Гиперпродукция реактивных форм кислорода полиморфноядерными лейкоцитами при развитии асцитных опухолей в организме животных тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.02, кандидат биологических наук Пустовидко, Антонина Викторовна

  • Пустовидко, Антонина Викторовна
  • кандидат биологических науккандидат биологических наук
  • 2001, Пущино
  • Специальность ВАК РФ03.00.02
  • Количество страниц 150
Пустовидко, Антонина Викторовна. Гиперпродукция реактивных форм кислорода полиморфноядерными лейкоцитами при развитии асцитных опухолей в организме животных: дис. кандидат биологических наук: 03.00.02 - Биофизика. Пущино. 2001. 150 с.

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Пустовидко, Антонина Викторовна

ВВЕДЕНИЕ.

1.1. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА И ОСНОВНЫЕ ФУНКЦИИ НЕЙТРОФИЛОВ. /. 1. РАЗВИТИЕ НЕЙТРОФИЛОВ.

I. 1.2. РЕАКЦИИ НЕЙТРОФИЛОВ.

1.2. МЕХАНИЗМЫ БАКТЕРИЦИДНОЙ И ЦИТОТОКСИЧЕСКОЙ АКТИВНОСТИ НЕЙТРОФИЛОВ.

1.3. ПУТИ ГЕНЕРАЦИИ И РЕГУЛЯЦИИ ПРОДУКЦИИ РФК ПОЛИМОРФНОЯДЕРНЫМИ ЛЕЙКОЦИТАМИ. 3. 1. СИСТЕМА ОКИСЛЕНИЯ-ВОССТАНОВЛЕНИЯ NADPH.

1. 3. 2. ЫАОРН-ОКСИДАЗА И ЕЕ КОМПОНЕНТЫ.

1. 3. 3. МЕХАНИЗМЫ АКТИВАЦИИ NADPH-ОКСИДАЗЫ.

1.4. ЦИТОТОКСИЧЕСКОЕ ДЕЙСТВИЕ, ПМ&Л.

1.5. МЕХАНИЗМЫ ПРАЙМИРОШШ^ПМЯЛ.

1.6. ИЗМЕНЕНИЯ ФУНКЦИОНАЛЬНОЙ АКТИВНОСТИ ПМЯЛ ПРИ

ПАТОЛОГИЧЕСКИХ СОСТОЯНИЯХ В ОРГАНИЗМЕ.

1. 7. РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ПМЯЛ.

1.7. 1. Н202.:.

1. 7 2. Си:

2. МА ТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ.

3.1. Динамика РФК-генерирующей активности ПМЯЛ в ходе роста опухоли в брюшной полости животных.

3.2. Хемшноминесценция асцитной жидкости.

3.3. Влияние экзогенного Са2+ на генерацию РФК ПМЯЛ.;.

3.4. Действие Са2+-ионофоров и внутриклеточного Са2+-хелатора ВАРТА-АМ на респираторный взрыв ПМЯЛ.

3.5. Влияние Н202 на РФК-генерирующую активность ПМЯЛ.

3.6. Цитотоксическое действие ПМЯЛ.

3.6.1. Цитотоксическое действие ПМЯЛ на клетки опухоли in vitro.

3.6.2. Цитотоксическое действие ПМЯЛ на эритроциты in vitro.

3.6.3. Цитотоксическое действие ПМЯЛ при развитии асцитной гепатомы Зайделя на эритроциты in vivo.

ВЫВОДЫ.

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Биофизика», 03.00.02 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Гиперпродукция реактивных форм кислорода полиморфноядерными лейкоцитами при развитии асцитных опухолей в организме животных»

Полиморфноядерные лейкоциты (ПМЯЛ) представляют собой популяцию клеток, циркулирующих в кровяном русле и играющих ключевую роль в защите организма человека и животных от бактериальных инфекций. Активация ПМЯЛ, так называемый "респираторный взрыв" сопровождается потреблением кислорода и генерацией реактивных форм кислорода (РФК), токсичных для чужеродных клеток. "Респираторный взрыв" развивается в ответ на внешний стимул (низкомолекулярные активаторы рецепторов плазматической мембраны, иммунные комплексы, микрочастицы и микроорганизмы) в результате сборки в плазматической мембране и активации НАДФН-оксидазы, трансмембранной электронотранспортной цепи, которая превращает 02 в супероксид анион (С>2*~) в результате одноэлектронного восстановления кислорода. Дальнейшие молекулярные превращения супероксид аниона образуют ряд РФК, таких как перекись водорода (Н202), гидроксил радикал (ОН"), активные формы хлора, которые обладают мощным цитотоксическим действием. Считается общепринятым, что биологическая роль ПМЯЛ заключается в обеспечении воспалительно-репаративной реакции организма. Однако в литературе имеются отдельные указания, позволяющие предположить, что ПМЯЛ и генерируемые ими реактивные формы кислорода и хлора играют существенную роль и в защите организма при развитии опухолей (Ackermann et al., 1989; Kok et al., 1990). Однако эти данные противоречивы и разрознены. Остается также недостаточно ясным вопрос, в какой степени цитотоксическое действие РФК проявляется по отношению к асцитным опухолям и к нормальным клеткам организма. Известно также, что активность

ПМЯЛ может изменяться в широких пределах - увеличиваться или уменьшаться в несколько раз при развитии многих патологических процессов в организме таких как артрит, пневмония, астма, сердечнососудистые заболевания и др. (Barbour et. al., 1980; Inoue et. a]., 1999; Zimmermann et al., 1990; Meske, 1985). Функциональное состояние, поведение РФК-генерирующей активности ПМЯЛ при развитии асцитных опухолей в настоящее время неизвестно.

В целом, в настоящее время роль, причины и физиологическая значимость изменения активности ПМЯЛ при росте опухолей в организме остаются невыясненными и систематическое исследование этого вопроса находится на начальном этапе развития. В связи с этим является актуальным детальное исследование активности ПМЯЛ в ходе роста асцитных опухолей и выяснение причин и последствий активации ПМЯЛ с целью подавления злокачественных новообразований.

Цель работы заключалась в исследовании изменения активности ПМЯЛ в процессе роста асцитных опухолей в организме животных.

В соответствии с этой целью были поставлены следующие задачи:

1. исследовать динамику изменения РФК-генерирующей активности ПМЯЛ, циркулирующих в кровеносном русле, в ходе развития опухолей в организме животных;

2. выяснить возможность миграции ПМЯЛ в зону роста опухоли;

3. сравнить способность ПМЯЛ, выделенных из циркулирующей крови и зоны роста опухоли, генерировать РФК в ответ на различные стимулы;

4. исследовать действие клеток асцитной гепатомы Зайделя на продукцию РФК ПМЯЛ;

5. исследовать причины изменения активности ПМЯЛ, выделенных из животных-опухоленосителей, изучить участие ионов Са2+ в регуляции активности ПМЯЛ контрольных животных и животных-опухоленосителей;

6. исследовать влияние различных концентраций Н2О2 на продукцию РФК ПМЯЛ;

7. оценить цитотоксическое действие ПМЯЛ по отношению к опухолевым (асцитная карцинома Эрлиха, асцитная гепатома Зайделя) и нормальным клеткам (эритроцитам крысы).

Научная новизна. Впервые детально исследована динамика генерации РФК ПМЯЛ при развитии асцитной гепатомы Зайделя. Показано многократное увеличение общей и удельной РФК-генерирующей активности ПМЯЛ при развитии гепатомы Зайделя и асцитной карциномы Эрлиха (АКЭ) в организме животных. Обнаружено различие в чувствительности ПМЯЛ контрольных

7 ' животных и животных-опухоленосителей к внешнему Са . Выявлено наличие двух пулов ПМЯЛ в организме животных при развитии асцитных опухолей: «праймированных» - в циркулирующей крови и «активированных» - в асцитной жидкости, с различными функциональными характеристиками. Показано, что активированные» ПМЯЛ, выделенные из асцитной жидксти без дополнительной стимуляции оказывают цитотоксическое действие на клетки асцитной гепатомы Зайделя и карциномы Эрлиха, а также вызывают лизис эритроцитов in vivo. В свою очередь, клетки асцитной гепатомы Зайделя подавляют продукцию РФК ПМЯЛ в ответ на рецепторные взаимодействия (при стимуляции латексом).

Высказано предположение, что одной из причин гибели орган изма-опухоленосителя может быть цитотоксическое действие 8

ПМЯЛ на нормальные клетки организма, обусловленное гиперпродукцией РФК.

Научно-практическая ценность. В данной работе исследована корреляция РФК-генерирующей активности ПМЯЛ с ростом асцитных опухолей в организме животных. Обнаружено снижение интенсивности РФК-генерирующей активности и числа ПМЯЛ на ранних этапах роста опухоли и многократное (в 20 - 80 раз) увеличение на поздних сроках. Гиперактивность ПМЯЛ может являться причиной повреждения не только клеток опухоли, но и нормальных клеток организма-опухоленосителя. В связи с этим на различных этапах развития опухоли необходима разнонаправленная коррекция активности ПМЯЛ: на ранних этапах активность ПМЯЛ целесообразно усиливать, а в поздние - подавлять химическими и физическими факторами. Такой подход, возможно, позволит увеличить эффективность терапии рака и продолжительность жизни организма-опухоленосителя. Работа вносит существенный вклад в представление о роли ПМЯЛ при опухолевом росте, а также о взаимоотношении клеток опухоли и ПМЯЛ.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ 1. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА И ОСНОВНЫЕ ФУНКЦИИ НЕЙТРОФИЛОВ

Наиболее характерными морфологическими признаками нейтрофилов являются полиморфное ядро и наличие нейтральных гранул (окрашиваемых нейтральными красителями) в цитоплазме. Нейтрофилы являются гетерогенной популяцией клеток и различаются по ряду параметров, таких как: плотность клеток (Pember et al., 1983), способность к хемотаксису (Hirvath et al., 1982) и фагоцитозу (Repine et al., 1979), интенсивность биосинтеза белка (Granelli-Apeno et al., 1979), экспрессия Fc-рецепторов (Wong et al., 1979), и другие функциональные особенности (Klempner et al., 1978).

В норме большинство нейтрофилов пребывает в инертном покоящемся состоянии. Зрелый нейтрофил относится к числу наиболее специализированных клеток организма. Он не способен к делению, в его гранулах содержится готовый набор биологически активных веществ.

