Исследование электронных свойств и молекулярных взаимодействий кофакторов переноса электрона в реакционных центрах фотосинтезирующих бактерий тема диссертации и автореферата по ВАК 03.01.04, кандидат биологических наук Забелин, Алексей Александрович

Диссертация и автореферат на тему «Исследование электронных свойств и молекулярных взаимодействий кофакторов переноса электрона в реакционных центрах фотосинтезирующих бактерий». disserCat — научная электронная библиотека.
Автореферат
Диссертация
Артикул: 491857
Год: 
2013
Автор научной работы: 
Забелин, Алексей Александрович
Ученая cтепень: 
кандидат биологических наук
Место защиты диссертации: 
Пущино
Код cпециальности ВАК: 
03.01.04
Специальность: 
Биохимия
Количество cтраниц: 
116

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Забелин, Алексей Александрович

СОДЕРЖАНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Структурно-функциональные особенности бактериального фотосинтеза

1.1.1. Фотосинтетический аппарат пурпурных бактерий 9 Схема транспорта энергии и электронов в фотосинтетической мембране 9 Состав реакционных центров пурпурных бактерий. Расположение кофакторов и спектральные свойства 11 Перенос электрона в реакционных центрах пурпурных бактерий 17 Фотохимическое накопление бактериофеофитинового акцептора электрона в восстановленном состоянии

1.1.2. Фотосинтетический аппарат СЫого/1ехш аигапНасш 19 Электрон-транспортная цепь С/. аигапНасш 19 Фотосистема С/. аигапНасш 20 Реакционный центр С/. аигапНасш

1.2. Применение ИК-спектроскопии для исследования фотосинтеза

1.2.1. Основные принципы Фурье-спектроскопии

1.2.2. Дифференциальная ИК-Фурье-спектроскопия

1.2.3. Приемы соотнесения полос в дифференциальных ИК-Фурье-спектрах 30 Сравнение со спектрами модельных соединений 30 Изотопное замещение 33 Теоретические расчеты нормальных колебаний 34 Точечный мутагенез

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1. Объекты исследования

2.1.1. Выделение и очистка бактериальных РЦ

2.1.2. Концентрирование РЦ и замена детергента

2.1.3. Реакция фотовосстановления бактериофеофитинового акцептора электрона

На в суспензии РЦ

2.1.4. Приготовление образцов для ИК-Фурье-спектроскопии

2.2. Методы

2.2.1. Измерение ИК-Фурье-спектров 41 Модификация Фурье-спектрометра для проведения фотоиндуцированных измерений 41 Методика получения фотоиндуцированных дифференциальных ИК-Фурье-спектров

2.2.2. Измерение спектров кругового дихроизма

2.2.3. Измерение электронных спектров поглощения при комнатной и криогенной температурах

3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

3.1. ИК-Фурье-спектроскопия фотоокисления первичного донора электрона в РЦ

С/. аигапНасш

3.1.1. Контроль состояния РЦ в частично дегидратированных пленках

3.1.2. Димерная структура Р+ в РЦ С/. аигапНасш

3.1.3. Электронные свойства Р+ в РЦ С/, аигапйасш

3.1.4. Молекулярные взаимодействия карбонильных групп Р и Р+ в РЦ С/, аигапйасш

3.1.5. ИК-Фурье-спектроскопия Р+ в РЦ С/, аигапйасиз при физиологической температуре

3.2. ИК-Фурье-спектроскопия фотовосстановления бактериофеофитинового акцептора электрона в РЦ С/. аигапИаст

3.3. Структурные свойства и пигмент-белковые взаимодействия в мутантных реакционных центрах Шо^Ъа^ег $рЬаего1(1е$ 1(Ь 177)Н

3.3.1. Структура первичного донора электрона

3.3.2. Гипотетический механизм образования ковалентной связи

Введение диссертации (часть автореферата) На тему "Исследование электронных свойств и молекулярных взаимодействий кофакторов переноса электрона в реакционных центрах фотосинтезирующих бактерий"

