Изменение активности детоксицирующих ферментов и антиоксидантного статуса личинок Galleria mellonella L. при микроспоридиозе тема диссертации и автореферата по ВАК 03.00.09, кандидат биологических наук Лозинская, Яна Леонидовна

Диссертация и автореферат на тему «Изменение активности детоксицирующих ферментов и антиоксидантного статуса личинок Galleria mellonella L. при микроспоридиозе». disserCat — научная электронная библиотека.
Автореферат
Диссертация
Артикул: 146769
Год: 
2002
Автор научной работы: 
Лозинская, Яна Леонидовна
Ученая cтепень: 
кандидат биологических наук
Место защиты диссертации: 
Новосибирск
Код cпециальности ВАК: 
03.00.09
Специальность: 
Биология -- Паразитология -- Животные-паразиты -- Паразитофауна насекомых
Количество cтраниц: 
129

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Лозинская, Яна Леонидовна

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Особенности мйкроспоридиозов насекомых.

1.1.1. Жизненный цикл микроспоридий

1.1.2. Взаимоотношения микроспоридий и насекомых на клеточном уровне.

1.1.3. Взаимоотношения микроспоридий и насекомых на организменном уровне.

1.1.4. Взаимоотношения микроспоридий и насекомых на популяционном уровне.

1.1.5. Защитные реакции насекомых при микроспоридиозе.

1.2. Детоксйцирующие ферменты в организме насекомых.

1.2.1. Микросомальные монооксигеназы.

1.2.2. Неспецйфйческие эстеразы насекомых.

1.2.3. Глутатион-Б-трансферазы.

1.2.4. Факторы; влияющие на активность детоксицирующих ферментов.

1.2.5. Изменение активности детоксицирующих ферментов при патогенезе.

1.3. Генерация активированных кислородных метаболитов у насекомых.

1.3.1. Методы регистрации продукции АКМ.

1.4. Ангиоксидантная система насекомых.

1.4.1. Ферментативные антиоксиданты.

1.4.2. Неферментативные антиоксиданты.

1.5. Генерация АКМ и активность антиоксидантов у насекомых при патогенезе.

ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1. Насекомые.

2.2. Микроспоридии

2.3. Приборы и реактивы.

2.4. Заражение насекомых микроспоридиями.

2.5. Исследование зараженных тканей насекомых.

2.6. Отбор гемолимфы и приготовление гомогенатов внутренних органов.

2.7. Определение активности и спектра неспецифических эстераз, активности глутатион-8-трансферазы.

2.8. Определение продукции активированных кислородных метаболитов.

2.9. Определение активности супероксиддисмутазы и концентрации тиолсодержащих соединений.

2.10. Определение белка.

2.11. Статистическая обработка экспериментальных данных.

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ.

3.1. Микроспоридиоз личинок большой пчелиной огневки Galleria mellonella L., вызываемый Vairimorpha ephestiae.

3.2. Влияние микроспоридиоза на спектр и активность неспецифических эстераз.

3.2.1. Изменение активности и спектра эстераз гемолимфы G. mellonella.

3.2.2. Изменение активности и спектра эстераз жирового тела

G. mellonella.

3.2.3. Изменение активности и спектра эстераз среднего кишечника личинок G. mellonella.

3.2.4. Типирование неспецифических эстераз.

3.3. Влияние микроспоридиоза на активность глутатион-8-трансфераз

3.4. Генерация активированных кислородных метаболитов при микроспоридиозе.

3.4.1. Влияние микроспоридиоза на фенолоксидазную активность.

3.4.2. Влияние микроспоридиоза на восстановление нитросинего тетразолия в гемоцитах G. mellonella

3.4.3. Окисление СР-Н гемолимфой G. mellonella при микроспоридиозе.

3.5. Активность антиоксидантов в тканях личинок G. mellonella при микроспоридиозе.

3.5.1. Влияние микроспоридиоза на активность супероксиддисмутазы.

3.5.2. Изменение концентрации тиолсодержащих соединений в гемолимфе G. mellonella при микроспоридиозе.

