Ковалентно связанные биспорфиразинаты железа. Синтез и физико-химические свойства тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 02.00.04, кандидат наук Тюрин, Дмитрий Васильевич

• Тюрин, Дмитрий Васильевич
• кандидат наук
• 2018

Оглавление диссертации кандидат наук Тюрин, Дмитрий Васильевич

ОГЛАВЛЕНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1 Структура и реакционная способность цитохрома Р450

1.2 Структура и реакционная способность растворимой метанмонооксигеназы

1.3 ^-Х димерные комплексы железа с макроциклическими лигандами

1.3.1 Синтез и физико-химические свойства ^-оксодимерных комплексов железа с

макроциклическими лигандами

1.3.2. Синтез и физико-химические свойства ^-нитридодимерных комплексов

железа с макроциклическими лигандами

1.3.3 Синтез и физико-химические свойства ^-карбидодимерных комплексов

железа с макроциклическими лигандами

Глава 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

2.1 Синтез ^-Х-димерных порфиразинатов железа

2.2 Характеристика методов исследования

Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

3.1 Физико-химические свойства ^-Х-димерных октапропилпорфиразинатов железа

3.2 Взаимодействие ^-карбидодимерных порфиразинатов железа с донорами кислорода

3.3 Каталитическая активность ^-карбидодимерных порфиразинатов железа в

реакциях окисления органических соединений трет-бутилгидропероксидом

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Список сокращений и условных обозначений

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Ковалентно связанные биспорфиразинаты железа. Синтез и физико-химические свойства»

ВВЕДЕНИЕ

Актуальность темы исследования и степень ее разработанности.

Каталитические реакции окисления играют важную роль в химической промышленности. С их помощью получают ценные кислородсодержащие соединения, такие как спирты, кетоны и карбоновые кислоты. Кроме того, реакции окисления лежат в основе различных процессов обеспечивающих жизнедеятельность организмов. В настоящее время актуальной задачей остается создание синтетических аналогов ферментов - биомиметиков. Особую роль занимает моделирование ферментов, осуществляющих сложные, с точки зрения химии, процессы окисления алканов кислородом воздуха в мягких условиях. В начале 2000-х годов появилась биядерная макроциклическая концепция, согласно которой ковалентно связанные комплексы железа с макроциклическими лигандами могут рассматриваться в качестве функциональных аналогов окислительных ферментов, в частности, цитохрома Р450 и растворимой метанмонооксигеназы. На данный момент подробно изучены физико-химические свойства и каталитическая активность ^-оксо- и ^-нитридодимерных порфиринатов и фталоцианинатов железа. Установлено, что ^-нитридодимерные комплексы железа являются эффективными катализаторами окисления органических соединений, в том числе метана и бензола, донорами кислорода, тогда как ^-оксодимерные аналоги мономеризуются в ходе реакции и теряют каталитическую активность. Необходимо отметить, что ^-Х-димерные комплексы железа с порфиразиновыми лигандами изучены не так детально, а информация о каталитической активности ^-карбидодимерных комплексов железа в литературе вовсе отсутствует. Таким образом, изучение физико-химических свойств ^-Х-димерных порфиразинатов железа, а также исследование каталитической активности ^-карбидодимерных комплексов железа (IV) представляет несомненный научный интерес.

В связи с вышеизложенным определена цель исследования.

Цель работы - синтез, исследование физико-химических свойств и реакционной способности ковалентно связанных биспорфиразинатов железа. Для достижения поставленных целей необходимо было решить следующие задачи:

1. Синтезировать ц-оксо-, ц-нитридо- и ц-карбидодимерный октапропилпорфиразинат железа, а также водорастворимый ц-карбидодимерный фталоцианинат железа.

2. Исследовать физико-химические свойства ц-оксо-, ц-нитридо- и ц-карбидодимерных октапропилпорфиразинатов железа.

3. Исследовать кинетику реакций ц-карбидодимерных порфиразинатов железа с пероксидом водорода и трет-бутилгидропероксидом.

4. Исследовать кинетику реакций окисления органических соединений (циклогексан, тетралин, изопропилбензол, Р-каротин, морин) трет-бутилгидропероксидом в присутствии ц-карбидодимерного октапропил-порфиразината железа.

5. Исследовать кинетику реакции окисления метилового оранжевого трет-бутилгидропероксидом в присутствии водорастворимого ц-карбидодимерного фталоцианината железа.

Научная новизна. Впервые осуществлен синтез ц-оксо-, ц-нитридо и ц-карбидодимерных октапропилпорфиразинатов железа. Указанные соединения были охарактеризованы при помощи широкого круга физико-химических методов анализа. Методом рентгеноструктурного анализа была установлена молекулярная структура и основные геометрические параметры полученных комплексов. Установлено влияние мостикового атома (О, N С) на электронное и геометрическое строение указанных соединений. Впервые показано, что ц-карбидодимерные комплексы железа, содержащие катионы железа со степенью окисления +4, являются эффективными катализаторами реакций окисления органических соединений. При этом для них характерна активация по механизму гомолитического разрыва О-О связи в пероксидах, что было экспериментально показано на примерах окисления морина и Р-каротина. Впервые осуществлен синтез водорастворимого ц-карбидодимерного фталоцианината железа и

показано, что он является эффективным катализатором окисления азокрасителей трет-бутилгидропероксидом.

Теоретическая и практическая значимость работы. Разработаны методы синтеза ^-Х-димерных комплексов железа с порфиразиновыми лигандами. Показано, что за счет варьирования мостикого атома удается изменять свойства данных соединений в широких пределах, что позволяет контролировать их реакционную способность. Установлено, что указанные соединения, проявляют высокую каталитическую активностью в реакциях окисления органических субстратов, обладая при этом высокой устойчивостью в окислительных условиях, что делает их перспективными материалами для изучения в качестве гомогенных и гетерогенных катализаторов реакций окисления.

Методология и методы исследования. Методологической основой исследования являются синтез, эксперимент, анализ и сравнение. Для достижения цели работы использовались современные методы исследования -рентгеноструктурный анализ, рентгеновская, ЯМР-, ЭПР- и ИК-спектроскопия, циклическая вольтамперометрия, ОБТ расчеты, масс-спектрометрия, спектрофотометрия. Для обоснования результатов исследований использованы обзорные и оригинальные статьи отечественных и зарубежных авторов в области исзучения каталитических реакций, в том числе и ферментативных.

Положения, выносимые на защиту:

1. Синтез ^-оксо-, ^-нитридо- и ^-карбидодимерных комплексов железа с октапропилпорфиразиновым лигандом, а также водорастворимого карбидодимерного фталоцианината железа.

2. Результаты исследования физико-химических свойств ^-оксо-, нитридо- и ^-карбидодимерных октапропилпорфиразинатов железа.

3. Результаты исследования кинетики реакций ^-карбидодимерных порфиразинатов железа с пероксидом водорода и трет-бутилгидропероксидом.

4. Механизмы реакций ^-карбидодимерных порфиразинатов железа с пероксидом водорода и трет-бутилгидропероксидом.

5. Результаты исследования кинетики реакций окисления органических соедиений трет-бутилгидропероксидом в присутствии ц-карбидодимерного октапропилпорфиразината железа.

6. Результаты исследования кинетики реакции окисления метилового оранжевого трет-бутилгидропероксидом в присутствии водорастворимого ц-карбидодимерного фталоцианината железа.

7. Механизмы каталитической активности ц-карбидодимерных порфиразинатов железа (IV) в реакциях окисления органических соединений трет-бутилгидропероксидом.

Степень достоверности полученных результатов обеспечивается использованием комплекса независимых методов исследования, подтверждается воспроизводимостью экспериментальных данных, полученных на современном высокоточном оборудовании и публикациями в профильных журналах из Перечня рецензируемых научных изданий.

Личный вклад автора заключается в изучении и анализе источников литературы, разработке и подборе оптимальных условий проведения эксперимента, проведении экспериментальных исследований, анализе и интерпретации полученных результатов, формулировке выводов. Общее планирование работы, постановка цели и задач исследования и обсуждение результатов проводилось под руководством д.х.н., доцента Кудрика Е.В.

Апробация работы. Основные результаты работы были представлены на конференциях различного уровня: V Международная конференция по физической химии краун-соединений, порфиринов и фталоцианинов (Туапсе, 2014); XII Всероссийская конференция с международным участием «Проблемы сольватации и комплексообразования в растворах. От эффектов в растворах к новым материалам» (Иваново, 2015); XII Международная конференция «Спектроскопия координационных соединений» (Туапсе, 2015); International Congress on Heterocyclic Chemistry «KOST-2015» (Москва, 2015); Х и XI Всероссийская школа-конференция молодых ученых "Теоретическая и экспериментальная химия жидкофазных систем" (Крестовские чтения) (Иваново, 2015, 2017); XII

Международная конференция «Синтез и применение порфиринов и их аналогов» (1СРС-12) и X Школа молодых ученых стран СНГ по химии порфиринов и родственных соединений (Иваново, 2016); Кластер конференций «0ргхим-2016» (Санкт-Петербург, 2016); IX Международная научная конференция "Кинетика и механизм кристаллизации. Кристаллизация и материалы будущего" (Иваново, 2016); Школа-конференция молодых ученых «Фундаментальные науки -специалисту нового века» («ДНИ НАУКИ В ИГХТУ») (Иваново, 2017, 2018).

Публикации. По теме диссертации опубликовано 17 печатных работ, в том числе 2 статьи в журналах из Перечня рецензируемых научных изданий и тезисы 15 докладов на конференциях различного уровня.

