Квантово-химическое моделирование восстановления молибденсодержащих кластеров и их взаимодействия с молекулярным азотом тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 02.00.04, кандидат химических наук Савиных, Татьяна Александровна

• Савиных, Татьяна Александровна
• кандидат химических наук
• 2009

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Квантово-химическое моделирование восстановления молибденсодержащих кластеров и их взаимодействия с молекулярным азотом»

Список используемых обозначений.8

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Строение и свойства молекулы азота.9

1.2. Биологическая фиксация азота. Фермент нитрогеназа

1.2.1. Строение белковых компонентов фермента и входящих в их состав металлокластеров.13

1.2.2. Железо-молибденовый кофактор нитрогеназы (РеМосо).16

1.2.3. Теоретическое изучение фиксации молекулярного азота на РеМосо.20

1.2.4. Теоретическое изучение фиксации ацетилена на РеМосо.26

1.2.5. Альтернативные нитрогеназы.28

1.3. Химические функциональные модели нитрогеназы

1.3.1. Восстановление азота в апротонных средах.30

1.3.2. Восстановление молекулярного азота в протонных средах.32

1.3.3. Восстановление молекулярного азота с участием комплексов молибдена.35

Восстановление N2 на моноядерных Мо-центрах.35

Восстановление N2 на металлических центрах в высокой степени окисления. Цикл Шрока.37

Теоретическое изучение цикла Шрока.40

Мош анилидные комплексы Камминса Мо(МоЯАг)з.42

Активация N2 карбонильными комплексами Мо(0).44

Каталитическое восстановление N2 амальгамой Ыа.45

Структура полиядерных молибденовых комплексов.47

Постановка задачи.52

ГЛАВА 2. МЕТОДЫ И СХЕМА РАСЧЕТА

2.1. Методы расчета.54

2.2. Описание структуры, ИК и КР - спектров комплексов Мо.56

2.3. Определение зарядового состояния комплекса.57

2.4. Погрешность в расчете энергии связи.59

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

3.1. Структура и ИК спектры низковалентных Мо-содержащих комплексов [Мо(ОН)(СО)3] 4"4, Мо(с1рре)2(]Ч2)2.62

Структура и ИК спектр комплекса [Мо°(ОН)(СО)3] 44.62

Структура и ИК спектр комплекса Мо°((1рре)2(Щ2.65

3.2. Определение зарядового состояния смешанновалентного комплекса [Ср*зМ0з(ц-О)2(ц-ОН)4](Х)2, где Х=С¥3С02.69

3.3. Строение, электронная структура гетерометаллического Мо2М£2 кластера и восстановление.73

3.3Л. Строение и электронная структура комплекса Мо2М§2.73

3.3.2. Моделирование структуры комплекса М£2Мо2 в восстановленном состоянии.76

3.4. Строение, электронная структура комплекса М£2Мо8 и его восстановление

3.4.1. Структура, ИК и КР спектры М^2Мо8комплекса.90

3.4.2. Моделирование структуры комплекса Mg2Mo8 в восстановленном состоянии.96

3.4.3. Определение зарядового состояния комплекса Mg2MoIII8.109

3.5. Фиксация С2Н2 и СО на Мо-центрах комплекса М£2Мош8.114

3.6. Активация молекулярного азота на Мош-центрах.122

3.6.1. Взаимодействие молекулярного азота с модельными моноядерными комплексами Мош.122

3.6.2. Взаимодействие молекулярного азота с модельными биядерными комплексами Мош.126

3.6.3. Взаимодействие молекулярного азота с модельным Mg2MoIII2 комплексом.128

3.6.4. Взаимодействие молекулярного азота с модельным М§2МоШ8 комплексом.131

ВЫВОДЫ

136

ВВЕДЕНИЕ

Создание эффективных систем функционализации молекулярного азота в мягких условиях, благоприятных с термодинамической точки зрения, является нерешенной задачей современной химической науки.

Под руководством академика А.Е. Шилова в ИПХФ была создана уникальная металлокомплексная каталитическая система - функциональная модель природного азотфиксирующего фермента нитрогеназы. Она пока не имеет аналогов. В этой системе достигается скорость восстановления азота в протонных средах такая же, как в нитрогеназе. Как показали исследования, в аналогичных условиях природный активный центр нитрогеназы - Ре-Мо-кофактор, в выделенном состоянии способен только к координации молекулярного азота, но не к его восстановлению. Однако сравнение кинетических характеристик восстановления С2Н2 на Бе-Мо-кофакторе, выделенном из белка, и на синтетическом кластере М£2Мо8 показало их значительное сходство. Это делает особенно актуальным понимание механизма восстановления азота с участием синтетических полиядерных комплексов молибдена, поскольку позволяет приблизиться к пониманию химической природы влияния белкового окружения Ре-Мо-кофактора нитрогеназы на процесс фиксации молекулярного азота.

Основным препятствием для понимания химического механизма активации азота в этой системе является отсутствие информации о строении активных центров. Известно только количество металлоцентров в ней, а также ограниченное количество структур предшественников кластеров, проявляющих каталитическую активность по отношению к молекулярному азоту. Из-за лабильности каталитически активного полиядерного центра получение физико-химических данных структурного и иного характера является весьма затруднительным. Поэтому применение в представленной работе квантово-химических методов, которые в настоящее время достигли достаточной степени точности, для понимания особенностей строения комплексов в активном состоянии и условий вовлечения молекулы азота в процесс восстановления представляется закономерным.

Целью работы является определение структуры полиядерных комплексов молибдена в активном восстановленном состоянии, а также исследование их взаимодействия с молекулярным азотом.

Ввиду сложности и малой изученности биомиметических модельных азотфиксирующих систем, выбранных в качестве объекта исследования, необходимым этапом работы является апробация используемых методов путем расчета строения и свойств родственных систем, для которых имеются экспериментальные данные.

В известной структуре предшественника каталитически активного л кластера - [Mg2(Me0H)4M08022(0Me)б] " имеется достаточно жесткий металлокаркас из двух тетрамеров Мо4, связанных через ионы с последовательностью мостиковых лигандов. По имеющимся представлениям, наиболее выгодным для активации связи является образование диазотных комплексов. Однако для вышеупомянутого кластера такая возможность отсутствуют. Поэтому при моделировании восстановления М£2Мо8 кластера представляется необходимым выявление качественных закономерностей изменения его электронной и геометрической структуры.

