, одновременно с трансформацией мышечных волокон. Можно заключить, что энергетический транспорт внутри мышечного волокна способен меняться за короткий срок при различных режимах сократительной активности. Эти изменения могут происходить не за счет увеличения активности ферментов дыхательной цепи митохондрий, а за счет изменения активности митохондриальной креатинкиназы и, возможно, изменения транспорта ADP через внешнюю мембрану митохондрий.

III. Следующая проблема, которой мы занимались - это исследование роли нейрогенных и локальных регуляторных механизмов, которые отвечают за поддержание структурных характеристик скелетных мышц: миозинового фенотипа и размеров мышечных волокон. Исследовали роль афферентной информации, поступающей от: 1) опорной зоны стопы, и 2) поступающей от мышцы, в поддержание ее структурных и метаболических характеристик.

Для выявления вклада опорно-зависимых механизмов (сигнала от рецепторов стопы) поставлен эксперимент с моделированием гравитационной разгрузки у животных с опорой при вывешивании. Стояла задача отделить действие давления опоры на рецепторы стопы от вклада, вносимого сокращением самой работающей мышцей на её структурные характеристики. Чтобы разделить эти факторы была проведена серия экспериментов с действием опорной стимуляции на рецепторы стопы при депривации сократительной активности мышцы. В этом эксперименте впервые получены данные о роли опорной афферентации в поддержании структурных и метаболических характеристик позно-тонических мышц, в частности - m.soleus. Показано, что 1) опора при моделировании гравитационной разгрузки полностью предотвращает развитие атрофии и трансформацию мышечных волокон от медленных к быстрым только в случае, если мышца может сокращаться.

2) У иммобилизованной m.soleus опора при вывешивании препятствует (но не полностью предотвращает) снижению ППС MB I типа.

Для выявления вклада афферентной информации, поступающей от мышечных веретен, в поддержание структурных и метаболических характеристик мышцы был проведен эксперимент с деафферентацией животных при моделировании гравитационной разгрузки и растяжении мышцы. Известно, что растяжение m.soleus при вывешивании крысы предотвращает развитие её атрофии (152). В эксперименте впервые было показано, что 1) при отсутствии афферентной информации от растянутой мышцы во время моделирования гравитационной разгрузки, ее атрофии также не происходит. Следовательно, в самих мышечных волокнах есть механо-чувствительные структуры, воспринимающие ее растяжение. Их активация ведет к синтезу сократительных белков.

2) Деафферентация как вывешенных животных, так и животных с нормальной двигательной активностью, приводит к увеличению доли волокон m. soleus, содержащих медленные изоформы МНС.

Результатами этих двух экспериментов было показано, что афферентная информация участвует в поддержании размеров медленных MB и миозинового фенотипа мышцы при гравитационной разгрузке.

IV. Структурная перестройка скелетных мышц при действии гипергравитации.

В настоящей работе мы исследовали действие гипергравитации на скелетные мышцы. Мы полагали, что влияние гипергравитации будет аналогично действию повышенной сократительной активности мышц и обратно действию микрогравитации. В результате проведения экспериментов с 19 и 33-дневным действием гипергравитационной нагрузки мы обнаружили, что после 19 дней действия гипергравитации увеличивается синтез обеих изоформ тяжелых цепей миозина (быстрой и медленной) и быстрой изоформы тропонина (TnCf). Отмечено также снижение чувствительности единичных волокон к Са2+. После гравитационной разгрузки также наблюдается увеличение синтеза быстрых изоформ тяжелых цепей миозина и снижение кальциевой чувствительности медленных мышечных волокон (247, 248).

После 33 дней нахождения в условиях гипергравитации мы наблюдали увеличение синтеза медленных тяжелых цепей миозина. Аналогичные изменения обнаруживают после длительного увеличения сократительной активности мышц. То же самое можно сказать и об увеличении объемной плотности митохондрий в мышечных волокнах, которое мы наблюдали после гипергравитационного воздействия в m.soleus. Однако ППС MB после действия гипергравитации не изменялась, в отличие от действия микрогравитации и физической активности (211,212).

Итак, можно заключить, что микро- (или гипер-) гравитация ведет к преимущественной адаптации к разгрузке (или увеличению нагрузки) для Са активации только медленно сокращающихся мышц. При гравитационной нагрузке, как и при длительной физической активности, в мышцах происходит трансформация тяжелых цепей миозина в сторону увеличения медленных изоформ и увеличения объемной плотности митохондрий.

Итак, адаптация скелетных мышц к состоянию микрогравитации и гипергравитации не подчиняется принципу непрерывности. То есть эффекты, наблюдаемые при адаптации к гипогравитации, не являются зеркальным отражением эффектов гипергравитации (рис.30). Адаптации в большей степени подвергаются медленные мышцы, а не быстрые.

Рис.30 Эффекты микро- и гипергравитации на скелетные мышцы

0G

1G

ЭФФЕКТЫ МИКРОГРАВИТАЦИИ

МАССА ТЕЛА I

ППС MB J

УЛЬТРАСТРУКТУРНЫЕ \ Vv МИОф. ХАРАКТЕРИСТИКИ | Vv МИТ.

МИОЗИНОВЫИ ФЕНОТИП

ТРОПОНИНЫ

S—►F

ВСЕ Тп СУБЪЕДИНИЦЫ

2G

ЭФФЕКТЫ ГИПЕРГРАВИТАЦИИ 1 i Уумиоф. f Vv мит. f Ну ВОЛОКНА; { F

Tnl-TnC (SKF)

СОКРАТИТЕЛЬНЫЕ I СИЛА . = СИЛА

ХАРАКТЕРИСТИКИ | ЧУВСТВИТ. К [Са] | ЧУВСТВИТ. К [Са]

Расшифровка сокращений к рис. 30. Vv миоф,- объемная плотность митохондрий; Vv мит,- объемная плотность миофибрилл; S- медленные; F- быстрые; Ну - гибридные волокна; Тп - тропонин

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Немировская, Татьяна Леонидовна, 2003 год

1. Кузнецов С.Л., Талис B.J1. Состояние скелетных мышечных волокон у крыс при физических нагрузках на фоне "антиортостатического вывешивания" при моделировании невесомости. //Косм. биол. авиакосм, мед.- 1990. -№6.С.31-34.

2. Мациевский Д.Д. Внутрисосудистые измерения кровотока на крысах// Бюллетень экспериментальной Биологии и медицины.- 1993.-№ 8.1. С.144-146

3. Шенкман Б.С., Немировская Т.Л., Белозерова И.Н., Чеглова И.А., Козловская И.Б. Скелетно-мышечные волокна человека после длительного космического полета// Докл. Акад.наук. -1999.-Т.367.№2.С.279-281.

4. Шенкман Б.С., Немировская Т.Л., Чеглова И.А., Белозерова И.Н., И.Б. Козловская. Морфологические характеристики m. vastus lateralisчеловека в безопорной среде// Докл.Акад.наук.-1999,- Т.364.№4.С.563-565.

