Свойства и роль пирофосфат-зависимых 6-фосфофруктокиназ у аэробных метанотрофов и метилобактерий тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.04, кандидат биологических наук Розова, Ольга Николаевна

• Розова, Ольга Николаевна
• кандидат биологических наук
• 2011

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Розова, Ольга Николаевна

Список сокращений.

ВВЕДЕНИЕ.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Глава 1. Пирофосфатзависимая 6-фосфофруктокиназа.

1.1. Свойства и метаболическая роль ПФК.

1.2. Характеристика ПФК метилотрофных бактерий.

1.3. Структурный анализ ПФК.

1.4. Классификация и филогенетический анализ ФФК.

1.5. Фруктозо-1,6-бисфосфатальдолаза.

Глава 2. Характеристика аэробных метилотрофных бактерий.

2.1. Энергетический метаболизм.

2.2. Конструктивный метаболизм.

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

Глава 3. Материалы и методы исследования.

3.1. Культивирование бактерий.

3.2. Выделение геномной ДНК.

3.3. Выделение плазмидной ДНК.

3.4. Выделение РНК.

3.5. Определение стартовой точки транскрипции методом удлинения праймера.

3.6. ОТ-ПЦР анализ.

3.7. Нозерн-блот анализ.

3.8. Получение компетентных клеток и их трансформация.

3.9. Клонирование и экспрессия геновр/р я/Ьа.

3.10. Выделение рекомбинантных белков аффинной металлхелатной хроматографией.

3.11. Измерение активности ПФК.

3.12. Измерение активности ФБА.

3.13. Определение субъединичного состава белков и молекулярной массы субъединиц.

3.14. Электрофорез в градиенте пористости ПААГ.

3.15. Определение нативной массы белка с помощью гель-фильтрации.

3.16. Анализ нуклеотидных и аминокислотных последовательностей.

3.17. Аналитические методы.

РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ

Глава 4. Характеристикарекомбинантных ПФК и ФБА Methylococcus capsulatus Bath.

4.1. Клонирование гена pfp и очистка ПФК-HiSô.

4.2. Характеристика рекомбинантной ПФК.

4.3. Изучение транскрипционной организации pfp и hpp генов.

4.4. Клонирование гена fba и очистка ФБА-Шэб.

4.5. Характеристика рекомбинантной ФБА.

4.6. Изучение транскрипции гена fba.

4.7. Филогенетический анализ ФБА.

4.8. Роль ПФК и ФБА в метаболизме Methylococcus capsulatus Bath.

Глава 5. Характеристика рекомбинантной ПФК Methylomicrobium alcaliphilum 20Z.

5.1. Клонирование гена pfp и очистка ПФК-HiSô.

5.2. Характеристика рекомбинантной ПФК.

5.3. Роль ПФК в метаболизме Methylomicrobium alcaliphilum 20Z.

Глава 6. Характеристика рекомбинантных ПФК Methylosinus trichosporium ОВЗЬ и Methylobacterium nodularis ORS 2060.

6.1. Клонирование генов pfp и очистка рекомбинантных ПФК.

6.2. Характеристика рекомбинантных ПФК.

6.3. Роль ПФК в метаболизме Methylosinus trichosporium ОВЗЬ и Methylobacterium nodularis ORS 2060.

Глава 7. Филогенетический анализ ПФК метилотрофных бактерий.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Свойства и роль пирофосфат-зависимых 6-фосфофруктокиназ у аэробных метанотрофов и метилобактерий»

Актуальность проблемы. Углеводный метаболизм многих организмов основан на гликолизе, функционирующем во всех трех доменах — Bacteria, Archaea и Eiikarya. У большинства из них ключевую стадию этого пути — фосфорилирование фруктозо-6-фосфата до фруктозо-1,6-бисфосфата катализирует аллостерически регулируемая АТФ-зависимая 6-фосфофруктокиназа (АТФ-ФФК). У архей эту реакцию осуществляет АДФ-зависимый фермент из семейства глюкокиназ, не проявляющий сходства аминокислотной последовательности с 6-фосфофруктокиназами (ФФК), но имеющий аналогичную кристаллическую структуру (Sakuraba, Ohshima, 2002; Ronimus, Morgan; 2001; Ito et al., 2001). Однако у ряда про- и эукариот - фототрофных бактерий (Rhodospirillum rubrum), анаэробов, паразитических микроорганизмов (Treponema pallidum, Entamoeba histolytica, Trichomonas vaginalis), Euglena gracilis, а также высших растенийг присутствует пирофосфат-зависимая- 6-фосфофруктокиназа (ПФК), гомологичная по первичной аминокислотной' последовательности АТФ-ФФК. Реакция, катализируемая ПФК, обратима, что предполагает участие фермента как в гликолизе, так и глюконеогенезе: Фруктозо-6-Ф + ФФН < " Фруктозо-1,б-Ф2 + Фн

Причины и следствия замены АТФ на ФФн в ключевой реакции гликолиза неясны. Предложены альтернативные гипотезы, рассматривающие присутствие ПФК как проявление "ископаемого метаболизма", который сохранился в качестве рудимента у небольшого числа организмов, или, напротив, ПФК могли возникнуть из АТФ-зависимых ферментов под давлением условий обитания, и это приобретение явилось адаптивным приспособлением к анаэробным условиям (Bapteste et al., 2003; Siebers et al., 1998; Chi, Kemp, 2000).

Ранее ПФК была обнаружена у аэробных метанотрофов - специализированной группы бактерий, использующих метан в качестве источника углерода и энергии (Шишкина, Троценко, 1990; Trotsenko, Shishkina, 1990; Бесчастный и др., 1992). Считалось, что ПФК нехарактерна для« не растущих на метане метилобактерий, что указывало на ее возможную связь с метаболизмом метана, за исключением актиномицета Amycolatopsis methanolica, растущего на метаноле (Alves et al., 1994; 1996; 2001). Однако недавно в геномах Methylibium petroleiphiliim PMI (Капе et al., 2007) и ризосферных фитосимбионтов Methylobacterium nodulans ORS 2060 и Methylobacteriiim sp. 4-46 найдены гены-гомологи ПФК.

Метанотрофы и метилобактерии ассимилируют углерод метана и метанола посредством двух альтернативных циклических путей - рибулозомонофосфатного (РМФ) метанотрофы I типа) или серинового (II тип), в которых первичными продуктами биосинтеза являются, соответственно, Сб-фосфосахара или Сз-соединения. Кроме того, метилобактерии могут ассимилировать углерод метанола через цикл Кальвина после окисления до СО2. Особую группу представляют метанотрофы X типа, реализующие одновременно три пути С i-ассимиляции — РМФ, сериновый и минорный цикл Кальвина, где в числе первых продуктов образуются Сб- и Сз-соединения. Как следствие, у метилотрофов с различными путями первичного С i-метаболизма значение гликолиза в биосинтезе фосфотриоз или фосфогексоз различно, что обусловило их перспективность для сравнительного изучения функциональной роли ПФК и ФФн. Доступность нуклеотидных последовательностей геномов облигатных метанотрофов Methylomicrobium alcäliphilum 20Z (I тип), Methylococcus capsulatus Bath (X тип), Methylosinus trichosporium ОВЗЬ (II тип) и факультативной метилобактерии Methylobacterium nodularis ORS 2060 позволила нам использовать основанную на клонировании современную методологию очистки рекомбинантных ПФК для последующей характеристики и филогенетического анализа.

