Лакказы базидиальных грибов, лакказа-медиаторные системы и возможности их использования тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат химических наук Морозова, Ольга Владимировна

• Морозова, Ольга Владимировна
• кандидат химических наук
• 2006

Оглавление диссертации кандидат химических наук Морозова, Ольга Владимировна

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Ctpolhhl, свойства и каталитический механизм действия лакказ.

1.1.2. Локализация в клетке.

1.1.3. Биохимические свойства лакказ.

1.1.4. Строение активного центра лакказ.

1.1.5. Каталитические свойства лакказ и механизм катализа.

1.1.6. Факторы, определяющие окислительно-восстановительный потенциал

Т1-центра лакказ.

1.2. электрокаталитичьскии свойства лакказ.

1.3. усилитьли дьиствия лакказ и лакказа-медиаторные системы.

1.4. возможности использования лакказ и лакказа-медиаторных систем в ьиотгхнологии.

1.4.1. Использование лакказа-медиаторных систем в целлюлозно-бумажной промышленности.

1.4.2.Использование лакказ и лакказа-медиаторных систем в текстильной промышленности.

1.4.3. Возможности использования лакказ в пищевой промышленности.

1.4.4. Использование лакказы в источниках тока.

1.4.5. Лакказа в аналитической химии.

1.4.6. Лакказа и окружающая среда.

1.4.7. Другие области возможного использования лакказ.

ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1. Материалы и объькты исследования.

2.1.1. Штаммы грибов и ферменты.

2.1.2. Реактивы.

2.2. Выделение и очистка ферментов.

2.2.1. Культивирование штаммов.

2.2.2. Получение гомогенных препаратов ферментов.

2.2.3. Определение концентрации белка.

2.3. Опрьделрние биохимических характеристик ферментов.

2.3.1. Определение молекулярной массы и изоэлектрической точки.

2.3.2. Определение содержания ионов меди.

2.3.3. Определение состава углеводной части лакказ.

2.3.4. Спектральные исследования лакказ.

2.3.5. Исследование рН зависимости реакций и кинетические исследования.

2.3.6. Термостабильность ферментов.

2.4. Электрохимические исследования ферментов.

2.4.1. Определение потенциала Т1 центра лакказ.

2.4.2. Циклическая вольтамперометрия.

2.4.3. Подготовка и модификация графитовых электродов.

2.5. Исследования медиаторов лакказ.

2.5.1. Стационарные кинетические измерения.

2.5.2. Вольтамперометрические исследования.

2.5.3. Спектральные исследования.

2.5.4. ВЭЖХ исследования.

2.5.5. Делигнификация лигноцеллюлозы.

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ.

3.1. Выделение и основные физико-химические свойства лакказ.

Trametes hirsuta, Trametes ochracea, Coriolopsis fulvocinerea и Cerrena maxima.

3.1.1. Получение гомогенных препаратов лакказ.

3.1.2. Основные биохимические, спектральные и кинетические свойства лакказ.

3.2. Электрохимические исследования лакказ.

3.2.1. Определение редокс потенциала Т1 центра лакказ.

3.2.2. Биоэлектрокаталитические свойства лакказ.

3.3. Медиаторы - усилители действия лакказ.

3.3.1. Принципы отбора медиаторов лакказ.

3.3.2. Первичный отбор соединений на основе их структурных формул.

3.3.3. Субстратная специфичность.

3.3.4. Электрохимические исследования промежуточных соединений, образующихся при окислении медиаторов.

3.3.5. Спектральные исследования интермедиатов, образующихся при ферментативном окислении усилителей действия лакказ.

3.4.1. Электрохимическое окисление вератрового спирта в присутствии медиаторов.

3.4.2. Окисление вератрового спирта в системе лакказа/редокс-усилитель фермента

3.4.3. Использование лакказа-медиаторных систем для делигнификации лигноцеллюлозы.

ВЫВОДЫ.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Лакказы базидиальных грибов, лакказа-медиаторные системы и возможности их использования»

В последнее время все большие масштабы приобретает использование биокаталитических технологий в промышленности, что, возможно, связано с экологической безопасностью производства на их основе [Call and Mucke, 1997; Kruus, 2000; Mayer & Staples, 2002; Couto & Herrera, 2006]. Промышленное получение биокатализаторов на основе технических ферментов является экономически выгодным. Об этом свидетельствует возрастающий объем продаж технических препаратов ферментов на мировом рынке, который в 2004 году составил почти 1,5 миллиарда долларов. Ферментные препараты находят широкое применение в промышленности - в качестве компонентов моющих средств, для обработки текстильных изделий, в производстве первичной и вторичной целлюлозы, в пищевой промышленности, в сельском хозяйстве для предобработки кормов, а также в аналитической химии.

В настоящее время в промышленных биокаталитических процессах широко используются различные ферменты, такие как протеазы, липазы, ксиланазы, гидролазы, оксидоредуктазы и др. Среди оксидоредуктаз особое место занимает лакказа, обладающая широкой субстратной специфичностью и высокой удельной активностью. Каталитические и электрокаталитические свойства лакказы дают возможность ее широкого использования в целлюлозно-бумажной промышленности для делигнификация бумажной пульпы [Cheng et al., 2003а; Peder-sen et al., 2001; Lund & Felby, 2003; Jetten et al., 2004], в текстильной промышленности для отбеливания тканей [Barfoed et al., 2004; Damkhus et al., 2003], в пищевой [Huang et al., 2001; Si, 2001] и косметической промышленностях [Onuki et al., 2000; Aaslyng ye al., 2002; Lang & Cotteret, 2006], для детоксикации и обесцвечивания сточных вод [Jonsson et al., 1998; Michizoe et al., 2005], в органическом синтезе [Echido et al., 2001; Karamyshev et al., 2003], для биодеградация ксенобиотиков [Johannes et al., 1996; Shintaro et al., 2001], для создания антимикробных композиций [Johansen et al., 2003], при получении древесноволокнистых плит, древесных блоков и картона без применения токсичных связующих [Боло-бова и др., 2002; Viikari et al., 2001], при производстве моющих средств [Boutique et al., 2004; Gardner et al., 2006], при разработке катодов биотопливных элементов [Heller et al., 2003, 2006] и других областях. Так, например, фирма «Novozymes» (Дания) выпускает на основе лакказы коммерческие препараты предназначены для отбеливания и обработки текстильных изделий, делигнификации бумажной пульпы и обработки корковой пробки [http://www.novozymes.com].

Помимо использования лакказ в различных биотехнологических процессах этот фермент представляет большой интерес с точки зрения фундаментальных исследований его структуры и механизма катализа. Это обусловлено строением активного центра лакказ, в который входят четыре иона меди трех различных типов, координированное взаимодействие которых в процессе каталитического акта одноэлектронного окисления доноров электронов или водорода, позволяет осуществлять восстановление молекулярного кислорода непосредственно до воды, минуя стадию образования пероксида водорода. Большой интерес как в фундаментальном, так и прикладном плане, представляет субстратная специфичность лакказ, способных окислять широкий круг органических (в первую очередь фенольных) и неорганических соединений. Окисление органических соединений протекает по свободно-радикальному механизму, который в настоящее время до конца не изучен. Кроме того, лакказа является одним из важнейших компонентов лигнолитического комплекса дереворазрушающих грибов белой гнили, осуществляющих разложение (а в некоторых случаях и синтез) одного из наиболее распространенных природных полимеров - лигнина, и роль лакказы в этих процессах до конца неизвестна.

Интерес к практическому использованию лакказ возрос в середине 90-х годов XX века, после открытия медиаторов - соединений, «усиливающих» действия лакказ [Bourbonnais, Paice, 1990], что позволило существенно расширить область их практического применения. Медиаторы лакказ представляют собой субстраты этих ферментов, в процессе окисления которых образуются высоко потенциальные и химически активные продукты. Последние могут вступать в реакцию с соединениями, которые не подвергаются окислению одними лакказа-ми. Кроме того, в процессе окисления органических субстратов образуются свободные радикалы, которые могут модифицировать другие соединения. Это позволяет существенно расширить область использования лакказ.

Таким образом, создание высокоэффективных лакказа-медиаторных систем для использования в биотехнологии является в настоящее время весьма актуальным. Для этого необходимо изучить физико-химические характеристики лакказ из различных базидиальных грибов с целью выбора наиболее высокопотенциальных ферментов для использования в различных биотехнологических процессах, разработать методологию отбора и исследования потенциальных редокс-медиаторов лакказ и провести апробацию лакказа-медиаторных систем на реальных объектах.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Морозова, Ольга Владимировна

выводы

1. Проведено комплексное сравнительное изучение в одинаковых условиях биохимических и спектральных характеристик лакказ, выделенных из куль-туральных жидкостей базидиальных грибов различных родов и видов -Т. hirsuta, Т. ochracea, С. fulvocinerea и С. maxima. Показано, что все изученные лакказы имеют сходные физико-химические характеристики, а также являются термостабильными и высокоактивными ферментами.

