Углеводный обмен: механизмы патологических процессов, анализ важнейших метаболитов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.02, доктор биологических наук Александровский, Яков Александрович

• Александровский, Яков Александрович
• доктор биологических наук
• 2006

Оглавление диссертации доктор биологических наук Александровский, Яков Александрович

Список сокращений Общая характеристика работы

Раздел 1. УГЛЕВОДНЫЙ ОБМЕН: АНАЛИЗ ВАЖНЕЙШИХ МЕТАБОЛИТОВ

Глава 1. ВЫДЕЛЕНИЕ, ИЗУЧЕНИЕ ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИХ И КАТАЛИТИЧЕСКИХ СВОЙСТВ, ИММОБИЛИЗАЦИЯ И ПРИМЕНЕНИЕ ДЛЯ АНАЛИТИЧЕСКИХ ЦЕЛЕЙ ГЛЮКОЗООКСИДАЗЫ, АЛКОГОЛЬОКСИДАЗЫ И ХОЛЕСТЕРИНОКСИДАЗЫ.

1 А. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ 1А.1. Введение

1 А.2 Источники получения и основные свойства алкогольоксидазы, глюкозооксидазы и холестериноксидазы

1А.2.1. Алкогольоксидаза 1А.2.2. Глюкозооксидаза 1А.2.3. Холестериноксидаза 1А.2.4. Механизм действия глюкозооксидазы, алкогольоксидазы и холестериноксидазы

1А.З. Использование ферментов класса оксидаз в аналитических целях

1А.3.1. Химические и физико-химические методы определения глюкозы, спиртов, холестерина. /Краткая историческая справка/

1А.3.2. Методы анализа глюкозы, спиртов и холестерина с использованием растворимых GMC-оксидоредукгаз 1 А.3.3. Методы анализа глюкозы, спиртов и холестерина с использованием иммобилизованных GMC-оксидоредуктаз 1А.3.4. Ферментные электроды, реакторы и другие аналитические устройства на основе иммобилизованных GMC-оксидоредуктаз

1А.4. Изучение возможности создания ферментного электрода для определения субстратов НАД-зависимых дегидрогеназ

1А.4.1. Методы определения субстратов НАД-зависимых дегидрогеназ

1А.4.2. Получение полимерных форм НАД+

1 А.4.3. Полимерные субстраты оксидоредуктаз

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Углеводный обмен: механизмы патологических процессов, анализ важнейших метаболитов»

1 С.4.2. Критерии подбора носителей для иммобилизации ферментов. Теория и практика 131

1С.4.3. Анализаторы на основе иммобилизованных ферментов для определения субстратов оксидаз 138

1С.4.4. Способ повышения надежности и точности анализа в области нижнего предела определяемых концентраций 142

1С.4.5. Универсальный ферментный электрод для определения субстратов Н АД-зависимых дегидрогеназ 145

1С.4.6. Универсальное индикаторное устройство для определения концентраций субстратов ферментативных реакций -тест-капсулы 155

1С.4.7. Спектрофотометрические методы определения глюкозы на основе реакции глюкозооксидазы с искусственными акцепторами электронов 159

1С.5. Заключение 161

Раздел 2. УГЛЕВОДНЫЙ ОБМЕН: МЕХАНИЗМЫ ПАТОЛОГИЧЕСКИХ ПРОЦЕССОВ

Глава 2. МЕХАНИЗМ РАЗВИТИЯ ДИАБЕТИЧЕСКИХ

ОСЛОЖНЕНИЙ

2А. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

2А.1. Введение 168

2А.2. Гликозилирование белков 169

2А.З. Гликозилированные белки в оценке степени компенсации нарушения углеводного обмена 174

2А.4. Роль гликозилированных белков в патогенезе диабетических осложнений 176

2А.5. Роль промежуточных продутов процесса гликозилирования в патогенезе диабетических осложнений 184

2А.6. Диабетические осложнения как следствие интенсификации полиолового пути метаболизма глюкозы 190

2А.7. Анализ различных гипотез развития диабетических осложнений 193

2В. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

198

2С. РЕЗУЛЬТАТЫ 200

2D. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ В РАМКАХ

НОВОЙ КОНЦЕПЦИИ ГЕНЕРАЛИЗОВАННОГО МЕХАНИЗМА РАЗВИТИЯ ДИАБЕТИЧЕСКИХ ОСЛОЖНЕНИЙ

2D.1. Обоснование роли ингибиторов сериновых протеиназ в развитии диабетических осложнений 2D.2. Поиск «гуанидинового яда» и оценка потенциальной патологической роли металглиоксаля в развитии диабетических осложнений 2D.3. Статус нейтрофилов при сахарном диабете 2D.4. Сценарий разрушения организма при сахарном диабете 2D.5. Заключение

Глава 3. ДИАБЕТ И РАК. МЕХАНИЗМЫ ВЗАИМОВЛИЯНИЯ

Гипотеза)

ЗАЛ. Введение: Метилглиоксаль - «разрушитель» или «защитник»? 231

ЗА.2. Гипергликемия <-* Метилглиоксаль <-> Рак 234

ЗА.З. Сахарный диабет и рак 242 ЗАЛ. Протеинкиназа С - регулятор процессов опухолевого роста и диабетических осложнений 254 ЗА.5. Протеинкиназа С и процессы злокачественной пролиферации 256

ЗА.6. Заключение 262

ОСНОВНЫЕ РЕЗУЛЬТАТЫ И ВЫВОДЫ 264

СПИСОК ЦИТИРОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ 266

204

210 212 218 228

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

AT-III - антитромбин III ИР - инсулинорезистентность С1-ИНГ - С1 ингибитор СД - сахарный диабет

ВВ - крысы (BioBreeding) - экспериментальная модель ИЗСД Glut - транспортные молекулы глюкозы через мембрану glucose transporter) IRS - семейство белков-субстратов инсулиного рецептора insulin receptor substrate) PI3K - фермент фосфоинозитид-3-киназа (phosphoinositide 3-kinase). РКС - семейство ферментов протеинкиназы С SOD - фермент Cu,Zn -супероксиддисмутаза

ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ

Актуальность темы. Поддержание постоянства концентрации глюкозы in vivo является примером одного из самых совершенных механизмов гомеостаза, в функционировании которого участвуют печень, жировая и мускульная ткани, гормоны. Многочисленные нарушения процессов углеводного обмена чаще всего имеют место при сахарном диабете (СД) и характеризуются множественностью форм проявления таких как поражение глаз, почек, нарушение кровообращение, склонность к тромбозу, снижение иммунорезистентности к бактериальным инфекциям, появление незаживляемых ран. Многие специалисты склонны рассматривать перечисленные нарушения не как осложнения СД, а как естественную форму проявления основного заболевания. Такая точка зрения в основном обусловлена отсутствием механизма, позволяющего связать воедино и объяснить весь широкий спектр перечисленных патологий. Поиск такого механизма - одна из атуальнейших современных задач, особенно если принять во внимание неуклонный рост количества больных СД во всем мире.

Многообразие форм нарушений углеводного обмена могут проявляться в явном виде не только при СД, но и некоторых других заболеваниях. Так, например, более чем за 150 лет наблюдений (!) в научной и медицинской литературе накопилось много диаметрально противоположных утверждений, выражающих два полярных мнения о том, что диабет подавляет или, наоборот, способствует злокачественным пролиферативным процессам. С другой стороны, у онкологических больных нередко наблюдаются признаки, характеризующие сильное влияние основного заболевания на процессы углеводного обмена. Таким образом, представляется очень заманчивым попытаться «поставить точку» в этом затянувшимся споре и идентифицировать молекулярный механизм взаимовлияния названных патологий.

Одним из основных инструментов изучения механизмов патологии является селективный анализ различных метаболитов. В конечном итоге, как правило, цель достигается использованием ферментных или иммуноферментных аналитических методов. Разработка и внедрение в практику таких методов невозможно без наличия широкого ассортимента ферментных препаратов, а также фундаментальных знаний механизма их действия. Немаловажным обстоятельством, во многом обеспечивающим успех подобных исследований, является соответствующие конструктивные решения и аппаратурное оформление используемых аналитических методов.

Значения концентраций глюкозы и холестерина безусловно являются базовыми параметрами, адекватно отражающих в целом «согласованность» протекания процессов углеводного обмена in vivo. Мировая потребность в анализах указанных метаболитов обеспечивается аналитическими наборами, тест-полосками или анализаторами, принцип действия которых основан на использовании ферментов глюкозооксидазы и холестериноксидазы. Однако, до сих пор известный набор аналитических методов глюкозы и холестерина не покрывает всех нужд медико-биологических исследований. Разработка новых - является актуальнейшей научно-практической задачей. Причем, поскольку за биологической активностью указанных ферментов можно следить с помощью одних и тех же инструментальных методов анализа, разработка, к примеру, анализатора глюкозы, позволяет, в принципе, использовать созданный прибор и для анализа холестерина без каких-либо конструктивных изменений.

Оказалось, что не только с практической, но и научной точек зрения, изучение каталитических свойств глюкозооксидазы и холестериноксидазы представляет определенный интерес, поскольку оба фермента характеризуются высокой степенью гомологичности первичных струкур. По этому признаку, глюкозооксидазу и холестериноксидазу, равно как и некоторые другие ФАД-зависимые оксидоредуктазы (например, холин- или алкогольоксидаза) объединяют в т.н. семейство GMC-(glucose-methanol-сЬо1те)-оксидоредукгаз [Cavener 1992;Sampson 2001]. Среди членов этого семейства алкогольоксидаза, равно как и оксидазы глюкозы или холестерина, является основным реагентом большинства коммерческих наборов для анализа первичных спиртов в микробиологической и виннодельческой промышленностях. Таким образом, вышеуказанные причины позволяют рассматривать исследования глюкозооксидазы, холестериноксидазы и алкогольоксидазы как актуальную научную задачу с большой практической значимостью.

Цели и задачи исследований. Проведенные исследования были посвящены:

1. Изучению GMC-оксидоредуктаз:

• поиск штаммов-продуцентов алкогольоксидазы и разработка эффективной методики выделения этого фермента;

• изучение физико-химических и каталитических свойств глюкозооксидазы, алкогольоксидазы и холестриноксидазы;

• разработка ферментативных методов анализа глюкозы, спиртов и холестерина с использованием растворимых и иммобилизованных ферментов

• создание прототипов ферментных анализаторов субстратов GMC-оксидоредуктаз

2. Теоретическому и экспериментальному обоснованию генерализированного механизма развития диабетических осложнений.

3. Теоретическому обоснованию гипотезы, объясняющей взаимозависимость патологических молекулярных процессов при совместном протекании сахарного диабета и рака

Научная новизна.

Изучен механизм действия глюкозооксидазы с искусственными акцепторами электронов. Впервые продемонстрировано, при окислении глюкозы глюкозооксидаза может проявлять несколько максимумов рН-акгивности в зависимости от вида акцептора электронов, используемых в качестве второго субстратра. С кислородом максимум активности наблюдался в области значений рН 5,6; с одноэлектроннными акцепторами -в области рН 7,6; в случае 2,6-дихлорфенолиндофенола рН-оптимум реакции располагался в области значений < 5,0. Предложен механизм, объясняющий обнаруженное явление.

Впервые продемонстрирована возможность применения полимерных субстратов на основе окислительно-восстановительных индикаторов для глюкозооксидазы и НАДН-дегидрогеназы. Это позволило предложить новую конструкцию ферментных электродов.

Впервые предложена и экспериментально обоснована оригинальная кинетическая схема действия холестериноксидазы в водно-органических средах. Продемонстрировано, что каталитические свойства фермента холестериноксидаза в сильной мере зависят от структурной организации субстрата. Другими словами, холестериноксидаза является «проявителем» надмолекулярной структуры ассоциатов холестерина С этих позиций, разработанный подход проведения реакции окисления холестерина холестриноксидазой может оказаться приемлемым для дигностики состояния клеточных мембран.

Найден активный дрожжевой продуцент алкогольоксидазы и каталазы Candida boidinii 4g. Разработана оригинальная методика очистки этих ферментов. Изучены основные физико-химические и каталитические свойства алкогольоксидазы.

Предложены и обоснованы экспериментальные критерии подбора пористых носителей для иммобилизации ферментов.

Разработаны различные аналитические методы и устройства для определения некоторых субстратов GMC-оксидоредуктаз и НАД-зависимых дегидрогеназ.

Впервые продемонстрирована возможность инактивации антитромбина-III и С1-ингибитора под действием метилглиоксаля. Определены значения констант скоростей указанных реакций в условиях, максимально приближенных к условиям in vivo. Проведен критический анализ и оценка возможного влияния протекания этих процессов на развитие диабетичсеких осложнений. Впервые предложен и обоснован генерализованный механизм развития диабетических осложнений. В основе этого механизма лежит активация длительной гипергликемией внутриклеточных ферментов, входящих в семейство протеинкиназ С (РКС). В соматических клетках этот процесс ведет к состоянию инсулинорезистентности. В нейтрофилах - к их активации и выбросу во внеклеточное пространство миелопероксидазы, эластазы, катионных белков и других эффекторных молекул, разрушающих стенки кровеносных сосудов и иницирующих нарушения в системах свертывания крови и фибринолиза.

Исследованы общие и значимые для СД и рака молекулярные процессы. Показано, что внутриклеточные процессы, контролируемые семейством ферментов РКС лежат не только в основе развития диабетических осложнений, но и контролируют злокачественный опухолевый рост клеток. Это обстоятельство позволило классифицировать рассматриваемые патологии включая инсулинорезистентность как "РКС-синдром". Проведенный в диссертации анализ позволил высказать гипотезу, согласно которой изменение статуса РКС под действием гипергликемии или в условиях инсулинорезистентности - наиболее характерных форм проявления сахарного диабета, способно как "компенсировать" так и "усиливать" дисфункцию изоферментов РКС, обусловленную, в свою очередь, процессами канцерогенеза.

Результирующий клинический эффект взаимовлияния диабета и рака, по-видимому, в этих случаях будет зависить от степени компенсации сахарного диабета, вида и стадии онкологического заболевания. В рамках этой гипотезы, стало возможным объяснить, почему СД может подавлять, препятствовать или способствовать развитию рака.

Структура диссертационной работы. Диссертационная работа «Углеводный обмен: механизмы патологических процессов, анализ важнейших метаболитов» посвящена следующим конкретным научным аспектам по данной теме:

• выделению, изучение физико-химических и каталитических свойств ряда ряда ферментов класса оксидорекдуктаз с целью создания на их основе новых аналитических методик и устройств для анализа важнейших метаболитов углеводного обмена.

• обоснованию гипотезы существования генерализированного механизма развития осложнений при нарушениях углеводного обмен, обусловленных сахарным диабетом

• изучению взаимозависимости и взаимовлиянию патологических процессов при канцерогенезе и сахарном диабете.

УГЛЕВОДНЫЙ ОБМЕН: АНАЛИЗ ВАЖНЕЙШИХ МЕТАБОЛИТОВ

Заключение диссертации по теме «Биофизика», Александровский, Яков Александрович

ОСНОВНЫЕ РЕЗУЛЬТАТЫ И ВЫВОДЫ

1. Изучен механизм действия глюкозооксидазы с искусственными акцепторами электронов. Впервые продемонстрировано, при окислении глюкозы глюкозооксидаза может проявлять несколько максимумов рН-активности в зависимости от вида акцептора электронов, используемых в качестве второго субстратра. С кислородом максимум активности наблюдался в области значений рН 5,6; с одноэлектроннными акцепторами -в области рН 7,6; в случае 2,6-дихлорфенолиндофенола рН-оптимум реакции располагался в области значений < 5,0. Предложен механизм, объясняющий обнаруженное явление.