Цель и задачи исследования. Основная цель данной работы - изучить свойства и роль ПФК в метаболизме метанотрофов и метилобактерий, реализующих различные пути С1-метаболизма. Для достижения указанной цели были поставлены следующие задачи:

1. Очистка и характеристика рекомбинантных ПФК и фруктозобисфосфатальдолазы (ФБА) из Methylococcus capsulatus Bath.

2. Изучение организации кластера (возможности котранскрипции) генов pfp и hpp в> хромосоме Мс. capsulatus Bath.

3. Очистка и характеристика рекомбинантной ПФК из Methylomicrobium alcaliphilum 20Z.

4. Очистка и характеристика рекомбинантных ПФК из Methylosinus trichosporium ОВЗЬ и Methylobacterium nodularis ORS 2060.

5. Проведение филогенетического анализа ПФК.

Научная новизна. Обнаружено, что ПФК Мс. capsulatus Bath, кроме фруктозо-6-фосфата (Фр-6-Ф), фосфорилирует седогептулозо-7-фосфат (С-7-Ф) и рибулозо-5-фосфат (Py-5-Ф), проявляя наиболее высокое сродство и активность с С-7-Ф, и имеет наибольшее сходство аминокислотной последовательности с ортологами из хемолитоавтотрофных бактерий. Предложена схема модифицированного цикла Кальвина с участием ПФК в реакциях восстановительного пентозофосфатного пути. Впервые установлено, что у Мс. capsulatus Bath гены pfp и hpp, кодирующие ПФК и мембранную Н+-транслоцирующую пирофосфатазу, транскрибируются в виде бицистронной мРНК, на основании чего предположено участие ПФК и ФФн в энергетическом метаболизме данного метанотрофа. Выявлено, что ФБА Мс. capsulatus Bath обратимо катализирует расщепление как фруктозо-1,6-бисфосфата (ФБФ), так и седогептулозо-1,7-бисфосфата (СБФ).

Доказано, что ПФК Mm. alcaliphilum 20Z высокоактивна в направлении гликолиза и глюконеогенеза, но неэффективна в реакции с С-7-Ф. ПФК Ms. trichosporium ОВЗЬ и Mb. nodularis ORS 2060 проявляют более высокое сродство к ФБФ, чем к Фр-6-Ф, что указывает на преимущественное участие данных ферментов в глюконеогенезе. Найдено, что ПФК Ms. trichosporium ОВЗЬ ингибируется АМФ и АДФ; что подразумевает участие фермента в регуляции синтеза и распада углеводов в зависимости от энергетического статуса клеток. Индуцибельность ПФК при росте Mb. nodularis ORS 2060 на арабинозе и более высокое сродство с С-7-Ф, чем с Фр-6-Ф, указывают на специфическую функцию фермента при использовании Сахаров в анаэробных условиях фитосимбиоза.

Установлено, что ПФК Мс. capsulatus Bath и Ms. trichosporium ОВЗЬ проявляет наибольшее сходство с ортологами хемолитоавтотрофов и принадлежит к филогенетической подгруппе «В2» группы II 6-фосфофруктокиназ. Ферменты Mm. alcaliphilum 20Z и Mb. nodulans ORS 2060 отнесены к 6-фосфофруктокиназам филогенетической подгруппы «Р», для большинства которых доказана гликолитическая функция.

Научно-практическое значение. Благодаря высокой активности и стабильности, ПФК Mm. alcaliphilum 20Z может быть использована в аналитической биохимии как специфический. реагент для определения, ФБФ в качестве сопрягающего фермента при измерении скорости реакции альдольной конденсации, катализируемой ФБА, а также для измерения скорости образования ортофосфата или пирофосфата. Уникальная способность ПФК Мс. capsulatus Bath обратимо фосфорилировать С-7-Ф может найти применение в синтезе СБФ и С-7-Ф.

Апробация работы. Основные положения диссертации доложены на ежегодных отчетных конференциях ИБФМ РАН (2006-201 Orr), на Всероссийской молодежной школе-конференции «Актуальные аспекты современной микробиологии» (Москва, 2007), на международной научной конференции «Современное состояние и перспективы развития микробиологии и биотехнологии» (Минск, 2008), на I и III школе-конференции «Биология: традиции и инновации в 21 веке» (Казань, 2008; Нижний Новгород, 2010), на III и IV международном конгрессе европейских микробиологов (FEMS; Гётеборг, Швеция, 2009; Женева, Швейцария, 2011), на XIII международной школе-конференции молодых ученых «Биология - наука XXI века» (Пущино, 2010), на VIII международном конгрессе экстремальных микроорганизмов (Понта-Дельгада, Португалия, 2010), на Всероссийской конференции с элементами научной школы для молодежи «Экотоксикология-2010» (Тула, 2010), на научной конференции «Автотрофные микроорганизмы», посвященной памяти акад. E.H. Кондратьевой (МГУ, 2010).

Место проведения работы. Экспериментальная часть работы выполнена в лаборатории радиоактивных изотопов ИБФМ им. Г.К. Скрябина РАН в рамках темы «Экстремофильные и экстремотолерантные аэробных метилотрофов» (№ Госрегистрации 01.20.0403398)

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 5 статей и 10 тезисов.

Благодарности. Автор благодарен сотрудникам ИБФМ РАН и ИБ РАН, способствовавшим выполнению данной диссертационной работы: к.б.н. Мустахимову И.И., к.б.н. Решетникову A.C., к.б.н. Бесчастному А.П., Глухову A.C., а также Соболевой Т.А. за предоставленную плазмиду pHUE. Особую признательность автор выражает своим научным руководителям — д.б.н. Хмелениной В.Н. и д.б.н., проф. Троценко Ю.А.

Структура и объем работы. Диссертация изложена на 127 стр. и состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части, заключения, выводов и списка литературы, включающего 197 ссылок, из них 16 на русском и 181 на английском языках, содержит 11 таблиц и 41 рисунок.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Розова, Ольга Николаевна

выводы

1. Впервые очищены и охарактеризованы рекомбинантные пирофосфат-зависимые 6-фосфофруктокиназы облигатных метанотрофов Methylococcus capsulatus Bath, Methylomicrobium alcaliphilum 20Z, Methylosinus trichosporium OB3b (IIOK-Hise) и факультативного метилотрофа Methylobacterium nodularis (ПФК).

2. ПФК Mc. capsulatus Bath - гомодимер (2x45 кДа), фосфорилирует седогептулозо-7-фосфат (Кт каж 0,03 мМ, Vmax 31 Е/мг белка), фруктозо-б-фосфат (Кт каж 2,27 мМ, Vmax 7,6 Е/мг белка) и рибулозо-5-фосфат (Кт каж 4,05 мМ), не имеет аллостерических эффекторов. Предположено участие фермента в гликолизе, глюконеогенезе и в регенерации рибулозо-1,5-бисфосфата в минорном цикле Кальвина.

