Генетические и ферментные системы деструкции ароматических соединений бактерий порядка Actinomycetales тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.07, кандидат биологических наук Шумкова, Екатерина Сергеевна

• Шумкова, Екатерина Сергеевна
• кандидат биологических наук
• 2009

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Шумкова, Екатерина Сергеевна

СПИСОК ПРИНЯТЫХ СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Бактерии-деструкторы (хлор)ароматических соединений.

1.1.1. Бактерии-деструкторы бифенила/ПХБ.

1.1.2. Бактерии-деструкторы хлорбензойных кислот.

1.1.3. Бактерии-деструкторы фенола/хлорфенолов.

1.2. Метаболические пути деструкции ароматических соединений различного строения у .бактерий.

1.2.1. Катаболизм бифенила/ПХБ аэробными бактериями.

1.2.2. Пути метаболизма хлорбензойных кислот.

1.2.3. Пути аэробного разложения фенолов/хлорфенолов.

1.2.4. Пути метаболизма пирокатехина, хлор- и метилзамещенных пирокатехинов.

1.3. Ключевые ферменты деструкции ароматических соединений.

1.3.1. Бифенил 2,3-диоксигеназа - ключевой фермент разложения бифенила/ПХБ.

1.3.2. Пирокатехин 1,2-диоксигеназа — ключевой фермент деструкции пирокатехинов.

1.4. Бактериальные генетические системы разложения ароматических соединений.

1.4.1. Организация генов деструкции бифенила/ПХБ.

1.4.2. Организация генов, контролирующих дегалогенирование 4-хлорбензойной кислоты.

1.5. Бактерии порядка АсИпотусе1а1е$ как перспективные деструкторы ксенобиотиков.

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

Глава 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1. Бактериальные штаммы.

2.2. Среды и условия культивирования.

2.3. Определение субстратной специфичности бактериальных штаммов.

2.4. Определение ростовых характеристик.

2.5. Морфологические и физиолого-биохимические методы идентификации бактерий.

2.6. Анализ хемотаксономических признаков бактерий.

2.7. Молекулярно-генетические методы.

2.7.1. Выделение тотальной ДНК.

2.7.2. Электрофорез ДНК в агарозном геле.

2.7.3. REP-ПЦР.

2.7.4. Амплификация гена 16S рРНК.

2.7.5. Скрининг функциональных генов с использованием ПЦР.

2.7.6. Анализ полиморфизма длин рестрикционых фрагментов (ПДРФ-анализ).

2.7.7. Определение и анализ нуклеотидных последовательностей.

2.8. Методы очистки и характеристики ферментов.

2.8.1. Приготовление бесклеточного экстракта.

2.8.2. Определение активности ферментов.

2.8.3. Ds-Na-ПААГ-электрофорез.

2.8.4. Выделение ферментов из биомассы Rhodococcus ruber Р25, выращенной на 4-метилбензойной кислоте.

2.8.5. Выделение ферментов из биомассы Rhodococcus opacus 1G, выращенной на феноле.

2.8.6. Определение физико-химических свойств ферментов.

2.8.7. Анализ кинетических данных.

2.9. Статистическая обработка данных.

Глава 3. БАКТЕРИИ-ДЕСТРУКТОРЫ БИФЕНИЛА.

3.1. Идентификация грамположительных бактерий-деструкторов бифенила.

3.1.1. Бактерии рода Rhodococcus.

3.1.2. Бактерии рода Janibacter.

3.1.3. Штамм К109 - представитель рода Dietzia.

3.1.4. Штамм Р24а - представитель рода Arthrobacter.

3.2. Скрининг бактерий-деструкторов бифенила на способность использовать некоторые моно- и полиароматические углеводороды в качестве субстратов.

Глава 4. ПОЛИМОРФИЗМ ГЕНОВ, КОДИРУЮЩИХ а-СУБЪЕДИНИЦЫ ПОДСЕМЕЙСТВА БИФЕНИЛ/ТОЛУОЛ ДИОКСИГЕНАЗ, БАКТЕРИЙ-ДЕСТРУКТОРОВ БИФЕНИЛА.

4.1. Скрининг бактерий-деструкторов бифенила на наличие генов, кодирующих а-субъединицы подсемейства Б/Т ДО.

4.2. Изучение полиморфизма генов, кодирующих а-субъединицы подсемейства Б/Т ДО.

4.3. Анализ нуклеотидных последовательностей генов, кодирующих а-субъединицы подсемейства Б/Т ДО.

4.4. Анализ выведенных аминокислотных последовательностей С-концевого домена а-субъединиц подсемейства Б/Т ДО.

Глава 5. /сб-ГЕНЫ БАКТЕРИЙ ПОРЯДКА ACTINOMYCE TALES, КОНТРОЛИРУЮЩИЕ ДЕГАЛОГЕНИРОВАНИЕ 4-ХЛОРБЕНЗОЙНОЙ КИСЛОТЫ.

5.1. Скрининг бактерий-деструкторов на наличие fcb-генов.

5.2. Исследование усб-генов бактерий родов Rhodococcus и

Arthrobacter.

Глава 6. БИОХИМИЧЕСКИЕ ПУТИ ДЕСТРУКЦИИ

МОНОАРОМАТИЧЕСКИХ СОЕДИНЕНИЙ У БАКТЕРИЙ РОДА RHODOCOCCUS.

6.1. Рост бактерий рода Rhodococcus на моноароматических субстратах.

6.2. Выделение и характеристика ферментов расщепления 4-метилпирокатехина штамма Rhodococcus ruber Р25, индуцирующихся при росте на 4-метилбензойной кислоте.

6.3. Выделение и характеристика ферментов расщепления пирокатехина штамма Rhodococcus opacus 1G, индуцирующихся при росте на феноле.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Генетические и ферментные системы деструкции ароматических соединений бактерий порядка Actinomycetales»

Актуальность проблемы. Среди ароматических углеводородов, входящих в число распространенных химических загрязнителей окружающей среды, имеются вещества, образующиеся в природных биохимических процессах (фенолы, бифенил), а также соединения исключительно антропогенного происхождения (галогензамещенные бифенилы и бензойные кислоты - продукты их расщепления, галофенолы) (Bedard, 2003; Bajaj et al., 2008). Благодаря устойчивости к физическим и химическим воздействиям (галоген)ароматические соединения слабо подвержены абиотическому разложению. Их высокая токсичность, способность накапливаться в организме человека приводят к развитию ряда заболеваний, в том числе онкологических (Faroon et al., 2003), что является причиной поиска эффективных способов обезвреживания подобных поллютантов. Известно, что бактерии играют основную роль в разложении (галоген)ароматических углеводородов в природе и, таким образом, становятся все более перспективными объектами для создания биотехнологий восстановления природной среды (Gomez-De Jesus, 2009).

К настоящему времени хорошо исследованы грамотрицательные бактерии-деструкторы (галоген)ароматических соединений (Pieper, 2005; Field, Sierra-Alvarez, 2008). Грамположительные бактерии, в частности представители порядка Actinomycetales (класс Actinobacteria) (Stackebrandt et al., 1997), изучены в гораздо меньшей степени, хотя обладают обширным потенциалом в отношении разложения устойчивых ксенобиотиков, широко распространены в природных и антропогенных почвах, сохраняют метаболическую активность в разных диапазонах температур, pH и минерализации среды (Нестеренко и др., 1985; Ившина, 1997; Martinkova et al., 2009). Среди них описаны деструкторы бифенила/полихлорированных бифенилов (ПХБ), хлорбензойных кислот, фенольных соединений. Наиболее полно биохимические и генетические особенности катаболизма таких веществ исследованы у представителей рода Rhodococcus (Соляникова, 2007; Häggblom et al., 1988; Labbe et al. 1997; Takeda et al., 2004). Информация о биодеградативных свойствах актиномицетов других родов, в том числе Arthrobacter, Dietzia, Janibacter, ограничена (Sierra et al., 2003; Abraham et al., 2005).

Большинство бифенилдеградирующих бактерий способны разлагать бифенил/ПХБ только до (хлор)бензойных кислот, дальнейшее разложение которых осуществляется другими группами бактерий (Unterman, 1996; Wiegel, Wu, 2000). Известно всего несколько природных штаммов грамотрицательных бактерий родов Burkholderia, Enterobacter, Pseudomonas, Ralstonia, осуществляющих полную деструкцию хлорированных бифенилов (Kim, Picardal, 2001; Adebusoye et al., 2007, 2008a), а также активный деструктор моно(поли)ароматических углеводородов Rhodococcus ruber Р25(=ИЭГМ 896), выделенный сотрудниками нашей лаборатории (Плотникова и др., 2005). Изучение молекулярных основ разложения хлорированных бифенилов и хлорбензойных кислот у штамма R. ruber Р25 представляет несомненный интерес. С другой стороны, в качестве одного из распространенных интермедиатов расщепления ароматических соединений, в том числе хлор(метил)замещенных бифенилов, бензойных кислот и фенольных соединений, выступает (замещенный)пирокатехин, раскрытие ароматического кольца которого является ключевой реакцией, осуществляемой дециклизующими диоксигеназами — пирокатехин диоксигеназами (Schlömann, 1994). Информация о ферментах о/?то-расщепления метилзамещенных пирокатехинов и биохимических путях ор/яо-расщепления фенола у грамположительных бактерий весьма ограничена (Solyanikova, Golovleva, 2004; Bruce, Cain, 1988; Cha et al., 1998).

Цель настоящей работы — изучение молекулярно-генетических и биохимических основ деградации ароматических соединений разного строения - фенола, бифенила, хлор- и метилбензойных кислот бактериями порядка Actinomycetales, выделенными из техногеннозагрязненных почв.

Основные задачи исследования

1. Определить таксономическое положение бактерий-деструкторов бифенила/хлорбифенилов, выделенных из техногеннозагрязненных почв Пермского края.

2. Изучить разнообразие генов, кодирующих большую субъединицу диоксигеназ, гидроксилирующих бензольное кольцо ароматических соединений, бактерий-деструкторов бифенила/хлорбифенилов.

3. Исследовать гены бактерий родов Rhodococcus и Arthrobacter, контролирующие дегалогенирование «ара-хлорбензойной кислоты -промежуточного продукта разложения я<я/?<я-хлорированных бифенилов.

4. Изучить биохимические пути деструкции я<я/?<я-метилбензойной кислоты у штамма Rhodococcus ruber Р25(=ИЭГМ 896).

5. Исследовать ключевые ферменты разложения фенола у штамма Rhodococcus opacus 1G.

Научная новизна. Определено таксономическое положение грамположительных бактерий-деструкторов бифенила/хлорбифенилов, выделенных из техногенных почв Пермского края. У бактерий родов Arthrobacter, Dietzia, Janibacter, Rhodococcus, способных к разложению бифенила, определены нуклеотидные последовательности, кодирующие каталитическую субъединицу диоксигеназ, гидроксилирующих бензольное кольцо ароматических соединений. На основании результатов исследования структуры и полиморфизма исследуемых фрагментов ДНК выявлены уникальные нуклеотидные последовательности, отличающиеся от гомологичных последовательностей известных бактерий-деструкторов ароматических соединений. Впервые у бактерий рода Rhodococcus обнаружены и охарактеризованы гены, кодирующие компоненты 4-хлорбензоат-дегалогеназы. Впервые у бактерий рода Rhodococcus выявлен новый тип ферментов, осуществляющих ор/ио-расщепление ароматического кольца -метилпирокатехин 1,2-диоксигеназа. Выделены и охарактеризованы ключевые ферменты о/?гао-расщепления фенола из клеток К орасиБ Ю, отличающегося высокой биодеградативной активностью по отношению к этому соединению.

Теоретическое и практическое значение работы. Полученные данные о разнообразии генов, кодирующих ключевые ферменты деструкции моно(поли)ароматических соединений и их хлорпроизводных, у бактерий порядка Ас1тотусе1а1ез вносят вклад в представления о закономерностях их эволюции в направлении приспособления к разложению устойчивых абиотических соединений. Нуклеотидные последовательности функциональных генов исследуемых бактерий-деструкторов депонированы в международной базе данных ОепВапк. Сведения о новом типе ферментов орто-расщепления ароматического кольца расширяют представления о системах деградации метилзамещенных ароматических соединений у грамположительных бактерий. Особенности ключевых ферментов деструкции фенола штамма Я. ораст Ш позволяют использовать его в системах очистки промышленных стоков, содержащих фенольные соединения, в качестве перспективного деструктора. На основании полученных данных разработан метод разложения фенола иммобилизованными клетками Я. орасш Ш в установке колоночного типа (Шумкова и др., 2009). Полученные знания о новых генетических элементах и биохимических путях разложения устойчивых ксенобиотиков могут применяться при создании генноинженерных штаммов, обладающих необходимым метаболическим потенциалом, или получении ферментов с заданными свойствами для возможного их применения в биотехнологических целях. Материалы диссертации используются в лекционных курсах на кафедрах микробиологии и иммунологии, ботаники и генетики растений Пермского государственного университета.

