Клинико-патогенетическое значение исследования активности ферментов адениловой ветви пуринового метаболизма в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных остеартрозом и подагрой тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 14.00.39, кандидат медицинских наук Герусов, Юрий Игоревич

  • Герусов, Юрий Игоревич
  • кандидат медицинских науккандидат медицинских наук
  • 2009, ВолгоградВолгоград
  • Специальность ВАК РФ14.00.39
  • Количество страниц 253
Герусов, Юрий Игоревич. Клинико-патогенетическое значение исследования активности ферментов адениловой ветви пуринового метаболизма в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных остеартрозом и подагрой: дис. кандидат медицинских наук: 14.00.39 - Ревматология. Волгоград. 2009. 253 с.

Оглавление диссертации кандидат медицинских наук Герусов, Юрий Игоревич

ПЕРЕЧЕНЬ ИСПОЛЬЗУЕМЫХ СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

Часть I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

Глава 1. ЭНЗИМЫ АДЕНИЛОВОЙ ВЕТВИ ПУРИНОВОГО

МЕТАБОЛИЗМА И ИХ ЗНАЧЕНИЕ В БИОЛОГИИ И

МЕДИЦИНЕ.

Часть II. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ.

Глава 2. КЛИНИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА БОЛЬНЫХ.

2.1. Больные остеоартрозом.

2.2. Больные подагрой.

Глава 3. МЕТОДИКИ ИССЛЕДОВАНИЙ.

3.1. Выделение клеток крови и приготовление их лизатов.

3.2. Определение активности аденозиндезаминазы в лизатах клеток и плазме крови.

3.3. Определение активности АМФ-дезаминазы в лизатах клеток и плазме крови.

3.4. Определение активности адениндезаминазы в лизатах клеток и плазме крови.

Глава 4. ПОКАЗАТЕЛИ АКТИВНОСТИ ЭНЗИМОВ И СОДЕРЖАНИЕ

МОЧЕВОЙ КИСЛОТЫ В КРОВИ ЗДОРОВЫХ ЛЮДЕЙ.

Глава 5. ЭНЗИМНЫЕ ПОКАЗАТЕЛИ КРОВИ И СОДЕРЖАНИЕ

МОЧЕВОЙ КИСЛОТЫ У БОЛЬНЫХ ОСТЕОАРТРОЗОМ.

5.1. Энзимные показатели крови у больных OA в зависимости от клинических особенностей.

5.1.1. Энзимные показатели и МК в зависимости от выраженности синовита.

5.1.2. Узелковая и безузелковая формы остеоартроза. количества, стадии поражения суставов и их функциональных возможностей.

Глава 6. ЭНЗИМНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ У БОЛЬНЫХ ПОДАГРОЙ.

6.1. Энзимные показатели крови у больных подагрой в зависимости от клинических особенностей.

6.1.1. Энзимные показатели при различных клинических формах подагры.

6.1.2. Энзимные показатели крови в зависимости от тяжести течения и количества пораженных суставов.

6.1.3. Энзимные показатели крови у больных подагрой в зависимости от наличия тофусов.

6.1.4. Энзимные показатели крови у больных подагрой в зависимости от поражения почек.

6.1.5. Результаты энзимных исследований у больных подагрой через 3 месяца после стационарного лечения.

6.1.6. Больные с хронической формой ПА.

6.2. Сравнительные исследования энзимных показателей и МК при остеоартрозе и подагре.

ОБСУЖДЕНИЕ.

ВЫВОДЫ.

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Ревматология», 14.00.39 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Клинико-патогенетическое значение исследования активности ферментов адениловой ветви пуринового метаболизма в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных остеартрозом и подагрой»

Актуальность темы. Болезни костно-мышечной системы (БКМС), в которые входят остеоартроз (OA) и подагра, приводят к 7%-ной ежегодной первичной инвалидности, находясь на третьем месте после болезней сердца и сосудов и злокачественных образований, устойчиво сохраняют вторую позицию по случаям (8,1 случаев) и третью по дням (126,2 дней) временной нетрудоспособности на 100 работающих (133). Исходя из этого, борьба с БКМС является актуальной медико-социальной проблемой. OA относится к самым распространенным заболеваниям суставов и на его долю приходится до 70% всех БКМС. OA встречается примерно у 10% населения и его распространенность к 2020 году составит по прогнозам около 20%, что связано с увеличением продолжительности жизни и нарастания ожирения у людей (8).

Подагра - не столь распространенная болезнь суставов как OA, и по данным литературы, она наблюдается в популяции от 0,05% до 1%, но за последние 20 лет заболеваемость подагрой неуклонно растет (141).

Сложность борьбы с этими заболеваниями обусловлена неясностью этиопатогенеза болезней, и вследствие этого малой эффективностью используемых лекарственных средств. Хорошо известно, что при OA в патологический процесс вовлекаются суставные хрящи, субхондральные кости, периартикулярные ткани, синовиальные оболочки, но что является первопричиной деструкции хрящей, до настоящего времени остается неясным. Общепризнано, что синовит способствует повреждению суставных хрящей, но, скорее всего, это ответная реакция на деградацию хрящевого матрикса, а изменения в субхондральной кости являются следствием локальных нарушений метаболизма в остеобластах.

Не исключено, что в генезе дегенеративно-дистрофических изменений хряща и развитии синовита принимают участие и иммунные механизмы. Доказано наличие антител к антигенам хряща при OA и нарушения гуморального и клеточного звеньев иммунитета (48, 135). Но иммунные реакции при OA также вероятно являются вторичными, так как они развиваются на измененных компонентах соединительно-тканных структур хряща. Одной из основных причин развития первичного OA остаются различные нарушения метаболизма.

Классическим примером заболевания, обусловленного нарушением пуринового метаболизма, является подагра, характеризующаяся гиперурикемией, отложением уратов в суставных и околосуставных тканях, развитием воспалительного процесса в них.

В тоже время наличие гиперурикемии недостаточно для установления диагноза подагры, так как только 10% лиц с гиперурикемией страдают подагрой. Частота диагностических ошибок подагры в первые 5 лет превышает 90%, а через 5-7 лет от начала болезни около 30-40% (91, 96).

Достаточно часто возникают сложности дифференциации подагрического артрита (ПодА) и OA, так как при этих заболеваниях отмечается некоторая сходность суставного синдрома, появление болей в суставах при нагрузке, в ночное время, периодическое прекращение болей в суставах без лечения, наличие гиперурикемии, сходность рентгенологических изменений в суставах, наличие узелковых образований в околосуставных тканях (для подагры - тофусы, для OA - узелки Гебердена, Бушара).

Близость патогенетических механизмов OA и ПодА хорошо видна по наличию при обоих заболеваниях гиперурикемии, выраженной более значительно при подагре, а также по повышению активности ксантиноксидазы (КО) в крови при этих заболеваниях (112). И если общепризнано, что подагра развивается вследствие нарушений пуринового метаболизма, то генез OA чаще связывают с нарушениями углеводного, липидного, белкового метаболизма, и имеются лишь единичные работы, свидетельствующие о нарушении пуринового метаболизма и при OA (24, 112).

Исходя из этого, представлялось перспективным направление по изучению активности энзимов пуринового метаболизма для более глубокого понимания патогенетических механизмов OA и подагры, их близости и различий, что способствовало бы их клинико-энзимологической дифференциации и назначению адекватной терапии. Учитывая наличие иммунных нарушений при OA и ПодА и роль энзимов пуринового метаболизма в регуляции иммунных процессов, предполагается возможным выяснение значения энзимных нарушений в патогенезе этих заболеваний. Кроме того, ферменты ПМ являются чувствительными индикаторами метаболических нарушений, интенсивности воспалительных процессов, и изучение их активности при OA и ПодА будет способствовать уточнению тяжести заболевания, назначению адекватной терапии и контролю ее эффективности.

Цель исследования

Повышение качества диагностики и дифференциальной диагностики остеоартроза и подагры, выяснение роли аденозиндезаминазы (АДА). АМФ-дезаминазы (АМФДА) и адениндезаминазы (АД) в патогенезе OA и подагры и объективизации оценки эффективности проводимой терапии

Задачи исследования

1. Исследовать активность АДА, АМФДА, АД в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови здоровых людей, установить референтные пределы величин активности (условные нормы) у них, изучить зависимость активности от пола и возраста здоровых лиц

2. Изучить активность АДА. АМФДА, АД в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных OA в зависимости от наличия синовита, клинической формы, стадии и количества пораженных суставов, степени ФНС (ФК)

3. Изучить активность АДА, АМФДА, АД в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных подагрой в зависимости от клинической формы, наличие тофусов, степени тяжести, количества пораженных суставов, и поражения почек.

4. Изучить активность АДА, АМФДА и АД в трех биологических средах у больных подагрой через 3 месяца после курса стационарного лечения

5. Провести сравнительные исследования изученных энзимных показателей крови больных OA и подагрой с целью выявления энзимных различий, способствующих дифференциации этих заболеваний

6. Изучить динамику энзимных показателей крови в процессе лечения больных OA и подагрой (при поступлении на лечение, через 8-10 дней и перед выпиской из стационара) и оценить возможность использования изученных энзимных показателей в качестве дополнительных критериев эффективности проводимой терапии

7. Изучить корреляционные связи между активностью энзимов в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови у здоровых, больных OA и подагрой

Научная новизна работы

Впервые у больных OA и подагрой в трех биологических средах: лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови проведены параллельные комплексные исследования активности трех ферментов пуринового метаболизма: АДА, АМФДА, АД и выявлены зависимости активности энзимов от клинических особенностей заболеваний, что позволяет уточнить клинический диагноз, способствует дифференциации OA и подагрического артрита, назначению адекватной терапии и объективизации контроля проводимой терапии. Показано, что выявленные изменения активности

Основные положения, выносимые на защиту

Показатели активности АДА, АМФДА, АД в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови у больных OA и подагрой могут быть использованы в качестве дополнительных параклинических показателей для раннего выявления начинающегося процесса в суставных структурах, оценке тяжести течения заболеваний, дифференциации OA и подагры, объективизации контроля эффективности проводимой терапии.

Практическая ценность

Показатели активности АДА, АМФДА, АД в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови, содержание МК могут быть использованы для оценки клинических особенностей при OA и подагре, степени тяжести заболевания, выявления субклинических проявлений синовита в суставах, дифференциации OA и подагры, назначению адекватной терапии и контролю ее эффективности.

Внедрение в практику

Методы определения активности АДА, АД и АМФДА в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови с целью повышения качества диагностики и дифференциальной диагностики OA и подагры внедрены в практику работы муниципального учреждения здравоохранения «Городская клиническая больница №25» г. Волгограда. С результатами энзимных исследований, возможностями энзимной диагностики в ревматологии, их перспективой систематически знакомятся студенты, аспиранты, ординаторы Волгоградского государственного медицинского университета, практические врачи на семинарах, научно-практических и клинических конференциях.

Публикации и апробация работы

Основные положения и результаты диссертации опубликованы в 10 печатных работах, в том числе и в изданиях, рекомендованных ВАК РФ. Материалы диссертации докладывались в 2007-2009 гг. на научно-практических конференциях Волгоградского государственного медицинского университета.

Объем и структура диссертации

Диссертация изложена на 255 страницах компьютерного текста (шрифт гарнитуры Times New Roman кегля 14 пт с полуторным интерлиньяжем) и состоит из введения, части I - обзора литературы, представленной двумя главами, содержащими основные сведения об этиопатогенезе OA и подагры, биологической роли энзимов пуринового метаболизма; части II - материалов собственных исследований, состоящей из 6 глав, содержащих клиническую характеристику больных, методы и результаты исследований, обсуждение, выводы, практические рекомендации.

Похожие диссертационные работы по специальности «Ревматология», 14.00.39 шифр ВАК

Заключение диссертации по теме «Ревматология», Герусов, Юрий Игоревич

201 ВЫВОДЫ

1. У больных OA (всей группы), по сравнению со здоровыми, в плазме выше активность АДА, содержание МК, ниже активность АМФДА и АД, в лизатах эритроцитов выше активность всех энзимов, в лизатах лимфоцитов ниже активность АДА, выше АМФДА и АД.

2. У больных OA с выраженным синовитом, по сравнению с больными OA с маловыраженным синовитом, в плазме выше активность АДА, уровень МК, ниже активность АМФДА и АД, в эритроцитах выше активность всех энзимов, в лимфоцитах ниже активность АДА, выше АМФДА и АД.

3. У больных OA с узелковой формой, по сравнению с больными OA с безузелковой формой, в плазме выше активность АДА, уровень МК, ниже активности АМФДА и АД, в лизатах эритроцитов ниже активность АДА и АМФДА, в лизатах лимфоцитов статистически значимых энзимных различий не выявлено.

