Иммунохимическое определение пропердина у крупного рогатого скота тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 16.00.03, кандидат ветеринарных наук Коряжнова, Вера Евгеньевна

  • Коряжнова, Вера Евгеньевна
  • кандидат ветеринарных науккандидат ветеринарных наук
  • 1985, МоскваМосква
  • Специальность ВАК РФ16.00.03
  • Количество страниц 160
Коряжнова, Вера Евгеньевна. Иммунохимическое определение пропердина у крупного рогатого скота: дис. кандидат ветеринарных наук: 16.00.03 - Ветеринарная эпизоотология, микология с микотоксикологией и иммунология. Москва. 1985. 160 с.

Оглавление диссертации кандидат ветеринарных наук Коряжнова, Вера Евгеньевна

ВВЕДЕНИЕ

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.Ь

1.1. Значение системы комплемента в противомикробной защите организма

1.2. Механизмы активации комплемента

1.3. Белки пропердиновой системы организма. Механизм участия проперди-на в активации альтернативного пути комплемента.

1.4. Методы определения пропердина.

1.5. Методы выделения пропердина.

2. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1. Материалы и методы.

2.2. Результаты исследований.

2.2.1. Получение чистого препарата пропердина крупного рогатого скота

2.2.2. Приготовление специфической анти-пропердиновой сыворотки . b*

2.2.3. Физикохимические и функциональные свойства препаратов пропердина ~Q крупного рогатого скота . ьу

2.2.3.1. Электрофоретическая подвижность и молекулярная масса пропердиновых фракций

2.2.3.2. Антигенные свойства препаратов пропердина

2.2.3.3. Антикомплиментарная и гемолитическая активности пропердина крупного рогатого СК0Т8.

2.2.3.4. Влияние температуры на гемолитические свойства пропердина

2.2.3.5. Влияние пропердиновых фракций на гемолитическую активность сыворотки крови крупного рогатого скота, дефицитной по некоторым факторам системы комплемента

2.2.3.6. Влияние пропердина взрослых животных крупного рогатого скота на активность классического и альтернативного путей. активации комплемента сыворотки>крови новорожденных телят

2.2.4. Отработка метода.иммунохимического определения пропердина в молозиве коров и в сыворотке крови

2.2.5. Определение содержания пропердина в молозиве коров по дням лактации.

2.2.6. Определение содержания пропердина в сыворотке крови телят и взрослых животных крупного рогатого скота. Корреляционный анализ зимозанового и иммунохимического методов определения пропердина

3. ОБСУЗДЕШЕ ПОЛУЧЕННЫХ РЕЗУЛЬТАТОВ

ИССЛЕДОВАНИИ

4. ВЫВОДЫ.

5. ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ .ИЗ

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Ветеринарная эпизоотология, микология с микотоксикологией и иммунология», 16.00.03 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Иммунохимическое определение пропердина у крупного рогатого скота»

Актуальность проблемы. Мероприятия, направленные на реализацию Продовольственном программы, принятой майским (1982) Пленумом ЦК КПСС, включают создание крупных промышленных и откормочных комплексов (1,2). В связи с этим ранняя диагностика и предотвращение болезней вымени коров, а также выращивание здорового, устойчивого к воздействию патогенных микроорганизмов молодняка сельскохозяйственных животных приобретает особо важное значение. Иммунобиологическое состояние как целого организма, так и отдельных органов,наиболее ярко отражают неспецифические факторы системной и локальной защиты.

У крупного рогатого скота с природным дефицитом ранних компонентов комплемента особое место занимает альтернативный путь его активации. Инициирующая и регулирующая роли в этом процессе принадлежат пропердину. Функционирование пропердина вместе с поздними компонентами комплемента осуществляет немедленный механизм защиты от внедрившихся микроорганизмов, так как не требует участия специфических антител и ранних компонентов комплемента. Аутосинтез пропердина плодами крупного рогатого скота и максимальное содержание его в фетальной сыворотке крови к моменту рождения животных дает основание предполагать важную роль его в "доиммунной" защите организма (13,76).

Пониженную опсонизирующую активность сыворотки крови новорожденных телят (103), поросят (171) и детей (69,133,183) некоторые исследователи связывают с низким уровнем пропердина в первые месяцы жизни по сравнению со взрослым организмом. Положительная связь между низким содержанием пропердина и опсонической активностью установлена и при инфекционной патологии, что продемонстрировано с эше-рихиями (177) вирусом кори (179) и пневмонийным стрептококком (47).

Недостаток белков пропердиновой системы способствует развитию болезней иммунных комплексов у людей и животных. Обнаружено, что деградация комплексов in vivo осуществляется посредством активации альтернативного пути комплемента. Участие пропердина в этом процессе абсолютно необходимо (14, 64, 92, 188 ).

Однако, несмотря на важную роль пропердина в защите организма, литературные данные о пропердине крупного рогатого скота немногочисленны и противоречивы. Нет данных о клетках - продуцентах этого фактора, а также о содержании его в других биологических жидкостях сельскохозяйственных животных, кроме сыворотки крови. В ветеринарной практике используют в основном зимозановый метод определения пропердина (22,26 ), Указанный метод трудоемок и трудновоспроизводим, к тому же он не пригоден для определения пропердина в молозиве коров (10).

Перечисленных недостатков лишен иммунохимический метод оценки пропердина. Универсальность, специфичность, чувствительность и простота исполнения обеспечивают существенные преимущества его перед зимозановым методом. Выделение гомогенного препарата пропердина и иммунохимическое определение его уровня позволят изучить время и место биосинтеза, клетки - продуценты этого фактора естественной резистентности, значение молозива в передаче пропердина приплоду, а также выявить роль этого белка в защите организма, в том числе и молочной железы, от патогенных микроорганизмов.

