Функционирование, механизм регуляции активности и возможное практическое использование голубых медьсодержащих оксидаз тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.04, доктор химических наук Шлеев, Сергей Валерьевич

• Шлеев, Сергей Валерьевич
• доктор химических наук
• 2010

Оглавление диссертации доктор химических наук Шлеев, Сергей Валерьевич

ОГЛАВЛЕНИЕ.

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Общий план строения, свойства и каталитический механизм действия голубых медьсодержащих оксидаз.

1.2. факторы, определяющие редокс-потенциал медных центров голубых медьсодержащих оксидаз.

1.3. Аскорбатоксидаза.

1.4. Билирубиноксидаза.

1.5. Церулоплазмин.

1.6. j1akka3a.

ГЛАВА 2: МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1. Материалы и объекты исследования.

2.2. Выделение и очистка ферментов.85 ■

2.3. Определение биохимических характеристик лакказ.

2:4. Спектральные исследования.

2.5. Электрохимические исследования.

2.6. Исследования медиаторов лакказ.

2.7. Ферментативный синтез полианилина.

2.8. Квантово- и молекулярно-механические расчеты энергий реорганизации медных центров оксидаз.

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ РАБОТЫ.

3.1. Выделение и основные физико-химические свойства лакказ.

3.2. Медиаторы - усилители действия лакказ.

3.3. Выделение и основные физико-химические свойства лакказ Trametes pubescens.

3.4. Сравнение биокаталитических характеристик высоко и низко редокспотенциальных лаюсаз.

3.5. Бактериальная голубая медьсодержащая оксидаза.

3.6. Ферментативный синтез полианилина.

3.7. Комплексное сравнительное электрохимическое изучение медьсодержащих оксидаз.

3.8. Разработка амперометричесих биосенсоров первого и второго рода для определения липшнов и фенольных соединений.

3.9. Разработка безмедиаторных биокатодов и моделей биотопливных элементов.

ГЛАВА 4. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Функционирование, механизм регуляции активности и возможное практическое использование голубых медьсодержащих оксидаз»

Голубые медьсодержащие оксидазы (МСО), к которым относятся лакказа (Lc), билирубиноксидаза (ВОх) и аскорбатоксидаза (АОх), а также церулоплазмин (Ср), занимают особое место среди окислительно-восстановительных ферментов [Solomon et al., 1996]. Они обладают высокой-удельной активностью и способностью к прямому восстановлению Ог до Н20 без образования промежуточных высоко реакционно-способных токсичных интермедиатов кислорода, таких как супероксид анион радикал (Ог")» гидроксил радикал (ОН") и пероксид водорода (Н2Ог) [Морозова с соавт., 2007а]. Большой интерес, как в фундаментальном, так и прикладном плане, представляет субстратная специфичность этих ферментов, способных окислять широкий круг органических, а также неорганических соединений. Окисление органических соединений протекает по свободно-радикальному механизму, который в настоящее время до конца не изучен. Таким образом, МСО представляют большой интерес с точки зрения фундаментальных исследований их структуры и механизма катализа. Это обусловлено строением активного центра медьсодержащих оксид аз, в который входят ионы меди трех различных типов, координированное взаимодействие которых в процессе каталитического акта, одноэлектронного окисления субстратов доноров электронов или атома водорода, позволяет осуществлять восстановление Ог непосредственно до НгО.

Помимо этого, каталитические свойства МСО делают возможным их широкое использования в целлюлозно-бумажной промышленности для делигнификация бумажной пульпы [Cheng et al., 2003; Jetten et al., 2004; Pedersen et al., 2001; Lund and Felby, 2003], в текстильной промышленности для отбеливания тканей [Barfoed et al., 2004; Damkhus et al., 2003], в пищевой [Huang et al., 2001; Si, 2001] и косметической промьппленностях [Onuki et al., 2000; Aaslyng et al., 2002; Lang and Cotteret, 2006], для детоксикации и обесцвечивания сточных вод [Jönsson et al., 1998; Michizoe et al., 2005], для биодеградация ксенобиотиков [Johannes et al., 1996; Shintaro et al., 2001], для создания антимикробных композиций [Johansen et al., 2003], при получении древесноволокнистых плит, древесных блоков и картона без применения токсичных связующих [Болобова с соавт., 2002; Viikarbet al., 2001], при производстве моющих средств [Boutique et al., 2004; Gardner et al., 2005], и в клиническом анализе [Репу et al., 1986; Goldfinch andMaguire, 1988].

Интерес к практическому использованию МСО еще более возрос в середине 90-х годов XX века, после открытия возможности усиления действия этих ферментов с использованием различных редокс-медиаторов [Bourbonnais and Paice, 1990], что позволило существенно ¿расширить область их практического применения. Медиаторы МСО представляют собой субстраты этих ферментов, в процессе окисления которых образуются высоко редокс-потенциальные и химически активные продукты. Последние могут вступать в реакцию с соединениями, которые не подвергаются окислению одними лишь оксид азами, или участвовать в переносе электронов в электрохимических реакциях, ускоряя электрохимические процессы с участием данных ферментов. Кроме того, в процессе окисления органических субстратов образуются свободные радикалы, которые могут модифицировать другие соединения.

Значительный интерес представляет собой использование МСО в органическом синтезе. Показана возможность использования Le для синтеза винбластина [Yaropolov et al., 1994], бензальдегидов [Potthast et al., 1996], а также высокомолекулярных компонентов фенольной структуры [Echido et al, 2001].

Важным направлением возможного использования МСО является их применение в биоэлектронике — новой мультидисциплинарной области биотехнологии, сформированной на стыке биологии и электроники [Katz, 2006], имеющей огромное прикладное значение для медицины, высокотехнологичных производств, военных целей, и биокомпьютерных технологий, что привело к ее быстрому развитию в последние годы. Особенностью МСО является возможность их использования во многих областях биоэлектроники, а именно для создания биосенсоров [Malovik et al., 1984; Yaropolov et al., 1994; Durän et al., 2002; Ferapontova et al., 2005] и биокатодов топливных элементов [Aston and Turner, 1984; Barton et al., 2004; Heller, 2004; Palmore and Whitesides, 1994; Varfolomeyev et al., 1997]. Это связано с широкой ¡субстратной специфичностью данных ферментов, их высокой активностью и< стабильностью, а также возможностью прямого биоэлектрокатализа — уникальной биоэлеткрохимической характеристике, показанной для узкого круга оксидоредуктаз, включая и медьсодержащие оксидазы [Березин с соавт., 1978; Shleev et al., 2005b].

В связи с выше изложенным, представляется актуальным исследование механизмов функционирования и регуляции активности МСО, а также изучение возможного применения данных ферментов в биотехнологии и биоэлеюронике.

Цель данной работы - установление механизма функционирования и регуляции активности МСО в гомогенных и гетерогенных биокаталитических системах с целью их обоснованного и рационального использования в биокаталитическом синтезе и системах биодеградации ксенобиотиков, для разработки» устройств трансформации химической энергии в электрическую, а также для оптимизации электроаналитических сенсоров.

Для достижения поставленной цели были сформулированы следующие основные задачи:

1. Детально изучить биохимические и каталитические характеристики грибных, древесной и бактериальной Lc с целью выбора наиболее перспективных ферментов для использования в различных биотехнологических процессах и биоэлектронных устройствах.

2. Разработать метод экологически чистого синтеза электропроводящего полианилина с участием высоко редокс-потенциальных Ьс.

3. Предложить стратегию отбора и исследования потенциальных редокс-медиаторов Ьс и провести апробацию лакказа-медиаторных систем (ЪМБ) на практически значимых объектах.

4. Провести комплексное сравнительное спектральное и электрохимическое изучение МСО, включающее, в том числе, и разработку методов и подходов редокс-титрования микроколичеств белков с целью определения редокс-потенциалов их активных центров.

5. Предложить подходы для практического использования МСО в биосенсорах и биотопливных элементах.

6. Выяснить закономерности регуляции активности МСО на молекулярном уровне с использованием биохимических и электрохимических методов. Экспериментально показать "диод-" и "триод-подобные" биоэлектрохимических устройств.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Шлеев, Сергей Валерьевич

выводы

1. На основании комплексного изучения биохимических, спектральных и электрохимических характеристик голубых медьсодержащих оксид аз," имеющих различные значения редокс-потенциала Т1 центров, (1) установлена четкая корреляция между редокс-потенциалом субстрата и эффективностью гомогенного катализа, (//) предположено наличие эндергонической стадии в процессе внутримолекулярного переноса электронов с Т1 центра на Т2/ТЗ медный кластер высоко редокс-потенциальных медьсодержащих оксид аз, (ш) выбраны объекты для обоснованного использования ферментов данного класса в различных биотехнологических процессах.

2. Исследование возможных путей сопряжения ферментативных реакций голубых медьсодержалдах оксид аз и электрохимических процессов с их участием позволило предложить каталитические и молекулярные механизмы функционирования высоко и низко редокс-потенциальных голубых медьсодержащих оксид аз при гетерогенном катализе. Согласно предложенной модели, механизм и эффективность биоэлектрокатализа зависят от ориентации моле^л фермента на поверхности электрода. Ориентация ферментов Т1 центром к электродной поверхности обуславливает эффективное биоэлектрокаталитическое восстановление молекулярного кислорода по механизму прямого электронного переноса. При электронном контакте активного центра фермента также наблюдалось изменение удельной активности гетерогенных биокатализаторов при различных потенциалах электрода.

3. Впервые показаны "полупроводниковые" свойства высоко редокс-потенциальных голубых медьсодержащих оксид аз в процессе гетерогенного катализа. Высказано предположение о важности данных свойств для регуляции биокаталитической активности ферментов в природе.

4. Созданы модели углевод-кислород утилизирующих безмембранных биотопливных элементов, основанных на явлении прямого электронного переноса, являющиеся базовыми для разработки имплантируемых биоэлектронных устройств третьего поколения.

5. Созданы лабораторные образцы амперометрических биосенсоров первого, второго и третьего рода на основе голубых медьсодержащих оксид аз для определения соединений фенольной структуры и лигнинов.

6. Найден новый класс медиаторов ферментов с общим названием 1 -фенил-3-метил-пиразолоны-5. Показано, что сульфо- и аминопроизводные этого класса соединений могут эффективно использоваться в качестве усилителей действия лакказ для деградации ксенобиотиков и делигнинофикации бумажной пульпы.

7. Разработаны методы экологически чистого синтеза электропроводящего полианилина, включая его псевдоводорастворимую и оптически активную формы, с использованием высоко редокс-потенциальных лакказ. Изучены физико-химические свойства полученных образцов.

8. Выяснение биохимических и электрохимических свойств голубых медьсодержащих оксид аз позволило установить общность и различия в протекании биокаталитических, биоэлектрокаталитических и биоэлектрохимических реакций восстановления кислорода до воды с их участием.

Список литературы диссертационного исследования доктор химических наук Шлеев, Сергей Валерьевич, 2010 год

1. Базилевский М.В. и Фаустов В.И. «Современные теории химических реакций вконденсированной фазе» Успехи химии 1992. Т. 61, №. 7, С. 1185-1223.

2. Березин И.В., Богдановская В.А., Варфоломеев С.Д., Тарасевич М.Р., Ярополов

3. А.И., «Биоэлектрокатализ. Равновесный кислородный потенциал в присутствии лакказы» Доклады АН СССР 1978. Т. 240, № 3, С. 615-617

4. Богдановская В.А., Бурштейн Р.Х., Тарасевич М.Р. «Влияние состоянияповерхности платинового электрода на скорость электровосстановления кислорода» Электрохимия 1972. Т. 8, № 8, С. 1206-1209

5. Болобова A.B., Аскадский A.A., Кондращенко В.И., Рабинович М.Л.

6. Теоретические основы биотехнологии древесных композитов. Кн. П: Ферменты, модели, процессы» М.: Наука, 2002, 343 стр.

7. Васильченко Л.Г., Королева О.В., Степанова Е.В., Ландесман Е.О., Рабинович

8. М.Л. «Выделение и характеристика микромицета продуцента нейтральных фенолоксидаз из тропических почв с высоким содержанием диоксинов». Прикл. биохимия и микробиология 2000. Т. 36, № 4, С. 412-421

9. Герцог К., Густав К., Штреле И., «Руководство по нерганическому синтезу» М.:1. Мир, 1985, 386 стр.

10. Гиндилис А.Л., Ярополов А.И., Березин И.В. «Роль механизма действияфермента в проявлении его электрокаталитических свойств» Доклады АН СССР 1987. Т. 293, № 2, С. 383-386

11. Горбачева М., Шумакович Г., Морозова О., Стрельцов А., Зайцева Е., Шлеев C.B.

12. Сравнительное изучение биокаталитических реакций с участием высоко- инизкопотенциальных грибных и древесных лакказ в гомогенных и гетерогенных реакциях» Вестник МГУ, Сер. 2. Химия 2008. Т. 9, № 2, С. 117121

13. Горшина Е.С. «Глубинное культивирование базидиальных грибов рода Trametes

14. Fr. с целью получения биологически активной биомассы» Дисс. канд. биол. наук. -М.: МГУИЭ, 2003, 194 стр.

15. Горшина Е.С., Скворцова М.М., Бирюков В.В. «Технология получениябиологически активной субстанции лекарственного гриба Кориола опушенного» Биотехнология, 2003, 2, 71-81.

16. Горшина Е.С., Русинова Т.В., Бирюков В.В., Морозова О.В., Шлеев C.B.,

17. Ярополов А.И. «Динамика оксидазной активности в процессе культивирования базидиальных грибов рода Trametes Fr.» Прикл. биохимия и микробиология 2006а. Т. 42, № 6, С. 638-644

18. Горшина Е., Бирюков В., Русинова Т., Шкурина Н., Ярополов А., Морозова О.,

19. Шлеев С., Шеблыкин И. «Штамм базидиального гриба Trametes hirsuta (iWulfen) pilât продуцент голубой лакказы» 2009а. Патент РФ RUXXE7 RU 2345135 С2 20090127, 6 стр.

20. Горшина Е., Бирюков В., Русинова Т., Ярополов А., Морозова О., Шлеев С.,

21. Шеблыкин И. «Способ получения ферментного препарата лакказы» 20096. Патент РФ RU 2349644 С2 20090320, 5 стр.

