Выделение и характеристика кор-частиц хроматина из плесневого гриба NEUROSPORA CRASSA тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.03, кандидат биологических наук Ананьева, Наталия Михайловна

  • Ананьева, Наталия Михайловна
  • кандидат биологических науккандидат биологических наук
  • 1985, Москва
  • Специальность ВАК РФ03.00.03
  • Количество страниц 192
Ананьева, Наталия Михайловна. Выделение и характеристика кор-частиц хроматина из плесневого гриба NEUROSPORA CRASSA: дис. кандидат биологических наук: 03.00.03 - Молекулярная биология. Москва. 1985. 192 с.

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Ананьева, Наталия Михайловна

СПИССК СОКРАЩЕНИЙ

В.ВЕ ДЕНИЕ

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Структура нуклеосом и подходы к её изучению

1.1.1. Топография гистонов и ДНК в составе кор-частиц

1.1.2. N- и С-концевые домены гистонов. Структурные различия и роль в поддержании структуры ДНП.

1.1.2.1. Общие закономерности строения гистонов - наличие двух структурно различных частей молекул

1.1.2.2. Функциональная роль N - и С-кон-цевых доменов молекул гистонов в составе ДНП.

1.2. Хроматин низших эукариотических организмов.

1.2.1. Гистоны низших эукариотических организмов

1.2.2. Нуклеосомная организация хроматина низших эукариотов

1.2.2.1. Вариабельность длины нуклеосом-ного повтора ДНК

1.2.2.2. Некоторые особенности структуры хроматина дрожжей

1.3. Краткие выводы и постановка экспериментальных задач.

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1. Объект исследования . %.

2.2. Выращивание Neurospora crassa

2.3. Препаративные методы.

2.3.1. Выделение кор-частиц хроматина из Neurospora crassa.

2.3.1.1. Получение препарата ядер.

2.3.1.2. Контроль чистоты и целостности препарата ядер

2.3.1.3. Получение препарата хроматина.

2.3.1.4. Выделение кор-частиц хроматина

2.3.2. Выделение кор-частиц из эритроцитов курицы

2.3.2.1. Получение препарата ядер из эритроцитов курицы . -. ;

2.3.2.2. Получение препарата хроматина, лишенного гистонов HI и Н

2.3.2.3. Выделение кор-частиц

2.3.3. Обработка кор-частиц трипсином

2.3.4. Обработка кор-частиц дезоксирибонуклеазой I

2.3.5. Получение меченных ^Р кор-частиц.

2.3.6. Препаративный электрофорез ДНП.

2.317. Выделение суммарного препарата гистонов из ^

Neurospora crassa

2.3.8. Фракционирование суммарных препаратов гис- „ тонов.

2.3.9. Очистка гистонов Н2В

2.4. Электрофоре тиче с кие методы исследования.

2.4.1. Приготовление образцов ДНК для электрофореза

2.4.2. Электрофорез ДНК в агарозном геле

2.4.3. Определение длины нуклеосомного повтора методом электрофореза ДНК в агарозном геле.

2.4.4. Электрофорез ДНК в ПААГ в денатурирующих условиях.

2.4.5. Высокоразрешающий электрофорез ДНК в ПАЯ

2.4'.5.1. Проведение электрофореза.

2.4.5.2. Авторадиографирование геля

2.4.6. Приготовление образцов белка для электрофореза . Стр.

2.4.7.Диск-электрофорез гистонов в присутствии додецилсульфата натрия.

2.4.8.Электрофорез гистонов в блоке ПАЯ1 в при- п ■ сутствии мочевины.

2.4.9.Двумерный электрофорез гистонов'в ПААГ

2.5. Аналитические методы исследования

2.5.1.Определение количественного содержания ДНК в материале.

2.5.2.Количественное определение содержания белка

2.5;З.Седиментациошшй анализ.

2.5.4'.Определение аминокислотного состава белков и пептидов.

2.5.5.Определение N -концевых аминокислот белков и пептидов

2.5.5.1. Дансилирование белков и пептидов

2.5.5.2. Тонкослойная хроматография дан- QO сильных производных аминокислот.

2.5.6.Определение С-концевых аминокислот белка

2.5.7.Гидролиз гистона Н2В трипсином.

2.5.8.Метод пептидных карт в тонком слое целлюлозы 94 2.5.9.Элюция пептидов с целлюлозы

3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОВСУЩЕНИЕ

3.1. Выделение кор-частиц хроматина из плесневого гриба „

Neurospora crassa . . . 9Ъ

3.1.1. Выделение препарата хроматина из Neurospora qfi crassa .yt>

3.1.2. Электройоретичесдие исследования белков тпт хроматина из HYcrassa - - - iUJ

3.1.3. Нуклеосомная организация хроматина N.'crassa

3.1.4. Получение препарата кор-частиц гриба. . . . Ю7 3.2. Характеристика выделенного препарата кор-частиц из Neurospora crassa

3.2.1. Электрофоретическое исследование белков препарата кор-частиц . III

3.2.2. Определение коэффициента седиментации препарата кор-частиц хроматина из Neurospora crassa . .ИЗ

3.2.3. Чувствительность выделенного препарата кор- ' частиц к действию ДНКазы I.

3.3. Исследование процесса ограниченного протеолиза кор-частиц из Neurospora crassa . '.

3.3.Г. Электрофретическое исследование гистонов протеолизованных кор-частиц.

3.3.2. Исследование влияния ионной силы раствора . на скорость седиментации интактных и протеолизованных кор-частШ.

3.4. Исследование особенностей первичной структуры Б2В • Neurospora crassa

3.4.1. Выделение суммарного препарата гистонов п Neurospora crassa

3.4.2. Фракционирование суммарного препарата гис- тонов

3.4.3. Аминокислотный, N- и С-концевой анализ . ТОА препарата гистона Н2В N.crassa.

3.4.4. Сравнительное изучение структуры гистонов В2В N.crassa и тимуса теленка методом пептидных карт

3.4.41.1. Двумерное разделение продуктов триптического гидролиза гистонов Н2В в тонком слое целлюлозы.

3.4.4.2. Изучение аминокислотного состава и "'. N -концевых аминокислот триптических пептидов Б2В из N.crassa и тимуса теленка

3.5. Изучение продуктов гидролиза нуклеосомной ДНК дезоксирибонуклеазой 1с помощью высок©разрешающего электрофореза

3.6. Краткое обсуждение полученных результатов

ВЫВОДЫ.

СПИССК ЛИТЕРАТУРЫ.

СШСЖ СОКРАЩЕНИЙ

ДНК - дезоксирибонуклеиновая кислота

ДШ - дез оксирибонуклеопротеин

ПААГ - пожакрилашдный гель

ПСА - персульфат аммония п.о. - пара оснований ДНК

АА - акрилашд

МБА - N', N *-ме тиле нбис акриламиц

ТЕМЭД -N,N,N' -тетраметилэтилендиашн натрия

ЭДТА-Ка - этилендиаминтетраацетат трехзамещенный

ДЦМа - додецилсульфат натрия ФШФ - фешшлетилсульфонилфторид

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Молекулярная биология», 03.00.03 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Выделение и характеристика кор-частиц хроматина из плесневого гриба NEUROSPORA CRASSA»