5. Alford ЕК, Roy RR, Hodgson J A, Edgerton VR Electromyography of rat soleus, medial gastrocnemius, and tibialis anterior during hind-limb suspension// Exp Neurol.-1987.- V.96.№3.P.635-649

6. Andrienko Т., Kuznetsov A.V., Kaambre Т., Usson Y., Orosco A., Appaix F., Tiivel Г.,

7. Sikk P., Vendelin M., Margreiter, Saks V.A.// Metabolic consequences of functional complexes of mitochondria, myofibrils and sarcoplasmic reticulum in muscle cells// J.Experimental Biology.-2003.-V.206.P.2059-2079

8. Askanas V. and Engel W.K. Distinct subtypes of type I fibers of human skeletal muscle//Neurology. 1975.-V.25.P. 879-887

9. Baldwin KM, Valdez V, Herrick RE, Macintosh AM, and Roy RR. Biochemical properties of overloaded fast-twitch skeletal muscle// J Appl Physiol.- 1982,- V.52.P.467-472,

10. Baldwin KM, Haddad F. Skeletal muscle plasticity: Cellular and molecular responses to altered physical activity paradigma// Am.J.Phys.Med.Rehabil.-2002.-V.81 (Suppl). P.S40-S51

11. Balsom P.D., Harridge S.D., Soderlund K., Sjodin B. and Ekblom В. Creatine supplementation per se does not enhance endurance exerccise performance//Acta Physiol.Scand. -1993,- V.149.P.521-523,

12. Balsom P.D., Soderlund K., Sjodin B. and Ekblom В. Skeletal muscle metabolism during short duration high-intansity exercise: influence of creatine supplementation// Acta Physiol.Scand.- 1995.-V.154.P.303-310,

13. Bar A. and Pette D. Three fast myosin heavy chains in adult rat skeletal muscle

14. FEBS Lett- 1988.-V.235.P.153- 155,

15. Bastide B, Kischel P, Puterflam J, Stevens L, Pette D, Jin JP, and Mounier Y. Expression and functional implication of troponin T isoforms in soleus muscle fibers of rat after unloading// Pfliigers Archiv Europ J Physiol.- 2002,-V.444.P.345-354,

16. Bergeron R., Ren J.M.,Cadman K.S., Moore I.K., Perret P., Pypaert M., Young L.H., Semenkovich C.F.,Shulman G.I.// Chronic activation of AMP kinase results in NRF-1 activation and mitochondrial biogenesis// Am.J.Physiol.-2001 .-V.281. P.E 1340-1346

17. Billeter R, Weber H, Lutz H, Howald H. Eppenberger H.M. and Jenny E. Myosin types in human skeletal muscle fibers// Histochemistry.-1980.- V.65. P.249- 259

18. Breen EC, Johnson EC, Wagner H, Tseng H-M, Sung LA, and Wagner PD. Angiogenic growth factor mRNA responses in muscle to a single bout ofexercise// J.Appl. Physiol.- 1996,- V.81. P.355-361

19. Brooke M.H. and Kaiser K.K. Muscle fiber types: how many and what kind? //Arch Neurol.- 1970.-V. 23.P.369-379

20. Brutsaert T.D., Gavin T.P., Fu Z., Breen E.C, Tang K.,Mathieu-Costello O., Wagner P.D. Regional differences in expression of VEGF mRNA in rat gastrocnemius following 1 hr exercise or electrical stimulation)/ BMC Physiol. -2002.-V.2.№l.P.8

21. Burton H.W. and Barclay J.K.Metabolic factors from exercising muscle and the proliferation of endothelial cells// Med.Sci. Sports Exerc. -1986.-V.18.N 4. P.390-395

22. Burton RR, and Smith AH. Adaptation to acceleration environments// In : Handbook of Physiology, Environmental Physiology. Bethesda, MD : Am Physiol Soc.- 1996.-V. 40.P.943-970

23. Caiozzo VJ, Haddad F, Baker MJ, and Baldwin KM. The influence ofmechanical loading upon myosin heavy chain protein and mRNA isoformexpression//J Appl Physiol.- 1996.-V.80. P.1503-1512,

24. Caiozzo VJ, Haddad F, Baker MJ, Mc Cue A, and Baldwin KM. MHCpolymorphism in rodent plantaris muscle : effects of mechanical overload andhypothyroidism// Am J Physiol. 2000.-V. 278.P. C709-717

25. Campione MS, Ausoni S, Guezennec CY, and Schiaffmo SJ. Myosin andtroponin changes in rat soleus muscle after hindlimb suspension// J Appl

26. Physiol.- 1993.-V.74. P.1156-1160

27. Chi MMY, Manchester JK, and Lowry OH. Effect of centrifugation at 2G for 14 days on metabolic enzymes of the tibialis anterior and soleus muscles// Aviat Space Environ Med.- 1998.-V.69.P. A9-11,

28. Claffey KP, Shih S-C, Mullen A, Dziennis S, Cusick JL, Abrams KR, Lee

29. SW, and Detmar M. Identification of a human VPF/VEGF 3' untranslated region mediating hypoxia-induced mRNA stability. Mol. Biol. Cell. 1998,-V.9.P.469-481

30. Dahl H.A. and Roald L. How unequivocal is the muscle fibre type concept?// Anat Embryol.- 1991.-V.184.P. 269- 273,

31. Denardi C, Ausoni S, Moretti P, Gorza L, Velleca M, Buckingham M, and Schiaffino S. Type 2X-myosin heavy chain is coded by a muscle fiber type-specific and developmentally regulated gene// J Cell Biol.- 1993.-V. 123.P. 823- 835

32. Desplanches D.,Hoppeler H.,Linossier M.T et.al.Effects of training in normoxia and normobaric hypoxia on human muscle ultrastructure// Pflugers Arch. 1993.-V.425. P.263-267

33. Dubowitz V and Pearse Age. A comparative histochemical study of oxidative enzyme and phosphorylase activity in skeletal muscle// Histochemie.- 1960,-V. 2.P. 105-117

34. Egginton S. Temperature and angiogenesis: the possible role of mechanical factors in capillary growth// Compar. Biochem. Physiol.-2002.-Part A.V.I32. P.773-787

35. Eggington S.,Turek Z. and Hoofd L.J.C. Differing patterns of capillary distribution in fish and mammalian skeletal muscle// Respir.Physiol. 1988.-V.74. P.383-396

36. Egginton S, Hudlicka O., Brown M.D., Walter H., Weiss J.В., and Bate A. Capillary growth in relation to blood flow and performance in overloaded rat skeletal muscle// J.Appl.Physiol. -1998. V.85.№6. P.2025-2032

37. Egginton S., Zhou A.L.,Brown M.D., Hudlicka O. Unorthodox angiogenesis in skeletal muscle// Cardiovasc. Res.- 2001- V.49.№3. P.634-646.

38. Eisenberg B.R., Kuda A.M. and Peter J.B. Stereological analysis of mammalian skeletal muscle I. Soleus muscle of the adult guinea pigll J Cell Biol.- 1974.-V.60.P.732- 754

39. Engel W.K. The essentiality of histo- and cytochemical studies of skeletal muscle in the investigation of neuromuscular disease// Neurology. -1962,-V.12.P. 778- 794

40. Ennion S, Sant'ana Pereira J, Sargeant A. Young A, And Goldspink G. Characterization of human skeletal muscle fibres according to the myosin heavy chains they express// JMuscle Res Cell Motil.-1995.-V. 16. P.35- 43

41. Falempin M., Fodili In-Albon S. Influence of brief daily tendon vibration on rat soleus muscle in non-weight-bearing situation// J. Appl. Physiol. -1999.-V.87.№ l.P. 3-9.

