Структурная и функциональная организация надмолекулярных комплексов в митохондриях тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 00.00.00, доктор наук Нестеров Семён Валерьевич

• Нестеров Семён Валерьевич
• доктор наук
• 2025

Оглавление диссертации доктор наук Нестеров Семён Валерьевич

ОГЛАВЛЕНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

Актуальность

Степень разработанности темы

Цели и задачи работы

Методология исследования

Научная новизна

Теоретическая и практическая значимость

Положения, выносимые на защиту

Вклад автора

Достоверность и апробация результатов работы

Структура и объем работы

ГЛАВА 1. СТРУКТУРЫ БЕЛКОВЫХ СУПЕРКОМПЛЕКСОВ МИТОХОНДРИЙ В НАТИВНЫХ УСЛОВИЯХ

1.1. Обзор основных принципов работы системы ОКСФОС митохондрий

Дыхательная цепь митохондрий и электрохимический потенциал

Метаболизм кетокислот

Строение АТФ-синтаз

Конформационная модель Бойера функционирования Б1-фактора АТФ-синтазы

Структура каталитического центра на Б1-факторе АТФ-синтазы

Механизм генерации крутящего момента в Fo-факторе АТФ-синтазы

Обнаружение протонирования Б1-фактора АТФ-синтазы

1.2. АТФ-синтазный суперкомплекс

Определение структуры АТФ-синтазы в нативных условиях

Димеризация АТФ-синтаз

1.3. Суперкомплексы дыхательной цепи митохондрий

Структура респирасомы в нативных условиях

Респирасома создает кривизну мембраны

Механизмы функционирования суперкомплексов дыхательной цепи

1.4. Дегидрогеназные комплексы кетокислот

Структура центральных ядер дегидрогеназных комплексов

Формирование общего реакционного центра трех ферментов дегидрогеназного суперкомплекса

1.5. Креатинкиназы

1.6. Заключение главы

ГЛАВА 2. НАДМОЛЕКУЛЯРНЫЕ КЛАСТЕРЫ ВО ВНУТРЕННЕЙ МЕМБРАНЕ МИТОХОНДРИЙ

2.1. Обзор представлений о структуре и функции мембран

Белково-липидные надмолекулярные кластеры в мембранах

Небислойные липиды во внутренней мембране митохондрий

Неравновесная фракция мембраносвязанных протонов

Участие мембраносвязанных протонов в работе АТФ-синтазы

Заключение раздела

2.2. Мембрана как связующий элемент кластеров АТФ-синтаз и респирасом

Обнаружение полного суперкомплекса системы ОКСФОС

Топология мембраны управляет кластеризацией белков системы ОКСФОС

Обсуждение. Кривизна мембраны как способ создания латерального градиента заряда от

протонных помп к АТФ-синтазе

Заключение раздела

2.3. Поиск факторов, индуцирующих быстрые структурно-функциональные перестройки

в митохондриях

Анализ литературы. Метаболическое состояние и осмотическое давление влиюяют на

структуру крист митохондрий

Влияние гипоксии и аноксии на структуру митохондрий. Эксперимент и обсуждение

Фазовая сепарация во внутренней мембране митохондрий

Трансформация крист с участием небислойной упаковки липидов

Заключение раздела

2.4. Модель бездиссипативного переноса протона вдоль мембраны

Исходные положения для построения модели

Формализация модели и солитонное решение

Заключение раздела

2.5. Заключение главы

ГЛАВА 3. НАДМОЛЕКУЛЯРНЫЕ КЛАСТЕРЫ В МАТРИКСЕ И МЕЖМЕМБРАННОМ ПРОСТРАНСТВЕ

3.1. Обзор современных представлений о способах самоорганизации в цитоплазме

Формирование немембранных органелл

Взаимодействие мембран и конденсатов

3.2. Обнаружение контакта дегидрогеназных комплексов с системой ОКСФОС

Обнаружение контакта дегидрогеназных комплексов с внутренней мембраной интактных

митохондрий сердца

Обнаружение контактов дегидрогеназных комплексов с респирасомами

О функциональной роли и механизме контакта между дегидрогеназными комплексами и

респирасомами

Заключение раздела

3.3. Биоинформатический анализ молекулярной и надмолекулярной структуры белков

митохондрий

Эффект скученности макромолекул в митохондриальном матриксе

Выявление структурно-функциональных кластеров митохондриальных белков

Анализ структурно-функциональных кластеров митохондриальных белков

Анализ белков различных субкомпартментов

Анализ белков различных функциональных групп

Анализ РНК-связывания митохондриальных белков

Заключение раздела

3.4. Надмолекулярные кластеры креатинкиназ в межмембранном пространстве

Кластеры креатинкиназ в интактных митохондриях сердца

Двухмерные кристаллы из креатинкиназ в поврежденных митохондриях сердца

Физиологическая роль и механизмы образования кластеров креатинкиназ

Заключение раздела

3.5. О возможности формирования структурно-связанного суперкомплекса,

объединяющего основные метаболические процессы в митохондриях

3.6. Заключение главы

ГЛАВА 4. МЕТОДЫ НИЗКОИНВАЗИВНОГО ИССЛЕДОВАНИЯ МИТОХОНДРИЙ

4.1. Выделение и контроль чистоты митохондрий сердца крыс

4.2. Выделение митохондрий печени крыс

4.3. Контроль параметров дыхания митохондрий

Дыхание митохондрий печени

Дыхание митохондрий сердца и гомогената ткани сердца

4.4. Криогенная электронная микроскопия и обработка структур

Подготовка сеток и нанесение образца

Травление фокусированным ионным пучком в криогенном режиме

Криогенная электронная томография

Обработка данных крио-ЭТ

4.5. Нативный гель-электрофорез

4.6. Использование пирена в качестве мембранного зонда

4.7. Биоинформатическое исследование митохондриальны1х белков

Используемые базы данных

Предсказание степени неупорядоченности белков

Предсказание склонности белков к фазовой сепарации в жидкости (LLPS)

Анализ и отображение белок-белковых взаимодействий

Предсказание связывания белков с РНК

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

БЛАГОДАРНОСТИ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

СПИСОК ИСПОЛЬЗУЕМОЙ ЛИТЕРАТУРЫ

ВВЕДЕНИЕ

«Когда в товарищах согласья нет, На лад их дело не пойдет, И выйдет из него не дело, только мука» Иван Андреевич Крылов

Настоящая работа посвящена исследованию принципов структурно-функциональной организации биоэнергетических систем живой клетки. Энергетические системы живых клеток обладают способностью сочетать в себе несколько на первый взгляд противоречащих друг другу свойств. С одной стороны для высокой скорости и эффективности реакций при высокой полезной массе на единицу объема требуется плотная упаковка ферментов и их структурная связь. С другой стороны для эффективного транспорта метаболитов, для свободного удаления продуктов реакции от ферментов, во избежание патологической агрегации и для сохранения возможности быстрого перестроения всей системы при изменении условий требуется поддержание относительно низкой плотности белков с наличием пространства для перемещения ферментов и диффузии метаболитов между ними. Нарушения или недостаточная эффективность в обеспечении любой из этих функций приведут или к немедленной гибели организма при неспособности пережить стрессовые условия, или к эволюционному проигрышу другим более эффективным видам, а значит, постепенному вымиранию под давлением естественного отбора. В связи с этим митохондрии эукариот балансируют между двумя частично противоречащими потребностями. Высокая степень сопряжения между ферментами при сохранении адаптивности достигается за счет нековалентного взаимодействия метаболически сопряженных ферментов друг с другом, а также за счет взаимодействий с мембранами и с водной фазой. Суммарно комплекс таких взаимодействий обеспечивает упорядоченное взаимное расположение молекул белков и липидов, то есть надмолекулярную структуру. Особенности надмолекулярной структуры митохондрий и механизмы, благодаря которым она позволяет обеспечивать высокую кластеризацию метаболических процессов, при этом сохраняя их высокую пластичность и адаптивность, исследуются в рамках данной диссертационной работы.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Структурная и функциональная организация надмолекулярных комплексов в митохондриях»

Актуальность

Молекулярная биология, будучи относительно молодой наукой, постоянно развивается, в ее рамках открываются новые явления и обнаруживаются новые механизмы функционирования живых систем на молекулярном и надмолекулярном уровне, и даже рождаются новые концепции клеточного устройства, уточняющие и эволюционно развивающие более ранние модели. За последние пару десятилетий были открыты новые принципы клеточной организации с помощью фазовой сепарации в мембранах и в жидкой фазе. Домены, образующиеся в мембранах, так называемые мембранные или липидные рафты (от англ. плот), регулируют внутриклеточный транспорт белков и служат платформами для сборки и функционирования рецепторных и сигнальных систем. Фазовая сепарация в жидкой фазе приводит к образованию так называемых немембранных органелл или конденсатов, которые служат центрами кластеризации многих процессов и при этом способны быстро образовываться и быстро растворяться, не допуская патологической агрегации белков. Вместе с тем активно развиваются и смежные науки, например, выделяется в отдельное направление надмолекулярная химия, исследующая свойства молекулярных ансамблей-ассоциатов, образующихся за счет нековалентных взаимодействий между молекулами. При этом основные положения междисциплинарной науки биоэнергетики сформулированы в 60-х годах ХХ-го века и после этого претерпели сравнительно мало изменений, не в полной мере включили в рассмотрение новые научные факты. Задача интеграции современных концепций с устоявшимися биохимическими представлениями о биоэнергетических системах митохондрий, может дать совершенно новый взгляд на работу этих органелл. В настоящей работе структура и функция митохондрий комплексно исследуется и обсуждается в контексте новых явлений - фазовой сепарации мембран и жидких фаз, а также формирования надмолекулярных кластеров, образованных за счёт нековалентных взаимодействий. В работе классические методики молекулярной биологии, биофизики и биохимии дополняются передовыми методами структурной биологии и биоинформатическим анализом. Использованный комплексный подход существенно расширяет имевшиеся представления о структурной организации и механизмах функционирования мембран и ферментных систем митохондрий.

Степень разработанности темы

Представления о механизмах работы ферментных, и в том числе биоэнергетических, систем за последнее столетие значительно эволюционировали. Ключевыми вехами в

формировании современных концептуальных представлений о митохондриях являются создание жидко-мозаичной модели биологических мембран, хемиосомтической теории окислительного фосфорилирования, определение структур и механизмов работы комплексов дыхательной цепи и АТФ-синтазы. В настоящее время является общепризнанным, что в митохондриях в качестве промежуточного носителя энергии выступают протоны, энергия которых накапливается в форме электрохимического потенциала внутренней мембраны и затем используется для синтеза АТФ. Несмотря на это до сих пор не полностью решён вопрос о деталях механизма передачи и трансформации энергии в митохондриях.

Хемиосмотическая модель не накладывает ограничений на взаимной расположение ферментных комплексов в мембране. из-за этого долгое время доминирующей оставалась модель случайного расположения белков в мембране, а исследованию надмолекулярной структуры и компартментализации ферментов митохондрий уделялось мало внимания. Тем не менее, разными исследователями неоднократно высказывались предположения о возможности структурной связи между протонными помпами дыхательной цепи митохондрий между собой, а также с потребителями протонов - АТФ-синтазами. Ситуация изменилась относительно недавно, когда получил научное признанание факт формирования суперкомплексов дыхательной цепи митохондрий. Меньше чем за два десятилетия наличие суперкомплексов дыхательной цепи митохондрий получило столь много экспериментальных подтверждений, что уже не вызывает сомнений. В то же время остаются и слабо изученные области в структурной организации митохондрий. В частности, так и не сформирован консенсус по поводу возможности структурного сопряжения АТФ-синтаз с протонными помпами - есть указания как в пользу, так и против такой связи. Кроме того, слабо исследовано структурное взаимодействие ферментов в матриксе митохондрий друг с другом и с мембраной. Недостаточно изучена также роль липидов внутренней мембраны митохондрий в процессах протонного транспорта и структурных перестройках митохондрий.

В научной литературе в настоящее время слово суперкомплекс чаще всего встречается в достаточно узком смысле - как связанные между собой прочными связями ферментные комплексы, образующие единый структурно-функциональный кластер. Встречается ещё одно название для структурно связанных друг с другом ферментов, осуществляющих сопряженные химические реакции - метаболоны. При этом по своему изначальному смыслу суперкомплекс/метаболон представляет собой форму надмолекулярной организации белков, которую некоторые предлагают даже называть пятеричной структурой белка. Эта структура отражает по своей сути совокупность всех ключевых взаимодействий белка в естественном окружении, благодаря которым и реализуется его функциональное предназначение. Для

обозначения такой структуры в работе далее в основном будут использоваться термины «суперкомплекс» или «надмолекулярный кластер».

Тема функционирования ферментных систем в форме крупных комплексов и суперкомплексов, а также других упорядоченных высокосопряженных, но менее жестко связанных структурно кластеров, изучалась как теоретически, так и экспериментально на примере различных ферментных систем. В результате, можно однозначно говорить о том, что образование структурных кластеров-микрокомпартментов является выгодным по целому ряду причин. Обычно выделяют следующие преимущества микрокомпартментализации ферментных систем: уменьшение времени диффузии промежуточных продуктов и снижение конкуренции с другими метаболическими путями за счет удержания промежуточного продукта в ограниченном микроокружении; защита химически нестабильных промежуточных продуктов; обеспечение высокой эффективной концентрации продуктов реакции для следующего активного центра ферментного комплекса; возможность управления системой за счет модуляции белково-белковых взаимодействий в комплексе; усиление специфических реакций за счет создания оптимальной среды (например, заряженной или гидрофобной зоны). В суперкомплексах заряженные поверхности ферментов могут также формировать выделенное направление для передачи заряженных метаболитов, осуществляя так называемое «каналирование» субстратов. Это за счет снижения зависимости от диффузии может увеличивать максимально допустимую плотность белка, при которой ферментная система может функционировать без потери скорости. Всё это говорит о том, что микрокомпартментализация должна присутствовать в митохондриях, в особенности в тканях, испытывающих интенсивные нагрузки, например в мышцах.

Еще одним новым приниципом клеточной организации, активно исследуемым в последнее десятилетие, является фазовая сепарация в жидкости (или также фазовая сепарация жидкость-жидкость, LLPS) - процесс, при котором в цитоплазме образуются жидкие капли-конденсаты. Фазовая сепарация в жидкости происходит в результате слабых нековалентных, но мультиточечных (в англоязычной литературе часто именуемых мультивалентными) взаимодействий неупорядоченных доменов белков (не имеющих жёсткой трехмерной структуры) между собой, с нуклеиновыми кислотами и с молекулами воды. В настоящее время в клетках эукариот и прокариот обнаружены десятки таких конденсатов, также именуемых безмембранными органеллами, и в том числе два таких конденсата уже известны в митохондриях - РНК гранулы и нуклеоид. Такие конденсаты являются ещё одной формой надмолекулярной организации, которая обеспечивает с одной стороны кластеризацию, а с другой сохранение высокой подвижности. Оценки возможности формирования таких жидких

конденсатов для кластеризации метаболических ферментных систем митохондрий до сих пор не проводилось, поэтому это является одной из задач данной работы.

