Сканирующая зондовая микроскопия надмолекулярных белковых комплексов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.02, кандидат физико-математических наук Киселева, Ольга Игоревна

• Киселева, Ольга Игоревна
• кандидат физико-математических наук
• 1999

Оглавление диссертации кандидат физико-математических наук Киселева, Ольга Игоревна

СОДЕРЖАНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА I ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР

1.1. Принципы функционирования и аппаратура сканирующей зондовой

микроскопии

1.1.1. Сканирующая туннельная микроскопия

1.1.2 Атомно-силовая микроскопия

1.2. Сканирующая зондовая микроскопия белков и белок-мембранных комплексов

1.2.1. Атомно-силовая микроскопия

1.2.1.1 Изолированные белки

1.2.1.2. Мембранные белки

1.2.1.3. Измерение сил межмолекулярного взаимодействия

1.2.2. Сканирующая туннельная микроскопия

ГЛАВА II. ЭКСПЕРИМЕТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

11.1. Объекты исследования и экспериментальное оборудование

11.2. Характеристика подложек для СЗМ и артефакты, связанные с их структурой

11.2.1. Слюда

11.2.2. Высоко ориентированный пиролитический графит

11.2.2.1. Аномальный период

11.2.2.2. Точечные периодические дефекты

11.2.2.3. Анодизация

11.2.3. Пленки металлов

11.3. Приготовление образцов и связанные с ним артефакты

11.4. Артефакты, связанные геометрией зонда

11.4.1. Уширение

11.4.2. Удвоение

11.4.3. Боковая поверхность

ГЛАВА III. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

III. 1. Визуализация гем-содержащего мембранного белка методом СТМ и его

электронные свойства

III.2. Комплексообразование в биологических системах

III.2.1. Цитохром Р450 2В4 и редуктаза NADPH-цитохром Р450

III.2.2. Гистоновые белки и ДНК

111.3. Взаимодействие цитохромаР450 see с липидами в составе пленок Ленгмюра-Блоджетт

111.4. Ленгмюровские пленки антител, содержащие амфифильные полиэлектролиты

111.5. Протеолипосомы и субмитохондриальные частицы. Кластеризация АТФ-синтетазного комплекса

ВЫВОДЫ

ЛИТЕРАТУРА

Список используемых сокращений

СЗМ - сканирующая зондовая микроскопия

АСМ - атомно-силовая микроскопия, атомно-силовой микроскоп

СТМ - сканирующая туннельная микроскопия, сканирующий туннельный микроскоп

АСС - атомно-силовая спектроскопия

САБ - сывороточный альбумин быка

ЛБ пленка - пленка Ленгмюра-Блоджетт

Графит - высоко ориентированный пиролитический графит

ИФА - иммуно-ферментный анализ

AT - антитела на вирус гепатита В

HBsAg - вирус гепатита В

ПЭИ-Р12 - полиэтиленимин разветвленный

ПЭИ-Л70 - полиэтиленимин линейный

МАК-ЛМАК - сополимер метакриоловой кислоты и лаурил-метакрилата

2В4 - цитохром Р450 2В4

Fp - редуктаза NADPH-цитохром Р450

СМЧ - субмитохондриальные частицы

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Сканирующая зондовая микроскопия надмолекулярных белковых комплексов»

ВВЕДЕНИЕ

После получения первых надежных изображений биологических макромолекул (дезоксирибонуклеиновой кислоты) в 1991 году возник широкий интерес к применению сканирующей зондовой микроскопии (СЗМ) [1, 2] в биологии. СЗМ является уникальным и перспективным направлением неразрушающих исследований биологических молекул и надмолекулярных комплексов в условиях, максимально приближенных к естественным [3, 4].

