Влияние искусственного гипобиоза на липиды неокортекса и тимоцитов крыс тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.04, кандидат биологических наук Быкова, Ольга Владимировна

• Быкова, Ольга Владимировна
• кандидат биологических наук
• 2012

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Быкова, Ольга Владимировна

ОГЛАВЛЕНИЕ.

ВВЕДЕНИЕ.

ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ.

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

ГЛАВА 1. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР.

1.1 Липиды как структурные и функциональные биомолекулы.

1.1.1 Термин липиды.

1.1.2 Фосфолипиды клеток млекопитающих.

1.1.3 Нейтральные липиды клеток млекопитающих.

1.1.4 Синтез нейтральных липидов и фосфолипидов.

1.2 Биологические мембраны и фазовые свойства липидов.

1.3 Гипометаболические состояния млекопитающих.

1.3.1 Естественные гипометаболические состояния.

1.3.2 Искусственный гипобиоз млекопитающих.

1.4 Влияние гипотермии на метаболизм липидов и свойства мембран.

ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1 Объект исследования.

2.2. Методы исследования.

2.2.1. Охлаждение крыс.

2.2.2. Выделение ядерных фракции нейронов и глии неокортекса.

2.2.3. Выделение тимоцитов крыс.

2.2.4 Исследование синтеза липидов в тимоцитах при инкубации in vitro.

2.2.5. Исследование включения 2-[14С]-ацетата в суммарную фракцию белков и липидов при инкубации тимоцитов in vitro.

2.2.6. Выделение и очистка общей фракции липидов.

2.2.7. Анализ липидов методом тонкослойной хроматографии.

2.2.8. Количественное определение нейтральных липидов.

2.2.9. Определение липидного фосфора.

2.2.10. Определение удельной радиоактивности липидов.

2.2.11. Определение жизнеспособности и интенсивности пролиферации тимоцитов.

2.2.12. Определение уровня поврежденное™ ДНК в изолированных тимоцитах.

2.2.13. Определение количества белка.

2.2.12 Статистическая обработка результатов исследования.

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ОБСУЖДЕНИЕ.

3.1 Влияние искусственного гипобиоза на липидный состав неокортекса крыс.

3.1.1 Количество липидов в ткани неокортекса крыс в условиях искусственного гипобиоза.

3.1.2 Липидный состав нейрональных и глиальных ядер неокортекса крыс в норме и при воздействии на организм искусственного гипобиоза.

3.2 Влияние искусственного гипобиоза на липидный обмен тимоцитов крыс.

3.2.1 Влияние искусственного гипобиоза липидный состав и распределение клеток по фазам клеточного цикла тимоцитов крыс.

3.2.2 Влияние искусственного гипобиоза на включение 2-[14С]-ацетата в липиды тимоцитов крыс в условиях in vitro.

3.3 Влияние искусственного гипобиоза на структуру ДНК в тимоцитах крыс.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Влияние искусственного гипобиоза на липиды неокортекса и тимоцитов крыс»

Потенциальная возможность человека и животных адаптироваться к условиям низких температур - одна из актуальнейших проблем современной биологии и медицины. Особый интерес исследователей привлекает удивительная способность ряда видов млекопитающих в течение многих месяцев переживать неблагоприятные условия среды за счет перестройки организма на пониженный уровень жизнедеятельности. Так, у сусликов в состоянии зимней спячки в десятки-сотни раз снижается уровень метаболизма, а температура тела падает почти до 0°С [Lyman et al., 1982; Калабухов, 1985; Ануфриев, Васильев, 1990]. Низкотемпературное состояние может быть получено и у незимоспящих животных в условиях гипоксии, гиперкапнии и пониженной температуры окружающей среды. В этих условиях крысы или мыши впадают в состояние так называемого «холодового наркоза» со снижением температуры тела до 14°С и понижением в 6-7 раз уровня метаболизма со способностью этих животных без патологических последствий самостоятельно возвращаться к норме в обычных условиях [Майстрах, 1964; Игнатьев и др., 1995, 1998]. Искусственная гипотермия находит широкое применение в медицинской практике в связи с необходимостью временного значительного снижения обмена веществ и уровня потребления кислорода при пониженной температуре. Различают общую и локальную гипотермию. Общая подразделяется на «мягкую» (35-32°С) и «умеренную» (32-27°С). При мягкой гипотермии обычно используется легкая нейровегетативная фармакологическая блокада. При умеренной гипотермии, с современным многокомпонентным интубационным наркозом, применяется искусственная аппаратная вентиляция легких, релаксация и нейровегетативная блокада [Edwards, 1999; Liu, Yenari, 2009; Marion, Bullock, 2009; Turk, 2010]. Для адаптационной медицины, космической биологии и физиологии стресса особый интерес представляет изучение влияния более глубокой гипотермии ниже 27°С). В этом отношении перспективны исследования механизмов искусственного гипометаболического состояния млекопитающих.

При переходе функций организма млекопитающих на пониженный уровень активности в условиях низкой температуры среды существенная роль отводится липидам [Гурин, 1986; Aloia, Raison, 1989; Dark, 2004], в частности, липидам ядер [Brown, London, 1998; Alessenko, Burlakova, 2002; Albi et al., 2008]. Роль липидов при гипотермии, влияние низких температур при искусственном гипобиозе на синтез липидов в тканях животных практически не исследовано. Изучение влияние искусственного гипобиоза на метаболизм мембранных липидов у млекопитающих представляет большой фундаментальный и практический интерес.

ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ Цель работы:

Целью является выяснение участия липидов ядер нейронов и глии неокортекса (органа, регулирующего процессы гипобиоза) и роль метаболизма липидов клеток тимуса (органа иммунной системы) в адаптации млекопитающих к искусственному гипобиозу.

Задачи исследования:

Изучить:

1. Влияние искусственного гипобиоза на количество фосфолипидов (сфингомиелина, фосфатидилхолина, фосфатидилсерина, фосфатидилинозитола, кардиолипина и фосфатидилэтаноламина) и нейтральных липидов (холестерина, моно- и диглицеридов, свободных жирных кислот) в гомогенате и ядерных фракциях нейронов и глии коры головного мозга крыс линии Wistar;

2. Количество и метаболизм липидов тимоцитов (по включению 2-[14С]-ацетата in vitro) у крыс линии Wistar в состоянии искусственного гипобиоза и через 24 часа после окончания охлаждения.

3. Сопоставить изменения липидного обмена тимоцитов с эффектами искусственного гипобиоза на клеточный цикл;

4. Оценить биологическую активность состояния искусственного гипобиоза у крыс по критериям изменения структуры ДНК тимоцитов и индукции синтеза холестерина.

Научная новизна работы

Впервые показано, что ядра нейронов и глии неокортекса крыс содержат в 4 раза меньше фосфолипидов и холестерина, и в 4-5 раз больше свободных жирных кислот, моно- и диглицеридов, чем гомогенат неокортекса.

