Изменение системы глутатиона при различных вариантах церебральной ишемии и возможные способы ее коррекции тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.04, кандидат медицинских наук Лемешко, Елена Халимовна

  • Лемешко, Елена Халимовна
  • кандидат медицинских науккандидат медицинских наук
  • 2010, Новосибирск
  • Специальность ВАК РФ03.01.04
  • Количество страниц 131
Лемешко, Елена Халимовна. Изменение системы глутатиона при различных вариантах церебральной ишемии и возможные способы ее коррекции: дис. кандидат медицинских наук: 03.01.04 - Биохимия. Новосибирск. 2010. 131 с.

Оглавление диссертации кандидат медицинских наук Лемешко, Елена Халимовна

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Анализ состояния и значения системы глутатиона в организме.

1.1.1. Глутатион.

1.1.2. Глутатионпероксидаза.

1.1.3. Глутатионредуктаза.

1.1.4. Глутатионтрансфераза.

1.2 Ишемия головного мозга и система глутатиона.

1.3. Сахарный диабет и система глутатиона.

1.4. Фармакологические эффекты препарата фенотропил®.

1.5. Фармакологические эффекты препарата милдронат.

Глава 2. МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ И КЛИНИЧЕСКАЯ.

ХАРАКТЕРИСТИКА МАТЕРИАЛА.

2.1. Характеристика больных.

2.2. Методы исследования.

Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ СОБСТВЕННЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ.

3.1. Показатели системы глутатиона в плазме и эритроцитах у пациентов группы контроля

3.2. Состояние системы глутатиона у больных с хронической ишемией мозга.

3.3. Состояние системы глутатиона у больных хронической ишемией мозга до и после фармакологической коррекции фенотропилом.

3.4. Сравнительная характеристика показателей системы глутатиона у больных хронической ишемией мозга и сахарным диабетом 2 типа.

3.5. Сравнительная характеристика показателей системы глутатиона у больных хронической ишемией мозга и сахарным диабетом 2 типа и хронической ишемией мозга без сопутствующего сахарного диабета.

3.6. Состояние системы глутатиона у больных хронической ишемией мозга и сахарным диабетом 2 типа легкой и средней степени тяжести.

3.7. Состояние системы глутатиона у больных хронической ишемией мозга и сахарным диабетом 2 типа, до и после лечения фенотропилом.

3.7.1. Состояние системы глутатиона у больных хронической ишемией мозга и сахарным диабетом 2 типа легкой степени тяжести до и после лечения фенотропилом

3.7.2. Состояние системы глутатиона у больных хронической ишемией мозга и сахарным диабетом 2 типа средней степени тяжести до и после лечения фенотропилом

3.7.3. Сравнительная характеристика показателей системы глутатиона у больных хронической ишемией мозга и сахарным диабетом 2 типа, легкой и средней степени тяжести до и после лечения фенотропилом.

3.8. Состояние системы глутатиона у больных хронической ишемией мозга и сахарным диабетом 2 типа до и после лечения милдронатом.

3.8.1. Фармакологическая коррекция показателей системы глутатиона у больных хронической ишемией мозга и сахарным диабетом 2 типа милдронатом.

3.8.2. Фармакологическая коррекция показателей системы глутатиона у больных хронической ишемией мозга и сахарным диабетом 2 типа легкой степени тяжести милдронатом.

3.8.3.Фармакологическая коррекция милдронатом показателей системы глутатиона у больных хронической ишемией мозга и сахарным диабетом 2 типа средней степени тяжести.

3.8.4. Сравнительная характеристика показателей системы глутатиона у больных 1 хронической ишемией мозга и сахарным диабетом 2 типа, легкой и средней степени тяжести до и после лечения милдронатом.

ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ.

ВЫВОДЫ.

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Биохимия», 03.01.04 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Изменение системы глутатиона при различных вариантах церебральной ишемии и возможные способы ее коррекции»

Актуальность работы. Цереброваскулярные заболевания являются одной из основных проблем современной медицины. Известно, что в последние годы среди сосудистых болезней мозга отмечается увеличение ишемических форм. Это обусловлено повышением удельного веса артериальной гипертензии и атеросклероза как основной причины цереброваскулярной патологии (Дамулин И.В., 2005; Локшина А.Б., 2005; Федин А.И., Ермошкина Н.Ю., Солдатов М.А., 2007; Путилина М.В., 2009).

Хроническая ишемия мозга - наиболее частая форма цереброваскулярных заболеваний. В нашей стране в настоящее время зарегистрировано 3 млн. больных цереброваскулярными заболеваниями, в течение последних 10 лет распространенность данной патологии увеличилась в 2 раза (Гусев Е.И., Скворцова В.И., 2000; 2001; 2003; Верещагина Н.В., Пирадова М.А., Суслина З.А., 2002; Румянцева С.А. и соавт., 2007).

С учетом прогрессирующего старения населения планеты эта проблема обещает оставаться актуальной и в будущем. Сосудистые поражения головного мозга в мире занимают 3-е место в структуре общей смертности, составляя при этом 11,3 % и уступая по частоте в группе сердечно-сосудистых и онкологических заболеваний (Sarti С. et al., 2002).

Головной мозг восприимчив к окислительному стрессу, из-за его высокой потребности в кислороде. Система GSH необходима для защиты мозга в условиях окислительного стресса (Колесниченко JI.C., 2007; Janaky R. et al., 1999; 2007; Dringen R. et al., 2000; Dringen R., Pawlowsky P.G., Hirrlinger J., 2005; Levonen A.L. et al., 2007). У пациентов старшей возрастной группы ХИМ развивается на фоне таких состояний как гипертоническая болезнь, атеросклеротическое поражение магистральных сосудов шеи и головы, ИБС и инфаркт миокарда, мерцательная аритмия, в том числе и сахарный диабет.

Сахарный диабет - одно из наиболее распространенных хронических заболеваний во всем мире. Число больных стремительно растет: в 2009 году насчитывалось 246 млн. человек во всем мире. По прогнозам экспертов ВОЗ к 2025 году общее число больных может достичь 380 миллионов человек (Дедов И.И., Шестакова М.В., 2003; 2004; Майоров А.Ю., Суркова Е.В., 2008).

Среди больных СД риск развития мозговых инсультов в 4-7 раз выше, чем среди лиц без СД (Гусев Е.И., Скворцова В.И., Стаховская JI.B., 2003). В связи с высоким риском развития сосудистых осложнений, которые приводят к ранней инвалидизации и преждевременной смерти, СД 2 типа в скором будущем может стать главной проблемой здравоохранения во всех странах мира (Дедов И.И., Шестакова М.В., 2003; Дедов И.И., 2004; Майоров А.Ю., Суркова Е.В., 2008).

При СД 2 типа страдают все виды обмена веществ. Возникают аутоиммунные процессы, активируются реакции перекисного окисления липидов (Балаболкин М.И., Креминская В.М., Клебанова Е.М., 2004; 2008; Комбанцев Е.А., 2007). За последние годы проведено много крупных исследований, с позиций доказательной медицины получены новые данные, которые подтверждают возможность значительного снижения риска возникновения сосудистых заболеваний головного мозга у больных с СД, разработаны целевые уровни показателей гликемии, артериального давления, липидов крови, которых следует достигать при проведении терапии больных с СД (Аметов A.C., Карпова Е.В., 2007; Аметов A.C., 2008; Nathan D.M. et al., 2006; 2008; 2009).

Несмотря» на большое количество работ в данной отрасли, многие вопросы все еще до конца не ясны. Недостаточно изученными остаются вопросы метаболических изменений при развитии хронических нарушений мозгового кровообращения и сахарного диабета второго типа, а так же возможные способы их коррекции (Лобов М.А., Котов C.B., Рудакова И.Г. и соавт., 2003; Эниня Г.И. и соавт., 2008).,

Ответы на эти вопросы позволят расширить представление о патогенезе развития хронической ишемии мозга на фоне СД 2 типа и дополнить на этой основе лечебно-профилактические мероприятия, направленные на предотвращение развития и прогрессирования этой патологии. На данный момент доказано, что одной из основных причин развития сосудистых осложнений диабета (в том числе и хронической ишемии мозга) является гипергликемия, повреждающее действие которой реализуется через свободные радикалы кислорода (Балаболкин М.И., Клебанова Е.М., 2000; Кононенко И.В., Смирнова О.М., 2005; Sivakumar S. et all., 2010). В механизмах развития СД и его поздних осложнений важная роль отводится активации процессов перекисного окисления липидов и антиоксидантной системе (Терехина Н.А., Хоробрых О.Ю., Хоробрых Т.П., 1998; Субботина Т.Н., 2003; Антонова К.В., Недосугова Л.В., 2008; Cappiello et al., 2001; Kaneto et al., 2007; Giral et al., 2008). При сочетании ХИМ и сахарного диабета, нарушается равновесие между активностью ПОЛ и антиоксидантной защитой организма.

В связи с этим одним из перспективных методов лечения ишемии головного мозга является применение препаратов из группы антиоксидантов оказывающих нейротропное и нейропротективное действие, которое направлено на предотвращение свободно-радикальных процессов, метаболическую защиту мозга, снижение потребности его в кислороде, увеличение толерантности к гипоксии и антиоксидантное действие.

Данные о роли глутатиона при ишемии головного мозга и сахарном диабете неоднозначны и требуют дальнейшего комплексного изучения.

Таким образом, представляет интерес состояние системы глутатиона (как одного из важнейших компонентов антиоксидантной защиты организма) и возможные способы ее фармакологической коррекции при хронической ишемии мозга и сахарном диабете у пациентов старшей возрастной группы.

