Ферменткатализируемое окисление замещенных фенолов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 02.00.03, кандидат химических наук Куприянович, Юлия Николаевна

• Куприянович, Юлия Николаевна
• кандидат химических наук
• 2009

Оглавление диссертации кандидат химических наук Куприянович, Юлия Николаевна

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ОКИСЛЕНИЕ АРОМАТИЧЕСКИХ СОЕДИНЕНИЙ IN VIVO И IN VITRO (литературный обзор)

1.1. Оксидоредуктазные ферменты. Лакказа. Пероксидаза

1.2. Основные типы связей и структур в макромолекулах лигнина

1.3. Дегидрогенизационная полимеризация фенольных предшественников лигнина. Bulk- и end-wise- дегидрополимеры

1.4. Органический синтез в условиях in vitro ферменткатализируемых реакций

1.4.1. Окисление фенольных соединений в присутствии оксидоредуктазных ферментов

1.4.2. Ферменткатализируемая полимеризация виниловых соединений

1.4.3. Использование ферментативного катализа для получения электропроводящих полимеров

ГЛАВА 2. ФЕРМЕНТКАТАЛИЗИРУЕМОЕ ОКИСЛЕНИЕ ФЕНОЛЬНЫХ СОЕДИНЕНИЙ

Обсуждение результатов)

2.1. Субстратная специфичность и кинетические характеристики оксидоредуктазных ферментов

2.2. Дегидрополимеризация фенольных соединений, катализируемая ферментами. Исследование химической структуры полимеров

2.2.1 .Ферментативное окисление 2-метоксифенола (гваякола)

2.2.2. Ферментативное окисление 2,6-диметоксифенола сирингола)

2.2.3. Ферментативное окисление фенолов с гваяцилпропановым типом замещения кольца. Окисление феруловой кислоты

2.2.4. Ферментативное окисление эвгенола

2.2.5. Ферментативное окисление а-гваяцилпропанола

2.2.6. Роль динамических условий и природы фермента в процессах дегидрополимеризации фенольных соединений 97 2.3. Окислительная полимеризация пиррола в присутствии пероксидазы хрена

ГЛАВА 3. ОБЪЕКТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ И МЕТОДИКА ЭКСПЕРИМЕНТА

3.1. Исходные вещества

3.2. Методы определения активности ферментов

3.3. Определение биохимических и кинетических характеристик ферментов

3.4. Ферментативное окисление фенольных субстратов

3.4.1. Окисление гваякола

3.4.2. Окисление сирингола

3.4.3. Окисление феруловой кислоты

3.4.4. Окисление эвгенола

3.4.5. Окисление а-гваяцилпропанола

3.5. Окисление пиррола

3.6. Молекулярно-массовый анализ полимеров

3.7. Спектроскопия ЯМР

3.8. ЭПР

3.9. Определение электронной проводимости полипирролов

3.10. Хроматографические методы 119 ВЫВОДЫ 120 СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ 122 Приложение

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Ферменткатализируемое окисление замещенных фенолов»

В последнее время резко возрос интерес к in vitro ферментативно катализируемому органическому синтезу [1]. Несмотря на то, что эффективность и рациональность биотехнологических методов проверена столетиями, возможность использования индивидуальных ферментных препаратов появилась не так давно. Связано это как с совершенствованием методик скрининга продуцентов ферментов, методов выделения и очистки, так и с появлением рекомбинантных ферментов [2]. В настоящее время промышленное получение технических ферментов является экономически выгодным, о чем свидетельствует возрастающий объем продаж на мировом рынке. Ужесточение требований к экологической безопасности химических процессов также является одной из причин все возрастающего интереса к ферментативному катализу [3].

Использование ферментов в органическом синтезе имеет ряд преимуществ:

- катализируемая ферментами реакция протекает в мягких в отношении температуры, давления, рН условиях и не является энергоемкой;

- ферменты как катализаторы имеют высокую энантио-, регио- и хемоселективиость, что обеспечивает возможность получения новых функционализированных соединений, в том числе и лекарственных препаратов;

- ферменты являются природными нетоксичными катализаторами, а ферментативный катализ представляет собой пример "зеленой" химии и является экологически обоснованным [4, 5].

В промышленных биокаталитических процессах широко используются различные ферменты [1, 6-8]. Особый интерес представляют собой оксидоредуктазные ферменты, основными субстратами которых являются фенолы и ароматические амины. Каталитические свойства этих ферментов дают возможность их использования в целлюлозно-бумажной промышленности для биоделигнификации, детоксикации и обесцвечивания сточных вод, разрушения ксенобиотиков, получения древесно-волокнистых плит без токсичных связующих [4, 9-13]. Широкое применение находят эти ферменты в медицине при создании различного рода диагностикумов и биосенсоров [2]. Оксидоредуктазные ферменты обнаружены в биологических объектах различного уровня организации, от прокариот до высших организмов. Естественной биологической функцией оксидоредуктаз является окисление фенольных соединений и участие в процессах биосинтеза и биодеструкции веществ лигниновой природы [14-16]. Лигнин - один из самых распространенных природных полимеров. Но, несмотря на многолетние исследования, остаются открытыми вопросы о строении этого биополимера, его структурной организации и особенностях биосинтеза [17-20].

Исследование процесса ферментативной дегидрополимеризации фенольных соединений, моделирующих структурные элементы лигнина, представляет интерес с точки зрения установления закономерностей формирования сложной макромолекулы этого полимера [21-23]. Актуальной задачей в этом плане является исследование взаимосвязи между условиями ферментативного окисления in vitro и регионаправленностью, а также макромолекулярными характеристиками дегидрополимеров. В первую очередь, это вариации скорости поступления субстрата в зону реакции и соотношения фермент - субстрат, которые позволяют получить структуры различного топологического строения: end-wise- и bulk-типа. Решение данной задачи может служить более широким целям, а, именно, создать основу для возможности регулирования процесса ферментативного окисления и направленного синтеза полимеров с заданными свойствами.

Лакказа и пероксидаза являются наиболее доступными ферментами класса оксидоредуктаз. Субстратная специфичность этих ферментов позволяет вовлекать в реакции окисления широкий круг субстратов, включая о-, п-дифенолы, аминофенолы, ароматические амины, полифенолы и полиамины, некоторые неорганические ионы [24]. Существенно расширить область практического применения этих ферментов возможно при использовании эффективных фермент-медиаторных систем, способных катализировать окисление субстратов, которые в обычных условиях не окисляются или подвергаются окислению с невысокой скоростью [15, 25-28]. Обширные исследования, ведущиеся в направлении поиска новых активных форм оксидоредуктазных ферментов, их модификации, повышающей стабильность и диапазон действия, а также работы, связанные с ферментативным синтезом полимеров, подтверждают значимость развития биокатализа в этой области.