2. Впервые продемонстрирована возможность применения полимерных субстратов на основе окислительно-восстановительных индикаторов для глюкозооксидазы и НАДН-дегидрогеназы. Это позволило предложить новую концепцию создания ферментных электродов.

3. Впервые предложена и экспериментально обоснована оригинальная кинетическая схема действия холестериноксидазы в водно-органических средах. Продемонстрировано, что каталитические свойства фермента холестериноксидаза в сильной мере зависят от структурной организации субстрата. Другими словами, холестериноксидаза является «проявителем» надмолекулярной структуры ассоциатов холестерина С этих позиций, разработанный подход проведения реакции окисления холестерина холестриноксидазой может оказаться приемлемым для дигностики состояния клеточных мембран.

4. Найден активный дрожжевой продуцент алкогольоксидазы и катал азы Candida boidinii 4g. Разработана оригинальная методика очистки этих ферментов. Изучены основные физико-химические и каталитические свойства алкогольоксидазы.

5. Разработаны различные аналитические методы и устройства для определения некоторых субстратов GMC-оксидоредуктаз и НАД-зав исимых дегидрогеназ. Новизна всех разработое подтверждена патентной экспертизой.

6. Впервые продемонстрирована возможность инактивации AT-III и С1-ИНГ под действием МГ и проанализаировано его влияние при С Д. На основании результатов собственных исследований и данных литературы предложен общий механизм развития диабетических осложнений. Обосновывается предположение о том, что длительная гипергликемия, воздействуя, в частности, на семейство ферментов протеинкиназы С (РКС), вызывает у нейтрофилов «возбуждение» - состояние похожее или идентичное их активации. В результате этого происходит выброс во внеклеточное пространство миелопероксидазы, эластазы и других эффекторных молекул, разрушающих стенки кровеносных сосудов.

7. Исследованы общие и значимые для СД и рака молекулярные процессы. Показано, что внутриклеточные процессы, контролируемые семейством ферментов РКС лежат не только в основе развития диабетических осложнений, но и контролируют злокачественный опухолевый рост. Это обстоятельство позволило классифицировать рассматриваемые патологии включая инсулинорезистентность как "РКС-синдром". Высказана гипотеза, согласно которой изменение статуса РКС под действием гипергликемии или в условиях ИР - наиболее характерных форм проявления СД, способно как "компенсировать" так и "усиливать" дисфункцию изоферментов РКС, обусловленную, в свою очередь, процессами канцерогенеза. Результирующий клинический эффект взаимовлияния диабета и рака, по-видимому, в этих случаях будет зависть от степени компенсации СД, вида и стадии онкологического заболевания. В рамках этой гипотезы, стало возможным объяснить, почему СД может подавлять, препятствовать или способствовать развитию рака.

ЗА.6. Заключение

Дисрегуляция активности ферментов семейства рКС, являющегося важнейшим структурным компонентом системы передачи внутриклеточного сигнала, является одним из решающих факторов, способных оказывать взаимовлияние при совместном протекании СД и рака. Не исключено, что по этой причине при онкологических заболеваниях нередко проявляются состояния, затрагивающие процессы, обеспечивающие регуляцию углеводного обмена - снижение гипергликемии у диабетиков, у которых наблюдается развитие онкологии, возникновение у онкобольных инсулинорезистентности, или, наоборот, проявление признаков диабета. В свою очередь влияние СД как комплексного заболевания на процессы опухолевого роста не столь однозначно и будет зависить как тяжести диабета, его медикаментозного лечения, так и других сопутствующих факторов как, например, ожирение.

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Александровский, Яков Александрович, 2006 год

1. Алексеев B.C. Метилглиоксаль: метаболизм и биологическая активность. // Укр. биохим. журнал. 1987. - 59(6).- С. 88-94

2. Афанасьева ГЛ., Щербухин В.Д. Модификация феррицианидного варианта глкжозооксидазного метода определения глюкозы. // Прикл. биохим. микробиол. 1975. - Вып. 11. - С. 460-462

3. АхремА.А., Титов Ю.А. Стероиды и микроорганизмы. -М,: Наука, 1970. -526с.

4. АшинВ.В., Троценко Ю.А. Формирование и распределение модифицированного ФАД меяеду изоферментами алкогольоксидазы из метилотрофных дрожжей Pichia methanolica. // Биохимия. 1998. - Т.63. -С. 1407-1413

5. БалажА., Блажек И. Эндогенные ингибиторы клеточной пролиферации. -М.: Мир, 1982.-302с.

6. Белл JI.H. Спектрофотометрия мутных сред. // Биофизика. 1965. - Т. 10. - С. 374-385

7. Березин И.В., Клесов А.А. Практический курс химической и ферментативной кинетики. М.: МГУ, 1976. 320 с.

8. Билъшовский Ф. и Бильшовская М. Канцерогенез у крыс с аллоксановым диабетом // Механизмы канцерогенеза. М.: Иностранная литература, 1961. -с. 128-141

9. Бишоп Э. Индикаторы. М.: Мир, 1976. Т. 2. - с. 114

10. Богданов В.П., Абалихина Т.А., Чухрова А.И., Дегтярь Р.Г. Об углеводном компоненте глюкозооксидазы из Penicillium vitalе// Республиканский межведомственный сборник. 1974. - Вып. 10. - С. 17 - 19

11. Богданов В.П., Морозкин АД, Абалихина Т.А. Субъединичная структура глюкозооксидазы из Penicillium vitale. // Республиканский межведомственный сборник. 1974. - Вып. 10. - С. 14 - 16

12. Ванштейн Б.К., Кисшее Н.А., Кафтанова А.С., Орлова Е.А., Лернер Ф.Я. Электроннная микроскопия глюкозооксидазы // Республиканский межведомственный сборник. 1974. - Вып. 10. - С. 19 - 20

13. Варфоломеев С.Д., Гуревич К.Г. Биокинетика. М.: Наука, 1999. 720с. Выдиборец С.В. Изменения эритроцитов при сахарном диабете // Врач. дело. - 1990. - Вып.2. - С. 56-61

14. Галенок В.А., Боднар Н.Н., Диккер В.Е., Ромашкан С.В. Гликозилированные протеины. Новосибирск: Наука, Сиб. Отделение, 1989. 256с.

15. Галенок В.А., Гостинская Е.В., Диккер В.Е. Гемореология при нарушениях углеводного обмена. Новосибирск: Наука, Сиб. Отделение, 1987. 259с.

16. Генес С.Г. Сахарный диабет. М.: Медгиз, 1963. -378с.

17. Гулый М.Ф., Дегтярь Р.Г. Очистка и кристаллизация глюкозооксидазы из гриба Penicillium vitale. II ДАН СССР 1962. - Т. 145. - Вып. 1. - С. 209 - 211

18. ГулыйМ.Ф., Таран Т.Т., Криворот Н.И., Клименко Л.П., Дзвонкевич Н.Д., Солодова Е.В. Реакция глицина с ацетоацетатом и некоторые свойства катализирующего ее фермента из печени крыс. // Укр. биохим. журнал -1989. Т. 61. -Вып.6. - С. 43-48

19. Дегтяр Р.Г., Гулий М.Ф., Гудкова JI.B., Массан Н.С. Природа лабиизаци глюкозооксидази. // Укр. BioxiM. Журн. 1971.- Т. 43. - С. 322 - 326

20. Дубохина Т.Б., Ершова Г.И. Рак поджелудочной железы и сахарный диабет. // Вопр. Онкологии. 1992. - Т. 38. - Вып.З. - С. 259 - 264

21. Жарков В.В., Демидчик И.Е., Ходина Т.В. Выживаемость больных раком легких при проведении комбинировнной терапии на основе гипергликемии. // Медицинская радиология. 1991. - Т.36. - Вып.4. - С. 36-38

22. Ена Я.М, Сушко Е.А., Волковская Т.Г., Иващеико Г.Ф., Шкапко В.Д. Внутрисосудистое свертывание крови при сахарном диабете // Пробл. эндокринол. 1991. - Т. 37. - Вып. 6. - С. 64 -70

23. Ефимов А.Е. Диабетические ангиопатии. М.:Медицина, 1989. 287с.

24. Ефимов А.Е., Обросова И.Г., Великий Н.Н. Сорбитоловый путь обмена глюкозы при стрепотозотоционовом диабете разной длительности и тяжести. // Проблемы эндокринологии. 1984. - Вып.2. - С. 71-75

25. Имшенецкий А.А., Никитин Л.Е., Назарова Т.С., Ефимочкина Е.Ф. Способность микроорганизмов утилизировать холестерин. // Микробиология. 1975,- Т. 44. - С. 210 -213

26. Иоффе Д.В. Стерины как комплексообразователи // Успехи химии. 1986. -Т. LV. - Вып. 2. - С. 333 -349

27. Камышева Е.П., Абелевич И.Г., Андрюхина Н.Н., Панова Е.И., Блохина Н.Ю. Сахарный диабет и рак// Российский медицинский журнал. 1992. - Вып.2. -С. 8-11

28. Кантор Ч, Шиммел П. Биофизическая химия. М.:Мир, 1984. Т.2. - 493с.

29. Кулемин В.В., Алъбицкий И.Б., Котомин С.В., Варигин И.А. Общая гипетермия и гипергликемия при комбинированном лечении рака прямой кишки. // Медицинская радиология. 1987. - Т.32. - Вып.1. - С. 50-52

30. Куницина М.А. Некоторые особенности течения рака молочной железы у больных сахарным диабетом// Вопросы онкологии. 1987. - Т.ЗЗ. - Вып.9. -С. 78-81

31. Коган-Ясный В.М. Сахарная болезнь. М.:Медгиз, 1957. 302с.

32. Козин С.В., Волошина Е.А., Винская Н.П., Золотое В.А., Черников В.И. Гипергликемия как средство повышения эффективности гипертермии прилучевой терапии опухолей.// Медицинская радиология. 1990. - Т.35. -Вып.3.-С. 3-6

33. Летягин В.П., Поддубный И.К., Соколова Г., Ермилова В.Д., Айтакова Т.И. Индуцированная кратковременная гипергликемия в комплексном лечении местно-распространенного рака молочной железы.// Вопросы онкологии. -1984. Т.ЗО. - Вып.7. - С. 63 - 65

34. Литвиненко Л.А. Влияние гипергликемии на антиоксидантный защитный статус эритроцитов у детей с сахарным диабетом и in vitro.// Пробл. эндокринол. 1991. - Т. 37. - С. 6-8

35. Логинов В.М. Искусственная гипергликемия как фактор, избирательно усиливающий противоопухолевый радиационный эффект.// Медицинская радиология. 1983. - Т.28. - Вып.7. -С. 66- 69

36. Маянский А.Н., Маянский Д.Н. Очерки о нейтрофиле и макрофаге. Новосибирск: Наука, 1989. 341с.

37. Маянский А.Н., Пикуза О.И. Клинические аспекты фагоцитоза. Казань: Магариф, 1993. 192с.

38. Мейер Г. Анализ и определение органических соединений. Л.:ОНТИ, 1937. 457с.

39. Школъсъка О.О., Ясинчук Н.А. Природна м1нливють Penicillium vitale. Характеристика активных вариантов гриба, изо утворюють глюкозооксидазу.// М^кробюл. Журн. 1977. - Т. 39. - С. 601 - 610

40. Мороз JI.B., Кабиева А.О., Доненко Ф.В., Боровкова Н.В. Опыт совместного применения доксоубицина и искусственной гипергликемии.// Антибиотики и химиотерапия. 1990.- Т. 35. - Вып.4. - С. 34 - 36

41. Осинский С.П., Сидоренко М.В., Николаев В.Г. Микроциркуляция в опухоли во время искусственной гипергликемии.// Экспериментальная онкология. -1985.- Т.7.-Вып.3.-С. 51-53

42. Пасторова В.Е. Антитромбин III в регуляции функций коагуляционной и антикоагуляционной кровяных систем.// Успехи современной биологии. -1983. Т. 96. - Вып.1. - С. 69 - 84

43. Писарская И.В. Синдром диссеминированного внутрисосудистого свертывания крови при сахарном диабете.// Пробл. эндокринол. 1987. -Т.ЗЗ. -Вып.З. - С. 37-40

44. Петрова Л.Я., Глубоковская О.И., Подзухина Г.М., Селезнева А.А. Строение и свойства холестриноксидазы из Actinomyces lavendulae. II Биохимия. -1981.-Т.46. Вып.9. - С. 1570- 1575

45. ПодилъчакМ.Д., Терлецкая JI.M., Красивский Э.З. Активность катионных белков, пероксидазы и щелочной фосфатазы в нейтрофилах крови больных сахарным диабетом. // Врачебное дело. 1989. - Вып. 11. - С. 81 - 83

46. Полюдек-Фабини Р., Бейрих Т. Органический анализ. Руководство. Л.: Химия, 1981.-622с.

47. Попов В.О., Родионов Ю.В., Егоров .М., Березин КВ. Определение формиата с помощью бактериальной формиатдегидрогеназы. // Ж. анал. химии. 1978. -Т.ЗЗ.-С. 364-367

48. Рабинович Е. Фотосинтез. 1951-1959. - Т.2-3. - С. 770

49. Роберте Дою., КассериоМ. Органическая химия. М.: Мир, 1978. Т.2. -888с.

50. Родионов Ю.В., Аникин А.И., Шапошников Г.Л., Рачинская Л.Г. Выделение, очистка и изучение каталитических свойств холестериноксидазы из кориноформных бактерии. // Биохимия. 1988. - Т. 53. - С.742 - 747

51. Родионов Ю.В., Валеев И.И. Кисшева З.Л., Березин И.В. Изучение иммобилизованной формиатдегидрогеназы в нестациолнарном режиме проточного реактора идеального перемешивания .// Биоорг. Химия. 1977. -Т. З.-С. 1560- 1569

52. Сафронова В.Г., Габдулахова А.Г., Миллер А.В., Козарев И.В., Василенко Р.Н. Влияние инсулина на респираторный взрыв нейтрофилов. Роль тирозинкиназ и фосфатаз.// Биохимия. 2001. - Т. 66. - Вып.8. - С. 840 - 849

53. Cnecueifeea В.Г., Меньшиков В.В., Беляков Н.В., Мамаева Г.Г., Степанова Н.И. Система кининогенеза у больных сахарным диабетом до и после лечения продектином.//Пробл. эндокринол 1978 - Т.24- Вып.6 - С. 19-22

54. Сухно А.А., Петухова Р.И., Кисшева 3.JI., Дмитриева Е.Б., Родионов Ю.В., Половченко Б.И., Егоров А.М., Березин И.И. Биоэлектрохимическое окисление формиата.// Биохимия. 1978. - Т. 43. - С. 1900 - 1904

55. Ткачук Ю.В., Мельников И.М. Блокаторы альдозоредуктазы в лечении диабетических сосудистых поражений. // Актуальные проблемы эндокринологии. Фрунзе, 1983. - С. 99 - 101

56. Федосова Н.Ф., Алисиевич С.В., Лядов К.В., Романова ЕЛ., Рудько И.А., Кубатиев А.А. Механизмы диквертинопосредованной регуляции функции нейтрофилов у больных сахарным диабетом 2 типа. // Бюлл. Экспер. Биол. Мед. 2004.- Т. 137.- Вып.2. - С. 143 -146

57. Шаповалов Ю.А., Гладышев П.П. Учение адсорбционной иммобилизации кофактор-зависимых оксидоредуктаз и их свойства в элекгро-ферментативных процессах на электроде и биологических мембранах .// Мол. биол. 1985. - Т. 19. - С.662 - 670

58. Шапот B.C. Биохимические аспекты опухолевого роста. М.:Медицина, 1975.-302с.

