Интегративная роль альбумина в норме и при патологии: молекулярные механизмы и медико-биологическая значимость тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 00.00.00, доктор наук Белинская Дарья Александровна

• Белинская Дарья Александровна
• доктор наук
• 2025

Оглавление диссертации доктор наук Белинская Дарья Александровна

ОГЛАВЛЕНИЕ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

ВВЕДЕНИЕ

В1. Актуальность темы исследования

В2. Степень разработанности темы исследования

В3. Цели и задачи исследования

В4. Научная новизна

В5. Теоретическая и практическая значимость работы

В6. Методология

В7. Положения, выносимые на защиту

В8. Степень достоверности и апробации

В9. Публикации по теме диссертации

В10. Личный вклад соискателя

В11. Соответствие этическим нормам проведения медико-биологических исследований

В12. Структура и объем диссертации

В13. Финансовая поддержка

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Эволюционные и структурные особенности альбумина

1.2. Связывающая активность альбумина

1.3. Эстеразная активность альбумина

1.4. Редокс-активность альбумина

1.4.1. Связывание металлов с переменной валентностью

1.4.2. Нейтрализация активных форм кислорода и азота

1.4.3. Ферментативная антиоксидантная активность альбумина

1.5. Сравнительная характеристика структуры альбумина человека, быка и крысы

1.6. Модуляция функциональных свойств альбумина эндогенными и экзогенными соединениями

1.6.1. Модуляция активности альбуминаредокс-соединениями

1.6.2. Модуляция активности альбумина жирными кислотами

1.6.3. Модуляция активности альбумина полифенолами

1.6.4. Влияние гликирования на активность альбумина

1.7. Роль альбумина в физиологии и патофизиологии человека

1.7.1. Гликированный альбумин - биомаркер и патогенетический фактор сахарного диабета

1.7.2. Роль модифицированного альумина в патогенезе COVID-19

1.7.3. Роль альбумина в системе регуляции давления

1.7.4. Роль альбумина в эпилептогенезе

1.8. Интегративные качества альбумина в диагностике и терапии

1.9. Заключение по обзору

ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ

2.1. Материалы и реагенты

2.2. Электрофорез альбумина в полиакриламидном геле

2.3. Флуоресцентная спектроскопия

2.4. ЯМР спектроскопия

2.5. Определение кинетических констант гидролиза NPA альбуминами человека быка и крысы методом спектрофотометрии

2.6. Влияние модуляторов на (псевдо)эстеразную активность альбумина по данным спектрофотометрии

2.7. Восстановление тиоловой группы BSA

2.8. Эксперименты in vitro c плазмой крови человека

2.8.1. Доноры крови

2.8.2. Подготовка образцов плазмы

2.8.3. Измерение биохимических показателей плазмы

2.8.4. Измерение бутирилхолинэстеразной активности плазмы

2.8.5. Измерение арилэстеразной активности плазмы

2.8.6. Измерение эстеразной активности альбумина в плазме

2.9. Эксперименты in vivo c модуляторами активности альбумина

2.10. Методы молекулярного моделирования

2.10.1. Подготовка трехмерных моделей лигандов

2.10.2. Подготовка трехмерных моделей нашивных белков

2.10.3. Построение трехмерное модели альбумина крысы методом гомологичного моделирования

2.10.4. Подготовка трехмерных моделей модифицированных белков

2.10.5. Подготовка трехмерной модели ДНК-аптамера

2.10.6. Молекулярный докинг

2.10.7. Макромолекулярный докинг

2.10.8. Метод молекулярной динамики

2.10.9. Оценка энергетических характеристик взаимодействия

2.11. Статистическая обработка данных

ГЛАВА 3. СВЯЗЫВАЮЩАЯ АКТИВНОСТЬ АЛЬБУМИНА: ВИДОВЫЕ РАЗЛИЧИЯ И МЕТОДОЛОГИЧЕСКИЕ ОСОБЕННОСТИ АНАЛИЗА

3.1. Альбумин человека. Валидация методов молекулярного моделирования

3.2. Альбумин быка

3.2.1. Взаимодействие альбумина быка с лигандами сайтов Sudlow по данным спектрофлуориметрии

3.2.2. Взаимодействие альбумина быка с лигандами сайтов Sudlow по данным молекулярного моделирования

3.3. Альбумин крысы

3.3.1. Построение трехмерной модели альбумина крысы методом гомологичного моделирования

3.3.2. Взаимодействие альбумина крысы с варфарином и диазепамом по данным молекулярного моделирования

3.4. Заключение по главе

ГЛАВА 4. ЭСТЕРАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ АЛЬБУМИНА

4.1. Эстеразная активность альбумина по данным 1H ЯМР спектроскопии

4.2. Поиск возможных центров истинно эстеразной активности альбумина методами in silico

97

4.3. Модель кинетики гидролиза NPA альбумином

4.4. Кинетические характеристики гидролиза нитрофенилацетата и параоксона альбуминами человека, быка и крысы по данным спектрофотометрии

4.5. Взаимодействие параоксона с альбуминами человека и быка по данным компьютерного моделирования

4.6. Заключение по главе

ГЛАВА 5. МОДУЛЯЦИЯ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ АКТИВНОСТИ АЛЬБУМИНА: ВЛИЯНИЕ КОНКУРЕНТНЫХ ИНГИБИТОРОВ И АЛЛОСТЕРИЧЕСКИХ РЕГУЛЯТОРОВ

5.1. Влияние лигандов сайтов Sudlow на связывающую и (псевдо)эстеразную активность альбумина

5.1.1. Влияние лигандов сайтов Sudlow на активность альбумина по данным ЯМР

5.1.2. Влияние лигандов сайтов Sudlow на активность альбумина по данным спектрофотометрии

5.1.3. Влияние лигандов сайтов Sudlow на активность альбумина по данным молекулярного моделирования

5.2. Влияние редокс-статуса альбумина на его связывающую и (псевдо)эстеразную активность

5.2.1. Влияние восстановления тиоловой группы BSA на его активность по отношению к нитрофенилацетату в условиях in vitro

5.2.2. Влияние цистеинилирования тиоловой группы BSA на его активность по отношению к нитрофенилацетату в условиях in silico

5.2.3. Влияние окисления тиоловой группы альбуминов человека и быка на их активность по отношению к параоксону в условиях in silico

5.2.4. Влияние окисления альбумина на его активность в условиях in silico, in vitro и in vivo: сравнительный анализ

5.3. Влияние жирных кислот на связывающую и (псевдо)эстеразную активность альбумина

153

5.4. Влияние полифенолов на связывающую и (псевдо)эстеразную активность альбумина

5.5. Экспериментальная апробация модуляторов эстеразной активности альбумина для терапии острых отравлений органофосфатами

5.6. Заключение по главе

ГЛАВА 6. МОДУЛЯЦИЯ ЭСТЕРАЗНОЙ АКТИВНОСТИ АЛЬБУМИНА: ВЛИЯНИЕ РЕАКТИВАТОРОВ ХОЛИНЭСТЕРАЗ

6.1. Влияние реактиватора карбоксима на гидролиз нитрофенилацетата в присутствии альбумина быка в эксперименте in vitro

6.2. Сравнительный in silico анализ механизма высвобождения органофосфатов из аддуктов альбумина и бутирилхолинэстеразы при воздействии фторид-иона

6.2.1. Выбор аддуктов для исследования на основе имеющихся экспериментальных данных об их структуре и особенностях

6.2.2. Конформационный анализ трехмерных моделей фосфорорганических аддуктов в активном центре бутирилхолинэстеразы

6.2.3. Конформационный анализ трехмерных моделей фосфорорганических аддуктов в сайтах модификации альбумина человека

6.2.4. Образование аддуктов CBDP с альбумином человека по данным молекулярного моделирования

6.2.5. Докинг фторид-иона в активный центр модифицированной бутирилхолинэстеразы

6.2.6. Молекулярная динамика комплексов фторид-иона с ингибированной бутирилхолинэстеразой

6.2.7. Конформационный анализ комплексов фторид-иона с ингибированной бутирилхолинэстеразой

6.2.8. Оценка эффективности реактивации бутирилхолинэстеразы фторид-ионом

6.2.9. Анализ возможности расщепления аддуктов альбумина фторид-ионом

6.2.10. Стереоселективность расщепления аддуктов альбумина фторид-ионом

6.2.11. Первичная in silico оценка возможности расщепления аддуктов CBDP с альбумином

6.3. Заключение по главе

ГЛАВА 7. АЛЬБУМИН КАК ДИАГНОСТИЧЕСКИЙ ПОКАЗАТЕЛЬ И КОМПОНЕНТ ЭСТЕРАЗНОГО СТАТУСА

7.1. Влияние последовательного введения ингибиторов на эстеразный статус плазмы здоровых испытуемых

7.2. Эстеразный статус плазмы человека в норме и патологии

7.2.1. Эстеразный статус здоровых людей: выбор контрольной группы

7.2.2. Сравнительный анализ эстеразного статуса выживших и умерших пациентов с COVID-19

7.2.3. Сравнительный анализ эстеразного статуса здоровых людей и пациентов с COVID-19

7.2.4. Поиск новых маркеров для прогноза исхода коронавирусной инфекции 7.3. Заключение по главе

210

ГЛАВА 8. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ АЛЬБУМИНА С МАКРОМОЛЕКУЛАМИ ПО ДАННЫМ МОЛЕКУЛЯРНОГО МОДЕЛИРОВАНИЯ

8.1. Молекулярный механизм участия альбумина в активации оси AGE/RAGE: комплексное исследование in silico

8.1.1. Выбор модели RAGE

8.1.2. Построение моделей гликированного альбумина

8.1.3. Макромолекулярный докинг гликированного альбумина с V-доменом RAGE

8.1.4. Взаимодействие гликированного альбумина с V-доменом RAGE по данным метода молекулярной динамики

8.1.5. Взаимное влияние гликирования и связывание жирных кислот с альбумином

8.1.6. Возможные структуры димеров RAGE в комплексе с гликированным альбумином по данным молекулярного моделирования

8.1.7. Консервативность сайтов гликирования: анализ первичных последовательностей альбуминов разных видов

8.1.8. Межвидовые различия в молекулярных механизмах взаимодействия гликированного альбумина с RAGE: сравнительный анализ данных in silico и in vitro

8.2. Взаимодействие альбумина человека с ангиотензинпревращающим ферментом по данным молекулярного моделирования

8.2.1. Макромолекулярный докинг альбумина на поверхность ACE

8.2.2. Молекулярная динамика комплексов альбумина с ACE

8.2.3. Конформационный анализ комплекса альбумина с ACE

8.3. Взаимодействие нативного и модифицированного альбумина человека с рецептором трансформирующего фактора роста бета по данным молекулярного моделирования

8.3.1. Взаимодействие нативного альбумина с TGFßR

8.3.2. Взаимодействие гликированного альбумина с TGFßR

8.3.3. Взаимодействие окисленного альбумина с TGFßR

8.3.4. Сравнительный конформационный анализ комплексов альбумина с TGFßR

8.4. Взаимодействие параоксона, ацетилхолинэстеразы и альбумина с ДНК-аптамерами

8.4.1. Построение трехмерной модели аптамера к POX

8.4.2. Молекулярный докинг параоксона в сайты связывания аптамера

8.4.3. Молекулярная динамика комплекса исходного аптамера с POX

8.4.4. Молекулярная динамика комплекса мутантных аптамеров с POX

8.4.5. Связывание POXс периферическим анионным сайтом ацетилхолинэстеразы

8.4.6. Создание двойного аптамера к POXи ацетилхолинэстеразе

8.4.7. Подбор двойного аптамера кPOXи альбумину

8.4.8. Конформационный анализ взаимодействия аптамеров с POX и HSA

8.5. Заключение по главе

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

ВЫВОДЫ

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Интегративная роль альбумина в норме и при патологии: молекулярные механизмы и медико-биологическая значимость»

ВВЕДЕНИЕ

В1. Актуальность темы исследования

Об альбумине, казалось бы, известно уже все. Сывороточный альбумин (SA) является мажорным белком крови млекопитающих, где его концентрация составляет 500-700 мкМ. Он поддерживает коллоидно-осмотическое давление, играет важную роль в транспортировке воды, различных ионов и соединений [Fasano et al., 2005; Rabbani, Ahn, 2019; De Simone et al., 2021]. Связывая многие лекарственные препараты и токсические вещества, альбумин вносит весомый вклад в их фармако- и токсикокинетику. При разработке новых лекарств является обязательным анализ их взаимодействия с альбумином. Тем не менее, даже для основной, транспортной, функции белка еще не все аспекты свойств альбумина изучены. Так, в недостаточной мере исследованы видовые особенности связывающей способности SA. Их анализ важен, поскольку в экспериментах in vitro нередко применяют недорогой и доступный альбумин быка, а доклиническое тестирование фармпрепаратов, предназначенных для человека, проводят преимущественно на грызунах. Поэтому актуальной задачей остается анализ видовых особенностей взаимодействия лигандов с лиганд-связывающими центрами SA, которые особенно слабо описаны для крысиного альбумина из-за высокой стоимости его коммерческого препарата и отсутствия экспериментальных данных о его трехмерной структуре.

В 1959 году была опубликована работа, авторы которой впервые продемонстрировали, что, помимо связывающей способности, альбумин обладает гидролитической активностью по отношению к сложным эфирам [Casida, Augustinsson, 1959]. С того времени накапливаются данные об истинно эстеразной (взаимодействие субстрата с активным центром альбумина с образованием фермент-субстратного комплекса и последующим распадом комплекса на фермент и два продукта гидролитической реакции) и псевдоэстеразной (необратимое ковалентное связывание субстрата с белком с высвобождением лишь одного из двух продуктов гидролитического расщепления) активности SA [Goncharov et al., 2015; Rabbani, Ahn, 2019, De Simone et al., 2021]. Молекулярный механизм (псевдо)эстеразной активности альбумина до конца не исследован, его анализ является актуальной проблемой, поскольку сложноэфирная связь содержится во многих уже одобренных фармпрепаратах, еще большее число лекарственных средств сейчас находится в стадии создания и клинической проверки. В токсикологии максимальный интерес представляет проблема псевдо- и истинно эстеразной активности SA по отношению к органофосфатам.

Для SA характерны аллостерические эффекты - взаимодействие низкомолекулярного лиганда с одним из сайтов приводит к конформационным изменениям в молекуле белка, что в свою очередь оказывает влияние на связывание и/или эффективность гидролиза в другом сайте [Ascenzi, Fasano, 2010]. Информация о механизме аллостерической модуляции активности SA различными нутрицевтиками и ксенобиотиками важна, так как целенаправленное влияние на свойства альбумина с помощью веществ, изменяющих его связывающие и/или гидролитические свойства, может содействовать обезвреживанию органофосфатов в кровеносном русле, а также решать многие другие задачи фармакологии и токсикологии. Несмотря на то, что эффекты

аллостерической модуляции альбумина зафиксированы в литературе, их молекулярные механизмы и видовые различия изучены мало, равно как и вопрос о возможной модуляции процесса реактивации альбумина (деацилирования или дефосфорилирования аддуктов сложных эфиров или органофосфатов с альбумином).

Поиск эффективных и простых в измерении биохимических маркеров для оценки тяжести того или иного заболевания и его исхода всегда остается актуальной задачей. Множество исследований свидетельствуют о том, что и снижение общего уровня альбумина, и повышение доли окисленного альбумина являются высокочувствительными диагностическими маркерами и надежными предикторами исхода многих распространенных и социально-значимых заболеваний, включая COVID-19 [Belinskaia et al., 2020; Belinskaia et al., 2021; Rahmani-Kukia et al., 2020; Tabata et al., 2021; Kovalic et al., 2021; Wybranowski et al., 2022; Lu et al., 2022a; Deng et al., 2022; Saini et al., 2022; Al-Shajlawi et al., 2022]. Однако не изучен вопрос о том, как (псевдо)эстеразная активность альбумина будет зависеть от состояния организма и может ли она служить дополнительным маркером тяжести патологии. Такая информация могла бы расширить представления об эстеразном статусе организма и оценить взаимосвязь эстеразного статуса, который включает в себя сведения о количестве и активности сывороточного альбумина, с другими биохимическими показателями крови человека.

Активность альбумина не ограничивается взаимодействием с низкомолекулярными лигандами, попадающими в кровь: интегративную роль альбумина обусловливает его взаимодействие с клетками крови, кровеносных сосудов, а также с клетками тканей за пределами сосудистого русла. Альбумин обладает свойствами лиганда некоторых рецепторов и ферментов. Сведений о молекулярных механизмах взаимодействия альбумина с макромолекулами мало, и проблема их изучения остается актуальной, поскольку эта информация необходима для лучшего понимания роли SA в патофизиологии различных болезней и, как следствие, может способствовать поиску и совершенствованию эффективных средств терапии.

В2. Степень разработанности темы исследования

Согласно базе биомедицинских исследований PubMed, количество работ, посвященных изучению свойств альбумина, с каждым годом увеличивается экспоненциально. Выявленные в последние годы характеристики SA свидетельствуют о том, что этот мажорный белок плазмы крови, которому еще недавно отводили «скромную» роль осмотически активного компонента, по сути является молекулярным «стержнем», связующим звеном между различными тканями и органами, свидетельствующим о здоровье всего организма и во многом определяющим это здоровье [Belinskaia et al., 2021; Wu et al., 2024]. Уже многое известно об эволюционных, биохимических и патофизиологических аспектах интегративной роли альбумина, но еще многое остается неизученным. Так, очень слабо исследованы свойства альбумина крысы (словосочетание «rat serum albumin» в базе публикаций PubMed на июль 2024 года встречается всего 377 раз, тогда как «human serum albumin» - 18716 раз, а «bovine serum albumin» - 47009 раз). Эксперименты in vivo по изучению фармакодинамики, фармакокинетики и токсичности новых лекарственных средств проводят в основном на грызунах (крысах и мышах), поэтому

исследование видовых особенностей активности SA необходимо для правильной экстраполяции результатов доклинических тестирований на человека.

С 1950-х годов известно о гидролитической активности альбумина по отношению к сложным эфирам [Casida, Augustinsson, 1959]. Опубликовано много исследований, посвящённых псевдоэстеразной активности SA - практически необратимому ацилированию или фосфорилированию/фосфонилированию Tyr411 в сайте Sudlow II [Lockridge et al., 2008; Kowacz et al., 2019; Lamy et al., 2024]. Однако доказанный факт способности альбумина к истинно эстеразному гидролизу сложных эфиров большинство исследователей связывают с медленным деацилированием/дефосфорилированием этого тирозина. Лишь в нескольких публикациях говорится о наличии в альбумине отдельного сайта, отвечающего за истинно эстеразную активность [Tildon, Ogilvie, 1972; Sogorb, Vilanova, 2010]. Расположение этого сайта и молекулярные механизмы истинно эстеразной активности альбумина никем не были изучены, тем более никто не исследовал видовые особенности гидролитической активности белка.

Аллостерическая модуляция характеристик альбумина активно изучается, но чаще всего исследователи ограничиваются анализом влияния низкомолекулярных лигандов эндогенного и экзогенного происхождения на взаимодействие SA с разрабатываемыми фармпрепаратами [Lemli et al., 2022; Sonpasare et al., 2024]. Исследований, посвященных аллостерической модуляции эстеразной активности белка, очень мало. И практически никто не поднимал вопрос о возможности влиять на связывающую и гидролитическую активность альбумина по отношению к органофосфатам. Межвидовые различия в механизме аллостерических эффектов также не были изучены.

Что касается диагностической значимости, в последнее время низкий уровень альбумина все чаще рассматривается как фактор риска и предиктор заболеваемости/смертности независимо от пола, возраста, сопутствующих заболеваний и всякого рода полиморфизмов [Gatta et al., 2012; Fischer et al., 2014; Deelen et al., 2019]. С другой стороны, в литературе описано такое понятие как «эстеразный статус» организма, который характеризует набор, количество и соотношение активности ферментов из группы эстераз [Соколовская и др., 2004; Makhaeva et al., 2018]. Поскольку эстеразы играют важную роль во многих ключевых физиологических процессах в организме, эстеразный статус может отражать многие функциональные нарушения у людей и животных. Однако не было попыток объединить эти диагностические индексы и проанализировать эстеразный статус в норме и при патологии с учетом эстеразной активности сывороточного альбумина.

Активность альбумина не ограничивается взаимодействием с низкомолекулярными лигандами, попадающими в кровь: SA может взаимодействовать и с некоторыми рецепторами и ферментами [Ivens et al., 2007; Fagyas et al., 2014; Yang, Kwon, 2021]. Трехмерные структуры макромолекулярных комплексов с альбумином еще не получены экспериментально, поэтому молекулярные аспекты взаимодействия альбумина с макромолекулами слабо изучены.

В3. Цели и задачи исследования

Цель работы - в экспериментах in silico, in vitro, ex vivo изучить функциональные свойства нативного и модифицированного сывороточного альбумина и оценить их медико-биологическую значимость.

Для достижения поставленной цели были сформулированы следующие задачи:

1. Определить сайт, кинетические характеристики и молекулярные механизмы истинно эстеразной активности альбумина

2. Исследовать влияние различных модуляторов на связывающую способность и эстеразную активность сывороточного альбумина

3. Определить видовые особенности связывающей и гидролитической активности альбумина и их модуляции

4. Исследовать информативность таких параметров как концентрация и активность альбумина для оценки риска летального исхода у пациентов с COVID-19

5. Методами компьютерного моделирования определить молекулярные механизмы взаимодействия нативного и модифицированного альбумина с макромолекулами различной структуры

В4. Научная новизна

Впервые с использованием широкого спектра биохимических, спектроскопических и вычислительных методов проведено комплексное исследование связывающей и гидролитической активности альбуминов разных видов по отношению к сложным эфирам и эфирам фосфорной и фосфоновой кислот. Впервые методом ЯМР по выходу ацетатной группы показано наличие у SA истинно эстеразной активности по отношению к нитрофенилацетату в сайте, отличном от известного сайта псевдоэстеразной активности Sudlow II. Впервые обосновано, что за истинно эстеразную активность отвечает сайт Sudlow I. Предложена схема кинетики для описания гидролитической активности альбумина в обоих сайтах, проведен количественный анализ кинетических констант истинно и псевдоэстеразной активности белка. Изучено влияние ряда нековалентных и ковалентных модуляторов на связывающую способность и эстеразную активность альбуминов разных видов. Установлено, что с точки зрения связывающей и гидролитической активности альбумина, а также с точки зрения аллостерических эффектов в молекуле белка, альбумины человека и крысы отличаются между собой в меньшей степени по сравнению с бычьим альбумином, а сайт Sudlow II более консервативен и менее подвержен аллостерической модуляции по сравнению с сайтом Sudlow I. Определены молекулярные механизмы стадий (псевдо)эстеразной реакции в сайтах альбумина и молекулярные механизмы аллостерических эффектов. Выявлены структурные особенности альбумина, обусловливающие его взаимодействие с широким спектром макромолекул. Обоснованы преимущества биохимического индекса (CKx[Urea])/[ALB] в качестве маркера неблагоприятного исхода у пациентов с COVID-19.

