Исследование биологически активных в сверхмалых дозах регуляторных белков, выделенных из предстательной и молочной желез, а также молока тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.02, кандидат биологических наук Назарова, Полина Андреевна

• Назарова, Полина Андреевна
• кандидат биологических наук
• 2007

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Назарова, Полина Андреевна

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

ВВЕДЕНИЕ

Глава 1. Обзор литературы

1.1. Регуляторные белки, биологически активные в сверхмалых дозах

1.2. Анатомическое и клеточное строение молочной и предстательной желез 16 Молочная железа 16 Структура ВКМ молочной железы 18 Предстательная железа 23 Структура ВКМ предстательной железы в норме и при патологии

1.3. Состав и свойства секретов молочной и предстательной желез 26 Молоко 26 Молоко как коллоидная система 38 Транспорт компонентов молока в клетках молочной железы 46 Состав секрета предстательной железы

Глава 2. Экспериментальная часть

2.1. Используемые реактивы и оборудование

2.2. Получение тканевых экстрактов

2.3. Высаливание тканевых экстрактов сернокислым аммонием

2.4. Получение фракций супернатантов молока, а также препаратов сухого молока и детского питания

2.5. Изоэлектрофокусирование фракций супернатантов

2.6. Высокоэффективная жидкостная хроматография

2.7. Исследование препаратов регуляторных белков с помощью метода кругового дихроизма

2.8. Электрофорез белков в полиакриламидном геле

2.9. Определение концентрации белка во фракциях регуляторных белков

2.10. Определение влияния исследуемых гликопротеинов на вязкоупругие свойства мембран гепатоцитов мыши при кратковременном органном культивировании in vitro

2.11. Получение поликлональной кроличьей антисыворотки

2.12. Иммуноферментный анализ антител (ELISA)

2.13. Роллерное органное культивирование предстательной железы мыши in vitro

2.14. Гистологическое исследование органных культур простат мышей после воздействия регуляторных белков, выделенных из предстательных желез быков

2.15. Исследование локализации регуляторных белков в тканях иммуногистохимическим методом

2.16. Атомно-силовая микроскопия (АСМ) исследуемых РБ

2.17. Определение гидродинамического радиуса частиц РБ в водном растворе

2.18. Исследование РБ с помощью ядерного магнитного резонанса (ЯМР)

Глава 3. Результаты и их обсуждение

3.1. Регуляторные белки молока, молочной и предстательной желез крупного рогатого скота: выделение и очистка

3.2. Локализация слабокислого РБ молока и слабокислого РБ предстательной железы в тканях молочной и предстательной желез, соответственно

3.3. Исследование влияния в СМД кислого и слабокислого регуляторных белков, выделенных из предстательных желез КРС, на состояние предстательных желез мышей в условиях роллерного культивирования in vitro

3.4. Исследование РБ с помощью высокоэффективной жидкостной хроматографии

3.5. Исследование гидродинамического радиуса частиц РБ в водных растворах

3.6. Исследование состояния РБ с помощью атомной силовой микроскопии

3.7. Исследование РБ с помощью электрофореза в полиакриламидном геле (ПААГ)

3.8. Исследование вторичной структуры пептидных фракций слабокислого РБ предстательной железы и слабокислого РБ молока с помощью кругового дихроизма

3.9. Исследование РБ с помощью ядерного магнитного резонанса 103 ЗАКЛЮЧЕНИЕ 112 ВЫВОДЫ 113 СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ СОКРАЩЕНИЙ

ВКМ - внеклеточный матрикс

РБ - регуляторный белок

СМД - сверхмалые дозы

ПМ - плазматическая мембрана

БМ - базальная мембрана

J1H - ламинин

ММП - матриксная металлопротеиназа

GlyCAM-1 - молекула клеточной адгезии, зависимая от гликозилирования

MadCAM-1 - молекула клеточной адгезии слизистого адрессина

ПСА - простатоспецифический антиген

МЖШ - мембрана жировых шариков

ИЛ - интерлейкин

ФНО - фактор некроза опухоли

ТФР - трансформирующий фактор роста

ЭФР - эпидермальный фактор роста

ИПФР - инсулиноподобный фактор роста

ИПФРБ - белок, связывающий инсулиноподобный фактор роста

ВЭЖХ - высокоэффективная жидкостная хроматография

ДЦС-Na - додецилсульфат натрия

ДНК - дезоксирибонуклеиновая кислота

ИЭФ - изоэлектрофокусирование

ПААГ - полиакриламидный гель

КРС - крупный рогатый скот

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Исследование биологически активных в сверхмалых дозах регуляторных белков, выделенных из предстательной и молочной желез, а также молока»

Актуальность темы.

Жизнедеятельность высших животных, в частности, млекопитающих, возможна благодаря функционированию в их организмах нескольких систем, а именно: нервной, пищеварительной, дыхательной, кровеносной, выделительной, репродуктивной, иммунной и эндокринной. Слаженная работа этих систем возможна благодаря деятельности особых биологически активных веществ: гормонов, медиаторов, нейротрансмиттеров и др. В большинстве своем данные вещества представляют собой молекулы белковой природы, способные действовать в разных концентрациях, опосредуя межклеточные сигналы, и инициируя внутриклеточные каскады реакций, стимулируя или ингибируя, в конечном итоге, экспрессию определенного гена (ов) (Miller, Cuatrecasas, 1978; Nicola, 1994; Gagnoux-Palacios et al., 2001). Следует отметить, что ряд регуляторных молекул может «передавать» сигнал в клетку, взаимодействуя не только с рецепторами, расположенными на плазматической мембране, но и с молекулами внеклеточного матрикса (ВKM) (Bissell et al., 1982). В настоящее время одной из наиболее актуальных задач современной биохимии является поиск и изучение новых эндогенных биорегуляторов, а также исследование механизма их биологического действия. В этом аспекте особое значение занимают исследования, касающиеся функционирования желез внешней и внутренней секреции. Ввиду того, что основной функцией этих органов является секреция, то, несомненно, важно изучить состав секретов желез на предмет наличия в них новых биологически активных веществ.

В системе функционирования таких органов, как молочная и предстательная железа, уже многое изучено. Известно множество факторов действующих в молочной железе, гормонов, медиаторов, факторов роста, молекул ВКМ и т.д. Причем их огромное множество и все они разнообразно модулируют важнейшие клеточные процессы (пролиферациию, миграцию, дифференцировку) в различные периоды функционирования молочной железы: эмбриональный, постнатальный, пубертатный периоды, а также во время беременности, лактации, инволюции. Также многое известно относительно предстательной железы, как в норме, так и патологии (Abrahamsson, Lilja. 1990; Chang et al., 1999; Davis et al.,2001).

Молочная железа во время лактации продуцирует молоко. Молоко, являясь секретом молочной железы, имеет очень сложный, до конца не изученный состав. Усиленно исследуются, в основном, питательные, иммуногенные свойства данной уникальной биологической жидкости (Arnold, et. al. 1977; Bastian et al., 2001; Baumrucker, Erondu, 2000).

Однако о иаличии биологически активных регуляторных молекул в составе молока известно не так много. При этом до конца не решена проблема усвоения молочных продуктов как младенцами, находящимися на искусственном вскармливании, так и взрослыми, потребляющими переработанное коровье молоко .(Walker, 2004; Oddy, 2002; Hoppu, et al., 2001; Pourpak, 2004).

Возможно, ключ к пониманию данной проблемы необходимо искать, исследуя РБ, входящие в состав молока.

Основной функцией предстательной железы является поддержание определенного репродуктивного статуса организма. Иными словами, предстательная железа необходима для сохранения жизнеспособности сперматозоидов - носителей генетической информации. Определяющую роль играет состав и свойства секрета предстательной железы. Однако состав секрета, с точки зрения наличия в нем регуляторных белковых факторов, полностью не установлен.

Таким образом, представляется целесообразным исследовать влияние регуляторных белков, выделенных из предстательной, молочной желез и молока на функционирование соответствующих тканей как in vivo, так и in vitro.

Данная работа выполнена с помощью разработанного ранее методического подхода, основу которого составляет комплекс методов исследования тканей взрослых млекопитающих, а также методы выделения и очистки белков, участвующих в модулировании клеточных процессов (Ямскова и др., 1977; Ямскова, Резникова, 1991; Ямсков и др., 1999). С помощью этого экспериментального подхода были обнаружены и исследованы низкомолекулярные, гликозилированные белки клеточного микроокружения многих тканей: печени, легкого, сыворотки крови (Ямскова и др., 1977; Ямскова, Резникова, 1979; Ямскова, Резникова, 1984; Буеверова и др., 1985; Ямскова, Резникова, 1991; Ямсков, Ямскова, 1998). Регуляторные белки (РБ) этой группы обладают целым рядом свойств, отличающих их от уже известных биологически активных РБ и белков ВКМ. Было установлено, что идентифицированные гликозилированные белки участвовали в процессах клеточной адгезии, опосредуя, вероятно, контакты клетка-клетка и клетка-ВКМ, воздействуя на белки межклеточного пространства (Ямскова, Туманова, 1994; Ямскова, Туманова, 1996). Эти гликозилированные белки оказались способными вызывать в сверхмалых дозах (СМД) различные биологические эффекты: регулировать биосинтез белка, клеточное деление, миграцию, жизнеспособность клеток (Ямскова, Резникова, 1991; Ямскова, Туманова, 1994; Ямскова, Туманова, 1996; Ямсков, Ямскова, 1998). Исследование биологической активности и физико-химических свойств этих молекул показало, что они обладают высокой устойчивостью к различным воздействиям: изменениям рН, температуры, действию хелатирующих агентов, протеаз, могут образовывать агрегаты, а также присутствовать в водных растворах в СМД в виде наночастиц (Ямскова, Туманова, 1994; Ямскова, Туманова, 1996). Биологическая активность обнаруженных гликопротеинов проявлялась при использовании их в СМД и только в условиях сохранения целостности адгезивных контактных взаимодействий между клетками в тканях (Ямскова и др., 1994).

