Роль NAD-зависимых дегидрогеназ в регуляции гликолиза и сопряженных метаболических путей тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, доктор биологических наук Языкова, Марина Юрьевна

• Языкова, Марина Юрьевна
• доктор биологических наук
• 2000

Оглавление диссертации доктор биологических наук Языкова, Марина Юрьевна

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. D-глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназа

1.2. Роль глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы в метаболизме эритроцитов

1.3. Роль недегидрогеназных активностей глицеральдегид-3-фосфатодегидрогеназы в регуляции клеточного метаболизма

1.4. Нефосфорилирующая дегидрогеназная активность глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы: индукция перекисью водорода и регуляция тиолами

1.5. Лактатдегидрогеназа

1.6. Фосфорилирование белков и посттрансляционная модификация NAD - зависимых дегидрогеназ

1.6.1. Фосфорилирование белков без участия протеинкиназ

1.6.2. Протеинкиназное фосфорилирование ферментов гликолиза

1.7. Ассоциация гликолитических ферментов со структурными белками

ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1. Материалы

2.2. Основные энзимологические методики

2.3. Определение активности ферментов

2.4. Выделение ферментов

2.5. Иммобилизация белков и ферментов на активированной бромцианом сефарозе

2.6. Методы, использованные при изучении автофосфорилирования лактатдегидрогеназы

2.7. Фосфорилирование дегидрогеназ протеинкиназами

2.8. Определение концентрации метаболитов

2.9. Статистические методы исследования и программное обеспечение

ГЛАВА 3. СОВМЕСТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ

ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ И ДИТИОТРЕИТОЛА

НАСЕФАРОЗЕ

3.1. Получение препаратов иммобилизованной лактатдегидрогеназы с различным содержанием связанного с матрицей белка

3.2. Иммобилизация лактатдегидрогеназы и дитиотреитола на сефарозе

ГЛАВА 4. АВТОФОСФОРИЛИРОВАНИЕ NAD-ЗАВИСИМЫХ

ГЛИКОЛИТИЧЕСКИХ ДЕГИДРОГЕНАЗ

4.1. Автофосфорилирование лактатдегидрогеназы аденозинтрифосфатом

4.2. Автофосфорилирование лактатдегидрогеназы в присуствии АТР и катионов магния

4.3. Влияние рН, концентрации АТР и катионов магния на автофосфорилирование лактатдегидрогеназы

4.4. Характеристика связи, образующейся при фосфорилировании Лактатдегидрогеназы

4.5. Участие лактатдегидрогеназы в АТР-фазной и трансферазной реакциях

4.6. Механизм автофосфорилирования лактатдегидрогеназы

ГЛАВА 5. ПРОТЕИНКИНАЗНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ КАБ

ЗАВИСИМЫХ ГЛИКОЛИТИЧЕСКИХ ДЕГИДРОГЕНАЗ

5.1. Фосфорилирование лактатдегидрогеназы тирозиновыми протеинкиназами

5.2. Фосфорилирование лактатдегидрогеназы Са2+/калмодулин-зависимой протеинкиназой

ГЛАВА 6. АССОЦИАЦИАЦИЯ ТРОПОНИНА ИЗ СКЕЛЕТНЫХ

МЫШЦ КРОЛИКА С ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗОЙ

6.1. Влияние ионов Са2+ на взаимодействие тропонина с лактатдегидрогеназой

6.2. рН-зависимость ассоциации тропонина с лактатдегидрогеназой

6.3. Взаимодействие лактатдегидрогеназы стропониномв процессе осуществления каталитическго акта

6.4. Влияние фосфорилирования лактатдегидрогеназы на ее ассоциацию с тропонином

ГЛАВА 7. ВЛИЯНИЕ ПЕРЕКИСИ ВОДОРОДА НА

ЭФФЕКТИВНОСТЬ ГЛИКОЛИЗА И НА НАКОПЛЕНИЕ 2,3

ДИФОСФОГЛИЦЕРАТА

ГЛАВА 8. РН-ЗАВИСИМОЕ ИЗМЕНЕНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ 2,3-ДИФОСФОГЛИЦЕРАТА, 1,3-ДИФОСФОГЛИЦЕРАТА И 3-ФОСФОГЛИЦЕРАТА В ЭРИТРОЦИТАХ

ГЛАВА 9. ВЛИЯНИЕ ПРОИЗВОДНЫХ ФУРОКСАНОВОГО РЯДА НА АКТИВНОСТЬ ГЛИКОЛИТИЧЕСКИХ ДЕГИДРОГЕНАЗ И МЕТАБОЛИЗМ ЭРИТРОЦИТОВ

9.1. Влияние производных фуроксанового ряда на активность глицеральдегид -3 - фосфатдегидрогеназы

9.2. Влияние производных фуроксанового ряда на активность лактатдегидрогеназы

9.3. Влияние производных фуроксанового ряда на метаболизм эритроцитов

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Роль NAD-зависимых дегидрогеназ в регуляции гликолиза и сопряженных метаболических путей»

Актуальность проблемы. Исследование двух гликолитических дегидрогеназ - глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы (ГАФД) и лактатдегидрогеназы (ЛДГ) в течение многих лет ведется по двум основным направлениям - фундаментальные энзимологические работы, необходимые для понимания функционирования этих ферментов, и изучение роли дегидрогеназ в регуляции гликолиза и сопряженных метаболических путей. В последнее время именно второй аспект стал наиболее актуальным, поскольку, с одной стороны, с энзимологической точки зрения поведение обеих дегидрогеназ уже изучено весьма подробно, а с другой, лишь недавно появились наблюдения о возможном значении дегидрогеназ в контролировании метаболического состояния клетки. Долгое время было принято считать, что из-за высокой концентрации активных дегидрогеназ в клетке (например, около 10% растворимых белков мышечной ткани представлено ГАФД) их регуляторное значение должно быть минимально. Однако накопленная информация о реальной активности дегидрогеназ в физиологических условиях, о взаимодействии ферментов с другими ферментами и с различными структурными элементами клетки и о компартментализации как самих дегидрогеназ, так и различных метаболитов, заставила пересмотреть исходные представления.

В настоящее время можно с уверенностью сказать, что изменение активности и содержания дегидрогеназ в клетке, влияние на их стабильность и, прежде всего, на их способность взаимодействовать с другими биополимерами может оказывать решающее воздействие на эффективность энергетического обмена. Первостепенное значение в осуществлении такого рода регуляции имеют различные способы посттрансляционной модификации. Особое внимание следует уделить двум видам такой модификации -фосфорилированию дегидрогеназ, как наиболее традиционному способу изменения свойств белков, и окислению ферментов перекисными соединениями. Актуальность изучения второго способа воздействия на дегидрогеназы связана с важной ролью, которую играют перекисные соединения в индукции апоптоза (программируемой клеточной смерти) и существованием явной взаимосвязи регуляции кислородом и его производными гликолиза с процессом митохондриального окислительного фосфорилирования («эффект Пастера»).

Появление интереса к исследованию гликолитических дегидрогеназ, и, в первую очередь, ГАФД обусловлено также обнаружением у этих ферментов неканонических функций. Оказалось, что кроме катализа собственно гликолитических реакций эти ферменты обладают целым рядом побочных активностей. Однако их значение остается неизвестным. Особое внимание изучению такого рода функциям стали уделять после того, как было обнаружено, что ГАФД каким-то образом связана с индукцией апоптоза и такими заболеваниями как болезнь Альцгеймера, Паркинсона и некоторыми формами рака. Изучение побочных активностей дегидрогеназ, механизмов пост-трансляционной модификации этих ферментов, их способности взаимодействовать с другими биополимерами и участие в регуляции метаболизма представляется весьма важным, поскольку до сих пор конкретные механизмы вовлечения ГАФД и ЛДГ в возникновение различного рода патологических состояний неизвестны. Чрезвычайно важен и поиск новых соединений, способных взаимодействовать с дегидрогеназами и влиять на их свойства, так как такого рода вещества могут быть весьма перспективны в качестве лекарственных препаратов (в том числе и антиапоптозного действия).

Целью настоящего диссертационного исследования являлось изучение роли гликолитических дегидрогеназ в регуляции гликолиза и сопряженных метаболических путей, выявление способов воздействия на активность и компартментализацию дегидрогеназ (прежде всего за счет различных типов пост-трансляционной модификации), а также изучение побочных активностей этих ферментов. Реализация этих целей позволила бы понять механизмы участия дегидрогеназ в регуляции гликолиза и подойти к целенаправленному поиску лекарственных соединений, воздействующих на клеточный метаболизм через взаимодействие с ГАФД и ЛДГ.

Для достижения указанной цели были поставлены и разрешены следующие основные задачи:

- Изучение функционального значения автофосфорилирования гликолитических дегидрогеназ (исследован механизм фосфорилирования гликолитических дегидрогеназ аденозинтрифосфатом в отсутствие протеинкиназ, доказано прямое фосфорилирование дегидрогеназ АТР и показана возможность осуществления дегидрогеназами побочной нуклеозид-трансферазной реакции).

- Исследование возможной роли фосфорилирования гликолитических дегидрогеназ тирозиновыми протеинкиназами нормальных и трансформированных тканей.

- Исследование фосфорилирования ЛДГ Са/калмодулин-зависимой протеинкиназой и роли такой модификации в регуляции активности и стабильности дегидрогеназы.

- Изучение взаимодействия ЛДГ со структурными белками (тропониновым комплексом) и влияния фосфорилирования, ионов кальция и рН-среды на этот процесс.

- Получение экспериментальных доказательств гипотезы, согласно которой стимуляция ацилфосфатазной активности ГАФД при мягком окислении ее сульфгидрильных групп приводит к разобщению стадий окисления и фосфорилирования в гликолизе, и, как следствие, к уменьшению эффективности образования 2,3-дифосфоглицерата в эритроцитах.

- Выяснение роли биферментных комплексов с участием ГАФД в рН-зависимой регуляции эффективности гликолиза и 2,3-дифосфоглицератного шунта в эритроцитах.

- Исследование влияния соединений фуроксанового ряда (два типа различных производных 1,2,5- оксадиазоло[3,4-ё] пиридазин-5,6-диоксида), являющихся донорами N0, на активность КАБ+-зависимых гликолитических дегидрогеназ, а также на эффективность гликолиза и 2,3-дифосфоглицератного шунта в эритроцитах.

Научная новизна и теоретическая ценность полученных результатов.

Научная новизна и теоретическая ценность результатов диссертационной работы заключается, прежде всего, в фундаментальном значении обнаруженных при ее проведении экспериментальных наблюдений и сделанных теоретических выводов.

Впервые обнаружено, что фосфорилирование ЛДГ может происходить в присутствии АТР без участия протеинкиназ. С помощью метода иммобилизации доказано, что при такого рода фосфорилировании сам фермент не является протеинкиназой (как предполагалось ранее для другой NAD+-3aBHCHMofi дегидрогеназы - ГАФД).

Впервые показано, что фосфорилированная ЛДГ может осуществлять нуклеозид-трансферазной реакцию - перенос фосфорильного остатка на различные нуклеозиддифосфаты, а в отсутствие подходящих акцепторов функционировать в качестве АТР-азы.

На основании собственных и литературных данных сделан вывод о возможности прямого фосфорилирования аденозинтрифосфатом различных представителей класса МАБ+-зависимых дегидрогеназ, о проявлении этими ферментами нуклеозид-трансферазной и АТР-азной активностей и о важности такого рода побочных реакции в регуляции метаболизма.