2. Определены редокс потенциалы ионов меди Т1 центров изученных лакказ. Показано, что все лакказы относятся к высокопотенциальным ферментам и способны катализировать окисление ряда органических соединений с образованием высокопотенциальных интермедиатов

3. На графитовых электродах, модифицированных лакказами Т. hirsuta, Т. ochracea, С. fulvocinerea и С. maxima в атмосфере дикислорода устанавливается высокий окислительно-восстановительный потенциал, что позволяет использовать эти ферменты в качестве биокатализаторов при создании катода биотопливного элемента. Показано, что существует корреляция между потенциалом Т1 центра ферментов и началом реакции электровосстановления дикислорода на электроде.

4. Предложена схема отбора органических соединений - потенциальных медиаторов лакказ, которая значительно облегчает поиск новых медиаторов фермента, включающая 4 стадии: отбор соединений на основе их структурной формулы; определение каталитических характеристик этих соединений в гомогенных реакциях, катализируемых лакказой; анализ циклических вольтамперограмм растворов отобранных соединений в отсутствии и в присутствии модельных соединений лигнина; прямой эксперимент по анализу продуктов окисления модельного соединения системой лакказа/медиатор.

5. Найден новый класс медиаторов с общим названием 1-фенил-З-метил-пиразолоны-5. Показано, что сульфо- и аминопроизводные этого класса соединений могут использоваться в качестве усилителей действия лакказ для деградации нефенольных подструктур лигнина. Показана возможность использования этих производных 1-фенил-3-метил-пиразолона-5 для делигни-фикации лигноцеллюлозы.

Список литературы диссертационного исследования кандидат химических наук Морозова, Ольга Владимировна, 2006 год

1. Березин И.В., Богдановская В.А., Варфоломеев С.Д., Тарасевич М.Р., Ярополов А.И., «Биоэлектрокатализ. Равновесный кислородный потенциал в присутствии лакказы» Доклады АН СССР 1978. Т. 240, № 3, С. 615617

2. Богдановская В.А., Бурштейн Р.Х., Тарасевич М.Р. «Влияние состоянияповерхности платинового электрода на скорость электровосстановления кислорода» Электрохимия 1972. Т. 8, № 8, С. 1206-1209

3. Болобова А.В., Аскадский А.А., Кондращенко В.И., Рабинович МЛ. «Теоретические основы биотехнологии древесных композитов. Кн. II: Ферменты, модели, процессы» М.: Наука, 2002,343с.

4. Герцог К., Густав К., Штреле И., «Руководство по нерганическому синтезу» М.: Мир, 1985,386с.

5. Карякин А.А., Ярополов А.И., Зорин И.А., Гоготов И.Н., Варфоломеев

6. С.Д. «Кинетика и механизм окисления водорода гидрогеназой Thiocapsa roseosersicina» Биохимия 1984. Т. 49, № 4, С. 611-621

7. Королева О.В., Явметдинов И.С., Шлеев С.В., Степанова Е.В., Гаврилова

8. В.П. «Выделение и изучение некоторых свойств лакказы из базидиаль-ного гриба Cerrena maxima» Биохимия 2001. Т. 66, Вып. 6, С. 762-767

9. Леонтьевский А.А., Мясоедова Н.М., Баскунов Б.П., Позднякова Н.Н., Варес Т., Калккинен Н., Хатакка А.И., Головлева Л.А. «Реакции голубых и желтых лакказ с модельными соединениями лигнина» Биохимия 1999. Т. 64, № 10, С. 1362-1369.

10. Леонтьевский А.А. «Лигниназы базидиомицетов» Дисс.докт. биол. наук,

11. Пущино, Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К.Скрябина РАН, 2002,266с.

12. Никитина О.В., Шлеев С.В., Горшина Е.С., Русинова Т.В., Сереженков

13. В.А., Бурбаев Д.Ш., Беловолова Л.В., Ярополов А.И. «Выделение и очистка ферментов лигнолитического комплекса базидиального гриба Trametes pubescens (Schumach) Pilat и исследование их свойств» Биохимия 2005а. Т. 70, вып. 11, С. 1548-1555

14. Никитина О.В., Шлеев С.В., Горшина Е.С., Русинова Т.В., Ярополов А.И.

15. Роль ионов двухвалентного марганца в функционировании лигнолити-ческих ферментов базидиального гриба Trametes pubescens». Вестник

16. МГУ, Сер. 2. Химия 2005b. Т. 46, № 4, С. 267-273

17. Остерман J1.A. «Методы исследования белков и нуклеиновых кислот»2002, М.: "МЦНМО" 248с.

18. Позднякова Н.Н., Турковская О.В., Юдина Е.Н., Родакевич-Новак Я.

19. Желтая лакказа гриба Pleurotus ostreatus D1: очистка и характеристика». Прикл. биохимия и микробиология 2006. Т. 42, № 1, С. 63-69.

20. Смирнов С.А., Королева О.В., Гаврилова В.П., Белова А.Б., Клячко H.JI.

21. Лакказы базидоимицетов: физико-химические характеристики и субстратная специфичность по отношению к метоксифенольным соединениям» Биохимия 2001. Т. 66, Вып. 7, С. 952-958.

22. Степанова Е.В., Пегасова Т.В., Гаврилова В.П., Ландесман Е.О., Королева

23. О.В. «Сравнительное изучение внеклеточных лакказ Cerrena unicolor 059, Cerrena unicolor 0784 и Pleurotus oastreatus 0432» Прикл. биохимия и микробиология 2003. Т. 39, № 4, С. 427-434.

24. Тарасевич М.Р. «Электрохимия углеродных потенциалов» М: Наука, 1984,254с.

25. Шлеев С.В., Кузнецов С.В., Топунов А.Ф. «Ячейка для биоэлектрохимических исследований с параллельным спектрофотометрическим контролем исследуемого вещества» Прикл. биохимия и микробиология 2000. Т. 36, № 3, С. 354-358

26. Ярополов А.И., Сухомлин Т.К., Карякин А.А., Варфоломеев С.Д., Березин

27. И.В. «О возможности туннельного переноса электрона при ферментативном катализе электродных процессов» Доклады АН СССР 1981. Т. 260, №5, С. 1192-1195

28. Ярополов А.И., Карякин А.А., Варфоломеев С.Д. «Биоэлектрокатализфеномен ускорения ферментами электродных процессов» Вестник МГУ, Сер. 2 Химия 1983. Т. 24, № 6, С. 523-535

29. Ярополов А.И., Карякин А.А., Гоготов И.Н., Зорин Н.А., Варфоломеев

30. С.Д., Березин И.В. «Биоэлектрокатализ. Механизм окисления молекулярного водорода на электроде с иммобилизованной гидрогеназой» Доклады АН СССР 1984. Т. 274, № 6, С. 1434-1437

31. Ярополов А.И. «Каталитические закономерности действия биокатализаторов в электрохимических системах» Дисс.докт. хим. наук. М.: Химический факультет МГУ им. М.В.Ломоносова, 1986,357с.

32. Ярополов А.И., Гиндилис А.Л. «Прямой перенос электрона в электроферментативных системах» Биофизика 1990. Т. 35, Вып. 4, С. 689-698

33. Aaslyng D., Tsuchiya R., Gaffar A., Smith S.F. «Tooth bleaching» US Patent6,379,653, April 30, 2002

34. Abadulla E., Tzanov Т., Costa S., Robra K.-H., Cavaco-Paulo A., Giibitz G.M.

35. Alexandre G. and Zhulin I. B. «Laccases are widespread in bacteria» Trends

36. Biotechnol 2000, V. 18, №2, P. 41-42

37. Amitai G., Adani R., Sod-Moriah G., Rabinovitz I., Vincze A., Leader H., Chefetz В., Leibovitz-Persky L., Friesem D., Hadar Y. «Oxidative biodegrada-tion of phosphorothiolates by fungal laccase» FEBS Lett. 1998. V. 438, № 3, P. 195-200

38. Arends I.W.C.E., Li Y.-X., Ausan R., Sheldon R.A. «Comparison of TEMPOand its derivatives as mediators in laccase catalysed oxidation of alcohols» Tetrahedron 2006. V. 62, № 28, P. 6659-6665

39. Astolfi P., Brandi P., Galli C., Gentili P., Gerini M.F., Greci L., Lanzalunga O.

40. New mediators for the enzyme laccase: mechanistic features and selectivity in the oxidation of non-phenolic substrates». New J. Chem. 2005. V. 29, № 10, P. 1308-1317.

41. Bajpai P. «Application of Enzymes in the Pulp and Paper Industry» Biotechnol.

42. Progr. 1999. V. 15, № 2, P. 147-157.

43. Balakshin M.; Chen C.-L.; Gratzl J.S.; Kirkman A.G.; Jakob H. «Biobleachingof pulp with dioxygen in laccase-mediator system-effect of variables on the reaction kinetics» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2001a. V. 16, № 3, P. 205-215.

