Исследование новых растительных липид-транспортирующих белков тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 02.00.10, кандидат наук Мельникова, Дарья Николаевна
Мельникова, Дарья Николаевна
кандидат наук
2013
- Специальность ВАК РФ02.00.10
- Количество страниц 124
Оглавление диссертации кандидат наук Мельникова, Дарья Николаевна
Оглавление
1. Введение
2. Многообразие и функции растительных белков, связывающих и переносящих липиды (обзор литературы)
2.1. Липиды и их функции в клетке
2.1.1. Растительные липиды, их синтез и локализация
2.1.2. Функции липидов в растительной клетке
2.1.3. Изменение липидного состава в течение жизненного цикла растений
2.1.4. Транспорт липидов
2.2. Белки, связывающие и переносящие липиды
2.2.1. Общая характеристика
2.2.2. Пуроиндолины
2.2.3. Стерин-переносящие белки
2.2.4. Гликолипид-переносящие белки
2.2.5. Ацил-КоА-связывающие белки
2.2.6. Гомологи Bet v 1
2.2.7. Липид-транспортирующие белки
2.3. Возможности практического применения растительных белков, связывающих и переносящих липиды
3. Материалы и методы
3.1. Оборудование
3.2. Реактивы и расходные материалы
3.3. Методы
3.3.1. Выделение LTP из укропа
3.3.2. SDS-электрофорез
3.3.3. Электроблоттинг
3.3.4. Масс-спектрометрический анализ
3.3.5. Определение N-концевой аминокислотной последовательности
3.3.6. Триптический гидролиз
3.3.7. Выделение суммарной РНК
3.3.8. Обратная транскрипция и амплификация концов кДНК (RACE)
3.3.9. Клонирование и секвенирование продуктов ПЦР
3.3.10. Гетерологичная экспрессия LTP
3.3.11. Выделение и очистка гибридных белков
3.3.12. Выделение и очистка рекомбинантных LTP
3.3.13. Спектроскопия кругового дихроизма
3.3.14. Иммуноблоттинг
3.3.15. Непрямой иммуноферментный анализ
3.3.16. Определение антимикробной активности
3.3.17. Флуоресцентная спектроскопия
4. Результаты и обсуждение
4.1. Выделение и структурная характеристика нового липид-транспортирующего белка Ag-LTP
4.2. Гетерологичная экспрессия и очистка липид-транспортирующих белков
4.3. Биотехнологический способ получения Lc-LTP2, тотально меченного стабильным изотопом 15N
4.4. Характеристика биологической активности Ag-LTP и Lc-LTP2
5. Выводы
6. Благодарности
7. Библиографический список
8. Список сокращений
123
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Биоорганическая химия», 02.00.10 шифр ВАК
Особенности липидного состава каллусной ткани эмбриогенных клеточных линий лиственницы сибирской Larix sibirica Ledeb.2022 год, кандидат наук Семёнова Наталья Викторовна
Изменения липидного состава вакуолярной мембраны корнеплодов Beta vulgaris L. при абиотических стрессах2022 год, кандидат наук Гурина Вероника Валериевна
Роль мембранных стеринов в регуляции активности Н+-АТФазы плазмалеммы клеток растений2023 год, кандидат наук Лапшин Никита Константинович
Биогенные углеводороды в почвах парковых зон города Москвы2020 год, кандидат наук Анохина Наталья Александровна
Дельта-9-Ацил-липидная десатураза: локализация и функциональная роль в растительной клетке2020 год, кандидат наук Берестовой Михаил Алексеевич
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Исследование новых растительных липид-транспортирующих белков»
1. Введение
Растительные липиды и их производные являются мультифункциональными соединениями и принимают участие в биогенезе мембран, дифференцировке клеток, межклеточной и внутриклеточной сигнализации, создании водоотталкивающих и термоизоляционных покровов, защищающих растение от механического повреждения, воздействия неблагоприятных факторов окружающей среды и проникновения патогенной микрофлоры, а также выполняют запасающую и энергетическую функции. Важную роль в метаболизме липидов у растений и животных играют белки, связывающие липидные молекулы и обеспечивающие их внутри- и внеклеточный транспорт. В растениях обнаружено несколько классов белков, выполняющих разнообразные функции, но обладающих общим свойством -способностью связывать и переносить липиды и их производные. Один из наиболее функционально значимых классов подобных белков составляют липид-транспортирующие белки (Lipid Transfer Proteins или сокращенно LTP).
LTP - небольшие катионные белки, обладающие способностью обратимо связывать и переносить гидрофобные молекулы in vitro. LTP растений относительно стабильны, хорошо растворимы в воде, устойчивы к тепловой и химической денатурации, а также к действию протеолитических ферментов. Данные белки участвуют во многих биологических процессах в растениях, таких как биосинтез кутина, эмбриогенез, адаптация растений к действию стрессогенных факторов окружающей среды. Предполагается, что LTP, подавляющие рост фитопатогенных бактерий и грибов, являются важным элементом защитной системы растений.
Изучение LTP растений представляет большой интерес в связи с возможностью их практического применения в сельскохозяйственной отрасли для борьбы с фитопатогенными микроорганизмами и насекомыми-вредителями. Использование методов ротационного земледелия и традиционной селекции, направленных на получение устойчивых культур, а также применение
химических средств защиты растений не всегда оказывается эффективным и не соответствует требованиям экологической безопасности. Одним из перспективных направлений повышения урожайности сельскохозяйственных культур представляется создание трансгенных растений, обладающих устойчивостью к фитопатогенным микроорганизмам и действию разнообразных стрессогенных факторов окружающей среды.
Важной задачей современной фармацевтической биотехнологии является создание новых лекарственных средств, которые должны прийти на смену традиционно используемым лекарственным препаратам, часто характеризующимся немедленным и неконтролируемым высвобождением действующего вещества. Способность растительных LTP связывать и переносить липидные молекулы делает возможным их применение в качестве лиганд-связывающих белков для создания систем доставки лекарственных средств.
Некоторые представители класса LTP являются аллергенами, ответственными за развитие аллергических реакций на пыльцу, растительные продукты и латекс. Обнаружение и изучение свойств новых растительных аллергенов является важной фундаментальной задачей экспериментальной медицины, решение которой, с одной стороны, обогащает наше представление о причинах и механизмах развития аллергии, с другой стороны, имеет важное прикладное значение. Природные и рекомбинантные растительные аллергены, а также их гипоаллергенные аналоги могут стать основой для создания современных диагностических тест-систем и аллерговакцин, предназначенных для профилактики и лечения аллергических заболеваний.
Целью работы явились поиск, выделение и структурно-функциональное исследование новых липид-транспортирующих белков растительного происхождения. В качестве объектов исследования были выбраны распространенные во многих странах, но малоизученные культуры - укроп огородный Anethum graveolens L. [класс - двудольные (Dicotylédones), порядок -зонтикоцветные (Apiales), семейство - зонтичные (Umbelliferae) или сельдереевые (Apiaceae), род - укроп {Anethum L.)] и чечевица обыкновенная
Lens culinaris subsp. culinaris [класс - двудольные (Dicotylédones), порядок -бобовоцветные (Fabales), семейство - бобовые (Fabaceae) или мотыльковые (Leguminosae), род - чечевица (Lens)]. В задачи работы входили поиск новых липид-транспортирующих белков, разработка методик их выделения и очистки, определение полных аминокислотных последовательностей и структур кДНК, кодирующих предшественники новых LTP, создание систем для гетерологичной экспрессии липид-транспортирующих белков, получение рекомбинантных LTP и их меченных стабильными изотопами аналогов, а также структурно-функциональная характеристика выделенных белков.
2. Многообразие и функции растительных белков, связывающих и переносящих липиды (обзор литературы)
2.1. Липиды и их функции в клетке
Липиды, наравне с углеводами, белками и нуклеиновыми кислотами, являются основными компонентами прокариотических и эукариотических клеток. Наибольшее количество липидов и их производных синтезируется в клетках растений, которые являются основным источником незаменимых жирных кислот для животных, человека и бактерий. Известно, что около 5% генома эукариот составляют гены, принимающие участие в липидном обмене [96; 266].
Локализация и пути метаболизма липидов сильно различаются у растений, животных и бактерий, что обусловлено в первую очередь особенностями строения клеток этих организмов.
2.1.1. Растительные липиды, их синтез и локализация
Клетки различных эукариотических организмов имеют схожее строение. В состав различных мембран эукариотических клеток входят повсеместно присутствующие липиды, одним из которых является фосфатидилхолин (ФХ). Однако, клетки растений имеют ряд отличительных особенностей, в том числе относящихся к структуре и локализации липидов.
К особенностям строения растительных клеток относится наличие центральной вакуоли, клеточной стенки, которая у высших растений состоит приблизительно на 10% из белков и на 90% из полисахаридов (целлюлозы, гемицеллюлозы и пектина), и нескольких типов пластид (лейкопластов, хлоропластов и хромопластов) [1]. Синтез определенного набора липидов происходит в разных частях клетки и является одной из причин уникальности липидного состава мембран органелл [189; 233] (табл. 1).
В растительной клетке липиды синтезируются в цитозоле, эндоплазматическом ретикулуме (ЭР), пластидах и митохондриях, откуда
транспортируются в другие компартменты клетки. ЭР растительной клетки представляет собой сложную систему взаимосвязанных канальцев и цистерн, окруженных мембраной [248]. Площадь мембран ЭР составляет более половины общей площади всех мембран клетки. ЭР является основным местом формирования липидных телец и синтеза большинства фосфолипидов (ФЛ) и триацилглицеринов (ТАГ) [224]. В ЭР происходят образование двойных связей ненасыщенных жирных кислот (десатурация) и другие изменения жирных кислот (ЖК), которые далее включаются в состав ФЛ и ТАГ.
ЖК растений и большинства других организмов в основном имеют длину цепи от 16 до 18 атомов углерода. Ацильные остатки всего пяти ЖК с различной степенью насыщенности (18:1, 18:2, 18:3, 16:0 и в некоторых видах 16:3) входят в состав 90% глицеролипидов мембран. В то же время, в состав растительных масел входят самые разнообразные жирные кислоты. В общей сложности в составе ТАГ семян насчитывается более 300 видов различных ЖК [39]. Такое разнообразие обеспечивается различиями в длине ацильной цепи ЖК (от 8 до более чем 22 атомов углерода), положении и числе двойных связей, наличием в структуре молекул гидроксильной, эпоксидной и других функциональных групп [26; 36; 138; 264]. Биосинтез ЖК является важнейшим процессом метаболизма, ингибирование которого приводит к гибели клеток [245; 272].
Пластиды представляют собой семейство органелл, в матриксе которых имеется собственная геномная система. Недифференцированные растительные клетки содержат мелкие пропластиды, которые в зависимости от вида ткани могут дифференцироваться в хлоропласты, богатые каротиноидами хромопласты и несколько типов бесцветных лейкопластов [211]. Все типы пластид являются двумембранными органеллами. Внутренняя мембрана хлоропластов отделяет строму пластиды, в которой имеется два типа внутренних мембран. Одни из них образуют ламеллы стромы, другие - мембраны тилакоидов. Данные мембраны обогащены более чем на 80-90% галактолипидами и содержат уникальный сульфолипид - сульфохиновозилдиацилглицерин (СХДГ), который содержит модифицированную галактозу (табл. 1). Фосфолипиды присутствуют в них в
меньших количествах, например, ФХ находится исключительно в наружном слое внешней мембраны [79]. Последняя содержит больше дигалактозилдиацилглицерина (ДГДГ), чем моногалактозилдиацилглицерина
Таблица 1. Липидный состав мембран органелл растительной клетки.
Органеллы и мембраны Доминирующие липиды (более 5% от общего количества липидов)
Пластиды Дигалактозилдиацилглицерин (ДГДГ), моногалактозилдиацилглицерин (МГДГ), фосфатидилглицерин (ФГ), сульфохиновозилдиацилглицерин (СХДГ), фосфатидилхолин (ФХ)
Эндоплазматический ретикулум ФХ, фосфатидилэтаноламин (ФЭ), фосфотидилинозит (ФИ), ФГ
Аппарат Гольджи ФХ, ФЭ, фосфатидилсерин (ФС)
Липидные тельца Триацилглицерин (ТАГ)
Митохондрии ФХ, ФЭ, дифосфатидилглицерин (ДФГ), кардиолипин, ФИ
Ядро ФХ, ФЭ, ФИ, ФГ
Белковые тельца Фосфатидная кислота (ФК), ФХ, ФЭ, ФГ, ФИ
Тонопласт ФХ, ФЭ, ФИ, сфинголипиды, стерины и их производные
Глиоксисомы ФХ, ФЭ, ФИ
Пероксисомы ФХ, ФЭ, ФГ, ФИ
Плазматическая мембрана ФЭ, ФХ, ФИ, сфинголипиды, стерины и их производные
(МГДГ). В то же время, МГДГ является основным липидным компонентом внутренней мембраны [139]. Липиды мембран тилакоидов имеют асимметричное распределение: наружный слой мембраны обогащен МГДГ и ФГ, тогда как ДГДГ и СХДГ в основном расположены во внутреннем слое [79; 111]. Такое неравномерное распределение липидов наблюдается у представителей различных ботанических семейств и формируется на ранних стадиях образования тилакоидов [111; 189].