1.1.1. РАЗВИТИЕ НЕЙТРОФИЛОВ

Развитие нейтрофилов начинается и, по существу, заканчивается в костном мозге. Из стволовой полипотентной клетки формируется пул миелобластных предшественников, состоящих из миелобластов и промиелоцитов. Время преобразования стволовой клетки в миелоцит составляет 5-10 дней, а превращение миелоцита в сегментоядерный нейтрофил - 50 часов. Зрелые нейтрофилы остаются в костном мозгу в течение 67 - 102 часов (Маянский, Пикуза, 1993) и создают так называемый костномозговой резерв зрелых гранулоцитов (в состав которых входят эозинофилы и базофилы), которые в 20 - 50 раз превышают число зрелых гранулоцитов, циркулирующих в крови. Начиная со стадии метамиелоцита, нейтрофил утрачивает способность к делению, наступает дифференцировка, проходящая в несколько стадий: нейтрофильный метамиелоцит, палочкоядерный нейтрофил и зрелая форма - сегментоядерный нейтрофил. Палочкоядерные и сегментоядерные клетки выходят из костного мозга в кровяное русло. Часть нейтрофилов свободно циркулируют в сосудистом русле и составляют, так называемый, циркулирующий пул гранулоцитов, а часть нейтрофилов прикрепляется к стенкам кровеносных сосудов и составляет так называемый маргинальный пул нейтрофилов. В норме в кровеносном русле обнаруживаются, в основном, сегментоядерные и значительно меньше (10 - 15%) палочкоядерных нейтрофилов.

1.1.2. РЕАКЦИИ НЕЙТРОФИЛОВ.

Нейтрофилы являются первой линией защиты организма млекопитающих от повреждающих, в частности, патогенных агентов. Они пассивно циркулируют в крови и быстро подходят к инфицированной ткани, где уничтожают патогены. Как и другие лейкоциты, нейтрофилы включаются в реакцию тревоги с помощью хемотаксических молекул, которые появляются в пораженной ткани, вызывают миграцию через стенки местных капиллярных сосудов и вызывают накопление нейтрофилов в поврежденной зоне. На хемоаттрактанты нейтрофилы отвечают серией различных реакций.

Адгезия обеспечивает способность клеток прикрепляться и задерживаться на определенных субстратах. С помощью адгезии нейтрофилы кровяного русла прикрепляются к эндотелию сосудов и далее мигрируют в очаг воспаления. При стимуляции адгезивные свойства нейтрофилов резко усиливаются. Хемотаксические пептиды индуцируют транслокацию нейтрофильного интегрина CD11/CD18 из внутриклеточного пула на поверхность мембраны, что приводит к адгезии на поверхность мембраны эндотелия (Rot, 1992). Адгезия представляет собой первый шаг направленной миграции нейтрофилов в очаг воспаления.

Хемотаксис. Направленная миграция нейтрофилов по градиенту хемотаксических факторов называется хемотаксисом. Хемотаксическими факторами для нейтрофила являются продукты активации комплимента С5а (Pollin et al., 1991), продукты разрушения бактерий - формилированные пептиды (Linnekin et al., 1990), метаболиты арахидоновой кислоты, лейкотриены (Atkins et. al., 1989). Благодаря хемотаксису нейтрофилы мигрируют в очаг воспаления.

Изменение формы отражает активацию двигательного аппарата. Нейтрофилы, стимулированные хемоаттрактантами, как показано с помощью сканирующего микроскопа, быстро формируют длинные тонкие цитоплазматические ламеллы, которые, по-видимому, важны для прикрепления и миграции (Wymann et al., 1990).

Активация нейтрофилов и мембранные рецепторы.

Наиболее изученным является нейтрофильный рецептор к формилированным пептидам. Нейтрофилы человека способны связывать формил-пептиды длиной от 2 до 8 аминокислот. Количество рецепторов на клетку колеблется от 2000 до 56000 с константой диссоциации от 0,0034 до 210 нМ (Morel et al., 1991).

Известны два формил рецептора: с высокой и низкой степенью афинности (Synderman et al., 1984). Количество и афинность рецепторов зависит от ряда факторов: концентрации Mg (Gierschik, 1989), концентрации гуаниновых нуклеотидов (Коо et al., 1983), температуры (Coles et al., 1989), от наличия эндотоксинов (Olsen et al., 1987).

На нейтрофилах обнаружен Fc рецептор (рецептор к Fc фрагменту иммуноглобулинов) (Ory et al., 1989). Основное функциональное значение Fc-рецептора - участие в процессах фагоцитоза. Нейтрофил фагоцитирует частицу, покрытую антителами, с участием Fc-рецепторов. Существует две разновидности Fc-рецепторов: Fc II и Fc III, которые играют разную роль в процессе фагоцитоза (Salmon et al., 1991). Fc III вызывает полимеризацию актина в клетках и праймирует фагоцитоз через Fc И рецептор. Обнаружены значительные концентрации Fc-рецепторов нейтрофилов в растворимой форме вне клеток (Hizinga et al., 1990).

Другим рецептором, играющим подобную роль в процессах фагоцитоза, является рецептор к С5а элементу системы комплимента. Каждый нейтрофил содержит от 50000 до 113000 рецепторов для С5а элемента с константой диссоциации « 200nM (Morel et al., 1991). В процессе взаимодействия системы комплимента с бактериальными полисахаридами клеточной стенки происходит активация системы комплимента по альтернативному пути, одним из промежуточных продуктов активации и является С5а элемент. О функциональных особенностях рецептора известно значительно меньше, несмотря на то, что он экспрессирован в ооцитах лягушки (Murphy et al., 1990). Известно что он, подобно Fc III рецептору, при связывании с лигандом С5а индуцирует полимеризацию актина (Monk, Banks, 1991} и праймирует клетку для процессов фагоцитоза.

Кроме того, показано, что нейтрофилы имеют еще ряд рецепторов, менее изученных, например: к ламинину, к фактору активации тромбоцитов (Paulson et al., 1990), к гистамину (Culp et al., 1990), к лейкотриенам (Sherman, Goetzl, 1987), к СЗа элементу комплимента (Porteu et al., 1987).

Респираторный взрыв является характерным свойством фагоцитов. Он развивается в результате сборки и активации NADPH -оксидазы, трансмембранной и электронотранспортной цепи, которая превращает кислород в супероксид анион. Механизмы стимуляции респираторного взрыва достаточно хорошо изучены и подробно описаны ниже.

Секреторная дегрануляция. Нейтрофилы млекопитающих содержат два основных типа гранул: азурофильные и специфические (Маянский, Пикуза, 1993). Нейтрофил располагает целым арсеналом гидролаз. Основную часть содержимого азурофильных гранул человека составляют нейтральные протеазы, большинство из которых идентифицированы как сериновые протеазы. В специфических гранулах обнаружены каллогенолитические нейтральные протеазы. Кроме коллагена субстратом для нейтральных протеаз служит эластин, пептидгликановый матрикс хрящевой ткани, гистоны, гемоглобин, иммуноглобулины и т. д. (Hoffstein, 1980).

При фагоцитозе или стимуляции нейтрофилов происходит выброс содержимого гранул в фагосому или окружающее пространство. В азурофильных гранулах нейтрофилов содержится миелопероксидаза - гемопротеин с молекулярным весом 150 kDa. Данный фермент катализирует окисление ионов галидов (СГ) до гипогалидов (СЮ4"). Гипогалид токсичен для бактерий в концентрации 50 мкМ. Другим важным ферментом, играющим роль в развитии устойчивости к инфекции, является лизоцим, который обладает способностью разрывать гликозидные связи между N-ацетилглюкозамином и N-ацетилмурамовой кислотой, что ведет к разрушению бактериальной стенки (Babbiolinny, 1980).

Фагоцитоз. Поглощение бактериальных или чужеродных частиц клетками называется фагоцитозом. Фагоцитоз чужеродных частиц или микроорганизмов начинается с взаимодействия опсонинов, покрывающих частицу, и соответствующих поверхностных рецепторов клетки. Нейтрофилы содержат специфические Fc-рецепторы для различных субклассов Ig G (Masuda, Kobayashi, 1989), Ig A (Mazengera, Kerr, 1990), а также рецепторы для системы комплимента, гликопротеинов, полисахаридов (Brown, 1991) и неспецифические рецепторы для чужеродных веществ. При интенсивном фагоцитозе вместе с частицами в цитоплазму может погрузиться до 50% всей мембраны клетки, однако утраченная мембрана полностью восстанавливается вместе с рецепторами за 4-8 часов (Земсков, 1984). Основную роль в узнавании и презентации антигена играют белки главного комплекса гистосовместимости, присутствующие на мембране макрофагов. При погружении частицы внутрь клетки образуется фагосома. Фагосома сливается с лизосомами клетки с образованием фаголизосом. Было установлено, что большая часть антигенов чужеродной частицы в фаголизосомах подвергается действию лизосомальных протеолитических ферментов и перекисных соединений, что приводит к разрушению антигена.

Продукция иммуномодуляторов. При стимуляции нейтрофилов бактериальными полисахаридами или другими стимуляторами наблюдается продукция интерлейкина-1 (IL-1) (Morel et al., 1991). Описана продукция человеческими нейтрофилами фактора некроза опухолей (ФНО-а) (Dubravec et al., 1990). Кроме того, активация нейтрофилов сопровождается продукцией ряда иммуномодуляторов: IL-1, IL-6, IL-8 (Lloyd et al., 1992) G-CSF, M-CSF (Lindeman et al., 1989), интерферон a (Shirafuji et al., 1990).

Похожие диссертационные работы по специальности «Биофизика», 03.00.02 шифр ВАК

Заключение диссертации по теме «Биофизика», Пустовидко, Антонина Викторовна

ВЫВОДЫ

1. При развитии асцитной гепатомы Зайделя в брюшной полости животных РФК-генерирующая активность ПМЯЛ в циркулирующей крови на начальных этапах понижена, а на более поздних - многократно усиливается. Общая активность ПМЯЛ увеличивается в 20 раз при стимуляции ФМА и в 80 раз при стимуляции латексом. Это связано как с увеличением числа лейкоцитов в циркулирующей крови, так и с увеличением удельной активности ПМЯЛ.

2. У животного-опухоленосителя наблюдали миграцию ПМЯЛ в зону роста опухоли. ПМЯЛ находятся в двух состояниях: «праймированном» - в циркулирующей крови и «активированном» - в зоне роста опухоли. «Активированные» ПМЯЛ обладают способностью спонтанно продуцировать РФК и имеют повышенную чувствительность к ФМА и сниженную рецепторную чувствительность на поверхности клетки.

3. Совместное инкубирование клеток асцитной гепатомы Зайделя и ПМЯЛ, выделенных из циркулирующей крови животных-опухоленосителей, приводит к подавлению продукции РФК в ответ на латекс в 2 -3 раза.

4. Обнаружено существенное различие в чувствительности ПМЯЛ нормальных животных и животных-опухоленосителей к внешнему Са2+. При развитии опухоли ХЛ-ответ ПМЯЛ не зависит от присутствия ионов Са2+ во внешней среде, в то время как в контроле внешний кальций в концентрации 2,5 мМ увеличивает XJI-ответ ПМЯЛ примерно в 2-2,5 раза. Показано, что при развитии опухоли концентрация свободного цитозольного Са и во внутриклеточных депо, а также Са2+-проницаемость плазматической мембраны ПМЯЛ увеличиваются.