Имеющаяся информация о химических свойствах кластерной азотфиксации системы немногочисленна. Она касается в основном характеристик взаимного ингибирования для различных субстратов с кратными связями, а также наличия нескольких типов центров для связывания субстрата. Поэтому, важно рассмотреть получение теоретических данных с точки зрения полноты их соответствия экспериментальным.

Практическая значимость работы

Результаты выполненных теоретических исследований расширяют современные знания о свойствах комплексов низковалентного молибдена, в том числе и об их взаимодействии с молекулами азота, ацетилена и окиси углерода. Результаты диссертационной работы имеют фундаментальное значение и могут быть в дальнейшем использованы при исследовании механизма и совершенствования биомиметических систем функционализации молекулярного азота.

Данная диссертационная работа выполнялась в рамках основных научных направлений ИПХФ РАН, а также аналитической ведомственной целевой программы «Развитие научного потенциала высшей школы» (РНП 2.2.1.1.7181). Работа поддержана программой № 1 ОХНМ «Активация малых молекул в координационной сфере полиядерных металлокомплексов», грантом Президента для государственной поддержки ведущих научных школ (НШ-4525.2006.3), РФФИ (08-03-00674-а) и стипендией Международного благотворительного научного фонда им. К.И. Замараева.

Апробация работы

Результаты работы докладывались и обсуждались на следующих научных конференциях: Всероссийском Симпозиуме «Современная химическая физика» (Туапсе, 2006, 2007, 2008), XXIV Всероссийском симпозиуме молодых ученых по химической кинетике (Клязьма, 2006, 2007), VII Российской конференции «Механизмы каталитических реакций» (Санкт-Петербург, 2006), Международной конференции «Высокоспиновые молекулы и молекулярные магнетики» (Иваново, 2006; Екатеринбург, 2008), VII конференции им. Воеводского «Физика и химия элементарных химических процессов» (Черноголовка, 2007), Международной конференции по металлоорганической и координационной химии (Н. Новгород, 2008), Фестивале студентов, аспирантов и молодых ученых «Молодая наука в классическом университете» (Иваново, 2008). Отдельные результаты неоднократно обсуждались на научных семинарах лаборатории комплексных катализаторов, а также в рамках конкурса молодых ученых им. С.М. Батурина (2007 и 2009 гг.), проводимого в ИПХФ РАН. Публикации

По результатам работы опубликовано 3 статьи в российских и зарубежных журналах и 13 тезисов докладов.

Список используемых обозначений FeMoco, Fe-Мо-кофактор - молибден-железный кофактор нитрогеназы

FeFeco, FeVco - кофакторы альтернативных нитрогеназ, железной и ванадиевой, соответственно

FeMocos.r - молибден-железный кофактор в полувосстановленном состоянии

Mg2Mo2 - принятое в диссертации обозначение комлпексов [MoVI02Mg(MeOH)2(OMe)4]2, [MovO(OMe)Mg(MeOH)2(OMe)4]2

Mg2Mos - принятое в диссертации обозначение комплекса [Mg2(Me0H)4M08022(0Me)6]-2.

ЕСР - эффективный остовный потенциал

GEN - расширенный базис (SDD / 6-311++G(d,p))

Dppe - Ph2PCH2CH2PPH2

HIPT (гексаизопропилтерфенил) - 3,5, - (2, 4, 6 - 'Рг3СбН2)2СбН3 Ср* - пентаметилциклопентадиенил Аг = 3,5-С6Н3Ме2

Заключение диссертации по теме «Физическая химия», Савиных, Татьяна Александровна

выводы

1. На основании расчетов методом функционала плотности (ВЗЬУР и РВЕ) проведена интерпретация ИК и КР-спектров для полиядерных комплексов М£2Моу4МоУ14 а также комплексов низковалентного Мо°, что в совокупности с хорошим воспроизведением структуры этих комплексов указывает на адекватность выбранных методов исследования при описании комплексов Мо в разных зарядовых состояниях при различной степени ядерно сти.

2. На основании проведенного квантово-химического исследования энергии различных изомеров для различных зарядовых состояний предложены наиболее вероятные структуры гетерометаллических полиядерных комплексов Мо111:

М82Мош8(^4-0)(цз-ОСНз)4(^2-ОСНз)]4(ОСН3)7(ОНСНз)]- и

Мош(ОСНз)2(ОНСНз)Мё(цз-ОСНз)(|,12-ОСНз)2(ОНСНз)2]25 которые являются потенциальными центрами активации N2 и С2Н2.

3. Установлены качественные проявления электронных и структурных изменений при восстановлении полиядерных комплексов Мо до трехвалентного состояния (Mg2MoIII2 и М§2Мош8), которые способствуют координации субстратов (N2, С2Н2): о возникновение перегруженности координационной сферы комплексов из-за многократного протонирования кислородсодержащего лиганда, что в совокупности с усилением донорных свойств Мо-центров приводит к снижению энергии связывания нейтральных лигандов; о образование связей металлл-металл между атомами Мо сопровождается перестройкой металлокаркаса М§2МоШ8 кластера, что создает потенциальную возможность образования комплексов молекулярного азота, наиболее благоприятных для их последующего восстановления.

4. Рассчитаны энергии взаимодействия М§2МоШ8 комплекса с Ы2, СО и С2Н2. Полученные результаты согласуются с имеющимися экспериментальными данными по характеристикам их взаимного ингибирования. Это позволяет сделать вывод о том, что для координации и восстановления ацетилена достаточно трехвалентного состояния Мо в активном центре, однако для координации и восстановления азота необходимо присутствие Мо-центров в более восстановленном состоянии.

5. Выявлены закономерности влияния спинового состояния Мо, наличия связей металл-металл и способа координации молекулы N2 на энергию связи молекулы азота в комплексах Мо111.

Список литературы диссертационного исследования кандидат химических наук Савиных, Татьяна Александровна, 2009 год

1. Falkowski, P. G. Evolution of the nitrogen cycle and influence on the biological sequestration of C02 in the ocean nitrogen fixation by lightning / P. G. Falkowski // Nature. 1997. - Vol. 387. - P. 272-275.

2. Хенрици-Оливэ, Г. Молекула азота / Г. Хенрици-Оливэ, С. Оливэ // В книге: Проблемы фиксации азота / Под ред. Р. Харди, Ф. Боттомли, Р. Берне. М.: Мир, 1982. - С. 13-35.