Основные положения, выносимые на защиту

1. Бактерии-деструкторы бифенила/хлорированных бифенилов, выделенные из техногеннозагрязненных почв Пермского края, принадлежат к родам Аг(кгоЬас(ег, Пге(гга, Janibacter и ЯУюйососст порядка АсНпотусе1а1ез.

2. Бактерии порядка Actinomycetales характеризуются разнообразием генов, контролирующих начальный этап деструкции ароматических соединений - гидроксилирование бензольного кольца. Выявленные нуклеотидные последовательности представителей рода Rhodococcus гомологичны на 98-99% bphAl генам подсемейства бифенил/толуол диоксигеназ известных бактерий-деструкторов бифенила/ПХБ этого рода, тогда как бактерии родов Arthrobacter и Janibacter содержат уникальные последовательности, отличающиеся от гомологичных генов известных диоксигеназ данного подсемейства.

3. Деструктор хлорбифенилов Rhodococcus ruber Р25(=ИЭГМ 896) содержит fcb-теяы, контролирующие дегалогенирование яара-хлорбензойной кислоты, не описанные ранее у бактерий этого рода. Сходство генов fcbA и fcbB с гомологичными нуклеотидными последовательностями известных деструкторов яара-хлорбензойной кислоты рода Arthrobacter составляет 98% и 99%, соответственно.

4. У исследуемых бактерий рода Rhodococcus, обладающих широкой субстратной специфичностью по отношению к моно(поли)ароматическим углеводородам и их хлор(метил)производным, выявлены различные пирокатехин 1,2-диоксигеназы, осуществляющие орто-расщепление ароматического кольца. В клетках штамма Rhodococcus ruber Р25(=ИЭГМ 896) обнаружен фермент нового типа — метилпирокатехин 1,2-диоксигеназа, не описанный ранее для грамположительных бактерий.

Апробация работы и публикации. Основные положения диссертационной работы были представлены на 10-й, 11-й и 12-й международной школе-конференции молодых ученых «Биология — наука XXI века», г. Пущино (2006, 2007, 2008); молодежной конференции «Актуальные аспекты современной микробиологии», г. Москва (2007); международной научной конференции «Микроорганизмы и биосфера», г. Москва (2007); региональной конференции молодых ученых «Современные проблемы экологии, микробиологии и иммунологии», Екатеринург-Пермь (2007); III международной конференции «Микробное разнообразие: состояние, стратегия сохранения, биотехнологический потенциал, 1СОМГО 2008», г. Пермь (2008) и международной научной конференции «Современное состояние и перспективы развития микробиологии и биотехнологии», г. Минск (2008).

По теме диссертации опубликовано 14 научных работ, в том числе 1 статья в рецензируемом журнале.

Объем и структура диссертации. Диссертация изложена на 182 страницах печатного текста, иллюстрирована 35 рисунками и 19 таблицами; состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов, четырех глав экспериментальных исследований, заключения, выводов, списка цитируемой литературы, включающего 287 наименований, и приложений.

Заключение диссертации по теме «Микробиология», Шумкова, Екатерина Сергеевна

ВЫВОДЫ

1. На основании ряда фенотипических признаков и филогенетического анализа определено таксономическое положение 13 штаммов-деструкторов бифенила, выделенных из техногеннозагрязненных почв Пермского края: исследуемые организмы являются бактериями порядка Actinomycetales (класс Actinobacteria), родов Arthrobacter, Dietzia, Janibacter, Rhodococcus.

2. Показано, что для исследуемых бактерий порядка Actinomycetales характерен полиморфизм генов, кодирующих а-субъединицы подсемейства бифенил/толуол диоксигеназ. Проанализированные нуклеотидные последовательности представителей рода Rhodococcus (штаммы PI, Р12, Р13) на 98-99% гомологичны bphAl генам подсемейства бифенил/толуол диоксигеназ известных бактерий-деструкторов бифенила/ПХБ этого рода, тогда как бактерии родов Arthrobacter (штамм Р24а) и Janibacter (штаммы Р9, Р27а) содержат уникальные последовательности, отличающиеся от гомологичных генов известных диоксигеназ данного подсемейства.

3. В геноме бактерий рода Rhodococcus обнаружены /сЬ-тътл, кодирующие компоненты 4-хлорбензоат-дегалогеназы. Уровень сходства исследуемых участков ДНК Rhodococcus ruber Р25(=ИЭГМ 896) с гомологичными генами известных бактерий-деструкторов 4-хлорбензойной кислоты рода Arthrobacter составил 98% ifcbA) и 99% (fcbB).

4. В клетках Rhodococcus ruber Р25(=ИЭГМ 896) — активного деструктора ароматических соединений, обнаружена метилпирокатехин 1,2-диоксигеназа, принадлежащая новому типу ферментов ор/иорасщепления ароматического кольца пирокатехинов.

5. Из клеток штамма Ккос1ососси$ ораст Ш выделены две изоформы пирокатехин 1,2-диоксигеназы классического орто-тгути, одна из которых характеризуется высокой удельной активностью (29.6 ед./мг) по сравнению с изученными пирокатехазами грамположительных бактерий, что свидетельствует о перспективности исследуемого штамма для использования в системах очистки промышленных стоков, содержащих фенол.

143

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Интенсивное развитие промышленности за последнее столетие повлекло за собой загрязнение окружающей среды токсичными соединениями, в том числе (галоген)ароматическими. В настоящее время бактерии рассматриваются как перспективные объекты для создания биотехнологий восстановления природной среды и являются предметом всесторонних исследований (Wood, 2008; Gomez-De Jesus, 2009). Наиболее полно исследованы биодеградативные свойства и генетический контроль деструкции ароматических соединений у грамотрицательных бактерий, тогда как грамположительные бактерии, в частности представители порядка Actinomycetales, являющиеся широко распространенными обитателями загрязненных почв, водоемов, активных илов, сточных вод и обладающие богатыми адаптивными возможностями в отношении разложения токсичных соединений, исследованы в меньшей степени (Pieper, 2005; Field, Sierra-Alvarez, 2008).

Из бактерий порядка Actinomycetales наиболее подробно изучены деструкторы ПХБ рода Rhodococcus и деструкторы хлорбензойных кислот рода Arthrobacter (Fulthorpe et al., 1998; Yang et al., 2004; McLeod et al., 2006). Информация о разложении (галоген)ароматических соединений бактериями других родов данного порядка ограничена (Abraham et al., 2005). До недавнего времени практически не были изучены ферменты, участвующие в разложении ароматических соединений и их галогенированных и метилзамещенных аналогов. Только в последние годы появились работы, подробно описывающие разложение ароматических соединений, в основном, представителями рода Rhodococcus (Martinkova et al., 2009).

Возросло количество публикаций по исследованию молекулярно-генетических основ деструкции (галоген)ароматических соединений грамположительными бактериями. Такие характеристики представителей порядка Actinomycetales, как значительный размер генома, присутствие линейных и кольцевых плазмид большого размера, обеспечивают возможность присутствия множества кластеров генов, кодирующих пути метаболизма разнообразных ароматических соединений и дают широкие адаптивные возможности для приспособления клеток к разложению токсичных соединений (Zaitsev, 1991; Shimizu et al., 2001; Larkin et al., 2006; McLeod et al., 2006). Для понимания процессов деструкции ароматических углеводородов необходимо детальное исследование генома бактерий-деструкторов.

В настоящей работе проведено исследование генетических систем и ферментов деструкции ароматических соединений разного строения у бактерий порядка Actinomycetales. Определено таксономическое положение бактерий-деструкторов бифенила, выделенных из почв, загрязненных разнообразными ароматическими соединениями: исследованные бактерии были отнесены к разным родам порядка Actinomycetales (Arthrobacter, Dietzia, Janibacter, Rhodococcus).

Выявлено, что для бактерий порядка Actinomycetales характерен полиморфизм генов, кодирующих каталитические субъединицы негемовых железо-содержащих диоксигеназ, осуществляющих первый этап деструкции (галоген)ароматических соединений — гидроксилирование бензольного кольца. Так, у бактерий рода Rhdococcus выявлены «классические» гены, кодирующие а-субъединицы бифенил 2,3-диоксигеназ, характерные для бактерий этого рода, а также необычная нуклеотидная последовательность (у Rhodococcus sp. G10), отличающаяся от генов а-субъединиц большинства изученных диоксигеназ и сходная с участком гомологичного гена бактерий другого рода порядка Actinomycetales (Arthrobacter sp. 3YC3) (Witzig et al., 2006). Отсутствие специфичной амплификации с ДНК ряда активных деструкторов бифенила/ПХБ, принадлежащих роду Rhodococcus, говорит об отличии их генов, кодирующих компоненты ключевого фермента деструкции бифенила, а следовательно и ферментов от таковых подсемейства Б/Т ДО, что требует дальнейших исследований. У представителей родов Arthrobacter и Janibacter выявлены уникальные нуклеотидные последовательности, отличающиеся от генов а-субъединиц как подсемейства бифенил/толуол диоксигеназ, так и других известных подсемейств, что также представляет значительный научный интерес.

У бактерий родов Arthrobacter и Micrococcus, разлагающих 4ХБК, и у активного деструктора моно(поли)ароматических соединений R. ruber Р25 обнаружены гены fcbAB, контролирующие дегалогенирование пара-хлорбензойной кислоты. Выявлен высокий уровень сходства исследуемых участков fcb генов штамма R. ruber Р25 с гомологичными нуклеотидными последовательностями, кодирующими компоненты 4-хлорбензоат дегалогеназы, известных деструкторов 4ХБК рода Arthrobacter. Поскольку гены деструкции 4-хлорбензоата часто входят в состав мобильных генетических элементов, не исключена возможность того, что в результате обмена генетической информацией с бактериями рода Arthrobacter штамм R. ruber Р25 приобрел способность осуществлять полную деструкцию яара-хлорированных бифенилов (Плотникова и др., 2005).

Проведенный нами скрининг среди бактерий рода Rhodococcus позволил выявить ряд активных штаммов-деструкторов ароматических соединений с широкой субстратной специфичностью. Это говорит о разнообразии ферментных систем, участвующих в разложении ароматических соединений у данной группы микроорганизмов.

Исследование ферментов бактерий рода Rhodococcus показало, что рост на различных ароматических субстратах сопровождается индукцией уникального набора ключевых ферментов, в частности диоксигеназ. Так, у R. opacus 1G при росте на феноле происходила индукция двух ПК 1,2-ДО. Изоферменты различались по стабильности и каталитическим характеристикам. Способность индуцировать несколько ключевых изоферментов в ответ на воздействие ксенобиотика может повышать биодеградативный потенциал бактериального штамма и обеспечивать ему выживаемость в меняющихся условиях окружающей среды. В клетках R. ruber Р25 при росте на пара-метилбензойной кислоте индуцировался фермент с необычной субстратной специфичностью — метилпирокатехин 1,2-диоксигеназа, отличающаяся от пирокатехин 1,2-диоксигеназ как классического, так и модифицированного орто-путей, и являющаяся представителем нового типа пирокатехин 1,2-диоксигеназ. Таким образом, мы обнаружили и исследовали ферменты 2 типов - пирокатехин 1,2-диоксигеназы классического орто-пути и метилпирокатехин 1,2-диоксигеназу. Наличие у родококков ферментов, существенно различающихся по каталитическим свойствам, свидетельствует об адаптации родококков в процессе эволюции к разложению интермедиатов, образующихся при деструкции разных токсикантов.

Свойства пирокатехин 1,2-диоксигеназы II, выделенной из клеток Я. орасш Ю, свидетельствуют о перспективности применения данного штамма для создания технологий очистки промышленных стоков, содержащих фенол. Высокая избирательность фермента к основному субстрату — пирокатехину и низкая афинность к большинству из проверенных соединений указывает на то, что ингибирующий эффект различных примесей может быть несущественным. Стабильность пирокатехазы при температурах от -10° до 25°С позволит успешно осуществлять очистку фенольных стоков в климатических условиях умеренных широт.

Таким образом, получены новые данные о бактериях порядка Асипотусе1а1еБ, у которых обнаружены разнообразные системы деструкции ароматических углеводородов, позволяющие им использовать широкий круг токсичных соединений в качестве субстратов. Охарактеризованные бактерии порядка АсНпотусе1а1ез являются перспективными объектами для создания высокоэффективных технологий очистки окружающей среды от устойчивых поллютантов природного и антропогенного происхождения.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Шумкова, Екатерина Сергеевна, 2009 год

1. Ананьина Л.Н. Нафталинметаболизирующий консорциум микроорганизмов, выделенный засоленной почвы: Диссертация на соискание ученой степени к. б. н. / Л.Н. Ананьина. — Пермь, 2007. - 386 с.

2. Белицкая Е.А., Серебренникова О.В. Углеводородный состав нефтей района Колтогорского прогиба // Электронный журнал «Нефтегазовое дело». — 2008. http://www.ogbus.ru

3. Васильева Г. К. Биоремедиация почв и седиментов, загрязненных полихлорированными бифенилами / Г.К. Васильева, Е.П. Стрижакова // Микробиология. 2007. - Т. 76, № 6. - С. 725-741.

