Белки низкотемпературной адаптации на примере организмов Байкальского региона тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.16, кандидат биологических наук Остроумова, Елена Александровна

  • Остроумова, Елена Александровна
  • кандидат биологических науккандидат биологических наук
  • 2000, Иркутск
  • Специальность ВАК РФ03.00.16
  • Количество страниц 121
Остроумова, Елена Александровна. Белки низкотемпературной адаптации на примере организмов Байкальского региона: дис. кандидат биологических наук: 03.00.16 - Экология. Иркутск. 2000. 121 с.

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Остроумова, Елена Александровна

1 ВВЕДЕНИЕ.

2 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

2.1 Действие низкой температуры на организм.

2.2 Адаптация растений к низким температурам.

2.3 антифризные белки растений.

2.4 Индуцируемые закаливанием белки водорослей.

2.5 Молекулярные шапероны и дегидрины .1 &

2.6 Разобщающие белки.

2.7 Молекулярные и физиологические механизмы адаптации рыб к обитанию в условиях пониженной температуры

2.7.1 Физиологическая адаптация обмена веществ ры

2.7.2 Антифризные белки рыб.

3 МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

3.1 Особенности температурного режима Байкала.

3.2 Объекты исслвдования.

3.2.1 Биологическая характеристика исследуемых злаковых растений.

3.2.2 Биологическая характеристика исследуемых высших водных растений.

3.2.3 Биологическая характеристика исследуемых эндемичных байкальских рыб.

3.3 Методы исследования.

3.3.1 Выделение белка.

3.3.2 Иммунохимические методы.

3.3.3 Электрофоретические методы.

4 РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ.№

4.1 поиск белков, иммунохимически родственных стрессовому белку озимой ржи БХШ 310.

4.1.1 Идентификация и определение характеристик белков, иммунохимически родственных БХШ 310 среди цитоплазматических белков ряда культурных и дикорастущих злаков

4.1.2 Поиск белков, иммунохимически родственных стрессовому белку озимой ржи 310 кД, у водных растений.

4.1.3 Поиск белков, иммунохимически родственных стрессовому белку озимой ржи 310 кД, в спектрах нативных белков эндемичных байкальских рыб.

4.1.4 Поиск белков, иммунохимически родственных стрессовому белку озимой ржи 310 кД, в спектрах денатурированных белков эндемичных байкальских рыб.

4.2 Поиск белков, иммунохимически родственных термостабильным (дегидриноподобным) белкам растений у адаптированных к низкой температуре байкальских рыб.

4.2.1 Поиск белков, иммунохимически родственных термостабильным (дегидриноподобным) белкам растений в спектрах нативных белков адаптированных к низкой температуре байкальских рыб.

4.2.2 Поиск белков, иммунохимически родственных термостабильным (дегидриноподобным) белкам растений в спектрах денатурированных белков адаптированных к низкой температуре байкальских рыб.

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Экология», 03.00.16 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Белки низкотемпературной адаптации на примере организмов Байкальского региона»

Проблема адаптации организмов к температурным условиям их среды обитания уже давно привлекает внимание исследователей. С одной стороны, интерес ученых к этой проблеме объясняется тем, что температурный фактор в значительной степени определяет развитие растений и лимитирует распространение ценных в хозяйственном отношении видов растений. С другой стороны, изучение биоразнообразия способов адаптации животных, в частности, адаптированных к низким температурам видов эндемичных байкальских рыб, позволяет более глубоко понять механизмы температурной адаптации организмов.

Активная жизнь бионтов возможна во всем диапазоне температур, в пределах которого вода сохраняет жидкое состояние (Александров, 1975). Согласно современным представлениям, поддержание векторного гомеостаза метаболических функций организмов, обитающих в таком диапазоне температур достигается путем сочетания трех основных типов биохимических адаптаций (Hochachka, Somero, 1973):

1. изменение типа макромолекул;

2. изменение концентрации макромолекул;

3. адаптивная регуляция функций макромолекул.

Универсальность клеточной реакции на стресс путем синтеза новых полипептидов указывает на ее фундаментальность, а разнообразие факторов, индуцирующих этот синтез, говорит о существовании единой системы восприятия и преобразования сигналов.

К настоящему времени известно много способов адаптации организмов к действию низких температур. Это и накопление в тканях и тканевых жидкостях определенных криопротекгорных веществ, в частности, Сахаров, и изменения в оптимумах активностей ферментов, и изменения свойств клеточных мембран. Относительно недавно, в 70-е - 80-е годы, был открыт еще один защитный механизм, связанный с синтезом так называемых адаптационных и стрессовых белков. Б ходе его изучения было установлено, что синтез белка в клетках многих организмов быстро и значительно изменяется под действием внешних условий (Nover et al., 1984; Войников и др., 1985а; Войников и др., 19856; Войников и др., 1987). Этот факт, а также хорошо изученный феномен ответа на тепловой шок у насекомых (Ashburner, Bonner, 1979) позволили предполагать, что изменения в синтезе мРНК и белков являются результатом индукции определенных генетически детерминированных регул яторных механизмов. Действительно, повышение окружающей температуры вызывает как в клетках дрозофилы (Ashburner, Bonner, 1979), так и в клетках других организмов (Baszczynsky et al., 1982; Lin et a!., 1984; Minton et ai., 1982) прекращение (или уменьшение) синтеза «нормальных» полипептидов и индуцирует (или усиливает) синтез ряда новых полипептидов, получивших название белков теплового шока (Nover et ai., 1984; Войников и др., 1984; Корытов и др., 1986; Корытов и др., 1987). Показано, что их появление является результатом изменения экспрессии соответствующих генов (Peiham 1985). Обнаружение белков теплового шока открыло пути к изучению и пониманию генетических и биохимических механизмов термотолерантности клеток. В то же время не только повышение температуры, но и гипотермия (Leenders et al., 1974) приводит к изменению экспрессии генов и, как следствие, к синтезу стрессовых белков, повышающих адаптивные возможности организмов к существованию в условиях низкой температуры среды обитания. К сожалению, в настоящее время изучение этих защитных механизмов происходит в основном на модельных организмах, таких, как Esherichia coii, Arabidopsis, Drosofila melanogaster. Крайне мало изучаются адаптированные к экстремальным температурным условиям дикорастущие растения и эндемичные животные.

