Активные формы кислорода и антиоксидантные ферменты на начальных стадиях взаимодействия гороха с клубеньковыми бактериями (Rhizobium leguminosarum) тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.12, кандидат биологических наук Васильева, Галина Геннадьевна

• Васильева, Галина Геннадьевна
• кандидат биологических наук
• 2004

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Васильева, Галина Геннадьевна

ВВЕДЕНИЕ.

Глава I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Начальные этапы бобово-ризобиального симбиоза.

1.1.1. Преинфекция.

1.1.2. Инфекция.

1.2. Регуляция симбиотического взаимодействия.

1.3. Устойчивость микросимбионта к действию защитных систем растения-хозяина.

1.4. Влияние низкой положительной температуры на бобово-ризобиальный симбиоз.

1.5. Активные формы кислорода и их биологическая роль.

1.5.1. Характеристика АФК.

1.5.2. Супероксидный анион-радикал.

1.5.3. Пероксид водорода. ф 1.6. Антиоксидантая система растений.

1.6.1. Общая характеристика антиоксидантной системы растений

1.6.2. Высокомолекулярные антиоксиданты.

1.6.2.1. Супероксиддисмутаза.

1.6.2.2. Каталаза.

1.6.3. Низкомолекулярные антиоксиданты.

Выводы из обзора литературы.

Цель и задачи исследования.

ГЛАВА 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.

2.1. Материал и методы.

2.1.1. Объект исследования.

2.1.2. Реактивы и питательные среды.

2.1.3. Использованная аппаратура.

2.1.4. Температурный режим.

2.1.5. Проращивание растительного материала.

2.1.6. Методика проведения микробиологических исследований

2.1.7. Методики проведения физиолого-биохимических исследований

1) Оценка уровня супероксидного анион-радикала.

2) Определение содержания пероксида водорода.

3) Оценка влияния экзогенной салициловой кислоты и пероксида водорода на содержание пероксида водорода в проростках гороха, их рост и проникновение ризобий.

4) Определение активности супероксиддисмутазы.

5) Определение активности каталазы.

6) Определение общего белка.

2.1.8. Статистическая обработка результатов.

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

3.1. Активные формы кислорода и антиоксидантные ферменты в проростках гороха в зависимости от симбиотической эффективности и совместимости клубеньковых бактерий.

3.1.1. Уровень супероксидного анион-радикала и активность супероксиддисмутазы в корнях гороха.

3.1.2. Содержание пероксида водорода и активность каталазы в корнях гороха.

3.1.3. Уровень супероксидного анион-радикала и активность супероксиддисмутазы в эпикотилях гороха.

3.1.4. Содержание пероксида водорода и активность каталазы в эпикотилях гороха

3.2. Активные формы кислорода и антиоксидантные ферменты в проростках гороха с разной способностью к клубенькообразованию.

3.2.1. Уровень супероксидного анион-радикала и активность супероксиддисмутазы в корнях гороха.

3.2.2. Содержание пероксида водорода и активность каталазы в корнях гороха.

3.2.3. Уровень супероксидного анион-радикала и активность супероксиддисмутазы в эпикотилях гороха.

3.2.4. Содержание пероксида водорода и активность каталазы в эпикотилях гороха.

3.3. Влияние экзогенной салициловой кислоты на содержание

Н2О2 в корнях гороха и проникновение в них ризобий.

3.4. Влияние экзогенного пероксида водорода на рост проростков горох а

3.5. Влияние низкой положительной температуры на уровень АФК и активность антиоксидантных ферментов в проростках гороха при инокуляции их клубеньковыми бактериями.

3.5.1. Уровень супероксидного анион-радикала и активность супероксиддисмутазы в корнях гороха.

3.5.2. Содержание Н2О2 и активность каталазы в корнях гороха.

3.5.3. Уровень Ог" и активность СОД в эпикотилях гороха.

3.5.4. Содержание Н2О2 и активность каталазы в эпикотилях гороха

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Активные формы кислорода и антиоксидантные ферменты на начальных стадиях взаимодействия гороха с клубеньковыми бактериями (Rhizobium leguminosarum)»

Среди симбиотических ассоциаций между почвенными микроорганизмами и растениями особое место занимает эндосимбиоз, сформированный корнями бобовых растений и азотфиксирующими клубеньковыми бактериями - ризобиями (rhizobia). В бобово-ризобиальном симбиотическом сообществе эти бактерии фиксируют молекулярный азот (N2) атмосферы и передают его растению в доступной для него минеральной форме. Сами же бактерии получают защиту от неблагоприятных условий окружающей среды (клубенёк - растительное образование, содержащее бактерии) и источник питания (поступающие в клубенёк ассимиляты растения). Поэтому вступление бобовых растений в симбиоз с ризобиями существенно расширяет экологические возможности как микросимбионта, так и растения-хозяина. Микросимбионт уходит от конкуренции с сапрофитной микрофлорой и получает доступ к легко усвояемым источникам питания. Для растения-хозяина же открывается возможность жить в условиях дефицита азота или даже полного отсутствия связанного азота в почвенной среде.

Рациональное использование человеком симбиотической азотфиксации, этого уникального биологического феномена, позволяет повышать плодородие почв и получать высокие стабильные урожаи сельскохозяйственных культур на экологически чистом биологическом азоте, не загрязняя почву, как в случае использования минерального азота в растениеводстве в больших дозах и постоянно. Биологический азот полнее усваивается растениями, способствует повышению качества растительной продукции.

Бобовые являются одним из самых больших семейств цветковых растений, у более 90% изученных видов которого обнаружена способность к азотфиксации (Проворов, 1992; Sprent, 2001). Способность бобовых растений фиксировать атмосферный азот с помощью ризобий, переводить его в доступную для растений минеральную форму (аммоний), делает бобово-ризобиальный симбиоз объектом пристального внимания биологов разных специальностей. Знание физиолого-биохимических механизмов взаимодействия симбиотических партнёров, помогает повысить эффективность симбиоза, проявляющуюся в увеличении интенсивности азотфиксации и существенном росте продуктивности растений.

История изучения бобово-ризобиального симбиоза насчитывает более 100 лет со времени открытия клубеньковых бактерий Бейеринком в 1888 г. и идентификации ризобий как источника фиксированного азота в корневых клубеньках бобовых (Beijerinck, 1888). В настоящее время по степени изученности этот симбиоз значительно превосходит любую другую симбиотическую или фитопатогенную систему. Однако в большинстве работ, посвященных проблемам бобово-ризобиального симбиоза, рассматриваются стадии собственно азотфиксации, когда азотфиксирующий аппарат (зрелый клубенёк) уже сформирован. Исследованию же начальных его этапов уделяется гораздо меньше внимания, в то время как именно от начальных стадий симбиоза зависит успешное прохождение его дальнейших этапов и в конечном итоге формирование эффективного азотфиксирующего аппарата.

Начальные этапы симбиоза стали активно изучаться сравнительно недавно (Vincent, 1980; Brewin, 1991; Franssen et al. 1992). Одной из важнейших причин для изучения симбиоза стала возможность его использования в качестве очень удобной модели для разработки ряда фундаментальных и прикладных проблем физиологии, биохимии и генетики высших растений. Немаловажным стимулом для изучения бобово-ризобиального симбиоза является его большая практическая значимость: целый ряд бобовых (например соя, люцерна, горох, арахис, фасоль и т.д.) относятся к числу важнейших пищевых и кормовых сельскохозяйственных культур. Горох относится к числу бобовых растений наиболее эффективно фиксирующих атмосферный азот. Это растение выращивается в разных регионах земного шара. Главными странами-производителями гороха являются Россия, Китай, Канада, Европа, Австралия и США (McKay et al., 1999).

Формирование бобово-ризобиального симбиоза определяется двумя основными группами факторов: природой симбиотических партнёров и условиями внешней среды, важнейшим из которых является температура. Внешние условия могут контролировать от 33.7 до 80.5% варьирования симбиотических признаков. То есть, их действие иногда может быть более значительным, чем суммарное действие генотипов обоих партнёров (Фесенко и др., 1995). При благоприятных внешних условиях горох, например, может удовлетворять до 80% своих потребностей в азоте за счёт симбиотической азотфиксации (McKay, 1999).

Основными проблемами на начальных этапах бобово-ризобиального взаимодействия являются:

- узнавание растением-хозяином ризобий как симбиотических партнёров, отличие их от других многочисленных групп почвенных бактерий, среди которых часто встречаются и патогенные микроорганизмы;

- механизмы проникновения и супрессирование защитных систем растения-хозяина, которые могут быть установлены заранее или индуцированы для защиты от патогенных микроорганизмов;

- регуляция количества проникающих ризобий для предотвращения их избытка в клетках растений и образования вследствие этого избыточного количества малоэффективных клубеньков, особенно при неблагоприяных внешних условиях, что отрицательно бы сказалось в дальнейшем на урожае;

- включение растением защитных механизмов в органах не связанных с нодуляцией для предотвращения проникновения в них ризобий;

- несоответствие конкурентоспособности ризобий и их азотфиксирующей активности (Ames-Gottfred, Christie, 1989; Орлова и др., 1991; Bottomley, 1992).

При применении в полевых условиях производственных штаммов ризобий, обладающих большей азотфиксирующей эффективностью, но меньшей конкурентоспособностью по сравнению с дикими штаммами, широко распространёнными в почвах, преимущество в инфицировании растений получают последние. Создание производственных штаммов ризобий, одновременно обладающих высокой эффективностью азотфиксации и конкурентоспособностью, или сортов бобовых растений, обладающих способностью отбирать из любой смешанной популяции клубеньковых бактерий только те штаммы, с которыми оно образует наиболее эффективный симбиоз, требует дальнейшего познания физиолого-биохимических механизмов на начальных этапах взаимодействия симбионтов.

Одним из ранних ответов, индуцируемых при взаимодействии растений и микроорганизмов, является генерация активных форм кислорода (АФК), (Baker, Orlandi, 1995; Lamb, Dixon, 1997; Wojtaszek, 1997; Alvarez et al., 1998; Bolwell, 1999). Роль АФК как центрального компонента сигнальной и защитной систем достаточно хорошо изучена при взаимодействии растений с патогенами.

При бобово-ризобиальном симбиозе АФК и антиоксидантная система более всего исследовались на стадии собственно азотфиксации в зрелом клубеньке. В последние годы появились работы, показывающие, что АФК и антиоксидантная система могут играть важную роль и на начальных этапах бобово-ризобиального симбиоза. Предполагается их участие в процессе сигналинга, регуляции бобово-ризобиального взаимодействия, а также в индуцированной системной устойчивости не только к ризобиям, но и к патогенным микроорганизмам (Dalton et al., 1991; Ramu et al., 1999, 2002;

D'Haeze et al., 2001). Однако работы такого направления немногочисленны. Изучение АФК и системы антиоксидантной защиты на начальных этапах бобово-ризобиального симбиоза позволит углубить знания о физиолого-биохимических механизмах этого взаимодействия и повысить его эффективность.