БЛАГОДАРНОСТЬ

Я благодарна моему научному руководителю Поцелуевой Маргарите Михайловне за передачу научного опыта, помощь в работе и чуткое ко мне отношение; моему научному консультанту проф. Юрию Владимировичу Евтодиенко за интерес к данной работе, ценные советы и обсуждение результатов; моим оппонентам проф. Льву Сергеевичу Ягужинскому, доктору физико-математических наук Владимиру Семеновичу Акатову, а также проф. Николаю Константиновичу Чемересу за время, уделенное мне, внимание к работе и полезные замечания. Также я признательна всем сотрудникам лаборатории биохимии и биоэнергетики клетки, лаборатории цитотехнологии " и группы тканевой инженерии Института теоретической и экспериментальной биофизики РАН.

Я благодарна своим родителям - они дали возможность появиться мне на свет, оказаться в Пущино и заниматься тем, что всегда было мне интересно. Я благодарна маме - она учит меня верить в чудеса. Я благодарна своему мужу - он сам проявлял чудеса выдержки все эти годы и окружал меня заботой и любовью.

Я благодарна своим друзьям за понимание, поддержку и особенно за то, что они готовы прийти на помощь по первому зову.

Спасибо вам всем.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Пустовидко, Антонина Викторовна, 2001 год

1. Земсков В.М. Фагоцитоз: физиологические и молекулярные аспекты.- Успехи современной биологии. 1984. вып. 98. С. 219-234.

2. Клюбин И.В., Гамалей И.А. НАДФН-оксидаза специализированный ферментативный комлекс для образования активных метаболитов кислорода // Цитология. 1997. Том. 39(4/5). С. 320-340.

3. Крутецкая З.И., Лебедев О.Е. Метаболизм фосфоинозитидов и формирование кальциевого сигнала в клетках // Цитология. 1992. Т. 34, № 10. С. 26-44.

4. Козловская Л.В., Николаев А.Ю. Учебное пособие по клиническим лабораторным методам исследования. М.: Медицина, 1985(a). С. 30-31.

5. Козловская Л.В., Николаев А.Ю. Учебное пособие по клиническим лабораторным методам исследования. М.: Медицина, 1985(6). С.39-30.

6. Маянский А.Н., Пикуза О.И. Клинические аспекты фагоцитоза. Казань: Магариф. 1993. с. 191.

7. Меньшиков В.В. Лабораторные методы исследования в клинике. М.: Медицина, 1987. 311 с.

8. Поцелуева М.М., Чухлова Э.А., Медведев Б.И., Евтодиенко Ю.В. Условия оптимальной продукции реактивных форм кислорода полиморфноядерными лейкоцитами крысы // Биофизика. 1995. Т. 40. Вып. 6. С. 1256-1264.

9. Поцелуева М.М., Пустовидко А.В., Алабин B.C., Евтодиенко Ю.В. Генерация реактивных форм кислорода полиморфноядерными лейкоцитами в процессе развития гепатомы в брюшной полости животных // Цитология. 1999. Т. 41, №2. С. 162-166.

10. Abelson Н.Т., Stossel Т.P. Neutrophil/tumor-cell rosetts in ascitic fluid of patients with lymphoma// Lancet i. 1978. Vol. 1 (8075). 1217 p.

11. Abramson S.B., Leszczynskapiziac J., Weissmaim G. Arachidonic acid as a second messenger interactions with a GTP-binding protein of human neutrophils // J. Immunol. 1991. Vol. 147(1). P. 231-236.

12. Aizenman E. Nodulation of N-methyl-D-aspartate receptors by hydroxil radicals in rat cortical neurons in vitro // Neurosci. Lett. 1995. Vol. 189. P. 57-59.

13. Allen R.G. oxygen-reactive species and antioxidant responses during development: the metaboli paradox of cellular differentiation // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1991. Vol. 196. P. 117-129.

14. Amar M., Amit N., Babin-Chevaye C., Pham Huu Т., Hakim J. Effect of factor released by K562 malignant cells in culture on human neutrophil bactericidal activity // infect. Immunol. 1991. Vol. 59(8). P. 2673-2676.

15. Amar M., Amit N., Pham Huu Т., Labro M.T., Hakim J. Inhibitory effect of K-562 malignant cells on locomotion of human neutrophils // Biomed. Pharmacother. 1987. Vol. 41(8). P. 434-439.

16. Amstard P.A., Krutitza G., Cerutti P.A. Mechanism of c-fos induction by active oxygen // Cancer Res. 1992. Vol, 52. P. 3952-3960.

17. Aust S.D., Morehouse L.A., Thomas C.E. Role of metals in oxygen radical reactions // J. Free Radical Biol. Med. 1985. Vol. 1. P. 3-25.

18. Axelrod J. Receptor-mediated activation of phospholipase A2 and arachidonic acid release in signal transduction// Biochem. Soc. Trans. 1990. Vol. 18. P. 503-507.

19. Badwey J.A., Curnutte J.T., Robinson J.M., Berbe C.B., Karnovsky M.J., Karnovsky M.L. Effect of free acids on release of superoxide and on change of shape by human neutrophils // J. Biol. Chem. 1984. Vol. 259. P. 7870-7877.

20. Badwey J.A., Karnovsky M.L. Active oxygen species and the functions of the phagocytic leukocytes // Ann. Rev. Biochem. 1980. Vol. 49. P. 695-726.

21. Badwey J.A., Karnovsky M.L. Production of superoxide by phagocytic leukocytes: a paradigm for stimulus-response phenomena // Cuurrent topics in cellular regulation. 1986. Vol.28. P. 183-209.

22. Baggiolinny M. The neutrophil. In: Cell Biology of Inflammation, ed. by Weissman, Elsiver/North Holland, New York. 1980. P. 163-188.

23. Baggliolini M., Dewald B. Exocytosis by neutrophils // Contemp. Top. Immunobiol. 1984. Vol. 14. P. 221-246.

24. Baldrige C.W., Gerard R.W. The extra respiration of phagocites // Am. J. Physiol. 1993. Vol. 103. P. 235-236.

25. Balla G., Vercellotti G.M., Millereberhard U., Eaton J. Exposure of endothelial cells to free heme potentiates damage mediated by granulocytes and toxic oxygen species // Laboratory Investigation. 1991. Vol. 64(5). P. 648-655.

26. Bangalore N., Travis J., Onunka V.C., Pohl J., Shafer W.M. Identification of the primari antimicrobial domains in human neutrophil cathepsin G // C. J. Biol. Chem. 1990. Vol. 265. P. 13584-13588.

27. Bannister W.H., Bannister J.B. (Eds). Biological and clinical aspects of superoxide and superoxide dismutase. Amsterdam: Elsevier, 1980. 360 p.

28. Basaga H.S. Biochemical aspects of free radicals // Biochim. Cell Biol. 1990. Vol. 68. P. 989-998.

29. Bass D.A, Gerard C„ Olbrantz P., Wilson J., McCall C.E., McPhail L.C. Priming of the respiratory burst of neutrophils by diacylglycerol. Independence from activation or translocation of protein kinase // J Biol Chem. 1987. Vol. 262(14). P. 6643-9.

30. Bates E.J., Kowanko I.C., Ferrante A. Conditioned medium from stimulated mononuclear leukocytes potentiates the ability of human neutrophils to damage human articular cartilage // Annual Rheumatoid Disease. 1988. Vol. 47. P. 1-5.

31. Bellavite P. The superoxide-forming enzymatic system of phagocytes // Free Radic. Biol. Med. 1988. Vol. 4(4). P. 225-61.

32. Bellavite P., Papini E., Zeni L., Bianca V.D., Rossi F. Phosphorylation cytochrom neutrophils // Free Rad. Res. Comm. 1985. Vol. 1. P. 11-29.

33. Benna J.E., Faust L.P., Babior B.M. The phosphorylation of the respiratory burst oxidase component p47phox during neutrophil activation // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. P. 13539-13545.

34. Berkow R.L, Dodson R.W. Tyrosine-speciflc protein phosphorylation during activation of human neutrophils // Blood. 1990.Vol. 75(12). P. 2445-52.

35. Berridge M.J., Irvine R.F. Inositol triphosphate, a novel second messenger in cellular signal transduction // Nature. 1984. Vol. 312. P. 315-321.

36. Berridge M.J., Irvine R.F. Inositol triphosphates and cell signaling // Nature. Vol. 341. P. 197-205.

37. Berridge M.J., Irvine R.F. Inositol-phosphates and cell-signaling // Nature. 1989. Vol.341. P. 197-205.

38. Beyer W., Imly J., Fridovich I. Superoxide dismutases // Progr. Nucl. Acad. Res. Mol. Biol. 1991. Vol. 40. P. 221-253.

39. Biasucci L.M. liuzzo G., Angiolillo D.J., Spert G., Maseri A. Inflammation and acute coronary sundromes // Herz. 2000. Vol. 25(2). P. 108-112.

40. Birnboim HC, Kanabus-Kaminska M. The production of DNA strand breaks in human leukocytes by superoxide anion may involve a metabolic process // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1985. Vol. 82(20). P. 6820-6824.

41. Blake D.R., Hall N.D., Treby D.A., Halliwell В., Gutteridge J.M.C. Protection against superoxide and hydrogen peroxide in synovial fluid from rheumatoid patienys//Clin. Sci. 1981. Vol. 51. P. 483-486.

42. Brigham K.L., Meyrick B. Interaction of granulocytes with the lung // Circ. Res. 1984. Vol. 54. P. 623-635.

43. Brinboim H.C. // Ann. N.Y. Acad. Sci. 1989. Vol. 300. P. 83-94.

44. Bromberg Y., Pick E. Activation of NADPH-dependent superoxide production in cell-free system by soduim dodecyl sulfate (SDS) //J. Biol. Chem. 1985. Vol. 260. P. 13539-15545.

45. Brown E.L. Complement receptors and phagocytosis // Current Opinion in Immunology. 1991. Vol. 98. P. 219-234.

46. Burbon R.H. Free radicals and cell proliferation // New Сотр. Biochem. 1994. Vol. 28. P.155-185.

47. Burgoyne R.D., Cheek T.R. Locating intracellular Ca++ stores // TIBS. 1991. Vol. 16. P. 319-320.

48. Burton J.W., Cheeseman K.H., Doba Т., Ingold K.U., Slater T.F. Vitamin E as an antioxidatt in vitro and in vivo // Giba Found. Symp. 1983. Vol. 101. P. 4-14.

49. Buvet R., Le Port L. Chemical coupling between oxygen reduction and ATP production//Bioelectrochem. Bioenerget. 1984. Vol. 12. P. 167-172.

50. Cameron D.J. A comparison of the cytotoxic potencial in polymorphonuclear leukocytes obtained from normal donors and cancer patients // Clin. Immunol. Immunopathol. 1983. Vol. 28. P. 115-124.

