О-гликозилгидролазы морских беспозвоночных. Свойства и специфичность фукоиданаз, сульфатаз и 1→3- β-D-глюканаз тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Кусайкин, Михаил Игоревич

  • Кусайкин, Михаил Игоревич
  • кандидат биологических науккандидат биологических наук
  • 2003, Владивосток
  • Специальность ВАК РФ03.00.04
  • Количество страниц 91
Кусайкин, Михаил Игоревич. О-гликозилгидролазы морских беспозвоночных. Свойства и специфичность фукоиданаз, сульфатаз и 1→3- β-D-глюканаз: дис. кандидат биологических наук: 03.00.04 - Биохимия. Владивосток. 2003. 91 с.

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Кусайкин, Михаил Игоревич

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

ВВЕДЕНИЕ

1 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Структурная организация ферментов. Классификация о-гликозилгидролаз, основанная на сходстве первичной последовательности

1.1.1. Каталитические домены различных семейств и особенности их укладки

1.1.2. Молекулярный механизм действия О-гликозилгидролаз

1.1.3. Эволюционные аспекты

1.1.4. Углевод-связывающие модули и их классификация.

1.1.5. Линкеры

1.2. ФУКОИДАНЫ

1.3. ФУКОИДАНАЗЫ (ФУКОИДАН ГИДРОЛАЗЫ)

1.3.1. Распространение фукоиданаз

1.3.2. Выделение и очистка фукоиданаз

1.3.3. Сведения о свойствах фукоиданаз

1.4. СУЛЬФАТАЗЫ

1.5. 1->3-Р-0-ГЛЮКАНАЗЫ (ЛАМИНАРИНАЗЫ) ИЗ МОРСКИХ ИСТОЧНИКОВ.

2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

3.1. Распространение некоторых О-гликозилгидролаз в морских беспозвоночных

3.2. Выделение и характеристика О-гликозилгидролаз морского брюхоногого моллюска ЬШоппа кигИа

3.2.1. Фукоиданаза

3.2.1.1. Выделение и физико-химические свойства

3.2.1.2. Специфичность действия фукоиданаз

3.2.1.3. Функциональные группы фукоиданаз, участвующие в трансформации субстрата

3.2.2. а-Ь-Фукозидаза

3.2.3. Сульфатаза

3.2.4. Изучение свойств и специфичности 1—>3-(3-0-глюканаз

3.2.4.1. 1—>3-Р-0-Глюканаза из гепатопанкреаса ЬШогта кигИа

3.2.4.1.1. Физико-химические свойства

3.2.4.2. 1—>3-(3-ОТлюканаза из неоплодотворенных яйцеклеток морского ежа

§1гопру1осеп1гоШ$ ¡п(егтесИш'

ВЫВОДЫ

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Биохимия», 03.00.04 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «О-гликозилгидролазы морских беспозвоночных. Свойства и специфичность фукоиданаз, сульфатаз и 1→3- β-D-глюканаз»

Полисахариды бурых водорослей (фукоиданы, ламинараны, альгиновые кислоты) разнообразны по своей структуре и биологической активности. Альгинаты широко используются в пищевой промышленности и медицине. Они способны связывать и выводить из организма ионы тяжелых металлов. Фукоиданы проявляют антикоагулянтное, иммуномодулирующее, противоопухолевое и антивирусное действие и в настоящее время предлагаются как лекарственные средства. Интерес к 1—>3;1—>6-|3-0-глюканам, к которым относится и ламинаран, связан с их влиянием на системы иммунитета растений и животных. Несмотря на широкую известность всех этих полисахаридов, имеются трудности с установлением их структуры. Трудности связаны с тем, что содержание и структурные характеристики полисахаридов зависят не только от вида водоросли, но и от сезона сбора, возраста и т.д. Кроме того, структуры этих полисахаридов, особенно фукоиданов, отличаются отсутствием регулярности и большим разнообразием.

Важными инструментами в структурных исследованиях полисахаридов служат ферменты (О-гликозилгидролазы, сульфатазы) с установленной специфичностью и механизмом действия. Большой интерес представляет ферментативная трансформация полисахаридов, позволяющая получать новые препараты с более высокой биологической активностью.