59. Ширшова Г.А., Козлова В.Х. Влияние условий культивирования на холестеринразрушающую способность Achromobacter candicans.// Микробиология. 1973. - Т. 42. - С. 825 - 830

60. Шубич М.Г., Нагоев Б.С. Щелочная фосфатаза лейкоцитов в норме и патологии. М. :Медицина, 1980. - 223с.

61. Цукерштейн Е.И. Сахарный диабет. М.:Медгиз, 1931. - 264с.

62. ФизерЛ., ФизерМ. Стероиды. М.: Мир, 1964, с. 38-62,212-234. Ястребова Е.А. Автореферат дисе. на соискание ученой степени канд. хим. наук. - М. 1983.-44с.

63. Abe Т, Nikira Т., ТапакаА., FukuiS. Influence of long chain primary alcohols on cholesterol oxidase from Schizophyllum commune.// Biochim. Biophys. Acta. 1983,- Vol. 749.-P. 69-76

64. Abele J. and Khayam-Bashi H. Aqueous primary standard for use in measuring cholesterol by the cholesterol oxidase method.// Clin. Chem. 1979. - Vol.25. - P. 132-135

65. Accardopalumbo A., Triolo G., GiardinaE., CarboneM.C., FerranteA., Triolo G. Detection of anti-myeloperoxidase antibodies in the serum of patients with type 1 diabetes mellitus.// Acta Diabetologica. 1996.- Vol. 33. - P. 103 - 107

66. Adachi Т., Ohta H., Hirano K., Hayashi K., MarklundS.L. Non-enzymatic glycation of human extracellular superoxide dismutase.// Biochem. J. 1991. -Vol. 279 (Pt.l).-P. 262-267

67. Ahmed N. Advanced glycation end products -role in pathology of diabetic complications.// Diabetes Res. Clin. Pract. 2005. - Vol. 67. - P. 3-21

68. Ahn K.W. and Sampson N.S. Cholesterol oxidase senses subtle changes in lipid bilayer structure.// Biochemistry. 2004 - Vol. 43. - P. 827-836

69. Akkaraju G.R. and BasuA. Overexpression of protein kinase C-eta attenuates caspase activation and tumor necrosis factor-alpha-induced cell death.// Biochim. Biophys. Res. Commun. 2000,- Vol. 279. - P. 103 -107

70. Akyimaz E. and Dinckaya E. An amperometric microbial biosensor development on Candida tropicalis yeast cells for sensitive determination of ethanol.// Biosens. Bioelectron. 2005. - vol. 20. - pp. 1263 - 1269

71. Alexander N.M. and Boyer J.L. A rapid assay for the glyoxalase enzyme system.// Anal. Biochem. 1971. - Vol. 41. - P. 29 - 38

72. Andersen В., Goldsmith G.H., Spagnuolo P.J. Neutrophil adhesive dysfunction in diabetes mellitus: the role of cellular and plasma factors.// J. Lab. Clin. Med. -1988.-Vol. 111.-P. 275-285

73. Anderson K.E., Anderson E., Mink PJ., Hong C.P., Kishi L.H., Sellers T.A., Lazovich D., Folsom A.R. Diabetes and endometrial cancer in the Iowa women's health study. // Cancer Epidemiology, Biomarkers & Prevention. 2001. - Vol.10. -P. 611-616

74. Argiles J.M. and Lopez-Soriano F.J. Insulin and Cancer.// Int. J. Oncol. 2001. -Vol. 18.-P. 683-687

75. Arteaga C.L. and Truica C.I. Challenges in the development of anti-epidermal growth factor receptor therapies in breast cancer. // Semin. Oncol. 2004. -Vol.31- Suppl. 3.-P.3-8

76. AtratP., HullerE., Horhold C. Steroid transformation with immobilized microorganisms. I. Transformation of cholesterol to cholestenone in organic solvents // Z. Allg. Mikrobiol. 1980. - Vol.20. - P.79 - 84

77. AzevedoM., Falcao J., Raposo J., Manso C. Superoxide radical generation by Amadori compounds //Free radic. Res. Commun. 1988. - Vol.4. - P. 331- 335

78. Bagdade J.D., Root R.K., Bulger R.J. Impaired leukocyte funktion in patients with poorly controlled diabetes // Diabetes 1974. - Vol.23. - P.9 - 15

79. Baranao R.I., Rumi L.S., Tesone P.A., Foglia KG. Some characteristics of neutrophils from diabetic patients and their relation to the levels of circulating immune complexes // Acta diabetol. lat. 1987. - Vol. 25. - P.13 - 23

80. Barry O.P. andKazanietzM.G. Protein kinase С isozymes, novel phorbol ester receptors and cancer chemotherapy.// Curr. Pharm. Des. 2001. - Vol. 7. - P. 1725 - 1744

81. Bassler K.H., Ackermann R.H., Wagner K., Schonerstedt B. Enzymatic changes associated with ketosis in long standing diabetes and prolonged starvation of rats.// Hoppe Seylers Z Physiol Chem. 1973. - Vol. 354. - P. 48 - 52

82. Basso D., Brigato L., VeronesiA., Panozzo M.P., Amadori A., PlebaniM. The pancreatic cancer cell line MIA PaCa2 produces one or more factors able to induce hyperglycemia in SCID mice.// Anticancer Res.- 1995. Vol.15. - P. 2585 - 2588

83. Bedetti C.D., Montero G.A., Stoppani A.O. Effect of diabetes, adrenalectomy and hypophysectomy on D-3-hydroxybutyrate dehydrogenase activity and substrate oxidation by rat mitochondria.// Biochem Int. 1987. - Vol.14. - P.45 - 54

84. Beisswenger P.J., Howell S.K., Nelson R.G., MauerM., SzwergoldB.S. a-Oxoaldehyde mrtabolism and diabetic complication. // Biochem. Soc. Transaction. -2003.-Vol.31.-P. 1358- 1363

85. BelceA., UsluE., KucurM., UmutM., IpbiikerA., Seymen H.O. Evaluation of salivary sialic acid level and Cu,Zn-superoxide dismutase activity in type I diabetes mellitus. // Tohoku J. Exp. Med. 2000. - Vol. 192. - P. 219 - 225

86. Bell R.H., McCullough P.J., Pour P.M. Influence of Diabetes on susceptibility to experimental p.ancreatic cancer.// Am. J. Surg. 1988. - Vol.155. - P. 159 - 164

87. Bell R.H., SayersHJ., Pour P.M., RayM.B., McCullough P. J. Importance of Diabetes in inhibition of pancreatic cancer by streptozotozin.// J. Surg. Res. 1989. -Vol. 46.-P. 515-519

88. Bell R.H. and StrayerD.S. Streptozotocin prevents development ofnitrosamine-induced pancreatic cancer in the Syrian hamster. // J. Surg. Oncol. 1983. - Vol. 24. -P.258-262

89. Benedict S.R. A modification of the Lewis-Benedict Method for the determination of sugar in the blood.// J. Biol. Chem. 1918. - Vol. 34. - P. 203 - 207

90. Bergstrom S. and Wintersteiner O. Auto oxidation of sterols in colloidal aqueous solution. The nature of the products formed from cholesterol. I I J. Biol. Chem.-1941.-Vol.141.-P. 597-610

91. Bhail. andNathM.C. Some Aspects of Protein Metabolism in Acetoacetate Injected Rats. // Indian J. Biochem. 1970. - Vol. 7. - P. 112 - 115

92. BiellmannJ.F., Hirth C.G., JungMJ., Rosenheimer N., WrixonA.D. Studies with analogues of nicotinamide adenine dinucleotide. // Eur J Biochem. 1974. - Vol. 41.- P. 517-524

93. Biswass S., Ray M., Misra S., Dulta D.P., Ray S. Selective inhibition of mitochondrial respiration and glycolysis in human leukaemic leucocytes by methylglyoxal. // Biochem. J. 1997. - Vol. 323. - P. 343 - 348

94. Bladon P. Cholesterol Chemistry, Biochemistry and Pathology / Ed. Cook P.P./ -N.-Y.: Acad.Press.1958, P. 98.

95. Blaedel W.J. and Engstrom R.C. Reagentloss enzyme electrodes for ethanol, lactate, and malate.// Anal. Chem. 1980. - Vol. 52 - P. 1691 - 1697

96. Boas J. Ueber Carcinom und Diabetes.// Berliner Klinische Wochenschrift. 1903. - No.ll. -S. 243 - 247

97. Bodily J.M., Hoopes D.J., RoederB.L., Gilbert S.G., Pettit G.R., Herald C.L., Rollins D.N., Robinson RA. The inhibitory effects ofbryostatin 1 administration on the growth of rabbit papillomas.// Cancer Lett. -1999. Vol.136. -P. 67-74

98. Bodman 0. and Walter M. Die Glukoseoxidasen aus Penicillium notatum (Notatin) und Aspergillus niger (Nigerin). // Biochim. Biophys. Acta 1965. - Bd. 110. - S. 496 - 506

99. Borders C.L., Sawnders I.E., Blech D., Fridovich I. Essentiality of the active site arginine residue for the normal catalytic activity of Cu-Zn-syperoxide dismutase.// Biochem. J. 1985. - Vol. 230. - P. 771 - 776

100. Bork K., Witzke G., Artmann K., Benes P., Bookers M., Kreus W. Interaction between CI-INA, coagulation, fibrinolysis and kinin system in hereditary angioneurotic edema (HANE) and urticaria. // Arch. Dermatol. Res. 1984. -Vol.276. - P. 375 - 380

101. BourajjajM., StehouwertC.D.A., van Hinsbergh V.W.M. & SchalkwijkC.G. Role of methylglyoxal adducts in the development of vascular complications in diabetes mellitus.// Biochem. Soc. Transaction 2003. - Vol.31. - P. 1400 -1402

102. Bovin J.C., Atallah M.T., Hultin H.O. Relative efficiencies of a soluble and immobilized two-enzyme system of glucose oxidase and catalase.// Biochim. Biophys. Acta 1976. - Vol.438. - P. 23 - 36

103. Bright H. J. and Porter D. J. T. Flavoprotein Oxidases.// The Enzymes. N.Y.- San Francisco London: Acad. Press. 1975,- Vol.12. - P. 421 - 505

104. Bright H. J. and Appleby M. The pH-dependence of the individual steps in the glucose oxidase reaction. // J. Biol. Chem. 1969. - Vol. 244. - P. 3625-3634

105. Bright H. J. and Gibson Q. H. The oxidation of 1-deuterated glucose by glucose oxidase. // J. Biol. Chem.- 1967. Vol.242. - P. 994-1003

106. BringerS, Sprey B, Sahm H. Purification and properties of alcohol oxidase from Poria contigua. // Eur. J. Biochem. 1979. - Vol. 101. - P. 563 - 570

107. Brown G.M., ZachwiejA., AtangerH.C. An improved technique for continuous in vivo analysis of glucose. // Clin. Chim. Acta 1966. - Vol. 14. - P. 386 - 390

108. Brown M.E. Ultra-micro sugar determination using 2,9,-dimethyl-1,10-phenan-throline hydrochloride (neocuproine).// Diabetes 1961. - Vol.10. - P. 60 - 62

109. Brown S.M., Smith D.M., Alt N., Thorpe S.R., Baynes J. W. Tissue-specific variation in glycation of proteins in diabetes: evidence for a functional role of amadoriase enzymes.// Ann. N. Y. Acad .Sci. 2005. - Vol.1043. - P. 817-823

110. Brownlee M., Cerami A., Vlassara H. Advanced glycosylation and products in tissue and the biochemical basis of diabetic complications.//N. Engl. J. Med. -1988.-Vol.318.-P.1315 -1321

111. Brownlee M, Vlassara H., Cerami A. Inhibition of heparin-catalyzed human antithrombin III activity by nonenzymatic glycosylation.// Diabetes 1984. -Vol.33.-P. 532-535

112. Bruckdorfer K.R. and Sherry M.K. The solubility of cholesterol and its exchange between membranes. // Biochim. Biophys.Acta 1984. - Vol.769. - P. 187-196

113. Buckland B.C., Dunnill P., Lilly M.D. The enzymatic transformation of water-insoluble reactants in nonaqueous solvents. Conversion of cholesterol to cholest-4-ene-3-one by aNocardia sp.// Biotechnol. Bioeng. 1975.- Vol. 17. - P. 815-826

114. Buckland B.C., Dunnill P., Lilly MD. The enzymatic transformation of water-insoluble reactants in nonaqueous solvents. Conversion of cholesterol to cholest-4-ene-3-one by a Nocardia sp. Biotechnol. Bioeng. 2000. - Vol.67. - P. 714 -719

115. Burke R. W., Diamondstone B.I., Velapoldi R.A., Menis 0. Mechanisms of the Liebermann-Burchard and Zak color reactions for cholesterol.// Clin Chem. -1974.-Vol. 20.-P. 794 -781

116. Burns R.A.Jr. and Roberts M.F. Cholesterol solubilization by short-chain lecithins: characterization of mixed micelles and cholesterol oxidase activity.// Biochemistry -1981.-Vol. 20.-P. 7102-7108

117. Calvet H.M. and Yoshikawa Т. T. Infections in diabetes.// Infect Dis Clin North Am. 2001.- Vol. 15.-P.407-421

118. Cameron N.E., CotterM.A., MaxfieldE.K. Anti-oxidant treatment prevents the development of peripheral nerve dysfunction in streptozotocin-diabetic rats.// Diabetologia 1993. - Vol. 36. - P. 299 - 304

119. Caraway W. T. and Kammeyer C. W. Chemical interference by drug and other substances with chemical laboratorium procedures. // Clin. Chim. Acta 1972. -Vol.41.-P. 395-434

120. Carey I. and Noti J.D. Isolation of protein kinase C-alpha regulated cDNAs associated with breast tumor aggressiveness by differential mRNA display. // Int. J. Oncol. 1999. - Vol. 14. - P. 951 - 956

121. Carrell R. W., Owen M.C. Plakalburain, alpha-antitrypsin, antithrombin and the mechanism of inflammatory thrombosis. // Nature 1985. - Vol. 317. - P. 730 -732

122. Cartee L., Kucera G.L. Protein kinase С modulation and anticancer drug response. // Cancer Invest. 2000. - Vol.18. - P. 731 - 739

123. Cartee L., Kucera G.L, Nixon J.B. The effect of gemcitabine and TPA on PKC signaling in BG-1 human ovarian cancer cells.// Oncol. Res. 1998. - Vol. 10. - P. 371 -377

124. Carter C.A. Protein kinase С as a drug target: implications for drug or diet prevention and treatment of cancer. // Curr Drug Targets 2000. - Vol. 1. - P. 163 -183