Для пластид описаны процессы биосинтеза галактолипидов (мажорных компонентов их мембран), ФГ и большинства ЖК, в частности, С 18:0 и С 16:1, которые затем экспортируются в другие компартменты клетки при участии ацил-КоА-синтетазы, находящейся на внешней мембране. При этом полиненасыщенные ЖК не могут экспортироваться и накапливаются в пластидах. Согласно преимущественному содержанию полиненасыщенных стеариновой и пальмитиновой кислот в составе МГДГ мембран хлоропластов растения подразделяют на типы «18:3» и «16:3», соответственно [276].
Липидный состав пластид формируется по «прокариотическому» (автономно в пластидах) и/или «эукариотическому» (в ЭР) пути [244]. В «16:3» растениях синтез липидов, локализованных в пластидах, происходит по двум путям одновременно. Например, было показано, что одна половина галактолипидов, выделенных из листьев арабидопсиса Arabidopsis thaliana, синтезировалась в пластидах, тогда как вторая - в ЭР. Следует отметить, что из-за специфики растительной ацилтрансферазы липиды, в состав которых входят 16:3 ЖК, синтезируются исключительно по «прокариотическому» пути. В «18:3» растениях пластиды не способны синтезировать свои собственные липиды, за исключением ФГ и их производных, содержащих необычную транс-3-гексадеценовую кислоту во втором положении. Остальные липиды в этих растениях синтезируются по «эукариотическому» пути в ЭР и, следовательно, не содержат 16:3 жирных кислот [189].
Митохондрии так же, как пластиды, являются двумембранными органеллами. Поверхность внутренней мембраны митохондрий больше внешней и на ее долю приходится более 90% всех митохондриальных липидов [1]. Данные органеллы наряду с ЭР и пластидами участвуют в синтезе липидов, для них хорошо изучены биосинтетические пути образования кардиолипина и ФГ. Но большинство ЖК доставляется в митохондрии из ЭР или пластид. Однако, имеются сведения о митохондриальном синтезе минорных фракций жирных кислот из малоната. Основным продуктом этого биосинтетического пути служит октаноат - предшественник липоевой кислоты, являющейся кофактором таких ферментов, как глициндекарбоксилаза и пируватдегидрогеназа [113].
В клетках прорастающих семян масличных культур образуются одномембранные микротельца - глиоксисомы. Структурными компонентами их мембран являются разнообразные фосфолипиды (табл. 1), которые синтезируются в ЭР, так как у глиоксисом эта способность отсутствует. В ходе недавних исследований было обнаружено, что в клетках семян хлопка липидные тельца наряду с ЭР являются источником фосфолипидов для формирования мембран глиоксисом [53]. Метаболизм липидов в растительных клетках нельзя рассматривать без участия данных органелл, так как они являются местом, где проходят реакции глиоксилатного цикла - метаболического пути превращения ацетил-кофермента А, образующегося при р-окислении ЖК. В животных клетках данный цикл отсутствует, так как в них не образуются изоцитратлиаза и малатлиаза - ключевые ферменты этого превращения. Так как в растениях ЖК не могут переноситься на большие расстояния, только преобразование ацетил-кофермента А в сахарозу, которая транспортируется по сосудистой системе растения, делает ЖК источником углерода для растущих побегов и корней [189; 233].
2.1.2. Функции липидов в растительной клетке
Клетки растений содержат приблизительно 5-10% липидов в пересчете на сухой вес биомассы [4]. На это количество приходится шесть основных групп
Таблица 2. Основные функции и специфические свойства липидов растений.
Функция Липиды Специфические свойства
Защитная Воски, кутин, суберин 1. Характеризуются высокой степенью гидрофобности. 2. Образуют стабильные полимеры. 3. Присутствуют только в растительных клетках.
Структурная 1. Амфипатические липиды: фосфо- и гликолипиды 2. Специфические растительные стерины: ситостерин, стигмастерин, кампастерин. Состав фосфолипидов такой же, как в клетках животных; основной компонент - ФГ.
Запасная Триглицериды, воски 1. Широкая вариабельность ацильных цепей. 2. Являются основой для синтеза новых продуктов.
Биоэффекторы, элиситоры Оксилипины, эйкозаноиды Являются продуктами окисления ЖК липоксигеназой.
Другие функции Изопреноиды: хлорофиллы а и Ь, каротиноиды, токоферолы 1. Основа реакционных центров пигментов и светособирающих комплексов. 2. Защищают от фотоокисления. 3. Являются антиоксидантами.
липидов: ЖК, триглицериды, воски, фосфолипиды, гликолипиды и оксилипины. Липиды, принадлежащие к каждой из перечисленных групп, выполняют определенные функции в растительной клетке (табл. 2).
Наружная поверхность клеточных стенок эпидермальных клеток покрыта гидрофобной кутикулой, которая состоит из кутина или суберина и воска. Липиды, входящие в состав кутикулы, обеспечивают защиту растения от патогенной микрофлоры и действия стрессогеных факторов окружающей среды, таких как недостаток влаги, УФ-излучение, перепады температуры и механические повреждения. Отличительной чертой большинства этих липидов является то, что встречаются они исключительно в растительных организмах.
Кутин является матриксом кутикулы надземных органов растений. Он представляет собой полимер, состоящий из гидроксилированных жирных кислот и спиртов. Доминирующие кутикулярные жирные кислоты имеют 16 или 18 атомов углерода и содержат одну, две или три гидроксильные группы. В результате образования сложноэфирных связей между карбоксильными и спиртовыми группами этих кислот образуется сложная макромолекула с нерегулярной структурой [4]. За счет присутствия в одной кислоте двух или трех гидроксилов формируется сетчатая структура, составляющая матрикс кутикулы. Известно, что состав кутина зависит от его локализации в растении. В быстро развивающихся органах растений, например, листьях, преобладают мономеры кутина с длиной цепи С16, а С18 являются минорными компонентами [153].
Суберин является полимерным соединением, входящим в состав кутикулы, покрывающей подземные части растений, а также присутствующим в коре деревьев. Липидный состав суберина до сих пор окончательно не установлен. Считается, что строение кутина и суберина сходно, однако в составе суберина присутствуют длинноцепочечные (от С16 до С22) дикарбоновые кислоты. Второе отличие суберина - наличие большого количества фенольных соединений [271].
Матрикс, образованный кутином или суберином, в большинстве случаев пропитан и покрыт сверху кутикулярными восками. Воск представляет собой
сложную смесь длинноцепочечных ЖК с нечетным количеством углеводородных атомов, кутикулярных спиртов, альдегидов, кетонов и кислот. Кроме того, часто встречающимися компонентами воска являются спирты и ЖК с длиной цепи С22-С34, однако процентное содержание их варьирует в зависимости от вида растения [25]. Одними из специфичных компонентов кутикулярного воска являются сложные эфиры длинноцепочечных насыщенных жирных кислот и спиртов [21].
В качестве запасных материалов, хранящихся в клетках растений и необходимых для его дальнейшего развития, выступают белки, углеводы и липиды. Однако процентное содержание компонентов различается в зависимости от вида растения. Например, количество липидов в семенах пшеницы составляет около 2%, при этом в касторовом масле - 60% от общей сухой биомассы семени [233]. За исключением семян жожоба, в которых накапливаются сложные эфиры воска, в большинстве других растений запасную функцию выполняют ТАГ [117]. В зрелых семенах ТАГ хранятся в плотно упакованных липидных тельцах фиксированного размера, который не изменяется в течение развития семени. При накоплении липидов в клетке количество липидных телец возрастает. Ключевое место в составе запасных липидов растений занимают длинноцепочечные насыщенные и ненасыщенные ЖК, входящие в структуру основных компонентов клеточных мембран - глицерофосфатидов и гликолипидов. Разнообразие ЖК в составе запасных липидов обеспечивает возможность синтеза широкого спектра липидных молекул и их производных [125].
Наиболее общая функция липидов - структурная. Липиды являются основными структурными компонентами клеточных мембран. Липидная часть мембран растительных клеток содержит преимущественно полярные липиды, прежде всего гликолипиды (ГЛ) и фосфолипиды (ФЛ) [39; 145], а таюке стерины [183]. Основную часть ФЛ растений составляют ФХ, ФЭ, ФГ и ФИ. Минорными компонентами являются ФС, ФК и ДФГ [80].
В составе мембран многих видов криптогамных растений (водоросли, хвощи, плауны, папоротники) обнаружены липиды бетаинового типа (БЛ), одним из
которых является 1,2-диацилглицерил-3-0-4'-(Ы,К5№триметил) гомосерин (ДГТС) [77; 228; 270]. Для высших цветковых растений наличие бетаиновых липидов не характерно. БЛ являются вторичными метаболитами, их роль в растительной клетке до сих пор остается неизученной.
Некоторые липиды являются биоэффекторами, участвующими в регуляции важнейших физиологических процессов в растении. Обычно эти биологически активные липиды, к числу которых относятся производные жасмоновой и эйкозаполиеновых (арахидоновой, эйкозапентаеновой) кислот, синтезируются в небольших количествах. Наиболее изученными, как с точки зрения биосинтеза, так и с точки зрения биологической активности, являются арахидоновая кислота и ее производные. Эти соединения синтезируются растениями с помощью липоксигеназ. Известно, что обработка растений эйкозаполиеновыми кислотами вызывает активацию их защитных систем и обеспечивает повышение устойчивости к грибковым инфекциям [3; 229].
Ряд особых функций в растениях выполняют различные изопропеноидные соединения. Изопреноиды являются наиболее распространенным и многочисленным классом вторичных метаболитов растений. Они принимают участие в различных стадиях фотосинтеза, регуляции роста, развития и размножения растений, а также в защите растений от воздействия стрессовых факторов окружающей среды. Как известно, биосинтез изопреноидов в растительных клетках происходит по метилэритритолфосфатному пути в хлоропластах [220], а также по мевалонатному пути в цитоплазме [16; 19; 188].
2.1.3. Изменение липидного состава в течение жизненного цикла растений
Развитие зрелого растения из семени включает в себя ряд сложных и строго определенных химических превращений, которые сопровождают клеточное деление и дифференциацию с образованием отдельных органов и тканей растений [7]. На протяжении всего жизненного цикла растительной
клетки постоянно изменяются ее структурно-функциональные характеристики, в частности образуются и разрушаются мембраны органелл, накапливаются и утилизируются запасные вещества. Липиды играют важную роль не только в процессах образования клеточных мембран и запасных веществ, но и в целом ряде других внутриклеточных процессов. В ходе развития и трансформации растительной клетки происходят существенные изменения в скорости обмена липидов и составе липидных компонентов. Изменяется качественный состав и количественное содержание липидов в клеточных мембранах, что оказывает влияние на вязкость бислоев и функциональные свойства мембран [27].
В растении в процессе синтеза липидов участвует целый ряд ферментов, которые проявляют свою активность на различных стадиях жизненного цикла организма. Количественный состав ЖК в начальный период развития растений сильно отличается от состава ЖК на более поздних стадиях онтогенеза. Продукты, входящие в состав внешней кутикулы, синтезируются на начальных стадиях развития до образования фотосинтетических мембран. На стадиях роста стебля и появления первых листьев в большем количестве синтезируются ГЛ и полиненасыщенные ЖК - главные компоненты мембран хлоропласта [119]. При прорастании семян происходит образование ацетил-кофермента А и глицерол-3-фосфата - предшественников многих липидов. Далее начинается развитие хлоропластов, в которых происходит синтез ЖК, необходимых для образования сложных липидов. В зрелых листьях состав липидов становится постоянным, но их обмен происходит с высокой скоростью [259]. В тканях листьев около 70% общего белка и 80% общих липидов находятся в хлоропластах [120]. При цветении и образовании плодов происходят большие изменения в липидном обмене. Во время формирования семян происходит образование ряда ферментов, вовлеченных в биосинтез липидов. Старение же листьев сопровождается быстрыми потерями хлоропластных липидов. При этом ГЛ деацилируются, а освобожденная линоленовая кислота становится предметом атаки окислительных ферментов, таких как липоксигеназа [3]. Повреждение хлоропластов также приводит к окислению фотосинтетических пигментов,
которое сопровождается постепенным пожелтением листьев. При старении ухудшается состояние мембран, увеличивается их проницаемость, что приводит к увеличению оттока веществ из листьев.
2.1.4. Транспорт липидов
Известно, что эукариотическая клетка содержит около тысячи различных видов липидов, которые можно разделить на три основных класса: глицерофосфолипиды, сфинголипиды и стерины. Исследования с использованием радиоактивных меток показали наличие в клетках постоянного потока липидных молекул от мест их синтеза к субклеточным мембранным структурам [260]. Стоит отметить, что у липидов, в отличие от белков, отсутствуют специальные мотивы в структуре молекул, которые позволяли бы им целенаправленно распределяться между клеточными органеллами. На сегодняшний день нет однозначного представления, каким образом липиды доставляются к месту своего назначения в клетке.
