Хитин-специфичные пероксидазы растений тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Черепанова, Екатерина Александровна

• Черепанова, Екатерина Александровна
• кандидат биологических наук
• 2005

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Черепанова, Екатерина Александровна

ВВЕДЕНИЕ.

Глава 1. РОЛЬ ПЕРОКСИДАЗЫ В ЖИЗНЕДЕЯТЕЛЬНОСТИ РАСТЕНИЙ обзор литературы).

1.1. Распространенность фермента пероксидазы, история его изучения и практическое значение.

1.2. Строение и свойства растительной пероксидазы.

1.2.1. Структура и физико-химические свойства.

1.2.2. Реакции, катализируемые пероксидазой

1.3. Физиологические функции растительной пероксидазы.

1.3.1. Полифункциональность растительных пероксидаз.

1.3.2. Физиологические функции отдельных изопероксидаз в растениях.

1.3.3. Функции пероксидаз, связанные с защитными реакциями растений на инфицирование патогенами

1.4. Биополимеры, входящие в состав клеточных стенок фитопатогенов и взаимодействие растительных пероксидаз с ними

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.

Глава 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

2.1. Объекты исследований.

2.2. Постановка опытов.

2.3. Получение ферментных экстрактов свободной, ионно- и ковалентно-связанной с клеточными стенками фракций пероксидазы, а так же её внеклеточных форм.

2.4. Подготовка хроматографических матриц

2.5. Выделение пероксидаз, способных сорбироваться на хитин.

2.6. Определение активности ферментов.

2.7. Колориметрический метод определения белка по Bradford.

2.8. Методы электрофореза белков.

2.9. Иммунологические методы.

2.9.1. Получение поликлональных антипероксидазных антител.

2.9.2. Двойная иммунодиффузия в агарозном геле.

I 2.9.3. Определение концентрации анионной пероксидазы методом непрямого твердофазного конкурентного иммуноферментного анализа

2.9.4. Вестерн-блоттинг.

2.10. Статистическая обработка результатов.

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

Е 3.1. Сорбция пероксидаз на клеточные стенки фитопатогенных грибов и ризобиальных бактерий.

3.1.1. Взаимодействие пероксидаз пшеницы с хитин-глюкановым комплексом клеточных стенок фитопатогенных грибов.

3.1.2. Взаимодействие пероксидаз из корней козлятника восточного с клеточными стенками ризобиальных бактерий.

3.2. Выделение гомогенного препарата хитин-специфичной пероксидазы пшеницы и изучение её свойств.

3.2.1. Исследование механизмов сорбции пероксидазы пшеницы на хитин

3.2.2. Локализация хитин-специфичной пероксидазы в растениях пшеницы.

3.2.3. Получение гомогенного препарата анионной пероксидазы пшеницы

3.2.4. Характеристика хитин-специфичных белков пшеницы.

3.2.5. Иммуноспецифичность антител, полученных против анионной пероксидазы и хитин-специфичных белков пшеницы.

3.3. Взаимодействие пероксидаз различных видов растений с хитином.

3.3.1. Влияние хитина на активность пероксидазы в белковых экстрактах из различных видов растений. i 3.3.2. Изоферментный состав пероксидаз разных видов растений.

З.З.З.Исследование иммунохимического сходства пероксидаз разных видов с хитин-специфичными белками пшеницы

3.4. Влияние хитоолигосахаридов, салициловой кислоты и освещения на устойчивость каллусов пшеницы к возбудителю твердой головни.

3.4.1. Изменение активности и изоферментного спектра пероксидазы в совместных культурах каллусов Т. aestivum с грибом Т. caries под влиянием хитоолигосахаридов.

3.4.2. Влияние салициловой кислоты на активность пероксидазы в совместных культурах каллусов Т. aestivum с Т. caries.

3.4.3. Влияние освещенности на активность пероксидазы пшеницы в совместных культурах каллусов Т. urartu и Т. caries.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Хитин-специфичные пероксидазы растений»

Актуальность исследований. Определение механизмов взаимодействия между молекулярными компонентами растений и патогенов, ведущих к формированию совместимых или несовместимых отношений между партнерами, является одной из наиболее актуальных задач современной биохимии. В связи с открытием сигнальной и защитной роли активных форм кислорода (АФК), большое внимание стали уделять оксидоредуктазам, регулирующим их уровень в клетке [Hippeli et al., 1999; Droge, 2002]. Среди этого обширного класса ферментов особый интерес представляет пероксидаза, участвующая во многих биохимических реакциях, происходящих в живом организме [Савич, 1989; Passardi et al., 2004]. Основная функция этого фермента состоит в детоксикации перекиси водорода [Gechev et al., 2002] и окислении фенольных соединений с образованием лигнина и суберина [Hawkins, Boudet, 2003; Kawano, 2003], однако роль отдельных изопероксидаз в биохимических процессах, происходящих в растениях, до конца не ясна.

Активность пероксидазы коррелирует с развитием устойчивости растений как к абиотическим, так и биотическим стрессам. Лигнификация, осуществляемая пероксидазой, играет чрезвычайно важную роль в защите растительных тканей от фитопатогенов. Образовавшийся при этом механический барьер ограничивает водный обмен и поступление питательных веществ в зону проникновения патогенных микроорганизмов [Denny et al., 2003]. К сожалению, не известно, какие силы формируют вокруг места инфицирования лигнин, и почему эта зона характеризуется активной генерацией АФК [Zhou et al., 2000; Heitefuss, 2001]. Существуют данные о лигнификации не только растительных тканей, но и гиф патогена [Milosevic, Slusarenko, 1996; Denny et al., 2003], хотя этот факт остается мало изученным. В нашей лаборатории ранее была выявлена способность анионной пероксидазы пшеницы с изоэлектрической точкой (pi) ~3.5 к сорбции на хитин [Максимов, 1994] и показано ее участие в защитных реакциях растений против грибных патогенов [Хайруллин и др., 2000]. Раскрытие механизмов, лежащих в основе формирования устойчивости растений к болезням, является важным шагом в поиске путей ее повышения.

Цель данной работы состояла в изучении молекулярной гетерогенности пероксидазы, выделенной из разных видов растений, и механизмов взаимодействия её изоформ с компонентами клеточных стенок грибов.

Задачи исследований:

1. Определить распространенность среди различных видов растений изопероксидаз, способных связываться с хитином.

2. Определить возможность связывания растительных изопероксидаз с компонентами клеточной стенки фитопатогенных грибов.

3. Выделить анионную пероксидазу из проростков пшеницы и охарактеризовать биохимические механизмы ее связывания с хитином.

4. Получить антитела против анионной пероксидазы мягкой пшеницы и провести ее иммунологическое сравнение с белками из других видов растений.

