Дестабилизация генома и ускорение эволюции бактерий, вызываемые углеводородным загрязнением тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.02.08, доктор наук Сазыкин Иван Сергеевич

• Сазыкин Иван Сергеевич
• доктор наук
• 2021

Оглавление диссертации доктор наук Сазыкин Иван Сергеевич

Введение

Актуальность исследования

Цель и задачи исследования

Научная новизна

Положения, выносимые на защиту

Научно-теоретическое и практическое значение результатов

исследования

Апробация работы

Конкурсная поддержка работы

Личный вклад автора

Публикации

Объем и структура работы

1 Обзор литературы

1.1 Введение

1.2 Активные формы кислорода и источники окислительного стресса в бактериальной клетке

1.3 Повреждения, вызываемые АФК, и влияние окислительного стресса на прокариотическую клетку

1.4 Защита бактериальной клетки от повреждающего действия АФК

1.4.1 Ферменты антиоксидантного комплекса

1.4.2 Неферментативные антиоксиданты

1.4.3 Другие механизмы защиты

1.5 Регуляция бактериального ответа на окислительный стресс

1.5.1 Регулон БохЕ^

1.5.2 Регулон ОхуЯ

1.5.3 Регулон ОИгЯ

1.5.4 Регулон RpoS(aS)

1.5.5 Регулон RpoE (оЕ)

1.5.6 Fur-регуляторы

1.5.7 SOS-ответ

1.5.8 Другие механизмы регуляции ответа на окислительный стресс

1.6 Вещества, вызывающие окислительный стресс в бактериальной клетке

1.6.1 Металлы

1.6.2 Кислоты

1.6.3 Окислительно-восстановительные соединения

1.6.4 Антибиотики и дезинфектанты

1.6.5 Пестициды

1.6.6 Углеводороды

1.6.7 Ксенобиотики

1.7 Роль окислительного стресса в адаптивной эволюции бактерий. 111 2 Материалы и методы исследований

2.1 Материалы исследований

2.1.1 Бактериальные штаммы

2.1.2 Химические вещества

2.1.3 Питательные среды

2.1.4 Отбор проб почв

2.2 Методы исследований

2.2.1 Идентификация исследуемых штаммов микроорганизмов

2.2.1.1 Идентификация по культуральным признакам

2.2.1.2 Идентификация при помощи изучения масс-спектров рибосомальных белков

2.2.1.3 Идентификация при помощи секвенирования генов 16S рибосомальной РНК

2.2.2 Определение АФК, производимых нефтьдеградирующими микроорганизмами

2.2.2.1 Определение генерации супероксид анион-радикала

2.2.2.2 Определение накопления пероксида водорода в среде культивирования нефтьдеградирующих микроорганизмов

2.2.3 Определение влияния углеводородов на возникновение устойчивых к рифампицину мутантов в популяциях P. putida, R. erythropolis, Ac. calcoaceticus и Ach. xysosoxidans

2.2.4 Изучение транскрипционной активности генов у бактерий-деструкторов

2.2.4.1 Подбор и апробация праймеров

2.2.4.2 Культивирование микроорганизмов для изучения экспрессии

2.2.4.3 Изучение экспрессии генов

2.2.5 Выделение тотальной ДНК из образцов почвы

2.2.6 Анализ генов устойчивости к антибиотикам

2.2.7 Анализ генов биотрансформации углеводородов

2.2.8 Определение количества АРГ и генов начальных стадий деградации углеводородов

2.2.9 Экстракция и анализ ПАУ

2.3 Анализ данных и статистическая обработка

3 Результаты и обсуждение

3.1 Биотрансформация углеводородов значительно усиливает генерацию АФК в бактериальных популяциях

3.1.1 Генерация супероксид анион-радикала бактериями в присутствии углеводородов

3.1.2 Накопление пероксида водорода при культивировании бактерий в присутствии углеводородов

3.2 Присутствие углеводородов усиливает мутагенез в популяциях нефтеокисляющих бактерий

3.3 Углеводороды усиливают экспрессию генов ответа на

окислительный стресс, SOS-ответа, RpoS-регулона и стресс-зависимой неточной ДНК-полимеразы IV

3.4 Вероятный механизм ускорения адаптивной эволюции бактерий неоптимальными органическими субстратами

3.5 Влияние загрязнения полициклическими ароматическими углеводородами на распространение генетического материала в природных почвенных микрбиомах

3.5.1 Загрязнение исследуемых почв ПАУ

3.5.2 Идентификация источника ПАУ

3.5.3 Выявление генов устойчивости к антибиотикам в образцах почвы

3.5.4 Идентификация генов начальных стадий биотрансформации углеводородов с помощью ПЦР

3.5.5 Влияние ПАУ на распространение генетического материала в

почвенных микробиомах

Заключение

Выводы

Список использованной литературы

Перечень использованных сокращений

АБ - антибиотики

АРБ - устойчивые к антибиотикам бактерии АРГ - гены устойчивости к антибиотикам АФК - активные формы кислорода

ВКПМ - Всероссийская коллекция промышленных микроорганизмов

ДТ - дизельное топливо

КА - кластерный анализ

КОЕ - колониеобразующая единица

ОЦ ДНК - одноцепочечная ДНК

ПАУ - полициклические ароматические углеводороды

ТКО - твердые коммунальные отходы

ХЛ - хемилюминесценция

LB - среда Луриа-Бертани

LMW - low molecular weight

HMW - high molecular weight

РСА - principal component analysis (анализ главных компонентов)

Введение

Актуальность исследования

Способность бактерий к утилизации углеводородов и ксенобиотиков углеводородной природы лежит в основе процессов микробиологической ремедиации загрязненных экосистем. При этом углеводородные поллютанты чрезвычайно разнообразны, и бактериальная клетка не может иметь огромный спектр ферментов для окисления множества индивидуальных углеводородов. В еще большей степени отсутствие специфических ферментных систем касается ксенобиотиков, с которыми микроорганизмы ранее не встречались в природе. Тем не менее, подавляющее большинство углеводородных и многие ксенобиотические субстраты углеводородной природы (включая некоторые пластики) подвержены микробиологической деградации. Частично это достигается за счет расширенного спектра субстратной специфичности ферментов начальных стадий окисления углеводородов, частично за счет кометаболизма, когда попутно с оптимальными субстратами утилизируются труднодеградируемые. Крайне актуальными в настоящее время являются оценка устойчивости микробных сообществ к органическим поллютантам, а также исследование механизмов адаптации бактериальных популяций к новым субстратам. Причем подобные адаптации происходят в течение ничтожного с эволюционной точки зрения времени. Каким образом микроорганизмы приобретают способность использовать новые, часто токсичные органические субстраты в качестве пищевых?

Примером такой адаптации могут служить антибиотики. Многие десятилетия считалось, что антибиотики убивают микроорганизмы, вызывая окислительный стресс. Однако в конце двухтысячных годов это мнение было поколеблено и начались более подробные исследования. Спорам положил конец обзор Джеймса Имлая (James Imlay 2015a), обобщивший накопленные экспериментальные данные. Окончательно утвердилось мнение, что окислительный стресс, вызываемый антибиотиками, не является летальным, и

значительная часть бактериальных клеток выживает. Кроме того выяснилось, что окислительный стресс, вызываемый терапевтическими концентрациями антибиотиков, является движущей силой эволюции АРГ.

Параллельно, с 2013 года, появились публикации испанской группы исследователей под руководством де Лоренцо, посвященные микробиологической трансформации ксенобиотика динитротолуола (Perez-Pantoja et al., 2013; Akkaya et al., 20198; Akkaya et al., 2019). Им удалось «застать» диоксигеназу нафталина в процессе эволюции к ферменту, окисляющему динитротолуол. Этот фермент хуже окислял нафталин, чем нафталиндиоксигеназа, но уже приобрел способность окислять динитротолуол. При этом бактериальные клетки были подвержены окислительному стрессу.

Наша группа в это время изучала роль АФК, производимых бактериями, в окислении углеводородов, и мы пришли к выводу, что окислительный стресс, вызываемый ими, может влиять на адаптацию бактерий к углеводородным субстратам.

Расширенная субстратная специфичность углеводородокисляющих ферментов приводит к тому, что среди субстратов, наряду с оптимальными, можно выделить субоптимальные субстраты, окисляемые с гораздо меньшей эффективностью. Ферментативный цикл при окислении таких субстратов часто оканчивается шунтированием, при котором субстрат не окисляется, а образовавшиеся в активном центре активные формы кислорода (АФК) поступают в клетку, вызывая окислительный стресс. По результатам предшествующих исследований, мы знаем, что биотрансформация углеводородов сопровождается генерацией АФК (Сазыкин и Сазыкина, 2013; Sazykin et al., 2016a; Sazykin et al., 2018). Окислительный стресс в бактериальной клетке приводит к повреждению компонентов клетки, активизации защитных систем, индукции SOS-ответа (Perez-Pantoja et al., 2013; Ponce et al., 2011), усилению репарации и рекомбинации ДНК, мутагенеза и, вероятно, горизонтального переноса генетического материала (Lu et al., 2018).

Таким образом, в самое последнее время в молекулярной экологии микроорганизмов наметилось направление исследований, рассматривающее окислительный стресс как жесткий механизм адаптации, позволяющий осваивать новые питательные субстраты и экологические ниши (Akkaya et al., 2019; Sazykin et al., 2019a). Данное направление, рассматривающее окислительный стресс как вероятный важный фактор эволюции прокариот, находится на переднем крае микробиологических исследований. В связи с этим, исследование устойчивости бактериальных популяций, а также механизмов адаптации бактерий к разнообразию углеводородных и ксенобиотических субстратов имеет большое фундаментальное значение. Кроме того, такие исследования могут стать базой для прикладных разработок в области биоремедиации широкого спектра опасных поллютантов.

Цель и задачи исследования

Цель работы: Исследовать влияние окислительного стресса, вызванного углеводородами, на генетический аппарат бактерий и механизмы адаптации к углеводородным субстратам.

Задачи исследования:

1. Оценить уровень генерации супероксид анион-радикала (О2-) при взаимодействии бактериальных популяций с углеводородными субстратами.

2. Оценить уровень продукции и накопления в среде инкубирования пероксида водорода (Н2О2) под воздействием углеводородных субстратов на популяции нефтеокисляющих бактерий.

3. Исследовать изменения уровня мутагенеза в популяциях нефтьдеградирующих бактерий под влиянием алканов, циклоалканов и ароматических углеводородов.

4. Определить изменения в экспрессии генов ответа на окислительный стресс (soxR, sodA, sodB, sodC, katA, katE и katG), SOS-ответа (recA и dinB), а также RpoS-регулона (rpoS и sigB/F/G) в популяциях Rhodococcus erythropolis и Pseudomonas putida при биотрансформации углеводородов.

5. Исследовать зависимости между вызываемым углеводородами изменением экспрессии генов, уровнем мутагенеза и определить вероятный механизм адаптивной дестабилизации генома в популяциях нефтеокисляющих бактерий под воздействием углеводородных субстратов.

6. Оценить влияние загрязнения почв полициклическими ароматическими углеводородами на генетическую устойчивость микробных сообществ и активизацию переноса генетического материала в почвенном микробиоме.

Научная новизна

Впервые проведена оценка уровней генерации супероксид анион-радикала и пероксида водорода при биотрансформации углеводородов в популяциях нефтеокисляющих бактерий. С применением разработанных микромодификаций люцигенин- и люминол-активированной ХЛ, показано усиление генерации супероксид анион-радикала нефтеокисляющими бактериями и накопление пероксида водорода в среде культивирования.

Определен уровень мутагенеза в популяциях нефтеокисляющих бактерий при биотрансформации углеводородов и впервые продемонстрировано усиление образования Rif-мутантов при воздействии насыщенных углеводородов - алканов и циклоалканов в 1,4-6 раз.

Получены новые данные по экспрессии генов soxR, sodA, sodB, katA, katG, recA, rpoS и dinB в популяциях Pseudomonas putida при биотрансформации декана, гексадекана, циклогексана, бензола, нафталина, антрацена и дизельного топлива.

Впервые исследована экспрессия генов ответа на окислительный сресс (soxR, sodA, sodC, katE и katG), белка-регулятора SOS-ответа - recA, белка-регулятора стрессового регулона RpoS - sigB/F/G (гомолог rpoS) и склонной к ошибкам ДНК-полимеразы IV - dinB в популяциях Rhodococcus erythropolis при биотрансформации вышеперечисленных углеводородных субстратов.

В результате исследования корреляционных зависимостей между вызываемым углеводородами мутагенезом и изменением экспрессии генов,

впервые сформулирован гипотетический механизм адаптивной дестабилизации генома в популяциях нефтеокисляющих бактерий под воздействием субоптимальных субстратов. Показано, что мутагенезу способствует пероксидный стресс и активация регулона RpoS. У R. erythropolis, в отличие от P. putida, в адаптивном ответе участвует также SOS-регулон и мутагенная ДНК-полимераза IV.

Получены новые знания по генетической устойчивости почвенных микробных сообществ под воздействием загрязнения почв ПАУ. Продемонстрирована взаимосвязь между высоким содержанием ПАУ в почве и распространением генетического материала, не связанного с биотрансформацией ПАУ. Зависимость между количественным содержанием АРГ и степенью загрязнения почв ПАУ не установлена, однако в почвенном микробиоме наиболее загрязненных образцов содержалось максимальное разнообразие АРГ.

Положения, выносимые на защиту

1. При окислении углеводородных субстратов в популяциях нефтеокисляющих бактерий происходит значительное усиление генерации супероксид анион-радикала (О2-).

2. При инкубации популяций нефтьдеградирующих микроорганизмов в присутствии смеси углеводородов (дизельного топлива) и некоторых индивидуальных углеводородов во внеклеточной среде увеличивается концентрация пероксида водорода (Н2О2).

3. Углеводородные субстраты усиливают образование Rif-мутантов в популяциях нефтеокисляющих бактерий, причем мутагенез вызывают в том числе алканы и циклоалканы, мутагенный потенциал которых ранее не был продемонстрирован.

4. В присутствии углеводородов в популяциях Rhodococcus erythropolis усиливается экспрессия генов soxR, sodA, sodC, katE, katG, recA, sigB/F/G и dinB, а в популяциях Pseudomonas putida происходит усиление экспрессии генов soxR, sodA, sodB, katA, katG, recA, rpoS и dinB.

5. Выявлены корреляционные связи экспрессии изученных генов и уровня мутагенеза в популяциях нефтеокисляющих микроорганизмов и выдвинута гипотеза об определяющей роли пероксидного стресса и участии стрессового регулона ЯроБ в адаптивном мутагенезе под воздействием углеводородных субстратов. У R. erythropolis в дестабилизации генома принимает участие также БОБ-ответ и ДНК-полимераза IV.

6. Содержание ПАУ в почвах коррелирует с распространением в почвенных микробных сообществах генетического материала биотрансформации углеводородов, в том числе генов окисления алканов CYP153 и alkB, не связанных с деградацией ПАУ. Таким образом, ПАУ активизируют обмен генетическим материалом в почвенных микробиомах.

Научно-теоретическое и практическое значение результатов исследования

Полученные данные вносят вклад в понимание степени устойчивости генома микробных сообществ и механизмов, которые дестабилизируют генетический аппарат и ускоряют бактериальную эволюцию, адаптируя микроорганизмы к новым субстратам и экологическим нишам. Вероятно, даже в понимание одного из фундаментальных процессов, направляющих эволюцию прокариот. Результаты данного исследования помогают также лучше понять пределы генетической устойчивости природных микробных сообществ при загрязнении окружающей среды, что поможет контролировать процессы биоремедиации для смягчения последствий антропогенного прессинга.

В процессе выполнения исследования разработаны эффективные модификации определения супероксид анион-радикала и пероксида водорода в микрообъемах, разработан и запатентован способ выделения пригодной для метагеномных исследований ДНК из образцов почвы.

Материалы работы используются при обучении студентов на кафедре биохимии и микробиологии Южного федерального университета в спецкурсах «Микробные биотрансформации», «Генетика бактерий», в проектных

исследованиях и на практикумах. Они также могут быть использованы в спецкурсах: «Экологическая генетика», «Молекулярная экология», «Экотоксикология», «Мутагены окружающей среды».

Полученные в результате исследования знания и разработанные методы используются при выполнении НИР в Лаборатории экологии и молекулярной биологии микроорганизмов Академии биологии и биотехнологии ЮФУ.

