Роль пероксиредоксинов в регуляции окислительно-восстановительного гомеостаза в живых системах тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 00.00.00, доктор наук Шарапов Марс Галиевич

• Шарапов Марс Галиевич
• доктор наук
• 2021

Оглавление диссертации доктор наук Шарапов Марс Галиевич

ОГЛАВЛЕНИЕ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ И УСЛОВНЫХ ОБОЗНАЧЕНИЙ

ВВЕДЕНИЕ

I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1. Активные формы кислорода и свободнорадикальные процессы

1.1. Источники АФК в биологических системах

1.2. Классификация АФК

1.3. Характеристика основных видов АФК

1.3.1. Синглетный кислород (1О2)

1.3.2. Озон (Оэ)

1.3.3. Супероксидный анион-радикал (О2^-)

1.3.4. Пероксид водорода (Н2О2)

1.3.5. Гидроксильный радикал (НО^)

1.3.6. Оксид азота (NO^)

1.3.7. Пероксинитрит (ONOO-)

1.3.8. Гипогалогениты (HOCl, HOI, HOBr)

1.3.9. Липидные радикалы и липогидропероксиды

2. Окислительный стресс

2.1. Окислительный эустресс. Регуляторная роль АФК

2.1.1. Тирозиновые протеинкиназы (PTK)

2.1.2. Тирозиновые протеинфосфатазы (PTP)

2.1.3. Серин/треонин специфические киназы (PSK)

2.1.4. Транскрипционные факторы

2.2. Окислительный дистресс

3. Окислительные повреждения биомакромолекул

3.1. Окислительные повреждения ДНК

3.2. Окислительные повреждения белков

3.3. Окислительные повреждения липидов

4. Связь окислительного, карбонильного и нитрозивного стресса

5. Антиоксиданты

5.1. Эволюция антиоксидантной системы

5.2. Эволюция тиол-содержащих оксидоредуктаз

5.3. Тиоредоксин-подобные оксидоредуктазы

5.4. Тиоредоксины

5.1. Пероксиредоксины

5.2. Глутатионпероксидазы

5.3. Глутатион^-трансферазы

5.4. Гидропероксид - восстанавливающие ферменты - основа окислительно -восстановительного гомеостаза клетки

6. Пероксиредоксины - ферменты антиоксиданты и редокс - регуляторы

6.1. Историческая справка

6.2. Классификация пероксиредоксинов

6.3. Структура пероксиредоксинов

6.4. Регуляция экспрессии пероксиредоксинов

6.5. Посттрансляционные модификации пероксиредоксинов

6.6. Сигнально-регуляторная функция пероксиредоксинов

6.7. Пероксиредоксины млекопитающих

6.7.1. Пероксиредоксин 1 (Ргх1)

6.7.2. Пероксиредоксин 2 (Ргх2)

6.7.3. Пероксиредоксин 3 (РгхЗ)

6.7.4. Пероксиредоксин 4 (Ргх4)

6.7.5. Пероксиредоксин 5 (Ргх5)

6.7.6. Пероксиредоксин 6 (Ргхб)

7. Свободнорадикальные патологии

7.1. Лучевая болезнь

7.1.1. Механизм действия ионизирующего излучения

7.1.2. Современные подходы в терапии лучевой болезни

7.2. Свободнорадикальные патологии сердечно-сосудистой системы

7.2.1. Атеросклероз

7.2.2. Диабет

7.2.3. Общность диабета и атеросклеороза

7.3. Ишемически - реперфузионные поражения

7.3.1. Механизм ишемически - реперфузионного поражения

7.3.2. Современные подходы в терапии ишемически-реперфузионных поражений

7.4. Термические и химические ожоги эпителиальных тканей

7.4.1. Патогенез ожога

7.4.2. Современные подходы в лечении ожогов

8. Антиоксидантны в лечении свободнорадикальных патологий

8.1. Низкомолекулярные антиоксиданты (ловушки радикалов, сульфгидрильные соединения)

8.2. Источники N0

8.3. Митохондриально-направленные антиоксиданты

8.4. Селен и селен-содержащие соединения

8.5. Миметики антиоксидантных ферментов

8.6. Экзогенные ферменты-антиоксиданты

8.6.1. Испытания некоторых экзогенных ферментов-антиоксидантов

8.6.2. Перспективы применения ферментов-антиоксидантов

8.7. Комбинированная терапия свободнорадикальных патологий

II. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ

1. МАТЕРИАЛЫ

2. МЕТОДЫ

3

2.1. Молекулярно-биологические методы

2.1.1. Выделение РНК

2.1.2. Синтез кДНК

2.1.3. Клонирование генов РКОХ1-6

2.1.4. Мутагенез гена РЯБХ6

2.1.5. Получение генно-инженерных конструкций модифицированных пероксиредоксинов

2.1.6. Нокдаун гена РЯБХ6

2.1.7. Суперэкспрессия гена РКОХ6

2.1.8. ПЦР в реальном времени

2.2. Биохимические методы

2.2.1. Получение рекомбинантных ферментов

2.2.2. Определение концентрации белка

2.2.3. Определение уровня бактериальных эндотоксинов в препаратах рекомбинантных пероксиредоксинов

2.2.4. Определение наличия геномной ДНК Е.еоН

2.2.5. Получение белков, меченых БГГС

2.2.6. Определение пероксидазной активности

2.2.7. Определение констант Михаэлиса (Км)

2.2.8. Определение оптимума рН и температуры пероксидазной активности

2.2.9. Определение термостабильности ферментов по остаточной пероксидазной активности

2.2.10. Защита плазмидной ДНК от одно- и двуцепочечных разрывов

2.2.11. Нейтрализация долгоживущих радикалов белков (ДЖРБ)

2.2.12. Определение супероскиддисмутазной активности

2.2.13. Иммунноблоттинг

2.2.14. Иммуноферментный анализ

2.2.15. Измерение концентрации оксида азота (N0) в сыворотке крови

2.2.16. Биохимический анализ крови

2.2.17. Определение уровня перекисного окисления липидов

2.3. Биофизические методы

2.3.1. Дифференциальная сканирующая калориметрия

2.3.2. Динамическое светорассеяние

2.3.3. Спектроскопия кругового дихроизма

2.3.4. Малоугловое рентгеновское рассеяние

2.3.5. Лазерная допплеровская флуометрия

2.4. Гистологический анализ

2.4.1. Общая процедура гистологического анализа

2.4.2. Гистологический анализ миокарда трансплантированного сердца

2.4.3. Гистологический анализ трахеи

2.4.4. Гистологический анализ тканей почек

2.4.5. Гистологический анализ тканей кишечника

2.4.6. Иммуногистохимический анализ тканей

2.4.7. Микроядерный тест

2.4.8. Гематологический анализ

2.5. Клеточные модели

2.5.1. Гипергликемия бета-клеток RIN-m5F

2.5.2. Облучение эмбриональных фибробластов 3Т3

2.5.3. Определение уровня окислительного стресса в клетках

2.5.4. Оценка проникновения экзогенного Prx6 в клетки 3Т3

2.5.5. Оценка апоптоза и некроза клеток

2.6. Животные модели

2.6.1. Экспрессия пероксиредоксинов в раннем онтогенеза позвоночных

2.6.2. Экспрессия пероксиредоксинов в легких крыс в пренатальный и постнатальный период развития

2.6.3. Ретроградная перфузия изолированного сердца крысы

2.6.4. Модель гетеротопической трансплантации сердца крысы

2.6.5. Модель билатерального ишемически-реперфузионного поражения почек

2.6.6. Модель ишемически-реперфузионного поражения одной почки,

с нефроэктомией второй почки

2.6.7. Модель ишемически-реперфузионного поражения тонкого кишечника

2.6.8. Модель химического ожога верхних дыхательных путей

2.6.9. Модель аллоксан-индуцированного диабета мышей

2.6.10. Модель тотального облучения мышей рентгеновским излучением

2.7. Биоинформатические методы

2.8. Статистические методы

III. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ

1. Роль эндогенных пероксиредоксинов в поддержании редокс-гомеостаза в клетках в нормальных и стрессовых условиях

1.1. Экспрессия пероксиредоксинов в раннем онтогенезе позвоночных

1.2. Экспрессия пероксиредоксинов в органах дыхания позвоночных

1.3. Экспрессия пероксиредоксинов в почках, кишечной ткани и кровеносных сосудах в нормальных условиях и при ишемии-реперфузии

1.4. Экспрессия пероксиредоксинов в клетках эндотелия сосудов человека

1.5. Экспрессия генов пероксиредоксинов в клетках костного мозга мышей в нормальных условиях и после облучения

1.6. Роль эндогенных пероксиредоксинов в радиорезистентности эмбриональных фибробластов мыши

1.6.1. Нокдаун пероксиредоксина 6 в эмбриональных фибробластах мыши

1.6.2. Суперэкспрессия пероксиредоксина 6 в эмбриональных фибробластах

мыши

1.7. Заключение по эндогенным пероксиредоксинам

2. Получение и характеристика рекомбинантных пероксиредоксинов

5

2.1. Выделение и очистка рекомбинантных пероксиредоксинов

2.2. Физико-химическая характеристика рекомбинантных пероксиредоксинов

3. Исследование защитного действия экзогенных пероксиредоксинов на животных и клеточных моделях окислительного стресса

3.1. Время циркуляции экзогенных пероксиредоксинов в крови животных

3.2. Исследование терапевтической активности рекомбинантных пероксиредоксинов на моделях ишемически-реперфузионного поражения

3.2.1. Ишемия - реперфузия изолированного и трансплантированного средца крысы

3.2.2. Ишемия - реперфузия почек крысы и мыши

3.2.3. Ишемия - реперфузия тонкого кишечника крысы

3.3. Исследование защитного действия рекомбинантных пероксиредоксинов на модели химического ожога верхних дыхательных путей крысы

3.4. Исследование защитного действия экзогенных пероксиредоксинов на модели аллоксан - индуцированного сахарного диабета 1 типа у мышей

3.5. Исследование радиозащитного действия экзогенных пероксиредоксинов на модели тотального облучения мышей ионизирующим излучением

3.6. Исследование молекулярных механизмов защитного действия экзогенных пероксиредоксинов

3.6.1. Влияние экзогенного Prx6 на клетках 3Т3 с нормальной и подавленной активностью TLR4 в нормальных условиях

3.6.2. Влияние экзогенного Prx6 на облученные клетки 3T3 с нормальной и подавленной активностью TLR4

3.6.3. Моделирование связывания Prx6 с TLR4

3.6.4. Радиозащитное действие экзогенного Prx6 на нормальных клетках 3Т3

3.6.5. Радиозащитное действия экзогенного Prx6 на клетках 3Т3 с нокдауном PRDX6

3.6.6. Экзогенный Prx6 проникает в клетки 3Т3

3.6.7. Выводы по механизмам действия экзогенных пероксиредоксинов

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

ВЫВОДЫ

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

ПРИЛОЖЕНИЕ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Роль пероксиредоксинов в регуляции окислительно-восстановительного гомеостаза в живых системах»

ВВЕДЕНИЕ

Актуальность и степень разработанности проблемы

Переход на кислородное окисление органических субстратов способствовал росту извлекаемой энергии и бурному эволюционному прогрессу аэробных организмов. Тем не менее, у такой формы метаболического прогресса существует обратная сторона -возможность образования побочных продуктов кислородного дыхания, таких как активные формы кислорода (АФК) [Меньщикова и др., 2006]. В нормальных условиях примерно 90% АФК в клетке образуются в митохондриях из-за утечки 1-2% электронов на молекулярный кислород в дыхательной цепи [McCord, 2000], оставшиеся 10% АФК образуются комплексом ферментов-оксидаз [Meo Di et al., 2016]. АФК представляют из себя гетерогенный класс соединений, которые способны окислять все известные биомолекулы. В нормальной концентрации АФК участвуют в передаче внутриклеточных и межклеточных сигналов, а также играют важную роль в иммунном ответе. В организме токсическое действие АФК предотвращается широким спектром низкомолекулярных антиоксидантов и комплексом специализированных антиоксидантных ферментов [Меньщикова и др., 2006]. Слаженная работа дыхательной цепи митохондрий, комплекса оксидаз и антиоксидантной системы обеспечивает поддержание окислительно-восстановительного (редокс) гомеостаза клетки [Sies and Jones, 2020]. Нарушение редокс гомеостаза клетки под действием внешних (гипероксия, ионизирующая радиация и т.п.) или внутренних факторов (активация оксидаз, нарушение функции антиоксидантов) приводит к гиперпродукции АФК и их производных (нитрозилирующие агенты, гипогалогениты, карбонилы и др.), что вызывает окислительные повреждения всех важнейших биологических макромолекул (ДНК, белки, липиды и углеводы) и приводит к развитию окислительного стресса, лежащего в основе многих патологических состояний [Lankin and Tikhaze, 2016; Шарапов и др., 2018].

Наиболее эффективным способом нейтрализации АФК является ферментативный катализ. К основным ферментам-антиоксидантам относятся: супероксиддисмутазы (SOD), каталаза (CAT), глутатионпероксидазы (GPx), тиоредоксины (Trx), глутатион-S-трансферазы и пероксиредоксины (Prx). Среди указанных ферментов наименее исследованными являются представители семейства пероксиредоксинов, т.к. они были открыты относительно недавно [Flohé and Harris, 2007]. Пероксиредоксины (Prx) - это эволюционно древнее семейство селен-независимых пероксидаз, которое широко представленное в живом мире (от бактерий до человека), классификация которых основана на числе цистеинов в активном центре (1-Cys Prx и 2-Cys Prx) и особенностях

механизма катализа [Шарапов и др., 2014]. У млекопитающих обнаружено 6 представителей семейства пероксиредоксинов: Prx1-Prx4 (типичные 2-Cys Prx), Prx5 (атипичные 2-Cys Prx) и Prx6 (1-Cys Prx). Отличительной чертой пероксиредоксинов является их широкая субстратная специфичность - способность нейтрализовать широкий спектр неорганических и органических гидропероксидов, благодаря чему они играют важную роль в поддержании редокс гомеостаза в клетке. Кроме того, Prx 1-6 проявляют максимальную активность в микромолярных (физиологических допустимых) концентрациях гидропероксидов [Portillo-Ledesma et al., 2018; Шарапов и др., 2021], в то время как для CAT, GPx и большинства других пероксидаз эти значения находятся в миллимолярных диапазонах концентраций [Flohe et al., 2011], которые (за исключением пероксисом) не встречаются в живых клетках. В нормальных условиях концентрация H2O2 внутри клеток редко превышает 1-5 мкМ, при развитии патологических процессов она достигает 150 мкМ, а при концентрации свыше 200 мкМ вызывает апоптоз и некроз клеток [Schröder and Eaton, 2008; Sies and Jones, 2020]. Кроме пероксидазной активности, пероксиредоксины проявляют шаперонную, фосфолипазную и сигнально-регуляторную функцию, тем самым оказывая влияния на многие клеточные процессы [Perkins et al., 2014], поэтому нарушение нормального уровня Prx 1-6 в клетке приводит к развитию различных патологических состояний [Шарапов и Новоселов, 2019; Lee et al., 2020]. При этом механизмы защитного действия эндогенных пероксиредоксинов и их роль в сигнально-регуляторных путях клетки до сих пор недостаточно изучены.

Исследование роли пероксиредоксинов в поддержании редокс гомеостаза клетки как в норме, так и при патологических состояниях является предметом активных исследований, т.к. это расширяет понимание таких важных процессов как пролиферация, дифференцировка клеток, апоптоз и канцерогенез [Шарапов и Новоселов, 2019]. Кроме того, экспериментальные данные указывают на возможность практического применения рекомбинантных пероксиредоксинов и их модифицированных форм для коррекции патологических процессов, связанных с окислительным стрессом [Новоселов и др., 2011; Палутина и др., 2015; Gordeeva et al., 2015; Sharapov et al., 2017, 2018, 2019; Goncharov et al., 2019; Грудинин и др., 2020; Sharapov et al., 2020, 2021].

Таким образом, исследование антиоксидантных и сигнально-регуляторных свойств эндогенных и экзогенных пероксиредоксинов является актуальной и практически важной задачей.

Цели исследования

1. Исследование роли эндогенных пероксиредоксинов в поддержании окислительно-восстановительного гомеостаза и адаптации к окислительному стрессу в живых системах.

2. Исследование защитных свойств экзогенных пероксиредоксинов и их модифицированных форм в условиях окислительного стресса на различных животных моделях.

Задачи исследования

1. Оценить вклад эндогенных пероксиредоксинов в антиоксидантную защиту позвоночных в нормальных условиях и при моделируемом окислительном стрессе. Определить наиболее активные изоформы пероксиредоксинов в антиоксидантном ответе клетки.

2. Провести клонирование генов пероксиредоксинов (PRDX1-6) и их генно-инженерную модификацию с целью увеличения антиоксидантных и терапевтических свойств.

3. Провести синтез рекомбинантных пероксиредоксинов и их модифицированных форм в бактериальных клетках E. coli. Получить чистые препараты пероксиредоксинов, провести их физико-химическую характеристику, выявить наиболее перспективные изоформы для практического применения, с целью подавления окислительного стресса в пораженных тканях.

4. Провести оценку защитного действия рекомбинантных пероксиредоксинов и их модифицированных форм на животных моделях ишемически-реперфузионного поражения сердца, почек и тонкого кишечника.

5. Провести оценку защитного действия экзогенных пероксиредоксинов на модели химического ожога верхних дыхательных путей крысы.

6. Провести оценку защитного действия экзогенных пероксиредоксинов на модели аллоксан - индуцированного сахарного диабета 1-го типа у мышей.

7. Провести оценку защитного действия экзогенных пероксиредоксинов на модели тотального облучения мышей ионизирующим излучением.

8. Исследовать молекулярные механизмы защитного действия экзогенных пероксиредоксинов на клеточной модели окислительного стресса.

Научная новизна

Получены новые сведения о роли ферментов - антиоксидантов пероксиредоксинов

в поддержании окислительно-восстановительного гомеостаза клеток в нормальных и

11

стрессовых условиях. Выявлена особенность экспрессии для всех изоформ семейства пероксиредоксинов (PRDX1-6) в ответ на окислительный стресс на всех уровнях организации живых систем (от клеточного до организменного). Доказано, что наиболее активно экспрессируемыми изоформами являются пероксиредоксины PRDX1, PRDX2 и PRDX6.

Показано влияние уровня эндогенного белка Prx6 на физиологию клетки. В частности, нокдаун гена PRDX6 существенно снижает антиоксидантный статус клеток и устойчивость к окислительному стрессу, увеличивает апоптотическую гибель в условиях воздействия ионизирующего излучения. Напротив, суперэкспрессия гена PRDX6 увеличивает радиорезистентность клеток, подавляет апоптоз, стимулирует их рост и пролиферацию. Повышение уровня эндогенного Prx6 вызывает рост уровня маркера клеточной пролиферации Ki67 и подавление маркеров апоптоза - эффекторной каспазы-3 и транскрипционного фактора p53. Впервые установлена обратная связь между уровнем Prx6 и p53 в клетке.

Сравнительный анализ физико-химических свойств рекомбинантных пероксиредоксинов из различных организмов (шпорцевой лягушки, мыши и человека) позволил определить изоформы с наибольшей антиоксидантной активностью (Prx1, Prx2, Prx6), которые эффективны в нейтрализации окислительного стресса. Кроме того, с применением генно-инженерных подходов впервые проведена модификация наиболее перспективного белка - Prx6 и получены изоформы, обладающие несколькими антиоксидантными активностями (PSH, состоящий из MnSOD E. coli и Prx6 человека) и повышенной проникающей способностью в клетки (AP7-Prx6, TAT-Prx6, PEP-Prx6).

Впервые проведено сравнительное исследование защитной функции экзогенных рекомбинантных пероксиредоксинов и их модифицированных форм в условиях in vitro и in vivo. Впервые показан защитный эффект применения экзогенных пероксиредоксинов на животных моделях при свободнорадикальных патологических состояниях: ишемически-реперфузионное поражение органов (сердца, почек и кишечника), химический ожог респираторного тракта, аллоксан-индуцированный диабет, тотальное облучение сублетальными и летальными дозами ионизирующей радиации.

Впервые показано, что защитное действия экзогенных пероксиредоксинов включает в себя несколько аспектов. Наиболее важной составляющей антиоксидантной защиты экзогенных пероксиредоксинов является их способность к нейтрализации широкого спектра органических и неорганических гидропероксидов. Кроме того, на примере экзогенного Prx6 впервые показано иммунокорректирующее действие пероксиредоксинов, опосредованное взаимодействием с рецептором TLR4. Экзогенный

12

Ргхб стимулируют TLR4/NF-кB сигнальный путь, вызывая специфическое фосфорилирование №^кВ (S536ph), модулирующее его транскрипционную активность и препятствующее апоптозу клетки, а также запускающее регенерационные процессы. Впервые показано, что экзогенный Ргхб способен проникать в клетки, предположительно благодаря своей фосфолипазной активности (aiPLA2), тем самым непосредственно оказывая влияние на антиоксидантный статус клеток и внутриклеточные процессы.

Теоретическая и практическая значимость работы

С фундаментальной точки зрения результаты данной работы могут представлять интерес для исследователей в области биофизики клетки, молекулярной биологии и медицины, поскольку вносят существенный вклад в понимание роли пероксиредоксинов в регуляции окислительно-восстановительного гомеостаза клетки в нормальных условиях и при окислительном стрессе, который является основным механизмом развития многих патологических состояний. Экспериментальные подходы, разработанные в ходе работы, могут способствовать развитию новых направлений в области белковой инженерии оксидоредуктаз и редокс биологии в целом. Полученные знания о механизмах действия экзогенных пероксиредоксинов могут внести вклад в развитии технологий защиты от окислительного стресса биологических объектов разного уровня организации (клетки, ткани, изолированные органы, организм).

С практической точки зрения, результаты исследования могут быть основой для проведения клинических испытаний рекомбинантных пероксиредоксинов, с целью создания на их основе нового класса лекарственных препаратов антиоксидантного действия для профилактики и лечения заболеваний, вызванных или сопровождающихся окислительным стрессом.

Проведенные исследования расширяют понимание роли пероксиредоксинов в канцерогенезе. Данные о том, что суперэкспрессия эндогенных пероксиредоксинов подавляет апоптоз клеток, активирует их рост и пролиферативную активность, существенно увеличивая резистентность к окислительному стрессу, позволят разработать новые подходы в радио- или химиотерапии рака. В частности, такие подходы могут быть основаны на целенаправленном подавлении экспрессии эндогенных пероксиредоксинов, что может привести к снижению радиорезистентности опухолевых клеток и повысить эффективность радиотерапии.

Кроме того, результаты исследования могут быть использованы в курсах лекций и учебных пособиях по биофизике и молекулярной биологии.

Методология и методы диссертационного исследования

В работе были использованы молекулярно-биологические (клонирование генов, мутагенез, ПЦР в реальном времени), биохимические (выделение ферментов, определение каталитической активности, субстратной специфичности, условий реакции, иммунобиологические методы исследований), биофизические (спектральные и калориметрические методы исследования белков, хемилюминесценция, облучение биологических объектов рентгеновскими лучами), цитологические и гистохимические методы исследований (конфокальная микроскопия клеток и тканей, иммуногистохимия), с применением современного оборудования. Проведены исследования защитного действия экзогенных пероксиредоксинов на животных моделях (мыши, крысы): тотального облучения ионизирующим излучением, аллоксан-индуцированного диабета, ишемически-реперфузионного поражения (сердца, почек и кишечника), а также химического ожога верхних дыхательных путей. Все работы с животными проводились в соответствии с международно-правовыми нормами указанных в Европейской конвенции ETS №123 «О защите позвоночных животных, используемых для экспериментов или в иных научных целях» и руководством по работе с лабораторными животными ИБК РАН №57.30.12.2011.

Основные положения, выносимые на защиту

1. Эндогенные пероксиредоксины играют ключевую роль в поддержании окислительно-восстановительного гомеостаза в клетках позвоночных в нормальных и стрессовых условиях, участвуют в процессах пролиферации и апоптоза клеток через регуляцию уровня эндогенных пероксидов и влияние на ключевые транскрипционные факторы клетки (NRF2, NF-kB, HIF-1a и p53). Выявлены наиболее активно-экспрессируемые гены пероксиредоксинов (PRDX1, PRDX2 и PRDX6) как в норме, так и при окислительном стрессе. Нокдаун гена PRDX6 снижает резистентность клеток к окислительному стрессу. Напротив, суперэкспрессия PRDX6 увеличивает устойчивость клеток к окислительному стрессу, способствуя росту пролиферативной активности и снижению апоптотической гибели, что сопровождается подавлением уровня проапоптотических факторов (p53 и эффекторной каспазы-3).

2. Получены рекомбинантные формы пероксиредоксинов (Prx1-6) из филогенетически отдаленных организмов и проведена их физико-химическая характеристика, которая позволила выявить изоформы с наибольшей антиоксидантной активностью Prxl, Prx2, Prx6 и химерного белка PSH (Prx6 человека + MnSOD E. coli), представляющие интерес для практического применения.

3. Введение рекомбинантных пероксиредоксинов (Ргхб, РБИ) в перфузирующий раствор способствует сохранению морфо-функционального состояния изолированного сердца крысы, а также при использовании Ргхб увеличивает вероятность его успешной трансплантации.

4. Внутривенное введение пероксиредоксинов (Ргх1, Ргх2, Ргхб, РБИ) при ишемически-реперфузионном поражением почек способствует росту выживаемости экспериментальных животных, сохранению морфо-функционального состояния почечных тканей, снижению уровня перекисного окисления липидов и нормализации профиля экспрессии маркерных генов апоптоза и окислительного стресса.

5. Аппликация пероксиредоксинов (Ргхб, РБИ) в область химического ожога трахеи способствует существенному ускорению регенерации и восстановлению морфо-функционального состояния эпителия.

6. Введение рекомбинантного пероксиредоксина (Ргхб) мышам с тяжелой формой аллоксан-индуцированного диабета предотвращает гипергликемию, снижает уровень смертности, подавляет апоптоз Р-клеток в островках Лангерганса. Добавление рекомбинантного Ргхб в культуру Р-клеток инсулиномы крысы RIN-m5F нивелирует токсичность гипергликемии и провоспалительных цитокинов (ТКР-а и 1Ь-1Р), подавляя апоптоз клеток благодаря стимуляции секреции инсулина и подавлению роста уровня активных форм кислорода.

7. Внутривенное введение рекомбинантных пероксиредоксинов (Ргх1, Ргх2, Ргхб, РБИ) перед тотальным облучением мышей сублетальными и летальными дозами рентгеновского излучения способствует существенному росту выживаемости животных, сохранению наиболее радиочувствительных тканей животных: костного мозга и кишечника, тем самым снижая тяжесть острой лучевой болезни.

8. Защитный эффект экзогенных пероксиредоксинов обусловлен антиоксидантной активностью - способностью восстанавливать широкий спектр органических и неорганических гидропероксидов, а также их сигнально-регуляторной функцией, опосредованной взаимодействием с толл-подобным рецептором 4 (TLR4) и последующей активацией транскрипционного фактора КР-кВ, фосфорилированного по остатку 853брЬ. Активация ТЬК4/№-кВ- 853брЬ способствует росту пролиферативной активности клеток, подавлению апоптоза и запуску репарационных процессов, тем самым способствуя росту устойчивости клетки к окислительному стрессу.

9. Экзогенный Ргхб (предположительно благодаря фосфолипазной активности) способен проникать в клетки 3Т3, тем самым непосредственно оказывая влияние на антиоксидантный статус клеток и внутриклеточные процессы.

Степень достоверности и апробация результатов

Достоверность результатов диссертации определяется применением современных методик, высококачественных расходных материалов и современного оборудования при проведении экспериментов. Анализ результатов выполнен с применением пакетов статистического анализа (MS Excel, SigmaPlot 11). Результаты работы были опубликованы в рецензируемых научных отечественных и международных журналах: Биохимия, Биофизика, Молекулярная биология, Доклады Академии Наук, Antioxidants, Archives of Biochemistry and Biophysics, Biochemical Engineering Journal, Cell and Tissue Research, Cells Tissues Organs, Digestive Diseases and Sciences, Free Radical Research, Free Radical Biology and Medicine, Journal of Diabetes Research и др. Результаты исследований были доложены и представлены на отечественных и международных конференциях: VIII «Биоантиоксидант» (Москва, 2010); «IV, V, VI Съезд биофизиков России» (Нижний -Новгород, 2012; Ростов-на-Дону, 2015; Сочи, 2019); European Respiratory Society Annual Congress (Barselona, 2013); XXIII Национальный Конгресс по болезням органов дыхания (Казань, 2013); «Современные проблемы биофизики сложных систем» (Воронеж, 2013); Пущинская школа-конференция молодых ученых «Биология - наука XXI века» (Пущино, 2013, 2014, 2015, 2018, 2019); «Экспериментальная и теоретическая биофизика 15, 17» (Пущино, 2015, 2017); «Медико-биологические проблемы токсикологии и радиобиологии» (Санкт-Петербург, 2015); «Актуальные проблемы радиобиологии и астробиологии. Генетические и эпигенетические эффекты ионизирующих излучений» (Дубна, 2016); «Современные проблемы общей и космической радиобиологии» (Дубна, 2017); «Проблемы химической защиты и репарации при радиационных воздействиях» (Дубна, 2018).

Заключение диссертации по теме «Другие cпециальности», Шарапов Марс Галиевич

ВЫВОДЫ

1. Показано, что эндогенные пероксиредоксины (Ргх1-6) играют ключевую роль в поддержании окислительно-восстановительного гомеостаза в живых системах, участвуя в процессах роста, пролиферации и апоптоза клеток, через регуляцию уровня внутриклеточных пероксидов и влияние на ключевые транскрипционные факторы.

2. Изменение уровня эндогенных пероксиредоксинов непосредственно влияет на физиологию клетки и ее устойчивость к окислительному стрессу. В частности, снижение уровня Prx6 приводит к росту апоптотической гибели клеток и снижению их радиорезистентности. Напротив, увеличение уровня Prx6 приводит к росту устойчивости к радиации, подавлению апоптоза и стимуляции пролиферативной активности клеток. Впервые показано, что антиапоптотический эффект эндогенного Prx6 связан с подавлением транскрипционного фактора p53.

3. Показана изоформ-специфическая индукция экспрессии генов пероксиредоксинов PRDX1-6 в ответ на окислительный стресс. Наибольший уровень экспрессии среди исследованных изоформ пероксиредоксинов как в нормальных, так и в стрессовых условиях показан для генов PRDX1, PRDX2 и PRDX6.