Впервые показано, что адаптация млекопитающих к искусственному гипобиозу сопровождается специфическими изменениями липидного состава 6 ядер нейронов и глин неокортекса: в состоянии искусственного гипобиоза у крыс отношения холестерин/фосфолипиды (М/М) в ядрах нейронов и глии увеличено; в глиальных ядрах увеличено количество холестерина и сфингомиелина. Таким образом, впервые обнаружена функциональная роль липидов ядер в ответе нервных клеток на состоянии искусственного гипобиоза млекопитающих. Обнаружена специфичность изменений липидного состава неокортекса и тимуса крыс в состоянии искусственного гипобиоза: в тимусе растет количество свободных жирных кислот и фосфолипидов при отсутствии изменений в ткани неокортекса. Таким образом, выявлены отличия функциональной роли липидов в разных тканях. Впервые обнаружена высокая интенсивность ацилирования моноглицеридов в тимоцитах крыс. Впервые исследован липидный состав и синтез липидов в тимоцитах у крыс в состоянии искусственного гипобиоза и через 24 часа после окончания охлаждения. Впервые обнаружен эффект последействия искусственного гипобиоза по критерию липидного обмена в тимоцитах. Установлено, что состояние искусственного гипобиоза не повреждает структуру ДНК и не индуцирует синтез холестерина. Показана функциональная роль липидов в адаптивных реакциях млекопитающих на состояние искусственного гипобиоза.

Научная и практическая значимость работы

Исследования посвящены кардинальному вопросу о роли липидов в формировании состояния искусственного гипобиоза у млекопитающих.

Результаты диссертационной работы важны для адаптационной медицины и функциональной биохимии липидов, необходимы для понимания путей адаптации млекопитающих к низким температурам окружающей среды и для поиска способов поддержания длительного, глубокого и безопасного гипобиоза, возможно, с помощью модуляции липидного обмена.

Результаты представляют практический интерес, направляя внимание исследователей к поиску способов увеличения устойчивости млекопитающих к экстремальным условиям посредством регуляции липидного обмена. Данные диссертации важны для адаптационной медицины, космической биологии и радиобиологии.

Апробация работы

Результаты исследований и основные положения диссертации были представлены и обсуждены на следующих конференция: на 12-й, 13-й, 14-й, 15-й и 16-й школах-конференциях молодых ученых «Биология - наука XXI века» (Пущино, 2008 г., 2009 г., 2010 г., 2011 г., 2012 г.); на 21-й зимней международной молодежной научной школе «Перспективные направления физико-химической биологии и биотехнологии» (Москва, 2009 г.); на 16-й международной конференции «Ломоносов-2009» (Москва, 2009 г.); на II и III всероссийском с международным участием конгрессе биологов «Симбиоз России» (Пермь, 2009 г.; Нижний Новгород, 2010 г.); на XVI Всероссийском симпозиуме «Структура и функции клеточного ядра» (Санкт-Петербург, 2010 г.).

Публикации

По материалам диссертации опубликовано 17 печатных работ, в том числе 3 статьи в отечественных журналах.

Структура и объем диссертации

Диссертация состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов исследования, результатов исследования и их обсуждения, заключения, выводов и списка литературы. Работа изложена на 98 страницах машинописного текста, содержит 9 рисунков, 4 таблицы. Список цитируемой литературы включает 220 источников.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Быкова, Ольга Владимировна

выводы

1. Показано участие липидов неокортекса и тимоцитов в адаптации крыс к искусственному гипобиозу.

2. Липиды ядер нейронов и глии играют функциональную роль при искусственном гипобиозе млекопитающих. Увеличение отношения холестерин/фосфолипиды в ядрах нейронов и глии, а также рост количества сфингомиелина и холестерина в ядрах глии свидетельствуют об активации нервных клеток при искусственном гипобиозе.

3. Искусственный гипобиоз крыс модифицирует липидный состав тимоцитов как в состоянии гипометаболизма (увеличено количество фосфатидилхолина, фосфатидилэтаноламина, свободных жирных кислот и фосфатидилинозитола, снижено количество кардиолипина), так и спустя 24 часа после окончания охлаждения (увеличено количество фосфатидилсерина и фосфатидилинозитола, остается сниженным содержание кардиолипина), обнаруживая эффект последействия.

4. Состояние искусственного гипобиоза не влияет на синтез холестерина и жирных кислот, но модифицирует ацилирование моноглицеридов, при резком угнетении синтеза кардиолипина в тимоцитах крыс.

5. Состояние искусственного гипобиоза крыс не вызывает повреждений структуры ДНК тимоцитов.

6. Выявлены особенности липидного состава ядер нейронов и глии неокортекса крыс. Нейрональные ядра обеднены холестерином и фосфолипидами и обогащены моно- и диглицеридами по сравнению с эндоплазматическим ретикулумом; количество кардиолипина в ядрах глии превышает количество кардиолипина в ядрах нейронов.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

В настоящем исследовании показана функциональная роль липидов в механизмах адаптации незимоспящих млекопитающих к искусственному гипобиозу. Искусственный гипобиоз вызывает специфические изменения липидного состава неокортекса, тимоцитов и ядер нейронов и глии неокортекса крыс, свидетельствующие о модуляции клеточных функций. Выявлено участие фосфатидилхолина, фосфатидилсерина, фосфатидилинозитола, фосфатидилэтаноламина, кардиолипина, свободных жирных кислот, моно- и диглицеридов в адаптации крыс к искусственному гипобиозу. Показано, что состояние искусственного гипобиоза у крыс не вызывает повреждений ДНК и не индуцирует новообразования холестерина и жирных кислот в тимоцитах. Установлено, что искусственный гипобиоз, как стрессовый фактор, вызывает эффект последействия в тимоцитах крыс.

В настоящем исследовании искусственный гипобиоз рассматривается как один из видов стрессовых состояний млекопитающих. Такой подход представляет интерес для адаптационной медицины и космической биологии. Состояние искусственного гипобиоза при температуре тела 15-18°С в условиях гипоксии-гиперкапнии вызывает эффект последействия, выраженный в адаптивных изменениях метаболизма липидов и клеточного цикла, имеющих отношение к адаптации млекопитающих к экстремальным условиям.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Быкова, Ольга Владимировна, 2012 год

1. Аксенова Г.Е., Логвинович О.С., Фиалковская J1.A., Афанасьев В.Н., Игнатьев Д.А., Коломийцева И.К. Активность орнитиндекарбоксилазы в органах и тканях крыс при искусственном гипобиозе // Биохимия. 2010. Т. 75. Вып. 9. С. 1257-1264.