Продемонстрирована низкая эффективность фосфорилирования ЛДГ и ГАФД тирозиновыми протеинкиназами нормальных и трансформированных тканей и сделан вывод об отсутствии физиологического значения такого рода фосфорилирования в регуляции гликолиза.

Впервые обнаружено эффективное фосфорилирование ЛДГ

Са /калмодулин-зависимой протеинкиназой и доказано активирующее и стабилизирующее влияние фосфорилирования на ЛДГ.

Впервые показано, что ЛДГ взаимодействует с тропониновым комплексом, причем это взаимодействие регулируется ионами кальция и рН-среды, что может иметь важное физиологическое значение для взаимосвязи мышечного сокращения и энергетического обмена.

Впервые обнаружено влияние мягкого окисления сульфгидрильных групп ГАФД перекисью водорода на метаболизм эритроцитов - увеличение эффективности гликолиза при одновременном замедлении образования 2,3-дифосфоглицерата. Это наблюдение подтвердило концепцию, согласно которой стимуляция ацилфосфатазной активности ГАФД при мягком окислении ее сульфгидрильных групп приводит к разобщению стадий окисления и фосфорилирования в гликолизе.

Впервые показано, что соединения фуроксанового ряда (два типа различных производных 1,2,5- оксадиазоло[3,4-с1] пиридазин-5,6- диоксида), являющиеся донорами N0, оказывают влияние на активность КАО+-зависимых дегидрогеназ и на гликолиз в целом, а также на образование 2,3-дифосфоглицерата в эритроцитах.

Сделанные в работе наблюдения и теоретические обобщения подтверждают концепцию, согласно которой различные типы посттрансляционных модификаций КАБ+-зависимых дегидрогеназ (автофосфорилирование, фосфорилирование, адсорбция на мембранах и других белках, окисление функционально важных групп перекисными соединениями и оксидом азота) играют важную роль в регуляции гликолиза и сопряженных метаболических путей. Особое значение окисление сульфгидрильных групп ГАФД перекисью водорода и оксидом азота может иметь в координации гликолиза и митохондриального окисления при изменении физиологического статуса клетки, а также при патологических нарушениях. На основании предложенной концепции возможно проведение целенаправленных исследований механизма действия соединений фуроксанового ряда и других соединений, генерирующих оксид азота, на N А 0+-зависимые дегидрогеназы и на метаболизм клетки в целом, а также поиск новых лекарственных препаратов, в том числе и антиапоптозного действия.

Практическая ценность результатов проведенной работы определяется тем, что:

- Разработан принципиально новый метод совместной иммобилизации ЛДГ и дитиотреитола на активированной бромцианом сефарозе, позволяющий получить более активные и стабильные препараты иммобилизованной дегидрогеназы. Метод пригоден для иммобилизации других белков, содержащих функционально важные сульфгидрильные группы.

- Обнаружена неизвестная ранее нуклеозид-трансферазная активность дегидрогеназ, а также возможность проявления ими АТР-азной активности. Эта информация должна быть использована при анализе особенностей энергетического обмена в различных условиях, поскольку ранее учитывалась только дегидрогеназная активность этих ферментов.

- Полученные в работе сведения о протеинкиназном фосфорилировании гликолитических дегидрогеназ необходимы при проведении исследований роли фосфорилирования различных белков, особенно в трансформированных клетках.

- Новые механизмы регуляции эффективности гликолиза и образования 2,3-дифосфоглицерата, обнаруженные в данной работе, могут быть использованы для подбора оптимальных условий хранения крови с целью максимального сохранения эритроцитами способности к транспорту кислорода.

- Обнаруженное в работе влияние фуроксановых производных на активность гликолитических дегидрогеназ и метаболизм эритроцитов позволяет перейти к целенаправленному поиску лекарственных препаратов среди этого класса соединений.

В процессе изучения влияния фуроксановых производных на активность дегидрогеназ и метаболизм эритроцитов оформлен патент на изобретение.

Основные положения, выносимые на защиту

- эффективная иммобилизация ферментов, обладающих функционально важными сульфгидрильными группами, может осуществляться путем их совместной иммобилизации с низкомолекулярными дитиолами на активированной бромцианом сефарозе.

- КАО+-зависимые дегидрогеназы подвергаются прямому фосфорилированию аденозинтрифосфатом без участия протеинкиназ и проявляют АТР-азную и нуклеозид-трансферазную активности, которые могут оказывать влияние на регуляцию обмена веществ.

- гликолитические дегидрогеназы фосфорилируются тирозиновыми и, более эффективно, Са/калмодулин-зависимой протеинкиназами, причем протеинкиназное фосфорилирование влияет на каталитические свойства и стабильность лактатдегидрогеназы.

- взаимодействие лактатдегидрогеназы с тропонином регулируется ионами кальция и рН-среды.

- в эритроцитах разобщение стадий окисления и фосфорилирования в гликолизе, сопровождающееся снижением эффективности образования 2,3-дифосфоглицерата, возможно при стимуляции ацилфосфатазной активности ГАФД при мягком окислении ее сульфгидрильных групп.

- производные фуроксанового ряда, генерирующие оксид азота, влияют на гликолитические дегидрогеназы и метаболизм эритроцитов в целом и могут рассматриваться в качестве перспективных лекарственных препаратов

Апробация работы. Основные результаты работы были представлены на

5-ой Всесоюзной конференции по биохимии мышц (Телави, 1985), 5-ом

Всесоюзном симпозиуме по инженерной энзимологии (Кобулети, 1985), 6-ом

Всесоюзном симпозиуме по инженерной энзимологии (Вильнюс, 1988), 10-ом

14

Объединенном симпозиуме биохимических обществ СССР и ГДР (Ташкент, 1989), 6-ой Всесоюзной конференции по биохимии мышц (Тбилиси, 1989), 6-ой Международной конференции «Современные проблемы биохимии и молекулярной биологии. Наследие А.Н.Белозерского» (Москва, 1995), International Conference «Biocatalysis-98» (Puschino, 1998), конференции «Ломоносов-99» (Москва, 1999), Международной конференции

Биохимическая физика на рубеже столетий» (Москва, 2000), Школе-конференции «Горизонты физико-химической биологии» (Пущино, 2000), международной конференции "Митохондрии, клетки и активные формы кислорода" (Пущино, 2000) и International Conference «Biocatalysis-2000» (Moscow, 2000), а также обсуждены на заседании отдела биохимии животной клетки НИИ физико-химической биологии им.А.Н.Белозерского МГУ.

Публикации. По результатам работы опубликована 21 печатная работа и получен патент на изобретение.

Структура работы. Диссертационная работа состоит из «Введения», «Обзора литературы», «Экспериментальной части», описывающей материалы и методы исследования, результаты и их обсуждение, «Заключения», «Выводов» и «Списка цитируемой литературы». Работа изложена на 232 стр., содержит 24 рисунка и 7 таблиц. Список литературы включает 367 ссылок.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Языкова, Марина Юрьевна

ВЫВОДЫ

1. Показано, что совместная иммобилизация лактатдегидрогеназы и дитиотреитола на активированной бромцианом сефарозе приводит к увеличению активности и стабильности связанной с матрицей фермента.

2. Обнаружено фосфорилирование лактатдегидрогеназы в присутствии АТР без участия протеинкиназ. С помощью метода иммобилизации доказано, что при такого рода фосфорилировании сам фермент не является протеинкиназой (как предполагалось ранее для другой NAD+-3aBHCH\ioH дегидрогеназы - глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы).

3. Показано, что фосфорилированная ЛДГ может осуществлять нуклеозид-трансферазную реакцию - перенос фосфорильного остатка на различные нуклеозиддифосфаты.

4. На основании собственных и литературных данных сделан вывод о возможности прямого фосфорилирования аденозинтрифосфатом различных представителей класса NAD+-3aBHCHMbix дегидрогеназ и о проявлении этими ферментами нуклеозид-трансферазной активности.

5. Исследовано фосфорилирование лактатдегидрогеназы и глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы тирозиновыми протеинкиназами из различных источников, а также фосфорилирование под действием Са/калмодулин-зависимой протеинкиназы.

6. Обнаружено влияние фосфорилирования ЛДГ Са /калмодулин-зависимой протеинкиназой на стабильность этого фермента.

7. Показано, что лактатдегидрогеназа взаимодействует с тропониновым комплексом, причем это взаимодействие регулируется ионами кальция.

8. Обнаружено влияние мягкого окисления сульфгидрильных групп ГАФД перекисью водорода на метаболизм эритроцитов - увеличение эффективности гликолиза при одновременном замедлении образования 2,3-дифосфоглицерата. Это наблюдение подтверждает концепцию, согласно

193 которой стимуляция ацилфосфатазной активности ГАФД при мягком окислении ее сульфгидрильных групп приводит к разобщению стадий окисления и фосфорилирования в гликолизе.

9. Обнаружено, что соединения фуроксанового ряда (два типа различных производных 1,2,5- оксадиазоло[3,4-ё] пиридазин-5,6- диоксида), являющиеся донорами N0, оказывают влияние на активность зависимых дегидрогеназ и на гликолиз в целом.

10.Предложена концепция, согласно которой различные типы модификации КАО+-зависимых дегидрогеназ (автофосфорилирование, фосфорилирование, адсорбция на мембранах и других белках, окисление функционально важных групп перекисными соединениями и оксидом азота) играют важную роль в регуляции гликолиза и сопряженных метаболических путей. Особое значение имеет окисление сульфгидрильных групп глицеральдегид-3-фосфат дегидрогеназы перекисью водорода и оксидом азота в координации гликолиза и митохондриального окисления при изменении физиологического статуса клетки, а также при патологических нарушениях. На основании предложенной концепции исследовано влияние соединений фуроксанового ряда на МАБ+-зависимые дегидрогеназы и на метаболизм клетки в целом.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Анализ литературных данных в совокупности с проведенными нами исследованиями позволяет по-новому взглянуть на роль двух гликолитических дегидрогеназ (глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы и лактатдегидрогеназы) в регуляции клеточного метаболизма. На смену представлениям о функционировании этих ферментов в качестве биокатализаторов, осуществляющих одну единственную реакцию и практически независимых от физиологических условий, должны прийти иные воззрения, согласно которым эти дегидрогеназы не только участвуют в регуляции собственно гликолиза, но и вовлечены в различные сопряженные метаболические пути.

Очевидно, что процессы автофосфорилирования, протеинкиназного фосфорилирования (в первую очередь Са/калмодулин-зависимой протеинкиназой), адсорбции на структурных белках и окисления дегидрогеназ играют важную роль в регуляции гликолиза. Так, было показано изменение активности и стабильности лактатдегидрогеназы при протеинкиназном фосфорилировании, а также явное влияние физиологического статуса клетки (рН и концентрация ионов Са) на эффективность ее сорбции на тропонине. Окисление сульфгидрильных групп дегидрогеназ (перекисью водорода и оксидом азота) также вызывает изменение их активности и эффективности гликолиза в целом. Однако наиболее интересно выявление у дегидрогеназ неканонических функций, влияние которых на метаболизм клетки ранее не учитывалось. К таким функциям, прежде всего, относится осуществление окисленной глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназой ацилфосфатазной активности, что по существу приводит к разобщению окисления и фосфорилирования в гликолизе. Благодаря этому скорость гликолиза в минимальной степени зависит от концентрации АБР. Важно отметить, что в эритроцитах окисление глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы перекисными производными кислорода участвует в регуляции образования 2,3-дифосфоглицерата, который играет определяющую роль в изменении сродства гемоглобина к кислороду.