42. Fauteck SP, and Kandarian SC. Sensitive detection of myosin heavy chain composition in skeletal muscle under different loading conditions// Am J Physiol.- 1995.-V.268. P. C419-424

43. Febraio M.A., Flanagan T.R., Snow R.J., Zhao S. and Carey M.F. Effect of creatine supplementation on intramuscular Tcr, metabolism and performance during intermittent, submaximal exercise in humans// Acta Physiol.Scand.,155: 387-395. 1995

44. Ferrara N and Davis-Smyth Т. The biology of vascular endothelial growth factor// Endocr. Rev. -1997.-V.18. P.4-25

45. Fliick M.,Hoppeler H. Molekular basis of skeletalmuscle plasticity-from gene to form and function//Rev.Physiol.Biochem Pharmacol.-2003.-V.146.P.159-216

46. Fitts RH, Brimmer CJ, Heywood-Cooksey A, Timmerman RJ. Single muscle fiber enzyme shifts with hindlimb suspension and immobilization// Am J Physiol.- 1989,-V.256. P. 1082-1091

47. Folkman J and Klagsbrun M. Angiogenic factors// Science.-1987.- V.236.P.442.447

48. Forsythe JA., Jiang ВН., Iyer NV., Agani F., Leung SW., Koos RD., and Semenza GL. Activation of vascular endothelial growth factor gene transcription by hypoxia-inducible factor 1// Mol.Cell Biol.- 1996,- V.16. P.4604-4613

49. Fox RA, Daunton NG, and Corcoran ML. Study of adaptation to altered gravity through systems analysis of motor control// Adv Space Res.- 1998.-V. 22.P. 245-253,

50. Furby A, Mounier Y, Stevens L, Leterme D, Falempin M. Effects of chronic electrostimulation on rat soleus skinned fibers during hindlimb suspension// Muscle&Nerv.- 1993.-V.16.P. 720-726

51. Gayeski Т.Е. J.and Honig C.R.Intracellular PO2 in long axis of individual fibers in working dog gracilis muscle// Amer.J.Physiol. 1988,- V.254.N 6.Pt.2.P.l 179-1186

52. Gerber HP., Condorelli F., Park J., and FerraraN. Differential transcriptional regulation of the two vascular endothelial growth factor receptor genes// J. Biol. Chem.- 1997,- V.272 P.23659-23667

53. Goffart S. and Wiesner R. J. Regulation and co-ordination of nuclear gene expression during mitochondrial biogenesis// Experimental Physiology.-2003.-V.88.№ 1.Р. 33-40,

54. Gordon SE, Fliick M, and Booth FW. Plasticity in skeletal, cardiac, and smooth muscle. Selected contribution : Skeletal muscle focal adhesion kinase, paxillin, and serum response factor are loading dependent// J Appl Physiol.-2001.-V. 90.P. 1174-1183

55. Gorza L. Identification of a novel type 2 fiber population in mammalian skeletal muscle by combined use of histochemical myosin ATPase and anti-myosin monoclonal antibodies// J Histochem Cytochem.- 1990.-V. 38.P. 257265

56. Graham SC, Roy RR, Hauschka EO, and Edgerton VR Effects of periodic weight support on medial gastrocnemius fibers of suspended rats// J Appl Physiol.- 1989.-V. 67.№ 3.P. 945-953,

57. Green H.J.,Sutton J.R.,Cymerman A. et.al.Operation Everest II: adaptationin human skeletal muscle// J.Appl.Physiol.- 1989.-V.66. N 5.P.2454-2461

58. Griitzner P. Zur Physiologie und Histologic der Skelettmuskeln// Breslauer Arztl Z.- 1883. -V. 5.P. 257- 258

59. Gutmann ES, Schiaffino S, and Hanzlikova V. Mechanism of compensatory hypertrophy in skeletal muscle of the rat// Exp Neurol. -1971.-V. 31.P. 541 -464

60. Hanges AR, Steskai J, Johansson C, and Tipton CM Tissue fluid shift, forelimb loading and tail tension in tail suspended rats// Physiologist.- 1984.-V. 27.P. S37-S38

61. Hartner KT, Kirschbaum BJ, and Pette D. The multiplicity of troponin T isoforms. Distribution in normal rabbit muscles and effects of chronic stimulation//Eur J Biochem.- 1989.-V.179.P. 31-38

62. Henriksson J.,Galbo H. and Blomstrand E.Role of the motor nerve in activity-induced enzymatic adaptation in skeletal muscle// Am. J.Physiol.-1982.-V.242.No.11. P.C272-C277

63. Hepple R.T., Hogan M.G., Stary C, Bebout D.E.,Mathieu-Costello 0., and Wagner P.D. Structural basis of muscle O2 diffusing capacity: evidence from muscle function in situ//J.Appl.Physiol.-2000.- V.88. P.560-566

64. Herbert ME, Roy RR, and Edgerton VR. Influence of one-week hindlimb suspension and intermittent high load exercise on rat// Exp Neurol.- 1988.-V.102.P.190-198

65. Hnik P.,Vejsada R.,Goldspink DF,Kasicki S,Krekule I. Quantitative evaluation of electromyogram activity in rat extensor and flexor muscles immobilized at different lengths// Exp Neurol. -1985,- V.88.№ 3.P. 515-528,

66. Hochachka P.W. Muscle enzymatic composition and metabolic regulation in high altitude adapted natives// Int.J.Sports Med.- 1992.-V.13.Suppl.l .P.S89-S91

67. Hochachka P.W.,Stanley C.,McKenzie D.C.et al.Enzyme mechanisms for pyruvate-to-lactate flux attenuations stady of Sherpes, Quechuas, and Hummingbirds//Int.J.Sports Med.- 1992 .-V.13.Suppl.l.P.Sl 19-S122

68. Hochachka P.W.,Stanley C.,Merkt J. and Sumar-Kalinowski J. Metabolic meaning of elevated levels of oxidative enzymes in high altitude adapted animals: an interpretative hypothesis// Respir. Physiol.- 1983.-V.52. P.303-313

69. Honig R.C.,Connet R.J.,Gayeski E.J. O2 transport and its interaction with metabolism; a systems view of aerobic capacity// Med.Sci.Sports Exerc.1992.- V.24. No.l .Р.47-53

70. Hood D.A. Plastisity in Skeletal, Cardiac, and Smooth Muscle. Invited Review: Contractile activity-induced mitochondrial biogenesis in skeletal muscle// J.Appl.Physiol. -2001 .- V.90.P.1137-1157

71. Hoppeler H, Liithi P, Claassen H, Weibel E.R. and Howald H. The ultrastructure of the normal human skeletal muscle. A morphometric analysis on untrained men, women and well-trained orienteers// Pfltigers Arch.- 1973.-V.344.P. 217- 232

72. Hoppeler H„ Vogt M., Weibel E. R. and Fliick M. Response of skeletal muscle mitochondria to hypoxia// Experimental Physiology.- 2003 .-V. 88.P.109-119

73. Hoppeler H.,Desplanches. Muscle structural modifications in hypoxia//Int.J.Sports Med.- 1992.-V.13.Suppl.l,P.S166-S168

74. Hoppeler H.,Howald H.,Ceretelli P.Human muscle structure after exposure to extreme altitude//Experientia.- 1990.-V.46.N 11-12.P.1185-1187

75. Hoppeler H.,Howald H.,Conley K.et.al. Endurance training in humans: aerobic capacity and structure of skeletal muscle// J.Appl.Pysiol.- 1985.-V.59.-N 2.-P. 320-327