3. Установлено, что ген pfp, кодирующий ПФК Mc. capsidatus Bath, котранскрибируется с геном hpp, кодирующим предполагаемую Н4"-транслоцирующую пирофосфатазу V-типа, что указывает на участие ПФК и ФФн в энергетическом метаболизме метанотрофа.

4. Фруктозо-1,6-бисфосфатальдолаза Mc. capsulatus Bath - гомогексамер (6x40 кДа), обратимо катализирует расщепление фруктозо-1,6-бисфосфата и седогептулозо-1,7-бисфосфата, не имеет аллостерических эффекторов. Предположено, что ФБА совместно с ПФК регулирует соотношение Сб, С5 и Сз интермедиатов в клетках метанотрофа.

5. ПФК Mm. alcaliphilum 20Z - гомотетрамер (4x45 кДа), высокоактивна и специфична в направлении глюконеогенеза (Кт кажфр'6"ф 0,64 мМ, Утах 577 Е/мг белка; Кт кажФБФ 0,095 мМ, Vmax 805 Е/мг белка), не имеет аллостерических эффекторов. Предположено участие ПФК в гликолизе и глюконеогенезе Mm. alcaliphilum 20Z и регуляции внутриклеточного уровня ФФн.

6. ПФК Ms. trichosporium ОВЗЬ - гомогексамер (6x45 кДа), фосфорилирует седогептулозо-7-фосфат (Кт каж 0,51 мМ, Vmxx 85 Е/мг белка), фруктозо-6-фосфат (Кт каж 0,24 мМ, Vmax 88 Е/мг белка), ингибируется АМФ и АДФ. Предположено участие ПФК преимущественно в глюконеогенезе.

7. ПФК Mb. nodulans ORS 2060 - гомотетрамер (4x45 кДа), фосфорилирует седогептулозо-7-фосфат (Кт каж 0,21 мМ, Vmax 46,6 Е/мг белка), фруктозо-6-фосфат (Кт каж 0,65 мМ, Vmax 786,9 Е/мг белка), не имеет аллостерических эффекторов. Предполагается, что фермент играет важную роль при гетеротрофном росте метилотрофа в анаэробных условиях фитосимбиоза.

8. На основании филогенетического анализа и выявленных различий в биохимических свойствах ПФК постулировано, что, наряду с «неупорядоченным» горизонтальным переносом гена pfp, происходила адаптация ПФК к специализированному метаболизму метанотрофов и некоторых метилобактерий.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Анализ информации, имеющейся в Database, свидетельствует о том, что наличие

ПФК у микроорганизмов, как правило, коррелирует с отсутствием или дефектами в механизмах аэробного синтеза АТФ в дыхательной цепи. Так, у анаэробных бактерий и амитохондриальных простейших ПФК катализирует одну из основополагающих реакций модифицированного ФФн-зависимого гликолиза, который) более эргономичен, по сравнению с классической гликолитической последовательностью (5 молекул АТФ вместо i

2) (Slamovits, Keeling, 2006).

Анализ секвенированных геномов выявил pfp гены, кодирующие ПФК, у всех аэробных метанотрофов, окисляющих СН4 мембранной метанмонооксигеназой (мММО), за исключением филогенетически обособленной группы термоацидофильных метанотрофов рода Methylacidiphilum (М. infernorum,'М. kamchatkensis, М. fumariolicum).

Окисление метана с участием мММО происходит на ЦМ и ВЦМ и сопряжено с потреблением кислорода, а также энергии в виде восстановленных цитохромов, поэтому составляет конкуренцию синтезу АТФ в реакциях окислительного фосфорилирования. Использование метанотрофами ФФн в качестве фосфорильного донора в ряде метаболических превращений — один из путей экономии АТФ и решения данной биоэнергетической проблемы.

Сравнительные исследования свойств ПФК у различных метанотрофов выявили многофункциональную роль фермента в центральном метаболизме углерода у этих бактерий. У метанотрофов I типа (Мт. а1саИрЫ1ит 20Т), ассимилирующих углерод метана на уровне формальдегида в РМФ-цикле, где в качестве первичных продуктов образуются фосфогексозы, основная роль ПФК, вероятнее всего, связана- с синтезом фосфотриоз в гликолитической последовательности. Примечательной особенностью Мт. а1саИрЫ1ит 20Ъ и других метанотрофов I и X типов является-наличие двух путей распада Сб-фосфосахаров - кроме гликолитического пути, у них функционирует путь Энтнера-Дудорова, приводящий к образованию глицеральдегид-ЗФ и пирувата. Обратимость реакции, катализируемой^ ПФК, высокое сродство фермента к ФБФ и отсутствие аллостерических эффекторов свидетельствуют о том, что направленность реакции зависит " от концентраций субстратов/продуктов, поэтому очевидна роль фермента в регуляции необходимого для клетки соотношения фосфотриоз и фосфогексоз.

Мт. а1саИрЫ1ит способен расти при высоких концентрациях ИаС1, аккумулируя в* качестве одного из осмопротекторов сахарозу, синтез которой сопряжен с образованием ФФн. Присутствие А>р гена, кодирующего ФБФазу, указывает на возможность функционирования» футильного цикла, осуществляющего сток дополнительно образуемого ФФн.

У метанотрофов II типа первичными продуктами серинового пути С1-ассимиляции являются* Сг- и Сз-соединения, что предполагает участие ПФК преимущественно в глюконеогенезе. С такой ролью фермента согласуется более высокое сродство ПФК Му. Мскояропит ОВЗЬ к ФБФ, чем к субстрату прямой реакции - фруктозо-бФ. ПФК Мя. Мскоьропит ОВЗЬ — уникальный фермент, поскольку, в отличие от большинства исследованных аналогов, ингибируется АДФ и АМФ, причем, в большей степени в направлении глюконеогенеза. Следовательно, поток углерода на биосинтез углеводных компонентов замедляется в условиях пониженного энергетического статуса клеток, при этом важную регуляторную роль играет ПФК.

У Мс. сарБиШт ВаЙг, реализующего одновременно РМФ-, РБФ- и сериновый пути, первичными продуктами биосинтеза являются Сз- и Сб-соединения. Для ПФК Мс. capsulatus Bath аллостерические эффекторы не найдены, поэтому следует ожидать, что ключевая роль ПФК в С i-метаболизме связана с регуляцией внутриклеточной концентрации фосфотриоз и фосфогексоз. Поскольку в хромосоме данного метанотрофа отсутствует ген, кодирующий ФБФазу, ПФК у Мс. capsulatus Bath - единственный •> фермент, катализирующий взаимопревращение ФБФ и Фр-6-Ф. о

Примечательной особенностью ПФК Мс. capsulatus Bath является в 10 раз более высокое сродство и более высокая активность с С-7-Ф, чем с Фр-б-Ф. Следовательно, фермент у данного метанотрофа скорее является 7-фосфоседогептулозокиназой (табл. 9, 11). У Мс. capsulatus Bath функционирует минорный цикл Кальвина, в котором реакция фосфорилирования С-7-Ф является важной стадией восстановительного пентозофосфатного сегмента, ведущего к регенерации РБФ — акцептора С02. Ген pjp, кодирующий ПФК, филогенетически «родственную» ферменту Мс. capsulatus Bath, обнаружен нами также у группы автотрофов (рис. 41). Напротив, у Mm. alcaliphilum 20Z и М. methanica 12, реализующих только РМФ-цикл, ПФК имеет лишь следовую активность с С-7-Ф и близка по первичной последовательности гликолитическим- ферментам гетеротрофов, для которых доказана функция ПФК.