5. Выявить механизмы вовлечения анионной пероксидазы в развитие индуцированных хитоолигосахаридами, салициловой кислотой и освещением защитных реакций каллусов пшеницы в совместной культуре с грибом Т. caries.

Научная новизна. Впервые из различных видов растений были выделены и охарактеризованы изопероксидазы, специфически взаимодействующие с хитином и мицелием патогенных грибов. Выявлено иммунохимическое сходство анионной пероксидазы пшеницы с белками из других видов растений. Изучена динамика активности пероксидазы и её изоформ различной локализации в каллусах пшеницы при их инфицировании возбудителем твердой головни и воздействии света, хитоолигосахаридов и салициловой кислоты.

Практическая значимость работы. Разработан способ выделения и очистки отдельных изоформ пероксидазы растений с использованием хитина и хитозана. Активация анионной пероксидазы в ответ на добавление индукторов устойчивости в среду культивирования совместных культур клеток пшеницы с возбудителем твердой головни может служить в качестве маркера для эффективного отбора препаратов с иммуностимулирующей активностью.

Апробация работы. Основные результаты работы докладывались на Всероссийских съездах общества физиологов растений (Пенза, 2003), общества биохимиков и молекулярных биологов (С.-Петербург, 2002), общества генетиков и селекционеров (Москва, 2004), конференции по иммунитету растений (С.-Петербург, 2002), «Актуальные проблемы биологии» (Сыктывкар, 1999), «Биология - наука 21 века» (Пущино, 2001), «Молодые ученые Вол го-Уральского региона на рубеже веков» (Уфа, 2001), на международном конгрессе FESPB (Краков, 2004), Международных конференциях «Новые достижения в исследовании хитина и хитозана» (Москва, 2001; С.-Петербург, 2003), «Molecular Plant - Microbe Interactions» (С.-Петербург, 2003), «Молекулярные механизмы генетических процессов и биотехнология» (Москва, 2001), «Геном растений» (Одесса, 2003).

Конкурсная поддержка работы. Исследования были поддержаны грантами РФФИ (№ 01-04-48495) «Хитин-специфичные» пероксидазы как регуляторы интенсивности элиситорных сигналов при грибном патогенезе", РФФИ (№ 05-04-48310) «Хитин-специфичные» оксидоредуктазы в сигнальной регуляции устойчивости растений к фитопатогенным грибам», РФФИ-Агидель (№ 02-04-97923) «Совместные культуры клеток пшеницы с фитопатогенами как модель для скрининга средств защиты растений с иммуностимулирующими свойствами» и грантом №207 6-го конкурса экспертизы молодых ученых РАН «Активация анионных пероксидаз как показатель неспецифической ответной реакции пшеницы против фитопатогенных грибов».

Публикации. Список основных публикаций по материалам диссертации включает 18 работ, включающий 5 статей в рецензируемых журналах.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Черепанова, Екатерина Александровна

ВЫВОДЫ

1. У различных видов однодольных и двудольных растений выявлено семейство хитин-специфичных белков с пероксидазной активностью. Обнаружены определенные различия между видами в количестве изопероксидаз, сорбирующихся на хитин. У растений семейства мятликовых на хитин сорбировались анионные пероксидазы, тогда как у других видов сродством к нему обладали и катионные изоформы фермента.

2. Анионная пероксидаза пшеницы, специфически взаимодействующая с ацетильными остатками хитина, выделена в чистом виде и изучены ее основные физико-химические свойства (молекулярная масса, изоэлектрическая точка, рН оптимум работы фермента).

3. Определено высокое иммунохимическое сходство анионной пероксидазы пшеницы с хитин-специфичными белками семейства мятликовых и отличие этой изоформы от других изопероксидаз пшеницы.

4. У пшеницы наряду с анионной пероксидазой, на хитин сорбируется оксалатоксидаза, что предполагает кооперативное участие этих ферментов в защите растений от хитин-содержащих патогенов.

5. Впервые у пшеницы обнаружены изопероксидазы (анионная с pi ~ 3.5 и катионная с pi ~ 9.7), способные сорбироваться на компоненты клеточных стенок фитопатогенных грибов - возбудителей твердой головни, пыльной головни, септориоза и корневой гнили. Предполагается, что анионная пероксидаза при этом связывается с хитином клеточных стенок грибов, а катионная — с глюканом.

6. Показано, что индукторы устойчивости (хитоолигосахариды и салициловая кислота), а также освещение, приводят к усилению устойчивости клеток каллуса пшеницы в совместной культуре с возбудителем твердой головни, что коррелирует с увеличением количества и активности изопероксидаз с pi ~ 3.5 и ~ 9.7.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Известно, что одним из основных механизмов защиты растений от грибных фитопатогенов является формирование вокруг инфекционных структур гриба лигнина, который представляет собой эффективный защитный барьер на пути их проникновения. В растениях имеются белки, способные специфически связываться с хитином и глюканом клеточной стенки фитопатогенных грибов (лектины, хитиназы и глюканазы) [Лахтин, 1987.]. Однако непосредственно в процессах лигнификации эти белки не участвуют. Способностью катализировать полимеризацию фенольных соединений в лигнин и суберин обладает активный участник системы антиоксидантной защиты клеток - фермент пероксидаза [Quiroga et al., 2000; Keren-Keiserman et al., 2004]. До наших исследований механизм направленного отложения лигнина в точках проникновения фитопатогена и концентрирования стресс-индуцируемой пероксидазы в этих зонах был неизвестен.

Нами показано, что в растениях самых различных видов присутствуют изопероксидазы, способные к сорбции на хитин. Причем близкие по изоэлектрическим точкам изоформы могут обладать различным сродством к хитину, что позволяет сравнивать хитин-специфичные ее изоформы с экстенсинами. Эти моновалентные растительные лектины характеризуются высокой аффинностью к гемицеллюлозе [Brownleader et al., 2002] и функционально связаны с клеточной стенкой растений, выполняя роль ее модификаторов. Пролин-богатые участки, схожие с таковыми у экстенсинов, найдены у некоторых изоформ пероксидазы, выделенных из Scutellaria baicalensis Georgi, растения семейства губоцветных [Morimoto et al., 1999]. Некоторые пероксидазы томатов могут образовывать комплексы с классическим экстенсином клеточных стенок [Brownleader et al., 2002].

Свойство пероксидаз активироваться под влиянием хитина и сорбироваться на нем предполагает возможность их участия в процессах, лежащих в основе двух типов защитных реакций растений против фитопатогенов. Первый включает быструю активацию фермента при его контакте с клеточными структурами патогенов, как это наблюдается, например, при взаимодействии с хитином пероксидазы риса посевного, картофеля, хрена деревенского, подобно ее активированию при реакции гиперчувствительности. Второй тип реакции можно сравнить с постепенным накоплением молекул фермента в зоне локализации гриба, связанным с появлением своеобразного «аттрагирующего» центра в виде хитин-содержащих структур фитопатогена. Мы не исключаем и сопряженности этих явлений. В этом случае в тканях, подвергшихся интенсивному заселению грибом, происходит некроз, связанный с увеличением токсичных свободных радикалов [Huckelhoven et al., 1999], а в близлежащих клетках, при непосредственном участии «хитин-специфичных» изопероксидаз, происходит лигнификация проникших туда единичных патогенных структур, [Хайруллин и др., 2000]. Следовательно, от скорости активации пероксидазы в клетках, подвергшихся инфицированию и интенсивности сорбции этого фермента на мицелий хитин-содержащего патогена, вероятно, зависит судьба прохождения патологического процесса.