В данной работе основное внимание уделяется применению СЗМ для изучения мембранных белков и белок-мембранных комплексов, играющих ключевую роль в функционировании биологических систем. В частности, методом атомно-силовой микроскопии (АСМ) исследуются процессы образования комплексов между молекулами белков, а также белков с липидами и нуклеиновыми кислотами. Молекулярная организация мембранного белка цитохрома Р450 see в составе бислойной липидной мембраны изучается на примере модельной системы -ленгмюровских пленок фосфолипидов, содержащих исследуемый белок, а АТФ-синтетазного белкового комплекса - на примере протеолипосом, содержащих встроенный белок, при их частичной дегидратации и последующем формировании из них квазикристаллических структур различного типа. Анализ размеров и формы липосом и протеолипосом, а также процесса их агрегации помимо фундаментального имеет прикладное значение для фармакологии. Проводятся исследование структуры и количественный анализ изображений ленгмюровских пленок, содержащих антитела против вируса гепатита В. Полученные данные о структуре и свойствах ленмюровских пленок белков и белков с липидами и амфифильными полиэлектролитами имеют важное практическое значение для создания чувствительных элементов имунносенсоров. Сканирующая туннельная микроскопия (СТМ) позволяет исследовать на уровне отдельных молекул электронные свойства мембранных белков, участвующих в электронном транспорте. На примере белка цитохрома Р450 2В4, встроенного в липосомы, впервые зарегистрирована зависимость проводимости отдельной белковой молекулы в составе мембраны от полярности напряжения на туннельном переходе.

Заключение диссертации по теме «Биофизика», Киселева, Ольга Игоревна

РЕЗУЛЬТАТЫ И ВЫВОДЫ

1. Методом сканирующей туннельной микроскопии впервые зарегистрированы одиночные молекулы мембранного белка цитохрома Р450 2В4, встроенные в липосомы. Обнаружена зависимость туннельного тока в локальной области, содержащей молекулу белка от полярности напряжения, прикладываемого к туннельному переходу.

2. Обосновано использование амфифильных полиэликтролитов для создания ленгмюровских пленок, содержащих антитела на вирус гепатита В.

3. Установлено, что присутствие мембранного белка цитохрома Р450 see в составе ленгмюровских пленок фосфолипидов приводит к возникновению новой аморфной фазы, в которой молекулы белка выступают, как центры самоорганизации. Встраивание цитохрома Р450 see в жидкокристаллические участки невозможно.

4. Разработанная методика приготовления препаратов для наблюдения методом АСМ липосом, протеолипосом и их агрегатов, содержащих встроенный АТФ-синтетазный белковый комплекс позволяет получать изображения отдельных молекул АТФ-синтетазы. Определяющее влияние на тип образующихся 2-х и 3-х мерных белково-липидных структур оказывает фосфолипид.

5. Определены условия формирования олигомеров цитохрома Р450 2В4 и его стабильных комплексов с red-ox партнером редуктазой NADPH-цитохром Р450 2В4.

6. Получены изображения комплексов гистоновых белков и ДНК фага Т4, находящихся в вытянутой, тороидальной или конформации «ожерелье» в зависимости от весового соотношения ДНК:белок.

Список литературы диссертационного исследования кандидат физико-математических наук Киселева, Ольга Игоревна, 1999 год

ЛИТЕРАТУРА

1. Binnig G., Rohrer H. Scanning Tunneling Microscopy.- Helv. Phys. Acta, 1982, v. 55, pp. 762-731.

2. Binnig G., Quate C.F., Gerber Ch. // Phys. Rev. Lett., 1986, v. 56, pp. 930-933.

3. Dovek M.M., Heben M.J., Lang C.A., Lewis N.S., Quate C.F., Rev. Sei. Instrum., 1988, v. 59, pp. 2333-2336.

4. Fritz M., Radmacher M., Cleveland J.P. Allersma M.W., Stewart R.J., Gieselmann R., Janmey P., Schmidt C.F., Hansma P. // Langmuir, 1995, v. 11, № 9, pp. 3529-3535.

5. Hallmark V.M., Chiang S., Meinhardt K.-P., Hafner K. // Phys. Rev. Lett., 1993, v. 70, № 24, pp. 3740-3743.

6. Dunlap D., Garcia R., Schabtach E., Bustamante C. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1993, v. 90, pp. 7652-7661.