4. У больных с полиостеоартрозом, по сравнению с больными моно-олигоартрозом, в плазме выше активность АДА, уровень МК, ниже активности АМФДА и АД, в лизатах эритроцитов выше активность АМФДА и АД, в лизатах лимфоцитов ниже активности АД и АМФДА.

5. Выявлены существенные энзимные различия в крови больных OA с различными стадиями поражения суставов и степенями ФНС. Чем больше стадия, тем в плазме выше активность АДА, уровень МК, ниже активность АД, в эритроцитах ниже активность АДА, выше АД, в лимфоцитах выше активность АМФДА и АД.

6. Наиболее информативными в отражении патологического процесса у больных OA были показатели активности АДА в эритроцитах, а у больных подагрой - АД в эритроцитах и АДА в лимфоцитах. Наиболее чувствительными в отражении меняющегося клинического состояния у больных OA в процессе лечения в ранние сроки были показатели активности АМФДА и АД в плазме, АДА в лимфоцитах, а у больных подагрой - АД в эритроцитах и АДА в лимфоцитах. Наиболее лабильными в отражении меняющегося клинического состояния больных OA в процессе лечения в ранние сроки (8-10 дней) оказались в плазме показатели активности АМФДА и АД, в лимфоцитах — АДА.

7. У больных OA в плазме отмечались умеренные обратные корреляционные связи между активностями АДА-АД и прямы е умеренные между АМФДА - Ад; в эритроцитах - прямые умеренные и высокопрочные связи между всеми ферментами в лимфоцитах — прямые высокопрочные свзя между АМФДА - АД, умеренные обратные связи между АДА - АМФДА и АДА - АД.

8. У больных подагрой (всей группы), по сравнению со здоровыми, в плазме выше активность АДА, АД, уровень МК и ниже активность АМФДА, в лизатах эритроцитов выше активность всех энзимов, в лизатах лимфоцитов ниже активность АДА, выше активности АМФДА и АД. За референтные пределы здоровых людей в плазме активность АДА выходила в 59,4% случаев, АД - в 6,3%, АМФДА - 31,3%, в эритроцитах - АДА - 56,3%, АМФДА - 59,4%, АД - 93,8%, в лимфоцитах - АДА - 81,3%, АМФДА -40,6%, АД - в 34,4%, содержание МК - в 980,6% случаев.

9. Данные корреляционного анализа у больных подагрой свидетельствуют о наличии в плазме умеренных прямых связей между активностями АДА-АД, обратных умеренных между АДА-АМФДА, АД-АМФДА, в эритроцитах — прямых умеренных и высокопрочных связей между всеми ферментами, в лимфоцитах — обратных умеренных связей между АДА-АМФДА, АДА-АД и прямых высокопрочных связей между АМФДА-АД.

10. У больных интермиттирующей формой подагры, по сравнению с хронической формой, в плазме ниже активность АДА, АД, уровень МК и выше активность АМФДА, в эритроцитах ниже активность АДА, не выше АМФДА и АД, в лимфоцитах выше активность всех энзимов. У больных с полиартритом, по сравнению с больными моно-олигоартритом, в плазме выше активность АДА, уровень МК и ниже АМФДА, в эритроцитах выше активность АДА, ниже АМФДА и АД, в лимфоцитах ниже активность АДА, выше АМФДА и АД. У больных подагрой с тофусами, по сравнению с больными без тофусов, в плазме выше активность АДА, АД, уровень МК и ниже АМФДА, в эритроцитах выше активность АДА, но ниже АМФДА и АД, в лимфоцитах ниже активность всех энзимов.

11. У больных подагрой с поражением почек, по сравнению с больными без патологии почек, в плазме выше активность АДА, АД, уровень МК и ниже активность АМФДА, в эритроцитах выше активность АДА, ниже АМФДА и АД, в лимфоцитах ниже активность АДА, АМФДА и выше АД.

12. У больных с интермиттирующей формой подагры через 3 месяца после курса стационарного лечения обострение заболевания отмечалось в 10% случаев, а у больных с хронической формой - 21,4% случаев

13. У больных подагрой, по сравнению с больными OA, в плазме выше активность АДА, АД, уровень МК и ниже активность АМФДА, в лизатах эритроцитов выше активность всех энзимов, в лизатах лимфоцитов ниже активность АДА и выше активность АМФДА. Одним из самых демонстративных энзимных различий между OA и ПодА являются показатели АД в плазме, активность которой при любых клинических проявлениях подагры повышена, а при OA — снижена, что может способствовать дифференциации этих заболеваний.

14. Выявленные изменения активности АДА, АМФДА и АД в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных OA и подагрой могут привести к существенным нарушениям баланса пуриновых метаболитов в клетках крови, что может быть причиной изменения функциональных свойств клеток крови, дискоординации иммунных процессов и обусловить один из патогенетических механизмов OA и подагры.

ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ

1. Следует ориентироваться на следующие референтные пределы величин активности энзимов у здоровых людей (условную норму), вычисленные по формуле M2G (95% вероятность):

- плазма крови (нмоль/мин/мл) - активность АДА: 5,54-9,02; АМФДА: 0,83-2,03; АД: 2,13-3,45.

- лизаты эритроцитов (нмоль/мин/мл - 109 клеток) - активность АДА: 30,5-42,7; АМФДА: 15,0-28,6; АД: 9,1-16,5. 7

- лизаты лимфоцитов (нмоль/мин/мл — 10 клеток) — активность АДА: 36,8-55,0; АМФДА: 2,37-3,97; АД: 1,37-2,49.

- содержание мочевой кислоты в плазме (ммоль/л): мужчины: 0,2830,435; женщины: 0,228-0,36.

2. В случае отсутствия или наличия клинически маловыраженного синовита у больных OA активность всех энзимов в 3-х биологических средах ни у одного больного не выходит за переделы здоровых лиц. При наличии синовита в плазме активность АД ниже 2,13 нмоль/мин/мл наблюдается в 50% случаев, в лимфоцитах активность АДА ниже 36,8 нмоль/мин/мл в 47%) случаев, в эритроцитах активность АДА выше 42,7 нмоль/мин/мл в 75% случаев, АМФДА выше 28,6 нмоль/мин/мл в 33%, активность АД выше 16,5 нмоль/мин/мл в 31% случаев, для уточнения требуется комплексная оценка всех энзимных показателей.

3. Для разграничения хронической и интермиттирующей форм подагры в плазме целесообразно определять активность АДА, которая в 95% случаев при хронической форме выше 9,02 нмоль/мин/мл, а при интермиттирующей ни у одного больного не превышает эту величину; в лимфоцитах активность АДА ниже 36,8 нмоль/мин/мл отмечается в 100% случаев при хронической форме, а при интермиттирующей — в 50% случаев, активность АМФДА при интермиттирующей форме выше 3,9 нмоль/мин/мл наблюдается в 92% случаев, а при хронической — только в 10% случаев.

4. Для оценки эффективности проводимого лечения в ранние сроки (7-8 дней) у больных OA необходимо ориентироваться в комплексе с клиническими данными на показатели активности АД и АМФДА в плазме и активность АДА в лимфоцитах, а у больных подагрой — на активность всех энзимов (или любого из них) в плазме и активность АДА в лимфоцитах. В случаях адекватно назначенной терапии наблюдается положительная динамика этих энзимных показателей.

5. Для разграничения OA и подагры целесообразно ориентироваться на показатели АДА и АМФДА в плазме: у больных OA с любыми клиническими проявлениями активность этих энзимов не выходит за референтные пределы здоровых, а у больных подагрой выход за эти пределы при хронической форме отмечается в 95% случаев, при наличии тофусов — в 100%. Способствуют дифференциации также показатели активности АД в эритроцитах и АМФДА, АД в лимфоцитах.

206

Список литературы диссертационного исследования кандидат медицинских наук Герусов, Юрий Игоревич, 2009 год

1. Абрамов Н.Б. Клинико-диагностическое значение исследования активности аденозиндезаминазы, АМФ-дезаминазы и адениндезаминазы в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных склеродермией: Дисс. канд. мед. наук. — Волгоград, 2009. — 206 с.

2. Абрамов Н.Б., Мартемьянов В.Ф. Активность энзимов адениловой ветви метаболизма при системной склеродермии // Альманах современной науки и образования. — Тамбов: «Грамота», 2007. №6. — с. 7-10.

3. Айрапетян Р.Л., Марданян С.С., Арутюнян А.В. Субъединичное строение АМР-дезаминазы скелетных мышц // Укр. биохим. журн. — 1988.-Т. 60, № 5.-С. 9-14.

4. Александрова Л.А., Третьяков Г.П., Шапошников A.M. Некоторые изменения пуринового обмена у больных псориазом // Вестн. дерматологии и венерологии. 1981. - № 3. - С. 27-30.

5. Алексеева Л.Н. Шарапова Е.П. Комбинированные симптоматические препараты замедленного действия в терапии остеоартроза // Русский мед. журнал. — 2009. том 17, №3. - с. 160 — 164.

6. Алмазов В.А., Гуревич B.C., Елисеев В.В. и др. Влияние аденозина на уровень простагландинов в крови и агрегацию тромбоцитов при экспериментальном инфаркте миокарда // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 1991. - Т. 112, № 7. - С. 37-38.

7. Ю.Андриуца К.А. Активность фермента аденозиндезаминазы и изоферментов лактатдегидрогеназы при остром некрозе печени в связи с вирусным гепатитом // Здравоохр. — 1977. № 5. — С. 19-22.

8. П.Антонян А.А., Шаронян С.Г., Марданян С.С. О роли триптофана в проявлении активности аденозиндезаминазы // Биохимия. — 1996. Т. 61, №9.-С. 1563-1569.

9. Бадокин В.В. Пути оптимизации терапии остеоартроза // Русский медицинский журнал. 2006. - том 14, №25. — с. 1824 - 1828.

10. Болезни сердца и сосудов. Руководство для врачей: В 4 т. Т. 1. Под ред. Е.И. Чазова. М.: Медицина, 1992. - 496 с.

11. Борзенко Б.Г. Активность ферментов обмена аденозина и тимидина в крови онкологических больных разного возраста // Укр. биохим. журн. 1990.-Т. 62, № 1.-С. 39-43.

12. Борзенко Б.Г. Использование динамики активности ферментов метаболизма ДНК в качестве тест-системы при лечении рака молочной железы // Сов. медицина. 1991. - № 2. - С. 14-17.

13. Борзенко Б.Г. Возрастные особенности метаболизма предшественников ДНК в организме здоровых женщин больных мастопатией и раком молочной железы // Вопр. мед. химии. — 1990. — Т. 36, № 5. С. 58-61.

14. Борзенко Б.Г., Бухтаева О.В., Главион Ш. и др. Возрастная динамика активности ферментов метаболизма аденозина у здоровых людей и онкологических больных // Лаб. дело. — 1988. № 11. — С. 53-57.

15. Борзенко Б.Г., Горбачев А.А., Бухтаева О.В. и др. Использование ферментативных тестов при лечении онкологических больных // Применение ферментов в медицине: Тез. докл. республиканской науч. конф. Симферополь, 1987. - С. 20.

16. Буриан А.Е., Федоров Н.А. Активность гуаниндезаминазы и аденозиндезаминазы при хроническом гломерулонефрите // Клинич. медицина. 1980. - Т. 58, № 12. - С. 92-95.

17. Горошинская И.А. Дезаминирование аденозинмонофосфата в мозге крыс при гипероксии, гипоксии и холодовом стрессе // Биохимия. -1992. Т. 57, № 2. - С. 220-225.

18. Громашевская Л.Л., Татьянко Н.В., Шкурова О.С., Макаровская А.И. Активность аденозиндезаминазы у больных с затяжным течением вирусного гепатита // Сов. медицина. — 1978. № 5. - С. 24-28.

19. Громашевская Л.Л., Шкурова О.С., Магарламов А.Г. Аденозиндезаминазная и АМФ-аминогидролазная активность сыворотки крови больных желтухами // Врачеб. дело. 1976. - № 5. -С.137-143.

20. Губа Н.М., Кучма А.П., Вершинская Н.В., Губа М.И. Изменение активности ферментов у больных с хроническими заболеваниями печени и желчевыводящих путей при лечении на курорте "Миргород" // Врачеб. дело. 1981. - № 1. - С. 88-91.

21. Гулян Э.А., Арутюнян А.В. АМФ-дезаминазная активность лейкоцитов периферической крови человека // Укр. биохим. журн. — 1986. Т. 58, № 1. - С. 25-29.

22. Денисенко JI.H. Значение определения гептоглобина и аденозиндезаминазы для оценки активности процесса при хроническом вирусном гепатите // Тр. ЛСГМИ. Ленинград, 1973. - Т. 102. - С. 5859.