Цель исследования

Изучить показатели системы глутатиона в эритроцитах и плазме крови больных старшей возрастной группы хронической ишемией мозга и сахарным диабетом 2 типа и влияние на них фенотропила и милдроната.

Задачи исследования

1. Исследовать состояние системы глутатиона в эритроцитах и плазме у больных хронической ишемией мозга.

2. Определить характер и выраженность изменений системы глутатиона в эритроцитах и плазме у больных хронической ишемией мозга и сахарным диабетом 2 типа.

3. Установить изменения показателей системы глутатиона у больных хронической < церебральной ишемией и сахарным диабетом второго типа в зависимости от степени тяжести сахарного диабета.

4. Выявить изменения в системе глутатиона у больных хронической ишемией мозга на фоне лечения фенотропилом.

5. Оценить влияние фенотропила и милдроната на показатели системы глутатиона у больных старшей возрастной группы с хронической церебральной ишемией и сахарным диабетом 2 типа.

Научная новизна, Впервые проведено комплексное исследование системы глутатиона у больных хронической ишемией мозга и сахарным диабетом 2 типа у больных старшей возрастной группы. Установлены изменения в системе глутатиона у больных хронической ишемией мозга, которые проявляются в снижении активности глутатионпероксидазы в эритроцитах, увеличением активности глутатионтрансферазы и глутатионредуктазы в плазме и глутатионтрансферазы в эритроцитах. Установлены изменения в системе глутатиона у больных сахарным диабетом 2 типа, обусловленные степенью тяжести заболевания. Для сахарного диабета 2 типа легкой степени характерно снижение концентрации глутатиона и активности глутатионпероксидазы в эритроцитах, повышение активности глутатионредуктазы в плазме. При сахарном диабете 2 типа средней степени тяжести дополнительно отмечено снижение активности глутатионтрансферазы в эрироцитах. Новыми являются данные о влиянии фенотропила на систему глутатиона у больных хронической ишемией мозга, которая проявлялась: в нормализации уровня глутатиона в эритроцитах, повышении глутатионтрансферазной активности в эритроцитах и глутатионредуктазной - в плазме. Впервые показано воздействие фенотропила на показатели системы глутатиона у больных хронической ишемией мозга и сопутствующим сахарным диабетом второго типа у пациентов старшей возрастной группы. Установлена эффективность воздействия на систему глутатиона фенотропила при хронической церебральной ишемии и сахарном диабете легкой и средней степени тяжести. Новыми являются данные о влиянии милдроната на систему глутатиона у больных хронической ишемией мозга и сахарным диабетом 2 типа средней степени тяжести: нормализация всех показателей системы глутатиона в эритроцитах.

Научно-практическая значимость работы

Полученные в ходе диссертационного исследования данные позволяют расширить представления о состоянии системы глутатиона у больных хронической ишемией мозга. Наши результаты позволяют детализировать представления о системе глутатиона и активности ферментов метаболизма глутатиона (глутатиопероксидазы, глутатионтрансферазы, глутатионредуктазы) в эритроцитах и плазме крови больных хронической церебральной ишемией и сопутствующим сахарным диабетом 2 типа. Применение фенотропила в лечении пожилых больных с ХИМ и СД 2 типа легкой и средней степени тяжести положительно влияет на систему глутатиона. Милдронат приводит к нормализации антиоксидантного глутатионового статуса у больных ХИМ и СД 2 типа средней степени тяжести, старшей возрастной группы. Полученные данные могут применяться в качестве критериев ответа на проводимую терапию фенотропилом и милдронатом у больных ХИМ и СД 2 типа старшей возрастной группы.

Внедрение результатов в практику

Рекомендации, разработанные на основании полученных в ходе диссертационного исследования данных, используются в научной работе и учебном процессе в Иркутском государственном медицинском университете на кафедрах нервных болезней и химии; Иркутском государственном институте усовершенствования врачей на кафедре клинической фармакологии; в клиническом госпитале ветеранов войн г. Иркутска.

В процессе выполнения диссертационного исследования подана заявка на изобретение «Способ прогнозирования эффективности лечения милдронатом больных с хронической ишемией мозга и сахарным диабетом второго типа», получена приоритетная справка №2010110403/14 от 18.03.2010 года.

Положения, выносимые на защиту:

1. Хроническая церебральная ишемия вызывает изменения системы СБН: снижение концентрации глутатиона и активности глутатионпероксидазы в эритроцитах, увеличение активности глутатионтрансферазы и глутатионредуктазы в плазме и глутатионтрансферазы в эритроцитах.

2. Наличие сахарного диабета 2 типа приводит к снижению концентрации глутатиона и активности глутатионпероксидазы в

V эритроцитах, повышению концентрации глутатиона и активности глутатионредуктазы в плазме. Выявлена зависимость изменений в системе глутатиона от степени тяжести сахарного диабета.

3. Применение фенотропила у больных хронической ишемией мозга приводит к нормализации концентрации ОБН в эритроцитах, повышению активности ГТ в эритроцитах и ГР в плазме.

4. Фенотропил активирует метаболизм глутатиона, нормализует антиоксидантную защиту при сочетанной патологии (хроническая ишемия мозга и сахарный диабет 2 типа) что проявляется в нормализации концентрации ОБН и активности ГПО в эритроцитах и в плазме, при сохранении повышенной активности ГТ и ГР в плазме.

5. Применение милдроната эффективно при лечении больных хронической ишемией мозга и сахарным диабетом 2 типа средней степени тяжести, старшей возрастной группы. Милдронат нормализует все показатели в эритроцитах, сохраняется повышение концентрации вБН и активности ГР в плазме.

Апробация работы

Материалы диссертации представлены и обсуждены на проблемной комиссии Иркутского государственного медицинского университета; на I всероссийском конгрессе молодых ученых в области медицины и биологии по итогам конкурса «Свет знаний во имя здоровья человека» г. Москва (2009); на региональной конференции «Медицина в Кузбассе» г. Кемерова (2009); на ассоциации клинических фармакологов и биохимиков г. Иркутска (2009; 2010).

Публикации

По теме диссертации опубликовано 11 печатных работ в отечественной печати, из них 2 работы в изданиях, рекомендованных ВАК.

Структура и объем диссертации

Диссертация изложена на 131 странице машинописного текста и состоит из введения, обзора литературы, характеристики материалов и методов исследования, результатов собственных исследований, их обсуждения, выводов и практических рекомендаций. Список литературы содержит 300 источников, из которых 193 - иностранных авторов. Работа иллюстрирована 23 таблицами и 16 рисунками.

Похожие диссертационные работы по специальности «Биохимия», 03.01.04 шифр ВАК

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Лемешко, Елена Халимовна

ВЫВОДЫ:

1. У пациентов старшей возрастной группы с хронической церебральной ишемией биохимические изменения проявляются развитием адаптивного антиоксидантного ответа, что выражается в снижении концентрации глутатиона и активности глутатионпероксидазы в эритроцитах, увеличением активности глутатионтрансферазы и глутатионредуктазы в плазме и глутатионтрансферазы в эритроцитах.

2. Сочетание хронической церебральной ишемии с сахарным диабетом второго типа сопровождается снижением концентрации глутатиона и активности глутатионпероксидазы в эритроцитах, повышением концентрации глутатиона и активности глутатионредуктазы в плазме. Нарушения антиоксидантной системы более выражены в отличие от больных хронической ишемией мозга без сопутствующего сахарного диабета второго типа.

3. При сахарном диабете легкой и средней степени тяжести установлено снижение концентрации глутатиона и активности глутатионпероксидазы в эритроцитах, повышение активности глутатионредуктазы в плазме, и только при средней степени диабета снижена активность глутатионтрансферазы в эритроцитах. Таким образом, у больных сахарным диабетом 2 типа, средней степени тяжести отмечается более выраженное истощение запасов глутатиона и снижение активности глутатионпероксидазы и глутатионтрансферазы в эритроцитах.

4. Терапия фенотропилом больных старшей возрастной группы с хронической ишемией мозга приводит к нормализации концентрации глутатиона и резкому повышению активности глутатионтрансферазы при сохраняющейся низкой активности глутатионпероксидазы в эритроцитах.

5. Коррекция системы глутатиона фенотропилом при сочетании хронической церебральной ишемии с сахарным диабетом второго типа приводит к нормализации концентрации глутатиона и активности глутатионпероксидазы в эритроцитах и в плазме, при отсутствии влияния на активность глутатионтрансферазы и глутатионредуктазы в плазме. Таким образом, лечение фенотропилом показано при хронической церебральной ишемии и сахарном диабете легкой и средней степени тяжести у пациентов старшей возрастной группы.

6. Применение препарата милдронат в лечении больных пожилого возраста с хронической ишемией мозга и сахарным диабетом второго типа средней степени тяжести приводит к росту антиоксидантного статуса эритроцитов, что проявляется в нормализации внутриклеточного содержания глутатиона, активности глутатионпероксидазы, глутатионтрансферазы, глутатионредуктазы и сохранении повышенной концентрации глутатиона и активности глутатионредуктазы в плазме.

ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ

1. Для оценки состояния больных хронической ишемией мозга и сахарным диабетом второго типа необходимо исследовать показатели системы глутатиона с целью определения эндогенного антиоксидантного статуса организма.

2. При лечении фенотропилом больных хронической ишемией мозга, целесообразно определять исходную концентрацию ОБН в эритроцитах с целью прогнозирования эффективности лечения

3. Прогностически значимыми показателями при лечении больных хронической ишемией мозга и сопутствующим сахарным диабетом являются: концентрация ОБН и активность глутатионпероксидазы, позволяющие прогнозировать результат фармакологической коррекции милдронатом и фенотропилом.