4. Головлев Е.Л. Биология сапрофитных микобактерий: Диссертация на соискание ученой степени д. б. н. / Е.Л. Головлев. Пущино, 1983. — 386 с.

5. Грищенков В.Г. Деградация 3-хлорбензойной кислоты штаммом Pseudomonas putida 87 // В.Г. Грищенков, И.Е. Федечкина, Б.П. Баскунов и др. // Микробиология. 1983. - Т. 52. - С. 771-776.

6. Жуков Д.В. Кинетические закономерности биодеградации алифатических углеводородов бактериями Rhodococcus ruber и Rhodococcus erythropolis / Д.В. Жуков, В.П. Мурыгина, С.В. Калюжный // Прик. Биохим. Микробиол. 2007. - Т. 43, №1. - С. 1-4.

7. Ившина И.Б. Бактерии рода Rhodococcus (иммунодиагностика, детекция, биоразнообразие): Диссертация в виде научного доклада на соискание ученой степени д.б.н./ И.Б. Ившина — Пермь, 1997. 98 с.

8. Коробов В.В. Штамм бактерий Serratia marcescens В-6493 — деструктор фенола и 2,4-дихлорфенола / В.В. Коробов, Т.В. Маркушева, И.В. Кусова и др. // Биотехнология. 2006. - № 2. - С. 63-65.

9. Куюкина М.С. Модель нефтеотмывания загрязненного почвогрунта под действием Я/го^ососсш-биосурфактанта / М.С. Куюкина, И.Б. Ившина, М.А. Осипенко и др. // Российский журнал биомеханики. — 2006. — Т. 10, № 1. — С. 59-67.

10. Ю.Маниатис Т. Молекулярное клонирование / Т. Маниатис, Э. Фрич, Дж. Сэмбрук. М.: Мир, 1984. - 480 с.

11. Методы общей бактериологии: Пер. с англ.; под ред. Ф. Герхардт и др. М.: Мир. 1983. - Том 1, 2, 3.

12. Моисеева О.В. Разложение 2-хлорфенола и 3-хлорбензоата культурой Rhodococcus opacus lcp / O.B. Моисеева, E.B. Линько, Б.П. Баскунов, Л.А. Головлева // Микробиология. 1999. - Т.68. - С.400-405.

13. Моисеева О.В. Ферменты нового модифицированного орто-пути из Rhodococcus opacus 1СР, утилизтрующего 2-хлорфенол / О.В. Моисеева, О.В. Белова, И.П. Соляникова и др. // Биохимия. — 2001. Т. 66, № 5. -С. 678-687.

14. Нестеренко O.A. Нокардиоподобные и коринеподобные бактерии / O.A. Нестеренко, Е.И. Квасников, Т.М. Ногина. Киев: Наук. Думка, 1985. — 336 с.

15. Перт С. Дж. Основы культивирования микроорганизмов и клеток / С. Дж. Перт. М.: Мир. - 1978. - С. 14-33.

16. Плотникова Е.Г. Бактерии-деструкторы полициклических ароматических углеводородов, выделенные из почв и донных отложений района солеразработок / Е. Г. Плотникова, О. В. Алтынцева, И. А. Кошелева и др. // Микробиология. 2001. - Т.70, №1. - С. 61-70.

17. Плотникова Е.Г. Характеристика микроорганизмов, выделенных из техногенных почв Прикамья / Е.Г. Плотникова, Д.О. Рыбкина, Л.Н. Ананьина и др. // Экология. 2006. - №. 4. - С. 261-268.

18. Плотникова Е.Г. Штамм бактерий Rhodococcus ruber — деструктор полихлорированных бифенилов / Е.Г. Плотникова, Д.О. Рыбкина, В.А. Демаков // Патент № 2262531. Опубликован 20.10.2005 г. Бюл. №29.

19. Плотникова Е. Г. Клонирование гена дегалогеназы fcbA Arthrobacter globiformis и конструирование гибридного пути деградации 4-хлорбензоата в Pseudomonas putida / Е. Г. Плотникова, Т. В. Цой, В. Г. Грищенков и др. // Генетика. 1991. -Т.27. - С. 589-597.

20. Рыбкина Д.О. Исследование аэробных бактерий, разлагающих полихлорированные бифенилы и хлорбензойные кислоты: Дис. на соискание ученой степени к. б. н. / Д.О. Рыбкина. Пермь, 2003. - 181 с.

21. Рыбкина Д.О. Почвенные микроорганизмы, разлагающие ароматические углеводороды и карбоновые кислоты / Д.О. Рыбкина, В.А. Гусев, Е.Г. Плотникова // Вестник Пермского Университета. 2005. — № 6. -С. 115-122.

22. Смирнов В.В. Бактерии рода Pseudomonas / В.В. Смирнов, Е.А. Киприанова. Киев: Наук, думка, 1990. — 234с.

23. Соляникова И.П. Организация биодеградативных путей у родококков: Диссертация на соискание ученой степени д.б.н. / И. П. Соляникова. Пущино, 2007. - 245 с.

24. Шумкова Е.С. Разложение фенола штаммом Rhodococcus opacus 1G / Е.С. Шумкова, И.П. Соляникова, Е.Г. Плотникова, JI.A. Головлева // Прикладная биохимия и микробиология. — 2009. — №1. С. 43-49.

25. Экологическая биотехнология: Пер. с англ.; под ред. К.Ф. Форстера, Д. А. Дж. Вейза. Л.: Химия. - 1990. - 384 с.

26. Abraham W.-R. Diversity of biphenyl degraders in a chlorobenzene polluted aquifer / W.-R. Abraham, D. F. Wenderoth, W. GlâBer // Chemosphere-2005.-V. 58.-P. 529-533.

27. Abramowicz D.A. Aérobic and anaerobic biodégradation of PCBs: a review /D.A. Abramowicz // Crit. Rev. Biotechnol. 1990. -V. 10. - P. 241-251.

28. Adebusoye A.S. Growth on diclorobiphenyls with chlorine substitution on each ring by bacteria isolated from contaminated African siols / A.S. Adebusoe, F.W. Picardal, M.O. Ilory et al //Appl. Microbiol. Biotechnol. 2007. - V. 74. -P. 484-492.

29. Anderson A.S. The taxonomy of Streptomyces and related genera / A.S. Anderson, E. M. H. Wellington // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2001. - V.51. -P. 797-814.

30. Arai H. Two sets of biphenyl and PCB degradation genes on a linear plasmid in Rhodococcus erythropolis TA421 / H. Arai, S. Kosono, K. Taguchi et al. II J. Ferment. Bioeng. 1998. - V.86. - P.595-599.

31. Arensdorf J. J. A meta cleavage pathway for 4-chlorobenzoate, an intermediate in the metabolism of 4-chlorobiphenyl by Pseudomonas cepacia PI66 / J.J. Arensdorf, D.D. Focht II Appl. Environ. Microbiol. 1995. - V.61. - P.443-447.

32. Arensdorf J. J. Formation of chlorocatechol meta cleavage products by a pseudomonad during metabolism of monochlorobiphenyis / J.J. Arensdorf, D.D. Focht // Appl. Environ. Microbiol. 1994. - V.60. - P. 2884-2889.

33. Armengaud J. Genetic analysis of dioxin dioxygenase of Sphingomonas sp. strain RW1: catabolic genes dispersed on the genome / J. Armengaud, B. Happe, K.N. Timmis // J. Bacteriol. 1998. - V.180. - P.3954-3966.

34. Arnold S.M. Integrating cheminai and biological remediation of atrazine and S-triazine-contaminating pesticide wastes / S.M. Arnold, W.J. Hickey, R.F.Harris, R.E. Talaat//Environm. Toxicol. Chem. 1996. - V.15.-P. 1255-1262.

35. Asturias J.A. Three different 2,3-dihydroxybiphenyl-l,2-dioxygenases in the gram-positive polychlorobiphenyl-degrading Rhodococcus globerulus P6 / J.A. Asturias, K.N. Timmis // J. Bacteriol. 1993. - V. 175. - P. 4631-4640.

36. Asturias J.A. The evolutionary relationship of biphenyl dioxygenase from gram-positive Rhodococcus globerulus P6 to multicomponent dioxygenases from gram-negative bacteria / J.A. Asturias, E. Diaz, K.N. Timmis // Gene. — 1995. -V.156.-P. 11-18.

37. Bae H.S. Biodégradation of the mixtures of 4-chlorophenol and phenol by Comamonas testosteroni CPW301 / H.S. Bae, J.M. Lee, Y.B. Kim, S.T. Lee // Biodégradation. 1997. - V.7. - P. 463^169.

38. Baggi G. Inhibition by raeta-substituted dichlorobenzoates in Alcaligenes denitrificans which grows on 4-chlorobenzoate / G. Baggi, M. Zangrossi // Ann. Microbiol. edEnzimol.- 1995. V.45. - P. 185-189.

39. Bai J. Kinetic modeling of growth and biodégradation of phenoland ra-cresol using Alcaligenes faecalis / J. Bai, J.-P. Wen, H.-M. Li, Y. Jiang // Process. Biochemistry. 2007. - V. 42. - P. 510-517.

40. Bajaj M. Biodégradation of high phenol containing synthetic wastewater by an aerobic fixed bed reactor // M. Bajaj, C. Gallert, J. Winter // Bioresource Technology. 2008. - V.99. - P. 8376-8381.

41. Bamforth S.M. Bioremediation of polycyclic aromatic hydrocarbons: current knowledge and future directions / S.M. Bamforth, I. Singleton // Chem. Technol. Biotechnol. 2005. - V. 80. - P. 723-736.

42. Barriault D. Catalytic activity of Pseudomonas putida strain G7 naphthalene 1,2-dioxygenase on biphenyl / D. Barriault, M. Sylvestre // Int. Biodeterior. Biodegrad. 1999. - V.44. - P.33-37.

43. Becker B. Rapid differentiation of between Nocardia and Streptomyces by paper chromatography of whole cell hydrolysates / B. Becker, M. P. Lechevalier, R. E. Gordon, H. A. Lechevalier // Appl. Microbiol. Biotech. 1964. - V.12. -P. 421-423.

44. Bedard D. L. Influence of chlorine substitution pattern on the degradation of polychlorinated biphenyls by eight bacterial strains / D. L. Bedard, M. L. Haberl // Microbial Ecology. 1990. - V.20. - P. 87-102.

45. Bedard D.L. Evidence for novel mechanisms of polychlorinated biphenyl metabolism in Alcaligenes eutrophus H850 / D.L. Bedard, M.L. Haberl, R.J. May, M.J. Brennan // Appl. Environ. Microbiol. 1987. - V.53. -P.l 103-1112.

46. Benning M.M. The three-dimensional structure of 4-hydroxybensoyl-CoA thioesterase from Pseudomonas sp. strain CBS-3 / M.M. Benning, G. Wesenberg, R.Q. Liu et al. II J. Biol. Chem. 1998. - V.273. - P. 33572-33579.

47. Bestetti G. Regioselective hydroxylation of chlorobenzene and chlorophenols by a Pseudomonas putida / G. Bestetti, E. Galli, B. Leoni et al. II Appl. Microbiol. Biotechnol. 1992. - V.37. - P. 260-263.

48. Briganti F. Purification and catalytic properties of two catechol 1,2-dioxygenase isozymes from benzoate-grown cells of Acinetobacter radioresistensi F. Brigand, E. Pessione, C. Giunta et al. II J. Protein Chem. 2000. — V.19. -P.709-716.

49. Briganti F. Purification, biochemical properties and substrate specificity of a catechol 1,2-dioxygenase from a phenol degrading Acinetobacter radioresistens / F. Briganti, E. Pessione, C. Giunta, A. Scozzafava // FEBS Lett. 1997. - V.416. -P.61-64.

50. Bruce N.C. Methylmuconolactone, a key intermediate in the dissimilation of methylaromatic compounds by a modified 3-oxoadipate pathway evolved in nocardioform actinomycetes / N.C. Bruce, R.B. Cain // FEMS Microbiol. Lett. — 1988.-V. 50.-P. 233-239.

51. Cha C.-J. Catechol 1,2-dioxygenase from Rhodococcus rhodochrous N75 capable of metabolizing alkyl-substituted catechols / C.-J. Cha // J. Microbiol. Biotechnol. 2006. - V. 16. - P. 778-875.

52. Chaudhry G. R. Biodégradation of halogenated organic compounds / G.R. Chaudhry, S. Chapalamadugu // Microbiological Reviews. — 1991. — V.55. — P. 59-79.

53. Chen W.-M. Characterization of phenol and trichloroethene degradation by the rhizobium Ralstonia taiwanensis / W.-M. Chen, J.-S. Chang, C.-H. Wu, S.-C. Chang //Research in Microbiology. 2004. - V.155. - P. 672-680.

