Влияние иммобилизационного стресса и внутримышечного введения неостигмина на активность ацетилхолинэстеразы и Na,K-АТФазы эритроцитов и головного мозга крыс тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Силиванова, Елена Анатольевна

• Силиванова, Елена Анатольевна
• кандидат биологических наук
• 2006

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Силиванова, Елена Анатольевна

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1 Современные представления о стрессе.

1.1.1 Стресс, вызванный токсическими соединениями.

1.2 Холинергическая система и антихолинэстеразные средства.

1.2.1 Характеристика компонентов холинергической системы.

1.2.2 Молекулярная структура и локализация ацетилхолинэстеразы.

1.2.3 Строение активного центра и реакционный цикл.

1.2.4 Некаталитические функции ацетилхолинэстеразы.

1.2.5 Антихолинэстеразные средства. Неостигмин.

1.3 Характеристика Na,К-АТФазы.

1.3.1 Молекулярная структура Na,К-АТФазы.

1.3.2 Изоформы.

1.3.3 Реакционный цикл.

1.3.4 Регуляция активности.

ГЛАВА II МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

ГЛАВА III РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

3.1 Определение маркеров стресс-реакции у животных после иммобилизационного стресса и внутримышечного введения неостигмина

3.1.1 Определение маркеров стресс-реакции у крыс после иммобилизационного стресса различной продолжительности.

3.1.2 Определение маркеров стресс-реакции после внутримышечного введения животным различных доз неостигмина.

3.1.3 Обсуждение результатов исследования.

3.2 Исследование активности АХЭ и Na,К-АТФазы в эритроцитах и головном мозге крыс после иммобилизационного стресса.

3.2.1 Исследование активности ацетилхолинэстеразы у крыс после иммобилизационного стресса различной продолжительности.

3.2.2 Исследование активности Na,K-ATOa3bi у крыс после иммобилизационного стресса различной продолжительности.

3.2.3 Обсуждение результатов исследования.

3.3 Исследование активности Na,K-ATOa3bi и АХЭ в эритроцитах и головном мозге крыс после введения различных доз неостигмина.

3.3.1 Исследование активности ацетилхолинэстеразы у крыс после введения различных доз неостигмина.

3.3.2 Исследование активности Ыа,К-АТФазы у крыс после введения различных доз антихолинэстеразного препарата.

3.3.3 Обсуждение результатов исследования.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Влияние иммобилизационного стресса и внутримышечного введения неостигмина на активность ацетилхолинэстеразы и Na,K-АТФазы эритроцитов и головного мозга крыс»

Актуальность проблемы. Ацетилхолинэстераза (АХЭ) - фермент гидролиза нейромедиатора ацетилхолина - играет ведущую роль в механизме трансдукции нервного импульса в холинергических синапсах животных (Голиков, 1964; Маралев, 1999; Taylor, 1991). Необратимое ингибирование АХЭ нервной системы животных блокирует проведение нервного импульса и вызывает нарушение нормального функционирования организма, приводя в конечном итоге к его гибели (Голиков, Розенгарт, 1964; Голиков и соавт., 1986). Однако роль холинергической системы в организме не ограничивается только медиаторными функциями (Silman et al., 2005). Так, показано участие центральных и периферических холинергических систем в высвобождении АКТГ из гипофиза человека (Rich et al., 1981). Высказывались также предположения о дополнительных некаталитических функциях АХЭ, среди которых указывалось на её участие в развитии и функционировании нейронов благодаря способности влиять на транспорт аминокислот и гидролиз пептидов (Appleyard, 1992; Grisaru, 1999; Day, 2002). Весьма вероятным является участие холинергических систем в развитии стресс-реакции (Фурдуй и соавт., 1985; Хайдарлиу, 1984, 1989).

Ыа,К-АТФаза - фермент плазматических клеточных мембран, осуществляющий сопряженный с гидролизом АТФ перенос ионов натрия и калия через мембраны против электрохимического градиента (Болдырев, 2001; Skou et al., 1992; Scheiner-Bobis, 2002). Благодаря градиенту ионов возбудимые клетки способны кодировать и передавать сигналы, что необходимо для нормального функционирования нервной системы и организма в целом. Таким образом, Ыа,К-АТФаза играет важную роль в реализации клеточных функций, в связи с чем активность этого фермента подвержена тонкой регуляции со стороны эндокринной и нервной систем.

В связи с вышеизложенным изучение регуляции активности Na,K-АТФазы в условиях стресса и оценка возможного вовлечения холинергических систем в этот процесс может дать дополнительную информацию о механизмах стресс-реакции на молекулярном уровне.

Изучению функциональной связи компонентов холинергической системы и Na,K-ATOa3bi было посвящено большое количество исследований (Елаев, 1980; Елаев и соавт., 1983; Кривой и соавт., 2003; Кривой и соавт., 2004; Stewart, 1981; Busch, 2004), в которых демонстрировались эффекты ацетилхолина и н-холинорецептора на №,К-АТФазу. Регуляторная роль компонентов холинергических систем на №,К-АТФазу может реализовываться также путем их участия в стимуляции выработки эндогенных дигиталис-подобных факторов (ЭДПФ), снижающих активность Na,K-АТФазы (Кривой и соавт., 2003). Концентрация стероидных соединений, обладающих дигиталис-подобной иммунореактивностью, согласно ряду исследований может возрастать в тканях животных в стрессовых условиях (Kelly et al., 1985; Lichtstein et al., 1985; Hamlyn et al., 1989; Doris, 1994; Buckalew et al., 1998; Grambert et al., 1998; Hamlyn et al., 1998 et al.).

Цель и задачи исследования. Цель настоящей работы состояла в исследовании влияния иммобилизации как классического стрессорного раздражителя и внутримышечного введения неостигмина на активность ацетилхолинэстеразы и ЫаД-АТФазы.

Для достижения цели были поставлены следующие задачи:

1. Изучить маркеры стресс-реакции у крыс после иммобилизационного стресса различной продолжительности и после введения различных доз неостигмина.

2. Оценить состояние периферических и центральных холинреактивных систем у контрольных и опытных животных.

3. Изучить влияние иммобилизационного стресса различной продолжительности на активность Ыа,К-АТФазы эритроцитов и головного мозга крыс.

4. Изучить активность Ыа,К-АТФазы эритроцитов и головного мозга крыс после внутримышечного введения различных доз неостигмина.

Положения, выносимые на защиту.

- Острый иммобилизационный стресс и однократное введение неостигмина вызывают сходные изменения маркеров стресс-реакции, однако в случае применения антихолинэстеразного соединения эти изменения более значительны.

- В процессе адаптации животных к иммобилизационному стрессу и после однократного внутримышечного введения животным неостигмина происходит усиление секреторной деятельности надпочечников.

- Острый иммобилизационный стресс приводит к снижению активности №,К-АТФазы в эритроцитах животных, что связано с присутствием в крови стрессированных животных эндогенных ингибиторов фермента.

- Влияние неостигмина в экспериментах in vivo на активность Na,K-АТФазы в эритроцитах и в микросомально-митохондриальных фракциях гомогенатов различных структур головного мозга животных зависит от дозы и режима введения соединения.

Научная новизна и научно-практическая значимость работы. Установлено, что однократное внутримышечное введение животным антихолинэстеразного соединения в дозах 0,08 мг/кг и 0,25 мг/кг массы тела приводит к более значительному снижению концентрации аскорбиновой кислоты в гомогенате надпочечников по сравнению с действием иммобилизационного стресса. Впервые выявлено увеличение концентрации аскорбиновой кислоты в гомогенате надпочечников после многократного внутримышечного введения животным неостигмина в дозе 0,08 мг/кг массы тела.

