Перенос энергии электронного возбуждения между люминесцентными зондами в определении структурной перестройки белков тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 01.04.05, кандидат физико-математических наук Мельников, Андрей Геннадьевич

• Мельников, Андрей Геннадьевич
• кандидат физико-математических наук
• 2011

Оглавление диссертации кандидат физико-математических наук Мельников, Андрей Геннадьевич

Введение.

1 Процессы переноса энергии электронного возбуждения в исследовании биологических систем.

1.1 Излучательные и безызлучательные процессы дезактивации энергии электронного возбуждения молекул люминесцентных зондов.

1.1.1 Теория безызлучательного переноса энергии электронного возбуждения.

1.1.1.1 Механизм индуктивно-резонансного переноса энергии.

1.1.1.2 Обменно-резонансный триплет-триплетный перенос энергии.

1.2 Методы исследования структурных изменений в белках.

1.2.1 Взаимодействия люминесцентных зондов с белками.

1.2.2 Связывание неполярных люминесцентных зондов с белками.

1.3 Использование переноса энергии для исследования структуры и состояния белков.

1.3.1 Синглет-синглетный перенос энергии в исследовании структурных изменений в белках.

1.3.2 Триплет-триплетный перенос энергии как метод определения медленных флуктуаций структуры белков.

1.4 Структурная организация белков.

2 Методы исследования взаимодействия люминесцентных зондов с белками.

2.1 Выбор люминесцентных зондов и пробоподготовка исследуемых биологических систем.

2.1.1 Полярный люминесцентный зонд.

2.1.3 Белки, используемые в работе.

2.1.4 Пробоподготовка.

2.2 Спектрофотометрические и флуоресцентные методы исследования сорбции люминесцентных зондов на белки.

2.2.1 Метод определения коэффициента синглет-синглетного поглощения люминесцентных зондов эозина и антрацена, связанных с САЧ.

2.2.2 Метод определения концентрации полициклических ароматических углеводородов в САЧ.

2.3 Импульсный флуориметр. Метод импульсной флуориметрии.

3 Исследование взаимодействия люминесцентного зонда ксантенового ряда - эозина и полициклических ароматических углеводородов с САЧ.

3.1 Влияние процессов взаимодействия эозина с САЧ на флуоресцентные и фосфоресцентные характеристики эозина.

3.1.1 Определение силы осциллятора синглет-синглетного перехода с поглощением молекул эозина в воде, САЧ и САЧ с добавлением ДСН

3.1.2 Спектрально-кинетические характеристики люминесцентного зонда эозина сорбированного белками.

3.2 Применение люминесцентных зондов для регистрации изменения взаимодействий зондов с белками в процессе структурных преобразований в белках под действием денатурантов.

3.2.1 Проявление гидрофобных взаимодействий в системе эозин-белок-ПАВ.

3.2.2 Исследование взаимодействия люминесцентных зондов с белками в процессе их структурной перестройки при изменении рН раствора.

3.2.3 Изменение люминесцентно-кинетических характеристик эозина в процессе структурной перестройки белков под действием мочевины

3.3 Исследование взаимодействия полициклических ароматических углеводородов с САЧ.

3.3.1 Исследование взаимодействия антрацена с САЧ.

3.3.2 Колебательная структура спектров флуоресценции пирена -индикатор полярности микр о окружения зонда.

3.3.3 Колебательная структура спектров флуоресценции пирена в исследовании структурных изменений в белках.

3.4 Выводы к главе 3.

4 Перенос энергии электронного возбуждения в белках.

4.1 Синглет-синглетный перенос энергии между хромофором белка и люминесцентным зондом ксантенового ряда в определении места локализации зонда в глобуле белка.

4.2 Межглобулярная диффузия донора энергии в процессе триплет-триплетного переноса между люминесцентными зондами в белках.

4.3 Триплет-триплетный перенос энергии между люминесцентными зондами, связанными с альбуминами, как метод определения структурных изменений в белках.

4.4 Выводы к четвертой главе.

5 Люминесцентные зонды в исследовании белков плазмы крови и гликированных белков.

5.1 Триплетные состояния люминесцентного зонда - эозина в исследовании структурных изменений белков плазмы крови человека под действием ДСН.

5.2 Спектральные исследования процессов взаимодействия полициклических ароматических углеводородов с плазмой крови человека

5.3 Фосфоресцентный зонд - эозин в исследовании структурных изменений в гликированных белках.,.

5.4 Выводы к пятой главе.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Перенос энергии электронного возбуждения между люминесцентными зондами в определении структурной перестройки белков»

Актуальность исследований. Методы абсорбционной и люминесцентной спектроскопии находят широкое применение в биофизике. Оптические методы, являющиеся неразрушающими методами исследования биосистем, позволяют получить сведения, как о структурной организации биологических объектов, так и о процессах, происходящих в них. Значительно расширить круг задач, решаемых оптическими методами, и получить дополнительные данные о биосистемах позволяет применение люминесцентно-кинетических методов исследования.

Для определения структурных изменений в белках с успехом применяются люминесцентные методы, основанные на наблюдении флуоресценции и фосфоресценции хромофоров белков. Однако число люминесцирующих хромофоров белков ограничено и квантовый выход люминесценции незначителен, поэтому для исследования структурных перестроек в белках применяются флуоресцентные зонды, обладающие высоким квантовым выходом свечения и способностью сорбироваться в определенных местах глобулы белка.

Перспективным является метод, основанный на флуоресцентном синглет-синглетном переносе энергии электронного возбуждения между хромофорами белка. Флуоресцентный перенос энергии, протекающий по индуктивно-резонансному механизму, осуществляется на расстоянии до 100 А. Применение метода флуоресцентного переноса энергии электронного возбуждения между хромофорами белка и люминесцентными зондами позволяет получить информацию о локализации и взаимодействии молекул люминесцентных зондов с белками, а также применяется для изучения трансмембранного движения белков. Внутримолекулярные структурные изменения регистрировать этим методом затруднительно, так как расстояние переноса энергии соизмеримо с размерами белка, поэтому незначительные смещения участков полипептидной цепи в глобуле белка могут быть не обнаружены.

Кроме того, время жизни флуоресцентных состояний хромофоров и люминесцентных зондов составляет несколько наносекунд. Вследствие этого изучение медленных внутримолекулярных перестроек в белках становится невозможным.