Список литературы диссертационного исследования кандидат медицинских наук Лемешко, Елена Халимовна, 2010 год

1. Алгоритмы специализированной медицинской помощи больным сахарным диабетом / Под ред. И.И. Дедова, М.В. Шестаковой. 2-е изд. М., 2006. С. 8-9.

2. Алгоритм терапии дисциркуляторной энцефалопатии у больных с артериальной гипертензией в общей врачебной практике / Дадашева М.Н. и др. // Русский Медицинский Журнал. 2009. №20. С. 1320 -1324.

3. Аметов A.C. Инсулиносекреция и инсулинорезистентность: две стороны одной медали // Проблемы эндокринологии. 2002. Т. 48, № 3. С. 31-36.

4. Аметов А С., Карпова Е.В. Сахароснижающая терапия: эффективность и безопасность // Диабет. Образ жизни. 2007. № 6. С. 82 84.

5. Аметов A.C. Современные методы терапии сахарного диабета 2 типа // Рус. мед. журн. 2008. № 3. С. 170 178.

6. Амосова E.H. Актуальные вопросы лечения больных ишемической болезнью сердца в сочетании с сахарным диабетом // Укр. мед. часопис. 2001. №3. С. 12-18.

7. Антиоксидантное действие милдроната и карнитина при лечении больных с сосудистыми заболеваниями головного мозга / З.А. Суслина и др. // Экспериментальная и клиническая фармакология. 2003. Т. 66, №3. С. 32-35.

8. Антиоксиданты и атеросклероз: Критический анализ проблемы и направление дальнейших исследований / В.З. Ланкин и др. // Патогенез. 2004. № 1. С. 71 86.

9. Антонова К.В., Недосугова Л.В. Роль и место тиокговой кислоты в комплексной терапии сахарного диабета // Трудный пациент. 2010. № 8. С. 35 -37.

10. Ю.Ахапкина В.И. Экспериментальная и клиническая фармакология препарата фенотопил // Российский национальный конгресс "Человек и лекарство", Москва, 19-23 апр. 2004 г.: тез. докл. М., 2004. С. 70.

11. П.Ахапкина В.И., Воронина Т. А. Сравнительная характеристика ноотропной активности препарата фенотропил // Российский национальный конгресс "Человек и лекарство", Москва, 19-23 апр. 2004 г.: тез. докл. М., 2004. С. 70-71.

12. Балаболкин М.И. Диабетология. М.: Медицина, 2000. 402 с.

13. Балаболкин М.И. Инсулинорезистентность и ее значение в патогенезе нарушений углеводного обмена и сахарного диабета 2 типа // Сахарный диабет. 2002. № 1. С. 12 20.

14. Балаболкин М.И., Клебанова Е.М. Роль окислительного стресса в патогенезе сосудистых осложнений диабета // Проблемы эндокринологии. 2000. Т. 46, № 6. С. 29-34.

15. Балаболкин М.И., Клебанова Е.М., Креминская В.М. Возможна ли патогенетическая терапия сахарного диабета 2-го типа // Проблемы эндокринологии. 2008. Т. 54, № 5. С. 50-56.

16. Балаболкин М.И., Клебанова Е.М., Креминская В.М. Лечение сахарного диабета и его осложнений. М.: Медицина, 2005. 512 с.

17. Балаболкин М.И., Креминская В.М., Клебанова Е.М. Роль дисфункции эндотелия и окислительного стресса в механизмах развития ангиопатий при сахарном диабете 2-го типа // Кардиология. 2004. № 7. С. 90-97.

18. Барабой В.А., Зозуля Ю.А., Сутковой Д.А. Свободнорадикальное окисление и антиоксидантная защита при патологии головного мозга. М.: Знание М, 2000. С. 70-78.

19. Барабой В.А. Роль перекисного окисления липидов в механизме стресса // Физиологический журн. 1989. Т. 35, № 5. С. 85 97.

20. Белоусов Ю.Б., Мухина М.А. // Качественная клиническая практика. 2005. №3. С. 1.

21. Биленко М.В. Ишемические и реперфузионные повреждения органов. М., 1989. 186 с.

22. Бурлакова Е.Б., Храпова Н.П. Перекисное окисление липидов мембран и природные антиоксиданты // Успехи медицинской химии. 1985. Т. 54, №9. С. 1540- 1558.

23. Ванин А.Ф. Оксид азота в биомедицинских исследованиях // Вестн. РАМН. 2000. № 4. С. 3-5.

24. Влияние милдроната на показатели оксидантного стресса у больных сахарным диабетом 2-го типа с диабетической периферической (сенсомоторной) нейропатией / М.Е. Стаценко и др. // Терапевтический архив. 2008. Т. 80, № 10. С. 27 30.

25. Герасимова М.М., Чичановская Л.В., Слезкина JI.A. Клинико-иммунологические аспекты влияния фенотропила на последствия церебрального инсульта // Журн. неврологии и психиатрии. 2005. № 5. С. 63-64.

26. Громова О.А., Гоголева И.В. Селен впечатляющие итоги и перспективы применения // Трудный пациент. 2007. №14. С. 13-15.

27. Гусев Е.И., Скворцова В.И. Ишемия головного мозга. М.: Медицина, 2001. 328 с.

28. Гусев Е.И., Скворцова В.И. Современные представления о лечении острого церебрального инсульта // Consilium medicum. Неврология. 2000. № 2. С. 60 66.

29. Гусев Е.И., Скворцова В.И., Стаховская Л.В. Эпидемиология инсульта в России // Журнал неврологии и психиатрии. Инсульт: прил. к журн. 2003. Вып. 8. С. 4-9.

30. Давыдов В.В., Божков А.И. Метаболизм эндогенных альдегидов: участие в реализации повреждающего действия оксидативного стресса иего возрастные аспекты // Биомедицинская химия. 2003. Т. 49, № 4. С. 374-387.

31. Дамулин И.В. Дисциркуляторная энцефалопатия: патогенез, клиника, лечение: метод, рек. М., 2005. 48 с.

32. Дедов И.И. Дебют сахарного диабета у взрослых: пособие для врачей. М.: ЭНЦРАМН, 2004. 43 с.

33. Дедов И.И., Шестакова М.В. Алгоритмы специализированной медицинской помощи больным сахарным диабетом. М., 2007. 198 с.

34. Дедов И.И., Шестакова М.В. Сахарный диабет. М.: Универсум паблишинг, 2003. 456 с.

35. Демидова Т.Ю., Анциферов М.Б. Современные аспекты комбинированной терапии сахарного диабета 2 типа // Фарматека. 2008. №3. С. 28-31.

36. Диагностическое и прогностическое использование биохимических маркеров ишемического повреждения головного мозга: метод, рек. для практического здравоохранения / В.И. Скворцова и др.. М., 2001. 52 с.

37. Дубинина Е.Е. Роль активных форм кислорода в качестве сигнальных молекул в метаболизме тканей при состоянии окислительного стресса // Вопросы медицинской химии. 2001. Т. 47, № 6. С. 561-581.

38. Жирные кислоты инициаторы гемоглобинзависимого перекисного окисления липидов / A.A. Ахрем и др. // Докл. АН СССР 1988. № 2. С. 498-502.

39. Зозуля Ю.А., Барабой В.А, Сутковой Д.А. Свободнорадикальное окисление и антиоксидантная защита при патологии головного мозга. М.: Знание-М, 2000. 226 с.

40. Изменение биохимического состава мембран тромбоцитов у больных диабетической нефропатией и его коррекция сулодексидом / Е.А. Александров и др. // Сахарный диабет. 2001. № 3. С. 12-16.

41. Инсульт: диагностика, лечение, профилактика / Под ред. З.А. Суслиной, М.А. Пирадова. М.: МЕДпресс-информ, 2008. 288 с.

42. Инсульт: принципы диагностики, лечения и профилактики / Под ред. Н.В. Верещагина,- М.А. Пирадова, З.А. Суслиной. М.: Интермедика, 2002. 208 с.

43. Интенсивность свободнорадикальных процессов и регуляция активности цитоплазматической NADP-изоцитратдегидрогеназы в кардиомиоцитах крысы в норме и при ишемии / Л.В. Медведева и др. //Биохимия. 2002. Т. 67, № 6. С. 838 849.

44. Кальвинын И.Я. Милдронат механизм действия и перспективы его применения. Рига, 2002. 39 с.

45. Карпов Ю.А. Результаты исследования PROGRESS: предупреждение повторного мозгового инсульта с помощью периндоприла // Рус. мед. журн. 2001. Т. 9, № 13-14. С. 586 589.

46. Клиническая эффективность и антиоксидантная активность милдроната при ишемическом инсульте / М.Ю. Максимова и др. // Рос. кардиологический журн. 2009. № 4. С. 13.

47. Кобалава Ж.Д., Моисеев B.C. Прогресс во вторичной профилактике инсультов (Основные результаты исследования PROGRESS) // Клиническая фармакология и терапия. 2001. Т. 10, № 4. С. 39-41.

48. Колесниченко Л.С. Регуляция катехоламинами и цАМФ ферментов обмена тиолов и дисульфидов в норме, при стрессе и усиленной пролиферации: дис. . д-ра мед. наук. М., 1986. 400 с.

49. Колесниченко Л.С. Система глутатиона эритроцитов и плазмы крови при инсультах и дисциркуляторной энцефалопатии // Биомедицинская химия. 2007. Т. 53, № 4. С. 454^60.

50. Колесниченко Л.С., Кулинский В.И. Глутатионтрансферазы // Успехи современной биологии. 1989. Т. 107, № 2. С. 179 194.

51. Колесниченко Л.С., Кулинский В.И. Глутатионтрансферазы // Успехи современной биологии. 2004. Т. 107, № 2. С. 179 193.