125. Carter C.A., Kane C.J. Therapeutic potential of natural compounds that regulate the activity of protein kinase C. // Curr. Med. Chem. 2004. - Vol. 11. - P. 2883 -2902

126. Cavener D.R. GMC oxidoreductases. A newly defined family of homologous proteins with diverse catalytic activities. // J. Mol. Biol. 1992. - Vol. 223. - P. 811 -814

127. Ceriello A, Giugliano D, Quatraro A, Consoli G, Stante A, Dello Russo P, D'Onofrio F. Induced hyperglycemia alters antithrombin III activity but not its plasma concentration in healthy normal subjects.// Diabetes 1987. - Vol. 36. - P. 320 - 323

128. CerielloA., Giugliano D., QuatraroA., StanteA., Dello Russo P., Torella R. Increased alpha-2-macroglobulin in diabetes: a hyperglycemia related phenomen assiciated with reduced antithrombin III activity .//Acta diabetol. lat. 1989. - Vol. 26.-P. 147-154

129. Chan Т. K. and Bruice Т. C. One and two electron transfer reactions of glucose oxidase. I I J. Amer. Chem. Soc. 1977. - Vol.99. - P. 2387 - 2389

130. Chang Q., Li Y., White M.F., Fletcher J.A., Xiao S. Constitutive activation of insulin receptor substrate 1 is a frequent event in human tumors: therapeutic implications.//Cancer Res. 2002. - Vol. 62. - P.6035 - 6038

131. Cheetham P.S., DunnilP., LilliM.D. The characterisation and interconversion of three forms of cholesterol oxidase extracted from Nocardia rhodochrous.il Biochem J. 1982. - Vol. 201. - P. 515 - 521

132. Cheillan F., Lafont H., Termine E., Hamann Y., Lesgards G. Comparative study of methods for measuring cholesterol in biological fluids. // Lipids 1989. - Vol. 24. -P. 224-228

133. Cheung S.T. and Lin W.N. Simultaneous determination of methanol, ethanol, acetone, isopropanol and ethylene glycol in plasma by gas chromatography. // J. Chromatogr. 1987. - Vol. 414. P. 248 - 250

134. Chong-Martinez В., Buchanan Т.A., Wenby R.B., Meiselman H.J. Decreased red blood cell aggregation subsequent to improved glycaemic control in Type 2 diabetes mellitus. // Diabet Med. 2003. - Vol. 20. - P. 301-316

135. Chosh R. and Quayle J. R. Phenazine Ethosulfate as a preferred electron acceptor to phenazine methosulfate in dye-linked enzyme assays. // Anal. Biochem. 1979. - Vol. 99. - P. 112-117

136. Christiansen N.O., Larsen C.S., Esmann V. A study on the role of protein kinase С and intracellular calcium in the activation of superoxide generation. // Biochim. Biophys. Acta 1988. - Vol. 971. - P. 317 - 324

137. Christopher M.M. Hematologic complications of diabetes mellitus. // Vet. Clin. North. Am. Small. Anim. Pract. 1995. - Vol. 25. - P. 625 - 637

138. Clark L.C. A family of polarographic enzyme electrodes and the measurement of alcohol. // Biotechnol. Bioeng. 1972. - Vol. 3. - P. 377 - 394

139. Cocca C., Martin G., Rivera E., Davio C., Cricco G., Lemos В., Fitzsimons C., Gutierrez A., Levin E., Levin R., CrociM., Bergoc R.M. An experimental model of Diabetes and cancer in rats. // Eur. J. Cancer 1998. - Vol. 34. - P. 889 - 894

140. Cohen R.A. Role of nitric oxide in diabetic complications. // Am. J. Ther. 2005. -Vol. 12. - P. 499 - 502

141. Constantinides P. and KiserM. Arterial effects of palmitic, linoleic and acetoacetic acid. // Atherosclerosis -1981. Vol. 38. - P. 309 - 319

142. Cordonnier M., Lawny F., ChapotD., Thomas D. Magnetic enzyme membranes as active elements of electrochemical sensors. Lactose, saccharose, maltose bienzyme electrodes. // FEBS Lett. 1975. - Vol. 59. - P. 263 - 267

143. Couderc, R. and Baratti, J. Oxidation of methanol by the yeast Pichia pastoris: purification and properties of alcohol oxidase. // Agric. Biol. Chem. 1980. -Vol. 44.-P. 2279-2289

144. Coulthafd C.E., Michaelis R., Short W.F. Notatin: an antibacterial glucose-aerodehydrogenase from Penicillium notatum and Penicillium resticulosum sp. Nov. II J. Biochem. 1945. - Vol.39. - P. 24 - 36

145. Craven B.M. Crystal structure of cholesterol monohydrate. // Nature 1976. -Vol. 260. - P. 727 - 729

146. Cremonesi P., Carrea G., FerraraL., AntoniniE. Enzymatic preparation of 20 beta-hydroxysteroids in a two-phase system. I I Biotechnol. Bioeng. 1975. - Vol. 17.-P. 1101-1108

147. Cremonesi P., Carrea G., Ferrara L., Antonini E. Enzymatic dehydrogenation of testosterone coupled to pyruvate reduction in a two-phase system. I I Eur. J. Biochem. 1974. - Vol. 44. - P. 401 - 405

148. CsukaiM. and Mochly-Rosen D. Pharmacologic modulation of protein kinase С isoforms: the role of RACKS and subcellular localisation.// Pharmacol. Res. -1999.- Vol. 39.-P. 253-259

149. CzyzykA. and SzczepanikZ. Diabetes mellitus and cancer. // Eur. J. Intern. Med. -2000.-Vol. 11.-P. 245-252

150. McCall J.L., TuckeylA., Parry B.R. Serum tumor necrosis factor alpha and insulin resistance in gastrointestinal cancer.// Br. J. Surg. 1992. - Vol. 79. - P. 1361-1363

151. McCarty M.F. Up-regulation of intracellular signaling pathways may play a central pathogenic role in hypertension, atherogenesis, insulin resistance, and cancer promotion the ,,PKC-syndrome". // Medical Hypotheses - 1996. - Vol. 46.-P. 191 -221

152. Da Ros R, Assaloni R, Ceriello A. Molecular targets of diabetic vascular complications and potential new drugs. // Curr. Drug Targets 2005. - Vol. 6. - P. 503 - 509

153. Daniel В. T. Glycemic crises in patients with hematologic malignancies. I I Crit. Care Nurs. Clin. North Am. 2000. - Vol. 12. - P. 297 - 305

154. Davis III, A.E. CI inhibitor and hereditary angioneurotic edema. // Ann. Rev. Immunol. 1988. - Vol. 6. - P. 595 - 628

155. Deckert Т., Feldt-Rasmussen В., Borch-Johnsen K, Jensen Т., Kofoed-Enevoldsen A., Mathiesen E.R. Natural history of diabetic complications: early detection and progression. //Diabet. Medicine 8 Symposium, -1991. S33-S37

156. Dennis J. U., Dean N.M., Bennett C.F., Griffith J. W, Lang C.M., Welch D.R. Human melanoma metastasis is inhibited following ex vivo treatment with an antisense oligonucleotide to protein kinase C-alfa. // Cancer Lett. 1998. -Vol. 128. - P. 65 - 70

157. DentM.T., Tebbs S.E., Gonzalez A.M., WardJ.D., Wilson R.M. Neutrophil aldose reductase activity and ist association with established diabetic microvascular complications. // Diabet. Med. 1991. - Vol.8. - P. 439 - 442

158. DetjenK.M., Brembeck F.H., Wetzel M., Kaiser A., HallerH., Wiedenmann В., Rosewicz S. Activation of protein kinase C(alpha) inhibits growth of pancreatic cancer cells via p21cip-mediated Gi arrest. // J. Cell Science 2000. - Vol. 113. - P. 3025 - 3035

159. Dickinson F.M. and Wandforth C. Purification and some properties of alcohol oxidase from alkane-growth Candida tropicalis. // Biochem. J. 1992. - Vol. 282. - Pt.2., P. 325-331

160. Dispenzieri A. andLoprinzi C.L. Chemotherapy-Induced Insulin-dependent diabetes mellitus. //J. Clin. Oncol. 1997. - Vol. 15. - P. 1287

161. DonsonAM., BanerjeeA., Gamboni-Robertson F., FleitzJM., Foreman N.K. Protein kinase С zeta Isoform is critical for proliferation in human glioblastoma cell lines. // J. Neurooncol. 2000. - Vol. 47. - P. 109 - 115

162. Dorfman L. Ultraviolet adsorbtion of steroids. // Chem. Revs. 1953. - Vol. 53. -P. 47 -144

163. Duarte J.M.C. Enzymes as Catalysts in Organic Synthesis. // NATO ASI Series.Series C. vol.178 Ed. Schneider M.P. Dordrecht: D.Reidel Publ.Co., 1986. P. 371 - 382

164. Duarte J.M.C. and Lilly M.D. The use of free and immobilized cells in the presenceof organic solvents: the oxidation of cholesterol by Nocardia rhodochrous. II Enzyme Engineering 1980. - Vol. 5. - P. 363 - 367

165. DuboisM, GillesK.A., Hamilton J.K., RebersP.A., Smith F. Colorimetric method for determination of sugars and related substances. // Anal. Chem. 1956. - Vol. 28.-P. 350 -356

166. Duke F. R., Weibel M.K., Page D. S., Bulgrin V. G., Luthy J. The glucose oxidase mechanism. Enzyme activation by substrate. // J. Amer. Chem. Soc. 1969. - Vol. 91. - P. 3904 - 3909

167. Duysens L.N.M. The flattening of the absorption spectrum of suspensions, as compared to that of solutions. // Biochim. Biophys. Acta 1956. - Vol. 19,. - P. 1 -12

168. Editorials. The colon, the rumen and D-lactic acidosis. //Lancet 1990. - Vol. 336. -Nr. 8715.-P. 599 -600

169. Edwards S.W., SayJ.E., Taylor J., Hart C.A. Mieloperoxidase secretion during phagocytosis: a case of a patient with impaired bacterial activity. // J. Clin. Lab. Immunol. 1988. - Vol. 27. - P. 97 - 102

170. Ekelund S., Nygren P. and Larsson R. Guanidino-containing drugs in cancer chemotherapy: biochemical and clinical pharmacology (3). // Biochem. Pharmacol. 2001,-Vol.61. - P. 1183 -1193

171. Ellis J.M, Folkers K., Minadeo M., VanBuskirk R., Xia L.-J., Tamagawa H. A deficiency of vitamin B6 is a plausible molecular basis of the retinopathy of pathients with diabetes mellitus. // Biochem. Biophys. Res. Comm. 1991.1- Vol. 79.-P. 615-619

172. Esmann V. The diabetic leukocyte. // Enzyme 1972. - Vol. 13. - P. 32 - 55

173. Esmann V. The glycogen content of leukocytes from diabetic and non-diabetic subjects. // J. Clin. Lab. Invest. 1961. - Vol. 13. - P. 134 - 139

174. Farrington J.A., EbertM. and Land E.J. Bipyridylium quaternaiy salts and related compounds. Part 6. Pulse radiolysis studies of the reaction of paraquat radical analogues with oxygen. J. Chem. Soc., Faraday Trans. 1 1978. - Vol. 74. -P. 665-675

175. Fazal F., Ahmed S., Rahman A., Hadi A.M. Generation of superoxide anion and hydroxyl radical by methylglyoxal. // Med.Sci.Res. 1994. - Vol. 22. - P. 21 - 22

176. Federspil G., VettorR., De Palo E., Radovan D., Sicolo N., Scandellari C. Plasma kallikrein activity in human diabetes mellitus. // Metabolism 1983. - Vol. 32. -P. 540 - 542

177. Fernandes E.N. and Reis B.F. Automatic flow procedure for the determination of ethanol in wine exploiting multicommutation and enzymatic reaction with detection by chemiluminescence. // J. AO AC Int. 2004. - Vol. 87. - P. 920 -926

178. OFlaherty J.T., Jacobson D.P., Redman J.F., Rossi A.G. Translocation of protein kinase С in human polymorphonuclear neutrophils. Regulation by cytosolic Ca2(+)-independent andCa2(+)-dependentmechanisms. //J. Biol. Chem. 1990. -Vol. 265.-P. 9146-9152

179. Fleer E. and Fleischer S. Modification of arginines in D-beta-hydroxybutyrate dehydrogenase. // Biochim. Biophys. Acta 1983. - Vol. 749. - P. 1-8

180. Fortes Z.B. Vascular reactivity in diabetes mellitus: role of the endothelial cell. // Br. J. Pharmacol. -1983. Vol. 79. - P. 771 - 781

181. Factor A. andHeinsohn G.E. US Patent 3 694 384 (Int. CI. C08g 33/6), 1972.

182. Folin O. and Wu H. A system of blood analysis. 1. A simplified and improved method for determination of sugar. // J. Biol. Chem. 1920. - Vol. 41. - P. 367374

183. Friedmann Т.Е. The action of alkali and hydrogen peroxide on glyoxals.// J. Biol. Chem. 1927. - Vol. 73. - P. 331-334

184. Fujii T. and Tonomura K. Oxidation of methanol, formaldehyde, and formiate by a Candida species. //Agric. biol. Chem. 1972. - Vol. 36. - P. 2297 - 2306

185. Fujino Y., Mizoue Т., Tokui N., Yoshimura T. Prospective study of Diabetes mellitus and liver cancer in Japan. // Diabetes Metab Res Rev. 2001. - Vol. 17. -P. 374-379

186. Fukuda #., Kawakami Y., Nakamura S. A method to screen anticholesterol substances produced by microbes and a new cholesterol oxidase produced by Streptomyces violascens. // Chem. Pharm. Bull. (Tokyo) 1973. - Vol. 21. - P. 2057 - 2060

187. FukuyamaM. andMiyake Y. Purification and some properties of cholesterol oxidase from Schizophyllum commune with covalently bound flavin. // J. Biochem. (Tokyo) 1979. - Vol. 85. - P. 1183-1193

188. Fung K.P., Chan T. W., Choy Y.M. Suppression of Ehrlich ascites tumor growth in mice by starvation and streptozotocin-induced Diabetes. // Cancer Lett. 1985. -Vol. 28. - P. 273 - 280

189. Ganguly P.K., Thliveris J.A., MehtaA. Evidence against the involvement of Nonenzymatic Glycosylation in diabetic cardiomyopathy. // Metabolism 1990. -Vol. 39. - P. 769 - 773

190. GeisslerJ., Ghisla S., Kroneck P.M.H. Flavin-dependet alcochol oxidase from yeast. Studies on the catalytic mechanism and inactivation during turnover.// Eur. J. Biochem. 1986. - Vol. 160. - P. 93 -100

191. George P. The chemical nature of the second hydrogen peroxide compound formed by cytochrome с peroxidase and horseradish peroxidase. I. Titration with reducing agents. // Biochem. J. 1953.- Vol. 54. - P.267 - 276

192. GerberM., Bodmann O., Schulz G.V. On the oligomerisation ofperiodate-oxidized glucose oxidase.// FEBSLett.- 1977. Vol. 80.-P. 294-298

193. Gescher A. Analogs of staurosporine: Potencial anticancer drugs? // General Pharmacology 1998.-Vol.31.-P. 721 -728

194. Gibson Q.H., Swoboda В. E. P., Massey V. Kinetics and mechanism of action of glucose oxidase. // J. Biol. Chem. 1964. - Vol.239. - P.3927 - 3934