На основании данных исследования биологической активности и физико-химических свойств идентифицированных РБ была разработана концепция создания фармакологических препаратов нового поколения (Ямсков, Ямскова, 1998). Цель и задачи исследования.

Целью настоящего исследования явилась идентификация новых РБ из предстательной, молочной желез и молока КРС, действующих в СМД, а также изучение их физико-химических и биологических свойств. В отдельные задачи входили:

1) Идентификация биологически активных в СМД РБ в предстательной и . молочной железах, а также в молоке КРС.

2) Исследование физико-химических свойств РБ, выделенных из молочной и предстательной желез, также молока КРС.

3) Изучение дозовой зависимости биологической активности исследуемых РБ с помощью метода биотестирования, в основе которого лежит мембранотропное действие РБ данной группы на клетки печени млекопитающих.

4) Разработка новой экспериментальной модели in vitro для исследования специфической биологической активности РБ, выделенного из предстательной железы быка.

5) Определение локализации исследуемых РБ в тканях предстательной и молочной желез млекопитающих.

Научная новизна работы.

В результате проведения данного исследования в ткани предстательной и молочной желез, а также в цельном молоке КРС были идентифицированы ранее не известные белки, о in проявляющие биологическое действие в СМД (10" - 10" мг белка/мл). Из тканей желез данные белки были выделены, соответственно, в виде двух фракций - кислых и слабокислых белков, с молекулярной массой менее 10 кДа, вторичная структура которых представлена, в основном, 0-структурами и статистическим клубком. В растворах данные белки образуют наноструктуры с размером частиц от 100-400 нм. По физико-химическим свойствам данные белки сходны с РБ, которые были идентифицированы в других тканях млекопитающих. Для слабокислых РБ, выделенных из предстательной железы и молока, показана их внеклеточная пристеночная локализация в протоках и секретах соответствующих желез.

Для изучения специфической биологической активности идентифицированных кислого и слабокислого РБ предстательной железы быка была разработана новая экспериментальная модель роллерного органного культивирования ткани предстательной железы мыши in vitro, на которой было продемонстрировано стимулирующее действие на выработку секрета.

Практическая значимость.

Слабокислый РБ молока не был обнаружен в таких молочных продуктах, как сухое молоко и «Нутрилон 1», предназначенный для детского питания. Эти данные показывают, что в процессе переработки молока происходит потеря РБ. Учитывая тот факт, что РБ данной группы способны оказывать влияние на ход и направленность важнейших биологических процессов в тканях и организме млекопитающих, можно заключить, что приготовленные молочные продукты питания не содержат этого эффективного биорегулятора. Представляется актуальной постановка вопроса о возможном использовании слабокислого РБ молока в качестве биологически активной добавки при изготовлении молочных продуктов питания для людей разного возраста. На основе кислого РБ предстательной железы быка разработан фармакологический препарат нового поколения, который может быть использован в апдрологии для улучшения репродуктивной функции у мужчин в качестве стимулятора образования секрета простаты, который исключительно важен для поддержания жизнеспособности и сохранения функции сперматозоидов.

Заключение диссертации по теме «Биофизика», Назарова, Полина Андреевна

Выводы.

1. Показано, что в молочной и предстательной железах КРС присутствуют регуляторные белки, способные проявлять биологическую активность в

Q | Щ сверхмалых дозах, соответствующих 10" -10" мг/мл.

2. Установлено, что данные РБ являются низкомолекулярными белками, вторичная структура которых характеризуется преимущественным содержанием ^-структур. Показано, что РБ присутствуют в водном растворе в виде наноразмерпых частиц, в состав которых входят липидная, углеводная и белковая компоненты.

3. Для изучения специфической активности РБ, выделенных из предстательных желез КРС, разработана новая экспериментальная модель роллерного органотипического культивирования долей простаты мыши in vitro. Показано, что слабокислый и кислый РБ предстательной железы в СМД стимулируют выработку секрета.

4. Определена локализация РБ в тканях предстательной и молочной желез. Установлено, что исследуемые РБ локализованы в протоках предстательной и молочной желез, соответственно, и входят в состав секретов данных желез.

5. Показано, что в цельном молоке крупного рогатого скота в активном состоянии присутствует РБ, характеризующийся значением pi в области рН 4,5-5,6. Данный РБ отсутствует в препаратах сухого молока и детского питания.

Заключение

Анализ полученных данных показывает, что исследуемые РБ относятся к секреторным низкомолекулярным белкам, возможно, пептидам, содержащим липидные и углеводные компоненты, проявляющим биологическую активность в СМД. Вторичная структура исследуемых белков описывается в терминах (3-структур, и статистического клубка. В водных растворах исследуемые РБ образуют структуры, подобные наноструктурам других известных биомолекул.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Назарова, Полина Андреевна, 2007 год

1. Анисимов В.Н. Средства профилактики преждевременного старения (геропротекторы) // Успехи геронтологии. 2000. Вып. 4. С. 55-74.

2. Афанасьев Ю.И, ЮринаН.А. Гистология. М.: Изд. «Медицина». 2001. с.

3. Бочарова О.А., Модянова Е.А. Изменение межклеточных контактов гепатоцитов в онтогенезе у мышей инбредных линий с высокой (СВА) и низкой (С57В1) частотой спонтанных гепатом // Онтогенез. 1982. Т. 13. N4. С. 427-429.

4. Буеверова Э.И., Брагина Е.В., Резникова М.М., Ямскова В.П., Хрущов Н.Г. Действие адгезионного фактора сыворотки крови на пролиферацию клеток млекопитающих in vitro //ДАН СССР.1985. Т.281. N1. С.158-160.

5. Горбатова К.К. Биохимия молока и молочных продуктов. Спб.: Изд. ГИОРД. 2004. 320 С.

6. Грачев И.И., Галанцев В.П. Физиология лактации, общая и сравнительная. // Л. Ленингр. отд.: Изд. "Наука". 1973.590 С.

7. Григорян Э.Н., Поплинская В.А. Обнаружение внутренних источников регенерации нейральной сетчатки после ее отслойки у тритонов. И. Радиоавтографическое исследование // Изв. АН. Сер. биол. 1999. № 5. С. 583-591.

8. Гундорова Р.А., Хорошилова-Маслова И.П., Ченцова Е.В., Платовская JJ.B., Ямскова В.П., Романова И.Ю. Применение адгелона в лечении проникающих ранений роговицы в эксперименте // Вопросы офтальмологии. 1997. Т.113. N2. С. 12-15.

9. Гундорова Р.А., Ченцова Е.В., Ямскова В.П., Романова И.Ю. Применение нового фармакологического препарата Адгелон в офтальмологии //Онтогенез. 2000. Т.31. N4. С. 272-273.

10. Дольникова А.Э., Ямскова В.П. Молекулярные факторы адгезии клеток нейральных тканей, Са2+-независимая система адгезии. Онтогенез. 1990. Т.21. N4. С. 358-367.

11. Дольникова А.Э., Ямскова В.П., Сологуб А.А., Строева О.Г. Биохимическая характеристика адгезионных факторов клеток сетчатки куриных зародышей // Онтогенез. 1985а. Т.16. № 5. С. 497-506.

12. Дольникова А.Э., Сологуб А.А., Строева О.Г., Ямскова В.П. Роль кальций-зависимого и кальций-независимого механизмов в адгезии клеток сетчатки и пигментного эпителия куриных зародышей // Онтогенез. 19856. Т. 16. № 2. С. 149155.

13. Дольникова А.Э., Ямскова В.П., Сологуб А.А., Строева О.Г. Исследования специфической и неспецифической адгезии в процессе агрегации клеток сетчатки куриных зародышей // Онтогенез. 1986. Т.17. №6. С.620-626.

14. Каспаров А.А., Розинова В.Н., Ямскова В.П. Питательная среда с Адгелоном для консервации роговицы донора // Онтогенез. 2000. Т.31. N4. С. 273-274.

15. М.Краснов М.С., Маргасюк Д.В., Ямское И.А., Ямскова В.П. Действие новых регуляторных белков из растений в сверхмалых дозах // Радиционная биология и радиоэкология. 20036. N3. С. 269-272.

16. Краснов М.С., Григорян Э.Н., Ямскова В.П., Богуславский Д.В., Ямское И.А. Регуляторные белки тканей глаза позвоночных // Радиционная биология и радиоэкология. 2003в. N3. С.265-268.

17. Краснов М.С., Гурмизов Е.П., Ямскова В.П., Гундорова Р.А., Ямское И.А. Исследование влияния регуляторного белка, выделенного из хрусталика глаза быка, на катарактогенез у крыс in vitro // Вестник офтальмологии. 2005а. Т.121. N1. С. 37-39.

18. Краснов М.С., Гурмизов Е.П., Гундорова Р.А., Ямскова В.П., Капитонов Ю.А. Модель катарактогенеза позвоночных животных in vitro // Офтальмология. 20056. Т.2. N2. С. 43-49.

19. Маленков А.Г., Модянова Е.А., Ямскова В.П. Тканевоспецифическое ингибировапие синтеза ДНК контактинами-факторами, обладающими тканеспецифической адгезионной активностью // Цитология. 1978. Т.20. N8. С. 957-962.

20. Маленков А.Г., Чуич Г.А. Межклеточные контакты и реакция ткани // М. Медицина. 1979. 135С.

21. Маргасюк Д.В., Краснов М.С., Ямскова В.П., Григорян Э.Н., Ямское И.А. Исследование регуляторного белка, выделенного из роговицы глаза быка: выделение, очистка, локализация в ткани и биологическая активность // Офтальмология. 2005. Т.2. N3. С. 81-87.

22. Маргасюк Д.В., Григорян Э.Н., Ямскова В.П. Исследование влияния на клеточную пролиферацию в роговице глаза тритона адгезивного белка, выделенного из роговицы глаза быка // Изв. РАН Сер. Биол. 20056. N5. С. 738-743.