Выявлено, что у животных, адаптированных к иммобилизационному стрессу, снижена активность ацетилхолинэстеразы в гомогенате надпочечников и хвостатого тела. При этом обнаружены однонаправленные изменения активности ацетилхолинэстеразы и №,К-АТФазы в хвостатом теле после адаптации к иммобилизации.

Впервые показано, что внутримышечное введение антихолинэстеразного препарата периферического действия в дозе 0,25 мг/кг массы тела животного вызывает снижение активности №,К-АТФазы в различных структурах головного мозга. Многократное введение небольшой дозы неостигмина (0,08 мг/кг массы тела) приводит к активации Na,K-АТФазы эритроцитов животных.

Полученные результаты расширяют представление об участии холинергических систем в изменениях, происходящих в организме животных в ходе развития стресс-реакции и адаптации к действию экстремальных факторов.

Результаты исследования используются при проведении спецпрактикума «Кинетика ферментативных реакций» и при чтении спецкурса «Механизмы биохимической адаптации» для студентов, специализирующихся по кафедре анатомии и физиологии человека и животных Тюменского государственного университета.

Апробация диссертации. Основные положения диссертации доложены на V Общероссийской научной конференции "Успехи современного естествознания" (Сочи, 2004), V Общероссийской конференции "Гомеостаз и инфекционный процесс" (Кисловодск, 2004), Всероссийской конференции молодых исследователей "Физиология и медицина" (С.-Петербург, 2005), IX Международной Пущинской школе-конференции молодых ученых "Биология-наука XXI века" (Пущино, 2005), Всероссийской конференции "Менделеевские чтения" (Тюмень, 2005).

Публикации. По теме диссертации опубликовано 7 печатных работ.

Структура и объем работы. Диссертация состоит из введения, обзора литературы, описания методов и результатов исследований, обсуждения полученных данных, заключения и выводов. Список литературы включает 193 источников, в том числе 114 на иностранных языках. Работа изложена на 126 страницах машинописного текста, иллюстрирована 19 рисунками и 11 таблицами.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Силиванова, Елена Анатольевна

выводы

1. Обнаружены сходные изменения в содержании аскорбиновой кислоты в надпочечниках крыс после острого иммобилизационного стресса и адаптации к повторным иммобилизационным воздействиям и после однократного внутримышечного введения неостигмина в дозах 0,08 мг/кг и 0,25 мг/кг массы тела. После многократных внутримышечных введений животным неостигмина в дозе 0,08 мг/кг массы тела выявлено увеличение концентрации восстановленной формы аскорбиновой кислоты в надпочечниках на 32,0% по сравнению с контролем.

2. Показано, что многократные иммобилизационные воздействия и однократное внутримышечное введение животным неостигмина в дозах 0,08 мг/кг и 0,25 мг/кг массы тела вызывали снижение активности АХЭ в микросомально-митохондриальной фракции гомогената надпочечников крыс, что совместно с результатами по изучению содержания аскорбиновой кислоты в надпочечниках свидетельствует об усилении секреторной деятельности исследованных желез внутренней секреции в процессе адаптации животных к иммобилизационному стрессу и при специфической активации холинергической системы надпочечников.

3. Выявлено снижение активности Ыа,К-АТФазы в эритроцитах крыс, подвергнутых острому иммобилизационному стрессу, на 20% по сравнению с контролем, при этом плазма крови стрессированных животных ингибировала №,К-АТФазу микросомально-митохондриальной фракции коры головного мозга контрольных крыс на 22,8%. Адаптация к повторным иммобилизационным воздействиям приводила к снижению активности Na,K-АТФазы в микросомально-митохондриальной фракции хвостатого тела животных.

4. После однократного внутримышечного введения животным неостигмина в дозе 0,25 мг/кг массы тела обнаружено достоверное снижение активности Ка,К-АТФазы в микросомально-митохондриальной фракции гомогенатов хвостатого тела, мозжечка и коры головного мозга на 20,5%,

32,9% и 27,6% соответственно по сравнению с контролем.

5. Совокупность полученных результатов позволяет предположить присутствие в крови животных после острого иммобилизационного стресса и в головном мозге животных после введения неостигмина в дозе 0,25 мг/кг массы тела факторов, ингибирующих Na,K-ATOa3y.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Со времени своего открытия в 1957 г. Ыа,К-АТФаза была объектом интенсивных исследований. На сегодняшний день установлена первичная структура субъединиц фермента, их топография в мембране, открыто семейство изоформ для субъединиц, выявлено участие №,К-АТФазы в реализации межклеточных контактов и её связь с цитоскелетом (Модянов и соавт., 1987; Капля, 1997; Болдырев, 2001; Лопина, 1999; Драбкина и соавт., 2004; Shyjan et al., 1989; Devarajan et al., 1994; Hebert et al., 2001; Segall et al., 2001; Taniguchi et al., 2001; Pierre et al., 2002; Xie et al., 2002; Xie et al., 2003; Laughery et al., 2004). Проведенные в последние годы исследования свидетельствуют о том, что Na,K-ATOa3a является не только насосом, обеспечивающим создание градиентов Na+ и К+, но и рецептором, связывающим дигиталис-подобные факторы и передающим сигнал внутрь клетки вплоть до митохондрий и ядра с использованием разнообразных путей (Favre et al., 1987; Haas et al., 2000; Xie et al., 2002; Schoner, 2002; Xie et al., 2003). Показано, что данный фермент способен взаимодействовать с большим количеством клеточных белков (Кравцов, 2001; Акимова и соавт., 2003; Батоцыренова, 2005; Kraemer et al., 1990; Mercer et al., 1993; Cheng et al., 1999; Therien et al., 2000; Pu et al., 2002; Geering et al., 2003; Flemming, 2003; Zouzoulas et al., 2003). В частности, имеющиеся литературные данные позволяют предполагать наличие функциональной и молекулярной связи между компонентами холинергической системы и №,К-АТФазой в различных тканях животных (Кривой и соавт., 2004; Stewart et al., 1981; Busch et al., 2004). Так, было обнаружено взаимодействие между никотиновым холинорецептором и №,К-АТфазой в изолированной диафрагме крысы и в мембранном препарате электрического органа Torpedo californica (Кривой и соавт, 2003, 2004, 2006). Авторы на основании собственных данных предполагают, что это взаимодействие опосредуется связываением лигандов с их специфическими сайтами на этих белках.

В настоящее время у млекопитающих обнаружены стероиды, родственные уабаину (уабаин, дигидроуабаин, дигоксин-подобный ингибитор и др.) и буфалину (маринобуфагенин, просциларидин-подобный ингибитор и др.) (Федорова и соавт, 2005; Lichtstein, 1985; Goto et al, 1991; Kolbel et al, 1996; Buckalew et al, 1998; Goto et al, 1998; Hamlyn et al, 1998). Содержание эндогенных дигиталис-подобных факторов в организме повышается в условиях действия экстремальных факторов и при патологии (Hamlyn et al, 1996). Поскольку местом синтеза некоторых ЭДПФ являются надпочечники (Doris et al, 1989; Shaikh et al, 1991; Lichtstein et al, 1998), иннервируемые посредством холинергической системы (Ажипа, 1981; Akiyama et al, 2003), можно предположить, что данная медиаторная система участвует в нервной регуляции синтеза или секреции ЭДПФ. В связи с этим специфическая активация холинреактивных систем с помощью холинотропных препаратов могла бы приводить к изменению выработки или секреции ЭДПФ.