В5. Теоретическая и практическая значимость работы

Полученные в представленном исследовании новые знания о механизмах связывающей способности и гидролитической активности альбумина расширяют фундаментальные представления об эволюционной и физиологической роли SA в жизнедеятельности млекопитающих. Информация об интегративной роли альбумина открывает перспективу применения свойств SA в практической фармакологии и токсикологии. Так, эстеразная активность альбумина может ускорять переход неактивных предшественников в активные формы лекарств или, напротив, ускорять процесс деактивации активных форм. Знания о эндогенных и экзогенных модуляторах, способных усиливать или ослаблять функциональную активность SA, могут стать базой для создания и совершенствования эффективной и безопасной фармакотерапии для лечения различных патологий. Мы показали, что сайт Sudlow I альбумина более восприимчив к аллостерической модуляции по сравнению с сайтом Sudlow II, поэтому фармпрепараты, связывающиеся с сайтом Sudlow I, должны быть более тщательно протестированы с точки зрения лекарственных взаимодействий. Установлено, что функциональные характеристики сывороточного альбумина человека и крысы отличаются между собой в меньшей степени по сравнению с бычьим альбумином. Отсюда следует, что при разработке новых лекарств, взаимодействующих с альбумином, в экспериментах in vitro желательно применять HSA, несмотря на то что BSA более дешев и доступен. С другой стороны, благодаря схожести альбуминов человека и крысы, результаты доклинических тестирований препаратов, взаимодействующих с альбумином, могут быть экстраполированы на человека. Разработанный подход, основанный на сочетании методов ядерно-магнитного резонанса (ЯМР), спектрофотометрии и методов молекулярного моделирования, полезен для развития методологии доклинических исследований фармпрепаратов. Предложенный индекс (CK*[ Urea])/[ALB] для оценки риска летального исхода у пациентов с COVID-19 благодаря простоте получения исходных данных и расчета может быть использован в медицинских учреждениях с минимальным аналитическим оснащением.

В6. Методология

В исследовании применяли следующие основные методы и подходы: 1Н-ЯМР для регистрации нехромогенных продуктов реакции; метод спектрофлуориметрии для подтверждения комплексообразования между альбумином и негидролизуемыми лигандами; метод спектрофотометрии с использованием планшетного ридера для количественной оценки кинетических констант гидролиза субстратов в присутствии альбумина; количественный анализ содержания тиоловых групп в альбумине с применением реактива Эллмана; электрофорез в полиакриламидном геле для оценки чистоты коммерческого препарата B SA; калориметрические методы для измерения концентрации белка; методы компьютерного моделирования (молекулярный докинг, молекулярная динамика, оценка энергии взаимодействия и свободной энергии связывания); статистические методы обработки экспериментальных данных (критерии нормальности Шапиро-Уилка и Д'Агостино-Пирсона, t-критерий Стьюдента и критерий Манна-Уитни для сравнения двух групп, критерий Краскела-Уоллиса для сравнения нескольких групп).

В7. Положения, выносимые на защиту

1. Сывороточный альбумин обладает истинно эстеразной активностью в сайте Sudlow I, для которого характерна более медленная стадия ацилирования и более быстрая стадия деацилирования по сравнению с сайтом Sudlow II.

2. Предложена универсальная схема для описания активности сайтов псевдо и истинно эстеразной активности, а также общей гидролитической активности альбумина.

3. Сайт Sudlow II более консервативен и менее подвержен аллостерической модуляции по сравнению с сайтом Sudlow I.

4. Функциональные характеристики альбумина человека и крысы отличаются между собой в меньшей степени, чем каждого из них относительно бычьего альбумина.

5. Диагностический индекс (CK*[ Urea])/[ALB] позволяет с высокой точностью оценить риск летального исхода у пациентов с COVID-19.

6. Гибкая доменная структура и аллостерические эффекты в молекуле альбумина определяют механизм его взаимодействия с макромолекулами в норме и при патологии.

В8. Степень достоверности и апробации

Результаты получены с использованием современных биофизических и биохимических методов, адекватных поставленным задачам. Достоверность полученных результатов и сделанных выводов обеспечивается их согласованностью и воспроизводимостью. Материалы диссертации были представлены на следующих конференциях: the 13th International Meeting on Cholinesterases and the 7th International Conference on Paraoxonases, Hradec Králové, Czech Republic, 2018; 5-я междисциплинарная конференция «Молекулярные и биологические аспекты химии, фармацевтики и фармакологии», Судак, 2019; Седьмая научная конференция с международным участием «Современные тенденции развития технологий здоровьесбережения», Москва, 2019; Всероссийская конференция с международным участием «Интегративная физиология», Санкт-Петербург, 2019 и 2023; VI Съезд биохимиков России и IX Российский симпозиум «Белки и пептиды», Сочи, 2019; 6-я междисциплинарная конференция «Молекулярные и биологические аспекты химии, фармацевтики и фармакологии», Нижний Новгород, 2020; Всероссийский Конгресс молодых ученых «Актуальные вопросы фундаментальной и клинической медицины», Томск, 2020; Всероссийская научно-практическая конференция с международным участием «Современные достижения химико-биологических наук в профилактической и клинической медицине», Санкт-Петербург, 2020; Международная конференция «Рецепторы и внутриклеточная сигнализация», Пущино, 2021, 2023 и 2025.

В9. Публикации по теме диссертации

По теме диссертации опубликовано 36 статей в рецензируемых журналах, рекомендованных ВАК РФ, из них 33 представлены в библиографических базах Scopus и Web of Science, а также 19 работ в сборниках трудов конференций.

В10. Личный вклад соискателя

Личный вклад соискателя состоял в сборе и анализе литературных данных, формулировании цели исследования и постановке конкретных задач, выборе методов и разработке экспериментальных подходов для осуществления исследования, проведении и анализе вычислительных экспериментов, анализе экспериментов in vitro, интерпретации результатов, подготовке публикаций и докладов по теме диссертационной работы. Часть экспериментов проведена совместно с сотрудниками Института эволюционной физиологии и биохимии им. И.М.Сеченова РАН, Ресурсного Центра СПбГУ «Магнитно-резонансные методы исследования», кафедры Молекулярной биофизики Физического факультета СПбГУ, Научно-исследовательского института гигиены, профпатологии и экологии человека (ФГУП «НИИ ГПЭЧ» ФМБА России), Института биологии развития им. Н.К. Кольцова (ИБР РАН), Городской поликлиники №112 г. Санкт-Петербурга. Эксперименты in silico проведены использованием вычислительных ресурсов суперкомпьютерного центра Санкт-Петербургского политехнического университета Петра Великого (СПбПУ).

В11. Соответствие этическим нормам проведения медико-биологических исследований

Тема, предмет, материал, протоколы и методы исследования плазмы крови пациентов с COVID-19 и здоровых добровольцев обсуждены и одобрены на заседаниях локального этического комитета ИЭФБ РАН (протоколы № 3-03 от 2.03.2021 г. и № 1-04 от 7.04.2022) и ИБР РАН (протокол №70 от 25.05.2023). От всех участников исследования было получено информированное согласие. Эксперименты с участием лабораторных животных проводили в ФГУП «НИИ ГПЭЧ» ФМБА России в соответствии с правилами, рекомендованными Физиологической секцией Российского национального комитета по биологической этике, положениями «Руководства по экспериментальному (доклиническому) изучению новых фармакологических веществ», положениями «Руководства по лабораторным животным и альтернативным моделям в биомедицинских исследованиях», «Правилами доклинической оценки безопасности фармакологических средств (GLP)» (РД 64-126-91) и требованиями Приказа Минздравсоцразвития РФ №708н от 23.08.2010. Исследование было одобрено комитетом по биоэтике ФГУП «НИИ ГПЭЧ» ФМБА России.

В12. Структура и объем диссертации

Диссертация изложена на 349 страницах, содержит 114 рисунков и 52 таблицы, включает 8 глав, в том числе обзор литературы, описание методов исследования и результаты работы, их обсуждение, выводы, список цитируемой литературы из 517 наименований.

В13. Финансовая поддержка

Работа выполнена в ИЭФБ РАН в рамках государственного задания «Физиологические механизмы адаптации человека и животных к экстремальным и периодически меняющимся геогелиофизическим и метеорологическим факторам» (2018-2024), поддержана грантами РФФИ №13-04-01728 (2013-2015), РФФИ №18-015-00304 (2018-2020), РНФ №16-15-00199 (2016-2018) и РНФ №22-15-00155 (2022-2024).

Заключение диссертации по теме «Другие cпециальности», Белинская Дарья Александровна

ВЫВОДЫ

1. Характеристики взаимодействия варфарина с сайтом Sudlow I и диазепама с сайтом Sudlow II альбуминов человека (HSA), быка (BSA) и крысы (RSA) имеют видовые отличия, которые более выражены для сайта Sudlow I по сравнению с сайтом Sudlow II и менее выражены между HSA и RSA по сравнению с B SA.

2. Кинетика образования ацетата в реакционной смеси в присутствии сывороточного альбумина свидетельствует о наличии у альбумина истинно эстеразной активности по отношению к нитрофенилацетату (NPA). Методология молекулярного моделирования позволяет обосновать, что сайтом истинно эстеразной активности альбумина является сайт Sudlow I.

3. Константы (псевдо)эстеразной активности альбуминов человека (HSA), быка (BSA) и крысы (RSA) по отношению к NPA и параоксону (POX), свидетельствуют о том, что характеристики гидролитической активности альбумина имеют видовые отличия, которые более выражены для сайта Sudlow I по сравнению с сайтом Sudlow II и менее выражены между HSA и RSA по сравнению с BSA.

4. Лиганды сайта Sudlow II, редокс-соединения, жирные кислоты и полифенолы оказывают аллостерический эффект на гидролитическую активность альбумина по отношению к NPA и POX, который более выражен для истинно эстеразной активности в сайте Sudlow I. Аллостерические эффекты в альбумине имеют видовые особенности.

5. Реактиватор холинэстераз карбоксим оказывает активирующий эффект на (псевдо)эстеразную активность альбумина. Методы молекулярного моделирования позволяют обосновать, что этот эффект обусловлен влиянием на стадию деацилирования каталитически активных остатков тирозина. Структура сайта Sudlow I способствует более быстрой реактивации по сравнению с сайтом Sudlow II.

6. Существуют статистически значимые различия в уровне альбумина между здоровыми людьми и пациентами с COVID-19, а также между выжившими и умершими пациентами. Диагностические индексы с использованием концентрации альбумина в качестве общего знаменателя позволяют существенно повысить качество диагностики и свидетельствуют об интегративной роли альбумина.

7. Методы молекулярного моделирования позволяют обосновать, что основными участками на поверхности нативного альбумина, взаимодействующими с мембранными белками ACE, RAGE и TGFPR, являются домены IB и IIIB. Конформационная подвижность доменов альбумина в макромолекулярном комплексе определяется размером мембранного белка. Благодаря аллостерическим эффектам в молекуле альбумина, модификация белка может влиять на локализацию сайтов его взаимодействия с макромолекулами и эффективность этого взаимодействия.

Список литературы диссертационного исследования доктор наук Белинская Дарья Александровна, 2025 год

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

Антифеева Ю.А., Поварова О.И., Родина Н.П., Сулацкий М.И., Карасев М.М., Кузнецова И.М. Влияние молекулярного краудинга на структурные характеристики протимозина альфа // Цитология. - 2018. - Т. 60. - С. 856-859. doi: 10.7868/S004137711810020X.

Белинская Д.А. Молекулярное моделирование связывания лиганда с активным центром холинэстераз. Диссертация на соискание ученой степени кандидата биологических наук, Санкт-Петербург, 2009.

Гончаров Н.В., Попова П.И., Головкин А.С., Залуцкая Н.М., Пальчикова Е.И., Занин К.В., Авдонин П.В. Дисфункция эндотелия сосудов-патогенетический фактор в развитии нейродегенеративных заболеваний и когнитивных расстройств // Обозрение психиатрии и медицинской психологии имени В.М. Бехтерева. - 2020. - № 3. - С. 11-26. doi: 10.31363/23137053-2020-3-11-26.

Грызунов Ю.А. Свойства связывающих центров альбумина: метод исследовния в биологических жидкостях и опыт его применения для оценки состояния организма. Диссертация на соискание учёной степени кандидата наук, Москва, Россия, 2003.

Диксон М., Уэбб Э. Ферменты: Пер.с англ. // М.: Мир, 1982.

Каркищенко Н.Н., Грачев С.В. Руководство по лабораторным животным и альтернативным моделям в биомедицинских исследованиях // Под ред. Н.Н. Каркищенко и С.В. Грачева. - М.: Профиль-2С, 2010.

Макарова М.Н., Макаров В.Г. Использование морских свинок в доклинических исследованиях // Лаб. Жив. Научн. Иссл. - 2024. - Т.7. - С.4-26. doi: 10.57034/2618723X-2024-02-01.

Минигалин А.Д., Войтенко Н.Г., Воробьев А.А., Корф Е.А., Новожилов А.В., Петухова О.В., Баранова Т.И., Гончаров Н.В. Исследование взаимосвязей физиологических и биохимических показателей человека в динамике после выполнения предельной физической нагрузки // Леч. Физкульт. Спорт. Мед. - 2015. - Т.132. - С. 14-18.

Пырков Т.В., Озеров И.В., Балицкая Е.Д., Ефремов Р.Г. Молекулярный докинг: роль невалентных взаимодействий в образовании комплексов белков с нуклеотидами и пептидами // Биоорганическая химия. - 2010. - Т.36. - №4. - С.482-492.

Розенгарт Е.В., Басова Н.Е., Моралёв С.Н. К 80-летию холинэстеразы. Холинэстеразные исследования в институте эволюционной физиологии и биохимии им. И. М. Сеченова // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. - 2012. -Т.48. - №6. - С.537-541.

Соколовская Л.Г., Сиголаева Л.В., Еременко А.В., Курочкин И.Н., Махаева Г.Ф., Малыгин В.В., Зыкова И.Е., Холстов В.И., Завьялова Н.В., Варфоломеев С.Д. Семейство биосенсорных анализаторов для оценки "эстеразного статуса" организма // Химическая и биологическая безопасность. - 2004. -№1-2(13-14). - С.21-31.

Хабриев Р.У. Руководство по экспериментальному (доклиническому) изучению новых фармакологических веществ // Под ред. Р.У. Хабриева. М.: Медицина, 2005.

Abascal J.L., Vega C. A general purpose model for the condensed phases of water: TIP4P/2005 // J. Chem. Phys. - 2005. - V.123. - P. 234505. https://doi.org/10.1063/1.2121687.

Abraham M.J., Murtola T., Schulz R., Pall S., Smith J.C., Hess B., Lindahl E. GROMACS: High performance molecular simulations through multi-level parallelism from laptops to supercomputers // SoftwareX. - 2015. - V.1-2. - P.19-25. doi: 10.1016/j.softx.2015.06.001.

Adamopoulos C., Piperi C., Gargalionis A.N., Dalagiorgou G., Spilioti E., Korkolopoulou P., Diamanti-Kandarakis E., Papavassiliou A.G. Advanced glycation end products upregulate lysyl oxidase and endothelin-1 in human aortic endothelial cells via parallel activation of ERK1/2-NF-kB and JNK-AP-1 signaling pathways // Cell Mol. Life Sci. - 2016. - V.73. - P.1685-1698. doi: 10.1007/s00018-015-2091-z.

Aguilar J.A., Nilsson M., Bodenhausen G., Morris G.A. Spin echo NMR spectra without J modulation // Chem. Commun. - 2012. - V.48. - P.811-813. https://doi.org/10.1039/C1CC16699A.

Ahmad S., Siddiqui Z., Rehman S., Khan M.Y., Khan H., Khanum S., Alouffi S., Saeed M. A Glycation Angle to Look into the Diabetic Vasculopathy: Cause and Cure // Curr. Vasc. Pharmacol. -2017. -V.15. - P.352-364. doi: 10.2174/1570161115666170327162639.

Aird W.C. Endothelial cell heterogeneity // Cold Spring Harb. Perspect. Med. - 2012. - V.2. -P.a006429. doi: 10.1101/cshperspect.a006429.

Aird W.C. Phenotypic heterogeneity of the endothelium: II. Representative vascular beds // Circ. Res. - 2007. - V.100. - P.174-190. doi: 10.1161/01.RES.0000255690.03436.ae.

Aldridge W.N. Serum esterases. I. Two types of esterase (A and B) hydrolysing p-nitrophenyl acetate, propionate and butyrate, and a method for their determination // Biochem. J. - 1953a. - V.53. -P.110-117. doi: 10.1042/bj0530110.

Aldridge W.N. Serum esterases. II. An enzyme hydrolysing diethyl p-nitrophenyl phosphate (E600) and its identity with the A-esterase of mammalian sera // Biochem. J. - 1953b. - V.53. - P.117-124. doi: 10.1042/bj0530117.

Ali S.T., Karamat S., Kona J., Fabian WM. Theoretical prediction of pKa values of seleninic, selenenic, sulfinic, and carboxylic acids by quantum-chemical methods // J. Phys. Chem. A. - 2010. -V.114. - P.12470-12478. doi:10.1021/jp102266v.

Al-Shajlawi M., Alsayed A.R., Abazid H., Awajan D., Al-Imam A., Basheti I. Using laboratory parameters as predictors for the severity and mortality of COVID-19 in hospitalized patients // Pharm. Pract. - 2022. - V.20. - P.2721. doi: 10.18549/pharmpract.2022.3.2721.

Andersson M.L., M0ller A.M., Wildgaard K. Butyrylcholinesterase deficiency and its clinical importance in anaesthesia: A systematic review // Anaesthesia. - 2019. - V.74. - P.518-528. doi: 10.1111/anae.14545.

Anraku M, Yamasaki K, Maruyama T, Kragh-Hansen U, Otagiri M. Effect of oxidative stress on the structure and function of human serum albumin // Pharm Res. - 2001. - V.18. - N.5 - P.632-639. doi: 10.1023/a:1011029226072.

Ansari N.A., Moinuddin, Ali R. Glycated lysine residues: A marker for non-enzymatic protein glycation in age-related diseases // Dis. Markers. - 2011. - V.30. - P.317-324. doi: 10.1155/2011/718694.

Anthony-Regnitz C.M., Wilson A.E., Sweazea K.L., Braun E.J. Fewer Exposed Lysine Residues May Explain Relative Resistance of Chicken Serum Albumin to In Vitro Protein Glycation in Comparison to Bovine Serum Albumin // J. Mol. Evol. - 2020. - V.88. - P.653-661. doi: 10.1007/s00239-020-09964-y.

Antoni G., Casagli M.C., Bigio M., Borri G., Neri P. Different interactions of human and bovine serum albumin with Cibacron Blue and Blue Dextran // Ital. J. Biochem. - 1982. - V.31. - P.100-106.

Anwar S., Khan S., Almatroudi A., Khan A.A., Alsahli M.A., Almatroodi S.A., Rahmani A.H. A review on mechanism of inhibition of advanced glycation end products formation by plant derived polyphenolic compounds // Mol. Biol. Rep. - 2021. - V.48. - P.787-805. doi: 10.1007/s11033-020-06084-0.

Apiwat C., Luksirikul P., Kankla P., Pongprayoon P., Treerattrakoon K., Paiboonsukwong K., Fucharoen S., Dharakul T., Japrung D. Graphene based aptasensor for glycated albumin in diabetes mellitus diagnosis and monitoring // Biosens. Bioelectron. - 2016. - V.82. - P.140-145. doi: 10.1016/j.bios.2016.04.015.

Arasteh A., Farahi S., Habibi-Rezaei M., Moosavi-Movahedi A.A. Glycated albumin: An overview of the In Vitro models of an In Vivo potential disease marker // J. Diabetes Metab. Disord. -2014. - V.13. - P.49. doi: 10.1186/2251-6581-13-49.

Arogundade F.A. Detection of Early Renal Disease in Children With Sickle Cell Anaemia Using Microalbuminuria As A Surrogate Marker // West. Afr. J. Med. - 2020. - V.37. - P.327.

Arola-Arnal A., López de Las Hazas M.C., Iglesias-Carres L., Mantilla-Escalante D.C., Suárez M., Busto R., Visioli F., Bladé C., Dávalos A. Exosomes transport trace amounts of (poly)phenols // Food Funct. - 2020. - V.11. - P.7784-7792. doi: 10.1039/D0FO01824D.

Ascenzi P., Bocedi A., Notari S., Fanali G., Fesce R., Fasano M. Allosteric modulation of drug binding to human serum albumin // Mini Rev. Med. Chem. - 2006. - V.6. - P.483-489. doi: 10.2174/138955706776361448.

Ascenzi P., Fasano M. Allostery in a monomeric protein: The case of human serum albumin // Biophys. Chem. - 2010. - V.48. - P.16-22. doi: 10.1016/j.bpc.2010.03.001.

Ascenzi P., Fasano M. Pseudo-enzymatic hydrolysis of 4-nitrophenyl myristate by human serum albumin // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 2012. - V.422. - P.219-223. doi: 10.1016/j .bbrc.2012.04.111.

Ascenzi P., Gioia M., Fanali G., Coletta M., Fasano M. Pseudo-enzymatic hydrolysis of 4-nitrophenyl acetate by human serum albumin: pH-dependence of rates of individual steps // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 2012. - V.424. - P.451-455. doi: 10.1016/j.bbrc.2012.06.131.

Ashrafuzzaman M., Tseng C.Y., Kapty J., Mercer J.R., Tuszynski J.A. A computationally designed DNA aptamer template with specific binding to phosphatidylserine // Nucleic Acid Ther. -2013. - V. 23. - P.418-426. doi: 10.1089/nat.2013.0415.

Aubry A.F., Markoglou N., McGann A. Comparison of drug binding interactions on human, rat and rabbit serum albumin using high-performance displacement chromatography. Comp. Biochem. Physiol. C Pharmacol. Toxicol. Endocrinol. 1995, 112, 257-266. doi: 10.1016/0742-8413(95)02019-5

Awasthi S, Murugan NA, Saraswathi NT. Advanced Glycation End Products Modulate Structure and Drug Binding Properties of Albumin // Mol. Pharm. - 2015. - V.12. - P.3312-3322. doi: 10.1021/acs.molpharmaceut.5b00318.

Bai X, Wang Z, Huang C, Wang Z, Chi L. Investigation of non-enzymatic glycosylation of human serum albumin using ion trap-time of flight mass spectrometry // Molecules. - 2012. - V.17. -N.8. - P.8782-8794. doi: 10.3390/molecules17088782

Banerjee S.K., Rupley J.A. Temperature and pH dependence of the binding of oligosaccharides to lysozyme // J. Biol. Chem. - 1973. - V.248. - P.2117-2124.

Baraka-Vidot J, Guerin-Dubourg A, Bourdon E, Rondeau P. Impaired drug-binding capacities of in vitro and in vivo glycated albumin // Biochimie. - 2012. - V.94. - P.1960-1967. doi: 10.1016/j.biochi.2012.05.017.

Barnes P.W., McFadden S.L., Machin S.J., Simson E., International Consensus Group for Hematology. The international consensus group for hematology review: Suggested criteria for action following automated CBC and WBC differential analysis // Lab. Hematol. - 2005. - V.11. -P.83-90.

Bar-Or D., Bar-Or R., Rael L.T., Gardner D.K., Slone D.S., Craun M.L. Heterogeneity and oxidation status of commercial human albumin preparations in clinical use // Crit. Care Med. - 2005. -V. 33. -N.7. - P.1638-1641. doi: 10.1097/01.ccm.0000169876.14858.91.

Bar-Or D., Rael L.T., Lau E.P., Rao N.K., Thomas G.W., Winkler J.V., Yukl R.L., Kingston R.G., Curtis C.G. An analog of the human albumin N-terminus (Asp-Ala-His-Lys) prevents formation of copper-induced reactive oxygen species // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 2001. - V.284. -P.856-862. doi: 10.1006/bbrc.2001.5042.

Barzegar A., Moosavi-Movahedi A.A., Sattarahmady N., Hosseinpour-Faizi M.A., Aminbakhsh M., Ahmad F., Saboury A.A., Ganjali M.R., Norouzi P. Spectroscopic studies of the effects of glycation of human serum albumin on L-Trp binding // Protein Pept. Lett. - 2007. - V. 14. - P. 13-18. doi: 10.2174/092986607779117191.

Belinskaia D.A., Goncharov N.V. Theoretical and practical aspects of albumin esterase activity // Russ. J. Bioorg. Chem. - 2020. - V.46. - P.287-298. doi: 10.1134/S1068162020030036.

Belinskaia D.A., Jenkins R.O., Goncharov N.V. Serum Albumin in Health and Disease: From Comparative Biochemistry to Translational Medicine // Int. J. Mol. Sci. - 2023a. - V.24. - P.13725. doi: 10.3390/ijms241813725.