Автор выражает глубокую признательность своему научному руководителю д.х.н. Кубрику Е.В. за помощь на всех этапах работы, а также к.х.н. Зайцевой С.В. (ИХР РАН) за помощь, оказанную при обсуждении результатов исследования.

Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1 Структура и реакционная способность цитохрома Р450

Ферменты семейства цитохрома P450 принадлежат к классу монооксигеназ. С химической точки зрения данные ферменты осуществляют достаточно сложный процесс, связанный с регио- и стереоселективным гидроксилированием углеводородных С-Н связей. При определенных условиях P450 также катализируют реакции десатурации, расщепления и образование С-С связей, гетероатомную оксигенацию, высвобождение гетероатома (деалкилирование) и образование эпоксидов (рисунок 1.1) [1].

Ферменты цитохрома Р450 присутствуют практически во всех классах живых организмов, включая, бактерии, грибы, растения, насекомые и млекопитающие. В настоящее время известны тысячи таких белков, в том числе 57 в геноме человека [2], 20 в Mycobacterium tuberculosis [3], 272 в Arabidopsis [4] и удивительное количество 457 в рисе [5]. Как известно, белки млекопитающих, растений и грибов обычно связаны с мембраной, и ими относительно трудно манипулировать, но бактериальные белки обычно являются растворимыми мономерами. По этой причине большая часть ранних исследований механизма действия цитохрома Р450 проводилась с бактериальными ферментами, в частности с прототипическим ферментом CYP101 (P450cam) от Pseudomonas putida [6].

В широком смысле цитохром Р450 выполняет две основные функции. Первая - метаболизм ксенобиотиков (соединений чуждых для организма). Вторая широкая функциональная роль заключается в биосинтезе критических сигнальных молекул, используемых для контроля над развитием организма и гомеостазом. В тканях млекопитающих P450 выполняют свои функции за счет метаболизма лекарств и ксенобиотиков, синтеза стероидных гормонов, метаболизма жирорастворимых витаминов и превращения полиненасыщенных жирных кислот в биологически активные молекулы соответственно. Подобные роли также выполняются в организме растений (биосинтез гормонов и деградация

гербицидов) и насекомых (контроль над развитием в результате биосинтеза гормонов или обеспечения устойчивости к инсектицидам).

[РеО]3+ НС

Гидроксилирование углерода

--► [РеОН]3+ - С--► Ре3+ НОС

Высвобождение гетероатома

[ЕеО]3+ \-СН2К -► [ГеО]2+ ]Ч-СН2Ы

2+

[ГеОН]

з+

1\=СН1* < > :]Ч-СНК^ -»"

Ке3+ ^-СНИ -► : .\н + СНЯ

ОН

о

Окисление гетероатома

[РеО]3+ :Х

[РеО]2+ X

Ре3+ О-X- +

Эпоксидирование и перенос группы

К

к

я

[РеО]

з+

О

о *

\

[РеО]

2+

к

но. к

ч 1 1

Рисунок 1.1 - Механизмы основных реакций, катализируемых цитохромом

Р450

Определяющей реакцией для ферментов Р450 является восстановительная активация молекулярного кислорода. В данной реакции один из атомов кислорода вводится в субстрат, а другой восстанавливается до молекулы воды. За редким исключением [7] донорами электронов, необходимых для восстановления молекулярного кислорода, выступают пиридиновые нуклеотиды никотинамидадениндинуклеотид (NADH) или никотинамидаденин-динуклеотидфосфат (NADPH). Таким образом, в общем виде реакцию можно записать следующим образом:

RH + NAD(P)H + O2 + H+ ^ ROH + NAD(P)+ + H2O. (1.1)

В последние годы был достигнут значительный прогресс в определении кристаллических структур P450 млекопитающих [8; 9; 10], дополнив тем самым имеющуюся информацию о бактериальных и грибковых цитохромах. На рисунке 1.2 представлено структурное ядро Р450, образованное четерехспиральным пучком, состоящим из трех параллельных спиралей, обозначенных D, L, I и одной антипараллельной спиралью Е [11].

Рисунок 1.2 - Структура цитохрома Р450 [11]

Простетическая гемовая группа (рисунок 1.3) располагается между дистальной спиралью I и проксимальной спиралью L и связана с цистеин гемлигандной

петлей, содержащей Р450 сигнальную аминоксилотную последовательность БххОх(Н/К)хСхО [12].

Рисунок 1.3 - Структура гема

Общий каталитический цикл цитохромов Р450 был предложен в 1968 году (рисунок 1.4).

Связывание субстрата (ЯН) железным (Бе ) центром фермента 1, находящимся в низкоспиновом состоянии (ЬБ), вытесняет воду, координированную в качестве шестого лиганда на гемовом железе. При этом изменяется спиновое состояние железа и образуется высокоспиновый (НБ) субстратный комплекс 2. Как правило, субстраты для цитохрома Р450 являются гидрофобными и плохо растворяются в воде, но также возможен метаболизм спиртов, фенолов, детергентов и многих других органических веществ. В

3+

состоянии покоя цитохром P450s имеет в своем составе катион железа Fe . Данный факт обусловлен относительно низким потенциалом восстановления пары Fe /Бе (от -400 до -170 мВ) [13]. Термодинамическое равновесие LS-HS для состояний Fe3+ и Fe2+ фермента связано с шестилигандным равновесием [14]. В отсутствии сильных лигандов координация воды в дистальном положении

может стабилизировать LS Fe -состояние [15]. В свою очередь, восстановленный

2+

до Fe -состояния цитохром P450s преимущественно находится в Ж

пятикоординированном состоянии, так как вода является гораздо более слабым лигандом для гемового железа ^2+).

кон

редуктаза0К редуктазавосс

Рисунок 1.4 - Каталитический цикл цитохрома Р450

Каталитический цикл цитохрома Р450 инициируется восстановлением гемового железа с Fe3+ до Fe2+. Высокоспиновое железо ^3+) имеет более положительный восстановительный потенциал и значительно легче восстанавливается до состояния 3.

После восстановления железа до двухвалентного состояния происходит связывание молекулярного кислорода с образованием Fe2+-оксикомплекса 4. Данные мессбауэровской спектроскопии показывают, что комплекс близок к Fe -супероксид аниону, чем к Fe2+-оксикомплексу [16]. Рамановская спектроскопия предполагает, что связь Fe-O-O является стерически напряженной, что,

способствует ее возможному разрыву [17]. Структура окси-Р450 похожа на аналогичные комплексы гемовых белков переносящих кислород (миоглобин, гемоглобин) и гемовых ферментов. В случае Р450 этот комплекс диамагнитен и не дает сигнала в ЭПР. Кислород координируется в изогнутом «концевом» состоянии с углом Fe-O-O 142°, что указывает на отсутствие стерического конфликта со связанной молекулой субстрата. Данный угол Fe-O-O подобен углу 110-123°, наблюдаемому в миоглобине [18], 135-160° в гемоглобинах [19], 131° в цитохромовой пероксидазе [20] и 101-114° в гемоксигеназе [21].

Восстановление комплекса 4 приводит к образованию пероксокомплекса 5а, в результате протонирования которого образуется гидропероксокомплекс 5Ь. Второй перенос электрона обычно, но не всегда, является лимитирующей стадией каталитического цикла [22]. Стабильность пероксосостояния Fe -ОО(Н) низкая, по крайней мере, в гемовых ферментах, где присутствие сильного проксимального лиганда (гистидин, цистеин или тирозин) и водного раствора вблизи нейтрального рН определяют структуры большинства этих комплексов как П1-Ре в низкоспиновом состоянии. Многочисленные попытки выделить такие комплексы, получаемые в реакциях перекиси водорода с гемовыми ферментами в условиях окружающей среды, не удались из-за их низкой стабильности и быстрой конверсии в Бе -оксокомплекс. Химические модели комплексов

Fe3+-OOH- и

Бе -OOR были получены с использованием реакций металлопорфиринов с пероксидами при низкой температуре (200-230 К в растворе или замораживании при температуре <120 К). В частности, были обнаружены характерные для низкоспиновых комплексов спектры ЭПР с узким g-диапазоном а также батохромный сдвиг полосы Соре по сравнению со спектром предшественника окси-Бе2+, что является основными спектроскопическими особенностями

3+

комплексов Fe -ООН. Установлено, что наличие сильного проксимального лиганда, благоприятствующего низкоспиновому состоянию в

3+

гексакоординированных комплексах Fe -ООН, является важным ограничением для активации кислорода, характерной для гемовых ферментов, по сравнению с негемовыми металлопротеинами.

Второе протонирование дистального атома кислорода с последующим гетеролитическим разрывом О-О связи способствует образованию Fe4+-интермедиата 6, также известному как Соединение I, и воды. Комплекс 6 реагирует с субстратом с образованием гидроксилированного метаболита 7, а после отщепления продукта и повторной координации молекулы воды образуется исходный Fe3+-фермент.

Кроме наличия нескольких промежуточных состояний, каждое из которых может иметь собственную богатую химию, каталитический цикл P450 включает в себя, по меньшей мере, три этапа, на которых возможны побочные реакции, часто реализующиеся в физиологических условиях [23]. Это относительно медленное автоокисление оксикомплекса 4 (к = 10-4 с-1 при рН 7.4, 4°С) с одновременным образованием супероксид иона и возвращением фермента в состояние покоя 2 [24]; пероксидный возврат, в котором координированный пероксид или гидропероксид анион (5а, 5б) диссоциирует на пероксид водорода и комплекс 2, в результате чего происходит непродуктивное двухэлектронное восстановление кислорода; оксидазное расщепление, в котором вместо окисления субстрата наблюдается четырехэлектронное восстановление кислорода и образование двух молекул воды.