3. Шилов, А. Е. Каталитическое восстановление молекулярного азота в растворах / А. Е. Шилов // Известия Академии Наук. Сер. Хим. 2003. -№12.-С. 2417-2424.

4. Шилов, А. Е. Фиксация азота в растворах в присутствии комплексов переходных металлов / А. Е. Шилов // В книге: Проблемы фиксации азота / Под ред. Р. Харди, Ф. Боттомли, Р. Берне. М.: Мир, 1982. - С. 37-97.

5. Шилов, А. Е. Сопоставление биологической фиксации молекулярного азота с химической фиксацией в модельных системах / А. Е. Шилов // В книге: Новое в химической фиксации азота / Под ред. М. Е. Вольпина. -М.: Мир, 1983.-С. 132-160.

6. Einsle, О. The nitrogenase MoFe-protein at 1.16 A resolution: a central ligand in the FeMo-cofactor / O. Einsle, F. A. Tezcan, S. L. A. Andrade, B. Schmid, N. Toshida, J. B. Howard, D. C. Rees // Science. 2002. - Vol. 297, № 5587. - P. 1696-1700.

7. Kim, J. Structural models for the metal centers in the nitrogenase molybdenum-iron protein / J. Kim, D. C. Rees // Science. 1992. - Vol. 257, №5077.-P. 1677-1682.

8. Kim, J. Crystallographic structure and functional implications of the nitrogenase molybdenum-iron protein from Azotobacter vinelandii / J. Kim, D. C. Rees II Nature. 1992. - Vol. 360. - Pp. 553-560.

9. Peters J. W. Redox-dependent structural changes in the nitrogenase P-claster / J. W. Peters, M. H. B. Stowell, S. M. Soltis, M. G. Finnegan, M. K. Johnson, D. C. Rees // Biochemistry. 1997. - Vol. 36. - P. 1181-1187.

10. Kim, J. X-ray crystal structure of nitrogenase molybdenum-iron protein from Clostrridium pasterianum at 3.0-A resolution / J. Kim, D. Woo, D. C. Rees // Biochemistry. 1993. - Vol. 32. - P. 7104-7115.

11. Watt, G. D. Formation of an all ferrous Fe4S4 cluster in the iron protein component of Azotobacter vinelandii nitrogenase / G. D. Watt, K. R. N. Reddy // J. Inorg. Biochem. 1994. - Vol. 53. - P. 281-294.

12. Angove, H. C. Mossbauer and EPR evidence for an all-ferrous Fe4S4 cluster with S = 4 in the Fe protein of nitrogenase / H. C. Angove, S. J. Yoo, B. K. Burgess, E. Mtinck // J. Am. Chem. Soc. 1997. - Vol. 119, №37. -P. 8730-8731.

13. Igarashi, R. Y. Nitrogen fixation: the mechanism of the Mo-dependent nitrogenase / R. Y. Igarashi, L. C. Seefeldt // Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. -2003.-Vol. 38.-P. 351-384.

14. Howard, J. B. Structural basis of biological nitrogen fixation / J. B. Howard, D. C. Rees // Chem. Rev. 1996. - Vol. 96. - P. 2965-2982.

15. Peters, J. W. Nitrogenase structure and function: a biochemical-genetic perspective / J. W. Peters, K. Fisher, D. R. Dean // Annu. Rev. Microbiol. -1995. Vol. 49. - P. 335-336.

16. Hagen, W. R. Quantitative EPR of an S=7/2 system in thionine-oxidized MoFe proteins of nitrogenise. A redefinition of the P-cluster concept / W. R. Hagen, H. Wassink, R. R. Eady, B.E.Smith, H. Haaker // Eur. J. Biochem. 1987. - Vol. 169. - P. 457-465.

17. Howard, J. B. Structural basis of biological nitrogen fixation / J. B. Howard, D. C. Rees // Chem. Rev. 1996. - Vol. 96. - P. 2965-2982.

18. Burgess, B. K. The iron-molybdenum cofactor of nitrogenase / B. K. Burgess II Chem. Rev. 1990. - Vol. 90. - P. 1377-1406.

19. Chatelet, C. Mapping the interaction of the 2Fe-2S. Clostridium pasteurianum reffedoxin with nitrogenase MoFe protein / C. Chatelet, J. Meyer // Biochim. Biophys. Acta. 2001. - Vol. 1549. - P. 32-36.

20. Thorneley, R. N. F. The mechanism of Klebsiella pneumoniae nitrogenase action-pre-steady-state kinetics of an enzyme-bound intermediate in N2 reduction and of NH3 formation / R. N. F. Thorneley, D. J. Lowe // Biochem. J; 1984. - Vol. 224. - P. 887-894.

21. Thorneley, R. N. F. Kinetics and mechanism of the nitrogenase enzyme system / R. N. F. Thorneley, D. J. Lowe // Molybdenum enzymes / Ed. by T. G. Spiro. New York: Wiley-Interscience, 1985. - P. 221-284.

22. Druzhinin, S. Yu. The photoreduction of nitrogenase / S. Yu. Druzhinin, L. A. Syrtsova, A. M. Uzenskaja, G. I. Likhtenstein // Biochem. J. 1993. -Vol. 290.-P. 627-631.

23. Дружинин, С. Ю. Ксантеновые красители как фотохимические доноры для нитрогеназной реакции / С. Ю. Дружинин, JI. А. Сырцова, Н. Н. Денисов и др. // Биохимия. 1998. - Т. 63, № 8. - С. 1164-1175.

24. Einsle, О. The nitrogenase MoFe-protein at 1.16 A resolution: a central ligand in the FeMo-cofactor / O. Einsle, F. A. Tezcan, S. L. A. Andrade, B. Schmid, N. Toshida, J. B. Howard, D. C. Rees // Science. 2002. - Vol. 297.-P. 1696-1700.

25. Hinnemann, B. Modeling a central ligand in the nitrogenase FeMo cofactor / B. Hinnemarm, J. Norskov // J. Am. Chem. Soc. 2003. - Vol. 125. -P. 1466-1467.

26. Dance, I. The consequences of an interstitial N atom in the FeMo cofactor of nitrogenase /1. Dance // Chem. Commun. 2003. - Vol. 3. - P. 324-325.