Новым в работе является метод получения чистого пропердина крупного рогатого скота из сыворотки крови. Положительным решением Госкомизобретений СССР № 3643464 - 15 от 13 марта 1984 г. предложенный метод признан изобретением. Указанным способом впервые получены гомогенные препараты^- и ^-фракций сывороточного пропер. дина • взрослых животных крупного рогатого скота и их плодов. Доказано, что у Jb -фракции бычьего пропердина по сравнению с J'-фракцией наиболее ярко выражена способность индуцировать и усиливать пути активации комплемента как у новорожденных, так и у взрослых животных. В отличии от фракции, jb - фракция активирует комплемент этих животных в отсутствии фактора В, CI и С2, инактивирует СЗ в комплексе с зимозаном, имеет дополнительный набор антигенных детерминант и повышенную термоустойчивость. Впервые получена анти -Jb - пропердиновая сыворотка. Установлено наличие в сыворотке крови, в молозиве коров и бронхиальных смывах телят 2-6 недельного возраста одновременно обеих фракций пропердина. Впервые определена концентрация пропердина в сыворотке крови и молозиве крупного рогатого скота. Показана прямая положительная связь между зимозановьм и иммунохимическим методами определения пропердина.

Практическая ценность работы. Разработаны " Методические рекомендации по выделению и очистке пропердина из сыворотки крови крупного рогатого скота и приготовлению к нему специфической антисыворотки".

На защиту выносится. Экспериментальное обоснование иммунохи-мического определения пропердина крупного рогатого скота.

I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

I.I. Значение системы комплемента в противомикробной защите организма.

Систета комплемента представляет собой совокупность белков, которые, последовательно взаимодействуя друг с другом, образуют биологически активные молекулы. В систему комплемента входят, по крайней мере, 18 белков плазмы крови ( 34 ), Компоненты комдлемента обозначают буквами латинского алфавита с порядковым номером: CI, С2, СЗ . С9. Белки, принимающие участие в активации комплемента и его регуляции, - сокращенно, буквами латинского алфавита: В (СЗ-проактиватор), Д (СЗ-проактиватор конвертаза), Н (& IH) I (СЗв-инактиватор), Р (пролердин). Активированную форду этих белков - с чер ой сверху: СЗ и т.д. В, Р. Они разделены на 4 функционально различные группы: две группы белков классического и альтернативного путей активации. Одна группа, формирующая мультимо-лекулярный комплекс мембранной атаки, ответственный за лизис клеток, и одна группа, состоящая из белков, регулирующих активацию комплемента (33, 178, 198).

Активация комплемента является важным процессом, благодаря которому антитела и иммунокомдетентные клетки полнее реализуют свои защитные свойства (5). Она может приводить к двум основным результатам - необратимому нарушению функции и структуры биологических мембран, что приводит к лизису антигенов, или к активации специфической иммунологической функции иммунополноценных клеток (33). В первом случае, в реакции участвуют, как правило, все или почти все компоненты системы. В результате последовательной, цепной реакции активации компонентов комплемента (лротеолитического каскада) они фиксируются на мембранах клеток и образуют в них отверстия, а также продуцируют низкомолекулярные продукты расщепления, обладающие самостоятельной биологической активностью.

Благодаря фиксации комплемента щюцшштиро ванные или агглютинированные антигены дезинтегрируются. Без фиксации комплемента взаимодействие антигенов с антителами ограничивается образованием иммуных комплексов. Поэтому комплемент является универсальным ли-тическим фактором, особенно при защите организма от грамотрицательной микрофлоры, не разрушающейся лизоцимом и способной активировать комплемент липополисахаридами эндотоксина (31).

С другой стороны, кроме литической функции, выполняемой системой комплемента в целом, отдельные его компоненты также участвуют в иммунных реакциях организма. Посредством СЗв и С4в и соответствующих рецепторов на фагоцитах и лимфоцитах иммунные комплексы связываются с их мембранами. В зависимости от типа клеток, вовлекаемых в этот процесс,связывание комплексов приводит к различным эффектам. Аттракция иммунных комплексов независимо от класса иммуноглобулина к фагоцитам потенциирует фагоцитоз. Привлечение фагоцитов к месту активации комплемента происходит под действием хемотоксинов - СЗа, С5а и комплексом С5,6,7.

СЗ вместе с иммуноглобулинами служат также опсонинами, стимулирующими высвобождение фагоцитами лизосомальных ферментов, разрушающих антигены и облегчающих их поглощение и переваривание (23).

Связывание иммунных комплексов с В-лимфоцитами через СЗв-, C3d — и С4в-рецепторы, по мнению некоторых исследователей (148), может служить сигналом к бласттрансформации в плазматические клетки и специфическому синтезу антител.

Особое значение в филогенетическом плане имеют СЗа и С5а компоненты, участвующие в реакции гиперчувствительности немедленного типа. Они являются анафилотоксинами, которые вызывают выделение гистамина полиморфноядерными нейтрофилами. Это приводит к увеличению порозности сосудов капилярной сети и притоку форменных элементов крови к месту воспаления (23).

Первичная или приобретенная недостаточность белков этой системы ведет к различного рода патологиям. Больных с дефицитом СЗ, I, фактора В поражают, главным образом, пиогенные микроорганизмы: стрептококки, пневмококки, менингококки, Н. influenzae и др. в основном те бактерии, которые вызывают заболевания при агамм -глобулинемии. Главной причиной снижения устойчивости организма к этим инфекциям является ослабление способности к опсонизации. У больных с недостатком позднодействующих белков системы С6,С7, С8 установлено снижение гемолитической и противомикробной активностей сыворотки крови (148). К сожалению, мы не обнаружили сообщений о результатах аналогичных исследований в ветеринарии.

Таким образом, комплементу отводят основную роль в противомикробной защите организма. Однако белки системы комплемента функционируют только в активированном состоянии.

Похожие диссертационные работы по специальности «Ветеринарная эпизоотология, микология с микотоксикологией и иммунология», 16.00.03 шифр ВАК

Заключение диссертации по теме «Ветеринарная эпизоотология, микология с микотоксикологией и иммунология», Коряжнова, Вера Евгеньевна

4. ВЫВОДЫ

1. Из сыворотки крови взрослых животных крупного рогатого скота, а также из фетальной сыворотки крови выделен пропердин с помощью метода, основанного на адсорбции на зимозан при пониженной температуре с последующим фракционированием на ДЭАЭ-целлюло-зе.

2. Пропердин сыворотки крови трехмесячных плодов крупного рогатого скота состоит из Jb -фракции, а девятимесячных плодов и взрос лых животных - ие\J> - и ^-фракций белка, отличающихся физикохи-мическими, антигенными и функциональными свойствами.