51. Carey L.A., Albertine K.H., Gee M.H. In vivo endotoxin exposure increases neutrophil counts without maintenance of primed superoxide anion release in short-term culture of sheep bone marrow // J. Leukocyte Biol. 1994. Vol. 56. P. 145-156.

52. Chen R.L., Reynolds C.P., Seeger R.C. Neutrophil are cytotoxic and growth-inhibiting for neuroblastoma cells with and anti-GD2 antibody but, without cytotoxicity, can be growth-stimulating // Cancer Immunol. Immunother. 2000. Vol. 48(1). P. 603-612.

53. Chojkier M., Houglum K., Solis-Herruzo J., Brenner D.A. Stimulation of collagen gene expression by ascorbic acid in cultured human bibroblasts // J. Biol. Chem. 1989. Vol. 264. P. 16957-19962.

54. Clapham D.E. Calcium signaling // Cell. 1995. Vol. 80. P. 259-268.

55. Clark J.D., Milona N., Knopf P.L. Purification of a 110-kilodalton phospholipase A2 from the human monocytic cell line U937 // Proc. Acad Sci. USA. 1990. Vol. 87. P. 7708-7712.

56. Clark R.A., Szot S. The myeloperoxidase-hydrogen peroxide-halide system as effector of neutrophil-mediated tumor cell cytotoxicity// J. Immun. 1981. Vol. 126. P. 1295-1301.

57. Cochrane C.G., Schraufstatter I.U., Hyslop P., Jackson J. Cellular and biochemical events in oxidant injury. In: Oxygen Radicals and Tissue Injury (Ed. Hailiwell B), federation of American Societies for Experimental Biology, Bethesda, 1988. P. 4953.

58. Cochrane C.G., Unanue E.R., Dixon A. A role of PMN leukocytqs and complement in nephrotoxic nephrits // J. Exp. Med. 1965. Vol. 22. P. 99-116.

59. Cohen J.C., Duke R.C., Fadok V.A., Sellins K.S. Apoptosis and programmed cell death in immunity // Annu. Rev. Immunol. 1992. Vol. 10. P. 267.

60. Coles R.B., Ranney R.R., Carchman R.A., Errer R.J. Yhermal regulation of FMLP receptors on human neutrophils // J. of Leukocyte Bioloby. 1989. Vol. 45(6). P. 529537.

61. Congliffe A.M., Kitchen E., Chilvers E.R. Neutrophol priming: pathophysiological consequences and underlying mechanisms//Clinical Science. 1998. Vol. 94. P. 461471.

62. Corey S.J., Rosoff P.M. Unsaturated fatty acids and lipoxygenase products regulate phagocytic NADPH oxidase activity by a nondetergent mechanism // J. Lab. Clin. Med. 1991. Vol. 118(4). P. 343-551.

63. Culp K.A., Smith Т., Vanduke Т.Е. Histamine inhibition of neutrophil chemotaxis is HI receptor mediated // English J. of Dental Research 69 (NSI). 1990. P. 328.

64. Curnutte J.T. Activation of the respiratory burst oxidase in a fully soluble system from human neutrophils // J. Biol. Chem. 1987. Vol. 262. P. 6450-6452.

65. Czapski G., Goldstein S. When do metal complexes protect the biological sistems from superoxide toxicity and when do they enhance it? // Free Radical Res. Commun. 1985. Vol. l.P. 157-161.

66. Czech M.P., Lawrence J.C.Jr., Lynn W.S. // Proc. Natn. Acad. Sci. USA. 1974. Vol. 71. P. 4173-4173.

67. Dallegri F., Frumento G., Ballestrero A., Goretti G., Patrone F. Relationship between antibody-dependent tumor cell lysis and primary granule exocytosis by human neutrophils // Clin. Exp. Immunol. 1987. Vol. 70. P. 479-483.

68. Dallegri F., Frumento G., Ballestrero A., Goretti R., Torresin A., Patrone F. Antibody-dependent tumor cytolysis by human neutrophils: effect of synthetic serine esterase inhibitors and substrates // Immunology. 1987. Vol. 62. P. 287-391.

69. Dallegri F., Frumento G., Maggia A. M., Ballestero A., Muttini P., Patrone F. Neutrophil-mediated cellular cytotoxicity induced by zimozan-activated serum // J. Clin. Immunol. 1984a. Vol. 13. P. 89-92.

70. Dallegri F., Patrone F., Bonvivi E„ Gahrton G., Holm G., Sacchetti C. Ox erythrocytes cytotoxicity by phorbol myristate acetate-activated human neutrophils //Scand. J. Immunol. 1983. Vol. \l'. P. 109-114.

71. Dallegri F., Patrone F., Maggia A. M., Frumento G., Sacchetti C. Targert cell lysis mediated by concanavalin A triggered human neutrophils // Blut. 1984c. Vol. 48. P. 147-152.

72. Dedkova E.N., Allovskaya A.A., Gabdulhakova A.G., Safronova V.S., Zinchenko V.P. Priming effect of calcium ionophores on phorbol ester-indused respiratory burst im mouse peritoneal neutrophils // Biochemistry. 1999. Vol. 64(7). P. 788-948.

73. Dellinger-Kremer M., Zeuzem S., Schulz S. Interaction of caffeine-, IP3- and vanadate-sensitive Ca++ pools in scinar cells of the exocrine pancreas // J. Membr. Biol. 1991. Vol. 119. P. 85-100.

74. Doerfler M.E., Danner R.L., Shelhmer J.H., Parrillo J.E. Bacterial lipopolysacharides prime human neutrophils forenchanced production of leukotriene B4 // J. Clin. Invest. 19-89. Vol. 83. P. 970-977.

75. Doerfler M.E., Weiss J., Clark J.D., Elbach P. Bacterial lipopolysacharides prime human neutrophils for realease of arachidonic acid and causes phosphorilation of an 85-kD cytosolic phospholipase A2 // J. Clin. Invest. 1994. Vol. 93. P. 1583-1591.

76. Dreher D, Junod AF. Differential effects of superoxide, hydrogen peroxide, and hydroxyl radical on intracellular calcium in human endothelial cells // J. Cell. Physiol. 1995. Vol. 162(1). P. 147-53.

77. Dubravec D.B., Spriggs D.R., Mannick J.A., Rodrick M. L. Circulating human peripheral blood granulocytes sintesize and secrete tumor necrosos factor-alfa // PNAS. 1990. Vol. 87. P. 6758-6761.

78. Edashige К, Watanabe Y, Sato EF, Takehara Y, Utsumi K. Reversible priming and protein-tyrosyl phosphorylation in human peripheral neutrophils under hypotonic conditions// Arch. Biochem. Biophys. 1993. Vol. 302(2). P. 343-347

79. Ehrengeruber M.U., Geiser Т., Deranleau D.A. Activation of human neutrophols by C3a and C5a. Comparison of the effects on shape changes, secretion, and respiratory burst // FEBS Lett. 1994. Vol. 346. P. 181-184.

80. Llliot S.J., Meszaros J.G., Schilling W.P. Effect of oxidant stress on calcium signaling in vascular endothelial cells // Free Radical Biol. Med. 1992. Vol. 13. P. 635-650.

81. Elliot S.J., Meszaros J.G., Schilling W.P. Effect of oxidant stress on calcium signaling in vascular endothelial cells // Free Radic. Biol. Med. 1992. Vol. 13. P. 635-650.

82. Flsbach P., Weiss J. A reevaluation of the roles of the 02-dependent and O2-independent microbicidal systems of phagocytes //Rev. Infect. Dis. 1983. Vol. 5. P. 843-853.

83. Ernst P. Review article: the role of inflammation in the pathogenesis of gastric cancer//Aliment. Pharmacol. Ther. 1999. Vol. 13(1). P. 13-18.

84. Faden H., Rossi T.M. Chemiluminescent response of neutrophils from patients with inflammatory bowel disease. Dig. Dis. Sci. 1985. Vol. 30 (2). P. 139-42.

85. Fearon D.T., Collins L.A. Increased expression of C3b receptors on polymorphonuclear leukocytes induced by chemotactic factors and by purification procedures //J. Immunol. 1983. Vol. 130(1). P. 370-375.

86. Fialkow L, Chan CK, Grinstein S, Downey GP. Regulation of tyrosine phosphorylation in neutrophils by. the NADPH oxidase. Role of reactive oxygen intermediates // J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268(23). P. 17131-7.

87. Fittchen C., Sandhaus R.A., Worthen G.S., Henson P.M. Bacterial lipopolisaccharide enhances chemoattractant-induced elastase secretion by human neutrophils Hi. Leukocyte Biol. 1988. Vol.43. P. 547-556.

88. Forehand J.R, Pabst M.J, Phillips W.A, Johnston R.B.Jr. Lipopolysaccharide priming of human neutrophils for an enhanced respiratory burst. Role of intracellular free calcium // J Clin Invest. 1989. Vol. 83(1). P. 74-83.

89. Forehand J.R., Johnston R.B.Jr., Bomalaski J.S. Phospholipase A2 activity in human neutrophils. Stimulation by lipopolysaccharide and possible involvement in priming for an enhanced respiratory burst // J. Immunol. 1993. Vol. 151(9). P. 4918-4925.

90. Fuchs A., Dagher M.C. Activation of the Ch-generating NADPH oxidase in a semi-recombinant cell-free system, assesement of the function of Rac in the activation process // Eur. J. Biochem. 1994. Vol. 224. P. 587-595.

91. Fulita I., Irita K., Takeshige K., Minakami S. Diacylglycerol, l-oleoyl-2-acetyl-glycerol, stimulates superoxide-generation from human neutrophils // 1984 Biochem. Biophys. Res. Commun. 120(2), P. 318-324.

92. Furst S.M., Ueyrecht J.P. Carbamazepine metabolism to a reactive intermediate by the myeloperoxidase system of activated neutrophils // Biochem. Pharmacol. 1993. Vol. 45. P. 1267-1275.

93. Gabic T.G. The 02-forming oxidase responsible for the respiratory burst in human neutrophols // J. Biol. Chem. 1979. Vol. 254. P. 9070-9074.

94. Gamaley I.A., Kirpichnikova K.M., Klyubin I.V. Activation of murine macrophage by hydrogen peroxide // Cellular Signaling. 1994. Vol. 6(8). P. 949957.

95. Ganz Т., Selsted M.E., Szklarek D., Harwig S.S.L., Daher K., Bainton D.F., Lehrer R.I. Defensins. Natural peptide antibiotics of human neutrophils // J. Clin. Invest. 1985. Vol. 76. P. 1427-1435.

96. Gerrard T.L., Cohen D.J., Kaplan A.M. Human neutrophil-mediated cytotoxicity to tumor cells // J Natn. Cancer Inst. 1981. Vol. 66. P. 483-488.

97. Gierschik P. Dual Mg2+ control of formil-peptide receptor G protein interaction in HL-60 cells // Eur. J. Boichem. 1989. Vol. 183. P. 97-105.