В результате проведенных исследований зарегистрировано 3 патента на изобретение и 11 баз данных, которые используются при проведении исследований в АБиБ ЮФУ.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Дестабилизация генома и ускорение эволюции бактерий, вызываемые углеводородным загрязнением»

Апробация работы

Основные положения и результаты диссертации доложены на Второй Всероссийской научной конференции с международным участием «Окружающая среда и устойчивое развитие регионов», г. Казань, 24-26 сентября 2013 г.; V Международной научно-практической конференции «Актуальные проблемы биологии, нанотехнологий и медицины», г. Ростов-на-Дону, 3-5 октября 2013 г.; 7-й Всероссийской научно-практической конференции с международным участием «Экологические проблемы промышленных городов», г. Саратов 8-10 апреля 2015 г.; Международной конференции, посвященной 100-летию Южного федерального университета «Роль ботанических садов в сохранении и мониторинге биоразнообразия», г. Ростов-на-Дону, 27-30 мая 2015 г.; VI Международной научно-практической конференции «Актуальные проблемы биологии, нанотехнологий и медицины», г. Ростов-на-Дону, 1-3 октября 2015 г.; Всероссийском семинаре с международным участием «Радиационная и промышленная экология», г. Ростов-на-Дону, 21-26 апреля 2016 г.; VIII Международной научно-практической конференции "Экологические проблемы. Взгляд в будущее", СОЛ «Лиманчик» - БП и СОТ «Витязь» 8-11 сентября 2017 г.; III Международной конференции «Окружающая среда и устойчивое развитие регионов: Экологические вызовы XXI века», Казань, 27-29 сентября 2017 г.; Региональной научно-практической конференция «Актуальные вопросы

эпидемиологии, микробиологии и диагностики инфекционных и паразитарных заболеваний в Ростовской области», посвященной 95-летию со дня образования государственной санитарно-эпидемиологической службы России, Ростов-на-Дону, 17 октября 2017 г.; Научно-практической конференции с международным участием "Генетика - фундаментальная основа инноваций в медицине и селекции", Ростов-на-Дону, 2-4 ноября 2017 г.; II Международной (XV региональной) научной конференции «Техногенные системы и экологический риск», Обнинск, 19-20 апреля 2018 г.; Всероссийской научной конференции с международным участием «Почвы в биосфере», посвященной 50-летию Института почвоведения и агрохимии СО РАН, г. Новосибирск 10-14 сентября

2018 г.; International Symposium «Ecology 2018», 19-23 June 2018, Kastamonu, TURKEY; Международной научной конференции «Трансформация экосистем под воздействием природных и антропогенных факторов», г. Киров, 16-18 апреля

2019 г.; Международном конгрессе «VII съезд Вавиловского общества генетиков и селекционеров, посвященный 100-летию кафедры генетики СПбГУ, и ассоциированные симпозиумы», Санкт-Петербург, 18-22 июня 2019 г.; Научно-практической конференции с международным участием "Генетика -фундаментальная основа инноваций в медицине и селекции", Ростов-на-Дону, 2629 сентября 2019 г.; XVII Всероссийской научно-практической конференции с международным участием «Биодиагностика состояния природных и природно-техногенных систем», I Всероссийский форум с международным участием «Утилизация и рециклинг отходов производства и потребления», г. Киров, 5 декабря 2019 г.; XV Всероссийской с международным участием научно-практической конференции «Экология родного края: проблемы и пути их решения», Киров, 18 мая 2020 г.; Всероссийской с международным участием онлайн-конференции «Современная биотехнология: актуальные вопросы, инновации и достижения», Кемерово, 21 октября 2020 г.; II Всероссийской научно-практической конференции «Утилизация отходов производства и потребления: инновационные подходы и технологии», Киров, 16-18 ноября

2020 г.

Конкурсная поддержка работы

В качестве руководителя автор принимал участие в работе по грантам, поддержанным ЮФУ № 01201366519 «Исследование генерации кислородных радикалов нефтеокисляющими микроорганизмами при биотрансформации углеводородов», 2013 г.; РФФИ № 17-04-00787 (рег. № АААА-А17-117032710258-5) «Исследование источника генерации активных форм кислорода при бактериальной трансформации углеводородных субстратов и роли АФК в повышении биодоступности углеводородов», 2017-2019 гг.

В качестве исполнителя автор принимал участие в работе по следующим проектам: проект ФЦП № 14.A18.21.0851 (рег. № 01201281504) «Исследование экотоксикологических параметров и бактериального загрязнения сточных вод г. Ростова-на-Дону и г. Мюнхена», 2012-2013 гг.; грант Президента РФ для государственной поддержки ведущих научных школ РФ № НШ-2449.2014.4 «Экологические функции почв в условиях антропогенного воздействия», 2014 г.; госзадание Министерства образования и науки РФ № 1894 (213.01-11/2014-33) (рег. № 114061040058) «Биомониторинг состояния экосистем Азово-Черноморского бассейна», 2014-2016 гг.; грант ЮФУ № 213.01-2014/007 (рег. № 01201460154) «Комплексная эколого-токсикологическая оценка водных ресурсов Азово-Черноморского бассейна», 2014 г.; грант ЮФУ 213.01-07-2014/12ПЧВГ (рег. № 114102040043^ «Мониторинг и изучение влияния поллютантов, провоцирующих возникновение и передачу бактериальных детерминант резистентности в биотопах Азово-Черноморского бассейна, подверженных антропогенному прессингу», 2014-2016 гг.; грант Президента РФ для государственной поддержки ведущих научных школ РФ № НШ-9072.2016.11 «Экологические и сельскохозяйственные функции почв в условиях антропогенной нагрузки», 2016-2017 гг.; госзадание Министерства образования и науки РФ № 6.2379.2017/ПЧ (рег. № АААА-А17-117022850038-1) «Исследование действия углеводородов на накопление и передачу генов лекарственной устойчивости и оценка углеводород-окисляющего потенциала при

загрязнении антибиотиками у почвенных микроорганизмов в модельных микрокосмах и природных микробиомах», 2017-2019 гг.; НИР № 0.1.1.5908/914/17 в рамках соисполнения проекта ФЦП (рег. № АААА-А18-118030590092-8) "Разработка и внедрение комплекса технологических решений точного внесения удобрений и биологических средств защиты растений для перехода к высокопродуктивному и экологически чистому производству", 2017 г.; Грант Президента РФ для государственной поддержки ведущих научных школ РФ № НШ-3464.2018.11 (АААА-А18-118122590029-6) «Агроэкологическая оценка и прогноз состояния почв для обеспечения экологической безопасности и повышения продуктивности», 2018-2019 гг.; грант РФФИ № 17-44-92035 (рег. № АААА-Б19-219052490051-6) «Исследование биоразнообразия светящихся бактерий прибрежных акваторий Крыма и создание Крымской коллекции культур биолюминесцентных микроорганизмов Черного и Азовского морей», 2018 г.; Грант Президента РФ для государственной поддержки ведущих научных школ РФ № НШ-2511.2020.11 «Агроэкологическое состояние почв при различных антропогенных воздействиях», 2020-2021 гг.; госзадание Министерства образования и науки РФ № 0852-2020-0029 (рег. № АААА-А20-120091190019-5) «Оценка экологического состояния естественных и антропогенно-измененных почв и разработка микробиологических технологий для повышения качества и безопасности почв и растений» в рамках тематики исследования «Фундаментальные основы агро- и экобиотехнологий для устойчивого функционирования естественных и антропогенных экосистем» (2020-2022 гг.).

Личный вклад автора

В основе диссертационного исследования лежат данные, полученные автором в 2012-2021 гг. Автор принимал личное участие во всех этапах работы, им была сформулирована проблема, цели и задачи исследования, спланирована экспериментальная часть. Автор также принимал участие в проведении экспериментальных работ. По результатам исследований автором и научной

группой под руководством автора опубликованы научные работы, в которых проанализированы результаты и сформулированы основные положения диссертации.

Публикации

По теме диссертации опубликовано 22 статьи, 7 из которых - в изданиях, рекомендованных ВАК РФ, и 15 в журналах, индексируемых в библиографических базах Scopus / Web of Science, 2 монографии. Результаты интеллектуальной деятельности - 3 патента РФ, 11 баз данных.

Объем и структура работы

Диссертация изложена на 270 страницах машинописного текста и состоит из введения, обзора литературы, материалов и методов исследования, результатов исследования, обсуждения полученных результатов, выводов и списка использованной литературы, включающего 20 источников отечественных и 271 зарубежных авторов.

1 Обзор литературы

1.1 Введение

Микробная жизнь впервые возникла в мире, лишенном кислорода и богатом восстановленным железом. Три миллиарда лет назад у существующих микробных форм жизни были общие основные биохимические механизмы и схожие пути метаболизма, которые сохраняются и сегодня. Последующее насыщение атмосферы кислородом фотосинтезирующими организмами привело к кризису: кислород является химически активным химическим веществом, и организмы должны были разработать стратегии защиты от него.

Молекулярный кислород - небольшая неполярная молекула, и он диффундирует через биологические мембраны так же быстро, как через воду. Даже в самых активных клетках кислородное дыхание не происходит со скоростью, достаточной, чтобы снизить внутриклеточную концентрацию кислорода существенно ниже внеклеточной концентрации. Некоторые микроорганизмы избегают окислительного стресса, обитая в анаэробной среде; все остальные должны бороться с негативными эффектами внутриклеточного молекулярного кислорода.

Способность к этому сильно различается: облигатные анаэробы вообще не переносят кислород, микроаэрофилы требуют, чтобы кислород оставался в диапазоне низких микромолярных концентраций, а аэробы процветают в средах, насыщенных воздухом. Однако практически все эти микроорганизмы плохо растут, подвержены усиленному мутагенезу и даже гибнут, когда содержание кислорода значительно превышает уровень, соответствующий их естественной среде обитания.

Природа лежащих в основе повреждений не очевидна, поскольку аминокислоты, углеводы, липиды и нуклеиновые кислоты - структурные молекулы, из которых состоят организмы, - по существу не реагируют с кислородом.

В 1950-х годах Гершман и др. предположили, что кислородное отравление может происходить благодаря тем же событиям, которые лежат в основе токсичности ионизирующего излучения - образование частично восстановленных форм кислорода ^егесЬтап е1 а1., 1954).

При избытке кислорода образуются так называемые активные формы кислорода (АФК), которые повреждают различные биомолекулы и приводят к развитию в клетке окислительного стресса. Окислительный стресс, то есть процесс, посредством которого различные АФК повреждают компоненты клетки, а также механизмы, которые позволяют прокариотам защищаться от АФК, активно изучают уже несколько десятков лет.

Тем не менее, до настоящего момента многие особенности защитных стратегий прокариот и особенно биологическая роль и эффекты окислительного стресса, понятны не до конца. Последнее десятилетие ознаменовалось всплеском интереса и значительным увеличением количества публикаций, посвященных молекулярно-биологическим, экологическим и эволюционным аспектам окислительного стресса у бактерий.

Л

Ферменты, обезвреживающие супероксид (О -) и пероксид водорода (Н202), были обнаружены практически у всех организмов. Это означает, что данные АФК представляют угрозу для клеточного гомеостаза. Соответственно, крайне важными являются вопросы: каковы природные источники этих АФК, в каких условиях их уровни повышаются настолько, чтобы влиять на судьбу клеток и каковы экологические последствия этого влияния?

До недавнего времени в качестве природных источников активных форм кислорода исследователи рассматривали в основном эндогенное образование АФК в процессе энергетического обмена, образование пероксида водорода в поверхностных слоях воды под воздействием ультрафиолета, а также его накопление на границе раздела аэробных и анаэробных сред, секрецию Н202 молочнокислыми бактериями в окружающую среду, генерацию АФК фагоцитами в качестве бактерицидных агентов и внутриклеточное образование супероксид

анион-радикала при окислительно-восстановительном цикле малых молекул, секретируемых микроорганизмами (Imlay, 2019).

Однако недавние исследования значительно расширили наши знания о спектре веществ, вызывающих окислительный стресс. В настоящее время к ним относят металлы, кислоты, антибиотики, пестициды, углеводороды и ксенобиотики. Интересы исследователей теперь сосредоточены, прежде всего, на связанных с генерацией АФК молекулярно-генетических механизмах экологической адаптации и эволюции микроорганизмов.

По причинам, связанным с клинической важностью таких работ, наибольшее внимание уделяется изучению окислительного стресса, вызываемого антибиотиками, и его роли в развитии и распространении лекарственной устойчивости бактерий (Poole, 2012; Dettman et al., 2013).

Также в последние годы получили развитие исследования роли АФК в экологической адаптации микроорганизмов-деструкторов при взаимодействии с поллютантами (Tavita et al., 2012; Pérez-Pantoja et al., 2013; Song et al., 2019). Изучаются вопросы эволюции электрон-транспортных цепей (Anand et al., 2019), влияния окислительного стресса на чувство кворума и образование бипленок (George et al., 2019), экологическую конкуренцию (Cornforth and Foster, 2013) и происхождение полового процесса при переходе от прокаритических организмов к эукариотам (Hörandl and Speijer, 2018).

Необходимо отметить, что в данный момент значительно расширился ряд модельных микроорганизмов. Значительная часть исследователей по-прежнему проводит эксперименты с использованием E. coli. Ведь интерпретировать результаты гораздо легче при использовании организма с детально изученными биохимией, физиологией и генетикой. Но задачи экологии и медицины заставили включить в круг модельных микроорганизмов представителей родов Pseudomonas, Mycobacterium, Klebsiella, Shewanella, Burkholderia, Vibrio, Staphylococcus, Haemophilus, Deinococcus, Anabaena, а также других. Даже археи стали объектом изучения.

1.2 Активные формы кислорода и источники окислительного стресса в бактериальной клетке

Четырехэлектронная серия восстановления молекулярного кислорода представлена на Рисунке 1.1 и показывает, что последовательное добавление электронов генерирует супероксид (O2-), пероксид водорода (H2O2) и гидроксильный радикал (HO^). Молекулярный кислород во внешнем электронном слое имеет на дискретных орбиталях два неспаренных электрона. Расположение электронов определяет то, что молекула кислорода принимает электроны по одному.

Так как потенциал одновалентного восстановления составляет для О2 -0,16 В (Рис. 1.1), то есть молекулярный кислород имеет к первому электрону низкое сродство, О2 может принимать электроны только от хороших доноров одновалентных электронов. Такими донорами являются респираторные хиноны, флавины и металлы в активных центрах ферментов (Imlay, 2013).

В дыхательных цепях подобные кофакторы являются основными переносчиками электронов и при исследовании мембранного и митохондриального дыхания in vitro в качестве следовых продуктов были

л

обнаружены O - и H2O2. При дальнейших исследованиях в качестве основных источников супероксида и пероксида водорода были идентифицированы флавины дегидрогеназ (Kussmaul and Hirst, 2006).

Однако при исследовании мутантов, дефектных по дыхательным ферментам, установили, что скорость генерации H2O2 в клетках существенно не снижается. Полученные результаты привели к заключению, что супероксид и пероксид водорода главным образом являются продуктом случайного автоокисления флавопротеинов, не входящих в дыхательные цепи (Korshunov and Imlay, 2010).

Такие флавопротеины обнаруживаются в различных путях клеточного метаболизма и многие из них, включая глутатионредуктазу, липоамиддегидрогеназу и глутаматсинтазу, высвобождают АФК in vitro.

Рисунок 1.1 - Окислительно-восстановительные состояния молекулярного кислорода. Слева направо показаны молекулярный кислород, супероксид анион-радикал, пероксид водорода, гидроксильный радикал и вода. Под стрелками

показаны окислительно-восстановительные потенциалы. Внизу показаны относительные цитоплазматические концентрации молекулярного кислорода, супероксида и пероксида водорода в E. coli в аэробных условиях без гипероксии

(Imlay, 2009)

Автоокисление флавопротеинов происходит, когда дигидрофлавин в активном центре восстановленной формы фермента случайно взаимодействует с молекулярным кислородом. Автоокисление возможно потому, что флавины ферментов обычно обладают такими же низкими потенциалами одновалентного восстановления, как и О2.

В результате переноса электронов образуется флавосемихинон и супероксид анион-радикал (Рисунок 1.2). В ряде случаев супероксид диффундирует в цитоплазму, но чаще второй перенос электрона происходит до того, как O2- покидает активный центр, и в клетку поступает такая разновидность АФК, как H2O2.

Таким образом, флавинсодержащие ферменты, вероятно, ответственны как за продукцию супероксида, так и за генерацию пероксида водорода. Следовательно, степень окислительного стресса, которому подвергается бактерия, зависит от концентрации наиболее автоокисляемых флавопротеинов в клетке (Imlay, 2013).

Так как скорость автоокисления ферментов зависит от частоты взаимодействия кислорода и флавинов, скорость образования АФК увеличивается с возрастанием концентрации кислорода. Этот факт объясняет токсичность гипероксии.