Морские беспозвоночные, представленные большим количеством таксонов, находящиеся на различных ступенях эволюции и отличающиеся друг от друга способом питания и образом жизни, являются богатыми и сравнительно доступными источниками различных О-гликозилгидролаз. Некоторые виды морских беспозвоночных служат объектами марикультуры. О-Гликозилгидролазы чаще всего содержатся в пищеварительных трактах морских животных, которые попадают в отходы при их промышленной переработке.

Целью работы является получение высокоочищенных ферментов, катализирующих трансформацию полисахаридов бурых водорослей (фукоидана и ламинарана), установление их специфичности и механизма действия.

В диссертационной работе представлены данные о распространении в морских беспозвоночных ферментов, принимающих участие в деградации полисахаридов; разработаны методы выделения индивидуальных ферментов из гепатопанкреаса Ь. кигИа, исследованы свойства, специфичность и возможность их применения в структурных исследованиях углеводов. В обзоре литературы отражена степень изученности полисахаридов и ферментов, катализирующих расщепление полисахаридов бурых водорослей. Основное внимание уделено наиболее перспективному направлению - исследованию структурной организации О-гликозилгидролаз.

I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Похожие диссертационные работы по специальности «Биохимия», 03.00.04 шифр ВАК

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Кусайкин, Михаил Игоревич

ВЫВОДЫ

1. Впервые проведен анализ содержания фукоиданаз и некоторых гликозидаз в 61 виде морских беспозвоночных Японского моря. Показано, что гликозидазы и фукоиданазы различной специфичности достаточно широко распространены в морских беспозвоночных. Моллюски, некоторые представители иглокожих и ракообразных, показавшие наиболее высокий уровень ферментативной активности, могут служить хорошими источниками для выделения этих •ферментов.

2. Из морского моллюска L. kurila выделены высокоочищенные препараты ферментов, которые могут принимать участие в трансформации фукоидана: фукоиданаза, a-L-фукозидаза и сульфатаза. Установлены молекулярные массы, Кт, термостабильность и рН-оптимумы выделенных ферментов. Установлено, что a-L-фукозидаза гидролизует синтетический субстрат (и-нитрофенил-a-L-фукопиранозид) и не действуют на природный фукоидан.

3. Сульфатаза из L. kurila не действует на сульфатированные полиоксистероиды, ингибирующие ферментативную активность. Фермент не действует на природный фукоидан, сульфатированные производные фукозы, но десульфатирует остатки ксилозы, входящие в состав гликозидов голостанового ряда.

4. Йпервые показано, что фукоиданаза из L. kurila расщепляет доступные а-1—>3-связи между остатками фукозы в молекуле фукоидана с образованием сульфатированных олигосахаридов и фукозы.

5. 1 —►З-З-О-Глюкапаза из гепатопанкреаса морского моллюска L. kurila отнесена к ферментам эндо-типа действия. Она катализирует гидролиз (3-1—>3 связей в р-1—>3;1—>6 - глюканах (ламинаране и трансламе) с образованием олигосахаридов (п = 2-10) и глюкозы и обладает трансгликозилирующей активностью.

6. Из неоплодотворенных яйцеклеток морского ежа S. intermedius выделена 1—>3-P-D-глюканаза. Показано, что эта 1—»З-Р-О-глюканаза осуществляет гидролиз ламинарана с сохранением конфигурации расщепляемой связи и с высоким выходом глюкозы в продуктах реакции, действует на модифицированные субстраты. Она обладает трансгликозилирующей активностью и является, по-видимому, ферментом эндо-типа действия.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Кусайкин, Михаил Игоревич, 2003 год

1. Авилов С.А., Калинин В.И., Дроздова O.A., Калиновский А.И., Стоник В.А., Гудимова E.H. Тритерпеновые гликозиды голотурии Cucumaria frondosa II Химия природ, соед. 1993. № 2. С. 260-263.

2. Афиятуллов Ш.Ш., Тищенко Л.М., Стоник В.А., Калиновский А.И., Еляков Г.Б. Структура кукумариозида Gi нового тритерпенового гликозида из голотурии Cucumaria fraudatrixll Химия природ, соед. 1985. № 2. С. 244-248.