Ранее считалось, что основным видом внутриклеточного транспорта липидов у млекопитающих является везикулярный транспорт, обеспечивающий перемещение молекул путем образования липидных везикул на транс-Гольджи. Однако позднее было показано, что транспорт липидов не прекращается в условиях, когда везикулярный транспорт невозможен: в присутствии некоторых фармакологических средств (брефелдина А и колхицина), блокирующих транспорт образовавшихся везикул от ЭР [241; 242]; при понижении температуры (например, везикулы ЭР не способны сливаться с аппаратом Гольджи при температуре ниже 15°С) [20]. Кроме того, обмен липидами происходит между органеллами, которые не связаны с везикулярным транспортным механизмом (например, между митохондриями и пероксисомами) [103; 130]. На основании этих данных было выдвинуто предположение, что в эукариотических клетках имеются механизмы невезикулярного транспорта без участия комплекса Гольджи, которые играют важную роль в переносе липидных молекул.
На сегодняшний день известно как минимум три разновидности невезикулярного транспорта липидов в клетках. Согласно первому варианту происходит десорбция отдельных молекул липида из мембраны в водную фазу и дальнейшее его внедрение в новую мембрану. Данный перенос характерен для липидов, имеющих в своей структуре одну ацильную цепь с небольшим количеством углеродных атомов [189]. Внутриклеточный перенос липидов осуществляется также через мембранные контактные сайты (Membrane Contact Sites или MCS) [2; 155; 189]. MCS представляют собой зоны сближения двух мембран различных органелл (в частности ЭР и митохондрий, пероксисом, аппарата Гольджи, лизосом и др.) на расстояние около 10 нм за счет возникновения белок-белковых взаимодействий. Через данные сайты
Похожие диссертационные работы по специальности «Биоорганическая химия», 02.00.10 шифр ВАК
СОСТАВ СТЕРИНОВ И АКТИВНОСТЬ ГЕНОВ С24-СТЕРИН МЕТИЛТРАНСФЕРАЗЫ TRITICUM AESTIVUM ПРИ СТРЕССЕ2016 год, кандидат наук Сулкарнаева Альбина Гарифулловна
Субмитохондриальное распределение лектиновой активности и ее изменения с возрастом растений1999 год, кандидат биологических наук Борисова, Наталия Николаевна
Структурно-функциональный анализ новых антимикробных пептидов семян ежовника обыкновенного: Echinochloa crus-galli2013 год, кандидат наук Рогожин, Евгений Александрович
Особенности закаливания холодостойких растений картофеля к гипотермии и роль ∆12-ацил-липидной десатуразы2017 год, кандидат наук Нарайкина, Наталья Владимировна
Термотропное поведение и жирнокислотный состав полярных липидов Ulva lactuca и Saccharina japonica в зависимости от климатических зон их обитания и скорости тепловой акклимации2021 год, кандидат наук Баркина Мария Юрьевна
Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Мельникова, Дарья Николаевна, 2013 год
7. Библиографический список
1. Алехина Н.Д., Балнокин Ю.В., Гавриленко В.Ф. Физиология растений. - М.: Academia, 2005. - 640 с.
2. Великанов Г.А. Эндоплазматический ретикулум: мембранные контактные сайты // Цитология. - 2013. - Т. 55(7). - С. 445-451.
3. Гречкин А.Н., Тарчевский И.А. Липоксигеназная сигнальная система // Физиология растений. - 1999. - Т. 46(1). - С. 132-142.
4. Гудвин Т., Мерсер Э. Введение в биохимию растений: в 2 т. М.: Мир, 1986. - Т. 1. -392 с.
5. Климов А.Н., Никульчева Н.Г. Обмен липидов и липопротеидов и его нарушения. — СПб: Питер Ком, 1999. - 512 с.
6. Райкис Б.П., Пожарская В.О., Казиев А.Х. Перспективы разработки рекомбинантных аллергенов // Аллергология. - 2002. - Т.2. - С. 43-49.
7. Якушкина Н.И., Бахтенко Е.Ю. Физиология растений - М.: Гуманитар, изд. центр ВЛАДОС, 2005. - 463 с.
8. Abe A., Sasaki Т. Formation of an intramolecular disulfide bond of glycolipid transfer protein //Biochim. Biophys. Acta. - 1989. - Vol. 985. - P. 45-50.
9. Adamski J., Normand Т., Leenders F., Monte D., Begue A., Stehelin D., Jungblut P.W., de Launoit Y. Molecular cloning of a novel widely expressed human 80 kDa 17 b-hydroxysteroid dehydrogenase IV // Biochemical Journal. - 1995. - Vol.311. - P. 437443.
10. Airenne T.T., Kidron H., Nymalm Y., West M.N.G., Mattjus P., Salminen T.A. Structural evidence for adaptive ligand binding of glycolipid // Transfer Protein J. Mol. Biol. - 2006. -Vol. 355.-P.224-236.
11. Andrade L.B., Oliveira A.S., Ribeiro J.K., Kiyota S., Vasconcelos I.M., de Oliveira J.T., de Sales M.P. Effects of a novel pathogenesis-related class 10 (PR-10) protein from Crotalaria pallida Roots with papain inhibitory activity against root-knot nematode Meloidogyne incognita. J. Agric. Food Chem. -2010. - Vol. 58. - P. 4145-4152.
12. Andreev Y. A., Kozlov S. A., Vassilevski A. A., Grishin E. V.. Cyanogen bromide cleavage of proteins in salt and buffer solutions. // Analytical Biochemistry. - 2010. - Vol. 407.-P. 144-146.
13. Antoniw J.F., Ritter C.E., Pierpoint W.S., Van Loon L.C. Comparison of three pathogenesis-related proteins from plants of two cultivars of tobacco infected with TMV // J. Gen. Virol. - 1980. - Vol. 47. - P. 79-87.
14. Arondel V., Vergnolle C., Cantre C., Kader J.C. Lipid transfer proteins are encoded by a small multigene family in Arabidopsis thaliana // Plant Sci. - 2000. - Vol. 157. - P. 1-12.
15. Asero R., Mistrello G., Roncarolo D., De Vries S.C., Gautier M.-F., Ciurana C.L.F., et al. Lipid transfer protein: a pan-allergen in plant-derived foods that is highly resistant to pepsin digestion // Int. Arch. Allergy Immunol. - 2000. - Vol. 122. - P. 20-32.
f
16. Bach T.J., Boronat A., Campos N., Ferrer A., Vollack K.U. Mevalonate biosynthesis in plants// Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. - 1999. - Vol. 34. - P. 107-122.
17. Bakan B., Hamberg M., Larue V., et al. The crystal structure of oxylipin-conjugated barley LTP1 highlights the unique plasticity of the hydrophobic cavity of these plant lipid-binding proteins // Biochemical and Biophysical Research Communications. - 2009. - Vol. 390. -P. 780-785.
18. Bakan B., Hamberg M., Perrocheau L., Maume D., Rogniaux I-I., Tranquet O., et al. Specific adduction of plant lipid transfer protein by an allene oxide generated by 9-lipoxygenase and allene oxide synthase // J. Biol. Chem., - 2006. - Vol. 281. - P. 3898138988.
19. Bartley G.E., Scolnik P.A. Plant carotenoids: Pigments for photoprotection, visual attraction, and human health // Plant Cell. - 1995. - Vol. 7. - P. 1027-1038.
20. Baumann N. A., Vidugiriene J., Machamer C. E., Menon A. K.. Cell surface display and intracellular trafficking of free glycosylphosphatidylinositols in mammalian cells // The Journal Of Biological Chemistry. -2000. - Vol. 275(10). - P. 7378-7389.
21. Bernard A., Joubes J. Arabidopsis cuticular waxes: Advances in synthesis, export and regulation // Progress in Lipid Research. - 2013. - Vol. 52. - P. 110-129.
22. Bhalla P.L., Singh M.B. Engineered allergens for immunotherapy // Curr. Opin. Allergy Clin. Immunol. - 2004. - Vol. 4(6). - P. 569-573.
23. Bhave M., Methuku D.R. Small cysteine-rich proteins from plants: a rich resource of antimicrobial agents // Science against microbial pathogens: communicating current research and technological advances / ed. A. Mendez-Vilas, 2011. - P. 1074-1083.
24. Bhave M., Morris C.F. Molecular genetics of puroindolines and related genes: regulation of expression, membrane binding properties and applications // Plant Mol. Biol. - 2008. -Vol. 66.-P. 221-231.
25. Bianchi G. Plant waxes. In waxes: chemistry, molecular biology and functions / ed.R.J. Hamilton. - Dundee: The Oily Press. - 1995. - P. 175-222.
26. Bigogno C., Khozin-Goldberg I., Boussiba S., Vonshak A., Cohen Z. Lipid and fatty acid composition of the green oleaginous alga Parietochloris incise, the riches plant source of arachidonic acid // Phytochemistry. - 2002. - Vol. 60. - P. 497-503.
27. Biswal U.C., Kasemir II., Mohr H. Phytochrome control of degreening of attached cotyledons and primeiy leaves of mustard (Sinapsis alba L.) seedlings // Phy-tochem. Phytobiol. - 1982. - Vol. 35. - P. 237-241.
28. Blein J.P., Coutos-Thevenot P., Marion D,. Ponchet M. From clicitins to lipid-transfer proteins: a new insight in cell signalling involved in plant defence mechanisms // Trends Plant Sci. - 2002. - Vol. 7. - P. 293-296.
29. Blochet J.E., Chevalier E., Forest E. et al. Complete amino acid sequence of puroindoline, a new basic cystine-rich protein with unique tryptophan-rich domain, isolated from wheat endosperm by Triton X-l 14 phase partitioning // FEBS Letters. - 1993. - Vol. 329(3). - P. 336-340.
30. Borges J.-Ph., Barre A., Culerrier R. et al. Lipid transfer proteins from Rosaceae fruits share consensus epitopes responsible for their IgE-binding cross-reactivity. // Biochemical and Biophysical Research Communications. - 2008. - Vol. 365. - P. 685-690.
31. Boylan J.G., Hamilton J.A. Interactions of acyl-coenzyme A with phosphatidylcholine bilayers and serum albumin//Biochemistry (N.Y.). - 1992. - Vol. 31. - P. 557-567.
32. Breda C., Sallaud C., el-Turk J., Buffard D., de Kozak I., Esnault R., Kondorosi A. Defense reaction in Medicago sativa: a gene encoding a class 10 PR protein is expressed in vascular bundles // Mol. Plant Microbe Interact. - 1996. - Vol. 9. - P. 713-719.
33. Breiteneder H., Ebner C. Molecular and biochemical classification of plant-derived food allergens // J. Allergy Clin. Immunol. - 2000. - Vol. 106. - P. 27-36.
34. Breiteneder H., Ferreira F., Reikerstorfer A., Duchene M., Valenta R., Hoffmann-Sommergruber K., Ebner C., Breitenbach M., Kraft D., Scheiner O. Complementary DNA cloning and expression in Escherichia coli of Aln g I, the major allergen in pollen of alder (Almts glutinosa) II J. Allergy Clin. Immunol. - 1992. - Vol. 90(6 Pt 1). - P. 909-917.
35. Brodersen P., Petersen M., Pike H.M., Olszak B., Skov S., Odum N., Jorgensen L.B., Brown R.E., Mundy J. Knockout of Arabidopsis accelerated cell death 11 encoding a sphingosine transfer protein causes activation of programmed cell death and defense // Genes Dev. - 2002. - Vol. 16. - P. 490-502.
36. Broun E., Shanklin J., Whittle E., Somerville C. Catalytic plasticity of fatty acid modification enzymes underlying chemical diversity of plant lipids // Science. - 1998. -Vol. 282.-P. 1315-1317.
37. Brown A.P. Johnson P., Rawsthorne S., Hills M. J. Expression and properties of acyl-CoA binding protein from Brassica napus // Plant Physiol. Biochem. - 1998. - Vol. 36. - P. 629-635.
38. Brown R.E., Mattjus P. Glycolipid transfer proteins // Biochim. Biophys. Acta. - 2007. -Vol. 1771(6).-P. 746-760.
39. Browse J., Somerville C. Glycerolipids synthesis: biochemistry and regulation // Annu. Rev. of Plant Physiol, and Plant Molecular Biol. - 1991. - Vol. 42. - P. 467-506.
40. Bufe A., Spangfort M.D., Kahlert H., Schlaak M., and Becker W.-M. The major birch pollen allergen, Bet v 1, shows ribonuclease activity // Planta. - 1996. - Vol. 199. - P. 413415.
41. Buhot N., Douliez J.P., Jacquemard A., Marion D., Tran V., Maume B.F., et al. A lipid transfer protein binds to a receptor involved in the control of plant defence responses // FEBS Lett. - 2001. - Vol. 509. - P. 27-30.
42. Buhot N., Gomes E., Milat M.-L., Ponchet M., Marion D., Lequeu J., Delrot S., Coutos-Thevenot P., Blein J.-P. Modulation of the biological activity of a tobacco LTP1 by lipid complexation// Molecular Biology of the Cell. -2004.-Vol. 15(ll).-P.5047-5052.
43. Burger K.N.J. Greasing membrane fusion and fission machineries // Traffic. - 2000. - Vol. l.-P. 605-613.
44. Buttner M., Singh K.B. Arabidopsis thaliana ethylene-responsive element binding protein (AtEBP), an ethylene-inducible, GCC box DNA-binding protein interacts with an ocs element binding protein//Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. - 1997. -Vol. 94.-P. 5961-5966.