Известно, что введение токсических веществ сопровождается развитием стресс-реакции (Голиков и соавт, 1986), поэтому сложно однозначно определить, чем вызвано повышение содержания ЭДПФ: специфической активацией холинреактивных систем или самим фактом введения препарата. Согласно результатам настоящего исследования при однократном введении антихолинэстеразного препарата в организме животных происходят изменения, аналогичные тем, которые наблюдаются в условиях стресса, однако выраженность этих изменений иная. Более того, эффект многократного введения неостигмина на содержание аскорбиновой кислоты в надпочечниках опытных животных как одного из маркеров стресс-реакции оказался противоположным изменениям, обнаруженным при адаптации животных к иммобилизационному стрессу. Согласно Голикову и соавт. (1986) в условиях острого токсического стресса общий адаптационный синдром участвует в формировании устойчивости организма, однако в случае хронической химической патологии роль общего адаптационного синдрома не кажется столь определенной, что может быть связано с трудностями дифференцирования этого синдрома из цепи многочисленных функциональных, морфологических и биохимических изменений при хронических интоксикациях.

Полученные нами данные позволяют предположить, что введение антихолинэстеразного препарата как стресс-фактор обладает особенностями, которые накладывают определенный отпечаток на механизмы реализации стресса и могут иметь место не только в условиях длительного воздействия препарата, но и при его однократном введении.

В результате изучения влияния иммобилизационного стресса и введения неостигмина на активность №,К-АТФазы крыс обнаружено, что острый иммобилизационный стресс приводил к снижению активности эритроцитарного фермента, а однократное внутримышечное введение животным препарата в дозе 0,08 мг/кг массы тела не отражалось на активности фермента эритроцитов. Однако, многократное введение неостигмина в такой же дозе приводилось к повышению активности Na,K-АТФазы эритроцитов, в то время как при адаптации к иммобилизационному стрессу активность фермента не изменялась. Также было выявлено, что при адаптации к иммобилизационному стрессу происходило снижение активности №,К-АТФазы и АХЭ хвостатого тела опытных животных по сравнению с контролем, а в случае многократного введения антихолинэстеразного препарата в дозе 0,08 мг/кг массы тела таких изменений обнаружено не было. Эти результаты подтверждают предположение о том, что состояние организма животных при специфической активации холинреактивных систем малыми дозами холинотропного препарата имеет особенности по сравнению с состоянием, развивающемся при классическом стрессе.

При введении животным неостигмина в дозе 0,25 мг/кг массы тела обнаружено снижение активности №,К-АТФазы всех исследованных структур головного мозга, что может быть вызвано неспецифическими механизмами действия антихолинэстеразных веществ на организм млекопитающих (Голиков и соавт., 1986). Согласно Голикову и соавт. (1986) при отравлении антихолинэстеразными препаратами часто выраженные клинические проявления интоксикации являются не следствием повсеместного ингибирования АХЭ, а обусловлены чрезмерным развитием компенсаторных механизмов, направленных на устранение эффектов действия яда. По мнению ряда авторов, увеличение концентрации в тканях животных эндогенных факторов, снижающих активность Ыа,К-АТФазы, является одним из адаптационных механизмов, направленных на сохранение гомеостаза (Маслова, 2005).

Необходимо отметить, что снижение активности фермента при действии неостигмина в дозе 0,25 мг/кг отмечено нами на фоне ингибирования АХЭ периферических холинреактивных структур, проявившейся в снижении активности АХЭ надпочечников опытных животных. Учитывая регуляторную роль эндогенного АХ (концентрация которого существенно возрастает при введении антихолинэстеразных препаратов) по отношению к процессам высвобождения некоторых физиологически активных веществ (Ажипа, 1981), можно предполагать, что его действие у животных, получавших большую дозу антихолиэстеразного препарата, сводится, прежде всего, к активации синтеза катехоламинов, на что указывает резкое убывание восстановленной формы аскорбиновой кислоты в надпочечниках животных этой группы. Предполагают, что метаболические пути синтеза гормонов надпочечников и ЭДПФ тесно взаимосвязаны (Hamlyn et al., 1998; Lichtstein et al., 1998; et al.). He стоит исключать, что ингибирование ацетилхолинэстеразы периферических желез напрямую стимулирует выработку ЭДПФ. Снижение чувствительности №,К-АТФазы эритроцитов к повышенным концентрациям ионов магния в среде инкубации при действии неостигмина в дозе 0,25 мг/кг массы тела также может являться скрытым проявлением действия ЭДПФ.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Силиванова, Елена Анатольевна, 2006 год

1. Абдувахабов А.А. Антиферментное действие и детоксикация фосфорорганических ингибиторов холинэстераз / Абдувахабов А.А., Михайлов С.С., Садыков А.С. и др. Ташкент: Фан, 1989. - 184 с.

2. Ажипа Я.И. Нервы желез внутренней секреции и медиаторы в регуляции эндокринных функций / Я.И. Ажипа. М.: Наука, 1981. - 153 с.

3. Акимова О.А. Выявление белков, взаимодействующих с Na,K-АТРазой / О.А. Акимова, Н.В. Долгова, Н.В. Мает, A.M. Рубцов, О.Д. Лопина // Биохимия. 2003. - Т. 68, вып. 9. - С. 1271-1279.

4. Андреев В.П. Регуляция норадреналином биосинтеза №,К-АТФазы и её низкомолекулярного ингибитора / В.П. Андреев, Н.Р. Елаев, А.Р. Унжаков // Нейрохимия. 1984. - Т. 3, № 4. - С. 443-448.

5. Аскари А. Регуляция Na-Hacoca липопротеидами: механизм и физиологическое значение / А. Аскари // Биологические науки. 1990. - №6. -С.7-15.

6. Ашмарин И.П. Биохимия мозга / И.П. Ашмарин // СПб: Изд-во С.-Петербургского ун-та. 1999. - С. 169-231.

7. Батоцыренова Е.Г. Влияние эндогенных и экзогенных модификаторов на активность №+,К+-АТФазы Электронный ресурс.: дис. . канд. биол. наук: 03.00.04. СПб., 2005 (Из фондов Российской государственной библиотеки). - Полный текст: http//diss.rsl.ru.

8. Болдырев А.А. Роль структуры субстрата в функционировании Na,K-АТРазы / А.А. Болдырев, О.Д. Лопина, И.А. Свинухова // Биохимия. 1989. -Т. 54, вып. 6. - С. 895-907.

9. Ю.Болдырев А.А. Введение в мембранологию / А.А. Болдырев, С.В. Котельцев, М. Ланио, К. Альварес, П. Перес. М.:МГУ, 1990. - 208с.

10. П.Болдырев А.А. Влияние лигандов на вращательную подвижность Na,K-ATPa3bi / А.А. Болдырев, A.M. Рубцов, О.Д. Лопина, Д. Макстей, Личунь Янг, П. Дж. Куинн // Биохимия. 1995. - Т. 60, вып. 7. - С. 11711178.

11. Болдырев А.А. Na/K-АТРаза как олигомерный ансамбль / А.А. Болдырев//Биохимия.-2001.-Т. 66, вып. 8.-С. 1013-1025.

12. М.Владимирова Н.М. Изоферменты Na+,K+-ATPa3bi серого вещества и ствола мозга теленка / Н.М. Владимирова, Т.Н. Муравьева, Т.В. Овчинникова, Н.А. Потапенко, О.М. Ходова // Биологические мембраны. -1998. Т. 15, №3. - С. 349-352.

13. Гевондян Н.М. Анализ сульфгидрильных групп и дисульфидных связей Ка+,К+-АТфазы / Н.М. Гевондян, B.C. Гевондян, Е.Е. Гаврильева, Н.Н. Модянов // Биологические мембраны. 1989. - Т.6, №9. - С.939-946.