Введение диссертации (часть автореферата) На тему "Изменение активности детоксицирующих ферментов и антиоксидантного статуса личинок Galleria mellonella L. при микроспоридиозе"

Микроспоридиозы насекомых вызывает уникальная группа облигатных внутриклеточных паразитов - микроспоридии. Этот тип протестов рассматривается в настоящее время как древнейшие паразитические эукариоты. Длительный путь адаптации микроспоридий к внутриклеточному паразитизму привел к установлению очень тесных связей между паразитом и клеткой хозяина, характер и динамика которых отражаются на организменном и популяционном уровнях [Исси, 1986; Weidner et al., 1999].

Большинство работ по изучению взаимоотношений микроспоридий и их хозяев не касается роли этих паразитических простейших в функционировании детоксицирующей и антиоксидантной систем насекомых, которые в жизнедеятельности организма имеют огромное значение. Детоксицирующие ферменты участвуют в формировании резистентности насекомых к энтомопатогенам, в деградации токсинов различного происхождения [Рославцева, 1994; Серебров и др., 2001; Terriere, 1984]. Среди прочих факторов, на функционирование данных ферментов могут влиять инфекционные заболевания насекомых [Кольчевская, Кольчевский, 1988; Соколова, Сундуков, 1999; Kucera, Weiser, 1973; Shiotsuki, Kato, 1999; Yefimenko et al., 2001], однако, исследования в данной области касаются преимущественно неспецифических эстераз и фосфатаз. Активированные кислородные метаболиты (АКМ) образуются во всех клетках живых организмов и выполняют ряд важных функций, в частности, участвуют в цитотоксических реакциях при иммунном ответе насекомых [Nappi et al., 1995; Nappi, Ottaviani, 2000; Nappi et al., 2000], в синтезе антибактериальных белков [Sun, Faye, 1995; Kobayashi, 1998]. Однако, избыточная генерация АКМ может повреждать ДНК, оказывать мутагенное и общетоксическое действие на клетку [Зенков и др., 2001], поэтому для нормального 7 функционирования организму необходима система антиоксидантов, которая регулирует продукцию АКМ. Необходимо отметить, что исследование антиоксидантной системы насекомых при микроспоридиозах ранее не проводилось, хотя известно, что микроспоридии широко распространены в популяциях насекомых [Соколова, Исси, 2001] и вполне могут быть одним из существенных факторов, влияющих на генерацию активированных кислородных метаболитов и активность антиоксидантов.

Цель и задачи исследования. Целью настоящей работы явилось изучение влияния микроспоридиоза на функционирование детоксицирующих ферментов и изменение антиоксидантного статуса личинок Galleria mellonella L.

Для успешного выполнения указанной цели необходимо было решить следующие задачи:

1. Провести экспериментальное заражение личинок G. mellonella микроспоридией V. ephestiae и выяснить особенности течения микроспоридиоза.

2. Исследовать влияние микроспоридиоза на изменение спектра и активности неспецифических эстераз, активности глутатион-S-трансфераз.

3. Изучить влияние микроспоридиоза на генерацию активированных кислородных метаболитов у насекомых.

4. Изучить влияние микроспоридий на активность ферментативных и неферментативных антиоксидантов.

Научная новизна. Впервые получены данные о влиянии микроспоридии Vairimorpha ephestiae на спектр и активность неспецифических эстераз, глутатион-8-трансфераз в различных тканях G. mellonella. Использование ЭПР-спектроскопии наряду с цитохимическими и спектрофотометрическими методами позволяет оценить генерацию 8 активированных кислородных метаболитов в гемолимфе личинок, зараженных микроспоридиями. Впервые изучено изменение активности ферментативных и неферментативных антиоксидантов у насекомых при микроспоридиозе. Установлено, что микроспоридиоз является одним из существенных факторов, влияющих на антиоксидантную систему, а также на спектр и активность детоксицирующих ферментов.

Практическая значимость. Результаты, полученные в ходе исследований, могут использоваться при разработке критериев оценки состояния организма насекомого, что может послужить основой для проведения мониторинга природных популяций и разработки интегрированных методов защиты растений.