22. Горшина Е.С., Русинова Т.В., Марьина Н.С., Шкурина H.A., Бирюков В.В.,

23. Щеблыкин И.Н., Горбачева М.А., Морозова О.В., Шлеев C.B., Ярополов А.И. «Биосинтез грибной лакказы фермента для экологически безопасных производств» Труды МГУИЭ 20066. С. 116-123

24. Дейнеко И.П., Куанг 3.JI. «Влияние соединений металлов переменнойвалентности на делигнификацию древесины в щелочной среде» Химия Растительного Сырья 2006. Т. 2, С. 5-10

25. Карякин A.A., Ярополов А.И., Зорин И.А., Гоготов И.Н., Варфоломеев С.Д.

26. Кинетика и механизм окисления водорода гидрогеназой Thiocapsa roseosersicina» Биохимия 1984. Т. 49, № 4, С. 611-621

27. Королева О.В., Явметдинов И.С., Шлеев C.B., Степанова Е.В., Гаврилова В.П.

28. Выделение и изучение некоторых свойств лакказы из базидиального гриба Cerrería maxima» Биохимия 2001. Т. 66, С. 762-767

29. Королева О.В. «Лакказы базидиомицетов: свойства, структура, механизмдействия и практическое применение» Дисс. докт. биол. наук. — М.: ИНБИ, 2006, 50 стр.

30. Леонтьевский A.A., Мясоедова Н.М., Баскунов Б.П., Позднякова H.H., Варес Т.,

31. Калккинен Н., Хатакка А.И., Головлева Л.А. «Реакции голубых и желтых лакказ с модельными соединениями лигнина» Биохимия 1999. Т. 64, № 10, С. 1362-1369

32. Леонтьевский A.A. «Лигниназы базидиомицетов» Дисс. докт. биол. наук. М.:1. ИБФМ, 2002,266 стр.

33. Мажуго Ю.М., Карамышев A.B., Шлеев C.B., Сахаров И.Ю., Ярополов А.И.

34. Ферментативный синтез электропроводного комплекса полианилина и поли(2-акриламидо-метил-1-пропансульфокислоты) с использованием пероксидазы пальмы и его свойства» Прикл. биохимия и микробиология 2005. Т. 41, № 3j с. 283-287.

35. Морозова О.В. «Лакказы базидиальных грибов, лакказа-медиаторные системы ивозможности их использования» Дисс.канд. биол. наук, Москва, Институт биохимии им. А.Н. База РАН, 2006, 139 стр.

36. Морозова О.В., Шумакович Г.П., Горбачева М.А., Шлеев C.B., Ярополов А.И.

37. Голубые" лакказы» Биохимия 2007а. Т. 72, № 10, С. 1396-1412

38. Морозова О.В., Шумакович Г.П., Шлеев C.B., Ярополов А.И. «Лакказамедиаторные системы и их применение» Прикл. биохимия и микробиология 20076. Т. 43, № 5, С. 583-597

39. Наки А. и Варфоломеев С.Д. «Механизм ингибирования активности лакказы изpolyporus versicolor ионами галогенов» Биохимия 1981. Т. 46, № 9. С. 16941701

40. Никитина О.В. «Внеклеточные оксидор едуктазы лигнинолитического комплексабазидиального гриба Trametespubescens (Schumach.) Pilât» Дисс.канд. биол. наук, Москва, Институт биохимии им. А.Н. База РАН, 2006, 129 стр.

41. Никитина О.В., Шлеев C.B., Горшина Е.С., Русинова Т.В., Сереженков В.А.,

42. Бурбаев Д.Ш., Беловолова JI.B., Ярополов А.И. «Выделение и очистка ферментов лигнолитического комплекса базидиального гриба Trametes pubescens (Schumach.) Pilât и исследование их свойств» Биохимия 2005а. Т. 70, вып. 11, С. 1548-1555

43. Никитина О.В., Шлеев C.B., Горшина Е.С., Русинова Т.В., Ярополов А.И. «Рольионов двухвалентного марганца в функционировании лигнолитических ферментов базидиального гриба Trametes pubescens». Вестник МГУ, Сер. 2. Химия 2005b. Т. 46, № 4, С. 267-273

44. Остерман JI.A. «Методы исследования белков и нуклеиновых кислот» 2002, М.:1. МЦНМО" 248 стр.

45. Саенко E.JL, Сиверина О.Б., Басевич В.В., Ярополов А.И. «Кинетическиеисследования оксидазной реакции церулоплазмина» Биохимия 1986. Т. 51, № 6, С. 1017-1022

46. Позднякова H.H., Турковская О.В., Юдина E.H., Родакевич-Новак Я. «Желтаялакказа гриба Pleurotos ostreatus Dl: очистка и характеристика». Прикл. биохимия и микробиология 2006. Т. 42, № 1, С. 63-69

47. Смирнов С.А., Королева О.В., Гаврилова В.П., Белова А.Б., Клячко H.JI.

48. Лакказы базидоимицетов: физико-химические характеристики и субстратная специфичность по отношению к метоксифенольным соединениям» Биохимия 2001. Т. 66, Вып. 7, С. 952-958.

49. Степанова Е.В., Пегасова Т.В., Гаврилова В.П., Ландесман Е.О., Королева О.В.

50. Сравнительное изучение внеклеточных лакказ Cerrería unicolor 059, Cerrena unicolor 0784 и Pleurotus oasíreatus 0432» Прикл. биохимия и микробиология 2003. Т. 39, № 4, С. 427-434.

51. Тарасевич М.Р. «Электрохимия углеродных потенциалов» М: Наука, 1984, 254стр.

52. Шлеев C.B., Зайцева Е.А., Горшина Е.С., Морозова О.В., Сереженков В.А.,

53. Бурбаев Д.Ш., Кузнецов Б.А., Ярополов А.И. «Спектральное и электрохимическое изучение активных сайтов лакказ базидиомицетов» Вестник МГУ, Сер. 2 Химия, 2003, Т. 44, № 1, С. 35-39

54. Шлеев C.B., Кузнецов C.B., Топунов А.Ф. «Ячейка для биоэлектрохимическихисследований с параллельным спектрофотометрическим контролем исследуемого вещества» Прикл. биохимия и микробиология 2000. Т. 36, № 3, С. 354-358

55. Шлеев C.B., Хан И.Г., Морозова О.В., Мажуго Ю.М., Халунина A.C., Ярополов

56. А.И. «Фенил-пиразолоны — новый класс редокс-медиаторов оксидоредуктаз для деградации ксенобиотиков» Прикл. биохимия и микробиология 2004а. Т. 40, № 2, С. 165-172

57. Шлеев С.В., Чеканова С.А., Королева О.В., Степанова Е.В., Телегин Ю.А.,

58. Сенькина З.Е. «Определение полифенольного комплекса вин электрохимическими методами, в том числе с использованием ферментов тирозин азы и лакказы» Прикл. биохимия и микробиология 20046. Т. 40, № 3, С. 359-365

59. Ярополов А.И. «Каталитические закономерности действия биокатализаторов вэлектрохимических системах» Дисс.докт. хим. наук. М.: Химический факультет МГУ им. М.В.Ломоносова, 1986, 357 стр.

60. Ярополов А., Васильева И., Морозова О., Шумакович Г., Шлеев С. «Способполучения водной дисперсии интерполимерного комплекса электропроводящего полианилина и полисульфокислот» Патент РФ RUXXE7 RU 2318020 С1 20080227, 2008, 5 стр.

61. Ярополов А.И., Гиндилис А. Л. «Связь между электрохимическимипревращениями простетической группы и каталитической активностью лакказы» Электрохимия 1985. Т. 21, № 7, С. 982-983

62. Ярополов А.И., Гиндилис А.Л. «Прямой перенос электрона вэлектроферментативных системах» Биофизика 1990. Т. 35, Вып. 4, С. 689-698

63. Ярополов А.И., Карякин A.A., Варфоломеев С.Д. «Биоэлектрокатализ феноменускорения ферментами электродных процессов» Вестник МГУ, Сер. 2 Химия 1983. Т. 24, № 6, С. 523-535

64. Ярополов А.И., Карякин A.A., Гоготов И.Н., Зорин H.A., Варфоломеев С.Д.,

65. Березин И.В. «Биоэлектрокатализ. Механизм окисления молекулярного водорода на электроде с иммобилизованной гидрогеназой» Доклады АН СССР 1984. Т. 274, № 6, С. 1434-1437

66. Ярополов А., Синякова А., Морозова О., Шлеев С., Староверов С., Сахаров И.,

67. Кузнецов М. «Метод получения оптически активного полианилина» Патент РФ RUXXE7RU 2301262 С1 20070620, 2007, 4 стр.

68. Ярополов А.И., Сухомлин Т.К., Карякин А.А., Варфоломеев С.Д., Березин И.В.

69. О возможности туннельного переноса электрона при ферментативном катализе электродных процессов» Доклады АН СССР 1981. Т. 260, № 5, С. 1192-1195

70. Ярополов А.И., Шлеев С.В., Морозова О.В., Зайцева Е.С., Марко-Варга Г.,

71. Эмнеус Гортон JI. «Амперометрический биосенсор для определения фенольных соединений на основе лакказы, иммобилизованной в полимерные матрицы» Журнал Аналитич. Химии 2005. Т. 60, № 6, С. 624-628

72. Aaslyng D., Tsuchiya R, Gaffar A., Smith S.F. «Tooth bleaching» US Patent6,379,653, April 30, 2002

73. Abadulla E., Tzanov Т., Costa S., Robra K.-H., Cavaco-Paulo A., Gubitz G.M.

74. Decolorization and detoxification of textile dyes with a laccase from Trametes hirsuta» Appl. Environ. Microbiol. 2000. V. 66, P. 3357-3362

75. Acunzo F., Galli C. «First evidence of catalytic mediation by phenolic compounds inthe laccase-induced oxidation of lignin models» Eur. J. Biochem. 2003. V. 270, P. 3634-3640

76. Alexandre G. and Zhulin I. B. «Laccases are widespread in bacteria» Trends

77. Biotechnol. 2000. V. 18, P. 41-42

78. Allendorf MD., Spira D.J., Solomon E.I. «Low-temperature magnetic circulardichroism studies of native laccase: Spectroscopic evidence for exogenous ligand bridging at a trinuclear copper active site» Proc. Nat. Acad. Sci. USA 1985. V. 82, P. 3063-3067

79. Amitai G., Adani R, Sod-Moriah G., Rabinovitz I., Vincze A., Leader H., Chefetz B.,1.ibovitz-Persky L., Friesem D., Hadar Y. «Oxidative biodégradation of phosphorothiolates by fungal laccase» FEBSLett. 1998. V. 438, P. 195-200

80. Anand J., Palaniappan S., Sathyanarayana D.N. «Conducting polyaniline blends andcomposites» Prog. Polymer Sci. 1998. V. 23, P. 993-1018

81. Andreasson L.E. and Reinhammar B. «The mechanism of electron transfer in laccasecatalyzed reactions» Biochim. Biophys. Acta 1979. V. 568, P. 145-156.

82. Annunziatini C., Baiocco P., Gerini MF., Lanzalunga O., Sjogren B. «Aiyl substituted

83. N-hydroxyphthalimides as mediators in the laccase-catalysed oxidation of lignin model compounds and delignification of wood pulp» J. Mol. Catal. B: Enzym.2005. V. 32, P. 89-96

84. Antorini M., Herpoel-Gimbert I., Choinowski T., Sigoillot J.C., Asther M,

85. Winterhalter K., Piontek K. «Purification, crystallisation and X-ray diffraction study of fully functional laccases from two ligninolytic fungi». Biochim. Biophys. Acta 2002. V. 1594, P. 109-114

86. Arends I.W.C.E., Li Y.-X., Ausan R., Sheldon R.A. «Comparison of TEMPO and itsderivatives as mediators in laccase catalysed oxidation of alcohols» Tetrahedron2006. V. 62, P. 6659-6665

87. Ashraf S.A., Kane-Maguire L.A.P., Majidi M.R, Pyne S.G., Wallace G.G. «Influenceof the chiral dopant anion on the generation of induced optical activity in poly anilines» Polymer 1997. V. 38, P. 2627-2631

88. Astolfi P., Brandi P., Galli C., Gentili P., Gerini M.F., Greci L., Lanzalunga O. «Newmediators for the enzyme laccase: mechanistic features and selectivity in the oxidation of non-phenolic substrates» New J. Chem. 2005. V. 29, P. 1308-1317

89. Aston WJ. and Turner A.P.F. «Biosensors and biofuel cells» Biotechnol. Genet.

90. Engineer. Rev. 1984. V. 1, P. 89-120

91. Avigliano L., Vecchini P., Sirianni P., Marcozzi G., Marchesini A., Mondovi B. «Areinvestigation on the quaternary structure of ascorbate oxidase from Cucurbita pepomedullosa» Mol. Cell. Biochem. 1983. V. 56, P. 107-112

92. Aizawa M., Wang L., Shinohara H., Ikariyama Y. «Enzymic synthesis of polyanilinefilm using a copper-containing oxidoreductase: bilirubin oxidase» J. Biotechnol. 1990. V. 14, P. 301-309

93. Bajpai P. «Application of Enzymes in the Pulp and Paper Industry» Biotechnol. Progr.1999. V. 15, P. 147-157

94. Balakshin M.; Chen C.-L.; Gratzl J.S.; Kirkman A.G.; Jakob H. «Biobleaching of pulpwith dioxygen in laccase-mediator system-effect of variables on the reaction kinetics» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2001a. V. 16, P. 205-215

95. Balakshin M.Yu., Evtuguin D.V., Neto C.P., Cavaco-Paulo A. «Polyoxometalates asmediators in the laccase catalyzed delignification» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2001b. V. 16, P. 131-140

96. Baldrian P. «Fungal laccases — occurrence and properties» FEMSMicrobiol Rev. 2006.1. V. 30, P. 215-242

97. Bao W., O'Malley D.M., Whetten R., Sederoff R.R. «A Laccase Associated with1.gnification in Loblolly Pine Xylem» Science 1993. V.260, P. 672-674

98. Baminger U., Ludwig K, Galhaup C., Leiner C., Kulbe K.D., Haltrich D. (2001)

99. Continuous enzymatic regeneration of redox mediators used in biotransformation reactions employing flavoproteins» J. Mol. Cat. B. Enzym. 2001. V.ll, P.541-550

100. Barfoed M., Kirk O., Salmon S. «Enzymatic method for textile dyeing» US Patent6,805,718, October 19, 2004

101. Bar-Nun N. and Mayer A.M «Cucurbitacins-repressors of induction of laccaseformation» Phytochemistry 1989. V. 28, P. 1369-1371

102. Barton S.C., Gallaway J., Atanassov P. «Enzymatic biofuel cells for implantable andmicroscale devices» Chein. Rev. 2004. V. 104, P. 4867-4886

103. Bauer C.G., Kuhn A., Gajovic N. Skorobogatko O., Holt P.J., Bruce N.C., Makower

104. A., Lowe C.R., Scheller F.W. «New enzyme sensors for morphine and codeine based on morphine dehydrogenase and laccase» Fresenius J. Anal. Chem. 1999. V. 364, P. 179-183

105. Bento I., Martins L.O., Lopes G.G., Carrondo MA., Lindley P.F. «Dioxygen reductionby multi-copper oxidases; a structural perspective» Dalton Trans. 2005. V. 21, P. 3507-3513

106. Berka R.M, Schneider P., Golightly E.J., Brown S.H, Madden M., Brown K.M,

107. Halkier T., Mondorf K, Xu F. «Characterization of the gene encoding an extracellular laccase of Myceliophthora thermophila and analysis of the recombinant enzyme expressed in Aspergillus oryzae» Appl. Environ. Microbiol. 1997. V. 63, P. 3151-3157

108. Bertrand T., Jolivalt C., Caminade E., Joly N., Mougin C., Briozzo P. «Purificationand preliminary crystallographic study of Trametes versicolor laccase in its native form» Acta Cryst. 2002. D58, P. 319-321

109. Bielli P. and Calabrese L. «Structure to function relationships in ceruloplasmin: amoonlighting" protein» Cell. Mol. Life Sei. 2002. V. 59, P. 1413-1427

110. Blaich R. and Esser K. «Function of enzymes in wood destroying fungi IE. Multipleforms of laccase in white rot fungi» Arch. Microbiol. 1975. V. 103, P. 271-277

111. Blanford C., Heath R., Armstrong F. «A stable electrode for high-potential,electrocatalytic O2 reduction based on rational attachment of a blue copper oxidase to a graphite surface» ChemComm. 2007. P. 1710-1712.