R H

О

Рисунок 1.2 - Два пути окисления адвентивного дигидрофлавина (FADH2) в флавин-содержащих ферментах. Левый путь обеспечивает высвобождение пероксида водорода. Правый путь высвобождает две последовательные молекулы супероксида. Левый путь преобладает у большинства изученных на сегодняшний

день ферментов (Imlay, 2013)

Молекулярным кислородом, вероятно, будет перехвачено лишь 0,1-1% потока электронов, проходящего через какой-либо конкретный фермент. Измерения оттока пероксида водорода из аэробных клеток E. coli с дефицитом перехватчиков АФК показывают, что внутриклеточная скорость образования Н2О2 составляет примерно 10-15 мкМ в секунду (Seaver and Imlay, 2004). На основании исследований in vitro, образование О2- оценивается примерно в 5 мкМ в секунду. Поскольку супероксид и пероксид водорода реакционно-активны и способны быстро повреждать компоненты клетки, скорость их образования достаточно высока, чтобы для их инактивации синтезировалось достаточное количество антиоксидантных ферментов.

Грамотрицательные бактерии генерируют супероксид также в периплазме. Для E. coli показан синтез периплазматической медно-цинковой

супероксиддисмутазы, кодируемой геном sodC. Мутанты E. coli, дефектные по sodC, проявляют фенотипические дефекты, характерные для окислительного стресса. Супероксид выделяется в периплазму при реакции восстановленной формы одного из респираторных хинонов - менахинона с молекулярным кислородом (Imlay, 2009). Убихинон, другой дыхательный хинон, более широко распространенный в аэробных клетках, по-видимому, не генерирует супероксид, так как имеет более высокое сродство к электрону.

Еще больший периплазматический O2- стресс может возникнуть, когда патогенные бактерии получают экзогенный супероксид под воздействием фагоцитарной НАДФН-оксидазы (Nachin et al., 2003). Прямые измерения показывают, что скорость образования периплазматического супероксида в экспоненциально растущих клетках (3 мкМ / с) аналогична расчетной скорости образования цитоплазматического супероксида (приблизительно 5 мкМ / с).

Кроме того, что пероксид водорода сам по себе способен повреждать биологические структуры, он является источником возникновения высокореакционного гидроксильного радикала (Imlay, 2002).

Гидроксильный радикал (OH^) является наиболее реакционноспособным из АФК - с его образованием во многом связывают цитотоксическое и мутагенное действие АФК в условиях окислительного стресса. (OH^) может разрывать любую С-Н или С-С связь, при этом скорость его взаимодействия с большинством органических соединений достигает величин, равных скорости диффузии, в результате чего время жизни гидроксильного радикала в биологических субстратах составляет от 2*10-9 до 8*10-9 с (Vanasbeck, 1991), а радиус миграции меньше 100 А, что сравнимо с размерами органических молекул (Меньшикова и Зенков, 1993).

В биологических системах гидроксильный радикал генерируется в основном в результате одноэлектронного восстановления пероксида водорода в реакции Фентона с участием металлов с переменной валентностью, таких как Fe2+, Cu+, Co2+, Mn2+, V2+, Cr4+, главным образом Fe2+ и Cu+ (Владимиров и др., 1991; Imlay, 2002):

Fe2+ + H202 ^ Fe3+ + OH- + OH*

Гидроксильные радикалы реагируют практически со всеми органическими молекулами, включая жирные кислоты, белки и ДНК:

OH* + ДНК ^ H20 + повреждение ДНК

Эксперименты с интактными бактериальными клетками подтвердили такую схему генерации гидроксильного радикала. Добавление перекиси водорода к культуре клеток усиливало окислительное повреждение ДНК. С другой стороны, хелаторы железа, способные проникать в клетку, уменьшают повреждение, а мутации, повышающие уровень железа в бактериях, увеличивают его степень (Imlay, 2002).

Прямых способов защиты от гидроксильного радикала у клетки нет, его уровень регулируется прежде всего синтезом супероксиддисмутазы и каталазы. Неспецифический перехват гидроксила также могут осуществлять низкомолекулярные антиоксиданты. В последние годы, в качестве защитного механизма стали рассматривать сидерофоры. Регулируя синтез этих клеточных хелаторов железа, бактерии могут поддерживать внутриклеточный уровень железа на приемлемом уровне и даже защищаться от окислительного стресса, вызываемого антибиотиками.

Исследования клинических изолятов Klebsiella pneumoniae показали, что штаммы с высоким уровнем синтеза сидерофоров были более устойчивы к окислительному стрессу. Кроме того, было обнаружено, что сидерофоры, опосредующие ингибирование окислительного стресса, играют важную роль в обеспечении устойчивости к ципрофлоксацину (Zhang et al., 2017).

Кроме рассмотренного выше первого типа АФК, возникающих в результате переноса электронов на молекулярный кислород, существует также второй тип, образующийся в результате переноса энергии. Во втором типе передача энергии

молекуле O2 приводит к образованию синглетного кислорода (1O2). В отличие от первого класса АФК, ответ биологических систем на 1O2 начали изучать только в последнее время (Ziegelhoffer and Donohue, 2009).

Передача энергии возбуждения в основное состояние O2 может вызвать перестройку самых удаленных электронов с образованием одной из двух форм синглетного кислорода. Биологически релевантное состояние 1O2 возникает, когда выровненные по спину неспаренные электроны O2 объединяются на одной орбитали, тем самым создавая внешнюю р-орбитальную структуру, в которой одна орбиталь имеет спаренные электроны, а другая орбиталь пуста. Эта перегруппировка электронов снимает ограничение по спину, превращая O2 в 1O2, и делает синглетный кислород наиболее реактивным из видов кислорода.

Синглетный кислород может образовываться при захвате световой энергии, когда фотосинтетические пигменты возбуждаются до более высокого энергетического уровня и достигают триплетного возбужденного состояния. Затем пигменты могут передавать энергию O2 - в этом случае генерируется 1O2. Другие биологические источники продукции 1O2 включают передачу энергии от возбужденных фотосенсибилизаторов, миелопероксидаз, хлоропероксидаз, NADH оксидаз и при респираторном взрыве макрофагов.

Фотоокислительный стресс и его последствия были обнаружены более 50 лет назад, когда анализ штаммов пурпурной фотосинтетической бактерии Rhodobacter sphaeroides дикого типа и дефицитных по каротиноидам показал, что присутствие каротиноидов защищает клетки от так называемого фотодинамического повреждения, вызванного оксигенацией фотосинтетически растущих культур (Griffiths et al., 1955).

Лишь через несколько десятков лет была установлена токсичность побочного продукта фотодинамического повреждения, когда триплетно-возбужденный бактериохлорофилл А был идентифицирован как фотосенсибилизатор, реагирующий с O2 с образованием 1O2 (Cogdell et al., 2000).

Кроме эндогенного, прокариоты испытывают также экзогенный окислительный стресс, вызываемый внеклеточными источниками АФК.

Экспериментально супероксидный стресс можно вызвать при внесении в бактериальные культуры соединения циклического окислительно-восстановительного действия, например, параквата и менадиона. При попадании в клетку они генерируют супероксид, окисляя флавоэнзимы и передавая электроны молекуле кислорода. В активно растущих клетках они генерируют супероксид со скоростью несколько мМ / с, что на три порядка выше эндогенной скорости (Hassan and Fridovich, 1979).

Важным источником внутриклеточного супероксида и пероксида водорода в естественной среде обитания могут быть окислительно-восстановительные антибиотики. Многие растения выделяют растворимые хиноны, такие как плюмбагин и юглон, предположительно в качестве гербицидов конкурентно подавляющих рост других растений в окружающей среде.

При попадании в почву и водоемы эти соединения будут вызывать у микроорганизмов окислительный стресс. Некоторые микроорганизмы применяют аналогичную стратегию борьбы с конкурентами. Например, Pseudomonas aeruginosa, синтезирует в качестве антимикробного вещества пиоцианин -феназин, с окислительно-восстановительным действием, способный подавлять развитие конкурентов (Imlay, 2009).

Пероксид водорода отличается от супероксида тем, что не имеет заряда и способен достаточно быстро диффундировать в клетку через мембрану. Таким образом, при появлении в окружающей среде H2O2 в бактериальной клетке неизбежно возникает окислительный стресс.

Список литературы диссертационного исследования доктор наук Сазыкин Иван Сергеевич, 2021 год

Список использованной литературы

1. Биргер М.О. Справочник по микробиологическим и вирусологическим методам исследования. Москва, Медицина, 1973. 73 с.

2. Борисов Л.Б., Козьмин-Соколов Б.Н., Фрейдлин И.С., Федорова З.Ф. Руководство к лабораторным занятиям по микробиологии. Издание 2-е, переработанное и дополненное / Под редакцией Л.Б. Борисова. Москва, Медицина, 1984. 256 с.

3. Владимиров Ю.А., Азизова О.А., Деев А.И., Козлов А.В., Осипов А.Н., Рощупкин Д.И. Свободные радикалы в живых системах. Итоги науки и техники ВИНИТИ АН СССР. Серия Биофизика. - Москва, 1991. Т. 29. 252 с.

4. ГОСТ 17.4.4.02-84. Охрана природы. Почвы. Методы отбора и подготовки проб для химического, бактериологического, гельминтологического анализа. [Электронный ресурс]. - 2008. - URL: http://docs.cntd.ru/document/gost-17-4-4-02-84 (дата обращения: 05.06.2020).

5. ГОСТ Р 51446-99 (ИСО7218-96) Продукты пищевые. Общие правила микробиологических исследований. - М.: ИПК Издательство стандартов, 2000. -26 с.

6. Лабинская А.С. Микробиология с техникой микробиологических исследований. Издание 4-е, переработанное и дополненное. Москва, Медицина, 1978. 394 с.

7. Лакин Г.Ф. Биометрия. Москва, Высшая школа, 1990. 351 с.

8. Ланчини Д., Паренти Ф. Антибиотики. Пер. с англ. Москва, Мир, 1985. 272 с.

9. Меньшикова Е.Б., Зенков Н.К. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных окислительных процессов // Успехи современной биологии - 1993. Т. 113, No. 4. С. 362-373.

10. Меньщикова Е.Б., Зенков Н.К., Ланкин В.З., Бондарь И.А., Круговых Н.П., Труфакин В.А. Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты. -Москва, Фирма «Слово», 2006. 556 с.

11. МУ 2.1.7.730-99. Гигиеническая оценка качества почвы населенных мест. [Электронный ресурс]. - 1999. - URL: http://docs.cntd.ru/document/1200003852 (дата обращения: 08.02.2017).

12. МУК 4.2.1890-04 Определение чувствительности микроорганизмов к антибактериальным препаратам. Методические указания. [Электронный ресурс]. - 2004. - URL: http://docs.cntd.ru/document/1200038583 (дата обращения: 05.02.2019).

13. Орадовский С.Г., Лятиев Г.Г.,. Матвеева И.С, Кузнецова И.М., Георгиевский В.В., Степанченко Т.В., Георгиевская Л.Н., Игнатченко А.В. РД 52.10.556-95. Методические указания. Определение загрязняющих веществ в пробах морских донных отложений и взвеси. Москва, 1996. 49 с

14. Патент 2415919. Российская Федерация. МПК C12N1/20. Способ выделения нефтеокисляющих микроорганизмов из окружающей среды / Сазыкин И.С., Сазыкина М.А., Чистяков В. А. Заявитель и патентообладатель Федеральное государственное автономное образовательное учреждение высшего профессионального образования "Южный федеральный университет". -2009134737/10, заявл. 16.09.09; опубл. 2011.04.10, Бюл. № 10. - 9 с.: табл. 1.

15. Ребриков Д.В., Саматов Г.А., Трофимов Д.Ю., Семёнов П.А., Савилова А.М., Кофиади И.А., Абрамов Д.Д. ПЦР в «реальном времени». Издание 2-е, переработанное и дополненное / Под редакцией Д.В. Ребрикова. Москва, Лаборатория знаний, 2009. 223 с.

16. Родина А.Г. Методы водной микробиологии. - Москва, Наука, 1965. 363

с.

17. Сазыкин И.С. Роль процессов свободнорадикального окисления в микробиологической деградации нефти. Диссертация на соискание ученой степени кандидата биологических наук. Ростов-на-Дону, Южный федеральный университет. 2012. 178 с.

18. Сазыкин И.С., Сазыкина М.А. Влияние антиоксидантов на микробиологическую трансформацию нефти // Вода: химия и экология - 2013. No. 3. С. 75-80.

19. СП 1.3.2322-08 Безопасность работы с микроорганизмами III - IV групп патогенности (опасности) и возбудителями паразитарных болезней. [Электронный ресурс]. - 2008. - URL: http://docs.cntd.ru/document/902091086 (дата обращения: 04.11.2020).

20. Хоулт Дж., Криг Н.Определитель бактерий Берджи. Т. 1, 2 / Под редакцией Дж. Хоулта, Н. Крига, П. Снита, С. Уильямса. Москва, Мир, 1997. 800 с.

21. Abouzeed Y.M., Baucheron S., Cloeckaert A. ramR mutations involved in efflux-mediated multidrug resistance in Salmonella enterica serovar Typhimurium // Antimicrobial agents and chemotherapy - 2008. Vol. 52, No. 7. P. 2428-2434. https://doi.org/10.1128/AAC.00084-08.

22. Ahmed M.N., Porse A., Abdelsamad A., Sommer M., H0iby N., Ciofu O. Lack of the major multifunctional catalase KatA in Pseudomonas aeruginosa accelerates evolution of antibiotic resistance in ciprofloxacin-treated biofilms // Antimicrobial Agents and Chemotherapy - 2019. Vol. 63. e00766-19. https://doi.org/10.1128/AAC.00766-19.

23. Akaike T., Sato K., Ijiri S., Miyamoto Y., Kohno M., Ando M., Maeda H. Bactericidal activity of alkyl peroxyl radicals generated by heme-iron-catalyzed decomposition of organic peroxides // Archives of biochemistry and biophysics - 1992. Vol. 294, No. 1. P. 55-63. https://doi.org/10.1016/0003-9861(92)90136-k.

24. Akkaya O., Pérez-Pantoja D.R., Calles B., Nikel P.I., de Lorenzo V. The metabolic redox regime of Pseudomonas putida tunes its evolvability toward novel xenobiotic substrates // mBio - 2018. Vol. 9. e01512-18. https://doi.org/10.1128/mBio.01512-18.

25. Akkaya O., Nikel P.I., Pérez-Pantoja D., de Lorenzo V. Evolving metabolism of 2,4- dinitrotoluene triggers SOS- independent diversification of host cells // Environmental Microbiology - 2019. Vol. 21, No. 1. P. 314-326. https://doi.org/10.1111/1462-2920.14459.

26. Alban P.S., Popham D.L., Rippere K.E., Krieg N.R. Identification of a gene for a rubrerythrin/nigerythrin-like protein in Spirillum volutans by using amino

acid sequence data from mass spectrometry and NH2-terminal sequencing // Journal of applied microbiology - 1998. Vol. 85, No. 5. P. 875-882. https://doi.org/10.1046/j.1365-2672.1998.00602.x.

27. Anand A., Chen K., Catoiu E., Sastry A.V., Olson C.A., Sandberg T.E., Seif Y., Xu S., Szubin R., Yang L., Feist A.M., Palsson B.O. OxyR Is a Convergent Target for Mutations Acquired during Adaptation to Oxidative Stress-Prone Metabolic States // Molecular Biology and Evolution - 2020. Vol. 37, No. 3. P. 660-667. https://doi.org/10.1093/molbev/msz251.

28. Anand A., Chen K., Yang L., Sastry A.V., Olson C.A., Poudel S., Seif Y., Hefner Y., Phaneuf P.V., Xu S., Szubin R., Feist A.M., Palsson B.O. Adaptive evolution reveals a tradeoff between growth rate and oxidative stress during naphthoquinone-based aerobic respiration // PNAS - 2019. Vol. 116, No. 50. P. 2528725292. https://doi.org/10.1073/pnas.1909987116.

29. Andrews S.C., Harrison P.M., Guest J.R. A molecular analysis of the 53.3 minute region of the Escherichia coli linkage map // Journal of general microbiology -1991. Vol. 137, No. 2. P. 361-367. https://doi.org/10.1099/00221287-137-2-361.

30. Andrews S.C., Robinson A.K., Rodríguez-Quiñones F. Bacterial iron homeostasis // FEMS microbiology reviews - 2003. Vol. 27, No. 2-3. P. 215-237. https://doi.org/10.1016/S0168-6445(03)00055-X.