Цели и задачи работы

Целью настоящей работы является определение надмолекулярной структуры белков и липидов в биоэнергетических ферментных системах митохондрий и выявление механизмов, обеспечивающих высокую скорость, эффективность и адаптивность процессов преобразования энергии в этих органеллах. Задачи работы:

• Адаптация и применение метода криогенной электронной томографии для исследования белков дыхательной цепи, АТФ-синтаз, креатинкиназ и дегидрогеназных комплексов без их выделения из митохондрий.

• Определение расположения комплексов системы окислительного фосфорилирования митохондрий относительно друг друга и окружающей мембраны.

• исследование расположения дегидрогеназных комплексов кетокислот митохондрий относительно мембраны и белков системы ОКСФОС.

• Исследование креатинкиназ в межмембранном пространстве митохондрий и роли мембран в их надмолекулярной организации.

• Реконструкция в высоком разрешении топологии мембран митохондрий сердца и поиск участков с небислойной упаковкой липидов.

• исследование структурных и функциональных изменений в митохондриях под действием температуры и осмотического давления.

• Биоинформатическое исследование в разных ферментных подсистемах и субкомпартментах митохондрий представленности неупорядоченных белковых доменов и оценка их склонности к фазовой сепарации.

Методология исследования

Надмолекулярную структуру практически невозможно достоверно изучать изолированно от естественной среды, в которой функционируют ферменты. В связи с этим, в работе реализованы различные подходы для исследования митохондрий без нарушения или с минимально методически возможным нарушением их структуры. Ключевой особенностью экспериментальной части данной работы является то, что структура энергетических комплексов

митохондрий и их взаимное расположение определяется с помощью крио-ЭМ в нативном липидном окружении, без выделения белков из мембраны и использования детергентов. Ряд результатов получен на полностью интактных митохондриях с неповрежденной структурой мембран. Благодаря этому появляется возможность исследовать относительно слабые связи между сопряженными метаболическими подсистемами, которые при выделении ферментных комплексов из митохондрий были бы нарушены или существенно видоизменены. Помимо этого в работе исследуется функциональная активность митохондрий и применяется флуоресцентный зонд, позволяющий судить о фазовом состоянии липидов в мембране в интактных функционирующих митохондриях. Используется также теоретический подход на основе базовых физико-химических принципов для построения модели переноса протона в экспериментально обнаруженных кластерах. Один из разделов работы посвящен также биоинформатическому анализу, который позволяет оценивать по аминокислотной последовательности белков их склонность к фазовой сепарации.

Научная новизна

В работе использован редкий методический подход - надмолекулярная и молекулярная структура митохондриальных белков исследована в природных условиях во внутренней мембране митохондрий без использования детергентов, а также в целых митохондриях с неповрежденными внутренними и внешними мембранами. Благодаря этому впервые в мембранах митохондрий сердца крыс экспериментально показано, что респирасомы (суперкомплексы дыхательной цепи) ориентируются вдоль рядов из димеров АТФ-синтаз и образуют с ними плотно стыкованные кластеры на складках внутренней мембраны. Также экспериментально был показан контакт дегидрогеназных комплексов кетокислот с респирасомами, что дает возможность каналирования между ними NADH и NAD+. Кроме того, впервые в естественных условиях показано, что целостность митохондриальных мембран определяет надмолекулярную организацию кластеров из октамеров креатинкиназ.

Проведенный анализ позволил заключить, что обогащенные кардиолипином и обладающие повышенной кривизной бислоя кластеры в митохондриальной мембране обладают высоким сходством с мембранными рафтами. В митохондриях в таких рафтоподобных структурах формируются полные суперкомплексы всей системы ОКСФОС, где олигомеры АТФ синтаз близко стыкованы с респирасомами, а кардиолипин служит важным структурным и функциональным элементом. Предложена модель возможного механизма передачи протона в таких кластерах.

В биоинформатической части работы был впервые проведен подробный анализ представленности неупорядоченных белковых доменов в митохондриальных белках и проанализирована их склонность к фазовой сепарации в жидкой фазе. Анализ собственных данных и научной литературы позволяет заключить, что в митохондриях сердца для достижения наибольшей эффективности биоэнергетических процессов формируются пластичные структурно связанные метаболические кластеры размерами от десятков до сотней нанометров, в которых происходит последовательная передача метаболитов, начиная от поступления в митохондрию первичных субстратов (пирувата, жирных кислот, аминокислот) и заканчивается формированием АТФ или фосфокреатина, выходящими из митохондрии. Надмолекулярные кластеры очень адаптивны и могут быстро перестраиваться путем фазовой сепарации в мембране митохондрий (образование и распад небислойных фаз липида и рафтоподобных кластеров) и в объеме (образование и распад жидких конденсатов).

Теоретическая и практическая значимость

Фундаментальная значимость работы заключается в том, что в ней показываются новые формы и механизмы структурной организации биоэнергетических систем митохондрий. Наличие лабильных структурных кластеров сопряженных ферментов, регулируемых перестроением мембран и фазовой сепарацией, может рассматриваться как новый принцип структурно-функциональной самоорганизации живых систем. Реализация этого принципа в митохондриях показана в рамках этой работы.

Кластеризация ферментов различными способами с образованием структурно и функционально связанных суперкомплексов позволяет значительно повысить скорость, эффективность, а также устойчивость ферментной системы к неблагоприятным факторам. Нарушения во взаимном расположении белковых комплексов в митохондриях является важной частью процессов, обеспечивающих метаболический сдвиг в сторону анаэробного гликолиза, происходящего при ишемии, старении и онкогенезе. В настоящее время основные способы диагностики дисфункции митохондрий основаны на определении значительных отклонений значения мембранного потенциала, скорости дыхания и синтеза активных форм кислорода от нормы, регистрации существенных изменений структуры митохондрий, таких как значительное набухание или нарушение целостности мембран. Отсутствуют методики ранней диагностики состояния митохондрий до того, как патологические изменения в них начнут оказывать выраженное негативное влияние на организм. В настоящей работе исследован более глубокий уровень структурной организации, нарушения на котором являются более ранними симптомами

развития патологических процессов. Продолжение этих исслдеований может позволить обнаруживать причины патологических нарушений на ранних стадиях, когда их ещё можно полностью обратить с помощью узконаправленных воздействий. Основные способы влияния на структуру митохондрий также рассмотрены в рамках настоящей работы. С помощью полученной фундаментальной основы можно вести разработку методов нормализации надмолекулярной структуры митохондрий и оценивать их эффективность.

Понимание механизмов сопряжения в ферментных системах, особенно биоэнергетических, необходимо также для повышения эффективности искусственных природоподобных энергетических систем, таких как ферментные топливные элементы и биосенсоры. Понимание принципа структурной организации ферментов, благодаря которому достигается плотная упаковка ферментов и в то же время сохраняется способность к их быстрой реорганизации, может способствовать формированию принципиально новых подходов к созданию природоподобных технических устройств. В частности, формирование упорядоченных кластеров из сопряженных ферментов на поверхности полимеров и электродов вместо их случайного распределения, может повыстить мощность биоэлектрических систем и потенциально даже увеличить срок их службы за счёт стабилизации структуры ферментов, как это, например, происходит в респирасомах, в которых связанные комплексы стабилизируют четвертичную структуру друг друга.

Положения, выносимые на защиту

1. На складках внутренней мембраны митохондрий сердца крыс формируются упорядоченные кластеры из респирасом и АТФ-синтаз.

2. Дегидрогеназные комплексы кетокислот матрикса митохондрий связаны с комплексом I на уровне надмолекулярной структуры, что создает условия для локальной передачи NADH/NAD+ между ними.

3. Октамеры митохондриальных креатинкиназ между внешней и внутренней мембранами митохондрий сердца крыс образуют высокоупорядоченные надмолекулярные кластеры, которые при нарушении целостности мембран меняют свою структуру.

4. Респирасомы митохондрий сердца крыс создают локальное искривление окружающей их внутренней мембраны.

5. Липиды внутренней мембраны митохондрий, в частности кардиолипин, участвуют в сборке и функционировании кластеров из респирасом и АТФ-синтаз.

6. Более 40% белков митохондрий человека имеют неупорядоченные области длиной не менее 30 аминокислотных остатков, которые могут участвовать в нековалентных мультиточечных взаимодействиях между биополимерами. Около 10% белков матрикса склонны к фазовой сепарации с образованием жидких гранул/конденсатов.

Вклад автора

Основные результаты диссертационной работы получены при ключевом вкладе автора. Им планировалась и контролировалась постановка большинства представленных в работе экспериментов и проведенные работы объединены в целостную систему, представленную в настоящей диссертации. Работы на высокоспециализированном оборудовании проводились соавторами, являющимися специалистами по работе с соответствующей техникой и методиками, в тесном сотрудничестве и постоянном обсуждении результатов с автором. Мной внесен ключевой или значимый вклад в анализ и обработку всех представленных результатов. Также я собрал необходимую для теоретических частей работы литературу, проводил анализ и синтез полученных результатов, внёс значимый вклад в создание концептуальной части модели переноса протонов, подготовку и оформление всех ключевых публикаций по теме работы.

Вклад соавторов отмечен в публикациях по теме работы, а особые благодарности выражены в отдельном разделе в конце диссертационной работы.

Достоверность и апробация результатов работы

Результаты работы опубликованы приблизительно в двух десятках статей в рецензируемых научных журналах, а также доложены на множестве конференций. Опубликованные материалы по теме работы приведены ниже.

Полнотекстовые статьи по теме работы в рецензируемых журналах из писка ВАК, входящих также в международные научные базы данных Scopus и/или Web of Science

1. Нестеров С.В., Скоробогатова Ю.А., Ягужинский Л.С. О специфических свойствах системы окислительного фосфорилирования митохондрий, функционирующей в режиме суперкомплекса // Биофизика. 2014. Т. 59, № 6. с. 1113-1120.

2. Ягужинский Л.С., Скоробогатова Ю.А., Нестеров С.В. Функционально значимые низкотемпературные структурные перестройки в митохондриальных мембранах теплокровных животных // Биофизика. 2017. Т. 62, № 3. с. 518-524.

3. Бывшев И. М., Муругова Т. Н., Иваньков А. И., Куклин А. И., Теплова В. В., Попов В. И., Нестеров С. В., Ягужинский, Л. С. Сигнал гипоксии как потенциальный индуктор образования суперкомплекса системы окислительного фосфорилирования в митохондриях сердца // Биофизика. 2018. Т. 63, № 4. с. 703-715.

4. Лобышева Н. В., Нестеров С. В., Скоробогатова Ю. А., Лобышев В. И. Функциональная активность митохондрий в водной среде с уменьшенным содержанием дейтерия // Биофизика, 2020. Т. 65, № 2. с. 315-319.

5. Нестеров С. В., Чесноков Ю. М., Камышинский, Р. А., Ягужинский Л. С., Василов, Р. Г. Определение расположения и структуры АТФ-синтазы в мембранах митохондрий сердца крыс с помощью крио-электронной томографии // Российские Нанотехнологии. 2020. Vol. 15, № 1. P. 93-100.

6. Нестеров С. В., Ягужинский Л. С., Подопригора Г. И., Нарциссов Я. Р. Аминокислоты как регуляторы метаболизма клетки // Биохимия. 2020. Vol. 85, № 4. P. 459-475.

7. Нестеров С.В., Смирнова Е.Г., Ягужинский Л.С. Механизм запасания и трансформации энергии в митохондриях на межфазной границе вода-мембрана // Биохимия. 2022. Т. 87, № 2. с. 216-229.

8. Nesterov S., Chesnokov Y., Kamyshinsky R., Panteleeva A., Lyamzaev K., Vasilov R., Yaguzhinsky L. Ordered Clusters of the Complete Oxidative Phosphorylation System in Cardiac Mitochondria // Int J Mol Sti. 2021. Vol. 22, № 3.

9. Nesterov S.V., Ilyinsky N.S., Uversky V.N. Liquid-liquid phase separation as a common organizing principle of intracellular space and biomembranes providing dynamic adaptive responses // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Modular Cell Research. 2021. Vol. 1868, № 11. P. 119102.

10. Garab, G., Yaguzhinsky L. S., Dlouhy O., Nesterov S. V., ^unda V., Gasanoff E. S. Structural and functional roles of non-bilayer lipid phases of chloroplast thylakoid membranes and mitochondrial inner membranes // Progress in Lipid Research. 2022. Vol. 86. P. 101163.

11. Nesterov S.V., Yaguzhinsky L.S., Vasilov R.G., Kadantsev V.N., Goltsov A.N. Contribution of the Collective Excitations to the Coupled Proton and Energy Transport along Mitochondrial Cristae Membrane in Oxidative Phosphorylation System // Entity. 2022. Vol. 24, № 12. P. 1813.

12. Manyilov V.D., Ilyinsky N.S., Nesterov S.V., Saqr B.M.G.A., Dayhoff G.W., Zinovev E.V., Matrenok S.S., Fonin A.V., Kuznetsova I.M., Turoverov K.K., Ivanovich V., Uversky, V.N. Chaotic aging: intrinsically disordered proteins in aging-related processes // Cell. Mol. Life Sci. 2023. Vol. 80, № 9. P. 269.

13. Нестеров С.В., Ягужинский Л.С. Об участии протонов в работе фактора Fi АТФ-синтазы при синтезе аденозинтрифосфата // Российские нанотехнологии. 2023. Т. 18, № 1. с. 24-32.

14. Nesterov S.V., Yaguzhinsky L.S. Directed proton transfer from Fo to F1 extends the multifaceted proton functions in ATP synthase // Biophys Rev. 2023. Vol. 15 P. 859-873

15. Mokin Y. I., Ilyinsky N. S., Nesterov S. V., Smirnov E. Y., Sergeeva O. S., Romanovich A. E., Kuznetsova I. M., Turoverov K. K., Uversky V. N., Fonin A. V. Stress-granules, P-bodies, and cell aging: A bioinformatics study // Biochemical and Biophysical Research Communications. 2024. Vol. 694. Article 149404.

16. Plokhikh K. S., Nesterov S. V., Chesnokov Y. M., Rogov A. G., Kamyshinsky R. A., Vasiliev A. L., Yaguzhinsky L. S., Vasilov R. G. Association of 2-oxoacid dehydrogenase complexes with respirasomes in mitochondria // The FEBS Journal. 2024. Vol. 263 P. 132-141.