1.2 Структура и реакционная способность растворимой метанмонооксигеназы

Метанотрофные бактерии способны утилизировать метан в качестве единственного источника углерода. Первым шагом в использовании этого простейшего соединения из всех углеводородов является его избирательное превращение в метанол по уравнению:

СИ + NADH + И+ + O2 ^ СИ3ОИ + + И20. (1.2)

Последующие биохимические пути превращают метанол в формальдегид, который, в свою очередь, превращается в биомассу. Дальнейшее окисление формальдегида до диоксида углерода обеспечивает энергию, которая хранится для последующего использования в виде NADH.

Конверсия метана в метанол катализируется в активном центре металлофермента, известного как метанмонооксигеназа, или MMO [25; 26]. В метанотрофных организмах существуют два типа MMO-систем: мембраносвязанная или дисперсная форма (pMMO) [27] и растворимая форма (sMMO). Обе формы MMO используют металлический центр для активации атмосферного кислорода, в последствии атакующего прочную C-H связь метана (104 ккал/моль). Активный сайт pMMO представляет собой биядерный медный центр [28]. В условиях дефицита меди [29] некоторые метанотрофы экспрессируют sMMO, активный центр который содержит карбоксилат-мостиковый бижелезный фрагмент [30].

MMO является классической монооксигеназой в том смысле, что для расщепления О-О связи в молекуле кислорода необходимы два восстанавливающих эквивалента из NAD(P)H. Указанные восстановительные эквиваленты работают раздельно, при этом, как видно из уравнения 1.2, один из атомов кислорода образует молекулу воды, а второй встраивается в метан и образует метанол [31]. Подобная стехиометрия свойственна другим монооксигеназам, в частности семейству цитохрома Р-450, которые катализируют окисление более крупных и более реакционноспособных углеводородов. MMO уникальна тем, что ее реактивный центр не содержит гемового-кофактора или любого другого кофактора, встречающегося ранее в оксигеназной химии. Несмотря на то, что метан является единственным субстратом, который может поддерживать быстрый рост, MMO также способна катализировать окисление широкого спектра других углеводородов: насыщенные, ненасыщенные, линейные, разветвленные и циклические углеводороды с длиной цепи до восьми атомов углерода [32-34]. Кроме того, одно- и двухкольцевые ароматические соединения, гетероциклы, галогенированные алкены и простые эфиры преобразуются со скоростью соизмеримой со скоростью конверсии метана.

В настоящее время выделена в чистом виде [35] и подробно изучена только sMMO, в то время как с выделением рММО возникают значительные трудности. Ферменты sMMO, выделенные из Methylococcus capsulatus (Bath), далее Mc.

capsulatus (Bath) и Methylosinus trichosporium OB3b (Ms. trichosporium OB3b), имеют в своем составе три компонентных белка [36]: гидроксилаза MMOH (рисунок 1.5 а), содержащая негемовое железо; редуктаза MMOR (рисунок 1.5 b), содержащая FAD и Fe2S2 кластер, способствующая облегченному переносу электронов из NADH в бисжелезные центры в гидроксилазе [37] и вспомогательный белок MMOB (рисунок 1.5 с), связывающий потребление электронов с окислением углеводородов в MMOH (рисунок 1 а,Ь,с). Во время каталитического цикла MMOB и MMOR связываются с MMOH.

(b)

Рисунок 1.5 - (а) Данные рентгеноструктурного анализа MMOH из Mc. capsulatus (Bath); (b) структура MMOR; (с) структура ММОВ [38]

Окисление метана происходит в карбоксилат-связанном бисжелезном центре, расположенном внутри белка гидроксилазы (MMOH) с двумерной архитектурой (аРу)2. Активный сайт находится в четырехспиральном пучке а-

субъединицы. Бижелезный центр координируется двумя гистидиновыми и четырьмя глутаматными лигандами как показано на рисунке 1.6. Молекулы растворителя дополняют псевдооктаэдрические координационные сферы. В состоянии покоя два гидроксидных лиганда соединяют атомы железа(Ш) в MMOHox (рисунок 1.6 a), которые разделены на ~ 3,1 Á [39]. Высокоспиновые ионы Fe в MMOHox антиферромагнетически связаны, что приводит к диамагнитному основному состоянию. Два гидроксидных мостика опосредуют спиновый обмен. При восстановлении катионов железа до двухвалентного состояния с образованием MMOHred (рисунок 1.6 b), молекулы мостикового растворителя отщепляются, молекула глутаминовой кислоты (E243), связанная только с Fe2 в MMOHox, принимает промежуточное положение и хелатирует Fei с Fe2 (рис. 2b). Как следствие, становится доступной открытая координационная площадка, а расстояние Fe-Fe увеличивается.

а b

Рисунок 1.6 - Структура активного центра ММОН: а - окисленная форма MMOHox; b - восстановленная форма MMOHred

Первой стадией каталитического цикла sMMO является восстановление катионов железа с Fe3+ до Fe2+ в биядерном фрагменте активного центра. В результате MMOH теряет мостиковые гидроксидные ионы, а один из глутаматных лигандов подвергается сдвигу, при этом ранее «свисающий» атом кислорода переходит в мостиковое положение и немного сокращает расстояние Fe-Fe. Таким образом, система готова реагировать с кислородом, что является вторым

основным этапом в общем каталитическом цикле (рисунок 1.7). Несмотря на то, что активный бижелезный участок находится в окружении гидрофобных белков MMOH, молекулярный кислород довольно быстро взаимодействует с восстановленными ионами железа в присутствии двух эквивалентов регуляторного белка ММОВ [40].

RH

Рисунок 1.7 - Каталитический цикл sMMO

Существует предполежение, что первым промежуточным продуктом, полученным в результате реакции MMOH с кислородом, является смешанновалентная бижелезная (II/III) супероксидная частица [41]. Первым спектроскопически охарактеризованным промежуточным продуктом данной реакции был пероксибижелезный (III/III) комплекс. Необходимо отметить, что вопрос о точной структуре MMOHperoxo остается открытым. MMOHperoxo может окислять субстраты, обогащенные электронами [42; 43]. В отсутствие субстратов O-O связь подвергается гетеролитическому расщеплению с выделением молекулы воды. Оставшийся атом кислорода остается связанным с формально

|Ге(Ш^е(Ш)] частицей. Наиболее устойчивая резонансная форма этого комплекса достигается путем переноса одного электрона с каждого железного иона на кислород для завершения его валентной оболочки. Данная частица |Те(1У)*Ре(1У)]=0 (О) эквивалентна оксеновой частице Р-450, а подобного рода комплексы являются сильными окислителями. Интермедиат О способен отщеплять атом водорода от метана или другого субстрата с образованием радикала и связанного с железом эквивалента гидроксильного радикала [44]. Радикальная рекомбинация приводит к образованию с последующим выделением спирта и восстановлению активного центра фермента ММОНох. В отсутствие субстрата интермедиат Q распадается, приобретая два электрона и два протона для регенерации ММОНох.

ММОНох способна катализировать окисление углеводородов анаэробно в присутствии пероксида водорода без N^0^ редуктазы и компонента В (пероксидный шунт). Система ММ0Н0х-Н202 реагирует с углеводородами через пероксидный шунт, образуя те же продукты, что и при аэробном окислении. Органические пероксиды, такие как гидропероксид кумола, а также реагенты, переносящие один атома кислорода, например периодад, не поддерживают каталитический цикл.

1.3 ц-Х димерные комплексы железа с макроциклическими лигандами

Важными координационными формами металлов с макроциклическими лигандами (порфирин, порфиразин, фталоцианин) являются ковалентно

л

связанные биядерные комплексы - серия соединений общей формулой [МР -(ц-Х)М'Р'2-], где М() - ион переходного металла (М=М' для гомонуклеарных или гомоядерных комплексов, МфМ' для гетеронуклеарных комплексов), Р( )2- -порфириновый, фталоцианиновый или порфиразиновый дианион (Р2- = Р( )2- для гомолигандных комплексов,

Р2- ф р(')2-

для гетеролигандных комплексов) и Х -атом неметалла (О, К, С), связывающий две структурно эквивалентные или неэквивалентные части. Характерными спектральными особенностями данного семейства соединений являются проявление полосы несимметричных валентных

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Тюрин, Дмитрий Васильевич, 2018 год

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Isin, E.M. Complex reactions catalyzed by cytochrome P450 enzymes / E.M. Isin, F.P. Guengerich // Biochim. Biophys. Acta. - 2007. - V. 1770. - N 3. - P. 314-329.

2. Guengerich, F.P. Cytochrome P450: Structure, Mechanism, and Biochemistry / F.P. Guengerich; Ed. P.R. Ortiz de Montellano. - New York: Kluwer Elsevier, 2005. -Ch. 10. - P. 377-530.

3. McLean, K.J. Structural biology and biochemistry of cytochrome P450 systems in Mycobacterium tuberculosis / K.J. McLean, A.W. Munro // Drug Metab. Rev. -2008. - V. 40. - N 3. - P. 427-446.

4. Ehlting, J. Functional annotation of the Arabidopsis P450 superfamily based on large-scale co-expression analysis / J. Ehlting, N.J. Provart, D. Werck-Reichhart // Biochem. Soc. Trans. - 2006. - V. 34. - N 6. - P. 1192-1198.

5. Schuler, M.A. Functional genomics of P450s / M.A. Schuler, D. Werck-Reichhart // Annu. Rev. Plant Biol. - 2003. - V. 54. - P. 629-667.