14. Гительзон М.И. Эритрограммы как метод клинического исследования крови / М.И. Гительзон, И.А. Терсков // Красноярск. 1954.

15. Голиков С.Н. Холинэстеразы и антихолинэстеразные вещества / С.Н. Голиков, В.И. Розенгарт. Л.: Медицина, Ленинградское отделение, 1964. -382 с.

16. Голиков С.Н. Общие механизмы токсического действия / С.Н. Голиков, И.В. Саноцкий, JI.A. Тиунов. JL: Медицина, 1986. - 279 с.

17. Долго-Сабуров В.Б. Роль мускариновых холинорецепторов в регуляции функциональной активности клетки / В.Б. Долго-Сабуров // Фармакология и токсикология. 1989. - Т. 52, № 2. - С. 100-105.

18. Драбкина Т.М. От разнообразия молекулярных форм к функциональной специализации олигомерных белков. Никотиновый холинорецептор, ацетилхолинэстераза и Ма+,К+-АТФаза / Т.М. Драбкина, И.И. Кривой // Цитология. 2004. - Т. 46, № 2. - С. 89-104.

19. Елаев Н.Р. Активация Na,K-ATPa3bi микросом нервных клеток ацетилхолином в модельной системе / Н.Р. Елаев // Биохимия. 1980. - Т. 45, вып. 10.-С. 1749-1754.

20. Елаев Н.Р. Эндогенные активаторы и ингибиторы ИаД-АТФ-азы, индуцируемые ацетилхолином / Н.Р. Елаев, В.П. Андреев, Н.В. Шаврина // Бюлл.экспер.биол. и мед. 1983. - Т. 95, № 2. - С. 40-42.

21. Елаев Н.Р. Ингибитор Na,K-ATPa3bi мембран нервных клеток. Выделение и общая характеристика / Н.Р. Елаев, А.А. Байгильдина // Биохимия. 1994. - Т. 59, вып. 3. - С. 389-394.

22. Игумнова Н.Д. Ингибирование ацетилхолинэстеразы бесчетвертичными аммониевыми солями, содержащими гидрофобные радикалы / Н.Д. Игумнова // Хим. фармац. журн. 1988. - Т. 22, № 9. - С. 1070-1073.

23. Казеннов A.M. Влияние отравления крыс фосфорорганическим ингибитором ацетилхолинэстеразы на активность Na+,K+-ATPa3bi головного мозга / A.M. Казеннов, М.Н. Маслова, Г.В. Савина, А.Д. Шалабодов // Нейрохимия. 1983. - Т.2, № 3. - С. 256-262.

24. Казеннов A.M. Влияние стресса и ингибирования ацетилхолинэстеразы in vivo на свойства №,К-АТФазы эритроцитов у крыс / A.M. Казеннов, М.Н. Маслова, В.Н. Дубровский, Е.А. Скверчинская, Ф.А.

25. Рустамов, Т.В. Тавровская // Журн. эволюц. биохимии и физиологии. 1999. -Т. 35, № 1.-С. 29-32.

26. Камышенцев М.В. Ацетилохинэстераза при старении эритроцитов человека / М.В. Камышенцев, М.Н. Блинов // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 1976. - № 10. - С. 1198-1200.

27. Капля А.А. Чувствительность изоформ каталитической субъединицы Na+,K+-ATPa3bi мозга крысы к Ds-Na / А.А. Капля, А.В. Кравцов, В.В. Кравцова // Биохимия. 1995. - Т. 60, вып. 6. - С. 970-975.

28. Капля А.А. Инактивация Na+,K+-ATP-a3bi мозга крыс додецилсульфатом натрия: влияние рН, ионов магния, температуры / А.А. Капля, А.В. Кравцов // Украинский биохимический журнал. 1997. - Т. 69, №4.-С. 3-8.

29. Капля А.А. Структурная организация изоферментов Na+,K+-ATP-a3bi в плазматической мембране / А.А. Капля // Украинский биохимический журнал. 1997. - Т. 69, № 5-6. - С. 12-23.

30. Капля А.А. Физиологическая и адаптационная значимость изоферментов Na+,K+-ATP-a3bi / А.А. Капля // Украинский биохимический журнал. 1998. - Т. 70, № 3. - С. 3-11.

31. Катюхин J1.H. Динамика изменений красной крови у крыс при острой иммобилизации / J1.H. Катюхин, М.Н. Маслова // Космическая биология и авиакосмическая медицина. 1984. - Т. 18, №3. - С. 43-47.

32. Кост Е.А. Справочник по клиническим лабораторным методам исследования / Е.А.Кост // М.: Медицинаю 1975. - 383 с.

33. Кравцов А.В. Регуляция Na+,K+-ATP-a3bi: эффекты ионов Mg и Са / А.В. Кравцов, В.В. Кравцова // Украинский биохимический журнал. 2001. — Т. 73,№2.-С. 5-27.

34. Кривой И.И. Нервно-мышечный синапс и антихолинэстеразные вещества / И.И. Кривой. В.И. Кулешов, Д.П. Матюшкин. JL: Изд-во Ленинградского ун-та, 1987. - 240 с.

35. Кривой И.И. Анализ взаимодействия никотинового холинорецептора и №+,К+-АТФазы в скелетной мышце крысы и мембранном препарате электрического органа Torpedo / Кривой И.И., Т.М. Драбкина, А.Н. Васильев,

36. B.В. Кравцова, Ф. Мендел // Российский физиологический журнал им. И.М. Сеченова. 2006. - Т.92, № 2. - С. 191-203.

37. Лакин Г.Ф. Биометрия / Г.Ф. Лакин. М: Высшая школа, 1990. - С. 255-274.

38. Лопина О.Д. №+,К+-АТФаза: структура, механизм и регуляция активности / О.Д. Лопина // Биологические мембраны. 1999. - Т. 16, №6.1. C.584-603.

39. Лопина О.Д. Взаимодействие каталитической субъединицы Na,K-АТРазы с клеточными белками и другими эндогенными регуляторами / О.Д. Лопина // Биохимия. 2001. - Т. 66, вып. 10.-С. 1389-1400.

40. Малышев В.В. Адаптация к высотной гипоксии позволяет ограничить активацию ПОЛ при воспалении и стрессе / В.В. Малышев, Л.С. Васильева,

41. С.Б. Белогоров, Т.В. Нефедова // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 1995. - Т. 119, №6. - С. 590-592.

42. Маралев С.М. Современные представления о структуре и каталитических свойствах холинэстеразы позвоночных и беспозвоночных / С.М. Маралев, Е.В. Розенгарт// Журн. эволюц. биохим. и физиол. 1999. - Т. 35, № 1,-С. 3-14.

43. Маслова М.Н. Активность мембранных ферментов эритроцитов при различных стрессовых воздействиях / М.Н. Маслова // Физиологический журнал им. И.М. Сеченова. 1994. - Т.70, №7. - С.76-80.

44. Маслова М.Н. Молекулярные механизмы стресса / М.Н. Маслова // Российский физиологический журнал им. И.М. Сеченова. 2005. - Т. 91, №11. -С. 1320-1328.

45. Машковский М.Д. Лекарственные средства: Справочник / М.Д. Машковский. Вильнюс, 1993.-4.1.-С. 187-202.

46. Медведева И.А. Активность №,К-АТфазы эритроцитов при иммобилизационном стрессе у крыс с различной двигательной активностью / И.А. Медведева, М.Н. Маслова // Физиологический журнал им. И.М. Сеченова. 1993. - Т.79, №10. - С. 17-22.

47. Меерсон Ф.З. Основные закономерности индивидуальной адаптации. Физиология адаптационных процессов / Ф.З. Меерсон. М. Наука, 1986. -270 с.