17. Нестеров С.В, Плохих КС., Чесноков Ю.М., Мустафин ДА., Голева Т.Н., Рогов А.Г., Василов Р.Г., Ягужинский Л.С. Сафари с электронной пушкой: визуализация взаимодействий белков и мембран митохондрий в естественной среде // Биохимия. 2024. T. 89, № 2. c. 279-292.

18. Nesterov S. V., Ilyinsky N. S., Plokhikh K. S., Manuylov V. D., Chesnokov Y. M., Vasilov R. G., Kuznetsova I. M., Turoverov K. K., Gordeliy V. I., Fonin A. V., Uversky V. N. Order wrapped in chaos: On the roles of intrinsically disordered proteins and RNAs in the arrangement of the mitochondrial enzymatic machines // International Journal of Biological Macromolecules 2024, Vol. 267 P. 131455.

19. Чесноков Ю. М., Нестеров С. В., Плохих К. С., Василов Р. Г. Структура надмолекулярных кластеров креатинкиназы в межмембранном пространстве митохондрий // Российские нанотехнологии 2024 (принята в журнал).

Другие полнотекстовые статьи (в журналах не из списка ВАК, статьи в сборниках конференций, главы в книгах)

1. Нестеров С.В., Скоробогатова Ю.А., Ягужинский Л.С. Исследование температурной зависимости окислительного фосфорилирования в митохондриях» // Сборник статей международной конференции «Рецепторы и внутриклеточная сигнализация», Пущино, 2013.

2. Нестеров С.В и др. Обнаружение упорядоченных кластеров системы окислительного фосфорилирования на складках крист митохондрий сердца. Сборник статей международной конференции «Рецепторы и внутриклеточная сигнализация». Пущино, 2021.

3. Плохих К.С., Чесноков Ю.М., Нестеров С.В., Камышинский Р.А., Ягужинский Л.С., Василов Р.Г. Определение расположения дегидрогеназных комплексов в матриксе

митохондрий сердца крысы с помощью криогенной электронной томографии // ВЕСТНИК ВИТ "ЭРА" 2021. Vol. 2, № 2. P. 16-19.

4. Nesterov S., Ilyinsky N., N. Uversky V. Chapter 15 - LLPS and regulation of transmembrane signaling // Droplets of Life / ed. Uversky V.N. Academic Press, 2023. P. 447-460.

Краткие тезисы по докладам на конференциях по теме диссертации

1. Skorobogatova Y.A., Nesterov S.V., Yaguzhinskiy L.S. Spin control of oxidative phosphorylation // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics. 2014. Vol. 1837. P. e31-e32.

2. Nesterov S.V., Skorobogatova Y.A., Yaguzhinskiy L.S. The effect of lipid phase transitions in mitochondrial membranes on respiration and OxPhos system supercomplex formation // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics. 2018. Vol. 1859. P. e52-e53.

3. Yaguzhinsky LS, et al. Specific changes in heart and liver mitochondrial membranes under conditions of the respiratory system supercomplex formation // J Bioenerg Biomembr. 2018. Vol. Biomembranes 2018. P. 132-133.

4. Корунова Е.С. и др. Протон-связывающие центры с-кольца АТФ-синтазы: неэмпирическое изучение стадии протонированиия и формирования закрытой конформаци // Сборник научных трудов VI съезда биофизиков России. 2019. Vol. 1. P. 72.

5. Ягужинский Л.С., Нестеров С.В. Частично дегидратированные ионы водорода. Участие в работе АТФ синтазы // Сборник научных трудов VI съезда биофизиков России. 2019. Vol. 1. P. 235.

6. Plokhikh Konstantin et al. Abstract P-15: Cryo-Electron Microscopy Study of Dehydrogenase Complexes Interaction with Oxidative Phosphorylation System Supercomplex // International Journal of Biomeditine. 2021. Vol. 11, № S.

7. Нестеров С. В. и др. Влияние энергетического дефицита в клетках на протекание воспалительных процессов. Материалы Всероссийской конференции с международным участием "Жизнеобеспечение при критических состояниях", ООО «Московское Конгрессное Бюро», 2020. P. 69-70.

Список литературы диссертационного исследования доктор наук Нестеров Семён Валерьевич, 2025 год

СПИСОК ИСПОЛЬЗУЕМОЙ ЛИТЕРАТУРЫ

1. Garab G. et al. Structural and functional roles of non-bilayer lipid phases of chloroplast thylakoid membranes and mitochondrial inner membranes // Prog. Lipid Res. 2022. Vol. 86. P. 101163.

2. Williams R.J.P. Possible functions of chains of catalysts // J. Theor. Biol. 1961. Vol. 1, № 1. P. 1-17.

3. Mitchell P. Coupling of phosphorylation to electron and hydrogen transfer by a chemi-osmotic type of mechanism // Nature. 1961. Vol. 191. P. 144-148.

4. Yaguzhinsky L.S., Yurkov V.I., Krasinskaya I.P. On the localized coupling of respiration and phosphorylation in mitochondria // Biochim. Biophys. Acta BBA - Bioenerg. 2006. Vol. 1757, № 5-6. P. 408-414.

5. Kyrilis F.L. et al. Integrative structure of a 10-megadalton eukaryotic pyruvate dehydrogenase complex from native cell extracts // Cell Rep. 2021. Vol. 34, № 6. P. 108727.

6. Yaguzhinsky L.S. et al. Synthesis of ATP coupled with action of membrane protonic pumps at the octane-water interface // Nature. 1976. Vol. 259, № 5543. P. 494-496.

7. Еремеев С.А., Ягужинский Л.С. О локальном сопряжении систем электронного транспорта и синтеза АТФ в митохондриях. Теория и эксперимент (обзор) // Биохимия. 2015. Vol. 80, № 5. P. 682-688.

8. Kinosita K. et al. A rotary molecular motor that can work at near 100% efficiency. // Philos. Trans. R. Soc. B Biol. Sci. 2000. Vol. 355, № 1396. P. 473-489.

9. Junge W., Nelson N. ATP Synthase // Annu. Rev. Biochem. 2015. Vol. 84, № 1. P. 631-657.

10. Vlasov A.V. et al. ATP synthase FOF1 structure, function, and structure-based drug design // Cell. Mol. Life Sci. CMLS. 2022. Vol. 79, № 3. Article 179.

11. Hahn A. et al. Structure, mechanism, and regulation of the chloroplast ATP synthase // Science. American Association for the Advancement of Science, 2018. Vol. 360, № 6389. P. eaat4318.

12. Nesterov S.V., Yaguzhinsky L.S. Directed proton transfer from Fo to F1 extends the multifaceted proton functions in ATP synthase // Biophys. Rev. 2023. Vol. 15. P. 859-873.

13. Hisabori T. et al. The Chloroplast ATP Synthase Features the Characteristic Redox Regulation Machinery // Antioxid. Redox Signal. 2013. Vol. 19, № 15. P. 1846-1854.

14. Yang J.-H. et al. Structural basis of redox modulation on chloroplast ATP synthase: 1 // Commun. Biol. Nature Publishing Group, 2020. Vol. 3, № 1. P. 1-12.

15. Fischer S., Gräber P., Turina P. The Activity of the ATP Synthase from Escherichia coli Is Regulated by the Transmembrane Proton Motive Force* // J. Biol. Chem. 2000. Vol. 275, № 39. P.30157-30162.

16. Bason J.V. et al. Pathway of binding of the intrinsically disordered mitochondrial inhibitor protein to F1-ATPase // Proc. Natl. Acad. Sci. Proceedings of the National Academy of Sciences, 2014. Vol. 111, № 31. P. 11305-11310.

17. Boyer P.D. The binding change mechanism for ATP synthase — Some probabilities and possibilities // Biochim. Biophys. Acta BBA - Bioenerg. 1993. Vol. 1140, № 3. P. 215-250.

18. Walker J.E. ATP Synthesis by Rotary Catalysis (Nobel lecture) // Angew. Chem. Int. Ed. 1998. Vol. 37, № 17. P. 2308-2319.

19. Noji H. et al. Direct observation of the rotation of F1 -ATPase // Nature. 1997. Vol. 386, № 6622. P. 299-302.

20. Sambongi Y. et al. Mechanical rotation of the c subunit oligomer in ATP synthase (F0F1): direct observation // Science. 1999. Vol. 286, № 5445. P. 1722-1724.

21. Itoh H. et al. Mechanically driven ATP synthesis by F1-ATPase: 6973 // Nature. Nature Publishing Group, 2004. Vol. 427, № 6973. P. 465-468.

22. Adachi K. et al. Controlled rotation of the F1-ATPase reveals differential and continuous binding changes for ATP synthesis // Nat. Commun. 2012. Vol. 3, № 1. Article 1022.

23. Düser M.G. et al. 36° step size of proton-driven c-ring rotation in FoFl-ATP synthase // EMBO J. 2009. Vol. 28, № 18. P. 2689-2696.

24. Guo H., Rubinstein J.L. Structure of ATP synthase under strain during catalysis: 1 // Nat. Commun. Nature Publishing Group, 2022. Vol. 13, № 1. P. 2232.

25. Murphy B.J. et al. Rotary substates of mitochondrial ATP synthase reveal the basis of flexible Fl-Fo coupling // Science. 2019. Vol. 364, № 6446.

26. Sobti M. et al. The six steps of the complete Fl-ATPase rotary catalytic cycle: 1 // Nat. Commun. Nature Publishing Group, 2021. Vol. 12, № 1. P. 4690.

27. Watanabe R. et al. Biased Brownian stepping rotation of F o F 1 -ATP synthase driven by proton motive force // Nat. Commun. 2013. Vol. 4, № 1. P. 1-6.

28. Yanagisawa S., Frasch W.D. pH-dependent 11° F1FO ATP synthase sub-steps reveal insight into the FO torque generating mechanism // eLife / ed. Kramer D.M., Faraldo-Gomez J.D., Kühlbrandt W. eLife Sciences Publications, Ltd, 2021. Vol. 10. P. e70016.

29. Boyer P.D., Cross R.L., Momsen W. A new concept for energy coupling in oxidative phosphorylation based on a molecular explanation of the oxygen exchange reactions // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1973. Vol. 70, № 10. P. 2837-2839.

30. Ko Y.H., Hong S., Pedersen P.L. Chemical Mechanism of ATP Synthase: magnesium plays a pivotal role in formation of the transition state where ATP is synthesized from ADP and inorganic phosphate // J. Biol. Chem. Elsevier, 1999. Vol. 274, № 41. P. 28853-28856.

31. Weber J., Bowman C., Senior A.E. Specific Tryptophan Substitution in Catalytic Sites of Escherichia coli F1-ATPase Allows Differentiation between Bound Substrate ATP and Product ADP in Steady-state Catalysis * // J. Biol. Chem. Elsevier, 1996. Vol. 271, № 31. P. 1871118718.

32. Priya R. et al. Conserved Glycine Residues in the P-Loop of ATP Synthases Form a Doorframe for Nucleotide Entrance // J. Mol. Biol. 2011. Vol. 413, № 3. P. 657-666.

33. Chen C. et al. Mitochondrial ATP Synthase: crystal structure of the catalytic F1 unit in a vanadate-induced transition-like state and implications for mechanism // J. Biol. Chem. Elsevier, 2006. Vol. 281, № 19. P. 13777-13783.

34. Dittrich M., Schulten K. Zooming in on ATP hydrolysis in F1 // J. Bioenerg. Biomembr. 2005. Vol. 37, № 6. P. 441-444.

35. Parke C.L. et al. ATP hydrolysis in Eg5 kinesin involves a catalytic two-water mechanism // J. Biol. Chem. 2010. Vol. 285, № 8. P. 5859-5867.

36. Nirody J.A., Budin I., Rangamani P. ATP synthase: Evolution, energetics, and membrane interactions // J. Gen. Physiol. 2020. Vol. 152, № 11. P. e201912475.

37. Bernardi P. et al. Identity, structure, and function of the mitochondrial permeability transition pore: controversies, consensus, recent advances, and future directions // Cell Death Differ. 2023. Vol. 30, № 8. P. 1869-1885.

38. Mnatsakanyan N. et al. Mitochondrial ATP synthase c-subunit leak channel triggers cell death upon loss of its F1 subcomplex: 9 // Cell Death Differ. Nature Publishing Group, 2022. Vol. 29, № 9. P. 1874-1887.

39. Amodeo G.F. et al. C subunit of the ATP synthase is an amyloidogenic calcium dependent channel-forming peptide with possible implications in mitochondrial permeability transition // Sci. Rep. 2021. Vol. 11. Article 8744.

40. Vorburger T. et al. Arginine-induced conformational change in the c-ring/a-subunit interface of ATP synthase // FEBS J. 2008. Vol. 275, № 9. P. 2137-2150.

41. Pierson H.E. et al. Engineered Protein Model of the ATP synthase H+- Channel Shows No Salt Bridge at the Rotor-Stator Interface: 1 // Sci. Rep. Nature Publishing Group, 2018. Vol. 8, № 1. P. 11361.

42. Duncan A.L., Robinson A.J., Walker J.E. Cardiolipin binds selectively but transiently to conserved lysine residues in the rotor of metazoan ATP synthases // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2016. Vol. 113, № 31. P. 8687-8692.

43. Ishmukhametov R. et al. Direct observation of stepped proteolipid ring rotation in E. coli FoF1-ATP synthase // EMBO J. John Wiley & Sons, Ltd, 2010. Vol. 29, № 23. P. 3911-3923.

44. Kulish O., Wright A.D., Terentjev E.M. F1 rotary motor of ATP synthase is driven by the torsionally-asymmetric drive shaft: 1 // Sci. Rep. Nature Publishing Group, 2016. Vol. 6, № 1. P. 28180.

45. Miller J.H. et al. Electric Field Driven Torque in ATP Synthase // PLoS ONE. 2013. Vol. 8, № 9. P.e74978.

46. Kaim G. ATP synthesis by F-type ATP synthase is obligatorily dependent on the transmembrane voltage // EMBO J. 1999. Vol. 18, № 15. P. 4118-4127.

47. Junge W. et al. Inter-subunit rotation and elastic power transmission in F0F1-ATPase // FEBS Lett. 2001. Vol. 504, № 3. P. 152-160.

48. Vahidi S. et al. Load-dependent destabilization of the y-rotor shaft in FOF1 ATP synthase revealed by hydrogen/deuterium-exchange mass spectrometry // Proc. Natl. Acad. Sci. National Academy of Sciences, 2016. Vol. 113, № 9. P. 2412-2417.

49. Martin J.L. et al. Elastic coupling power stroke mechanism of the F1-ATPase molecular motor // Proc. Natl. Acad. Sci. Proceedings of the National Academy of Sciences, 2018. Vol. 115, № 22. P. 5750-5755.

50. Nath S. The New Unified Theory of ATP Synthesis/Hydrolysis and Muscle Contraction, Its Manifold Fundamental Consequences and Mechanistic Implications and Its Applications in Health and Disease: 9 // Int. J. Mol. Sci. Molecular Diversity Preservation International, 2008. Vol. 9, № 9. P. 1784-1840.