Ранее способность фосфорилировать С-7-Ф была выявлена у ПФК амитохондриального простейшего Entamoeba histolytica (Susskind et al., 1982), при этом Km каж для1 С-7-Ф была всего в два раза выше, чем для Фр-6-Ф. ПФК факультативного анаэроба P. freudenreichii и золотистой фасоли Phaseolus aureus также катализировали реакцию с Суфосфосахаром, однако, с очень низкой активностью (Bertagnolli et al., 1986). Способность фосфорилировать С-7-Ф показана нами у ПФК из Ms. trichosporium ОВЗЬ и Mb. nodulans ORS 2060, а также из пропионовокислой бактерии Pr. acnes КРА171202.

Однако, как правило, активность (или специфичность) фермента с С-7-Ф ниже, чем с Фр-б-Ф. По-видимому, способность фосфорилировать С-7-Ф является общим свойством всех ПФК, утраченным вместе с потерей цикла Кальвина или зависящим от особенностей их метаболизма.

Нами доказано, что у Мс. capsulatus Bath гены, кодирующие ПФК и транслоцирующую мембрансвязанную пирофосфатазу (Н+-ФФн-азу), находятся в одном опероне hpp-pfp. Можно полагать, что ФФн - продукт реакции, катализируемой ПФК, гидролизуется мембранной Н+-ФФн-азой. При этом, благодаря создаваемому протонному градиенту, синтез АТФ! становится возможным в обход дыхательной цепи. Более того, BLAST анализ выявил наличие гена hpp во всех секвенированных геномах метанотрофов, что указывает на участие ФФн и ПФК в энергетическом метаболизме этих бактерий.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Розова, Ольга Николаевна, 2011 год

1. Бесчастный А.П., Соколов А.П., Хмеленина В.Н., Троценко Ю.А. (1992) Очистка и некоторые свойства пирофосфат-зависимой фосфофруктокиназы облигатного метанотрофа Methylomonas methanica 12. Биохимия. Т. 57. № 8. С. 1215-1221.

2. Гальченко В.Ф., Андреев Л.В'. и Троценко Ю.А. (1986) Таксономия и идентификация облигатных метанотрофных бактерий. Пущино: Изд. НЦБИ, С. 1-96.

3. Гальченко В.Ф. (2001) Метанотрофные бактерии. М.: ГЕОС 500 с.

4. Доронина Н.В., Троценко Ю.А. (1984) Уровни ассимиляции углекислоты у бактерий с различными путями Сi-метаболизма. Микробиология. Т.53. № 6. С. 885-889.

5. Ешинимаев Б.Ц., Медведкова К.А., Хмеленина В.Н., Сузина Н.Е., Осипов Г.О., Лысенко A.M.", Троценко Ю.А. (2004) Новые1 термофильные метанотрофы рода Meth.yloca.ldum. Микробиология. М. 73. №4. С. 448-456.

6. Капаруллина E.H., Быкова Т.В., Федоров Д.Н:, Доронина Н.В., Троценко Ю:А. (2011)« Метаболизм метанола у ризосферного фитосимбионта methylobacteriiim- nodularis. Микробиология. Т. 80. №6. с.847-849.

7. Логинова Н.В., Троценко Ю.А. (1979) Карбоксилазы пирувата и фосфоенолпирувата у метилотрофов. //Микробиология. Т.42. №2. с.202-207.

8. Маниатис Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж.- (1986) Методы генетической инженерии. Молекулярное клонирование: Пер. с англ./ Маниатис Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. М.: Мир-480'с.

9. Решетников A.C., Мустахимов И.И., Хмеленина В.Н., Бесчастный А.П., Троценко Ю.А. (2005) Идентификация и клонирование гена, кодирующего пирофосфатзависимую 6-фосфофруктокиназу из Methylomonas methanica. Докл. АН. Т. 405. С. 468-470.

10. Соколов И.Г., Малашенко Ю.Р., Романовская В.А. (1981) Цепь транспорта электронов у термофильной метанокисляющей культуры Methylococcus thermophilus. Микробиология. Т. 50. №Г. С. 3-29.

11. Троценко Ю.А., Четина Е.В. (1988) Энергетический метаболизм метилотрофных бактерий. Успехи микробиологии. Т.22. С.3-34.

12. Троценко Ю.А., Доронина Н.В., Торгонская М.Л. (2010) Аэробные метилобактерии.111

13. Пущино: ОНТИ ПНЦ РАН- 325 с.

14. Троценко > Ю.А., Хмеленина В.Н. (2008) Эстремофильные метанотрофы. Пущино: ОНТИ ПНЦ РАН 206 с.

15. Четипа Е.В., Троценко Ю.А. (1986) Активность окислительного фосфорилирования в мембранах метилотрофных бактерий. Микробиология. Т.55. № 4. с.539-5421

16. Шишкина В.Н., Троценко- Ю.А. (1986) Уровни ассимиляции углекислоты, метанотрофньши бактериями. Микробиология: Т.55. № 3. G.377-382.

17. Anderson: R.E., Sabularse:D:G. (1982) Inorganic pyrophosphate: D-iructoseT6-phosphate 1-phosphotransferase from mung bean: Methods Enzymol. V. 90? Pi 9Г-97.

18. Anthony С. (1992) The structure of bacterial quinoprotein dehydrogenases^ Int: J. Biochem. V. 24. P. 29-39. Г

19. Baker R.T., Catanzariti A.-M., Karunasekara Y., Soboleva.T.A., Sharwood R., Whitney S., Board.P: (2005) Using deubiquitylating; enzymes as research tools. Methods Enzymol. V.398: P. 540-554.

20. Bapteste E., Moreira D., Philippe H. (2003) Rampant horizontal gene transfer and phospho-donor change in the evolution of the phosphofructokinase. Gene. V. 318: P. 185-191.

21. Baxter N.J., Hirt R.P., Bodrossy L., Kovacs K.L., Embley T.M., Prosser J.I., Murreil J.C.2002) The ribulose-l,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase gene cluster ofMethylococcus capsulatus (Bath): Arch: Microbiol. V. 177. P. 279-289.

22. Belouski E., Watson D.E., Bennett G.N. (1998) Cloning,- sequence, and expression of the phosphofructokinase: gene of Clostridium acetobutylicum ATCG 824 in Escherichia coli. Curr. Microbiol; V. 37. P. 17-22.

23. Bencini' D;A.,- Wild J:R:, O'Donovant G.A. (1983) Linear one-step assay for the determination of orthophosphate. Anal; Biochem. V. 132. P: 254-258:;

24. Berg I.A. (20 IT) Ecological aspects of the distribution of differentiautotrophic GÖ2fixatiolir pathways. Appl. Environ; Microbiol. V: 77(6). P. 1925-1936.