Апробация работы. Материалы диссертации были представлены на Всероссийской конференции "Беспозвоночные животные Южного Зауралья и сопредельных территории" (Курган, март 1998), на конференции "Паразиты в природных комплексах и рисковые ситуации" (Новосибирск, июнь 1998), на VI Европейском энтомологическом конгрессе (Чехия, август 1998), на Международном симпозиуме "Сохранение и защита горных лесов" (Ош, октябрь 1999), на XII съезде Русского Энтомологического общества (Санкт-Петербург, август 2002), на VII Европейском энтомологическом конгрессе (Греция, октябрь 2002), на отчетных сессиях ИСиЭЖ СО РАН (апрель, 2000, 2002), на заседаниях микробиологического общества (апрель, 2000, 2002).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 9 работ, 2 работы находятся в печати.

Структура и объем диссертации. Диссертация изложена на 129 страницах машинописного текста; состоит из введения, 3 глав, заключения, выводов и списка литературы. Работа иллюстрирована 26 рисунками и 2 таблицами. Список литературы включает 237 работ, из них 174 на иностранных языках.

Заключение диссертации по теме "Биология -- Паразитология -- Животные-паразиты -- Паразитофауна насекомых", Лозинская, Яна Леонидовна

Выводы

1. Микроспоридия V. ephestiae инвазирует жировое тело личинок G. mellonella, вызывая его гипертрофию. Цикл развития V. ephestiae от момента инокуляции до появления зрелых спор в организме составляет 6 суток.

2. Заражение личинок G. mellonella микроспоридией V. ephestiae приводит к изменению спектра и активности неспецифических эстераз. В гемолимфе наблюдается экспрессия индуцибельной изоформы, что приводит к повышению эстеразной активности при микроспоридиозе. В кишечнике через 15 суток после заражения обнаруживается деградация трех изоформ, что сопровождается падением эстеразной активности.

3. Индуцибельная изоформа эстераз, экспрессируемая при микроспоридиозе личинок большой вощинной огневки, по ингибиторной специфичности относится к карбоксилэстеразам.

4. Заражение личинок G. mellonella микроспоридией V. ephestiae вызывает повышение активности глутатион-8-трансфераз в жировом теле при мерогонии, а в гемолимфе - при спорогонии паразита. В среднем кишечнике зараженных насекомых изменения активности глутатион-8-трансфераз не зарегистрированы.

5. Микроспоридия V. ephestiae оказывает супрессивное действие на фенолоксидазную активность гемолимфы и гемоцитов личинок G. mellonella.

6. Увеличение продукции активированных кислородных метаболитов в гемолимфе зараженных личинок G. mellonella и одновременное снижение активности антиоксидантов зарегистрировано во время пролиферативной стадии развития микроспоридий; снижение уровня активированных кислородных метаболитов и увеличение активности антиоксидантных ферментов выявлено при спорогонии паразита.

104

Заключение

Оригинальные исследования, проведенные в данной работе, а также литературные данные, свидетельствуют о высокой патогенности микроспоридии V. ephestiae. Споры паразита попадают в организм через кишечник, инвазируя, главным образом, жировое тело личинок G. mellonella, вызывая его гипертрофию. При этом на конечной стадии микроспоридиоза происходят деструктивные изменения клеток хозяина, и все содержимое клеток жировой ткани замещается спорами микроспоридий. Кроме того, развитие паразита в организме насекомого, сопровождается изменением активности детоксицирующих ферментов и антиоксидантной системы (рис. 26). В частности, нами установлено, что уже в период пролиферативных стадий развития микроспоридий, когда еще наблюдается отсутствие видимых патологических изменений клеток хозяина, в гемолимфе зараженных особей происходит индукция неспецифических эстераз, наряду с повышением их удельной активности. Возможно, увеличение активности детоксицирующих ферментов и появление индуцибельных изоформ, показанное нами на различных стадиях микроспоридиоза большой вощинной огневки, является одним из универсальных механизмов, обеспечивающих резистентность насекомых к возбудителям болезней.