51. Wakai S. et al. Purification and Biochemical Characterization of the F 1 -ATPase from Acidithiobacillus ferrooxidans NASF-1 and Analysis of the atp Operon // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2005. Vol. 69, № 10. P. 1884-1891.

52. Rücker B. et al. E-NTPDases and ecto-5'-nucleotidase expression profile in rat heart left ventricle and the extracellular nucleotide hydrolysis by their nerve terminal endings // Life Sci. 2008. Vol. 82. P. 477-486.

53. Mulkidjanian A.Y., Heberle J., Cherepanov D.A. Protons @ interfaces: implications for biological energy conversion // Biochim. Biophys. Acta. 2006. Vol. 1757, № 8. P. 913-930.

54. Nesterov S.V., Smirnova E.G., Yaguzhinsky L.S. Mechanism of Energy Storage and Transformation in the Mitochondria at the Water-Membrane Interface // Biochem. Mosc. 2022. Vol. 87, № 2. P. 179-190.

55. Mitchell P. Proton translocation mechanisms and energy transduction by adenosine triphosphatases: an answer to criticisms // FEBS Lett. 1975. Vol. 50, № 2. P. 95-97.

56. Opanasenko V.K., Gerts S.M., Makarov A.D. [Buffer capacity of polyproton substances] // Biokhimiia Mosc. Russ. 1978. Vol. 43, № 8. P. 1357-1368.

57. Mitchell P., Moyle J. Acid-base titration across the membrane system of rat-liver mitochondria // Biochem. J. 1967. Vol. 104, № 2. P. 588-600.

58. Polya G.M., Jagendorf A.T. Light-induced change in the buffer capacity of spinach chloroplast suspensions // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1969. Vol. 36, № 4. P. 696-703.

59. Walz D., Goldstein L., Avron M. Determination and analysis of the buffer capacity of isolated chloroplasts in the light and in the dark // Eur. J. Biochem. 1974. Vol. 47, № 2. P. 403-407.

60. Ryrie I.J., Jagendorf A.T. An Energy-linked Conformational Change in the Coupling Factor Protein in Chloroplasts // J. Biol. Chem. 1971. Vol. 246, № 11. P. 3771-3774.

61. Malyan A., Strotmann H. Energy-dependent changes in the ATP/ADP ratio at the tight nucleotide binding site of chloroplast ATP synthase // Photosynth. Res. 1994. Vol. 42. P. 169-172.

62. Malyan A., Opanasenko V. Conformational Changes in Chloroplast F1-ATPase Caused by Thiol-Dependent Activation and MgADP-Dependent Inactivation // Biophysics. 2018. Vol. 63. P. 713717.

63. Opanasenko V.K., Makarov A.D. [Evaluation of changes in free energy of proteins and biomembranes under pH-induced conformational transitions. Coupling membranes of peak chloroplasts] // Biokhimiia Mosc. Russ. 1980. Vol. 45, № 2. P. 210-216.

64. Zolotareva E.K. et al. Correlation between energy-dependent tritium incorporation into CF1 and light-induced protonation of thylakoid membranes // FEBS Lett. 1986. Vol. 197, № 1-2. P. 125128.

65. Золотарева Е. К., Гаспарян М. Э., Ягужинский Л. С. Перенос мембранно-связанного трития в CF1 хлоропластов в условиях фотофосфорилирования // Биологические мембраны. 1989. Vol. 6, № 8. P. 819-825.

66. Ponomarenko S., Volfson I., Strotmann H. Proton gradient-induced changes of the interaction between CF0 and CF1 related to activation of the chloroplast ATP synthase // FEBS Lett. 1999. Vol. 443, № 2. P. 136-138.

67. Опанасенко В.К. Роль ионогенных групп белков в структурно-функциональной организации тилакоидных мембран хлоропластов. Пущино: Институт почвоведения и фотосинтеза РАН, 1996.

68. Chen C. et al. Mitochondrial ATP synthasome: three-dimensional structure by electron microscopy of the ATP synthase in complex formation with carriers for Pi and ADP/ATP // J. Biol. Chem. 2004. Vol. 279, № 30. P. 31761-31768.

69. Fielder H.R. et al. Proton gradient-induced changes of the interaction between CF0 and CF1 as probed by cleavage with NaSCN // Biochim. Biophys. Acta BBA - Bioenerg. 1994. Vol. 1188, № 1. P. 29-34.

70. Tanigawara M. et al. Role of the DELSEED Loop in Torque Transmission of F1-ATPase // Biophys. J. 2012. Vol. 103, № 5. P. 970-978.

71. Watanabe R. et al. Torque Transmission Mechanism via DELSEED Loop of F1-ATPase // Biophys. J. 2015. Vol. 108, № 5. P. 1144-1152.

72. Feniouk B.A. et al. Met23Lys mutation in subunit gamma of FOF1-ATP synthase from Rhodobacter capsulatus impairs the activation of ATP hydrolysis by protonmotive force // Biochim. Biophys. Acta BBA - Bioenerg. 2007. Vol. 1767, № 11. P. 1319-1330.

73. Nesterov S.V., Yaguzhinsky L.S. On the Role of Protons in the Functioning of ATP Synthase Factor F1 during Adenosine-Triphosphate Synthesis // Nanobiotechnology Rep. 2023. Vol. 18, № 1. P. 19-27.

74. Blum T.B. et al. Dimers of mitochondrial ATP synthase induce membrane curvature and self-assemble into rows // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2019. Vol. 116, № 10. P. 4250-4255.

75. Mühleip A.W. et al. Helical arrays of U-shaped ATP synthase dimers form tubular cristae in ciliate mitochondria // Proc. Natl. Acad. Sci. 2016. Vol. 113, № 30. P. 8442-8447.

76. Wan W., Briggs J.A.G. Cryo-Electron Tomography and Subtomogram Averaging // Methods in Enzymology. Elsevier, 2016. Vol. 579. P. 329-367.

77. Jiko C. et al. Bovine F1Fo ATP synthase monomers bend the lipid bilayer in 2D membrane crystals // eLife / ed. Scheres S.H. 2015. Vol. 4. P. e06119.

78. D'Imprima E. et al. Protein denaturation at the air-water interface and how to prevent it // eLife. 2019. Vol. 8.

79. Nesterov S.V. et al. Determining the structure and location of the ATP synthase in the membranes of rat's heart mitochondria using cryoelectron tomography // Nanotechnologies in Russia. 2020. Vol. 15, № 1. P. 83-89.

80. Nesterov S. et al. Ordered Clusters of the Complete Oxidative Phosphorylation System in Cardiac Mitochondria // Int. J. Mol. Sci. 2021. Vol. 22, № 3. Article 1462.

81. Buzhynskyy N. et al. Rows of ATP Synthase Dimers in Native Mitochondrial Inner Membranes // Biophys. J. 2007. Vol. 93, № 8. P. 2870-2876.

82. Zhou A. et al. Structure and conformational states of the bovine mitochondrial ATP synthase by cryo-EM // eLife / ed. Harrison S C. eLife Sciences Publications, Ltd, 2015. Vol. 4. P. e10180.

83. Davies K.M. et al. Macromolecular organization of ATP synthase and complex I in whole mitochondria // Proc. Natl. Acad. Sci. 2011. Vol. 108, № 34. P. 14121-14126.

84. Guo H., Bueler S.A., Rubinstein J.L. Atomic model for the dimeric FO region of mitochondrial ATP synthase // Science. American Association for the Advancement of Science, 2017. Vol. 358, № 6365. P. 936-940.

85. Spikes T.E., Montgomery M.G., Walker J.E. Structure of the dimeric ATP synthase from bovine mitochondria // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2020. Vol. 117, № 38. P. 23519-23526.

86. Salzer U., Kostan J., Djinovic-Carugo K. Deciphering the BAR code of membrane modulators // Cell. Mol. Life Sci. 2017. Vol. 74, № 13. P. 2413-2438.

87. Chabanon M., Stachowiak J., Rangamani P. Systems biology of cellular membranes: A convergence with biophysics // Wiley Interdiscip. Rev. Syst. Biol. Med. 2017. Vol. 9.

88. Jarsch I., Daste F., Gallop J. Membrane curvature in cell biology: An integration of molecular mechanisms // J. Cell Biol. 2016. Vol. 214.

89. Nesterov S.V. et al. Safari with an Electron Gun: Visualization of Protein and Membrane Interactions in Mitochondria in Natural Environment // Biochem. Mosc. 2024. Vol. 89, № 2. P. 257-268.

90. Berry E.A., Trumpower B.L. Isolation of ubiquinol oxidase from Paracoccus denitrificans and resolution into cytochrome bc1 and cytochrome c-aa3 complexes // J. Biol. Chem. 1985. Vol. 260, № 4. P. 2458-2467.

91. Eubel H., Jänsch L., Braun H.-P. New Insights into the Respiratory Chain of Plant Mitochondria. Supercomplexes and a Unique Composition of Complex II // Plant Physiol. 2003. Vol. 133, № 1. P. 274-286.

92. Schägger H., Pfeiffer K. Supercomplexes in the respiratory chains of yeast and mammalian mitochondria // EMBO J. John Wiley & Sons, Ltd, 2000. Vol. 19, № 8. P. 1777-1783.

93. Kovârovâ N. et al. High molecular weight forms of mammalian respiratory chain complex II // PloS One. 2013. Vol. 8, № 8. P. e71869.

94. Krasinskaya I.P. et al. Relationships of respiratory chain and ATP-synthetase in energized mitochondria // FEBS Lett. 1984. Vol. 167, № 1. P. 176-180.

95. Wang Y. et al. Evidence for Physical Association of Mitochondrial Fatty Acid Oxidation and Oxidative Phosphorylation Complexes // J. Biol. Chem. 2010. Vol. 285, № 39. P. 29834-29841.

96. Porpaczy Z., Sumegi B., Alkonyi I. Interaction between NAD-dependent isocitrate dehydrogenase, alpha-ketoglutarate dehydrogenase complex, and NADH:ubiquinone oxidoreductase // J. Biol. Chem. 1987. Vol. 262, № 20. P. 9509-9514.

97. Sumegi B., Srere P.A. Complex I binds several mitochondrial NAD-coupled dehydrogenases // J. Biol. Chem. 1984. Vol. 259, № 24. P. 15040-15045.

98. Dudkina N.V. et al. Structure and function of mitochondrial supercomplexes // Biochim. Biophys. Acta BBA - Bioenerg. 2010. Vol. 1797, № 6-7. P. 664-670.

99. Milenkovic D. et al. The Enigma of the Respiratory Chain Supercomplex // Cell Metab. 2017. Vol. 25, № 4. P. 765-776.

100. Davies K.M., Blum T.B., Kühlbrandt W. Conserved in situ arrangement of complex I and III2 in mitochondrial respiratory chain supercomplexes of mammals, yeast, and plants // Proc. Natl. Acad. Sci. 2018. Vol. 115, № 12. P. 3024-3029.

101. Chaban Y., Boekema E.J., Dudkina N.V. Structures of mitochondrial oxidative phosphorylation supercomplexes and mechanisms for their stabilisation // Biochim. Biophys. Acta. 2014. Vol. 1837, № 4. P. 418-426.

102. Bultema J.B. et al. Megacomplex organization of the oxidative phosphorylation system by structural analysis of respiratory supercomplexes from potato // Biochim. Biophys. Acta. 2009. Vol. 1787, № 1. P. 60-67.

103. Dudkina N.V. et al. Interaction of complexes I, III, and IV within the bovine respirasome by single particle cryoelectron tomography // Proc. Natl. Acad. Sci. National Academy of Sciences, 2011. Vol. 108, № 37. P. 15196-15200.

104. Mühleip A. et al. Structural basis of mitochondrial membrane bending by the I-II-III2-IV2 supercomplex: 7954 // Nature. Nature Publishing Group, 2023. Vol. 615, № 7954. P. 934-938.

105. Guo R. et al. Architecture of Human Mitochondrial Respiratory Megacomplex I2III2IV2 // Cell. 2017. Vol. 170, № 6. P. 1247-1257.e12.

106. Gu J. et al. The architecture of the mammalian respirasome // Nature. 2016. Vol. 537, № 7622. P. 639-643.

107. Vercellino I., Sazanov L.A. Structure and assembly of the mammalian mitochondrial supercomplex CIII2CIV: 7880 // Nature. Nature Publishing Group, 2021. Vol. 598, № 7880. P. 364-367.

108. Klusch N. et al. Cryo-EM structure of the respiratory I + III2 supercomplex from Arabidopsis thaliana at 2 Â resolution: 1 // Nat. Plants. Nature Publishing Group, 2023. Vol. 9, № 1. P. 142156.

109. Letts J.A., Fiedorczuk K., Sazanov L.A. The architecture of respiratory supercomplexes: 7622 // Nature. Nature Publishing Group, 2016. Vol. 537, № 7622. P. 644-648.

110. Sousa J.S. et al. Functional asymmetry and electron flow in the bovine respirasome // eLife / ed. Harrison S C. eLife Sciences Publications, Ltd, 2016. Vol. 5. P. e21290.

111. Jeon T.J., Kim H.M., Ryu S.E. Structural Studies of Respirasome by Cryo-Electron Microscopy // Appl. Microsc. 2018. Vol. 48, № 4. P. 81-86.

112. Wu M. et al. Structure of Mammalian Respiratory Supercomplex I1III2IV1 // Cell. Elsevier, 2016. Vol. 167, № 6. P. 1598-1609.e10.

113. Enriquez J.A., Lenaz G. Coenzyme Q and the Respiratory Chain: Coenzyme Q Pool and Mitochondrial Supercomplexes // Mol. Syndromol. 2014. Vol. 5, № 3-4. P. 119-140.

114. Lenaz G., Nesci S., Genova M.L. Understanding differential aspects of microdiffusion (channeling) in the Coenzyme Q and Cytochrome c regions of the mitochondrial respiratory system // Mitochondrion. 2024. Vol. 74. P. 101822.

115. Althoff T. et al. Arrangement of electron transport chain components in bovine mitochondrial supercomplex I1III2IV1 // EMBO J. 2011. Vol. 30, № 22. P. 4652-4664.

116. Acin-Pérez R. et al. Respiratory active mitochondrial supercomplexes // Mol. Cell. 2008. Vol. 32, № 4. P. 529-539.

117. Acin-Perez R., Enriquez J.A. The function of the respiratory supercomplexes: The plasticity model // Biochim. Biophys. Acta BBA - Bioenerg. 2014. Vol. 1837, № 4. P. 444-450.

118. Shimada S. et al. Complex structure of cytochrome c-cytochrome c oxidase reveals a novel protein-protein interaction mode // EMBO J. 2017. Vol. 36, № 3. P. 291-300.