Поскольку с этим биополимером могут связываться как анионные, так и катионные изопероксидазы растений, можно предположить, что сорбция некоторых пероксидаз на хитин не носит классического ионообменного характера. Нами показано, что сорбция анионной пероксидазы пшеницы на хитин напрямую зависит от его степени ацетилирования. Выявлено, что главную роль во взаимодействии этого изофермента с хитином играют ацетильные группы полисахарида с одной стороны, и специфические участки молекулы белка - с другой.

Для изучения динамики изменения уровня анионных пероксидаз в инфицированных растениях и определения их роли в защите растений мы с использованием хроматографических колонок содержащих хитин и хитозан получили гомогенный препарат этого белка и антитела к нему. Обнаружено, что с хитином связываются 4 белка с молекулярной массой от 100 до 26 кДа, среди которых белок размером 26 кДа оказался оксалатоксидазой, а 37 кДа — пероксидазой с pi ~ 3.5. Показано, что анионная хитин-специфичная пероксидаза пшеницы иммунохимически отличается от других изопероксидаз этой культуры. Анализ иммунохимического сходства анионной пероксидазы пшеницы с хитин-специфичными белками других видов растений показал, что они не всегда похожи. Например, антитела против анионной пероксидазы пшеницы не взаимодействовали с белками растений из семейства пасленовых, а среди представителей семейств капустных, бобовых и тыквенных можно было встретить виды, как формирующие комплекс антиген-антитело (к анионной пероксидазе пшеницы), так и не способные к этому. Следует обратить внимание на то, что иммунохимическим сходством с хитин-специфичной пероксидазой пшеницы обладали анионные пероксидазы, выделенные из растений семейства мятликовых.

Совместное культивирование фитопатогенных микроорганизмов и растительных тканей в условиях in vitro представляет упрощенную модельную систему для исследования взаимоотношения хозяина и паразита. Преимущества этого метода состоят в возможности их асептического культивирования, регулирования химического состава среды и физических условий выращивания инфицированных тканей растений [Трошина и др., 2000].

В совместных культурах каллусов пшеницы с возбудителем твердой головни периодическое освещение, салициловая кислота и хитоолигосахариды приводят к активации анионной пероксидазы. Показано, что активность пероксидазы зависит от концентрации хитоолигосахаридов. При инфицировании обработанных этими индукторами устойчивости каллусов происходит активация и выделение в среду культивирования изоферментов с pi ~ 3.5, ~ 4.8, ~ 7.5 и ~ 9.7, принимающих непосредственное участие в процессах, связанных с защитой растительных клеток при инфицировании. Добавление СК в среду культивирования каллусов, на фоне снижения общей активности фермента, усиливает активность изопероксидаз (с pi ~ 9.7 и ~ 3.5), способных сорбироваться на компоненты клеточных стенок фитопатогенных грибов.

Полученные данные позволяют предположить вовлечение пероксидаз с pi ~ 3.5 и — 9.7 в систему взаимоотношений пшеницы с патогенными микроорганизмами благодаря выделению этих изоформ в апопласт, где они могут выполнять специфические функции (сорбция на инфекционные структуры гриба, синтез и утилизация АФК с образованием лигнина). Тем более, что их активность усиливается под влиянием элиситоров и эндогенных индукторов устойчивости, а также инфицирования. Вероятно, в этом процессе важную роль играет наличие у производных хитина или других полисахаридов ацетильных остатков, на которые могут сорбироваться некоторые изопероксидазы.

Локальная активация пероксидаз в зоне инфицирования и непосредственно на поверхности хитина предполагает развитие защитных реакций именно «в том месте» и «в то время», когда с появлением в растительных тканях микроорганизмов, содержащих хитин, автоматически появляется мишень для их «атаки» этими ферментами. Кроме того, внедрение фитопатогена привлекает в зону инфицирования и другие PR-белки с высокими антифунгальными свойствами [Veronese et al., 2003]. Синергизм все этих реакций может значительно повышать эффективность защитных мероприятий растительных клеток при патогенезе.

Итак, нами выявлен механизм концентрирования пероксидаз в зоне инфицирования фитопатогенными грибами являющийся, вероятно, одним из важнейших сложно-регулируемых факторов многокомпонентной неспецифической защиты, который позволяет растению контролировать активность поступления элиситоров и вторичных мессенджеров в растительную клетку и снижать степень ее повреждения микроорганизмами.

96

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Черепанова, Екатерина Александровна, 2005 год

1. Аверьянов А.А. Активные формы кислорода и иммунитет растений

2. Усп. совр. биол. 1991. Т. 111. С. 722-738.

3. Андреева В.А. Фермент пероксидаза: Участие в защитном механизме растений (от вирусной инфекции). М.: Наука. -1988. -129с.

4. Антонюк JI. П., Игнатов В. В. О роли агглютинина зародышей пшеницы в растительно-бактериальном взаимодействии: гипотеза и экспериментальные данные в ее поддержку // Физиол. раст. 2001. Т. 48. С. 427433.

5. Ахимова Г.П., Верхотуров В.В., Соколова М.Г., Нечаева JI.B., Лузова Г.Б. Изменение активности и каталитических свойств пероксидазы корней гороха на начальных этапах инфицирования Rhizobium leguminosarum. //Агрохимия, 2004, №1, с. 86-90

6. Ахметова И.Э. Физиологические особенности формирования защитных реакций пшеницы при действии хитоолигосахаридов. Автореф. дисс. на соискание уч. степени к.б.н. Уфа. 2000. 24 с.

7. Бах А.Н. Собрание трудов по химии и биохимии. М.: Изд-во АН СССР, 1959. 622с.

8. Бейлез Э.М., Ричардсон П. Дж., Лузио Дж. П. Иммунологические методы исследования мембран // Биологические мембраны. Методы. / Под ред. Финдлея Дж. Б. и Эванса У.Г. М.: Мир, 1990. С. 109-149.

9. Бовин Н.В. Углевод-углеводное взаимодействие // Биохимия. 1996. Т.61.вып.6. С. 968-983

10. Васильева Г.Г., Глянько А.К., Миронова Н.В. О содержании перекиси водорода в проростках гороха на ранних стадиях бобово-ризобиального симбиоза// С.-х. биология. 2004. №3. С.101-105.