В В Е Д Е Н И Е Открытие нуклеосомной организации хроматина эзкариотов, обусловленной взаимодействием гистонов и ДНК, явилось крупным достижением в изучении структуры и функционирования клеточного ядра /112/. Минимальной единицей структуры хроматина является так называемая кор-частица продукт его обработки гликрококковой нуклеазой, которая содержит фрагмент ДНК длиной 145 и.о. и октатлер кор-гистонов: Н4, НЗ, Н2А и Н2В /139/. В последнее время субъединичная структура хроматина была установлена и для низших эукариотов /21,46,1Ш,119,131,145,154, 168,184,193,217,240/, что послужило серьезным доказательством универсальности нуклеосомной структуры хроматина среди эукариотических организмов. Ряд особенностей низших эукариотов, в частности, грибов, таких как высокая транскрипционная активность генома и относительная простота его организации, а также доступность техники генетического и биохишгческого анализа делают их интересными объектами в плане исследования структуры хроматина и его активации /123,124,214/. йглеклциеся в литературе сведения о строении хроматина грибов требуют в настоящее время более детального изучения физикохимических свойств ДНП этих организмов, начиная с изучения строения кор-частиц хроматина, которое отвечает так называемому первому уровню структурной организации хромосом /96/. Однако данные исследования сопряжены со значительными трудностями выделения хроматина из низших эукариотов. Они связаны с малыми размератш генома и, следовательно, низким содержанием ДНК, и высокой активностью клеточных протеаз, вызывающих деградацию гистонов.К началу настоящей работы в литературе практически отсутствовали данные по характеристике нуклеосом хроматина грибов. До сих пор нуклеосомы были выделены из единственного объекта среди этой группы организмов пекарских дрожжей Saccharomyces cerevisiae /115/. В связи с этим настоящая работа предпринята с целью сравнить структуру кор-частиц хроматина из другого представителя грибов плесневого гриба Neurospora crassa и стандартного препарата кор-частщ из эритроцитов цыпленка. Б результате проведенного исследования было установлено принципиальное сходство кор-частиц из N crassa и эритроцитов цыпленка. Этот вывод расширяет представления об универсальности нуклеосоь,шой структуры хроматина среди эукариотических организмов. Наблюдаеьше различия кор-частиц из сравниваемых объектов выражены, во-первых, в том, что общая скорость нуклеазной реакции при переваривании ДНКазой I пршлерно в 3 раза больше для кор-частиц гриба. Во-вторых, по сравнению с нуклеосомами эритроцитов цыпленка, кор-частицы гриба при обработке их трипсином теряют способность поддерживать компактную структуру на более ранней стадии протеолиза, связанной с расщеплением гистона Б2В. Выявленные различия могут быть объяснены локальными изменениягли во взаиглодействии ДНК и белков в хроматине изучаемого организма. Настоящая работа является частью исследований структуры и функций хроматина у высших и низших эукариотических организмов, проводимых на кафедре молекулярной биологии Биологического факультета 1Л?У под руководством кандидата биологических наук доцента И.А .Крашенинникова и кандидата биологических наук старшего преподавателя Т.М.Ермохиной.

Похожие диссертационные работы по специальности «Молекулярная биология», 03.00.03 шифр ВАК

Заключение диссертации по теме «Молекулярная биология», Ананьева, Наталия Михайловна

выводы

1. Разработан метод получения препарата кор-частиц хроматина из плесневого гриба Neurospora crassa.

2. Установлено принципиальное сходство кор-частиц из N.crassa и из эритроцитов цыпленка как представителя высших эукарио-тических организмов. Оно выражается в составе гистонов (Н4, БЗ, Н2А и Н2В), одинаковой длине ДНК (145 п.о.), близких скоростях седиментации (коэффициенты седиментации равны,соответственно, 11,6 S и II,2s ), соотношении белок:ДНК (близко к 1:1) и сходном характере продуктов гидролиза ДНК при обработке кор-частиц ДНКазой I. В области ДНК, соответствующей первым семидесяти парам основании, места,, доступности ДНКазе I совпадают с точностью до I нуклеотида.

3. Установлено', что скорость нуклеазной реакции при обработке кор-частиц ДНКазой I в три раза больше для кор-частиц хроматина из N.crassa в сравнении с нуклеосомами из эритроцитов цыпленка.

4. Установлено, что по сравнению с нуклеосомами из эритроцитов цыпленка, кор-частицы из N.crassa при их ограниченном протеолизе теряют способность поддерживать компактную структуру на более ранней стадии, связанной с расщеплением гистона Н2В.

5. Сравнительное изучение гистона Н2В из N.crassa и тимуса теленка позволило выявить значительную гомологию в структуре этих белков. Показано, что центральная и С-концевая область в гистоне Б2В из N.crassa (положения 35-128), соответствующая участку 32-125 в Н2В из тимуса теленка, является наиболее консервативной. N -концевая область (положения 1-34) в Н2В H3N.crassa имеет специфическую последовательность аминокислотных остатков, характеризуется повышенным содержанием остатков аспарагиновой кислоты и аланина и» вероятно, определяет специфичность взаимодействия данного гистона с ДНК в составе хроматина.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Ананьева, Наталия Михайловна, 1985 год

1. БАКАЕВ В,В, Исследование структурно-функциональных отношений в хроматине эукариот.-В сб.:Итоги науки и техники, сер.Биол. химия,Москва:ВИНИТИ,1982 ,т.16 ,стр.128-170.

2. ЕАРАТОВА Л.А. ,БЕЛЯН0ВА Л.П. Определение аминокислотного состава белков,-В сб.:Методы биохимического эксперимента. ,Москва:МГУ, 1974,стр.3-36.

3. ЕЕРДНИКОВ В.А.,Г0РЕЛЬ Ф.Л.,ЗЛ0ЧЕВСКИЙ В.А. Гистоны некоторых беспозвоночных. -Биохимия, 1973, т. 38, стр.1208-1214.

4. БОУЭН Т. Введение в ультрацентрифугирование.-Москва,изд-во "Мир",1973,стр.63-67.

5. ГОРОЖАНИН П.П. .КРАШЕНИННИКОВ И.А. .КОВАЛЕВА Н.С. Исследование ГИСТОНОВ грибов Endomyces magnusiin Neurospora crassa Биохимия,1977,T.42,стр.1134-1143.

6. ГЖГОРЫйв С.А. ,КРАШШИННИКОВ И.А. Обратимые структурные изменения протеолизованных кор-частиц хроматина.-Докл.АН СССР,1981,т.258,стр.232-236.

7. ГРИГОРЬЕВ С.А.,КРАШЕНИННИКОВ И.А, Продукты ограниченного протеолиза кор-частиц хроматина.-Биохимия,1982,т.47,стр.707-712.

8. ГРИГОРЬЕВ С.А. .КРАШЕНИННИКОВ И.А. Геометрия ДНК в нуклеосомахи проблема топологического инварианта.-Докл.АН СССР,1983,т.268, стр.1494-1497.

9. ДЭВЕНИ Т.,ГЕРГЕЙ Я.-Аминокислоты,пептиды,белки. .Москва,изд-во "Мир",1976,стр.272-296.

10. ЖИЗНЬ РАСТЕНИЙ.-Ред.М.В.ГОРЛЕНКО,Москва,изд-вояПросвещение", 1976,т.2,стр.15-22,114-174.

11. КАРПОВА О.И.,ГОРОЖАНИН П.П.,ЕРМ0ХИНА Т.М.,КРАШЕНИННИКОВ И.А.-166

12. Исследование элементов первичной структуры умеренно богатого лизином гистона Neurospora crassa .-Докл.АН СССР,1977,т.237,стр.477.480.

13. КАРПОВА. О.И., АНАНЬЕВА Н.М.,ЕРМОХИНА Т.М.,КРАШЕНИННИКОВ И.А. Частичная аминокислотная последовательность гистона Н2В плесневого гриба Neurospora crassa ♦-Тез.докл.III республ.научно-? еор . конф. молодых ученых-микробиологов.,Ташкент ,1983,стр. 13-14.

14. ЛИМ В.И. ,МАЗАН0В А.Л.,ЕФИМОВ А.В. Стереохимическая теория пространственной структуры глобулярных белков. 1.Внсокоспиральные промежуточные структуры.-Молек.биол.,1978,т.12,стр.206-213.