52. Колсанов А.Б. Диагностическое значение гамма-глутамат трансферазы при умеренных когнитивных нарушениях у пациентов сдисциркуляторной энцефалопатией I и II стадий: автореф. дис. . канд. мед. наук. Иваново, 2006. 18 с.

53. Комбанцев Е.А. Особенности воспалительно-деструктивных процессов у больных с диабетической ретинопатией после панретинальной лазерокоагуляции сетчатки и на фоне коррекции: автореф. дис. . канд. мед. наук. Новосибирск, 2007. 20 с.

54. Комплекс методов для оценки in vitro антиоксидантных свойств химических соединений / Е.Б. Меньшикова и др. // Бюл. экспериментальной биологии и медицины. 2008. Прил. 1. С. 42.

55. Комплексная терапия хронической ишемии мозга / C.B. Котов и др.; под ред. В .Я. Неретина. М., 2001. С. 5-32

56. Кононенко И.В., Смирнова О.М. Сахарный диабет 1 типа у взрослых // Лечащий врач. 2005. № 5. с. 29 35.

57. Коржов В.И., Жадан В.Н., Коржов М.В. Роль системы глутатиона в процессах детоксикации и антиоксидантной защиты // Журн. АМН Укр. 2007. Т. 13, № 1. С. 3-19.

58. Корнеев A.A., Комисарова И.А. Роль глутатиона в формировании метаболического ответа на гипоксию// Изв. РАН. Сер. биол. 1994. № 4. С. 62-67.

59. Косолапов В.А., Самохина М.П., Спасов A.A. Окислительный стресс в патогенезе сахарного диабета и его осложнений // Диабет, стратегия и тактика: тез. докл. междунар. конф. М., 2007. С. 121-122.

60. Крылова В.Ю., Насонова Т.И., Турчина Н.С. Хроническая ишемия мозга // Международный неврологический журн. 2007. Т. 3, № 13. С. 23 26.

61. Кулинский В.И. Активные формы кислорода и оксидативная модификация макромолекул: польза, вред и защита // Соросовский образовательный журн. 1999. № 1. С. 2 7.

62. Кулинский В.И., Колесниченко Л.С. Биологическая роль глутатиона // Успехи современной биологии. 1990. Т. 1, № 4. С. 20-37.

63. Кулинский В.И., Колесниченко JI.C. Структура и свойства, биологическая роль и регуляция глутатионпероксидазы // Успехи современной биологии. 1993. № 1. С. 107 122.

64. Ланкин В.З., Тихазе А.К., Беленков Ю.Н. Свободнорадикальные процессы в норме и при патологических состояниях: пособие для врачей. М.: РКНПК МЗ РФ, 2001. 77 с.

65. Ланкин В.3.Ферментативное перекисное окисление липидов // Укр. биохимический журн. 1984. Т. 56, № 3. С. 317-331.

66. Лечебные эффекты милдроната и показания к его применению в нейроангиологии / Г.И. Эниня и др. // Экспериментальная и клиническая фармакотерапия (Рига). 2008. Вып. 19. С. 164-171.

67. Лобов М.А., Котов C.B., Рудакова И.Г. Патофизиологические, патогенетические и терапевтические аспекты хронической ишемии головного мозга // Рус. мед. журн. 2003. Т. 8, № 12. С. 458 461.

68. Локшина А.Б. Легкие и умеренные когнитивные нарушения при дисциркуляторной энцефалопатии: автореф. дис. . канд. мед. наук. М., 2005. 22 с.

69. Майоров А.Ю., Суркова Е.В. Сахарный диабет 2 типа: рук. для врачей общей практики / Под ред. И.И. Дедова. М., 2008. 167 с.

70. Маршалл В.Дж. Клиническая биохимия. М.: Бином; СПб.: Невский Диалект, 1999. 896 с.

71. Меныпикова Е.Б., Зенков Н.К., Ланкин В.З. Окислительный стресс. Патологические состояния и заболевания. Новосибирск, 2008. 284 с.

72. Меныцикова Е.Б., Ланкин В.З., Зенков Н.К. Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты. М.: Слово, 2006. 553 с.

73. Метелица В.И. Справочник по клинической фармакологии сердечнососудистых лекарственных средств. М.: Бином; СПб.: Невский Диалект, 2000. 926 с.

74. Микроэлемент селен: роль в процессах жизнедеятельности / И.В. Гмошинский и др. // Ekologiya Могуа. 2007. Vol. 54. Р. 5-19.

75. Нарушения кровообращения в головном и спинном мозге / И.В. Дамулин и др. // Болезни нервной системы: рук. для врачей. М.: Медицина, 2003. С. 274-291.

76. Недовишин А.О., Кутузова А.Э., Перепеч Н.Б. Применение милдроната в комплексной терапии сердечной недостаточности // Клиническая медицина. 1999. Т. 77, № 3. С. 41-43.

77. Окислительный стресс: Патологические состояния и заболевания / Е.Б.

78. Меныцикова и др.. Новосибирск: АРТА, 2008. 284 с. 81.Опыт применения фенотропила при лечении больных в остром периоде инфаркта головного мозга / Г.Н. Вельская [и др.] // Атмосфера. Нервные болезни. 2005. № 1. С. 25 28.

79. Применение Милдроната в гериатрии у пациентов с сердечной недостаточностью / И.Я. Калвиныш и др. // Терапевтический архив. 2006. Т. 78, №9. С. 75-78.

80. Профилактика нарушений мозгового кровообращения: пособие для врачей) / Н.В. Верещаги и др.; НИИ неврологии РАМН. М., 2003. 28 с.

81. Путилина М.В. Комбинированная нейропротекторная терапия ОНМК // Consilium Medicum. 2009. Т. 11, № 2. С. 9 15.

82. Рудакова И.Г. Заболевания поджелудочной железы // А.П. Калинина,i

83. С.В. Котова Неврологические расстройства при эндокринных заболеваниях. М.: Медицина, 2001. С. 174 188.

84. Сахарный диабет: ангиопатии и окислительный стресс: пособие для врачей / И.И. Дедов и др.. М., 2003. 85 с.

85. Свободнорадикальные процессы и их коррекция при геморрагическом инсульте / С.А. Румянцева и др. // Неврологический журн. 2007. № 5. С. 51-57.

86. Сейфулла Р.Д., Тревизани К., Ким Е.К. Действие производных карнитина на работоспособность предварительно тренированных животных // Экспериментальная и клиническая фармакология. 1993. Т. 56, №6. С. 34-36.

87. Скоромец А.А., Мельникова Е.В., Голикова Р.В. Рациональный подход к сосудистой терапии хронической недостаточности мозгового кровообращения // Атмосфера. Нервные болезни. 2005. № 1. С. 29-31.

88. Сравнительная оценка церебровазопротекторных эффектов милдроната, рибоксина и их комбинации при моделировании нарушений мозговой гемодинамики / А.И. Бекетов и др. // Экспериментальная и клиническая фармакология. 2000. Т. 63, № 6. С. 18-21.

89. Субботнина Т.Н. Перекисное окисление липидов и состояние антиоксидантной системы крови у детей и подростков с инсулинзависимым сахарным диабетом : автореф. дис. . канд. мед. наук. Тюмень, 2003. 26 с.

90. Суслина З.А., Варакин Ю.А., Верещагин Н.В. Сосудистые заболевания головного мозга. М.: Медпресс-информ, 2006. 78 с.

91. Суслина З.А., Фонякин А.В., Гераскина JT.A. Профилактика повторного инсульта. Практические рекомендации. М.: НЦ неврологии РАМН, 2007. 48 с.

92. Сыркин A.JI., Добровольский А.В. Антиишемические препараты метаболического действия // Concilium Medicum. 2002. Т. 4, № 11. С. 912.

93. Терехина Н.А., Хоробрых О.Ю., Хоробрых Т.П. Активность антиоксидантных ферментов в эритроцитах крыс при аллоксановом диабете // Патологическая физиология и экспериментальная терапия. 1998. №4. С.25-26.

94. Титов В.Н. Сложные липиды кровотока: функциональная роль и диагностическое значение // Клиническая лабораторная диагностика. 1997. №12. С. 3-11.

95. Федин А.И. Антиоксидантная терапия в комплексном лечении острой ишемии мозга // Труды Всероссийского рабочего совещания неврологов России / Под ред. Н.В. Верещагина, М.А. Пирадова, М.А. Евзельмана. М.: Фаворъ, 2002. С. 45.

96. Федин А.И., Ермошкина Н.Ю., Солдатов М.А. Ошибки диагностики инсульта: организационные проблемы и клинические данные // Неврологический журн. 2007. № 1. С. 18 22.

97. Фенотропил в лечении дисциркуляторной энцефалопатии / А.А. Густов и др. //Журн. неврологии и психиатрии. 2006. № 3. С. 52 53.

98. Филиппова С.Ю., Алешина Н.В., Степанов В.П. Фенотропил в лечении астенодепрессивных синдромом при отдаленных последствиях черепно-мозговых травм // Медицинская кафедра. 2005. Т. 3, № 15. С. 158-160.

99. Хроническая ишемия мозга / В.И. Скворцова и др. // Consilium Medicum. 2006. № 3. С. 24 27.

100. Хроническое введение коэнзима Qio ограничивает постинфарктное ремоделирование миокарда у крыс / Е.И. Каленникова и др. // Биохимия. 2007. Т. 72, № 3. С. 407 415.

101. Чазова И.Е., Дмитриев В.В. Предотвращение повторного инсульта возможно (результаты исследования Progress) // Consilium Medicum. 2001. Т. 1, № 10. С. 3-6.