23. Мелихов И.В. Тенденции развития нанохимии // Росс. Хим. Ж. 2002. Т. XLVI. №5. С. 7-14.

24. Модянова Е.А., Бочарова О.А., Ушаков В. Ф. Механические свойства межклеточных контактов гепатоцитов у мышей инбредных линий и предрасположенность к спонтанным гепатомам // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1980. Т.89. N4. С.459-462.

25. Морозов В.Г., Хавинсон В.Х. Пептидные биорегуляторы в профилактике и лечении возрастной патологии // Успехи геронтологии. 1997. Вып. 1. С. 74-79.

26. Остерман JI.A. Исследование биологических макромолекул электрофокусированием, иммуноэлектрофорезом и радиоизотопными методами. М.: Изд. "Наука". 1983. 304с.

27. Остерман JI.A. Хроматография белков и нуклеиновых кислот. М.: Изд. "Наука". 1985. 536с.

28. Рамис Е. К проблеме нуклеации (образования клеток) при самоорганизации наноструктур белка in vitro и in vivo II Ж. техн. физики. 2005. Т. 75. С. 107-113.

29. Рамис Е. Неравновесное состояние наноструктур белка при его самоорганизации // Ж. техн. физики. 2006. Т. 76. С. 121-127.

30. Резникова М.М., Ямскова В.П. Получение и свойства неспецифического адгезионного фактора из сыворотки крови теплокровных животных и человека // Журнал общей биологии. 1985. Т. 46. №3. С. 389-400.

31. Рыбакова Е.Ю. О возможном механизме, лежащем в основе метода биотестирования in vitro регуляторных белков, проявляющих биологическую активность в сверхмалых дозах. // Онтогенез. 2005. Т.36. N3. С. 234.

32. Рыбакова Е.Ю., Виноградов А.А., Ямскова В.П., Ямское И.А. Белок-инактиватор сывороточного адгезивного гликопротеина //Онтогенез. 2000. Т.31. N4. с. 278-279.

33. Степанов В.М. Молекулярная биология. Структура и функции белков. // 1996. М.: Высшая школа. 335с.

34. Тиктинскш О.Л. Руководство по андрологии. JI.: Изд. «Медицина», 1990. 312с.

35. Туманова Н.Б., Ямскова В.П. Нарушение молекулярных механизмов клеточной адгезии в печени мышей при генетической предрасположенности к спонтанному бластомогенезу // Известия Акад. наук, серия биол. 1995. N3. С. 261-265.

36. Туманова Н.Б., Попова Н.В., Ямскова В.П. Влияние макромолекулярных адгезионных факторов на пролиферацию гепатоцитов в органных культурахэмбриональной печени мышей // Известия Акад. наук. Серия биол. 1996. N6. С. 653-657.

37. Филонов А.С., Гаврилко Д.Ю., Яминский И.В. Программное обеспечение для обработки трехмерных изображений «ФемтоСкан Онлайн». // 2005. М.: Центр перспективных технологий. 89 с. (http://www.nanoscopy.net).

38. Хэм А., КормакД. Гистология: пер. с англ. // 1983. М.: Мир, Т. 5., С. 173-180.

39. Чупин В.В. Роль липидов в структурной организации мембран и взаимодействии с белками. Диссертация на соискание ученой степени доктора химических наук. -М., 1997.

40. Энгельгардт Н.В. Иммунохимический анализ // 1968. М.: Медицина, С. 165-188.

41. Ямскова В.П., Модянова Е.А., Резникова М.М., Маленков А.Г. Высокоактивные тканевоспецифические адгезионные факторы печени и легкого // Молекулярная биология. 19776. Т.П. N5. С. 1147-1154.

42. Ямскова В.П. Роль ионов кальция в стабилизации адгезионного фактора печени крыс // Биофизика. 1978. Т.23. С. 428-432.

43. Ямскова В.П., Резникова М.М. Роль макромолекулярных компонентов клеточной поверхности в специфической адгезии клеток // Успехи биологической химии. 1979. Т.20. С.95-112.

44. Ямскова В.П., Резникова М.М. Адгезин-фактор из сыворотки крови животных и человека //Журнал общей биологии. 1984. Т.45. N3. С. 373-382.

45. Ямскова В.П., Туманова Н.Б., Логинов А. С. Сравнительное исследование действия экстрактов печени мышей линии С57В1 и СВА на адгезию гепатоцитов // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1990. N3. С. 303-306.

46. Ямскова В.П., Резникова М.М. Низкомолекулярный полипептид сыворотки крови теплокровных: влияние на клеточную адгезию и пролиферацию // Журнал общей биологии. 1991. Т.52. N2. С. 181-191.

47. Ямскова В.П., Туманова Н.Б. Макромолекулярные факторы Са-зависимой адгезии клеток печени // Известия Акад. наук. Серия биол. 1994. N5. С. 732-737.

48. Ямскова В.П., Туманова Н.Б. Роль межклеточной адгезии гепатоцитов в процессах спонтанного гепатобластомогенеза // Успехи Современной Биологии. 1996. Т. 116. Вып.2. С. 194-205.

49. Ямсков И.А., Ямскова В.П. Фармакологические препараты нового поколения на основе ранее неизвестных биорегуляторов-гликопротеинов клеточного микроокружения // Рос. хим. ж. (ЖРХО им. Д.И. Менделеева). 1998. Т.42. N3. С. 85-90.

50. Ямсков И.А., Виноградов А.А., Даниленко А.Н., Маслова JI.A., Рыбакова Е.Ю., Ямскова В.П. Низкомолекулярный гликопротеин из сыворотки крови крупного рогатого скота: структура и свойства // Прикладная биохимия и микробиология. 2001. Т.37. N1. С. 36-42.

51. Ямскова В.П., Рыбакова Е.Ю., Виноградов А.А., Вечеркин В.В., Ямсков И.А. Исследование белка-инактиватора адгезивного гликопротеина из сыворотки крови млекопитающих.// Прикладная биохимия и микробиология. 2004. Т. 40. N4. С. 407413.

52. Abrahamsson P., Lilja Н. Three predominant prostatic proteins I I Andrologia. 1990. V.l. P. 122-131.

53. Alford D., Taylor-Papadimitriou J. Cell adhesion molecules in the normal and cancerous mammary gland // J Mammary Gland Biol Neoplasia. 1996. V. 1. P. 207-218.

54. Allen J.C., Keller R.P., Archer P., Neville M.C. Studies in human lactation: milk composition and daily secretion rates of macronutrients in the first year of lactation // Am J ClinNutr. 1991. V. 54(1). P. 69-80.

55. AokiN. Regulation and functional relevance of milk fat globules and their components inthe mammary gland // Biosci Biotechnol Biochem. 2006. V. 70(9). P. 2019-27.

56. Arienti G., Carlini E., Saccardi C., Palmerini C. Role of human prostasomes in the activation of spermatozoa // J. Cell. Mol. Med. 2004. V.8 (1). P. 77-84.

57. Armstrong J.K., Wenby R.B., Meiselman H.J., Fisher T.C. The Hydrodynamic Radii of Macromolecules and Their Effect on Red Blood Cell Aggregation // Biophysical Journal. 2004. V. 87. P. 4259-4270.

58. Arnold R.R., Cole M.F., et. al. A bactericidal effect for human lactoferrin // Science. 1977. V. 197. P. 263-5.

59. Asakura H. Fetal and neonatal thermoregulation // J Nippon Med Sch. 2004. V. 71(6). P. 360-70.

60. Baker E.N., Baker H.M. Molecular structure, binding properties and dynamics of lactoferrin // Cell Mol Life Sci. 2005. V. 62(22). P. 2531-9.

61. Bantchev G.B., Schwartz D.K. Structure of beta-casein layers at the air/solution interface: atomic force microscopy studies of transferred layers // Langmuir. 2004. V. 20(26). P. 11692-7.

62. Barcellos-Hojf M.H. Mammary epithelial reorganization on extracellular matrix is mediated by cell surface galactosyltransferase // Exp Cell Res. 1992. V. 201. P. 225-234.

63. Baumrucker C.R., Erondu N.E. Insulin-like growth factor (IGF) system in the bovine mammary gland and milk//J Mammary Gland Biol Neoplasia. 2000. V. 5. P. 53-64.

64. Baveye S., Elass E., et. al Lactoferrin: a multifunctional glycoprotein involved in the modulation of the inflammatory process //Clin Chem Lab Med. 1999. V. 37. P. 281-6.

65. Baxter R.C. Insulin-like growth factor (IGF)-binding proteins: interactions with IGFs and intrinsic bioactivities //Am J Physiol Endocrinol Metab. 2000. V. 278. P. 967-76.

66. Behrens J. Cadherins and catenins: role in signal transduction and tumor progression // Cancer Metast. Rev. 1999. V. 18. P. 15-30.

67. Berkhout В., Floris R., et al. The antiviral activity of the milk protein lactoferrin against the human immunodeficiency virus type 1 //Biometals. 2004. V. 17(3). P. 291-4.

68. Berseth C.L., Lichtenberger L.M., Morriss F.H. Comparison of the gastrointestinal growth-promoting effects of rat colostrum and mature milk in newborn rats in vivo // Am J Clin Nutr. 1983. V. 37. P.52-60.

69. Bissel M.J. and Barcellos-Hoff M.H. The influence of extracellular matrix on gene expression: is structure the message? // Journal of Cell Science. Suppl. 1987. V. 8. P. 327-343.

70. Bissel M.J., Hall E.G. and Parry G. How does the extracellular matrix direct gene expression? //Journal of theoretical Biology. 1982. V. 99. P. 31-68.

71. Blum J.W., Hammon H.M. Colostrum effects on the gastrointestinal tract, and on nutritional, endocrine and metabolic parameters in neonatal calves // Livestock Prod Sci. 2000. V. 66. P. 151-9.