Belinskaia D.A., Voronina P.A., Popova P.I., Voitenko N.G., Shmurak V.I., Vovk M.A., Baranova T.I., Batalova A.A., Korf E.A., Avdonin P.V., Jenkins R.O., Goncharov N.V. Albumin Is a Component of the Esterase Status of Human Blood Plasma // Int. J. Mol. Sci. - 2023b. - V.24. -P.10383. doi: 10.3390/ijms241210383

Belinskaia D.A., Voronina P.A., Shmurak V.I., Jenkins R.O., Goncharov N.V. Serum Albumin in Health and Disease: Esterase, Antioxidant, Transporting and Signaling Properties // Int. J. Mol. Sci.

- 2021. - V.22. - P.10318. doi: 10.3390/ijms221910318.

Belinskaia D.A., Voronina P.A., Shmurak V.I., Vovk M.A., Batalova A.A., Jenkins R.O., Goncharov N.V. The Universal Soldier: Enzymatic and Non-Enzymatic Antioxidant Functions of Serum Albumin // Antioxidants. - 2020. - V.9. - P.966. doi: 10.3390/antiox9100966.

Belinskaya D.A., Goncharov N.V., Shmurak V.I., Prokofieva D.S. Serum albumin: Search for new sites of interaction with organophosphorus compounds by the example of soman // Russ. J. Bioorgan. Chem. - 2014. - V.40. - P.499-506. doi: 10.1134/S1068162014050033.

Belinskaya D.A., Taborskaya K.I., Goncharov N.V., Shmurak V.I., Avdonin P.P., Avdonin P.V. In silico analysis of paraoxon binding by human and bovine serum albumin. // J. Evol. Biochem. Phys.

- 2017. - V.53. - P.191-199. doi: 10.1134/S0022093017030036.

Belsare S., Coté G. Development of a colorimetric paper fluidic dipstick assay for measurement of glycated albumin to monitor gestational diabetes at the point-of-care // Talanta. - 2021. - V.223. -P.121728. doi: 10.1016/j.talanta.2020.121728.

Benedetti S., Sisti D., Vandini D., Barocci S., Sudano M., Carlotti E., Teng J.L.L., Zamai L. Circulating ACE2 level and zinc/albumin ratio as potential biomarkers for a precision medicine approach to COVID-19 // Adv. Biol. Regul. - 2023. - V.89. - P.100973. doi: 10.1016/j.jbior.2023.100973.

Benson D.A., Cavanaugh M., Clark K., Karsch-Mizrachi I., Lipman D.J., Ostell J., Sayers E.W. GenBank // Nucleic Acids Res. - 2013. - V.41(Database issue). - P.D36-42. doi: 10.1093/nar/gks1195.

Berendsen H.J.C., Postma J.P.M., van Gunsteren W.F., Hermans J. Interaction Models for Water in Relation to Protein Hydration. In Intermolecular Forces // The Jerusalem Symposia on Quantum Chemistry and Biochemistry, Pullman B., Ed. - Springer: Dordrecht, the Netherlands - 1981. - V.14. -P.331-342.

Berg J.M., Tymoczko J.L., Stryer L. The Michaelis-Menten Equation Describes the Kinetic Properties of Many Enzymes // In: Berg J.M., Tymoczko J.L., Stryer L., Eds. - Biochemistry, 5th Edition

- W. H. Freeman and Company. - New York. - 2007. - P.216-228.

Berman H.M., Westbrook J., Feng Z., Gilliland G., Bhat T.N., Weissig H., Shindyalov I.N., Bourne P.E. The Protein Data Bank // Nucleic Acids Res. - 2000. - V.28. - P.235-242. doi: 10.1093/nar/28.1.235.

Bertrand O.C., Amador-Mughal F., Silcox M.T. Virtual endocasts of Eocene Paramys (Paramyinae): oldest endocranial record for Rodentia and early brain evolution in Euarchontoglires // Proc. Biol. Sci. - 2016. - V.283. - P.20152316. doi: 10.1098/rspb.2015.2316.

Bertucci C., Nanni B., Raffaelli A., Salvadori P. Chemical modification of human albumin at cys34 by ethacrynic acid: Structural characterisation and binding properties // J. Pharm. Biomed. Anal. - 1998. - V.18. - P.127-136. https://doi.org/10.1016/s0731-7085(98)00163-0.

Bettiga A., Fiorio F., Di Marco F., Trevisani F., Romani A., Porrini E., Salonia A., Montorsi F., Vago R. The Modern Western Diet Rich in Advanced Glycation End-Products (AGEs): An Overview of Its Impact on Obesity and Early Progression of Renal Pathology // Nutrients. - 2019. - V.11. - P.1748. doi: 10.3390/nu11081748

Blache D., Bourdon E., Salloignon P., Lucchi G., Ducoroy P., Petit J.M., Verges B., Lagrost L. Glycated albumin with loss of fatty acid binding capacity contributes to enhanced arachidonate oxygenation and platelet hyperactivity: Relevance in patients with type 2 diabetes // Diabetes. -2015. -V.64. - P.960-972. doi: 10.2337/db14-0879

Blanco R.A., Ziegler T.R., Carlson B.A., Cheng P.Y., Park Y., Cotsonis G.A., Accardi C.J., Jones D.P. Diurnal variation in glutathione and cysteine redox states in human plasma // Am. J. Clin. Nutr. -2007. - V.86. - P.1016-1023. doi: 10.1093/ajcn/86.4.1016.

Blomberg R, Kries H, Pinkas DM, Mittl PR, Grutter MG, Privett HK, Mayo SL, Hilvert D. Precision is essential for efficient catalysis in an evolved Kemp eliminase // Nature. - 2013. - V.503. -P.418-421. doi: 10.1038/nature12623

Bocedi A, Cattani G, Stella L, Massoud R, Ricci G. Thiol disulfide exchange reactions in human serum albumin: the apparent paradox of the redox transitions of Cys34 // FEBS J. - 2018. - V.285. -P.3225-3237. doi: 10.1111/febs.14609

Bouchard P.R., Hutabarat R.M., Thompson K.M. Discovery and development of therapeutic aptamers // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. - 2010. - V.50. - P.237-257. doi: 10.1146/annurev.pharmtox.010909.105547.

Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. - 1976. - V.72 - P.248-254. https://doi.org/10.1006/abio.1976.9999

Brimijoin S., Chen V.P., Pang Y.P., Geng L., Gao Y. Physiological roles for butyrylcholinesterase: A BChE-ghrelin axis // Chem. Biol. Interact. - 2016. - V.259. - P.271-275. doi: 10.1016/j.cbi.2016.02.013

Bruno J.G., Carrillo M.P., Phillips T., Vail N.K., Hanson D. Competitive FRET-aptamer-based detection of methylphosphonic acid, a common nerve agent metabolite // J. Fluoresc. - 2008. - V.18. -P.867-876. doi: 10.1007/s10895-008-0316-3.

Bteich M. An overview of albumin and alpha-1-acid glycoprotein main characteristics: highlighting the roles of amino acids in binding kinetics and molecular interactions // Heliyon. - 2019. - V.5. - P.e02879. doi: 10.1016/j.heliyon.2019.e02879

Bujacz A. Structures of bovine, equine and leporine serum albumin // Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. - 2012. - V.68. - P.1278-1289. doi: 10.1107/S0907444912027047

Bujacz A., Talaj J.A., Zielinski K., Pietrzyk-Brzezinska A.J., Neumann P. Crystal structures of serum albumins from domesticated ruminants and their complexes with 3,5-diiodosalicylic acid // Acta Crystallogr. D Struct. Biol. - 2017. - V.73. - P.896-909. doi: 10.1107/S205979831701470X.

Bujacz A., Zielinski K., Sekula B. Structural studies of bovine, equine, and leporine serum albumin complexes with naproxen // Proteins. - 2014. - V.82. - P.2199-2208. doi: 10.1002/prot.24583.

Bussi G, Zykova-Timan T, Parrinello M. Isothermal-isobaric molecular dynamics using stochastic velocity rescaling // J. Chem. Phys. - 2009. - V.130. - P.074101. doi: 10.1063/1.3073889.

Caridi G, Lugani F, Angeletti A, Campagnoli M, Galliano M, Minchiotti L. Variations in the Human Serum Albumin Gene: Molecular and Functional Aspects // Int. J. Mol. Sci. - 2022. -V.23. -P.1159. doi: 10.3390/ijms23031159.

Carletti E., Colletier J.P., Schopfer L.M., Santoni G., Masson P., Lockridge O., Nachon F., Weik M. Inhibition pathways of the potent organophosphate CBDP with cholinesterases revealed by X-ray crystallographic snapshots and mass spectrometry // Chem. Res. Toxicol. - 2013. - V.26. - P.280-289. doi: 10.1021/tx3004505.

Carletti E., Li H., Li B., Ekstrom F., Nicolet Y., Loiodice M., Gillon E., Froment M.T., Lockridge O., Schopfer L.M., Masson P., Nachon F. Aging of cholinesterases phosphylated by tabun proceeds through O-dealkylation // J. Am. Chem. Soc. - 2008. - V.130. - P.16011-16020. doi: 10.1021/ja804941z.

Casida J.E., Augustinsson K.B. Reaction of plasma albumin with I-naphthyl N-methylcarbamate and certain other esters // Biochim. Biophys. Acta. - 1959. - V.36. - P.411-426. doi: 10.1016/0006-3002(59)90184-2.

Castagna R., Donini S., Colnago P., Serafini A., Parisini E., Bertarelli C. Biohybrid Electrospun Membrane for the Filtration of Ketoprofen Drug from Water // ACS Omega. - 2019. - V.4. - P.13270-13278. doi: 10.1021/acsomega.9b01442.

Castagna R., Donini S., Colnago P., Serafini A., Parisini E., Bertarelli C. Biohybrid Electrospun Membrane for the Filtration of Ketoprofen Drug from Water // ACS Omega. - 2019. - V.4. - P.13270-13278. doi: 10.1021/acsomega.9b01442.

Centelles J.J. General aspects of colorectal cancer // ISRN Oncol. - 2012. - V.2012. - P.139268. doi: 10.5402/2012/139268.

Cha M.K., Kim I.H. Glutathione-linked thiol peroxidase activity of human serum albumin: a possible antioxidant role of serum albumin in blood plasma // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 1996.

- V.222. - P.619-625. doi: 10.1006/bbrc.1996.0793.

Chauhan B., Kumar G., Kalam N., Ansari S.H. Current concepts and prospects of herbal nutraceutical: A review // J. Adv. Pharm. Technol. Res. - 2013. - V.4. - P.4-8. doi: 10.4103/22314040.107494.

Chebotareva N.A. Effect of molecular crowding on the enzymes of glycogenolysis // Biochemistry (Mosc). - 2007. - V.72. - P.1478-1490. doi: 10.1134/s0006297907130056.

Chen C.Y., Abell A.M., Moon Y.S., Kim K.H. An advanced glycation end product (AGE)-receptor for AGEs (RAGE) axis restores adipogenic potential of senescent preadipocytes through modulation of p53 protein function // J. Biol. Chem. - 2012. - V.287. - P.44498-44507. doi: 10.1074/jbc.M112.399790.

Chen F., Lucas R., Fulton D. The subcellular compartmentalization of arginine metabolizing enzymes and their role in endothelial dysfunction // Front. Immunol. - 2013a. - V.4. -P.184. doi: 10.3389/fimmu.2013.00184.

Chen L., Jin C., Chen L., Li M., Zhong Y., Xu Y. Value of microalbuminuria in the diagnosis of heart failure with preserved ejection fraction // Herz. - 2021. - V.46. - Suppl.2. - P.215-221. doi: 10.1007/s00059-020-04985-1.

Chen V.B., Arendall W.B. 3rd., Headd J.J., Keedy D.A., Immormino R.M., Kapral G.J., Murray L.W., Richardson J.S., Richardson D.C. MolProbity: all-atom structure validation for macromolecular crystallography // Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. - 2010. - V.66. - P.12-21. doi: 10.1107/S0907444909042073.

Chen Z., He Y., Shi B., Yang D. Human serum albumin from recombinant DNA technology: Challenges and strategies // Biochim. Biophys. Acta. - 2013b. - V.1830. - P.5515-5525. doi: 10.1016/j.bbagen.2013.04.037.

Cheng Z. Interaction of ergosterol with bovine serum albumin and human serum albumin by spectroscopic analysis // Mol. Biol. Rep. - 2012. - V.39. - P.9493-9508. doi: 10.1007/s11033-012-1814-6.

Cheung J., Gary E.N., Shiomi K., Rosenberry T.L. Structures of human acetylcholinesterase bound to dihydrotanshinone I and territrem B show peripheral site flexibility // ACS Med. Chem. Lett.

- 2013. - V.4. - P.1091-1096. doi: 10.1021/ml400304w.

Chiappalupi S., Salvadori L., Donato R., Riuzzi F., Sorci G. Hyperactivated RAGE in Comorbidities as a Risk Factor for Severe COVID-19-The Role of RAGE-RAS Crosstalk // Biomolecules. - 2021a. - V.11. - P.876. doi: 10.3390/biom11060876.

Chiappalupi S., Salvadori L., Vukasinovic A., Donato R., Sorci G., Riuzzi F. Targeting RAGE to prevent SARS-CoV-2-mediated multiple organ failure: Hypotheses and perspectives // Life Sci. -2021b. - V.272. - P. 119251. doi: 10.1016/j.lfs.2021.119251.

Chiou S.Y., Wu Y.G., Lin Y.F., Lin L.Y., Lin G. Substrate activation of butyrylcholinesterase and substrate inhibition of acetylcholinesterase by 3,3-dimethylbutyl-N-n-butylcarbamate and 2-trimethylsilyl-ethyl-N-n-butylcarbamate // J. Biochem. Mol. Toxicol. - 2007. - V.21. - P.24-31. doi: 10.1002/jbt.20158.

Choi J., Lee J.S., Lee S., Kim Y.W., Lee Y., Kim T.Y. International Normalized Ratio-to-Albumin Ratio as a Novel Marker of Upper Gastrointestinal Bleeding Severity // Gastroenterol. Res. Pract. - 2022. - V.2022. - P.1172540. doi: 10.1155/2022/1172540.

Chu S., Baker M.R., Leong G., Letcher R.J., Gee S.J., Hammock B.D., Li Q.X. Exploring adduct formation between human serum albumin and eleven organophosphate ester flame retardants and plasticizers using MALDI-TOF/TOF and LC-Q/TOF // Chemosphere. - 2017. - V.180. - P.169-177. doi: 10.1016/j.chemosphere.2017.03.124.

Collier H.B. Letter: A note on the molar absorptivity of reduced Ellman's reagent, 3-carboxylato-4-nitrothiophenolate // J. Anal. Biochem. - 1973. - V.56. - P.310-311.

Combs SA, Deluca SL, Deluca SH, Lemmon GH, Nannemann DP, Nguyen ED, Willis JR, Sheehan JH, Meiler J. Small-molecule ligand docking into comparative models with Rosetta // Nat. Protoc. - 2013. - V.8. - P.1277-1298. doi: 10.1038/nprot.2013.074.

Conrad R.C., Giver L., Tian Y., Ellington A.D. In vitro selection of nucleic acid aptamers that bind proteins // Methods Enzymol. - 1996. - V.267. - P.336-367. doi: 10.1016/s0076-6879(96)67022-0.

Copur S., Siriopol D., Afsar B., Comert M.C., Uzunkopru G., Sag A.A., Ortiz A., Covic A., van Raalte D.H., Cherney D.Z., Rossing P., Kanbay M. Serum glycated albumin predicts all-cause mortality in dialysis patients with diabetes mellitus: Meta-analysis and systematic review of a predictive biomarker // Acta Diabetol. - 2021. - V.58. - P.81-91. doi: 10.1007/s00592-020-01581-x.

Corpet F. Multiple sequence alignment with hierarchical clustering // Nucleic Acids Res. - 1988. - V.16. - P.10881-10890. doi: 10.1093/nar/16.22.10881.

Costa M., Horrillo R., Ortiz A.M., Perez A., Mestre A., Ruiz A., Boada M., Grancha S. Increased Albumin Oxidation in Cerebrospinal Fluid and Plasma from Alzheimer's Disease Patients // J. Alzh. Dis. - 2018. - V.63. - P.1395-1404. doi: 10.3233/JAD-180243.

Costanzi S., Machado J.H., Mitchell M. Nerve Agents: What They Are, How They Work, How to Counter Them // ACS Chem. Neurosci. - 2018. - V.9. - P.873-885. doi: 10.1021/acschemneuro.8b00148.

Cozier G.E., Lubbe L., Sturrock E.D., Acharya K.R. ACE-domain selectivity extends beyond direct interacting residues at the active site // Biochem. J. - 2020. - V.477. - P.1241-1259. doi: 10.1042/BCJ20200060.

Danesh N., Navaee Sedighi Z., Beigoli S., Sharifi-Rad A., Saberi M.R., Chamani J. Determining the binding site and binding affinity of estradiol to human serum albumin and holo-transferrin: fluorescence spectroscopic, isothermal titration calorimetry and molecular modeling approaches // J. Biomol. Struct. Dyn. - 2018. - V.36. - P.1747-1763. doi: 10.1080/07391102.2017.1333460.

Danilov S.M., Adzhubei I.A., Kozuch A.J., Petukhov P.A., Popova I.A., Choudhury A., Sengupta D., Dudek S.M. Carriers of Heterozygous Loss-of-Function ACE Mutations Are at Risk for Alzheimer's Disease // Biomedicines. - 2024. - V.12. -N.1. - P.162. doi: 10.3390/biomedicines12010162.

Danilov S.M., Jain M.S., Petukhov P.A., Kurilova O.V., Ilinsky V.V., Trakhtman P.E., Dadali E.L., Samokhodskaya L.M., Kamalov A.A., Kost O.A. Blood ACE Phenotyping for Personalized Medicine: Revelation of Patients with Conformationally Altered ACE // Biomedicines. - 2023. - V.11.

- P.534. doi: 10.3390/biomedicines11020534.

Darden T., York D., Pedersen L. Particle mesh Ewald: An N-log(N) method for Ewald sums in large systems // J. Chem. Phys. - 1993. - V.3. - P.10089-10092. doi: 10.1063/1.464397.

Das A., Basak P., Pramanik A., Majumder R., Ghosh A., Hazra S., Guria M., Bhattacharyya M., Banik S.P. Ribosylation induced structural changes in Bovine Serum Albumin: Understanding high dietary sugar induced protein aggregation and amyloid formation // Heliyon. - 2020. - V.6. - P.05053. doi: 10.1016/j .heliyon.2020.e05053.

Dasgupta A., Crossey M.J. Elevated free fatty acid concentrations in lipemic sera reduce protein binding of valproic acid significantly more than phenytoin // Am. J. Med. Sci. - 1997. - V.313. - P.75-79. doi: 10.1097/00000441-199702000-00001.

Davis I.W., Leaver-Fay A., Chen V.B., Block J.N., Kapral G.J., Wang X., Murray L.W., Arendall W.B. 3rd., Snoeyink J., Richardson J.S., Richardson D.C. MolProbity: all-atom contacts and structure validation for proteins and nucleic acids // Nucleic Acids Res. - 2007. - V.35. -Web Server issue. -P.W375-383. doi: 10.1093/nar/gkm216.

De Simone G., di Masi A., Ascenzi P. Serum Albumin: A Multifaced Enzyme // Int. J. Mol. Sci.

- 2021. - V.22. - P.10086. doi:10.3390/ijms221810086.

Deelen J., Kettunen J., Fischer K., van der Spek A., Trompet S., Kastenmüller G., Boyd A., Zierer J., van den Akker E.B., Ala-Korpela M., Amin N., Demirkan A., Ghanbari M., van Heemst D., Ikram M.A., van Klinken J.B., Mooijaart S.P., Peters A., Salomaa V., Sattar N., Spector T.D., Tiemeier H., Verhoeven A., Waldenberger M., Würtz P., Davey Smith G., Metspalu A., Perola M., Menni C., Geleijnse J.M., Drenos F., Beekman M., Jukema J.W., van Duijn .CM., Slagboom P.E. A metabolic profile of all-cause mortality risk identified in an observational study of 44,168 individuals // Nat. Commun. - 2019. - V.10. - P.3346. doi: 10.1038/s41467-019-11311-9.

Deng X., Li H., Liao X., Qin Z., Xu F., Friedman S., Ma G., Ye K., Lin S. Building a predictive model to identify clinical indicators for COVID-19 using machine learning method // Med. Biol. Eng. Comput. - 2022. - V.60. - P.1763-1774. doi: 10.1007/s11517-022-02568-2.

Desta I.T., Porter K.A., Xia B., Kozakov D., Vajda S. Performance and Its Limits in Rigid Body Protein-Protein Docking // Structure. - 2020. - V.28. - P.1071-1081.e3. doi: 10.1016/j.str.2020.06.006.

Detsika M.G., Grigoriou E., Psarra K., Jahaj E., Tsipilis S., Athanassiou N., Zacharis A., Dimopoulou I., Orfanos S.E., Tsirogianni A., Kotanidou A. Combination of the CD8+:B-cell and Neutrophil-to-Lymphocyte Ratio as a Novel Prediction Model for Intubation Need and Disease Severity in COVID-19 Patients // In Vivo. - 2021. - V.35. - P.3305-3313. doi: 10.21873/invivo.12626.

Dharmani C., Jaga K. Epidemiology of acute organophosphate poisoning in hospital emergency room patients // Rev. Environ. Health. - 2005. - V.20. - P.215-232. doi: 10.1515/reveh.2005.20.3.215.

Di Simplicio P., Frosali S., Priora R., Summa D., Cherubini Di Simplicio F., Di Giuseppe D., Di Stefano A. Biochemical and biological aspects of protein thiolation in cells and plasma // Antioxid. Redox. Signal. - 2005. - V.7. - P.951-963. doi: 10.1089/ars.2005.7.951.

Dobi A., Rosanaly S., Devin A., Baret P., Meilhac O., Harry G.J., d'Hellencourt C.L., Rondeau P. Advanced glycation end-products disrupt brain microvascular endothelial cell barrier: The role of mitochondria and oxidative stress // Microvasc. Res. - 2021. - V.133. - P.104098. doi: 10.1016/j.mvr.2020.104098.

Dobretsov G.E., Syrejshchikova T.I., Smolina N.V., Uzbekov M.G. Effects of fatty acids on human serum albumin binding centers // Bull. Exp. Biol. Med. - 2012. - V.153. - P.323-326. doi: 10.1007/s10517-012-1706-8.

Doolittle R.F. Stein and Moore Award address. Reconstructing history with amino acid sequences // Protein Sci. - 1992. - V.1. - P.191-200. doi: 10.1002/pro.5560010201.

Douzery E.J., Delsuc F., Stanhope M.J., Huchon D. Local molecular clocks in three nuclear genes: divergence times for rodents and other mammals and incompatibility among fossil calibrations // J. Mol. Evol. - 2003. - V.57. - P.201-213. doi: 10.1007/s00239-003-0028-x.

Draganov D.I., Teiber J.F., Speelman A., Osawa Y., Sunahara R., La Du B.N. Human paraoxonases (PON1, PON2, and PON3) are lactonases with overlapping and distinct substrate specificities // J. Lipid. Res. - 2005. - V.46. - P.1239-1247. doi: 10.1194/jlr.M400511-JLR200.

Ducastel M., Chenevier-Gobeaux C., Ballaa Y., Meritet J.F., Brack M., Chapuis N., Pene F., Carlier N., Szwebel T.A., Roche N., Terrier B., Borderie D. Oxidative Stress and Inflammatory Biomarkers for the Prediction of Severity and ICU Admission in Unselected Patients Hospitalized with COVID-19 // Int. J. Mol. Sci. - 2021. - V.22. - P.7462. doi: 10.3390/ijms22147462.