4. Физико-химическая характеристика рекомбинантных пероксиредоксинов и их модифицированных форм показала, что наибольшей пероксидазной / антиоксидантной активностью обладают Ргх1, Ргх2, Ргх6 и химерный белок РБИ (состоящий из Ргх6 и МиБОБ). Рекомбинантные пероксиредоксины не проявляют цитотоксичности и не вызывают побочных эффектов при различных способах введения животным (внутривенном, внутримышечном, внутрибрюшинном и местном способе применения). Кроме того, экзогенный Prx6 способен проникать в клетки, предположительно благодаря своей фосфолипазной активности (aiPLA2), тем самым непосредственно оказывая влияние на антиоксидантный статус клеток и внутриклеточные процессы.

5. Экзогенные пероксиредоксины (Ргх6 и РБИ) в составе перфузионных растворов способствуют сохранению морфо-функционального состояния изолированного сердца крысы, а также увеличивает вероятность его успешной гетеротопической трансплантации.

6. Применение экзогенных пероксиредоксинов при ишемическом поражении почек (Ргх1, Ргх2, Ргх6, РБИ), мезентериальных сосудов и тонкого кишечника (Ргх6) увеличивает выживаемость животных, подавляет окислительные процессы и способствует сохранению морфо-функционального состояния ишемизированных тканей на стадии реперфузии. Экзогенные пероксиредоксины способствуют росту уровня N0 в крови,

который связан с Prx-опосредованной индукцией экспрессии NO-синтаз (eNOS, iNOS), что приводит к быстрой нормализации микроциркуляции кровотока при ишемии-реперфузии.

7. Экзогенные пероксиредоксины (Prx6 и PSH), введенные в область химического ожога трахеи крысы, способствуют активации регенерации реснитчатого эпителия и ~ 2-х кратному ускорению восстановления морфо-функционального состояния слизистой.

8. Доказана эффективность применения экзогенного Prx6 на мышах с тяжелой формой аллоксан-индуцированного диабета 1-го типа по снижению смертности животных, подавлению гипергликемии и апоптоза в-клеток в островках Лангерганса. В условиях in vitro экзогенный Prx6 предотвращает цитотоксический эффект гипергликемии и действия провоспалительных цитокинов (TNF-a и IL-1P), благодаря стимуляции секреции инсулина и подавлению продукции активных форм кислорода в в-клетках инсулиномы крысы RIN-m5F.

9. Экзогенные пероксиредоксины (Prxl, Prx2, Prx6, PSH) оказывают радиозащитный эффект при облучении сублетальными и летальными дозами рентгеновского излучения, способствуя существенному росту выживаемости животных (до 100% при летальной дозе 7 Гр) и сохранению наиболее радиочувствительных тканей животных (костного мозга и слизистой оболочки кишечника). Факторы изменения дозы (ФИД) исследованных рекомбинантных пероксиредоксинов находятся в диапазоне 1,3 - 1,4.

10. Молекулярные механизмы защитного действия экзогенных пероксиредоксинов включают в себя несколько составляющих. Наиболее важной (~80% защитного эффекта) является способность пероксиредоксинов к нейтрализации широкого спектра органических и неорганических гидропероксидов. Кроме того, на примере экзогенного Prx6 показано его взаимодействие с рецептором TLR4, что приводит к активации транскрипционного фактора NF-kB и его специфическому фосфорилированию (S536ph), которое препятствует апоптозу и запускает регенерационные процессы в клетке (~20% защитного эффекта).

Список литературы диссертационного исследования доктор наук Шарапов Марс Галиевич, 2021 год

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Андрианова Н.В., Зоров Д.Б., Плотников Е.Ю. Воспаление и окислительный стресс как мишени для терапии ишемического повреждения почек. // Биохимия. - 2020. - Т.85. -С.1873-1886.

2. Бабских Е.Б., Глебовский В.Д., Коган А.Б., Коротько Г.Ф., Косицкий Г.И. Физиология человека. 1985. 3-е изд. - М.: Медицина, - 544 с.

3. Басараб Д.А., Багдасаров В.В., Багдасарова Е.А., Зеленский А.А., Атаян А.А. Патофизиологические аспекты проблемы острой интестинальной ишемии. // Инфекции в хирургии. - 2012. - Т.2. - С.6-21.

4. Булаева Н.И., Голухова Е.З. Эндотелиальная дисфункция и оксидативный стресс: роль в развитии кардиоваскулярной патологии // Креативная кардиология. - 2013. - Т.1, -С.14-22.

5. Васин М.В., Ушаков И.Б. Радиомодуляторы как средства биологической защиты от окислительного стресса при воздействии ионизирующей радиации. // Успехи Современной Биологии. - 2020. - Т.140. - С.3-18.

6. Владимиров Ю.А. Свободные радикалы в биологических системах. // Соросовский Образовательный Журнал. - 2000. - Т.6. - С.13-19.

7. Владимиров Ю.А., Проскурнина Е.В. Свободные Радикалы И Клеточная Хемилюминесценция. // Успехи Биологической Химии. - 2009. - Т.49. - С.341-388.

8. Волкова А.Г., Шарапов М.Г., Равин В.К., ... Новоселов В.И. Эффект различных ферментов - антиоксидантов на регенеративные процессы в эпителии трахеи после химического ожога. // Пульмонология. - 2014. - Т.6. - С.84-90.

9. Гончаров Р.Г., Фильков Г.И., Трофименко А.В., Бояринцев В.В., Новоселов В.И., Шарапов М.Г. Защитный эффект химерного фермента-антиоксиданта PSH при ишемически-реперфузионном поражении почек. // Биофизика. - 2020. - Т.65. - С.349-359.

10. Гордеева A.E., Шарапов М.Г., Евдокимов В.А., Новоселов В.И., Фесенко Е.Е. Влияние экзогенного пероксиредоксина 6 на функциональные параметры изолированной почки крысы. // Биофизика. - 2020. Т.65. - С.340-348.

11. Готье С.В., Хомяков С.М. Обоснование рационального числа центров трансплантации и донорских баз в российской федерации, их географии и номенклатуры. // Вестник трансплантологии и искусственных органов. - 2013. - Т.15. - С.5-15.

12. Грачева В.В., Карпова И.В., Якимовский А.Ф. Основы физиологии почки. 2017. Учебное пособие. - СПб.:СпецЛит, - 53 с.

13. Гребенюк А.Н., Легеза В.И., Тарумов Р.А. Радиомитигаторы: перспективы использования в системе медицинской противорадиационной защиты. // Гигиена и физиология военного труда. - 2014. - Т.6. - С.39-43.

14. Григорьев П.А., Шарапов М.Г., Новоселов В.И. Потенциал-зависимые катионные каналы, формируемые пероксиредоксином-6 в липидном бислое. // Биофизика. - 2015. - Т.60. - С.696-699.

15. Грудинин Н.В., Богданов В.К., Шарапов М.Г., ... Новоселов В.И. Применение пероксиредоксина для прекондиционирования трансплантата сердца крысы. // Вестник трансплантологии и искусственных органов. - 2020. - Т.22. - С.158-164.

16. Гудков С.В., Попова Н.Р., Брусков В.И. Радиозащитные вещества: история, тенденции и перспективы. // Биофизика. - 2015. - Т.60. - С.801-811.

17. Гулиева С.В., Халилов В.Г. Патобиохимические изменения в тканях при ишемии. // Проблемы современной науки и образования. - 2016. - Т.26. - С.16-25.

18. Даньшина М.И., Янкаускас С.С., Моросанова М.А., ... Зоров Д.Б. Новое поколение скулачев-ионов, обладающих выраженным нефро- и нейропротекторным действием. // Биохимия. - 2010. - Т.75. - С.177-184.

19. Жариков А.А., Терехов О.В., Пасов В.В. Лечение больных с поздними лучевыми повреждениями органов малого таза с применением препарата рексод. // Онкология. -2013. - Т.5. - С.26-30.

20. Жиркова Е.А., Спиридонова Т.Г., Брыгин П.А., Макаров А.В., Сачков А.В. Ингаляционная травма (обзор литературы). // Журнал им Н.В. Склифосовского Неотложная медицинская помощь. - 2019. - Т.8. - С.166-174.

21. Зенков Н.К., Ланкин В.З., Меньщикова Е.Б. Окислительный стресс: биохимический и патофизиологический аспекты. М.: МАИК «Наука/Интерпериодика». - 2001. - 343 с.

22. Зиновьев Е.В., Легеза В.И. Основные направления совершенствования местной медикаментозной терапии ран и ожогов. // Обзоры по клинической фармакологии и лекарственной терапии. - 2003. - Т.2. - С.66-72.

23. Зоров Д.Б., Исаев Н.К., Плотников Е.Ю., ... Бабенко В.А. Перспективы митохондриальной медицины. // Биохимия. - 2013. - Т.78. - С.1251-1264.

24. Калинина Е.В., Чернов Н.Н., Новичкова М.Д. Роль глутатиона, глутатионтрансферазы и глутаредоксина в регуляции редокс-зависимых процессов // Успехи Биологической Химии. - 2014. - Т.54. - С.299-348.

25. Карадулева Е.В., Мубаракшина Э.К., Шарапов М.Г., ... Новоселов В.И. Кардиопротективный эффект модифицированных пероксиредоксинов при ретроградной перфузии изолированного сердца крысы в условиях окислительного

310

стресса. // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. - 2015. - Т.160. -С.584-588.

26. Кондратовский П.М., Дубиков А.И., Дорошевская А.Ю. Нарушения в системе белка р53 и их влияние на патогенез хронических лимфопролиферативных заболеваний. // Онкогематология. - 2011. - Т.3. - С.65-75.

27. Кондратьев М.С., Кабанов А.В., Холявка М.Г., Шарапов М.Г., Хечинашвили Н.Н. Компьютерное обоснование точечного мутагенеза пероксиредоксина 6 человека с целью повышения его термостабильности. // Биофизика. - 2016. - Т. 61. - С.18-21.

28. Кочкина А.В., Рогов К.А., Шарапов М.Г., ... Темнов А.А. Влияние пероксиредоксина 6 и паракринных факторов мезенхимальных стволовых клеток на заживление полнослойной кожной раны. // Экспериментальная морфология. - 2017. - Т.2. - С.52-58.

29. Кузин А.М. Структурно-метаболическая теория в радиобиологии. - М. : Наука, - 1986. -284 с.

30. Ланкин В.З., Бондарь Т.Н., Тихазе А.К. Влияние свободных жирных кислот на липопероксидазную активность антиоксидантных ферментов - Se-содержащей глутатионпероксидазы и неселеновой глутатион^-трансферазы // Доклады Академии Наук. - 1997. - Т.357. - С.828-831.

31. Ланкин В.З., Тихазе А.К. Важная роль свободнорадикальных процессов в этиологии и патогенезе атеросклероза и сахарного диабета. // Кардиология. - 2016. - Т.56. - С.97-105.

32. Ланкин В.З., Тихазе А.К., Капелько В.И., ... Беленков Ю.Н. Механизмы окислительной модификации липопротеидов низкой плотности при окислительном и карбонильном стрессах. // Биохимия. - 2007. - Т.72. - С.1330-1341.

33. Ланкин В.З., Тихазе А.К., Коновалова Г.Г. Концентрационная инверсия антиоксидантного и прооксидантного действия ß-каротина в тканях in vivo. // Бюлл. экспер. биол. и мед. - 1999. - Т.128. - С.314-316.

34. Ланкин В.З., Тихазе А.К., Коновалова Г.Г., Одинокова О.А., Дорощук Н.А., Чазова И.Е. Окислительный и карбонильный стресс как фактор модификации белков и деструкции ДНК при сахарном диабете. // Терапевтический Архив. - 2018. - Т.90. - С.46-50.

35. Ланкин В.З., Тихазе А.К., Осис Ю.Г., Вихерт А.. ., Шеве Т. Ферментативная регуляция перекисного окисления липидов в биомембранах: роль фосфолипазы А2 и глутатион-S-трансферазы // Доклады Академии Наук СССР. - 1985. - Т.281. - С.204-207.

36. Ланкин В.З., Шарапов М.Г., Гончаров Р.Г., Тихазе А.К., Новоселов В.И. Природные дикарбонилы ингибируют пероксидазную активность пероксиредоксинов. // Доклады

311

Академии Наук. - 2019. - Т.485. - С.115-118.

37. Ланкин В.З., Шумаев К.Б., Тихазе А.К., Курганов Б.И. Влияние дикарбонилов на кинетические характеристики глутатионпероксидазы. // Доклады Академии Наук. -2017. - Т.475, - С.706-709.

38. Левицкая Н.Н., Гасанов А.М., Пинчук Т.П., Брыгин П.А., Смирнов С.В. Современные возможности эндоскопического лечения ингаляционной травмы и её осложнений. // Эндоскопическая хирургия. - 2012. - Т.2. - С.55-59.

39. Легеза В.И., Гребенюк А.Н., Драчёв И.С., Радиомитигаторы: Классификация, Фармакологические Свойства, Перспективы Применения. // Радиационная Биология Радиоэкология. - 2019. - Т.59. - С.161-169.

40. Логинов Л.П., Смирнов С.В. Комбинированный аутодермотрансплантат при оперативном лечении глубоких ожогов. // Трансплантология. - 2011. - Т.4. - С.5-8.

41. Мелехова О.П. Свободнорадикальные процессы в эмбриогенезе Anura. // Онтогенез. -1976. - Т.7. - С.131-140.

42. Мелехова О.П. Свободнорадикальные процессы в эпигеномной регуляции развития. -М.: Наука, 2010. - 324 с.

43. Меньщикова Е.Б., Ланкин В.З., Зенков Н.К., Бондарь И.А., Круговых Н.Ф., Труфакин В.А. Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты. - М.: Фирма «Слово», -2006. - 556 с.

44. Михайлов В.Ф., Мазурик В.К., Бурлакова Е.Б. Сигнальная функция активных форм кислорода в регуляторных сетях ответа клеток на повреждающие воздействия: участие в реализации радиочувствительности и нестабильности генома. // Радиоционная биология Радиоэкология. - 2003. - Т.43. - С.5-18.

45. Новоселов В.И., Равин В.К., Шарапов М.Г., Софин А.Д., Кукушкин Н.И., Фесенко Е.Е. Модифицированные пероксиредоксины как прототипы лекарственных препаратов мощного антиоксидантного действия. // Биофизика. - 2011. - Т.56. - С.873-880.

46. Новоселов В.И. Роль пероксиредоксинов при окислительном стрессе в органах дыхания. // Пульмонология. - 2012. - Т.1 - С.83-87.

47. Новоселов В.И., Амелина С.Е., Кравченко И.Н., ... Фесенко Е.Е. Роль пероксиредоксина в антиоксидантной системе органов дыхания. // Доклады Академии Наук. - 2000. - Т.375. - С.831-833.

48. Новоселов В.И., Мубаракшина Э.К., Янин В.А., Амелина С.Е., Фесенко Е.Е. Роль антиоксидантных систем в регенерации эпителия трахеи после термического ожога верхних дыхательных путей. // Пульмонология. - 2008. - Т.6. - С.80-83.

49. Новоселова Е.Г., Глушкова О.В., Черенков Д.А., ... Фесенко Е.Е. Продукция белков

312

теплового шока, цитокинов и оксида азота при токсическом стрессе. // Биохимия. -2006. - Т.71. - С.471-480.

50. Новоселова Е.Г., Глушкова О.В., Парфенюк С.Б., Хренов М.О., Лунин С.М., Новоселова Т.В., Шарапов М.Г., Шаев И.А., Новоселов В.И. Защитное влияние пероксиредоксина 6 на бета-клетки поджелудочной железы RIN-m5F при токсических воздействиях глюкозы и цитокинов. // Биохимия. - 2019. - Т.84. - С.819-826.

51. Осипов А.Н., Борисенко Г.Г., Владимиров Ю.А. Биологическая роль нитрозильных комплексов гемопротеинов. // Биохимия. - 2007. - Т.47. - С.259-292.

52. ОФС.1.7.1.0007.15. «Лекарственные средства, получаемые методами рекомбинантной ДНК», 2015.

53. Палутина О.А., Шарапов М.Г., Темнов А.А., Новоселов В.И. Нефропротективный эффект экзогенных ферментов-антиоксидантов при ишемически-реперфузионном повреждении тканей почки. // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. -2015. - Т.160. - С.305-310.

54. Панасенко О.М., Горудко И.В., Соколов А.В. Хлорноватистая кислота как предшественник свободных радикалов в живых системах. // Биохимия. - 2013. - Т.53. -С.195-244.

55. Панасенко О.М., Торховская Т.И., Горудко И.В., Соколов А.В. Роль галогенирующего стресса в атерогенной модификации липопротеинов низкой плотности. // Успехи Биологической Химии. - 2020. - Т.60. - С.75-122.

56. Панов А.В. Активация изопростанового перекисного окисления липидов в митохондриях пергидроксильным радикалом HOY // Молекулярная биология. - 2018. -Т.52. - С.347-359.

57. Пескин А.В. Взаимодействие активного кислорода с ДНК. // Биохимия. - 1997. - Т.62. -С. 1571-1578.

58. Рокицкая Т.И., Чупыркина А.А., Певзнер И.Б., ... Зоров Д.Б. Частичное разобщение дыхания и фосфорилирования как один из путей реализации нефро- и нейропротекторного действия проникающих катионов семейства SKQ. // Биохимия. -2012. - Т.77. - С.1240-1250.

59. Приказ Министерства Здравоохранения Российской Федерации №199н от 1 апреля 2016 г. «Об утверждении правил надлежащей лабораторной практики». - 2016.

60. Соодаева С.К. Свободнорадикальные механизмы повреждения при болезнях органов дыхания. // Пульмонология. - 2012. - Т.1. - С.5-10.

61. Соодаева С.К., Климанов И.А., Никитина Л.Ю. Нитрозивный и оксидативный стресс при заболеваниях органов дыхания. // Пульмонология. - 2017. - Т.27. - С.262-273.

62. Соодаева С.К., Никитина Л.Ю., Климанов И.А. Механизмы развития оксидативного стресса под воздействием аэрополлютантов окружающей среды: потенциал средств антиоксидантной защиты. // Пульмонология. - 2015. - Т.25. - С.736-742.

63. Тарусов Б.Н. Физико-химические механизмы биологического действия ионизирующих излучений. // Успехи соврем биологии. - 1957. - Т.44. - С.171-185.

64. Тимербулатов Ш.В., Сагитов Р.Б., Султанбаев А.У., Асманов Д.И. Диагностика ишемических повреждений кишечника при острых хирургических заболеваниях органов брюшной полости. // Клиническая и экспериментальная хирургия. - 2012. -Т.3. - С.40-52.

65. Турсунов Б.С., Мустафакулов И.Б., Карабаев Х.К., Тагаев К.Р. Патоморфологические изменения в органах дыхания при термоингаляционной травме. Сборник научных трудов 1 съезда комбустиологов Росси., 2005.

66. Ушаков И.Б., Васин М.В. Фармакохимическая защита в дальнем космосе: современный взгляд. // Радиационная Биология Радиоэкология. - 2019. - Т.59. - С.150-160.

67. Хендерсон Д.М. Патофизиология органов пищеварения. Пер. с англ. канд.мед.наук Т.Д.Власова; под ред. акад. Ю.В. Наточина. - СПб.: Невский диалект, М.: БИНОМ., 1997.

68. Черников А.В., Гудков С.В., Усачева А.М., Брусков В.И. Экзогенный 8-оксо-7,8-дигидро-2'-дезоксигуанозин: биомедицинские свойства, механизмы действия, терапевтический потенциал. // Успехи Биологической Химии. - 2017. - Т.57. - С.267-302.

69. Черникова С.Б., Готлиб В.И., Пелевина И.И. Влияние малых доз ионизирующей радиации на чувствительность к последующему облучению. // Радиационная биология, радиоэкология. - 1993. - Т.33. - С.537-541.

70. Шарапов М.Г., Гончаров Р.Г., Гордеева А.Е., ... Ланкин В.З. Ферментативная антиоксидантная система эндотелиоцитов. // Доклады Академии Наук. - 2016а. - Т.471. - С.241-244.

71. Шарапов М.Г., Гордеева А.Е., Гончаров Р.Г., . Новоселов В.И. Влияние экзогенного пероксиредоксина 6 на состояние мезентеральных сосудов и тонкого кишечника при ишемически-реперфузионном поражении. // Биофизика. - 2017. - Т.62. - С.1208-1220.

72. Шарапов М.Г., Гудков С.В., Гордеева А.Е., ... Фесенко Е.Е. Пероксиредоксин 6 -Природный Радиопротектор. // Доклады Академии Наук. - 2016Ь. - Т.467. - С.355-357.

73. Шарапов М.Г., Гудков С.В., Ланкин В.З. Гидропероксид - восстанавливающие ферментные системы В регуляции свободнорадикальных процессов. // Биохимия. -2021. - Т.89. - С.1479-1501.

74. Шарапов М.Г., Новоселов В.И. Каталитическая и сигнально-регуляторная роль пероксиредоксинов в канцерогенезе. // Биохимия. - 2019. - Т.84. - С.147-171.

75. Шарапов М.Г., Новоселов В.И., Равин В.К. Клонирование, экспрессия и сравнительный анализ пероксиредоксина 6 из различных организмов. // Молекулярная биология. -2009. - Т.43. - С.505-511.

76. Шарапов М.Г., Новоселов В.И., Равин В.К. Получение химерного фермента, совмещающего активность супероксиддисмутазы и пероксидазы. // Биохимия. - 2016c. - Т.81. - С.571-579.

77. Шарапов М.Г., Новоселов В.И., Равин В.К. Пероксиредоксины Xenopus laevis. Экспрессия генов в развитии и характеристика ферментов. // Молекулярная биология. -2016d. - Т.50. - С.336-346.

78. Шарапов М.Г., Новоселов В.И., Фесенко Е.Е., Равин В.К. Две изоформы пероксиредоксина 6 Xenopus laevis. // Молекулярная биология. - 2011. - Т.45. - С.1017-1025.

79. Шарапов М.Г., Пеньков Н.В., Гудков СВ., Гончаров Р.Г., Новоселов В.И., Фесенко ЕЕ. Роль межмолекулярных дисульфидных связей в стабилизации структуры пероксиредоксинов. // Биофизика. - 2018a. - Т.63. - С.232-240.

80. Шарапов М.Г., Равин В.К., Новоселов В.И. Пероксиредоксины - многофункциональные ферменты. // Молекулярная биология. - 2014. - Т.48. - С.600-628.

81. Шарапов М.Г., Фесенко Е.Е., Новоселов В.И. Роль пероксиредоксинов в патологиях, сопровождающихся окислительным стрессом. Перспективы применения экзогенных пероксиредоксинов. // Биофизика. - 2018b. - Т.63. - С.734-750.

82. Шевченко Ю.Л., Асташев П.Е., Матвеев С.А., Гудымович В.Г. Эндотелий -структурная основа системы кровообращения: история проблемы. // Вестник Национального медико-хирургического Центра им НИ Пирогова. - 2011. - Т.6. - С.9-15.

83. Шумаев К.Б., Рууге Э.К., Дмитровский А.А., Быховский В.Я., Кухарчук В.В. Влияние антиоксидантов и продуктов перекисного окисления липидов на образование радикала пробукола в липопротеинах низкой плотности. // Биохимия. - 1997. - Т.62. - С.769-773.

84. Щербак Н.С., Овчинников Д.А., Галагудза М.М., ... Шляхто Е.В. Влияние ишемического посткондиционирования на экспрессию белка Вс1-2 в нейронах неокортекса при глобальной ишемии-реперфузии головного мозга у крыс. // Трансляционная медицина. - 2016. - Т.5155. - С.63-72.

85. Эйдус Л.Х. Физико-химические основы радиобиологических процессов и защиты от излучений, 2 изд., Москва, Атомиздат, 216 с., 1979.

86. Эмануэль Н.М., Липчина Л.П. Лейкоз у мышей и особенности его развития при воздействии ингибиторов цепных окислительных процессов. // Докл АН СССР. - 1958.

- Т.121. - С.141-144.

87. Ярмоненко С.П., Вайнсон А.А. Радиобиология человека и животных., - М.: Высш. Шк.,

- 2004. - 549 с.

88. Abbasi A., Corpeleijn E., Postmus D., ... Bakker S.J.L. Peroxiredoxin 4, a novel circulating biomarker for oxidative stress and the risk of incident cardiovascular disease and all-cause mortality. // J Am Heart Assoc. - 2012. - V.1. - P.e002956.

89. Abdul Rahman Sazli F., Jubri Z., Abdul Rahman M., Karsani S.A., Md Top A.G., Wan Ngah W.Z. Gamma-tocotrienol treatment increased peroxiredoxin-4 expression in HepG2 liver cancer cell line. // BMC Complement Altern Med. - 2015. - V.15. - P.1-7.

90. Abdullaev S.A., Anishchenko E.S., Gaziev A.I. Mutant copies of mitochondrial DNA in tissues and plasma of X-rays exposed mice. // Radiats Biol Radioecol. - 2010. - V.50. -P.318-328.

91. Aeby E., Ahmed W., Redon S., Simanis V., Lingner J. Peroxiredoxin 1 Protects Telomeres from Oxidative Damage and Preserves Telomeric DNA for Extension by Telomerase. // Cell Rep. - 2016. - V.17. - P.3107-3114.

92. Ahmed W., Lingner J. PRDX1 and MTH1 cooperate to prevent ROS-mediated inhibition of telomerase. // Genes Dev. - 2018. - V.32. - P.658-669.

93. Ahn H.-M., Yoo J.-W., Lee S., Lee H.J., Lee H.-S., Lee D.-S. Peroxiredoxin 5 promotes the epithelial-mesenchymal transition in colon cancer. // Biochem Biophys Res Commun. - 2017.

- V.487. - P.580-586.

94. Aicardo A., Martinez D.M., Campolo N., Bartesaghi S., Radi R. Biochemistry of Nitric Oxide and Peroxynitrite: Sources, Targets and Biological Implications; in : Biochemistry of Oxidative Stress. 2016, pp 49-77.

95. Alfieri R., Giovannetti E., Bonelli M., Cavazzoni A. New Treatment Opportunities in Phosphatase and Tensin Homolog (PTEN)-Deficient Tumors: Focus on PTEN/Focal Adhesion Kinase Pathway. // Front Oncol. - 2017. - V.7. - P.170.

96. Allocati N., Masulli M., Di Ilio C., Federici L. Glutathione transferases: Substrates, inihibitors and pro-drugs in cancer and neurodegenerative diseases. // Oncogenesis. - 2018. - V.7. - P.8.

97. Altomare A., Baron G., Gianazza E., Banfi C., Carini M., Aldini G. Lipid peroxidation derived reactive carbonyl species in free and conjugated forms as an index of lipid peroxidation: limits and perspectives. // Redox Biol. - 2021. - V.42. - P.101899.

98. An J.H., Seong J.S., Proteomics R., Radiosusceptibility A. Proteomics analysis of apoptosis-regulating proteins in tissues with different radiosensitivity. // J Radiat Res. - 2006. - V.47. -

316

P.147-155.

99. Anderson M.M., Hazen S.L., Hsu F.F., Heinecke J.W. Human neutrophils employ the myeloperoxidase-hydrogen peroxide-chloride system to convert hydroxy-amino acids into glycolaldehyde, 2-hydroxypropanal, and acrolein: A mechanism for the generation of highly reactive a-hydroxy and a,P-unsaturated aldehydes b. // J Clin Invest. - 1997. - V.99. - P.424-432.

100. Angeles D.C., Ho P., Chua L.L., ... Tan E.K. Thiol peroxidases ameliorate LRRK2 mutant induced mitochondrial and dopaminergic neuronal degeneration in Drosophila. // Hum Mol Genet. - 2014. - V.23. - P.3157-3165.

101. Arakawa S. Utilization of glutathione S-transferase Mu 1- and Theta 1-null mice as animal models for absorption, distribution, metabolism, excretion and toxicity studies. // Expert Opin Drug Metab Toxicol. - 2013. - V.9. - P.725-736.

102. Ardanaz N., Pagano P.J. Hydrogen peroxide as a paracrine vascular mediator: Regulation and signaling leading to dysfunction. // Exp Biol Med. - 2006. - V.231. - P.237-251.

103. Armstead W.M., Mirro R., Thelin O.P., ... Leffler C.W. Polyethylene glycol superoxide dismutase and catalase attenuate increased blood-brain barrier permeability after ischemia in piglets. // Stroke. - 1992. - V.23. - P.755-762.

104. Arslan F., de Kleijn D., Timmers L., Doevendans P., Pasterkamp G. Bridging Innate Immunity and Myocardial Ischemia/Reperfusion Injury: The Search for Therapeutic Targets. // Curr Pharm Des. - 2008. - V.14. - P.1205-1216.

105. Atkinson H.J., Babbitt P.C. Glutathione transferases are structural and functional outliers in the thioredoxin fold. // Biochemistry. - 2009. - V.48. - P.11108-11116.

106. Augusto O., Bonini M.G., Amanso A.M., Linares E., Santos C.C.X., De Menezes S.L. Nitrogen dioxide and carbonate radical anion: Two emerging radicals in biology. // Free Radic Biol Med. - 2002. - V.32. - P.841-859.

107. Awasthi Y.C., Zimniak P., Singhal S.S., Awasthi S. Physiological role of glutathione-S-transferases in protection mechanisms against lipid peroxidation: a commentary. // Biochem Arch. - 1995. - V.11. - P.47-54.

108. Azad G.K., Tomar R.S. Ebselen, a promising antioxidant drug: Mechanisms of action and targets of biological pathways. // Mol Biol Rep. - 2014. - V.41. - P.4865-4879.

109. Bae Y.S., Sung J.Y., Kim O.S., ... Rhee S.G. Platelet-derived growth factor-induced H2O2 production requires the activation of phosphatidylinositol 3-kinase. // J Biol Chem. - 2000. -V.275. - P.10527-10531.

110. Baldwin A.S. Control of oncogenesis and cancer therapy resistance by the transcription factor NF-kappaB. // J Clin Invest. - 2001. - V.107. - P.241-246.

111. Balsera M., Buchanan B.B. Evolution of the thioredoxin system as a step enabling adaptation to oxidative stress. // Free Radic Biol Med. - 2019. - V.140. - P.28-35.

112. Banmeyer I., Marchand C., Clippe A., Knoops B. Human mitochondrial peroxiredoxin 5 protects from mitochondrial DNA damages induced by hydrogen peroxide. // FEBS Lett. -2005. - V.579. - P.2327-2333.

113. Bao Y., Williamson G. Metabolism of hydroperoxy-phospholipids in human hepatoma HepG2 cells. // J Lipid Res. - 1996. - V.37. - P.2351-2360.