Уникальные возможности исследования медленной внутримолекулярной структурной динамики белка представляет рассмотренный в данной работе метод триплет-триплетного (Т-Т) переноса энергии электронного фотовозбуждения между люминесцентными зондами, связанными с белками. Преимущество Т-Т переноса энергии по сравнению с синглет-синглетным состоит в том, что перенос энергии по обменно-резонансному механизму осуществляется на незначительном расстоянии порядка несколько ангстрем. Вероятность Т-Т переноса энергии экспоненциально убывает с увеличением расстояния между партнерами, вследствие этого возможно определение незначительных внутримолекулярных структурных изменений в белках.

Цель работы заключается в установлении закономерностей изменений спектрально-кинетических характеристик излучательных внутримолекулярных переходов в люминесцентных зондах и параметров межмолекулярного безызлучательного переноса энергии электронного возбуждения между зондами, связанными с белками, при переходе от нативных белков к денатурированным.

Для достижения поставленной цели решались следующие задачи:

1. Исследовать процессы взаимодействия полярных и неполярных люминесцентных зондов с белками люминесцентно-кинетическими методами, а также методами абсорбционной и люминесцентной спектроскопии.

2. Методами флуоресцентной спектроскопии, по перераспределению интенсивности первого и третьего максимума флуоресценции пирена, определить чувствительность колебательной структуры спектров флуоресценции пирена к структурной перестройки белков.

3. Методом фосфоресценции при комнатной температуре (ФКТ) люминесцентного зонда — эозина, относящегося к красителям ксантенового ряда, определить влияние структурных перестроек в белках на излучательные и безызлучательные процессы- дезактивации энергии электронного возбуждения триплетных состояний люминесцентного зонда.

4. Определить радиус синглет-синглетного переноса энергии между хромофором белка - триптофанилом и люминесцентным зондом эозином.

5. Доказать возможность существования межглобулярной диффузии молекул донора энергии - эозина в процессе триплет-триплетного переноса энергии между полярным и неполярным зондами, связанными с белками.

6. Определить константу скорости триплет-триплетного переноса энергии между полярными и неполярным люминесцентными зондами, связанными с белками: сывороточным альбумином человека (САЧ) и бычьим сывороточным альбумином (БСА).

7. Определить зависимость константы скорости триплет-триплетного переноса энергии электронного возбуждения от концентрации поверхностно-активных веществ в белках.

8. Установить особенности моно- и бимолекулярных процессов деактивации энергии электронного возбуждения люминесцентных зондов в системе БСА-глюкоза.

Научная новизна работы состоит в следующем:

• Детально изучены процессы триплет-триплетного переноса энергии между связанными с белками полярным донором энергии электронного возбуждения - эозином и неполярным зондом - антраценом. Определены радиусы триплет-триплетного переноса энергии электронного возбуждения для исследованной системы. Обнаружена чувствительность константы скорости триплет-триплетного переноса энергии и радиусов переноса к структурным изменениям в белках.

• По результатам исследования синглет-синглетного переноса энергии между остатками триптофана САЧ и связанным с САЧ эозином, установлено, что эозин сорбируется на белок вблизи триптофанила белка.

• Обнаружена чувствительность спектров поглощения и флуоресценции эозина и пирена к структурным изменениям белков. Определены коэффициенты экстинкции и сила осциллятора синглет-синглетного поглощения молекул люминесцентных зондов (эозин и антрацен), связанных с САЧ.

• Определено влияние структурной перестройки белков на колебательную структуру спектров флуоресценции связанных с белками молекул пирена. Показана возможность применения спектрального параметра «индекс полярности микроокружения пирена» для определения изменения микроокружения неполярного люминесцентного зонда в процессе структурной перестройки белков.

• Установлено существование межглобулярной диффузии молекул эозина донора энергии в процессе Т-Т переноса энергии между связанными с САЧ эозином и антраценом.

• Предложен метод определения наличия структурных изменений белков плазмы крови человека и гликированных белков, основанный на применении триплет-триплетного переноса энергии между люминесцентными зондами, связанными с белками.

Научно-практическая значимость работы заключается в следующем:

Показано, что интенсивность фосфоресценции и время жизни триплетных состояний люминесцентного зонда эозина, колебательная структура спектра флуоресценции пирена, а также константа скорости Т-Т переноса энергии могут быть использованы для регистрации структурных изменений в белках.

Результаты исследований переноса энергии между люминесцентными зондами могут найти применение в медицине при определении белковых молекул с измененной структурой, а также для аналитического определения полициклических ароматических углеводородов в плазме крови.

На защиту выносятся следующие положения:

1. Экспериментально наблюдаемый процесс Т-Т переноса энергии между донором энергии эозином и акцептором антраценом свидетельствует о том, что полярный эозин может приближаться к молекуле неполярного антрацена в глобуле белка на расстояние перекрывания электронных облаков этих молекул. Уменьшение радиуса сферы тушения фосфоресценции донора, в результате триплет-триплетного переноса энергии, от 10 А до 7 А, при незначительных добавках додецилсульфата натрия (ДСН), концентрацией

-э

0,4П10 М, связано с увеличением расстояния между донором и акцептором вследствие структурных изменений белка под действием ДСН.

2. Возрастание силы осциллятора синглет-синглетного поглощения зонда - эозина при переходе от водных растворов (е =(14820 ± 270) М^см"1, Х= 514 нм) к САЧ (ем = (19410 ± 2020)М"1см"1, А,=530 нм), свидетельствует об эффективном связывании эозина с глобулой белка. Уменьшение интенсивности т свечения САЧ на длине волны 360 нм и возрастание максимума флуоресценции эозина в области 530-545 нм обусловлено синглет-синглетным переносом энергии с донора - триптофанил белка на акцептор - эозин, находящийся в глобуле белка. Полученное значение радиуса переноса энергии (110 ~ (9 ± 2) А) меньше размера глобулы белка (~100А), следовательно, синглет-синглетный перенос энергии между триптофанилом и эозином осуществляется в условиях локализации гидрофильного эозина вблизи гидрофобного триптофанила.

3. Уменьшение индекса полярности микроокружения пирена, которое определялось по отношению интенсивностей первого максимума флуоресценции (1х) к интенсивности третьего максимума (13), при переходе от водного раствора (¡¡Лз =1,74) к плазме крови человека (11/13=1,03) свидетельствует о связывании гидрофобных люминесцентных зондов с белками плазмы. Возрастание интенсивности флуоресценции пирена и увеличение индекса полярности микроокружения пирена, при добавлении в плазму крови человека ДСН концентрацией от С=0,2'10~3М до 0,6'10"3М обусловлено локализацией молекул пирена на границе раздела гидрофобной и гидрофильной области глобулы белка плазмы вследствие изменения структуры белка под действием ДСН, встраивающегося в глобулу белка.