23. Дмитренко Н.П. Аденозин, его метаболизм и возможные механизмы участия в функции клеток иммунной системы // Успехи современной биологии. 1984. - Т. 97, № 9. - С. 20-35.

24. Дмитренко Н.П. Внеклеточный аденозинтрифосфат и его влияние на функции клеток // Укр. биохимический журн. — 1990. — № 2. — С. 313.

25. Дмитренко Н.П. Ферменты превращения внеклеточных адениннуклеотидов // Укр. биохимический журн. — 1981.— № 1. — С. 114-123.

26. Дмитренко Н.П., Комиссаренко С.В., Уманский В.Ю. Активность ферментов адениннуклеотидного обмена и аденозиндезаминазы влимфоцитах тимуса и селезенки кры-сы // Докл. АН СССР. 1980. - Т. 251, № 1.с. 251-253.

27. Елисеев В.В. Роль аденозина в регуляции сердечно-сосудистой системы (Обзор) // Химико-фармацевтический журн. 1987. - № 8. - С. 910-919.

28. Елисеев В.В., Крылова И.Б., Евдакимова Н.Р. Влияние аденозина на размер экспериментального инфаркта миокарда и величину зоны "невосстановления кровотока" // Кардиология. 1988. - Т. 12. - С. 9899.

29. Елисеев В.В., Крылова И.Б., Овчинникова А.Г. и др. Гемодинамические и метаболические эффекты аденозина при экспериментальном инфаркте миокарда // Кардиология. 1988. - № 11. -С. 103-106.

30. Елисеев В.В., Овчинникова А.Г., Евдакимова Н.Р. Антиаритмическое действие аденозина при экспериментальном инфаркте миокарда // Кардиология. 1987.-Т. 27, № 7. - С. 101-103.

31. Ефимова JI.B. Активность щелочных фосфолипаз А лизосом и митохондрий в поврежденном миокарде кроликов // Вопр. мед. химии. — 1990.—№ 6, —С. 34-36.

32. Зборовский А.Б., Абрамов Н.Б. Клинико-диагностическое значение активности энзимов аденилового пула пуринового метаболизма в лимфоцитах и эритроцитах больных системной склеродермией // вестник ВолГМУ. 2008. - №4. - с. 71 - 74.

33. Исаханян Г.Д., Горкин В.З. Частичная очистка и свойства аденилатдезаминазы из субфракции растворимых митохондриальных белков печени крыс // Вопр. мед. химии. — 1981. — Т. 27, № 3. С. 228235.

34. Карпова О.В., Бедина С.А., Емельянов Н.И. и др. Определение активности адениндезаминазы в ревматлогической практике // Актуальные проблемы современной ревматологии: сб-к науч. работ / под ред. акад. А.Б. Зборовского. — Волгоград, 2009 г. — с. 28 — 29.

35. Карпищенко А.Н. Медицинские лабораторные технологии. Справочник. СПб.: Интермедика, 2002. - 600 с.

36. Клиническая иммунология и аллергология. Под редакцией Иегера JI: В 3-х томах. Пер. с нем. Т. 1. - М.: Медицина, 1990. - 526 с.

37. Клинические рекомендации. Ревматология / под ред. E.JI. Насонова. — М.: ГЭОТАР-Медиа, 2005. с. 25 - 71.

38. Кононенко В.Я., Космина Н.М., Пилькевич Л.И. Влияние гидрокортизона на активность 5'-нуклеотидазы и аденозиндезаминазы в гипоталамусе и гиппокампе головного мозга крыс // Пробл. эндокринологии. 1990. - Т. 36, № 3. - С. 49-53.

39. Кононенко В.Я., Космина Н.М., Пилькевич Л.И. Об участии ферментов обмена аденозина в механизме действия кортикостероидов на головной мозг // Применение ферментов в медицине: Тез. докл. республиканской научн. конф. Симферополь, 1987. - С. 15.

40. Кононенко В.Я., Космина Н.М., Пилькевич Л.И. Субклеточное распределение некоторых ферментов системы аденозина в гипоталамусе и гиппокампе головного мозга крыс // Биохимия. — 1990. Т. 55, № 10. - С. 1773-1777.

41. Коровкин Б.Ф., Полякова Э.Д. Стволинская Н.С. и др. Активность кислых гидролаз и проницаемость мембран лизосом кардиомиоцитов и гепатоцитов при экстремальных состояниях // Вопр. мед. химии. — 1987. —№5. —С. 33-38.

42. Кучеренко Н.Е., Виноградова Р.П., Литвиненко А.Р. и др. Биохимический справочник. — Киев: 1979. — 304 с.

43. Ленинджер А.Л. Основы биохимии: В 3-х томах. Пер. с англ. — Т. 2. — М.: Мир, 1985.-731 с.

44. Лил a A.M. Современные аспекты диагностики и лечения остеоартроза //Русский мед. журнал. 2007. - т. 15, №5. - с. 331 — 334.

45. Литовченко И.Н., Савицкий И.В. Роль аденилаткиназы, АМР-дезаминазы и 5'-нуклеотидазы в метаболизме адениловых нуклеотидов // Биохимия. 1984. - Т. 49, № 8. - С. 1248-1252.

46. Лущак В.И. Функциональная роль и свойства АМФ-дезаминазы (Обзор) // Биохимия. 1996. - Т. 61, № 2. - С. 195-211.

47. Лущак В.И., Стори К.Б. Очистка и характеристика АМФ-дезаминазы из белых мышц лосося // Биохимия. 1995. - Т. 60, № 2. - С. 270-277.

48. Майский В.Г. Простой метод определения аденозиндезаминазы у бактерий // Лаб. дело. 1988. - № 12. - С. 71-72.

49. Майский В.Г., Сучков Ю.Г. Пути превращения экзогенного аденина в гуанин нуклеиновых кислот у чумного микроба // Вопр. мед. химии. -1970. Т. 16, № 1. - С. 72-77.

50. Мамедбеков Э. Н., Мамедов М.К., Шихалиев Я. Ш. Естественные киллерные клетки и активность аденозиндезаминазы у больных туберкулезом легких // Проблемы туберкулеза. 1996. - № 5. - С. 3941.

51. Марданян С.С., Айрапетян Р.Л., Арутюнян А.В. Модификация диэтилпирокарбонатом гистидина в АМР-дезаминазе скелетных мышц крысы//Биохимия. 1996.-Т. 61, № 10.- С. 1751-1757.

52. Маркушева Л.И. Активность пуриновых ферментов при псориазе // Клинич. лаб. диагностика. 1997. - № 6. - С. 37.

53. Марри Р., Гриннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2-х томах. Пер. с англ. Т. 2. - М.: Мир, 1993. - 245 с.

54. Мартемьянов В.Ф., Зборовский А.Б., Стажаров М.Ю. и др. Активность энзимов пуринового метаболизма при ревматоидном артрите, остеоартрозе и подагре // Вестник ВМА. Волгоград, 2000. - №6. - с. 104- 107.

55. Махмудов О.С., Мухамедов Д.Б. Активность аденозиндезаминазы в сыворотке крови при вирусном гепатите у детей // Педиатрия. 1974. -№5.-С. 50-51.

56. Мецлер Д.Э. Биохимия: В 3-х томах. Пер. с англ. Т. 3. - М.: Мир, 1980.-487 с.

57. Микунис Р.И., Богач Н.Т. Взаимосвязь между клиническими особенностями хронической ишемической болезни сердца и обменом адениннуклеотидов // Клинич. медици-на. 1982. — Т. 60, № 3. - С. 3944.

58. Микунис Р.И., Богач Н.Т. Особенности обмена адениннуклеотидов при различных формах инфаркта миокарда // Кардиология. 1981. - Т. 21, № 6. - 93-97.

59. Насонов Е.Л., Каратеев Д.Е., Чичасова Н.В. Новые возможности применения лефлуномида при ревматоидном артрите // Русский мед. журн. — 2005. — Т. 13, №24, —С. 1573-1576.

60. Насонова В.А., Астапенко М.Г. Клиническая ревматология: Руководство для врачей. — М.: Медицина, 1989. 592 с.

61. Насонова В.А., Фоломеева О.М., Амирджанова В.Н. Ревматические заболевания как общенациональная медико-экономическая проблема России // Клинич. ревматология. 1993. - №.1. — С. 4-6.

62. Немечек Н.Б., Лурье Б.Л., Величковский Б.Т. Изменение активности аденозиндезаминазы и антиокислительных ферментов у больных с заболеваниями легких "пылевой " этиологии // Бюл. эксперим. биологии и медицины. — 1991. № 7. — С. 53-55.

63. Онуфриев М.В., Потапова Г.И., Силаева С.А., Николаев А .Я. Карнозин как стимулятор цитостатической и фагоцитарной функции перитонеальных макрофагов // Биохимия. 1992. - Т. 57, № 9. - С. 1352-1359.

64. Пересыпкин В.В. Клинико-патогенетическое значение элементов про-и антиоксидантной систем крови у больных остеохондрозом поясничного отдела позвоночника и их изменения в процессе комплексной терапии : Дис. . канд. мед. наук. — Волгоград, 2001. — 216 с.

65. Пестина Т.И., Соковнина Я.М. Аденозиндезаминаза форменных элементов крови: распространение, свойства в норме и при различных гематологических заболеваниях // Вопр. мед. химии. 1993. — Т. 39, № 4.-С. 16-23.

66. Пиляев В.Г. Опыт нормализации урикемии при подагре // Врачебное дело. 1980. - №4. - с. 88 - 90.

67. Поддубная З.А. Ферменты в толстых нитях поперечно-полосатых мышц позвоночных//Биохимия. 1992. - Т. 57, № 12. - С. -1785-1814.

68. Потапова Г.И., Храмцова С.Н., Сухов Т.И., Мухоян И.А. Биохимические механизмы нарушений функционирования лимфоцитов и макрофагов при злокачественном росте // Вестн. РАМН. — 1993. № 4.-С. 3-7.

69. Пуни И.Н. Клиническое значение определения активности аденозиндезаминазы // Тер. арх. 1977. - Т. 59, № 2. - С. 147-151.

70. Пуни И.Н., Денисенко JT.H. Определение активности аденозиндезаминазы сыворотки крови при болезни Боткина // Лаб. дело. 1973. - № 8. - С. 488-490.

71. Романенко А.В. Захват аденозина нервными окончаниями и его регуляция // Нейрохимия. 1985. - Т. 4, № 3. - С. 327-336.

72. Свирновский А.И. Аденозиндезаминаза в лейкоцитах человека // Вопр. мед. химии. 1970. - Т. 16, № 1. - С. 36-38.

73. Сергеев П.В., Ухина Т.В., Черенных Н.С. и др. Стероидные гормоны и лизосомы // Вопр. мед. химии. — 1987. — № 5. — С. 60-65.

74. Синяченко Т.Ю. Гормонально-иммунные нарушения при подагре и экспериментальной гиперурикемии: автореф. дисс. канд. мед. наук. -Луганск, 1993.-28 с.

75. Соковнина Я.М., Пестина Т.И., Туркина А.Г. Сравнительная характеристика каталитических свойств аденозиндезаминазы тромбоцитов в норме и при хроническом миелолейкозе // Вопр. мед. химии. 1987. -Т. 33, № 6. - С. 71-74.

76. Соковнина Я.М., Пестина Т.И., Чижова А.И. и др. Аденозиндезаминаза тромбоцитов крови при различных гематологических заболеваниях // Вопр. мед. химии. — 1985. Т. 31, № З.-С. 26-30.

77. Стажаров М.Ю. Клинико-патогенетическое значение исследования активности энзимов пуринового метаболизма и антиоксидантной системы крови у больных ревматоидным артритом, остеоартрозом и подагрой: Дис. . канд. мед. наук. — Волгоград, 1998. — 220 с.

78. Стайер П. Биохимия: В 3-х томах. Пер. с англ. — Т. 2. М.: Мир, 1984.-307 с.

79. Тапбергенов С.О., Тапбергенова С.М. Диагностическое значение определения активности аденилатдезаминазы сыворотки крови // Лаб. дело. 1984. - № 2. - С. 104-107.

80. Титаренко О.Т., Солдатова Н.В. Перспективность определения активности аденозиндезаминазы в биологических жидкостях при туберкулезе // Проблемы туберкулеза. 1996. - № 5. - С. 52-54.

81. Титаренко О.Т., Солдатова Н.В., Умаров A.M., Петрова Т.Л. Дифференциально-диагностические возможности определения аденозиндезаминазы в плевральном выпоте // Клинич. медицина. -1995.-Т. 73, № 1.-С. 41-42.

