Механизм действия ферментов лизоамидазы на клеточные стенки бактерий тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Бегунова, Елена Альбертовна

• Бегунова, Елена Альбертовна
• кандидат биологических наук
• 2001

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Бегунова, Елена Альбертовна

1. Введение.7.

2. Обзор литературы.Ю.

2.1. Бактериолитические ферменты.11.

2.1.1. Субстратная специфичность бактериологических ферментов.12.

2.1.2. Свойства бактериологических ферментов.13.

2.1.3. Применение бактериологических ферментов в научной и практической деятельности человека.13.

2.1.4. Внеклеточные бактериолитические комплексы.14.

2.2. Структура клеточной стенки бактерий.21.

2.3. Пептидогликан клеточной стенки.24.

2.3.1. Структура и классификация пептидогликана.24.

2.3.2. Влияние структуры пептидогликана на активность литических ферментов.29.

2.4. Анионные полимеры клеточной стенки бактерий.30.

2.4.1. Тейхоевые кислоты.32.

2.4.2. Тейхуроновые кислоты.34.

2.4.3. Липотейхоевые кислоты.34.

2.4.4. Анионные полимеры как рецепторы автолитических ферментов.34.

2.5. Механизм действия литических ферментов на клеточные йтенки грампо ложительных бактерий-мишеней.36.

2.5.1. Механизм действия эндопептидазы лизостафина Staphylococcus simulans на клеточную стенку Staphylococcus aureus.38.

2.5.2. Механизм действия автолизина Staphylococcus aureus на клеточную стенку S. aureus.40.

2.5.3. Механизм действия фаг-кодируемых гидролаз пептидогликана на клеточную стенку S. aureus.42.

2.5.4. Механизм действия автолизина Streptococcus pneumoniae на клеточную стенку пневмококка с холином.42.

2.6. Действие литических ферментов на грамотрицательные бактерии-мишени.44.

3.Материалы и методы.47.

3.1. Материалы.48.

3.2. Микроорганизмы и условия культивирования.48.

3.3. Определение ферментативных активностей.49.

3.3.1. Определение бактериолитической активности.49.

3.3.2. Определение протеолитической активности.49.

3.3.3. Определение фосфатазной активности.49.

3.4. Очистка ферментов лизоамидазы.49.

3.4.1. Выделение мурамидазы.49.

3.4.2. Выделение пептидазы JI1.50.

3.4.3. Выделение пептидазы JI2.50.

3.5. Определение молекулярных масс ферментов.50.

3.6. Определение температурной инактивации ферментов.51.

3.7. Определение температурного оптимума литических ферментов.51.

3.8. Определение рН-оптимума литических ферментов.51.

3.9. Определение оптимального значения ионной силы буфера.51.

3.10. Получение клеточных стенок бактерий.51.

3.10.1. Получение клеточной стенки Staphylococcus aureus 209-Р.51.

3.10.2. Получение клеточных стенок Streptomyces chrysomallus ВКМ АС628, Streptomyces roseoflavus var. roseofungini ВКМ Ac770, Streptomyces azureus РИА 1009, Glycomyces harbinensis BKM Ac-1247 и Nocardiopsis dassonvillei IMRU-509.52.

3.11. Получение пептидогликана.52.

3.12. Получение тейхоевых кислот.52.

3.13. Идентификация тейхоевых кислот.52.

3.14. Гидролиз клеточной стенки Staphylococcus aureus 209 Р.53.

3.15. Изучение действия лизоамидазы на клетки, клеточные сте!нки, и пептид огликан 1рамположительных бактерий.53.

3.16. Изучение действия бактериолитических ферментов лизоамидазы на клетки, клеточные стенки, и пептидогликан грамположительных бактерий.53.

3.17. Изучение влияния гомологичной тейхоевой кислоты, добавленной в реакционную смесь, на активность лизоамидазы.53.

3.18. Влияние экранирования заряда тейхоевых, тейхуроновых кислот двухвалентными катионами на бактериолитическую активность лизоамидазы и её ферментов.54.

3.19. Периодатное окисление тейхуроновых кислот клеточной стенки бактерий.54.

3.20. Изучение действия лизоамидазы на клетки и пептидогликан грамотрицательных бактерий.54.

3.20.1. Изучение влияния полимиксина В на действие лизоамидазы на грамотрицательные бактерии-мишени.54.

3.20.2. Изучение влияния отрицательно заряженного липополи-сахарида Esherichia coli на действие лизоамидазы на пептидогликан E.coli.54.

3.21. Получение полисахарида лизоамидазы.54.

3.22. Изучение взаимодействия полисахарида лизоамидазы и её литических ферментов.55.

3. 23. Аналитические методы.55.

3.23.1. Определение концентрации белка.55.

3.23.2. Определение содержания полисахаридов.55.

3.23.3. Кислотный гидролиз клеточной стенки, пептидогликана и тейхоевых кислот.55.

3.23.4. Определение фосфора.56.

3.23.5. Определение количества тейхоевой кислоты в клеточной стенке бактерий.56.

3.23.6. Определение количества пептидогликана в клеточной стенке бактерий.г.56.

3.23.7. Определение редуцирующих Сахаров.57.

3.23.8. Определение свободных NH2-rpynn.57.

3.23.9. Определение способности ферментов гидролизовать синтетический субстрат для муромидазы.57.

3.23.10. Определение способности ферментов гидролизовать синтетический субстрат для протеазы.57.

4. Результаты и обсуждение.58.

4.1. Очистка бактериолитических ферментов лизоамидазы.59.

4.1.1. Выделение бактериолитической пептидазы JI1.59.

4.1.2. Выделение мурамидазы.66.

4.2. Характеристика бактериолитических ферментов лизоамидазы.66.

4.2.1. Физико-химические свойства пептидазы Л1.66.

4.2.2. Физико-химические свойства мурамидазы.71.

4.2.3. Физико-химические свойства пептидазы JI2.71.

4.3. Определение субстратной специфичности

JI1 и Л2- бактериолитических пептидаз.82.

4.4. Изучение роли тейхоевых, тейхуроновых кислот в механизме действия лизоамидазы и её ферментов на клетки грамположи-тельныхбактерий. .85.

4.4.1. Действие бактериолитических ферментов лизоамидазы на клетки, клеточную стенку, содержащую рибиттейхоевую кислоту, и пептидогликан Staphylococcus aureus 209 Р.86.

4.4.2. Действие бактериолитических ферментов лизоамидазы на клетки, клеточные стенки, содержащие разное количество рибиттейхоевых кислот, и пептидогликан Streptomyces chrysomallus ВКМ Ас-62.88.

4.4.3. Действие лизоамидазы на клеточные стенки, содержащие 20% тейхоевой кислоты рибитфосфатной природы, и пептидогликан Streptomyces azureus РИА 1009.90.

4.4.4. Действие лизоамидазы на клеточные стенки Streptomyces roseoflavus var.roseofungini ВКМ Ас-770, Nocardiopsis dassonvillei IMRU 509,

Glycomyces harbinensis BKM Ac содержащие глицеринтейхоевые кислоты.!.92.

4.4.5. Действие лизоамидазы на клетки, клеточные стенки, в состав которых входят тейхуроновые кислоты, пептидогликан Bacillus subtilis W-23. 93.

4.5. Действие лизоамидазы на грамотрицательные бактерии-мишени.95.

4.6. Изучение влияния полисахарида лизоамидазы на активность бактериолитических ферментов.97.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Механизм действия ферментов лизоамидазы на клеточные стенки бактерий»

1.1. Актуальность проблемы. Бактериолитические ферменты -широко распространенная и функционально значимая группа гидролаз. Эти ферменты выявлены фактически у всех представителей живой природы. Среди них особую группу составляют бактериолитические ферменты эубактерий.

С одной стороны, большой интерес представляют внутриклеточные бактериальные автолитические ферменты, играющие важную роль в процессах биосинтеза клеточной стенки, роста и развития клетки, и литические ферменты бактериальных спор, которые активируются в период споруляции и также принимают участие в процессах роста и морфогенеза бактерий.

С другой стороны, значительное внимание исследователей привлекает изучение литических экзоферментов. Эта часть проблемы касается:

1. Исследования взаимоотношений микроорганизмов в биоценозах, так как ферменты, растворяющие клеточные стенки бактерий, делают доступными для разрушения компонеты соседних микробных клеток и являются, таким образом, важной частью в цепи обмена веществ биоценоза.

2. Возможности широкого использования бактериолитических экзоферментов в научной и практической деятельности человека. В частности, для лечения ряда заболеваний, вызваных патогенной микрофлорой, множественно устойчивой к различным антибиотикам. Особенно актуален в настоящее время вопрос получения антистафилококковых ферментов, так как в последние десятилетия борьба со стафилококковыми инфекциями стала одной из серьезных проблем здравоохранения.

Поскольку, различные бактериолитические ферменты имеют вполне определенный спектр микроорганизмов, на которые они могут действовать, для создания антимикробного препарата с широким спектром действия необходимо, в качестве составных частей, вводить ферменты, активнее в отношении различных грамцоложительных и грамотрицательных бактерий. Возможно также применение литических ферментов совместно с антибиотиками.

Все это стимулирует проводить интенсивный поиск продуцентов различных литических ферментов, их выделение, очистку, изучение свойств и механизма действия на клеточные стенки бактерий-мишеней.

