Исследование влияния коэнзима Q10 на протеом сыворотки крови и эмоциогенных структур головного мозга крыс с различной поведенческой активностью в условиях метаболического стресса тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.04, кандидат наук Кирбаева, Наталья Викторовна

• Кирбаева, Наталья Викторовна
• кандидат наук
• 2017

Оглавление диссертации кандидат наук Кирбаева, Наталья Викторовна

СОДЕРЖАНИЕ

1 ВВЕДЕНИЕ

1.1. Актуальность темы

1.2. Научная новизна

1.3. Теоретическая и практическая значимость работы

1.4. Положения, выносимые на защиту

1.5. Апробация работы

1.6. Публикации

1.7. Личный вклад соискателя

1.8. Структура и объем диссертации

2 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

2.1. Влияние стресса на биохимические и физиологические показатели организма млекопитающих

2.2. Методы изучения индивидуально-типологических характеристик животных

2.3. Роль эмоциогенных структур головного мозга млекопитающих при различных стрессовых воздействиях

2.4. Роль коэнзима Q10 в поддержании гомеостаза организма млекопитающих

2.5. Омиксные технологии: нутрипротеомные исследования

3 ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

3.1. Материалы и методы исследования

3.1.1. Методы физиологических исследований

3.1.2. Методы биохимических исследований

3.1.4. Методы протеомных исследований

3.2. Результаты собственных исследований

3.2.1. Сравнительный анализ состояния органов-маркеров стресса

3.2.2. Исследование динамики изменений концентрации глюкозы в крови крыс

3.2.3. Исследование динамики содержания CoQ10 в сыворотке, печени и мозге крыс

3.2.4. Исследование цитокинового профиля сыворотки периферической крови крыс

3.2.5. Исследование активности катепсинов D и B в печени и мозге крыс

3.2.6. Протеомное исследование сыворотки крови крыс

3.2.7. Протеомное исследование головного мозга крыс

3.2.7.1. Миндалина

3.2.7.2. Кора

3.2.7.3. Гиппокамп

3.2.7.4. Ретикулярная формация

4 ОБСУЖДЕНИЕ

5 ВЫВОДЫ

6 СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

7 СПИСОК ИСТОЧНИКОВ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Исследование влияния коэнзима Q10 на протеом сыворотки крови и эмоциогенных структур головного мозга крыс с различной поведенческой активностью в условиях метаболического стресса»

1 ВВЕДЕНИЕ

1.1. Актуальность темы

Метаболические аспекты влияния микронутриентов на состояние здоровья являются предметом все более нарастающего числа исследований [99; 108; 243]. На клеточном уровне отдельные нутриенты могут оказывать воздействие на сигнальные пути [131], непосредственно могут выступать как лиганды рецепторов фактора транскрипции [181], при обменных процессах в качестве межуточных метаболитов могут изменять концентрацию субстратов и промежуточных продуктов [188]. Различные факторы, прямо или косвенно способные влиять на характер питания человека, оказывают воздействие на поддержание целостности организма, и, в частности, могут приводить к нарушениям системной организации физиологических функций и развитию заболеваний различных систем: гормональной, иммунной, репродуктивной и др. Так, стрессовые состояния приводят к изменениям многих показателей, характеризующих функциональный статус организма на различных структурных уровнях [ 153]. Адаптивные состояния, вызванные стрессом, хоть и необходимы для выживания, однако могут приводить к дисрегуляции системных функций и, как следствие, болезни [163]. В настоящее время доказано, что стрессорные нагрузки сопровождаются изменением метаболизма глюкозы, снижением чувствительности тканей к инсулину и, таким образом, развитием сахарного диабета [15]. Множественные изменения происходят под действием стресса в нервной системе: на уровне нервной цепочки стресс может привести к структурному ремоделированию или молекулярным реорганизациям, таким как увеличение количества или потеря дендритных шипиков, нейрональной атрофии, изменению экспрессии многих синаптических белков (например, глутаматных рецепторов) [327]. В частности, при пищевой депривации наблюдается расширение функциональных зон коркового вещества головного мозга; энергетический баланс в указанных условиях поддерживается за счет снижения в крови уровня тиреоидных и половых гормонов, что сопровождается экспрессией регуляторных пептидов в гипоталамусе [237].

В качестве центрального органа стресса и адаптации к стрессорным факторам мозг играет ключевую роль в формировании поведенческих и физиологических реакций, которые могут привести к успешной адаптации или развитию психических и соматических заболеваний [211]. И особая роль в этом отводится лимбической системе - комплексу структур мозга, участвующих в организации эмоционально-мотивационного поведения, а также инстинктов, пищевого, полового и оборонительного поведения, смене фаз сна и бодрствования. Наиболее полифункциональными образованиями лимбической системы, включающимися в ответную реакцию на стресс, являются миндалина, гиппокамп и ретикулярная формация головного мозга [14; 195; 273]. Важную роль в поддержании рабочей памяти, исполнительных функций и саморегуляции поведения играет префронтальная кора [212]. В многочисленных экспериментах

было показано, что хронический стресс вызывает структурное ремоделирование нейронов медиальной префронтальной зоны коры головного мозга, обратимое у молодых животных после прекращения хронического стресса, менее обратимое у животных среднего возраста и в еще меньшей степени у старых животных [213].

Хронический стресс, а также физические и эмоциональные нагрузки приводят к увеличению потребления эндогенного коэнзима Q10, одного из важнейших участников сопряжения электронного транспорта и окислительного фосфорилирования, выполняющего также антиоксидантную функцию, обусловливая высокую вероятность развития его дефицита [41]. Развитие же многих обменных и иммунных заболеваний и преждевременного старения тесно связано с недостатком энергообразования в организме и повреждением клеточных генераторов энергии [112]. Многие патологические состояния у млекопитающих развиваются не во время, а после окончания действия стрессогенного фактора. И именно постстрессорный период является критическим в плане разворачивания всего комплекса компенсаторных реакций, направленных на ограничение отрицательных последствий экстремального воздействия [101]. Существенно, что характер протекания восстановительного периода после стрессорной нагрузки отличается у особей с разными параметрами поведения, характеризующихся различной чувствительностью к стрессу [35]. Поэтому в плане предупреждения или снижения выраженности постстрессорной патологии важен индивидуальный подход к анализу механизмов предрасположенности или устойчивости организма к влиянию экстремальных внешних факторов.

Для реализации этих целей требуются технологии повсеместно называемые «Омиками», основанные на высокопроизводительных методах анализа и способные анализировать все возрастающей объем биологической информации. С учетом новейших достижений в области молекулярной медицины, актуальным в этом плане представляется поиск новых протеомных маркеров формирования и реализации адаптационно-компенсаторных реакций организма на разных стадиях после стрессорной нагрузки, а также разработки новых путей коррекции нарушений физиологических функций с помощью биологически активных веществ природного происхождения [282; 325].

Работа выполнена в соответствии с планом НИР ФГБУН «ФИЦ питания, биотехнологии и безопасности пищи» в рамках темы №127 «Исследование роли биологически активных веществ природного происхождения в механизмах формирования устойчивости функций к воздействию экстремальных факторов окружающей среды с идентификацией протеомных маркеров».

Целью настоящей работы явилось экспериментальное исследование влияния коэнзима

010 на биохимические процессы, определяющие адаптацию организма в условиях

метаболического стресса, с идентификацией протеомных маркеров.

Основные задачи исследования:

1. Исследовать особенности биохимических показателей сыворотки крови (содержание глюкозы, коэнзима 010, уровень про- и противовоспалительных цитокинов), печени (содержание коэнзима 010, активность катепсинов В и Б) и головного мозга (содержание коэнзима 010, активность катепсинов В и Б) крыс с различной поведенческой активностью в условиях метаболического стресса.

2. Изучить протеомные профили сыворотки крови и эмоциогенных структур головного мозга (гиппокампа, ретикулярной формации, миндалины и сенсомоторной коры) поведенчески активных и пассивных крыс в условиях метаболического стресса.

3. Оценить влияние коэнзима 010 на биохимические показатели сыворотки крови (содержание глюкозы, коэнзима 010, уровень про- и противовоспалительных цитокинов), печени (содержание коэнзима 010, активность катепсинов В и Б) и головного мозга (содержание коэнзима 010, активность катепсинов В и Б) крыс с различной поведенческой активностью в условиях метаболического стресса при введении его в состав рациона.

4. Оценить роль коэнзима 010 в изменении протеомных профилей сыворотки крови и эмоциогенных структур головного мозга (гиппокампа, ретикулярной формации, миндалины и сенсомоторной коры) поведенчески активных и пассивных крыс в условиях метаболического стресса при введении его в состав рациона.

5. Идентифицировать белки, дифференциально экспрессирующиеся в условиях метаболического стресса и при включении в рацион коэнзима 010, методом масс-спектрометрического анализа.

6. Выявить взаимосвязь между изменениями биохимических показателей сыворотки крови исследуемых тканей и органов и особенностями протеомных профилей сыворотки крови и эмоциогенных структур головного мозга крыс с различной поведенческой активностью в условиях метаболического стресса и при включении в рацион коэнзима 010.

1.2. Научная новизна

• Впервые выявлены принципиальные различия между протеомными профилями крыс с различной поведенческой активностью в сыворотке крови и эмоциогенных стуктурах головного мозга.

• Впервые получены экспериментальные данные о влиянии коэнзима 010 на биохимические показатели и протеомные характеристики сыворотки крови и эмоциогенных структур головного мозга крыс в условиях метаболической стрессорной нагрузки.

• Впервые выявлена взаимосвязь между активностью катепсина В в головном мозге и печени крыс в условиях метаболического стресса и при включении в рацион коэнзима Q10.

• Впервые выявлена взаимосвязь между особенностями формирования протеомного профиля эмоциогенных структур головного мозга и активностью катепсина В в головном мозге крыс в условиях метаболической стрессорной нагрузки.

1.3. Теоретическая и практическая значимость работы Результаты настоящей работы могут использоваться при обосновании применения коэнзима Q10 и других биологически активных веществ (БАВ), обладающих системным типом воздействия на энергетический метаболизм клетки, при персонализированной диетотерапии неблагоприятных последствий длительной стрессорной нагрузки и коррекции развивающихся системных нарушений, а также для установления и уточнения норм физиологической потребности в указанных БАВ, поступающих с пищевым рационом. Результаты исследования также являются основанием для поиска новых молекулярных маркеров алиментарно-зависимых заболеваний и использования методов протеомной диагностики с целью донозологической оценки действия алиментарных факторов.

1.4. Положения, выносимые на защиту

• Пищевая депривация, приводящая к метаболическому стрессу, вызывает специфические изменения протеолитической активности лизосом в головном мозге.

• Пищевая депривация, приводящая к метаболическому стрессу, вызывает специфические изменения протеомных профилей сыворотки крови и эмоциогенных структур головного мозга крыс.

• Протеомные профили сыворотки крови и эмоциогенных структур головного мозга при метаболическом стрессе различны у поведенчески активных и пассивных крыс.

• Коэнзим Q10 оказывает влияние на протеомные профили сыворотки крови и эмоциогенных структур головного мозга крыс с различной поведенческой активностью в условиях развития метаболического стресса и адаптации к нему.

1.5. Апробация работы Диссертация апробирована на межлабораторной научной конференции ФГБУН «ФИЦ питания и биотехнологии» 17 февраля 2017 года. Результаты исследования представлены на:

• II Международной научно-практической конференции «Современная биология: актуальные вопросы» (Санкт-Петербург, 2014),

• XV Всероссийском конгрессе диетологов и нутрициологов с международным участием «Здоровое питание: от фундаментальных исследований к инновационным технологиям» (Москва, 2014),

• 10-й Международной научно-практической конференции «Научная индустрия европейского континента» (Прага, 2014),

• 11-й Международной научно-практической конференции «Стратегические вопросы мировой науки» (Пшемысль, 2015),

• 4-й Международной междисциплинарной конференции «Современные проблемы системной регуляции физиологических функций» (Москва, 2015),

• VII Российском симпозиуме «Белки и пептиды» (Новосибирск, 2015),

• III Международной научно-практической конференции «Актуальные вопросы естественных и математических наук в современных условиях развития страны» (Санкт-Петербург, 2016),

• XVI Всероссийском конгрессе нутрициологов и диетологов с международным участием, посвящённом 100-летию со дня рождения основателя отечественной нутрициологии академика А.А. Покровского «Фундаментальные и прикладные аспекты нутрициологии и диетологии. Качество пищи» (Москва, 2016),

• V съезде физиологов СНГ, V съезде биохимиков России (Дагомыс, 2016),

• Школе Молодых Ученых «Основы здорового питания и пути профилактики алиментарно-зависимых заболеваний» ФГБУН «ФИЦ питания и биотехнологии» (Москва, 2016).

1.6. Публикации

По материалам диссертации опубликованы 19 печатных работ в отечественных и зарубежных изданиях, в том числе 4 статьи в научных рецензируемых журналах, рекомендованных ВАК при Минобрнауки РФ.