Кроме участия в регуляции 2,3-дифосфоглицератного шунта, гликолитические дегидрогеназы могут катализировать и другие реакции - АТР-азную и нуклеозид-трансферазную. Такого рода побочные активности дегидрогеназ обязательно нужно учитывать при анализе метаболизма клеток, поскольку даже относительно небольшие ацилфосфатазная, АТР-азная и нуклеозид-трансферазная активности вносят существенный вклад из-за высокого содержания лактатдегидрогеназы и особенно глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы в клетке.

Особый интерес на наш взгляд представляет поиск лекарственных средств, воздействующих на гликолитические дегидрогеназы. Такого рода исследования до сих пор практически не проводились, исходя из существовавших представлений об отсутствии регуляторного значения дегидрогеназ. Однако появление информации о вовлечении глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы в индукцию апоптоза и ряда заболеваний заставляет интенсивно искать соединения, влияющие на свойства дегидрогеназ. Такие соединения (фуроксановые производные) были обнаружены в нашей работе. Было показано, что они обладают способностью влиять как на каталитические свойства дегидрогеназ, так и на метаболизм в целом. В дальнейшем нам представляется перспективным исследовать влияние потенциальных лекарственных препаратов не только на дегидрогеназную активность глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы и лактатдегидрогеназы, но и на их побочные активности (ацилфосфатазную, АТР-азную и нуклеозид-трансферазную), поскольку весьма вероятно, что именно эти активности участвуют в индукции патологических нарушений в клетке.

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Языкова, Марина Юрьевна, 2000 год

1. Активность альдолазы, а -глицерофосфат- и 3-фосфоглицеролальдегиддегидрогеназы в мышцах крыс при экспериментальном атеросклерозе //Литвиненко Л.Т, Гулый М.Ф, Гильмиярова Ф.Н. и др. // Укр. биохим.журнал. 1972. - Т.44 - С. 214-216.

2. Ашмарина Л.И, Муронец В.И, Наградова Н.К. Гликолитические ферменты эритроцитов человека: ассоциация глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы с 3-фосфоглицераткиназой // Биохимия. -1994. Т. 59 - С. 873-880.

3. Венер A.B. АТР как активатор неорганической пирофосфатазы из пекарских дрожжей // Материалы конференции молодых ученых химического факультета МГУ. Москва. 1983. - Ч.Ш. - С. 448-451.

4. Венер A.B., Назарова Т.И, Аваева С.М. Фосфорилирование как способ регуляции активности неорганической пирофосфатазы пекарских дрожжей // Биоорг. хим. 1985. - Т.11, № 6. - С.784-790.

5. Венер A.B., Назарова Т.И, Аваева С.М. Фосфорилирование как способ регуляции активности неорганической пирофосфатазы дрожжей. Характеристика регуляторного центра // Биоорг. хим. 1985. - Т.11, № 6. -С.791-796.

6. Взаимодействие D-глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназы с низкомолекулярными тиолами // Шмальгаузен Е.В, Муронец В. И, Асриянц P.A. и др.// Биохимия 1996 - т.61 - с.384-393.

7. Влияние pH на регуляторные характеристики энергетического метаболизма в эритроцитах человека // Платонова О.В, Аграненко В.А, Аттаулханов Ф.И. и др.//Биохимия 1986.-Т. 51. С.1384-1391.

8. Водовиченко Л.Н. Некоторые свойства лактатдегидрогеназы из митохондрий мозга // Укр. биохим.журнал. 1978. - Т.50 - С. 489-493.

9. Гильмиярова Ф.Н., Голенищев В.Ю., Радомская В.М. Возможности энзимотерапии для коррекции метаболических нарушений // Бюлл.Эксп.Биол.Мед. 1995.- Т.120 - С.23-25.

10. Гильмиярова Ф.Н., Постникова H.H. Глицеральдегидфосфатдегидрогеназа из мышц человека при атеросклерозе // Бюлл.Эксп.Биол.Мед. 1982.- Т.93 -С.26-27.

11. П.Гусев Н.Б., Добровольский А.Б. Методы выделения и разделения тропонинового комплекса из скелетных мышц кролика // Биофизические и биохимические методы исследования мышечных белков Л.: изд. Наука. -1978.-С. 151-165.

12. Дидух Л.С., Стойка P.C. Влияние определенных метаболитов на активность А-4 и В-4 изоферментов, зависящее от направления реакции, катализируемой изоферментом // Укр. биохим.журнал. 1983. - Т.55 - С. 639-642.

13. Ермаков Г.Л. Надмолекулярная регуляция гликолиза эритроцитов. I. Состав цитоплазмы // Биохимия 1995. Т. 60 - С.560-567.

14. Ермаков Г.Л. Надмолекулярная регуляция гликолиза эритроцитов. II. Вязкость цитоплазмы // Биохимия 1995. Т. 60 - С.568-572.

15. Еронина Т.Б., Муронец В.И., Наградова Н.К. Действие актина на каталитические свойства глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы // Биохимия 1984. - Т.48, № 3. - С.401-404.

16. Изменения углеводного метаболизма в процессе экспериментального алкогольного заболевания печени // Гильмиярова Ф.Н., Сидоренков И.В., Радомская В.М. и др. // Вопросы мед.химии. 1987.- Т.33 - С.131-134.

17. Изучение свойств тирозинспецифической протеинкиназы из клеток саркомы крысы //Петухов С.П., Лебедева Е.Л., Буларгина Т.В., и др.// Биохимия 1987.- Т.52, № 11.-С.1808-1817.

18. Кубе Д., Иванов Н.В., Наградова Н.К. Взаимодействие субъединиц лактатдегидрогеназы из мышц свиньи, выявленное при использованииобразования комплекса с аддуктом NAD-пируват // Доклады Академии Наук СССР 1986. - Т.289, № 4. - С.996-999.

19. Мальцев Н.И. Использование аналогов коферментов и субстратов в изучении механизма действия лактатдегидрогеназы // Биоорг. хим. 1984. -Т. 10, № 11.-С. 1446-1462.

20. Мельник М. С., Назарова Т.И., Аваева С.М. Взаимосвязь субстратной специфичности неорганической пирофосфотазы из дрожжей и природа иона металла-активатора // Биоорг. хим. 1984. - Т.10, № 11- С.1483-1489.

21. Муронец В.И., Наградова Н.К. Взаимодействие глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы со структурными элементами клеток // Успехи биол. химии. 1990. Т. 31-С. 115-140.

22. Наградова Н.К. Кооперативные свойства глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы // Биохимия 1977. - Т.42, № 3. - С.379-395.

23. Наградова Н.К., Ворона М. К., Асриянц Р. А. Влияние адениновых нуклеотидов на активность глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназ различного происхождения // Биохимия 1969. - Т.34, № 3. - С.627-632.

24. Особенности структурно-функциональных свойств малатдегидрогеназы из миокарда человека при атеросклерозе // Гильмиярова Ф.Н., Радомская В.М., Виноградова JI.H. и др.//Вопросы мед.химии 1993.- Т.39 - С.17-18.

25. Оценка метаболических эффектов экзогенной лактатдегидрогеназы in vivo // Гильмиярова Ф.Н., Радомская В.М., Мирзаев Б.С. и др. // Бюлл.Эксп.Биол.Мед. 1994.- Т.117 - С.480-481.

26. Рэкер Э. Биоэнергетические механизмы. Изд. Мир. М. 1967. С. 32-61.

27. Скулачев В.П. Уменьшение внутриклеточной концентрации 02 как специальная функция дыхательной системы клеток // Биохимия. 1994. - Т. 59. - С.1910-1912.

28. Содержание никотинамидных коферментов, метаболитов и активность NAD-зависимых дегидрогеназ в крови при атеросклерозе // Гильмиярова

29. Ф.Н., Фатенков В.Н., Тенишева З.К. и др. // Кардиология 1980,- Т.20 - С. 90-92.

30. Сугробова Н.П., Ероиина Т.Б., Чеботарева Н.А. Регуляция активности ферментов в адсорбционных ферментативных системах // Молек. биол.-1983. -Т.17. С. 430-436.

31. Сугробова Н.П., Курганов Б.И., Яковлев В.А. Кинетика образования непродуктивного тройного комплекса лактатдегидрогеназы (изоформа М4). NAD+-nnpyBaT // Биохимия. 1975. - Т.40, № 2. - С.281-290.

32. Угарова Н.Н., Бровко JI.K. Использование иммобилизованной люцеферазы для определения адениновых нуклеотидов //Прикладная биохим. и микроб. -1987.-№ 1.- С.114-117.

33. Фосфорилирование как способ регуляции активности неорганической пирофосфатазы из Е. coli. Идентификация типа химических связей фосфата с ферментом //Венер А.В., Ичетовкина JL Е., Комиссаров А.А. и др.// Биоорг. хим. 1986. - Т.12, № 2. - С.200-205.

34. Щербатова Н.А., Наградова Н.К., Муронец В.И. Влияние мембран эритроцитов и тубулина на активность NAD-зависимых дегидрогеназ // Биохимия 1996-т.61 - с. 1512-1525.

35. A comparison of the structure of apo-dog fish M4 lactate dehydrogenase and its ternary complex // White J.L., Hackert M.L., Buehner M. et. all.// J. Mol. Biol. -1976. V. 102, № 4. - P. 759-773.

36. A study on the complexes between human erythrocyte enzymes participating in the conversions of 1,3-diphosphoglycerate // Fokina K.V., Daniak M.B., Nagradova N.K. et. all.//Arch. Biochem. Biophys. 1997. - V. 345 - P. 185-192.

37. Allison W.S. Conors M.J. The activation and inactivation of the acyl phosphatase activity of glyceraldehyde-3 phosphate dehydrogenase // Arch. Biochem. Biophys. 1970. -V. 136-P. 383-391.

38. Allison W.S., Benitez L.Y. An adenosine triphosphate-phosphate exchange catalyzes by a soluble enzyme couple inhibited by uncouplers of oxidative phosphorylation // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1972. - V.69, P. 3004-3008.

39. An antisense oligodeoxynucleotides to glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase blocks age-induced apoptosis of mature cerebrocortical neurons in culture // Ishitani R., Kimura ML, Sunaga K. et al. // J.Pharmacol.Exp.Ther. -1996. V.278 - P. 447-454.

40. An investigation of the active site of lactate dehydrogenase with NAD+ analogues // Samama J.P, Marshall-Rosenheimer N., Biellmann J.F. et. all.// Eur. J. Biochem.- 1981.-V. 120, № 2.-P.563-569.

41. Arnold H., Pette D. Binding of glycolitic enzymes to structure protein of muscle //Eur. J. Biochem. 1968.-V. 6, №12.-P. 163-171.

42. Arriga D., Busto F., Cadenas E. Lactate dehydrogenase in Phycomyces blakes beamus //Biochem. J 1982. - V. 203, № 2. - p. 383-391.

43. Ascaris suum phosphofructokinase. Phosphorylation by protein kinase and sequence of the phosphopeptide // Kulkarni G., Rao G.S.J., Srinvasan N.G. et. all.// J. Biol. Chem. 1987. - V. 262, № 1. - P. 32-34.

44. Ashmarina L.R., Muronetz V.I., Nagradova N.K. Immobilized glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase forms a complex with phosphoglycerate kinase //Biochem. Int.- 1984. -V. 9,-P. 511-521.

45. Ashmarina L.R., Muronetz V.l., Nagradova N.K. Lactate dehydrogenase can function in a monometric form. The principles of an active subunit preparation // Biochem. Int. -1981.-V.3-P.415-423.