54. Cho Y.-G. Simultaneous degradation of p-nitrophenol and phenol by a newly isolated Nocardioides sp. / Y.-G. Cho, J.-H. Yoon, Y.-H. Park, S.-T. Lee // J. Gen. Appl. Microbiol. 1998. - V.44. -P.303-309.

55. Cowan S. E. Commensal interaction in a dual-species biofrim exposed to mixed organic compounds / S. E. Cowan, E. Gilbert, D. Liepmann, J. D. Keasling // Appl. Environ. Microbiol. 2000. - V.66. - P. 4481-4485.

56. Deng-Yu L. Degradation of 2,4,6-trichlorophenol by Azotobacter sp. strain GP1 / L. Deng-Yu, J. Eberschpàcher, B. Wagner et al. II Appl. Environ. Microbiol. -1991.-V. 57.-P. 1920-1928.

57. DiGioiaD. Structures of homologous composite transposons carrying cbaABC genes from Europe and North America / D. DiGioia, M. Peel, F. Fava, R.C. Wyndham //Appl. Environ. Microbiol. 1998. - V.64. - P. 1940-1946.

58. Dixon M. The determination of enzyme inhibitor constants / M. Dixon // J. Biochem.- 1953.-V. 55.-P. 170-171.

59. Dong X. S. Crystal structure of the terminal oxygenase component of cumene dioxygenase from Pseudomonas fluorescens IP01 / X.S. Dong, S. Fushinobu, E. Fukuda et al. II J. Bacteriol. 2005. - V.187. - P. 2483-2490.

60. Dorn E. Chemical structure and biodegradability of halogenated aromatic compounds. Substituent effects on 1,2-dioxygenation of catechol / E. Dorn, H.-J. Knackmuss // Biochem. J. 1978. - V. 174. - P. 85-94.

61. Earhart C.A. Structure of catechol 1,2-dioxygenase from Pseudomonas arvilla / C.A. Earhart, M.W. Vetting, R. Gosu et al. II Biochem. Biophys. Res. Comm. — 2005. V.338. - P. 198-205.

62. Eigen M., Hammes G.G. Elementary steps in enzyme reactions (as studied by relaxation spectrometry) // Advan. Enzymol. 1963. - V.25. - P. 1-38.

63. Eisner A. Resolution of 4-chlorobenzoate degalogenase from Pseudomonas sp. strain CBS3 into three components / A. Eisner, F. Loffler, K. Miyashita et al. II Appl. Environ. Microbiol. 1991. - V. 57. - P. 324-326.

64. Erb R.W. Characterization of a gene cluster from Ralstonia eutropha JMP134 encoding metabolism of 4-methyl-muconolactone / R.W. Erb, K.N. Timmis, D.H. Pieper // Gene. 1998. - V. 206. - P. 53-62.

65. Erickson B.D. Enhanced biodégradation of polychlorinated biphenyls after site-directed mutagenesis of a biphenyl dioxygenase gene / B.D. Erickson, F.J. Mondello II Appl. Environ. Microbiol. 1993. - V.59. - P.3858-3862.

66. Euzeby J. P. List of bacterial names with standing in nomenclature / J.P. Euzeby, 2009. http://www, bacterio.cict. fr

67. Faroon O. Polychlorinated biphenyls. Human health aspects / O. Faroon, L. Keith, C. Smith-Simon, C. De Rosa // Concise international chemical assessment document 55, Geneva: World Health Organization, 2003.

68. Fava F. Aerobic degradation and dechlorination of 2-chlorophenol, 3-chlorophenol and 4-chlorophenol by a Pseudomonas pickettii strain / F. Fava, P.M. Armenante, D. Kafkewitz // Lett. Appl. Microbiol. 1995. - V. 21. -P. 307-312.

69. Ferraro D. J. Structural investigations of the ferredoxin and terminal oxygenase components of the biphenyl 2,3-dioxygenase from Sphingobium yanoikuyae B1 / D. J. Ferraro, E. N Brown, C.-L. Yu et al. II BMC Structural Biology. 2007.-V.7.-P. 1170- 1182.

70. Ferraroni M. Crystal structure of 4-chlorocatechol 1,2-dioxygenase from the chlorophenol-utilizing gram-positive Rhodococcus opacus 1CP / M. Ferraroni, I.P. Solyanikova, M.P. Kolomytseva et al. H J. Biol. Chem. 2004. - V.279. -P. 27646-27655.

71. Fetzner S. Bacterial dehalogenases: biochemistry, genetics, and biotechnological applications / S. Fetzner, F. Lingens // Microbiological Reviews. — 1994.-V.58.-P. 641-685.

72. Fetzner S. Purification and some properties of 2-halobenzoate 1,2-dioxygenase, a two component enzyme system from Pseudomonas cepacia 2CBS / S. Fetzner, R. Müller, F. Lingens // J. Bacteriol. 1992. - V.174. - P. 279-290.

73. Field J.A. Microbial degradation of chlorinated phenols / J.A. Field, R. Sierra-Alvarez // Rev. Environ. Sei. Biotechnol. 2008. - V.7. - P. 211-241.

74. Finnerty W.R. The biology and genetics of the genus Rhodococcus / W.R. Finnerty II Annu. Rev. Microbiol. 1992. - V.46. - P. 193-218.

75. Francisco P. B. The chlorobenzoate dioxygenase gene of Burkholderia sp. strain NK8 involved in the catabolism of chlorobenzoates / P. B. Francisco, N. Ogawa, K. Suzuki, K. Miyashita//Microbiology. -2001. V. 147. -P. 121-133.

76. Fulthorpe R.R. High levels of endemicity of 3-chlorobenzoat-degrading soil bacteria / R. R. Fulthorpe, A. N. Rhodes, J. M. Tiedje // Appl. Environ. Microbiol. -1998.-V.64.-P. 1620-1627.

77. Furukawa K. Biphenyl Dioxygenases: Functional Versatilities and Directed Evolution / K. Furukawa, H. Suenaga, M. Goto // J. Bacteriol. 2004. - V.186. -P. 5189-5196.

78. FurukawaK. Engineering dioxygenases for efficient degradation of environmental pollutants / K. Furukawa // Curr. Opin. Biotechnol. 2000. — V.l 1. — P. 244-249.

79. Garrec G.M.-L. Purification and properties of the chlorophenol 4-monooxygenase from Burkholderia cepacia strain AC 1100 / G.M.-L. Garrec., I. Artaud, C. Capeillere-Blandin // Biochem. Biophys. Acta. 2001. - V. 1547. -P. 288-301.

80. Gibson D.T. Aromatic hydrocarbon dioxygenases in environmental biotechnology / D.T. Gibson, R.E. Parales // Curr. Opin. Biotechnol. 2000. - V. 11. - P. 236-243.

81. Gilbert E.S. Plant compounds that induce polychlorinated biphenyl biodégradation by Arthrobacter sp. strain BIB / E.S. Gilbert, D. E. Crowley // Appl. Environ. Microbiol. 1997. - V.63. - P. 1933-1938.

82. Golovleva L.A. Degradation of polychlorinated phenols by Streptomyces rochei 303 / L.A. Golovleva, O. Zaborina, R. Pertsova et al. Il Biodégradation. -1992.-V. 2.-P. 201-208.

83. Gomez-Gil L. Characterization of biphenyl dioxygenase of Pandoraea promenusa B-356 as a potent poly chlorinated biphenyl-degrading enzyme / L. Gomez-Gil, P. Kumar, D. Barriault et al II J. Bacteriol. 2007. - V.189. -P. 5705-5715.

84. Goncalves E. R. Transcriptomic assessment of isozymes in the biphenyl pathway of Rhodococcus sp. strain RHA1 / E. R. Goncalves, H. Hara, D. Miyazawa et al. II Appl. Environ. Microbiol. 2006. - V.72. - P. 6183-6193.

85. Haddock J. D. Dihydroxylation and dechlorination of chlorinated biphenyls by purified biphenyl 2,3-dioxygenase from Pseudomonas sp. strin LB400 / J. D. Haddock, J. R. Horton, D. T. Gibson // J. Bacteriology. 1995. - V.177. -P. 20-26.

86. Haggblom M.M. Degradation and o-metylation of chlorinated phenolic compounds by Rhodococcus and Mycobacterium strains / M.M. Haggblom, L.J. Nohynek, M.S. Salkinoja-Salonen // Appl. Environ. Microbiol. 1988. - V. 54. -P. 3043-3052.

87. Haggblom M.M. Microbial breakdown of halogenated aromatic pesticides and related compounds / M.M. Haggblom // FEMS Microbiol. Rev. -1992.-V. 103.-P. 28-72.

88. Haggblom M.M. Mechanisms of bacterial degradation and transformation of chlorinated monoaromatic compounds / M.M. Haggblom // J. Basic Microbiol. 1990.- V.2.- P. 115-141.

89. Hall J. A. Variation in stable carbon isotope fraction during aerobic degradation of phenol and benzoate by contaminant degrading bacteria / J.A. Hall, R.M. Kalin, M.J. Larkin et al. II Organic Geochemistry. 1999. - V.30. -P. 801-811.

90. Harwood C.S. The /?-ketoadipate pathway and the biology of self-identity / C.S. Harwood, R.E. Parales // Annu. Rev. Microbiol. 1996. - V. 50. -P. 553-590.

91. Hayaishi O. Nature and mechanism of oxygenases / O. Hayaishi // Science. 1969. - V.l64. - P. 389-396.

92. Hayaishi O. Studies on oxygenases. Pyrocatechase / O. Hayaishi, M. Katagiri, S. Rothberg // J. Biol. Chem. 1957. - V. 229. - P. 905-920.

93. Hickey W. J. Degradation of mono-, di-, and trihalogenated benzoic acids by Pseudomonas aeruginisa JB2 / W. J. Hickey, D. D. Focht // Appl. Environ. Microbiol. 1990. - V.56. - P. 3842-3850.

94. Hidalgo A. Formaldehyde removal in synthetic and industrial wastewater by Rhodococcus erythropolis UPV-1 / A. Hidalgo, A. Lopategi, M. Prieto et al. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2002. - V.58. - P. 260-263.

95. Hinterregger C. Characterization of isofunctional ring-cleavage enzymes in aniline and 3-chloroaniline degradation by Pseudomonas acidovorans CA28 /

96. C. Hinterregger, M. Loidl, F. Streichsbier // FEMS Microbiol. Lett. 1992. - V. 97. -P. 261-266.

97. Hollender J. Cooxidation of chloro- and methylphenols by Alcaligenes xylosoxidans JH1 / J. Hollender, J. Hopp, W. Dott // J. Microbiol. Biotechnol. -2000.-V. 16.-P. 445^50.

98. Hollender J. Degradation of 4-chlorophenol via the meta cleavage pathway by Comamonas testosteroni JH5 / J. Hollender, J. Hopp, W. Dotti // Appl. Environm. Microbiol. 1997. - V. 63. - P. 4567-4572.

99. Hiywna Y. Construction and characterization of recombinant bacteria that grow on ortho- and para-substituted chlorobiphenyls / Y. Hrywna, T.V. Tsoi, O.V. Maltseva, J.M. Tiedje // Appl. Environ. Microbiol. 1999. - V.65. -P.2163-2169.

100. Hurtubise Y. Involvement of the terminal oxygenase P subunit in the biphenyl dioxygenase reactivity pattern toward chlorobiphenyl / Y. Hurtubise,

101. D. Barriault, M. Sylvestre // J. Bacteriology. 1998. - V.180. - P. 5828-5835.

102. Imbeault N.Y.R. Steady-state kinetic characterization and cristallization of a polychlorinated biphenyl-transforming dioxygenase / N.Y.R. Imbeault, J. B. Powlowski, C. L. Coibert et al. II J. Bio. Chem. 2000. - V.275. -P. 12430-12437.

103. Iwai S. Degradation of mono-chlorinated dibenzo-p-dioxins by Janibacter sp. strain YA isolated from river sediment / S. Iwai, A. Yamazoe, R. Takahashi et al II Current microbiology. 2005. - V.51. P. 353-358.

104. Jakoncic J. The catalytic pocket of the ring-hydroxylating dioxygenase from Sphingomonas CHY-1 / J. Jakoncic, Y. Jouanneau, C. Meyer, V. Stojanoff // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2007. - V. 352. - P. 861-866.

105. Jin S. Biodegradation of dibenzofuran by Janibacter terrae strain XJ-1 / S. Jin, T. Zhu, X. Xu, Y. Xu // Current microbiology. 2006. - V. 53. - P. 30-36.

106. Jukes T.H. Evolution of protein molecules / T.H. Jukes, C.R. Cantor // Mamallian protein Metabolism / Ed. Munro H.N., New York: Academic press, 1969. -P. 21-132.

107. Kahl S. A genetic system for rapid isolation of aromatic-ring-hydroxylating dioxygenase activities / S. Kahl, B. Hofer // Microbiology. 2003. -V.149. -P.1475-1481.

108. Kalogeris E. Properties of catechol 1,2-dioxygenase from Pseudomonas putida immobilized in calcium alginate hydrogels / E. Kalogeris, Y. Sanakis, D. Mamma et al. II Enzyme and Microbial Technology. 2006. — V. 39. -P. 1113-1121.