114. Barranco-Medina S., Krell T., Bernier-Villamor L., Sevilla F., Lázaro J.J., Dietz K.J. Hexameric oligomerization of mitochondrial peroxiredoxin PrxlIF and formation of an ultrahigh affinity complex with its electron donor thioredoxin Trx-o. // J Exp Bot. - 2008. -V.59. - P.3259-3269.

115. Barranco-Medina S., Lázaro J.J., Dietz K.J. The oligomeric conformation of peroxiredoxins links redox state to function. // FEBS Lett. - 2009. - V.583. - P.1809-1816.

116. Barrett W.C., DeGnore J.P., Keng Y.F., Zhang Z.Y., Yim M.B., Chock P.B. Roles of superoxide radical anion in signal transduction mediated by reversible regulation of protein-tyrosine phosphatase 1B. // J Biol Chem. - 1999. - V.274. - P.34543-34546.

117. Bartolini D., Piroddi M., Tidei C., ... Galli F. Reaction kinetics and targeting to cellular glutathione S-transferase of the glutathione peroxidase mimetic PhSeZnCl and its d,l-polylactide microparticle formulation. // Free Radic Biol Med. - 2015. - V.78. - P.56-65.

118. Bast A., Erttmann S.F., Walther R., Steinmetz I. Influence of iNOS and COX on peroxiredoxin gene expression in primary macrophages. // Free Radic Biol Med. - 2010a. -V.49. - P.1881-1891.

119. Bast A., Fischer K., Erttmann S.F., Walther R. Induction of peroxiredoxin I gene expression by LPS involves the Src/PI3K/JNK signalling pathway. // Biochim Biophys Acta - Gene Regul Mech. - 2010b. - V.1799. - P.402-410.

120. Baum N., Dichoso C.C., Carlton C.E. Blood urea nitrogen and serum creatinine. // Urology. - 1975. - V.5. - P.583-588.

121. Beckman J.S., Koppenol W.H. Nitric oxide, superoxide, and peroxynitrite: the good, the bad, and ugly. // Am J Physiol. - 1996. - V.271. - P.C1424-C1437.

122. Benipal B., Feinstein S.I., Chatterjee S., Dodia C., Fisher A.B. Inhibition of the phospholipase A2 activity of peroxiredoxin 6 prevents lung damage with exposure to hyperoxia. // Redox Biol. - 2015. - V.4. - P.321-327.

123. Berg J., Tymoczko J., Stryer L. Lipids and Many Membrane Proteins Diffuse Rapidly in the Plane of the Membrane. Section 12.; in : Biochemistry. W H Freeman, 2002.

124. Berggren M.I., Husbeck B., Samulitis B., Baker A.F., Gallegos A., Powis G. Thioredoxin

318

peroxidase-1 (peroxiredoxin-1) is increased in thioredoxin-1 transfected cells and results in enhanced protection against apoptosis caused by hydrogen peroxide but not by other agents including dexamethasone, etoposide, and doxorubicin. // Arch Biochem Biophys. - 2001. -V.392. - P.103-9.

125. Bernheim F. Biochemical implications of pro-oxidants and antioxidants. // Radiat Res. -1963. - V.Suppl 3. - P.17-32.

126. Beyer T.A., Xu W., Teupser D., ... Werner S. Impaired liver regeneration in Nrf2 knockout mice: Role of ROS-mediated insulin/IGF-1 resistance. // EMBO J. - 2008. - V.27. - P.212-223.

127. Bienert G.P., Chaumont F. Aquaporin-facilitated transmembrane diffusion of hydrogen peroxide. // Biochim Biophys Acta - Gen Subj. - 2014. - V.1840. - P.1596-1604.

128. Bienert G.P., M0ller A.L.B., Kristiansen K.A., ... Jahn T.P. Specific aquaporins facilitate the diffusion of hydrogen peroxide across membranes. // J Biol Chem. - 2007. - V.282. -P.1183-1192.

129. Biteau B., Labarre J., Toledano M.B. ATP-dependent reduction of cysteine-sulphinic acid by S. cerevisiae sulphiredoxin. // Nature. - 2003. - V.425. - P.980-984.

130. Boccitto M., G. Kalb R. Regulation of Foxo-Dependent Transcription by Post-Translational Modifications. // Curr Drug Targets. - 2011. - V.12. - P.1303-1310.

131. Di Bona D., Cippitelli M., Fionda C., ... Craxi A. Oxidative stress inhibits IFN-a-induced antiviral gene expression by blocking the JAK-STAT pathway. // J Hepatol. - 2006. - V.45.

- P.271-279.

132. Bondar' T.N., Lankin V.Z., Antonovsky V.L. The reduction of organic hydroperoxides by glutathione peroxidase and glutfthione S-transferase: the influence of substrate structure. // Dokl Biochem Biophys. - 1989. - V.304. - P.217-220.

133. Bondareva A.A., Capecchi M.R., Iverson S. V., ... Schmidt E.E. Effects of thioredoxin reductase-1 deletion on embryogenesis and transcriptome. // Free Radic Biol Med. - 2007. -V.43. - P.911-923.

134. Bonventre J. V. Kidney injury molecule-1: A translational Journey. // TransAm Clin Climatol Assoc. - 2014. - V.125. - P.293-299.

135. Bonventre J. V, Yang L. Kidney injury molecule-1. // Curr Opin Crit Care. - 2010. - V.16. -P.556-561.

136. Borrelli A., Schiattarella A., Mancini R., ... Mancini A. A recombinant MnSOD is radioprotective for normal cells and radiosensitizing for tumor cells. // Free Radic Biol Med.

- 2009. - V.46. - P.110-116.

137. Botos I., Segal D.M., Davies D.R. The structural biology of Toll-like receptors. // Structure.

319

- 2011. - V.19. - P.447-459.

138. Bouchez S., Fedele F., Giannakoulas G., ... Tschope C. Levosimendan in Acute and Advanced Heart Failure: an Expert Perspective on Posology and Therapeutic Application. // Cardiovasc Drugs Ther. - 2018. - V.32. - P.617-624.

139. Boyanapalli S.S.S., Paredes-Gonzalez X., Fuentes F., ... Kong A.N.T. Nrf2 knockout attenuates the anti-inflammatory effects of phenethyl isothiocyanate and curcumin. // Chem Res Toxicol. - 2014. - V.27. - P.2036-2043.

140. Braakman R. Evolution of cellular metabolism and the rise of a globally productive biosphere. // Free Radic Biol Med. - 2019. - V.140. - P.172-187.

141. Brand M.D. Mitochondrial generation of superoxide and hydrogen peroxide as the source of mitochondrial redox signaling. // Free Radic Biol Med. - 2016. - V.100. - P.14-31.

142. Brigelius-Flohe R., Maiorino M. Glutathione peroxidases. // Biochim Biophys Acta - Gen Subj. - 2013. - V.1830. - P.3289-3303.

143. Brown G.C., Borutaite V. There is no evidence that mitochondria are the main source of reactive oxygen species in mammalian cells. // Mitochondrion. - 2012. - V.12. - P.1-4.

144. Bruskov V.I., Karp O.E., Garmash S.A., Shtarkman I.N., Chernikov A. V., Gudkov S. V. Prolongation of oxidative stress by long-lived reactive protein species induced by X-ray radiation and their genotoxic action. // Free Radic Res. - 2012. - V.46. - P.1280-1290.

145. Bruskov V.I., Popova N.R., Ivanov V.E., Karp O.E., Chernikov A. V., Gudkov S. V. Formation of long-lived reactive species of blood serum proteins by the action of heat. // Biochem Biophys Res Commun. - 2014. - V.443. - P.957-961.

146. Bubici C., Papa S., Dean K., Franzoso G. Mutual cross-talk between reactive oxygen species and nuclear factor-kappa B: molecular basis and biological significance. // Oncogene. -2006. - V.25. - P.6731-48.

147. Budanov A. V. The role of tumor suppressor p53 in the antioxidant defense and metabolism. // Subcell Biochem. - 2014. - V.85. - P.337-358.

148. Budanov A. V., Sablina A.A., Feinstein E., Koonin E. V., Chumakov P.M. Regeneration of Peroxiredoxins by p53-Regulated Sestrins, Homologs of Bacterial AhpD. // Science. - 2004.

- V.304. - P.596-600.

149. Bunkin N.F., Shkirin A. V., Suyazov N. V., ... Gudkov S. V. Formation and Dynamics of Ion-Stabilized Gas Nanobubble Phase in the Bulk of Aqueous NaCl Solutions. // J Phys Chem B. - 2016. - V.120. - P.1291-1303.

150. Burillo E., Jorge I., Martinez-Lopez D., ... Martin-Ventura J.L. Quantitative HDL Proteomics Identifies Peroxiredoxin-6 as a Biomarker of Human Abdominal Aortic Aneurysmm. // Sci Rep. - 2016. - V.6. - P.1-11.

151. Butturini E., de Prati A.C., Mariotto S. Redox regulation of STAT1 and STAT3 signaling. // Int J Mol Sci. - 2020. - V.21. - P.1-18.

152. Cadenas S. ROS and redox signaling in myocardial ischemia-reperfusion injury and cardioprotection. // Free Radic Biol Med. - 2018. - V.117. - P.76-89.

153. Cadet J., Davies K.J.A. Oxidative DNA Damage & Repair: An Introduction. // Free Radic Biol Med. - 2017. - V.107. - P.2-12.

154. Calderon R.H., Garcia-Cerdan J.G., Malnoe A., ... Niyogi K.K. A conserved rubredoxin is necessary for photosystem II accumulation in diverse oxygenic photoautotrophs. // J Biol Chem. - 2013. - V.288. - P.26688-26696.

155. Cancio L.C., Bohanon F.J., Kramer G.C. Burn resuscitation, Fifth Edit. Elsevier Inc., 2018.

156. Cantu-Medellin N., Kelley E.E. Xanthine oxidoreductase-catalyzed reactive species generation: A process in critical need of reevaluation. // Redox Biol. - 2013. - V.1. - P.353-358.

157. Cao J., Schulte J., Knight A., ... Neumann C.A. Prdxl inhibits tumorigenesis via regulating PTEN/AKT activity. // EMBO J. - 2009. - V.28. - P.1505-1517.

158. Carrell R.W., Winterbourn C.C., Rachmilewitz E.A. Annotation: activated oxygen and haemolysis. // Br J Haematol. - 1975. - V.30. - P.259-264.

159. Carta F., Demuro P.P., Zanini C., ... Italian Melanoma Intergroup. Analysis of candidate genes through a proteomics-based approach in primary cell lines from malignant melanomas and their metastases. // Melanoma Res. - 2005. - V.15. - P.235-44.

160. Castro-Caldas M., Carvalho A.N., Rodrigues E., Henderson C., Wolf C.R., Gama M.J. Glutathione S-transferase pi mediates MPTP-induced c-Jun N-terminal kinase activation in the nigrostriatal pathway. // Mol Neurobiol. - 2012. - V.45. - P.466-477.

161. Cataldi S., Borrelli A., Ceccarini M.R., ... Albi E. Neutral sphingomyelinase modulation in the protective/preventive role of rMnSOD from radiation-induced damage in the brain. // Int J Mol Sci. - 2019. - V.20. - P.5431.

162. Cavalca V., Tremoli E., Porro B., ... Parolari A. Oxidative stress and nitric oxide pathway in adult patients who are candidates for cardiac surgery: Patterns and differences. // Interact Cardiovasc Thorac Surg. - 2013. - V.17. - P.923-930.

163. Cerda M.B., Lloyd R., Batalla M., Giannoni F., Casal M., Policastro L. Silencing peroxiredoxin-2 sensitizes human colorectal cancer cells to ionizing radiation and oxaliplatin. // Cancer Lett. - 2017. - V.388. - P.312-319.

164. Cha M.K., Yun C.H., Kim I.H. Interaction of human thiol-specific antioxidant protein 1 with erythrocyte plasma membrane. // Biochemistry. - 2000. - V.39. - P.6944-50.

165. Chabory E., Damon C., Lenoir A., ... Vernet P. Epididymis seleno-independent glutathione

321

peroxidase 5 maintains sperm DNA integrity in mice. // J Clin Invest. - 2009. - V.119. -P.2074-2085.

166. Chae H.Z., Kim H.J., Kang S.W., Rhee S.G. Characterization of three isoforms of mammalian peroxiredoxin that reduce peroxides in the presence of thioredoxin. // Diabetes Res Clin Pract. - 1999. - V.45. - P.101-12.

167. Chae H.Z., Rhee S.G. A thiol-specific antioxidant and sequence homology to various proteins of unknown function. // Biofactors. - 1994. - V.4. - P.177-80.

168. Chakraborty A., Jana N.R. Vitamin C-Conjugated Nanoparticle Protects Cells from Oxidative Stress at Low Doses but Induces Oxidative Stress and Cell Death at High Doses. // ACS Appl Mater Interfaces. - 2017. - V.9. - P.41807-41817.

169. Chang J.W., Lee S.H., Jeong J.Y., ... Yoo Y.J. Peroxiredoxin-I is an autoimmunogenic tumor antigen in non-small cell lung cancer. // FEBS Lett. - 2005. - V.579. - P.2873-7.

170. Chang J.W., Lee S.H., Lu Y., Yoo Y.J. Transforming growth factor-beta1 induces the non-classical secretion of peroxiredoxin-I in A549 cells. // Biochem Biophys Res Commun. -2006. - V.345. - P.118-23.

171. Chang K., Hsu T., Hsu C., Tsai S., Liu J. Redox Biology Speci fi city protein 1-modulated superoxide dismutase 2 enhances temozolomide resistance in glioblastoma , which is independent of O 6 - methylguanine-DNA methyltransferase. // Redox Biol. - 2017. - V.13. - P.655-664.

172. Chang T.-S., Cho C.-S., Park S., Yu S., Kang S.W., Rhee S.G. Peroxiredoxin III, a mitochondrion-specific peroxidase, regulates apoptotic signaling by mitochondria. // J Biol Chem. - 2004. - V.279. - P.41975-84.

173. Chang X.-Z., Li D.-Q., Hou Y.-F., ... Shao Z.-M. Identification of the functional role of peroxiredoxin 6 in the progression of breast cancer. // Breast Cancer Res. - 2007. - V.9. -P.1-15.

174. Chatauret N., Badet L., Barrou B., Hauet T. Ischemia-reperfusion: From cell biology to acute kidney injury. // Prog en Urol. - 2014. - V.24. - P.S4-S12.

175. Chatterjee P.K., Patel N.S.A., Kvale E.O., ... Thiemermann C. EUK-134 reduces renal dysfunction and injury caused by oxidative and nitrosative stress of the kidney. // Am J Nephrol. - 2004. - V.24. - P.165-177.

176. Chatterjee S., Feinstein S.I., Dodia C., ... Fisher A.B. Peroxiredoxin 6 phosphorylation and subsequent phospholipase A2 activity are required for agonist-mediated activation of NADPH oxidase in mouse pulmonary microvascular endothelium and alveolar macrophages. // J Biol Chem. - 2011. - V.286. - P.11696-11706.

177. Chen C.J., Lu J.M., Yao Q. Hyperuricemia-related diseases and xanthine oxidoreductase

322

(XOR) inhibitors: An overview. // Med Sci Monit. - 2016. - V.22. - P.2501-2512.

178. Cheng Y., Du J., Han J., ... Liu C. Polymyxin B Attenuates LPS-Induced Death but Aggravates Radiation-Induced Death via TLR4-Myd88-IL-6 Pathway. // Cell Physiol Biochem. - 2017. - V.42. - P.1120-1126.

179. Chernyak B. V., Izyumov D.S., Lyamzaev K.G., ... Skulachev V.P. Production of reactive oxygen species in mitochondria of HeLa cells under oxidative stress. // Biochim Biophys Acta - Bioenerg. - 2006. - V.1757. - P.525-534.

180. Chhipa R.R., Lee K.S., Onate S., Wu Y., Ip C. Prx1 enhances androgen receptor function in prostate cancer cells by increasing receptor affinity to dihydrotestosterone. // Mol Cancer Res. - 2009. - V.7. - P.1543-1552.

181. Chistiakov D.A., Orekhov A.N., Bobryshev Y. V. LOX-1-mediated effects on vascular cells in atherosclerosis. // Cell Physiol Biochem. - 2016. - V.38. - P.1851-1859.

182. Chiu C.J., McArdle A.H., Brown R., Scott H.J., Gurd F.N. Intestinal Mucosal Lesion in Low-Flow States: I. A Morphological, Hemodynamic, and Metabolic Reappraisal. // Arch Surg. - 1970. - V.101. - P.478-483.

183. Choi H., Chang J.-W., Jung Y.-K. Peroxiredoxin 6 interferes with TRAIL-induced death-inducing signaling complex formation by binding to death effector domain caspase. // Cell Death Differ. - 2011. - V.18. - P.405-14.

184. Choi H., Kim H.J., Kim J., ... Mook-Jung I. Increased acetylation of Peroxiredoxin1 by HDAC6 inhibition leads to recovery of Ap-induced impaired axonal transport. // Mol Neurodegener. - 2017. - V.12. - P.23.

185. Choi H.J., Kang S.W., Yang C.H., Rhee S.G., Ryu S.E. Crystal structure of a novel human peroxidase enzyme at 2.0 A, resolution. // Nat Struct Biol. - 1998. - V.5. - P.400-406.

186. Choi M.H., Lee I.K., Kim G.W., ... Kang S.W. Regulation of PDGF signalling and vascular remodelling by peroxiredoxin II. // Nature. - 2005. - V.435. - P.347-353.

187. Choudhary C., Kumar C., Gnad F., ... Mann M. Lysine acetylation targets protein complexes and co-regulates major cellular functions. // Science. - 2009. - V.325. - P.834-840.

188. Chowdhury I., Fisher A.B., Christofidou-Solomidou M., ... Feinstein S.I. Keratinocyte Growth Factor and Glucocorticoid Induction of Human Peroxiredoxin 6 Gene Expression Occur by Independent Mechanisms That Are Synergistic. // Antioxid Redox Signal. - 2014. - V.20. - P.391-402.

189. Chowhan R.K., Rahaman H., Singh L.R. Structural basis of peroxidase catalytic cycle of human Prdx6. // Sci Rep. - 2020. - V.10. - P.1-10.

190. Christensen D.M., Iddins C.J., Sugarman S.L. Ionizing radiation injuries and illnesses. //

323

Emerg Med Clin North Am. - 2014. - V.32. - P.245-265.

191. Christian F., Smith E., Carmody R. The Regulation of NF-kB Subunits by Phosphorylation. // Cells. - 2016. - V.5. - P.12-19.

192. Chu G., Li J., Zhao Y., ... Gao C. Identification and verification of PRDX1 as an inflammation marker for colorectal cancer progression. // Am J Transl Res. - 2016. - V.8. -P.842-859.

193. Chua P.J., Lee E.H., Yu Y., Yip G.W.C., Tan P.H., Bay B.H. Silencing the Peroxiredoxin III gene inhibits cell proliferation in breast cancer. // Int J Oncol. - 2010. - V.36. - P.359-364.

194. Chuchalin A.G., Novoselov V.I., Shifrina O.N., Soodaeva S.K., Yanin V.A., Barishnikova L.M. Peroxiredoxin VI in human respiratory system. // Respir Med. - 2003. - V.97. -P.147-151.

195. Chung M.C., Alem F., Hamer S.G., ... Hakami R.M. S-nitrosylation of peroxiredoxin 1 contributes to viability of lung epithelial cells during Bacillus anthracis infection. // Biochim Biophys Acta - Gen Subj. - 2017. - V.1861. - P.3019-3029.

196. Ciolek E., Vamecq J., Van Hoof F., Dau9a M., Bautz A. Developmental patterns of peroxisomal enzymes in amphibian liver during spontaneous and triiodothyronine-induced metamorphosis. // Comp Biochem Physiol -- Part B Biochem. - 1989. - V.93. - P.477-484.

197. Collin F. Chemical basis of reactive oxygen species reactivity and involvement in neurodegenerative diseases. // Int J Mol Sci. - 2019. - V.20. - P.2407.

198. Collin M., Rossi A., Cuzzocrea S., ... Thiemermann C. Reduction of the multiple organ injury and dysfunction caused by endotoxemia in 5-lipoxygenase knockout mice and by the 5-lipoxygenase inhibitor zileuton. // J Leukoc Biol. - 2004. - V.76. - P.961-970.

199. Commoner B., Townsend J., Pake G.E. Free radicals in biological materials. // Nature. -1954. - V.174. - P.689-691.

200. Comporti M. Lipid peroxidation and biogenic aldehydes: From the identification of 4-hydroxynonenal to further achievements in biopathology. // Free Radic Res. - 1998. - V.28. - P.623-635.

201. Cong N., Huang W., Yuan J.-P., Li G.-Z., Zhai G.-S., Li B.-S. Peroxiredoxin1 promotes cell proliferation, migration and invasion of colorectal cancer via p38MAPK signaling. // Eur Rev Med Pharmacol Sci. - 2018. - V.22. - P.1922-1928.

202. Conrad M., Jakupoglu C., Moreno S.G., ... Brielmeier M. Essential Role for Mitochondrial Thioredoxin Reductase in Hematopoiesis, Heart Development, and Heart Function. // Mol Cell Biol. - 2004. - V.24. - P.9414-9423.

203. Cooper C.A., Walsh L.A., Damjanovski S. Peroxisome biogenesis occurs in late dorsal-anterior structures in the development of Xenopus laevis. // Dev Dyn. - 2007. - V.236. -

324

P.3554-3561.

204. Council of Europe. European convention for the protection of vertebrate animals used for experimental and other scientific purposes, 1986.

205. Cox A.G., Peskin A. V, Paton L.N., Winterbourn C.C., Hampton M B. Redox potential and peroxide reactivity of human peroxiredoxin 3. // Biochemistry. - 2009. - V.48. - P.6495-501.

206. Crapo J.D., Tierney D.F. Superoxide dismutase and pulmonary oxygen toxicity. // Am J Physiol. - 1974. - V.226. - P.1401-1407.

207. Crowley L.C., Marfell B.J., Waterhouse N.J. Analyzing cell death by nuclear staining with Hoechst 33342. // Cold Spring Harb Protoc. - 2016. - V.2016. - P.778-781.

208. Cunniff B., Benson K., Stumpff J., ... Heintz N.H. Mitochondrial-targeted nitroxides disrupt mitochondrial architecture and inhibit expression of peroxiredoxin 3 and FOXM1 in malignant mesothelioma cells. // J Cell Physiol. - 2013. - V.228. - P.835-45.

209. Cunniff B., Wozniak A.N., Sweeney P., DeCosta K., Heintz N.H. Peroxiredoxin 3 levels regulate a mitochondrial redox setpoint in malignant mesothelioma cells. // Redox Biol. -2014. - V.3. - P.79-87.

210. Curzio M. Interaction between neutrophils and 4-hydroxyalkenals and consequences on neutrophil motility. // Free Radic Res. - 1988. - V.5. - P.55-66.

211. Curzio M., Di Mauro C., Esterbauer H., Dianzani M.U. Chemotactic activity of aldehydes. Structural requirements. Role in inflammatory process. // Biomed Pharmacother. - 1987. -V.41. - P.304-314.

212. Czerwinska M.E., G^sinska E., Lesniak A., ... Bujalska-Zadrozny M. Inhibitory effect of Ligustrum vulgare leaf extract on the development of neuropathic pain in a streptozotocin-induced rat model of diabetes. // Phytomedicine. - 2018. - V.49. - P.75-82.

213. Das K.C., Pahl P.M., Guo X.L., White C.W. Induction of peroxiredoxin gene expression by oxygen in lungs of newborn primates. // Am J Respir Cell Mol Biol. - 2001. - V.25. -P.226-32.

214. Davies M.J. Protein oxidation and peroxidation. // Biochem J. - 2016. - V.473. - P.805-825.

215. Dean R.T., Fu S., Stocker R., Davies M.J. Biochemistry and pathology of radical-mediated protein oxidation. // Biochem J. - 1997. - V.324. - P.1-18.

216. Declercq J.P., Evrard C., Clippe A., Stricht D. Vander, Bernard A., Knoops B. Crystal structure of human peroxiredoxin 5, a novel type of mammalian peroxiredoxin at 1.5 Ä resolution. // J Mol Biol. - 2001. - V.311. - P.751-759.

217. Delaunay A., Pflieger D., Barrault M.B., Vinh J., Toledano M.B. A thiol peroxidase is an

325

H2O2 receptor and redox-transducer in gene activation. // Cell. - 2002. - V.111. - P.471-81.

218. Demling R.H., Zhu D., Lalonde C. Early pulmonary and hemodynamic effects of a chest wall burn (effect of ibuprofen). // Surgery. - 1988. - V.104. - P.10-17.

219. Dennery P.A. Oxidative stress in development: Nature or nurture? // Free Radic Biol Med. -2010. - V.49. - P.1147-1151.

220. Diaz A.J.G., Tamae D., Yen Y., Li J., Wang T. Enhanced radiation response in radioresistant MCF-7 cells by targeting peroxiredoxin II. // Breast Cancer Targets Ther. -2013. - V.5. - P.87-101.

221. Ding C., Fan X., Wu G. Peroxiredoxin 1 - an antioxidant enzyme in cancer. // J Cell Mol Med. - 2016. - V.21. - P.193-202.

222. Ding H., Demple B. Direct nitric oxide signal transduction via nitrosylation of iron-sulfur centers in the SoxR transcription activator. // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2000. - V.97. -P.5146-5150.

223. Ding Y., Yamada S., Wang K.Y., ... Sasaguri Y. Overexpression of peroxiredoxin 4 protects against high-dose streptozotocin-induced diabetes by suppressing oxidative stress and cytokines in transgenic mice. // Antioxidants Redox Signal. - 2010. - V.13. - P.1477-1490.

224. Dittmann L.M., Danner A., Gronych J., ... Tews B. Downregulation of PRDX1 by promoter hypermethylation is frequent in 1p/19q-deleted oligodendroglial tumours and increases radio- and chemosensitivity of Hs683 glioma cells in vitro. // Oncogene. - 2012. - V.31. -P.3409-18.

225. Dong S., Lyu X., Yuan S., ... Jiang Q. Oxidative stress: A critical hint in ionizing radiation induced pyroptosis. // Radiat Med Prot. - 2020. - V.1. - P.179-185.

226. Du Y., Zhang H., Zhang X., Lu J., Holmgren A. Thioredoxin 1 is inactivated due to oxidation induced by peroxiredoxin under oxidative stress and reactivated by the glutaredoxin system. // J Biol Chem. - 2013. - V.288. - P.32241-32247.

227. Du Z.-X., Yan Y., Zhang H.-Y., ... Wang H.-Q. Suppression of MG132-mediated cell death by peroxiredoxin 1 through influence on ASK1 activation in human thyroid cancer cells. // Endocr Relat Cancer. - 2010. - V.17. - P.553-60.

228. Duan J., Lang Y., Song C., Xiong J., Wang Y., Yan Y. siRNA targeting of PRDX3 enhances cisplatin-induced apoptosis in ovarian cancer cells through the suppression of the NF-kB signaling pathway. // Mol Med Rep. - 2013. - V.7. - P.1688-94.

229. Dubinin M. V., Talanov E.Y., Tenkov K.S., ... Belosludtsev K.N. Duchenne muscular dystrophy is associated with the inhibition of calcium uniport in mitochondria and an

326

increased sensitivity of the organelles to the calcium-induced permeability transition. // Biochim Biophys Acta - Mol Basis Dis. - 2020. - V.1866. - P.165674.

230. Dubois C.M., Blanchette F., Laprise M.H., Leduc R., Grondin F., Seidah N.G. Evidence that furin is an authentic transforming growth factor-ß1-converting enzyme. // Am J Pathol. -2001. - V.158. - P.305-316.

231. Dunlap J.C. Molecular bases for circadian clocks. // Cell. - 1999. - V.96. - P.271-290.

232. Dustin C.M., Heppner D.E., Lin M.C.J., Van Der Vliet A. Redox regulation of tyrosine kinase signalling: More than meets the eye. // J Biochem. - 2021. - V.167. - P.151-163.

233. Dutton A.S., Fukuto J.M., Houk K.N. Theoretical reduction potentials for nitrogen oxides from CBS-QB3 energetics and (C)PCM solvation calculations. // Inorg Chem. - 2005. -V.44. - P.4024-4028.

234. Dynan W., Tjian R. The promoter-specific transcription factor Sp1 binds to upstream sequences in the SV40 early promoter. // Cell. - 1983. - V.35. - P.79-87.

235. Egler R.A., Fernandes E., Rothermund K., ... Prochownik E. V. Regulation of reactive oxygen species, DNA damage, and c-Myc function by peroxiredoxin 1. // Oncogene. -2005. - V.24. - P.8038-50.

236. Eidus L.K., Korystov Y.N., Dobrovinskaja O.R., Shaposhnikova V.V. The mechanism of radiation-induced interphase death of lymphoid cells: a new hypothesis. // Radiat Res. -1990. - V.123. - P.17-21.

237. Elko E.A., Manuel A.M., White S., ... Janssen-Heininger Y.M.W. Oxidation of peroxiredoxin-4 induces oligomerization and promotes interaction with proteins governing protein folding and endoplasmic reticulum stress. // J Biol Chem. - 2021. - V.296. -P.100665.

238. Ellis E.M. Reactive carbonyls and oxidative stress: Potential for therapeutic intervention. // Pharmacol Ther. - 2007. - V.115. - P.13-24.

239. Elsby R., Kitteringham N.R., Goldring C.E., ... Park B.K. Increased constitutive c-Jun N-terminal kinase signaling in mice lacking glutathione S-transferase Pi. // J Biol Chem. -2003. - V.278. - P.22243-9.

240. Eltzschig H.K., Eckle T. Ischemia and reperfusion - from mechanism to translation. // Nat Med. - 2011a. - V.17. - P.1391-1401.

241. Eltzschig H.K., Eckle T. Ischemia and reperfusion—from mechanism to translation. // Nat Med. - 2011b. - V.17. - P.1391-1401.

242. Engelman R., Weisman-Shomer P., Ziv T., Xu J., Arner E.S.J., Benhar M. Multilevel regulation of 2-Cys peroxiredoxin reaction cycle by S-nitrosylation. // J Biol Chem. - 2013. - V.288. - P.11312-11324.

243. Epperly M.W., Melendez J.A., Zhang X., ... Greenberger J.S. Mitochondrial targeting of a catalase transgene product by plasmid liposomes increases radioresistance in vitro and in vivo. // Radiat Res. - 2009. - V.171. - P.588-95.

244. Eriksson S.E., Ceder S., Bykov V.J.N., Wiman K.G. P53 as a hub in cellular redox regulation and therapeutic target in cancer. // J Mol Cell Biol. - 2019. - V.11. - P.330-341.