2. Алесенко A.B. Роль метаболитов сфингомиелинового цикла в проведении сигналов пролиферации, дифференцировки и смерти клеток. // Биологические мембраны. 1999. Т. 12. № 2. С. 242-252.

3. Алесенко A.B. Функции сфингомиелина в клеточной пролиферации и смерти. //Биохимия. 1998. Т. 63. № 1. С. 75-82.

4. Алесенко A.B., Бурлакова Е.Б., Пантаз Э.А. Влияние сфингомиелина на активность РНК-полимераз в ядрах клеток нормальной и регенерирующей печени крыс. // Биохимия. 1984. Т. 49. № 4. С. 621628.

5. Алесенко A.B., Красильников В.А., Бойков П.Я., Логинов A.C., Макарьева Е.Д. Влияние циклогексемида на липидный метаболизм в клетках, ядрах и субядерных структурах печени крыс. // Биохимия. 1989. Т. 54. С. 328-337.

6. Алесенко A.B., Соловьев A.C., Терентьев A.A., Хренов A.B. Роль продуктов сфингомиелинового цикла в развитии апоптоза, индуцированного через рецепторы Fas, и фактора некроза опухоли альфа. // Известия АН. Сер. Биологическая. 1998. № 2. С. 157-166.

7. Антонов В.Ф., Смирнова Е.Ю., Шевченко Е.В. Липидные мембраны при фазовых превращениях. Москва: Наука; 1992. 136 с.

8. Ануфриев А.И., Васильев И.С. Особенности терморегуляции длиннохвостых сусликов в различные периоды жизни. В книге: Адаптация животных к холоду. / под ред. Н.Г. Соломонова. Новосибирск: Наука, Сибирское отделение; 1990. С. 15-20.

9. Белоусов A.B. Роль центральной нервной системы в контроле зимней спячки // Успехи физиол. наук. 1993. Т. 24. С. 109-127.

10. Биохимия: Учебник для ВУЗов. / под ред. Е.С. Северина. Москва: ГЭОТАР-МЕД; 2004. 724 с.

11. Болдырев A.A., Кяйвяряйнен ЕИ, Илюха ВА. Биомембранология: Учебное пособие. Петрозаводск: Изд-во Кар НЦ РАН; 2006. 226 с.

12. Гланц С. Медико-биологическая статистика. Москва: Практика; 1999. 462 с.

13. Турин В.Н. Обмен липидов при гипотермии, гипертермии и лихорадке. Минск: Беларусь; 1986. 190 с.

14. Турин В.Н. Центральные механизмы терморегуляции. Минск: Беларусь; 1980. 127 с.

15. Давыдов Б.И., Ушаков И.Б. Ионизирующее излучение и головной мозг. Поведенческие, структурные и функциональные модели. // ВИНИТИ. Сер. Радиационная биология. 1987. № 8. С. 335.

16. Демин H.H., Шортанова Т.Х., Эмирбеков Э.З. Нейрохимия зимней спячки млекопитающих. Ленинград: Наука; 1988. 136 с.

17. Дятловицкая Э.В., Безуглов В.В. Липиды как биоэффекторы. Введение. // Биохимия. 1998 Т. 63. № 1. С. 3-5.

18. Иванов К.П. Изменения физиологических функций, механизмы их восстановления и температурные границы жизни при гипотермии // Успехи физиологических наук. 1996. Т. 27. № 3. С. 84-105.

19. Иванов К.П. Кислородное голодание и температура тела. Ленинград: Наука; 1968. 136 с.

20. Иванов К.П. Физиологическая блокада механизмов холодовой смерти. Возобновление физиологических функций при глубокой смертельно опасной гипотермии // Успехи физиологических наук. 2007. Т. 38. №2. С. 63-74.

21. Игнатьев Д.А., Ануфриев А.И., Ахременко А.К. Способ моделирования гипотермии. Авторское свидетельство СССР №4735/30(116006) от 7.09.89 г.

22. Игнатьев Д.А., Воробьев В.В., Сухова Г.С., Зиганшин Р.Х., Сухов В.П., Темнов А.А., Ашмарин И.П. Зимняя спячка и искусственный гипобиоз (изучение нейрохимических факторов гибернации). // Нейрохимия. 1998. Т. 15. №3. С. 240-63.

23. Игнатьев Д.А., Гордон Р.Я., Патрушев И.В., Попов В.И. Функциональное состояние головного мозга зимоспящих и незимоспящих при различных температурах животных // Успехи физиол. наук. 2012. Т. 43. № 1. С. 48-74.

24. Игнатьев Д.А., Сухова Г.С., Сухов В.П. Анализ изменений частоты сердцебиений и температуры суслика Citellus undulates в различных физиологических состояниях // Журн. общ. биол. 2001. Т. 62. С. 66-77.

25. Игнатьев Д.А., Фиалковская JI.A., Перепелкина Н.И., Маркевич JI.H., Краев И.В., Коломийцева И.К. Влияние гипотермии на радиоустойчивость крыс. // Радиационная биология. Радиоэкология. 2006. Т. 46. №. 6. С. 1-7.

26. Калабухов Н.И. Спячка млекопитающих. Москва: Наука; 1985. 264 с.

27. Климов А.Н., Никульчева Н.Г. Обмен липидов и липопротеидов и его нарушения. Санкт-Петербург: Питер Ком; 1999. 512 с.

28. Козлов М.В., Шишкина JI.H. Влияние повреждающих акторов разной природы на состав липидов печени мышей. // Рад. биол. Радиоэкол. 2008. Т. 48. №3. С. 349-355.

29. Колаева С.Г. Зимняя спячка. // Вестник РАН. 1996. Т. 63. № 12. С. 1076-1081.

30. Коломийцева И.К. Липиды в гибернации и искусственном гипобиозе млекопитающих. // Биохимия. 2011 Т. 76. № 12. С. 1604-1614.

31. Коломийцева И.К. Методологические аспекты проблемы немонотонной зависимости «доза-эффект». // Биофизика. 2009. Т. 54. № 5. С. 946-952.

32. Коломийцева И.К. Радиационная биохимия мембранных липидов. Москва: Наука; 1989. 181 с.

33. Коломийцева И.К., Казначеев Ю.С., Потехина Н.И., Кузин A.M. Сравнительное исследование переноса липидов между органеллами в клетке и с помощью липидпереносящих белков in vitro. II Биохимия. 1985. Т. 50. № 6. С. 891-896.

34. Крепе Е.М. Липиды клеточных мембран. Москва: Наука; 1981. 339 с.

35. Кузин A.M. Структурно-метаболическая теория в радиобиологии. Москва: Наука; 1986. 287 с.

36. Кулагина Т.П., Коломийцева И.К. Влияние сыворотки крови на синтез липидов в тимоцитах крыс //Биохимия. 1989. Т. 54(8). С. 1325-1328.