102. Шестакова М.В., Чугунова JI.A., Шамхалова М.Ш. Апидра новый аналог инсулина для лечения сосудистых осложнений при сахарном диабете//Проблемы эндокринологии. 2007. № 3. С. 35-38.

103. Экскреция фосфолипидов с мочой у больных диабетической нефропатией / Ф.В. Валеева и др. // Сахарный диабет. 2001. № 3. С. 6 -8.

104. Яхно Н.Н., Локшина А.Б., Захаров В.В. Легкие и умеренные когнитивные расстройства при дисциркуляторной энцефалопатии // Клиническая геронтология. 2005. Т. 11, № 9. С. 38-39.

105. Яхно Н.Н., Дамулин И.В., Антоненко Л.М. Ноопепт в лечении дисциркуляторной энцефалопатии с умеренными когнитивными нарушениями//Лечащий врач. 2009. №5. С. 14-19.

106. A Commparison of Thiol Peroxidase Mechanisms / L. Flohe et al. // Antioxid Redox Signal. 2010. Jul 22.

107. A model of premature aging in mice based on altered stress-related behavioral response and immunosenescence / M.P. Viveros et al. // Neuroimmunomodulation. 2007. Vol. 14. P. 157-162.

108. A possible role of glutathione as an endogenous agonist at the N-methyl-D-aspartate recognition domain in rat brain / K. Ogita et al. // J. Neurochem. 1995. Vol. 64. P. 1088-1096.

109. Age-associated oxidative damage leads to absence of g-cystathionase in over 50% of rat lenses: relevance in cataractogenesis / J. Sastre et al. // Free Radic. Biol. Med. 2005. Vol. 38. P. 575-582.

110. Alleviating oxidative stress generated from polyunsaturated fatty acids in reast cancer cells / A. Utomo et al. // J. Biol. Chem. 2004. Vol. 279. P. 43522-43529.

111. An Extract of the Pleurotus ostreatus Mushroom Bolsters the Glutathione Redox System in Various Organs of Aged Rats / T. Jayakumar et al. // J Med Food. 2010. Vol. 13, N 4. P. 771 778.

112. Anderson M.F., Nilsson M., Sims N.R. Glutathione monoethylester prevents mitochondrial glutathione depletion during focal cerebral ischemia // Neurochem Int. 2004. Vol. 44. P. 153 159.

113. Anderson M.F., Sims N.R. The effects of focal ishemia and reperfusion on the glutathione content of mitochondria from rat brain subregions // J. Neurochem. 2002. Vol.81, N 3. P. 541 549.

114. Antioxidant role of glutathione S-transferases: protection against oxidanttoxicity and regulation of stress-mediated apoptosis / R. Sharma et al. // Antioxid. Redox Signal. 2004. Vol. 6. P. 289 300.

115. Antioxidant status in acute stroke patients and patients at stroke risk / C. Zimmermann et al. //EurNeurol. 2004. Vol. 51, N 3. P. 157 161.

116. Antioxidative vitamins in prevention of ishemia/reperfusion injury / E. Nagel et al. // Int. J. Vitam. Nutr. Res. 1997. Vol. 67, N 5. P. 298-306.

117. Apoptosis of astroglial cells / T. Matsuda et al. // Nippon Yakurigaki. Zasshi. 1998. Vol. 1. P. 24 27.

118. Arthur J.R. The glutathione peroxidases // Cell Mol. Life Sci. 2000. Vol. 57, N 13/14. P. 1825-1835.

119. Association between diabetes and stroke subtype on survival and functional outcome 3 months after stroke: data from the European BIOMED Stroke Project / S.E. Megherbi et al. // Stroke. 2003. Vol. 34, N 3. P. 688697.

120. Bains J.S., Shaw C.A. Neurodegenerative disorders in human: the role of glutathione in oxidative stress-induced death caused by glutathione depletion // Brain Res. Rev. 1997. Vol.3. P.335 358.

121. Beckett G.J., Arthur J.R. Selenium and endocrine systems // J Endocrinol. 2005. Vol. 184, N 3. P. 455-465.

122. Beckett G.J., Hayes J.D. Glutathione s-transferases: biomedical applicatios // Advances in clinical chemistry. 1992. Vol. 30. P. 281 380.

123. Blood glutathione decreases in chronic diseases / C.A. Lang et al. // J. Lab. Clin. Med. 2000. Vol. 135. P. 402-405.

124. Board P.G., Anders M.W. // Methods in Enzymol. 2005. Vol. 401. 6177.

125. Bogousslavsky J. The global stroke initiative, setting the context with the International Stroke Society // J Neurol Sciences. 2005. Vol. 238, Supp 1.1. IS. 166.

126. Bolt H.M., Their R. // Curr. Drug Metab. 2006. Vol. 7.613- 628.

127. Boosalis M.G. The role of selenium in chronic disease // Nutr. Clin. Pract. 2008. Vol. 23, N 2. P. 152 160.

128. Brigelius-Flohe R. // Biol. Chem. 2006. Vol. 387. 1329 1335.

129. Brown K.M., Arthur J.R. Selenium, selenoproteins and human health: a review // Public Heallth. Nutr. 2001. Vol. 2B, N 4. P. 593599. ~ j

130. Ceriello A. Oxidative stress and diabetes-associated complications // Endocr Pract. 2006. Vol. 12 Suppl 1. P. 60 62.

131. Ceriello A., Motz E. Is oxidative stress the pathogenic mechanism underlying insulin resistance, diabetes, and cardiovascular disease? The common soil hypothesis revisited // Arterioscler. Th romb. Vase. Biol. 2004. Vol. 24, N5. P. 816-823.

132. CF sputum is glutathione rich and protects epithelial cells from oxidative stree in vitro /N. Dauletbaev et al. // Abstr. 13 th. Annual. North American Cystic Fibrosis Conference, Seatle, Wash. 1999. P. 710.

133. Changens in blood lipid peroxidation markers and antioxidant sailer a single sprint anaerobic exercise / C. Groussard et al. // Eur. J. Appl. Physiol. 2003. Vol. 25. P. 227-232.

134. Changes in hepatic glutathione metabolism in diabetes / S.V. McLennan et al. //Diabetes. 1991. Vol. 40. P. 344-348.

135. Characterization of intracellular elevation of glutathione (GSH) with glutathione monoethyl ester and GSH in brain and neuronal cultures: relevance to Parkinson's disease / G.D. Zeevalk et al. // Exp. Neurol. 2007. Vol. 203. P. 512-520.

136. Characterization of mammalian selenoproteomes / G.V. Kryukov et al. // Science. 2003. Vol. 300. P. 1439 1443.

137. Chiu Y.W., KuoM. C., Chang J.M., Guh J.Y, Lai T.H., Chen H.C. // J. Lab.Clin. Med. 2005. Vol. 45. P. 181 186.

138. Chu F.-F., Esworthy R.S., Doroshov J.H. Role of' Se-dependent glutathione peroxidase in gastrointestinal inflammation and cancer // Free

139. Radic. Biol. Med. 2004. Vol. 36. P. 1481 1495.

140. Coles B.F., Kadlubar, F.F. Human alpha class glutathione Stransferases: genetic polymorphism, expression, and susceptibility to disease // Methods in Enzymol. 2005. Vol. 401. P. 9 42.

141. Comhair S.A.,, Erzurum S.C. The regulation and role of extracellular glutathione peroxidase // Antioxid. Redox Signal. 2005. Vol. 7. P. 72-79.

142. Covalent coupling of reduced glutathione with ribose: loss of cosubstrate ability to glutathione peroxidase / C. Januel et al. // Biochim.Biophys. Acta. 2003. Vol. 1620. P. 125-132.

143. Cutler R. G. Oxidative stress and aging: catalase is a longevity determinant enzyme//Rejuvenation. Res. 2005. Vol. 8. P. 138-140.

144. Dave G., Kalia K. Hyperglycemia induced oxidative stress in type-1 and type-2 diabetic patients with and without nephropathy // Cell. Mol. Biol. (Noisy-le-grand). 2007. Vol. 53, N 5. P. 68 78.

145. Downregulation of adipose glutathione S-transferase A4 leads to increased protein carbonylation, oxidative stress, and mitochondrial dysfunction / J.M. Curtis et al. // Diabetes. 2010. Vol. 59, N 5. P. 11321142.

146. Dringen R. Methabolism and functione of glutathione in brain // Progress in Neurobiology. 2000. Vol.62. P. 649 671.

147. Dringen R., Pawlowsky P.G, Hirrlinger J. Peroxide detoxification by brain cells // J. Neurosci. Res. 2005. Vol. 79. P. 157-165.

148. Effect of glycemic control and vitamin E supplementation on total glutathione content in non-insulin-dependent diabetes mellitus / A. Sliarma et al. // Ann. Nutr. Metab. 2000. Vol. 44. P. 11-13.

149. Effect of oxidative stress on glutathione pathway in red blood cells from patients with insulin-dependent diabetes mellitus / Y. Dincer et al. // Metabolism. 2002. Vol. 51, N 10. P. 1360 1362.

150. Effect of peroxynitrite on the mitochondrial respiratory chain: differential susceptibility of neurones and astrocytes in primary culture / J.P. Bolanos et al. // J. Neurochem. 1995. Vol. 64. P. 1965-1972.

151. Effect of vitamin E on glutathione-dependent enzymes / van Haaften R.I. et al. // Drug Metab Rev. 2003. Vol. 35. P. 215 253.

152. Effect of vitro ishemic or hypoxic treatment on mitochondrial electron transfer activity in rat brain slices assessed by gas-tissue autoradiography using / T. Sasaki et al. // Brain. Res. 2001. Vol. 890, N 1. P. 100 109.