25. Bertagnolli B.L., Youriathan E.S., Voll R.J., Pittman C.E., Cook P.F. (1986) Carbohydrate; substrate specificity of bacterial and plant pyrophosphate:dependent phosphofructokinases. Biochemistry. V. 25. P. 4674-4681. • . '

26. Bruchhaus I., Jacobs T., Denart Mi, Tannich E. (1996) Pyrophosphate-dependent phosphofructokinase of Entamoeba histolytica: molecular cloning, recombinant; expression and inhibition by pyrophosphate analogues. Biochem. J. V. 316. P. 57 63.

27. Carnal N.W., Black.C.C. (1983) Phosphofructokinase activities in photosynthetic organisms: the occurrence of pyrophosphate-dëpendent 6-phosphofructokinase in plants and algae. Plant Physiol. V. 71. № 1. P. 150-155.

28. Chistoserdova L., Vorholt J.A, Thauer R.K., Lidstrom M.E. (1998) Ci transfer enzymes and coenzymes linking methylotrophic and methanogenic archaea. Science. V. 281. P. 99-102.

29. Chistoserdova L., Kalyuzhnaya M.G., Lidstrom M.E. (2009) The expanding world of methylotrophic metabolism. Annu Rev. Microbiol. V. 209. P. 477-499;

30. Chi A., Kemp R.G. (2000) The primordial high energy compound: ATP or .inorganic pyrophosphate? J: Biol. Chem. V. 275. P: 35677-35679.

31. Chi A. S., Deng Z., Albach R. A., Kemp R. G. (2001) The two phosphofructokinase gene products of Entamoeba histolytica. J. Biol. Chem. V. 276. P. 19974-19981. •.

32. Chomczynski P., Sacchi N. (1987) Single step of RNA isolation by acid guanidinium thiocyanate-phenol-chloroform extraction: Anal; Biochem.V. 162. P. 156-159:

33. Dalton H. (1992) Methane: oxidation by methanotrophs: physiological; and mechanistic implications. In Methane and Methanol utilizers . Eds. Murreir J.C. and Dalton II., Plenum Press, New York. P. 85-114.

34. Dedysh S.N., Knief C., Dunfield P.F. (2005) Methylocella species are facultatively methanotrophic. J. Bacteriol. V. 187. P. 4665^670.

35. De Motigny C., Sygusch J. (1996)t Functional characterization of an extreme thermophilic class II fructose-1,6-bisphosphate aldolase. Eur. J. Biochem. V. 241. P. 243-248.

36. Deng Z., Huang M., Singh K., Albach R.A., Latshaw S.P:, Chang K.-P., Kemp R.G. (1998) Cloning» and expression of the gene for the active PPi-dependent phosphofructokinase of Entamoeba histolytica. Biochem. J. V. 329. P. 659-664.

37. Deng Z., Roberts D., Wang X\, Kemp R.G. (1999) Expression, characterization, and crystallization of the pyrophosphate-dependent phosphofructo-1 -kinase of Borrelia burgdorferi. Arch. Biochem. Biophys. V. 371. P. 326-331.

38. Deng-Z.*, Wang X., Kemp R.G. (2000) Site directed mutagenesis of the fructose 6-phosphate binding site of the pyrophosphate-dependent phosphofructokinase of Entamoeba histolytica. Arch. Biochem. Biophys. V. 380. P. 56-62.

39. Ding Y.-H.R., Ronimus R.S., Morgan H.W. (1999) Purification and properties of the pyrophosphate-dependent phosphofructokinase from Dictyoglomus thermophilum*Rt46 B'.l. Extremophiles. V. 3. P.' 131-137.

40. Ding Y.-H.R., Ronimus R.S., Morgan H.W. (2001) The phosphofructokinases of Thermotoga maritima', expression and characterisation of two unique enzymes. J. Bacteriol. V. 183. Pi 791-794.

41. DiSpirito A.A., Zahn J.A., Bergmann D.J., Boyd J.M., Kunz R. (2001) Membrane-associated quinoprotein formaldehyde dehydrogenase from Methylococcus capsulatus Bath. J. Bacteriok V. 183. P. 6832-6840.

42. Ertunga N.S., Colak A., Belduz A.O., Canakci S;, Karaoglu H:, Sandalli C. (2007) Cloning, expression, purification: and characterization of fructose-1,6-bisphosphate aldolase from Anoxybacillusgonensis G2. J. Biochem. V. 141. P; 817-825.

43. Ferenci T., Stroem T., Quayle J.R. (1974) Purification and properties; of 3-hexulose phosphate synthase and; phospho-3-hexuloisomerase- from Methylococcus capsulatus. Biochem. J. V. 144. P. 477-486.

44. Grammel H;, Gilles-E.-D., GKoshiRv (2003) Microaerophilic; cooperations of reductive and." oxidative pathways allows maximali photosynthetic membrane; biosynthesis- in : Rhodospirillum rubrum; App\. Environ. Microbiol. V. 69. Pi 6577-6586:. "

45. Green L., Prior Dalton H:. (1985) Copper ions as inhibitor of protein C-of ; soluble metKane^monoxygenase' of Methylococcus .-'capsulatus-- (Bath).- Eur;. J:Biochemf.:V.:.153;; Pi 137-144: : ■ ,:

46. Green L., Dalton H: (1986) Steady-state kinetic analysis of soluble methane mono-oxygenase from Methylococcus capslatus (Bath): Biochem. J. V. 236. P. 155-162:

47. Green P.C., Trijpathi; R.L., Kemp R.G. (1993) Identification of active site: residues in pyrophosphate-dependent phosphofhxcto-l-kinase by site-directed mutagenesis; J. Biol. Chem. V. 268: P. 5085-5088.

48. Groenewald J.H., Botha; F.C. (2008) Down-regulation of: pyrophosphate: fructose 6-phosphate: 1-phosphotransferase (PFP)'activity in sugarcane enhances sucrose accumulation in immature internodes. Transgenic. Res. V. 17. P. 85-92.

49. Hannaert V., Saavedra E., Duffieux F., Szikora J.P., Rigden DJ., Michels P.A., Opperdoes F.R. (2003) Plant-like traits associated with metabolism of Trypanosoma parasites. Proc. Natl. Acad. Sei. USA V. 100. P. 1067-1071.

50. Hanson R.S., Hanson T.E. (1996) Methanotrophic bacteria. Microbiol. Rev. V.60. №2. P.439-471.

51. Heinonen J.K., Honkasalo S.H., Kukko E.I. (1981) A method for the concentration, for the colorimetric determination of nanomoles of inorganic pyrophosphate. Anal. Biochem. V. 117. P. 293-300.

52. Henze K., Morrison H.G., Sogin M.L., Mueller M. (1998) Sequence and phylogenetic position of a class II aldolase gene in the amitochondriate protist, Giardia lamblia. Gene. V. 222. P. 163-168.

53. Horecker B.L. (2002) The pentose phosphate pathway. J. Biol. Chem. V 277. №. 47. P. 965-971.

54. Huang M., Albach R.A., Chang K.-P., Tripathi R. L., Kemp R.G. (1995) Cloning and sequencing a putative pyrophosphate-dependent phosphofructokinase gene from Entamoeba histolytica. Biochim. Biophys. Acta. V. 1260. P. 215-217.