82. Тихонов Ю.В., Маркушева Л.И., Тогузов Р.Т. ВЭЖХ анализ пуриновых соединений в эпидермисе и крови больных псориазом // Клинич. лаб. диагностика. - 1997. - № 6. - С. 47.

83. Тогузов Р.Т., Тихонов Ю.В., Талицкий В.В. и др. Регуляция метаболизма пуриновых и пиримидиновых производных — основа диагностики патологических состояний в эксперименте и клинике // Вестник АМН СССР. 1986. - № 8. - С. 40-52.

84. Уманский В.Ю., Балицкая Е.К., Касьяненко И.В. Активность ферментов пуринового обмена в нормальных киллерах (НК-клетках) у больных раком легкого // Применение ферментов в медицине: Тез. докл. республиканской науч. конф. Симферополь, 1987. - С. 13.

85. Ушакова И.С. Клинико патогенетическое значение исследования активности ферментов адениловой ветви пуринового метаболизма в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных ревматоидным артритом: дисс. канд. мед. наук. — Волгоград, 2007. - 201 с.

86. Уманский В.Ю., Ходуев С.Х., Залеток С.П. и др. Антиметастатический эффект L-лизин-а-оксидазы // Бюл. эксперим. биол. и медицины. 1990. - № 5. - С. 458-459.

87. Филановская Л.И., Блинов М.Н. Ферменты обмена пуриновых нуклеотидов как биохимические маркеры дифференцировкинормальных и лейкозных клеток (обзор литературы) // Вопр. мед. химии. 1986. - Т. 32, №.6. - С. 10-16.

88. Филановская Л.И., Блинов М.Н., Того А.В. Влияние пуриновых нуклеозидов на лейкоциты в норме и при лейкозах // Эксперимтальная онкология. — 1987. — Т. 9, № 3. — С. 39-43.

89. Филановская Л.И., Блинов М.Н., Того А.В. и др. О деградации пуринов в лейкоцитах при острых нелимфобластных лейкозах // Вопр. мед. химии. 1988. - № 6. - С. 71-76.

90. Филановская Л.И., Вартанян Н.Л., Того А.В. и др. Ферменты катаболических превращений пуриновых нуклеотидов лимфоцитов в норме и при хроническом лимфолейкозе // Вопр. мед. химии. — 1985. — Т. 31, № 3. С. 48-52.

91. Филановская Л.И., Никитин Д.О., Того А.В. и др. Активность ферментов разрушающих пуриновые нуклеотиды и субпопуляции лимфоидных клеток у детей с синдромом Даймонда-Блекфена // Гематолог, трансфузия. 1993. - Т. 38, № 1. - С. 19-22.

92. Филановская Л.И., Того А.В., Щербакова Е.Г. и др. Энзиматические маркеры при хроническом миелолейкозе и их значение для индентификации бластного криза // Вопр. онкологии. — 1990. Т. 36, № 9. - С. 1053-1058.

93. Фоломеева О.М., Дубинина Т.В., Логинова Е.Ю. и др. Заболеваемость населения России ревматическими болезнями в начале нового столетия // Тер. архив. 2003. - №5. - с. 5 - 9.

94. Фоломеева О.М., Эрдес Ш.Ф., Насонова В.А. Ревматические заболевания у населения Российской Федерации в начале XXI века. Научн.-практич. ревматология 2007; 12: 5-12.

95. Цурю В.В. Хитров Н.А. Остеоартроз // Тер. архив. 2000. - №5. -с. 62 — 66.

96. Черных Т.П., Мякишев М.В., Стажаров М.Ю. и др. Клинико-патогенетическое значение ферментов пуринового обмена при остеоартрозе // Актуальные проблемы современной ревматологии : Тез. докл. научн. Конф. Волгоград, 1999. - С. 111.

97. Чичасова Н.В., Имаметдинова Г.Р. Препарат найз (нимесулид) в лечении заболеваний суставов // Науч. практич. ревматология. — 2004.3. —С. 34-36.

98. Шаронян С.Г., Антонян А.А., Марданян С.С. Выделение, очистка и сравнительное изучение свойств аденозиндезаминазы из пяти отделов мозга крупного рогатого скота // Биохимия. — 1994. Т. 59, № 2.-С. 239-245.

99. Шмалько Ю.П., Уманский В.Ю. Метаболизм аденозина в лимфоцитах и нейрохимические стрессорные реакции у мышей с метастазирующей карциномой Льюис при хирургическом удалении опухоли // Вопр. мед. химии. 1986. - № 6. — С. 25-29.

100. Шостак Н.А., Логинова Т.К., Хоменко В.В. Рябкова А.А. Подагра- острый подагричекий артрит и возможности лечения // Русский мед. журнал. -2003.-т. 11, №23. с. 1296 - 1298.

101. Эрдес Ш.Ф., Фоломеева О.М. Проблема ревматических заболеваний в России // Русский мед. журн. — 2004. Т. 12, № 20. — С. 1121-1122.

102. Adam P., Orfanos Е., Naylor W., Guthrie R. Micromethod for estimating adenosine deaminase activity in drid blood spots on filter paper // Clin. Chem.- 1978.-Vol. 24.-№4.-P. 591-594.

103. Agarwal R.P. Adenosine deaminase. Measurement of activity and use of inhibitors//Meth. Pharmacol. 1985. - Vol. 6. - P. 109-125.

104. Agarwal R.P. Inhibitors of adenosine deaminase // Pharmacol, and Ther. 1982. - Vol. 17. - № 3. - P. 399-429.

105. Aikawa Т., Aikawa Y., Brady T. The pH-dependence of the inhibitory effects of several divalent cations on the bovine intestine adenosine deaminase activity // Int. J. Biochem. 1980. - Vol. 12. - № 3. - P. 493-495.

106. Altman R., Alarson G., Appelrouth D., et al. The American College of Rheumatology criteria for the classification and reporting of osteoarthritis // Arthritis Rheum. 1991.-Vol. 34.-p. 505-514.

107. Amor B. Data management in spondylarthropathies // Reumatology in Europea. — 1996. — Vol. 25. — № 3. — P. 92-95.

108. Aran J., Colomer D., Matutes E. et al. Presence of adenosine deaminase on the surface of mononuclear blood cells: immunochemical localization using light and electron microscopy // J. Histochem. Cytochem. 1991.-Vol. 39. -№ 8.-P. 1001-1008.

109. Aroszewicz L., Kowalczyk K. Adenosine deaminase from human thyroid purification and some properties // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1995. - Vol. 215. - № 3. - P. 1096-1103.

110. Arnrett F.C., Edworth S.M., Bloch D.A. et al. The American Rheumatism Association 1987 revised criteria for the classification of rheumatoid arthritis //Arthritis Rheum. — 1988. — Vol. 31. — P. 315-324.

111. Bacerra A., Zazcano A. The role of gene duplication in the evaluation of purine nucleotide salvage pathcoays // Orig. Life Evol. Biosph. 1998. -Vol. 28, № 4-6. - P. 539-553.

112. Bandres G.R., Abal A., Blancc P. et al. Adenosine deaminase activity in the pleural effusion. A study of 64 cases // Arch, ronconeumol. 1994. -Vol. 30. -№ l.-P. 8-11.

113. Baranczuk E., Czarnowski D., Namiot Z. Effect of fasting on some enzymatic activities in the muscle layer of intestine in the rat // Rocz. Akad. Med. Bialymst. 1995. - Vol. 40. - № 2. - P. 260-266.

114. Baro M., Acevedo- L., Lagos M. Usefulness of adenosine determination in cerebrospinal fluid for the diagnosis of meningeal tuberculosis: 4 years experience at a public hospital // Rev. Med. Chil. — 1996.-Vol. 124.-№3.-P. 319-326.

115. Bastian G., Bessodes M., Panzica R. et al. Adenosine deaminase inhibitors. Conversion of a single chiral synthon into erythro- and threo-9-(2-Hydroxy-3-nonyl)-adenines // J. Med. Chem. 1981. - Vol. 24. - № 12. -P.1383-1385.

116. Bausch U.M., Sabina R.L. Divergent N-terminal regions in AMP-deaminase and isofonn-specific catalytic properties of the enzyme // Arch. Biochem. Biophys. 1995. - Vol. 321. -№ 2. - P. 372-380.

117. Benveniste P., Cohen A. p53 Expression is required for thymocyte apoptosis induced by adenosine deaminase deficiency // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1995. - Vol. 92. - № 18. - P. 8373-8377.

118. Bessodes M., Bastian G., Abushanab E. et al. Effect of chirality in erythro-9-(2-hydroxy-3-nonyl)-adenine (EHNA) on adenosine deaminase inhibition // Biochem. Pharmacol. 1982. - Vol. 31. - № 5. - P. 879-882.

119. Biagi G., Giorgi I., Livi O., Scartoni V. Syntesis and ADA inhibitory activity of new 2-arvl-8-azaadenosines. VIII // Farmaco. 1992. - Vol. 47. -№ 5 .-P. 537-550.

120. Blackburn M.R., Datta S.K., Wakamiya M. et al. Metabolic and immunologic consequences of limited adenosine deaminase expression in mice // J. Biol. Chem. 1996. - Vol. 271. - № 25. - P. 15203-15210.

121. Bonet M., Maymo J., Arnau D. et al. Adenosine deaminase activity in rheumatoid pleural effusion // Ann. Rheum. Dis. 1989. - Vol. 48. - № 9. -P. 789-791.

122. Bordignon C., Notarangelo L.D., Nobili N. et al. Gene therapy in peripheral blood lymphocytes and bone marrow for ADA-immunodeficient patients // Science. 1995. - Vol. 270. - P. 470-475.

123. Boyum A. Isolation of mononuclear cells and granulocytes from human blood // Scand.I. Clin. Lab. Invest. — 1968. — Vol. 21. — Suppl. 97 (Paper IV) —P. 77-89.

124. Boyum A. Separation of white blood cells // Nature. — 1964. — Vol. 204. —P. 793-794.

125. Вис H.A., Moncion A., Hamet M. et al. Influence of adenosine deaminase inhibition on the phosphoinoside turnover in the initial stages of human T cell activation // Eur. J. Immunol. 1990. - Vol. 20. - P. 611-615.

126. Burgess L.J., Maritz F.J., Le-Roux I., Taljaard J.J. Combined use of pleural adenosine deaminase with lymphocyte / neutrophil ratio. Increased specificity for the diagnosis of tuberculous pleuritis // Chest. 1996. - Vol. 109. -№2.-P. 414-419.

127. Caiolfa V. R., Gill D., Parola A.H. The protonated form of 1-N6-etheno-erythro-9-12-hydroxy-3-nonyl.adenine is identified at the active site of adenosine deaminase // FEBS Lett. 1990. - Vol. 260. - № 1. - p. 19-22.

128. Canbolat O., Durak I., Cetin R. et al. Activities of adenosine deaminase, 5'-nucleotidase, guanase and cytidine deaminase enzymes in cancerous and non-cancerous human breast tissues // Breast. Cancer. Res. Treat. 1996.-Vol. 37. -№2.-P. 189-193.

129. Carrera., Porras A., Vidal F. et al. Evaluation of serum adenosine deaminase as a prognostic marker in the treatment of human immunodeficiency virus infection with zicovudine // Rev. Clin. Esp. 1995. -Vol. 195.-№2.-P. 74-77.

130. Carter C.W. The nucleoside deaminases for cytidine and adenosine: structure, transition state stabilization, mechanism and evolution // Biochimie. 1995. - Vol. 77. - № 1-2. - P. 92-98.

131. Casoli C., Lisa A., Magnani G. et al. Prognostic volue of adenosine deaminase compared to other markers for progression to acquired immunodeficiency syndrome among intravenous drug users // J. Med. Virol. 1995.-Vol. 45.-№ 2.-P. 203-210.

132. Centelles J. J., Franco R., Bozal J. Purification and partial characterization of brain adenosine deaminase: inhibition by purine compounds and by drugs // J. Neurosci. Res. 1988. - Vol. 19. - №2. - P. 258-267.

133. Chakravarti V.S., Lobell J., Douglas S.D. Chondroosseous dysplasia in sever combined immunodeficiency due to adenosine deaminase dificiency (chondroosseous dysplasie in ADA dificiency SCID) // Pediatr. Radiol. -1991. Vol. 21. - № 6. - P. 447-448.

134. Chang Z.Y., Nygaard P., Chinualt A.C., Kellems R.E. Choracterization of recombinant helper retroviruses from Moleney-Based vectors in erotropic and amphotropic packaging cell lines // Biochem. J. — 1991. Vol. 30. - № 8. - P. 2273-2280.