45. Caaveiro J.M., Molina A., Gonzalez-Manas J. M., Rodriguez-Palenzuela P., Garcia-Olmedo F., Goñi F.M. Differential effects of five types of antipathogenic plant peptides on model membranes // FEBS Lett. - 1997. - Vol. 410. - P. 338-342.
46. Cameron K. D,, Teece M. A., Smart L. B. Increased accumulation of cuticular wax and expression of lipid transfer protein in response to periodic drying events in leaves of tree tobacco // Plant Physiology. - 2006. - Vol. 140. - P. 176-183.
47. Caparelli R., Amoroso M.G., Palumbo D. Two plant puroindolines colocalize in wheat seed and in vitro synergistically fight against pathogens // Plant Mol. Biol. - 2005. - Vol. 58(6). - P. 857-867.
48. Carvalho A.O., Gomes V. M. Role of plant lipid transfer proteins in plant cell physiology -A concise review. // Peptides. - 2007. - Vol. 28. - P. 1144-1153.
49. Castro M.S., Gerhardt I.R., Orru S., Pucci P., Bloch Jr.C. Purification and characterization of a small (7.3 kDa) putative lipid transfer protein from maize seeds //J. Chromatogr. B. -2003.-Vol. 794.-P. 109-114.
50. Chadha P., Das R.H. A pathogenesis related protein, AhPRlO from peanut: an insight of its mode of antifungal activity //Planta. - 2006. - Vol. 225. - P. 213-222.
51. Chae K., Gonong B.J., Kim S.-Ch., Kieslich Ch. A., Morikis D., Balasubramanianl Sh., Lord E.M. A multifaceted study of stigma/style cysteine-rich adhesion (SCA)-like Arabidopsis lipid transfer proteins (LTPs) suggests diversified roles for these LTPs in plant growth and reproduction // J. Exper. Bot. - 2010. - Vol. 10. - P. 1-14.
52. Chanett P. Puroindolines form ion channels in biological membranes // Biophysical J. — 2003 - Vol. 84. - P. 2416-2426. j
53. Chapman K.D., Trelease R.N. Acquisition of membrane lipids by differentiating glyoxysomes: role of lipid bodies // J. Cell Biol. - 1991. - Vol. 115. - P. 995-1007.
54. Charvolin D., Douliez J.-P., Marion D., Cohen-Addad C., Pebay-Peyroula E. The crystal structure of a wheat nonspecific lipid transfer protein (ns-LTPl) complexed with two molecules of phospholipid at 2.1 AE resolution // Eur. J. Biochem. - 1999. - Vol. 264. -P.562-568.
55. Chaurasia S.C., Jain P.C. Antibacterial activity of essential oils of four medicinal plants // Indian J. Hosp. Pharm. - 1978. - Vol.15. - P. 166-168.
56. Chen M., Han G., Dietrich C.R., Dunn T.M., Cahoon E.B. The essential nature of sphingolipids in plants as revealed by the functional identification and characterization of the Arabidopsis LCB1 subunit of serine palmitoyltransferase // Plant Cell. - 2006. - Vol. 18.-P. 3576-3593.
57. Chen Q.F., Xiao S., Chye M.L. Arabidopsis ACBP6 is an acyl-CoA-binding protein associated with phospholipid metabolism // Plant. Signal. Behav. - 2008. - Vol. (3). - P. 1019-1020. 1
58. Chen Q.F., Xiao S., Chye M.L. Overexpression of the Arabidopsis 10-Kilodalton acylcoenzyme A-binding protein ACBP6 enhances freezing tolerance // Plant Physiol. -2008.-Vol. 148.-P. 304-315.
59. Chen Q.F., Xiao S., Qi W., Mishra G., Ma J., Wang M., Chye M.L. The Arabidopsis acbplacbp2 double mutant lacking acyl-CoA-binding proteins ACBP1 and ACBP2 is embryo lethal // New Phytol. - 2010. - Vol. 186(4). - P. 843-855.
60. Chen Z.Y., Brown R.L., Rajasekaran K., Damann K.E, Cleveland T.E. Identification of a maize kernel pathogenesis-related protein and evidence for its involvement in resistance to Aspergillus flavus infection and aflatoxin production // Phytopathology. - 2006. - Vol. 96. -P. 87-95.
61. Cheng C.S., Chen M.N., Liu Y.J., Huang L.Y., Lin K.F., Lyu P.Ch. Evaluation of plant non-specific lipid-transfer proteins for potential application in drug delivery // Enzyme and Microbial Technology. - 2004. - Vol. 35 - P. 532-539.
62. Cheng H., Cheng P., Peng P., Lyu P., Sun Y. Lipid binding in rice nonspecific lipid transfer protein-1 complexes from Oryza sativa II Protein Sci. - 2004. - Vol. 13. - P. 2304-2315.
63. Choi A. M., Lee S. B., Cho S. II., Hwang I., Hur Ch.G., Suh M. Ch. Isolation and characterization of multiple abundant lipid transfer protein isoforms in developing sesame (Sesamum indicum L.) seeds // Plant Physiology and Biochemistry. - 2008. - Vol. 46. - P. 127-139.
64. Choi D.S., Hwang I.S., Hwang B.K. Requirement of the cytosolic interaction between patogenesis-related protein 10 and leucine-rich repeat protein 1 for cell death and defense signaling in pepper// Plant Cell. - 2012. - Vol. 24(4). - P. 1675-1690.
65. Choi E. J., Mao J., Mayo S. L. Computational design and biochemical characterization of maize nonspecific lipid transfer protein variants for biosensor applications // Protein Science. - 2007. - Vol. 16. - P. 582-588.
66. Choinowski T., Hauser H., Piontek K. Structure of sterol carrier protein 2 at 1.8 A0 resolution reveals a hydrophobic tunnel suitable for lipid binding // Biochemistry. - 2000. -Vol. 39.-P. 1897-1902.
67. Chye M.L. Arabidopsis cDNA encoding a membrane-associated protein with an acyl-CoA binding domain // Plant Mol. Biol. - 1998. - Vol. 38. - P. 827-838.
68. Chye M.L., Huang B.Q., Zee S.Y. Isolation of a gene encoding Arabidopsis membrane-associated acyl-CoA binding protein and immunolocalization of its gene product // Plant J. -1999.-Vol. 18.-P. 205-214.
69. Chye M.L., Li II.Y., Yung M.H. Single amino acid substitutions at the acyl-CoAbinding domain interrupt 14[C]palmitoyl-CoA binding of ACBP2, an Arabidopsis acyl-CoA-binding protein with ankyrin repeats // Plant Mol. Biol. - 2000. - Vol. 44. - P. 711-721.
70. Clifton L. A., Sanders M. R., Hughes A.V., Cameron N., Frazierb R. A., Greene R. J. Lipid binding interactions of antimicrobial plant seed defence proteins: puroindoline-a and b-purothionin // Phys. Chem. Chem. Phys.-2011. - Vol. 13. -P. 17153-17162.
71. Cohen Simonsen A., Bernchou Jensen U., Faergeman N.J., Knudsen J., Mouritsen O.G. Acyl-coenzyme A organizes laterally in membranes and is recognized specifically by acyl-coenzyme A binding protein // FEBS Lett. -2003. - Vol. 552. - P. 253-258.
72. Crowell D.N., John M.E., Russell D., Amasino R.M. Characterization of a stress-induced, developmentally regulated gene family from soybean // Plant Mol. Biol. - 1992. - Vol. 18. -P. 459-466.
73. Cudowska B., Kaczmarski M., Restani P. Lipid transfer protein in diagnosis of birch apple syndrome in children // Immunobiology. - 2008. - Vol. 213. - P. 89-96.
74. Daleke D. L. Regulation of transbilayer plasma membrane phospholipid asymmetry // J. Lipid Res. - 2003. - Vol. 44. - P. 233-242.
75. De Wolf F. A., Brett G. M. Ligand-Binding Proteins: Their Potential for Application in Systems for Controlled Delivery and Uptake of Ligands // Pharmacological reviews. -2000. - Vol. 52(2). - P. 207-236.
76. Degroote S., Wolthoorn J., van Meer G. The cell biology of glycosphingolipids // Semin. Cell Dev. Biol. - 2004. - Vol. 15. - P. 375-387.
77. Dembitsky V. M. Betaine ether linked glycerolipids : chemistry and biology // Progr. Lipid. Res. - 1996.-Vol. 35(1).-P. 1-51.
78. Dhatwalia V. K., Sati O.P., Tripathi M.K., Kumar A.. Puroindoline: Antimicrobial wheat endosperm specific protein // Journal of Agricultural Technology. - 2011. - Vol. 7(4). - P. 903-906.
79. Dome A.-J., Joyard J., Douce, R. Do thylakoids really contain phosphatidylcholine? // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. - 1990. - Vol. 87(1). -P. 71-74.
80. Douce R., Joyard J. Biosynthesis of thylakoid membrane lipids // Advaces in Photosynthesis / Eds. D.R. Ort, C.F. Yocum. V. 4. Oxygenic Photosynthesis: The Light Rections. Dortrecht (Netherlands): Kluwer Acad. Publish., 1996. - P. 69-101. \
81. Douliez J.-P., Michon T., Elmorjani K., Marion D. Mini review: structure, biological and technological functions of lipid transfer proteins and indolines, the major lipid binding proteins from cereal kernels // Journal of Cereal Science. - 2000. - V. 32. - P. 1-20.
82. Douliez J.-P, Jegou S., Pato C., Molle D., Tran V., Marion D. Binding of two mono-acylated lipid monomers by the barley lipid transfer protein, LTP1, as viewed by fluorescence, isothermal titration calorimetry and molecular modelling // Eur J Biochem. -2001. - Vol. 268(2). - P. 384-388.
83. Douliez J.-P., Michon T., Marion D. Steady-state tyrosine fluorescence to study the lipid-binding properties of a wheat non-specific Iipid-transfer protein (nsLTPl) // Biochimica et Biophysica Acta. - 2000. -Vol. 1467. - P. 65-72.
84. Douliez J.-P., Michon T., Marion D. Study of the interaction between end-capped telechelicpolymers and the wheat lipid transfer protein LTP1, in solution and at the air/water interface // Biochimica et Biophysica Acta. - 2000. - Vol. 1467. - P. 65-72.
85. Doxey A.C., Yaish M.W., Griffith M., McConkey B.J. Ordered surface carbons distinguish antifreeze proteins and their ice-binding regions. // Nat Biotechnol. - 2006. - Vol. 24. - P. 852-855.
86. Dubreil L., Compoint J.P., Marion D. Interaction of puroindolines with wheat flour polar lipids determines their foaming properties //J. Agric. Food Chem. - 1997. - Vol. 45. - P. 108-116.
87. Dubreil L., Gaborit T., Bouchet B., Gallant D.J., Broekaert W.F., Quillien L„ et al. Spatial and temporal distribution of the major isoforms of puroindolines (puroindoline-a and puroindoline-b) and non-specific lipid transfer protein (ns-LTPl) of Triticum aestivum seeds. Relationships with their in vitro antifungal properties. // Plant Sci. - 1998. - Vol. 138.-P. 121-135.
88. Edqvist J., Blomqvist K. Fusion and fission, the evolution of sterol carrier protein-2 // Journal of Molecular Evolution. - 2006. - Vol. 62. - P. 292-306.
89. Edqvist J., Ronnberg E., Rosenquist S., Blomqvist K., Viitanen L., Salminen T.A., Nylund M., Tuuf J., Mattjus P. Plants express a lipid transfer protein with high similarity to mammalian sterol carrier protein-2 // Journal of Biological Chemistry. - 2004. - Vol. 279. -P. 53544-53553.
90. Eklund D.M., Edqvist J. Localization of non-specific lipid transfer proteins correlate with programmed cell death responses during endosperm degradation in Euphorbia lagascae seedlings // Plant Physiology. - 2003. - Vol. 132. - P. 1249-1259.
91. Engeseth N.J., Pacovsky R.S., Newman T., Ohlrogge J.B. Characterization of an acyl-CoA-binding protein from Arabidopsis thaliana II Arch. Biochem. Biophys. - 1996. - Vol. 331.-P. 55-62.
92. Epand E.M., Vegel H.J. Diversity of antimicrobial peptides and their mechanisms of action. //Biochem. Biophys. Acta. - 1999. - Vol. 1462. - P. 11-28.
93. Erber A., Horstmann C., Schobert C. A cDNA clone for acyl-CoA-binding protein from castor bean // Plant Physiol. - 1997. - Vol. 114. - P. 396.
94. Faergeman N. J., Sigurskjold B.W., Kragelund B.B., Andersen K.V., Knudsen J. Thermodynamics of ligand binding to acyl-coenzyme A binding protein studied by titration calorimetry // Biochemistry. - P. 1996. - Vol. 35. - P. 14118-14126.
95. Faergeman N.J., Wadum M., Feddersen S., Burton M., Kragelund B.B., Knudsen J. Acyl-CoA binding proteins; structural and functional conservation over 2000 MYA // Mol. Cell. Biochem. - 2007. - Vol. 299. - P. 55-65.