В ИБФМ РАН из фильтрата культуральной жидкости бактериального штамма ИБФМ-ЧЛ1415, относящегося к роду ХапШотопаэ получен ферментный препарат лизоамидаза (811 1549227, Эи 1774658, Би 1755581). Лизоамидаза содержит три фермента, способных разрушать клетки золотистого стафилококка - две пептидазы и мурамидазу, большое количество полисахарида, стабилизирующего их, а также металлопротеазу, бактериолитическую протеиназу и фосфатазу с нейтральным оптимумом рН (Кулаев и др., 1984, Степная и др., 1986а,б, Северин и др., 1989, Кулаев и др., 1989, Кулаев, 1997). Препарат высокоэффективен в отношении клеток грамположительных бактерий, особенно стафилококков.

На основании успешных клинических испытаний Фармкомитет СССР принял решение о производстве лизоамидазы для применения в медицине. В 1989 - начале 90х г.г. лизоамидаза производилась на заводе ферментных препаратов (г. Вышний Волочек).

1.2. Цель и задачи исследования. Целью данной работы было определение механизма действия бактериолитических ферментов лизоамидазы на клетки-мишени и механизма взаимодействия полисахарида и ферментов лизоамидазы. Для достижения указанной цели в работе решались следующие задачи:

1. Разработать схемы разделения и очистки бактериолитической пептидазы J11 и мурамидазы, охарактеризовать их основные физико-химические свойства.

2. Определить субстратную специфичность бактериолитических ферментов лизоамидазного комплекса в отношении пептидогликана Staphylococcus aureus.

3. Исследовать роль тейхоевых, тейхуроновых кислот клеточной стенки грампо-ложительных бактерий-мишеней в механизме действия на них лизоамидазы и ее ферментов.

4. Изучить возможность лизиса лизоамидазой грамотрицательных бактерий-мишеней.

5. Найти подходы к изучению взаимодействия ферментов лизоамидазы с входящим в этот препарат полисахаридом. t

1.3. Научная новизна. Впервые разработаны схемы очистки пептидазы Л1 и мурамидазы, с использованием которых ферменты получены в электро-форетически гомогенном виде. Определены их основные физико-химические свойства.

Показано, что пептидогликан S. aureus пептидаза J11 гидролизует как глицилглицинэндопептидаза и мурамоилаланинамидаза, в то время как пептидаза JI2 обладает на этом субстрате только мурамоилаланинамидазной активностью.

Выявлено, что первичное связывание лизоамидазы и ее бактериолитических ферментов с клеточной стенкой грамположительных бактерий-мишеней носит характер электростатического взаимодействия и определяется зарядом тейхоевых, тейхуроновых кислот клеточной стенки этих бактерий.

Впервые показано, что лизоамидаза и гомогенные бактериолитические ферменты способны гидролизовать пептидогликан и грамотрицательных бактерий, а в сочетании с полимиксином В лизировать их клетки. (

Определено, что полисахарид лизоамидазы увеличивает активность мурамидазы по отношению к клеткам S. aureus, и что О-ацетильные группы полисахарида играют существенную роль в этом процессе.

1.4. Практическая значимость. Одной из важнейших проблем современной медицины является борьба с гнойными инфекциями вызванными грамположительными и грамотрицательными патогенными бактериями. Лизоамидаза эффективно разрушает клетки грамположительных антибиотикоустойчивых бактерий, но почти не действует на грамотрицательные эубактерии.

В работе показано, что в сочетании с полимиксином В, лизоамидаза способна разрушать клетки ряда патогенных грамотрицательных бактерий, в том числе, клетки синегнойной палочки. Результаты исследований позволят существенно расширить литический спектр, а следовательно, и эффективность действия препарата. I

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Принятый в литературе термин «литические» означает ферменты, которые способны гидролизовать клеточные стенки каких-либо микроорганизмов -дрожжей, бактерий, грибов, водорослей.

Еще в начале XX в. (1909 г.) русский ученый Н. Лященко обратил внимание на то, что белок куринного яйца обладает антибактериальным^ свойствами, что вещество белка относится к энзимам (Егоров, 1986). Спустя 13 лет после опубликований наблюдений Н. Лященко, английский ученый А. Флеминг обнаружил, что аналогичным действием обладают выделения ряда тканей человека. А. Флеминг назвал это антибиотическое вещество - лизоцимом.

Лизоцим - первый литический фермент, известный человеку. С тех пор, ферменты, способные разрушать клеточные стенки бактерий, были выделены из культуральной жидкости различных грибов, бактерий, актиномицетов, из многих растительных и животных тканей (Holden, Tracey, 1950, Holt, 1971, Imoto et al., 1972, Афанасьева и др., 1975, Бухарин, Усвяцов, 1981, Fukumori et al, 1983, Кулаев и др.,1984, Aoki et al., 1985, Захарова, Павлова, 1985, Ventom, Asenjo, 1990, Patrignani, 1991, Sakiyama, Masaki, 1994, Sheehan et al., 1997, Kim et al., 1999). Самый широкий спектр литических ферментов обнаружен у бактерий (Shockman, Holtje, 1994). Наиболее изучены литические ферменты семейства лизоцимов. Многие из них выделены и подробно охарактеризованы (Imoto et al., 1972, Бухарин, Усвяцов, 1981, Sanz, 1992, Sloane, 1996).

Литические ферменты обладают различной субстратной специфичностью, так как в состав клеточных стенок разрушаемых микроорганизмов входят полимеры, несходные по своему строению. В зависимости от типа гидролизуемого субстрата, литические ферменты разделяют на бактериолитические, дрожжелитические, ферменты, разрушающие клеточные стенки грибов и т.д. Поскольку пептидогликан является основной структурой, поддерживающей жесткость клеточной стенки бактерий, то бактериолитические ферменты должны обладать способностью гидролизовать именно этот субстрат.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Бегунова, Елена Альбертовна

6. выводы.

1. Разработаны схемы очистки JIl-пептидазы и мурамидазы, по которым ферменты получены в электрофоретически гомогенном виде. Определены их основные физико-химические свойства (молекулярный вес; оптимум рН., Т°, ионной силы буфера; термостабильность).

2. Первичное связывание лизоамидазы и ее ферментов с клеточной стенкой грамположительных бакетерий-мишеней носит характер электростатического взаимодействия и определяется зарядом тейхоевых, тейхуроновых кислот.

3. Показано, что Л1-пептидаза гидролизует пептидогликан S. aureus как глицилглицинэндопептидаза и мурамоилаланинамидаза, а Л2-пептидаза действует как мурамоилаланинамидаза.

4. Лизоамидаза и гомогенные бактериолитические ферменты, входящие в ее состав, способны гидролизовать не только грамполож^тельные, но, в сочетании с полимиксином В, и грамотрицательные бактерии.

5. Полисахарид лизоамидазы не влияет на активность Л1 и Л2- пептидаз в отношении клеток S. aureus, но активирует мурамидазу, причем О-ацетильные группы полисахарида играют существенную роль в этом процессе.

6. Предложена гипотетическая схема образования и функционирования ферментного комплекса лизоамидаза.

7. ЗАКЛЮЧЕНИЕ.

Изучение внеклеточных литических ферментов бактерий представляет неоспоримый интерес для исследователя.

С одной стороны, большое внимание привлекает та часть проблемы, которая касается исследования взаимоотношений бактерий в биоценозах, так как, ферменты, растворяющие клеточные стенки микроорганизмов, делают доступными для разрушения компоненты микробных клеток и являются, таким образом, важной частью в цепи обмена веществ биоценозов.

С другой стороны, черезвычайно полезной является возможность использования бактериолитических ферментов для лечения заболеваний, вызванных патогенной микрофлорой, множественно устойчивой к традиционно-применяемым антибиотикам. Подобные ферменты могут быть применены как в виде самостоятельного вещества, так и в сочетании с различными антибиотиками. Наибольшие перспективы имеет создание сложных ферментативных комплексов с широким спектром действия. Так как отдельный фермент имеет вполне определенную субстратную специфичность, то соединение их может значительно расширить спектр действия комплекса.

Ферментный препарат лизоамидаза является сложным комплексом различных ферментов и полисахарида, который оказывает стабилизирующее действие на бактериолитические ферменты лизоамидазы. Препарат активно лизирует клетки грамположительных микроорганизмов, особенно стафилококков. Ранее, из трёх литических ферментов в электрофоретически-гомогенном состоянии был выделен и частично охарактеризован один - бактериолитическая пептидаза Л2 (Степная и др., 1992). Два других - пептидазу Л1 и мурамидазу до сих пор не удавалось отделить друг от друга.

Мы разработали схему очистки мурамидазы и Л1-пептидазы (рис. 9а,б), получили ферменты в электрофоретически-гомогенном состоянии и охарактеризовали их основные физико-химические свойства (табл. 6). Из представленных данных видно, что каждый бактериолитический фермент X. campestris ИБФМ 124 имеет уникальную комбинацию свойств, хотя и очень близких. Наиболее выражены различия в оптимуме концентрации буфера и оптимуме температуры реакции.

На клеточной стенке S. aureus лизоамидаза обладает глицилглицинэндо-пептидазной, мурамоилаланинамидазной и мурамидазной активностями. Ранее было показано, что один из трех литических ферментов лизоамидазы является мурамидазой и расщепляет в гликановой цепи связь между мурамовой кислотой и глюкозамином с образованием редуцирующей группы н^ мурамовой кислоте. В данной работе определена субстратная специфичность Л1-, Л2-фермен-тов лизоамидазы в отношении пептидогликана S. aureus. Показано, что пептидо-гликан S. aureus Л1-пептидаза гидролизует как глицилглицинэндопептидаза и мурамоилаланинамидаза, а Л2-пептидаза как мурамоилаланинамидаза (рис. 29).