48. Меерсон Ф.З. Адаптация к стрессовым ситуациям и физическим нагрузкам / Ф.З. Меерсон. М.: Медицина, 1988. - 256 с.

49. Меркель А.Л. Метод комплексной регистрации поведенческих и вегетативных реакций у крыс при проведении теста «открытого поля» / А.Л. Меркель, Р.А. Хусаинов // Журнал высшей нервной деятельности. 1976. -Т.26, вып. 6.-С. 1314-1318.

50. Модянов Н.Н. Трансмембранная организация Na+,K+-АТфазы: анализ вторичной структуры гидрофильных и гидрофобных участков а- и р-субъединиц методами оптической спектроскопии / Н.Н. Модянов, Е.А.

51. Аристархова, H.M. Арзамазова, К.Н. Джанджугазян, Р.Г. Ефремов, И.Р. Набиев, Ю.А. Овчинников // Биологические мембраны. 1987. - Т. 4, №12. -С. 1244-1253.

52. Павлов К.В. Электрогенный транспорт ионов Иа+,К+-АТРазой / К.В. Павлов, B.C. Соколов // Биологические мембраны. 1999. - Т. 16, № 6. - С. 604-638.

53. Панюшкина Е.А. Эндогенный Са2+-зависимый ингибитор Na+,K+-АТРазы эритроцитов изменяет чувствительность фермента к уабаину, калию и фурасемиду / Е.А. Панюшкина, В.В. Петруняка // Биологические мембраны. 1994. - Т.11, №1. - С.7-11.

54. Прозоровский В.Б. Неантихолинэстеразные механизмы действия антихолинэстеразных средств / В.Б. Прозоровский, Н.В. Саватеев. Л.: Медицина, Ленинградское отделение, 1976. - 160 с.

55. Пшенникова М.Г. Соотношение содержания катехоламинов и простагландинов в крови у крыс при остром стрессорном воздействии и адаптации к стрессу / М.Г. Пшенникова, Кузнецова Б.А., Шимкович М.В.,

56. Сапрыгин Д.Б, Меерсон Ф.З. // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 1990. - Т. 109, №6. - С. 534-535.

57. Рожковский Я.В. Активность маркерных ферментов и состояние липидного матрикса мембран эритроцитов при стрессе и его медикаментозная коррекция / Я.В. Рожковский, В.И. Кресюк // Украинский биохимический журнал, 1991.-Т.63,№4.-С. 74-80.

58. Розен В. Б. Основы эндокринологии / В. Б. Розен. М.: Изд-во МГУ, 1994.-384 с.

59. Селье Г. Очерки об адаптационном синдроме / Г. Селье. М.: Медгиз, 1960.- 181с.

60. Симонов П.В. Стресс как индикатор индивидуально-типологических различий / П.В. Симонов // Патологическая физиология и экспериментальная терапия. 1992. - №4. - С. 83-86.

61. Соколовский В.В. Определение аскорбиновой, дегидроаскорбиновой и дикетогулоновой кислот в биологических тканях / В.В. Соколовский, JI.B. Лебедева, Т.Б. Лиэлуп // Лабораторное дело. 1967. - № 12. - С. 160-161.

62. Судаков К.В. Стресс: постулаты, анализ с позиций общей теории функциональных систем / К.В. Судаков // Патологическая физиология и экспериментальная терапия. 1992. - №4. - С. 86-93.

63. Умарова Ф.Т. Влияние сердечных гликозидов на внутримолекулярную динамику №+,К+-АТфазы / Ф.Т. Умарова, О.В. Белоногова, Г.И. Лихтенштейн // Биологические мембраны. 1995. - Т. 12, № 1.-С. 39-49.

64. Федорова О.В. Эндогенные дигиталисподобные ингибиторы Na+/K+-АТФазы в патогенезе солечувствительной артериальной гипертензии / О.В. Федорова, А.Я. Багров // Артериальная гипертензия. 2005. - Т. 11, № 2. - С. 27-32.

65. Фурдуй Ф.И. Комбинированные воздействия на организм экстремальных факторов / Ф.И. Фурдуй, С.Х. Хайдарлиу, J1.M. Мамалыга. -Кишенев: Штиинца, 1985. 144 с.

66. Хайдарлиу С.Х. Функциональная биохимия адаптации / С.Х. Хайдарлиу. Кишинев: Штиинца, 1984. - 270 с.

67. Хайдарлиу С.Х. Нейромедиаторные механизмы адаптации / С.Х. Хайдарлиу. Кишинев: Штиинца, 1989. - 177 с.

68. Хухо Ф. Нейрохимия: Основы и принципы / Ф. Хухо. М.: Мир, 1990. -384 с. - пер. с англ.

69. Хочачка П. Биохимическая адаптация: пер. с англ. / П. Хочачка, Дж. Сомеро. М.: Мир, 1988. - 568 с.

70. Цакадзе Л.Г. Регуляция Ыа,К-АТФазной системы нейротрансмиттерами / Л.Г. Цакадзе, З.П. Кометинани // Биологические науки. 1990. - №6. - С. 16-26.

71. Цейликман В.Э. Формирование толерантности системы крови крыс к повторному действию стрессорного раздражителя / В.Э. Цейликман, И.А. Волчегорский, О.Л. Колесников, И.А. Гиенко, И.А. Вязовский, Р.И. Лифшиц

72. Физиологический журнал им. И.М. Сеченова. 1995. - Т. 81, № 12. - С. 8894.

73. Чернышевская И.А. Гистохимия холинэстераз коры головного мозга / И.А. Чернышевская. М.: Наука, 1983. - 104 с.

74. Akera Т. Digitalis sensitivity of Na+,K+-ATPase, myocytes and the Heapt / T. Akera, Ng. Yuk-Chow // Life Sciences. 1991. - Vol. 48, № 2. - P. 97-106.

75. Akiyama T. Inhibition of cholinesterase elicits muscarinic receptor-mediated synaptic transmission in the rat adrenal medulla / T. Akiyama, et al. // Auton Neurosci. 2003. - Vol.107, № 2. -65-73.

76. Appleyard M.E. Secreted acetylcholinesterase: non-classical aspects of a classical enzyme / M.E. Appleyard // Trends Neurosci. 1992. - Vol.15, №12. - P. 485-490.

77. Arystarkhova E. The y-subunit modulates Na+ and K+ affinity of the renal Na, K-ATPase / E. Arystarkhova, R.K. Wetzel, N.K. Asinovski, and K.J. Sweadner // J Biol Chem. 1999. - Vol. 274. - P. 33183-33185.

78. Azuma K.K. Thyroid hormone specifically regulates skeletal muscule Na+,K+-ATPase alpha2-beta2 isoformes / K.K. Azuma, C.B. Hensley, M.J. Tang, A.A. McDonough // Am.J.Physiol. - 1993. - Vol. 265, № 3. - P. C680-C687.

79. Balzan S. Selective inhibition of human erythrocyte Na+/K+-ATPase by cardiac glycosides and by a mammalian digitalis like factor / S. Balzan, G. D'Urso, S. Ghione, A. Martinelli, U. Montali // Life Sciences. 2000. - № 67. - P. 19211928.

80. Barnard M.L. Dopamine stimulates sodium transport and liquid clearance in rat lung epithelium / M.L. Barnard, W.G. Olivera, D.M. Rutschman, A.M. Bertorello, A.I. Katz, and J.I. Sznajder // Am J Respir Crit Care Med. 1997. -Vol. 156.-P. 709-714.

81. Beguin P. The y-subunit is a specific component of the Na,K-ATPase and modulates its transport function / P. Beguin, X. Wang, D. Firsov, A. Puoti, D. Claeys, J.D. Horisberger & K. Geering // EMBO J. 1997. - Vol. 16. - P. 42504260.