96. Fahy E., Subramaniam S., Brown H. A., Glass C.K., Merrill A.H., Jr., Murphy R.C., Raetz Ch. R. II., Russell D. W., Seyama Y., Shaw W., Shimizu T., Spener F., van Meer G., van Nieuwenhze M.S., White S. H., Witztum J. L., Dennis E. A. A comprehensive classification system for lipids // J. Lipid. Res. - 2005. - Vol. 46(5). - P. 839-861. \
97. Fernandes H., Michalska K., Sikorskil M., Jaskolski M. Structural and functional aspects of PR-10 proteins // FEBS. - 2013. - Vol. 280. - P. 1169-1199.
98. Finkina E. I., Balandin S. V., Serebryakova M. V., Potapenko N. A., Tagaev A. A., Ovchinnikova T. V. Purification and Primary Structure of Novel Lipid Transfer Proteins from Germinated Lentil (Lens culinaris) Seeds // Biochemistry (Moscow). - 2007. - Vol. 72(4).-P. 430-438.
99. Fleming T. PDR for Herbal Medicines // New Jersy: Medical Economics Company. -2000.-P. 252-253.
100. Flores T., Alape-Giron A., Flores-Diaz M., Flores H.E. Ocatin. A novel tuber storage protein from the Andean tuber crop oca with antibacterial and antifungal activities // Plant Physiol. - 2002. - Vol.128. - P. 1291-1302.
101. Fristensky B., Horovitz D., Hadwiger L.A. cDNA sequences for pea disease resistance response genes // Plant Mol. Biol. - 1988. - Vol. 11. - P. 713-715.
102. Frolov A., Cho T. H., Billheimer J. T. and Schroeder F. Sterol carrier protein-2, a new fatty acyl coenzyme A-binding protein // J. Biol. Chem. - 1996. - Vol. 271. - P. 31878-31884.
103. Funato K., Riezman, H. Vesicular and nonvesicular transport of ceramide from ER to the Golgi apparatus in yeast // J. Cell Biol. - 2001. - Vol. 155. - P. 949-959.
104. Gadermaier G., Egger M., Girbl Т., Erlcrl A., Harrer A., Vejvar E., Liso M., Richter K., Zuidmeer L., Mari A., Ferreira F. Molecular characterization of Api g 2, a novel allergenic member of the Iipid-transfer protein 1 family from celery stalks. // Mol. Nutr. Food Res. -2011. - Vol. 55(4). - P. 568-577.
105. Gajhede M., Osmark P., Poulsen F.M., Ipsen H., Larsen J.N., Joost van Neerven R.J., Schou C., Lowenstein H., Spangfort M.D. X-ray and NMR structure of Bet v 1, the origin of birch pollen allergy // Nat. Struct. Biol. - 1996. - Vol. 3. - P. 1040-1045.
106. Gallegos A.M., Atshaves B.P., Storey S.M., Starodub O., Petrescu A.D., Huang H., Mcintosh A.L, Martin G.G., Cliao H., Kier A.B., Schroeder F. Gene structure, intracellular localization, and functional roles of sterol carrier protein-2 // Prog. Lipid Res. — 2001. -Vol. 40(6).-P. 498-563.
107. Gao W., Xiao S., Li H.Y., Tsao S.W., Chye M.L. Arabidopsis thaliana acyl-CoA-binding protein ACBP2 interacts with heavy-metal-binding farnesylated protein AtFP6 // New Phytol. - 2008. - Vol. 181. - P. 89-102.
108. Gautier M.F., Aleman M.E., Guirao A.M. et al. Triticum aestivum puroindolines, two basic cysteine-rich seed proteins: cDNA sequence analysis and developmental gene expression. // Plant Mol. Biol. - 1994. - Vol. 24. - P. 43-47.
109. Ge X., Chen J., Li N., Lin Y., Sun С., Cao K. Resistance function of rice lipid transfer protein LTP110 // J. Biochem. Mol. Biol. -2003. - Vol. 36. - P. 603-607.
110. Girault Т., Francois J., Rogniaux H., Pascal S., Delrot S., Coutos-Thevenot P., Gomes E.. Exogenous application of a lipid transfer protein-jasmonic acid complex induces protection of grapevine towards infection by Botrytis cinerea II Plant Physiology and Biochemistry. -2008,-Vol.46.-P. 140-149.
111. Giroud C., Siegenthaler P.-A. Development of oat prothylakoids into thylakoids during greening does not change transmembrane galactolipid asymmetry but preserves the thylakoid bilayer // Plant Physiol. - 1988. - Vol. 88(2). - P. 412-417.
112. Gomar J., Petit M.-C., Sodano P., Sy D., Marion D., Kader J.-C., Vovelle F., Ptak M. Solution structure and lipid binding of a nonspecific lipid transfer protein extracted from maize seeds // Protein Science. - 1996. - Vol. 5. - P. 565-577.
113. Gueguen V., Macherel D., Jaquinod M., Douce R., Bourguignon J. Fatty acid and lipoic acid biosynthesis in higher plant mitochondria // J. Biol. Chem. - 2000. - Vol. 275. - P. 5016-5025.
114. Guerbette F., Grosbois M., Jolliot-Croquin A. Lipid-transfer proteins from plants! Structure and binding properties // Molecular and Cellular Biochemistry. - 1999. - Vol. 192.-P. 157-161.
115. Guerbette F., Grosbois M., Jolliot-Croquin A., Kader J.-C., Zachowski A. Comparison of lipid binding and transfer properties of two lipid transfer proteins from plants// Biochemistry.-1999.-Vol. 38.-P. 14131-14137.
116. Guerrero C., Martin-Rufian M., Reina J.J., Heredia A. Isolation and characterization of a cDNA encoding a membrane bound acyl-CoA binding protein from Agave americana L. epidermis // Plant Physiol. Biochem. - 2006. - Vol. 44. - P. 85-90.
117. Gunstone F.D., Harwood J.L., Padley F.B. The lipid handbook. / London-Glasgow-Weinheim-New York-Tokyo-Melbourn-Madras: Chapman & Hall, 1994. - 850 p.
118. Gurinder J. K., D. S Arora. Antibacterial and phytochemical screening of Anethum graveolens, Foeniculum vulgare and Trachyspermum ammi // BMC Complementary and Alternative Medicine. - 2009. - Vol. 9(30). - P. 1-10.
119. Gurr M.I., Harwood J.L. Lipid Biochemistry. - London-New York-Tokyo-Melbourne-: Madras: Chapman & Hall, 1991.-250 p.
120. Hampp R., Schmidt H.W. Changes in envelope permeability during chloroplast development // Planta. - 1976. - Vol. 129. - P. 69-73.
121. Han G.W., Lee J.Y., Song II.K., Chang C., Min K., Moon J., Shin D.H., Kopka M.L., Sawaya M.R., Yuan H.S., Kim T.D., Clioe J., Lim D., Moon H.J., Suh S.W. Structural basis of non-specific lipid binding in maize lipid-transfer protein complexes revealed by high-resolution x-ray crystallography. // J. Mol. Biol. - 2001. - Vol. 308. - P. 263-278.
122. He M., Xu Y., Cao J. et al. Subcellular localization and functional analyses of a PR10 protein gene from Vilis pseudoreticulata in response to Plasmoparci viticola infection // Protoplasma. - 2013. - Vol. 250(1). - P. 129-140.
123. Heamalatha S., Swarnalatha S., Divya M., Gandhi-Lakshmi R., Ganga-Devi A., Gomathi E., Pharmacognostical, pharmacological, investigation on Anethum graveolens Linn: a review // Res. J. Pharm. Biol. Chem. Sci. - 2011. - Vol. 2. - P. 564-574.
124. Hemphill I., Hemphill K. The Spice and Herb Bible. - Second Edition Toronto: Robert Rose Inc., 2006.-606 p.
125. Hilditch R.P., Williams P.N. The chemical constitution of natural fats. - London: Chapnam and Hall. - 1964.
126. Hills M.J., Dann R., Lydiate D., Sharpe A. Molecular cloning of a cDNA from Brassica napus L. For a homologue of acyl-CoA-binding protein // Plant Mol Biol. - 1994. -Vol.25.-P. 917-920.
127. Hoetzl S., Sprong II., van Meer G., The way we view cellular (glyco)sphingolipids // J. Neurochem.-2007.-Vol. 103(1).-P. 3-13.
128. Hoh F., Pons J.L., Gautier M.F., de Lamotte F., Dumas C. Structure of a liganded type 2 nonspecific lipid-transfer protein from wheat and the molecular basis of lipid binding // Acta Crystallogr. D. Biol. Crystallogr. - 2005. - Vol. 61. - P. 397-406.
129. Hollenbach B., Schreiber L., Hartung W., Dietz K.J. Cadmium leads to stimulated expression of the lipid transfer protein genes in barley:Implications for the involvement of lipid transfer proteins in wax assembly // Planta. - 1997. - Vol. 20. - P. 9-19.
130. Holthuis J.C., Levine T.P. Lipid traffic: floppy drives and a superhighway // Nature Rev. Mol. Cell Biol. - 2005. - Vol. 6. - P. 209-220.
131. Jahn-Schmid B., Radakovics A., Lüttkopf D., Scheurer S., Vieths S., Ebner C., Bohle B. Bet v 1142-156 is the dominant T-cell epitope of the major birch pollen allergen and important for cross-reactivity with Bet v 1-related food allergens // J. Allerg. Clin. Immunol. - 2005. - Vol. 116. - P. 213-219.
132. Jansson L., Tobias J., Lebens M., Svennerholm A.M., Teneberg S. The major subunit, CfaB, of colonization factor antigen i from enterotoxigenic Escherichia coli is a glycosphingolipid binding protein // Infect Immun. - 2006. - Vol. 74. - P. 3488-3497.
133. Jerome G., Petit M.C., Sodano P., Sy D., Marion D., Kader J.C., Vovelle F., Ptak M. Solution structure and lipid binding of a nonspecific lipid transfer protein extracted from maize seeds // Protein Sci. 1996. - Vol. 5(4). - P. 565-577.
134. Jetter R., Kunst L., and Samuels A.L. Composition of plant cuticular waxes // Biology of the Plant Cuticle. - 2006. - P. 145-181.
135. Jing W., Demcoe A.R., Vogel H.J. Conformation of a bactericidal domain of puroindoline a; structure and mechanism of action of a 13-residue antimicrobial peptide // J. Bacteriol. — 2003. - Vol. 185(16). - P. 4938-4947.
136. Jolly C.A., Wilton D.C., Schroeder F. Microsomal fatty acyl-CoA transacylation and hydrolysis: fatty acyl-CoA species dependent modulation by liver fatty acyl-CoA binding proteins // Biochim. Biophys. Acta. - 2000. - Vol. 1483. -P. 185-197.
137. Jose-Estanyol M., Gomis-Ruth F.X., Puigdomenech P. The eightcysteine motif, a versatile structure in plant proteins // Plant Physiol. Biochem. - 2004. - Vol. 42. - P. 355-365.
138. Jouhet J., Marerchal E., Block M. A. Glycerolipid transfer for the building of membranes in plant cells // Progress in Lipid Research. - 2007. - Vol. 46(1). - P. 37-55.
139. Joyard J., Block M.A. Douce R. Molecular aspects of plastid envelope biochemistry // Eur. J. Biochem. - 1991,- Vol. 199(3)-P. 489-509.
140. Joyard J., Marechal E., Miege C. et al. Structure, distribution and biosynthesis of glycerolipids from higher plant chloroplasts // Lipids in Photosynthesis / Ed. Siegen-thaler andN. Murata. Dordrecht: Kluwer Acad. Publish., 1998. - P. 21-52.
141. Kader J.-C. Lipid-binding proteins in plants // Chemistry and Physics of Lipids. - 1985. -Vol. 38.-P. 51-62.
142. Kader J-C. Lipid-transfer proteins in plants // Plant physiology. - 1996. - Vol. 47. - P. 627-654.
143. Kadoruka H., Katzen F., Beckwith J. Protein disulfide bond formation in prokaryotes // Annu. Rev. Biochem. - 2003. -Vol. 72. - P. 111 -135.
144. Kannan L., Knudsen J., Jolly C.A. Aging and acyl-CoA binding protein alter mitochondrial glycerol-3-phosphate acyltransferase activity // Biochim. Biophys. Acta. -2003. - Vol. 1631.-P. 12-16.
145. Kates M. Glycolipids of higher plants, algae, yeast, and fungi / Ed. Kates M. Handbook of lipid research. New York: Plenum press, 1990. - V. 6. - P. 235-320. '
146. Kielbowicz-Matuk A., Rey P., Rorat T. The organ-dependent abundance of a Solanum lipid transfer protein is upregulated upon osmotic constraints and associated with cold acclimation ability // Journal of Experimental Botany. - 2008. - Vol. 59. - P. 2191-2203.
147. Kim S.G., Km S.T., Wang Y. et al. The RNase activity of rice probenazole-induced protein 1 (PBZ1) plays a key role in cell death in plants // Mol. Cells. - 2011. - Vol. 31(1). -P. 25-31.
148. Kinjo Y., Wu D., Kim G., Xing G.W., Poles M.A., Ho D.D., Tsuji M., Kawahara K., Wong C.H., Kronenberg M. Recognition of bacterial glycosphingolipids by natural killer T cells // Nature. - 2005.- Vol. 434. - P. 520-525.
149. Knudsen J., Jensen M.V., Hansen J.K., Faergeman N.J., Neergaard T.B., Gaigg B. Role of acyl-CoA binding protein in acyl-CoA transport, metabolism and cell signaling // Mol. Cell. Biochem. - 1999. - Vol. 192. - P. 95-103.