3. Бакунина И.Ю., Сова В.В., Елякова Л.А., Макарьева Т.Н., Стоник В.А., Пермяков Е.А., Емельяненко В.И. Влияние сульфатов полиоксистероидов на экзо-и эндоглюканазы // Биохимия. 1991. Т. 56. С. 1397-1405.

4. Бурцева Ю.В., Кусайкин М.И., Сова В.В., Шевченко Н.М., Скобун A.C., Звягинцева Т.Н. распространение фукоидан-гидролаз и некоторых гликозидаз у морских беспозвоночных // Биология моря. 2000. Т. 26. № 6. С. 429-432.

5. Звягинцева Т.Н., Беседнова H.H., Елякова Л.А. Структура и иммунотропное действие 1,3;1,6-Р-0-глюканов. Владивосток: Дальнаука, 2002. 159 с.

6. Звягинцева Т.Н., Елякова Л.А. Кинетические особенности действия эндо-1—»3-ß-D-глюканаз из различных источников // Биоорган. Химия. 1981. Т. 7. С. 680-685.

7. Звягинцева Т.Н., Елякова Л.А. Специфичность и механизм действия эндо-1—>3-3-0-глюканаз из морских моллюсков // Биоорган. Химия. 1994. Т. 20. С. 453474.

8. Звягинцева Т.Н., Елякова Л.А., Сундукова Е.В., Мищенко Н.П. Выделение пустулана. 1986. A.c. № 1227199. Б.И. № 16.

9. Звягинцева Т.Н., Макарьева Т.Н., Стоник В.А., Елякова Л.А. Сульфатированные стероиды губок семейства Hálichondriidae природные ингибиторы эндо-1—>3-Р-Б-глюканаз // Биоорган, химия. 1986. Т. 1. С. 71-77.

10. Калинин В.И., Стоник В.А., Калиновский А.И., Исаков В.В. Структура псевдостихопозида А основного тритерпенового гликозида из голотурии Pseudostichopus trachus И Химия природ, соед. 1989. № 5. С. 678-684.

11. Клесов A.A., Рабинович М.Л., Чурилова И.В., Мартьянов В.А., Гусаков A.B., Елякова Л.А. Ферментный гидролиз целлюлозы // Биоорган, химия. 1982. Т. 8. С. 1490-1496.

12. Рабинович М.Л., Мельник М.С. Прогресс в изучении целлюлолитических ферментов и механизм биодеградации высокоупорядоченных форм целлюлозы // Успехи биол. хим. 2000. Т. 40. С. 205-266.

13. Сова В.В., Звягинцева Т.Н., Светашева Т.Г., Бурцева Ю.В., Елякова Л.А. Сравнительное изучение особенностей реакций гидролиза и трансгликозилирования, катализируемых ß-1,3-глюканазами из различных источников // Биохимия. 1997. Т. 62. № 10. С. 1300-1306.

14. Сова В.В., Левина Э.В., Андриященко П.В., Федоров С.Н., Елякова Л.А. Действие полиокистероидов из морских звезд и офиур на активность (3-1,3-глюканаз // Химия природ, соед. 1994. № 5. С. 647-650.

15. Сова В.В., Мястовская О.М., Светашева Т.Г., Елякова Л.А. Сравнение энзиматичееких и структурных характеристик |3-1,3-глюканаз из морских моллюсков//Химия природ, соед. 1987. № 4. С. 577-581.

16. Сундукова Е.В. Выделение и характеристика Р-1,3;1,6-глюканаз из гребешка приморского и их действие на некоторые высокомолекулярные субстраты // Дисс. .канд. хим. наук, Владивосток, 1992, 134 с.

17. Усов А. И., Смирнова Г. П., Билан М.И., Шашков А.С. полисахариды водорослей. Бурая водоросль Laminaria saccharina (L.) Lam. как источник фукоидана // Биоорган, химия. 1998. Т. 24. С. 437-445.

18. Усов А.И., Кирьянов А.В. Полисахариды водорослей. Выделение фракций фукоидана из бурой водоросли Laminaria cichorioides Miyabe // Биоорган, химия. 1994. Т. 20. С. 1342-1348.