112. Bogdanovskaya V.A., Tarasevich M.R., Hintsche R., Scheller F. «Electrochemicaltransformations of proteins adsorbed at carbon electrodes» Bioelectrochem. Bioenerget. 1988. V. 19, P. 581-584

113. Bond A.M. «Chemical and electrochemical approaches to the investigation of redoxreactions of simple electron transfer metalloproteins» Inorg. Chim. Acta 1994. V. 226, P. 293-340

114. Bourbonnais R, Paice M.G. «Oxidation of non-phenolic substrates. An expanded rolefor laccase in lignin biodégradation» FEB S1990. V. 267, P. 99-102.

115. Bourbonnais R, Paice M.G., Freiermuth B., Bodie E., Bomeman S. «Reactivities ofvarious mediators and laccases with kraft pulp and lignin model compounds» Appl. Environ. Microbiol. 1997, V. 63, P. 4627-4632.

116. Bourbonnais R., Leech D., Paice M.G. «Electrochemical analysis of the interactions oflaccase mediators with lignin model compounds» Biochim. Biophys. Acta 1998. V. 1379, P. 381-390

117. Bourbonnais R, Rocherfort D., Paice M.G., Renand S., Leech D. «Transition metalcomplexes: a new class of laccase mediators for pulp bleaching» Tappi J. 2000. V. 83, P. 68-78

118. Bourbonnais R, Rochefort D., Paice M.G., Renaud S., Leech D. «Oxidase process forpulp» US Patent № 6,660,128, December 9,2003

119. Boutique J.-P., Burckett-Saint-Laurent J.C.T.R., Coosemans S.J.L., Goovaerts L.,

120. Gualco L.M.P., Johnston J.P. «Pouched cleaning compositions» US Patent № 6,815,410, November 9, 2004

121. Branchi B., Galli C., Gentili P. «Kinetics of oxidation of ben2yl alcohols by thedication and radical cation of ABTS. Comparison with Iaccase-ABTS oxidation: an apparent paradox» Org. Biomol. Chem. 2005. V. 3, P. 2604-2614

122. Broman L., Malmstrom B.G., Aasa R., Vanngard T. «Quantitative electron spinresonance studies on native and denatured ceruloplasmin and laccase» J. Mol. Biol. 1962. V. 5, P. 301-310

123. Burrows A.L., Hill H.A., Leese T.A., Mcintire W.S., Nakayama H., Sanghera G.S

124. Direct electrochemistry of the enzyme, methylamine dehydrogenase, from bacterium W3A1» Eur. J. Biochem. 1991. V. 199, P. 73-78

125. Call H.P., Mucke I. «History, overview and applications of mediated lignolytic systems,especially laccase-mediator-systems (Lignozym®-process)» J. Biotechnol. 1997. V. 53, P. 163-202

126. Cambria M.T., Cambria A., Ragusa S., Rizzarelli E. «Production, purification, andproperties of an extracellular laccase from Rigidoporus lignosus» Protein Expr. Purif. 2000. V. 18, P. 141-147

127. Cammack R. « Biological electron transfer. Plug in a molecular diode» Nature 1992.1. V. 356, P. 288-289

128. Campos R.; Kandelbauer A.; Robra K.H.; Cavaco-Paulo A.; Gubitz G.M. «Indigodegradation with purified laccases from Trametes hirsuta and Sclerotium rolfsii» J. Biotechnol 2001. V. 89, P. 131-139.

129. Cantarella G., Galli C., Gentili P. «Free radical versus electron-transfer routes ofoxidation of hydrocarbons by laccase/mediator systems. Catalytic or stoichiometric procedures» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2003. V. 22, P. 135-144

130. Caramyshev A.V., Lobachov V.M., Selivanov D.V., Sheval E.V., Vorobiev A.Kh.,

131. Katasova O.N., Polyakov V.Y., Makarovi A.A., Sakharov I.Yu. «Micellar peroxidase-catalyzed synthesis of chiral polyaniline» Biomacromolecules 2007. V. 8, P. 2549-2555

132. Carrico RJ., Malmstrom B.G., Vanngard T. «Reduction and oxidation of humanceruloplasmin. Evidence that a diamagnetic chromophore in the enzyme participates in the oxidase mechanism» Eur. J. Biochem. 1971. V. 22, P. 127-133

133. Case D.A., Cheatham T.E., Darden T., Gohlke H., Luo R., Merz KM., Onufriev A.,

134. Simmerling C., Wang B., Woods RJ. «The amber biomolecular simulation programs» J. Comput. Chem. 2005. V. 26, P. 1668-1688

135. Cass A.E.G., Davis G„ Francis G.D., Hill H.A.O., Aston W. J., Higgins I.J., Plotkin

136. E.V., Scott L.D.L., Turner A.P.F. «Ferrocene-mediated enzyme electrode for amperometric determination of glucose» Anal. Chem. 1984. V. 56, P. 667-671

137. Cha M.-K. and Kim I.-H. «Ceruloplasmin has a distinct active site for the catalyzingglutathione-dependent reduction of alkyl hydroperoxide» Biochemistry 1999. V. 38, P. 12104-12110

138. Chefetz B., Chen Y., and Hadar Y. «Purification and characterization of laccase from

139. Chaetomium thermophilium and its role in humification» Appl. Environ. Microbiol. 1998. V. 64, P. 3175-3179.

140. Chen T„ Barton S.C., Binyamin G., Gao Z., Zhang Y., Kim H.-H, Heller A. «Aminiature biofuel cell» J. Am. Chem. Soc. 2001. V. 123, P. 8630-8631

141. Cheng H.N., Delagrave S., Gu Q.-M, Murphy D. «Bio-bleaching of pulp using laccase,mediator, and chain transfer agent» WO 2003023133, March 20, 2003a

142. Cheng HN., Delagrave S., Gu Q.-M., Michalopoulos D., Murphy D. «Laccase activityenhancers » WO 2003023043, March 20, 2003b

143. Cheng HN., Delagrave S., Gu Q.-M, Muiphy D. «Enhancing laccase activity usingpro-oxidants and pro-degradants» WO 2003023142, March 20, 2003c

144. Cheng HN., Delagrave S., Gu Q.-M., Michalopoulos D., Murphy D. «Laccase activityenhancers for pulp bleaching» WO 2003023134, March 20,2003d

145. Christenson A., Dimcheva N., Ferapontova E.E., Gorton L., Ruzgas T., Stoica L.,

146. Shleev S., Yaropolov A.I., Haltrich D., Thorneley R. N.F., Aust S.D. «Direct electron transfer between ligninolytic redox enzymes and electrodes» Electroanalysis 2004. V. 16, P. 1074-1092

147. Christenson A., Shleev S., Mano N., Heller A., Gorton L. «Redox potentials of the bluecopper sites of bilirubin oxidases» Biochim. Biophys. Acta 2006. V. 1757, 16341641

148. Claus H «Laccases and their occurrence in prokaiyotes» Arch. Microbiol. 2003. V.179, P.145-150

149. Claus H «Laceases: structure, reactions, distribution» Micron 2004. V. 35, P. 93-96

150. Colao MCh., Gandllo A.M., Buonocore V., Schiesser A., Ruzzi M. «Primary structureand transcription analysis of a laccase-encoding gene from the basidiomycete Trámeles trogii» Appl. Microbiol. Biotechnol. 2003. V. 63, P. 153-158

151. Cole J.L., Ballou D.P., Solomon E.I. «Spectroscopic characterization of the peroxideintermediate in the reduction of dioxygen catalyzed by the multicopper oxidases» J. Am. Chem. Soc. 1991. V. 113, 8544-8546

152. Cole J.L., Tan G.O., E. K. Yang, Keith O. Hodgson, Solomon E.I. «Reactivity of thelaccase trinuclear copper active site with dioxygen: an X-ray absorption edge study» J. Am. Chem. Soc. 1990. V. 112, P. 2243-2249

153. Coll P.M., Fernández-Abalos J.M,.Villanueva J;R, Santamaría R, Pérez P.

154. Purification and characterization of a phenoloxidase (laccase) from the lignin-degrading basidiomycete PM1 (CECT 2971)» Appl. Environ. Microbiol. 1993a. V. 59, P. 2607-2613

155. Coll P.M, Tabernero C., Santamaría R, Pérez P. «Characterization and structuralanalysis of the laccase I gene from the newly isolated ligninolytic basidiomycete PM1 (CECT 2971)»Appl. Environ. Microbiol. 1993b. V. 59, P. 4129-4135

156. Coman V., Ludwig R, Harreither W., Haltrich D., Gorton L„ Ruzgas T., Shleev S. «Adirect electron transfer-based glucose/oxygen biofuel cell operating in human serum» Fuel Cells 2010. V. 10, P. 9-16

157. Coman V., Vaz-Domínguez C., Ludwig R, Harreither W., Haltrich D., De Lacey A.,

158. Ruzgas T., Gorton L., Shleev S. «A membrane-, mediator-, cofactor-less glucose/oxygen biofuel cell» Phys. Chem. Chem. Phys. 2008. V. 10, P. 6093-6096

159. Couto S.R and Herrera J.L.T. «Industrial and biotechnological1 applications oflaccases» Biotechnol. Adv. 2006. V. 24, P. 500-513

160. Dagys M., Haberska K, Shleev S., Arnebrant T., Kulys J., Ruzgas T. «Goldnanoparticle assisted bioelectrocatalytic reduction of oxygen by Trametes hirsuta laccase» Electrochem. Commun. 2010. V. 12, P. 933-935

161. Damkhus T., Fogt U. «Method of removing excess dye from print or colored textiles oryarn» US Patent N2 6,409,771 June 25, 2002

162. Das N., Sengupta S., Mukheijee M «Importance of laccase in vegetative growth of

163. PleurotusJlorida» Appl. Environ. Microbiol. 1997. V. 63, P. 4120-4122

164. Dedeyan B., Klonowska A., Tagger S., Tron T., Iacazio G., Gil G., Le Petit J.

165. Biochemical and molecular characterization of a laccase from Marasmius quercophilus» Appl. Environ. Microbiol 2000. V. 66, P. 925-929

166. De Ley M and Osaki S. «Intramolecular electron transport in human ferroxidaseceruloplasmin)» Biochem. J. 1975. 151, P. 561-566

167. Denium J. and Vanngard T. «The stoichiometry of the paramagnetic copper and theoxidation-reduction potentials of type I copper in human ceruloplasmin» Biochim. Biophys. Acta 1973. V. 310, P. 321-330

168. Diamantidis G., Effosseb A., Potierb P., Ballyb R «Purification and characterization ofthe first bacterial laccase in the rhizospheric bacterium Azospirillum lipoferum» Soil Biol Biochem. 2000. V. 32, P. 919-927

169. Dittmer J.K., Patel N.J., Dhawale S.W., Dhawale S.S. «Production of multiple laccaseisoforms by Phanerochaete chrysosporium grown under nutrient sufficiency» FEMSMicrobiology Letters 1997. V. 149, P. 65-70

170. Dong J.L. and Zhang Y.Z «Purification and Characterization of Two Laccase1.oenzymes from a Ligninolytic Fungus Trametes gallica» Prep. Biochem. Biotech. 2004. V. 34, P. 179-194

171. Ducros V., Brzozowski A.M., Wilson KS., Brown S.H., 0stergaard P., Schneider P.,

172. Yaver D.S., Pedersen A.H., Davies G.J. «Crystal structure of the type-2 Cu depleted laccase from Coprinus cinereus at 2.2 A resolution». Nat. Struct. Biol. 1998. V. 5, P. 310-316.

173. Ducros V., Brzozowski A.M, Wilson K.S., 0stergaard P., Schneider P., Svendson A.,

174. Davies G.J. «Structure of the laccase from Coprinus cinereus at 1.68 A resolution: evidence for different 'type 2 Cu-depleted1 isoforms» Acta Cryst. 2001. V. D57, P. 333-336

175. Dutton P.L. «Redox potentiometry: Determination of midpoint potentials of oxidationreduction components of biological electron-transfer systems» Methods Enzymol. 1978. V. 54, P. 411-435

176. Duran N., Rosa MA., D'Annibale A., Gianfreda L. «Applications of laccases andtyrosinases (phenoloxidases) immobilized on different supports: a review» Enzyme Microb. Technol. 2002. V. 31, P. 907-931

177. Echigo T., Ohno R. «Process for producing high-molecular-weight phenoliccompounds with myrothecium» US Patent № 6,190,891 February 20, 2001

178. Ehresmann B., Imbault P., Well J.H. «Spectrophotometric determination of proteinconcentration in the cell extracts containing tRNA's» Anal. Biochem. 1973. V. 54, P. 454-463

179. Edens W.A., Goins T.Q., Dooley D., Hensonl J.M «Purification and characterizationof a secreted laccase of Gaeumannomyces graminis var. Tritici» Appl Environ. Microbiol. 1999. V. 65, P. 3071-3074

180. Eggert C., Temp U., Dean J.F.D., Eriksson K.-E.L. «Lacease-mediated formation of thephenoxazinone derivative, cinnabarinic acid» FEBSLett. 1995. V. 376, P. 202-206

181. Eggert C., Temp U., and Eriksson K.E «The ligninolytic system of the white rotfungus Pycnoporus cinnabarinus: purification and characterization of the lacease» Appl. Environ. Microbiol 1996. V. 62, P. 1151-1158.