195. Gilbert D.B., Tanford C., Reynolds J.A. Cholesterol in aqueous solution: hydrophobicity and self-association. // Biochemistry 1975. - Vol. 14. - P. 444 -448

196. GlazerR.1. The Protein Kinase ABC's of Signal Transduction as Targets for Drug Development. // Curr. Pharm. Des.- 1998.- Vol.4. P. 277 - 290

197. GlickB.R., Martin W.G., GirouxJJ., Williams R.E. The interaction of polymeric viologens with hydrogenases from Desulfovibrio desulfuricans and Clostridium pasteurianum. II Can. J. Biochem. 1979. - Vol. 57. - P. 1093 - 1098

198. Glicksman AS. andRawson R. W. Diabetes and altered carbohydrate metabolism in patients with ca.ncer.il Cancer 1956.- Vol.9. - P. 1127 - 1134

199. Goodall S.R. and Byers F.M. Automated micro method for enzymatic L(+) and D(-) lactic acid determinations in biological fluids containing cellular extracts. // Anal. Biochem. 1978. - Vol. 89. - P. 80 - 86

200. Goodwin Y.F. Spectrophotometry of Proline in Plasma und Urine.// Clin.Chem. -1972.-Vol. 18.-P. 449-454

201. Goranson E.S., Botham F., WillmsM. Inhibition of growth of transplanted hepatomas in alloxanized Wistar rats.// Cancer Res. 1954.- Vol.14. - P. 730 -733

202. Goranson E.S. and Tilser G.J. Studies on the relationship of alloxan-Diabetes and tumor growth. // Cancer Res. 1955. - Vol.15. - P. 626 - 631

203. Greene D.A., Lattimer S.A., SimaAA.F. Sorbitol, phosphoinositides and sodium-potassium-ATPase in the pathogenesis of diabetic complications.// New Engl. J. Med. 1987. - Vol.316. - P. 599 - 606

204. Greenfield P.F., Kittrell J.R., Laurence R.L. Inactivation of immobilized glucose oxidase by hydrogen peroxide.// Anal. Biochem. 1975. - Vol.65.- P. 109 - 124

205. Greer LA., HaddadN.G., Dawes J., Johnston T.A., Johnstone F.D., Steel J.M. Increased neutrophil activation in diabetic pregnancy and in nonpregnant diabetic women. // Obstet. Gynecol. 1989. - Vol.74. - P. 878 - 881

206. Gronberg L. and Slotte P. Cholesterol oxidase catalyzed oxidation of cholesterol in mixed lipid monolayers: effects of surface pressure and phospholipid composition on catalytic activity.// Biochemistry 1990. - Vol.29. - P.3173 - 3178

207. Grosse H. Das Problem der Syntropie von Diabetes und Carcinom. // Z. Krebsforsch. 1956. - Vol.61. - P. 587 - 588

208. Gugliucci A. and BendayanM. Histones from diabetic rats contain increased levels of advanced glycation end products.// Biochem.Biophys. Res. Comm. 1995. -Vol. 212.-P.56-62

209. Guilbault G.G. andMontalvo J. Urea-specific enzyme electrode.// J.Amer. Chem. Soc. 1969. -Vol. 91. - P. 2164 - 2165

210. Guilbault G.G. and Shu F.R. Enzyme electrodes based on the use of a carbon dioxide sensor and L-tyroside electrodes.// Anal. Chem. 1972. - Vol.44. -P.2161-2166

211. Guilbault G.G. Practical Fluorescence, Second Edition. New York: Marcel Dekker Inc., 1990. - P. 366 - 373

212. Gupta K., Krishnaswamy G., KarnadA., Peiris A.N. Insulin: a novel factor in carcinogenesis. // Am J Med Sci.- 2002. Vol.323. - P. 140 - 145

213. Gwinup G. andElias A.N. Hypothesis: insulin is responsible for the vascular complications of diabetes.// Medical Hypothesis 1991. - Vol.34. - P.l - 6

214. Haberland M.E. and Reynolds J.A. Self-association of cholesterol in aqueous solution.// Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1973. - Vol.70. - P.2313 - 2316

215. Hagedom H.C. and Jensen B.N. Zur Microbestimmung des Blutzuckers mittels Ferricyanid. // Biochem. Z. 1923. - Bd.135. - S.46 - 58

216. Haider J., Ray M. and Ray S. Inhibition of glycolysis and mitochondrial respiration of Ehrlich ascites carcinoma cells by methylglyoxal.// Int. J. Cancer 1993. - Vol. 54. - P.443 - 449

217. Hall S.S., Doweyko L.M., Doweyko A.M., Zilenovski J.S.R. Synthesis and Evaluation of a-Hydroxythiol Esters as Antitumor Agents and Glyoxalase I Inhibitors.// J. Med. Chem. 1977. - Vol.20. - P. 1239 - 1242

218. Halushka P. V., Rogers R.C., Loadholt C.B., Colwell J.A. Increased platelet thromboxane synthesis in diabetes mellitus.// J. Lab. Clin. Med. 1981. - Vol. 97. -P.87-96

219. Hamilton D.S. and Creighlon D.J. Inhibition of Glyoxalase I by the Enediol Mimic S-(N-Hydroxy-N-methylcarbamoyl)glutation. The possible basis of a tumor-selective anticancer strategy. // J.Biol.Chem. 1992. - Vol.267. - P. 24933-24936

220. Hammes H.-P., Brownlee M., Edelstein D., SaleckM., Martin S., Federlin K. Aminoguanidine inhibits the development of accelerated diabetic retinopathy in the spontaneous hypertensive rat.// Diabetologia 1994. - Vol.37. - P.32 - 35

221. Handelsman D.J. and Turtle J.R. Clinical trial of an aldose reductase inhibitor in diabetic neuropathy. // Diabetes 1981. - Vol.30. - P. 459 - 464

222. Harrison J.E. and Saeed F.A. Acetoacetate is an electron donor to myeloperoxidase and a promoter of myeloperoxidase-catalyzed fatty acid peroxidation.// Biochem. Med. 1981. - Vol.26. - P.339 - 355

223. Harrison J.E. and SaeedF.A. Radical acetoacetate oxidation by myeloperoxidase, Lactoperoxidase, Prostaglandin Synthetase and Prostacyclin Synthetase: Implications for Atherosclerosis.// Biochem. Med. 1983. - Vol.29. - P. 149 -163

224. Hashicya H.L., TakayamaS., WhiteM.F., King G.L. Regulation of insulin receptor internalization in vascular endothelial cells by insulin and phorbol ester.// J. Biol. Chem. 1987. - Vol.262. - P.6417 - 6424

225. Hayashi S. and Nakamura S. Comparison of fungal glucose oxidases. Chemical, physicochemical and immunological studies.//Biochim. Biophys. Acta 1976. -Vol.438.-P.37-48

226. Heard R.D.H. and Ziegler P. Steroids. IX. An improved method of preparation of cholestenone-4-С14.// J. Am.Chem. Soc. 1951. - Vol.73. - P.4036 - 4038

227. Hecht H.J., KaliszH.M., HendleJ., SchmidR.D., Schomburg D. Crystal structure of glucose oxidase from Aspergillus niger refined at 2.3 A resolution.// J. Mol. Biol. 1993. - Vol.229. - P. 153-172

228. Henon M. and DelaunayA. Modification of respiration and carbohydrate metabolism in the polymorphonuclesr leukocytes of diabetic rabbits.// C. R. Acad. Sci. Hebd. Seances. Ser. D 1970. - Vol.271. -P.1420 -1422

229. HeusonJ.C. and Legros N. Effect of insulin and of alloxan Diabetes on growth of the rat mammary carcinoma in vivo.// Eur. J. Cancer 1970. - Vol.6. - P. 349 -351

230. HobaraR., OzcrwaK., OkazakiM., Yasuhara H. Relationship between thiamine and glucose levels in diabetes mellitus.// Japan J. Pharmacol. 1981. - Vol. 31. -P. 1098-1100

231. Hoffman W.S. A rapid photoelectric method for the determination of glucose in blood and urine.//J. Biol. Chem. 1937. - Vol.120. - P.51-55

232. Hofmann J. Modulation of protein kinase С in antitumor treatment.// Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol. 2001. - Vol.142. - 1 - 96

233. HoltzA.H., van Dreumel H.J., van Campen E.Y. Revision of a method for the determination of high blood glucose values, based on Hagedorn and Jensen Technique.// Clin. Chim. Acta 1961. - Vol.6. - P.467 - 471

234. Hotamisligil G.S., Murray D.L., Choy L.N., Spiegelman B.M. Tumor necrosis factor alpha inhibits signaling from the insulin receptor.// Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1994.- Vol.91. - P.4854 - 4858

235. HuangX., El-SayedI.H., YiX., El-SayedM.A. Gold nanoparticles : catalyst for the oxidation ofNADH to NAD+.// J. Photochem. Photobiol. В.- 2005. Vol.81. - P. 76-83

236. HuiS.-C.G., Ogle C.W., WangZ., An Y., Ни Y.-H. Changes in arachidonic acid metaboloc patterns in alloxan-induced diabetic rats.// Pharmacology 1989. - Vol. 39.-P. 291 -298

237. Huisman T.H.J, and Dozy A.M. Studies on the heterogeneity of hemoglobin-Binding of hemoglobin with oxidized glutathione.// J.Lab.Clin.Med. 1962. -Vol.60.-P. 302-319

238. Jain R.K., Shah S.A. and Finney P.L. Continuous noninvasive monitoring of pH and temperature in rat Walker 256 carcinoma during normoglycemia and hyperglycemia.//J. Natl. Cancer Inst.- 1984.-Vol.73.- P. 429-436

239. Jam D. Insulin-Cancer Relationships: Possible Dietary Implication. // Medical Hypotheses 1992. - Vol.38. - P. 111-117

240. Janssen F. W., Kerwin R.M. and Ruelius H. W. Alcohol oxidase, a novel enzyme from a Basidiomycete.// Biochem. Biophys. Res. Commun. 1965.-Vol.20.1. P.630-634.

241. Janssen F. W. and Ruelius H. W. Alcohol oxidase, a flavoprotein from several Basidiomycetes species. Crystallization by fractional precipitation with polyethylene glycol.// Biochim. Biophys. Acta. 1968. - Vol.151. - P. 330 -342

242. Jehl J., Mayer J. andMcKee R. W. Influence of the hereditary obese-hyperglycemic syndrome and of alloxan Diabetes on the survival of micenwith Ehrlich ascites carcinoma. // Cancer Res. 1955. - Vol.15. - P.341-343

243. Jerzykowski Т., Matuszewski W., Otrzonsek N., Winter R. Antineoplastic Action of Methylglyoxal. // Neoplasma 1970. Vol.17. - P.25-35

244. Johnson R.J., Couser W.G., Alpers C.E. VissersM., SchulzeM., KlebanoffSJ. The human neutrophil serine proteinases, elastase and cathepsin G, can mediate glomerular injury in vivo.// J. Exp. Med. 1988a. - Vol. 168. - P.l 169 - 1174

245. Johnson R.J., Couser W.G., ChilE.Y., AdlerA., KlebanoffSJ. New mechanism for glomerular injury. Mieloperoxidase hydrogen peroxide - halide system. // J. Clin. Invest. - 1987. - Vol.79. - P. 1379 - 1387

246. Jones J.K.N, and Pridham J.B. A colorimetric estimation of sugars using benzidine.// Biochem. J. 1954. - Vol.58. - P.288 - 290

247. Jordan R.E., Nelson R.M., KilpatpickJ., Newgren J.O., Esmon P.C., FournelM.A. Antithrombin inactivation by neutrophil elastase requires heparin. // Amer. J. Med.- 1989. Vol.87. - Suppl. 3B. - P. 18S-22S

248. Jorgensen A.M., Borders C.L., Fish W.W. Arginine residues are critical for the heparin-cofactor activity of antythrombin III. // Biochem. J. 1985. - Vol.231. -P.59-63

249. Joslin E.P. Diabetes in the Future. //Diabetes- 1961.- Vol.10. P. 148-151

250. Kamada Т., Baba Y., Otsuji S. Biochemical changes in membrane related to rheological properties of diabetic erythrocytes.// Monogr. Atheroscler. 1990. -Vol.15.-P. 198-208

251. Kalapos M.P. Methylglyoxal in living organisms. Chemistry, biochemistry, toxicology and biological implications.// Toxicology Letters 1999. - Vol. 110.-P. 145-175

252. Kalapos M.P. Mechanisms Leading to Complications in Diabetes Mellitus: Pathological Role of a-oxoaldehydes.// Biochem. Education. 1992. - Vol.20. - P. 27-29

253. Kalapos M.P. On the promine/retine theory of cell division: now and then.// BiochimBiophysActa 1999.-Vol. 1426,- P.l-16

254. Kalapos M.P. Methylglyoxal toxicity in mammals. // Toxicol Lett. 1994. - Vol. 73 . - P.3 - 24

255. KangJ.H. Modification and inactivation of human Cu,Zn-superoxide dismutase by methylglyoxal. // Mol.Cells 2003. - Vol. 15. - P. 194 - 199

256. Kang Y., Edwards L.G. and Thornalley P.J. Effect of methylglyoxal on human leukaemia 60 cell groth: modification of DNA, G1 growth arrest and induction of apoptosis. // Leukemia Res. 1996. - Vol.20. - P. 397 - 405

257. KanteA., Cherkaoui Malki M., CoquardC., LatruffeN. Metabolic control of the expression of mitochondrial D-beta-hydroxybutyrate dehydrogenase, a ketonebody converting enzyme.// Biochim. Biophys. Acta 1990. - Vol. 1033. - P. 291 -297

258. Kaplan A.P., SilverbergM. and Ghebrehiwet B. The intrinsic coagulation/kinin pathway, the classical complement pathway and their interactions. // Atemwegs und Lungkrankh. 1988. - Vol. 14 - Suppl.l. - P. 37 - 46

259. Kato N., Omori Y, Tani Y., Ogata K. Alcohol oxidases of Kloeckera sp. and Hansenula polymorpha. Catalytic properties and subunit structures. Eur. J. Biochem. 1976. - Vol.64. - P. 341 - 350

260. Kaubisch A. and Schwartz G.K. Cyclin-dependet kinase and protein kinase С inhibitors: a novel class of antineoplastic agents in clinical development. // Cancer J. 2000,-Vol.6.-P.192-212

261. Kawamura N, Ookawara T, Suzuki K, Konishi K, Mino M, Taniguchi N. Increased glycated Cu,Zn-superoxide dismutase levels in erythrocytes of patients with insulin-dependent diabetis mellitus.// J. Clin. Endocrinol. Metab. 1992. - Vol. 74.- P. 1352 - 1354

262. Kawamura Т., Suzuki K, Matsumae H., Sano Т., Sakomoto N., Hotta N. Effects of glucose and SNK-860, an aldose reductase inhibitor, on polyol pathway and chemiluminescence response of human neutrophils in vitro. // Diabet. Med. -1995.- Vol.12.-P. 392-396

263. Kazer R.R. Insulin resistance, insulin-like growth factor I and breast cancer: a hypothesis. // Int. J. Cancer 1995. - Vol.62. - P.403 - 406