11. Газарян И.Г. Пероксидазы растений //Биотехнология пероксидаз растений и грибов. Итоги науки и техники. Сер. биотехнология. М.: ВИНИТИ, 1992. Т.36. 328 с

12. Газарян И.Г., Упоров И.В., Чубарь Т.А. и др., Влияние рН настабильность анионной пероксидазы табака и ее взаимодействие с перекисью водорода// Биохимия. 1998. Т.63. С. 708-715.

13. Ганиев P.M. Взаимоотношения пшеницы с возбудителем твердой головни Tilletia caries (DC.) Tul. на ранних этапах патогенеза. Автореф. дисс. на соискание уч. степени к.б.н. Курган. 2000. 18 с.

14. Горбачева JI.A., Дударева Н.А., Салганик Р.И. Молекулярные механизмы устойчивости растений к патогену // Успехи совр. биологии. 1991. Т.111, вып.1. С. 122-136.

15. Дьяков Ю.Т., Озерецковская O.JI., Джавахия В.Г., Багирова С.Ф. Общая и молекулярная фитопатология. М.: Из-во Общества фитопатологов, 2001.302 с.

16. Ермаков А.И. Арасимович В.В., Яраш Н.П, Методы биохимического исследования растений JL: Агропромиздат, Ленинградское отделение, 1987. 400 с.

17. Зиновьева С.В., Васюкова Н.И., Озерецковская O.JI. Биохимические аспекты взаимодействия растений с паразитическими нематодами // Прикл. биохимия и микробиология. 2004. Т.40. С. 133-142.

18. Иванова Т.М., Рубин Б.А. О природе фенолоксидазного действия пероксидазы //Биохимия. 1962. Т. 27, вып. 4. С. 622-630

19. Каратыгин И.В. Головневые грибы. Онтогенез и филогенез. JI.: Наука, 1981.216 с.

20. Лахтин В.М. Молекулярная организация лектинов // Мол. биол. 1994. Т. 28. С.245-273.

21. Лебедева О.В., Ежова Т.А., Мусин С.М., и др. Ген PXD контролирует образование трех изоформ анионных пероксидаз Arabidopsis thailiana II Изв АН. Сер. биол. 2003. №2. С. 159-168.

22. Маатис Э., Кайн Я. Прикрепление Rhizobiaceae к растительным клеткам // Rhizobiaceae. Молекулярная биология бактерий взаимодействующих с растениями. Под ред. Спайнк Г., и др. / перевод Тихоновича И.А., Проворова

23. Н.А. С-Пб, 2002. С. 259-274.

24. Максимов И.В. Изучение факторов устойчивости пшеницы иэгилопса к септориозу. Автореф дисс.канд. биол. наук. С-Петербург. 1994.21 с

25. Максимов И.В., Хайруллин P.M., Ямалеев A.M., Ямалеева А.А. // Вопросы биотехнологии / под ред. Ахметова P.P. Уфа: Изд-во Баш ГУ, 1995, с.120-127.

26. Минибаева Ф.В. Активные формы кислорода и ионная проницаемость плазмалеммы в растительных клетках при стрессе. Автореф дисс.на соискание докт. дисс. С.-Петербург. 2005. 42 с.

27. Минибаева Ф.В., Гордон J1.X. Продукция супероксида и активность внеклеточной пероксидазы в растительных тканях при стрессе // Физиол. раст. 2003. Т. 50. С. 459-464.

28. Озерецковская O.J1. Проблемы специфического иммунитета // Физиол. раст. 2002. Т.49. С. 148-154.

29. Остерман J1.A. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. Электрофорез и ультрацентрифугирование. М.: Наука, 1981. 218 с.

30. Остерман JI.A. Хроматография белков и нуклеиновых кислот. М.: Наука, 1985.536 с.

31. Роговин В.В., Муравьев Р.А., Фомина В.А., Муштакова В.М. Пероксидазосомы клеток растений //Изв. РАН. Сер. Биол. 1996. №7. С. 16-22.

32. Савич И.М. Пероксидазы стрессовые белки растений // Усп. совр. биол. 1989. Т. 107. вып.З. С.406-417.

33. Садвакасова Г. Г., Кунаева Р. М. Некоторые физико-химические свойства пероксидазы растений // Физиология и биохимия культурных растений. 1987, N 2 , С. 107-119.

34. Сахаров И.Ю. Перокисидазы пальм // Биохимия. 2004. т.69. С.10131020.

35. Серова З.Я., Юшко Л.С., Подчуфарова Г.М. Функции белков в фитопатогенезе. Минск: Наука и техника, 1992. 270 с.

36. Тарчевский И.А. Метаболизм растений при стрессе. Казань: ФЭН, 2001.448 с

37. Тихонович И. А., Проворов Н.А. Генетика симбиотической азотфиксации с основами селекции. С.-Петербург: Наука, 1998. 194 с.

38. Трошина Н.Б., Максимов И.В., Сурина О.Б., Хайруллин P.M. Развитие Tilletia caries (D.C.) Tul. в каллусных и суспензионных культурах пшеницы // Изв. РАН. 2000. №3. С. 377-381.

39. Турпаев К.Т. Активные формы кислорода и регуляция экспрессии генов // Биохимия. 2002. Т.67. С.339-352.

40. Тютерев С.Л. Научные основы индуцирования болезнеустойчивости растений. С-Пб. 2002. - ООО «Инновационный центр защиты растений» ВИЗР. 328 с.

41. Угарова Н.Н., Лебедева О.В. Структура и функции пероксидазы из хрена // Биохимия. 1978. Т.43. С. 1731-1740.

42. Фёдорова Е.Э., Жизневская Г.Я., Калиберная З.В., и др. Метаболизм ИУК при установлении симбиоза между Phaseolus vulgaris и Rhizobium phaseoli. //Физиология растений. 2000. т. 47. С. 231-235.

43. Феофилова Е.П. Клеточная стенка грибов. М.: Наука. 1983. 248с.

44. Феофолова Е.П. Хитин грибов: распространение, биосинтез, физико-химические свойства и перспективы использования // Хитин и хитозан. Получение, свойства и применение / Под ред. К.Г. Скрябина, Г.А. Вихоревой, В.П. Варламова. М.: Наука. 2002. С. 368.

45. Хавкин Э.Е., Забродина М.В. Органоспецифичные спектры пероксидаз у кукурузы // Физиол. раст. 1995. Т.42. С.281-289.

46. Хайруллин P.M., Яруллина Л.Г., Трошина Н.Б., Ахметова И.Э. Активация хитолигосахаридами окисления ортофенилендиамина проростками пшеницы в присутствии щавелевой кислоты//Биохимия. 2001. Т.66. №6. С.354-358.