15. ЛИМ В.И. Стереохимическая теория пространственной структуры глобулярных белков.II .Переход высокоспиральной промежуточной структуры в нативную.-Молек.биол.,1978,т.12,стр.114-218»

16. ПРЕОБРАЖЕНСКАЯ О.В.,КАРПОВ В.Л. ,НАГОРСКАЯ Т.В.,МИРЗАЕЕК0В А.Д. Структура хроматина,активного в транскрипции.-Молнк.биол., 1984,т.18,стр.8-20.

17. ХРАПУНОВ С.Н., СИВО Л ОБ А.В. ,ЕЕРДЫШЕВ Г. Д. Теоретическое предсказывание пространственной укладки полипептидных цепей гистонов Н2А и Н2В. -Биофизика, 1981, т. 27, стр.37-40.

18. ШШИДИНА Е.Н.,ОДИНЦОВА Т.И.КАРПОВА О.И.,ЕРМОШ1А Т.М.,КРАШЕНИННИКОВ И.А. Характеристика первичной структуры лизинового ГИСТОНа (HI) ЖГУТИКОВОГО Простейшего Astasia longa.

19. Докл. АН СССР,1978,т.241,стр.246-249.18» ALLAN J. ,HARTMAN P.G. ,CRANE-ROBINSON C.,AVILES F.X.' The structure of histone H1 and its location in chromatin.-Nature,1980, v.288,p.675-679.

20. ALLAN J. ,HARBORNE N.,RAU D.'C., GOULD H. Participation of core- 167 histone "Tails" in the stabilization of the chromatin solenoid.-JVCell Biol.,1982,v.93,p.285-297.'

21. ALWINE J.C.',KEMP D.J.,STARE G.R. Method for detection of specific RNAs in agarose gels by transfer to diazobenzyloxymethyl-paper and hybridization with DNA probes.-Proc.Natl.Acad.SciV USAf1977,v.74-,p".5350-5354-.

22. BAKKER A.C.,WU J^R., BONNER. JY Chromatin structure in the cellular slime mold Dictyostelium discoideum.-Proc.Natl.Acad.Sci." USA,1978,v^ 75 9 p•705-709V

23. BAKKER A.C.,BONNER J. Purification and the histones of Dictyostelium discoideum chromatin.-Biochem.,1979»v.18,p.4556-4560.

24. BARNES K.L. ,CRAIGIE R.A.,CATTINI P. A. , CAVALIER-SMITH J. Chromatin from the unicellular red alga Porphyridium has a nucleo-some structure.-J.Cell Sci.,1982,v.57,p.151-160.

25. BEADLE G.W. ,TATUM E,L- Am. J.Bot. ,1945,v.32,p.678.

26. BELLARD M.',DRETZEN G.,BELLARD F. ,OUDET P.",CHAMB0N P. Disruption of the typical chromatin strueture in a 2500 base-pare region at the 5*-end of the actively transcribed ovalbumine gene.'-EMBO J. , 1982,v. 1,p.223-230.

27. BELYAVSKY A.V.:,BAVYKIN S.G. ,G0GUADZE E.G.,MIRZABEKOV A.D. Primary organization of nucleosomes containing all five histones and DNA 175 and 165 base pairs long.-J.Mol.Biol.,1980, v.139,p.519-536.

28. BENTLEY G.A.,FINCH J.T.,LEWIT-BENTLEY A. Neutron diffraction studies on crystals of nucleosome cores using contrast vari-a t i ons. J. Mol'. В i ol, 1981 ,v.14-5 ,p.771-784.:- 168

29. BENTLEY С; А. ,LM»7IT-BENTLEY A., FINCH J.T. ,RODJURNY A.D. ,R0TH M.о

30. Crystal structure of the nucleosome core particle at 16 A resolution.- J.Mol. Biol.,1984,v.176, p.55-75.

31. BLOOM K.S.,ANDERSON J.N. Conformation of ovalbumin and globin genes in chromatin during differential gene expression.- J.Biol. Chem.,1979,v.254, p.10552-10559.

32. BtSHM E.L., STRICKLAND W.N.,STRICKLAND M. ,THWAITS B.H., van der WHSEffiJIZEN D.R., von HOLT C. Purification of the five main calf thymus histone fractions by gel exclusion chromatography.- FEBS Letters, 1975,v.54, p.217-250.

33. B0HM L.,HAYASHI H.,CARY P.D.,M0SS T.,CRANE-ROBINSON С.,BRADBURYA

34. E.M. Sitesjof histone / histone interaction in the H5*H4 complex.-Eur.J.Biochem.,1977,v.77, p.487-495.

35. ВЙНМ L.,CRANE-ROBINSON C.,SAUTIERE P. Proteolytic digestionAstudies of chromatin core-histone structure.Identification of a limit peptide of histone H2A.- Eur.J.Biochem.,1980,v.106,p.525-550.

36. ВОНМ L;,BRIAND G. ,SAUTIERE P.,CRANE-ROBINSON C. ProteolyticAdigestion studies of chromatin core-histone structure. Identification of the limit peptides of histones H5 and H4.- Eur.J.Biochen 1981, v.119, p.67-74.

37. BCELUND L.A.,JOHNS E.W. The selective extraction of histone fractions from deoxyribonucleoprotein.-Eur.J.Biochem.,1975»v.55» P.546-555.- 169

38. BONNER W.M.,POLLARD H.B. The presence of F5-F2a1 dimers and F1 oligomers in chromatin.-Biochem.Biophys Res.Commun.,1975, v.64, p.282-288.

39. BRADBURY E.M.,RATTLE H.W.E. Simple computer-aided approach for th< analyses of the nuclear-magnetic-resonance spectra of histones. Fractions F1, F2a1, F2b, cleaved halves of F2b and F2b*DNA.-Eur.J.Biochem.,1972, v.27, p.270-281.

40. BRADBURY E.M. The structure and function of chromatin.-CIBA Symp. 1975, v.28, p.131.

41. BRANDT W.F.,von HOLT C. The determination of the primary structure of histone F5 from chicken erythrocytes by automatic Edman degradation. 2.Sequence analysis of histone РЗ.-Еше.J.Biochem., 1974, v.46, p.419-429.

42. BRANDT W.F.,BOHM L.,von HOLT C. Proteolytic degradation of histon< and site of cleavage in histone F2a1 and F3.- FEBS Letters, 1975, v.51, p.88-95.

43. BRANDT W.F.,von HOLT C. A histone H2B variant from the embryo of the sea urchin Parenchinus angulosus.-Biochim.Biophys.Acta, 1978,v.557, p.177-181.

44. BRANDT W.F.,PATTERSON E.,von HOIL C. The histones of yeast. The isolation and partial structure of the core histones.-Eur. J. Biochem.,1980, v.110,p.67-76.

45. BRANDT W.F., von HOLT C. The primary structure of yeast histone H5.- Eur.J.Biochem.,1982, v.121, p.501-510.

46. СAMERINI-OTER0 R.D.,SOLLNER-WEBB B.,FELSENFELD G. The organization of histones and DNA in chromatin.*- 170 evidence for an arginine-rich histon kernel.-Cell,1976,v.8, p.333-347.

47. CARTVJRIGHT I.L.,ABMAYR S.M.,FLEISCHMANN G. ,L0\7ENHAUPT к! ,ELGIN S.C.K.,KUNE M.A.,HOWARD G.C. Chromatin structure and gene activity: the role of nonhistone chromosomal proteins.-Critical Rev. Biochem.,1982, v.13,p.1-86.

48. CARY P.D.,MOSS Т.,BRADBURY E.M. High-resolution proton-magnetic-resonance studies of chromatin core particles.-Eur.J.Biochem., 1978, v.89, p.475-482.