4. Возрастание интенсивности фосфоресценции зонда эозина в 1,24 раза, при переходе от БСА, содержащего глюкозу к БСА гликированному в течение 90 мин и неизменность константы скорости затухания фосфоресценции (430с1) после импульсного возбуждения, связано с проникновением люминесцентного зонда в гидрофобные области белка. В этом случае глюкоза не подавляет связывания зонда с этими новыми областями. Подтверждением этого является длинноволновое смещение максимума флуоресценции эозина на 8 нм при переходе к гликированным белкам, что указывает на уменьшение полярности, микроокружения молекул эозина, в глобулах белка с большей, степенью гликирования.

5. Возрастание константы скорости переноса энергии от 3, 1-Ю6 MV1 до 15Д-106 IvT'c"1 при уменьшении концентрации САЧ от 10 мг/мл до 1 мг/мл, связано с увеличением вероятности встреч молекул донора и акцептора вследствие выхода гидрофильных молекул донора-энергии эозина из глобулы белка и проникновением их в другую глобулу, содержащую молекулу акцептора — антрацена, где и осуществляется перенос энергии. Подтверждением межглобулярной диффузии эозина является уменьшение интенсивности фосфоресценции эозина, а также возрастание константы скорости затухания фосфоресценции эозина от 260. с"1 (Ссач=Юмг/мл) до 340 с"1 (Ссач^ 1 мг/мл), вследствие увеличения вероятности тушения триплетных состояний молекул эозина, вышедших из глобул белка в водную макрофазу раствора белка, остаточным кислородом, растворенным в воде.

Апробация работы. Результаты работы докладывались и обсуждались на International School for Young Scientists and Students on Optics. Laser Physics and

Biophysics. (Saratov, 2004-2010 г.г.); Международной конференции студентов, аспирантов и молодых ученых по фундаментальным наукам «Ломоносов». (Москва. Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, Физический факультет. 2004-2009 г.г.); Международной научной конференции "Молекулярные, мембранные и клеточные основы функционирования биосистем". (Минск, Беларусь. 2004); XXIII Съезде по спектроскопии, (Звенигород, Московская обл. 2005); IV съезд фотобиологов России (Саратов,

2005); International Memorial Symposium «Molecular Photonics» dedicated to academician A.N. Terenin. (St. Petersburg, 2006); VII съезд Белорусского общественного объединения фотобиологов и биофизиков. (Минск, Беларусь.

2006); VII International Young Scientists Conference. Optics and High Technology Material. Science SPO. Scientific Works. (Kyiv, Ukraine. 2006); Симпозиум "Нанофотоника". (Черноголовка. 2007); XXI Международной научной конференции «Математические методы в технике и технологиях», (Саратов. 2008); V съезде Российского фотобиологического общества, (Пущино. 2008); XXII Международной научной конференции Математические методы в технике и технологиях, (Псков. 2009); International conference "Organic nanophotonics" (ICON - RUSSIA 2009), (Санкт-Петербург. 2009); Международном Форуме по Нанотехнологиям. «Сенсорные наноматериалы», (Москва, 2009); International conference «Dynamics and Fluctuations in Biomedical Photonics», (San-Francisco. 2010).

Достоверность результатов обеспечивается: использованием в экспериментах стандартной современной научной аппаратуры; воспроизводимостью полученных экспериментальных результатов; применением современных методов компьютерной обработки экспериментальных данных; совпадением результатов, полученных на специально созданном импульсном флуориметре, с известными литературными данными.

Личный вклад автора заключается в том, что автор совместно с научным руководителем участвовал в постановке задач исследований, анализе и обсуждении полученных результатов, теоретических моделей, а также подготовке к опубликованию печатных работ. Автором самостоятельно проведены экспериментальные исследования. Для определения времени жизни люминесцентных зондов в возбужденном состоянии им создана экспериментальная установка - импульсный флуориметр.

Публикации. Основные результаты исследований опубликованы в 24 печатных работах, включающих в себя 17 тезисов докладов, 7 статей в изданиях, рекомендованных ВАК для соискателей ученых- степеней.

Структура и объем диссертации. Диссертация состоит из введения, пяти глав, заключения и списка цитируемой литературы. Диссертация содержит 164 страницы, включая 52 рисунка и 6 таблиц. Список литературы включает 171 наименование.

Заключение диссертации по теме «Оптика», Мельников, Андрей Геннадьевич

ОСНОВНЫЕ РЕЗУЛЬТАТЫ И ВЫВОДЫ

1. В результате анализа полученных спектров поглощения и флуоресценции люминесцентного зонда эозина; а также, определяемого в работе, времени жизни триплетных состояний молекул эозина в воде, буфере сывороточного альбумина человека (САЧ) и плазме крови человека можно сделать вывод о том, что в плазме крови человека полярный эозин преимущественно связан нековалентными связями с белками плазмы крови. Установлено, что интенсивность и время жизни фосфоресценции люминесцентного зонда - эозина чувствительны к структурной перестройке альбуминов плазмы крови под действием поверхностно-активного вещества (ПАВ) додецилсульфата натрия (ДСН).

2. Анализ изменений колебательной структуры спектров флуоресценции пирена в воде, плазме крови человека и в буферном растворе САЧ позволил установить, что полициклические ароматические углеводороды (ПАУ), такие как пирен, а, следовательно, и антрацен в плазме крови локализованы в гидрофобной микрофазе белков и липидах плазмы. Денатурация белков плазмы крови под действием ДСН отслеживается по зависимости индекса полярности микроокружения пирена от концентрации ДСН. Установлено, что ДСН способствует выведению ПАУ из глобулы белка.

3. В работе обнаружен и детально исследован процесс триплет-триплетного переноса (Т-Т) энергии электронного возбуждения между полярным эозином - донором энергии и неполярным антраценом - акцептором связанными нековалентными связями с глобулами альбумина сыворотки и плазмы крови. Определены радиусы переноса энергии и объем сферы тушения триплетных состояний донора в результате переноса энергии. Установлено, что при добавлении ДСН наблюдается уменьшение радиуса переноса и объема сферы тушения триплетных состояний донора. Предположено, что это связано с увеличением расстояния между донором и акцептором вследствие изменения структуры белков под действием ДСН. Таким образом, Т-Т перенос энергии является чувствительным индикатором структурных перестроек в белках под действием ПАВ - додецилсульфата натрия

4. Обнаружен синглет-синглетный перенос энергии между триптофановым остатком САЧ и эозином. Согласно теории Фёрстера определен радиус синглет-синглетного переноса, который составил ~9А. Это позволило предположить, что гидрофильный эозин может локализоваться вблизи гидрофобного триптофанила белка.