46. Aspects on the phosphorylation of muscle phosphofructokinase by protein kinase C. Inhibition by phosphofructokinase stabilizers //Nettelblad F.A., Forsborg P.O., Humble E. et. all.// Biochem. Biophys. Res. Communs. 1986. - V.136, № 2. -P. 445-453.

47. Asryantz R.A., Duszenkova I.V., Nagradova N.K. Determination of Sephorose-bound protein with Coomassie brilliant Blue G-250 //Analyt. Biochem. 1985. -V. 151, - P.571-574.

48. Association of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase expression with cell motility and metastatic potential of rat prostatic adenocarcinoma // Epner D.E., Partin A.W., Schalken J.A. et al.// Cancer Res. 1993 - V.53 - P. 1995-1997.

49. Association of integrated metabolic pathways with membranes. I. Glycolitic enzymes of the red blood corpuscle and yeast // Green D.E., Murer E., Hultin H.O. et al.//Arch. Biochem. Biophys. 1965. - V. 112 - P. 635-647.

50. Association of rabbit muscle glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase and 3-phosphoglycerate kinase // Sukhodoletz M.V., Muronetz V.l., Tsuprun V.L. et. all.// FEBS Lett. 1988. - V. 238 - P. 161-166.

51. Batke J., Nazaryan K.B., Karapetian N.H. Complex of brain D-phosphoglycerate mutase and gamma enolase and its reactivation by D-glycerate 2,3-bisphosphate //Arch. Biochem. Biophys. 1988. - V. 264, P. 510-518.

52. Bellingham A.J., Grimes A.J. Red cell 2,3- diphosphoglycerase. //Brit. J. Haemotol. 1973. -V. 25 -№ 5. -P. 555-562.

53. Benitez L.V., Allison W.S., The inactivation of the acyl phosphatase activity catalyzed by the sulfenic acid form of glyceraldehyde-3 phosphate dehydrogenase by dimedone and olefins // J. Biol. Chem. 1974. - V. 249 - P. 6234-6243.

54. Betsche T. L-Lactate dehydrogenase from leaves of higher plants. Kinetics and regulation of the enzyme from lettuce {Lactuca sativa, L.) // Biochem. J. 1988. -V. 195, №4.-P. 615-622.

55. Binding constants and stoichiometrics of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase-tubulin complexes //Muronetz V.I., Wang Z-Z, Keitz T.J. et. al.// Arch. Biochem. Biophys. 1994. - V. 313 - P. 253-260.

56. Binding of adducts of NAD+ and enolizable ketones to NAD+ -dependent dehydrogenases // Marchand J., Jorreillis J., Guelin M.C. et. all.// Biochem. Biophys. Acta 1982. - V. 707, № 1. - P. 7-13.

57. Biochemical abnormalities and excitotoxicity in Huntington's disease brain // Tabrizi S.J, Cleeter M.W.J, Xuereb J. et al.// Ann.Neurol. 1999 - V.45 - P. 2532.

58. Bishop J.M. Tricks with tyrosine kinases //Nature. 1986. - V. 319 - P. 722-723.

59. Bloxham D.P, Sharma R.P, Wilton D.C. A detailed investigation of the properties of lactate dehydrogenase in which the "essential" cysteine 165 is modified by thioalcylation //Biochem. J. 1979. - V. 177, № 3. - P. 769-780.

60. Blostein R. Side-specific effects of sodium on (Na, K)-ATP-ase studies with inside-out red-cell membrane vesicles // J. Biol. Chem. 1979. - V. 254 - P. 6673-6677.

61. Blostein R. The influence of cytoplasmic sodium concentration on the stoichiometry of the sodium pump //J. Biol. Chem. 1983. - V. 258 - P. 79487953.

62. Boers W, Verhoeven J.W. Binding of NAD+ to rabbit muscle D- glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. The use of N-metyl-nicotinamidium chloride as a spectral and conformation probe //Biochim. Biophys. Acta 1973. - V. 328, № 1. -P. 1-9.

63. Boggs S.E, McCormick T.S, Lapetina E.G. Glutathione levels determine apoptosis in macrophages // Biochem.Biophys.Res.Commun. 1998. - V. 247 -P.229-233.

64. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilization the principal of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. -V. 72, № 12. - P. 248-254.

65. Brain glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase abnormality in metabolically stressed Huntington disease fibroblasts // Cooper A.J.L, Sheu K.-W.R, Burke J.R. et al.// Dev.Neurosci. 1998 - V.20 - P. 462-468.

66. Brain glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase activity in human trinucleotide repeat disorders // Kish S.J, Lopes-Cendes I, Guttman M. et al.// Arch.Neurol. -1998-V.55-P. 1299-1304.

67. Brdiczka D, Krebs W. Localization of enzymes by means of proteases //Biochem. Biophys Acta 1973. - V 297 - P. 203-212.

68. Bronstein W.W, Knull H.K. Interactions of muscle glycolytic enzymes with thin filament proteins //Can. J. Biochem 1981. - V 59, № 7. - P. 494-499.

69. Brown A.T, Gross M.L. Regulation of lactic acid production by Leptotrichia buccalis //Caries Res. 1981. -V. 15, № 1. -P.21-25.

70. Brune B, Lapetina E.G. Activation of a cytosolic ADP-ribosyltransferase by nitric oxide-generating agents // J.Biol.Chem. 1989. - V. 264 - P. 8455-8458.

71. Brune B, Lapetina E.G. Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase: a target for nitric oxide signaling // Adv.Pharmacol. 1995. - V. 34 - P. 351-360.

72. Ca2+/calmodulin-dependent microtubule-associated protein-2 kinase. Broad substrate specificity and multifunctional potential in diverse tissues // Schulman

73. H., Kuret J., Jefferson A.B. et. all.//Biochemistry 1985. - V.24, № 20. - P. 53205327.

74. Carmona P., Rodriguez-Casado A., Molina M. Conformational structure and binding mode of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase to tRNA studied by Raman and CD spectroscopy // Biochim. Biophys. Acta 1999. - V. 1432 - P. 222-233.

75. Caswell A.H., Corbett A.M. Interaction of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase with isolated microsomal subfractions of skeletal muscle // J. Biol. Chem. 1985.- V. 260 - P. 6892-6898.

76. Changes in carbohydrate metabolism during experimental alcoholic liver disease //Gil'miiarova F.N., Sidorenkov I.V., Radomskaia V.M. et. all.//Vopr Med Khim. 1987. - Sep-Oct;33(5):131-4.

77. Characterization of erythrocyte membran-associated enzymes (glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase and phosphoglyceric kinase) // Schrier S.L., Ben-Basaat

78. Junga I. et. all.// Jour. Lab. Clin. Med. 1975. - V. 85 - P. 797-810.

79. Characterization of protein kinases forming acid-labile histone phosphates in Walker-256 carcinosarcoma nuclei // Smith D.L., Chen C.C., Bruegger B.B. et. all.// Biochemistry. 1974. - V. 13, № 18. - P. 3780-3785.

80. Cho J.C., Swaisgood H. Factors affecting tetramer dissociation of rabbit muscle lactate dehydrogenase and reactivity of its sulfhydryl groups //Biochemistry -1973.-V 12, № 8. P.1572-1577.

81. Chock P.B., Astumian R.D., Gutfreund H. On the role of enzyme- enzyme complexes in metabolite transfer //14th International Congress of Biochemistry, July 10-15-1988. Prague, Chechoslovakia.

82. Chock P.B., Gutfreund H. Reexamination of the kinetics of the transfer of NADH between its complexes with glycerol-3-phosphate dehydrogenase and with lactate dehydrogenase // Proc.Natl. Acad. Sci. USA 1988. - V.85 - P.8870-8874.

83. Clarke F.M., Masters C.J. Interactions between muscle proteins and glycolytic enzymes //Int. J. Biochem. 1976. - V. 7 - P. 359-365.

84. Clarke F.M., Masters C.J. Multi- enzyme aggregates: new evidence for an association of glycolytic components //Biochem. Biophys Acta 1973. - V 327, № l.-p. 223-226.

85. Clarke F.M., Masters C.J. On the association of glycolytic enzymes with structural proteins of skeletal muscle //Biochem. Biophys Acta 1975. - V. 381, № 1. - P. 37-46.

86. Clarke F.M., Masters C.J., Winzor D. J. Interaction of aldolase with troponin-tropomyosin complex of beef muscle // Biochem. J. 1974. - V. 139 - № 3. - P. 785-788.

87. Clarke F.M., Morton D.J. Aldolase binding to actin-containing filaments. Formation of paracrystals.//Biochem. J.- 1976.-V. 159-№ 3.-P.797-798.

88. Clarke F.M., Stephan P., Morton D.J. Glycolytic enzyme organization via the cytoskeleton regulation // Regulation of carbohydrate metabolism. CRC Press-1985.-V.2-P. 1-31.

89. Coenzyme-induces changes in the optical rotatory dispersion properties of D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase //Listowsky J., Furfine C.S., Betheli J.J. et. al.//J. Biol. Chem. 1965. -V. 240 - P. 4253-4258.

90. Colocalization of GAPDH and band 3(AEl)proteins in rat erythrocytes and kidney intercalated cell membranes// Ercolani L., Brown D., Stuart-Tilley A. et al. // Am. J. Phys. 1992. - V. 262 - P. 898-896.

91. Comparative kinetic studies on L-type pyruvate-kinase from rat liver and enzyme phosphorylated by cyclic 3',5'-AMP-stimulated protein kinase // Ekman P., Dahlqvist U., Humble E. et. all.// Biochem. Biophys Acta 1976. - V 429, № 2. -P. 374-382.

92. Conformation of coenzyme fragments when bound to lactate dehydrogenase //Chandrasekhar K., McPherson A., Adams M.J. et. all.// J. Mol. Biol 1973 .V. 76, №4.-P. 503-518.

93. Conway A., Koshland D.E.Jr. Negative cooperativity in enzyme action. The binding of diphosphoridine nucleotide to D- glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase //Biochem 1968. - V. 7 - P. 4011-4022.

94. Cool B. L., Sirover M. A. Immunochemical localization of the base excision repair enzyme uracil DNA glycosylase in quiescent and proliferating normal human cells// Cancer Res. 1989. - V. 49 - P. 3029-3036.

95. Coyle J.T., Puttfarcken P. Oxidative stress, glutamate and neurodegenerative disorders // Science 1993.- V.262 - P.689-694.

96. Czok B., Bûcher T. Crystallized enzymes from the myogen of rabbit skeletal muscle //Adv. Prot. Chem. 1960. - V. 15 - P.315-415.

97. Dagher S.M., Hultin H.O. Association of glyceraldehyde-3 phosphate dehydrogenase with the particulate fraction of chicken skeletal muscle //Eur. J. Biochem. 1982.- V. 203 - P. 185-192.

98. De Arriga D., Soler J., Cadenas E. Influence of pH on the allosteric properties of lactate dehydrogenase // Biochem. J. 1982. - V. 203, № 2. - P. 393-400.

99. Deoxyribonucleic acid-binding proteins in virus-transformed cell lines // Melero J.A., Salas M.L., Salas I.A. et al.// J.Biol.Chem. 1975.- V.250 - P. 3683-3689.

100. Dimmeler S., Brune B. Characterization of a nitric-oxide-catalized ADP-ribosylation of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase // Eur.J.Biochem. -1992. V.210-P. 305-310.