Изучение начальных этапов симбиотического взаимодействия в условиях низких положительных температур (нарушение которых может привести к отрицательным последствиям на более поздних стадиях) представляет не только теоретическое, но и практическое значение, так как целый ряд бобовых являются важными сельскохозяйственными культурами, источниками экологически чистого белка. В то же время, известно, что повреждения, вызванные воздействием низкой температуры, как и другими абиотическими стрессорами, во многом обусловлены АФК, а устойчивость к холоду - способностью растений предупреждать их образование или обезвреживать их (Pinhero et al., 1997; Prasad, 1997).

Таким образом, АФК и антиоксидантная система на начальных этапах бобово-ризобиального симбиоза, особенно при неблагоприятных температурных условиях, в настоящее время остаются недостаточно изученными и требуют углублённого исследованя.

Заключение диссертации по теме «Физиология и биохимия растений», Васильева, Галина Геннадьевна

выводы

Снижение или небольшое увеличение уровня АФК способствует инфицированию корней гороха совместимыми симбиотически эффективными штаммами ризобий, а повышение - ограничивает инфицирование несовместимыми и неэффективными штаммами клубеньковых бактерий.

Обнаружен разный характер изменения уровня АФК после инокуляции проростков гороха ризобиями в зависимости от способности растения-хозяина к клубенькообразованию: снижение уровня АФК в корнях "суперклубенькового" мутанта и повышение у "бесклубенькового" мутанта, что свидетельствует об участии АФК в регуляторных и защитных механизмах при взаимодействии симбионтов. После инокуляции корня клубеньковыми бактериями уровень АФК (02 и Н2О2) существенно повышается в эпикотиле - органе не инфицируемом ризобиями. Это указывает на существование системного сигнального механизма, препятствующего инфицированию эпикотиля ризобиями.

Инокуляция снижает уровень АФК (02" и Н2Ог) в корне при кратковременном воздействии низкой температуры (1-2 сут.), что обеспечивает определённую степень инфицирования его ризобиями. Длительное воздействие низкой температуры повышает уровень 02 в корнях, что ограничивает дальнейшее инфицирование корня и образование малоэффективных клубеньков.

Изменение уровня АФК в проростках гороха обусловлено как активностью антиоксидантных ферментов, так и процессами генерации и может происходить с помощью механизмов опосредованных СК, хотя другие механизмы не исключаются.

ЗАЩИЩАЕМЫЕ ПОЛОЖЕНИЯ

1. Инокуляция проростков гороха клубеньковыми бактериями изменяет уровень АФК в обоих органах - и в корнях и в эпикотилях. Изменение уровня АФК в этих органах имеет разное физиологическое значение для растения-хозяина: регуляция инфекционного процесса в корне и защита от проникновения ризобий в эпикотиль - орган не связанный с клубенькообразованием (системная устойчивость)

2. Существует зависимость изменения уровня АФК в проростках гороха от генотипа симбиотических партнёров (совместимости и эффективности микросимбионта, состояния регуляторных систем инфицирования и нодуляции макросимбионта), а также температурных условий роста растений.

3. Изменение уровня АФК в проростках гороха при симбиотическом взаимодействии с клубеньковыми бактериями определяется как активностью антиоксидантных ферментов (каталазы, супероксиддисмутазы), так и механизмами генерации.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Формирование бобово-ризобиального симбиоза зависит от природы симбиотических партнёров и условий внешней среды, среди которых важную роль играет температура. Успешное прохождение всех этапов симбиоза, образование клубеньков, активно фиксирующих атмосферный азот, и, в конечном итоге, урожай бобовых во многом определяется начальными стадиями формирования симбиотической системы. Бобово-ризобиальное взаимодействие является регулируемым физиолого-биохимическим процессом. При нормальном функционировании регуляторных систем растение-хозяин определяет оптимальное при данных внешних условиях количество ризобий в клетках корня, а в дальнейшем -количество сформированных клубеньков. Однако регуляторные механизмы на начальных этапах взаимодействия клубеньковых бактерий с бобовым растением изучены недостаточно.

На начальных этапах взаимодействия растения с микроорганизмами важная роль отводится активным формам кислорода (АФК) и антиоксидантной системе. Существует большое количество работ, доказывающих участие АФК в защитных механизмах растения-хозяина при фитопатогенезе, где они играют роль как прямых антибактериальных агентов, так и сигнальных интермедиатов, опосредующих включение защитных реакций растения (Doke et al., 1996; Аверьянов, 1999; Тарчевский, 2002; Iwano еу al., 2002). При взаимодействии растения с непатогенными, в том числе симбиотическими микроорганизмами, подобные работы стали проводиться сравнительно недавно (Ramu et al., 1999, 2002; Santos et al., 2000; D'Haeze et al., 2001; Santos, 2001, Herouart et al., 2002). Начальные этапы взаимодействия растений с симбиотическими и патогенными микроорганизмами имеют много общего (Young, 1992; Long, Staskawicz, 1993; Werner, 1994; Baron, Zambriski, 1995; Bueno et al., 2001; Sprent, 2002).

Однако механизмы симбиотического взаимодействия являются более сложными и тонкими и в настоящее время недостаточно изученными. В связи с этим представляет интерес исследование АФК и антиоксидантных ферментов на начальных стадиях бобово-ризобиального симбиоза, где предполагается их участие в регуляторных механизмах бобового растения.

Исследование уровня АФК (супероксидного анион-радикала (02") и пероксида водорода (Н202), а также активности антиоксидантных ферментов (супероксиддисмутазы и каталазы) в проростках гороха (Pisum sativum L.) на начальных стадиях взаимодействия с клубеньковыми бактериями Rhizobium leguminosarum, различающимися по симбиотической эффективности и совместимости с горохом, а также использование в исследованиях генотипов гороха с разной способностью к клубенькообразованию, позволило сделать вывод, что АФК и антиоксидантные ферменты принимают участие в обеспечении регуляторных и защитных функций растения-хозяина (гороха).

При совместимом симбиотически эффективном бобово-ризобиальном взаимодействии изменение уровня АФК способствует инфицированию корня и предотвращает инфицирование эпикотиля - органа, не связанного с образованием клубеньков. При несовместимом и симбиотически неэффективном взаимодействии бобового растения с клубеньковыми бактериями АФК участвуют в механизмах защитных систем растения-хозяина, активность которых при данном взаимодействии возрастает. Важную роль при этом может играть структурно-функциональное соответствие между ризобиальным Nod-фактором и растительным рецептором, которое обуславливает узнавание партнёров, подавляя или активизируя защитные механизмы растения-хозяина (Martinez-Abarca et al., 1998; Blilou et al., 1999).

Впервые показано изменение уровня АФК и активности антиоксидантных ферментов в эпикотилях гороха после инокуляции корней клубеньковыми бактериями, что свидетельствует о наличии системного сигнального механизма, включающего реакцию подобную системной приобретённой устойчивости при фитопатогенезе (Smith-Becker et al., 1998; Enyedi, 1999) или системной индуцированной устойчивости при заражении непатогенными микроорганизмами (Pieters et al., 2001).

Установлено, что АФК и антиоксидантные ферменты вовлечены в адаптационные процессы растения-хозяина при воздействии низкой положительной температуры, которые выражаются в снижении генерации этих АФК при её длительном воздействии.

Показано снижение отрицательного влияния экзогенных СК, Н202 и низкой положительной температуры на проростки гороха при инокуляции их клубеньковыми бактериями, что может свидетельствовать о влиянии ризобий на процессы метаболизма, связанные с образованием СК и АФК.

В перспективе представляет интерес исследование возможных механизмов генерации АФК у бобовых при инокуляции ризобиями. При этом важным является изучение приходной части баланса АФК, например, НАДФН-оксидазной системы, являющейся одной из основных источников АФК при фитопатогенезе (Levine et al., 1994; Leon et al., 1995; Doke et al., 1996; Wu et al., 1997).

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Васильева, Галина Геннадьевна, 2004 год

1. Аверьянов А.А. Генерация супероксидного радикала интактными корнями гороха // Физиол. раст. 1985. Т. 32. № 2. С. 268-273.

2. Аверьянов А.А. Активные формы кислорода и иммунитет растений // Успехи современной биологии. 1991. Т. 111. № 5. С. 722-737.

3. Акимова Г.П., Соколова М.Г., Лузова Г.Б., Л.В. Нечаева, Саляев Р.К., Сидорова К.К. Пероксидаза во взаимодействиях растений гороха с Rhizobium II Докл. АН (Россия). 2002. Т. 385. № 2. С. 276 -278.

4. Андреева И.Н., Коздова Г.И., Мандхан К., Измайлов С.Ф. Структурные особенности различающихся по эффективности азотфиксации клубеньковых бактерий // Физиол. раст. 1998. Т. 45. № 1. С. 117-130.

5. Антипчук А.Ф. 1994. Экологические аспекты селекции ризобий и повышения эффективности симбиоза // Физиология и биохим. культ, растений. 1994. Т. 26. № 4. С. 315-332.

6. Апашева Л. М., Комиссаров Г. Г. Влияние пероксида водорода на развитие растений // Известия РАН. Серия биологическая. 1996. № 5. С. 621-623.

7. Арчаков А. И, Мохосоев И. М. Модификация белков активным кислородом и их распад // Биохимия. 1989. Т. 54. № 2. С. 179-186.

8. Афанасьев И.В. Свободные радикалы и процессы жизнедеятельности // В кн.: Кислородные радикалы в химии и биологии. Минск: Наука и техника, 1984. С. 13-29.

9. Балахнина Т.И., Калашникова Ю.Е., Закржевский Д.А. Активация кислорода и система защиты от окислительной деструкции в корнях илистьях ячменя при адаптации к переувлажнению // Цитология. 1991. Т. 33. №5. С. 86-87.

10. Барабой В.А., Брехман И.И., Голотин В.Г., Кудряшов Ю.Б. Перекисное окисление и стресс. СПб.: Наука, 1992. 148 с.

11. Бауэр В.Г. Инициация заражения бобовых клубеньковыми бактериями // Инфекционные болезни растений. Физиологические и биохимические основы. М.: Агропромиздат, 1985. С. 69-87.

12. Бах А.Н., Опарин А.И. Определение каталазы // В кн.: Филиппович Ю.Б., Егорова Т.А., Севостьянова Г.А. Практикум по общей биохимии. М.: Наука, 1982. Стр. 151-152.

13. Бекина P.M., Гусейнова В.Е. Фотосинтез и фотоокислительные процессы // Физиол. раст. 1986. Вып. 1. С. 171-184.

14. Берестецкий В.А. Методические рекомендации по получению новых штаммов Rhizobium leguminosarum и оценки их эффективности. Д.: ВНИИСХМ, 1976. 31 с.