5. Исследования процесса Т-Т переноса энергии в системе эозин-антрацен при разных концентрациях САЧ позволили обнаружить Т-Т перенос, который может осуществляться в результате межглобулярной диффузии донора энергии эозина за время жизни его в триплетном состоянии. Установлено, что Т-Т перенос энергии между эозином и антраценом осуществляется в белковой микрофазе.

6. Исследованиями воздействия гликирования белков на процессы дезактивации энергии электронного возбуждения молекул зонда - эозина установлено, что характеристики флуоресценции и фосфоресценции эозина, а также константа скорости Т-Т переноса энергии между люминесцентными зондами эозином и антраценом, связанными с БСА, чувствительны к структурным изменениям БСА на ранних стадиях неферментативного термического гликирования.

Заключение

Выражаю глубокую благодарность своему научному руководителю доктору физико-математических наук, профессору кафедры оптики и биофотоники физического факультета Саратовского государственного университета Кочубею Вячеславу Ивановичу, оказавшему мне неоценимую помощь на всех этапах выполнения работы. Я благодарен доценту кафедры оптики и биофотоники, кандидату химических наук Правдину Александру Борисовичу, за внимание к работе и помощь в процессе подготовки к эксперименту и за многочисленные плодотворные дискуссии при обсуждении полученных результатов.

Я глубоко признателен заведующему кафедрой общей физики физического факультета Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова доктору физико-математических наук, профессору Салецкому Александру Михайловичу за постоянное внимание к работе и обсуждение полученных результатов.

Выражаю благодарность заведующему кафедрой оптики и биофотоники Саратовского государственного университета им Н.Г. Чернышевского доктору физико-математических наук, профессору Тучину Валерию Викторовичу за творческий интерес к моей научной работе и поддержку.

Список литературы диссертационного исследования кандидат физико-математических наук Мельников, Андрей Геннадьевич, 2011 год

1. Добрецов Г.Е. Флуоресцентные зонды в исследовании клеток, мембран и липопротеинов. М. : Наука, 1989. 277 с.

2. Владимиров Ю.А., Потапенко А.Я. Физико-химические основы фотобиологических процессов. М. : Высш.шк., 1989. 199 с.

3. Вавилов С.И. Микроструктура света. Собр. соч. М. : Изд-во АН СССР, 1952. 544 с.

4. Галанин М.Д., Франк И.М. Тушение флуоресценции средой, поглощающей свет // Журнал экспериментальной и теоретической физики. 1951. Т. 21, №2. С. 114-120.

5. Галанин М.Д. Тушение флуоресценции растворов поглощающими веществами // Журнал экспериментальной и теоретической физики. 1951. Т. 21, №2. С. 126-132.

6. Ермолаев В.Л., Бодунов E.H., Свешникова Е.Б., Шахвердов Т.А. Безызлучательный перенос энергии электронного возбуждения. М. : Наука, 1977. 311 с.

7. Forster Т. Zwischenmolekulare Energiewanderung und Fluorescens // Annalen der Physik. 1948. Vol. 437, N 1-2. P. 55-75.

8. Forster T. Experimentelle und theoretische Untersuchung des zwischenmolecularen Uebergangs von Electronenanregungsenergie // Zeitschrift für Naturforschung. 1949. Vol. 4a, P. 321

9. Forster T. Transfer Mechanisms of Electronic Excitation // Discussion of the Faraday Society. 1959. Vol. 27, P. 7

10. Ландау Л.Д., Лившиц Е.М. Квантовая механика. М. : Наука, 1973. 502 с.

11. Лакович Дж. Основы флуоресцентной спектроскопии. М. : Мир, 1986. 496 с.

12. Dexter D.L. A theory of sensitized luminescence in solids // Journal of Chemical Physics. 1953. Vol. 21, N 5. P. 836-850.

13. Теренин A.H., Ермолаев В.JI. Сенсибилизированная фосфоресценция органических молекул при низкой температуре // ДАН СССР. 1952. Т. 85, № 3. С. 547-550.

14. Теренин А.Н., Ермолаев В.Л. Межмолекулярный перенос энергии в явлении сенсибилированной люминесценции органических систем // Успехи физических наук. 1956. Т. 58, № 1. С. 37-68.

15. Sugio S., Kashima A., Mochizuki S., Noda M., Kobayashi К. Crystal structure of human serum albumin at 2.5 A resolution // Protein Engineering. 1999. Vol. 12, P. 439-446.

16. Степанов B.M. Молекулярная биология. Структура и функции белков. М. : 2009. 326 с.

17. Баранов А.Н., Власова И.М., Микрин В.Е., Салецкий A.M. Лазерная корреляционная спектроскопия процессов денатурации сывороточного альбумина // Журнал прикладной спектроскопии. 2004. Т. 71, № 6. С. 831-835.

18. Демченко А.П. Люминесценция и динамика структуры белков. Киев. : Наукова думка, 1988. 280 с.

19. Векшин Н.Л. Перенос возбуждения в макромолекулах. М. : 2007. 174 с.

20. Gruenwald D., Cardoso М.С., Leonhard Н., Buschmann V. Diffusion and binding properties investigated by fluorescence correlation spectroscopy // Current Pharmaceutical Biotechnology. 2005. Vol. 6, N 5. P. 381-386.

21. Vukojevic V., Pramanik A., Yakovleva Т., Rigler R., Terenius L., Bakalkin G. Study of molecular events in cells by fluorescence correlation spectroscopy // Cellular and molecular life sciences. 2005. Vol. 62, N 5. P. 535-550.

22. Мажуль B.M., Ермолаев В.Л., Бобров B.A., Никольская В.П., Конев С.В. //ВесщАНБССР.Сер.б1ял.навук. 1976. Т. 6, С. 52-56.

23. Мажуль В.М., Зайцева Е.М., Щербин Д.Г. Внутримолекулярная динамика и функциональная активность белков // Биофизика. 2000. Т. 45, № б. С. 965-989.

24. Фогель В.Р., Пастухов А.В., Котельников А.И., Психа Б.Л. Влияние молекулярной динамики на фотоиндуцированный перенос электрона в комплексе эозин-миоглобин // Биофизика. 1997. Т. 42, № 5. С. 1008-1014.

25. Векшин H.JI. Об использовании пирена в качестве люминесцентного индикатора вязкости модельных и биологических мембран // Биологические науки. 1987. Т. 11, С. 59-66.

26. Garland Р.В., Moore С.Н. Phosphorescence of Protein-Bound Erythrosin and Eosin//Biochemical Journal. 1979. Vol. 183, P. 561-572.