19. Хоменко В.А. Химическое исследование саргассана глюкуроногликана бурой водоросли Sargassum pallidum II Дисс. . .канд. хим. наук, Владивосток, 1972, 154 с.

20. Широкова Н.И., Елякова Л.А. Экзо-(3-1,3-глюканаза из улитки Eulota maakii II Биоорган, химия. 1977. Т. 3. С. 1656-1662.

21. Широкова Н.И., Уварова Н.И., Елякова Л.А. Карбогидразы улитки Eulota maakii // Химия природ, соед. 1974. Т. 2. С. 222-226.

22. Ahmed S., James К., Owen С., Patel С., Patel М. Hydrophobicity, а physicochemical factor in the inhibition of the enzyme esterone sulfatase (ES) // Bioorg. Med. Chem. Lett. 2001. V. 11. P. 2525-2528.

23. Alexander C.G., Cutler R.L., Yellowless D. Studies on the comparison and enzyme content of the crystalline style of Telescopium telescopium (L.) (Gastropoda) // Сотр. Biochem. Physiol. 1979. V. 64B. P. 83-89.

24. Anno K., Terahata H., Hayashi Y., Seno N. Isolation and purification of fucoidan from brown seaweed Pelvetia wrightii II Agric. Biol. Chem. 1966. V. 30. P. 495-499.

25. Barbeyron Т., Flament D., Michel G., Potin P., Kloareg B. The sulphated galactan hydrolases, agarases and carrageenases: strutural biology and molecular evolution // Cah. Biol. Mar. 2001. V. 42. P. 169-283.

26. Bilan M.I., Grachev A.A., Ustuzhanina N.E., Shashkov A.S., Nifantiev E.N., Usov A.I. Structure of a fucoidan from the brown seaweed Fucus evanescens II Carbohydr. Res. 2002. V. 337. P. 719-730.

27. Chevolot L., Foucault A., Chaubet F., Kervarec N., Sinquin C., Fisher A.-M., Boisson-Vidal C. Furter data on the structure of brown seaweed fucans: relationships with anticoagulant activity // Carbohydr. Res. 1999. V. 319. P. 154-165.

28. Chizhov A.O., Dell A., Morris H.R., Haslam S.M., McDowell R.A., Shashkov A.S., Nifant'ev N.E., Khatuntseva E.A., Usov A.I. A study of fucoidan from the brown seaweed Chorda filum II Carbohydr. Res. 1999. V. 320. P. 108-119.

29. Chothia C., Lesk A.M. The relation between the divergence of sequence and * structure in protein IIEMBO J. 1986. V. 5. P. 823-826.

30. Collett R.A. Arylsulphatase activity in liver and gastrointestinal tract of sheep // Biochem. Soc. Trans. 1980. V. 8. P. 343-344.

31. Conte L.L., Aliey B., Hubbard T., Brenner S.E., Murzin A.G., Chotia C. SCOP: a structural classification of proteins database II Nucl. Acid Res. 2000. V. 28. No. 1. P. 257-259.

32. Delisle G.J., Milazzo F.H. Characterization of arylsulfatase isoenzymes from Pseudomonas aeruginosa II Can. J. Microbiol. 1972. V. 18. P. 561-568.

33. Ding S.-J., Ge W., Buswell J.A. Endoglucanase I from the edible straw mushroom Vvariella volvacea. Purification, characterization, cloning and expression // Eur. J. * Biochem. 2001. V. 268. P. 5687-5695.

34. Duarte M., Cardoso M., Noseda M., Cerezo A. Structural studies on fucoidans from the brown seaweed Sargassum stenophyllum II Carbohydr. Res. 2001. V. 333. P. 281293.

35. Dubois M., Gilles K.A., Hamilton J., Robers P.A., Smith F. Colorimetric method for determination of sugars and related substances // Analyt. Chem. 1956. V. 28. P. 350-356

36. El-Sayed M.M. The polysaccharides of the brown seaweed Turbinaria murrayana II Carbohydr. Res. 1982. V. 110. P. 277.

37. Elyakova L.A., Shevchenko N.M., Avaeva S.M. A comparative study of carbohydrase activities in marine invertebrates // Comp. Biochem. Physiol. 1981. V. 39B. P. 905-908.