27. Lovell, T. Structural, spectroscopic, and redox consequences of a central ligand in the FeMoco of nitrogenase: A density functional theoretical study / T. Lovell, T. Liu, D. Case, L. Noodleman If J. Am. Chem. Soc. 2003. - Vol. 125.-P. 8377-8383.

28. Huniar, U. Density functional theory calculations and exploration of a possible mechanism of N2 reduction by nitrogenase / U. Huniar, R. Ahlrichs, D. Coucouvanis // J. Am. Chem. Soc. 2004. - Vol. 126. - P. 2588-2601.

29. Xie, H. Exploring the Interstitial Atom in the FeMo Cofactor of Nitrogenase: Insights from QM and QM/MM Calculations / H. Xie, R. Wu, Z.Zhou, Z. Cao // J. Phys. Chem. B. 2008. - Vol. 112. - P. 11435-11439.

30. Pelmenschikov, V. Ligand-bound S=l/2 FeMo-cofactor of nitrogenase: hyperfme interaction analysis and implication for the central ligand X identity / V. Pelmenschikov, D. A. Case, L. Noodleman // Inorg. Chem. 2008. -Vol. 47, № 14. - P. 6162-6172.

31. Lowe, D. J. Electron-paramagnetic-resonance studies on nitrogenase of Klebsiella pneumoniae. Evidence for acetylene- and ethylene-nitrogenase transient complexes / D. J. Lowe, R. R. Eady, R. N. F. Thorneley // Biochem. J. 1978. - Vol .173.-P. 277-290.

32. Smith, B. E. The iron-molybdenum cofactor of nitrogenase / B. E. Smith, P. E. Bishop, R. A. Dixon, R. R. Eady, W. A. Filler, D. J. Lowe,

33. A. J. M. Richards, A.J.Thomson, R. N. F. Thorneley, J. R. Postgate // In: Nitrogen fixation research progress / Ed. by H. J. Evans, P. J. Bottomley, W. E. Newton. Nijhoff: Dordrecht, 1985. - P. 597-603.

34. Gronberg, K. L. C. A new approach to identifying substrate binding sites on isolated FeMo-cofactor of nitrogenase / K. L. C. Gronberg, C. A. Gormal,

35. B. E. Smith, R. A. Henderson // Chem. Commun. 1997. - №3. - P. 713714.

36. Smith, В. E. Exploring the reactivity of the isolated iron-molybdenum cofactor of nitrogenase / В. E. Smith, M. C. Durrant, S. A. Fairhurst, C. A. Gormal, K. L. C. Gronberg, R. A. Henderson, S. K. Ibrahim, T. Le Gall,

37. C. J. Pickett 11 Coord. Chem. Rev. 1999. - Vol. 185-186.-P. 669-687.

38. D. Coucouvanis, W. E. Newton. American Chemical Society: Washington, DC, 1993.-P. 186-195.

39. Шестаков, А. Ф. Уникальные особенности структуры FeMo кофактора нитрогеназы, благоприятные для многоцентровой координации молекулы азота / А. Ф. Шестаков // Изв. Акад. Наук, Сер. Хим. 1996. -№8. -С. 1928-1933.

40. Deng, Н. How N2 might be activated by FeMo-cofactor in nitrogenase / H. Deng, R. Hoffmann // Angew. Chem., Int. Ed. Engl. 1993. - Vol. 32. -P. 1062-1065.

41. Dance, /. Theoretical investigations of the mechanism of biological nitrogen fixation at the FeMo cluster site / I. Dance 11 J. Bioinorg. Chem. — 1996. -Vol. l.-P. 581-586.

42. Rod, T. H. Modeling the nitrogenase FeMo cofactor / T. H. Rod, J. K. Norskov I I J. Am. Chem.Soc.- 2000.-Vol. 122.-P. 12751-12763.

43. Pickett, C. J. The Chatt cycle and the mechanism of enzymic reduction of molecular nitrogen / C. J. Pickett // J. Biol. Inorg. Chem. 1996. - V. 1. -P. 601-606.

44. Stavrev, K. K. A theoretical model for the active site of nitrogenase / K. K. Stavrev, M. C. Zerner // Chem. Eur. J. 1996. - Vol. 2, № 1. - P. 8387.

45. Durrani, M. C. A molybdenum-centred model for nitrogenase catalysis / M. C. Durrant II Inorg. Chem. Commun. 2001. - Vol. 4. - P. 60-62.

46. Durrant, M. C. An atomic-level mechanism for molybdenum nitrogenase. Part 1: Reduction of dinitrogen / M. C. Durrant // Biochem. 2002. - V. 41. -P. 13943-13945.

47. Szilagyi, R.K. Theoretical studies of biological nitrogen fixation. I. Density functional modeling of the Mo-site of the FeMo-cofactor / R. K. Szilagyi, D. G. Musaev, K. Morokuma // Inorg. Chem. 2001. - Vol. 40. - P. 766775.

48. Hinnemann, B. Chemical activity of the nitrogenase FeMo cofactor with a central nitrogen ligand: density functional study / B. Hinnemann, J. K. Norskov // J. Am. Chem. Soc. 2004. - Vol. 126. - P. 3920-3927.

49. Sellmann, D. The nitrogenase catalyzed N2 dependent HD formation: a model reaction and its significance for the FeMoco function / D. Sellmann, A. Fursattel, J. Sutter // Coord. Chem. Rev. 2000. - Vol. 200. - P. 545-561.

50. Kastner, J. Ammonia production at the FeMo cofactor of nitrogenase: results from density functional theory / J. Kastner, P. E. Blochl // J. Am. Chem. Soc. 2007. - Vol. 129. - P. 2998-3006.

51. Kastner, J. Towards an understanding of the workings of nitrogenase from DFT calculations / J. Kastner, P. E. Blochl 11 Chem. Phys. Chem. 2005. -Vol. 6, №9.-P. 1724-1726.

52. Kastner, J. Activation and protonation of dinitrogen at the FeMo cofactor of nitrogenase / J. Kastner, S. Hemmen, P. E. Blochl // J. Chem. Phys. 2005. -Vol. 123, № 074306.

53. Dance, I. The mechanistically significant coordination chemistry of dinitrogen at FeMo-co, the catalytic site of nitrogenase / I. Dance // J. Am. Chem. Soc. 2007. - Vol. 129. - P. 1076-1088.

