Структурно-функциональная организация белков крови и некоторых других внеклеточных жидкостей рыб тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.10, доктор биологических наук Андреева, Алла Михайловна

  • Андреева, Алла Михайловна
  • доктор биологических наукдоктор биологических наук
  • 2008, БорокБорок
  • Специальность ВАК РФ03.00.10
  • Количество страниц 272
Андреева, Алла Михайловна. Структурно-функциональная организация белков крови и некоторых других внеклеточных жидкостей рыб: дис. доктор биологических наук: 03.00.10 - Ихтиология. Борок. 2008. 272 с.

Оглавление диссертации доктор биологических наук Андреева, Алла Михайловна

Введение.

Глава 1. Материалы и методы исследований.

1.1 .Материалы. Объекты исследования.

1.1.1.Рыб ы.

1.1.2. Белки.>.

1.2. Методы исследований.

1.2.1. Постановка внутривидовых и межродовых скрещиваний леща, плотвы и синца.

1.2.2. Морфологический анализ потомства от индивидуальных скрещиваний рыб.

1.2.3. Отбор проб крови и интерстициальной жидкости.

1.2.4. Электрофоретические методы анализа белков и нуклеиновых кислот.

1.2.5. Хроматографические методы анализа белков.

1.2.6. Разные методы.

1.2.7. Выделение и очистка белков.

Глава 2. Внеклеточные белки в раннем развитии рыб.

2.1. Литературный обзор.

2.2. Результаты исследований.

2.2.1. Идентификация белка липовителлина.

2.2.2. Липовителлин как резервный, структурный и пластический белок.

2.2.3. Определение времени проявления зародышевых генов.

2.2.4. Липовителлин как регулятор раннего развития.

2.2.4.1. Характер проявления родительских аллелей зародышевых генов с разным временем экспрессии в раннем развитии гибридов Б] леща, плотвы и синца.

2.2.4.2. Динамика распределения субстратспецифической активности между изоферментами в ходе развития зародышей рыб.

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Ихтиология», 03.00.10 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Структурно-функциональная организация белков крови и некоторых других внеклеточных жидкостей рыб»

Актуальность проблемы

Эволюция рыб охватывает несколько геологических эпох. Пережив глобальные изменения климата Земли, рыбы заняли господствующую позицию в Мировом океане, превзойдя по числу видов все другие группы позвоночных (Берг, 1938; Никольский, 1963; Расс, 1977). Эволюционный и экологический успех рыб обеспечен, прежде всего, эффективными механизмами стабилизации внутренней жидкой среды организма, включающей плазму крови, интерстициальную и некоторые другие внеклеточные жидкости (Gamble, 1954; Строганов, 1962; Thorson et al., 1967; lutz, Robertson, 1971; Шмидт-Ниельсен, 1982; Немова, 1992; Новиков, 2000; Озернюк, 2003).

Основной функцией внутренней жидкой среды организма является поддержание оптимальных осмотических отношений внутри организма и с внешней средой. Роль осмотически активных компонентов крови рыб выполняют соли, мочевина и триметиламиноксид (Строганов, 1962; Хлебович, 1974; Наточин, 1979; Шмидт-Ниельсен, 1982; Hegar, Hanke, 1982; Aas-Hansen et al., 2005; Veillette et al., 2005). Белки плазмы крови обеспечивают распределение внеклеточной жидкости организма между внутри- и внесосудистым компартментами и, помимо специфических функций, участвуют в пластическом обмене и транспорте ряда соединений (Строганов, 1962; Share, Claybaugh, 1972; Уайт и др., 1981; Wells et al., 2003).

Современные представления о белках плазмы крови и их транскапиллярном обмене у высших позвоночных основаны на модели крупных белков-мономеров (Klotz et al., 1975; Шульц, Ширмер, 1982), способных проникать в интерстициальное пространство в некоторых отделах микроциркуляционного русла ввиду функциональной разнокачественности капилляров в отношении белков (Pappenheimer, 1953; Landis, Pappenheimer, 1963; Zweifach, Intaglietta, 1968; Peterson et al., 1972; Поленов, Дворецкий, 1976; Осборн, 1978).

Белки крови рыб поставлены в условия постоянного осмотического взаимодействия с жидкостями организма и внешней среды, уровень минерализации которой, особенно в случае пресных вод, может существенно колебаться (Шилов, 1985). Поэтому способ организации белков крови и их распределение во внеклеточной жидкости организма подчинены цели быстрой стабилизации водного обмена in situ. Несмотря на то, что исследования физико-химических свойств отдельных белков крови охватывают представителей разных отрядов рыб (Herschberger, 1970; Valenta et al., 1976, 1977; Купер, 1980; Чихачев, 1982; Кирпичников, 1987; Зорин и др., 1994; Mestel, 1996), сведения об участии белков в стабилизации водного обмена немногочисленны (Строганов, 1962; Чихачев, Цветненко 1979; Цветненко, 1986, 1989, 1990; Чалов, Лукьяненко, 1989), а систематических исследований способов организации и интеграции белков крови на рыбах не проводилось. Между тем, выявленные особенности организации геномов высших позвоночных и рыб (Volff, 2005) косвенно позволяют предположить существенные различия их белков, так как организация белковых систем отражает характер генома (Патрушев, 2004).

Изучение структурно-функциональных особенностей белков крови и других внеклеточных жидкостей рыб дополнит имеющиеся представления о способах организации и интеграции белков крови, а также их участии в стабилизации водного и пластического обмена как у рыб, так и у позвоночных в целом.

Цель и задачи исследования

Цель работы состояла в исследовании структурно-функциональной организации и механизмов интеграции белков крови и других внеклеточных жидкостей организма у рыб из разных таксономических и экологических групп.

В работе решались следующие задачи:

1. Оценить структурно-функциональное разнообразие белков крови и других внеклеточных жидкостей организма на разных этапах онтогенеза, в разных таксономических и экологических группах рыб.

2. Выявить механизмы формирования структурно-функционального разнообразия белков крови у рыб с разным таксономическим и экологическим статусом.

3. Рассмотреть факторы внешней и внутренней среды, влияющие на организацию белков (мономеры/олигомеры) и уровень их специализации.

4. Исследовать механизмы интеграции белков внутренней жидкой среды организма на примере костистых рыб.

5. Оценить значение появления в эволюции Pisces у костистых рыб мобильных белковых систем крови, состоящих из белков, способных к межмолекулярным взаимодействиям с образованием комплексов, диссоциирующих на полипептидные цепи в ходе транскапиллярного обмена при адаптациях к солености.

Основные положения работы, выносимые на защиту

1. В период раннего развития до появления кровеносной системы и интраваскулярных белков внеклеточный белок липовителлин может участвовать в формировании внутренней жидкой среды зародыша как пластический и регуляторный белок.

2. Структурно-функциональная организация интраваскулярных белков у рыб из разных таксономических групп имеет множественный характер. Способ организации белковых систем крови обусловлен такими факторами внешней и внутренней среды как уровень минерализации водной среды обитания и особенности молекулярной организации гемоглобина соответственно.

3. Стабилизация водного обмена у костистых рыб достигается при участии белковых комплексов плазмы крови, способных к диссоциации на составляющие их полипептидные цепи в ходе транскапиллярного обмена, а также за счет других механизмов, в том числе, избирательной проницаемости стенок капилляров для разных белков плазмы крови.

Теоретическое значение и научная новизна работы

Обоснована концепция о существенных структурно-функциональных отличиях белков крови высших позвоночных и рыб, а также высоком уровне структурно-функционального разнообразия белков крови у Pisces : у рыб из первичных таксонов белки представлены специализированными мономерами; у костистых рыб - полифункциональными мономерами и олигомерами, способными к межмолекулярным взаимодействиям и проникающими с помощью механизма избирательной проницаемости через стенку капилляра в интерстициальное пространство, претерпевая при этом структурные преобразования. Выявлен универсальный алгоритм структурных трансформаций альбуминового комплекса при адаптациях у костистых рыб.

Установлено, что внешним фактором, способствующим появлению белков-олигомеров в крови пресноводных костистых рыб, может быть колебание уровня минерализации воды; внутренним фактором, определяющим снижение специализации белков, - неустойчивость структуры гемоглобина к дестабилизирующим факторам.

Аргументируется подход к белку желтка липовителлину не только как внеклеточному резервному и пластическому белку, но и как регулятору раннего развития, оказывающему влияние на характер проявления зародышевых генов.

Обоснована концепция стабилизации водного обмена у пресноводных костистых рыб за счет трех основных механизмов: 1. поддержания функциональной однородности капилляров разного типа, формирующих тканевые жидкости по типу фильтратов плазмы, 2. избирательной проницаемости стенок капилляров для разных белков с учетом физиологических условий и специфики метаболизма клеток тканей in situ, и 3. структурных преобразований белкового олигомерного комплекса, названного нами «челнок», по типу диссоциации в ходе транскапиллярного обмена.

Предложена модель стабилизации водного обмена у рыб, предусматривающая первоначальное существование у предковых форм во внеклеточной жидкой среде организма отдельных полипептидных цепей, которые в ходе освоения рыбами пресных вод объединялись в белковые комплексы.