3. Jb -фракция пропердина крупного рогатого скота способна активировать комплемент в отсутствие фактора В, CI и С2, инвктивиро-вать СЗ в комплексе с зимозаном и характеризуется дополнительным набором антигенных детерминант, а также повышенной термоустойчи-востыо, то есть обладает основными свойствами пропердина.

4. Jb -фракция.пропердина взрослого крупного рогатого скота усиливает классический и индуцирует альтернативный пути активации комплемента новорожденных телят и усиливает оба пути активации комплемента взрослых животных. из.

5. Антисыворотка, полученная гипериммунизацией кроликов

Jb-фракцией пропердина, позволяет выявить обе его фракции и нейтрализовать активность последней при альтернативном пути активации комплемента.

6. В сыворотке крови новорожденных,телят 2-6 недельного возраста, взрослых животных в молозиве коров и бронхиальных смывах телят выявляется одновременно две фракции пропердина.

7. Концентрация пропердина в молозиве коров, определенная в реакции радиальной иммунодиффузии с помощью антипропердиновой сы-воротоки, на протяжении первых десяти дней лактации составляет 1,34+0,17 - 2,13+0,24 мг/мл, в сыворотке крови телят 2-6 недельного возраста - 77,90 + 12,80 м&г/мл, а взрослых животных -370,70+18,80 мкг/мл.

8. Между показателями содержания пропердина, определенными иммунохимическим и зимозановым методами, установлена прямая положительная связь ( 1 = 0,48+0,21).

5. ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ

1. На основании полученных результатов составлены "Методические рекомендации по выделению пропердина из сыворотки крови крупного рогатого скота и получению к нему специфической антисыворотки", которые одобрены на заседании секции "Биология, общая и сравнительная патология животных" отделения ветеринарии ВАСХНИЛ (протокол J& 4 от 29.11.84 г.) и рекомендованы в печать.

2. Для выделения и очистки пропердина из сыворотки крови крупного рогатого скота рекомендуем разработанный нами метод.

3. Для определения пропердина в сыворотке крови и молозиве коров с помощью антипропердиновой сыворотки рекомендуем метод радиальной иммунодиффузии.

Список литературы диссертационного исследования кандидат ветеринарных наук Коряжнова, Вера Евгеньевна, 1985 год

1. Материалы ХХУ1 съезда КПСС. М., Политиздат, 1981, -223 с.

2. Продовольственная программа СССР на период до 1990 года и меры по её реализации: Материалы майского (1982 г.) Пленума ЦК КПСС. М., Политиздат, 1982. - III с.

3. Акатов В.А. Беременность. В кн.: Ветеринарное акушерство и геникология./Шод ред.Кононова Г.А., Л., 1977, с.202

4. Багдасаров А.А., Чертков И.Л., Раушенбах М.О. Пропердиновая система организма.-М., Медгиз, 1961, с.216.

5. Баков Н.И. Комплемент и его роль в регуляции иммунологических реакций. Успехи современной биологии, 1982, Т.94, № I, с.51-66.

6. Гааль Э., Мельдьеши Г., Верецкей Л. Электрофорез в разделениибиологических макромолекул. М., Мир, 1982, с.446.

7. Гиподман Л.М. Хроматография белков на ионообменниках и фракционирование смесей, содержащих белки на колонках с сефадек-сом. В кн.:Современные методы в биохимии. /Под ред. Оре-ховича В.Н., М., 1964, с.37.

8. Грызлова О.Н., Емельяненко П.А., Денисенко В.Н. Модифицированный метод 0. Bart а и V.Bart а ДЛЯ Определения гемолитической активности комплемента сыворотки крови крупного рогатого скота. Сельскохозяйственная биология, 1978, ХШ, № 3, с.433-435.

9. Денисенко В.Н. Динамика лизоцима, комплемента и пропердина у телят. Ветеринария, 1976, № 6, с.82-84,

10. Емельяненко П.А. Возрастная динамика иммуноглобулинов и естественных антител в фетальной сыворотке крупного рогатого скота. Докл. ВАСХНШГ, 1975, J& 10, с.31-34.

11. Емельяненко П.А. Механизмы естественной резистентности у телят. Ветеринария, 1979, № I, с.33-35.

12. Емельяненко П.А., Грызлова О.Н. Количественное содержание форменных элементов белой крови плодов крупного рогатого скотав возрастном аспекте. Труды MBA, М., 1972, т.61, с.120.

13. Касали Р., Перри Л.Х., Лабмерт Р.-Х. Иммунные комплексы и повреждение тканей. В кн.: Иммунологические аспекты инфекционных заболеваний./Под ред. Дика Дне., М., 1982, с. 334-384.

14. Кебот Е., Мейер М., Экспериментальная иммунохимия.-М., Медицина, 1968, с.155.

15. Козлов Л.В., Соляков Л.С. Возможность участия зимогенных форм факторов В и Д в активации альтернативного пути системы комплемента человека. Биоорг.химия, 1982, т.8, .« 3, с.345.

16. Козлов Л.В., Чих В.П., Соляков Л.С. Функциональная специфичность мембраносвязанной СЗ/С5 конвертазы альтернативного пути активации комплемента человека. Биоорг.химия, 1982,т.8, № 6, с.817-821.

17. Козлов Л.В., Крылов Ю.И., Молчанова Н.Н. Модифицированные методы определения функциональной активности факторов комплемента С2, СЗ, С4, С5. Биоорг.химия, 1982, т.8, J£ 5,с.652-658.

18. Лабинская А.С. Мшфобиология с техникой микробиологических исследований. М., Медицина, 1978, с.345.

19. Лакин Г.Биометрия. М., Высшая школа,1980, с.293.

20. Маурер Г. Диск-электрофорез. Теория и практика электрофореза в полиакриламидном геле. М., Мир, 1971, с. 58-66.

21. Машков А.В., Михайлова З.М. К вопросу о методике определения цропердина в человеческой сыворотке зимозановым методом.- Дурне ми1фобиологии, эпидемиологии ишмунологии, 1962, № 5, с.103-108.