7. Kishi E., Matsuda H., Kuroda R., Takimoto K., Yamano A., Eguchi K., Hatanaka K., Nakagiri T.// Ultramicroscopy, 1992, v. 42-44, pp. 1067-1072.

8. Meyer G., Amer N.M. // Appl. Phys. Lett., 1988, v. 53, pp. 1045-1048.

9. Brandsch R., Bar G. // Langmuir, v. 13, № 24, 1997, pp. 6349-6353.

10. Dubreuil N., Alexandre S., Foil C., Sommer F., Valleton J.-M. // Langmuir, 1995, v. 11, №6, pp. 2098-2102.

11. McMaster T.J., Miles M.J., Walsby A.E. // Biophys. J., 1996, v. 70, pp. 2432-2436.

12. Gunning A.P., Wilde P.J., Clark D.C., Morris V.J., Parker M.L., Gunning P.A. // Journal of Colloid and Interfacial Science, 1996, v. 183, pp. 600-602.

13. Chernoff E.A., Chernoff D.A. // J. Vac. Sei. Technol. A, 1992, v. 10, № 4, pp. 596-599.

14. Masai J., Shibata-Seki T., Ogawa Y., Sato K., Yanagawa H. // Thin Solid Films, 1996, v. 281-282, pp. 624-629.

15. Hansma P.K., Cleveland J.P., Radmacher M., Walters D.A., Hilner P.E., Bezanilla M., Fritz M., Vie D., Hansma H.G., Prater C.B., Massie J., Fukugana L., Gurley J., Elings V. // Appl. Phys. Lett., 1994, v. 64, № 13, pp. 1738-1740.

16. Yang J., Mou J., Shao Z. //Biochem. Biophys. Acta, 1994, v. 1199, pp. 105-114.

17. Thomson N.H., Fritz M., Radmacher M., Cleveland J.P., Schmidt C.F., Hansma P.K. // Biophys. J., 1996, v. 70, pp. 2421-2431.

18. Braunstem D. //J. Vac. Sei. Technol. A, 1995, v. 13, № 3, pp. 1733-1736.

19. Weisenhorn A.L., Drake B., Prater C.B., Gould S.A.C., Hansma P.K., Ohnesorge F., Egger M., Heyn S.-P., Gaub H.E. // Biophys. J., 1990, v. 58, pp. 1251-1258.

20. Lin J.N., Drake B., Lea A.S., Hansma P.K., Andrade J.D. // Langmuir, 1990, v. 6. № 2, pp. 509-511.

21. Radmacher M., Fritz M., Hansma H.G., Hansma P.K. // Science, 1994, v. 265, pp. 15771579.

22. Onishi S., Hara M., Furuno T., Okada T., Sasabe H. // Biophys. J., 1993, v. 65, pp. 573577.

23.ButtH.J., Downing K.H., Hansma P.K. //Biophys. J., 1990, v. 58, pp. 1473-1480.

24. Onishi S., Hara M., Furuno T., Sasabe H. // Jpn. J. Appl. Phys., 1996, v. 35, pp. 62336238.

25. Gathercole L., Miles M.J., McMaster T.J. // J. Chem. Soc. Faraday Trans., 1993, v. 89, № 15, pp. 2589-2594.

26. Worcester D.L., Kim H.S., Miller R.G., Bryant P.J. // J. Vac. Sei. Technol. A, 1990, v. 8, №1, pp. 403-405.

27. Worcester D.L., Miller R.G., Bryant P.J. // J. of Microscopy, 1988, v. 152, Pt 3 pp. 817821.

28. Yamada H., Hirata Y., Miyake J. // J. Vac. Sei. Technol. A, 1995, v. 13, № 3, pp. 17421745.

29. Müller D.J., Schabert F.A., Büldt J., Engel A. // Biophys. J., 1995, v. 68, pp. 1681-1686.

30. Mou J., Czajkovsky D.M., Shao Z. // Biochemistry, 1996, v. 35, pp. 3222-3226.

31. Neff D., Tripathi S., Middendorf K., Stahlberg H., Butt H.-J., Bamberg E., Dencher N.A.

//Journal of Structural Bioligy, 1997, v. 119, pp. 139-148.

