Антиоксидантная система кишечника личинок Galleria mellonella L. при бактериозе и воздействии вторичных метаболитов растений тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.09, кандидат биологических наук Дубовский, Иван Михайлович

• Дубовский, Иван Михайлович
• кандидат биологических наук
• 2004

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Дубовский, Иван Михайлович

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1. Обзор литературы.

1.1. Бактериозы насекомых.

1.1.1. Энтомопатогенная кристаллообразующая бактерия Bacillus thuringiensis.

1.1.2. Токсины и другие метаболиты Bacillus thuringiensis.

1.1.2.1 Кристаллический 5-эндотоксин.

1.1.2.2 Термостабильный Р-экзотоксин.

1.1.2.3 а-экзотоксин.

Q 1.1.2.4 Ферменты.

1.1.2.5 Антибактериальные вещества Bacillus thuringiensis.

1.1.3. Этапы бактериоза насекомых.

1.2. Вторичные метаболиты растений.

1.2.1. Роль вторичных метаболитов растений в системе "насекомое-растение хозяин".

1.2.2. Основные группы вторичных метаболитов.

1.2.3. Фенольные соединения.

1.3. Антиоксидантная система насекомых.

1.3.1. Характеристика основных форм активированных кислородных метаболитов.

1.3.2. Перекисное окисление липидов.

1.3.3. Антиоксидантные ферменты.

1.3.4. Неспецифические эстеразы.

1.3.5. Неферментативные антиоксиданты.

1.4. Изменение активности антиоксидантной системы у насекомых при патогенезе и воздействии ксенобиотиков.

1.4.1. Роль активированных кислородных метаболитов и антиоксидантов при патогенезах насекомых.

1.4.2. Изменения в антиоксидантной системе насекомых при воздействии вторичных метаболитов растений.

ГЛАВА 2. Материалы и методы исследования.

2.1. Насекомые.

2.2. Бактерии.

2.3. Экстракты растений.

2.4. Реактивы.

2.5. Заражение насекомых бактериями.

2.6. Скармливание экстрактов растений насекомым.

2.7. Приготовление гомогенатов внутренних органов. щ 2.8. Определение активности супероксиддисмутазы.

2.9. Определение активности каталазы.

2.10.Определение активности глутатион-Б-трансферазы.

2.11. Определение концентрации тиолсодержащих соединений.

2.12. Определение активности неспецифических эстераз.

2.13. Определение концентрации малонового диальдегида.

2.14. Определение антиоксидантных свойств вторичных метаболитов растений.

2.15. Определение концентрации белка.

2.16. Статистическая обработка экспериментальных данных.

ГЛАВА 3. Активность антиоксидантной системы личинок G.mellonella щ при бактериозе.

3.1. Бактериоз личинок большой пчелиной огневки G.mellonella, вызываемый Bacillus thuringiensis.

3.2. Изменение концентрации малонового диальдегида при бактериозе личинок G.mellonella.

3.3. Влияние бактериоза на активность антиоксидантов в кишечнике личинок G.mellonella.

3.3.1. Активность супероксиддисмутазы и каталазы.

3.3.2. Активность глутатион-8-трансферазы.

3.3.3. Концентрация окисленных и восстановленных тиолов.

ГЛАВА 4. Активность антиоксидантной системы личинок G.mellonella при антагонистическом воздействии вторичных метаболитов растений.

4.1. Влияние экстрактов растений на структурные показатели популяции G.mellonella.

4.2. Изменение концентрации малонового диальдегида при воздействии вторичных метаболитов растений.

4.3. Изменение соотношения окисленных и восстановленных тиолов при воздействии вторичных метаболитов растений.

4.4. Изменение активности ферментативных антиоксидантов и неспецифических эстераз при воздействии вторичных метаболитов растений.

4.4.1. Активность глутатион-Б-трансферазы.

4.4.2. Активность неспецифических эстераз.

4.4.3. Активность супероксиддисмутазы и каталазы.

4.5. Влияние экстрактов растений на развитие бактериальной инфекции

Bacillus thuringiensis у личинок G.mellonella.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Антиоксидантная система кишечника личинок Galleria mellonella L. при бактериозе и воздействии вторичных метаболитов растений»

В окружающей среде существует большое количество бактерий способных поражать насекомых. При развитии бактериальной инфекции происходит взаимодействие метаболитов бактерий и защитных систем насекомых. При этом особое значение играет состав кормового субстрата, компоненты которого могут оказывать влияние как на организм насекомого, в частности на функционирование защитных механизмов, так и на активность метаболитов энтомопатогенных бактерий. 4 Бактерии Bacillus thuringiensis (БТ) хорошо известны благодаря их патогенности к насекомым различных отрядов [Simpson et al., 1997; Rausell et al., 2000; Zhong et al., 2000]. Патогенное действие БТ на насекомых связано с токсинами и другими метаболитами, которые синтезируют данные бактерии [Бурцева и др., 2001]. В настоящее время общепризнано, что основным фактором инсектицидного действия БТ является кристаллический белковый эндотоксин, образующийся в клетках в виде параспоровых включений или кристаллов [Obukowitz et al., 1986; Lampel et al., 1994].

Важнейшую роль в формировании взаимоотношений растений с насекомыми играют вещества вторичного обмена — вторичные метаболиты растений (ВМ) или аллелохемики [Шапиро и др., 1986; Чернышов, 1996]. щ Особый интерес представляет антагонистическое действие ВМ растений на организм насекомого. Среди сотен тысяч известных ВМ растений, несомненно, наиболее распространенным классом веществ, играющим ведущую роль в защите против фитофагов, являются фенольные соединения, обладающие разнообразным действием на насекомых [Geibel et al. 1994, Feucht, Treutter 1999; Gatehouse, 2002], однако исследования, посвященные действию этих веществ на физиологическое состояние насекомых пока не многочисленны [Martin et al., 1987; Harborne, 1991; Appel, 1992].

Следует отметить, что действие 8-эндотоксина и других метаболитов БТ на эпителиальные клетки кишечника сопряжено с нарушением целостности и функциональной активности клеточных мембран, что может приводить к неконтролируемому усилению радикальных окислительных процессов за счет развития реакции перекисного окисления липидов (ПОЛ) и нарушения окислительного фосфорилирования [Travers et al., 1976; Harvey et al., 1983; Boctor, Salama,1983; Knowles, Ellar, 1987; Штерншис, 1995]. Вторичные метаболиты растений могут оказывать токсическое воздействие на насекомых, связываясь с эпителиальными клетками кишечника, а также за 4 счет проявления прооксидантных свойств. В частности, окисление фенолов до хинонов может инициировать образование активированных кислородных метаболитов в кишечнике [Appel, Martin, 1990; Summers, Felton, 1994; Appel, 1994, Зенков и др., 2001]. Не исключено, что описанные нарушения при действии ВМ растений на насекомых могут влиять на развитие бактериальной инфекции БТ, так как эти процессы сопряжены с нарушением целостности и функциональной активности пищеварительной системы.

Известно, что контроль над активностью радикальных окислительных процессов в организме насекомых осуществляет антиоксидантная система [Felton, Summers, 1995]. Участие компонентов антиоксидантной системы в стабилизации радикальных окислительных процессов на начальном этапе $ развития бактериоза и/или при воздействии ВМ растений может являться одним из важнейших механизмов, защищающих насекомых от повреждающего действия радикалов. Существуют единичные работы по изучению влияния инфекций, вызванных энтомопатогенными грибами, вирусами и микроспоридиями на процессы генерации АКМ и активность антиоксидантной системы в организме насекомых [Серебров, 2000; Wang et al., 2001а; Лозинская и др., 2003]. В большинстве работ, посвященных изучению влияния ВМ растений и других ксенобиотиков на организм А w насекомых рассматривается изменение активности и спектра эстераз [Cohen et al., 1992; Snyder, Feyereisen, 1992; Cuevas, Niemeyer, 1993; Xu, Bull, 1995; Conyers et al., 1998; Mukanganyama et al., 2003]. Немногочисленные исследования антиоксидантной системы насекомых проводили при питании кормом с повышенным содержанием фенолов [Jonson, Felton, 2001; Barbehenn et al., 2001; Barbehenn, 2002; Barbehenn et al., 2003], а так же при развитии на менее предпочитаемом кормовом растении [Peric-Mataruga et al., 1997]. К сожалению, работы по изучению антиоксидантной системы насекомых при бактериозе встречаются редко, а воздействие растительных аллелохемиков на 41 активность антиоксидантов практически не изучено.

Цель и задачи исследования. Целью настоящей работы явилось изучение влияния бактериоза и вторичных метаболитов растений на антиоксидантную систему кишечника личинок большой вощиной огневки Galleria mellonella L. Для успешного выполнения указанной цели необходимо было решить следующие задачи:

1. Изучить влияние бактериальной инфекции В. thuringiensis на активность процессов ПОЛ в кишечнике личинок G .mellonella;

2. Исследовать влияние бактериальной инфекции В. thuringiensis на 4 активность ферментативных и неферментативных антиоксидантов в кишечнике личинок G. mellonella;

3. Изучить влияние экстрактов растений, подавляющих развитие личинок G. mellonella, на активность процессов ПОЛ в кишечнике;

4. Исследовать влияние экстрактов растений, подавляющих развитие личинок G. mellonella, на активность ферментативных и неферментативных антиоксидантов. f

Научная новизна. Впервые изучено изменение активности антиоксидантов - супероксиддисмутазы, каталазы, глутатион-Б-транферазы и концентрации тиол-содержащих веществ при развитии бактериальной инфекции В. thuringiensis. Впервые установлено, что скармливание экстрактов растений, подавляющих развитие личинок G. mellonella, приводит к снижению активности процессов ПОЛ на фоне повышения окисления тиол-содержащих веществ. Установлено, что развитие бактериоза, а так же воздействие экстрактов ряда растений подавляющих развитие насекомых сопровождается изменением баланса "оксиданты-антиоксиданты" щ в кишечнике личинок G. mellonella, при этом ферментативные и неферментативные компоненты антиоксидантной системы могут выступать одним из защитных механизмов предотвращающих разрушающее действие высокореакционных радикалов.