54. Dance, I. Mechanistic significance of the preparatory migration of hydrogen atoms around the FeMo-co active site of nitrogenase /1. Dance // Biochem. -2006. Vol. 45. - P. 6328-6340.

55. Barney, В. M. Substrate interaction at an iron-sulfur face of the FeMo-cofactor during nitrogenase catalysis / В. M. Barney, R. Y. Igarashi, P. C. Santos, D. R. Dean, L. C. Seefeld // J. Biol Chem. 2004. - Vol. 279, №51.-P. 53621-53624.

56. Eady, R. R. The vanadium nitrogenase of Azotobacter chroococcum. Purification and properties of the VFe protein / R. R. Eady, R. L. Robson, Т. H. Richardson, R. W. Miller, M. Hawkins // Biochem. J. 1987. - Vol. 244.-P. 197-207.

57. Low, D. Klebsiella pneumoniae nitrogenase. Mechanism of acetylene reduction and its inhibition by carbon monoxide / D. Low, K. Fisher, N. F. Thorneley II J. Biochem. 1990. - Vol. 272. - P. 621-625.

58. Kastner, J. Model for acetilen reduction by nitrogenase derived from density functional theory / J. Kastner, P. E. Blochl // Inorg. Chem. 2005. - Vol. 44. -P. 4568-4575.

59. Chisnell, J. R. Purificashion of 2nd alternative nitrogenase from a NIFHDK deletion strain of Azotobacter vinelandii / J. R. Chisnell, R. Premakumar, P. E. Bishop II J. Bacteriolo. 1988. - Vol. 170. - P. 27-33.

60. Rehder, D. Vanadium nitrogenase / D. Rehder // J. Inorg. Biochem. 2000. -Vol. 80.-P. 133-136.

61. Burgess, В. K. Mechanism of Molybdenum nitrogenase / В. K. Burgess, D .J. Low // Chem. Rev. 1996. - Vol. 96. - P. 2983-3011.

62. Barriere, F. Modelling of the molybdenum center in the nitrogenase FeMo-cofactor / F. Barriere II Coord. Chem Rev. 2003. - Vol. 236. - P. 71-89.

63. Волъпин, М. Е. Фиксация молекулярного азота в апротонных средах / М. Е. Вольпин, В. Б. Шур // Новое в химической фиксации азота. М.: Мир, 1983.-С. 77-113.

64. Van Tamelen, Е. Е. Catalytic fixation of molecular nitrogen by electrolytic and chemical reduction / E. E. Van Tamelen, D. A. Seeley // J. Am. Chem. Soc. 1969.-Vol. 91.-P. 5194.

65. Van Tamelen, E. E. Electrolytic reduction of molecular nitrogen / E. E. Van Tamelen, B. Akermark // J. Am. Chem. Soc. 1968. - Vol. 90. - P. 4492-4493.

66. Van Tamelen, E. E. An organic-inorganic system for reaction with nitrogen of the air and operation of a facile nitrogen fixation-reduction cycle / E. E. Van Tamelen, G. Boche, R. Greeley // J. Am. Chem. Soc. 1968. - Vol. 90.-P. 1677-1678.

67. Shilov, A. E. II In: A treatise on dinitrogen fixation / A. E. Shilov / Ed. by R. W. F. Hardy, F. Bottomley, R. C. Burns. -New York: Wiley, 1979. P. 31-108.

68. Shilov, A. E. // In: New trends in the chemistry of nitrogen fixation / A. E. Shilov / Ed. by J. Chatt, L. M. da Camara Pina, R. L. Rihards. -London: Acad. Press, 1980. P. 121-150.

69. Shilov, A. E. II In: Energy resources through photochemistry and catalysis / A. E. Shilov / Ed. by M. Gratzel. Academic Press, 1983. - P. 535-588.

70. Shilov, A. E. Intermediate complexes in chemical and biological nitrogen fixation / A. E. Shilov // Pure & Apple. Chem. 1992 - Vol. 64, № 10. - P. 1409-1420.

71. Nikonova, L. A. A comparison of the reduction of dinitrogen by a vanadium(II)-catechol system with that by the active centre of nitrogenase / L. A. Nikonova, S. A. Isaeva, N. I. Pershikova, A. E. Shilov // J. Mo I. Cat. -1975/76.-Vol. l.-P. 367-374.

72. Didenko, L. P. Phospholipid-dependent catalytic dinitrogen reduction in the presence of molybdenum complexes / L. P. Didenko, О. K. Gavrilina, E. E. Yablonskaya, A. K. Shilova, A. E. Shilov // Nouv. J. Chim. 1983. -Vol. 7,№7.-P. 605-611.

73. Денисов, H. Т. / H. Т. Денисов, В. Ф. Шувалов, Н. И. Шувалова, А.К.Шилова, А.Е.Шилов // Кинетика и катализ. 1970. - №11. -С. 813.

74. Chatt, J. Relevance of oxygen ligands to reduction of ligating dinitrogen / J. Chatt, A. J. Pearman, R. L. Richards // Nature. 1976. - Vol. 259. - P. 204.

75. Chatt, J. Conversion of dinitrogen in its molybdenum and tungsten complexes into ammonia and possible relevance to the nitrogenase reaction / J. Chatt, A. J. Pearman, R. L. Richards // J. Chem. Soc. Dalton. Trans. 1977. - № 19. -P. 1852-1860.

76. Pickett, C. J. Electrosynthesis of ammonia / C. J. Pickett, J. Talarmin // Nature. 1985.-Vol. 317. - P. 652-653.

77. Pickett, C. J. Electron-transfer reactions in nitrogen fixation. Part 2. The electrosynthesis of ammonia: identification and estimation of products / C. J. Pickett, K. S. Ryder, J. Talarmin // J. Chem. Soc. Dalton Trans. 1986. - № 7. - P. 1453-1457.

78. George, T. A. Reactions of hydrazido (2-) and dinitrogen complexes of molybdenum with reducting agents. Crystal structure of a molybdenum (V) hydrazido (2-) complex: MoBr3(NNH2) (Ph2PCH2CH2PPh2).-THF /

79. T. A. George, B. B. Kaul, Q. Chen, J. Zubieta II Inorg. Chem. 1993. - Vol. 32.-P. 1706.

80. Galindo, A. A complex of the hydrazidium (=N-NH3+) ligand: X-ray structure of WCl(NNH3)(PMe3)4.Cl2 / A. Galindo, A. Hills, D. L. Hughes, R. L. Richards // J. Chem. Soc. Chem. Commum. 1987. - № 24. -P. 1815-1816.