15. Биленко М. В. Ишемические и реперфузионные повреждения органов. М.: Медицина, 1989. 368 с.

16. Бузун Г.А., Джемухадзе К.М., Милешко Л.Ф. Определение белка в растениях с помощью амидо-чёрного // Физиол. раст. 1982. Т. 29. Вып. 1. С. 198-200.

17. Вартанян Л.С., Садовникова И.П., Гуревич С.М., Соколова И.С. Образование супероксидных радикалов в мембранах субклеточных органелл регенерирующей печени // Биохимия. 1992. Т. 57. Вып. 5. С. 671678.

18. Васильева Г.Г., Миронова Н.В., Глянько А.К., Шепотько Л.Н. Генерация супероксидных радикалов в проростках гороха при инокуляции азотфиксирующими бактериями разной совместимости // С-х биол. 2001. № 3. С. 79-83.

19. Васильева Г.Г., Миронова Н.В., Глянько А.К., Шепотько Л.Н. Генерациясупероксидных радикалов в проростках гороха при действии низкой положительной температуры и инокуляции // Физиология и биохим. культ, растений. 2001. Т. 33. № 2. С. 176-181.

20. Васильева Г.Г., Миронова Н.В., Глянько А.К. Активность глутаминсинтетазы и накопление свободного аммония в корнях и клубеньках растений гороха под влиянием температуры в зоне корней // С-х биол. 2002. № 5. С. 43-46.

21. Васюкова Н.И., Герасимова Н.Г., Озерецковская O.JI. Роль салициловой кислоты в болезнеустойчивости растений // Прикладная биохимия и микробиология. 1999. Т. 35. № 5. С. 557-563.

22. Верболович В.П., Подгорный Ю.К., Подгорная JI.M. Значение антиокислительных ферментов в регуляции перекисного окисления липидов в мембранах эритроцитов человека // Биологические науки. 1989. № 1.С. 27-33.

23. Войников В.К. Температурный стресс и митохондрии растений. Новосибирск: Наука, 1987. 135 с.

24. Воробьёв В.А. Симбиотическая азотфиксация и температура. Новосибирск: Наука, 1998. 126 с.

25. Воробьёв В.А., Коровин А.И. Влияние весенней температуры почвы на продуктивность азотфиксации у кормовых бобов в связи с применением микроэлементов и магния // Метеорология и гидрология. 1972. № 1. С. 8390.

26. Герасимов A.M., Деленян Н.В. Пространственный фактор в регуляции свободнорадикальных процессов // Материалы международного симпозиума "Кислород и свободные радикалы", Гродно, 1996. С. 40-41.

27. Дубинина Е.Е. Биологическая роль супероксидного анион- радикала и супероксиддисмутазы в тканях организма // Успехи современной биологии. 1989. Т. 108. Вып. 1. № 4. С. 3-18.

28. Дубинина Е.Е., Шугалей И.В. Окислительная модификация белков.// Успехи современной биологии. 1993. Т. 113. № 1. С.71-81.

29. Ерёмин А.Н., Литвинчук А.В., Метелица Д.И. Операционная стабильность каталазы и её конъюгатов с альдегиддекстранами и супероксиддисмутазой//Биохимия. 1996. Т. 61. Вып. 4. С. 664-679.

30. Ерисковская Н.К., Керкис А.Ю., Соловьёва Н.А., Салганик Р.И. Наследственная гиперпродукция свободных радикалов, индукция канцерогенеза // Докл. АН СССР. 1994. Т. 338. № 2. С. 255-258.

31. Жизневская Г.Я., Троицкая Г.Н., Бороденко Л.И., Измайлов С.Ф. Пероксидаза и каталаза в корневых клубеньках кормовых бобов при эффективном и неэффективном симбиозе с ризобиями // Физиология и биохим. культ, растений. 2001. Т. 33. № 4. С. 285-290.

32. Журавлев А. И. Спонтанная биохемилюсценция животных тканей // В сб.: Биохемилюминесценция. М.: Наука, 1983. С. 3-29.

33. Зауралов О.А. Влияние перекиси водорода на холодоустойчивость теплолюбивых растений // Агрохимия. 2003. № 12. С. 42-45.

34. Зенков Н.К., Меныцикова Е.Б. Активированные кислородные метаболиты в биологических системах // Успехи современной биологии. 1993. Т. 113. Вып. 3. С. 286-296.

35. Зыкова В.В., Колесниченко А.В., Войников В.К. Участие активных форм кислорода в реакции митохондрий растений на низкотемпературный стресс // Физиол. раст. 2002. Т. 49. № 2. С. 302-310.

36. Иванов Б.Н. Восстановление кислорода в хлоропластах и аскорбатный цикл // Биохимия. 1998. Т. 63. Вып. 2. С. 165-170.

37. Ильинская Л.И., Чаленко Г.И., Переход Е.А. и др. Системная индукция супероксидного радикала в клубнях картофеля под действием арахидоновой кислоты // Докл. АН СССР. 1998. Т. 359. № 6. С. 828-831.

38. Калашников Е.Ю., Балахнина Т.И., Закржевский Д.А. Действие почвенной гипоксии на активацию кислорода и систему защиты отокислительной деструкции в корнях и листьях ячменя // Физиол. раст. 1994. Т. 41. №4. С. 583-588.

39. Калуев А.В. К вопросу о регуляторной роли активных форм кислорода в клетке // Биохимия. 1998. Т. 63. Вып. 9. С. 1305-1306.

40. Карапетян А.В., Мкртчан Н.И. Fe-coдержащая супероксиддисмутаза из Pseudomonas aeruginosa II Биохимия. Т. 61. Вып. 8. 1996. С. 1408-1413.

41. Карпилов Ю.С., Любимов В.Ю., Чермных P.M. и др. Механизм фотодыхания и его особенности у растений различных типов. Пущино: ОНТИ НИБИ АН СССР, 1978. 225 с.

42. Кения М.В., Лукаш А.И., Гуськов Е.П. Роль низкомолекулярных антиоксидантов при окислительном стрессе // Успехи современной биологии. 1993. Т.113. № 4. С. 456-470.

43. Кириченко Е.В. Механизмы ингибирующего влияния минерального азота на процесс формирования бобово-ризобиальной системы // Физиология и биохим. культ, растений. 2001. Т. 33. № 2. С. 95-104.

44. Клюбин И.В., Гамалей И.А. НАДФН-оксидаза специализированный ферментативный комплекс для образования активных метаболитов кислорода // Цитология. 1997. Т. 39. № 4/5. С. 320-340.

45. Кольтовер В.К. Теория надёжности, супероксидрадикалы и старение // Успехи современной биологии. 1983. Т. 96. Вып. 1. С. 85-98

46. Коровин А.И. Растения и экстремальные температуры. Л.: Гидрометеоиздат, 1984. 272 с.

47. Косенко Л.В., Мандровская Н.М. Влияние лектина гороха на рост микросимбионта гороха и биосинтез ими экзогликанов // Микробиология. 1998. Т. 67. № 5. С. 626-630.

48. Косенко Л.В., Хайлова Г.Ф., Корелов В.Е. Влияние экзополисахаридов Rhizobium leguminosarum bv. viceae на нодуляцию и ризогенез растений гороха // Физиология и биохим. культ, растений. 2001. Т. 33. № 4. С. 347353.

49. Лукаткин А.С., Голованова B.C. Интенсивность перекисного окисления липидов в охлаждённых листьях теплолюбивых растений // Физиол. раст. 1988. Т. 35. С. 773-780.

50. Лукаткин А.С., Шаркаева Э.Ш., Зауралов О.А. Изменения перекисного окисления липидов в листьях теплолюбивых растений при различной длительности стресса // Физиол. раст. 1995. Т. 42. С. 607-611.

51. Лукаткин А.С. Вклад окислительного стресса в развитие холодового повреждения в листьях теплолюбивых растений // Физиол. раст. 2002. Т. 49. № 5. С. 697-702.

52. Лутова Л.А., Ходжанова Л.Т. Молекулярно-генетические аспекты устойчивости растений к вредителям сельского хозяйства // Генетика. 1998. Т. 34. №6. С. 719-721.

53. Любимов В.Ю., Застрижная О.М. Роль перекиси водорода в фотодыхании С4-растений // Физиол. раст. 1992. Т. 39. № 4. С. 701-710.

54. Любимова Н.В., Салькова Е.Г. Межклеточное распознавание и индуцирование устойчивости картофеля к возбудителю фитофтороза // Молекулярные и генеитческие механизмы взаимодействия микроорганизмов с растениями. Пущино: Б.и. 1989. С. 158-164.

55. Меныцикова Е.Б., Зенков Н.К. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных окислительных процессов // Успехи современной биологии. 1993. Т. 113. Вып. 4. С. 442-455.

56. Мерзляк М.Н. Активированный кислород и окислительные процессы в мембранах растительной клетки // Итоги науки и техники. Серия Физиол. раст. (Под ред. И.И Иванова). М.: ВИНИТИ, 1989. Т. 6. 168 с.

57. Метелица Д.И. Активация кислорода ферментативными системами. М.: Наука, 1982. 256 с.

58. Минибаева Ф.В., Рахматулина Д.Ф., Гордон Л.Х., Вылегжанина Н.Н. Роль супероксида в формировании неспецифического адаптационногосиндрома корневых клеток // Докл. АН СССР. 1997. Т. 355. № 4. С. 554556.

59. Минибаева Ф.В., Гордон JI.X. Продукция супероксида и активность внеклеточной пероксидазы в растительных тканях при стрессе // Физиол. раст. 2003. Т. 50. № 3. С. 459-464.

60. Мишустин Е.Н., Шильникова В.К. Клубеньковые бактерии и инокуляционный процесс. М.: Наука, 1973. 253 с.

61. Молодченкова О.О. Предполагаемые функции салициловой кислоты в растениях // Физиология и биохим. культ, растений. 2001. Т. 33. № 6. С. 463-473.

62. Мурзаева С.В. Влияние каталазы и перекиси водорода на фотофосфорилирование хлоропластов // Тез. докл. Всесоюзной конференции "Биология и научно-технический прогресс". Пущино, 1971. С. 109.

63. Нариманов А.А., Корыстов Ю.Н. К механизму повышения всхожести семян ячменя перекисью водорода в условиях переувлажнения // Известия АН СССР. Серия биологическая. 1998. № 1. С. 110-114.

64. Орлова И.Ф., Фесенко А.Н., Орлов В.П. Оценка конкурентной способности Rhizobium leguminosarum II Докл. ВАСХНИЛ. 1991. № 11. С. 27-32.

65. Островская Л.К. Супероксидный радикал при дефиците металлов и симптомах хлороза // Физиология, и биохим. культ, растений. 1993. Т. 25. №2. С. 107-113.