101. Dimmeler S., Brune B. Nitric oxide preferentially stimulates auto-ADP-ribosylation of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase compared to alcohol or lactate dehydrogenase // FEBS Lett. 1993. - V. 315 - P. 21-21.

102. DNA damage and mutation in human cells exposed to nitric oxide in vitro // Nguyen T., Branson C.L., Crespi C.L. et al. // Proc.Natl.Acad.Sci.USA 1992.-V.89-P. 3030-3034.

103. DNA deaminating ability and genotoxicity of nitric oxide and its progenitors // Wink D.A., Kasprzak K.S., Maragos C.M. et al.// Science -1991. V.254 - P. 1001-1003.

104. Duggleby R.G., Dennis D.T. Nicotinamide-adenine dinucleotide-specific glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Pisum sativum. II J. Biol. Chem. 1974.-V. 249-P. 167-174.

105. Durrieu C., Bernier-Valentin F., Rousset B. Binding of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase to microtubules // Mol. Cell. Biochem. 1987. - V. 74 -P. 55-65.

106. Eby D., Kirtley M.E. Isolation and characterization of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from human erythrocyte membranes //Arch. Biochem. Biophys. 1969.- V. 198, №1. - P. 608-613.

107. Ehring R., Colowick S.P. The two-step formation and inactivation of acylphosphate by agents acting on glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase // J. Biol. Chem. 1969. - V. 244 - P. 4589-4599.

108. Ekdahl K.N, Ekman P. Fructose-1,6-bisphosphotase from rat liver. A comparison of the kinetics of the unphosphorylated enzyme and the enzyme phosphorylated by cyclic AMP-dependent protein kinase. // J. Biol. Chem. 1985. -V. 26,-P.14173-14179.

109. Engasser J.M, Horvath C. Inhibition of bound enzymes. Antienergistic interaction of chemical and diffusional inhibition // Biochem. J. 1974. - V.13, № 19.-P. 3845-3848.

110. Engasser J.M, Horvath C. Inhibition of bound enzymes. II. Characterization of product inhibition and accumulation // Biochem. J. 1974. - V. 13, № 19. - P. 3849-3854.

111. Engasser J.M. and Horvath C. Inhibition of bound enzymes. Diffusion enhansed regulatory effect with substrate inhibition // Biochem. J. 1974 - V. 13, № 19. -P. 3855-3859.

112. Enzyme inactivation through sulfhydryl oxidation by physiologic NO-carriers. // Becher K, Savvides S.N, Keese M. et. all.// Nature Struct. Biol. -1998. V. 5, P. 267-271.

113. Epner D.E. There are multiple forms of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase in prostate cancer cells and normal prostate cells // Prostate -1996 V.28 - P. 372-378.

114. Essential activated carboxyl group of inorganic pyrophosphatase // Avaeva S.M, Bakulev N.P, Baratova L.A. et. all.// Biochim. Biophys. Acta 1977. - V. 482, №1. - P. 173-184.

115. Everse J, Kaplan N.O. Lactate dehydrogenase // Advances in enzymology and related areas of molecular biology // Ed. A. Meister New York, John Willey and Sons - 1973. - V.37 - P. 61-122.

116. Evidence that glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase is involved in age-induced apoptosis in mature cerebellar neurons in culture // Ishitani R, Sunaga K, Hirano A. et al. // J.Neurochem. 1996 - V.66 - P. 928-935.

117. Expression of human prostatic acid phosphatase and prostate's antigen genes in neoplastic and benign tissues // Sharief F.S, Möhler J.L, Sharief S.S.-L. et al. // Biochem.Mol.Biol.Int. 1994 - V.33 - P. 567-574.

118. Fahimi H.D, Amarasingham C.R. Cytochemical localization of lactic dehydrogenase in white skeletal muscle //J. Cell Biol. 1964. - V.22, № 1. - P. 29-48.

119. Fahimi H.D, Karnowsky M.J. Cytochemical localization of two glycolytic dehydrogenases in white skeletal muscle //J. Cell Biol. 1966. - V.29, №1. - P. 113-128.

120. Feliu J.E, Hue L, Hers H.G. Regulation in vitro of adenosine 3r,5r-monophosphate-dependent inactivation of rat liver pyruvate kinase type L // J. Biochem.- 1977. - V. 81, № 3. - P.609-617.

121. Fenselau A. Nicotinamide-adenine dinucleotide as an active site director in D-glyceraldehyde-3 phosphate dehydrogenase // J. Biol. Chem. 1970. - V. 245 -P.1239.

122. Fisher E.H., Krebs E.G. Conversion of Phosphorylase B to Phosphorylase A in muscle extracts // J. Biol. Chem. 1955. -V. 261, № 1. - P. 121-132.

123. Fortes P.A.G, Lee J.A. Steady state levels of phosphorylated intermediates of (Na, K)-ATPase monitored with oligomycin and anthroyloubain // J. Biol. Chem. 1984.-V. 259, № 19.-P.l 1176-111179.

124. Fossel E.T., Solomon A.K. Effect of sodium-potassium ratio on glyceraldehyde-3 phosphate dehydrogenase interaction with red cell vesicles // Biochem. Biophys Acta 1979.-V. 553 -P. 142-153.

125. Fossel E.T., Solomon A.K. Membrane mediated link between ion transport and metabolism in human red cells //Biochem. Biophys Acta 1977. - V. 464 - P. 8292.

126. Fossel E.T., Solomon A.K. Ouabain-sensetive interaction between human red cell membrane and glycolitic enzyme complex in cytisol //Biochem. Biophys Acta 1978.- V. 510 - P. 99-111.

127. Frank A.W. Synthesis and properties of N-, 0-, and S-phospho derivatives of amino acids, peptides, and proteins // CRC Crit. Rev.Biochem. 1984.-V16 - P. 51-101.

128. Friedrich P., Apro-Kovaacs V.A., Solti M. Study of metabolite compartmentation in erythrocyte glycolysis // FEBS Letters 1977. - V. 84 - P. 183-186.

129. Froissard P., Monroca H., Duval D. Role glutathione metabolism in the glutamate- induced programmed cell death of neuronal-like PC 12 cells // Eur.J.Pharmacol. 1997. - V. 326 - P.93-99.

130. Fusion of phospholipids vesicles induced by muscle glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase in the absence of calcium// Morero R. D., Lopez Vinals A., Bloj B. et al. // Biochemistry 1985. - V. 24 - P. 1904-1909.

131. Glutathione depletion is an early and calcium elevation is a late event of thymocyte apoptosis // Macho A., Hirsch T., Marzo I. et al.// J.Immunol.- 1997. -V. 158.- P.4612-4619.

132. Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase 3-dimensional structure and evolutionary significance //Buehner M., Ford C.G., Moras D. et al.// Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1973. - V. 70, № 11. - P.3052-3054.

133. Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase is a nonhistone protein and possible activator of transcription in neurons // Morgenegg G., Winkler G.C., Hubscher U. et al.// J. Neurochem. 1986. - V. 47 - P. 54-62.

134. Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase: nuclear translocation participates in neuronal and nonneuronal cell death // Sawa A., Khan A.A., Hester L.D. et al. // Proc.Natl.Acad.Sci.USA 1997 - V.94 - P. 11669-1164.

135. Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, the putative target of the antiapoptotic compounds CGP 3466 and R-(-)-deprenyl // Kragten E., Lalande I., Zimmerman K. et al.// J.Biol.Chem. 1998 - V.273 - P. 5821-5828.

136. Goldstein L. Microenvironmental effects on enzyme catalysis. A kinetic study of polyanionic and polycationic derivatives of chymotrypsin // Biochemistry 1972. - V.ll - P. 4072-4084.

137. Golovina T.O., Muronetz V.I., Nagradova N.K. Half-of-the-sites reactivity of rat skeletal muscle D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase // Biochim.Biophys.Acta. 1978.- V.524 - P. 15-25.

138. Gourley D.R.H. //Arch. Biochem. Biophys. 1952 V. 40 - P. 1-12.

139. Grau U.M., Trommer W.E., Rossman M.G. Structure of the complex of the pig heart lactate dehydrogenase with S-lac-NAD at 2.7 A resolution //J. Mol. Biol. -1983. -V. 151, №2.-P. 289-307.

140. Hammes G.G., Lillford P.J., Simplicio J. Mechanism of nicotinamide-adenine dinucleotide binding to rabbit muscle glyceraldehyde-3 phosphate dehydrogenase //Biochemistry 1971. - V.10 - P. 3686-3693.

141. Harary I. //Biochem. Biophys. Acta 1957 V.26 - P. 434-436.

142. Harris J.I., Marywether B.P., Park J.H. Chemical nature of the catalytic sites in D- glyceraldehyde-3 phosphate dehydrogenase //Nature. 1963. - V. 198, -P.154.

143. Harris J.I., Perham R.N. D- glyceraldehyde-3 phosphate dehydrogenase from pig muscle //Nature. 1968. - V. 219 - P. 1025-1028.

144. Hediger M. A., Frank G., Zuber H. The primary structure of the mesophilic lactate dehydrogenase from Bacillus subtilis II Biol. Chem. Hoppe-Seyler 1986. -V. 367-P. 891-903.

145. Hess H.H., Derr J.E. Assay of inorganic and organic phosphorus in the 0.1-5 nanomol range //Anal. Biochem. 1975. - V. 63, № 2. - P. 607-613.

146. Hibbs J.B., Jr., Tainor R.R., Vavrin Z. Macrophage cytotoxicity: role for L-arginine deiminase and imino nirogen oxidation to nitrite // Science -1987. V. 235 - P.473-476.

147. Hinz H. J., Jaenicke R. Calorimetric investigations of binding of NADH to pig muscle lactate dehydrogenase // Biochem. Biophys. Res. Communs. 1973. - V. 54, №4. -p. 1432-1436.

148. Hinz H. J., Jaenicke R. Thermodynamics of complex formation between nicotinamide adenine dinucleotide and pig skeletal muscle lactate dehydrogenase // Biochemistry. 1975. - V. 14, № 1. - P.24-27.

149. Hoagland V.D., Teller D.C. Influence of substrates on the dissociation of rabbit muscle D- glyceraldehyde-3 phosphate dehydrogenase //Biochemistry 1969. -V.8-P. 594-602.

150. Hokin L., Dahe J. In Methabolic Pathways, 1972 3rd Ed., Academic Press, New York-V. 6.-P. 269-315.

151. Holbrook J.J., Gutffreund H. Approaches to the study of enzyme mechanism of lactate dehydrogenase //FEBS Lett. 1973. - V. 31, № 1. - P.157-171.

152. Holbrook J.J, Ingram V.A. Some properties of an essential histidine residue in pig heart lactate dehydrogenase //Biochem. J. 1973. - V. 131, № 3. - P. 729738.

153. Holbrook J.J, Stinson R.A. Reactivity of the essential thiol group of lactate dehydrogenase and substrate binding //Biochem. J. 1970. - V. 120, №1. - P. 289-297.

154. Huang C.Y, Rhee S.G, Chock P.B. Subunit cooperation and enzymatic catalysis //Ann.Rev.Biochem. 1982. - V.51 - P. 935-971.

155. Huitorel P, Pantaloni D. Bundling of microtubules by glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase and its modulation by ATP // Eur. J. Biochem 1985. -V. 150, № 2 - P.265-269.

156. Hunter T, Cooper J.A. Viral encogenes and tyrosine phosphorylation // The enzymes, Academic Press. V. 27 - P. 192-220.

157. Hunter T, Synthetic peptide substrates for a tyrosine protein kinase // J. Biol. Chem. 1982. - V. 257 - P. 4843-4848.