6. Poulos, T.L. Cytochrome P450cam: crystallography, oxygen activation, and electron transfer / T.L. Poulos, R. Raag // FASEB J. - 1992. - V. 6. - N 2. - P. 674679.

7. Puchkaev, A.V. The Sulfolobus solfataricus electron donor partners of thermophilic CYP119: an unusual non-NAD(P)H-dependent cytochrome P450 system / A.V. Puchkaev, P.R. Ortiz de Montellano // Arch. Biochem. Biophys. - 2005. - V. 434. -N 1. - P. 169-177.

8. Schoch, G.A. Structure of human microsomal cytochrome P450 2C8. Evidence for a peripheral fatty acid binding site / G.A. Schoch, J.K. Yano, M.R. Wester, K.J. Griffin, C.D. Stout, E.F. Johnson // J. Biol. Chem. - 2004. V. 279. - N 10. - P. 9497-9503.

9. Yano, J.K. The structure of human microsomal cytochrome P450 3A4 determined by X-ray crystallography to 2.05-A resolution / J.K. Yano, M.R. Wester, G.A. Schoch, K.J. Griffin, C.D. Stout, E.F. Johnson // J. Biol. Chem. - 2004. - V. 279. -N. 37. - P. 38091-38094.

10. Williams, P.A. Crystal structure of human cytochrome P450 2C9 with bound warfarin / P.A. Williams, J. Cosme, A. Ward, H.C. Angove, D. Matak Vinkovic, H. Jhoti // Nature. - 2003. - V. 424. N. 6947. - P. 464-468.

11. Presnell, S.R. Topological distribution of four-alpha-helix bundles / S.R. Presnell,

F.E. Cohen FE // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. - 1989. - V. 86. - N. 17. - P. 65926596.

12. Pylypenko, O. Structural aspects of ligand binding to and electron transfer in bacterial and fungal P450s / O. Pylypenko, I. Schlichting // Annu. Rev. Biochem. -2004. - V. 73. - P. 991-1018.

13. Fantuzzi, A. Direct electrochemistry of immobilized human cytochrome P450 2E1 / A. Fantuzzi, M. Fairhead, G. Gilardi // J. Am. Chem. Soc. - 2004. - V. 126. - N. 16. - P. 5040-5041.

14. Honeychurch, M.J. The thermodynamics and kinetics of electron transfer in the cytochrome P450cam enzyme system / M.J. Honeychurch, A.O. Hill, L.L. Wong // FEBS Lett. - 1999. - V. 451. N. 3. - P. 351-353.

15. Raag, R. The structural basis for substrate-induced changes in redox potential and spin equilibrium in cytochrome P-450CAM / R. Raag, T.L. Poulos // Biochemistry.

- 1989. - V. 28. - N. 2. - P. 917-922.

16. Sharrock, M. Cytochrome P450cam and its complexes. Mossbauer parameters of the heme iron / M. Sharrock, P.G. Debrunner, C. Schulz, J.D. Lipscomb, V. Marshall, I.C. Gunsalus // Biochim. Biophys. Acta. - 1976. - V. 420. - N 1. - P. 826.

17. Macdonald, I.D.G. Identification of the Fe-O-O Bending Mode in Oxycytochrome P450cam by Resonance Raman Spectroscopy / I.D.G. Macdonald, S.G. Sligar, J.F. Christian, M. Unno, P.M. Champion // J. Am. Chem. Soc. - 1999. - V. 121. - N 2.

- P. 376-380.

18. Hirota, S. Perturbation of the Fe-O2 Bond by Nearby Residues in Heme Pocket: Observation of vFe-O2 Raman Bands for Oxymyoglobin Mutants / S. Hirota, T.Li,

G.N. Phillips, J.S. Olson, M. Mukai, T. Kitagawa // J. Am. Chem. Soc. - 1996. - V. 118. - N 33. - P. 7845-7846.

19. Paoli, M. Crystal structure of T state haemoglobin with oxygen bound at all four haems / M. Paoli, R. Liddington, J. Tame, A. Wilkinson, G. Dodson // J. Mol. Biol. - 1996. - V. 256. - N. - P. 775-792.

20. Miller, M.A. 2.2 A structure of oxy-peroxidase as a model for the transient enzyme: peroxide complex / M.A. Miller, A. Shaw, J. Kraut // Nat. Struct. Biol. - 1994. - V. 1. - N 8. - P. 524-531.

21. Unno, M. Crystal Structure of the Dioxygen-bound Heme Oxygenase from Corynebacterium diphtheriae / M. Unno, T. Matsui, G.C. Chu, M. Couture, T. Yoshida, D.L. Rousseau, J.S. Olson, M. Ikeda-Saito // J. Biol. Chem. - 2004. - V. 279. - P. 21055-21061.

22. Guengerich, F.P. Oxidation of Methoxyphenethylamines by Cytochrome P450 2D6 / F.P. Guengerich, G.P. Miller, I.H. Hanna, H. Sato, M.V. Martin // J. Biol. Chem. -2002. - V. 277. - P. 33711-33719.

23. Bernhardt, R. Cytochrome P450: structure, function, and generation of reactive oxygen species / R. Bernhardt // Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol. - 1996. -V.127. - P. 137-221.

24. Peterson, J.A. Pseudomonas putida cytochrome P-450: characterization of an oxygenated form of the hemoprotein / J.A. Peterson, Y. Ishimura, B.W. Griffin // Biochem. Biophys. - 1972. V. 149. - N 1. - P. 197-208.

25. Merkx, M. Dioxygen Activation and Methane Hydroxylation by Soluble Methane Monooxygenase: A Tale of Two Irons and Three Proteins A list of abbreviations can be found in Section 7 / M. Merkx, D.A. Kopp, M.H. Sazinsky, J.L. Blazyk, J. Müller, S.J. Lippard // J. Angew. Chem., Int. Ed. - 2001. - V. 40. - N 15. - P. 2782-2807.

26. Kopp, D. A. Soluble methane monooxygenase: activation of dioxygen and methane / D.A. Kopp, S.J. Lippard // Curr. Opin. Chem. Biol. - 2002. - V. 6. - N 5. - P. 568-576.

27. Murrell, J. C. Molecular biology and regulation of methane monooxygenase / J.C. Murrell, B. Gilbert, I.R. McDonald // Arch. Microbiol. - 2000. - V. 173. - P. 325332.

28. Balasubramanian, R. Oxidation of methane by a biological dicopper centre / R. Balasubramanian, S.M. Smith, S. Rawat, L.A. Yatsunyk, T.L. Stemmler, A.C. Rosenzweig // Nature. - 2010. - V. 465. - P. 115-119.

29. Prior, S. D. The Effect of Copper Ions on Membrane Content and Methane Monooxygenase Activity in Methanol-grown Cells of Methylococcus capsulatus (Bath) / S.D. Prior, H. Dalton // J. Gen. Microbiol. - 1985. - V. 131. - P. 155-163.

30. Wallar, B. J. Dioxygen Activation by Enzymes Containing Binuclear Non-Heme Iron Clusters / B.J. Wallar, J.D. Lipscomb // Chem. Rev. - 1996. - V. 96. - P. 2625-2657.

31. Dalton, H. Oxidation of hydrocarbons by methane monooxygenases from a variety of microbes / H. Dalton // Adv. Appl. Microbiol. - 1980. - V. - P. 71-87.

32. Green, J. Substrate specificity of soluble methane monooxygenase. Mechanistic implications / J. Green, H. Dalton // J. Biol. Chem. - 1989. - V. 264. - N 30. - P. 17698-17703.

33. Rataj, M.J. Oxidation of deuterated compounds by high specific activity methane monooxygenase from Methylosinus trichosporium: mechanistic implications / M.J. Rataj, L.E. Kauth, M.I. Donnelly // J. BioI. Chem. - 1991. - V. 266. - P. 1868418690.

34. Tsien, H.C. Biodegradation of trichloroethylene by Methylosinus trichosporium OB3b / H.C. Tsien, G.A. Brusseau, R.S. Hanson, L.P. Waclett // Appl. Environ. Microbiol. - 1989. - V. 55. - N 12. - P. 3155-3161.

35. Pilkington, S.L. Soluble methane monooxygenase from Methylococcus capsulatus Bath / S.L. Pilkington, H. Dalton // Methods Enzymol. - 1990. - V. 188. - P. 181190.

36. Gassner, G.T. Component interactions in the soluble methane monooxygenase system from Methylococcus capsulatus (Bath) / G.T. Gassner, S.J. Lippard // Biochemistry. - 1999. - V. 38. - P. 12768-12785.

37. Blazyk, J.L. Expression and characterization of ferredoxin and flavin adenine dinucleotide binding domains of the reductase component of soluble methane

monooxygenase from Methylococcus capsulatus (Bath) / J.L. Blazyk, S.J. Lippard // Biochemistry. - 2002. - V. 41. - P. 15780-15794.

38. Rosenzweig, A.C. Geometry of the soluble methane monooxygenase catalytic diiron center in two oxidation states / A.C. Rosenzweig, P. Nordlund, P.M. Takahara, C.A. Frederick, S.J. Lippard // Chem. Biol. - 1995. - V. 2. - N 9. - P. 409-418.

39. Rosenzweig, A.C. Crystal structure of a bacterial non-haem iron hydroxylase that catalyses the biological oxidation of methane / A.C. Rosenzweig, C.A. Frederick, S.J. Lippard, P. Nordlund // Nature. - 1993. - V. 366. - P. 537-543.