98. Goldstein I.M. Neutrophil degranulation // Contemp. Top. Immunobiol. 1984. Vol. 14. P. 189-219.

99. Goldstein I.M., Hoffstein S.T., Weissman G.M. Mechanism of lysosomal enzyme release from human polymorphonuclear leukocytes. Effect of phorbol myristate acetate // J. Biol. Chem. 1975. Vol. 66. P. 647-652.

100. Granelli-Apeno A., Vassali Y.D., Reich E. RNA and protein sintesis in human peripheral blood polymorphonuclear leukocytes // Exp. J. Med. 1979. Vol. 149. P. 284-295.

101. Grinberg S., Elkhoury J., Divirgilio F., Kaplan E.M. Ca2+-independent F-actin assamly and disassembly during Fc-receptor-mediated phagocitosis in mouse macrophages // J. Cell. Biol. 1991. Vol. 113. P. 757-767.

102. Hafeman D.G., Lucas Z.J. Polymorponuclear leukocyte-mediated, atibody-dependent, cellular cytotoxicity against tumor cells: Dependence of oxygen and respiratory burst // J. Immun. 1979. Vol. 123. P. 55-62.

103. Hall A. The cellular function of small GTP-binding proteins // Science. 1990. Vol. 249. P. 635-640.

104. Hallet M.B., Lloyds D. Neutrophil priming: the cellular signals that say "amber" but not "green" // Immunology Today. 1995. Vol. 16 (6). P. 264-268.

105. Harlan J. M., Levine J. D., Callahan K. S., Schwartz B. R., Harker L.A. Glutation redox cycle protects cultured endothelial cells against lysis by extracellular generated hydrogen peroxide // J. Clin. Invest. 1984. Vol. 73. P. 706-713.

106. Haugli Т.Е., Taylor J.S., Crawford LP. Selective cleavage of human C3 by human leukocytes elastase // J. Immunol. 1976. Vol. 116. P. 1737.

107. Heffetz D, Rutter WJ, Zick Y. The insulinomimetic agents H2O2 and vanadate stimulate tyrosine phosphorylation of potential target proteins for the insulin receptor kinase in intact cells // Biochem J. 1992. Vol. 288( 2). P. 631-5.

108. Henson P.M. The immunologic release of constituents from neutrophil leukocytes. I. The role of antibody and complement on nonphagocytosable surfases or phagocytosable particles // J. Immun. 1971. Vol. 107(6). P. 1535-1546.

109. Heyworth P.G., Badwey J. A. Continuous phosphorylation of both the 47 and 49 kDa proteins occurs during superoxide production by neutrophils // Biochemica et Biophysica Acta. 1990. Vol. 1052(2). P. 299-305.

110. Hinshaw D.B., Sklar L.A., Bohl В., Schraufstatter I.U., Hyslop P.A., Rossi M.A., Spragg R.G., Cochrane C.G. Cytoskeletal and morphologycal impact of cellular oxidant injury // Amer. J. Pathol. 1986. Vol. 123. P. 454-464.

111. Hirvath L., Leonard E.J. Two neutrophil population in human blood with different hemotactic activity: separation and chemotactic binding // Infect. Immunol.1982. Vol. 36. P. 443-448.

112. Hizinga T.W., Dehaas M„ Kleijer M., Neijens J.H. Soluble Fc-gamma receptor-III in human plasma originates from release by neutrophils // J. of Clin. Invest. 1990. Vol. 86(2). P. 416-423.

113. Ho J.S. Buchweitz J.P., Roth R.A., Ganey P. Identification of factors from rat neutrophils responsible for cytotoxicity to isolated hepatocytes // J. Leukocyte Biol. 1996. Vol. 59. P. 716-724.

114. Hoffstein S.J. Intra- and exstracellular secretion from DNA // In: Cell Biology of Inflammation, ed. by Weissman, Elsiver/North Holland, New York, 1980. P. 387430.

115. Housset В., Ody C., Rubin D.B., Elemer G., Junod A.F. Oxygen toxicity in cultural aortic endothelium: selenium-induced protective effect // J. Appl. Physiol.1983. Vol.55. P. 343-352.

116. Howard Т.Н., Wang D., Berkow R.L. Lipopolisaharide modulates chemotactic peptide induced actin polimerization in neutrophils // J. of Leukocyte Biology. 1990. Vol. 47. P. 13-24.

117. Hughes V., Humphreys J.M., Edwards S.W. Protein synthesis is activated in primed neutrophils: a possible role in inflammation // Biosci. Rep. 1987 Vol. 7(11). P. 881-90.

118. Humphreys J.M., Edwards S.W., Hughes V. Stimulation of protein-syntesis in human neutrophil by gamma-intergeron // Biochem. Phisiol. 1989. Vol. 36(8). P. 1241-1246.

119. Hurst J.K., Loehr T.M., Curnutte J.T., Rosen H. Resonance raman and electron paramagnetic resonance structural investigations of neutrophil cytochrome b558 // J. Biol. Chem. 1991. P. 1627-1634.

120. Ichinose Y., Hara N., Ohta M., et al. Recombinant granulocyte colony-stimulating factor and lipopolisaccharide maintain the phenotype of and superoxide generation by neutrophils // Infect. Immun. 1990. Vol. 58. P. 1647-1654.

121. Ichinose Y., Yagawa K., Kaku M., Hara N., Ohta M. Phorbol myristate acetate-induced modulation of antibody-dependent cellular cytotoxicity by human polymorphonuclear leukocytes //Infect. Immunity. 1984. Vol. 46. P. 682-685.

122. Ito T. Peroxide radicals induce nucleic acids damage // Photochem. Photobiol. 1978. Vol. 28. P. 493-503.

123. Jesaitis A.J., Allen R.A. Activation of neutrophil respiratory burst by chchemoattractants: regulation of the N-Formyl peptide receptor in the plasma membrane /V J. Bioenerg. Biomembr. 1988. Vol. 20. P. 679-707.

124. Josephy P.D., Coomber B.L. The 1996 Veylien Henderson Award of the society // Can. J. Physiol. Pharmacol. 1998. Vol. 76. P. 693-700.

125. Kaibuchi K., Takai Y., Sawamura M., Hoshijima M., Fujikura Т., Nishizuka Y. Synergistic functions of protein phosphorylation and calcium mobilization in platelet activation // J. Biol. Chem. 1983. Vol. 258 (11). P. 6701-6704.

126. Kajikawa N., Kaibuchi K., Matsubara Y., Kikkawa U., Takai Y., Nishizuka Y., Itoh K., Tomioka C. A possible role of protein kinase С in signal-induced lysosomal enzyme release // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1983. Vol. 116(2). P. 743-750.

127. Kalyanaraman В., Sohnle P.G. Generation of free radical intermediators from foreing compounds by neutrophil-derived oxidants // J. Clin. Invest. 1985. Vol. 75. P. 1618-1622.

128. Kaplin A.I., Ferris C.D., Volgmaier S.M., Snyder S.H. Purified reconstitueted inositol 1,4,5-trisphosphate receptors. Thiol reagents act directly on receptor protein Hi. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. P. 28972-78.

129. Katano M., Tosiru M. Neutrophil-mediated tumor cell destruction in cancer ascites // Cancer. 1982. Vol. 50. P. 62-68.

130. Kessel K.P.M. van, Verhoef J. A view to a kill: cytotoxic mechanisms of human polymorphonuclear leukocytes compared with monocytec and natural killer cells // Pathobiology. 1990. Vol. 58. P. 249-264.

131. Kim S.H., Carney D.F., Hammer C.H., Shin M.L. Nucleated cell killing byу,complement: effects of C5b-9 channel size and extracellular Ca on the lytic process//J. Immun. 1987. Vol. 138. P. 1530-1536.

132. Kitchen E, Rossi AG, Condliffe AM, Haslett C, Chilvers ER. Demonstration of reversible priming of human neutrophils using platelet-activating factor // Blood. 1996. Vol. 88(11). P. 4330-4337.

133. Klark R.A., Klebanoff S.J. Studies of the mechanism of nantibody-dependent polymorphonuclear leukocyte-mediated cytotoxicity // J. Immun. 1977. Vol. 119. p. 1413-1418.

134. Klark R.A., Olsson I., Klebanoff S.J. Cytotoxicity for tumor cells of cationic proteins from human neutrophil granules // J. Cell Biol. 1976. Vol. 70. P. 719-723.

135. Klernpner M.S., Gallin J.I. Separation and functional characterization of human neutrophil // Blood. 1978. Vol. 51. P. 659-665.

136. Klyubin I.V., Kirpichnikova K.M., Gamaley I.A. Hydrogen peroxide-induced chemotaxis of mouse peritoneal neutrophils // Eur. J. Cell Biol. 1996. Vol. 70. P. 347-351.

137. Koo C., Lefkowitz P.J., Snyderman R. Guanine nucleotide modulates the binding affinity of the oligopeptide chemoattractant receptor on human polymorhonuclear leukocytes //J. Clin. Invest. 1983. Vol. 73. P. 748-753.

138. Korchak H., Vienne K., Rutherford L., Wilkenfeld C., Finkelshtein M., Welsman G. // J. Biol. Chem. 1984. Vol. 259. P. 4076-4082.

139. Korec S., Herberman R.B., Dean J.H., Cannon G.B. Cytostasis of tumor cell lines by human granulocytes // Cell Immunol. 1980. Vol. 53. P. 104-115.

140. Koski C.L., Ramm L.E., Hammer C.H., Mayer M.M., Shin M.L. Cytolysis of nucleated cells by complement: cell death displays multi-hit characteristics //Proc. natn. Acad. Sci. USA. 1983. Vol. 80. P. 3816-3820.

141. Kowanko I.C., Bates E.J., Ferrante A. Tumor necrosis factor-b modulates human neutrophils mediated cartilage damage //Scandinavian Journal of Immunology. 1988. Vol. 28. P. 591-598.

142. Krammer P.H., Behrmann I., Daniel J., Dhein J., Debatin K-M. Regulation of apoptosis in the immune system // Curr. Opin. Immunol. 1994. Vol. 6. P. 279.

143. Krause H., Dieter P., Schulze-Specking A., Ballhorn A., Dacker K. Ca2+-induced reversible translocation of phospholipase A2 between the cytosol and the membrane fraction of liver macrophager // Eur. J. Biochem. 1991. Vol. 199. P. 355359.

144. Krause K.H., Simmerman H.K.B., Jones R.L., Campbell K.P. Sequence similarity of calretuculin with a Ca++-binding protein that co-porifies with as Ins(l,4,5)P3-sensitive Ca++ store in HL-60 cells // Biochim.J. 1990. Vol. 270. P. 545-548.

145. Krepeit Drews P., Lang F., Haussinger D., Drews G. H202 induced hyperpolarization of pancriatic B-cells //Pflugers Arch. 1994. Vol. 426. P. 552-554.

146. Lafreine R., Shaughnessy S.G., Orr F.W. Cancer cell interaction with injured or activated endotelium // Cancer and Metastasis Reviews. 1992. Vol. 11. P. 377-388.