32. Yang J., Mou J., Shao Z. // FEBS Lett., 1994, v. 338, pp. 89-92.

33. Höh J.H., Sosinsky G.E., Revel J.-P., Hansma P.K. // Biophys. J., 1993, v. 65, pp. 149163.

34. Yang J., Tamm L.K., Tillack T.H., Shao Z. // J. Mol. Biol., 1993, v. 229, pp. 286-290.

35. Wiegräbe W., Nonnenmacher M., Guckenberger R., Wolter O. // J. of Microscopy, 1991, v. 163, Pt l,pp. 79-84.

36. Karrasch S., Hegerl R., Höh J.H., Baumeister W., Engel A. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1994, v. 91, pp. 836-838.

37. Rousso I., Khachatryan E., Gat Y., Brodsky I., Ottolenghi M., Sheves M., Lewis A. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1997, v. 94, № 15, pp. 7937-7941.

38. Umemura K., Arawaka H., Ikai A. // Jpn. J. Appl. Phys, 1993, v. 32, L1711-L1714.

39. Lee G.U., Kidwell D.A., Colton R.J. // Langmuir, 1994, v. 10, № 2, pp. 354-357.

40. Moy V.T., Florin E.L., Gaub H.E. // Colloids and Surfaces A, 1994, v. 93, pp. 343-348.

41. Hinterdorfer P., Baumgartner W., Gruber H.J., Schilcher K., Schilder H. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1996, v. 93, pp. 3477-3481.

42. Browning-Kelley M.E., Wadu-Mesthrige K., Hari V., Liu G.Y. // Langmuir, 1997, v. 13, № 2, pp. 343-350.

43. Quist A.P., Bjork L.P., Reimann C.T., Oscarsson S.O., Sundqvist B.U.R. // Surf. Sei., 1995, v. 325, L406.

44. Perrin A., Lanet V., Theretz A. // Langmuir, 1997, v. 13, № 9, pp. 2557-2563.

45. Van der Werf K.O., Putman C.A.J., Grooth B.G., Greve J. // Appl. Phys. Lett., 1994, v. 65, pp. 1195-1197.

46. Ludwig M., Dettmann W., Gaub H.E. // Biophys. J., 1997, v. 72, pp. 445-,

47. M., Fritz M., Cleveland J.P., Walters D.A., Hansma P.K. // Langmuir, 1994, v. 10, № 10, pp. 3809-3814.

48. Ikai A., Mitsui K., Tokuoka H., Xu X.M. // Materials Science and Engeneering C, 1997, v. 4, № 4, pp. 233-240.

49. Rädler J., Radmacher M., Gaub H.E. // Langmuir, 1994, v. 10, № 9, pp. 3111-3115.

50. Yuan J. Y., Shao Z. // Ultramicroscopy, 1990, v. 34, pp. 223-226.

51. Keller D., Bustamante C., Keller R.W. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1989, v. 86, pp. 5356-3560.