1.7. Личный вклад соискателя Все результаты, изложенные в диссертации, получены автором самостоятельно или при его непосредственном участии. Постановка задач, проведение экспериментов, анализ и обобщение результатов осуществлялись совместно с научными руководителями.

1.8. Структура и объем диссертации Работа состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов исследования, результатов собственных исследований, обсуждения результатов, выводов, списка сокращений и библиографического списка. Материал диссертации изложен на 133 страницах машинописного текста, содержит 21 таблицу, 34 рисунка. Библиографический список включает 334 источника (из них 89 отечественных, 245 зарубежных).

2 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

2.1. Влияние стресса на биохимические и физиологические показатели организма

млекопитающих

Современные представления о механизме действия и последствиях стресса на организм относятся к области еще не до конца изученных разделов биохимии и медицины. В медицине и биологии термин «стресс» появился уже в 1926 г., когда Уолтер Кэнон обозначил внешние факторы, нарушающие равновесие гомеостаза, стимулирующие организм человека к двум возможным реакциям: бороться со стрессовым фактором или бежать от него, что тоже рассматривается как своеобразная форма защиты. Предложенная в 1936 г. Гансом Селье концепция стресса получила широкое распространение в экспериментальных исследованиях и клинической практике [279]. Согласно данной концепции стресс, или т.н. «общий адаптационный синдром», представляет собой неспецифический ответ организма на любое предъявленное ему требование и включает в себя триаду физиологических нарушений: инволюцию тимуса и лимфатических узлов, изъязвления ЖКТ и гипертрофию коркового слоя надпочечников [278]. Стресс характеризуется сменой трех последовательных стадий: тревоги, резистентности и истощения (рис.1). Сложный процесс адаптации начинается с активации гомеостатических систем организма, мобилизации внутренних резервов и перестройки систем жизнеобеспечения с учетом работы в экстремальных условиях. Активизируется деятельность органов, тканей и клеток, участвующих в реализации стресс-ответа организма, за счет перераспределения резервов и преимущественной доставки к ним пластических и энергетических ресурсов. Это необходимо для повышения устойчивости организма к неблагоприятным воздействиям и характеризует вторую стадию стрессорной реакции -резистентности. При чрезмерной длительности раздражения резервы организма быстро истощаются, и дальнейшее поддержание работоспособности происходит за счет деструктивных процессов в жизненно важных структурах. Резистентность организма резко снижается, и наступает фаза истощения, которая, в конечном счете, приводит к смертельному исходу [80; 279]. Позже Селье ввел понятия «эустресс» и «дистресс», различающиеся характером действия на организм. Эустресс оказывает адаптационное, мобилизующее воздействие, в то время как дистресс сопровождается дезинтеграцией функций организма [280]. Однако, теория стресса, предложенная Г.Селье, описывая эндокринные гипофизарно-надпочечниковые изменения, не учитывала изменения в ЦНС.

Рисунок 1 - Основные стадии и эффекты стресс-реакции [53]

Современные представления о стрессе отличаются целостным взглядом и основаны на изучении поведенческих, гормональных и иммунологических процессов регуляции жизнедеятельности организма и выявлении системных взаимосвязей [63]. Так, стрессорная реакция представляет собой набор стереотипных процессов на клеточном, тканевом и системном уровнях, закрепленных генетически [67; 80]. Теория гомеостаза, занимающая центральное место в концепции стресса, в последние несколько десятилетий дополнилась и расширилась термином «аллостаз», под которым понимается процесс поддержания динамической стабильности организма или "стабильность путем изменений" [292]. Наблюдающиеся при этом естественные изменения в приемлемом диапазоне изменчивости приводят к активации множества биологических сетей и их медиаторов [214]. При чрезмерной и продолжительной аллостатической нагрузке стрессовый ответ нарушается, стресс-реакция организма превращается из общего адаптационного синдрома в фактор патогенеза и приводит к структурным и функциональным повреждениям тканей и органов, опосредуя развитие многих заболеваний: иммунных, гормональных, сердечно-сосудистых патологий, нарушений функций печени, язвенных поражений слизистых ЖКТ, алиментарной дистрофии, а также расстройств психической деятельности [23; 67; 215].

По продолжительности действия выделяют острый (кратковременный) и хронический (долгосрочный) стресс, по типу воздействия - физиологический (химический, биологический, физический, механический, метаболический) и психологический стресс (эмоциональный).

Установлено, что подвешивание крыс за шейную складку (22 ч) вызывает характерные для стресса выраженные морфологические изменения: геморрагические деструкции желудка и гипертрофию надпочечников. В печени стрессированных животных снижается содержание малата, глицерол-3-фосфата и диоксиацетонфосфата при одновременном повышении уровня лактата. Также уменьшается содержание глюкозы в крови, отмечается снижение активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы, увеличивается содержание свободных жирных кислот вследствие активации периферического липолиза в жировой ткани в ответ на выброс катехоламинов в кровь. Наблюдаются нарушения этерифицирующей деятельности печени, уменьшение содержания фосфатидилхолина и фосфатидилэтаноламина - основных структурных фосфолипидов мембран, отмечается активация процессов ПОЛ [79].

Гипокинезия (ограничение подвижности) приводит к нарушению работы функциональных систем организма [54], увеличению активности симпатоадреналовой системы (САС), снижению неспецифической резистентности и иммунореактивности, изменению поведенческих реакций [83] у животных. При гипокинетическом воздействии наблюдается повышение уровня ПОЛ в костном мозге, селезенке и тимусе на фоне снижения содержания антиоксидантных ферментов, в периферической крови отмечается увеличение

содержания кортикостерона, цитокинов (ИЛ-1Р, ИНФ-у, ФНО-а, ИЛ-4), наблюдается выраженный лейкоцитоз [42].

Холодовой стресс, также как и совместное воздействие холода и физических нагрузок, сопровождается секрецией норадреналина из периферических нервных окончаний [95; 123; 124]. Острое холодовое воздействие на организм (4 часа при -20 С) приводит к возрастанию уровня Р-эндорфина в плазме крови, гипофизе и гипоталамусе, ингибирует синтез белка в миокарде и повышает индекс кортизол/инсулин в крови крыс [45]. Физические нагрузки также обеспечивают увеличение уровня Р-эндорфина в гипоталамусе и плазме крови крыс [44]. При воздействии экстремальных температур (3 мин при -80 С) отмечено достоверное снижение уровней ГЬ-2 и ГЬ-6, а при -120±5 С достоверно снижаются уровни П-1, 2, 6, 8 и TNF-a [287]. Методики кратковременного аппаратного воздействия на организм человека с использованием сверхнизких температур (-110 —120^) в настоящее время широко применяются в медицине для стимуляции адаптационных механизмов организма и укрепления здоровья [1].

Острая эмоциональная стрессорная нагрузка у крыс на модели часовой иммобилизации с электрокожным раздражением подпороговой силы приводит к снижению общего количества лейкоцитов, уменьшению уровня провоспалительных (ИЛ-^, ИЛ-1Ь, ИЛ-2, ИФН^, грануломоноцитарного КСФ) и противовоспалительных (ИЛ-4, ИЛ-10) цитокинов в периферической крови [28]. Хронический иммобилизационный стресс повышает артериальное давление у крыс [10].

При хроническом стрессе (содержание животных по 18 особей в клетках размером 20х30х40 см в течение 1, 2 и 3 месяцев) наблюдается гипертрофия надпочечников, инволюция селезенки и тимуса, ульцерация слизистой оболочки желудка, изменения концентрации глюкозы, общих белков и липидов, кортизола и инсулина в крови, снижение физической выносливости. Выраженность изменений возрастает пропорционально увеличению продолжительности стрессового воздействия [18]. Хронический стресс характеризуется продолжительным подъемом уровня кортизола. Такие изменения гормонального фона приводят к истощению мышц, ослаблению костной ткани и нарушениям в функционировании иммунной системы [11].

Одним из стрессорных факторов также является метаболический стресс, вызванный голоданием. Экзогенно обусловленная алиментарная недостаточность приводит к возникновению «алиментарной дистрофии» - болезненного состояния, которое характеризуется выраженной потерей массы тела, уменьшением подкожного жира, снижением уровня белка в крови и тканях, прогрессирующими изменениями всех видов обмена веществ, атрофией скелетной мускулатуры и внутренних органов [80].

Однако основные механизмы разворачивания комплекса стресс-реакции, как показали результаты многочисленных исследований, однотипны при любом типе стресса. На стадии тревоги происходит активация стресс-реализующих систем (гипоталамо-гипофизарно-адреналовой (ГГАС) и адренергической). В период резистентности уменьшается синтетическая и секреторная активности коры надпочечников, и уровень их гормонов в организме приближается к нормальным показателям, тормозится активность гликогенолитических процессов в печени, наблюдается постепенное снижение и нормализация уровня инсулина [217]. При этом к моменту перехода стадии тревоги в стадию резистентсности развиваются максимальные стрессорные повреждения органов, и развитие стресс-реакции продолжается даже после прекращения действия стрессорного фактора [320].

Таким образом, различные стрессорные воздействия вызывают нарушения медиаторных процессов, функционирования иммунной, сердечно-сосудистой и др. систем организма, определенные сдвиги тканевого метаболизма и энергообразования. Возникающий дисбаланс приводит к структурным и функциональным повреждениям тканей и органов, что опосредует развитие многих заболеваний. Кроме того, длительный стресс способен отягощать течение многих других заболеваний: нервно-психических, инфекционных, воспалительных [313]. Однако нарушения физиологических функций в условиях отрицательных стрессорных воздействий развиваются далеко не у всех млекопитающих. В плане предупреждения или снижения выраженности постстрессорной патологии важен индивидуальный подход к анализу механизмов предрасположенности или устойчивости организма к влиянию экстремальных внешних факторов. И именно это является первоочередной задачей современных исследований проблемы стресса.

2.2. Методы изучения индивидуально-типологических характеристик животных

XX век ознаменовался бурным развитием научного знания: после повторного открытия законов Менделя генетика получила статус науки, а многовековое развитие физиологии претерпело качественные изменения, совершив переход от узкого аналитического знания к синтетическому изучению жизненных процессов и явлений. Во второй половине прошлого столетия получил развитие синергетический подход к изучению сложных систем, одним из примеров которой является живой организм. Применение данного междисциплинарного подхода позволило установить наличие взаимных связей между генетическими, физиологическими и поведенческими особенностями животных. Так в серии экспериментов Маркель А.Л. и Судакова К.В. было выявлено, что крысы разных генетических линий характеризуются различной устойчивостью к стрессу [49; 74]. Наибольшую чувствительность к нарушениям функционирования сердечно-сосудистой системы при воздействии стрессорных факторов показали крысы линии Август и нелинейные крысы, а крысы линии Вистар были наиболее устойчивыми по данным показателям. При этом на устойчивость животных к стрессу влияют генетические особенности нейромедиаторных процессов в головном мозге. Так высокий уровень норадреналина в гипоталамусе является характерным признаком устойчивости особей к стрессу [74].

Однако, наряду с генетическими различиями, немаловажную роль в адаптации животных к стрессу вносят и индивидуальные различия особей. Это подтверждается результатами многочисленных исследований [35; 84; 301]. В настоящее время установлено, что в условиях однотипных стрессорных воздействий крысы с разными параметрами поведения различаются по характеру проявлений синдрома биологического стресса [187], в том числе язвообразованию в желудке и нарушению структурно-функциональных свойств иммунных структур желудочно-кишечного тракта [26], изменению транспортной функции крови [250], ультразвуковой вокализации, как средства коммуникации, и ряду других показателей. Одним из механизмов, лежащих в основе специфики реализации адаптационно-компенсаторных процессов у особей с разными поведенческими характеристиками при стрессорных нагрузках, является модуляция иммунных реакций организма. В частности установлено, что крысы с разными индивидуально-типологическими параметрами характеризуются различиями цитокинового профиля сыворотки периферической крови, как в исходном состоянии, так и при отрицательных эмоциогенных воздействиях [28]. Изменения уровня цитокинов в крови и структурах головного мозга животных в условиях направленного воздействия на иммунную систему дополняют современные представления о реципрокных отношениях между

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Кирбаева, Наталья Викторовна, 2017 год

7 СПИСОК ИСТОЧНИКОВ

1. Агаджанян Н.А. Проблемы криотерапии и состояние психоэмоциональной сферы / Н.А. Агаджанян, А.Т. Быков, Р.Х. Медалиева // Вестник новых медицинских технологий -2010. - Т. 17 - № 3- С. 129-132.

2. Айрапетянц М.Г. Психоэмоциональный стресс и нейрогуморальные реакции. Психоэмоциональный стресс Москва, 1992. - С. 103-111.

3. Амикишиева А.В. Поведенческое фенотипирование: современные методы и оборудование / А.В. Амикишиева // Вавиловский журнал генетики и селекции - 2009. - Т. 13 - № 3- С. 529-542.