264. KeeganA., WalbankH., CotterM.A., Cameron N.E. Chronic vitamin E treatment prevents defective endothelium-dependent relaxation in diabetic rat aorta. // Diabetologia 1995. - Vol. 38. - P. 1475 - 1478

265. Keilin D. and Hartree E.F. Specifity of glucose oxidase (Notatin). // Biochem. J. -1952.-Vol. 50.-P. 331 -341

266. Keilin D. and Hartree E.F. Properties of glucose oxidase (Notatin). // Biochem. J. 1948,- Vol. 42.-P. 221 -229

267. KellerH.U., HunzikerI.P., SordatB., Niggli V., SrokaJ. Protein Kinase С Isoforms Involved in Regulation of Cell Shape and Locomotion of Human Fibrosarcoma HT 1080 Cells. // Int. J. Cancer 2000. - Vol. 88. - P. 195-203

268. Kemp A. and Mendel В. How does the Ehrlich ascites tumour obtain its energy for«•, lit ■( .growth? // Nature 1957. - Nr. 4577. - P. 131 - 132

269. Keogh R.J., Dunlop M.E., Larkins R.G. Effect of inhibition of aldose reductase on glucose flux, diacylglycerol formation, protein kinase C, and phospholipase A2 activation.// Metabolism-1997.-Vol. 46. P. 41-47

270. KesslerLI. Cancer and Diabetes mellitus a review of the literature. // J. Chron. Dis. - 1971. - Vol.23. - P. 579 - 600

271. KiessM., Hecht H.J. andKalisz H.M. Glucose oxidase from Penicillium amagasakiense. Primary structure and comparison with other glucose-methanol-choline (GMC) oxidoreductases. // Eur J Biochem. 1998. - Vol.252. - P. 90 - 99

272. Kim J.A., Berliner J.A., Natarajan R.D., NadlerJ.L. Evidence that glucose increases monocyte binding to human aortic endothelial cells.// Diabetes 1994. -Vol. 43.-P. 1103-1107

273. Kinoshita J.H., Kador P. andCatilesM. Aldose reductase in diabetic cataracts. // JAMA-1981.-Vol.246.- P. 257-261

274. Khan Z.A., Barbin Y.P., Farhangkhoee H., BeierN., Scholz W., Chakrabarti S. Glucose-induced serum- and glucocorticoid-regulated kinase activation inoncofetal fibronectin expression.// Biochim. Biophys. Res. Comm. 2005. - Vol. 329.-P. 275-280

275. Kolb P. Das Problem der Syntropie von Diabetes und Carcinom. // Z. Krebsforsch. 1956. -Bd.61. - .S. 81 -91

276. Kondoh Y., KawaseM., Kawakami Y., OhmoriS. Concentrations of D lactate and its related metabolic intermediates in liver, blood and muscle of diabetic and starved rats. // Res. Exp. Med. - 1992. - Vol. 192. - P. 407 - 414

277. Koya D. and King G.L. Protein kinase С activation and the development of diabetic complications. // Diabetes 1998. - Vol.47. - P. 859 - 866

278. Koya D., Lee I.K., Ishii H., Kanoh #., King G.L. Prevention of glomerular dysfunction in diabetic rats by treatment with d-alpha-tocopherol. // J. Amer. Soc. Nephrology 1997. - Vol.8. - P. 426 - 435

279. Krag D.N., Storm F.K. and Morton D.L. Induction of transient hyperglycaemia in cancer patients. // Int. J. Hyperthermia 1990. - Vol.6. - P. 741-744

280. KunisakiM., Fumio U., Nawata H., King G.L. Vitamin E normalizes diacylglycerol-protein kinase С activation induced by hyperglycemia in rat vascular tissues. // Diabetes 1996. - Vol. 45. - Suppl. - P. 117S-119S

281. De 'Martinez S.G. and Green C. The action of cholesterol oxidase on cholesterol in vesicles and micelles proceedings. // Biochem. Soc. Trans. 1979. - Vol.7. - P. 978-979

282. Ma D. Recent advances in the discovery of protein kinase С modulators based on the structures of natural protein kinase С activators. // Curr. Med. Chem. 2001. -Vol.8.-P. 191-202

283. O'Malley J.J. and Weaver J.L. Subunit structure of glucose oxidase from Aspergillus niger. // Biochemistry. 1972. - Vol.11. - P. 3527 - 3532

284. Malinauskas A.A. and Kulys J.J. Preparation of high-molecular-weight NAD derivatives using cyanuric chloride. // Biotechnol. Bioeng. 1978. - Vol.20. - P. 769-772

285. Malinowski D.P. andFridovich I. Chemical modification of arginine at the active site of the bovine erythrocyte superoxide dismutase.// Biochemistry 1979. -Vol.18.-P. 5909-5917

286. MallickL., Banerjee S.K. and Shrivastava G.C. Effects of glucose feeding on tumour development in vivo. // Br.J Cancer 1968. - Vol. 22. - P. 110-115

287. O'Mara В., Byers Т., SchoenfeldE. Diabetes mellitus and cancer risk: a multisite case-control study. // J. Chron. Dis. 1985. - Vol.38. - P. 435 - 441

288. Matkovics В., Varga S.I., Szabo L., Witas H. The effect of diabetes on the activities of the peroxide metabolism enzymes.// Horm. Metabol. Res.- 1982. Vol.14. -P. 77-79

289. Matsubara N., Fuchimoto S. and Orita K. Differing roles of protein kinase С on the antiproliferative effects of tumor necrosis factor alpha and beta on LoVo cells.// Pathobiology 1990.-Vol.58. - P. 168-171

290. McGuinness E.T., Brown H.D., Chattopadhyay S.K., ChevF. Cholesterol oxidase: thermochemical studies and the influence of hydroorganic solvents on enzyme activity.// Biochim. Biophys. Acta 1978.- Vol. 530. - P. 247 - 257

291. McLellan A.C., Phillips S.A. and Thornalley P.J. The assay of methylglyoxal in biological systems by derivatization with l,2-diamino-4,5-dimethoxybenzene. // Anal.Biochem. 1992. - Vol.206. - P. 17- 23

292. McLellan A.C., Thornalley P.J., BennJ., Sonksen P.H. Glyoxalase system in clinical diabetes mellitus and correlation with diabetic complications. // Clin. Science 1994. - Vol. 87. - P. 21 -29

293. Medina R.A. and Owen G.I. Glucose transporters: expression, regulation and cancer.// Biol. Res. 2002. - Vol. 35. - P. 9 - 26

294. Medina R.A., Soulhworlh R., Fuller W., GarlickP.B. Lactate-induced translocation of GLUT 1 and GLUT4 is not mediated by the phosphatidyl-inositol-3-kinase pathway in the rat heart. // Basic Res Cardiol. 2002. - Vol. 97. - P. 168176

295. Mehler A.H. Formation of picolinic and quinolinic acids following enzymic oxidation of 3-hydroxyanthranilic acid.// Science 1954. - Vol.120. - P. 1043 -1044

296. Meiattini F. Process for the enzymatic determination of glucose with a glucose oxidase / peroxidase enzyme system.// USA Patent Re 29498 (CI. 195-103.5), 1977

297. Meinhardt G., Roth J. and Totok G. Protein kinase С activation modulates pro- and anti-apoptotic signaling pathways. // Eur. J. Cell Biol. 2000. - Vol. 79. - P. 824 -833

298. Milanesa D.M., Choudhury M.S., Mallouh C., TazakiH., KonnoS. Methylglyoxal-induced apoptosis in human prostata carcinoma: potencial modality for prostata cancer treatment.// Eur. Urol. 2000. - Vol.37. - P. 728 - 734

299. Milligan L.P., Baldwin R. L. The conversion of acetoacetate to pyruvaldehyde. // J. Biol. Chem. 1967.-Vol.242.-P. 1095- 1101

300. Miner-Williams W. Surfactant inhibition of cholesterol oxidase.// Clin. Chim. Acta., 1980., Vol.101.-P. 77-84

301. Mink P J., Shahar E., Rosamond W.D., AlbergAJ., FolsomA.R. Serum insulin and glucose levels and breast cancer incidence: the atherosclerosis risk in communities study.// Am. J. Epidemiol. 2002. - Vol. 156. - p. 349 - 352

302. Miyawaki O. and Yano T. Elecrochemical bioreactor with regeneration of NAD+ by rotating graphite disk electrode with PMS adsorbed. // Enzyme Microb. Technol. 1992. - Vol. 14. - P. 474 - 478

303. MoniaB.P., HolmlundJ. and Dorr F.A. Antisense approaches for the tratment of cancer. // Cancer Invest. 2000. - Vol. 18. - P. 635 - 650

304. Monier V.M. and Cerami A. Nonenzymatic browning in vivo& possible process for aging of long-lived proteins. // Science 1981. - Vol.211. - P. 491- 493

305. Moore N.F., PatzerE.J., Barenholz Y., Wagner R.R. Effect of phospholipase С and cholesterol oxidase on membrane integrity, microviscosity, and infectivity of vesicular stomatitis virus.// Biochemistry 1977. - Vol. 21. - P. 4708 - 4715

306. Morinelli Т., TempelG.E., Jaffa A.A., Silva R.H., NakaM., Folger W., Halushka P. V. Thromboxane A/prostaglandin H2 receptors in streptozotocin-induced diabetes: effects of insulin therapy in the rat.// Prostaglandins 1993.-Vol.45.-P.427 -438

307. Mota de Freitas D. and Valentine J.S. Phosphate is an inhibitor of copper-zinc superoxide dismutase.//Biochemistry 1984. - Vol.23. - P. 2079-2082

308. Motteran L, Pilone MS, Molla G, Ghisla S, Pollegioni L. Cholesterol oxidase from Brevibacterium sterolicum. The relationship between covalent flavinylation and redox properties.// J.Bio. Chem. -2001. Vol. 276. - P. 18024 - 18030

309. Moulinoux J.Ph., Quemener V. and Khan N.A. Biological significance of circulating polyamines in oncology. II Cell Mol. Biol. 1991, - Vol. 37. - P. 773 -783

310. Mowat A.G. and BaumJ. Chemotaxis of polymorphonuclear leukocytes from patients with diabetes mellitus. // N. Engl. J. Med. 1971. - Vol.284. - P.621 -627

311. Mukhopadhyay L., Ray J. Das S., Bhaitacharya P.K., Moulik S.P. Water-induced precipitation of cholesterol dissolved in organic solvents in the absence and presence of surfactants and salts. // Indian J. Biochem. Biophys.- 1989. Vol.26. -P. 178- 185

312. Murata-Kamiya N., Kamiya H., Kaji H., Kasai H, Methylglyoxal induces G:C to C:G and G:C to T:A transversions in the supF gene on a shuttle vector plasmid replicated in mammalian cells.// Mutat. Res.- 2000. Vol.468. - P. 173 - 182

313. Nakagawa Т., Mizumura Т., Mukaiyama H., Miyaji Т., Yurimoto H., Kato N., Sakai Y., Zomizuka N. Physiological role of the second alcohol oxidase gene MOD2 in the methylotrophic growth of Pichia methanolica. II Yeast 2002. - Vol. 19. - P. 1067-1073

314. Nakaminami Т., Ito S., Kuwabata S. and YoneyamaH. Electrochemical oxidation of cholesterol catalyzed by cholesterol oxidase with use of an artificial electron mediator.// Anal. Chem. 1997. - Vol.69. - P. 2367 - 2372

315. Nakamura K, Shinozuka K., KunitomoM. Suppressive effect of protein kinase С inhibitors on tumor cell function via phosphorylation of p53 protein in mice /Abstract/. // Yakugaku Zasshi 2000. - Vol. 120. - P. 1387-1394

316. Nakamura S., Hayashi S. and Koga К Effect of periodate oxidation on the structure and properties of glucose oxidase. // Biochim Biophys Acta. 1976. -Vol. 445. -P. 294 - 308

317. Nakamutsu Т., Acamatsu Т., Miyajima R., Shiio J. Microbiological production of glucose oxidase. // Agric. Biol. Chem. 1975. - Vol.39. - P. 1803 - 1811

318. NathM.C and Brahmankar D.M. Effect of acetoacetat on blood coagulation in rabbits and its prevention. // Am. J. Physiol. 1962. - Vol.202. - P. 545 - 546

319. Nath N., ChariS.N. and RathiA.B. Superoxide dismitase in diabetic polymorphonuclear leukocytes. // Diabetes 1984. - Vol.33. - P. 586 - 589

320. NauseefW.V., Volpp B.D., McCormick S., Leidal K.G., Clark R.A. Assembly of the neutrophil respiratortic and diabetic patients.// J. Lab. Clin. Med. 1971. - Vol. 78.-P. 158-166

321. Nelson N. A photometric adaptation of the Somogy method for the determination of glucose. // J. Biol. Chem. 1944. - Vol.153. - P. 375 - 380

322. Nelson R.D., McCormackR.T., Fiegel V.D., SimmonsR.L. Chemotactic deactivation of human neutrophils: Evidence for nonspecific and specific components.// Infect. Immun. 1978. - Vol.22. - P. 441 - 444

323. Nikolin B, Imamovic B, Medanhodzic-Vuk S, SoberM. High performance liquid chromatography in pharmaceutical analyses. // Bosn. J. Basic. Med. Sci. 2004. -Vol.4.-P. 5-9

324. Nilson H., Arerlund A.C. and Mosbach K. Determination of glucose, urea & penicillin using enzyme-pH-electrode.// Biochim. Biophys. Acta 1973. - Vol. 320.-P. 529-534

325. Nolan C.M., Beaty H.M. and Bagdade J.D. Further characterization of impaired bactericidal function of granulocytes in patients with poorly controlled diabetes.// Diabetes 1978. - Vol.27. - P. 889 - 894

326. Nutt J.E., Harris A.L. and Lunec J. Phorbol ester and biyostatin effects on growth and the expression of oestrogen responsive and TGF-B1 genes in breast tumor cells.// Br. J. Cancer 1991. - Vol.64. - P. 671 - 676

327. О 'Neill P., Davies S., Fielden E.M., Calabrese L., Capo C., Marmocchi F., Natoli G., Rotilio G. The effect of pH and various salts upon the activity of a series of superoxide dismutases.// Biochem. J. 1988. - Vol. 251. - P. 41 - 46

328. Oberley L. W. Free radicals and diabetes.// Free Rad. Biol. Med. 1988. - Vol.5. -P. 113 - 124

329. Oldenborg P.A and Sehlin J. Effects of D-glucose on chemokinesis and resting production of reactive oxygen species in neutrophil granulocytes of lean or obese-hyperglycemic mouse. // Biosci Rep. 1997.- Vol.17. - P. 487 - 498

330. Oldenborg P.A. Effects of insulin on N-formyl-methionyl-leucyl-phenylalanine (fMet-Leu-Phe)-stimulated production of reactive oxygen metabolites from normal human neutrophils.// Inflamm Res. 1999. - Vol.48. - P. 404 - 411

331. Oldenborg P.A., Sundqvist I.M. and Sehlin J. Different effects on extracellular and intacellular respiratory burst response in normal human neutrophils activated with the soluble agonist fMet-Leu-Phe.// Diabetic Med. 2000. - Vol.17. - P. 532 -537

332. Osinsky S.P., Evtishenko G. V., Annin E.A., Bubnovskaja L.N. Induced hyperglycemia and tumor chemotherapy: experimental and clinical studies.// Med. Oncol. Tumor Pharmacother. 1990. - Vol. 7. - P. 249 - 256