Актуальность темы исследования. Первичное преобразование световой энергии в энергию разделенных зарядов, запускающее всю последовательность реакций фотосинтеза - глобального биосферного фотопреобразующего процесса - протекает в специализированных мембранных пигмент-белковых комплексах, называемых реакционными центрами фотосинтеза (РЦ). Для наиболее изученных в настоящее время в структурном и функциональном отношении РЦ пурпурных бактерий последовательность реакций переноса электрона может быть выражена схемой

Р* -> Р+Вд - Р+На — Р+ОА , где Р - первичный донор электрона, димер молекул бактериохлорофилла (БХл) а (Р* -синглетно-возбужденное состояние Р), Вд - первичный акцептор электрона, мономерный БХл, Нд - промежуточный акцептор электрона (бактериофеофитин, БФео), Ра -первичный хинонный акцептор. Квантовый выход процесса разделения зарядов с образованием ион-радикальной пары Р+(^а" практически равен 1 [Шувалов, 1990]. Высокая эффективность и направленность первичного разделения зарядов в РЦ в значительной степени определяются как свойствами самих кофакторов переноса электрона в нейтральном и ион-радикальном состояниях, так и их взаимодействиями между собой и с белковым окружением. Детальное исследование таких свойств и взаимодействий имеет принципиальное значение для понимания механизма фотосинтетического разделения зарядов в РЦ на молекулярном уровне и является актуальной задачей.

Перспективным подходом к изучению электронных свойств кофакторов и их межмолекулярных взаимодействий является исследование РЦ с модифицированным составом пигментов и/или с изменениями в аминокислотной последовательности субъединиц. Ценная информация о том, какие особенности структуры и свойств кофакторов были эволюционно отобраны и закреплены в природных группах микроорганизмов в качестве консервативных элементов, а какие были модифицированы с сохранением функции РЦ, может быть получена на основе сравнительных исследовании РЦ дикого типа, принадлежащих к различным родам фотосинтезирующих бактерий. Большое внимание в этом отношении привлекают РЦ нитчатой аноксигенной фототрофной бактерии СМого/1ехш (С/.) аигапйасш, которые близки к РЦ пурпурных бактерий по глобальной организации кофакторов и первичной фотохимии, но значительно отличаются от них по составу белка и пигментов. В частности, РЦ Cf. aurantiacus состоит из двух белковых субъединиц (L и М) и содержит 3 БХл и 3 БФео [Feick et al., 1995], тогда как РЦ Rhodobacter (Rb.) sphaeroides включает три субъединицы (L, М и Н), несущие 4 БХл и 2 БФео [Шувалов, 1990]. Несколько функционально важных аминокислот, характерных для РЦ пурпурных бактерий, отсутствуют в аминокислотной последовательности РЦ Cf. aurantiacus [Ovchinnikov et al., 1988a,b; Shiozawa et al., 1989]. Исследования РЦ Cf. aurantiacus, однако, осложнены отсутствием данных об их кристаллической структуре. Использование спектральных методов остается одним из основных подходов к выяснению структурной организации и свойств кофакторов переноса электрона в РЦ Cf. aurantiacus.

Фотоиндуцированная дифференциальная инфракрасная спектроскопия с Фурье преобразованием (ИК-Фурье-спектроскопия) обладает чрезвычайно высокой чувствительностью к молекулярным взаимодействиям, позволяя выявлять изменения на уровне отдельных химических связей в хромофорах и белковых субъединицах РЦ в ответ на процессы переноса электрона и разделения зарядов [Lutz and Mantele, 1991]. Это делает дифференциальную ИК-Фурье-спектроскопию одним из наиболее адекватных методов для изучения структурной и электронной организации кофакторов переноса электрона в различном окружении и в различных редокс-состояниях в РЦ Cf. aurantiacus.