Практическая значимость. Результаты, полученные в ходе исследований, позволяют оценить активность радикальных окислительных процессов и защитную роль антиоксидантной системы насекомых при бактериозе и воздействии аллелохемиков растений. Данные результаты могут служить основой для поиска веществ, в частности ВМ растений, нарушающих баланс "оксиданты-антиоксиданты" у насекомых, что можно 4> использовать для совершенствования биопрепаратов на основе БТ, применяемых для регуляции численности фитофагов.

Апробация работы. Материалы диссертации были представлены на Всероссийской конференции "Беспозвоночные животные Южного Зауралья и сопредельных территории" (Курган, март 1998), на конференции "Паразиты в природных комплексах и рисковые ситуации" (Новосибирск, июнь 1998), на VI Европейском энтомологическом конгрессе (Чехия, август 1998), на Л

Международном симпозиуме "Сохранение и защита горных лесов" (Ош, октябрь 1999), на XII съезде Русского Энтомологического общества (Санкт-Петербург, август 2002), на VII Европейском энтомологическом конгрессе (Греция, октябрь 2002), на отчетных сессиях ИСиЭЖ СО РАН (апрель 2002), на заседаниях микробиологического общества (ноябрь 2004).

По материалам диссертации опубликовано 16 работ.

Структура и объем диссертации. Диссертация изложена на 139 страницах машинописного текста; состоит из введения, 4 глав, заключения, выводов и списка литературы. Работа иллюстрирована 33 рисунками и 2 таблицами. Список литературы включает 300 работ, из них 254 на иностранных языках.

Заключение диссертации по теме «Энтомология», Дубовский, Иван Михайлович

выводы

1. Заражение личинок G. mellonella бактериями Bacillus thuringiensis приводит к усилению процессов перекисного окисления липидов в кишечнике на первые сутки после заражения с последующим снижением до контрольных значений.

2. Развитие бактериальной инфекции сопровождается увеличением активности супероксиддисмутазы и глутатион-Б-трансферазы, снижением активности каталазы, а также увеличением окисления тиол-содержащих компонентов в кишечнике личинок G. mellonella.

3. Экстракты: пижмы обыкновенной Tanacetum vulgare, багульника болотного Ledum palustre, оленего мха Cladonia uncialis, мха сфагнума Sphagnum и усниновая кислота подавляют развитие личинок G. mellonella.

4. Скармливание экстрактов растений, обладающих антагонистическим действием на личинок G. mellonella, приводит к снижению активности процессов перекисного окисления липидов на фоне повышения окислительной модификации тиолов в кишечнике.

5. Питание личинок G. mellonella экстрактами растений с антагонистическим действием сопровождается снижением активности глутатион-Б-трансферазы и отсутствием изменений активности супероксиддисмутазы и каталазы в кишечнике насекомых.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Известно, что действие токсинов БТ на эпителиальные клетки кишечника приводит к нарушению целостности и функциональной активности клеточных мембран. Наши исследования, а также литературные данные свидетельствуют, что при этом происходит усиление активности процессов перекисного окисления липидов (ПОЛ) [Boctor, Salama, 1983; Штерншис, 1995]. В свою очередь, анализ компонентов антиоксидантной системы показал увеличение активности антиоксидантов супероксиддисмутазы (СОД) и глутатион-Б-трансферазы (ГТ) на фоне снижения активности каталазы, а также повышения уровня окисленных тиолов. Эти результаты свидетельствуют о том, что усиление активности перекисного окисления липидов в эпителиальных клетках кишечника под действием бактериальных токсинов приводит к образованию токсичных продуктов и активированных кислородных метаболитов (АКМ), которые и повышают степень окисления тиолов, а также вызывают активацию таких компонентов антиоксидантной системы как СОД и ГТ. На вторые сутки после заражения отмечается снижение концентрации малонового диальдегида (МДА) и повышение до уровня контроля на третьи сутки. При этом отмечено повышение активности СОД и ГТ, а также повышения уровня окисления тиолов. Вероятно, повышенная активность компонентов антиоксидантной системы препятствует участию радикалов в развитии патофизиологических процессов, о чем свидетельствует снижение концентрации МДА и смертности насекомых на 2 и 3 сутки после заражения. Увеличение активности СОД, ГТ и уровня окисленных тиолов наряду со снижением активности каталазы в течение всего опыта, вероятно, связано с тем, что при развитии патологического процесса изменяются соотношения и взаимосвязи между компонентами антиоксидантной системы. Соотношение между различными компонентами в системе антиоксидантов характеризуются взаимокомпенсаторными механизмами. Как правило, снижение концентрации или активности одних антиоксидантов приводит к соответствующему изменению других [Янковский, 2000; Wang et al., 2001а], благодаря чему может контролироваться общая активность радикальных окислительных процессов в организме насекомых.

Анализ полученных нами результатов показал, что в течение первых суток после заражения БТ происходит резкое нарушение баланса между генерацией АКМ в организме насекомого и их ингибированием антиоксидантными системами, что характерно для состояния так называемого окислительного стресса. Этот термин широко применяется для описания дисбаланса в системе "оксиданты-антиоксиданты" при свободнорадикальных патологиях у позвоночных [Lih-Brody et al., 1996; Meneghini, 1997; Saugstad, 1998; Thomson et al., 1998; Reid, Tervit, 1999; Lefer, 2000; Robberecht, 2000; Aghdassi, Allard, 2000; Pavlick et al, 2002 и т.д.] и у насекомых [Pardini et al., 1988; Aucoin et al., 1991; Bi, Felton, 1991; Wang et al., 2001а]. На этапе, когда эндотоксин воздействует на клетки эпителия средней кишки зараженных личинок, происходят патологические изменения клеточных органелл эпителия среднего кишечника. При окислительном стрессе усиливаются радикальные окислительные процессы, в частности ПОЛ. В конечном счете, эти процессы приводят к разрушению клеток эпителия и дисфункции кишечника насекомых.

Таким образом, усиление деструктивных процессов в результате развития окислительного стресса, вероятно, является одним из важных патофизиологических факторов заболевания, влияющих на развитие бактериальной инфекции БТ у насекомых. При этом антиоксидантная система участвует в защитных механизмах, позволяющих контролировать развитие инфекционного процесса за счет ингибирования свободнорадикальных реакций, сопутствующих начальным этапам бактериоза и поддержания окислительно-восстановительного баланса, необходимого для протекания репарационных и иммунных процессов, а также сохранения структурного гомеостаза организма насекомых.

В наших исследованиях установлено, что изменения в антиоксидантном статусе личинок G.mellonella происходят как при острых бактериозах, так и под действием вторичных метаболитов растений, не обладающих ярко выраженными антагонистическими свойствами, то есть не приводящих к гибели насекомых.

Так, при питании насекомых на корме с содержанием полярного экстракта пижмы, полярных и неполярных экстрактов багульника и оленего мха, а также неполярной вытяжки мха сфагнума и усниновой кислоты отмечено снижение веса личинок G.mellonella, что свидетельствует об антагонистических свойствах вторичных метаболитов (ВМ) этих растений.

Следует отметить, что ВМ растений могут реализовывать свое негативное действие с помощью многочисленных механизмов [Шапиро и др., 1986; Чернышов, 1996]. Отмеченное нами увеличение показателя RSSR/RSH при скармливании полярного экстракта пижмы, неполярного и полярного экстрактов багульника, а также неполярной вытяжки оленего мха происходило на фоне снижения концентрации МДА, что может свидетельствовать о нарушении окислительно-восстановительного гомеостаза. Снижение концентрации МДА при отсутствии изменений отношения RSSR/RSH при питании насекомых 0,1% усниновой кислотой, а также отсутствие изменений концентрации МДА и отношения RSSR/RSH при скармливании неполярного экстракта оленьего мха и мха сфагнума может быть связано с антиоксидантными и антинутриентными свойствами этих ВМ [Emmerich et al., 1993; Jonson, Felton, 2001; Marante, 2003].

Полученные результаты подтверждают предположение о том, что отмеченное нами снижение уровня ПОЛ может происходить вследствие активности компонентов антиоксидантной системы. При этом активность ГТ в кишечнике снижается, а активности СОД и каталазы практически не изменяются. Но показатель RSSR/RSH во всех вариантах, где отмечалось снижение концентрации МДА, достоверно превышал контрольные значения. Исходя из этого, можно сделать вывод, что при питании насекомых кормом, содержащим ВМ растений, обладающих антагонистическими свойствами, происходит нарушение окислительно-восстановительного баланса в кишечнике, при этом первостепенную роль в поддержании структурного гомеостаза играют неферментативные антиоксиданты - тиол-содержащие соединения.