333. Osinsky S., Bubnovskaja L. and Sergienko T. Tumor pH under induced hyperglycemia and efficacy of chemotherapy. // Anticancer. Res. 1987. - Vol. 7. - P. 199 -201

334. Osinsky S., Protsyk V., GusevA., Bubnovskaja L., Cheremnych A. Hyperthermia and hyperglycemia in the tumors therapy. // Adv. Exp. Med. Biol. 1990a. - Vol. 267.-P. 457-462

335. PangL., GrazianoM. & WangS. Membrane cholesterol modulates galanin-GaIR2 interaction. // Biochemistry 1999. - Vol.38. - P. 12003 - 12011

336. PatzerE.J. and Wagner R.R. Cholesterol oxidase as a probe for studying membrane organisation. // Nature 1978. - Vol.274. - P. 394 - 395

337. Pavelic J., Benkovic B. andPavelic K. Growth and treatment of B-16 melanoma in hyperglycemic mice.// Res. Exp. Med. 1980. - Vol.177. - P. 71 - 78

338. Pavelic K. Aplastic carcinoma in diabetic mice: hyperglycemia-suppressed proliferation rate and insulin synthesis by tumor cells. // J. Natl. Cancer Inst. -1979.-Vol. 62.-P. 139-141 ^

339. Pavelic K., Slijepcevic M., Pavelic J., IvicJ., Audy-Jurkovic S., Pavelic Z.P., BoranicM. Growth and treatment of Ehrlich tumor in mice with alloxan-induced. //Diabetes. Cancer Res. 1979. - Vol. 39. - P. 1807 - 1813

340. PazurJ.H., Kleppe K. and Cepure A. A glycoprotein structure for glucose oxidase from Aspergillus niger. // Arch Biochem Biophys. 1965. - Vol. 111. - P. 351357

341. Pecsvarady Z., Fisher T.C., Darwin C.H., FabokA., Maqueda T.S., SaadM.F., Meiselman H.J. Decreased polymorphonuclear leukocyte deformability in NIDDM. // Diabetes Care 1994. - Vol. 17. - P. 57 - 63

342. Pemberton P.A., Harrison R.A., Lachmann P.J., CarrellR.W. The structural basis for neutrophil inactivation of CI-inhibitor.// Biochem. J. 1989. - Vol. 258. - P. 193 -198

343. PeynetJ., Canal J., DelattreJ., RousseletF., GirardM.L. Study of the specificity of action of cholesterol oxygen oxidoreductase on various sterols and related substances. // Ann. Biol. Clin. (Paris) 1976. - Vol.34. - P. 19-26

344. Philip P.A. and Zonder J.A. Pharmacology and clinical experience with bryostatin 1: a novel anticancer drug. // Expert. Opin. Investig. Drugs 1999. - Vol.8. - P. 2189-2199

345. Phillips S.A. and Thornalley P. J. The formation of methylglyoxal from triose phosphates. Investigation using a specific assay for methylglyoxal. // Eur. J. Biochem.- 1993.-Vol. 212.-P. 101 -105

346. Pirags V., Assert R., Haupt K., Schatz H., PfeijferA. Activation of human platelet protein kinase C-beta 2 in vivo in response to acute hyperglycemia.// Exper. Clin. Endocrinol. Diabetes 1996. - Vol.104. - P. 431-440

347. PiwowarA., Knapik-Kordecka M. and WarwasM. Concentration of leukocyte elastase in plasma and polymorphonuclear neutrophil extracts in type 2 diabetes.// Clin. Chem. Lab. Med. 2000. - Vol. 38. - P. 1257 - 1261

348. Pollegioni L., Wels G., PiloneM.S., Ghisla S. Kinetic mechanisms of cholesterol oxidase from Streptomyces hygroscopicus and Brevibacterium sterolicum. II Eur. J. Biochem. 1999. - Vol. 264. - P. 140-151

349. Pontremoli S., MichettiM., Melloni E., Sparatore В., Salamino F., Horecker B.L. Identification of the proteolytically activated form of protein kinase С in stimulated human neutrophil. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1990. - Vol.87. - P. 3705 -3707

350. Procaccini R.L., DeFanti D.R. and Defeo J.J. Inhibition of in vitro histone acetylation in a cell free rat uterine system by methylglyoxal and phenylglyoxal.// Biochem. Biophys. Res. Commun. 1971. - Vol. 43. - P. 684 - 687

351. Prograis L.J., Hammer C.H., KatushaK., Frank M.M. Purification ofCl inhibitor. A new approach for the isolation of this biologically important plasma protease inhibitor. // J. Immunol. Meth. 1987. - Vol. 99. - P. 113 -122

352. Puckett C.L., Shingleton W.W. The effect of induced diabetes on experimental tumor growth in mice.// Cancer Res. 1972. - Vol. 32. - P. 789 - 790

353. QuastelM., Harrison R., CicardiM., Alper C.A., Rosen F.S. Behavior in vivo of normal and dysfunctional С1-Inhibitor in normal subjects and patients with hereditary angioneurotic edema.// J. Clin. Invest. 1983. - Vol. 71. - P. 1041 -1046

354. Ragozzino M., Melton L.J. III, Chu C.P., Palumbo P.J. Subsequent cancer risk in the incidence cohort of Rochester, Minnesota, residents with diabetes mellitus.// J. Chronic Dis. 1982. - Vol. 35. - P. 13 - 19

355. Rajagopalan S. Serious infections in elderly patients with diabetes mellitus.// Clin. Infect. Dis. 2005. - Vol.40. - P. 990 - 996

356. Ramasamy R., Oates P.J. and SchaeferS. Aldose reductase inhibition protects diabetic and nondiabetic rat hearts from ischemic injury. // Diabetes 1997. -Vol.46.-P. 292-300

357. Rao K.M., Hatchell D.L., Cohen H.J., DelapazM.A. Alterations in stimulus-induced integrin expression in peripheral blood neutrophils of patients with diabetic retinopathy.// Amer. J. Med. Sci. 1997. - Vol.313. - P. 131 - 137

358. ReboulA., PrandiniM.-N. andColomb M.G. Proteolysis and deglycosylation of human CI-inhibitor. Effect on functional properties.//Biochem. J. 1987. - Vol. 244.-P. 117-121

359. Reid V.W. and Salomon D.G. Analyst 1955. - Vol.80. - P. 704 - 710

360. Reiffen K.A. and Schneider F. A comparative Study on Proliferation, Macromolecular Synthesis and Energy Metabolism of in Vitro-Growth Ehrlich

361. Ascites Tumor Cells in the Presence of Glicosone, Galactosone and Methylglyoxal. // J. Cancer Res. Clin. Oncol. 1984. - Vol.107. - P. 206 - 210

362. Renshaw P.F., JanoffA.S. and Miller K. W. On the nature of dilute aqueous cholesterol suspensions.// J. Lipid Res. 1983. - Vol. 24. - P. 47 - 51

363. Repine J.E., Clawson C.C. and Goetz F.C. Leukocyte and host defense. Bactericidal function of neutrophils from patients with acute bacterial infections and from diabetics.// J. Infec. Dis. 1980. - Vol. 142. - P. 869 - 875

364. Rhomberg W. II Metastasierendes Mammakarzinom und Diabetes mellitus eine prognostisch guenstige Krankheitskombination.// Deutsch. Med. Wochenschrift -1975.-Bd.100.-S. 2422-2427

365. Richmound W. Use of cholesterol oxidase for assay of total and free cholesterol in serum by continuous-flow analysis.// Clin. Chem. 1976. - Vol. 22. - P. 1579 -1588

366. RiordanJ.F., McElvany K.D. and Borders C.L. Arginyl residues: anion recognition sites in enzymes. // Science 1977. - Vol.195. - N.4281. - P. 884 -886

367. Ritter C.A. and Arteaga C.L. The epidermal growth factor receptor-tyrosine kinase: a promising therapeutic target in solid tumors.// Semin Oncol. 2003. -Vol. 30. - Suppl.l. - P. 3-11

368. Rockstroh H. und Schroter H. Die Haufigleit des Krebses beim Diabetes mellitus. // Munch. Med. Wochenschrift -1961. Heft 18. - S. 897 -901

369. Roggenkamp R., SahmH., Hinkelmann W., Wagner F. Alcohol oxidase and catalase in peroxisomes of methanol-grown Candida boidinii. II Eur J Biochem. -1975.- Vol.59.-P. 231-236

370. Roschau P., Bernt E.,Gruber W. Methods of Enzymatic Analysis, vol. 4 / Ed. Bergmeyer H.U. New York; San Francisco, London: Verlag Weinheim, Acad. Press Inc., 1974.-P: 1890-1893.

371. Rosenberg D.J., NeugutA.I., Ahsan H., Shea S. Diabetes mellitus and the risk of prostate cancer. // Cancer Invest. 2002. - Vol.20. - P. 157 - 165

372. Saltsman K.A., Ohashi H. and King G.L. Activation of protein kinase С by elevation of glucose concentration: proposal for a mechanism in the development of diabetic vascullar complications. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1991. -Vol.88. - P. 9907

373. Sahm H. and Wagner F. Microbial assimilation of methanol. The ethanol- and methanol-oxidizing enzymes of the yeast Candida boidinii. И Eur J Biochem. -1973.-Vol. 36.-P. 250-256

374. Sakanoue Y., Hatada Т., KusunokiM., Yanagi H., Yamamura Т., Utsunomiya J. Protein Kinase С Activity as Marker for Colorectal Cancer. // Int. J. Cancer -1991.-Vol.48.-P. 803-806

375. Salvesen G.S., Catanese J.J., Kress L.F., Travis J. Primary structure of the reactive site of human Cl-inhibitor. // J. Biol. Chem., 1985. - Vol. 260. - P. 2432 -2436

376. Salzberg D. and Griffin A.C. Inhibition of azo dye carcinogenesis in the alloxan-diabetic rat. // Cancer Res. 1952. - Vol.12. - P. 294

377. Sampson N.S. Dissection of a flavoenzyme active site: the reaction catalyzed by cholesterol oxidase. // Antioxid Redox Signal. 2001. - Vol.3. - P. 839 - 846

378. Sane R.T., KamatS.S. and, Pandit A.D. Colorimetric method for determination of ethanol in presence of methanol. // J. Assoc. Anal. Chem., -1981. Vol.64. - P. 1145-1148

379. Sato A., Tamura R. and Shira T. Diabetes mellitus with intractable bacterial infections. // Abstracts. Nippon-Rinsho 1994. - Vol.52. - P. 389 - 394

380. Saunders N. A., Popa C., Serewko M.M., Jones S.J., Dicker A.J., DahlerA.L. Histone deacetylase inhibitors: novel anticancer agents. /7 Expert Opin. Investig, Drugs- 1999.-Vol.8. P.1611 - 1621

381. Schechter I. and BergerA. On the active site of proteases. Papain. // Biochem. Biophys. Res. Comm. -1967. Vol. 27. - P. 157 - 162

382. Scheim D.E. and LinJ.Y. Glucose effects in an ovarian cancer protocol of exceptional activity. // Med. Hypotheses 1993. - Vol.40. - P. 235 - 244

383. Schinder S.L., Kohn R.R. Glycosylation of human collagen in aging and diabetes mellitus. // J. Clin.Invest. 1980. - Vol. 66. - P. 1179 - 1181

384. Schmor G. Blutzuckerbestimmung mit Thymol-Schwefelsaure.// Klin. Wschr. -1955.-Bd. 33.-S. 449-450

385. Schumm D.E. and Matthews R.H. Diabetes and cancer: a postulated relationship. // Medical Hypotheses 1979. - Vol. 5. - P. 1353 - 1361

386. Schut N.H., van Arkel E.C., Hardeman M.R., Bilo H.J.G., Michels R.P.J., Vreeken J. Blood and Plasma viscosity in diabetes: possible contribution to late organ complications. // Diabet. Res. 1992. - Vol. 19. - P.31 - 35

387. Schutgens R.B., Awie C.T., Beemer F.A., Berntssen W.J. Rapid enzymic micromethod for the quantitative determination of L(+)alanine in blood and urine.// Clin Chim. Acta. 1977. - Vol. 80. - P. 1-5

388. Seifert G. and Eichler R. Statistischer Beitrag zur Syntropie von Diabetes mellitusund Carcinom. // Z. Krebsforsch. 1954. - Bd. 60. - S. 200 - 209

389. Shah S. V., Baricos W.H., BasciA. Degradation of human glomerular basementmembrane by stimulated neutrophils. // J. Clin. Invest. 1987. - Vol. 79. - P. 25 31

390. Shapiro R., Cohen B.I., Shiuey S.J., Maurer H. On the reaction of guanine with glyoxal, pyruvaldehyde, and kethoxal, and the structure of the acylguanines. A new synthesis of N2-alkylguanines. // Biochemistry 1969. - Vol.8. - P. 238-245

391. Shen G.X. Selective protein kinase С inhibitors and their applications. // Curr. Drug- Targets Cardiovasc. Haematol. Disord. 2003. - Vol.3. - P. 301 - 307

392. Simmons D.A. and WinegradA.I. Elevated extracellular glucose inhibits an adenosine-(Na+,K+)-ATPase regulatory system in rabbit aortic wall.// Diabetologia -1991.-Vol. 34.-P. 157-163

393. Sims T.J., Rasmussen L.M., OxlundH., BaileyA.J. The role of glycation crosslinks in diabetic vascular stiffening.// Diabetologia -1996. Vol.39. - P. 946 -951

394. Smith A.G. and Brooks CJ. Studies of the substrate specificity of cholesterol oxidase from Nocardia erythropolis in the oxidation of 3-hydroxy steroids. // Biochem. Soc. Trans. 1975. - Vol. 3. - P. 675 - 677

395. Smith A.G. and Brooks C.J.W. Cholesterol oxidase: properties and applications.// J. Steroid. Biochem. 1976. - Vol. 7. - P. 705 - 713

396. Smith A.G. and Brooks C.J.W. The substrate specificity and stereochemistry, reversibility and inhibition of the 3-oxo steroid delta 4-delta 5-isomerase component of cholesterol oxidase.// Biochem.J. 1977. - Vol. 167. - P. 121 -129

397. Smith M.D. and Olson C.L Differential amperometric determination of alcohol in blood or urine using alcohol dehydrogenase. // Anal. Chem. 1975. - Vol. 47. - P. 1074 - 1077

398. SneiderM.B., Matsuzaki H., HaorahJ., UlrichA., StandopJ., DingX.Z., Adrian Т.Е. Pour P.M. Prevention of pancreatic cancer induction in hamsters by metformin. // Gastroenterology 2001. - Vol. 120. - P. 1263 - 1270

399. Solomon B. and Levin Y. Flavin-protein interaction in bound glucose oxidase. // J. Solid-Phase Biochem. 1976. - Vol.1. - P. 159 - 171

400. Solomon В., Lotan N., Katchalski-Katzir E. Enzymatic activity and conformational properties of native and crosslinked glucose oxidase.// Biopolymers 1977. -Vol.16.-P. 1837- 1852

401. Soni N. MeropolNJ., PorterM, CaligiuriM.A. Diabetes mellitus induced by low-dose interleikin-2. // Cancer Immunol Immunother. -1996. Vol. 43. - P. 59 -62