150. Knudsen J., Neergaard T., Gaigg B., Jensen M.V., Hansen J.K. Role of Acyl-CoA Binding Protein in Acyl-CoA Metabolism and Acyl-CoA-Mediated Cell Signaling // J. Nutr. -2000. - Vol. 130(2S). - P. 294S-298S.
151. Kohyama-Koganeya A., Sasamura T., Oshima E., Suzuki E., Nishihara S., Ueda R., Hirabayashi Y. Drosophila glucosylceramide synthase: a negative regulator of cell death mediated by proapoptotic factors // J. Biol. Chem. - 2004. - Vol. 279. - P. 35995-36002.
152. Kojima M., Casteel J., Miernyk J.A., Thelen J.J. The effects of down-regulating expression of Arabidopsis thaliana membrane-associated acyl-CoA binding protein 2 on acyl-lipid composition // Plant Sci. - 2007. - Vol. 172. - P. 36-44.
153. Kolattukudy P. E. Cutin from plants // Biopolymers Online. - 2005. - P. 1-12.
154. Kolter T., Sandhoff K. Principles of lysosomal membrane digestion: stimulation of sphingolipid degradation by sphingolipid activator proteins and anionic lysosomal lipids // Annu. Rev. Cell Dev. Biol.-2005.-Vol. 21.-P. 81-103.
155. Kornmann B. The molecular hug between the ER and the mitochondria // Current Opinion in Cell Biology. - 2013. - Vol. 25(4). - P. 443-448
156. Kragelund B.B., Andersen K.V., Madsen J.C., Knudsen J., Poulsen F.M. Three-dimensional structure of the complex between acyl-coenzyme A binding protein and palmitoyl-coenzyme A // J. Mol. Biol. - 1993. - Vol. 230. - P. 1260-1277.
157. Kragelund B. B., Knudsen J., Poulsen F. M. Acyl-coenzyme A binding protein (ACBP) // Biochim. Biophys. Acta.- 1999.-Vol. 1441(2-3).-P. 150-161.
158. Laemmli U.R. Most commonly used discontinuous buffer system for SDS electrophoresis //Nature. - 1970. - Vol. 227. - P. 680.
159. Larsen J.N., Stroman P., Ipsen H. PCR based cloning and sequencing of isogenes encoding the tree pollen major allergen Car b I from Carpimis betulus, hornbeam // Mol. Immunol. -1992. - Vol. 29(6). - P.703-711.
160. Lee J.Y., Min K., Cha II., Hwang D.H.S.K.Y., Suh S.W. Rice nonspecific lipid transfer protein: the 1.6A crystal structure in the unliganded state reveals a small hydrophobic cavity // J. Mol. Biol. - 1998. - Vol. 276. - P. 437-448.
161. Lee L., DeBono C.A., Campagna D.R., Young D.C., Moody D.B., Fleming M.D. Loss of the acyl-CoA binding protein (Acbp) results in fatty acid metabolism abnormalities in mouse hair and skin // J. Invest. Dermatol. - 2007. - Vol. 127. - P. 16-23.
162. Lerche M. H., Poulsen F. M. Solution structure of barley lipid transfer protein complexed with palmitate. Two different binding modes of palmitate in the homologous maize and barley nonspecific lipid transfer proteins // Prolein Science. - 1998. - Vol. 7. - P.2490-2498.
163. Leung K.C., Li H.Y., Mishra G., Chye M.L. ACBP4 and ACBP5, novel Arabidopsis acyl-CoA-binding proteins with kelch motifs that bind oleoyl-CoA // Plant Mol. Biol. - 2004. -Vol. 55.-P. 297-309. ]
164. Leung K.C., Li II.Y„ Xiao S., Tse M.H., Chye M.L. Arabidopsis ACBP3 is an extracellularly targeted acyl-CoA-binding protein // Planta. - 2006. - Vol. 223. - P. 871881.
165. Li I-I.Y., Xiao S., Chye M.L. Ethylene- and pathogen-inducible Arabidopsis acyl-CoAbinding protein 4 interacts with an ethylene-responsive element binding protein // J. Exp. Bot. - 2008. - Vol. 59. - P. 3997-4006.
166. Li H.Y., Chye M.L. Arabidopsis acyl-CoA-binding protein ACBP2 interacts with an ethylene-responsive element-binding protein, AtEBP, via its ankyrin repeats // Plant Mol. Biol. - 2004. - Vol. 54. - P. 233-243.
167. Li H.Y., Chye M.L. Membrane localization of Arabidopsis acyl-CoA binding protein ACBP2 // Plant Mol. Biol. - 2003. - Vol. 51. - P. 483-492.
168. Lin K.F., Liu Y.N., Hsu S.T.D., Samuel D., Cheng C.S., Bonvin A.M.J.J., et al. Characterization and structural analyses of nonspecific lipid transfer protein 1 from mung bean // Biochemistry. - 2005. Vol. 44. - P. 5703-5712.
169. LindorfF-Larsen K., Winther J.R. Surprisingly high stability of barley lipid transfer protein, LTP1, towards denaturant, heat and proteases // FEBS Lett. - 2001. - Vol. 488. - P. 145148.
170. Lipka G., Schulthess G., Thurnhofer H., Wacker H., Wehrli E., Zerman K., Weber F.E., Hauser II.. Characterization of lipid exchange proteins isolated from small intestinal brush border membrane // The journal of biological chemistry. - 1995. - V. 270(11). - P. 59175925.
171. Liu J.J., Ekramoddoullah A.K. Characterization, expression and evolution of two novel subfamilies of Pirius monticola cDNAs encoding pathogenesis-related (PR)-10 proteins // Tree Physiol.-2004.-Vol. 24(12).-P. 1377-1385.
172. Lullien-Pellerin V., Devaux C., Ihorai T., Marion D., Pahin V., Joudrier P., Gautier M.F. Production in Escherichia coli and site-directed mutagenesis of a 9-kDa nonspecific lipid transfer protein from wheat. // Eur. J. Biochem. - 1999. - Vol. 260. - P. 861-868.
173. Lynch D.V., Dunn T.M. An introduction to plant sphingolipids and a review of recent advances in understanding their metabolism and function // New Phytol. - 2004. - Vol. 161.-P. 677-702.
174. Makrides S. C. Strategies for achieving high-level expression of genes in Escherichia coli //Microbiol. Reviews. - 1996. - Vol. 60 (3). -P. 512-538.
175. Maldonado A.M., Doerner P., Dixonk R.A., Lamb C.J., Cameron R.K. A putative lipid transfer protein involved in systemic resistance signalling in Arabidopsis // Nature. - 2002. -Vol. 419.-P. 399-403.
176. Mandrup S., Andreasen P.H., Knudsen J., Kristiansen K. Genome organization and expression of the rat ACBP gene family // Mol. Cell. Biochem. - 1993. - Vol. 123. - P. 55-61.
177. Markovic-Housley Z., Degano M., Lamba D., von Roepenack-Lahaye E., Clemens S., Susani M., Ferreira F., Scheiner O., Breiteneder H. Crystal structure of a hypoallergenic isoform of the major birch pollen allergen Bet v 1 and its likely biological function as a plant steroid carrier // J. Mol. Biol. - 2003. - Vol. 325. - P. 123-133.
178. Mattila K., Renkonen R. Modelling of Bet v 1 binding to lipids // Scand. J. Immunol. -2009.-Vol. 70(2).-P. 116-124.
179. Mattjus P. Review. Glycolipid transfer proteins and membrane interaction // Biochimica et Biophysica Acta. - 2009. - Vol. 1788. - P. 267-272.
180. Mattjus P., Kline A., Pike H.M., Molotkovsky J.G., Brown R.E. Probing for preferential interactions among sphingolipids in bilayer vesicles using the glycolipid transfer protein // Biochemistry. -2002. - Vol. 41. - P. 266-273.
181. Mattjus P., Molotkovsky J.G., Smaby J.M., Brown R.E., A fluorescence resonance energy transfer approach for monitoring protein-mediated glycolipid transfer between vesicle membranes // Anal. Biochem. - 1999. - Vol. 268. - P. 297-304.
182. Matz M., Shagin D., Bogdanova E., Britanova O., Lukyanov S., Diatchenko L., Chenchik A. Amplification of cDNA ends based on template-switching effect and step-out PCR // Nucleic Acids Research. - 1999. - Vol. 27(6). - P. 1558-1560.
183. Mazliak P. Glyco- and Phospholipids of Biomemranes in Higher Plants // Lipids and Lipid Polymers in Higher Plants / eds. M. Tevini, H. K. Lichtenthaler. Berlin ; Heidelberg ; New York : Springer-Verlag, 1977. - P. 48-72
184. McClure W. 0., Edelman G. M. Fluorescent Probes for Conformational States of Proteins. I. Mechanism of Fluorescence of 2-p-Toluidinylnaphthalene-6-sulfonate,a Hydrophobic Probe//Biochemistry. - 1966.-Vol. 5(6).-P. 1908-1919.
185. Meijer E.A., de Vries S.C., Sterk P., Gadella D.W. Jr., Wirtz K.W., Hendriks T. Characterization of the non-specific lipid transfer protein EP2 from carrot (.Daucus carota L.) //Mol. Cell Biochem.-1993.-Vol. 123(1-2).-P. 159-166.
186. Metz R.J., Radin N.S. Glucosylceramide uptake protein from spleen cytosol // J. Biol.' Chem. - 1980. - Vol. 255. - P. 4463-4467.
187. Molina A., Garcia-Olmedo F. Enhanced tolerance to bacterial pathogebs caused by the transgenic expression of barley lipid transfer protein LTP2 // Plant J. - 1997. - Vol. 12(3). -P. 669-675.
188. Moore T.S. Lipid metabolism in Plants. - Boca Raton, FL: CRC Press, 1993. - 653 p.
189. Moreau P., Bessoule J.J., Mongrand S., Testet E., Vincent P., Cassagne C. Lipid trafficking in plant cells // Lipid Res. -1998. - Vol. 37(6). - P. 371-391.
190. Morris C. F. Puroindolines: the molecular genetic basis of wheat grain hardness // Plant Molecular Biology. - 2002- Vol. 48. - P. 633-647.
191. Nieuwland J., Feron R., Iluisman B.A., Fasolino A., Hilbers C.W., Derksen J., Mariani C. Lipid transfer proteins enhance cell wall extension in tobacco. // Plant Cell. - 2005. - Vol. 17.-P. 2009-2019.
192. Nitz I., Doring F., Schrezenmeir J., Burwinkel B. Identification of new acyl-CoA binding protein transcripts in human and mouse // Int. J. Biochem. Cell Biol. - 2005. - Vol. 37. — P. 2395-2405.
193. Ohba T., Rennert I-L, Pfeifer S.M., He Z., Yamamoto R., Holt J.A., Billheimer J.T., Strauss 3rd J.F.. The structure of the human sterol carrier protein X/sterol carrier protein 2 gene (SCP2) // Genomics. - 1994. -Vol. 24. - P. 370-374.
194. Ooi L.S., Tian L., Su M., Ho W.S., Sun S.S., Chung H.Y., Wong H.N., Ooi V.E. Isolation, characterization, molecular cloning and modeling of a new lipid transfer protein with antiviral and antiproliferative activities from Narcissus tazetta // Peptides. - 2008.- Vol. 29.-P. 2101-2109.
195. Ooi L.S.M., Wong E.Y.L., Sun S.S.M., Ooi V.E.C. Purification and characterization of non-specific lipid transfer proteins from the leaves of Pandanus amaryllifolius (Pandanaceae) // Peptides. - 2006. - Vol. 27. - P.626-632.
196. Ostergaard J., Vergnolle C., Schoentgen F., Kader J.C. Acylbinding/ Iipid-transfer proteins from rape seedlings, a novel category of proteins interacting with lipids // Biochim. Biophys. Acta. - 1993.-Vol. 1170.-P. 109-117.
197. Ouvard O., Cellier F., Ferrare K., Tousch D., Lamaze T., Dupuis J.M. Casse-Delbart F. Identification and expression of water stress- and abscisic acid-regulated genes in a drought-tolerant sunflower genotype // Plant Mol. Biol. - 1996. - Vol. 31. - P. 819-829.
198. Palacin A., Cumplido J., Figueroa J., Ahrazem O., Sanchez- Monge R., Carrillo T., et al. Cabbage lipid transfer protein Bra o 3 is a major allergen responsible for cross-reactivity between plant foods and pollens food and pollen allergies // J. Allergy Clin. Immunol. -2006.-Vol. 117.-P. 1423-1429.
199. Park C.J., Kim K.J., Shin R., Park J.M., Shin Y.C., Paek K.H. Pathogenesis-related protein 10 isolated from hot pepper functions as a ribonuclease in an antiviral pathway // Plant J. -2004.-Vol. 37.-P. 186-198.
200. Park S.Y., Jauh G.Y., Mollet J.C., Eckard K.J., Nothnagel E.A., Walling L.L., Lord E.M. A lipid transfer-like protein is necessary for lily pollen tube adhesion to an in vitro matrix //Plant Cell.-2000.-Vol. 12.-P. 151-163.