27. Мажуль B.M., Зайцева E.M., Шавловский M.M., Кузнецова И.М., Туроверов К.К. Триптофановая фосфоресценция при комнатной температуре нативного и инактивированного актина // Биофизика. 2001. Т. 46, № 3. С. 988996.

28. Летута С.Н., Кецле ГЛ., Лантух Ю.Д., Пашкевич С.Н. Фотохромные превращения в окрашенных полимерах при двухквантовом возбуждении // Квантовая электроника. 2001. Т. 31, № 10. С. 925-928.

29. Котельников А.И., Кузнецов С.Н., Фогель В.Р., Лихтенштейн Г.И. Исследование микроструктуры биологических систем методом триплетных меток // Молекулярная Биология. 1979. Т. 13, № 1. С. 152-159.

30. Horie T., Mizuma T., Kasai S., Awazu S. Conformational change in plasma albumin due to interaction with isolated rat hepatocyte // AJP Gastrointestinal and Liver Physiology. 1988. Vol. 254, N 4. P. 465-470.

31. Фогель В.Р., Рубцова Е.Т., Котельников А.И., Лихтенштейн Г.И. Исследование структуры и внутримолекулярной динамики фотореактивного пигмент-белкового комплекса эозин-казеин // Биофизика. 1986. Т. 31, № 5. С. 152-154.

32. Дружинин С.Ю., Фогель В.Р., Сырцова Л.А., Котельников А.И., Лихтенштейн Г.И. Изучение локализации кофактор-связывающего в Mo-Fe-белке нитрогеназы методом триплетных зондов // Биофизика. 1986. Т. 31, № 1. С. 17-20.

33. Меклер В.М., Котельников А.И., Лихтенштейн Г.И., Беркович М.А. Применение фосфоресцентных зондов для исследования модельных и биологических мембран // Биофизика. 1982. Т. 27, № 4. С. 641-645.

34. Паркер С. Фотолюминесценция растворов. М. : Мир, 1972. 512 с.

35. Полянский, Д. В. and Власова, И. М. Исследование связывания зонда эозина с сывороточным альбумином человека методами КР спектроскопии // Материалы Международного молодежного научного форума "Ломоносов 2007" секция "Физика". Саратов. 2007. С. 157-158.

36. Yazhou Z., Helmut G. Photoprocesses of Xanthene Dyes Bound to Lysozyme or Serum Albumin // Photochemistry and Photobiology. 2009. P. 677-685.

37. Waheed A.A., Rao K.S., Gupta P.D. Mechanism of dye binding in the proteins assay using eosin dyes // Analytical Biochemistry. 2000. Vol. 287, N 1. P. 73-79.

38. Kalyanasundaram K., Thomas J.K. Environmental effects on vibronic band intensities in pyrene monomer fluorescence and their application in studies of micellar systems // Journal of the American Chemical Society. 1977. Vol. 99, N 7. P. 2039-2044.

39. Векшин Н.Л., Литвинов И.С. //Молекулярная Биология. 1981. Т. 15, С. 1188-1193.

40. Glushko V., Thaler M.S.R., Karp C.D. Pyrene Fluorescence Fine Structure as a Polarity Probe of Hydrophobic Regions: Behavior in Vodel Solvents // Archives of Biochemistry and Biophysics. 1981. Vol. 210, N 1. P. 33-42.

41. Векшин H.JI. Флуоресцентная спектроскопия биополимеров. Пущино. : "Фотон-век", 2006. 168 с.

42. Skupinska К., Zylm М., Misiewicz I., Kasprzycka-Guttman Т. Interaction of anthracene and its oxidative derivatives with human serum albumin // Acta Biochimica Polonica. 2006. Vol. 53, N 1. P. 102-112.

43. Grainger D.A., Nishimura A.M. Triplet state energy transfer in several proteins //Biophysical Journal. 1977. Vol. 20,N 3. P. 383-386.

44. Ghiron C.A., Longworth J.W., Ramachandran N. Triplet-triplet energy transfer in a-trypsin // The Proceedings of the National Academy of Sciences USA. 1973. Vol. 70, N 12. P. 3703-3706.

45. Galley W.C., Stryer L. Trip let-trip let energy transfer in proteins as a criterion of proximity // The Proceedings of the National Academy of Sciences USA. 1968. Vol. 60, N 1. P. 108-114.

46. McCarville M., Hauxwell R. Studies of phosphorescent probes for proteins // Biochimica et Biophysica Acta. 1971. Vol. 251, N 8. P. 285-2911

47. Bieri O., Wirz J., Hellrung В., Schutkowski M., Drewello M., Kiefhaber T. The speed limit for protein folding measured by triplet-triplet energy transfer // The Proceedings of the National Academy of Sciences USA. 1999. Vol. 96, N 17. P. 9597-9601.

48. Fierz В., Joder K., Krieger F., Kiefhaber T. Protein Folding Protocols. Humana Press, 2007. 187 p.

49. Wagner P.J., Klan P. Intramolecular Triplet Energy Transfer in Flexible Molecules: Electronic, Dynamic, and Structural Aspects // Journal of American Chemical Society. 1999. Vol. 121, N 41. P. 9626-9635.

50. Hiroaki О., Naho I., Hiroaki S., Takashi K., Yoshimasa K. Detection of DNA bending in DNA-PAP1 protein complex by fluorescence resonance energy transfer // Biochemical and Biophysical Research Communications. 1997. Vol. 231, N 3. P. 553-556.

51. Алфимова Е.Я., Лихтенштейн Г.И. Флуоресцентное исследование переноса энергии, как метод изучения структуры белков // Итоги науки и техники.Молекулярная биология.М.: ВИНИТИ. 1976. Т. 8. ч. 2, С. 127-179.

52. Владимиров Ю.А. Фотохимия и люминесценция белков. М. : Наука, 1965. 232 с.

53. Добрецов Г.Е., Спирин М.М., Карманский И.М. Оценка глубины погружения остатков триптофана в липидную фазу сывороточных липопротеидов низкой плотности // Биохимия. 1980. Т. 45, № 4. С. 622-628.

54. Добрецов Г.Е., Чекрыгин О.В. Анализ синглет-синглетного переноса энергии в мембранах. II. Перенос с точечного белка на- флуоресцентный зонд, расположенный на двух поверхностях липидного бислоя // Биофизика-. 1981. Т. 26, С. 375-376.

55. Brdiczka D. Contact sites between mitochondrial envelope membranes. Structure and function in energy- and protein- transfer // Biochimica et Biophysica Acta. 1991. Vol: 1071, N 3. P. 291-312.