Достоверное снижение смертности при совместном заражении личинок бактериями БТ и скармливании экстрактов багульника может быть связано с рядом причин. Так, изменение окислительно-восстановительного баланса при скармливании экстракта багульника, может сопровождаться воздействием реакционноспособных АКМ на протеазы, участвующие в активации бактериального токсина. Кроме того, ВМ, также могут связываться с протеазами или белковым бактериальным токсином, снижая их активность.

На основе полученных данных можно сделать вывод о том, что развитие бактериоза, а также воздействие экстрактов ряда растений, подавляющих развитие насекомых, сопровождается изменением баланса "оксиданты-антиоксиданты" в кишечнике личинок G. mellonella. При этом ферментативные и неферментативные компоненты антиоксидантной системы выступают одним из защитных механизмов, предотвращающих разрушающее действие высокоактивных радикалов.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Дубовский, Иван Михайлович, 2004 год

1. Азизбекян P.P., Смирнова Т.А. Споро- и кристаллообразование у Bacillus thuringiensis II Успехи микробиологии. 1988. Т.22. С.82-108.

2. Африкян Э.Г. Энтомопатогенные бактерии и их значение. 1973. Ереван. 420 с.

3. Баранчиков Ю.Н. Выбор разновозрастной хвои и индукция предпочтений корма у гусениц шелкопрядов рода Dendrolimus // Консортивные связи дерева и дендрофильных насекомых. Новосибирск: Наука. Сиб.отделение. 1982. С.5-19.

4. Баранчиков Ю.Н. Эффективность потребления отторгнутой хвои энтомоконсортами лиственници сибирской // Известия СО АН СССР. сер. Биол. Наук. 1983. вып.З. С.112-115.

5. Барбашова Н.М., Владимирова Г.А. Антагонистические свойства и продуцирование экзотоксина Bacillus thuringiensis II Тр. ВНИИСХМ. 1981. Т.51. С.151-158.

6. Бурцева Л. И., Скворцова М. М., Шашкина Н. И. О выборе штаммов Bac.thuringiensis var. galleriae для производства энтобактерина // Сиб. вестник с.х.науки. 1973. Т. 2. С. 33.

7. Бурцева Л.И. Формы и размеры кристаллов дельта-эндотоксина как критерии инсектицидности в селекции Bacillus thuringiensis subsp. kurstaki / Бурлак B.A., Власенко Н.Г. и др. // Микробиолог, исслед. в Запад. Сибири. Новосибирск, 1989. С.64-68.

8. Бурцева Л.И., Штерншис М.В, Калмыкова Г.В. Бактериальные болезни насекомых. В кн.: Патогены насекомых: структурные и функциональные аспекты (Под ред. В.В. Глупова). М.: Круглый год, 2001. С. 189-246.

9. Владимиров Ю.А., Азизова О.А., Деев А.И. Свободные радикалы в живых системах//Итоги науки и техники. Сер. Биофизика. 1991. Т. 29. С. 1249.

10. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. М.: Мир, 1982. 1120с.

11. Доспехов Б. А. Методика полевого опыта (с основами статистической обработки результатов исследований). М.:Агропромиздат, 1985. 351 с

12. Залунин И.А., Костина и др.//Биохимия. 1978. Т.43. Вып.5. С.857-864.

13. Запрметов М.Н. Фенольные соединения: Метаболизм распространение и функция М.:Наука. 1993. 272с.

14. Зенков Н. К., Ланкин В. 3., Меныцикова Е. Б. Окислительный стресс: Биохимический и патофизиологический аспекты. М.: МАИК, 2001. 343 с.

15. Иванов Г.М. Сравнение турицинов по интенсивности антагонизма в различных трофических условиях // Микроорганизмы в защите растений. Новосибирск, 1981. С.53-72.

16. Ивинскене В.Л. Фосфолипаза и термолабильный экзотоксин Bacillus thuringiensis II Энтомопатогенные бактерии и их роль в защите растений: Сб. науч. тр. /ВАСХНИЛ. Сиб.отд-ние. Новосибирск, 1987. С.57-75.

17. Каган В.Е., Орлов О.Н., Прилипко Л.Л. Проблема анализа эндогенных продуктов перекисного окисления липидов // Итоги науки и техники. Сер.Биофизики. 1986. Т.18. С.1-135.

18. Каменек Л.К. Структура, свойства и механизм действия 8-эдотоксина Bacillus thuringiensis II Энтомопатогенные бактерии и их роль в защите растений: Сб. науч. тр. /ВАСХНИЛ. Сиб.отд-ние. Новосибирск, 1987. С.57-75.

19. Кандыбин Н.В. Бактериальные средства борьбы с грызунами и вредными насекомыми. М.: Агропромиздат, 1989. 175 с.

20. Карган В.Е., Орлов О.Н., Прилипцко JI.JL Проблема анализа эндогенных продуктов перекисного окисления липидов // Итоги науки и техники. Сер.Биофизика. М., 1986. 480с.

21. Колесова О.Е., Маркин А.А., Федорова Т.Н. Перекисное окисление липидов и методы определения продуктов липопероксидации в биологических средах // Лаб.дело. 1984. №9. С.540-546.

22. Крылов Г.В. Травы жизни и их искатели. Новосибирск. Зап.-Сиб. книжное издательство. 1972.

23. Кузин A.M. Структурно-метаболическая теория в радиобиологии М.: Наука. 1986.

24. Ленинджер А.Л. Биохимия: молекулярные основы структуры и функции клетки Москва:М. 1974. С.956.

25. Лескова А.Я. Действие р-экзотоксина Bacillus thuringiensis на насекомых / Рыбина Л.М., Чумакова А.Я. // Бактериальные средства и методы борьбы с насекомыми и грызунами. 1972. С.52-57.

26. Лескова А.Я., Рыбина Л.М. Термостабильный экзотоксин Bacillus thuringiensis II Энтомопатогенные бактерии и их роль в защите растений: Сб. науч. тр./ВАСХНИЛ. Сиб.отд-ние. Новосибирск, 1987. С.31-42.

27. Лозинская Я. Л., Слепнева И. А., Храмцов В. В., Глупов В. В. Изменение антиоксидантного статуса и системы генерации свободных радикалов в гемолимфе личинок Galleria mellonella при микроспоридиозе // Журн. эвол. биохим.физиол. 2004. Т.2. С.99-103.

28. Минаева В.Г. Лекарственные растения Сибири. Новосибирск. "Наука". 1991.

29. Номенклатура ферментов: Рекомендации Международного биохимического союза по номенклатуре и классификации ферментов, а также по единицам ферментов и символам кинетики ферментативных реакций. М.: ВИНИТИ, 1979. 254с.

30. Носов A.M. Вторичный метаболизм высших растений М.:"МГУ" 2001

31. Осипова А.Н., Азизова О.А., Владимиров Ю.А. Активные формы кислорода и их роль в организме // Успехи биологической химии. 1990. Т.31. С. 180-208.

32. Рославцева С.А., Баканова Е.И., Еремина О.Ю. Эстеразы членистоногих и их роль в механизмах детоксикации инсектоакарицидов // Изв. РАН. Сер. биол. 1993.-№3. С. 368-375.

33. Рославцева С.А., Еремина О.Ю., Костырко И.Н. Исследование эстеразных систем насекомых//Агрохимия. 1990. №10. С. 117-123.

34. Свистунова О.И., Титов В.Н., Гликозилированные белки сыворотки крови: тест фруктозамин // Клин.лаб.диагностика. 1992. №11-12. С.22-30.

35. Серебров В.В. Детоксицирующие ферменты насекомых при микозах // Автореф. дис. канд. биол. наук. Новосибирск, 2000. 19 с.

36. Славнова B.C., Чигалейчик А.Д., Мазанов A.JI. Химический мутагенез и использование косвенных энзиматическихх критериев для отбора вирулентных клонов культуры Bacillus thuringiensis II Прикл.биохимия и микробиология. 1986. Т. 22. - С. 543-548.

37. Соколовский В.В. Тиоловые антиоксиданты в молекулярных механизмах неспецифической реакции организма на экстремальное воздействие // Вопр.мед.химии. 1988. №6. С.2-11.

38. Солонцев И.Л., Юдина Т.Г. Сканирующая туннельная и электронная микроскопия параспоральных кристаллов Bacillus thuringiensis II Микробиология. 1996. Т.65. С.235-240.

39. Тамарина Н. А. Техническая энтомология новая отрасль прикладной энтомологии // Итоги науки и техники. ВИНИТИ. Энтомология. 1987. Т. 7. С. 248-258.

40. Успенский И.И., Людвиг М.З., Корочкин Л.И. Сравнительный анализ карбоксилэстераз в различных органах половой системы самцов Drosophila подгруппы melanogaster // Ж. общ. биол. 1988. Т. 49. № 5. С. 601-610.

41. Чернышов В.Б. Экология насекомых М.:Изд-во МГУ. 1996. 304с.

42. Честухина Г.Г., Залунин И.А., Костина Протеиназы, связанные с кристаллами Bacillus thuringiensis II Биохимия. 1978. Т.43. Вып.5. С.857-864.

43. Шапиро И.Д., Вилкова Н.А., Слепян Э.И. Иммунитет растений к вредителям и болезням Л.:Агропромиздат. 1986. 192с.

44. Штейнхауз Э. Патология насекомых. М.:Изд. Иностранной литературы, 1952, 83 8С.