4. Балыкова Л.А. Эффективность «кудесана» при нарушениях сердечного ритма и проводимости у детей / Л.А. Балыкова [и др.] // Детские болезни сердца и сосудов - 2006.

- Т. 3- С. 21-24.

5. Бахмет А.А. Пептид вызывающей дельта-сон в динамике восстановления паховых лимфатических узлов у крыс с различной поведенческой активностью после стрессорного воздействия / А.А. Бахмет, Е.В. Коплик // Академический журнал западной сибири - 2015.

- Т. 1 - № 56- С. 63-64.

6. Беляевский А.Д. Цитокины, оксидантный стресс и антиоксидантная защита при изолированной и сочетанной черепно-мозговой травме / А.Д. Беляевский, Е.А. Лебедева, М.Е. Белоусова // Общая реаниматология - 2009. - Т. 6- С. 36-39.

7. Биохимия: учебник / / под ред. Е.С. Северин. Москва: ГЭОТАР-Медиа, 2011.- 768 с.

8. Бойко Е.Р. Апопротеин Е и его значение в клинической физиологии / Е.Р. Бойко, А.М. Канева // Успехи физиологических наук - 2009. - Т. 40 - № 1- С. 3-15.

9. Боулс Р. Эффективность комбинированной терапии с применением коэнзима 010, Ь-карнитина и амитриптилина в лечении синдрома циклической рвоты и сопутствующих функциональных расстройств / Р. Боулс // Российский вестник перинатологии и педиатрии

- 2012. - Т. 57 - № 4- С. 105-111.

10. Бузуева И.И. Влияние хронического стресса в неонатальном периоде онтогенеза на структурную организациюна структуру надпочечника крыс гипертензивной линии нисаг / И.И. Бузуева [и др.] // Сибирский научный медицинский журнал - 2010. - Т. 30 -№ 4- С. 56-61.

11. Булгакова О.С. Иммунитет и различные стадии стрессорного воздействия / О.С. Булгакова // Успехи современного естествознания - 2011. - Т. 4- С. 31-35.

12. Вагин Ю.Е. Повышение устойчивости крыс к эмоциональному стрессу при действии информационных аналогов гомеопатических лекарственных средств / Ю.Е. Вагин, С.И. Каштанов // Вестник новых медицинских технологий - 2006. - Т. XIII - № 2 - С. 61-63.

13. Вальдман А.В. Фармакологическая регуляция эмоционального стресса // - 1979. - 360с.

14. Вартанян И.А. Физиология сенсорных систем / И. Вартанян - Спб: Лань, 2006.- 224с.

15. Васильев А.В. Нутриметаболомика - инструмент оценки пищевого статуса и стратегии диетотерапии / А.В. Васильев, Ю.В. Хрущева // Вест. С.-Петербургской гос. Акад. Им. И.И. Мечникова - 2007. - № 2- С. 5-12.

16. Васильев А.В. Эффекты коэнзима 010 на клетки печени крыс при метаболическом стрессе / А.В. Васильев [и др.] // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины - 2010. - Т. 150 - № 10- С. 387-390.

17. Галимова Э.Ф. Механизмы протективного действия коэнзима q 10 при мужском бесплодии / Э.Ф. Галимова // Дальневосточный медицинский журнал - 2013. - Т. 3- С. 4042.

18. Городецкая И.В. Влияние тиреоидного статуса на интенсивность стресс - реакции при хроническом стрессовом воздействии / И.В. Городецкая, Н.А. Кореневская // Вестник Витебского государственного медицинского университета - 2010. - Т. 4 - № 9- С. 24-33.

19. Григорович Н.А. Возможности применения лекарственных средств, используемых для лечения неопухолевых заболеваний, для профилактики и при комбинированной терапии больных злокачественными новообразованиями / Н.А. Григорович, Т.М. Григорович, С. Ф. Дорофтиенко // Медицинские новости - 2014. - Т. 11 - № 242- С. 49-52.

20. Гусев Е.И. Роль процессов нейропластичности в развитии депрессивных расстройств / Е.И. Гусев, А.Н. Боголепова // Трудный пациент - 2010. - Т. 8 - № 10- С. 11-16.

21. Диденко А.В. Эпидемиология, этиология и патогенез функциональных нарушений в опорно-двигательном аппарате и вегетативной нервной системе у специалистов стоматологического профиля / А.В. Диденко [и др.] // Мануальная терапия - 2013. - Т. 3 -№ 51- С. 90-98.

22. Дубровина Н.И. Особенности угашения условной реакции пассивного избегания мышей с разным уровнем тревожности / Н.И. Дубровина, Р.А. Томиленко // Российский физиологический журнал им. И. М. Сеченова - 2005. - Т. 91 - № 9- С. 1013-1020.

23. Евсеев М.А. Профилактика стрессового эрозивно-язвенного поражения гастродуоденальной зоны у пациентов в критических состояниях / М.А. Евсеев // РМЖ -2008. - Т. 16 - № 29- С. 2012-2018.

24. Егоркина С.Б. Дезинтеграция функциональных систем глаза в доказательстве нейрогенного стресса / С.Б. Егоркина // Проблемы экспертизы в медицине - 2010. - Т. 10 -№ 3-4- С. 46-48.

25. Ельский В.Н. Взаимодействие моноамин- и глутаматергической систем мозга при галлюцинаторном и депрессивном синдромах (обзор литературы и собственных исследований) / В.Н. Ельский [и др.] // Журнал НАМН Украши - 2012. - Т. 18 - № 3- С. 281-291.

26. Иванова Е.А. Лимфоидные структуры тонкой кишки и брыжеечные лимфатические узлы крыс при острой эмоциональной стрессорной нагрузке / Е.А. Иванова, С.С. Перцов, Е. В. Коплик // Вестник новых медицинских технологий - 2011. - Т. 18 - № 1- С. 58-61.

27. Каленикова Е.И. Внутривенное введение коэнзима 0 10 повышает его содержание в головном мозге крыс / Е.И. Каленикова [и др.] // Экспериментальная и клиническая фармакология - 2014. - Т. 77 - № 10- С. 36-37.

28. Калиниченко Л.С. Цитокиновый профиль периферической крови у крыс с разными поведенческими характеристиками при остром эмоциональном стрессе / Л.С. Калиниченко, Е.В. Коплик, С.С. Перцов // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины - 2013. - Т. 156 - № 10- С. 426-429.

29. Каркищенко В.Н. Разработка методики оценки физической животных для изучения адаптогенной активности некоторых лекарственных препаратов / В.Н. Каркищенко [и др.] // Биомедицина - 2011. - Т. 1 - № 1- С. 72-74.

30. Климанов И.А. Перспективы применения коэнзима 010 в пульмонологии / И.А. Климанов, С.К. Соодаева // Практическая пульмонология - 2008. - № 2- С. 43-45.

31. Ключников С.О. Убихинон (Коэнзим 010): теория и клиническая практика / С.О. Ключников, Е.С. Гнетнева // Педиатрия. Журнал им. Г.Н. Сперанского - 2008. - Т. 87 - № С. 3- 20.

32. Ковалева М.А. Применение теста «принудительное плавание» при проведении доклинических исследований / М.А. Ковалева, М.Н. Макарова, В.Г. Макаров // Международный вестник ветеринарии - 2015. - Т. 4- С. 90-95.

33. Колобынина К.Г. Роль е^Ьапё са2+/ш§2+-связывающего белка тескалцина в процессах пролиферации и дифференцировки клеток / К.Г. Колобынина [и др.] // Гены и клетки -2015. - Т. 10 - № 1- С. 28-34.

34. Конёнков Н.В. Тенденции развития квадрупольной масс-спектрометрии / Н.В. Конёнков, М.Н. Махмудов, В.А. Степанов // Вестник Рязанского государственного университета имени С.А. Есенина - 2007. - № 3- С. 98-112.

35. Коплик Е.В. Метод определения критерия устойчивости крыс к эмоциональному стрессу / Е.В. Коплик // Вестн. Новых медицинских технологий - 2002. - Т. 9 - № 1- С. 16-18.

36. Краснов И.А. Разработка методик и систем ввода наноколичеств образцов в масс-спектрометр для решения задач поиска и идентификации аддуктов фосфорорганических соединений с сывороточным альбумином: Автореф. Дис. ... канд. Техн. Наук. // - 2010. -20с.

37. Краснов Н.В. Масс-Спектрометрия с мягкими методами ионизации в протеомном анализе (обзор) / Н.В. Краснов, Я.И. Лютвинский, Е.П. Подольская // Научное приборостроение -2010. - Т. 20 - № 4- С. 5-20.

38. Кузнецов С.Л. Значение гена раннего реагирования с-Ю и продуктов его экспрессии в нейронах при различных воздействиях / С.Л. Кузнецов, М.А. Афанасьев // Биомедицина -2013. - Т. 1 - № 1- С. 109-116.

39. Кулакова С.Н. Влияние коэнзима коq 10 на апоптоз, процессы свободнорадикального окисления, протеомный пул микросомальной и цитозольной фракций гепатоцитов при потреблении рационов с различным жировым компонентом / С.Н. Кулакова [и др.] // Вопросы питания - 2012. - Т. 81 - № 5- С. 51-59.

40. Куркин В.А. Изучение нейротропной активности новых лекарственных препаратов из травы зверобоя / В.А. Куркин [и др.] // Медицинский альманах - 2009. - Т. 4- С. 33-36.

41

42

43

44

45

46

47

48

49

50

51

52

53

54

55

Ланкин В. Антиоксиданты в комплексной терапии атеросклероза: pro et contra / В.З. Ланкин, А.К. Тихазе, Ю.Н. Беленков // Кардиология - 2004. - № 2- С. 72-81.

Латюшин Я.В. Закономерности молекулярно-клеточных адаптационных процессов в системе крови при остром и хроническом гипокинетическом стрессе: Автореф. Дис. ... доктора. биол. наук. // - 2010. - 42 с.

Левченкова О.С. Фармакодинамика и клиническое применение антигипоксантов антигипоксанты прямого энергизирующего действия / О.С. Левченкова, В.Е. Новиков, Е.В. Пожилова // Обзоры по клинической фармакологии и лекарственной терапии - 2012. - Т. 10 - № 3- С. 3-12.

Лишманов Ю.Б. Роль опиоидной системы в предупреждении ишемических нару- шений ритма сердца при адаптации к холоду и физической нагрузке у крыс / Ю.Б. Лишманов [и др.] // Патол. Физиол. И экспер. Терапии - 1992. - Т. 2- С. 25-27.

Лишманов Ю.Б. Влияние энкефалинов на биосинтез миокардиальных белков при остром холодовом воздействии / Ю.Б. Лишманов, Н.В. Нарыжная, Л.Н. Маслов // Вопросы медицинской химии - 1999. - Т. 45 - № 3- С. 227-231.

Лысенко Л.А. Протеолитическая регуляция биологических процессов / Л.А. Лысенко, Н.Н. Немова, Н.П. Канцерова - Петрозаводск: Карельский научный центр РАН, 2011.- 482c.

Майоров О.Ю. Оценка индивидуально-типологических особенностей поведения и устойчивости интактных белых крыс самцов на основе факторной модели нормального этологического спектра показателей в тесте «открытое поле» / О.Ю. Майоров // Клиническая информатика и телемедицина. - 2011. - Т. 7 - № 8- С. 21-32.

Мамылина Н.В. Физиологические аспекты поведенческой активности животных в условиях эмоционального стресса / Н.В. Мамылина, В.И. Павлова - Челябинск: Изд-во ЗАО «Цицеро», 2013.- 298c.

Манских В.Н. Пути гибели клетки и их биологическое значение // Цитология. - 2007. - Т. 49. - №. 11. - С. 909-915.

Маркель А.Л. Генотипическая корреляция поведенческих и эндокринных реакций при эмоциональном стрессе Москва, 1978. - С. 86-88.

Медведев О.С. Коэнзим Q10 в кардиологической практике - теоретические основы и результаты клинических исследований / О.С. Медведев [и др.] // РМЖ - 2009. - Т. 17 - № 18- С. 1177-1181.

Мещеряков А.Ф. Нейронные механизмы зависимого поведения: влияние цитокинов (интерлейкин-1р, интерлекин-4) // Сорник 7го междунар. междисциплинарн. конгресса «Нейронаука для медицины и психологии», Украина. 2010. - С. 99-101.

Мороз Б.Б. Актуальные проблемы патофизиологии: избранные лекции / Б.Б. Мороз -Москва: Медицина, 2001.- С. 220-249.

Мотылянская Р.Е. Двигательная активность - важное условие здорового образа жизни / Р.Е. Мотылянская [и др.] // Теория и практика физ. культуры - 1990. - Т. 1- С. 14-22.

Оришака О.В. Выделение и очистка тиаминпирофосфокиназы немалигнизированного миометрия и при наличии в нем опухолей / О.В. Оришака, И.Л. Вовчук, С.А. Петров //

Вестник Харьковского национального университета имени В.Н. Каразина - 2012. - Т. 15 -№ 1008- С. 23-40.