201. Pastorello E.A., Farioli L., Pravettoni V., Ispano M., Scibola E., Trambaioli C., et al. The maize major allergen, which is responsible for food-induced allergic reactions, is a lipid-transfer protein // J. Allergy Clin. Immunol. - 2000. - Vol. 106. - P. 744-751.
202. Pastorello E.A., Pompei C., Pravettoni V., Farioli L., Calamari A.M., Scibilia J., et al. Lipid-transfer protein is the major maize allergen maintaining IgE-binding activity after cooking at 100 degrees C, as demonstrated in anaphylactic patients and patients with positive double blind, placebocontrolled food challenge results // J. Allergy Clin. Immunol. - 2003. - Vol. 112. - P. 775-783
203. Pato Ch., le Borgne M., le Baut G., le Papec P., Marion D., Douliez J.-P. Potential application of plant lipid transfer proteins for drug delivery // Biochemical Pharmacology -2001.-Vol. 62-P. 555-560.
204. Perrocheau L., Bakan B., Boivin P., Marion D. Stability of barley and malt lipid transfer» protein 1 (LTP1) toward heating and reducing agents: relationships with the brewing process // J. Agric. Food Chem. - 2006. - Vol. 54. - P. 3108-3113.
205. Petersen N.IL, McKinney L.V., Pike II., Hofius D., Zakaria A., Brodersen P., Petersen M., Brown R.E., Mundy J. Human GLTP and mutant forms of ACD11 suppress cell death in the Arabidopsis acdl 1 mutant // FEBS J. - 2008. - Vol. 275. - P. 4378-4388.
206. Pons J.L., de Lamotte F., Gautier M.F., Delsuc M.A. Refined solution structure of a liganded type 2 wheat nonspecific lipid transfer protein // J. Biol. Chem. - 2003. - Vol. 278.-P. 14249-14256.
207. Prinz W. A., Aslund F., Holmgren A., Beckwith J. The role of the thioredoxin and glutaredoxin pathways in reducing protein disulfide bonds in the Escherichia coli cytoplasm//J. Biol. Chem. - 1997.-Vol. 272.-P. 15661-15667.
208. Pungartnik C., da Silva A.C., de Melo S.A., Gramacho K.P., de Mattos Cascardo J.C., Brendel M., Micheli F., da Silva Gesteira A. High-affinity copper transport and Snq2 export permease of Saccharomyces cerevisiae modulate cytotoxicity of PR-10 from Theobroma cacao // Mol Plant Microbe Interact. - 2009. - Vol. 22. - P. 39-51.
209. Pusch W., Balvers M., Hunt N., Ivell R. A novel endozepine-like peptide (ELP) is exclusively expressed in male germ cells // Mol. Cell. Endocrinol. - 1996. - Vol. 122. - P. 69-80.
210. Pyee J., Kolattukudy P.E. The gene for the major cuticular wax-associated protein and three homologous genes from broccoli (Brassica oleraced) and their expression patterns // Plant. - 1995. - Vol. 7. - P. 49-59.
211. Pyke K.A. Plastid division and development // Plant Cell. - 1999. - Vol. 11. - P. 549-556.
212. Rasmussen J. T., Borchers T., Knudsen J. Comparison of the binding affinities of acyl-CoA-binding protein and fatty-acid-binding protein for long-chain acyl-CoA esters // Biochem. J. - 1990. - Vol. 265. P. 849-855.
213. Rasmussen J.T., Faergeman N.J., Kristiansen K., Knudsen J. Acyl-CoA-binding protein (ACBP) can mediate intermembrane acyl-CoA transport and donate acyl-CoA for beta-oxidation andglycerolipid synthesis//Biochem. J. - 1994. - Vol. 299(1).-P. 165-170.
214. Rasmussen J.T., Rosendal J., Knudsen J. Interaction of acyl-CoA binding protein (ACBP) on processes for which acyl-CoA is a substrate, product or inhibitor // Biochem. J. - 1993. -Vol. 292(3).-P. 907-913.
215. Reddy A.S., Ranganathan B., Haisler R.M., Swize M.A. A cDNA encoding acyl-CoAbinding protein from cotton // Plant Physiol. - 1996. - Vol. 111. - P. 348.
216. Renan M., Francois J., Didier M., Axelos M., Douliez J.P. Study of the interaction between end-capped telechelic polymers and the wheat lipid transfer protein LTP1, in solution and in the air/water interface // Coloids Surf. B: Biointerfaces. - 2003. - Vol. 32(3). - P. 213221
217. Riascos J.J., Weissinger A.K., Weissinger S.M., Burks A.W. Hypoallergenic legume crops and food allergy: factors affecting feasibility and risk // J. Agric. Food Chem. - 2010. -Vol. 58(1).-P. 20-27.
218. Ritter M.C., Dempsey M.E. Specificity and role in cholesterol biosynthesis of a squalene and sterol carrier protein // Journal of Biological Chemistry. - 1971. - Vol. 246. - P. 15361539.
219. Rodriguez J.C., Wong L., Jennings P.A. The solvent in CNBr cleavage reactions determines the fragmentation efficiency of ketosteroid isomerase fusion proteins used in the production of recombinant peptides // Protein Expr. Purif. - 2003. - Vol. 28(2). - P. 224-231.
220. Rohmer M. The discoveiy of a mevalonate-independent pathway for isoprenoid biosynthesis in bacteria, algae and higher plants //Nat. Prod. Rep. - 1999. - Vol. 16. - P. 565-574.
221. Rose T., Schultz E.R., Todaro G.J. Molecular cloning of the gene for the yeast homolog (ACB) of diazepam binding inhibitor/Endozepine/Acyl-CoA-binding protein // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.-1992.-Vol. 89.-P. 11287-11291.
222. Rosendal J., Ertbjerg P., Knudsen J. Characterization of ligand binding to acyl-CoA-binding protein // Biochem. J. - 1993. - Vol. 290. - P. 321-326.
223. Salcedo G., Sanchez-Monge R., Barber D., Dnaz-Perales A. Plant non-specific lipid transfer proteins: An interface between plant defence and human allergy // Biochimica et Biophysica Acta.-2007.-Vol. 177.-P. 1781-1791.
224. Sally M.; Parton R.G. Lipid droplets: a unified view of a dynamic organelle // Nature Reviews Molecular Cell Biology. - 2006. - Vol. 7(5). - P. 373-378.
225. Samuel D, Liu Y.J., Cheng C.S., Lyu P.C. Solution structure of plant nonspecific lipid transfer protein-2 from rice (Oryza sativa) // J. Biol. Cliem - 2002. - Vol. 277. - P.35267-35273.
226. San Miguel-Moncin M., Krail M., Scheurer S., Enrique E., Alonso R., Conti A., et al. Lettuce anaphylaxis: identification of a lipid transfer protein as the major allergen /) Allergy. - 2003. - Vol. 58. - P. 511-517.
227. Sarowar S., Kim Y.J., Kim K.D., Hwang B.K., Ok S.H., Shin J.S. Overexpression of lipid transfer protein (LTP) genes enhances resistance to plant pathogens and LTP functions in long-distance systemic signaling in tobacco // Plant Cell Rep. - 2009. - Vol. 28(3). - P. 419-427.
228. SatoN. Betaine lipids//Bot. Mag. Tokyo. - 1992-Vol. 105(1077). - P. 185-197.
229. Savchenko T., Walley J.W., Chehab E.W., Xiao Y., Kaspi R., Pye M.F., Mohamed M.E.„ Lazarus C.M., Bostock R.M., Dehesh K. Arachidonic acid: an evolutionarily conserved signaling molecule modulates plant stress signaling networks // Plant Cell. - 2010. - Vol. 10.-P. 3193-3205.
230. Sawano Y., Hatano K., Miyakawa T., Komagata H., Miyauchi Y., Yamazaki H., Tanokura M. Proteinase inhibitor from ginkgo seeds is a member of the plant nonspecific lipid transfer protein gene family // Plant Physiology. - 2008. - Vol. 146. - P. 1909-1919.
231. Schein C. H., Noteborn M. H. M. Formation of soluble recombinant proteins in Escherichia coli is favored by lower growth temperature // BioTechnology. - 1988. — Vol. 6.-P. 291-294.
232. Schenk M.F., Cordewener J.H., America A.H., Van't Westende W.P., Smulders M.J., Gilissen L.J. Characterization of PR-10 genes from eight Betula species and detection of Bet v 1 isoforms in birch pollen // BMC Plant Biol. - 2009. - Vol. 9. - P. 24.
233. Schmidi K. M., Ohlrogge J. B. Lipid metabolism in plants // Biochemistry of Lipid. Lipoproteins and Membrans.-2008.-Vol. 2.-P. 97-130.
234. Schroeder F., Butko P., Nemecz G. and Scallen T. J. Interaction of fluorescent delta 5,7,9(1 l),22-ergostatetraen-36ol with sterol carrier protein-2 // J. Biol. Chem. - 1990. -Vol. 265.-P. 151-157.
235. Schroeder F., Myers-Payne S.C., Billheimer J. T., Wood W.G. Probing the ligand binding sites of fatty acid and sterol carrier proteins: effects of ethanol // Biochemistry. - 1995. -Vol. 34.-P. 11919-11927.
236. Seedorf U., Raabe M., Ellinghaus P., et al. Defective peroxisomal catabolism of branched fatty acyl coenzyme A in mice lacking the sterol carrier protein-2/sterol carrier protein-X gene function // Genes and Development. - 1998. - Vol. 12. - P. 1189-1201.
237. Sels J., Mathys J., de Coninck B.M., Cammue B.P., de Bolle M.F. Plant pathogenesis-related (PR) proteins: a focus on PR peptides // Plant Physiol. Biochem. - 2008. - Vol. 46. -P. 941-950.
238. Shin D.H., Lee J.Y., Hwang K.Y., Kim K.K., Suh S.W. Highresolution crystal structure of the non-specific lipidtransfer protein from maize seedlings // Structure. - 1995. - Vol. 3. -P. 189-199.
239. Sikorski M.M., Biesiadka J., Kasperska A.E., Kopcinska J., Lotocka B., Golinowski W., Legocki A.B. Expression of genes encoding PR10 class pathogenesisrelated proteins is inhibited in yellow lupine root nodules // Plant Sci. - 1999. - Vol. 149. - P. 125-137.
240. Silverstein K.A., Moskal W.A.J., Wu H.A., Underwood B.A., Graham M.A., Town C.D., and Vanden Bosch K.A. Small cystein-rich peptides resembling antimicrobial peptides have been underpredicted in plants // Plant J. - 2007. - Vol. 51. - P. 262-280.
241. Sima L. Nonvesicular lipid transfer from the endoplasmic reticulum // Cold Spring Harb Perspect Biol. - 2012 - Vol. 4. - P. 1-16.
242. Sima L. Non-vesicular lipid transport by lipid-transfer proteins and beyond // Mollecular Cell Biology. -2010. - Vol. 11. - P. 739-750.
243. Simorre J., Caille A., Dominique M., Didier M., Ptak M. Two- and three-dimensional H NMR studies of a wheat phospholipids transfer protein: sequential resonance assignments and secondary structure // Biochemistry. - 1991. - Vol. 30.-P. 11600-11608.
244. Somerville C., Browse, J. Dissecting desaturation: plants prove advantageous // Trends Cell Biol.- 1996.-Vol. 6.-P. 148-153. ,
245. Somerville Ch., Browse J., Jaworski J. G., Ohlrogge J. B. Lipids // Biochemistry and molecular biology of plants / eds. B. B. Buchanan, W. Gruissem, R. L. Jones / Amer. Society of Plant Physiologists. Rockville, 2000. - P. 456-527.
246. Somssich I.E., Schmelzer E., Kawalleck P., Hahlbrock K. Gene structure and in situ transcript localization of pathogenesisrelated protein 1 in parsley // Mol. Gen. Genet. -1988.-Vol. 213.-P.93-98.
247. Sperling P., Heinz E. Plant sphingolipids: structural diversity, biosynthesis, first genes and functions //Biochim. Biophys. Acta. -2003. - Vol. 1632. - P. 1-15.
248. Staehelin L.A. The plant ER: a dynamic organelle composed of a large number of discrete functional domains//Plant J.-1997.-Vol. 11(6).-P. 1151-1165.
249. Stepanenko O., Fonin A., Stepanenko O., Kuznetsova I., Turoverov K. Ligand-Binding Proteins: Structure, Stability and Practical Application // Protein Structure / ed. by Eshel Faraggi, ISBN, 2012. - P. 265-290.
250. Sterk P., Booij FI., Schellekens G.A., Van Kämmen A., de Vries S.C. Cell-specific expression of the carrot EP2 lipid transfer protein gene // Plant Cell. - 1991. - Vol. 3. - P. 907-921.
251. Stolowich N. J., Frolov A., Atshaves B. P., Murphy E., Jolly C. A., Billheimer J. T. et al. The sterol carrier protein-2 fatty acid binding site: an NMR, circular dichroic, and fluorescence spectroscopic determination // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36. - P. 17191729.
252. Stolowich N. J., Petrescu A. D., Huang II., Martin G. G., Scott A. I., F. Schroeder. Sterol carrier protein-2: structure reveals function // Cellular and Molecular Life Sciences. -2002.-Vol. 59.-P. 193-212.