Duran M., Blau N., Blaskovics M.E., Gibson K.M. Disorders of Mitochondrial Fatty Acid Oxidation and Ketone Body Handling // Physician's Guide to the Laboratory Diagnosis of Metabolic Diseases: Springer. - 2003. - P.309-334. doi: 10.1007/978-3-642-55878-8_20.

Durante W. Role of arginase in vessel wall remodeling // Front. Immunol. - 2013. - V.4. -P.111. doi: 10.3389/fimmu.2013.00111.

Durante W. Targeting Arginine in COVID-19-Induced Immunopathology and Vasculopathy // Metabolites. - 2022. - V.12. - P.240. doi: 10.3390/metabo12030240.

Eaton J.D., Williamson M.P. Multi-site binding of epigallocatechin gallate to human serum albumin measured by NMR and isothermal titration calorimetry // Biosci. Rep. - 2017. -V.37. doi:10.1042/BSR20170209.

El Gammal R.N., Elmansi H., El-Emam A.A., Belal F., Elzahhar P.A., Belal A.S.F., Hammouda M.E.A. Insights on the in-vitro binding interaction between donepezil and bovine serum albumin // BMC Chem. - 2023. - V.17. - P.31. doi: 10.1186/s13065-023-00944-z.

Ellis R.J., Minton A.P. Cell biology: join the crowd // Nature. - 2003. - V.425. - P.27-28. doi: 10.1038/425027a.

Elms S., Chen F., Wang Y., Qian J., Askari B., Yu Y., Pandey D., Iddings J., Caldwell R.B., Fulton D.J. Insights into the arginine paradox: Evidence against the importance of subcellular location of arginase and eNOS // Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. - 2013. - V.305. - H.651-666. doi: 10.1152/ajpheart.00755.2012.

Enyedi E E., Petukhov P.A., Kozuch A.J., Dudek S.M., Toth A., Fagyas M., Danilov S.M. ACE Phenotyping in Human Blood and Tissues: Revelation of ACE Outliers and Sex Differences in ACE Sialylation // Biomedicines. - 2024. - V.12. - P. 940. doi: 10.3390/biomedicines12050940.

Espeter F., Künne D., Garczarek L., Kuhlmann H., Skarabis A., Zivkovic A.R., Brenner T., Schmidt K. Critically Ill COVID-19 Patients Show Reduced Point of Care-Measured Butyrylcholinesterase Activity—A Prospective, Monocentric Observational Study // Diagnostics. -2022. - V.12. - P.2150. doi: 10.3390/diagnostics12092150

Fagyas M., Uri K., Siket I.M., Fülöp G.A., Csato V., Darago A., Boczân J., Bânyai E., Szentkirâlyi I.E., Maros T.M., Szerafin T., Édes I., Papp Z., Toth A. New perspectives in the renin-angiotensin-aldosterone system (RAAS) II: albumin suppresses angiotensin converting enzyme (ACE) activity in human // PLoS One. - 2014. - V.9. - P.e87844. doi: 10.1371/journal.pone.0087844.

Fanali G., di Masi A., Trezza V., Marino M., Fasano M., Ascenzi P. Human serum albumin: From bench to bedside // Mol. Aspects Med. - 2012. - V.33. - P.209-290. doi: 10.1016/j.mam.2011.12.002.

Fasano M., Curry S., Terreno E., Galliano M., Fanali G., Narciso P., Notari S., Ascenzi P. The extraordinary ligand binding properties of human serum albumin // IUBMB Life. - 2005. - V.57. P.787-796. doi: 10.1080/15216540500404093.

Feketea G.M., Vlacha V. The Diagnostic Significance of Usual Biochemical Parameters in Coronavirus Disease 19 (COVID-19): Albumin to Globulin Ratio and CRP to Albumin Ratio // Front. Med. - 2020. - V.7. - P.566591. doi: 10.3389/fmed.2020.566591.

Fennessy J., Bidon T., Reuss F., Kumar V., Elkan P., Nilsson M.A., Vamberger M., Fritz U., Janke A. Multi-locus Analyses Reveal Four Giraffe Species Instead of One // Curr. Biol. - 2016. - V.26. - P.2543-2549. doi: 10.1016/j.cub.2016.07.036.

Figueroa S.M., Araos P., Reyes J., Gravez B., Barrera-Chimal J., Amador C.A. Oxidized Albumin as a Mediator of Kidney Disease. Antioxidants. - 2021. - V.10. - P.404. doi: 10.3390/antiox10030404.

Fischer K., Kettunen J., Würtz P., Haller T., Havulinna A.S., Kangas A.J., Soininen P., Esko T., Tammesoo M.L., Mägi R., Smit S., Palotie A., Ripatti S., Salomaa V., Ala-Korpela M., Perola M., Metspalu A. Biomarker profiling by nuclear magnetic resonance spectroscopy for the prediction of all-cause mortality: An observational study of 17,345 persons // PLoS Med. - 2014. - V.11. - P.1001606. doi: 10.1371/journal.pmed.1001606.

Fletcher R., Reeves C. M. Function minimization by conjugate gradients // Comput. J. - 1964. -V.7. - P.148-154.

Flinders J., DeFina S.C., Brackett D.M., Baugh C., Wilson C., Dieckmann T. Recognition of planar and nonplanar ligands in the malachite green-RNA aptamer complex // Chembiochem. - 2004. -V.5. - P.62-72. doi: 10.1002/cbic.200300701.

Foloppe N., MacKerell A.D. Jr. All-atom empirical force field for nucleic acids: I. Parameter optimization based on small molecule and condensed phase macromolecular target data // J. Comput. Chem. - 2000. - V.21. - P.86-104.

Fonda M.L., Trauss C., Guempel U.M. The binding of pyridoxal 5'-phosphate to human serum albumin. Arch. Biochem. Biophys. 1991, 288, 79-86. doi: 10.1016/0003-9861(91)90167-H.

Frandsen P.C., Brodersen R. Bilirubin/rat serum albumin interaction // Acta Chem. Scand. B. -1986. - V.40. - P.55-59. doi: 10.3891/acta.chem.scand.40b-0055.

Fritz G. RAGE: A single receptor fits multiple ligands // Trends Biochem. Sci. - 2011. - V.36. - P.625-632. doi: 10.1016/j.tibs.2011.08.008.

Fritz G. RAGE: A single receptor fits multiple ligands // Trends Biochem. Sci. - 2011. - V.36. P.625-632. doi: 10.1016/j.tibs.2011.08.008.

Froimowitz M. HyperChem: a software package for computational chemistry and molecular modeling // Biotechniques. - 1993. - V.14. - P.1010-1013.

Fu F., Gao R., Zhang R., Zhao P., Lu X., Li L., Wang H., Pei C. Verification of soman-related nerve agents via detection of phosphonylated adducts from rabbit albumin in vitro and in vivo // Arch. Toxicol. - 2019a. - V.93. - P.1853-1863. doi: 10.1007/s00204-019-02485-8.

Fu F., Sun F., Lu X., Song T., Ding J., Gao R., Wang H., Pei C. A Novel Potential Biomarker on Y263 Site in Human Serum Albumin Poisoned by Six Nerve Agents // J. Chromatogr. B Analyt. Technol. Biomed. Life Sci. - 2019b. - V.1104. - P.168-175. doi: 10.1016/j.jchromb.2018.11.011.

Fujiwara S., Amisaki T. Molecular dynamics study of conformational changes in human serum albumin by binding of fatty acids // Proteins. - 2006. - V.64. - P.730-739. doi: 10.1002/prot.21053.

Fukuhara S., Yasukawa K., Sato M., Ikeda H., Inoguchi Y., Etoh T., Masakado M., Umeda F., Yatomi Y., Yamauchi T., Inoguchi T. Clinical usefulness of human serum nonmercaptalbumin to mercaptalbumin ratio as a biomarker for diabetic complications and disability in activities of daily living in elderly patients with diabetes // Metabolism. - 2020. - V.103. - P.153995. doi: 10.1016/j.metabol.2019.153995.

Fukuto T.R. Mechanism of action of organophosphorus and carbamate insecticides // Environ. Health Perspect. - 1990. - V.87. - P.245-254. doi: 10.1289/ehp.9087245.

Funk W.E., Li H., Iavarone A.T., Williams E.R., Riby J., Rappaport S.M. Enrichment of cysteinyl adducts of human serum albumin // Anal. Biochem. - 2010. - V.400. - P.61-68.

Gajahi Soudahome A., Catan A., Giraud P., Assouan Kouao S., Guerin-Dubourg A., Debussche X., Le Moullec N., Bourdon E., Bravo S.B., Paradela-Dobarro B., Alvarez E., Meilhac O., Rondeau P., Couprie J. Glycation of human serum albumin impairs binding to the glucagon-like peptide-1 analogue liraglutide // J. Biol. Chem. - 2018. - V.293. - P.4778-4791. doi: 10.1074/jbc.M117.815274.

Gatta A., Verardo A., Bolognesi M. Hypoalbuminemia // Intern. Emerg. Med. - 2012. - V.7. -P.193-199. doi: 10.1007/s11739-012-0802-0.

Genheden S., Ryde U. The MM/PBSA and MM/GBSA methods to estimate ligand-binding affinities // Expert Opin. Drug Discov. - 2015. - V.10. - P.449-461. doi: 10.1517/17460441.2015.1032936.

Ghuman J., Zunszain P.A., Petitpas I., Bhattacharya A.A., Otagiri M., Curry S. Structural basis of the drug-binding specificity of human serum albumin // J. Mol. Biol. - 2005. - V.353. -P.38-52. doi: 10.1016/j.jmb.2005.07.075.

Giglio R.V., Lo Sasso B., Agnello L., Bivona G., Maniscalco R., Ligi D., Mannello F., Ciaccio M. Recent Updates and Advances in the Use of Glycated Albumin for the Diagnosis and Monitoring of Diabetes and Renal, Cerebro- and Cardio-Metabolic Diseases // J. Clin. Med. - 2020. - V.9. - P.3634. doi: 10.3390/jcm9113634.

Gill V., Kumar V., Singh K., Kumar A., Kim J.J. Advanced Glycation End Products (AGEs) May Be a Striking Link Between Modern Diet and Health // Biomolecules. - 2019. -V.9. - P.888. doi: 10.3390/biom9120888.

Goncharov N.V., Avdonin P.P., Voitenko N.G., Voronina P.A., Popova P.I., Novozhilov A.V., Blinova M.S., Popkova V.S., Belinskaia D.A., Avdonin P.V. Searching for New Biomarkers to Assess COVID-19 Patients: A Pilot Study // Metabolites. - 2023a. - V.13. - P.1194. doi: 10.3390/metabo13121194

Goncharov N.V., Belinskaia D.A., Avdonin P.V. Organophosphate-Induced Pathology: Mechanisms of Development, Principles of Therapy and Features of Experimental Studies // J. Evol. Biochem. Phys. - 2023b. - V.59. - P.1756-1796. doi: 10.1134/S002209302305023X.

Goncharov N.V., Belinskaia D.A., Shmurak V.I. Probing of albumin esterase activity modulators as components of therapy for acute organophosphate poisoning // AIP Conf. Proc. - 2022. - V.2390. -P.030026. doi: 10.1063/5.0068956.

Goncharov N.V., Belinskaia D.A., Shmurak V.I., Terpilowski M.A., Jenkins R.O., Avdonin P.V. Serum Albumin Binding and Esterase Activity: Mechanistic Interactions with Organophosphates // Molecules. - 2017a. -V.22. - P.1201. doi: 10.3390/molecules22071201.

Goncharov N.V., Belinskaya D.A., Razygraev A.V., Ukolov A.I. On the enzymatic activity of albumin // Russ. J. Bioorg. Chem. - 2015. - V.41. - P.113-124. doi: 10.1134/S1068162015020041.

Goncharov N.V., Nadeev A.D., Jenkins R.O., Avdonin P.V. Markers and biomarkers of endothelium: when something is rotten in the state // Oxid. Med. Cell. Longev. - 2017b. - V.2017. -P.9759735. doi: 10.1155/2017/9759735.

Goncharov N.V., Popova P.I., Avdonin P.P., Kudryavtsev I.V., Serebryakova M.K., Korf E.A., Avdonin P.V. Markers of Endothelial Cells in Normal and Pathological Conditions // Biochem. Moscow Suppl. Ser. A - 2020. - V.14. - P.167-183. doi: 10.1134/S1990747819030140.

Goncharov N.V., Terpilovskii M.A., Belinskaya D.A., Shmurak V.I., Avdonin P.V. Comparative analysis of esterase and paraoxonase activities of different serum albumin species. // J. Evol. Biochem. Physiol. - 2017c. - V.53. - P.271-281. doi: 10.1134/S0022093017040032.

Goncharov N.V., Terpilowski M.A., Kudryavtsev I.V., Serebryakova M.K., Belinskaia D.A., Sobolev V.E., Shmurak V.I., Korf E.A., Avdonin P.V. The Rat (Rattus norvegicus) as a Model Object for Acute Organophosphate Poisoning. 2. A System Analysis of the Efficacy of Green Tea Extract in Preventing Delayed Effects of Poisoning // J. Evol. Biochem. Physiol. - 2019a. - V.55. - P.208-221. doi: 10.1134/S0022093019030062.

Goncharov N.V., Terpilowski M.A., Shmurak V.I., Belinskaia D.A., Avdonin P.V. The Rat (Rattus norvegicus) as a Model Object for Acute Organophosphate Poisoning. 1. Biochemical Aspects // J. Evol. Biochem. Physiol. - 2019b. - V.55. - P.112-123. doi: 10.1134/S0022093019020042.

Gounden V., Ngu M., Anastasopoulou C., Jialal I. Fructosamine // StatPearls / StatPearls Publishing, 2021.

Gray J.E., Doolittle R.F. Characterization, primary structure, and evolution of lamprey plasma albumin // Protein Sci. - 1992. - V.1. - P.289-302. doi: 10.1002/pro.5560010211.

Gremese E., Bruno D., Varriano V., Perniola S., Petricca L., Ferraccioli G. Serum Albumin Levels: A Biomarker to Be Repurposed in Different Disease Settings in Clinical Practice // J. Clin. Med. - 2023. - V.12. - P.6017. doi: 10.3390/jcm12186017

Grigoryan H., Li H., Iavarone A.T., Williams E.R., Rappaport S.M. Cys34 adducts of reactive oxygen species in human serum albumin // Chem. Res. Toxicol. - 2012. - V.25. - P.1633-1642. doi: 10.1021/tx300096a.

Groppe J., Hinck C.S., Samavarchi-Tehrani P., Zubieta C., Schuermann J.P., Taylor A.B., Schwarz P.M., Wrana J.L., Hinck A.P. Cooperative assembly of TGF-beta superfamily signaling complexes is mediated by two disparate mechanisms and distinct modes of receptor binding // Mol. Cell. - 2008. - V.29. - P.157-168. doi: 10.1016/j.molcel.2007.11.039.

Grounds M.D., Terrill J.R., Al-Mshhdani B.A., Duong M.N., Radley-Crabb H.G., Arthur P.G. Biomarkers for Duchenne muscular dystrophy: Myonecrosis, inflammation and oxidative stress // Dis. Model. Mech. - 2020. - V.13. - P.dmm043638. doi: 10.1242/dmm.043638.

Gryzunov Y.A., Arroyo A., Vigne J.L., Zhao Q., Tyurin V.A., Hubel C.A., Gandley R.E., Vladimirov Y.A., Taylor R.N., Kagan V.E. Binding of fatty acids facilitates oxidation of cysteine-34 and converts copper-albumin complexes from antioxidants to prooxidants // Arch. Biochem. Biophys. -2003. - V.413. - P.53-66. doi:10.1016/s0003-9861(03)00091 -2.

Gupta R.C. Toxicokinetic Aspects of Nerve Agents and Vesicants // Handbook of toxicology of chemical warfare agents / Academic Press, 2015. C.817-856

Guzzi R, Bartucci R. Interactive multiple binding of oleic acid, warfarin and ibuprofen with human serum albumin revealed by thermal and fluorescence studies // Eur Biophys J. - 2022. - V.51. -P.41-49. doi: 10.1007/s00249-021-01582-w.

Haefliger D.N., Moskaitis J.E., Schoenberg D.R., Wahli W. Amphibian albumins as members of the albumin, alpha-fetoprotein, vitamin D-binding protein multigene family // J. Mol. Evol. - 1989. -V.29. - P.344-354. doi: 10.1007/BF02103621.

Hajiasgharzadeh K., Khabbazi A., Mokhtarzadeh A., Baghbanzadeh A., Asadzadeh Z., Adlravan E., Baradaran B. Cholinergic anti-inflammatory pathway and connective tissue diseases // Inflammopharmacology. - 2021. - V.29. - P.975-986. doi: 10.1007/s10787-021-00812-z.

Halliwell B. Albumin--an important extracellular antioxidant? // Biochem. Pharmacol. - 1988. -V.37. - P.569-571. doi: 10.1016/0006-2952(88)90126-8.

Han X., Snow T.A., Kemper R.A., Jepson G.W. Binding of perfluorooctanoic acid to rat and human plasma proteins // Chem. Res. Toxicol. - 2003. - V.16. - P.775-781. doi: 10.1021/tx034005w.

Hanwell M.D., Curtis D.E., Lonie D.C., Vandermeersch T., Zurek E., Hutchison G.R. Avogadro: an advanced semantic chemical editor, visualization, and analysis platform // J. Cheminform. - 2012. -V.4. - P.17. doi: 10.1186/1758-2946-4-17.

Harper M.E., Dugaiczyk A. Linkage of the evolutionarily-related serum albumin and alpha-fetoprotein genes within q11-22 of human chromosome 4 // Am. J. Hum. Genet. - 1983. - V.35. - P.565-572.

Harris G.K., Qian Y., Leonard S.S., Sbarra D.C., Shi X. Luteolin and chrysin differentially inhibit cyclooxygenase-2 expression and scavenge reactive oxygen species but similarly inhibit prostaglandin-E2 formation in RAW 264.7 cells // J. Nutr. - 2006. - V.136. - P.1517-1521. doi: 10.1093/jn/136.6.1517.

He X.M., Carter D.C. Atomic structure and chemistry of human serum albumin // Nature. - 1992. - V.358. - P.209-215. doi: 10.1038/358209a0.

Heads M. Evolution and biogeography of primates: a new model based on molecular phylogenetics, vicariance and plate tectonics // Zoologica Scripta. -2009. - V.39. - P.107-127. doi: 10.1111/j.1463-6409.2009.00411.x.

Hein K.L., Kragh-Hansen U., Morth J.P., Jeppesen M.D., Otzen D., M0ller J.V., Nissen P. Crystallographic analysis reveals a unique lidocaine binding site on human serum albumin // J. Struct. Biol. - 2010. - V.171. - P.353-360. doi: 10.1016/j.jsb.2010.03.014.

Henderson G.C. Plasma Free Fatty Acid Concentration as a Modifiable Risk Factor for Metabolic Disease // Nutrients. - 2021. - V.13. - P.2590. doi: 10.3390/nu13082590.

Henning C., Stübner C., Arabi S.H., Reichenwallner J., Hinderberger D., Fiedler R., Girndt M., Di Sanzo S., Ori A., Glomb M.A. Glycation Alters the Fatty Acid Binding Capacity of Human Serum Albumin // J. Agric. Food. Chem. - 2022. - V.70. - P.3033-3046. doi: 10.1021/acs.jafc.1c07218.

Hess B., Bekker H., Berendsen H.J.C., Fraaije J.G.E.M. LINCS: A linear constraint solver for molecular simulations // J. Comp. Chem. - 1997. - V.18. - P.1463-1473. doi: 10.1002/(SICI)1096-987X(199709)18:12%3C1463::AID-JCC4%3E3.0.C0;2-H.

Hirai M., Ajito S., Sugiyama M., Iwase H., Takata S., Shimizu N., Igarashi N., Martel A., Porcar L. Macromolecular crowding effect on protein structure and hydration clarified by using X-ray and neutron scattering // Physica B: Condensed Matter. - 2018. - V.551. - P.212-217. doi: 10.1016/j.physb.2018.02.020.

Holland K.E., Solano M.I., Johnson R.C., Maggio V.L., Barr J.R. Modifications to the organophosphorus nerve agent-protein adduct refluoridation method for retrospective analysis of nerve agent exposures // J. Anal. Toxicol. 2008, 32(1), 116-124. doi: 10.1093/jat/32.1.116

Hong M., Zhang R., Liu Y., Wu Z., Weng P. The interaction effect between tea polyphenols and intestinal microbiota: Role in ameliorating neurological diseases // J. Food. Biochem. - 2022. - V.14. -P.5373 doi: 10.1111/jfbc.13870.

Horner D.S., Lefkimmiatis K., Reyes A., Gissi C., Saccone C., Pesole G. Phylogenetic analyses of complete mitochondrial genome sequences suggest a basal divergence of the enigmatic rodent Anomalurus // BMC Evol. Biol. - 2007. - V.8. - P.7-16. doi: 10.1186/1471-2148-7-16.

Hou S., Trochimczyk P., Sun L., Wisniewska A., Kalwarczyk T., Zhang X., Wielgus-Kutrowska B., Bzowska A., Holyst R. How can macromolecular crowding inhibit biological reactions? The enhanced formation of DNA nanoparticles // Sci. Rep. - 2016. - V.6. - P.22033. doi: 10.1038/srep22033.

Hou S.J., Huang Y.R., Zhu J., Jia Y.B., Niu X.Y., Yang J.J., Yu X.L., Du X.Y., Liang S.Y., Cui F., Li L.J., Tian C., Liu R.T. Mouse serum albumin induces neuronal apoptosis and tauopathies // Acta Neuropathol. Commun. - 2024. - V.12. - P. 66. doi: 10.1186/s40478-024-01771-6

Howard G., Downward G., Bowie D. Human serum albumin induced hypotension in the postoperative phase of cardiac surgery // Anaesth. Intensive Care. - 2001. - V.29. - P.591-594. doi: 10.1177/0310057X0102900604.

Hsieh P.C., Lin H.T., Chen W.Y., Tsai J.J.P., Hu W.P. The Combination of Computational and Biosensing Technologies for Selecting Aptamer against Prostate Specific Antigen // Biomed. Res. Int.

- 2017. - V.2017. - P.5041683. doi: 10.1155/2017/5041683.

Humphrey W., Dalke A., Schulten K. VMD: visual molecular dynamics // J. Mol. Graph. - 1996.

- V.14. - P.33-38. doi: 10.1016/0263-7855(96)00018-5.

Hung K.C., Li Y.Y., Huang Y.T., Liu P H., Hsu C.W., Ho C.N., Hung I.Y., Chang F.S., Sun C.K. Efficacy of blood urea nitrogen-to-albumin ratio for predicting prognostic outcomes of inpatients with COVID-19: A meta-analysis // Medicine. - 2023. - V.102. - P.e33007. doi: 10.1097/MD.0000000000033007.

Hureau C., Eury H., Guillot R., Bijani C., Sayen S., Solari P.L., Guillon E., Faller P., Dorlet P. X-ray and solution structures of Cu(II) GHK and Cu(II) DAHK complexes: influence on their redox properties // Chemistry. - 2011. - V.17. - P.10151-10160. doi: 10.1002/chem.201100751.

Hurst R., Bao Y., Ridley S., Williamson G. Phospholipid hydroperoxide cysteine peroxidase activity of human serum albumin // Biochem. J. - 1999. - V.338. - P.723-728.

Huttenhofer A., Vogel J. Experimental approaches to identify non-coding RNAs // Nucleic Acids Res. - 2006. - V.34. - P.635-646. doi: 10.1093/nar/gkj469.

Hwang J.C., Jiang M.Y., Lu Y.H., Wang C.T. Precedent fluctuation of serum hs-CRP to albumin ratios and mortality risk of clinically stable hemodialysis patients // PLoS One. - 2015. - V.10. -P.0120266. doi: 10.1371/journal.pone.0120266.