52. Lindsay S.M., Sankey O.F., Herbst C., Rupprecht A. // J. Phys. Chem., 1990, v. 94, pp. 4655-4660.

53. Michel B., Travaglini G., Rohrer H., Soachim C., Amrein M. // Zeitschrift für Physic B, 1989, v. 76, pp. 99-105.

54. Garcia R., Garcia N. // Chem. Phys. Lett., 1990, v. 173, pp. 44-50.

55. Amrein M., Dürr R., Stasiak A., Gross H., Travaglini G. // Science, 1989, v. 243, pp. 1708-1715.

56. Garcia R., Säenz J.J., Soler J.M., Garcia N. // Sur. Sei., 1987, v. 181, pp. 69-70.

57. Garcia R., Tamayo J., Soler J.M., Bustamante C. // Langmuir, 1995, v. 11, № 6, pp. 21092114.

58. Tang S.L., McGhie A.J., Suna A. // Phys. Rev. B, 1993, v. 47, pp. 3850-3856.

59. Yuan J.Y., Shao Z„ Gao C. // Phys. Rev. Lett., 1991, v. 67, pp. 863-866.

60. Guckenberger R., Heim M., Cevc G., Knapp H.F., Wiegräbe W., Hillebrand A. // Science, 1994, v. 266, pp. 1538-1540.

61. Heim M., Eschrich R., Hillerband A., Knapp H.F., Cevc G., Guckenberger R. // Preprint, submitted to JVST B)

62. Fan F.-R.F., Bard A.J. // Science, 1995, v. 270, N 5243, pp. 1849-1852.

63. Feng L., Andrade J.D., Hu C.Z. // Scanning microscopy, 1989, v. 3, № 2, pp. 399-410.

64. Guckenberger R., Wiegrabe W., Hillerband A., Hartmann Т., Wang Z., Baumeister W. // Ultramicroscopy, 1989, v. 31, pp. 327-332.

65. Tamayo J., Saenz J.J., Garcia R. // J. Vac. Sei. Technol. A, 1995, v. 13, № 3, pp. 17371741.

66. Masai J., Shibata Т., Kagawa Y., Kondo Sh. // Ultramicroscopy, 1992, v. 42-44, pp. 1194-1199.

67. Golubok A.O., Vinogradova S.A., Tipisev S.Y., Borisov A.Y., Taisova A.S., Kolomytkin O.V. //Ultramicroscopy, 1992, v. 42-44, pp. 1228-1235.

68. Кононенко A.A., Лукашев Е.П., Панов В.И., Федоров Е.А. // ДАН СССР. 1990, т. 315, №5, с. 1252-1255.

69. Bertazzon A., Conti-Troncony В.М., Raftery М.А. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1992, v. 89, pp. 9632-9636.

70. Dahn D.C., Cake К., Hale L.R. // Ultramicroscopy, 1992, v. 42-44, pp. 1222-1227.

71. Zhang J., Chi Q., Dong S., Wang E. // Biochemistry and Bioenergetics, 1996, v. 39, pp. 267-274.

72. Ruppersberg J.P., Horber J.K.H., Gerber С., Binnig G. // FEBS Lett., 1989, v. 257, pp. 460.

73. Heckl W.M., Kallury K.M.R., Thompson M. // Langmuir, 1989, v. 5, № 6, pp. 14331435.

74. Zhang В., Wang E. // J. Chem. Soc. Faraday Trans., 1997, v. 93, № 2, pp. 327-331.

75. Zhang J., Chi Q., Dong S., Wang E. // J. Chem. Soc. Faraday Trans., 1995, v. 91, № 10, pp. 1471-1475.

76. Niemi H.E.-M., Ikonen M., Levlin J.M., Lemmetyinen H. // Langmuir, 1993, v. 9, № 9, pp. 2436-2447.

77. Edstrom R.D., Meinke M.H., Yang X., Yang R., Evans D.F. // Biochemistry, 1989, v. 28, pp. 4939-4942.

78. Edstrom R.D., Meinke M.H., Yang X., Yang R., Evans D.F. // Ultramicroscopy, 1990, v. 33, pp. 99-106.

79. Yang J., Takeyasu K., Somlyo A.P., Shao Z. // Ultraicroscopy, 1992, v. 45, pp. 199-203.

80. Zhu X.-Y., Poirler G.E., White J.M. // J. Vac. Sei. Technol A, 1991, v. 9, № 2, pp. 179181.

81. Friis E.P., Andersen J.E.T., Madsen L.L., Moller P., Ulstrup J. // Journal of Electroanalytical Chemistry, 1997, v. 431, № 1, pp. 35-,

82. Alekperov S.D., Vasilyev S.I., Kononenko A.A., Lukashev E.P., Panov V.l., Semenov A.E. //Chem. Phys. Letts., 1989, v. 164, pp. 151-154.