45. Штерншис М. В. Повышение эффективности микробиологической борьбы с вредными насекомыми. Новосибирск: Новосиб. гос. аграр. ун-т., 1995. 194с.

46. Янковский О. Ю. Токсичность кислорода и биологические системы (Эволюционные экологические и медико биологические аспекты). Санкт Петербург: "Игра", 2000. 294 с.

47. Aghdassi Е., Allard J.P. Breath alkanes as a marker of oxidative stress in different clinical conditions // Free Rad. Biol. Med. 2000. V.28: P.880.

48. Agrelli J., Oleszek W., Stochmal A., Olsen M., Anderson P. Herbivore-induced responses in alfalfa (Medicago sativa) // J Chem Ecol. 2003. V.29(2). P.303-320.

49. Ahmad S. Biochemical defense of pro-oxidant plant allelochemicals by herbivorous insects //Biochem. Syst. Ecol. 1992.20. P.269-296.

50. Ahmad S. Larval and adult housefly carboxylesterase: isozyme composition and tissue pattern // Insect. Biochem. 1976. V. 6. P.541-547.

51. Ahmad S., Pardini R.S. Antioxidant defense of the cabbage looper, Trichoplusia nil Enzymatic responses to the superoxide-generating flavonoid,quercetin, and photodynamic furanocoumarin, xanthotoxin // Photochem. Photobiol. 1990. 51. P.305-311.

52. Akaike Т., Fujii S., Kato A., Yoshitake J., Miyamoto Y., Sawa Т., Okamoto S., Suga M., Asakawa M., Nagai Y., Maeda H. Viral mutation accelerated by nitric oxide production during infection in vivo // FASEB J. 2000.14. P. 1447-1454.

53. Akaike Т., Suga M., Maeda H. Free radicals in viral pathogenesis:molecular mechanisms involving superoxide and NO // Proc.Soc. Exp. Biol. Med. 1998. 217. P.64-73

54. Ali M.I., Bi J.L., Young S.Y., Felton G.W. Do foliar phenolics provide protection to Heliothis virescens from a baculovirus? // J. Chem. Ecol. 1999.25. P.2193-2204.

55. Allen R.G., Balin A.K. Oxidative influence of on development and differentiation: An overview of a free radical theory of development // Free Radical Biol. And. Med. 1989. Vol.6. P.631-661.

56. Andrews R.E. Bibilos M.M., Bulla L.A. Protease activation of the entomocidal protoxin of Bacillus thuringiensis subsp. kurstaki II Appl. Environ. Microbiol. 1985. V.50. P.737-742.

57. Appel H.M. Phenolics in ecological interactions: the importance of oxidation // J. Chem. Ecol. 1993.19. P.1521-1552.

58. Appel H.M., Schultz J.C. Activity of phenolics in insects: The role of oxidation, pp. 609-620, in R. W. Hemingway and P. E. Laks (eds.). Plant Polyphenols, Plenum Press,New York. 1992.

59. Appel, H.M., Martin M.M. Gut redox conditions in herbivorous lepidopteran larvae//J. Chem. Ecol. 1990. V.16. P.3277-3290.

60. Aptosoglou S.G. Sivropoulou A., Koliais S.I. Distribution and characterization of Bacillus thuringiensis in the environment of the olive in Greece // Microbiologica. 1997. V.20. P.69-76.

61. Aronson A.J. Tyrell D.J., Fitz-James P.C. Relationship of the synthesis of spore coat protein and parasporal crystal protein in Bacillus thuringiensis // J.Bacteriol. 1982. V.151. P.399-410.

62. Aronson A. J., Geng C., Lan Wu Aggregation of bacillus thuringiensis CrylA toxins upon binding to target insect larval midgut vesicles // Appl Environ Microbiol. 1999. 65(6). P.2503-2507.

63. Asperen K. Van. A study of housefly esterase by means of a sensitive colorimetric method //J. Insect Physiol. 1962. V. 8. P.401-416.

64. Aucoin R.R., Fields P., Lewis M.A., Philogene B.J.R., Arnason J.T. The protective effects of antioxidants to a phototoxin-sensitive insect herbivore, Manduca sexta //J. Chem. Ecol. 1990. V. 16. P.2913-2924.

65. Aucoin R.R., Philogene B.J.R., Arnason J.T. Antioxidant enzymes as biochemical defenses against phototoxin-induced oxidative stress in three species of herbivorous lepidoptera // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1991. V.16. P.139-152.

66. Baldwin I.T. Mechanism of damaged-induced alkaloid production in wild tobacco. // J. Chem. Ecol. 1989.15. P.1661-1680.

67. Barbehenn R.V. Gut-Based antioxidant enzymes in a polyphagous and a graminivorous grasshopper // J. Chem. Ecol. 2002. V. 28. № 7. P. 1329-1347.

68. Barbehenn R.V., Bumgarner S.L., Roosen E.F., Martin M.M. Antioxidant defenses in caterpillars: role of the ascorbate-recycling system in the midgut lumen // J. Insect Physiol. 2001. V.47. P. 349-357

69. Barbehenn R.V., Martin M.M. Tannin sensitivity in larvae of Malacosoma disstria (Lepidoptera): Roles of the peritrophic envelope and midgut oxidation // J. Chem. Ecol. 1994. 20:1985-2001.

70. Barbehenn R.V., Walker A., Uddin F. Antioxidants in the midgut fluids of a tannin-tolerant and a tannin-sensitive caterpillar: effects of seasonal changes in tree leaves // J. Chem. Ecol., 2003. V. 29, No. 5. P. 1099-1116.

71. Beebee T. Korner A., Bond R.P.M.Differential inhibition of mammalian ribonucleic acid polymerases by an exotoxin from Bacillus thuringiensis II Biochem. J. 1972. V.227. P.619-625.

72. Bernasconi M.L., Turlings TCJ, Ambrosetti L, Bassetti P, Dorn S. Herbivore-induced emissions of maize volatiles repel the corn leaf aphid, Rhopalosiphum maidis. Entomologia Experimentalis // Et Applicata 1998. 87. P.133-142.

73. Bernays E.A. Plant tannins and insect herbivores: An appraisal // Ecol. Entomol. 1981.6:353-361.

74. Bernays E.A., Cooper-Driver G., Bilgener M. Herbivores and plant tannins // Adva.Ecol. Res. 1989.19. P.263-275.

75. Bi J.L., Felton G.W. Foliar oxidative stress and insect herbivory -primary compounds, secondary metabolites, and reactive oxygen species as components of induced resistance // Journal of Chemical Ecology 1995. V.21. P.1511-1530.

76. Bi J.L., Felton G.W., Mueller A.J. Induced resistance in soybean to Helicoverpa zea\ Role of plant protein quality I I J. Chem. Ecol. 1994.20:183-198.

77. Bi J.L., Felton G.W., Murphy J.B, Howies P.A., Dixon R.A., Lamb C.J. Do plant phenolics confer resistance to specialist and generalist insect herbivores? // J. Agric. FoodChem. 1997. 45. P.4500-4504.

78. Blum N.S., River L., Plowman T. Fate of cocaine in the lymantriid Eloria noyesi, a predator of Erythrozylum coca // Phytochem. 1981. V.20. №11. P.2409-2500.

79. Boctor I.Z., Salama H.S. Effect of Bacillus thuringiensis on the lipid content and compositions of Spodoptera littoralis larva // J.Invert.Pathol. 1983. V.51. P.381-384.

80. Bolter С .J., Dicke M., Van Loon J.A., Visser J.H., Posthumus M.A. Attraction of Colorado potato beetle to herbivoredamaged plants during herbivory and after its termination // J. Chem Ecol 1997. 23. P. 1003-1023.

81. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein dye binding // Anal. Biochem. 1976. V. 72. P. 248-254.

82. Bravo A. Koen H., Jansens S. Immunocytochemical analysis of specific binding of Bacillus thuringiensis insecticidal crystal proteins to lepidopteran and coleopteran midgut membranes // J. Invertebr. Pathol. 1992. V.60. P.247-253.

83. Burges H.D. Teratogenicity of the thermostable beta exotoxin of Bacillus thuringiensis in Galleria mellonella // J. Invertebr. Pathol. 1975. V.26. P.419-420.

84. Calabrese D.M., Nickerson K.W. A comparison of protein crystal subunits in Bacillus thuringiensis И Canad. J. Microbiol. 1980. V.26. P.1006-1010.

85. Campos F., Atkinson J., Arnason J.T. Toxicokinetics of 2,4-dihydroxy-7-methoxy-l,4-benzoxazin-3-one (DIMBOA) in the European corn borer, Ostrinia nubilalis (Hubner) // J.Chem.Ecol. 1989. V.15. P.l989-2001.

86. Carroll J. Li J., Ellar D.J. Proteolytic processing of a coleopteran-specific 5-endotoxin produced by Bacillus thuringiensis var. tenebrionis II Biochem. J. 1989. V.261. P.99-105.

87. Chak K.-F. Chao D.-C., Tseng M.-Y. Determination and distribution of cry-type genes of Bacillus thuringiensis isolates from Taiwan // Appl. Environ. Microbiol. 1994. V.60. P.2415-2420.

88. Chestukhina G.G. Kostina L.I., Zalunin I.A. Bacillus thuringiensis subspecies galleriae simultaneously produces two delta-endotoxins strongly different in their primary structure and entomocidal activity // FEBS Lett. 1988. V.232. P.159-162.