Известно, что у некоторых грамположительных бактерий в процессе связывания автолизинов участвуют анионные полимеры, в том числе, тейхоевые, тейхуроновые и липотейхоевые кислоты. Механизм действия бактериолитических зкзоферментов на клеточную стенку бактерий-мишеней не известен. Мы исследовали роль тейхоевых, тейхуроновых кислот в механизме действия бактериолитических ферментов лизоамидазы на грамположительные бактерии-мишени. И выяснили, что первичное связывание лизоамидазы и ее ферментов с клеточной стенкой грамположительных бактерий носит характер электростатического взаимодействия и определяется зарядом связанных с пептидогликаном тейхоевых, тейхуроновых кислот .

Большой интерес представляло изучение возможности лизиса лизоамидазой грамотрицательных бактерий. Мы определили, что, после изменения проницаемости наружной мембраны клеток грамотрицательных бактерий-мишеней путем обработки полимиксином В, становится возможным лизис грамотрицательных бактерий лизоамидазой.

Мы изучили влияние полисахарида, входящего в состав лизоамидазы, на активность бактериолитических ферментов препарата. Оказалось, что, в отношении клеток S. aureus, полисахарид лизоамидазы не оказывает сколько-нибудь заметного влияния на активность JI1-, Л2-пептидаз, а мурамидазу, при соотношении фермент:полисахарид - 1:80, активирует почти на 40 %. Впоследствии, возникло предположение, что О-ацетильные группы полисахарида играют существенную роль в активации полисахаридом мурамидазы. Представляет интерес дальнейшее изучение взаимодействия бактериолитических экзоферментов лизоамидазы и полисахарида в процессе лизиса бактерий.

Таким образом, можно предложить следующий механизм действия лизоамидазы на клеточные стенки бактерий (рис. 39):

Бактериолитические ферменты лизоамидазы и полисахарид секретируются в среду ростаХ campestris ИБФМ 124. После этого, положительно-заряженные ферменты взаимодействуют с отрицательно-заряженным полисахаридом. Результатом этого взаимодействия является стабилизация бактериолитических ферментов и активация некоторых из них. Первичное связывание лизоамидазы и ее ферментов с клеточной стенкой грамположительных бактерий-мишеней носит характер электростатического взаимодействия и определяется зарядом тейхоевых, тейхуроновых кислот клеточной стенки. В результате чего, бактериолитические ферменты специфически связываются с клеточной стенкой и лизируют бактерию.

Рис. 39. Гипотетическая схема образования и функционирования ферментного комплекса лизоамидаза.

Фермент

Комплекс лизоамидаза

МИШЕНЬ м)+ Пептидогликан

Полисахарид

Л1-эндопептидаза, Л2-мурамйлаланинамидаза, М-мурамидаза

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Бегунова, Елена Альбертовна, 2001 год

1. Афанасьева Т.И., Леоненко В.А. 1975. Продукция лизоцим-подобного фермента различными представителями рода Staphylococcus. Ж. Микробиол., эпидемиол., и иммунобиол. 1:97-101.

2. Бабенко Я.С., Соколова И.Е., Гниломедова Л.Е. 1990.

3. Хемиотерапевтическое действие литических ферментов в экспериментальных стафилококковых инфекциях. Антибиотики и хемиотерапия. 35:19-21.

4. Боровикова В.П., Аксеновская В.Е., Лавренева Г.И., Кислухина О.В.,Калунянц К.А., Степанов В.А. 1980. Выделение и характеристика литического фермента из Bacillus subtilius 797. Биохимия. 45:1524-1533.

5. Бухарин О.Б., Усвяцов. 1981. Лизоцимная активность микроорганизмов. Антибиотики. 10:782-793.

6. Головина И.Г., Гуова Э.П., Богданова Т.И., Логинова Л.Г. 1972. Олитических ферментах, образуемых термофильным актиномицетом Mictomonospora vulgaris DA II-4. Микробиол. 42:620-624.

7. Громов Б.В. 1985. Строение бактерий. ЛГУ. Ленинград. 190 с.

8. Егоров Н.С. 1986. Основы учения об антибиотиках. Высшая школа. Москва. 447 с.

9. Захарова И. Я., Косенко Л.В. 1982. Методы изучения микробных полисахаридов. Наукова думка. Киев. 215 с.

10. Захарова И.Я., Павлова И.Н. 1985. Литические ферменты микроорганизмов. Наукова думка. Киев. 164 с. '

11. Звягинцева И.С. 1981. Внеклеточные гидролазы грамотрицательных и грамположительных микроорганизмов. Успехи микробиологии. 16:81-103.

12. Кулаев И.С., Северин А.И., Абрамочкин Р.В. 1984.

13. Бактериолитические ферменты микробного происхождения в биологии и медицине. Веста. АМН СССР. 8:64-69.

14. Кулаев И.С., Северин А.И., Степная О.А., Круглая О.В. 1989.

15. Ответственные за бактериолитическую активность компоненты препарата лизоамидазы, выделенного из бактерии семейства Pseudomonodaceae. Биохимия. 54:201-205.

16. Кулаев И.С. 1997. Бактериолитические ферменты микробного происхождения в биологии и медицине. Соросовский образовательный журнал. 3:23-31.i

17. Наумова И.Б. 1978. Тейхоевые кислоты в регуляции биохимических процессов у микроорганизмов. Биохимия. 43:195-207.

18. Наумова А.Б., Шашков А.С. 1997. Анионные полимеры клеточных стенок грамположительных бактерий. Биохимия. 62:947-982.

19. Несмеянова М.А., Дмитриев А. Д., Кулаев И.С. 1973.

20. Высокомолекулярные полифосфаты и ферменты полифосфатного обмена в процессе роста культуры Е. coly. Микробиол. 42:213-219.

21. Нефелова М.В., Битеева М.Б. 1961. Синтетическая среда для продуцента аурантина. Научные доклады высш.школы. Биол. Науки. 3:159-164.

22. Потехина Н.Б., Тульская Е.М., Евтушенко Л.И., Шашков A.C. Наумова И.Б. 1998. Таксономическая специальность тейхоевых кислот клеточных стенок актиномицетов рода Glycomyces. Микробиология. 3:399404. '

23. Романовская И.И., Давиденко Т.И. 1999. Иммобилизация литического ферментного комплекса лизорицефина. Прикл. Биох. Микробиол. 35:68-71.

24. Северин А.И., Степная O.A., Кулаев И.С. 1986а. Очистка и свойства металлопротеиназы ферментного препарата лизоамидазы, выделенного из бактерии семейства Pseudomonodaceae. Биохимия. 51: 867 -875.

25. Северин А.И., Степная O.A., Крупянко В.И., Кулаев И.С. 19866.

26. Очистка и некоторые свойства нейтральной фосфатазы ферментного препарата лизоамдазы, выделенного из бактерии семейства Pseudomonadaceae. Биохимия. 51:684-690.

27. Скрябин Г.К., Кулаев И.С. 1990. Лизоамидаза вызов микробам. Наука в СССР. 2:52-53.

28. Спирин A.C. 1958. Спектрофотометрическое определение суммарного крличества нуклеиновых кислот. Биохимия. 23:656-662.

29. Степная O.A., Северин А.И., Кулаев И.С. 1986. Бактериолитические ферменты препарата лизоамидаза, выделенного из бактерии семейства Pseudomonadaceae. Биохимия. 51: 1117-1123.

30. Степная O.A., Северин А.И, Кудрявцева А.И., Крупянко В.И., Козловский А.Г., Кулаев И.С. 1992. Ферменты бактериолитического комплекса лизоамидаза. Некоторые свойства бактериолитической протеиназы Л2. Прикладная биохимия и микробиология. 22^:666-673.

31. Степная O.A., Ледова Л.А., Кулаев И.С. 1993. Бактериолитический комплекс лизоамидаза. Определение природы взаимодействия ферментов и полисахарида, входящих в состав комплекса. Биохимия. 58:1523-1528.

32. Степная O.A., Бегунова Е.А., Цфасман И.М., Кулаев И.С. 19966.

33. Бактериолитический ферментный препарат лизоамидаза: выделение и некоторые физико-химические свойства внеклеточной мурамидазы бактерии Xanthomonas sp. Биохимия. 61:648-655.

34. Степная O.A., Ледова Л.А., Кулаев И.С. 1999. Бактериолитические ферменты. Успехи биологической химии. 39:327-354.

35. Стрешинская Г.М., Наумова И.Б., Панина Л.И. 1979. Химический состав клеточной стенки Streptomyces chrysomallus, образующего антибиотик ауратин. Микробиология. 48:814-819.

36. Стрешинская Г.М., Наумова И.Б., Романов В.В., Шашков A.C. 1981.

37. Структура рибиттейхоевой кислоты клеточной стенки Streptomyces azureus RIA 1009. Биоорган, химия. 7:1409-1414.

38. Стрешинская Г.М., Тульская Е.М., Терехова Л.П., Галатенко O.A., Наумова И.Б., Преображенская Т.П. 1989. Тейхоевая кислота Nocardiopsis dassonvillei IMRU 509. Докл. АН СССР. 309:477-581.

39. Стрешинская Г.М., Шашков A.C., Наумова И.Б. 1995. Гетерогенность цепей тейхоевых кислот в клеточной стенке Streptomyces chrysomallus ВКМ Ас 628. Биохимия. 60:1274-1283.

40. Стрешинская Г.М., Козлова Ю.И., Евтушенко Л.И., Таран В.В., Шашков A.C., Наумова И.Б. 1996. Тейхоевая кислота клеточной стенки Nocardiopsis ssp. ВКМ Ас-1457. Биохимия. 61:378-382.