76. Hoppeler H.,Kleinert E.,Schlegel C. et.aLMorfological adaptations of human skeletal mascle to chronic hypoxia// Int.J.Sports Med.- 1990.- V. 11 .-Suppl. 1 .-P.S3-S9

77. Hudlicka O. and Price S.The role of blood flow and/or muscle hypoxia in capillary growth in chronically stimulated fast muscles// Pflugers Arch.-1990.- V.417.-No 1 .-P.67-72

78. Hudlicka O., Brown MD., Silgram H. Inhibition of capillary growth in chronically stimulated rat muscles by N(G)-nitro-l-arginine, nitric oxidesynthase inhibitor// Microvasc. Res.- 2000.- V.59(l), P.45-51

79. Hudlicka O., Milkiewicz M., Cotter MA., Brown MD. Hypoxia and expression of VEGA-A protein in relation to capillary growth in electrically stimulated rat and rabbit skeletal muscles// Exp. Physiol. -2002,- V.87.№ 3.P.373-381

80. Iljina-Kakueva E.I.,Portugalov V.V. The effect of artificial gravitation on the skeletal musculature at space flight// Archiv of Anatomy, Gistology and Embriology .-1979.-V 76. № 3.V. 22-27

81. Ingjer F. Effects of endurance training on muscle fibre ATPase activity, capillary supply and mitochondrial content in man.// J Physiol (bond).- 1979,-V. 294.P. 419-432

82. Iyer NV, Leung SW, and Semenza GL. The human hypoxia-inducible factor 1 alpha gene: HIF-la structure and evolutionary conservation// Genomics.-1998.- V.52, P.159-165

83. Jansson E, Sjodin B, And Tesch P. Changes in muscle fibre type distribution in man after physical training. A sign of fibre type transformation?// Acta Physiol Scand.- 1978.-V. 104.P. 235-237

84. Jaspers S., Fagan J.M., Satarug S., Cook P.H., Tischler M.E. Effects of immobilization on rat hind-limb muscles under non-weight-bearing conditions //Muscle Nerve.- 1988.-V.1 l.P. 458-466

85. Johnson MA, Polgar J, Weightman D, and Appleton D. Data on the distribution of fibre types in thirty-six human muscles. An autopsy study/ J Neurol Sci.- 1973.-V.18.P.111- 129

86. Jiirgens KD, Papadopoulos S, Peters T, and Gross G. Myoglobin: just an oxygen store or also an oxygen transporter ? //News Physiol. Sci. -2000.-V.15, P.269-274

87. Kamiya A, Ando J., Shibata M.and Wakayama H. The efficiency of the vascular-tissue system for oxygen transport in the skeletal muscles// Micrivasc.Res.- 1990.-V.39.P. 169-185

88. Kandarian SC, and Williams JH. Contractile properties of skinned fibers fromhypertrophied skeletal muscle// Med Sci Sports Exerc.- 1993.-V. 25.P. 9991004

89. Kandarian SC, Peters DG, Taylor JA, and Williams JH. Skeletal muscle overload upregulates the sarcoplasmic reticulum slow calcium pump gene// Am J Physiol.- 1994,- V.266.P. 1190-1197

90. Kandarian SC., Stevenson E.J. Molecular events in skeletal muscle duringdisuse atrophy// Exerc.Sport Sci.Rev.-2002.-V.30.№ 3.P.111-116

91. Kannus P, Jozsa L, Jarvinen TLN, Kvist M, Vieno T, Jarvinen TAH, Natri A, and Jarvinen M. Free mobilization and low-to-high-intensity exercise in immobilization-induced muscle atrophy// J Appl Physiol.- 1998.-V. 84.N 4.P. 1418-1424

92. Karpati G, Eisen Aa, And Carpenter S. Subtypes of the histochemical type I muscle fibers// J Histochem Cytochem.- 1975.-V. 23.P. 89- 91

93. Khan MA. The histoenzymology of striated muscle fibres: an over-view// Cell Mol Biol.- 1977.-V. 22.P. 383- 393

94. Kindwall E.P. Hyperbaric Medicine Practice// Arizona:best.- 1995.- V.28. №365. P.20-27

95. Kischel P, Bastide B, Stevens L, and Mounier Y. Expression and functional behavior of troponin С in soleus muscle fibers of rat after hindlimb unloading// J Appl Physiol.- 2001.-V. 90.P. 1095-1101

96. Kischel P, Stevens L, and Mounier Y. Differential effects of bepridil on functional properties of troponin С in slow and fast skeletal muscles// Br J Pharmacol.- 1999.-V. 128.P. 767-773

97. Kischel P, Stevens L, Montel V, Picquet F, and Mounier Y. Plasticity of monkey triceps muscle fibers in microgravity conditions// J Appl Physiol.-2001.-V.90.P. 1825-1832

98. Knight D.R.,Schaffartzik W.,Poole D.C.,Hogan M.C.,Bebout D.E.,Wagner P.D. Effects of hyperoxia on maximal leg O2 supplay and utilization in men//J.Appl.Physiol.-1993.-Vo.76.-No 6.-P.2586-2594

99. Krogh A. The number and distribution of capillaries in muscles with calculations of the oxygen pressure head necessary for supplying the tissue J.Physiol.(London).- 1919.-V.52.P.409-415

100. Krtiger P. and Giinther PG. Das "sarkoplasmatische Reticulum" in den quergestreiften Muskelfasern der Wirbeltiere und des Menschen// Acta Anat.1956.-V. 28.P. 135- 149

101. Kruger P. Die Innervation phasisch bzw. tonisch reagierender Muskeln von S" augetieren und des Menschen//Acta Anat.- 1960.-V 40.P. 186- 210

102. Kruger P. Uber Fasern mit Fibrillenstruktur und Fasern mit Felderstruktur in den quergestreiften Skeletmuskeln der Wirbeltiere und des Menschen// Verh Anat Ges.- 1951 .-V. 49.P. 65- 69

103. Kumar A., Ghaudhry I., Reid M.B., Boriek A. Distinct signaling pathways are activated in response to mechanical stress applied axially and transversely to skeletal muscle fibers// J.Biological chemistry.-2002.- V.48. P. 4649346503

104. Larsson L and Moss RL. Maximum velocity of shortening in relation to myosin isoform composition in single fibres from human skeletal muscles// J Physiol (Lond| -1993.- K472.P. 595-614,

105. Larsson L., Li X, Berg H.E., Frontera W.R. Effects of removal of weight-bearing function on contractility and myosin isoform composition in single human skeletal muscle cells// Pflugers Arh.- 1996.-V. 432. № 2.P. 320-328.