Механизмы резистентности насекомых к энтомопатогенным микроорганизмам связаны с элиминацией патогена из организма зараженного насекомого. Нередко элиминация энтомопатогена происходит в результате цитотоксических реакций, которые сопровождаются генерацией активированных кислородных метаболитов [Nappi et al., 1995; Slepneva et al., 1999; Nappi, Ottaviani, 2000; Nappi et al., 2000; Glupov et al., 2001; Whitten et al., 2001]. В результате наших исследований было выявлено, что генерация свободных радикалов и активность антиоксидантной системы в

100

101 гемолимфе личинок G. mellonella изменяется в зависимости от стадии развития микроспоридии в организме насекомого. Начальные этапы развития паразита сопровождаются увеличением продукции активированных кислородных метаболитов в гемолимфе и одновременным снижением активности антиоксидантных ферментов, что может быть обусловлено особенностью взаимоотношений паразита и хозяина на данном этапе жизненного цикла микроспоридии, когда антагонистические взаимоотношения между микроспоридиями и хозяином могут быть "завуалированными" [Исси, 1986; Roberts et al., 1967]. Супрессивное воздействие паразита на генерацию активированных кислородных метаболитов в гемолимфе и гемоцитах личинок большой вощинной огневки при микроспоридиозе, с одной стороны, обусловлено угнетением профенолоксидазной системы как одного из источников свободных радикалов, а с другой стороны - повышением активности антиоксидантов во время массовой спорогонии микроспоридий в клетках насекомого-хозяина. Помимо защиты организма от АКМ антиоксидантные ферменты могут принимать участие в детоксикации и элиминации токсических продуктов, которые сопровождают деструктивные изменения клеток при микроспоридиозе. Вероятно, по этой причине происходит увеличение активности ГТ в фазу мерогонии в тканях хозяина, связанных с развитием паразита, т.е. в жировом теле, а при спорогонии - в гемолимфе.

Известно, что антиоксидантная защита в живых организмах представлена различными соединениями, которые находятся во взаимокомпенсаторных взаимоотношениях. Как правило, снижение концентрации или активности одних антиоксидантов приводит к соответствующему изменению других, благодаря чему сохраняется общая активность радикальных окислительных процессов, жизненно важных для структурного гомеостаза [Зенков и др., 2001]. Наши исследования

102 продемонстрировали такие изменения активности антиоксидантных ферментов в тканях личинок G. mellonella на разных стадиях микроспоридиоза. Так, при мерогонии паразита уровень активности СОД в тканях жирового тела снижается, тогда как уровень активности ГТ, напротив, возрастает (рис. 26). Следует отметить, что в гемолимфе зараженных насекомых активность антиоксидантных ферментов изменяется синхронно -на начальных этапах микроспоридиоза снижается активность, как СОД, так и ГТ, а при спорогонии уровень активности обоих ферментов увеличивается. Кроме того, активность антиоксидантов изменяется в зависимости от стадии развития микроспоридий. При этом обнаружено, что в жировом теле и гемолимфе, т.е. тканях, связанных с непосредственным развитием паразита, снижение активности антиоксидантных ферментов на стадии мерогонии сопровождается повышением активности этих же ферментов на стадии массовой спорогонии.

Таким образом, развитие микроспоридии V. ephestiae в личинках G. mellonella сопровождается изменением активности ряда биохимических показателей организма хозяина, что позволяет отнести микроспоридиоз к одному из существенных факторов, влияющих на антиоксидантную систему, а также на спектр и активность детоксицирующих ферментов насекомых.

103

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Лозинская, Яна Леонидовна, 2002 год

1. Андросов Г.К., Алиева М.И. Защитные реакции гемолимфы насекомых при микотоксикозе // Ж. общ. биол. 1980. - Т. 41. - Вып. 5. - С. 726-733.

2. Амирханов Д.В., Соколянская М.П. Активность ферментов детоксикации на начальной стадии формирования резистентности к инсектицидам у комнатной мухи // Агрохимия. 1992. - № 10. - С. 115-121.

3. Баканова Е.И., Еремина О.Ю., Рославцева С.А. Свойства и функции глутатион-Б-трансферазы членистоногих // Изв. РАН. Сер. биол. 1992. -№ 4. - С. 537-545.

4. Баканова Е.И., Еремина О.Ю., Рославцева С.А. Роль микросомальных монооксиназ насекомых в деградации инсектицидов // Агрохимия. 1996. -№ 10.- С.145-154.

5. Бахвалов С.А., Хвощевская М.Ф., Бахвалова В.Н., Глупов В.В. Структурные изменения в гемограмме непарного шелкопряда (Ocneria dispar L.) при полиэдрозе // Вопр. вирусол. 1999. - Т. 44. - С. 41-44.