Исследование процессов ферментативного окисления фенольных соединений под действием оксидоредуктазных ферментов дает возможность расширить представления о процессах лигнификации. Знание закономерностей процессов дегидрополимеризации позволяет развить подходы к ферменткатализируемому синтезу полимеров на основе не только фенолов, но и других практически значимых мономеров, таких как анилин, пиррол, тиофен.

Цели и задачи исследования. Цель настоящей работы заключалась в изучении закономерностей ферментативного окисления моно- и дизамещенных фенолов, азотсодержащих гетероциклических соединений в различных динамических условиях, исследовании строения и свойств продуктов дегидрополимеризации. Для достижения цели были поставлены следующие задачи:

- изучение основных физико-химических характеристик и субстратной специфичности лакказы Trametes versicolor и пероксидазы хрена для подбора оптимальных условий окисления субстратов;

- исследование динамики ферментативного окисления мономерных предшественников лигнина (гваякола, сирингола, феруловой кислоты, а-гваяцилпропанола, эвгенола) и N-гетероциклических соединений (на примере пиррола) в условиях end-wise и bulk протекания процесса; изучение особенностей химического строения продуктов ферментативного окисления гваякола, сирингола, феруловой кислоты, а-гваяцилпропанола, эвгенола, пиррола и влияния условий синтеза in vitro на свойства энзиматических дегидрополимеров.

Научная новизна и практическая значимость работы. Впервые проведено систематическое исследование процессов ферментативного окисления ряда фенольных соединений в разных динамических условиях синтеза и установлено, что режим подачи мономера в зону реакции влияет на параметры химической структуры продуктов дегидрополимеризации: соотношение образующихся арил-арильных и арил-эфирных связей в полимерах, молекулярную массу, степень конденсированности и полидисперсности, термическую устойчивость.

Проведено исследование влияния природы фермента на направленность протекания процессов окислительного сочетания фенольных предшественников лигнина, катализируемых лакказной и пероксидазной системами. Получены количественные характеристики внутримолекулярных арил-арильных и арил-эфирных связей в фенольных дегидрополимерах endwise- и bulk-типов. Показано, что лакказа в условиях in vitro способствует протеканию таких процессов как деметоксилирование ароматических субстратов, окисление боковой пропановой цепи и, в ряде случаев, реакций разрыва ароматического кольца. Для соединений с гваяцилпропановым типом замещения кольца направление реакции зависит от степени окисленности атома Са алифатической цепи.

Впервые изучены особенности ферментативного окисления в присутствии пероксидазы хрена N-гетероциклических соединений на примере пиррола. Установлено, что скорость реакции и степень конверсии субстрата можно регулировать введением медиатора. В присутствии различных допантов получены электропроводящие композиты полипиррола.

Полученные данные о химической структуре энзиматических дегидрополимеров, закономерностях катализа в присутствии лакказы и пероксидазы, влиянии динамических условий синтеза позволяют планировать новые подходы к изучению процессов формирования соединений нерегулярной структуры. Выявление взаимосвязи "условия синтеза — строение - свойства" открывает возможности создания в условиях ферменткатализируемого органического синтеза веществ с заданными свойствами.

Апробация работы. Материалы диссертации были представлены на XX-XXIII Международных конференциях по полифенолам (Freising-Weihenstephan, Germany, 2000; Marrakech-Morocco, 2002; Helsinki, Finland, 2004; Winnipeg, Manitoba, Canada, 2006), 5-м Международном симпозиуме по химии природных соединений (Ташкент, 2003), III Всероссийской конференции по химии и технологии растительных веществ (Саратов, 2004), VI Симпозиуме по фенольным соединениям (Москва, 2004), II Всероссийской конференции "Новые достижения в химии и химической технологии растительного сырья" (Барнаул, 2005), Международной конференции по органической химии "Органическая химия от Бутлерова и Бейлылтейна до современности" (С.Петербург, 2006).

Работа выполнена в соответствии с планом НИР Иркутского института химии им. А.Е. Фаворского СО РАН по теме: "Развитие химии и глубокой переработки древесины: получение новых биологически активных и технически ценных продуктов для медицины, сельского хозяйства и критических технологий" (№ государственной регистрации 0120.0 46380) и при финансовой поддержке РФФИ: грант № 01-03-97-204 "Исследование биокаталитических реакций окисления лигнинов и ароматических соединений -компонентов донных отложений озера Байкал", 2001-2003 гг.; грант № 05-0497-269 "Биохимическая эволюция вещества лигпоцеллюлозных отходов Прибайкалья", 2005-2007 гг.

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 18 работ, в том числе 4 статьи в журналах, рекомендованных ВАК.

Структура и объем диссертации. Диссертационная работа состоит из введения, литературного обзора, обсуждения результатов, экспериментальной части, выводов. Работа изложена на 142 страницах машинописного текста,

Заключение диссертации по теме «Органическая химия», Куприянович, Юлия Николаевна

ВЫВОДЫ

1. Впервые проведено сравнительное изучение количественного состава структурных фрагментов фенольных полимеров нерегулярного строения, полученных в различных динамических условиях, моделирующих природные процессы лигнификации. Показано, что процессы ферментативного окислительного сочетания фенолов с гваяцильным, сирингильным, гваяцилпропановым типом замещения кольца в условиях end-wise и bulk реакций идут с образованием димерпых и полимерных соединений преимущественно за счет связей С-С и С-О-С, количество которых зависит не только от динамического режима процесса, но и природы ферментативной системы окисления.

2. Образование связей в полимерах в процессе ферментативной дегидрополимеризации происходит региоселективно. Для гваякола наиболее реакционноспособным является положение С4, менее реакционоспособны положения С6 и СЗ ароматического кольца. Для гваяцилпропановых структур предпочтительным направлением реакции при формировании полимерной молекулы является образование межмономерных связей по а- и (3- углеродным атомам алифатической цепи и CI, С6 атомам ароматического кольца.

3. Доказано, что на регионаправленность в биокаталитических реакциях синтеза in vitro влияют динамические условия: в зависимости от режима подачи и расхода реагентов синтезированы соединения различного строения и термической устойчивости.