Наиболее изученными являются белки холодового шока у злаковых растений. Белки холодовой адаптации байкальских рыб и водных ангарских макрофитов не изучены вообще. Водные макрофиты (элодея канадская, роголистник темно-зеленый), произрастающие в заливах реки Ангара, по своей биологии и температурному режиму обитания сходны со своими сородичами, растущими в мелководных, хорошо прогревающихся летом и почти промерзающих зимой заливах Байкала. Эти водные растения являются эвритермными и могут существовать в широком температурном диапазоне. Поэтому, учитывая их эвритермность, логично предположить, что у них в процессе эволюции сформировались определенные биохимические механизмы адаптации к сезонным перепадам температур. Исходя из этого, для более глубокого понимания процессов адаптации организмов было важно установить, имеются ли у элодеи канадской и роголистника темно-зеленого белки, обеспечивающие их выживание в низкотемпературных условиях. Б связи с этим задачей данного исследования было обнаружение белков, иммунохимически родственных белку холодового шока с молекулярной массой 310 кДа (БХШ 310) озимой ржи, а также изучение полиморфизма этих белков у ряда злаков, различающихся по холодоустойчивости, а также у водных растений. Исследовался также вопрос, связано ли присутствие в спектрах растительных нативных белков БХШ 310 и белков его семейства с холодоустойчивостью растений.

Байкальские эндемичные рыбы - стенотермные организмы, они могут обитать в довольно узком интервале температур. Действительно, эндемики, живущие в Байкале, эволюционно максимально адаптированы к температурному режиму этого глубоководного озера. Учитывая, что в настоящее время учеными найдены специфические адаптационные белки арктических и антарктических рыб, а также активно изучаются механизмы их синтеза и функции данных белков, очень важно провести поиск и изучение адаптационных белков, которые могут синтезироваться организмами байкальских рыб. Данный вопрос может также представлять определенный интерес в связи с изучением биоразнообразия байкальской эндемичной ихтиофауны.

К тому же необходимо отметить, что изучение белков холодовой адаптации у представителей различных царств проводится практически независимо друг от друга. Одним из немногих примеров поиска аналогий и гомологий между стрессовыми белками разных царств живой природы является открытие коллективом авторов (Gilmour et ai., 1992; Kurkela, Borg-Franck, 1992) в растениях генов, которые кодируют полипептиды, гомологичные антифризным белкам арктических рыб. Современная наука переживает небывалый подъем в области применения биотехнологических методов. Фундаментальные знания, получаемые в ходе исследований ученых, практически сразу же ставятся на службу народному хозяйству. Например, в мировой науке активно применяются методы трансгенных технологий, при помощи которых в геном картофеля вводят гены антифризных белков рыб, идентичных растительным антифризам, в результате чего у растений повышается толерантность к действию ранее губительных низких температур (Fietcher et al., 1999). Поэтому, учитывая научную и практическую важность этой проблемы, еще одной задачей был поиск у эндемичных байкальских рыб белков, иммунохимически родственных недавно открытым стрессовым (БХШ 310) и термостабильным (дегидриноподобным) белкам растений.

Целью настоящего исследования было путем применения биохимических методов установить присутствие в организмах растений и рыб адаптационных белков, играющих важную роль в защите от низких температур, а также изучить возможность существования общих механизмов термотолерантности у адаптированных к низким температурам рыб и растений.

2 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Похожие диссертационные работы по специальности «Экология», 03.00.16 шифр ВАК

Заключение диссертации по теме «Экология», Остроумова, Елена Александровна

6 выводы

На основании полученных результатов можно сделать следующие выводы:

1. Установлено наличие сходных путей биохимической адаптации (синтез определенных классов белков) к существованию в условиях низкой температуры у представителей разных царств живой природы - растений и животных. В то же время выявлено разнообразие среди этих белков у изученных объектов.

2. У злаковых растений имеется целое семейство белков, иммунохимически родственных стрессовому белку озимой ржи БХШ 310. Все эти белки состоят из различных комбинаций двух типов субъединиц с молекулярными массами 56 и 66 кДа (у пырейника - 54 и 66 кДа).

3. Выявлена связь между присутствием в спектрах нативных белков исследованных злаков высокомолекулярных белков семейства БХШ 310 и большей степенью их холод оустойч и вости.

4. Установлено присутствие белков обнаруженного семейства в высших водных растениях, показана их высокая концентрация в цитоплазме высших водных растений, что говорит о высокой степени их холодостойкости.