Точечные мутации аминокислот в окружении кофакторов дают ценную информацию об особенностях пигмент-белковых взаимодействий и их роли в «подстройке» спектральных и окислительно-восстановительных свойств молекул-переносчиков электрона. Характерной особенностью РЦ и других фотосинтетических комплексов является тот факт, что молекулы (бактерио)хлоринов нековалентно связаны с белком. Однако недавно в нашей лаборатории были получены РЦ точечного мутанта Rb. sphaeroides I(L177)H, в которых одна из молекул БХл необычно прочно, возможно, ковалентно связана с L-субъединицей белка [Fufina et al., 2007]. В отсутствие кристаллографических данных большой интерес представляло исследовать особенности пигмент-белковых взаимодействий, вызванных замещением изолейцина L177 на гистидин методами фотоиндуцированной дифференциальной ИК-Фурье-спектроскопии и кругового дихроизма (КД).

Цель и задачи исследования. Цель настоящей работы - исследование электронных свойств и молекулярных взаимодействий кофакторов переноса электрона в нативных и генетически модифицированных реакционных центрах фотосинтезирующих бактерий методом фотоиндуцированной дифференциальной ИК-Фурье-спектроскопии.

В работе были поставлены следующие задачи:

1. Методом фотоиндуцированной дифференциальной ИК-Фурье-спектроскопии исследовать молекулярные и электронные свойства катион-радикала первичного донора электрона Р+ в РЦ С/. аигапНасш при комнатной и криогенной температурах.

2. Исследовать взаимодействия бактериофеофитинового акцептора электрона Нд с белковым окружением в нейтральном и анион-радикальном состояниях в РЦ С/. aura.ntia.cus.

3. Изучить особенности структуры и взаимодействий первичного донора электрона Р в мутантных РЦ КЪ. sphaeroid.es 1(Ы77)Н с прочно связанной молекулой бактериохлорофилла.

Научная новизна и практическая значимость работы. На основе сравнения фотоиндуцированных дифференциальных ИК-Фурье-спектров Р+0а7РС>а РЦ С/. аигапНасш и КЬ. 8рЬае^с1е5 11-26 получены новые доказательства в пользу димерной структуры Р+ в РЦ С/. аигапИаст и охарактеризованы его электронные и молекулярные свойства. Впервые зарегистрирован фотоиндуцированный На"/На дифференциальный ИК-Фурье-спектр для РЦ С/. аигапНасш. Выявлены особенности Нд'/На ИК-Фурье-спектра РЦ С/. аигапНасш по сравнению с исследованными ранее спектрами нативных и мутантных РЦ пурпурных бактерий. На этой основе получены новые данные о взаимодействиях бактериофеофитинового акцептора электрона с белковым окружением в нейтральном состоянии На и их изменениях в анион-радикальном состоянии На". Получены новые данные о структуре первичного донора электрона в мутантных РЦ ЯЬ. 8рЬаего1йв8 1(Ь177)Н с прочно связанной молекулой БХл. Показано, что в данных РЦ первичный донор электрона сохраняет димерную структуру. Предложен возможный механизм образования ковалентной связи между Ь-субъединицей белка РЦ и БХл, основанный на реакции переэтерификации серина Ь244 и 17 -эфирной группы молекулы Ра

Результаты диссертационного исследования представляют также интерес с прикладной точки зрения и могут быть использованы при разработке высокоэффективных искусственных преобразователей солнечной энергии, включающих в своем составе фотосинтетические РЦ, или использующих принципы функционирования природных фотосинтетических систем.

Апробация работы и публикации. Материалы диссертации были представлены на следующих российских и международных конференциях: "Биология - наука XXI века" (Пущино, 2005); "Ломоносов-2009" (Москва, 2009); VI Съезд Российского фотобиологического общества (Шепси, 2011); XX Пущинские чтения по фотосинтезу (Пущино, 2012).

