Адаптивное действие хитозанов на биохимические и клеточные защитные механизмы Apis mellifera L. тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.04, кандидат наук Назмиев, Булат Кависович

  • Назмиев, Булат Кависович
  • кандидат науккандидат наук
  • 2013, Уфа
  • Специальность ВАК РФ03.01.04
  • Количество страниц 142
Назмиев, Булат Кависович. Адаптивное действие хитозанов на биохимические и клеточные защитные механизмы Apis mellifera L.: дис. кандидат наук: 03.01.04 - Биохимия. Уфа. 2013. 142 с.

Оглавление диссертации кандидат наук Назмиев, Булат Кависович

Оглавление

Введение

Глава 1. Биохимические и клеточные системы устойчивости 10 медоносной пчелы

1.1. Иммунитет насекомых: соотношение неспецифических и 12 специфических механизмов защиты

1.2. Особенности иммунитета медоносной пчелы, как эусоциального 17 насекомого

1.3. Индивидуальный и системный иммунный ответ у медоносной 19 пчелы

1.4. Ферментные защитные системы насекомых

1.4.1. Антиоксидантная ферментная система

1.4.2. Фенолоксидазная ферментная система

1.5. Паттернраспознающие молекулы в иммунной системе насекомых

1.5.1. Гемагглютинины гемолимфы

1.5.2. Антимикробные пептиды

1.6. Клеточные иммунные реакции

1.7. Влияние хитозана на иммунную систему и общеорганизменные 42 реакции насекомых

1.7.1. Зависимость эффекта действия от физико - химических 43 свойств хитозана

1.7.2. Иммуностимулирующее и антимикробное действие 48 производных хитина

Глава 2. Объект исследования и методы

2.1. Объект исследования - медоносная пчела {Apis mellifera L.)

2.2. Методы проведения лабораторных экспериментов 55 2.2.1. Методика изучения действия хитиновых производных и 55 битоксибациллина

2.2.2. Методика гематологического анализа гемолимфы

2.2.3. Методика измерения активности пероксидазы (ЕС 1.11.1.7)

2.2.4. Методика измерения активности каталазы (ЕС 1.11.1.6)

2.2.5. Методика измерения дифенолоксидазной активности (ЕС 58 1.10.3.1)

2.2.6. Методика измерения активности гемагглютининов 59 гемолимфы

2.2.7. Методика работы с лабораторной культурой Ascospaera apis 60 2.3. Статистическая обработка результатов 60 Глава 3. Результаты исследований и обсуждения

3.1. Влияние хитозанов на выживаемость пчел

3.2. Влияние хитозанов на защитные ферментативные системы 64 медоносной пчелы

3.2.1. Изменение активности ферментов антиоксидантной системы и 65 дифенолоксидазы при воздействии хитозаном 200 кДа

3.2.2. Изменение активности ферментов антиоксидантной системы и 70 дифенолоксидазы при воздействии сукциноилом хитозана 330 кДа

3.2.3. Изменение активности ферментов антиоксидантной системы и 72 дифенолоксидазы при применении низкомолекулярных хитиновых производных: хитозанов 20 кДа и 7 кДа

3.3. Влияние хитозанов на клеточную и гемагглютининовую системы 76 гемолимфы медоносной пчелы

3.3.1. Действие хитозана 200 кДа на цитологические параметры и 80 агглютинирующую активность гемолимфы Apis mellifera L.

3.3.2. Действие сукциноила хитозана 330 кДа на цитологические 83 параметры и агглютинирующую активность гемолимфы Apis mellifera

L.

3.3.3. Действие низкомолекулярных хитозанов 20 кДа и 7 кДа на 85 цитологические параметры и агглютинирующую активность

гемолимфы Apis mellifera L.

3.4. Действие хитозана на лабораторную культуру Ascosphaera apis

3.5. Влияние хитозана на защитные ферментативные системы и 95 жизнеспособность A. mellifera L. в условиях пасеки

Заключение

Выводы

Список литературы

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Биохимия», 03.01.04 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Адаптивное действие хитозанов на биохимические и клеточные защитные механизмы Apis mellifera L.»

Введение

Дикая медоносная пчела {Apis Mellifera L.) с давних пор одомашнена и расселена человеком практически по всей земле. Пчелиная колония представляет единый биологический организм, все члены которого не могут существовать отдельно друг от друга. В последнее время в силу различных причин происходит массовая гибель пчел, которая в отдельных странах приобретает катастрофические масштабы, имея достаточно серьезные последствия не только для экосистемы планеты, но для продовольственной и экономической безопасности стран. Синдром распада колоний (Colony Collapse Disorder - CCD), потери особей во время зимовки и ослабление пчелиных семей наблюдаются на многих пасеках, что привело к серьезной ситуации в пчеловодстве в целом (Беляева и др., 2009; Reed et al., 2009). Наиболее распространенная на сегодня гипотеза массовой гибели пчелиных семей - концепция иммунодефицита пчелы. Эта тема стала одной из активно обсуждаемых в рамках работы 43-го Международного Конгресса Апимондия в сентябре 2013 года. При действии неблагоприятных экологических факторов пчелы становятся более восприимчивыми, в частности, к инфекциям (Салтыкова, 2011).

Становится очевидным, что иммунная система пчёл в настоящее время стала чрезвычайно уязвимой, в связи с этим поиск механизмов активации защитных систем медоносной пчелы является весьма актуальным. Защитные реакции медоносной пчелы включают как клеточные, так и гуморальные реакции, объединяющие множество взаимосвязанных систем, в том числе антибактериальные пептиды, гемагглютинины, фенолоксидазную и антиоксидантную системы (Zanetti, 2000; Yang et al., 2004; Kucharski, 2005).

Проблемы наращивания темпов развития пчелиных семей, способных эффективно использовать период основного медосбора и опылять

энтомофильные сельскохозяйственные культуры, быстрого восстановления семей после медосбора и успешного проведения зимовки являются весьма актуальными. Широко используемые в современном пчеловодстве для подкормки пчёл минерально-витаминные добавки не всегда эффективны, а средства борьбы с заболеваниями и паразитами зачастую токсичны для самих пчёл (Чепурной, 2000; Лонин, 2005). Одной из важнейших задач пчеловодства во всем мире является повышение адаптивности и продуктивности медоносной пчелы с помощью биостимуляторов. Такие препараты должны быть высокоэффективными и удобными в применении, способными повышать устойчивость пчёл к неблагоприятным факторам среды, улучшать качество зимовки, быть экологичными и экономически выгодными, однако не все стимуляторы соответствуют данным требованиям.

Решить часть поставленных задач можно разработкой и рациональным применением новых современных средств, например, препаратами на основе хитозанов, которые обладают многими вышеперечисленными свойствами, но не использовались до настоящего времени в практике пчеловодства. Хитозаны - одни из самых распространенных в природе полисахаридов - обладают, как способностью связывать ионы водорода, металлов и различные токсины, так и многими видами биологической активности, которые зависят от их молекулярной массы и степени деацетилирования (Негпапёег-Ьаигагёо е1 а1., 2008; Куликов и др., 2010). Для выявления адаптивных свойств хитозана в модельных лабораторных экспериментах в качестве стресс-фактора использовали битоксибациллин - препарат, предназначенный для защиты сельскохозяйственных, лекарственных, лесных и цветочных культур от насекомых вредителей. Данный препарат разрешен для употребления в сельском и приусадебном хозяйстве, а наличие в препарате кристаллического белка обеспечивает кишечный характер его действия.

Целыо работы являлось изучение влияния хитозанов на активность биохимических и клеточных механизмов, определяющих системную устойчивость медоносной пчелы. Были поставлены следующие задачи:

1. Изучить реакцию антиоксидантной и фенолоксидазной систем Apis mellifera L. на битоксибациллин на фоне действия хитозанов.

2. Изучить агглютинирующую активность гемолимфы A. mellifera L. при действии битоксибациллина и хитозанов.

3. Изучить клеточную реакцию гемолимфы A. mellifera L. на битоксибациллин на фоне действия хитозанов.

4. Изучить действие высокомолекулярных хитозанов на развитие пчелиного патогена Ascosphaera apis в лабораторных условиях.

5. Оценить действие хитозана на защитные ферментативные системы и жизнеспособность A. mellifera L. в условиях пасеки в зависимости от силы семей.

Научная новизна. Выявлена зависимость степени проявления биологической активности хитозанов от их молекулярной массы для медоносной пчелы. Показано, что наиболее выраженной активностью обладают хитозан 200 кДа и сукциноил хитозана 330 кДа. Выявлена способность хитозанов индуцировать защитные биохимические и клеточные реакции насекомых. Впервые показано, что хитозаны повышают титр агглютининов у медоносной пчелы и процент фагоцитирующих клеток гемолимфы, увеличивая тем самым ее защитные свойства. Впервые отмечена фунгистатическая активность высокомолекулярного хитозана 200 кДа по отношению к грибному патогену медоносной пчелы Ascosphaera apis. Впервые показана эффективность использования хитозанов на пасеках для ослабленных семей.

Научно-практическая значимость работы. Результаты, полученные в ходе исследований, расширяют научные знания, касающиеся представлений о механизмах действия биостимуляторов на насекомых. Тем

самым меняют методологические подходы в системе использования биологически активных веществ в практике пчеловодства. Показано, что выраженным иммуностимулирующим действием обладают

высокомолекулярные хитозаны. Для применения в условиях пасеки наиболее оптимально использование хитозана 200 кДа, обладающего как иммуностимулирующей активностью, так и фунгистатической способностью в отношении Ascosphaera apis.

Показано, что хитозан повышает активность защитных ферментов в большей степени у слабых семей, а также повышает эффективность зимовки, продуктивность медосбора и репродуктивный потенциал маток. Обоснована целесообразность применения хитозанов для улучшения продуктивности пасек. Полученные результаты могут быть использованы для создания препаратов на основе хитозанов нового типа действия, основанного на регуляции защитных реакций у насекомых, с последующей разработкой регламента их применения на пасеке.

Положения выносимые на защиту:

1. Высокомолекулярные хитозаны повышают жизнеспособность Apis mellifera L. при инфекционном стрессе, увеличивая активность защитных ферментов, количество защитных клеток и агглютинирующей активности гемолимфы.

2. Высокомолекулярный хитозан 200 кДа обладает фунгистатическим действием в отношении лабораторной культуры Ascosphaera apis - патогена медоносной пчелы.

3. Высокомолекулярный хитозан 200 кДа повышает активность защитных ферментов у слабых семей, улучшает качество зимовки, увеличивает продуктивность пчелосемей.

Апробация работы. Основные результаты исследований отражены в 11 научных публикациях, в том числе 5 статьей в журналах, рекомендуемых ВАК для публикации результатов кандидатских диссертаций. Материалы диссертации были представлены на Международной научной конференции

«Фундаментальные проблемы энтомологии в XXI веке» (Санкт-

Петербург, 2011); на Международной научно-практической конференции «Современные проблемы биологии и экологии животных» (Махачкала, 2011); II Всероссийской конференции молодых ученых «Биомика наука 21 века» (Уфа, 2011); на VI Всероссийском симпозиуме «Белки и пептиды» (Уфа, 2013).

Благодарности. Выражаем большую признательность сотрудникам лаборатории инженерии ферментов под руководством проф. В.П. Варламова Центра «Биоинженерия» РАН и директору объединения ЗАО «Биопрогресс» проф. акад. РАЕН А.И. Албулову за предоставленные для работы хитозаны, а также пчеловодам пасек за предоставленную возможность проведения испытаний.