135. Chawla R.K., Seth R.K., Raj B. Adenosine deaminase levels in cerebrospinal fluid in tuberculosis and bacterial meningitis // Tubercle. -1991.-Vol. 72. -№3.-P. 190-192.

136. Chechik В., Baumal R., Sen-Gupta S. Immunohistochemical localization of adenosine deaminase in rat and calf tissues // Purine Metab: Proc 4 th. Int. Symp, London. 1984. - P. 63-66.

137. Chen H., Tartaglia A.P., Mitchell B.S. Hereditary overexpression of adenosine deaminase in erythrocytes: evidence for a cis-acting mutation // Am. J. Hum. Genet. 1993. - Vol. 53. - № 4. - P. 889-893.

138. Chiang C.S., Chiang C.D., Lin W. et al. Neopterin, soluble interleukin-2 receptor and adenosine deaminase levels in pleural effusions // Respiration. 1994.-Vol. 61. -№ 3. - P. 150-154.

139. Chiba S., Matsumoto H.> Motoi J. et al. High serum adenosine deaminase activity and its correlation with lymphocyte subsets in myasthenia gravis // J. Neurol. Sci. 1990. - Vol. 100. - № 1-2. - P. 174177.

140. Chowdhury M., Fillenz M. Presynaptic adenosine A2 and N-methyl-D-aspartate receptors regulate dopamine synthesis in rat striatal synaptosomes // J. Neurochem. 1991. - Vol. 56. - № 5. - P. 1783-1788.

141. Ciruela F., Saura C., Canela E. et al. Adenosine deaminase effects ligand-induced signalling by interacting with cell surface adenosine receptors // FEBS Lett. 1996. - Vol. 380. - № 3. - P. 219-223.

142. Coldstein L., Perlman D.F., Laughlin P., King P. Muscle glutamine production in diabetic ketoacidotic rats // Biochem. J. 1983. - Vol. 214. -№3.-P. 757-767.

143. Corbo R.M., Scacchi R., Mantuano E. Effect of some thiol reagents on erythrocyte adenosine deaminase (ADA) activity // Enzyme. — 1988. — Vol. 39.-P. 50-53.

144. Covas M.I., Esquerda A., Arner M. et al. Differential effects of 2'-deoxyguanosine on peripheral blood mononuclear cell proliferation in healthy donors and Hashimoto's thyroiditis patients // Cell. Prolif. 1996. -Vol. 29.-№ 9.-P.-513-521.

145. Da. Cunha J.G. Adenosine deaminase. A plyridisciplinary enzyme // Acta. Med. Port. -1991. Vol.4. - № 6. - P. 315-323.

146. Daddona P.E. Human adenosine deaminase. Properties and turnover in cultured T and В lymphoblasts // J. Biol. Chem. 1981. - Vol. 256. - № 23. -P. 12496-12501.

147. Daddona P.E., Kelley W.N. Analysis of normal and mutant forms of human adenosine deaminase a review // Mol. and Cell. Biochem. - 1980. -Vol. 29. -№2.-P. 91-101.

148. Dasmahapatra K.S., Facs M.D., Hill H.Z. et al. Evalution of adenosine deaminase activity in patients with head and neck cancer // J. Surg. Res. -1986. Vol. 40. - № 4. - P. 368-373.

149. Deibel M.R., Coleman M.S., Hutton J.J. Effect of adenosine deaminase inhibitors on the apparent rate of phosphorylation of deoxyadenosine // Biochem. Med. 1981. - Vol. 25. - № 3. - P. 288-297.

150. Delaney S.M., Geiger J.D. Enhancement of NMDA-induced increases in levels of endogenous adenosine by adenosine deaminase and adenosine transport inhibition in rat striatum // Brain. Res. 1995. - Vol. 702. - № 1-2. -P. 72-76.

151. De-Miranda P., Burnette T.C., Biron K.K. et al. Anabolic pathway of 6-methoxypurine orabinoside in cells infected with varicella-zoster virus // Antimicrob. Agents. Chemother. 1991. - Vol. 35. - № 10. - P. 2121-2124.

152. Doherty P.J., Pan S., Mulloy J.C. et al. Adenosine deaminase and thymocyte maturation // Scand. J. Immunol. — 1991. Vol. 33. - № 4. - P. 405-410.

153. Dong R.P., Kameoka J., Hegen M. et al. Characterization of adenosine deaminase binding to human CD 26 on T cells and its biologic role in immune response // J. Immunol. 1996.-Vol. 156.-№4.-P. 1349-1355.

154. Dougados M. How to diagnose spondylarthropathy? // Clin. Exp. Rheumatol. 1993. — Vol. 11. — P. 1 -3.

155. Durak I., Cetin R., Canborat O. et al. Adenosine deaminase, 5'-nucleotidase, guanase and cytidine deaminase activities in gastric tissues from patients with gastric cancer // Cancer. Lett. 1994. - Vol. 84. - № 2. -P. 199-202.

156. Dwivedi M., Misra S.P., Misra V., Kumar R. Value of adenosine deaminase estimation in the diagnosis if tuberculous ascitis // Am. J. Gastroenterol. 1990. - Vol. 85. - № 9. - P. 1123-1125.

157. Eigler A., Greten T.F., Sinha B. et al. Endogenous adenosine curtails lipopolysaccharide-stimulated tumor necrosis factor synthesis // Scand. J. Immunol. 1997. - Vol. 45. - № 2. - P. 132-139.

158. Ellis G., Goldberg M. A reduced nicotinamide adenine dinucleotide-linked kinetic assay for adenosine deaminase activity // J. Lab. Clin. Med. — 1970.-Vol. 76. -№3.-P. 507-517.

159. Engstrom I., Waldenstrom A., Ronquist G. Activation of AMP deaminase in human erythrocytes by calcium ions // Scand. J. Clin. Lab. Invest. 1996. - Vol. 56. - № 4. - P. 345-350.

160. Fabianowska-Majewska К., Greger J. Adenosine deaminase: physical and chemical properties of partially purified mitochondrial and cytosol enzyme from rat liver // Acta. Biochem. Pol. 1992. - Vol. 39. - № 2. - P. 193-204.

161. Fernandez A., Costas M.I., Sillero M.A., Sillero A. Diadenosine tetraphosphate activates AMP deaminase from rat muscle // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1984. - Vol. 121.-№ 1. - P. 155-161.

162. Floske K. Isolation and characterization of 5-nucleotidase of a human pancreatic tumor cell line // Biochim. et Biophys. Acta. Protein struct, and Mol. Enzymol. 1991. - Vol. 1076, № 2. - P. 273-281.

163. Fonoll C., Canela E.I., Bozal J. Characterization of the forms of bovine liver adenosine deaminase // Int. J. Biochem. 1982. - Vol. 14. - № 7.-P. 679-683.

164. Fortuin F.D., Morisaki Т., Holmes E.W. Subunit composition of AMPD varies in response to changes in AMPDl and AMPD3 gene expression in skeletal muscle // Proc. Assoc. Am. Physicians. 1996. - Vol. 108. -№4.-P. 329-333.

165. Fowa N.I., Ma D.D., Michalevicz R. et al.Differential cytotoxicity of deoxyguanosine and 8-aminoguanosine for human leukemic cell lines and normal bone marrow progenitor cells // Hematol. Oncol. — 1984. — Vol. 2 — №2, —P. 189-197.

166. Franco R., Oliver I.C., Centelles I.I., Bozal I. Inhibition of adenosine deaminase from rat liver by some drugs // Biol. Chem. Hoppe. Seyler. -1986.-Vol. 367.-P. 351.

167. Franco R., Aran I.M., Colomer D. et al. Association of adenosine deaminase with erythrocyte and platelet plasma membrane: an immunological study using light and electron microscopy // J. Histochem. Cytochem. 1990. - Vol. 38. - № 5. - P. 653-658.

168. Friedel R., Diederichs F., Lindena I. Release and extracellular turnover of cellular enzymes // Adv. Clin. Enzymol. 1979. — P. 70-105.

169. Fujii H., Miwa S., Tani K. et al. Overproduction of structurally normal enzyme in man: hereditary hemolytic anemia with increased red cell adenosine deaminase activity // Brit. J. Haematol. 1982. — Vol. 51. - № 3. - P. 427-430.

170. Fujii H., Miwa S., Suzuki K. Purification and properties of adenosine deaminase in normal and hereditary hemolytic anemia with increased red cell activity //'Hemoglobin. 1980. - Vol. 4. - № 5-6. - P. 693-705.

171. Gabellieri E., Bernini S., Pirias L. et al. Purification, stability and kinetic properties of highly purified adenosine deaminase from Bacillus cereus NCIB 8122 // Biophys. Acta: Gen. Subj. 1986. - Vol. 884. - № 3. -P. 490-496.

172. Gabellieri E., Bernini S., Pirias L. et al. Purification and properties of adenosine deaminase of B. cereus // Ital. J. Biochem. — 1986. Vol. 35. - № 2.-P. 163-166.

173. Gebhard M.M., Denkhaus H., Sakai K., Spieckermann P.G. Energy metabolism and enzyme release // J. Mol. Med. — 1977. — № 2. — P. 271283.

174. Geiger J.D., Nagy J.I. Lack of adenosine deaminase deficiency in the mutant mouse wasted // FEBS Lett. 1986. - Vol. 208. - № 2. - P. 431-434.

175. Gelfand E.W., Rao C.P., Malurdy D. et al. Absence of lymphocyte ecto-5'-nucleotidase in infants with reticuloendotheliosis and immunodeficiency // Purine Metab: Proc. 4 th Int. Symp. London, 1984. -P. 141-146.

176. Giader B.E., Backer К. Comparative activity of erythrocyte adenosine deaminase and orotidine decarboxylase in Diamond-Blackfan anemia // Am. J. Hematol. 1986. - Vol. 23. - № 2. - P. 135-139.

177. Golembiowska K., White T.D., Sawynok J. Adenosine kinase inhibitors augment release of adenosine from spinal cord slices // Eur. J. Pharmacol. 1996. - Vol. 307. - № 2. - P. 157-162.

178. Golembiowska K., White T.D., Sawynok J. Modulation of adenosine releas from rat spinal cord by adenosine deaminase and adenosine kinase inhibitors // Brain. Res. 1995. - Vol. 699. - № 2. - P. 315-320.

179. Goncerzewicz M., Cichy W., Socha J. et al. Gastrin and adenosine deaminase activity in duodenum mucosa of children with malabsorption syndrome (MAS) // Hepato-Gastroenterol. 1980. - Vol. 27. - P. 142.

180. Grabellieri E., Bernini S., Piras L. et al. Stabilization by monovalent cations of B. cereus adenosine deaminase // Ital. J. Biochem. — 1986. Vol. 35. - № 3. -P. 166-168.

181. Greger J., Fabianowska-Majewska K. Different effect of DGTP on 2'-deoxyadenosine metabolism in mitochondrial and cytosol // Z. Naturforsch. C. 1992. - Vol. 47. - № 11-12. - P. 893-897.

182. Gross M. Molecular biology of AMP deaminase deficiency // Pharm. World. Sci.- 1994.-Vol. 16. -№2.-P. 55-61.

183. Gupta V.K., Mukherjee S., Dutta S.K., Mukherjee P. Diagnostic evalution of ascitic adenosine deaminase activity in tubercular peritonitis // J. Assoc. Physicians. India. 1992. - Vol. 40. - № 6. - P. 387-389.

184. Hara N., Inuzuka S., Kawarada J., Shigematsu N. Pleural SC 58-9 in differential diagnosis of tuberculous, malignant and other effusions // Chest. 1992. - Vol. 102. - № 4. p. 1060-1064.

185. Heinz F., Reckel S., Pilz R., Kalden J. A neu spectrophotometric assay for enzymes of purine metabolism. IV. Determination of adenosine deaminase // Enzyme. 1980. -Vol. 25. - № 1. - P. 50-55.

186. Hir M.Le., Dubach U.C. An ATP-inhibited soluble 5'-nucleotidase of rat kidney // Amer.I.Physiol. 1988. - Vol. 254, № 2. - P. F 191-F 195.

187. Ho Kitae, Yamamoto H., Mizugaki M. Purification and general properties of AMP deaminase from sheep brain // J. Biochem. — Vol. 103. -№ 2. P. 259-262.

188. Hosek В., Bohacek J., Sikulova J. Purine metabolizing enzyme activities in radiosensitive tissues of mice after sublethal whole body irradiation // Gen. Physiol, and Biophys. - 1989. - Vol. 8. - № 1. - P. 63-71.

189. Hoyle E., Laval S.H., Calin A. et al. The X-chromosome and susceptibility to ankylosing spondylitis // Arthritis Rheum. — 2000. — Vol. 43. —P. 1353-1355.