4. Установлено, что отличительной особенностью окислительной системы лакказа-кислород являются реакции деметоксилирования. По сравнению с пероксидазной системой, лакказная система способствует более глубокому протеканию процессов окисления гваяцилпропановых структур с образованием хиноидных и карбоксильных групп, а также деструкции ароматического кольца и пропановой цепи.

5. Показано, что система пероксидаза - пероксид водорода может служить катализатором окислительной полимеризации пиррола. Скорость реакции и степень конверсии субстрата в полимер можно регулировать введением медиатора окисления — 2,2'-азино-бис(3-этил-бензотиазолин-6-сульфоната)аммония. Энзиматически, в присутствии различных допантов, синтезированы композиты полипиррола, обладающие электропроводящими свойствами.

Список литературы диссертационного исследования кандидат химических наук Куприянович, Юлия Николаевна, 2009 год

1. Koeller К.М., Wong С.-Н. Enzymes for chemical synthesis 11 Nature. 2001.- Vol. 409, no. 6817. P. 232-240.

2. Газарян И.Г., Хушпульян Д.М., Тишков В.И. Особенности структуры и механизма действия пероксидаз растений // Усп. Биол. Хим. 2006. - Т. 46. - С. 303-322.

3. Schmid A., Dordick J.S., Kiener A., Witholt В. Industrial biocatalysis today and tomorrow // Nature. 2001. - Vol. 409, no. 6817. - P. 258-268.

4. Call H.P., Mucke I. History, overview and applications of mediated lignolytic systems, especially laccase-mediator-systems (Lignozym®-process) // J. Biotechnol.- 1997. Vol. 53, no. 2-3. - P. 163-202.

5. Riva S. Laccases: blue enzymes for green chemistry // Trends Biotechnol. — 2006. Vol. 24, no. 5. - P. 219-226.

6. Егоров H.C., Олескин A.B., Самуилов В.Д. Биотехнология проблемы и перспективы. М.: Высшая школа, 1987. - 159 с.

7. Березин И.В., Клесов А.А., Швядас В.К. Инженерная энзимология. М.: Высшая школа, 1987. 144 с.

8. Хиггинс И., Бест Д., Джонс Д. Биотехнология. Принципы и применение. М.: Мир, 1988.-480 с.

9. Burton S.G. Oxidizing enzymes as biocatalysts // Trends Biotechnol. 2003. — Vol. 21, no. 12.-P. 543-549.

10. Burton S.G. Laccases and phenol oxidases in organic synthesis a review // Curr. Org. Chem.-2003.-Vol. 7, no. 13. - P. 1317-1331.

11. Рабинович М.Л., Болобова A.B., Кондращенко В.И. Теоретические основы биотехнологии древесных композитов. Книга 1. Древесина и разрушающие ее грибы. М.: Наука, 2001. 264 с.

12. Mester Т., Tien М. Oxidation mechanism of lignolytic enzymes involved in the degradation of environmental pollutants // Int. Biodeter. Biodegr. 2000. - Vol. 46, no. l.-P. 51-59.

13. Ruttimann-Johnson С., Lamar R.T. Polymerization of pentachlorphenol and ferulic acid by fungal extracellular lignin-degrading enzymes // Appl. Environ. Microbiol. 1996. - Vol. 62, no. 10. - P. 3890-3893.

14. Волчатова И.В. Физиолого-биохимические механизмы микробиологической деструкции лигнина. Дисс. канд. биол. наук. Иркутск,1994.-227 с.

15. Морозова О.В. Лакказы базидиальных грибов, лакказа-медиаторные системы и возможности их использования. Автореф. дисс. канд. хим. наук. Москва, 2006. 25 с.

16. Медведева С.А. Превращения ароматической компоненты древесины в биохимических процессах делигнификации. Дисс. докт. хим. наук. Иркутск,1995.-470 с.

17. Biosynthesis and biodégradation of wood components / Ed. by Higuchi T. Orlando, Florida: Academic Press, INC, 1985. 679 p.

18. Левит M.H., Шкроб A.M. Лигнин и лигниназа // Биоорг. Хим. 1992. - Т.18. №3,-С. 309-344.

19. Карманов А.П. Структура и полимерные свойства природного лигнина и его биосинтетических аналогов дегидрополимеров. Автореф. дисс. докт. хим. наук. Уфа, 1995.-48 с.

20. Матвеев Д.В. Полимеризация монолигнолов и исследование структуры природного лигнина. Автореф. дисс. канд. хим. наук. Уфа, 2000. 22с.

21. Кочева Л.С. Структурная организация и свойства лигнина и целлюлозы травянистых растений семейства злаковых. Автореф. дисс. докт. хим. наук. Архангельск, 2008. 42 с.

22. Карманов А.П., Кузнецов С.П., Монаков Ю.Б. Моделирование биосинтеза лигнина in vitro. Странный аттрактор // ДАН. 1995. - Т. 342, № 2. - С. 193-196.

23. Карманов А.П., Монаков Ю.Б. Явление самоорганизации при ферментативной полимеризации 2-окси-З-метоксибензальдегида // ВМС, сер. Б. 1994. - Т. 36, № 12. - С. 2098-2099.

24. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. Т. 1. М.: Мир, 1982. 389 с.

25. D'Acunzo F., Galli C., Masci B. Oxidation of phenols by laccase and laccase-mediator systems // Eur. J. Biochem. 2002. - Vol. 269, no. 21. - P. 5330-5335.

26. Goodwin D.C., Grover Т.A., Aust S.D. Roles of efficient substrates in enhancement of peroxidase-catalysed oxidation // Biochemistry. — 1997. Vol. 36, no. l.-P. 139-147.

27. Won K., Kim Y.H., An E.S., Lee Y.S., Song B.K. Horseradish peroxidase-catalyzed polymerisation of cardanol in presence of redox mediators // Biomacromolecules. 2004. - Vol. 5, no. l.-P. 1-4.

28. Gross R.A., Kumar A., Kalra B. Polymer synthesis by in vitro enzyme catalysis // Chem. Rev. 2001. - Vol. 101, no. 7. - P. 2097-2124.

29. Wang P. Nanoscale biocatalyst system // Curr. Opin. Biotechnol. 2006. -Vol. 17, no. 6.-P. 574-579.

30. Dordick J.S., Freeman A. Biocatalysis as a discovery tool: from nanoscale to high-throughput and beyond // Curr. Opin. Biotechnol. 2006. - Vol. 17, no. 6. — P. 559-561.