182. Eggert C., Temp U., Eriksson K-E. L. «Lacease is essential for lignin degradation bythe white-rot fungus Pycnoporus cinnabarinus». FEBS Letteers 1997. V. 407, P. 89-92

183. Eggert C„ LaFayette P.R, Temp U., Eriksson K.-E.L., Dean J.F.D. «Molecularanalysis of a laccase gene from the white rot fungus Pycnoporus cinnabarinus» Appl. Environ. Microbiol. 1998. V. 64, P. 1766-1772

184. Einsle O., Messerschmidt A., Stach P., Bourenkov G.P., Bartunik H.D., Huber R,

185. Kroneck P.M. «Structure of cytochrome c nitrite reductase» Nature 1999. V. 400, P. 476-480

186. Enguita F.J., Matías P.M, Martins L.O., Plácido D., Henriques A.O., Carrondo M.A.

187. Spore-coat laccase CotA from Bacillus subtilis: crystallization and preliminary X-ray characterization by the MAD method» Acta Cryst. 2002. V. D58, P. 1490-1493

188. Enguita F.J., Martins L.O., Henriques A.O., Carrondo M.A. «Crystal structure of abacterial endospore Coat component: A laccase with enhanced thermostability properties» J. Biol. Chem., 2003. V. 278, P. 19416-19425

189. Enguita F.J., Mar?al D., Martins L.O., Grenha R, Henriques A.O., Lindley P.F.,

190. Carrondo MA. «Substrate and dioxygen binding to the endospore Coat laccase from Bacillus subtilis» J. Biol. Chem. 2004. V. 279, P. 23472-23476

191. Esaka M, Fujisawa K., Goto M, Kisu Y. «Regulation of ascorbate oxidase expressionin pumpkin by auxin and copper» Plant Physiol. 1992. V. 100, P. 231-237

192. Fabbrini M., Galli C., Gentili P. «Comparing the catalytic efficiency of some mediatorsof laccase» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2002. V.16, P. 231-240

193. Falk K.E., Reinhammar B. «Visible and near-infrared circular dichroism of some bluecopper proteins» Biochim. Biophys. Acta, 1972, 285, 84-90

194. Farneth W.E., Hasty N.M., Damore M.B., Chisholm D.A. «Oxygen scavengingcompositions and methods of use» WO 2005033676, April 14,2005

195. Ferapontova E.E., Shleev S., Ruzgas T., Stoica L., Christenson A., Tkac J., Yaropolov

196. Ferraroni M., Duchi I., Myasoedova N.M., Leontievsky A.A., Golovleva L.A.,

197. Scozzafava A., Briganti F. «Crystallization and preliminary structure analysis of the blue laccase from the ligninolytic fungus Panus tigrinus» Acta Cryst. 2005. V. F61, P. 205-207

198. Frieden E., Hsieh H.S. «Ceruloplasmin: the copper transport protein with essentialoxidase activity» Adv. Enzymol. Ramb. 1976. V. 44, P. 187-236

199. Freire RS., Pessoa C.A., Mello L.D., Kubota L.T. «Direct electron transfer: anapproach for electrochemical biosensors with higher selectivity and sensitivity» J.

200. Braz. Chem. Soc. 2003. V. 14, P. 230-243

201. Fukushima Y. and Kirk T.K. «Laccase component of the Ceriporiopsis subvermisporalignin-degrading system» Appl. Environ. Microbiol. 1995. V. 61, P. 872-876

202. Galhaup C. and Haltrich D. «Enhanced formation of laccase activity by the white-rotfungus Trametes pubescens in the presence of copper» Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001. V. 56, P. 225-232

203. Galhaup C., Goller S., Peterbauer C.K., Strauss J., Haltrich D. «Characterization of themajor laccase isoenzyme from Trametes pubescens and regulation of its synthesis by metal ions» Microbiology 2002, V. 148, P. 2159-2169

204. Galli C., Gentili P. «Chemical messengers: mediated oxidations with the enzymelaccase» J. Phys. Org. Chem. 2004. V. 17, P. 973-977.

205. Gamelas J.A.F., Tavares A.P.M., Evtuguin D.V., Xavier A.M.B. «Oxygen bleaching ofkraft pulp with polyoxometalates and laccase applying a novel multi-stage process» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2005a. V. 33, P. 57-64

206. Gamelas J.A.F., Gaspar A.R., Evtuguin D.V., Neto C.P. «Transition metal substitutedpolyoxotungstates for the oxygen delignification of kraft pulp» Applied Catalysis A: General 2005b.V. 295, P. 134-141

207. Garavaglia S., Cambria M.T., Miglio M., Ragusa S., Iacobazzi V., Palmieri F.,

208. D'Ambrosio C., Scaloni A., Rizzi M. «The structure of Rigidoporus lignosus laccase containing a full complement of copper ions, reveals an asymmetrical arrangement for the T3 copper pair» J. Mol. Biol. 2004. V. 342, P. 1519-1531

209. Gardner RR, Glogowski M.W., Haught J.C., Baeck A.C., Convents A.C., Smets J.,

210. Van Steenwinckel P.C.A., Gray P.G., Cruickshank G.D., Costello A., Duncan M. «Compositions for cleaning with softened water» W02006044952, April 27, 2006

211. Garzillo A.M., Colao M.C., Buonocore V., Oliva K, Falcigno L., Saviano M., Santoro

212. A.M., Zappala R., Bonomo R.P., Bianco C., Giardina P., Palmieri G., Sannia G. «Structural and kinetic characterization of native laccases from Pleurotus ostreatus, Rigidoporus lignosus, and Trametes trogii». J. Protein Chem. 2001. V. 20, P. 191201

213. Gelo-Pujic M., Kim H.H., Butlin N.G., Palmore G.T. «Electrochemical studies of atruncated laccase produced in Pichia pastoris» Appl. Environ. Microbiol. 1999. V. 65, P.5515-5521

214. Gianfreda L., Xu F., Bollag J.-M. «Laccases: A useful group of oxidoreductiveenzymes» Bioremediation J. 1999. V. 3, P. 1-26

215. Ghindilis A. L., Gavrilova V. P., Yaropolov A. I. «Laccase-based biosensor fordetermination of polyphenols: determination of catechols in tea» Biosens. Bioelectron. 1992. V. 7, P. 127-131

216. Ghindilis A. «Direct electron transfer catalysed by enzymes: application for biosensordevelopment» Biochem. Soc. Tran. 2000. V. 28, P. 84-89

217. Giardina P., Aurilia V., Cannio R, Marzullo L., Amoresano A., Siciliano R, Pucci P.,

218. Sannia G. «The gene, protein and glycan structures of laccase from Pleurotus ostreatus» Eur. J. Biochem. 1996. V. 235, P. 508-515

219. Giardina P., Palmieri G., Scaloni A., Fontanella B., Faraco V., Cennamo G., Sannia G.

220. Protein and gene structure of a blue laccase from Pleurotus ostreatus» Biochem. J. 1999. V. 341, 655-663

221. Goldfinch M.E. and Maguire G.A. «Investigation of the use of bilirubin oxidase tomeasure the apparent unbound bilirubin concentration in human plasma» Ann. Clin. Biochem. 1988. V. 25, P. 73-77

222. Gomes S.A.S.S., Nogueira J.M.F., Rebelo M.J.F. «An amperometric biosensor forpolyphenolic compounds in red wine» Biosens. Bioelectron. 2004. V. 20, P. 12111216

223. Gorbacheva M, Morozova O., Shumakovich G., Streltsov A., Shleev S., Yaropolov A.

224. Enzymatic oxidation of manganese ions catalysed by laccase» Bioorg. Chem. 2009. V. 37, P. 35-49

225. Gotoh Y., Kondo Y., Kaji H., Takeda A., Samejima T.J. «Characterization of copperatoms in bilirubin oxidase by spectroscopic analyses» J. Biochem. (Tokyo) 1989. V. 106, P. 621-626

226. Gorton L., Lindgren A., Larsson T., Munteanu F.D., Ruzgas T., Gazaryan I. «Directelectron transfer between heme-containing enzymes and electrodes as basis for third generation biosensors» Anal. Chim. Acta 1999. V. 400, P. 91-108

227. Grass G. and Rensing C. «CueO is a multi-copper oxidase that confers copper tolerancein Escherichia coli» Biochem. Biophys. Res. Commun. 2001. V. 286, P. 902-908

228. Greco G., Sannino F., GianfiredaL., Toscanoa G., Cioffi M. «Dephenolisation of olivemill waste-waters by olive husk» Water Res. 1999, V. 33, P. 2905-3062

229. Guillén F., Muñoz C., Gómez-Toribio V., Martínez A.T., Martínez MJ. «Oxygenactivation during oxidation of methoxyhydroquinones by laccase from Pleurotus eryngii» Appl. Environ. Microbiol. 2000. V. 66, P. 170-175

230. Gunnarsson P.O., Nylen U., Pettersson G. «Kinetics of the interaction betweenceruloplasmin and reducing substrates» Eur. J. Biochem. 1973. V. 37, P. 41-46

231. Guo H., Knobler C.M, Kaner R.B. «A chiral recognition polymer based onpoly aniline» Synthetic Metals 1999. V. 101, P. 44-47

232. Guo J., Liang X.X., Mo P.S., Li G.X. «Purification and properties of bilirubin oxidasefromMyrothecium verrucaria» Appl. Biochem. Biotechnol 1991. V. 31, P. 135-143

233. Guo L.H., Hill H.A.O. «Direct electrochemistry of proteins and enzymes» Adv. Inorg.

234. Chem. 1991. V. 36, P. 341-375

235. Gwyer J.D., Richardson D.J., Butt J.N. «Diode or tunnel-diode characteristics?

236. Resolving the catalytic consequences of proton coupled electron transfer in a multi-centered oxidoreductase» J. Am. Chem. Soc. 2005. V. 127, P. 14964-14965

237. Gunther Th., Pemer B., Gramss G. «Activities of phenol oxidizing enzymes ofectomycorrhizal fungi in axenic culture and in symbiosis with Scots pine (Pinus sylvestris L.)» J. Basic Microbiol. 1998. V. 38, P. 197-206

238. Haberska K, Vaz-Dominguez C., De Lacey A.L., Dagys M, Reimann C.T., Shleev S.

239. Direct electron transfer reactions between human ceruloplasmin and electrodes» Bioelectrochemistry 2009. V. 76, P. 34-41

240. Hage R., Hora J., SwarthofFT., Twisker RS. «Method for enhancing the activity of anenzyme» US Patent № 6,225,275, Mayl, 2001

241. Hagen W.R «Direct electron transfer of redox proteins at the bare glassy carbonelectrode» Eur. J. Biochem. 1989. V. 182, P. 523-530

242. Haghighi B., Rahmati-Panah A., Shleev S., Gorton L. «Carbon ceramic electrodesmodified with laccase from Trametes hirsuta: fabrication, characterization and their use for phenolic compounds detection» Electroanalysis 2007. V. 19, P. 907-917

243. Hakulinen N., Kiiskinen LL., Kruus K., Saloheimo M., Paananen A., Koivula A.,

244. Rouvinen J. «Crystal structure of a laccase from Melanocarpus albomyces with an intact trinuclear copper site» Nat. Struct. Biol. 2002. V. 9, P. 601-605

245. Heller A., Mano N. Kim H.-H., Zhang Y., Mao F., Chen T„ Barton S.C. «Miniaturebiological fuel cell that is operational under physiological conditions, and associated devices and methods» W003106966, December 20,2003

246. Heller A. «Miniature biofuel cells» Phys. Chem. Chem. Phys. 2004. V. 6, P. 209-216

247. Heller A. «Biological fuel cell and methods» US Patent 7,018,735, March 28,2006

248. Hiromi K, Yamaguchi Y., Sugiura Y., Iwamoto H, Hirose J. «Bilirubin oxidase from

249. Trachyderma tsunodae K-2593, a multi-copper enzyme» Biosci. Biotechnol. Biochem. 1992. V. 56, P. 1349-1350

250. Hirose J., Inoue K, Sakuragi H., Kikkawa M, Minakami M, Morikawa T., Iwamoto

251. HL, Hiromi K. «Anions binding to bilirubin oxidase from Trachyderma tsunodae K-2593» Inorg. Chim. Acta 1998. V. 273, P. 204-212

252. Hirst J., Sucheta A., Ackrell B.A.C., Armstrong F. A. «Electrocatalytic voltammetry ofsuccinate dehydrogenase: direct quantification of the catalytic properties of a complex electron-transport en2yme» J. Am. Chem. Soc. 1996. V. 118, P. 5031-5038

253. Hyung K.H., Jun K.Y., Hong H.-G., Kim H.S., Shin W. «Immobilization of laccaseonto the gold electrode using /?-mercaptopropionate» Bull. Korean Chem. Soc. 1997. V. 18, P. 564-566

254. Hoegger P.J., Kilaru S., James T.Y., Thacker J.R., Kiies U. «Phylogenetic comparisonand classification of laccase and related multicopper oxidase protein sequences» FEBSJ. 2006. V. 273, P. 2308-2326

255. Huang R., Christenson P., Labuda I.M «Process for the preparation of nootkatone bylaccase catalysis» US Patent № 6,200,786, March 13,2001

256. Hublik G., Schinner F. «Characterization and immobilization of the laccase from

257. Pleurolus ostreaius and its use for the continuous elimination of phenolic pollutants» Enzyme Microb. Technol. 2000. V. 27, P. 330-336

258. Hullo M.-F., Moszer I., Danchin A., Martin-Verstraete I. «CotA of Bacillus subtilis is acopper-dependent laccase» J. Bacteriol 2001. V. 183, P. 5426-5430