Выражаю признательность всем сотрудникам лаборатории биохимии адаптивности насекомых Института биохимии и генетики УНЦ РАН и лично д.б.н. Е.С. Салтыковой, к.б.н. JI.P. Гайфуллиной и проф. А.Г. Николенко за помощь в проведении экспериментов и обсуждении работы.

Глава 1

Биохимические и клеточные системы устойчивости медоносной пчелы

Необычайное разнообразие и экологический успех социальных насекомых обусловлены, помимо прочего, способностью справляться с разнообразными, в том числе, инфекционными микроорганизмами, населяющими их гнезда и распространяющимися при выкармливании потомства.

В распространении инфекционных агентов определенное значение имеет также характер жизнедеятельности и экологической стратегии. Так, специфика распределения отдельных индивидуумов насекомых в пространстве накладывает соответствующие закономерности распространения инфекции. В этой связи особенно выделяются общественные насекомые, такие как медоносные пчёлы.

Семья пчёл состоит из 15-80 тыс. рабочих особей, нескольких сотен трутней и одной матки. В семье медоносной пчелы существуют как внутриколониальные (горизонтальные взаимодействия), так и межколониальные пути (вертикальные взаимодействия) переноса инфекции. Горизонтальные взаимодействия осуществляются путем общения между членами семьи, а вертикальные главным образом через роение. Вертикальные отношения представляют главное значение в переносе инфекции между колониями (Ingemar, Scott, 2001). Однако характер размножения пчелиных семей через роение с оплодотворением маток путем полиандрии способствует повышению внутриколониального генетического разнообразия, что имеет приспособительное значение для повышения устойчивости к патогенам (Kellie et al., 2003).

Высокая плотность населения особей в гнездах социальных насекомых на первый взгляд способствует более успешному распространению инфекционных агентов различной природы. Однако у общественных насекомых, наряду с базовыми иммунными реакциями, которые сформировались в процессе эволюции, имеются специальные защитные реакции, отсутствующие у одиночных насекомых. Это разнообразные коллективные защитные реакции, имеющие как поведенческий характер, так и основанные на физиологических реакциях (Cremer et al, 2007; Gregoide et al, 2008).

Можно выделить следующие основные защитные механизмы в пчелиной семье, способствующие снижению распространения патогенов:

1. Использование антибактериальных веществ, таких как прополис;

2. Антибиотические свойства пыльцы и меда;

3. Гигиеническое поведение пчёл;

4. Избавление от погибших и больных особей;

5. Физиологические защитные механизмы (Ingemar, Scott, 2001).

Механизмы борьбы с болезнетворными микроорганизмами,

используемые социальными видами насекомых, включают антибиотики, секретируемые железами, взаимный уход и чистку гнезд, удаление зараженных и погибших особей из гнезда, а также врожденный и адаптивный иммунный ответ членов колонии.

Так называемая «социальная передача» сопротивления инфекции, которая ранее не признавалась механизмом борьбы с болезнями у социальных насекомых, может объяснить то, как возможно улучшение выживаемости членов колонии, несмотря на повышенный риск передачи патогенов, которые могут сопровождать социальный образ жизни (Traniello et al, 2002; Konrad et al, 2012).

1.1. Иммунитет насекомых: соотношение нсспецифических и специфических механизмов защиты

Взаимодействие организма хозяина и патогена, как правило, имеет долгую эволюционную историю и носит характер коадаптации, в результате которой формируется комплекс защитных механизмов и, в тоже время, соответствующие реакции патогена, направленных на обход этих защитных процессов (Eamonn et al, 2003). Конечный исход таких взаимодействий зависит от множества факторов, но главным является состояние организма хозяина, способность его защитных сил дать отпор инфекционной атаке.

Насекомые характеризуются тремя уровнями защиты от инфекционных агентов: физическая защита (кутикулярный покров, перитрофическая мембрана); гуморальные реакции (синтез антибактериальных пептидов, лизоцима и активация профенолоксидазной системы и т.д.); клеточные реакции (фагоцитоз, нодуляция, инкапсуляция (David et al., 2009)).

У всех насекомых хитиновый покров представляет собой первый уровень защиты от внешних негативных воздействий, в том числе и от патогенов. Однако инфекционные агенты нередко обходят этот барьер и попадают в организм. Одним из наиболее распространенных способов проникновения инфекции является вторжение через пищеварительный тракт. В целом кишечник чаще других органов подвергается действию различных микроорганизмов (Xu et al, 2003; Reed et al, 2009; Garcia et al, 2010). Патогены, проникшие в пищеварительный тракт, впоследствии могут попасть в гемолимфу, активируя общеорганизменные защитные системы организма хозяина.

Иммунитет насекомых, в целом, характеризуется как врожденный, поскольку не обнаруживает клональной селекции клеток, секретирующих высокоспецифичные антитела, как это происходит у млекопитающих (Vilmos & Kurucz, 1998; Edwin et al, 2002; Гайфуллина, 2006). Насекомые, как и все беспозвоночные, также лишены Т-рецепторных клеток и молекул главного комплекса гистосовместимости (МНС), которые опосредуют адаптивные реакции позвоночных (Little et al, 2003).

Индуцибельные механизмы во врожденном иммунитете отличаются от механизмов приобретенного иммунитета. Они носят скорее неспецифический характер и используют консервативные молекулярные паттерны, как, например, бактериальные липополисахариды и

У

липотейхоевые кислоты (Hancock et al., 2000).

Большое значение в неспецифических реакциях имеют ферменты антиоксидантной (Gary et al., 1995; James et al., 2002; Гайфуллина и др., 2006) и фенолоксидазной систем (Гайфуллина и др., 2006; Martin et al., 2008). Характер иммунных реакций четко зависит от природы патогена и в соответствии с этим реакция организма насекомого на бактериальное инфицирование или воздействие грибным патогеном отличается по механизму запускаемых реакций (Потехина, 2006).

Запуск защитных реакций иммунной системы насекомых зависит от взаимодействия с ограниченным количеством рецепторов распознавания патоген-ассоциированных молекулярных паттернов (Dong et al, 2006). Активация защитных систем осуществляется компонентами бактериальных клеток, в частности липополисахаридами грамотрицательных бактерий, липотейхоевыми кислотами и пептидогликанами грамположительных бактерий, а таюке р-1,3-глюканами грибов (Garcia Elis, et al, 2010).

Было выявлено, что у Drosophila имеются два различных сигнальных пути - Toll- и Imd, которые позволяют выстраивать линии

защиты к различным группам патогенов (Stenbak et al., 2004; Catherine and Kathryn, 2004). Toll- путь преимущественно активизируется в ответ на атаку грамположительными бактериями и грибами, тогда как Imd-путь - в основном при инфицировании грамотрицательными бактериями. Предполагается, что этот различный характер реакций реализуется через распознавание специфических форм пептидогликана. Распознавание осуществляется PGRP-LC рецепторами (Stenbak et al., 2004).

Показано, что линия Drosophila, лишенная сигнального Toll — пути, проявляет высокую чувствительность по отношению к грибному патогену человека - Candida albicans (Alarco Anne-Marie et al., 2004J. Распознающий белок Drosophila (PGRP-LC) - трансмембранный белок, действует как пусковой механизм цитоплазматического сигнального каскада (Choe et al., 2005).

Вещества - активаторы защитных систем могут функционировать как элиситоры, то есть в качестве лигандов, вызывающих иммунный ответ в отсутствии патогена. В этой связи широко используют различные липополисахариды в экспериментах по изучению защитных реакций (Gang et al, 2005; Jacot et al, 2005). Исследования с применением элиситоров позволяют выявить определенные весьма важные особенности функционирования защитных систем, в частности, раскрывающие характер специфичности иммунных реакций. Так, показано, что липофорин — главный липидный переносчик у насекомых, вовлечен также и в иммунные реакции. Липофорин формирует нерастворимые агрегаты, за счет узнавания липополисахаридов, что ведет к инактивации последних. Способность к узнаванию липополисахаридов осуществляется благодаря ассоциации LPS-связывающих белков (Р-1,3-глюкан и иммунолектин-2) с липофорином (Gang et al, 2005).

Хотя насекомые не вырабатывают антитела как млекопитающие, у них обнаружены долговременные реакции (Dong et al, 2006) и иммунная память. Наличие специфических реакций и иммунологической памяти, как признаков адаптивного иммунитета, у насекомых долгое время оставалось сомнительным, однако в настоящее время накопилось достаточно доказательств в пользу этого (Салтыкова и др., 2002; Kurtz, 2003; Schmid-Hempel, 2005; Moret, 2006).

Показана возможность иммунизации насекомых с использованием иммуномодуляторов. В опытах на шмелях Bombiis terrestris L. показано повышение иммунной защиты у потомства после иммунизации родительского поколения (Moret et al., 2001).

В тоже время, существуют предположения, что способность к формированию специфической иммунной памяти обеспечивается посредством регуляции неспецифических процессов (Rolff and Siva-Jothy, 2003).

Открытие иммунной памяти у членистоногих может послужить основой для построения новой стратегии борьбы с такими заболеваниями, как малярия, которые передаются насекомыми (Kurtz, 2005), а также позволит разрабатывать новые способы стимуляции иммунитета у хозяйственно полезных насекомых, таких как медоносная пчела (Салтыкова и др., 2003; Николенко, 2010). В частности возможна организация технологии профилактических методов имеющих общность с вакцинацией позвоночных (Choudhury et al, 2004; Staszewski et al, 2004). Например, была индуцирована антибактериальная активность у Antheraea assama против патогена Pseudomonas aeruginosa АС-3 путем введения убитых высокой температурой штаммов (Choudhury et al, 2004).

Данные факты свидетельствуют о том, что у насекомых существует определенная форма адаптивного иммунитета (Kurtz, 2005; Gaifullina et al.,

2005). Однако у насекомых (на примере комара) тонкий синтез защитных белков к конкретной инфекции осуществляется за счет редактирования молекул РНК, а не путем перекомбинирования фрагментов генов ДНК, как это происходит в лимфоцитах позвоночных (Dong et al, 2006; Hattori et al, 2007). Данные открытия свидетельствуют о тесных взаимоотношениях врожденного и адаптивного иммунитета, отличия могут касаться уровней формирования специфичности, оправданных с точки зрения эволюции.

Вторжение патогена в клетку является достаточно сложным процессом, в котором участвует целый ряд ферментов и лигандов. Так, грибы при проникновении в организм насекомого используют ряд ферментов, в том числе хитиназы. На последующих стадиях заболевания гриб выделяет токсические белки, обладающие иммуносупрессорным действием и влияющие на компоненты клеточного иммунитета (Avulova & Rosengaus, 2011).

В отношениях насекомых с микроорганизмами присутствуют не только паразитические взаимодействия, нередко встречается симбиоз, например, у тараканов и термитов кишечная микрофлора, как у многих животных, участвует в пищеварении. Вероятно, непатогенная микрофлора играет важную роль и у других насекомых, и своим присутствием может мешать колонизации кишечника патогенным микроорганизмам (Dillon, 2004; Garcia et al, 2010). Данное явление может найти применение в разработке технологий профилактики заболеваний хозяйственно полезных насекомых, особенно у медоносной пчелы. Так, показано что, грибной патоген пчёл Ascosphaera apis - причину болезни расплода пчёл, можно подавить некоторыми штаммами бактерий (Reynaldi et al, 2004).