37. Кулагина Т.П., Коломийцева И.К., Моисеева С.А., Кузин A.M. Немонотонность изменений метаболизма липидов ядер тимоцитов при хроническом воздействии на крыс у-излучения с мощностью дозы 3 Гр/сут. // Доклады Академии Наук. 2000. Т. 370. № 3. С. 403-406.

38. Кулагина Т.П., Шевченко H.A., Архипов В.И. Влияние судорожной активности на липиды гомогената, нейрональных и глиальных ядер головного мозга крыс. // Биохимия. 2004 Т. 69. № 10. С. 1404-1409.

39. Кулагина Т.П., Шурута С.С., Коломийцева И.К. Метаболизмнейтральных липидов ядер и хроматина тимоцитов крыс в норме ипосле у-облучения. // Биохимия. 1993. Т. 58. № 2. С. 295-299.80

40. Ляпков Б.Г., Ткачук E.H. Тканевая гипоксия: клинико-биохимические аспекты. // Вопросы медицинской химии. 1995. Т. 41. Вып. 2. С. 2-8.

41. Майстрах Е.В. Гипотермия и анабиоз. Москва: Медицина; 1964. 327 с.

42. Маркевич Л.Н., Коломийцева И.К. Липиды микросом и митохондрий печени при остром и хроническом у-облучении. // Биохимия. 1994. Т. 59. № 7. С. 767-771.

43. Милейковская Е., Жанг М., Доухан В. Роль кардиолипина в энергозапасающих мембранах. // Биохимия. 2005. Т. 70. № 2. С. 191196.

44. Молчанов М.И., Никифоров В.В., Трусова В.Н., Светличкин В.В. Выделение ДНК-мембранного комплекса из Bacillus subtilis. II Биохимия. 1981. Т. 46. № 3. С. 512-519.

45. Накипова О.В., Кокоз Ю.М., Повзун A.A., Лазарев A.B. Влияние внутриклеточного pH на потенциалзависимый кальциевый ток миокарда лягушки // Биол. мембраны. 1989. Т. 6. № 12. С. 1285-1295.

46. Новоселова Е.Г., Кулагина Т.П., Потехина Н.И., Коломийцева И.К., Кузин A.M. Метаболизм холестерина в клетках крови облученных крыс //Докл. Акад. Наук СССР. 1985. Т. 284(2). С. 510-512.

47. Прохорова М.И., Туликова З.Н. Большой практикум по углеводному и липидному обмену. Ленинград: Изд-во Ленинградского ун-та; 1965. 215 с.

48. Реджебова O.K. Влияние гипоксической гипоксии на иммунологическую реактивность и некоторые факторы неспецифической резистентности организма человека и животных. // Физиологический журнал. 1992. Т. 38. № 5. С. 98-111.

49. Серебрянникова Э.Т., Векслер Я.И. Влияние адаптации к переохлаждению на жирнокислотный состав липидов тканей крыс. // Укр. биохим. журн. 1977. Т. 49. № 2. С. 16-21.

50. Сирота Н.П., Кузнецова Е.А. Применение метода «комета тест» в радиобиологических исследованиях. // Радиационная биология. Радиоэкология. 2010. Т. 50. № 3. С. 329-340.

51. Сирота Н.П., Кузнецова Е.А. Уровень спонтанных повреждений ДНК в лейкоцитах периферической крови людей разного возраста. // Бюлл. эксп. биол. 2008. Т. 145. № 2. С. 154-158.

52. Сирота Н.П., Подлуцкий А.Я., Газиев А.И. Исследование повреждений ДНК в единичных клетках млекопитающих. // Радиобиология. 1991. Т. 31. № 5. С. 722-728.

53. Слоним А.Д. Эволюция терморегуляции. Ленинград: Наука; 1986. 76 с.

54. Смирнов Л.П., Богдан В.В. Липиды в физиолого-биохимических адаптациях эктотермных организмов к абиотическим и биотическим факторам среды. Москва: Наука; 2007. 181 с.

55. Степанова С.И. Биоритмологические аспекты проблемы адаптации. Москва: Наука; 1986. 241 с.

56. Стручков В.А., Стражевская Н.Б. ДНК-связанные липиды: состав и возможные функции. // Биохимия. 1993. Т. 58. № 8. С. 1154-1175.

57. Стручков В.А., Стражевская Н.Б. Структурные и функциональные аспекты ядерных липидов нормальных и опухолевых клеток. // Биохимия. 2000. Т. 65. № 5, С. 620-643.

58. Тараховский Ю.С. Интеллектуальные липидные наноконтейнеры в адресной доставке лекарственных веществ. Москва: Изд-во ЛИИ; 2011. 280 с.

59. Тимофеев Н.Н. Гипобиоз и криобиоз. Прошлое, настоящее и будущее. Москва: Информ-Знание; 2005. 256 с.

60. Тимофеев Н.Н., Прокопьева Л.П. Нейрохимия гипобиоза и пределы криорезистентности организма. Москва: Медицина; 1997. 202 с.

61. Тнимов М.Н., Семенюк А.В., Воронина Н.П., Шишкина Л.Н., Маянский Д.Н., Куликов В.Ю. Влияние низкой температуры на перекисное окисление липидов в легких и активность легочных макрофагов у крыс. // Бюлл. эксп. биол. 1984. Т. 98. № 11. С. 591-593.

62. Тнимов М.Н., Семенюк А.В., Непомнящих Г.И., Воронина Н.П., Шишкина Л.Н., Куликов В.Ю., Маянский Д.Н. Реактивность мононуклеарных фагоцитов легких и печени крыс при действии низких температур. //Бюлл. эксп. биол. 1985. Т. 100. № 9. С. 365-367.

63. Урнышева В.В., Шишкина Л.Н. Влияние химических токсикантов в малых дозах на состав фосфолипидов печени животных. // Известия АН. Серия биологическая. 2004. № 2. С. 163-168.

64. Хомутов А.Е., Кульба С.Н. Анатомия центральной нервной системы: учебное пособие. Ростов-на-Дону: «Феникс»; 2008. С. 235-238.

65. Хочачка П., Сомеро Дж. Стратегия биохимической адаптации. Москва: Мир; 1977. 398 с.

66. Ярилин А.А. Иммунология. Москва: ГЭОТАР-Медиа; 2010. 752 с.

67. Afanasyev V.N., Korol В.A., Matylevich N.P., Pechatnikov V.A., Umansky S.R. The use of flow cytometry for the investigation of cell death. // Cytometry. 1993. V. 14. P. 603-609.

68. Agren J.J., Kurvinen J.P., Kuksis A. Isolation of very low density lipoprotein phospholipids enriched in ethanolamine phospholipids from rats injected with Triton WR 1339. // Biochim. Biophys. Acta. 2005. V. 1734(1). P. 34-43.