259. Hofer C. and Schlosser D. «Novel enzymatic oxidation of Mn2+ to Mn3+ catalyzed by afungal laccase» FEBSLett. 1999. V. 451, P. 186-190

260. Hiittermann A., Majcherczyk A., Mai C., Braun-Lullemann A., Fastenrath M.,

261. Ikeda O. and Sakurai T. «Electron transfer reaction of stellacyanin at a bare glassycarbon electrode» Eur. J. Biochem. 1994. V. 219, P. 813-819

262. Itoh H., Hirota A., Hirayama K., Shin T., Murao S. Properties of ascorbate oxidaseproduced by Acremonium sp. HI-25. Biosci. Biotech. Biochem. 1995. V. 59, P. 1052-1056

263. Jarosz-Wilkolazka A., Ruzgas T., Gorton L. «Amperometric detection of mono- anddiphenols at Cerrena unicolor laccase-modified graphite electrode: correlation between sensitivity and substrate structure» Talanta 2005. V. 66, P. 1219-1224

264. Jetten J.M., Van Den Dool R, Van Hartingsveldt W., Besemer A.C. «Process forselective oxidation of cellulose» US Patent № 6,716,976, April 6, 2004

265. Jin L., Liu H., Fang Y. «Ascorbic acid oxidase biosensor based on the glassy carbonelectrode modified with Nafion and methyl viologen» Fenxi Huaxue 1992. V. 20,1. P. 515-519

266. Johannes C., Majcherczyk A., Huttermann A. «Degradation of anthracene by laccaseof Trametes versicolor in the presence of different mediator compounds» Appl. Microbiol. Biotechnol. 1996. V. 46, P. 313-317

267. Johannes C., Majcherczyk A. «Natural mediators in the oxidation of polycyclicaromatic hydrocarbons by laccase mediator systems» Appl. Environ. Microbiol. 2000a. V. 66, P. 524-528

268. Johannes C., Majcherczyk A. «Laccase activity tests and laccase inhibitors» J.

269. Biotechnol. 2000b. V. 78, P. 193-199

270. Johansen C., Deussen H.-J. «Antimicrobial composition containing an oxidoreductaseand an enhancer of the N-hydroxyanilide-type» US Patent № 6,592,867, July 15, 2003

271. Johnson D.L., Thompson J.L., Brinkmann S.M, Schuller K.A., Martin L.L.

272. Electrochemical characterization of purified Rhus vernicifera laccase: voltammetric evidence for a sequential four-electron transfer» Biochemistry 2003. V. 42, P. 10229-10237

273. Jong de E., Field J.A., Bont de J.A.M. «Aiyl alcohols in the physiology of ligninolyticfungi» FEMSMicrobiol Rev. 1994,V.13,P. 153-187

274. Jung H., Xu F., Li K. «Purification and characterization of laccase from wooddegrading fungus Trichophyton rubrum LKY-7» Enz. Microb. Technol. 2002. V. 30, P. 161-168

275. Jonsson L.J., Palmqvist E., Nilvebrant N.-O., Hahn-Hagerdal B. «Detoxification ofwood hydrolysates with laccase and peroxidase from the white-rot fungus Trametes versicolor» Appl. Microbiol. Biotechnol. 1998. V. 49, P. 691-697

276. Kabsch W. and Sander C. «Dictionary, of protein secondary structure: Patternrecognition of hydrogen-bonded and geometrical features» Biopolymers 1983. V. 22, P. 2577-2637

277. Kane-Maguire L.A.P., MacDiarmid A.G., Norris I.D., Wallace G.G., Zheng W.

278. Facile preparation of optically active polyanilines via the in situ chemical oxidative polymerisation of aniline» Synth. Met. 1999. V. 106, P. 171-176

279. Karamyshev A.V., Shleev S.V., Koroleva O.V., Yaropolov A.I., Sakharov I.Yu.1.ccase-catalyzed synthesis of conducting polyaniline» Enzyme Microb. Technol. 2003. V. 33, P. 556-564

280. Karhunen E., Niku-Paavola M.-L., Viikari L., Haltia T., van der Meer R.A., Duine J.A.

281. A novel combination of prosthetic groups in a fungal laccase; PQQ and two copper atoms» FEBSLett. 1990. V. 267, P. 6-8

282. Katz E. «Bioelectronics» Electroanalysis 2006. V. 18, P. 1855-1857

283. Kawahara K., Suzuki S., Sakurai T., Nakahara A. «Characterization of cucumberascorbate oxidase and its reaction with hexacyanoferrate (II)» Arch. Biochem. Biophys. 1984. V. 241, P. 179-186

284. Kawai S., Nakagawa M., Ohashi H. «Aromatic ring cleavage of a non-phenolic b-O-4lignin model dimer by laccase of Trametes versicolor in the presence of 1 -hydroxybenzotriazole» FEBS Lett. 1999. V. 446, P. 355-358

285. Kersten P.J., Kalyanaraman B., Hammel K.E., Reinhammar B. and Kirk T.K.

286. Comparison of lignin peroxidase, horseradish peroxidase and laccase in the oxidation of methoxybenzenes» Biochem. J. 1990. V. 268, 475-480

287. Kiefer-Meyer M.C,, Gomord V., O'Connell A., Halpin C., Faye L. «Cloning andsequence analysis of laccase-encoding cDNA clones from tobacco» Gene 1996. V.178, P. 205-207

288. Kierulff J.V. «Modification of polysaccharides by means of a phenol oxidizingenzyme» US Patent № 6,660,503, December 9, 2003

289. Kiiskinen L.-L., Viikari L., Kruus K. «Purification and characterisation of a novellaccase from the ascomycete Melanocarpus aJbomyces» Appl. Microbiol. Biotechnol. 2002, V. 59, P. 198-204

290. Kiiskinen L.L., Saloheimo M «Molecular cloning and expression in Saccharomycescerevisiae of a laccase gene from the ascomycete Melanocarpus albomyces» Appl. Environ. Microbiol. 2004. V. 70, P. 137-144

291. Klein in J., Prodromidis MI., Karayannis M.I. «An enzymic method for thedetermination of bilirubin using an oxygen electrode» Electroanalysis 2000. V. 12, P. 292-295

292. Klonowska A., Gaudin C., Fournel A., Asso M., Le Petit J., Giorgi M., Tron T.

293. Characterization of a low redox potential laccase from the basidiomycete C30» Eur. J. Biochem. 2002. V. 269, P. 6119-6125

294. Ko E.-M, Leem Y.-E., Choi H.T. «Purification and characterization of laccaseisozymes from the white-rot basidiomycete Ganoderma lucidum» Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001. V. 57, P. 98-102

295. KojimaY., TsukudaY., KawaiY., Tsukamoto A., Sugiura J., Sakaino M, Kita Y.

296. Cloning, sequence analysis, and expression of ligninolytic phenoloxidase genes of the white-rot basidiomycete Coriolus hirsutus» J. Biol. Chem. 1990. V. 265, P. 15224-15230

297. Koroljova O., Stepanova E., Gavrilova V., Biniukov V., Jaropolov A., Varfolomeyev

298. S., Scheller F., Makower A., Otto A. «Laccase of Coriolus zonatus: isolation,purification, and some physicochemical properties» Appl. Biochem.Biotech. 1999. V. 76, P. 115-128

299. Kroneck P.M.H., Armstrong F.A., Merkle H., Marchesini A. «Ascorbate oxidase:molecular properties and catalytic activity» Adv. Chem. Ser. 1982. V. 200, P. 223248

300. Kruus K. «Laccase: a useful enzyme for industrial applications». Kemia Kemi 2000.1. V. 27, P. 184-186

301. Kumar S.V.S., Phale P.S., Durani S., Wangikar P.P. «Combined sequence andstructure analysis of the fungal laccase family» Biotechnol. Bioeng. 2003. V. 83, P. 386-394

302. Kumari H. L. and Sirsi M. «Purification and properties of laccase from Ganodermalucidum» Arch. Microbiol. 1972. V. 84, P. 350-357

303. Kuznetsov A.M., Bogdanovskaya V.A., Tarasevich M.R, Gavrilova E.F. «Themechanism of cathode reduction of oxygen in a carbon carrier-laccase system» FEBSLett. 1987. V. 215, P. 219-222

304. LaFayette P.R., Eriksson K.-E.L., Dean J.F.D. «Characterization and heterologousexpression of laccase cDNAs from xylem tissues of yellow-poplar (Liriodendron tulipifera)» Plant Molecular Biology 1999. V. 40, P. 23-35

305. Lang G., Cotteret J. «Dyeing composition containing a laccase and method for dyeingkeratinous fibres» US Patent Application № 20060021155, February 2, 2006

306. Lante A., Crapisi A., Krastanov A., Spettoli P. «Biodégradation of phenols by laecaseimmobilised in a membrane reactor» Process Biochem. 2000. V. 36, P. 51-58

307. Larrabee J.A. and Spiro T.G. «Cobalt11 substitution in the type 1 site of the multicopper oxidase Rhus laccase» Biochem. Biophys. Res. Commun. 1979. V. 88, P. 753-760

308. Larsson T., Lindgren A., Ruzgas T. «Spectroelectrochemical study of cellobiosedehydrogenase and diaphorase in a thiol-modified gold capillary in the absence of mediators» Bioelectrochemistry 2001. V. 53,243-249

309. Lee C.-W., Gray H.B., Anson F.C. «Catalysis of the reduction of dioxygen at graphiteelectrodes coated with fungal laccase A» J. Electroanal. Chem. 1984. V. 172, P. 289-300

310. Lee S.-K, George S.D., Antholine W.E., Hedman B., Hodgson KO., Solomon E.I.

311. Nature of the intermediate formed in the reduction of O2 to H2O2 at the trinuclear copper cluster active site in native laccase» J. Am. Chem. Soc. 2002. V. 124, P. 6180-6193

312. Leite O.D., Fatibello-Filno O., de M. Barbosa A. «Determination of catecholamines inpharmaceutical formulations using a biosensor modified with a crude extract of fungi lacase (Pleurotus ostreatus•)» J. Braz. Chem. Soc. 2003. V. 14, P. 297-303

313. Leonowicz and K. Grzywnowicz «Quantitative estimation of laccase forms in somewhite-rot fungi using syringaldazine as a substrate» Enzyme Microb. Technol. 1983. V. 3, P. 55-58

314. Leonowicz A., Cho N.-S., Luterek J., Wilkolazka A., Wojtas-Wasilewska M.,

315. Matuszewska A., Hofrichter M., Wesenberg D., Rogalski J. «Fungal laccase: properties and activity on lignin» J. Basic Microbiol. 2001. V. 41, P. 185-227

316. Leontievsky A.A., Myasoedova N.M, Baskunov B.P., Evans C.S., Golovleva L.A.

317. Transformation of 2,4,6-trichlorophenol by the white rot fungi Panus tigrinus and Coriolus versicolor» Biodégradation 2000. V. 11, P. 331-340

318. Leontievsky A., Myasoedova N., Baskunov B., Golovleva L., Bucke C., Evans C.

319. Transformation of 2,4,6-trichlorophenol by free and immobilized fungal laccase» Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001. V. 57, P. 85-91

320. Lewis E.A., Tolman, W.B. «Reactivity of dioxygen-copper systems» Chem. Rev. 2004.1. V. 104, P. 1047-1076

321. Li J.-B., McMillin D. R «The electronic spectrum of Co(H) in the type 1 site of Rhusvernicifera laccase» Inorg. Chim. Acta 1990. V. 167, P. 119-122

322. Li K, Xu F., and Eriksson K-E.L. «Comparison of fungal laccases and redox mediatorsin oxidation of a nonphenolic lignin model compound» Appl. Environ. Microbiol. 1999, V. 65, P. 2654-2660

323. Li X., Wei Z., Zhang M, Peng X., Yu G., Teng M, Gong W. «Crystal structures of E.coli laccase CueO at different copper concentrations» Biochem. Biophys. Res. Commun. 2007. V. 354, P. 21-26

324. Lin L.S. and Varner J.E. «Expression of ascorbic acid oxidase in zucchini squash

325. Cucurbitapepo L.)» Plant Physiol. 1991. V. 96, P. 159-165

326. Lindgren A., Tanaka M, Ruzgas T., Gorton L., Gazaryan I., Ishimori K, Morishima I.

327. Direct electron transfer catalysed by recombinant forms of horseradish peroxidase: insight into the mechanism» Electrochem. Commun. 1999. V. 1, P. 171-175

328. Lindgren A., Gorton L., Ruzgas T., Baminger U., Haltrich D., Schûlein M «Directelectron transfer of cellobiose dehydrogenase from various biological origins at gold and graphite electrodes» J. Electroanal. Chem. 2001. V. 496, P. 76-81

329. Lindley P.F., Card G., Zaitseva I, Zaitsev V., Reinhammar B., Selin-Lindgren E.,

330. Yoshida K «An X-ray structural study of human ceruloplasmin in relation to ferroxidase activity» J. Biol. Inorg. Chem. 1997. V. 2, P. 454-463

331. Liu W., Kumar J., Tripathy S., Samuelson L.A. «Enzymatic synthesis of conductingpolyaniline in micelle solutions» Langniuir 2002. V. 18; P. 9696-9704

332. Ludwig R, Salamon A, Varga J, Zamocky M, Peterbauer CK, Kulbe KD, Haltrich D.

333. Characterisation of cellobiose dehydrogenases from the white-rot fungi Trametes pubescens and Trametes villosa» Appl. Microbiol. Biotechnol. 2004. V. 64, 213222

334. Lund M., Felby C. «Process for treating pulp with laccase and a mediator to increasepaper wet strength» US Patent № 6,610,172, August 26, 2003

335. Lyashenko A.V., Zhukhlistova N.E., Gabdoulkhakov A.G., Zhukova Y.N., Voelter W.,

336. Ma, X., S. E. Rokita. «Role of oxygen during horseradish peroxidase turnover andinactivation» Biochem. Biophys. Res. Commun. 1988. V. 157, P. 160-165

337. Macholan L. and Chmelikova B. «Plant tissue-based membrane biosensor for Lascorbic acid» Anal. Chim. Acta. 1986. V. 185, P. 187-193

338. Machonkin T.E. «Spectroscopic and biochemical studies of multicopper oxidasesinvolved in iron metabolism» Ph.D. Thesis, Stanford University, Stanford, CA, USA, 2000