По материалам диссертации опубликовано 7 печатных работ, в том числе 3 в рецензируемых журналах.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Заключение диссертации по теме "Биохимия", Забелин, Алексей Александрович

ВЫВОДЫ

1. Методами электронной абсорбционной спектроскопии и фотоиндуцированной дифференциальной ИК-Фурье-спектроскопии исследована природа первичного донора электрона Р в РЦ Cf. aurantiacus. Показано, что:

• Катион-радикал Р+ имеет димерную структуру с положительным зарядом, асимметрично распределенным между двумя сопряженными молекулами бактериохлорофилла а.

• Димер Р+ характеризуется более слабым электронным сопряжением между молекулами бактериохлорофилла по сравнению с Rb. sphaeroides R-26.

• З1-ацетильная С=0 группа молекулы Рв образует водородную связь (вероятно с тирозином Ml87), поглощая при 1635 см"1.

2. Показано, что колебательные, оптические и редокс свойства бактериофеофитинового акцептора электрона Нд в РЦ Cf. aurantiacus во многом определяются присутствием аминокислотного остатка глютамина L143, который образует водородную связь с 13'-кето С=0 группой V кольца Нд:

• П'-кето С=0 группа молекулы На в РЦ Cf. aurantiacus образует более слабую водородную связь с глютамином L143 по сравнению с водородной связью между Нд и гомологичным остатком глютаминовой кислоты L104 в РЦ Rb. sphaeroides R-26.

• В анион-радикальном состоянии Нд" происходит усиление водородной связи между 13'-кето С=0 группой БФео и глютамином L143 или глютаминовой кислотой L104.

• Частотное положение полосы валентных колебаний П^кето С=0 группы нейтральной молекулы На определяется, по-видимому, как водородной связью с белком, так и диэлектрической постоянной ее микроокружения.

• Существуют несколько популяций РЦ Cf aurantiacus, различающихся конформацией 133-эфирной С=0 группы На

3. Методами дифференциальной ИК-Фурье-спектроскопии и кругового дихроизма установлено, что катион-радикал первичного донора электрона в мутантных РЦ I(L177)H Rb. sphaeroides с прочно связанным бактериохлорофиллом сохраняет димерную структуру. Однако ИК-Фурье-спектры Р+ не идентичны для мутантных РЦ и РЦ дикого типа, что, очевидно, обусловлено влиянием мутации lie L177 -> His на электронное сопряжение в Р+, гетерогенностью мутантных РЦ и уменьшением в результате мутации квантового выхода образования состояния P+Q\ д

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Реакционные центры Cf. aurantiacus сходны по первичной фотохимии и общей организации кофакторов с РЦ пурпурных бактерий, значительно отличаясь от них по составу белка и хромофоров. Сравнительные исследования РЦ Cf. aurantiacus и Rb. sphaeroides представляют большой интерес для выяснения универсальных особенностей энергетики и механизма первичного разделения зарядов в бактериальном фотосинтезе. Анализ результатов, полученных для РЦ Cf. aurantiacus, однако, сильно ограничивается отсутствием детальной кристаллографической модели для данного типа РЦ.

Метод фотоиндуцированной дифференциальной ИК-Фурье-спектроскопии чрезвычайно чувствителен к молекулярным изменениям, сопровождающим разделение зарядов в РЦ. Этот факт, а также возможность наблюдать электронные переходы очень малой энергии в ИК-области, являющиеся уникальной характеристикой димеров пигментов, делают ИК-Фурье-спектроскопию ценным источником информации об электронной и молекулярной организации кофакторов в РЦ. В данной работе метод фотоиндуцированной ИК-Фурье-спектроскопии был впервые использован для систематических исследований первичного донора электрона Р и бактериофеофитинового акцептора электрона НА в изолированных РЦ Cf. aurantiacus.