55. Ito S., Fushinobu S., Yoshioka I., Koga S., Matsuzawa H., Wakagi T. (2001) Structural basis for the ADP-specificity of a novel glucokinase from a hyperthermophilic Archaeon. Structure. V. 9. P. 205-214.

56. Joergensen L. (1985) Methane oxidation by Methylosinus trichosporium measured by membrane-inlet mass spectrometry. In: Microbial gas metabolism. Ed. Pool R.K and Dow C.S., Acad. Press, London. P. 287-295.

57. Kato N., Yurimoto H., Thauer R.K. (2006) The physiological role of ribulose monophosphate pathway in bacteria and archaea. Biosci. Biotechnol. Biochem. V. 70. P. 1021.

58. Kemp R.G., Gunasekera D. (2002) Evolution of the allosteric ligand sites of mammalian phosphofructo-1-kinase. Biochemistry. V. 41. P. 9426-9430.

59. Korotkova N., Chisterdova L., Kuksa V., Lidstrom M.E. (2002) Glyoxylate regeneration pathway in the methylotroph Methylobacterium extorquens AMI. J. Bacteriol. V. 184. P. 1750-1758.

60. Korotkova N., Lidstrom M.E., Chisterdova L. (2005) Identification of genes involved in the glyoxylate regeneration cycle in Methylobacterium extorquens AMI, including two new genes, meaC and meaD. J. Bacteriol. V. 187. P. 1523-1526.

61. Kovacs G., Sorvari S., Scott P., Toldi O. (2006) Pyrophosphate:fructose 6-phosphate 1-phosphotransferase operates in net gluconeogenic direction in taproots of cold and drought stressed carrot plants. Acta Biol. Szeged. V. 50. P. 25-30.

62. Laemmli U.K. (1970) Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. V. 227. P. 680-685.

63. Lees V., Owens N.J.P., Murrell J.K. (1991) Nitrogen metabolism in marine methanotrophs. Arch. Microbiol. V. 157. P.60-65.

64. Li Y.L., Rivera D., Ru.W., Gunasekera D., Kemp R.G. (1999) Identification of allosteric sites in rabbit phosphofructo-1-kinase. Biochemistry. V. 38. P. 16407-16412.

65. LI Z., Phillips N.F. (1995) Pyrophosphate-dependent phosphofructokinase from Giardia lamblia: purification and characterization. Protein Expr. Purif. V. 6: P: 319-328.

66. Loftus B:, Anderson I., Davies R., Aismark U.G.M., et al., 50 coauthors (2005) The genome of the protist parasite Entamoeba histolytica. Nature. V. 433; P. 865-868.

67. Lopez C., Chevalier N., Hannaert-V., Rigden D.J., Michels P.A., Ramirez J.L. (2002) Leishmania donovani phosphofructokinase. Gene characterization,* biochemical properties and structure-modeling studies. Eur;JlBiochem; V. 269; P. 3978^-3989;

68. Mertens E. (1991) Pyrophosphate-dependent phosphofhictokinase, an'anaerobic glycolytic enzyme? FEBS Lett. V, 285; P. 1-5.

69. Mertens E. (1993) ATP versus pyrophosphate: glycolysis revisited in parasitic protists. Parasitology Today. V. 9. P. 122-126.

70. Mertens E., De Jonckheere J., Van* Schaftingen E. (1993) Pyrophosphate-dependent phosphofructokinase from the amoeba Naegleria fowleri, an AMP-sensitive enzyme. Biochem. J. V. 292. P.797-803.

71. Michels P.A., Chevalier N. Opperdoes F.R., Rider M.H., Rigden D.J. (1997) The glycosomal ATP-dependent phosphofructokinse of Trypanosoma brucei must have evolved from an ancestral pyrophosphate-dependent enzyme. Eur. J. Biochem. V. 250. P. 698-704.

72. Mitsui R., Kusano Y., Yurimoto H., Sakai Y., Kato N., Tanaka M. (2003) Formaldehyde fixation contributes to detoxification for growth of a nonmethylotroph, Burkholderia cepacia TM1 on vanillic acid. Appl. Environ. Microbiol. V. 69. P. 6128-6132.

73. Mony B.M., MehtaM., Jarori G.K., Sharma S. (2009) Plant-like phosphofructokinase from Plasmodium falciparum belongs to a novel class of ATP-dependent enzymes. Int. J. Parasitol. V. 39. P. 1441-1453.

74. Morton J.D., Hayes K.F., Semrau J.D. (2000) Effect of copper speciation on whole-cell soluble methane monooxygenase activity in Methylosinus trichosporium OB3b. Appl. Environ. Microbiol. V. 66. P. 1730-1733.

75. Moore S.A., Ronimus R.S., Roberson R.S., Morgan H.W. (2002) The structure of a pyrophosphate-dependent phosphofructokinase from the Lyme disease spirochete Borrelia burgdorferi. Structure (Camb.). V. 10. P. 659-671.

76. Mueller M., Lee J. A., Gordon P., Gaasterland T., Sensen C.W. (2001) Presence of prokaryotic and eukaryotic species in all subgroups of the PPi-dependent group II phosphofructokinase protein family. J. Bacteriol. V. 183. P. 6714-6716.

77. Murrell J.C, Dalton H. (1983) Nitrogen fixation in obligate methanotrophs. J. Gen. Microbiol. V. 129. P. 3481-3486.

78. Murrell J.C., McDonald I.R., Gilbert B. (2000) Regulation of expression of methane monooxygenases by copper ions. Trends Microbiol. V. 8(5). P. 21-225.

79. Mustroph A., Albrecht G., Hajiresaei M., Grimm B., Biemelt S. (2005) Low levels of pyrophosphate in transgenic potato plants expressing E. coli pyrophosphatase lead to decreased vitality under oxygen deficiency. Ann. Bot. V. 96. V. 717-726.

80. Nakahara К., Yamamoto H., Miyake, G., Yokota A. (2003) Purification and characterization of class-I and class-II fructose-1,6-bisphosphate aldolases from the cyanobacteriumSynechocystis sp. PCC 6803. Plant Cell Physiol. V. 44. P. 326-333.

81. Nguyen H.H., Elliott S.J., Yip J.H., Chan S.I. (1998) The particulate methane monooxygenase. from Methylococcus capsulatus (Bath) is a novel copper-containing three-subunit enzume; Isolationand characterization.- J: Biol. Chem. V.273. P: 7957-7966.

82. Nielsen A.K., Gerdes K., Murrell J.Ci (1997). Copper-dependent reciprocal transcriptional regulation of methane monooxygenase genes iъ Methylococcus capsulatus andMethylosinus trichosporium. Mol.Microbiol.V. 25. P. 399-409.

83. OakleyC.J;, Murrell; J.C. (1988) nifH genes in the obligate-methane oxidizing bacteria. HEMS Microbiol. Lett. V. 49. P. 53-57.