109. Kanaly R. A. Rapid mineralization of behzoo.pyrene by a microbial consortium growing on diesel fuel / R. A. Kanaly, R. Bartha, K. Watanabe, S. Harayama // Appl. Environ. Microbiol. 2000. - V.66. - P. 4205-4211.

110. Kao C.M. Factors affecting the biodégradation of PCP by Pseudomonas mendocina NSYSU chloride release / C.M. Kao, J.K. Liu, Y.L. Chen et al. II J. Hazard. Mater. 2005. - V.124. - P. 68-73.

111. Kaschabek S.R. Degradation of chloroaromatics: purification and characterization of a novel type of chlorocatechol 2,3-dioxygenase of Pseudomonas putida GJ31 / S.R. Kaschabek, T. Kasberg, D. Müller et al. II J. Bacteriol. 1998. -V. 180.-P. 296-302.

112. Kim C.-K. Structure of the pcbC gene encoding 2,3-dixydroxybiphenyl dioxygenase of Pseudomonas sp. P20 / C.-K. Kim, E. Kim, J.-C. Chae, Y. Kim // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1996a.-V.226.-P. 15-20.

113. Kim D. Functional characterization and molecular modeling of methylcatechol 2,3-dioxygenase from o-xylene-degrading Rhodococcus sp. strain DK17 / D. Kim, J.-C. Chae, J.Y. Jang et al. II Biochem. Biophys. Res. Commun. -2005. V.326. - P.880-886.

114. Kim I.C. Characterization of the Bacillus stearothermophilus BR219 phenol hydroxylase gene / I.C. Kim, P.J. Oriel // Appl. Environ. Microbiol. — 1995. — V. 61, №4.-P. 1252-1256.

115. Kim S. Microbial growth on dichlorobiphenyls chlorinated on both rings as a sole carbon and energy source / S. Kim, F.W. Picardal // Appl. Environ. Microbiol. 2001. - V.64. - P. 1953-1955.

116. Kitagawa W. Cloning and characterization of benzoate catabolic genes in the gram-positive polychlorinated biphenyl degrader Rhodococcus sp. strain RHA1 / W. Kitagawa, K. Miyauchi, E. Masai, M. Fukuda // J. Bacteriol. 2001. - V.183. -P. 6598-6606.

117. Kobayashi F. Bioremediation of undegradable aromatic ring compound in seawater / F. Kobayashi, Y. Nakamura, N. Suzuki // Proceedings of the First International Meeting on Environmental Biotechnology and Engineering. — 2004. -V. 130.-P.1-8.

118. Kolar A. B. PCB-degrading potential of aerobic bacteria enriched from marine sediments / A.B. Kolar, D. Hrsak, S. Fingler et al. II International Biodeterioration and Biodégradation. 2007. - V.60. - P. 16-22.

119. Kolomytseva M.P. Intradiol pathway of para-cresol conversion by Rhodococcus opacus 1CP / M.P. Kolomytseva, B.P. Baskunov, L.A. Golovleva // J. Biotechnol. 2007. - V.2. - P. 886-893.

120. Koronelli T.V. Principles and methods for raising the efficiency of biological dagradation of hydrocarbons in the environment: review / T.V. Koronelli // Appl. Biochem. Microbiol. 1996. - V.32. - P. 519-525.

121. Kuhm A.E. Purification and characterization of dichloromuconate cycloisomerase from Alcaligenes eutrophus JMP134 / A.E. Kuhm, M. Schlomann, H-J. Knackmuss, D.H. Pieper // Biochem. J. 1990. - V.266. - P. 877-883.

122. Laemli U.K. Cleavaje of structural proteins during the assembly of the head of bacteriaphage T4 / U.K. Laemli //Nature. 1970. - V. 227. - P. 680-685.

123. Lambo A.J. Cometabolic degradation of polychlorinated biphenyls at low temperature by psychrotolerant bacterium Hydrogenophaga sp. IA3-A / A.J. Lambo, T.R. Patel // Curr. Microbiol. 2006. - V.53. - P. 48-52.

124. Larkin M.J. Biodégradation by members of the genus Rhodococcus: biochemistry, physiology, and genetic adaptation // M.J. Larkin, L.A. Kulakov,

125. C.C. Allen // Adv. Appl. Microbiol. 2006. - V.59. - P. 1-29.

126. Lechevalier M.P. Identification of aerobic actinomycetes of clinical importance / M.P. Lechevalier // J. Lab. Clin. Med. 1968. - V.71. - P.934-944.

127. Lee J.-Y. Purification and characterization of 2,6-dichloro-p-hydroquinone chlorohydrolase from Flavobacterium sp. strain ATCC 39723 / J.-Y. Lee, L. Xun // J. Bacteriol. 1997. -V. 179. - P. 1521-1524.

128. Lee K. /?-Hydroxylation reactions catalyzed by naphthalene dioxygenase/ K. Lee // FEMS Microbiol. Lett. 2006. - V. 255. - P. 316-320.

129. Leigh M.B. Polychlorinated biphenyl (PCB)-degrading bacteria associated with trees in a PCB-contaminated site / M.B. Leigh, P. Prouzova, M. Mackova et al. / Appl. Environ. Microbiol. 2006. - V.72, № 4. - P. 2331-2342.

130. Liu D. Amino acids in positions 48, 52, and 73 differentiate the substrate specificities of the highly homologous chlorocatechol 1,2-dioxygenases CbnA and TcbC / D. Liu, S. Ogawa, N. Senda et al. II J. Bacteriol. 2005. - V. 187. P. 5427-5436.

131. Liu D. Biodégradation of recalcitrant chlorophenols by cometabolism /

132. D. Liu, R.J. Maguire, G. Pacepavicius, B.J. Dutka // Environ. Toxicol. Water Qual. -1991. — V.6. — P.85-95.

133. Loffler F. Dehalogenation of 4-chlorobenzoate. Characterisation of 4-chlorobenzoyl-coenzyme A dehalogenase from Pseudomonas sp. CBS3 / F. Loffler, F. Lingens, R. Muller // Biodégradation. 1995. - V.6. - P. 203-212.

134. Maltseva O. V. Degradation of anaerobic reductive dechlorination products of Aroclor 1242 by four aerobic bacteria / O. V. Maltseva, T. V. Tsoi, J. F. Quensen III et al. Il Biodégradation. 1999. - Y. 10. - P. 363-371.

135. Mannisto M.K. Diversity of chlorophenol degrading bacteria isolated from contaminated boreal groundwater / M.K. Mannisto, M.A. Tiirola, Salkinoja-M.S. Salonen et al. II Arch. Microbiol. 1999. - V.171. - P. 189-197.

136. Margesin R. Low-temperature biodégradation of high amounts of phenol by Rhodococcus spp. and basidiomycetous yeasts / R. Margesin, P.-A. Fonteyne, B. Redl // Res. Microbiol. 2005. -V. 156. - P. 68-75.

137. Marks T.S. The origin of the oxygen incorporated during the dehalogenation/hydroxylation of 4-chlorobenzoate by an Arthrobacter sp. / T.S. Marks, R. Wait, A.R. Smith, A.V. Quirk // Biochem. Biophys. Res. Commun. -1984. V. 124. - P. 669-674.

138. Martinkovâ L. Biodégradation potential of the genus Rhodococcus / L. Martinkovâ, B. Uhnâkovâ, M. Pâtek et al. Il Environ. Int. 2009. - V.35. -P. 162-177.

139. Masai E. Characterization of biphenyl catabolic genes of gram-positive polychlorinated biphenyl degrader Rhodococcus sp. strain RHA1 / E. Masai, A. Yamada, J. M. Healy et al. Il Appl. Environ. Microbiol. 1995. - V.61. -P.2079-2085.

140. Matsumura E. Constitutive synthesis, purification of catechol 1,2-dioxygenase from the aniline-assimilating bacterium Rhodococcus sp. AN-22 / E. Matsumura, S. Ooi, S. Murakami et al. II J. Biosci. Bioeng. — 2004. — V. 98. -P. 71-76.

141. McLeod M.P. The complete genome of Rhodococcus sp. RHA1 provides insights into a catabolic powerhouse / M.P. McLeod, R.L. Warren, W.W. Hsiao et al. II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2006. - V. 103. - P. 15582-15587.

142. Menke B. Degradation of mixtures of monochlorophenols and phenol as substrates for free and immobilized cells of Alcaligenes sp. A7—2 / B. Menke, H. J. Rehm // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1992. - V.37. - P. 655-661.

143. Merlin C. Organization of the bph gene cluster of transposon Tn4371, encoding enzymes for the degradation of biphenyl and 4-chlorobipheny 1 compaunds / C. Merlin, D. Springael, M. Mergeay, A. Toussaint// Mol. Gen. Genet. 1997. -V.253.-P. 499-506.

144. Merril C.R. Ultrasensitive stain for proteins in polyacrylamid gels shows regional variation in cerebrospinal fluid proteins / C.R. Merril, D. Goldman, S.A. Sedman, M.H. Ebert // Science. 1981. - V.211. - P. 1437-1438.

145. Miethling R. Accelerated mineralization of pentachlorophenol in soil upon inoculation with Micobacterium chlorophenolicus PCP-1 and Sphingomonaschlorophenolica RA2 / R. Miethling, U. Karlson. // Appl. Environm. Microbiol. — 1996. V.62. - P.4361-4366.

146. Mondello FJ. Cloning and expression in Escherichia coli of Pseudomonas strain LB400 genes encoding polychlorinated biphenyl degradation /

147. F.J. Mondello // J. Bacteriol. 1989. - V. 171. - P. 1725-1732.

148. Mukarjee-Dhar G. Analysis of changes in congener selectivity during PCB degradation by Burkholderia sp. strain TSN101 with increasing concentration of PCB and characterization of the bphBCD genes and gene products /

149. G. Mukarjee-Dhar, T. Hatta, M. Shimura, K. Kimbara // Arch. Microbiol. 1998a. -V.169.-P. 61-70.

150. Mukerjee-Dhar G. Degradation of polychlorinated biphenyl by cells of Rhodococcus opacus strain TSP203 immobilized in alginate and in solution / G. Mukerjee-Dhar, M. Shimura, K. Kimbara // Enzyme and Microbial Technology. -1998b. — V.23. P. 34-41.

151. Muller R. Enzymatic dehalogenation of 4-chlorobenzoate by extracts from Arthrobacter sp. SU DSH 20407 / R. Muller, R. H. Oltmanns, F. Lingens // Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 1988. - V.369. - P. 567-571.

152. Mustafa N.R. Phenolic compounds in Catharanthus roseus / N.R. Mustafa, R.Verpoorte II Phytochem. Rev. 2007. - V.6. - P. 243-258.

153. Nacatsu C.H. The c/s-diol dehydrogenase cbaC gene of Tn5271 is required for growth on 3-chlorobenzoate but not 3,4-dichlorobenzoate / C.H. Nacatsu, M. Providenti, R.C. Wyndham // Gene. 1997. - V.196. - P. 209-218.

154. Nakai C. Three isozymes of catechol 1,2-dioxygenas (pyrocatechase), aa, aP, and PP, from Pseudomonas arvilla C-l / C. Nakai, K. Horiike, S. Kuramitzu et al. II J. Biol. Chem. 1990. - V.265. - P. 660-665.

155. Nishi A. A 90-kilobase conjugative chromosomal element coding for biphenyl and salicylate catabolism in Pseudomonas putida KF715 / A. Nishi, K. Tominaga, K. Furukawa // J. Bacteriology. 2000. - V.182. - P. 1949-1955.

156. Nordin K. Novel 4-chlorophenol degradation gene cluster and degradation route via hydroxyquinol in Arthrobacter chlorophenolicus A6 / K. Nordin, M. Unell, J.K. Jansson // Appl. Microbiol. Microbiol. 2005. - V.71, № 11.-P. 6538-6544.

157. Oda Y. Acquisition of the ability for Rhodopseudomonas palustris to degrade chlorinated benzoic acids as the sole carbon source / Y. Oda, Y.P. de Vries, L.J.Forney, J.C. Gottschal // FEMS Microbiol. Ecol.-2001.-V.3 8.-P. 133-139.

158. Ohtsubo Y. BphS, a key transcriptional regulator of bph genes involved in polychlorinated biphenyl/biphenyl degradation in Pseudomonas sp. KKS102 / Y. Ohtsubo, M. Delawary, K. Kimbara et al II Biol. Chem. 2001. - V. 276. -P. 36146-36154.

159. Parales R.E. Substrate specificity of naphthalene dioxygenase: effect of specific amino acids at the active site of the enzyme / R.E. Parales, K. Lee, S.M. Resnick et al. II J. Bacteriol. -2000. V.182. - P. 1641-1649.

160. Patel R.N. Catechol 1,2-dioxygenase from Acinetobacter calcoaceticus: purification and properties / R.N. Patel, C.T. Hou, A. Felix, M.O. Lillard // J. Bacteriol. 1976. - V. 127. - P. 536-544.