147. Lander H.M., Ogiste J.S., Teng K.K., Novogrodsky A. p21ras as a common signaling target of reactive free radicals and cellular redox stress // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270. P. 21195-21198.

148. Lander H.M., Sehajpal P.K., Novogrodsky A. A Nitric oxide sigmaling: a possible role of G-proteins// J. Immunol. 1993. Vol. 151. P. 7182-7187.

149. Lee A., Young S.K., Henson P.M., Hastlett C. Modulation of neutrophil programmed cell death by inflammatory mediators // FASEB J. 1989. Vol. 3. P. A1344.

150. Levy P.C., Shaw G.M., LoBuglio A.F. Human monocyte, lymphocyte, and granulocyte antibody-dependent cell-mediated cytotoxicity toward tumor cells. I. General characteristics of cytolysis // J. Immun. 1979. Vol. 123. P. 594-599.

151. Liao CS, Freer RJ. Cryptic receptors for chemotactic peptides in rabbit neutrophils //Biochem. Biophys. Res. Commun. 1980 Vol. 93(2). P. 566-571.

152. Lichtenstein A., Ganz Т., Selsted M.E., Lehrer R.I. In vitro tumor cell cytolysis mediated by peptide defensins of human and rabbit granulocytes // Blood. 1988. Vol. 68. P. 1406-1410.

153. Lichtenstein A., Kahle J. Anti-tumor effect of inflammatory neutrophils: characteristics of in vivo generation and in vivo tumor cell lysis // Int. J. Cancer. 1985. Vol. 35. P. 121-127.

154. Lin Y., Xia L., Turner J.D., Zhao X. Morphologic observation of neutrophil diapedёsis across bovine mammary gland epithelium in vitro // Am. J. Vet. Res. 1995. Vol. 56. P. 203-207.

155. Lindeman A., Riedel D., Oster W., Ziegler-Hetbock H.W.L., Mertelsman R., Herrman F. Granulocyte-macrophage colony-stimulating factor induced cytokine secretion by human polymorphonuclear leukocytes // J. Clin. Invest. 1989. Vol. 83. P. 1308.

156. Linnekin D., Bowles C.A., Mirano G., Macvitte T.J. Migration of dog polimorphonuclear neutrophilic leukocytes to formilated peptides // Inflammation. 1990. Vol. 14. P. 691-703.

157. Lloyd A.R., Oppenheum J.J. Poly's lament: the neglect role of the afferent limb of the immune response // Immunology Today. 1992. Vol. 13(5). P. 169-172.

158. Lynch R. E., Fridovich I. Permeation of the eritrocytes stroma by superoxide radicals // J. Biol. Chem. 1978. Vol. 253(13). P. 4697-4699.

159. Malawitsa S.E. Microtubules and mobilization of lysosomes in phagocytic human leukocytes // Ann. N. Y. Acad. Sci. 1971. Vol. 253. P. 738-749.

160. Marthin W.J. Neutrophils kill pulmonary endothelial cells by hydrogen peroxide-dependent pathway // Annual Review of respiratory Diseases. 1984. Vol. 130. P. 209.

161. Massey Т.Е. The 1995 Pharmacological Society of Canada Merck Frost Award. Cellular and molecular targets in pulmonary chemical cancerogenesis: studies with alfatoxin B, // Can. J. Physiol. Pharmacol. 1996. Vol. 74. P. 621-628.

162. Masuda K., Kobayashi J. Heteroginity of Fc receptor expression in chemotaxis and adherence of neotanal neutrophils// Pediatric Research. 1989. Vol. 25. P. 6-10.

163. May W.S.Jr., Sahyoun N., Wolf M., Cuatrecases P. Role of intracellular calcium mobilization in the regulation of protein kinase C-mediated mambrane processes // Nature. 1985. Vol. 317(6037). P. 549-551.

164. Mayer A.M.S., Stitzer J.A. Continuous infusion of Eshirichia coli endotoxin in vivo primes in vitro superoxide anion release in rat polymorphonuclear leukocytes and Kupffer cells in a time-dependent manner //Infect.Immun. 1991. Vol. 59. P. 4590-4598.

165. Mazengera R.L., Kerr M.A. The specificity of the Ig A receptor purified from human neutrophils // Biochem. J. 1990. Vol. 272. P. 159-165.

166. McCord J.M. Is superoxide dismutase a stress protein? // Stress protens in inflammation. London: Richelien Press, 1990. P. 125-134.

167. McGary, C.T., Pan, Y.C., Michel, H„ Guntrum, W.D., Neri, A., Welch, D.R. Elevated expression of the neutrophil calcium-binding protein, MRP-14, in metastasis-enhancing neutrophils//Anticancer Res. 1997. Vol. 17(1). P. 1-6

168. McGary, C.T., Pan, Y.C., Michel, H., Guntrum, W.D., Neri, A., Welch, D.R. Elevated expression of the neutrophil calcium-binding protein, MRP-14, in metastasis-enhancing neutrophils // Anticancer Res. 1997. Vol. 17(1). P. 1-6.

169. McPhail L.C, Clayton C.C, Snyderman R. The NADPH oxidase of human polymorphonuclear leukocytes. Evidence for regulation by multiple signals // J. Biol. Chem. 1984.Vol. 259(9). P. 5768-75.

170. McPhail L.C., Clauson C.C. The NADPH oxidase of human polymorphonuclear leukocytes // J. Biol. Chem. 1984. Vol. 259. P. 5768-5775.

171. McRipley R.J., Sbara A.J. Role of the phagocyte in host parasite interactions. Hydrogen peroxide myeloperoxidase bactercidal system in the phagocytes // J. Bacteriol. 1967. Vol. 94. P. 1425-1430.

172. Mead J. F. Free radical mechanisms of lipid damage and consequences for . cellular membranes // Free radicals in biology. New York: Acad. Press, 1979. Vol.1. P. 51-67.

173. Meister A. selectiva modification of glutatione metabolism // Sciense. 1983. Vol. 220. P. 472-477.

174. Meister A., Anderson M.E. Glutatione // Annu. Rev. Biochem. 1983. Vol. 79. P. 711-760.

175. Meldrum E., Parker P.J., Carozzi A. The Ptdlns-PLC superfamily and signal transduction // Biochim. Biophis. Acta. 1991. Vol. 1092. P. 49-71.

176. Melloni E, Pontremoli S. The calpains // Trends Neurosci. 1989. Vol. 12(11). P. 438-444.

177. Meske S., Maly F. E, Estefan M., Muller W. Liberation of the oxygen radical from peripheral human phagocytes (granulocytes and monocytes) in patients with chronic polyarthritis. Z. Rheumatol. 1985. Vol. 44 (1). P. 41-45.

178. Miyahara M., Watanabe Y., Edashige K., Yagyu K. Swelling-induced СЬ~ generation in guinea-pig neutrophils // Biochim. Biophys. Acta. 1994. Vol. 1177. P. 61-70.

179. Monk P.N., Banks P. Evidence for the involvment of multiple signaling pathways in C5a-induced actin polimerization and nucleation in human monocyte-like cells // J. of Molecular Endocrinology. 1991. Vol. 6(3). P. 241-247.

180. Montero M., Alvarez J., Garcia-Sanco J. Agonist-induced Ca2+ influx in human neutrophils is secondary to the emptying of intracellular calcium stores // 1991. Vol. 277. P. 73-79.

181. Morel F., Doussiere J. and Vignais P.V. The superoxide-generating oxidase of phagocytic cells. Phisiological, molecular and pathological aspects // Eur. J. Biochem. 1991. Vol. 201. P. 523-546.

182. Murphy P.M., Gallin E.K., Tiffany H.L. Characterization of human phagocytic cell receptors for C5a and platelet activating factor expressed in Xenopus oocytes // J. Immunol. 1990. Vol. 21(4). P. 350-351.

183. Murray J., Barbara J.A.J., Dunkley S.A., et al. Regulation of neutrophil apoptosis by tumor nectosis factor-a: regirement for TNFR55 and TNFR75 for induction apoptisis in vitro // Blood. 1997. Vol.90. P. 2772-2783.

184. Murrel G., Francis N., Bromley L. Modulation of fibroblasts proliferation by oxygen free radicals // Biochem. J. 1990. Vol. 265. P. 659-665.

185. Nathan C.F., Silverstain S.O., Brukner L.H., Cohn Z.A. extracellular cytolysis by activated macrophages and granulocytes. II Hydrogen peroxide as a mediator of cytotoxicity // J. Exp. Med. 1979. Vol. 149. p. 100-113.

186. Niggli V., Adunyah E.S., Carafoli E. Acidic phospholipids, unsaturated fatty acids and limited proteolysis mimic the effect of calmodulin on the purified erytrocyte Ca2+-ATPase // J. Biol. Chem. 1981. Vol. 256. P. 8588-8592.

187. Nishihira Т., Berezesky I.K., Koizumi K., Sato Т., Thrump B. Neutrophil-mediated cell injury in cultured rat hepatocytes // Circulatory Shok. 1987. Vol. 21(4). P. 350-351.

188. Odeberg H., Ohlsson I. Antibacterial activity of cationic proteins from human granulocytes // J. Ciln. Invest. 1975. Vol. 56. P. 1118-1124.

189. O'Donnel-Torney J., De Boer C.J., Nathan C.F. Resistance of human tumor cells in vitro to oxidative cytolysis // J. Clin. Invest. 1985. Vol. 76. p. 80-86.

190. Ohno Y, Gallin J.I. Diffusion of extracellular hydrogen peroxide into intracellular compartments of human neutrophils // J. Biol. Chem. 1985. Vol. 260. P. 8438-8446.

191. Olsen U.B., Bellihansen V. Endotoxin pretreatment enhances neutrophil Fmlp-receptor binding and activity in guinea-pigs // Agent and action. 1987. Vol. 21 (1-2). P. 177-183.

192. Oosting R.S., van Bree L., van Iwaarden J.H., van Golde L.M.G., Verhoef J. Impairment of phagocytic functions of alveolar macrophages by hydrogen peroxide // Amer. J. Physiol. 1990. Vol. 259(2 Pt 1). P. L87-94.

193. Ori Y., Korzets A., Malachi Т., Gafter U., Brietbart H. Impaired lymphocyte calcium metabolism in end-stage renal disease: enchanced influx, decreased efflux,and reduced response to mitogen // J. Lab. Clin. Med. 1999. Vol. 133(4). P. 391400.

194. Ory P.A., Goldstein I.M., Clarcson S.B., Kwoh E.E. Characterization of polymorphic forms of Fc-receptor-III on human neutrophils // J. Clin. Invest. 1989. Vol. 83 (5). P. 1676-1681.

195. Pabst M.J, Johnston R.B.Jr. Increased production of superoxide anion by macrophages exposed in vitro to muramyl dipeptide or lipopolysaccharide // J. Exp. Med. 1980. Vol. 151(1). P. 101-14.