106. Layne CS, Mulavara AP, McDonald PV, Kozlovskaya IB, Bloomberg JJ Theuse of in-flight foot pressure as a countermeasure to neuromuscular degradation//Acta Astronaut.- 1998.-V. 42(1-8) .P. 231-246

107. Leeuw T, and Pette D. Coordinated changes in the expression of troponin subunit and myosin heavy-chain isoforms during fast-to-slow transition of low-frequency-stimulated rabbit muscle// Eur J Biochem.- 1993.-V.213.P. 1039-1046

108. Leterme D, Cordonnier C, Mounier Y, Falempin M. Influence of chronic stretching upon rat soleus muscle during non-weight-bearing conditions// Pflugers Arch.- 1994,- V.429.P. 274-279

109. Levy AP, Levy NS, Wegner S, and Goldberg MA. Transcriptional regulation of rat vascular endothelial growth factor gene by hypoxia// J.Biol. Chem.-1995,- V.270, P.13333-13340

110. Lind A And Kernell D. Myofibrillar ATPase histochemistry of rat skeletal muscles: a "two-dimensional" quantitative approach// J Histochem Cytochem.-1991 .-V.39.P. 589- 597

111. Lloyd P.G., Yang H.T., and Terjung R.L. Arteriogenesis and angiogenesis in rat ischemic hindlimb: role of nitric oxide// Am.J.Physiol. Heart Circ Physiol.-2001.-V.281 .P. H2528-H2538

112. Lojda Z, Gossrau R, and Schiebler T Enzyme Histochemistry: A Laboratory Manual// Heidelberg: Springer-Verlag, Berlin-Heidelberg. New York, 1979. P. 1-270

113. Londraville R.L., Sidell B.D. Maximal diffusion-distance within skeletal muscle can be estimated from mitochondrial distributions//Resp.Physiology.-1990,- V.81.- No.3.- P.291-301

114. Loughna P.T., Morgan M.G. Passive stretch modulates denervation induced alterations in skeletal muscle myosin heavy chain mRNA levels// Pflugers

115. Arch. -1999.-V.439.P. 52-55.

116. Lucas CA, Rughani A, and Hoh JF. Expression of extraocular myosin heavy chain in rabbit laryngeal muscle// J Muscle Res Cell Motil.- 1995.-V. 16.P. 368-378,

117. MacDougall J.D.,Green H.J.,Sutton J.R.et.al.Operation Everest II: structural adaptations in skeletal muscle in response to extreme simulated altitude//Acta Physiol.Scand.- 1991 .-V. 141. N 2.P.421-427

118. Martin TP, Vailas AC, Duravage JB Quantitative histochemical determination of muscle enzymes: biochemical verification//J Histochem Cytochem.- 1985.-V.10.P. 1053-1059

119. Martin W. Berchtold, Heinrich Brinkmeier, And Markus Muntener. Calcium Ion in Skeletal Muscle: Its Crucial Role for Muscle Function, Plasticity, and Disease// Physiological reviews.- 2000.-V. 80. No. 3

120. Martin W.H.III,Coggan A.R.,Spina R.J. and Saffitz J.E.Effects of fiber type and training on adrenoreceptor density in human skeletal muscle//

121. Am.J.Physiol.- 1989,- V.257. No5Ptl. P.E736-E742

122. Martin WD, and Romond EH. Effects of chronic rotation and hypergravity on muscle fibers of soleus and plantaris muscles of the га// Exp Neurol.- 1975.-V.49. P. 758-771

123. Martin WD. Effects of chronic centrifugation on skeletal muscle fibers in young developing rats// Aviat Space Environ Med.- 1980.-V.51.P. 473-479

124. Masao M.,Carsten J.,Bro-Rasmussen T.,Mygind E.,Schibye B.,Rasmussen В., and Saltin В.Limb skeletal muscle adaptation in atlhetes after training at altitude//J.Appl. Physiol.- 1990.-V.68, N2.P.496-502

125. Mathien-Costello 0.,Pool D.C.and Logemann R.B. Muscle fiber size and chronic exposure to hypoxiaio In:Oxigen transport to tissue // XI.Adv.Exp.1. Med. Biol.- 1989.-P.248,

126. McAllister R.M.,Ogilvie R.W., Terjung R.L. Impect of reduced cytochrome с oxidase activity on peak oxygen consamption of muscle// J. Appl.Physiol.- 1990,- V.69. N 1. P.384-389

127. McGuire BJ, and Secomb TW. A theoretical model for oxygen transport in skeletal muscle under conditions of high oxygen demand// J.Appl.Physiol.-2001,- V.91. P.2255-2265

128. Mizuno M.,Juel C.,Bro-Rasmussen Т. et al. Limb skeletal muscle adaptation in athletes after training at altitude//J.Appl.Physiol.- 1990.-V.68,N 2,- P.496-502

129. Milner D.J., Mavroidis M., Weisleder N., Capetanaki Y. Desmin cytoskeleton linked to muscle mitochondrial distribution and respiratory function// J.Cell Biol.-2000.-V.150. № 6.P.1283-1297

130. Moran MM, Stein TP, and Wade CE. Hormonal modulation of food intake in response to low leptin levels induced by hypergravity// Exp Biol Med.- 2001 .V. 226.P. 74-74

131. Morey E.R. Space flight and bone turnover: correlation with a new rat model of weightlessness//Bioscience.- 1979 .-V. 29.P. 168-172.

132. Morgan MJ, and Loughna PT. Work overload induces changes in fast and slow skeletal muscle myosin heavy chain gene expression// FEBS Lett.-1989.-V. 255.P. 427-430

133. Mozdziak PE, Greaser ML, and Schultz E. Moyogenin, MyoD, and myosinexpression after pharmacologically and surgically induced hypertrophy// J Appl Physiol.- 1998.-V. 84.P. 1359-1364

134. Murakami Т., Shimomura Y., Yoshimura A., Sokabe M., Fujitsuka N. Induction of nuclear respiratory factor-1 expression by an acute bout ofф exercise in rat muscle// Biochim. Biophis. Acta.- 1998,- V.1381.№ 1.P.113122

135. Nemeth PM and Pette D. The limited correlation of myosin-based and metabolism-based classifications of skeletal muscle fibers// J Histochem Cytochem.- 1981.-V.29.P. 89-90

136. Nemirovskaya T, Krasnov I, Shenkman B, and Belozerova I. Morphologicalchanges in rat skeletal muscles after 19 day exposure to + 2G// J Gravit Physiol. 2001.-V. 8.P. 73-74

137. Nemirovskaya T.L., Shenkman B.S. Effect of support stimulation on unloaded soleus in rat// Eur. J. Appl. Physiol.- 2002. -V.87.№ 2. P. 120-126.

138. Oganov V.S., Skuratova S.A., Murashko L.M., Shirvinskaya M.A., Szilagyi Т., Szoor A., Rapcak M., Tacacs O. Postflight changes in the composition and properties of contractile proteins of muscles// Biophysics. -1982 .-V.27. N l.P. 26-31.

139. Ohira M., Hanada H., Kawano F., Ishihara A., Nonaka I., Ohira Y. Regulation of the properties of rat hind limb muscles following gravitational unloading// Jap. J. Physiol.- 2002.-V. 52. № 3. P. 235-245.

140. Ohira Y. Effects of denervation and deafferentation on mass and enzymeactivity in rat skeletal muscles// Jap.J.Physiol. -1989 .-V.39. № 1. P. 21-31.

141. Ohira Y. Neuromuscular adaptation to microgravity environment// Jap. J. Physiol. -2000.-V. 50. № 3.P. 303-314.

142. Ohira Y., Yasui W., Roy, R.R., Edgerton V.R. Effects of muscle length on the response to unloading// Acta Anat.- 1997.-V. 159.P.90-98.

143. Ohira Y., Yoshinaga Т., Yasui W.,Ohara M., Tanaka T. Effects of hinglimb suspension with stretched or shortened muscle length on contractile properties of rat soleus//J. Appl. Biomechanics.- 2000.-V. 16.P. 80-87.