6. Бурлакова Е.Б., Храпова Н.Г. Перекисное окисление липидов мембран и природные антиоксиданты // Успехи химии. 1985. - Т. 54. - С. 1540-1558.

7. Васильева JI.E., Егорова Т.А., Налетова Е.А. Субстратный и ингибиторный анализ эстераз гемолимфы тутового шелкопряда // Биохимия насекомых М., 1979. - Вып. 21. - С. 43-52.

8. Владимиров Ю.А., Азизова О.А., Деев А.И. Свободные радикалы в живых системах // Итоги науки и техники. Сер. Биофизика. 1991. - Т. 29. -С. 1-249.

9. Воскресенский О.Н., Жутаев И.А., Бобырев В.Н., Безуглый Ю.В. Антиоксидантная система, онтогенез и старение // Вопр. мед. химии. 1982. -№1.-С. 14-27.105

10. Глупов В.В., Слепнева И.А. Механизмы цитотоксичности. В кн.: Патогены насекомых: структурные и функциональные аспекты (Под ред. В.В. Глупова). М.: Круглый год, 2001. - С. 501-513.

11. Глупов В.В., Хвощевская М.Ф., Щепеткин И.А., Крюкова Н.А. Морфофункциональная структура популяции гемоцитов Galleria mellonella L. (Lepidoptera: Pyralidae) при инфекционном процессе // Изв. АН. Сер. биол. -1997.-№6.-С. 645-653.

12. Гробов О.Ф., Засухин Д.Н., Шигина Н.Г. Микроспоридиозы животных и человека // Итоги науки и техники. ВИНИТИ. Зоопаразитология. 1983. -Т. 8.-С. 103-149.

13. Гуляева Л.Ф., Гришанова А.Ю., Громова О.А., Слынько Н.Н., Вавилин

14. B. А., Ляхович В.В. Микросомная монооксигеназная система живых организмов в биомониторинге окружающей среды. Новосибирск, 1994. -Сер. Экология. - Вып. 32. - 100 с.

15. Дуглас С.Д., Куи П.Г. Исследование фагоцитоза в клинической практике. М.: Медицина, 1983. - 110 с.106

16. Ефименко Т.М. Биологическое обоснование применения микроспоридий против совок самостоятельно и совместно с бактериальными препаратами // Автореф. дис. . канд. биол. наук. Л., 1989. - 19 с.

17. Зенков Н.К., Ланкин В.З., Меныцикова Е.Б. Окислительный стресс: Биохимический и патофизиологический аспекты. М.: МАИК «Наука/Интерпериодика», 2001. 343 с.

18. Исси И.В. Протозооноз капустной белянки и его значение для прогноза //Тр. ВИЗР.- 1963.-Т. 19.-С. 174-179.

19. Исси И.В. Взаимоотношения микроспоридий с клеткой хозяина // Паразитол. сб. ЗИН АН СССР.-Вып. 31.-Л., 1983. С. 121-143.

20. Исси И.В. Микроспоридии как тип паразитических простейших // Сер. Протозоология. Вып. 10. Микроспоридии. - Л.: Наука, 1986. - С. 6-136.

21. Исси И.В. Синхронизация жизненных циклов микроспоридий и насекомых // Паразиты в природных комплексах и рисковые ситуации. Сб. науч. тр. Новосибирск, 1998. - С. 65.

22. Исси И.В., Онацкий Н.М. Особенности взаимоотношений микроспоридий и насекомых на ранних этапах заболевания // Сер. Протозоология. Вып. 9. Паразито-хозяинные отношения. - Л.: Наука, 1984. -С. 102-113.

23. Карпов С.А. Система протистов. С.-Петербург Омск: Изд-во ОмГПУ, 1990.-215 с.

24. Кахновер Н.Б., Хмелевский Ю.В. Глутатион-5'-трансферазы, ферменты детоксикации // Укр. Биохим. Журнал. 1983. - Т. 55. - № 1. - С. 86-92.

25. Колесниченко Л.С., Кулинский В.И. Глутатионтрансферазы // Усп. совр. биол. 1989. - Т. 107. - Вып. 2. - С. 179-194.