81. Chatt, J. Diazenido-complexes of molybdenum and tungsten / J. Chatt, A. J. Pearman, R. L. Richards // J. Chem. Soc. Dalton. Trans. 1976. - № 3. -P. 1520-1524.

82. Henderson, R. A. The chemistry of nitrogen fixation and models for the reactions of nitrogenase / R. A. Henderson, G. J. Leigh, C. J. Pickett // Adv. Inorg. Chem. Radiochem. 1983. - Vol. 27. - P. 197-292.

83. Hidai, M. Chemical nitrogen fixation by using molybdenum and tungsten complexes / M. Hidai, Y. Mizobe // Pure Appl. Chem. 2001. - Vol. 73, № 2.-P. 261-263.

84. Kuwata, S. Hydrosulfido complexes of transition metals / S. Kuwata, M. Hidai // Coord. Chem. Rev. 2001. - Vol. 213, №1. - P. 211-305.

85. Shrock, R. R. High oxidation state coordination chemistry with triamidoamine tungsten and molybdenum complexes / R. R. Shrock // Pure Appl Chem. 1997. - Vol. 69, №10. - P. 2197-2204.

86. O'Regan, M. B. A study of high-oxidation-state complexes of the type W(r|5-C5Me5)Me2X.2(|i-N2), including X-ray structures of [W(r|5

87. C5Me5)Me2(OC6F5).2(p-N2) and W(ti5-C5Me5)Me2(S-2,456-C6H2Me3)]2(p-N2) / M. B. O'Regan, A. H. Liu, W. C. Finch, R. R. Shrock, W. M. Davies // J.Am. Chem.Soc. 1990. -Vol. 112.-P. 4331-4338.

88. Greco, G. E. Synthesis of triamidoamine ligands of the type (ArylNHCH2CH2)3N and molybdenum and tungsten complexes that contain an ArylNCH2CH2)3N.3" ligand / G. E. Greco, R. R. Shrock // Inorg. Chem. -2001. Vol. 40. - P. 3850-3860.

89. Yandulov, D. V. Reduction of dinitrogen to ammonia at a well-protected reaction site in a molybdenum triamidoamine complex / D. V. Yandulov, R. R. Shrock // J. Am. Chem. Soc. 2002. - Vol. 124. - P. 6252-6253.

90. Yandidov, D. V. Synthesis and reactions of molybdenum triamidoamine complexes containing hexaisopropylterphenyl substituent / D. V. Yandulov, R. R. Shrock, A. L. Rheingold, C. Ceccarelli, W. M. Davis // Inorg. Chem. -2003. Vol. 42. - P. 796-813.

91. Weare, W. W. Catalytic reduction of dinitrogen to ammonia at a single molybdenum center / W. W. Weare, X. Dai, M. J. Byrnes, J. M. Chin, R. R. Schröck, P. Müller // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 2006. - Vol. 103, №46. -P. 17099-17106.

92. Yandulov, D. V. Catalytic reduction of dinitrogen to ammonia at a single molybdenum center / D. V. Yandulov, R. R. Schröck // Science. 2003. -Vol. 301.-P. 76-78.

93. Cao, A. Enzymatic and catalytic reduction of dinitrogen to ammonia: Density functional theory characterization of alternative molybdenum active sites / A. Cao, A. Zhou, H. L. Wan, Q. Zhang // Int. J. Quantum Chem. -2005. Vol. 103. - P. 344-353.

94. Reiher, M. Theoretical study of catalytic dinitrogen reduction under mild conditions / M. Reiher, B. Le Guennic, B. Kirchner // Inorg. Chem. 2005. Vol. 44. - P. 9640-9642.

95. Le Guennic, B. Nitrogen fixation under mild ambient conditions: Part I the initial dissociation/association step at molybdenum triamidoamine complexes / B. Le Guennic, B. Kirchner, M. Reiher // Chemistry. - 2005. -Vol. 11, № 24. - P. 7448-7460.

96. Studt, F. Energetics and mechanism of a room-temperature catalytic process for ammonia synthesis (Schröck cycle): comparison with biological nitrogen fixation / F. Studt, F. Tuczek // Angew. Chem. 2005. - Vol. 4, № 35. - P. 5639-5642.

97. Khoroshun, D. V. Sigma trans promotion effect in transition metal complexes: a manifestation of the composite nature of binding energy / D. V. Khoroshun, D. G. Musaev, K. Morokuma // Mol. Phys. 2002. -Vol. 100.-P. 523-532.

98. Shenk, S. Fist-principles investigation of the Schröck mechanism of dinitrogen reduction employing the full HIPTN3N ligand / S. Shenk, B. Le Guennic, B. Kirchner, M. Reiher // Inorg. Chem. 2008. - Vol. 47. -P. 3634-3650.

99. Neese, F. Der Yandulov-Schrock-zyklus und die nitrogenase-reaktion: dichtefunktionaltheoretische Untersuchung der sticlcstoff-fixierung / F. Neese II Angew. Chem. 2006. - Vol. 118. - P. 202-205.

100. Hölscher, M. DFT investigation of the potential of H-M{(NHCH2CH2)3X}. catalysts (M = Mo, Ru, Os; X = N, P) for the reduction of N2 to NH3 by H2 / M. Hölscher, W. Leitner II Eur. J. Inorg. Chem. 2006. - P. 4407-4417.

101. Schrock, R. R. Catalytic reduction of dinitrogen to ammonia by molybdenum: theory versus experiment / R. R. Schrock // Angew. Chem. Int. Ed. 2008. - Vol. 47. - P. 5512-5522.

102. Cummins, C. C. Reductive cleavage and related reactions leading to molybdenum-element multiple bonds: new pathways offered by three-coordinate molybdenum(III) / C. C. Cummins // Chem. Comm. 1998. - P. 1777-1786.

103. Laplaza, C. E. Dinitrogen cleavage by a three-coordinate molybdenum(III) complex / C. E. Laplaza, C. C. Cummins // Science. 1995. - Vol. 268. - P. 861-863.