89. Chien C.I., Kirollos K.S., linderman R.J., Dauterman W.C. a,b-Unsaturated carbonyl compounds: Inhibition of rat liver glutation S transferases isozymes and chemical reaction with reduced glutathione // Biochim.Biophys.Acta 1994. 1204. P.175.

90. Chilcott C.N., Wigley P.J. Isolation and toxicity of Bacillus thuringiensis from soil and insect habitats in New Zealand//J. Invertebr. Pathol. 1993. V.61. P.244-247.

91. Choi G. J., Lee H. J., Cho K. Y. Involvement of catalase and superoxide dismutase in resistance of botrytis cinerea to dicarboximide fungicide vinclozolin // Pesticide biochem. and physiol. 1997. V.59. P. 1-10

92. Cocchietto M., Skert N., Nimis P.L., Sava G. A review on usnic acid, an interesting natural compound // Naturwissenschaften 2002. V.89. P.137-146.

93. Cohen M.B., Schuler M.A., Berenbaum M.R. A host-inducible cytochrome P-450 from a host-specific caterpillar: molecular cloning and evolution // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1992. V. 15. P. 10920-10924.

94. Cornwell D.G., Morisaki N. Fatty acid paradoxes in the control of cell proliferation: Prostaglandins, lipid peroxides, and cooxidation reactions // Free Radicals in Biology. 1984. Vol.6. P.96-149.

95. Crickmore N. The diversity of Bacillus thuringiensis 5-endotoxins // Entomopathogenic bacteria: from laboratory to field application. Kluwer Academic Publishers, 2000. P.65-78.

96. Crickmore N. Zeigler D.R., Feitelson J. Revision of the nomenclature for the Bacillus thuringiensis pesticidal crystal proteins // Microbiol. Molec. Biology Rev. 1998. V.62. P.807-813.

97. Cross A.R., Jones O.T.G. Enzymic mechanisms of superoxide production // Biochim. Et biophys. acta. 1991. Vol.1057. P.281-298.

98. Cuevas L., Niemeyer H.M. Effects of hydroxamic acids from cereals on aphid cholinesterases // Phytochemistry 1993.34, 983-985.

99. Dalhammar G., Steiner H. Characterization of inhibitor A, a protease from Bacillus thuringiensis which degrades attacins and cecropins, two classes of antibacterial proteins in insect // Eur.J.Biochem. 1984. V. 139. P.247-252.

100. De la Rosa M.C. Mosso M.A., Garcia M.L. Resistance to the antimicrobial agents of bacteria isolated from non-sterile pharmaceuticals // J. Appl. Bacteriol. -1993. V. 74. P. 570-577.

101. Del Rio L.A., Sandalino L.M., Palma J.M. A new cellular function for peroxisomes related to oxygen free radicals? // Experientia. 1991. V.46. P.989-992.

102. DeLucca A.J. Simonson J.G., Larson A.D. Bacillus thuringiensis distribution in soils of the United States//Can. J. Microbiol. 1981. V.27. P.865-870.

103. Dhaunsi G.S., Singh I., Hanevold C.D. Peroxisomal participation in the cellular response to the oxidative stress of endotoxin // Mol.Cell.Biochem. 1993. V.126. P.25-35.

104. Donovan W.P. Tan Y., Slaney A.C. Cloning of the nprA gene for neutral protease A of Bacillus thuringiensis and effect of in vivo deletion of nprA on insecticidal crystal protein // Appl. Environ. Microbiol. 1997. V.63. P.2311-2317.

105. Draper H.H., Squires E.J., Mahmoodi H. A comparative evalution of thiobarbituric acid for the determination of malondialdehyde in biological materials // Free Radical Biol. Med. 1993. V.15. P.353-364.

106. Du Ch., Nickerson K.W. Bacillus thuringiensis HD-73 spores have surface-localized CrylAc toxin: physiological and pathogenic consequences // Appl. Environ. Microbiol. 1996. V.62. P.3122-3726.

107. Duffey S.S. Felton G.W. Enzymatic antinutritive defenses of tomato plants against insects, pp. 167-197, in P. A. Hedin (ed.). Naturally Occurring Pest Bioregulators. American Chemical Society Symp. Ser. 449. Washington, D.C. 1991.

108. Dunn M.A., Blabock T.L., Cousins R.J. Metallothionein // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1987. V. 185. P. 107-119.

109. Eaton J.W. Catalases and peroxidases and glutathione and hudrogen peroxide: mysteries of the bestiary // J. Lab. Clin. Med. 1991. V.l 18. P. 3-4.

110. Edlund T. Siden I., Boman H.G. Evidence for two immune inhibitors from Bacillus thuringiensis interfering with the humoral defense system of saturniid pupae//Infect. Immun. 1976. V.14. P.934-941.

111. Eichenseer H., Bi J.L., Felton G.W. Indiscrimination of Manduca sexta larvae tooverexpressed and underexpressed levels of phenylalanine ammonia-lyase in tobacco leaves //Entomol. Exp. Appl. 1998. 87:73-78.

112. Eisner Т., Johanessee J.S., Carrel J., Hendry L.B., Meinwald J. Defensive use by an insect of a plant resin // Sciense. 1974. V.184. P.996-999.

113. Emmerich R., Giez I., Lange O.L., Proksch P. Toxicity and antifeedant activity of lichen compounds against the polyphagous herbivorous insect Spodoptera littoralis // Phytochemistry 1993. 33. P.1389-1394.

114. Estruch J J. Warren G.W., Mullins M.A. Vip3A, a novel Bacillus thuringiensis vegetative insecticidal protein with a wide spectrum of activities against lepidopteran insects // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V.93. P.5389-5394.

115. Euw J.W., Fishelson L., Parson J.A., Reichstein Т., Rothscchild M. Cardenolides (heart poisons) in a grasshopper feeding on milkweeds // Nature. 1967. V.214. P.35-39.

116. Favret M.E., Yousten A.A. Thuricin: the bacteriocin produced by Bacillus thuringiensis II J. Invertebr. Pathol. 1989. V.53. P.206-216.

117. Feeny P.P. Plant apparency and chemical defense, pp. 1-40, in J. Wallace and R. L. Mansell (eds.). Biochemical Interactions Between Plants and Insects. Recent Advances in Phytochemistry 1976. V.10. Plenum Press, New York.

118. Felton G. W., Summers С. B. Antioxidant systems in insects // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1995. V. 2. P. 187-197.

119. Felton G.W. Nutritative quality of plant protein: sources of variation and insect herbivore responses // Arch. Insect Biochem.Physiol. 1996. V.32. P. 107-130.

120. Felton G.W., Donato K.K., Del Vecchio R.J., Broadway R.M., Duffey S.S. Impact of oxidized plant phenolics on the nutritional quality of dietary protein to a noctuid herbivore // J. Insect Physiol. 1992.38:277-285.

121. Felton G.W., Donato K.K., Del Vecchio R.J., Duffey S.S. Activation of plant foliar oxidases by insect feeding reduces nutritive quality of foliage for noctuid herbivores. J. Insect Physiol. 1989.38:277-285.f

122. Felton G.W., Gatehouse J.A. Antinutritive plant defence mechanisms in Lehane M.J., Billingsley P.F. Biology of the insect midgut Chapman&Hall.l996. 486P.

123. Feucht W., Treutter D. The role of flavan-3-ols in plant defense. In: Inderjit (ed.), Principles and Practices in Chemicl Ecology // CRC Press, Boca Raton, 1999. P.307-338.

124. Forcada C. Alcacer E., Garcera M.D. Differences in the midgut proteolytic activity of two Heliothis virescens strains, one susceptible and one resistant to Bacillus thuringiensis toxin // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1996. V.31. P.257-# 272.

125. Gatehouse J.A. Plant resistance towards insect herbivores: a dynamic interaction // New Phytologist 2002. V.l56: P.145-169.

126. Geibel M., Treutter D. Feucht W. Natural Phenols in Plant Resistance. // Acta Horticulturae 381. International Society for Hort. Sci., Wageningen. 1994.

127. Guthrie F.E., Campbell W.V., Baron R.L. Feeding sites of the green peach aphid as a possible explanation of the adaptation to tobacco // Ann.Entom.Soc.Am. 1962.V.5. P.2-46.

128. Habig W. H., Pabst M. J., Jakoby W. B. Glutathione-S-transferases // J. Biol. Chem. 1974. V. 249. P. 7130-7139.

129. Haider M.Z. Knowles B.H., Ellar D.J. Specificity of Bacillus thuringiensis var. colmeri insecticidal 5-endotoxin is determined by different proteolytic processing of the protoxin by larval gut proteases//Eur. J. Biochem. 1986. V.156. P.531-540.

130. Haider M.Z., Ellar D.J. Analysis of the molecular basis of insecticidal specificity of Bacillus thuringiensis crystal 6-endotoxin // Biochem. J. 1987. V.248. P. 197-201.

131. Harborne J.B. Flavonoid Pigments, pp 389-429, in G. A. Rosenthal and M. B. Berenbaum (eds.). Herbiveres: Their Interactions with Secondary Plant Metabolites, 1991, Vol I. Academic Press, New York.