153. Effects of pentoxifylline and pentosan polysulphate combination therapy on diabetic neuropathy in type 2 diabetes mellitus / B. Laczy et al. // Acta Diabetol. 2009. Vol. 46, N 2. P. 105 111.

154. Electrostatic association of glutathione transferase to the nuclear membrane. Evidence of an enzyme defense barrier at the nuclear envelope / L. Stella et al. // J. Biol. Chem. 2007. Vol. 282. P. 6372 6379.

155. Elevated gglutamyltransferase activity and perturbed thiol profile are associated with features of metabolic syndrome / P. Giral et al. // Arterioscler. Thromb. Vase. Biol. 2008. Vol. 28. P. 587-593.

156. Engle M.R., Singh S.P., CzernikPJ., Gaddy D., Montague D.C., Ceci J.D., Yang Y., Awasthi S., Awasthi Y.C., Zimniak P. // Toxicol. Appl. Pharmacol. 2004. Vol. 194. P. 296 308.

157. Enzymatic reduction of phospholipid and cholesterol hydroperoxides in artificial bilayers and lipoproteins / J.P. Thomas et al. // J. Biol. Chem. 1990. Vol. 265. P. 454-461.

158. Esposito K., Giugliano D. Hyperglycemia and vascular damage role of oxidative stress // Recenti Prog. Med. 2002. Vol. 93. N 3. P. 172-174.

159. Exner C., Hebebrand J., Remschmidt H. Leptin suppresses semi-starvation induced hyperactivity in rats: implications for anorexia nervosa // Molecular Psychiatry. 2000. N 5. P. 476-481.

160. Fernandez-Checa J.C., Garcia-Ruiz C. Mitochondrial glutathione: Hepatocellular survival-death switch // J Gastroenterology and Hepatol. 2006. Vol.21,Suppl3. S. 3-6.

161. Firth S., Peters J., Bulfield J. Activity and electrophoretic mobility of glutathione reductase allozymes in different tissue of the mouse // Biochem. Genetics. 1979. Vol. 17, N 3. P. 229 232.

162. Flohe L. The selenoprotein glutathione peroxidase // Glutathione: chemical, biochemical and medical aspects. Part A. Coenzymes and cofactors. Vol. 3 / Eds.D. Dolphin et al.. N.Y.Wiley and Sons, 1989. P. 643-731.

163. Gender related differences in erytrocyte glutathione peroxidase activity in healthy subjects / C. Massafara et al. // Clin. Endocrinol. 2002. Vol. 57, N 5. P. 663-667.

164. Genetic ablation of Nrf2 enhances susceptibility to cigarette smoke-induced emphysema in mice / T. Rangasamy et al. // J. Clin. Invest. 2004. Vol. 114/P. 1248- 1259.

165. Genetic polymorphism of GSTM1 and antioxidant supplementation influence lung function in relation to ozone exposure in asthmatic children in

166. Giblin F.J. Glutathione: a vital lens antioxidant // J Ocul Pharmacol Ther. 2000. Vol. 16, N 2. P. 121-135.

167. Glucose "peak" and glucose "spike": Impact on endothelial function and oxidative stress / Ceriello Antonio et al. // Diabetes research and clinical practice. 2008. Vol. 82, N 2. P. 262 267.

168. Glucose-induced oxidative stress in mesangial cells / M.A. Catherwood et al. // Kidney Int. 2002. Vol. 61. P. 599-608.

169. Glutathione / H. Jefferies et al. // ANZ. J. Surg. 2003. Vol. 7, N 73. P. 517-522.

170. Glutathione and signal transduction in the mammalian CNS / K.Y. Jana et al. // J. Neurochem. 1999. Vol. 73. P. 889-902.

171. Glutathione and signal transduction in the mammalian CNS / R. Janaky et al. // J. Neurochem. 1999. Vol. 73, N 3. P. 889 902.

172. Glutathione export during apoptosis requires functional multidrug resistance-associated proteins / C.L. Hammond et al. // J. Biol. Chem. 2007. Vol. 282. P. 14337 14347.

173. Glutathione metabolism and its implications for health / G. Wu et al. // J. Nutr. 2004. Vol. 3, N 134. P. 489 492.

174. Glutathione monoethylester provides neuroprotection in a rat model of stroke / M.F. Anderson et al. // Neurosci. Lett. 2004. Vol. 354. P. 163 -165.

175. Glutathione peroxidase 2, the major cigarette smoke-inducible isoform of GPX in lungs, is regulated by Nrf2 / A. Singh et al. // Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. 2006. Vol. 35. P. 639 650.

176. Glutathione precursor, N-acetyl-cysteine, improves mismatch negativity in schizophrenia patients / S. Lavoie et al. // Neuropsychopharmacology. 2008. Vol. 33. P. 2187-2199.

177. Glutathione S-transferase polymorphisms and colorectal cancer: a HuGE review. / S.C. Cotton et al. // Am. J. Epidemiology. 2000. Vol. 151, N1. P. 7-32.

178. Glutathione-related enzymes activity during vitrectomy. Effect of BSS Plus(R) in retinal tissue / M.A. Marcos et al. // Arch. Soc. Esp. Oftalmol. 2002. Vol. 77, N 3. P. 133-138.

179. Glutathionylation of mitochondrial proteins / T.R. Hurd et al. // Antioxid. Redox Signaling. 2007. Vol.7. P. 999 1010.

180. GSH-dependent peroxidase activity of the rice (Oryza sativa) glutaredoxin, a thioltransferase / K.O. Lee et al. // Biochemical and Biophysical Research Communications. 2002. Vol. 296. P. 1152-1156.

181. Hatzelman A., Schatz M., Ullrich V. Involvement of glutathione peroxidase activity in the stimulation of 5-lypoxygenase by glutathione-depleting agents in human polymorphonuclear leukocytes // Eur. J. Biochem. 1989. Vol. 180, N 3. P. 527 533.

182. Hayes J. D., Flangan J. U., Jowsey I. R. Glutathione transferases // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 2005. Vol. 45. P. 51-88.

183. Ho J.E., Paultre F., Mosca L. Is Diabetes Mellitus a Cardiovascular Disease Risk Equivalent for Fatal Stroke in Women? Data From the Women's Pooling Project// Stroke. 2003. Vol. 34. P. 2812.

184. Holmgren A., Jeffery J. // Dehydrogenases Requiring Nicotinamide Coenzymes. Birkhauser-Verlag, Basel, 1980. P. 149-180.

185. Identifcation of a novel Nrf2-regulated Antioxidant Response Element in the mouse NAD(P)H:quinone oxidoreductase 1 gene; reassessment of the ARE consensus sequence /N. Paul et al. // Biochem. J. 2003. Vol. 365. 405 -416.

186. Identification of a novel putative non-selenocysteine containing

187. Identification of STAT3 as a substrate of receptor protein tyrosine phosphatase T / X. Zhang et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2007. Vol. 104. P. 4060 4064.

188. Imai H, Nakagava Y. Biological signiecance of phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase (PHGPx, GPx4) in mammalian cells // Free Radic. Biol. Med. 2003. Vol. 34. P. 145 169.

189. Increased excitoxic vulnerability of cultures with reduced level of glutathione / R.J. Bridges et al. // Eur. J. Pharmacol. 1991. Vol. 192. P. 199 -200.

190. Insights into the membrane proteome of rat liver peroxisomes: microsomal glutathione-S-transferase is' shared by both subcellularcompartments / M. Islinger et al. // Proteomics. 2006. Vol.6. P. 804 816.

191. Involvement of oxidative stress in the pathogenesis of diabetes / H. Kaneto et al. // Antioxid. Redox Signal. 2007. Vol. 9. P. 355-366.

192. Juurlink B.H. Response of glial cells to ishemia: roles of reactive oxygen species and glutathione // Neurosci. Biobehav. Rev. 1997. Vol. 21, N2. P. 151 166.

193. Juurlink B.H., Paterson P.G. Review of oxidative stress in brain and spinal cord injury: suggestions for pharmacological and nutritional management strategies // J. Spinal Cord Med. 1998. Vol. 21, N 4. P. 309 344.

194. Kamboj S.S., Vasishta R.K., Sandhir R. N-acetylcysteine inhibitshyperglycemia-induced oxidative stress and apoptosis markers in diabeticineuropathy // J Neurochem. 2010. Vol. 112, N 1. P. 77 91.

195. Katakura K., Kishida K., Hirano H. Changes in rat lens proteins and glutathione reductase activity with advancing age // Int. J. Vitam. Nutr. Res. 2004. Vol. 74. P. 329-333.

196. Kim E.H., Surh Y.J. 15-deoxy-Deltal2,14-prostaglandin J2 as a potential endogenous regulator of redox-sensitive transcription factors // Biochem. Pharmacol. 2006. Vol. 72. P. 1516 1528.

197. Klein R., Klein B.,'Moss S. Relation of glycemic control to diabetic microvascular complications in diabetes mellitus // Ann. Intern. Med. 1996. Vol. 124. P. 90 96.

198. Knight J. A. The biochemistry of aging // Adv. Clin. Chem. 2000. Vol. 35. P. 1-62.

199. Kosower N.S., Kosower E.M. The glutathione status of cells // Intern. Rev. Cytol. 1978. Vol. 54. P. 109-160.

200. Kulinsky V.I., Kolesnichenko L.S. The glutathione system. I. Synthesis, transport, glutathione transferases, glutathione peroxidases // Biochemistry (Moscow) Suppl. Series B: Biomedical Chemistry. 2009. Vol. 3, N 2. P. 129-144.

201. Kulinsky V.I., Kolesnichenko L.S. The glutathione system. II. Other enzymes, thiol-disulphide metabolism, inflammation and immunity, functions // Biochemistry (Moscow) Suppl. Series B: Biomedical Chemistry. 2009. Vol. 3, N 3. P. 230-245.