41. Тульская Е.М., Потехина Н.В., Наумова И.Б., Шашков A.C., Евтушенко Л.И. 1993. Сравнительное изучение тейхоевых кислот клеточных стенок актиномицетов Glycomyces rutgersensis и Glycomyces harbinensis. Микробиология. 62:932-937.

42. Филатова О.Б., Симаров Б.В., Кучко В.В., Румянцева МЛ. 1982.

43. Получение протопластов у клубеньковых бактерий люцерны Rhizobium melioti. Известия Академии наук. Биология. 1:140-143.

44. Франклин Т., Сноу Дж., 1984. Биохимия антимикробного действия. Мир. М. 238 с.

45. Чумак H.A., Степная O.A., Черменская Т.С., Несмеянова М.А., Кулаев И. С. Особенности секреции бактериолитических ферментов и полисахарида у бактерий из семейства Pseudomonodaceae. 1995. Микробиология, 64:55-62.

46. Шурыгин А.Я., Звягинцева Э.И., Роженко Т.Г., Воротило С.П. 1979.

47. Применение препарата литических ферментов для разрущения клеточных стенок микроорганизмов с целью выделения из них ДНК. Прикл. биохим. и микробиол. 15:699-702.

48. Щекина Е.В., Григорьева С.П., Полумиенко A.JL 1983. Получение клеточных лизатов дрожжей с целью выделения крупных фрагментов митохондриальной ДНК. Прикл. биохим. и микробиол. 19:240-243.t

49. Aksnes L., Grov A. 1974. Studies on the bacteriolytic activity of Streptomyces albus culture filtrates. 1. The effect of variations in cultivation conditions and the screening of various enzyme specificities. Acta Chemica Scandinavica. 28:185-192.

50. Altaian E.R., Altman R.K., Garret J.M., Grimaila R.J., Young R. 1983. Sgene products:identification and membrane localization of a lysis control protein. J. Bacteriol. 155:1130-1137.

51. Aoki K., Hatakeyama S., Shinke R., Nishira H. 1985. Lytic enzyme toward aniline-assimilating Rhodococcus erythropolis AN-13: screening and production. Agric. Biol. Chem. 497:2003-2009.

52. Archibald A.R. 1972. In Meth Carbohydr. Chem, V.6, (Whistler R.J., Beemiller J.N., eds.), Academic Press, New York and London, 162-172.

53. Archibald A.R., Coapes H.E. 1976. Bacteriophage SP 50 a^ a marker for cell wall growth in Bacillus subtilis. J. Bacteriol. 125:1195-1206.

54. Archibald A.R. 1980. In Virus receptors (Receptors and recognition) ser. B, V.7, (Randall L.L.,Philipson L., eds), Chapman and Hall, London. 7-26.

55. Archibald A.R. 1988. Homeostatic mechanisms in microorganisms. FEMS Simposium 44. Bath. Univ. Press. 159-162.

56. Archibald A.R., Hancock I.C., Harwood C.R. 1993. Cell wall struchure, synthesis and turnover. In Bacillus subtilis and other gram-positive bacteria, (Hoch J.A., Losick R. Eds), American Society for Microbiology. Washington. D.C. 381-410.

57. Asenjo J.A., Ventom A.M., Huang R.B., Andrews B. A. 1993. Selective release of recombinan protein particles (VLPs) from yeast using a pure lytic glucanase enzyme. Bio-Technology 11:214-217.

58. Baba Т., Schneewind O. 1996. Target cell specifity' of a bacteriocin molecule: a C-terminal signal directs lisostaphin to the cell wall Staphylococcus aureus. EMBO J. 15:4789-4797.

59. Baba Т., Schneewind O. 1998a. Instruments of microbial warfare: bacteriocin synthesis, toxicity and immunity. Trends Microbiol. 6:66-71.

60. Baba Т., Schneewind O. 19986. Targeting of muralytic enzymes to the cell division site of Gram-positive bacteria : repeat domains direct autolysin to the equatorial surface ring of Staphylococcus aureus. EMBO J. 17:4639-4646.

61. Baddiley J. 1972. Teichoic acids in cell walls and membranes of bacteria. Essays Biochem. 8:35-77.

62. Baddiley J., Hancock I.C., Scherwood P.M.A. 1973. X-ray photoelectron studies of magnesium ions bound to the cell walls of gram-positive bactria. Nature. 243:43-45.

63. Baddiley J. 1988. In The Roots of Mordern Biocemistry, (Kleinkauf, von Dohren, Jaenicke, eds.), Walter de Gruyter and C°, Berlin-New York, 223-229.

64. Bechr T. W., Ficsher W., Peter-Katalinic J., Egg H. 1992. The structure of pneumococcal lipoteichoic acid. Improved preparation, chemical and mass spectrometric studies. Eur. J. Biochem. 207:1063-1075. 1

65. Berger-Bachi B. 1994. Expression of resistance to methicillin. Trends Microbiol. 2:389-393.

66. Beukes M., Bierbaum G., Sahl H.-G., Hastings J.W. 2000. Purification and partial characterization of a murein hydrolase, millericin B, produced by Streptococcus milleri NMSCC 061. Appl. Environ. Microbiol 66:23-28.

67. Beveridge T.J. 1981. Ultrastructure chemistry and function of the bacterial wall. Intern. Rev. Cytol. 72:229-317.

68. Birkeland N.K. 1994. Cloning, molecular characterization, and expression of the genes encoding the lytic functions of actococcal bacteriophage phi LC3: A dual lysis system of modular design. Source Can. J.Microbiol. 40:658-665.

69. Black L.W., Hogness D.S. 1969. The lysozyme of baceriophage lambda. I. Purification and molecular weight. J. Biol. Chem. 244:1968-1976.

70. Blasi U., Chang C.Y., Zagotta M.T., Nam K.B., Young R. 1990. The lethal lambda S gene encodes its own inchibitor. EMBO J. 9:981-989.

71. Bon J., Mani N., Jayaswal R.K. 1997. Molecular analysis of lytic genes of baceriophage 80a Staphylococcus aureus. Can J. Microbiol. 43:612-616.

72. Borchardt S.A., Babwah A.V., Jayaswal. 1993. Sequence analysis of the region downstream from a peptidoglycan hydrolase-encoding gene from Staphylococcus aureus NCTC8325. J. Gene. 137:253-258.

73. Bradford M.M. 1976. A Rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of prottein-dye binding. Anal. Biochem. 72:248-254.

74. Briese T., Hankenbeck R. 1985. Interaction of the pneumococcal amidase with lipoteichoic acid and choline. Eur. J. Biochem. 146:417-427.

75. Bronneke V., Fiedler P. 1994. Production of bacteriolytic enzymes by Streptomyces globisporus regulated by exogenous bacterial cell walls Appl. Env. Microbiol. 60: 785-791.

76. Browder H.P., Zygmunt W.A., Young J.R., Tavoramina P.A. 1965.1.sostaphin : enzymatic mode of action. Biochem. Biophys. Res. Commun. 19:383-389.

77. Brunskill E.W., Bayles K.W. 1996. Identification and molecular characterization of a putative regulatory locus that affects autolysis in Staphylococcus aureus. J. Bacteriol. 178:5810-5812.

78. Caldentey J, Hanntnen A.L. 1994. Two novel endopeptidases released into the medium during mating of gametes of Chlamydomonas reinhardtii. Plant Cell Physiol. 35:957-961.

79. Cerny G., Teuber M. 1971. Differential release of periplasmic versus cytoplasmic enzymes from Escherichia coli B by polymyxin B. Arch. Microbiol. 78:166-179.

80. Cheng K.J., Ingram J.M., Costerton J.W. 1970. Release of alkaline phosphatase from cells of Pseudomonas aeruginosa by manipulation of cation concentration and of pH. J.Bacteriol. 104:748-753. i

81. Coley J., Tarelli E., Archibald A.R., Baddiley J. 1978. The linkage between teichoic acid and peptiidoglycan in bacterial cell wall. FEBS Lett. 88:1-9.

82. Coyette J., Shockman G.D. 1973. Some properties of the autolytic N-acetylmuramidase of Lactobacillus acidophilus. J. Bacteriol. 114:34-41.

83. Costerton J.W., Ingram J.M., Cheng L. 1974. Structural and function of the cell envelope of gram-negative bacteriae. Bacteriol. rev. 81:87-110.

84. Croux C., RondaC., Lopez R., Garcia J.L. 1993. Role of the C-terminal domain of the lysozyme of Clostridium acetobutylicum ATCC 824 in a chimeric pneumococcal-clostridial cell wall lytic enzyme. FEBS Lett. 336:111 -114.

85. Croux C., Canard B., Goma G., Soucaille P. 1992. Purification and characterization of an extracellular muramidase of Clostridium acetobutylicum ATCC-824 that acts on non-N-acetylated peptidoglycan. Appl. Env. Microbiol. 58:1075-1081.

86. Croux C., Ronda C., Lopez R., Garcia J.L. 1993. Interchainge of functional domains switches enzyme specificity: construction of a chimeric pneumococcal-clostridial cell wall lytic enzyme. Mol. Microbiol. 9:1019-1025.

87. De Boer P.A., Cook W.R., Rothfield L.I. 1990. Bacterial cell divisioin. Annu. Rev. Genet. 24:249-274.

88. Diaz E., Lopez R., Garcia J.L. 1991. Chimeric pneumococcal cell wall lytic enzymes reveal important physiological and evolutionary traits. J. of Biological. Chemistry. 266: 5464-5471. '

89. Diaz E.E., Garcia E., Ascaso C., Mendez E., Lopez R., Garcia J.L. 1989.

90. Subcellular localization of the major pneumococcal autolysin: a peculiar mechanism of secretion in Escherichiae coli. J. Biol. Chem. 264:1238-1244.