49. CERTA U.,C0LAVIT0-SHEPANSKI M,GRUNSTEIN M.Yeast may not contain Histon H1: the only known histone H1-like protein in S.cerevi-siae is a mitochondrial protein.- Nucl.Acid Res.,1984, v.12, P.7975-7985.

50. CHAMBERS S.A.M.,VAUGHN J.P.,RAMSAY-SHAW B. Shortest nucleosomal repeat lengths during sea urchin development are found in two-cell embryos.-Biochem.,1983, v.22,p.5626-5631.

51. CHAMPAGNE M.,DEM0UVEAU M,F.,C0UPPEZ M.,SAUTIERE. The core histones from the slime mold Physarum polyceohalum.Isolation and characterization. -Eur.J.Biochem.,1982, v. 126, p.-39-94.•

52. CHARLESWORTH M.C.,PARISH R.W. The isolation of nuclei and basic nucleoproteins from the cellular slime mold Dictyostelium disco-ideum.- Eur.J.Biochem.,1975, v.54,p.507-316.

53. CHOE J.,K0L0DRUBETZD.,GRUNSTEIN M. The two yeast histone H2A genes encode similar protein subtypes.-Proc.Nat.Acad.Sci.USA,- 171 1982, v. 79, p.1484-1487.

54. COCKELL M;,PHODES D.,KLUG A. Location of the primary sites of micrococcal nuclease cleavage on the nucleosome core.- J.Mol. Biol.,1983, v.170, p.423- 446.

55. COHEN R.J.,STEIN G.S. Chromosomal proteins of Phycomyces blak-esleeanus.-Exp.Cell Res., 1975, v.96, p.247-254.

56. CREUSOT F. ,CHRISTMAN G.K. Rapid electrophoretic analysis of

57. DNA in limited nuclease digests of chromatin and nuclei.- Annal. Bioch., 1980, v.105, p.545-549.

58. CRICK F.H.C. Linking number and nucleosomes.- Proc.Natl.Acad. Sci. USA, 1976, v.75, p.2639 2643.

59. CUNNINGHAM M.,SEEBECK T.,BRAUN R. Isolation and purification of transcriptionally active ribosomal chromatin from the slime mould P.polycephalum.-Biochem. Biophys. Acta, 1984,v.781,p.18 -29.

60. D' AHNA J.A.,ISENBERG I. A histone cross-complexing pattern.-Biochemistry, 1974, v.13, p.4992-4997.

61. DAVIB J.R.,SAUNDERS C.A.,WALSH J.M.,WEBER S.C. Histone modil'i-cation in the yeast S.cerevisiae.- Nucl.Acid Res.,1981, v.9, p.5205-5216.

62. DAVIS A.H. ,REUDELHUBER T.L.,CARRARD W.T. Variegated chromatin structures of mouse ribosomal RNA genes.-J.Mol.Biol.,1985, v.167, p.155-155.

63. DE LANGE R. J. ,FAMBROUGH D.M., SMITH E.L.,BONNER J. Calf and pea histone IV. II.The complete aminoacid sequence of calf thymus histone IV; presence of £-N-acetyllysine.- J.Biol.Chem., 1969, v.244, p.519-554.

64. DE LANGE R.J.,FAMBROUGH D.M.,Smith E.L., BONNER J. Calf andpea histone IV. III. Complete amino acid sequence of pea seedling histone IV. Comparison with the homologous calf thymus histone.-J.Biol.Chem.,1969,v.244,p.5669-5678.- 172

65. DE LANGE R.J.,HOOPER J.A.,SMITH E.L. Histone III.III.Sequence Studies on the cyanogen bromide peptides; complete amino acid sequence of calf thymus histone III.-J.Biol.Chem., 1973, v.248, p.J261- 3274.

66. DE LANGE R.,SMITH E. Histone function and evolution as viewed by sequence studies.- CIBA funolation Symposia "Structure and function of chromatin", ed.Elsevier, Amst.,1975,p.59.

67. DE LANGE R.J.,WILLIAMS L.C.,MARTINSON H.G. Identification of interactiftg amino acids at the histone 2A-2B binding site.-Biochemistry, 1979, v.18, p.1942-1946.

68. ELGIN С,R. WEINTRAUB H. Chromosomal proteins and chromatin structure. -Ann.Rev. Biochem.,1975, v.44, p.725-774.

69. ELGIN C.R.,SCHILLING J.,HOOD L.E. Sequence of histone 2B of Drosophila melanogaster.- Biochemistry, 1979, v.18,p.5679-5685.

70. FASMAN G.D.,CHOU R.I.,ADLER A.J. Prediction of the conformation of the histones.- Biophys.J., 1976, v.16, p.1201-1258.

71. V. FELDEN R.A.,SANDERS M.M.,MORRIS N.R. Presence of histones in Aspergillus nidulans.- J.Cell Biol.,1976,v.68,p.450-459.

72. FINCH J.T.,LUTTER L.C.,RHODES D.,BROWN R.S.,RUSHT0N B.,LEVITT M.,KLUG A. Structure of nucleosome core particles of chromatin.- Nature, v.269, p.29-56, 1977.

73. FINCH J.Т.,BROWN R.S.,RHODES D.,RICHMOND T.,RUSHT0N B.,LUTTER L.C.,KLUG A. X-ray diffraction study of a new crystal form of the nucleos ome core showing higher resolution.-J.Mol.Biol., 1981, v.145, p.757-769.

74. FRANKLIN S.G.,ZWEIDLER A. Non-allelik variants of histones 2a, 2b and 5 in mammals.- Nature, 1977,v.266,p.275-275.

75. FULMER A.W.,FASMAN G.D. Ionic strength-dependent conformational transitions of chromatin. Circular dichroism and thermal denaturation studies.-Biopolymers, 1979,v.18,p.2875-2891.- 173;

76. FUSAUCHI Y.,IWAI K. Tetrahymena histone H2A:isolation and two variants sequences.-J.Biochem.,1983,v.93,p.1487-1498.

77. FUSAUCHI Y.,IWAI K. TETRAHYMENA histone H2A.'acetilation in the N-terminal sequence and phosphorylation in the C-termi-nal sequence.-J.Biochem.,1984,v.95,p.147-166.

78. GAREL A., ZOLAN M.,AXEL R. Genes transcribed at diverse rates have a similar conformation in chromatin.-Proc.Natl.Acad.Sci. USA, 1977, v.74, p.4867-4871.

79. GLOVER C.Y.C.,GOROVSKY M.A. Amino acid sequence of Tetrahymena histone H4 differs from that of higher eukaryotes.-Proc.Nat. Acad.Sci.USA, 1979, v.76,p.583-389.

80. GOFF C.G. Histones of Neurospora crassa.- J.Biol.Chem.,1976, v.251, p.4131-4138.

81. GRAY W.R.,HARTLEY B.S. The structure of chymotryptic peptide from Pseudomonas lythoderme C-551.-J.Biochem.,1963,v.89,p.379-380.

82. GRIGORYEV S.A.,KRASHE'NINNIKOV I.A. Transient unfolding of trypsin-digested chromatin core particles.-Eur.J.Biochem.,1982, v.129, p.119-125.

83. HAAPALA 0.,SIM0J0KI I. Ultrastructural cytology of fungal chromatin and chromosomes.-J.Cell Biol.,1976,v.70,p.188.

84. HARBORNE N., ALLAN J. Modulation of the relative trypsin sensitivities •of the core histone "Tails" .-FEBS Letters,1983, v.155,p.88-92.-174

85. HAYASHI K.,MATSUTERA E.,0HBA Y. A theoretical consideration of the abnormal behavior of histones on sodium dodecyl sulphate gel electrophoresis.-Biochim.Biophys.Acta, 1974,v.342,p. 185-194-.