66. Пескин А.В., Столяров С.Д. Окислительный стресс как критерий оценки окружающей среды // Известия АН СССР. Сер. биол. 1994. № 4. С. 588595.

67. Пескин А.В. О регуляторной роли активных форм кислорода // Биохимия. 1998. Т. 63. Вып. 9. С. 1307-1308.

68. Поберёзкина Н.Б., Осинская Л.Ф. Биологическая роль супероксиддисмутазы // Украинский ботанический журнал. 1989. Т. 61. № 2. С. 14-27.

69. Погосян С.И., Аверьянов А.А., Мерзляк М.Н., Веселовский В.А. Внеклеточная хемилюминесценция корней растений // Докл. АН СССР. 1978. Т. 239. № 4. С. 974-976.

70. Прайор У. Свободные радикалы в биологии. М.: Мир, 1979. Т. 2. 328 с.

71. Проворов Н.А. Взаимосвязь между таксономией бобовых и специфичностью их взаимодействия с клубеньковыми бактериями // Ботан. журн. 1992. Т. 77. № 8. С. 21-32.

72. Проворов Н.А. Коэволюция бобовых растений и клубеньковых бактерий: таксономические и генетические аспекты // Журнал общей биологии.1996. Т.57. № 2. С. 52-77.

73. Проворов Н.А. Эволюция генетических систем симбиоза у клубеньковых бактерий//Генетика. 1996а. Т. 32. № 8. С. 1029-1040.

74. Разумовская З.Г. Процесс заражения растений клубеньковыми бактериями // В кн.: Биологический азот и его роль в земледелии. (Отв. редактор Е.Н. Мишустин). М.: Наука, 1967. С. 64-76.

75. Разумовский С.Д. Кислород элементарные формы и свойства. М.: из-во Химия, 1982. 256 с.

76. Роговин В.В., Муравьева Р.А., Фомина В.А. Действие некоторых ксенобиотиков на зависимый от пероксидазы иммунитет растений // Известия РАН. Серия биол. 1996. № 5. С. 613-617.

77. Рогожин В.В. Физиолого-биохимические механизмы формирования гипобиотических состояний высших растений. Автореферат дис. докт. биол. наук, Иркутск, 2000, 59 с.

78. Самуилов В.Д. Фотосинтетический кислород: роль Н2О2 // Биохимия.1997. Т. 62. Вып. 5. С. 531-534.

79. Саундерс Б.К. Пероксидазы и каталазы // Неорганическая биохимия. М.: Мир, 1978. С. 434-470.

80. Скулачёв В.П. Кислород в живой клетке: добро и зло // Соровский образовательный журнал. 1996. № 3. С. 4-10.

81. Скулачёв В.П. Возможная роль активных форм кислорода в защите от вирусных инфекций // Биохимия. 1998. Т. 63. С. 1691-1694.

82. Скулачёв В.П. Н202 сенсоры лёгких и кровеносных сосудов и их роль в антиоксидантной защите организма // Биохимия. 2001. Т. 66. Вып. 10. С. 1425-1429.

83. Соколова М.Г. Физиологические особенности начальных этапов инфицирования корней гороха Rhizobium leguminosarum при разных температурах: Автореф. дис. . канд. биол. наук. Иркутск, 2001. 21 с.

84. Талиева М.Н., Мишина Г.Н. Окислительные ферменты во взаимоотношениях растения и патогена при мучнистой росе флокса // Физиол. раст. 1996. Т. 43. № 5. С. 679-684.

85. Тарчевский И.А., Максютова Н.Н., Яковлева В.Г., Гречкина А.Н. Янтарная кислота миметик салициловой кислоты // Физиол. раст. 1991. Т. 38. № 5. С. 1005-1013.

86. Тарчевский И.А. Сигнальные системы клеток растений. М.: Наука, 2002. 294 с.

87. Тимошенко А.В. Гликобиология процессов генерации активных форм кислорода клетками // Материалы международного симпозиума "Кислород и свободные радикалы". Гродно, 1996. С. 118-119.

88. Топунов А.Ф., Петрова С.В., Шлеев С.И. и др. Участие легоглобина в регуляции кислородных условий в клубеньках бобовых // Физиология и биохим. культ, растений. 2001. Т. 33. № 4. С. 363-368.

89. Турпаев К.Т. Активные формы кислорода и регуляция экспрессии генов // Биохимия. 2002. Т. 67. Вып. 3. С. 339-352.

90. Угарова Н.Н., Лебедева О.В., Савицкий А.П. Пероксидазный катализ и его применение. М.: МГУ, 1981. 92 с.

91. Фесенко А.Н., Орлова И.Ф., Проворов Н.А. Изучение симбиотических свойств клубеньковых бактерий гороха в вегетационных опытах // Докл. РАСХН. 1995. № 3. С. 24-26.

92. Хайлова Г.Ф., Жизневская Г.Я. Симбиотическая азотфиксирующая система бобовых растений // Агрохимия. 1980. № 12. С. 118-133.

93. Цейтлина В.Р. Действие околооптимальных температур на инфицирование, пероксидазную и полифенолоксидазную активность клевера лугового (Trifolium pratense L.) // Известия СО АН СССР. Серия биологических наук. 1982. Вып. 1. № 5. С. 24-27.

94. Шакирова Ф.М. Салициловая кислота индуктор устойчивости растений к неблагоприятным факторам // Агрохимия. 2000. № 11. С. 87-94.

95. Шакирова Ф.М., Сахабутдинова А.Р. Сигнальная регуляция устойчивости растений к патогенам // Успехи современной биологии. 2003. Т. 123. № 6. С. 563-572.

96. Шаронов Б.П., Чурилова И.В. Окислительная модификация и инактивация супероксиддисмутазы гипохлоритом // Биохимия. 1992. Т. 57. №5. С. 719-727.

97. Шильникова В.К. Процесс инфицирования бобового растения клубеньковыми бактериями // В кн.: Биологический азот в сельском хозяйстве СССР. М.: Наука, 1989. С. 46-52.

98. Шорнинг Б.Ю., Смирнова Е.Г., Ягужинский Л.С., Ванюшин Б.Ф. Необходимость образования супероксида для развития этиолированных проростков пшеницы // Биохимия. 2000. Т. 65. Вып. 12. С. 1612-1617.

99. Шумный В.К., Сидорова К.К., Клевенская И.Л. и др. Биологическая фиксация азота. Новосибирск: Наука, 1991. 271 с.

100. Яковлева З.М. Бактероиды клубеньковых бактерий. Новосибирск: Наука, 1975. 171 с.

101. Allen J. Oxygen reduction and optimum production of ATP in photosynthesis //Nature. 1975. V. 256. P. 599-600.

102. Almanse M.S., del Rio L.A., Alcaraz C.F., Sevilla F. Izoenzyme pattern of superoxide dismutase in different variaties of citrus plants // Physiol. Plantar. 1989. V. 76. №4. P. 563-568.

103. Alvarez M.E., Pennell R. I., Meijer P.J. et al. Reactive oxygen intermediates mediate systemic sygnal network in the establishment of plant immunity // Cell. 1998. V. 92. P. 773-784.

104. Ames-Gottfred N.P., Christie P.R. Competition among strains of Rhizobium leguminosarum biovar trifolii and use of dialled analysis for assessing competition // Appl. Environ. Microbiol. 1989. V. 55. № 6. P. 1599-1604.

105. Anderson M.D., Prasad Т.К., Stewart C.R. Changes in isozyme profiles of catalase, peroxidase, and glutathione reductase during acclimation to chilling in mesocotyls maize seedlings // Plant Physiol. 1995. V. 109. № 4. P. 1247-1257.

106. Apostol I., Heinstein P.F., Low P.S. Rapid stimulation of an oxidative burst during elicitation of cultured plant cells // Plant Physiol. 1989. V. 90. P. 109-116.

107. Arrigoni O., Zacheo G., Bleve-Zacheo T. et al. Changes of superoxide dismutase and peroxidase activities in pea root infected by Heterodera golttingiana //Nematol. Medet. 1981. V. 9. P. 189-195.

108. Asada K., Takahashi M. Production and scavenging of active oxygen in photosynthesis // In: Photoinhibition. (Eds. D.J. Kyle, C.B.Osmond, C.J Arntzen). Amsterdam, Elsevier Science, 1987. P. 227-287.

109. Asada К. Oxidative stress and the molecular biology of antioxidant defences. (Ed. J.G. Scandalios). New York, Cold Spring Harbor Lab. Press, 1997. P. 715-735.

110. Baker C.J., Orlandi E.W. Active oxygen in plant pathogenesis // Annu. Rev. Phytopathology. 1995. V. 33. P. 299-321.

111. Baron C., Zambryski P.C. The plant response in pathogenesis, symbiosis, and wounding: Variations on a common theme? // Annu. Rev. Genet. 1995. V. 29. P. 107-129.

112. Battisti L., Lara J.C., Leigh J.A. Specific oligosaccharide form of the Rhizobium meliloti exopolysaccharide promotes nodule invasion in alfalfa // Proc. Natl. Acad. Sci. (USA). 1992. V. 89. P. 5625-5629.

113. Bauer W.D. Infection of legumes by rhizobia // Annu. Rev. Plant Physiol. 1981. V. 32. P. 407-449.

114. Becana M., Aparicio-Tejo P., Sanchez-Diaz M. Nitrate and hydrogen peroxide metabolism in Medicago sativa nodules and possible effect on leghemoglobin function // Physiol. Plantar. 1988. V. 38. P. 65-69.

115. Becana M., Salin M.L. Superoxide dismutases in nodules of leguminous plants // Can. J. Bot. 1989. V. 67. № 2. P. 415-421.

116. Becana M., Klucas R.V. Oxidation and reduction of leghemoglobin in root nodules of leguminous plants // Plant Physiol. 1992. V. 98. № 4. P. 1217-1221.

117. Beijerinck M.W. Die Bakterien der Papilionaceen Knolchen // Bot. Ztg. 1888. V. 46. P. 725-735.

118. Blilou I., Ocampo J.A., Garcia-Garrido J.M. Resistence of pea roots to endomycorrizal fungus or Rhizobium correlates with enhanced levels of endogenous salicylic acid // J. Exp. Bot. 1999. V. 50. № 340. P. 1663-1668.

119. Blumwald E., Aharon G.S., Lam B.C.H. Early signal transduction pathways in plant-pathogen interactions // Trends Plant Sci. 1998. V. 3. P. 342-346.

120. Boiler Т. Chemoperception of microbial signals in plant cells // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1995. V. 46. P. 189-214.

121. Bolwell G.P., Wojtaszek P. Mechanisms for the generation of reactive oxygen species in plant defense a broad perspective // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1997. V. 51. P. 347-366.

122. Bolwell G.P. Role of active oxygen species and NO in plant defence responses // Cur. Opin. Plant Biol. 1999. V. 2. № 4. P. 287-294.