196. Packer J.E., Slater T.F., Wilson R.L. Direct observation of a free radical interaction between vitamin E and vitamin С // Nature. 1979. Vol. 278. P. 737-738.

197. Panasyuk A., Fratti E., Ribault D., Mitrovic D. Effect of reactive oxygen species on the biosynthesis and structure of newly synthesized proteoglicans // Free Radic. Biol. Med. 1994. Vol. 16. P. 157-167.

198. Park J.W, Babior B.M. The translocation of respiratory burst oxidase components from cytosol to plasma membrane is regulated by guanine nucleotides and diacylglycerol // J. Biol. Chem. 1992. Vol. 267(28). P. 19901-19906.

199. Parkos C.A. Molecular events in neutrophil transepithelial migration // Bio Esseys. 1997. Vol. 19. P. 865-873.

200. Parsons P.E., Worthen G.S., Moore E.E., Tate R.M., Henson P.M. The association of circulating endotoxin with the development of the adult respiratory syndrome // Am.Rev.Respir.Dis. Vol. 140. P. 294-301.

201. Patrone F., Dallegri F., Gremmo A., Bonvini E et al. Serum-associated inhibition •of neutrophil Fc-receptors in cancer patients//JNCI. 1981. Vol. 67. P. 803.

202. Paulson S.K., Wolf J.L., Novotneybarry A., Cox C.P. Pharmacologic characterization of the rabbit neutrophil receptor for platelet-activating factor // Proceeding of the Society for Exper. 1990. Vol. 195(2). P. 247-254.

203. Pember S.O., Barnes K.S., Brandt S.J., Kinkade J.M. Density heterogenity of neutrophilic polymorphonuclear leukocytes: gradient fraction and relationship to chemotactic stimulation // Blood. 1983. Vol. 61. P. 1105-1110.

204. Penfield A., Dale M. Synergism between A23187 and l-oleoyl-2-acetyl-glycerol in superoxide production by human neutrophils // Biohem. Biophys. Res. Commun. 1984. Vol. 125(1). P. 332-336.

205. Pietrobon D., Di Virgilio F., Pozzan T. Structural and functional aspects of calcium homeostasis in eukaryotic cells // Eur. J. Biochem. 1990. Vol. 193. P. 599622.

206. Pigleton W.W., Coalson J.J., Guenter C.A. Significance of leukocytes in endotoxic shock // Exp. Mol. Pathal. 1975. Vol. 22. P. 183-194.

207. Pinsky M.R., Vincent J-L., Deviere J., Alegre M., Kahn R.J., Dupont E. Serum cytokine levels in human septic shock: relation to multiple-system organ failure and mortality // Chest. 1993. Vol. 103. P. 565-575.

208. Plow E.F., Edgington T.S. An alternative pathway for fibrinolysis. The cleavage of fibrinogen by leukocytes protease at physiologic pH // J. Clin. Invest. 1975. Vol. 56. P. 30-38.

209. Polakis R.G., Rubunfeld В., Evans Т., McCormic F. Purification of membrane-associated GTPase-activating protein specific for Rapl/krev-1 from HL-60 cells // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1991. Vol. 88. P. 239-243.

210. Pollin P., Wamman M.P., Dewald В., Ceska M., Dahlgren C. Human neutrophil migration into skin chambers in association with production of NAP/11-8 and C5a // Eur. J. Hemathol. Vol. 47. P. 71-76.

211. Pontremoli S., Melloni E., Michetti M., Sacco O., Sporatore В., Salamino F., Damiani G., Horecher B.L. Cytolytic effectsof neutrophils: role of a membrane-bound neutral protease // Proc. Natn. Acad. Sci. USA. 1986. Vol. 83. P. 1685.

212. Porteu F., Halbwachsmecarelli L., Mir A. Modulation of neutrophil expression of C3B receptors (CR-1) by soluble monomelic human C3B // Eur. J. Immunol. 1987. Vol. 17(5). P. 629-635.

213. Pryor W.A. Oxy-radicals and related species: their formation, lifetimes, and reactions // Annu. Rev. Physiol. 1986. Vol. 48. P. 657-667.

214. Rajkovic I.A., Williams R. Inhibition of neutrophil function by hydrogene peroxide: effect of SH-group-containing compounds // Biochem. Pharmacol. 1985. Vol. 34. P. 2083-2090.

215. Rayner D.C., Orr F.W., Shin R.P.C. Binding of formil peptides to Walker 256 carcinosarcoma cells and the chemotactic response of these cells // Cancer Res. 1985. Vol. 45. P. 2288-2293.

216. Renard Rooney D.C., Joseph S.K., Seitz M.B., Thomas A.P. Effect of oxidized glutatione and temperature on inositol 1,4,5-trisphosphate binding in pirmeabolized hepatocytes // Biochem. 1995. Vol. 310. P. 185-192.

217. Repine L.E., Rasmusen R., Whiter J.G. An improved nutrhile tetrazolium testing using phorbol muristate acetate coated coverslip // Am. J. Clin. Pathol. 1979. Vol. 71. P. 582-587.

218. Robinson J.M., Badwey J. A., Karnovsky M. L., Karnovsky M. J. Superoxide release by neutrophils: synergistic effects of a phorbol ester and a calcium ionophore // Biohem. Biophys. Res. Commun. 1984. Vol. 122(2). P. 734-739.

219. Roos D. The metabolic response to phagocytosis // In: Cell. Biology in Inflammation, ed. by Weissman. Elsevier/North Holland, New York. 1980. P. 336385.

220. Rot A. Endothelial cell binding of NAP/11-8: role in neutrophil emigration // Immunology Today. 1992. Vol. 13. P. 291-293.

221. Salamino F., Sparatore В., Detulio R., Mengotti P. Respiratory burst activated neutrophils is directly correleted to the inrtacellular level of protein kinase-C // Eur. J. Biochem. 1991. Vol. 200. P. 573-577.

222. Salmon J.S., Brogle N.L., Edberg J.C., Cimberly R.P. Fc-gamma receptor-III induced actin polymerization in human neutrophil and primes phagocytosis mediated by fc-gamma receptor-III // J. Immunol. 1991. Vol. 146(3). P. 997-1004.

223. Sasaki M., Maeyama K., Watanabe T. Intracellular Ca2+ concentration and 11202 production in mouse peritoneal macrophages and stimulated by platelet activating factor// Lipids. 1991. Vol. 26. P. 1209-1213.

224. Sayeed M. Exuberant Ca2+ signaling in neutrophils: a cause for concern // News Physiol. Sci. 2000. Vol. 15. P. 130-136.

225. Sayeed M. Neutrophil signaling alteration: an adverse inflammatory response after burn shok // Medicina. 1998. Vol. 58. P. 386-392.

226. Scarff O., Foder B. Regulation of cytosolic calcium in blood cells. PhtsioLRev. 1993. Vol. 73. P. 547-582.

227. Schatzman H.Y. The plasma membrane calcium pump of erytrocytes and other animal cells // Membrane tranport of calcium. Carafoli ed.- Academic Press Inc., London. 1982. P. 41-108.

228. Schraufstatter I.U., Hinshaw D.B., Hyslop P.A., Spragg R.G., Sklar L.A., Cochrane C.G. Hydrogen peroxide-induced injury of cells and its prevention by inhibitors of poly(ADP-ribose)polymerase // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1986b. Vol. 83. P. 4908-4912.

229. Schraufstatter I.U., Hyslop P.A., Jackson J., Cochrane C.G. Mechanisms of oxidant injury of cells // Leukocyte emigration and its sequelate. Basel: Karger, 1987. P. 150-160.

230. Schreck R., Rieber P., Baeuerle P.A. Chojikier et al., 1989reactive oxygen intermediates as apparently widely used messengers in the activating of the NF-kappa В transcription factor and HIV-1 // EMBO J. 1991. Vol. 10. P. 2247-2258.

231. Scott J.A., Fischman A.J., Knaw B.A., Homey C.J., Rabito C.A. Free radical membrane depolarization in renal and cardiac cells // Biochim. Biophys. Acta. 1987. Vol. 899. P. 76-82.

232. Selvaraji R.J., Paul B.B., Strauss R.R., Jacobs A.A., Sbarra A.J. Oxidative peptide cleavage and decarboxilation by MPO-peroxide antibicidal system // Infect. Immunol. 1974. Vol. 9. P. 255-260.

233. Sharma P., Evans А.Т., Parker P. J., Evans F.J. NADFH-oxidase activation by protein inase C-isotypes // Biochim. Biophis. Res. Commun. 1991. Vol. 177. P. 1033-1040.

234. Shasby DM, Yorek M, Shasby SS. Exogenous oxidants initiate hydrolysis of endothelial cell inositol phospholipids// Blood. 1988. Vol. 72(2). P. 491-9.

235. Shasly D.M., Vorck M„ Shasly S.S. // Blood. 1988. Vol. 72. P. 491-499.

236. Shen M.L., Carney D.F. Cytotoxic action and other metabolic consequences of terminal complement proteins //Prog. Allergy. 1988. Vol. 40. p. 44-81.

237. Sherman J.W., Goetzl E.J. Guanine-nucleotide modification of human neutrophil plasma-membrane receptors for leukotriene-B4 // Clinical Research. 1987. Vol. 35(3). P. 618.

238. Shibata K., Warbington M. L., Gordon B. J., Kurihira H., Van Dyke Т. E. Defective calcium influx factor activity in neutrophils from patients with localized juvenile periodontitis // J. Periodontal. 2000. Vol. 71(5). P. 797-802.

239. Silger J., Mumais-Huber C., Zerfass R., Henri F.A., Aldenholff J.B. The calcium response of human T lymphocytes is decreased in aging but increased in Alzheimer's dementia // Biol. Psychiatry. 1999. Vol. 45(6). P. 737-742.

240. Simchowitz L., Schur P.H. Lectin-dependent neutrophil-mediated cytotoxicity. I. Characteristics // Immunology. 1976a. Vol. 31. P. 303-312.

241. Simchowitz L., Schur P.H. Lectin-dependent neutrophil-mediated cytotoxicity. II. Possible mechanisms // Immunology. 1979b. Vol. 31. P. 313-322.

242. Simon R.H., Scoggin C.H., Patterson D. Hydrogen peroxide causes the fatal injury to human fibroblasts exposed to oxygen radicals // J. Biol. Chem. 1981. Vol. 256. P. 7181-7186.

243. Smith D.E. chemoattractant receptor-induced hydrolysis of phosphoinositol 4,5 biphosphate in human PMN membrane // J. Biol. Chem. 1985. Vol. 260. P. 58755878.

244. Smits E., Cifrian E., Guidry A.J., Rainard P., Burvenich C., Paape M.J. Cell culture system for studying bovine neutrophil diapedesis // J. Dairy. Sci. 1996. Vol. 79. P. 1353-1360.