Ikeda S., Yoshioka H., Ikeo S., Morita M., Sone N., Niwa T., Nishiyama A., Yokoyama T., Sekine A., Ogura T., Ishida T. Serum albumin level as a potential marker for deciding chemotherapy or best supportive care in elderly, advanced non-small cell lung cancer patients with poor performance status // BMC Cancer. - 2017. - V.17. - P.797. doi: 10.1186/s12885-017-3814-3.

Ikegaya K., Nokihara K., Yasuhara T. Characterization of sulfhydryl heterogeneity in human serum albumin and recombinant human serum albumin for clinical use // Biosci. Biotechnol. Biochem.

- 2010. - V.74. - P.2232-2236. doi:10.1271/bbb.100423.

Ishtikhar M., Ahmad E., Siddiqui Z., Ahmad S., Khan M.V., Zaman M., Siddiqi M.K., Nusrat S., Chandel T.I., Ajmal M.R., Khan R.H. Biophysical insight into the interaction mechanism of plant derived polyphenolic compound tannic acid with homologous mammalian serum albumins. // Int. J. Biol. Macromol. - 2018. - V.107. - P.2450-2464. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2017.10.136.

Ivens S., Kaufer D., Flores L.P., Bechmann I., Zumsteg D., Tomkins O., Seiffert E., Heinemann U., Friedman A. TGF-beta receptor-mediated albumin uptake into astrocytes is involved in neocortical epileptogenesis // Brain. - 2007. - V.130. - P.535-547. doi: 10.1093/brain/awl317.

Iwao Y., Ishima Y., Yamada J., Noguchi T., Kragh-Hansen U., Mera K., Honda D., Suenaga A., Maruyama T., Otagiri M. Quantitative evaluation of the role of cysteine and methionine residues in the antioxidant activity of human serum albumin using recombinant mutants // IUBMB Life. -2012. - V.64.

- P.450-454. doi: 10.1002/iub.567.

Jacob R.B., Michaels K.C., Anderson C.J., Fay J.M., Dokholyan N.V. Harnessing Nature's Diversity: Discovering organophosphate bioscavenger characteristics among low molecular weight proteins // Sci Rep. - 2016. - V.6. - P.37175. doi: 10.1038/srep37175.

Jacobsen J., Brodersen R. Albumin-bilirubin binding mechanism // J Biol Chem. - 1983. - V.258.

- P.6319-6326.

Jagusiak A., Chlopas K., Zemanek G., Koscik I., Skorek P., Stopa B. Albumin Binds Doxorubicin via Self-Assembling Dyes as Specific Polymolecular Ligands // Int. J. Mol. Sci. 2022. -V.23. - P.5033. doi: 10.3390/ijms23095033.

Jang B.K. Elevated serum bilirubin levels are inversely associated with nonalcoholic fatty liver disease // Clin Mol Hepatol. - 2012. - V.18. - P.357-359. doi: 10.3350/cmh.2012.18.4.357.

John H., Breyer F., Thumfart J.O., Hochstetter H., Thiermann H. Matrix-assisted laser desorption/ionization time-of-flight mass spectrometry (MALDI-TOF MS) for detection and identification of albumin phosphylation by organophosphorus pesticides and G- and V-type nerve agents // Anal. Bioanal. Chem. - 2010. - V.398. - P.2677-2691. doi: 10.1007/s00216-010-4076-y.

Jorgensen W.L. Quantum and statistical mechanical studies of liquids. 10. Transferable intermolecular potential functions for water, alcohols, and ethers. Application to liquid water // J. Am. Chem. Soc. - 1981. - V.103. - P.335-340.

Jorgensen W.L., Maxwell D.S., Tirado-Rives J. Development and Testing of the OPLS All-Atom Force Field on Conformational Energetics and Properties of Organic Liquid // J. Am. Chem. Soc. - 1996.

- V.118. - P.11225-11236.

Jumper J., Evans R., Pritzel A., Green T., Figurnov M., Ronneberger O., Tunyasuvunakool K., Bates R., Zídek A., Potapenko A., Bridgland A., Meyer C., Kohl S.A.A., Ballard A.J., Cowie A., Romera-Paredes B., Nikolov S., Jain R., Adler J., Back T., Petersen S., Reiman D., Clancy E., Zielinski M., Steinegger M., Pacholska M., Berghammer T., Bodenstein S., Silver D., Vinyals O., Senior A.W., Kavukcuoglu K., Kohli P., Hassabis D. Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold // Nature. - 2021. - V.596. - P.583-589. doi: 10.1038/s41586-021-03819-2.

Junge W., Krisch K. Current problems on the structure and classification of mammalian liver carboxylesterases (EC 3.1.1.1) // Mol. Cell Biochem. - 1973. - V.1. - P.41-52. doi: 10.1007/BF01659937.

Kalyon S., Gültop F., §im§ek F., Ada§ M. Relationships of the neutrophil-lymphocyte and CRP-albumin ratios with the duration of hospitalization and fatality in geriatric patients with COVID-19 // J. Int. Med. Res. - 2021. - V.49. - P.3000605211046112. doi: 10.1177/03000605211046112.

Kamal D.E., Zaghlol R.S., Hussien M.H.S., Makarm W.K. Utility of neutrophil/albumin ratio and C-reactive protein/albumin ratio as novel inflammatory markers in Behcet's disease // Reumatol. Clin. (Engl. Ed.). - 2023. - V.19. - P.188-196. doi: 10.1016/j.reuma.2022.05.002.

Kaur N., Kaur N., Sarangal V. A study to evaluate the correlation of serum albumin levels with chronic periodontitis // Indian J. Dent. Res. - 2015. - V.26. - P.11-14. doi: 10.4103/0970-9290.156788.

Kaur S., Singh S., Chahal K.S., Prakash A. Potential pharmacological strategies for the improved treatment of organophosphate-induced neurotoxicity // Can. J. Physiol. Pharmacol. - 2014. - V.92. -P.893-911. doi: 10.1139/cjpp-2014-0113.

Ketrat S., Japrung D., Pongprayoon P. Exploring how structural and dynamic properties of bovine and canine serum albumins differ from human serum albumin // J. Mol. Graph. Model. -2020. -V.98. - P.107601. doi: 10.1016/j.jmgm.2020.107601.

Khan M.W.A., Al Otaibi A., Sherwani S., Khan W.A., Alshammari E.M., Al-Zahrani S.A., Saleem M., Khan S.N., Alouffi S. Glycation and Oxidative Stress Increase Autoantibodies in the Elderly // Molecules. - 2020. - V.25. - P.3675. doi: 10.3390/molecules25163675.

Kim S.Y., Senatorov V.V. Jr., Morrissey C.S., Lippmann K., Vazquez O., Milikovsky D.Z., Gu F., Parada I., Prince D.A., Becker A.J., Heinemann U., Friedman A., Kaufer D. TGFß signaling is associated with changes in inflammatory gene expression and perineuronal net degradation around inhibitory neurons following various neurological insults // Sci. Rep. - 2017. - V.7. - P.7711. doi: 10.1038/s41598-017-07394-3.

King A.M., Aaron C.K. Organophosphate and carbamate poisoning // Emerg. Med. Clin. North Am. - 2015. - V.33. - P.133-151. doi: 10.1016/j.emc.2014.09.010.

Kislinger T., Fu C., Huber B., Qu W., Taguchi A., Du Yan S., Hofmann M., Yan S.F., Pischetsrieder M., Stern D., Schmidt A.M. N(epsilon)-(carboxymethyl)lysine adducts of proteins are ligands for receptor for advanced glycation end products that activate cell signaling pathways and modulate gene expression // J. Biol. Chem. - 1999. - V.274. - P.31740-31749. doi: 10.1074/jbc.274.44.31740.

Klammt S., Mitzner S., Stange J., Brinkmann B., Drewelow B., Emmrich J., Liebe S., Schmidt R. Albumin-binding function is reduced in patients with decompensated cirrhosis and correlates inversely with severity of liver disease assessed by model for end-stage liver disease // Eur. J. Gastroenterol. Hepatol. - 2007. - V.19. - P. 257-263. doi: 10.1097/meg.0b013e3280101f7d.

Klauser R.J., Robinson C.J., Marinkovic D.V., Erdös E.G. Inhibition of human peptidyl dipeptidase (angiotensin I converting enzyme: kininase II) by human serum albumin and its fragments // Hypertension. - 1979. - V.1. - P.281-286. doi: 10.1161/01.hyp.1.3.281.

Kohita H., Matsushita Y., Moriguchi I. Binding of carprofen to human and bovine serum albumins // Chem. Pharm. Bull. (Tokyo). - 1994. - V.42. - P.937-940. doi: 10.1248/cpb.42.937.

Koller M., Thiermann H., Worek F., Wille T. Release of protein-bound nerve agents by excess fluoride from whole blood: GC-MS/MS method development, validation, and application to a real-life

324

denatured blood sample // J. Chromatogr. B Analyt. Technol. Biomed. Life Sci. - 2021. - V.1179. -P.122693. doi: 10.1016/j.jchromb.2021.122693.

Kor9a E., Piskovatska V., Borgermann J., Navarrete Santos A., Simm A. Circulating antibodies against age-modified proteins in patients with coronary atherosclerosis // Sci. Rep. - 2020. - V.10. -P.17105. doi: 10.1038/s41598-020-73877-5.

Kou Y., Zou L., Liu R., Zhao X., Wang Y., Zhang C., Dong Z., Kou J., Bi Y., Fu L., Shi J. Intravascular cells and circulating microparticles induce procoagulant activity via phosphatidylserine exposure in heart failure // J. Thromb. Thrombolysis. - 2019. - V.48. - P.187-194. doi: 10.1007/s11239-019-01889-8.

Kovalic A.J., Huang G., Thuluvath P.J., Satapathy S.K. Elevated Liver Biochemistries in Hospitalized Chinese Patients With Severe COVID-19: Systematic Review and Meta-analysis // Hepatology. - 2021. - V.73. - P.1521-1530. doi: 10.1002/hep.31472.

Kowacz M., Warszynski P. Beyond esterase-like activity of serum albumin. Histidine-(nitro)phenol radical formation in conversion cascade of p-nitrophenyl acetate and the role of infrared light // J. Mol. Recognit. - 2019. - V.32. - P.e2780. doi: 10.1002/jmr.2780.

Kozlyuk N., Gilston B.A., Salay L.E., Gogliotti R.D., Christov P.P., Kim K., Ovee M., Waterson A.G., Chazin W.J. A fragment-based approach to discovery of Receptor for Advanced Glycation End products inhibitors // Proteins. - 2021. - V.89. - P.1399-1412. doi: 10.1002/prot.26162.

Kozuch A.J., Petukhov P.A., Fagyas M., Popova I.A., Lindeblad M.O., Bobkov A.P., Kamalov A.A., Toth A., Dudek S.M., Danilov S.M. Urinary ACE Phenotyping as a Research and Diagnostic Tool: Identification of Sex-Dependent ACE Immunoreactivity // Biomedicines. - 2023. - V.11. - P.953. doi: 10.3390/biomedicines11030953.

Kragh-Hansen U. Molecular aspects of ligand binding to serum albumin // Pharmacol. Rev. -1981. - V.33. - P.17-53.

Kragh-Hansen U. Structure and ligand binding properties of human serum albumin // Dan. Med. Bull. - 1990. - V.37. - P.57-84.

Kragh-Hansen U., Brennan S.O., Minchiotti L., Galliano M. Modified high-affinity binding of Ni2+, Ca2+ and Zn2+ to natural mutants of human serum albumin and proalbumin // Biochem. J. -1994. - V.301. - P.217-223. doi: 10.1042/bj3010217.

Kragh-Hansen U., Minchiotti L., Galliano M., Peters T. Jr. Human serum albumin isoforms: genetic and molecular aspects and functional consequences // Biochim. Biophys. Acta. - 2013. -V.1830. - P.5405-5417. doi: 10.1016/j.bbagen.2013.03.026.

Kragh-Hansen U., Saito S., Nishi K., Anraku M., Otagiri M. Effect of genetic variation on the thermal stability of human serum albumin // Biochim. Biophys. Acta. - 2005. - V.1747. - P.81-88. doi: 10.1016/j.bbapap.2004.09.025.

Kranawetvogl A., Siegert M., Eyer F., Thiermann H., John H. Verification of organophosphorus pesticide poisoning: Detection of phosphorylated tyrosines and a cysteine-proline disulfide-adduct from human serum albumin after intoxication with dimethoate/omethoate // Toxicol. Lett. - 2018. - V.299. -P.11-20. doi: 10.1016/j.toxlet.2018.08.013.

Krispin I., Mahamid M., Goldin E., Fteiha B. Elevated lactate/albumin ratio as a novel predictor of in-hospital mortality in hospitalized cirrhotics // Ann. Hepatol. - 2023. - V.28. - P.100897. doi: 10.1016/j.aohep.2023.100897.

Kryvenko V., Alberro-Brage A., Fysikopoulos A., Wessendorf M., Tello K., Morty R.E., Herold S., Seeger W., Samakovlis C., Vadasz I. Clathrin-Mediated Albumin Clearance in Alveolar Epithelial Cells of Murine Precision-Cut Lung Slices // Int. J. Mol. Sci. - 2023. - V.24. - P.2644. doi: 10.3390/ijms24032644.

Ku T.H., Zhang T., Luo H., Yen T.M., Chen P.W., Han Y., Lo Y.H. Nucleic Acid Aptamers: An Emerging Tool for Biotechnology and Biomedical Sensing // Sensors (Basel). - 2015. - V.15. - P.16281-16313. doi: 10.3390/s150716281.

Kulbachinskiy A.V. Methods for selection of aptamers to protein targets // Biochemistry (Mosc).

- 2007. - V.72. - P.1505-1518. doi: 10.1134/s000629790713007x.

Kumar P.A., Chitra P.S., Reddy G.B. Advanced glycation end products mediated cellular and molecular events in the pathology of diabetic nephropathy // Biomol. Concepts. - 2016a. - V.7. - P.293-309. doi: 10.1515/bmc-2016-0021.

Kumar P.A., Welsh G.I., Raghu G., Menon R.K., Saleem M.A., Reddy G.B. Carboxymethyl lysine induces EMT in podocytes through transcription factor ZEB2: Implications for podocyte depletion and proteinuria in diabetes mellitus // Arch. Biochem. Biophys. - 2016b. - V.590. - P.10-19. doi: 10.1016/j.abb.2015.11.003.

Kumari R., Kumar R., Open Source Drug Discovery Consortium, Lynn A. g_mmpbsa--a GROMACS tool for high-throughput MM-PBSA calculations // J. Chem. Inf. Model. - 2014. - V.54. -P.1951-1962. doi: 10.1021/ci500020m.

Kurano M., Yasukawa K., Ikeda H., Aoki J., Yatomi Y. Redox state of albumin affects its lipid mediator binding characteristics // Free Radic. Res. - 2019. - V.53. - P.892-900. doi: 10.1080/10715762.2019.1641603.

Kurooka S., Yoshimura Y. Mercaptoethanol release upon interaction of S-lauroylmercaptoethanol with serum albumin // J. Biochem. - 1973. - V.74. - P.785-795. doi: 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a130304.

Kuznetsov S.V., Goncharov N.V. The Rat (Rattus norvegicus) as a Model Object for Acute Organophosphate Poisoning. 3. Cardiorespiratory Indices // J. Evol. Biochem. Physiol. - 2019. - V.55.

- P.239-243. doi: 10.1134/S0022093019030104.

Kuznetsova I.M., Turoverov K.K., Uversky V.N. What macromolecular crowding can do to a protein // Int. J. Mol. Sci. - 2014. - V.15. - P.23090-230140. doi:10.3390/ijms151223090.

326

Lamy H., Bullier-Marchandin E., Pointel C., Echalard A., Ladam G.D., Lutzweiler G. Kinetic Study of the Esterase-like Activity of Albumin following Condensation by Macromolecular Crowding. Biomacromolecules. - 2024. - V.25. - P.2803-2813. doi: 10.1021/acs.biomac.3c01431.

Latruffe N., Menzel M., Delmas D., Buchet R., Lançon A. Compared binding properties between resveratrol and other polyphenols to plasmatic albumin: consequences for the health protecting effect of dietary plant microcomponents // Molecules. - 2014. - V.19. - P.7066-17077. doi: 10.3390/molecules191117066.

Leblanc Y., Berger M., Seifert A., Bihoreau N., Chevreux G. Human serum albumin presents isoform variants with altered neonatal Fc receptor interactions // Protein Sci. - 2019. - V.28. - P.1982-1992. doi: 10.1002/pro.3733.

Ledesma-Osuna A.I., Ramos-Clamont G., Vázquez-Moreno L. Characterization of bovine serum albumin glycated with glucose, galactose and lactose // Acta Biochim. Pol. - 2008. - V.55. - P.491-497. doi: 10.18388/abp.2008_3054.

Lee H., Cha M.K., Kim I.H. Activation of thiol-dependent antioxidant activity of human serum albumin by alkaline pH is due to the B-like conformational change. Arch. Biochem. Biophys. - 2000. -V.380. - P.309-318. doi: 10.1006/abbi.2000.1929.

Lee H., Kim I.H. Thioredoxin-linked lipid hydroperoxide peroxidase activity of human serum albumin in the presence of palmitoyl coenzyme A // Free Radic. Biol. Med. - 2001. - V.30. - P.327-33. doi: 10.1016/s0891 -5849(00)00483-4.

Lee J., Lee Y. Improvements to the Fluoride Reactivation Method by Simple Organic Extraction for Retrospective Detection of Exposure to the Organophosphorus Nerve Agents in Human Plasma // Int. J. Anal. Mass. Spectrom. Cromatogr. - 2014. - V.2. - P.65-76. doi: 10.4236/ijamsc.2014.23007.

Lemli B., Lomozová Z., Huber T., Lukács A., Poór M. Effects of Heme Site (FA1) Ligands Bilirubin, Biliverdin, Hemin, and Methyl Orange on the Albumin Binding of Site I Marker Warfarin: Complex Allosteric Interactions // Int. J. Mol. Sci. - 2022. - V.23. - P.14007. doi: 10.3390/ijms232214007.

Li B., Nachon F., Froment M.T., Verdier L., Debouzy J.C., Brasme B., Gillon E., Schopfer L.M., Lockridge O., Masson P. Binding and hydrolysis of soman by human serum albumin // Chem. Res. Toxicol. - 2008. - V.21. - P.421-431. doi: 10.1021/tx700339m.

Li B., Sedlacek M., Manoharan I., Boopathy R., Duysen E.G., Masson P., Lockridge O. Butyrylcholinesterase, paraoxonase, and albumin esterase, but not carboxylesterase, are present in human plasma // Biochem. Pharmacol. - 2005. - V.70. - P.1673-1684. doi: 10.1016/j.bcp.2005.09.002.

Li H., Herrmann T., Seeßle J., Liebisch G., Merle U., Stremmel W., Chamulitrat W. Role of fatty acid transport protein 4 in metabolic tissues: Insights into obesity and fatty liver disease // Biosci. Rep. -2022a. - V.42. - P.BSR20211854. doi: 10.1042/BSR20211854.

Li L.-M., Hou D.-X., Guo Y.-L., Yang J.-W., Liu Y., Zhang C.-Y., Zen K. Role of MicroRNA-214-Targeting Phosphatase and Tensin Homolog in Advanced Glycation End Product-Induced

327

Apoptosis Delay in Monocytes // J. Immunol. - 2011. - V.186. - P.2552-2560. doi: 10.4049/j immunol .1001633.

Li Q., Yang W.Y., Qu L.L., Qi H.Y., Huang Y., Zhang Z. Interaction of Warfarin with Human Serum Albumin and Effect of Ferulic Acid on the Binding // J. Spectrosc. - 2014. - V.2014. -P.8345501. https://doi.org/10.1155/2014/834501

Li S., Cao Y., Geng F. Genome-Wide Identification and Comparative Analysis of Albumin Family in Vertebrates // Evol. Bioinform. Online. - 2017. - V.3. - P.1176934317716089. doi: 10.1177/1176934317716089.

Li S., Chesnutt D.B. Intramolecular van der Waals Interactions and Chemical Shifts: a Model for ß- and Y-Effects // Magn. Reson. Chem. - 1985. - V.23. - P.625-638.

Li T., Li X., Zhu Z., Liu X., Dong G., Xu Z., Zhang M., Zhou Y., Yang J., Yang J., Yang J, Fang P, Qiao X. Clinical value of procalcitonin-to-albumin ratio for identifying sepsis in neonates with pneumonia // Ann. Med. - 2023. - V.55. - P.920-925. doi: 10.1080/07853890.2023.2185673.

Li X.S., Wu J.N., Yan L., Xing Z.F., Liu C.C., Chen B., Yuan L., Yang Y. Fluoride reactivation-enabled sensitive quantification of tabun adducts on human serum albumin by GC-MS/MS via isotope dilution // Bioanalysis. - 2019. - V.11. - P.2145-2159. doi: 10.4155/bio-2019-0161.

Li Z., Wang L., Ren Y., Huang Y., Liu W., Lv Z., Qian L., Yu Y., Xiong Y. Arginase: Shedding light on the mechanisms and opportunities in cardiovascular diseases // Cell Death Discov. - 2022b. -V.8. - P.413. doi: 10.1038/s41420-022-01200-4.

Lichenstein H.S., Lyons D.E., Wurfel M.M., Johnson D.A., McGinley M.D., Leidli J.C., Trollinger D.B., Mayer J.P., Wright S.D., Zukowski M.M. Afamin is a new member of the albumin, alpha-fetoprotein, and vitamin D-binding protein gene family // J. Biol. Chem. - 1994. - V.269. -P.18149-18154.

Litus E.A., Kazakov A.S., Deryusheva E.I., Nemashkalova E.L., Shevelyova M.P., Machulin A.V., Nazipova A.A., Permyakova M.E., Uversky V.N., Permyakov S.E. Ibuprofen Favors Binding of Amyloid-ß Peptide to Its Depot, Serum Albumin // Int. J. Mol. Sci. - 2022. - V.23. - P.6168. doi: 10.3390/ijms23116168.

Liu X., Zhang H., Liang J. Blood urea nitrogen is elevated in patients with non-alcoholic fatty liver disease // Hepatogastroenterology. - 2013 - V.60. - P. 343-345.

Liu Y., Gao Y., Liang B., Liang Z. The prognostic value of C-reactive protein to albumin ratio in patients with sepsis: a systematic review and meta-analysis // Aging Male. - 2023. - V.26. -P.2261540. doi: 10.1080/13685538.2023.2261540

Liumbruno G.M., Bennardello F., Lattanzio A., Piccoli P., Rossettias G. Recommendations for the use of albumin and immunoglobulins // Blood Transfus. - 2009. - V.7. - P.216-234. doi: 10.2450/2009.0094-09.

Liyasova M.S., Schopfer L.M., Lockridge O. Cresyl saligenin phosphate, an organophosphorus toxicant, makes covalent adducts with histidine, lysine, and tyrosine residues of human serum albumin // Chem. Res. Toxicol. - 2012. - V.25. - P.1752-1761. doi: 10.1021/tx300215g.

Lloyd D.R., Phillips D.H. Oxidative DNA damage mediated by copper(II), iron(II) and nickel(II) fenton reactions: evidence for site-specific mechanisms in the formation of double-strand breaks, 8-hydroxydeoxyguanosine and putative intrastrand cross-links // Mutat. Res. - 1999. - V.424. - P.23-36. doi: 10.1016/s0027-5107(99)00005-6.

Lockridge O., Quinn D.M. Esterases // Comprehensive Toxicology, 2nd ed. Amsterdam, The Netherlands: Elsevier, 2010. - V.4. - P.243-273.

Lockridge O., Schopfer L.M. Review of tyrosine and lysine as new motifs for organophosphate binding to proteins that have no active site serine // Chem. Biol. Interact. - 2010. - V.187. - P.344-348. doi: 10.1016/j.cbi.2010.03.002.