69. Albi E., Lazzarini R., Magni M.V. Phosphatidylcholine/sphingomyelin metabolism crosstalk inside the nucleus. // Biochem. J. 2008. V. 410(2). P. 381-389.

70. Albi E., Peloso I., Magni M.V. Nuclear membrane sphingomyelin-cholesterol changes in rat liver after hepatectomy. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1999. V. 262(3). P. 692-695.

71. Alessenko A.V., Burlakova E.B. Functional role of phospholipids in the nuclear events. // Bioelectrochemistry. 2002. V. 58(1). P. 13-21.

72. Alessenko A.V., Khrenov A.V. Role of sphingosine in induced apoptosis. // Lipids. 1999. V. 34 Suppl. P. S75-76.

73. Allfrey VG. Changes in chromosomal proteins at times of gene activation. // Fed Proc. 1970. V. 29(4). P. 1447-60.

74. Aloia R.C. Phospholipid composition of hibernating ground squirrel {Cittelus lateralis) kidney and low temperature membrane function. // Comp. Biochem. and Physiol. 1978. V. 60B(1). P. 19-26.

75. Aloia R.C. The role of membrane fatty acids in mammalian hibernation. // Fed. Proc. 1980. V. 39(12). P. 2974-2979.

76. Aloia R.C., Raison I.K. Membrane function in mammalian hibernation. // Biochim. Biophys. Acta. 1989. V. 988. P. 123-146.

77. Aloia R.C. Brain lipid composition of the hibernating active ground squirrel (iCittelus lateralis). //J. Therm. Biol. 1979. V. 4(2). P. 223-231.

78. Arispe N., Doh M., Simakova O., Kurganov B., De Maio A. Hsc70 and Hsp70 interact with phosphatidylserine on the surface of PC 12 cells resulting in a decrease of viability. // FASEB J. 2004. V. 18(14). P. 16361645.

79. Athenstaedt K., Daum G. Phosphatidic acid, a key intermediate in lipid metabolism. //Eur. J. Biochem. 1999. V. 266(1). P. 1-16.

80. Baker R.R., Chang H. The acylation of l-acyl-sn-glycero-3-phosphorylcholine by glial and neuronal nuclei and derived neuronal nuclear envelopes: a comparison of nuclear and microsomal membranes. // Can. J. Biochem. 1981. V. 59(10). P. 848-856.

81. Baker R.R., Chang H. The fatty acid composition of lipids of neuronal and glial nuclear fractions isolated from 15-day-old rabbit cerebral cortex. // Can. J. Biochem. 1980. V. 58(8). P. 620-628.

82. Bansal V.S., Majerus P.W. Phosphatidylinositol-derived precursors and signals. // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 1990. V. 6. P. 41-67.

83. Beckman A.L., Stanton L.L. Properties of the CNS during hibernation. In: Beckman A.L., editor. The neural basis of behavior. New York: Spectrum (MPTP Press); 1982. p. 19-45.

84. Berridge M.J. The Croonian lecture, 1988. Inositol lipids and calcium signalling. // Proc. R. Soc. Lond. B Biol. Sci. 1988. V. 234(1277). P. 359378.

85. Berridge M.J., Irvine R.F. Inositol trisphosphate, a novel second messenger in cellular signal transduction. // Nature. 1984. V. 312(5992). P. 315-321.

86. Bevers E.M., Comfurius P., van Rijn J.L., Hemker H.C., Zwaal R.F. Generation of prothrombin-converting activity and the exposure of phosphatidylserine at the outer surface of platelets. // Eur. J. Biochem. 1982. V. 122(2). P. 429^136.

87. Bittova L., Stahelin R.V., Cho W. Roles of ionic residues of the CI domain in protein kinase C-alpha activation and the origin of phosphatidylserine specificity. // J. Biol. Chem. 2001. V. 276(6). P. 4218-4226.

88. Brown D.A., London E. Functions of lipid rafts in biological membranes. // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 1998. V. 14. P. 111-136.

89. Brown D.A., London E. Structure and function of sphingolipid- and cholesterol-rich membrane rafts. // J. Biol. Chem. 2000. V. 275(23). P. 17221-17224.

90. Brown M.S., Dana S.E., Goldstein J.L. Regulation of 3-hydroxy-3-methylglutaryl coenzyme A reductase activity in human fibroblasts by lipoproteins. //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1973. V. 70(7). P. 2162-2166.

91. Brown M.S., Goldstein J.L. A receptor-mediated pathway for cholesterol homeostasis. // Science. 1986. V. 232(4746). P. 34-47.

92. Cantley L.C. The phosphoinositide 3-kinase pathway. // Science. 2002. V. 296(5573). P. 1655-1657.

93. Capuzzi D.M., Margolis S. Metabolic studies in isolated rat liver cells. I. Lipid synthesis. //Lipids. 1971. V. 6(8). P. 601-608.

94. Carrasco S., Merida I. Diacylglycerol, when simplicity becomes complex. // Trends. Biochem. Sci. 2007. V. 32(1). P. 27-36.

95. Chang T.Y., Chang C.C., Ohgami N., Yamauchi Y. Cholesterol sensing, trafficking, and esterification. // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 2006. V. 22. P. 129-157.

96. Chevallier F., Lutton C. The intestine is the major site of cholesterol synthesis in the rat. //Nat. New Biol. 1973. V. 242(115). P. 61-62.

97. Chicco A.J., Sparagna G.C. Role of cardiolipin alterations in mitochondrial dysfunction and disease. // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2007. V. 292(1). P. C33-44.

98. Cornell R.B., Goldfine H. The coordination of sterol and phospholipid synthesis in cultured myogenic cells. Effect of cholesterol synthesisinhibition on the synthesis of phosphatidylcholine. // Biochim. Biophys. Acta. 1983. V. 750(3). P. 504-520.

99. Cossins A.R. Adaptation of biological membranes to temperature: The effect of temperature acclimation of goldfish upon the viscosity of sinaptosomal membranes. // Biochim. et Biophys. Acta. 1977. V. 470(4). P. 395-411.

100. Dark J. Annual lipid cycles in hibernators: integration of physiology and behavior. // Annu. Rev. Nutr. 2005. V. 25. P. 469-497.

101. Dawson T.M., Dawson V.L. Molecular pathways of neurodegeneration in Parkinson's disease. // Science. 2003. V. 302(5646). P. 819-822.

102. Dennick R.G. The intracellular organisation of cholesterol biosynthesis. A review. // Steroids Lipids Res. 1972. V. 3(4). P. 236-256.

103. Di Paolo G., De Camilli P. Phosphoinositides in cell regulation and membrane dynamics. // Nature. 2006. V. 443(7112). P. 651-657.

104. Dinh T.P., Freund T.F., Piomelli D. A role for monoglyceride lipase in 2-arachidonoylglycerol inactivation. // Chem. Phys. Lipids. 2002. V. 121(1-2). P. 149-158.