Помимо инфекционного стресса насекомые часто подвергаются воздействию разнообразных негативных воздействий, возникающих

вследствие деятельности человека. Важное отличие данных явлений в том, что эволюционно организм насекомых часто оказывается не приспособленым нейтрализовать такие воздействия.

Особенно нередки случаи массовой гибели пчелиных семей (Reed et al, 2009; Gennaro et al, 2011). В некоторые годы в США гибель пчелосемей достигала до 36% (Reed et al, 2009). Одной из вероятных причин этого явления считают угнетение иммунного статуса медоносных пчёл вследствие промышленного загрязнения окружающей среды и применения инсектицидов, а также интенсивной эксплуатации пчёл в качестве опылителей сельскохозяйственных культур. ;

1.2. Особенности иммунитета медоносной пчелы, как эусоциалыюго

насекомого

Примечательным признаком коллапса колонии (Colony Collapse Disorder - CCD) часто считается внезапное "исчезновение" рабочих пчёл из улья при наличии корма, здоровых личинок в сотах и матки (Reed et al, 2009; Gennaro et al, 2011). Самой распространенной причиной такого факта исчезновения считают в основном проблемы, возникшие у пчелиной семьи на уровне иммунного ответа, который обычно помогает предохранить гнездо от инфекции. Чтобы лучше понять, что при этом происходит, необходимо иметь твердое понимание того, как функциионирует иммунная система пчелы.

После полной расшифровки генома медоносной пчелы распространился тезис о том, что у пчелы "меньше иммунных генов, чем у других насекомых" (Bassett, 1997; Brockmann, 2001; Bromham, 2005), что вводило в заблуждение о степени их устойчивости. За всю свою историю эволюции пчелы, утратив часть индивидуальной устойчивости, приобрели

то, что способствовало выживанию целой семьи. Колония медоносных пчёл является сложным суперорганизмом, которая обладает физической, химической, биохимической и поведенческой защитой на клеточном, тканевом, организменном уровне и на уровне целой колонии. Пчёлы имеют надежную и эффективную иммунную систему, однако она устроена несколько иначе, чем у одиночно живущих насекомых, с которыми их нередко сравнивают.

К физическим средствам защиты в первую очередь относят гигиеническое поведение, чистка гнезда от паразитов и больных особей, дезинфекция прополисом. С гигиеническим поведением связано антисептические свойства меда, выделение железами внутренней секреции антимикробного секрета. В семье пчёл существует кастовая иерархия с четкими поведенческими правилами, чтобы минимизировать передачу привнесенных извне патогенов для таких важных членов колонии, как королева и личинки (Cremer S., et al, 2007; Gregoide С., et al, 2008). При этом зараженные или отравленные пчёлы просто не возвращаются в улей, это также генетически заложенная поведенческая реакция самопожертвования для блага всей колонии. Пчёлы хорошо защищены от большинства возбудителей прочной, водонепроницаемый кутикулой. Если кутикула повреждается, то клетки гемолимфы создают тромбы путем реакции коагуляции. Иммунные клетки гемолимфы элиминируют патогены в месте раны, а затем с помощью биохимических каскадных реакций запускаются необходимые защитные процессы на организменном уровне.

Слабым местом в организме пчёл является кишечник, через него в организм пчелы поступают патогенные микроорганизмы (Xu et al, 2003; Reed et al, 2009; Garcia et al, 2010). Кишечник выполняет пищеварительные и барьерные функции, предохраняя организм пчелы от проникновения инфекции. Кишечник изнутри выстлан хитинизированной оболочкой -

перитрофической мембраной, которая защищает нежный эпителий

кишечника и от пыльцевых зерен, и от патогенных микроорганизмов. Внутренняя среда кишечника у здоровой пчелы также является неблагоприятной для развития микроорганизмов из-за кислотности содержимого; вырабатываемых эпителиальными клетками кишечника ферментов, а также защитных пептидов и белков. Кроме того, поведение отдельных пчёл в колонии, которые ухаживают за королевой и личинками, также направлены на нужды всего улья, в том числе это выработка веществ, обладающих выраженным антибактериальным действием. Эти секретируемые пчёлами вещества скармливаются будущему поколению, чтобы обезопасить личинок от возможного заражения патогенными микроорганизмами.

1.3. Индивидуальный и системный иммунный ответ у медоносной пчелы

Конституциональная иммунная система насекомых в основном похожа на систему млекопитающих (Kavanagh and Reeves, 2007), но насекомые не обладают таким полным набором свойств адаптивного иммунитета.

Основной принцип индивидуального иммунного ответа заключается в распознавании «своих» и «чужих». Иммунная система пчелы вполне справляется с поставленной задачей, отличая антигены грибов и бактерий. Врожденная система защиты пчёл представлена как постоянным набором элементов, так и индуцированными факторами. Гемоциты распознают чужеродный микроорганизм, индуцируется система фенолоксидаз и антибактериальных пептидов, запускается каскад химических реакций, который заканчивается фагоцитозом и инкапсуляцией, а затем, как правило,

серией мощных цитотоксических реакций (например, производство хинонов, фенолов и активных форм кислорода). Врожденная система защиты насекомых реагирует довольно быстро. Например, было обнаружено, что мучной хрущак может почти полностью очистить свой организм от инъецированных 4 млн. бактерий в течение 30 минут (Haine et al, 2008).

Клеточный иммунитет является общим для всех животных, обладающих мобильными клетками крови, в том числе и для социальных насекомых. Клеточные иммунные процессы социальных насекомых являются аналогичными реакциям несоциальных беспозвоночных. Три типа гемоцитов являются общими для всех насекомых: прогемоциты, гранулоциты и плазматоциты (Chapman, 1971; Manfredini et al, 2008). Прогемоциты - стволовые клетки кровеносной системы, способные дифференцироваться в другие типы гемоцитов (Lavine & Strand, 2002).

Гранулоциты обладают способностью выделять хемотаксические факторы в гемолимфу, чтобы привлечь плазматоциты. Они играют важную роль в свертываемости крови, заживлении ран и инициируют иммунные процессы, такие как образование узелков и инкапсуляцию (Ribeiro & Breherlin, 2006). Эти клетки первыми из гемоцитов распознают чужеродные частицы (Lavine & Strand, 2002).

Похожие диссертационные работы по специальности «Биохимия», 03.01.04 шифр ВАК

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Назмиев, Булат Кависович, 2013 год

Список литературы

1. Баньковский В.В., Еськов Е.К., Баньковский Д.В, Ярошевич Г.С. Полизин и хитозан выводят из организма пчел амитраз // Пчеловодство. - 2009. - № 3. -С. 26.

2. Барайщук Г. В. Bacillus thuringiensis — регулятор численности насекомых -фитофагов // Аграрный вестник Урала. - 2008. - Т. 45. - № 3. - С. 73-75.

3. Беляева H.A., Ледомский H.A., Ледомский E.H. Коллапс уверенно шагает по пасекам в Удмуртии // Аграрный вестник Урала. - 2009. - Т. 66. - № 12. -С. 78-80.

4. Брандорф А.З., Ивойлова М.М. Активность каталазы ректальных желез // Пчеловодство. - 2011. - №8. - С. 18-19.

5. Билаш Г.Д., Кривцов Н.И. Селекция пчел. - М.: Агропромиздат. - 1991. -С.304.

6. Бояркин А.Н. Быстрый метод определения активности пероксидазы // Биохимия. - 1951. - Т.16. - №4. -С.352-357.

7. Быкова В.М., Немцев C.B., Кривошеина Л.И., Ежова Е.А., Глазунов О.И. «Милахит» в консервировании зернистой икры лососевых рыб // РыбПром -2009. - №1. - С. 33-34.

8. Васюкова H.H., Зиновьева C.B., Ильинская Л.И., Переход Е.А., Чаленко Г.И., Герасимова Н.Г., Ильина A.B., Варламов В.П. Модулирование болезнеустойчивостирастений с помощью водорастворимого хитозана // Прикл. биохим. и микробиол. -2001. - Т. 37. - № 1. - С. 115-122.

9. Васюкова Н.И., Озерецковская O.A., Чаленко Р.И., Герасимова Н.Г., Львова A.A., Ильина A.B., Варламов В.П., Тарчевский И.А. Иммуномодулирующая активность производного хитозана салициловой

кислотой и ее фрагментами // Прикладная биохимия и

микробиология. - 2010. - Т.46. - №3. - С. 376-384.

10. Васюкова Н.И., Чаленко Г.И., Валуева Т.А., Герасимова Н.Г., Панина Я.С., Озерецковская O.JI. Регуляция иммунных ответов картофеля ламинарином // Прикладная биохимия и микробиолия. - 2003. - №6. - С. 697702.

11. Газизов Р.И. Научно-технические проблемы пчеловодства Урала // Пчеловодство. - 2007. - № 5. - С. 6.

12. Гайфуллина JI.P., Салтыкова Е. С., Николенко А.Г. Клеточный иммунитет насекомых // Успехи современной биологии. - 2003. - Т. 123. - №2. - С. 195206.

13. Гайфуллина Л.Р., Салтыкова Е. С., Николенко А.Г. Структура и механизмы гуморального иммунитета насекомых // Успехи современной биологии. - 2006. -Т. 126. - №6. - С. 617-629.

14. Гальбрайх JI.C. Хитин и хитозан: строение, свойства, применение // Соросовский образовательный журнал. - 2001. - Т.7. - №1. - С.51-56.

15. Герасименко Д.В., Авдиенко И.Д., Банникова Г.Е., Зуева О.Ю., Варламов В.П. Антибактериальная активность водорастворимых низкомолекулярных хитозанов в отношении различных микроорганизмов // Прикладная биохимия и микробиология, 2004. - Т.40. - №3. - С. 301-306.

16. Глупов В.В., Слепнева И.А., Дубовский И.М. // Генерация активированных кислородных метаболитов при формировании иммунного ответа у членистоногих. Труды Зоологического института РАН. - 2009. - Т. 313.-№3.-С. 297-307.

17. Глупов В.В. Патогены насекомых: структурные и функциональные аспекты. // М.: Изд-во «Круглый год». - 2001. - С.712.

18. Глински 3., Ярош Е. Инфекции и иммунитет медоносной пчелы Apis Mellifera И Апиакта. - 2001. - №1. - СЛ. -8.

19. Гончаренко В.М. Поговорим о болезнях пчел и их профилактике // Пчеловодство. - 2007. - № 10. - С.50.

20. Губайдуллин Н.М., Маннапов А.Г. Стимулирующие подкормки, аэроионизация и продолжительность жизни пчел // Пчеловодство. - 2008. -№ 10. - С. 24-26.

21. Еськов Е. К. Этология медоносной пчелы. // М.: Колос. - 1992. - С.336.

22. Еськов Е.К. Экология медоносной пчелы. // М.: Изд. Росагропромиздат. -1990.-С.221.

23. Еськов Е.К., Ярошевич Г.С. Полизин, хитозан и мелакрин - стимуляторы развития и продуктивности пчел// Пчеловодство. - 2006. - №5. - С. 16-17.

24. Жеребкин М.В. Возрастные и сезонные изменения некоторых процессов пищеварения у медоносной пчелы // М.: Московский рабочий. - 1965. - С.71.