Lockridge O., Xue W., Gaydess A., Grigoryan H., Ding S.J., Schopfer L.M., Hinrichs S.H., Masson P. Pseudo-esterase activity of human albumin: slow turnover on tyrosine 411 and stable acetylation of 82 residues including 59 lysines // J. Biol. Chem. - 2008. - V.283. - P.22582-22590. doi: 10.1074/jbc.M802555200.

Lotosh N.Y., Savel'ev S.V., Selishcheva A.A. Modification of albumin with different degrees of the oxidation of SH-groups in the reaction with glucose // Russ. J. Bioorg. Chem. - 2016. - V.42. -P.624-630. doi: 10.1134/S1068162016050101.

Lotti M., Moretto A., Capodicasa E., Bertolazzi M., Peraica M., Scapellato M.L. Interactions between neuropathy target esterase and its inhibitors and the development of polyneuropathy // Toxicol. Appl. Pharmacol. - 1993. - V.122. - P.165-171. doi: 10.1006/taap.1993.1184.

Lou Y.Y., Zhou K.L., Pan D.Q., Shen J.L., Shi J.H. Spectroscopic and molecular docking approaches for investigating conformation and binding characteristics of clonazepam with bovine serum albumin (BSA) // J. Photochem. Photobiol. B. - 2017. - V.167. - P.158-167. https://doi.org/10.1016/jjphotobiol.2016.12.029

Lu R., Li W.W., Katzir A., Raichlin Y., Yu H.Q., Mizaikoff B. Probing the secondary structure of bovine serum albumin during heat-induced denaturation using mid-infrared fiberoptic sensors // Analyst. - 2015. - V.140. - P.765-770. doi: 10.1039/c4an01495b.

Lu W., Yu S., Liu H., Suo L., Tang K., Hu J., Shi Y., Hu K. Survival Analysis and Risk Factors in COVID-19 Patients // Disaster Med. Public Health Prep. - 2022a. - V.16. - P.1916-1921. doi: 10.1017/dmp.2021.82.

Lu Z., Li Y., Li A.J., Syn W.K., Wank S.A., Lopes-Virella M.F., Huang Y. Loss of GPR40 in LDL receptor-deficient mice exacerbates high-fat diet-induced hyperlipidemia and nonalcoholic steatohepatitis // PLoS One. - 2022b. - V.17. - P.e0277251. doi: 10.1371/journal.pone.0277251.

Lubbe L., Sewell B.T., Woodward J.D., Sturrock E.D. Cryo-EM reveals mechanisms of angiotensin I-converting enzyme allostery and dimerization // EMBO J. - 2022. - V.41. - P.e110550. doi: 10.15252/embj.2021110550.

Lushchekina S.V., Schopfer L.M., Grigorenko B.L., Nemukhin A.V., Varfolomeev S.D., Lockridge O., Masson P. Optimization of Cholinesterase-Based Catalytic Bioscavengers Against Organophosphorus Agents // Front. Pharmacol. - 2018. - V.9. - P.211. doi: 10.3389/fphar.2018.00211.

Lyskov S., Chou F.C., Conchúir S.Ó., Der B.S., Drew K., Kuroda D., Xu J., Weitzner B.D., Renfrew P.D., Sripakdeevong P., Borgo B., Havranek J.J., Kuhlman B., Kortemme T., Bonneau R., Gray J.J., Das R. Serverification of molecular modeling applications: the Rosetta Online Server that Includes Everyone (ROSIE) // PLoS One. - 2013. - V.8. - P.e63906. doi: 10.1371/journal.pone.0063906.

Maci^zek-Jurczyk M., Sulkowska A. Spectroscopic analysis of the impact of oxidative stress on the structure of human serum albumin (HSA) in terms of its binding properties // Spectrochim. Acta A Mol. Biomol. Spectrosc. - 2015. - V.136(Pt B). - P.265-282. doi: 10.1016/j.saa.2014.09.034.

MacKerell A.D., Bashford D., Bellott M., Dunbrack R.L., Evanseck J.D., Field M.J., Fischer S., Gao J., Guo H., Ha S., Joseph-McCarthy D., Kuchnir L., Kuczera K., Lau F.T., Mattos C., Michnick S., Ngo T., Nguyen D.T., Prodhom B., Reiher W.E., Roux B., Schlenkrich M., Smith J.C., Stote R., Straub J., Watanabe M., Wiórkiewicz-Kuczera J., Yin D., Karplus M. All-atom empirical potential for molecular modeling and dynamics studies of proteins // J. Phys. Chem. B. - 1998. - V.102. - P.3586-616. doi: 10.1021/jp973084f.

Main A.R. Affinity and phosphorylation constants for the inhibition of esterases by organophosphates // Science. - 1964. - V.144. - P.992-993. doi: 10.1126/science.144.3621.992.

Makhaeva G., Rudakova E., Richardson R. Investigation of the Esterase Status as a Complex Biomarker of Exposure to Organophosphorus Compounds // Biomed. Chem. Res. Methods. - 2018. -V.1. - P.e00028. doi: 10.18097/BMCRM00028.

Makkar K., Sharma Y.P., Batta A., Hatwal J., Panda P.K. Role of fibrinogen, albumin and fibrinogen to albumin ratio in determining angiographic severity and outcomes in acute coronary syndrome // World J. Cardiol. - 2023. - V.15. - P.13-22. doi: 10.4330/wjc.v15.i1.13.

Manivel P., Marimuthu P., Ilanchelian M. Deciphering the binding site and mechanism of new methylene blue with serum albumins: A multispectroscopic and computational investigation // Spectrochim. Acta A Mol. Biomol. Spectrosc. - 2023. - V.300. - P.122900. doi: 10.1016/j.saa.2023.122900.

Martinez Del Rio C., Gutiérrez-Guerrero Y.T. An Evolutionary Remedy for an Abominable Physiological Mystery: Benign Hyperglycemia in Birds // J. Mol. Evol. - 2020. - V.88. - P.715-719. doi: 10.1007/s00239-020-09970-0.

Massagué J., Sheppard D. TGF-ß signaling in health and disease // Cell. - 2023. - V.186. -P.4007-4037. doi: 10.1016/j.cell.2023.07.036.

Masson P., Xie W., Froment M.T., Lockridge O. Effects of mutations of active site residues and amino acids interacting with the Omega loop on substrate activation of butyrylcholinesterase // Biochim. Biophys. Acta. - 2001. - V.1544. - P.166-176. doi: 10.1016/s0167-4838(00)00217-x.

Matsugami A., Kobayashi S., Ouhashi K., Uesugi S., Yamamoto R., Taira K., Nishikawa S., Kumar P.K., Katahira M. Structural basis of the highly efficient trapping of the HIV Tat protein by an RNA aptamer // Structure. - 2003. - V.11. - P.533-545. doi: 10.1016/s0969-2126(03)00069-8.

Meijer W.C., Gorter J.A. Role of blood-brain barrier dysfunction in the development of poststroke epilepsy // Epilepsia. - 2024. - V.65. - P.2519-2536. doi: 10.1111/epi.18072

Melia D., Post B. Human albumin solutions in intensive care: A review // J. Intensive Care Soc.

- 2021. - V.22. - P.248-254. doi: 10.1177/1751143720961245.

Merriel S.W., Carroll R., Hamilton F., Hamilton W. Association between unexplained hypoalbuminaemia and new cancer diagnoses in UK primary care patients // Fam. Pract. - 2016. - V.33.

- P.449-452. doi: 10.1093/fampra/cmw051.

Metcalf V., Brennan S., George P. Using serum albumin to infer vertebrate phylogenies // Appl. Bioinformatics. - 2003. - V.2. - P.S97-S107.

Michaelis L., Menten M. L. Die kinetik der invertinwirkung // Biochem. Z. - 1913. - V.49. -P.333-369.

Milici A.J., Watrous N.E., Stukenbrok H., Palade G.E. Transcytosis of albumin in capillary endothelium // J. Cell Biol. - 1987. -V.105. - P.2603-2612. doi: 10.1083/jcb.105.6.2603.

Mills B.J., Lang C.A. Differential distribution of free and bound glutathione and cyst(e)ine in human blood // Biochem. Pharmacol. - 1996. - V.52. - P.401-406. doi: 10.1016/0006-2952(96)00241-9.

Mitin D., Bullinger F., Dobrynin S., Engelmann J., Scheffler K., Kolokolov M., Krumkacheva O., Buckenmaier K., Kirilyuk I., Chubarov A. Contrast Agents Based on Human Serum Albumin and Nitroxides for 1H-MRI and Overhauser-Enhanced MRI // Int. J. Mol. Sci. - 2024. - V.25. - P.4041. doi: 10.3390/ijms25074041.

Mohammadi F., Bordbar A.K., Divsalar A., Mohammadi K., Saboury A.A. Analysis of binding interaction of curcumin and diacetylcurcumin with human and bovine serum albumin using fluorescence and circular dichroism spectroscopy // Protein J. - 2009. - V.28. - P.189-196. doi: 10.1007/s10930-009-9184-1.

Mohan S.K., Gupta A.A., Yu C. Interaction of the S100A6 mutant (C3S) with the V domain of the receptor for advanced glycation end products (RAGE) // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 2013. -V.434. - P.328-333. doi: 10.1016/j.bbrc.2013.03.049.

Mol M., Degani G., Coppa C., Baron G., Popolo L., Carini M., Aldini G., Vistoli G., Altomare A. Advanced lipoxidation end products (ALEs) as RAGE binders: Mass spectrometric and

computational studies to explain the reasons why // Redox Biol. - 2019. - V.23. - P.101083. doi: 10.1016/j.redox.2018.101083.

Morales M.E., Rojas R.A., Monasterio A.V., González B.I., Figueroa C.I., Manques M.B., Romero E.J., Llanos L.J., Valdés M.E., Cofré L.C. Lesiones gástricas en pacientes infectados con Helicobacter pylori: Expresión de RAGE (receptor de productos de glicosilización avanzada) y otros inmunomarcadores. Expression of RAGE in Helicobacter pylori infested gastric biopsies // Rev. Med. Chil. - 2013. - V.141. - P.1240-1248. doi: 10.4067/S0034-98872013001000002.

Moroz Y.S., Dunston T.T., Makhlynets O.V., Moroz O.V., Wu Y., Yoon J.H., Olsen A.B., McLaughlin J.M., Mack K.L., Gosavi P.M., van Nuland N.A., Korendovych I.V. New Tricks for Old Proteins: Single Mutations in a Nonenzymatic Protein Give Rise to Various Enzymatic Activities // J. Am. Chem. Soc. - 2015. - V.137. - P.14905-14911. doi: 10.1021/jacs.5b07812.

Mou L., Hu P., Cao X., Chen Y., Xu Y., He T., Wei Y., He R. Comparison of bovine serum albumin glycation by ribose and fructose in vitro and in vivo // Biochim. Biophys. Acta Mol. Basis Dis. - 2022. - V.1868. - P.166283. doi: 10.1016/j.bbadis.2021.166283.

Mozzi A., Forni D., Cagliani R., Pozzoli U., Vertemara J., Bresolin N., Sironi M. Albuminoid genes: evolving at the interface of dispensability and selection // Genome Biol. Evol. - 2014. - V.6. -P.2983-2997. doi: 10.1093/gbe/evu235.

Mukherjee S., Mukherjee N., Saini P., Roy P., Babu S.P. Ginger extract ameliorates phosphamidon induced hepatotoxicity // Indian J. Exp. Biol. - 2015. - V.53. - P.574-584.

Nagumo K., Tanaka M., Chuang V.T., Setoyama H., Watanabe H., Yamada N., Kubota K., Tanaka M., Matsushita K., Yoshida A., Jinnouchi H., Anraku M., Kadowaki D., Ishima Y., Sasaki Y., Otagiri M., Maruyama T. Cys34-Cysteinylated Human Serum Albumin Is a Sensitive Plasma Marker in Oxidative Stress-Related Chronic Diseases // PLoS One. - 2014. - V.9. - P.e85216. doi: 10.1371/journal.pone.0085216.

Nakae H., Tomida K., Kikuya Y., Okuyama M., Igarashi T. Comparison of quality of human serum albumin preparations in two pharmaceutical products //Acute Med. Surg. - 2017. - V.4. - P.251-254. doi: 10.1002/ams2.259.

Nakashima F., Shibata T., Kamiya K., Yoshitake J., Kikuchi R., Matsushita T., Ishii I., Giménez-Bastida J.A., Schneider C., Uchida K. Structural and functional insights into S-thiolation of human serum albumins // Sci. Rep. - 2018. - V.8. - P.932. doi: 10.1038/s41598-018-19610-9.

Nakashima F., Shibata T., Uchida K. A unique mechanism for thiolation of serum albumins by disulphide molecules // J. Biochem. - 2020. - V.167. - P.165-171. doi: 10.1093/jb/mvz084.

Nasif W.A., Mukhtar M.H., El-Emshaty H.M., Alwazna A.H. Redox State of Human Serum Albumin and Inflammatory Biomarkers in Hemodialysis Patients with Secondary Hyperparathyroidism During Oral Calcitriol Supplementation for Vitamin D // Open Med. Chem. J. - 2018. - V.12. - P.98-110. doi: 10.2174/1874104501812010098.

Neeper M., Schmidt A.M., Brett J., Yan S.D., Wang F., Pan Y.C., Elliston K., Stern D., Shaw A. Cloning and expression of a cell surface receptor for advanced glycosylation end products of proteins // J. Biol. Chem. - 1992. - V.267. - P.14998-5004.

Neviere R., Yu Y., Wang L., Tessier F., Boulanger E. Implication of advanced glycation end products (Ages) and their receptor (Rage) on myocardial contractile and mitochondrial functions // Glycoconj. J. - 2016. - V.33. - P.607-617. doi: 10.1007/s10719-016-9679-x.

Nishio H., Heiskanen M., Palotie A., Bélanger L., Dugaiczyk A. Tandem arrangement of the human serum albumin multigene family in the sub-centromeric region of 4q: evolution and chromosomal direction of transcription // J. Mol. Biol. - 1996. - V.259. - P.113-119. doi: 10.1006/jmbi.1996.0306.

Nolte W., Hartmann H., Ramadori G. Glucose metabolism and liver cirrhosis // Exp. Clin. Endocrinol. Diab. - 2009. - V.103. - P.63-74. https://doi.org/10.1055/s-0029-1211331.

Oda E. Decreased serum albumin predicts hypertension in a Japanese health screening population // Intern. Med. - 2014. - V.53. - P.655-660. doi: 10.2169/internalmedicine.53.1894.

Oettl K., Stauber R.E. Physiological and pathological changes in the redox state of human serum albumin critically influence its binding properties // Br. J. Pharmacol. - 2007. - V.151. - P.580-590. doi: 10.1038/sj.bjp.0707251.

Oganesyan V., Damschroder M.M., Cook K.E., Li Q., Gao C., Wu H., Dall'Acqua W.F. Structural insights into neonatal Fc receptor-based recycling mechanisms // J. Biol. Chem. - 2014. -V.289. - P.7812-7824. doi: 10.1074/jbc.M113.537563.

Ordentlich A., Barak D., Kronman C., Benschop H.P., De Jong L.P., Ariel N., Barak R., Segall Y., Velan B., Shafferman A. Exploring the active center of human acetylcholinesterase with stereomers of an organophosphorus inhibitor with two chiral centers // Biochemistry. - 1999. - V.38. - P.3055-3066. doi: 10.1021/bi982261f.

Paar M., Fengler V.H., Rosenberg D..J, Krebs A., Stauber R.E., Oettl K., Hammel M. Albumin in patients with liver disease shows an altered conformation // Commun. Biol. - 2021. - V.4. - P.731. doi: 10.1038/s42003-021-02269-w.

Paar M., Seifried K., Cvirn G., Buchmann A., Khalil M., Oettl K. Redox State of Human Serum Albumin in Multiple Sclerosis: A Pilot Study // Int. J. Mol. Sci. - 2022. - V.23. - P.15806. doi: 10.3390/ijms232415806.

Padhorny D., Hall D.R., Mirzaei H., Mamonov A.B., Moghadasi M., Alekseenko A., Beglov D., Kozakov D. Protein-ligand docking using FFT based sampling: D3R case study // J. Comput. Aided Mol. Des. - 2018. - V.32. - P.225-230. doi: 10.1007/s10822-017-0069-7.

Pan J., Li J., Gao Y. The value of 7 peripheral blood serum ratios in diagnosis and prediction of disease activity of patients within inflammatory bowel disease individuals // Front. Med. - 2023. - V.10. - P.1122005. doi: 10.3389/fmed.2023.1122005.

Pang H., Ding Y., Li Y., Wang L., Tian X., Wang B., Ding M. Mismatched multiplex PCR amplification and subsequent RFLP analysis to simultaneously identify polymorphisms of erythrocytic ESD, GLO1, and GPT genes // J. Forensic. Sci. - 2011. - V.56(Suppl. 1). - P.S176-S178. doi: 10.1111/j.1556-4029.2010.01573.x.

Panman W., Japrung D., Pongprayoon P. Exploring the interactions of a DNA aptamer with human serum albumins: simulation studies // J. Biomol. Struct. Dyn. - 2017. - V.35. - P.2328-2336. doi: 10.1080/07391102.2016.1224733.

Parisini E, Metrangolo P, Pilati T, Resnati G, Terraneo G. Halogen bonding in halocarbon-protein complexes: a structural survey // Chem. Soc. Rev. - 2011. - V.40. - P.2267-2278. doi: 10.1039/c0cs00177e.

Parrinello M., Rahman A. Crystal Structure and Pair Potentials: A Molecular-Dynamics Study // Phys. Rev. Lett. - 1980. - V.45. - P.1196-1199. doi: 10.1103/PhysRevLett.45.1196.

Penumutchu S.R., Chou R.H., Yu C. Structural insights into calcium-bound S100P and the V domain of the RAGE complex // PLoS One. - 2014. - V.9. - P.e103947. doi: 10.1371/journal.pone.0103947.

Perelman P., Johnson W.E., Roos C., Seuanez H.N., Horvath J.E., Moreira M.A.M., Kessing B., Pontius J., Roelke M., Rumpler Y., Schneider M.P., Silva A., O'Brien S.J., Pecon-Slattery J. A Molecular Phylogeny of Living Primates // PLoS Genet. - 2011. - V.7. - P.e1001342. doi: 10.1371/journal.pgen.1001342.

Perkins T.N., Oczypok E.A., Milutinovic P.S., Dutz R.E., Oury T D. RAGE-dependent VCAM-1 expression in the lung endothelium mediates IL-33-induced allergic airway inflammation // Allergy. -2019. - V.74. - P.89-99. doi: 10.1111/all.13500.

Peter J.V., Jerobin J., Nair A., Bennett A., Samuel P., Chrispal A., Abraham O.C., Mathews K.P., Fleming J.J., Oommen A. Clinical profile and outcome of patients hospitalized with dimethyl and diethyl organophosphate poisoning // Clin. Toxicol. (Phila). - 2010. - V.48. - P.916-923. doi: 10.3109/15563650.2010.528425.

Peters T.Jr. All about albumin: Biochemistry, Genetics, and Medical Applications // London: Academic Press Ltd. - 1996.

Petitpas I., Grüne T., Bhattacharya A.A., Curry S. Crystal structures of human serum albumin complexed with monounsaturated and polyunsaturated fatty acids // J. Mol. Biol. - 2001. - V.314. - P.955-960. doi: 10.1006/jmbi.2000.5208.

Phillips J.C., Braun R., Wang W., Gumbart J., Tajkhorshid E., Villa E., Chipot C., Skeel R.D., Kale L., Schulten K. Scalable molecular dynamics with NAMD // J. Comput. Chem. - 2005. - V.26. -P.1781-1802. doi: 10.1002/jcc.20289.

Pierce B.G., Hourai Y., Weng Z. Accelerating protein docking in ZDOCK using an advanced 3D convolution library // PLoS One. - 2011. - V.6. - P.e24657. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0024657.

Pierce B.G., Wiehe K., Hwang H., Kim B.H., Vreven T., Weng Z. ZDOCK server: Interactive docking prediction of protein-protein complexes and symmetric multimers // Bioinformatics. - 2014. -V.30. - P.1771-1773. doi: 10.1093/bioinformatics/btu097.

Pietrangelo A., Panduro A., Chowdhury J.R., Shafritz D.A. Albumin gene expression is down-regulated by albumin or macromolecule infusion in the rat // J. Clin. Invest. - 1992. - V.89. - P.1755-1760. doi: 10.1172/JCI115778.

Pincetic A., Bournazos S., DiLillo D.J., Maamary J., Wang T.T., Dahan R., Fiebiger B.M., Ravetch J.V. Type I and type II Fc receptors regulate innate and adaptive immunity // Nat. Immunol. -2014. - V.15. - P.707-716. doi: 10.1038/ni.2939.

Piovesana R., Salazar Intriago M.S., Dini L., Tata A.M. Cholinergic Modulation of Neuroinflammation: Focus on a7 Nicotinic Receptor // Int. J. Mol. Sci. - 2021. - V.22. - P.4912. doi: 10.3390/ijms22094912.

Poole L.B. The basics of thiols and cysteines in redox biology and chemistry // Free Radic. Biol. Med. - 2015. - V.80. - P.148-157. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2014.11.013.

Poudel-Tandukar K., Jacelon C.S., Bertone-Johnson E.R., Palmer P.H., Poudel K.C. Serum albumin levels and depression in people living with Human Immunodeficiency Virus infection: A cross-sectional study // J. Psychosom. Res. - 2017. - V.101. - P.38-43. doi: 10.1016/j.jpsychores.2017.08.005.

Pozdnyakova I, Wittung-Stafshede P. Non-linear effects of macromolecular crowding on enzymatic activity of multi-copper oxidase // Biochim. Biophys. Acta. - 2010. - V.1804. - P.740-744. doi: 10.1016/j.bbapap.2009.11.013.

Prasanna G., Jing P. Polyphenol binding disassembles glycation-modified bovine serum albumin amyloid fibrils // Spectrochim. Acta A Mol. Biomol. Spectrosc. - 2021. - V.246. - P.119001. doi: 10.1016/j.saa.2020.119001.

Prokofieva D.S., Jenkins R.O., Goncharov N.V. Microplate biochemical determination of Russian VX: influence of admixtures and avoidance of false negative results // Anal. Biochem. - 2012. - V.424. - P.108-113. doi: 10.1016/j.ab.2012.02.022.

Pyzik M., Sand K.M.K., Hubbard J.J., Andersen J.T., Sandlie I., Blumberg R.S. The Neonatal Fc Receptor (FcRn): A Misnomer? // Front. Immunol. - 2019. - V.10. - P.1540. doi: 10.3389/fimmu.2019.01540.

Qi L., Cao C., Hu L., Chen S., Zhao X., Sun C. Metabonomic analysis of the protective effect of quercetin on the toxicity induced by mixture of organophosphate pesticides in rat urine // Hum. Exp. Toxicol. - 2017. -V.36. - P.494-507. doi: 10.1177/0960327116652460.

Qiu H.Y., Hou N.N., Shi J.F., Liu Y.P., Kan C.X., Han F., Sun X.D. Comprehensive overview of human serum albumin glycation in diabetes mellitus // World J. Diabetes. - 2021. - V.12. - P.1057-1069. doi: 10.4239/wjd.v12.i7.1057.

Quinlan G.J., Martin G.S., Evans T.W. Albumin: biochemical properties and therapeutic potential - Hepatology. - 2005. - V.41. - P.1211-1219. doi: 10.1002/hep.20720.

Rabbani G., Ahn S.N. Structure, enzymatic activities, glycation and therapeutic potential of human serum albumin: A natural cargo // Int. J. Biol. Macromol. - 2019. - V.123. - P.979-990. doi:10.1016/j.ijbiomac.2018.11.053.

Radilov A., Rembovskiy V., Rybalchenko I., Savelieva E., Podolskaya E., Babakov V., Ermolaeva E., Dulov S., Kuznetsov S., Mindukshev I., Shpak A., Krasnov I., Khlebnikova N., Jenkins R., Goncharov N. Russian VX // Handbook of the Toxicology of Chemical Warfare Agents. - Elsevier: Amsterdam. - 2009. - P.69-91. doi: 10.1016/B978-0-12-374484-5.00007-9.