119. Nesterov S.V., Ilyinsky N.S., Uversky V.N. Liquid-liquid phase separation as a common organizing principle of intracellular space and biomembranes providing dynamic adaptive responses // Biochim. Biophys. Acta BBA - Mol. Cell Res. 2021. Vol. 1868, № 11. Article 119102.

120. Fang H. et al. A membrane arm of mitochondrial complex I sufficient to promote respirasome formation // Cell Rep. 2021. Vol. 35, № 2. P. 108963.

121. Acin-Pérez R. et al. Respiratory Complex III Is Required to Maintain Complex I in Mammalian Mitochondria // Mol. Cell. 2004. Vol. 13, № 6. P. 805-815.

122. Schägger H. et al. Significance of Respirasomes for the Assembly/Stability of Human Respiratory Chain Complex I* // J. Biol. Chem. 2004. Vol. 279, № 35. P. 36349-36353.

123. Maranzana E. et al. Mitochondrial Respiratory Supercomplex Association Limits Production of Reactive Oxygen Species from Complex I // Antioxid. Redox Signal. 2013. Vol. 19, № 13. P. 1469-1480.

124. Genova M.L., Lenaz G. The Interplay Between Respiratory Supercomplexes and ROS in Aging // Antioxid. Redox Signal. Mary Ann Liebert, Inc., publishers, 2015. Vol. 23, № 3. P. 208-238.

125. Rawat S. et al. Aggregation of Respiratory Complex Subunits Marks the Onset of Proteotoxicity in Proteasome Inhibited Cells // J. Mol. Biol. 2019. Vol. 431, № 5. P. 996-1015.

126. Ильинский Н.С. et al. Роль естественных процессов старения в возникновении и патогенезе болезней, связанных с аномальным накоплением белковых агрегатов // Биохимия. 2021. Vol. 86, № 3. P. 324-340.

127. Balsa E. et al. ER and Nutrient Stress Promote Assembly of Respiratory Chain Supercomplexes through the PERK-eIF2a Axis // Mol. Cell. Elsevier, 2019. Vol. 74, № 5. P. 877-890.e6.

128. Zheng Y. et al. The metabolic state of the heart regulates mitochondrial supercomplex abundance in mice // Redox Biol. 2023. Vol. 63. P. 102740.

129. Нестеров С.В. et al. Аминокислоты как регуляторы метаболизма клетки // Биохимия. 2020. Vol. 85, № 4. P. 459-475.

130. Skalidis I., Tüting C., Kastritis P.L. Unstructured regions of large enzymatic complexes control the availability of metabolites with signaling functions // Cell Commun. Signal. 2020. Vol. 18, № 1. P. 136.

131. Plokhikh K.S. et al. Association of 2-oxoacid dehydrogenase complexes with respirasomes in mitochondria // FEBS J. 2024. Vol. 291, № 1. P. 132-141.

132. Nesterov S.V. et al. Order wrapped in chaos: On the roles of intrinsically disordered proteins and RNAs in the arrangement of the mitochondrial enzymatic machines // Int. J. Biol. Macromol. 2024. Vol. 267. P. 131455.

133. Cortese M.S., Uversky V.N., Dunker A.K. Intrinsic disorder in scaffold proteins: Getting more from less // Prog. Biophys. Mol. Biol. 2008. Vol. 98, № 1. P. 85-106.

134. Buday L., Tompa P. Functional classification of scaffold proteins and related molecules // FEBS J. 2010. Vol. 277, № 21. P. 4348-4355.

135. Xue B. et al. Stochastic machines as a colocalization mechanism for scaffold protein function // FEBS Lett. 2013. Vol. 587, № 11. P. 1587-1591.

136. Randle P.J., Denton R.M. Regulation of Pyruvate Dehydrogenase by End Product Inhibition and by Phosphorylation // Metabolic Interconversion of Enzymes 1975 / ed. Shaltiel S. Berlin, Heidelberg: Springer, 1976. P. 136-141.

137. Kato M. et al. Structural Basis for Inactivation of the Human Pyruvate Dehydrogenase Complex by Phosphorylation: Role of Disordered Phosphorylation Loops // Structure. 2008. Vol. 16, № 12. P.1849-1859.

138. Wynn R.M. et al. Molecular mechanism for regulation of the human mitochondrial branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex by phosphorylation // Struct. Lond. Engl. 1993.

2004. Vol. 12, № 12. P. 2185-2196.

139. Whitley M.J. et al. Pyruvate dehydrogenase complex deficiency is linked to regulatory loop disorder in the aV138M variant of human pyruvate dehydrogenase // J. Biol. Chem. Elsevier, 2018. Vol. 293, № 34. P. 13204-13213.

140. Joshi A.K. et al. Effect of modification of the length and flexibility of the acyl carrier protein-thioesterase interdomain linker on functionality of the animal fatty acid synthase // Biochemistry.

2005. Vol. 44, № 10. P. 4100-4107.

141. Dzeja P.P. et al. Energetic communication between mitochondria and nucleus directed by catalyzed phosphotransfer // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2002. Vol. 99, № 15. P. 1015610161.

142. Kanemitsu F. et al. Characterization of two types of mitochondrial creatine kinase isolated from normal human cardiac muscle and brain tissue // Electrophoresis. 2000. Vol. 21, № 2. P. 266270.

143. Eder M. et al. Crystal structure of human ubiquitous mitochondrial creatine kinase // Proteins Struct. Funct. Bioinforma. 2000. Vol. 39, № 3. P. 216-225.

144. Fritz-Wolf K. et al. Structure of mitochondrial creatine kinase // Nature. 1996. Vol. 381, № 6580. P. 341-345.

145. Morelli A.M. et al. An update of the chemiosmotic theory as suggested by possible proton currents inside the coupling membrane // Open Biol. 2019. Vol. 9, № 4.

146. Lee J.W. Mitochondrial energetics with transmembrane electrostatically localized protons: do we have a thermotrophic feature? // Sci. Rep. 2021. Vol. 11, № 1. P. 14575.

147. Paumard P. et al. The ATP synthase is involved in generating mitochondrial cristae morphology // EMBO J. 2002. Vol. 21, № 3. P. 221-230.

148. Strauss M. et al. Dimer ribbons of ATP synthase shape the inner mitochondrial membrane // EMBO J. 2008. Vol. 27, № 7. P. 1154-1160.

149. Ko Y. et al. Mitochondrial ATP synthasome. Cristae-enriched membranes and a multiwell detergent screening assay yield dispersed single complexes containing the ATP synthase and carriers for Pi and ADP/ATP // J. Biol. Chem. 2003. Vol. 278. P. 12305-12309.

150. Nuskovâ H. et al. Mitochondrial ATP synthasome: Expression and structural interaction of its components // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2015. Vol. 464, № 3. P. 787-793.

151. Mollinedo F., Gajate C. Lipid rafts as major platforms for signaling regulation in cancer // Adv. Biol. Regul. 2015. Vol. 57. P. 130-146.

152. Staubach S., Hanisch F.-G. Lipid rafts: signaling and sorting platforms of cells and their roles in cancer // Expert Rev. Proteomics. 2011. Vol. 8, № 2. P. 263-277.

153. Villar V.A.M. et al. Localization and signaling of GPCRs in lipid rafts // Methods Cell Biol. 2016. Vol. 132. P. 3-23.

154. Carquin M. et al. Recent progress on lipid lateral heterogeneity in plasma membranes: From rafts to submicrometric domains // Prog. Lipid Res. 2016. Vol. 62. P. 1-24.

155. Sezgin E. et al. The mystery of membrane organization: composition, regulation and roles of lipid rafts: 6 // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. Nature Publishing Group, 2017. Vol. 18, № 6. P. 361-374.

156. Diaz-Rohrer B., Levental K.R., Levental I. Rafting through traffic: Membrane domains in cellular logistics // Biochim. Biophys. Acta BBA - Biomembr. 2014. Vol. 1838, № 12. P. 3003-3013.

157. Eyster K.M. The membrane and lipids as integral participants in signal transduction: lipid signal transduction for the non-lipid biochemist // Adv. Physiol. Educ. 2007. Vol. 31, № 1. P. 5-16.

158. Huang K.P. The mechanism of protein kinase C activation // Trends Neurosci. 1989. Vol. 12, № 11. P. 425-432.

159. Yoon M.-S. et al. Phosphatidic acid activates mammalian target of rapamycin complex 1 (mTORC1) kinase by displacing FK506 binding protein 38 (FKBP38) and exerting an allosteric effect // J. Biol. Chem. 2011. Vol. 286, № 34. P. 29568-29574.

160. Mikoshiba K. The IP3 receptor/Ca2+ channel and its cellular function // Biochem. Soc. Symp. 2007. № 74. P. 9-22.

161. Kinoshita M., Kato S. Intermolecular interaction of phosphatidylinositol with the lipid raft molecules sphingomyelin and cholesterol // Biophysics. 2008. Vol. 4. P. 1-9.

162. Johnson C.M., Chichili G.R., Rodgers W. Compartmentalization of Phosphatidylinositol 4,5-Bisphosphate Signaling Evidenced Using Targeted Phosphatases // J. Biol. Chem. 2008. Vol. 283, № 44. P. 29920-29928.

163. Li X. et al. Akt2, phosphatidylinositol 3-kinase, and PTEN are in lipid rafts of intestinal cells: Role in absorption and differentiation // Gastroenterology. Elsevier, 2004. Vol. 126, № 1. P. 122135.

164. Golebiewska U., Scarlata S. The Effect of Membrane Domains on the G protein - Phospholipase Cß Signaling Pathway // Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 2010. Vol. 45, № 2. P. 97-105.

165. Leidy C. et al. Membrane Restructuring by Phospholipase A2 Is Regulated by the Presence of Lipid Domains // Biophys. J. 2011. Vol. 101, № 1. P. 90-99.

166. Petersen E.N. et al. Kinetic disruption of lipid rafts is a mechanosensor for phospholipase D: 1 // Nat. Commun. Nature Publishing Group, 2016. Vol. 7, № 1. P. 13873.

167. Diaz O. et al. Disruption of Lipid Rafts Stimulates Phospholipase D Activity in Human Lymphocytes: Implication in the Regulation of Immune Function // J. Immunol. American Association of Immunologists, 2005. Vol. 175, № 12. P. 8077-8086.

168. Epand R.M. et al. Membrane curvature modulation of protein activity determined by NMR // Biochim. Biophys. Acta BBA - Biomembr. 2015. Vol. 1848, № 1, Part B. P. 220-228.

169. McMahon H.T., Boucrot E. Membrane curvature at a glance // J. Cell Sci. The Company of Biologists Ltd, 2015. Vol. 128, № 6. P. 1065-1070.

170. Bastiani M., Parton R.G. Caveolae at a glance // J Cell Sci. 2010. Vol. 123, № 22. P. 3831-3836.

171. Shlomovitz I., Speir M., Gerlic M. Flipping the dogma - phosphatidylserine in non-apoptotic cell death // Cell Commun. Signal. 2019. Vol. 17, № 1. P. 139.

172. Oglçcka K. et al. Oscillatory phase separation in giant lipid vesicles induced by transmembrane osmotic differentials // eLife. 2014. Vol. 3. P. e03695.

173. Gorbenko G.P. et al. Cytochrome c induces lipid demixing in weakly charged phosphatidylcholine/phosphatidylglycerol model membranes as evidenced by resonance energy transfer // Biochim. Biophys. Acta. 2009. Vol. 1788, № 6. P. 1358-1365.

174. Gasanov S.E. et al. Non-bilayer structures in mitochondrial membranes regulate ATP synthase activity // Biochim. Biophys. Acta BBA - Biomembr. 2018. Vol. 1860, № 2. P. 586-599.

175. Pfeiffer H. et al. Hydration pressure and phase transitions of phospholipids. II. Thermotropic approach // Biochim. Biophys. Acta. 2003. Vol. 1609, № 2. P. 148-152.

176. Perkins W.R. et al. Solute-induced shift of phase transition temperature in Di-saturated PC liposomes: adoption of ripple phase creates osmotic stress // Biochim. Biophys. Acta. 1997. Vol. 1327, № 1. P. 41-51.

177. Murugova T.N. et al. Detection of new double-membrane structures in native mitochondria by the method of small-angle neutron scattering // Biophysics. 2006. Vol. 51, № 6. P. 882-886.

178. Horvath S.E., Daum G. Lipids of mitochondria // Prog. Lipid Res. 2013. Vol. 52, № 4. P. 590614.

179. Schlame M. Protein crowding in the inner mitochondrial membrane // Biochim. Biophys. Acta Bioenerg. 2021. Vol. 1862, № 1. P. 148305.

180. Williams W.P. The Physical Properties of Thylakoid Membrane Lipids and Their Relation to Photosynthesis // Lipids in Photosynthesis: Structure, Function and Genetics / ed. Paul-André S., Norio M. Dordrecht: Springer Netherlands, 1998. P. 103-118.

181. Singer S.J., Nicolson G.L. The fluid mosaic model of the structure of cell membranes // Science. 1972. Vol. 175, № 4023. P. 720-731.

182. Nicolson G.L. The Fluid-Mosaic Model of Membrane Structure: still relevant to understanding the structure, function and dynamics of biological membranes after more than 40 years // Biochim. Biophys. Acta. 2014. Vol. 1838, № 6. P. 1451-1466.

183. Vereb G. et al. Dynamic, yet structured: The cell membrane three decades after the Singer-Nicolson model // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2003. Vol. 100, № 14. P. 8053-8058.

184. Epand R.M. Lipid polymorphism and protein-lipid interactions // Biochim. Biophys. Acta. 1998. Vol. 1376, № 3. P. 353-368.

185. de Kruijff B. Biomembranes. Lipids beyond the bilayer // Nature. 1997. Vol. 386, № 6621. P. 129-130.

186. Brown M.F. Curvature forces in membrane lipid-protein interactions // Biochemistry. 2012. Vol. 51, № 49. P. 9782-9795.

187. van den Brink-van der Laan E., Killian J.A., de Kruijff B. Nonbilayer lipids affect peripheral and integral membrane proteins via changes in the lateral pressure profile // Biochim. Biophys. Acta. 2004. Vol. 1666, № 1-2. P. 275-288.

188. Bagatolli L.A. et al. An outlook on organization of lipids in membranes: searching for a realistic connection with the organization of biological membranes // Prog. Lipid Res. 2010. Vol. 49, № 4. P. 378-389.

189. Bozelli J.C., Aulakh S.S., Epand R.M. Membrane shape as determinant of protein properties // Biophys. Chem. 2021. Vol. 273. Article 106587.

190. Garab G. et al. Self-regulation of the lipid content of membranes by non-bilayer lipids: a hypothesis // Trends Plant Sci. 2000. Vol. 5, № 11. P. 489-494.