56. Остерман Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот: Электрофорез и ультрацентрифугирование (практическое пособие) / Л.А. Остерман - Москва: Наука, 1981.- 288с.

57. Павленко А.Ю. Болевой синдром: патофизиологические механизмы развития и методы воздействия на этапах оказания медицинской помощи / А.Ю. Павленко, А.А. Хижняк // Медицина неотложных состояний - 2006. - Т. 1 - № 2- С. 29-39.

58. Перцов С.С. Мелатонин в системных механизмах эмоционального стресса / С.С. Перцов -Москва: Издательство РАМН, 2011.- 232с.

59. Перцов С.С. Влияние мелатонина на состояние тимуса, надпочечников и селезенки у крыс при острой стрессорной нагрузке / С.С. Перцов // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины - 2006. - Т. 141 - № 3- С. 263-266.

60. Перцов С.С. Действие интерлейкина-1Р и интерлейкина-4 на альбуминовые показатели крови у крыс с разной поведенческой активностью / С.С. Перцов [и др.] // Российский физиологический журнал им. И.м. сеченова - 2011. - Т. 97 - № 3- С. 276-282.

61. Перцов С.С. Интенсивность окислительных и антиоксидантных процессов в головном мозге крыс с разными параметрами поведения при острой стрессорной нагрузке / С.С. Перцов, Е.В. Коплик, Л.С. Калиниченко // Бюл. экспер. биол. мед. - 2011. - № 7- С. 4-7.

62. Писарев Д.И. Масс-спектрометрия: история и перспективы использования / Д.И. Писарев [и др.] // Молодой ученый - 2012. - № 10- С. 99-104.

63. Подсеваткин В.Г. Роль антиоксидантов, антигипоксантов и иммуномодуляторов в коррекции расстройств поведения животных при хроническом экспериментальном стрессе / В.Г. Подсеваткин [и др.] // Теоретические и прикладные аспекты современной науки -2012. - Т. 8 - № 1- С. 134-137.

64. Подольская Е.П. Масс-спектрометрия с мягкими методами ионизации в токсикологическом анализе (обзор) / Е.П. Подольская, В.Н. Бабаков // Научное приборостроение - 2008. - Т. 18 - № 4- С. 5-12.

65. Помозов Т.В. Рефлектроны с ортогональным ускорением ионов на основе планарных бессеточных зеркал / Т.В. Помозов, М.И. Явор, А.Н. Веренчиков // Журнал технической физики - 2012. - Т. 82 - № 4- С. 130-136.

66. Придатченко М.Л. Единый подход к созданию универсальных баз данных точных масс и времён удерживания пептидных маркеров белков на основе модели критической хроматографии биомакромолекул / М.Л. Придатченко [и др.] // Труды МФТИ - 2009. - Т. 1 - № 1- С. 94-103.

67. Пшенникова М.Г. Феномен стресса. Эмоциональный стресс и его роль в патологии / М.Г. Пшенникова // Патологическая физиология и экспериментальная терапия - 2000. - Т. 2- С. 24-31.

68. Розанов В.А. Стресс и психическое здоровье (нейробиологические аспекты) / В. А. Розанов // Социальная и клиническая психиатрия - 2013. - Т. 23 - № 1- С. 79-86.

69. Самотруева М.А. Экспериментальные модели поведения / М.А. Самотруева, Д.Л. Теплый, И.Н. Тюренков // Естественные науки - 2009. - Т. 2- С. 140-152.

70. Сардана Г. Перспективные биомаркеры для диагноза и прогноза рака предстательной железы (обзор) / Г. Сардана, Б. Доуэлл, Э.П. Диамандис // Лабораторная диагностика -2011. - Т. 25 - № 2- С. 3-12.

71. Саяпина И. Окислительный стресс в семенниках крыс, индуцированный адаптацией к низким температурам, и его коррекция дигидрокверцетином / И.Ю. Саяпина, Т.Л. Огородникова // Политематический сетевой электронный научный журнал кубанского государственного аграрного университета - 2013. - Т. 89- С. 401-413.

72. Семкин Н.Д. Метод компенсации временного разброса ионов во времяпролетном масс-спектрометре / Н.Д. Семкин [и др.] // Научное приборостроение - 2012. - Т. 22 - № 4- С. 102-110.

73. Симонов П.В. Лимбические структуры мозга и патогенез неврозов / П.В. Симонов // Журнал невропатологии и психиатрии - 1984. - Т. 11- С. 1665-1670.

74. Судаков К.В. Индивидуальная устойчивость к эмоциональному стрессу / К.В. Судаков -Москва: Горизонт, 1998.- 268с.

75. Судаков К.В. Церебральные механизмы в генезе артериальной гипертензии при эмоциональном стрессе / К.В. Судаков // Вестник Российской академии медицинских наук - 2003. - Т. 12- С. 70-74.

76. Ткачук В.А. Мембранные рецепторы и внутриклеточный кальций / В.А. Ткачук // Соросовский образовательный журнал - 2001. - Т. 7 - № 1- С. 10-15.

77. Умрюхин А.Е. Поведение в открытом поле и состояние надпочечников и тимуса у крыс после стрессорных нагрузок при возрастании в крови уровня аутоантител к дофамину и глутамату / А.Е. Умрюхин, К.В. Судаков // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины - 2013. - Т. 155 - № 5- С. 532-535.

78. Филиппова Г.Ф. Сравнительная оценка временной организации чувствительности экспериментальных животных к психотропным веществам с разнонаправленным действием: автореф. дис. ... канд. мед. наук // - 2014. - 21с.

79. Фоменко С.Е. Нарушение обменных процессов в печени крыс под действием стресса / С.Е. Фоменко [и др.] // Тихоокеанский медицинский журнал - 2013. - Т. 2- С. 67-70.

80. Хныченко Л.К. Стресс и его роль в развитии патологических процессов / Л.К. Хныченко, Н.С. Сапронов // Обзоры по клинической фармакологии и лекарственной терапии - 2003. -Т. 2 - № 3- С. 2-15.

81. Чайка А.В. Тест на гипонеофагию - метод определения анксиолитических веществ / А.В. Чайка [и др.] // Вестник новосибирского государственного университета. Серия: биология, клиническая медицина - 2015. - Т. 13 - № 3- С. 48-55.

82. Чернова Е.Н. Оптимизация параметров масс-спектрометрического анализа цианотоксинов на гибридном хромато-масс-спектрометре ЬТ0 ОКБГГКАР ХЬ (Шегшойп^ап) / Е.Н. Чернова [и др.] // Научное приборостроение - 2013. - Т. 23 - № 1- С. 20-29.

83. Чуян Е.Н. Вариабельность сердечного ритма после физической нагрузки в условиях превентивного воздействия низкоинтенсивного электромагнитного излучения крайне высокой частоты / Е.Н. Чуян, И.Р. Никифоров // Ученые записки Таврического национального университета им. В. И. Вернадского Серия «Биология, химия». - 2011. - Т. 24 (63) - № 2- С. 321-331.

84. Чуян Е.Н. Модуляция поведенческих реакций крыс с разным профилем моторной асимметрии под влиянием гипокинетического стресса / Е.Н. Чуян, О.И. Горная // нейрофизиология - 2010. - Т. 42 - № 3- С. 247-254.

85. Шелковская О.В. Дигидрокверцетин проявляет генопротекторные и радиопротекторные свойства / О.В. Шелковская, О.Э. Карп, В.Е. Иванов // Современные проблемы науки и образования - 2015. - Т. 6- С. 609.

86. Шилов Ю.И. Адренергические механизмы регуляции функций фагоцитирующих клеток периферической крови крыс при остром стрессе / Ю.И. Шилов, Е.Г. Орлова // Медицинская иммунология - 2002. - Т. 4 - № 1- С. 29-36.

87. Шнайдер Н.А. Роль кофермента Q10 в лечении больных дистрофической миотонией / Н.А. Шнайдер [и др.] // Бюллетень сибирской медицины - 2008. - С. 98-100.

88. Юматов Е.А. Прогнозирование устойчивости к эмоциональному стрессу на основе индивидуального тестирования поведения / Е.А. Юматов, О.А. Мещерякова // Журн. Высш. Нервн. Деят. - 1990. - Т. 4 - № 3- С. 575-579.

89. Яковлев А.А. Прекондиционирование клеток мозга к патологическим воздействиям: вовлеченность протеаз / А.А. Яковлев, Н.В. Гуляева // Биохимия - 2015. - Т. 80 - № 2- С. 204-213.

90. Abramova A.Yu. Correlation dependencies between nociceptive sensitivity and cytokine level in biological fluids of rats after administration of lipopolysaccharide. / A.Yu. Abramova, S.S. Pertsov // Bull. Exp. Biol. Med. - 2014. - Т. 157 - № 5- P. 539-544.

91. Adams J. The proteasome: structure, function, and role in the cell / J. Adams // Cancer Treat. Rev. - 2003. - Т. 29- P. 3-9.

92. Akaishi J. Growth-suppressive function of phosphatidylethanolamine-binding protein in anaplastic thyroid cancer / J. Akaishin [et al.] // Anticancer Res. - 2006. - Т. 26- P. 4437-4442.

93. Alvarez-Fernandez M. Crystal Structure of Human Cystatin D, a Cysteine Peptidase Inhibitor with Restricted Inhibition Profile / M. Alvarez-Fernandez [et al.] // J. Biol. Chem. - 2005. - Т. 280 - № 18- P. 18221-18228.

94. Armirotti A. Achievements and perspectives of top-down proteomics. / A. Armirotti, G. Damonte // Proteomics - 2010. - Т. 10 - № 20- P. 3566-3576.

95. Armstrong D. Metabolic and endocrine responses to cold air in women differing in aerobic capacity. / D. Armstrong // Med. Sci. Sports Exerc. - 1998. - Т. 30 - № 6- P. 880-884.

96. Arner E. Physiological functions of thioredoxin and thioredoxin reductase / E. Arner, A. Holmgren // Eur. J. Biochem. - 2000. - Т. 267 - № 20- P. 6102-6109.

97. Atack J. Structure and mechanism of inositol monophosphatase / J. Atack, H. Broughton, S. Pollack // FEBS Lett. - 1995. - Т. 361 - № 1- P. 1-7.

98. Baakdah M.M. Identification of peptides, metal binding and lipid peroxidation activities of HPLC fractions of hydrolyzed oat bran proteins. / M. M. Baakdah, A. Tsopmo // J. Food Sci. Technol. - 2016. - T. 53 - № 9- P. 3593-3601.

99. Badimon L. Systems biology approaches to understand the effects of nutrition and promote health. / L. Badimon, G. Vilahur, T. Padro // Br. J. Clin. Pharmacol. - 2017. - T. 83 - № 1- P. 38-45.

100. Bairoch A. Swiss-Prot: juggling between evolution and stability. / A. Bairoch [et al.] // Brief. Bioinform. - 2004. - T. 5 - № 1- P. 39-55.

101. Bakhmet A.A. Antistress effect of Semax in the course of recovery of spleen lymphoid structures after the stress in rats with different behavioral activity. / A.A. Bakhmet, E.V. Koplik // Bull. Exp. Biol. Med. - 2012. - T. 153 - № 5- P. 661-663.

102. Balbin M. Structural and Functional Characterization of Two Allelic Variants of Human Cystatin D Sharing a Characteristic Inhibition Spectrum against Mammalian Cysteine Proteinases// The Journal of Biougical Chemistry. - 1994. - Vol. 269 - No. 37 - P. 23156-23162.

103. Balcerzak M. An overview of analytical applications of time of flight-mass spectrometric (TOF-MS) analyzers and an inductively coupled plasma-TOF-MS technique. / M. Balcerzak // Anal. Sci. - 2003. - T. 19 - № 7- P. 979-989.

104. Banks C.A.S. Affinity purification of protein complexes for analysis by multidimensional protein identification technology. / C. A. S. Banks, S. E. Kong, M. P. Washburn // Protein Expr. Purif. -2012. - T. 86 - № 2- P. 105-119.

105. Banos C.E. Comparison of several sorbents for continuous in situ derivatization and preconcentration of low-molecular mass aldehydes prior to liquid chromatography-tandem mass spectrometric determination in water samples. / C. E. Banos, M. Silva // J. Chromatogr. A -2009. - T. 1216 - № 38- P. 6554-6559.

106. Barrett A. Cathepsin B, cathepsin H and cathepsin L / A. Barrett, H. Kirschke // Methods Enzymol. - 1981. - T. 80- P. 535-561.

107. Barrett A. Lysosomal enzymes. Lysosomes. A laboratory Handbook / A. Barrett, M. Heath -Amsterdam, N.Y., Oxford, 1977.- P. 19-145.

108. Batterman S. Personal exposure to mixtures of volatile organic compounds: modeling and further analysis of the RIOPA data. / S. Batterman, F.-C. Su, S. Li, B. Mukherjee, C. Jia // Res. Rep. Health. Eff. Inst. - 2014. - № 181- P. 3-63.