На основе низкотемпературных ИК-Фурье-измерений получены прямые доказательства димерной структуры первичного донора электрона в РЦ Cf. aurantiacus. Выявленное значительное сходство димеров Р в РЦ Cf. aurantiacus и Rb. sphaeroides, бактерий относительно удаленных друг от друга в эволюционном отношении, указывает на то, что димерный первичный донор электрона мог входить в состав фотосинтетического аппарата уже у ближайших общих предшественников пурпурных бактерий и зеленых несерных фототрофных бактерий. Известно, что образование димера снижает окислительный потенциал Р относительно мономерного бактериохлорофилла, а также формирует эффективную ловушку энергии электронного возбуждения от светособирающей антенны. Электронное сопряжение в димерном Р обеспечивает частичный перенос электрона между Рд и Рв на временной шкале несколько сотен фемтосекунд и менее [Hamm and Zinth, 1995; Khatypov et al., 2012], что, как предполагается [Khatypov et al., 2012], может составлять начальную стадию высокоэффективного первичного разделения зарядов в бактериальных РЦ. Очевидно, димерная структура Р была эволюционно отобрана и сохранена в РЦ Rb. sphaeroides и Cf. aurantiacus как базовый элемент, надмолекулярные свойства которого имеют принципиальное значение для механизма бактериального фотосинтеза. Небольшие различия в электронной и молекулярной структурах димеров Р+ в РЦ Rb. sphaeroides и Cf aurantiacus, по-видимому, обусловлены отличиями их ближайшего аминокислотного окружения.

Методом фотоиндуцированной ИК-Фурье-спектроскопии были исследованы молекулярные изменения, связанные с фотовосстановлением бактериофеофитинового акцептора электрона На в изолированных РЦ Cf. aurantiacus. Полученные данные согласуются с моделью, предполагающей, что (1) глютаминовая кислота в положении LI04 в РЦ Rb. sphaeroides R-26 заменена на более слабый донор водородной связи, глютамин, в эквивалентном положении LI43 в РЦ Cf. aurantiacus; (2) при образовании НА" происходит усиление водородной связи И'-кего С=0 группы НА с Glu LI04 и Gin LI43; (3) диэлектрическое окружение белка может оказывать влияние на частоту валентных колебаний П'-кето С=0 группы нейтральной молекулы На и (4) РЦ гетерогенны по конформации 133-эфирной С=0 группы молекулы На

Ранее было показано [Shuvalov et al., 1986], что редокс потенциал пары Р+/Р в РЦ Cf. aurantiacus уменьшен приблизительно на 110 мВ по сравнению с РЦ Rb. sphaeroides R-26, что при равенстве энергии Р-»Р* оптического перехода для двух РЦ (1,43 эВ) должно было бы приводить к пропорциональному уменьшению свободной энергии всех состояний с разделенными зарядами в Cf. aurantiacus, включая Р+НА". Однако, это, очевидно, не происходит, так как относительное понижение потенциала восстановления На в РЦ Cf. aurantiacus вследствие ослабления водородной связи будет приводить к возрастанию уровня свободной энергии состояния Р+НА" по отношению к уровню возбужденного состояния Р* компенсаторным образом. Таким образом, взаимодействие молекулы фотоактивного бактериофеофитина На с белком на уровне образования водородной связи является, по-видимому, одним из факторов, определяющих величины энергетических зазоров между состояниями, вовлеченными в первичное разделение зарядов в РЦ фотосинтезирующих бактерий.

Конформационная гетерогенность V кольца молекулы На может быть связана с описанными ранее в литературе неэкспоненциальным спадом возбужденного состояния Р* [Becker et al., 1991; Wachtveitl et al., 1998] и энергетической негомогенностью P+Ha" [Volk et al., 1998].