339. Machonkin T.E., Musci G., Zhang H.H., Bonaccorsi di Patti M.C., Calabrese L.,

340. Hedman B., Hodgson K.O., Solomon E.I. «Investigation of the anomalous spectroscopic features of the copper sites in chicken ceruloplasmin: comparison to human ceruloplasmin» Biochemistry 1999. V. 38, P. 11093-11102

341. Machonkin T.E., Zhang EH., Hedman B., Hodgson K.O., Solomon E.I.

342. Spectroscopic and magnetic studies of human ceruloplasmin: identification of a, redox-inactive reduces type 1 copper site» Biochemistry 1998. V. 37, P. 9570-9578

343. Maganadze G.G., Shutyaev T.Yu. In: «Laser Ionization Mass Analysis» (Vertes A.,

344. Gijbels R. and Adams F. Eds.) Chemical Analysis Series, 1993, V. 124, P. 505549, J. Wiley and Sons, New York

345. Malkin R, Malmstrom B.G., Vanngard T. «The reversible removal of one specificcopper (E) from fungal laccase» Eur. J. Biochem. 1969. V. 7, P. 253-259

346. Malmstrom B.G. «Enzymology of Oxygen» Annu. Rev. Biochem. 1982. V. 51, P. 21-59

347. Malovik V., Yaropolov A.I., Varfolomeev S.D. «Oxidation of lignins and theircomponents by oxygen in the presence of laccase from Polyporus versicolor. Lignin detection by an enzyme electrode» Collection Czech. Chem. Commun. 1984. V. 49, P. 1390-1394

348. Mano N., Kim H.-H., Heller A. «On the relationship between the characteristics ofbilirubin oxidases and O2 cathodes based on their "wiring"» J. Phys. Chem. B 2002. V. 106, P. 8842-8848

349. Mano N., Kim H-K, Zhang Y., Heller A. «An oxygen cathode operating in aphysiological solution» J. Am. Chem. Soc. 2002. V. 124, P. 6480-6486

350. Marchesini A., Kroneck P.MH «Ascorbate oxidase from Cucurbita pepomedullosa.

351. New method of purification and reinvestigation of properties» Eur. J. Biochem. 1979, V. 101, P. 65-76

352. Marcus R.A. and Sutin N. «Electron transfers in chemistry and biology» Biochim.

353. Biophys. Acta 1985. V. 811, P. 265-322

354. Martins L.O., Soares C.M, Pereira M.M., Teixeira M, Costa T., Jones G.H.,

355. Henriques A.O. «Molecular and biochemical characterization of a highly stable bacterial laccase that occurs as a structural component of the Bacillus subtilis endospore Coat» J. Biol. Chem. 2002. V. 277, P. 18849-18859

356. Marzorati M, Danieli B., Haltrich D., Riva S. «Selective laccase-mediated oxidationof sugars derivatives» Green Chem. 2005. V. 7, P. 310-315

357. Matijosyte I., Arends I.W.C.E., Sheldon R.A., S. de Vries. «Pre-steady state kineticstudies on the microsecond time scale of the laccase from Trametes versicolor» Inorg. Chim. Acta 2008. V. 361, 1202-1206

358. Matsumoto K, Yamada R, Osajiama K. «Ascorbate electrode for determination of Lascorbic acid in food» Anal. Chem. 1981. V. 53, P. 1974-1979

359. May S.W. «Applications of oxidoreductases» Curr. Opin. Biotechnol. 1999. V. 10,1. P. 370-375

360. Mayer A.M and Staples RC. «Laccase: new functions for an old enzyme»

361. Phytochemistry 2002. V. 60, P. 551-565

362. MacDiarmid A.G. «Polyaniline and polypyrrole: where are we headed?» Synth. Met.1997. V. 84, P. 27-34

363. MacDiamid A.G. «Synthetic metals: a novel role for organic polymers» Synth. Met.2002. V. 125, P. 11-22

364. Messerschmidt A. and Huber R. «The blue oxidases, ascorbate oxidase, laccase andceruloplasmin. Modelling and structural relationships» Eur. J. Biochem. 1990. V. 187, P. 341-352

365. Messerschmidt A., Ladenstein R, Huber R, Bolognesi M, Avigliano L., Petruzzelli

366. R, Rossi A., Finazzi-Agro A. «Refined crystal structure of ascorbate oxidase at 1.9 Â resolution». J. Mol. Biol. 1992. V. 224, P. 179-205

367. Michizoe J., Ichinose H., Kamiya N., Maruyama T., Goto M. «Biodégradation ofphenolic environmental pollutants by a surfactant-laccase complex in organic media» J. Biosci. Bioeng. 2005. V. 99, P. 642-647

368. Min K.-L.; Kim Y.-H.; Kim Y.W.; Jung H.S.; Hah Y.C. «Characterization of a novellaccase produced by the wood-rotting fungus Phellinus ribis» Arch. Biochem. Biophys. 2001. V. 392, P. 279-286

369. Minteer S.D., Treu B.L., Duma R. «Direct electron transfer using enzymes inbioanodes, biocathodes, and biofuel cells» 2007. WO 2007084249 A2, 56 pp.

370. Minussi R, Pastore G.M, Duran N. «Potential application of laccase in the foodindustry» Trends Food Sci. Technol. 2002. V. 13, P. 205-216

371. Mizutani K, Toyoda M., Sagara K., Takahashi N., Sato A., Kamitaka Y., Tsujimura S.,

372. Nakanishi Y., Sugiura T., Yamaguchi S., Kano K., Mikamia B. «X-ray analysis of bilirubin oxidase from Myrothecium verrucaria at 2.3Â resolution using a twinned crystal» Acta Cryst. 2010. V. F66, P. 765-770

373. Molitoris HP., Esser K «Die phenoloxydasen des ascomyceten Podospora anserina.

374. V. Eigenschafiten der laccase I nach weiterer reinigung» Arch. Microbiol. 1970. V. 72, P. 267-296

375. Mondovi B., Befani O., Sabatini S. «Recent results on the active site of amineoxidases» Agents Actions 1984. V. 14, P. 356-357

376. Morie-Bebel MM, Morris M.C., Menzie J.L., MeMillin D.R. «A mixed-metalderivative of laccase containing mercury (II) in the type 1 binding site» J. Am. Chem. Soc. 1984. V. 106, P. 3677-3678

377. Munoz C., Guillen F., Martinez A.T. and Martinez MJ. «Laccase isoenzymes of

378. Pleurotus eryngii: characterization, catalytic properties, and participation in activation of molecular oxygen and Mn2+ oxidation» Appl. Environ. Microbiol. 1997. V. 63, P. 2166-2174

379. Murao S. and Tanaka N. «A new enzyme "bilirubin oxidase" produced by

380. Myrothecium verrucaria MT-1» Agricult. Biol. Chem. 1981. V. 45 P. 2383-2384

381. Nakagawa T., Tsujimura S., Kano K., Ikeda T. «Bilirubin oxidase and Fe(CN)6.3"/4"modified electrode allowing diffusion-controlled reduction of O2 to water at pH 7.0.» Chem. Lett. 2003. V. 32, P. 54-55

382. Nakamura T. «Purification and physico-chemical properties of laccase» Biochim.

383. Biophys. Acta 1958. V. 30, P. 44-52

384. Nakamura T., Makino N., Ogura Y. «Purification and properties of ascorbate oxidasefrom cucumber» J. Biochem. (Tokyo) 1968. V. 64, P. 189-195

385. Naqui, A and S.D. Varfolomeev. «Inhibition mechanism of Polyporus laccase byfluoride ion» FEBS Lett. 1980. V. 113, P. 157-160

386. Nazaruk E., Michota A., Bukowska J., Shleev S., Gorton L., Bilewicz R. «Properties ofnative and hydrophobic laccases immobilized in the liquid-crystalline cubic phase on electrodes» J. Biol. Inorg. Chem. 2007. V. 13, P. 335-344

387. Newcomb E.H. «Effect of auxin on ascorbic acid oxidase activity in tobacco pith cells»

388. P. Soc. Exp. Biol. Med. 1951. V. 76, P. 504-509

389. Ng T.B., Wang H.X. «A homodimeric laccase with unique characteristics from theyellow mushroom Cantharellus cibarius» Biochem. Biophys. Res. Commun. 2004. V. 313, P. 37-41

390. Nicholson R.S., Shain I. «Theory of stationary electrode polarography. Single scan andcyclic methods applied to reversible, irreversible, and kinetic systems»-¿«a/. Chem. 1984. V. 36, P. 706-723

391. Nilsson I., Möller A., Mattiasson B., Rubindamayugi MS.T., Welander U.

392. Decolorization of synthetic and real textile wastewater by the use of white-rot fungi» Enzyme Microb. Technol. 2006. V. 38, P. 94-100

393. Nishizawa Y., Nakabayashi K, Shinagawa E. «Purification and characterization oflaccase from white rot fungus Trametes sanguined M85-2» J. Ferment. Bioeng. 1995. V. 80, P. 91-93

394. Nitta K., Kataoka K, Sakurai T. «Primary structure of a Japanese lacquer tree laccaseas a prototype enzyme of multicopper oxidases» J. Inorg. Biochem. 2002. V. 91, P. 125-31

395. Ong E., Pollock W.B., Smith M. «Cloning and sequence analysis of two laccasecomplementary DNAs from the ligninolytic basidiomycete Trametes versicolor» Gene 1997. V. 196, P. 113-119

396. Onuki T., Noguchi M., Mitamura J. «Hairdye composition comprising indoline and/oran indoline compound and laccase» WO 00078274, Decrmber 28, 2000

397. Ortel T.L., Takahashi N., Putnam F.W. «Structural model of human ceruloplasminbased on internal triplication, hydrophilic/hydrophobic character, and secondary structure of domains» Proc. Natl. Acad. Sei. USA 1984. V. 81, P. 4761-4765

398. Page C., Moser C., Chen X., Dutton, L. «Natural engineering principles of electrontunnelling in biological oxidation-reduction» Nature 1999. V. 402, P. 47-52

399. Palmore G., Tayhas R, Kim H.-H. «Electro-enzymic reduction of dioxygen to water inthe cathode compartment of a biofuel cell» J. Electroanal. Chem. 1999. V. 464, P. 110-117

400. Palmer A. E., Lee, S. K, Solomon E. I. «Decay of the peroxide intermediate in laccase:reductive cleavage of the O-O bond» J. Am. Chem. Soc. 2001, V. 123, P. 6591-6599

401. Palmeiri G., Giardina P., Marzullo L., Desiderio B., Nittii G., Cannio R, Sannia G.

402. Stability and activity of a phenol oxidase from the ligninolytic fungus Pleurotus ostreatus» Appl. Microbiol. Biotechnol. 1993. V. 39, P. 632-636

403. Palmieri G., Giardina P., Bianco C., Scaloni A., Capasso A. and Sannia G. «A novelwhite laccase from Pleurotus ostreatus» J. Biol. Chem. 1997. V. 272, P. 3130131307

404. Palmieri G., Giardina P., Bianco C., Fontanella B., Sannia G. «Copper induction oflaccase isoenzymes in the ligninolytic fungus Pleurotus ostreatus» Appl. Environ. Microbiol. 2000. V. 66, P. 920-924

405. Palmieri G., Cennamo G., Faraco V., Amoresano A., Sannia G. and Giardina P.

406. Atypical laccase isoenzymes from copper supplemented Pleurotus ostreatus cultures» EnzymeMicrob. Technol. 2003.V. 33, P. 135-325

407. Palmore G.T.R. and Whitesides G.M. «Microbial and enzymic biofuel cells» ACS

408. Symp. Ser. 1994. V. 566, Enzymatic Conversion of Biomass for Fuels Production, P. 271-290

409. Palonen H, Saloheimo M, Viikari L., Kruus K. «Purification, characterization andsequence analysis of a laccase from the ascomycete Mauginiella sp» Enzyme

410. Microb. Technol. 2003. V. 33, P. 854-862

411. Pedersen L.S., Felby C. «Process for preparing a lignocellulose-based product, andproduct obtainable by the process» US Patent № 5,846,788 1998

412. Pedersen L.S., Felby C., Munk N. «Process for increasing the charge on- alignocellulosic material» US Patent № 6,187,136, February 13,2001

413. Pegasova T.V., Zwart P., Koroleva O.V., Stepanova E.V., Rebrikov D.V., Lamzin V.S.

414. Crystallization and preliminary X-ray analysis of a four-copper lacease from Coriolus hirsutos» Acta Cryst. 2003. V. D59, P. 1459-1461

415. Perdew J.P., Burke K., Ernzerhof M. «Generalized gradient approximation madesimple» Phys. Rev. Lett. 1996. V. 77, P. 3865-3868

416. Perry B„ Doumas B.T., Buffone G., Glick, M.O., Ching N. Ryder K «Measurement oftotal bilirubin by use of bilirubin oxidase» Clin. Chem. 1986. V. 32, P. 329-332

417. Perry C.R., Smith M., Britnell C.H., Wood D.A., Thurston C.F. «Identification of twolacease genes in the cultivated mushroom Agaricus bisporus» J. Gen. Microbiol. 1993. V. 139, P. 1209-1218

418. PiontekK, Antorini M, Choinowski T. «Crystal structure of a lacease from the fungus

419. Trametes versicolor at 1.90-Á resolution containing a full complement of coppers» J. Biol. Chem. 2002. V. 277, P. 37663-37669

420. Pita M., Shleev S., Ruzgas T., Fernández V.M., Yaropolov A.I., Gorton L. «Directheterogeneous electron transfer reactions of fungal laceases at bare and thiolmodified gold electrodes» Electrochem. Commun. 2006. V. 8, P. 747-753

421. Potthast A., Rosenau T., Chen C.L., Gratzl J.S. «A novel method for the conversion ofbenzyl alcohols to benzaldehydes by laccase-catalyzed oxidation» J. Mol. Catal. A. 1996. V. 108, P. 5-9

422. Portaccio M., Di Martino S., Maiuri P., Durante D., De Luca P., Lepore M.,

423. Bencivenga U., Rossi S., De Maio A., Mita D.G. «Biosensors for phenolic compounds: The catechol as a substrate model» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2006. V. 41, P. 97-102

424. Pron A. and Rannou P. «Processable conjugated polymers: from organicsemiconductors to organic metals and superconductors» Prog. Polym. Sci. 2002. V. 27, P. 35-90

425. Quintanar L., Yoon J., Aznar C.P., Palmer A.E., Andersson KK, Britt R. D., Solomon

426. E.I. «Spectroscopic and electronic structure studies of the trinuclear Cu cluster active site of the multicopper oxidase laccase: nature of its coordination unsaturation» J. Am. Chem. Soc. 2005. V. 127, P. 13832-13845