44. Balakshin M.Yu., Evtuguin D.V., Neto C.P., Cavaco-Paulo A. «Polyoxometalates as mediators in the laccase catalyzed delignification» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2001b. V. 16, № 3-4 , P. 131-140

45. Baldrian P. «Fungal laccases occurrence and properties» FEMS Microbiol

46. Rev. 2006. V. 30, № 2, P. 215-242

47. Bao W., O'Malley D.M., Whetten R., Sederoff R.R. «А Laccase Associated with1.gnification in Loblolly Pine Xylem» Science 1993. V.260, P.672-674

48. Barfoed M., Kirk 0., Salmon S. «Enzymatic method for textile dyeing» US Patent № 6,805,718, October 19,2004

49. Bar-Nun N. and Mayer A.M. «Cucurbitacins-repressors of induction of laccaseformation» Phytochemistry 1989. V. 28, № 5, P. 1369-1371

50. Bento I., Martins L.O., Lopes G.G., Carrondo M.A., Lindley P.F. «Dioxygen reduction by multi-copper oxidases; a structural perspective» Dalton Trans. 2005. №21, P. 3507-3513

51. Berka R.M., Schneider P., Golightly E.J., Brown S.H., Madden M., Brown

52. Bertrand Т., Jolivalt C., Caminade E., Joly N., Mougin C., Briozzo P. «Purification and preliminary crystallographic study of Trametes versicolor laccase in its native form» Acta Cryst. 2002. D58, Pt. 2, P. 319-321

53. Blaich R. and Esser K. «Function of enzymes in wood destroying fungi II. Multiple forms of laccase in white rot fungi» Arch Microbiol. 1975. V. 103, № 1, P.271 -277

54. Bond A.M. «Chemical and electrochemical approaches to the investigation ofredox reactions of simple electron transfer metalloproteins» Inorg. Chim. Acta 1994. V. 226, № 1-2, P. 293-340

55. Bourbonnais R., Paice M.G. «Oxidation of non-phenolic substrates. An expanded role for laccase in lignin biodegradation» FEBS 1990. V. 267, № 1, P. 99-102.

56. Bourbonnais R., Paice M.G., Freiermuth В., Bodie E., Borneman S. «Reactivities of various mediators and laccases with kraft pulp and lignin model compounds» Appl. Environ. Microbiol. 1997, V. 63, № 12, P. 4627-4632.

57. Bourbonnais R., Leech D., Paice M.G. «Electrochemical analysis of the interactions of laccase mediators with lignin model compounds» Biochim. Biophys. Acta 1998. V. 1379, № 3, P. 381-390

58. Bourbonnais R., Rocherfort D., Paice M.G., Renand S., Leech D. «Transitionmetal complexes: a new class of laccase mediators for pulp bleaching» Tappi J. 2000. V. 83, P. 68-78

59. Bourbonnais R., Rochefort D., Paice M.G., Renaud S., Leech D. «Oxidase process for pulp» US Patent № 6,660,128, December 9,2003

60. Boutique J.-P., Burckett-Saint-Laurent J.C.T.R., Coosemans S.J.L., Goovaerts1., Gualco L.M.P., Johnston J.P. «Pouched cleaning compositions» US Patent Ms 6,815,410, November 9,2004

61. Branchi В., Galli C., Gentili P. «Kinetics of oxidation of benzyl alcohols by thedication and radical cation of ABTS. Comparison with laccase-ABTS oxidation: an apparent paradox» Org. Biomol. Chem. 2005. V. 3, № 14, P. 26042614

62. Broman L., Malmstrom B.G., Aasa R., Vanngard T. «Quantitative electron spinresonance studies on native and denatured ceruloplasmin and laccase» J. Mol. Biol. 1962. V. 5, № 2, P. 301-310

63. Burrows A.L., Hill H.A., Leese T.A., Mcintire W.S., Nakayama H., Sanghera

64. G.S «Direct electrochemistry of the enzyme, methylamine dehydrogenase, from bacterium W3A1» Eur. J. Biochem. 1991. V. 199, № 1, P. 73-78.

65. Call H.P., Miicke I. «History, overview and applications of mediated lignolyticsystems, especially laccase-mediator-systems (Lignozym®-process)» J. Bio-technol., 1997. V. 53, № 2, P. 163-202.

66. Cambria M.T., Cambria A., Ragusa S., Rizzarelli E. «Production, purification,and properties of an extracellular laccase from Rigidoporus lignosus» Protein Expr. Purif. 2000. V. 18, № 2, P. 141-147

67. Campos R.; Kandelbauer A.; Robra K.H.; Cavaco-Paulo A.; Gubitz G.M. «Indigo degradation with purified laccases from Trametes hirsuta and Scle-rotium rolfsii» J. Biotechnol. 2001. V. 89, № 2, P. 131-139.

68. Cantarella G., Galli C., Gentili P. «Free radical versus electron-transfer routesof oxidation of hydrocarbons by laccase/mediator systems. Catalytic or stoichiometric procedures» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2003. V. 22, № 3-4, P. 135-144.

69. Cass A.E.G., Davis G., Francis G.D., Hill H.A.O., Aston W. J., Higgins I.J.,

70. Plotkin E.V., Scott L.D.L., Turner A.P.F. «Ferrocene-mediated enzyme electrode for amperometric determination of glucose» Anal. Chem. 1984. V. 56, №4, P. 667-671

71. Chefetz В., Chen Y., and Hadar Y. «Purification and characterization of laccasefrom Chaetomium thermophilium and its role in humification» Appl. Environ. Microbiol. 1998. V. 64, № 9, P. 3175-3179.

72. Cheng H.N., Delagrave S., Gu Q.-M., Murphy D. «Bio-bleaching of pulp usinglaccase, mediator, and chain transfer agent» WO 2003023133, March 20, 2003a

73. Cheng H.N., Delagrave S., Gu Q.-M., Michalopoulos D., Murphy D. «Laccaseactivity enhancers » WO 2003023043, March 20,2003b

74. Cheng H.N., Delagrave S., Gu Q.-M., Murphy D. «Enhancing laccase activityusing pro-oxidants and pro-degradants» WO 2003023142, March 20,2003c

75. Cheng H.N., Delagrave S., Gu Q.-M., Michalopoulos D., Murphy D. «Laccaseactivity enhancers for pulp bleaching» WO 2003023134, March 20,2003d

76. Claus H. «Laccases and their occurrence in prokaryotes» Arch. Microbiol. 2003.1. V. 179, №3, P. 145-150

77. Claus H. «Laccases: structure, reactions, distribution» Micron 2004. V. 35, № 12, P. 93-96

78. Colao M.Ch., Garzillo A.M., Buonocore V., Schiesser A., Ruzzi M. «Primarystructure and transcription analysis of a laccase-encoding gene from the basidiomycete Trametes trogu» Appl. Microbiol. Biotechnol. 2003. V. 63, № 2, P.153-158

79. Cole J.L., Tan G.O., E. K. Yang, Keith O. Hodgson, Edward I. Solomon «Reactivity of the laccase trinuclear copper active site with dioxygen: an X-ray absorption edge study» J. Am. Chem. Soc. 1990. V. 112, № 6, P. 2243-2249.

80. Coll P.M., Fernandez-Abalos J.M.,.Villanueva J.R, Santamaria R., Perez P. «Purification and characterization of a phenoloxidase (laccase) from the lignin-degrading basidiomycete PM1 (CECT 2971)» Appl. Environ. Microbiol. 1993a. V. 59, № 8, P. 2607-2613

81. Coll P.M., Tabernero C., Santamaria R., Perez P. «Characterization and structural analysis of the laccase I gene from the newly isolated ligninolytic basidiomycete PM1 (CECT 2971)» Appl. Environ. Microbiol. 1993b. V. 59, № 12, P. 4129-4135.

82. Couto S.R. and Herrera J.L.T. «Industrial and biotechnological applications oflaccases» Biotechnol. Adv. 2006. V. 24, № 5, P. 500-513

83. Damkhus Т., Fogt U. «Method of removing excess dye from print or coloredtextiles or yarn» US Patent № 6,409,771 June 25,2002

84. Das N., Sengupta S., Mukherjee M. «Importance of laccase in vegetative growthof Pleurotus florida» Appl. Environ. Microbiol. 1997. V. 63 № 10, P. 41204122.