158. Mastrofrancesco B. et al. // Am. J. Physiol. 1995. - V. 268 - P. 6669-6675.

159. Isolation and characterization of the human uracil DNA glycolase gene // Vollberg T.M., Sregler K.M., Cool B.L. et. all.//P.N.A.S., USA. 1989. - V. 86 -P. 8693-8697.

160. Jaenicke R., Knopf S. Molecular weight quaternary structure of lactic dehydrogenase //Eur. J. Biochem 1968. - V. 4 - P. 157-163.

161. Jecsai G. Crystalline lactate dehydrogenase from pig skeletal muscle //Acta physiol. Acad. Sci. Hung. 1962. - V.20 - P. 329-345.

162. Jenkins J.D., Madden D.P., Steck T.L. Assotiation of phosfructokinase and aldolase with membrane of the intact erythrocytes // J. Biol. Chem. 1984. - V. 259,- P.9374-9378.

163. Jones J.M.T., Harris J.T. Primary structure of D- glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from baker's yeast. 5th FEBS Meet Praha. 1968. - № 740. - P. 185-189.

164. Kabat D. Phosphorylation of ribosomal proteins in rabbit reticulates. A cell free system with ribosomal protein kinase activity //Biochemistry. 1971. V. 10, № 2. -P. 197-203.

165. Kagimoto T., Uyeda K. Hormone stimulated phosphorylation of liver phosphofructokinase in vivo //J. Biol. Chem. 1979. - V. 254, № 13. - P. 55845587.

166. Kasuga M, Karlsson F.A, Kahn C.R. Insulin stimulates the phosphorylation of the 95000 Dalton subunit of its own receptor // Science 1982. - V. 215, № 4529. -P. 185-187.

167. Kawamoto R.M, Caswell A.H. Autophosphorylation of glyceraldehydephosphate dehydrogenase and phosphorylation of protein from skeletal muscle microsomes // Biochemistry. 1986.- V.25 - P. 657-661

168. Keleti J, Batke J, Iro J.A. Reappraisal of kinetics, mechanism of action and thermodynamics of D- glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase action //Acta Biol. Med. Germ. 1973. - V. 31, № 2. - P. 175-179.

169. Kelly P.T, Shenolikar S. Role of autophosphorylation in regulating calmodulin-dependent protein kinases // Methods in Enzymology. 1987.- V. 139 - P. 690714.

170. Khoroshilova N.A, Muronetz V.I, Nagradova N.K. Interaction between D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase and 3-phosphoglycerate kinase and its functional consequences // FEBS Lett. 1992.- V. 297. - P. 247249.

171. Kinetic studies of the interaction of two forms of inorganic pyrophosphotase of heart mitochondria with physiological ligands // Volk S.E, Baykov A.A, Duzhenko V.S. et. all.// Eur. J. Biochem.- 1982. V. 125, № 1. - P. 215-220.

172. Kirshenbaum D.M. Molar absorptivity and A1%icm values for proteins at selected wavelengths of the ultraviolet and visible region //Int. J. Protein Research. 1972. - V. 4 - P. 63-73.

173. Klemme J.H, Gest H. Regulation of the cytoplasmic inorganic pyrophosphatase of Rhodospirillum rubrum II Eur. J. Biochem.- 1971. V. 22, № 4. - P.529-537.

174. Knull H.R. Compartmentation of glycolytic enzymes in nerve endings as determined by glutaraldehyde fixation //J. Biol. Chem. 1980. - V. 255 - P. 64396444.

175. Knull H.R. Extraction of glycolytic enzymes: myo-inositol as a marker of membrane porosity //J. Neurochem. 1985. - V. 45 - P. 1433-1440.

176. Kochetov G.A., Nikitushkina L.S., Chernov N.N. A complex of functionally-bound enzymes: transketolse and glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase //Biochem. Biophys.Res. Communs. 1970. - V. 40, № 4 - P. 873-879.

177. Koshland D.E., Nemethy G., Filmer. Comparison of experimental binding data and theoretical models in proteins containing subunits // Biochem.- 1966. V.5 -P. 365-385.

178. Krebs E.G., Beavo J. Phosphorylation-dephosphorylation of enzymes. Anal. Rev. Biochem. 1979. - V. 48 - P. 923-959.

179. Krebs E.G., Graves D.J., Fisher E.H. Factors affecting the activity of muscle phosphorylase B kinase // J. Biol. Chem. 1959. - V. 234 - P. 2867-2873.

180. Kulbe K.D., Foellmer H., Fuchs J. Simultaneous purification of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, 3- phosphoglyceratekinase and phosphoglycerate mutase from pig liver and muscle //Meth. Enzymol. 1982. - V. 90 (Pt E) - P. 498-511.

181. Kumagai H., Sakai H. A porcine brain protein (35 K protein) which bundles microtubules and its identification as glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase // J.Biochem. 1983 -V.93 -P.1259-1269.

182. Kuo J.F., Greengard P. An adenosine 3r,5r-monophosphate-dependent protein kinase from Escherichia coli // J. Biol. Chem. 1969. - V. 244, - P. 3417-3419.

183. Kurganov B.I. Adsorption of peripheral enzymes to membrane anchor proteins // J. Theor. Biol. 1984. - V. 3, № 4. - P. 707-723.

184. Lactate dehydrogenase // Holbrook J.J., Liljas A., Steindel S. J. et. all.// The enzymes/Ed. P.D. Boyer 3rd edition - New York, Acad. Press, 1975 - V. 11-P. 92-120.

185. Lactate dehydrogenase in rat mitochondria // Brandt R.B., Laux J.E., Spaihour S.E. et. all. //Arch. Biochem. Biophys. -1987.-V. 259 P. 412-422.

186. Laemmli K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature 1970. - V. 227 - P. 680-685.

187. Lanzara B., Grazi E. On an Mg2+-dependent interaction of actin with glyceraldehyde-phosphate dehydrogenase. The fundamental role of KC1 in the organization of F-actin //FEBS Lett. 1987. - V. 221, № 2. - P. 387-390.

188. Levi A.S., Kaplan N.O. Physical and chemical properties of reversibly inactivated lactate dehydrogenase // J. Biol. Chem. 1971. - V. 246, № 21 - P. 6409-6415.

189. Levitzki A. Half-of-the-sites and all-of-the-sites reactivity in rabbit muscle glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase // J.Mol.Biol. 1974. - V. 90 - P. 451468.

190. Ljungstrom O., Berglund R., Engstrom L. Studies on kinetics effects of adenosine 3r,5r-monophosphate-dependent phosphorylation of purified pig liver pyruvate kinase type L // Eur. J. Biochem.- 1971. V. 22, N 4. - P.529-537.

191. Ljungstrom O., Hjelmquist G., Engstrom L. Phosphorylation of purified rat liver pyruvate kinase by cyclic 3r,5r-AMP stimulated protein kinase // Biochem. Biophys. Acta 1974. - V. 358, N 2, - P. 289-298.

192. Lluis C. Lactate dehydrogenase binding to the mitochondrial fraction and to a mitochondrial inhibitor as a function of the isoenzymatic composition // Int. J. Biochem. 1985.-V.17,№ 11.-P. 1219-1226.

193. Lluis C. Lactate dehydrogenase associated with the mitochondrial fraction and with a mitochondrial inhibitor -1. Enzyme binding to the mitochondrial fraction // Int. J. Biochem. 1984. - V. 16, № 11. - P. 977-1004.

194. Lou L.L, Lloyd S.J, Schulman H. Activation of the multifunctional Ca /calmodulin- dependent protein kinase by autophosphorylation; ATP modulates production of an autonomous enzyme // Cell Biology 1986. - V. 83, № 16.-P. 3527-3531.

195. Lovell S.J, Winzor D.J. Effects of phosphate on the dissociation and enzymic stability of rabbit muscle lactate dehydrogenase // Biochemistry 1974. - V. 13, № 16.-P. 3527-3531.

196. Low P.S, Ratinavelu P, Harrison M.L. Regulation of glycolysis via reversible enzyme binding to the membrane protein, band 3 // J. Biol. Chem. 1993. - V. 268 -P. 14627-14631.

197. Luther M.A, Lee J.C. The role of phosphorylation in the interaction of rabbit muscle phosphofructokinase with F-action // J. Biol. Chem. 1986. - V. 261, № 4.-P. 1753-1759.

198. MacDonald M.J, Chang C.M. Pancreatic contain the M2 isoenzyme of pyruvate kinase. Its phosphorylation has no effect on enzyme activity // Mol. Cell. Biochem. 1985.-V. 68-P. 115-120.

199. Mardh S., Post R. L. Phosphorylation from adenosine triphosphate of sodium-activated and potassium-activated adenosine triphosphatase comparison of phosphoenzyme // J. Biol. Chem. 1977. - V. 252, № 2. - P. 633-638.

200. Marietta M.A. Nitric oxid synthetase structure and mechanism // J.Biol.Chem. -1993 V.268 - P.12231-12234.

201. Masters C.J. Interactions between soluble enzymes and subcellar structure // TIBS 1978. - V. 3, № 9. - P. 206-208.

202. McDaniel C.D., Mitchell W.B., Hanahan D.J. Enzyme and hemoglobin retention in human erythrocyte stroma // Biochem. Biophys. Acta 1965. - V. 104 - P. 348358.

203. McDaniel C.F., Kirtley M.E., Tanner M.J.A. The interaction of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase with human erythrocyte membranes // J. Biol. Chem.- 1974. V. 249 - P. 6478-6485.

204. McDonald L.J., Moss J. Stimulation by nitric oxide of NAD linkage to glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase // Proc.Natl.Acad.Sci.USA -1993. -V. 90 P.6238-6241.

205. McKay R.H., Kaplan N.O. Studies of protein and bound coenzyme fluorescence of lactate dehydrogenase // Biochem. Biophys. Acta V. 79, № 2. - P. 273-283.

206. McPherson A. Interaction of lactate dehydrogenase with its coenzyme nicotinamide adenine dinucleotide // Biochem. Biophys. Res. Communs. 1986.- V.136, № 2. P. 445-453.

207. Melnick R.L., Hultin H.O. Nature of the subcellular localization of lactate dehydrogenase and glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase in chicken skeletal muscle // J. Cell Physiol. 1973. - V. 81 - P. 139-148.

208. Melnick R.L., Hultin H.O. On the existanee of a complex of glycolytic enzymes //Bioenergetics- 1973.-V.5,№ l.-P. 107-117.

209. Metabolic acidosis is a potent stimulus for cellular inorganic phosphate generation in uraemia // Bevington A., Brough D., Baker F.E. et. al.// Clinical Science.- 1995.- V. 88 P. 405-412.

210. Metabolic dependence of glycolytic enzyme binding in rat and sheep heart. // Clarke F.M., Stephan P., Huxham G. et. al.// Eur. J. Biochem. 1984. - V. 183 -P. 643-649.

211. Mohr S., Stambler J.S., Brune B. Posttranslational modification of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase by S-nitrosylation and subsequent NADH attachment // J. Biol. Chem. 1996. - V. 271 - P. 4209-4214.

212. Molecular symmetry axes subunit interfaces in certain dehydrogenases // Rossmann M.G., Adams M.J., Buehner H. et. al.// J. Mol. Biol. 1973. - V. 76, №4.-P. 5339-537.

213. Momsen G., Rose Z.B., Gupta P.K. A reappraisal of 31P NMR studies indicating enzyme complexation in red blood cells // Biochem. Biophys. Res. Communs. -1979. -V.91-P. 651-657.