253. Suh M.C., Samuels A.L., Jetter R., Kunst L., Pollard M., Ohlrogge J., Beisson F. Cuticular lipid composition, surface structure, and gene expression in Arabidopsis stem epidermis // Plant Physiol.-2005.-Vol. 139.-P. 1649-1665.
254. Suk, K., Kim Y.H., Hwang D.Y., Ihm S.H., Yoo H.J., Lee M.S. Molecular cloning and expression of a novel human cDNA related to the diazepam binding inhibitor // Biochim. Biophys. Acta.-1999.-Vol. 1454.-P. 126-131.
255. Suzui N., Nakamura S., Fujiwara T., Iiayashi H., Yoneyama T. A putative acyl-CoAbinding protein is a major phloem sap protein in rice ([Oryza sativa L.) // J. Exp. Bot. -2006. - Vol. 57. - P. 2571-2576.
256. Swoboda I., Scheiner O., Heberle-Bors E., Vicente O. cDNA cloning and characterization of three genes in the Bet v 1 gene family that encode pathogenesis-related proteins // Plant Cell Environ. - 1995. - Vol. 18. - P. 865-874.
257. Tassin S., Broekaert W.F., Marion D., Acland D.P., Ptak M., Vovelle F., Sodano P. Solution structure of Ace-AMPl, a potent antimicrobial protein extracted from onion seeds. Structural analogies with plant nonspecific lipid transfer proteins // Biochemistry. -1998. - Vol. 37(11). - P.3623-3637.
258. Tassin-Moindrot S., Caille A., Douliez J.P., Marion D., Vovelle F. The wide binding properties of a wheat nonspecific lipid transfer protein. Solution structure of a complex with prostaglandin B2 // Eur. J. Biochem. - 2000. - Vol. 267. - P. 1117-1124.
259. Tevini M. Light, Function, and Lipids During Plastid Development // Lipids and Lipid Polymers in Higher Plants / Eds. M. Tevini and Lichtenthaler. Berlin, Heidelberg, New York: Springer-Verlag, 1977.-P. 121-145.
260. Tjellstrom H., Yang Z., Allen D.K., Ohlrogge J.B. Rapid kinetic labeling of Arabidopsis cell suspension cultures: implications for models of lipid export from plastids // Plant Physiology. - 2012. - Vol. 158. - P. 601-611.
261
262
263
264
265
266
267
268
269
270,
271.
272.
273.
274,
Tomassen M.M., Barrett D.M., van der Valk II.C., Woltering E.J. Isolation and characterization of a tomato non-specific lipid transfer protein involved in polygalacturonase-mediated pectin degradation // J. Exp. Bot. - 2007. - Vol. 58. - P. 11511160.
Turner M., Mukai Y., Leroy P. et al. The Ha locus of wheat: identification of a polymorphic region for tracing grain hardness in crosses // Genome. - 1999. - V 42. - P. 1242-1250.
van Aalten D.M., Milne K.G., Zou J.Y., Kleywegt G.J., Bergfors T., Ferguson M.A., Knudsen J., Jones T.A. Binding site differences revealed by crystal structures of Plasmodium falciparum and bovine acyl-CoA binding protein // J. Mol. Biol. - 2001. -Vol. 309.-P. 181-192.
van de Loo E.J., Fox B.G., Somerville C. Unusual fatty acids // Lipid Metabolism in Plants / ed. Jr. Moore T.S. CRC Press, Boca Raton, FL, 1993. - P. 167-194.
van Loon L.C., Pierpoint W.S., Boiler T., Conejero V. Recommendations for naming plant pathogenesis-related proteins // Plant Mo.l Biol. Rep. - 1994, Vol. 12. - P. 245-264.
van Meer G., Voelker D.R., Feigenson G.W. Membrane lipids:where they are and how they behave //Nat. Rev. Mol. Cell. Biol. - 2008. - Vol. 9. - P.l 12-124.
van Meer G., Wolthoorn J.s Degroote S. The fate and function of glycosphingolipid glucosylceramide // Phil. Trans. Roy. Soc. Lond. ser. B. - 2003. - Vol. 358. - P. 869-873.!
Vassilopoulou E., Rigby N., Moreno F.J., Zuidmeer L., Akkerdaas J., Tassios I., et al. Effect of in vitro gastric and duodenal digestion on the allergenicity of grape lipid-transfer protein // J. Allergy Clin. Immunol. - 2006. - Vol. 118. - P. 473-480.
Viitanen L., Nylund M., Eklund D. M., Aim Ch., Eriksson A.-K., Tuuf J., Salminen T. A., Mattjus. P., J. Edqvist. Characterization of SCP-2 from Euphorbia lagascae reveals that a single Leu/Met exchange enhances sterol transfer activity // FEBS Journal. - 2006. - Vol. 273.-P. 5641-5655.
Vogel G., Eichenberger W. Betaine lipids in lower plants. Biosynthesis of DGTS and DGTA in Ochromonas danica (Chrysophyceae) and the possible role of DGTS in lipid metabolism // Plant cell physiol. - 1992. - Vol. 33 (4). - P. 427-436.
von Wettstein-Knowles P.M. Waxes, cutin and suberin. In lipid metabolism in plants // ed. T.S. Moore. - 1993. - P. 127-166.
Wallis J., Watts J.L., Brows J. Polyunsaturated fatty acid synthesis: What will they think of next? // Trend in Biochemical Sci. - 2002. - Vol. 27. - P. 467-473.
Walz C., Giavalisco P., Schad M., Juenger M., Klose J., Kehr J. Proteomics of curcurbit phloem exudate reveals a network of defence proteins // Phytochemistry. - 2004. - Vol. 65.-P. 1795-1804.
Wang K.IL, Sipes B.S., Schmitt D.P. Crotalaria as a cover crop for nematode management: areview // Nematropica. - 2002. - Vol. 32. - P. 35-57.
275. West G., Viitancn L., Aim Ch., Mattjus P., Salminen T. A., Edqvist J. Identification of a glycosphingolipid transfer protein GLTP1 in Arabidopsis thaliana // FEBS. - 2008. - Vol. 275.-P. 3421-3437.
276. Williams J.P., Khan M.U. Lipid biosynthesis in Brassica napus leaves: I. MC-labeling kinetics of the fatty acids of the major glycerolipids // Plant Physiol Biochem. 1996. - Vol. 34.-P. 93-100.
277. Willy P.R., To si P., Evrard A. E. et al. Promoter analysis and immunolocalization show that puroindolin genes are exclusively expressed in starchy endosperm cell of wheat grain // Plant Mol. Biol. - 2007. - Vol. 64(1-2). - P. 125-136.
278. Won J.H., Kim W., Hwang B.K.. Three pathogen-inducible genes encoding lipid transfer protein from pepper are differentially activated by pathogens, abiotic, and environmental stresses // Plant, Cell and Environment. - 2003. - Vol. 26. - P. 783-975.
279. Xia S.Y., Cameron R., Shadle G., Blount J., Lamb C., Dixon R.A. Signals for local and systemic responses of plants to pathogen attack Hideyuki // Journal of Experimental Botany. - 2004. - Vol. 55.-P. 169-179.
280. Xia Y., Yu K., Gao Q.M., Wilson E.V., Navarre D., Kachroo P., Kachroo A. Acyl CoA Binding Proteins are Required for Cuticle Formation and Plant Responses to Microbes // Front Plant Sci. - 2012. - Vol. 3. - P. 224.
281. Xiao S., Chen Q.F., Chye M.L. Light-regulated Arabidopsis ACBP4 and ACBP5 encode cytosolic acyl-CoA-binding proteins that bind phosphatidylcholine and oleoyl- CoA ester // Plant Physiol. Biochem. - 2009. - Vol. 47. - P. 926-933.
282. Xiao S., Chye M. L. Review. An Arabidopsis family of six acyl-CoA-binding proteins has three cytosolic members // Plant Physiology and Biochemistry. - 2009. - Vol. 47. - P. 479484.
283. Xiao S., Chye M.L. Review. New roles for acyl-CoA-binding proteins (ACBPs) in plant development, stress responses and lipid metabolism // Progress in Lipid Research. - 2011. -Vol. 50.-P. 141-151.
284. Xiao S., Gao W., Chen Q.F., Ramalingam S., Chye M.L. Overexpression of membrane-associated acyl-CoA-binding protein ACBP1 enhances lead tolerance in Arabidopsis // Plant J. - 2008. - Vol. 54. - P. 141-151.
285. Xiao S., Li H.Y., Zhang J.P., Chan S.W., Chye M.L. Arabidopsis acyl-CoA-binding proteins ACBP4 and ACBP5 are subcellularly localized to the cytosol and ACBP4 depletion affects membrane lipid composition // Plant Mol. Biol. - 2008. - Vol. 68(6). - P. 571-578. I
286. Xie Y.R., Chen Z.Y., Brown R.L., Bhatnagar D. Expression and functional characterization of two pathogenesis-related protein 10 genes from Zea mays II J. Plant. Physiol.-2010.-Vol. 167.-P. 121-130.
287. Yamada K., Abe A., Sasaki T. Specificity of the glycolipid transfer protein from pig brain // J. Biol. Chem. - 1985. - Vol. 260. - P. 4615-4621.
288. Yamada K., Sasaki T. Rat liver glycolipid transfer protein. A protein which facilitates the translocation of mono- and dihexosylceramides from donor to acceptor liposomes // J. Biochem. - 1982. - Vol. 92. - P. 457-464.
289. Yazdanparast R., Alavi M. Antihyperlipidaemic and antihypercholesterolaemic effects of Anethum graveolens leaves after the removal of furocoumarins II Cytobios. - 2001. - Vol. 105. - P. 185-191.
290. Yeasts T.H., Rose J.K.C. The biochemistry and biology of extracellular plant lipid-transfer proteins (LTPs)//Protein Science. - 2007. - Vol. 17.-P. 191-198.
291. Yurchenko O. P., Weselake R.J. Involvement of low molecular mass soluble acyl-CoA-binding protein in seed oil biosynthesis // New Biotechnology. - 2011. - Vol. 28(2). - P. 97-109. 5
292. Zaman U., Abbasi A. Isolation, purification and characterization of a nonspecific lipid transfer protein from Cuminum cyminum // Phytochemistry. - 2009. - Vol. 70. - P. 979987.
293. Zhang D., Liang W., Yin Ch., Zong J., Gu F., Zhang D.. OsC6, encoding a lipid transfer protein, is required for postmeiotic anther development in rice // Plant Physiol. - 2010. — Vol. 154.-P. 149-162.
294. Zhang N., Zhang S., Borchert S. el al High levels of a fungal superoxide dismutase and increased concentration of a PR-10 plant protein in associations between the endophytic fungus Neotyphodium loin and ryegrass // Mol. Plant Microbe Interact. - 2011. - Vol. 24(8). - P. 984-992.
295. Zhou X.J., Lu S., Xu H.Y., et al. A cotton cDNA (GaPR-10) encoding a pathogenesis-related 10 protein with in vitro ribonuclease activity // Plant Sci. - 2002. - Vol. 162(4). -P. 629-636.
8. Список сокращений
ЭР - эндоплазматический ретикулум ФЛ - фосфолипидов
СХДГ - сульфохиновозилдиацилглицерин
ДГДГ - дигалактозилдиацилглицерина
МГДГ - моногалактозилдиацилглицерина
ТАГ - триацилглицерин
ФГ - фосфатидилглицерин
ФХ - фосфатидилхолин
ФЭ - фосфатидилэтаноламин
ФИ - фосфотидилинозит
ДФГ - дифосфатидилглицерин
ФК - фосфатидная кислота
ЖК - жирная кислота
ГЛ - гликолипиды
БЛ - липиды бетаинового типа
1
MCS (Membrane Contact Sites) - мембранные контактные сайты АСВР (Acyl-CoA-Binding Proteins) - ацил-КоА-связывающие белки GLTP (Glycolipid Transfer Proteins) - гликолипид-переносящие белки SCP-2 (Sterol Carrier Protein-2) - стерин-переносящие белки PIN (Puroindolines) - пуроиндолины БТД - богатый триптофаном домен
LTP (Lipid Transfer Protein) - липид-транспортирующие белки GSP (Grain Softness Proteins) - белки мягкозерности
EBP (Ethyleneresponsive element-binding protein) - чувствительный к этилену элемент-связывающий белок
t
FP6 (Farnesylated protein 6) - фарнезелированный белок 6
SAR (Systemic Acquired Resistan) - системная приобретенная резистентность
PCTP (Phosphatidylcholine Transfer Proteins) - фосфатидилхолин-транспортирующие белки
ОФ-ВЭЖХ - обращенно-фазовая высокоэффективная жидкостная хроматография
ТФУ - трифторуксусная кислота SDS - додецилсульфат натрия ПААГ - полиакриламидный гель ПСА - персульфат аммония ТЕМЕД - N'N'N'N'-тетраметилендиамин
RACE (Rapid Amplification of cDNA Ends) - быстрая амплификация концов кДНК
IC50 (Inhibition Concentration) - концентрация антибиотика, необходимая для 50% ингибирования роста микроорганизма
МАЛДИ - матрично-активированная лазерная десорбция/ионизация
ДМСО - диметилсульфоксид
Mes - 2-(/*/-морфолино)этансульфоновая кислота
ТНС - 2-п-толуидинилнафталин-6-сульфоновая кислота
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.