191. Garab G., Ughy B., Goss R. Role of MGDG and Non-bilayer Lipid Phases in the Structure and Dynamics of Chloroplast Thylakoid Membranes // Subcell. Biochem. 2016. Vol. 86. P. 127-157.

192. Rietveld A. et al. The effect of cytochrome c oxidase on lipid polymorphism of model membranes containing cardiolipin // Eur. J. Biochem. 1987. Vol. 164, № 1. P. 137-140.

193. Simidjiev I. et al. Self-assembly of large, ordered lamellae from non-bilayer lipids and integral membrane proteins in vitro // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2000. Vol. 97, № 4. P. 1473-1476.

194. van Eerden F.J. et al. Characterization of thylakoid lipid membranes from cyanobacteria and higher plants by molecular dynamics simulations // Biochim. Biophys. Acta. 2015. Vol. 1848, № 6. P. 1319-1330.

195. Jouhet J. Importance of the hexagonal lipid phase in biological membrane organization // Front. Plant Sci. 2013. Vol. 4. Article 494.

196. Grzyb J., Latowski D., Strzalka K. Lipocalins - a family portrait // J. Plant Physiol. 2006. Vol. 163, № 9. P. 895-915.

197. Blumenthal R. et al. Membrane fusion // Chem. Rev. 2003. Vol. 103, № 1. P. 53-69.

198. Chernomordik L. Non-bilayer lipids and biological fusion intermediates // Chem. Phys. Lipids. 1996. Vol. 81, № 2. P. 203-213.

199. Dlouhy O. et al. Lipid Polymorphism of the Subchloroplast-Granum and Stroma Thylakoid Membrane-Particles. II. Structure and Functions // Cells. 2021. Vol. 10, № 9. P. 2363.

200. Mannella C.A. Structural Diversity of Mitochondria: Functional Implications // Ann. N. Y. Acad. Sci. 2008. Vol. 1147. P. 171-179.

201. Joliot P., Verméglio A., Joliot A. Supramolecular membrane protein assemblies in photosynthesis and respiration // Biochim. Biophys. Acta BBA - Bioenerg. 1993. Vol. 1141, № 2. P. 151-174.

202. Kirchhoff H., Mukherjee U., Galla H.-J. Molecular Architecture of the Thylakoid Membrane: Lipid Diffusion Space for Plastoquinone // Biochemistry. American Chemical Society, 2002. Vol. 41, № 15. P. 4872-4882.

203. Tietz S. et al. Functional Implications of Photosystem II Crystal Formation in Photosynthetic Membranes* // J. Biol. Chem. 2015. Vol. 290, № 22. P. 14091-14106.

204. Cullis P.R. et al. Structural properties of phospholipids in the rat liver inner mitochondrial membrane. A 31P-NMR study // Biochim. Biophys. Acta BBA - Biomembr. 1980. Vol. 600, № 3. P. 625-635.

205. Segal' N.K. et al. [Mitochondrial proteolipids] // Biokhimiia Mosc. Russ. 1993. Vol. 58, № 11. P. 1812-1819.

206. Gasanov S.E., Kim A.A., Dagda R.K. The Possible Role of Nonbilayer Structures in Regulating ATP Synthase Activity in Mitochondrial Membranes // Biophysics. 2016. Vol. 61, № 4. P. 596600.

207. Gasanov S.E. et al. Naja naja oxiana Cobra Venom Cytotoxins CTI and CTII Disrupt Mitochondrial Membrane Integrity: Implications for Basic Three-Fingered Cytotoxins // PLOS ONE. Public Library of Science, 2015. Vol. 10, № 6. Article e0129248.

208. Bergstrom C.L. et al. Cytochrome c causes pore formation in cardiolipin-containing membranes // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2013. Vol. 110, № 16. P. 6269-6274.

209. de Kruijff B., Cullis P.R. Cytochrome c specifically induces non-bilayer structures in cardiolipin-containing model membranes // Biochim. Biophys. Acta BBA - Biomembr. 1980. Vol. 602, № 3. P. 477-490.

210. Trusova V.M. et al. Cytochrome c-Lipid Interactions: New Insights from Resonance Energy Transfer // Biophys. J. 2010. Vol. 99, № 6. P. 1754-1763.

211. Maniti O. et al. Mitochondrial Creatine Kinase Binding to Phospholipid Monolayers Induces Cardiolipin Segregation // Biophys. J. Elsevier, 2009. Vol. 96, № 6. P. 2428-2438.

212. Schlattner U. et al. C-terminal Lysines Determine Phospholipid Interaction of Sarcomeric Mitochondrial Creatine Kinase* // J. Biol. Chem. 2004. Vol. 279, № 23. P. 24334-24342.

213. Epand R.F. et al. Cardiolipin clusters and membrane domain formation induced by mitochondrial proteins // J. Mol. Biol. 2007. Vol. 365, № 4. P. 968-980.

214. Bennett J.A. et al. The structure of the human LACTB filament reveals the mechanisms of assembly and membrane binding // PLOS Biol. 2022. Vol. 20, № 12. P. e3001899.

215. Junge W., Ausländer W. The electric generator in photosynthesis of green plants. I. Vectorial and protolytic properties of the electron transport chain // Biochim. Biophys. Acta BBA - Bioenerg. 1974. Vol. 333, № 1. P. 59-70.

216. Drachev L.A., Kaulen A.D., Skulachev V.P. Correlation of photochemical cycle, H+ release and uptake, and electric events in bacteriorhodopsin // FEBS Lett. 1984. Vol. 178, № 2. P. 331-335.

217. Kell D.B. On the functional proton current pathway of electron transport phosphorylation: An electrodic view // Biochim. Biophys. Acta BBA - Rev. Bioenerg. 1979. Vol. 549, № 1. P. 55-99.

218. Mitchell P. Foundations of vectorial metabolism and osmochemistry // Biosci. Rep. 1991. Vol. 11, № 6. P. 297-346.

219. Teschke O., Ceotto G., de Souza E.F. Interfacial water dielectric-permittivity-profile measurements using atomic force microscopy // Phys. Rev. E. American Physical Society, 2001. Vol. 64, № 1. P. 011605.

220. Ташкин В.Ю. et al. Изменение емкости и граничного потенциала бислойной липидной мембраны при быстром освобождении протонов на ее поверхности // Биологические Мембраны. 2019. Vol. 36, № 2. P. 101-108.

221. Моисеева В.С et al. Образование метастабильной связи ионов водорода с поверхностью митопластов // Доклады Академии Наук. 2011. Vol. 438, № 4.

222. Eroshenko L.V. et al. Bronsted Acids Bounded to the Mitochondrial Membranes as a Substrate for ATP Synthase // Dokl. Biochem. Biophys. 2012. Vol. 444, № 1. P. 158-161.

223. Ermakov Y.A., Nesterenko A.M. Boundary potential of lipid bilayers: methods and interpretations // J. Phys. Conf. Ser. IOP Publishing, 2017. Vol. 780. P. 012002.

224. Antonenko Y.N., Kovbasnjuk O.N., Yaguzhinsky L.S. Evidence in favor of the existence of a kinetic barrier for proton transfer from a surface of bilayer phospholipid membrane to bulk water // Biochim. Biophys. Acta BBA - Biomembr. 1993. Vol. 1150, № 1. P. 45-50.

225. Gonella G. et al. Water at charged interfaces // Nat. Rev. Chem. 2021. Vol. 5, № 7. P. 466-485.

226. Pashkovskaya A.A. et al. Mechanism of Long-Chain Free Fatty Acid Protonation at the Membrane-Water Interface // Biophys. J. Elsevier, 2018. Vol. 114, № 9. P. 2142-2151.

227. Deplazes E. et al. Competing for the same space: protons and alkali ions at the interface of phospholipid bilayers // Biophys. Rev. 2019. Vol. 11, № 3. P. 483-490.

228. С.Ф. Драгунова, И.П. Красинская, Л.С. Ягужинский. Регуляция переноса протона через двойной электрический слой на мембране митохондрий // Биохимия. 1981. Vol. 46, № 6. P. 1087-1095.

229. Antonenko Yu.N., Yaguzhinsky L.S. Generation of potential in lipid bilayer membranes as a result of proton-transfer reactions in the unstirred layers // J. Bioenerg. Biomembr. 1982. Vol. 14, № 5. P. 457-465.

230. Antonenko Y.N., Yaguzhinsky L.S. Effect of changes in cation concentration near bilayer lipid membrane on the rate of carrier-mediated cation fluxes and on the carrier apparent selectivity // Biochim. Biophys. Acta BBA - Biomembr. 1990. Vol. 1026, № 2. P. 236-240.

231. Evtodienko V.Y., Antonenko Y.N., Yaguzhinsky L.S. Increase of local hydrogen ion gradient near bilayer lipid membrane under the conditions of catalysis of proton transfer across the interface // FEBS Lett. 1998. Vol. 425, № 2. P. 222-224.

232. Geißler D. et al. (Coumarin-4-yl)methyl Esters as Highly Efficient, Ultrafast Phototriggers for Protons and Their Application to Acidifying Membrane Surfaces // Angew. Chem. Int. Ed. 2005. Vol. 44, № 8. P. 1195-1198.

233. Serowy S. et al. Structural Proton Diffusion along Lipid Bilayers // Biophys. J. 2003. Vol. 84, № 2. P. 1031-1037.

234. Teissié J. et al. Evidence for conduction of protons along the interface between water and a polar lipid monolayer // Proc. Natl. Acad. Sci. 1985. Vol. 82, № 10. P. 3217-3221.

235. Springer A. et al. Protons migrate along interfacial water without significant contributions from jumps between ionizable groups on the membrane surface // Proc. Natl. Acad. Sci. National Academy of Sciences, 2011. Vol. 108, № 35. P. 14461-14466.

236. Grebenko A. et al. Impedance spectroscopy of single bacterial nanofilament reveals water-mediated charge transfer // PLOS ONE / ed. Lebedev N. 2018. Vol. 13, № 1. P. e0191289.

237. Gagkayeva Z.V. et al. Infrared fingerprints of water collective dynamics indicate proton transport in biological systems // Phys. Rev. E. American Physical Society, 2022. Vol. 105, № 4. P. 044409.

238. Yurkov V.I., Fadeeva M.S., Yaguzhinsky L.S. Proton transfer through the membrane-water interfaces in uncoupled mitochondria // Biochem. Biokhimiia. 2005. Vol. 70, № 2. P. 195-199.

239. Weichselbaum E. et al. Origin of proton affinity to membrane/water interfaces // Sci. Rep. 2017. Vol. 7, № 1. P. 4553.

240. Serowy S. et al. Structural Proton Diffusion along Lipid Bilayers // Biophys. J. 2003. Vol. 84. P. 1031-1037.

241. Antonenko Y., Pohl P. Microinjection in combination with microfluorimetry to study proton diffusion along phospholipid membranes // Eur. Biophys. J. EBJ. 2008. Vol. 37. P. 865-870.

242. Medvedev E., Stuchebrukhov A. Mechanism of long-range proton translocation along biological membranes // FEBS Lett. 2012. Vol. 587.

243. Sjöholm J. et al. The lateral distance between a proton pump and ATP synthase determines the ATP-synthesis rate: 1 // Sci. Rep. Nature Publishing Group, 2017. Vol. 7, № 1. P. 1-12.

244. Kovbasnjuk O.N., Antonenko Y.N., Yaguzhinsky L.S. Proton dissociation from nigericin at the membrane—water interface, the rate-limiting step of K+/H+ exchange on the bilayer lipid membrane // FEBS Lett. 1991. Vol. 289, № 2. P. 176-178.

245. Zaslavsky D. et al. Direct measurement of proton release by cytochrome c oxidase in solution during the F^O transition // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2004. Vol. 101, № 29. P. 1054410547.

246. le Coutre J., Gerwert K. Kinetic isotope effects reveal an ice-like and a liquid-phase-type intramolecular proton transfer in bacteriorhodopsin // FEBS Lett. 1996. Vol. 398, № 2-3. P. 333336.

247. Salomonsson L., Brândén G., Brzezinski P. Deuterium isotope effect of proton pumping in cytochrome c oxidase // Biochim. Biophys. Acta BBA - Bioenerg. 2008. Vol. 1777, № 4. P. 343350.

248. Salomonsson L. et al. The timing of proton migration in membrane-reconstituted cytochrome c oxidase // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2005. Vol. 102, № 49. P. 17624-17629.

249. Zhang C. et al. Water at hydrophobic interfaces delays proton surface-to-bulk transfer and provides a pathway for lateral proton diffusion // Proc. Natl. Acad. Sci. National Academy of Sciences, 2012. Vol. 109, № 25. P. 9744-9749.

250. Dreier L.B. et al. Saturation of charge-induced water alignment at model membrane surfaces // Sci. Adv. 2018. Vol. 4, № 3. P. eaap7415.

251. Pasenkiewicz-Gierula M. et al. Computer modelling studies of the bilayer/water interface // Biochim. Biophys. Acta BBA - Biomembr. 2016. Vol. 1858, № 10. P. 2305-2321.

252. Юрков В.И., Фадеева М.С., Ягужинский Л.С. Перенос протона через межфазные границы мембрана-вода в разобщенных митохондриях // Биохимия. 2005. Vol. 70, № 2. P. 240-245.

253. Solodovnikova I.M. et al. Local coupling of respiration processes and phosphorylation in rat liver mitochondria // Biofizika. 2004. Vol. 49, № 1. P. 47-56.

254. Krasinskaya I.P., Lapin M.V., Yaguzhinsky L.S. Detection of the local H+ gradients on the internal mitochondrial membrane // FEBS Lett. 1998. Vol. 440, № 1-2. P. 223-225.

255. Козлова М.В. et al. Обнаружение и функциональная роль локальных градиентов Н-ионов на внутренней мембране митохондрий с ковалентно присоединенным Рн-зондом // Биофизика. 2003. Vol. 48, № 3. P. 443-452.

256. Gao J. et al. Membrane-Mediated Interactions Between Protein Inclusions // Front. Mol. Biosci. 2021. Vol. 8. P. 811711.

257. Almendro-Vedia V. et al. How rotating ATP synthases can modulate membrane structure // Arch. Biochem. Biophys. 2021. Vol. 708. P. 108939.

258. Beltrân-Heredia E. et al. Membrane curvature induces cardiolipin sorting: 1 // Commun. Biol. Nature Publishing Group, 2019. Vol. 2, № 1. P. 1-7.

259. Arias-Cartin R. et al. Cardiolipin binding in bacterial respiratory complexes: Structural and functional implications // Biochim. Biophys. Acta BBA - Bioenerg. 2012. Vol. 1817, № 10. P. 1937-1949.

260. Arnarez C., Marrink S.J., Periole X. Identification of cardiolipin binding sites on cytochrome c oxidase at the entrance of proton channels // Sci. Rep. 2013. Vol. 3, № 1. P. 1-9.