245. Esworthy R.S., Mann J.R., Sam M., Chu F.F. Low glutathione peroxidase activity in Gpx1 knockout mice protects jejunum crypts from y-irradiation damage. // Am J Physiol -Gastrointest Liver Physiol. - 2000. - V.279. - P.426-436.

246. Esworthy R.S., Yang L., Frankel P.H., Chu F.F. Epithelium-specific glutathione peroxidase, Gpx2, is involved in the prevention of intestinal inflammation in selenium-deficient mice. // J Nutr. - 2005. - V.135. - P.740-745.

247. Fang J., Nakamura T., Cho D.H., Gu Z., Lipton S.A. S-nitrosylation of peroxiredoxin 2 promotes oxidative stress-induced neuronal cell death in Parkinson's disease. // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2007. - V.104. - P.18742-18747.

248. Fantel A.G., Person R.E. Involvement of mitochondria and other free radical sources in normal and abnormal fetal development. // Ann N Y Acad Sci. - 2002. - V.959. - P.424-433.

249. Farooqui A.A. Lipid Mediators in the Neural Cell Nucleus: Their Metabolism, Signaling, and Association with Neurological Disorders. // Neurosci. - 2009. - V.15. - P.392-407.

250. Feldman N., Rotter-Maskowitz A., Okun E. DAMPs as mediators of sterile inflammation in aging-related pathologies. // Ageing Res Rev. - 2015. - V.24. - P.29-39.

251. Fernandez-Caggiano M., Schröder E., Cho H.-J., ... Eaton P. Oxidant-induced Interprotein Disulfide Formation in Cardiac Protein DJ-1 Occurs via an Interaction with Peroxiredoxin 2. // J Biol Chem. - 2016. - V.291. - P.10399-410.

252. Fernandez-Ranvier G.G., Weng J., Yeh R.-F., ... Kebebew E. Candidate diagnostic markers and tumor suppressor genes for adrenocortical carcinoma by expression profile of genes on chromosome 11q13. // World J Surg. - 2008. - V.32. - P.873-81.

253. Fernandez P.C., Frank S.R., Wang L., ... Amati B. Genomic targets of the human c-Myc protein. // Genes Dev. - 2003. - V.17. - P.1115-29.

254. Fisher A.B. Peroxiredoxin 6: a bifunctional enzyme with glutathione peroxidase and phospholipase A2 activities. // Antioxid Redox Signal. - 2011. - V.15. - P.831-844.

255. Fisher A.B. Peroxiredoxin 6 in the repair of peroxidized cell membranes and cell signaling. // Arch Biochem Biophys. - 2017. - V.617. - P.68-83.

256. Fisher A.B. The phospholipase A 2 activity of peroxiredoxin 6. // J Lipid Res. - 2018. -V.59. - P.1132-1147.

257. Fisher A.B., Vasquez-Medina J.P., Dodia C., Sorokina E.M., Tao J.Q., Feinstein S.I. Peroxiredoxin 6 phospholipid hydroperoxidase activity in the repair of peroxidized cell membranes. // Redox Biol. - 2018. - V.14. - P.41-46.

258. Flohe L. Looking Back at the Early Stages of Redox Biology. // Antioxidants. - 2020. - V.9.

- P.1-39.

259. Flohe L., Harris J.R. Introduction. History of the peroxiredoxins and topical perspectives. // Subcell Biochem. - 2007. - V.44. - P.1-25.

260. Flohe L., Toppo S., Cozza G., Ursini F. A Comparison of Thiol Peroxidase Mechanisms. // Antioxid Redox Signal. - 2011. - V.15. - P.763-780.

261. Fock E.M., Parnova R.G. Protective effect of mitochondria-targeted antioxidants against inflammatory response to lipopolysaccharide challenge: A review. // Pharmaceutics. - 2021.

- V.13. - P.1-24.

262. Forman H.J., Augusto O., Brigelius-Flohe R., ... Davies K.J.A. Even free radicals should follow some rules: A Guide to free radical research terminology and methodology. // Free Radic Biol Med. - 2015. - V.78. - P.233-235.

263. Forred B.J., Daugaard D.R., Titus B.K., ... Vitiello P.F. Detoxification of Mitochondrial Oxidants and Apoptotic Signaling Are Facilitated by Thioredoxin-2 and Peroxiredoxin-3 during Hyperoxic Injury. // PLoS One. - 2017. - V.12. - P.e0168777.

264. Forstermann U., Sessa W.C. Nitric oxide synthases: Regulation and function. // Eur Heart J.

- 2012. - V.33. - P.1-13.

265. Frank S., Munz B., Werner S. The human homologue of a bovine non-selenium glutathione peroxidase is a novel keratinocyte growth factor-regulated gene. // Oncogene. - 1997. -V.14. - P.915-921.

266. Friebe A., Koesling D. Regulation of nitric oxide-sensitive guanylyl cyclase. // Circ Res. -2003. - V.93. - P.96-105.

267. Friedel F.C., Lieb D., Ivanovic-Burmazovic I. Comparative studies on manganese-based SOD mimetics, including the phosphate effect, by using global spectral analysis. // J Inorg Biochem. - 2012. - V.109. - P.26-32.

268. Fujii J., Ikeda Y., Kurahashi T., Homma T. Physiological and pathological views of peroxiredoxin 4. // Free Radic Biol Med. - 2015. - V.83. - P.373-379.

269. Furuta J., Nobeyama Y., Umebayashi Y., Otsuka F., Kikuchi K., Ushijima T. Silencing of Peroxiredoxin 2 and aberrant methylation of 33 CpG islands in putative promoter regions in human malignant melanomas. // Cancer Res. - 2006. - V.66. - P.6080-6.

270. Gagioti S., Colepicolo P., Bevilacqua E. Post-implantation mouse embryos have the capability to generate and release reactive oxygen species. // Reprod Fertil Dev. - 1995. -

329

V.7. - P.1111-1116.

271. Gallagher B.M., Phelan S.A. Investigating transcriptional regulation of Prdx6 in mouse liver cells. // Free Radic Biol Med. - 2007. - V.42. - P.1270-1277.

272. Gérard A.-C., Many M.-C., Daumerie C., Knoops B., Colin I.M. Peroxiredoxin 5 Expression in the Human Thyroid Gland. // Thyroid. - 2005. - V.15. - P.205-209.

273. Gerschman R., Gilbert D.L., Nye S.W., Dwyer P., Fenn W.O. Oxygen poisoning and X-irradiation: A mechanism in common. // Science. - 1954. - V.119. - P.623-626.

274. Gharib S.A., Nguyen E., Altemeier W.A., ... Schnapp L.M. Of mice and men: comparative proteomics of bronchoalveolar fluid. // Eur Respir J. - 2010. - V.35. - P.1388-95.

275. Gil D., Rodriguez J., Ward B., Vertegel A., Ivanov V., Reukov V. Antioxidant activity of SOD and catalase conjugated with nanocrystalline ceria. // Bioengineering. - 2017. - V.4. -P.18.

276. Gladyshev V.N., Kryukov G. V., Fomenko D.E., Hatfield D.L. Identification of trace element-containing proteins in genomic databases. // Annu Rev Nutr. - 2004. - V.24. -P.579-596.

277. Glaeser J., Nuss A.M., Berghoff B.A., Klug G. Singlet Oxygen Stress in Microorganisms. // Adv Microb Physiol. - 2011. - V.58. - P.141-173.

278. Godfrey R., Arora D., Bauer R., ... Böhmer F.-D. Cell transformation by FLT3 ITD in acute myeloid leukemia involves oxidative inactivation of the tumor suppressor protein-tyrosine phosphatase DEP-1/ PTPRJ. // Blood. - 2012. - V.119. - P.4499-511.

279. Godoy J.R., Oesteritz S., Hanschmann E.M., Ockenga W., Ackermann W., Lillig C.H. Segment-specific overexpression of redoxins after renal ischemia and reperfusion: Protective roles of glutaredoxin 2, peroxiredoxin 3, and peroxiredoxin 6. // Free Radic Biol Med. - 2011. - V.51. - P.552-561.

280. Goncalves M., Moura Neto J., Souza C., Melo P., Reis M. Evaluating glutathione S-Transferase ( GST ) null genotypes ( GSTT1 and GSTM1 ) as a potential biomarker of predisposition for developing leukopenia. // Int J Lab Hematol. - 2010. - V.32. - P.e49-e56.

281. Goncharov R.G., Rogov K.A., Temnov A.A., Novoselov V.I., Sharapov M.G. Protective role of exogenous recombinant peroxiredoxin 6 under ischemia-reperfusion injury of kidney. // Cell Tissue Res. - 2019. - V.378. - P.319-332.

282. Gong F., Hou G., Liu H., Zhang M. Peroxiredoxin 1 promotes tumorigenesis through regulating the activity of mTOR/p70S6K pathway in esophageal squamous cell carcinoma. // Med Oncol. - 2015. - V.32. - P.25.

283. Gordeeva A.E., Sharapov M.G., Tikhonova I. V., ... Temnov A.A. Vascular Pathology of Ischemia/Reperfusion Injury of Rat Small Intestine. // Cells Tissues Organs. - 2017. -

330

V.203. - P.353-364.

284. Gordeeva A.E., Temnov A.A., Charnagalov A.A., Sharapov M.G., Fesenko E.E., Novoselov V.I. Protective Effect of Peroxiredoxin 6 in Ischemia/Reperfusion-Induced Damage of Small Intestine. // Dig Dis Sci. - 2015. - V.60. - P.3610-3619.

285. Granger D.N., Kvietys P.R. Reperfusion injury and reactive oxygen species: The evolution of a concept. // Redox Biol. - 2015. - V.6. - P.524-551.

286. Gray B.H., Stull R.W. Radioprotection by polyethylene glycol-protein complexes in mice. // Radiat Res. - 1983. - V.93. - P.581-587.

287. Green M.R., Sambrook J. Molecular cloning : a laboratory manual, 2012.

288. Green T.R., Bennett S.R., Nelson V.M. Specificity and properties of propofol as an antioxidant free radical scavenger. // Toxicol Appl Pharmacol. - 1994. - V.129. - P.163-169.

289. Greer A. Christopher Foote's discovery of the role of singlet oxygen [ 1O2 (1Ag)] in photosensitized oxidation reactions. // Acc Chem Res. - 2006. - V.39. - P.797-804.

290. Grivennikov S., Karin E., Terzic J., ... Karin M. IL-6 and Stat3 Are Required for Survival of Intestinal Epithelial Cells and Development of Colitis-Associated Cancer. // Cancer Cell. -2009. - V.15. - P.103-113.

291. Gudkov S.V., Gudkova O.Y., Chernikov A.V., Bruskov V.I. Protection of mice against X-ray injuries by the post-irradiation administration of guanosine and inosine. // Int J Radiat Biol. - 2009. - V.85. - P.116-125.

292. Gudkov S.V., Guryev E.L., Zvyagin A.V., Shkirin A.V., Zabelina T.S., Gapeyev A.B., Sharapov M.G., ... Bruskov V.I. Unmodified hydrated C60 fullerene molecules exhibit antioxidant properties, prevent damage to DNA and proteins induced by reactive oxygen species and protect mice against injuries caused by radiation-induced oxidative stress. // Nanomedicine: Nanotechnology, Biology and Medicine. - 2019. - V.15. - P.37-46.

293. Gudkov S.V., Shafeev G.A., Glinushkin A.P., ... Kalinitchenko V.P. Production and Use of Selenium Nanoparticles as Fertilizers. // ACS Omega. - 2020. - V.5. - P.17767-17774.

294. Gulino A., Ferretti E., De Smaele E. Hedgehog signalling in colon cancer and stem cells. // EMBO Mol Med. - 2009. - V.1. - P.300-302.

295. Guo Dong Mao, Thomas P.D., Lopaschuk G.D., Poznansky M.J. Superoxide dismutase (SOD)-catalase conjugates. Role of hydrogen peroxide and the Fenton reaction in SOD toxicity. // J Biol Chem. - 1993. - V.268. - P.416-420.

296. Guo J., Chen Y., Lei X., ... Yang Y. Monophosphoryl lipid a attenuates radiation injury through TLR4 activation. // Oncotarget. - 2017. - V.8. - P.86031-86042.

297. Guo Q.J., Mills J.N., Bandurraga S.G., ... Findlay V.J. MicroRNA-510 promotes cell and

331

tumor growth by targeting peroxiredoxinl in breast cancer. // Breast Cancer Res. - 2013. -V.15. - P.R70.

298. Guo Y., Ma S.-F., Grigoryev D., Van Eyk J., Garcia J.G.N. 1-DE MS and 2-D LC-MS analysis of the mouse bronchoalveolar lavage proteome. // Proteomics. - 2005. - V.5. -P.4608-24.

299. Gupta D., Harish B., Kissner R., Koppenol W.H. Peroxynitrate is formed rapidly during decomposition of peroxynitrite at neutral pH. // Dalt Trans. - 2009.- P.5730-5736.

300. Guryev E.L., Volodina N.O., Shilyagina N.Y., ... Deyev S.M. Radioactive (90Y) upconversion nanoparticles conjugated with recombinant targeted toxin for synergistic nanotheranostics of cancer. // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2018. - V.115. - P.9690-9695.

301. Gwinn M.R., Vallyathan V. Respiratory burst: Role in signal transduction in alveolar macrophages. // J Toxicol Environ Heal - Part B Crit Rev. - 2006. - V.9. - P.27-39.

302. Halazun K.J., Al-Mukhtar A., Aldouri A., Willis S., Ahmad N. Warm ischemia in transplantation: search for a consensus definition. // Transplant Proc. - 2007. - V.39. -P.1329-31.

303. Halliwell B. Oxygen radicals in biology and medicine; in : 4th International Congress on Oxygen Radicals. 1987, pp 1-1095.

304. Halliwell B. Current status review: Free radicals, reactive oxygen species and human disease: A critical evaluation with special reference to atherosclerosis. // Br J Exp Pathol. -1989. - V.70. - P.737-757.

305. Halliwell B. Drug Antioxidant Effects: A Basis for Drug Selection? // Drugs. - 1991. -V.42. - P.569-605.

306. Halliwell B. Free Radicals and Other Reactive Species in Disease. // eLS. - 2015.- P.1-9.

307. Halliwell B. Reflections of an aging free radical. // Free Radic Biol Med. - 2020. - V.161. -P.234-245.

308. Hammersley A.P. FIT2D: A multi-purpose data reduction, analysis and visualization program. // J Appl Crystallogr. - 2016. - V.49. - P.646-652.

309. Hanschmann E.-M.M., Godoy J.R., Berndt C., Hudemann C., Lillig C.H. Thioredoxins, glutaredoxins, and peroxiredoxins-molecular mechanisms and health significance: From cofactors to antioxidants to redox signaling. // Antioxidants Redox Signal. - 2013. - V.19. -P.1539-1605.

310. Hanschmann E.-M.M., Lönn M.E., Schütte L.D., ... Lillig C.H. Both thioredoxin 2 and glutaredoxin 2 contribute to the reduction of the mitochondrial 2-Cys peroxiredoxin Prx3. // J Biol Chem. - 2010. - V.285. - P.40699-40705.

311. Harman D. Aging: a theory based on free radical and radiation chemistry. // J Gerontol. -

332

1956. - V.11. - P.298-300.

312. Harris J.R. Torin and cylindrin, two extrinsic proteins of the erythrocyte membrane: A review. // Nouv Rev Fr Hematol. - 1980. - V.22. - P.411-448.

313. Harris J.R., Naeem I. Further studies on the characterization of cylindrin and torin, two extrinsic proteins of the erythrocyte membrane. // BBA - Protein Struct. - 1981. - V.670. -P.285-290.

314. Hayes J.D., Flanagan J.U., Jowsey I.R. Glutathione transferases. // Annu Rev Pharmacol Toxicol. - 2005. - V.45. - P.51-88.

315. He X., Kan H., Cai L., Ma Q. Nrf2 is critical in defense against high glucose-induced oxidative damage in cardiomyocytes. // J Mol Cell Cardiol. - 2009. - V.46. - P.47-58.

316. Hellweg C.E. The Nuclear Factor kB pathway: A link to the immune system in the radiation response. // Cancer Lett. - 2015. - V.368. - P.275-289.

317. Heo S., Kim S., Kang D. The role of hydrogen peroxide and peroxiredoxins throughout the cell cycle. // Antioxidants. - 2020. - V.9. - P.280.

318. Hernández-García D., Wood C.D., Castro-Obregón S., Covarrubias L. Reactive oxygen species: A radical role in development? // Free Radic Biol Med. - 2010. - V.49. - P.130-143.

319. Hernansanz-Agustín P., Enríquez J.A. Generation of reactive oxygen species by mitochondria. // Antioxidants. - 2021. - V.10. - P.1-18.

320. Hesketh E.E., Czopek A., Clay M., ... Hughes J. Renal ischaemia reperfusion injury: a mouse model of injury and regeneration. // J Vis Exp. - 2014. - V.15. - P.e51816.

321. Hess A., Wijayanti N., Neuschafer-Rube A.P., Katz N., Kietzmann T., Immenschuh S. Phorbol ester-dependent activation of peroxiredoxin I gene expression via a protein kinase C, Ras, p38 mitogen-activated protein kinase signaling pathway. // J Biol Chem. - 2003. -V.278. - P.45419-34.

322. Hirota K., Matsui M., Iwata S., Nishiyama A., Mori K., Yodoi J. Ap-1 transcriptional activity is regulated by a direct association between thioredoxin and Ref-1. // Proc Natl Acad Sci U S A. - 1997. - V.94. - P.3633-3638.

323. Ho J.N., Lee S.B., Lee S.S., ... Um H.D. Phospholipase A2 activity of peroxiredoxin 6 promotes invasion and metastasis of lung cancer cells. // Mol Cancer Ther. - 2010. - V.9. -P.825-832.

324. Ho S.N., Hunt H.D., Horton R.M., Pullen J.K., Pease L.R. Site-directed mutagenesis by overlap extension using the polymerase chain reaction. // Gene. - 1989. - V.77. - P.51-59.

325. Holmgren A. Thioredoxin structure and mechanism: conformational changes on oxidation of the active-site sulfhydryls to a disulfide. // Structure. - 1995. - V.3. - P.239-243.

326. Hopkins B.L., Nadler M., Skoko J.J., ... Neumann C.A. A Peroxidase Peroxiredoxin 1-Specific Redox Regulation of the Novel FOXO3 microRNA Target let-7. // Antioxid Redox Signal. - 2018. - V.28. - P.62-77.

327. Hopkins B.L., Neumann C.A. Redoxins as gatekeepers of the transcriptional oxidative stress response. // Redox Biol. - 2019. - V.21. - P.101104.

328. Van Horssen J., Witte M.E., Schreibelt G., de Vries H.E. Radical changes in multiple sclerosis pathogenesis. // Biochim Biophys Acta - Mol Basis Dis. - 2011. - V.1812. -P.141-150.

329. Horton J.W. Free radicals and lipid peroxidation mediated injury in burn trauma: The role of antioxidant therapy. // Toxicology. - 2003. - V.189. - P.75-88.

330. Hossain M.A., De Souza A.I., Bagul A., MacPhee I.A.M., Kessaris N., Morsy M.A. HSP70, Peroxiredoxin-3 and -6 are upregulated during renal warm ischaemia in a donation after circulatory death model. // J Proteomics. - 2014. - V.108. - P.133-145.

331. Hosseinimehr S.J. Trends in the development of radioprotective agents. // Drug Discov Today. - 2007. - V.12. - P.794-805.

332. Huang C.F., Sun Z.J., Zhao Y.F., Chen X.M., Jia J., Zhang W.F. Increased expression of peroxiredoxin 6 and cyclophilin A in squamous cell carcinoma of the tongue. // Oral Dis. -2011. - V.17. - P.328-334.

333. Huang D., Fang F., Xu F. Hyperoxia induces inflammation and regulates cytokine production in alveolar epithelium through TLR2/4-NF-KB-dependent mechanism. // Eur Rev Med Pharmacol Sci. - 2016. - V.20. - P.1399-1410.

334. Huang J., Xie Y., Sun X., ... Tang D. DAMPs, ageing, and cancer: The "DAMP Hypothesis." // Ageing Res Rev. - 2015. - V.24. - P.3-16.

335. Huff L.A., Yan S., Clemens M.G. Mechanisms of Ataxia Telangiectasia Mutated ( ATM ) Control in the DNA Damage Response to Oxidative Stress , Epigenetic Regulation , and Persistent Innate Immune Suppression Following Sepsis. // Antioxidants. - 2021. - V.10. -P.1146.

336. Hwang K.E., Park C., Seol C.H., ... Kim H.R. Elevated Prxl provides resistance to docetaxel, but is not associated with predictive significance in lung cancer. // Tuberc Respir Dis (Seoul). - 2013. - V.75. - P.59-66.

337. Iakoubova O.A., Pacella L.A., Her H., Beier D.R. LTW4 protein on mouse chromosome 1 is a member of a family of antioxidant proteins. // Genomics. - 1997. - V.42. - P.474-478.

338. Ihida-Stansbury K., Ames J., Chokshi M., ... Jones P.L. Role played by Prxl-dependent extracellular matrix properties in vascular smooth muscle development in embryonic lungs. // Pulm Circ. - 2015. - V.5. - P.382-97.

339. Ihida-Stansbury K., McKean D.M., Gebb S.A., ... Jones P.L. Paired-Related Homeobox Gene Prxl Is Required for Pulmonary Vascular Development. // Circ Res. - 2004. - V.94. -P.1507-1514.

340. Iizuka M., Nakagomi O., Nanjo H., ... Watanabe S. Molecular cloning reveals nearly half of patients with Crohn's disease have an antibody to peroxiredoxin 6-like protein. // J Gastroenterol Hepatol. - 2012. - V.27. - P.1388-1394.

341. Ikeda H., Yang C.L., Tong J., ... Itoh G. Rat small intestinal goblet cell kinetics in the process of restitution of surface epithelium subjected to ischemia-reperfusion injury. // Dig Dis Sci. - 2002. - V.47. - P.590-600.

342. Immenschuh S., Stritzke J., Iwahara S., Ramadori G. Up-regulation of heme-binding protein 23 (HBP23) gene expression by lipopolysaccharide is mediated via a nitric oxide-dependent signaling pathway in rat Kupffer cells. // Hepatology. - 1999. - V.30. - P.118-27.

343. Ingles-Prieto A., Ibarra-Molero B., Delgado-Delgado A., ... Gavira J.A. Conservation of protein structure over four billion years. // Structure. - 2013. - V.21. - P.1690-1697.

344. Isarankura-Na-Ayudhya C., Yainoy S., Tantimongcolwat T., Bulow L., Prachayasittikul V. Engineering of a novel chimera of superoxide dismutase and Vitreoscilla Hemoglobin for rapid detoxification of reactive oxygen species. // J Biosci Bioeng. - 2010. - V.110. -P.633-637.

345. Ishii T., Itoh K., Takahashi S., ... Yamamoto M. Transcription factor Nrf2 coordinately regulates a group of oxidative stress-inducible genes in macrophages. // J Biol Chem. -2000. - V.275. - P.16023-16029.

346. Ishii T., Yamada M., Sato H., ... Bannai S. Cloning and characterization of a 23-kDa stress-induced mouse peritoneal macrophage protein. // J Biol Chem. - 1993. - V.268. - P.18633-18636.

347. Ito T., Kimura S., Seto K., ... Yanagawa T. Peroxiredoxin I plays a protective role against UVA irradiation through reduction of oxidative stress. // J Dermatol Sci. - 2014. - V.74. -P.9-17.

348. Iuchi Y., Okada F., Tsunoda S., ... Fujii J. Peroxiredoxin 4 knockout results in elevated spermatogenic cell death via oxidative stress. // Biochem J. - 2009. - V.419. - P.149-58.

349. Jacobson F.S., Morgan R.W., Christman M.F., Ames B.N. An alkyl hydroperoxide reductase from Salmonella typhimurium involved in the defense of DNA against oxidative damage. // J Biol Chem. - 1989. - V.264. - P.1488-1496.

350. Jaenen V., Fraguas S., Bijnens K., ... Cebria F. Reactive oxygen species rescue regeneration after silencing the MAPK-ERK signaling pathway in Schmidtea mediterranea. // Sci Rep. -2021. - V.11. - P.1-16.

351. Jain A., Mehra N., Swarnakar N. Role of Antioxidants for the Treatment of Cardiovascular Diseases: Challenges and Opportunities. // Curr Pharm Des. - 2015. - V.21. - P.4441-4455.

352. Janero D.R. Malondialdehyde and thiobarbituric acid-reactivity as diagnostic indices of lipid peroxidation and peroxidative tissue injury. // Free Radic Biol Med. -1990. - V.9. - P.515-540.

353. Jang H.H., Kim S.Y., Park S.K., ... Lee S.Y. Phosphorylation and concomitant structural changes in human 2-Cys peroxiredoxin isotype I differentially regulate its peroxidase and molecular chaperone functions. // FEBS Lett. - 2006. - V.580. - P.351-5.

354. Jarvis R.M., Hughes S.M., Ledgerwood E.C. Peroxiredoxin 1 functions as a signal peroxidase to receive, transduce, and transmit peroxide signals in mammalian cells. // Free Radic Biol Med. - 2012. - V.53. - P.1522-1530.

355. Jäschke A., Mi H., Tropschug M. Human T cell Cyclophilin 18 binds to thiol-specific antioxidant protein Aop1 and stimulates its activity. // J Mol Biol. - 1998. - V.277. - P.763-769.

356. Jeong H.J., Jeong H.W., Song S.S., ... Kim D.W. Upregulation of peroxiredeoxin III in the hippocampus of acute immobilization stress model rats and the Foxo3a-dependent expression in PC12 cells. // Cell Mol Neurobiol. - 2011. - V.31. - P.1041-6.

357. Jezek J., Cooper K.F., Strich R. Reactive oxygen species and mitochondrial dynamics: The yin and yang of mitochondrial dysfunction and cancer progression. // Antioxidants. - 2018. - V.7. - P.13.

358. Jian W., Wei X., Chen L., ... Zhang B. Inhibition of HDAC6 increases acetylation of peroxiredoxin1/2 and ameliorates 6-OHDA induced dopaminergic injury. // Neurosci Lett. -2017. - V.658. - P.114-120.

359. Jiang H., Wu L., Mishra M., Chawsheen H.A., Wei Q. Expression of peroxiredoxin 1 and 4 promotes human lung cancer malignancy. // Am J Cancer Res. - 2014a. - V.4. - P.445-60.

360. Jiang L., Xiao X., Ren J., ... Tang W. Proteomic analysis of bladder cancer indicates Prx-I as a key molecule in BI-TK/GCV treatment system. // PLoS One. - 2014b. - V.9. -P.e98764.

361. Jiao Y., Wang Y., Guo S., Wang G. Glutathione peroxidases as oncotargets. // Oncotarget. -2017. - V.8. - P.80093-80102.

362. Jin D.Y., Chae H.Z., Rhee S.G., Jeang K.T. Regulatory role for a novel human thioredoxin peroxidase in NF-kB activation. // J Biol Chem. - 1997. - V.272. - P.30952-30961.

363. Jin X., Chen C., Li D., ... Hu W. PRDX2 in Myocyte Hypertrophy and Survival is Mediated by TLR4 in Acute Infarcted Myocardium. // Sci Rep. - 2017. - V.7. - P.6970.

364. Jinesh G.G., Sambandam V., Vijayaraghavan S., Balaji K., Mukherjee S. Molecular genetics

336

and cellular events of K-Ras-driven tumorigenesis. // Oncogene. - 2018. - V.37. - P.839-846.

365. Jo M., Yun H.-M.M., Park K.-R.R., ... Tae Hong J. Lung tumor growth-promoting function of peroxiredoxin 6. // Free Radic Biol Med. - 2013. - V.61. - P.453-463.

366. Johansson L., Gafvelin G., Arnér E.S.J. Selenocysteine in proteins - Properties and biotechnological use. // Biochim Biophys Acta - Gen Subj. - 2005. - V.1726. - P.1-13.

367. Johnson J., Manzo W., Gardner E., Menon J. Reactive oxygen species and anti-oxidant defenses in tail of tadpoles, Xenopus laevis. // Comp Biochem Physiol - C Toxicol Pharmacol. - 2013. - V.158. - P.101-108.

368. Joris V., Gomez E.L., Menchi L., ... Dessy C. MicroRNA-199a-3p and MicroRNA-199a-5p Take Part to a Redundant Network of Regulation of the NOS (NO Synthase)/NO Pathway in the Endothelium. // Arterioscler Thromb Vasc Biol. - 2018. - V.38. - P.2345-2357.

369. Juhaszova M., Zorov D.B., Yaniv Y., Nuss H.B., Wang S., Sollott S.J. Role of Glycogen Synthase Kinase-3 in Cardioprotection. // Circ Res. - 2009. - V.104. - P.1240-1252.

370. Jung C.L., Choi H.I., Yu S.P., ... Ho Z.C.T. Irreversible oxidation of the active-site cysteine of peroxiredoxin to cysteine sulfonic acid for enhanced molecular chaperone activity. // J Biol Chem. - 2008. - V.283. - P.28873-28880.

371. Kahane I., Shifter A., Rachmilewitz E.A. Cross-linking of red blood cell membrane proteins induced by oxidative stress in ß thalassemia. // FEBS Lett. - 1978. - V.85. - P.267-270.

372. Kalogeris T., Baines C.P., Krenz M., Korthuis R.J. Ischemia/reperfusion. // Compr Physiol.

- 2017. - V.7. - P.113-170.

373. Kalyanaraman B., Darley-Usmar V., Davies K., ... Ischiropoulos H. Measuring reactive oxygen and nitrogen species with fluorescent probes: challenges and limitations. // Free Radic Biol Med. - 2012. - V.52. - P.1-6.

374. Kaneto H., Katakami N., Kawamori D., ... Yamasaki Y. Involvement of oxidative stress in the pathogenesis of diabetes. // Antioxidants Redox Signal. - 2007. - V.9. - P.355-366.

375. Kang S.W., Baines I.C., Rhee S.G. Characterization of a mammalian peroxiredoxin that contains one conserved cysteine. // J Biol Chem. - 1998. - V.273. - P.6303-6311.

376. Kansanen E., Kuosmanen S.M., Leinonen H., Levonenn A.L., Levonen A.-L. The Keap1-Nrf2 pathway: Mechanisms of activation and dysregulation in cancer. // Redox Biol. - 2013.

- V.1. - P.45-49.

377. Kappelmann M., Bosserhoff A., Kuphal S. AP-1/c-Jun transcription factors: Regulation and function in malignant melanoma. // Eur J Cell Biol. - 2014. - V.93. - P.76-81.