5. Показано наличие в цитоплазматических белках эндемичных байкальских бычковых рыб протеинов, иммунохимически родственных стрессовому белку злаков БХШ 310. Установлен полиморфизм нативных белков, родственных БХШ 310, у исследованных эндемичных байкальских рыб. Установлено, что в спектрах денатурированных ДДС-Na полипептидов изученных видов эндемичных байкальских бычковых рыб имеется, в отличие от исследованных злаковых растений, только один полипептид с молекулярной массой 14 «Да, иммунохимически родственный субъединице 66 кДа стрессового белка БХШ 310.

6. Установлено наличие в спектрах белков эндемичных байкальских рыб ряда белков, иммунохимически родственных термостабильным (дегидриноподобным) белкам растений. Показано, что в спектрах денатурированных ДДС-Na полипептидов всех изученных видов эндемичных байкальских бычковых рыб имеются полипептиды с молекулярными массами 27, 22, 17 и 14 кДа. Показано, что в спектре белков желтокрылки присутствует еще один иммунохимически родственный термостабильным (дегидриноподобным) белкам растений полипептид с молекулярной массой 35 кДа.

5 ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Таким образом, на основании полученных результатов можно заключить, что у исследованных злаков существует семейство белков, иммунохимически родственных БХШ 310 озимой ржи. Все обнаруженные у исследованных видов при помощи вестерн-блоттинга иммунохимически родственные БХШ 310 белки состоят из различных комбинаций двух типов субъединиц. Только у высокоустойчивых к действию низких температур пырейника и озимой ржи в спектрах нативных белков присутствуют высокомолекулярные родственные БХШ 310 белки с молекулярными массами 310 кДа и выше, что позволяет предполагать наличие связи между присутствием в изученных растениях этих белков и высокой устойчивостью данных видов к действию низких температур.

Полученные при изучении адаптированных к низкой температуре водных макрофитов данные позволяют связать присутствие высокомолекулярных иммунохимически родственных БХШ 310 белков с высокой степенью адаптированности этих растений не только к низким температурам, но и к другим видам абиотического стресса.

Эксперименты по поиску у эндемичных байкальских рыб белков, родственных стрессовым белкам растений привели к обнаружению у них группы белков, иммунохимически родственных группе термостабильных белков растений. При этом у представителей разных родов отмечен значительный полиморфизм в составе данных белков. Если у длиннокрылки отмечено присутствие в спектре белков значительных количеств относительно высокомолекулярных фракций белков с молекулярными массами около 480 кДа и 200-290 кДа, то у голомянки - более низкомолекулярных фракций белков с молекулярными массами 200-290 кДа, 150 «Да, 140 кДа и 90-100 кДа. Вероятно, что этот выявленный у бычковых рыб полиморфизм среди данного класса белков связан с вовлечением и других механизмов адаптации изученных видов рыб к низкотемпературным условиям обитания (например, большее содержание в организме голомянки ненасыщенных жирных кислот), поскольку вестерн-блоттинг денатурированных ДДС-Na полипептидов показал, что, хотя в спектрах всех исследованных видов обнаружены иммунохимически родственные термостабильным белкам пшеницы полипептиды с молекулярными массами 27, 22, 17 и 14 кДа, у желтокрылки обнаружен дополнительный полипептид с мол. массой около 35 кДа.

В ходе исследований также установлено, что в спектрах белков рыб имеются белки, иммунохимически родственные растительному стрессовому белку БХШ 310. При этом выявлен межродовой полиморфизм - различие в молекулярных массах нативных иммунохимически родственных БХШ 310 белков. Эксперименты также позволили установить, что у рыб имеется только один полипептид с молекулярной массой около 14 «Да, иммунохимически родственный субъединице 66 кДа БХШ 310. Представляется возможным сделать вывод, что этот полипептид обладает только некоторой степенью сродства к БХШ 310 в связи с тем, что он, повидимому, обладает только некоторыми из антигенных детерминант, присущих нативному стрессовому белку БХШ 310.

Существование у рыб белков, иммунохимически родственных термостабильным (дегидриноподобным) белкам растений, представляет собой значительный интерес в связи с тем, что у рыб, как очевидно, отсутствует необходимость защиты макромолекул от обезвоживания. В то же время эти белки могут быть частью шаперонового комплекса, участвующего в пост-трансляционной судьбе белков, синтезирующихся в организме, а также принимать участие в стабилизации мембранных структур клетки.

Полученные данные также подтверждают уникальность антигенных детерминант данного белка и свидетельствуют об отсутствии вследствие этого неспецифической реакции с другими классами белков.

В заключение нужно отметить также и важное практическое значение выполненных исследований. Использование трансгенных технологий в рыбохозяйственной деятельности при акклиматизации различных видов рыб в низкотемпературных водоемах позволит повысить адаптационные возможности интродуцируемых рыб. В настоящее время широко проводятся исследования, связанные с введением в геном слабоустойчивых к действию низких температур рыб генов антифризных белков, общих и для рыб, и для растений. Причем при применении этих трансгенных технологий уже не потребуется предварительная адаптация рыб к низким температурам. Флетчер с соавторами (Fletcher et al., 1999) убежден, что антифризные белки рыб и растений и кодирующие их синтез гены могут быть использованы для увеличения устойчивости к замерзанию этих организмов. Ведь трансгенные организмы с введенным геном, кодирующим синтез антифризных белков, будут продуцировать эндогенные антифризные белки. Антифризные белки могут быть использованы, например, в медицине для усиления защиты кровяных телец при хранении в низкотемпературных условиях (путем продления их жизни). Парадоксально, но при использовании антифризных белков в криохирургии отмечено, что они могут разрушать растущие опухоли (Fletcher et al., 1999). Также, по всей вероятности, антифризные белки могут быть использованы при низкотемпературном хранении законсервированных донорских органов и тканей. В пищевой промышленности эти белки могут быть использованы для улучшения качества и продления сроков хранения замороженных продуктов. Возможно, что и с генами дегидриноподобных белков рыб, в случае установления их функций и механизма действия, следует проводить подобные манипуляции. Можно предположить, что в случае увеличения их копийности в геноме будет отмечено увеличение устойчивости рыб к действию абиотических стрессов.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Остроумова, Елена Александровна, 2000 год