123. Bottomley P.J. Ecology of Bradyrhizobium and Rhizobium //In: Biological Nitrogen Fixation. Acad. Press: New York; London, 1992. P. 293-384.

124. Bowler C.M., van Montague M., Inzij D. Superoxide dismutase and stress tolerance // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1992. V. 43. P. 83-116.

125. Bradley D.J., Kjellbom P., Lamb C.J. Elicitor- and wound-induced oxidative cross-linking of a proline-rich plant cell wall protein: A novel, rapid defence response // Cell. 1992. V. 92. № 1. P. 21-30.

126. Brar S.S., Kennedy T.P., Whorton A.R. et al. Requirement for reactive oxygen species in serum-induced and plateled-derived growth factor-induced growth of airway smooth muscle // J. Biol. Chem. 1999. V. 274. P. 2001720026.

127. Brewin N.J. Development of the legume root nodule // Annu. Rev. Cell Biol. 1991. V. 7. P. 191-226.

128. Bridger G.M., Jany W., Falk D.E., Me Kersie B.D. Cold acclimation increases tolerance of activated oxygen in winter cereals // J. Plant Physiol. 1994. V. 144. № 2. P. 235-240.

129. Bueno P., Soto M.J., Rodrigues-Rosales M.P. et al. Time-course of lipoxygenase, antioxidant enzyme activities and H2O2 accumulation during the early stages of Rhizobium-legame symbiosis // New Phytologist. 2001. V. 152. Is. LP. 91-99.

130. Buffard D., Esnault R., Kondorosi A. Role of plant defence in alfalfa during symbiosis // World J. Microbiol. Biotechnol. 1996. V. 12. № 2. P. 175188.

131. Caetano-Anolles G., Gresshoff P. Plant genetic control of nodulation // Annu. Rev. Microbiol. 1991. V. 45. P. 345-382.

132. Caetano-Anolles G., Paparozzi E.T., Gresshoff P. M. Mature nodules and root tips control nodulation in soybean // J. Plant Physiol. 1991. V. 137. № 4. P. 389-396.

133. Camnongpol S., Willekens H., Moeder W. et al. Defense activation and enhanced pathogen tolerance induced by H2O2 in transgenic tobacco // Proc. Natl. Acad. Sci. (USA). 1998. V. 95. № 10. P. 5818-5823.

134. Cardenas L., Vidali L., Dominguez J. et al. Rearangement of actin microfilaments in plant root hairs responding to Rhizobium etli nodulation signals // Plant Physiol. 1998. V. 116. № 3. P. 871-877.

135. Cardenas L., Feijo J.A., Kunket J.G. et al. Rhizobium Nod factors induce increases in intracellular free calcium and extracellular calcium influxes in bean root hairs // Plant J. 1999. V. 19. № 3. P. 347-352.

136. Cardenas L., Holdawary-Clarke T.L., Sanchez F. et al. Ion changes in legume root hairs responding to Nod factors // Plant Physiol. 2000. V. 123. № 2. P. 443-451.

137. Carlson R.W., Price N.P.J., Stacey G. The biosynthesis of rhizobial lipo-oligosacharide nodulation signal molecules // Mol. Plant-Microbe Int. 1994. V. 7. P. 684- 695.

138. Chakraborti Т., Das S., Mondal M. et al. Oxydent, mitochondria and calcium: as overview // Cell Signal. 1999. V. 11. P. 77-85.

139. Chen Z., Silva H., Klessig D. Active oxygen species in the induction of plant systemic acquired resistance by salicylic acid // Science. 1993. V. 262. P. 1883-1886.

140. Chen Z., Iyer S., Caplan A. et al. Differential accumulation of salicylic acid and salicylic acid sensitive catalase in different rice tissues // Plant Phisiol. 1997. V. 114. № l.P 193-201.

141. Conrath U., Chen Z., Ricigliano J.R., Klessig D.F. Two inducers of plant defense responses, 2,6-dichloroisonicotinec acid and salicylic acid, inhibit catalase activity in tobacco // Proc. Natl. Acad. Sci.(USA). 1995. V. 92. P. 7143-7147.

142. Cook D., Dreyer D., Bonnet D. Transient induction of the peroxidase gene in Medicago trancatula precedes infection Rhizobium meliloti U Plant Cell. 1995. V. 7. P. 43-55.

143. Cullimore J.V., Ranjeva R, Bono J.J. Perception of lipo-chitooligosaccharidic Nod factors in legumes // Trends Plant Sci. 2001. V. 6. P. 24-30.

144. Dakora F.D. Commonality of root nodulation signals and nitrogen assimilation in tropical grain legumes belonging to the tribe Phaseoleae И Austral. J. Plant Physiol. 2000. V. 27. № 10. P. 885-892.

145. Dalton D.A., Post C.J., Zanyebery L. Effects of ambient oxygen and fixed nitrogen on concentrations of glutathione, ascorbate and associated enzymes in soybean root nodules // Plant Physiol. 1991. V. 96. P. 812-818.

146. Dat J.F., Vandenabeele S., Vranova E. et al. Dual action of the active oxygen species during plant stress responses // Cell Mol. Life Sci. 2000. V. 57. P. 779-795.

147. Davies M.J., Puppo A. Direct detection of a globin-derived radical in leghaemoglobin treated with peroxides // Biochem. J. 1992. V. 281. P. 197201.

148. Dazzo F.B., Hubbel D.H. Cross-reactive antigens and lectins as determinants of symbiotic specificity in Rhizobium trifolii-clover association // Appl. Microbiol. 1975. V. 30. P. 1017-1033.

149. Denarie J., Debelle F., Prome J-C. Rhizobium lipo-chitooligosacharide nodulating factors: signaling molecules mediating morfogenesis // Annu. Rev. Biochem. 1996. V. 65. P. 503-535.

150. Desikan R., Reynolds A., Hancock J.T., Neill S. J. Harpin and hydrogen peroxide both initiate programmed cell death but have differantial effects on defence gene expression in Arabidopsis suspension cultures // Biochem J. 1998. V. 330. № i.p. 115-120.

151. De Ruijter N.C.A., Rook M.B., Bisseling Т., Emons A.M.C. Lipochitooligosaccharides re-initiate root hair tip growth in Vicia sativa with high calcium and spectrin-like antigen at the tip // Plant J. 1998. V. 13. P. 341350.

152. Dixon R.A., Paiva N.L. Stress-induced phenylpropanoid metabolism // Plant Cell. 1995. V. 7. № 4. P. 1085-1097.

153. Doke N., Miura Y., Sanchez L.M. et al. The oxidative burst protects plants against pathogen attack: Mechanism and role as an emergency signal for plant bio-defence a review // Gene. 1996. V. 179. № 1. P. 45-51.

154. Downie J.A. Signaling strategies for nodulation of legumes by rhizobia // Trends Microbiol. 1994. V. 2. P. 318-324.

155. Downie J.A., Walker S.A. Plant responses to nodulation factors // Curr. Opin Plant Biol. 1999. V. 2. P. 483-489.

156. Droillard M.-J, Paulin A. Izozyms of superoxide dismutase in mitochondria and peroxisomes isolated from petals of carnation (Diantus caryophyllus) during senanceance // Plant Physiol. 1990. V. 94. № 3. P. 1187.

157. Elstner E.F., Heupel A. Inhibition on nitrite formation from hydroxylammonium-chloride: simple assay for superoxide dismutase // Analytical Biochemistry. 1976. V. 70. P. 616-620.

158. Elstner E.F., Galek H. Superoxide dismutase and unribosylated cytokinins interact in the control of NAD(P)H-peroxidation // Botanica Acta. 1987. V. 101. P. 28-30.

159. Elstner E.F., Osswald W. Mechanisms of oxygen activation during plant stress // In: Oxygen and environmental stress in plants. Proc. Royal Soc., Sec. B, Edinburgh, 1994. V. 102. P. 131-154.

160. Enyedi A.J. Induction of salicylic acid biosynthesis and systemic aquired resistance using the active oxygen species generated rose bengal // Plant Physiol. 1999. V. 154. P. 106-112.

161. Erhardt D.W., Wais R., Long S.R. Calcium spiking in plant root-hairs responding to Rhizobium nodulation signals // Cell. 1996. V. 85. P. 7-20.

162. Felle H.H., Kondorosi A., Kondorosi E., Schultze M. How alfalfa root hairs discriminate between Nod factors and oligochitin elicitors // Plant Physiol. 2000. V. 124. P. 1373-1380.

163. Fisher R.F., Long S. R. Rhizobium plant signal exchange // Nature. 1992. V. 357. № 6380. P. 655-660.

164. Fodor J., Gullner G., Adam A.L. et al. Local and systemic responses of antioxidants to tobacco mosaic virus infection and to salicylic acid in tobacco // Plant Physiol. 1997. V. 114. №4. p. 1443-1451.

165. Foot C. S. Pathology of oxygen (Ed. A. P. Antor). N. Y.: Acad. Press, 1982. P. 21-44.

166. Foyer C.H., Descourvieres P., Kunert K.J. Protection against oxygen radicals: an importent defense mechanism studied in transgenic plants // Plant Cell and Environment. 1994. V. 17. P. 507-523.

167. Foyer C.H., Lopez-Delgado H., Dat J.F., Scott I.M. Hydrogen peroxide and glutathione-associated mechanisms of acclimatory stress tolerance and signalling// Physiol. Plantar. 1997. V. 100. P. 241-254.

168. Franssen H.J., Vijn I., Yang W.C., Bisseling T. Developmental aspects of the Rhizobium-legume symbiosis // Plant Mol. Biol. 1992. V. 19. P. 89-107.

169. Fyson A., Sprent J. The development of primary root nodules on Vicia faba L. grown at two root temperature // Ann. Bot. 1982. V. 50. P. 681-692.

170. Gamas P., de Billy F., Truchet G. Symbiosis-specific expression of two Medicago trancatula nodulin genes, MtNl and MtJ3, incoding products gomologous to plant defense proteins // Mol. Plant-Microbe Int. 1998. V. 11. P. 393-403.

171. Garcia-Garrido J.M., Ocampo J.A. Regulation of the plant defense response in arbuscular-mycorrizal symbiosis // J. Exp. Bot. 2002. V. 53. № 373. P.1377-1386.

172. Gehring C.A., Irving H.R., Kabbara A.A. et al. Rapid, plateau-like increases in intracellular free calcium are associated with Nod-factor-induced root hair deformation // Mol. Plant-Microbe Int. 1997. V. 10. P. 791-802.

173. Gibson A.H. Physical environment and symbiotic nitrogen fixation. Root temperature effects on shoot and root development and nitrogen distribution in Trifolium subterranium П Austral. J. Biol. Sci. 1966. V. 19. № 2. P. 219-232.

174. Gibson A.H. Factors in the physical and biological environment affecting nodulation and nitrogen fixation by legumes // Plant Soil. 1971. V. 1. P. 139152.