56. Miller J.N. Fluorescence energy transfer methods in bioanalysis // Analyst. 2005. Vol. 130, P. 265-270.

57. Brynda E. J., Hlady V., Andrade J.D. Protein packing in adsorbed layers studied by excitation energy transfer // Colloid and Interface Sci. 1990. Vol. 139, N 2. P. 374-380.

58. O'Hara P.B., Gorski K.M., Rosen M.A. Energy transfer as a probe of protein dynamics in the proteins transferrin and calmodulin // Biophysical Journal. 1988. Vol. 53, P. 1007-1013.

59. Tian J., Liu X., Zhao Y., Zhao S. Studies on the interaction between tetraphenylporphyrin compounds and bovine serum albumin // Luminescence. 2007. Vol. 22, N 5. P. 446-454.

60. Wang F., Yang J., Wu X., Wang X., Guo C., Jia Z. Improvement of the acridine orange-protein-surfactant system for protein estimation based on aromatic ring stacking effect of sodium dodecyl benzene sulphonate // Luminescence. 2006. Vol. 21, P. 186-194.

61. Cao Z., Tan W. Molecular aptamers for real-time protein-protein interaction study//Chemistry. 2005. Vol. 11, N 15. P. 4502-4508.

62. Raicu V., Jansma D.B., Miller R.J.D., Friesen J.D. Protein interaction quantified in vivo by spectrally resolved fluorescence resonance energy transfer // Biochemical Journal. 2005. Vol. 385, N 1. P. 265-277.

63. Green H., Alberola-Ila J. Development of ERK Activity Sensor, an in vitro, FRET-based sensor of Extracellular Regulated Kinase activity // BMC Chemical Biology. 2005. Vol. 5,N 1. P. 1

64. Lopukhin Y.M., Dobretsov G.E., Gryzunov Y-.A. Conformational changes in albumin molecule: A new response to pathological process // Bulletin of Experimental Biology and Medicine. 2007. Vol. 130, N 1. P. 615-619.

65. Грызунов Ю.А., Добрецов Г.Е. Альбумин сыворотки крови в клинической медицине. М. : ИРИУС, 1994. 226 с.

66. Черницкий Е.А. Люминесценция и динамика структуры белков. Минск. : 1978.

67. Strambini G.B. Tryptophan phosphorescence as a monitor of protein flexibility //Journal of Molecular Liquids. 1989. Vol. 42, P. 155-165.

68. Мажуль B.M., Зайцева E.M., Щербин Д.Г. Фосфоресценция при комнатной температуре триптофановых остатков белков // Журнал прикладной спектроскопии. 2002. Т. 69, № 2. С. 186-191.

69. Laible P.D., Chynwat V., Thurnauer М.С., Schiffer M., Hanson D.K., Frank H.A. Protein modifications affecting triplet energy transfer in bacterial photosynthetic reaction centers // Biophysical Journal. 1998. Vol. 74, N 5. P. 26232637.

70. Zemel H., Hoffman B.M. Long-range triplet-triplet energy transfer within metal-substituted hemoglobins // Journal of the American Chemical Society. 2010. Vol. 103, N5. P. 1192-1201.

71. Hammes-Shiffer S. Impact of enzyme motion on activity // Biochemistry.2002. Vol. 41, N 45. P. 13335-13343.

72. Linderstrom-Lang, Shellman Protein structure and enzyme activity. // The Enzymes. 1959. Vol. 1, P. 443-510.

73. Финкельштейн A.B., Птицын О.Б. Физика белка. М.: Книжный дом. "Университет", 2002. 376 с.

74. Филиппович Ю.Б. Основы биохимии . М. : Агар, 1999. 512 с.

75. Кнорре Д.Г., Мызина С.Д. Биологическая химия. М. : Высшая школа,2003. 75 с.

76. Kragh-Hansen U. Effects of aliphatic fatty acids on the binding of Phenol Red to human serum albumin // Biochemical Journal. 2010. Vol. 195, P. 603-613.

77. Peters T.Jr. Serum Albumin // Advances in Protein Chemistry. 1985. Vol. 37, P. 161-245.

78. Sakamoto Y., Davis E., Madison J., Watkins S., McLaughlin H., Leahy T.D., Putman F.W. Purification and structural study of two albumin variants in an Irish population // Clinica Chimica Acta. 1991. Vol. 204, N 1-3. P. 179-187.

79. Fiume L., Busi C., Mattioli A. Lactosaminated human serum albumin as hepatotropic drug carrier: Rate of uptake by mouse liver // FEBS Letters. 1982. Vol. 146, N l.P. 42-46.

80. Yapel A.F.Jr. 1. Albumin microspheres: Heat and chemical stabilization // Methods in Enzymology. 1985. Vol. 112, P. 3-18.

81. Dugaiczyk A., Law S.W., Dennison O.E. Nucleotide sequence and the encoded amino acids of human serum albumin mRNA // The Proceedings of the National Academy of Sciences USA. 1982. Vol. 79, N 1. P. 71-75.

82. Brown R.J. Structural Origins of Mammalian Albumin // Federation Proceedings. 1976. Vol. 35, N 10. P. 2141-2144.

83. Takeda K. A Kinetic Study on the Conformational Change of Bovine Serum Albumin Induced by Sodium Dodecyl Sulfate // Bulletin.of the Chemical Society of Japan. 1983. Vol. 56, N 4. P. 1037-1040.

84. Seybold P.G., Gouterman M., Callis J. Calorimetric, photometric andiifetime determinations of fluorescence yields of fluorescein dyes // Photochemistry and Photobiology. 1969. Vol. 9, N 3. P. 229-242.•j

85. Cherry R.J., Cogoli A., Oppliger M., Schneider G., Semenza G. A spectroscopic technique for measuring slow rotational diffusion of macromolecules. 1: Preparation and properties of a triplet probe // Bio.chemistry. 1976. Vol. 15, N 17. P. 3653-3656.

86. Кецле Г.А., Левшин Л.В., Мельников Г.В., Минаев Б.Ф. Исследование механизма влияния магнитного поля на триплет-триплетную аннигиляцию смешанного типа // Оптика и спектроскопия. 1981. Т. 51, № 4. С. 665-668.

87. Trojan J., Raedle J., Herrmann G., Brieger A., Zeuzem S. Detection of microsatellite instability from archival, hematoxylin-eosin-stained colorectal cancer specimen // Archives of Pathology & Laboratory Medicine. 2002. Vol. 126, N 2. P. 202-204.