47. Часов А.В. Генерация супероксид-иона и активность пероксидазы при модификации проводимости плазмалеммы корневых клеток пшеницы. Автореф. дисс. на соискание уч. степени к.б.н. Казань, 2002. 23 с.

48. Шакирова Ф.М. Неспецифическая устойчивость растений к стрессовым факторам и ее регуляция. Уфа: Гилем, 2001. 160 с.

49. Шакирова Ф.М., Сахабутдинова А.Р., Сигнальная регуляция устойчивости растений к патогенам // Усп. совр. биол. 2003. Т. 123. С. 563-572.

50. Яруллина Л.Г. Максимов И.В., Ямалеев A.M. Защитная роль лигнификации при инфицировании пшеницы септориозом // Микол. и фитопатол. 1997. т. 31. С.43-46

51. Aist R., Israel H.W. Cytological Aspects of Host Responses to Primary Penetration by Fungi. // Biochem. and Cytology of Plant — Parasite Interaction / Eds Tomiyama K. et al. Tokio: Kodansha LTD, 1997, P. 26 31

52. Alvarez M.E. Salicylic acid in the machinery of hypersensitive cell death and disease resistance // Plant Mol. Biol. 2000. V. 44. P. 429-442.

53. Baga M., Chibbar R.N., Kartha K.K. Molecular cloning and expression analysis of peroxidase genes from wheat // Plant Mol. Biol. 1995. V. 29. P.647-662

54. Barcelo A. The generation of H2O2 in the xylem of Zinnia elegans is mediated by an NADPH-oxidase-like enzyme II Planta. 1998. V. 207. P. 207-216

55. Bernards, M. A.Razem, F. A. The poly(phenolic) domain of potato suberin: a non-lignin cell wall bio-polymer // Phytochemistry. 2001. V. 57. P. 11151122.

56. Bestwick C.S., Brown I.R., Bennett M.H.R., Mansfield J.W. Localization of hydrogen peroxide accumulation during the hypersensitive reaction of lettuce cells to Pseudomonas syringae pv phaseolicola II Plant Cell. 1997. V.9. P. 209-221.

57. Bindschedler L.V., Minibayeva F., Gardner SL. et al. Early signaling events in the apoplastic oxidative burst in suspension cultured french bean cells involve cAMP and Ca2+//New Phytologist. 2001. V. 151. P. 185-194.

58. Birecka H., Miller A. Cell wall and protoplast isoperoxidases in relation injury, indolileacetic acid and ethylene effects // Plant Physiol. 1974. V.53. P. 569574.

59. Blinkovsky A.M., McEldon J.P., Arnold J.M., Dordick J.S. Peroxodase-catalyzed polymerization and depolymerization of coal in organic solvents //Appl. Biochem. and Biotechnol. A. 1994. V. 49. N 2. P. 153-164.

60. Bolwell G.P., Blee K.A., Butt V.S. et al. Recent advances in understanding the origin of the Apoplastic Oxidative Burst in plant Cells // Free Radical Res. 1999. V. 31. P. 131-145.

61. Brownleader M.D., Hopkins J., Mobasheri A. et al. Role of extension peroxidase in tomato {Lycopercicon esculentum Mill.) seedling growth // Planta. 2002. V. 210. P. 668-676.

62. Buntemeyer K., Luthen H., Bottger M., Auxin-induced changes in cell wall extensibility of maize roots // Planta. 1998. V. 204. P. 505-509.

63. Calderon A.A., Pedreno M.A., Ros Barcelo A., Munoz R. A spectrophotometric assay for quantitative analysis of the oxidation of 4-hydroxystilbene by peroxidase-H202 systems // J. Biochem. Biophys. Methods. 1990. V. 20. P. 171.

64. Carpin S., Grevecoeur M., Greppin H., Penel C. Molecular cloning and tissue-specific expression of an anionic peroxidase in zucchini // Plant Physiol. 1999. V. 120. P. 799-810.

65. Caruso C., Chilosi G., Caporale C., et al. Induction of pathogenesis-related proteins in germinating wheat seeds infected with Fusarium culmorum II Plant Sci. 1999. V. 140. P.87-97.

66. Caruso C., Chilosi G., Leonardi L. et al. A basic peroxidase from wheat kernel with antifungal activity// Phytochem. 2001. V.58. P. 743-750.

67. Cassab G.I., Lin J.J., Lin L.S., Varner J.E. Ethylene effects on extensin and peroxidase distribution in the subapical region of pea epicotyls //Plant Physiol. 1988. V. 88. P. 522-524.

68. Chen Z., Silva H., Klessig D.F. Active oxygen species in the induction of plant systemic acquired resistance by salicylic acid // Science. 1993. V. 263. P. 1883-1886.

69. Chittoor J.M., Leach J.E., White F.F., Differential induction of a peroxidase gene family during infection of rice by Xanthomonas oryzae pv. Oryzae II Mol. Plant-Microbe Inter. 1997. V. 10. P. 861-871.

70. Christensen J.H., Overney S., Rohde A., et al. The syringaldazine-oxidizing peroxidase PXP 3-4 from poplar xylem: cDNA isolation, characterization and expression. // Plant Mol Biol. 2001. V. 47. P. 581-593.

71. Cook D., Dreyer D., Bonnet D., Howell M., Nony E., VandenBosch K. The Plant Cell. 1995. V. 7. P. 43-55.

72. Cooper J.B. and Long S.R. Morphogenetic rescue of Rhizobium meliloti nodulation mutants b у trans-zeatin secretion //Plant Cell. 1994. V. 6. P. 215-225.

73. Czaninski Y., Sachot R.M., Catesson A.M. Cytochemical localization of hydrogen peroxide in lignifying cell walls //Ann. of Botany. 1993. V. 72. P. 547-550.

74. Delincee H., Radola B.J., Drawert F. The effect of heat on the isoelectric and size properties of horseradish peroxidase // Experientia. 1971. V.27. N 11. P. 1265-1267.

75. De Leonardis S., Dipierro N., Dipierro S. Purification and characterization of an ascorbate peroxidase from potato tubers mitochondria // Plant Physiol. Biochem. 2000. V. 38. P.773-779.л

76. Droge W. Free Radicals in the Physiological Control of Cell Function // Physiol Rev. 2002. V. 82. P.47-95.

77. Dunand C., Tognolli M., Overney S. et al. Identification and characterisation of Ca2+-pectate binding peroxidase in Arabidopsis thailiana // J. Plant Physiol. 2002. V. 159. P. 1165-1171.

78. Durner J., Klessig D.F. Inhibition of ascorbate peroxidase by salicylic acid and 2,6-dichloroisonicotinic acid, two inducers of plant defense // Proc. Natl.

79. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 11312-11316.