22. Маянский A.U., Маянский Д.Н. Очерки о нейтрофиле и макрофаге.- Новосибирск, Наука, 1983, с.256.

23. Моск.вет.акад. им.К.И.Скрябина, т.115).

24. Методические указания по диагностике, лечению и профилактике маститов у коров. М., Колос, 1973, с.25.

25. Методические указания по тестированию естественной резистентности телят. /Емельяненко П.А., Грызлова О.Н., Денисенко Б.Н. и др.,1980, с.

26. Остерман Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. Электрофорез и ультрацентрифуригование. М., Наука, 1981, с.7-116.

27. Остерман Л.А. Иммуноэлектрофорез. В кн.: Исследование биологических макромолекул электрофокусированием, иммуноэлектрофо-резом и радиоизотопными методами. - М., Наука, 1983, с.124-126.

28. Остерман JI. А. Иммуноэлектрофорез .-В кн. :Исследование биологических макромолекул электрофокусированием, иммуноэлектрофорезом и радиоизотопными методами. М., Наука, 1983,с.134-139.

29. Ойвин И.А. Статистическая обработка результатов экспериментальных исследований. В кн.:Патологическая физиология и экспериментальная терапия./Под ред.Пашутина В.В. , М., I960, с.76-85.

30. Стейнер Р.Э., Эльберг, Дж.Ингрэм. Индуцибельные защитные механизмы хозяина: иммунный ответ. В кн.;Мир микробов#/

31. Под ред. Кондратьевой Е.Н., Шестопова С.В.5 • М., 1979, т.З, с.385-396.

32. Томилкина Г.С., Старостина И.С. Модификация метода определения содержания пропердина в сыворотке крови. Лаб.дело, 1984, № 2, с.126-127.

33. Уайт А., Хендлер 3>., Смит Э. Система комплемента. В вн.:Основы биохимии-/,Под ред.Овчинникова Ю.А. t М., 1981, с.1211--1217.

34. Уичер Дж.,Система комплемента. В кн.:Иммунохимия в клинической лабораторной практике./ Под ред. Уорда A.M., Уичера Дж.Т.,. - М., 1981, с.154-168.

35. A molecular concept of the properdin pathway./Medicus R.G., Schreiber R.D., Gotze 0., Miiller-Eberhard H. Nat.

36. Acad.Sci.USA, 1976, v.73, p.612-617.

37. Activation of the alternative complement pathway: recognition of surface structures on activators by bound С3b./Pangburn M.K. Morrison D.C. , Schreiber R.D., Miiller-Eberhard H. J.Immugol., 1980, v.124, N 2, p.977-982.

38. Adam C.D.G., Williams D.K.P. Mechamisms of activation of the properdin system. Studies on properdin electrophoretic mobility in agarose activation of the alternative pathway. -Clin.Exp.Immunol., 1975, v.22, p.240-247.

39. Alper C.A., Balavitch D. Cobra venom factor: evidence for its being altered cobra C3 (the third component of complement) . Sciens, 1976, v.191, p.1275-1276.

40. Aminoff D., Bill W., C., Fulton I., Ingebrigtsen Effect of sialidase on the viability of erythrocytes in the circulation. Amer.J.Hematol., 1976, v.l, p.419-424.

41. Antidodies to a continuous region at resideus 38-54 of hen egg white lysozyme found in a small fraction of anti hen egg white lysozyme antibodies ./Takagaki V., Hirayama A., Fujio H., Amano F. - Biochem, 1980, v.19, N 11, p.2498-2505.

42. A new funclion of the activated third component of complement: binding to C5,en essential step for C5 activation/ . Vogt J., Schmit, B.V.Buttlar, L.Deimunger.1978, v.34, p.39-40.

43. Barta 0. Serum,s lympgocyte immunoregulatory factors (SLIF).-. \fet.Immunol.Immunopathol., 1983, v.4, N 1/2, p.279-206.

44. Beachey E.H. Ofec J. Epithelial cell binding of group A Streptococci by lipoteichoic acid on fimbrial demided of M-proteiu. J.Exp.Med., 1976, v.143, p.759-771.

45. Bisno A.L. Alternative complement pathway activation by Streptococcus griup A: role of M-protein. Infect. Immunity, 1979, v.26, N3, p.1172-1176.

46. Blum L., Stanley L.L. Influence the PNH-Er complexes on isolated properdin system.-led.Proc., 1974 , v.33, p. 775 .

47. Bokisch M . , Dierich P., Miiller-Eberhard H. Third component of complement (C3): Structural properties in relation to functions.-Proc.Nat. Acad.Sci.1БА, 1975, v.72, p.1989-1903.

48. Braconier J.H., Odeberg H., Sjoholm A.J. Granulocyte phagocytosis of Strept, pneumoniae in properdin-defici-ent serum.-Jnfect.Immunol., 1983, v.40, N 1, p.219-224.

49. Brock I.H., Ortega. F. , Pineiro A. Bactericidal and hemolytic activity of complement in bovine colostrum and serum:effect of proteolytic enzymes and ethylene glicol tetraacetic acid

50. EG ТА).-Ann. Immunol., (Inst. Pasteur), 1975 , v.126 C,p.439-451.

51. Budzko D.B., Lachmann P.J., Meconnell. Actiafion of the alternative complement pathway by lymphoblastoid cell lines derived from patients with BurkiH'S lymphoma and infections mononucleosis.-Cell Immunol., 1976, v.22, p.98-109 .

52. Capel P.J.A., Groeboer 0., Grosveld J., Pondman K.W.

53. The binding of activated C3 to polysaccharides and immunoglobulins . -J . Immunol . , 1978, v.121, N6, p.2566-2572.

54. Capsular sialic acid prevents activation of the alternative complement pathway by type 111, group В Streptococci/. Edvards M., Kasper D., Jennings H., et.al. J.Immunol., 1982 , v.128, N 3, p.1278-1283 .

55. Camparison of the extended NH^-terminal amino acide sequences of human factor D with tripsin-related serine proteases/. Volanakis J.E., Bhown A.S., Bennett J.C., Mole J . E . J. Immun . ,1980, v.124, p.1543.