427. Quintanar L., Stoj C., Taylor A.B., Hart P.J., Kosman D.J., Solomon E.I. «Shall wedance? How a multicopper oxidase chooses its electron transfer partner» Accounts Chem. Res. 2007. V. 40, P. 445-452

428. Raebiger H, Lany S., Zunger A. «Charge self-regulation upon changing the oxidationstate of transition metals in insulators» Nature 2008. V. 453, P. 763-766

429. Raghukumar C. «Fungi from marine habitats: an application in bioremediation»

430. Mycological Res. 2000. V. 104, P. 1222-1226

431. Ramirez P., Mano N., Andreu R., Ruzgas T., Heller A., Gorton L., Shleev S. «Directelectron transfer from graphite and functionalized gold electrodes to T1 and T2/T3copper centers of bilirubin oxidase» Biochim. Biophys. Acta 2008. V. 1777, P. 1364-1369

432. Ranocha P., McDougall G., Hawkins S., Steijiades R., Borderies G., Stewart D.,

433. Cabanes-Macheteau M.,. Boudet A.-M, Goffner D. «Biochemical characterization, molecular cloning and expression of laccases a divergent gene family — in poplar» Eur. J. Biochem. 1999. V. 259, P. 485-495

434. Reid M.E. «Relation of vitamin C to cell size in the growing region of the primary rootof cowpea seedlings» Am. J. Bot. 1941. V. 28, P. 410-415

435. Reinhammar B.R, Vanngard T.I. «The electron-accepting sites in Rhus verniciferalaccase as studied by anaerobic oxidation-reduction titrations» Eur. J. Biochem. 1971. V. 18, P. 463-468

436. Reinhammar B.R.M. «Oxidation-reduction potentials of the electron acceptors inlaccases and stellacyanin» Biochim. Biophys. Acta 1972. V. 275, P. 245-259

437. Reinhammar D., «Laccase» In: Copper Proteins and CopperEnzymes V. 3, P. 1-351.ntie R, Ed.) CRC Press: Boca Raton, Fla, 1984

438. Rekha K, Gouda M.D., Thakur M.S., Karanth N.G. «Ascorbate oxidase basedamperometric biosensor for organophosphorous pesticide monitoring» Biosens. Bioelectron. 2000. V. 15, P. 499-502

439. Ressine A., Vaz-Dominguez C., Fernandez V.M., De Lacey A.L., Laurell T., Ruzgas

440. T., Shleev S. «Bioelectrochemical studies of azurin and laccase confined in three-dimensional chips based on gold-modified nano-/microstructured silicon» Biosens. Bioelectron. 2010. V. 25, P. 1001-1007

441. Rosconi F., Fraguas L. F., Martinez-Drets G., Castro-Sowinski S. «Purification andcharacterization of a periplasmic laccase produced by Sinorhizobium meliloti» EnzymeMicrob. Technol. 2005. V. 36, P. 800-807

442. Ryde U. «The coordination of the catalytic zinc ion in alcohol dehydrogenase studiedby combined quantum-chemical and molecular mechanics calculations» J. Comput-AidedMol. Des. 1996. V. 10, P. 153-164

443. Ryde U. and Olsson M.H.M. «Structure, strain, and reorganization energy of bluecopper models in the protein» Inter. J. Quant. Chem. 2001. V. 81, P, 335-347

444. Rulisek L., Solomon E.I., Ryde U. «A combined quantum and molecular mechanicalstudy of the O2 reductive cleavage in the catalytic cycle of multicopper oxidases» Inorg. Chem. 2005. V. 44, P. 5612-5628

445. Rumbau V., Pomposo J.A., Alduncin J.A., Grande H., Mecerreyes D., Ochoteco E. «Anew Afunctional template for the enzymatic synthesis of conducting poly aniline» Enz. Microb. Technol. 2007. V. 40, P. 1412-1421

446. Ryan S., Schnitzhofer W., Tzanov T., Cavaco-Paulo A., Giibitz G.M. «An acid-stablelaccase from Sclerotium rolfsii with potential for wool dye decolourization» Enzyme Microb. Technol. 2003. V. 33, P. 766-774

447. Ryden L. and Bjork I. «Reinvestigation of some physicochemical and chemicalproperties of human ceruloplasmin (ferroxidase)» Biochemistry 1976. V. 15, P. 3411-3417

448. Sakurai T. and Kataoka K. «Basic and applied features of multicopper oxidases, CueO,bilirubin oxidase, and laccase» Chem. Rec. 2007a. V. 7, P. 220-229

449. Sakurai T. and Kataoka K « Structure and function of type 1 copper in multicopperoxidases» Cell. Mol. Life Sci. 2007b. V. 64, P. 2642-2656

450. Sakasegawa S., Ishikawa H., Imamura S., Sakuraba H., Goda S., Ohshima T.

451. Bilirubin oxidase activity of Bacillus subtilis CotA» Appl. Environ. Microbiol. 2006. V. 72, P. 972-975

452. Santucci R, Ferri T., Morpurgo L., Savini I., Avigliano L. «Unmediated heterogeneouselectron transfer reaction of ascorbate oxidase and laccase at a gold electrode» Biochem. J. 1998. V. 332, P. 611-615

453. Sakurai T., Zhan L., Fujita T., Kataoka K, Shimizu A., Samejima T., Yamaguchi S.

454. Authentic and recombinant bilirubin oxidases are in different resting forms» Biosci. Biotechnol. Biochem. 2003. V. 67, P. 1157-1159

455. Sakurai T. «Anaerobic reactions of Rhus vernicifera laccase and its type-2 copperdepleted derivatives with hexacyanoferrate (II)» Biochem J. 1992. V. 284, P. 681685

456. Sakurai T. «Cyclic voltammetry of cucumber ascorbate oxidase» Chem. Lett. 1996. P.481.482.

457. Sato Y., Wuli B., Sederoff R, Whetten R «Molecular cloning and expression of eightlaccase cDNAs in loblolly pine (Pinus taedap J. Plant Res. 2001. V. 114, P. 147155

458. Schliephake K., Mainwaring D.E., Lonergan G.T., Jones, Baker W.L. «Transformationand degradation of the disazo dye Chicago Sky Blue by a purified laccase from Pycnoporus cinnabarinus» Enzyme Microb. Technol. 2000. V. 27, P. 100-107

459. Schmid G. and Corain B. «Nanoparticulated gold: syntheses, structures, electronics,and reactivities» Eur. J. Inorg. Chem. 2003. V. 17,3081-3098

460. Schneider P., Conrad L.S., Ebdrup S., Yde B. «Enhancement of enzyme reactions»1. US Patent 5,700,769,1997

461. Schneider P., Pedersen A. «Enhancement of laccase reactions» US Patent5,885,304, March 23, 1999

462. Schneider P., Caspersen M.B., Mondorf K., Halkier T„ Skov L.K., 0stergaard P.R.,

463. Brown KM., Brown S.H., XuF. «Characterization of a Coprinus cinereus laccase» Enzyme Microb. Technol. 1999. V. 25, P. 471-545

464. Schlosser D. and Hofer C. «Laccase-catalyzed oxidation of Mn2+ in the presence ofnatural Mn3+ chelators as a novel source of extracellular H2O2 production and its impact on manganese peroxidase» Appl. Environ. Microbiol. 2002. V. 68, P. 35143521

465. Sezgintiirk M K. and Dinckaya E. «An amperometric inhibitor biosensor for thedetermination of reduced glutathione (GSH) without any derivatization in some plants» Bio sens. Bioelectron. 2004. V. 19, P. 835-841

466. Sheldon R.A., Arends I.W.C.E. «Catalytic oxidations mediated by metal ions andnitroxyl radicals» J. Mol. Catal. A: Chem. 2006. V. 251, P. 200-214

467. Shi C., Clemmons J. «Single bath process for bleaching and dyeing textiles»

468. WO 03016615, December 27, 2003

469. Shimizu A., Kwon J.H., Sasaki T., Satoh T., Sakurai N., Sakurai T., Yamaguchi S.,

470. Samejima T. vMyrothecium verrucaria bilirubin oxidase and its mutants for potential copper ligands» Biochemistry 1999. V. 38, P. 3034-3042

471. Shin W., Sundaram U.M., Cole J.L., Zhang H.H., Hedman B., Hodgson K.O., Solomon

472. E. I. «Chemical and spectroscopic definition of the peroxide-level intermediate in the multicopper oxidases: Relevance to the catalytic mechanism of dioxygenreduction to water» J. Am. Chem. Soc. 1996. V. 118, P. 3202-3215.

473. Shin K.-S., Lee Y.-J «Purification and Characterization of a New Member of the1.ccase Family from the White-Rot Basidiomycete Coriolus hirsutus» Arch. Biochem. Biophys. 2000. V. 384, P. 109-115

474. Shintaro F., Masahiro G., Hiroyuki W. «Biodégradation of dioxin using laccase»

475. JP2001037465, February 13, 2001

476. Shumakovich G.P., Shleev S.V., Morozova O.V., Khohlov P.S., Gazaryan I.G.,

477. Yaropolov A.I. «Electrochemistry and kinetics of fungal laccase mediators» Bioelectrochemistry 2006. V. 69, P. 16-24

478. Shleev S., Christenson A., Serezhenkov V., Burbaev D., Yaropolov A., Gorton L.,

479. Ruzgas T. «Electrochemical redox transformations of T1 and T2 copper sites in native Trametes hirsuta laccase at gold electrode» Biochemical J. 2005a. V. 385, P. 745-754

480. Shleev S., Jarosz-Wilkolazka A., Khalunina A., Morozova O., Yaropolov A., Ruzgas

481. T., Gorton L. «Direct heterogeneous. electron transfer reactions of laccases from different origins on carbon electrodes» Bioelectrochemistry 2005b. V. 67, P. 115124

482. Shleev S., Kasmi A.E., Ruzgas T., Gorton L. «Direct heterogeneous electron transferreactions of bilirubin oxidase at a spectrographic graphite electrode» Electrochem. Commun. 2004a, V. 6, P. 934-939

483. Shleev S.V., Khan Ir Gvon, Gazaryan I.G., Morozova O.V., Yaropolov A.I. «Novellaccase redox mediators: spectral, electrochemical and kinetic properties» Appl. Biochem. Biothechnol. 2003. V. Ill, P. 167-183

484. Shleev S., Klis M, Wang M, Rogalski J., Bilewicz R., Gorton L. «Comparativespectroelectrochemical studies of lyophilised and non-lyophilised laccases from Cerrena unicolor basidiomycete» Electroanalysis 2007a. V. 19, P. 1039-1047

485. Shleev S.V., Morozova O.V., Nikitina O.V., Gorshina E.S., Rusinova T.V.,

486. Serezhenkov V.A., Burbaev D.S., Gazaryan I.G., Yaropolov A.I. «Comparison of physico-chemical characteristics of four laccases from different basidiomycetes» Biochimie 2004b. V. 86, P. 693-703

487. Shleev S., Nikitina O., Christenson A., Reimann C.T., Yaropolov A.I., Ruzgas T.,

488. Gorton L. «Characterization of two new multiforms of Trametes pubescens laccase» Bioorg. Chem. 2007b. V. 35, P. 35-49

489. Shleev S., Persson P., Shumakovich G., Mazhugo Y., Yaropolov A., Ruzgas T., Gorton1. «Interaction of fungal laccases and laccase-mediator systems with lignin» EnzymeMicrob. Technol. 2006a. V. 39, P. 841-847

490. Shleev S., Persson P., Shumakovich G., Mazhugo Y., Yaropolov A., Ruzgas T., Gorton1. «Laccase-based biosensors for monitoring lignin» Enzyme Microb. Technol. 2006b. V. 39, P. 835-840

491. Shleev S., Pita M, Yaropolov A.I., Ruzgas T., Gorton L. «Direct heterogeneouselectron transfer reactions of Trametes hirsuta laccase at bare and thiol-modified gold electrodes» Electroanalysis 2006c. V. 18, P. 1901-1908

492. Shleev S., Reimann C.T., Serezhenkov V., Burbaev D., Yaropolov A.I., Gorton L.,

493. T.Ruzgas «Autoreduction and aggregation of fungal laccase in solution phase: Possible correlation with a resting form of laccase» Biochimie 2006d. V. 88, P. 1275-1285

494. Shleev S. and Ruzgas T. «Transistor-like behaviour of a fungal laccase» Angew.

495. Chemie Intern. Edd. 2008a. V. 47, P. 7270-7274

496. Shleev S., Tkac J., Christenson A., Ruzgas T., Yaropolov A.I., Whittaker J.W., Gorton1. «Direct electron transfer between copper-containing proteins and electrodes» Biosens. Bioelectron. 2005c. V. 20, P. 2517-2554

497. Shleev S., Wang Y., Gorbacheva M, Christenson A., Haltrich D., Ludwig R, Ruzgas

498. T., Gorton L. «Direct heterogeneous electron transfer reactions of Bacillus halodurans bacterial blue multicopper oxidase» Electroanalysis 2008b. V. 20, P. 963-969

499. Shleev S., Wetterö, Magnusson K.-E., Ruzgas T. «Electrochemical characterization andapplication of azurin-modified gold electrodes for detection of superoxide» Biosens. Bioelectron. 2006e. V. 22, P. 213-219

500. Shoji E. and Freund M.S. «Potentiometrie sensors based on the inductive effect on thepKa of poly(aniline): a non-enzymatic glucose sensor» J. Am. Chem. Soc. 2001. V. 123, P.33 83-33 84.