378. Karihtala P., Kauppila S., Soini Y., Arja-Jukkola-Vuorinen. Oxidative stress and counteracting mechanisms in hormone receptor positive, triple-negative and basal-like

337

breast carcinomas. // BMC Cancer. - 2011. - V.11. - P.262.

379. Karp O.E., Gudkov S. V., Garmash S.A., Shtarkman I.N., Chernikov A. V., Bruskov VI. Genotoxic effect of long-lived protein radicals in vivo generated by X-ray irradiation. // Dokl Biochem Biophys. - 2010. - V.434. - P.250-253.

380. Karpenko I.L., Valuev-Elliston V.T., Ivanova O.N., Smirnova O.A., Ivanov A. V. Peroxiredoxins—the underrated actors during virus-induced oxidative stress. // Antioxidants. - 2021. - V.10. - P.977.

381. Karplus P.A., Hall A. Structural survey of the peroxiredoxins. // Subcell Biochem. - 2007. -V.44. - P.41-60.

382. Kashyap A., Ramasamy E., Ramalingam V., Pattabiraman M. Supramolecular control of singlet oxygen generation. // Molecules. - 2021. - V.26. - P.2673.

383. Kato H., Asanol M., Nakivcawal T. Cylinder Protein IsolatedfromRat Liver Mitochondria. // Zoolog Sci. - 1985. - V.2. - P.485-490.

384. Kawai S., Takeshita S., Okazaki M., Kikuno R., Kudo A., Amann E. Cloning and characterization of OSF-3, a new member of the MER5 family, expressed in mouse osteoblastic cells. // J Biochem. - 1994. - V.115. - P.641-643.

385. Kearney L., Francis E.C., Clover A.J. New technologies in global burn care - a review of recent advances. // Int J Burns Trauma. - 2018. - V.8. - P.77-87.

386. Kehm R., Baldensperger T., Raupbach J., Höhn A. Protein oxidation - Formation mechanisms, detection and relevance as biomarkers in human diseases. // Redox Biol. -2021. - V.42. - P.101901.

387. Kikuchi N., Ishii Y., Morishima Y., ... Hizawa N. Aggravation of bleomycin-induced pulmonary inflammation and fibrosis in mice lacking peroxiredoxin I. // Am J Respir Cell Mol Biol. - 2011. - V.45. - P.600-609.

388. Kil I.S., Lee S.K., Ryu K.W., ... Rhee S.G. Feedback Control of Adrenal Steroidogenesis via H2O2-Dependent, Reversible Inactivation of Peroxiredoxin III in Mitochondria. // Mol Cell. - 2012. - V.46. - P.584-594.

389. Kim H.-S., Manevich Y., Feinstein S.I., Pak J.H., Ho Y.S., Fisher A.B. Induction of 1-cys peroxiredoxin expression by oxidative stress in lung epithelial cells. // Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol. - 2003. - V.285. - P.L363-9.

390. Kim H., An S., Ro S.H., ... Cho U.S. Janus-faced Sestrin2 controls ROS and mTOR signalling through two separate functional domains. // Nat Commun. - 2015. - V.6. - P.1-11.

391. Kim H.S., Kang S.W., Rhee S.G., Clerch L.B. Rat lung peroxiredoxins I and II are differentially regulated during development and by hyperoxia. // Am J Physiol - Lung Cell

338

Mol Physiol. - 2001. - V.280. - P.L1212-7.

392. Kim J.-H., Bogner P.N., Baek S.-H., ... Park Y.-M. Up-regulation of peroxiredoxin 1 in lung cancer and its implication as a prognostic and therapeutic target. // Clin Cancer Res. -2008a. - V.14. - P.2326-33.

393. Kim J.-H.H., Lee J.-M.M., Lee H.N., ... Lee S.Y. RNA-binding properties and RNA chaperone activity of human peroxiredoxin 1. // Biochem Biophys Res Commun. - 2012a. -V.425. - P.730-734.

394. Kim J., Won J.S., Singh A.K., Sharma A.K., Singh I. STAT3 Regulation by S-Nitrosylation: Implication for Inflammatory Disease. // Antioxid Redox Signal. - 2013a. - V.20. - P.2514-2517.

395. Kim J.Y., Park J., Lee J.E., Yenari M.A. NOX inhibitors - A promising avenue for ischemic stroke. // Exp Neurobiol. - 2017. - V.26. - P.195-205.

396. Kim K., Kim I.H., Lee K.Y., Rhee S.G., Stadtman E.R. The isolation and purification of a specific "protector" protein which inhibits enzyme inactivation by a Thiol/Fe(III)/O2 mixed-function oxidation system. // J Biol Chem. - 1988. - V.263. - P.4704-4711.

397. Kim K.H., Lee W., Kim E.E.K. Crystal structures of human peroxiredoxin 6 in different oxidation states. // Biochem Biophys Res Commun. - 2016. - V.477. - P.717-722.

398. Kim S. Il, Kim Y. Bin, Koh K.M., ... Ko S.O. Activation of NF-kB pathway in oral buccal mucosa during small intestinal ischemia-reperfusion injury. // J Surg Res. - 2013b. - V.179. - P.99-105.

399. Kim S.Y., Jo H.-Y., Kim M.H., ... Lee K.-Y. H2O2-dependent hyperoxidation of peroxiredoxin 6 (Prdx6) plays a role in cellular toxicity via up-regulation of iPLA2 activity. // J Biol Chem. - 2008b. - V.283. - P.33563-33568.

400. Kim T.H., Song J., Alcantara Llaguno S.R., ... Kwon C.H. Suppression of peroxiredoxin 4 in glioblastoma cells increases apoptosis and reduces tumor growth. // PLoS One. - 2012b. -V.7. - P.e42818.

401. Kim T.H., Song J., Kim S.H., ... Kwon C.H. Piperlongumine treatment inactivates peroxiredoxin 4, exacerbates endoplasmic reticulum stress, and preferentially kills highgrade glioma cells. // Neuro Oncol. - 2014. - V.16. - P.1354-1364.

402. Kim T.S., Dodia C., Chen X., ... Fisher A.B. Cloning and expression of rat lung acidic Ca2+-independent PLA2 and its organ distribution. // Am J Physiol - Lung Cell Mol Physiol. - 1998. - V.274. - P.750-761.

403. Kim Y.-J., Ahn J.-Y., Liang P., Ip C., Zhang Y., Park Y.-M. Human prx1 gene is a target of Nrf2 and is up-regulated by hypoxia/reoxygenation: implication to tumor biology. // Cancer Res. - 2007. - V.67. - P.546-54.

404. Kim Y.-J., Lee W.-S., Ip C., ... Park Y.-M. Prx1 suppresses radiation-induced c-Jun NH2-terminal kinase signaling in lung cancer cells through interaction with the glutathione S-transferase Pi/c-Jun NH2-terminal kinase complex. // Cancer Res. - 2006. - V.66. - P.7136-42.

405. Kim Y.S., Lee H.L., Lee K.S.K.B., ... Hwang S C. Nuclear factor E2-related factor 2 dependent overexpression of sulfiredoxin and peroxiredoxin III in human lung cancer. // Korean J Intern Med. - 2011. - V.26. - P.304-13.

406. Kinnula V.L., Lehtonen S., Kaarteenaho-Wiik R., ... Soini Y. Cell specific expression of peroxiredoxins in human lung and pulmonary sarcoidosis. // Thorax. - 2002. - V.57. -P.157-164.

407. Kinouchi H., Epstein C.J., Mizui T., Carlson E., Chen S.F., Chan P.H. Attenuation of focal cerebral ischemic injury in transgenic mice overexpressing CuZn superoxide dismutase. // Proc Natl Acad Sci U S A. - 1991. - V.88. - P.11158-11162.

408. Kippert F., Saunders D.S., Blaxter M.L. Caenorhabditis elegans has a circadian clock. // Curr Biol. - 2002. - V.12. - P.47-49.

409. Kisucka J., Chauhan A.K., Patten I.S., ... Wagner D.D. Peroxiredoxinl prevents excessive endothelial activation and early atherosclerosis. // Circ Res. - 2008. - V.103. - P.598-605.

410. Knight T.R., Choudhuri S., Klaassen C.D. Constitutive mRNA expression of various glutathione S-transferase isoforms in different tissues of mice. // Toxicol Sci. - 2007. -V.100. - P.513-524.

411. Knoops B., Becker S., Poncin M.A., ... Alsteens D. Specific Interactions Measured by AFM on Living Cells between Peroxiredoxin-5 and TLR4: Relevance for Mechanisms of Innate Immunity. // Cell Chem Biol. - 2018. - V.25. - P.550-559.e3.

412. Knoops B., Goemaere J., Van der Eecken V., Declercq J.-P. Peroxiredoxin 5: structure, mechanism, and function of the mammalian atypical 2-Cys peroxiredoxin. // Antioxid Redox Signal. - 2011. - V.15. - P.817-829.

413. Knoops B., Loumaye E., van der Eecken V. Evolution of the peroxiredoxins: Taxonomy, homology and characterization. // Subcell Biochem. - 2007. - V.44. - P.27-40.

414. Kohen R., Nyska A. Toxicologic Pathology. // Toxicol Pathol. - 2002. - V.30. - P.620-650.

415. Kohlgrüber S., Upadhye A., Dyballa-Rukes N., McNamara C.A., Altschmied J. Regulation of Transcription Factors by Reactive Oxygen Species and Nitric Oxide in Vascular Physiology and Pathology. // Antioxidants Redox Signal. - 2017. - V.26. - P.679-699.

416. Kokita N., Hara A., Abiko Y., Arakawa J., Hashizume H., Namiki A. Propofol improves functional and metabolic recovery in ischemic reperfused isolated rat hearts. // Anesth Analg. - 1998. - V.86. - P.252-258.

417. Komatsu D., Kato M., Nakayama J., Miyagawa S., Kamata T. NADPH oxidase 1 plays a critical mediating role in oncogenic Ras-induced vascular endothelial growth factor expression. // Oncogene. - 2008. - V.27. - P.4724-4732.

418. Konarev P.V., Petoukhov M.V., Volkov V.V., Svergun D.I. ATSAS 2.1, a program package for small-angle scattering data analysis. // J Appl Crystallogr. - 2006. - V.39. - P.277-286.

419. Koo K.H., Lee S., Jeong S.Y., ... Chae H.Z. Regulation of thioredoxin peroxidase activity by C-terminal truncation. // Arch Biochem Biophys. - 2002. - V.397. - P.312-318.

420. Kook S., Wang P., Young L.R., ... Guttentag S. Impaired lysosomal integral membrane protein 2-dependent peroxiredoxin 6 delivery to lamellar bodies accounts for altered alveolar phospholipid content in adaptor protein-3-deficient pearl mice. // J Biol Chem. - 2016. -V.291. - P.8414-8427.

421. Korinek V., Barker N., Morin P.J., ... Clevers H. Constitutive transcriptional activation by a ß-catenin-Tcf complex in APC(-/-) colon carcinoma. // Science (80- ). - 1997. - V.275. -P.1784-1787.

422. Korystov Y.N. Effects of reactive oxygen species on the multidrug resistance of tumor cells. // Biol Membr. - 2013. - V.30. - P.163-169.

423. Kozakov D., Hall D.R., Xia B., ... Vajda S. The ClusPro web server for protein-protein docking. // Nat Protoc. - 2017. - V.12. - P.255-278.

424. Krasnovsky A.A. Primary mechanisms of photoactivation of molecular oxygen. History of development and the modern status of research. // Biochem. - 2007. - V.72. - P.1065-1080.

425. Krivokrysenko V.I., Toshkov I.A., Gleiberman A.S., ... Feinstein E. The toll-like receptor 5 agonist entolimod mitigates lethal acute radiation syndrome in non-human primates. // PLoS One. - 2015. - V.10. - P.e0135388.

426. Kropotov A., Gogvadze V., Shupliakov O., ... Zhivotovsky B. Peroxiredoxin V is essential for protection against apoptosis in human lung carcinoma cells. // Exp Cell Res. - 2006. -V.312. - P.2806-2815.

427. Kropotov A., Sedova V., Ivanov V., ... Tomilin N. A novel human DNA-binding protein with sequence similarity to a subfamily of redox proteins which is able to repress RNA-polymerase-III- driven transcription of the Alu-family retroposons in vitro. // Eur J Biochem. - 1999. - V.260. - P.336-346.

428. Kropotov A. V, Grudinkin P.S., Pleskach N.M., Gavrilov B.A., Tomilin N. V, Zhivotovsky B. Downregulation of peroxiredoxin V stimulates formation of etoposide-induced doublestrand DNA breaks. // FEBS Lett. - 2004. - V.572. - P.75-9.

429. Kubo E., Singh D.P., Fatma N., Akagi Y. TAT-mediated peroxiredoxin 5 and 6 protein transduction protects against high-glucose-induced cytotoxicity in retinal pericytes. // Life

341

Sci. - 2009. - V.84. - P.857-864.

430. Kumar V., Kitaeff N., Hampton M.B., Cannell M.B., Winterbourn C.C. Reversible oxidation of mitochondrial peroxiredoxin 3 in mouse heart subjected to ischemia and reperfusion. // FEBS Lett. - 2009. - V.583. - P.997-1000.

431. Kumari S., Badana A.K., G M.M., G S., Malla R. Reactive Oxygen Species: A Key Constituent in Cancer Survival. // Biomark Insights. - 2018. - V.13. - P.1-8.

432. Kunsch C., Medford R.M. Oxidative stress as a regulator of gene expression in the vasculature. // Circ Res. - 1999. - V.85. - P.753-766.

433. Kutyshenko V.P., Sharapov M.G., Uversky V.N. Can a retro-polypeptide fold into a globule? // J Biomol Struct Dyn. - 2019.- P.1-5.

434. Kvietys P.R., Granger D.N. Role of reactive oxygen and nitrogen species in the vascular responses to inflammation. // Free Radic Biol Med. - 2012. - V.52. - P.556-592.

435. Kyaw M., Yoshizumi M., Tsuchiya K., ... Tamaki T. Src and Cas Are Essentially but Differentially Involved in Angiotensin II-Stimulated Migration of Vascular Smooth Muscle Cells via Extracellular Signal-Regulated Kinase 1/2 and c-Jun NH2-Terminal Kinase Activation. // Mol Pharmacol. - 2004. - V.65. - P.832-841.

436. Labunskyy V.M., Hatfield D.L., Gladyshev V.N. Selenoproteins: Molecular pathways and physiological roles. // Physiol Rev. - 2014. - V.94. - P.739-777.

437. Lacramioara L., Diaconu A., Butnaru M., Verestiuc L. Biocompatible SPIONs with superoxid dismutase/catalase immobilized for cardiovascular applications; in : IFMBE Proceedings. Springer Verlag, 2016, pp 323-326.

438. Laemmli U.K. Cleavage of Structural Proteins during the Assembly of the Head of Bacteriophage T4. // Nature. - 1970. - V.227. - P.680-685.

439. Lalonde C., Knox J., Youn Y.K., Demling R.H. Burn edema is accentuated by a moderate smoke inhalation injury in sheep. // Surgery. - 1992. - V.112. - P.908-917.

440. Lamberti M.J., Pansa M.F., Vera R.E., Fernandez-Zapico M.E., Vittar N.B.R., Rivarola V.A. Transcriptional activation of HIF-1 by a ROSERK axis underlies the resistance to photodynamic therapy. // PLoS One. - 2017. - V.12. - P.1-16.

441. Lambeth J.D., Krause K.H., Clark R.A. NOX enzymes as novel targets for drug development. // Semin Immunopathol. - 2008. - V.30. - P.339-363.

442. Lankin V., Konovalova G., Tikhaze A., Shumaev K., Kumskova E., Viigimaa M. The initiation of free radical peroxidation of low-density lipoproteins by glucose and its metabolite methylglyoxal: A common molecular mechanism of vascular wall injure in atherosclerosis and diabetes. // Mol Cell Biochem. - 2014. - V.395. - P.241-252.

443. Lankin V.Z. Atherosclerosis as a free radical pathology. // Excerpta Med, IntCongr Ser. -

342

1992. - V.G98. - P.pp.385-388.

444. Lankin V.Z. Free radical lipoperoxidation during atherosclerosis. // Free RadicBiol Med. -1994. - V.16. - P.8.

445. Lankin V.Z., Antonovsky V.L., Tikhaze A.K. Regulation of Free Radical Lipoperoxidation and Organic Peroxides Metabolism during Normal Station and Pathologies; in : Peroxides at the Beginning of the Third Millennium. Nova Sci.Publ., 2004, pp 85-111.

446. Lankin V.Z., Konovalova G.G., Tikhaze A.K., ... Viigimaa M. Aldehyde inhibition of antioxidant enzymes in the blood of diabetic patients. // J Diabetes. - 2016. - V.8. - P.398-404.

447. Lankin V.Z., Shadyro O.I., Shumaev K.B., Shumaev K.B., Tikhaze A.K., Sladkova A.A. Non-Enzymatic Methylglyoxal Formation From glucose Metabolites and Generation of Superoxide Anion Radical During Methylglyoxal-Dependent Cross-Links Reaction. // J Antioxid Act. - 2019. - V.1. - P.33-45.

448. Lankin V.Z., Tikhaze A.K. Free radicals, nitric oxide, and inflammation: molecular, biochemical, and clinical aspects, IOS Press, NATO Science Series, Amsterdam, 2003.

449. Lankin V.Z., Tikhaze A.K., Kukharchuk V. V., ... Belenkov Y.N. Antioxidants decreases the intensification of low density lipoprotein in vivo peroxidation during therapy with statins. // Mol Cell Biochem. - 2003. - V.249. - P.129-140.

450. Lankin V.Z., Tikhaze A.K., Kumskova E.M. Macrophages actively accumulate malonyldialdehyde-modified but not enzymatically oxidized low density lipoprotein. // Mol Cell Biochem. - 2012. - V.365. - P.93-98.

451. Lankin V.Z., Tikhaze A.K., Osis Y.G. Modeling the cascade of enzymatic reactions in liposomes including successive free radical peroxidation, reduction, and hydrolysis of phospholipid polyenoic acyls for studying the effect of these processes on the structural-dynamic parameters of the membr. // Biochem (Mosc). - 2002. - V.67. - P.566-574.

452. Lankin V.Z., Vandyshev D.B., Tikhaze A.K., Kosykh V.A., Pomoinetskii V.D. Effect of hyperoxia on superoxide dismutase and glutathione lipoperoxidase activity in mouse tissues. // Dokl Akad Nauk SSSR. - 1981. - V.259. - P.229-231.

453. Lauber K., Bohn E., Kröber S.M., ... Wesselborg S. Apoptotic cells induce migration of phagocytes via caspase-3-mediated release of a lipid attraction signal. // Cell. - 2003. -V.113. - P.717-730.

454. Lawrence T., Bebien M., Liu G.Y., Nizet V., Karin M. IKKalpha limits macrophage NF-kappaB activation and contributes to the resolution of inflammation. // Nature. - 2005. -V.434. - P.1138-43.

455. Leavey P.J., Gonzalez-Aller C., Thurman G., ... Ambruso D.R. A 29-kDa protein associated

343

with p67phox expresses both peroxiredoxin and phospholipase A2 activity and enhances superoxide anion production by a cell-free system of NADPH oxidase activity. // J Biol Chem. - 2002. - V.277. - P.45181-45187.

456. Lee D.H., Park J.H., Han S.B., Yoon D.Y., Jung Y.Y. Peroxiredoxin 6 overexpression attenuates lipopolysaccharide- induced acute kidney injury. // Oncotarget. - 2017. - V.8. -P.51096-51107.

457. Lee J.K., Edderkaoui M., Truong P., ... Gukovskaya A.S. NADPH Oxidase Promotes Pancreatic Cancer Cell Survival via Inhibiting JAK2 Dephosphorylation by Tyrosine Phosphatases. // Gastroenterology. - 2007a. - V.133. - P.1637-1648.

458. Lee J.M., Chan K., Kan Y.W., Johnson J.A. Targeted disruption of Nrf2 causes regenerative immune-mediated hemolytic anemia. // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2004. - V.101. -P.9751-9756.

459. Lee K., Esselman W.J. Inhibition of PTPs by H2O2 regulates the activation of distinct MAPK pathways. // Free Radic Biol Med. - 2002. - V.33. - P.1121-1132.

460. Lee K., Park J.S., Kim Y.J., ... Park Y.M. Differential expression of Prx I and II in mouse testis and their up-regulation by radiation. // Biochem Biophys Res Commun. - 2002. -V.296. - P.337-342.

461. Lee K.W., Lee D.J., Lee J.Y., Kang D.H., Kwon J., Kang S.W. Peroxiredoxin II restrains DNA damage-induced death in cancer cells by positively regulating JNK-dependent DNA repair. // J Biol Chem. - 2011. - V.286. - P.8394-8404.

462. Lee S., Kim S.M., Lee R.T. Thioredoxin and thioredoxin target proteins: From molecular mechanisms to functional significance. // Antioxidants Redox Signal. - 2013. - V.18. -P.1165-1207.

463. Lee S.C., Chae H.Z., Lee J.E., ... Kim Y.P. Peroxiredoxin is ubiquitously expressed in rat skin: Isotype-specific expression in the epidermis and hair follicle. // J Invest Dermatol. -2000. - V.115. - P.1108-1114.

464. Lee T.-H., Kim S.H., Yu S.-L., ... Yu D.-Y. Peroxiredoxin II is essential for sustaining life span of erythrocytes in mice. // Blood. - 2003. - V.101. - P.5033-5038.

465. Lee W., Choi K.-S., Riddell J., ... Park Y.-M. Human peroxiredoxin 1 and 2 are not duplicate proteins: The unique presence of Cys83 in Prx1 underscores the structural and functional differences between Prx1 and Prx2. // J Biol Chem. - 2007b. - V.282. - P.22011-22022.

466. Lee W., Choi K.S., Riddell J., ... Park Y.M. Human peroxiredoxin 1 and 2 are not duplicate proteins: The unique presence of Cys83 in Prx1 underscores the structural and functional differences between Prx1 and Prx2. // J Biol Chem. - 2007c. - V.282. - P.22011-22022.

467. Lee Y.J. Knockout Mouse Models for Peroxiredoxins. // Antioxidants. - 2020. - V.9. -P.182.

468. Legeza V.I., Grebenyuk A.N., Drachev I.S. Radiomitigators: Classification, Pharmacological Properties, and Application Prospects. // Biol Bull. - 2019. - V.46. -P.1625-1632.

469. Leng Y., Wu Y., Lei S., ... Xia Z. Inhibition of HDAC6 activity alleviates myocardial ischemia/reperfusion injury in diabetic rats: Potential role of peroxiredoxin 1 acetylation and redox regulation. // Oxid Med Cell Longev. - 2018. - V.2018. - P.9494052.

470. Leonarduzzi G., Sottero B., Poli G. Targeting tissue oxidative damage by means of cell signaling modulators: The antioxidant concept revisited. // Pharmacol Ther. - 2010. -V.128. - P.336-374.

471. Levens D.L. Reconstructing MYC. // Genes Dev. - 2003. - V.17. - P.1071-7.

472. Lewis M.S., Whatley R.E., Cain P., McIntyre T.M., Prescott S.M., Zimmerman G.A. Hydrogen peroxide stimulates the synthesis of platelet-activating factor by endothelium and induces endothelial cell-dependent neutrophil adhesion. // J Clin Invest. - 1988. - V.82. -P.2045-2055.

473. Li H.S., Zhou Y.N., Li L., ... Li Y.P. HIF-1a protects against oxidative stress by directly targeting mitochondria. // Redox Biol. - 2019. - V.25. - P.101109.

474. Li L., Yu A.Q. The functional role of peroxiredoxin 3 in reactive oxygen species, apoptosis, and chemoresistance of cancer cells. // J Cancer Res Clin Oncol. - 2015. - V.141. - P.2071-2077.

475. Li Q., Engelhardt J.F. Interleukin-1p induction of NFkB is partially regulated by H2O2-mediated activation of NFKB-inducing kinase. // J Biol Chem. - 2006. - V.281. - P.1495-1505.

476. Li Q., Wang N., Wei H., Li C., Wu J., Yang G. miR-24-3p Regulates Progression of Gastric Mucosal Lesions and Suppresses Proliferation and Invasiveness of N87 Via Peroxiredoxin 6. // Dig Dis Sci. - 2016. - V.61. - P.3486-3497.

477. Li X., Fang P., Mai J., Choi E.T., Wang H., Yang X.F. Targeting mitochondrial reactive oxygen species as novel therapy for inflammatory diseases and cancers. // J Hematol Oncol. - 2013. - V.6. - P.1-19.

478. Li Z., Wang F., Roy S., Sen C.K., Guan J. Injectable, highly flexible, and thermosensitive hydrogels capable of delivering superoxide dismutase. // Biomacromolecules. - 2009. -V.10. - P.3306-3316.

479. Lien Y.-C., Feinstein S.I., Dodia C., Fisher A.B. The roles of peroxidase and phospholipase A2 activities of peroxiredoxin 6 in protecting pulmonary microvascular endothelial cells

345

against peroxidative stress. // Antioxid Redox Signal. - 2012. - V.16. - P.440-51.

480. Liew C.K., Simpson R.J.Y., Kwan A.H.Y., ... Mackay J.P. Zinc fingers as protein recognition motifs: structural basis for the GATA-1/friend of GATA interaction. // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2005. - V.102. - P.583-8.

481. Lim Y.S., Cha M.K., Kim H.K., ... Kim I.H. Removals of hydrogen peroxide and hydroxyl radical by thiol-specific antioxidant protein as a possible role in vivo. // Biochem Biophys Res Commun. - 1993. - V.192. - P.273-80.

482. Lin L.-H., Xu Y.-W., Huang L.-S., ... Peng Y.-H. Serum proteomic-based analysis identifying autoantibodies against PRDX2 and PRDX3 as potential diagnostic biomarkers in nasopharyngeal carcinoma. // Clin Proteomics. - 2017. - V.14. - P.6.

483. Lipinski B. Hydroxyl radical and its scavengers in health and disease. // Oxid Med Cell Longev. - 2011. - V.2011. - P.809696.

484. Liu B., Chen Y., St. Clair D.K. ROS and p53: A versatile partnership. // Free Radic Biol Med. - 2008. - V.44. - P.1529-1535.

485. Liu C., Zhang C., Mitchel R.E.J., ... Cai J. A critical role of toll-like receptor 4 (TLR4) and its in vivo ligands in basal radio-resistance. // Cell Death Dis. - 2013. - V.4. - P.e649-9.

486. Liu F., Zhang Y., Men T., ... Tian G. Quantitative proteomic analysis of gastric cancer tissue reveals novel proteins in platelet-derived growth factor B signaling pathway. // Oncotarget. - 2017a. - V.8. - P.22059-22075.

487. Liu G.-Y., Shi J.-X., Shi S.-L., ... Li Q.-F. Nucleophosmin Regulates Intracellular Oxidative Stress Homeostasis via Antioxidant PRDX6. // J Cell Biochem. - 2017b. - V.118. - P.4697-4707.

488. Liu L., Shen W., Zhu Z., ... Zhao H. Combined inhibition of EGFR and c-ABL suppresses the growth of fulvestrant-resistant breast cancer cells through miR-375-autophagy axis. // Biochem Biophys Res Commun. - 2018a. - V.498. - P.559-565.

489. Liu N., Xue L., Guan Y., ... Guan W.J. Expression of Peroxiredoxins and Pulmonary Surfactant Protein A Induced by Silica in Rat Lung Tissue. // Biomed Environ Sci. - 2016. -V.29. - P.584-588.

490. Liu Z., Lei X., Li X., Cai J.M., Gao F., Yang Y.Y. Toll-like receptors and radiation protection. // Eur Rev Med Pharmacol Sci. - 2018b. - V.22. - P.31-39.

491. Londono-Vallejo J.A. Telomere instability and cancer. // Biochimie. - 2008. - V.90. - P.73-82.

492. Loschen G., Flohe L., Chance B. Respiratory chain linked H2O2 production in pigeon heart mitochondria. // FEBS Lett. - 1971. - V.18. - P.261-264.

493. Loukogeorgakis S.P., Van Den Berg M.J., Sofat R., ... Deanfield J.E. Role of NADPH

346

oxidase in endothelial ischemia/reperfusion injury in humans. // Circulation. - 2010. -V.121. - P.2310-2316.

494. Low F.M., Hampton M.B., Winterbourn C.C. Peroxiredoxin 2 and peroxide metabolism in the erythrocyte. // Antioxid Redox Signal. - 2008. - V.10. - P.1621-30.

495. Lu D., Chen J., Hai T. The regulation of ATF3 gene expression by mitogen-activated protein kinases. // Biochem J. - 2007. - V.401. - P.559-567.

496. Lu J., Holmgren A. The thioredoxin antioxidant system. // Free Radic Biol Med. - 2014. -V.66. - P.75-87.

497. Lu L., Oveson B.C., Jo Y.J., ... Campochiaro P.A. Increased expression of glutathione peroxidase 4 strongly protects retina from oxidative damage. // Antioxidants Redox Signal.

- 2009. - V.11. - P.715-724.

498. Lu W., Fu Z., Wang H., Feng J., Wei J., Guo J. Peroxiredoxin 2 knockdown by RNA interference inhibits the growth of colorectal cancer cells by downregulating Wnt/ß-catenin signaling. // Cancer Lett. - 2014. - V.343. - P.190-199.

499. Lu Y., Zhang X.-S., Zhang Z.-H., ... Hang C.-H. Peroxiredoxin 2 activates microglia by interacting with Toll-like receptor 4 after subarachnoid hemorrhage. // J Neuroinflammation.

- 2018. - V.15. - P.87.

500. Lubos E., Loscalzo J., Handy D.E. Glutathione peroxidase-1 in health and disease: From molecular mechanisms to therapeutic opportunities. // Antioxidants Redox Signal. - 2011. -V.15. - P.1957-1997.

501. Lum H., Barr D.A., Shaffer J.R., Gordon R.J., Ezrin A.M., Malik A.B. Reoxygenation of endothelial cells increases permeability by oxidant- dependent mechanisms. // Circ Res. -1992. - V.70. - P.991-998.

502. Luo W., Chen I., Chen Y., Alkam D., Wang Y., Semenza G L. PRDX2 and PRDX4 are negative regulators of hypoxia-inducible factors under conditions of prolonged hypoxia. // Oncotarget. - 2016. - V.7. - P.6379-97.