56. Complement utilization by guinea pig ^ , and immunoglobulins throut the C3 activator system/ Sandberg A.L., Gotze 0., Mttller-Eberhard H., Osier A.G.- J.Immunol.,1971, v.107, p.920-923.

57. Conrad D., Carlo J., Ruddy S. Intaraction of B1H globulin with cell-bound C3b: quantitative analysis of binding and influence of alternstive pathway components on binding.-J.Exp.Med., 1978, v.147, p.1792-1805.

58. Control of the amplification convertase of complement by the plasma protein В1Н/ Weiler J.M., DahaM.R., Austen Кь Г. ,fearon D.T.-Proc.Nat.Acad.Sci.1БА., 1976, v.73, p.3268-3272.

59. Cooper N. Enzymes in complement system.-Progreesses in Immonol., 1971, v.l, p.567-575.

60. Cooper N. formation and function of a complex of the C3 proactivator with a protein from cobra venom.-J.exp.Med., 1973, v.137, p.451-560.

61. Cradd K.S. The binding of complement component C3 to antibody -antigen aggegates after activation of the alternative pathway in human serum.- Biochem J., 1981, v.195, N 2, p.471-480.

62. Cuminyham С.M. , Kingzettl R.L., Lichares C. Activation of human complement by liposoms: a model for membrane activation of alternative complement pathway. J.Immunol., 1979, v.122, p.1237-1242.

63. Curman В., Sandberg-Tragarden L., Peterson P. Chemical characterization of human* IB of alternative pathway of cjmp-lement activation. Boichem., 1977, v.16, N 24, p.5368-5375.

64. Czop I.K.i Emotional discrimination by human monocytes between their C3b receptors and their recognition units for particulate activators of the alternative complement pathway.-J.Immunol, 1980, v.125, p.15-61-1588.

65. DahaM.R. Activation of alternative pathway of complement by immune complexes and degradation of these complexes by macrophages. Ann. Immunol., 19 82, v.13 3 C, p.245-25 2.

66. DahaM.R., Austen К; Г. йагоп D.T. Heretogeneity , polyptp-tide chain composition and antigenic reactivity of C3 nefritic factor. J.Immun., 1978, v.120, p.1389-1394.

67. DahaM.R.,. learon D.T., Austen К. Т. C3 requirements for formation of alternative pathway C5 convertase. J.Immunol., 1976, v.117, p.830-834.

68. Daha M.,i Шп Es L.Isolation and characterization of rat complement IB and its interaction with cell-bound human C3. -Immunol., 1980, v.41, N 4, p.412-415.

69. Davis A.E. Human factor D of the alternative complement pathway. Physicochemical characteristics and N-terminal amin o-acid sequence.- Biochem., 1979, v.13, N 23, p.5082-5087.

70. Davis C.A.,1 \kllota E.H.,j lorristal J. Serum complement levels in infancy: age related changes. Pediat.Res., 1979, v.13, p.1043-1046.

71. Day N.K., Miiller-Eberhard H.I. Activation, of alternative complement pathway by cold.тfed.Proc., 19 74, v.33, p.775.

72. Deficiency of C3-inactivator in man/ Abramson N., Alper C.A., Lachman P.J., et.al. J.Immunol., 1971, v.107, p.19-27.

73. Discripio R. The binding of human complement proteins C5,- IB, B1H and properdin to complement fragment C3b on zymosan.-Biochem.J., 1981, v.199, p.485-486.

74. Duglas T.,i learon D., Austen K. F. Interection of properdin with С3b: participation of properdin in the alternative pathway amplification loop.тled.Proc., 1975,v.34, N 3,p.981.

75. Effects of C4 depletion on utilisation of the terminal components of quinea pig complement by endotoxin/Snydermank,

76. Gewurs H., Mergenhagen S.E., Jensen L.-Nature, 1971, v.231, p.152-154.

77. Emelyanenco P. La teneur en properdine dans le serum sanguin du fetus bovine.-Cong.internat. sur les maladies du betoil, 1976, p.249-253.

78. Esser А. Г. , Kolb W.P., Podack E. Molecular ueorganization of lipid bilayers by complement: a possible mechanism for membranolysis.-Proc.Natl.Acad.Sci.ША, 1979, v.76, N 3, p.1410-1414.

79. Gewurz H., Shin H.S., Mergenhagen S.E. Interaction of the complement system with the endotoxic lipopolysaccharide: consumption of each of six terminal complement components.-J.exp. Med., 1968, v.128, p.1049-1057.

80. Gigli I., Nelson N.A., Complement dependent immune phagocytosis.- 1.Requirements for C1,C2,C3,C5. Exp., cell Res., 1968, v.51, p.45-67.

81. Gotze 0. Proteases of the complement system.-In: Proteases and biological control/ Ed.by Reich E., Rifcin D., Shaw E., New York, 1975, p.255.

82. Gotze 0., Medicus R., Miiller-Eberbard H. Comparative analysis of the properties of active and precursor properdin.-J.Immun., 1976, v.116, p.1735.

83. Gotze 0., Medicus R .G . , Miiller-Eberhard H. Alternative pathway of complement:nonenzymatic, reversible transition of precursor to active properdin. J.Immunol., 1977, v.118, N 2,p.525-528 .

84. Gotze 0., Miiller-Eberhard H. The C3 activator system: alternative pathway for complement activation.-J.exp.Med., 1971, v.143, p . 90s -9.80s .

85. Gotze 0., Miiller-Eberhard H. Role of properdin in alternative pathway of complement activation.-J.exp .Med., 1974, v.139,p.44-57.

86. Grislova 0. Emelyanenko P., Tulupova M., Dynamique des immunoglobulines du serum sanguin des veaux en fonction de L,age.-Congress internat.sur les maladies du btoel., 1976, v.l, p.255-258.

87. Hamuro J., Hadding. U. , Bitter-Suerman D. fragments Ba ADN

88. Bd derived from guinea pig factor В on the properdin system: purification, characterization, and biologic activities.-J.Immunol.,1978, v.120, N 2, p.438-444.

89. Hanpfmann G. Properdin factor B: polimorfism, syntesis site and first case of genetic deficiency. Nouw.Press Med., 1980, v.9, N 9, p.45-51.