Практическое значение работы

Результаты и выводы работы могут быть использованы для развития фундаментальных исследований водного обмена у позвоночных, а также для работ в сфере рационального природопользования, в практике рыборазведения и при разработке систем контроля и мониторинга. Экспресс-метод определения устойчивости гемоглобина к дегидратации можно использовать в качестве критерия принадлежности хрящевых ганоидов к проходным и туводным формам, метод выявления структурных преобразований комплекса сывороточных альбуминов - в качестве теста на подготовленность производителей к нересту и контроля условий содержания рыб, анализ режима кроветворения - для разработки оптимальных условий содержания рыб. Материалы о структурно-функциональном разнообразии белков рыб и механизмах стабилизации их водного обмена могут использоваться в курсах лекций для студентов.

Апробация работы. Основные положения работы докладывались и обсуждались на VI Всесоюзной Конференции по экологической физиологии и биохимии рыб (Вильнюс, 1985), Всероссийской Конференции «Возрастная и экологическая физиология рыб» (Борок, 1998), IX Всесоюзном Совещании по эволюционной физиологии (Ленинград, 1986), I Симпозиуме по экологической биохимии рыб (Ярославль-Ростов, 1987), IX Международном Европейском Конгрессе Ихтиологов (Триест, 1997), X Международном Европейском Конгрессе Ихтиологов (Прага, 2001), Всероссийской Конференции «Современные проблемы водной токсикологии» (Борок, 2002), Всероссийской научно-практической Конференции «Экологические проблемы уникальных природных и антропогенных ландшафтов» (Ярославль, 2006), 2ой научной Конференции Стран СНГ «Современные проблемы физиологии и биохимии водных организмов» (Петрозаводск, 2007).

Публикации. По теме диссертации опубликовано 32 работы, из них 8 статей в рецензируемых научных журналах, утвержденных ВАК. 1 статья по коэффициенту цитирования вошла в БД CSA.

Личный вклад автора. Все диссертационные материалы получены непосредственно автором или под руководством автора. Оригинальные подходы к интерпретации данных, обобщение и систематизация результатов выполнены автором полностью. Работа выполнена на базе ЦКП «Молекулярные технологии» ИБВВ РАН.

Считаю своим долгом выразить признательность д.б.н., проф. В.И. Лукьяненко за предложенную тему исследований по идентификации белков крови рыб и к.б.н. Ю.В.Слынько за организацию работ по получению отдаленных гибридов рыб, а также искреннюю благодарность за проявленное д.б.н., проф. внимание к работе и поддержку д.б.н., проф.

Г.Г. Новикову

Н.Д. Озернюку, д.б.н., проф. В.Н. Яковлеву, д.б.н., проф. Н.Б. Гусеву и чл.корр. РАН Л.И. Корочкину.

Структура и объем работы. Работа состоит из введения, 6 глав, заключения, выводов, списка литературы. Диссертация изложена на 271 страницах и включает 90 рисунков и К) таблиц. Список литературы содержит 342 источников, из них 142 на английском языке.

Похожие диссертационные работы по специальности «Ихтиология», 03.00.10 шифр ВАК

Заключение диссертации по теме «Ихтиология», Андреева, Алла Михайловна

ВЫВОДЫ

1. Выявлена множественность типов структурно-функциональной организации белковых систем крови у рыб: белковые системы у хрящевых рыб и хрящевых ганоидов высокодифференцированы, и состоят из специализированных мономерных белков, у костистых рыб -высокодифференцированы и состоят из слабоспециализированных белков с мономерной и олигомерной организацией.

2. Наиболее сложно организованы белковые системы крови у пресноводных костистых рыб. Они состоят из полифункциональных белков-мономеров и олигомеров со сложной поверхностной структурой, способных к межмолекулярным взаимодействиям с образованием комплексов и перестройкам при адаптациях in situ, что характеризует их как динамичные системы.

3. Внешним фактором, способствующим появлению в крови пресноводных костистых рыб белков-олигомеров, является колебание уровня солености воды. Внутренним фактором, определяющим снижение специализации белков, являются особенности молекулярной организации гемоглобина.

4. Основным внеклеточным белком зародыша до появления кровеносной системы является липовителлин, который участвует в формировании внутренней среды зародыша как резервный, питательный и регуляторный белок.

5. Транскапиллярный обмен белков плазмы крови у пресноводных костистых рыб обеспечен особенностями стенок капилляров, которые не обладают свойством молекулярного сита, но проявляют избирательную проницаемость для различных белков плазмы.

6. В стабилизации водного обмена у пресноводных костистых рыб принимают участие белковые комплексы плазмы крови, способные к перестройкам в ходе транскапиллярного обмена.

7. Выявлен универсальный алгоритм структурных трансформаций олигомерного комплекса крови в ходе транскапиллярного обмена при подготовке карповых рыб к нересту и адаптациях к солености, заключающийся в процессах диссоциации комплекса на составляющие его полипептидные цепи.

8. Организацию альбуминовой фракции интерстициальной жидкости тюльки в виде отдельных полипептидных цепей - мономеров, объединенных во внутрисосудистом пространстве в белковые комплексы, можно рассматривать в качестве исходной модели организации внеклеточных белков у костистых рыб.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Сравнение особенностей организации и интеграции белков плазмы крови у рыб и высших позвоночных выявило их существенные различия. У млекопитающих низкомолекулярная фракция плазмы крови представлена крупными специализированными белками, состоящими из 1 полипептидной цепи - мономерами, которые фильтруются через стенку капилляра в определенных отделах капиллярного русла. У рыб организация белков крови и их распределение по внеклеточным жидким компартментам формировались в соответствии с особенностями их внутренней среды и среды обитания. Для водных животных одним из основных лимитирующих факторов является соленость (Одум, 1975). Поэтому белковые системы крови рыб организованы в соответствии, прежде всего, с уровнем минерализации внешней водной среды и солевым составом внутренней жидкой среды (Хлебович, 1974). У хрящевых рыб и хрящевых ганоидов сформировались высокодифференцированные белковые системы крови, состоящие из специализированных белков, их низкомолекулярные фракции представлены исключительно мономерными белками. У пресноводных костистых рыб белковые системы крови сформированы из полифункциональных мономерных и олигомерных белков, состоящих из 10 и более полипептидных цепей; белки способны проникать через стенку капилляра с помощью механизма избирательной проницаемости в тканевые жидкости, в которых олигомеры могут диссоциировать на полипептидные цепи при адаптациях к пограничным для пресноводных рыб показателям солености. Поскольку белкам пресноводных рыб в силу гипертоничности внутренних биологических жидкостей в пресных водах не угрожает дегидратация, а наоборот, организм постоянно откачивает лишнюю воду, то образование белковых комплексов регулирует распределение внеклеточной жидкости организма, что способствует быстрой стабилизации водного обмена. В крови морских костистых рыб белковых комплексов не обнаружено. Морским видам в условиях гипертоничной внешней среды для удержания воды в организме, возможно, «выгоднее» иметь в крови больше небольших белков-мономеров, так как образование белковых агрегатов снизило бы онкотическое давление крови.

Приобретение пресноводными костистыми рыбами механизма быстрой «подгонки» онкотического давления внеклеточных жидкостей организма до оптимальных in situ показателей за счет диссоциации олигомерных комплексов, несомненно, не могло не способствовать высокой приспособляемости этой группы рыб и освоению ими новых экологических ниш. С другой стороны, учитывая историческое прошлое костистых рыб, предположительно связанное с длительной фазой жизни в море и дальнейшим освоением пресных вод (Ромер, Парсонс, 1992), а также предположение о формировании первичных биохимических систем при солености выше 5-8%0, но близкой к ней (Хлебович, 1974), более вероятно принять в качестве исходной модели существование во внеклеточной жидкой среде рыб отдельных полипептидных цепей, которые в ходе освоения рыбами пресных вод объединялись в белковые комплексы. Данная точка зрения подкрепляется обнаружением универсального типа распределения белков крови у тюльки, заключающегося в отсутствии белковых комплексов в интерстициальной жидкости и их сохранении в плазме крови.

Среди Pisces костистые рыбы занимают особое положение, которое определяется их биологическими особенностями, такими как высокая плодовитость и приспособляемость, многообразие экологических ниш. Эти особенности требуют высокого уровня генетической изменчивости, свободной рекомбинации генов, возможной при их слабом сцеплении (Кирпичников, 1987). Обнаруженная нами у белков костистых рыб способность к межмолекулярным взаимодействиям и структурным перестройкам, а также низкий уровень специализации белков, не исключают преобразований во взаимных отношениях структурных генов в сторону ослабления их сцепления. Данное предположение косвенно подтверждают сведения о наличии в геномах костистых рыб множественных семейств транспозонов, индуцирующих генетические перестройки (Volff, 2005), определяющих динамичный характер геномов костистых рыб. Поскольку организация белков так или иначе отражает характер генома (Патрушев, 2004), то динамичные белковые системы костистых рыб вполне могут быть следствием динамичной организации их геномов. Однако, фундаментальные проблемы взаимосвязи характера генома и организации белковых систем требуют специального рассмотрения. Тем не менее, благодаря динамичным и способным перестраиваться белковым системам крови, костистые рыбы максимально оптимизировали свой водно-солевой и пластический обмен, что не могло не увеличить шансы этой группы рыб на освоение новых ниш и в целом определить их экологический и эволюционный успех.

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Андреева, Алла Михайловна, 2008 год

1. Аббасов Р.Ю., Гаджиев Р.В., Крючков В.И. Исследование изменений сывороточного белка и гемоглобина у самок куриинского лосося {Salmo trutta caspius Kessq.) при выдерживании в заводских условиях // Известия АН АзССР. 1988. №5. С.111-116.

2. Абелев Г.И. Основы иммунитета // Соросов. Образоват. Журн. 1996. №5. С.4-11.