82. Bertorello A.M. Phosphorylation of the catalytic subunit of Na+, K+-ATPase inhibits the activity of the enzyme / A.M. Bertorello, A. Aperia, S.I. Walaas, A.C. Nairn, and P. Greengard // Proc Natl Acad Sci USA. 1991. -Vol. 88.-P. 11359-11362.

83. Blanco G. Isozymes of the Na, K-ATPase: heterogeneity in structure, diversity in function / G. Blanco and R.W. Mercer // Am J Physiol Renal Physiol. 1998.-Vol. 275.-F633-F650.

84. Blaustein M.P. Endogenous ouabain: role in the pathogenesis of hypertension / M.P. Blaustein // Kidney Int. 1996. - Vol. 49. - P. 1748-1753.

85. Borin M.L. Roles of PKA and PKC in regulation of Na+ pump activity in vascular smooth muscle cells / M.L. Borin // Ann NY Acad Sci. 1997. - Vol. 834.-P. 576-578.

86. Boulanger B.R. Ouabain is secreted by the adrenal gland of the awake dogs / B.R. Boulanger, M.P. Lilly, J.M. Hamlyn et al. // Am.J.Physiol. 1993. -Vol. 264.-P. E413-419.

87. Brimijoin S. Cholinesterases in neural development: new findings and toxicologic implications / S. Brimijoin, C. Koenigsberger // Environ Health Perspect. 1999. - Vol. 107, Suppl 1. - P. 59-64.

88. Buckalew V.M. Summary of a symposium on natriuretic and digitalis-like factors / V.M. Buckalew, H.C. Gonick // Clin, and Exper. Hypertension. 1998. -Vol. 20, №5-6.-P. 481-488.

89. Bulygina E. Activation of glutamate receptors inhibits Na+,K+-ATPase of cerebellum granule cells / E. Bulygina // Biochemistry. 2002. - Vol. 67. - P. 1209-1214.

90. Busch L. Cholinergic regulation of Na+-K+-ATPase activity in rat parotid gland: changes after castration / L. Busch, L. Sterin-Borda, E. Borda // Eur J Pharmacol.-2004.-Vol. 486, № l.-P. 99-106.

91. Chen P.S. Microdetermination of phosphorus / P.S. Chen, T.Y. Toribara, H. Warner//Analyt. Chem. 1957. - V.28. - P. 1756-1758.1. У A

92. Cheng S.X.J. Ca .i determines the effects of protein kinases A and С on activity of rat renal Na+,K+-ATPase / S.X.J. Cheng, O. Aizman, A.C. Nairn, P. Greengard and A. Aperia // The Journal of Physiology. 1999. - Vol. 518, № 1. - P. 37-46.

93. Cho Y. Differential inhibition of soluble and membrane-bound acetylcholinesterase forms from mouse brain by choline esters with an acyl moiety of an intermediate size / Y. Cho, S.H. Cha, D.E. Sok // Neurochem Res. 1994. -Vol. 19, №7.-P. 799-803.

94. Cook L.S. Digitalis-sensitive Na+, K+-ATPase: lack of a direct catecholamine-mediated stimulation in bovine myocardial tissue / L.S. Cook, K.D. Straub, J.E. Doherty, J.L. Whittle, and B.J. Baker // J Cardiovasc Pharmacol. -1983.-Vol. 5.-P. 446-449.

95. Day Т. A non-cholinergic, trophic action of acetylcholinesterase on hippocampal neurones in vitro: molecular mechanisms / T. Day, S.A. Greenfield // Neuroscience. 2002. - Vol. 111, № 3. - P. 649-656.

96. Devarajan P. Ankyrin binds two distinct cytoplasmic domains of Na, K-ATPase a-subunit / P. Devarajan, D.A. Scaramuzzino, and J.S. Morrow // Proc Natl Acad Sci USA. 1994. - Vol.91. - P.2965-2969.

97. Donnet C. Thermal denaturation of the Na+,K+-ATPase provides evidence for a-a oligomeric interaction and y-subunit association with the c-terminal domain / C. Donnet, E. Arystarkova, K.J. Sweadner // J.Biol.Chem. -2001.-Vol. 276.-P. 7357-7365.

98. Doris P.A. An endogenous digitalis-like factor derived from the adrenal gland: studies of adrenal tissue from various sources / P.A. Doris, D.M. Stocco // Endocrinology. 1989. — Vol. 125, № 5. - P.2573-2579.

99. Doris P.A. Ouabain in plasma from spontaneously hypertensive rats / P.A. Doris // Am. J. Physiology. 1994. - Vol. 266, № 1, part 2. - P. H360-H364.

100. Dorup I. Effects of adrenal steroids on the concentration of Na+-K+ pumps in rat skeletal muscle / I. Dorup, and T. Clausen // J Endocrinol. 1997. -Vol. 152. -P.49-57.

101. Ellman G.L. A new and rapid colorimetric determination of acetylcholynesterase activity / G.L. Ellman, K.D. Courtney, V. Andress, R.M. Featherstone // Biochem. Pharmacol. 1961. - Vol. 7, № 2. - P. 88-95.

102. Favre H. Receptor-assay for endogenous inhibitors of a Na-K ATPase / H. Favre, G. Siegenthaler, B. Martin, D. Roth, G. Granger, F. Louis // Klin. Wochenschr. 1987. - Vol. 65 (Suppl VIII). - P.49-52.

103. Fedorova O.V. Marinobufogenin an endogenous a-1-sodium pump ligand in hypertensive Dahl salf-sensitive rats / O.V. Fedorova, N.I. Kolodkin, N.I. Agalakova et al. // Hypertension. 2001. - Vol. 37. - P. 462-466.

104. Feschenko M.S. Phosphorylation of Na,K-ATPase by Protein Kinase С at Serl8 Occurs in Intact Cells but Does Not Result in Direct Inhibition of ATP

105. Hydrolysis / Marina S. Feschenko and Kathleen J. Sweadner // JBC. 1997. - V. 272,№28.-P. 17726-17733.

106. Flemming С Functional Modulation of the Sodium Pump: The Regulatory Proteins "Fixit" / Flemming C. and Yasser A. Mahmmoud // News in Physiological Sciences.-2003. Vol. 18, №3.-P. 119-124.

107. Geering K. FXYD proteins: new tissue- and isoform-specific regulators Na,K-ATPase / K. Geering, P. Beguin, H. Garty, S. Karlish, M. Fuzesi, J.-D. Horisberge, G. Gambert // Ann. NY Acad. Sci. 2003. - Vol. 986. - P. 388394.

108. Goto A Endogenous digitalis: reality or myth? / A. Goto, K. Yamada, T. Sugimoto // Life Sciences. 1991. - Vol. 48, № 22. - P. 2109-2118.

109. Goto A. Purification of endogenous digitalis-like factors from normal human urin / A. Goto, K. Yamada // Clin, and Exper. Hypertension. 1998. - Vol. 20, № 5-6. - P. 551-556.

110. Grisaru D. Structural roles of acetylcholinesterase variants in biology and pathology / D. Grisaru, M. Sternfeld, A. Eldor, D. Glich, H. Soreq // Eur. J. Biochem. 1999. - Vol. 264. - P. 672-686.

111. Guennoun S. Cystein-scanning mutagenesis study of the sizth transmembrane segment of the Na+,K+-ATPase a-subunit / S. Guennoun, J-D. Hosisberger// FEBS Letters. 2002. - Vol. 513. - P. 277-281.