1. Базикалова А.Я., Каллиникова Т.Н., Михин B.C., Талиев Д.Н. Материалы к познанию бычков Байкала // Тр. Байкальск. лимнол. ст. АН СССР.-1937.- T.VII, С. 109-212.

2. Браун ПН. Механизм белкового синтеза в связи с морозостойкостью растений // Холодостойкость растений.-М.:Колос,1983. С.124-131.

3. Верещагин Г.Ю. Байкал // Научно-популярный очерк.- Иркутск: ОГИЗ, 1947.-168 с.

4. Войников В.К., Иванова Г.Г., Рудиковский А.В. Белки теплового шока растений//Физиология растений.- 1984.-Т.31, №5.- С.970-979.

5. Войников В.К., Корытов М.В., Калачева Е.А. Влияние гипотермии на синтез белков в клетках пырея, пшеницы и пшенично-пырейного амфидиплоида // Оперативные информационные материалы .-Иркутск, 1985а.

6. Войников ВЛ, Корытов М.В., Калачева Е.А. Синтез белков в клетках озимой пшеницы при гипотермии // Оперативные информационные материалы.- Иркутск, 19856.

7. Войников В.К., Корытов М.В., Калачева Е.А., Поликарпочкина Р.Т., член-корр. АН СССР Саляев Р.К. Синтез «стрессовых белков»в клетках суспензионной культуры сои при низкой температуре // Доклады АН СССР,- 1987.-Т.295, N 1,.С. 253-256.

8. Войников В.К., Корытов М.В., Калачева В. А. Низкотемпературная индукция синтеза «стрессовых» белков растений // Физиология растений.- 1989.- Т.36, с. 107-111.

9. Галазий Г.И. Байкал в вопросах и ответах // Иркутск, Восточно-Сибирское книжное издательство.-1987.- 384 С.

10. Дорофеев Н.В. Влияние накопления Сахаров на формирование морозостойкости озимой пшеницы в Восточной Сибири в зависимости от возраста растений // Зерновые культуры.- 1998,- №1, С. 17-19.

11. Дроздов С.Н., Сычева З.Ф., Будыкина Н.П., Курец В.К. Эколого-физиологические аспекты устойчивости растений к

12. Ижболдина Л.А. Мейо- и макрофитобентос озера Байкал // Иркутск: изд-во ИГУ.- 1990.- 176 с. заморозкам// Ленинград: Наука.-1977.-228 с.

13. Касперска-Палач А. Механизм закаливания травянистых растений // Холодостойкость растений. М.: Колос. - 1983.- С.112-123.

14. Колесниченко А.В., Боровский Г.Б., Войников В.К., Мишарин СМ., Антипина AM. Характеристика белка из озимой ржи, накапливающегося при гипотермии.// Физиология растений. -1996.-Т.43, С.894-899,

15. Колесниченко А.В., Войников В.К., Побежимова Т.П., Варакина Н.Н. Первая и шестая хромосомы D-генома озимой мягкой пшеницы контролируют экспрессию белка холодового шока с молекулярной массой 310 кД // Физиология растений.-1998. Т.45, № 5, С. 688-692,

16. Коряков Е.А. Пелагические бычковые Байкала // Москва: Наука.-1972.-155 с.

17. Кожова О.М., Тимофеева С.С. Роль и место элодеи канадской в экосистеме Байкала // Водные ресурсы.-1986.- N. 1, С.177-178.

18. Кожов М.М. Биология озера Байкал // М.: Изд-во АН СССР.-1962.- 314с.

19. Кожов М.М. Очерки по байкаловедению // Иркутск.-1972.-251 с.

20. Корытов М.В., Калачева Е.А. Прибор для окрашивания и обесцвечивания плоских полиакриламидных гелей // Лабораторное дело.- Москва: Медицина.-1986.- С. 231-232.

21. Корытов М.В., Рудиковский А.В., Калачева Е.А. Белки теплового шока в клетках суспензионной культуры кукурузы // 2 Всесоюзная конференция молодых ученых по физиологии растительной клетки.- Тез. докл., Москва, 19-21 марта 1986.

22. Корытов М.В., Калачева Е.А., Поликарпочкина Р.Т., Войников В.К. Синтез белков в клетках суспензионной культуры сои при гипо- и гипертермии // Оперативные информационные материалы, Иркутск.-1987.

23. Левитт Дж. Повреждения и выживание после замораживания исвязь с другими повреждающими воздействиями.// Холодостойкость растений.- Москва: Колос.-1983.- С 10-22.

24. Лут Б.Ф. Геоморфология дна Байкала // Геоморфология дна Байкала и его берегов.- М.: Наука.-1964.- С.5-123.

25. Малькольм Лав Р. Химическая биология рыб II Москва: Пищевая промышленность.-1976.- 348 с.

26. Марков ЕЮ., Хавкин Э.Е. Иммунохимический анализ сложныхбелковых смесей // Электрофоретические методы анализа белков.Новосибирск: Наука, 1981.-с 68-97.