25. Жеребкин М.В. Зимовка пчел. М.: Россельхозиздат. - 1979. - С. 151.

26. Животтенко Е. Ю., Кутузова Н. М., Филиппович Ю. Б. Изменение активности монофенол-монооксигеназы в онтогенезе комнатных мух и тутового шелкопряда // Онтогенез. - 1987. - Т. 18. - № 2. - С. 208-211.

27. Журавлева Н.В., Лукьянов П.А. Хитинолитические ферменты: источники, характеристика и применение в биотехнологии // Вестник ДВО РАН. - 2004. -№ 3. - С. 76-86.

28. Зайцева Т. С. Влияние сукциноила хитозана на воспроизводительные способности норок и продуктивные качества их потомства // Автореф дисс к.б.н. - 2004. - С. 134.

29. Какпаков В.Т. Некоторые актуальные проблемы генетики медоносной пчелы // Материалы II Международной конференции «Пчеловодство холодного и умеренного климата», Москва. - 2007. - С. 31 - 35.

30. Кандыбин Н.В. Бактериальные средства борьбы с грызунами и вредными насекомыми. // М., Агропромиздат. - 1989. - С.173.

31. Кинд Т. В. Инъекция чужеродных частиц вызывает дифференцировку стабильных гиалиновых клеток в гемолимфе личинок мясной мухи Calliphora vicina II Цитология. - 2008. -Т.50. - №9. - С. 757-764.

32. Колбина Л.М., Непейвода С.Н. Нетрадиционные способы лечения пчел. // ГНУ Удмуртский государственный научно-исследовательский институт сельского хозяйства. - 2004. - С. 16.

33. Коптев B.C. Рост и размножение пчелиных семей // Пчеловодство. - 1979. -№11.-С. 10.

34. Кочетов A.C. Сила пчелиной семьи и качество пчел // Пчеловодство. -2007.-№4.- С. 10-11.

35. Кривцов Н.И., Сокольский С.С. Серые горные кавказские пчелы - ценный генофонд//Пчеловодство. - 2001. - №6. - С.6-10.

36. Крыжановская Е. В. Биологически активные вещества в ветеринарии. Автореф. дисс. д.б.н., Щелково. - 2008. - С.50.

37. Кузьмина О.И. Структурно - функциональный анализ полисахарид-связывающего домена пероксидазы пшеницы // Автореф. дисс. к.б.н. Уфа. -2010.-С. 24.

38. Куликов С.Н. Исследование бактерицидных свойств хитозанов // Рыбпром, 2010. - №2. - С. 36-41.

39. Куликов С.Н., Варламов В.П. Роль структуры в элиситорной активности хитозана // Ученые записки Казанского университета, 2008. - Т. 150.-Кн. 2.-С. 43-58

40. Куликов С.Н., Алимова Ф.К., Захарова Н.Г., Немцев C.B., Варламов В.П. Биопрепараты с разным механизмом действия для борьбы с грибными болезнями картофеля // Прикл. биохим. и микробиол. - 2006. - Т. 42, № 1. -С. 86-92.

41. Куликов С.Н., Тюрин Ю.А., Долбин Д.А., Хайруллин Р.З. Роль структуры в биологической активности хитозана // Вестник Казанского технологического университета. - 2007. - Т.6. - С. 10-15.

42. Куликов С.Н., Хайруллин Р.З., Лопатин С.А., Варламов В.П. Антибактериальная активность узкодисперсных хитозанов с различной молекулярной массой // Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана: Материалы Девятой Международной конференции. Н. Новгород. -2010.-С. 208-213.

43. Лакин Г.Ф. Биометрия. М., Высшая школа. - 1980. - С.293.

44. Максимова С.Н., Сафронова Т.М., Суровцева Е.В. Барьерные свойства хитозана // Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана: материалы Девятой междунар. конф. Ставрополь. - 2008. - С. 218-221.

45. Мерщиев В.М. Манганометрический метод определения активности каталазы в организме пчел // Рацпредложение НИИП. - 1990. - С. 156.

46. Местечкина Н.М., Безбородова O.A., Ильина A.B., Левов А.Н., Клейманов С.Ю., Немцова Е.Р., Янубовская Р.И., Щербухин В.Д., Варламов В.П. Влияние полисахариродов на биологическую активность лактоферрина человека // Прикладная биохимия и микробиология. - 2011. - Т.47. - №6. - С.699-709.

47. Московцева О. М., Иванова Н. Л., Щербатюк Т.Г. Влияние сукциноил содержащих веществ на активность свободно-радикальных процессов организма, структуру печени и на опухоли крыс с лимфосаркомой // Современные технологии в медицине. - 2010. - С. 24-28.

48. Николенко А. Г., Салтыкова Е. С., Гайфуллина Л.Р., Поскряков А. В. Адаптоген нового поколения для пчеловодства // Научно-практическая конференция и выставка "Инновации РАН-2010". Казань. - 2010. - С. 373-375.

49. Новикова H.H., Асмарян О.Г., Асмарян О.И. Влияние сукциноила хитозана на морфологический состав и биохимические показатели крови

свиней с 2-3 до 270 дней // Вестник РГАЗУ, Зооинженерный факультет, М. - 2004. - С. 23-25.

50. Новиков В.В., Яблокова Е.В., Кувичкин В.В., Фесенко Е.Е. «Действие слабых постоянных и низкочастотных переменных магнитных полей на активность пероксидазы в водных растворах» // VI Международный конгресса «Слабые и сверхслабые поля и излучения в биологии и медицине». -2012.-С. 54.

51. Нуждин А. С. Пчёлы: улей и пасека. — М.: Колос. - 1997. - С.302.

52. Пшеничная Е.А. Положительная роль стимулирующих подкормок // Пчеловодство. - 2010. - № 2. - С. 14-15.

53. Раушенбах И.Ю. Стресс-реакция насекомых: механизм, генетический контроль, роль в адаптации // Генетика. - 1997. - Т.ЗЗ. - № 8. - С. 1110-1118.

54. Савчук Г.Г. Морфология клеток гемолимфы личинок Leptinotarsa decemlineata Sayll Черновицкий национальный университет имени Юрия Федьковича. - 2008. - С. 1-4.

55. Салтыкова Е.С., Беньковская Г.В., Гайфуллина JI.P., Новицкая О.П., Поскряков A.B., Николенко А.Г. Реакция отдельных физиологических барьеров при бактериальной инфекции у различных рас медоносной пчелы Apis mellifera II Журнал Эволюционной Биохимии и Физиологии. - 2005. - Т. 41. -№ 3. - С. 254-258.

56. Салтыкова Е. С. Биохимические механизмы адаптации к битоксибациллину в онтогенезе насекомых Holometabola. Автореф. дисс. доктора биологических наук. Уфа. - 2009. - С. 45.

57. Салтыкова Е.С., Беньковская Г.В., Поскряков A.B., Сухорукова О.В., Николенко А.Г. Экспрессия фенолоксидазной системы при использовании хитосахаридов в качестве иммуномодуляторов. // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. - 2003. - № 4. - С. 346-350.

58. Салтыкова Е.С., Гайфуллина JI.P., Беньковская Г.В., Николенко А.Г. Долговременный индуцируемый специфический иммунитет у насекомых // Тезисы XII съезда РЭО, Санкт-Петербург. - 2002. - С. 308.

59. Салтыкова Е.С., Гайфуллина Л.Р., Ильясов P.A., Николенко А.Г. Действие хитозана на индукцию основных антибактериальных пептидов у медоносной пчелы // Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана: Материалы Девятой Международной конференции. Н. Новгород. - 2010. - С. 308-310.

60. Салтыкова Е.С., Ильясов P.A., Гайфуллина JI.P., Поскряков A.B., Ямиданов P.C., Николенко А.Г. Экспрессия антимикробных пептидов абецина и дефензина в организме медоносной пчелы Apis mellifera mellifera II Труды ставропольского отделения русского энтомологического общества. -2010.-Вып. 6.-С. 85.

61. Салтыкова Е.С., Николенко А.Г. Применение хитозана в качестве адаптогена для медоносной пчелы // Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана: материалы Девятой международной конференции. Ставрополь. - 2008. - С. 252-255.

62. Сгребнева М.Н., Хасина Э.И., Оводова Р.Г., Ермак И.М., Давыдова В.Н., Оводов Ю.С. Влияние полисахаридов зостерана и хитозана на белоксинтезирующую функцию гепатоцитов // Электронный журнал «Исследовано в России». - 2004. - С.2230-2239.

63. Сенюта A.C. Откажемся от лекарств // Пчеловодство. - 2006. - № 3. - С. 28.

64. Сливкин А.И., Лапенко В.Л., Арзамасцев А.П., Болгов A.A. Аминоглюканы в качестве биологически активных компонентов лекарственных средств (обзор за период 2000-2004) // Вестник ВГУ. - 2005. -№2. - С. 73-87.

65. Смирнов В.В., Резник С.Р., Василевская И.А. Спорообразующие аэробные бактерии - продуценты биологически активных веществ // Киев. Наукова думка. - 1982. - С. 280.

66. Смирнов М.А., Агеев Е.П., Котельникова Т.А., Вихорева Г.А. Сравнение сорбционных свойств хитозанов различной молекулярной массы // Структура и динамика молекулярных систем. - 2003. - Выпуск 10. - Часть 2. - С. 230-233.

67. Степанова Е.А., Тихонов В.Е., Лопатин С.А., Ямсков И.А. Фунгистатическая активность низкомолекулярного хитозана // Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана: Материалы Девятой Международной конференции. Н. Новгород. - 2010. - С. 314-316.

68. Сухорукова О.В. Участие ферментов фенолоксидазного комплекса в защитных реакциях насекомых // Автореф. дисс. к.б.н. Уфа. - 2002. - С. 24.

69. Тарчевский И.А. Регуляторная роль деградации биополимеров и липидов // Физиология растений. - 1992. - Т. 39. - №6. - С. 1215-1223. .

70. Тарчевский И.А. Элиситор-индуцируемые сигнальные системы и их взаимодействие. // Физиология растений. - 2000. - Т.47. - №1. - С. 23-25.

71. Топурия Л. Ю. Структурно-функциональная и клиническая оценка влияния иммуномодуляторов природного происхождения на организм животных// Автореф. дисс. д.б.н., Оренбург. - 2008. - С.43.

72. Тыщенко В.П. Физиология насекомых. // М.: Высшая школа. - 1986. -С.100-116.

73. Улановский В.А. Порода пчел и зимостойкость // Пчеловодство. - 2002. -№2.-С. 18-19.

74. Хасина Э.И., Сгребнева М.Н., Ермак И.М., Горбач В.И. Хитозан и неспецифическая резистентность организма // Вестник ДВО РАН. - 2005. -№1.- С. 62-71.

75. Червинец В.М., Бондаренко В.М., Виноградов В.Ф., Чернин В.В., Базлов Н., Комаров Б.А., Албулов А.И., Смоленская Л.В. Антибактериальная и

антиадгезивная активность хитозана // Сборник научных трудов «Нетрадиционные природные ресурсы, инновационные технологии и продукты». - 2002. - С. 181-187.

76. Чирков С.Н. Противовирусная активность хитозана // Прикл. биохим. и микробиол. - 2002. - Т. 38, № 1.-С. 5-13.