501. Si J.Q. «Use of laccase in baking» US Patent № 6,296,883, October 2, 2001

502. Siddiqi I. and Mangan C. «Electrochemical method for the determination of bilirubin insolution» EU Patent № 326524A2, January 28,1989

503. Slomczynski D., Nakas J.P., Tanenbaum S.W. «Production and Characterization of1.ccase from Botrytis cinerea 61-34» Appl. Microbiol. Biotechnol. 1995. V. 61, P. 907-912

504. Soares G.M.B.; Costa-Ferreira Ml; de Amorim MT.P. «Decolorization of ananthraquinone-type dye using a laccase formulation» Bioresour. Technol. 2001. V. 79, P. 171-177

505. Solomon E.I., Baldwin M.J., Lowery M.D. «Electronic structures of active sites incopper proteins: contributions to reactivity» Chem. Rev. 1992. V. 92, P. 521-542

506. Solomon E.I., Tuczek F., Root D.E., Brown C.A. «Spectroscopy of binuclear dioxygencomplexes» Chem. Rev. 1994. V. 94, P. 827-856

507. Solomon E.I., Sundaram U.M., Machonkin T.E. «Multicopper Oxidases and

508. Oxygenases» Chem. Rev. 1996. V. 96, P. 2563-2606

509. Solomon E.I., Xie X., Dey A. «Mixed valent sites in biological electron transfer»

510. Chem. Soc. Rev. 2008. V. 37, P. 623-638

511. Souza de C.G.M, Peralta R.M. «Purification and characterization of the main laccaseproduced by the white-rot fungus Pleurotus pulmonarius on wheat bran solid state medium» J. Basic Microbiol. 2003. V. 43, P. 278-286

512. Souza de C.G.M, Tychanowicz G. K, De Souza D. F., Peralta RM. «Production oflaccase isoforms by Pleurotus pulmonarius in response to presence of phenolic and aromatic compounds» J. Basic Microbiol. 2004. V. 44, P. 129-136

513. Spira-Solomon D.J., Allendorf M.D., Solomon E. I. «Low-temperature magneticcircular dichroism studies of native laccase: confirmation of a trinuclear copper active site» J. Am. Chem. Soc. 1986. V. 108, P. 5318-5328

514. Sterjiades R, Dean J.F.D., Eriksson K.-E.L. «Laccase from sycamore maple (Acerpseudoplatanus) polymerizes monolignols» Plant Physiol. 1992. V. 99, P. 11621168

515. Sucheta A., Ackrell B.A.C., Cochran B., Armstrong F.A. «Diode-like behavior of amitochondrial electron-transport enzyme» Nature 1992. V. 356, P. 361-362

516. Takahama U. and Oniki T. «Effects of ascorbate on the oxidation of derivatives ofhydroxycinnamic acid and the mechanism of oxidation of sinapic acid by cell wall-bound peroxidases» Plant Cell Physiol. 1994. V. 35, P. 593-600

517. Takahashi N., Ortel T.L., Putnam F.W. «Single-chain structure of humanceruloplasmin: the complete amino acid sequence of the whole molecule» Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1984. V. 81, P. 390-394

518. Tanaka N. and Murao S. «Purification and some properties of bilirubin oxidase of

519. Myrothecium verrucaria MT-1 »Agric. Biol. Chem. 1982. V. 46, P. 2499-2503

520. Tang S.-P.W., Coleman J.E., Myer Y.P. «Conformational studies of copper proteins.

521. Pseudomonas blue protein and Polyporus laccase» J. Biol. Chem. 1968. V. 243, P. 4286-4297

522. Teke A.B., Sezginturk M.K., Teke M., DinCkaya E., Telefoncu A. «A bio-imprintedascorbate oxidase biosensor» Intern. J. Environ. Anal. Chem. 2007. V. 87, P. 723729

523. Thakker G.D., Evans C. S. and Rao K.K «Purification and characterization of laccasefrom Monocillium indicum Saxena» Appl. Microbiol. Biotechnol. 1992. V. 37, P. 321-323

524. Thiyagarajan M., Samuelson L.A., Kumar J., Cholli A.L. «Helical conformationalspecificity of enzymatically synthesized water-soluble conducting polyaniline nanocomposites» J. Am. Chem. Soc. 2003. V. 125, P. 11502-11503

525. Thuesen M.H., Farver O., Reinhammar B., Ulstrup J. «Cyclic voltammetry andelectrocatalysis of the blue copper oxidase Polyporus versicolor laccase» Acta Chem. Scand. 1998. V. 52, P. 555-562

526. Thurnston C.F. «The structure and function of fungal laccase» Microbiology 1994. V.140, P. 19-26

527. Toshiaki K, Takashi W. «Decomposition method of polyurethane» JP2004339438,1. December 2,2004

528. Tomoaki N., Makoto K. «Method for decomposing polyolefin resin» JP2003128835,1. May 8, 2003

529. Topcagic S., Treu B.L., Minteer S.D. «Characterization/optimization of oxygenbiocathodes for membraneless biofuel cells» Proc. Electrochem. Soc. 2005. V. 18, P. 230-242

530. Treutler O. and Ahlrichs R. «Efficient molecular numerical integration schemes» J.

531. Chem. Phys. 1995. V. 102, P. 346-354

532. Tsujimura S., Fujita M, Tatsumi H, Kano K., Ikeda T. «Bioelectrocatalysis-baseddihydrogen/dioxygen fuel cell operating at physiological pH>> Phys. Chem. Chem. Phys. 2001. V. 3,P. 1331-1335

533. Tsujimura S., Kuriyama A., Fujieda N., Kano K., Ikeda T. «Mediatedspectroelectrochemical titration of proteins for redox potential measurements by a separator-less one-compartment bulk electrolysis method» Anal. Biochem. 2005. V. 337, P. 325-331

534. Tsujimura S., Nakagava T., Kano K., Ikeda T. «Kinetic study of directbioelectrocatalysis of dioxygen with bilirubin oxidase at carbon electrodes» Electrochemistry (Tokio) 2004. V. 72, P. 437-439

535. Tsujimura S., Tatsumi H., Ogawa J., Shimizu S., Kano K., Ikeda T.

536. Bioelectrocatalytic reduction of dioxygen to water at neutral pH using bilirubin oxidase as an enzyme and 2,2'-azinobis (3-ethylbenzothiazolin-6-sulfonate) as an electron transfer mediator» J. Electroanal. Chem. 2001. V. 496, P. 69-75

537. Varfolomeev S.D., Kurochkin I.N., Yaropolov A.I. «Direct electron* transfer effectbiosensors» Biosens. Bioelectron. 1996. V. 11, P. 863-871

538. Vasil'eva I.S., Morozova O.V., Shumakovich G.P., Shleev S.V., Sakharov, I.Y.,

539. Yaropolov A.I. «Laccase-catalyzed synthesis of optically active polyaniline» Synthetic Metals 2007. V, 157, P. 684-689

540. Vaz-Dominguez C., Campuzano S., Riidiger O., Pita M., Gorbacheva M, Shleev S.,

541. Fernandez V., De Lacey A. «Laccase electrode for direct electrocatalytic reduction of O2 to H2O with high operational stability and resistance to chloride inhibition» Biosensors and Bioelectronics, 2008, V. 24, P. 531-537

542. Viikari L., Hase A., Qvintus-Leino P., Niku-Paavola M.-L. «Intermediate product forpreparation of lignin polymers and use thereof for production of wood materials» US Patent № 6,280,855, August 28, 2001

543. Vincent K.A., Parkin A., Armstrong F.A. «Investigating and exploiting theelectrocatalytic poperties of hydrogenases» Chem. Rev. 2007. V. 107, P. 4366-4413

544. Wahleithner J.A., Xu F., Brown KM, Brown S.H., Golightly E.J., Halkier T.,

545. Kauppinen S., Pederson A., Schneider P. «The identification and characterization of four laccases from the plant pathogenic fungus Rhizoctonia solani» Curr. Genet.1996. V. 29, P. 395-403

546. Wang X., Watanabe H., Uchiyama Shunichi. «Amperometric L-ascorbic acidbiosensors equipped with enzyme micelle membrane» Talanta 2008. V. 74, P. 1681-1685

547. White G.A., Krupka R.M. «Ascorbic acid oxidase and ascorbic acid oxygenase of

548. Myrothecium verrucaria» Arch. Biochem. Biophys. 1965. V. 110, P. 448-461

549. Wood D.A. «Inactivation of extracellular laccase during fruiting of Agaricus bisporus»

550. J. Gen. Microbiol. 1980. V. 117, P. 339-345

551. Wynn R.M., Sarkar H.K., Holwerda R.A., Knaff D.B. «Fluorescence associated withthe type 3 copper center of laccase» FEBSLett. 1983. V. 156, P. 23-28

552. Xu F. «Oxidation of phenols, anilines, and benzenethiols by fungal laccases: correlationbetween activity and redox potentials as well as halide inhibition» Biochemistry 1996. V. 35, P. 7608-7614

553. Xu F. «Effects of redox potential and hydroxide inhibition on the ph activity profile offungal laccases» J. Biol. Chem. 1997. V. 272, P. 924-928

554. Xu F., Berka KM., Wahleithner J.A., Nelson B.A., Shuster J.R., Brown S.H, Palmer

555. A.E., Solomon E.I. «Site-directed mutations in fungal laccase: effect on redox potential, activity and pH profile» Biochem. J. 1998. V. 334, P. 63-70

556. Xu F., Palmer A.E, Yaver D.S., Berka R.M., Gambetta G.A., Brown S.H., Solomon E.I.

557. Targeted mutations in a Trametes villosa laccase. Axial perturbations of the T1 copper» J. Biol. Chem. 1999. V. 274, P. 12372-12375

558. Xu F., Kulys J.J., Duke K, Li K, Krikstopaitis K, Deussen H-J.W., Abbate E.,

559. Galinyte V., Schneider P. «Redox chemistry in laccase-catalyzed oxidation of N-Hydroxy compounds» Appl. Environ. Microbiol. 2000. V. 66, P. 2052-2056

560. Xu F., Deussen H.-J.W., Lopez B., Lam L., Li K «Enzymatic and electrochemicaloxidation of N-hydroxy compounds: Redox potential, electron-transfer kinetics, and radical stability» Eur. J. Biochem. 2001. V. 268, P. 4169-4176

561. Xu F., Li K, Elder T.J. «N-hydroxy mediated laccase biocatalysis: recent progress onits mechanism and future prospect of its application». Progress Biotechnol. 2002. V. 21, P. 89-104

562. Xu F. «Application of oxidoreductases: recent progress» Industrial Biotechnol. 2005.1. V. 1, P. 38-50

563. Yague S., Terron M.C., Gonzalez T., Zapico E., Bocchini P., Galletti G.C., Gonzalez

564. A.E. «Biotreatment of tannin-rich beer factory wasterwater with white-rot basidiomycete Coriolopsis gallica monitored by pyrolysis/gas chromatography/mass spectrometry» Rapid Commun. Mass Spectrom. 2000. V. 14, P. 905-910

565. Yang J. and Hu N. «Direct electron transfer for hemoglobin in biomembrane-likedimyristoyl phosphatidylcholine films on pyrolytic graphite electrodes» Bioelectrochem. Bioenerg. 1999. V. 48, P. 117-127

566. Yaropolov A.I., Kharybin A.N., Emneus J., Marko-Varga G., Gorton L. «Flowinjection analysis of phenols at a graphite electrode modified with co-immobilised laccase and tyrosinase» Anal Chim. Acta 1995. V. 308, P. 137-144

567. Yaropolov A.I., Kharybin A.N., Emneus J., Marko-Varga G., Gorton L.

568. Electrochemical properties of some copper-containing oxidases» Bioelectrochem. Bioenerg. 1996. V. 40, P. 49-57

569. Yaropolov A.L, Skorobogat'ko O.V., Vartanov< S.S., Varfolomeev S.D. «Laccase:properties, catalytic mechanism, and applicability» Appl. Biochem. Biotechnol. 1994. V. 49, P. 257-280

570. Yaropolov A., Shleev S., Zaitseva E., Emneus J., Marko-Varga G., Gorton- L.

571. Electroenzymatic reactions with oxygen on. laccase-modified electrodes in anhydrous (pure) organic solvent» Bioelectrochemistry 2007. V. 71', P. 157-162

572. Yaver D.S., Xu F., Golightly E.J., Brown K.M, Brown S.H., Rey MW., Schneider P.,

573. Halkier T., Mondorf K., Dalboge H. «Purification, characterization, molecular cloning, and expression of two laccase genes from the white rot basidiomycete Trametes villosa» Appl Environ. Microbiol. 1996. V. 62, P. 834-841

574. Yaver D.S., Oveijero M.D.C., Xu F., Nelson B.A., Brown KM, Halkier T., Bemauer

575. S., Brown S.H., Kauppinen S. «Molecular characterization of laccase genes from the basidiomycete Coprinus cinereus and heterologous expression of the laccase Lccl»Appl Environ. Microbiol. 1999. V. 65, P. 4943-4948

576. Yoon C.-J. and Kim H.-H. «Electrochemical studies of immobilized laccases on themodified-gold electrodes» J. Korean Electrochem. Soc. 2004. V. 7, P. 26-31

577. Yoshitake A., Katayama Y., Nakamura M, Iimura Y., Kawai S., Morohoshi N. «N1.nked carbohydrate chains protect laccase-DI from proteolysis in Coriolusversicolor» J. Gen. Microbiol. 1993. V. 139, P. 179-185

578. Zaitsev V., Zaitseva I, Card G., Bax B., Ralph A., Lindley P. «The three-dimensionalstructure of human ceruloplasmin at 3.0 A resolution» Fold. Des. 1996. V. 1, P. 71

579. Zhang W. and Li G. «Third-generation biosensors based on the direct electron transferof proteins» Analyt. Sci. 2004. V. 20, P. 603-609

580. Zhang Y., Zhu C., Kan J. «Synthesis and characterization of ferromagnetic polyanilinewith conductivity in an applied magnetic field» J. Appl. Polymer Sci. 2008. V. 109, P. 3024-3029

581. Zhao J. and H. S. Kwan «Characterization, molecular cloning, and differentialexpression analysis of laccase genes from the edible mushroom Lentinula edodes» Appl. Environ. Microbiol. 1999. V. 65, P. 4908-4913

582. Zille A., Munteanu F.-D., Giibitz G.M., Cavaco-Paulo A. «Laccase kinetics ofdegradation and coupling reactions» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2005. V. 33, P. 23-28

583. Zumarraga M, Bulter T., Shleev S., Polaina J., Martinez-Arias A., Plou F.J.,

584. Ballesteros A., Alcalde M «In vitro evolution of a fungal laccase in high concentrations of organic cosolvents» Chem. Biol. 2007. V. 14, P. 1052-1064

585. Zumarraga M., Camarero S., Shleev S., Martinez-Arias A., Ballesteros A., Plou F.,

586. Alcalde M «Altering the laccase functionality by in vivo assembly of mutant libraries with different mutational spectra» Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics 2008a. V. 71, P. 250-260

587. Работа выполнена при поддержке Государственного контракта №02.467.11.3004, а также гранта РФФИ № 03-04-48937, Европейского гранта ШСО-Сореписш № 1СА2-СТ-2000-10050, Шведского Института и Шведского Научного Совета