132. Harborne J.B. Introduction to ecological biochemistry. London, UK: Academic Press. 1988.

133. Harland B.F., Morris E.R. Phytate: a good or bad food component // Nutr.Res. 1995. V.15.P.733-754.

134. Harvey W.H., Cioffi M., Dow J.A.T., Wolfersberger M.G. // Potassium ion transport ATPase in insect epithelia. J Exp Biol. 1983 Sep; 106:91-117. Review.

135. Heather L., Govenor J.C., Schultz H.M., Appel Impact of Dietary Allelochemicals on Gypsy Moth (Lymantria dispar) Caterpillars:Importance of Midgut Alkalinity II J. Insect Physiol 1997. V. 43. No.12. P. 1169-1175.

136. Heimpel A.M. The pH in the gut and blood of the larch sawfly, Pristiphora erichsonii (Htg) and other insects with reference to the pathogenicity of Bac.cereus Fr. et Fr.//Canad.J.Zool. 1955. V.33. P.99-106.

137. Heimpel A.M., Angus T.A. Bacterial insecticides // Bacterial. Rev. 1960. V.24. P.266-288.

138. Heimpel A.M., Angus T.A. The site of action of crystalliferous bacteria in Lepidoptera larvae//J. Insect. Pathol. 1959. V.l. P.152-170.

139. Herbert D.A., Harper J.D. Bioassay of a beta-exotoxin of Bacillus thuringiensis against Geocoris punctipes (Hemiptera: Lygaedae) // J. Econ. Entomol. 1986. V.79. P.592-595.

140. Hinson J.A., Roberts D.V. Role of covalent and noncovalent interactions in cell toxicity: effect on proteins // Annu.Rev.Parmacol.Toxicol. 1992. V.32. P.471-510.

141. Hinton A.C., Hammock B.D. Purification of juvenile hormone esterase and molecular cloning of the cDNA from Manduca sexta // Insect. Biochem. Mol. Biol. 2001. V.32. P. 57-66.

142. Hirayama K., Yasutake A., Inoue M. Effect of oxidative stress on interorganmetabolism of glutathione // Med.Biochem.Chem.Asp.FreeRad. 1989. P.559-562.

143. Hodgman Т. C., Ellar D.J. // Models for the structure and function of the Bacillus thuringiensis delta-endotoxins determined by compilational analysis DNA Seq. 1990;1(2):97-106.

144. Hoffman M.E., Mello-Filho A.C., Meneghini R. Correlation between ¥ cytotoxic effect of hydrogen peroxide and the yield of DNA strand breaks in cellsof different species // Biochim. Et biophys. Acta. 1984. V.781. P.234-238.

145. Jameson G.W., MacFarlane J.R., Hogan T.W. Esterases in relation to embryonic diapause in the field cricket, Teleogryllus commodus // Insect Biochem. 1976. V. 6. P. 59-63.

146. Johnson D.E. Brookhart G.L., Kramer K.J. Resistance to Bacillus thuringiensis by the Indian meal moth, Plodia interpunctella: comparison of midgut proteinases from susceptible and resistant larvae // J. Invertebr. Pathol. 1990. V.55. P.235-244.

147. Johnson D.E. Oppert В., Mc Gaughey W.H. Spore coat synergizes Bacillus thuringiensis crystal toxicity for the Indianmeal moth // Curr. Microbiol. 1998. V. 36. P. 278-282.

148. Johnson D.E., McGaughey W.H. Contribution of Bacillus thuringiensis spores to toxicity of purified Ciy protein towards indianmeal moth larvae // Curr. Microbiol. 1996. V.33. P. 54-59.

149. Johnson K.S., Felton G.W. Plant phenolics as dietary antioxidants for herbivorous insects: a test with genetically modified tobacco // Journal of Chemical Ecology, 2001. Vol. 27, No. 12.

150. Kaelin P. Isolation of Bacillus thuringiensis from stored tobacco and Lasioderma serricorne (F) / Morel P., Gadani F. // Appl. Environ. Microbiol. 1994. V.60. P.19-25.

151. Kai H., Hasegawa K. An esterase in relation to yolk cell lysis at diapause termination in the silkworm, Bombyx mori // J. Insect Physiol. 1973. V. 19. P. 799-810.

152. Kaitaniemi P., Ruohoma K., Ossipov V., Haukioja E., Pihlaja K. Delayed induced changes in the biochemical composition of host plant leaves during an insect outbreak // Oecologia. 1998. V.l 16. P. 182-190.

153. Keller M., Sneh В., Strizhov N. Digestion of 5-endotoxin by gut proteases may explain reduced sensitivity of advanced instar larvae of Spodoptera littoralis to CrylC//Insect Biochem. Molec. Biol. 1996. V.26. P.365-373.

154. Khodr В., Khalil Z. Modulation of inflammation by reactive oxygen species: implications for aging and tissue repair // Free Radical Biol. Med. 2001. V. 30. №. 1. P.1-8.

155. Khramtsov V., Yelinova V., Weiner L., Berezina Т., Martin V., Volodarsky L. Quantitative determination of SH groups in low and high molecular weight compounds by an EPR method // Analytic. Biochem. 1989. V. 182. P. 58-63.

156. Knowles B.H., Ellar D J. Different specificity of two insecticidal toxins from Bacillus thuringiensis var. aizawa II Mol. Microbiol. 1988. V.2. P. 153-157.

157. Knowles B.H., Ellar D.J. Colloid-osmotic lysis in general feature of the mechanism of action of Bacillus thuringiensis endotoxins with different insect specificity // Biochim. Biophys. Acta. 1987. V. 924. P. 509-518.

158. Kramer K.J., Muthukrishnan S. Insect chitinases: molecular biology and potential use as biopesticides // Insect Biochem.Molec.Biol. 1997. V.27. P. 887900.

159. Krieg A. // Use of cryptograms for characterization of strains of the Bacillus thuringiensis-Bacillus cereus group. J Invertebr Pathol. 1971. 17(2):297-8.

160. Maksymiuk B. Occurrence and nature of antibacterial substances in plants affecting Bacillus thuringiensis and other entomogenous bacteria // J.Invert.Path. 1979. V.15. P.356-371.

161. Marante F.J.T., Castellano A.G., Rosas F.E., Aguiar J.Q., Barrera J.B. Identification and quantitation of allelochemicals from the lichen Lethariella canarien: phytotoxicity and antioxidative activity I I J. Chem. Ecol. 2003. V.29. N.9. P.2049-2071.

162. Maroni G., Lastowski-Perry D., Otto E., Watson D. Effects of heavy metals on Drosophila larvae and metallothionein cDNA // Environ. Health. Perspect. 1986. V. 65. P. 107-116.

163. Martin J.S., Martin M.M., Bernays E.A. Failure of tannic acid to inhibit digestion or reduce digestibility of plant protein in gut fluids of insect herbivores: Implications for theories of plant defense // J. Chem. Ecol. 1987.13:605-621.

164. Martin P.A.W., Travers R.S. Worldwide abundance and distribution of Bacillus thuringiensis isolates // Appl. Environ. Microbiol. 1989. V.55. P.2437-2442.

165. Mathews M.C., Summers C.B., Felton G.W. Ascorbate peroxidase: A novel antioxidant enzyme in insects // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1997. V.34. P.57-68.

166. Mehta A., Singh S., Dhawan V., Ganguly K. N. Intestinal mucosal lipid peroxidation and absorptive function in Salmonella typhimurium mediated intestinal infection//Mol. and Cell. Biochem. 1998. V. 178. P. 345-352.

167. Meneghini R. Iron homeostasis, oxidative stress, and DNA damage // Free Rad. Biol. Med. 1997. 23. P.783-92.

168. Missirlis F., Phillips J. P., Jackie H. Cooperative action of antioxidant defense systems in Drosopila // Current Biology. 2001. V.l 1. P. 1272-1277.

169. Mockett R. J., Orr W. C., Rahmandar J. J., Sohal В. H., Sohal R. S. Antioxidant status and stress resistance in long- and short-lived lines of Drosophila ¥ melanogaster // Exp. Gerontol. 2001. V.36. P. 441-630.

170. Modder W.D. The attraction of Zonocerus variegatus (L.) (Orthoptera: Pyrgomorphidae) to the weed Chromolaena odorata and associated feeding behaviour // Bull. Entomol. Res. 1984.74. P.239-247.

171. Moldenke A.F., Berry R.E., Miller J.C., Wernz J.G., Li X.H. Toxicity of Bacillus thuringiensis subsp. kurstaki to Gypsy Moth, Lumantria dispar, Fed with Alder or Douglas-Fir // J. Invert. Pathol. 1994. V.64. P. 143-145.

172. Morrow P.A., Fox L.P. Effects of variation in Eucalyptus essential oil yield on insect growth and grazing damage // Oecologia. 1980. V.45. P.209-219.

173. Mukanganyama S., Figueroa C.C., Hasler J.A., Niemeyer H.M. Effects of DIMBOA on detoxification enzymes of the aphid Rhopalosiphum padi (Homoptera: aphididae) // Journal of Insect Physiology 2003. V.49. P.223-229

174. Muller-Jaquet F. On the specificity of delta-endotoxins of Bacillus thuringiensis II Dissertation ETH No.8474. 1987. Swiss Federal Institute of Technology. 8092 Zurich, Switzerland.

175. Munday R., Winterboume C.C. Reduced glutathione in combination with superoxide dismutase as an important biologicale antioxidant defense mechanism // Вiochem.Pharmacol. 1989. V.38. P.4349-4352.