112. Gusev G.P. Activation of the Na+-K+ pump in frog erythrocytes by catecholamines and phosphodiesterase blockers / G.P. Gusev, N.I. Agalakova, and A.V. Lapin//Biochem Pharmacol. 1996. -Vol. 52.-P. 1347-1353.

113. Haas M. Involvement of Src and epidermal growth factor receptor in the signal-transducing function of Na+/K+-ATPase / M. Haas, A. Askari, Z. Xie // J. Biol. Chem. 2000. - Vol. 275. - P. 27832-27837.

114. Haber E. The search for a hypothalamic Na+,K+-ATPase inhibitor / E. Haber, G.T. Haupert // Hypertension. 1987. - Vol. 9, № 4. - P. 315-324.

115. Hamlyn J.M. Digitalis-like activity in human plasma / J.M. Hamlyn, D.W. Harris, J.H. Ludens // J. Biol. Chem. 1989. - Vol. 264, № 13. - P. 73957404.

116. Hamlyn J.M. Endogenous ouabain, sodium balance and blood pressure: a review and a hypothesis / J.M. Hamlyn, B.P. Hamilton, and P.J. Manunta//Hypertens. 1996.-Vol. 14.-P. 169-171.

117. Hebert H. Three-dimensional structure of renal Na,K-ATPase from cryo-electron microscopy of two-dimensional crystals / H. Hebert, P. Purhonen, H. Vorum, K. Thomsen, A.B. Maunsbach // J. Mol. Biol. 2001. - Vol. 314, № 3. p. 479-494.

118. Hernandez R.J. Na+/K+-ATPase regulation by neurotransmitters / R.J. Hernandez // Neurochem. 1992. - Int. 20. - P. 1-10.

119. Herrera V. Development cell-spesific regulation of ab a2, аз Na+,K+-ATPase gene expression / V. Herrera, T. Cova, D. Sasson, N. Ruiz-Oparo // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 1994. - Vol. 266. - P. C1301-C1312.

120. Hosoi R. Isoform-specific up-regulation by ouabain of Na+, K+-ATPase in cultured rat astrocytes / R. Hosoi, T. Matsuda, S. Asano, H. Nakamura, H. Hashimoto, K. Takuma, and A. Baba // J Neurochem. 1997. - Vol. 69. - P. 2189-2196.

121. Huang W. Different sensitivities of the Na+,K+-ATPase isoforms to oxidants / W. Huang // Biochim Biophys Acta. 1994. - Vol. 190. - P. 108-114.

122. Ivanov A.V. Role of the self-association of {3 subunits in the oligomeric structure of Na+/K+-ATPase / A.V. Ivanov, N.N. Modyanov, A. Askari // Biochem. J. 2002.- Vol. 364, № 1. - P. 293-299.

123. Jarishvili T. Some aspects of regulation of Na+,K+-ATPase by neurotransmitters / T. Jarishvili // Bull. Georg. Acad. Sci. 2001. - Vol. 163, № 2. -P. 343-345.

124. Kassir S. Abnormal sensitivity of erythrocyte Na/K ATPase of bipolar subjects to inhibition by calmodulin and calcium / S. Kassir, H.L. Meltzer // Biol. Psychiatry. 1991. - Vol. 30, № 6. - P. 631 -634.

125. Kelly R.A. Characterization of digitalis-like factors in human plasma / R.A. Kelly, D.S. O'Hara, M.L. Canessa, W.E. Mitch, T.W. Smith // J. Biol. Chem. 1985. - Vol. 260, № 21. - P. 11396-11405.

126. Kolbel F. The endogenous digitalis-like factor / F. Kolbel, V. Schreiber//Mol. Cell. Biochem. 1996. - Vol. Ill, № 5. - P.160-161.

127. Komiyama Y. Purification and characterization of ouabain-binding protein in human plasma // Y. Komiyama, N. Nishimura, N. Nishino et al. // Clin.Exp.Hypertens. 1998. - Vol. 20. - P. 683-690.

128. Koob R. Association of kidney and parotid Na+, K+-ATPase microsomes with actin and analogs of spectrin and ankyrin / R. Koob, D. Kraemer, G. Trippe, U. Aebi, and D. Drenckhahn // Eur J Cell Biol. 1990. - Vol. 53. - P. 93-100.

129. Kraemer D. Two novel peripheral membrane proteins, pasin 1 and pasin 2, associated with Na+, K+-ATPase in various cells and tissues / D. Kraemer, R. Koob, B. Friedrichs, and D. Drenckhahn // J Cell Biol. 1990. - Vol. 111.-P. 2375-2383.

130. Laughery M. Oligomerization of the Na,K-ATPase in Cell Membranes / M. Laughery, M. Todd, and J. H. Kaplan //J. Biol. Chem. 2004. Vol. 279. Issue 35. - P. 36339-36348.

131. Lichtstein D. Demonstration of a ouabainlike plasma compound in hypertension prone and hypertension resistant rats / D. Lichtstein, D. Mine, Y. Shimoni, J. Deutsch, J. Mekler, D. Ben-Ishay // Hypertension. 1985. - Vol. 7, № 5.-P. 729-733.

132. Lichtstein D. The ouabain receptor in animal tissues and its endogenous ligand / D. Lichtstein, S. Samuelov, J. Deutsch, H. Xu, R.A. Lutz, S.S. Chernick // Klin. Wochenschr. 1987. - Vol. 65 (Suppl VIII). - P.40-48.

133. Lichtstein D. Bufodienolides as endogenous Na+,K+-ATPase inhibitors: biosynthesis in bovin and rat adrenals / D. Lichtstein, M. Steinitz, I. Gati, S. Samuelov, J. Deutsch, J. Orly // Clin, and Exper. Hypertension. 1998. -Vol. 20, №5-6.-P. 573-579.

134. Lichtstein D. Endogenous digitalis-like Na+,K+-ATpase inhibitors, and brain function / D. Lichststein, H. Rosen // Neurochem. Res. 2001. - Vol. 26, № 8/9.-P. 971-978.

135. Lowry O.H. Protein measurement with the Folin phenol reagent / O.H. Lowry, H.J. Rosebrough, A.K. Farr, P.L. Pandall // J.Biol.Chem. 1951. - Vol. 193.-P. 265-273.

136. Mahaney J.E. Effects of melittin on lipid-protein interactions in sarcoplasmic reticulum membranes / J.E. Mahaney, J. Kleinschmidt, D. Marsh and D.D. Thomas // Biophysical Journal. 1992. - Vol. 63. - P. 1513-1522.

137. Meyer E.M. Correlations between Na+-K+-ATPase activity and acetulcholine release in rat cortical synaptosomes / E.M. Meyer, J.R. Cooper // J. Neurochem. 1981. - Vol.36, № 2. - P. 467-475.

138. Munzer J.S. Tissue- and isoform-specific kinetic behavior of the Na,K-ATPase / J.S. Munzer, S.E. Daly, R. Blostein // J. Biol. Chem. 1994. -Vol.269, № 4.-P.16668-16676.

139. Nathanson J.A. The cellular Na+ pump as a site of action for carbon monoxide and glutamate: a mechanism for long-term modulation of cellular activity / J.A. Nathanson, C. Scavone, C. Scanlon, and M. McKee // Neuron. -1994.-Vol.14.-P. 781-794.

140. Paller M.S. Lateral mobility of Na, K-ATPase and membrane lipids in renal cells. Importance of cytoskeletal integrity / M.S. Paller // J Membr Biol. -1994.-Vol. 142.-P. 127-135.

141. Peines A. Kinetics of Na+, K+-ATPase inhibition by an endogenous modulator (II-A) / A. Peines, С. Pena, G. R. de Lores Arnaiz // Neurochem. Res. -2000.-Vol. 25, № l.-P. 121-127.