85. Dedeyan В., Klonowska A., Tagger S., Tron Т., Iacazio G., Gil G., Le Petit J.

86. Biochemical and molecular characterization of a laccase from Marasmius quercophilus» Appl. Environ. Microbiol. 2000. V. 66, № 3, P. 925-929

87. Diamantidis G., Effosseb A., Potierb P., Ballyb R. «Purification and characterization of the first bacterial laccase in the rhizospheric bacterium Azospirillum lipoferum» Soil Biol. Biochem. 2000. V. 32, № 7, P. 919-927

88. Dittmer J.K., Patel N.J., Dhawale S.W., Dhawale S.S. «Production of multiplelaccase isoforms by Phanerochaete chrysosporium grown under nutrient sufficiency» FEMS Microbiology Letters 1997. V. 149, № 1, P. 65-70

89. Dong J.L. and Zhang Y.Z «Purification and Characterization of Two Laccase1.oenzymes from a Ligninolytic Fungus Trametes gallica» Prep. Biochem. Biotech. 2004. V. 34, № 2, P. 179-194

90. Dutton P.L. «Redox potentiometry: Determination of midpoint potentials of oxidation-reduction components of biological electron-transfer systems» Methods Enzymol. 1978. V. 54, P. 411-435

91. Duran N., Rosa M.A., D'Annibale A., Gianfreda L. «Applications of laccasesand tyrosinases (phenoloxidases) immobilized on different supports: a review» Enzyme Microb. Technol. 2002. V. 31, № 7, P. 907-931.

92. Echigo Т., Ohno R. «Process for producing high-molecular-weight phenoliccompounds with myrothecium» US Patent № 6,190,891 February 20, 2001

93. Ehresmann В., Imbault P., Well J.H. «Spectrophotometric determination of protein concentration in the cell extracts containing tRNA's» Anal. Biochem. 1973. V. 54, № 2, P. 454-463.

94. Edens W.A., Goins T.Q., Dooley D., Hensonl J.M. «Purification and characterization of a secreted laccase of Gaeumannomyces gram in is var. Tritici» Appl. Environ. Microbiol. 1999. V. 65, № 7, P. 3071 -3074

95. Eggert С., Temp U., Dean J.F.D., Eriksson K.-E.L. «Laccase-mediated formation of the phenoxazinone derivative, cinnabarinic acid» FEBS Lett. 1995. V. 376, №3, P. 202-206

96. Eggert C., Temp U., and. Eriksson K.E «The ligninolytic system of the white rotfungus Pycnoporus cinnabarinus: purification and characterization of the laccase» Appl. Environ. Microbiol. 1996. V. 62, № 4, P. 1151-1158.

97. Eggert C., Temp U., Eriksson K.-E. L. «Laccase is essential for lignin degradation by the white-rot fungus Pycnoporus cinnabarinus». FEBS Letteers 1997. V. 407, № 1,P. 89-92.

98. Eggert C., LaFayette P.R., Temp U., Eriksson K.-E.L., Dean J.F.D. «Molecular

99. Analysis of a Laccase Gene from the White Rot Fungus Pycnoporus cinnabarinus» Appl. Environ. Microbiol. 1998. V. 64, № 5, P. 1766-1772.

100. Enguita F.J., Matias P.M., Martins L.O., Placido D., Henriques A.O., Carrondo

101. M.A. «Spore-coat laccase CotA from Bacillus subtilis: crystallization and preliminary X-ray characterization by the MAD method» Acta Cryst. 2002. V. D58, № 21, P. 1490-1493

102. Enguita F.J., Martins L.O., Henriques A.O., Carrondo M.A. «Crystal structure ofa bacterial endospore Coat component: A laccase with enhanced thermostability properties» J Biol. Chem., 2003. V. 278, № 21, P. 19416 19425

103. Enguita F.J., Mar$al D., Martins L.O., Grenha R., Henriques A.O., Lindley P.F.,

104. Carrondo M.A. «Substrate and Dioxygen Binding to the Endospore Coat Laccase from Bacillus subtilis» J. Biol. Chem. 2004. V. 279, № 22, P. 23472-23476

105. Fabbrini M., Galli C., Gentili P. «Comparing the catalytic efficiency of somemediators of laccase» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2002. V.16, № 5, p. 231-240.

106. Farneth W.E., Hasty N.M., Damore M.B., Chisholm D.A. «Oxygen scavengingcompositions and methods of use» WO 2005033676, April 14, 2005

107. Ferapontova E.E., Shleev S., Ruzgas Т., Stoica L., Christenson A., Tkac J.,

108. Ferraroni M., Duchi I., Myasoedova N.M., Leontievsky A.A., Golovleva L.A.,

109. Scozzafava A., Briganti F. «Crystallization and preliminary structure analysis of the blue laccase from the ligninolytic fungus Panus tigrinus» Acta Cryst. 2005. V. F61, Pt 2, P. 205-207

110. Freire R.S., Pessoa C.A., Mello L.D., Kubota L.T. «Direct electron transfer: anapproach for electrochemical biosensors with higher selectivity and sensitivity» J. Braz. Chem Soc. 2003. V. 14, № 2, P. 230-243

111. Fukushima Y. and Kirk Т.К. «Laccase component of the Ceriporiopsis subvermispora lignin-degrading system» Appl. Environ. Microbiol. 1995. V. 61, №3, P. 872-876

112. Galhaup C. and Haltrich D. «Enhanced formation of laccase activity by thewhite-rot fungus Trametes pubescens in the presence of copper» Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001. V. 56, № 1-2, P. 225-232

113. Galhaup C., Goller S., Peterbauer C.K., Strauss J., Haltrich D. «Characterizationof the major laccase isoenzyme from Trametes pubescens and regulation of its synthesis by metal ions» Microbiology 2002, V. 148, № 7, P. 2159-2169

114. Galli C., Gentili P. «Chemical messengers: mediated oxidations with the enzymelaccase» J. Phys. Org Chem. 2004. V. 17, № 11, P. 973-977.

115. Gamelas J.A.F., Tavares A.P.M., Evtuguin D.V., Xavier A.M.B. «Oxygenbleaching of kraft pulp with polyoxometalates and laccase applying a novel multi-stage process» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2005a. V. 33, № 3-6, P. 57-64

116. Gamelas J.A.F., Gaspar A.R., Evtuguin D.V., Neto C.P. «Transition metal substituted polyoxotungstates for the oxygen delignification of kraft pulp» Applied Catalysis A: General 2005b.V. 295, № 2, P. 134-141

117. Garavaglia S., Cambria M.T., Miglio M., Ragusa S., Iacobazzi V., Palmieri F.,

118. D'Ambrosio C., Scaloni A., Rizzi M. «The Structure of Rigidoporus lignosus Laccase Containing a Full Complement of Copper Ions, Reveals an Asymmetrical Arrangement for the T3 Copper Pair» J. Mol. Biol. 2004. V. 342, № 5, P. 1519-1531

119. Gardner R.R., Glogowski M.W., Haught J.C., Baeck A.C., Convents A.C.,

120. Smets J., Van Steenwinckel P.C.A., Gray P.G., Cruickshank G.D., Costello A., Duncan M. «Compositions for cleaning with softened water» W02006044952, April 27,2006

121. Garzillo A.M., Colao M.C., Buonocore V., Oliva R., Falcigno L., Saviano M.,

122. Gianfreda L., Xu F., Bollag J.-M. «Laccases: A useful group of oxidoreductiveenzymes» Bioremediation J. 1999. V. 3, № 1, P. 1 26

123. Ghindilis A. L., Gavrilova V. P., Yaropolov A. I. «Laccase-based biosensor fordetermination of polyphenols: determination of catechols in tea» Biosens.

124. Bioelectron 1992. V. 7, № 2, P. 127-131.

125. Ghindilis A. «Direct electron transfer catalysed by enzymes: application for biosensor development» Biochem. Soc. Tran. 2000. V. 28, part 2, P. 84-89

126. Giardina P., Aurilia V., Cannio R., Marzullo L., Amoresano A., Siciliano R.,

127. Pucci P., Sannia G. «The gene, protein and glycan structures of laccase from Pleurotus ostreatus» Eur. J. Biochem 1996. V. 235, № 3, P. 508-515

128. Giardina P., Palmieri G., Scaloni A., Fontanella В., Faraco V., Cennamo G.,

129. Sannia G. «Protein and gene structure of a blue laccase from Pleurotus ostreatus» Biochem. J. 1999. V. 341,655-663

130. Gomes S.A.S.S., Nogueira J.M.F., Rebelo M.J.F. «An amperometric biosensorfor polyphenols compounds in red wine» Biosens. Bioelectron. 2004. V. 20, №6, P. 1211-1216

131. Greco G., Sannino F., Gianfreda L., Toscanoa G., Cioffi M. «Dephenolisation ofolive mill waste-waters by olive husk» Water Res. 1999, V. 33, № 13, P. 2905-3062.

132. Guillen F., Munoz C., Gomez-Toribio V., Martinez A.T., Martinez M.J. «Oxygen activation during oxidation of methoxyhydroquinones by laccase from Pleurotus eryngii» Appl. Environ. Microbiol. 2000. V. 66, № 1, P. 170-175.