72. Bode L., Beermann С., Mank M., Kohn G., Boehm G. Human and bovine milk gangliosides differ in their fatty acid composition // J Nutr. 2004. V. 134(11). P. 3016-20.

73. Boehm G., Jelinek J., Stahl В., van Laere K., Knol J., Fanaro S., Moro G., Vigi V. Prebiotics in infant formulas // J Clin Gastroenterol. 2004. V. 38. P. 76-9.

74. Bouhallab S., Bougie D. Biopeptides of milk: caseinophosphopeptides and mineral bioavailability // Reprod Nutr Dev. 2004. V. 44(5). P. 493-8.

75. Brandtzaeg P. Mucosal immunity: integration between mother and the breast-fed infant. 2003 // Vaccine. V.21. P. 3382-3388.

76. Brock J.H. Lactoferrin in human milk: its role in iron absorption and protection against enteric infection in the newborn infant//Arch Dis Child.1980. V. 55. P. 417-21.

77. Burgoyne R.D., Duncan J.S. Secretion of milk proteins // J. Mammary Gland Biology and Neoplasia. 1998. V. 3. P. 275-286.

78. Camilleri P. Use of proteomic methodology for the characterization of human milk fat globular membrane proteins //Anal Biochem. 2002. V. 301. P. 314-24.

79. Calandra R.S., Rulli S.B., Frungieri M.B., Suescun M.O., Gonzalez-Calvar S.I. Polyamines in the male reproductive system // Acta Physiol Pharmacol Ther Latinoam. 1996. V. 46(4). P. 209-22.

80. Carver J.D. Advances in nutritional modifications of infant formulas // Am J Clin Nutr. 2003. V. 77(6). P. 1550-1554.

81. Cavaletto M., Giuffrida M.G., et al. Multiple forms of lactadherin (breast antigen BA46) and butyrophilin are secreted into human milk as major components of milk fat globule membrane //J. Dairy Res. 1999. V. 66. P. 295-301.

82. Cavaletto M.,. Giuffrida M.G. et.al. The proteomic approach to analysis of human milk fat globule membrane //Clinica Chimica Acta. 2004. V. 347. P. 41-48.

83. Cell biology of extracellular matrix. Ed. E.D. Hay. N.-Y.-L: Plenum press, 1982, 417 p. Guidebook to the Extracellular Matrix and Adhesion Proteins. Ed. T. Kreis, R.Vale, O.-Y.-T., Oxford University Press, 1993, 176 p.

84. Chan P.S.F., Chan L.W., Xuan J.W., Chin J.L., Choi H.L. and Chan F.L. In situ hybridization study of PSP94 (prostatic secretory protein of 94 amino acids) expression in human prostates // Prostate. 1999. V. 41. P. 99-109.

85. Chang W.Y., Wilson M.J., Birch L. and Prins G.S. Neonatal Estrogen Stimulates Proliferation of periductal fibroblasts and alters the extracellular matrix composition in the rat prostate // Endocrinology. 1999. V. 140. 405-415.

86. Chappie D.S., Mason D.J., et. al. Structure-function relationship of antibacterial synthetic peptides homologous to a helical surface region on human lactoferrin against Escherichia coli serotype 0111 //Infect Immun. 1998. V. 66. P. 2434-40.

87. Chen L, Subirade M. Chitosan/beta-lactoglobulin core-shell nanoparticles as nutraceutical carriers // Biomaterials. 2005. V. 26(30). P. 6041-53.

88. Chipman D.M., Sharon N. Mechanism of lysozyme action // Science. 1969. V. 165(892). P. 454-65.

89. Clare D.A., SwaisgoodH.E. Bioactive Milk Peptides: A Prospectus//J. Dairy Sci. 2000. V. 83. P. 1187-1195.

90. Clarke S.M., Merchant D.J. Primary cultures of human prostatic epithelial cell from transurethral resection specimens // Prostate. 1980. V. 1(1). P. 87-94.

91. Clarke R.B., Spence K., Anderson E., Howell A. Okano H., Potten C.S. A putative human breast stem cell population is enriched for steroid receptor-positive cells // Dev Biol. 2005. V. 277. P. 443^56.

92. Conneely O.M. Antiinflammatory activities of lactoferrin // J Am Coll Nutr. 2001. 20. P. 389-397.

93. Costello L.C., Fadika G., Franklin R.B. Aconitase activity, citrate oxidation, and zinc inhibition in rat ventral prostate // Enzyme. 1981. V. 26. P. 281-285.

94. Costello L.C., Franklin R.B. Concepts of citrate production and secretion by prostate. Hormonal relationships in normal and neoplastic prostate // Prostate. 1991. V. 129(3). P. 181-205.

95. Costello L.C, Franklin R.B. The clinical relevance of the metabolism of prostate cancer; zinc and tumor suppression: connecting the dots // Mol Cancer. 2006. V. 15. P. 517.

96. Costello L.C., Liu Y., Franklin R.B. Testosterone stimulates the biosynthesis of m-aconitase and citrate oxidation in prostate epithelial cells // Mol Cell Endocrinol. 1995. V.l 12(1). P. 45-51.

97. Cowin P., Burke B. Cytoskeleton-membrane interactions // Curr. Opin. Cell Biol. 1996. V. 8. P. 56-65.

98. Crosa J.H. Genetics and molecular biology of siderophore-mediated iron transport in bacteria //Microbiol Rev. 1989. V. 53. P. 517-30.

99. Cui S., Arosio D., Doherty K.M., Brosh R.M., Falaschi A., Vindigni A. Analysis of the unwinding activity of the dimeric RecQl helicase in the presence of human replication protein A // Nucleic Acids Researches. 2004. V. 32. P. 2158-2170.

100. Daly S.E.J., Kent J.C., Owens R.A., andHartmann P.E. Frequency and degree of milk removal and the short-term control of human milk synthesis. 1996 // Exp Physiol. V. 81. P. 861-875.

101. Daniel C., Strickland P., Friedmann Y. Expression and functional role of E- and P-cadherins in mouse mammary ductal morphogenesis and growth // Dev Biol. 1995. V.169. P. 511-551.

102. Dannies P.S., Levine L. Structural properties of bovine brain S-100 protein // J. Biol. Chem. 1971. V. 246. P. 6276-6283.

103. Dev B.C., Sood S.M., Wind S., Slattery C. W. Characterization of human k-casein purified by FPLC // Prep. Biochem. 1993. V. 23. P. 389.

104. Dev B.C., Sood S.M., Wind S., Slattery C.W. k-Casein and b-caseins in human milk micelles: structural studies // Arch. Biochem. Biophys. 1994. V. 314. P. 329.

105. Dial E.J., Hall L.R., et. al. Antibiotic properties of bovine lactoferrin on Helicobacter pylori//Dig Dis Sci. 1998. V. 43. P. 2750-6.

106. Dial E.J., Lichtenberger L.M. Effect of lactoferrin on Helicobacter felis induced gastritis//Biochem Cell Biol. 2002. V. 80. P. 113-7.

107. Donato R. S-100 proteins // Cell Calcium. 1986. V. 7. P. 123-145.

108. Donato R. Functional role of S-100 proteins, calcium-binding proteins of the EF-hand type // Biochimica et Biophysica Acta (BBA). 1999. V. 1450. P. 191-231.

109. Durbeej M., Ekblom P. Dystroglycan and laminins: glycoconjugates involved in branching epithelial morphogenesis // Exp Lung Res. 1997. V. 23. P. 109-118.

110. Eglinton B.A., Roberton D. M. & Cummins A.G. Phenotype of T cells, their soluble receptor levels, and cytokine profile of human breast milk. 1994 // Immunol. Cell Biol. V. 72. P. 306-313.

111. Ekblom P., Lonai P., and Talts J.F. Expression and biological role of laminin-1 // Matrix Biol. 2003. V. 22. P. 35-47.

112. Elass-Rochard E., Roseanu A., et. al. Lactoferrin-lipopolysaccharide interaction: involvement of the 28-34 loop region of human lactoferrin in the high-affinity binding to Escherichia coli 055B5 lipopolysaccharide// Biochem J. 1995. V. 312. P. 839-45.

113. Elenius K., Salmivirta M., Inki P., Mali M., Jalkanen M. Binding of human syndecan to extracellular matrix proteins // J Biol Chem. 1990. V. 265. P. 17837-17843.

114. El-Nimr A., Hardee G.E., Perrin J.H. A fluorimetric investigation of the binding of drugs to lysozyme // J Pharm Pharmacol 1981; 33(2) 117-8.

115. Engvall E., Perlman P. Enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA). Quantitative assay of immunoglobulin G // Immunochemistry. 1971. V.8. P. 871 874.

116. Erdem Y.K., Yuksel Z. Sieving Effect of Heat-Denatured Milk Proteins During Ultrafiltration of Skim Milk. I. The Preliminary Approach // J. Dairy Sci. 2005. V. 88. P. 1941-1946.

117. Fair W.R., Couch J., Wehner N. Prostatic antibacterial factor. Identity and significance // Urol. 1976. V.7. P. 169-77.

118. Fano G., Biocca S., Fulle S., Mariggio M.A., Belia S., Calissano P. The S-100: A protein family in search of a function // Progress in Neurobiology. 1995. V. 46. P. 71-82.

119. Farguhar M.G., Palade G.E. Junctional complexes in various epithelia // J. Cell Biol. 1963. V. 17. P. 375-412.

120. Faraldo M.M., Deugnier M.A., Thiery J.P., Glukhova M.A. Development of mammary gland requires normal beta 1-integrin function // Adv Exp Med Biol. 2000. V. 480. P. 169-74.

121. Farrell H.MJr., Kumosinski T.F., Pulaski P., Thompson M.P. Calcium-induced associations of the caseins: a thermodynamic linkage approach to precipitation and resolubilization // Arch Biochem Biophys. 1988 V. 265(1). P. 146-58.