202. Laughlin L.T., Bernat B.A., Armstrong R.N. Mechanistic imperative for the evolution of a metalloglutathione transferase of the vicinal oxygen chelate superfamily // Chem. Biol. Interact. 1998. Vol. 111-112.P. 41 -50.

203. Lei X., Vatamaniuk M. Two Tales of Antioxidant Enzymes on beta Cells and Diabetes // Antioxid Redox Signal. 2010. Jul 10.

204. Leslie E.M., Deeley R.G., Cole S.P.C. Multidrug resistance proteins: role of P-glycoprotein, MRP1, MRP2, and BCRP (ABCG2) in tissue defense // Toxicol. Appl. Pharm. 2005. Vol. 204. P. 216-237.

205. Lipid peroxidation and antioxidant enzyme activities in erythrocytes of type 2 diabetic patients / A. Likidlilid et al. // J Med Assoc Thai. 2010. Vol. 93, N6. P. 682-693.

206. Location of substrate binding sites within the integral membrane protein microsomal glutathione transferase-1. / S.L. Busenlehner et al. // Biochemistry. 2007. Vol. 46. 2812 2822.

207. Long exposure to high glucose concentration impairs the responsive expression of g-glutamylcysteine synthetase by interleukin-lb and tumor necrosis factor-a in mouse endothelial cells / Y. Urata et al. // J. Biol. Chem. 1996. Vol. 271. P. 15146-15152.

208. Low blood glutathione levels in healthy aging adults / C.A. Lang et al. // J. Lab. Clin. Med. 1992. Vol. 120. P. 720-725.

209. Lu S.C. Regulation of hepatic glutathione synthesis: current concepts and controversies //FASEB.J. 1999. Vol. 13. P.l 169-1183.

210. Malone J.I., Shocken D.D., Morrison A.D. Diabetic cardiomyopathy and carnitine deficiency // Diabetes Complications. 1999. Vol. 13, N 2. P. 86-90.

211. Management of hyperglycaemia in type 2 diabetes mellitus: a consensus algorithm for the initiation and adjustment of therapy (ADA-EASD) / M. Nathan et al. //Diabetologia. 2008. Vol. 51. P. 8-11.

212. Mannervik B. In Enzymatic Basis of Detoxication /Academic Press, New York. 1980. Vol. 2. P. 263-273.

213. Mannervik B., Ridderström M. Optimized heterologous expression of the human zinc enzyme glyoxalase I // Biochem. J. 1996. Vol. 314. P. 463467.

214. Maritim A.C., Sanders R.A., Watkins J.B. III. Diabetes, oxidative stress, and antioxidants: A review // J Biochem Mol Toxicol. 2003. Vol. 17, N 1. P. 24-38.

215. Mizui T., Kinouchi H., Chan P.H. Depletion of brain glutathione by buthionine sulfoximine enhances cerebral ischemic injury in rats // Am J Physiol. 1992.Vol. 262. P. 313-^317.

216. Modulation of 3H. dopamine release by glutathione in mouse striatal slices / R. Janaky [et al.] // Neurochem. Res. 2007. Vol. 32, N 8. P. 1357 -1364.

217. Modulation of aldose reductase activity through S-thiolation by physiological thiols / M. Cappiello et al. // Chem. Biol. Interact. 2001. Vol. 130-132. P. 597-608.

218. Modulation of glutamate receptor functions by glutatione / S.S. Oja et al. //Neurochem. Int. 2000. Vol. 37, N 2/3. P. 299-306.

219. Modulation of w3Hxdopamine release by glutathione in mouse striatal slices /K.Y. Jana et al. //Neurochem. Res. 2007. Vol. 32. P. 1357-1364.

220. Mohandas N., Evans E. Mechanical properties of the red cell membrane in relation to molecular structure and genetic defects // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1994. Vol. 23. P. 787- 818.

221. Molecular characterization of dopamine-derived quinones reactivity toward NADH and glutathione: Implications for mitochondrial dysfunction in Parkinson disease / M. Bisaglia et al. // Biochim Biophys Acta. 2010. Vol. 1802, N9. P. 699-706.

222. Monoaminergic dysregulation in glutathione-deficient mice: possible relevance to schizophrenia? / J.P. Jacobsen et al. // Neuroscience. 2005. Vol. 132. P. 1055-1072.

223. Mutation of megalin leads to urinary loss of selenoprotein P and selenium deficiency in serum, liver, kidneys and brain / J. Chiu-Ugald et al. //BiochemJ. 2010. Vol. 431, N 1. P. 103 111.

224. Negative correlation between brain glutathione level and negative symptoms in schizophrenia: a 3T 1H-MRS study / D. Matsuzawa et al. // PLoS ONE. 2008. Vol. 3. el944.

225. Neurochemical evidence that phytanic acid induces oxidative damage and reduces the antioxidant defenses in cerebellum and cerebral cortex of rats / G. Leipnitz et al. // Life Sci. 2010. Jul 6.

226. Nrf2 Gene Transfer Induces Antioxidant Enzymes and Suppresses Smooth Muscle Cell Growth In Vitro and Reduces Oxidative Stress in Rabbit Aorta In Vivo / A.L. Levonen et al. // Arterioscler. Tliromb. Vase. Biol. 2007. Vol. 27. P. 741-747.

227. Oscillating glucose is more deleterious to endothelial function and oxidative stress than mean glucose in normal and type 2 diabetic patients. / Ceriello Antonio et al. // Diabetes. 2008. Vol. 57, N 5. P. 1349-1354.

228. Oxidative and nitrosative stress in brain mitochondria of diabetic rats / R. Mastrocola et al. // J. Endocrinol. 2005. Vol. 187. P. 37-44.

229. Oxidative markers in diabetic ketoacidosis / M.C. Vantyghem et al. // J. Endocrinol. Invest. 2000. Vol. 23, N 11. P. 732-736.\

230. Oxidative stress caused by inactivation of glutathione peroxidase and adaptive responses / Y. Miyamoto et al. // Biol. Chem. 2003. Vol. 384, N4. P. 567-574. ^

231. Panfili E., Sandri G., Ernster L. Distribution of glutathione peroxidases and glutathione reductase in rat brain mitochondria // FEES Lett. 1991. Vol. 290, N 1/2. P. 35-37.

232. Phospholipid-hydroperoxide glutathione peroxidase (GPx-4) localization in resting platelets, and compartmental change during platelet activation / C. Januel et al. // Biochim. Biophys. Acta. 2006. Vol. 1761. R. 1228 1234.

233. Pramlintide reduced markers of oxidative stress in the postprandial period in patients with type 2 diabetes / Ceriello Antonio et al. // Diabetes/metabolism research and reviews. 2008. Vol. 24, N 2. P. 103-108.

234. Prediabetes in obese youth: a syndrome of impaired glucose tolerance, severe insulin resistance, and altered myocellular and abdominal fat partitioning/R. Weiss et al. //Lancet. 2003. Vol. 362. P. 951-957.

235. Progressive defect in biliary GSH secretion in streptozotocin-induced diabetic rats / S.C. Lu et al. // Am. J. Physiol. 1997. Vol. 272. G374-G382.

236. Protection against oxidative stress-induced insulin resistance in rat L6 muscle cells by mircomolar concentrations of alpha-lipoic acid / B.A. Maddux et al. // Diabetes. 2001. Vol. 50, N 2. P. 404 410.

237. Protection of cells from oxidative, stress by microsomal glutathione transferase 1 / A. Siritantikorn et al. // Biochem. Biophis. Res. Commun. 2007. Vol. 355. P. 592-596.

238. Rahman I., Adcock I.M. Oxidative stress and redox regulation of lung inflammation in COPD // Eur. Respir. J. 2006. Vol. 28, N 1. P. 219 242

239. Rana S.W., Allen T., Singh R. Inevitable glutathione, then and now // Indian J. Exp. Biol. 2002. Vol. 40, N 6. P. 706-716.

240. Reactive intermediates and the dynamics of glutathione transferases / R. Rinaldi et al. //Drug. Metab. Dispos. 2002. Vol. 30, N 10. P. 1053-1058.

241. Regan R.F., Guo Y. Extracellular reduced glutathione increases neuronal vulnerability to combined chemical hypoxia and glucose deprivation // Brain research. 1999. Vol. 817, N 1-2. P. 145-50.

242. Regulation of g-glutamylcysteine synthetase subunit gene expression in retinal Mu. lier cells by oxidative stress / S.C. Lu et al. // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1999. Vol. 40. P. 1776-1782.

243. Regulation of selenoprotein GP4 expression and activity in human endothelial cells by fatty acids, cytokines and antioxidants / A.A. Sneddon et al. // Athersclerosis. 2003. Vol. 171, N 1. P. 57-65.

244. Regulative potential of glutamine-relation to glutathione metabolism / E. Roth et al. //Nutrition. 2002. Vol. 3, N 18. P. 217-221.

245. Rice M.E., Russo-Menna I. Differential compartmentalization of brain ascorbate and glutathione between neurons and glia // Neuroscience. 1998. Vol. 82. P. 1213-1223.

246. Rikans L.E., Hornbrook K.R. Lipid peroxidation, antioxidant protection and aging//Biochim. Biophys. Acta 1997. Vol. 1362. P. 116-127.

247. Risk factors for coronary artery disease in non-insulin dependent diabetes mellitus: United Kingdom prospective diabetes study (UKPDS: 23)/ R.C. Turner et al. //BMJ. 1998. Vol. 316. P. 823.