80. Duroux L., Welinder K.L. The peroxidase gene family in plants // J. Mol. Evol. 2003. V.57. P.397 407.

81. El Gueddari N. E., Rauchhaus U., Moerschbacher B.M., Deising H. B. Developmentally regulated conversion of surface-exposed chitin to chitosan in cell walls of plant pathogenic fungi // New Phytologist. 2002. V. 156. P. 103-112.

82. Espelie K.E., Kolattukudy P.E. Purification and characterization of an abscisic acid-inducible anionic peroxidase associated with suberization in potato (Solanum tuberosum) //Arch. Biochem. Biophys. 1985.V. 240. P. 539-545.

83. Fukamizo Т., Honda Y., Toyoda H. et al. Chitinous component of the cell wall Fusarium oxysporum, its structure deduced from chitosanase digestion // Biosci. Biotech. Biochem. 1996. V. 60. P. 1705-1708.

84. Gaspar Т., Penel C., Thorpe Т., Greppin H. Peroxidases. 1970-1980: A survey of their biochemical and physiological roles in higher plants. Geneve: Univ.de Geneve, Centre de Botanique. 1982. 324p.

85. Gaspar Т., Penel C., Castillo I., Greppin H. A two-step control of basic and acidic peroxidases and its significance for growth and development //Physiol. Plant. 1985. V. 64. P. 418-423.

86. Gazarian G.I., Lagrimini L.M., George S.J., Thorneley R.N.F. Anionic tobacco peroxidase is active at extremely low pH: veratryl alcohol oxidation with a pH optimum of 1.8 // Biochem. J. 1996. V. 320. P. 369-372.

87. Gechev Т., Gadiev I., Van Breusegem F. et al. Hydrogen peroxide protect tobacco from oxidative stress by inducing a set of antioxidant enzymes // Cell. Mol. Life Sci. 2002. V.59. P.708-714.

88. Genoud Т., Buchala A.J., Chua N.-H., Metraux J.-P. Phytochrome signaling modulates the SA-perceptive pathway in Arabidopsis // Plant J. 2002. V.31. P. 87-95.

89. Guan L., Scandalios J. Developmentally related responses of maise cata-Iase gene to salicylic acid // Proc Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 5930-5954.

90. Hadwiger L.A. Host — parasite interaction: elicitation of defense responses in plants with chitosan // EXS. 1999. V. 87. P. 185-200.

91. Hammerschmidt R. Determination of natural and wound-induced potato tuber suberin phenolics by thioglycolic acid derivatization and cupric oxide oxidation //Potato Res. 1985. V. 28. P. 123-127.

92. Hammerschmidt R., Kuc J. Lignification as a mechanism for induced systemic resistance of cucumber // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1982. V.20. P.61-70.

93. Hamilton R.H., Meyer H.E., Bupke R.E., et al. Metabolism of Indole-3-acetic acid // Plant Physiol. 1976. V. 58. P. 77-81.

94. Hardham A.R., Mitchell H.J. Use of molecular cytology to study the structure and biology of phytopathogenic and mycorrhizal fungi // Fungal Gen. Biol. 1998. V. 24. P. 252-284.

95. Harkin J.M., Obst J.R. Lignification in trees induction of exclusive peroxidase participation // Science. 1973. V.180. P.296-298.

96. Hawkins S., Boudet A. Defense lignin and hydroxycinnamyl alcohol dehydrogenase activities in wounded Eucalyptus gunnii II Forest Path. 2003. V. 33. P. 91-104.

97. Heitefuss R. Defense reactions of plants to fungal pathogens: principles and perspectives, using powdery mildew on cereals as an example // Naturwissenschaften. 2001. V. 88. P.273-283.

98. Henriksen A., Mirza O., Indiani C. et al. Structure of soybean seed coat peroxidase: a plant peroxidase with unusal stability and haem-apoprotein interaction // Protein sci. 2001. V.10. P. 108-115.

99. Hippeli S., Heiser I., Elstner E. F. Activated oxygen and free oxygen radicals in pathology: New insights and analogies between animals and plants // Plant Physiol. Biochem. 1999. V. 37. P.167-178.

100. Hiraga S., Sasaki K., Ito H. et al. A large family of Class III Plant Peroxidases // Plant Cell Physiol. 2001. V.42. P.462-468

101. Hrubkova M., Cvikrova M., Meravy L. et al. Phenolic accumulation andperoxidase activity in in vitro selected alfalfa callus cultures resistant to filtrate of Fusarium spp. // Biologia plant. 1992. V. 34. P. 203-211.

102. Jansen M.A.K., Van den Noort R.E., Tan M.Y. et al. Phenol-oxidizing peroxidases contribute to the protection of plants from ultraviolet radiation stress // Plant Physiol. 2001. V. 126. P. 1012-1023.

103. Johansson M.W. Peroxinectin, a cell-adhesive peroxidase // Plant Peroxidase Newsletter. 1997. N. 9. P. 3-5.

104. Kaothien P., Shimokawatoko Y., Kawaoka A. et al. A c/s-element containing PAL-box functions in the expression of the wound-inducible peroxidase gene of horseradish // Plant Cell Reports. 2000. V. 19. P. 558-562.

105. Kawano T. Roles of the reactive oxygen species-generating peroxidase reactions in plant defense and growth induction. // Plant Cell Rep. 2003. V. 21. P. 829-837.

106. Kay L.E., Basile D.V. Specific peroxidase isoenzymes are correlated with organogenesis //Plant Physiol. 1987. V. 84. N 1. P. 99-105.

107. Kazan K., Goulter K.C., Way H.M., Manners J.M. Expression of a pathogenesis related peroxidase of Stylosanthes humilis in transgenic tobacco and canola and its effect on disease development // Plant Sci. 1998 a. V. 136. P. 207-217.

108. Keren-Keizerman A., Tanami Z., Shoseyov O., Ginzberg I. Peroxidase activity associated with suberization processes of the muskmelon (Cucumus meld) rind // Physiol. Plantarum. 2004. V. 121. P. 141-148.

109. Klapper M.N., Hackett D.P. Investigations on the multiple components of commercial horseradish peroxidase I I Biochem. et Byophys. Acta. 1965. V. 96. P. 271-282.

110. Kolattukudy P.E., Rogers L.M., Li D., et al. Surface signaling in pathogenesis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 4080-4087.

111. Kreger D.R. Observation cell wall of yeast and other fungi by X ray difraction and solubility tests // Biochemist et Biophys acta. 1954. V.13. P. 1-9.

112. Kuzniak E., Sklodowska M. The effect of Botrytis cinerea infection an ascorbate-glutatione cycle in tomato leaves //Plant Science. 1999. V. 148. P. 69-76.

113. Lagrimini M.L., Gingas V., Finger T. et al. Characterization of antisense transformed plant deficient in the tobacco anionic peroxidase //Plant Physiol. 1997. V. 114. P. 1187-1196.