161. Peel M.C. Selection of clc, cba, and fcb chlorobenzoat-catabolic genotypes from groundwater and surface waters abjacent to the Hyde Park, Niagara

162. Falls, chemical landfill / M.C. Peel, R.C. Wyndham // Appl. Environ. Microbiol. — 1999.-V.65.-P. 1627-1635.

163. Peloquin L. Cloning and expression of the polychlorinated biphenyl-degradation gene cluster from Arthrobacter M5 and comparison to analogous genes from gram-negative bacteria / L. Peloquin, C.W. Greer // Gene. — 1993. — V.125. — P. 35-40.

164. Pieper D.H. Aerobic degradation of polychlorinated biphenyls / D.H. Pieper//Appl. Microbiol. Biotechnol. 2005. - V. 67.-P. 170-191.

165. Potrawfke T. Chlorocatechols substituted at positions 4 and 5 are substrates of the broad-spectrum chlorocatechol 1,2-dioxygenase of Pseudomonas chlororaphis RW71 / T. Potrawfke, J. Armengaud, R.M. Wittich / J. Bacteriol. — 2001.-V.183.-P. 997-1011.

166. Pradhan N. Mineralization of phenol by a Serratia plymuthica strain GC isolated from sludge sample // International Biodeterioration and Biodégradation. — 2007.-V.60.-P. 103-108.

167. Prieto M.B. Degradation of phenol by Rhodococcus erythropolis UPV-1 immobilized in biolite in a packed-bed reactor / M.B. Prieto, A. Hidalgo, J.L. Serra, M.J. Llama // J. Biotechnol. 2002. - V. 97. - P. 1-11.

168. Providenti M. A. Identification and functional characterization of CbaR, a MarR-like modulator of the cbaABC-encoded chlorobenzoate catabolism pathway / M. A. Providenti, R. C. Wyndham // Appl. Environ. Microbiol. 2001. - V.67. -P. 3530-3541.

169. Radice F. Cloning of the Arthrobacter sp. FG1 dehalogenase genes and construction of hybrid pathways in Pseudomonas putida strains / F. Radice,

170. V. Orlandi, V. Massa et al. II Appl. Microbiol. Biotechnol. 2007. - V.75. -P. 1111-1118.

171. Raschke H. Biotransformation of various substituted aromatics compaunds to chiral dihydrodihydroxy derivatives / H. Raschke, M. Meier, J.G. Burken et al. // Appl. Environ. Microbiol. 2001. - V.67. - P. 3333-3339.

172. Rehfuss M. Alcaligenes faecalis subsp.phenolicus subsp. nov. a phenol-degrading, denitrifying bacterium isolated from a graywater bioprocessor / M. Rehfuss, J. Urban // Syst. Appl. Microbiol. 2005a. - V.28. - P.421-429.

173. Reineke W. Chemical structure and biodegradability of halogenated aromatic compounds. Substituent effects on 1,2-dioxygenation of benzoic acid / W. Reineke, H.-J. Knackmuss // Biochim. Biophy. Acta. 1978. - V. 532. -P. 412-423.

174. Reineke W. Development of hybrid strains for the miniralisation of chloroaromatics by patchwork assembly / W. Reineke // Annu. Rev. Microbiol. — 1998.-V.52.-P. 287-331.

175. Reineke W. Microbiol degradation of haloaromatics / W. Reineke, H. J. Knackmuss // Ann. Rev. Microbiol. 1988. - V.42. - P. 263-287.

176. Rodrigues J. Development of a Rhodococcus recombinant strain for degradation of products from anaerobic dechlorination of PCBs / J. Rodrigues, O. Maltseva, T. Tsoi et al. II Environ. Sci. Technol. 2001. - V.35. - P. 663-668.

177. Romanov V. Pseudomonas aeruginosa 142 uses a three-component ortho-halobenzoate 1,2-dioxygenase for metabolism of 2,4-dichloro- and 2-chlorobenzoate / V. Romanov, R. P. Hausinger// J. Bacteriol. 1994. - V.176. -P. 3368-3374.

178. Romine M.F. Complete Sequence of a 184-Kilobase Catabolic Plasmid from Sphingomonas aromaticivorans F199 / M.F. Romine, L.C. Stillwell, K.-K Wong et al. I I J. Bacteriol. 1999. - V. 181, № 5. - P. 1585-1602.

179. Ross G. The public health implications of polychlorinated biphenyls (PCBs) in the environment / G. Ross // Rev. Ecotox. Environ. Safety. 2004. - V.59. -P. 275-291.

180. Rutgers M. Growth yield coefficients of Sphingomonas sp. strain P5 on various chlorophenols in chemostat culture / M. Rutgers, A.M. Breure, J.G. van Andel, W.A. Duetz // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1997. - V.48. -P.656-661.

181. Sakai M. Diversity of 2,3-dihydroxybiphenyl dioxygenase genes in a strong PCB degrader, Rhodococcus sp. strain RHA1 / M. Sakai, E. Masai, H. Asami etal. II J. Biosci. Bioeng. 2002. - V.93. - P. 421^127.

182. Sanakis Y. Catechol 1,2-dioxygenase from Pseudomonas putida in organic media an electron paramagnetic resonance study / Y. Sanakis, D. Mamma, P. Christakopoulos, H. Stamatis // Int. J. Biol. Macromol. - 2003. - V.33. -P. 101-106.

183. Sanchez M.A. A previously unexposed forest soil microbial community degrades high levels of the pollutant 2,4,6-trichlorophenol / M.A. Sanchez, M. Vasquez, B. Gonzalez // Appl. Environ. Microbiol. 2004. - V.70. -P.7567-7570.

184. Sauret-Ignazi G. Characterization of a chromosomally encoded catechol 1,2-dioxygenase (E.C.I. 13.11.1) from Alcaligenes eutrophus CH34 / G. Sauret-Ignazi, J. Gagnon, C. Béguin et al. II Arch. Microbiol. 1996. - V. 166. - P. 42-50.

185. SavardP. Cloning of Pseudomonas sp. strain CBS3 genes specifying dehalogenation of 4-chlorobenzoate / P. Savard, L. Peloquin, M. Sylvestre // J. Bacterid. 1986. - V.168. - P. 81-85.

186. Savelkoul P.H. Amplified-fragment length polymorphism analysis: the state of an art / P.H. Savelkoul, H.J. Aarts, J. de Haas et al. II J. Clin. Microbiol. — 1999. V.37. - P. 3083-3091.

187. Schell U. Structural basis for the activity of two muconate cycloisomerase variants toward substituted muconates / U. Schell, S. Heiin, T. Kajander et al. Il Proteins. 1999. - V.34. - P.125-136.

188. Schlömann M. Evolution of chlorocatechol catabolic pathways / Schlömann M. // Biodegradation. 1994. - V.5. - P.301-321.

189. Schmidt E. Chemical structure and biodegradability of halogenated aromatic compounds. Conversion of chlorinated muconic acids into maleoylacetic acid / E. Schmidt, H.-J. Knackmuss // Biochem. J. 1980. - V.192. - P.339-347.

190. Schmitz A. Cloning and sequence analysis of genes for dehalogenation of 4-chlorobenzoate from Arthrobacter sp. strain SU / A. Schmitz, K.-N. Gartemann, J. Fielder et al. II Appl. Environ. Microbiol. 1992. - V.58. - P.4068-4071.

191. Seeger M. Dehalogenation, denitration, dehydroxylation, and angular attack on substituted biphenyls and related compounds by a biphenyl dioxygenase / M. Seeger, B. Camara, B. Hofer//J. Bacteriol. -2001. V.183. -P. 3548-3555.

192. Seto M. A novel transformation of polychlorinated biphenyls by Rhodococcus sp. strain RHA1 / M. Seto, K. Kimbara, M. Shimura et al. Il Appl. Environ. Microbiol. 1995. - V.61. - P. 3353-3358.

193. Shen X.H Functional identification of the gene locus ncgl2319 and characterization of catechol 1,2-dioxygenase in Corynebacterium glutamicum / X.H. Shen, Z.P. Liu, S.J. Liu // Biotechnol. Lett. 2004. - V. 26, № 7. - P. 575-580.

194. Shimao M. Degradation of 4-chlorobenzoate by facultatively alcalophilic Arthrobacter sp. strain SB8 / M. Shimao, S. Onishi, S. Mizumori et al. Il Appl. Environ. Microbiol. 1989. - V.55. - P. 478-482.

195. Shimizu S. Characterisation of the 450-kb linear plasmid in a polychlorinated biphenyl degrader, Rhodococcus sp. strain RHA1 / S. Shimizu, H. Kobayashi, E. Masai, M. Fucuda // Appl. Environ. Microbiol. 2001. - V.61. -P. 2021-2028.

196. Shimura M. Isolation and characterization of a thermophylic Bacillus sp. JF8 capable of degrading polychlorinated biphenyls and naphtalene / M. Shimura, G. Mukerjee-Dhar, K. Kimbara et al. II FEMS Microbiol. Lett. 1999. - V.178. -P. 87-93.

197. Shingler V. Nucleotide sequence and functional analysis of the complete phenol/3,4-dimethylphenol catabolic pathway of Pseudomonas sp. strain CF600 / V. Shingler, J. Powlowski, U. Marklund // J. Bacteriol. 1992. - V.174. -P. 711-724.

198. Sisto A. Molecular Characterization of Bacteria Isolated from Waste Electrical Transformer Oil / A. Sisto, E. Fusella, H. Urbina et al. II Moscow University Chemistry Bulletin. 2008. - V.63. - № 2. - P. 120-125.

199. Sivakumar K. Research on marine actinobacteria in India / K. Sivakumar, M.K. Sahu, T. Thangaradjou, L. Kannan // Indian J. Microbiol. — 2007. V.47. — P.186-196.

200. Smith M.R. The biodégradation of aromatic hydrocarbons by bacteria / M.R. Smith // Biodégradation. 1990. - V. 1. - P. 191-206.

201. Solyanikova I.P. Bacterial degradation of clorophenols: pathways, biochemical, and genetic aspects / LP. Solyanikova, L.A. Golovleva // J. Environm. Sci. Health. 2004. - V.39. - P. 333-351.

202. Sondossi M. Metabolism of 2,2'- and 3,3'-dihydroxybiphenyl by the biphenyl catabolic pathway of Comamonas testosteroni B-356 / M. Sondossi, D. Barriault, M. Sylvestre // Appl. Environ. Microbiol. 2003. - V. 70. - P. 174-181.

203. Spain J.C. Oxidation of substituted phenols by Pseudomortas putida F1 and Pseudomortas sp. strain JS6 / J.C. Spain, D.T. Gibson // Appl. Environ. Microbiol. 1988. - V.54. - P.1399-1404.

204. Springael D. Occurrence of Tn43 71-related mobile elements and sequences in (chloro)biphenyl-degrading bacteria / D. Springael, A. Ryngaert, C. Merlin et al. II Appl. Environ. Microbiol. 2001. - V.67. - P. 42-50.

205. Stackebrandt E. Proposal for a new hierarchic classification system, Actinobacteria classis nov. / E. Stackebrandt, F.A. Rainey, N.L. Ward-Rainey // Int. J. Syst. Bacteriol. 1997. - V.47. - P. 479-491.

206. Strachan P.D. Purification and characterization of catechol 1,2-dioxygenase from Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13259 and cloning and sequencing of its catA gene / P.D. Strachan, A.A. Freer, C.A. Fewson // Biochem. J. — 1998.-V.333.-P. 741-747.

207. Suenaga H. Active-site engineering of biphenyl dioxygenase: effect of substituted amino acids on substrate specificity and regiospecificity / H.Suenaga, M. Goto, K. Furukawa //Appl. Microbiol. Biotechnol. 2005. - V.71. -P.168-176.

208. Suenaga H. Directed evolution of biphenyl dioxygenase: emergence of enhanced degradation capacity for benzene, toluene, and alkylbenzenes / H. Suenaga, M. Mitsuoka, Y. Ura etal. II J. Bacteriol. 2001. - V. 183. - P. 5441-5444.

209. Suenaga H. Alteration of regiospecificity in biphenyl dioxygenase by active-site engineering / H. Suenaga, T. Watanabe, M. Sato et al. II J. Bacteriol. -2002.-V. 184.-P. 3682-3688.

210. Suzuki K. Expression of 1,2-halobenzoate dioxygenase genes (icbdSABC) involved in the degradation of benzoate and 2-halobenzoate in Burkholderia sp. TH2 / K. Suzuki, N. Ogawa, K. Miyashita // Gene. 2001. - V.262. — P.137-145.

211. Takeda H. Characterization of transcriptional regulatory genes for biphenyl degradation in Rhodococcus sp. strain RHA1 / H. Takeda, A. Yamada, K. Miyauchi et al. II J. Bacteriol. 2004. - V.186. - P. 2134-2146.