31. Freudenberg K., Neish A. Constitution and biosynthesis of lignin. Berlin-Heidelberg-New York: Springer, 1968. 129 p.

32. Лигнины (структура, свойства и реакции) / Под ред. Сарканен К.В., Людвиг К.Х. М.: Лесная промышленность, 1975. 629 с.

33. Gavnholt В., Larsen К. Molecular biology of plant laccases in relation to lignin formation // Physiol. Plantarum. 2002. - Vol. 116, no. 3. - P. 273-280.

34. O'Malley D.M., Whetten R., Bao W., Chen C.-L., Sederoff R.R. The role of laccase in lignification // Plant J. 1993. - Vol. 4, no. 5. - P. 751-757.

35. Рабинович М.Л., Болобова A.B. Теоретические основы биотехнологии древесных композитов. Книга 2. Ферменты, модели процессы. М.: Наука, 2002. 343 с.

36. Xu F. Oxidation of phenols, anilines and benzenethiols by fungal laccases: correlation between activity and redox potentials as well as halide inhibition // Biochemistry. 1996.-Vol. 35, no. 23.-P. 7608-7614.

37. Неорганическая биохимия. Т. 2 / Под ред. Эйхгорн Г. М.: Мир, 1978. -736 с.

38. Пегасова Т.В. Структура лакказы из Coriolus hirsutus и строение ее активного центра. Автореф. дисс. канд. хим. наук. Москва, 2004. 24 с.

39. Беккер Е.Г. Выделение, свойства и основные закономерности действия лигнолитических ферментов (лакказы, лигниназы, Mn-пероксидазы). Дисс. канд. хим. наук. Москва, 1993. 158 с.

40. Xia Z., Yoshida Т., Funaoka М. Enzymatic degradation of highly phenolic lignin-based polymers (lignophenols) // Eur. Polym. J. 2003. - Vol. 39, no. 5. - P. 909-914.

41. Королева O.B., Явметдинов И.С., Шлеев C.B., Степанова Е.В., Гаврилова В.П. Выделение и изучение некоторых свойств лакказы из базидиального гриба Cerrena maxima // Биохимия. 2001. - Т. 66, № 6. - С. 762-76.

42. Горбатова О.Н., Степанова Е.В., Королева О.В. Изучение некоторых биохимических и физико-химических свойств индуцибельной формы внеклеточной лакказы базидиомицета Coriolus hirsutus II Приклад. Биохим. Микробиол. 2000. - Т. 36, № 3. - С. 272-277.

43. Леонтьевский А.А., Мясоедова Н.М., Баскунов Б.П., Позднякова Н.Н., Варес Т., Калккинен Н., Хатакка А.И., Головлева Л.А. Реакции голубых и желтых лакказ с модельными соединениями лигнина // Биохимия. 1999. - Т. 64, № 10.-С. 1362-1369.

44. Позднякова Н.Н., Леонтьевский А.А., Головлева Л.А. Внеклеточные оксидазы твердофазной культуры лигнинолитического гриба Panus tigrinus 8/18 II Биохимия. 1999. - Т. 64, № 4. - С. 526-532.

45. Wallace G., Fry S.C. Action of diverse peroxidases and laccases on six cell wall-related phenolic compounds // Phytochemistry. 1999. - Vol. 52, no. 5. - P. 769-773.

46. Явметдинов И.С. Лакказа и Мп-пероксидаза базидиомицета Сегепа Maxima: характеристика и роль в биосинтезе гуминоподобных веществ. Автореф. дисс. канд. биол. наук. Москва, 2003. — 25 с.

47. Bourbonnais R., Paice M.G. Oxidation of non-phenolic substrates. An expanded role for laccase in lignin biodégradation // FEBS J. 1990. - Vol. 267, no. 1.-P. 99-102.

48. Головлева Л.А., Леонтьевский А.А. Лигнинолитическая активность дереворазрушающих грибов // Микробиология. 1998. - Т. 67, № 5. - С. 581587.

49. Srebotnik Е., Jensen К.А., Hammel J., Hammel K.E. Cleavage of nonphenolic lignin structures by laccase in the presence of 1-hydroxybenzotriazole // 7th Intern. Conf. on Biotechn. in the pulp and paper industry. Vancouver, Canada, 1998. P. 195.

50. Карасева Е.И., Гапоник П.Н., Метелица Д.И. Влияние тетразола и его аминопроизводных на кинетику пероксидазного окисления хромогенных субстратов // Биоорг. Хим. 2004. - Т. 30, № 3. - С. 316-323.

51. Chen C.-L., Potthast A., Rosenau T., Gratzl J.S., Kirkman A.G., Nagai D., Miyakoshi T. Laccase-catalyzed oxidation of l-(3,4-dimethoxyphenyl)-l-propene using ABTS as mediator // J. Mol. Catal., В: Enzym. 2000. - Vol. 8, no. 4-6. - P. 213-219.

52. Childs R.E., Bardsley W.G. The steady-state kinetics of peroxidase with 2,2'-azino-di-(3-ethyl-benzthiazoline-6-sulphonic acid) as chromogen // Biochem. J. — 1975.-Vol. 145, no. l.-P. 93-103.

53. Kobayashi S., Uyama H., Kimura S. Enzymatic polymerization // Chem. Rev. -2001.-Vol. 101, no. 12.-P. 3793-3818.

54. Dunford H.B. Horseradish peroxidase structure and kinetic properties // in Peroxidases in chemistry and biology. Vol. 2 / Ed. by Everse J., Everse K.E., Grisham M.B. Boca Raton: CRC Press, 1991. P. 25.

55. Gajhede M. Plant peroxidases: substrate complexes with mechanistic implications // Biochem. Soc. Trans. 2001. - Vol. 29, part 2. - P. 91-99.

56. Sawahata Т., Neal R.A. Horseradish peroxidase-mediated oxidation of phenol // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1982. - Vol. 109, no. 3. - P. 988-994.

57. Головлева Л.А., Леонтьевский А.А. Биодеградация лигнина // Усп. Микробиол. 1990. - Т. 24. - С. 128-155.

58. Запрометов М.Н. Фенольные соединения и их роль в жизни растений. М.: Наука, 1996.-47 с.

59. Запрометов М.Н. Основы биохимии фенольных соединений. М.: Высшая школа, 1974. — 216 с.

60. Sederoff R.R., MacKay J.J., Ralf J., Haffield R.D. Unexpected variation in lignin // Curr. Opin. Plant Biol. 1999. - Vol. 2, no. 2. - P. 145-152.