40. Lee, S.K. Transient intermediates of the methane monooxygenase catalytic cycle / S.K. Lee, J.C. Nesheim, J.D. Lipscomb // J. Biol. Chem. - 1993. - V. 268. - P. 21569-21577.

41. Rinaldo, D. Intermediates in dioxygen activation by methane monooxygenase: A QM/MM study / D. Rinaldo, D.M. Philipp, S.J. Lippard, R.A. Friesner // J. Am. Chem. Soc. - 2007. - V. 129. - P. 3135-3147.

42. Beauvais, L.G. Reactions of the Peroxo Intermediate of Soluble Methane Monooxygenase Hydroxylase with Ethers / L.G. Beauvais, S.J. Lippard // J. Am. Chem. Soc. - 2005. - V. 127(20). - P. 7370-7378.

43. Tinberg, C.E. Oxidation Reactions Performed by Soluble Methane Monooxygenase Hydroxylase Intermediates Hperoxo and Q Proceed by Distinct Mechanisms / C.E. Tinberg, S.J. Lippard // Biochemistry. - 2010. - V. 49(36). - P. 7902-7912.

44. Ambundo, E.A. Reactions of Methane Monooxygenase Intermediate Q with Derivatized Methanes / E.A. Ambundo, R.A. Friesner, S.J. Lippard // J. Am. Chem. Soc. - 2002. - V. 124(30). P. 8770-8771.

45. Stuzhin, P.A. Iron Complexes of Octaphenyltetraazaporphine // Macroheterocycles. - 2009. - V. 2. - P. 114-129.

46. Sorokin, A.B. Phthalocyanine metal complexes: Versatile catalysts for selective oxidation and bleaching / A.B. Sorokin, E.V. Kudrik // Catal. Today. - 2011. - V. 159. - P. 37-46.

47. Chin, D.-H. Mechanism of autoxidation of iron(II) porphyrins. Detection of a peroxo-bridged iron(III) porphyrin dimer and the mechanism of its thermal decomposition to the oxo-bridged iron(III) porphyrin dimer / D.-H. Chin, G.N. La Mar, A. L. Balch // J. Am. Chem. Soc. - 1980. - V. 102(13). - P. 4344-4350.

48. Balch, A.L. Oxygenation patterns for iron(II) porphyrins. Peroxo and ferryl (FeIVO) intermediates detected by 1H nuclear magnetic resonance spectroscopy during oxygenation of (tetramesitylporphyrin)iron(II) / A.L. Balch, Y.W. Chan, R.J. Cheng, G. N. La Mar, L. Latos-Grazynski, M.W. Renner // J. Am. Chem. Soc . -1984. - V. 106. - P. 7779 - 7785.

49. Ercolani, C. Metal phthalocyanine single-atom bridged dimers. Part 2. Recent results / C. Ercolani, F. Floris // Phthalocyanines: properties and applications. -1996. - V. 4. - P. 405.

50. Ercolani, C. Unequivocal evidence about the presence of Fe(III) in [i-oxo-bis[tetrakis(t-butyl)phthalocyaninatoiron / C. Ercolani, F. Monacelli // J. Porphyrins Phthalocyanines. - 2001. - V. 5. - P. 668-673.

51. Sorokin, A.B. Metallophthalocyanine functionalized silicas: catalysts for the selective oxidation of aromatic compounds / A. B. Sorokin, A. Tuel // Catal. Today. - 2000. - V. 57. - P. 45-59.

52. Pergrale, C. Designing a dimer phthalocyanine supported catalyst for the selective oxidation of aromatic compounds / C. Pergrale, A.B. Sorokin // C. R. Chimie. -2000. - V. 3. - P. 803 - 810.

53. Sorokin, A.B. Selective oxidation of aromatic compounds with dioxygen and peroxides catalyzed by phthalocyanine supported catalysts / A.B. Sorokin, S. Mangematin, C. Pergrale // J. Mol. Catal. A. - 2002. - V. 182-183. - P. 267 - 281.

54. Zalomaeva, O.V. Kinetics and mechanism of the oxidation of alkyl substituted phenols and naphthols with BuOOH in the presence of supported iron phthalocyanine / O.V. Zalomaeva, I.D. Ivanchikova, O.A. Kholdeeva, A.B. Sorokin // New J. Chem. - 2009. - V. 33. - P. 1031-1037.

55. Zalomaeva, O.V. Clean catalytic oxidation of 8-hydroxyquinoline to quinoline-5,8-dione with tBuOOH in the presence of covalently bound FePcS-SiO2 catalysts /

O.V. Zalomaeva, A.B. Sorokin, O.A. Kholdeeva // Green Chem. - 2010. - V. 12. -P. 1076-1082.

56. Geraskin, I.M. Organic iodine(V) compounds as terminal oxidants in iron(III) phthalocyanine catalyzed oxidation of alcohols / I.M. Geraskin, M.W. Luedtke, H.M. Neu, V.N. Nemykin, V.V. Zhdankin // Tetrahedron Lett. - 2008. - V. 49. - P. 7410-7412.

57. Geraskin, I.M. Comparative reactivity of hypervalent iodine oxidants in metalloporphyrin-catalyzed oxygenation of hydrocarbons: iodosylbenzene sulfate and 2-iodylbenzoic acid ester as safe and convenient alternatives to iodosylbenzene / I.M. Geraskin, O. Pavlova, H.M. Neu, M.S. Yusupov, V.N. Nemykin, V.V. Zhdankin // Adv. Synth. Cat. - 2009. - V. 351. - P. 733 - 737.

58. Neu, H.M. Binuclear iron(III) phthalocyanine( ^-oxodimer)-catalyzed oxygenation of aromatic hydrocarbons with iodosylbenzene sulfate and iodosylbenzene as the oxidants / H. M. Neu, M.S. Yusupov, V.V. Zhdankin, V.N. Nemykin // Adv. Synth. Cat. - 2009. - V. 351. - P. 3168 - 3174.

59. Neu, H.M. Binuclear iron(III) phthalocyanine( ^-oxodimer)/tetrabutylammonium oxone: a powerful catalytic system for oxidation of hydrocarbons in organic solution / H. M. Neu, V.V. Zhdankin, V.N. Nemykin // Tetrahedron Lett. - 2010. -V. 51. - P. 6545-6548.

60. Sorokin, A.B. Heterogeneous oxidation of aromatic compounds catalyzed by metallophthalocyanine functionalized silicas / A.B. Sorokin, A. Tuel // New J. Chem. - 1999. - V. 23. - P. 473-476.

61. Mangematin, S. Synthesis and catalytic properties of a novel phthalocyanine covalently grafted onto silica / S. Mangematin, A.B. Sorokin // J. Porphyrins Phthalocyanines. - 2001. - V. 5. - P. 674 - 680.

62. Sorokin, A.B. Encapsulation of iron phthalocyanine in sol-gel materials / A.B. Sorokin, P. Buisson, A.C. Pierre // Micropor. Mesopor. Mater. - 2001. - V. 46. - P. 87-98.

63. Kholdeeva, O.A. New routes to vitamin K3 / O.A. Kholdeeva, O.V. Zalomaeva, A.B. Sorokin, I.D. Ivanchikova, C. Delia Pina, M. Rossi // Catal. Today. - 2007. V. 121. - P. 58-64.

64. Schmidt, T. Homogeneous catalysis by tetra-t-butylphthalocyanine iron: intermediates in the oxidative dimerization of 2,6-di-t-butylphenol / T. Schmidt, W. Hartung, F. Wasgestian // Inorg. Chim. Acta. - 1998. - V. 274. - P. 126-129.

65. Dicken, C.M. Oxygen transfer from p-cyano-N,N-dimethylaniline N-oxide to the ц -oxo dimer of (meso-tetraphenylporphinato) iron(III) / C.M. Dicken, P. N. Balasubramanian, T.C. Bruice // Inorg. Chem. - 1988. - V. 27. - P. 197 - 200.

66. Guo, C.-C. Synthesis of ^-oxo-bisiron(III)porphyrin compounds and their catalysis for cyclohexane hydroxylation / C.-C. Guo // J. Catal. - 1998. - V. 178. - P. 182187.

67. Guo, C.-C. Study of synthesis of ^-oxo-bismanganese(III) porphyrin compounds and their catalysis for cyclohexane oxidation by PhIO / C.-C. Guo, H.-P. Li, J.-B. Xu // J. Catal. - 1999. - V. 185. - P. 345-351.

68. Lindsey, J.S. Investigation of a synthesis of meso -porphyrins employing high concentration conditions and an electron transport chain for aerobic oxidation / J.S. Lindsey, K.A. MacCrum, J.S. Tyhonas, Y.-Y. Chuang // J. Org. Chem. - 1994. - V. 59. - P. 579-587.

69. Ravikanth, M. Investigation of phthalocyanine catalysts for the aerobic synthesis of meso-substituted porphyrins / M. Ravikanth, C. Achim, J.S. Tyhonas, E. Münck, J.S. Lindsey // J. Porphyrins Phthalocyanines. - 1997. - V. 1. - P. 385-394.

70. Summerville, D.A. Metal-metal interactions involving metalloporphyrins. III. Conversion of tetraphenylporphinatoiron(III) azide to an N-bridged hemin dimer / D.A. Summerville, I.A. Cohen // J. Am. Chem. Soc. - 1976. - V. 98. - P. 17471752.

71. Goedken, V.L. Nitrido-bridged iron phthalocyanine dimers: synthesis and characterization / V.L. Goedken, C. Ercolani // J. Chem. Soc. Chem. Commun. -1984. - P. 378-379.