133. Guo L.H., Hill H.A.O. «Direct electrochemistry of proteins and enzymes» Adv.1.org. Chem. 1991. V. 36, P. 341-375

134. Giinther Th., Perner В., Gramss G. «Activities of phenol oxidizing enzymes ofectomycorrhizal fungi in axenic culture and in symbiosis with Scots pine {Pirns sylvestris L.)» J. Basic Microbiol 1998. V. 38, № 3 , P. 197-206

135. Hage R., Hora J., Swarthoff Т., Twisker R.S. «Method for enhancing the activity of an enzyme» US Patent № 6,225,275, Mayl, 2001

136. Hagen W.R. «Direct electron transfer of redox proteins at the bare glassy carbonelectrode» Eur. J. Biochem. 1989. V. 182, № 3, P. 523-530

137. Hakulinen N., Kiiskinen LL., Kruus K., Saloheimo M., Paananen A., Koivula

138. A., Rouvinen J. «Crystal structure of a laccase from Melanocarpus albomyces with an intact trinuclear copper site» Nat. Struct. Biol. 2002. V. 9, № 8, P. 601-605

139. Heller A., Mano N., Kim H.-H., Zhang Y., Mao F., Chen Т., Barton S.C.

140. Miniature biological fuel cell that is operational under physiological conditions, and associated devices and methods» W003106966, December 20, 2003

141. Heller A. «Biological fuel cell and methods» US Patent 7,018,735, March 28,2006

142. Hofer C. and Schlosser D. «Novel enzymatic oxidation of Mn2+ to Mn3+ catalyzed by a fungal laccase» FEBS Lett. 1999. V. 451, № 2, P. 186-190

143. Huang R., Christenson P., Labuda I.M. «Process for the preparation of nootkatone by laccase catalysis» US Patent № 6,200,786, March 13, 2001

144. Hublik G., Schinner F. «Characterization and immobilization of the laccase from

145. Pleurotus ostreatus and its use for the continuous elimination of phenolic pollutants» Enzyme Microb. Technol. 2000. V. 27, № 3-5, P. 330-336.

146. Hullo M.-F., Moszer I., Danchin A., Martin-Verstraete I. «CotA of Bacillus subtilis is a copper-dependent laccase» J. Bacteriol. 2001. V. 183, № 18, P. 5426-5430

147. Hiittermann A., Majcherczyk A., Mai C., Braun-Lullemann A., Fastenrath M.,

148. Ikeda O. and Sakurai T. «Electron transfer reaction of stellacyanin at a bareglassy carbon electrode» Eur. J.Biochem. 1994. V. 219, № 3, P. 813-819.

149. Jarosz-Wilkolazka A., Ruzgas Т., Gorton L. «Amperometric detection ofmono- and diphenols at Cerrena unicolor laccase-modified graphite electrode: correlation between sensitivity and substrate structure» Talanta 2005. V. 66, №5, P. 1219-1224

150. Jetten J.M., Van Den Dool R., Van Hartingsveldt W., Besemer A.C. «Processfor selective oxidation of cellulose» US Patent № 6,716,976, April 6,2004

151. Johannes C., Majcherczyk A., Hiittermann A. «Degradation of anthracene bylaccase of Trametes versicolor in the presence of different mediator compounds» Appl. Microbiol. Biotechnol. 1996. V. 46, № 3, P. 313-317

152. Johannes C., Majcherczyk A. «Natural mediators in the oxidation of polycyclicaromatic hydrocarbons by laccase mediator systems» Appl. Environ. Microbiol. 2000a. V. 66, № 2, P. 524-528.

153. Johannes C., Majcherczyk A. «Laccase activity tests and laccase inhibitors» J.

154. Biotechnol. 2000b. V. 78, № 2, P. 193-199

155. Johansen C., Deussen H.-J. «Antimicrobial composition containing an oxidoreductase and an enhancer of the N-hydroxyanilide-type» US Patent6,592,867, July 15,2003

156. Jong de E., Field J.A., Bont de J.A.M. «Aryl alcohols in the physiology of ligninolytic fungi» FEMS Microbiol Rev. 1994, V.13, № 2-3, P. 153-187.

157. Jonsson L.J., Palmqvist E., Nilvebrant N.-O., Hahn-Hagerdal B. «Detoxificationof wood hydrolysates with laccase and peroxidase from the white-rot fungus Trametes versicolor» Appl. Microbiol. Biotechnol. 1998. V. 49, № 6, P. 691697

158. Karamyshev A.V., Shleev S.V., Koroleva O.V., Yaropolov A.I., Sakharov I.Yu.1.ccase-catalyzed synthesis of conducting polyaniline» Enzyme Microb. Technol. 2003. V. 33, № 5, P. 556-564

159. Karhunen E., Niku-Paavola M.-L., Viikari L., Haltia Т., van der Meer R.A., Duine J. А. «А novel combination of prosthetic groups in a fungal laccase; PQQ and two copper atoms» FEBS Lett. 1990. V. 267, № 1, P. 6-8

160. Kawai S., Nakagawa M., Ohashi H. «Aromatic ring cleavage of a non-phenolicb-O-4 lignin model dimer by laccase of Trametes versicolor in the presence of 1 -hydroxybenzotriazole» FEBS Lett. 1999. V. 446, № 2-3, P. 355-358

161. Kiefer-Meyer M.C„ Gomord V., O'Connell A., Halpin C., Faye L. «Cloning andsequence analysis of laccase-encoding cDNA clones from tobacco» Gene 1996. V. 178, № 1-2, P. 205-207

162. Kierulff J.V. «Modification of polysaccharides by means of a phenol oxidizingenzyme» US Patent № 6,660,503, December 9,2003

163. Kiiskinen L.-L., Viikari L., Kruus K. «Purification and characterisation of anovel laccase from the ascomycete Melanocarpus albomyces» Appl. Microbiol. Biotechnol. 2002, V. 59, N 2-3, P. 198-204

164. Kiiskinen L.L., Saloheimo M. «Molecular cloning and expression in Saccharomyces cerevisiae of a laccase gene from the ascomycete Melanocarpus albomyces» Appl. Environ. Microbiol. 2004. V. 70, № 1, P. 137-144

165. Klonowska A., Gaudin C., Fournel A., Asso M., Le Petit J., Giorgi M., Tron T.

166. Characterization of a low redox potential laccase from the basidiomycete С30» Eur. J. Biochem. 2002. V. 269, № 24, P. 6119-6125.

167. Ко E.-M., Leem Y.-E., Choi H.T. «Purification and characterization of laccaseisozymes from the white-rot basidiomycete Ganoderma lucidum» Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001. V. 57, № 1, P. 98-102

168. KojimaY., TsukudaY., KawaiY., Tsukamoto A., Sugiura J., Sakaino M., Kita Y.

169. Cloning, sequence analysis, and expression of ligninolytic phenoloxidase genes of the white-rot basidiomycete Coriolus hirsutus» J. Biol. Chem. 1990. V. 265, №25, P. 15224-15230

170. Kruus K. «Laccase: a useful enzyme for industrial applications». Kemia Kemi2000. V. 27, №3, P. 184-186.

171. Kumar S.V.S., Phale P.S., Durani S., Wangikar P.P. «Combined sequence andstructure analysis of the fungal laccase family» Biotechnol. Bioeng. 2003. V. 83, № 4, P. 386-394

172. Kumari H. L. and Sirsi M. «Purification and properties of laccase from Ganoderma lucidum» Arch. Microbiol. 1972. V. 84, № 4, P. 350-357

173. LaFayette P.R., Eriksson K.-E.L., Dean J.F.D. «Characterization and heterologous expression of laccase cDNAs from xylem tissues of yellow-poplar (Liriodendron tulipifera)» Plant Molecular Biology 1999. V. 40, № 1, P. 2335

174. Lang G., Cotteret J. «Dyeing composition containing a laccase and method fordyeing keratinous fibres» US Patent Application № 20060021155, February 2, 2006

175. Lante A., Crapisi A., Krastanov A., Spettoli P. «Biodegradation of phenols bylaccase immobilised in a membrane reactor» Process Biochem. 2000. V. 36, № 1-2, P. 51-58.

176. Larrabee J.A. and Spiro T.G. «Cobalt11 substitution in the type 1 site of themulti-copper oxidase Rhus laccase» Biochem. Biophys. Res. Commun. 1979. V. 88, № 3, p. 753-760

177. Lee C.-W., Gray H.B., Anson F.C. «Catalysis of the reduction of dioxygen atgraphite electrodes coated with fungal laccase А» J. Electroanal. Chem. 1984. V. 172, № 1-2, P. 289-300

178. Lee S.-K., George S.D., Antholine W.E., Hedman В., Hodgson K.O., Solomon

179. E.I. «Nature of the intermediate formed in the reduction of 02 to H202 at the trinuclear copper cluster active site in native laccase» J. Am. Chem. Soc.2002. V. 124, №21, P. 6180-6193.