248. Robertson R.P. Antioxidant drugs for treating beta-cell oxidative stress in type 2 diabetes: glucose-centric versus insulin-centric therapy // Discov Med. 2010. Vol. 9, N 45. P. 132-137.

249. Rouhier Nicolas, Lemaire Stéphane D., Jacquot Jean-Pierre. The role of glutathione in photosynthetic organisms: emerging functions for glutaredoxins and glutathionylation //Annual review of plant biology. 2008. Vol. 59. P. 143-166.

250. Santangelo F. The regulation of sulphurated amino acid junction: fact or fiction in the field of inflammation //Amino Acids. 2002. Vol. 4, N 23. P. 359-365.

251. Sarti C., Stegmayr B., Tolonen H., et al. Are changes in mortality from stroke caused by changes in stroke event rates or case fatality? Results from the WHO MONICA Project // Stroke 2003; 34: 1833.

252. Saviskan N.E., Borchert A., Brauer A.U., Kuhn H. / Free Radic. Biol.Med. 2007. Vol. 43. P. 191 -201.

253. Schizophrenia: glutathione deficit in cerebrospinal fluid and prefrontal cortex in vivo / K. Q. Do et al. // Eur. J. Neurosci. 2000. Vol. 12. P. 37213728.

254. Selenium and brain function: a poorly recognized liaison / U. Schweizer et al. // Brain. Res. Rev. 2004. Vol. 45, N 3. P.164-178.

255. Sethna S.S., Holleschau A.M., Rathbun W.B. Activity of glutathione synthesis enzymes in human lens related to age // Curr. Eye Res. 1982. Vol. 2. P. 735-742.

256. Sex Differences in the Prediction of Type 2 Diabetes by Inflammatory Markers: Results from the MONICA/KORA Augsburg case-cohort study, 1984-2002 / B. Thorand et al. // Diabetes Care. 2007. Vol. 30, N 4. P. 854 -860.

257. Signaling mechanisms in tumor necrosis factor alpha-induced death of microvascular endothelial cells of the corpus luteum / J.K. Pru et al. // Reprod Biol Endocrinol. 2003. Vol. 11. P. 17.

258. Smeine M., Boyd J., Raviie S.K., Jiao Y., Pond B.B., Hatler M., Wolf R., Henderson C Smeine R.J. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2007. Vol. 104.1. P. 1977 -1982.

259. Specific glutathione binding sites in pig cerebral cortical synaptic membranes / K.Y. Jana et al. // Neuroscience. 2000. Vol. 95. P. 617-624.

260. Specific impairment of endothelium-dependent vasodilation in subjects with type 2 diabetes independent of obesity / R. Hogikyan et al. // J. Clin. Endocrinol. Metabol. 1998. Vol. 83, N 6. P. 1946 1952.

261. Stadtman E. R. Cyclic oxidation and reduction of methionine residues of proteins in antioxidant defense and cellular regulation // Arch. Biochem. Bioophys. 2004. Vol. 423. P. 2-5.

262. Stimulation of N-methyl-D-aspartate receptor-mediated calcium entry into dissociated neurons by reduced and oxidized glutathione / S.W. Leslie et al. // Mol. Pharmacol 1992. Vol 41. P. 308-314.

263. Strange R.C., Jones P.W., Fryer A.A. Glutathione S-transferase: genetics and role in toxicology // Toxicol. Lett. 2000. Vol 112-113. P. 357 363.i

264. Structural and conformational properties of peptides interacting with the glutathione receptor of hydra / M.H. Cobb et al. // Mol Pharmacol 1982. Vol 21. P. 629-636.

265. Structure, function and evolution of glutathione transferases: implication for classification of non-mammalian members of an ancient enzyme superfamily/D. Sheehan et al. //Biochem. J. 2001. Vol 360, N 1. P. 1-16.

266. Struznka L., Chalimoniuk M., Sulkowski G. The role of astroglia in Pb-exposed adult rat brain with respect to glutamate toxicity // Toxicology. 2005. Vol 212, N2/3. P. 185- 194.

267. Subcellular distribution of selenoproteins in the liver of the rat / D. Behne et al. //Biochim. Biophys. Acta. 1990. Vol 1033, N 3. P. 219 225.

268. Sun A.Y., Chen Y.M. Oxidative stress and neurodegenerative disorders //J. Biomed. Sci. 1998. Vol 5. P. 401-414.

269. Synthesis and study of L-dopa-glutathione codings as new antiParkinson agents with free radical scavenging properties / F. Pinnen et al. // J. Med. Chem. 2007. Vol. 50. P. 2506-2515.

270. Tew K.D. TLK-286: a novel glutathione S-transferase-activated prodrug. //Expert Opin. Investig. Drugs. 2005. Vol. 14. P. 1047 1054.

271. Tew K.D. Redox in redux: Emergent roles for glutathione S-transferase P (GSTP) in regulation of cell signaling and S-glutathionylation // Biochem. Pharmacol. 2007. Vol. 73. P. 1257 1269.

272. The changing faces of glutathione, a cellular protagonist / A. Pompella et al. // Biochem Pharmacol. 2003. Vol. 66, N 8. P. 1499-503.

273. The effects of polyphenol-containing antioxidants on oxidative stress and lipid peroxidation in Type 2 diabetes mellitus without complications / A.K. Fenercioglu et al. // J Endocrinol Invest. 2010. Vol. 33, N 2. P. 118124.

274. The expression of glutathione reductase in the male reproductive system of rats supports the enzymatic basis of glutathione function in spermatogenesis / T. Kaneko et al. // Eur. J. Biochem. 2002. Vol. 269, N 5. P. 1570-1578.

275. The GI-GPx gene is a target for Nrf2 / A. Banning et al. // Mol. Cell Biol. 2005. Vol. 25. 4914 4923.

276. The human glutathione-S-transferases. Immunohistochemical studies of the developmental expression of Alpha and Pi-class isoenzymes in liver / C. Hiley et al. // Biochem.J. 1988. Vol. 254, N 1. P. 255-259.

277. The Mu class glutathione transferase is abundant in striated muscle and is an isoform-specific regulator of ryanodine receptor calcium channels / Y. Abdellatif et al. // Cell Calcium. 2007. Vol. 41. P. 429 440.

278. Townsend D.M., Tew K.D. The role of glutatihone-S-transferase in anticancer drug resistance // Oncogene. 2003. Vol. 22, N 47. P. 7369 7375.

279. Treatment with intact anti-B7-l mAb during disease remission enhances epitope spreading and exacerbates relapses in R-EAE./ C.L. Vanderlugt et al. // Journal of neuroimmunology. 1997. Vol. 79, N 2. P. 113-118.

280. Tsuboi S. Regulation mechanism of glutathione biosynthesis / Biol. Pharm. Bull. 1999. Vol. 22. P. 1-5.

281. Tsunada S., Iwakiri R., Noda T. Chronic exposure to subtoxic levels of peroxidized lipids suppresses mucosal cell turnover in rat small intestine and reversal by glutathione // Digest Dis. Sci. 2003. Vol. 48, N 1. P. 210-222.

282. Vilsboll T. On the role of the incretin hormones GIP and GLP-1 in the pathogenesis of Type 2 diabetes mellitus // Dan. Med. Bull. 2004. Vol. 51, N 4. P. 364-370.

283. Vilsboll T., Knop F.K. Effect of incretin hormones GIP and GLP-1 for the pathogenesis of type 2 diabetes mellitus // Ugeskr. Laeger. 2007. Vol. 169, N22. P. 2101-2105.

284. Weakened cellular scavenging activity against oxidative stress in diabetes mellitus: regulation of glutathione synthesis and efflux / K. Yoshida et al. // Diabetologia. 1995. Vol. 38. P. 201-210.

285. Wendel G.W. Growth and survival of planted northern red oak seedlings in West Virginia // Southern Journal of Applied Forestry. 1980. Vol. 4, N 1. P. 49-54.

286. Whalen R., Boyer T.D. Human glutathione S-transferases // Semin. Liver Dis. 1998. Vol. 18, N 4. P. 345 358.

287. Whitbread A.K., Masoumi A., Tetlow N., Schmuk E., Coggan M., Board P.G. // Methods in Enzymol.2005. Vol. 401. P. 78 99.

288. Whitin J.C, Bhamre S., Tham D.M., Cohen H.J. Extracellular glutathione peroxidase is secreted basolaterally by human renal proximal tubule cells // Am. J. PhysiolRenal Physiol. 2002. Vol. 283. P. 20 28.

289. Williams K., Frayne J., Hall L. Expression of extracellular Superoxide dismutase in the human male reproductive tract, detected using antisera raised against a recombinant protein // Mol. Human Reproduction. 1998. Vol. 4. P.841 848.

290. Winiarska K., Drozak J. Glutathione in therapy // Postepy Hig Med Dosw. 2002. Vol. 56, N 4. P. 521-536.

291. Wojcik M., Burzynska-Pedziwiatr I., Wozniak L.A. A Review of Natural and Synthetic Antioxidants Important for Health and Longevity // Curr Med Chem. 2010. Vol. 17, N 28. P. 3262-3288.

292. Wright E.Jr., Scism-Bacon E.Jr., Glass L.C. Oxidative stress intype 2 diabetes: the role of fasting and postprandial glycaemia // Int. J. Clin. Pract. 2006. Vol. 60, N 3. P. 308-314.

293. Zeevalk G.D., Razmpour R., Bernard L.P. Glutathione and Parkinson's disease: is this the elephant in the room? // Biomed. Pharmacother. 2008. Vol. 62. P. 236-249.

294. Ziegler D.M. Role of reversible oxidation-reduction of enzyme thiols-disulfides in metabolic regulation // Annu. Rev. Biochem. 1985. Vol. 54. P. 305-329.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.