3. Адамова Л.Г., Новиков Г.Г. Исследование белкового состава сыворотки крови растительноядных рыб // Биол.науки.1973. №5.С.44-49.

4. Алахов Ю.Б. Двумерный электрофорез белков в полиакриламидном геле // Электрофоретические методы анализа белков. Новосибирск: Наука. 1981. С. 57-63.

5. Александров В.Я. Реактивность клеток и белки. Л.: Наука. 1985. 318с.

6. Альберте Б., Брей Д., Льюис Дж., Рэфф М., Роберте К., Уотсон Дж. Молекулярная биология клетки. В 5-ти томах. М.: Мир. 1986.

7. Алтухов Ю.П. Генетические процессы в популяциях. М.: Наука. 1983. 278с.

8. Андреева A.M. Сходство и различие в связывании бромкрезолового пурпурного сывороточными альбуминами осетровых и костистых рыб // Тезисы докладов VI Всесоюзн. Конф. по экологической физиологии и биохимии рыб. Вильнюс. 1985. С.6.

9. Андреева A.M. Идентификация сывороточного альбумина и изучение некоторых его физико-химических свойств у представителей семейств Acipenseridae и Cyprinidae // Инф. Бюлл. ИБВВ АН СССР. 1986а. №69. С.36-39.

10. Андреева A.M. Физико-химические свойства сывороточных белков хрящевых рыб на примере катрана // Тезисы сообщений IX Всесозн. Совещ. по эволюционной физиологии. Л.: Наука. 19866. СЛ 3-14.

11. Андреева A.M. О структуре гемоглобина некоторых видов семейства Acipenseridae // Инф. Бюлл. ИБВВ АН СССР. 1987а. №75. С.33-36.

12. Андреева A.M. Устойчивость гемоглобина осетровых рыб к дегидратирующему действию сульфата аммония // Инф. Бюлл. ИБВВ АН СССР. 19875. №76. С.56-59.

13. Андреева A.M. Идентификация сывороточных трансферринов леща и стерляди // Материалы I Симп. по экол. биохимии рыб. Ярославль. 1987в. С.8-10.

14. Андреева A.M. О роли сиаловых кислот в создании гетерогенности трансферринов стерляди и леща // Материалы I Симп. по экол. биохимии рыб. Ярославль. 1987г. С.10-11.

15. Андреева A.M. Физико-химические свойства сывороточного альбумина крови осетрообразных и карпообразных рыб на примере стерляди и леща // Физиология и биохимия гидробионтов. 1987d. С.108-114.

16. Андреева A.M. Физико-химические свойства основных групп белков крови у различных по экологии и таксономическому положению представителей хрящевых, хрящевых ганоидов и костистых рыб: Автореф. дис. . канд.биол.наук. Борок, 1997. 24с.

17. Андреева A.M. Структурно-функциональная организация альбуминовой системы крови рыб // Вопр. ихтиологии. 1999. Т. 39. №6. С. 825-832.

18. Андреева A.M., Басова Е.Е., Слынъко Ю.В. Особенности экспрессии LDH в развитии плотвы, леща, синца и их гибридов Fj // Тезисы докладов XIV Всерос. мол. научной конф. «Актуальные проблемы биологии и экологии». Сыктывкар: СГУ. 2000а. Т.2. С.12-13.

19. Андреева A.M. Сывороточные пероксидазы рыб // Вопр. ихтиологии. 2001а. Т. 41. №1. С. 113-121.

20. Андреева A.M. Сывороточные у-глобулины рыб // Вопр. ихтилогии. 20015. Т. 41. №4. С. 550-556.

21. Андреева A.M. Изменения белковой системы крови леща накануне нереста // Экол. проблемы онтогенеза рыб: физиолого-биохимические аспекты. М.: МГУ. 2001в. С. 35-46.

22. Андреева A.M., Карабанов Д.П. Биохимические маркеры раннего развития реципрокных гибридов первого поколения леща и плотвы // Тезисы докл. 14 Всерос. мол. науч. конф. «Актуальные проблемы биологии и экологии». Сыктывкар: СГУ. 2003. С.2-3.

23. Андреева A.M. Особенности проявления генов лактатдегидрогеназы в раннем развитии леща Abramis brama (L.), плотвы Rutilus rutilus (L.) и их реципрокных гибридов Fi // Вопр. ихтиологии. 2005а. Т.45.№З.С.411-417.

24. Андреева A.M. Особенности формирования изоферментных спектров лактатдегидрогеназы в раннем развитии плотвы Rutilus rutilus (L.) // Вопр. ихтиологии. 20056. Т.45. №2. С.277-282.

25. Андреева A.M. Особенности проявления генов аспартатаминотрансферазы в раннем развитии леща Abramis brama (L). плотвы Rutilus rutilus (L.), синца (A.balltrus (L.) и их межродовых гибридов Fi// Онтогенез. 2007. Т.38. №1.С.1-8.

26. Андреева A.M. Влияние дестабилизирующих факторов на структурно-функциональные показатели гемоглобина туводных и проходных рыб // Журн. эвол. биох и физиол. 2006а.Т.42. №6. С.537-543.

27. Андреева A.M., Чалов Ю.П., Рябцева И.П. Особенности распределения белков плазмы между специализированными компартментами внутренней среды на примере карпа Cyprinus carpió (L.) // Журн. эвол. биох и физиол. В печ.

28. Андреева A.M., Рябцева И.П., Большаков В.В. Анализ проницаемости капилляров разных отделов микроциркуляторной системы для белков плазмы у некоторых представителей костистых рыб // Журн. эвол. биох и физиол. В печ.

29. Астауров Б.Л. Проблемы общей биологии и генетики. М.: Наука. 1979. 293с.

30. Аттер Ф.М., Эберсолд П., Уингнс Г. Интерпретация генетической изменчивости, выявляемой методом электрофореза // Популяционная генетика и управление рыбным хозяйством. М.: ВО «Агропромиздат». 1991. 353с.

31. Байер Е.М. Некоторые данные о применении метода Лоури в зависимости от различных условий определения белка // Лаб.дело. 1976. №10. С.590.

32. Балахнин И.А., Галаган Н.П., Лукъяненко В.К, Попов A.B. О генетиченском полиморфизме некоторых компонентов крови у рыб (на примере осетровых и карповых) // Докл.АН СССР. 1972. .204. №5. С. 12501251.

33. Баранов O.K. Иммунохимический анализ эволюции белков // Успехи совр.биол. 1982. Т.74. Вып. 3(6). С.420-438.

34. Башунова Н.И. Биология и рыбохозяйственное значение жереха, акклиматизированного в озере Балхаш: Автореф.дис. . .канд.биол.наук. Л., 1974. 17 с.

35. Безруков В.Ф. Изоферменты эстераз белого амура и их изменчивость // Цитол.и генетика. 1987.Т.21. №4. С.293-297.

36. Берг Л.С. 1938. Древнейшие пресноводные рыбы // «Природа». №7-8.

37. Берг Л.С. Рыбы пресных вод СССР и сопредельных стран. М.;Л.: Изд-во АН СССР. 1948. 4.1. 469с.

38. Берстон М. Гистохимия ферментов. М.: Мир, 1965. 464 с.

39. Богданов Л.В., Коваль Е.З., Черноиванов В.А. Рекомендации по использованию электрофоретических данных при межпопуляционных и межвидовых сравнениях. 1980. Владивосток. 68 с.

40. Васильев В.П. Эволюционная кариология рыб. М.:Наука, 1985. 297с.

41. Васнецов В.В. Этапы развития костистых рыб // Очерки по общим вопросам ихтиологии. М.-Л.: Изд-во АН СССР. 1953. С.207-217.

42. Веревкина И.В. , Точилкин АИ, Попова НА. Колориметрическийметод определения SH-групп и S-S-связей в белках при помощи 5,5 -дитиобис(2-нитробензойной) кислоты // Совр.методы в биохимии. Под ред.ОреховичаВ.Н. М.: Медицина, 1977. 223-231с.

43. Гаалъ Э., Медъеши Г., Верецкеи Л. Электрофорез в разделении биологических макромолекул. М.: Мир, 1982. 448 с.

44. Галактионов В.Г. Иммунология. М.: МГУ, 1998. 480с.

45. Гауровиц Ф. Иммунохимия и биосинтез антител. М.: Мир, 1969. 416с.

46. Гераскин П.П., Мишин Э.А. Изменение фракционного состава гемоглобина крови севрюги при смене среды обитания // I Симп. По экол.биох.рыб. Ярославль. 1987. С. 46-47.

47. Гинатулин A.A. Структура, организация и эволюция генома позвоночных. М. 1984. 290с.

48. Голованенко Л.Ф. Типы гемоглобина у мальков осетровых // Докл. АН СССР. 1963. Т. 151. №5. С.1236-1237.

49. Голованенко Л.Ф., Шуватова Т.В. Некоторые физиолого-биохимические показатели самок донского леща в период нерестовой миграции//Совр.вопр.экол.физиол.рыб. М.: Наука, 1979. С. 145-149.

50. Глушанкова М.А., Коробцова Н.С., Кусакина A.A. Использование теплоустойчивости белка при исследовании проявления генов альдолазы у гибридных зародышей рыб // Биохимическая генетика рыб. JL: Наука, 1973. С.76-84.

51. Детерман Г. Гель-хроматография. М.: Мир, 1970.

52. Джорджеску Д Пэунеску Е. Биохимические методы диагноза и исследования. Бухарест: Медицина, 1963. 499с.

53. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. Т. 1-3. М.: Мир, 1982.

54. Дислер H.H., Резниченко П.Н., Соин С.Г. Теория экологических групп рыб // в кн. Теоретические основы рыбоводства. М.: Наука, 1965. С.119-128.

55. Жукинский В.Н., Гош Р.И. Исследование жизнеспособности эмбрионов тарани и леща в зависимости от интенсивности энергообмена овулировавшей икры с целью разработки критериев оценки ее качества // Совр.вопр.экол.физиологии рыб. М.: Наука, 1979. С.124-137.

56. Жученко A.A., Каролъ А.Б. Рекомбинация в эволюции и селекции. М.: Наука, 1985. 400 с.

57. Игнатьева Г.М. Ранний эмбриогенез рыб и амфибий. М.: Наука, 1979. 175 с.

58. Зорин Н.А, Жабин С.Г., Лыкова О.Ф., Зорина В.Н., Белогорлова Т.Н., Чирикова Т.С. Сравнительное изучение физико-химических и антигенных свойств альбуминов человека и животных // Журн.сравн.биохимии и физиол. 1994. Т.30. №4. С. 505-511.

59. Зотин А.И. Физиология водного обмена у зародышей рыб и круглоротых. М.: АН СССР, 1961.

60. Иванова Н.Т. Атлас крови рыб (сравнительная морфология и классификация форменных элементов крови рыб). М.: Легкая и пищевая промышленность, 1982.184 с.

61. Игнатьева Г.М. Ранний эмбриогенез рыб и амфибий. М.: Наука, 1979. 175 с.

62. Ипатов В.В., Лукьяненко В.И. Сывороточные белки рыб: гетерогенность, структура и функции // Успехи совр.биол. 1979. Т.88. Вып. 1(4). С.108-124.

63. Иржак Л.И. Гемоглобины и их свойства. М.Наука, 1975. 240с.

64. Кавсан В.М., Золотухин С.Б. Структура генов глобинов человека //Мол. Биол. 1982. Т. 16. №1. С.5-27.

65. Камшилин И.Н., Лукьяненко В.И., Мишин Э.А., Попов A.B. Биохимический полиморфизм северо-каспийской севрюги // Осетровое хозяйство внутренних водоемов СССР. 1979. Астрахань. С.96-97.

66. Кангур А.К. Физиолого-биохимическая характеристика гонад леща // Совр. вопр. экол. физиол. рыб. М.: Наука, 1979. С. 168-174.

67. Карнаухов Г. И. Гаптогллобины у некоторых рыб Дальневосточного комплекса//Инф. Бюлл. ИБВВ АН СССР. №76. С.53-55.

68. Кузьмин Е.В. Альбуминовая система сыворотки крови осетрообразных в речной период жизни // Вопросы ихтиологии. 1996. Т.36. №1. С.101-108.

69. Кимура М. Молекулярная эволюция: теория нейтральности. М.: Мир, 1985. 394с.

70. Кирпичников B.C. Генетика и селекция рыб. Д.: Наука, 1987. 520с.

71. Кирсипуу А., Лаугасте К. О сезонных изменениях белкового обмена у леща// Совр. вопр. экол. физиол. рыб. М.: Наука, 1979. С.174-179.

72. Клячко О.С., Озернюк Н.Д. Изменение функциональных и структурных особенностей изоферментов лактатдегидрогеназы на разных стадиях онтогенеза Danio rerio II Онтогененз. 2001. Т. 32. №5. С. 374-376.

73. Кондратьева Т.П. Содержание общего белка в тканях хрящевых и костистых черноморских рыб в различные периоды годового цикла // Вопр. Эвол. Физиол. Тез. докл. IXBcec. совещ. Л.: Наука, 1986. С. 134.

74. Конюхов Б.В. Генетика развития позвоночных. М.: Наука, 1980. 291 с.

75. Коржуев П.А. О биохимических аспектах обмена веществ у рыб // Совр. вопр. экол. физиол. рыб. М.Наука, 1979. С.11-19.

76. Корочкин Л.И. Взаимодействие генов в развитии. М.: Наука, 1976а. 276с.

77. Корочкин Л.И. Генетика изоферментов и развитие // Онтогенез. 19765. Т.7. №1. С.3-17.

78. Корочкин Л.И. Гипотеза о временном принципе организации генных систем, регулирующих индивидуальное развитие // Исследования по генетике. Л.: ЛГУ, 1979. Т.8. С.150-160.

79. Корочкин Л.И. Некоторые аспекты генов-регуляторов в генетике развития // Онтогенез. 1982. Т. 13. №3. С. 211-221.

80. Корочкин Л.И. Некоторые молекулярные аспекты регуляции экспрессии генов у рыб и других эукариот // Биологические основы рыбоводства: генетика и селекция. Д.: Наука, 1983. С. 34-51.

81. Корочкин Л.И., Серов О.Л., Манченко Г.П. Понятие об изоферментах. Номенклатура изоферментов и соответствующих им генов. Молекулярные механизмы возникновения множественных форм ферментов //Генетика изоферментов. М.: Наука, 1977. С. 5-18.

82. Корочкин Л.И. Введение в генетику развития. М.:Наука, 1999. 253 с.

83. Крыжановский С.Г. Эколого-морфологические закономерности развития карповых, вьюновых и сомовых рыб // Тр.Ин-та морфол.живот. АН СССР. 1949. №1. С. 3-332.

84. Крыжановский С.Г. Закономерности развития гибридов рыб различных систематических категорий. М.: Наука, 220 с.Мартемъянов В.И. 1989. Влияние солености на пресноводных рыб // Зоологический журнал. 1968. Т. LXVIII. Вып.5. С.72-82.

85. Купер Э. Сравнительная иммунология. М.: Мир, 1980. 422с.

86. Кушманов О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии.М.: Медицина, 1983. 272с.

87. Ланге И.О., Дмитриева E.H. Методика эколого-морфологических исследований развития молоди рыб // Исследования размножения и развития рыб. М.: Наука, 1981. С. 67-88.

88. Ландау М.А. Молекулярные механизмы действия физиологически активных соединений. М.: Наука, 1981. 234с.

89. Лебедев В.Д., Спановская В.Д., Савваитова К.А., Соколов Л.И., Цепкин Е.А. Рыбы СССР. М.: Мысль. 1969. 447с.

90. Лекявичус Э. Элементы общей теории адаптации. Вильнюс: «Мокслас», 1986. 273с.

91. Ленинджер А. Биохимия. М.: Мир, 1976. 956с.

92. Лопатина Н.И. Характеристика кривых высаливания гемоглобина в различные возрастные периоды и при некоторых заболенваниеях крови // Тр. Ленингр. Педиатр. Мед. Ин-та. 1975. Т.68. С.112-115.

93. Лукъяненко В.И., Попов A.B., Мишин Э.А. Гетерогенность и полиморфизм сывороточных альбуминов у рыб // Докл. АН СССР. 1971. Т.201. №3. С.737-740.

94. Лукъяненко В.И., Попов A.B. Гаптоглобины рыб // Физиол. И биох. низших позвоночных. Л.: Наука, 1974. С.З.

95. Малькольм Р.Л. Химическая биология рыб. М.: Мир, 1976. 262с.

96. Мартемъянов В.И. Диапазоны регуляции концентрации натрия, калия, кальция, магния в плазме, эритроцитах и мышечной ткани плотвы Rutilus rutilus в природных условиях // Ж. эвол. биох. и физиол. 2001. Т.37. №2. С.107-112.

97. Макеева А.П. 1992. Эмбриология рыб М.: Изд-во МГУ.

98. Маниатис Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Методы генетической инженерии. Молекулярное клонирование. М.:Мир, 1984. 480с.

99. Маурер Маурер Г. Диск-электрофорез. М.: Мир, 1971. 62 с.

100. Методическое пособие методы исследования. Белки, ферментыи стерины базидиальных грибов // АН СССР, Ботанический ин-тим.Комарова В.Л. Л.: Наука, 1979. 72с.

101. Методы биологии развития // Серия «Проблемы биологии развития» под ред Астаурова Б.Л. М.: Наука, 1974. 620с.

102. Мешкова Н.П., Северин С.Е. Практикум по биохимии. М.: МГУ, 1979. 430с.

103. Мироновский А.Н. Особенности изменчивости и популяционной структуры карповых Волго-Каспийского и сопредельных районов. Сообгц.1. Популяционная подразделейность // Вопр.ихтиологии. 1991.

104. Мироновский А.Н. Особенности изменчивости и популяционной структуры карповых Волго-Каспийского и сопредельных районов. Сообщ.2. Анализ изменчивости признаков // Вопр.ихтиологии. 1991.

105. Мироновский А.Н., Кожара A.B., Яковлев В.Н. Закономерности формирования популяционной структуры карповых рыб Волго-Каспийского района // Экология. 1989. №1. С.21-27.

106. Наточин Ю.В. Особенности ионорегулирующей функции почек морских, пресноводных и проходных рыб // Совр. Вопр. Экол. Физиол. рыб. М.: Наука, 1979. С.75-82.

107. Нейфах A.A. Функция ядер в раннем развитии отдаленных гибридов рыб // Онтогенез. 1974. №5. С. 614-623.

108. Нейфах A.A., Тимофеева М.Я. Молекулярная биология процессов развития. М.: Наука, 1977.310 с.

109. Нейфах A.A., Тимофеева М.Я. Проблемы регуляции в молекулярной биологии развития. М.: Наука, 1978. 307 с.