142. Perrin A. Bovin adrenocorticale cells in culture synthesize an ouabain-like compound / A. Perrin, B. Brasmes, E.M. Chambaz, G. Defayer // Mol.Cell. Endocrinol. 1997. - Vol. 126. - P. 7-15.

143. Pierre S.V. Structure/function analysis of Na+-K+-ATPase central isoform-specific region: involvement in PKC regulation / S.V. Pierre, M.-J. Duran, D.L. Carr, and Th.A. Pressley // Am J Physiol Renal Physiol. 2002. - V.283. -F1066-F1074.

144. Pu H.X. Functional role and immunocytochemical localization of the ya and yb forms of the Na,K-ATPase у subunit / H.X. Pu, F. Cluzeaud, R. Goldshleger, S. J.D. Karlish, N. Farman, Rh. Blostein // J. Biol. Chem. 2001. -Vol. 276, № 23. - P. 20370-20378.

145. Pu H.X. Distinct regulatory effects of the Na,K-ATPase y subunit / H.X. Pu, R. Scanzano, Rh. Blostein // J. Biol. Chem. 2002. - Vol. 277, № 23. -P. 20270-20276.

146. Rich S.C. Muskarinic cholinergic influances on ACTH and (3-endorphin release mechanism in human subjects / S.C. Rich, N.H. Kalin, R.M. Cohen // Peptides. 1981. - Vol. 2. - P.95-97.

147. Sancho J.M. A non-ouabain Na/K ATPase inhibitor isolated from bovin hypothalamus. Its relation to hypothalamic ouabain / J.M. Sancho // Clin, and Exper. Hypertension. 1998. - Vol. 20, № 5-6. - P. 535-542.

148. Scheiner-Bobis G. The sodium pump / G. Scheiner-Bobis // Eur. J. Biochem. 2002. - Vol. 269, № 10. - P. 2424-2433.

149. Schoner W. Sodium pump and steroid hormone receptor Na+/K+-ATPase / W. Schoner // Eur. J. Biochem. 2002. - Vol. 269, № 10. - P. 2423.

150. Schoner W. Endogenous glycosides, a new class of steroid hormones / W. Schoner // Eur. J. Biochem. 2002. - Vol. 269, № 10. - P. 2440-2448.

151. Segall L. Mechanistic basis for kinetic differences between the rat al, a2 and a3 isoforms of the Na,K-ATPase / L. Segall, S. E. Daly, Rh. Blostein // J. Biol. Chem. 2001. - Vol. 276, № 34. - P.31535-31541.

152. Shaikh I.M. Isolation of digoxin-like immunoreactive factors from mammalian adrenal cortex / I.M. Shaikh, W.C. Lau Brad, B.A. Siegfried, R.Jr. Valdes // J. Biol. Chem. 1991. - Vol. 266, № 21. - P. 13672-13678.

153. Shi H. G. Functional role cysteine residues in the (Na,K)-ATPase а subunit / H.G. Shi, L. Mikhaylova, A.E. Zichittella, J.M. Argiiello // Biochem. et biophys. acta. Biomembranes. -2000. Vol. 1464, №2.-P. 177-187.

154. Shyjan A.W. Antisera specific for the al, a2, a3 and p subunits of the Na,K-ATPase: differential expression of a and P subunits in rat tissue membranes / A.W. Shyjan, R. Levenson // Biochemistry. 1989. - Vol. 28. - P. 4531-4535.

155. Silman I. Acetylcholinesterase: 'classical' and 'non-classical' functions and pharmacology /1. Silman, J.L. Sussman // Curr Opin Pharmacol. 2005. -Vol. 5, № 3.-P. 293-302.

156. Skou J.C. Effect of ATP on the intermediary steps of the reaction of• 2+ •the Na, K-dependet enzyme system. II Effect of a variation in the ATP/Mg ratio / J.C. Skou // Biochim. Biophys. Acta. — 1974. — Vol.339, № 2. — P.246-257.

157. Skou J.C. The Na,K-ATPase / J.C. Skou, M. Esmann // Bioenerg. Biomembr. 1992. - Vol.24, № 3. - P.249-261.

158. Stewart D.J. Role of cyclic GMP in cholinergic activation of Na-K pump in duck salt gland / D.J. Stewart and A.K. Sen // Am J Physiol Cell Physiol. 1981. - Vol. 240. - P. C207-C214.

159. Stojanovic T. The effect of physostigmine on (Na+-K+)-ATPase activity in different rat brain regions / T. Stojanovic, B.M. Djuricic, B.B. Mrsulja // Experientia. 1980. - Vol.36, № 12. - P. 1348-1350.

160. Sweander K.J. Isosymes of the Na+,K+-ATPase / K.J. Sweadner // Biochim Biophys Acta. 1989. - Vol. 988. - P. 185-220.

161. Sweeney G. Regulation of the Na+/K+-ATPase by insulin: why and how? / G. Sweeney, and A. Klip // Mol Cell Biochem. 1998. - Vol. 182. - P. 121-133.

162. Takeda K. The functional unit of Na+,K+-ATPase is a monomeric a(3 protomer / K. Takeda, M. Kawamura // Biochem. And Biophis. Res. Commun. -2001.-Vol. 280, №5.-P. 1364-1366.

163. Taniguchi K. The oligomeric nature of Na/K-Transport ATPase / K. Taniguchi, Sh. Kaya, K. Abe, S. Mardh // J. Biochem. 2001. - Vol. 129, № 3. -P. 335-342.

164. Taylor P. The Cholinesterases / P. Taylor // Journal of Biol. Chemistry. 1991. - Vol.266, №7. - P.4025-4028.

165. Therien A.G. Expression and functional role of the у subunit of the Na,K-ATPase in mammalian cells / A.G. Therien, S.J. Karlish, Rh. Blostein // J. Biol. Chem. 1999. - Vol. 274. - P.12252-12256.

166. Therien A.G. Mechanisms of sodium pump regulation / Alex G. Therien and Rhoda Blostein // Am J Physiol Cell Physiol. 2000. - Vol. 279. - P. 541-566.

167. Thomas R. Digitalis: its mode of action, receptor, and structure-activity relationships / R. Thomas, P. Gray and J. Andrews // Adv. Drug. Res. -1990.-Vol. 19.-P. 311-362.

168. Van Huysse J. W. Role of endogenous brain «ouabain» in the sympathoexcitatory and pressor effects of sodium / J.W. Van Huysse, F.H.H. Leenen // Clin, and Exper. Hypertension. 1998. - Vol. 20, № 5-6. - P. 657-667.

169. Xie Z. Na+/K+-ATPase as a signal transducer / Z. Xie, A. Askari // Eur. J. Biochem. 2002. - Vol. 269, № 10. - P. 2434-2439.

170. Xie Z. Na+-K+-ATPase-Mediated Signal Transduction: From Protein Interaction to Cellular Function / Z. Xie and Ting Cai // Molecular Interventions. -2003.'-№3.-P. 157-168.

171. Yingst D.R. Sensitivity and reversibility of Ca2+-dependent inhibition of the Na+,K+-ATPase of human red blood cells / D.R. Yingst, P.M. Polasek // Biochim.Biophys.Acta.- 1985.-Vol. 813, №2.-P. 282-286.

172. Yingst D.R. Modulation of the Na,K-ATPase by Ca and intracellular proteins / D.R. Yingst // Annu Rev Physiol. 1988. - Vol.50. - P.291-303.

173. Yingst D.R. Insights into the mechanism by which inhibition ofNa,K-ATPase stimulates aldosterone production / D.R. Yingst, J. Davis, S. Krenz, R.J. Schiebinger // Metabolism. 1999. - № 9. - P. 1167-1171.