503. Ma Q. Role of Nrf2 in Oxidative Stress and Toxicity. // Annu Rev Pharmacol Toxicol. -2013. - V.53. - P.401-426.

504. Ma S., Zhang X., Zheng L., ... Ji J. Peroxiredoxin 6 Is a Crucial Factor in the Initial Step of Mitochondrial Clearance and Is Upstream of the PINK1-Parkin Pathway. // Antioxidants Redox Signal. - 2016. - V.24. - P.486-501.

505. Maciejowski J., de Lange T. Telomeres in cancer: tumour suppression and genome instability. // Nat Rev Mol Cell Biol. - 2017. - V.18. - P.175-186.

506. Madej E., Wardman P. The oxidizing power of the glutathione thiyl radical as measured by its electrode potential at physiological pH. // Arch Biochem Biophys. - 2007. - V.462. -

347

P.94-102.

507. Mahadev K., Zilbering A., Zhu L., Goldstein B.J. Insulin-stimulated Hydrogen Peroxide Reversibly Inhibits Protein-tyrosine Phosphatase 1B in Vivo and Enhances the Early Insulin Action Cascade. // J Biol Chem. - 2001. - V.276. - P.21938-21942.

508. Majmundar A.J., Wong W.J., Simon M.C. Hypoxia-inducible factors and the response to hypoxic stress. // Mol Cell. - 2010. - V.40. - P.294-309.

509. Majumder P.K., Mishra N.C., Sun X., ... Kufe D. Targeting of protein kinase C 5 to mitochondria in the oxidative stress response. // Cell Growth Differ. - 2001. - V.12. -P.465-470.

510. Maksimenko A. V., Vavaev A. V. Antioxidant Enzymes as Potential Targets in Cardioprotection and Treatment of Cardiovascular Diseases. Enzyme Antioxidants: The Next Stage of Pharmacological Counterwork to the Oxidative Stress. // Heart Int. - 2012. -V.7. - P.hi.2012.e3.

511. Mallick I.H., Yang W., Winslet M.C., Seifalian A.M. Ischemia-Reperfusion Injury of the Intestine and Protective Strategies Against Injury. // Dig Dis Sci. - 2004. - V.49. - P.1359-1377.

512. Manavalan B., Basith S., Choi S. Similar structures but different roles-an updated perspective on TLR structures. // Front Physiol. - 2011. - V.JUL. - P.1-13.

513. Manevich Y., Feinstein S.I., Fisher A.B. Activation of the antioxidant enzyme 1-CYS peroxiredoxin requires glutathionylation mediated by heterodimerization with pi GST. // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2004. - V.101. - P.3780-5.

514. Manevich Y., Fisher A.B. Peroxiredoxin 6, a 1-Cys peroxiredoxin, functions in antioxidant defense and lung phospholipid metabolism. // Free Radic Biol Med. - 2005. - V.38. -P.1422-1432.

515. Manevich Y., Reddy K.S., Shuvaeva T., Feinstein S.I., Fisher A.B. Structure and phospholipase function of peroxiredoxin 6: identification of the catalytic triad and its role in phospholipid substrate binding. // J Lipid Res. - 2007. - V.48. - P.2306-2318.

516. Manevich Y., Shuvaeva T., Dodia C., Kazi A., Feinstein S.I., Fisher A.B. Binding of peroxiredoxin 6 to substrate determines differential phospholipid hydroperoxide peroxidase and phospholipase A(2) activities. // Arch Biochem Biophys. - 2009. - V.485. - P.139-49.

517. Mannervik B., Board P.G., Hayes J.D., Listowsky I., Pearson W.R. Nomenclature for mammalian soluble glutathione transferases. // Methods Enzymol. - 2005. - V.401. - P.1-8.

518. Manta B., Hugo M., Ortiz C., Ferrer-Sueta G., Trujillo M., Denicola A. The peroxidase and peroxynitrite reductase activity of human erythrocyte peroxiredoxin 2. // Arch Biochem Biophys. - 2009. - V.484. - P.146-154.

519. Marcinkiewicz J. Nitric oxide and antimicrobial activity of reactive oxygen intermediates. // Immunopharmacology. - 1997. - V.37. - P.35-41.

520. Marinho H.S., Real C., Cyrne L., Soares H., Antunes F. Hydrogen peroxide sensing, signaling and regulation of transcription factors. // Redox Biol. - 2014. - V.2. - P.535-562.

521. Mariotti M., Ridge P.G., Zhang Y., ... Gladyshev V.N. Composition and evolution of the vertebrate and mammalian selenoproteomes. // PLoS One. - 2012. - V.7. - P.e33066.

522. Martinez-Carreres L., Nasrallah A., Fajas L. Cancer: Linking Powerhouses to Suicidal Bags. // Front Oncol. - 2017. - V.7. - P.204.

523. Massague J. TGFbeta in Cancer. // Cell. - 2008. - V.134. - P.215-30.

524. Masson N., Singleton R.S., Sekirnik R., ... Ratcliffe P.J. The FIH hydroxylase is a cellular peroxide sensor that modulates HIF transcriptional activity. // EMBO Rep. - 2012. - V.13. -P.251-257.

525. Matsumoto A., Okado A., Fujii T., ... Taniguchi N. Cloning of the peroxiredoxin gene family in rats and characterization of the fourth member. // FEBS Lett. - 1999. - V.443. -P.246-250.

526. Matsushima S., Ide T., Yamato M., ... Tsutsui H. Overexpression of mitochondrial peroxiredoxin-3 prevents left ventricular remodeling and failure after myocardial infarction in mice. // Circulation. - 2006. - V.113. - P.1779-86.

527. Mayhew T.M. Epithelial integrity, cell death and cell loss in mammalian small intestine. // Histol Histopathol. - 1999. - V.14. - P.257-267.

528. McCord J.M. The evolution of free radicals and oxidative stress. // Am J Med. - 2000. -V.108. - P.652-659.

529. McCord J.M., Fridovich I. The reduction of cytochrome c by milk xanthine oxidase. // J Biol Chem. - 1968. - V.243. - P.5753-5760.

530. McCord J.M., Fridovich I. Superoxide Dismutase. // J Biol Chem. - 1969. - V.244. -P.6049-6055.

531. McDonald C., Muhlbauer J., Perlmutter G., Taparra K., Phelan S.A.S.A. Peroxiredoxin proteins protect MCF-7 breast cancer cells from doxorubicin-induced toxicity. // Int J Oncol. - 2014. - V.45. - P.219-226.

532. McIlwain C.C., Townsend D.M., Tew K.D. Glutathione S-transferase polymorphisms: Cancer incidence and therapy. // Oncogene. - 2006. - V.25. - P.1639-1648.

533. McLeod L.L., Alayash A.I. Detection of a ferrylhemoglobin intermediate in an endothelial cell model after hypoxia-reoxygenation. // Am J Physiol - Hear Circ Physiol. - 1999. -V.277. - P.H92-99.

534. Memon A.A., Chang J.W., Oh B.R., Yoo Y.J. Identification of differentially expressed

349

proteins during human urinary bladder cancer progression. // Cancer Detect Prev. - 2005. -V.29. - P.249-55.

535. Meng T., Fukada T., Tonks N.K. <Oxidation and inhibition of phosphatase activity.pdf> -2002. - V.9. - P.387-399.

536. Di Meo S., Reed T.T., Venditti P., Victor V.M. Role of ROS and RNS Sources in Physiological and Pathological Conditions. // Oxid Med Cell Longev. - 2016. - V.2016. - P. 1245049.

537. Michaelis L. Free radicals as intermediate steps of oxidation-reduction. // Cold Spring Harb Symp Quant Biol. - 1939. - V.7. - P.33-49.

538. Milev N.B., Reddy A.B. Circadian redox oscillations and metabolism. // Trends Endocrinol Metab. - 2015. - V.26. - P.430-437.

539. Miller A.F. Superoxide dismutases: Ancient enzymes and new insights. // FEBS Lett. -2012. - V.586. - P.585-595.

540. Miller C.G., Holmgren A., Arner E.S.J., Schmidt E E. NADPH-dependent and -independent disulfide reductase systems. // Free Radic Biol Med. - 2018. - V.127. - P.248-261.

541. Miller F.J., Sharp W.J., Fang X., Oberley L.W., Oberley T.D., Weintraub N.L. Oxidative stress in human abdominal aortic aneurysms: a potential mediator of aneurysmal remodeling. // Arterioscler Thromb Vasc Biol. - 2002. - V.22. - P.560-5.

542. Min D.B., Boff J.M. Chemistry and reaction of singlet oxygen in foods. // Compr Rev Food Sci Food Saf. - 2002. - V.1. - P.58-72.

543. Misra S., Sharma K. COX-2 Signaling and Cancer: New Players in Old Arena. // Curr Drug Targets. - 2014. - V.15. - P.347-359.

544. Mitchell D.A., Marletta M.A. Thioredoxin catalyzes the s-nitrosation of the caspase-3 active site cysteine. // Nat Chem Biol. - 2005. - V.1. - P.154-158.

545. Mitchell D.A., Morton S.U., Fernhoff N.B., Marletta M.A. Thioredoxin is required for S-nitrosation of procaspase-3 and the inhibition of apoptosis in Jurkat cells. // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2007a. - V.104. - P.11609-11614.

546. Mitchell D.A., Morton S.U., Fernhoff N.B., Marletta M.A. Thioredoxin is required for S-nitrosation of procaspase-3 and the inhibition of apoptosis in Jurkat cells - 2007b. - V.104. - P.11609-11614.

547. Mitchell S., Vargas J., Hoffmann A. Signaling via the NFkB system. // Wiley Interdiscip Rev Syst Biol Med. - 2016. - V.8. - P.227-241.

548. Mittal C.K., Murad F. Activation of guanylate cyclase by superoxide dismutase and hydroxyl radical: a physiological regulator of guanosine 3',5'-monophosphate formation. // Proc Natl Acad Sci U S A. - 1977. - V.74. - P.4360-4364.

549. Miura Y., Kano M., Yamada M., ... Toda T. Proteomic study on X-irradiation-responsive proteins and ageing: search for responsible proteins for radiation adaptive response. // J Biochem. - 2007. - V.142. - P.145-55.

550. Miyamoto N., Izumi H., Miyamoto R., ... Kohno K. Quercetin induces the expression of peroxiredoxins 3 and 5 via the Nrf2/NRF1 transcription pathway. // Investig Ophthalmol Vis Sci. - 2011. - V.52. - P.1055-1063.

551. Miyamoto N., Izumi H., Miyamoto R., ... Kohno K. Nipradilol and timolol induce Foxo3a and peroxiredoxin 2 expression and protect trabecular meshwork cells from oxidative stress. // Investig Ophthalmol Vis Sci. - 2009. - V.50. - P.2777-2784.

552. Modi T., Huihui J., Ghosh K., Ozkan S.B. Ancient thioredoxins evolved to modern day stability-function requirement by altering native state ensemble. // Philos Trans R Soc L B Biol Sci. - 2018. - V.373. - P.20170184.

553. Mohana K., Achary A. Human cytosolic glutathione-S-transferases: quantitative analysis of expression, comparative analysis of structures and inhibition strategies of isozymes involved in drug resistance. // Drug Metab Rev. - 2017. - V.49. - P.318-337.

554. Monteiro G., Horta B.B., Pimenta D.C., Augusto O., Netto L.E.S. Reduction of 1-Cys peroxiredoxins by ascorbate changes the thiol-specific antioxidant paradigm, revealing another function of vitamin C. // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2007. - V.104. - P.4886-91.

555. Moon J.C., Hah Y.-S., Kim W.Y., ... Lee S.Y. Oxidative stress-dependent structural and functional switching of a human 2-Cys peroxiredoxin isotype II that enhances HeLa cell resistance to H2O2-induced cell death. // J Biol Chem. - 2005. - V.280. - P.28775-84.

556. Moore K.A., Lemischka I.R. Stem cells and their niches. // Science (80- ). - 2006. - V.311. - P.1880-1885.

557. Morinaka A., Funato Y., Uesugi K., Miki H. Oligomeric peroxiredoxin-I is an essential intermediate for p53 to activate MST1 kinase and apoptosis. // Oncogene. - 2011. - V.30. -P.4208-4218.

558. Morrison J., Knoll K., Hessner M.J., Liang M. Effect of high glucose on gene expression in mesangial cells: Upregulation of the thiol pathway is an adaptational response. // Physiol Genomics. - 2004. - V.17. - P.271-282.

559. Moser M.A.J., Sawicka K., Arcand S., ... Sawicki G. Proteomic analysis of perfusate from machine cold perfusion of transplant kidneys: Insights into protection from injury. // Ann Transplant. - 2017. - V.22. - P.730-739.

560. Mu Z.M., Yin X.Y., Prochownik E. V. Pag, a putative tumor suppressor, interacts with the Myc Box II domain of c-Myc and selectively alters its biological function and target gene expression. // J Biol Chem. - 2002. - V.277. - P.43175-84.

561. Murphy M.P. Targeting lipophilic cations to mitochondria. // Biochim Biophys Acta -Bioenerg. - 2008. - V.1777. - P.1028-1031.

562. Muscoli C., Sacco I., Alecce W., ... Mollace V. The protective effect of superoxide dismutase mimetic M40401 on balloon injury-related neointima formation: Role of the lectin-like oxidized low-density lipoprotein receptor-1. // J Pharmacol Exp Ther. - 2004. -V.311. - P.44-50.

563. Myatt S.S., Brosens J.J., Lam E.W.F. Sense and sensitivity: FOXO and ROS in cancer development and treatment. // Antioxidants Redox Signal. - 2011. - V.14. - P.675-687.

564. Nadeau P.J., Charette S.J., Toledano M.B., Landry J. Disulfide Bond-mediated Multimerization of Ask1 and Its Reduction by Thioredoxin-1 Regulate H 2 O 2 -induced c-Jun NH 2 -terminal Kinase Activation and Apoptosis. // Mol Biol Cell. - 2007. - V.18. -P.3903-3913.

565. Nagy N., Malik G., Fisher A.B., Das D.K. Targeted disruption of peroxiredoxin 6 gene renders the heart vulnerable to ischemia-reperfusion injury. // Am J Physiol - Hear Circ Physiol. - 2006. - V.291. - P.2636-2640.

566. Naito H., Nojima T., Fujisaki N., ... Nakao A. Therapeutic strategies for ischemia reperfusion injury in emergency medicine. // Acute Med Surg. - 2020. - V.7. - P.e501.

567. Nakagiri A., Sunamoto M., Murakami M. NADPH oxidase is involved in ischaemia/reperfusion-induced damage in rat gastric mucosa via ROS production - Role of NADPH oxidase in rat stomachs. // Inflammopharmacology. - 2007. - V.15. - P.278-281.

568. Nakashima I., Kato M., Akhand A.A., ... Kawamoto Y. Redox-linked signal transduction pathways for protein tyrosine kinase activation. // Antioxidants Redox Signal. - 2002. - V.4. - P.517-531.

569. Nanobashvili J., Neumayer C., Fuegl A., ... Huk I. Development of 'No-Reflow' Phenomenon in Ischemia/Reperfusion Injury: Failure of Active Vasomotility and Not Simply Passive Vasoconstriction. // Eur Surg Res. - 2003. - V.35. - P.417-424.

570. Nassour H., Wang Z., Saad A., ... Ramotar D. Peroxiredoxin 1 interacts with and blocks the redox factor APE1 from activating interleukin-8 expression. // Sci Rep. - 2016. - V.6. -P.29389.

571. Nawata A., Noguchi H., Mazaki Y., ... Yamada S. Overexpression of peroxiredoxin 4 affects intestinal function in a dietary mouse model of nonalcoholic fatty liver disease. // PLoS One. - 2016. - V.11. - P.1-25.

572. Nekrasov A.N., Radchenko V. V., Shuvaeva T.M., Novoselov V.I., Fesenko E.E., Lipkin V.M. The novel approach to the protein design: Active truncated forms of human 1-CYS peroxiredoxin. // J Biomol Struct Dyn. - 2007. - V.24. - P.455-462.

573. Nelson K.J., Perkins A., Van Swearingen A.E.D., ... Poole L.B. Experimentally Dissecting the Origins of Peroxiredoxin Catalysis. // Antioxidants Redox Signal. - 2018. - V.28. -P.521-536.

574. Neumann C.A., Krause D.S., Carman C. V, ... Van Etten R.A. Essential role for the peroxiredoxin Prdxl in erythrocyte antioxidant defence and tumour suppression. // Nature. -2003. - V.424. - P.561-565.

575. Nguyen T., Sherratt P.J., Pickett C.B. Regulatory Mechanisms Controlling Gene Expression Mediated By the Antioxidant Response Element. // Annu Rev Pharmacol Toxicol. - 2003. -V.43. - P.233-260.

576. Ni W., Zhan Y., He H., Maynard E., Balschi J.A., Oettgen P. Ets-1 is a critical transcriptional regulator of reactive oxygen species and p47phox gene expression in response to angiotensin II. // Circ Res. - 2007. - V.101. - P.985-994.

577. Niecknig H., Tug S., Reyes B.D., Kirsch M., Fandrey J., Berchner-Pfannschmidt U. Role of reactive oxygen species in the regulation of HIF-1 by prolyl hydroxylase 2 under mild hypoxia. // Free Radic Res. - 2012. - V.46. - P.705-717.

578. Nieuwkoop P.D., Faber J. Normal Table of Xenopus laevis (Daudin). A Systematic and Choronological Survey of the Development from the Fertilized Egg Till the End of Metamorphosis., Amsterdam: North - Holland Publishing Company, 1956.

579. Niu Z.Z., Wu S.M., Sun W.Y., Hou W.M., Chi Y.F. Perioperative levosimendan therapy is associated with a lower incidence of acute kidney injury after cardiac surgery: A metaanalysis. // J Cardiovasc Pharmacol. - 2014. - V.63. - P.107-112.

580. Nohl H., Hegner D. Do Mitochondria Produce Oxygen Radicals in vivo? // Eur J Biochem. -1978. - V.82. - P.563-567.

581. Nomura N., Nagase T., Miyajima N., ... Tabata S. Prediction of the coding sequences of unidentified human genes. II. The coding sequences of 40 new genes (KIAA0041-KIAA0080) deduced by analysis of cDNA clones from human cell line KG-1. // DNA Res. - 1994. - V.1. - P.223-229.

582. Nonn L., Berggren M., Powis G. Increased expression of mitochondrial peroxiredoxin-3 (thioredoxin peroxidase-2) protects cancer cells against hypoxia and drug-induced hydrogen peroxide-dependent apoptosis. // Mol Cancer Res. - 2003a. - V.1. - P.682-689.

583. Nonn L., Williams R.R., Erickson R.P., Powis G. The Absence of Mitochondrial Thioredoxin 2 Causes Massive Apoptosis, Exencephaly, and Early Embryonic Lethality in Homozygous Mice. // Mol Cell Biol. - 2003b. - V.23. - P.916-922.

584. Novoselov S. V., Peshenko I. V., Popov V.I., ... Fesenko E.E. Localization of 28-kDa peroxiredoxin in rat epithelial tissues and its antioxidant properties. // Cell Tissue Res. -

353

1999. - V.298. - P.471-480.

585. Novoselova E.G., Glushkova O. V, Lunin S.M., Khrenov M.O., Parfenyuk S.B., Novoselova T.V., Sharapov M.G., Novoselov V.I., Fesenko E.E. Peroxiredoxin 6 Attenuates Alloxan-Induced Type 1 Diabetes Mellitus in Mice and Cytokine-Induced Cytotoxicity in RIN-m5F Beta Cells. // J Diabetes Res. - 2020. - V.2020. - P.1-11.

586. Novoselova E.G., Glushkova O.V., Lunin S.M., Khrenov M.O., Parfenyuk S.B., Novoselova T.V., Sharapov M.G., Gordeeva A.E., Novoselov V.I., Fesenko E.E. Thymulin and peroxiredoxin 6 have protective effects against streptozotocin-induced type 1 diabetes in mice. // Int J Immunopathol Pharmacol. - 2021. V.35. - P.20587384211005645.

587. O'Neill H.C., White C.W., Veress L.A., ... Day B.J. Treatment with the catalytic metalloporphyrin AEOL 10150 reduces inflammation and oxidative stress due to inhalation of the sulfur mustard analog 2-chloroethyl ethyl sulfide. // Free Radic Biol Med. - 2010. -V.48. - P.1188-1196.

588. O'Neill J., Reddy A. Circadian clocks in human red blood cells. // Nature. - 2011. - V.469. - P.498-503.

589. Oberley L.W. Free radicals and diabetes. // Free Radic Biol Med. - 1988. - V.5. - P.113-124.

590. Ogilby P.R. Singlet oxygen: There is indeed something new under the sun. // Chem Soc Rev. - 2010. - V.39. - P.3181-3209.

591. Ohshiro Y., Ma R.C., Yasuda Y., ... King G.L. Reduction of diabetes-induced oxidative stress, fibrotic cytokine expression, and renal dysfunction in protein kinase CP-null mice. // Diabetes. - 2006. - V.55. - P.3112-3120.

592. Oishi K., Hagiwara S., Koga S., ... Noguchi T. The vitamin e derivative, EPC-K1, suppresses inflammation during hepatic ischemia-reperfusion injury and exerts hepatoprotective effects in rats. // J Surg Res. - 2012. - V.176. - P.164-170.

593. Okado-Matsumoto A., Matsumoto A., Fujii J., Taniguchi N. Peroxiredoxin IV is a secretable protein with heparin-binding properties under reduced conditions. // J Biochem. - 2000. -V.127. - P.493-501.

594. Olmos Y., Sánchez-Gómez F.J., Wild B., ... Monsalve M. SirTl regulation of antioxidant genes is dependent on the formation of a FoxO3a/PGC-1a complex. // Antioxidants Redox Signal. - 2013. - V.19. - P.1507-1521.

595. Olson K.R. Reactive oxygen species or reactive sulfur species: Why we should consider the latter. // J Exp Biol. - 2020. - V.223. - P.jeb.196352.

596. Onyango A.N. Endogenous generation of singlet oxygen and ozone in human and animal tissues: Mechanisms, biological significance, and influence of dietary components. // Oxid

354

Med Cell Longev. - 2016. - V.2016. - P.2398573.

597. Orhan G., Yapici N., Yuksel M., ... Aka S.A. Effects of N-acetylcysteine on myocardial ischemia-reperfusion injury in bypass surgery. // Heart Vessels. - 2006. - V.21. - P.42-47.

598. Ozaki E., Campbell M., Doyle S.L. Targeting the NLRP3 inflammasome in chronic inflammatory diseases: Current perspectives. // J Inflamm Res. - 2015. - V.8. - P.15-27.

599. Pace P.E., Peskin A. V, Han M.-H., Hampton M.B., Winterbourn C.C. Hyperoxidized peroxiredoxin 2 interacts with the protein disulfide- isomerase ERp46. // Biochem J. - 2013.

- V.453. - P.475-85.

600. Pacifici F., Arriga R., Sorice G.P., ... Lauro D. Peroxiredoxin 6, a novel player in the pathogenesis of diabetes. // Diabetes. - 2014. - V.63. - P.3210-3220.

601. Pak J.H., Choi W.H., Lee H.M., ... Nam J.-H. Peroxiredoxin 6 overexpression attenuates cisplatin-induced apoptosis in human ovarian cancer cells. // Cancer Invest. - 2011. - V.29.

- P.21-28.

602. Pak J.H., Son W.C., Seo S.B., ... Kim T.S. Peroxiredoxin 6 expression is inversely correlated with nuclear factor-KB activation during Clonorchis sinensis infestation. // Free Radic Biol Med. - 2016. - V.99. - P.273-285.

603. Palande K., Meenhuis A., Jevdjovic T., Touw I.P. Scratching the surface: Signaling and routing dynamics of the CSF3 receptor. // Front Biosci. - 2013. - V.18. - P.91-105.

604. Palande K.K., Beekman R., van der Meeren L.E., ... Touw I.P. The Antioxidant Protein Peroxiredoxin 4 Is Epigenetically Down Regulated in Acute Promyelocytic Leukemia. // PLoS One. - 2011. - V.6. - P.6-11.

605. Pan J.L., Bardwell J.C.A. The origami of thioredoxin-like folds. // Protein Sci. - 2006. -V.15. - P.2217-2227.

606. Paniker N. V., Srivastava S.K., Beutler E. Glutathione metabolism of the red cells effect of glutathione reductase deficiency on the stimulation of hexose monophosphate shunt under oxidative stress. // BBA - Gen Subj. - 1970. - V.215. - P.456-460.

607. Pannala V.R., Bazil J.N., Camara A.K.S., Dash R.K. A mechanistic mathematical model for the catalytic action of glutathione peroxidase. // Free Radic Res. - 2014. - V.48. - P.487-502.

608. Parihar A., Parihar M.S., Milner S., Bhat S. Oxidative stress and anti-oxidative mobilization in burn injury. // Burns. - 2008. - V.34. - P.6-17.

609. Park G. Bin, Kim Y.S., Lee H.-K., ... Hur D.Y. Endoplasmic reticulum stress-mediated apoptosis of EBV-transformed B cells by cross-linking of CD70 is dependent upon generation of reactive oxygen species and activation of p38 MAPK and JNK pathway. // J Immunol. - 2010. - V.185. - P.7274-84.

610. Park J.-G., Yoo J.-Y., Jeong S.-J., ... Oh G.T. Peroxiredoxin 2 deficiency exacerbates atherosclerosis in apolipoprotein E-deficient mice. // Circ Res. - 2011. - V.109. - P.739-749.

611. Park J., Lee S.S., Lee S.S., Kang S.W. 2-Cys peroxiredoxins: Emerging hubs determining redox dependency of mammalian signaling networks. // Int J Cell Biol. - 2014. - V.2014. -P.715867.

612. Park K.J., Kim Y.J., Kim J., ... Cho M.C. Protective effects of peroxiredoxin on hydrogen peroxide induced oxidative stress and apoptosis in cardiomyocytes. // Korean Circ J. - 2012.

- V.42. - P.23-32.

613. Park M.H., Yun H.-M., Hwang C.J., ... Hong J.T. Presenilin Mutation Suppresses Lung Tumorigenesis via Inhibition of Peroxiredoxin 6 Activity and Expression. // Theranostics. -2017. - V.7. - P.3624-3637.

614. Park S.H., Chung Y.M., Lee Y.S., ... Yoo Y. Do. Antisense of human peroxiredoxin II enhances radiation-induced cell death. // Clin Cancer Res. - 2000. - V.6. - P.4915-4920.

615. Park Y.-H., Kim S.-U., Kwon T.-H., ... Yu D.-Y. Peroxiredoxin II promotes hepatic tumorigenesis through cooperation with Ras/Forkhead box M1 signaling pathway. // Oncogene. - 2016. - V.35. - P.3503-3513.

616. Park Y.-H., Kim S.-U., Lee B.-K., ... Yu D.-Y. Prx I suppresses K-ras-driven lung tumorigenesis by opposing redox-sensitive ERK/cyclin D1 pathway. // Antioxid Redox Signal. - 2013. - V.19. - P.482-96.

617. Parmigiani R.B., Xu W.S., Venta-Perez G., ... Marks P.A. HDAC6 is a specific deacetylase of peroxiredoxins and is involved in redox regulation. // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2008.

- V.105. - P.9633-9638.

618. Pearson G.D., Merrill G.F. Deletion of the Saccharomyces cerevisiae TRR1 gene encoding thioredoxin reductase inhibits p53-dependent reporter gene expression. // J Biol Chem. -1998. - V.273. - P.5431-5434.

619. Pearson P., Lewis S.A., Britton J., Young I.S., Fogarty A. The pro-oxidant activity of highdose vitamin E supplements in vivo. // BioDrugs. - 2006. - V.20. - P.271-273.

620. Peng D.F., Belkhiri A., Hu T.L., ... El-Rifai W. Glutathione peroxidase 7 protects against oxidative DNA damage in oesophageal cells. // Gut. - 2012. - V.61. - P.1250-1260.

621. Perkins A., Nelson K.J., Parsonage D., Poole L.B., Karplus P.A. Peroxiredoxins: guardians against oxidative stress and modulators of peroxide signaling. // Trends Biochem Sci. -2015. - V.40. - P.435-445.

622. Perkins A., Nelson K.J., Williams J.R., Parsonage D., Poole L.B., Karplus P.A. The sensitive balance between the fully folded and locally unfolded conformations of a model

356

peroxiredoxin. // Biochemistry. - 2013. - V.52. - P.8708-8721.

623. Perkins A., Poole L.B., Karplus P.A. Tuning of peroxiredoxin catalysis for various physiological roles. // Biochemistry. - 2014. - V.53. - P.7693-705.

624. Peshenko I. V., Novoselov V.I., Evdokimov V.A., ... Fesenko E.E. Identification of a 28 kDa secretory protein from rat olfactory epithelium as a thiol-specific antioxidant. // Free Radic Biol Med. - 1998. - V.25. - P.654-659.

625. Peshenko I. V, Singh A.K., Shichi H. Bovine eye 1-Cys peroxiredoxin: expression in E. coli and antioxidant properties. // J Ocul Pharmacol Ther. - 2001. - V.17. - P.93-99.

626. Peskin A. V., Pace P.E., Behring J.B., ... Winterbourn C.C. Glutathionylation of the active site cysteines of peroxiredoxin 2 and recycling by glutaredoxin. // J Biol Chem. - 2016. -V.291. - P.3053-3062.

627. Peskin A. V, Dickerhof N., Poynton R.A., ... Winterbourn C.C. Hyperoxidation of peroxiredoxins 2 and 3: rate constants for the reactions of the sulfenic acid of the peroxidatic cysteine. // J Biol Chem. - 2013. - V.288. - P.14170-14177.

628. Peskin A. V, Low F.M., Paton L.N., Maghzal G.J., Hampton M.B., Winterbourn C.C. The high reactivity of peroxiredoxin 2 with H(2)O(2) is not reflected in its reaction with other oxidants and thiol reagents. // J Biol Chem. - 2007. - V.282. - P.11885-92.

629. Peters G.S., Zakharchenko O.A., Konarev P. V., ... Kovalchuk M. V. The small-angle X-ray scattering beamline BioMUR at the Kurchatov synchrotron radiation source. // NIMPA. -2019. - V.945. - P.162616.

630. Petkau A. Radiation Protection By Superoxide Dismutase. // Photochem Photobiol. - 1978. - V.28. - P.765-771.

631. Petkau A. Role of superoxide dismutase in modification of radiation injury. // Br J Cancer. -1987. - V.55. - P.87-95.

632. Phalen T.J., Weirather K., Deming P.B., ... Heintz N.H. Oxidation state governs structural transitions in peroxiredoxin II that correlate with cell cycle arrest and recovery. // J Cell Biol. - 2006. - V.175. - P.779-89.

633. Phaniendra A., Jestadi D.B., Periyasamy L. Free Radicals: Properties, Sources, Targets, and Their Implication in Various Diseases. // Indian J Clin Biochem. - 2015. - V.30. - P.11-26.