109. Baughman C. Nucleoside Diphosphate Kinase B (NDKB) scaffolds endoplasmic reticulum membranes in vitro / C. Baughman, J. Morin-Leisk, T. Lee // Exp. Cell Res. - 2008. - T. 314 -№ 14- P. 2702-2714.

110. Bentinger M. Coenzyme Q - Biosynthesis and functions / M. Bentinger, M. Tekle, G. Dallner // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 2010. - T. 396 - № 1- P. 74-79.

111. Bernstein H.G. Cathepsin B immunoreactivity is widely distributed in the rat brain. / H. G. Bernstein [et al.] // J. Hirnforsch. - 1988. - T. 29 - № 1- P. 17-19.

112. Bhagavan H.N. Potential role of ubiquinone (coenzyme Q10) in pediatric cardiomyopathy. / H. N. Bhagavan, R. K. Chopra // Clin. Nutr. - 2005. - T. 24 - № 3- P. 331-338.

113. Bjorkblom B. Parkinson Disease Protein DJ-1 Binds Metals and Protects against Metal-induced Cytotoxicity / B. Bjorkblom [et al.] // J. Biol. Chem. - 2013. - Т. 288 - № 31- P. 22809-22820.

114. Blatow M. Ca2+ Buffer Saturation Underlies Paired Pulse Facilitation in Calbindin-d28k-Containing Terminals / M. Blatow [et al.] // Neuron - 2003. - Т. 38 - № 1- P. 79-88.

115. Boguski M. Proteins regulating Ras and its relatives / M. Boguski, F. Mccormick // Nature -1993. - Т. 366- P. 643-654.

116. Boulter E. Regulation of Rho gtpase crosstalk, degradation and activity by rhogdi1 / E. Boulter, R. [et al.] // Nat. Publ. Gr. - 2010. - Т. 12- P. 477-484.

117. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. - 1976. - V. 7, №72. - P. 248-54.

118. Brandmeyer E.A. Using coenzyme Q10 in clinical practice. / E. A. Brandmeyer [et al.] // Nursing (Lond). - 2014. - Т. 44 - № 3- P. 63-66.

119. Bratkowska D. Hydrophilic hypercrosslinked polymeric sorbents for the solid-phase extraction of polar contaminants from water. / D. Bratkowska [et al.] // J. Chromatogr. A - 2010. - Т. 1217 -№ 19- P. 3238-3243.

120. Buckingham JC Stress, Stress Hormones and the Immune System / под ред. J.C. Buckingham, A.-M. Cowell, G. Gillies. Wiley, Chichester, UK, 1997. - P. 9-47.

121. Burre J. A-Synuclein assembles into higher-order multimers upon membrane binding to promote SNARE complex formation / J. Burre, M. Sharma, T. Südhof // Proc. Natl. Acad. Sci. - 2014. -Т. 111 - № 40- P. E4274-e4283.

122. Byers H. Organization and Function of Stress Fibers in Cells in Vitro and in Situ Boston, MA: Springer US, 1984. - P. 83-137.

123. Castellani J. Thermoregulation during cold exposure after several days of exhaustive exercise. / J. Castellani [et al.] // J. Appl. Physiol. - 2001. - Т. 90 - № 3- P. 939-946.

124. Castellani J. Thermoregulation during cold exposure: effects of prior exercise. / J. Castellani [et al.] // J. Appl. Physiol. - 1999. - Т. 87 - № 1- P. 47-252.

125. Chalmers M.J. Combined top-down and bottom-up mass spectrometric approach to characterization of biomarkers for renal disease. / M. J. Chalmers [et al.] // Anal. Chem. - 2005. - Т. 77 - № 22- P. 7163-7171.

126. Chandra S. Double-knockout mice for - and -synucleins: Effect on synaptic functions / S. Chandra [et al.] // Proc. Natl. Acad. Sci. - 2004. - Т. 101 - № 41- P. 14966-14971.

127. Chandra S. A-Synuclein cooperates with cspa in preventing neurodegeneration / S. Chandra [et al.] // Cell - 2005. V.123. Issue 3. P. 383-396.

128. Chen Q. Identification and characterization of PEBP as a calpain substrate / Q. Chen [et al.] // J. Neurochem. - 2006. - Т. 99 - № 4- P. 1133-1141.

129. Choy J. Endothelial actin depolymerization mediates NADPH oxidase-superoxide production during flow reversal / J. Choy [et al.] // AJP Hear. Circ. Physiol. - 2014. - Т. 306 - № 1- P. H69-h77.

130. Ciechanover A. Proteolysis: from the lysosome to ubiquitin and the proteasome. / A. Ciechanover // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. - 2005. - T. 6 - № 1- P. 79-87.

131. Clarke S.D. Peroxisome proliferator-activated receptors: a family of lipid-activated transcription factors. / S. D. Clarke [et al.] // Am. J. Clin. Nutr. - 1999. - T. 70 - № 4- P. 566-571.

132. Cohen P. Protein phosphatase 1 - targeted in many directions / P. Cohen // J. Cell Sci. - 2002. -T. 115 - № 2- P. 241-256.

133. Comhair S. Coenzyme Q in Asthma / S. Comhair [et al.] // Am. J. Respir. Crit. Care Med. -2015. - T. 191 - № 11- P. 1336-1338.

134. Crane F. The evolution of coenzyme Q / F. Crane // biofactors - 2008. - T. 32- P. 5-11.

135. Cupp J. Cloning and characterization of the gene encoding the IDH1 subunit of NAD+-dependent isocitrate dehydrogenase from Saccharomyces cerevisiae / J. Cupp, L. Mcalister-Henn // J. Biol. Chem. - 1992. - T. 267 - № 23- P. 16417-16423.

136. Czibere L. Profiling trait anxiety: transcriptome analysis reveals cathepsin B (Ctsb) as a novel candidate gene for emotionality in mice. / L. Czibere [et al.] // plos One - 2011. - T. 6 - № 8- P. e23604.

137. Dalfó E. Abnormal a-synuclein interactions with rab3a and rabphilin in diffuse Lewy body disease / E. Dalfó [et al.] // Neurobiol. Dis. - 2004. - T. 16 - № 1- P. 92-97.

138. Dalfó E. Early a-synuclein lipoxidation in neocortex in Lewy body diseases / E. Dalfó, I. Ferrer // Neurobiol. Aging - 2008. - T. 29 - № 3- P. 408-417.

139. Deacon R.M.J. Hyponeophagia: a measure of anxiety in the mouse. / R. M. J. Deacon // J. Vis. Exp. - 2011. - № 51. pii: 2613.

140. DeRosier D.J. The form and function of actin. A product of its unique design. / D. J. DeRosier, L. G. Tilney // Cell Muscle Motil. - 1984. - T. 5- P. 139-169.

141. Desbats M.A. Genetic bases and clinical manifestations of coenzyme Q10 (coq 10) deficiency. / M. A. Desbats [et al.] // J. Inherit. Metab. Dis. - 2015. - T. 38 - № 1- P. 145-156.

142. Dielen A. The 20S proteasome a5 subunit of Arabidopsis thaliana carries an rnase activity and interacts in planta with the Lettuce mosaic potyvirus hcpro protein / A. Dielen [et al.] // Mol. Plant Pathol. - 2011. - T. 12 - № 2- P. 137-150.

143. Dimmer E.C. The uniprot-GO Annotation database in 2011. / E. C. Dimmer, R. P. Huntley, Y. Alam-Faruque, R. Apweiler // Nucleic Acids Res. - 2012. - T. 40- D565-70.

144. Domínguez D. C., Guragain M., Patrauchan M. Calcium binding proteins and calcium signaling in prokaryotes //Cell Calcium. - 2015. - T. 57. - №. 3. - P. 151-165.

145. Dong C. Endoplasmic reticulum export of adrenergic and angiotensin II receptors is differentially regulated by Sar1 gtpase / C. Dong [et al.] // Cell. Signal. - 2008. - T. 20 - № 6- P. 1035-1043.

146. Fatemi S. Altered levels of the synaptosomal associated protein SNAP-25 in hippocampus of subjects with mood disorders and schizophrenia / S. Fatemi [et al.] // Neuroreport - 2001. - T. 12 - № 15- P. 3257-3262.

147. Ferrari G. A Coat Protein on Phagosomes Involved in the Intracellular Survival of Mycobacteria / G. Ferrari [et al.] // Cell - 1999. - T. 97 - № 4- P. 435-447.

148. Ferrer-Acosta Y. Efhd2 is a novel amyloid protein associated with pathological tau in Alzheimer's disease / Y. Ferrer-Acosta [et al.] // J. Neurochem. - 2013. - T. 125 - № 6- P. 921931.

149. Fichtenbaum A. Direct injection of HILIC fractions on the reversed-phase trap column improves protein identification rates for salivary proteins. / A. Fichtenbaum, R. Schmid, G. Mitulovic // Electrophoresis - 2016. - T. 37 - № 22- P. 2922-2929.

150. Finn R.D. The Pfam protein families database: towards a more sustainable future. / R. D. Finn [et al.] // Nucleic Acids Res. - 2016. - T. 44 - № D1- D279-85.

151. Fonslow B.R. Single-step inline hydroxyapatite enrichment facilitates identification and quantitation of phosphopeptides from mass-limited proteomes with mudpit. / B. R. Fonslow [et al.] // J. Proteome Res. - 2012. - T. 11 - № 5- P. 2697-2709.

152. Freissmuth M. G proteins control diverse pathways of transmembrane signaling / M. Freissmuth, P. Casey, A. Gilman // FASEB J. - 1989. - T. 3 - № 10- P. 2125-2131.

153. Frenkel-Morgenstern M. Dynamic Proteomics: a database for dynamics and localizations of endogenous fluorescently-tagged proteins in living human cells. / M. Frenkel-Morgenstern [et al.] // Nucleic Acids Res. - 2010. - T. 38- № Database issue- D508-12.

154. Games P.D. Computer aided identification of a Hevein-like antimicrobial peptide of bell pepper leaves for biotechnological use. / P. D. Games [et al.] // BMC Genomics - 2016. - T. 17- № Suppl 12- P. 999.

155. Gao Y. Cloning and Characterization of a G Protein ß Subunit Gene Responsive to Plant Hormones and Abiotic Stresses in Brassica napus / Y. Gao [et al.] // Plant Mol. Biol. Report. -2010. - T. 28 - № 3- P. 450-459.

156. Gatfield J. Association of the Leukocyte Plasma Membrane with the Actin Cytoskeleton through Coiled Coil-mediated Trimeric Coronin 1 Molecules / J. Gatfield // Mol. Biol. Cell - 2005. - T. 16 - № 6- P. 2786-2798.

157. Geiger T. Proteomics on an Orbitrap benchtop mass spectrometer using all-ion fragmentation. / T. Geiger, J. Cox, M. Mann // Mol. Cell. Proteomics - 2010. - T. 9 - № 10- P. 2252-2261.

158. Gerritsen G. Apoc-III deficiency prevents hyperlipidemia induced by apoe overexpression. / G. Gerritsen [et al.] // J. Lipid Res. - 2005. - T. 46 - № 7- P. 1466-1473.

159. Gilman A.G. G Proteins: Transducers of Receptor-Generated Signals / A. G. Gilman // Annu. Rev. Biochem. - 1987. - T. 56 - № 1- P. 615-649.

160. Glick D. Autophagy: cellular and molecular mechanisms. / D. Glick, S. Barth, K. F. Macleod // J. Pathol. - 2010. - T. 221 - № 1- P. 3-12.

161. Gnad F. PHOSIDA 2011: the posttranslational modification database. / F. Gnad, J. Gunawardena, M. Mann // Nucleic Acids Res. - 2011. - T. 39- № Database issue- D253-60.

162. Godovac-Zimmermann J. Perspectives for mass spectrometry and functional proteomics. / J. Godovac-Zimmermann, L. R. Brown // Mass Spectrom. Rev. - 2001. - T. 20 - № 1- P. 1-57.

163. Gold P.W. The organization of the stress system and its dysregulation in depressive illness. / P. W. Gold // Mol. Psychiatry - 2015. - T. 20 - № 1- P. 32-47.

164. Greber S. Decreased levels of synaptosomal associated protein 25 in the brain of patients with Down syndrome and Alzheimer's disease. / S. Greber [et al.] // Electrophoresis - 1999. - T. 20 -№ 4-5- P. 928-934.

165. Gundry R.L. Investigation of an albumin-enriched fraction of human serum and its albuminome. / R. L. Gundry [et al.] // Proteomics. Clin. Appl. - 2007. - T. 1 - № 1- P. 73-88.

166. Haarer B. Purification of profilin from Saccharomyces cerevisiae and analysis of profilin-deficient cells / B. Haarer [et al.] // J. Cell Biol. - 1990. - T. 110 - № 1- P. 105-114.

167. Hamed A.I. Fingerprinting of strong spermatogenesis steroidal saponins in male flowers of Phoenix dactylifera (Date Palm) by LC-ESI-MS. / A. I. Hamed [et al.] // Nat. Prod. Res. - 2017. - P. 1-8.