72. Bottomley, L.A. Spectroelectrochemistry of a ц-nitrido-bridged iron phthalocyanine dimer / L.A. Bottomley, J.-N. Gorce, V.L. Goedken, C. Ercolani // Inorg. Chem. -1985. - V. 24. - P. 3733-3737.

73. Kennedy, B.J. Iron (IV) phthalocyanines. Magnetic and spectral features of ц-nitrido-iron-phthalocyanine, (FePc)2N and of some oxidized derivatives / B.J. Kennedy, K.S. Murray, H. Homborg, W. Kalz // Inorg. Chim. Acta. - 1987. - V. 134. - P. 19-21.

74. Ercolani, C. High-valent iron phthalocyanine ц-nitrido dimmers / C. Ercolani, M. Gardini, G. Pennesi, G. Rossi, U. Russo, U // Inorg. Chem. - 1988. - V. 27. - P. 422-424.

75. Ercolani, C. First example of a mixed-ligand bimetallic (Fe-Fe) N-bridged dimer: (^-nitrido)[((tetraphenylporphyrinato)iron-(phthalocyaninato) iron] / C. Ercolani, S. Hewage, R. Heucher, G. Rossi // Inorg. Chem. - 1993. - V. 32. - P. 2975-2977.

76. Ercolani, C. (^-nitrido)((tetraphenylporphyrinato)iron((phthalocyaninato)iron) and its Fe-Ru analogue: redox behavior and characterization of new Fe(IV)-containing species. X-ray crystal structure of [(THF)(TPP)Fe-N-FePc(H2Ü)](I5).2THF / C. Ercolani, J. Jubb, G. Pennesi, U. Russo, G. Trigiane // Inorg. Chem. - 1995. - V. 34. - P. 2535-2541.

77. Moubaraki, P.B. ^-Nitrurobis[bromo(phthalocyaninato)fer],(BrFePc]2N / P.B. Moubaraki, D. Benlian, A. Baldy, M. Pierrot // Acta Cryst. - 1989. - V. C45. - P. 393-394.

78. Rossi, G. Ruthenium phthalocyanine chemistry: synthesis and properties of a mixed-valence nitrido-bridged ruthenium phthalocyanine dimer / G. Rossi, M. Gardini, C. Pennesi, C. Ercolani, V. Goedken // J. Chem. Soc. Dalton Trans. - 1989.

- P. 193-195.

79. Stuzhin, P.A. Synthesis and properties of binuclear nitride-bridged iron octaphenyltetraazaporphyrin. EPR studies of dioxygen adduct formation / P.A. Stuzhin, L. Latos-Grazynski, A. Jezierski // Transition Met. Chem. - 1989. - V. 14.

- P. 341-346.

80. Stuzhin, P.A. Formation of heterobinuclear ^-nitrido complexes with a Mn-N-Fe moiety by reaction of nitrido(octaphenyltetraazaporphyrinato)manganese(V) with iron(III) porphyrins / P.A. Stuzhin, M. Hamdush, H. Homborg // Mendeleev Commun. - 1997. - V. 7. - P. 196-198.

81. Donzello, M.P. Synthesis, chemical-physical characterization, and redox properties of a new mixed-ligand heterobimetallic N-bridged dimer: nitrido)[((tetraphenylporphyrinato) manganese((phthalocyaninato)iron)] / M.P. Donzello, C. Ercolani, K.M. Kadish, Z. Ou, U. Russo // Inorg. Chem. - 1998. - V. 37. - P. 3682-3688.

82. Donzello, M.P. Metal- and ligand-centered monoelectronic oxidation of nitrido [((tetraphenylporphyrinato)manganese(phthalocyaninatoiron)], [(TPP)Mn-N-FePc]. X-ray crystal structure of the Fe(IV)-containing species [(THF)(TPP)Mn-N-FePc(H2O)](Is).2THF / M.P. Donzello, C. Ercolani, U. Russo, A. Chiesi-Villa, C. Rizzoli // Inorg. Chem. - 2001. - V. 40. - P. 2963-2967.

83. Isci, U. Preparation and characterization of ^-nitrido diiron phthalocyanines with electron-withdrawing substituents: application for catalytic aromatic oxidation / U. Isci, P. Afanasiev, J.M.M. Millet, E.V. Kudrik, V. Ahsen, A.B. Sorokin // Dalton Trans. - 2009. - P. 7410-7420.

84. Isci, U. Preparation of N-bridged diiron phthalocyanines bearing bulky or small electron-withdrawing substituents / U. Isci, F. Dumoulin, V. Ahsen, A.B. Sorokin // J. Porphyrins Phthalocyanines. - 2010. - V. 14. - P. 324-334.

85. Kudrik, E.V. Synthesis and properties of FeIII-N=MnIV heterometallic complex with tetra-tert-butylphthalocyanine ligands / E.V. Kudrik, P. Afanasiev, A.B. Sorokin // Macroheterocycles. - 2010. - V. 3. - P. 19-22.

86. Kudrik, E.V. Solvent-dependent rotational phenomena in ^-nitrido-[2,3,9,10,16,17,23,24-octa(n-pentoxy)phthalocyaninato]diiron complex / E.V. Kudrik, P. Afanasiev, D. Bouchu, A.B. Sorokin // J. Porphyrins Phthalocyanines. -2011. - V. 15. - P. 583-591.

87. Stuzhin, P.A. First Water-Soluble ^-Nitrido Dimer of Iron Phthalocyanine / P.A. Stuzhin, S.S. Ivanova, I. Dereven'kov, S.V. Makarov, R. Silaghi-Dumitrescu, H. Homborg // Macroheterocycles. - 2012. - V. 5(2). - P. 175-177.

88. Colomban, C. Heteroleptic ^-nitrido diiron complex supported by phthalocyanine and octapropylporphyrazine ligands: Formation of oxo species and their reactivity with fluorinated compounds / C. Colomban, E.V. Kudrik, A.B. Sorokin // J. Porphyrins Phthalocyanines. - 2017. - V. 21. - P. 1-9.

89. Isci, Ü. The first push-pull ^-nitrido iron phthalocyanine dimer / Ü. Isci // J. Porphyrins Phthalocyanines. - 2013. - V. 17. - P. 1-5.

90. Floris, B. Single-Atom Bridged Dinuclear Metal Complexes with Emphasis on Phthalocyanine Systems. In Porphyrin Handbook / B. Floris, M.P. Donzello, C. Ercolani; Ed. K.M. Kadish, K.M. Smith, R. Guilard. - San Diego: Elsevier Science, 2003. - V. 18. - P. 1-62.

91. Silaghi-Dumitrescu, R. Redox non-innocence of a nitride bridge in a methane-activating dimer of iron phthalocyanine / R. Silaghi-Dumitrescu, S.V. Makarov, M.-M, Uta, I.A. Dereven'kov, P.A. Stuzhin // New J. Chem. - 2011. - V. 35. - P. 1140 - 1145.

92. Prat, I. Observation of Fe(V)=O using variable-temperature mass spectrometry and its enzyme-like C-H and C=C oxidation reactions / I. Prat, J.S. Mathieson, M. Guell, X. Ribas, J.M. Luis, L. Cronin, M. Costas // Nat. Chem. - 2011. - V. 3. - P. 788 - 793.

93. Afanasiev, P. High-valent diiron species generated from N-bridged diiron phthalocyanine and H2O2 / P. Afanasiev, E.V. Kudrik, J.M.M. Millet, D. Bouchu, A.B. Sorokin // Dalton Trans. - 2011. - V. 40 - P. 701-710.

94. Kudrik, E.V. Study of N-bridged diiron phthalocyanine relevant to methane oxidation: insight into oxidation and spin states from high resolution 1s core hole X-ray spectroscopy / E.V. Kudrik, O. Safonova, P. Glatzel, J.C. Swarbrick, L.X. Alvarez, A.B. Sorokin, P. Afanasiev // Appl. Catal. B: Environ. - 2012. - V. 113114. - P. 43-51.

95. Sorokin, A.B. Bio-inspired oxidation of methane in water catalyzed by N-bridged diiron phthalocyanine complex / A.B. Sorokin, E.V. Kudrik, D. Bouchu // Chem. Commun. - 2008. - P. 2562-2544.

96. Sorokin, A.B. Oxidation of methane and ethylene in water at ambient conditions / A.B. Sorokin, E.V. Kudrik, L.X. Alvarez, P. Afanasiev, J.M.M. Millet, D. Bouchu // Catal. Today. - 2010. - V. 157. - P. 149-154.

97. Kudrik, E.V. Diiron N-bridged species bearing phthalocyanine ligand catalyzes oxidation of methane, propane and benzene under mild conditions / E.V. Kudrik, P. Afanasiev, D. Bouchu, J.M.M. Millet, A.B. Sorokin // J. Porphyrins Phthalocyanines. - 2008. - V. 12. - P. 1078-1089.

98. Kudrik, E.V. N-bridged diiron phthalocyanine catalyzes oxidation of benzene with H2O2 via benzene oxide with NIH shift evidenced by using 1,3,5-[D3]benzene as a probe / E.V. Kudrik, A.B. Sorokin // Chem. Eur. J. - 2008. - V. 14. - P. 7123-7126.

99. De Visser, S.P. A proton-shuttle mechanism mediated by the porphyrin in benzene hydroxylation by cytochrome P450 enzymes / S.P. De Visser, S. Shaik // J. Am. Chem. Soc. - 2003. - V. 125. - P. 7413-7424.