634. Phelan S.A. AOP2 (Antioxidant Protein 2): Structure and Function of a Unique Thiol-Specific Antioxidant. // Antioxidants Redox Signal. - 1999. - V.1. - P.571-584.

635. Phelan S.A., Wang X., Wallbrandt P., Forsman-Semb K., Paigen B. Overexpression of Prdx6 reduces H2O2 but does not prevent diet-induced atherosclerosis in the aortic root. // Free Radic Biol Med. - 2003. - V.35. - P.1110-1120.

636. Pisani A., Sabbatini M., Riccio E., ... Mancini A. Effect of a recombinant manganese

357

superoxide dismutase on prevention of contrast-induced acute kidney injury. // Clin Exp Nephrol. - 2014. - V.18. - P.424-431.

637. Plotnikov E.Y., Morosanova M.A., Pevzner I.B., ... Zorov D.B. Protective effect of mitochondria-targeted antioxidants in an acute bacterial infection. // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2013. - V.110. - P.3100-3108.

638. Plummer Z.E., Baos S., Rogers C.A., ... Reeves B.C. The effects of propofol cardioplegia on blood and myocardial biomarkers of stress and injury in patients with isolated coronary artery bypass grafting or aortic valve replacement using cardiopulmonary bypass: Protocol for a single-center randomized controlled Trial. // JMIR Res Protoc. - 2014. - V.3. - P.e35.

639. Poetsch A.R. The genomics of oxidative DNA damage, repair, and resulting mutagenesis. // Comput Struct Biotechnol J. - 2020. - V.18. - P.207-219.

640. Popowich D.A., Vavra A.K., Walsh C.P., ... Kibbe M.R. Regulation of reactive oxygen species by p53: implications for nitric oxide-mediated apoptosis. // Am J Physiol Heart Circ Physiol. - 2010. - V.298. - P.H2192-200.

641. Portillo-Ledesma S., Randall L.M., Parsonage D., ... Ferrer-Sueta G. Differential Kinetics of Two-Cysteine Peroxiredoxin Disulfide Formation Reveal a Novel Model for Peroxide Sensing. // Biochemistry. - 2018. - V.57. - P.3416-3424.

642. Power J.H.T., Nicholas T.E. Immunohistochemical localization and characterization of a rat Clara cell 26-kDa protein (CC26) with similarities to glutathione peroxidase and phospholipase A2. // Exp Lung Res. - 1999. - V.25. - P.379-392.

643. Prabhu A., Sujatha D.I., Kanagarajan N., Vijayalakshmi M.A., Ninan B. Effect of N-Acetylcysteine in Attenuating Ischemic Reperfusion Injury in Patients Undergoing Coronary Artery Bypass Grafting with Cardiopulmonary Bypass. // Ann Vasc Surg. - 2009. - V.23. -P.645-651.

644. Pradere J.-P., Hernandez C., Koppe C., Friedman R.A., Luedde T., Schwabe R.F. Negative regulation of NF-kB p65 activity by serine 536 phosphorylation. // Sci Signal. - 2016. - V.9.

- P.ra85.

645. Priestley J.R.C., Kautenburg K.E., Casati M.C., Endres B.T., Geurts A.M., Lombard J.H. The NRF2 knockout rat: A new animal model to study endothelial dysfunction, oxidant stress, and microvascular rarefaction. // Am J Physiol - Hear Circ Physiol. - 2016. - V.310.

- P.H478-H487.

646. Privalov P.L., Tiktopulo E.I., Khechinashvili N.N. Calorimetric Investigation of Ribonuclease Thermal Denaturation. // Int J Pept Protein Res. - 1973. - V.5. - P.229-237.

647. Prohaska J.R. The glutathione peroxidase activity of glutathione S-transferases. // BBA -Enzymol. - 1980. - V.611. - P.87-98.

648. Prosperi M.T., Ferbus D., Karczinski I., Goubin G. A human cDNA corresponding to a gene overexpressed during cell proliferation encodes a product sharing homology with amoebic and bacterial proteins. // J Biol Chem. - 1993. - V.268. - P.11050-11056.

649. Pryor W. a. OXY-RADICALS AND RELATED SPECIES: Their Formation, Lifetimes, and Reactions. // Annu Rev Physiol. - 1986. - V.48. - P.657-667.

650. Pulido R., Rafael. PTEN Inhibition in Human Disease Therapy. // Molecules. - 2018. -V.23. - P.285.

651. Quan C., Cha E.-J., Lee H.-L., Han K.H., Lee K.M., Kim W.-J. Enhanced expression of peroxiredoxin I and VI correlates with development, recurrence and progression of human bladder cancer. // J Urol. - 2006. - V.175. - P.1512-6.

652. Radi R. Peroxynitrite, a stealthy biological oxidant. // J Biol Chem. - 2013. - V.288. -P.26464-26472.

653. Radyuk S.N., Orr W.C. The Multifaceted Impact of Peroxiredoxins on Aging and Disease. // Antioxidants Redox Signal. - 2018. - V.29. - P.1293-1311.

654. Rafiei S., Tiedemann K., Tabaries S., Siegel P.M., Komarova S. V. Peroxiredoxin 4: A novel secreted mediator of cancer induced osteoclastogenesis. // Cancer Lett. - 2015. -V.361. - P.262-270.

655. Rahman I. Review: Antioxidant therapeutic advances in COPD. // Ther Adv Respir Dis. -2008. - V.2. - P.351-374.

656. Rains J.L., Jain S.K. Oxidative stress, insulin signaling, and diabetes. // Free Radic Biol Med. - 2011. - V.50. - P.567-575.

657. Rak R., Chao D.L., Pluta R.M., Mitchell J.B., Oldfield E.H., Watson J.C. Neuroprotection by the stable nitroxide Tempol during reperfusion in a rat model of transient focal ischemia. // J Neurosurg. - 2000. - V.92. - P.646-651.

658. Ralat L.A., Manevich Y., Fisher A.B., Colman R.F. Direct evidence for the formation of a complex between 1-cysteine peroxiredoxin and glutathione S-transferase n with activity changes in both enzymes. // Biochemistry. - 2006. - V.45. - P.360-372.

659. Rashidian J., Rousseaux M.W., Venderova K., ... Park D.S. Essential role of cytoplasmic cdk5 and Prx2 in multiple ischemic injury models, in vivo. // J Neurosci. - 2009. - V.29. -P.12497-12505.

660. Razani B., Reichardt A.D., Cheng G. Non-canonical NF-kB signaling activation and regulation: Principles and perspectives. // Immunol Rev. - 2011. - V.244. - P.44-54.

661. Reddy A.B., Karp N.A., Maywood E.S., ... Hastings M.H. Circadian Orchestration of the Hepatic Proteome. // Curr Biol. - 2006. - V.16. - P.1107-1115.

662. Reddy M.A., Sahar S., Villeneuve L.M., Lanting L., Natarajan R. Role of Src tyrosine

359

kinase in the atherogenic effects of the 12/15-lipoxygenase pathway in vascular smooth muscle cells. // Arterioscler Thromb Vasc Biol. - 2009. - V.29. - P.387-93.

663. Ren P., Chen J., Li B., ... Zhao R. Nrf2 Ablation Promotes Alzheimer's Disease-Like Pathology in APP/PS1 Transgenic Mice: The Role of Neuroinflammation and Oxidative Stress. // Oxid Med Cell Longev. - 2020. - V.2020. - P.3050971.

664. Rhee S.G., Kil I.S. Multiple functions and regulation of mammalian peroxiredoxins. // Annu Rev Biochem. - 2017. - V.86. - P.1-27.

665. Rhee S.G., Woo H.A. Multiple functions of peroxiredoxins: peroxidases, sensors and regulators of the intracellular messenger H2O2, and protein chaperones. // Antioxid Redox Signal. - 2011. - V.15. - P.781-94.

666. Rhee S.G., Woo H.A. Multiple functions of 2-Cys peroxiredoxins, I and II, and their regulations via post-translational modifications. // Free Radic Biol Med. - 2020. - V.152. -P.107-115.

667. Rhee S.G., Woo H.A., Kang D. The Role of Peroxiredoxins in the Transduction of H 2 O 2 Signals. // Antioxidants Redox Signal. - 2018. - V.28. - P.537-557.

668. Rhodin J.A. The ciliated cell. Ultrastructure and function of the human tracheal mucosa. // Am Rev Respir Dis. - 1966. - V.93. - P.687-703.

669. Riddell J.R., Bshara W., Moser M.T., Spernyak J.A., Foster B.A., Gollnick S.O. Peroxiredoxin 1 controls prostate cancer growth through Toll-like receptor 4-dependent regulation of tumor vasculature. // Cancer Res. - 2011. - V.71. - P.1637-46.

670. Riddell J.R., Maier P., Sass S.N., Moser M.T., Foster B.A., Gollnick S.O. Peroxiredoxin 1 stimulates endothelial cell expression of VEGF via TLR4 dependent activation of HIF-1a. // PLoS One. - 2012. - V.7. - P.e50394.

671. Riquier S., Breton J., Abbas K., Cornu D., Bouton C., Drapier J.C. Peroxiredoxin post-translational modifications by redox messengers. // Redox Biol. - 2014. - V.2. - P.777-785.

672. Rithidech K.N., Reungpatthanaphong P., Honikel L., Rusek A., Simon S.R. Dose-rate effects of protons on in vivo activation of nuclear factor-kappa B and cytokines in mouse bone marrow cells. // Radiat Environ Biophys. - 2010. - V.49. - P.405-419.

673. Rizzo A.M., Adorni L., Montorfano G., Rossi F., Berra B. Antioxidant metabolism of Xenopus laevis embryos during the first days of development. // Comp Biochem Physiol - B Biochem Mol Biol. - 2007. - V.146. - P.94-100.

674. Roberts L.J., Morrow J.D. Products of the isoprostane pathway: Unique bioactive compounds and markers of lipid peroxidation. // Cell Mol Life Sci. - 2002. - V.59. - P.808-820.

675. Rodrigues M.S., Reddy M.M., Sattler M. Cell cycle regulation by oncogenic tyrosine

360

kinases in myeloid neoplasias: From molecular redox mechanisms to health implications. // Antioxidants Redox Signal. - 2008. - V.10. - P.1813-1848.

676. Roselló-Lletí E., Tarazón E., Barderas M.G., ... Rivera M. Heart mitochondrial proteome study elucidates changes in cardiac energy metabolism and antioxidant PRDX3 in human dilated cardiomyopathy. // PLoS One. - 2014. - V.9. - P.1-13.

677. Rostila A., Puustinen A., Toljamo T., ... Anttila S.L. Peroxiredoxins and tropomyosins as plasma biomarkers for lung cancer and asbestos exposure. // Lung Cancer. - 2012. - V.77. -P.450-459.

678. Rubartelli A., Bajetto A., Allavena G., Wollman E., Sitia R. Secretion of thioredoxin by normal and neoplastic cells through a leaderless secretory pathway. // J Biol Chem. - 1992. - V.267. - P.24161-24164.

679. Ruiz I Altaba A. Hedgehog signaling and the Gli code in stem cells, cancer, and metastases. // Sci Signal. - 2011. - V.4. - P.pt9.

680. Ruiz i Altaba A., Mas C., Stecca B. The Gli code: an information nexus regulating cell fate, stemness and cancer. // Trends Cell Biol. - 2007. - V.17. - P.438-47.

681. Sahib A.S., Al-Jawad F.H., Al-Kaisy A.A. Burns, endothelial dysfunction, and oxidative stress: the role of antioxidants. // Ann Burns Fire Disasters. - 2009. - V.22. - P.6-11.

682. Salas-Vidal E., Valencia C., Covarrubias L. Differential tissue growth and patterns of cell death in mouse limb autopod morphogenesis. // Dev Dyn. - 2001. - V.220. - P.295-306.

683. Salvemini D., Muscoli C., Riley D.P., Cuzzocrea S. Superoxide dismutase mimetics. // Pulm Pharmacol Ther. - 2002. - V.15. - P.439-447.

684. Salzano S., Checconi P., Hanschmann E.M.E.-M.E.-M.E.-M., ... Ghezzi P. Linkage of inflammation and oxidative stress via release of glutathionylated peroxiredoxin-2, which acts as a danger signal. // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2014. - V.111. - P.12157-12162.

685. Santora R.J., Lie M.L., Grigoryev D.N., Nasir O., Moore F.A., Hassoun H.T. Therapeutic distant organ effects of regional hypothermia during mesenteric ischemia-reperfusion injury. // J Vasc Surg. - 2010. - V.52. - P.1003-1014.

686. Santuccione A., Sytnyk V., Leshchyns'ka I., Schachner M. Prion protein recruits its neuronal receptor NCAM to lipid rafts to activate p59fyn and to enhance neurite outgrowth. // J Cell Biol. - 2005. - V.169. - P.341-354.

687. Sasagawa I., Matsuki S., Suzuki Y., ... Fujii J. Possible involvement of the membrane-bound form of peroxiredoxin 4 in acrosome formation during spermiogenesis of rats. // Eur J Biochem. - 2001. - V.268. - P.3053-3061.

688. Sauri H., Ashjian P.H., Kim A.T., Shau H. Recombinant natural killer enhancing factor augments natural killer cytotoxicity. // J Leukoc Biol. - 1996. - V.59. - P.925-931.

689. Von Schlieffen E., Oskolkova O. V., Schabbauer G., ... Bochkov V.N. Multi-hit inhibition of circulating and cell-associated components of the toll-like receptor 4 pathway by oxidized phospholipids. // Arterioscler Thromb Vasc Biol. - 2009. - V.29. - P.356-362.

690. Schmid W. The micronucleus test. // Mutat Res Mutagen Relat Subj. - 1975. - V.31. - P.9-15.

691. Schmitt A., Schmitz W., Hufnagel A., Schartl M., Meierjohann S. Peroxiredoxin 6 triggers melanoma cell growth by increasing arachidonic acid-dependent lipid signalling. // Biochem J. - 2015. - V.471. - P.267-279.

692. Schmittgen T.D., Livak K.J. Analyzing real-time PCR data by the comparative CT method. // Nat Protoc. - 2008. - V.3. - P.1101-1108.

693. Schöneich C. Thiyl radical reactions in the chemical degradation of pharmaceutical proteins. // Molecules. - 2019. - V.24. - P.4357.

694. Schröder E., Brennan J.P., Eaton P. Cardiac peroxiredoxins undergo complex modifications during cardiac oxidant stress. // Am J Physiol Heart Circ Physiol. - 2008. - V.295. -P.H425-H433.

695. Schröder E., Eaton P. Hydrogen peroxide as an endogenous mediator and exogenous tool in cardiovascular research: issues and considerations. // Curr Opin Pharmacol. - 2008. - V.8. -P.153-9.

696. Schröder E., Willis A.C., Ponting C.P. Porcine natural-killer-enhancing factor-B: Oligomerisation and identification as a calpain substrate in vitro. // Biochim Biophys Acta -Protein Struct Mol Enzymol. - 1998. - V.1383. - P.279-291.

697. Semenza G.L. Hypoxia-inducible factors: mediators of cancer progression and targets for cancer therapy. // Trends Pharmacol Sci. - 2012. - V.33. - P.207-214.

698. Sengupta R., Ryter S.W., Zuckerbraun B.S., Tzeng E., Billiar T.R., Stoyanovsky D.A. Thioredoxin catalyzes the denitrosation of low-molecular mass and protein S-nitrosothiols. // Biochemistry. - 2007. - V.46. - P.8472-8483.

699. Seo E.-Y., Piao Y.-J., Kim J.-S., Suhr K.-B., Park J.-K., Lee J.-H. Identification of calcium-induced genes in HaCaT keratinocytes by polymerase chain reaction-based subtractive hybridization. // Arch Dermatol Res. - 2002. - V.294. - P.411-8.

700. Seo J.H., Lim J.C., Lee D.-Y., ... Chae H.Z. Novel protective mechanism against irreversible hyperoxidation of peroxiredoxin: Nalpha-terminal acetylation of human peroxiredoxin II. // J Biol Chem. - 2009. - V.284. - P.13455-65.

701. Seo M.J., Liu X., Chang M., Park J.H. GATA-binding protein 1 is a novel transcription regulator of peroxiredoxin 5 in human breast cancer cells. // Int J Oncol. - 2012. - V.40. -P.655-664.

702. Seo M.S., Kang S.W., Kim K., Baines I.C., Lee T.H., Rhee S.G. Identification of a new type of mammalian peroxiredoxin that forms an intramolecular disulfide as a reaction intermediate. // J Biol Chem. - 2000. - V.275. - P.20346-20354.

703. Seo M.S., Kim J.K., Lim Y., ... Rhee S.G. Rapid degradation of Prxl and PrxII induced by silica in Rat2 cells. // Biochem Biophys Res Commun. - 1999. - V.265. - P.541-544.

704. Sevanian A., Muakkassah-Kelly S.F., Montestruque S. The influence of phospholipase A2 and glutathione peroxidase on the elimination of membrane lipid peroxides. // Arch Biochem Biophys. - 1983. - V.223. - P.441-452.

705. Shah F., Goossens E., Atallah N.M., Grimard M., Kelley M.R., Fishel ML. APE1/Ref-1 knockdown in pancreatic ductal adenocarcinoma - characterizing gene expression changes and identifying novel pathways using single-cell RNA sequencing. // Mol Oncol. - 2017. -V.11. - P.1711-1732.

706. Shahi N., Phillips R., Moulton S.L. Diagnosis and Management of Inhalation Injuries in U. S. Children. // Russ J Pediatr Surgery, Anesth Intensive Care. - 2019. - V.9. - P.11-26.

707. Shanshan Y., Beibei J., Li T., ... Yong Z. Phospholipase A2 of peroxiredoxin 6 plays a critical role in cerebral ischemia/reperfusion inflammatory injury. // Front Cell Neurosci. -2017. - V.11. - P.1-13.

708. Sharapov M.G., Glushkova O. V., Parfenyuk S.B., Gudkov S. V., Lunin S.M., Novoselova E.G. The role of TLR4/NF-kB signaling in the radioprotective effects of exogenous Prdx6. // Arch Biochem Biophys. - 2021. - V.702. - P.108830.

709. Sharapov M.G., Goncharov R.G., Filkov G.I., Trofimenko A. V., Boyarintsev V. V., Novoselov V.I. Comparative study of protective action of exogenous 2-cys peroxiredoxins (Prxl and Prx2) under renal ischemia-reperfusion injury. // Antioxidants. - 2020a. - V.9. -P.1-23.

710. Sharapov M.G., Gudkov S. V. Peroxiredoxin 1 - Multifunctional antioxidant enzyme, protects from oxidative damages and increases the survival rate of mice exposed to total body irradiation. // Arch Biochem Biophys. - 2021. - V.697. - P.108671.

711. Sharapov M.G., Novoselov V.I., Fesenko E.E., Bruskov V.I., Gudkov S. V. The role of peroxiredoxin 6 in neutralization of X-ray mediated oxidative stress: effects on gene expression, preservation of radiosensitive tissues and postradiation survival of animals. // Free Radic Res. - 2017. - V.51. - P.148-166.

712. Sharapov M.G., Novoselov V.I., Gudkov S. V. Radioprotective role of peroxiredoxin 6. // Antioxidants. - 2019a. - V.8. - P.15.

713. Sharapov M.G., Novoselov V.I., Penkov N.V., ... Gudkov S.V. Protective and adaptogenic role of peroxiredoxin 2 (Prx2) in neutralization of oxidative stress induced by ionizing

363

radiation. // Free Radic Biol Med. - 2019b. - V.134. - P.76-86.

714. Sharapov M.G., Novoselov V.I., Samygina V.R., ... Gudkov S. V. A chimeric recombinant protein with peroxidase and superoxide dismutase activities: Physico-chemical characterization and applicability to neutralize oxidative stress caused by ionizing radiation. // Biochem Eng J. - 2020b. - V.159. - P.107603.

715. Sharpe M.A., Ollosson R., Stewart V.C., Clark J.B. Oxidation of nitric oxide by oxomanganese-salen complexes: A new mechanism for cellular protection by superoxide dismutase/catalase mimetics. // Biochem J. - 2002. - V.366. - P.97-107.

716. Shau H., Kim A.T., Hedrick C.C., ... Paglia D.E. Endogenous natural killer enhancing factor-B increases cellular resistance to oxidative stresses. // Free Radic Biol Med. - 1997. -V.22. - P.497-507.

717. Shi T., Dansen T.B. Reactive Oxygen Species Induced p53 Activation: DNA Damage, Redox Signaling, or Both? // Antioxidants Redox Signal. - 2020. - V.33. - P.839-859.

718. Shichi H., Demar J.C. Non-selenium glutathione peroxidase without glutathione S-transferase activity from bovine ciliary body. // Exp Eye Res. - 1990. - V.50. - P.513-520.

719. Shichita T., Hasegawa E., Kimura A., ... Yoshimura A. Peroxiredoxin family proteins are key initiators of post-ischemic inflammation in the brain. // Nat Med. - 2012. - V.18. -P.911-917.

720. Shih S.F., Wu Y.H., Hung C.H., Yang H.Y., Lin J.Y. Abrin Triggers Cell Death by Inactivating a Thiol-specific Antioxidant Protein. // J Biol Chem. - 2001. - V.276. -P.21870-21877.

721. Shiota M., Izumi H., Miyamoto N., ... Kohno K. Ets regulates peroxiredoxinl and 5 expressions through their interaction with the high-mobility group protein B1. // Cancer Sci. - 2008. - V.99. - P.1950-9.

722. Shiota M., Yokomizo A., Kashiwagi E., ... Naito S. Peroxiredoxin 2 in the nucleus and cytoplasm distinctly regulates androgen receptor activity in prostate cancer cells. // Free Radic Biol Med. - 2011. - V.51. - P.78-87.

723. Shiu Y., Jaimes E.A. Transcription Factor ETS-1 and Reactive Oxygen Species : Role in Vascular and Renal Injury - 2018. - V.11. - P.1-12.

724. Sies H. Hydrogen peroxide as a central redox signaling molecule in physiological oxidative stress: Oxidative eustress. // Redox Biol. - 2017. - V.11. - P.613-619.

725. Sies H., Jones D.P. Reactive oxygen species (ROS) as pleiotropic physiological signalling agents. // Nat Rev Mol Cell Biol. - 2020. - V.21. - P.363-383.

726. Silachev D.N., Isaev N.K., Pevzner I.B., ... Zorov D.B. The Mitochondria-Targeted Antioxidants and Remote Kidney Preconditioning Ameliorate Brain Damage through

364

Kidney-to-Brain Cross-Talk. // PLoS One. - 2012. - V.7. - P.e51553.

727. Silachev D.N., Khailova L.S., Babenko V.A., ... Zorov D.B. Neuroprotective effect of glutamate-substituted analog of gramicidin A is mediated by the uncoupling of mitochondria. // Biochim Biophys Acta - Gen Subj. - 2014. - V.1840. - P.3434-3442.

728. Silachev D.N., Plotnikov E.Y., Pevzner I.B., ... Zorov D.B. Neuroprotective effects of mitochondria-targeted plastoquinone in a rat model of neonatal hypoxic-ischemic brain injury. // Molecules. - 2018. - V.23. - P.1871.

729. Silva-Islas C.A., Maldonado P.D. Canonical and non-canonical mechanisms of Nrf2 activation. // Pharmacol Res. - 2018. - V.134. - P.92-99.

730. Simone E.A., Dziubla T.D., Arguiri E., ... Muzykantov V.R. Loading PEG-catalase into filamentous and spherical polymer nanocarriers. // Pharm Res. - 2009. - V.26. - P.250-260.

731. De Simoni S., Linard D., Hermans E., Knoops B., Goemaere J. Mitochondrial peroxiredoxin-5 as potential modulator of mitochondria-ER crosstalk in MPP + -induced cell death. // J Neurochem. - 2013. - V.125. - P.473-485.

732. Singh A., Ye M., Bucur O., ... Khosravi-Far R. Protein phosphatase 2A reactivates FOXO3a through a dynamic interplay with 14-3-3 and AKT. // Mol Biol Cell. - 2010. -V.21. - P.1140-1152.

733. Singh V., Gupta D., Arora R. NF-kB as a key player in regulation of cellular radiation responses and identification of radiation countermeasures. // Discoveries. - 2015. - V.3. -P.e35.

734. Siomek A. NF-kB signaling pathway and free radical impact. // Acta Biochim Pol. - 2012. -V.59. - P.323-331.

735. Skov K.A. Molecular, cellular, and genetic basis of radiosensitivity at low doses: A case of inducible repair? // Radiat Res. - 1994. - V.138. - P.S1-4.

736. Skulachev V.P. Cationic antioxidants as a powerful tool against mitochondrial oxidative stress. // Biochem Biophys Res Commun. - 2013. - V.441. - P.275-279.

737. Skulachev V.P., Anisimov V.N., Antonenko Y.N., ... Zorov D.B. An attempt to prevent senescence: A mitochondrial approach. // Biochim Biophys Acta - Bioenerg. - 2009. -V.1787. - P.437-461.

738. Smeets A., Marchand C., Linard D., Knoops B., Declercq J.-P. The crystal structures of oxidized forms of human peroxiredoxin 5 with an intramolecular disulfide bond confirm the proposed enzymatic mechanism for atypical 2-Cys peroxiredoxins. // Arch Biochem Biophys. - 2008. - V.477. - P.98-104.

739. Smith K.R., Uyeminami D.L., Kodavanti U.P., Crapo J.D., Chang L.Y., Pinkerton K.E. Inhibition of tobacco smoke-induced lung inflammation by a catalytic antioxidant. // Free

365

Radic Biol Med. - 2002. - V.33. - P.1106-1114.

740. Sobotta M.C., Liou W., Stöcker S., ... Dick TP. Peroxiredoxin-2 and STAT3 form a redox relay for H2O2 signaling. // Nat Chem Biol. - 2015. - V.11. - P.64-70.

741. Song I.-S., Kim H.-K., Jeong S.-H., ... Han J. Mitochondrial peroxiredoxin III is a potential target for cancer therapy. // Int J Mol Sci. - 2011. - V.12. - P.7163-7185.

742. Song Y., Wilkins P., Hu W., ... Fang X. Inhibition of calcium-independent phospholipase A2 suppresses proliferation and tumorigenicity of ovarian carcinoma cells. // Biochem J. -2007. - V.406. - P.427-436.

743. Sree Kumar K., Vaishnav Y.N., Weiss J.F. Radioprotection by antioxidant enzymes and enzyme mimetics. // Pharmacol Ther. - 1988. - V.39. - P.301-309.

744. Srinivasan D., Sims J.T., Plattner R. Aggressive breast cancer cells are dependent on activated Abl kinases for proliferation, anchorage-independent growth and survival. // Oncogene. - 2008. - V.27. - P.1095-1105.

745. Stacy R.A.P., Munthe E., Steinum T., Sharma B., Aalen R.B. A peroxiredoxin antioxidant is encoded by a dormancy-related gene, Per1, expressed during late development in the aleurone and embryo of barley grains. // Plant Mol Biol. - 1996. - V.31. - P.1205-1216.

746. Stamler J.S., Lamas S., Fang F.C. Nitrosylation: The prototypic redox-based signaling mechanism. // Cell. - 2001. - V.106. - P.675-683.

747. Stancill J.S., Happ J.T., Broniowska K.A., Hogg N., Corbett J.A. Peroxiredoxin 1 plays a primary role in protecting pancreatic ß-cells from hydrogen peroxide and peroxynitrite. // Am J Physiol - Regul Integr Comp Physiol. - 2020. - V.318. - P.R1004-R1013.

748. Stanoev A., Mhamane A., Schuermann K.C., ... Bastiaens P.I.H. Interdependence between EGFR and Phosphatases Spatially Established by Vesicular Dynamics Generates a Growth Factor Sensing and Responding Network. // Cell Syst. - 2018. - V.7. - P.295-309.e11.

749. Stone H.B., Moulder J.E., Coleman C.N., ... Zaharevitz D. Models for Evaluating Agents Intended for the Prophylaxis, Mitigation and Treatment of Radiation Injuries Report of an NCI Workshop, December 3-4, 2003. // Radiat Res. - 2004. - V.162. - P.711-728.

750. Stresing V., Baltziskueta E., Rubio N., ... Sierra A. Peroxiredoxin 2 specifically regulates the oxidative and metabolic stress response of human metastatic breast cancer cells in lungs. // Oncogene. - 2012. - V.32. - P.724-735.

751. Sun H., Feng L., Wang A., ... Han Y. Peroxiredoxin I deficiency increases LPS-induced lethal shock in mice. // Mol Med Rep. - 2018. - V.18. - P.2427-2432.

752. Sundaresan M., Yu Z.X., Ferrans V.J., Irani K., Finkel T. Requirement for generation of H2O2 for platelet-derived growth factor signal transduction. // Science. - 1995. - V.270. -P.296-299.

753. Sunico C.R., Sultan A., Nakamura T., ... Lipton S.A. Role of sulfiredoxin as a peroxiredoxin-2 denitrosylase in human iPSC-derived dopaminergic neurons. // Proc Natl Acad Sci. - 2016. - V.7. - P.E7564-E7571.

754. Svergun D., Barberato C., Koch M.H. CRYSOL - A program to evaluate X-ray solution scattering of biological macromolecules from atomic coordinates. // J Appl Crystallogr. -1995. - V.28. - P.768-773.

755. Svergun D.I. Determination of the regularization parameter in indirect-transform methods using perceptual criteria. // J Appl Crystallogr. - 1992. - V.25. - P.495-503.

756. Svergun D.I. Restoring Low Resolution Structure of Biological Macromolecules from Solution Scattering Using Simulated Annealing. // Biophys J. - 1999. - V.76. - P.2879-2886.

757. Taguchi K., Fujikawa N., Komatsu M., ... Yamamoto M. Keapl degradation by autophagy for the maintenance of redox homeostasis. // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2012. - V.109. -P.13561-13566.

758. Taguchi K., Motohashi H., Yamamoto M. Molecular mechanisms of the Keap1-Nrf2 pathway in stress response and cancer evolution. // Genes Cells. - 2011. - V.16. - P. 123-40.

759. Takada Y., Mukhopadhyay A., Kundu G.C., Mahabeleshwar G.H., Singh S., Aggarwal B.B. Hydrogen peroxide activates NF-kB through tyrosine phosphorylation of IKBa and serine phosphorylation of p65. Evidence for the involvement of IKBa kinase and Syk protein-tyrosine kinase. // J Biol Chem. - 2003. - V.278. - P.24233-24241.