105. Dowhan W., Bogdanov M. Functional roles of lipids in membranes. In: Vance D.E., Vance J.E., editors. Biochemistry of lipids, lipoproteins and membranes. Amsterdam: Elsevier Science Publishers BV. 2002. P. 1-35.

106. Edwards S.L. Uses of therapeutic hypothermia. // Prof. Nurse. 1999. V. 14(6). P. 405^409.

107. Egerton M., Scollay R., Shortman K. Kinetics of mature T-cell development in the thymus. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1990. V. 87(7). P. 2579-2582.

108. Emoto K., Toyama-Sorimachi N., Karasuyama H., Inoue K., Umeda M. Exposure of phosphatidylethanolamine on the surface of apoptotic cells. // Exp. Cell Res. 1997. V. 232(2). P. 430-434.

109. Engelman J.A., Luo J., Cantley L.C. The evolution of phosphatidylinositol 3-kinases as regulators of growth and metabolism. // Nat. Rev. Genet. 2006. V. 7(8). P. 606-619.

110. Fariss M.W., Chan C.B., Patel M., Van Houten B., Orrenius S. Role of mitochondria in toxic oxidative stress. // Mol. Interv. 2005. V. 5(2). P. 94111.

111. Flores I., Jones D.R., Merida I. Changes in the balance between mitogenic and antimitogenic lipid second messengers during proliferation, cell arrest, and apoptosis in T-lymphocytes. // FASEB J. 2000. V. 14(13). P. 18731875.

112. Folch J., Lees M., Sloane Stanley G.H. A simple method for the isolation and purification of total lipides from animal tissues. // J. Biol. Chem. 1957. V. 226(1). P. 497-509.

113. Fox P.L., Zilversmit D.B. High de novo synthesis of glycerolipids compared to deacylation-reacylation in rat liver microsomes. // Biochim. Biophys. Acta. 1982. V. 712(3). P. 605-615.

114. Gadella B.M., Harrison R.A. The capacitating agent bicarbonate induces protein kinase A-dependent changes in phospholipid transbilayer behavior in the sperm plasma membrane. // Development. 2000. V. 127(11). P. 24072420.

115. Galster W., Morrison P. Gluconeogenesis in arctic ground squirrels between periods of hibernation. // Am. J. Physiol. 1975. V. 228. P. 325-330.

116. Gerlach E., Deuticke B. A simple method for microdetermination of phosphate in paper chromatography. // Biochem. Z. 1963. V. 337. P. 477479. Article in German.

117. Giaja J. Hypothermia, hibernation and experimental poikilothermism // Biol. Med. (Paris). 1953. V. 42(6). P. 545-580.

118. Gohil VM, Hayes P, Matsuyama S, Schagger H, Schlame M, Greenberg ML. Cardiolipin biosynthesis and mitochondrial respiratory chain function are interdependent. // J. Biol. Chem. 2004. V. 279(41). P. 42612-42618.

119. Goldman S.S. Cold resistance of the brain during hibernation. III. Evidence of a lipid adaptation. // Amer. J. Physiol. 1975. V. 228(5). P. 834-840.

120. Goldstein J.L., DeBose-Boyd R.A., Brown M.S. Protein sensors for membrane sterols. // Cell. 2006. V. 124(1). P. 35-46.

121. Guan Z.Z., Soderberg M., Sindelar P., Edlund C. Content and fatty acid composition of cardiolipin in the brain of patients with Alzheimer's disease. //Neurochem. Int. 1994. V. 25(3). P. 295-300.

122. Hachmann H.J., Lezius A.G. High-molecular-weight DNA polymerases from mouse myeloma. Purification and properties of three enzymes. // Eur. J. Biochem. 1975. V. 50(2). P. 357-366.

123. Hamberger A., Svennerholm L. Composition of gangliosides and phospholipids of neuronal and glial cell enriched fractions. // J. Neurochem. 1971. V. 18(10). P. 1821-1829.

124. Hannun Y.A., Loomis C.R., Merrill A.H. Jr., Bell R.M. Sphingosine inhibition of protein kinase C activity and of phorbol dibutyrate binding in vitro and in human platelets. // J. Biol. Chem. 1986. V. 261(27). P. 1260412609.

125. Hannun Y.A., Obeid L.M. Principles of bioactive lipid signalling: lessons from sphingolipids. //Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2008. V. 9(2). P. 139-150.

126. Hatch G.M. Cardiolipin: biosynthesis, remodeling and trafficking in the heart and mammalian cells (Review). // Int. J. Mol. Med. 1998. V. 1(1). P. 33-41.

127. Hauff K.D., Hatch G.M. Cardiolipin metabolism and Barth Syndrome. // Prog. Lipid Res. 2006. V. 45(2). P. 91-101.

128. Hazel J.R. Influence of thermal acclimation on membrane lipid composition of rainbow trout liver. // Amer. J. Physiol. 1979. V. 236(1). P. R91-R101.

129. Hazel J.R. Thermal adaptation in biological membranes: is homeoviscous adaptation the explanation? Annu Rev Physiol. 1995;57:19-42.

130. Hoch F.L. Lipids and thyroid hormones. // Prog. Lipid Res. 1988. V. 27(3). P. 199-270.

131. Horn W., Karnovsky M.L. Features of the translocation of protein kinase C in neutrophils stimulated with the chemotactic peptide f-Met-Leu-Phe. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1986. V. 139(3). P. 1169-1175.

132. Hunt A.N., Clark G.T., Attard G.S., Postle A.D. Highly saturated endonuclear phosphatidylcholine is synthesized in situ and colocated with CDP-choline pathway enzymes. // J. Biol. Chem. 2001. V. 276(11). P. 84928499.

133. Huwiler A., Kolter T., Pfeilschifter J., Sandhoff K. Physiology and pathophysiology of sphingolipid metabolism and signaling. // Biochim. Biophys. Acta. 2000. V. 1485(2-3). P. 63-99.

134. Ikonen E. Cellular cholesterol trafficking and compartmentalization. // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2008. V. 9(2). P. 125-138.

135. Jacobs R.A., Majerus P.W. The regulation of fatty acid synthesis in human skin fibroblasts. Inhibition of fatty acid synthesis by free fatty acids. // J. Biol. Chem. 1973. V. 248(24). P. 8392-8401.

136. Kanfer J.N., McCartney D., Singh I.N., Freysz L. Phospholipase D activity of rat brain neuronal nuclei. // J. Neurochem. 1996. V. 67(2). P. 760-766.

137. Knipparth W.G., Mead J.F. Influence of temperature on fatty acid pattern of mosquito fish (Gambusia affinis) and guppies (Lebistus reticulatus). II Lipids. 1966. V. 1(2). P. 113-117.