91. Dijkstra A.J., Keck W. 1996. Peptidoglycan as barrier to transenvelope transport. J. Bacteriol. 178: 5555-5562.

92. Duong F., Eichler J., Price A., Leonard M.R., Wickner W. 1997.

93. Biogenesis of the Gram-negative bacterial envelope. Cell. 91:567-573.

94. Eagon R.G., Garson R.J. 1966. Lysis of cell walls and intact ctlls of Pseudomonas aeruginosa by ethylendiaminetetraacetic acid and by lysozyme. Can. J. Microbiol. 11:193-201.

95. Ellwood D.C, Tempest D.W., 1972. The teichoic acids of Bacillus subtilis var. niger and Bacillus subtilis W23 grow in a chemostat. Adv. Microb. Physiol. 7:83-117.

96. Endl J., Seidl P.H., Fiedler F., Schleifer K.H. 1983. Chemical composition and structure cell wall teichoicc acids of staphylococci. Arch. Microbiol. 135:215223.

97. Ensign J.S., Wolfe R.S. 1965. Lysis of bacterial cell walls by an enzyme isolated from Myxobacter. J. Bacteriol. 90:395-402. t

98. Ensign J.S., Wolfe R.S. 1966. Characterization of a small proteolytic enzyme which lyses bacterial cell walls. J. Bacteriol. 91:524-534.

99. Eriquer L.A., Pisano M.A. 1979. Purification and characterization of an extracellular ß-N-acetylhexosaminidase from Paecilomyces persicinus. J. Bacteriol. 137:620-626.

100. Fan D.P., Beckman B.E. 1973. Structural difference between walls from hemispherical caps and partial septa in Bacillus subtilis. J.Bacteriol. 114:790-797.

101. Fischer W., Koch H. U., Haas R. 1983. Improved preparation of lipoteichoic acids. Eur. J. Biochem. 133:523-530.

102. Fischer W., Beehr T., Hartmann R., Peter-Katalinic J., Egge. 1993.

103. Teichoic acid and lipoteichoic acid of Streptococcus pneumoniae possess identical chain structures. A reinvestigation of teichoic acid (C-polysaccharide). Eur. J. Biochem. 215:851-857.

104. Fischer W. 1994. Lypoteichoic acids and lipoglycans. In .Bacterial cell wall,( Ghuysen J.-M., Hakenbeck R., eds), Elsevier Science BV, Amsterdam, The Netherlands. 199-216.

105. Fischer W., Markwitz S., Labischinski H. 1997. Small-angle X-ray scattering analysis of pneumococcal lipoteichoic acid phase structure. Eur. J. Biochem. 244:913-917.

106. Foster S.J. 1991. Cloning, expression, sequence analysis and biochemical characterization of an autolytic amidase of Bacillus subtilis 168 trp C2. J.of General. Microbiol. 37:1987-1998.

107. Foster S.J. 1994. The role and regulation of cell wall structural dynamics during differentiation of endospore-forming bacteria. J.Appl. Bacteriol. 76:525539.

108. Foster S.J. 1995. Molecular characterization and functional analysis of the major autolysin of Staphylococcus aureus 8325/4. J. Bacteriol. 177:5723-5725.

109. Fukumori F., Nagayama F., Horie S. 1983. Lytic and lethal effect of culture supernatant of Pseudomonas sp. against fish pathogenic Vibrio angaillarum. Bulletin of the Japanese Society of Scientific Fisheries. 49:11091116.t

110. Garcia E., Garcia J.L., Garcia P., Arraras A., Sanchez-Puelles J.M., Lopez R. 1988. Molecular evolution of lytic enzymes of Streptococcus pneumoniae and its bacteriophages. Proc. Nattl. Acad. Sci. USA 85:914-918.

111. Garcia J.L., Diaz E., RomeroA., Garcia P. 1994. Carboxy-terminal deletion analysis of the major pneumococcal autolysin. J. Bacteriol. 176:40664072.

112. Garcia P., Gonzalez P., Garcia E., Lopez R, Garcia J.L. 1999. LytB, a novel pneumococcal murein hydrolase essential for cell separation. Mol. Microbiol. 31:1275-1277.

113. Gato M., Vicente-Soler J., Cansado J., Villa T.G. 2000. Characterization of an extracellular enzyme system prodused by Micromonospora chalcea with lytic activity on yeast cells. J. Appl. Microbiol. 88:961-967.

114. Ghuysen J.M., Tipper D.T., Birge C.H., Strominger J.L. 1963a. Structure of the cell wall of Staphylococcus aureus strain Copenhagen. Preparetion of fragments of enzymatic hydrolysis 2:1110-1119.

115. Ghuysen J.M., Tipper D.T., Birge C.H., Strominger J.L. 19636. Structure of the cell wall of Staphylococcus aureus strain Copenhagen. VI. The soluble glycopeptide and its sequential degradation by pepnidases. Biochemistry. 4:22452254.

116. Ghuysen J.M., Strominger J.L. 1963c. Structure of the cell wall of Staphylococcus aureus strain Copenhagen. I. Preparation of fragments of enzymatic hydrolysis. Biochim. Biophys. Acta. 63:286-296.t

117. Ghuysen J.M. 1968. Use of bacteriolytic enzymes in determination of wall structure and they role in cell metabolism. Bac. Reviews. 32:425-464.

118. Ghuysen J.M., Lamotte-Brasseur J., Joris B., Shockman G.D. 1994.

119. Binding site-shaped repeated sequences of bacterial wall peptidoglican hydrolases. FEBS Lett. 342:23-28.

120. Ghuysen, Hakenbeck (ed). 1994. Bacterial ctll wall. Elsevier Sciense BV. Amsterdam. The Netherlandes.

121. Ghuysen J.M., Petit J.M., Munoz E., Kato K. 1966. Peptide cross-links in bacterial cell walls studied with bacteriolytic enzymes. Fed. Proc. 25:410-413.

122. Giudicelli S., Tomasz. 1984. Attachment of pneumococcal autolysin to wall teichoic acids, an assential step in enzymatic wall degradation. J. Bacterid. 158:1188-1190.

123. Gombas D.E., LabbeR.G. 1981. Extraction of spore-lytic enzyme from Clostridium perflngens spores. J.Gen. Microbiol. 126:37-44.

124. Goodman M., Pollock J.J., Jacomo V.J., Wong \V.,' Shockman G.D. 1981. Peptidoglycan loss during hen egg white lysozyme-inorganic salt lysis of Streptococcus mutants. J. Bacteriol. 146:755-763.

125. Graham L.L., Beveridge T.G. 1994. Structural differentiation of the Bacillus subtilis 168 cell wall. J. Bacteriol. 176:1413-1421.

126. Hancock I.C., Baddeley J. 1985. In The Enzymes of Biological Membranes, v.2, (Martonosi A.N., ed.), Plenum Press, Inc., New York, 279-307.

127. Hancock I.C., Poxton I. 1988. In Bacterial Cell Surface Techniques, (Hancock I.C., Poxton I., eds.), J. Wiley and Sons Ltd., Chichester, 79-83.

128. Hancock I.C. 1997. Bacterial cell surface carbohydrates: structure and assembly. Biochem. Soc. Trans. 25:183-187.

129. Hase S., Matsushima 1.1977. The structure of the branching point between acidic polysaccharide and peptidoglycan in Micrococcus lysodfikticus cell wall. J.Biochem. 81:1181-1186.

130. Hash J.H. 1963. Purification and properties of Staphylolytic enzymes from Chalaropsis sp. Arch. Biochem. Biophys. 102:379-388.

131. Hash J.H., Wishnick M., Miller P. A. 1964. Formation of «protoplasts» of Staphylococcus aureus with a fungal N-acetylhexosaminidase. J. Bacteriol. 87:432-437.

132. Haska I. 1972a. Physiol. Plant. Purification and some properties of acetylglucosaminidase from Myxococcus virescenens 26:221-229.

133. Haska 1.19726. Physiol. Plant. Purification and properties of lytic enzymes from Myxococcus virescenens 27:139-142.

134. Hatano S., Joh T., Miyamoto T., Yoshimoto M. 1992. Preparation ofprotoplasts from Chlorella ellipsoidea C-27. Plant Cell Physiol. 33:651-655.

135. Hayashi. K., Iraki I., Ito E. 1973. Occurence of glucosamine residues with free amino groups in cell wall pepnidoglycan from Bacillus as a factor responsible for resistance to lysozyme. J. Bacteriol. 13:592-598.

136. Heath H.E., Heath L.S., Nitterauer J.D., Rose K.E., Sloan G.L. 1989.

137. Plasmid-encoded lysostaphin endopeptidase resistance of Staphylococcussimulans biovar staphylolyticus. Biochem. Biophys. Res. Commun. 160:11061109. '

138. Heinrich P., Rosenstain R., Bohmer M., Sonner P., Gotz F. 1987. Themolecular organization of the lysostaphin gene and its sequences repeated in tandem. Mol. Gen. Genet. 209:563-569.

139. Henze U.T., Sidow J., Wecke J., Labischinski H., Berger-Bachi B. 1993.1.fluence of femB on methicillin resistance and peptidoglican metabolism in Staphylococcus aureus. J.Bacteriol. 175:1612-1620.

140. Herbold D.R., Glaser L. 1975. Bacillus subtilis N-acetylmuramic acid L-alanine amidase. J.Biol. Chem. 250:7231-7238.