114. Lamb C., Dixon R.A. The oxidative burst in plant disease resistance // Annu. Rev. Plant Physiol. Mol. Biol. 1997. V. 48, P. 251-275

115. Lane B.G., Dunwell J.M., Ray J.A. et al. Germin a protein marker of early plant development, is an oxalate oxidase // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 12239-12242.

116. Liszkay A., Kenk В., Schopfer P. Evidence for the involvement of cell wall peroxidase in the generation of hydroxyl radicals mediating extension growth // Planta. 2002. V. 217. P.658-667.

117. Lucena M.A., Romero-Alanda R., Mecardo J.A. et al. Structural and physiological changes in the roots of tomato plants over-expressing a basic peroxidase // Physiol. Plant. 2003. V.l 18. P.422-429.

118. Luo J.-P., Jiang S.-T., Pan L.J. Enhanced somatic embryogenesis by salicylic acid of Astragalus adsurgens Pall.: relationship with H202 production and H202-metabolizing enzyme activities. Plant Science. 2001. V.l61. P. 125—132

119. Margalit H., Fisher N., Ben-Sasson S.A. Comparative analysis of structurally defined heparin binding sequences reveals a distinct spatial distribution of basic residues//J. Biol. Chem. 1993. V.268. P. 19228-19231.

120. Martinez C., Blanc F., Le Clarie E. et al. Salicylic acid and ethylene pathways are differentially activated in melon cotyledons by active of heat-denatured cellulase from Trichoderma longibrachiatum!/Plant Physiol. 2001. V.127. P.334-344.

121. Medeghini, B.P., Larenzini, G., Baroni, F.R., Nali, C., Sgaili E. Cytochemical detection of cell wall bound peroxidase in rust infected broad bean leaves //J. Phytopathology. 1994. V.140. P. 319-325

122. McDougall G.J. Cell-wall proteins from Sitka spruce xylem are selectively insolubilised during formation of dehydrogenation polymers of coniferyl alcohol //Phytochem. 2001. V. 57. P. 157-163.

123. Medina M.I., Quesada M.A., Pliego F. et al. Expression of the tomato peroxidase gene tpxl in NaCl-adapted and unadapted suspension cells // Plant Cell Rep. 1999. V. 18. P. 680-683.

124. Metraux J.-P. Systemic acquired resistance and salicylic acid: current state of knowledge // Eur. J. of Plant Pathol. 2001. V. 107. P. 13-18.

125. Minibayeva F., Gorgon L.K., Kolesnokov O.P., Chasov A.V. Role of extracellular peroxidase in the superoxide production by wheat root cells // Protoplasma. 2001. V.217. P. 125-128.

126. Minibayeva F., Mika A., Luthje S. Salicylic acid changes the properties of extracellular peroxidase activity secreted from wounded wheat (Triticum aestivum L.) roots // Protoplasma . 2003. V. 221. P. 67-72.

127. Mittler R. Oxidative stress, antioxidants and stress tolerance // Trends in Plant Sci. 2002. V.7. P. 405-410.

128. Moore J.P., Paul N.D., Whittaker J.B., Taylor J.E. Exogenous Jasmonic acid mimics herbivore-induced systemic increase in cell wall bound peroxidase activity and reduction in leaf expansion // Functional ecology. 2003. V.17. P.549-554.

129. Morimura Y., Iwamoto K., Ohya T. et al. Light-enhanced induction of ascorbate peroxidase in Japanese radish roots during postgerminative growth // Plant Sci. 1999. V. 142. P. 123-132.

130. Murashige Т., Scoog F.A. A revised medium for rapid growth and bioassay with tobacco cultures // Physiol. Plant. 1962. V. 15. P. 473-497.

131. Muzzarelli R.A. Chitin. Pergamon press. 1977.

132. Nagy N. E., Fossdal C.G., Dalen L.S. et al. Effects of Rhisoctonia infection and drought on peroxidase and chitinase activity in Norway spruce (Picea abies) //Physiol. Plant. 2004. V. 120. P. 465-473.

133. Okushima Y., Koizumi N., Kusano Т., Sano H. Secreted proteins of tobacco cultured BY2 cells: identification of a new member of pathogenesis-related proteins // Plant Mol. Biol. 2000. V. 42. P. 479-488.

134. Otte O., Barz W. Characterization and oxidative in vitro cross-linking of an extensin-like protein and a proline-rich protein purified from chickpea cell walls // Phytochem. 2000. V. 53. P. 1-5.

135. Park S.Y., Ryu S.H., Kwon S.Y. et al. Differential expression of six novel peroxidase cDNAs from cell cultures of sweetpotato in response to stress // Mol Gen Genomics. 2003. V. 269. P. 542-552.

136. Passardi, F. et al. (2004) The plant peroxidase multigenic family in rice and its evolution in green plants // Phytochemistry 65, 1879—1893.

137. Passardi F., Penel C. and Dunand C. Performing the paradoxical: how plant peroxidases modify the cell wall // TRENDS in Plant Science 2004. V. 9. P.

138. Ramonell K.M., Zhang В., Ewing R. M. et al. Microarray analysis of chitin elicitation in Arabidopsis thaliana II Mol. Plant Pathol. 2002. V.3. P. 301-311.

139. Rebmann G., Hertig C., Bull J. et al. Cloning and sequencing of cDNAs encoding a pathogen-induced putative peroxidase of wheat (Triticum aestivum L.) // Plant Mol. Biol. 1991. V. 16. P. 329-331.

140. Repka V., Jung M. Organ-specific expression of the stress-related anionic peroxidases in cucumber flowers // Biol. Plantarum. 1995. V. 37. P. 523-531.

141. Riddle V.M., Maselis M. Convertion of tryptophane to indolelacetic acid by plant preparations //Plant physiol. 1965. V. 40. N 3. P. 481-484.

142. Rudiger H., Gabius H-J. Plant lectins: Occurrence, biochemistry, functions and applications // Glycoconjugate J. 2001. V. 18. P. 589-613.

143. Santiago A. P., Saavedra E., Camposa E. P., Cordoba F. Effect of plant lectins on Ustilago maydis in vitro // Cell. Mol. Life Sci. 2000. V. 57. P. 1986-1989.

144. Sasaki K., Hiraga S., Ito H. et al. A wound-inducible tobacco peroxidase gene expressed preferentially in the vascular system // Plant Cell Physiol. 2002. V.43. P.108-117.

145. Savitsky P.A., Gazaryan I.G., Tishkov V.I. et al. Oxidation of indoIe-3-acetic acid by dioxygen catalyzed by plant peroxidases: specificity for theenzyme structure // Biochem J. 1999. V.340. P. 579-583.

146. Schnabelrauch L., Kieliszewski M., Upharin B.L. et al. Isolation of pl~ 4 extensine peroxidase from tomato cell suspension culture and identification of Val-Tyr-Lys as putative intermolecular cross-link site // Plant J. 1996. V.9. P.477-489.