110. Нейфах A.A., Абрамова Н.Б. Регуляция активности ферментов в развитии животных // Биохимическая и популяционная генетика рыб. Л.: Ленуприздат, 1979. С. 18-23.

111. Нейфах A.A., Давидов Е.Р. Отсутствие ядерного контроля над увеличением активности катепсина в раннем эмбриональном развитии // Биохимия. 1964. Т.29. С.273-282.

112. Немова H.H. Катепсины лососевых рыб в процессах онтогенеза и эмбриогенеза: Автореф.дис.канд.биол.наук. Харьков. 1982. 23с.

113. Немова H.H. Внутриклеточные протеиназы в эколого-биохимических адаптациях у рыб: Автореф.дис. .д-ра биол.наук. М., 1992. 42с.

114. Немова H.H. Внутриклеточные протеиназы животных // Теоретические аспекты экологической биохимии. Петрозаводск: Карел, науч. центр РАН, 1994, С. 91-116.

115. Немова H.H. Внутриклеточные протеолитические ферменты у рыб. Петрозаводсмк: Карел, науч. центр РАН, 1996. 104с.

116. Немова H.H., Высоцкая Р.У. Биохимическая индикация состояния рыб. М.: Наука, 2004. 215с.

117. Нефедов ГН. Сывороточные гаптоглобины морских окуней рода Sebastes//Вестник Моск. Ун-та. 1961. №1. С.104-108.

118. Никольский Г.В. Экология рыб. М.: «Высшая школа». 1963. 368с.

119. Николюкин Н.И. Межвидовая гибридизация рыб. Саратов: Саратовское гос. Изд., 1952. 312 с.

120. Николюкин Н.И. Отдаленная гибридизация рыб. М.: Пищевая промышленность, 1972. 335 с.

121. Новиков Г.Г. Изменчивость белкового состава сыворотки крови некоторых видов лососевых рыб в связи с их биологическим состоянием и видовой принадлежностью: Дисс. . канд.биол.наук.1970, 150с.

122. Новиков Г.Г. Рост и энергетика развития костистых рыб в раннем онтогенезе. М.: Эдиториал УРСС, 2000. 279 с.

123. Новиков Г.Г., Решетников Ю. С. Исследование белкового состава сыворотки крови лососевых рыб // Вопр.ихтиол. 1969. Т.9. Вып. I. С. 163-171.

124. Новиков Г.Г., Шатуновский М.И. Особенности фракционного состава липидов мышц и крови севанской форели и кумжи // Вопр.ихтиол. 1976. Т.16. Вып.15. С.946-949.

125. Одум Ю. Основы экологии. М.: Мир, 1975. 740с.

126. Озернюк Н.Д. Энергетический обмен в раннем онтогенезе рыб. М.: Наука, 1985. 175с.

127. Озернюк Н.Д. Механизмы адаптаций. М.: Наука, 1992. 272с.

128. Озернюк Н.Д. Биоэнергетика онтогенеза М.: Изд-во МГУ, 2000. 264 с.

129. Озернюк Н.Д. Температурные адаптации метаболизма в онтогенезе рыб // Экологические проблемы онтогенеза рыб: физиолого-биохимические аспекты. М.: Изд-во МГУ, 2001. С. 6-12.

130. Озернюк Н.Д. Феноменология и механизмы адаптационных процессов. М.: МГУ, 2003. 215с.

131. Оно С. Генетические механизмы прогрессивной эволюции. М.: Мир, 1973. 227с.

132. Осборн H.H. Микрохимический анализ нервной ткани. М.: Медицина, 1978. 264с.

133. Остроумова И.Н. Показатели крови и кроветворение в онтогенезе рыб // Известия ВНИИОРХ. T.XLIII. Ленинград. 1957. Вып.З. 63с.

134. Остроумов, И.Н. Белковый состав сыворотки крови лососевых рыб //Всесоюзн.совещ. по экологич.физиол.рыб. М.1966.

135. Остроумова И.Н. Белковый состав сыворотки крови лососевых рыб // Обмен веществ и биохимия рыб. М.: Наука, 1967.

136. Остроумова И.Н. Электрофоретическое исследование белков сыворотки крови радужной форели // Известия ГосНИИОРХ. 1969. т.68.

137. Патрушев Л.И Искусственные генетические системы. Т.1. Генная и белковая инженерия. М.: Наука. 525с.

138. Поленов С.А., Дворецкий Д.П. Измерение транскапиллярного обмена жидкости // Методы исследования кровообращения. Л.:Наука, 1976. С. 163-184.

139. Поляковский В.И., Панковская A.A., Богданов JI.B. Биохимический полиморфизм серебряного карася, Carassius auratus gibelio В1., обитающего в озере Судобле (БССР) // Биохимическая генетика рыб. Л. 1973. С. 161-166.

140. Попов А.П. Половой диморфизм сывороточных белков карпа и сазана // Совр.вопр.экол.физиол.рыб. М.: Наука, 1979. С.152-155.

141. Проссер Л. Сравнительная физиология животных в 3 томах. М Мир, 1978.

142. Расе Т.С. Глубоководные рыбы // Итоги науки. Достижения океанологии. Изд-во АНСССР, 1959. №1.

143. Ратнер В. А., Жарких A.A., Колчанов H.A. Проблемы молекулярной эволюции. Новосибирск: Наука, 1985. 259 с.

144. Решетников Ю.С. Аннотированный каталог круглоротых и рыб континентальных вод России. М.: Наука, 1998. 220с.; 152 а. Решетников Ю.С. Атлас пресноводных рыб России. В 2-х т. М.: Наука, 2002.

145. Ромер А., Парсонс Т. Анатомия позвоночных. В 2-х томах. М.: Мир, 1992.

146. Руднева-Титова И.И. Формирование защитной антиоксидантной системы в раннем онтогенезе некоторых видов рыб Черного моря // I Конгр. Ихт. России. Астрахань. 1997. С.236.

147. Русанов В.М., Скобелев Л.И. Фракционирование белков плазмы в производстве препаратов крови. М.: Медицина, 1983.224 с.

148. Рэфф Р., Кофмен Т. Эмбрионы, гены и эволюция. М.: Мир, 1986. 404 с.

149. Рябов И.Н. Гибридизация представителей различных подсемейств семейства Cyprinidae II Вопр.ихтиологии. 1979. Т. 19. № 6. С. 1025-1042.

150. Рябов И. Н. Методы гибридизации рыб на примере семейства карповых // Исследование размножения и развития рыб. М.: Наука, 1981. С. 195-215.

151. Салменкова Е.А. Генетика изоферментов рыб // Успехи совр.биологии. 1973. Т.75. №2.С.217-235.

152. Самсонова М.В., Лаптева Т.И., Филлипович Ю.Б. Аминотрансферазы в раннем развитии лососевых // Онтогенез. 2005.Т.36. №2. С.96-101.

153. Сапрыкин В.Г. Изучение системы трансферрина у карпа Cyprinus carpió L. II. Связь с некоторыми компонентами жизнеспособности // Сб. научн. тр. Гос. НИИ оз. Иречн. Хоз-ва. 1986. №254. 125. С.51-68.

154. Сапрыкин В.Г. О наследственной природе полиморфизма карпов Урала по системе трансферрина // Сб.науч.тр.Перм.отд-ния ГосНИОРХ "Рыбохозяйственные исследования водоемов Урала". JL, 1979. Вып.2. С.79-84.

155. Серое О.Л. Генетика изоферментов животных и человека // Генетика изоферментов. М.: Наука, 1977. С.80-149.

156. Скоупс Р. Методы очистки белков. М.: Мир. 1985.358с.

157. Слынъко Ю.В. Коэффициенты инбридинга и структура вида Abramis brama L. Информ. Бюл. Билогия внутренних вод. Д.: Наука. №75, 1987. С. 39-43.

158. Слынъко Ю.В., Мироновский А.Н. Популяционно-генетические дополнения к вопросу о роли фактора солености в микроэволюции пресноводных рыб // Экология. 1993. №11. С.82-87.

159. Слынъко Ю.В., Андреева A.M., Басова Е.Е. Особенности формирования гетерозиготного спектра лактатдегидрогеназы у триплоидных гибридов плотвы и леща //Тез. докл. VI Молодежи, науч. конф. Сыктывкар: Изд-во СГУ, 1999. С. 225-226.

160. Смирнова Л.И. Возможная длительность жизни эритроцитов налима в связи с голоданием // Обмен веществ и биохимия рыб. М., 1967.С.176-178.

161. Смирнов А.И. Биология, размножение и развитие тихоокеанских лососей. М.: МГУ, 1975. 333с.

162. Солдатое A.A. Особенности организации и функционирования системы красной крови рыб // Журнал эвол .биохимии и физиол. 2005. Т.41. №3. С.217-224.

163. Субботкин М.Ф., Субботкина Т. А. Сравнительный иммунохимический анализ антигенов сывороточных белков большого амударьинского лопатоноса Pseudoscaphirhynchus Kaufmanni (Acipenseridae) //Вопросы ихтиологии. 2003. Т.43. №2. С.254-261.

164. Строганов Н.С. Экологическая физиология рыб. М.: МГУ, 1962. Т. 1.443 с.

165. Терских В.В., Васильев A.B. Апоптоз и дифференциация эпидермальных кератиноцитов // Онтогенез. 2005. Т.36. №2. С.85-89.