141. Hirachi I., Kotani S., Suginaka H., Kato K. 1971. Preparation of cytoplasmic membranhes of Staphylococcus aureus FDA 209-P through protoplasts made with the L-ll enzyme and a preliminary analysis of membrane antigens. Biken'S J. 14:11-28.i

142. Hoeltje J.-V. 1998. Growth of the stress-bearing and shape-maintaining murein sacculus of Escherichia coli. Microbiology and Molecular Biolody Reviews. 62:181-203.

143. Holden M., Tracey M.V. 1950. A study of enzymes that can break down Tobacco-leaf coimponents. 2. Digestive juice of helix on defined substrates. Biochem. 47:407-414.

144. Holt R.J. 1971. Lysozyme production by Staphilococci and Micrococci. J. Med. Microbiol. 4:375-389.

145. Holtje J.V., Tomasz A. 1975a. Biological effects of lipoteichoic acids. J. Biol., Chem. 124:1023-1027.

146. Holtje J.V., Tomasz A. 19756. Lipoteichoic acids: a specific inhibitor of autolysin activity in Pneumococcus. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 72:1690-1694.t

147. Holtje J.V., Tomasz A. 1975b. Specific recognition of choline residues in the cell wall teichoic acid by the N-acetylmuramyl-L-alanine amidase of Pneumococcus. J. Biol., Chem. 250:6072-6076.

148. Holtje J. V., 1998. Growth of the stress-bearing and shape-maintaining murein sacculus of Escherichia coly. Microbiol. Mol. Biol. Reviews. 62:181-203.

149. Home D.S., Tomasz A. 1993. Possible role of a choline-containing teichoic acid in the maintence of normal cell shape and physiology in Streptococcus oralis. J.Bacteriol. 175:1717-1722.

150. Hull M.E. 1974. Studies on milk proteins. II. Colorimetric determination of the partial hydrolysis of the proteins in milk. J. Dairy Sci. 30:881-884.

151. Imoto T., Jonson L.N. North A.C.T., Phillips D.C., Rupley, J.A. 1972. In

152. The enzymes. N. Y., London: Acad. 665-868.

153. Iversen O.J., Grov A. 1973. Studies of lysostaphin. Separation and characterization on three enzymes. Eur. J. Biochem. 38:293-300.

154. Iwata S., Kato K., Kotani S. 1977. The mode of hydrolysis of a glycan portion of Micrococcus lysodeikticus cell wall by endo-N-acetyl-glucosaminidase or endo-N-acetylmuramidase isolated from crude barley p-amylase. Biken's J. 20:11-20. .

155. Jagusztyn-Kraynicka E.K., Smorawinska M., Gurtiss R. 1982.

156. Expression of Streptococcus mutants aspartate-semialdenyde dehydrogenase gene cloned into plasmid. J. Gen. Microbiol. 128:1135-1145.

157. Jennings H.J., Lugowski C., Young N.M. 1980. Structure of the complex polysaccharide C-substance from Streptococcus pneumoniae type 1. Biochemistry 19:4712-4719.

158. Johnson K.G., Campbell J.N. 1972. Effect of growth conditions on peptidoglycan structure and susceptibility of lytic enzymes in all wall Micrococcus sodonensis. Biochemistry. 11:277-286.

159. Jonge B.L., Sidow T., Chang Y.S., Labischinski H., Berger-Bachi B., Gage D.A., Tomasz A. 1993. Altered muropeptide composition in Staphylococcus aureus strains with an inactivated femA locus. J. Bacteriol. 175:2799-2782. ,

160. Joris B., Englebert S., Chu C. P., Kariyama R., Daneomoore L., Shockman J.D., Ghuysen J.M. 1992. Modular design of the Enterococcus hirae muramidase-2 and Streptococcus faecalis autolysin. FEMS Microbiol. Let. 91:257-264.

161. Kato K., Matsubara T., Mori J., Kotani S. 1960. «Protoplazsts» formation in Staphylococcus aureus using the lytic enzyme prodused by a Flavobacterium. Biken'S J. 3:201-203.

162. Kaul W., Rossow U., Emeis C.C. 1993. Screening for microorganisms with cell wall lytic activity to produce protoplast-forming enzymes. Appl. Microbiol, and Biotech. 39:574-576.

163. Kawata S., Takemura T., Yokogawa K. 1983. Characterization of two N-acetylmuramidasesfrom Streptomyces globisporus. 1829. Agric. Biol. Chem. 7:1501-1508. ,

164. Kawata S., Takemura T., Takase Y., Yokogawa K. 1984. Purification and characterization of N-acetyl-muramyl-L-alanine amidase from Streptomyces globisporus 1829. Agric. Biol. Chem. 48:261 -269.

165. Kehoe M.A. 1994. Cell-wall-associated proteins in Gram-posiutive bacteria. In Bacterial cell-wall , v27,( Ghuysen J.-M., Hakenbeck R., eds), Elsevier Science BV, Amsterdam, The Netherlands. 217-261.

166. Kim S.Y., Ohk S.H., Bai D.H., Yu J.H. 1999. Purification and properties of bacteriolytic enzymes from Bacillus licheniformis YS-1005 against Streptococcus mutans. Bioscience biotechnology and biochemistry. 63:73-77.

167. Kobayashi O, Hiyama K. 1994. Protoplast formation and regeneration of Streptococcus bovis cells. Bioscience Biotech.Biochem. 58:1886-1888.

168. Koch H. U., Haas R., Fisher W. 1984. The role of lipoteichoic asid in membrane lipid metabolism of growng Staphylococcus aureus. Eur. J. Biochhem. 138:357-363.

169. Koch A.L. 1995. Bacterial growth and form. Chapmen and Hall, New York, N.Y. 385 p.

170. Krauze R.M. 1977. Cell wall antigens of grampositive bacteria and theirbiological activities. In Microbiology. Washington D.C.p. 323-338.t

171. Labbe R.G., Lu H.P., Tang S. 1991. Extraction, purification and characterization of a peptidoglycan hydrolase from vegetative cells of Clostridium-perfringens Type-A. J. of Gen. Appl. Microbiol. 36:333-344.

172. Labischinski H., Maidhof H. 1994. Bacterial peptidoglycan: overview and evolving concepts. In Bacterial cell-wall, (Ghuysen J.-M., Hakenbeck R., eds), Elsevier Science BV, Amsterdam, The Netherlands. 23-28.

173. Laemmli U.K. 1970. Clewage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 227:680-685.

174. Leitch E.C., Willcox M.D. 1999. Elucidation of the antistaphylococcal action of lactoferrin and lysozyme. J.Med Microbiol. 48:867-871.

175. Leyh-Bouille M., Ghuysen J.M., Tripper D.J., Strominger J.L. 1966.

176. Structure of the cell wall of Micrococcus lysodeikticus I. Study of the structure of the glycan. Biochemistry.l0:3079-3090. ,

177. Likhosherstov L.M., Senchenkova S.N., Knirel Yu., Shashkov A.S., Shibaev V.N., Stepnaia O.A., Kulaev I.S. 1995. Structure of an acidic polysaccharide present in the bacteriolytic complex lysoamidase. FEBS Lett. 368:113-116.

178. Lindsay B., Glaser L. 1976. Characterization of the N-acetylmuramic acid L-alanine amidase from Bacillus subtilis. J. Bacterid. 127:803-811.

179. Lis J., Schleif R., 1971. Lambda lysozyme synthesis in the absence of N protein. Virology. 45:532-533.

180. Loessner M.J., Gaeng S., Wendlinger G., Maier S.K., Scherer S. 1998.

181. The two component lysis system of Staphylococcus aureus baceriophage Twort:a large TTG-start holin and an associated amidase endolysin. FEMS Microbiol. Lett. 162:265-274.i

182. Lopez R., Garcia E., Garcia P., Garcia J. 1997. The pneumococcal cell wall degrading enzymes: A moduladesign to create new lysins? Microbia drag resistance-mechanisms epidemiology and disease. 3:199-211.

183. Lopez R., Garcia J.L., Garcia E., Ronda C., Garcia P. 1992. Structural analysis and biological significance of the cell wall lytic enzymes of

184. Streptococcus Pneumoniae and its bacteriophage. FEMS < Microbiol. Lett. 100:439-447.

185. Makino S., Ito N, Inoue T, Miyata S, Moriyama R. 1994. A spore-lytic enzyme released from Bacillus cereus spores during germination. Microbiology. 140:1403-1410.

186. Marova I., Dadak V. 1993. Modified simplified method for isolation of lysostaphin from the culture filtrate of Staphylococcus staphylolyticus. Folia Microbiol. 38:245-252

187. Martinezmartinez L., Timmerman C.P., Fleer A., Verhoef J. 1993.

188. Chemiluminescence of human polymorphonuclear leucocytes» after stimulation with whole cells and cell-wall components of Staphylococcus epidermidis. J. Medical. Microbiol. 39:196-203.

189. Messner P., Sleytr U.B. 1991. Bacterial surface layer glycoproteins. Glycobiol. 1:545-551

190. Messner P., Sleytr U.B. 1992. Crystalline bacterial cell surface layers. Adv. Microb. Physiol. 33:213-275.

191. Miller D.W., Agard D.A. 1999. Internal vibrations of a molecule may play an important role in determining substrate binding and specificity alpha-lytic protease. J. Mol. Microbiol. 286:267-278.

192. Mobley H., Koch A., Doyle R., Streips U. 1984. Insertion and fate of the cell wall in Bacillus subtilis. J. Bacteriol. 158:169-179.

193. Monogodin E., Bajolet O., Hinnrasky J., PuchelleE., ^e Bentzmann S. 2000. Cell wall-associated protein A as a tool for immunolocalization of Staphylococcus fureus in infected human airway epithelium. J. Histochem. Cytochem. 48:523-534.