144. Ohira Y.,Wakatsuki T.,Endo N.,Nakamura K.,Asakura T.,Ikeda K.,Tomiyoshi T. and Nakajoh M.//Guanidino Compounds in Biology and Medicine, eds. by P.P.De Deyn, B.Marescau, V.Stalon and I.A.Qureshi. John Libbey & Company Ltd., 1992.P.175-179

145. Olfert ML, Breen PD„ Mathieu-Costello O., and Wagner PD. Chronic hypoxia attenuates resting and exercise-induced VEGF, fit-1, and flk-1 mRNA levels in skeletal muscle// J.Appl. Physiol.- 2001,- V.90.P 1531-1538

146. Ortiz RM, and Wade CE. Water balance in rats exposed to chronic centrifugation// J Appl Physiol.- 2000.-V. 89.P. 56-60

147. Pedersen P.K., Plet J. Increased endurance performance with hyperoxia in human.// Physiol.Sci.,Helsinki.- 1989,- Abstr.-P.438

148. Pedram A, Razandi M, Hu R-M, and Levin E. Vasoactive peptides modulate vascular endothelial cell growth factor production and endothelial cell proliferation and invasion//J.Biol. Chem.- 1997.-V.272. P.17097-17103

149. Pette D and Staron RS. Cellular and molecular diversities of mammalian skeletal muscle fibers// Rev Physiol Biochem Pharmacol.- 1990.-V. 116. P. 1-76

150. Pette D., Staron R.S. Transitions of muscle fiber phenotypic profiles//

151. Histochem. Cell Biol.- 2001 .-V.115. №5.P. 359-372.

152. Picquet F, Bouet V., Canu MH, Stevans L, Mounier Y,Lacour M, Falempin M. Contractile properties and myosin expression in rats born and reared in hypergravit//.Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol.- 2002-V.282.N 6.P.R1687-95

153. Pittman R.N. Influence of Microvascular Architecture on Oxygen Exchange in Skeletal Muscle// Microcirculation.- 1995.-V.2.-No.l.-P.l-18,

154. Ponticos M, Lu QL,Morgan JE, Hardie DG, and Patridge ТА. Dual regulation of the AMP-activated protein kinase provides a novel mechanism for the control of creatine kinase in skeletal muscle// EMBO J .- 1998.-V.17. P.1688-1699

155. Pool D.C.,Mathien-Costello O. Effects of hypoxia on capillary orientation in anterior tibialis muscle of hihly active miceg// Respir.Physiol.- 1990.-V.82.-N 1.-P.1-10

156. Poole D.C,Mathieu-Costello 0.,West J.В.Capillary tortuosity in rat soleus muscle is not affected by endurance training//Am.J.Physiol.- 1989.-V.256.N 4. P.H1110-1116

157. Preedy V.R.,Sugden P.H. The effects of fasting or hypoxia on rates of protein synthesis in vivo in subcellular fractions of heart and gastrocnemius muscle//Biochem.J. -1989.-V.257. P.519-527

158. Proske U. and Morgan D.L. Do cross-bridges contribute to the tension during stretch of passive muscle? //J. Muscle Res. Cell Mot. .- 1999.-V.20.P. 433442.

159. Radegran G., Calbet J.A. Role of adenosine in exercise-induced human skeletal muscle vasodilatation// Acta Physiol Scand.- , 2001 .-VI71. P. 177185

160. Ranvier L. Proprietes et structures differentes des muscles rouges et des muscles blancs chez les lapins et chez les raies// С R Acad Sci Paris.- 1873.-V. 77.P. 1030- 1034

161. Rasmussen U.F.,Rasmussen H.N.,Krustrup P.,Quistorff B.,Saltin B.,Bangsbo J. Aerobic metabolism of human quadriceps muscle: in vivo data parallel measurements on isolated mitochondria// Am.J.Physiol.Endocrinol Metab.-2001 .-V280.P.E301 -E307

162. Rennie M.J., How muscles know how to adapt// J.Physiol.- 2001.-V.535.№1 .P.l-1

163. Richardson RS, Wagner H, Mudaliar SRD, Henry R, Noyszewski EA, and Wagner PD. Human VEGF gene expression in skeletal muscle: effect of acute normoxic and hypoxic exercise// Am. J. Physiol Heart Circ. Physiol.- 1999.-V.277. P.H2247-H2252

164. Rivero JL, Talmadge RJ, And Edgerton VR. Interrelationships of myofibrillar ATPase activity and metabolic properties of myosin heavy chain-based fibre types in rat skeletal muscle^ //Histochem Cell Biol.- 1999.-V. 11 l.P. 277- 287

165. Rowlerson A, Heizmann Cw, And Jenny E. Type-specific proteins of single IIM fibres from cat muscle// Biochem Biophys Res Commun. 1983.-V. 113.P. 519- 525

166. Rowlerson A, Pope P, Murray J, Whalen RG, And Weeds AG. A novel myosin present in cat jaw-closing muscles// J Muscle Res Cell Motil.- 1981.-V 2.P. 415- 438

167. Roy RR, Baldwin KM, Martin TP, Chimarusti SP, and Edgerton VR. Biochemical and physiological changes in overloaded rat fast- and slow-twitch ankle extensors// J Appl Physiol.- 1985.-V.59.- 639-646

168. Roy RR, Meadows ID, Baldwin KM, And Edgerton VR. Functional significance of compensatory overloaded rat fast muscle// J Appl Physiol.-1982.-V. 52.P. 473-478

169. Roy RR, Roy ME, Talmadge RJ, Mendosa R, Grindeland RE, and Vasques M. Size and myosin heavy chain profiles of rat hindlimb extensor muscle fibers after 2 weeks at 2G// Aviat Space Environ Med.- 1996.-V. 67. P. 854858

170. Saks V.A., Ventura-Clapier R., Aliev M.K. Metabolik control and metabolik capacity: two aspects of creatine kinase functioning in the cells//Bioch.Biophis.Acta.-1996.-V.1274.P.81-88

171. Sant'ana Pereira J, Ennion S, Sargeant Aj, Moorman Af, And Goldspink G. Comparison of the molecular, antigenic and ATPase determinants of fast myosin heavy chains in rat and human: a single-fibre study// Pflugers Arch.-1997.- К435. P. 151- 163

172. Schachat FH, Diamond MS, and Brandt PW. Effect of different Troponin T tropomyosin combinations on thin filament activation// J Molec Biol.- 1987.-V.198.P. 551-554

173. Schiaffino S, Gorza L, Sartore S, Saggin L, Ausoni S, Vianello M, Gundersen K, And L0mo T. Three myosin heavy chain isoforms in type 2 skeletal muscle fibres// J Muscle Res Cell Motil.- 1989.-V.10.P. 197- 205

174. Schiaffino S, Saggin L, Viel A, And Gorza L. Differentiation of fibre types in rat skeletal muscle visualized with monoclonal antimyosin antibodies// J Muscle Res Cell Motil.- 1985.-V 6.P. 60- 61

175. Schiaffino S., Murgia M., Serrano A.L.,Calabria E.,Pallafacchina G. How is muscle phenotype controlled by nerve activity? //Ital.J.Neurol.Sci.1999 .-V.20.P.409-412

176. Schwerzmann K, Hoppeler H, Kayar SR, Weibel ER Oxidative capacity of muscle and mitochondria: correlation of physiological, biochemical and morphometric characteristics// Proc Natl Acad Sci USA.- 1989.V.86. P. 1583-1

177. Semenza GL and Wang GL. A nuclear factor induced by hypoxia via de novo protein synthesis binds to the human erythropoietine gene enhancer at a site required for transcriptional activation// Mol Cell Biol.- 1992,- V.12. P.5447-5454

178. Shenkman B.S., Kozlovskaya I.В., Nemirovskaya T.L., Cheglova I.A. Human muscle atrophy in supportlessness: Effects of short-term exposure to dry immersion//J.Gravitat Physiol.- 1997 .-V. 4. № 2.P. P137-P.138.