175. Gloudemans Т., Bisseling T. Plant gene expression in early stages of Rhizobium legume symbiosis // Plant Sci. 1989. V. 65. P. 1-14.

176. Glyanko A.K. Makarova L.E., Luzova G.B. et al. Impact of salicylic acid on simbiotic relations between peas and Rhizobium leguminosarum // Acad. Open Internet J. 2003. V. 10 (www.acadjournal.com).

177. Gordon A.J., Macduff J.H., Ryle G.J.A., Powell C.E. White clover N2-fixation in response to root temperature and nitrate uptake // J. Exp. Bot. 1989. V. 40. №214. P. 527-534.

178. Gray F.A., Hine R.B. Development of Phytophtora root rot of alfalfa in the field and the association of Rhizobium nodules with early root infections // Phytopathology. 1976. V. 66. P. 1413-1417.

179. Gresshoff P.M., Caetano-Anolles G. Systemic regulation of nodulation in legumes // Plant Biotechnology Development.(Ed. Boca Raton). 1992. P. 87100.

180. Groden D., Beck E. H202 destruction by ascorbate dependent systems from chloroplasts // Biochim. Biophys. Acta. 1979. V. 546. P. 426-435.

181. Gualtieri G., Bisseling T. The evolution of nodulation // Plant Mol. Biol. 2000. V. 42. P. 181-194.

182. Gupte A.S., Holsday A.S., Allen R.D. Superoxide dismutase and plant stress tolerance // Plant Physiol. 1993. V. 102. № 1. p. 79.

183. Guy S., Berger M., Planchon C. Response to low temperature in dinitrogen fixing soybeans // Plant Sci. 1997. V. 123. № 1/2 . P. 67-75.

184. Hadri A.E., Spaink H.P., Bisseling Т., Brewin N.J. Diversity of root nodulation and rhizobial infection process. // In: The Rhizobiaceae (Eds. H.P. Spaink, A. Kondorosi, P.J.J. Hooykaas). Kluwer Acad. Press: Dordrecht, 1998. P. 347-360.

185. Hafeez F.Y., Khan M.A., Hameed S. et al. Use of gus-marked Rhizobium and Bradyrhizobium strains for studying the effect of temperature on the infection process // Pakistan J. Bot. 1995. V. 27. № 1. P. 55-62.

186. Halliwell B. Superoxide dismutase, catalase and glutation peroxidase solutions to the problems of living with oxygen // New Phytol. 1974. V. 73. № 6. P. 1075-1086.

187. Halliwell B. Lignin synthesis. The generation of hydrogen peroxide and superoxide by hore-radish peroxidase and its stimulation by manganese and phenols // Planta. 1978. V. 140. № 1. P. 81-88.

188. Halliwell В., Gutteridge J.M.C. Iron and free radical reaction. Two aspects of antioxidant protection // TIBS. 1986. V. 11. № 9. P. 372-375.

189. Hammond-Kosack K.E., Jones J.D.G. Plant desease resistance genes // Annu. Rev. Plant Physiol, and Plant Mol. Biol. 1997. V. 48. P. 575-607.

190. Hancock J.Т., Desikan R., Neill S.J. Does the redox status of cytochrome с act as a fail-safe mechanism in the regulation of programmed cell death? // Free Radic. Biol. Med. 2001. V. 31. № 5. P. 697-703.

191. Hancock J.T., Desikan R., Clarke A. et al. Cell signalling following plant/pathogen interactions involves the generation of active oxygen and reactive nitrogen species // Plant Physiol. Biochem. 2002. V. 40. P. 611- 617.

192. Hassan H. M. Free radicals in molecular biology aging and disease. (Eds. D. Armstrong et al.). N. Y.: Raven Press, 1984. P. 74-85.

193. He D.Y., Yazaki Y., Nishizawa Y. et al. Gene activation by cytoplasmic acidification in the elicitor N-acetylchitoheptaose // Mol. Plant-Microbe Int. 1998. V. 11. P. 1167-1174.

194. Heiser I., Obwald W., Elstner F.F. The formation of reactive oxygen species by fungal and bacterial phytotoxins // Plant Physiol. Biochem. 1998. V. 36. № 10. P. 703-713.

195. Herouart D., Baudouin E., Santos R. et al. Role of reactive oxygen species in nodule development // Abstract Book of 13th Intern. N2 Fixation Congress. Hamilton, Ontario; Mc-Master University Press, Toronto, 2001. № L10. P. 7.

196. Herouart D., Baudouin E., Frendo P. et al. Reactive oxygen species, nitric oxide and glutathione: a key role in the establishment of the legum^-Rhizobium symbiosis? // Plant Physiol. Biochem. 2002. V. 40. P. 619-624.

197. Hirsch A.M. Developmental biology of legume nodulation // New Phytologist. 1992. V. 122. P. 211-227.

198. Ho L-C, Wang J.L, Shendler M, Loh J.T. Carbohydrate binding activities of Bradyrizobium japonicum. III. Lectin expression, bacterial binding and nodulation efficiency // Plant J. 1994. V. 5. № 6. P. 873-884.

199. Houot V., Etienne P., Petitot A.S. et al. Hydrogen peroxide induces programmed cell death features in cultured tobacco BY-2 cells, in a dose-dependent manner//J. Exp. Bot. 2001. V. 52. № 361. P. 1721-1730.

200. Hull M.K., Long S.P. The effect of low growth temperature on hydrogen peroxide scavenging systems in Zea mays II Agr. Food Res. 1990. P. 9-10.

201. Iba K. Acclimative response to temperature stress in higher plants: approaches of gene engineering for temperature tolerant // Annu. Rev. Plant Biol. 2002. V. 53. P. 225-245.

202. Inzu D., van Montague M. Oxidative stress in plants // Curr. Opin. Biotechnol. 1995. V. 6. P. 153-158.

203. Iturbe-Ormaetxe I., Matamoros M.A., Moran J.F. et al. Protective role antioxidants in legume nitrogen fixation // Abstract Book 13ш Intern. N2 Fixation Congress. Hamilton, Ontario; McMaster University Press, Toronto. 2001. №L09. P. 7.

204. Iwano M., Che F-S., Goto K. et al. Electron microscopic analysis of H2O2 accumulation preceding hypersensitive cell death induced by an incompatible strain Pseudomonas avenae in cultured rice cells // Mol. Plant Pathol. 2002. V. 3. Iss. l.P. 1-9.

205. Jackson C., Dench J., Moore A.L. Subcellular localisation and identification of superoxide dismutase in the leaves of higher plants // Eur. J. Biochem. 1978. V. 91. № 2. P. 339-344.

206. Jamet A., Sigaud S., Van de Sipe G. et al. Expression of the bacterial catalase genes during Sinorhizpbium meliloti-Medicago sativa simbiosis and their crucial role during the infection process // Mol. Plant-Microbe Int. 2003. V. 16. P.217-225.

207. Journet E.P., Pichar M., Dedien A. et al. Rhizobium meliloti Nod factors elicit cell-specific transcription of the ENOD 12 gene in transgenic alfalfa // Plant J. 1994. V. 6. № 2. P. 241-249.

208. Kanematsu S., Asada K. Cu-Zn-superoxide dismutases from the fern Equisetum arvense and the green alga Spirogira sp.: occurrence of chloroplast and cytosol types of enzyme // Plant Cell Physiol. 1989. V. 30. P. 717-727.

209. Kessler W., Boiler B.C., Nosberger J. Destinct influence of root and shoot temperature on nitrogen fixation by white clover // Ann. Botany. 1990. V. 65. P. 341-346.

210. Kijn J.M. The Rhizobium infection process // In: Biological Nitrogen Fixation. New York; London: Acad. Press, 1992. P. 349-398.

211. Kiraly Z., Ersek Т., Barna B. et al. Pathophysiological aspects of plant diseases resistance // Acta Phytopathol. et Entomol. Hung. 1991. V. 26. № 34. P. 233-250.

212. Klessig D.F., Durner J., Nood R. et al. Nitric oxide and salicylic acid signaling in plant defense // Proc. Natl. Acad. Sci. (USA). 2000. V. 97. № 16. P. 8849-8855.

213. Kovtun Y., Chiu W.L., Tena G., Sheen J. Erom the cover: functional analysis of oxidative stress-activated mitogen-activated protein kinase cascade in plants // Proc. Natl. Acad. Sci. (USA). 2000. V. 97. № 6. P. 2940-2945.

214. Kowaltowski A.J., Vercesi A.E. Mitochondrial damage induced by conditions of oxidative stress // Free Radical Biology. 1999. V. 26. P. 463471.

215. Kuroda H., Sigisuka S., Asada M., Chiba K. Peroxide scavenging systems during cold acclimation of appel callus in culture // Plant Cell Physiol. 1991. V. 32. №5. P. 635-641.

216. Lamb C., Lowton M.A., Dron M., Dixon R.A. Signals and trunsduction mechanisms for activation of plant defenses against microbial attack // Cell. 1989. V. 56. №2. P. 215-227.

217. Lamb C., Dixon R.A. The oxidative burst in plant disease resistance // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1997. V. 48. P. 251-275.

218. Lambais M.R., Rios-Ruis W.F., Andrade R.M. Antioxident responses in bean (Phaseolis vulgaris) roots colonized by arbuscular mycorrhizal fungi // New Phytologist. 2002. V. 160. Is. 2. P. 421-428.

219. Law I.J. The role of lectins in the legume symbiosis // Plant Prot. News. 1989. № 16. P. 2-4.

220. Layzell D.B., Rochman P., Canvin D.T. Low root temperatures and nitrogenase activity in soybean // Canad. J. Bot. 1984. V. 62. P. 966-971.

221. Layzell D.B., Hunt S. Oxygen and the regulation of nitrogen fixation in legume nodules // Physiol. Plantar. 1990. V. 80. № 2. P. 322-327.

222. Le Vier K., Phillips R.W., Grippe V.K. et al. Similar requirements of a plant symbiont and mammalian pathogen for prolonged intracellular survival // Science. 2000. V. 287. P. 2492-2493.

223. Leon J., Lawton M.A., Raskin I. Hydrogen peroxide stimulates salicylic acid biosynthesis in tobacco // Plant Physiol. 1995. V. 108. № 4. P. 16731678.

224. Levine A., Tenhacen R., Dixon L.A., Lamb С. H2O2 from oxydative burst orchestrates the plant hypersensitive disease resistence response // Cell. 1994. V. 79. P. 583-593.

225. Levine A., Pennell R.I., Alvarez M.E. et al. Calcium-mediated apoptosis in a plant hypersensitive disease resistance response // Curr. Biol. 1996. V. 6. № 4. P. 427-437.

226. Lewis N.G., Yamamoto E. Lignin: occurense, biogenesis and biodegradation // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1990. V. 41. P. 455-496.