100. Mitchell, K.H. Insight into the mechanism of aromatic hydroxylation by toluene 4-monooxygenase by use of specifically deuterated toluene and p -xylene / K.H. Mitchell, C.E. Rogge, T. Gierahn, B.G. Fox // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2003. -V. 100. - P. 3784-3789.

101. Jerina, D.M. Arene oxides - new aspect of drug metabolism / D.M. Jerina, J.W. Daly // Science. - 1974. - V. 185. - P. 573-582.

102. Afanasiev, P. Stable N-bridged diiron(IV) phthalocyanine cation radical complexes: synthesis and properties / P. Afanasiev, D. Bouchu, J.M.M. Millet, E.V. Kudrik, A.B. Sorokin // Dalton Trans. - 2009. - P. 9828-9836.

103. Colomban, C. Catalytic Defluorination of Perfluorinated Aromatics under Oxidative Conditions Using N-Bridged Diiron Phthalocyanine / C. Colomban, E.V. Kudrik, P. Afanasiev, A.B. Sorokin // J. Am. Chem. Soc. - 2014. - V. 136(32). - P. 11321-11330.

104. Alvarez, L.X. Novel reactivity of N-bridged diiron phthalocyanine in the activation of C-H bonds: hydroacylation of olefins as an example of the efficient formation of C-C bonds / L.X. Alvarez, E.V. Kudrik, A.B. Sorokin // Chem. Eur. J.

- 2011. - V. 17. - P. 9298-9301.

105. Mansuy, D. Formation of a complex with a carbide bridge between two iron atoms from the reaction of (tetraphenylporphyrin)iron(II) with carbon tetraiodide / D. Mansuy, J.P. Lecomte, J.C. Chottard, J.F. Bartoli // Inorg. Chem. - 1981. - V. 20(9). - P. 3119-3121.

106. Bakshi, E.N. Iron(1V) Phthalocyanines. Mossbauer Spectral Studies of (ц-Carbido)(phthalocyaninato)iron(IV) and of Its Axially Ligated and Oxidized (Pc n Cation Radical) Derivatives / E.N. Bakshi, C.D. Delfs, K.S. Murray, B. Peters, H. Homborg // Inorg. Chem. - 1988. - V. 27. - P. 4318-4320.

107. Ercolani, C. High-Valent Iron Phthalocyanine Five- and Six-Coordinated ц-Carbido Dimers / C. Ercolani, M. Gardini, V.L. Goedken, G. Pennesi, G. Rossi, U. Russo, P. Zanonato // Inorg. Chem. - 1989. - V. 28. - N 16. - P. 3097-3099.

108. Хамдуш, М. Синтез, исследование структуры и свойств ц-димеров Fe-порфиринов: дисс. ... канд. хим. наук : 02.00.03 / Хамдуш Махмуд. - И., 1995.

- 183 с.

109. Kienast, A. ц-Carbido Diporphyrinates and Diphthalocyaninates of Iron and Ruthenium / A. Kienast, L. Galich, K.S. Murray, B. Moubaraki, G. Lazarev, J.D. Cashion, H. Homborg // J. Porphyrins Phthalocyanines. - 1997. - V. 1. - P. 141157.

110. Zanotti, G. Bridged Phthalocyanine Systems for Sensitization of Nanocrystalline TiO2 Films / G. Zanotti, N. Angelini,S. Notarantonio,A.M. Paoletti, G. Pennesi, G. Rossi, A. Lembo, D. Colonna, A. Di Carlo, A. Reale, T.M. Brown, G. Calogero // Int. J. Photoenergy. - 2010. - V. 2010. - P. 1-11.

111. Capobianchi, A. Interaction of Langmuir-Blodgett and spin-coated films of ц-carbido-bridged ironphthalocyanine with NO2: Optical and conductimetric behaviour / A. Capobianchia, A.M. Paoletti, G. Rossi, G. Zanotti, G. Pennesia // Sens. Actuator B-Chem. - 2009. - V. 142. - P. 159-165.

112. Konig, J. Synthese von cis- und trans-a,ß-dibromstyrol / J. Konig, V. Wolf // Tetrahedron Lett. - 1970. - V. 11. - P. 1629-1631.

113. Fitzgerald, J.P. Iron octaethyltetraazaporphyrins: synthesis, characterization, coordination chemistry, and comparisons to related iron porphyrins and phthalocyanines / J.P. Fitzgerald, B.S. Haggerty, A.L. Rheibgold, L. May, G.A. Brewer // Inorg. Chem. - 1992. - V. 31. - P. 2006-2013.

114. Nemykin, V.N. Synthesis, structure and properties of coordination compounds of iron phthalocyanines and their analogues / V.N. Nemykin, I.N. Tret'yakova, S.V Volkov, V.D. Li, N.G. Mekhryakova, O.L. Kaliya, E.A. Luk'yanets // Russ. Chem. Rev. - 2000. - V. 69(4). - P. 325-346.

115. G. Sheldrick, Bruker AXS Inc, Madison, WI-53719, USA, 1997.

116. Bruker SAINT: Area-Detector Integration Sofware, Madison, Wisconsin, USA, 2012.

117. SHELX-97, Program for the Refinement of Crystal Structures, University of Göttingen, Göttingen, Germany, 1997.

118. Proux, O. A new beamline for X-ray absorption investigations of very-diluted systems of environmental, material and biological interests / O. Proux, X. Biquard, E. Lahera, J.-J. Menthonnex, A. Prat, O. Ulrich, Y. Soldo, P. Trevisson, G. Kapoujyan, G. Perroux, P. Taunier, D. Grand, P. Jeantet, M. Deleglise, J.-P. Roux, J.-L. Hazemann // Phys. Scr. - 2005. - V. 2005(115). - P. 970-973.

119. Ankudinov, A.L. Parallel calculation of electron multiple scattering using Lanczos algorithms / A.L. Ankudinov, C.E. Bouldin, J.J. Rehr, J. Sims, H. Hung // Phys. Rev. B: Solid State. - 2002. - V. 65. - P. 104107-11.

120. Klementev, K.V. Statistical evaluations in fitting problems / K.V. Klementev // J. Synchrotron Radiat. - 2001. - V. 8. - P. 270-272.

121. F. Neese, ORCA-an ab initio, Density Functional and Semiempirical Program Package, 2.8, University of Bonn, Bonn, Germany, 2011, http://www.thch.uni-bonn.de/tc/orca/.

122. Becke, A.D. Density-functional exchange-energy approximation with correct asymptotic behavior / A.D. Becke // Phys. Rev. A. - 1988. - V. 38. - P. 3098-3100.

123. Weigend, A. Accurate Coulomb-fitting basis sets for H to Rn / A. Weigend // Phys. Chem. Chem. Phys. - 2006. - V. 8(9). - P. 1057-1065.

124. Eichkorn, K. Auxiliary basis sets to approximate Coulomb potentials / K. Eichkorn, O. Treutler, H. Ohm, M. Haser, R. Ahlrichs // Chem. Phys. Lett. - 1995. - V. 240. - P. 283-290.

125. Lancaster, K.M. X-ray emission spectroscopy evidences a central carbon in the nitrogenase iron-molybdenum cofactor / K.M. Lancaster, M. Roemelt, P. Ettenhuber, Y. Hu, M.W. Ribbe, F. Neese, U. Bergmann, S. DeBeer // Science . -2011. - V. 334(6058). - P. 974-977.

126. Allouche, A.R. Gabedit—A graphical user interface for computational chemistry softwares / A.R. Allouche // J. Comput. Chem. - 2011. - V. 32. - P. 174-182.

127. Colomban, C. Synthesis and characterization of ц-nitrido, ц-carbido and ц-oxo dimers of iron octapropylporphyrazine / C. Colomban, E.V. Kudrik, D.V. Tyurin, F. Albrieux, S.E. Nefedov, P. Afanasiev, A.B. Sorokin // Dalton Trans. - 2015. - V. 44. - P. 2240-2251.

128. Тюрин, Д.В. Исследование влияния мостикового атома на спектральные свойства ковалентно связанных порфиразинатов железа / Д.В. Тюрин, А.С. Стариков, А.Б. Сорокин, Е.В. Кудрик // В сб. тезисов XII Международной конференции "Спектроскопия координационных соединений». - Туапсе. -2015. - С. 206.

129. Стариков, А.С. Влияние природы катион-металла на спектральные свойства ц-нитридодимерных комплексов порфиринов и порфиразинов переходных металлов / А.С. Стариков, Е.С. Агеева, Д.В. Тюрин // В сб. тезисов XII Международной конференции "Спектроскопия координационных соединений». - Туапсе. - 2015. - С. 201.

130. Кудрик, Е.В. Влияние природы мостикового атома на электронное и геометрическое строение ц-Х-димерных комплексов октапропилтетрааза-порфирината железа / Е.В. Кудрик, Д.В. Тюрин, А.Б. Сорокин // В сб. тезисов XII Международной конференции «Синтез и применение порфиринов и их

аналогов» (ICPC-12) X Школа молодых ученых стран СНГ по химии порфиринов и родственных соединений. - Иваново. - 2016. - С. 39.

131. Тюрин, Д.В. Наноструктурированные слои ц-нитридодимерного октапропил-порфиразината железа и их взаимодействие с ароматическими соединениями / Д.В. Тюрин, А.Н. Зимичева, Т.А. Булкина, Л.А. Майорова, Е.В. Кудрик, О.И. Койфман // В сб. тезисов IX Международной научной конференции "Кинетика и механизм кристаллизации. Кристаллизация и материалы будущего». - Иваново. - 2016. - С. 137.