212. Tarao M. Estimation of the yield coefficient of Pseudomonas sp. strain DP-4 with a low substrate (2,4-dichlorophenol DCP.) concentration in a mineral medium from which uncharacterized organic compounds were eliminated by a non

213. DCP-degrading organism / M. Tarao, M. Seto // Appl. Environ. Microbiol. — 2000. — V.66.-P. 566-570.

214. Thakur I.S. Molecular cloning and characterization of pentachlorophenol-degrading monooxygenase genes of Pseudomonas sp. from the chemostat / I.S. Thakur, P. Verma, K. Upadhayaya // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2002. - V.290. - P.770-774.

215. Tiirola M.A. Novosphingobium lentum sp. nov., a psychrotolerant bacterium from a polychlorophenol bioremediation process / M.A. Tiirola,

216. H.J. Busse, P. Kampfer, M.K. Mannisto / Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2005. -V.55.-P. 583-588.

217. Tsai S.-C. Purification and characterization of a catechol1.2-dioxygenase from a phenol degrading Candida albicans TL3 / S.-C. Tsai, Y.-K. Li // Arch. Microbiol. 2007. - V. 187. - P. 199-206.

218. Unell M. Degradation of mixtures of phenolic compounds by Arthrobacter chlorophenolicus A6 / M. Unell, K. Nordin, C. Jernberg et al. II Biodegradation. 2008. - V.19, №4. - P. 495-505.

219. Unterman R. A history of PCB biodégradation / R. Unterman // Bioremediation. Principles and Applications / Eds. Crawford R.L., Crawford D.L., 1996.-P. 209-253.

220. Upadhyay R.C. Effect of phenol on the mycelial growth and fructification in some of basidiomycetous fungi / R.C. Upadhyay, M. Hofrichter // J. Basic Microbiol. 1993. - V.33, № 5. - P.343-347.

221. Valenzuela J. Degradation of chlorophenols by Alcaligenes eutrophus JMP134 (pJP4) in bleached kraft mill effluent / J. Valenzuela, U. Bumann, R. Cespedes et al. II Appl. Environ. Microbiol. 1997. - V.63. - P. 227-232.

222. Van de Peer Y. TREECON for Windows a software package for the construction and drawing of evolutionary trees for the Microsoft Windows environment / Y. Van de Peer, R. DeWachter // Comput. Appl. Biosci. 1994. -V.10.-P. 569-570.

223. Ventura M. Genomics of Actinobacteria: tracing the evolutionary history of an ancient phylum / M. Ventura, C. Canchaya, A. Tauch et al. II Microbiolology and Molecular Biology Reviews. 2007. - V.71, № 3. - P. 495-548.

224. Versalovic J. Genomic fingerprinting of bacteria using repetitive sequence-based polymerase chain reaction / J. Versalovic, M. Schneider, F.J. de Bruijn et al. II Meth. Cell. Mol. Biol. 1994. - V. 5. - P. 25-40.

225. Vezina J. Family shuffling of soil DNA to change the regiospecificity of Burkholderia xenovorans LB400 biphenyl dioxygenase / J. Vezina, D. Barriault, M. Sylvestre // J. Bacteriol. 2007. - V.189. - P. 779-788.

226. Wang C.-L. Purification and characterization of a novel catechol 1,2-dioxygenase from Pseudomonas aeruginosa with benzoic acid as carbon source / C.-L. Wang, S.-L. You, S.-L. Wang // Process Biochemistry. 2006. - V.41. -P.1594-1601.

227. Warhurst A.M. Metabolism of styrene by Rhodococcus rhodochrous NCIMB 13259 / A.M. Warhurst, K.F. Clarke, R.A. Hill et al. II Appl. Environ. Microbiol. 1994. - V.60. - P.l 137-1145.

228. Watanabe T. Versatile transcription of biphenyl catabolic bph operon in Pseudomonas pseudoalcaligenes KF707 / T. Watanabe, R. Inoue, N. Kimura, K. Furukawa // J. Bacteriol. 2000. - V.275. - P. 31016-31023.

229. Wei G. Characterization of phenol degradation by Rhizobium sp. CCNWTB 701 isolated from Astragalus chrysopteru in mining tailing region / G. Wei, J. Yu, Y. Zhu et al. II J. Hazard. Mater. 2008. - V.28, №1. - P. 111-117.

230. Wiegel J. Microbial reductive dehalogenation of polychlorinated biphenyls / J. Wiegel, Q. Wu // FEMS Microbiol. Ecology. 2000. - V.32. - P. 1-15.

231. Wieser M. Metabolism of 4-chlorophenol by Azotobacter sp. strain GP1: structure of the meta cleavage product of 4-chlorocatechol / M. Wieser, J. Eberspächer, B. Vogler, F. Lingens // FEMS Microbiol. Lett. 1994. - V.116. -P. 73-78.

232. Williams W. A. A phylogenetic analysis of aerobic polychlorinated biphenyl-degrading bacteria / W. A. Williams, J. H. Lobos, W. E. Cheetham // Int. J. Syst. Bacteriol. 1997. - V.47. - P. 207-210.

233. Wilson K. Preparation of genomic DNA from bacteria / K. Wilson // Current protocols in molecular biology / Eds. Ausubel F.M. et al., New York: Greene Publishing Associates, 1995. P. 241-245.

234. Wood T.K. Molecular approaches in bioremediation / T.K. Wood // Curr. Opin. Biotechnol. 2008. - V.19. - P. 572-578.

235. Yang X. Biodegradation of seven polychlorinated biphenyls by a newly isolated aerobic bacterium {Rhodococcus sp. R04) / X. Yang, Y. Sun, S. Qian // J. Ind. Microbiol. Biotechnol. -2004. -V.31, № 9. P. 415-420.

236. Yang X. Characterization and functional analysis of a novel gene cluster involved in biphenyl degradation in Rhodococcus sp. strain R04 / X. Yang, X. Liu, L. Song étal. II J. Appl. Microbiol. 2007. - V.103, № 6. - P. 2214-2224.

237. Yi H.-R. Phylogenetic and phenotypic diversity of 4-chlorobenzoate-degrading bacteria isolated from soils / H.-R. Yi, K.-H. Min, C.-K. Kim, J.-O. Ka // FEMS Microbiol. Ecol. 2000. - V.31. - P. 53-60.

238. Ying 'W. Biodegradation of phenol by free and immobilized Acinetobacter sp. strain PD12 / W. Ying, T. Ye, H. Bin et al. II Journal ot Emironmental Sciences. — 2007. — V.19. P.222-225.

239. Yoon Y.-H. Characterization of a new catechol branch of the yß-ketoadipate pathway induced for benzoate degradation in Acinetobacter Iwoffii K24 / Y.-H. Yoon, S.-H. Yun, S.-H. Park et al. II Biochem. Biophys. Res. Commun. — 2007. V. 360. - P. 513-519.

240. Zaitsev G. M. Utilization of 2-chlorobenzoic acid by Pseudomonas cepacia / G.M. Zaitsev, Y.N. Karasevich // Mikrobiologiya. 1984. - V. 53. -P. 75-80.

241. Zaitsev G.M. Utilization of halogenated benzenes, phenols, and benzoates by Rhodococcus opacus GM-14 / G.M. Zaitsev, J.S. Uotila, I.V. Tsitko et al. II Appl. Environ. Microbiol. 1995. - V. 61, № 12. - P.4191-4201.

242. Zhang W. Biodégradation of benzene, toluene and naphtalene in soil-water slurry microcosms / W. Zhang, E.J. Bouwer // Biodégradation. — 1997. — V.8. — P. 167-175.

243. Zielinski M. Pinpointing biphenyl dioxygenase residues that are crucial for substrate interaction / M. Zielinski, S. Kahl, H.J. Hecht, B. Hofer // J. Bacteriol. — 2003. V. 185. - P. 6976-6980.

244. Zielinski M. The principal determinants for the structure of the substrate-binding pocket are located within a central core of a biphenyl dioxygenase alpha subunit / M. Zielinski, S. Backhaus, B. Hofer // Microbiology. 2002. - V.148. -P.2439-2448.

245. Zucolotto V. Catechol biosensing using a nanostructured layer-by-layer film containing Cl-catechol 1,2-dioxygenase / V. Zucolotto, A. P.A. Pinto, T. Tumolo et al. II Jr. Biosensors and Bioelectronics. -2006. — V.21. P. 1320-1326.

246. Zylstra G.J. Toluene degradation by Pseudomonas putida Fl: genetic organization of the tod operon / G.J. Zylstra, W.R. McCombie, D.T. Gibson, B.A. Finette // Appl. Environ. Microbiol. 1988. - V.54. - P. 149-1503.

247. Нуклеотидные последовательности фрагментов генов, кодирующих а-субъединицы негемовых железо-содержащих диоксигеназ бактерий-деструкторов бифенила/ПХБ:1. АгМггоЬаМег ер. Р24а

248. СТААСТССАААТАТСССССССАССАСТТССССАСССАСАТСТАССАСАТССССАТС

249. ТСССАСССОТССССССТСТСССТСТССССССССОАОСССССССААОСССАОСТОАТС

250. ОСОАТСССОАССССООСТССОСССССССАСТТСАСТТССССССТССОССАССССАС

251. ССССТТСТСОАССАСАССССАААСТСССОАСТТССССССАССАОТСОТСОАСОССТ

252. СССТСОССАСССАОААССАОАССАТАСТСССССООСТСССТОАСССАСССТАТОСО

253. ТТССАССОССАСААСАСОАТСТТСССОАСОТТСТССТТССТСАСССССТАСААСАСО

254. АТССССОТСТСССАСССТСССССОССОААСОАСАТСОАОСТСТСССССТСООСАСТ

255. СОТТСССОСТОСТСССССТССССААСТСААССОСССАСТССАССТСАССАССТСССО

256. СААСТТСАСССССССССССААСТТССАТСААОА3атЬааег ер. Р9

257. ТССАААТАТСССССССАССАСТТСОССАСССАСАТСТАССАСАТСССОАТСТСОСА

258. СОССТССССССТСТСССТСТСССССССССАОССССССОААСССОАССТСАТСССОА

259. ТСОСОАССССССОТССССОСССССАСТТСАОТТССССОСТОССССАССССАСССОС

260. ТТСТООАСОАСАССООАААСТССООАСТТСССССОАССАОТСОТСОАССССТСОСТ

261. СОССАСССАОААООАСССОАСОТТСТССТТССТОАСССССТАСААСАСОАТССОСОТ

262. СТСОСАСССТССССООССОААСОАОАТСОАООТОТСООССТСООСАСТСОТТСССС

263. СТССТССОССТСССОААСТСААССССОСАСТОСАСОТОАССАССТСССССАААТТСА1. ОСССССССООСААСТТСОААТСА1атЬас(ег ер. Р27а

264. ОССОСССАОСАСТТСОССАССОАСАТОТАССАСАТСОСОАТСТСОСАСССОТССОС

265. ССТСТСССТСТСООСССССОАОООСОССОААССССАОСТООТСССОАТСОСОАССО

266. ОССОТССОСООСОССАОТТСАОТТССССОСТСОООСАСООСАСССОСТТСТСОАСО

267. АСАССССАССТТССООАТОССООСООАССАОТООТСОАСОСОТСССТСОССАСССА

268. ОААООАОАОСАТСОТСССССООСТСООТСАСОСАСССТАТССООТССАООООСАСА

269. АСАСОАТАТТСССОАССТТСТССТТССТСАСОСССТАСААСАССАТОСССОТСТСОС

270. АСССТСОСОООССОААТСАОАТСОАООТОТОООССТОООСТСТСОТТСССОСТССТО

271. СОССССССОААОТСААССООССАСТССАСОТОАССАССТСССОТААСТТСАОСССС1. ОССООСААСТТСОАТСААОА

272. РБеийотопаБ ер. 89 (СепВапк ¥3152112)