138. Kolomiytseva I.K., Kulagina T.P., Markevich L.N., Arkhipov V.I., Slozhenikina L.V., Fialkovskaya L.A., Potekhina N.I. Nuclear and chromatin lipids: metabolism in normal and gamma-irradiated rats. // Bioelectrochemistry. 2002. V. 58(1). P. 31-39.

139. Kulagina T.P., Markevich L.N., Kolomiytseva I.K., Alesenko A.V. Synthesis of lipids in isolated nuclei from rat thymus and liver cells. // Biochemistry. 2003. V. 68(5). P. 575-576.

140. Lagerwall K., Madhu B., Daneryd P., Scherstén T., Soussi B. Purine nucleotides and phospholipids in ischemic and reperfused rat skeletal muscle: effect of ascorbate. // Am. J. Physiol. 1997. V. 272(1 Pt 2). P. H83-90.

141. Lemmon M.A. Membrane recognition by phospholipid-binding domains. // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2008. V. 9(2). P. 99-111.

142. Li Z., Vance D.E. Phosphatidylcholine and choline homeostasis. // J. Lipid Res. 2008. V. 49(6). P. 1187-1194.

143. Liu L., Yenari M.A. Clinical application of therapeutic hypothermia in stroke. //Neurol. Res. 2009. V. 31(4). P. 331-335.

144. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the Folin phenol reagent. // J. Biol. Chem. 1951. V. 193(1). P. 265-275.

145. Lyman C.P., Willis J.S., Malan A., Wang L.C.H. Hibernation and torpor in mammals and birds. New York: Academic Press; 1987. 317 p.

146. Maftah A., Ratinaud M.H., Dumas M., Bonté F., Meybeck A., Julien R. Human epidermal cells progressively lose their cardiolipins during ageing without change in mitochondrial transmembrane potential. // Mech. Ageing Dev. 1994. V. 77(2). P. 83-96.

147. Majerus P.W. Inositol phosphate biochemistry. // Annu. Rev. Biochem. 1992. V. 61. P. 225-250.

148. Majerus P.W., Connolly T.M., Deckmyn H., Ross T.S., Bross T.E., Ishii H., Bansal V.S., Wilson D.B. The metabolism of phosphoinositide-derived messenger molecules. // Science. 1986. V. 234(4783). P. 1519-1526.

149. Majerus P.W., Neufeld E.J., Wilson D.B. Production of phosphoinositide-derived messengers. // Cell. 1984. V. 37(3). P. 701-703.

150. Marion D., Bullock M.R. Current and future role of therapeutic hypothermia. // J. Neurotrauma. 2009. V. 26(3). P. 455-467.

151. Marsh J.B., Weinstein D.B. Simple charring method for determination of lipids. // J. Lipid Res. 1966. V. 7(4). P. 574-576.

152. Martin C.E., Hiramitsu K., Kitajima Y., Nozawa Y., Skriver L., Thompson G.A. Fatty acid desaturase regulation of membrane fluidity in acclimation of Tetrahymena cells. //Biochem. 1976. V. 15(24). P. 5218-5228.

153. McMillin J.B., Dowhan W. Cardiolipin and apoptosis. // Biochim. Biophys. Acta. 2002. V. 1585(2-3). P. 97-107.

154. Menon A.K., Stevens V.L. Phosphatidylethanolamine is the donor of the ethanolamine residue linking a glycosylphosphatidylinositol anchor to protein. // J. Biol. Chem. 1992. V. 267(22). P. 15277-15280.

155. Michell R.H. Inositol derivatives: evolution and functions. // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2008. V. 9(2). P. 151-161.

156. Miller N.G.A., Hill M.W., Smith M.W. Positional and species analysis of gold-fish adapted to different environmental temperatures. // Biochim. et Biophys. Acta. 1976. V. 455(3). P. 644-654.

157. Mouritsen O.G. Life as matter of fat. Heidelberg: Springer-Verlag; 2005. 276 p.

158. Nakamura M.T., Cheon Y., Li Y., Nara T.Y. Mechanisms of regulation of gene expression by fatty acids. // Lipids. 2004. V. 39(11). P. 1077-1083.

159. Nelson T.J., Alkon D.L. Insulin and cholesterol pathways in neuronal function, memory and neurodegeneration. // Biochem. Soc. Trans. 2005. V. 33(Pt 5). P. 1033-1036.

160. Nohturfft A., Zhang S.C. Coordination of lipid metabolism in membrane biogenesis. // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 2009. V. 25. P. 539-566.

161. Ohanian J., Ohanian V. Sphingolipids in mammalian cell signalling. // Cell. Mol. Life Sci. 2001. V. 58(14). P. 2053-2068.

162. Oishi K., Raynor R.L., Charp P.A., Kuo J.F. Regulation of protein kinase C by lysophospholipids. Potential role in signal transduction. // J. Biol. Chem. 1988. V. 263(14). P. 6865-6871.

163. Ostrander D.B., Sparagna G.C., Amoscato A.A., McMillin J.B., Dowhan W. Decreased cardiolipin synthesis corresponds with cytochrome c release in palmitate-induced cardiomyocyte apoptosis. // J. Biol. Chem. 2001. V. 276(41). P. 38061-38067.

164. Ott M., Zhivotovsky B., Orrenius S. Role of cardiolipin in cytochrome c release from mitochondria. // Cell Death Differ. 2007. V. 14(7). P. 12431247.

165. Paila Y.D., Tiwari S., Chattopadhyay A. Are specific non annular cholesterol binding sites present in G-proten coupled receptors? // Biochim. Biophys. Acta. 2009. V. 1788(2). P. 295-302.

166. Pelech S.L., Vance D.E. Regulation of phosphatidylcholine biosynthesis. // Biochim. Biophys. Acta. 1984. V. 779(2). P. 217-251.

167. Pelech S.L., Vance D.E. Signal transduction via phosphatidylcholine cycles. // Trends Biochem. Sci. 1989. V. 14(1). P. 28-30.

168. Perry D.K., Hannun Y.A. The role of ceramide in cell signaling. // Biochim. Biophys. Acta. 1998. V. 1436(1-2). P. 233-243.

169. Pfeiffer K., Gohil V., Stuart R.A., Hunte C., Brandt U., Greenberg M.L., Schagger H. Cardiolipin stabilizes respiratory chain supercomplexes. // J. Biol. Chem. 2003. V. 278(52). P. 52873-52880.

170. Porter J.W., Swenson T.L. Induction of fatty acid synthetase and acetyl-CoA carboxylase by isolated rat liver cells. // Mol. Cell. Biochem. 1983. V. 53-54(1-2). P. 307-325.

171. Post J.A., Bijvelt J.J., Verkleij A.J. Phosphatidylethanolamine and sarcolemmal damage during ischemia or metabolic inhibition of heart myocytes. // Am. J. Physiol. 1995. V. 268(2 Pt 2). P. H773-H780.