86. HAYASHI H.,IWAI K.,JOHNSON J.P.,BONNER J. Pea histones H2A and H2B. Variable and conserved regions in the sequences.-J.Biochem.,1977,v.82,p.505-510.

87. HEWISH D.R. ,BURGOYNE L.A. Chromatin substructure. The digestion of chromatin DNA at regularly spaced sites by a nuclear deoxyribonuclease.-Biochem.Biophys Res.Commun., 1973,v.52, p.504-510.

88. HORGEN P.A.,NAGAO R.T.,CHIA L.S.Y.,KEY J.L. Basic nuclear proteins in the Oomycete fungus Achlya bisexualis.- Arch.Mikrжobiol., 1973, v.94, p.249-258.

89. HORZ W.,FITTLER P., ZACHATJ H.G. Sequence specific cleavage of African green monkey ^-satellite DNA by micrococcal nuclease.-Nucl.Acid Res.,1983, v.11, p.4275-4285.

90. IDE G.J., SAUNDERS C.A. Rapid isolation of yeast nuclei.-Current Genetics, 1981, v.3.

91. IGO-KEMENES , HORZ W.,ZACHAU H.G. ChromatinrAnn.Rev. Biochem., 1982, v.51, p.89-121.

92. ILYIN Y.Y.,BAYEV A.A. Histone-histone interaction as revealed by formaldehyde treatment of chromatin.-Mol.Biol.Repts.,1975, v.2, p.159-164.

93. INDIE Z.K.,KELLER B.J.,MARKS D.B. The presence in the fungus Cordyceps militaris of nuclear proteins resembling histones.-Arch.Biochem.Biophys.,1975, v.170, p.315-325.

94. INGRAM Y.M. Abnormal human haemoglobins.I.The comparison of normal human and sickle-cell haemoglobins by ° fingerprinting".-Biochim.Biophys Acta, 1958, v.28,p.539-545.

95. ISENBERG I. Histones.- Ann. Rev.Biochem.,1979,v.48,p.159-191.- 175

96. IWAI К. ,HAYASHI H. ,ISHIKAW^. Calf thymus lysine- and serine-rich histone. III. Complete amino acid sequence and its implication for interactions of histones with DNA.-J.Biochem., 1972, v.72, p.357-367.

97. JOHMANN C.A.,G0R0VSKI M.A. An electrophoretic comparison of the histones of various strains of Tetrahymena pyriformis.-Arch. Biochem.Biophys.,1976, v.175, p.694-699.

98. JOHNSON E.M. ,LITTAU V.C.,ALLFREY V.G.,M0RTON E.BRADBURY, MATTHEWS H.R. The subunit structure of chromatin from Physa-rum polycephalum.-Nucl.Acid Res.,1976, v.3,p.3313-3328.

99. JOHNSON E.M. ,ALLFREY V.G.,BRADBURY E.M.,MATTHEWS H.R. Altered nucleosome structure containing DNA sequences complementary to 19S and 26S ribosomal RNA in Physarum polycephalum.-Proc.Natl. Acad.Sci.USA, 1978, v.75, p.1116-1120.

100. KARPOV V.L.,BAVYKIN S.G.,PREOBRAZHENSKAYA O.V.,BELYAVSKY A.V., MIRZABEKOV A.D. Alignment of nucleosomes along DNA and organization of spacer DNA in Drosophila chromatin.-Nucl.Acid Res., 1982, v.10, p.4321-4337.

101. KIRYANOV G.I.,SMIRNOVA T.A.,POLYAKOV V.YU. Nucleomeric organization of chromatin.- Eur.J.Biochem.,1982, v.124,p.331-338.

102. KLUG A.,RHODES D.,SMITH J.,FINCH J.Т.,THOMAS J.O. A low resolution structure for the histone core of the nucleosome.-Nature,1980, v.287, p.509-516.

103. KLUG A.,LUTTER L.C. The helical periodicity of DNA on the nucleosome.-Nucl.Acids Res.,1981,v.9,p.4267-4284.

104. KOOTSTRA A.,BAILEY G.S. Primary structure of histone H2B from Trout (Salmo trutta) testes.-Biochemistry,1978, v.17,p2504.

105. KORNBERG R.D.,THOMAS J.O.Chromatin structure:oligomers of the histones.-Science, 1974,v. 184, p.865-868.-176'

106. KORNBERG R.D. Chromatin structure: a repeating unit of histones and DMA.- Science, 1974,v.184, p.868-871.

107. KORNBERG R.D. Structure of chromatin.-Ann.Rev.Biochem.,1977, v.46, p.931-951.

108. KRASHENINNIEOV I.A.,GOROZHANIN P.P.,BELOZERSKY A.N. Comparative study on histones from two species of fungi: Neurospora crassa and Endomyces magnusii.-8th FEBS Meeting Abstr.Amsterdam, 1972, Abstr.n285.

109. LAEMMLI U.E. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4.- Nature ,1970,v.227,p.680- 685.

110. LEE K.P., BAXTER H.J.,GUILLMETTE J.G.,LAWF0RD H.G.,LEWIS P.N. Structural studies on yeast nucleosomes.- Can.J.Biochem., 1982, v. 60, p.579- 588.

111. LEWIS P.,BRADBURY E. Effect of electrostatic interactions on the prediction of helices in proteins: the histones.-Biochim. Biophys.Acta, 1974, v.556, p.155-164.

112. LILLEY D.M.J.,TATCHELL R. Chromatin core particle unfolding induced by tryptic cleavage of histones.-Nucl.Acids Res.,1977, v.4, p.2059-2055.

113. LIPPS H.J.,HANTKE E.G. Studies on the histones of the ciliate Stylonychia mytilys.-Chromosoma, 1975, v.49,p.509-520.

114. LIPPS E«X., MORRIS N.R. Chromatin structure in the nuclei of the ciliate Stylonychia mytilys.-Biochem.Biophys Res.Commun., 1977, v. 74, p.230-254.

115. LIPPS H.J.,NOCK A.,RIEWE M.,STEINBRUCE G. Chromatin structure in the macronucleous of the ciliate Stylonychia mytilus.

116. Nucl.Acids Res.,1978, v.5, p.4699-4710.

117. LIPPS H.J.,ERHARDT P. DNA I hypersensitivity of the terminal inverted repeat DNA sequences in the macronucleus of the cili- 177 ate Stylonychia mytilus.- FEBS Letters, 1981, v.126,p.219-222.

118. LOENING U.E. The fractionation of high-molecular weight ribonucleic acid by polyacrylamide gel electrophoresis.-Biochem. J.,1967, v.102, p.251-257.

119. LOHR D.,IDE G. Comparison of the structure and transcriptional capability of growing phage and stationary yeast chromatin: a model for reversible gene activation.-Nucl.Acids Res., 1979, v.6, p.1909-1927.

120. LOHR D.,HEREFORD L. Yeast chromatin is uniformly digested by DNAse I.-Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 1979, v.76, p.4285-4288.

121. LOHR D.,van HOLDE K.E. Organization of spacer DNA in chroma-t in.-Proc.Natl.Ac ad.Sc i.USA, 1979,v.76,p.6526-6550.

122. LOHR D.E. Detailed analysis of the nucleosomal organization of transcribed DNA in yeast chromatin.-Biochemistry,1981, v.20, p.5966-5972.

123. LOHR D. The chromatin structure of an actively expressed , single copy yeast gene.-Nucl.Acids Res.,1985,v.11,p.6755-6775.

124. LUTTER L.C. Kinetic analysis of deoxyribonuclease I cleavages in the nucleosome core.Evidence for a DNA superhelix.-J.Mol. Biol.,1978, v.124, p.591-420.

125. LUTTER L.C. Precise location of DNase I cutting sites in the nucleosome core determined by high resolution gel electrophoresis.- Nucl.Acids Res.,1979, v.6, p.41-56.