27. Остроумов В.А., Кожова О.М., Остроумова Е.А. Наблюдения за видовым составом и некоторыми характеристиками рыб,проведенные в районе бухты Большие Коты юго-западного побережья Байкала с 1985 по 1997 год // Проблемы экологии, Новосибирск. В печати.

28. Остроумова Е.А. Адаптация гидробионтов к низкотемпературным условиям обитания // Материалы конференции «Проблемы экологии» / чтения памяти профессора М.М.Кожова, Иркутск, 25-28 октября 1999 г.- Иркутск.-1999.- Ч. 1, С. 57-59.

29. Палта Дж.П., Ди ИХ. Свойства клеточных мембран в связи с повреждениями при замерзании // Холодостойкость растений. Колос, 1983.-С.79-96.

30. Пешкова А.А., Дорофеев Н.В. Формирование зимостойкости озимой пшеницы в зависимости от условий вегетации и уровня минерального питания //Агрохимия.-1998.- №6, С. 26-33.

31. Самыгин Г.А. О причинах гибели растительных клеток от мороза // В кн. Физиология приспособления и устойчивости растений при интродукции / Новосибирск: Наука.- 1969.- С.71-85.

32. Самыгин Г.А. Причины вымерзания растений. М.-1974.- 191с.

33. Скадовский С. Н. Экологическая физиология водных организмов // Москва:«Советская наука».- 1955.- 338 с.

34. Строганов И.С. К акклиматизации гамбузии в северных широтах. 1. Действие температура на соотношение процессов и газообмена и азотистого обмена у Gambusia holbrocki // Уч. зап. МГУ-1939- вып. 33.

35. Ступникова И.В., Боровский Г.Б., Войников В.К. Накопление термостабильных белков в проростках озимой пшеницы при гипотермии // Физиология растений.- 1998.- Т. 45, № 6.- С. 859 864.

36. Самыгин Г.А. О причинах гибели растительных клеток от мороза // Физиология приспособления и устойчивости растений при интродукции / Новосибирск: Наука.-1969.- С. 71-85.

37. Скулачев В.П. Энергетика биологических мембран // М.: Наука.-1989.- 564 с.

38. Строганов Н.С. Физиологическая приспособляемость рыб к температуре среды // М.: Изд-во АН СССР.- 1956.- С.73-152.

39. Талиев Д.Н. Бычки-подкаменщики Байкала (Cottoidei) // М.; Л.~ 1955.- 603 с.

40. Туманов ИМ. Современное состояние и очередные задачи физиологии зимостойкости растений // Физиология устойчивости растений / Морозоустойчивость, засухоустойчивость и солеустойчивость Москва: Изд-во АН СССР.-1960.- С.5-17.

41. Холодостойкость растений // Ред. Г.А. Самыгин. М.: Кол ос.-1983.-318с.

42. Храмцова Т.Г. Диссертация на соиск. ученой степени к.б.н.-1998.- С.22

43. Шмидт-Ниельсен К. Физиология животных II Приспособление и среда.- 1982.- Ч. 2, 414 с.

44. Aittaleb M., Hubner R., LamotteBrasseur J., Gerday C. Cold adaptation parameters derived from cDNA sequencing and molecular modelling of elastase from Antarctic fish Notothenia neglecta // Protein Engineering.- 1997.-Vol. 10, Iss 5, P. 475-477.

45. Anderson L., Borg H. Mikaelsson M. Molecular weght estimation of proteins by electrophoresis in polyacrylamide gels of graded porosity.// FEBS Lett.-1972.-V. 20, P. 199-202.

46. Antikainen M. Griffith M. Zhang J. Hon WC. Yang DSC. Pihakaskimaunsbach K. Immunolocalization of Antifreeze Proteins in Winter Rye Leawes, Crowns, and Roots by Tissue Printing // Plant Physiology.-1996.-V. 110, P. 845-857.

47. Antikainen M., Griffith M. Antifreeze Protein Accumulation in Freezing-Tolerant Cereals // Physiologia Plantarum.- 1997.- V. 99, P. 423-432.

48. Ashburner M., Bonner J.J. The induction of gene activiti in Drosophila by heat shock //- Cell.-1979- Vol. 17, P. 241-254.

49. Baslow M.N., Nigrelli R.F. The effect of thermal acclimation on brain cholinesterase activity of the killifish, Funduius heteroclitus И Zoologica.- 1964.- v.49, P. 41-51.

50. Baszczynsky C.L., Walden D.B., Atkinson B.G. Regulation of gene expression in com (Zea mays L.) by heat shock // Canad. J. Biochem.-1982.- V. 60, №5, P. 569.

51. Boss O., Samec $., Dulloo A., Seydoux J., Muzzin P., Giacobino J.P. Tissue-dependent upregulation of rat uncoupling Protein-2expression in response to fasting or cold // FEBS Letters.- 1997.- Vol. 412, Iss 1, P. 111-114.

52. Cinti S., Frederich R.C., Zingaretti M.C., DeMatteis R., Flier J.S., Lowell B.B. Immunohistochemical Localization of Leptin and Uncoupling Protein in White and Brown Adipose Tissue // Endocrinology.- 1997.- V. 138, P. 797-804.

53. Crespi M.D., Zabaleta E.J., Pontis H.G., Salerno G.L. Sucrose Synthase Expression During Cold Acclimation in Wheat // Plant Physiol.-1991 .-V. 96, P. 887-891.