В отсутствие рентгеноструктурных данных метод ИК-Фурье-спектроскопии был использован для получения структурной информации относительно изолированных мутантных РЦ Rb. sphaeroides I(L177)H, содержащих молекулу БХл, прочно, возможно ковалентно, связанную с белком [Fufina et al., 2007]. Полученные данные не подтвердили первоначальное предположение о влиянии мутации Не LI77 -» His на природу первичного донора электрона, то есть замену димера на мономер [Хатыпов и соавт., 2005]. Показано, что димерная структура Р сохраняется в мутантных РЦ, хотя электронное сопряжение между бактериохлорофиллами РА и Рв, возможно, уменьшается по сравнению с РЦ дикого типа. Результаты работы позволяют предполагать, что П'-кето и З1-ацетильная С=0 группы, вовлеченные в сопряженную систему связей молекул БХл, а также 133-эфирная С=0 группа, по-видимому, не участвуют в образовании предполагаемой ковалентной связи. Недавно эти выводы были подтверждены данными рентгеноструктурного анализа [Vasilieva et al., 2012].

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Забелин, Алексей Александрович, 2013 год

1. Джилкрист Т. (1996) Химия гетероциклических соединений, Мир, Москва.

2. Клейтон Р. (1984) Фотосинтез. Физические механизмы и химические модели, Мир, Москва.

3. Михайлюк И. К., Нокс П. П., Пащенко В. 3., Захарова Н. И., Тусов В. Б., Разживин А. П. (2005) Производная спектроскопия высокого порядка ИК-спектров поглощения реакционных центров бактерий Rhodobacter sphaeroides, Биофизика, 50, 668-675.

4. Нокс П. П., Лукашев Е. П., Кононенко А. А., Венедиктов П. С., Рубин А. Б. (1977) О возможной роли макромолекулярных компонентов в функционировании фотосинтетических реакционных центров пурпурных бактерий, Молек. биол., 11, 1090-1099.

5. Парсон В. В., Ке Б. (1987) Первичные фотохимические реакции, в Фотосинтез (Говиджи, ред.), Мир, Москва, сс. 472-539.

6. Райт К. А. (1987) Современное состояние исследований по фотосинтезу, в Фотосинтез (Говиджи, ред.), Мир, Москва, сс. 108-161.

7. Рубин А. Б., Кононенко А. А., Шайтан К. В., Пащенко В. 3., Ризниченко Г. Ю. (1994) Транспорт электронов в фотосинтезе, Биофизика, 39, 213-235.

8. Хатыпов Р. А., Васильева Л. Г., Фуфина Т. Ю., Болгарина Т. И., Шувалов В. А. (2005) Влияние замещения изолейцина L177 гистидином на пигментный состав и свойства реакционных центров пурпурной бактерии Rhodobacter sphaeroides, Биохимия, 70,1527-1533.

9. Шувалов В. А. (1990) Первичное преобразование световой энергии при фотосинтезе, Наука, Москва.

10. Шувалов В. А., Яковлев А. Г. (1998) Положение уровня энергии Р+В" относительно Р*, найденное по изменениям рекомбинационной флуоресценции в феофитин-модифицированных реакционных центрах Rhodobacter sphaeroides R-26, Биологические мембраны, 15, 455-460.

11. Яковлев А. Г., Хмельницкий А. Ю., Шувалов В. А. (2012) Фемтосекундное разделение зарядов в сухих пленках реакционных центров Rhodobacter sphaeroides и Chloroflexus aurantiacus, Биохимия, 77, 555-567.

12. Allen J. P., Feher G., Yeates T. O., Komiya H., and Rees D. C. (1987a) Structure of the reaction center from Rhodobacter sphaeroides R-26: The cofactors, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 84, 5730-5734.

13. Allen J. P., Feher G., Yeates T. O., Komiya H., and Rees D. C. (1987b) Structure of the reaction center from Rhodobacter sphaeroides R-26: The protein subunits, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 84, 6162-6166.

14. Allen J. P., Feher G., Yeates T. O., Komiya H., and Rees D. C. (1988) Structure of the reaction center from Rhodobacter sphaeroides R-26: Protein-cofactor (Quinones and Fe2+) interactions, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 85, 8487-8491.

15. Andreasson U., and Andreasson L. E. (2003) Characterization of a semi-stable charge-separated state in reaction centers from Rhodobacter sphaeroides, Photosynth. Res., 75, 223-233.