90. Hemolytic complement levels of nenatal calves delivered from protein-energy malnourished dams and subjected to cold stress/ Woodward L. F. , Eckblad W.P., Olson D.P., Bull R.C., Everson D.O. Cornell: \fet., 1980., v.70, p.266-271.

91. Heterogemity of nefritic factors and its identification asan immunogolbulin/ Davis A.E., Ziegler J.B., Gelard E.W. -at.al. Proc.Nat.Acad.Sci. USA, 1977 , v.71, p. 3980-3983 .

92. Hinz C., Abraham J., Pillemer L. Requirement for properdinin hemolysis of human erythrocytes treated with tannic acid.-Proc.Soc.exp, Biol., 1957, v.94, N 1, p.230-232.

93. Hunsicker L., Ruddy S., Austen K. Alternate complement pathway: factors involved in cobra venom factor (CoVR activation of the third component of complement.-J.Immun., 1973, v.110, p.128-138.

94. Isliker H.C. The properdin system. A review.-Afox Sang., 1956, v.1, N 2, p.8-26.

95. Isliker H., binder E. Zur Dastollung eines bacteriziden Serumeiweisses (Properdin).-Helv. phisiol.Pharmacol.Acta., 19.56 , v. 14 , N2 , C34-38 .

96. Janatova, Brain. F. , Prahl J. Third component of human complement:stractural reqeuirements for its function.-Bio-chem., 1980, v.19, p.4479-4485.

97. Jones'. V.E., Orlans E. Isolation of immune complexes and characterisation of their constituent antigens and antibodies in some human diseases.-J.Immunol., Methods, 1981, v.44,N 3, p.249-270.

98. Kazatchkine M .D.,learon D.T., Austen D.F. Human alternative complement pathway:membrane associated sialic acid regulates the competition between В and B1H for cell-bound С3b.-J.Immunol. 1979, v.122, p.75-81.

99. Kazatchkine M., > lischer E., Nydegger. U. Activation de la voic alterne du complement par les surtaus biologiqus.-Ann.Immunol., 1982 , С 133, p.181-188.

100. Keid K.B.H. Preparation of human properdin.-Meth. Enzym., 1981, v.80, p.143-150.

101. Kerr M. Limited proteolysis of complement component C2 and factor B.-Biochem., 1979, v.183, p.615-622.

102. Kinetic assessment of alternative complement pathway activity in a hemolytic system.Ill.Influence of antibody on alternative pathway activation/ Polhill R.B., Newman S.I., Pruitt R.S., Jonnston I.-J. Immun., 1978 , v.121, p. 371-375 .

103. Konno Т., Hirai H., Tamura N. Binding of activated properdin to untreated erythrocytes.-Immunol., 1978, v.34, p.207-215.

104. Konno Т., Katsuno Y., Hirai H. Change of electroforetic mobility of purifade alternative pathway factor D.-J.Immun., Methods, 1978, v.21, p.325-334.

105. Lachman P.J., Nichol P.A.E. Reaction mechanism of the alternate pathway of complement ficsation.-Lancet, 1975, v.l,p.465-467.

106. Laemmi J.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the heact of bacteriophage TU.-Nature (London), 1970, v.277, p.680-685.

107. Larnbre C. Ingibition of human. IB activity of the properdin system by human and guinea pig sera.-Ann.Immun., 1979, С 130, N 1, p.71-78.

108. Laurell А.В., Electroimmunoassay.-Scand.J.Clin,Lab.Invest. (Suppl), 1972, v.29, p.21-43.

109. Laurell A.B. The. complement system.-Collog ,G es.Boil.Chem., 1979, v.30, p.223-232.

110. Laurell A.D. , Martensson. TJ. , Sjoholm A.G . The development of simpl tests for Clq, Clr, Cls and determination of properdin.-In:Clinical aspects of complement system./Ed. by Thienve G., Stuttgart, 1978, p.1214-1218.

111. Law S.,> learon D., Livene R.P. Action of the C3b-inactivator on cellbound С3b.-J.Immunol., 1979, v.122, p.759-765.

112. Law S.K., Levine R.P. Interaction between the third complement protein and cell surface macromolecules.-Proc. Natl.Acad.Sci.1БА, 1977, v.74, N 7, p.2701-2705.

113. Lesavre P., Miiller-Eberhard H. Mechanism of action of factor В of the alternative complement pathway.-J.exp.Med., 1978 , v.148, p.1498-1509.

114. Linscott W., Triglia R. Methods for assayning nine bovine complement components and C3b-inactivator.-Mol.Immunol., 1980, v.17, p.729-740.

115. Linscott W.D., Triglia R.P. The bovine complement system.-In: The ruminant immune sytem./Ed.by Butler J.E., New York, 1981, p.433.

116. Lowbury E.J., Rickets C.R. Properdin studies in a burns unit.-InsVE Congr.So с.Europ, d'hematol, 1957 , p.204.

117. Mancini G . , Carbonara H.O. , Hennous I'. T. Immunochemical quantitation of antigens by signl radial immunodiffusion.-Immunochemistry, 1965, v.2, p.235-254.

118. Medicus R.G., Gotze 0., Miiller-Eberhard H.S. Alternative pathway of complement: recruitment of precursor properdin by the labile C3/C5 convertase and the potentiation of the pathway.-L.Exp.Med., 1976, v.144, p.1076-1091.

119. Mills E.L., Bjorksten В., Quie P.I. Deficient Alternative complement pathway activity in Newboru Sera.-Pediat.Res., 1979, v.13, p.1341-1344.

120. Minta J. Inactivation of properdin purifaed by zymosan in human serum.-Jed.Proc., 1974, v.33, p. 981-775 .

121. Minta J.O. Changes in immunochemical properties highly purified properdin in human serum.-J.Immun., 1975, v.114, p.1415-1421.

122. Minta J.O. Purification and activation of native properdin from human serum.-led.Proc., 1975, v.34, N 3, p.981.

123. Minta J. Prodaction of antiserum to human properdin and demonstration of antigenic differences between the native and activated protein.-Proc.Soc.Exp.Biol.Med., 1976, v.151, N 2, p.411-414.

124. Minta J.P. Purification of native properdin by reversede affinitychromatografhy and its activation by proteolytic enzyme.-J.Immun., 1976, v.117, p.405-412.