61. Fergus B.J., Goring D.A.I. The location of guaiacyl and syringyl lignins in birch xylem tissue // Holzforschung. 1970. - Vol. 24, no. 4. - P. 113-117.

62. Hardel H.-L., Leary G., Stoll M., Westermark U. Variations in lignin structure in defined morphological parts of birch // Svensk Papperstidn. — 1980. Vol. 83, no. 2.-P. 71-74.

63. Peng F., Westermark U. Distribution of coniferyl alcohol and coniferaldehyde groups in the cell wall of spruce fibers // Holzforschung. 1997. - Vol. 51, no. 6. - P. 531-536.

64. Никитин B.H., Оболенская A.B., Щеголев В.П. Химия древесины и целлюлозы. М.: Лесная промышленность, 1978. — 368 с.

65. Богомолов Б.Д. Химия древесины и основы химии высокомолекулярных соединений. М.: Лесная промышленность, 1973. — 400 с.

66. Леонович А.А., Оболенская А.В. Химия древесины и целлюлозы. М.: Лесная промышленность, 1988. 152 с.

67. Adler Е. Lignin chemistry past, present and future // Wood Sci. Technol. — 1977.-Vol. 11, no. 3.-P. 169-218.

68. Sarkanen S. Template polymerization in lignin biosynthesis // in Lignin and lignan biosynthesis / Ed. by Lewis N.G., Sarkanen S. ACS symp. ser. 697, Washington: ACS, 1998.-P. 194-208.

69. Карманов А.П., Давыдов В.Д., Богомолов Б.Д. Современное состояние проблемы неоднородности природного лигнина // Хим. Древесины. 1982. - № 2.-С. 3-25.

70. Карманов А.П., Монаков Ю.Б. Фрактальная структура bulk и end-wise дегидрополимеров // ВМС, сер. Б. 1995. - Т. 37, № 2. - С. 328-331.

71. Карманов А.П., Беляев В.Ю., Марченко Т.А., Кочева Л.С., Монаков Ю.Б. Топологическая структура макромолекул природного лигнина березы // ВМС, сер. А. 2002. - Т. 44, № 2. - С. 233-238.

72. Кокоревич А.Г., Гравитис Я. А., Озоль-Калнин В.Г. Развитие скейлингового подхода при исследовании надмолекулярной структуры лигнина. Лигнин как фрактальный объект // Хим. Древесины. 1989. - № 1. — С.3-24.

73. Озоль-Калнин В.Г., Кокоревич А.Г., Гравитис Я.А. Оценка фрактальной и химической размерности bulk и end-wise полимеров // Хим. Древесины. 1986. - № 5. - С. 108-109.

74. Карманов А.П. Лигнин. Структурная организация и самоорганизация // Хим. Раст. Сырья. 1999. - № 1. - С. 65-75.

75. Radotic К., Jermic М. Two pathways of lignin synthesis: a comparative study // Iugoslav. Physiol. Pharm. Acta. 1998. - Vol. 34, no. 2. - P. 491-501.

76. Nimz H.H., Ludemann H.D. Carbon 13 nuclear magnetic resonance spectra of lignins: 6. Lignin and DHP acetates // Holzforschung. 1976. - Vol. 30, no. 2. - P. 33-40.

77. Landucci L.L., Ralf S. Biomemetic initiation of lignol dehydropolymerization with metal salts // in Lignin and lignan biosynthesis / Ed. by Lewis N.G., Sarkanen S. ACS symp. ser. 697, Washington: ACS, 1996. P. 149-162.

78. Landucci L.L., Ralf S.A., Hammel K.E. ,3C NMR characterization of guaiacyl, guaiacyl/syringyl and syringyl dehydrogenation polymers // Holzforshung. 1998. -Vol. 52, no. 2.-P. 160-170.

79. Lai Y.-Z., Sarkanen K.V. Structural variation in dehydrogenation polymers of coniferyl alcohol // Cellul. Chem. Technol. 1975. - Vol. 9, no. 3. - P. 239-245.

80. Davin L.B., Wang H.B., Crowell A.L., Bedgar D.L., Martin D.M., Sarkanen S., Lewis N.G. Stereoselective bimolecular phenoxy radical coupling by an auxiliary (dirigent) protein without an active center // Science. 1997. - Vol. 275, no. 5298. -P. 363-366.

81. Davin L.B., Lewis N.G. Dirigent proteins and dirigent sites explain the mystery of specificity of radical precursor coupling in lignan and ligninbiosynthesis // Plant Physiol. 2000. - Vol. 123, no. 2. - P. 453-461.

82. Davin L.B., Lewis N.G. Dirigent phenoxy radical coupling: advances and challenges // Curr. Opin. Biotechnol. 2005. - Vol. 16, no. 4. - P. 398-406.

83. Kim M.K., Jeon J.H., Fujita M, Davin L.B., Lewis N.G. The western red cedar {Thuja plicata) 8-8' dirigent family displays diverse expression patterns andconserved monolignol coupling specificity // Plant. Mol. Biol. 2002. - Vol. 49, no. 2.-C. 199-214.

84. Halls S.C., Lewis N.G. Secondary and quaternary structures of the (+)-pinoresinol-forming dirigent protein // Biochemistry. 2002. - Vol. 41, no. 30. - P. 9455-9461.

85. Halls S.C., Davin L.B., Kramer D.M., Lewis N.G. Kinetic study of coniferyl alcohol radical binding to the (+)-pinoresinol forming dirigent protein // Biochemistry. 2004. - Vol. 43, no. 9. - P. 2587-2595.

86. Hatfield R., Vermerris W. Lignin formation in plants. The dilemma of linkage specificity//Plant Physiol. -2001. -Vol. 126, no. 4.-P. 1351-1357.

87. Uyama H., Kobayashi S. Enzyme-catalyzed polymerisation to functional polymers //J. Mol. Catal., B: Enzym. 2002. - Vol. 19-20. - P. 117-127.

88. Iwahara K., Honda Y., Watanabe T., Kuwahara M. Polymerization of guaiacol by lignin-degrading manganese peroxidase from Bjerkandera adusta in aqueous organic solvents // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2000. - Vol. 54, no. 1. - P. 104111.

89. Dubey S., Singh D., Misra R.A. Enzymatic synthesis and various properties of poly(catechol) // Enzyme Microb. Technol. 1998. - Vol. 23, no. 7. - P. 432-437.