83. Meyer G., Zijphel S., Rieder K.H. // Appl. Phys. A, 1996, v. 63, pp. 557-564.

84. Fisher K.A., Whitfield S.L., Thomson R.E., Yanagimoto K.C., Gustafsson M.G.L., Clarke J. // Biochemica et Biophysica Acta, 1990, v. 1023, pp. 325-334.

85. Fisher K.A., Yanagimoto K.C., Whitfield S.L., Thomson R.E., Gustafsson M.G.L., Clarke J. // Ultramicroscopy, 1990, v. 33, pp. 117-126.

86. Lee I., Lee J.V., Warmack R.J., Allison D.P., Greenbaum E. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1995, v. 92, pp. 1965-1969.

87. Lee I., Lee J.V., Greenbaum E. // Phys. Rev. Lett., 1997, v. 79, № 17, pp. 3294-.

88. Facci P., Erokhin V., Nicolini C. // Thin Solid Films, 1994, v. 234, pp. 403-406.

89. Moiseev Yu.N., Panov V.l., Savinov S.V., Vasil'ev S.I., Yaminsky I.V. // Ultramicroscopy, 1992, v. 42-44, pp. 1596-1601.

90. Филонов A.C., Яминский И.В., "Полный программный пакет управления и обработки данных для сканирующей зондовой микроскопии "Фемтоскан-001". Москва, Центр Перспективных Технологий, 1997 г.

91. Baba М., Kakitani S., Ishii Н., Tadashi О. // Chemical Physics, 1997, v. 221, №. 1/2, pp. 23-31.

92. Dunlap D.D., Bustamante C. //Nature, 1989, v. 324, pp. 204-206.

93. Rong Z.Y., Kuiper P. // Phys. Rev. B, 1993, v. 48, № 23, pp. 17427-17431.

94. Chang H., Bard A.J.//Langmuir, 1991, v. 7, N. , pp. 1143-1153.

95. Clemmer C.R., Beebe T.P. Graphite // Science, 1991, v. 251, pp. 640-642.

96. Heckl W.M., В innig G. // Ultramicroscopy, 1992, v. 40-42, pp. 1073-1078.

97. Сумецкий М.Ю.// ЖЭТФ, 1988, т. 94, с. 7-22.

98. Stemmer A., Engel А. // Ultramicroscopy, 1990, v. 34, pp. 129-140.

99. Bustamante С., Vesenka J., Tang C.L., Lees W., Guthhold M., Keller R. // Biochemistry,

1992, v. 31, № l,pp. 22-26.

100. Isshiki N., Kobayashi K., Tsukada M.// Surf. Sei. Lett., 1990, v. 238, pp. 439-445.

101. Uvarov V.Yu., Apletalina E.V.// Phys. Chem. Biol. & Med., 1993, v. 1, pp. 201-210.

102. Imai Y., Hashimoto Y.C., Satake H., Garardin A., Sato R. // J. Biochem., 1980, v. 88, pp. 489-503.

103. Archakov A.I., Uvarov V.Yu., Bachmanova G.I., Sukhomudrenl<o A.G., Myasoedova K.N. // Arch. Biochem. Biophys., 1981, v. 212, pp. 378-374.

104. Sugawara Y., Ishizaka Т., Morita S. // Japanese J. Appl. Phys., 1990, v. 29, № 8, pp. 1533-.

105. Uvarov V.Yu., Sotnichenko A.I., Vodovozova E.L., Molotkovsky J.G., Kolesanova E.F., Lyulkin Yu.A., Stier A., Krueger V., Archakov A.I. // Eur. J. Biochem., 1994, v. 222, pp. 483-489.

106. Uvarov V.Yu., Tretiakov V.E., Archakov A.I. // FEBS Lett., 1990, v. 260, pp. 309-312.

107. Pfister M., Johnson M.B., Alvarado S.F., Salemink H.W.M., Marti U., Martin D., Morier-Genoud, Reinhart F.K. //Appl. Surf. Sei., 1996, v. 104/105, pp. 516-521.