168. Hamilton S. Therapeutic regulation of endothelial dysfunction in type 2 diabetes mellitus / S. Hamilton, G. Chew, G. Watts // Diab. Vasc. Dis. Res. - 2007. - T. 4 - № 2- P. 89.

169. Harbuz M. Neuroendocrine Function and Chronic Inflammatory Stress / M. Harbuz // Exp. Physiol. - 2002. - T. 87 - № 5- P. 519-525.

170. Haselbeck R. Function and expression of yeast mitochondrial NAD- and NADP-specific isocitrate dehydrogenases / R. Haselbeck, L. Mcalister-Henn // J. Biol. Chem. - 1993. - T. 268 -№ 16- P. 12116-12122.

171. He Z. Ionic-liquid-functionalized magnetic particles as an adsorbent for the magnetic SPE of sulfonylurea herbicides in environmental water samples. / Z. He [et al.] // J. Sep. Sci. - 2013. -T. 36 - № 19- P. 3226-3233.

172. Hershey A. Coenzyme Q10 Deficiency and Response to Supplementation in Pediatric and Adolescent Migraine / A. Hershey [et al.] // Headache J. Head Face Pain - 2007. - T. 47 - № 1-P. 73-80.

173. Hess D. The 25 kda Synaptosomal-associated Protein SNAP-25 Is the Major Methionine-Rich Polypeptide in Rapid Axonal Transport and a Major Substrate for Palmitoylation in Adult CNS / D. Hess [et al.] // J. Neurosci. - 1992. - T. 12 - № 12- P. 4634-4641.

174. Hirota K. Thioredoxin Superfamily and Thioredoxin-Inducing Agents / K. Hirota [et al.] // Ann. N. Y. Acad. Sci. - 2002. - T. 957 - № 1- P. 189-199.

175. Hortin G.L. The MALDI-TOF mass spectrometric view of the plasma proteome and peptidome. / G. L. Hortin // Clin. Chem. - 2006. - T. 52 - № 7- P. 1223-1237.

176. Hu Q. The Orbitrap: a new mass spectrometer. / Q. Hu [et al.] // J. Mass Spectrom. - 2005. - T. 40 - № 4- P. 430-443.

177. Huson D.H. Fast and simple protein-alignment-guided assembly of orthologous gene families from microbiome sequencing reads. / D. H. Huson [et al.] // Microbiome - 2017. - T. 5 - № 1-P. 11.

178. Innocenti F. Identification, replication, and functional fine-mapping of expression quantitative trait loci in primary human liver tissue / F. Innocenti et al. // PLoS Genet. - 2011 - V. 7 - № 5 -e1002078.

179. Ishii T. Novel roles of peroxiredoxins in inflammation, cancer and innate immunity / T. Ishii, E. Warabi, T. Yanagawa // J. Clin. Biochem. Nutr. - 2012. - T. 50 - № 2- P. 91-105.

180. Ishizaki K. The mitochondrial electron transfer flavoprotein complex is essential for survival of Arabidopsis in extended darkness / K. Ishizaki [et al.] // Plant J. - 2006. - T. 47 - № 5- P. 751760.

181. Jacobs M.N. Steroid hormone receptors and dietary ligands: a selected review. / M. N. Jacobs, D. F. V Lewis // Proc. Nutr. Soc. - 2002. - T. 61 - № 1- P. 105-122.

182. Jankowski J. Coenzyme Q10 - A new player in the treatment of heart failure? / J. Jankowski [et al.] // Pharmacol. Reports - 2016. - T. 68 - № 5- P. 1015-1019.

183. Janody F. Actin capping protein maintains vestigial-expressing cells within the Drosophila wing disc epithelium / F. Janody, J. Treisman // Development - 2006. - T. 133 - № 17- P. 3349-3357.

184. Jiang Y. Personalized medicine in oncology: tailoring the right drug to the right patient / Y. Jiang, M. Wang // Biomark. Med. - 2010. - T. 4 - № 4- P. 523-533.

185. Jiménez A. Characterization of human thioredoxin-like-1: Potential involvement in the cellular response against glucose deprivation / A. Jiménez [et al.] // FEBS Lett. - 2006. - T. 580 - № 3-P. 960-967.

186. Kalenikova E. Bioavailability of coenzyme Q10 in various pharmaceutical formulations / E. Kalenikova, E. Gorodetskaya, O. Medvedev // Pharm. Chem. J. - 2009. - T. 43 - № 8- P. 468471.

187. Kalinichenko L.S. Antioxidant protection of the brain in rats during acute stress and administration of interleukin-1beta. / L.S. Kalinichenko et al.] // Bull. Exp. Biol. Med. - 2012. -T. 153 - № 5- P. 680-683.

188. Kaput J. Nutritional genomics: the next frontier in the postgenomic era. / J. Kaput, R. L. Rodriguez // Physiol. Genomics - 2004. - T. 16 - № 2- P. 166-177.

189. Kernt M. Coenzyme Q10 prevents human lens epithelial cells from light-induced apoptotic cell death by reducing oxidative stress and stabilizing BAX / Bcl-2 ratio / M. Kernt [et al.] // Acta Ophthalmol. - 2010. - T. 88 - № 3- e78-e86.

190. Kim H. Immunocytochemical localization of the calcium-binding proteins calbindin D28K, calretinin, and parvalbumin in bat visual cortex. / H. Kim [et al.] // Histol. Histopathol. - 2016. -T. 31 - № 3- P. 317-27.

191. Kim K. DJ-1 Associates with lipid rafts by palmitoylation and regulates lipid rafts-dependent endocytosis in astrocytes / K. Kim [et al.] // Hum. Mol. Genet. - 2013. - T. 22 - № 23- P. 4805-4817.

192. Kim Y.E. Gold patterned biochips for on-chip immuno-MALDI-TOF MS: SPR imaging coupled multi-protein MS analysis. / Y. E. Kim [et al.] // Analyst - 2012. - T. 137 - № 2- P. 386-392.

193. Kloet E. Hormones, brain and stress. / E. De Kloet // Endocr. Regul. - 2003. - T. 37 - № 2- P. 51-68.

194. Kohanski M. How antibiotics kill bacteria: from targets to networks / M. Kohanski, D. Dwyer, J. Collins // Nat. Rev. | Microbiol. - 2010. - T. 8- P. 423-435.

195. Koob G.F. Dynamics of neuronal circuits in addiction: reward, antireward, and emotional memory. / G. F. Koob // Pharmacopsychiatry - 2009. - T. 42 Suppl 1 - S32-41.

196. Koshibu K. Nuclear protein phosphatase-1: an epigenetic regulator of fear memory and amygdala long-term potentiation / K. Koshibu, J. Gräff, I. Mansuy // Neuroscience - 2011. - T. 173- P. 30-36.

197. Kroslak T. Human Phosphatidylethanolamine-binding Protein Facilitates Heterotrimeric G Protein-dependent Signaling / T. Kroslak [et al.] // J. Biol. Chem. - 2001. - T. 276 - № 43- P. 39772-39778.

198. Krugmann S. Cdc42 induces filopodia by promoting the formation of an irsp53:Mena complex / S. Krugmann [et al.] // Curr. Biol. - 2001. - T. 11 - № 21- P. 1645-1655.

199. Kuma A. The role of autophagy during the early neonatal starvation period. / A. Kuma [et al.] // Nature - 2004. - T. 432 - № 7020- P. 1032-1036.

200. Kwong L. Effects of coenzyme Q10 administration on its tissue concentrations, mitochondrial oxidant generation, and oxidative stress in the rat / L. Kwong [et al.] // Free Radic. Biol. Med. -2002. - T. 33 - № 5- P. 627-638.

201. Lee T. Peroxiredoxin II is essential for sustaining life span of erythrocytes in mice / T. Lee [et al.] // Blood - 2003. - T. 101 - № 12- P. 5033-5038.

202. Lehner M. Sensitivity to pain and c-Fos expression in brain structures in rats / M. Lehner [et al.] // Neurosci. Lett. - 2004. - T. 370 - № 1- P. 74-79.

203. Li D. Human Genome and Diseases: WD-repeat proteins: structure characteristics, biological function, and their involvement in human diseases / D. Li, R. Roberts // Cell. Mol. Life Sci. -2001. - T. 58 - № 14- P. 2085-2097.

204. Li H. Water-soluble coenzyme q10 inhibits nuclear translocation of apoptosis inducing factor and cell death caused by mitochondrial complex I inhibition. / H. Li [et al.] // Int. J. Mol. Sci. - 2014. - T. 15 - № 8- P. 13388-13400.

205. Lupien S. Stress, memory, and the hippocampus: can't live with it, can't live without it / S. Lupien, M. Lepage // Behav. Brain Res. - 2001. - T. 127 - № 1- P. 137-158.

206. Mahley R. Apolipoprotein E: Far More Than a Lipid Transport Protein / R. Mahley, S. Rall // Annu. Rev. Genomics Hum. Genet. - 2000. - T. 1 - № 1- P. 507-537.

207. Makarov A.A. Electrostatic axially harmonic orbital trapping: a high-performance technique of mass analysis / A.A. Makarov // Anal. Chem. - 2000. - T. 72 - № 6- P. 1156-1162.

208. Maroteaux L. The rat brain synucleins; family of proteins transiently associated with neuronal membrane / L. Maroteaux, R. Scheller // Mol. Brain Res. - 1991. - T. 11 - № 3-4- P. 335-343.

209. Masuda J. Female rats living in small cages respond to restraint stress with both adrenocortical corticosterone release and acetylcholine release in the hippocampus / J. Masuda, D. Mitsushima, F. Kimura // Neurosci. Lett. - 2004. - T. 358 - № 3- P. 169-172.

210. Matsuda S. Persistent c-fos expression in the brains of mice with chronic social stress / S. Matsuda [et al.] // Neurosci. Res. - 1996. - T. 26 - № 2- P. 157-170.

211. Mcewen B.S. Recognizing Resilience: Learning from the Effects of Stress on the Brain. / B. S. Mcewen, J. Gray, C. Nasca // Neurobiol. Stress - 2015. - T. 1- P. 1-11.

212. Mcewen B.S. The brain on stress: vulnerability and plasticity of the prefrontal cortex over the life course. / B. S. Mcewen, J. H. Morrison // Neuron - 2013. - T. 79 - № 1- P. 16-29.

213. Mcewen B.S. Stress Effects on Neuronal Structure: Hippocampus, Amygdala, and Prefrontal Cortex. / B. S. Mcewen, C. Nasca, J. D. Gray // Neuropsychopharmacology - 2016. - T. 41 - № 1- P. 3-23.

214. Mcewen B.S. Allostasis and allostatic load: implications for neuropsychopharmacology / B.S. Mcewen // Neuropsychopharmacology - 2000. - T. 22 - № 2- P. 108-124.

215. Mcewen B. Stress- and allostasis-induced brain plasticity. / B. Mcewen, P. Gianaros // Annu. Rev. Med. - 2011. - T. 62- P. 431-445.

216. Mcnally R. DJ-1 Enhances Cell Survival through the Binding of Cezanne, a Negative Regulator of NF- B / R. Mcnally [et al.] // J. Biol. Chem. - 2011. - T. 286 - № 6- P. 4098-4106.

217. Meerson F.Z. [The generalized accumulation of stress proteins during body adaptation to stress exposures]. / F. Z. Meerson, I. I. Malyshev, A. V Zamotrinskii // Biull. Eksp. Biol. Med. - 1993. - T. 116 - № 9- P. 231-233.

218. Mejillano M. Lamellipodial Versus Filopodial Mode of the Actin Nanomachinery / M. Mejillano [et al.] // Cell - 2004. - T. 118 - № 3- P. 363-373.

219. Menke T. Simultaneous Detection of Ubiquinol-10, Ubiquinone-10, and Tocopherols in Human Plasma Microsamples and Macrosamples as a Marker of Oxidative Damage in Neonates and Infants / T. Menke [et al.] // Anal. Biochem. - 2000. - T. 282 - № 2- P. 209-217.

220. Menon D. A Role for Glutathione Transferase Omega 1 (GSTO1-1) in the Glutathionylation Cycle / D. Menon, P. Board // J. Biol. Chem. - 2013. - T. 288 - № 36- P. 25769-25779.

221. Miles M. The uptake and distribution of coenzyme Q(10) / M. Miles // Mitochondrion - 2007. -T. 7- S72-s77.

222. Miserey-Lenkei S. A role for the Rab6A' gtpase in the inactivation of the Mad2-spindle checkpoint / S. Miserey-Lenkei [et al.] // EMBO J. - 2006. - T. 25 - № 2- P. 278-289.

223. Mitsushima D. Sex Differences in the Stress-Induced Release of Acetylcholine in the Hippocampus and Corticosterone from the Adrenal Cortex in Rats / D. Mitsushima, J. Masuda, F. Kimura // Neuroendocrinology - 2003. - T. 78 - № 4- P. 234-240.