147. Shannon L.M., Kay E., Lew Y.Y. Peroxidase isoenzymes from horseradish roots. I. Isolation and physical properties //J. Biol. Chem. 1966. V. 241. N9. P. 2166-2172.

148. Sharma P.T.R., Singh B.M. Salicylic acid induced insensitivity to culture filtrate of Fusarium oxysporum f.sp. zingiberi in the calli of Zingiber officinale Roscoe // Eur. J. Plant Pathol. 2002. V.108. P.31-39.

149. Shibuya N., Minami E. Oligosaccharide signalling for defence responses in plant // Physiol. Mol. Plant Pathol. 2001. V. 59. P. 223-233.

150. Showalter A.M. Structure and function of plant cell wall proteins // Plant Cell. 1993. V. 5. P. 9-23.

151. Siegel S.M. Non enzymic macromolecules as matrices in biological synthesis. The role of polysaccharides in peroxidase catalyzed lignin polymer formation from eugenol //J. Amer. Chem. Soc. 1957. V.79. P. 1628-1632.

152. Spaink H.P., Kondorosi A., Hooykaas P.J.J. The Rhizobiaceae. Molecular Biology of Model Plant-Associated Bacteria. Kluwer Academic Publishers, 1998. 567 p

153. Srivastava O.P., van Huystee R.B. IAA oxidase and polyphenol oxidase activities of peanut peroxidase isozymes //Phytochem. 1977. V. 16. N 10. P. 15271530.

154. Sukalovic V., Vuletic M., Vucinic Z. Plasma membrane-bound phenolic peroxidase of maise roots: in vitro regulation of activity with NADH and ascorbate // Plant Sci. 2003. V. 165. V. 1429-1435.

155. Swart S., Logman T.J.J., Smit G. et al. Purification and partial characterization of a glycoprotein from pea (Pisum sativum) with receptor activity from rhicadhesin, an attachment protein of Rhizobiacea II Plant Mol. Biol. 1994. V. 24. P. 171-184.

156. Tadors L.K., Andrrei D., Motas C. The role of carbohydrate in the intracellular degradation of glycoproteins. XIX. The involement of specific sugar residues in the active site of peroxidase isoenzyme A //Rev. Roum. Biochem. 1983. V. 20, P. 293-300.

157. Takabe, K. Takeuchi, M. Sato, T. Ito, M. Fujita, M. Immunocytochemical localization of enzymes involved in lignification of the cell wall //Journal of Plant Research. 2001. V. 114. P. 509-515.

158. Teichmann Т., Guan С., Kristoffersen P., Muster G., Tietz O., Palme K. Cloning and biochemical characterization of an anionic peroxidase from Zea mays H Eur. J. Biochem. 1997. V.247. P.826-832.

159. Thordal-Christinsen H., Zang Z., Wei Y., Collinge D. Subsellular localization of H202 in plants. H202 accumulation in papillae and hypersensitive response during the barley powdeiy mildew interaction //Plant J. 1997. V. 11. P. 1187-1194.

160. Thulke O., Conrath U. Salicylic acid has a dual role in the activation of defence-related genes in parsley // Plant J. 1998. V.14. P. 35-42.

161. Tognolli M., Penel C., Greppin H., Simon P. Analysis and expression of the class III peroxidase large gene family in Arabidopsis thaliana II Gene. 2002. V.28. P.129-138.

162. Vandenberg B.M., van Huystee R.B. Rapid isolation of plant peroxidase. Purification of peroxidase a from petunia//Physiol. Plant. 1984. V. 60. P. 294-304.

163. Vander P., Varum K.M., Domard A. et al. Comparison of the ability of partially N-Acetylated chitosans and chitooligosaccharides to elicit resistance in wheat leaves//Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 1353-1359.

164. Van Huystee R.B. Plant Peroxidases //Isozymes: Current Topics in Biological and Medical Research /Ed. Alan R. V. 16. N. Y.: Liss Inc. 1987. P. 241.

165. Van Loon L.C. Occurrence and properties of plant pathogenesis-related proteins. In Pathogenesis-related Proteins in Plants, Eds Datta S.K., Muthukrishnan S. CRC Press, Boca Raton, FL. 1999. P. 1-19.

166. Wagner V., Matthysse A.G., Involvement of a vitronectin-like protein in attachment of Agrobacterium tumefaciens to carrot suspension culture cells // J. Bacteriol. 1992. V. 174. P. 5999-6003.

167. Wallace G., Fry S.C. Action of diverse peroxidases and laccases on six wall-related phenolic compounds // Phytochemistry. 1999. V.52. N.5. P.769-773.

168. Wang T.T., Yang S.F. The physiological role of lipoxygenase in ethylene formation from 1-aminocyclopropane-l-carboxylic acid in oat leaves //Planta. 1987. V. 170. N 2. P. 190-196

169. Wei Y., Zhang Z., Andersen C.H. et al. An epidermis/papilla-specific oxalate oxidase-like protein in the defence response of barley attacked by the powdery mildew fungus // Plant Mol. Biol. 1998. V. 36. P. 101-112.

170. Welinder K.G. Superfamily of plant, fungal and bacterial peroxidases // Curr. Opin. Struct. Biol. 1992. V. 2. P. 388-393.

171. Welinder K.G., Justesen A.F., Kjsersgard I.V. et al. Structural diversity and transcription of class III peroxidases from Arabidopsis thaliana II Eur. J Biochem. 2002. V.269. P.6063-6081.

172. Whetten R., Sederoff R. Lignin biosynthesis // Plant Cell. 1995. V.7. P. 1001-1013.

173. Xu J.F., Sun Y., Su Z G. Enhanced peroxidase production by suspension culture of carrot compact callus aggregates // J. of Biotech. 1998. V. 65. P. 203-208.

174. Yabuta Y., Motoki Т., Yoshimura K. et al. Thylakoid membrane-bound ascorbate peroxidase is a limiting factor of antioxidative systems under photo-oxidative stress // Plant J. 2002. V. 32. P. 915-925.

175. Yamaguchi, Т., Ito Y., Shibuya N. Oligosaccharide elicitors and their receptors for plant defense responses// Trends in Glycosci. Glycotech. 2000. V. 12. P. 113-120.

176. Zhang В., Ramonell K., Sommervile S., Staccey G. Characterization of early, chitin-induced gene expression in Arabidopsis II Mol. Plant-Microbe Interact. 2002. V. 15. P. 963-970.

177. Zhou F., Andersen C.H., Burhene K. et al. Proton extrusion is an essential signaling components in the HR of epidermal single cells in the barley-powdery mildew interaction // Plant J. 2000. V.23. P.245-254.

178. Zhu J.K., Damsz В., Kononowicz A.K., et al. A higher plant extracellular vitronectin-like adhesion protein is related to the translational elongation factor la // Plant Cell. 1994. V. 6. P. 393-404.