31. Anjem A., Imlay J.A. Mononuclear iron enzymes are primary targets of hydrogen peroxide stress // The Journal of biological chemistry - 2012. Vol. 287, No. 19. P. 15544-15556. https://doi.org/10.1074/jbc.M111.330365.

32. Aranda J., Poza M., Shingu-Vázquez M., Cortés P., Boyce J.D., Adler B., Barbé J., Bou G. Identification of a DNA-damage-inducible regulon in Acinetobacter baumannii // Journal of bacteriology - 2013. Vol. 195, No. 24. P. 5577-5582. https://doi.org/10.1128/JB.00853-13.

33. Arenas F.A., Covarrubias P.C., Sandoval J.M., Pérez-Donoso J.M., Imlay J.A., Vásquez C.C. The Escherichia coli BtuE protein functions as a resistance determinant against reactive oxygen species // PloS one - 2011. Vol. 6, No. 1. e15979. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0015979.

34. Arenas F.A., Diaz W.A., Leal C.A., Pérez-Donoso J.M., Imlay J.A., Vasquez C.C. The Escherichia coli btuE gene, encodes a glutathione peroxidase that is induced under oxidative stress conditions // Biochemical and biophysical research communications - 2010. Vol. 398, No. 4. P. 690-694. https://doi.org/10.1016Zj.bbrc.2010.07.002.

35. Au N., Kuester-Schoeck E., Mandava V., Bothwell L.E., Canny S.P., Chachu K., Colavito S.A., Fuller S.N., Groban E.S., Hensley L.A., O'Brien T.C., Shah A., Tierney J.T., Tomm L.L., O'Gara T.M., Goranov A.I., Grossman A.D., Lovett C.M. Genetic composition of the Bacillus subtilis SOS system // Journal of bacteriology -2005. Vol. 187, No. 22. P. 7655-7666. https://doi.org/10.1128/JB.187.22.7655-7666.2005.

36. Baharoglu Z., Mazel D. SOS, the formidable strategy of bacteria against aggressions // FEMS Microbiology Reviews - 2014. Vol. 38, No. 6. P. 1126-1145. https://doi.org/10.1111/1574-6976.12077.

37. Baharoglu Z., Mazel D. Vibrio cholerae triggers SOS and mutagenesis in response to a wide range of antibiotics: a route towards multiresistance // Antimicrobial agents and chemotherapy - 2011. Vol. 55, No. 5. P. 2438-2441. https://doi.org/10.1128/AAC.01549-10.

38. Baker L.M., Poole L.B. Catalytic mechanism of thiol peroxidase from Escherichia coli. Sulfenic acid formation and overoxidation of essential CYS61 // The Journal of biological chemistry - 2003. Vol. 278, No. 11. P. 9203-9211. https://doi.org/10.1074/jbc.M209888200.

39. Bao H., Hou S., Niu H., Tian K., Liu X., Wu F. Status, sources, and risk assessment of polycyclic aromatic hydrocarbons in urban soils of Xi'an, China // Environmental Science and Pollution Research - 2018. Vol. 25, No. 19. P. 1894718959. https://doi.org/10.1007/s11356-018-1928-z.

40. Barbagallo M., Di Martino M.L., Marcocci L., Pietrangeli P., De Carolis E., Casalino M., Colonna B., Prosseda G. A new piece of the Shigella Pathogenicity puzzle: spermidine accumulation by silencing of the speG gene // PloS one - 2011. Vol. 6, No. 11. e27226. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0027226.

41. Basavaiah N., Mohite R.D., Singare P.U., Reddy A.V.R., Singhal R.K., Blaha U. Vertical distribution, composition profiles, sources and toxicity assessment of PAH residues in the reclaimed mudflat sediments from the adjacent Thane Creek of Mumbai // Marine Pollution Bulletin - 2017. Vol. 118. P. 112-124. https://doi.org/10.1016/j. marpolbul.2017.02.049.

42. Beaber J.W., Hochhut B., Waldor M.K. SOS response promotes horizontal dissemination of antibiotic resistance genes // Nature - 2004. Vol. 427, No. 6969. P. 72-74. https://doi.org/10.1038/nature02241.

43. Becerra G., Igeño M.I., Merchán F., Sánchez-Clemente R., Blasco R. New evolving strategies revealed by transcriptomic analysis of a fur mutant of the cyanotrophic bacterium Pseudomonas pseudoalcaligenes CECT 5344 // Microbial Biotechnology - 2020. Vol. 13, No. 1. P. 148-161 https://doi.org/10.1111/1751-7915.13408.

44. Belenky P., Ye J.D., Porter C.B., Cohen N.R., Lobritz M.A., Ferrante T., Jain S., Korry B.J., Schwarz E.G., Walker G.C., Collins J.J.). Bactericidal Antibiotics Induce Toxic Metabolic Perturbations that Lead to Cellular Damage // Cell reports -2015. Vol. 13, No. 5. P. 968-980. https://doi.org/10.1016/j.celrep.2015.09.059.

45. Bialek-Davenet S., Marcon E., Leflon-Guibout V., Lavigne J.P., Bert F., Moreau R., Nicolas-Chanoine M.H. In vitro selection of ramR and soxR mutants overexpressing efflux systems by fluoroquinolones as well as cefoxitin in Klebsiella pneumoniae // Antimicrobial agents and chemotherapy - 2011. Vol. 55, No. 6. P. 2795-2802. https://doi.org/10.1128/AAC.00156-11.

46. Bieger B., Essen L.O. Crystal structure of the catalytic core component of the alkylhydroperoxide reductase AhpF from Escherichia coli // Journal of molecular biology - 2001. Vol. 307, No. 1. P. 1-8. https://doi.org/10.1006/jmbi.2000.4441.

47. Boles B.R., Singh P.K. Endogenous oxidative stress produces diversity and adaptability in biofilm communities // Proceedings of the National Academy of Sciences - 2008. Vol. 105, No. 34. P. 12503-12508. https://doi.org/10.1073/pnas.0801499105.

48. Bos J., Zhang Q., Vyawahare S., Rogers E., Rosenberg S.M., Austin R.H.

Emergence of antibiotic resistance from multinucleated bacterial filaments // Proceedings of the National Academy of Sciences USA - 2015. Vol. 112, No. 1. P. 178-183. https://doi.org/10.1073/pnas. 1420702111.

49. Boylan J.A., Lawrence K.A., Downey J.S., Gherardini F.C. Borrelia burgdorferi membranes are the primary targets of reactive oxygen species // Molecular microbiology - 2008. Vol. 68, No. 3. P. 786-799. https://doi.org/10.1111/j.1365-2958.2008.06204.x

50. Butala M., Klose D., Hodnik V., Rems A., Podlesek Z., Klare J.P., Anderluh G., Busby S.J., Steinhoff H.J., Zgur-Bertok D. Interconversion between bound and free conformations of LexA orchestrates the bacterial SOS response // Nucleic acids research - 2011. Vol. 39, No. 15. P. 6546-6557. https://doi.org/10.1093/nar/gkr265.

51. Cai Z., Yan L.J. Protein Oxidative Modifications: Beneficial Roles in Disease and Health // Journal of biochemical and pharmacological research - 2013. Vol. 1, No. 1. P. 15-26.

52. Cambray G., Sanchez-Alberola N., Campoy S., Guerin E., Da Re S., Gonzalez-Zorn B., Ploy M.C., Barbe J., Mazel D., Erill I. Prevalence of SOS-mediated control of integron integrase expression as an adaptive trait of chromosomal and mobile integrons // Mobile DNA - 2011. Vol. 2, No. 1. P. 6. https://doi.org/10.1186/1759-8753-2-6.

53. Cao H., Chao S., Qiao L., Jiang Y., Zeng X., Fan X. Urbanization-related changes in soil PAHs and potential health risks of emission sources in a township in Southern Jiangsu, China // Science of the Total Environment - 2017. Vol. 575. P. 692700. https://doi.org/ 10.1016/j.scitotenv. 2016.09.106.

54. Cassier-Chauvat C., Chauvat F. Responses to Oxidative and Heavy Metal Stresses in Cyanobacteria: Recent Advances // International Journal of Molecular Sciences - 2015. Vol. 16, No. 1. P. 871-886. https://doi.org/10.3390/ijms16010871.

55. Cha M.K., Kim H.K., Kim I.H. Thioredoxin-linked "thiol peroxidase" from periplasmic space of Escherichia coli // The Journal of biological chemistry -1995. Vol. 270, No. 48. P. 28635-28641. https://doi.org/10.1074/jbc.270.48.28635.

56. Chen B., He R., Yuan K., Chen E., Lin L., Chen X., Sha S., Zhong J., Lin L., Yang L., Yang Y., Wang X., Zou S., Luan T. Polycyclic aromatic hydrocarbons (PAHs) enriching antibiotic resistance genes (ARGs) in the soils // Environmental Pollution (Pt B) - 2017. Vol. 220. P. 1005-1013. https://doi.org/10.1016/j.envpol.2016.11.047.

57. Chen Z., Lewis K.A., Shultzaberger R.K., Lyakhov I.G., Zheng M., Doan B., Storz G., Schneider T.D. Discovery of Fur binding site clusters in Escherichia coli by information theory models // Nucleic acids research - 2007. Vol. 35, No. 20. P. 6762-6777. https://doi.org/10.1093/nar/gkm631.

58. Chiang S.M., Schellhorn H.E. Evolution of the RpoS regulon: origin of RpoS and the conservation of RpoS-dependent regulation in bacteria // Journal of molecular evolution - 2010. Vol. 70, No. 6. P. 557-571. https://doi.org/10.1007/s00239-010-9352-0.

59. Chiang S.M., Schellhorn H.E. Regulators of oxidative stress response genes in Escherichia coli and their functional conservation in bacteria // Archives of Biochemistry and Biophysics - 2012. Vol. 525, No. 2. P. 161-169. https://doi.org/10.1016/j.abb.2012.02.007.

60. Chistyakov V.A., Prazdnova E.V., Kharchenko E.Y., Kurbatov S.V., Batiushin M.M., Levitskaya E.S., Mazanko M.S., Churilov M.N. 7-(1-Methyl-3-Pyrrolyl-)-4,6-Dinitrobenzofuroxan Reduces the Frequency of Antibiotic Resistance Mutations Induced by Ciprofloxacin in Bacteria // International journal of biomedicine - 2016. Vol. 6, No. 3. P. 228-232.

61. Cirz R.T., O'Neill B.M., Hammond J.A., Head S.R., Romesberg F.E. Defining the Pseudomonas aeruginosa SOS response and its role in the global response to the antibiotic ciprofloxacin // Journal of bacteriology - 2006. Vol. 188, No. 20. P. 7101-7110. https://doi.org/10.1128/JB.00807-06.

62. Clarke D.J., Ortega X.P., Mackay C.L., Valvano M.A., Govan J.R., Campopiano D.J., Langridge-Smith P., Brown A.R.). Subdivision of the bacterioferritin comigratory protein family of bacterial peroxiredoxins based on catalytic activity // Biochemistry - 2010. Vol. 49, No. 6. P. 1319-1330.

https://doi.org/10.1021/bi901703m.

63. Claverys J.P., Martin B., Polard P. The genetic transformation machinery: composition, localization, and mechanism // FEMS microbiology reviews - 2009. Vol. 33, No. 3. P. 643-656. https://doi.org/10.1111/j.1574-6976.2009.00164.x.

64. Coba de la Pena T., Redondo F., Fillat M., Lucas M., Pueyo J. Flavodoxin overexpression confers tolerance to oxidative stress in beneficial soil bacteria and improves survival in the presence of the herbicides paraquat and atrazine // Journal of Applied Microbiology - 2013. Vol. 115. P. 236-246. https://doi.org/10.1111/jam.12224.

65. Cogdell R.J., Howard T.D., Bittl R., Schlodder E., Geisenheimer I., Lubitz W. How carotenoids protect bacterial photosynthesis // Philosophical Transactions of the Royal Society B - 2000. Vol. 355. P. 1345-1349.

66. Cornforth D., Foster K. Competition sensing: the social side of bacterial stress responses // Nature Reviews Microbiology - 2013. Vol. 11. P. 285-293. https://doi.org/10.1038/nrmicro2977.

67. Czyz A., Plata K., Wegrzyn G. Stimulation of DNA repair as an evolutionary drive for bacterial luminescence // Luminescence: the journal of biological and chemical luminescence - 2003. Vol. 18, No. 3. P. 140-144. https://doi.org/10.1002/bio.715.

68. D'Orazio M., Scotti R., Nicolini L., Cervoni L., Rotilio G., Battistoni A., Babbianelli R. Regulatory and structural properties differentiating the chromosomal and the bacteriophage-associated Escherichia coli O157:H7 Cu, Zn superoxide dismutases // BMC Microbiology - 2008. Vol. 8. P. 166-180.

69. Dahl J.U., Gray M.J., Jakob U. Protein Quality Control under Oxidative Stress Conditions // Journal of Molecular Biology - 2015. Vol. 427. P. 1549-1563. https://doi.org/10.1016/jjmb.2015.02.014.

70. Dai Q., Jiang X., Jiang Y., Jin Y., Wang F., Chi Y., Yan J. Formation of PAHs during the pyrolysis of dry sewage sludge // Fuel - 2014. Vol. 130. P. 92-99. doi: 10.1016/j.fuel.2014.04.017.

71. Daly M.J., Gaidamakova E.K., Matrosova V.Y., Vasilenko A., Zhai M.,

Venkateswaran A., Hess M., Omelchenko M.V., Kostandarithes H.M., Makarova K.S., Wackett L.P., Fredrickson J.K., Ghosal D. Accumulation of Mn(II) in Deinococcus radiodurans facilitates gamma-radiation resistance // Science - 2004. Vol. 306. P. 1025-1028. https://doi.org/10.1126/science.1103185.

72. Daso A.P., Akortia E., Okonkwo J.O. Concentration profiles, source apportionment and risk assessment of polycyclic aromatic hydrocarbons (PAHs) in dumpsite soils from Agbogbloshie e-waste dismantling site, Accra, Ghana // Environmental Science and Pollution Research - 2016. Vol. 23. P. 10883-10894. https://doi.org/10.1007/s11356-016-6311-3.

73. Denamur E., Tenaillon O., Deschamps C., Skurnik D., Ronco E., Gaillard J.L., Picard B., Brange, C., Matic I. Intermediate mutation frequencies favor evolution of multidrug resistance in Escherichia coli // Genetics - 2005. Vol. 171, No. 2. P. 825827. https: //doi. org/10.1534/genetics. 105.045526.

74. Dettman J.R., Rodrigue N., Aaron S.D., Kassen R. Evolutionary genomics of epidemic and nonepidemic strains of Pseudomonas aeruginosa // Proceedings of the National Academy of Sciences - 2013. Vol. 110, No. 52. P. 21065-21070. https://doi.org/10.1073/pnas.1307862110.

75. Didier J.P., Villet R., Huggler E., Lew D.P., Hooper D.C., Kelley W.L., Vaudaux P. Impact of ciprofloxacin exposure on Staphylococcus aureus genomic alterations linked with emergence of rifampin resistance // Antimicrobial agents and chemotherapy - 2011. Vol. 55, No. 5. P. 1946-1952. https://doi.org/10.1128/AAC.01407-10.

76. Dietrich L.E., Price-Whelan A., Petersen A., Whiteley, M., Newman D.K. The phenazine pyocyanin is a terminal signalling factor in the quorum sensing network of Pseudomonas aeruginosa // Molecular microbiology - 2006. Vol. 61, No. 5. P. 1308-1321. https://doi.org/10.1111/j.1365-2958.2006.05306.x

77. Dietrich L.E., Teal T.K., Price-Whelan A., Newman D.K. Redox-active antibiotics control gene expression and community behavior in divergent bacteria // Science - 2008. Vol. 321, No. 5893. P. 1203-1206. https://doi.org/10.! 126/science.1160619.

78. Djenadi K., Zhang L., Murray A.K., Gaze W.H. Carbapenem resistance in bacteria isolated from soil and water environments in Algeria // Journal of Global Antimicrobial Resistance - 2018. Vol. 15. P. 262-267. https://doi.org/10.1016/jjgar.2018.07.013.

79. Domínguez-Cuevas P., González-Pastor J.E., Marqués S., Ramos J.L., de Lorenzo V. Transcriptional tradeoff between metabolic and stress-response programs in Pseudomonas putida KT2440 cells exposed to toluene // The Journal of biological chemistry - 2006. Vol. 281, No. 17. P. 11981-11991. https://doi.org/10.1074/jbc.M509848200.