90. Fukuoka T., Uyama H., Kobayashi S. Effect of phenolic monomer structure of precursor polymers in oxidative coupling of enzymatically synthesized polyphenols // Macromolecules. 2004. - Vol. 37, no. 16. - P. 5911-5915.

91. Sahoo S.K., Liu W., Samuelson A., Kumar J., Cholli A.L. Biocatalytic polymerization of p-cresol: an in situ NMR approach to understand the coupling mechanism // Macromolecules. 2002. - Vol. 35, no. 27. - P. 9990-9998.

92. Uyama H., Kurioka H., Kobayashi S. Preparation of polyphenol particles by peroxidase-catalyzed dispersion polymerization // Colloids Surf. — 1999. — Vol. 153, no. l.-P. 189-194.

93. Ikeda R., Uyama H., Kobayashi S. Novel synthetic pathway to a poly(phenylene oxide). Laccase-catalyzed oxidative polymerization of syringic acid // Macromolecules. 1996. - Vol. 29, no. 8. - P. 3053-3054.

94. Saito K., Tago T., Masuyama T., Nishide H. Oxidative polymerization of 2,6-dimethylphenol to form poly(2,6-dimethyl-l,4-phenylenoxide) in water // Angew. Chem. Int. Edit. 2004. - Vol. 43, no. 6. - P. 730-733.

95. Ikeda R., Sugihara J., Uyama H., Kobayashi S. Enzymatic oxidative polymerization of 2,6-dimethylphenol // Macromolecules. — 1996. — Vol. 29, no. 27. -P. 8702-8705.

96. Kobayashi S., Higashimura H. Oxidative polymerization of phenols revisited // Prog. Polym. Sci. 2003. - Vol. 28, no. 6. - P. 1015-1048.

97. Uyama H., Maruichi N., Tonami H., Kobayashi S. Peroxidase-catalyzed oxidative polymerization of bisphenols // Biomacromolecules. 2002. - Vol. 3, no. l.-P. 187-193.

98. Uyama H., Kobayashi S. Enzymatic synthesis of polyphenols // Curr. Org. Chem.-2003.-Vol. 7, no. 13.-P. 1387-1397.

99. Mejias L., Reihmann M.H., Sepulveda-Boza S., Ritter H. New polymers from natural phenols using horseradish or soybean peroxidases // Macromol. Biosci. -2002.-Vol. 2, no. l.-P. 24.

100. Kurisawa M., Chung J.E., Uyama H., Kobayashi S. Enzymatic synthesis and antioxidant properties of poly(rutin) // Biomacromolecules. 2003. - Vol. 4, no. 5. — P. 1394-1399.

101. Tonami H., Uyama H., Kobayashi S., Reihmann M. Enzymatic polymerization of m-substituted phenols in the presence of 2,6-di-o-melhyl-/?-cyclodextrin in water // e-Polymers. 2002. - No. 3. - P. 1-7.

102. Ayyagari M.S.R., Kaplan D.L., Chatterjee S. Solvent effects in horseradish peroxidase-catalyzed polyphenol synthesis // Enzyme Microb. Technol. — 2002. — Vol. 30, no. l.-P. 3-9.

103. Klibanov A.M. Improving enzymes by using them in organic solvents // Nature. 2001. - Vol. 409, no. 6817. - P. 241 -246.

104. Sarma R., Alva K.S., Marx K.A., Tripathy S.K., Akkara J.A., Kaplan D.L. Enzymatic polymerisation of amphiphilic alkyl tyrosine derivatives from emulsions // Mater. Sci. Eng. 1996. - Vol. 4, no. 3. - P. 189-192.

105. Tonami H., Uyama H., Kobayashi S. Chemoselective oxidative polymerization of m-ethynylphenol by peroxidase catalyst to a new reactive polythenol // Biomacromolecules. 2000. - Vol. 1, no. 2. - P. 149-151.

106. Liu W., Cholli A.L., Kumar J., Tripathy S. Mechanistic study of the peroxidase-catalyzed polymerization of sulfonated phenol // Macromolecules. — 2001. Vol. 34, no. 11. - P. 3522-3526.

107. Singh A., Kaplan D.L. Enzyme-based vinyl polymerization // J. Polym. Environ. 2002. - Vol. 10, no. 3.-P. 85-91.

108. Singh A., Kaplan D.L. In vitro enzyme-induced vinyl polymerization // Adv. Polym. Sci. 2006. - Vol. 194. - P. 211-224.

109. Iwahara K., Hirata M., Honda Y., Watanabe T., Kuwahara M. Free-radical polymerization of acrylamide by manganese peroxidase produced by the white-rot basidiomycete Bjerkandera adusta // Biotechnol. Lett. — 2000. Vol. 22, no. 17. — P. 1355-1361.

110. Durand A., Lalot T., Brigodiot M., Marechal E. Enzyme-mediated initiation of acrylamide polymerization: reaction mechanism // Polymer. 2000. - Vol. 41, no. 23.-P. 8183-8192.

111. Durand A., Lalot T., Brigodiot M., Marechal E. Enzyme-mediated initiation of acrylamide polymerization: main characteristics of molecular weight control // Polymer.-2001.-Vol. 42, no. 13.-P. 5515-5521.

112. Kalra B., Gross R.A. HRP-mediated polymerization of acrylamide and sodium acrylate // Green Chem. 2002. - Vol. 4, no. 2. - P. 174-178.

113. Ikeda R., Tanaka H., Uyama H., Kobayashi S. Laccase-catalyzed polymerization of acrylamide // Macromol. Rapid Commun. — 1998. — Vol. 19, no. 8. -P. 423-425.

114. Milstein O., Huttermann A., Frund R., Ludemann H.-D. Enzymatic co-polymerization of lignin with low-molecular mass compounds // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1994. - Vol. 40, no. 5. - P. 760-767.

115. Wang X., Schreuder-Gibson H., Downey M., Tripathy S., Samuelson L. Conductive fibers from enzymatically synthesized polyaniline // Synth. Met. 1999. -Vol. 107, no. 2.-P. 117-121.

116. Liu W., Anagnostopoulos A., Bruno F.F., Senecal K., Kumar J., Tripathy S., Samuelson L. Biologically derived water soluble conducting polyaniline // Synth. Met. 1999.-Vol. 101, no. 1-3.-P. 738-741.