84. O'Brien W. E., Bo win S., Woods Hi G. (1975) Isolation and: characterization of a pyrophosphate-dependent phosphofructokinase fvomPropionibacteriumshermanii.i. Biol. Chem. V. 250: P. 8690-8695. • !

85. Pelzer-Reith!B;, Wiégand S;, Schnarrenberger C.I. (1994) Plastid class I and cytosol class Il aldolase of Euglena gracilis. Plant(Physiol. V. 106. P. 1137-1144.

86. Peng Z.-Y., Mansour Т.Е. (1992) Purification and properties of a pyrophosphate-dependent phosphofructokinase from Toxoplasmagondii.Mol. Biochem. Parasitol. V. 54. P*223.230.

87. Pfleiderer G., Klemme J.H. (1980) Pyrophosphate-dependent D-fructose-6-phosphate-phosphotransferase in Rhodospirillaceae. Z. Naturforsch. V. 35. P: 229-238.

88. Phillips N.F.B;, Li Z., Lindmark D.G. (1997) Isolation of a pyrophosphate-dependentphosphofructokinase from Hexamita inflata, Mol. Biochem. Parasitol. V. 90. P. 377-380.

89. Pollack J.D., Williams M.V. (1986) PPi-dependent phosphofructotransferase (phosphofructokinase) activity in the mollicutes (mycoplasma) Acholeplasma laidlawii. J. Bacterid. V. 165. P. 53-60.

90. Poorman R.A., Randolf A., Kemp R.G., Heinrikson R.L. (1984) Evolution of phosphofructokinase gene-duplication and creation of new effector sites. Nature. V. 309. P. 467-469.

91. Quayle J.R., Ferenci T. (1978) Evolutionary aspects of autotrophy. Microbiol. Rev. V. 42. P. 251-273.

92. Reese M.G. (2001) Application of a time-delay neural network to promoter annotation in the Drosophila melanogaster genome. Comput. Chem. V. 26. P. 51-56.

93. Reeves R. E., Serrano R., South D. J. (1976) 6-Phosphofructokinase (pyrophosphate). Properties of the enzyme from Entamoeba histolytica and its reaction mechanism. J. Biol. Chem. V. 25l.P. 2958-2962.

94. Reeves R. E., South D. J., Blytt H. J. Warren L. G. (1974) PyrophosphaterD-fructose 6-phosphate 1-phosphotransferase. A new enzyme with the glycolytic function of 6-phosphofructokinase. J. Biol. Chem. V. 249. P. 7737-7741.

95. Renier A., De Faria S.M., Jourand P., Giraud E., Dreyfus B., Rapior S., Prin Y. (2011) Nodulation of Crotalaria podocarpa DC by Methylobacterium nodulans displays very unusual features. J. Exp. Botany. Mar 21 doi:10.1093/jxb/err083.

96. Roberson R.S., Ronimus R.S., Gephard S., Morgan, H.W. (2001) Biochemical characterization of an active pyrophosphate-dependent phosphofructokinase from Treponema pallidum. FEMS Microbiol. Lett. V. 194. P. 257-260.

97. Rogers M„ Keeling P. (2004) Lateral transfer and recompartmentalization of Calvin cycle enzymes of plants and algae. J. Mol. Evol. V. 58. P. 367-375.

98. Ronimus R.S., Morgan H.W., Ding Y.-H.R. (1999) Phosphofructokinase activities within the order Spirochaetales and the characterisation of the phosphofructokinase from Spirochaeta thermophila. Arch. Microbiol. V. 17. P.401-406.

99. Ronimus R.S., Morgan H.W. (2001) The biochemical properties and phylogenies of phosphofructokinases from extremophiles. Extremophiles. V. 5. P. 357-373.

100. Roslev P., King G.M. (1995) Aerobic and anaerobic starvation metabolism in methanotrophic bacteria. Appl. Environ. Microbiol. V. 61. P. 1563-1570.

101. Sakuraba H., Ohshima T. (2002) Novel energy metabolism in anaerobic hyperthermophilic archaea: a modified Embden-Meyerhof pathway. J. Bacterid. V. 93. P. 441-448.

102. Sambrook J, Russell DW (2001) Molecular Cloning: a Laboratory Manual. 3rd ed Cold Spring-Harbor Laboratory, New-York:

103. Sato T., Atomi-H., Imanaka T. (2007) Archaeal type III RuBisCOs function in a pathway for AMP metabolism. Science. V. 315. P. 1003-1006.

104. Say R.F., Fuchs G. (2010) Fructose 1,6-bisphosphate aldolase/phosphatase may be an, ancestral gluconeogenic enzyme. Nature. V. 464. P. 1077 — 1081.

105. Semrau J.D., DiSpirito A.A., Yoon< S. (2010) Methanotrophs and copper., FEMS Microbiol. Rev. V. 34. P. 496-531.

106. Shacterle G.R., Pollack R.L. (1973) A simplified method for quantitative assay of small amounts of protein in biological material. Anal. Biochem. V. 51. P. 654-657.

107. Schirmer T., Evans P.R. (1990) Structural basis of the allosteric behavior of phosphofructokinase. Nature. V. 343. P. 140-145.

108. Shirakihara Y., Evans P.R. (1988) Crystal structure of the complex of phosphofructokinase from Escherichia coli with its reaction products. J. Mol. Biol. V. 204. P. 973-994.

109. Shishkina V.N., Trotsenko Y.A. (1979) Pathways of ammonia assimilation in obligate methane utilizers. FEMS Microbiol. Lett. V.5. P.l87-191.

110. Shishkina V.N., Trotsenko Y.A. (1982) Multiple enzymic lesions in obligate methanotrophic bacteria. FEMS Microbiol. Lett. V.13. P. 237-242.

111. Siebers B., Klenk H.P., Hensel R. (1998) PPi-dependent phosphofructokinase from Thermoproteus tenax, an archaeal descendant of an ancient line in phosphofructokinase evolution. J. Bacteriol. V. 180. P. 2137-2143.

112. Slamovits C.H., Keeling P.J. (2006) Pyruvate-phosphate dikinase of oxymonads and parabasalia and the evolution of pyrophosphate-dependent glycolysis in anaerobiceukaryotes. Eukaryot. Cell. V. 5. P. 148-154.

113. Slater G.G. (1969) Stable pattern formation and determination of molecular size by porelimit electrophoresis. Anal. Chem. V. 41. P. 1039-1041.

114. Smith T.J., Slade S.E., Buron N.P., Murrell J.C., Dalton H. (2002) Improved system for protein engineering of the hydroxylase component of soluble methane monooxygenase. Appl. Environ. Microbiol. V.68. P. 5268-5273.

115. Stechmann A., Baumqartner M., Silberman J.D., Roqer A.J. (2006) The glycolytic pathway of Trimastixpyriformis is an evolutionary mosaic. BMC Evol. Biol. Y. 23. P. 101118.

116. Stitt M. (1990) Fructose 2,6-bisphosphate as a regulatory metabolite in plants. Annu Rev. Plant Physiol. V. 41. P. 153-185.

117. Stitt M. (1998) Pyrophosphate as an alternative energy donor in the cytosol of plant cells: an enigmatic alternative to ATP. Bot. Acta. Y. 111. P. 167-175.