38. Elyakova L.A., Sova V.V., Vaskovsky V.E. Cellulase of marine mollusk Littorina sp.ll Biochem. Biophys. Acta. 1968. V. 167. P. 462-464.

39. Finch P., Percival E., Slaiding I. R., Weigel H. Carbohydrates of the antarctic brown seaweed Ascoseira mirabilis H Phytochemistry. 1986. V. 25. P. 443-449.

40. Fontaine T., Hartland R.P., Diaquin M., Simenel C., Latge J.P. Differential patterns of activity displayed by 2 exo-beta-l,3-glucanases associated with the Aspergillus fumigatus cell-wall //J. Bacterid. 1997. V. 179. No. 10. P.3154-3163.

41. Freeman C., Hopwood J.J. Glucuronate-2-sulfatase activity in cultured human skin fibroblast homogenates // Biochem. J. 1991. V. 279. P. 399-405.

42. Fujikawa T., Wada M., Schleim aua der Braunalge Nematocystus decipiens, Mozuku. I. Mitt. Bestandteile des Schileims und ihre Eigenschften // Agric. Biol. Chem. 1975. V. 39. P. 1109-1114.

43. Furukawa S., Fujikawa T., Koga T., Ide A. Purification and some properties of Exo-type fucoidanases from Vibrio sp. № 5 // Biosci. Biochem. Biotech. 1992. V. 56 No. 11. P. 1829-1834.

44. Gilkes N.R., Henrissat B., Kilburn D.G., Miller R.C., Warren R.A. Domains in microbial beta-1, 4-glycanases: sequence conservation, function, and enzyme families // Microbiol. Rev. 1991 V. 55. P. 303-315.

45. Gilkes N.R., Warren R.A., Miller R.C.J., Kilburn D. G. Precise excision of the cellulose binding domains from two Cellulomonas fimi cellulases by a homologous protease and the effect on catalysis // J. Biol. Chem. 1988. V. 263. P. 10401-10407.

46. Glabe C.G., Grabel B., Vacguier V.D., Rosen S.D. Carbohydrate Specificity of sea urchin sperm bindin: a cell sulface lectin mediating sperm-egg adhesion // J. Cell. Biology. 1982. V. 94. P. 123-128.

47. Green J.D., Glas P.S., Cheng S.D., Lynn J.W. Fertilization envelope assembly in sea urchin eggs insemina in chloride-deficient sea water: II. Biochemical effets // Mol. Repord. Dev. 1990. V. 25. P. 177-185.

48. Habuchi H., Tsuji M., Hakanishi Y., Suzuki S. Separation and properties of five glycosaminoglycan sulfatases from rat skin // J. Biol. Chem. 1979. V. 254. P. 7570-7578.

49. Henrissat B. A classification of glycosyl hydrolases based on amino acid sequence similarities // Biochem. J. 1991. V. 280. P. 309-316.

50. Henrissat B., Bairoch A. New families in the classification of glycosyl hydrolases based on amino acid sequence similarities // Biochem. J. 1993. V. 293. P. 781-788.

51. Henrissat B., Claeyssens M., Tomme P., Lemesle L., Mornon J.-P. Cellulase families revealed by hydrophobic cluster analysis // Gene. 1989. V. 81 P. 83-92.

52. Honya M., Mori H., Anzai M. Monthly changes in the content of fucans, their constituent sugars and sulfate in cultured Laminaria japonica II Hydrobiologia. 1999. V. 399. P. 411-416.

53. Horicoshi K., Atsukawa Y. (3-1,3-Glucanase produced by alcalophylic bacteria Bacillus № K-12-5 // Agric. Biol. Chem. 1973. V. 37. P. 1449-1456.

54. Hostos E.L., Togasaki R.K., Grossman A. Purification and biosynthesis of a derepressible periplasmic arylsulfatase from Chlamydomonas reinhardtii II J. Cell. Biol. 1988. V. 106. P. 29-37.

55. Juy M., Amit A.G., Alzari P.M., Poljak R.J., Claeyssens M., Beguin P., Aubert J.-P. 3-Dimensional structure of a thermostable bacterial cellulase // Nature. 1992. V. 357. P. 89-91.

56. Kadzioia A., Abe J., Svensson В., Haser R. Crystal and molecular structure of barley a-amylase // J. Mol. Biol. 1994. V. 239. P. 104-121.