122. Fata J.E., Leco K.J., Moorehead R.A., Martin D.C., Khokha R. Timp-1 is important for epithelial proliferation and branching morphogenesis during mouse mammary development // Dev Biol. 1999. V. 211. P. 238-254.

123. Fata J.E, Werb Z, Bissell M.J. Regulation of mammary gland branching morphogenesis by the extracellular matrix and its remodeling enzymes // Breast Cancer Res. 2004. V. 6. P. 1-11.

124. Field C.J. The immunological components of human milk and their effect on immune development in infants // J Nutr. 2005. V.135 (1). P.l-4. Review.

125. Filteau S. M. Milk components with immunomodulatory potential // Adv. Nutr. Res. 2001. V. 10. P. 327-350.

126. Floris R., Redo I., Berkhout В., Visser S. Antibacterial and antiviral effects of milk proteins and derivatives thereof//Curr Pharm Des. 2003. V. 9(16). P. 1257-75.

127. Flynn A. Minerals and trace elements in milk // Adv Food Nutr Res. 1992. V. 36. P. 209-52.

128. Fowler J.E. Jr. Secretory immunity of the prostate gland // Infection. 1991. V. 19 Suppl 3. P. 131-7.

129. Furtmuller P.G., Zederbauer M, Jantschko W., Helm J., Bogner M., Jakopitsch C., Obinger C. Active site structure and catalytic mechanisms of human peroxidases // Arch Biochem Biophys. 2006. V. 445(2). P. 199-213.

130. Garabedian E.M., Humphrey P.A., Gordon J.I. A transgenic mouse model of metastatic prostate cancer originating from neuroendocrine cells // PNAS. 1998. V. 95. P. 15382-15387.

131. Garde S., Sheth A., Porter A.T., Pienta K.J. Effect of prostatic inhibin peptide (PIP) on prostate cancer cell growth in vitro and in vivo И Prostate. 1993. V.22. P. 225233.

132. Gerson C., Sabater J., Scuri M., Torbati A., Coffey R., Abraham J. W., Lauredo I., Forteza R. The lactoperoxidase system functions in bacterial clearance of airways // Am J Respir Cell Mol Biol. 2000. V. 22. P. 665-71.

133. Ghibaudi E., Laurenti E. Unraveling the catalytic mechanism of lactoperoxidase and myeloperoxidase // Eur J Biochem. 2003. V. 270(22). P. 4403-12.

134. Giancotti F.G., Ruoslahti E. Integrin signaling // Science. 1999. V. 285(5430). P. 1028-32.

135. Gifford J.L., Hunter H.N., Vogel H.J. Lactoferricin: a lactoferrin-derived peptide with antimicrobial, antiviral, antitumor and immunological properties // Cell Mol Life Sci. 2005. V. 62(22). P. 2588-98.

136. Gill H.S., Doull F., Rutherfurd K.J., Cross M.L. Immunoregulatory peptides in bovine milk // Br J Nutr. 2000. V. 84. P. 111-7.

137. Gleizes P.E., Munger J.S., Nunes I., Harpel J.G., Mazzieri R., Noguera I., Rifkin D.B. TGF-b Latency: Biological Significance and Mechanisms of Activation // Stem Cells. 1997. V. 15. P. 190-197.

138. Goudemand M. Plasma fibronectin // Rev Fr Transfus Immunohematol. 1983. V. 26(3). P. 279-98.

139. Greene D.R., Fitzpatrick J.M., Scardino P.T. Anatomy of the prostate and distribution of early prostate cancer // Semin Surg Oncol. 1995. V. 11(1). P. 9-22.

140. Grosvenor C.E., Picciano M.F., Baumrucker C.R. Hormones and growth factors in milk // Endocr Rev. 1993. V.14. P. 710-28.

141. Groves M.L., Gordon W.G. The major component of human casein: a protein phosphorylated at different levels //Arch Biochem Biophys. 1970. V. 140(1). P. 47-51.

142. Guilloteau P., he Ниёгои-Ьигоп I., Toullec R., Chayvialle J.A., Zabielski R., Blum J.W. Gastrointestinal regulatory peptides and growth factors in young cattle and sheep //J Vet Med A. 1997. V. 44. P. 1-23.

143. Gupta A.K., Curtis A.S. Lactoferrin and ceruloplasmin derivatized superparamagnetic iron oxide nanoparticles for targeting cell surface receptors // Biomaterials. 2004. V. 25(15). P. 3029-40.

144. Hadom U., Hammon H., Bruckmaier R., Blum J. W. Delaying colostrum intake by 1 day has important effects on metabolic traits and on gastrointestinal and metabolichormones in neonatal calves //J Nutr. 1997. V. 127. P. 2011-23.

145. Hames B.D. One-dimensional gel electrophoresis of proteins. In: Gel Electrophoresis of Proteins. A Practical Approach. New York: Oxford University Press; 1990. P. 106.

146. Hammon H„ Blum J.W. Enhanced xylose absorption in neonatal calves by prolonged colostrum feeding // J Anim Sci. 1997. V. 75. P. 2915-9.

147. Hanson L.A., Korotkova M. The role of breastfeeding in prevention of neonatal infection//Semin Neonatol. 2002. V. 7(4). P. 275-81.

148. Hanson L.A., Korotkova M., Lundin S., Haversen L., Siljverdal S.A., Mattsby-Baltzer /., Strandvik B. & Telemo E. The transfer of immunity from mother to child // Ann. N.Y. Acad. Sci. 2003. V. 987. P. 199-206.

149. Holden H.M., Rayment I., Thoden J.B. Structure and function of enzymes of the Leloir pathway for galactose metabolism // J Biol Chem. 2003. V. 278(45). P. 43885-8.

150. Holt C., Wahlgren N.M., Drakenberg T. Ability of a beta-casein phosphopeptide to modulate the precipitation of calcium phosphate by forming amorphous dicalcium phosphate nanoclusters // Biochem J. 1996. V. 314 (Pt 3). P. 1035-9.

151. Holt C., Sawyer L. Primary and predicted secondary structures of the caseins in relation to their biological functions // Protein Eng. 1988. V. 2(4). P. 251-9.

152. Hoppu U., Kalliomaki M., Laiho K, Isolauri E. Breast milk—immunomodulatory signals against allergic diseases // Allergy. 2001. V. 56. Suppl 67. P. 23-26.

153. Host A., Halken S. Hypoallergenic formulas-when, to whom and how long: after more than 15 years we know the right indication! // Allergy. 2004. V. 59 Suppl. 78. P. 45-52.

154. Hunziker W. and Kraehenbuhl J-P. Epithelial transcytosis of immunoglobulins. // J Mammary Gland Biol Neoplasia. 1998. V. 3. P. 287-302.

155. Huppertz Т., Fox P.F., de Kruif KG., Kelly A.L. High pressure-induced changes in bovine milk proteins: a review // Biochim Biophys Acta. 2006. V. 1764(3). P. 593-8.

156. Hynes R.O. Integrins: bidirectional, allosteric signaling machines // Cell. 2002. V. 110. P. 673-687.

157. Ibrahim H.R. On the novel catalytically-independent antimicrobial function of hen egg-white lysozyme: a conformation-dependent activity // Nahrung. 1998. V. 42. P. 18793.

158. Ichihara I. Some ultrastructural effects of testosterone and insulin on the ventral prostate of rats in organ culture // Cell Tissue Res. 1977. V. 181(3). P. 327-37.

159. Islam M.A., Kato H., Hayama M., Kobayashi S., Igawa Y., Ota H., Nishizawa 0. Are neuroendocrine cells responsible for the development of benign prostatic hyperplasia? // Eur Urol. 2002. V. 42. P. 79-83.

160. Jan C., Bellaton C., Greenland Т., MornexJ-F. Mammary transmission of caprine arthritis encephalitis virus: a 3D model for in vitro study // Reprod. Nutr. Dev. 2005. V. 45. P. 513-523.

161. Janne J., Alhonen L„ Leinonen P. Polyamines: from molecular biology to clinical applications// Ann Med. 1991. V. 23(3). P. 241-59.

162. Janne J., Alhonen L„ Pietila M., Keinanen T.A. Genetic approaches to the cellular functions of polyamines in mammals // Eur J Biochem. 2004. V. 271(5). P. 877-94.

163. Jensen R.G., Lammi-Keefe C. The anticarcinogenic conjugated fatty acid c9, tl 1-cl8:2, or rumenic acid, in human milk: amounts and effects // Adv. Exp. Med. Biol. 2001. V. 501. P. 153-156.

164. Johnson G.B. Enzyme polymorphism and metabolism. Science. 1974. V. 184(132). P. 28-37.

165. Jolles P, Jolles J. What's new in lysozyme research? Always a model system, today as yesterday // Mol Cell Biochem. 1984. V. 63. P. 165-89.

166. Kalirai H., Clarke R.B. Human breast epithelial stem cells and their regulation // J Pathol. 2006. V. 208. P. 7-16.

167. KanzakiN. Uyeda T.Q., Опита K. Intermolecular interaction of actin revealed by a dynamic light scattering technique // J Phys Chem В Condens Matter Mater Surf Interfaces Biophys. 2006. V. 110(6). P. 2881-7.

168. Keenan T.W., Patton S. The structure of milk: implication for sampling and storage. The milk lipid globule membrane. In Jensen RG, editor. Handbook of milk composition. San Diego: Academic Press; 1995. p. 5 62.

169. Kellokumpu-Lehtinen P., Santti R.S., Pelliniemi L.J. Development of human fetal prostate in culture // Urol Res. 1981. V. 9(2). P. 89-98.

170. Kienber F., Ebner A., Gruber H.J., Hinterdorfer P. Molecular Recognition Imaging and Force Spectroscopy of Single Biomolecules // Acc. Chem. Res. 2006. V. 39. P. 29-36.

171. Kilara A, Panyam D. Peptides from milk proteins and their properties // Crit Rev Food Sci Nutr. 2003. V. 43(6). P. 607-33.