273. ТАТОСССССОАССАОТТСТССАОТОАСАТОТАССАСОССООСАССАТСТСОСАССТО

274. ТССООСАТССТООСООССАТСССОСССОАААТСОАССТСТСССАООСССАОАТАСС

275. САССААОООСААТСАОТТССООСССОСТТССООССООСАССОСТСОСОСТООТАТО

276. ТСОАСОАОСССОССАТАСТССТСОСООТСАТСООССССААСОТСАСССАОТАСТОО

277. АСССАСССТССООСТСССОАОСТТССООААСАОССССТСОСОСАСАССООСАТОСС

278. ООТТСОАСОСАТСТТССОССАССАСАТОАСОАТСТТСССОАССТОТТСАТТССТОСС

279. СОССАТСААСАССАТССООАССТСОСАСССОСОТСОТСССААТОАААТСОАООТОТ

280. ОООССТТСАСССТООТСОАТОССОАСОССССООССОАОАТСААСОААОААТАТСОС

281. СОССАСААСАТССОСАССТТСТССОСАОССООСОТОТТТОАТСААОА

282. Pseudomonas sp. S13 (GenBank FJ752168)

283. CGAGCAGTTCTGCAGTGACATGTACCACGCCGGCACCATGTCGCACCTGTCCGGCAT

284. CCTGGCGGGCATGCCGCCGGAAATGGACCTCTCCCAGGCGCAGATACCCACCAAGG

285. GCAATCAGTTCCGGGCCGCTTGGGGCGGGCACGGCTCGGGCTGGTATGTCGACGAG

286. CCGGGCATACTCCTGGCGGTGATGGGCCCCAAGGTCACCCAGTACTGGACCGAGGG

287. TCCGGCTGCCGAGCTTGCGGAACAGCGCCTGGGGCACACCGGCATGCCGGTTCGAC

288. GCATGTTCGGCCAGCACATGACGATCTTCCCGACCTGTTCATTCCTGCCCGCCATCA

289. ACACCATCCGGACCTGGCACCCGCGTGGTCCCAATGAAATCGAGGTGTGGGCCTTC

290. ACCCTGGTCGATGCCGACGCCCCGGCGGAGATCAAGGAAGAATATCGCCGGCACAA1. CATCCGGCAACCTT

291. Pseudomonas sp. S210 (GenBank FJ752169)

292. GCCGCCGAGCAGTTCTGCAGTGACATGTACCACGCCGGCACCATGTCGCACCTGTCC

293. GGCATCCTGGCGGGCATGCCGCCGGAAATGGACCTCTCCCAGGCGCAGATACCCAC

294. CAAGGGCAATCAGTTCCGGGCCGCTTGGGGCGGGCACGGCTCGGGCTGGTATGTCG

295. ACGAGCCGGGCATACTCCTGGCGGTGATGGGCCCCAAGGTCACCCAGTACTGGACC

296. GAGGGTCCGGCTGCCGAGCTTGCGGAACAGCGCCTGGGGCACACCGGCATGCCGGT

297. TCGACGCATGTTCGGCCAGCACATGACGATCTTCCCGACCTGTTCATTCCTGCCCGC

298. CATCAACACCATCCGGACCTGGCACCCGCGTGGTCCCAATGAAATCGAGGTGTGGG

299. CCTTCACCCTGGTCGATGCCGACGCCCCGGCGGAGATCAAGGAAGAATATCGCCGG

300. CACAACATCCGCACCTTCTCCGCAGGCGGCGTGTTTGATCAAGA

301. Pseudomonas sp. S212 (GenBank FJ752170)

302. GGCATCCTGGCGGGCATGCCGCCGGAAATGGACCTCTCCCAGGCGCAGATACCCAC

303. CAAGGGCAATCAGTTCCGGGCCGCTTGGGGCGGGCACGGCTCGGGCTGGTATGTCG

304. ACGAGCCGGGCATACTCCTGGCGGTGATGGGCCCCAAGGTCACCCAGTACTGGACC

305. GAGGGTCCGGCTGCCGAGCTTGCGGAACAGCGCCTGGGGCACACCGGCATGCCGGT

306. TCGACGCATGTTCGGCCAGCACATGACGATCTTCCCGACCTGTTCATTCCTGCCCGC

307. CATCAACACCATCCGGACCTGGCACCCGCGTGGTCCCAATGAAATCGAGGTGTGGG

308. CCTTCACCCTGGTCGATGCCGACGCCCCGGCGGAGATCAAGGAAGAATATCGCCGG

309. CACAACATCCGCACCTTCTCCGCAGGCGGCGTGTTTGA1. Rhodococcus sp. G10

310. CTGCGGAACAGTTCTGCAGCGATATGTACCACGCCGGCACAACCTCCCATCTTTCGG

311. GCATTCTGGCAGGGCTACCTGAAGATGTTGAATTGAGCGACCTGGCGCTGCCGACG

312. ACGGGTATGCAGTATCGCGCCCCCTGGGGCGGCCACGGTAGCGGGTTCTACCTCGG

313. CGACCCCAATATGATGATCGCCATGATGGGCCCGGTTATCACTGAGTACTGGACGA

314. AGGGGCCCGCCGCCGAAAAGGCGATTGAACGCTTGGGAGCCGCAGATCGCGGCGA

315. CCCCATGATATTCCAGCACATGACGGTCTTCCCGACGTGCTCGTTCCTACCCGGCGT

316. CAACACCGTTCGCACCTGGCATCCCCGCGGACCTAACGAGATCGAAGTCTGGTCCTT

317. CACTATCGTCGATGCAGATGCGCCTGATGAGATCAAGGAAGAATTCCGTAAGCAGA

318. CGCTGCGCACATTCTCAGCCGGCGGTGTTT

319. Ююйососсиз ер. Р1 (СепВапк РЛ752167)

320. ОСААТТСТССАССОАСАТСТАССАСОСОООСАССАСАТСССАТСТТТССООСАТТСТ

321. СОСОООССТСССТОАТССССТССАТСТСТСООАОСТСОСОССССССАСООААСССА

322. ТССАОТАССОСССААССТОСССССООСАСООТАОСООСТТСТАСАТСООСОАТССС

323. ААССТОТТСОТСОССАТСАТОССОССОААООТСАССОАОТАСТООАСТСАССССАС

324. ТСССОСАОАОААООСТТСССАССОССТСООААОСАСАОАОСОТССССАССААСТАА

325. ТОАСОСАОСАСАТСАССАТСТТСССААССТОТТСОТТССТСССАСОСАТСААСАССА

326. ТССОАОСОТООСАСССТСОСОООССОААСОАОАТСОАООТСТОООССТТСАССОТС

327. ОТТСАТСССОАСОСАССССАСОАОАТОАААОАООААТАССОССАОСАОАСАСТОСО

328. ААССТТСТСООСАООТСОТОТСТТСОАСААО

329. Якойососсиз ер. Р12 (СепВапк Р^65412)

330. ОСАОСООАОССАТТСТОСАОСОАСАТСТАСсАСОСОООСАССАСАТСССАТСТТТСС

331. ООСАТТСТСОСОООССТОССТСАТООСОТСОАТСТСТСООАОСТСОСОССССССАСО

332. ОААООСАТССАСТАССОСОСААССТООООСОООСАСООТАОСООСТТСТАСАТСОО

333. СОАТСССААССТСТТООТСОССАТСАТООООССОААОСТСАССОАОТАСТСОАСТСА

334. ОООСАСТСССОСАОАОААООСТТССОАОСОССТОООААОСАСАОАОСОТООССАОС

335. ААСТААТСАСОСАОСАСАТСАССАТСТТСССААССТОТТСОТТССТСССАООСАТСА

336. АСАССАТССОАОСОТООСАСССТСОСОССССОААСОАОАТСОАООТСТСООССТТС

337. АСССТССТТСАТСССОАСОСАСССОАСОАОАТСАААОАООААТАССОССАОСАОАС

338. АСТССОААССТТСТСООСАООТСОТОТСТТСОАТСААОА

339. Ююйососсм ер. Р13 (СепВапк ГО752171)

340. ООАОАТТТССОАОАСТОТАСАСОСОООСАСАСАТСССАТСТТТССООСАТТСТСОСО

341. ООССТСССТСАТСОСОТСОАТСТСТСООАОСТСССОССССССАСООААООСАТССАТ

342. АССОСССААССТССООСОООСАСООТАОСООСТТСТАСАТСООСОАТСССААССТС

343. ТТОСТСОССАТСАТООООССОААООТСАССОАОТАСТСОАСТСАОООСАСТСССОС

344. АСАОААООСТТССОАССОССТСООААОСАСАОАОСОТСОССАОСААСТААТОАСО

345. САССАСАТСАССАТСТТСССААССТСТТСОТТССТСССАСОСАТСААСАССАТССОА

346. СССТСОСАСССТССССССССОААСОАОАТСОАООТСТСССССТТСАССОТСОТТОАТ

347. ССССАСССАСССОАСОАОАТСАААОАООААТАСССССАССАОАСАСТОСОААССТТ

348. СТССССАССТССТСТСТТСОАТСААОАТОАТ

349. Множественное выравнивание аминокислотных последовательностей а-субъединиц негемовых железо-соде ржа щ их диоксигеназ исследуемых и известных бактерий-деструкторов бифенила/ПХБ201 2503YC3 (1) ---------------------МННН ТННМ ■

350. G10 il) ----------------------^^^^^НЯИНт^НННМН^'В

351. BIE-20 (24) TE AGTE AI P GIQKWVIP

352. RHA1 (192) TEAGTEAIPGIQKWIPCNUKFHII^^^^HHT^^^^^HPÏG

353. PI (1) ------------------—^дщ^^дтя^^^^^дрщо1. P12 ÎD -----------------

354. P13 (1) --------------------------ди гщщашим 9

355. P24a (1) -----------------NUK^i^lifli I AI S-MHiSL S AP| G

356. P27 (1) ------------------MiAMibAlHÀHSLSAriG

357. P9 (1) ------------------UKY^^HA^H^-AIBAMSLSAP|G

358. KF707 (201) tpagtvaiggmqkwipch№F^HHHHHHImBHBBBBppI1400 (201) TPAGWAIGGMQKWIPCN№FHHMHHnniHT^^^^^HPPl

359. S9 (1) --------------------у^^^нпиитянв1 p|

360. S210 tu ------------------■HHMMFFI513 (1) --- ■НМН^ЯНЙН1; cl

361. B2a (24) TPAGTV AIGGMQKWVIPCNIJKF ■■■■■«НИВ' P|

362. S212 (U ------------------------------------■■ШРРВ

363. ATGGP GRQFBPL G НС§СЯттр---ETP DF GGP|Vf АИЬ ATjATGGP GRQFBPL ОНОЩсЩТТР---E§PDAGGP|vflA¥LÀT

364. HBEHPITEG~ дДИтНс ш|енр|те ттшeMpIteg-M ¿|AELH jfael|лдаи.и1 atggp grqfjpl G н'здсдттр---etp df ggpjv| aul at

365. QA^TKG-ri^MGHGMG—DMG— ШЦЕ! ЯоасИТКС-—■Уг-ЛШ^тсЩШШ »11

366. НО^.И^вНН^Ч «№»:«HMJKf'r:|fidl5 laipt g qfraaugghgsgfyv dp ill avmgpkvteуют g350

367. ВГ^В^ТЬГНР RGPNE HP RGPH Е RGPME1. ЛВДРЛКНР RGPNEiflRAUHP RGPNE ^^№RGPN:E3YC3 (77) ^BKSI£^HÄ~DRGDPHFii^^HFIf

368. G10 (77) ^ИКД!*— A-DRGDPBF^— PTjSFI

369. EIE-20 (12 3) lggK|SEgggf-ERGQQH|^^^gPTgSFI

370. RHA1 (291) ^■KflSE^^B-ERGOQBI^^HPTflSFI

371. PI (75) TKjsE^^B-ERGQQ^-mPBPllSFI

372. P12 (78) ТЦЗ ДД-Е RGQQjT^^MPTjsF Ipi3 (74)

373. P2 4a (79) QKESfVARVGEjR---Y-AFQGlNlBPTFSFLTPYieKVNHPRGPNE

374. P2 7 (75) QjKE£fVARLGE§ R---Y-P|QGgN^HPTf'3f'LTP YTeRVWHPRGPNE

375. B2a (12 3; И1.уДс 1 Rm G jHlflHP'lirJF LH^flPTUHPRGPNE

376. S212 (59) (^■H§GH P VR R§F ¡PT(SF rt Ü HP R GPN E

377. Consensus (301) PAAELA RLGST MMGQKMTIF PTC SF LPG INT IR WHPRGPNE351 4003YC3 (12 6) lEVl-^^fl-Di^Mvai'MM---------

378. G10 (12 6) ТЕУГ^^^^И F-EUMCMR^^B- ------------

379. BIE-20 (172) XEWflH^^BP-EVI^^V^WBIMH------------

380. RHA1 (340) IEVttm^^^BP-E^^^MQQMR^^^^^BDDGENWEIQQVpi (124) IEV^^^HIBP-D^HHIooBRIHB^HK-----------

381. P12 (127) F- Р^^^ДООД Р^^^^^Д-----------pi3 (123) ---------

382. P2 4a (12 4) IEVI^i4i4AftP~PH|RALQVT|5 PlflH

383. P27 (120) IEVT>flABP|A§P~P9|RAL<^T|SRl^Pf

384. P9 (103) IEVT.<MilMFiAiP-PMRALQVTt5RKMPMl^S-----------1. KF707 (3 49)1400 (350) I-eiae^äaSBBDDGENWEIQKG39 12 9) Г E V '.^ДР Ш8 HPTPRRRSjKM I ЛДНКДР^^^^^Д------------8210 (128) iRyт.^ИИДИ --йДИИВВДн'Д MSSi^^tf1&-----------

385. S13 (12 6) Р-А^^^ДтЩРОР-----------------1. B2a (173) ----------8212 (109) iE'v -------------

386. Consensus (351) IEVUAFILVDADAP EIKEEYRR TIRTFSAGGWDQ1. БЛАГОДАРНОСТИ

387. Выражаю глубокую признательность своему научному руководителю, к.б.н. Елене Генриховне Плотниковой за предоставленную тему исследований, помощь при планировании экспериментов и обсуждении полученных результатов, внимание и поддержку.