77. Ярошевич Г.С. Биологически активные вещества, повышающие плодовитость маток и продуктивность пчелиных семей // Материалы II Международной конференции «Пчеловодство холодного и умеренного климата», Москва. - 2007. - С. 31 - 35.

78. Alarco Anne-Marie, Marcil Anne, Jian Chen, Beat Suter, David Thomas and Malcolm Whiteway. Immune-Deficient Drosophila melanogaster. A Model for the Innate Immune Response to Human Fungal Pathogens // The Journal of Immunology. - 2004. - Vol. 172. - P. 5622-5628.

79. Andersson E. N. Novel endogenous antimicrobial peptides // Department of Clinical Sciences of Lund University, Lund. - 2009. - P.92.

80. Anthony J. Nappi, Enzo Ottaviani. Cytotoxicity and cytotoxic molecules in invertebrates // BioEssays. - 2000. - Vol. 22. - №5. - P. 469-480.

81. Ashida, M., Brey, P.T. Recent advances in research on the insect prophenoloxidase cascade. In: Brey, P.T., Hultmark, D. (Eds.), Molecular mechanisms of immune responses in insects // Chapman & Hall, London. - 1998. -P. 135-172.

82. Avulova Svetlana, Rosengaus Rebeca B. Losing the battle against fungal infection: Suppression of termite immune defenses during mycosis // Journal of Insect Physiology. - 2011. - Vol. 57. - P. 966-971.

83. Badawy M.E.I., Rabea E.I. Potential of the biopolymer chitosan with different molecular weights to control postharvest gray mold of tomato fruit // Postharvest Biol. Technol., 2009. - Vol.51. №1. - P. 110-117.

84. Bahadur, J. Haemocytes and their population. In: Pathak, J.P.N. (Ed.), Insect Immunity // Kluwer Academic Publishers, Dordrecht. - 1993. - P. 15-32.

85. Barbara Machine, Vincenzo Ariza, Daniela Parrinello, Nicole Parrinello. Hemocytes of Rhynchophorus ferrugineus (Olivier) (Coleoptera: Curciilionidae) and their response to Saccharomyces cerevisiae and Bacillus thuringiensis II Journal of Invertebrate Pathology. - 2011. - Vol. 106. - P. 360-365.

86. Barr A.R., Ahope R.E., The invertebrate gut as a barrier to inv ading parasites. In: Invertebrate Immunity. (Eds. Maramorosh K., Shope R. E.) // Academic Press; New York, USA. - 1975. - P. 113-114.

87. Bassett M.H. Sequence and developmental expression of Cypl8, a member of a new cytochrome P450 family from Drosophila // Mol Cell Endocrinol. - 1997. -Vol.131.-P. 39-49.

88. Baureithel K., Felix G., Boiler T. Specific, high affinity binding of chitin fragments to tomato cells and membranes // J. Biol. Chem. - 1994. - V. 269, № 27.-P. 17931-17938.

89. Benhamou N., Elicitor-induced plant defence pathways. // Trends Plant Sci. -1996. Vol. l.-P. 233-240.

90. Bhaskara Reddy, B.M.V., Ait Barka, E., Castaigne, F., Arul, J., Effect of chitosan on growth and toxin production by Alternaria alternata f. sp. Lycopersici //Biocontrol Sci. Technol. - 1998. - Vol. 8. - P. 33-43.

91. Bidochka M. J., Khachatourians G. G. Hemocytic defense response to the entomopathogenic fungus Beauveria bassiana in the migratory grasshopper Melanoplus sanguinipes II Entomol. exp. appl. - 1987. - Vol. 45. - P. 151-156.

92. Borowska J., Pyza E. Effects of heavy metals on insect immunocompetent cells //Journal of Insect Physiology. - 2011. - Vol. 57. - P. 760-770.

93. Bravo, A., Gill, S. S., and Soberon, M. Mode of action of Bacillus thuringiensis Cry and Cyt toxins and their potential for insect control // Toxicon. - 2007. - Vol. 49. - P. 423-435.

94. Brockmann A. Structural differences in the drone olfactory system of two phylogenetically distant Apis species, A. florea and A. mellifera II Naturwissenschaften. - 2001. - Vol. 88. - P. 78-81.

95. Bromham L. Sociality and the rate of molecular evolution // Mol Biol Evol. -2005. - Vol. 22. - P. 1393-1402.

96. Bulet P., Hetru C., Dimarcq J.L., Hoffmann D. Antimicrobial peptides in insects; structure and function // Dev Comp Immunol. - 1999. - Vol. 23. - P. 329344.

97. Butt Daniel, Shaddick Kim, Rafto David. The effect of low salinity on phenoloxidase activity in the Sydney rock oyster, Saccostrea glomerata // Aquaculture. - 2005. - Vol.251. - P. 159-166.

98. Catherine A. Brennan and Kathryn V. Anderson. Drosophila: the genetics of innate immune recognition and respons // Annual Review of Immunology. - 2004. -Vol. 22.-P. 457-483.

99. Cerenius L., Soderhall K. The prophenoloxidase-activating system in invertebrates // Immunol. Rev. - 2004. - Vol. 198. - P. 116-126.

100. Chapman R. The Insects: Structure and Function // Elsevier. - New York. -1971.-P. 819.

101. Choe K.M, Lee H, Anderson K.V. Drosophila peptidoglycan recognition protein LC (PGRP-LC) acts as a signal-transducing innate immune receptor // Proc Natl Acad Sci USA. - 2005. - Vol. 102. - № 4. - P. 1122-1126.

102. Choudhury A, Guha A, Yadav A, Kumari J, Unni BG, Roy MK. Induced immunity in Antheraea assama Ww larvae against flacherie causing Pseudomonas aeruginosa AC-3 // Exp Parasitol. - 2004. - Vol. 106. - № 3-4. - P. 75-84.

103. Cleaner da Silva, Gary B. Dunphy, M.E. Rau. Interaction of hemocytes and prophenoloxidase system of fifth instar nymphs of Acheta domesticus with bacteria // Developmental and Comparative Immunology. - 2000. - Vol. 24. - P. 367-379.

104. Cociancich S., Goyffon M., Bontems F., Bulet P., Bouet F., Menez A. & Hoffmann J. Purification and characterization of a scorpion defensin, a 4 kDa antibacterial peptide presenting structural similarities with insect defensins and scorpion toxins // Biochem Biophys Res Commun. - 1993. - Vol. 194. - P. 17-22.

105. Cremer S., Armitage, S.A.O. & Schmid-Hempel, P. Social Immunity. // Current Biology. - 2007. - Vol. 17. - P. 693-702.

106. Dalial Freitak, Alo Vanatoa, Indrek Ots & Markus J. Rantala. Formation of melanin-based wing patterns is influenced by condition and immune challenge in Pieris brassicae // Entomología Experimental is et Applicata. - 2005. - Vol.116. - P. 237-243.

107. Dayem Ahmed Abdal, Choi Hye-Yeon, Kim Jung-Hyun and Cho Ssang-Goo. Role of Oxidative Stress in Stem, Cancer, and Cancer Stem Cells // Cancers. -2010.-Vol. 2.-P. 859-884.

108. Dillon R.J., Dillon V.M. The gut bacteria of insects: nonpathogenic interactions II Annu Rev Entomol. - 2004. - Vol. 49. - P. 71-92.

109. Dong Yuemei, Taylor Harry E., Dimopoulos George. AgDscam, a Hypervariable Immunoglobulin Domain-Containing Receptor of the Anopheles gambiae Innate Immune System // PLOS biology. - 2006. - Vol.4. - №7. - P. 11371146.

110. Dongjin Ji and Yonggyun Kim. An entomopathogenic bacterium, Xenorhabdus nematophila, inhibits the expression of an antibacterial peptide, cecropin, of the beet armyworm, Spodoptera exigua II Journal of Insect Physiology. - 2004. - Vol. 50. - № 6. - P. 489-496.

111. Dubovskiy I.M., Martemyanov V.V., Vorontsova Y.L., Rantala M.J., Gryzanova E.V., Glupov V.V. Effect of bacterial infection on antioxidant activity and lipid peroxidation in the midgut of Gallería mellonella L. larvae (Lepidoptera, Pyralidae) // Comparative Biochemistry and Physiology. - 2008. - Part C. - №148. -P. 1-5.

112. Dudley R., Milton K. Parasite deterrence and the energetic costs of slapping in howler monkeys, Alouattapalliata. II J. Mammal. - 1990. - Vol. 7. - № 3.-P. 463-465.

113. Dulmage H.T., Rhodes R.A., Burges H.D., Hussey N.W. Production of pathogens in artificial media // In: Microbial Control of Insect and Mites, Academic Press. - 1971. - P. 507-540.

114. Dushay M. S. Insect hemolymph clotting // Cell. Mol. Life Sci. - 2009. - Vol. 66. - P. 2643-2650.

115. E.l. Ghaouth A., Arul J., Asselin A., Benhamou N. Antifungal activity of chitosan on post-harvest pathogens: induction of morphologic al and cytological alterations in Rhizopus stolonifer II Myc ol. Res. - 1992. - Vol. 96. -№ 9. - P. 769-779.

116. Eamonn B., Mallon B., Roland L., Paul Schmid-Hempel. Specific versus nonspecific immune defense in the bumblebee, Bombus terrestris L. II Evolution, 2003. -Vol.57. - №6. - P. 1444-1447.

117. Edwin L. Cooper, Ellen Kauschke, Andrea Cossarizza. Digging for innate immunity since Darwin and Metchnikoff // BioEssays. - 2002. - Vol.124. - № 4. -P. 319-333.

118. Eggenberger Lisa R., Lamoreaux William J., Coons Lewis B. Hemocytic encapsulation of implants in the tick Dermacentor variabilis II Experimental & Applied Acarology. - 1990. - Vol. 9. - P. 279-287.

119. Eleftherianos I., M. Xu, H. Yadi, R. H. French-Constant, S. E. Reynolds. Plasmatocyte-spreading peptide (PSP) plays a central role in insect cellular immune defenses against bacterial infection // The Journal of Experimental Biology. - 2009. - Vol. 212. - P. 1840-1848.

120. Eloi S. Garcia, Evandro M. M. Machado and Patricia Azambuja. Effects of eicosanoid biosynthesis inhibitors on the prophenoloxidase-activating system and microaggregation reactions in the hemolymph of Rhodnius prolixus infected with

Trypanosoma rangeli II Journal of Insect Physiology. - 2004. - Vol.50. -№2-3.-P. 157-165.

121. Erjun Ling, Koji Shirai, Rensuke Kanekatsu, Kenji Kiguchi. Hemocyte differentiation in the hematopoietic organs of the silkworm, Bombyx mori: prohemocytes have the function of phagocytosis // Cell Tissue Res. - 2005. - Vol. 320. - P. 535-543.

122. Evans J.D., Spivak M. Socialized medicine: individual and communal disease barriers in honey bees // Invertebr. Pathol. - 2010. - Vol. 103. - № 1. - P.62-72.

123. Fabrick JA, Baker JE, Kanost MR. Innate immunity in a pyralid moth: functional evaluation of domains from a beta-l,3-glucan recognition protein // J. Biol Chem. - 2004. - Vol. 279. - №25. - P. 26605-26611.

124. Franssens Vanessa, Gert Simonet, Annelies Bronckaers, Ilse Claeys, Arnold De Loof, Jozef Vanden Broeck. Eicosanoids mediate the laminarin-induced nodulation response in larvae of the flesh fly, Neobellieria bullata II Insect Biochem. Physiol. -2005.-Vol. 59.-P. 32-41.