126. O. LUTTER L.C. DNaise II digestion of the nucleosome coretprecise locations and relative exposure of sites.-Nucl.Acids Res., 1981, v.9, p.4251-4266.

127. MAGNAVAL R.,VALENCIA R.,PA0LETTI J. Subunit organization of Euglena chromatin.-Biochem.Biophys. Res.Commun.,1980, v.92, p.1415-1421.178

128. MANIATIS Т.,JEFFREY A.,VAN DE SANDE H. Chain length determination of small double and single-stranded DNA molecules by polyaerylamide gel electrophoresis.-Biochemistry,1975» v.14, p.3787-3794.

129. MARDIAN J.K.M.,ISENBERG I. Yeast inner histones and the evolutionary conservation of histone-histone interactions.-Biochem-istry, 1978, v.17, p.3825-3833.

130. MARION С.,R0UX B.,COULET P.R. Role of histones H1 and H3 in the maintenance of chromatin in a compact conformation.-FEBS Letters, 1983, v.157, p.317-322.

131. MARTINAGE A. ,MANGEAT P.,SAUTIERE P., MARC HIS-MOUREN G. ,BISER-* ТЕ G.Jlmino acid sequence of rat thymus histone H2B and identification of the in vitro phosphorylation sites.-Biochimie, 1979, v.61, p.61-69.

132. MARTINAGE A.,BELAICHE D.,DUPRESSOIR T.,SAUTIERE P. Primary structure of histone H2A from gonads of the starfish Asterias rubens.-Eur.J.Biochem.,1983,v.130, p.465-472.

133. MARTINSON H.G.,TRUE R.,LAU С.К.,MEHRABIAN M. Histone-histone interactions within chromatin.Preliminary location of multiple contact sites between H2A, H2B and H4.-Biochemistry, 1979, v.18, p. 1075-Ю82.

134. МАХАМ Q.M.,GILBERT W. Sequencing end-labelled DNA with base-specific chemical cleavages.-Methods in Enzymology, 1980, v.65, p.499-560.

135. MC GHEE J.D.,FELSENFELD G. Nucleosome structure.-Ann.Rew. Biochem.,1980, v.49, p.1115-1156.

136. MC GHEEJ. FELSENFELD G.Another potential artifact in the study of nucleosome phasing by chromatin digestion with micrococ-cal nuclease.-Cell, 1983,v.32, p.1205-1215.

137. MENDE L.M. ,WATERBORG J.U. ,MUELLER ,MATTHEWS U.K.1791.olation, indentification and characterization of histones from Plasmodia of the true slime mold Physarum polycephalum, using extraction with guanidine HCL.-Biochemistry,1983»v.22, p.38-31.

138. MIRZABEKOV A.D.,SHICK 7.7.,BELYAVSKY A.V*,BAVYKIN S.G. Primary organization of nucleosome core particle of chromatin: sequence of histone arrangement along DNA.-Proc.Natl.Acad.Sci. USA,1978, v. 75, p.4184-4188.

139. MIRZABEKOV A.D.,RICH A. Asymmetrical lateral distribution of unshielded phosphate groups in nucleosomal DNA and its rolein DNA bending.-Proc.Nat.Acad.Sci.USA, 1979,v.76, p.1118-1121.

140. MIRZABEKOV A.D. Nucleosomes structure and its dynamic transitions.» Quart.Rev.Biophys.,1980, v.13,p.235-295.

141. MORRIS N.R. Nucleosome structure in Aspergillus nidulans.-Cell, 1976, v.8,p. 357- 363.

142. MOSS T.,CARY P.D.,CRANE-ROBINSON С.,BRADBURY E.M. Physical studies on the H3/H4 histone tetramer.- Biochemistry, 1976, v.15, p.2261-2267.

143. MOSS T.,CARY P.D.,ABERCROMBIE B.D.,CRANE-ROBINSON C.,BRADBURY E.M. A pH-dependent interaction between histones H2A and H2B involving secondary and tertiary folding.-Eur.J.Biochem., 1976, v. 71, p.557-350.

144. MULLER V.,ZENTGRAF H.,EICKEN I.,KELLER W. Higher order structure of simian virus 40 chromatin.- Science,1978, v.201,p.406-415.

145. NELSON D.A.,WILLIAM R. BELTZ,RILL R.L. Chromatin subunits from baker's yeast: isolation and partial characterization.-Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 1977, v.74,p.1343-1347.

146. NESS P.J.,LABHART P.,BANZ E.,K0LLER Т.,PARISH R.W. Chromatin structure along the ribosomal DNA of Dictyostelium. Regional differences and changes accompanying cell differentiation.- 180

147. J.Mol.Biol.,1983, v.166, p.361-381.

148. NOLL M« Subunit structure of chromatin. -Nature,1974,v.251, p.249- 251.152. : NOLL^M;1 Internal structure of the chromatin subunit.-Nucl.Acids Res.,1974, v.1, p.1573-1578.

149. NOLL M.,THOMAS J.O.,KORNBERG R.D. Preparation of native chromatin and damage caused by shearing.-Science,1975,v.187,p.1203-1206.

150. NOLL M.Differences and similarities in chromatin structure of Neurospora crassa and higher eucaryotes.-Cell, 1976,v.8, P. 34-9-355.

151. NOLL M.,K0RNBERG R.D. Action of micrococcal nuclease on chromatin and location of histone H1. -J.Mol.Biol.,1977,v.109,p.393-404.

152. NOLL M.DNA folding in the nucleosome.-J.Mol.Biol.,1977,v.116, p.49-71.

153. N0M0T0 M.,HAYASHI H.,E7AI K. Tetrahymena histone H2B complete amino acid sequence.-J.Biochem.,1982,v.91,p.897-904.

154. OHE Y.,HAYASHI H.,IWAI K. Human spleen histone H2B.Isolation and amino acid sequence.-J.Biochem.,1979,v.85,p.615-624.

155. OLINS A.D.,0LINS D.E. Spheroid chromalin units( il-Bodies).-Science, 1974,v.183,p.330-332.

156. PALEN Т.Е.,CECH T.R. Transcribed and non-transcribed regions of Tetrahymena ribosomal gene chromatin have different accessibilities to micrococcal nuclease.-Nucl.Acids Res.,1983,v. 11, p.2077-2091.

157. PANYIM S.,CHALKLEY R. A quantitative analysis of calf histones in very long polyacrylamide gels.-Biochemistry, 1969,v.8,1. P.3972-3979.

158. PANYIM S.,CHALKLEY R. High resolution acrylamide gel electrophoresis of histones.-Arch.Biochem.Biophys.,19b9,v130,p.337-3^6-181

159. PANYIM S.,BILEK D.,CHALKLEY R. An electrophoretic comparison of vertebrate histones.-J.Biol.Chem., 1971,v.246,p.4206-4215.

160. PASTINK A.,BERKH0UT T.A.,MAGER W.H.,PLANTA R.J. Analysis of histones from the yeast Saccharomyces carlsbergensis.-Biochem. J.,1979, v.177, p.917-923.

161. PATON A.E.,WILKINSON E., OLINS D.E. Nonhistone nuclear HMG proteins 14 and 17 stabilize nucleosome core particles.- J. Biol.Chem., 1983,v.258, p.15221-15229.

162. PATTHY L., JOHNSON J., SMITH E. Pea histone III. -J.Bi'ot .Chem., 1975, v.248, p.6854-6840.

163. POSPELOV V.A.,SVETLIKOVA S.B.,VOROB»EV V.I. Nucleosome-nucle-osome interaction in chromatin.-FEBS Letters, 1979»v.99,p.125-128.

164. PRINCE D.J.,CUMMINGS D.J.,SEALE R.L. Analysis of chromatin repeat units in logarithmically and stationary growing cells, of Paramecium aurelia and Tetrahymena pyriformis.-Biochem. Biophys.Res.Commun.,1977, v.79, p.190-197.