402. Stankovich M. Т., Schopfer L.M., Massey V. Determination of glucose oxidase oxidation-reduction potentials and the oxygen reactivity of fully reduced and semiquinoid forms. // J. Biol. Chem. 1978. - Vol. 253. - P. 4971 - 4979

403. Stehouwer C.D and Schaper N.C. The pathogenesis of vascular complications of diabetes mellitus: one voice or many? // Eur. J. Clin. Invest. 1996. - Vol. 26. -P. 535 - 543

404. Stroes G.A. and, Zondag H.A. Some experience with a colorimetric method for the determination of glucose in biological Fluids.// Clin. Chim. Acta 1963. - Vol. 8. -P. 152-154

405. Sun Y., Oberley L. W.t Li Y.A. Simple method for clinical assay of superoxide dismutase.// Clin. Chem.,- 1988. Vol. 34. - P. 497 - 500

406. Suzuki K., Kawamura Т., Sakakibara F., Sasaki H., Sano Т., Sakomoto N., Hotta N. Effect of aldose reductase inhibitors on glucose-induced changes in sorbitol and myo-inositol metabolism in human neutrophils.// Diabetics. Med. 1999. -Vol.16. - P.67-73

407. Svensson K., Zeidman R., Troller U., SchultzA., Larsson C. Protein kinase С betal is implicated in the regulation of neuroblastoma cell growth and prolifiration.// Cell Growth Differ. 2000. - Vol. 11. - P. 641 - 648

408. Swoboda B.E. and Massey V. Purification and properties of the glucose oxidase from Aspergillus niger.// J. Biol. Chem. 1965. - Vol. 240. - P. 2209 - 2215

409. Szent-Gyorgy A., EgyudL.G., McLaughlin J.A. Keto-Aldehydes and Cell Division. Glyoxal derivatives may be regulators of cell division and open a new approach to cancer.// Science 1967. - Vol.155. - P. 539 - 541

410. Takahashi K. The reactions of phenylglyoxal and related reagents with amino acids.// J. Biochem (Tokyo) 1977. - Vol. 81. - P. 395 - 402

411. Takayama K., NakanoM., ZinnerK., Vidigal C.C., DuranN., Shimizu Y., Ciloento G. Generation of electronic energy in the myoglobin-catalyzed oxidation of acetoacetate to methylglyoxal. // Archives Biochem. Biophys. 1976. - Vol. 176. -P. 663-670

412. Tan J.S, Anderson J.L., Watanakunakorn С., Phair J.P. Neutrophil dysfunction in diabetes mellitus. //J. Lab. Clin. Med. 1975. - Vol. 85. - P. 26 - 33

413. Tengborn L., Frohm В., Nilsson L.E., Nilsson I.M. Antithrombin III concentrate: its catabolism in health and in antithrombin III deficiency. // Scand. J. Clin. Lab. Invest. 1981. - Vol.41. - P. 469-477

414. Thevenot D.R., TothK., Durst R.A., Wilson G.S. Electrochemical biosensors: recommended definitions and classification. // Biosens Bioelectron. 2001. - Vol. 16.-P. 121-131

415. Thomas L.C. and Cristian G.D. Voltammetric measurement of reduced nicotinamide-adenine nucleotides and application to amperometric measurement of enzyme reactions.// Anal Chim Acta.- 1975. Vol. 78. - P. 271 - 276

416. Thornalley P.J. The Glyoxalase System in Health and Disease. // Molec. Aspects Med. 1993. - Vol. 14. - P. 287 - 371

417. Thornalley P. J. Methylglyoxal, Glyoxalases and the Development of Diabetic Complications.// Amino Acids 1994. - Vol.6. - p. 15-23

418. Thornalley P.J., Hooper N.I., Jennings P.E., Florkowski C.M., Jones A.F., Lunec J., Barnett A.H. The human red blood cell glyoxalase system in diabetes mellitus.// Diabetes Res. Clin. Pract. 1989. - Vol.7. - P. 115 - 120

419. Thornally P.J., LangborgA., Minhas H.S. Formation of glyoxal, methylglyoxal and 3-deoxyglucosone in the glycation of proteins by glucose. // Biochem. J. -1999.-Vol. 344.-P. 109-116

420. Thornton G.F. Infections and diabetes.// Med. Clin. North. Amer. 1971. - Vol. 55.-P. 931 -938

421. Thurnhofer H, Gains N, Mutsch B, Hauser H. Cholesterol oxidase as a structural probe of biological membranes: its application to brush-border membrane. // Biochim. Biophys. Acta 1986. - Vol.856. - P. 174 - 181

422. Torstensson A., Johansson G. Anal. Lett.,- 1980. Vol. 13. - P. 837 - 840

423. TosiM., Duponchel C., Bourgarel P., ColombM., Meo T. Molecular cloning of human CI-Inhibitor: sequence homologies with alpha- 1-antitripsin and other numbers of the serpins superfamily. // Gene 1986. - Vol. 42. - P. 265 - 272

424. TsaiJ.H., Hsieh Y.S., KuoSJ., ChenS.T., YuS.Y., HuangC.Y., ChangA.C., Wang Y.W., TsaiM.T., LiuJ.Y. Alteration in the expression of protein kinase С isoforms in human hepatocellular carcinima.// Cancer Lett. 2000. - Vol 161.-P. 171 -175

425. Tsavaris N.B., Pangalis G.A., Variami E., Karabelis A., Kosmidis P., Raptis S. Association of neutrophil alkaline phosphatase activity and glycosylated haemoglobin in diabetes mellitus.// Acta Haemat. 1990. - Vol. 83. - P. 22 - 25

426. Tsuge К, Natsuaki О., OhashiK. Purification, properties, and molecular features of glucose oxidase from Aspergillus niger. // J. Biochem., (Tokyo) 1975. - Vol. 78.-P. 835-843 1

427. UchidaK., KhorO.T., Oya Т., О saw а Т., Yasuda Y., Miyata T. Protein modification by a Maillard reaction intermediate methylglyoxal. Immunochemical detection of fluorescent 5-methylimidazolone derivatives in vivo.// FEBS Lett.-1997.-Vol. 410.-P. 313-318

428. Umpierrez G.E., KhajaviM., Kitabchi A.E. Diabetic ketoacidosis and hyperglycemic hyperosmolar nonketotic syndrome. // Amer. J. Med. Sci. 1996. -Vol. 311.-P. 225-233

429. Urano M., Kim M.S. Effect of hyperglycemia on thermochemotherapy of a spontaneous murine fibrosarcoma.// Cancer Res. 1983. - Vol.43. - P. 3041 -3044

430. Updike S.J. & Hicks G.P. Reagent loss substrate analysis with immobilized enzymes.// Science 1967. - Vol. 158. - P. 279 - 272

431. Vaca C.E., Fang J.L., ConradiM., Hou S.M. Development of a 32p-p0stlabelling method for the analysis of 2'-deoxyguanosine-3'-monophospate and DNA adducts of methylglyoxal.//Carcinogenesis 1994. - Vol. 15. - P. 1887 - 1894

432. VanderJagt D.L. Glyoxalase II molecular characteristics, kinetics and mechanism. /7 Biochem. Soc. Trans. - 1993. - Vol. 21. - P. 522 - 527

433. Vander Jagt D.L, HassebrookR.K., Hunsaker L.A., Brown W.M., RoyerR.E.

434. Metabolism of the 2-oxoaldehyde methylglyoxal by aldose reductase and by glyoxalase-I: roles for glutathione in both enzymes and implications for diabetic complications. // Chem Biol Interact. 2001. - Vol. 130. - P. 549 - 562

435. VanderJagt D.L and, Hunsaker L.A. Methylglyoxal metabolism and diabetic complications: roles of aldose reductase, glyoxalase-I, betaine aldehyde dehydrogenase and 2-oxoaldehyde dehydrogenase. // Chem Biol Interact. 2003. -Vol. 143.-P. 341 -351

436. Vasudevan P. Т., Zhou T. Kinetics of Cholesterol Oxidation by Cholesterol Oxidase. // Appl. Biochem. Biotechnol. 1996. - Vol.60. - P. 63 - 72

437. Varela E., Guillen F., Martinez A.T., Martinez M.J. Expression of Pleurotus eryngii aryl-alcohol oxidase in Aspergillus nidulans: purification and characterization of the recombinant enzyme. // Biochim. Biophys. Acta 2001. -Vol. 1546.-P. 107-113

438. Vince R. and Daluge S. Glyoxalase Inhibitors. A possible approach to anticancer agents. // J. Med. Chem. 1971. - Vol. 14. - P. 35 - 37

439. Vince R., Daluge S., Wadd W.B. Studies on the Inhibition of Glyoxalase I by S-Substituted Glutathiones. // J. Med. Chem. 1971. - Vol. 14. - P. 402 - 404

440. Villanueva G.B. and Allen N. Demonstration of altered antithrombin III activity due to nonenzymatic glycosylation at glucose concentration expected to be encountered in severely diabetic patients.// Diabetes 1988. - Vol.37. - P. 1103 -1107

441. Wakabayashi #., Hibasami H., IidaK., Sat oh N., Yamazaki Т., SonodaJ., Hi rata H., Nakashima K., IchidaA. Prevention of metastasis by a polyamine synthesis inhibitor in an animal bone metastasis model. // Oncology 2000. - Vol.59. - P. 75-80

442. WangMM., OlsherM., Sugar I.P., ChongP.L. Cholesterol superlattice modulates the activity of cholesterol oxidase in lipid membrane. // Biochemistry 2004. -Vol.43.-P. 2159-2166

443. Ward K.A. and Jain R.K. Responce of tumors to hyperglycemia: characterization, significance and role in hyperthermia.// Int. J. Hyperthermia 1988. - Vol.4. - P. 223 - 250

444. WareA.G. Method measuring the glucose content of blood serum. // USA Patent 3 404 069 (CI. 195-103.5), 1968.

445. Warnholtz A., WendtM., August M, Munzel T. Clinical aspects of reactive oxygen and nitrogen species. // Biochem. Soc. Symp. 2004. - Vol. 71 . - P. 121 - 133

446. WeibelM. К. and Bright H. Т. The glucose oxdase mechanism. Interpretation of the pH-dependence. // J. Biol. Chem. 1971. - Vol. 246. - P. 2734 - 2744

447. WeichherzJ. andMarschnik H. Die Loslichkeit des Cholesterin in Losungsmittelge-mische. // Biochem. Z. 1932. - Bd. 249. - S. 312-313

448. Weiderpass E., Gridley G., Persson I., Nyren O., EkbomA., Adami H.O. Risk of endometrial and breast cancer in patients with diabetes mellitus. I I Int. J. Cancer -1997.-Vol. 71.-P. 360-363

449. Weiderpass E., Ye W., Vainio H., Kaaks R., Adami H.O. Reduced risk of prostate cancer among patients with diabetes mellitus. // Int. J. Cancer 2002. - Vol.102. -P. 258-261

450. Weiderpass E., Ye W., Vainio H., Kaaks R., Adami H.O. Diabetes mellitus and ovarian cancer (Sweden).// Cancer Causes Control 2002a. - Vol.13. - P. 759 -764

451. Weidle U.H., GrossmannA. Inhibition ofHistone Deacetylases: a New Strategy to Target Epigenetic Modifications for Anticancer Treatment. // Anticancer Res. -2000,-Vol.20.-P. 1471 1486

452. Werner W. Diabetes mellitus und Carcinom. Statistische Untersuchungen an Hand von 25147 Sektionsfallen. I IZ. Krebsforsch. 1955. - Bd.60. - S. 399 - 407

453. Willner /., KatzE., WillnerB. Electrical-contact of redox enzyme layers associated with electodes: routes to amperometric biosensors. // Electroanalysis 1997. -Vol.13.-P. 965 -977

454. Wicki A., Niggli V. Role of protein Kinase С Isoforms in Locomotion of Walker 256 Carcinoma Cells. // Int. J. Cancer 1999. - Vol. 81. - P. 255 - 261

455. Wierusz-Wysocka В., WysockiH., SiekierkaA., WykretowiczA., SzczepanikA., Klimas R. Evidence of polymorphonuclear neutrophils (PMN) activation in patients with insulin-dependent diabetes mellitus. // J. Leukocyte Biol. 1987. -Vol. 42.-P. 519-523

456. Wierusz-Wysocka В., WysockiH., Wykretowicz A., Klimas R. The influence of increasing glucose concentrations on selected fimktions of polymorphonuclear neuetrophils. // Acta diabetol. lat. 1988. - Vol.25. - P. 283 - 288

457. Williams-Ashman H.G., SeidenfeldJ. Aspects of the biochemical pharmacology of methylglyoxal bis (guanylhydrazone).// Biochem. Pharmacol. 1986. - Vol.35. -P. 1217-1225

458. WinnJ.S., GuilleJ., Gebicki J.M., Day R.O. Hydrogen peroxide modulation of the respiratory burst of human neutrophils. // Biochem. Pharmacol. 1991. - Vol. 41. -P. 31 -36

459. Wybenga D.R., Pileggi V.J., Dirstine P.H., Di Giorgio J. Direct manual determination of serum total cholesterol with a single stable reagent. // Clin. Chem. 1970. - Vol.16. - P. 980 - 9841. H i! ,if> .»,

460. XiangJ., Sampson N.S. Library screening studies to investigate substrate specificity in the reaction catalyzed by cholesterol oxidase.// Protein Eng. Des. Sel. 2004,-Vol.17.-P. 341 -348

461. Yamafuji K., Yoshida T. Eine Micromethode zur Zuckerbestimmung mittels a-naphthol. // Biochem. Z. 1939. - Vol. 301. - P. 61-64

462. Yao Т., Musha S. Electrochemical enzymatic determinations of ethanol and l-lactic acid with a carbon paste electrode modified chemically with nicotinamide adenine dinucleotide. // Anal. Chim. Acta 1979. - Vol. 110. - P. 203-207

463. Yee H.Y., Goodwin Y.F. Evaluation of some factors influencing the o-toluidine reaction with glucose. // Anal. Biochem. 1973. - Vol. 45. - P. 2162 - 2165

464. Yoshimura Т., Isemura T. Subunit structure of glucose oxidase from Penicillium amagasakiense. // J. Biochem. 1971. - Vol.69. - P. 839 - 846

465. Zaborsky O.R., Ogletree J. The immobilization of glucose oxidase via actiation of it's carbohydrate residues. //Biochem. Biophys. Res. Commun. 1974. - Vol.61. -P. 210-216

466. Zhao B.-L., WangJ.-C., HouJ.-W., Xin W.-J. Studies on nitric oxide free radicals generated from polymorphonuclear leukocytes (PMN) stimulated by phorbol myristate acetate (PMA). // Cell Biol. Internat. 1996. - Vol.20. - P. 343 - 350

467. Ziegler D., HanefeldMRuhnau K.J., Meissner H.P., LobischM., Schutte K., Gries F.A. Treatment of symptomatic diabrtic peripheral neuropathy with the antioxidant a-lipoic acid. // Diabetologia 1995. - Vol.38. - P. 1425 - 1433

468. ZonderJ.A., Shields A.F., ZalupskiM., Chaplen R., Heilbrun L.K., Arlauskas P., Philip P.A. A phase II trial of bryostatin 1 in the treatment of metastatic colorectal cancer. // Clin. Cancer Res. 2001. - Vol.7. - P. 38 - 42