88. Giordano G., Gabrielli M., Gnetti L., Ferri T. Oncocytic carcinoma of parotid gland: a case report with clinical, immunohistochemical and ultrastructural features // World Journal of Surgical Oncology. 2006. Vol. 4yP. 54

89. Кочубей В.И., Конюшкова Ю.Г. Методы спектральных исследований крови и костного мозга. Саратов. : Издательство Саратовского университета, 2000. 71 с.

90. Vlasova I.M., Saletsky A.M. Fluorescence of an eosine probe in solutions of human serum albumin with organic and inorganic ligands // Russian Journal of Physical Chemistry B, Focus on Physics. 2008. Vol. 2, N 2. P. 298-301.

91. Vlasova I.M., Saletsky A.M. Spectroscopic investigation of binding of three fluorescent nanomarkers to bionanomolecules of human serum albumin in^ dependence on pH // Current Applied Physics. 2009. Vol. 9, N 5. P. 1027-1031.

92. ГордонА., Форд.Ф. Спутник химика. M. : Мир, 1976. 541 с.

93. Добрецов Г.Е. Флуоресцентные зонды в исследовании клеток, мембран и липопротеинов. М. : Наука, 1989.

94. Ledesma-Osuna A.I., Ramos-Clamont G., Vazquez-Moreno L. Characterization of bovine serum albumin glycated with glucose, galactose and lactose // Acta Biochimica Polonica. 2008. Vol. 55, N 3. P. 491-497.

95. Mazhul V.M., Scharbin D.G. Tryptophan phosphorescence as a monitor of flexibility of membrane proteins in cells // Proceedings SPIE. 1997. Vol. 2980, P. 487-495.

96. Perez-Ruiz T., Martinez-Lozano C., Tomas V., Martin J. Determination of allopurinol by micelle-stabilised room-temperature phosphorescence in real samples // Journal of Pharmaceutical and Biomedical Analysis. 2003. Vol. 32, N 2. P. 225231.

97. Кананович С.Ж., Мажуль В.М. Люминесцентный анализ структурно-динамического состояний щелочной фосфатазы // Журнал прикладной спектроскопии. 2003. Т. 70, № 5. С. 673-677.

98. Мельников Г.В., Лобачев М.И., Мельников А.Г. Высокочувствительный импульсный флуориметр для экологического мониторинга окружающей среды //Вестник СГТУ. 2003. № 1. С. 121-127.

99. Перри Д.Г. Справочник инженера-химика. М. : Химия, 1969. 660 с.

100. Berlman I.B. Handbook of Fluorescence Spectra of Aromatic Molecules. New York. : Academic Press, 1971. 473 p.

101. Тейлор Дж. Введение в теорию ошибок. М. : Мир, 1985. 272 с.

102. Бахшиев Н.Г. Спектроскопия межмолекулярных взаимодействий. JI. : Наука, 1972. 262 с.

103. Hirano К. Electronic Structure and Spectra of Organic Dye Anions of Uranine and Eosin Y // Bulletin of the Chemical Society of Japan. 1983. Vol. 56, N 3. P. 850-854.

104. Бухарова E.M., Власова И.М., Салецкий A.M. Структура молекулярных ассоциатов флуоресцентных зондов в растворах сывороточного альбумина человека // Журнал прикладной спектроскопии. 2008. Т. 75, № 6. С. 782-788.

105. Husain A., Ovadia J., Grossweiner L.I. Pulse radiolysis of the eosin-human serum albumin complex // Transactions of the Faraday Society. 1970. Vol. 66, P. 1472-1484.

106. Иванов И.И., Зарембский P.A. Введение в клиническую биохимию. Ленинград. : Здоровье, 1969. 278 с.

107. Власова И.М., Салецкий A.M. Исследование денатурации сывороточного альбумина человека под действием додецилсульфата натрия по собственной флуоресценции белка // Журнал прикладной спектроскопии. 2009. Т. 76, № 4. С. 564-570.

108. Johnson N.L. In "Modern Physical Methods in Biochemistry". Amsterdam. : Elsever Science Publishers, 1985. 347 p.

109. Seret A., Van de Vorst A. Solubility properties of Eosin Y and Rose Bengal triplet state in sodium dodecyl sulfate micellar solutions // The Journal of Physical Chemistry A. 1990. Vol. 94, N 13. P. 5293-5299.

110. McKenzie M., McLemore Т., Rankin P., Martin R.R., Wray N., Cantrell E., Busbee D. A human plasma component that binds benzo(a)pyrene // Cancer. 1978. Vol. 42, P. 2733-2737.

111. Tannheimer S.L., Barton S.L., Ethier S.P., Burchiel S.W. Carcinogenic polycyclic aromatic hydrocarbons increase intracellular Ca2+ and cell proliferation in primary human mammary epithelial cells // Carcinogenesis. 1997. Vol." 18, N 6. P. 1177-1182.

112. Yu D., Kazanietz M.G., Harvey R.G., Penning T.M. Polycyclic Aromatic Hydrocarbon o-Quinones Inhibit the Activity of the Catalytic Fragment of Protein Kinase С // Biochemistry. 2002. Vol. 41, P. 11888-11894.

113. Деев А.И., Осис Ю.Г., Формазюк B.E. Увеличение содержания воды в липидной фазе липопротеидов при перекисном окислении // Биофизика. 1983. Т. 28, С. 629-631.

114. Nakajima A. Fluorescence spectra of anthracene and pyrene in water and in aqueous surfactant solution // Journal of Luminescence. 1977. Vol. 15, P. 277-282.

115. Wan Y.S. Aqueous Solubility of Polynuclear Aromatic Hydrocarbons // J.Chem.Eng.Data. 1977. Vol. 22, N 2. P. 399-402.

116. Баранов A.H., Власова И.М., Салецкий A.M. Исследование процессов агрегации сывороточного альбумина // Журнал прикладной спектроскопии. 2004. Т. 71, №2. С. 204-207.

117. Добрецов Г.Е., Курек Н.К., Махов В.Н., Сырейщикова Т.И., Якименко М.Н. Ферстеровский перенос энергии между флуоресцентными зондами в моделях биологических мембран // Препринты ФИАН СССР. 1987. № 11. С. 56

118. Салецкий A.M., Мельников А.Г., Правдин А.Б., Кочубей В.И. Комплексообразование пирена и антрацена с плазмой крови человека // Журнал прикладной спектроскопии. 2008. Т. 75, № 3. С. 379-382.

119. Janatova J., Fuller J.K., Hunter M.J. The heterogeneity of bovine albumin with respect to sulfhydryl and dimer content // The Jolirnal of Biologicab Chemistry. 1968. Vol. 243, N 13. P. 3612-3622.