165. PRIOR C.P.,CANTOR C.R.,JOHNSON E.M.,LITTAU V.C.,ALLFREY V.G. Reversible changes in nucleosome structure and histone H5 accessibility in transcriptionally active and inactive states of rDNA chromatin.-Cell, 1985, v.54,p.1055-1042.

166. FRUNELL A.,KORNBERG R.D.,LUTTER L.C.,KLUG A.,LEVITT M.,CRICK F.H.C. Periodicity of deoxyribonuclease I digestion of chromatin. -Science, 1979, v.204, p.855-858.

167. RAMSWSHAW B.R.,HERMAN T.M. ,KOVACIC R. T., BEAUDREAN G.S.,Van HOLDE K.E. Analysis of subunit organization in chicken erythrocyte chromatin.-Proc.Natl.Acad.Sci.USA,1976,v.75,P505-509

168. REEVES R.Nucleosome structure of Xenopus oocyte amplified ribosomal genes.-Biochemistry,1978,v.17,p.4908-4916.

169. REEVES R. Transcriptionally active chromatin.-Biochem.Bio-phys Acta,1984, v.782,p.343-393.

170. RENZ M.,NEHLS P.,H0ZIER J. Histone H1 involvement in the structure of the chromosome fiber.-Cold Spring Harbor Simp. Quant.Biol.,1978,v.42,p.245-252.

171. RICHARDS R.,RAMSAY-SHAW B. Temporal changes in nucleosome population during sea urchin early development.-Biochem., 1984,v.23, p.2095-2102.

172. RICHMOND Я.J.,EINCH J.T.,RUSHT0N B.,RHODES D.,KLUG A. Strucoture of the nucleosome core particle at 7 A resolution* Nature, 1984,v.311, p.532.

173. RILL R.L.,OOSTERHOE D.K. Staphylococcus aureus protease. A probe of exposed, nonbasic histone sequences-in nucleosome s . -П . Bi ol.Chem.,1981,v.256,p.12687-12691.

174. RILL R.L.,OOSTERHOE D.K. The accessibilities of histones in nucleosome core to an arginin-specific protease.-J.Biol. Chem.,1982, v.257,p.14875-1^880 .

175. RING D.,C0LE R.D. Chemical cross-linking of H1 histone to the nucleosomal histones.-J.Biol.Chem.,1979,v.254,p.11688-95.

176. RIZZO P.J. Basic chromosomal proteins in lower eukatyotes: relevance to the evolution and function of histones.-J.Mol. Evol.,1976,v.8,p.79-94.

177. RIZZO P.J. Electrophoretic study of histones in the unicellular alga Olisthodiscus luteus.-Biochim.Biophys.Acta,1984, v.624, p.66-77.18Й', -RUBIO E. Subunit structure of Thrypanosome cruzi chromatin.- 183

178. Can.J.Biochem.,1930,p.58, p.1247-1251.

179. SAHASRABUDDHhJ G.G.,7an HOLDE E.E. The effect of trypsin on miclease-resistant chromatin fragments.-J.Biol.Chem.,1974, v.249, p.152-156.

180. SA7IC A.,RICHMAN P., WILLIAMS ON P. ,POCCIA D. Alterations in chromatin structure during early sea urchin embryogenesis.-Eroc.Natl.Acad.Sci.USA,1981, v.78, p.5706-5710.

181. SCALE K.L.,ANNUNZIATO A.T.,SMITH R.D. HMG proteins: abundance turnover and relationship to transcriptionally active chromatin. -Biochemistry,1985,v.22,p.5008-5015•

182. SCHAFFNER W„, WEISSMAIJN C. A rapid ,sensitive and specific method for the determination of protein in dilute solution.-Anal.Biochem.,1975,v.56,p.502-507.

183. SCHEER 7.,ZENTGRAF H.,SAUER H. Different chromatin structures in Physarum polycephalum.-Chromosoma, 1981,v.84,p.279590.

184. SHAW B.R.,CORDEN J.L.,SAHASRABUDDHE C.G.,Van HOLDE K.E. Chromatographic separation of chromatin subunits.-Biochim. Biophys.Res.Commun.,1974, v.61,p.1195-1198.

185. SHICE 7.7.,BELYA7SEY A,7. ,BA7YEIN S.G.,MIRZABEE07 A.D. Primary organization of the nucleosome core particles.-J.Mol. Biol.,1980,v.159,p.491-517.

186. SOLLNER -WEBB В.,FELSEMEELD G. A comparison of the digestion of nuclei and chromatin by staphylococcal nuclease.-Biochemistry, 1975,v.14,p.2915-2920.

187. SOLLNER-WEBB B.* CAMERINI-OTERO R.D.,FELSENFELD G. Chromatin structure as probed by nucleases and proteases: evidence for the central role of histone H3 and H4.-Cell,1976,v.9,p.179-193

188. SPADAFORA С.,BELLARD M.,C0MPT0N J.L.,CHAMB0N P. The DNA repeat lengths in chromatins from sea urchin sperm and gastrula cells are markedly different.-FEBS Letters,1976, v.69,p.281-285

189. SPIKER S. An evolutionary comparison of plant histones.-Biochim Biophys. Acta,1975,v.400, p.461-467.

190. SPIKER S.',ISENBERG I. Cross-complexing pattern of plant histones. -Biochemistry, 1977, v.16,p.1819-1826.

191. STADLER J. A. ,LARSEIT A. ,ENGEL J.D.,D0LAN M. ,GR0UDINE M. ,WEIN-TRAUB H. Tissue-specific DNA cleavages in the globin chromatin domain introduced by DNAase I.-Cell,1980,v.20,p.451-460.

192. STALDER J.,BRAUN R. Chromatin structure of Physarum polyce-phalum Plasmodia and amoebae.-FEBS Letters,1978,v.90,p.223-227.

193. STARON K., JERZMANOWSKI A. ,TYNIEC B. ,URBANSKA A. ,T0CZK0 K. Nucleoprotein chromatin subunit from Physarum polycephalum-.

194. Biochim.Biophys.Acta, 1977, v.475,p.131-138.

195. STECK G.,LEDTHARD P.,BURK R.R. Detection of basic proteins and low molecular weight peptides in polyacrylamide gelsby formaldehyde fixation.-Anal.Biochem.,1980,v.107,p.21-24.

196. STRICKLAND M.,STRICKLAND W.N.,BRANDT W.F.,Von HOLT' . The- 185 complete amino acid sequence of histone H2B(1) from sperm of the sea urchin Parechinus angulosus.-Eur J.Biochem. ,1977,v. 77,p.263-275.

197. STRICKLAND W.N.,STRICKLAND M.,BRANDT W.F.,Von HOLT C. The complete amino acid sequence of histone H2B(2) from spermof the sea urchin Parechinus angulosus.-Eur.J.Biochem.,1977, v.77, p.277-286.

198. STRICKLAND M.,STRICKLAND W.N.,BRAND W.F.,Von HOLT C; 'WITTMAN-LIEBOLD B.,LEHMaNN a. The complete aminoacid sequence of histone H2B(3) from sperm of the sea urchin Parechinus angulosus.-Eur. J.Biochem. , 1978, v. 89,p.ФЧ-3-452.

199. STRICKLAND M.,STRICKLAND W.N.,BRANDT W.F.,Von HOLT C. The partial amino acid sequences of the two H2B histones from sperm of the sea tirchin Psammechinus miliaris.-Biochim.Bio-phys.Acta, 1978, v.536, p.289-297.

200. STRICKLAND M.S.,STRICKLAND W.N.,Von HOLT C. The histone H2B from the sperm cell of the starfish Marthasterias glacialis.-Eur.J.Biochem.,1980,v.10b,p.541-548.