108. Salemink H.W.M., Albreksten O. // Phys. Rev. B, 1993, v. 47, pp. 16044.

109. Nelson D.R., Strobel H.W. // J. Biol. Chem., 1988, v. 263, pp. 6038-6050.

110. Dean W.L., Gray R.D.// J. Biol. Chem., 1982, v. 257, pp. 14679-14695.

111 .Wagner S.L., Dean W.L., Gray R.D. // J. Biol. Chem., 1984, v. 259, pp. 2390-2395.

112. Kanaeva I.P., Dedinskii I.R., Skotselyas E.D., Krainev A.G., Guleva I.V., Sevrukova I.F., Koen Y.M., Kuznetsova G.P., Bachmanova G.I., Archakov A.I. // Arch. Biochem. Biophys., 1992, v. 298, pp. 395-402.

113. Карузина И.И., Бачманова Г.И., Менгасетдинов Д.Е., Мясоедова К.Н., Жихарева В.О., Кузнецова Г.П., Арчаков А.И. // Биохимия, 1979, т. 44, с. 1049-1057.

114. Канаева И.П., Скоцелиас Е.Д., Kanaeva, И.П., Кузнецова Г.П., Антонова Г.Н., Бачманова Г.И., Арчаков А.И.//Биохимия, 1985, т. 50, с. 1382-1388.

115. Waner M.J., Gilchrist М., Schindler М., Dantus М. // J. Phys. Chem. В., 1998, v. 102, №9, pp. 1649-1657.

116. Bernstein F.C., Koetzle T.F., Williams G.J.B., Meyer E.F., Brice M.D., Rodgers J.R., Kennard O., Shimanouchi Т., Tasumi, M. The protein Data Bank: A Computer-Based Archival File for Macromolecular Structures. Brookheaven Data Base. //J. Mol. Biol., 1977, v. 112, pp. 535-542.

117. Цупрун B.JI., Мясоедова K.H., Берндт П., Зограф О.И., Черняк В.Я., Арчаков А.И.,

Скулачев В.П. // Докладе АН СССР, 1985, т. 285, с. 1496-1499.

118. Wang М., Roberts D.L., Paschke R., Shea T.M., Masters, В.S.S., Kim J.J.P.// Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1997, v. 94, pp. 8411-8416.

119. Leuba S.H., Yang G., Robert C., Samori В., Holde К., Zlatonova J., Bustamante C. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1994, v. 91, pp. 11621-11625.

120. Mel'nikov S.M., Sergeyev V.G., Yoshikawa K. // J. American Chemical Society, 1995, v. 117, pp. 2401-2408.

121. Sykumatov V.M., Usanov S.A., Chashchin V.L., Akhrem A.A. // Pharmazie, 1985, v. 40, H. 11, pp. 757-766.

122. Usanov S.A., Chashchin V.L., Akhrem A.A. in Frontiers in biotransformation; Ruckpaul

K., Rein H., Eds.; Akademie-Verlag: Berlin, 1990, v. 3, p.1-57.

123. Usanov S.A., Pikuleva I.A., Chashchin V.L., Akhrem A.A.// Biochim. Biophys. Acta, 1984, v. 790, №3, pp. 259-267.

124. Bligh E.G., Dyer W.J. // J. Biochem. Physiol., 1959, v. 37, pp. 911.

125. Cheng В., Kimura T. // Lipids, 1983, v. 18, № 9, pp. 577-584.

126. Guryev O.L., Erokhin V., Usanov S.A., Nicolini С Л Biochem. Mol. Biol. Int., 1996, v. 39, N2 l,pp. 205-214.

127. Guryev O.L., Dubrovsky Т., Chernogolov A., Dubrovskaya S., Usanov S., Nicolini C. // Langmuir, 1997, v. 13, № 2, pp.299-304.

128. Ducker W.A., Wanless E.J.// Langmuir, 1996, v. 12, № 24, pp. 5915-5920.

129. Manne S., Cleveland J.P., Gaub H.E., Stucky G.D., Hansma P.K.// Langmuir, 1994, v.

10, № 12, pp. 4409-4413.