166. Тора С., Хамет П., Орлов С.Н. Na/K-Hacoc и внутриклеточные моновалентные катионы: новый механизм сопряжения возбуждения с транскрипцией, участвующий в подавлении апоптоза // Мол. биол. 2003. Т.37. №3. С.371-381.

167. Торчинский Ю.М. Сульфгидрильные и дисульфидные, группы белков . М.: Наука, 1971. 230с.

168. Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э., Хилл Р., Леман И. Основы биохимии. В 3-х томах. М.: Мир, 1981.

169. Филлипович Ю.Б., Егорова Т.А., Севастьянова Г.А. Практикум по общей биохимии. 1975.318с.

170. Фрайфелдер Д. Физическая биохимия. М.: Мир, 1980. 579с.

171. Хлебович В.В. Критическая соленость биологических процессов. Л.: Наука, 1974. 236с.

172. Хочачка П., Сомеро Дж. Стратегия биохимической адаптации. М.: Мир, 1977.398 с.

173. Чадов Б.Ф. «Образ» регуляторного гена в опытах на дрозофиле // Генетика. 2002. Т. 38. №7. С.869-881.

174. Чалов Ю.П. Изобр. № «Устройство и способ взятия проб интерстициальной жидкости у рыб»). 1986.

175. Чалов Ю.П., Лукъяненко В.И. Особенности фракционного состава белков интерстициальной жидкости и плазмы крови у некоторых видов карповых рыб // Матер. VII Всесоюзн. конфер. по экол. физиол. и биох. рыб. Ярославль. 1989. С.214-215.

176. Чегер СИ. Трансапортная функция сывороточного альбумина. Бухарест. 1975.

177. Чутаева А.И., Домбровский В.К., Гузюк С.Н., Лазовский A.A. Полиморфизм изобелинского карпа по некоторым белковым системам // Основы биопродуктивности внутренних вод Прибалтики. Вильнюс. 1975. С.311-313.

178. Шатуновский М.И. Эколого-физиологические подходы к периодизации онтогенеза рыб // Экологические проблемы онтогенеза рыб: физиолого-биохимические аспекты. М.: Изд-во МГУ, 2001. С. 13-19.

179. Шатуновский М.И:, Новиков Г.Г. Изменение некоторых биохимических показателей мышц и крови кумжи в ходе созревания половых продуктов.// Закономерности роста и созревания рыб. М.: Наука, 1971. С.78-79.

180. Шварц С.С. Экологические закономерности эволюции. М.: Мир, 1980. 277с.

181. Шилов И.А. Физиологическая экология животных. М.: Высшая школа, 1985. 328 с.

182. Шмидт-Ниельсен К. Физиология животных. Приспособление и среда. В 2-х кн. М.:Мир, 1982.

183. Шульман Г.Е. Физиолого-биохимические особенности годовых циклов рыб. М.: Пищевая пром., 1972. 366с.

184. Шулъц Г.,Ширмер Р. Принципы структурной организации белков. М.: Мир, 1982. 354 с.

185. Юдкин И.И. Ихтиология. М: «Пищевая промышленность», 1970. 380с.

186. Яковлев В.Н., Слынъко Ю.В. Гаметическая сегрегация геномов у межродовых гибридов карповых рыб // ДАН. 1998. Т.358. №5. С. 716-719.

187. Яковлев В.Н., Слынъко Ю.В., Гречанов И.Г., Крысанов Е.Ю. Проблемы отдаленной гибридизации у рыб // Вопр. Ихтиологии. 2000. Т.40. №3. С. 312-326.

188. Andreeva A.M. Ecological diversity of physico-chemical properties of proteins blood of fishes // 9th Intern.Congress of European Ichth."Fish Biodiversity".Trieste. 1997. P. 7-8.

189. Andreeva A.M., Slynko Y.V. Role of vitelline in initiation of nuclear genome // Book of Abstracts X European congress of ichthyology. Prague. 2001. P. 142.

190. Andrews P. Estimation of the molecular weights of proteins sephadex gel filtration // Biochem.J. 1964. Vol.91. P.222-227.

191. Argos P., Rossman M.G. Structural comparisons of heme binding proteins//Biochemistry. 1979. V. 18. №22. P. 4951-4959.

192. Augros R., Stanciu G. Systematic differentiation. A new evolutionary synthesis // Biol.Forum. 1987. №80. V.4. P. 551-556.

193. Bede M. The proteins and lipids of plasma of some species of Australian fish and water salt fish // J.Cell.Physiol. 1959. 54. №3. P.221-230.

194. Black J.A., Dixon G.H. Amino-acid sequence of alpha chains of human haptoglobins //Nature. 1968. 218. P.736.

195. Blake C.C.F. Exons and the structure, function and evolution of hemoglobin//Nature. 1981. Vol.291. №5817. P. 598-616.

196. Blakesly R.W., Boezi J.A. A new staining technique for proteins in polyacrilamide gels Coomassie Brilliant Blue G-250 // Anal.Biochem. 1977.82. P. 580-582.

197. Blundell T., Dodson G., Hodgkin D., Mercold D. Insulin: The structure in the crystal and its reflection in chemistry and biology// Adv.Prot.Chem. 1972. 26, 279.

198. Bonaventura J., Bonaventura C., Sullivan B. Urea tolerance as a molecular adaptation of Elasmobranch hemoglobins // Science. 1974. Vol. 186. №4158. P. 57-59.

199. Brix O., Clements K.D., Wells R.M.G. Haemoglobin components and oxygen transport in relation to habitat distribution in triplefm fishes (:Tripterygiidae) // J.Comp.Physiol. B. 1999. Vol. 169. P.329-334.

200. Buhler D.R., Shanks W.E. Multiple Hemoglobins in fishs // Science. 1959. Vol.129. №3353. P. 899-900.

201. Bundschah G. Uber ein vereinfachter verfohun zu quacitetiven haptoglobin bestimmuoqaus measchlihen und ticrischen seren // Doch Pesanoth. Wesa. 1960. H.43. Bd.15. S.2103.

202. Champion M.J., Whitt G.S. Synchronous allelic expression at the glucosephosphate isomerase A and B loci in interspecific sunfish hybrids // Biochem.Genet. 1976. Vol.14. №9-10. P.723-738.

203. Chao Zi-Pen , Einstein E.R. Estimation of the molecular weight of flexible disordered proteins by exclusion chromatography // J.Chromatogra. 1969.42. №4. 485-492.

204. Clegg J.C.S., Kennedy S.I.T. Initiation of synthesis of the structural proteins of semliki forest virus //J.Mol.Biol. 1975. 97, 401.

205. Coates M.G. Hemoglobin function in the vertebrates. An evolutionary model // J.Mol.Evol. 1975. Vol. 6. №4. P.285-307.

206. Cordier D., BarnoudR., Branndonn A.M. Etude sur la proteinemie de la Roussette (Scyllium canicula L.). Influence du jeune //C.R.Soc.Biol. Paris, 1957. 151. P.1912-1915.

207. Creyssel R., Silberzahn P., Richard G., Manuel Y. Etude du serum de Carpe (Cyprinus carpio) par electrophorese en gel d amidon // Bull.Soc.Chim.Biol. 1964. 46. P.149-159.

208. Davis B.J. Disk-electrophoresis. II. Method and application to human serum proteins // Ann.N.Y.Acad.Sci. 1964. Vol.121. P.404-427.

209. Deutsch M.F., McShan W.F. Biological Studies of blood plasma protein XII. Electrophoretic studies of the blood serum proteins of some lower animals//J.Biol.Chem. 1949. 180. P. 219-234.

210. Drilhon A., Fine Jean-M. Les proteins du serum sanguine chez les Elasmobranches (Scyllium catulus et Scyllorhinus canicula) // C.R. Acad.Sci.,Paris. 1959. 248. P. 2418-2420.

211. Drilhon A. L/apport de 1/electrophorese en gel d/amidon // Bull.de 1/Inst.oceanographique. Monaco. 1960. №1168. P. 3-30.

212. Edelstein S.J. Cooperativ interactions of hemoglobins // Annu.Rev.Biochem. 1975. 44. P. 209-232.

213. Ellman J.L. Tissue sulfhydryl groups // Arch.Biochem. 1959. Vol.82. P. 70-77.

214. Fahy E., Martin S., Mulrooney M. Interaction of roach and bream in a Irish reservoir// Arch.Hydrobiol. 1988. №114. P.291-309.

215. Folin O., Ciocalteau V. Tyrosine and tryptophan determination in proteins //J.Biol. Chem. 1927. 73. P: 627-650.

216. Foutdevila A. The unstable genome: an evolutionary approach // Genet.Iber. 1987. №39. Vol. 3/4. P. 315-343.

217. Franglen G. The role of plasma albumin and its relation to its structure//Proc.Roy.Soc.Med. 1967. Vol.60. №1.P. 1072-1074.

218. Frankel J.S., Hart N.H. Lactate dehydrogenase ontogeny in the genus Brachydanio (Cyprinidae) //J. Hered. 1977. Vol. 68. №2. P. 81-86.

219. Frommel D., Litman G. W., Terry W.D., Good R.A., Rosenberg A. Conformational differences of immunoglobulin G subclasses // Biochim. et Biophys. Acta. 1970. 221. №2. P. 399-402.

220. Fyhn Unni E.H., Sullivan Boiling. Elasmobranch hemoglobins; dimerization and polymerization in various species // Comp.Biochem. and Physiol. B. 1975. V. 50. №1. P. 119-129.