214. Moncada S, Palmer R.M.J, Higgs E.A. Nitric oxide physiology, pathophysiology, and pharmacology // Pharmacol.Rev. 1991 - V.43 - P. 109142.

215. Morita Junichiro, Yasui Tsutomi. Purification and some properties of a neutral muscle pyrophosphotase // J. Biochem.- 1978. V. 83, № 3. - P.719-726.

216. Mowbray J, Moses V. The tentative identification in Escherichia coli of a multienzyme complex with glycolytic activity // Eur. J. Biochem 1976. - V. 66, № 1. -P.25-36.

217. Nagy E, Rigby W.F.C. Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase selectively binds AU-rich RNA in the NAD+-binding region (Rossman fold) // J. Biol. Chem. 1995. -V. 270, № 6. - P.27551-2753.

218. Nakabayashi H, Chan K-F.J,Huaag K.P. Role of protein kinase С in the protein kinase С of rat liver glycogen synthetase //Arch. Biochem. Biophys. 1987. - V. 252, № l.-P. 81-90.

219. Nakazawa M, Uehara T, Nomura Y. Koningic acid (a potent glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase inhibitor)-induced fragmentation and condensation of DNA in NG108-15 cells // J. Neurochem.- 1997 V. 68 - P.2493-2499.

220. Naoi M, Naoi M, Yagi K. Tryptic digestion of immobilized D-amino acid oxidase // FEBS Lett. 1978. - V. 88 - P. 231-233.

221. Nettelblad F.A, Engstrom L. The kinetic effect of in vitro phosphorylation of rabbit muscle enolase by protein kinase C. A possible new kind of enzyme regulation //FEBS Lett. 1987. - V. 214, № 2. - P. 249-252.

222. Nitric oxide-induced S-nitrosylation of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase inhibits enzyme activity and increase ADP-ribosylation // Molina1., Vedia Y., McDonald B. et al. // J.Biol.Chem. -1992. V.267 - P. 2492924932.

223. Nomura Y., Uehara T., Nakazawa M. Neuronal apoptosis by glial NO: Involvement of inhibition of potent glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase // Human Cell 1996 - V. 9 - P.205-214.

224. Norby J.D., Klodos J., Christiansen N.O. Kinetics of Na-ATPase activity by the Na, K. Pump interactions of the phosphorylated intermediates with Na, Tris and K // J. Gen. Physiol. 1983. - V. 82 - P. 725-757.

225. Nuclear localization of overexpressed glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase in cultured cerebellar neurons undergoing apoptosis // Ishitani R., Tanaka M., Sunuga K. et al. // Mol.Pharmacol. 1998 - V.53 - P. 701-707.

226. Padgett C.M., Whorton A.R. S-nitrosoglutathione reversibly inhibits GAPDH by S-nitrosylation // Am. J. Physiol. 1995. - V. 269 - P. 739-749.

227. Parker D.J., Allison W.S. The mechanism of inactivation of glyceraldehyde-3 -phosphate dehydrogenase //J. Biol. Chem. 1969. - V. 244 - P. 180-189.

228. Parker D.M., Holbrook J.S An oil-water mechanism for the activation of coenzyme in the hydroxid dehydrogenases //Ed. H. Sund Berlin, Walter de Gruyter. - 1977. - P. 485-494.

229. Parker D.M., Lodola A., Holbrook J.S. Use of the sulphite adduct of NAD+ to study ionization and kinetics of lactate and malate dehydrogenases // Biochem. J. 1978. - V. 173, № 3. - P.959-967.

230. Penefsky H.S. Reversible binding of Pi by beef heart mitochondrial adenosine triphosphate // J. Biol. Chem. 1977. - V. 252, № 3. - P. 2892-2899.

231. Perham R.N. An extended amino acid sequence around the reactive cysteine residues in D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase // Biochem. J. 1966. -V. 99-P.14.

232. Perham R.N. The comparative structure of mammalian glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase //Biochem. J. 1969. - V. Ill - P. 17-21.

233. Perham R.N., Harris J.I. Amino acid sequence around the reactive cysteine residues in D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase //J. Mol. Biol. 1963. -V. 7-P. 316-320.

234. Perucho M., Salas J., Salas M.L. Identification of the mammalian DNA-binding protein P8 as glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase // Eur. J.Biochem. -1977.- V.81 P. 557-562.

235. Phosphofructokinase from Fasciola hepatica. Activation by phosphorylation and other regulatory properties distinct from the mammalian enzyme // Kamamoto E.S., Setzsog M.N., Lau L. et. al.// Arch. Biochem. Biophys. 1987. - V. 258, № l.-P. 101-111.

236. Phosphorylaion sites in human erythrocyte band 3 protein // Yannoukakos D., Vasseur C., Piau J.-P. et. al.// Biochem. Biophys. Acta. 1991. - V. 1061 - P. 253-266.

237. Phosphorylation of rabbit skeletal muscle glycogen synthetase by casein kinase evidence of phosphorylation sites specific for casein kinase 1 // Guassch N.D., Plana M., Vilda J. et. al.// Arch. Biochem. Biophys. 1986. - V. 250, № 2. - P. 294-301.

238. Phosphorylation of D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase by94

239. Ca /calmodulin-dependent protein kinase II // Ashmarina L.R., Louzenko S.E., Severin S.E. et. all. // FEBS Lett. 1988. -V. 231, № 2. - P.413-416.

240. Phosphorylation of L-type pyruvate kinase by a Ca /calmodulin- dependent protein kinase // Schworer C.M., El-Naghrabi M.R., Pilkis S.J. et. al.// J. Biol. Chem. 1985. - V. 260, № 24. - P.13018 -13022.

241. Phosphorylation sites in enolase and lactate dehydrogenase utilized by tyrosine protein kinases in vivo and in vitro // Cooper J.A., Esch F.S., Taylor S.S. et. al.// J. Biol. Chem 1984. -V. 259, №12. - P.7835-7841.

242. Pick U. The interactions of vanadate ions with the Ca-ATP-ase from sarcoplasmic reticulum // J. Biol. Chem. 1982. - V. 257, № 11.- P.6111-6119.

243. Pilkis S.J, El-Maghrabi M.R, Pilkis J. Fructose 2,6 biphosphate. A new activator of phosphofructokinase // J. Biol. Chem. 1981. - V. 256, № 7. - P. 3171-3174.

244. Pilkis S.J, Pilkis J, Claus T.H. Effect of fructose diphosphate and phosphoenolpyruvate on cyclic AMP-mediated inactivation of rat hepatic pyruvate kinase // Biochem. Biophys. Res. Communs. 1978. - V.81, № 1. - P. 139-146.

245. Pohlig G, Holzer H. Phosphorylation and inactivation of yeast fructose-1,6-biphosphatas by cyclic AMP-dependent protein kinase from yeast //J. Biol. Chem. 1985. - V. 260, № 25.- P.13818-13823.

246. Post R.L, Hegyvary C, Kume S. Activation by adenosine triphosphate in phosphorylation kinetics in sodium and potassium ion transport adenosine triphosphate //J. Biol. Chem. 1972. - V. 247, № 20. - P.6530 -6540.

247. Prankerd T.A.J, Altman K.I. // Biochem. J. 1954. - V. 58 - P.622-633.

248. Price N.C, Radda G.H. Binding of NAD+ to rabbit muscle D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase studied by protein fluorescence quenching // Biochem. Biophys. Acta 1971.- V. 235 - P. 27-31.

249. Raker E, Krimsky J. The mechanism of oxidation of aldehydes by D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase //J. Biol. Chem. 1952. - V. 198 -P.731-743.

250. Rapoport I, Lubering J. The formation 2,3-disphosphoglycerate in rabbit erythrocytes. The existance of the disphosphoglycerate mutase //J. Biol. Chem. -1950.-V. 183 P.507-516.

251. Rat brain glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase interacts with the recombinant cytoplasmic domain of Alzheimer's P-amyloid precursor protein // Schulze H, Schuyler A, Stuber D. et al. // J. Neurochem. 1993. - V. 60. - P. 1915-1922.

252. Reduced glutathione prevents nitric oxide-induced apoptosis in vascular smooth muscle cells // Zhao Z., Francis C.E., Welch G. et al.// Biochem.Biophys.Acta -1997.-V. 1359-P. 143-152.

253. Regulation of transmembrane signalling by receptor phosphorylation // Sibley D.R., Benovich J.L., Caron M.G. et. all.// Review Phosphorylation and Receptor Function. Cell Press. 1987. - V. 48 - P. 913-922.

254. Reiss N., Kanety H., Schlessinger J. Five enzymes of the glycolytic pathway serve as substrates for purified epidermal-growth-factor-receptor kinase // Biochem. J. 1986. - V. 239 - P. 691-697.

255. Resolution of enzymes of biological transport 2. Membrane formation by adenosine-triphosphotase of sarcoplasmic reticulum // MacLennan D.H., Seeman P., lies G.H. et. al.// J. Biol. Chem. 1971. -V. 246, № 8. - P. 2702-2710.

256. Resolution of the diadenosime 5',5'"-Pl,P4-tetraphosphate binding subunit from a multiprotein form of HeLa cell DNA polymerase alpha // Baril E., Bonin P., Burstein D. et. al.// PNAS, USA 1983. - V. 80, P. 4931-4935.

257. Robbins A. R, Ward R. D., Oliver C. A mutation in glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase alters endocytosis in CHO cells // J. Cell Biol. 1995. - V. 130 - P. 1093-1104.

258. Role of band 3 tyrosine phosphorylation in the regulation of erythrocyte glycolysis // Harrison M.L, Rathinavelu P, Arese P. et al. // J. Biol. Chem. -1991.-V. 266,- P.4106-4111.

259. Role of multiple basic residues in determining the substrate specificity of cyclic AMP-dependent protein kinase // Kemp B, Graves D, Benjamini E.J. et al.// J. Biol. Chem. 1977. - V. 252, № 13. - P. 4888-4894.

260. Ronai Z. Glycolytic enzymes as DNA binding proteins // Int. J.Biochem. 1993. - V.25-P.1073-1076.

261. Rondinelli R.H, Epner D.E, Tricoli J.V. Increased glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase gene expression corelate pathological state human prostate cancer // Proc.Cancer Prostatic Dis. 1997 - V.l - P. 66-72.

262. Ross R.E, Hultin H.O. Factors affecting the efflux of lactate dehydrogenase and glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from glycerinated chicken skeletal muscle // Int. J.Biochem. 1976. - V. 7, № 1. - P. 95-102.

263. Rossmann M.G, Garavito R.M, Eventoff W. Conformational adaptations among dehydrogenases // Pyridine-nucleotide-dependent dehydrogenases / Ed. H. Sund. Berlin, Walter de Gruyter. 1977. - P. 3-29.

264. Saaverdra R.A, Anderson G.R, Cancer-associated lactate dehydrogenase is expressed in normal retina // Science. 1983. - V. 221 - P. 291-292.

265. Sachs J. R. The order of release of sodium and addition of potassium in the sodium- potassium pump reaction mechanism // J. Physiol. (Lond.) 1980. - V. 302-P. 219-240.

266. Sale E.M, Denton R.M ?-adrenergetic agents increase the phosphorylation by phosphofructokinase in isolated rat epidermal white adipose tissue // Biochem. J -1985. -V. 232-P. 905-910.

267. Sale E.M, Denton R.M. Adipose tissue phosphofructokinase. Rapid purification and regulation by phosphorylation in vitro // Biochem. J. 1985. - V. 232 - P. 897-904.