117. Jin Z., Su Y., Duan Y. A novel method for polyaniline synthesis with the immobilized horseradish peroxidase enzyme // Synth. Met. 2001. - Vol. 122, no. 2. -P. 237-242.

118. Karamyshev A.V., Shleev S.V., Koroleva O.V., Yaropolov A.I., Sakharov I.Yu. Laccase-catalyzed synthesis of conducting polyaniline // Enzyme Microb. Technol. 2003. - Vol. 33, no. 5. - P. 556-564.

119. Sakharov I.Y., Vorobiev A.C., Leon J.J.C. Synthesis of polyelectrolyte complexes of polyaniline and sulfonated polystyrene by palm tree peroxidase // Enzyme Microb. Technol. 2003. - Vol. 33, no. 5. - P. 661-667.

120. Nabid M.R., Entezami A.A. Enzymatic synthesis and characterization of a water-soluble, conducting poly(o-toluidine) // Eur. Polym. J. 2003. - Vol. 39, no. 6. -P. 1169-1175.

121. Samuelson L., Liu W., Nagarajan R., Kumar J., Bruno F.F., Cholli A., Tripathy S. Nanoreactors for the enzymatic synthesis of conducting polyaniline // Synth. Met. -2001.-Vol. 119. no. 1-3.-P. 271-272.

122. Nabid M.R, EntezamiA.A. A novel method for synthesis of water-soluble polypyiTole with horseradish peroxidase enzyme // J. Appl. Polym. Sci. 2004. -Vol. 94, no. l.-P. 254-258.

123. Song H.-K., Palmore G.T.R. Conductive polypyrrole via enzyme catalysis // J. Phys. Chem.- 2005. -Vol. 109, no. 41.-P. 19278-19287.

124. Гиндилис A.JI. Физико-химические закономерности катализа лакказой из различных источников. Автореф. дисс. канд. хим. наук. М., 1988. 28 с.

125. Devar V.J.S., Zoebisch E.G., Healy E.F., Stewart J.J.P. AMI: a new general purpose quantum mechanical molecular model // J. Am. Chem. Soc. — 1985. — Vol. 107, no. 13.-P. 3902-3909.

126. Booth H., Saunders B.C. Studies in peroxidase action. Part X. The oxidation of phenols // J. Chem. Soc. 1956. - No 4. - P. 940-948.

127. Lindgren B.O. Dehydrogenation of phenols. II Dehydrogenation polymers from guaiacol // Acta Chem. Scand. 1960. - Vol. 14, no. 10. - P. 2089-2096.

128. Наканиси К. Инфракрасные спектры и строение органических соединений. М.: Мир, 1965. 216 с.

129. Spanget-Larsen J., Chen E., Shim I. Why is l,6,6aA,4-trithiapentalene colored? // J. Am. Chem. Soc. 1994. - Vol. 116, no. 25. - P. 11433-11435.

130. Gonzales-Lafont A., Lluch J.M., Bertan J., Marquet J. Exited states and electronic spectra of monosubstituted benzenes. An AMI study // Spectrochim. Acta., A. 1988. - Vol. 44, no. 12. - P. 1427-1434.

131. Стрельский В.А. Пероксидазное окисление лигнина и его модельных соединений. Автореф. дисс. канд. хим. наук. Ленинград, 1986. 18 с.

132. Рогинский В.А. Фенольные антиоксид анты. М.: Наука, 1988. 247 с.

133. Armstrong D.R., Cameron С., Nonhebel D.C., Perkins P.G. Oxidative coupling of phenols //J. Chem. Soc., Perkin Trans. 2. 1983. - No. 5. - P. 563-591.

134. Худяков В.И., Левин П.П., Кузьмин В.А. Обратимая рекомбинация радикалов // Усп. Хим. 1980. - Т. 49, № 10. - С. 1990-2031.

135. Zahradnik R., Carsky P. Physical properties and reactivity of radicals // Prog. Phys. Org. Chem. 1978. - No. 10. - P. 374-380.

136. Калабин Г.А., Каницкая JT.В., Кушнарев Д.Ф. Количественная спектроскопия ЯМР природного органического сырья и продуктов его переработки. М.: Химия, 2000. -408 с.

137. Ward G., Hadar Y., Bilkis I., Konstantinovsky L., Dosoretz C. Initial steps of ferulic acid polymerisation by lignin peroxidase // J. Biol. Chem. 2001. - Vol. 276, no. 22.-P. 18734-18741.

138. Ralph J., Quideau S., Graber J.H., Hatfield R.D. Identification and synthesis of new ferulic acid dehydrodimers present in grass cell walls // J. Chem. Soc., Perkin Trans. 1,- 1994.-Vol. l,no. 23.-P. 3485-3498.

139. Wallace G., Fry S.C. In vitro peroxidase-catalysed oxidation of ferulic acid esters // Phytochemistry. 1995. - Vol. 39, no. 6. - P. 1293-1299.

140. Tatsumi K., Freyer A., Minard R., Bollag J.-M. Enzyme-mediated coupling of 3,4-dichloroaniline and ferulic acid: a model for pollutant binding to humic materials // Environ. Sci. Technol. 1994. - Vol. 28, no. 2. - P. 210-215.

141. Larsen E., Andreasen M.F., Christensen L.P. Regioselective dimerization of ferulic acid in a micellar solution // J. Agric. Food Chem. — 2001. Vol. 49, no. 7. — P. 3471-3475.

142. Белами Л. Инфракрасные спектры сложных молекул. М.: Изд. иностранной литературы, 1963.- 590 с.

143. Андерсонс Б.А., Гравитис Я.А., Эриньш П.П. Исследование макромолекулярных моделей лигнина, полученных из феруловой кислоты // ХПС. 1980. - № 2. - С. 239-245.

144. Домбург Г.Э., Шарапова Т.Е. Процесс образования промежуточных структур при термических превращениях лигнинов // Хим. Древесины. 1978. — № 3. - С. 31-52.

145. Zhang R., Kulkarni К.A., Kulkarni А.Р. Oxidation of eugenol by human term placental peroxidase // Placenta. 2000. - Vol. 21, no. 2. - P. 234-240.

146. Краткая химическая энциклопедия. Т. 5. М.: Советская энциклопедия, 1967.-С. 913.

147. Fujisawa S., Kadoma Y. Action of eugenol as a retarder against polymerization of methyl methacrylate by benzoyl peroxide // Biomaterials. 1997. - Vol. 18, no. 9. -P. 701-703.