Rael L.T., Leonard J., Salottolo K., Bar-Or R., Bartt R.E., Wagner J.C., Bar-Or D. Plasma Oxidized Albumin in Acute Ischemic Stroke Is Associated with Better Outcomes // Front. Neurol. -2019. - V.10. - P.709. doi: 10.3389/fneur.2019.00709.

Raheel H., Ghaffari S., Khosraviani N., Mintsopoulos V., Auyeung D., Wang C., Kim Y.H., Mullen B., Sung H.K., Ho M., Fairn G., Neculai D., Febbraio M., Heit B., Lee WL. CD36 mediates albumin transcytosis by dermal but not lung microvascular endothelial cells: Role in fatty acid delivery // Am. J. Physiol. Lung Cell Mol. Physiol. - 2019. - V.316. - P.L740-L750. doi: 10.1152/ajplung.00127.2018.

Rahmani-Kukia N., Abbasi A., Pakravan N., Hassan Z.M. Measurement of oxidized albumin: An opportunity for diagnoses or treatment of COVID-19 // Bioorgan. Chem. - 2020. - V.105. -P.104429. doi: 10.1016/j.bioorg.2020.104429.

Ramadori G.P. Organophosphorus Poisoning: Acute Respiratory Distress Syndrome (ARDS) and Cardiac Failure as Cause of Death in Hospitalized Patients // Int. J. Mol. Sci. - 2023. -V.24. P.6658. doi: 10.3390/ijms24076658.

Raoufinia R., Mota A., Keyhanvar N., Safari F., Shamekhi S., Abdolalizadeh J. Overview of Albumin and Its Purification Methods // Adv. Pharm. Bull. - 2016. - V.6. - P.495-507. doi: 10.15171/apb.2016.063.

Ray D.E. Chronic effects of low level exposure to anticholinesterases-- a mechanistic review // Toxicol. Lett. - 1998. - V.102-103. - P.527-533. doi: 10.1016/s0378-4274(98)00260-4.

Read R.J., Adams P.D., Arendall W.B. 3rd., Brunger A.T., Emsley P., Joosten R.P., Kleywegt G.J., Krissinel E.B., Lütteke T., Otwinowski Z., Perrakis A., Richardson J.S., Sheffler W.H., Smith J.L., Tickle I.J., Vriend G., Zwart P.H. A new generation of crystallographic validation tools for the protein data bank // Structure. - 2011. - V.19. - P.1395-1412. doi: 10.1016/j.str.2011.08.006.

Read R.W., Riches J.R., Stevens J.A., Stubbs S.J., Black R.M. Biomarkers of organophosphorus nerve agent exposure: Comparison of phosphylated butyrylcholinesterase and phosphylated albumin after oxime therapy // Arch. Toxicol. - 2010. - V.84. - P.25-36. doi: 10.1007/s00204-009-0473-4.

Reichenwallner J., Hinderberger D. Using bound fatty acids to disclose the functional structure of serum albumin // Biochim. Biophys. Acta. - 2013. - V.1830. - P.5382-5393. doi:10.1016/j.bbagen.2013.04.031.

Richard J.P., Amyes T.L., Goryanova B., Zhai X. Enzyme architecture: on the importance of being in a protein cage // Curr. Opin. Chem. Biol. - 2014. - V.21. - P.1-10. doi: 10.1016/j.cbpa.2014.03.001.

Rivera-Velez S.M., Hwang J., Navas J., Villarino N.F. Identification of differences in the formation of plasma glycated proteins between dogs and humans under diabetes-like glucose concentration conditions // Int. J. Biol. Macromol. - 2019. - V.123. - P.1197-1203. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2018.11.188.

Rizzuti B., Bartucci R., Sportelli L., Guzzi R. Fatty acid binding into the highest affinity site of human serum albumin observed in molecular dynamics simulation // Arch. Biochem. Biophys. - 2015. - V.579. - P.18-25. doi: 10.1016/j.abb.2015.05.018.

Robb E.L., Baker M B. Organophosphate Toxicity // StatPearls; StatPearls Publishing. - 2022.

Roche M., Rondeau P., Singh N.R., Tarnus E., Bourdon E. The antioxidant properties of serum albumin // FEBS Lett. - 2008. - V.582. - P.1783-1787. doi: 10.1016/j.febslet.2008.04.057.

Rodríguez-Alfonso A., Heck A., Ruiz-Blanco Y.B., Gilg A., Standker L., Kuan S.L., Weil T., Sanchez-Garcia E., Wiese S., Münch J., et al. Advanced EPI-X4 Derivatives Covalently Bind Human Serum Albumin Resulting in Prolonged Plasma Stability // Int. J. Mol. Sci. -2022. - V.23. - P.15029. doi: 10.3390/ijms232315029.

Rodriguez-Morales A.J., Cardona-Ospina J.A., Gutiérrez-Ocampo E., Villamizar-Peña R., Holguin-Rivera Y., Escalera-Antezana J.P., Alvarado-Arnez L.E., Bonilla-Aldana D.K., Franco-Paredes C., Henao-Martinez A.F., Paniz-Mondolfi A., Lagos-Grisales G.J., Ramírez-Vallejo E., Suárez J.A., Zambrano L.I., Villamil-Gómez W.E., Balbin-Ramon G.J., Rabaan A.A., Harapan H., Dhama K., Nishiura H., Kataoka H., Ahmad T., Sah R., Latin American Network of Coronavirus Disease 2019-COVID-19 Research (LANCOVID-19). Clinical, laboratory and imaging features of COVID-19: A systematic review and meta-analysis // Travel Med. Infect. Dis. - 2020. - V.34. - P.101623. doi: 10.1016/j.tmaid.2020.101623.

Rohloff J.C., Gelinas A.D., Jarvis T.C., Ochsner U.A., Schneider D.J., Gold L., Janjic N. Nucleic Acid Ligands with Protein-like Side Chains: Modified Aptamers and Their Use as Diagnostic and Therapeutic Agents // Mol. Ther. Nucleic Acids. - 2014. - V.3. - P.e201. doi: 10.1038/mtna.2014.49.

Rondeau P., Bourdon E. The glycation of albumin: structural and functional impacts // Biochimie. - 2011. - V.93. - P.645-658. doi:10.1016/j.biochi.2010.12.003.

Rosch J.C., Hoogenboezem E.N., Sorets A.G., Duvall C.L., Lippmann E.S. Albumin-Binding Aptamer Chimeras for Improved siRNA Bioavailability // Cell Mol. Bioeng. - 2022. - V.15. - P.161-173. doi: 10.1007/s12195-022-00718-y.

Sai I.N., Prasad R., Varsha T.V. Assessing the Prognostic Value of Crp/Albumin Ratio and Lactate/Albumin Ratio in Critically Ill Patients // J. Assoc. Physicians India. - 2022. - V.70. - P.11-12.

Saini R.K., Saini N., Ram S., Soni S.L., Suri V., Malhotra P., Kaur J., Verma I., Sharma S., Zohmangaihi D. COVID-19 associated variations in liver function parameters: A retrospective study // Postgrad. Med. J. - 2022. - V.98. - P.91-97. doi: 10.1136/postgradmedj-2020-138930

Sakurai K., Kato T., Tanabe H., Taguchi-Atarashi N., Sato Y., Eguchi A., Watanabe M., Ohno H., Mori C. Association between gut microbiota composition and glycoalbumin level during pregnancy in Japanese women: Pilot study from Chiba Study of Mother and Child Health // J. Diabetes Investig. -2020. - V.11. - P.699-706. doi: 10.1111/jdi.13177

Sakurai Y., Ma S.F., Watanabe H., Yamaotsu N., Hirono S., Kurono Y., Kragh-Hansen U., Otagiri M. Esterase-like activity of serum albumin: characterization of its structural chemistry using p-nitrophenyl esters as substrates // Pharm. Res. - 2004. - V.21. - P.285-292. doi: 10.1023/b:pham.0000016241.84630.06

Sakurama K., Nishi K., Chuang V.T.G., Hashimoto M., Yamasaki K., Otagiri M. Effects of Oxidation of Human Serum Albumin on the Binding of Aripiprazole // Biol. Pharm. Bull. - 2020. -V.43. - P.1023-1026. https://doi.org/10.1248/bpb.b20-00205

Salazar J., Martinez M.S., Chavez-Castillo M., Nunez V., Anez R., Torres Y., Toledo A., Chacin M., Silva C., Pacheco E., Rojas J., Bermudez V. C-Reactive Protein: An In-Depth Look into Structure, Function, and Regulation // Int. Sch. Res. Not. - 2014. - V.2014. - P.653045. doi: 10.1155/2014/653045

Sali A., Blundell T.L. Comparative protein modelling by satisfaction of spatial restraints // J. Mol. Biol. - 1993. - V.234. - P.779-815. doi: 10.1006/jmbi.1993.1626

Sanaeifar N., Mäder K., Hinderberger D. Macro- and Nanoscale Effect of Ethanol on Bovine Serum Albumin Gelation and Naproxen Release // Int. J. Mol. Sci. - 2022. - V.23. - P.7352. doi: 10.3390/ijms23137352.

Sand K.M., Bern M., Nilsen J., Dalhus B., Gunnarsen K.S., Cameron J., Grevys A., Bunting K., Sandlie I., Andersen J.T. Interaction with both domain I and III of albumin is required for optimal pH-dependent binding to the neonatal Fc receptor (FcRn) // J. Biol. Chem. - 2014. - V.289. - P.34583-34594. doi: 10.1074/jbc.M114.587675

Sand K.M., Bern M., Nilsen J., Noordzij H.T., Sandlie I., Andersen J.T. Unraveling the Interaction between FcRn and Albumin: Opportunities for Design of Albumin-Based Therapeutics // Front. Immunol. - 2015. - V.5. - P.682. doi: 10.3389/fimmu.2014.00682

Sarich V.M., Wilson A.C. Rates of albumin evolution in primates // Proc. Natl. Acad. Sci. USA - 1967. - V.58. - P.142-148. doi: 10.1073/pnas.58.1.142

Sarmah S., Das S., Roy A.S. Protective actions of bioactive flavonoids chrysin and luteolin on the glyoxal induced formation of advanced glycation end products and aggregation of human serum albumin: In vitro and molecular docking analysis // Int. J. Biol. Macromol. - 2020. - V.165. - P.2275-2285. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2020.10.023

Sartore G., Bassani D., Ragazzi E., Traldi P., Lapolla A., Moro S. In silico evaluation of the interaction between ACE2 and SARS-CoV-2 Spike protein in a hyperglycemic environment // Sci. Rep. -2021. - V.11. - P.22860. doi: 10.1038/s41598-021-02297-w

Schmidt A.M., Hasu M., Popov D., Zhang J.H., Chen J., Yan S.D., Brett J., Cao R., Kuwabara K., Costache G., Simionescu N., Simionescu M., Stern D. Receptor for advanced glycation end products (AGEs) has a central role in vessel wall interactions and gene activation in response to circulating AGE proteins // Proc. Natl. Acad. Sci. USA - 1994. - V.91. - P.8807-8811. doi: 10.1073/pnas.91.19.8807

Schmidt A.M., Yan S.D., Yan S.F., Stern D.M. The multiligand receptor RAGE as a progression factor amplifying immune and inflammatory responses // J. Clin. Invest. - 2001. - V.108. - P.949-955. doi: 10.1172/JCI14002

Schneider F., Dureau A.F., Helle S., Betscha C., Senger B., Cremel G., Boulmedais F., Strub J.M., Corti A., Meyer N., Guillot M., Schaaf P., Metz-Boutigue M.H. A Pilot Study on Continuous Infusion of 4% Albumin in Critically Ill Patients: Impact on Nosocomial Infection via a Reduction Mechanism for Oxidized Substrates // Crit. Care Explor. - 2019. - V.1. - P.0044. doi: 10.1097/CCE.0000000000000044

Schopfer L.M., Furlong C.E., Lockridge O. Development of diagnostics in the search for an explanation of aerotoxic syndrome // Anal. Biochem. - 2010. - V.404. - P.64-74. doi: 10.1016/j.ab.2010.04.032

Sekula B., Zielinski K., Bujacz A. Crystallographic studies of the complexes of bovine and equine serum albumin with 3,5-diiodosalicylic acid // Int. J. Biol. Macromol. - 2013. - V.60. - P.316-324. doi: 10.1016/j.ijbiomac.2013.06.004

Senatorov V.V. Jr., Friedman A.R., Milikovsky D.Z., Ofer J., Saar-Ashkenazy R., Charbash A., Jahan N., Chin G., Mihaly E., Lin J.M., Ramsay H.J., Moghbel A., Preininger M.K., Eddings C.R., Harrison H.V., Patel R., Shen Y., Ghanim H., Sheng H., Veksler R., Sudmant P.H., Becker A., Hart B., Rogawski M.A., Dillin A., Friedman A., Kaufer D. Blood-brain barrier dysfunction in aging induces hyperactivation of TGFß signaling and chronic yet reversible neural dysfunction // Sci. Transl. Med. -2019. - V.11. - P.eaaw8283. doi: 10.1126/scitranslmed.aaw8283

Sendzik M., Pushie M.J., Stefaniak E., Haas K.L. Structure and Affinity of Cu(I) Bound to Human Serum Albumin // Inorg. Chem. - 2017. - V.56. - P.15057-15065. doi: 10.1021/acs.inorgchem.7b02397

Seto Y., Kanamori-Kataoka M., Komano A., Nagoya T., Sasano R., Matsuo S. Gas chromatography-mass spectrometry with spiral large-volume injection for determination of fluoridated phosphonates produced by fluoride-mediated regeneration of nerve agent adduct in human serum // J. Chromatogr. A. - 2019. - V.1583. - P.108-116. doi: 10.1016/j.chroma.2018.11.011

Shabalin I.G., Czub M.P., Majorek K.A., Brzezinski D., Grabowski M., Cooper D.R., Panasiuk M., Chruszcz M., Minor W. Molecular determinants of vascular transport of dexamethasone in COVID-19 therapy // IUCrJ. - 2020. - V.7. - P.1048-1058. doi: 10.1107/S2052252520012944

Shaklai N., Garlick R.L., Bunn H.F. Nonenzymatic glycosylation of human serum albumin alters its conformation and function // J. Biol. Chem. - 1984. - V.259. - P.3812-3817. doi: 10.1016/S0021-9258(17)43168-1

Shcherbinin D.S., Gnedenko O.V., Khmeleva S.A., Usanov S.A., Gilep A.A., Yantsevich A.V., Shkel T V., Yushkevich I.V., Radko S.P., Ivanov A.S., Veselovsky A.V., Archakov A.I. Computer-aided design of aptamers for cytochrome p450 // J. Struct. Biol. - 2015. - V.191. - P.112-119. doi: 10.1016/j .jsb.2015.07.003.

Shen M.Y., Sali A. Statistical potential for assessment and prediction of protein structures. Protein Sci. - 2006. - V.15. - P.2507-2524. doi: 10.1110/ps.062416606

Sievers F., Wilm A., Dineen D., Gibson T.J., Karplus K., Li W., Lopez R., McWilliam H., Remmert M., Söding J., Thompson J.D., Higgins D.G. Fast, scalable generation of high-quality protein multiple sequence alignments using Clustal Omega. Mol. Syst. Biol. - 2011. - V.7. - P.539. doi: 10.1038/msb.2011.75

Silva A.M., Hider R.C. Influence of non-enzymatic post-translation modifications on the ability of human serum albumin to bind iron. Implications for non-transferrin-bound iron speciation // Biochim. Biophys. Acta. - 2009. - V.1794. - P.1449-1458. doi: 10.1016/j.bbapap.2009.06.003

Silva D., Cortez C.M., Cunha-Bastos J., Louro S.R. Methyl parathion interaction with human and bovine serum albumin // Toxicol. Lett. - 2004. - V.147. - P.53-61. doi: 10.1016/j.toxlet.2003.10.014

Simard J.R., Zunszain P.A., Ha C.E., Yang J.S., Bhagavan N.V., Petitpas I., Curry S., Hamilton J.A. Locating high-affinity fatty acid-binding sites on albumin by x-ray crystallography and NMR spectroscopy // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2005. - V.102. P.17958-17963. doi: 10.1073/pnas.0506440102

Simard J.R., Zunszain P.A., Hamilton J.A., Curry S. Location of high and low affinity fatty acid binding sites on human serum albumin revealed by NMR drug-competition analysis // J. Mol. Biol. -2006. - V.361. - P.336-351. doi: 10.1016/j.jmb.2006.06.028

Simöes J.L.B., Sobierai L.D., Leal I.F., Dos Santos M.V.R., Victor Coiado J., Bagatini M.D. Action of the purinergic and cholinergic anti-inflammatory pathways on oxidative stress in patients with Alzheimer's disease in the context of the COVID-19 pandemic // Neuroscience. - 2022. - V.512. -P.110-132. doi: 10.1016/j.neuroscience.2022.12.007

Singh A., Copeland M.M., Kundrotas P.J., Vakser I.A. GRAMM Web Server for Protein Docking // Methods in Mol. Biol. - 2024. - V.2714. - P.101-112. doi: 10.1007/978-1-0716-3441-7_5

Sipahioglu H., Onuk S. Lactate dehydrogenase/albumin ratio as a prognostic factor in severe acute respiratory distress syndrome cases associated with COVID-19 // Medicine. - 2022. - V.101. -P.30759. doi: 10.1097/MD.0000000000030759

Sirois C M., Jin T., Miller A.L., Bertheloot D., Nakamura H., Horvath G.L., Mian A., Jiang J., Schrum J., Bossaller L., Pelka K., Garbi N., Brewah Y., Tian J., Chang C., Chowdhury P.S., Sims G.P., Kolbeck R., Coyle A.J., Humbles A.A., Xiao T.S., Latz E. RAGE is a nucleic acid receptor that promotes

340

inflammatory responses to DNA // J. Exp. Med. - 2013. - V.210. - P.2447-2463. doi: 10.1084/jem.20120201

Smith P.K. Do advanced glycation end-products cause food allergy? // Curr. Opin. Allergy Clin. Immunol. - 2017. - V.17. - P.325-331. doi: 10.1097/ACI.0000000000000385

Sobolev V.E., Korf E.A., Goncharov N.V. The Rat (Rattus norvegicus) as a Model Object for Acute Organophosphate Poisoning. 5. Morphofunctional Alterations in Kidneys // J. Evol. Biochem. Physiol. - 2019a. - V.55. - P.302-312. doi: 10.1134/S0022093019040069

Sobolev V.E., Shmurak V.I., Goncharov N.V. The Rat (Rattus norvegicus) as a Model Object for Acute Organophosphate Poisoning. 4. M1-Cholinoreceptors and Esterase Activity in Brain Homogenates // J. Evol. Biochem. Physiol. - 2019b. - V.55. - P.244-248. doi: 10.1134/S0022093019030116

Soboleva A., Mavropulo-Stolyarenko G., Karonova T., Thieme D., Hoehenwarter W., Ihling C., Stefanov V., Grishina T., Frolov A. Multiple Glycation Sites in Blood Plasma Proteins as an Integrated Biomarker of Type 2 Diabetes Mellitus // Int. J. Mol. Sci. - 2019. - V.20. - P.2329. doi: 10.3390/ijms20092329

Sogorb M.A., Gartia-Arguelles S., Carrera V., Vilanova E. Serum albumin is as efficient as paraxonase in the detoxication of paraoxon at toxicologically relevant concentrations // Chem. Res. Toxicol. - 2008. - V.21. - P.1524-1529. doi: 10.1021/tx800075x

Sogorb M.A., Vilanova E. Enzymes involved in the detoxification of organophosphorus, carbamate and pyrethroid insecticides through hydrolysis // Toxicol Lett. - 2002. - V.128. - P.215-228. doi: 10.1016/s0378-4274(01)00543 -4

Sogorb M.A., Vilanova E. Serum albumins and detoxication of anti-cholinesterase agents. Chem. Biol. Interact. - 2010. - V.187. - P.325-329. doi: 10.1016/j.cbi.2010.03.001

Sonpasare K., Lalchandani D.S., Chenkual L., Sathala P.K., Khatoon R., Porwal P.K. Effect of glycation-induced concentration-dependent change in albumin structure and alteration in its binding capacity // J. Biomol. Struct. Dyn. - 2024. - P.1-10. - Epub ahead of print. doi: 10.1080/07391102.2024.2316783.

Sotokawauchi A., Matsui T., Higashimoto Y., Yamagishi S.I. Fructose causes endothelial cell damage via activation of advanced glycation end products-receptor system // Diabetes Vasc. Dis. Res. -2019. - V.16. - P.556-561. doi: 10.1177/1479164119866390

Sridhar G.R., Lakshmi G. Influence of Butyryholcholinesterase on the Course of COVID-19 // Biomed. Rev. - 2021. - V.32. - P.37-46. doi: 10.14748/bmr.v32.8502

States D.J., Gish W. Combined use of sequence similarity and codon bias for coding region identification // J. Comput. Biol. - 1994. - V.1. - P.39-50. doi: 10.1089/cmb.1994.1.39

Sterri S.H., Johnsen B.A., Fonnum F. A radiochemical assay method for carboxylesterase, and comparison of enzyme activity towards the substrates methyl [1-14C] butyrate and 4-nitrophenyl butyrate // Biochem. Pharmacol. - 1985. - V.34. - P.2779-2785.

Stewart A.J., Blindauer C.A., Berezenko S., Sleep D., Tooth D., Sadler P.J. Role of Tyr84 in controlling the reactivity of Cys34 of human albumin // FEBS J. - 2005. - V.272. - P.353-362. doi: 10.1111/j .1742-4658.2004.04474.x

Stolte M., Ali W., Janis J., Gessner A., El-Najjar N. Paclitaxel, Imatinib and 5-Fluorouracil Increase the Unbound Fraction of Flucloxacillin In Vitro // Antibiotics (Basel). - 2020. - V.9. - P.309. doi: 10.3390/antibiotics9060309.

Stoltenburg R., Reinemann C., Strehlitz B. SELEX--a (r)evolutionary method to generate high-affinity nucleic acid ligands // Biomol. Eng. - 2007. - V.24. - P.381-403. doi: 10.1016/j.bioeng.2007.06.001.

Sudlow G., Birkett D.J., Wade D.N. Further characterization of specific drug binding sites on human serum albumin // Mol. Pharmacol. - 1976. - V.12. - 1052-1061.

Sukkar M.B., Wood L.G., Tooze M., Simpson J.L., McDonald V.M., Gibson P.G., Wark PA. Soluble RAGE is deficient in neutrophilic asthma and COPD // Eur. Respir. J. - 2012. - V.39. - P.721-729. doi: 10.1183/09031936.00022011

Sun F., Ding J., Lu X., Gao R., Lu X., Shi E., Wang H., Pei C. Mass spectral characterization of tabun-labeled lysine biomarkers in albumin // J. Chromatogr. B Analyt. Technol. Biomed. Life Sci. -2017. - V.1057. - P.54-61. doi: 10.1016/j.jchromb.2017.04.047

Suominen A., Jahnukainen T., Ojala T.H., Sarkola T., Turanlahti M., Saarinen-Pihkala U.M., Jahnukainen K. Long-term renal prognosis and risk for hypertension after myeloablative therapies in survivors of childhood high-risk neuroblastoma: A nationwide study // Pediatr. Blood Cancer. - 2020. -V.67. - P.e28209. doi: 10.1002/pbc.28209

Suzuki Y., Suda K., Matsuyama Y., Era S., Soejima A. Close Relationship Between Redox State of Human Serum Albumin and Serum Cysteine Levels in Non-Diabetic CKD Patients with Various Degrees of Renal Function // Clin. Nephrol. - 2014. - V.82. - P.320-325. doi: 10.5414/CN108040

Swissa E., Monsonego U., Yang L.T., Schori L., Kamintsky L., Mirloo S., Burger I., Uzzan S., Patel R., Sudmant P.H., Prager O., Kaufer D., Friedman A. Cortical plasticity is associated with blood-brain barrier modulation // Elife. - 2024. - V.12. - P.RP89611. doi: 10.7554/eLife.89611

Swissa E., Serlin Y., Vazana U., Prager O., Friedman A. Blood-brain barrier dysfunction in status epileptics: Mechanisms and role in epileptogenesis // Epilepsy Behav. - 2019. - V.101. - P.106285. doi: 10.1016/j.yebeh.2019.04.038

Syakhovich V.E., Saraswathi N.T., Ruff M., Bokut S.B., Moras D. Crystallization and preliminary crystallographic analysis of human glycosylated haemoglobin. Acta Crystallogr. Sect. F Struct. Biol. Cryst. Commun. - 2006. V.62(Pt 2). - P.106-109. doi: 10.1107/S1744309105042764

Szkudlarek A., Wilk M., Maci^zek-Jurczyk M. In Vitro Investigations of Acetohexamide Binding to Glycated Serum Albumin in the Presence of Fatty Acid // Molecules. - 2020. - V.25. P.2340. doi: 10.3390/molecules25102340

Tabata F., Wada Y., Kawakami S., Miyaji K. Serum Albumin Redox States: More Than Oxidative Stress Biomarker // Antioxidants. - 2021. - V.10. - P.503. doi: 10.3390/antiox10040503.