172. Kim Y., Fung L., Michael G., Spencer G. and Duncan M. A Comprehensive characterization of the peptide and protein constituents of human seminal fluid // The Prostate. 2004. V.61. P. 171-181.

173. Kim S.K., Keeney S.E., Alpard S.K. & Schmalstieg F.C. Comparison of L-selectin and CD1 lb on neutrophils of adults and neonates during the first month of life. // Pediatr. Res. 2003. V.53.P. 132-136.

174. Kinbara H., Cunha G.R., Boutin E., Hayashi N. and Kawamura J. Evidence of stem cells in the adult prostatic epithelium based upon responsiveness to mesenchymal inductors // Prostate. 1996. V.29. P. 107-116.

175. Kinsella J.E., Whitehead D.M. Proteins in whey: chemical, physical, and functional properties // Adv Food Nutr Res. 1989. V. 33. P. 343-438.

176. Kirshner J., Hardy J., Wilczynski S., Shively J.E. Cell-cell adhesion molecule CEACAM1 is expressed in normal breast and milk and associates with betal integrin in a 3D model of morphogenesis // J Mol Histol. 2004. V. 35(3). P. 287-99.

177. Kirsty A.G., Leif R.L. ECM degrading proteases and tissue remodelling in the mammary gland // BioEssays. 2005. V. 27. P. 894-903.

178. Klinowska T.C., Soriano J.V., Edwards G.M., Oliver J.M., Valentijn A.J., Montesano R., Streuli C.H. Laminin and betal integrins are crucial for normal mammary gland development in the mouse // Dev Biol. 1999. V. 215. P. 13-32.

179. Knox J.D., Cress A.E., Clark V, Manriquez L., Affinito K.S., Dalkin B.L., Nagle R.B. Differential expression of extracellular matrix molecules and the alpha 6-integrins in the normal and neoplastic prostate // Am J Pathol. 1994. V. 145(1). P. 167-74.

180. Knudsen K.A., Wheelock M.J. Cadherins and the Mammary Gland // Journal of Cellular Biochemistry. 2005. V.95. P. 488^196.

181. Kontopidis G., Holt C., Sawyer L. The ligand-binding site of bovine beta-lactoglobulin: evidence for a function? // J Mol Biol. 2002. V. 318(4). P. 1043-55.

182. Kontopidis G., Holt C., Sawyer L. Invited review: beta-lactoglobulin: binding properties, structure, and function // J Dairy Sci. 2004. V. 87(4). P. 785-96.

183. Kovacs A., Funke S„ Marosvolgyi Т., Burus I., Decsi T. Fatty acids in early human milk after preterm and full-term delivery // J Pediatr Gastroenterol Nutr. 2005. V. 41(4). P. 454-9.

184. Kreis Т., Vale R. Eds. In: Guidebook to the Extracellular Matrix and Adhesion Proteins//Oxford University Press. 1993. 176p.

185. Kreuter J. Nanoparticles and nanocapsules-new dosage forms in the nanometer size range // Pharm Acta Helv. 1978. V. 53(2). P. 33-9.

186. Kulski J.K., Hartmann P.E. Changes in human milk composition during the initiation of lactation//Aust J Exp Biol Med Sci. 1981. V. 59(1). P. 101-14.

187. Kuwasako K., Kida 0., Kitamura K., Kato J., Eto T. Plasma adrenomedullin in cerebrovascular disease: a possible indicator of endothelial injury // Int Angiol. 1997. V. 16(4). P. 272-9.

188. Lin M.F., Clinton G.M. Human prostatic acid phosphatase has phosphotyrosyl protein phosphatase activity // Biochem J. 1986. V. 235(2). P. 351-7.

189. Lindberg Т., Ohlsson K., Westrom B. Protease inhibitors and their relation to proteases in human milk // Pediatr Res. 1982. V. 16. P. 479-83.

190. Liu Y., Franklin R.B., Costello L.C. Prolactin and testosterone regulation of mitochondrial zinc in prostate epithelial cells // Prostate. 1997. V.30 (1). P. 26-32.

191. Lombardo D. Bile salt-dependent lipase: its pathophysiological implications // Biochim Biophys Acta. 2001. V. 1533(1). P. 1-28.

192. Lonnerdal B. Nutritional and physiologic significance of human milk proteins // Am J Clin Nutr. 2003. V. 77(6). P. 1537-1543.

193. Lonnerdal B. Human milk proteins: key components for the biological activity of human milk// Adv Exp Med Biol. 2004. V. 554. P. 11-25.

194. Lyubchenko Y.L., Sherman S., Shlyakhtenko L.S., Uversky V.N. Nanoimaging for protein misfolding and related diseases // J Cell Biochem. 2006. V. 99(1). P. 52-70.

195. Maga E.A., Anderson G.B., Cullor J.S., Smith W., Murray J.D. Antimicrobial properties ofhuman lysozyme transgenic mouse milk// J Food Prot. 1998. V. 61. P. 52-6.

196. Magi В., Ietta F., Romagnoli R., et al. Presence of macrophage migration inhibitory factor in human milk: evidence in the aqueous phase and milk fat globules // Pediatr Res. 2002. V. 51. P. 619-24.

197. Malinda K.M., Kleinman H.K. The laminins // Int. J. Biochem Cell Biol. 1996. V. 28. P. 957-959.

198. Mao F.C., Bremel R.D., Dentine M.R. Serum concentrations of the milk proteins alpha-lactalbumin and beta-lactoglobulin in pregnancy and lactation: correlations with milk and fat yields in dairy cattle // J Dairy Sci. 1991. V. 74(9). P. 2952-8.

199. Margolis L., Hatfill S., Chuaqui R., Vocke C., Emmert-Buck M„ Linehan W.M., Duray P.H. Long term organ culture of human prostate tissue in a NASA-designed rotating wall bioreactor// J Urol. 1999. V. 161(1). P. 290-7.

200. Marker P.C., Donjacour A.A., Dahiya R., Cunha G.R. Hormonal, cellular, and molecular control of prostatic development // Developmental Biology. 2003. V. 253. P. 165-174.

201. Marshall K. Therapeutic applications of whey protein // Altera Med Rev. 2004. V. 9(2). P. 136-56.

202. Martin R.H., Glass M.R., Chapman C., Wilson G.D., Woods K.L. Human alpha-lactalbumin and hormonal factors in pregnancy and lactation // Clin Endocrinol (Oxf). 1980. V. 13(3). P. 223-30.

203. Martin-Sosa S., Martin M.J., Garcia-Pardo L.A., Hueso P. Sialyloligosaccharides in human and bovine milk and in infant formulas: variations with the progression of lactation // J Dairy Sci. 2003. V. 86(1). P. 52-9.

204. Mather I.H. A review and proposed nomenclature for major proteins of the milk fat globule membrane //J. Dairy Sci. 2000. V. 83. P. 203^17.

205. Mather I.H., Keenan T. W Origin and secretion of milk lipids // JAMA. 1998. V.3. P. 259-273

206. Matthews S.B., Waud J.P., Roberts A.G., Campbell A.K. Systemic lactose intolerance: a new perspective on an old problem // Postgrad Med J. 2005. V. 81(953). P. 167-73.

207. McGuffey M.K., Epting K.L., Kelly R.M., Foegeding E.A. Denaturation and aggregation of three alpha-lactalbumin preparations at neutral pH // J Agric Food Chem. 2005. V. 53(8). P. 3182-90.

208. McMinn J.E., Baskin D.G., Schwartz M.W. Neuroendocrine mechanisms regulating food intake and body weight // Obes Rev. 2000. V. 1(1). P. 37-46.

209. McNeal J.E. The prostate gland: morphology and pathology // MonogrUrol. 1983. V. 4. P. 3.

210. Meisel H. Multifunctional peptides encrypted in milk proteins // Biofactors. 2004. V. 21(1-4). P. 55-61.

211. Meisel H., FitzGerald R.J. Biofunctional peptides from milk proteins: mineralbinding and cytomodulatory effects // Curr Pharm Des. 2003. V. 9(16). P. 1289-95.

212. Menard D., Pothier P. Radioautographic localization of epidermal growth factor receptors in human fetal gut. // Gastroenterology. 1991. V.101. P.640-9.

213. Meredith D. and Boyd C.A.R. Oligopeptide transport by epithelialcells // J Membr Biol. 1995. V. 145. P. 1-12.

214. Michalski M.C., Briard V., Michel F„ Tasson F„ Poulain P. Size distribution of fat globules in human colostrum, breast milk, and infant formula // J Dairy Sci. 2005. V. 88(6). P. 1927-40.

215. Miller R.J., Cuatrecasas P. Enkephalins and endorphins. Vitam Horm. 1978. V. 36. P. 297-382.

216. Miller J.B., Bull S., Miller J., McVeagh P. The oligosaccharide composition of human milk: temporal and individual variations in monosaccharide components // J Pediatr Gastroenterol Nutr. 1994. V. 19(4). P. 371-6.

217. Monks J., Neville M.C. Albumin transcytosis across the epithelium of the lactating mouse mammary gland//J Physiol. 2004. Oct 1. 560 (Pt 1). P. 267-80.

218. Moore B.E. A soluble protein characteristic of the nervous system // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1965. V. 19(6). P. 739-744.

219. Moore B.W. Chemistry and biology of the S-100 proteins 11 Scand. J. Immunol. (Suppl.). 1982. V. 9. P. 53-74.

220. Moore B.W., McGregor D. Chromatographic and electrophoretic fractionation of soluble proteins of brain and liver// J. Biol. Chem. 1965. V. 240. P. 1647-1653.

221. Murakami K., Lagarde M., Yuki Y. Identification of minor proteins of human colostrum and mature milk by two-dimensional electrophoresis //Electrophoresis. 1998. V. 19. P. 2521-7.

222. Muschler J., Levy D., Boudreau R., Henry M., Campbell K., Bissell M.J. A role for dystroglycan in epithelial polarization: loss of function in breast tumor cells // Cancer Res. 2002. V. 62. P. 7102-7109.