180. Leite O.D., Fatibello-Filno O., de M. Barbosa A. «Determination of catecholamines in pharmaceutical formulations using a biosensor modified with a crude extract of fungi lacase (Pleurotus ostreatus)» J. Braz. Chem. Soc.2003. V. 14, №2, P. 297-303

181. Leonowicz and K. Grzywnowicz «Quantitative estimation of laccase forms insome white-rot fungi using syringaldazine as a substrate» Enzyme Microb.

182. Technol. 1983. V. 3, № 1, P. 55-58

183. Leonowicz A., Cho N.-S., Luterek J., Wilkolazka A., Wojtas-Wasilewska M.,

184. Matuszewska A., Hofrichter M., Wesenberg D., Rogalski J. «Fungal laccase: properties and activity on lignin» J. Basic Microbiol. 2001. V. 41, № 3-4, P. 185-227

185. Leontievsky A.A., Myasoedova N.M., Baskunov B.P., Evans C.S., Golovleva

186. A. «Transformation of 2,4,6-trichlorophenol by the white rot fungi Panus tigrinus and Coriolus versicolor» Biodegradation 2000. V. 11, № 5, P. 331340

187. Leontievsky A., Myasoedova N., Baskunov В., Golovleva L., Виске C., Evans

188. C. «Transformation of 2,4,6-trichlorophenol by free and immobilized fungal laccase» Appl Microbiol Biotechnol. 2001. V. 57, № 1-2, P. 85-91

189. Li J.-B., McMillin D. R. «The electronic spectrum of Co(II) in the type 1 site of

190. Rhus vernicifera laccase» Inorg. Chim. Acta 1990. V. 167, № 1,2 P. 119-122

191. Li K., Xu F., and Eriksson K.-E.L. «Comparison of fungal laccases and redoxmediators in oxidation of a nonphenolic lignin model compound» Appl. Environ. Microbiol. 1999, V. 65, № 6, P. 2654-2660.

192. Lindgren A., Tanaka M., Ruzgas Т., Gorton L., Gazaryan I., Ishimori K., Morishima I. «Direct electron transfer catalysed by recombinant forms of horseradish peroxidase: insight into the mechanism» Electrochem. Commun. 1999. V. 1, № 5, P. 171-175

193. Lindgren A., Gorton L., Ruzgas Т., Baminger U., Haltrich D., Schiilein M. «Direct electron transfer of cellobiose dehydrogenase from various biological origins at gold and graphite electrodes J. Electroanal. Chem. 2001. V. 496, № 1-2, P. 76-81

194. Lund M., Felby C. «Process for treating pulp with laccase and a mediator to increase paper wet strength» US Patent № 6,610,172, August 26,2003

195. Lyashenko A.V., Zhukhlistova N.E., Gabdoulkhakov A.G., Zhukova Y.N.,

196. Ma, X., S. E. Rokita. «Role of oxygen during horseradish peroxidase turnoverand inactivation». Biochem. Biophys. Res. Commun. 1988. V. 157, № 1, P. 160-165

197. Maganadze G.G., Shutyaev T.Yu. In: «Laser Ionization Mass Analysis» (Vertes

198. A., Gijbels R. and Adams F. Eds.) Chemical Analysis Series, 1993, V. 124, P. 505-549, J. Wiley and Sons, New York

199. Malkin R., Malmstrom B.G., Vanngard T. «The reversible removal of one specific copper (II) from fungal laccase» Eur. J. Biochem. 1969. V. 7, № 2, P. 253-259.

200. Malmstrom B.G. «Enzymology of Oxygen» Annu. Rev. Biochem. 1982. V. 51,1. P. 21-59

201. Martins L.O., Soares C.M., Pereira M.M., Teixeira M., Costa Т., Jones G.H.,

202. Henriques A.O. «Molecular and biochemical characterization of a highly stable bacterial laccase that occurs as a structural component of the Bacillus subtilis endospore Coat» J. Biol. Chem. 2002. V. 277, № 21, P. 18849-18859

203. Marzorati M., Danieli В., Haltrich D., Riva S. «Selective laccase-mediated oxidation of sugars derivatives» Green Chem. 2005. V. 7, № 5, P. 310-315.

204. May S.W. «Applications of oxidoreductases» Curr. Opin. Biotechnol. 1999. V.10, №4, P. 370-375.

205. Mayer A.M. and Staples R.C. «Laccase: new functions for an old enzyme» Phytochemistry 2002. V. 60, № 6, P. 551-565

206. Messerschmidt A. and Huber R. «The blue oxidases, ascorbate oxidase, laccaseand ceruloplasmin. Modelling and structural relationships» Eur. J. Biochem. 1990. V. 187, №2, P. 341-352.

207. Messerschmidt A., Ladenstein R., Huber R., Bolognesi M., Avigliano L.,

208. Petruzzelli R., Rossi A., Finazzi-Agro A. «Refined crystal structure of ascorbate oxidase at 1.9 A resolution». J. Mol. Biol. 1992. V. 224, № 1, P. 179205.

209. Michizoe J., Ichinose H., Kamiya N., Maruyama Т., Goto M. «Biodegradation ofphenolic environmental pollutants by a surfactant-laccase complex in organic media» J. Biosci. Bioeng. 2005. V. 99, № 6, P. 642-647

210. Min K.-L.; Kim Y.-H.; Kim Y.W.;Jung H.S.; Hah Y.C. «Characterization of anovel laccase produced by the wood-rotting fungus Phellinus ribis» Arch. Biochem. Biophys. 2001. V. 392, № 2, P. 279-286

211. Minussi R., Pastore G.M., Duran N. «Potential application of laccase in the foodindustry» Trends in Food Science & Technology 2002. V. 13, P. 205-216.

212. Molitoris H.P., Esser K. «Die phenoloxydasen des ascomyceten Podosporaanserina. V. Eigenschaften der laccase I nach weiterer reinigung» Arch. Microbiol. 1970. V. 72, № 3, P. 267 296

213. Morie-Bebel M.M., Morris M.C., Menzie J.L., McMillin D.R. «А mixed-metalderivative of laccase containing mercury (II) in the type 1 binding site» J. Am. Chem. Soc. 1984. V. 106, № 12, P. 3677-3678.

214. Nakamura T. «Purification and physico-chemical properties of laccase» Biochim. Biophys. Acta 1958. V. 30, № 1, P. 44-52

215. Ng T.B., Wang H.X. «А homodimeric laccase with unique characteristics fromthe yellow mushroom Cantharellus cibarius» Biochem. Biophys. Res. Com-mun. 2004. V. 313, № 1, P. 37-41

216. Nicholson R.S., Shain I. «Theory of stationary electrode polarography. Singlescan and cyclic methods applied to reversible, irreversible, and kinetic systems» Anal. Chem. 1984. V. 36, № 4, P. 706-723

217. Nilsson I., Moller A., Mattiasson В., Rubindamayugi M.S.T., Welander U. «Decolorization of synthetic and real textile wastewater by the use of white-rot fungi» Enzyme Microb. Technol. 2006. V. 38, № 1-2, P. 94-100

218. Nitta K., Kataoka K., Sakurai T. «Primary structure of a Japanese lacquer treelaccase as a prototype enzyme of multicopper oxidases» J. Inorg. Biochem. 2002. V. 91, № 1, P. 125-31.

219. Ong E., Pollock W.B., Smith M. «Cloning and sequence analysis of two laccasecomplementary DNAs from the ligninolytic basidiomycete Trametes versicolor» Gene 1991. V. 196, № 1-2, P. 113-119

220. Onuki Т., Noguchi M., Mitamura J. «Hairdye composition comprising indolineand/or an indoline compound and laccase» WO 00078274, Decrmber 28, 2000

221. Palmer A. E., Lee, S. K., Solomon E. I. «Decay of the peroxide intermediate inlaccase: reductive cleavage of the 0-0 bond» J. Am Chem. Soc. 2001, V. 123, №27, P. 6591-6599.

222. Palmeiri G., Giardina P., Marzullo L., Desiderio В., Nittii G., Cannio R., Sannia

223. G. «Stability and activity of a phenol oxidase from the ligninolytic fungus Pleurotus ostreatus» Appl. Microbiol. Biotechnol. 1993. V. 39, № 4-5, P. 632-636

224. Palmieri G., Giardina P., Bianco C., Scaloni A., Capasso A. and Sannia G. «Аnovel white laccase from Pleurotus ostreatus» J. Biol. Chem. 1997. V. 272, №50, P. 31301-31307

225. Palmieri G., Giardina P., Bianco C., Fontanella В., Sannia G. «Copper inductionof laccase isoenzymes in the ligninolytic fungus Pleurotus ostreatus» Appl. Environ. Microbiol. 2000. V. 66, № 3, P. 920-924.