57. Kitamura K., Matsuo M., Yasui T. Enzymic degradation and fucoidan by fucoidanase from the hepatopancreas of Patinopecten yessoensis II Biosci. Biochem. 1992. V. 56. No. 3. P. 490-494.

58. Knoess W., Glombitza K.-W. A phenylsulphatase from the marine brown alga Cystoseira tamariscifolia I I Phytochemistry. 1993. V. 32. P. 1119-1123.

59. Manners D.J., Marshall J J. Purification and properties of (3-1,3-glucanase from rye //Phytochemistry. 1973. V. 12. P. 547-553.

60. Marshall J.J., Grand R.J. Comparative studies on $-glucane hydrolases. Isolation and characterization of an exo-( 1 -3)-J3-glucanase from snail, Helix pomatia II Arch. Biochem. Biophys. 1975. V. 167. P. 165-175.

61. McClure M.O., Moore J.P., Blanc D.F. Investigations into the mechanism by which sulfated polysaccharides inhibit HIV-infection in vitro // ADS Research and Human Retroviruses. 1992. V. 8. P. 19-26.

62. Mebeau S., Kloareg В., Joseleau J.-P. Fractionation and analysis of fucans from brown algae // Phytochemistry. 1990. V. 29. P. 2444-2445.

63. Medcalf D.G., Schneider T.L., Barnett R.W. Structural features of a novel glucuronogalactofucan from Ascophyllum nodosum // Carbohydr. Res. 1978. V. 66. P. 167-171.

64. Miamoto Т., Togawa K., Higuchi R., Komori T. Constituents of Holothurioidae II. Six newly identified biologically active triterpenoid glycoside sulfates from the sea cucumber Cucumaria echinata II Liebigs Ann. Chem. 1990. P. 453-460.

65. Mian A.J., Percival E. Carbohydrates of the brown seaweeds Himanthalia lorea, Bijurcaria bijurcata and Padina pavonia. Part 1. Extraction and fractionation // Carbohydr. Res. 1973. V. 26. P. 133-146.

66. Moore A.E., Stone B.B., A p-l,3-glucan hydrolase fron Nicotiana glutinosa. II. Specificity, action pattern, and inhibitor studies // Biochim. Biophys. Acta. 1972. V. 258. P. 238-247.

67. Mori H. Nisizawa K. Sugar constituents of sulfated polysaccharides from the fronds of Sargassum riggoldianum H Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1982. V. 48. P. 981-988.

68. Mori H., Kamei H., Nishide E., Nishidzawa K. Sugar constituents of some sulfated polysaccharides from the sporophyllus of wakame (Undaria pinnatifida) and their biological activities // Mar. Algae Pharm. Sci. 1982. V. 2. P. 109-115.

69. Muchmore A.V., Epel D., Weaver A.M., Schimke R.T. Purification and properties of an exo-p-(l-3)-glucanases from sea urchin eggs // Biochim. Biophys. Acta. 1969. V. 178. P. 551-560.

70. Nagumo T., Izima-Mizui N., Fujihara M. Separation of sulfated, fucose-containing polysaccharides from the brown seaweed Sargassum kjellmanianum and their heterogeneity and antitumor activity // Kitasato Arch. Exp. Med. 1988. V. 61. P. 59-65.

71. Nagumo T., Nishino T. Fucan sulfates and their anticoagulant activities // University of Sherbrooke. Quebes. Canada. 1997. P. 545-569.

72. Nelson T.E. A photometric adaptation of the Somogy method for the determination of glucose//J. Biol. Chem. 1944. V. 153. P. 375-381.

73. Nishino T., Kiyohara H., Yamada H., Nagumo T. An anticoagulant fucoidan from the brown seaweed Ecklonia kurome II Phytochemistry. 1991a. V. 30. P. 535-538.

74. Nishino T., Nagumo T., Kiyohara H., Yamada H. Structural characterization of a new anticoagulant fucan sulfate from the brown seaweed Ecklonia kurome II Carbohydr. Res. 1991b. V. 211. P. 77-90.