130. Manne S., Gaub H.E. // Science, 1995, v. 270, pp. 1480-1482.

131. Усанов С.А., Турко И.В, Чащин В.Л, Ахрем A.A. // Биоорганическая химия, 1986, т. 10, № 11, с. 1457-1468.

132. Usanov S.A., Chernogolov A.A., Chashchin V.L. // FEBS Letters, 1990, v. 275, № 1-2,

pp. 33-35.

133. Haseman C.A., Kurubmail R.G., Boddupali S.S., Peterson J.A., Deisenhofer J. // Structure, 1995, v. 3, № 1, pp. 41-62.

134. Cheesman D.F., Davies J.T. //Advan. Protein Chem., 1954, v. 9, pp. 439-501.

135. Rothen A. //Advan. Protein Chem., 1947, v. 3, pp. 123-137.

136. Nakagawa Т., Kakimoto M., Miwa Т., Aizawa M. // Thin Solid Films, 1991, v. 202,

pp. 151-156.

137. Бабицкая Ю.И., Будашов И.А., Чернов С.Ф., Курочкин И.Н., Дорошенко Н.В., Зубов С.В. //Биологические Мембраны, 1996, т. 13, № 6, с. 634-641.

138. Vikholm I., Peltonen J., Teleman О. // Biocimica et Biophysica Acta, 1995, v. 1233, pp.

111-117.

139. Fang Y., Yang J. // Biochim. Biophys. Acta, 1997, v. 1324, pp. 309-319.

140. Скулачев В.П. Энергетика биологических мембран / М: Наука, 1989, 564 с.

141. Mitchel P. It Biol. Rev. Camb. Philos. Soc., 1966, v. 41, pp. 455-502.

142. Kibak H., Taiz L., Stake Т., Bernasconi P., Cogarte J.P. // J. Bioenerg. Biomembr., 1992, v. 24,pp.415-424.

143. Girvin M.E., Rastogi V.K., Abildgaard F., Markley J.L., Filiingame R. // Biochemistry, v. 37, №25, pp. 8817-8824.

144. Abrahams P.J., Leslie A.G.W., Lutter R., Walker J.E. // Nature, 1994, v. 370, pp. 621628.

145. Kandrash A., Racker E. // J. of Biological Chemistry, 1973, v. 248, pp. 5841-5847.

146. Pitard В., Richard P., Dunach M., Rigaud J.-L. // European Journal of Biochemistry, 1996, v. 235, pp. 769-778.

147. Cross R.L., Duncan T.M. // J. of Biochemistry and Bioenergetics, 1996, v. 28, № 5, pp. 403-408.

148. Junge W., Lill H., Engelbrecht S. // Reviews, TIBS -22, November 1997, pp. 420-423.

149. Yasuda R., Noji H., Kinosita К., Motojima F., Yoshida M. // J. of Bioenergetics and Biomembranes, 1997, v. 29, № 3, pp. 207-209.

150. Ohlsson P.-A., Tjarnhage Т., Herbai E., Lofas S., Puu G. // Biochemistry and Bioenergetics, 1995, v. 38, № 1, pp. 137-148.

151. Yanushin M.F. //FEBS Letters, 1993, v. 335, pp.85-88.

152. Pedersen P.L., Hullihen J. // J. of Biological Chemistry, 1978, v. 253, № 7, pp. 21762183.

153. Pitard В., Richard P., Dunach M., Rigaud J.-L. // Eur. J. Biochem., 1996, v. 235, pp. 779-788.

154. Gräber P., Böttcher В., Boekema E.J. in: Bioelectrochemistry III, // Milazzo G., Blank M., Eds.; Plenum Press, New York, 1990; pp. 277-310.

155. Kotlyar A.B., Vinogradov A.D. // Biochim. Biophys. Acta, 1990, v. 1019, pp. 151-158.

156. Chan T.L., Greenawalt J.W., Pedersen P.L. // J. of Cell Biology, 1970, v. 45, № 2, pp. 291-305.