190. Hwang K.C., Wang J.J., Hsieh K.H. Increased erythrocyte adenosine deaminase activity in asthmatic children // Acta. Pediatr. Sin. 1990. - Vol. 31. -№ 2.-P. 76-80.

191. Indue Т., Iga K., Hori K. et al. Tuberculous pericarditis: importance of adenosine deaminase activity in pericardial fluid // Inter. Med. 1993. -Vol. 32. -№8.-P. 675-677.

192. Isaka N., Tanaka R., Nakamura M. et al. A case of tuberculous pericarditis use of adenosine deaminase activity (ADA) in early diagnosis // Heart. Vessels. - 1990. - Vol. 5. - № 4. - P. 247-248.

193. Jaroszewicz L., Stelmach H. Intracellular distribution of AMP deaminase in the pig thyroid gland // Enzyme. 1984. — Vol. 31. - № 3. - P. 137-142.

194. Jaroszewicz L., Wyszynska M. Adenosine deaminase from pig thyroid gland. Purification and some properties // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1982. - Vol. 109. - № 1. - P. 138-145.

195. Jeanfavre D.D., Woska J.R., Pargellis C.A. et al. Effect of deoxycoformycin and ValboroPro on the associated catalytic activities of lymphocyte CD 26 and ecto-adenosine deamina-se // Biochem. Pharmacol. -1996.-Vol. 52. -№ 11.-P. 1757-1765.

196. Jenkins R.L., Daniel H.G., Atkins L. Changes in AMP deaminase activities in the hearts of diabetic rats // Biochem. and Biophys. Acta.1991.-Vol. 1077. -№3.-P. 379-384.

197. Joshida N., Sadamoto Т., Hatori T. et al. Influence of hepatitis С virus on the alcoholic liver diseases // Arukoru. Kenkyuto. Jakufiitsu. Ison.1992. Vol. 26. - № 6. - P. - 569-578.

198. Joshino M., Murakami K. The regulatory role of spermine and fatty acid in the interaction on AMP deaminase with phosphofructokinase // Biochem. et biophys. Acta. 1982. - Vol. 719. - № 3. p. 474-479.

199. Jun H.K., Kim T.S., Yeeh Y. Purification and characterization of an extracellular adenosine deaminase from Nocardioides sp. J-326 TK // Biotechnol. and Appl. Biochem. 1994. - Vol. 20. - № 2. - P. 265-277.

200. Jun H.K., Sakai T. Some properties of adenosine deaminase of Pseudomonas synxntha // J. Ferment. Technol. — 1979. Vol. 4. — P. 294299.

201. Kaletha K. Hen heart AMP-deaminase the combined effect of ATP, ADP and orthophosphate on the enzyme activity // Int. J. Biochem. - 1984. -Vol. 16. -№ l.-P. 83-85.

202. Kaletha K., Bogdanowicz S., Raffin I. Regulatory properties of pigeon heart muscle of AMP-deaminase // Biochem. 1987. - Vol. 69. - № 2. - P. 117-123.

203. Kaletha K., Skladanowski A. Regulatory properties of 14 day embryo and adult hen heart AMP-deaminase // Int. J. Biochem. 1984. - Vol. 16. -№ l.-P. 75-81.

204. Kaletha К., Spychala J., Nowak G. Developmental forms of human skeletal muscle AMP-deaminase I I Experientia. 1987. - Vol. 43. - № 4. — P. 440-443.

205. Kaletha K., Thebault M., Raffin I. Camparative studies on heart and skeletal muscle AMP-deaminase from rainbow trout // Compar. Biochem. and Physiol. 1991. - Vol. 99. - № 4. - P. 751 -754.

206. Kalcar H.M. Differential spectrophotometry of Purine compounds by means of specific enzymes. III. Studies of the enzymes of purine metabolism // J. Biol. Chem. 1947. - Vol. 167. - № 2. - P. 461-475.

207. Kane B.J., Kuhn J.G., Rouch M.K. Pentostatin: an adenosine deaminase inhibitor for the treatment of hairy cell leukemia // Ann. Pharmacother. 1992. - Vol. 26. - № 7-8. - P. 939-947.

208. Kari O., Raivi O. The biochemical basis of immunodeficiency disease // Eur. J. Pediatr. -1980. Vol. 135. - P. 13-20.

209. Kato S. Enzyme histochemical identification of lymphatic vessels by light and back-scatterid emage scanning electron microscopy // Stain. Technol. 1990.-Vol. 65, №3.-P. 131-137.

210. Kazue F., Masataka J. Activities of adenylate-degrading enzymes in muscles from vertebrates and invertebrates // Сотр. Biochem. and Physiol.- 1987.-Vol. 86. -№ l.-P. 109-112.

211. Kelbel C., Stumpf В., Schmidt W. et al. Role of serum adenosine deaminase as an immune parameter of tuberculosis // Pneumologie. 1995.- Vol. 49. № 12. - P. 684-688.

212. Kelly M.A., Vestling M.M., Murphy C.M. et al. Primary structure of bovine adenosine deaminase // J. Pharm. Biomed. Anal. — 1996. Vol. 14. -№ 11.-P. 1513-1519.

213. Klockavs M., Kleemola M., Leinonen M., Koskela M. Serum adenosine deaminase in viral and bacterial pneumonia // Chest. — 1991. — Vol. 99.-№3.-P. 137-140.

214. Knudsen T.B., Winters R.S., Otey S.K. et al. Effects of (R)-deoxycoformycin (pentostatin) on intrauterine nucleoside catabolism and embryo viability in the pregnant mouse // Teratology. 1992. - Vol. 45. - № 1.-P. 91-103.

215. Kobayashi F., Ikeda Т., Marumi F., Sato C. Adenosine deaminase isoenzymes in liver diseas // Am. J. Gastroenterol. — 1993. — Vol. 88. № 2. -P. 266-271.

216. Kocic G., Vlahovic P., Dordevic V. et al. Effects of growth factors on the enzymes of purine metabolism in culture of regenerating rat liver cells // Arch. Physiol. Biochem. 1995. - Vol. 103. - № 6. - P. 715-719.

217. Koizumi H., Tomizawa К., Tanaka H. et al. Clinical significance of serum adenosine deaminase activity in patients with mycosis fungoides // J. Dermatol. 1993. - Vol. 20. - № 7. - P. 394-399.

218. Komsuoglu В., Goldeli O., Kulan K., Komsuoglu S.S. The diagnostic and prognostic value of adenosine deaminase in tuberculous pericarditis // Eur. Heart. J. 1995. - Vol. 16. - № 8. - P. 1126-1130.

219. Kopff M., Zakrzewska I., Klem J. et al. Activity of adenosine deaminase in red blood cells of patiens suffering from multiple sclerosis treated with adrenocorticotropic hormone // Pol. J. Pharmacol. 1995. -Vol. 47.-№6.-P. 525-530.

220. Korber W., Meisterernst E., Hermann G. Quantitative measurement of adenosine deaminase from human erythrocytes // Clin. Chim. Acta. 1975. -Vol. 63.-P. 323-333.

221. Kuhn M., Vonmoos C., Leuenberger P. Determination of adenosine deaminase in 295 samples of pleural fluid // Rev. Mai. Respir. 1988. - Vol. 5 - № 6. - P. 641-644.

222. Kurata N. Adenosine deaminase // Nippon. Rinsho. 1995. - Vol. 53. - № 5. -P.l 178-1183.

223. Le Floc'h F., Lafleuriel J. Evolution des activities enzymatiques des voies de recyclage des bases et nucleosides puriques dans les tubercules de Topinambour // C. r. Acad. Sci. 1984. - Vol. 298. - № 3. - P. 69-72.

224. Ling F., Jnoue Y., Kimura A. Purification and characterization of adenosine deaminase from Klebsiella sp. LF 1202 // J. Ferment. And Bioeng. 1991. - Vol. 71. - № 2. - P. 89-92.

225. Luo S., Jang L.H., Li L. Adenosine deaminase activity and isozyme test for differentiation diagnosis of tuberculous pleurisy // Chug. Hua. Chieh. Ho. Ho. Hsi. Tsa. Chih. 1993. - Vol. 16. - № 5. - P. 272-274.

226. Luo S., Jinsheng., Shen J., Zou G. Shengwuhuaxue yu shengwuwuli jinzhan // Progr. Biochem. and Biophys. 1996. - Vol. 23. - № 6. - P. 531537.

227. Lushchak V.I., Storey K.B. Effect of exercise on the properties of AMP-deaminase from trout white muscle // Int. J. Biochem. — 1994. Vol. 26.-№ 10-11.-P. 1305-1312.

228. Lupidi G., Falasca M., Marmocchi F. et al. Adenosine deaminase from bovine brain: purification and partial characterization // Biochem. Int. — 1992. Vol. 26. - P. 1053-1063.

229. Machado L.D., Livramento J.A., Spina-Franca A. Adenosine deaminase in the cerebrospinal fluid of patients with acquired immunodeficiency syndrome // Arq. Neuropsiquiatr. — 1995. — Vol. 53. № 4.-P. 755-759.

230. Maeda K., Ito K., Jamaguchi N. Purine nucleoside phosphorylase (PNP) and adenosene deaminase (ADA) activities examined cytochemicallyin unfixed lymphocytes of patients with lymphoproliferative disorders // Blood. 1981. - Vol. 58. - № 5. - P. 897-903.

231. Mahnke-Zizelman D.K., Sabina R.L. Cloning of human AMP deaminase isoform cdnas. Evidence from a third AMPD gene exhibiting alternatively apliced 5-'exons // J. Biol. Chem. 1992. - Vol. 267. - № 29. -P. 20866-20877.

232. Mansell M.A., Allsop I., Watts R.W. Effect of renal failure on erythrocyte purine nucleotide, nucleoside and base concentrations and some related enzyme activities // Clin. Sci. 1981. - Vol. 61. - № 6. - P. 757-764.

233. Marin R., Connick E. Tension myalgia versus myoadenylate deaminas deficiency: a case report // Arch. Phys. Med. Rehabil. 1997. - Vol. 78. - № l.-P. 95-97.

234. Marke T.M. Molecular basis of adenosine deaminase deficiency // Immunodeficiency. 1994. - Vol. 5. - № 2. - P. 141-157.

235. Martin M., Aran M., Colomer O. et al. Surface adenosine deaminase a novel B-cell marker in chronic lymphocytic leukemia // Hum. Immunol. -1995. Vol. 42. - № 3. - P. 265-273.

236. Martinek R.G. Micromethod for estimation of serum adenosine deaminase // Clin. Chem. 1963. - Vol. 9. - № 5. - P. 620-625.

237. Martinez A., Flores C., Munos D.E., Vidae C.J. 5'-nukleotidase in mouse muscle is azing-containing grotein // Biochem. Soc. Trans — 1997. Vol. 25, № 3 -P.382.

238. Martinez C., Zumalacarregu J.M., Diez V., Burgos J. Bovine skeletal muscle adenosine deaminase. Purification and some properties // Int. J. Biochem. 1984. - Vol. 16. - № 2. - P. 1279-1282.

239. Masataka Y., Kieko M. AMP-deaminase reaction as a control system of the adenylate energy sharge in yeast. Role of adenylate degradation in the aerobic to anaerobic shift of metabolism // Pharmacobiol. Dyn. 1987. -Vol. 10.-№2.-P. 26.

240. Masataka Y., Kieko M. Effect of spermine on the inhibition by fatty acid of AMP deaminase reaction as a control sistem of the adenylate energy charge in yeast // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1981. - Vol. 102. -№3. -P. 905-910.

241. Melissinos K., Delidon A., Grammenou S., Markopoulos P. Study of the activity of lymphocyte adenosine deaminase in chronic renal failure // Clin. Chim. Acta.- 1983.-Vol. 135. № 1. - P. 9-12.

242. Merkler D., Schramm V. Catalytic and regulatory site composition of yeast AMP deaminase by comparative binding and rate studies. Resolution of the cooperative mechanism // J. Biol. Chem. 1990. — Vol. 265. - № 8. — P. 4420-4426.

243. Mesarosova A., Hrivnakova A., Klobusicka M., Babusikova O. Chronic myeloid leukemia: correlation between purine metabolism enzyme activities and membrane immunophenotype // Neoplasma. 1995. - Vol. 42. -№ l.-P. 9-14.

244. Mohamedali K.A., Quicherit O.M., Kellems R.E., Rudolph F.B. The highest levels of purine catabolic enzymes in mice are present in the proximal small intestine // J. Biol. Chem. 1993. - Vol. 268. - № 31. - P. 23728-23733.

245. Molinos L., Fernandez R., Dominguez M.J. et al. Adenosine deaminase activity in the aetiological diagnosis of community-acquired pneumonia // Scand. J. Infec. Dis. 1997. - Vol. 29. - № 3. - P. 287-290.