179. Shenkman B.S., Lee P., Belozerova I.N., Nemirovskaya T.L. Structural and metabolic characteristics of rhesus monkey m.soleus after space flight// J.Gravitat Physiol.- 2000,- V.7. № l.P. 39-42.

180. Sillau A.H. and Banchero N. Visualisation of capillaries in skeletal muscle

181. ATP-ase reaction.Pfluger Arch.-1977.-V.369.P.269-71.

182. Sjogaard G.Capillary supply and cross-sectional area of slow and fast-twitch muscle fibres in man// Histochemistry.- 1982.-V.76. N 4. P.547-555

183. Sjostrdm M, Kidman S, Larsen KH, And Angquist KA. Z- and M-band appearance in different histochemically defined types of human skeletal muscle fibers// J Histochem Cytochem.- 1982.-V. 30.P. 1- 11

184. Skorjanc D, and Pette D. Kinetic versus endpoint measurement for quantitative histochemical determination of enzyme activity in muscle fibers//J Histochem Cytochem.- 1998.-V. 46. № 2. P. 275-276

185. Smerdu V, Karsch-Mizrachi I, Campione M, Leinwand L, And Schiaffino S. Type IIx myosin heavy chain transcripts are expressed in type lib fibers of human skeletal muscle// Am J Physiol Cell Physiol.- 1994.-V. 267.P. С1723-C1728

186. Snyder G.Capillary growth and diffusion distances in muscle// Сотр. Biochem. Physiol. A.- 1987,- V.87. N 4 .- P.859-861

187. Snyder G.K, Farrelly C., Coelho J.R. Adaptations in skeletal muscle capillarity following changes in oxygen supply and changes in oxygen demands//Eur.J. Appl.Physiol.- 1992.-V.65.N.2.P.158-163

188. Sommerkamp H. Das Substrat der DauerverkYrzung amFroschmuskel// Naunyn-Schmiedeberg's Arch Exp Pathol Pharmakol.- 1928.-V.128. P.99-115

189. Sousi В., Idstrom J.-P.,Schersten T. Kinetic Parameters of cytochrom с oxidase in rat skeletal muscle: effect of endurance training. Acta Physiol. Scand.-1989.-V. 135.-p.373-379

190. Spurway N. Interrelationship between myosin-based and metabolism-based classifications of skeletal muscle fibers// J HistochemCytochem.- 1981.-V.29.Р. 87- 90

191. Staron RS And Hikida RS. Histochemical, biochemical, and ultrastructural analyses of single human muscle fibers, with special reference to the C-fiber population//J Histochem Cytochem.- 1992.-V. 40.P. 563- 568

192. Staron RS And Pette D. Correlation between myofibrillar ATP-ase activity and myosin heavy chain composition in rabbit musclefibers// Histochemistry.-1986.-V. 86.P.19- 23

193. Staron RS, Kraemer WJ, Hikida RS, Fry Ac, Murray JD, And Campos GE. Fiber type composition of four hindlimb musclesof adult Fisher 344 rats// Histochem Cell Biol.- 1999.-V. 111.P. 117- 123,

194. Stauber WT, Miller GR, and Grimmett JG. Adaptation of rat gastrocnemius muscles to 2 weeks of centrifugation : myofibers and extracellular matrix// Aviat Space Environ Med.- 1998.-V. 69.№ 6.P. A45-48

195. Stephens T.G., Chen Z.-P., Canny B.J., Michell B.J., Kemp B.E., McConell G.K. Progressive increase in human skeletal muscle AMPKa2 activity and ACC phosphorilation during exercise// Am.J.Physiol.-2002.-V.282.P.E688-E694

196. Stephenson DG, and Williams DA. Calcium-activated force responses in fast-and slow-twitch skinned muscle fibers of the rat at different temperatures// J Physiol.-1981.-V. 317.P.281-302

197. Stephenson DG, Lamb GG, And Stephenson GM. Events ofthe excitation-contraction-relaxation (E-C-R) cycle in fast- and slow-twitch mammalian muscle fibres relevant to muscle fatigue// Acta Physiol Scand.- 1998.- V. 162. P. 229- 245

198. Stevens L, Bastide B, Kischel P, Pette D, and Mounier Y. Time-dependent changes in expression of troponin subunit isoforms in unloaded rat soleusmuscle// Am. J. Physiol.- 2002.-V.282.P.C1025-1030

199. Stevens L, Gohlsch B, Mounier Y, and Pette D. Changes in myosin heavy chain mRNA and protein isoforms in single fibers of unloaded rat soleus muscle// FEBS Lett.- 1999.- V.463. 15-18

200. Stevens L, Mounier Y, and Holy X. Functional adaptation of different rat skeletal muscles to weightlessness// Am J Physiol.- 1993.-V.264.P. R770-776

201. Stevens L, Mounier Y, Holy X, and Falempin M. Contractile properties of rat soleus muscle after 15 days hindlimb suspension// J Appl Physiol.- 1990.-V.68. P. 334-340

202. Stevens L, Sultan KR, Peuker H, Gohlsch B, Mounier Y, and Pette D. Time-dependent changes in myosin heavy chain mRNA and protein isoforms in unloaded soleus muscle of rat// Am J Physiol.- 1999.-V.277. P. C1044-1049

203. Stevens L.,Mounnier Y. and Holy X. Functional adaptation of different rat skeletal muscles to weightlessness// Am. J.Physiol.- 1993.-V.264. N.33.P.R770-R776

204. Stump CS, Overton JM, and Tipton CM. Influence of single hindlimb support during simulated weightlessness in the rat// J Appl Physiol.- 1990.-V. 68 № 2.P. 627-634

205. Sutton J.R. V02max new concepts on an old theme//Med.Sci.Sport. Exerc.-1992,-V.24.No.l. P.26-29

206. Takagi A, and Endo M. Guinea pig soleus and extensor digitorum longus : a study of single-skinned fibers// Exp Neurol.- 1977.-V. 55. P. 95-101

207. Takekura H. and Yoshioka T. Ultrastructural and Metabolic Profiles on Single Muscle Fibers of Different Types after Hindlimb Suspension in rats// Jap.J.Physiol.- 1989.-V.39.P. 385-396

208. Talmadge R.J., Roy R.R., Edgerton V.R. Distribution of myosin heavy chainisoforms in non-weight-bearing rat soleus muscle fibers// J.Appl.Physiol. -1996.-V.81. № 6.P. 2540-2546.