227. Liu S.S. Generating, partitioning, targeting and functioning of superoxide in mitochondria // Biose. Rep. 1997. V. 17. P. 259-272.

228. Long S.R., Staskawicz B.J. Procaryotic plant parasitis // Cell. 1993. V. 73. P. 921-935.

229. Long S.R. Rhizobium symbiosis Nod factors in perspective // Plant Cell. 1996. V. 8. P. 1885-1898.

230. Long S.R. Genes and signals in the Rhizobium-legumQ symbiosis // Plant Physiol. 2001. V. 125. P. 69-72.

231. Lorenzo C, Lucas M.M., Vivo A., de Felipo M.R. Effect of nitrate on peroxisome ultrastructure and catalase activity in nodules of Lupinus albus L. cv. Multalupa//J. Exp. Bot. 1990. V. 41. № 233. P. 1573-1578.

232. Lynch D.H., Smith D.L. Soybean Glycine max (L.) Merr. nodulation and N2 fixation as affected by period of exposure to a low root zone temperature // Physiol. Plantar. 1993. V. 88. P. 212-220.

233. Lynch D.H., Smith D.L. The effects of low root zone temperature stress on two soybean Glycine max. genotypes when combined with Bradyrhizobium strains of verying geografic origin // Physiol. Plantar. 1994. V. 90. P. 105-113.

234. Lynn D.G., Chang M. Phenolic signals in cohabitation: implications for plant development // Annu. Rev. Plant Physiol. 1990. V. 41. P. 497-526.

235. Macduff J.H., Dhanoa M.S. N2 fixation and nitrate uptake by white clover swards in response to root temperature in flowing solution culture // Ann. Bot. (USA). 1990. V. 65. № 3. P. 325-335.

236. Mackerness S.A.H., John C.F., Jordan В., Thomas B. Early signaling components in ultraviolet-B responses: distinct roles for different reactive oxygen species and nitric oxide // FEBS Lett. 2001. V. 489. P. 237-242.

237. Martinez-Abarca F., Herrera-Cervera J.A., Bueno P. et al. Involvement of salicylic acid in the establishment of the Rhizobium meliloti- Alfalfa symbiosis // Mol. Plant-Microbe Int. 1998. V. 11. № 3. P. 153-155.

238. McCord J.M., Fridovich I. The utility of superoxide dismutase in studing free radical reactions // J. Biol. Chemistry. 1969. V. 244. № 22. P. 6056-6063.

239. McKay K., Schatz В., Endres G. Field pea production // North Dacota State University, NDSU Extension Service. 1999. 5 c. (web site: http: //www.ext.nodak.edu/extbubs/plantsci/rowcrops/al 166w.htm).

240. Medhy M.C. Active oxygen spesies in plant defense against pathogens // Plant Physiol. 1994. V. 105. P. 467-472.

241. Minibayeva F.V., Gordon L.K., Kolesnikov O.P., Chasov A.V. Role extracellular peroxidase in the superoxide production by wheat root cells // Protoplasma. 2001. V. 217. № 1. P. 125-128.

242. Mittler R., Feng X., Cohen M. Post-transcriptional suppression of cytosolic ascorbate peroxidase expression during pathogen-induced programmed cell death in tobacco // Plant Cell. 1998. V. 10. № 3. P. 461-473.

243. Mittler R., Herr E.H., Orvar B.L. et al. Transgenic tobacco plants with reduced capability to detoxify reactive oxygen intermediates are hyperresponsive to pathogen infection // Proc. Natl. Acad. Sci. (USA). 1999. V.96. №24. P. 14165-14170.

244. Moller I.M. Plant mitochondria and oxydative stress: electron transport , NADPH turpover and metabolism of reactive oxygen species // Annu. Rev. Plant Physiol. Mol. Biol. 2001. V. 52. № 1. P. 561-591.

245. Monk-Talbot L.S., Davies H.V., Macaulay M., Forster B.P. Superoxide dismutase and susceptibility of potato {Solarium tuberosum L.) tubers to calcium related dibordvers // Plant Physiol. 1991. V. 137. № 4. P. 489-501.

246. Nakano Y., Asada K. Hydrogen peroxide is scavenged by ascorbate-specife peroxide in spinach chloroplasts //Plant Cell Physiol. 1981. V. 22. P. 867-880.

247. Niehaus K., Kapp D., Puhler A. Plant defense and delayed infection of alfalfa pseudonodules induced by an exopolysaccharides (EPS)-deficient Rhizobium meliloti mutant // Planta. 1993. V. 190. P. 415-425.

248. Novak K., Skpdleta V., Nemcova M., Lisa L. Optimization of rhizobial wod-gene-inducing activity assay in pea root exudate // Folia Microbiol. 1994. V. 39. №3. P. 208-214.

249. Nutman P.S. Some observation on root-hair infection by nodule bacteria // J. Exp. Bot. 1959. V. 10. № 29. P. 250-263.

250. O'Kane D., Gill V., Boyd P., Burdon B. Chilling, oxidative stress and antioxidant responses in Arabidopsis thaliana callus // Planta. 1996. V. 198. № 3. P. 371-377.

251. Okuda Т., Matsuda Y., Yamanaka A., Segisaka S. Abrupt increase in the the level of hydrogen peroxide in leaves of winter wheat is caused by cold treatment//Plant Physiol. 1991. V. 97. №3. P. 1265-1267.

252. Orellana R.G., Sloger C., Miller V.L. Rhizoctonia Rhizobium interactions in relation to yield parameters of soybean // Phytopathology. 1976. V. 66. P. 464-467.

253. Pankhurst C.E., Layzell D.B. The effect of bacterial strain and temperature changes on the nitrogenase activity of Lotus pedunculatus root nodules // Physiol. Plantar. 1984. V. 62. P. 289-296.

254. Parkin K.L., Marangoni A., Jackman R. et al. Chilling injury. A review of possible mechanisms // J. Food Biochem. 1989. V. 13. P. 127-153.

255. Parniske M., Zimmermann C., Cregan P.B., Werner D. Hypersensitive reaction of nodule cells in the Glycine max sp./Bradyrhizobium japonicum symbiosis occurs at the genotype specific level // Bot. Acta. 1990. V. 103. P. 143-148.

256. Parniske M., Ahlborn В., Werner D. Isoflavonoid inducible resistance to the phytoalexin glyceolin in soybean rhizobia // J. Bacteriol. 1991. V. 173. P. 3432-3439.

257. Pate J.S. Nodulation studies in legumes. The effects of temperature on symbiotic performances of bacterial associations of Medicago trihuloides Ders. and Vicia atropurpurea Dest // Phyton. 1962. V. 18. № 1. P. 65-74.

258. Pawlowski K., Bisseling T. Rhizobial and actinorizal symbiosis: what are the shared features // Plant Cell. 1996. V. 8. № 10. P. 1899-1913.

259. Perret X., Stahelin C., Broughton W.J. Molecular basis of symbiotic promiscuity // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2000. V. 64. P. 180-201.

260. Phillips D.A., Dakora F.D., Sande E. et al. Synthesis, release and transmission of alfalfa signals to rhizobial symbionts // Plant and Soil. 1994. V. 161. P. 69-80.

261. Pieters C.M.J., van Pelt J.A., van Wees S.C.M. et al. Rhizobacteria-mediated induced systemic resistance: triggering, signalling and expression // Europ. J. Plant Pathol. 2001. V. 107. P. 51-61.

262. Pillinger J.M., Coope J.A., Ridge I. Role of phenolic compounds in the antialgal activity of barley straw // J. Chemical Ecology. 1994. V. 20. P. 15571569.

263. Pingero R.G., Rao M.V., Paliyati G. et al. Changes in activities of antioxidant enzymes and their relationship to genetic and paclobutrazolinduced chilling tolerance of maize seedlings 11 Plant Physiol. 1997. V. 114. № 2. P. 265-274.

264. Pingret J.L., Jornet E.P., Barker D.G. Rhizobium Nod factor signaling: evidance for a G-protein mediated transduction mechanism // Plant Cell. 1998. V. 10. №5. P. 659-671.

265. Prasad Т.К., Anderson M.D., Martin B.A., Stewart C.R. Evidence for chilling-induced oxidative stress in maize seedlings and regulatory role of hydrogen peroxide // The Plant Cell. 1994. V. 6. P. 65-74.

266. Prasad Т.К. Role of catalase in inducing chilling tolerance in pre-emergent maize seedlings//Plant Physiol. 1997. V. 114. P. 1369-1376.

267. Price A.H., Tayler A., Ripley S.J. Oxidative signals in tobacco increase cytosolic calcium // Plant Cell. 1994. V. 6. № 9. P. 1301-1310

268. Puppo A., Herrada G., Rigaud J. Lipid peroxidation in perebacteroid membranes from french-bean nodules // Plant Physiol. 1991. V. 96. P. 826-830.

269. Purvis A.C., Shewfelt R.L., Gegogeine J.W. Superoxide production by mitochondria isolated from green bell pepper fruit // Physiol. Plantar. 1995. V. 94. P. 743-749.ь

270. Rabinowitch H.D., Fridovich I. Superoxide radicals, superoxide dismutases and oxygen toxicity in plants 11 Photochem. Photobiol. 1983. V. 37. № 6. P. 679-690.

271. Ramu S.K., Peng H.M., Cook D.R. Nod factor induction of reactive oxygen species production is correlated with expression of the early noduline gene ripl in Medicago trancatula // Mol. Plant-Microbe Int. 2002. V. 15. № 6. P. 522528.

272. Rao M.V., Paliyath G., Ormrod D.P. Ultraviolet-B- and ozone-induced biochemical changes in antioxidant enzymes of Arabidopsis thaliana II Plant Physiol. 1996. V. 110. P. 125-136.

273. Rao M.V., Paliyath G., Ormrod D.P. et al. Influence of salicylic acid on Н2Ог production, oxydative stress, and H202-metabolizing enzymes // Plant Physiol. 1997. V. 115. № l.P. 137-149.

274. Rao M.V., Davis K.R. Ozon-induced cell death occurs via distinct mechanisms in Arabidopsis: the role of salicylic acid // Plant J. 1999. V. 17. № 6. P. 603-614.

275. Raskin I., Skubatz H., Tang W., Meense B.J.D. Salicylic acid levels in thermgenic and nonthermogenic plants // Ann. Bot. 1990. V. 66. № 4. P. 369373.

276. Richter C., Gogvadze V., Laffranchi R. et al. Oxidants in mitochondria: from physiology to disease // BBA. 1995. V. 1271. P. 67-74.

277. Roughley R.J. // The influence of root temperature, Rhizobium strain and best selection on the structure and nitrogen fixation efficiency of the root nodules of Trifolium subterraneum И Ann. Bot. 1970. V. 34. № 136. P. 631646.