75. Nishino T., Takabe Y. Isolation and partial characterization a novel (3-D-galactan sulfate from brown seaweed Laminaria angustata var. longissima // Carbohydr. Polymers. 1994. V. 23 P. 165-173.

76. Okada H. Microbial utilization of renewable resources / Kinoshilia S., Bhumiranta A. Eds. Internat.center of cooperative research in biotechnology. Japan. 1991. P. 1-7.

77. Parenti G., Meroni G., Ballabio A. The sulfatase gene family If Curr. Opin. Genet. Dev. 1997. V. 7. P. 386-391.

78. Patankar M.S., Oehninger S„ Barnett T., Williams R. L„ Clark G.F. A revised structure for fucoidan may explain some of its biological activities // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 21770-21776.

79. Percival E. Algal polysaccharides // The Carbohydrates. (Chemistry and Biochemistry) / Eds. W. Pigman, D. Horton N.Y.: Acad. Press, 1970. V. IIB. P. 541-544.

80. Percival E., McDowell R.H. Chemistry and enzymology of marine algal polysaccharides. N.Y.-L.: Acad. Press. 1967. P. 53-71.

81. Percival E., Young M. Carbohydrates of the brown seaweeds. Part III. Desmarestia acttleata II Carbohydr. Res. 1974. V. 32. P. 195-197.

82. Piavaux A. Distribution and localization of the digestive laminarinases in animals // Biochem. Syst. Ecol. 1977. V. 5. P. 231-239.

83. Pitson S.M., Seviour R.J., Mcdougall B.M. Effect of carbon source on extracellular (1—>3)- and (1—>6)- beta-glucanase production by Acremonium persicinum II Can. J. Microbiol. 1977. V. 43. No. 5. P. 432-439.

84. Ponce N.M.A., Pujol C.A., Damonte E.B., Flores M.L., Stortz CA. Fucoidans from the brown seaweed Adenocystis utricularis extraction methods, antiviral activity and structural studies //Carbohydr. Res. 2003. V. 338. P. 153-165.

85. Privalova N.M., Elyakova L.A. Purification and some properties of endo-1—>3-p-D-glucanase from marine bivalve Chlamys albidus II Comp. Biochem. Physiol. 1978. V. 60B. P. 225-228.

86. Py B., Bortoli-German I., Haiech J., Chippaux M., Barras F. Cellulase egz of erwinia-chrysanthemi structural organization and importance of his98 and glu 133 residues for catalysis // Protein Eng. 1991.V. 4. P. 325-333.

87. Rao N.V., Sastry K.V., Rao E.V. Carbohydrates of Padinia tetrastomatica II Phytochemistry. 1984. V. 23. P. 2531-2534.

88. Rasburn M., Wynn C.H. Purification and properties of an isoenzyme of arylsulphatase from Aspergillus oryzae II Biochem. Biophys. Acta. 1973. V. 293. P. 191196.

89. Rouvinen J., Bergfors T., Teeri T., Knowles J.K., Jones T.A. Three-dimensional structure of cellobiohydrolase II from Trichoderma reesei // Science. 1990. V. 249. P. 380-386.

90. Roy A. B. Evaluation of sulfate esters and glucuronides by enzymatic means // Anal. Biochem. 1987. V. 165. P. 1-12

91. Sakai T., Takeshi S., Kimura A., Hitomi H., Kojima D., Kaoru S., Ikai B., Katsushige K., Akiyoshi N., Sumiko S., Nakanishi K., Kato I., Ikunoshin R. Endo-fucoidan-lyase. 2001. Patent No. 6277616. USA.

92. Sakon J., Adney W.S., Himmel M.E., Thomas S.R., Karplus P.A. Crystal structure of thermostable family 5 endocellulase El from Acidothermus cellulolyticus in complex with cellotetraose//Biochemistry. 1996. V. 35. P. 10648-10660.

93. Sakurai Y., Isobe K., Shiota H. Partial purification and some properties of an alkaline arylsulfatase produced by Aspergillus fungi //Agric. Biol. Chem. 1980. V. 44. P.1.7.

94. Schirmer A., Kolter R. Computational analysis of bacterial sulfatases and their modifying enzymes // Chem. Biol. 1998. V. 5. P.181-186.