209. Talmadge RJ, Roy RR, Chalmers GR and Edgerton VR. MHC and sarcoplasmic reticulum protein isoforms in functionally overloaded cat plantaris muscle fibers// J Appl Physiol.- 1996.-V. 80. P. 1296-1303

210. Tanaka Т., Ohira Y., Danda M., Hatta H., Nishi I. Impruved fatigue resistance not associated with maximum oxygen consumption in creatine-depleted rats// J.Appl.Physiol.- 1997,- V.82. № 6. P.1911-1917

211. Tavakol M, Roy RR, Kim JA, Zhong H, Hodgson JA, Hoban-Higgins TM, Fuller CA, and Edgerton VR. Fiber size, type, and myosin heavy chain content in rhesus hindlimb muscles after 2 weeks at 2G// Aviat Space Environ Med.- 2002.-V. 73. P. 551-557

212. Terrados N. Altitude training and muscular metabolism// Int.J.Sport Med.-1992.-V. 13.Suppl. 1 P.S206-209

213. Terrados N.,Melichna J.,Sylven C.et.al.Effects of training at simulated altitude on performance and muscle metabolic capacity in competitive road cyclists//Eur.J.Appl.Physiol.-, 1988,- V.57.P.203-209

214. Thomason D.B., Booth F.W. Atrophy of the soleus muscle by hindlimb unweighting// J.Appl.Physiol.- 1990.-V.68. № 1. P. 1-12.

215. Tsika RW, Herrick RE, and Baldwin KM. Interaction of compensatory overload and hindlimb suspension on myosin isoform expression// J Appl Physiol.- 1987.-V. 62. P. 2180-2186

216. Uhlig Y, Weber Br, Grob D, And Miintener M. Fiber compositionand fiber transformations in neck muscles of patients withdysfunction of the cervical spine// J Orthop Res.- 1995.-V. 13. P. 240- 249

217. Vandenburgh H.H. Mechanical forces and their second messengers instimulating cell growth in vitro// Am.J.Physiol.- 1992.-V.262. № 31.P.R350-R355

218. Vandenburgh H.H.Motion into mass: How does tension stimulate muscle growth? Med.Sci.Sports Exerc.,Vol.l9.-N5(Suppl.)-P.S142-S149, 1987

219. Vasques M,Lang C,Grindeland RE,Roy RR, Daunton N, Bigbec AJ, Wade CE. Comparison of fiber- and microgravity on rat muscle, organ weights and selected plasma constituents// Aviat.Space Environ. Med. -1998.-V.69. № 6. P.A2-8

220. Veksler V, Kuznetsov A, Sharov V, Kapelko V, Saks V. Mitochondrial respiratory parameters in cardiac tissue: a novel method of assessment using saponin-skinned fibers// Biochim.Biophys.Acta.- 1987,- V.892. P. 191-196

221. Vogt M, Puntschart A, Geiser J, Zuleger C, Billeter R, and HoppelerH. Molecular adaptations in human skeletal muscle to endurance training under simulated hypoxic conditions// J.Appl. Physiol.- 2001 .- V.91. P. 173-182

222. Wackerhage H.,Woods N.M. Exercise-induced signal transduction and gene regulation in skeletal muscle// J.Sports Sci and Medicine.- 2002.-V.1. P. 103114

223. Wade R, Sutherland C, Gahlmann R, Kedes L, Hardemane, And Gunning P. Regulation of contractile protein gene familym RNA pool sizes during myogenesis// Dev Biol.- 1990.-V. 142. P. 270- 282

224. Wakatsuki T.,Ohira Y.,Yasui W.,Nakamura K.,Asakura T.,Ohno H., and Yamamoto M. Responses of contractile properties in Rat Soleus to High-Energy Phosphates and/or Anloading// Japanese J.Physiol.- 1994.-V.44. P. 193-204

225. Walsh В., Tonkonogi M., Soderlund K., Hultman E., Saks V., and Salin K. The role of phosphorylcreatine and creatine in the regulation of mitochondrialrespiration in human skeletal muscle. J.Physiol.- 2001,- V537. № 3, P. 971978

226. Warren E, Horwitz В A, and Fuller, CA. Gravity and body mass regulation// J Gravitational Physiol.- 1997. V.4. P. 89-92.

227. Weber BR, Grob D, Dvorak J, And Muiintener M. Posteriorsurgical approach to the lumbar spine and its effect on the multi-fidusmuscle. Spine. In press.

228. Weber Br, Uhlig Y, Grob D, Dvorak J, And Miintener M. Duration of pain and muscular adaptations in patients with dys-functionof the cervical spine// J OrthopRes.- 1993.-V. 11. P. 805- 810

229. Weibel E.R.,Taylor C.R.and Hoppeler H. Variations in function and design: Testing symmorphosisin the respiratory system//Resp.Physiol.-1992,-V.87.P.325-348

230. Wenger RH and Gassmann M. Oxygen(es)and the hypoxia-inducible factor-1// Biol. Chem.- 1997,-V.378.P. 609-616

231. Widegren U., Ryder J.W., Zierath J.R. Mitogen-activated protein kinase signal transduction in skeletal muscle: effects of exercise and muscle contraction// Acta Physiol. Scand.- 2001.- V.172.P.227-238

232. Wieczorek Df, Periasamy M, Butler-Browne Gs, Whalen Rg, And Nadal-Ginard B. Co-expression of multiplemyosin heavy chain genes, in addition to a tissue-specific one, in extraocular musculature// J Cell Biol.- 1985.-V. 101. P. 618- 629

233. Wiesner RJ, Adaptation of motochondrial gene expression to changingcellular energy demands// News Physiol. Sci.- 1997.- V.12. P. 178-184

234. Williams R.S.,Caron M.G. and Daniel K.Skeletal muscle-adrenergic receptors: variations due to fiber type and training// Am.J.Physiol.- 1984.-V.246. P.E160-E167

235. Winger W.W. Energy-sensing and signaling by AMP-activated protein kinase in skeletal muscle//J.Appl.Physiol.-2001.-V.91.P. 1017-1028

236. Winder W.W.,Holmes B.F., Rubink D.S.,Jensen E.B.,Chen M., and Holloszy J.O. Activation of AMP-activated protein kinase increases mitochondrial enzymes in skeletal muscle// J.Appl.Physiol.- 2000 .- V.88. P.2219-2226

237. Wretman C., Lionikas A., Widegren U., Lannergren J., Westerblad H., Henriksson J. Effects of concentric and eccentric contractions on phosphorylation of MAPKerkl/2 and MAPKp38 in isolated rat skeletal muscle// J.Physiol.- 2001,-V535.№ 1. P.155-164

238. Yajid F, Mercier JG, Mercier BM, Dubouchaud H, and Prefaut С (1998) Effects of 4 wk of hindlimb suspension on skeletal muscle mitochondrial respiration in rats. J Appl Physiol.-2002.-V. 84. № 2. P. 479-485

239. Zhou M.-Y., Klitgaard H., Saltin В., Roy R.R., Edgerton V.R., Gollnick P.D. Myosin heavy chain isoforms of human muscle after short-term spaceflight// J.Appl.Physiol.- 1995.-V. 78. № 5.P. 1740-1744

240. Ziada A.,Hudlicka O.,Tyler K. and Wright A.The effect of long-term vasodilatation on capillary growth and performance in rab-bit heart and skeletal muscle// Cardiovasc.Res.- 1984,- V.18. P. 724-732

241. Выявление быстрых МНС Выявление медленных МНС1. быстрое волокно, 2,3-медленно сокращающиеся волокна1. Бег крыс на тредбане

242. ЦЕНТРИФУГА ДЛЯ ЛАБОРАТОРНЫХ ЖИВОТНЫХ

243. Позитивная окраска для МПС типа Па; 2. Позитивная окраска для МНС типа I; 3. Позитивная окраска для МНС I и Пав1. ШЯЁНЙ№3, Л ■ , * 4л я

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.