261. Pfeiffer K. et al. Cardiolipin Stabilizes Respiratory Chain Supercomplexes // J. Biol. Chem. American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2003. Vol. 278, № 52. P. 5287352880.

262. Mühleip A., McComas S.E., Amunts A. Structure of a mitochondrial ATP synthase with bound native cardiolipin // eLife / ed. Carter A.P., Wolberger C., Rubinstein J.L. eLife Sciences Publications, Ltd, 2019. Vol. 8. P. e51179.

263. Mileykovskaya E., Dowhan W. Cardiolipin-dependent formation of mitochondrial respiratory supercomplexes // Chem. Phys. Lipids. 2014. Vol. 179. P. 42-48.

264. Zhang M., Mileykovskaya E., Dowhan W. Cardiolipin is essential for organization of complexes III and IV into a supercomplex in intact yeast mitochondria // J. Biol. Chem. 2005. Vol. 280, № 33. P. 29403-29408.

265. Zhang M., Mileykovskaya E., Dowhan W. Gluing the Respiratory Chain Together cardiolipin is required for supercomplex formation in the inner mitochondrial membrane // J. Biol. Chem. 2002. Vol. 277, № 46. P. 43553-43556.

266. Mileykovskaya E., Dowhan W. Cardiolipin membrane domains in prokaryotes and eukaryotes // Biochim. Biophys. Acta BBA - Biomembr. 2009. Vol. 1788, № 10. P. 2084-2091.

267. Zabara A. et al. The nanoscience behind the art of in-meso crystallization of membrane proteins // Nanoscale. The Royal Society of Chemistry, 2017. Vol. 9, № 2. P. 754-763.

268. Lee J.W. Protonic Capacitor: Elucidating the biological significance of mitochondrial cristae formation // Sci. Rep. Nature Publishing Group, 2020. Vol. 10, № 1. P. 10304.

269. Marx D. Proton Transfer 200 Years after von Grotthuss: Insights from Ab Initio Simulations // ChemPhysChem. 2006. Vol. 7, № 9. P. 1848-1870.

270. Wolf D.M. et al. Individual cristae within the same mitochondrion display different membrane potentials and are functionally independent // EMBO J. 2019. Vol. 38, № 22. P. e101056.

271. Afzal N. et al. Effect of crista morphology on mitochondrial ATP output: A computational study // Curr. Res. Physiol. 2021. Vol. 4. P. 163-176.

272. Rieger B., Junge W., Busch K.B. Lateral pH gradient between OXPHOS complex IV and F 0 F 1 ATP-synthase in folded mitochondrial membranes: 1 // Nat. Commun. Nature Publishing Group, 2014. Vol. 5, № 1. P. 1-7.

273. Cogliati S. et al. Mitochondrial Cristae Shape Determines Respiratory Chain Supercomplexes Assembly and Respiratory Efficiency // Cell. 2013. Vol. 155, № 1. P. 160-171.

274. Sabatini D.M. Twenty-five years of mTOR: Uncovering the link from nutrients to growth // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2017. Vol. 114, № 45. P. 11818-11825.

275. Herzig S., Shaw R.J. AMPK: guardian of metabolism and mitochondrial homeostasis // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2018. Vol. 19, № 2. P. 121-135.

276. Tokarska-Schlattner M. et al. Role of Cardiac AMP-Activated Protein Kinase in a Non-pathological Setting: Evidence From Cardiomyocyte-Specific, Inducible AMP-Activated Protein Kinase a1a2-Knockout Mice // Front. Cell Dev. Biol. Frontiers, 2021. Vol. 9.

277. Thomas H.E. et al. Mitochondrial Complex I Activity Is Required for Maximal Autophagy // Cell Rep. 2018. Vol. 24, № 9. P. 2404-2417.e8.

278. Durân R.V. et al. Glutaminolysis activates Rag-mTORC1 signaling // Mol. Cell. 2012. Vol. 47, № 3. P. 349-358.

279. Adachi Y. et al. l-Alanine activates hepatic AMP-activated protein kinase and modulates systemic glucose metabolism // Mol. Metab. 2018. Vol. 17. P. 61-70.

280. Jezek P. et al. Mitochondrial Cristae Morphology Reflecting Metabolism, Superoxide Formation, Redox Homeostasis, and Pathology // Antioxid. Redox Signal. 2023. Vol. 39, № 10-12. P. 635683.

281. Hackenbrock C.R. Ultrastructural bases for metabolically linked mechanical activity in mitochondria. I. Reversible ultrastructural changes with change in metabolic steady state in isolated liver mitochondria // J. Cell Biol. 1966. Vol. 30, № 2. P. 269-297.

282. Hackenbrock C.R. Ultrastructural bases for metabolically linked mechanical activity in mitochondria. II. Electron transport-linked ultrastructural transformations in mitochondria // J. Cell Biol. 1968. Vol. 37, № 2. P. 345-369.

283. Krasinskaia I.P. et al. Two qualitatively different structuro-functional states of mitochondria // Biokhimiia Mosc. Russ. 1989. Vol. 54, № 9. P. 1550-1556.

284. Scalettar B.A., Abney J.R., Hackenbrock C.R. Dynamics, structure, and function are coupled in the mitochondrial matrix. // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1991. Vol. 88, № 18. P. 8057-8061.

285. Lukyanova L. et al. Signaling Role of Mitochondrial Enzymes and Ultrastructure in the Formation of Molecular Mechanisms of Adaptation to Hypoxia // Int. J. Mol. Sci. 2021. Vol. 22, № 16. P. 8636.

286. Byvshev I.M. et al. The Hypoxia Signal as a Potential Inducer of Supercomplex Formation in the Oxidative Phosphorylation System of Heart Mitochondria // Biophysics. 2018. Vol. 63, № 4. P. 549-560.

287. Dlasková A. et al. Mitochondrial cristae narrowing upon higher 2-oxoglutarate load // Biochim. Biophys. Acta BBA - Bioenerg. 2019. Vol. 1860, № 8. P. 659-678.

288. Davies K.M. et al. Visualization of ATP Synthase Dimers in Mitochondria by Electron Cryo-tomography // JoVE J. Vis. Exp. 2014. № 91. P. e51228.

289. Patten D.A. et al. OPA1-dependent cristae modulation is essential for cellular adaptation to metabolic demand // EMBO J. 2014. Vol. 33, № 22. P. 2676-2691.

290. Davies K.M. et al. Structure of the yeast F 1 F o -ATP synthase dimer and its role in shaping the mitochondrial cristae // Proc. Natl. Acad. Sci. 2012. Vol. 109, № 34. P. 13602-13607.

291. Fernández-Morán H. et al. A macromolecular repeating unit of mitochondrial structure and function // J. Cell Biol. 1964. Vol. 22, № 1. P. 63-100.

292. Lapashina A.S., Feniouk B.A. ADP-Inhibition of H+-FOF1-ATP Synthase // Biochem. Biokhimiia. 2018. Vol. 83, № 10. P. 1141-1160.

293. Galber C. et al. The mitochondrial inhibitor IF1 binds to the ATP synthase OSCP subunit and protects cancer cells from apoptosis // Cell Death Dis. Nature Publishing Group, 2023. Vol. 14, № 1. P. 1-19.

294. Galkina K.V. et al. Heterogeneity of Starved Yeast Cells in IF1 Levels Suggests the Role of This Protein in vivo // Front. Microbiol. 2022. Vol. 13. P. 816622.

295. Iino R. et al. Mechanism of inhibition by C-terminal alpha-helices of the epsilon subunit of Escherichia coli FoF1-ATP synthase // J. Biol. Chem. 2009. Vol. 284, № 26. P. 17457-17464.

296. Raison J.K., McMurchie E.J. Two temperature-induced changes in mitochondrial membranes detected by spin labelling and enzyme kinetics // Biochim. Biophys. Acta BBA - Biomembr. 1974. Vol. 363, № 2. P. 135-140.

297. McMurchie E.J., Raison J.K. Membrane lipid fluidity and its effect on the activation energy of membrane-associated enzymes // Biochim. Biophys. Acta. 1979. Vol. 554, № 2. P. 364-374.

298. Krasinskaya I.P. et al. Relationships of respiratory chain and ATP-synthetase in energized mitochondria // FEBS Lett. 1984. Vol. 167, № 1. P. 176-180.

299. Raison J.K., Lyons J.M., Thomson W.W. The influence of membranes on the temperature-induced changes in the kinetics of some respiratory enzymes of mitochondria // Arch. Biochem. Biophys. 1971. Vol. 142, № 1. P. 83-90.

300. Levy H.M. et al. Effect of temperature on the rate of hydrolysis of adenosine triphosphate and inosine triphosphate by myosin with and without modifiers. Evidence for a change in protein conformation // Biochim. Biophys. Acta. 1962. Vol. 56. P. 118-126.

301. Luzzati V., Husson F. The structure of the liquid-crystalline phasis of lipid-water systems // J. Cell Biol. 1962. Vol. 12. P. 207-219.

302. McMurchie E.J., Raison J.K., Cairncross K.D. Temperature-induced phase changes in membranes of heart: a contrast between the thermal response of poikilotherms and homeotherms // Comp. Biochem. Physiol. B. 1973. Vol. 44, № 4. P. 1017-1026.

303. Gordon L.M. et al. The increase in bilayer fluidity of rat liver plasma membranes achieved by the local anesthetic benzyl alcohol affects the activity of intrinsic membrane enzymes // J. Biol. Chem. 1980. Vol. 255, № 10. P. 4519-4527.

304. Неcтеpов С.В., Cкоpобогатова Ю.А., Ягужинский Л.С. О cпецифичеcкиx cвойcтваx cиcтемы окислительного фоcфоpилиpования митоxондpий, функциониpующей в pежиме cупеpкомплекcа // Биофизика. 2014. Vol. 59, № 6. P. 1113-1120.

305. Ягужинский Л.С., Скоробогатова Ю.А., Нестеров С.В. Функционально значимые низкотемпературные структурные перестройки в митохондриальных мембранах теплокровных животных // Биофизика. 2017. Vol. 62, № 3. P. 518-524.

306. Лобышева Н.В. et al. Функциональная активность митохондрий в водной среде с уменьшенным содержанием дейтерия // Биофизика. Российская академия наук, 2020. Vol. 65, № 2. P. 315-319.

307. Самарцев В.Н., Кожина О.В., Марчик Е.И. Моделирование разобщающего действия жирных кислот при участии АДФ/АТФ- и аспартат/глутаматного антипортеров в митохондриях печени // Биофизика. 2012. Vol. 57, № 2. P. 267-273.

308. Samartsev V.N., Semenova A.A., Dubinin M.V. A Comparative Study of the Action of Protonophore Uncouplers and Decoupling Agents as Inducers of Free Respiration in Mitochondria in States 3 and 4: Theoretical and Experimental Approaches // Cell Biochem. Biophys. 2020. Vol. 78, № 2. P. 203-216.

309. Curatola G. et al. Temperature-dependent conformational changes in isolated oligomycin-sensitive ATPase // FEBS Lett. 1983. Vol. 155, № 1. P. 131-134.

310. Baracca A. et al. The kinetic and structural changes of the mitochondrial F1-ATPase with temperature // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1986. Vol. 136, № 3. P. 891-898.

311. Galla H.J., Sackmann E. Lateral diffusion in the hydrophobic region of membranes: use of pyrene excimers as optical probes // Biochim. Biophys. Acta. 1974. Vol. 339, № 1. P. 103-115.

312. Riske K.A. et al. Lipid bilayer pre-transition as the beginning of the melting process // Biochim. Biophys. Acta. 2009. Vol. 1788, № 5. P. 954-963.

313. Kaasgaard T. et al. Temperature-controlled structure and kinetics of ripple phases in one- and two-component supported lipid bilayers // Biophys. J. 2003. Vol. 85, № 1. P. 350-360.

314. Bruni A., van Dijck P.W., de Gier J. The role of phospholipid acyl chains in the activation of mitochondrial ATPase complex // Biochim. Biophys. Acta. 1975. Vol. 406, № 2. P. 315-328.

315. Picas L. et al. Monitoring pyrene excimers in lactose permease liposomes: revealing the presence of phosphatidylglycerol in proximity to an integral membrane protein // J. Fluoresc. 2007. Vol. 17, № 6. P. 649-654.

316. Lara-Ochoa F., Lara-Moreno E. A dynamical model for phase transitions of lipids induced by calcium ions // J. Theor. Biol. 1991. Vol. 148, № 3. P. 295-304.

317. Yaghmur A. et al. Calcium Triggered La-H2 Phase Transition Monitored by Combined Rapid Mixing and Time-Resolved Synchrotron SAXS // PLoS ONE / ed. Zhang S. 2008. Vol. 3, № 4. P. e2072.

318. Sinensky M. Temperature Control of Phospholipid Biosynthesis in Escherichia coli // J. Bacteriol. 1971. Vol. 106, № 2. P. 449-455.

319. Mansilla M.C. et al. Control of Membrane Lipid Fluidity by Molecular Thermosensors // J. Bacteriol. 2004. Vol. 186, № 20. P. 6681-6688.

320. Gunde-Cimerman N., Plemenitas A., Buzzini P. Changes in Lipids Composition and Fluidity of Yeast Plasma Membrane as Response to Cold // Cold-adapted Yeasts: Biodiversity, Adaptation

Strategies and Biotechnological Significance / ed. Buzzini P., Margesin R. Berlin, Heidelberg: Springer, 2014. P. 225-242.

321. Levental I., Veatch S.L. The Continuing Mystery of Lipid Rafts // J. Mol. Biol. 2016.

322. Lehtonen J.Y., Kinnunen P.K. Evidence for phospholipid microdomain formation in liquid crystalline liposomes reconstituted with Escherichia coli lactose permease // Biophys. J. 1997. Vol. 72, № 3. P. 1247-1257.

323. Suârez-Germà C. et al. Membrane protein-lipid selectivity: enhancing sensitivity for modeling FRET data // J. Phys. Chem. B. 2012. Vol. 116, № 8. P. 2438-2445.

324. Piknovâ B. et al. Thermodynamical characteristics and volume compressibility of dipalmitoylphosphatidylcholine liposomes containing bacteriorhodopsin // Gen. Physiol. Biophys. 1991. Vol. 10, № 4. P. 395-409.

325. Li F. et al. Molecular Mechanism by which Cobra Venom Cardiotoxins Interact with the Outer Mitochondrial Membrane // Toxins. 2020. Vol. 12, № 7. P. 425.

326. Seddon J.M., Kaye R.D., Marsh D. Induction of the lamellar-inverted hexagonal phase transition in cardiolipin by protons and monovalent cations // Biochim. Biophys. Acta BBA - Biomembr. 1983. Vol. 734, № 2. P. 347-352.