125. Minta J.O., Goodkovsky J., Lepow J.H. Solid phase radioimmunoassay of properdin.-Immunol., 1973, v.10, p.341-350.

126. Minta L.O., Lepow Y.H. Stadies on the sub-unit structure of human properdin.-Immunochemistry, 19 74, v.14, p.361-36 8.

127. Minta J.,: fetvutanapibul W. The effects of heat, pH and chemical agents on the. functional activity of properdin.-Immunochemistry, 197 8, v.15, p.93-96.

128. Minta J.L,,. Afetvutanapibul W.A radial hemolysies method in agarose for the functional assay of properdin.-J.Immunol. Methods, 1978, v.19, N 2-3, p.153-167.

129. Miya. F. , Marcus S. Isolation of partially purified properdin from bovine serum by cold ethanol fractionation.-Proc.Soc. Exp.Biol., 1958, v.99, N 1, p.247-249.

130. Moore- F.D., Ir. Ig G on mouse erythrocytes augements activation of the human alternative complement pathway by enhancing deposition of С3b.-J.Immunol., 1981, v.126, N 5, p.1805-1809.

131. Morrison D., Kline L. F. Activation of the classical and properdin pathways of complement by bactirial lipopolysaccha-rides (LPS).- J.Immunol., 1977, v.118, N 1, p.362-368.

132. Miiller-Ebergard H. , Gotze 0. C3 proactivator convertase and its mode of action.-J.exp .Med., 1972 , v.135, p.1003-1008.

133. Miiller-Eberhard H., Nilsson. U. Ralation of a Bl-glycoprotein of human serum to the complement system.-J.Exp.Mud., 1960 ,v . Ill, p.217-234 .

134. Miiller-Eberhard H., Schreiber R. Molecular biology and chemistry of the alternative pathway of complemtnt.-Adv. Immunol., 1980, v.29, p.1-23.

135. Naff G.В., Hedrick J.W., Rafnoff W.D. The rabbit properdin system:!.Identification of a new factor and purification of rabbit properdin.-J.Immunol., 1981, v.126, N 6, p.2625-2631.

136. Nakajima S., Baba A., Tamura N. Complement system in human colostrum. (Presence of nine cpmplement components and factors of alternative pathway in human colostrum).-Int.Arch.Allergy Appl.Immunol., 1977, v.54, p.428-433.

137. Micholson A., Austen. F. Isolation and characterisation of guinea pig properdin.-J.Immunol., 1977, v.118, p.103-108.

138. Nilsson. U. , Mapes J. Poliacrilamide gel electroforesis (PAGE) of redused and dissociated C3 and C5: studies of the poli-peptide chain subunits and their modifications by tripsin and C42-C423.-J.Immunol., 1973, v.Ill, p.293-294.

139. Nomenklature of the alternative activating pathway of complement.-J.Immunol., 1981, v.128, N 3, p.1261-1262.

140. Okada N., Jasuda Т., Okada Z. Restriction of alternative complement pathway activation by sialosylglycolipids.-Nature, 1982, v.299, N 5880, p.261-263.

141. Pang A.S.D., Мое. Aston W.P. Alternative complement pathway in bovine serum:lysis of human erythrocytes.-Am.JiVat.Res., 1977, v.38, N 3, p.355-359.

142. Pangburn M.K., Miiller-Eberhard H. Complement C3 convertase: cell surface restriction of filH control and generation of restriction on neuraminidase-treated cells.-Proc.Natl.Acad. Sci.ША, 1978, v.75, N5. p.2416-2420.

143. Pangburn M.K., Muller-Eberhard H. Relation of a putative thioester bond in C3 to activation of the alternative pathway and the binding of C3b to biological targets of complement.-J.exp.Med., 1980, v.152, p.1102-1114.

144. Pillemer L. The nature of properdin system and interactions with polysaccharide complexes.-Ann. N.-Y.Ac.Sci., 1956, v.66, N 2, p.233-243.

145. Podac E.R., Muller-Eberhard H.S. 5b-9 complex of complement: formation of the dimeric membrane attac complex by removal of S-protein.-J.Immunol., 1980, v.124, p.1779-1783.

146. Preparation of human factor D of the alternative pathway of complement/ Reid K.B.M., Johnson D.M.A., Gagnon J., Prohaska R.-Methods Enzymol., 1980, v.80, p.134-143.

147. Purkall D., Conrad D., Ruddy. Desialation of complement control proteins C3b-inactivator (Factor I) and filH globulin (Factor H) increases their activity.rled.Proc., 1981, v.40, p.1019-1022.

148. Quantitave determination of properdin in normal human serum by radial immunodiffugion method and electroimmunodiffugion method/ Persson K., Kimdwark C.-0., Pensky J., Naff G.-Clin. exp.Immunol., 1977, v.29, N1, p.84-88.

149. Reaction mechanisms of filH globulin/ Nagaki K., Iida K., Okerbo M., Inai S.- Int.Arch.Allergy and Appl.Immunol., 1978, v.57, p. 221-232 .

150. Renshaw H.W., Gilmore R.I. Alternative and classical complement pathway activity in sera from'colostrum and colostrum-deprived neonatal pigs.-Immunol., 1980, v.41, p.203-205.

151. Ruddy S.'i Junction of control proteins of the С and A complement activation pathways.-Recent Adv.Clin.Immunol., 1980, v.2,p.91-111.

152. Schenkein H.A. , Ruddy S. The role of Ig in alternative pathway activation by zymosan. II The affekt of Ig on the kinetics of the alternative pathway.-J.Immunol., 19 81, v.12 6, p.11-15.

153. Schreiber R. , Gotze 0., Miiller-Eberhard R. Alternative pathway of complement:demonstration and characterisation of initiating factor and its properdin independent function.-J.exp.Med., 1976, v.144, p.1062-1075.

154. Schreiber R.D., Miiller-Eberhard H. Assembly of the cytolytic alternative pathway of complement from 11 isolated plasma proteins.-J.exp.Med., 1978, v.148, p.1722-1727.