125. Gaifullina L. R., Saltykova E. S., Nikolenko A. G. Duration of Musca domestica L. defensive reactions under the action of bitoxibacillin and N-acetyl-D-glucosamine 11 Resistant Pest Management. - 2010. - Vol. 19. - № 2. - P. 36-38.

126. Gang Ma, Douglas Hay, Dongmei Li, Sassan Asgari, Otto Schmidt. Recognition and inactivation of LPS by lipophorin particles // DCI. - 2005. - Vol. 849.-№4.-P. 1-8.

127. Garcia Elis, Castro Daniele P, Figueiredo Marcela B, Azambuja Patricia. Immune homeostasis to microorganisms in the guts of triatomines (Reduviidae) // Mem Inst Oswaldo Cruz, Rio de Janeiro. - 2010. - Vol. 105. - №5. - P. 605-610.

128. Garcia-Rincon J., Vega- Perez J., Guerra-Sanchez M.G., Hernandez-Lauzardo A.N., Pena-Diaz A., Velazquez-Del Valle M.G. Effect of chitosan on growth and plasma membrane properties of Rhizopus stolonifer (Ehrenb.: Fr.) // Vuill. Pestic. Biochem. Phys. - 2010. - Vol. 97. - №3. - P. 275-278.

129. Gary W. Felton, Clinton B. Summers. Antioxidant systems in insects // Archives of Insect Biochemistry and Physiology. - 1995. - Vol. 29. - № 2-P. 187-197.

130. Gennaro Di Prisco, Xuan Zhang, Francesco Pennacchio,Emilio Caprio,Jilian Li, Jay D. Evans, Gloria DeGrandi-Hoffman, Michele Hamilton, Yan Ping Chen. Dynamics of persistent and acute deformed wing virus infections in honey bees, Apis mellifera II Viruses. - 2011. - Vol. 3. - P. 2425-2441.

131. Geun S. K., Yonggyun K. Up-regulation of circulating hemocyte population in response to bacterial challenge is mediated by octopamine and 5-hydroxytryptamine via Racl signal in Spodoptera exigua II Journal of Insect Physiology. - 2010. - Vol.56. - P. 559-566.

132. Ghendon Y., Markushin S., Vasiliev Y., Akopova I., Koptiaeva I., Krivtsov G., Borisova O., Ahmatova N., Kurbatova E., Mazurina S., Gerraziev V. // J. Med. Virol. - 2009. - V81. - №3. - P.471-506.

133. Giorgi M., Arlettaz R, Christe P, Vogel P. The energetic grooming costs imposed by a parasitic mite (Spinturnix myoti) upon its bat host (Myotis myotis) II Proc. R. Soc. - London Sci. Ser. B. - 2001. - Vol. 268. - P. 2071-2075.

134. Grawitz M.A. La. Chitine une ancienne Substance meconue // Chimic Actualites. -1975. -12 fevrier. - P. 33-36.

135. Gregoide C., Chapuisat M., Christe P. Prophylaxis with resin in wood ants // Animal Behavior. - 2008. - Vol. 75. - P. 1591-1596.

136. Guo Z., Chen R., Xing R., Liu S., Yu H., Wang P., Li C., Li P. Novel derivatives of chitosan and their antifungal activities in vitro // Carbohydr. Res. - 2006. - Vol. 341. - № 3. - P. 351-354.

137. Ha E.M, Oh CT, Ryu JH, Bae YS, Kang SW, Jang IH, Brey PT, Lee WJ. An antioxidant system required for host protection against gut infection in Drosophila II Gen Virol. - 2005. - Vol. 86. - № 1. - p. 91-105.

138. Hadwiger L.A., Beckman J.M., Adams M.J. Localization of fungal components in the Pea-Fusarium interaction detected immunochemically with anti-chitosan and anti-fungal cell wall antisera // Plant Physiol. - 1981. - V. 67. - P. 170-175.

139. Haine E.R., Y Moret M.T. Siva-Jothy J. Rolff. Antimicrobial defense and persistent infection in insects // Science. - 2008. - Vol. 322. - P. 1257-1259.

140. Hancock, R.E. and G. Diamond.The role of cationic antimicrobial peptides in innate host defences. // Trends Microbiol. - 2000. - Vol. 8. - P. 402-410.

141. Heimpel A.M., Angus T.A. Diseases caused by certain spore-forming bacteria // In: Insect Pathology: An Advanced Treatise, New York, Academic Press. - 1963. -Vol.2. - P. 21-73.

142. Helander I.M., Nurmiaho-Lassila E.L., Ahvenainen R., Rhoades J., Roller S. Chitosan disrupts the barrier properties of the outer membrane of Gram-negative bacteria // Int. J. Food Microbiol. - 2001. - Vol.71. - P.235-244.

143. Helen Nichol, John H. Law, and Joy J. Winzerling. Iron metabolism in insects // Annual Review of Entomology. - 2002. - Vol. 47. - P. 535-559.

144. Hernandez-Lauzardo A. N., Velazquez-del Valle M. G., Guerra-Sanchez M. G. Current status of action mode and effect of chitosan against phytopathogens fungi // African Journal of Microbiology Research. - 2011. - Vol. 5. - №25. - P. 42434247.

145. Hernandez-Lauzardo A.N., Bautista-Banos S., Velazquez-del Valle M.G., Mendez-Montealo M.G., Sanchez-Rivera M.M., Bello- Perez L.A. Antigungal effects of chitosan with different molecular weights on in vitro development of Rhizopus stolonifer (Ehrenb.:Fr.) Vuill. // Carbohydr. Polym. - 2008. - Vol. 73. -P. 541-547.

146. Herschel K. Mitchell. Phenol oxidases and Drosophila development // Journal of Insect Physiology. -1966. - Vol. 12. - № 7. - P. 755-765.

147. Hillyer J. F., Shelley L. Schmidt, Jeremy F. Fuchs, Jon P. Boyle and Bruce M. Christensen. Age-associated mortality in immune challenged mosquitoes (Aedes aegypti) correlates with a decrease in haemocyte numbers // Cellular Microbiology. - 2005. - Vol.1. - P. 39- 51.

148. Hillyer Julian F., Estevez-Lao Tania Y. Nitric oxide is an essential component of the hemocyte-mediated mosquito immune response against bacteria // Developmental and Comparative Immunology. - 2010. - Vol. 34. - P. 141-149.

149. Hillyer Julian F., Shelley L. Schmidt, Bruce M. Christensen. Hemocyte-mediated phagocytosis and melanization in the mosquito Armigeres subalbatus following immune challenge by bacteria // Cell Tissue Res. - 2003. - Vol. 313. - P. 117-127.

150. Hoffmann J. The immune response of Drosophila II Nature. - 2003. - Vol. 426. -№ 6.-P. 33-38.

151. Hoffmann, J.A., J.M. Richeart and C. Hetru, Innate immunity in higher insects. // Curr. Opin. Immunol. - 1996. - Vol. 8. - P. 8-13.

152. Hughes D.P., Cremer S. Plasticity in antiparasite behaviours and its suggested role in invasion biology. // Anim. Behav. - 2007. - Vol. 74. - P. 1593-1599.

153. Ingemar F., Scott Camazine. Implications of horizontal and vertical pathogen transmission for honey bee epidemiology// Apidologie. - 2001. - Vol. 32. - P. 116.

154. Irving Phil, Ubeda Jean-Michel, Doucet Daniel, Laurent Troxler, Marie Lagueux, Daniel Zachary, Jules A. Hoffmann, Charles Hetru and Marie Meister. New insights into Drosophila larval haemocyte functions through genome-wide analysis 11 Cellular Microbiology. - 2005. - Vol. 7. - №3. - P. 335-350.

155. Isabella Vlisidou, Ioannis Eleftherianos, Steve Dorus, Guowei Yang, Richard H. ffrench-Constant, Stuart E. Reynolds, Nick R. Waterfield. The KdpD/KdpE two-component system of Photorhabdus asymbiotica promotes bacterial survival

within M. sexta hemocytes // Journal of Invertebrate Pathology. - 2010. -Vol.105.-P. 352-362.

156. Ito Y., Kaku H., Shibuya N. Identification of a high-affinity binding protein for N-acetylchitooligosaccharide elicitor in the plasma membrane of suspension-cultured ricecells by affinity labeling // Plant J. - 1997. - Vol. 12. - № 2. - P. 347356.

157. Jacot A, Scheuber H, Kurtz J, Brinkhof MW. Juvenile immune system activation induces a costly upregulation of adult immunity in field crickets Giyllus campestris II Proc. R. Soc, 2005. - Vol. 272. - P. 63-69.

158. Jani Koskima'ki, Markus J. Rantala, Jouni Taskinen, Katja Tynkkynen, and Jukka Suhonen. Immunocompetence and resource holding potential in the damselfly, Calopteiyx virgo L. II Behavioral Ecology. - 2004. - Vol. 15. - №1. -P.169-173.

159. Jian Hu, Huafu Zhao, Xiaoqiang Yu, Jia Liu, Peng Wang, Jingya Chen, Qiuyun Xu, Wenqing Zhang. Integrin p-1 subunit from Ostrinia furnacalis hemocytes: Molecular characterization, expression, and effects on the spreading of plasmatocytes I I Journal of Insect Physiology. - 2010. - Vol. 56. - P. 1846-1856.

160. Jiang H. L., Park I. K., Shin N. R, Kang S. G., Yoo H.S, Kim S. T., Suh S. B., Akaike T., Cho C. S. Eur. // J. Pharm. Biopharm. - 2004. - Vol.58. - №3. - P. 471476.

161. Joachim Kurtz. Phagocytosis by invertebrate hemocytes: Causes of individual variation in Panorpa vulgaris scorpionflies // Microscopy Research and Technique. - 2005. - Vol. 57. - №6. - P. 456 - 468.

162. Jolanta Kumirska, Mirko X. Weinhold, Jorg Thoming and Piotr Stepnowski. Biomedical activity of chitin/chitosan based materials-influence of physicochemical properties apart from molecular weight and degree of N-acetylation//Polymers. -2011. - Vol. 3. - P. 1875-1901.

163. Jon S. Miller. Eicosanoids influence in vitro elongation of plasmatocytes from the tobacco hornworm, Manduca sexta II Insect Biochem. Physiol. - 2005. -Vol. 59. -P.42-51.

164. Jones J.C. Current concepts concerning insect hemocytes // J. Amer. Zoologist. -Vol. 2. - 1962. - P.209-246.

165. Jovanovi-Galovi A., D.P. Blagojevi, G. Grubor-Laji 1, R. Worland 3, M.B. Spasi. Role of antioxidant defense during different stages of preadult life cycle in European corn borer (Ostrinia nubilalis, Hubn.): Diapause and metamorphosis // Insect Biochem Physiol. -2004. Vol. 55. - P. 79-89.

166. Kavanagh, K. and E. P Reeves. Insect and mammalian innate immune responses are much alike // Microb. -2007. - Vol. 2. - №12. - P. 596-599.

167. Kazuhito Amanai, Sho Sakurai, Tetsuya Ohtaki. Site of hemolymph lectin production and its activation in vitro by 20-hydroxyecdysone // Arch. Insect Bioch. Phisiol. - 1991. - Vol.17. - №1. - P. 39-51.