80. Dong T., Kirchhof M.G., Schellhorn H.E. RpoS regulation of gene expression during exponential growth of Escherichia coli K12 // Molecular genetics and genomics - 2008. Vol. 279, No. 3. P. 267-277. https://doi.org/10.1007/s00438-007-0311-4.

81. D'Orazio M., Scotti R., Nicolini L., Cervoni L., Rotilio G., Battistoni A., Gabbianelli R. Regulatory and structural properties differentiating the chromosomal and the bacteriophage-associated Escherichia coli O157:H7 Cu, Zn superoxide dismutases // BMC Microbiology - 2008. Vol. 8. P. 166. https://doi.org/10.1186/1471-2180-8-166.

82. Dörr T., Lewis K., Vulic M. SOS response induces persistence to fluoroquinolones in Escherichia coli // PLoS genetics - 2009. Vol. 5, No. 12. P. e1000760. https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1000760.

83. Dörr T., Vulic M., Lewis K. Ciprofloxacin causes persister formation by inducing the TisB toxin in Escherichia coli // PLoS biology - 2010. Vol. 8, No. 2. e1000317. https://doi.org/10.1371/journal.pbio.1000317.

84. Dubbs J.M., Mongkolsuk S. Peroxide-sensing transcriptional regulators in bacteria // Journal of bacteriology - 2012. Vol. 194, No. 20. P. 5495-5503. https://doi.org/10T 128/JB.00304-12.

85. Eiamphungporn W., Charoenlap N., Vattanaviboon P., Mongkolsuk S. Agrobacterium tumefaciens soxR is involved in superoxide stress protection and also directly regulates superoxide-inducible expression of itself and a target gene // Journal

of bacteriology - 2006. Vol. 188, No. 24. P. 8669-8673. https://doi.org/10.1128/JB.00856-06.

86. Fierer N., Jackson J.A., Vilgalys R., Jackson R.B. Assessment of soil microbial community structure by use of taxon-specific quantitative PCR assays // Applied and Environmental Microbiology - 2005. Vol. 71. P. 4117-4120. https://doi.org/10.1128/AEM.71.7.4117-4120.2005.

87. Flohe L., Günzler W.A., Schock H.H. Glutathione peroxidase: a selenoenzyme // FEBS letters - 1973. Vol. 32, No. 1. P. 132-134. https://doi.org/10.1016/0014-5793(73)80755-0.

88. Foti J.J., Devadoss B., Winkler J.A., Collins J.J., Walker G.C. Oxidation of the guanine nucleotide pool underlies cell death by bactericidal antibiotics // Science -2012. Vol. 336, No. 6079. P. 315-319. https://doi.org/10.1126/science.1219192.

89. Fowler R.G., White S.J., Koyama C., Moore S.C., Dunn R.L., Schaaper R.M. Interactions among the Escherichia coli mutT, mutM, and mutY damage prevention pathways // DNA repair - 2003. Vol. 2, No. 2. P. 159-173. https://doi.org/10.1016/s1568-7864(02)00193-3.

90. Fu H., Yuan J., Gao H. Microbial oxidative stress response: Novel insights from environmental facultative anaerobic bacteria // Archives of Biochemistry and Biophysics - 2015. Vol. 584. P. 28-35. https://doi.org/10.1016Zj.abb.2015.08.012.

91. Gaballa A., Chi B.K., Roberts A.A., Becher D., Hamilton C.J., Antelmann H., Helmann J.D. Redox regulation in Bacillus subtilis: The bacilliredoxins BrxA(YphP) and BrxB(YqiW) function in de-bacillithiolation of S-bacillithiolated OhrR and MetE // Antioxidants & redox signaling - 2014. Vol. 21, No. 3. P. 357-367. https://doi.org/10.1089/ars.2013.5327.

92. García-Contreras R., Nuñez-López L., Jasso-Chávez R., Kwan B.W, Belmont J.A., Rangel-Vega A., Maeda T., Wood T.K. Quorum sensing enhancement of the stress response promotes resistance to quorum quenching and prevents social cheating // The ISME Journal - 2015. Vol. 9. P. 115-125 https://doi.org/10.1038/ismej.2014.98.

93. García-Martínez M.J., Ortega M.F., Bolonio D., Llamas J.F., Canoira L.

Leaching of polycyclic aromatic hydrocarbons (PAHs) from coal dumps reclaimed with apple trees: a mechanistic insight // Environmental Geochemistry and Health - 2018. Vol. 40. P. 2695-2706. https://doi.org/10.1007/s10653-018-0133-9.

94. George S.E., Hrubesch J., Breuing I., Vetter N., Korn N., Hennemann K., Bleul L., Willmann M., Ebner P., Götz F., Wolz C. Oxidative stress drives the selection of quorum sensing mutants in the Staphylococcus aureus population // PNAS - 2019. Vol. 116, No. 38. P. 19145-19154. https://doi.org/10.1073/pnas.1902752116.

95. Gerschman R., Gilbert D.L., Nye S.W., Dwyer P., Fenn W.O. Oxygen poisoning and x-irradiation: a mechanism in common // Science - 1954. Vol. 119, No. 3097. P. 623-626. doi:10.1126/science. 119.3097.623.

96. Goodman M.F. Better living with hyper-mutation // Environmental and molecular mutagenesis - 2016. Vol. 57, No. 6. P. 421-434. https://doi.org/10.1002/em.22023.

97. Gort A.S., Ferber D.M., Imlay J.A. The regulation and role of the periplasmic copper, zinc superoxide dismutase of Escherichia coli // Molecular microbiology - 1999. Vol. 32, No. 1. P. 179-191. https://doi.org/10.1046Zj.1365-2958.1999.01343.x.

98. Gort A.S., Imlay J.A. Balance between endogenous superoxide stress and antioxidant defenses // Journal of bacteriology - 1998. Vol. 180, No. 6. P. 1402-1410. https://doi.org/10.1128/JB.180.6.1402-1410.1998.

99. Gotoh H., Kasaraneni N., Devineni N., Dallo S.F., Weitao T. SOS involvement in stress-inducible biofilm formation // Biofouling - 2010. Vol. 26, No. 5. P. 603-611. https://doi.org/10.1080/08927014.2010.501895.

100. Gray M.J., Wholey W.Y., Jakob U. Bacterial responses to reactive chlorine species // Annual review of microbiology -2013. Vol. 67. P. 141-160. https: //doi.org/10.1146/annurev-micro-102912-142520.

101. Gray M.J., Wholey W.Y., Wagner N.O., Cremers C.M., Mueller-Schickert A., Hock N.T., Krieger A.G., Smith E.M., Bender R. A., Bardwell J.C., Jakob U. Polyphosphate is a primordial chaperone // Molecular cell, - 2014. Vol. 53, No. 5. P. 689-699. https://doi.org/10.1016/j.molcel.2014.01.012.

102. Griffiths M., Sistrom W.R., Cohen-Bazire G., Stanier R.Y. Function of carotenoids in photosynthesis // Nature - 1955. Vol. 176. P. 1211-1214.

103. Gu M., Imlay J.A. Superoxide poisons mononuclear iron enzymes by causing mismetallation // Molecular microbiology - 2013. Vol. 89, No. 1. P. 123-134. https://doi.org/10.1111/mmi.12263.

104. Gu M., Imlay J.A. The SoxRS response of Escherichia coli is directly activated by redox-cycling drugs rather than by superoxide // Molecular Microbiology - 2011. Vol. 79, No. 5. P. 1136-1150. doi:10.1111/j.1365-2958.2010.07520.x.

105. Ha H.C., Sirisoma N.S., Kuppusamy P., Zweier J.L., Woster P.M., Casero R.A. Jr. The natural polyamine spermine functions directly as a free radical scavenger // Proceedings of the National Academy of Sciences USA - 1998. Vol. 95, No. 19. P. 11140-11145. https://doi.org/10.1073/pnas.95.19.11140.

106. Hajizadeh Y., Onwudili J.A., Williams P.T. PCDD/F formation from oxy-PAH precursors in waste incinerator flyash // Chemosphere - 2011. Vol. 85. P. 16721681. https: //doi. org/10.1016/j. chemo sphere.2011.07.078.

107. Hall A., Sankaran B., Poole L.B., Karplus P.A. Structural changes common to catalysis in the Tpx peroxiredoxin subfamily // Journal of molecular biology -2009. Vol. 393, No. 4. P. 867-881. https://doi.org/10.1016/jjmb.2009.08.040.

108. Hamid N., Syed J.H., Kamal A., Aziz F., Tanveer S., Ali U., Malik R.N. A review on the abundance, distribution and eco-biological risks of PAHs in the key environmental matrices of South Asia. Rev // Bulletin of Environmental Contamination and Toxicology - 2016. Vol. 240. P. 1-30. https://doi.org/10.1007/398_2015_5007.

109. Han Y., Geng J., Qiu Y., Guo Z., Zhou D., Bi Y., Du Z., Song Y., Wang X., Tan Y., Zhu Z., Zhai J., Yang R. Physiological and regulatory characterization of KatA and KatY in Yersinia pestis // DNA and cell biology - 2008. Vol. 27, No. 8. P. 453-462. https://doi.org/10.1089/dna.2007.0657.

110. Haritash A.K., Kaushik C.P. Biodegradation aspects of polycyclic aromatic hydrocarbons (PAHs): a review // Journal of hazardous materials - 2009. Vol. 169, No. 1-3. P. 1-15. https://doi.org/10.1016/jjhazmat.2009.03.137.

111. Harrison A., Ray W.C., Baker B.D., Armbruster D.W., Bakaletz L.O.,

Munson R.S. Jr. The OxyR regulon in nontypeable Haemophilus influenzae // Journal of bacteriology - 2007. Vol. 189, No. 3. P. 1004-1012. https://doi.org/10.1128/JB.01040-06.

112. Hassan H.M., Fridovich I. Intracellular production of superoxide radical and of hydrogen peroxide by redox active compounds // Archives of Biochemistry and Biophysics - 1979. Vol. 196. P. 385-395.

113. Hayden J.D., Ades S.E. The extracytoplasmic stress factor, sigmaE, is required to maintain cell envelope integrity in Escherichia coli // PloS one - 2008. Vol. 3, No. 2. e1573. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0001573.

114. Henle E.S., Han Z., Tang N., Rai P., Luo Y., Linn S. Sequence-specific DNA cleavage by Fe2+-mediated fenton reactions has possible biological implications // Journal of Biological Chemistry -1999. Vol. 274. P. 962-971. https://doi.org/10.1074/jbc.274.2.962.

115. Henrikus S.S., van Oijen A.M., Robinson A. Specialised DNA polymerases in Escherichia coli: roles within multiple pathways // Current genetics -2018. Vol. 64, No. 6. P. 1189-1196. https://doi.org/10.1007/s00294-018-0840-x.

116. Herbette S., Roeckel-Drevet P., Drevet J.R. Seleno-independent glutathione peroxidases. More than simple antioxidant scavengers // The FEBS journal - 2007. Vol. 274, No. 9. P. 2163-2180. https://doi.org/10.1111/jT742-4658.2007.05774.x.

117. Hillion M., Antelmann H. Thiol-based redox switches in prokaryotes // Biological chemistry - 2015. Vol. 396, No. 5. P. 415-444. https://doi.org/10.1515/hsz-2015-0102.

118. Hocquet D., Bertrand X. Metronidazole increases the emergence of ciprofloxacin- and amikacin-resistant Pseudomonas aeruginosa by inducing the SOS response // The Journal of antimicrobial chemotherapy - 2014. Vol. 69, No. 3. P. 852854. https://doi.org/10.1093/jac/dkt435.

119. Hocquet D., Llanes C., Thouverez M., Kulasekara H.D., Bertrand X., Plésiat P., Mazel D., Miller S.I. Evidence for induction of integron-based antibiotic resistance by the SOS response in a clinical setting // PLoS pathogens - 2012. Vol. 8,

No. 6. e1002778. https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1002778.

120. Hoffman L.R., D'Argenio D.A., MacCoss M.J., Zhang Z., Jones R.A., Miller S.I. Aminoglycoside antibiotics induce bacterial biofilm formation // Nature -2005. Vol. 436, No. 7054. P. 1171-1175. https://doi.org/10.1038/nature03912.

121. Hogg M., Wallace S.S., Doublié S. Bumps in the road: how replicative DNA polymerases see DNA damage // Current Opinion in Structural Biology - 2005. Vol. 15. P. 86-93. https://doi.org/10.1016Zj.sbi.2005.01.014.

122. Hoopman T.C., Liu W., Joslin S.N., Pybus C., Brautigam C.A., Hansen E.J. Identification of gene products involved in the oxidative stress response of Moraxella catarrhalis // Infection and immunity - 2011. Vol. 79, No. 2. P. 745-755. https://doi.org/10.1128/IAI.01060-10.

123. Horandl E., Speijer D. How oxygen gave rise to eukaryotic sex // Proceedings of the Royal Society B: Biological Sciences - 2018. Vol. 285. https://doi.org/10.1098/rspb.2017.2706.

124. Hughes D., Andersson D.I. Selection of resistance at lethal and non-lethal antibiotic concentrations // Current opinion in microbiology - 2012. Vol. 15, No. 5. P. 555-560. https://doi.org/10.1016/j.mib.2012.07.005.

125. Imlay J.A. How oxygen damages microbes: Oxygen tolerance and obligate anaerobiosis // Advances in Microbial Physiology - 2002. Vol. 46. P. 111-153. https://doi.org/10.1016/S0065-2911(02)46003-1.

126. Imlay J.A. Pathways of oxidative damage // Annual review of microbiology - 2003. Vol. 57. P. 395-418. https://doi.org/10.1146/annurev.micro.57.030502.090938.

127. Imlay J. Oxidative Stress // EcoSal Plus - 2009. Vol. 3, No. 2. doi: 10.1128/ecosalplus.5.4.4.

128. Imlay J. The molecular mechanisms and physiological consequences of oxidative stress: lessons from a model bacterium // Nature Reviews Microbiology -2013. Vol. 11. P. 443-454. https://doi.org/10.1038/nrmicro3032.

129. Imlay J.A. Diagnosing oxidative stress in bacteria: not as easy as you might think // Current opinion in microbiology - 2015a. Vol. 24. P. 124-131.

https://doi.org/10.1016/j.mib.2015.01.004.

130. Imlay J.A. Transcription Factors That Defend Bacteria Against Reactive Oxygen Species // Annual Review of Microbiology - 2015b. Vol. 69. P. 93-108. https://doi.org/10T 146/annurev-micro-091014-104322.

131. Imlay J.A. Where in the world do bacteria experience oxidative stress? // Environmental Microbiology - 2019. Vol. 21, No. 2. P. 521-530. https://doi.org/10T 111/1462-2920.14445.

132. I§ik K., Kayali H., Sahin N., Gundogdu E., Tarhan L. Antioxidant response of a novel Streptomyces sp. M3004 isolated from legume rhizosphere to H2O2 and paraquat // Process Biochemistry - 2007. Vol. 42. P. 235-243. https://doi.org/10.1016/j.procbio.2006.08.013.

133. ISO 13859. Soil quality - Determination of polycyclic aromatic hydrocarbons (PAH) by gas chromatography (GC) and high performance liquid chromatography (HPLC). 2014. 37 p.

134. ISO 13877-2005. Soil quality. Determination of polycyclic aromatic hydrocarbons. Method of high performance liquid chromatography. 2006. 20 p.

135. Jang S., Imlay J.A. Hydrogen peroxide inactivates the Escherichia coli Isc iron-sulphur assembly system, and OxyR induces the Suf system to compensate // Molecular microbiology - 2010. Vol. 78, No. 6. P. 1448-1467. https://doi.org/10T 111/j.1365-2958.2010.07418.x.

136. Jang S., Imlay J.A. Micromolar intracellular hydrogen peroxide disrupts metabolism by damaging iron-sulfur enzymes // The Journal of biological chemistry -2007. 282, No. 2. P. 929-937. https://doi.org/10.1074/jbc.M607646200.

137. Jatsenko T., Tover A., Tegova R., Kivisaar M. Molecular characterization of Rif mutations in Pseudomonas aeruginosa and Pseudomonas putida // Mutation Research - 2010. Vol. 683. P. 106-114.

138. Jiang Y., Dong Y., Luo Q., Li N., Wu G., Gao H. Protection from Oxidative Stress Relies Mainly on Derepression of OxyR-Dependent KatB and Dps in Shewanella oneidensis // Journal of Bacteriology - 2013. Vol. 196, No. 2. P. 445-458. https://doi.org/10T 128/JB.01077-13.