194. Munoz E., Ghuysen J.M., Leyh-Bouille M., Petit J.F., Tinelli R. 1966.

195. Structural variation in bacterial ceel wall peptidoglycans studied with Streptomyces F1 endo-N-acetylmuramidase. Biochemistry. 5:3091-3098.

196. Murao S., Takahara G. 1973. Lytic enzymes for granv-negative bacteria prodused by Bacillus subtilis YT-25. Agr. Biol. Chem. 37:2671 -2673.

197. Murao S., Takahara G. 1974. Enzymes lytic against Pseudomonas aeruginosa produced by Bacillus subtilis YT-25. Agr. Biol. Chem. 38:2305-2316.

198. Murray R.G.E. 1963. On the cell wall structure of Spirillum serpeus. Can. J. Microbiol. 9:381-392.

199. Naumova I.B., Kuznetsov V.D., Kudrina K.S. 1980. the occurrence of teichoic acids in Streptomycetes. Arch. Microbiol. 126: 71-75.

200. Naumova I.B., Potekhina N.V., Duigimbaye C., Shashkov A.S., Terekhova L.P., Preobrazhenskaya T.P. 1986. Cell wall polymers of Actinomadura carminata INA 4281. Arch.Microbiol. 146:256-262.

201. Naumova I.B. 1988. The teichoic acids of actinomycetes. Microbiol. Sci. 5:275-279.

202. Navarre W.W., Schneewind O. 1999. Surface proteins of gram-positive bacteria and mechanisms of their targeting to the cell wall envelope. Microbiology And Molecular Biology Reviews. 63:174-229.

203. Nosaki Y. 1989. Lysis of oral streptococci by an extracellular enzyme from the bacterium Streptococcus mutants. Kanagawa Shigaku. 24:384-392.

204. Ofek I., Simpson W.A., Beackey E.H. 1982. Formation of molecular complexes between a structurally defined M protein and acylated or deacylated lipoteichoic acid of Streptococcus pyogenes. J. Bacteriol. 149:426-433.

205. Omero A., Lopez R., Garcia P. 1990. Sequence of the Streptococcus pneumoniae bacteriophage HB-3 amidase reveals High homology with the major host autolysin. J. Bacteriol. 172:5064-5070.

206. Park A.T., Johnson M.J. 1959. A submicrodetermination of glucose. J. Mol. Biol. 181:149-151.

207. Patrignani P., Delmaschio A., Bazzoni G., Daffonchio L., Hernandez A., Modica R., Montesanti L., Volpi D., Patrono F., Dejana E. 1991. Inactivationi118of endothelin by polymorphonuclear leukocyte-derived lytic enzymes. 78:27152720.

208. Podvin L., Reysset G., Hubert J., Sebald M. 1988. Presence of choline in teichoic acid of Clostrikdium acetobutylicum N1-4 and choline ihibition of autolytic function. J. Gen. Microbiol. 134:1603-1609.

209. Pooley H.M., Karamata D. 1994. New comprehensive biochemistry. In Bacterial Cell wall, (Ghuysen J.-M., Hakenbeck R., eds), Elsevier Science BV, Amsterdam, The Netherlands. 187-198.

210. Popham D.L., Helin J., Costello C.E., Setlow P. 1996. Muramic lactam in peptidoglycan of Bacillus subtilis spores is required for spore outgrowth but not for spore dehydration or heat resistance. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 93:1540515410.

211. Pospisek M., Palkova Z. 1991. Microisolation of yeast nucleic acids on the microtitre plate without using lytic enzymes. Source Nucleic Acids Research. 19:5083-8089.

212. Ramadurai L., Jayaswal R.K. 1997. Molecular cloning , sequencing and expression of lytM, a unique autolytic gene of Staphylococcus aureus. J. Bacteriol. 179:3625-36-31.

213. Reader R.W., Siminovitch L. 1971. Lysis defective mutants of bacteriophage lambda: genetics and physiology ofr S. cistron mutants. Virology. 43:607-622.

214. Riepe H.R., Pillidge C.J., Gopal P.K., McKay L.L. 1997. Characterization of the highly autolytic Lactococcus lactis subs, cremoris strains CO and 2250. Appl. Env. Microbiol. 10:3757-3763.

215. Robinnson J.M., Hardman J.K., Sloan G.L. 1980. The characteristics of extracellular protein secretion by Staphylococcus staphylolyticus. J. Gen. Microbiol. 118:529-533.

216. Robinson J.M., Hardman J.K., Sloan G.L. 1979. Relationship between lysostaphin endopeptidase production and cell wall composition in Staphylococcus staphylolyticus. J. Bacteriol. 137:1158-1164.

217. Robson R.L., Baddiley J. 1977. Role of teichuronic acid in Bacillus licheniformis defective autolysis due to deficiency of teichuronic acid in a novobiocin-resistante mutant. J. Bacteriol. 129:1051-1058.

218. Rogers H.J., Perkins H.R., Ward J.B., 1980. Microbial cell walls and membranes. Chapman and Hall, Ltd., London, United Kingdom.* 564 p.

219. Romero A., Lopez R., Garcia P. 1993. Lytic action of cloned pneumoccal phage lysis genes in Streptococcus pneumoniae. FEMS Microbiol. Lett. 108:8792.

220. Ronda-Lain C., Lopez R., Tapia A., Tomasz A. 1977. Role of the pneumococcal autolysin (murein hydrolase) in the releas of progeny baceriophage and in the baceriophage-induced lysis of the host cells. J. Virol. 21:366-374.

221. Rosenthal R.S., Blundell J.K., Perkins M.R. 1982. Strain-related differences in lysozyme sensitivity and extent of O-acetylation of gonococcal pepnidoglycan. Infect. Immun. 37:826-829.

222. Rothfield L.I., Zhao C.R. 1996. How do bacteria decide where to divide? Cell. 84:183-186.

223. Rothfield L.I., Justice S.S. 1997. Bacterial cell division:the cycle of the ring. Cell. 88:581-584.

224. Russell, A.D., Chopra I. 1996. Understanding antibacterial action and resistance, 2nd edn. London: Ellis Horwood. 245 p.

225. Sado S., Dworkin M. 1972. Bacteriolytic enzymes prodused Myxococcus xanthus. J.Bacteriol. 110:236-245.

226. Sakiyama F., Masaki T. 1994. Lysyl endopeptidase of Achromobacter lyticus. Source Proteolytic Enzymes: Serine and Cysteine Peptidases (Series: Methods in Enzymology). 144:126-137.

227. Salton M.R. 1952. The nature of the cell walls of some Gram-positive and Gram-negative bacteria. Biochim. Biophys. Acta. 9:334-335.

228. Salton M.R.J., Williams R.C. 1954. Electron microscopy of the cell walls of Bacillus megaterium and Rhodospirillum rubrum. Biochim. Biophys. Acta. 14:455-458.

229. Salton M.R.J. 1994. The bacterial cell envelope a historical perspective. In. Bacterial cell wall, (Ghuysen J.-M., Hakenbeck R., eds), Elsevier Science BV, Amsterdam, The Netherlands. 1-22. 1

230. Sanchez-Puelles J.M., Garcia J.L., Lopez R., Garcia E. 1987. 3"-End modifications of the Streptococcus pneumoniae lytA gene role of the carboxy terminus of the pneumococca/ autolysin in the process of enzymatic activation (conversion).Gene 89:69-75.

231. Sanchez-Puelles J.M., Sanz J.M., Garcia J.L., Garcia E. 1990. Cloning and expression of gene fragments encoding the choline-binding domain of pneumococcal murein hydrolases. Gene. 89:69-75.

232. Sanderson A.R., Strominger J.L., Nathenson S.G. 1961. Chemical structure of teichoic acid from Staphilococcus aureus, strain Copenhagen. J. Biol. Chem. 237:3603-3613.

233. Sanz J.M., Lopez R., Garcia J.L. 1988. Structural requirements of choline derrivatives for «conversion» of pneumococcal amidase. A new single-step procedure for purification of this autolysin. FEBS Lett. 232:308-l312.

234. Sanz J.M., Garcia P., Garcia J.L. 1992. Role of Asp-9 and Glu-36 in the active site of the pneumococcal CPL1 lysozyme an evolutionary perspective of lysozyme mechanism. Eur. J. Biochem. 31: 8495-8499.

235. Schindler C.A., Schuhardt V.T. 1964. Lysostaphin : atnew bacteriolytic agent for the staphylococcus. Proc. Natl. Acad. Sei. USA 51:414-421.

236. Schleifer K.N., Kandier O. 1972. Peptidoglycan types of bacterial cell wallsand their taxonomic implications. Bact. Rev. 36:407-477.

237. Schmelzer E., Weckesser J., Warth R., Mayer M. 1982. Peptidoglycan of Rhodopseudomonas viridis: partial lack of N-acetyl substitutionof glucosamine. J. Bacteriol. 88:815-816.

238. Schuhardt V.T., Klesius P.H. 1968. Lysostaphin therapy in mice infected with Staphylococcus aureus. J. Bacteriol. 88:815-816.

239. Scott M.G., Gold M.R., Hancock R.E. 1999. Interaction of cationic peptides with lipoteichoic acid and gram-positive bacteria. Infect. Immun. 67:6445-6453.

240. Shaw D., Mirelman D., Chatterjee N.N., Park J.T. 1970. Ribitol teichoic acid synthesis in bacteriophage resistant mutant of Staphylococcus aureus H. J. Mol. Biol. 245:5101-5106.

241. Sheehan M.M., Stanley E., Fitzgerald G.F., van Sinderen D. 1997.1.entification and characterization of a lysis module present in a large proportion of bacteriophages infecting Streptococcus thermophilus. Appl. Environ. Microbiol. 65:569-577.