172. Powell G.K., McElveen M.A. Effect of prolonged fasting on fatty acid re-esterification in rat intestinal mucosa. // Biochim. Biophys. Acta. 1974. V. 369(1). P. 8-15.

173. Rosen H., Goetzl E.J. Sphingosine 1-phosphate and its receptors: an autocrine and paracrine network. // Nat. Rev. Immunol. 2005. V. 5(7). P. 560-570.

174. Schlame M. Cardiolipin synthesis for the assembly of bacterial and mitochondrial membranes. // J. Lipid Res. 2008. V. 49(8). P. 1607-1620.

175. Schlame M., Rua D., Greenberg M.L. The biosynthesis and functional role of cardiolipin. // Prog. Lipid Res. 2000. V. 39(3). P. 257-288.

176. Sedlakova A., Ahlers I., Praslicka M. Lipid mobilization and lipolysis in adipose tissue of single X-irradiated rats. // Folia Biol. (Praha). 1980. V. 26(3). P. 204-210.

177. Sekimizu K., Kornberg A. Cardiolipin activation of dnaA protein, the initiation protein of replication in Escherichia coli. // J. Biol. Chem. 1988. V. 263(15). P. 7131-7135.

178. Serkova N.J., Rose J.C., Epperson L.E., Carey H.V., Martin S.L. Quantitative analysis of liver metabolites in three stages of the circannual hibernation cycle in 13-lined ground squirrels by NMR. // Physiol. Genomics. 2007. V. 31(1). P. 15-24.

179. Serra G., Fratta W. A possible role for the endocannabinoid system in the neurobiology of depression. // Clin. Pract. Epidemiol. Ment. Health. 2007. V.3.P. 25.

180. Simons K., Vaz W.L. Model systems, lipid rafts, and cell membranes. // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 2004. V. 33. P. 269-295.

181. Sinensky M. Homeoviscous adaptation a homeostatic process that regulates the viscosity of membrane lipid in Escherichia coli. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1974. V. 71. P. 522-525.

182. Singer S.J., Nicolson G.L. The fluid mosaic model of the structure of cell membranes. // Science. 1972. V. 175(23). P. 720-731.

183. Singh A., Balint J.A., Edmonds R.H., Rodgers J.B. Adaptive changes of the rat small intestine in response to a high fat diet. // Biochim. Biophys. Acta. 1972. V. 260(4). P. 708-715.

184. Srere H.K., Wang L.C.H., Martin S.L. Central role for differential gene expression in mammalian hibernation. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. P. 7119-7123.

185. Sugiura T., Kondo S., Sukagawa A., Nakane S., Shinoda A., Itoh K., Yamashita A., Waku K. 2-Arachidonoylglycerol: a possible endogenous cannabinoid receptor ligand in brain. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1995. V. 215(1). P. 89-97.

186. Taha T.A., Mullen T.D., Obeid L.M. A house divided: ceramide, sphingosine, and sphingosine-1-phosphate in programmed cell death. // Biochim. Biophys. Acta. 2006. V. 1758(12). P. 2027-2036.

187. Takahashi M., Murate M., Fukuda M., Sato S.B., Ohta A., Kobayashi T. Cholesterol controls lipid endocytosis through Rabll. // Mol. Biol. Cell. 2007. V. 18(7). P. 2667-2677.

188. Thompson R.J. Studies on RNA synthesis in two populations of nuclei from the mammalian cerebral cortex. // J. Neurochem. 1973. V. 21(1). P. 19-40.

189. Tomiuk S., Zumbansen M., Stoffel W. Characterization and subcellular localization of murine and human magnesium-dependent neutral sphingomyelinase. // J. Biol. Chem. 2000. V. 275(8). P. 5710-5717.

190. Tontonoz P., Mangelsdorf D.J. Liver X receptor signaling pathways in cardiovascular disease. //Mol. Endocrinol. 2003. V. 17(6). P. 985-993.

191. Tronchere H., Record M., Terce F., Chap H. Phosphatidylcholine cycle and regulation of phosphatidylcholine biosynthesis by enzyme translocation. // Biochim. Biophys. Acta. 1994. V. 1212(2). P. 137-151.

192. Tsai M.H., Yu C.L., Stacey D.W. A cytoplasmic protein inhibits the GTPase activity of H-Ras in a phospholipid-dependent manner. // Science. 1990. V. 250(4983). P. 982-985.

193. Tuominen E.K., Wallace C.J., Kinnunen P.K. Phospholipid-cytochrome c interaction: evidence for the extended lipid anchorage. // J. Biol. Chem. 2002. V. 277(11). P. 8822-8826.

194. Turk E.E. Hypothermia. // Forensic Sei. Med. Pathol. 2010. V. 6(2). P. 106115.

195. Van Golde L.M.G., Van den Bergh S.G. In book: Lipid metabolism in mammals. Ed. Snyder F. N.Y.: L.: Plenum Press. 1977.

196. Van Meer G., Voelker D.R., Feigenson G.W. Membrane lipids: where they are and how they behave. // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2008. V. 9(2). P. 112124.

197. Vitiello F., Zanetta J.P. Thin-layer chromatography of phospholipids. // J. Chromatogr. 1978. V. 166(2). P. 637-640.

198. Volpe J.J., Vagelos P.R. Mechanisms and regulation of biosynthesis of saturated fatty acids. // Physiol. Rev. 1976. V. 56(2). P. 339-417.

199. Wickner W., Kornberg A. A novel form of RNA polymerase from Escherichia coli. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1974. V. 71(11). P. 44254428.

200. Willis J.S. Hibernation: cellular aspects. // Ann. Rev. Physiol. 1979. V. 41(3). P. 275-286.

201. Woelk H., Kanig K., Peiler-Ichikawa K. Incorporation of 32P into the phospholipids of neuronal and glial cell enriched fractions isolated from rabbit cerebral cortex: effect of norepinephrine. // J. Neurochem. 1974. V. 23(5). P. 1057-1063.

202. Wymann M.P., Schneiter R. Lipid signalling in disease. // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2008. V. 9(2). P. 162-176.

203. Yeagle P.L. Modulation of membrane function by cholesterol. // Biochimie. 1991. V. 73(10). P. 1303-1310.

204. Yeung T., Gilbert G.E., Shi J., Silvius J., Kapus A., Grinstein S. Membrane phosphatidylserine regulates surface charge and protein localization. // Science. 2008. V. 319(5860). P. 210-213.

205. Zhang M., Mileykovskaya E., Dowhan W. Gluing the respiratory chain together. Cardiolipin is required for supercomplex formation in the inner mitochondrial membrane. // J. Biol. Chem. 2002. V. 277(46). P. 4355343556.