104. Leigh, G. J. A fixation with fixation / G. J. Leigh // Science. 1995. - Vol. 268.-P. 827-828.

105. Yi-Chou, Tsai Base-catalyzed dinitrogen cleavage by molybdenum amides / Tsai Yi-Chou, C. C. Cummins // Inorg. Chim. Acta. 2003. - Vol. 345. - P. 63-69.

106. Диденко, Л. П. Каталитическое восстановление азота под действием амальгамы натрия / JI. П. Диденко, А. Г. Овчаренко, А. Е. Шилов, А. К. Шилова // Кинетика и катализ. 1977. - Т. 18, № 4. - С. 10781079.

107. Shilov, А. Е. Molybdenum complexes as catalysts for the reduction of molecular nitrogen in protic media / A. E. Shilov, A. K. Shilova, T. A. Vorontsova // React. Kinet. catal. Lett. 1975. - Vol. 3, № 2. - P. 143-148.

108. Диденко, JI. П. Сокаталитическая роль фосфолипида в восстановлении азота в присутствии молибдена / JI. П. Диденко, А. К. Шилова, А. Е. Шилов II Докл. АН СССР. 1980. - Т. 254, № 3. - С. 643-645.

109. Didenko, L. P. Phospholipid-dependent catalytic dinitrogen reduction in the presence of molybdenum complex / L. P. Didenko, О. K. Gavrilina, E. E. Yablonskaya, A. K. Shilova // Nouv. J. Chim. 1983. - Vol. 7, № 7. -P. 605-611.

110. Шилова, А. К. Каталитическое восстановление азота при комнатной температуре и атмосферном давлении / А. К. Шилова, В. Д. Махаев, А. Е. Шилов И Докл. АН СССР. 1984. - Т. 277. - С. 1414-1417.

111. Bazenova, Т. A. Nitrogen fixation in solution / T. A. Bazenova, A. E. Shilov // Coord. Chem. Rev. 1995. - Vol. 144. - P. 69-145.

112. Antipin, M. Intermetallic bi- and poly molibdenum complexes: precursors of rhe catalysts for dinitrogen reduction / M. Antipin, Yu. Strachkov,

113. A. Shilov, A. Shilova // Gaz. Chim. Ital. 1993. - Vol. 123, № 5. - P. 265270.

114. Гаврылов, А. Б. Электрохимическое изучение полиядерных комплексов молибдена катализаторов восстановления молекулярного азота.: Дис. . канд. хим. наук: 02.00.15 / Гаврилов А. Б. - Черноголовка., 1991.- 119с.

115. Denisov, N. Т. Molybdenum valency in molecular nitrogen reduction by the Tim Mo hydroxide system / N. T. Denisov, S. I. Kobeleva // New J. Chem. - 1990.-Vol.14.-P.69-73

116. Curtiss, L. A. Assessment of Gaussian -3 and density functional theories for a larger experimental test set / L. A. Curtiss, K. Raghavachari, R. C. Redfern, J. A. Pople // J Chem Phys. 2000. - Vol.112. - P. 73747383

117. Becke, A. D. Density-functional exchange-energy approximation with correct asymptotic behavior / A. D. Becke // Phys. Rev. A. 1988. - Vol. 38. -P. 3098-3100.

118. Lee, C. Development of the Colle-Salvetti correlation-energy formula into a functional of the electron density / C. Lee, W. Yang, R. G. Parr // Phys. Rev.

119. B. 1988. - Vol. 37. - P. 785-789.

120. Stephens, P. J. Ab initio calculation of vibrational absorption and circular dichroism spectra using density functional force fields / P. J. Stephens, F. J. Devlin, C. F. Chabalowski, M. J. Frisch // J. Phys. Chem. 1994. -Vol. 98, №45.-P. 11623-11627.

121. Dunning, T. H. Jr. Chapter 1 / T. H. Jr. Dunning, P. J. Hay // In: Methods of electronic structure theory / Ed. by H. F Schaefer III. New-York.: Plenum Press, 1977. - Vol. 2. - P. 1-27.

122. Hay, P. J. Ab initio effective core potentials for molecular calculations. Potentials for the transition metal atoms Sc to Hg / P. J. Hay, W. R. Wadt // J. Chem. Phys. 1985. - Vol. 82. - P. 270-283.

123. These sets are unpublished, but their use has been described in: Ortiz, J. V. Role of d and f orbitals in the geometries of low-valent actinide compounds. Ab initio studies of U(CH3)3, Np(CH3)3, and Pu(CH3)3 / J.V.Ortiz,

124. P. J. Hay, R. L. Martin // J. Am. Chem. Soc. 1992. - Vol. 114. - P. 27362737.

125. Krishnan, R. Self-consistent molecular orbital methods. XX. A basis set for correlated wave functions / R. Krishnan, J. S. Binkley, R. Seeger, J. A. Pople // J. Chem. Phys. 1980. - Vol. 72. - P. 650-654.

126. These basis sets and ECPs correspond to Revision: Fri Jun 27 1997 of the Stuttgart/Dresden groups.

127. Laikov, D. N. Fast evaluation of density functional exchange-correlaion terms using the expansion of the electron density in auxiliary basis set / D. N. Laikov // Chem. Phys. Lett. 1997. - Vol. 281. - P. 151-156.

128. Лайков, Д. H. Развитие экономного подхода к расчету молекул методом функционала плотности и его применение к решению сложных химических задач.: дис. .канд. физ.-мат. наук: 02.00.17. / Лайков Д. Н. Москва.: МГУ. - 2000. - 102 с.

129. Per dew, J. P. Generalized gradient approximation made simple / J. P. Perdew, K. Burke, M. Ernzerhov // Phys. Rev. Lett. 1996. - Vol. 77, № 18.-P. 3865-3868.

130. Stevens, W.J. Compact effective potentials and efficient shared-exponent basis sets for the fist- and second-row atoms / W. J. Stevens, H. Bash, M. Krauss II J. Chem. Phys. 1984. - Vol. 81, № 12. - P. 6026-6033.

131. Stevens, W. J. Relativistic compact effective potentials and effitient, shared-exponent basis sets for third-, forth-, and fifth-row atoms / W. J. Stevens, M. Krauss, H. Bash, P. G. Jasien // Can. J. Chem. 1992. - Vol. 70. - P. 612-630.