224. Mkrtchian S. A stress-inducible rat liver endoplasmic reticulum protein, Erp29 / S. Mkrtchian, C. Fang, U. Hellman, M. Ingelman-Sundberg // Eur. J. Biochem. - 1998. - T. 251 - № 1-2- P. 304-313.

225. Modi K. Effect of Coenzyme Q10 on Catalase Activity and Other Antioxidant Parameters in Streptozotocin-Induced Diabetic Rats / K. Modi [et al.] // Biol. Trace Elem. Res. - 2006. - T. 109 - № 1- P. 025-034.

226. Monastyrskaya K. The annexins: spatial and temporal coordination of signaling events during cellular stress / K. Monastyrskaya, E. Babiychuk, A. Draeger // Cell. Mol. Life Sci. - 2009. - T. 66 - № 16- P. 2623-2642.

227. Moore J. The Ran-gtpase and cell-cycle control / J. Moore // bioessays - 2000. - T. 23 - № 1- P. 77-85.

228. Morera S. X-ray structure of human nucleoside diphosphate kinase B complexed with GDP at 2 a resolution / S. Morera [et al.] // Structure - 1995. - T. 3 - № 12- P. 1307-1314.

229. Morilak D. Role of brain norepinephrine in the behavioral response to stress / D. Morilak [et al.] // Prog. Neuro-Psychopharmacology Biol. Psychiatry - 2005. - T. 29 - № 8- P. 1214-1224.

230. Mort JS, Buttle DJ. Cathepsin B. Int J Biochem Cell Biol. - 1997. - T. 29 - № 5- P. 715-20.

231. Nakada S. Non-canonical inhibition of DNA damage-dependent ubiquitination by OTUB1 / S. Nakada [et al.] // Nature - 2010. - T. 466 - № 7309- P. 941-946.

232. Nal B. Coronin-1 expression in T lymphocytes: insights into protein function during T cell development and activation / B. Nal // Int. Immunol. - 2004. - T. 16 - № 2- P. 231-240.

233. Niki T. DJBP: A Novel DJ-1-Binding Protein, Negatively Regulates the Androgen Receptor by Recruiting Histone Deacetylase Complex, and DJ-1 Antagonizes This Inhibition by Abrogation of This Complex / T. Niki [et al.] // Molecular Cancer Research. 1 (4): P. 247-61.

234. Niu R. Itraq-Based Proteomics Reveals Novel Biomarkers for Idiopathic Pulmonary Fibrosis. / R. Niu [et al.] // plos One - 2017. - T. 12 - № 1- e0170741.

235. Nobes C. Rho, Rac, and Cdc42 gtpases regulate the assembly of multimolecular focal complexes associated with actin stress fibers, lamellipodia, and filopodia / C. Nobes, A. Hall // Cell - 1995.

- T. 81 - № 1- P. 53-62.

236. Nocker S. The WD-repeat protein superfamily in Arabidopsis: conservation and divergence in structure and function. / S. van Nocker, P. Ludwig // BMC Genomics - 2003. - T. 4 - № 1- P. 50.

237. Noguchi Y. Metabolomics and its potential for assessment of adequacy and safety of amino acid intake. / Y. Noguchi, R. Sakai, T. Kimura // J. Nutr. - 2003. - T. 133- № 6 Suppl 1- P. 2097S-2100S.

238. Obsilova V. 14-3-3 proteins: a family of versatile molecular regulators. / V. Obsilova [et al.] // Physiol. Res. - 2008. - T. 57 Suppl 3 - S11-21.

239. Olszewski P. A non-peptide oxytocin receptor agonist, WAY-267,464, alleviates novelty-induced hypophagia in mice: insights into changes in c-Fos immunoreactivity. / P. Olszewski [et al.] // Pharmacol. Biochem. Behav. - 2014. - T. 124- P. 367-372.

240. Omar S. Protein Structural Analysis of Calbindin D 28k Function and Dysregulation: Potential Competition Between Ca 2+ and Zn 2+ / S. Omar, B. Albensi, K. Gough // Curr. Alzheimer Res.

- 2016. - T. 13 - № 7- P. 777-786.

241. Onufriev M.V. A secreted caspase-3-substrate-cleaving activity at low ph belongs to cathepsin B: a study on primary brain cell cultures. / M. V Onufriev [et al.] // Biochemistry. (Mosc). - 2009. -T. 74 - № 3- P. 281-287.

242. Ouyang H. Proteome analysis of Aspergillus fumigatus total membrane proteins identifies proteins associated with the glycoconjugates and cell wall biosynthesis using 2D LC-MS/MS. / H. Ouyang [et al.] // Mol. Biotechnol. - 2010. - T. 44 - № 3- P. 177-189.

243. Ozdemir V. Precision Nutrition 4.0: A Big Data and Ethics Foresight Analysis—Convergence of Agrigenomics, Nutrigenomics, Nutriproteomics, and Nutrimetabolomics. / V. Ozdemir, E. Kolker // OMICS - 2016. - T. 20 - № 2- P. 69-75.

244. Pandey A. Proteomics to study genes and genomes. / A. Pandey, M. Mann // Nature - 2000. - T. 405 - № 6788- P. 837-846.

245. Papucci L. Coenzyme Q10 Prevents Apoptosis by Inhibiting Mitochondrial Depolarization Independently of Its Free Radical Scavenging Property / L. Papucci [et al.] // J. Biol. Chem. -2003. - T. 278 - № 30- P. 28220-28228.

246. Park J. Annexin A3 is a potential angiogenic mediator / J. Park [et al.] // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 2005. - T. 337 - № 4- P. 1283-1287.

247. Passi S. Lipophilic antioxidants in human sebum and aging. / S. Passi [et al.] // Free Radic. Res. - 2002. - T. 36 - № 4- P. 471-7.

248. Pero-Gascon R. Analysis of serum transthyretin by on-line immunoaffinity solid-phase extraction capillary electrophoresis mass spectrometry using magnetic beads. / R. Pero-Gascon [et al.] // Electrophoresis - 2016. - T. 37 - № 9- P. 1220-1231.

249. Perry A. Sequence analysis of a mammalian phospholipid-binding protein from testis and epididymis and its distribution between spermatozoa and extracellular secretions / A. Perry [et al.] // Biochem. J. - 1994. - T. 301 - № 1- P. 235-242.

250. Pertsov S.S. [Effect of interleukin-1beta and interleukin-4 on serum albumin parameters in rats with various behavioural characteristics]. / S.S. Pertsov [et al.] // Ross. Fiziol. Zhurnal Im. I.M. Sechenova - 2011. - T. 97 - № 3- P. 276-282.

251. Pieper U. Modbase, a database of annotated comparative protein structure models and associated resources. / U. Pieper [et al.] // Nucleic Acids Res. - 2014. - T. 42- № Database issue- D336-46.

252. Postel E. Human NM23/Nucleoside Diphosphate Kinase Regulates Gene Expression through DNA Binding to Nuclease- Hypersensitive Transcriptional Elements / E. Postel [et al.] // J. Bioenerg. Biomembr. - 2000. - T. 32 - № 3. P. 277-84.

253. Prangthip P. An Improvement of Oxidative Stress in Diabetic Rats by Ubiquinone-10 and Ubiquinol-10 and Bioavailability after Short- and Long-Term Coenzyme Q 10 Supplementation / P. Prangthip [et al.] // J. Diet. Suppl. - 2016. - T. 13 - № 6. P. 647-659.

254. Prendergast G. Actin' up: rhob in cancer and apoptosis / G. Prendergast // Nat. Rev. | CANCER -2001. - T. 1. P. 162-168.

255. Pupyshev A.B. [Lysosomal membrane permeabilization as apoptogenic factor]. / A. B. Pupyshev // Tsitologiia - 2011. - T. 53 - № 4. P. 313-324.

256. Qi Q. Diversity and clonal selection in the human T-cell repertoire / Q. Qi [et al.] // Proc. Natl. Acad. Sci. - 2014. - T. 111 - № 36. P. 13139-13144.

257. Quiles J. Coenzyme Q supplementation protects from age-related DNA double-strand breaks and increases lifespan in rats fed on a PUFA-rich diet / J. Quiles [et al.] // Exp. Gerontol. - 2004. - T. 39 - № 2. P. 189-194.

258. Quimby B. The small gtpase Ran: interpreting the signs / B. Quimby, M. Dasso // Curr. Opin. Cell Biol. - 2003. - T. 15 - № 3. P. 338-344.

259. Rawlings N.D. MEROPS: the database of proteolytic enzymes, their substrates and inhibitors. / N. D. Rawlings [et al.]// Nucleic Acids Res. - 2014. - T. 42. D503-9.

260. Repnik U. Lysosomal-mitochondrial cross-talk during cell death. / U. Repnik, B. Turk // Mitochondrion - 2010. - T. 10 - № 6. P. 662-669.

261. Revenu C. The co-workers of actin filaments: from cell structures to signals / C. Revenu [et al.]// Nat. Rev. | Mol. CELL Biol. - 2004. - T. 5. P. 2-12.

262. Richarme G. Parkinsonism-associated Protein DJ-1/Park7 Is a Major Protein Deglycase That Repairs Methylglyoxal- and Glyoxal-glycated Cysteine, Arginine, and Lysine Residues / G. Richarme [et al.]// J. Biol. Chem. - 2015. - T. 290 - № 3. P. 1885-1897.

263. Ridley A. Cell Migration: Integrating Signals from Front to Back / A. Ridley [et al.]// Science (80-. ). - 2003. - T. 302 - № 5651. P. 1704-1709.

264. Riederer I.M. Differential protein labeling with thiol-reactive infrared DY-680 and DY-780 maleimides and analysis by two-dimensional gel electrophoresis. / I. M. Riederer, B. M. Riederer // Proteomics - 2007. - T. 7 - № 11. P. 1753-1756.

265. Rinas A. Fast photochemical oxidation of proteins coupled to multidimensional protein identification technology (mudpit): expanding footprinting strategies to complex systems. / A. Rinas, L. M. Jones // J. Am. Soc. Mass Spectrom. - 2015. - T. 26 - № 4. P. 540-546.

266. Roozendaal B. Stress, memory and the amygdala / B. Roozendaal, B. Mcewen, S. Chattarji // Nat. Rev. Neurosci. - 2009. - T. 10 - № 6. P. 423-433.

267. Rose A. Blocking ubiquitin transfer / A. Rose, C. Schlieker // Nature - 2010. - T. 466. P. 929930.

268. Rosenfeldt F. Coenzyme Q 10 in the treatment of hypertension: a meta-analysis of the clinical trials / F. Rosenfeldt [et al.]// J. Hum. Hypertens. - 2007. - T. 21. P. 297-306.

269. Rozovsky S. Solution-state NMR investigations of triosephosphate isomerase active site loop motion: ligand release in relation to active site loop dynamics11edited by P. E. Wright / S. Rozovsky [et al.] // J. Mol. Biol. - 2001. - T. 310 - № 1. P. 271-280.

270. Salih T. Evaluation of the Evaluation of the effectiveness of coenzyme Q10 gel in management of patients with chronic periodontitis (I intra group comparison) / T. Salih, M. Mahmood // J Bagh Coll. Dent. - 2015. - T. 27 - № 2. P. 130-135.

271. Sangeetha K. Dexamethasone promotes hypertrophy of H9C2 cardiomyocytes through calcineurin B pathway, independent of NFAT activation / K. Sangeetha, B. Lakshmi, S. Niranjali Devaraj // Mol. Cell. Biochem. - 2016. - T. 411 - № 1-2. P. 241-252.

272. Santos-Gonzalez M. Modifications of plasma proteome in long-lived rats fed on a coenzyme Q10-supplemented diet. / M. Santos-Gonzalez [et al.] // Exp. Gerontol. - 2007. - T. 42 - № 8. P. 798-806.

273. Sardari M. Hippocampal signaling pathways are involved in stress-induced impairment of memory formation in rats. / M. Sardari, A. Rezayof, F. Khodagholi // Brain Res. - 2015. - T. 1625. P.54-63.

274. Schiavo G. Neurotoxins Affecting Neuroexocytosis / G. Schiavo, M. Matteoli, C. Montecucco // Physiol. Rev. - 2000. - T. 80 - № 2. P. 717-766.

275. Schiller M. Mitogen- and stress-activated protein kinase 1 is critical for interleukin-1- induced, CREB-mediated, c-fos gene expression in keratinocytes / M. Schiller [et al.] // Oncogene - 2006. - T. 25. P. 4449-4457.

276. Schmidt H. Three functional facets of calbindin D-28k. / H. Schmidt // Front. Mol. Neurosci. -2012. - T. 5 - № 25. P. 1-7c.

277. Schrick C. N-Cadherin Regulates Cytoskeletally Associated IQGAP1/ERK Signaling and Memory Formation / C. Schrick [et al.] // Neuron - 2007. - T. 55 - № 5. P. 786-798.