246. Morisaki Т., Gross M., Morisaki H. et al. Molecular basis of AMP-deaminase deficiency in skeletal muscle // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 1992. Vol. 14. - P. 6457-6461.

247. Muller G., Krug K., Richter V. et al. Adenosindesamtrasea ktivitaten bei Leukamie-patienten // Folia haemotol. 1981. - Vol. 108. - № 6. - P. 763-768.

248. Muralidhara., Matsumura F., Blankenship A. 2,3,7,8-tetra chloradibenzo-p-dioxin (TCDD)- induced reduction of adenosine deaminaseactivity in vivo and in vitro // J. Biochem. Toxicol. — 1994. Vol. 9. - № 5. -P. 249-259.

249. Muraoka Т., Katsuramaki Т., Shirashi H., Jokoyama M.M. Automated enzymatic measurement of adenosine deaminase isoenzyme activities in serum // Anal. Biochem. 1990. - Vol. 187. - № 2. - P. 268-272.

250. Nagy J.I., Geiger J.D., Staines W.A. Adenosine deaminase and purinergic neuroregulation // Neurochem. Int. 1990. - Vol. 16. - № 3. — P. 211-221.

251. Nair V., Buenger G.S., Sells T.B. Inhibition of mammalian adenosine deaminase by novel functionalized 2',3'-dideoxyadenosines // Biochim. Biophys. Acta.-1991.-Vol. 1078. № l.-P. 121-123.

252. Namiot Z., Kemona A., Stasiewicz J. et al. Adenosine deaminase activity in gastric cancer // Cancer. Lett. — 1994. Vol. 82. - № 1. - P. 9598.

253. Niedzwicki J.G., Liou C., Abernethy D.R. et al. Adenosine deaminase isoenzymes of the opossum didelphis virginiana: initial chromatographic and kinetic studies // Сотр. Biochem. Physiol. Biochem. Mol. Biol. — 1995. -Vol. 111.- №2.-P. 291-298.

254. Nishikawa Y., Fukumoto K., Watanale F. Liver disease diagnoses based on serum adenosine deaminase activity // Jap. Clin. Chem. — 1986. — Vol. 15. -№5. -P. 259-263.

255. Nishikawa Y., Nakamura M., Fukumoto K. et al. Adenosine deaminase isoenzymes in patients with Graves' disease // Rinsho. Byori. — 1995. Vol. 43. - № 10. - P. 1057-1060.

256. Nisizawa K., Okada J., Kubo K., Anzai H. An adenylate deaminase from Porphyra yezoensis Ueda // J. Phycol. 1980. - Vol. 28. - № 4. - P. 205-210.

257. Norman В., Hellsten-Westtng J., Sodin В., Ansson E. AMP deaminase in skeletal muscle of healthy males quantitatively determined by new assay // Acta. Physiol. Scand. 1994. - Vol. 150. - № 4. - P. 397-403.

258. Nowak G., Keletha K. Isolation and regulatory mechanisms of smooth muscle AMP-deaminase // Acta. Biochem. Pol. 1991. - Vol. 38. - № 1. -P. 187-189.

259. Nowac G., Keletha K. Molecular forms of human heart muscle AMP-deaminase // Biochem. Med. and Metab. Biol. 1991. - Vol. 46. - № 2. - P. 263-266.

260. Nowac G., Keletha K. Purification and properties of AMP-deaminase from human kidney // Biochem. Med. and Metab. Biol. 1992. - Vol. 47. -№ 3. - P. 232-241.

261. Ogasawara N., Goto H., Yamada Y. AMP-deaminase isozymes in human blood cells // Purine Metab. Man : Proc. 4 th Int. Symp., London. -1984.-P. 59-62.

262. Ogasawara N., Goto H., Yamada Y. et al. AMP-deaminase isozymes in human tissues // Biochem. et Biophys. Acta. 1982. - Vol. 714. - № 2. -P. 298-306.

263. Ogasawara N., Haruko Y.Y. Interaction of AMP-deaminase with RNA//Biochem. et Biophys. Acta. 1981.-Vol. 661. -№ l.-P. 164-169.

264. Ogasawara N., Yamada Y. AMP-deaminase isozymes in rabbit red and white muscles and heart // Сотр. Biochem. and Physiol. 1983. — Vol. 76. -№3.- P. 471-473.

265. Ogawa Т., Aikawa J., Aikawa T. Affinity diffinity of adenosine deaminase for the purine ribosideepoxyactivated sepharose 6B column // Сотр. Biochem. and Physiol. 1987. - Vol. 88. - № 2. - P. 491-495.

266. Ogawa Т., Aikawa J., Aikawa T. Kinetic characteristics and binding process of substrate analogs to the adenosine deaminase in the marinemussel Mytilus edulis // Сотр. Biochem. and Physiol. 1987. - Vol. 88. -№ 1.-P. 91-100.

267. Ohata M., Masuda I., Nonaka K., Sugiura R. Combination assay of IAP and ADA in hematologic malignancies // Rinsho. Byori. — 1990. Vol. 38. -№6.-P. 703-710.

268. Ohiba S., Saitoh M., Kashiwagi M. et al. Isosyme analysis of the high serum adenosine deaminase activity in patients with myastenia Gravis // Intern. Med. 1995. - Vol. 34. - № 2. - P. 81-84.

269. Okana J., Ribera E., Martinez-Vazouez J.M. et al. Adenosine deaminase activity in rheumatoid pleural effusion // Ann. of the Rheum. Dis. 1988. - Vol. 47. - P. 394-397.

270. Oosthvizen H.M., Ungerer P., Bissbort S.H. Kinetic determination of serum adenosine deaminase // Clin. Chem. 1993. — Vol. 39. - № 10. - P. 2182-2185.

271. Otconell M.A., Keller W. Purification and properties of double-stranded RNA-specific adenosine deaminase from calf thymus // Proc. Alt. Acad. Sci. USA. 1994. - Vol. 91. - № 22. - P. 10596-10600.

272. Pagani R., Tabucchi A., Carlucci F., Marinello E. Gli enzimi del catabolismo dei nucleotidi purinici nelle leucemie nelle immunodeficienze congenite e acvuisite // G. Ital. Chim. Clin. 1991. - Vol. 16. - № 4. - P. 217-229.

273. Pechan I., Starkova В., Pechanova E. et al. Simple and fast method of adenosine deaminase isolation from the bovine heart // Biologia. 1983. -Vol. 38.-№ 8.-P. 735-742.

274. Pechanova O., Babal P. Activity of some adenine nucleotide degradation enzymes in human atherosclerotic aorta endotheleum // Folia. Biol. Praha. 1993. - Vol. 39. - № 4. - P. 188-194.

275. Perignon J.L., Hamet M., Buc H.A. et al. Biochemical study of a case of hemolytic anemia with increased (85-fold) red cell adenosine deaminase

276. Purine Metab. Man : Proc. 4 th Int Symp. Hum. Purine and Pyrimidine Metab. London, 1984. - P. 355-358.

277. Perez de Oteyza C., Menendez M., Irazabal C. et al. Adenosine deaminase (ADA) and beta-2-microglobulin (beta 2 M) as discriminating serum markers of progression to AIDS // An. Med. Interna. 1996. - Vol. 13.-№5.-P. 217-221.

278. Petterson Т., Klockars M., Weber Т.Н., Essen R. Adenosine deaminase activity in joint effusion // Scand. J. Rheumatol. — 1988. Vol. 17.-№ 5.-P. 365-369.

279. Petterson T.,Ojala K., Weber Т.Н. Adenosine deaminase in the diagnostic of pleural effusions // Acta. Med. Scand. — 1984. — Vol. 215. № 4.-P. 299-304.

280. Pool R. "Hairy enzymes" stay in the blood // Science. 1990. - Vol. 248.-№4953.-P. 203.

281. Raffin J.P. Activation of trout gill AMP-deaminase by an endogenous proteinase. I. Effects on the regulatory properties of the enzyme // Сотр. Biochem. and Physiol. 1986. - Vol. 85. -№ l.-P. 157-162.

282. Raffin J.P. Activation of trout gill AMP-deaminase by an endogenous proteinase. II. Modification of the properties of the enzyme during starvation, pollution and salinity changes // Сотр. Biochem. and Physiol. — 1986.-Vol. 85. -№ l.-P. 163-171.

283. Raffin J.P. Activation of trout gill AMP-deaminase by an endogenous proteinase. III. Comparative studies on the gill AMP-deaminase from different fresh water and sea water teleosts // Сотр. Biochem. and Physiol. 1986.-Vol. 85.-№ l.-P. 173-182.

284. Raffin J.P. AMP-deaminase from the gill of Salmo gairdnerii Richardson: effects of anions, cations and buffers // Сотр. Biochem. and Physiol. 1984. - Vol. 79. - № 3. - P. 499-504.

285. Raffin J.P., Thebault M.T. AMP-deaminase from equine muscle: purification and determination of regulatory properties // Int. J. Biochem. -1991.-Vol. 23. -№ 10.-P. 1069-1078.

286. Raffin J.P., Thebault M.T. Purification and partial characterization of an AMP-deaminase from the marine invertebrate Palaemon Serratus // Сотр. Biochem. and Physiol. 1987. - Vol. 88. - № 4. - P. 1071-1076.

287. Raggi A., Ranieri-Raggi M. Regulatory properties of AMP-deaminase isoensymes from rabbit red muscle // Biochem. J. — 1987. — Vol. 242. № 3. -P. 875-879.

288. Rajendra W., Mohanachari V., Indira K., Swami K.S. Circadian rhythms in ammonia metabolism of toad muscle // Compar. Physiol, and Ecol. 1982. - Vol. 7. - № 2. - P. 141-144.

289. Ramse W., Mullen C.A., Biaese R.M. Retrovirus mediated gene transfer as therapy for adenosine deaminase (ADA) deficiency // Leukemia.- 1995.-Vol. 1.-P. 70.

290. Ranieri-Raggi M., Bergamini C., Raggi A. Effect of pH on the kinetic properties of rat skeletal muscle AMP-deaminase // Ital. J. Biochem. 1980.- Vol. 29. № 4. - P. 238-250.

291. Ranieri-Raggi M., Raggi A. Effect of storage on activity and subunit structure of rabbit skeletal muscle AMP-deaminase // Biochem. J. 1980. -Vol. 189.-№2.-P. 367-368.

292. Ranieri-Raggi M., Raggi A. Skeletal muscle AMP-deaminase: effects of limited proteolysis on the aggregation and regulatory properties // Ital. J. Biochem. 1980. - Vol. 29. - № 3. - P. 218-219.

293. Resta R, Hooker S.W., Laurent A.B. et al. Insights into thymic purine metabolism and adenosine deaminase deficiency revealed by transgenicmice overexpressing ecto-5'-nucleotidase (CD 73) I I J. Clin. Invest. 1997.- Vol. 99. № 4. - P. 676-683.

294. Rokosu A.A. The characterization of an adenosine deaminase from chicken serum // Сотр. Biochem. and Physiol. — 1983. — Vol. 74. № 3. — P. 441-444.

295. Rousseau G.R., Cambron P., Amar-Costesec A. Glucocorticoid receptor-mediated stimulation of 5'-nucleotidase in human limphoblastoid I M-9 ccells // FEBS Lett. 1980. - Vol. 121, № 2. - P. 249-252.

296. Sabina R.L., Fishbein W.N., Pereshkpour G. et al. Molecular analysis of the myoadenylate deaminase deficiencies // Neurology. — 1992. — Vol. 42.- № l.-P. 170-179.

297. Sakai Т., Jun Hong-Ki. Purification and characterization of adenine deaminase in Pseudomonas synxantha // J. Ferment. Technol. 1978. - Vol. 56.-№4.-P. 257-265.

298. Saraux A., Guillemin F., Guggenbuhl P. et al. Prevalence of spondyloarthropathies (SPA) in France 2001 // Ann. Rheum. Dis. — 2003.- Vol. 62. — Suppl. 1. — P. 90.

299. Sarin P.S., Thornton A., Sun D. Terminal transferase and adenosine deaminase activities in human neoplasia: their role in modulating cancer treatment // New Exp. Modalities Contr. Neoplasia : Proc. NATO Adv. Study Inst, London. 1986. - P. 203-212.

300. Sasaki S. Pathogenetic significance of adenosine deaminase in autoimmune diseases // Nippon. Sei. Keigeka. - Gannai. Zasshi. - 1984. -Vol. 5. - № 2. — P. 219-230.

301. Sashikala R., Krishna M.P., Indira K. Ambient ammonia effect on catalytic potential of muscle and gill AMP deaminase in Fish // Arch. Int. Physiol, et Biochem. 1987.-Vol. 95. -№ l.-P. 31-35.