268. Sale E.M., White M.F., Kahn C.R. Phosphorylation of glycolytic and glyconeogenetic enzymes by the insulin receptor kinase // J. Cell. Biol. 1987. -V. 33-P. 15-26.

269. Saunders P.A., Chalecka-Franaszek E., Chuang D.-M. Subcellular distribution of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase in cerebellar granule cells undergoing cytosine arabinoside-induced apoptosis // J.Neurochem. 1997. - V. 69 - P. 1820-1828.

270. Schliva M., Euteneur U., Porter K.R. Release of enzymes of intermediary metabolism from permeabilized cells: further evidence in support of a structural organization of the cytoplasmic matrix // Eur. J. of Cell. Biol. 1987. - V. 44 - P. 214-218.

271. Schmalhausen E.V., Muronetz V.I. An accoupling of the process of oxidation and phosphorylation in glycolisis // Bioscience Reports. 1997. - V. 17 - P. 521527.

272. Schrier S.L. ATP synthesis in human erythrocyte membranes // Biochem. Biophys. Acta 1967. - V.135 - P. 591-598.

273. Schrier S.L. Organization of enzymes in human erythrocyte membranes // Amer. J. Physiol. 1966. - V. 210 - P. 139-143.

274. Scopes R. Purification of glycolytic enzymes by using affmity-elution chromatography // Biochem. J. 1977. - V. 161- P. 253-263.

275. Shrivastava D.K., Bernhard S.A. Direct transfer of reduced NAD from GAPD to liver alcohol dehydrogenase // Biochemistry 1984. - V. 23, № 20 - P.4538-4545.

276. Sigel P., Pette D. Intracellular localization of glyconeogenolitic and glycolytic enzymes in white and red rabbit skeletal muscle: a gel film method for coupled enzyme reactions in histochemistry // J. Histochem. 1969. - V. 17, № 4. - P. 225-237.

277. Singh R., Green M.R. Sequence-specific binding of transfer RNA by glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase // Science 1993. - V. 259 - P. 365368.

278. Sinson R.A., Gutfreund H. Transient kinetic studies of pig muscle lactate dehydrogenase // Biochem. J. 1971. - V. 121, № 1. - P. 235-240.

279. Sirover M. A. New insights into an old problem: the functional diversity of mammalian glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase// Biochim. Biophys. Acta 1999. -V. 1432-P. 159-184.

280. Skou J.C., Norby J.C. Effects of ATP on the intermediary steps of the reaction of the (Na, K)-ATPase. Effect of ATP on K0.5 for Na+ and hydrolisis at different pH and temperature // Biochem. Biophys. Acta 1979 - V. 567, № 2. - P. 421-435.

281. Skulachev V.P. Role of uncoupled and non-coupled oxisations in maintenance of safely low levels of oxygen and its one-electron reductants // Quartely Reviews of Biophysics. 1966. - V. 29 - P. 169-202.

282. Solti M., Friedrich P. Partial reversible inactivation of enzymes due to binding to the human erythrocyte membrane // Molec. Cell. Biochem. 1976 - V. 10 - P. 145-152.

283. S-nitrosylation of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase decreases the enzyme affinity to the erythrocyte membrane // Galli F., Rovidatu S., Ghibelli L. et al.//Nitric Oxide 1998. - V. 2 - P. 17-27.

284. S-nitrosylation of proteins with nitric oxide: synthesis and characterization of biologically active compounds // Stamler J.S., Simon D.I., Osborne J.A. et al.// Proc.Natl.Acad.Sci.USA -1992 V.89 - P. 444-448.

285. Spinocerebellar ataxia type-1 and spinobulbar muscular atrophy gene products interact with glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase // Koshy B., Matilla T., Burright E.N. et al.//Hum.Mol.Genet. -1996-V.5-P. 1311-11318.

286. Srivastava D.K., Bernhard S.A. Mechanism of transfer of reduced nicotinamide adenine dinucleotide among dehydrogenases. Transfer rates and equilibria with enzyme-enzyme complexes // Biochemistry 1987. -V. 26 - P. 1240-1246.

287. Stallcup W.B., Koshland D.E.,Jr. Half-of-the sites reactivity and negative co-operativity: the case of yeast glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase // J.Mol.Biol. 1973A. - V. 80 - P. 41-62.

288. Stallcup W.B., Koshland D.E.,Jr. Half-of-the sites reactivity in the catalytic mechanism of yeast glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase // J.Mol.Biol. -1973. -V. 80-P. 77-91.

289. Stancel G.M., Deal W.C., Jr. Metabolic control and structure of glycolitic enzymes. V. Dissociation of yeast glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase into subunits by ATP // Biochem. Biophys. Res. Communs. 1968. - V.31 - P. 398.

290. Steck T.L., Freidrich P. Proteolytic dissection of band 3, the predominant transmembrane polypeptide of the human erythrocyte membrane // Biochemistry -1976. V. 15 -P. 1154-1161.

291. Stinson R.A., Gutfreund H. Transient kinetic studies of pig muscle lactate dehydrogenase // Biochem. J. 1971. - V. 121, № 1. - P. 235-240.

292. Stinson R.A., Holbrook J.S. Equilibrium binding of NAD+ to lactate dehydrogenase.//Biochem. J.- 1973. -V. 131, № 3. P. 719-728.

293. Structural adaptations of lactate dehydrogenase isozymes. // Eventoff W., Rossman M.G., Taylor S.S. et. all.// Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1977. - V. 74, №7.-P. 2677-2681.

294. Structure and function relationships in the allosterric L-lactate dehydrogenase from Lactobacillus casei II Mayr H., Hensel R., Deporade M. et al. // Eur. J. Biochem.- 1982. V. 126, - P. 549-552.

295. Structure-function relationships in lactate dehydrogenase //Adams V.J., Buehner M., Chandraasekhar R. et al.// Proc. Natl. Acad. Sei. USA. -1973. V. 70 - P. 1968-1972.

296. Studies on energy structure-function relationship of dehydrogenases // Hinz H. J. Streininger G., Schmidt F. et. all.// FEBS Letters 1978. - V. 87, № 1. - P. 83-86.

297. Studies on the phosphorylation of L-type pyruvate-kinase by the catalytic subunit of cyclic AMP-dependent protein kinase // El-Maghrabi M.R., Haston W.J., Flockar D.A. et. all.// J. Biol. Chem. 1980. - V. 255, № 2,- P. 668-675.

298. Studies on the specificity of phosphorylase kinase using peptide substrates // Tessmer G., Shuster J., Jabatabai L. et. all.//J. Biol. Chem. 1977. - V. 252 -P.5666 -5671.

299. Stullcup W.B., Mocrin S.C., Koshland D.E., Jr. A rapid purification procedure for glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from baker's yeast //J. Biol. Chem. 1972. - V. 247 - P.6277 -6279.

300. Sudi J. The lactate dehydrogenase-reduced nicotinamide adenine dinucleotide-pyruvate complex //Biochem. J. 1974. - V. 139, № 1. - P. 251-271.

301. Sukhodolets M.V., Muronetz V.l., Nagradova N.K. Interaction between glyceraldehyde-3-phosphate-dehydrogenase and lactate dehydrogenase // Biochem.Int. 1989. - V. 19 - P. 379-84.

302. Sung M.T., Freedlender E.F. Phosphorylation and dephosphorylation of histone H-5 //Biochemistry 1978. -V. 17, № 10. - P. 1184-1190.

303. Sutherland E.W., Wosilait W.D. Inactivation and activation of liver phosphorylase//Nature (London). 1955. -V. 175 - P. 169-171.

304. The adolase-binding site of the human erythrocyte membrane is at the NH2 terminus of band 3 // Murthy S.N., Liu T., Kaul R.K. et al.// J. Biochem.- 1981. -V. 256-P.l 1203-11208.

305. The identification of intermediate in the reaction of pig heart lactate dehydrogenase // Whitaker J.R, Yates D.W, Bennett N.C. et. all.// Biochem. J. -1974. V. 139, №3.-P. 677-697.

306. The mode of actions of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase identified as an immunoglobulin production stimulating factor // Sugahara T, Shirahata S, Sasaki T. et al. // FEBS Lett. 1995. - V. 368 - P. 92-96.

307. The rate of defined changes in protein structure during the catalytic cycle of lactate dehydrogenase //Clarke F.M, Waldman A.D.J, Hart K.W. et al.// Biochem. Biophys Acta 1985.- Y 829 - P. 397-407.

308. Three-dimensional structure of D- glyceraldehyde-3 phosphate dehydrogenase // Buehner M, Ford C.G, Moras D. et al.// J. Mol. Biol 1974. - V. 90, № 1. - P. 25-49.

309. Three glycolytic enzymes are phosphorylated at tyrosine in cells transformed by Rous sarcoma virus // Cooper J.A, Reiss N.A, Schwartz R.J. et al.// Nature -1983.-V. 302 -P.218-223.

310. Torres-da Matta J, Batista e Silva C, Hasson-Voloch A. Effect of ATP on purified L-(+) lactate dehydrogenase from electrical organ of Electrophorus electricus L. // Int. J. Biochem. 1986. - V. 18, № 2. - P. 191-194.

311. Trentham D.R. Reaction of D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase facilitated by oxidized nicotinamide-adenine dunecleotide // Biochem. J. 1971. -V. 122-P. 59-69.

312. Tsai R, Green H. Studies on a mammalian cell protein (P8) with afinity for DNA in vitro // J.Mol. Biol. 1973. - V. 73 - P. 307-316.

313. Tsai I.-H, Murthy S.N, Steck T.L. Effect of red cell membrane binding on the catalytic activity of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase // J. Biol. Chem. -1982.-V. 257-P.1448-1442.

314. Vas M, Batke J. Evidence for absence of an interaction between purified 3-phosphoglycerate kinase and glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase // Biochem. Biophys. Acta. 1981. - V.660 - P. 193-198.

315. Viriya J, Graves D.J. Phosphorylation of synthetic peptide analogs of the phosphorylable site of phosphorylase with phosphorylase kinase // Biochem. Biophys. Res. Communs. 1979. - V.87 - P. 17-24.

316. Walsh D.A, Parkins J.P, Krebs E. An adenosine 3', 5'-monophosphate-dependent protein kinase from rabbit skeletal muscle //J. Biol. Chem. 1968. - V. 243 -P.3763 -3765.

317. Weber J.P, Bernhard S.A. Transfer of 1,3-diphosphoglycerate between glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase and 3-phosphoglycerate kinase via an enzyme-substrate-enzyme complex // Biochemistry 1982. - V. 21 - P. 41894194.

318. Westrin H, Backman L. Association of rabbit muscle glycolitic enzymes with thin filament actin. A countercurrent distribution study at high ionic strength // Eur. J. Biochem.- 1983.-V. 136,№1. -P.407-411.232

319. Yeltman D.R., Harris B.C. Localizaton and membrane association of adolase in human erythrocytes //Arch. Biochem. Biophys. 1980. - V. 199, № 1. - P. 186196.

320. Yoneda Y. How proteins are transported from cytoplasm to nucleus // J. Biochem. 1997.-V. 121 - P.811-817.

321. Yu J., Steck T.L. Isolation and characterization of band 3, the predominant polypeptide of the human erythrocyte membrane //J. Biol. Chem. 1975. - V. 250 - P.9170 -9184.

322. Zhang J., Snyder S.H. Nitric oxide stimulates auto-ADP-ribolysation of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase //P.N.A.S., USA. 1992. - V. 89 - P. 9382-9385.