54. Crosatti C., Rizza F., Cattivelli L. Accumulation and Characterization of the 75 кДа Protein Induced by Low Temperature in Barley // Plant Sci.-1994.- V. 97, P.39-46.

55. Cullen K.E., Sarge K.D. Characterization of Hypothermia-Induced Cellular Stress Response in Mouse Tissues // Journal of Biological Chemistry.-1997.-V. 272, P. 1742-1746.

56. Daikoku Т., Shinohara Y„ Shima A., Yamazaki N., Terada H. Dramatic Enhancement of the Specific Expression of the Heart-Type Fatty Add Binding Protein in Rat Brown Adipose Tissue by Cold Exposure // FEBS Letters 1997.- V. 410, P. 383-386.

57. Detrich H.W. Microtubule assembly in cold-adapted organisms: Functional properties and structural adaptations of tubulins from Antarctic fishes // Comparative Biochemistry and Physiology A / Physiology.-1997.-Vol. 118, Iss 3, P. 501-513.

58. De la Roche I.A., Andrews С J., Pomeroy M.K., Weinberger P., Kates M. Lipid Changes in Winter Wheat Seedlings (T. aestivum) at Temperatures Inducting Cold Hardiness.// Can. J.Bot- 1972.- V. 50, P.2401-2409.

59. De Vries A.L., Komatsu S.K., Feeney R.E. Chemical and physical properties of freezing point-depressing glycoproteins from antarctic fishes //J. Biol. Chem.-1970.-Vol. 245, P. 2901-2908.

60. De Wilde M.A., Houston A.H. Haematological aspects of the thermoacclimatory process in the rainbow trout, Salmo gairdnerii U J. Fish. Res. Bd Can.-1967.-V. 24, P. 2267-2281.

61. Dmry D.B., Eales J.G. The influence of temperature on histological and radiochemical measurements of thyroid activity in the eastern brook trout Salvelinus fontinalis Mitchel. // Can. J. Zool.-1968.- V.46, P. 1-9.

62. Duman, DeVries The role of macromolecular antifreezes in cold water fishes H Сотр. Biochem. Physiol.-1975.-V. 52A, P. 193-199.

63. Egginton S. A comparison of the response to induced exercise in red- and white-blooded Antarctic fishes // Journal of Comparative Physiology В / Biochemical Systemic and Environmental Physiology.-1997.- Vol 167, Iss 2, P. 129-134

64. Field J., Peiss CM Tissue respiration in the polar cod (Boreogadus saida) as a function of temperature // Fedn Proc. Fedn Am. Socsexp. Biol.-1949.-V.8, P. 44-45.

65. Fletcher G.L., Goddard S.V., Wu Yaling. Antifreeze proteins and their genes: From basic research to business opportunity // CHEMTECH.- 1999.- V. 30, N 6.- P. 17-28.

66. Franco G.R., Garratt R.C., Tanaka M., Simpson A.J.G., Репа S.D.J. Characterization of a Schistosoma mansoni Gene Encoding a Homologue of the Y-box Binding Protein // Gene.-1997.- V. 198, P. 5-16.

67. Freed J. Changes in activity of cytochrome oxydase during adaptation of goldfish to different temperatures // Сотр. Biochem. Physiol.- 1965.-V.14, P. 651-659.

68. Fry F.E. The aquatic respiration of fish // In «The Physiology of Fishes» (M.E.Brown ей).- 1957,-V.1, Charter 1, P. 1-63.

69. Gatenby A.A., Viitanen P.V. Structural and Functional Aspects of Chaperonin-Mediated Protein Folding // Annu.Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol.- 1994.-V. 45, P. 469-491.

70. Gilmour S.J., Artus N.N., Tomashow M.F. cDNA sequence analysis and expression of two cold-regulated genes of Arabidopsis thaliana // Plant and mol. Biol.-1992 -V18, N 1.- P.13-21.

71. Gilmour S.J. Un C.T. Thomashow M.F. Purification and Properties of Arabidopsis Thaliana COR (cold-regulated) Gene Polypeptides COR 15AM and COR6.6 Expressed in Escherichia Coli // Plant Physiology.-1996-V. 111, P. 293-299.

72. Gordon M.S., Amdur B.H., Sholander P.F. Freezing resistance in some nothem fishes // Biol. Bull.-1962.- V.122, P. 52-56.

73. Graumann P., Marahiel M.A. Effects of Heterologous Expression of CspB, the Major Cold Shock Protein of Bacillus subtilis, on Protein Synthesis in Escherichia coli // Molecular & General Genetics.- 1997.- V. 253, P. 745-752.

74. Graumann P., Marahiel M.A. Some Like it Cold: Response of Microorganisms to Cold Shock // Archives of Microbiology.-1996.- V.166, P. 293-300.

75. Grenier G., Tremolieres A., Therrien H.P., Willemot C. Chengements Dans les Lipides de la Luzerne en Conditions Menant a L'endurcissement au Froid // Can. J. Bot.-1972.-V. 50, P. 1681-1689.

76. Grenier G., Willemot C. Lipid Changes in Roots of Frost Hardy and Less Hardy Alfalfa Varieties under Hardening Conditions // Cryobiology.-1974.-V.11, P. 324-331.

77. Griffith M., Antikainen M., Hon W.C., PihakaskiMaunsbach K., Yu X.M., Chun J.U., Yang D.S.C. Antifreeze Proteins in Winter Rye // Physiologia Plantarum.-1997.-V. 100, P. 327-332.