226. Palmieri G., Cennamo G., Faraco V., Amoresano A., Sannia G. and Giardina P.

227. Atypical laccase isoenzymes from copper supplemented Pleurotus ostreatus cultures» Enzyme Microb. Technol. 2003.V. 33, № 2-3, P. 135-325

228. Palonen H., Saloheimo M., Viikari L., Kruus K. «Purification, characterizationand sequence analysis of a laccase from the ascomycete Mauginiella sp» Enzyme Microb. Technol. 2003. V. 33, № 6, P. 854-862

229. Pedersen L.S., Felby C. «Process for preparing a lignocellulose-based product,and product obtainable by the process» US Patent № 5,846,788 1998

230. Pedersen L.S., Felby C., Munk N. «Process for increasing the charge on a lignocellulosic material» US Patent № 6,187,136, February 13,2001

231. Pegasova T.V., Zwart P., Koroleva O.V., Stepanova E.V., Rebrikov D.V.,1.mzin V.S. «Crystallization and preliminary X-ray analysis of a four-copper laccase from Coriolus hirsutus» Acta Cryst. 2003. V. D59, Pt 8, P. 1459-1461

232. Perry C.R., Smith M., Britnell C.H., Wood D.A., Thurston C.F. «Identificationof two laccase genes in the cultivated mushroom Agaricm bisporus» J Gen. Microbiol. 1993. V. 139, № 6, P. 1209-1218

233. Piontek K., Antorini M., Choinowski T. «Crystal structure of a laccase from thefungus Trametes versicolor at 1.90-A resolution containing a full complement of coppers» J. Biol. Chem. 2002. V. 277, № 40, P. 37663-37669

234. Pita M., Shleev S., Ruzgas Т., Fernandez V.M., Yaropolov A.I., Gorton L. «Direct heterogeneous electron transfer reactions of fungal laccases at bare and thiol-modified gold electrodes» Electrochem Commun. 2006. V. 8, № 5, P. 747-753

235. Portaccio M., Di Martino S., Maiuri P., Durante D., De Luca P., Lepore M.,

236. Bencivenga U., Rossi S., De Maio A., Mita D.G. «Biosensors for phenolic compounds: The catechol as a substrate model» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2006. V. 41, №3-4, P. 97-102

237. Quintanar L., Yoon J., Aznar C.P., Palmer A.E., Andersson K.K., Britt R. D.,

238. Solomon E.I. «Spectroscopic and electronic structure studies of the trinuclear Cu cluster active site of the multicopper oxidase laccase: nature of its coordination unsaturation» J. Am. Chem. Soc 2005. V. 127, № 40, P. 13832-13845

239. Raghukumar C. «Fungi from marine habitats: an application in bioremediation»

240. Mycological Res. 2000. V. 104,№ 10,1222-1226

241. Ranocha P., McDougall G., Hawkins S., Sterjiades R., Borderies G., Stewart D.,

242. Cabanes-Macheteau M.,. Boudet A.-M, Goffner D. «Biochemical characterization, molecular cloning and expression of laccases a divergent gene family - in poplar» Eur. J. Biochem. 1999. V. 259, № 1-2, P. 485-495.

243. Reinhammar B.R., Vanngard T.I. «The electron-accepting sites in Rhus vernicifera laccase as studied by anaerobic oxidation-reduction titrations» Eur. J. Biochem. 1971. V. 18, № 4, P. 463-468

244. Reinhammar B.R.M. «Oxidation-reduction potentials of the electron acceptorsin laccases and stellacyanin» Biochim. Biophys. Acta 1972. V. 275, № 2,1. P. 245-259

245. Reinhammar D., «Laccase» In: Copper Proteins and CopperEnzymes. 1984, V.3, P. 1-35 (Lontie R., Ed.) CRC Press: Boca Raton, Fla

246. Riva S. «Laccases: blue enzymes for green chemistry» Trends Biotechnol. 2006.1. V. 24, №5, P. 219-226

247. Rosconi F., Fraguas L. F., Martmez-Drets G., Castro-Sowinski S. «Purificationand characterization of a periplasmic laccase produced by Sinorhizobium meliloti» Enzyme Microb. Technol. 2005. V. 36, № 5-6, P. 800-807

248. Rulisek L., Solomon E.I., Ryde U. «А combined quantum and molecular mechanical study of the O2 reductive cleavage in the catalytic cycle of multi-copper oxidases» Inorg. Chem. 2005. V. 44, № 16, P. 5612-5628

249. Ryan S., Schnitzhofer W., Tzanov Т., Cavaco-Paulo A., Giibitz G.M. «An acidstable laccase from Sclerotium rolfsii with potential for wool dye decolonization» Enzyme Microb. Technol. 2003. V. 33, № 6, P. 766-774

250. Sakurai T. «Anaerobic reactions of Rhus vernicifera laccase and its type-2 copper-depleted derivatives with hexacyanoferrate (II)» Biochem J. 1992. V. 284, №3, P. 681-685

251. Sato Y., Wuli В., Sederoff R., Whetten R. «Molecular cloning and expression ofeight laccase cDNAs in loblolly pine (Pinus taeda)» J. Plant Res. 2001. V. 114, №2, P. 147-155

252. Schliephake K., Mainwaring D.E., Lonergan G.T., Jones, Baker W.L. «Transformation and degradation of the disazo dye'Chicago Sky Blue by a purified laccase from Pycnoporus cinnabarinus» Enzyme Microb. Technol. 2000. V. 27, № 1-2, P. 100-107

253. Schneider P., Conrad L.S., Ebdrup S., Yde B. «Enhancement of enzyme reactions» US Patent 5,700,769 ,1997

254. Schneider P., Pedersen A. «Enhancement of laccase reactions» US Patent5,885,304, March 23,1999

255. Schneider P., Caspersen M.B., Mondorf K., Halkier Т., Skov L.K., Ostergaard

256. P.R., Brown K.M., Brown S.H., Xu F. «Characterization of a Coprinus cinereus laccase» Enzyme Microb. Technol. 1999. V. 25, № 6, P. 471-545

257. Schlosser D. and Hofer C. «Laccase-catalyzed oxidation of Mn2+ in the presenceof natural Mn3+ chelators as a novel source of extracellular H202 production and its impact on manganese peroxidase» Appl. Environ. Microbiol. 2002. V. 68, №7, P. 3514-3521

258. Sheldon R.A., Arends I.W.C.E. «Catalytic oxidations mediated by metal ionsand nitroxyl radicals» J. Mol. Catal. A: Chem. 2006. V. 251, № 1-2, P. 200214

259. Shi С., Clemmons J. «Single bath process for bleaching and dyeing textiles»

260. WO 03016615, December 27,2003

261. Shin W., Sundaram U.M., Cole J.L., Zhang H.H., Hedman В., Hodgson K.O.,

262. Solomon E. I. «Chemical and spectroscopic definition of the peroxide-level intermediate in the multicopper oxidases: Relevance to the catalytic mechanism of dioxygen reduction to water» J. Am. Chem. Soc. 1996. V. 118, № 13, P. 3202-3215.

263. Shin K.-S., Lee Y.-J «Purification and Characterization of a New Member of the1.ccase Family from the White-Rot Basidiomycete Coriolus hirsutus» Arch. Biochem Biophys. 2000. V. 384, № 1, P. 109-115

264. Shintaro F., Masahiro G., Hiroyuki W. «Biodegradation of dioxin using laccase»

265. JP2001037465, February 13, 2001

266. Shleev S., Kasmi A.E., Ruzgas Т., Gorton L. «Direct heterogeneous electrontransfer reactions of bilirubin oxidase at a spectrographic graphite electrode» Electrochem. Commun. 2004, V. 6, № 9, P. 934-939

267. Shleev S., Tkac J., Christenson A., Ruzgas Т., Yaropolov A.I., Whittaker J.W.,

268. Gorton L. «Direct electron transfer between copper-containing proteins and electrodes» Biosens. Bioelectron. 2005b. V. 20, № 12, P. 2517-2554

269. Shleev S., Reimann C.T., Serezhenkov V., Burbaev D., Yaropolov A.I., Gorton1., T.Ruzgas «Autoreduction and aggregation of fungal laccase in solution phase: Possible correlation with a resting form of laccase» Biochimie 2006a. V. 88, №9, P. 1275-1285

270. Shleev S., Persson P., Shumakovich G., Mazhugo Y., Yaropolov A., Ruzgas Т.,

271. Gorton L. «Laccase-based biosensors for monitoring lignin» Enzyme Microb. Technol. 2006b. V. 39, № 4, P. 835-840

272. Si J.Q. «Use of laccase in baking» US Patent № 6,296,883, October 2,2001

273. Slomczynski D., Nakas J.P., and Tanenbaum S.W. «Production and Characterization of Laccase from Botryth cinerea 61-34» Appl. Microbiol. Biotechnol. 1995. V. 61, №3, P. 907-912

274. Soares G.M.B.; Costa-Ferreira M.l; de Amorim M.T.P. «Decolorization of ananthraquinone-type dye using a laccase formulation» Bioresour. Technol. 2001. V. 79, №2, P. 171-177.