278. Roughley R.J., Dart P.J. Root temperature and root hair infection of Trifolium subteerraneum L. Cranmere // Plant and Soil. 1970. V. 32. № 2. P. 518-520.

279. Ruijter N.C.A., Rook M.B., Bisseling Т., Emons A.M.C. Lipochitooligosaccharides, re-initiate root hair tip growth in Vicia sativa with high calcium and spectrin-like antigen at the tip // Plant J. 1998. V. 13. № 3. P. 341-350.

280. Safronova V.I., Novikova N.I. Comparison of two methods for root nodule bacteria preservation: Lyophilization and liquid nitrogen freezing // J. Microbiol. Methods. 1996. V. 24. P. 231-237.

281. Salin M.L. Toxic oxygen species and protective systems of the chloroplast // Physiol. Plantar. 1988. V.72. P. 681-689.

282. Salzwedel J.L., Dazzo F.B. P-sym nod gene influence on elicitation of peroxydase activity from white clover and pea roots by rhyzobia and their cell free supernatants // Mol. Plant-Microbe Int. 1993. V. 6. P. 127-134.

283. Santos R., Herouart D., Puppo A., Touati D. Critical protective role of bacterial superoxide dismutase in Rhizobium-legume symbiosis // Mol. Microbiol. 2000. V. 38. P. 750-759.

284. Santos R., Herouart D., Sigaud S. et al. Oxidative burst in alfalfa-Sinorhizobium meliloti symbiotic interaction // Mol. Plant-Microbe Int. 2001. V. 14. № 1. P. 86-89.

285. Saruyama H., Tanida M. Effect of chilling on activated oxygen-scavenging enzymesin low temperature-sensitive and -tolerant cultivars of rice (Oryza sativa L.) // Plant Sci. 1995. V. 109. P. 105-113.

286. Savoure A., Salend C., El-Turk J. et al. Distinct response of Medicago suspension cultures and root to Nod factors and chitin oligomers in the elicitation an defense-related responses // Plant J. 1997. V. 11. P. 277-287.

287. Scandalios J.G. Characterization of the catalase antioxidant defense gene catl of maize and its developmentally regulated expression in transgenic tobacco // Plant J. 1993. V. 3. № 4. P. 527-536.

288. Scherri C.L.M., Loggini В., Puliga S., Navaria F.I. Antioxidant system in Sporobolus stapfianus: changes in response to desiccation and rehydration // Phytochemistry. 1994. V. 35. № 3. P. 561-565.

289. Schopfer P., Liszkay A., Bechtold M. et al. Evidance that hydroxyl radicals mediate auxin-induced extension growth // Planta. 2002. V. 214. P. 821-828.

290. Schultze M., Kondorosi A. The role of lipochitooligosaccharides in root nodule organogenesis and plant cell growth // Curr. Opin. Genet. Dev. 1996. V. 6. P. 631-638.

291. Schultze M., Kondorosi A. Regulation of symbiotic root noduledevelopment //Annu. Rev. Genet. 1998. V. 32. P. 33-57.

292. Shigeto M., Masao Т., Hisao F. et al. A cDNA clone encoding a rice catalase isozyme//Plant Physiol. 1994. V. 105. №3. P. 1015-1016.

293. Shulaev V., Leon J., Raskin I. Is salicylic acid a translocated signal of systemic aquired resistance in tobacco? // The Plant Cell. 1995. V. 7. P. 16911701.

294. Sies H. Strategies of antioxidant defense // Eur. J. Biochem. 1993. V. 215. P.213-219.

295. Spaink H.P. The molecular basis of infection and nodulation by Rhizobia: The ins and outs of sympathogenesis // Annu. Rev. Phytopathology. 1995. V. 33. P. 345-368.

296. Spaink H.P. Root nodulation and infection factors produced by rhizobial bacteria // Annu. Rev. Microbiology. 2000. V. 54. P. 257-288.

297. Sprent J.I. Knobs, knots and nodules the renaissance in legume symbiosis research // New Phytologist. 2002. V. 153. Is. 1. P. 2-9.

298. Stougaard J. Regulators and regulation of legume root nodule development //Plant Physiol. 2000. V. 124. P. 531-540.

299. Suganuma N., Hayashi Т., Hayashi K. et al. Characteristics of ineffective nodules induced on a pea mutant E 135 (sym 13) p 590 // Nitrogen fixationfundamentals and application. Kluwer Acad. Publishe. Dordrecnt, Boston, London, 1995. 824 p.

300. Swamy P.M., Reddy C.V.S. Amelioration ofNaCl salinity stress by calcium chloride: lipid peroxidation, superoxide dismutase and catalase activities // Proc. Indian Nat. Sci. Acad. (B). 1991. V. 87. № 3-4. P. 207-209.

301. Takahama U., Nishimura M. Formation of singlet molecular oxygen in illuminated chloroplasts. Effects on photoinactivation and lipid peroxidation // Plant Cell Physiol. 1975. V. 16. № 4. P. 737-748.

302. Tang M., Smith C.J. Elicitor induced defence responses in Medicago sativa //New Phytologist. 2001. V. 149. Is. 3. P. 401-418.

303. Tenhaken R., Levine A., Brisson L. et al. Function of oxidative burst in hypersensitive disease resistance // Proc. Natl. Acad. Sci. (USA). 1995. V. 92. № 10. P. 4158-4163.

304. Thioyapong P., Hunt M.D., Sieffens J.C. Systemic wound induction of potato (Solarium tuberosum) poliphenoloxidase 11 Phytochemistry. 1995. V. 40. P. 673-676.

305. Thomashow M.F. Plant cold acclimation: Freezing tolerance genes and regulatory mechanisms // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1999. V. 50. P. 571-599.

306. Tsyganov V.E., Voroshilova V.A., Priofer U.B. et al. Genetic dissection of the initiation of the infection process and nodule tissue development in the Rhizobium-?ea (Pisum sativum L.) symbiosis // Ann. Bot. 2002. V. 89. Is. 4. P. 357-366.

307. Turrens J.F. Superoxide production by the mitochondrial respiratory chain // Biose. Rep. 1997. V. 17. P. 3-8.

308. Uknes S., Vernooij В., Morris S. et al. Reduction of rise for growers: methods for the development of disease resistant crops // New Phytologist. 1996. V. 133. P. 3-10.

309. Vacha F. The role of oxygen in photosynthesis // Photosynthetica. 1995. V. 31. №3. P. 321-334.

310. Van Camp W., van Montague M., Inzu D. H202 and NO: redox signals in disease resistance // Trends Plant Sci. 1998. V. 3. P. 330-334.

311. Van Doorslaer S., Dedonder A., De Block M., Callens F. Oxidative stress in plants: EPR monitoring in DMPO-DMSO based extracts // J. Plant Physiol. 1999. V. 154. P. 132-136.

312. Van Loon L.C., Bakker P., Pieterse C.M.J. Systemic resistance induced by rhizosphere bacteria // Annu. Rev. Phytopathol. 1998. V. 36. P. 453-483.

313. Van Sprosen P.C., Rood A.M.M., van Brussel A.A.N, et al. Salicylic acid inhibits indeterminate-type nodulation but not determinate-type nodulation // Mol. Plant-Microbe Int. 2003. V. 16. P. 83-91.

314. Vasse J., de Billy F., Truchet J. Abortion of infection during the Rhizobium meliloti-sdfalfa symbiotic interaction is accompanied by a hypersensitive reaction // Plant J. 1993. V. 4. P. 555-566.

315. Verma D.P.S., Hunter N., Bal A.K. Asymbiotic association of Rhizobium with pea epicotyls treated with a plant hormone // Planta. 1978. V. 138. № 1. P. 107-110.

316. Vijn I., das Neves L., van Kommen A. et al. Nod factors and nodulation in plants // Science. 1993. V. 260. P. 1764-1765.

317. Vincent J.M. Factors controlling the legume Rhizobium symbiosis // In: Nitrogen fixation. (Eds. W.E. Neuton, W.H. Orme-Johnson). University Park. Press: Baltimore, 1980. V. 2. P. 103-127.

318. Walker M.A., McKersie B.D. Role of ascorbat-glutathione antioxidant system in chilling resistance of tomato // J. Plant Physiol. 1993. V. 141. P. 234239.

319. Walsh K.B., Layzell D.B. Carbon and nitrogen assimilation and partitioning in soybeans exposed to low root temperatures // Plant Physiol. 1986. V. 80. P. 249-255.

320. Werner D., Ahlborn В., Gorge E. et al. Defence reactions in the Bradyrhizobium-soybean symbiosis // Proc. 1th Europ. Nitrogen Fixation Conf. Hungary, Szeged, 1994. P. 199-204.

321. Willekens H., Chamnongpol S., Davey M. et al. Catalase is a sink for H202 and is indispensable for stress defence in C3 plants // EMBO J. 1997. V. 16. № 16. P. 4806-4816.

322. Wojtaszek P. Oxidative burst: an early plant response to pathogen infection //Biochem. J. 1997. V. 322, pt. 3. P. 681-692.

323. Wu H., Echt C.S., Рорр M.P., Davis J.M. Molecular cloning, sructure and expression of an elicitor-inducible chitinase gene from pine trees // Plant Mol. Biol. 1997. V. 33. № 6. P. 979-987.

324. Young J.P.W. Molecular phylogeny and evolution of rhizobia // The nitrogen fixation and its research in China. (Ed. G.F. Hong). Berlin; Heidelberg: New York: Springer-Verlag, 1992. P. 365-381.

325. Zacheo G., Arrigoni-Liso R., Bleve-Zacheo T. et al. Mitochondrial peroxidase and superoxide dismutase activities during the infection by Meloidogyne incognita of susceptible and resistant tomato plants // Nematol. Medit. 1983 .V. 11. P. 107-114.

326. Zhang J., Kiokham M.B. Drought-stress-induced changes in activities of superoxide dismutase, catalase and peroxidase in wheat species // Plant Cell Physiol. 1994. V. 35. № 5. p. 785-791.

327. Zhang F., Smith.D. Effects of low root zone temperatures on the early stages of symbiosis establishment between soybean Glycine max (L.) Merr. and Bradyrhizobium japonicum II J. Exp. Bot. 1994. V. 45. № 279. P. 1467-1473.

328. Zhang F., Smith D. Genistein accumulation in soybean Glycine max (L.) Merr. root systems under suboptimal root zone temperatures // J. Exp. Bot. 1996. V. 47. P. 755-792.

329. Zhou F., Zhang Z., Gregersen P.L. et al. Molecular characterization of the oxalate oxidase involved in the response of barley to the powdery mildew fungus // Plant Physiol. 1998. V. 117. № 1. P. 33-41.

330. Zwany Z., Collinge D.B., Thordal-Christensen H. Germia-like oxalate oxidase, a H202-producing enzyme, accumulates in barley attacked by the powdery mildew fungus // The Plant J. 1995. V. 8. № 1. P. 139-145.