78. Griffith M., Ala P., Yang D. S.C., Hon Wai-Ching, Moffatt B.A. Antifreeze Protein Produced Endogenously in Winter Rye Leaves II Plant Physiol.-1992.-V. 100, P. 593-596.

79. Griffith M., Marentes E, Mlynerz A., Brush R. A., Knight C.A. The Role of Apoplastic Protein Sin Frost Tolerance of Winter Rye: Jt. Annu. meet. Arner. Soc. Plant Physiol., Can. Soc. Plant Physiol., Minneapolis,

80. Minn.,July 31 Aug. 4, 1993: Sci. program; Abstr. Pap.// Plant Physiol.-1993.-V. 102, Suppl. P. 9.

81. Guy Ch.L, Huber J.LA., Huber S.C. Sucrosephosphate Synthase and Sucrose Accumulation at Low Temperature // Plant Physiol.- 1992 -V.100, P. 502-508.

82. Hargens A.R. Freezing resistance in polar fishes // Science.-1972.-V.176, P. 184-186.

83. Hochachka P.W., Somero G.N. Stratigies of biochemical adaptation // Philadelphia etc.-1973 275 p.

84. Hon W.C., Griffith M., Mlynarz A., Kwok Y.C., Yang D.S.C., Antifriize Proteins in Winter Rye are Similar to Pathogenesis-Related Proteins // Plant Physiology.- 1995.- V. 109, P. 879-889.

85. Houde M., Danyluk J., Laliberte J.F., Passart £., Dhundsa R.S., Sarhan F. Cloning, Characterization and Expression of cDNA Encoding a 50 кДа Protein Specifically Induced by Cold Acclimation in Wheal// Plant Physiol.- 1992.-V. 99, P. 1381-1387.

86. Houde M., Daniel C., Lachapelle M., Allard F., Laliberte S., Sarhan F. Immunolocalization of Freezing-Tolerance-Associated Proteins in the

87. Cytoplasm and Nucleoplasme of Wheat Crown Tissues // Plant Journal.-1995.- V. 8, P. 583-593.

88. Jankowsky H.D., Кот H. The influence of the adaptation temperature on the mitochondria content of fish muscle И Naturwissenschaften.- 1965.-V.52, P.642-643.

89. Jansch L, Kruft V., Schmitz U.K., Braun H.P. New insights into the composition, molecular mass and stoichiometry of the protein complexes of plant mitochondria //. Plant Journal.-1996.- V. 9,- P. 357 368

90. Jezek P., Engstova H., Zackova M., Vercesi A.E., Costa A.D.T., Arruda P., Gariid K. D. Fatty Acid Cycling Mechanism and Mitochondrial Unconpling Proteins // Biochim. Biophys. Acta.- 1998.- V.1365, P.319-327.

91. Jiang W.N., Hou Y., Inouye M. CspA, the Major Cold-Shock Protein of Escherichia coli, is an RNA Chaperone // Journal of Biological Chemistry.-1997.-V. 272, P. 196-202.

92. Kandror O., Goldberg A.L Trigger Factor is Induced Upon Cold Shock and Enhances Viability of Escherichia coli at Low Temperatures // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America.- 1997.- V 94, P 4978-4981.

93. KuglerM., Jansch L, Kruft V., Schmitz U.K., Braun H.P. Analysis of the chloroplast protein complexes by blue-native polyacrylamide gel electrophoresis (BN-PAGE) // Photosynthesis Research,- 1997.- V. 53,-P. 35 44.

94. Kunclova D., Uska V., Svoboda P., Svobodova J. Cold-Shock Response of Protein, RNA, DNA and Phospholipid Synthesis in Bacillus subtilis // Folia Microbiologica.-1995.- V. 40, P. 627-632.

95. Kurkela S., Borg-Franck M. Structure and expression of kin 2, one of two cold and ABA-induced genes of Arabidopsis thaliana // Plant and Mol. Biol.- 1992.- V. 19, N 2.- P. 689-692.

96. Synechocystis sp. PCC 6803 // Molecular Microbiology.- 1997,- V.25, P. 1167-1175.

97. Minton K.W., Karmin P., Hahn GM, Minton A.P. Nonspecific stabilization of stress-susceptible proteins by stress-resistant proteins: a model for biological role of heat shock proteins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-1982.-V. 79, №23, P. 7107-7111.

98. Molina A., Mena M., Carbonero P. GarciaOlmedo F. Differential Expression of Pathogen-Responsive Genes Encoding Two Types of Glycine-Rich Proteins in Bartey // Plant Molecular Biology.-1997.- V. 33, P. 803-810.

99. Murata N., Los D.A. Membrane Fluidity and Temperature Perception // Plant Physiology.-1997.- V. 115, P. 875-879.

100. Nikolsky G. V. «The Ecology of Fishes» // Translated by L. Birkett. Academic Press, London and New-York.-1963.- 352 pp.

101. Nishiyama H„ Itoh K., Kaneko Y., Kishishita M., Yoshida O., Fujita J. A Glycine-Rich RNA-Binding Protein Mediating Cold-lnducibie Suppression of Mammalian Cell Growth // Journal of Cell Biology.-1997.-V. 137. P. 899-908.

102. Nover L, Helimund D., Neumann D., SenarfK.-DSerfling E. The heat shock response of eukaryotic cells // Biol. Zbl.-1984.- Vol. 103, №2, P. 357-435.

103. Ohsawa I., Tsukuda H. Composition and heat tolerance of serum proteins of goldfish acclimated to different temperatures // J. Biol. Osaka City Univ.- 1964.- V.15, P. 31-38.