148. Ciszewski A., Milczarek G. Preparation and general properties of chemically modified electrodes based on electrosynthesized thin polymeric films derived from eugenol // Electroanalysis. 2001. - Vol. 13, no. 10. - P. 860-867.

149. Thompson D., Norbeck K., Olsson L.-I., Constantin-Teodosiu D., Van der Zee J., Moldeus P. Peroxidase-catalyzed oxidation of eugenol: formation of a cytotoxic matabolite(s) // J. Biol. Chem. 1989. - Vol. 264, no. 2. - P. 1016-1021.

150. Satoh K., Sakagami H., Yokoe I., Kochi M., Fujisawa S. Interaction between eugenol-related compounds and radicals // Anticancer Res. 1998. - Vol. 18, no. 1. — P. 425-428.

151. Atsumi Т., Fujisawa S., Satoh K., Sakagami H., Iwakura I., Uehai Т., Sugita Y., Yokoe I. Cytotoxicity and radical intensity of eugenol, isoeugenol or related dimer // Anticancer Res. 2000. - Vol. 20, no. 4. - P. 2519-2524.

152. Bland D.E. Eugenol lignin: its chemical properties and significance // Biochem. J. 1961. - Vol. 81, no. 1. - P. 23-28.

153. Stafford H.A. Differences between lignin-like polymers formed by peroxidation of eugenol and ferulic acid in leaf sections of Phleum // Plant Physiol. — 1960.-Vol. 35, no. l.-P. 108-114.

154. Have R., Thouars R.G., Swarts H.J., Field J.A. Veratryl alcohol-mediated oxidation of isoeugenyl acetate by lignin peroxidase // Eur. J. Biochem. 1999. -Vol. 265, no. 3.-P. 1008-1014.

155. Furukawa H., Wieser M., Morita H., Sugio Т., Nagasawa T. Purification and characterization of eugenol dehydrogenase from Pseudomonas fluorescens El 18 II Arch. Microbiol.- 1998.-Vol. 171, no. l.-P. 37-43.

156. Тарабанько В.Е., Петухов Д.В. Исследование механизма и усовершенствование процесса окислительного расщепления лигнинов в ароматические альдегиды // Хим. интерес, уст. разв. 2003. — № 4. - С. 645-657.

157. Тарабанько В.Е. Механизм окислительного расщепления лигнинов в ароматические альдегиды // II Всеросс. конф. Новые достижения в химии и химической технологии растительного сырья. Барнаул, 2005. С. 91-95.

158. Николаева Н.А., Чупка Э.И., Никитин В.М. Окислительные превращения лигнина и его модельных соединений при щелочных обработках // Хим. Древесины. 1974.-№2.-С. 76-81.

159. Крошилова Т.М., Чупка Э.И., Никитин В.М. Исследование группового состава щелоков натронной и натронно-кислородной варок гваяцилпропанола-1 и изоэвгенола // Хим. Древесины. 1976. - № 2. - С. 58-65.

160. Добеле Г.В., Скрипченко Т.Н., Домбург Г.Э., Лиепиныи М.Г., Осадшая Т.Н. Основной продукт термообработки гваяцилпропанола-1 в присутствии фосфорной и борной кислот // Хим. Древесины. 1988. - № 1. - С. 83-86.

161. Ralph J., Brunow G., Boerjan W. Lignins // in Encyclopedia of life science / Ed. by Rose F., Osborne K. Chichester, UK: John Wiley and Sons, Ltd., 2007. P. 110.

162. Yarolopolov A.I., Skorobogatko O.V., Vartanov S.S., Varfolomeyev S.D. Laccase. Properties, catalytic mechanism, and applicability // Appl. Biochem. Biotechnol. 1994. - Vol. 49, no. 2. - P. 257-284.

163. Тимонов A.M., Васильева C.B. Электронная проводимость полимерных соединений // Soros Educational J. 2000. - № 3. - С. 33-40.

164. Gossauer A. Die Chemie der Purrole. Berlin: Springer Verlag, 1974. 433 s.

165. Jones R.A., Bean G.P. The chemistry of pyrroles. London: Acad. Press, 1977. -525 p.

166. Handbook of Conducting Polymers / Ed. by Skotheim T.A., Elsenbaumer R.L., Reynolds J.R. New York: Marcel Dekker Ink., 1998. 1097 p.

167. Верницкая Т.В., Ефимов О.Н. Полипиррол как представитель класса проводящих полимеров (синтез, свойства, приложения) // Усп. Хим. 1997. - Т. 66, №5.-С. 489-505.

168. Jesus М.С., Fu Y., Weiss R.A. Conductive polymer blends prepared by in situ polymerization of pyrrole: a review // Polym. Eng. Sci. — 1997. — Vol. 37, no. 12. — P. 1936-1943.

169. Wang L.-X., Li X.-G., Yang Y.-L. Preparation, properties and applications of polypyrroles // React. Funct. Polym. 2001. - Vol. 47, no. 2. - P. 125-139.

170. Genoud F., Guglielmi M., Nechtschein M. ESR study of electrochemical doping in the conducting polymer polypyrrole // Phys. Rev. Lett. 1985. - Vol. 55, no. l.-P. 118-121.

171. Shen Y., Wan M. In situ doping polymerization of pyrrole with sulfonic acid as a dopant // Synth. Metals. 1998. - Vol. 96, no. 2. - P. 127-132.

172. Omastova M., Trchova M., Pionteck J., Prokes J., Stejskal J. Effect of polymerization conditions on the properties of polypyrrole prepared in the presence of sodium bis(2-ethylhexyl) sulfosuccinate // Synth. Met. 2004. - Vol. 143, no. 2. -P. 153-161.

173. Cruz A.G.B., Wardell J.L., Rocco A.M. A novel material obtained by electropolymerization of polypyrrole doped with Sn(dmit)3. , [tris(l,3-dithiole-2-thione-4,5-dithiolato)-stannate]2- // Synth. Met. 2006. - Vol. 156, no. 5. - P. 396404.

174. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randal R.J. Protein measurements with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. - Vol. 193, no. 1. - P. 265275.

175. Wu T.-M., Lin S.-H. Characterization and electrical properties of polypyrrole/multi-walled carbone nanotube composites synthesized by in situ chemical oxidative polymerization // J. Polym. Sci., B: Polym. Phys. 2006. - Vol. 44, no. 10.-P. 1413-1418.

176. Ralph, S.A., Ralph J., Landucci L. NMR database of lignin and cell wall model compounds. 2004. Available at http://ars.usda.gov/services/.