Takahashi T., Terada T., Arikawa H., Kizaki K., Terawaki H., Imai H., Itoh Y., Era S. Quantitation of Oxidative Modifications of Commercial Human Albumin for Clinical Use // Biol. Pharm. Bull. - 2016. - V.39. - P.401-408. doi: 10.1248/bpb.b15-00843

Talaj J.A., Zielinski K., Bujacz A. Structural Investigation of Diclofenac Binding to Ovine, Caprine, and Leporine Serum Albumins // Int. J. Mol. Sci. - 2023. - V.24. - P.1534. doi: 10.3390/ijms24021534

Tan K.P., Singh K., Hazra A., Madhusudhan M.S. Peptide bond planarity constrains hydrogen bond geometry and influences secondary structure conformations // Curr. Res. Struct. Biol. - 2020. -V.3. - P.1-8. doi: 10.1016/j.crstbi.2020.11.002

Tanaka N., Yonekura H., Yamagishi S., Fujimori H., Yamamoto Y., Yamamoto H. The receptor for advanced glycation end products is induced by the glycation products themselves and tumor necrosis factor-alpha through nuclear factor-kappa B, and by 17beta-estradiol through Sp-1 in human vascular endothelial cells // J. Biol. Chem. - 2000. - V.275. - P.25781-25790. doi: 10.1074/jbc.M001235200

Tarhoni M.H., Lister T., Ray D.E., Carter W.G. Albumin binding as a potential biomarker of exposure to moderately low levels of organophosphorus pesticides // Biomarkers. - 2008. - V.13. -P.343-363. doi: 10.1080/13547500801973563

Tarin Remohi M.J., Sanchez Arcos A., Santos Ramos B., Bautista Paloma J., Guerrero Aznar M.D. Costs related to inappropriate use of albumin in Spain // Ann. Pharmacother. - 2000. - V.34. -P.1198-1205. doi: 10.1345/aph.19385

Ta§kin O., Yilmaz A., Soylu V.G., Demir U., £atan Inan F. Ferritin/albumin ratio could be a new indicator of COVID-19 disease mortality // J. Infect. Dev. Ctries. - 2023. - V.17. - P.37-42. doi: 10.3855/jidc.17409

Taverna M., Marie A.L., Mira J.P., Guidet B. Specific antioxidant properties of human serum albumin // Ann. Intensive Care. - 2013. - V.3. - P.4. doi: 10.1186/2110-5820-3-4

Tayyab S., Feroz S.R. Serum albumin: clinical significance of drug binding and development as drug delivery vehicle // Adv. Protein Chem. Struct. Biol. - 2021. - V.123. - P.193-218. doi: 10.1016/bs.apcsb.2020.08.003

Thi T.N.D., Gia B.N., Thi H.L.L., Thi T.N.C., Thanh H P. Evaluation of urinary L-FABP as an early marker for diabetic nephropathy in type 2 diabetic patients // J. Med. Biochem. - 2020. - V.39. -P.224-230. doi: 10.2478/jomb-2019-0037

Tildon J.T., Ogilvie J.W. The esterase activity of bovine mercaptalbumin. The reaction of the protein with p-nitrophenyl acetate // J. Biol. Chem. - 1972. - V.247. - P.1265-1271.

Tocoglu A., Dheir H., Bektas M., Acikgoz S.B., Karabay O., Sipahi S. Predictors of Mortality in Patients with COVID-19 Infection-associated Acute Kidney Injury // J. Coll. Physicians Surg. Pak. -2021. - V.30. - P.S60-S65. doi: 10.29271/jcpsp.2021.01.S60

Torun A., ^akirca T.D., ^akirca G., Portakal R.D. The value of C-reactive protein/albumin, fibrinogen/albumin, and neutrophil/lymphocyte ratios in predicting the severity of COVID-19 // Rev. Assoc. Med. Bras. - 2021. - V.67. - P.431-436. doi: 10.1590/1806-9282.20200883

Tramarin A., Naldi M., Degani G., Lupu L., Wiegand P., Mazzolari A., Altomare A., Aldini G., Popolo L., Vistoli G., Przybylski M., Bartolini M. Unveiling the molecular mechanisms underpinning biorecognition of early-glycated human serum albumin and receptor for advanced glycation end products // Anal. Bioanal. Chem. - 2020. - V.412. - P.4245-4259. doi: 10.1007/s00216-020-02674-w

Trott O., Olson A.J. AutoDock Vina: improving the speed and accuracy of docking with a new scoring function, efficient optimization, and multithreading // J. Comput. Chem. - 2010. - V.31. P.455-461. doi: 10.1002/jcc.21334

Tsao F.H.C., Meyer K.C. Human Serum Albumin Misfolding in Aging and Disease // Int. J. Mol. Sci. - 2022. - V.23. - P.11675. doi: 10.3390/ijms231911675

Tsirpanlis G., Bagos P., Ioannou D., Bleta A., Marinou I., Lagouranis A., Chatzipanagiotou S., Nicolaou C. Serum albumin: A late-reacting negative acute-phase protein in clinically evident inflammation in dialysis patients // Nephrol. Dial. Transplant. - 2005. - V.20. - P.658-660. doi: 10.1093/ndt/gfh663

Tullis J.L. Albumin: 1. Background and Use // JAMA. - 1977. - V.237. - P.355. doi: 10.1001/jama.1977.03270310039005

Turell L., Botti H., Carballal S., Ferrer-Sueta G., Souza J.M., Duran R., Freeman B.A., Radi R., Alvarez B. Reactivity of sulfenic acid in human serum albumin // Biochemistry. - 2008. - V.47. - P.358-367. doi: 10.1021/bi701520y

Turell L., Botti H., Carballal S., Radi R., Alvarez B. Sulfenic acid--a key intermediate in albumin thiol oxidation // J. Chromatogr. B Analyt. Technol. Biomed. Life Sci. - 2009. - V.877. - P.3384-3392. doi: 10.1016/j.jchromb.2009.03.035

Turell L., Radi R., Alvarez B. The thiol pool in human plasma: the central contribution of albumin to redox processes // Free Radic. Biol. Med. - 2013. - V.65. - P.244-253. doi: 10.1016/j.freeradbiomed.2013.05.050

Uchida H., Hanano M. Conformational changes of human serum albumin by binding of small molecules // Chem. Pharm. Bull. (Tokyo). - 1974. - V.22. - P.1571-1579. doi: 10.1248/cpb.22.1571

Ueno S., Hatano T., Okuzumi A., Saiki S., Oji Y., Mori A., Koinuma T., Fujimaki M., Takeshige-Amano H., Kondo A., et al. Nonmercaptalbumin as an oxidative stress marker in Parkinson's and PARK2 disease // Ann. Clin. Transl. Neurol. - 2020. - V.7. - P.307-317. doi: 10.1002/acn3.50990.

UniProt Consortium. UniProt: A worldwide hub of protein knowledge // Nucleic Acids Res. - 2019.

- V.47. - P.D506-D515. doi: 10.1093/nar/gky1049

Van der Schans M.J., Polhuijs M., van Dijk C., Degenhardt C.E., Pleijsier K., Langenberg J.P., Benschop H.P. Retrospective detection of exposure to nerve agents: analysis of phosphofluoridates originating from fluoride-induced reactivation of phosphylated BuChE // Arch. Toxicol. - 2004. - V.78.

- P.508-524. doi: 10.1007/s00204-004-0568-x

Van der Vusse G.J. Albumin as fatty acid transporter // Drug Metab. Pharmacokinet. - 2009. -V.24. - 300-307. doi: 10.2133/dmpk.24.300

Vega-Zelaya L., Ortega G.J., Sola R.G., Pastor J. Plasma albumin induces cytosolic calcium oscilations and DNA synthesis in human cultured astrocytes // Biomed. Res. Int. - 2014. - V.2014. -P.539140. doi: 10.1155/2014/539140

Vijayaraghavan B., Padmanabhan G., Ramanathan K. Determination of serum glycated albumin and high sensitivity C-Reactive protein in the insight of cardiovascular complications in diabetic chronic kidney disease patients // Afr. Health Sci. - 2020. - V.20. - P.308-313. doi: 10.4314/ahs.v20i1.36

Violi F., Cangemi R., Romiti G.F., Ceccarelli G., Oliva A., Alessandri F., Pirro M., Pignatelli P., Lichtner M., Carraro A., Cipollone F., D'ardes D., Pugliese F., Mastroianni C.M. Is Albumin Predictor of Mortality in COVID-19? // Antioxid. Redox Signal. - 2021. - V.35. - P.139-142. doi: 10.1089/ars.2020.8142

Vlassopoulos A., Lean M.E., Combet E. Protein-phenolic interactions and inhibition of glycation

- combining a systematic review and experimental models for enhanced physiological relevance // Food Funct. - 2014. - V.5. - P.2646-2655. doi: 10.1039/C4FO00568F

Vlassopoulos A., Lean M.E., Combet E. Role of oxidative stress in physiological albumin glycation: A neglected interaction // Free Radic. Biol. Med. - 2013. - V.60. - P.318-324. doi: 10.1016/j.freeradbiomed.2013.03.010

Vorum H., Honoré B. Influence of fatty acids on the binding of warfarin and phenprocoumon to human serum albumin with relation to anticoagulant therapy // J. Pharm. Pharmacol. - 1996. - V.48. -P.870-875. doi: 10.1111/j.2042-7158.1996.tb03990.x

Vyas V.K., Ukawala R.D., Ghate M., Chintha C. Homology Modeling: A Fast Tool for Drug Discovery: Current Perspectives // Indian J. Pharm. Sci. - 2012. - V.74. - P.1-17. doi: 10.4103/0250-474X.102537

Wagner M.C., Myslinski J., Pratap S., Flores B., Rhodes G., Campos-Bilderback S.B., Sandoval R.M., Kumar S., Patel M., Ashish, Molitoris B.A. Mechanism of increased clearance of glycated albumin by proximal tubule cells // Am. J. Physiol. Renal Physiol. - 2016. - V.310. - P.F1089-1102. doi: 10.1152/ajprenal.00605.2015

Wandhammer M., Carletti E., Van der Schans M., Gillon E., Nicolet Y., Masson P., Goeldner M., Noort D., Nachon F. Structural study of the complex stereoselectivity of human butyrylcholinesterase for the neurotoxic V-agents // J. Biol. Chem. - 2011. - V.286. - P.16783-16789.

Wang J., Lu X., Gao R., Pei C., Wang H. Progressive expansion of albumin adducts for organophosphorus nerve agent traceability based on single and group adduct collection // Anal. Bioanal. Chem. - 2024. - V.416. - P.3569-3584. doi: 10.1007/s00216-024-05311-y.

Wang L., Liu X., Zhang Q., Zhang C., Liu Y., Tu K., Tu J. Selection of DNA aptamers that bind to four organophosphorus pesticides // Biotechnol. Lett. - 2012a. - V.34. - P.869-874. doi: 10.1007/s10529-012-0850-6.

Wang R., Chai Y., Wang R., Zhang L., Wu J., Chang J. Study of the interaction between bovine serum albumin and analogs of Biphenyldicarboxylate by spectrofluorimetry // Spectrochim. Acta A Mol. Biomol. Spectrosc. - 2012b. - V.96. - P.324-331. doi: 10.1016/j.saa.2012.05.030.

Watanabe H., Tanase S., Nakajou K., Maruyama T., Kragh-Hansen U., Otagiri M. Role of arg-410 and tyr-411 in human serum albumin for ligand binding and esterase-like activity // Biochem. J. -2000. - V.349. - P.813-819. doi: 10.1042/bj3490813

Wautier M.-P., Chappey O., Corda S., Stern D.M., Schmidt A.M., Wautier J.-L. Activation of NADPH oxidase by AGE links oxidant stress to altered gene expression via RAGE // Am. J. Physiol. Metab. - 2001. - V.280. - P.E685-E694. doi: 10.1152/ajpendo.2001.280.5.E685

Weissberg I., Wood L., Kamintsky L., Vazquez O., Milikovsky D.Z., Alexander A., Oppenheim H., Ardizzone C., Becker A., Frigerio F., Vezzani A., Buckwalter M.S., Huguenard J.R., Friedman A., Kaufer D. Albumin induces excitatory synaptogenesis through astrocytic TGF-ß/ALK5 signaling in a model of acquired epilepsy following blood-brain barrier dysfunction // Neurobiol. Dis. - 2015. - V.78. - P.115-125. doi: 10.1016/j.nbd.2015.02.029

Welz R., Breaker R.R. Ligand binding and gene control characteristics of tandem riboswitches in Bacillus anthracis // RNA. - 2007. - V.13. - P.573-582. doi: 10.1261/rna.407707.

Williams N.H., Harrison J.M., Read R.W., Black R.M. Phosphylated tyrosine in albumin as a biomarker of exposure to organophosphorus nerve agents // Arch. Toxicol. - 2007. - V.81. - P.627-639. doi: 10.1007/s00204-007-0191-8.

Williams R.M., Maher E., Sooter L.J. In vitro selection of a single-stranded DNA molecular recognition element for the pesticide malathion // Comb. Chem. High Throughput Screen. - 2014. -V.17. - P.694-702. doi: 10.2174/1386207317666140827123631.

Wu D., Gucwa M., Czub M.P., Cooper D.R., Shabalin I.G., Fritzen R., Arya S., Schwarz-Linek U., Blindauer C.A., Minor W., Stewart A.J. Structural and biochemical characterisation of Co2+-binding sites on serum albumins and their interplay with fatty acids // Chem. Sci. - 2023a. - V. 14. - P.6244-6258. doi: 10.1039/D3SC01723K

Wu N., Liu T., Tian M., Liu C., Ma S., Cao H., Bian H., Wang L., Feng Y., Qi J. Albumin, an interesting and functionally diverse protein, varies from 'native' to 'effective' (Review) // Mol. Med. Rep.

- 2024. - V.29. - P.24. doi: 10.3892/mmr.2023.13147

Wu T.-H., Tsai Y.-T., Chen K.-Y., Yap W.-K., Luan C.-W. Utility of High-Sensitivity Modified Glasgow Prognostic Score in Cancer Prognosis: A Systemic Review and Meta-Analysis // Int. J. Mol. Sci. - 2023b. - V.24. - P.1318. doi: 10.3390/ijms24021318

Wybranowski T., Napiorkowska M., Bosek M., Pyskir J., Ziomkowska B., Cyrankiewicz M., Pyskir M., Pilaczynska-Cemel M., Roganska M., Kruszewski S., Przybylski G. Study of Albumin Oxidation in COVID-19 Pneumonia Patients: Possible Mechanisms and Consequences // Int. J. Mol. Sci. - 2022. - V.23. - P.10103. doi: 10.3390/ijms231710103

Xie J., Reverdatto S., Frolov A., Hoffmann R., Burz D.S., Shekhtman A. Structural basis for pattern recognition by the receptor for advanced glycation end products (RAGE) // J. Biol. Chem. - 2008.

- V.283. - P.27255-27269. doi: 10.1074/jbc.M801622200

Xu L., Zang P., Feng B., Qian Q. Atorvastatin inhibits the expression of RAGE induced by advanced glycation end products on aortas in healthy Sprague-Dawley rats // Diabetol. Metab. Syndr. -2014. - V.6. - P.102. doi: 10.1186/1758-5996-6-102

Xue J., Manigrasso M., Scalabrin M., Rai V., Reverdatto S., Burz D.S., Fabris D., Schmidt A.M., Shekhtman A. Change in the Molecular Dimension of a RAGE-Ligand Complex Triggers RAGE Signaling // Structure. - 2016. - V.24. - P.1509-1522. doi: 10.1016/j.str.2016.06.021

Xue J., Rai V., Singer D., Chabierski S., Xie J., Reverdatto S., Burz D.S., Schmidt A.M., Hoffmann R., Shekhtman A. Advanced glycation end product recognition by the receptor for AGEs // Structure. - 2011. - V.19. - P.722-732. doi: 10.1016/j.str.2011.02.013

Yadav P., Jadhav S.E., Kumar V., Kaul K.K., Pant S.C., Flora S.J. Protective efficacy of 2-PAMCl, atropine and curcumin against dichlorvos induced toxicity in rats // Interdiscip. Toxicol. - 2012.

- V.5. - P.1-8. doi: 10.2478/v10102-012-0001-x

Yamada K., Yokomaku K., Kureishi M., Akiyama M., Kihira K., Komatsu T. Artificial Blood for Dogs // Sci. Rep. - 2016. - V.6. - P.36782. doi: 10.1038/srep36782

Yamasaki K., Hyodo S., Taguchi K., Nishi K., Yamaotsu N., Hirono S., Chuang V.T.G., Seo H., Maruyama T., Otagiri M. Long chain fatty acids alter the interactive binding of ligands to the two principal drug binding sites of human serum albumin // PLoS One. - 2017. - V.12. - P.e0180404. doi: 10.1371/journal.pone.0180404

Yamazaki E., Inagaki M., Kurita O., Inoue T. Kinetics of fatty acid binding ability of glycated human serum albumin // J. Biosci. - 2005. - V.30. - P.475-481. doi: 10.1007/BF02703721

Yan Y., Zhang D., Zhou P., Li B., Huang S.Y. HDOCK: a web server for protein-protein and protein-DNA/RNA docking based on a hybrid strategy // Nucleic Acids Res. - 2017. - V.45. - P.W365-W373. doi: 10.1093/nar/gkx407.

Yang B, Kwon I. Multivalent Albumin-Neonatal Fc Receptor Interactions Mediate a Prominent Extension of the Serum Half-Life of a Therapeutic Protein // Mol. Pharm. - 2021. - V.18. - P.2397-2405. doi: 10.1021/acs.molpharmaceut.1c00231

Yang C., Liu Z., Tian M., Xu P., Li B., Yang Q., Yang Y. Relationship Between Serum Albumin Levels and Infections in Newborn Late Preterm Infants // Med. Sci. Monit. - 2016. - V.22. - P.92-98. doi: 10.12659/MSM.895435

Yang Y., Kochoyan M., Burgstaller P., Westhof E., Famulok M. Structural basis of ligand discrimination by two related RNA aptamers resolved by NMR spectroscopy // Science. - 1996. - V.272.

- P.1343-1347. doi: 10.1126/science.272.5266.1343.

Yatime L., Andersen G.R. Structural insights into the oligomerization mode of the human receptor for advanced glycation end-products // FEBS J. - 2013. - V.280. - P.6556-6568. doi: 10.1111/febs.12556

Ye J., Zhao M., Niu L., Liu W. Enantioselective environmental toxicology of chiral pesticides // Chem. Res. Toxicol. - 2015. - V.28. - P.325-338. doi: 10.1021/tx500481n

Yilmaz M., Sebe A., Ay M.O., Gumusay U., Topal M., Atli M., Icme F., Satar S. Effectiveness of therapeutic plasma exchange in patients with intermediate syndrome due to organophosphate intoxication // Am. J. Emerg. Med. - 2013. - 31. - P.953-957. doi: 10.1016/j.ajem.2013.03.016

Yilmaz N., Tosun F., Comert E., Duran M., Tuna V.D. The Relationship of CRP/Albumin ratio level and prognosis in pregnant COVID-19 patients // Niger J. Clin. Pract. - 2022. - V.25. - P.1745-1750. doi: 10.4103/njcp.njcp_244_22.

Yokomaku K., Akiyama M., Morita Y., Kihira K., Komatsu T. Core-shell protein clusters comprising haemoglobin and recombinant feline serum albumin as an artificial O2 carrier for cats // J. Mater. Chem. B. - 2018. - V.6. - P.2417-2425. doi: 10.1039/C8TB00211H

Zaidi N., Ajmal M.R., Rabbani G., Ahmad E., Khan R.H. A comprehensive insight into binding of hippuric acid to human serum albumin: a study to uncover its impaired elimination through hemodialysis // PLoS One. - 2013. - V.8. - P.e71422. doi: 10.1371/journal.pone.0071422

Zdrazilova P., Stepankova S., Vranova M., Komers K., Komersova A., Cegan A. Kinetics of total enzymatic hydrolysis of acetylcholine and acetylthiocholine // Z. Naturforsch. C J. Biosci. - 2006.

- V.61. - P.289-294. doi: 10.1515/znc-2006-3-423

Zhang C., Wang L., Tu Z., Sun X., He Q., Lei Z., Xu C., Liu Y., Zhang X., Yang J., Liu X., Xu Y. Organophosphorus pesticides detection using broad-specific single-stranded DNA based fluorescence polarization aptamer assay // Biosens. Bioelectron. - 2014. - V.55. - P.216-219. doi: 10.1016/j.bios.2013.12.020.

Zhang R., Kravchinsky V.A., Yue L. Link between global cooling and mammalian transformation across the Eocene-Oligocene boundary in the continental interior of Asia // Int. J. Earth Sci. (Geol. Rundsch.). - 2012. - V.101. - P.2193-2200. doi: 10.1007/s00531-012-0776-1.

Zhang Y., Kua J., McCammon J.A. Role of the catalytic triad and oxyanion hole in acetylcholinesterase catalysis: an ab initio QM/MM study // J. Am. Chem. Soc. - 2002. - V.124. -P.10572-10577. doi: 10.1021/ja020243m

Zhuang Q., Franjesevic A.J., Corrigan T.S., Coldren W.H., Dicken R., Sillart S., DeYong A., Yoshino N., Smith J., Fabry S., Fitzpatrick K., Blanton T.G., Joseph J., Yoder R.J., McElroy C.A., Ekici Ö.D., Callam C.S., Hadad C.M. Demonstration of In Vitro Resurrection of Aged Acetylcholinesterase after Exposure to Organophosphorus Chemical Nerve Agents // J. Med. Chem. - 2018. - V.61. - P.7034-7042. doi: 10.1021/acs.jmedchem.7b01620

Zhuang Q., Young A., Callam C.S., McElroy C.A., Ekici Ö.D., Yoder R.J., Hadad C.M. Efforts toward treatments against aging of organophosphorus-inhibited acetylcholinesterase // Ann. N. Y. Acad. Sci. - 2016. - V.1374. - P.94-104. doi: 10.1111/nyas.13124

Zimmermann M.O., Lange A., Wilcken R., Cieslik M.B., Exner T.E., Joerger A.C., Koch P., Boeckler F.M. Halogen-enriched fragment libraries as chemical probes for harnessing halogen bonding in fragment-based lead discovery // Future Med. Chem. - 2014. - V.6. - P.617-639. doi: 10.4155/fmc.14.20

Zsila F. Subdomain IB is the third major drug binding region of human serum albumin: toward the three-sites model // Mol. Pharm. - 2013. - V.10. - P.1668-1682. doi: 10.1021/mp400027q