221. Gamble J.L. Chemical Anatomy, Physiology and Extracellular Fluid.th6 ed. Harvard University Press. Cambridge. Mass. 1954.

222. Gauer O.H., Henry J.P., Behn C. The regulation of Extracellular Fluid volume //Annu. Rev.Physiol. 1970. Vol. 32. P. 547-595.

223. Ghaffari S.H., Lobb C. J. Structure and genomic organization of a second class of immunoglobulin light chain genes in the channel catfich // J. Immunol. 1997. V.159. №1. P.250-258.

224. Go M. Correlation of DNA exonic regions with protein structural units in haemoglobins//Nature. 1981. Vol.291. №5810. P. 90-92.

225. Graik C.S., Buchman S.R., Beucko K.S. Characterization of globin domains: heme binding to the central exon product // Proc.Nat.Acad.Sci.USA. 1980. Vol.77. №3. P.1384-1388

226. Guyton A.C., Granger H.J., Taylor A.E. Interstitial Fluid Pressure // Physiological Reviews. 1971. Vol.51. №3. P.527-563.

227. Hartling R.C., Kunkel J.G. Proteolytic cleavage of yolk protein during flounder (Pleuronectes americanus) development: characterization of lipovitellin from eggs and embyos// Mol.Biol.Cell. 1995. V. 6. P. 321 a.

228. Hegar S. Abo, Hanke W. Electrolyte changes and volume regulatory processes in the carp (Cyprinus carpio) during osmotic stress // Comp.Biochem.Physiol. 1982. Vol. 71A. №2. 157-164.

229. Herschberger W.K. Some physicochemical properties of transferrins in brook trout // Trans.Amer.Fish.Soc.1970. Vol.99. №1. P.207-218.

230. Hofman A.F., Small D.M., Detergent Properties of Bile Salts: Correlation with Physiological Function // Annu.Rev.Med. 1967. 18. P.333-376.

231. Huber R., Deisenhofer J., Colman P.M., Matsuhima M., Palm W. Crystallographic structure studies of an IgG molecule and an Fc fragment. // Nature. 1976. 264,415.

232. Irisava H., Irisawa AF. Blood serum proteins of the marine Elasmobranchii//Science. 1954. 120. №3125. P. 849-851.

233. Itzhaki R.F., Gill D.M. A micro- biuret method for estimating protein //Anal.Biochem. 1964. Vol.9. P.401-410.

234. Joshi PC. Seasonal changes in the blood parameters of a hill strem teleost, Channa gachua // Compar.Physiol. and Ecol. 1989. 14. №2. P. 71-73.

235. Jakobson M., Baltimore D. Polypeptide cleavages in the formation of poliovirus proteins // Proc.Nat. Acad. Sei. USA. 1968. 61, 77.

236. Kirsipuu A. Seasonal cycle of changes in the blood serum protein fractions in bream // ENSV Tead.Akad.toimetised, Biologia. Изв.АН Эст.ССРб Биология. 1971.20. №2. P.133-140.

237. Klotz I.M., Darnall D.W., Langerman N.R. Quaternary structure of proteins // The Proteins (H. Neurath, Ed.), 3rd., 1975. Vol., I, Academic Press, New York. P.293-411.

238. Klotz J.M. Hemerithrin // Subunits in Biological Systems. Inc., New York. 1971. Vol.5, P.55-103.

239. Koehn K. Serum haptoglobins in some American Catostomid fishes // Comp.Biochem.Physiol. 1966. Vol.17. №1. P.349-352.

240. Kobayashi К, Нага A., Takano K, Hirai H. Studies on subunit components of immunoglobin M from a bony fish, the chum salmon, Oncorhynchus keta//Mol. Immun. 1982. Vol. 19. №1. P. 95-103.

241. Koch H. J.A., Wilkins N.P., Bergstrom E., Evans J.C. Futher studies of the multiple components of the haemoglobins of Salmo salar L. // Med.ed.Koninlijke Vlaamse Acad. 1967. Vol.29. №7. P. 1-16.

242. Kopiejewska W., Terlecki J., Chybowski L. Attainment of sexual maturity by hybrids of rudd, Scardinius erithrophthalmus (L.) and carp bream Abramis brama (L.) under experimental conditions // Acta ichthyol. pise. 2004. V.34. №1. P.43-50.

243. Kopperschlander G., Dicrel W., Bierwagen B., Hofman E. Some kinetic acid molecular properties of yeast phosphofructokinase. FEBS Lett., 1968. 1. P.137-141.

244. Kopperschlander G., Dicrel W., Bierwagen E., Hofman E. Molecular weiths bestium yongen durch polyacrylamid gel electrophorese unter verwendurg lines linearen gel gradienter // FEBS Lett. 1969. Vol.5. P. 221-227.

245. Koshland D.E. The evolution of function in enzymes // Fed.Proc. 1976. Vol.35. P.2104.

246. Kostellow A., Morril G. Intercellular sodium ion concentration changes in the early amphibian embryo and influence of nuclear metabolism // Exptl.Cell Res. 1968. 50. P.639-644.

247. Kulow H. Die Serumproteine der Fishe // Dtsch.Fisch.Z. 1966. Bd. 13. P.379-384.

248. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage // Nature (Gr.Brit.). 1970. 4. Vol.227. №5259. P. 680685.

249. Landis E.M., Pappenheimer J.R. Exchange of substances through the capillary walls // Handbook of Physiology. Circulation. Washington D.C.: Am.Physiol.Soc. 1963. Sect.2. Vol.IL P. 961-1034.

250. Lecal J. Influence of salinity factor on the serum proteins of Blennus pavo // C.r.Seanc.Soc.Biol. 152. 4. P.1492-1512.

251. Litman G.W., Frommel D., Chartrand S.L., Finstad L., Good R.A. Significance of heavy chain mass and antigenic relationship in immunoglobulin evolution// Immunochem. 1971. Vol. 8. P. 345-348.

252. Lowry. O.H., Rosenbrough N.J., Farr A.L., Randall R. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J.Biol.Chem.1951. 193. P.265-275.

253. Lutz P.L., Robertson J.D. Osmotic constituents of the coelacanth Latimeria chalumnae Smith. //Biol.Bull. 1971. 141. P. 553-560.

254. Manwell C., Baker C.M. A molecular biology and the origin of species//. Heterosis, protein polymorphism and animal breeding. London, 1979. 394p.

255. Marchalonis John J., Schonfeld Steven A. Polypeptide chain structure of sting ray immunoglobulin // Biochim. et Biophys. Acta. 1970. 221. №3. P.603-611

256. Margoliash E. Primary structure and evolution of cytochrom c // Proc.Natl., Acad.Sci. 1963. 50. P. 672-679.

257. Markert C. L. Lactate Dehydrogenase Isozymes: Dissociation and Recombination of Subunits // Science. 1963. №140. P. 1329-1330.

258. Martinez-Ilvarez R.M., Hidalgo M.C., Domezain A., Morales A.E., Garcia-Gallego M., Sanz A. Physiological changes of Sturgeon Acipenser naccarii caused byincreasing environmental salinity // J.Exp.Biol.2002.Vol.205. №23. P.3699-3706.

259. Mathew C.G.P. The isolation of high molecular weight eukaryotic DNA // Methods in Molecular Biology/ Ed.Walker J.M.N.J.: Humana Press, Totowa. 1984. Vol.2. P.31-34.

260. Mestel Rosie. Sharks mark a great divide in the evolution of immunity: before them, not a trace of antibodies or other pivotal immune proteins;after them, all elements are in place // Natur.Hist. 1996. Vol. 105. №9. P.40-44, 46.

261. Monod J., Wyman J., Changeux J.-P. On the nature of allosteric transitions: a plausible midel // J.Mol.Biol. 1965. Vol. 12.№ 88.

262. Moore C.K.Iron metabolism and nutrition. Harvey Lect. 1960. 55. P. 67-101.

263. Morgan E.H. Transferrin and albumin distribution and turnover in the rat//Amer.J.Physiol. 1966. Vol.211.№6.P. 1486-1494.

264. Mouridsen H.T. The retention of different plasma proteins in wound tissue II Scand,J.Clin.and Lab.Invest.1969. Vol.23. №3. P. 235-240.

265. Mouridsen H.T., Wallevik K. Metabolic and gel-electrophoretic properties of albumin isolated from wound tissue // Scand,J.Clin.and Lab.Invest.1968. Vol.22. №4. P. 322-327.

266. Mutt Donald, Atha Donald H., Riggs Anstein The hemoglobin of the common stiny ray, Dasyatis salina: structural and functional properties // Comp. Biochem. and Physiol. B. 1978. Vol. 60. №2. P. 189-193.

267. Naoshi Akihiko et al.,. Identification and characterization of proteases involved in specific proteolysis of vitellogenin and yolk proteins in salmonids // J.Exp.Zool. 2002. Vol.292. №1. P.ll-25.

268. Nash A.R., Tompson E.O.P. Haemoglobins of the shark, Heterodontus portusjacksoni II Austral. J. Biol. Sci. 1974. Vol. 27. № 6. P. 607-615.

269. Neyfakh A.A., Glushankova M.A., Kusakina A.A. Time of function of genes controlling aldolase activity in loach embrio development // Devel. Biol. 1976. Vol. 50, №2. P.502-510.

270. Ohno S. The preferential activation of maternally derived alleles in development of interspecific hybrids // Heterospecific genome interaction. Philadelphia. 1969. P.137-150.