139. Jitprasutwit S., Ong C., Juntawieng N., Ooi W.F., Hemsley C.M., Vattanaviboon P., Titball R.W., Tan P., Korbsrisate S. Transcriptional profiles of Burkholderia pseudomallei reveal the direct and indirect roles of Sigma E under oxidative stress conditions // BMC genomics — 2014. Vol. 15, No. 1. P. 787. https://doi.org/10.1186/1471-2164-15-787.

140. Jove T., Da Re S., Denis F., Mazel D., Ploy M.C. Inverse correlation between promoter strength and excision activity in class 1 integrons // PLoS genetics -2010. Vol. 6, No. 1. e1000793. https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1000793.

141. Ju K.S., Parales R.E. Nitroaromatic compounds, from synthesis to biodegradation // Microbiology and molecular biology reviews - 2010. Vol. 74, No. 2. P. 250-272. https://doi.org/10.1128/MMBR.00006-10.

142. Kaplan J. B. Antibiotic-induced biofilm formation // The International journal of artificial organs - 2011. Vol. 34, No. 9. P 737-751. https://doi.org/10.5301/ijao.5000027.

143. Kawamoto J., Kurihara T., Yamamoto K., Nagayasu M., Tani Y., Mihara H., Hosokawa M., Baba T., Sato S.B., Esaki N. Eicosapentaenoic acid plays a beneficial role in membrane organization and cell division of a cold-adapted bacterium, Shewanella livingstonensis Ac10 // Journal of bacteriology - 2009. Vol. 191, No. 2. P. 632-640. https://doi.org/10.1128/JB.00881-08.

144. Kehres D.G., Janakiraman A., Slauch J.M., Maguire M.E. Regulation of Salmonella enterica serovar Typhimurium mntH transcription by H(2)O(2), Fe(2+), and Mn(2+) // Journal of bacteriology - 2002. Vol. 184, No. 12. P. 3151-3158. https://doi.org/10.1128/jb.184.12.3151-3158.2002.

145. Keren I., Wu Y., Inocencio J., Mulcahy L.R., Lewis K. Killing by bactericidal antibiotics does not depend on reactive oxygen species // Science - 2013. Vol. 339, No. 6124. P. 1213-1216. https://doi.org/10.1126/science.1232688.

146. Keyer K., Imlay J.A. Superoxide accelerates DNA damage by elevating free-iron levels // Proceedings of the National Academy of Sciences USA - 1996. Vol. 93, No. 24. P. 13635-13640. https://doi.org/10.1073/pnas.93.24.13635.

147. Kim I.S., Foght J.M., Gray M.R. Selective transport and accumulation of alkanes by Rhodococcus erythropolis S+14He // Biotechnology and Bioengineering -2002. Vol. 80. P. 650-659.

148. Kim J., Jeon C.O., Park W. Dual regulation of zwf-1 by both 2-keto-3-deoxy-6-phosphogluconate and oxidative stress in Pseudomonas putida // Microbiology

- 2008. Vol. 154. P. 3905-3916. https://doi.org/10.1099/mic.0.2008/020362-0.

149. Kim J., Park W. Oxidative stress response in Pseudomonas putida // Applied microbiology and biotechnology - 2014. Vol. 98, No. 16. P. 6933-6946. https://doi.org/10.1007/s00253-014-5883-4.

150. Kim J.S., Choi S.H., Lee J.K. Lysine decarboxylase expression by Vibrio vulnificus is induced by SoxR in response to superoxide stress // Journal of bacteriology

- 2006. Vol. 188, No. 24. P. 8586-8592. https://doi.org/10.1128/JB.01084-06.

151. Kimsey H.H., Waldor M.K. Vibrio cholerae LexA coordinates CTX prophage gene expression // Journal of bacteriology - 2009. Vol. 191, No. 22. P. 67886795. https://doi.org/10.1128/JB.00682-09.

152. Kohanski M.A., DePristo M.A., Collins J.J. Sublethal antibiotic treatment leads to multidrug resistance via radical-induced mutagenesis // Molecular cell - 2010. Vol. 37, No. 3. P. 311-320. https://doi.org/10.1016/j.molcel.2010.01.003.

153. Kohanski M.A., Dwyer D.J., Hayete B., Lawrence C.A., Collins J.J. A common mechanism of cellular death induced by bactericidal antibiotics // Cell - 2007. Vol. 130, No. 5. P. 797-810. https://doi.org/10.1016/j.cell.2007.06.049.

154. Korshunov S., Imlay J.A. Two sources of endogenous hydrogen peroxide in Escherichia coli // Molecular Microbiology - 2010. Vol. 75, No. 6. P. 1389-1401. doi: 10.1111/j.1365-2958.2010.07059.x.

155. Koshlaf E., Shahsavari E., Haleyur N., Osborn A.M., Ball A.S. Effect of biostimulation on the distribution and composition of the microbial community of a polycyclic aromatic hydrocarbon-contaminated landfill soil during bioremediation // Geoderma - 2019. Vol. 338. P. 216-225. https://doi.org/10.1016/j.geoderma.2018.12.001.

156. Kovacic L., Paulic N., Leonardi A., Hodnik V., Anderluh G., Podlesek Z., Zgur-Bertok D., Krizaj I., Butala M. Structural insight into LexA-RecA* interaction // Nucleic acids research - 2013. Vol. 41, No. 21. P. 9901-9910. https://doi.org/10.1093/nar/gkt744.

157. Kowalska J.B., Mazurek R., Gasiorek M., Zaleski T. Pollution indices as useful tools for the comprehensive evaluation of the degree of soil contamination. A review // Environmental Geochemistry and Health - 2018. Vol. 40. P. 2395-2420. https://doi.org/10.1007/s10653-018-0106-z.

158. Kussmaul L., Hirst J. The mechanism of superoxide production by NADH: ubiquinone oxidoreductase (complex I) from bovine heart mitochondria // Proceedings of the National Academy of Sciences USA - 2006. Vol. 103, No. 20. P. 7607-7612. https://doi.org/10.1073/pnas.0510977103.

159. La Carbona S., Sauvageot N., Giard J.C., Benachour A., Posteraro B., Auffray Y., Sanguinetti M., Hartke A. Comparative study of the physiological roles of three peroxidases (NADH peroxidase, Alkyl hydroperoxide reductase and Thiol peroxidase) in oxidative stress response, survival inside macrophages and virulence of Enterococcus faecalis // Molecular microbiology - 2007. Vol. 66, No. 5. P. 1148-1163. https://doi.org/10.1111/j.1365-2958.2007.05987.x.

160. LeBlanc J.J., Brassinga A.K., Ewann F., Davidson R.J., Hoffman P.S.). An ortholog of OxyR in Legionella pneumophila is expressed postexponentially and negatively regulates the alkyl hydroperoxide reductase (ahpC2D) operon // Journal of bacteriology - 2008. Vol. 190, No. 10. P. 3444-3455. https://doi.org/10.1128/JB.00141-08.

161. Lee J.W., Soonsanga S., Helmann J.D. A complex thiolate switch regulates the Bacillus subtilis organic peroxide sensor OhrR // Proceedings of the National Academy of Sciences USA - 2007. Vol. 104, No. 21. P. 8743-8748. https://doi.org/10.1073/pnas.0702081104.

162. Lee K. Benzene-induced uncoupling of naphthalene dioxygenase activity and enzyme inactivation by production of hydrogen peroxide // Journal of Bacteriology - 1999. Vol. 181, No. 9. P. 2719-2725.

163. LeGall J., Prickril B.C., Moura I., Xavier A.V., Moura J.J., Huynh B.H. Isolation and characterization of rubrerythrin, a non-heme iron protein from Desulfovibrio vulgaris that contains rubredoxin centers and a hemerythrin-like binuclear iron cluster // Biochemistry - 1988. Vol. 27, No. 5. P. 1636-1642. https://doi.org/10.1021/bi00405a037.

164. Li D., Zeng S., He M., Gu A.Z. Water Disinfection Byproducts Induce Antibiotic Resistance-Role of Environmental Pollutants in Resistance Phenomena. Environmental Science and Technology - 2016. Vol. 50, No. 6. P. 3193-3201 https://doi.org/10.1021/acs.est.5b05113.

165. Li G., Xia X., Yang Z., Wang R., Voulvoulis N. Distribution and sources of polycyclic aromatic hydrocarbons in the middle and lower reaches of the Yellow River, China // Environmental Pollution - 2006. Vol. 144. P. 985-993. https://doi.org/10.1016/j.envpol.2006.01.047.

166. Li M., He Y., Sun J., Li J., Bai J., Zhang, C. Chronic Exposure to an Environmentally Relevant Triclosan Concentration Induces Persistent Triclosan Resistance but Reversible Antibiotic Tolerance in Escherichia coli // Environmental Science and Technology - 2019. Vol. 53, No. 6. P. 3277-3286. https://doi.org/10.1021/acs.est.8b06763.

167. Liao S.J., Yang C.Y., Chin K.H., Wang A.H., Chou S.H. Insights into the alkyl peroxide reduction pathway of Xanthomonas campestris bacterioferritin comigratory protein from the trapped intermediate-ligand complex structures // Journal of molecular biology - 2009. Vol. 390, No. 5. P. 951-966. https://doi.org/10.1016/jjmb.2009.05.030.

168. Liochev S.I., Fridovich I. Fumarase C, the stable fumarase of Escherichia coli, is controlled by the soxRS regulon. Proceedings of the National Academy of Sciences USA -1992. Vol. 89. P. 5892-5896.

169. Liu Y., Bauer S.C., Imlay J.A. The YaaA protein of the Escherichia coli OxyR regulon lessens hydrogen peroxide toxicity by diminishing the amount of intracellular unincorporated iron // Journal of bacteriology - 2011. Vol. 193, No. 9. P. 2186-2196. https://doi.org/10.1128/JB.00001-11.

170. Liu Y., Imlay J.A. Cell death from antibiotics without the involvement of reactive oxygen species // Science - 2013. Vol. 339, No. 6124. P. 1210-1213. https://doi.org/10.1126/science.1232751.

171. Livak K.J. Schmittgen T.D. Analysis of Relative Gene Expression Data Using RealTime Quantitative PCR and the 2-AACt Method // METHODS - 2001. Vol. 25. P. 402-408.

172. Loprasert S., Fuangthong M., Whangsuk W., Atichartpongkul S., Mongkolsuk S. Molecular and physiological analysis of an OxyR-regulated ahpC promoter in Xanthomonas campestris pv. phaseoli // Molecular microbiology - 2000. Vol. 37, No. 6. P. 1504-1514. https://doi.org/10.1046/j.1365-2958.2000.02107.x.

173. Lu A. L., Li X., Gu Y., Wright P.M., Chang D.Y. Repair of oxidative DNA damage: mechanisms and functions // Cell biochemistry and biophysics - 2001. Vol. 35, No. 2. P. 141-170. https://doi.org/10.1385/CBB:35:2:141.

174. Lu J., Wang Y., Li J., Mao L., Nguyen S.H., Duarte T., Coin L., Bond P., Yuan Z., Guo J. Triclosan at environmentally relevant concentrations promotes horizontal transfer of multidrug resistance genes within and across bacterial genera // Environment International - 2018. Vol. 121. P. 1217-1226.

175. Lu Z., Sang L., Li Z., Min H. Catalase and superoxide dismutase activities in a Stenotrophomonas maltophilia WZ2 resistant to herbicide pollution // Ecotoxicology and environmental safety - 2009. Vol. 72, No. 1. P. 136-143. https://doi.org/10.1016Zj.ecoenv.2008.01.009.

176. Lushchak V.I. Adaptive response to oxidative stress: Bacteria, fungi, plants and animals // Comparative Biochemistry and Physiology Part C: Toxicology & Pharmacology - 2011. Vol. 153, No. 2. P. 175-190 https://doi.org/10.1016/j.cbpc.2010.10.004.

177. Macomber L., Imlay J.A. The iron-sulfur clusters of dehydratases are primary intracellular targets of copper toxicity // Proceedings of the National Academy of Sciences USA - 2009. Vol. 106, No. 20. P. 8344-8349. https://doi.org/10.1073/pnas.0812808106.

178. Maiques E., Ubeda C., Campoy S., Salvador N., Lasa I., Novick R.P., Barbé J., Penadés J.R. Beta-lactam antibiotics induce the SOS response and horizontal transfer of virulence factors in Staphylococcus aureus // Journal of bacteriology - 2006. Vol. 188, No. 7. P. 2726-2729. https://doi.org/10.1128/JB.188.7.2726-2729.2006.

179. Maniatis T., Fritsch E.F., Sambrook J. Molecular Cloning: a Laboratory Manual. New York, Cold Spring Harbor Laboratory, 1982. 545 p.

180. Martin R.G., Rosner J.L. Promoter discrimination at class I MarA regulon promoters mediated by glutamic acid 89 of the MarA transcriptional activator of Escherichia coli // Journal of bacteriology - 2011. Vol. 193, No. 2. P. 506-515. https://doi.org/10.1128/JB.00360-10.

181. Maslowska K.H., Makiela-Dzbenska K., Fijalkowska I.J. The SOS system: A complex and tightly regulated response to DNA damage // Environmental and molecular mutagenesis - 2019. Vol. 60, No. 4. P. 368-384. https://doi.org/10.1002/em.22267.

182. Massé E., Gottesman S. A small RNA regulates the expression of genes involved in iron metabolism in Escherichia coli // Proceedings of the National Academy of Sciences USA - 2002. Vol. 99, No. 7. P. 4620-4625. https://doi.org/10.1073/pnas.032066599.

183. Massé E., Vanderpool C.K., Gottesman S. Effect of RyhB small RNA on global iron use in Escherichia coli // Journal of bacteriology - 2005. Vol. 187, No. 20. P. 6962-6971. https://doi.org/10.1128/JB.187.20.6962-6971.2005.

184. McCarthy S., Johnson T., Pavlik B.J., Payne S., Schackwitz W., Martin J., Lipzen A., Keffeler E., Blum P. Expanding the limits of thermoacidophily in the archaeon Sulfolobus solfataricus by adaptive evolution. Applied and Environmental Microbiology - 2016. Vol. 82. P. 857-867. https://doi.org/10.1128/AEM.03225-15.

185. McHugh J.P., Rodriguez-Quinones F., Abdul-Tehrani H., Svistunenko D.A., Poole R.K., Cooper C.E., Andrews S.C. Global iron-dependent gene regulation in Escherichia coli. A new mechanism for iron homeostasis // The Journal of biological chemistry - 2003. Vol. 278, No. 32. P. 29478-29486. https://doi.org/10.1074/jbc.M303381200.

186. Mehi O., Bogos B., Csorgo B., Pal F., Nyerges A., Papp B., Pal C. Perturbation of Iron Homeostasis Promotes the Evolution of Antibiotic Resistance // Molecular Biology and Evolution - 2014. Vol. 31, No. 10. P. 2793-2804. https://doi.org/10.1093/molbev/msu223.

187. Melnyk A., Dettlaff A., Kuklinska K., Namiesnik J., Wolska L. Concentration and sources of polycyclic aromatic hydrocarbons (PAHs) and polychlorinated biphenyls (PCBs) in surface soil near a municipal solid waste (MSW) landfill // Science of the Total Environment - 2015. Vol. 530-531. P. 18-27. https://doi.org/ 10.1016/j.scitotenv.2015.05.092.

188. Miao R., Guo M., Zhao X., Gong Z., Jia C., Li X., Zhuang J. Response of soil bacterial communities to polycyclic aromatic hydrocarbons during the phyto-microbial remediation of a contaminated soil // Chemosphere - 2020. Vol. 261. P. 127779. https://doi.org/10.1016/j.chemosphere.2020.127779.

189. Mills S.A., Marietta M.A. Metal binding characteristics and role of iron oxidation in the ferric uptake regulator from Escherichia coli // Biochemistry - 2005. Vol. 44, No. 41. P. 13553-13559. https://doi.org/10.1021/bi0507579.

190. Minkina T., Sushkova S., Konstantinova E., Kumar Yadav B., Mandzhieva S., Konstantinov A., Khoroshavin V., Nazarenko O., Antonenko E. Polycyclic Aromatic Hydrocarbons in Urban Soils Within the Different Land Use: A Case Study of Tyumen, Russia // Polycycl. Aromat. Comp. 202040, 1251-1265. https://doi.org/10.1080/10406638.2018.1540997.

191. Mishra S., Imlay J. Why do bacteria use so many enzymes to scavenge hydrogen peroxide? // Archives of Biochemistry and Biophysics - 2012. Vol. 525, No. 2. P. 145-160. https://doi.org/10.1016/j.abb.2012.04.014.