760. Takemura N., Kawasaki T., Kunisawa J., ... Uematsu S. Blockade of TLR3 protects mice from lethal radiation-induced gastrointestinal syndrome. // Nat Commun. - 2014. - V.5. -P.1-15.

761. Talukdar D., Chaudhuri B.S., Ray M., Ray S. Critical evaluation of toxic versus beneficial effects of methylglyoxal. // Biochem (Mosc). - 2009. - V.74. - P.1059-1069.

762. Tamamura H., Bienfait B., Nacro K., Lewin N.E., Blumberg P.M., Marquez V.E. Conformationally constrained analogues of diacylglycerol (DAG). 17. Contrast between sn-1 and sn-2 DAG lactones in binding to protein kinase C. // J Med Chem. - 2000. - V.43. -P.3209-3217.

763. Tamba M., O'Neill P. Redox reactions of thiol free radicals with the antioxidants ascorbate and chlorpromazine: Role in radioprotection. // J Chem Soc Perkin Trans 2. - 1991.-P.1681-1685.

764. Tan N., Khachigian L. Sp1 phosphorylation and its regulation of gene transcription. // Mol Cell Biol. - 2009. - V.29. - P.2483-2488.

765. Tang D., Kang R., Coyne C.B., Zeh H.J., Lotze M.T. PAMPs and DAMPs: Signal 0s that

367

spur autophagy and immunity. // Immunol Rev. - 2012. - V.249. - P.158-175.

766. Taniuchi K., Furihata M., Hanazaki K., ... Saibara T. Peroxiredoxin 1 promotes pancreatic cancer cell invasion by modulating p38 MAPK activity. // Pancreas. - 2015. - V.44. -P.331-340.

767. Tavender T.J., Springate J.J., Bulleid N.J. Recycling of peroxiredoxin IV provides a novel pathway for disulphide formation in the endoplasmic reticulum. // EMBO J. - 2010. - V.29.

- P.4185-4197.

768. Tchouague M., Grondin M., Glory A., Averill-Bates D. Heat shock induces the cellular antioxidant defenses peroxiredoxin, glutathione and glucose 6-phosphate dehydrogenase through Nrf2. // Chem Biol Interact. - 2019. - V.310. - P.108717.

769. Tennant D., Howell N.J. The role of HIFs in ischemia-reperfusion injury. // Hypoxia. -2014.- P.107.

770. Terada L.S., Dormish J.J., Shanley P.F., Leff J.A., Anderson B.O., Repine J.E. Circulating xanthine oxidase mediates lung neutrophil sequestration after intestinal ischemia-reperfusion. // Am J Physiol - Lung Cell Mol Physiol. - 1992. - V.263. - P.394-401.

771. Thomas M., Jain S., Kumar G.P., Laloraya M. A programmed oxyradical burst causes hatching of mouse blastocysts. // J Cell Sci. - 1997. - V.110. - P.1597-1602.

772. Thompson C.M., Proctor D.M., Suh M., Haws L.C., Kirman C.R., Harris M.A. Assessment of the mode of action underlying development of rodent small intestinal tumors following oral exposure to hexavalent chromium and relevance to humans. // Crit Rev Toxicol. - 2013.

- V.43. - P.244-274.

773. Thompson J.S., Chu Y., Glass J., Tapp A.A., Brown S.A. The manganese superoxide dismutase mimetic, M40403, protects adult mice from lethal total body irradiation. // Free Radic Res. - 2010. - V.44. - P.529-540.

774. Tohru Y., Yasuhisa M., Shunji N., Masuo O. Cloning of a housekeeping-type gene (MERS) preferentially expressed in murine erythroleukemia cells. // Gene. - 1989. - V.80. - P.337-343.

775. Toledano M.B., Leonard W.J. Modulation of transcription factor NF-kB binding activity by oxidation-reduction in vitro. // Proc Natl Acad Sci U S A. - 1991. - V.88. - P.4328-4332.

776. Toppo S., Flohe L., Ursini F., Vanin S., Maiorino M. Catalytic mechanisms and specificities of glutathione peroxidases: Variations of a basic scheme. // Biochim Biophys Acta - Gen Subj. - 2009. - V.1790. - P.1486-1500.

777. Tornroth-Horsefield S. Structural principles behind eukaryotic aquaporin regulation. // FEBS J. - 2014.

778. Toth R., Warfel N. Strange Bedfellows: Nuclear Factor, Erythroid 2-Like 2 (Nrf2) and

368

Hypoxia-Inducible Factor 1 (HIF-1) in Tumor Hypoxia. // Antioxidants. - 2017. - V.6. -P.27.

779. Tribble D.L., Barcellos-Hoff M.H., Chu B.M., Gong E.L. Ionizing radiation accelerates aortic lesion formation in fat-fed mice via SOD-inhibitable processes. // Arterioscler Thromb Vasc Biol. - 1999. - V.19. - P.1387-1392.

780. Trujillo M., Alvarez B., Radi R. One- and two-electron oxidation of thiols: Mechanisms, kinetics and biological fates. // Free Radic Res. - 2016. - V.50. - P.150-171.

781. Trujillo M., Ferrer-Sueta G., Radi R. Peroxynitrite detoxification and its biologic implications. // Antioxidants Redox Signal. - 2008. - V.10. - P.1607-1619.

782. Trujillo M., Ferrer-Sueta G., Thomson L., Flohé L., Radi R. Kinetics of peroxiredoxins and their role in the decomposition of peroxynitrite. // Subcell Biochem. - 2007. - V.44. - P.83-113.

783. Tucker R.P., Chiquet-Ehrismann R. Tenascin-C: Its functions as an integrin ligand. // Int J Biochem Cell Biol. - 2015. - V.65. - P.165-8.

784. Turpaev K.T., Litvinov D.I. Redox-dependent regulation of gene expression induced by nitric oxide. // Mol Biol. - 2004. - V.38. - P.56-68.

785. Ufer C., Wang C.C. The roles of glutathione peroxidases during embryo development. // Front Mol Neurosci. - 2011. - V.4. - P.12.

786. Ummanni R., Duscharla D., Barett C., ... Balabanov S. Prostate cancer-associated autoantibodies in serum against tumor-associated antigens as potential new biomarkers. // J Proteomics. - 2015. - V.119. - P.218-29.

787. Urbonavicius S., Lindholt J.S., Vorum H., Urbonaviciene G., Henneberg E.W., Honoré B. Proteomic identification of differentially expressed proteins in aortic wall of patients with ruptured and nonruptured abdominal aortic aneurysms. // J Vasc Surg. - 2009. - V.49. -P.455-63.

788. Valiente-Alandi I., Schafer A.E., Blaxall B.C. Extracellular matrix-mediated cellular communication in the heart. // J Mol Cell Cardiol. - 2016. - V.91. - P.228-237.

789. Vasin M. V., Ushakov I.B. Radiomodulators as Agents of Biological Protection against Oxidative Stress under the Influence of Ionizing Radiation. // Biol Bull Rev. - 2020. - V.10. - P.251-265.

790. Vasin M.V. Classification of radiation protective agents as a basis of modern radiation pharmacology. // Radiats Biol Radioecol. - 1999. - V.39. - P.212-222.

791. Vasin M.V., Ushakov I.B. Potential Ways to Increase Body Resistance to Damaging Action of Ionizing Radiation with Radiomitigators. // Biol Bull Rev. - 2019. - V.9. - P.503-519.

792. Veeraraghavan J., Natarajan M., Herman T.S., Aravindan N. Low-dose y-radiation-induced

369

oxidative stress response in mouse brain and gut: Regulation by NFKB-MnSOD cross-signaling. // Mutat Res - Genet Toxicol Environ Mutagen. - 2011. - V.718. - P.44-55.

793. Velu C.S., Niture S.K., Doneanu C.E., Pattabiraman N., Srivenugopal K.S. Human p53 is inhibited by glutathionylation of cysteines present in the proximal DNA-Binding domain during oxidative stress. // Biochemistry. - 2007. - V.46. - P.7765-7780.

794. Venardos K., Kaye D. Myocardial Ischemia-Reperfusion Injury, Antioxidant Enzyme Systems, and Selenium: A Review. // Curr Med Chem. - 2007. - V.14. - P.1539-1549.

795. Venereau E., Ceriotti C., Bianchi M.E. DAMPs from cell death to new life. // Front Immunol. - 2015. - V.6. - P.422.

796. Vermeulen L., De Wilde G., Van Damme P., Vanden Berghe W., Haegeman G. Transcriptional activation of the NF-kB p65 subunit by mitogen- and stress-activated protein kinase-1 (MSK1). // EMBO J. - 2003. - V.22. - P.1313-1324.

797. Vollmar B., Menger M.D. Intestinal ischemia/reperfusion: microcirculatory pathology and functional consequences. // Langenbeck's Arch Surg. - 2011. - V.396. - P.13-29.

798. Walbrecq G., Wang B., Becker S., Hannotiau A., Fransen M., Knoops B. Antioxidant cytoprotection by peroxisomal peroxiredoxin-5. // Free Radic Biol Med. - 2015. - V.84. -P.215-226.

799. Wallach-Dayan S.B., Izbicki G., Cohen P.Y., Gerstl-Golan R., Fine A., Breuer R. Bleomycin initiates apoptosis of lung epithelial cells by ROS but not by Fas/FasL pathway. // Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol. - 2006. - V.290. - P.L790-L796.

800. Wang G., Yao J., Li Z., ... Tian X. miR-34a-5p Inhibition Alleviates Intestinal Ischemia/Reperfusion-Induced Reactive Oxygen Species Accumulation and Apoptosis via Activation of SIRT1 Signaling. // Antioxid Redox Signal. - 2016a. - V.24. - P.961-73.

801. Wang H.C., Zentner M.D., Deng H.T., ... Ann D.K. Oxidative stress disrupts glucocorticoid hormone-dependent transcription of the amiloride-sensitive epithelial sodium channel a-subunit in lung epithelial cells through ERK-dependent and thioredoxin-sensitive pathways. // J Biol Chem. - 2000. - V.275. - P.8600-8609.

802. Wang R., Wei J., Zhang S., ... Fu Z. Peroxiredoxin 2 is essential for maintaining cancer stem cell-like phenotype through activation of Hedgehog signaling pathway in colon cancer. // Oncotarget. - 2016b. - V.7. - P.86816-86828.

803. Wang T., Diaz A.J.G., Yen Y. The role of peroxiredoxin II in chemoresistance of breast cancer cells. // Breast Cancer Targets Ther. - 2014a. - V.6. - P.73-80.

804. Wang X., He S., Sun J.-M., Delcuve G.P., Davie J.R. Selective association of peroxiredoxin 1 with genomic DNA and COX-2 upstream promoter elements in estrogen receptor negative breast cancer cells. // Mol Biol Cell. - 2010. - V.21. - P.2987-95.

805. Wang X., Phelan S.A., Forsman-Semb K., ... Paigen B. Mice with targeted mutation of peroxiredoxin 6 develop normally but are susceptible to oxidative stress. // J Biol Chem. -2003. - V.278. - P.25179-90.

806. Wang X., Phelan S.A., Petros C., ... Paigen B. Peroxiredoxin 6 deficiency and atherosclerosis susceptibility in mice: Significance of genetic background for assessing atherosclerosis. // Atherosclerosis. - 2004. - V.177. - P.61-70.

807. Wang Y.-G., Li L., Liu C.-H., Hong S., Zhang M.-J. Peroxiredoxin 3 is resistant to oxidation-induced apoptosis of Hep-3b cells. // Clin Transl Oncol. - 2014b. - V.16. -P.561-6.

808. Ward J.F. DNA Damage Produced by Ionizing Radiation in Mammalian Cells: Identities, Mechanisms of Formation, and Reparability. // Prog Nucleic Acid Res Mol Biol. - 1988. -V.35. - P.95-125.

809. Wegner A.M., Haudenschild D.R. NADPH oxidases in bone and cartilage homeostasis and disease: A promising therapeutic target. // J Orthop Res. - 2020. - V.38. - P.2104-2112.

810. Wei Q., Dong Z. Mouse model of ischemic acute kidney injury: technical notes and tricks. // Am J Physiol Renal Physiol. - 2012. - V.303. - P.F1487-94.

811. Wei Q., Jiang H., Xiao Z., ... Colburn N.H. Sulfiredoxin-Peroxiredoxin IV axis promotes human lung cancer progression through modulation of specific phosphokinase signaling. // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2011. - V.108. - P.7004-9.

812. Wei S.J., Botero A., Hirota K., ... Gius D. Thioredoxin nuclear translocation and interaction with redox factor-1 activates the activator protein-1 transcription factor in response to ionizing radiation. // Cancer Res. - 2000. - V.60. - P.6688-6695.

813. Weiss J.F., Landauer M.R. Radioprotection by antioxidants; in : Annals of the New York Academy of Sciences. 2000, pp 44-60.

814. Weiss J.F., Landauer M.R. History and development of radiation-protective agents. // Int J Radiat Biol. - 2009. - V.85. - P.539-573.

815. Wen S.T., Van Etten R.A. The PAG gene product, a stress-induced protein with antioxidant properties, is an Abl SH3-binding protein and a physiological inhibitor of c-Abl tyrosine kinase activity. // Genes Dev. - 1997 [cited 2018 May 29]. - V.11. - P.2456-67.

816. Whitaker H.C., Patel D., Howat W.J., ... Neal D.E. Peroxiredoxin-3 is overexpressed in prostate cancer and promotes cancer cell survival by protecting cells from oxidative stress. // Br J Cancer. - 2013. - V.109. - P.983-93.

817. Williams F.N., Lee J O. Chemical burns, Fifth Edit. Elsevier Inc., 2018.

818. Winterbourn C.C., Metodiewa D. Reactivity of biologically important thiol compounds with superoxide and hydrogen peroxide. // Free Radic Biol Med. - 1999 [cited 2018 Jun 8]. -

371

V.27. - P.322-8.

819. Winterbourn C.C., Peskin A. V. Kinetic Approaches to Measuring Peroxiredoxin Reactivity. // Mol Cells. - 2016. - V.39. - P.26-30.

820. Wojnar W., Zych M., Kaczmarczyk-Sedlak I. Antioxidative effect of flavonoid naringenin in the lenses of type 1 diabetic rats. // Biomed Pharmacother. - 2018. - V.108. - P.974-984.

821. Wolff S. The adaptive response in radiobiology: evolving insights and implications. // Environ Health Perspect. - 1998. - V.106. - P.277-283.

822. Won H., Lim S., Jang M., ... Kim S.S. Peroxiredoxin-2 upregulated by NF-kB attenuates oxidative stress during the differentiation of muscle-derived C2C12 cells. // Antioxidants Redox Signal. - 2012. - V.16. - P.245-261.

823. Wong C.M., Chun A.C.S., Kok K.H., ... Jin D.Y. Characterization of human and mouse peroxiredoxin IV: Evidence for inhibition by Prx-IV of epidermal growth factor- and p53-induced reactive oxygen species. // Antioxidants Redox Signal. - 2000. - V.2. - P.507-518.

824. Wonsey D.R., Zeller K.I., Dang C. V. The c-Myc target gene PRDX3 is required for mitochondrial homeostasis and neoplastic transformation. // Proc Natl Acad Sci U S A. -2002. - V.99. - P.6649-54.

825. Woo H.A., Yim S.H., Shin D.H., Kang D., Yu D.-Y., Rhee S.G. Inactivation of peroxiredoxin I by phosphorylation allows localized H(2)O(2) accumulation for cell signaling. // Cell. - 2010. - V.140. - P.517-28.

826. Woo S.-H.H., Kim J.-C.C., Eslenur N., Trinh T.N., Do L.N.H. Modulations of cardiac functions and pathogenesis by reactive oxygen species and natural antioxidants. // Antioxidants. - 2021. - V.10. - P.760.

827. Wood Z.A., Poole L.B., Karplus P.A. Peroxiredoxin evolution and the regulation of hydrogen peroxide signaling. // Science (80- ). - 2003a. - V.300. - P.650-653.

828. Wood Z.A., Schröder E., Harris J.R., Poole L.B. Structure, mechanism and regulation of peroxiredoxins. // Trends Biochem Sci. - 2003b. - V.28. - P.32-40.

829. Wu B., Yu H., Wang Y., ... Lou Y. Peroxiredoxin-2 nitrosylation facilitates cardiomyogenesis of mouse embryonic stem cells via XBP-1s/PI3K pathway. // Free Radic Biol Med. - 2016. - V.97. - P.179-191.

830. Wu C.L., Su T.C., Chang C.C., ... Tarng D.C. Tubular Peroxiredoxin 3 as a Predictor of Renal Recovery from Acute Tubular Necrosis in Patients with Chronic Kidney Disease. // Sci Rep. - 2017a. - V.7. - P.1-9.

831. Wu D., Yotnda P. Production and detection of reactive oxygen species (ROS) in cancers. // J Vis Exp. - 2011.- P.2-5.

832. Wu F., Tian F., Zeng W., ... Zhang Y. Role of peroxiredoxin2 downregulation in recurrent

372

miscarriage through regulation of trophoblast proliferation and apoptosis. // Cell Death Dis.

- 2017b. - V.8. - P.e2908.

833. Wu S., Gao J., Ohlemeyer C., ... Geßner R. Activation of AP-1 through reactive oxygen species by angiotensin II in rat cardiomyocytes. // Free Radic Biol Med. - 2005. - V.39. -P.1601-1610.

834. Wu S., Lu H., Bai Y. Nrf2 in cancers: A double-edged sword. // Cancer Med. - 2019. - V.8.

- P.2252-2267.

835. Wu W.S., Wu J.R., Hu C.T. Signal cross talks for sustained MAPK activation and cell migration: The potential role of reactive oxygen species. // Cancer Metastasis Rev. - 2008. -V.27. - P.303-314.

836. Wu Y., Feinstein S.I., Manevich Y., ... Fisher A.B. Mitogen-activated protein kinase-mediated phosphorylation of peroxiredoxin 6 regulates its phospholipase A(2) activity. // Biochem J. - 2009. - V.419. - P.669-79.

837. Wurzer P., Culnan D., Cancio L.C., Kramer G.C. Pathophysiology of burn shock and burn edemadoi, Fifth Edit. Elsevier Inc., 2018.

838. Xi H., Gao Y.-H., Han D.-Y., ... Wei Q. Hypoxia inducible factor-1a suppresses Peroxiredoxin 3 expression to promote proliferation of CCRCC cells. // FEBS Lett. - 2014.

- V.588. - P.3390-4.

839. Xiao L., Chen D., Hu P., ... Yuan Z. The c-Abl-MST1 Signaling Pathway Mediates Oxidative Stress-Induced Neuronal Cell Death. // J Neurosci. - 2011a. - V.31. - P.9611-9619.

840. Xiao L., Chen D., Hu P., . Yuan Z. The c-Abl-MST1 signaling pathway mediates oxidative stress-induced neuronal cell death. // J Neurosci. - 2011b. - V.31. - P.9611-9.

841. Xu F., Mack C.P., Quandt K.S., Shlafer M., Massey V., Hultquist D.E. Pyrroloquinoline Quinone Acts with Flavin Reductase to Reduce Ferryl Myoglobin in Vitro and Protects Isolated Heart from Reoxygenation Injury. // Biochem Biophys Res Commun. - 1993. -V.193. - P.434-439.

842. Xu S., Ilyas I., Little P.J., ... Weng J. Endothelial Dysfunction in Atherosclerotic Cardiovascular Diseases and Beyond: From Mechanism to Pharmacotherapies. // Pharmacol Rev. - 2021. - V.73. - P.924-967.

843. Xu X., Lu D., Zhuang R., ... Zheng S. The phospholipase A2 activity of peroxiredoxin 6 promotes cancer cell death induced by tumor necrosis factor alpha in hepatocellular carcinoma. // Mol Carcinog. - 2016. - V.55. - P.1299-308.

844. Xue Q., Yan Y., Zhang R., Xiong H. Regulation of iNOS on immune cells and its role in diseases. // Int J Mol Sci. - 2018. - V.19. - P.3805.

845. Yamada S., Guo X. Peroxiredoxin 4 (PRDX4): Its critical in vivo roles in animal models of metabolic syndrome ranging from atherosclerosis to nonalcoholic fatty liver disease. // Pathol Int. - 2018. - V.68. - P.91-101.

846. Yamashita H., Avraham S., Jiang S., ... Avraham H. Characterization of human and murine PMP20 peroxisomal proteins that exhibit antioxidant activity in vitro. // J Biol Chem. -1999. - V.274. - P.29897-29904.

847. Yan C., Li T.-S. Dual Role of Mitophagy in Cancer Drug Resistance. // Anticancer Res. -2018. - V.38. - P.617-621.

848. Yandza T., Tauc M., Saint-Paul M.C., Ouaissi M., Gugenheim J., Hebuterne X. The pig as a preclinical model for intestinal ischemia-reperfusion and transplantation studies. // J Surg Res. - 2012. - V.178. - P.807-819.

849. Yang J., Yan R., Roy A., Xu D., Poisson J., Zhang Y. The I-TASSER suite: Protein structure and function prediction. // Nat Methods. - 2014a. - V.12. - P.7-8.

850. Yang W.S., Sriramaratnam R., Welsch M.E., ... Stockwell B.R. Regulation of ferroptotic cancer cell death by GPX4. // Cell. - 2014b. - V.156. - P.317-331.

851. Yasinska I.M., Kozhukhar A. V., Sumbayev V. V. S-Nitrosation of thioredoxin in the nitrogen monoxide/superoxide system activates apoptosis signal-regulating kinase 1. // Arch Biochem Biophys. - 2004. - V.428. - P.198-203.

852. Yesudhas D., Gosu V., Anwar M.A., Choi S. Multiple roles of toll-like receptor 4 in colorectal cancer. // Front Immunol. - 2014. - V.5. - P.1-10.

853. Yi N., Xiao M.B., Ni W.K., Jiang F., Lu C.H., Ni R.-Z. High expression of peroxiredoxin 4 affects the survival time of colorectal cancer patients, but is not an independent unfavorable prognostic factor. // Mol Clin Oncol. - 2014. - V.2. - P.767-772.

854. Yoon Y.E., Lee K.S., Choi K.H., Kim K.H., Yang S.C., Han W.K. Preconditioning strategies for kidney ischemia reperfusion injury: Implications of the "time-window" in remote ischemic preconditioning. // PLoS One. - 2015. - V.10. - P.e0124130.

855. Yoshida M., Kudo N., Kosono S., Ito A. Chemical and structural biology of protein lysine deacetylases. // Proc Japan Acad Ser B Phys Biol Sci. - 2017. - V.93. - P.297-321.

856. Yoshino H., Kashiwakura I. Involvement of reactive oxygen species in ionizing radiation-induced upregulation of cell surface Toll-like receptor 2 and 4 expression in human monocytic cells. // J Radiat Res. - 2017. - V.58. - P.626-635.

857. Young K.A., Biggins L., Sharpe H.J. Protein tyrosine phosphatases in cell adhesion. // Biochem J. - 2021. - V.478. - P.1061-1083.

858. Yu T.M., Palanisamy K., Sun K.T., ... Li C.Y. RANTES mediates kidney ischemia reperfusion injury through a possible role of HIF-1a and LncRNA PRINS. // Sci Rep. -

374

2016. - V.6. - P.1-11.

859. Yun H.-M., Park K.-R., Lee H.P., ... Hong J.T. PRDX6 promotes lung tumor progression via its GPx and iPLA2 activities. // Free Radic Biol Med. - 2014a. - V.69. - P.367-376.

860. Yun H.-M., Park K.-R., Park M.H., ... Hong J.T. PRDX6 promotes tumor development via the JAK2/STAT3 pathway in a urethane-induced lung tumor model. // Free Radic Biol Med. - 2015a. - V.80. - P.136-144.

861. Yun H.-M., Park M.H., Kim D.H., ... Hong J.T. Loss of presenilin 2 is associated with increased iPLA2 activity and lung tumor development. // Oncogene. - 2014b. - V.33. -P.5193-200.

862. Yun H., Park K.-R., Kim E., Hong J.T. PRDX6 controls multiple sclerosis by suppressing inflammation and blood brain barrier disruption. // Oncotarget. - 2015b. - V.6. - P.20875-20884.

863. Lankin V.Z., Tikhaze A.K. Role of Oxidative Stress in the Genesis of Atherosclerosis and Diabetes Mellitus: A Personal Look Back on 50 Years of Research. // Curr Aging Sci. -2016. - V.10. - P.18-25.

864. Zha X., Wu G., Zhao X., ... Zhang Y. PRDX6 Protects ARPE-19 Cells from Oxidative Damage via PI3K/AKT Signaling. // Cell Physiol Biochem. - 2015. - V.36. - P.2217-2228.

865. Zhang B., Su Y., Ai G., ... Ionizing P.I. Involvement of peroxiredoxin I in protecting cells from radiation-induced death. // J Radiat Res. - 2005. - V.46. - P.305-312.

866. Zhang H., Go Y.M., Jones D.P. Mitochondrial thioredoxin-2/peroxiredoxin-3 system functions in parallel with mitochondrial GSH system in protection against oxidative stress. // Arch Biochem Biophys. - 2007. - V.465. - P.119-126.

867. Zhang H., Liu X., Chen L., ... Li G. Differential expression of peroxiredoxin 3 in laryngeal squamous cell carcinoma. // Oncotarget. - 2017. - V.8. - P.3471-3480.

868. Zhang J., Jing X., Niu W., ... Tang X. Peroxiredoxin 1 has an anti-apoptotic role via apoptosis signal-regulating kinase 1 and p38 activation in mouse models with oral precancerous lesions. // Oncol Lett. - 2016a. - V.12. - P.413-420.

869. Zhang J., Tang J., Cao B., ... Mao X. The Natural Pesticide Dihydrorotenone Induces Human Plasma Cell Apoptosis by Triggering Endoplasmic Reticulum Stress and Activating p38 Signaling Pathway. // PLoS One. - 2013. - V.8. - P.e69911.

870. Zhang M., Hou M., Ge L., . Tang X. Induction of peroxiredoxin 1 by hypoxia regulates heme oxygenase-1 via NF-??B in oral cancer. // PLoS One. - 2014a. - V.9. - P.e105994.

871. Zhang S., Fu Z., Wei J., Guo J., Liu M., Du K. Peroxiredoxin 2 is involved in vasculogenic mimicry formation by targeting VEGFR2 activation in colorectal cancer. // Med Oncol. -2015. - V.32. - P.1-8.

872. Zhang S., Wang W., Gu Q., ... Ding W.-Q.Q. Protein and miRNA profiling of radiation-induced skin injury in rats: The protective role of peroxiredoxin-6 against ionizing radiation. // Free Radic Biol Med. - 2014b. - V.69. - P.96-107.

873. Zhang S., Yu D. PI(3)king apart PTEN's role in cancer. // Clin Cancer Res. - 2010. - V.16. - P.4325-30.

874. Zhang Y.-G., Wang L., Kaifu T., Li J., Li X., Li L. Featured Article: Accelerated decline of physical strength in peroxiredoxin-3 knockout mice. // Exp Biol Med. - 2016b. - V.241. -P.1395-1400.

875. Zhang Y., Emmanuel N., Kamboj G., ... Rowley J.D. PRDX4, a member of the peroxiredoxin family, is fused to AML1 (RUNX1) in an acute myeloid leukemia patient with a t(X;21)(p22;q22). // Genes Chromosom Cancer. - 2004. - V.40. - P.365-370.

876. Zhang Y., Sun C., Xiao G., ... Gu Y. S-nitrosylation of the Peroxiredoxin-2 promotes S-nitrosoglutathione-mediated lung cancer cells apoptosis via AMPK-SIRT1 pathway. // Cell Death Dis. - 2019. - V.10. - P.329.

877. Zhao H., Gu Y., Chen H. Propofol ameliorates endotoxin-induced myocardial cell injury by inhibiting inflammation and apoptosis via the PPARy/HMGB1/NLRP3 axis. // Mol Med Rep. - 2021. - V.23. - P.176.

878. Zheng W., Zhao Y., Luo Q., Zhang Y., Wu K., Wang F. Multi-Targeted Anticancer Agents. // Curr Top Med Chem. - 2017. - V.17. - P.3084-3098.

879. Zhou S., Lien Y.C., Shuvaeva T., Debolt K., Feinstein S.I., Fisher A.B. Functional interaction of glutathione S-transferase pi and peroxiredoxin 6 in intact cells. // Int J Biochem Cell Biol. - 2013. - V.45. - P.401-407.

880. Zhou S., Sorokina E.M., Harper S., ... Fisher A.B. Peroxiredoxin 6 homodimerization and heterodimerization with glutathione S-transferase pi are required for its peroxidase but not phospholipase A2 activity. // Free Radic Biol Med. - 2016. - V.94. - P.145-156.

881. Zhou Y., Kok K.H., Chun A.C.S., ... Jin D.Y. Mouse peroxiredoxin V is a thioredoxin peroxidase that inhibits p53-induced apoptosis. // Biochem Biophys Res Commun. - 2000. -V.268. - P.921-927.

882. Zhu J., Wu C., Li H., ... Xu J. DACH1 inhibits the proliferation and invasion of lung adenocarcinoma through the downregulation of peroxiredoxin 3. // Tumour Biol. - 2016. -V.37. - P.9781-8.

883. Zhu X., Wentworth P., Wentworth A.D., Eschenmoser A., Lerner R.A., Wilson I.A. Probing the antibody-catalyzed water-oxidation pathway at atomic resolution. // Proc Natl Acad Sci U S A. - 2004. - V.101. - P.2247-2252.

884. Zhu Z., Zheng X., Li D., ... Liu K. Prxl promotes the proliferation and migration of

376

vascular smooth muscle cells in a TLR4-dependent manner. // Mol Med Rep. - 2017. -V.15. - P.345-351.

885. Ziello J.E., Jovin I.S., Huang Y. Hypoxia-Inducible Factor (HIF)-1 regulatory pathway and its potential for therapeutic intervention in malignancy and ischemia. // Yale J Biol Med. -2007. - V.80. - P.51-60.

886. Zorov D.B., Juhaszova M., Sollott S.J. Mitochondrial reactive oxygen species (ROS) and ROS-induced ROS release. // Physiol Rev. - 2014. - V.94. - P.909-950.

887. Zweier J.L., Flaherty J.T., Weisfeldt M.L. Direct measurement of free radical generation following reperfusion of ischemic myocardium. // Proc Natl Acad Sci U S A. - 1987. -V.84. - P.1404-1407.

888. Zykova T.A., Zhu F., Vakorina T.I., ... Dong Z. T-LAK cell-originated protein kinase (TOPK) phosphorylation of Prx1 at Ser-32 prevents UVB-induced apoptosis in RPMI7951 melanoma cells through the regulation of Prx1 peroxidase activity. // J Biol Chem. - 2010. -V.285. - P.29138-46.