132. Тюрин, Д.В. Синтез и свойства ц-карбидодимерных порфиразинатов железа (IV) / Д.В. Тюрин // В сб. тезисов Школы-конференции молодых ученых «Фундаментальные науки - специалисту нового века» («ДНИ НАУКИ В ИГХТУ»). - Иваново. - 2018. - С. 252.

133. Fitzgerald, J. Facile synthesis of substituted fumaronitriles and maleonitriles: precursors to soluble tetraazaporphyrins / J. Fitzgerald, W. Taylor, H. Owen // Synthesis. - 1991. - V. 1991(9). - P. 686-688.

134. Colomban, C. X-ray absorption and emission spectroscopies of X-bridged diiron phthalocyanine complexes (FePc)2X (X = C, N, O) combined with DFT study of (FePc)2X and their high-valent diiron oxo complexes / C. Colomban, E.V. Kudrik, V. Briois, J.C. Shwarbrick, A.B. Sorokin, P. Afanasiev // Inorg. Chem. - 2014. - V. 53. - P. 11517-11530.

135. Westre, T.E. A Multiplet Analysis of Fe K-Edge 1s ^ 3d Pre-Edge Features of Iron Complexes / T.E. Westre, P. Kennepohl, J.G. DeWitt, B. Hedman, K.O. Hodgson, E.I. Solomon // J. Am. Chem. Soc. - 1997. - V. 119(27). - P. 6297-6314.

136. Ceyhan, T. Synthesis, characterization, and electrocatalytic and electrical properties of novel ball-type four cyclopentyldisilanoxy-POSS bridged metallophthalocyanines / T. Ceyhan, A. Altindal, A.R. Ozkaya, B. Salih, O. Bekaroglu // Dalton Trans. - 2009. - P. 10318-10329.

137. Sorokin, A.B. Phthalocyanine Metal Complexes in Catalysis / A.B. Sorokin // Chem. Rev. - 2013. - V. 113(10). P. 8152-8191.

138. Kudrik, E.V. An N-bridged high-valent diiron-oxo species on a porphyrin platform that can oxidize methane / E.V. Kudrik, P. Afanasiev, L.X. Alvarez, P. Dubourdeaux, M. Clémancey, J.M. Latour, G. Blondin, D. Bouchu, F. Albrieux, S.E. Nededov, A.B. Sorokin // Nat. Chem. - 2012. - V. 4. - P. 1024-1029.

139. Lançon, D. Electrochemistry of the .mu.-carbido iron tetraphenylporphyrin dimer, ((TPP)Fe)2C, in nonaqueous media. Evidence for axial ligation by pyridine / D. Lançon, K.M. Kadish // Inorg. Chem. - 1984. - V. 23. - P. 3942-3947.

140. Kadish, K.M. Electrochemical Investigations of the Redox Properties of a N-Bridged Dimer, ^-Nitrido-bis[a,P,y,5-tetraphenylporphyriniron], in Nonaqueous Media / K.M. Kadish, J.S. Cheng. I.A. Cohen, D. A. Summerville // Electrochemical Studies of Biological Systems. - 1977. - No 38. - Ch. 5. - P. 6577.

141. Bottomley, L.A. Spectroelectrochemistry of (.mu.-oxo)bis[phthalocyani-nato)iron(III)] / L.A. Bottomley, C. Ercolani, J.N. Gorce, G. Pennesi, G. Rossi // Inorg. Chem. - 1986. - V. 25(14). - P. 2338-2342.

142. Тюрин, Д.В. Необычный пример активации кислорода ц-карбидодимерным порфиразинатом железа / Д.В. Тюрин, Е.В. Кудрик, С.Е. Нефедов // В сб. тезисов V Международной конференции по физической химии краун-соединений, порфиринов и фталоцианинов, посвященной 290-летию основания Российской академии наук. - Туапсе. - 2014. - С. 45.

143. Зайцева, С.В. Молекулярные комплексы ц-карбидодимерного октапропилпорфиразината железа (IV) с органическими субстратами. Структура, свойства / С.В. Зайцева, С.А. Зданович, Д.В. Тюрин // В сб. тезисов XII Всероссийской конференции с международным участием «Проблемы сольватации и комплексообразования в растворах. От эффектов в растворах к новым материалам. - Иваново. - 2015. - С. 199.

144. Стариков, А.С. Исследование взаимодействия трет-бутилгидропероксида с ц-нитридодимерными комплексами марганца и железа несимметричного строения / А.С. Стариков, Д.В. Тюрин, Е.В. Кудрик // В сб. тезисов Х Всероссийской школы-конференции молодых ученых "Теоретическая и

экспериментальная химия жидкофазных систем" (Крестовские чтения). -Иваново. - 2015. - С. 104.

145. Симонова, О.Р. Активация трет-бутилгидропероксида ц-карбидодимерным тетрафенилпорфиринатом железа (IV) / О.Р. Симонова, Д.В. Тюрин, С.В. Зайцева // В сб. тезисов IX Международной научной конференции "Кинетика и механизм кристаллизации. Кристалллизация и материалы будущего». -Иваново. - 2016. - С. 219.

146. Зайцева, С.В. Редокс-превращения ц-карбидодимерного октапропилтетраазапорфирината железа (IV) в реакции с органическими перо-ксидами / С.В. Зайцева, О.Р. Симонова, Е.Ю. Тюляева, Д.В. Тюрин // В сб. тезисов XII Международной конференции «Синтез и применение порфиринов и их аналогов» (ICPC-12) X Школа молодых ученых стран СНГ по химии порфиринов и родственных соединений. - Иваново. - 2016. - С. 108.

147. Тюрин, Д.В. Синтез и свойства ц-карбидодимерного комплекса на основе тетрасульфофталоцианината железа / Д.В. Тюрин, Е.В. Кудрик, С.В. Зайцева // В сб. тезисов Кластера конференций «0ргхим-2016». - Санкт-Петербург. -2016. - С. 469.

148. Абрамова, М.М. Взаимодействие водорастворимого ц-карбидодимерного фталоцианината железа (IV) с трет-бутилгидропероксидом / М.М. Абрамова, К.Е. Моисеева, Д.В. Тюрин // В сб. тезисов XI Всероссийской школы-конференции молодых ученых "Теоретическая и экспериментальная химия жидкофазных систем" (Крестовские чтения). - Иваново. - 2017. - С. 128.

149. Симонова, О.Р. Реакция ц-карбидодимерного октапропилтетраазапорфирината Fe(IV) с перекисью дикумола и трет-бутилпероксидом в бензоле / О.Р. Симонова, С.В. Зайцева, Е.Ю. Тюляева, С.А. Зданович, Е.В. Кудрик // ЖНХ. - 2017. - Т. 62. - № 4. - С. 509-518.

150. Makarova, A.S. Stability and catalytic properties of ц-oxo and ц-nitrido dimeric iron tetrasulfophthalocyanines in the oxidation of Orange II by tert-butylhydroperoxide / A.S. Makarova, E.V. Kudrik, S.V. Makarov, O.I. Koifman // J. Porphyrins Phthalocyanines. - 2014. - V. 18. - P. 604-613.

151. Sorokin, A.B. Diiron complexes on macrocyclic porphyrin-like platform as oxidation catalysts: reactivity and mechanistic considerations / A.B. Sorokin // BioInorg. React. Mech. - 2012. - V. 8(1-2). - P. 59-84.

152. Тюрин, Д.В. Окисление Р-каротина трет-бутилгидропероксидом, катализируемое ц-карбидодимерным октапропилтетраазапорфиринатом железа / Д.В. Тюрин, И.В. Овчинина, Е.В. Кудрик // В сб. тезисов XII Всероссийской конференции с международным участием «Проблемы сольватации и комплексообразования в растворах. От эффектов в растворах к новым материалам. - Иваново. - 2015. - С. 179.

153. Тюрин, Д.В. Окисление Р-каротина трет-бутилгидропероксидом, катализируемое ц-карбидодимерным октапропилпорфиразинатом железа / Д.В. Тюрин, А.С. Стариков, Е.В. Кудрик // В сб. тезисов International Congress on Heterocyclic Chemistry «KOST-2015» dedicated to 100 years anniversary of professor Alexei Kost. - Москва. - 2015. - С. 515.

154. Тюрин, Д.В. Каталитическая активность ц-карбидодимерного октапропилпорфиразината железа(1У) в реакции окисления 3,5,7,2',4'-пентагидроксифлавона трет-бутилгидропероксидом / Д.В. Тюрин, С.В. Зайцева, Е.В. Кудрик // Журн. физ. химии. - 2018. - Т. 92. - № 5. - С. 723-727.

155. Тюрин, Д.В. Каталитическая активность ц-карбидодимерного октапропилпорфиразината железа(1У) в реакции окисления 3,5,7,2',4'-пентагидроксифлавона трет-бутилгидропероксидом / Д.В. Тюрин // В сб. тезисов Школы-конференции молодых ученых «Фундаментальные науки -специалисту нового века» («ДНИ НАУКИ В ИГХТУ»). - Иваново. - 2017. - С. 202.

156. Lineweaver, H. The Determination of Enzyme Dissociation Constants / H. Lineweaver, D. Burk // JACS. - 1934. - V. 56. - N 3. - P. 658.

157. Краснов, К.С. Физическая химия. В 2 кн. Кн. 2. Электрохимия. Химическая кинетика и катализ / К.С. Краснов, Н.К. Воробьев, И.Н. Годнев, В.Н. Васильева, В.П. Васильев, В.Л. Киселева, К.Н. Белоногов, В.П. Гостикин; под ред. К.С. Краснова - 3-е изд., испр. - М.: Высш. шк., 2001. - 319 с.: ил.