302. Saura C., Ciruela F., Casado V. et al. Adenosine deaminase interacts with Al adenosine receptors in pig brain cortical membranes // J. Neurochem. 1996. - Vol. 66. - № 4. - P. 1675-1682.

303. Schrader W., West C., Strominger N. Localization of adenosine deaminase and adenosine deaminase complexihg protein in rabbit brain // J. Histochem. and Cytochem. 1987. - Vol. 35. - № 4. - P. 443-451.

304. Sen G.S., Schrader W.P., Chechik B.E. Purification and some properties of adenosine deaminase from human thymus // Prop. Biochem. -1982. -№ 4.-P. 323-341.

305. Senesis S., Batoni G., Bianchi F. et al. Questioning the role of adenosine deaminase in the development of В lymphocytes in chicken bursa // Dev. Сотр. Immunol. 1990. - Vol. 14. - № 1. - P. 95-104.

306. Sgarrella F., Mura U., Catalani R. et al. Preliminary characterization of adenosine deaminase from Bacillus cereus // Boll. Soc. Ital. Biol. Sper. -1982.-Vol. 58. -№ 18.-P. 1145-1151.

307. Sharoyan S., Mardanian S., Haroutunian A. AMP deaminase from anterior lobe of bovine pituitary: purification and properties // Acta. Biochem. Pol. 1994. - Vol. 41. - № 1. - P. 97-101.

308. Sheid B. Trazodone, a nontricyclic antidepressant, in an inhibitor of adenosine deaminase // Res. Commun. Chem. Pathol, and Pharmacol. -1985.-Vol. 47.-№ l.-P. 149-152.

309. Shen J.X., Luo S.W., Li J.S., Zhou G.L. Investigations on purification and properties of adenosine deaminase from human stomach // Clin. Biochem. J. 1996. - Vol. 12. - № 4. - P. 464-469.

310. Shewach D.S., Krawczyk S.H., Acevedo O.L. Inhibition of adenosine deaminase by azapurine ribonucleosides // Biochem. Pharmacol. 1992. -Vol. 44. - № 9. - P. 1697-1700.

311. Shimada T. Current status and tuture prospects of human gene therapy // Acta. Paediatr. Jpn. 1996. - Vol. 38. - № 2. - P. 176-181.

312. Shiosaka Т., Ohminami H., Kobayashi J., Okuda H. An improved method for determination of serum adenosine deaminase activity and its clinical applications // J. Med. Sci. 1982. - Vol. 31. - № 4. - P. 203-210.

313. Shumate J.B., Kaiser K.K., Carroll J.E., Brooke M.H. Adenylate deaminase deficiency in a hypotonic infant // J.Pediatr. 1980. - Vol. 96. -№ 5.-P. 885-887.

314. Sideraki V., Mohamedali K.A., Wilson D.K. et al. Probing the functional role of two conserved active site aspartates in mouse adenosine deaminase // Biochemistry. 1996. - Vol. 35. - № 24. - P. 7862-7872.

315. Siegtried G., Urtovsnik F., Pric D. et al Parathyroid hormone stimulates ecto-5'-nucleotidase activity in renal epithelial cells: role of protein kinanse-C // Endocrinology. 1995. - Vol. 135, № 3. - P. 1267-1275.

316. Skladanowski A., Kaletha K., Zydowa M. Hydro- and thermodynamic properties of bovine heart AMP-deaminase // Int. J. Biochem. — 1981. Vol. 13. -№ 7.-P. 865-869.

317. Skladanowski A., Zydowa M. Two forms of AMP-deaminase in bovine heart // Acta. Biochem. Pol. 1988. - Vol. 35. - № 1. - P. 29-37.

318. Smith I.K., Carden D.L., Korthuis R.I. Activated neutrophyes increase microvascular permeability in skeletal muscle: role of xanthine oxidase // I.Appl.Physiol. 1991. - Vol. 70, № 5. - P. 2003-2009.

319. Smolenski R.T., Jacoub M.H., Seymour A.M. Hyperthyroidism increases adenisine transport and metabolism in the rat heart // Mol. Cell. Biochem. 1995. - Vol. 143. - № 2. - P. 143-149.

320. Spoorenberg A., Van der Heijde D., de Klerk E. et al. Relative value of erythrocyte sedimentation rate and C-reactive protein in assesment ofdisease activity in ankylosing spondylitis // J. Rheumatol. — 1999. — Vol. 26.—P. 980-984.

321. Spychala J. Comparative study on vertebrate liver AMP-deaminase // Сотр. Biochem. and Physiol. 1984. - Vol. 78. - № 7. - P. 881-884.

322. Spychala J. The interaction of polyphosphoinositols with AMP-deaminase // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1987. - Vol. 148. - № l.-P. 106-111.

323. Spychala J., Marszalek J. The role of GTP in the regulation of two forms of AMP-deaminase from chicken kidney // Biochem. and Physiol. -1987. Vol. 88. - № 4. - P. 1077-1082.

324. Spychala J., Marszalek J. The forms of AMP-deaminase from the lizard (Lacerta agilis) liver // Сотр. Biochem. and Physiol. 1986. - Vol. 83. -№ l.-P. 169-171.

325. Spychala J., Marszalec J. Regulatory properties of AMP-deaminase from rat tissues // Int. J. Biochem. 1991. - Vol. 23. - № 10. - P. 11551159.

326. Stankiewicz A. AMP-deaminase from human skeletal muscle. Subunit structure, aminoacid composition and metal content of the homogenous enzyme // Int. J. Biochem. 1981. - Vol. 13.-№ 11.-P. 1177-1183.

327. Stankiewicz A. Comparative studies on AMP-deaminase VII. Purification and some properties of the enzyme from crayfish. Orconectes limosus tail muscle // Сотр. Biochem. and Physiol. 1982. - Vol. 72. - № l.-P. 127-132.

328. Stankiewicz A. Makarewicz W. Comparative studies on AMP-deaminase VI. Antigenic properties of the enzyme from frog liver, frogmuscle and hen white muscle // Сотр. Biochem. and Physiol. — 1982. Vol. 72. -№ l.-P. 123-126.

329. Stelmach H., Jaraszewicz L. Pig thyroid AMP-deaminase purification and some properties // Biochem. and Biophys Res. Commun. — 1981. — Vol. 101.-№ l.-P. 144-152.

330. Stngh L.S., Sharma R. Developmental expression and corticosterone inhibition of adenosine deaminase activity in different tissues of mice // Mech. Ageing, and Dev. 1995. - Vol. 80. - № 2. - P. 85-92.

331. Suga M., Ando M., Nishikawa H., Araki S. Adenosine deaminase activity and free IL-2 receptor levels in serum from patients with mycoplasma pneumonia // Jpn. J. Med. 1991. - Vol. 30. - № 2. - P. 108112.

332. Taheriuz Z., Hobibuliah C.M., Saleem J. Decressed adenosine deaminase activity in peripheral lymphocytes of patients suffering from amebic liver abscess // Arch. Med. Res. 1993. - Vol. 24. - № 2. - P. 203204.

333. Tavenier M., Skladanowski A.C., Abreu R.A., De Ong W. Kinetics of adenylate metabolism in human and rat myocardium // Biochem. Biophys Acta. 1995. - Vol. 1244. - № 2-3. - P. 351-356.

334. Thakker K., Anero D.R., Sharif H.M. et al. Cardiac adenylate deaminase: molecular kinetic and regylatory properties under phospate — free conditions // Biochem. J. 1994. - Vol. 300. - № 2. - P. 359-369.

335. Thakker K., Anero D.R., Varwood C. et al. Isolation and characterization of AMP-deaminase from mammalian (rabbit) myocardium // Biochem. J. 1993. - Vol. 290. - № 2. - P. 335-341.

336. Testa I., Rabini R.A., Corvetta A., Danieli G. Decreased Na+, K+ -ATP-ase activity in eiythrocyte membrane from rheumatoid arthritis patients // Scand. I. Rheumatology. 1987. — Vol. 16. — P. 301-305.

337. Tokisawa S., Honda J., Tokisawa Y. et al. A case of pneumonia due to mycoplasma pneumoniae accompanying high adenosine deaminase activityin pleural effusion 11 Kansenshogaku Zasshi. 1992. — Vol. 66. - № 7. — P. 995-997.

338. Tomasiak M. AMP-deaminase from porcine blood- platelets, regulation by adenine nucleotides, phosphate and by Na+ and K+ ions // Rocz. Kad. Med. Bialymst. 1992. - Vol. 37. - P. 46-57.

339. Tsukada Т., Ioshino M. Adenosine deaminase from Azotobacter vinelandii. Purification and properties // Arch. Microbiol. — 1980. Vol. 128. -№2.-P. 228-232.

340. Ungerer J.P., Oosthuizen H.M., Bissbort S.H., Vermook W.J. Serum adenosine deaminase: isoenzymes and diagnostic application // Clin. Chem. 1992. - Vol. 38. - № 7. - p. 1322-1326.

341. Vaca G., Sanchez-Corona J., Olivares N. et al. A simple rapid fluorescent assay for adenosine deaminase activity // Am. Genet. — 1979. — Vol. 22.-№3.-P. 182-184.

342. Vamaguchi M., Mori S. Effects of Ca2+ and Zn2+ on 5'-nucleotidase activity in rat liver plasma membranes: hepatic calcium-binding protein (regucolcin) zeverse the Ca effect // Chem. and Pharm. Bull. 1988. -Vol. 36, № l.-P. 321-325.

343. Van Den Bergh F., Sabina R.L. Characterization of human AMP-deaminase 2 (AMPD 2) gene expression reveals alternative transcripts encoding variable N-terminal extensions of isoform 2 // Biochem J. 1995. -Vol. 312.-№ 2.-P. 401-410.

344. Van Der Weyden M.B., Jack I., Ziegler J.B. Characterization of adenosine deaminase activity in normal and adenosine deaminase deficient human tissue // Purine Metab. Man : Proc. 4 th Int. Symp, London. 1984. -P. 67-70.

345. Vargeese С., Sarme M., Pragnachryulu P.V. Adenosine deaminase inhibitors. Synthesis and biological eveluation of putative metabolites of (+)-erithro-9-(2S-hydroxy-3R-nonyl)ade-nine // J. Med. Chem. 1994. - Vol. 37.-№22.-P. 3844-3849.

346. Vettenranta K., Raivio K.O. Key enzymes of purine degradation and reutilization on human fetal liver and brain // Biol. Neonate. — 1990. Vol. 58. - № 6. - P. 311-317.

347. Vlcek F., Mikulikova D. The effect of methotrexate on activity of T-lymphocyte marker enzymes in patients with psoriasis vulgaris // Bratisl. Lek. Listy. 1995. - Vol. 96. - № 3. - P. 137-140.

348. Whitehouse D.B., Hopkinson D.A., Evans D.J. Adenosine deaminase activity in Diamond-Blackfan syndrome // Lancet. 1984. - № 8416. - P. 1398-1399.

349. Wiginton D.A., Coleman M.S., Hutton J.J. Purification, characterization and radioimmunoassay of adenosine deaminase from human leukaemic granulocytes // Biochem. J. 1981. - Vol. 195. - № 2. - P. 389-397.

350. Wortmann R.L., Veum J.A., Rachow J.W. Purine catabolie enzymes in human synovial fluids // Purine and Pyrimidine Metab. Man : Proc. 6 th Int. Symp. Hum. Purine and Pyrimidine Metab. London, 1989. - P. 393398.

351. Xia J., Khatchikian G., z/weier J.L. Adenosine deaminase inhibition prevents free radical- mediated injury in the postischemic heart // J. Biol. Chem.- 1996.-Vol. 271.-№ 17.-P. 10096-10102.

352. Yoshino M., Murakami K. Metabolic interrelation between glycolysis and AMP-deaminase reaction in yeast. Regulatory role of polyamine and fatty acid in the control of glycolysis // J. Pharmacobiol. — Dyn. 1985. -Vol. 8.-№2.-P. 46.

353. Yuksel H., Akoglu T.F. Serum and synovial fluid adenosine deaminase activity in patients with rheumatoid arthritis, osteoarthritis and reactive arthritis // Ann. Rheum. Dis. 1988. - Vol. 47. - № 6. - P. 492-495.

354. Zhang Y., Geiger J.D., Lautt W.W. Improved highpressure liquid chromatographic fluorometric assay for measurement of adenosine in plasma // Am. J. Physiol. - 1991. - Vol. 260. - № 4. - P. 658-664.

355. Zydowo M. Modification of the catalytic and regulatory properties of beef heart AMP-deaminase by DTNB treatment // Int. J. Biochem. 1985. -Vol. 17. -№ 1.- P. 139-142.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.