168. Kevin D. Clark, Brian F. Volkman, Honglada Thoetkiattikul, Yoichi Hayakawa and Michael R. Strand. N-terminal Residues of Plasmatocyte-spreading Peptide Possess Specific Determinants Required for Biological Activity // The Journal of biological chemistry. - 2001. - Vol. 276. - №40. - P. 37431-37435.

169. Kim Y. S., Nam H. J., Chung H. Y., Kim N.D., Ryu J.H., Lee W.J., Arking R., Yoo M.A. Role of xanthine dehydrogenase and aging on the innate immune response of Drosophila // J. Amer. Aging Assoc. - 2001. -Vol. 24. - P. 187-194.

170. Kong M., Chen X.G., Liu C.S., Yu L.J., Ji Q.X., Xue Y.P., Cha D.S., Park H.J. Preparation and antibacterial activity of chitosan microspheres in a solid dispersing system // Front. Mater. Sci. China. - 2008. - Vol. 2. - P. 214-220.

171. Konrad M., Vyleta M.L., Theis F.J., Stock M., Tragust S., Klatt M., Drescher V., Marr C., Ugelvig L.V., Cremer S. Social transfer of pathogenic fungus promotes active immunisation in ant colonies // PLoS Biol. - 2012. - Vol.10. - № 4. -P.100-110.

172. Korner P, Schmid-Hempel P. In vivo dynamics of an immune response in the bumble bee Bombus teirestris II Journal of Invertebrate Pathology. - 2004. -Vol. 87. - P.59-66.

173. Koskima Jani, Markus J. Rantala, Jouni Taskinen, Katja Tynkkynen, and Jukka Suhonen. Immunocompetence and resource holding potential in the damselfly, Calopteiyx virgo L. II Behavioral Ecology. - 2004. - Vol. 15. - №1- P. 169-173.

174. Kris L. Hartzer, Kun Yan Zhu 1, James E. Baker. Phenoloxidase in larvae of Plodia interpunctella (Lepidoptera: Pyralidae): Molecular cloning of the proenzyme cDNA and enzyme activity in larvae paralyzed and parasitized by Habrobracon hebetor (Hymenoptera: Braconidae) // Insect Biochem. Physiol. -2005. - Vol. 59. - P. 67-79.

175. Kumirska Jolanta, Mirko X. Weinhold, Jorg Thoming and Piotr Stepnowski. Biomedical activity of chitin/chitosan based materials-influence of physicochemical properties apart from molecular weight and degree of N-acetylation // Polymers. -2011.- Vol. 3. - P. 1875-1901.

176. Kurtz J. andKaroline Franz. Innate defence: Evidence for memory in invertebrate immunity //Nature. - 2003. - Vol. 425. - P. 37-38.

177. Kwang Sik Leea, Seong Ryul Kima, Nam Sook Parka, Iksoo Kimb, Pil Dong Kangb, Bong Hee Sohnb, Kwang Ho Choib, Seok Woo Kangb, Yeon Ho Jec, Sang Mong Leed, Hung Dae Sohna and Byung Rae Jina. Characterization of a silkworm thioredoxin peroxidase that is induced by external temperature stimulus and viral infection // Insect Biochemistry and Molecular Biology. - 2005. - Vol. 35. - P. 7384.

178. Lavine M.D., Strand M.R. Insect hemocytes and their role in immunity // Insect Biochem Mol Biol. - 2002. - Vol.10. - P. 1295-309.

179. Lazaros C. Foukas, Haralabos L. Katsoulas, Nikolitsa Paraskevopoulou, Aristea Metheniti, Maria Lambropoulou, and Vassilis J. Marmaras. Phagocytosis of Escherichia coli by insect hemocytes requires both activation of the Ras/Mitogen-

activated protein kinase signal transduction pathway for attachment and 3- Integrin for Internalization // The Journal of biological chemistry. - 1998. -Vol. 273. - № 24. - P. 14813-14818.

180. Lee Seen, Shrestha Sony, Venkata Prasad Surakasi, Kim Yonggyun. Role of a small G protein Ras in cellular immune response of the beet armyworm, Spodoptera exigua II Journal of Insect Physiology. - 2011. - Vol. 57. - P. 356-362.

181. Li Xiao-Fang, Feng Xiao-Qiang, Yang Sheng, Wang Ting- Pu, Su Zhong-Xing. Effects of molecular weight and concentration of chitosan on antifungal activity against Aspergillus niger II Iranian Polymer Journal. - 2008. - Vol. 17. - № 11. - P. 843-852.

182. Lindmark Hans, Johansson Karin C., Svenja Sto Even, Dan Hultmark, Ylva Engstro Em, and Kenneth Soderhall. Enteric bacteria counteract lipopolysaccharide induction of antimicrobial peptide genes // The Journal of Immunology. - 2001. - Vol. 167. - P. 6920- 6923.

183. Little Tom J., Benjamin O'Connor, Nick Colegrave, Kathryn Watt, and Andrew F. Read. Maternal transfer of strain-specific immunity in an invertebrate // Current Biology. - 2003. - Vol. 13. - P.489^192.

184. Liu X.F., Guan Y.L., Yang D.Z., Li Z., Yao K.D. / Antibacterial action of chitosan and carboxymethylated chitosan // J. Appl. Polym. Sci. - 2001. - V.79. -P. 1324-1335.

185. Lu Z., Jiang H. Regulation of phenoloxidase activity by high- and low-molecular-weight inhibitors from the larval hemolymph of Manduca sexta II Insect Biochem. Mol. - 2007. - Vol. 37. - P. 478-85.

186. Ma C. C, Kanost M. R. A beta 1,3-gliican recognition protein from an insect, Manduca sexta, agglutinates microorganisms and activates the phenoloxidase cascade II // J. Biol. Chem. - 2000. - V. 275. - P. 7505-7514.

187. Manfredini F., Dallai R., Ottaviani E. Circulating hemocytes from larvae of the paper wasp Polistes dominulus (Hymenoptera, Vespidae) // Tissue Cell. -2008. - Vol. 40. - № 2. - P. 103-112.

188. Marmaras, V.J., Charalambidis, N.D., Zervas, C.G., 1996. Immune response in insects: the role of phenoloxidase in defense reactions in relation to melanization and sclerotization//Arch. Insect Biochem. Physiol. -1996. - Vol. 31. -P. 119-133.

189. Marques M. R., Barracco M., A. Lectins, as non-self-recognition factors, in crustaceans // Aquaculture. - 2000. - Vol. 191. - P. 23 -44.

190. Matova N. and Kathryn A.V. Rel/NF-AB double mutants reveal that cellular immunity is central to Drosophila host defense // PNAS. - 2006. - Vol. 103. - №44. -P. 16424-16429.

191. Mehmet Candas, Olga Loseva, Brenda Oppert, Pradeepa Kosaraju, and Lee A. Bulla. Insect Resistance to Bacillus thuringiensis II Molecular & Cellular Proteomics. - 2003. - Vol. 2. - P. 19-28.

192. Meister M., Lemaitre B., Hoffmann J., M. Antimicrobial peptide defense in Drosophila//BioEssays. - 1997. - Vol.19. - № 11. - P.1019-1026.

193. Metchnikov, E. Uber eine sprosspilzkrankheit der daphnien. Beitrag zur lehre über den kämpf der phagocyten gegen krankheitserreger. // Virchows Arch. -1884. - Vol. 96. - P.177-195.

194. Miranda M. A. Whitten, Ian F. Tew, Bok L. Lee, and Norman A. Ratcliffe. A novel role for an insect apolipoprotein (Apolipophorin III) in b-l,3-glucan pattern recognition and cellular encapsulation reactions // The Journal of Immunology, 2004.-Vol.172. - P. 2177-2185.

195. Moore, A. J., W. D. Beazley, M. C. Bibby, and D. A. Devine. Antimicrobial activity of cecropins // J. Antimicrob. Chemother. - 1996. - Vol. 37. - P. 10771089.

196. Moret Y, Schmid-Hempel P. // Immune defence in bumble-bee offspring. Nature. - 2001. - Vol. 414. - P. 506.

197. Moret Yannick. Trans-generational immune priming: specific enhancement of the antimicrobial immune response in the mealworm beetle, Tenebrio molitor // Proceedings of the Royal Society. - 2006. - Vol. 273. - № 1592. - P. 1399 -1405.

198. Nappi A.J., B.M. Christensen. Melanogenesis and associated cytotoxic reactions: Applications to insect innate immunity // Insect Biochemistry and Molecular Biology. - 2005. - Vol. 35. - P. 443-459.

199. Obara N., Hasegawa M., Kodama O. Induced volátiles in elicitor-treated and rice blast fungus-inoculated rice leaves // Biosci. Biotechnol. Biochem. - 2002. -V. 66. - № 12. - P. 2549-2559.

200. Orihel T. C., The peritrophic membrane: its role as a barrier to infection of the arthropod host. In: invertebrate immunity. (Eds. Maramorosch K., Shope R. E.) // Academic Press, New York. - 1975. - P. 67-73.

201. Otvos L. Antibacterial peptides isolates from insects // Pept. Sci. - 2000. - Vol. 6.-P.497-511.

202. Palma-Guerrero J., Lopez-Jimenez J. A., Perez-Bern A.J., Huang I-C., Jansson H-B., Salinas J., Villalain J., Read N.D., Lopez-Llorca L.V. Membrane fluidity determines sensitivity of filamentous fungi to chitosan // Mol. Microbiol. - 2010. -Vol. 75. - №4. - P. 1021-1032.

203. Palma-Guerrero, J. Jansson, H., Salinas J., Lopez-Llorca, J.V. Effect of chitosan on hyphal growth and s pore germination of plant pathogenic and biocontrol fungi // J. Appl. Microbiol. - 2008. - Vol. 104. - № 2. - P. 541-553.

204. Palmblad Jan. The role of granulocytes in inflammation// Scand. J. Rheumatol. - 1984. - Vol. 13. - № 2. - P. 163-172.

205. Park Youngjin, Kim Yonggyun, Stanley David. Cellular immunosenescence in adult male crickets, Gryllus assimilis II Archives of Insect Biochemistry and Physiology.-2011.-P. 1-10.

206. Peters R., Raftos D.A. The role of phenoloxidase suppression in QX disease outbreaks among Sydney rock oysters (Saccostrea glomerata) // Aquaculture. - 2003. - Vol. 223. - P.29 -39.

207. Pham L.N., Dionne M.S., M. Shirasu-Hiza, D.S. Schneider. A specific primed immune response in Drosophila is dependent on phagocytes // PLoS Pathog. -2007. - Vol. 3. - № 3. - P. 26.

208. Pie M.R., Rosengaus R.B., Traniello J.F.A. Nest architecture, activity pattern, worker density and the dynamics of disease transmission in social insects // J. Theor. Biol. - 2004. - Vol. 226. - P. 45-51.

209. Plascencia-Jatomea, M., Viniegra, G., Olayo, R., Castillo-Ortega, M.M., Shirai, K. Effect of chitosan and temperatura on spore germination on Aspergillus niger//Macromol. BioSci. - 2003. - Vol. 3. - P. 582-586.

210. Pospieszny H. Prospect of the application of chitosan in plant protection // Modern perspectives in chitin and chitosan studies. Proceedings of the IXth International Conference, Stavropol. - 2008. - P. 58-61.