223. Naidu S.S., Svensson U„ et. al. Relationship between antibacterial activity and porin binding of lactoferrin in Escherichia coli and Salmonella typhimurium // Antimicrob Agents Chemother. 1993. V. 37. P. 240-5.

224. Nakano Т., Sugawara M., Kawakami H. Sialic acid in human milk: compositionand functions // Acta Paediatr Taiwan. 2001. V. 42(1). P. 11-7.

225. Nakata R. Alpha lactalbumin // Nippon Rinsho. 2004. V. 62 Suppl 11. P. 288-90.

226. Nichols B.L., McKee K.S., Henry J.F., Putman M. Human lactoferrin stimulates thymidine incorporation into DNA of rat crypt cells // Pediatr Res. 1987. V. 21. P. 563-7.

227. Nicholson J.K., Foxall P.J., Spraul M., Farrant R.D., Lindon J.C. 750 MHz 1H and 1H-13C NMR spectroscopy of human blood plasma // Anal Chem. 1995. V. 67(5). P. 793-811.

228. Nicola N.A. Cytokine pleiotropy and redundancy: a view from the receptor // Stem Cells. 1994.12 Suppl l.P. 3-12.

229. Nishimura T. Expression of potential lymphocyte trafficking mediator molecules in the mammary gland // Vet. Res. 2003. V. 34. P. 3-10.

230. Nukumi N., Iwamori Т., Naito K., Tojo H. Whey acidic protein (WAP) depresses the proliferation of mouse (MMT) and human (MCF-7) mammary tumor cells // J Reprod Dev. 2005. V. 51(5). P. 649-56.

231. Ogundele M.O. Inhibitors of complement activity in human breast-milk: a proposed hypothesis of their physiological significance //Mediat Inflamm. 1999. V. 8. P. 69-75.

232. Oddy W. The impact of breast milk on infant and child health // Breastfeed Rev. 2002. V. 10. N. 3. P. 5-18.

233. Olivier J.-C. Drug Transport to Brain with Targeted Nanoparticles // The Journal of the American Society for Experimental NeuroTherapeutics. 2005. V. 2. P. 108-119.

234. Ollivier-Bousquet M. Transferrin and prolactin transcytosis in the lactating mammary epithelial cell. 1998 // J Mammary Gland Biol Neoplasia. V. 3. P. 303-313.

235. O'neill В., Magnolato D., and Semenza G. The electrogenic and Na-dependent iodide transport system in plasma membrane vesicles from thyroid glands // Biochim Biophys Acta. 1987. V. 896. P. 263-274.

236. Опита K, Kanzaki N., Kobayashi N. Association of calcium phosphate and fibroblast growth factor-2: a dynamic light scattering study // Macromol. Biosci. 2004. V. 21. P. 39-46.

237. Osserman E.F., Canfield R.E., Beychok S. Lysozyme. Academic Press, New York and London, 1974.

238. Parrish A.R., Sallam K., Nyman D. W., Orozco J., Cress A.E., Dalkin B.L., Nagle

239. R.B,, Gandolfi A.J. Culturing precision-cut human prostate slices as an in vitro model of prostate pathobiology // Cell Biol Toxicol. 2002. V. 18(3). P. 205-19.

240. Peaker M. and Wilde C.J. Feedback control of milk secretion from milk 11 J Mammary Gland Biol Neoplasia. 1996. V. 1. P. 307-315.

241. Peehl D.M. Primary cell cultures as models of prostate cancer development // Endocr Relat Cancer. 2005. V. 12(1). V. 19-47.

242. Pellegrini A., Thomas U., von Fellenberg R., Wild P. Bactericidal activities of lysozyme and aprotinin against gram-negative and gram-positive bacteria related to their basic character//J Appl Bacteriol. 1992. V. 72(3). P. 180-7.

243. Persechini A., Moncrief N.D., Kretsinger R.H. The EF-hand family of calcium-modulated proteins // TINS. 1989. V. 12. P. 462-467.

244. Peterson J.A., Patton S., Hamosh M. Glycoproteins of the human milk fat globule in the protection of the breast-fed infant against infections //Biol Neonate. 1998. V. 74. P. 143- 62.

245. Petricoin E.F., Ornstein D.K., Liotta L.A. Clinical proteomics: Applications for prostate cancer biomarker discovery and detection // Urol Oncol. 2004. V. 22(4). P. 3228.

246. Pickart L., Thaler M.M. Tripeptide in human serum which prolongs survival of normal liver cells and stimulates growth in neoplastic liver // Nat New Biol. 1973. V. 243(124). P.85-7.

247. Pierson R., Temin H. The partial purification from calf serum of a fraction with multiplication-stimulating activity for chicken fibroblasts in cell culture and with non-suppressible insulin-like activity//J. Cell Physiol.1972. V. 79. P. 319-330.

248. Pitelka D.R., Hamamoto S.T., Duafala J.G., Nemanic M.K. Cell contacts in the mouse mammary gland // J Cell Biol. 1973. V. 56. P. 797-818.

249. Pourpak Z., Farhoudi A., Mahmoudi M., Movahedi M., Ghargozlou M., Kazemnejad A., Eslamnoor B. The role of cow milk allergy in increasing the severity of atopic dermatitis // Immunol. Invest. 2004. V. 33. N. 1. P. 69-79.

250. Provencher S. W. И Makromol. Chem. 1985. B.82. №15 P. 632.

251. Rackley R.R., Yang В., Pretlow T.G., et al. Differences in the leucine aminopeptidase activity in extracts from human prostatic carcinoma and benign prostatic hyperplasia // Cancer. 1991. V.68 (3). P. 587-93.

252. Randa M., Hamade L. et al. Anti-a-Galactosyl Immunoglobulin A (IgA), IgG, and IgM in Human Secretions //Clinical and diagnostical laboratory immunology. 1995. V.3. P. 125-131.

253. Reiter В. Review of the progress of dairy science: antimicrobial systems in milk // J Dairy Res. 1978. V. 45(1). P. 131-47.

254. Reiter B. in The Lactoperoxidase System, Chemistry and Biological Significance (Pruitt K.M., Tenovuo J.O., ed.), Marcel Dekker, New York, 1985. pp. 123.

255. Reya Т., Morrison S.J., Clarke M.F., Weissman I.L. Stem cells, cancer, and cancer stem cells // Nature. 2001. V. 414. P. 105-111.

256. Romas N.A., Kwan D.J. Prostatic acid phosphatase; biomolecular features and assays for serum determination // Urol Clin North Am.1993. V.20 (4). P. 581-8.

257. Ronquist G., Nilsson B.O. The Janus-faced nature of prostasomes: their pluripotency favours the normal reproductive process and malignant prostate growth // Prostate Cancer and Prostatic Diseases. 2004. V.7. P. 21-31.

258. Rosen J.M., Li S., Raught В., Hadsell D. The mammary gland as a bioreactor: factors regulating the efficient expression of milk protein-based transgenes // Am J Clin Nutr. 1996. V. 63(4). P. 627-32.

259. Roy-Burman P., Wu H., Powell W.C., Hagenkord J. and Cohen M.B. Genetically defined mouse models that mimic natural aspects of human prostate cancer development // Endocrine-Related Cancer. 2004. V. 11. P. 225-254.

260. Santella L. The role of calcium in the cell cycle: facts and hypotheses // Biochem Biophys Res Commun. 1998. V. 244(2). P. 317-24.

261. Sato T.N., Hayashi M. Purification and characterization of bovine milk fibronectin //J Dairy Res. 1985. V. 52(4). P. 507-11.

262. Sava G., Ceschia V., Zabucchi G. Evidence for host-mediated antitumor effects of lysozyme in mice bearing the MCa mammary carcinoma // Eur J Cancer Clin Oncol. 1988. V. 24. P. 1737-43.

263. Scibior D., Czeczot H. Catalase: structure, properties, functions // Postepy Hig Med Dosw. 2006. V. 60. P. 170-80.

264. Schafer B.W., Heizmann C.W. The SI00 family of EF-hand calcium-binding proteins: function and pathology // TIBS. 1996. V. 21. P. 134-140.

265. Shahani K.M., Herper W.J., Jensen R.G., Parry R.M. Jr., Zittle C.A. Enzymes in bovine milk: a review // J Dairy Sci. 1973. V. 56(5). P. 531-43.

266. Sharom F.J., Lehto M.T. Glycosylphosphatidylinositol-anchored proteins: structure, function, and cleavage by phosphatidylinositol-specific phospholipase С // Biochem Cell Biol. 2002. V. 80(5). P. 535-49.

267. Shashoua V.E., Hesse G. W, Moore B. W. Proteins of the Brain Extracellular Fluid: Evidence for Release of S-100 Protein // J. of Neurochemistry. 1984. V. 42. № 6. P. 1536-1541.

268. Schlesinger D.H., Pickart L., Thaler M.M. Growth-modulating serum tripeptide is glycyl-histidyl-lysine // Experientia. 1977. V. 33(3). P. 324-5.

269. Schlimme E., Meisel H. Bioactive peptides derived from milk proteins. Structural, physiological and analytical aspects //Nahrung. 1995. V. 39. P. 1-20.

270. Schryvers A.B., Bonnah R., et. al. Bacterial lactoferrin receptors //Adv Exp Med Biol. 1998. V. 443. P. 123-33.

271. Shennan D.B, Grant T.A., Ramsay R.R., Burns C., and Zammit V.A. Characteristics of L-carnitine transport by lactating rat mammary tissue // Biochim Biophys Acta. 1998. V. 1393. P. 49-56.

272. Shennan D. В., Peaker M. Transport of Milk Constituents by the Mammary Gland //Physiol. Rev. 2000. V. 80(3). P. 925-951.

273. Shillingford J.M., Calvert D.T., Beechey R.B., and Shennan D.B. Phosphate transport via Na+-Pi cotransport and anion exchange in lactating rat mammary tissue // Exp Physiol. 1996. V. 81. P. 273-284.