192. Mongkolsuk S., Praituan W., Loprasert S., Fuangthong M., Chamnongpol S. Identification and characterization of a new organic hydroperoxide resistance (ohr) gene with a novel pattern of oxidative stress regulation from Xanthomonas campestris pv. phaseoli // Journal of bacteriology - 1998. Vol. 180, No. 10. P. 2636-2643. https://doi.org/10.! 128/JB.180.10.2636-2643.1998.

193. Moore J.M., Correa R., Rosenberg S.M., Hastings P.J. Persistent damaged bases in DNA allow mutagenic break repair in Escherichia coli // PLOS Genetics -2017. Vol. 13, No. 7. e1006733. https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1006733.

194. Nachin L., Loiseau L., Expert D., Barras F. SufC: an unorthodox cytoplasmic ABC ATPase required for [Fe-S] biogenesis under oxidative stress // The EMBO Journal - 2003. Vol. 22. P. 427-437.

195. Napolitano R., Janel-Bintz R., Wagner J., Fuchs R.P. All three SOS-inducible DNA polymerases (Pol II, Pol IV and Pol V) are involved in induced mutagenesis // The EMBO journal - 2000. Vol. 19, No. 22. P. 6259-6265. https://doi.org/10.1093/emboj/19.22.6259.

196. Nassar F.J., Rahal E.A., Sabra A., Matar G.M. Effects of subinhibitory concentrations of antimicrobial agents on Escherichia coli O157:H7 Shiga toxin release and role of the SOS response // Foodborne pathogens and disease - 2013. Vol. 10, No. 9. P. 805-812. https://doi.org/10.1089/fpd.2013.1510.

197. Nichols D.S., McMeekin T.A. Biomarker techniques to screen for bacteria that produce polyunsaturated fatty acids // Journal of microbiological methods - 2002. Vol. 48, No. 2-3. P. 161-170. https://doi.org/10.1016/s0167-7012(01)00320-7.

198. Nnyepi M.R., Peng Y., Broderick J.B. Inactivation of E. coli pyruvate formate-lyase: role of AdhE and small molecules // Archives of Biochemistry and Biophysics - 2007. Vol. 459. P. 1-9.

199. Norambuena J., Hanson T.E., Barkay T., Boyd J.M. Superoxide dismutase and pseudocatalase increase tolerance to Hg(II) in Thermus thermophilus HB27 by maintaining the reduced bacillithiol pool // mBio - 2019. Vol. 10. e00183-19. https://doi.org/10.1128/mBio.00183-19.

200. Norton M.D., Spilkia A.J., Godoy V.G. Antibiotic resistance acquired through a DNA damage-inducible response in Acinetobacter baumannii // Journal of bacteriology - 2013. Vol. 195, No. 6. P. 1335-1345. https://doi.org/10.1128/JB.02176-12.

bacteriology - 2007. Vol. 189, No. 17. 6284-6292. https://doi.org/10.1128/JB.00632-07.

202. Okuyama H., Orikasa Y., Nishida T., Watanabe K., Morita N. Bacterial genes responsible for the biosynthesis of eicosapentaenoic and docosahexaenoic acids and their heterologous expression // Applied and environmental microbiology - 2007. Vol. 73, No. 3. P. 665-670. https://doi.org/10.1128/AEM.02270-06.

203. Pages V., Fuchs R.P. Uncoupling of leading- and lagging-strand DNA replication during lesion bypass in vivo // Science - 2003. Vol. 300, No. 5623. P. 1300-1303. https://doi.org/10.1126/science.1083964.

204. Palma M., Zurita J., Ferreras J.A., Worgall S., Larone D.H., Shi L., Campagne F., Quadri L.E. Pseudomonas aeruginosa SoxR does not conform to the archetypal paradigm for SoxR-dependent regulation of the bacterial oxidative stress adaptive response // Infection and immunity - 2005. Vol. 73, No. 5. P. 2958-2966. https://doi.org/10.1128/IAI.73.5.2958-2966.2005.

205. Panmanee W., Vattanaviboon P., Poole L.B., Mongkolsuk S. Novel organic hydroperoxide-sensing and responding mechanisms for OhrR, a major bacterial sensor and regulator of organic hydroperoxide stress // Journal of bacteriology - 2006. Vol. 188, 4. P. 1389-1395. https://doi.org/10.1128/JB.188.4.1389-1395.2006.

206. Papadopoulou E.S., Perruchon C., Vasileiadis S., Rousidou C., Tanou G., Samiotaki M., Molassiotis A., Karpouzas D.G. Metabolic and Evolutionary Insights in the Transformation of Diphenylamine by a Pseudomonas putida Strain Unravelled by Genomic, Proteomic, and Transcription Analysis // Frontiers in Microbiology - 2018. Vol. 9. P. 676. https://doi.org/10.3389/fmicb.2018.00676.

207. Park S., You X., Imlay J.A. Substantial DNA damage from submicromolar intracellular hydrogen peroxide detected in Hpx-mutants of Escherichia coli // Proceedings of the National Academy of Sciences USA - 2005. Vol. 102, No. 26. P. 9317-9322. https://doi.org/10.1073/pnas.0502051102.

208. Partridge J.D., Poole R.K., Green J. The Escherichia coli yhjA gene, encoding a predicted cytochrome c peroxidase, is regulated by FNR and OxyR //

Microbiology - 2007. Vol. 153. P. 1499-1509. https://doi.org/10.1099/mic.0.2006/004838-0

209. Patten C.L., Kirchhof M.G., Schertzberg M.R., Morton R.A., Schellhorn H.E. Microarray analysis of RpoS-mediated gene expression in Escherichia coli K-12 // Molecular genetics and genomics - 2004. Vol. 272, No. 5. P. 580-591. https://doi.org/10.1007/s00438-004-1089-2.

210. Pattison D.I., Davies M.J. Reactions of myeloperoxidase-derived oxidants with biological substrates: gaining chemical insight into human inflammatory diseases // Current medicinal chemistry - 2006. Vol. 13, No. 27. P. 3271-3290. https://doi.org/10.2174/092986706778773095.

211. Perez-Pantoja D., Nikel P.I., Chavarria M., de Lorenzo V. Endogenous Stress Caused by Faulty Oxidation Reactions Fosters Evolution of 2,4-Dinitrotoluene-Degrading Bacteria // PLOS Genetics - 2013. Vol. 9, No. 8. e1003764. https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1003764.

212. Peters L.P., Carvalho G., Martins P.F., Dourado M.N., Vilhena M.B., Pileggi M., Azevedo R.A. Differential responses of the antioxidant system of ametryn and clomazone tolerant bacteria // PLoS ONE - 2014. Vol. 9, No. 11. e112271. doi: 10.1371/journal.pone.0112271.

213. Petrovic M., Sremacki M., Radonic J., Mihajlovic I., Obrovski B., Vojinovic Miloradov M. Health risk assessment of PAHs, PCBs and OCPs in atmospheric air of municipal solid waste landfill in Novi Sad, Serbia // Science of the Total Environment - 2018. Vol. 644. P. 1201-1206. https://doi.org/10.1016/j.scitotenv.2018.07.008.

214. Ponce B.L., Latorre V.K., Gonzalez M., Seeger M. Antioxidant compounds improved PCB-degradation by Burkholderia xenovorans strain LB400 // Enzyme and Microbial Technology - 2011. Vol. 49. P. 509-516.

215. Poole K. Bacterial stress responses as determinants of antimicrobial resistance // Journal of Antimicrobial Chemotherapy - 2012. Vol. 67, No. 9, P. 20692089. https://doi.org/10.1093/jac/dks196.

216. Popileshko Ya.A., Sushkova S.N., Minkina T.M., Antonenko E.M.,

Dudnikova T.S. Benzo[a]pyrene accumulation and transformation in Chernozem ordinary under artificial pollution // Soil and Environment - 2019. Vol. 2, No. 1. e32. https://doi.org/10.31251/pos.v2i1.32.

217. Pribis J.P., García-Villada L., Zhai Y., Lewin-Epstein O., Wang A.Z., Liu J., Xia J., Mei Q., Fitzgerald D.M., Bos J., Austin R.H., Herman C., Bates D., Hadany L., Hastings P.J., Rosenberg S.M. Gamblers: An Antibiotic-Induced Evolvable Cell Subpopulation Differentiated by Reactive-Oxygen-Induced General Stress Response // Molecular cell - 2019. Vol. 74, No. 4. P. 785-800. https://doi.org/10.1016/j.molcel.2019.02.037.

218. Privalenko V.V., Cherkashina I.F. Recultivationof sludge collectors of chemical plants in the Rostov region. Biological recultivation and monitoring of disturbed lands: proceedings of the IX All-Russian Scientific Conference with International Participation // Publishing House of the Ural University, Yekaterinburg. -2012. P. 205-209.

219. Putnam C.D., Arvai A.S., Bourne Y., Tainer J.A. Active and inhibited human catalase structures: ligand and NADPH binding and catalytic mechanism // Journal of molecular biology - 2000. Vol. 296, No. 1. P. 295-309. https://doi.org/10.1006/jmbi.1999.3458.

220. Raghavan P.S., Rajaram H., Apte S.K. Membrane targeting of MnSOD is essential for oxidative stress tolerance of nitrogen-fixing cultures of Anabaena sp. strain PCC7120 // Plant Molecular Biology - 2015. Vol. 88. P. 503-514. https://doi.org/10.1007/s11103-015-0339-5.

221. Rao N.N., Gómez-García M.R., Kornberg A. Inorganic polyphosphate: essential for growth and survival // Annual review of biochemistry - 2009. Vol. 78. P. 605-647. https://doi.org/10.1146/annurev.biochem.77.083007.093039.

222. Ravindra K., Wauters E., Van Grieken R. Variation in particulate PAHs levels and their relation with the transboundary movement of the air masses // Science of the Total Environment - 2008. Vol. 396. P. 100-110. https://doi.org/10.1016/j.scitotenv.2008.02.018.

223. Riebe O., Fischer R.J., Wampler D.A., Kurtz D.M., Bahl H. Pathway for

H2O2 and O2 detoxification in Clostridium acetobutylicum // Microbiology - 2009. Vol. 155. P. 16-24. https://doi.org/10.1099/mic.0.022756-0.

224. Rocher V., Azimi S., Moilleron R., Chebbo G. Hydrocarbons and heavy metals in the different sewer deposits in the Le Marais' catchment (Paris, France): stocks, distributions and origins // Science of the Total Environment - 2004. Vol. 323. P. 107-122. https://doi.org/10.1016/j. scitotenv.2003.10.010.

225. Rochman C.M., Manzano C., Hentschel B.T., Simonich S.L.M., Hoh E. Polystyrene plastic: a source and sink for polycyclic aromatic hydrocarbons in the marine environment // Environmental Science and Technology - 2013. Vol. 47. P. 13976-13984. https://doi.org/10.1021/es403605f.

226. Saibil H. Chaperone machines for protein folding, unfolding and disaggregation. Nature reviews // Molecular cell biology - 2013. Vol. 14, No. 10. P. 630-642. https://doi.org/10.1038/nrm3658.

227. Sakai A., Nakanishi M., Yoshiyama K., Maki H. Impact of reactive oxygen species on spontaneous mutagenesis in Escherichia coli // Genes Cells -2006. Vol. 11. P. 767-778.

228. Salihoglu N.K., Salihoglu G., Tasdemir Y., Cindoruk S.S., Yolsal D., Ogulmus R., Karaca G. Comparison of polycyclic aromatic hydrocarbons levels in sludges from municipal and industrial wastewater treatment plants // Archives of Environmental Contamination and Toxicology - 2010. Vol. 58. P. 523-534. https://doi.org/10.1007/s00244-009-9389-5.

229. Sazykin I., Makarenko M., Khmelevtsova L., Seliverstova E., Rakin A., Sazykina M. Cyclohexane, naphthalene, and diesel fuel increase oxidative stress, CYP153, sodA, and recA gene expression in Rhodococcus erythropolis // MicrobiologyOpen - 2019a. Vol. 8. e855. https ://doi.org/10.1002/mbo3.855.

230. Sazykin I.S., Minkina T.M., Grigoryeva T.V., Khmelevtsova L.E., Sushkova S.N., Laikov A.V., Antonenko E.M., Ismagilova R.K., Seliverstova E.Yu., Mandzhieva S.S., Sazykina M.A. PAHs distribution and cultivable PAHs degraders' biodiversity in soils and surface sediments of the impact zone of the Novocherkassk thermal electric power plant (Russia) // Environmental Earth Sciences - 2019b. Vol.

78. P. 581. https://doi.org/10.1007/s12665-019-8584-6.

231. Sazykin I.S., Sazykina M.A., Khmelevtsova L.E., Khammami M.I., Karchava Sh.K., Zhuravleva M.V., Kudeevskaya E.M. Expression of SOD and Production of Reactive Oxygen Species in Acinetobacter calcoaceticus Caused by Hydrocarbons Oxidation // Annals of Microbiology - 2016a. Vol. 66, No. 3. P. 10391045. DOI 10.1007/s13213-015-1188-9.

232. Sazykin I.S., Sazykina M.A., Khmelevtsova L.E., Mirina E.A., Kudeevskaya E.M., Rogulin E.A., Rakin A.V. Biosensor-based comparison of the ecotoxicological contamination of the wastewaters of Southern Russia and Southern Germany // International Journal of Environmental Science and Technology - 2016b. Vol. 13. P. 945-954. https://doi.org/10.1007/s13762-016-0936-0.

233. Sazykin I.S., Sazykina M.A., Khmelevtsova L.E., Seliverstova E.Yu., Karchava Sh.K., Zhuravleva M.V. Antioxidant enzymes and reactive oxygen species level of the Achromobacter xylosoxidans bacteria during hydrocarbons biotransformation // Archives of Microbiology - 2018. Vol. 200, No. 7. P. 1057-1065. doi:10.1007/s00203-018-1516-0.

234. Schütz B., Seidel J., Sturm G., Einsle O., Gescher J. Investigation of the electron transport chain to and the catalytic activity of the diheme cytochrome c peroxidase CcpA of Shewanella oneidensis // Applied and environmental microbiology - 2011. Vol. 77, No. 17. P. 6172-6180. https://doi.org/10.1128/AEM.00606-11.

235. Seaver L.C., Imlay J.A. Alkyl hydroperoxide reductase is the primary scavenger of endogenous hydrogen peroxide in Escherichia coli // Journal of bacteriology - 2001. Vol. 183, No. 24. P. 7173-7181. https://doi.org/10.1128/JB.183.24.7173-7181.2001

236. Seaver L.C., Imlay J.A. Are respiratory enzymes the primary sources of intracellular hydrogen peroxide? Journal of Biological Chemistry - 2004. Vol. 279, No. 47. P. 48742-48750. doi:10.1074/jbc.M408754200.

237. Sedlyarova N., Rescheneder P., Magan A., Popitsch N., Rziha N., Bilusic I., Epshtein V., Zimmermann B., Lybecker M., Sedlyarov V., Schroeder R., Nudler E. Natural RNA Polymerase Aptamers Regulate Transcription in E. coli // Molecular cell

- 2017. Vol. 67, No. 1. P. 30-43. https://doi.org/10.1016/j.molcel.2017.05.025.

238. Seib K.L., Wu H.J., Srikhanta Y.N., Edwards J.L., Falsetta M.L., Hamilton A.J., Maguire T.L., Grimmond S.M., Apicella M.A., McEwan A.G., Jennings M.P. Characterization of the OxyR regulon of Neisseria gonorrhoeae // Molecular microbiology - 2007. Vol. 63, No. 1. P. 54-68. https://doi.org/10.1111/j.1365-2958.2006.05478.x

239. Shah I.M., Wolf R.E.). Novel protein--protein interaction between Escherichia coli SoxS and the DNA binding determinant of the RNA polymerase alpha subunit: SoxS functions as a co-sigma factor and redeploys RNA polymerase from UP-element-containing promoters to SoxS-dependent promoters during oxidative stress // Journal of molecular biology - 2004. Vol. 343, No. 3. P. 513-532. https://doi.org/10.1016/jjmb.2004.08.057.

240. Shah P., Swiatlo E. A multifaceted role for polyamines in bacterial pathogens // Molecular microbiology - 2008. Vol. 68, No. 1. P. 4-16. https://doi.org/10.1111/j.1365-2958.2008.06126.x.

241. Shin J.H., Singh A.K., Cheon D.J., Roe J.H. Activation of the SoxR regulon in Streptomyces coelicolor by the extracellular form of the pigmented antibiotic actinorhodin // Journal of bacteriology - 2011. Vol. 193, No. 1. P. 75-81. https://doi.org/10.1128/JB.00965-10.