16. Arata H., and Parson W. W. (1981) Enthalpy and volume changes accompanying electron transfer from P-870 to quinones in Rhodopseudomonas sphaeroides reaction centers, Biochim. Biophys. Acta, 636, 70-81.

17. Arkus K. J. A., Cahoon E. B., and Jez J. M. (2005) Mechanistic analysis of wheat chlorophyllase, Arch. Biochim. Biophis., 438,146-155.

18. Arlt T., Schmidt S., Kaiser W., Lauterwasser C., Meyer M., Scheer H., and Zinth W. (1993) The accessory bacteriochlorophyll: a real electron carrier in primary photosynthesis, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 90, 11757-11761.

19. Barth A. (2007) Infrared spectroscopy of proteins, Biochim. Biophys. Acta, 1767, 10731101.

20. Bauscher M., Nabedryk E., Bagley K., Breton J., and Mantele W. (1990) Investigation of models for photosynthetic electron acceptors. Infrared spectroelectrochemistry of ubiquinone and its anions, FEBSLett., 261, 191-195.

21. Bell R. J. (1972) Introductory fourier transform spectroscopy, Academic Press. N. Y. and London.

22. Bixon M., Jortner J., and Michel-Beyerle M. E. (1995) A kinetic analysis of the primary charge separation in bacterial photosynthesis. Energy gaps and static heterogeneity, Chem. Phys., 197, 389-404.

23. Bixon M.5 Jotner J., Plato M., and Michel-Beyerle M.E. (1988) Mechanism of the primary charge separation in bacterial photosynthetic reaction centers in Photosynthetic Reaction Center, (Breton J., and Vermeglio A., eds.), Plenum Press, NY, pp. 399-419.

24. Blankenship R. E., Feick R., Bruce B. D., Kirmaier C., Holten D., and Fuller R. C. (1983) Primary photochemistry in the facultative green photosynthetic bacterium Chloroflexus aurantiacus, J. Cell. Biochem., 22,251-261.

25. Blankenship R. E., and Matsuura K. (2003) Antenna complexes from green photosynthetic bacteria in Light harvesting antennas in photosynthesis (Green B. R., and Parson W.W., eds.), Kluwer, pp. 195-217.

26. Berthomieu C., and Hienerwadel R. (2005) Vibrational spectroscopy to study the properties of redox-active tyrosines in photosystem II and other proteins, Biochim. Biophys. Acta, 1707, 51-66.

27. Berthomieu C. and Hienerwadel R. (2009) Fourier transform infrared (FTIR) spectroscopy, Photosynth. Res., 101,157-170.

28. Boxer S. G. (2009) Stark realities, J. Phys. Chem. B, 113, 2972-2983.

29. Breeze R. H., and Ke B. (1972) A circular dichroism spectrophotometer using an elasto-optic modulator. Anal. Biochem., 50,281-303.

30. Breton J. (1997) Efficient exchange of the primary quinone acceptor QA in isolated reaction centers of Rhodopseudomonas viridis, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 94, 1131811323.

31. Breton J. (2001) Fourier transform infrared spectroscopy of primary electron donors in type I photosynthetic reaction centers, Biochim. Biophys. Acta, 1507,180-193.

32. Breton J., Berthomieu C., Thibodeau D. L., and Nabedryk E. (1991a) Probing the secondary quinone (Qb) environment in photosynthetic bacterial reaction centers by light-induced FTIR difference spectroscopy, FEBSLett., 288, 109-113.

33. Breton J., Bylina E. J., and Youvan D. C. (1989) Pigment Organization in Genetically Modified Reaction Centers of Rhodobacter capsulatus, Biochemistry, 28, 6423-6430.

34. Breton J., and Nabedryk E. (1993) S0—>Ti infrared difference spectrum of the triplet state of primary electron donor in Rb. sphaeroides photosynthetic bacterial reaction centers, Chem. Phys. Lett., 213, 571-575.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания.
В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.

Автореферат
200 руб.
Диссертация
500 руб.
Артикул: 491857