278. Selye H. Stress and the general adaptation syndrome / H. Selye // Br. Med. J. - 1950. - T. 17. P. 1383-1392.

279. Selye H.The Story of the Adaptation Syndrome / H. Selye - Montreal: ACTA INC, 1952. P. 255.

280. Selye H. The nature of stress. / H. Selye // Basal Facts - 1985. - T. 7 - № 1. P. 3-11.

281. Shannonhouse J. A modified anxious behavior test for hamsters. / J. Shannonhouse, D. York, C. Morgan // J. Neurosci. Methods - 2014. - T. 221. P. 62-69.

282. Sharanova N.E. Peculiarities of rat serum proteome profile in metabolic stress. / N.E. Sharanova, A.V. Vasiliev, M.M.G. Gapparov // Bull. Exp. Biol. Med. - 2012. - T. 152 - № 6. P. 717-719.

283. Sharanova N.E. Effect of Taurine on the Proteomic Profile of the Cytosolic and Microsomal Fractions of Rat Hepatocytes during Ontogeny. / N.E. Sharanova, A.V. Vasilyev, M.M.G. Gapparov // Bull. Exp. Biol. Med. - 2012. - T. 153 - № 2. P. 194-197.

284. Shi T. Coenzyme Q10 prevents peripheral neuropathy and attenuates neuron loss in the db-/db-mouse, a type 2 diabetes model / T. Shi [et al.] // Proc. Natl. Acad. Sci. - 2013. - T. 110 - № 2. P. 690-695.

285. Shnyder S. Erp29 Is a Ubiquitous Resident of the Endoplasmic Reticulum with a Distinct Role in Secretory Protein Production / S. Shnyder, M. Hubbard // J. Histochem. Cytochem. - 2002. - T. 50 - № 4. P. 557-566.

286. Silvestre D. Di Multidimensional protein identification technology for direct-tissue proteomics of heart. / D. Di Silvestre, F. Brambilla, P. L. Mauri // Methods Mol. Biol. - 2013. - T. 1005. P. 2538.

287. Sliwinski Z. The assessment of pelvic statics in patients with spinal overload syndrome treated in whole-body cryotherapy. / Z. Sliwinski [et al.] // Ortop. Traumatol. Rehabil. - 2005. - T. 7 - № 2. P. 218-222.

288. Sommella E. Development of an online capillary comprehensive 2D-LC system for the analysis of proteome samples. / E. Sommella [et al.] // J. Sep. Sci. - 2012. - T. 35 - № 4. P. 530-533.

289. Sottrup-Jensen L. A-Macroglobulins: Structure, Shape, and Mechanism of Proteinase Complex Formation / L. Sottrup-Jensen // J. Biol. Chem. - 1989. - T. 264 - № 20. P. 11539-11542.

290. Sourris K. Ubiquinone (coenzyme Q10) prevents renal mitochondrial dysfunction in an experimental model of type 2 diabetes / K. Sourris [et al.] // Free Radic. Biol. Med. - 2012. - T. 52 - № 3. P. 716-723.

291. Sparbier K. Immuno-MALDI-TOF MS: new perspectives for clinical applications of mass spectrometry. / K. Sparbier [et al.] // Proteomics - 2009. - T. 9 - № 6. P. 1442-1450.

292. Sterling P. Allostasis: a new paradigm to explain arousal pathology New York, 1988. P. 629647.

293. Stressler T. A fusion protein consisting of the exopeptidases pepn and pepx-production, characterization, and application. / T. Stressler [et al.] // Appl. Microbiol. Biotechnol. - 2016. -T. 100 - № 17. P. 7499-7515.

294. Sutendra G. A Nuclear Pyruvate Dehydrogenase Complex Is Important for the Generation of Acetyl-coa and Histone Acetylation / G. Sutendra [et al.] // Cell - 2014. - T. 158 - № 1. P. 8497.

295. Svoboda P. Biochemistry of transmembrane signaling mediated by trimeric G proteins. / P. Svoboda, J. Teisinger, J. Novotny, L. Bourova, T. Drmota, L. Hejnova, Z. Moravcova, V. Lisy, V. Rudajev, J. Stöhr, A. Vokurkova, I. Svandova, D. Durchankova // Physiol. Res. - 2004. - T. 53 Suppl 1. S141-52.

296. Szymanski J. Label-free Deep Shotgun Proteomics reveals Protein Dynamics during Tomato Fruit Tissues Development / J. Szymanski [et al.] // Plant J. - 2017. [Epub ahead of print]

297. Taichrib A. Toward a screening method for the analysis of small intact proteins by CE-ESI-TOF MS. / A. Taichrib, M. Pioch, C. Neususs // Electrophoresis - 2012. - T. 33 - № 9-10. P. 13561366.

298. Taira T. DJ-1 has a role in antioxidative stress to prevent cell death / T. Taira [et al.] // EMBO Rep. - 2004. - T. 5 - № 2. P. 213-218.

299. Theroux S. Raf kinase inhibitory protein knockout mice: Expression in the brain and olfaction deficit / S. Theroux [et al.] // Brain Res. Bull. - 2007. - T. 71 - № 6. P. 559-567.

300. Tomson B. The many roles of the conserved eukaryotic Paf1 complex in regulating transcription, histone modifications, and disease states / B. Tomson, K. Arndt // Biochim. Biophys. Acta -Gene Regul. Mech. - 2013. - T. 1829 - № 1. P. 116-126.

301. Trut L. Morphology and Behavior: Are They Coupled at the Genome Level? / L. Trut [et al.] // Dog its Genome - 2006. P. 81-93.

302. Tu C. Lysosomal cathepsin B participates in the podosome-mediated extracellular matrix degradation and invasion via secreted lysosomes in v-Src fibroblasts. / C. Tu [et al.] // Cancer Res. - 2008. - T. 68 - № 22. P. 9147-9156.

303. Turunen M. Metabolism and function of coenzyme Q / M. Turunen, J. Olsson, G. Dallner // Biochim. Biophys. Acta - Biomembr. - 2004. - T. 1660 - № 1-2. P. 171-199.

304. Turunen M. B2-Integrin and lipid modifications indicate a non-antioxidant mechanism for the anti-atherogenic effect of dietary coenzyme Q10 / M. Turunen [et al.] // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 2002. - T. 296 - № 2. P. 255-260.

305. Udhaya Lavinya B. Efficacy of coenzyme q10 in inhibiting monosodium urate crystal-induced inflammation in rats / B. Udhaya Lavinya, I. Bardhan, S. Evan Prince // Eur. J. Pharmacol. -2016. - T. 791. P. 589-594.

306. Uhlen M. Proteomics. Tissue-based map of the human proteome. / M. Uhlen [et al.] // Science -2015. - T. 347 - № 6220. P. 1260419.

307. Uhlmann T. A method for large-scale identification of protein arginine methylation. / T. Uhlmann [et al.] // Mol. Cell. Proteomics - 2012. - Т. 11 - № 11. P. 1489-1499.

308. Ultra-High Performance Liquid Chromatography and Its Applications / / под ред. Q. Ed. Xu. — USA: John Wiley & Sons Inc, 2013. P. 294.

309. Volder M.F.L. De Carbon nanotubes: present and future commercial applications. / M. F. L. De Volder [et al.] // Science - 2013. - Т. 339 - № 6119. P. 535-539.

310. Waak J. Regulation of astrocyte inflammatory responses by the Parkinson's disease-associated gene DJ-1 / J. Waak [et al.] // FASEB J. - 2009. - Т. 23 - № 8. P. 2478-2489.

311. Wang H. Purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of human enolase-phosphatase E1 / H. Wang [et al.] // Acta Crystallogr. Sect. F Struct. Biol. Cryst. Commun. - 2005. - Т. 61 - № 5. P. 521-523.

312. Wang H. Integrating Omic Data with a Multiplex Network-based Approach for the Identification of Cancer Subtypes. / H. Wang [et al.] // IEEE Trans. Nanobioscience - 2016. [Epub ahead of print]

313. Wellen K. Inflammation, stress, and diabetes. / K. Wellen, G. Hotamisligil // J. Clin. Invest. -2005. - Т. 115 - № 5. P. 1111-1119.

314. Wersinger C. Disruption of the Interaction of a-Synuclein with Microtubules Enhances Cell Surface Recruitment of the Dopamine Transporter / C. Wersinger, A. Sidhu // Biochemistry -2005. - Т. 44 - № 41. P. 13612-13624с.

315. Wieland T. Interaction of nucleoside diphosphate kinase B with heterotrimeric G protein ßy dimers: consequences on G protein activation and stability / T. Wieland // Naunyn. Schmiedebergs. Arch. Pharmacol. - 2007. - Т. 374 - № 5-6. P. 373-383.

316. Wong A. Myocardial energetics and the role of micronutrients in heart failure: a critical review. / A. Wong, A. Niedzwiecki, M. Rath // Am. J. Cardiovasc. Dis. - 2016. - Т. 6 - № 3. P. 81-92.

317. Wu N. The role of annexin A3 playing in cancers / N. Wu [et al.] // Clin. Transl. Oncol. - 2013. - Т. 15 - № 2. P. 106-110.

318. Wu P.-Y. Advanced Big Data Analytics for -Omic Data and Electronic Health Records: Toward Precision Medicine. / P.-Y. Wu [et al.] // IEEE Trans. Biomed. Eng. - 2016. [Epub ahead of print]

319. Xiong H. Parkin, PINK1, and DJ-1 form a ubiquitin E3 ligase complex promoting unfolded protein degradation. / H. Xiong [et al.] // J. Clin. Invest. - 2009. - Т. 119 - № 3. P. 650-60.

320. Yamamoto K. Obesity enhances the induction of plasminogen activator inhibitor-1 by restraint stress: a possible mechanism of stress-induced renal fibrin deposition in obese mice / K. Yamamoto [et al.] // J. Thromb. Haemost. - 2005. - Т. 3 - № 7. P. 1495-1502.

321. Yang Y.-K. Coenzyme Q10 treatment of cardiovascular disorders of ageing including heart failure, hypertension and endothelial dysfunction. / Y.-K. Yang [et al.] // Clin. Chim. Acta. -2015. - Т. 450. P. 83-89.

322. Yasuda S. Cdc42 and mdia3 regulate microtubule attachment to kinetochores / S. Yasuda [et al.] // Nature - 2004. - Т. 428. P. 767-771.

323. Yates J.R. 3rd Pivotal role of computers and software in mass spectrometry - SEQUEST and 20 years of tandem MS database searching. / J. R. 3rd Yates // J. Am. Soc. Mass Spectrom. - 2015. - T. 26 - № 11. P. 1804-1813.

324. Yoshida T. Peptide separation in normal-phase liquid chromatography. Study of selectivity and mobile phase effects on various columns. / T. Yoshida, T. Okada // J. Chromatogr. A - 1999. -T. 840 - № 1. P. 1-9.

325. Yoshimura M. Effects of food deprivation on the hypothalamic feeding-regulating peptides gene expressions in serotonin depleted rats. / M. Yoshimura [et al.] // J. Physiol. Sci. - 2014. - T. 64 -№ 2. P. 97-104.

326. Yu Z.Q. Possible involvement of cathepsin B/D and caspase-3 in deferoxamine-related neuroprotection of early brain injury after subarachnoid haemorrhage in rats. / Z.Q. Yu, Y. Jia, G. Chen // Neuropathol. Appl. Neurobiol. - 2014. - T. 40 - № 3. P. 270-283.

327. Yuan T.F. The effects of stress on glutamatergic transmission in the brain. / T.F. Yuan, G. Hou // Mol. Neurobiol. - 2015. - T. 51 - № 3. P. 1139-1143.

328. Yubero D. Molecular diagnosis of coenzyme Q10 deficiency. / D. Yubero [et al.] // Expert Rev. Mol. Diagn. - 2015. - T. 15 - № 8. P. 1049-1059.

329. Zeb I. Aged garlic extract and coenzyme Q10 have favorable effect on inflammatory markers and coronary atherosclerosis progression: A randomized clinical trial / I. Zeb [et al.] // J. Cardiovasc. Dis. Res. - 2012. - T. 3 - № 3. P. 185-190.

330. Zeng Q. Pegylation of magnetic multi-walled carbon nanotubes for enhanced selectivity of dispersive solid phase extraction. / Q. Zeng [et al.] // Mater. Sci. Eng. C. Mater. Biol. Appl. -2017. - T. 71. P. 186-194.

331. Zhang D. Endoplasmic reticulum protein 29 (erp29): An emerging role in cancer / D. Zhang, D. Richardson // Int. J. Biochem. Cell Biol. - 2011. - T. 43 - № 1. P. 33-36.

332. Zhang J. Cystatin M: A Novel Candidate Tumor Suppressor Gene for Breast Cancer / J. Zhang // Cancer Res. - 2004. - T. 64 - № 19. P. 6957-6964.

333. Zhuang X. Sar1-dependent trafficking of the human calcium receptor to the cell surface / X. Zhuang [et al.] // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 2010. - T. 396 - № 4. P. 874-880.

334. Zwicky R. Cytoskeletal architecture and cathepsin B trafficking in human articular chondrocytes / R. Zwicky, A. Baici // Histochem. Cell Biol. - 2000. - T. 114 - № 5. P. 363-372.