132. Гурвич, JI. В. Термодинамические свойства индивидуальных веществ. Справочное издание: в 4-х т. / JI. В. Гурвич, И. В. Вейц, В. А. Медведев и др. 3-е изд., перераб. и расширен. Т. 1. Кн. 2. М.: Наука, 1978. 328 с.

133. Allen, A. D. Nitrogenopentammineruthenium(II) complexes / A.D.Allen, С. V. Senoff// Chem. Comrnun. 1965. - P. 621-622.

134. Allen, A. D. Ruthenium complexes containing molecular nitrogen /

135. A. D. Allen, F. Bottomley, R. O. Harris, Reinsalu, С. V. Senoff // J. Am. Chem. Soc. 1967. - № 89. - P. 5595-5599.

136. Бородъко, Ю. Г. / Ю. Г. Бородько, В. С. Букреев, Г. И. Козуб, М. Л. Хидекель, А. Е. Шилов // Ж. Структ. Хим. 1967. -№ 8. - С. 542-.

137. Allen, A. D. Nitrogenpentammineosmium(II) complexes / A.D.Allen, J. N. Stevens // Chem. Commun. 1967. - P. 1147-1148.

138. Curtiss, L. A. Assessment of Gaussian-3 and density functional theories for a larger experimental test set / L. A. Curtiss, K. Raghavachari, R. C. Redfem, J. A. Pople // J. Chem.Phys. 2000. - Vol. 112. - P. 73747383.

139. Zhuang, B. Reaction of Mo(CO)6 with Alkoxide: Synthesis and Structure of the Mo(0)-OR Complex ^^МогССОМ/х-ОСбЩОСНгСбЩз. /

140. B. Zhuang, Q. Wei, L. He, Z. Zhou, K. Wu // Chines J. Struct. Chem. -2007. Vol. 26. - № 4. - P. 401-408.

141. Diamantis, A. A. The alkylation of ligating dinitrogen to form alkilazido and related complexes / A. A. Diamantis, J. Chatt, G. L. Leigh, G. A. Heath // J. Organomet. Chem. 1975. - Vol. 84. - P. CI 1-C12.

142. Пивоваров, А. П. Фиксация молекулярного азота при облучении фосфингидридных комплексов вольфрама и молибдена / А. П. Пивоваров, Ю. В. Гак, Ю. М. Шульга, В. Д. Махаев, А. П. Борисов, Ю. Г. Бородько // Изв. АН СССР, сер. Хим. 1979. - С. 2590-2598.

143. Махаев, В. Д. Взаимодействие фосфингидридных комплексов молибдена и вольфрама с окисью углерода / В. Д. Махаев, А. П. Борисов, К. Н. Семененко // Коорд. Химия. 1980. - Т. 6. - С. 260-264.

144. Пивоваров, А. П. Фотохимическое взаимодействие фосфингидридных комплексов молибдена и вольфрама с окисью углерода /

145. A. П. Пивоваров, Ю. В. Гак, Л. М. Иоффе, А. П. Борисов, В. Д. Махаев II Изв. АН СССР, сер. Хим. 1983. - С. 1289-1297.

146. B. В. Разников, А. Ф. Додонов // Масс-спектрометрия. — 2005. — Т. 2. —1. C.217-222.

147. Janas, Z. Synthesis and molecular structure of a tetranuclear vanadium(III)-magnezium(II) complex; a procatalyst for alkene polymerization process / Z. Janas, P. Sobota, M. Kasprzak, T. Glowiak // Chem. Commun. 1996. -P. 2727-2728.

148. Janas, Z. 2-Tetrahydrofurfuroxo-vanadium-(III) and (IV) complexes.2 2

149. Synthesis, structures and reactivities of V2Mg2(|i,3,r| -thffo)2(p,,r| -thffo)4Cl4.*2CH2Cl2 and [V2(^,rf-thffo)2Cl202] / Z. Janas, P. Sobota, M. Klimowicz, S. Szafert, K. Szczegot, L. B. Jerzykiewicz // J. Chem. Soc., Dalton Trans. 1997. - P. 3897-3901.

150. Albaric, L. Synthesis and structural study of a tetranuclear magnesium alkoxide: Mg4(p3^2-OR)2(^2-OR)4(OR)2. with

151. OR=OCH(CH3)CH2OCH3 / L. Albaric, N. Hovnanian, A. Julbe, C. Guizard, A. Alvarez-Larena, J. Piniella // Polyhedron. 1997. - Vol. 16. - P. 587592.

152. Limberg, C. Modeling the formation of molybdenum oxides from allcoxides: crystal structures of Mo404Cl4(|a2^Et)4(HOEt)2(p3-0)2. and [PPN]+[Et3NH]+[Cl2(0)Mo(|i2-0)2Mo(0)Cl2]2" / C. Limberg, A. J. Downs,

153. A. J. Blake, S. Parsons И Inorg. Chem. 1996. - Vol. 35. - P. 4439^1448.

154. Петруша, Ю. В. Квантово-химическое исследование активации метана и его окисления дисульфидом на модельных комплексах Ni(I) с азотсодержащими лигандами / Ю. В. Петруша, А. Ф. Шестаков // Химическая физика. — 2006. Т. 25. — С. 43-53.

155. Денисов, Н. Т. Влияние рН на знак и величину заряда метеллоцентра в гидроксидных модельных молибденсодержащих азотфиксирующих системах / Н. Т. Денисов, С. И. Кобелева, А. Ф. Шестаков // ЖФХ. -1999.-Т. 73, № 1.-С. 145-147.

156. Беррис, Р. Ингибирование / Р. Беррис // В книге: Проблемы фиксации азота / Под ред. Р. Харди, Ф. Боттомли, Р. Берне М.: Мир, 1982. - С. 504-531.

157. Fryzuk, М. Hydroboration of Coordinated Dinitrogen: A New Reaction for the N2 ligand that Results in Its Functionalization and Cleavage / M. Fryzuk,

158. B. A. MacKay, S. A. Johnson, В. O. Patrick // Angew. Chem. 2002. - Vol. 114.-№ 19.-P. 3861-3864.

159. Scott, J. Multiple Pathways for Dinitrogen Activation during the Reduction of an Fe Bis(iminepyridine) Complex / J. Scott, I. Vidyarante, I. Korobkov, S. Gambarotta, P. H. M. Budzelaar // Inorg. Chem. 2008. - Vol. 47. - P. 896-911.