242. Singh A.K., Dutta D., Singh V., Srivastava V., Biswas R.K., Singh B.N. Characterization of Mycobacterium smegmatis sigF mutant and its regulon: overexpression of SigF antagonist (MSMEG _1803) in M. smegmatis mimics sigF mutant phenotype, loss of pigmentation, and sensitivity to oxidative stress // Microbiology Open - 2015. Vol. 4, No. 6. P. 896-916. https://doi.org/10.1002/mbo3.288.

243. Sobota J.M., Imlay J.A. Iron enzyme ribulose-5-phosphate 3-epimerase in Escherichia coli is rapidly damaged by hydrogen peroxide but can be protected by manganese // Proceedings of the National Academy of Sciences USA - 2011. Vol. 108, No. 13. P. 5402-5407. https://doi.org/10.1073/pnas.1100410108.

244. Soclo H.H., Garrigues P., Ewald M. Origin of polycyclic aromatic

hydrocarbons (PAHs) in coastal marine sediments: case studies in Cotonou (Benin) and Aquitaine (France) areas // Marine Pollution Bulletin - 2000. Vol. 40. P. 387-396. https://doi.org/10.1016/S0025-326X(99)00200-3.

245. Song D., Chen X., Xu M., Hai R., Zhou A., Tian R., Van Nostrand J.D., Kempher M.L., Guo J., Sun G., Zhou J. Adaptive Evolution of Sphingobium hydrophobicum C1T in Electronic Waste Contaminated River Sediment // Frontiers in Microbiology - 2019. Vol. 10. P. 2263. https://doi.org/10.3389/fmicb.2019.02263.

246. Song L., Li L., Yang S., Lan J., He H., McElmurry S.P., Zhao Y. Sulfamethoxazole, tetracycline and oxytetracycline and related antibiotic resistance genes in a large-scale landfill, China // Science of the Total Environment - 2016. Vol. 9-15. P. 551-552. https://doi.org/10.1016/j.scitotenv.2016.02.007.

247. Storz G. New perspectives: Insights into oxidative stress from bacterial studies // Archives of Biochemistry and Biophysics - 2016. Vol. 595. P. 25-27. https://doi.org/10.1016/j.abb.2015.11.022.

248. Sukovich D.J., Seffernick J.L., Richman J.E., Gralnick J.A., Wackett L.P. Widespread head-to-head hydrocarbon biosynthesis in bacteria and role of OleA // Applied and environmental microbiology - 2010. Vol. 76, No. 12. P. 3850-3862. https://doi.org/10.1128/AEM.00436-10.

249. Suman S., Sinha A., Tarafdar A. Polycyclic Aromatic Hydrocarbons (PAHs) Concentration Levels, Pattern, Source Identification and Soil Toxicity Assessment in Urban Traffic Soil of Dhanbad, India // Science of the Total Environment - 2016. Vol. 545-546. P. 353-360. https: //doi.org/ 10.1016/j.scitotenv.2015.12.061.

250. Sun M., Ye M., Schwab A.P., Li X., Wan J., Wei Z., Wu J., Friman V.P., Liu K., Tian D., Liu M., Li H., Hu F., Jiang X. Human migration activities drive the fluctuation of ARGs: Case study of landfills in Nanjing, eastern China // Journal of Hazardous Materials - 2016. Vol. 315. P. 93-101. https: //doi.org/10.1016/j .j hazmat.2016.04.077.

251. Sun M., Ye M., Wu J., Feng Y., Shen F., Tian D., Liu K., Hu F., Li H., Jiang X., Yang L., Kengara F.O. Impact of bioaccessible pyrene on the abundance of

antibiotic resistance genes during Sphingobium sp. - and sophorolipid-enhanced bioremediation in soil // Journal of Hazardous Materials - 2015. Vol. 300. P. 121-128. https://doi.org/10.1016/jjhazmat.2015.06.065.

252. Sushkova S., Minkina T., Deryabkina I., Rajput V., Antonenko E., Nazarenko O., Yadav B.K., Hakki E., Mohan D. Environmental pollution of soil with PAHs in energy producing plants zone // Science of the Total Environment - 2019. Vol. 655. P. 232-241.

253. Sushkova S.N., Minkina T., Deryabkina I., Mandzhieva S., Zamulina I., Bauer T., Vasilyeva G., Antonenko E., Rajput V. Influence of PAH contamination on soil ecological status // Journal of Soils and Sediments - 2018. Vol. 18. P. 2368-2378. https://doi.org/10.1007/s11368-017-1755-8.

254. Swati, Ghosh P., Thakur I.S. An integrated approach to study the risk from landfill soil of Delhi: Chemical analyses, in vitro assays and human risk assessment // Ecotoxicology and Environmental Safety - 2017. Vol. 143. P. 120-128. https://doi.org/10.1016Zj.ecoenv.2017.05.019.

255. Sztukowska M., Bugno M., Potempa J., Travis J., Kurtz D.M. Jr. Role of rubrerythrin in the oxidative stress response of Porphyromonas gingivalis // Molecular microbiology - 2002. Vol. 44, No. 2. P. 479-488. https://doi.org/10.1046/j.1365-2958.2002.02892.x.

256. Tao K. Subcellular localization and in vivo oxidation-reduction kinetics of thiol peroxidase in Escherichia coli // FEMS microbiology letters - 2008. Vol. 289, No. 1. P. 41-45. https://doi.org/10.1111/j.1574-6968.2008.01372.x.

257. Tarrant E., Riboldi G., McIlvin M.R., Stevenson J., Barwinska-Sendra A., Stewart L.J., Saito M.A., Waldron K.J. Copper stress in Staphylococcus aureus leads to adaptive changes in central carbon metabolism // Metallomics - 2019. Vol. 11. P. 183200. https://doi.org/10.1039/C8MT00239H.

258. Tavita K., Mikkel K., Tark-Dame M., Jerabek H., Teras R., Sidorenko J., Tegova R., Tover A., Dame R.T., Kivisaar M. Homologous recombination is facilitated in starving populations of Pseudomonas putida by phenol stress and affected by chromosomal location of the recombination target // Mutation Research - Fundamental

and Molecular Mechanisms of Mutagenesis - 2012. Vol. 737, No. 1-2. P. 12-24. https://doi.org/10.1016/j.mrfmmm.2012.07.004.

259. Tchounwou P.B., Yedjou C.G., Patlolla A.K., Sutton D.J. Heavy metal toxicity and the environment // Experientia supplementum - 2012. Vol. 101. P. 133164. https://doi.org/10.1007/978-3-7643-8340-4_6.

260. Toledano M.B., Kullik I., Trinh F., Baird P.T., Schneider T.D., Storz G. Redox-dependent shift of OxyR-DNA contacts along an extended DNA-binding site: a mechanism for differential promoter selection // Cell - 1994. Vol. 78, No. 5. P. 897909. https://doi.org/10.1016/s0092-8674(94)90702-1.

261. Tong T., Chen S., Wang L., Tang Y., Ryu J.Y., Jiang S., Wu X., Chen C., Luo J., Deng Z., Li Z., Lee S.Y., Chen S. Occurrence, evolution, and functions of DNA phosphorothioate epigenetics in bacteria // Proceedings of the National Academy of Sciences USA - 2018. Vol. 115, No. 13. E. 2988-2996. https://doi.org/10.1073/pnas.1721916115.

262. Trougakos I.P., Sesti F., Tsakiri E., Gorgoulis V.G. Non-enzymatic post-translational protein modifications and proteostasis network deregulation in carcinogenesis // Journal of proteomics - 2013. Vol. 92. P. 274-298. https://doi.org/10.1016/jjprot.2013.02.024.

263. Tsibart A.S., Gennadiev A.N. Polycyclic aromatic hydrocabons in soils: sources, behavior, and indication significance (a review) // Soil Chemistry - 2013. Vol. 46. P. 728-741. https://doi.org/10.1134/S1064229313070090.

264. Ulyashova M.M., Halilova Yu.I., Rubtsova M.Yu., Eidelshtein M.V., Alexandrova I.A., Egorov A.M. Oligonucleotide microchip for identification carbapenemase genes of molecular classes A, B and D // Acta Naturae -2010. Vol. 3. P. 116-125.

265. Van Acker H., Coenye T. The Role of Reactive Oxygen Species in Antibiotic-Mediated Killing of Bacteria // Trends in microbiology - 2017. Vol. 25, No. 6. P. 456-466. https://doi.org/10.1016/j.tim.2016.12.008.

266. Vanasbeck B.S. Involvement of oxygen radicals and blood cells in the pathogenesis of ARDS by endotoxin and hyperoxia // Applied Cardiopulmonary

Pathophysiology - 1991. Vol. 4. P. 127-138.

267. Vandecraen J., Chandler M., Aertsen A., Van Houdt R. The impact of insertion sequences on bacterial genome plasticity and adaptability, Critical // Reviews in Microbiology - 2017. Vol. 43, No. 6. P. 709-730. https://doi.org/10.1080/1040841X.2017.1303661.

268. Varghese S., Wu A., Park S., Imlay K.R., Imlay J.A. Submicromolar hydrogen peroxide disrupts the ability of Fur protein to control free-iron levels in Escherichia coli // Molecular Microbiology - 2007. Vol. 64, No. 3. P. 822-830. https://doi.org/10.1111/j.1365-2958.2007.05701.x.

269. Vattanaviboon P., Panmanee W., Mongkolsuk S. Induction of peroxide and superoxide protective enzymes and physiological cross-protection against peroxide killing by a superoxide generator in Vibrio harveyi // FEMS microbiology letters -2003. Vol. 221, No. 1. P. 89-95. https://doi.org/10.1016/S0378-1097(03)00172-1.

270. Waldron K.J., Robinson N.J. How do bacterial cells ensure that metalloproteins get the correct metal? Nature reviews // Microbiology - 2009. Vol. 7, No. 1. P. 25-35. https://doi.org/10.1038/nrmicro2057.

271. Wang X., Kim Y., Hong S.H., Ma Q., Brown B.L., Pu M., Tarone A. M., Benedik M.J., Peti W., Page R., Wood T.K. Antitoxin MqsA helps mediate the bacterial general stress response // Nature chemical biology - 2011. Vol. 7, No. 6. P. 359-366. https://doi.org/10.1038/nchembio.560.

272. Wang Y., Hougaard A.B., Paulander W., Skibsted L.H., Ingmer H., Andersen M.L. Catalase Expression Is Modulated by Vancomycin and Ciprofloxacin and Influences the Formation of Free Radicals in Staphylococcus aureus Cultures // Applied and environmental microbiology - 2015. Vol. 81, No. 18. P. 6393-6398. https://doi.org/10.1128/AEM.01199-15.

273. Wang Z., Liu S., Zhang T. Characteristics of Polycyclic Aromatic Hydrocarbons (PAHs) in Soil Horizon From High-Altitude Mountains in Northeastern China // Chemosphere - 2019. Vol. 225. P. 93-103. https: //doi.org10.1016/j.chemosphere.2019.03.001.

274. Weber H., Polen T., Heuveling J., Wendisch V.F., Hengge R.. Genome-

wide analysis of the general stress response network in Escherichia coli: sigma S-dependent genes, promoters, and sigma factor selectivity // Journal of Bacteriology -Vol. 187. P. 1591-1603.

275. Wen Y., Wen Y., Wen X., Cao S., Huang X., Wu R., Zhao Q., Liu M., Huang Y., Yan Q., Han X., Ma X., Dai K., Ding L., Liu S., Yang J. OxyR of Haemophilus parasuis is a global transcriptional regulator important in oxidative stress resistance and growth // Gene - 2018. Vol. 643, No. 15. P. 107-116. https://doi.org/10.1016Zj.gene.2017.12.010.

276. Winter J., Linke K., Jatzek A., Jakob U. Severe oxidative stress causes inactivation of DnaK and activation of the redox-regulated chaperone Hsp33 // Molecular cell - 2005. Vol. 17, No. 3. P. 381-392. https://doi.org/10.1016/j.molcel.2004.12.027.

277. Wood Z.A., Poole L.B., Hantgan R.R., Karplus P.A. Dimers to doughnuts: redox-sensitive oligomerization of 2-cysteine peroxiredoxins // Biochemistry - 2002. Vol. 41, No. 17. P. 5493-5504. https://doi.org/10.1021/bi012173m.

278. Yang Y., Xu G., Liang J., He Y., Xiong L., Li H., Bartlett D., Deng Z., Wang Z., Xiao X. DNA Backbone Sulfur-Modification Expands Microbial Growth Range under Multiple Stresses by its anti-oxidation function // Scientific Reports -2017. Vol. 7. P. 3516. https://doi.org/10.1038/s41598-017-02445-1.

279. Yano Y., Nakayama A., Yoshida K. Distribution of polyunsaturated Fatty acids in bacteria present in intestines of deep-sea fish and shallow-sea poikilothermic animals // Applied and environmental microbiology - 1997. Vol. 63, No. 7. P. 25722577. https://doi.org/10.1128/AEM.63.7.2572-2577.1997.

280. Yeom S., Yeom J., Park W. Molecular characterization of FinR, a novel redox-sensing transcriptional regulator in Pseudomonas putida KT2440 // Microbiology - 2010. Vol. 156. P. 1487-1496. https://doi.org/10.1099/mic.0.034181-0.

281. Yin L., Wang L., Lu H., Xu G., Chen H., Zhan H., Tian B., Hua Y. DRA0336, another OxyR homolog, involved in the antioxidation mechanisms in Deinococcus radiodurans // Journal of microbiology - 2010. Vol. 48, No. 4. P. 473479. https://doi.org/10.1007/s12275-010-0043-8.

282. Yu Z., He P., Shao L., Zhang H., Lu F. Co-occurrence of mobile genetic elements and antibiotic resistance genes in municipal solid waste landfill leachates: A preliminary insight into the role of landfill age // Water Research - 2016. Vol. 106. P. 583-592. https://doi.org/10.1016Zj.watres.2016.10.042.

283. Yunker M.B., Macdonald R.W., Vingarzan R., Mitchell R.H., Goyette D., Sylvestre S. PAHs in the Fraser River Basin: a critical appraisal of PAH ratios as indicators of PAH source and composition // Organic Geochemistry - 2002. Vol. 33. P. 489-515. https://doi.org/10.1016/S0146-6380(02)00002-5.

284. Zakaria M.P., Takada H., Tsutsumi S., Ohno K., Yamada J., Kouno E., Kumata H. Distribution of polycyclic aromatic hydrocarbons (PAHs) in rivers and estuaries in Malaysia: a widespread input of petrogenic PAHs // Environmental Science and Technology - 2002. Vol. 36. P. 1907-1918. https://doi.org/10.1021/es011278.

285. Zhang A.P., Pigli Y.Z., Rice P.A. Structure of the LexA-DNA complex and implications for SOS box measurement // Nature - 2010. Vol. 466, No. 7308. P. 883-886. https://doi.org/10.1038/nature09200.

286. Zhang W., Zhang Y., Wang X., Ding F., Fu Y., Zhao J., Song W., Opiyo O.J., Zhang F., Chen X. Siderophores in clinical isolates of Klebsiella pneumoniae promote ciprofloxacin resistance by inhibiting the oxidative stress // Biochemical and Biophysical Research Communications - 2017. Vol. 491, No. 3. P. 855-861. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2017.04.108.

287. Zhang X.H., Xu Y.B., He X.L., Huang L., Ling J.Y., Zheng L., Du Q.P. Occurrence of antibiotic resistance genes in landfill leachate treatment plant and its effluent-receiving soil and surface water // Environmental Pollution - 2016. Vol. 218. P. 1255-1261. https://doi.org/10.1016/j.envpol.2016.08.081.

288. Zhang Y., Meng D., Wang Z., Guo H., Wang Y. Oxidative stress response in two representative bacteria exposed to atrazine // FEMS Microbiology Letters -2012. Vol. 334. P. 95-101. doi:10.1111/j.1574-6968.2012.02625.x.

289. Zhou H. Wu C., Onwudili J.A., Meng A., Zhang Y., Williams P.T. Influence of process conditions on the formation of 2-4 ring polycyclic aromatic hydrocarbons from the pyrolysis of polyvinyl chloride // Fuel Processing Technology -

2016. Vol. 144. P. 299-304. https://doi.Org/10.1016/j.fuproc.2016.01.013.

290. Zhou H., Wu C., Onwudili J.A., Meng A., Zhang Y., Williams P.T. Polycyclic aromatic hydrocarbons (PAH) formation from the pyrolysis of different municipal solid waste fractions // Waste Management - 2015. Vol. 36. P. 136-146. https://doi.org/10.1016/j.wasman.2014.09.014.

291. Ziegelhoffer E.C., Donohue T.J. Bacterial responses to photo-oxidative stress // Nature Reviews Microbiology - 2009. Vol. 7. P. 856-863. https://doi.org/10.1038/nrmicro2237.