155. Schultz D.R. Complement in host defense.-Scand.J.Infect.Dis. /Suppi/, 1980, v.24, p.22-29.

156. Sisson I.G. Antibody-independent activation of the alternative complement pfthway by measles virucs-intected cells.-Proc.Natl. Acad.Sci.IBA, 1980, v.77, N 1, p.559-562.

157. Solomon I.B.i loetal and neonatal immunology in frontiers of biology, 1971, v.20yA.Neuberger, E.L.Tatum, Amsterdym, London, p.36-64.

158. Spitzer R.E., Stitzer A.E., FLorio L.A. Interaction of properdin and properdin convertase:formation two enzymatical activitiesin fluid fase.r Fed.Proc. , 1974, v. 33, p. 775 .

159. Spitzel R.E., Stizel A.E., Hoffman G.L. Characterization of СЗУСЗЬ regulatory protein in normal human serum.-J.Pediat., 1980, v.96, N 3, p.564-568.

160. Soothull L Г. , Harvey B.A.M . A defect of the alternative pathway of complement.-Clin.Exp., Immunol., 1977 , v.27, p.30-33.

161. Surface associated heparin inhibits zymosan-induced activation of the human alternative complement pathway by augmenting the regulatory action of the control proteins on particl-bound/ Kazatchkine M .D. ,. learon D.T., Silberg J.E., Austen K.F.

162. J.exp .Med., 1979 , v.150, p.1202-1215 .

163. Tabel H. Alternative pathway of bovine complement:immunochemical studies on factor B-like serum protein and its conversion product В 2 .-Can.J.Comp.Mad. , 1981, v.45, p.291-298.

164. Tabel H. Activation of bovine complement via the alternative pathway:detection of convertion of IB by an antiserum against the split product В 2.-In: The ruminant Immune system./Ed.by Butler J.E., New York, 19 81, p.7 84.

165. Tabel H., Menger M., Aston W.P., Cahran M. Alternative pathway of bovine complement: concentration of factor B, hemolytic activity and heritability.-.Immunol.Immunophatol, 1983/1984, v.5, p.389-398.

166. Takahaski H., Takakashi S., Hirose S. Solubilization of antigen-antibody complexes: a new function of complement as a regulator of immune reactions.-Rog.Allergy, 19 80. v.27,p.134-139.

167. Tack B. Prahl J. Third component of human complement: purification from plasma and Physicichemical charactar.zation.-Biochemistry, 1976, v.15, p.4513-4521.

168. The alternative pathway C3/C5 convertase: chemical basis of factor В activation/ Phillipe H. , Hugli Т.Е., Esser A., Miiller-Eberhard H.-J.Immun., 1979 , v.123, N 2, p. 529-534 .

169. The immunoglobulin neture of nefritic factor/ Scott D.M., Amos N., Sissons J.G.P. et.al.-Clin.exp.Immunol., 1978, v.32, p.12-24.

170. The properdin system and immunity. I . The zymosan assay of properdin/ Pillemer L., Blum L. , Lepov I., et.al.-J.exp .Med., 1956, v.103, N 1, p.1-13.

171. Thompson R.A., Lachmann P.J.A second case of human C3b-inhibitor (KAF) deficiency .-Clin, exp . Immunol. , 1977 ,v.27, p.23-29 .

172. Triglia R., Linscott W. Titers of nine complement component and C3b-inactivator in adult and fetal bovine sera.-Molec. Immunol., 1980, v.17, p.741-748.

173. Whaley K. Biosynthesis of the complement components and the regulatory proteins of the alternative complement pathway by human peripheral blood monocytes.-J.exp .Med., 19 80, v.151, p.501-516.

174. Whaley K.,. lerguson A. Molecular aspects of complement activation.-Mol.Aspects Med. , 1981, v.4, N3-4, p.209-273.

175. Whaley K., Ruddy S. Modulation of C3b hemolytic activety by a plasmaprotein distinct from C3b inactivator.-Sciens, v.193, p.1011-1013.

176. Whaley K., Ruddy S.Modulation of the alternative complement pathway by MH gloulin.-J.exp .Med., 1976 , v.144, p.1147-1163.

177. Whaley K., Shur P.H., Ruddy S. C3b-inactivator in the rheumatic diseases. Measuement by radial immunodiffusion and by ingibi-tion of formation of properdin pathway C3 convertase.-J.Invest., 1976 , v.57, p.1554-1563.

178. Whaley K., Schur P.H., Ruddy S. Relative importance of C3b-ina and MH globulin in the modulation of the properdin amplification loop in systemic lupus erythematosus.-Clin.exp.Immunol., 1979, v.36, p.408-414.

179. Whaley К., Thompson R.A. Requirements for filH globulin and C3-ina in the control of the alternative complement pathway in human serum.-Immunol., 1978, v.35, p.1045-1049.

180. Westberg N.G., Mclean R.H. , Michael A. F. Determination of serum properdin levels by immunodiffusion.-Int.Arch.Allergy, 19 73,v.44, p.155-163.

181. Weber K., Osborn M. The relability of molecular weith determinations by dodecyl sulfate polyacrilamide gel electrophoresis. J.Biol.Chem., 1969, v.244, p.4406-4412.

182. Wilson W., A., Jean T. Activation of the alternative pathway of complement by haemoglobin.-Clin.exp.Immenol., 19 79, v.36, N 1, p.140-144.

183. Winkelstein I.A., Abramovitz A.S., Tomazs A. Activation of C3 via the alternative complement pfthway resalts in fixation of C3b to the pneumococcal cell wall.-J.Immunol., 19 80, v.124,1. N 5 , p.2503-2506 .

184. Wensnes H.R., Lachmann P. Intestinal glicoprotein activates the alternative complement pathway by reacting with factor.-Scand.J.Immunol., 1982, v.15, N 4, p.374-378.

185. Zimmerman J. Beitrage zur properdinforschung. 1. Mitteing.-Arch.Exp;teterinarmed., 1972, B.26, H.2, S.221-246.

186. Zimmerman J.Beitrage zur properdinforschung. 11. Mitteilung.-Arch.Exp.: Afeterinarmed., 1972, B.26, H.5, S.705-731.

187. Zimmerman J. Bertrage zur properdin forschung. 111. Mitteilung.-Arch.Exp^ "feterinarmed., 1974, B.28, H.6, S.801-817.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.