242. Shockman G.D., Holtje J.-V. 1994. Microbial peptidoglycan (murein) hydrolases, In Bacterial cell wall, ( Ghuysen J.-M., Hakenbeck R., eds ), Elsevier Science BV, Amsterdam, The Netherlands. 131-166.

243. Singer H.J., Wise E.M., Park Jr., Park J.T. 1972. Properties and purification of N-acetylmuramyl-L-alanin amidase from Staphylococcus aureus. J. Bacteriol. 112:932-939.

244. Sleytr U.B. 1997. Basic and applied S-layer research: an overview . FEMS Microbiol. Rev. 20:5-12. •

245. Sleytr U.B., Messner P., Pim D., Sara M. 1993. Crysrtalline bacterial cell surface layers. J.Bacteriol. 10:911-916.

246. Sloane R.P., Ward J.M., Brien O., Thomas O., Dunnill P. 1996.

247. Expression and purification of a recombinant metal-binding T4 lysozym fusion protein. Journal of biotechnology. 49:231-238.

248. Smith G.A., Portnoy D.A., Theriot J.A. 1995. Asymmetric distribution of the Listeria monocytogenes ActA protein is required and sufficient to direct actin-based motility. Mol. Microbiol. 17:945-951.

249. Stevens L. 1996. Egg proteins:what are their functions? 79:65-87.

250. Strominger J.L., Ghuysen J.M. 1967. Mechanisms of enzymatic bacteriolysis. Science. 156:213-221.

251. Strominger J.L., Tipper D.J. 1974. Structure of bacterial cell wall: the lysozyme substrate. In Lysozyme,(Osserman E.F.,Canfield R.E., Beychok S. Eds), New York-London: Acad. Press. 169-184.

252. Sugai M., Fujiwara T., Akiyama T., Ohara M., Kommatsuzawa H., Inoue S., Suginaka. 1997a. Purification and molecular characterization of glycylglecine endopeptidase prodused by Staphylococcus capitis EPK 1. J. Bacteriol. 179:1193-1202.

253. Sutcliffe I.C., Russel R.R. 1995. Lipoproteins of gram-positive bacteria. J. Bacteriol. 177:1123-1128.

254. Suzuki K., Uyeda M., Shibata M. 1985a. Serratia marcescens-lytic enzyme prodused by Micromonospora sp. strain No. 152. Agr. Biol. Chem. 49:1719-1726.

255. Suzuki K., Uyeda M., Shibata M. 19856. Serratia-lytic enzyme prodused by Streptomyces sp. strain No.177. Agr. Biol. Chem. 49:3049-3050.

256. Takahara Y., Machigaki E., Murao S. 1974. Lytic action of B-enzyme on Pseudomonas aeruginosa. Agr. Biol. Chem. 38:2349-2356.

257. Takahara Y., Hurose Y., Yasuda N., Mitsugi K., Murao S. 1976. Effect of peptidolipids prodused by Bacillus on the enzymatic lysis of gram-negative bacterial cells. Agr. Biol. Chem. 40:1901 -1903.

258. Tempest D.W. 1969. In Microbial Growth, ( Meadow P.N., Pirt S.J., eds ), 19-th Symposium of the Socierty for Gen. Microbiol, Cambridge University Press, Cambige, UK. 87-111.

259. Tenkanen M., Tamminen T., Hortling B. 1999. Investigation of lignin-carbohydrate complexes in kraft pulps by selective enzymatic treatments. Appl. Microbiol. Biotech. 51:241-248. '

260. Thumm G., Gotz F. 1997. Studies on prolysostaphin processing and characterization of the lysostaphin immunity factor(lif) of Staphylococcus simulans biovar staphylolyticus. Mol. Microbiol. 23:1251-1265.

261. Tipper D.J. 1969. Mechanism of autolysis of isolated cell walls of Staphylococcus aureus. J. Bacteriol. 97:837-847.

262. Tomasz A. 1968. Biological consequence of the replacement of choline by ethanolamine in the cell wall of pneumococcus: chain formation, loss of transformability, and loss of autolysis. Proc. Natl. Acad. Sci USA. 59:86-91.

263. Tomasz A., Albino A., Zanati E. 1970. Multiple antibiotic resistance in a bacterium with suppressed autolytic system. Nature 227:138-140.

264. TonThat H., Mazmanian S.K., Faull K.F., Schneewind O. 2000.

265. Anchoring of surface proteins to the cell wall of Staphylococcus aureus. Sortase catalyzed in vitro transpeptidation reaction using lpxtg peptide and nh(2)-gly(3) substrates. J.biol. Chem. 275:9876-9881.

266. TonThat H., Faull KF., Schneewind O. 1997. Anchor structure of staphylococcal surface proteins A branched peptide that links the carboxyl terminus of proteins to the cell wall. J. Biol.Chemistry. 272:22285-22292.

267. Tripper D.J., Ghuysen J.M., Strominger J.L. 1965. Structure of the cell wall of Staphylococcus aureus, strain Copenhagen. III. Further studies of the disaccharides. Biochemistry. 4:468-473.

268. Tschierske M., Ehlert K., Stranden A.M., Berger-Bachi B. 1997. Lif, the lysostaphin immunity factor, complements Fem B in staphylococcal peptidoglican interpeptide bridge formation. FEMS Microbiol. Lett. 153:261-164.

269. Umeda A.S., Yokoyama T., Arizono T., Amako K. 1992. Location of peptideoglican and teichoic acid on the cell wall surface of Staphylococcus aureus as determined by immunoelectron microscopy. J. Electron Microsc. 41:46-52.

270. Yalisena S., Yaraldo P.E., Satta G. 1982. Purification and characterization of three separete bacteriolytic enzymes excreted by Staphylococcus aureus, Staphylococcus simulans and Staphylococcus saprophyticus. J. Bacteriol. 151:636-647.

271. Ventom A.M., Asenjo J.A. 1991. Characterization of yeast lytic enzymes from Oerskovia xanthineolytica LL-G109. Enz. Microbial Technol. 13:71-75.

272. Wang X., Wilkinson B.J., Jayaswal R.K. 1991. Sequence analysis of a Staphylococcus aureus gene encodind a peptidoglycan hydrolase activity. Gene. 102:105-109.

273. Wang X., Mani P., Patte P.A., Wilkinson B.J., Jayaswal R.K. 1992.

274. Analysis of a peptidoglycan hydrolase gene from Staphylococcus aureus NCTC. J. Bacteriol. 174:6303-6306. t

275. Wang S.L., Pai C.S., Shieh S.T. 1995. Production of lytic enzyme from Pseudomonas aeruginosa M-1001. Proc Natl Sci Counc Repub China B. 19:216224.

276. Ward J.B., Perkins H.R. 1968. The purification and properties of two staphylolytic enzymes from Streptomices griseus. Biochem. J. 106:69-76.

277. Watanabe H., Kume T., Okazawa G., Sato T. 1976. Lysis of radioresistant bacteria by enzyme of Achromobacter lunatus. Agr. Biol. Chem. 40:427-429.

278. Watanabe H., Sato T. 1981. Properties and lytic action of the P2-2 enzyme capable of lysing cells of Micrococcus radiodurans. Agr. Biol. Ghem. 45:12151221.

279. Weil-Malherbe H., Green R.H. 1951. The catalytic effect of molybdate on the hydrolysis of organic phosphate. Biochem J. 49:286-292.

280. White D. 1995. The Physiology and Biochemistry of Prokaryotes. N.Y.: Oxford University Press. 378 p.

281. Whitfield C., Amor P.A., Koplin R. 1997. Modulation of the surface architecture of Gram-negative bacteria by the action of surface polymer: Lipid Acore ligase and by determinants of polymer chain length. Mol. Microbiol. 23: 629638.t

282. Wientjes F.B., Woldringh C.L., Nanninga N. 1991. Amount of peptidoglycan in cell walls jf gram-negative bacteria. J. Bacteriol. 173: 76847691.

283. Wodzinski R.J. 1979. Introduction to extracellular enzymes: from the ribosomer to the market place. II. Importance of extracellular enzymes. Advan. Appl. Microbiol. 25:1-6.

284. Wright A., Kanegasak S. 1971. Molecular aspects of lypopolysaccharides. Physiol. Revs. 51:748-784.

285. Yamada S., Sugai M., Komatsuzawa H., Nakashima S., Oshida T., Matsumoto A., Suginaka H. 1996. An autolysin ring associated with cell separation of Staphylococcus aureus. J. Bacteriol. 178:1556-1571.

286. Yokogawa K., Kawata S., Yoshimura Y. 1972. Lytic enzyme from Streptomyces globisporus 1829. Agric. Biol. Chem. 37:799-808.'

287. Yoshimoto T., Tsuru D. 1972. Studies on bacteriolytic Enzymes. II. Purification and some properties of two types of Staphylolytic enzymes from Streptomyces griseus. J. Biochem. 72:379-390.

288. YoshimotoT., Hayashida S., Yamasaki H., Tsuru D. 1975. Pseudomonas lytic enzyme from Streptomyces. J. Ferment. Technol. 53:703-712.

289. Yoshio A., Tokuji N., Koji N., Eiji I. 1972. Occurence of N-nonsubstituted glucosamine residues in peptidoglycan of lysozymeresistant cell walls from Bacillus cereus. J. Biol. Chem. 247:6312-6322.

290. Yother J., Briles D.E. 1992. Structurel properties and evolutionary relationships of PspA, a surface protein of Streptococcus pneumoniae, as revealed by sequence analysis. J. Bacteriol. 174:601-609.