245. Soares F.A., Shaughnessy S.G., McLarkey W.R., Orr F.W. Quantification and morphologic demonstretion of reacive oxygen species produced by Walker 256 tumor cells in vitro and during metastasis in vivo // Laboratory Invest. 1994. Vol. 4. P. 480-489.

246. Speer C.P. Inflammatory mechanisms in neonatal chronic lung disease // Eur. J. Pediatr. 1999. Vol. 158(1). P. 18-22.

247. Spitznagel J.K. Nonoxidative antimicrobial reactions of leukocytes // Contemp. Top. Immunobiol. 1984. Vol. 14. P. 283-343.

248. Spragg R.J., Hinshaw D.B., Hyslop P.A., Schraufstatter I.U., Cochrane C.G. Alteration in ATP and energy degre in cultured endothelial and P388Dj cells following oxidant injury // J. Clin. Invest. 1985. Vol. 76. P. 1471-1476.

249. Stainbeck M.J., Robinson J.M., Karnovsky M.J. Activation of the neutrophil NADPH oxidase by free fatty acids requires the ionized carboxyl group and partitioning into membrane lipid // J. leukocyte Biology. 1991. Vol. 59(4). P. 360368.

250. Starkey P.M., Barrett A.J., Burleigh M.C. The degranulation of articular collagen by neutrophil proteinases // Biochem. Biophis. Acta. 1977. Vol. 483. P. 386-397.

251. Stasia M.J., Strulovici В., Daniel-Issakani S., Pelosin J.M., Dianoux A.C., Chambaz E„ Vignais P.V. Immuno-characterization of P-and zeta-subspecies of protein kinase С in bovine neutrophils // FEBS Lett. 1990. Vol. 274. P. 61-64.

252. Sumimoto H., Kage Y. Role of homology 3 domains in assembly and activation of the phagocytes NADPH oxidase // Proc. Nat. Acad. Sci. 1994. Vol. 91. P. 53455349.

253. Sumimoto H., Takeshige K., Minakami S. Superoxide production of human polymorphonuclear leukocytestimulated by leukotriene B4 // Biochim. Biophis. Acta. 1984. Vol. 803. P. 271-277.

254. Sundaresan M., Yu Z.-X., Ferrans V.J., Irani K., Finkel T. Requirement of generation of H2O2 for platelet-derived grows factor signal transduction // Science. 1995. Vol. 270. P. 296-299.

255. Synderman R., Pike M.C. Chemoattractant receptors on phagocytic cells // Annu. Rev. Immunol. 1984. Vol. 2. P. 257.

256. Szatworski T.P., Wathan C.F. Production of large amount of hydrogen peroxide by human tumor cells // Cancer Res. 1991. Vol. 51. P. 794-798.

257. Test S.T., Weiss S.J. Quantative and temporal characterization of the extracellular H2O2 pool genarated by human neutrophils // J. Biol. Chem. 1984. Vol. 259. P. 399-405.

258. Test S.T., Weiss S.J. Quantitative and temporal characterisation of the extracellular H202 pool generated by human neutrophils // J. Biol. Chem. 1984. Vol. 259. P. 399-405.

259. Theken M., Wirthmueller U. Phospholipases and protein kinases during phagocyte activation // Curr. Opin. Immunol. 1994. Vol. 6. P. 106-112.

260. Treves S., De Mattei M., Landfredi M., et al. Calreticulin is a candidate for a calsequestin-like function in Ca++-storage compartments (calciosomes) of liver and brain // Biochem. J. 1990. Vol. 271. P. 473-480.

261. Trinchieri G., Perussia B. Human natural killer cells: biologic and pathologic acpects // Lab. Invest. 1984. Vol. 50. P. 489-513.

262. Troll W., Frenkel K., Teebor G. Free oxygen radicals: necessary contribytion to tumor promotion and cocarcinogenesis // Princess Takamatsu Symph. 1983. Vol. 14. p. 207-218.

263. Tsien R.Y., Pozzan Т., Rink T.J. Measuring and manipilation cytosolic Ca++ with trapped indicators // TIBS. 1984. Vol. 9. P. 263-266.

264. Tsuruta Y., Subrahmanyan V.V., Marshall W., O'Brien P.J. Peroxidase-mediated irreversible binding of arylamine carcinogens to DNA in intact polymorphonuclear leukocytes activated by a tumor promoter // Chem.-Biol. Interact. 1985. Vol. 53. P. 25-35.

265. Uhliger D.J. On the mechanism of inhibition of the neutrophil respiratory burst oxidase by a pptide from the C-terminus of the large subunit of cytochrome bssg // Biochemictry. 1995. Vol. 34. P. 524-527.

266. Umeda Т., Yokoyama H., Koyashi K., Akaza H.S., Hijima T. Reduced membrane receptor activity of polymorphonuclear leukocytes of cancer patients // Cell. Mol. Biol. 1980. Vol. 26. P. 563.

267. Umeki S. Mechanism for the activation electron transfer of neutrophil NADPH oxidase complex and molecular pathology of chronic granulomatous disease // Ann. Hemathol. 1994. Vol. 68. P. 267-277.

268. Van Dalen C.J., Whitehouse M.W., Winterbourn C.C., Kettle A.J. Thiocyanate and chlorine as competing substrates for myeloperoxidase // Biochem. J. 1997. Vol. 327. P. 487-492.

269. Volpe P., Krause K.H., Hashimoto S., Zorzato F., Pozzan Т., et al. '"Calciosome", a cytoplasmic organelle: the inositol-1,4,5-trisphosphate-sensitive Ca" store of nonmuscule cells? // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1988. Vol. 85. P. 1091-1095.

270. Wallace J.L., Rioux K.P., McKnight W., Carter L., Jourd'Heuil D., et al. Hemoprotein-dependent production of neutrophil-activating factor from arachidonic acid //Am. J. Physiol. 1992. Vol. 263. P. 1546-1553.

271. Wang S.Z., Forsyth K.D. The interaction of neutrophils with respiratory epithelial cells in viral infection // Respirology. 2000. Vol. 5(1). P. 1-10.

272. Wass J.A., Varany J., Piontek G.E., Goff D., Ward P.A. Characteristics of the chemotactic factor-mediated cell swelling response of tumor cells // JNCI. 1981. Vol. 66. P. 927-933.

273. Weinberg J.B., Haney A.F. Spontaneus tumor kolling by human blood monocytes and human peritoneal macrophages: lack of alteration by endotoxin or quenchers of reactive oxygen species// J. natn. Cancer Inst. 1983. Vol. 70. P. 10051010.

274. Weiss S. The role of superoxide in destruction of eritrocytes target by human neutrophils //J. Biol. Chem. 1980. Vol. 225. P. 9912-9917.

275. Weiss S.J., Slivka A. Monocyte and granulocyte-mediated tumor cell destruction. A role for the hydrogen peroxide-myeloperoxidase-chloride system // J. Clin. Invest. 1982. Vol. 69. P. 255-262.

276. Weiss S.J., Yong J., LoBuglio A.F., Slivka A. Role of hydrogen peroxide in human-mediated destruction of cultured endothelial cells // J. Clin. Invest. 1981. Vol. 68. P. 714-724.

277. White J.G., Estensen R.D. selective labilization of specific granules in polymorphonuclear leukocytes by phorbol myristate acetate //Am. J. Path. 1974. Vol. 75. P. 45-60.

278. Winrow V.P., Winyard P.G., Morris C.J., Blake D.R. Free radicals in inflammation: second messemgers and mediators of tissue destruction // Brit. Med. Bull. 1993. Vol. 49. P. 506-522.

279. Wong L., Wilson J.D. The identification of Fc and C3 receptors on human neutrophils // J. Immunol. Meth. 1979. Vol. 7. P. 69-75.

280. Wright S.D., Silverstein S.C. Phagocytosing macrophages exclude proteins from the zones of contact with opsonized targerts // Nature. 1984. Vol. 309. P. 359-361.

281. Wymann M.P., Kernen D., Bengtsson T. Corresponding oscillations in neutrophil shape and filamentous actin content // J. Biolog. Chem. 1990. Vol. 265. P. 619-622.

282. Xu X., Barry D.C. Differing structural requirements for GTPase-activating protein responsivenes and NADP oxidase activation by Rac // J. Biol. Clem. 1994. Vol. 269. P. 23569-23574.

283. Yamamori Т., Inanami O., Nagahata H., Cui Y., Kuwibara M. Roles of p38 МАРК, РКС and PI3-K in signaling pathways of phagocytosis in bovine polymorhonuclear leukocytes // FEBS Lett. 2000. Vol. 467(2-3). P. 253-258.

284. Yoon P.S., Boxer L.A., Mayo L.A., Yang A.Y., Wicha M.S. Human neutrophil laminin receptors: activation-dependent receptor expression // J. Immunol. 1987. Vol. 138(1). P. 259-65.

285. Young M.R.I., Okada F., Tada M., Hosokawa M., Koboyachi H. Assotiation of increased tumor cell responsivenes to rpostoglandin E2 with more agressive tumor behavior// Invasion Metastasis. 1991. Vol. 11. P. 48-57.149

286. Zhang H., Garlichs C.D., Mugge A., Daniel W.G. Involvment of tyrosine kinases, Ca2+ and PKC in activation of mitogen-activated protein (MAP) kinase in human polymorphonuclear neutrophils // J. Physiol. 1998. Vol. 513(2). P. 359-367.

287. Zimmerman B.J., Grisham M.B., Granger D.N. Role of oxidants in ishemia/reperfusion-induced granulocyte infiltraion // Am. J. Physiol. 1990. Vol. 258. P. 185-190.

288. Zimmermann В., Dalhoff К., Braun J. Impaired neutrophil exocytosis in patients with severe pneumonia// Intensive. Care. Med. 1999. Vol. 25(1). P. 44-51.

289. Zurier R.B., Wiesman G.M., Hoffstein S., Kammerman S., Tan H.H. Mechanism of lysosomal enzyme release from human leukocites. Effect of cAMP and microtubule function // J. Clin. Invest. 1974. Vol. 43. P. 297-309.

290. Chhaba S.K., Khanduja A., Jan D. Increased intracellular calcium and decreased activites of leukocyte Na+, K+-ATPase and Ca -ATPase in asthma // Clin. Sci. (Colch). 1999. Vol. 97(5). P.595-601.

291. Eggleton P., Gargan R., Fisher D. Rapid method for the isolation of neutrophils in high yield without the use of dextran or density gradient polymers // J. Immunol. Meth. 1989. Vol. 121. P. 105-113.

292. Grinkiewicz Y., Poenie M., Tsien R.Y. A new generation of Ca2+ indicators with greatly improved fluorescence properties. // J. Biol. Chem. 1985. Vol. 260. P. 3440-3450.

293. Shirafuji N., Matsuda S., Ogura H., Tani K., Kodo H., Ozawa K., Nagata S., Asano S., Takaku F. Granulocyte collony-stimulating factor similates human mature neutrophilic granulocytes to produce interferon a // Blood. 1990. Vol. 75. P. 17.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.