271. Ornstein L. Disc-electrophoresis. I. Background and theory // Ann.N.Y.Acad.Sci. 1964. №121. P.321-349.

272. Palmour R.M., Sutton H.E. Vertebrate transferrins molecular weight, clinical composition and iron Binding Studies // Biochem. 1971. Vol.10. P.4026-4032.

273. Pappenheimer J.R. Passage of Molecules through Capillary Walls // Physiol.Rev. 1953. 33. P.387-423.

274. Perutz M.F. Stereochemistry of Cooperative Effects in Haemoglobin //Nature. 1970. 228. P.726-739.

275. Peterson G.L.Review of the Folin phenol protein quantitation method of Lowry, Rosenbrough, Farr and Randall // Annal.Biochem. 1979. 100. P.201-220.

276. Petit C., Bretagnolle F., Felber F. Evolutionary consequences of diploid-polyploid hybrid zones in wild species // Trends in Ecology and Evolution. 1999. №14. Vol. 8. P. 306-311.

277. Pinnel A.E., Northam B.E. New automated dye- binding method for serum albumin determination with bromcresol purple // Clin.Chem.1978. №24. P.80-86.

278. Pontier P.J., Hart N.H. Isozyme expression in interspecific hybrids between two teleosts, Brachydanio albolineatus and Brachydanio rerio // Isoz. Bull. 1978.Vol. 11. P. 55.

279. Pontier P.J., Hart N.H. Creatine kinase gene expression during thedevelopment of Brachydanio // J. Exp. Zool. 1979.Vol. 209. №2. P. 283-296.

280. Potts B.M., Reid J.B. Hybridization as a dispersal mechanism // Evolution (USA). 1988. №42. Vol.6. P. 1245-1255.

281. Reisner AH, Nemes P., Bucholtz C. The use of Coomassie brilliant blue G-250 Perchloric acid solution for staining in electrophoresis and isoelectric focusing on polyacrylamide gels // Anal.Biochem. 1975. 64. P. 509-516.

282. Ridgway G.J., Klonts G.W., Matsumoto C. Intraspecific differences in serum antigen of red salmon demonstrated by immuno-chemical method // Bull.Int.North.Pacific.Comm.1962. Vol.8. P. 1-13.

283. Rossmann M.G., Liljas A., Branden C.-I., Banaszar L.J. Evolutionary and structural relationships among dehydrogenases // The Enzymes. 1975. 11,61.

284. Saito K. Etude biochimique du sang des Poissons // Bull.Jap.Soc.Sci.Fish. 1957. 22. P.752-759.

285. Sargent M.G. Fifty fold amplification of the Lowry protein assay 11 Anal.Biochem. 1987. 163. №2. P.476-481.

286. Scholander P.F., Hargens A.R., Miller S.L. Negative pressure in the interstitial fluid of animals // Science. 1968. Vol.161. №3839. P. 9-14.

287. Shaklee J.B., Whitt G.S. Patterns of enzyme ontogeny in developing sunfish // Differentiation. 1977. Vol.9. №1. P. 85-95.

288. Share L., Claybaugh J.R. Regulation of body fluids // Annu.Rev.Physiol. 1972, Vol.34. P. 235-260.

289. Sharp G.D. An electrophoretic study of hemoglobins of some scombroid fishes and related forms // Comp.Biochem. Physiol. 1973. Vol. 44B. №2. P.381-388.

290. Simonsen V., Hansen M.M., Sarder R.L, Alam S. High level of hybridization in three species of Indian major carps // Naga. 2004. V.27. №1-2. P.65-69.

291. Sick K. Haemoglobin polymorphism in fishes // Nature. 1961. Vol. 192., №4805. P.894-896.

292. Slack Ch., Warner A., Warren R. The distribution of sodium and potassium in amphibian embryos during early development // J.Physiol. 1973. 232. P.297-313.

293. Spector T. Refinement of the Coomassie blue method of protein quantitation//Anal.Biochem. 1978. 86. P. 142-146.

294. Starling E.H. On the absorption of fluids from the connective tissue spaces // J.Physiol. (London). 1895. Vol. 19. P. 312-326.

295. Takahashi H., Nagai T., Goto A. Hybrid male sterility between the fresh- and brackish-water types of ninespine stickleback Pungitius pungitius (Pisces, Gasterosteidae) // Zool. Sci. 2005. Vol.22. №1. P.35-40.

296. Thorson T.B., Cowan C.M., Watson D.E. Potamotrygon spp.\ Elasmobranchs with low urea content // Science. 1967. 158. P. 375-377.

297. Tsuyuki H., Ronald A.P. Molecular basis for multiplicity of Pacific salmon hemoglobins: evidence for in vivo existence of molecular species with up to four different polypeptides // Comp.Biochem.Physiol. 1971. Vol.39B. №3. P.503-522.

298. Tsuyuki H., Roberts E., Vanston W.E. Comparative zone electrophoregrams of muscle myogens and blood hemoglobins of marin and freshwater vertebrates and theirapplication to biochemical systematics //J.Fish.Res.Board.Can.1965. Vol.22. №1. P.203-213.

299. Tuft P. The state and movement of water in living organisms. XIX Sympos.Soc.Exptl.Biol.Cambridge, Univ.Press, 1965. P.385-402.

300. Valenta M., Stratil A., Slechtova V., Kalal L. Polymorphism of transferring in carp (Cyprinus carpio L.) genetic determination, isolation and partial characterization // Biochem.Genet. 1976. Vol.14. №1-2. P. 27-45.

301. Valenta M., Stratil A., Kalal L . Polymorphism and heterogeneity of transferrins in some species of the fish family Cyprinidae Anim.Blood Groups // Biochem.Genet. 1977. Vol.8. №1. P. 93-109.

302. Van Berkel Theo J. C., Dekker Cees J., Kruijt J.Kar, Van Eijk Henk G. The interaction in vivo of transferring and asialotransferrin with liver cell // Biochem.J.1987. 243. №3. P. 715-722.

303. Van Holde K.E., Van Bruggen E.F.J. The Hemocyanins, in S.N.Timasheff and G.D.Fasman, eds., Subunits in Biological Systems. 1971.v.5, pp 1-55, pt.A, Marcel, Deccer, Inc., New York,

304. Veillette Phillip A., White Ronald J., Specker Jennifer L., Young Graham . Osmoregulatory physiology of pyloric ceca: Regulated and adaptive changes in chinok salmon // J.Exp.Zool. 2005. Vol. 303A. №7. P.608-613.

305. Verspoor E., Hammar J. Introgressive hybridization in fishes: the biochemical evidence // J.Fish Biol. 1991. V.39 (Supl.). P.309-334.

306. Volff J.-N. Genome evolution and biodiversity in teleost fish // Heredity. 2005. V.94. №3. P.280-294.

307. Walawski K. Relationship between transferring polymorphism and the growth rate of carp (Cyprinus carpio L.) // Pol.arch.hydrobiol.1987. 34. №2. P.255-265.

308. Wang H., Yan T., Tan J.T.T., Gong Z. A zebrafish vitellin gene (vg3) encodes a novel vitellogenin without a phosvitin domain and may represent a primitive vertebrate vitellogenin gene // Gene. 2000. Vol. 256. P. 303-310.

309. Weber K.„ Osborn M. The reability of molecular weight-determination by DS-polyacrylamide gel electrophoreses. // J.Biol.Chem. 1969. Vol.244. P. 4406-4412.

310. Weber K., Pringle S.R., Osborn M. The measurement of molecular weight by electrophoreses on SDS-acrylamide gel // Methods in enzimology. 1972. Vol.26. P. 3-8.

311. Whitaker J.R. Determination of molecular weights of proteins by gel filtration on sephadex // Anal.Chem. 1963. 35. P.1950-1953.

312. Wilkins N.P. Biochemical genetics of Atlantic salmon Salmo salar L. 2. The significance of recent studies and their application in population identification // J.Fish. Biol. 1972. Vol.4. №4. P.505-517.

313. Winzler R.J. Glycoproteins. In Handbook of Biochemistry // Publ. Chemical Rubber Co., Cleveland, Ochio. 1970. P. 42-49.

314. Wolvekamp H.P. The evolution of oxiden transport in RJ MacFarland and AHT. Robb-Smith, eds., Functions of the Blood, Academic Press, Inc., New York, 1961.

315. Wood A.B., Jordan D.R. Fertility of roach x bream hybrids, Rutilus rutilus (L.) x Abramis brama (L.), and their identification // J.Fish Biol. 1987. №30. P.249-261.

316. Woods K.R., Paulsen E.C., Engle R.L., Pert J.H. Starch gel electrophoresis of some invertebrate sera // Science. 1958. 127. №3297. P. 519520.

317. Xue Changhu, Yu Guangli, Hirata Takashi, Sakaguchi Morihiko, Terao Junji. Antioxidative activity of carp blood plasma on lipid peroxidation // Biosci., Biotechnol. And Biochem. 1998. 62. №2. P.201-205.

318. Yamashita H. Haematological stady of a species of> rockfish, Sebastiscus marmoratus I. The effect of chlorinity on the moisture content and specific gravity of blood, serum protein and eritrocyte counts // Bull.Jap.Soc.Scient.Fish. 1967. 33. P. 81-90.

319. Zapolski E.J., Princiotto J.V. Binding of iron from nitrilotriacetat analogues by human transferring // Biochemistry. 1980. 19. №15. P. 3599-3603.

320. Zweifach B.W., Intaglietta M. Mechanics of fluid movement across single capillaries in the rabbit // Microvasc.Res. 1968.1: P. 83-101.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.