118. Stroem T., Ferenci T., Quayle J.R. (1974) The carbon assimilation pathways of Methylococcus capsulatus, Pseudomonas methanica and Methylosinus trichosporium OB3B during growth on methane. Biochem. J. V. 144. P. 465-472.

119. Susskind, B.M., Warren.L.G., Reeves. R.E. (1982) A pathway for the interconversion of hexose and pentose in the parasitic amoeba Entamoeba histolytica. Biochem. J. V. 204. P. 191-196.

120. Tamura K., Dudley J., Nei M., Kumar S. (2007) MEGA4: Molecular Evolutionary Genetics Analysis (MEGA) software version 4.0. Molecular biology and volutionl 0.1093/molbev/msm092.

121. Theodorou M.E., Plaxton W.C. (1996) Purification and characterization of pyrophosphate-dependent phosphofructokinase from phosphate-starved Brassica nigra Suspension Cells.

122. Plant Physiol. V. 112. P. 343-351.

123. Thomson J.D., Gibson T.J., Plewniak F., Jeanmougin F., Higgins D.G. (1997) The CLUSTALX windows interface: flexible strategies for multiple sequence alignment aided by quality analysis tools. Nucl. Acids Res. V. 24. P. 4876-4882.

124. Tjaden B., Plagens A., Dorr C., Siebers B., Hensel R. (2006) Phosphoenolpyruvate synthetase and pyruvate, phosphate dikinase of Thermoproteus tenax: key pieces in the puzzle of archaeal carbohydrate metabolism. Mol. Microbiol. V. 60. P. 287-298.

125. Tripodi K.E.J., Podesta F.E. (1997) Purification and structural and kinetic characterization of the pyrophosphate: fructose-6-phosphate 1-phosphotransferase from the Crassulacean acid metabolism plant, pineapple. Plant Physiol. V. 113. P. 779-786.

126. Trotsenko Y.A. (1983) Metabolic features of methane- and methanol-utilizing bacteria. Acta Biotechnol. V.3. P.301-304.

127. Trotsenko Y.A., Doronina N.V., Govorukhina N.I. (1986) Metabolism of non-motile obligately methylotrophic bacteria. FEMS Microbiol.Lett. V.33. P. 293-297.

128. Trotsenko Y.A., Shishkina V.N., Govorukhina N.I., Sokolov A.P. (1987) Biochemical basis for obligate methylotrophy and obligate autotrophy: comparative aspects. Winogradsky Symp. on Lithoautotrophy. P. 26.

129. Trotsenko Y.A., Shishkina V.A. (1990) Studies on phosphate metabolism in obligate methylotrophs. FEMS Microbiol. Rev. V. 87. P. 267-271.

130. Trotsenko Y.A., Khmelenina V.N., Beschastny A.P. (1996) The Ribulose Monophosphate (Quayle) cycle: News and Views. Proc. Int. Symp. Microbial Growth on Ci compounds. Eds: M.E. Lidstrom, R.Tabita, Kluwer Publishers. P. 4-8.

131. Trotsenko Y.A. Murrell J.C. (2008) Metabolic aspects of obligate aerobic methanotrophy. Adv. App. Microbiol. V. 63. P. 183-229.

132. Turner W.L, Plaxton W.C. (2003) Purification and characterization of pyrophosphate- and ATP-dependent phosphofructokinases from banana fruit. Planta V. 217. P. 113-121.

133. Van den Bergh E.R.E., van der Kooij T.A.W, Dijkhuizen L., Meijer W.G. (1995) Fructosebisphosphatase isoenzymes of the chemoautotroph Xanthobacter jlavus. J. Bacteriol. V. 177. P. 5860-5864.

134. Verhees C.H., Tuininga J:E., Kengen W.M., Stams S.M., J. van der Oost, W.M; de Vos. (2001) ADP-dependent phosphofructokinses in mesophilic and thermophilic methanogenic Archea. J. Bacteriol. V. 12. P: 7145-7153.

135. Vorholt J. A., Chistoserdova L., Lidstrom M.E., ThauerR.K. (1998) The N ADP-dependent methylene tetrahydromethanopterin dehydrogenase in Methylobacterium extorquens AML J.Bacteriol: V.180: P.5351-5356?

136. Vorholt J;A. (2002) Cofactor-dependent pathways of formaldehyde, oxidation in methylotrophic bacteria. Arch; Microbiol: V;178i P: 239-49;

137. Wang X., Deng Z., Kemp R.G. (1998) An essential methionine residue involved in substrate binding by phosphofructokinases; Biochem. Biophys.,Res. Gommun. V. 250. P.' 466-468;

138. Wang X., Kemp R.G. (1999) Identification of residues of Escherichia coli phosphofructokinase that contribute to nucleotide binding and specificity. Biochemistry. V. 38. P. 4313-4318. .

139. Whittaker: A., Botha- F.G. (1997) Carbons partitioning during; sucrose' accumulation; in sugarcane internodali;issue. PlantsPhysioh V. 115: P. 1651-1659t

140. Whittaker A., Botha F.G. (1999) Pyrophosphate: D-fructose-6-phosphate 1: phosphotransferase activity patterns in relation to sucrose storage across sugarcane varieties: Physiol. Plant. V. 107. P. 379-386.

141. Whittenbury R. (1981) The interrelationship of autotrophy and methylotrophy as seen in Methylococcus capsulatus (Bath). Ed Dalton H. Int Symp; Microbial growth on Gj compounds. W&G Baird Ltd. P. 181-190.

142. Wong J.H., Kiss F., Wu M.X., Buchanan, B.B. (1990) Pyrophosphate fhictose-6-p'1-phosphotransferase from tomato fruit: evidence for change during ripening. Plant Physiol: V.94. P. 499-506:

143. Wu L.-F., Reizer A., Reizer J., Gai B., Tomich J:M., Saier M.H.J. (1991) Nucleotide sequence of the capsulatus fruK gene, which encodes fructose-1-phosphate kinase: evidence for a kinase superfamily including both phosphofructokinases from

144. Escherichia coli. J. Bacterid. V. 173. P. 3117-3127.

145. Yasueda H., Kawahara K., Sugimoto S. (1999) Bacillus subtilis yckG and yckF encode two key enzymes of the ribulose monophosphate pathway used by methylotrophs, and yckH is required for their expression. J. Bacteriol. V.181. P. 7154-7160.

146. Yimga T.M., Dunfield P.F., Ricke P., Heyer J., Liesack W. (2003) Wide distribution of a novel pmoA-like gene copy among type II methanotrophs, and its expression in Methylocystis strain SC2. Appl. Environ. Microbiol. V. 69. P. 5593-602.

147. Yoch D.C., Chen Y.P., Hardin M.G. (1990) Formate dehydrogenase from the methane oxidizer Methylosinus trichosporium OB3b. J. Bacteriol. V.172. P. 4456-4463.

148. Yuan X.H., Kwiatkowska D., Kemp R.G. (1988) Inorganic pyrophosphate: fructoses-phosphate 1-phosphotransferase of potato tuber is related to the major ATP-dependent phosphofructokinase of E. coli. Biochem. Biophys. Res. Commun. V. 154. P. 113-117.