201. SUCHILIENE S.P.,GIUEITIS A.A. Histones from Sacchromyces cerevisiae.-Exp.Cell Res. ,1978,v.114, p.<4-54-458.

202. TATCHELL K.,Van HOLDE K.E. Reconstitution of chromatin core particles.-Biochemistry, 1977,v.16, p.5295-5303»

203. THOMAS J.O.,KORNBERG R.D. An octamer of histones in chromatin and free in solution.-Proc.Natl.Acad.Sci.USA,1975,v.72, p.2626-2630.

204. THOMAS J.O.,FURBER V. Yeast chromatin structure.-FEBS Letters,- 186 1976,v. 66, p.274-280.

205. TILLEY B.E.,IZADD00ST M.,TALENT J.M.,GRACY R.W.^euovery and analysis of peptides from thin layer cellulose.-Anal.Biochem. 1974,v.62, p.281-285.

206. TRIFONOV E. The helical model of the nucleosome core.-Nucl. Acids Res.,1978,v.5, p.1371-1380.

207. UDENFRIEND S.,STEIN S.,BOHLEN P. ,DAIRMAN W. ,LEIMGRUBER W., WEIGELE M. Fluor esc amine: a reagent for assay of amino acids, peptides, proteins and primary amines in the picomole range.-Science, 1972,v.178,p.871-872.

208. URBAN M.K.,FRANKLIN S.G.,ZWEIDLER A. Isolation and characterization of the histone variants in chicken erythrocytes.-Biochemistry, 1979, v.18, p.3952-3960.

209. Van HELDEN P.,STRICKLAND W.N.,BRANDT W.F. ,Von HOLT C. Histone H2B variants from the erythrocytes of an amphibian,a reptile ' and a bird.-Biochim.Biophys.Acta, 1978,v.533,p.278-281.

210. VanHELDEN P.D.,STRICKLAND W.N.,BRANDT W.F.,Von HOLT C. The complete amino acid sequence of histone H2B from the mollusc Patella granatina.-Eur.J.Biochem.,1979,v.93,P.71-78.

211. VanHELDEN P.D.,STRICKLAND W.N.,STRICKLAND M.,Von HOLT C.

212. The complete amino acid sequence of histone H2B from erythrocytes of the adult domestic fowl Gallus domesticus.-Biochim. Biophys.Acta, 1982,v.703,p.17-20.

213. VARSHAVSKY A.,BAKAYEV V.V.,GEORGIEV G.P.Heterogeneity of chromatin subunits in vitro and location of histone H1.

214. Nucl.Acids Res.,1976, v.3,p.477-492.

215. VonHOLT C.STRICKLAND W.N.,BRANDT W.P.,STRICKLAND M.S. More histone structures.-FEBS Letters, 1979,v.100,p.201-218.

216. WALLIS J.W.,HEREFORD L.,GRUNSTEIN M. Histone H2B genes of yeast encode two different proteins.-Cell,1980,v.22,p.799-805.- 187

217. WALLIS J.W. ,RIK0WSKI M. ,GRUNSTEIN M. least histone И2В containing large amino terminal deletions can function in vivo.

218. Cell, 1983,v.35, p.711-719.

219. WEINTRAUB H.,VanLENi'ji E.DissectionJof chromosome with trypsin and nucleases.-Proc.Natl.Acad.Sci*4'SA, 1974,v.71, p.42-49 -4253.

220. WEINTKaUB H.,PALTER K.,VanLENTE F. Histones H2A, H2B, H3 and H4 form a tetrameric complex in solutions of high salt.-Cell, 1975, v.6, p.85-110.

221. WEINTRAUB H.,WORSAL A., ALBERTS B. A model for chromatin based upon two symmetrical paired half-nucleosomes.-Cell, 1976, v.9, p.409-417.

222. WEINTRaUB H.jGKOUDINE M. Chromosomal subunits in active genes have an altered conformation.-Science,1976,v.193»p.848-856.

223. WEINTRAUB H.The nucleosome repeat length increases during erythropoiesis in the chick.-Nucl.Acids Res.,1978,v.5,p.1179- 1188.

224. WEISBR0D S.Active chromatin.-Nature,1982,v.297,p.289-295.

225. WHITL0CK J.P.,RUSHIZKY G.W.,SIMPSON R.T. DNase-sensitivesites in nucleosomes.Their relative susceptibilitis depend on nuclease used.-J.Biol.Chem.,1977,v.252,p.3003-3006.

226. WHITLOCK J.,SIMPSON R.T. Location of sites among nucleosome DNA which interact with N^-terminal histone regions.-J. Biol.Chem.,1977, v.252, p.6516-6520.

227. WHITLOCK J.P.,STEIN A. Folding of DNA by histones which lack their NH2-terminal regions.-J.Biol.Chem. ,1978,v.k!53, P.3857-3861.

228. WHITTAKER R.,BLAWCHARD В.,INGRAM V. A simple purification procedure for monomeric nucleosomes.-Anal.Biochem.,1979,v. 92, p.420-425.- 188

229. WHITTAK&R K.G.,MObS В.A. Comparative peptide mapping at the nanomole level.-Anal.Biochem.,1981, v.110,p.56-60.

230. WIDMiUR R.,FUHRER S., PARISH R.W. Biochemical evidence for a distinctive chromatin structure in nucleoli of Dictyostelium.- , FEBS Letters,1979, v.106, p.565-569.

231. WINTERSBERGER U.,SMITH P.,LETNANSKY K. Yeast chromatin. Preparation from isolated nuclei, histone composition and transcription capacity.-Eur.J.Biochem.,1975,v.35,P.125-150.

232. WOODS K.R.,WaNG K.T. Separation of dansyl-amino acids by polyamiae layer chromatography.-Biochim.Biophys Acta,1967, v.155, p.569-572.

233. WORCEL A.,STROGATZ S.,®ILEY D. Structure of chromatin and the linking number of DNA.-Proc.Natl.Acad.Sci.USA, 1981, v.78, p.1461-1465.

234. WOUDT L.P.,PASTINK A. ,KEMPERS-VEENSTRA A.E.',JANSEN A. ,MAGER W.H.,ELANTA R.J. The genes coding for histone H5 and H4 in Neurospora crassa are unique and contain intervening sequences. -NucliAcids Res.,1983,v.11, p.5547-5560.

235. YANG H.O. Spectroscopic studies of five purified histones from calf thymus.-J.Biol.Chem.,1970, v.245,p.6404-6416.

236. ZALENSKAYA I.A.,POSPELOV V.A.,ZALENSKY A.O.,VOROBEV V.I. Nucleosomal structure of sea urchin and starfish sperm chromatin.Histone H2B is possibly involved in determining the length of linker DNA.-Nucl.Acids Res.,1981, v.9,p.475-487.

237. ZICKLER D. Division spindle and centrosomal plaques during mitosis and meiosis in some ascomycetes.-Chromosoma,1970, v.50, p.287- 504.

238. Приношу свою искреннюю благодарность ИГОРЮ АЛЕКСАНДРОВИЧУ КРАШЕНИННИКОВУ и ТАТЬЯНЕ МИХАЙЛОВНЕ ЕРМОХИНОЙ за руководство работой, постоянный интерес и помощь при ее выполнении, ценные указания и доброе отношение.

239. Сердечно благодарю кандидата биологических наук О.И.КАРПОВУ, с которой совместно выполнялись некоторые разделы данного исследования, и аспиранта кафедры С.А.ГРИГОРЬЕВА за помощь в анализе и обсуждении полученных результатов.

240. Приношу глубокую благодарность всем сотрудникам кафедры молекулярной биологии за проявленный интерес к работе и товарищескую поддержку.лх ус'! ■г, 'Л о"? J' (О {■ > rT'

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.