95. Sinnott M.L. Catalytic mechanisms of enzymic glycosyl transfer // Chem. Rev. 1990. V. 90. P. 1171-1202.

96. Sova V.V., Elyakova L.A. Some aspects of the specificity and action pattern of P-1,3-glucan-glucanohydrolase from Spisula sachalinensis I I Biochem. Biophys. Acta. 1972. V. 258. P. 219-227.

97. Sova V.V., Elyakova L.A., Vaskovsky V.E. Purification and some properties of P-1,3-glucan glucanohydrolase from the crystalline style of bivalvia Spisula sachalinensis H it, Biochem. Biophys. Acta. 1970. V. 212. P. 111-115.

98. Sova V.V., Elyakova L.A., Vaskovsky V.E. The distribution of laminarinases in marine invertebrates // Comp. Biochem. Physiol. 1970. V. 32. P. 459-464.

99. Srisodsuk M., Reinikainen T., Teeri T.T. Role of the interdomain linker peptide of Trichoderma ressei cellobiohydrolase I in its interaction with crystalline cellulose // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 20756-20761.

100. Stubbs H.J., Brasch D.J., Emerson G.W., Sullivan P.A. Hydrolase and transferase activities of the p-1,3-exoglucanase of Candida albicans I I Eur. J. Biochem. 1999. V. 263. P. 889-895.

101. Suzuki M., Hori T., Kikuehi R., Ohnishi T. Purification of laminarinase from

102. Antarctic krill Euphasia superba II Nippon Suisan Gakkaihi. 1987. V. 53. No. 2. P. 311317.

103. Takahashi N., Egami F. Hydrolysis of polysaccharide sulphate esters by a sulphatase preparation from Charonia lampas II Biochem. J. 1961. V. 80. P. 384-386

104. Takeuchi K. Purification and characterization of exo-beta-l,3-glucanase from a hatching supernatant of Strongylocentrotus intermedius II Can. J. Biochem. Cell. Biol. 1983. V. 61. P. 54-62.

105. Turkiewicz M., Galas E., Zielinska M. Purification and partial characterization of an endo-(l-^3)-p-D-glucanase from Euphasia superba Dana (Antarctic krill) // Polar Biol. 1985. V. 4. P. 203-211.

106. Ueki T., Sawada Y., Fukagawa Y., Oki T. Arylsulfatase from Streptomycesgriseorubiginosus S980-14//Biosci. Biotechnol. Biochem. 1995. V. 59. P. 1062-1068.

107. Usui T., Asari K., Mizuno T. Isolation of highly purified «fucoidan» from Eisenia bicyclis and its anticoagulant and antitumor activities // Agric. Biol. Chem. 1980. V. 44. P. 1963-1966.

108. Uzawa H., Toba T., Nishida Y., Kobayashi K., Minoura N., Hiratani K. Convenient synthetic approach towards regioselectively sulfated sugars using limpet and abalone sulfatase-catalyzed desulfatation // Chem. Commun. 1998. P. 2311-2312.

109. Ward M., Wu S., Dauberman J., WessG., Larenas E., Bower B., Rey M., Oarkson K., Bott R. Trichoderma reesei cellulases and other hydrolases / Suominen P.,

110. Reinikainen T., Eds. Foundation for biotechnical and industrial fermentation research. Helsinki. 1994. P. 153-158.

111. Yamagata T., Saito H., Habuchi O., Suzuki S J. Purification and properties of bacterial chondroitinases and chondrosulfatases // Biol. Chem. 1968. V. 243. P. 15231535.

112. Yamamoto K., Tsuji Y., Kumagai H., Tochikura T. Induction and purification of a-L-fucosidase from Fusarium oxysporum H Agric. Biol Chem. 1986. V. 50. P. 1689-1695.

113. Zvelebil M.J.J., Sternberg M.J.E. Analysis and prediction of the location of catalytic residues in enzyme // Protein Eng. 1988.V. 2. P. 127-138.

114. Zvyagintseva T.N., Shevchenko N.M., Popivnich I.B., Isakov V.V., Scobun A.S., Sur^dukova E.V., Elyakova L.A. A new procedure for the separation of water soluble polysaccharides from brown seaweeds // Carbohydr. Res. 1999. V. 322. P. 32-39.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.