176. Nappi A.J., Ottaviani E. Cytotoxity and cytotoxic molecules in invertebrates // BioEssays. 2000. V. 22. P. 469-480.

177. Nappi A.J., Vass E. Hydrogen peroxide production in immune-reactive Drosophila melanogaster // J. Parasitol. 1998. V. 84. № 6. P. 1150-1157.

178. Nappi A.J., Vass E., Frey F., Carton Y. Nitric oxide involvement in Drosophila immunity // Nitric Oxide. 2000. V. 4. P. 423-430.

179. Nappi A.J., Vass E., Frey F., Carton Y. Superoxide anion generation in Drosophila during the melanotic encapsulation of parasites // Eur. J. Cell Biol. 1995. V. 68. P. 450-456.

180. Nelson S.D., Pearson P.G. Covalent and noncovalent interactions in acute iethal cell injury caused by chemicals // Annu.Rev.Parmacol.Toxicol. 1990. V.30. P.169-195.

181. Neymann E. Enzymatic basis of detoxication (Ed. W.P. Iakoby). N.Y.-L., Toronto, Sydney, San-Francisko: Acad. Press, 1980. V. 2. P.291-325.

182. Nishio S. The fates and adaptive significance of cardenolides sequestered by larvae of Danaus plexippus L. and Cycnia inoginatus Ну .Edwards. Univ.Georgia. 1980.123P.

183. Norris, D.M. Role of repellents and deterrents in feeding of Scolytus multistriatus In: Hedin, P.A. (Ed.), Host-Plant Resistance to Pests. ACS Symposium Series, American Chemical Society, Chicago, 1977. P. 215-230.

184. Obukowitz M.G. Integration of the 5-endotoxin gene of Bacillus thuringiensis into the chromosome of root-colonizing strains of Pseudomonas using Tn5 Perlak F.T., Kusamo-KretznerK. //Gene. 1986. V.45. P.327-331.

185. Okstad O.A. Sequence analysis of three Bacillus cereus loci carrying PicR-regulated genes encoding degradative enzymes and enterotoxin / Gominet M., Purnelle B.//Microbiology. 1999. V. 145. P. 3129-3138.

186. Pace G.W., Leaf C.D. The role of oxidative stress in HIV disease // Free Radic. Biol. Med. 1995. 19:523-528.

187. Paes M. C., Oliveira M. В., Oliveira P. L. Hydrogen peroxide detoxification in the midgut of the blood-sucking insect, Rhodnius prolixus // Arch. Insect Biochem. Physiol. 2001. V. 48. P. 63-71.

188. Pardini R.S., Pritsos C.A., Bowen S.M., Ahmad S., Blomquist G.J.

189. V Adaptations to plant pro-oxidants in a phytophagous insect model: enzymaticprotection from oxidative stress. In: Simic M. G., Taylor K.A., Ward J.F., Sonntag C., eds. Oxygen radicals in biology and medicine. New York: Plenum Press. 1988. P.725-728.

190. Pasteur N., Nance E., Bons N. Tissue localization of overproduced esterases in the mosquito Culex pipiens (Diptera: Culicidae) // J. Med. Entomol. 2001. V. 38. P. 791-801.

191. Pavlick К. P., Laroux F. S., Fuseler J., Wolf R. E., Gray L., Hoffman J., Grisham M. B. Role of reactive metabolites of oxygen and nitrogen in inflammatory bowel disease // Free Radical Biol. Med. 2002. V. 33. No. 3. P. 311322.

192. Pavlick K. P., Laroux F. S., Fuseler J., Wolf R. E., Gray L., Hoffman J., Grisham M. B. Role of reactive metabolites of oxygen and nitrogen in inflammatory bowel disease // Free Radical Biol. Med. 2002. V. 33. No. 3. P. 311322.

193. Perani M. Prevalence of (3-exotoxin, diarrhoeal toxin and specific 5-endotoxin in natural isolates of Bacillus thuringiensis / Bishop H., Vaid A. // FEMS Microbiol. Lett. 1998. V.160.-P.55-60.

194. Peric-Mataruga V., Blagojevic D., Spasic M. В., Ivanovic J., Jankovic-Hladni M. Effect of the host plant on the antioxidative defence in the midgut of Lymantria dispar L. Caterpillars of population origins // J. Insect Physiol. 1996. V. 43. P. 101106.

195. Pichersky E, Gershenzon J. The formation and function of plant volatiles: perfumes for pollinator attraction and defense // Current Opinion in Plant Biology 2002.5: 237-243.

196. Polek В., Godocikova J., Batora R., Ursinyova M. Cu-binding proteins of digestive tract of Galleria mellonella caterpillars (Lepidoptera: Pyralidae) // V Biologica. 1993. V48. P. 631-636.

197. Pompella A., Maellaro E., Casini A.F. Measurement of lipid peroxidation in vivo: A comparison of different procedures // Lipids. 1987. V.22. P.206-211.

198. Potter S.M., Jeminez-Floris R., Pollack S.M. Protein-saponin interaction and its influence on blood lipids // J.Agric.Food Chem. 1993. V.41. P. 1287-1291.

199. Pryor W.A. Oxy-radicals and releated species: their formation, lifetimes, and reactions //Ann. Rev. Physiol. 1986. Vol.48. P.657-667.

200. Qazi S., Trimmer B.A. The role of nitric oxide in motoneuron spike activity and muscarinic-evoked changes in cGMP in the CNS of larval Manduca sexta // J.Comp. Phisiol. 1999. V.185. P.539-550.

201. Raffel S.J., Stabb E.V., Milner J.L. Genotypic and phenotypic analysis of zwittermicin A producing strains of Bacillus cereus II Microbiology. 1996. V. 142. P. 3425-3436.

202. Rahman I., Macnee W. Regulation of redox glutathione levels and gene transcription in lung inflammation: therapeutic approaches // Free Radical Biol. Med. 2000. V. 28. No. 9. P. 1405-1420.

203. Rausell C., De Decker N., Garcia-Robles I., Escrihe В., Van Kerkhove E., Real M, D., Martinez-Ramirez A. C. Effect of Bacillus thuringiensis toxins on the midgut of the nun moth Lymantria monacha II J. Invert. Pathol. 2000. V. 75. P. 288-291.

204. Regev A., Keler M., Strizhov N. Synergistic activity of a Bacillus thuringiensis delta-endotoxin and a bacterial endochitinase against Spodoptera littoralis larvae //Appl.Env.Microbiol. 1996. V. 62. P. 3581-3586.

205. Reid G.M., Tervit H. Sudden infant death syndrome: oxidative stress // Med. Hypotheses 1999. 52. P.577-80.

206. Reuter A., Klinger W. The influence of systemic hypoxia and reoxygenation on the glutathione redox system of brain, liver, lung and plasma in newborn rats // Exp.Toxicol. and Pathol. 1992. V.44. P.339-343.

207. Richards D.M., Dean R.T., Jessup W. Membrane proteins are critical targets in free radical mediated cytolysis // Biochim. Et.biophts. acta. 1988. V.946. P.281-288.

208. Robberecht W. Oxidative stress in amyotrophic lateral sclerosis // J. Neurol. 2000. 247S P.l-I Э.

209. Rukmini V. Bacillus thuringiensis crystal-endotoxin: role of proteases in the conversion of protoxin to toxin / Reddy C.Y., Venkateswerlu G. // Biochimia. 2000. V.82. P.109-116.

210. Salehzadeh A, Akhkha A, Cushley W, Adams RL, Kusel JR, Strang RH. The antimitotic effect of the neem terpenoid azadirachtin on cultured insect cells // Insect Biochem Mol Biol. 2003, V.33(7):681-9.

211. Salminen J.P., Lempa K. Effects of hydrolysable tannins on a herbivorous insect: fate of individual tannins in insect digestive tract // Chemoecology. 2002. V.12. P.203-211.

212. Sampson M.N., Gooday G.W. Involvement of chitinases of Bacillus thuringiensis during pathogenesis in insects //Microbiology. 1998. V. 144. P.2189-2194.

213. Sandatorm P.A., Tebbey P.W., Cleave S.V., Buttke T.M. Lipid hydroperoxidase induce apoptosis in T cells displaying a HIV-associated glutathione peroxidase deficiency // J.Biol.Chem. 1994. V.269. P. 198-801.

214. Sandstorm P.A., Tebbey P.W., Cleave S.V., Buttke T.M. Lipid Hydroperoxides induce apoptosis in T cells displaying a HIV -associated glutathione peroxidase//J.Biol.Chem. 1994. Vol.269. P.798-801.

215. Saugstad O.D. Chronic lung disease: the role of oxidative stress // Biol. Neonate. 1998. 74S. P.21-8.

216. Schnepf E., Crickmorre N., Van Rie J. Bacillus thuringiensis and its pesticidal crystal proteins//Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1998. V.62. P.775-806.

217. Scott M.D., Lubin B.H., Zhu L., Kuypers F.A. Erythrocyte defense against hydrogen peroxide: Preeminent importance of catalase // J.Lab.Clin.Med. 1991. V.118. p.7-16.

218. Sebesta К., Farcas J., Horska K. Thuriengiensin, the beta-exotoxin of Bacillus thuringiensis I I Microbial control of pests and plant diseases 1970-1980. -Acad.Press, New York, 1981. P.263-276.