104. Palou A., Pico C., Bonet M. L, Oliver P. The Uncoupling Protein, Thermogenin // Int. J. Biochem.and Cell Biology.-1998.- V. 30, P.7-11.

105. Pihakaskimaunsbach K., Griffith M., Antikainen M., Maunsbach A.B. Immunogold Localization of Glucanase-Like Antifreeze Protein in Cold Acclimated Winter Rye // Protoplasma.-1996.- V. 191, P.115-125.

106. Roots B.I., Prosser C.L. Temperature acclimation and the nervous system in fish // J. Exp. Biol.- 1962.- V.39, P. 617-629.

107. Sakamoto Т., Bryant D.A. Temperature-Regulated mRNA Accumulation and Stabilization for Fatty Acid Desaturase Genes in the Cyanobacterium Synechococcus sp. strain PCC 7002 // Molecular Microbiology.-1997.-V 23, P. 1281-1292.

108. Sarhan F., Ouellet F., VazquezTello A. The Wheat WCS120 Gene Family. A Useful Model to Understand the Molecular Genetics of Freezing Tolerance in Cereals // Physiologia Plantarum.- 1997.- V. 101, P.439-445.

109. Sato N. Машу а та К. Differential Regulation by Low Temperature of the Gene for an RNA-Binding Protein, rbpA3, in the Cyanobacterium Anabaena variabilis strain M3 // Plant and Cell Physiology.-1997.- V. 38, P. 81-86.

110. Sato N. Wada A. Disruption Analysis of the Gene for a Cold-Regulated RNA-Binding Protein, rbpA1, in Anabaena: Cold-Induced Initiation of the Heterocyst Differentiation Pathway // Plant and Cell Physiology.-1996.-V. 37, P. 1150-1160.

111. Scholander P.F., Flagg W., Walters V., Irving L Climatic adaptation in Arctic and tropical poikilotherms // Physiol. Zool.-1953.- Vol. 26, P. 67-92.

112. Shier W. Т., Lin Y., de Vries A.L Structure and mode of action of glycoproteins from an antarctic fish // Biochim. Biophys. Acta.-1972.- Vol. 263, P. 406-413.

113. Samec S„ Seydoux J., Dulloo A.G. Role of UCP Homologues in Skeletal Muscles and Brown Adipose Tissue: Mediators of Thermogenesis or Regulators of Lipids as Fuel Substrate? // The FASEB Jomal.- 1998.-V. 12, P. 715-724.

114. Savitch L.V., Gray G.R., Huner N.P.A. Feedback-Limited Photosynthesis and Regulation of Sucrose-Starch Accumulation During Cold Acclimation and Low-Temperature Stress in a Spring and Winter Wheat//Planta.-1997.-V. 201, P. 18-26.

115. Smolenska G., Kuiper PJ. Effect of Low Temperature upon Lipid and Fatty Acid Composition of Roots and Leaves of Winter Rape Plants // Physiol. Plant- 1977.-V. 41, P. 29-35.

116. Tsukuda H. Temperature adaptation in fishes. Ill, Temperature tolerance of the guppy, Lebistes reticulars, in relation to the rearing temperature before and after birth // Biol. J. Nara Women's Univ.-1961.-V.10, P.11-14.

117. Svenning M.M., Rosnes K., Junttila O. Frost Tolerance and Biochemical Changes During Hardening and Dehardening in Contrasting White Clover Populations // Physiologia Plantarum.-1997.- V. 101, P.31-37.

118. Ueda Т., Shimizu Y., Simidu W. Extractability of fish actin // Bull. Jap. Soc. scient. Fish.- 1967.-Vol. 33, P. 59-64.

119. Vercesi A. E., Martins I §., Silva M. A. P., Leite H. M. P., Cuccovia I.M., Chaimovich H. PUMPing Plants // Nature.-1995.- V.375. P.24.

120. Voinikov V.K., Pobezhimova T.P., Varakina N.N. Zhirov E.G., The Effect of Single Chromosomes of Frost-Resistant Winter Wheat on Frost-Resistance and Mitochondrial Activity of Plants Under Hypothermia // Genetika.-1987.- № 223, P. 187-294.

121. Voinikov V., Pobezhimova Т., Kolesnichenko A., Varakina N., Borovskii G. Stress Protein 310 кДа Affects the Energetic Activity of Plant Mitochondria Under Hypotermia // J. Therm. Biol.-1998 V. 23, P. 1-4.

122. Willemot C, Stimulation of Phospholipid Biosynthesis During Frost Hardening of Winter Wheat // Plant Physiol.-1975.- V.55. P. 356-359.

123. Winberg G.G. New information on metabolic rate in fishes I I Vop. Ikhtiol.-1961.-V.1, P. 157-165.

124. Wohlschlag D.E. An Antarctic fish with unusually low metabolism // Ecology.- 1963.- V.44, P. 557-564.

125. Woodhead P.M., Woodhead A.D. The effects of low temperatures on the physiology and distribution of the cod, Gadus morhua L., in the Barents Sea // Proc. Zool. Soc. Lond.-1959.- V.133, P. 181-199.

126. Woodhead P.M., Woodhead A.D. Seasonal changes in the physiology of the Barents Sea cod, Gadus morhua L, in relation to its environment. II. Physiological reactions to low temperatures II Spec. Pubis int. Commn N.W. Atlant. Fish.-1965.- V.6, P. 717-734.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.