274. Shukeir N., Arakelian A., Kadhim S., Garde S., Rabbani S. Prostate secretory protein PSP-94 decreases tumor growth and hypercalcemia of malignancy in a syngenic in vivo model of prostate cancer // Cancer Res. 2003. V. 63 (9). P. 2072-2078.

275. Smalley M., Ashworth A. Stem cells and breast cancer: a field in transit // Nature Rev Cancer. 2003. V. 3. P. 832-844.

276. Smith-Kirwin S.M., O'Connor D.M., Johnston J., de Lancey E., Hassink S.G., and Funanage V.L. Leptin expression in human mammary epithelial cells in breast milk // J Clin Endocrinol Metab. 1998. V.83. P. 1810-1813.

277. Sood S.M., Herbert P.J., Slattery C.W. The pH-dependent Dissociation of fa-Casein from HumanMilk Micelles: Role of Electrostatic Interactions // J Dairy Sci. 1998. V. 81. P. 3149-3153.

278. Sood S.M., Slattery C.W. Suspension of the Calcium-Sensitive Human ^-Caseins by Human к-Casein // J. Dairy Sci. 2002. V. 85. P. 1353-1356.

279. Sood S.M., Slattery C.W. The Use of Lithium Chloride to Study Human Milk Micelles // J. Dairy Sci. 2003. V. 86. P. 78-85.

280. SoodS.M., Erickson G., Slattery C.W. лг-Casein Interactions in the Suspension of the Two Major Calcium-Sensitive Human /^-Caseins // J. Dairy Sci. 2003. V. 86. P. 2269-2275.

281. SoodS.M., Herbert P.J., Slattery C.W. Structural Studies on Casein Micelles of Human Milk: Dissociation of b-Casein of Different Phosphorylation Levels Induced by Cooling and Ethylenediaminetetraacetate // J Dairy Sci. 1997. V. 80. P. 628-633.

282. Sood S.M., Erickson G., Slattery C. W. Formation of reconstituted casein micelles with human beta-caseins and bovine kappa-casein // J Dairy Sci. 2002. V. 85(3). P. 4727.

283. Soukka Т., Tenovuo J., et al. Agglutination of Streptococcus mutans serotype С cells but inhibition of Porphyromonas gingivalis autoaggregation by human lactoferrin // Arch Oral Biol. 1993. V. 38(3). P. 227-32.

284. Stepanek P. Dynamic Light Scattering. The method and some applications // Ed. By Brown W. Oxford: Clarendron Press, 1993. P. 177.

285. Sternlicht M.D., Werb Z. How matrix metalloproteinases regulate cell behavior // Annu Rev Cell Dev Biol. 2001. V. 17. P. 463-516.

286. Stingl J., Raouf A., Emerman J.T., Eaves C.J. Epithelial progenitors in the normal human mammary gland // J Mammary Gland Biol Neoplasia. 2005. V. 10. P. 49-59.

287. Streuli C. Extracellular matrix remodelling and cellular differentiation // Curr Opin Cell Biol. 1999. V. 11(5). P. 634-40.

288. Streuli C., Schmidhauser C., Kobrin M., Bissel M., Derynck R. Extracellular matrix regulates expression of the TGF-|3l gene // J. Cell Biol. 1993. V.120. P.253-260.

289. Streuli C., Schmidhauser C., Bailey N. Yurchenco P., Skubitz A., Roskelley C., Bissell M. Laminin mediates tissue-specific gene expression in mammary epithelia // J. Cell Biol. 1995. V.129. P.591-603.

290. Stridsberg M., Fabiani R., Lukinius A., Ronquist G. Prostasomes are neuroendocrine-like vesicles in human semen // Prostate. 1996. V.29. P. 287-295.

291. Swaisgood H.E. Symposium: genetic perspectives on milk proteins: comparatives studies and nomenclature // J Dairy Sci. 1993. V. 76. P. 3054-3061.

292. Tenovuo J.O. in The Lactoperoxidase System, Chemistry and Biological Significance (Pruitt K.M., Tenovuo J.O., ed.), Marcel Dekker, New York, 1985. pp. 101.

293. Thorpe, L. W., Rudloff, H.E., Powell, L.C. & Goldman, A.S. Decreased response of human milk leukocytes to chemoattractant peptides // Pediatr. Res. 1986. V.20. P. 373— 377.

294. Tran C.P., Lin C„ Yamashiro J. and Reiter R.E. Prostate stem cell antigen is a marker of late intermediate prostate epithelial cells // Mol Cancer Res. 2002. V.l. P. 113121.

295. Triplett A.A., Sakamoto K., et al. Expression of the whey acidic protein (Wap) isnecessary for adequate nourishment of the offspring but not functional differentiation of mammary epithelial cells//Genesis. 2005. V. 43(1). P. 1-11.

296. Tsuda H., Sekine K., et. al. Cancer prevention by bovine lactoferrin and underlying mechanisms-a review of experimental and clinical studies // Biochem Cell Biol. 2002. V. 80. P. 131-6.

297. Turner M.L. Cell adhesion molecules: a unifying approach to topographic biology //Biol. Rev. 1992. V. 67. P. 359-377.

298. Uthne K. Human somatomedins. Purification and some studies on their biological action // Acta Endocrinology (Suppl.) 1973. V. 175. P. 1-35.

299. Utleg A.G., Eugene С., Tao X., Shannon P., White J., Goodlett D., HoodL., Lin B. Proteomic analysis of human prostasomes // The Prostate. 2003. V.56. P. 150-161.

300. Uzgare A.R., Xu Y„ Isaacs J.T. In Vitro Culturing and Characteristics of Transit Amplifying Epithelial Cells From Human Prostate Tissue // Journal of Cellular Biochemistry. 2004. V. 91. P. 196-205.

301. Volenti P., Antonini G. Lactoferrin: an important host defence against microbial and viral attack // Cell Mol Life Sci. 2005. V. 62(22). P. 2576-87.

302. Van de Perre P. Transfer of antibody via mother's milk // Vaccine. 2003. V. 21(24). P. 3374-6.325. van der Strate B.W., Beljaars L., et al. Antiviral activities of lactoferrin // Antiviral Res. 2001. V. 52. P. 225-39.

303. Vesa Т.Н., Marteau P., Korpela R. Lactose intolerance // J Am Coll Nutr. 2000. V. 19(2 Suppl). P. 165-175.

304. Vidal K, van den B. P., Lorget F. & Donnet-Hughes A. Osteoprotegerin in human milk: a potential role in the regulation of bone metabolismand immune development // Pediatr. Res. 2004. V. 55. P. 1001-1008.

305. Viverge D., Grimmonprez L., Cassanas G., Bardet L., Solere M. Variations in oligosaccharides and lactose in human milk during the first week of lactation // J Pediatr Gastroenterol Nutr. 1990. V. 11(3). P. 361-4.

306. Vogel W.F. Collagen-receptor signaling in health and disease // Eur J Dermatol. 2001. V. 11. P. 506-514.

307. Wada J., Makino H. Galectins, galactoside-binding mammalian lectins: clinicalapplication of multi-functional proteins // Acta Med Okayama. 2001. V. 55(1). P. 11-7.

308. Walker W. The dynamic effects of breastfeeding on intestinal development and host defense//Adv. Exp. Med. Biol. 2004. V. 554. P. 155-70.

309. Wang В., Brand-Miller J., McVeagh P., Petocz P. Concentration and distribution of sialic acid in human milk and infant formulas // Am J Clin Nutr. 2001. V. 74(4). P. 510-5.

310. Warfield P.R., Makker P.N., Raz A., Ochieng J. Adhesion of human breast carcinoma to extracellular matrix proteins is modulated by galectin-3 // Invasion Metastasis. 1997. V. 17. P. 101-112.

311. Wendrinska A, Addey C. V.P., Orange P.R., Boddy L.M., Hendry K.A.K., and Wilde C.J. Effect of a milk fat globule membrane fraction on cultured mouse mammary cells (Abstract) // Biochem Soc Trans. 1993. V. 21. P. 220.

312. Wilson C.M. Staining of proteins on gels: comparison of dyes and procedures // Methods in Enzymol. 1983. V. 91. P. 236-247.

313. Wiseman B.S., Werb Z. Stromal effects on mammary gland development and breast cancer// Science. 2002. V. 296(5570). P. 1046-9.

314. Wiseman B.S., Sternlicht M.D., LundL.R., Alexander C.M., Mott J., et al. Site-specific inductive and inhibitory activities of MMP-2 and MMP-3 orchestrate mammary gland branching morphogenesis // J Cell Biol. 2003. V. 162. P. 1123-1133.

315. WongN.P., LaCroix D.E., AlfordJ.A. Mineral content of dairy products. I. Milk and milk products // J Am Diet Assoc. 1978. V. 72(3). P. 288-91.

316. Woodward W.A., Chen M.S., Behbod F., Rosen J.M. On mammary stem cells // Journal of Cell Science. 2005. V. 118. P. 3585-3594.

317. Yalcin A.S. Emerging therapeutic potential of whey proteins and peptides // Curr Pharm Des. 2006. V. 12(13). P. 1637-43.

318. Yamauchi K., Tomita M., et.al. Antibacterial activity of lactoferrin and a pepsin-derived lactoferrin peptide fragment //Infect Immun. 1993. V. 61. P. 719-28.

319. Yang J.P., Finkelman M.A. and Clarke M. W. Detection of PSP94 and its specific binding sites in the prostate adenocarcinoma cell line LNCaP // J. Urol. 1998. V.160. P. 2240-2244.

320. Zimmer D.B., Cornwall E.H., Landar A., Song W. The S-100 protein family: history, function, and expression // Brain Research Bulletin. 1995. V. 37. P. 417-429.

321. Zhurinsky J., Shtutman M., Ben-Ze'ev A. Plakoglobin and b-catenin: protein interactions, regulation and biological roles // Journal of Cell Science. 2000. V. 113. P. 3127-3139.