219. Shang H. C. Behavior of Pythium torulosum zoospores during their interaction with tobacco roots and Bacillus cereus / Handelsman J., Goodman R.M. // Curr. Microbiol.- 1999. V. 38. P. 199-204.

220. Shao Z. Cui Y., Yi H., Ji J. Processing of 5-endotoxin of Bacillus thuringiensis subspkurstaki HD-1 in Heliothis armigera midgut juice and the effects of protease inhibitors // J. Invertebr. Pathol. 1998. V.72. P.73-81.

221. Shopf R., Mignat C., Hedden P. As to the food quality of spruce needles for forest insects. 18. Resorption of secondary plant metabolities by the sawfly Gilpinia hercynia Htg. (Hym., Diprionidae) // Proc.Kon.New.Acad.Wtsch. 1969. V.72. P.491-498.

222. Sierecka J.K. Purification and partial characterization of a neutral protease from a virulent strain of Bacillus cereus И Int. J. Biochem. Cell. Biol. 1998. V. 30. P. 579-595.

223. Sies H. Oxidative stress From basic research to clinical application // Amer.J.Med. 1991. V.91. P.313-323.

224. Simpson R.M., Burgess E.P., Markwick N.O. Bacillus thuringiensis 8-endotoxin binding sites in two Lepidoptera, Wiseana spp. and Epiphyas postvittana // J. Invert. Pathol. 1997 V.70. P. 136-142.

225. Slepneva I.A., Glupov V.V., Sergeeva S.V., Khramtsov V.V. EPR detection of reactive oxygen species in hemolymph of Galleria mellonella and Dendrolimus superans sibiricus (Lepidoptera) larvae // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1999. V.264. P.212-215.

226. Small G.J., Hemingway J. Molecular characterization of the amplified carboxylesterase gene associated with organophosphorus insecticide resistance in the brown planthopper, Nilaparvata lugens // Insect Mol. Biol. 2000. - V. 9.1. P. 647-653.

227. Smirnoff W.A., Randall A.P., Martineau R. Field test of the effectiveness of chitinase additive to Bacillus thuringiensis Berliner against Choristoneura fumiferana И Can. J. For. Res. 1973. V. 3. P. 226-236.

228. Smith R.A., Couche G.A. The phylloplane as a source of Bacillus thuringiensis variants // Appl. Environ. Microbiol. 1991. V.57. P.311-315.

229. Snyder M.J., Feyereisen R. Biochemical adaptation of the tobacco horworm Manduca sexta, to dietary allelochemicals // Amer. Zool. 1992. V. 32. P. 65.

230. Somerville H.J. Lethal effect of purified spore and crystalline endotoxin preparations of Bacillus thuringiensis on several lepidopterous insects / Tanada Y., OmiE.M.//J. Invertebr. Pathol. 1970. V.16. P.241-248.

231. Spiteller G. Enzymic lipid peroxidation a consequence of cell injury // Free Radical Biol.Med. 1996. V.21. P.1003-1009.

232. Stabb E.V. ZwittermicinA-producing strains of Bacillus cereus from diverse soils / Jacobson A., Handelsman J. // Appl. Envir. Microbiol. 1994. V. 60. P. 4404-4412.

233. Stamp N.E., Temple M., Traugott M.S., Wilkens R.T. Temperature-allelochemical interactive effects on performance of Manduca sexta caterpillars // Entomol. Exp. Appl. 1994.73:199-210.

234. Stamp N.E., Yang.Y. Response of insect herbivores to multiple allelochemicals under different thermal regimes. Ecology 1996.77:1088-1102.

235. Steinly B. A., Berenbaum M. Histopathological effects of tannins on the midgut epithelium of Papilio polyxenes and Papilio glaucus. Entomol. Exp. Appl. 1985.39:3-9.

236. Tamura H., Kitta К., Shibamoto Т. Formation of reactive aldhehydes from fatty acids in a Fe2+/H202 oxidative system // J.Agric. Food Chem. 1991. V.39. P.439-442.

237. Tan Y., Donovan W.P. Deletion of aprA and nprA genes for alkaline protease A and neutral protease A from Bacillus thuringiensis: effect on insecticidal crystal proteins//J. Biotechnol. 2000. V.84. P.67-72.

238. Terriere L.C. Induction of detoxication enzymes in insects // Ann. Rev. Entomol. 1984. V. 29. P. 71-88.

239. Thamthiankul S., Suan-Ngay S., Tantimavanich S. Chitinase from Bacillus f thuringiensis subsp. Pakistani 11 Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001. V. 56. P.395401.

240. Thomson A., Hemphill D., Jeejeebhoy K.N: Oxidative stress and antioxidants in intestinal disease // Dig. Dis. 1998. V.16. P.152-158.

241. Udupi V., Rice-Evans C. Thiol compounds as protective agents in erythrocyte under oxidative stress // Free Radical Res. Commun. 1992. V.16. P. 315-323.

242. Upasani SM, Kotkar HM, Mendki PS, Maheshwari VL. Partial <►' characterization and insecticidal properties of Ricinus communis L foliageflavonoids // Pest Manag Sci. 2003. V.59(12). P. 1349-54.

243. Valenzuela A. The biological significance of malondialdehyde determination in the assessment of tissue oxidative stress // Life Sci. 1991. V.48. P.301-309.

244. Van Rie J., Jansens S., Hofte H. Specificity of Bacillus thuringiensis delta-endotoxins. Importance of specific receptors on the brush border membrane of the midgut of target insects //Eur. J. Biochem. 1989. V. 186. P. 239-247.

245. Vilim V., Wilhelm J. What do we measure by a luminal-dependent chemiluminiscence of phagocytes? // Free Radical Biol. Med. 1989. V.6. P.623-629.

246. Wang Y., Oberley L. W., Murhammer D. W. Evidence of oxidative stress following the viral infection of two lepidopteran insect cell lines // Free Radical Biol. Med. 2001a. V. 31. P. 1448-1455.

247. Wang Y., Oberley L.W., Murhammer D.W. Antioxidant defense systems of two lepidopteran insect cell lines // Free Radical Biol. Med. 2001. V. 30 (11). P. 1254-1262.

248. Whitmore D. Jr., Whitmore E., Gilbert L.I. Juvenile hormone induction of esterases: a mechanism for the regulation of juvenile hormone titre // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1972. V. 69. P. 1592-1595.

249. Willson R.L. Organic peroxy free radicals as ultimate agents in oxygen toxicity // Oxidative Stress. L.:Acad. Press. 1985. P.41-72.

250. Wong G. W., McHugh Т. M., Weber R., Goeddel D. V. Tumor necrosis factor alpha selectively sensitizes human immunodeficiency virus-infected cells to heat and radiation // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1991. 88:4372^1376.

251. Wrubel R.P., Bernays E.A. The relative insensitivity of Manduca sexta to non-host plant secondary compounds // Entomol. Exp. Appl. 1990.54:117-124.

252. Xu G., Bull D.L. Biochemical properties of esterases in pyrethroid-resistant and -susceptible strains of the horn fly (Diptera:Muscidae) // J. Econ. Entomol. ' 1995. V.88. P.l 186-1191.

253. Yamvrias С. Contribution a l'tude du mode d'actiion de Bacillus thuringiensis vis-a-vis de la teigne de la farine, Anagasta kuhniella Zell.(Lepidoptera) // Entomophaga. 1962. V.7. P.101-159.

254. Yang Y., Stamp N.E., Osier T.L. Effects of temperature, multiple allelochemicals and larval age on the performance of a specialist caterpillar // Entomol. Exp. Appl. 1996.79:335-344.

255. Yoshikawa T, Takahashi S, Kondo M. Possible role of free radicals in the chronic inflammation of the gut//EXS. 1992. V. 62. P. 353-368.

256. Yu S.J., Huang S.W. Purification and characterization of glutation S transferases from the German cockroach, Blattella germanica (L) // Pestic.Biochem.Phisiol. 2000. 67.36.

257. Yu C.G., Mullins M.A., Warren G.W. The Bacillus thuringiensis vegetative insecticidal protein Vip3A lyses midgut epithelium cells of susceptible insects // Appl. Environ. Microbiol. 1997. V.63. P.532-536.

258. Yu S. J. Induction of new glutathione S-transferase isozymes by allelochemicals in the fall army worm // Pestic. Biochem. Physiol. 1999. V. 63. P. 163-171.

259. Yu S., Abo-Eldhar G.E. Allelochemicals as inhibitors of glutathione S transferases in the fall armyworm // Pestic. Biochem. Physiol. 2000. V.68. P. 173183.

260. Zera A.J., Sanger Т., Hanes J., Harshman L. Purification and characterization of hemolymph juvenile hormone esterase from the cricket, Gryllus assimilis // Arch. Insect Biochem. Physiol. 2002. V. 49. P. 41-55.

261. Zhang M.-Y., Lovgren A. Cloning and sequencing of a lactamase-encoding gene from the insect pathogen Bacillus thuringiensis II Gene. 1995. V. 158. P. 83-86.

262. Zhong С., EllarD.J., Bishop A., Johnson C., Lin S., Hart E. R. Characterization of a Bacillus thuringiensis 8-endotoxin which is toxic to insect in three ordes // J. Invert. Pathol. 2000 V.76. P.131-139.

263. Zimmer M. Surfactants in the Gut Fluids of Porcellio scaber (Isopoda: Oniscidea), and their Interactions with Phenolics II J. Insect Physiol. 1997. Vol. 43, No. 11, P.1009-1014.