275. Solomon E. I., Baldwin M.J., Lowery M.D. «Electronic structures of active sitesin copper proteins: contributions to reactivity» Chem. Rev. 1992. V. 92, № 4, P. 521-542.

276. Solomon E.I., Tuczek F., Root D.E., Brown C.A. «Spectroscopy of binuclear dioxygen complexes» Chem. Rev. 1994. V. 94, № 3, P. 827-856.

277. Solomon E. I., Sundaram U. M., Machonkin Т. E. «Multicopper Oxidases and

278. Oxygenases» Chem. Rev. 1996. V. 96, № 7, P. 2563-2606.

279. Souza de C.G.M., Peralta R.M. «Purification and characterization of the mainlaccase produced by the white-rot fungus Pleurotus pulmonarius on wheat bran solid state medium» J. Basic Microbiol. 2003. V. 43, № 4, P. 278-286

280. Souza de C.G.M., Tychanowicz G. K., De Souza D. F., Peralta R.M. «Production of laccase isoforms by Pleurotus pulmonarius in response to presence of phenolic and aromatic compounds» J. Basic Microbiol. 2004. V. 44, № 2, P. 129-136.

281. Spira-Solomon D.J., Allendorf M.D., Solomon E. I. «Low-temperature magneticcircular dichroism studies of native laccase: confirmation of a trinuclear copper active site» J. Am. Chem. Soc. 1986. V. 108, № 17, P. 5318-5328.

282. Sterjiades R., Dean J.F.D., Eriksson K.-E.L. «Laccase from sycamore maple

283. Acer pseudoplatanm) polymerizes monolignols» Plant Physiol. 1992. V. 99, P. 1162-1168

284. Tang S.-P.W., Coleman J.E., Myer Y.P. «Conformational studies of copper proteins. Pieudomonas blue protein and Polyporus laccase» J. Biol. Chem. 1968. V. 243, № 16, P. 4286-4297.

285. Thakker G.D., Evans C. S. and Rao K.K. «Purification and characterization oflaccase from Monocillium indicum Saxena» Appl. Microbiol. Biotechnol. 1992. V. 37, №3, P. 321-323

286. Thurston C.F. «The structure and function of fungal laccase» Microbiology1994. V. 140, № 1,P. 19-26

287. Toshiaki K., Takashi W. «Decomposition method of polyurethane»

288. JP2004339438, December 2,2004

289. Tomoaki N., Makoto K. «Method for decomposing polyolefin resin»1. JP2003128835, May 8, 2003

290. Varfolomeev S.D., Kurochkin I.N., Yaropolov A.I. «Direct electron transfer effect biosensors» Biosens. Bioelectron. 1996. V. 11, № 9, P. 863-871

291. Viikari L., Hase A., Qvintus-Leino P., Niku-Paavola M.-L. «Intermediate product for preparation of lignin polymers and use thereof for production of wood materials» US Patent № 6,280,855, August 28,2001

292. Wahleithner J.A., Xu F., Brown K.M., Brown S.H., Golightly E.J, Halkier T,

293. Kauppinen S, Pederson A, Schneider P. «The identification and characterization of four laccases from the plant pathogenic fungus Rhizoctonia solani» Curr. Genet. 1996. V. 29, № 4, P. 395-403

294. Wood D.A. «Inactivation of extracellular laccase during fruiting of Agaricusbisporus» J. Gen. Microbiol. 1980. V. 117, P. 339-345

295. Wynn R.M., Sarkar H.K., Holwerda R.A, Knaff D.B. «Fluorescence associatedwith the type 3 copper center of laccase» FEBS Lett. 1983. V. 156, № 1, P. 23-28

296. Xu F. «Oxidation of phenols, anilines, and benzenethiols by fungal laccases: correlation between activity and redox potentials as well as halide inhibition» Biochemistry 1996a. V. 35, № 23, P. 7608-7614.

297. Xu F. «Effects of redox potential and hydroxide inhibition on the ph activity profile of fungal laccases» J. Biol. Chem. 1997. V. 272, № 2, P. 924-928

298. Xu F, Berka R. M., Wahleithner J. A., Nelson B.A., Shuster J.R., Brown S.H,

299. Palmer A.E, Solomon E.I. «Site-directed mutations in fungal laccase: effect on redox potential, activity and pH profile» Biochemical J. 1998. V. 334, Pt 1,P. 63-70.

300. Xu F., Palmer A.E, Yaver D.S, Berka R.M., Gambetta G.A, Brown S.H., Solomon E.I. «Targeted mutations in a Trametes villosa laccase. Axial perturbations of theTl copper» J. Biol. Chem. 1999. V.274, № 18, P. 12372-12375

301. Xu F., Kulys J.J, Duke K, Li K, Krikstopaitis K, Deussen H.-J.W, Abbate E,

302. Galinyte V, Schneider P. «Redox chemistry in laccase-catalyzed oxidation of N-Hydroxy compounds» Appl. Environ. Microbiol. 2000. V. 66, № 5, P. 2052-2056.

303. Xu F, Deussen H.-J.W, Lopez B, Lam L, Li K. «Enzymatic and electrochemical oxidation of N-hydroxy compounds: Redox potential, electron-transfer kinetics, and radical stability» Eur. J. Biochem. 2001. V. 268, № 15, P. 41694176.

304. Xu F, Li K, Elder T.J. «N-hydroxy mediated laccase biocatalysis: recent progress on its mechanism and future prospect of its application». Progress Biotechnol. 2002. V.21,P. 89-104.

305. Xu F. «Application of oxidoreductases: recent progress» Industrial Biotechnol.2005. V. 1, № 1, P. 38-50

306. Yang J. and Hu N. «Direct electron transfer for hemoglobin in biomembrane-likedimyristoyl phosphatidylcholine films on pyrolytic graphite electrodes» Bio-electrochem. Bioenerg. 1999. V. 48, № 1, P. 117-127

307. Yaropolov A.I., Skorobogat'ko O.V., Vartanov S.S., Varfolomeev S.D. «Laccase: properties, catalytic mechanism, and applicability» Appl. Biochem. Biotechnol. 1994. V. 49, P. 257-280.

308. Yaropolov A.I., Kharybin A.N., Emneus J., Marko-Varga G., Gorton L. «Flowinjection analysis of phenols at a graphite electrode modified with co-immobilised laccase and tyrosinase» Anal. Chim. Acta 1995. V. 308, № 1-3, P. 137-144.

309. Yaropolov A.I., Kharybin A.N., Emneus J., Marko-Varga G., Gorton L. «Electrochemical properties of some copper-containing oxidases» Bioelectrochem. Bioenerg. 1996. V. 40, № 1, P. 49-57

310. Yaver D.S., Xu F., Golightly E.J., Brown K.M., Brown S.H., Rey M.W.,

311. Schneider P., Halkier Т., Mondorf K., Dalboge H. «Purification, characterization, molecular cloning, and expression of two laccase genes from the white rot basidiomycete Trametes villosa» Appl. Environ. Microbiol. 1996. V. 62, №3, P. 834-841

312. Yaver D.S., Overjero M.D.C., Xu F., Nelson B.A., Brown K.M., Halkier Т.,

313. Bernauer S., Brown S.H., Kauppinen S. «Molecular Characterization of Laccase Genes from the Basidiomycete Coprinus cinereus and Heterologous Expression of the Laccase Lccl» Appl. Environ Microbiol. 1999. V. 65, № 11, P. 4943-4948.

314. Yoshitake A., Katayama Y., Nakamura M., Iimura Y., Kawai S., Morohoshi N.

315. N-Linked carbohydrate chains protect laccase-III from proteolysis in Corio-lus versicolor» J. Gen. Microbiol. 1993. V. 139, P. 179-185

316. Zhang W. & Li G. «Third-generation biosensors based on the direct electrontransfer of proteins» Analyt. Sci. 2004. V. 20, №. 4, P. 603-609

317. Zhao J. and H. S. Kwan «Characterization, molecular cloning, and differentialexpression analysis of laccase genes from the edible mushroom Lentinula edodes» Appl. Environ. Microbiol. 1999. V. 65, № 11, P. 4908-4913.

318. Zherdev A., Bizova N., Yaropolov A., Lyubimova N., Morozova 0., Dzantiev

319. B. «Laccase from Coriolm hirsutus as alternate label for enzyme immunoassay: determination of pesticide 2,4-dichlorophenoxyacetic acid» Appl. Biochem. Biotechnol. 1999. V. 76, № 3, P. 203-216

320. Zille A., Munteanu F.-D., Giibitz G.M., Cavaco-Paulo A. «Laccase kinetics ofdegradation and coupling reactions» J. Mol. Catal. B: Enzym. 2005. V. 33, № 1-2, P. 23-28

321. Работа выполнена при поддержке Государственного контракта № 02.467.11 3004, а также грантов РФФИ № 03-04-48937 и INCO-Copernicus № 1СА2-СТ-2000-10050