211. Priyanthi R. Mangalika, Takeshi Kawamoto, Azusa Takahashi-Nakaguchi, Kikuo Iwabuchi. Characterization of cell clusters in larval hemolymph of the cabbage armyworm Mamestra brassicae and their role in maintenance of hemocyte populations // Journal of Insect Physiology. - 2010. - Vol. 56. - P. 314— 323.

212. Raymond V. Barbehenn and Jasmine Stannard. Antioxidant defense of the midgut epithelium by the peritrophic envelope in caterpillars // Journal of Insect Physiology. - 2004. - Vol.50. - № 9. - P.783-790.

213. Reed M. J., Jay D. Evans, Gene E. Robinson and May R. Berenbaum. Changes in transcript abundance relating to colony collapse disorder in honey bees (Apis

1 mellifera) // PNAS. - 2009. - Vol. 106. - № 35. - P. 14790-14795.

214. Reynaldi FJ, De Giusti MR, Alippi AM. Inhibition of the growth of Ascosphaera apis by Bacillus and Paenibacillus strains isolated from honey // Rev Argent Microbiol. - 2004. -Vol.36. - №1. - P. 52-55.

215. Ribeiro Carlos, Breherlin Michel. Insect haemocytes: What type of cell is that? // Journal of Insect Physiology. - 2006. - Vol. 52. - P. 417 -429.

216. Richard Glatz, Harry L.S. Roberts, Dongmei Li, Muhammad Sarjan, Ulrich H. Theopold, Sassan Asgari and Otto Schmidt. Lectin-induced haemocyte inactivation in insects // Journal of Insect Physiology. - 2004. - Vol. 50. - № 10. - P. 955-963.

217. Rodriguez A. T., M. A. Ramirez, Maria C. Napoles, Ramona Marquez and Regla M. Cardenas. Antifungal activity of chitosan and one of its hydrolysates on Pyricularia grisea, Sacc. Fungus // Cultivos Tropicales. - 2003. - Vol. 24. - № 2. -P. 85-88.

218. Rodriguez de la Vega R. C., Garcia B. I., Ambrosio C. D., Diego-Garcia E., Scaloni A., Possani L. D. Antimicrobial peptide induction in the haemolymph of the Mexican scorpion Centruroides limpidus limpidus in response to septic injury // Cell. Mol. Life Sci. - 2004. -Vol. 61. - P. 1507-1519.

219. Rolff J. and M. T. Siva-Jothy. Invertebrate Ecological Immunology // Science, 2003.-Vol. 301.-P. 472-475.

220. Rosengaus R., Maxmen A., Coates L., Traniello J. Disease resistance: a benefit of sociality in the dampwood termite Zootermopsis angusticollis (Isoptera: Termopsidae) II Behav. Ecol. Sociobiol. - 1998. - Vol. 44. - P. 125-134.

221. Ross R.E. Age-specific decrease in aerobic efficiency associated with increase in oxygen free radical production in Drosophila melanogaster II J. Insect Physiol. 2000. - Vol. 46. - P. 1477-1480.

222. Saito A., Ueda K., Imamura M., Miura N., Atsumi S., et al. Purification and cDNA cloning of a novel antibacterial peptide with a cysteine-stabilized ab motif from the longicorn beetle, Acalolepta luxuriosa II Dev. Comp. Immunol. - 2004. -Vol.28. - P. 1-7.

223. Schmid M. R., Axel Brockmann, Christian W.W. Pirk, David W. Stanley, Jurgen Tautz. Adult honeybees (Apis mellifera L.) abandon hemocytic, but not phenoloxidase-based immunity // Journal of Insect Physiology. - 2008. - Vol. 54.. p. 439-444.

224. Shelley A. Adamo. Estimating disease resistance in insects: phenoloxidase and lysozyme-like activity and disease resistance in the cricket Gryllus texensis II Journal of Insect Physiology. - 2004. - Vol. 50. - № 2-3. - P. 209-216.

225. Shohei H., Ayako Kobayashi, and Shunji Natori. Monoclonal Antibodies against Pupa-Specific Surface Antigens of Sarcophaga peregrina (Flesh Fly) Hemocytes // Biochemical and biophysical research. - 1997. - Vol. 236. - P. 497501.

226. Shrestha Sony, Kim Yonggyun. Oenocytoid cell lysis to release prophenoloxidase is induced by eicosanoid via protein kinase C // Journal of Asia-Pacific Entomology. - 2009. - Vol. 12. - P. 301-305.

227. Silva, J. E. B., Boleli, I. C., Simxes, Z. L. P. Hemocyte tupes and total and differential counts in unparasitized and parasitized Anastrepha oblique (Diptera, Tephritidae) larvae // J. Biol. - 2002. -Vol 62 (4A). - P. 689-699.

228. Singh T., Vesentini D., Singh A.P., Daniel G. Effect of chitosan on physiologic al, morphological, and ultrastructural characteristics of wood-degrading fungi // Int. Biodet. Biodeg. - 2008. - Vol. 62. - №2. - P. 116-124.

229. Sonia C.P. Costa, Carlos R., Pierre-Alain Girard, Robert Zumbihl, Michel Brehetlin. Modes of phagocytosis of Gram- Positive and Gram-negative bacteria by Spodoptera littoralis granular haemocytes // Journal of Insect Physiology. -2005.-Vol. 51.-P. 39 -46.

230. Stanic B., Jovanovic-Galovic A., Blagojevic D.P., Grubor-Lajsic G., Worland R. and Spasic M. B. Cold hardiness in Ostrinia nubilalis (Lepidoptera: Pyralidae): Glycerol content, hexose monophosphate shunt activity, and antioxidative defense system // Eur. J. Entomol. - 2004. - Vol. 101. - P. 459-466.

231. Stanley David. Prostaglandins and other eicosanoids in insects: biological significance // Ann. Rev. Entomol. - 2006. - Vol. 51. - P. 25-44.

232. Stanley David, Jon Miller, Hasan Tunaz. Eicosanoid Actions in Insect Immunity // J. Innate Immun. - 2009. - №1. - P. 282-290.

233. Staszewski Vincent and Boulinier Thierry. Vaccination: a way to address questions in behavioral and population ecology? // Trends in Parasitology. - 2004. -Vol.20.-№.1.-P. 17-22.

234. Stenbak C.R., Ryu J.H., Leulier F., Pili-Floury S., Parquet C., Herve M., Chaput C., Boneca I.G., Lee W.J., Lemaitre B., Mengin-Lecreulx D. Peptidoglycan molecular requirements allowing detection by the Drosophila immune deficiency pathway // J. Immunol- 2004. - Vol. 173. - № 12. - P. 7339-48.

235. Strand M. R. The insect cellular immune response // Insect Science. - 2008. -Vol.15.-P. 1-14.

236. Strand, M.R. and L.L. Pech. Immunological compatibility in parasitoid-host relationships // Annu. Rev. Entomol. - 1995. - Vol. 40. - P. 31-56.

237. Takahashi R., Edadishe K., Sato E.F., Jnoue M., Matsuno T. and Utsuki K. Luminol chemiluminescense and active oxygen generation by activated neutrophils. // Arch. Biochem. Biophys. - 1991. - Vol.285. - № 2. - P. 325-330.

238. Tin S., Sakharkar K.R., Lim C.S., Sakharkar M.K. Activity of Chitosans in combination with antibiotics in Pseudomonas aeruginosa // Int. J. Biol. Sci. - 2009. -Vol.5.-№2.-P. 153-160.

239. Traniello Rebeca B. Rosengaus, and Keely Savoie. The development of immunity in a social insect: Evidence for the group facilitation of disease resistance // Proceedings of the National Academy of Sciences. - 2002. - Vol. 99. -№10. - P.6838-6842.

240. Tzou P., Reichhart J-M., Lemaitre B. Constitutive expression of a single antimicrobial peptide can restore wild-type resistance to infection in

immunodeficient Drosophila mutants // Proc. Natl. Acad. Sci. - USA. - 2002. -Vol. 99. - P.2152-2157.

241. Vainio L., Hakkarainen H., Pantala M. J., Sorvari J. Individual variation in immune function in the ant Formica exsecta; effects of the nest, body size and sex // Evolutionary Ecology. - 2004. - Vol. 18. - P. 75-84.

242. Vilmos P & Kurucz E. Insects immunity: evolutionary roots of the mammalian innate immune system // Immunology Letters. - 1998. - Vol. 62. - P.59-66.

243. Wang X., Rocheleau T.A., Fuchs J.F., Hillyer J.F., Chen C.C, Christensen. A novel lectin with a fibrinogen-like domain and its potential involvement in the innate immune response of Armigeres subalbatus against // Insect Mol Biol. -2004. - Vol. 13. - №3. - P. 273-282.

244. Wei J. Z., Hale K., Carta L., Platzner E., Wong C., Fang S. C., Aroian R.V. Bacillus thuringiensis crystal proteins that target nematode // PNAS. - 2003. - Vol. 100.-№5.- P. 2760—2765.

245. Xiao Ying Lu, Yan Huang and Chao Qun Ma. Evaluation of Protein Adsorption on Chitosan surfaces with reflectometry interference spectroscopy // Sensors. -2001.-Vol. l.-P. 148-160.

246. Xiao-Fang, Feng Xiao-Qiang, Yang Sheng, Wang Ting- Pu, Su Zhong-Xing. Effects of molecular weight and concentration of chitosan on antifungal activity against Aspergillus niger II Iranian Polymer Journal. - 2008. - Vol. 17. - № 11. - P. 843-852.

247. Xu J, Gordon J.I. Inaugural article: honor thy symbionts // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2003. - Vol. 100. - P. 10452-10459.

248. Xu J., Zhao X., Wang X, Zhao Z., Du Y. Oligochitosan inhibits Phytophtora caps ici by penetrating the c ell membrane and putative binding to intracellular target // Pestic. Bioc hem. Phys. - 2007. - Vol. 88. - №2. - P. 167-175.

249. Yadav A. V., Bhise S. B. Chitosan: A potential biomaterial effective against typhoid // Current Science. - 2004. - Vol. 87. - № 9. - P. 1176-1178.

250. Zakarian R. J., Dunphy Gary B., Manfred E. Rau, Paul J. Albert. Kinases, intracellular calcium, and apolipophorin-III influence the adhesion of larval hemocytes of the lepidopterous insect, Galleria mellonella // Insect Biochem. Physiol. - 2003. - Vol. 53. - P. 158-171.

251. Zakrewska A., Andre B., Alex T.B., Jos A. Hageman, Johan A. W., Klaas J. H., Stanley B, Frans M. K., Gertien J. S. Comparative analysis of transcriptone and fitness profiles reveals general and condition-specific cellular functions involved in adaptation to environmental change in Saccharomyces cerevisae II Journal of integrative biology. - 2010. - Vol. 14. - №5. - P.603-614.

252. Zundel S., Sandor Cseh, Monique Lacroix, Mads R. Dahl, Misao Matsushit, Jean- Pierre Andrieu, Wilhelm J. Schwaeble, Jens C. Jensenius, Teizo Fujita, Gérard J. Arlaud and Nicole M. Thielens. Characterization of Recombinant Mannan-Binding Lectin-Associated Serine Protease (MASP)-3 Suggests an Activation Mechanism Different from That of MASP-1 and MASP-2 // The Journal of Immunolog. - 2004. - Vol.172. - P. 4342-4350.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.