327. Parui P.P. et al. Determination of proton concentration at cardiolipin-containing membrane interfaces and its relation with the peroxidase activity of cytochrome c |Electronic supplementary information (ESI) available: Additional spectroscopic and data analysis. See DOI: 10.1039/c9sc02993a // Chem. Sci. 2019. Vol. 10, № 39. P. 9140-9151.

328. Fox C.A. et al. Calcium-induced transformation of cardiolipin nanodisks // Biochim. Biophys. Acta Biomembr. 2019. Vol. 1861, № 5. P. 1030-1036.

329. Griffiths E.J., Rutter G.A. Mitochondrial calcium as a key regulator of mitochondrial ATP production in mammalian cells // Biochim. Biophys. Acta. 2009. Vol. 1787, № 11. P. 1324-1333.

330. Nesterov S.V. et al. NMDA and GABA receptor presence in rat heart mitochondria // Chem. Biol. Interact. 2018. Vol. 291. P. 40-46.

331. Adams R.A. et al. Structural Analysis of Mitochondria in Cardiomyocytes: Insights into Bioenergetics and Membrane Remodeling // Curr. Issues Mol. Biol. 2023. Vol. 45, № 7. P. 60976115.

332. Picard M. et al. Trans-mitochondrial coordination of cristae at regulated membrane junctions // Nat. Commun. Nature Publishing Group, 2015. Vol. 6, № 1. P. 6259.

333. Rampelt H. et al. Dual role of Mic10 in mitochondrial cristae organization and ATP synthase-linked metabolic adaptation and respiratory growth // Cell Rep. 2022. Vol. 38, № 4. P. 110290.

334. Siegel D.P. The Modified Stalk Mechanism of Lamellar/Inverted Phase Transitions and Its Implications for Membrane Fusion // Biophys. J. Elsevier, 1999. Vol. 76, № 1. P. 291-313.

335. Paradies G. et al. Functional role of cardiolipin in mitochondrial bioenergetics // Biochim. Biophys. Acta. 2014. Vol. 1837, № 4. P. 408-417.

336. Nesterov S.V. et al. Contribution of the Collective Excitations to the Coupled Proton and Energy Transport along Mitochondrial Cristae Membrane in Oxidative Phosphorylation System // Entropy. 2022. Vol. 24, № 12. P. 1813.

337. Sharma P., Bhatti T.S. A review on electrochemical double-layer capacitors // Energy Convers. Manag. 2010. Vol. 51, № 12. P. 2901-2912.

338. Dlouhy O. et al. Modulation of non-bilayer lipid phases and the structure and functions of thylakoid membranes: effects on the water-soluble enzyme violaxanthin de-epoxidase // Sci. Rep. Nature Publishing Group, 2020. Vol. 10, № 1. P. 11959.

339. Deplazes E. et al. The effect of H3O+ on the membrane morphology and hydrogen bonding of a phospholipid bilayer // Biophys. Rev. 2018. Vol. 10, № 5. P. 1371-1376.

340. Wraight C.A. Chance and design—Proton transfer in water, channels and bioenergetic proteins // Biochim. Biophys. Acta BBA - Bioenerg. 2006. Vol. 1757, № 8. P. 886-912.

341. DeCoursey T. Voltage-Gated Proton Channels and Other Proton Transfer Pathways // Physiol. Rev. 2003. Vol. 83. P. 475-579.

342. Sakashita N., Ishikita H., Saito K. Rigidly hydrogen-bonded water molecules facilitate proton transfer in photosystem II // Phys. Chem. Chem. Phys. The Royal Society of Chemistry, 2020. Vol. 22, № 28. P. 15831-15841.

343. Borshchevskiy V. et al. True-atomic-resolution insights into the structure and functional role of linear chains and low-barrier hydrogen bonds in proteins // Nat. Struct. Mol. Biol. 2022. Vol. 29. P. 1-11.

344. Ikon N., Ryan R.O. Cardiolipin and mitochondrial cristae organization // Biochim. Biophys. Acta BBA - Biomembr. 2017. Vol. 1859, № 6. P. 1156-1163.

345. Beyer K., Klingenberg M. ADP/ATP carrier protein from beef heart mitochondria has high amounts of tightly bound cardiolipin, as revealed by phosphorus-31 nuclear magnetic resonance // Biochemistry. American Chemical Society, 1985. Vol. 24, № 15. P. 3821-3826.

346. Paradies G. et al. Reactive oxygen species affect mitochondrial electron transport complex I activity through oxidative cardiolipin damage // Gene. 2002. Vol. 286, № 1. P. 135-141.

347. Paradies G. et al. Reactive oxygen species generated by the mitochondrial respiratory chain affect the complex III activity via cardiolipin peroxidation in beef-heart submitochondrial particles // Mitochondrion. 2001. Vol. 1, № 2. P. 151-159.

348. Paradies G. et al. The effect of reactive oxygen species generated from the mitochondrial electron transport chain on the cytochrome c oxidase activity and on the cardiolipin content in bovine heart submitochondrial particles // FEBS Lett. 2000. Vol. 466, № 2-3. P. 323-326.

349. Kunji E.R.S., Ruprecht J.J. The mitochondrial ADP/ATP carrier exists and functions as a monomer // Biochem. Soc. Trans. 2020. Vol. 48, № 4. P. 1419-1432.

350. Joubert F., Puff N. Mitochondrial Cristae Architecture and Functions: Lessons from Minimal Model Systems // Membranes. 2021. Vol. 11, № 7. P. 465.

351. Kooijman E.E. et al. Magic angle spinning 31P NMR spectroscopy reveals two essentially identical ionization states for the cardiolipin phosphates in phospholipid liposomes // Biochim. Biophys. Acta BBA - Biomembr. 2017. Vol. 1859, № 1. P. 61-68.

352. Griesbauer J., Wixforth A., Schneider M.F. Wave Propagation in Lipid Monolayers // Biophys. J. 2009. Vol. 97, № 10. P. 2710-2716.

353. Heimburg T., Jackson A.D. On soliton propagation in biomembranes and nerves // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2005. Vol. 102, № 28. P. 9790-9795.

354. Kadantsev V.N., Goltsov A.N. Collective dynamics of domain structures in liquid crystalline lipid bilayers: 4 // Russ. Technol. J. 2022. Vol. 10, № 4. P. 44-54.

355. Srere P.A., Mosbach K. Metabolic Compartmentation: Symbiotic, Organellar, Multienzymic, and Microenvironmental // Annu. Rev. Microbiol. 1974. Vol. 28, № 1. P. 61-84.

356. Zaslavsky B.Y., Uversky V.N. In Aqua Veritas: The Indispensable yet Mostly Ignored Role of Water in Phase Separation and Membrane-less Organelles // Biochemistry. American Chemical Society, 2018. Vol. 57, № 17. P. 2437-2451.

357. Azaldegui C.A., Vecchiarelli A.G., Biteen J.S. The Emergence of Phase Separation as an Organizing Principle in Bacteria // Biophys. J. Elsevier, 2020. Vol. 0, № 0.

358. Crowe C.D., Keating C.D. Liquid-liquid phase separation in artificial cells // Interface Focus. Royal Society, 2018. Vol. 8, № 5. P. 20180032.

359. Ladouceur A.-M. et al. Clusters of bacterial RNA polymerase are biomolecular condensates that assemble through liquid-liquid phase separation // Proc. Natl. Acad. Sci. National Academy of Sciences, 2020. Vol. 117, № 31. P. 18540-18549.

360. Alberti S., Dormann D. Liquid-Liquid Phase Separation in Disease // Annu. Rev. Genet. 2019. Vol. 53, № 1. P. 171-194.

361. Ribeiro S.S. et al. The synergic effect of water and biomolecules in intracellular phase separation: 9 // Nat. Rev. Chem. Nature Publishing Group, 2019. Vol. 3, № 9. P. 552-561.

362. Fisher R.S., Elbaum-Garfinkle S. Tunable multiphase dynamics of arginine and lysine liquid condensates: 1 // Nat. Commun. Nature Publishing Group, 2020. Vol. 11, № 1. P. 4628.

363. Buchan J.R., Parker R. Eukaryotic Stress Granules: The Ins and Outs of Translation // Mol. Cell. Elsevier, 2009. Vol. 36, № 6. P. 932-941.

364. Wippich F. et al. Dual specificity kinase DYRK3 couples stress granule condensation/dissolution to mTORC 1 signaling // Cell. 2013. Vol. 152, № 4. P. 791-805.

365. Guillén-Boixet J. et al. RNA-Induced Conformational Switching and Clustering of G3BP Drive Stress Granule Assembly by Condensation // Cell. Elsevier, 2020. Vol. 181, № 2. P. 346-361.e17.

366. Iserman C. et al. Condensation of Dedlp Promotes a Translational Switch from Housekeeping to Stress Protein Production // Cell. Elsevier, 2020. Vol. 181, № 4. P. 818-831.e19.

367. Bussi C. et al. Stress granules plug and stabilize damaged endolysosomal membranes: 7989 // Nature. Nature Publishing Group, 2023. Vol. 623, № 7989. P. 1062-1069.

368. Zwicker D. et al. Centrosomes are autocatalytic droplets of pericentriolar material organized by centrioles // Proc. Natl. Acad. Sci. National Academy of Sciences, 2014. Vol. 111, № 26. P. E2636-E2645.

369. Woodruff J.B. et al. The Centrosome Is a Selective Condensate that Nucleates Microtubules by Concentrating Tubulin // Cell. 2017. Vol. 169, № 6. P. 1066-1077.e10.

370. King M.R., Petry S. Phase separation of TPX2 enhances and spatially coordinates microtubule nucleation: 1 // Nat. Commun. Nature Publishing Group, 2020. Vol. 11, № 1. P. 270.

371. Kosik K.S., Han S. Tau Condensates // Adv. Exp. Med. Biol. 2019. Vol. 1184. P. 327-339.

372. Tan R. et al. Microtubules gate tau condensation to spatially regulate microtubule functions: 9 // Nat. Cell Biol. Nature Publishing Group, 2019. Vol. 21, № 9. P. 1078-1085.

373. Hernández-Vega A. et al. Local Nucleation of Microtubule Bundles through Tubulin Concentration into a Condensed Tau Phase // Cell Rep. 2017. Vol. 20, № 10. P. 2304-2312.

374. Luo Y., Na Z., Slavoff S.A. P-Bodies: Composition, Properties, and Functions // Biochemistry. American Chemical Society, 2018. Vol. 57, № 17. P. 2424-2431.

375. Teixeira D. et al. Processing bodies require RNA for assembly and contain nontranslating mRNAs // RNA. 2005. Vol. 11, № 4. P. 371-382.

376. Kiebler M.A., Bassell G.J. Neuronal RNA Granules: Movers and Makers // Neuron. 2006. Vol. 51, № 6. P. 685-690.

377. Pushpalatha K.V., Besse F. Local Translation in Axons: When Membraneless RNP Granules Meet Membrane-Bound Organelles // Front. Mol. Biosci. 2019. Vol. 6. P. 129.

378. Brangwynne C.P. et al. Germline P Granules Are Liquid Droplets That Localize by Controlled Dissolution/Condensation // Science. American Association for the Advancement of Science, 2009. Vol. 324, № 5935. P. 1729-1732.

379. Chuma S. et al. Ultrastructural characterization of spermatogenesis and its evolutionary conservation in the germline: germinal granules in mammals // Mol. Cell. Endocrinol. 2009. Vol. 306, № 1-2. P. 17-23.

380. Patel P.H., Barbee S.A., Blankenship J.T. GW-Bodies and P-Bodies Constitute Two Separate Pools of Sequestered Non-Translating RNAs // PLOS ONE. Public Library of Science, 2016. Vol. 11, № 3. P. e0150291.

381. Buckingham M., Liu J.-L. U bodies respond to nutrient stress in Drosophila // Exp. Cell Res. 2011. Vol. 317, № 20. P. 2835-2844.

382. Feric M. et al. Coexisting Liquid Phases Underlie Nucleolar Subcompartments // Cell. Elsevier, 2016. Vol. 165, № 7. P. 1686-1697.

383. Celetti G. et al. The liquid state of FG-nucleoporins mimics permeability barrier properties of nuclear pore complexes // J. Cell Biol. 2019. Vol. 219, № e201907157.

384. Strom A.R. et al. Phase separation drives heterochromatin domain formation: 7662 // Nature. Nature Publishing Group, 2017. Vol. 547, № 7662. P. 241-245.

385. Larson A.G. et al. Liquid droplet formation by HP1a suggests a role for phase separation in heterochromatin: 7662 // Nature. Nature Publishing Group, 2017. Vol. 547, № 7662. P. 236-240.

386. Duronio R.J., Marzluff W.F. Coordinating cell cycle-regulated histone gene expression through assembly and function of the Histone Locus Body // RNA Biol. Taylor & Francis, 2017. Vol. 14, № 6. P. 726-738.

387. Nizami Z., Deryusheva S., Gall J.G. The Cajal Body and Histone Locus Body // Cold Spring Harb. Perspect. Biol. 2010. Vol. 2, № 7.

388. Navascues J. et al. Targeting SMN to Cajal bodies and nuclear gems during neuritogenesis // Chromosoma. 2004. Vol. 112, № 8. P. 398-409.

389. Biamonti G., Vourc'H C. Nuclear stress bodies. // Cold Spring Harb Perspect Biol. 2010. Vol. 2, № 6. P. a000695.

390. Aly M.K. et al. Two distinct nuclear stress bodies containing different sets of RNA-binding proteins are formed with HSATIII architectural noncoding RNAs upon thermal stress exposure // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2019. Vol. 516, № 2. P. 419-423.

391. Li L. et al. Dynamic Nature of Cleavage Bodies and Their Spatial Relationship to DDX1 Bodies, Cajal Bodies, and Gems // Mol. Biol. Cell. 2006. Vol. 17, № 3. P. 1126-1140.

392. Li L., Monckton E.A., Godbout R. A Role for DEAD Box 1 at DNA Double-Strand Breaks // Mol. Cell. Biol. American Society for Microbiology Journals, 2008. Vol. 28, № 20. P. 64136425.

393. Schul W. et al. The RNA 3' cleavage factors CstF 64 kDa and CPSF 100 kDa are concentrated in nuclear domains closely associated with coiled bodies and newly synthesized RNA // EMBO J. 1996. Vol. 15, № 11. P. 2883-2892.

394. Spector D.L., Lamond A.I. Nuclear Speckles // Cold Spring Harb. Perspect. Biol. 2011. Vol. 3, № 2.

395. Galganski L., Urbanek M.O., Krzyzosiak W.J. Nuclear speckles: molecular organization, biological function and role in disease // Nucleic Acids Res. 2017. Vol. 45, № 18. P. 1035010368.

396. Fox AH. et al. Paraspeckles: a novel nuclear domain // Curr. Biol. CB. 2002. Vol. 12, № 1. P. 13-25.