120. Миттел К. Мицеллообразование, солюбилизация и микроэмульсии . М. : Мир, 1980. 597 с.

121. Турро Н. Молекулярная фотохимия. М. : Мир, 1967. 328 с.

122. Turro N.J., Gratzel M., Braun A.M. Photophysikalische und photochemische Prozesse in micellaren Systemen // Angewandte Chemie. 1980. Vol. 92, N 9. P. 712-734.

123. Кузьмин М.Г., Зайцев Н.К. Кинетика фотохимических реакций разделения зарядов в мицеллярных растворах // Итоги науки и техники.ВИНИТИ.Электрохимия. 1988. Т. 28, С. 248-304.

124. Lachish U., Ottolenghi М., Rabani J. Triplet-triplet annihilation of tris(2,2'-bipyridyl)ruthenium(2+) in micelle solutions // Journal of American Chemical Society. 1977. Vol. 99, N 24. P. 8062-8063.

125. Багнич С.А. Миграция триплетных возбуждений сложных молекул в неупорядоченных средах и в системах с ограниченной геометрией // Физика твердого тела. 2000. Vol. 42, N 10. Р. 1729-1756.

126. Кучеренко М.Г., Игнатьев А.А., Жолудь А.А. Учет конформационной подвижности макромолекул при анализе сигналов люминесцентных зондов // Биофизика. 2006. Т. 51, № 1. С. 44-56.

127. Мак-Глинн С., Адзуми Т., Киносита М. Молекулярная спектроскопия триплетного состояния. М. : Наука, 1972. 448 с.ч

128. Меклер В.М., Котельников А.И., Лихтенштейн Г.И. Применение зондов, испускающих аннигиляционную замедленную флуоресценцию, для исследования модельных и биологических мембран // Биофизика. 1983. Т. 28, С. 503-504.

129. Bai Y., Nussinov R. Protein folding protocols (Methods in Molecular Biology). Humana Press, 2006. 344 p.

130. Krieger F., Fierz В., Bieri O., Drewello M., Kiefhaber T. Dynamics of unfolded polypeptide chains as model for the earliest steps in protein folding // Journal of Molecular Biology. 2003. Vol. 332, P. 265-274.

131. Krieger F., Fierz В., Axthelm F.s Joder K., Meyer D., Kiefhaber T. Intrachain diffusion in a protein loop fragement from carp parvalbumin // Chemical Physics. 2004. Vol. 307, P. 209-215.

132. Forkert G.P., Barton Н.А., Costatini M.G., Marietta M.A. The 4S poly cyclic aromatic hydrocarbon-binding protein: immunohistochemical localization in mice // Carcinogenesis. 2009. Vol. 11, N 10. P. 1831-1835.

133. Page T.J., Brien S.O., Karrie H., Mac Williams P.S., Jefcoate C.R., Czuprynski C.J. 7,12-Dimethylbenza.anthracene-Induced Bone Marrow Toxicity Is p53-Dependent // Toxicological sciences. 2003. Vol. 74, P. 85-92.

134. Hasenhuettl G.L., Hartel R.W. Food emulsifiers and their applications. Springer, 2008. 145 p.

135. Nail S.L., Akers M.J. Development and manufacture of protein pharmaceuticals. Springer, 2002. 175 p.

136. Yoshiura H., Hashida M., Kamiya N., Goto M. Factors affecting protein release behavior from surfactant-protein complexes under physiological' conditions // International journal of pharmaceutics. 2007. Vol. 338, N 1-2. P. 174-179.

137. Gelamo E.L., Tabak M. Spectroscopic studies on the interaction of bovine (BSA) and human (HSA) serum albumins with ionic surfactants // Spectrochimica Acta Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy. 2000. Vol. 56, N 11. P. 2255-2271.

138. Perrin F. Radiationless intermolecular energy transfer // C.r.Acad.Sci. 1924. Vol. 178, N 1978. P. 1980

139. Dong D.C., Winnik М.А. The Ру scale of solvent polarities. Solvent effects on the vibronic fine structure of pyrene fluorescence and empirical correlations with ET and g values // Photochemistry and Photobiology. 1982. Vol. 35, N 1. P. 17-21.

140. Мельников Г.В., Губина Т.И., Дячук О.А. Влияние полярности микроокружения пирена на интенсивность его твердофазной люминесценции при комнатной температуре // Журнал физической химии. 2006. Т. 80, № 7. С. 1319-1323.

141. Almgren М., Grieser F., Thomas J.K. Dynamic and static aspects of solubilization of neutral arenes in ionic micellar solutions // Journal of the American Chemical Society. 1979. Vol. 101, N 2. P. 279-291.

142. Zhang Q., Tang N., Schepmoes A.A., Phillips L.S., Smith R.D., Metz Т.О. Proteomic Profiling of Nonenzymatically Glycated Proteins in

143. Human Plasma and Erythrocyte Membranes // Journal of Proteome Research. 2008. Vol. 7, N 5. P. 2025-2032.

144. Baynes J.W, Watkins N.G., Fisher C.I., Hull C.J., Patrick J.S., Ahmed-M.U., Dunn J.A., Thorpe S.R. The Amadori product on protein: structure and reactions // Progress in Clinical Biological Research. 1989. Vol. 304, P. 43-67.

145. Baynes J.W. The role of AGEs in aging: causation or correlation // Experimental Gerontology. 2001. Vol. 36, N 9. P. 1527-1537.

146. Bouma В., Kroon-Batenburg L.M.J., Wu Y.-P., Brunjes В., Posthuma G., Kranenburg O., de Groot P.G., Voest E.E., Gebbink M.F.B.G. Glycation Induces

147. Formation of Amyloid Cross-b Structure in Albumin // The Journal of Biological Chemistry. 2003. Vol. 278, P. 41810-41819.

148. Mendez D.L., Jensen R.A., McElroy L.A., Pena J.M., Esquerra R.M. The effect of non-enzymatic glycation on the unfolding of human serum albumin // Archives of Biochemistry and Biophysics. 2005. Vol. 444, N 2. P. 92-99.

149. Shaklai N., Garlick R.L., Bunn H.F. Nonenzymatic glycosylation of human serum albumin alters its conformation and function // The Journal of Biological Chemistry. 1984. Vol. 259, N 6. P. 3812-3817.

150. Правдин А.Б., Кочубей В.И., Мельников A.T. Фосфоресцентный зонд -эозин в исследовании структурных изменений в гликированных белках. // Оптика и спектроскопия.Биомедицинская оптика и спектроскопия. 2010. Т. 109, №2. С. 1278-1281.