26. Кольчевская Е.Н., Исси И.В. Влияние смены насекомых-хозяев на патогенность и спорообразование микроспоридий // Паразитология. 1991. -Т. 25.-Вып. 6.-С. 512-519.107

27. Кольчевская Е.Н., Кольчевский А.Г. Анализ множественных форм неспецифических эстераз гусениц капустной совки, зараженных микроспоридиями Vairimorpha antheraeae II Бюлл. ВНИИЗР. 1988. - № 71. -С. 18-21.

28. Кольчевский А.Г., Пахомов А.Н. Множественные формы неспецифических эстераз в онтогенезе капустной совки Barathra brassicae L. II Онтогенез. 1990. - Т. 21. - № 6. - С. 580-584.

29. Корочкин Л.И., Серов О.Л., Пудовкин А.И. Генетика изоферментов. -М.: Наука, 1977.-275 с.

30. Кулиева A.M., Кормилицын Б.Н., Розенгарт Е.В., Стуловский А.В. Глутатионтрансфераза хлопковой совки Helicoverpa armigera II Докл. Акад. Наук. 1995. - Т. 34. - № 2. - С. 261-262.

31. Кулинский В.И., Колесниченко Л.С. Биологическая роль глутатиона // Усп. совр. биол. 1990. - Т. 110. - Вып. 1. - С. 20-33.

32. Леонова И.Н., Неделькина С.В., Салганик Р.И. Исследование ферментных систем детоксикации инсектицидов у колорадского жука // Биохимия. 1986.-Т. 51. - Вып. 3. - С. 426-431.

33. Логинов Е.В., Соколова Ю.Я., Громов А .Я. Ускоренный метод окраски полутонких срезов, залитых в аралдит // Цитология. 1988. - № 1. - С. 26-33.

34. Меныцикова Е.Б., Зенков Н.К. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных окислительных процессов // Усп. совр. биол. 1993. - Т. 113. -Вып. 4.-С. 442-455.

35. Неделькина С.В., Соломенникова И.В., Лукашина Н.С., Леонова И.Н., Раушенбах И.Ю., Салганик Р.И. Изучение ферментных систем детоксикации инсектицидов у резистентной к перметрину популяции колорадского жука // Биохимия. 1988. - Т. 53. - С. 11-16.

36. Номенклатура ферментов: Рекомендации Международного биохимического союза по номенклатуре и классификации ферментов, а также108по единицам ферментов и символам кинетики ферментативных реакций. -М.: ВИНИТИ, 1979. 254 с.

37. Панкова Т.Ф., Лужкова А.Г. Микроспоридии как один из факторов регуляции численности личинок кровососущих комаров // Паразиты и болезни гидробионтов ледовитоморской провинции. Сб. науч. тр. -Новосибирск: Наука, 1990. С. 88-94.

38. Плохинский Н.А. Биометрия. М.: Изд-во МГУ, 1970. - 367с.

39. Раушенбах И.Ю., Лукашина Н.С., Хлебодарова Т.М. Роль эстеразы ювенильного гормона в метаморфозе Diptera // Генетика. 1991. - Т. 22. -№ 3. - С. 274-281.

40. Рославцева С.А. Активность эстераз у различных насекомых // Энтом. обозр. 1971. - Т. 50. - Вып. 1,-С. 32-37.

41. Рославцева С.А. Современные воззрения на биохимические механизмы резистентности //Агрохимия. 1994. -№ 10. - С. 143-148.

42. Рославцева С.А., Еремина О.Ю., Костырко И.Н. Исследование эстеразных систем насекомых // Агрохимия. 1990. - № 10. - С. 117-123.

43. Рославцева С.А., Баканова Е.И., Еремина О.Ю. Эстеразы членистоногих и их роль в механизмах детоксикации инсектоакарицидов // Изв. РАН. Сер. биол.- 1993.-№3.-С. 368-375.

44. Селезнев К.В., Антонова О.А., Исси И.В. Влияние микроспоридиоза на состав белков в жировом теле и гемолимфе сверчков Gryllus bimaculatus II Паразитология. 1997. - Т. 31. - Вып. 2. - С. 181-185.

45. Серебров В.В. Детоксицирующие ферменты насекомых при микозах // Автореф. дис. . канд. биол. наук. Новосибирск, 2000. - 19 с.

46. Серебров В.В., Алексеев А.А., Глупов В.В. Изменение активности и спектра эстераз гемолимфы гусениц вощинной моли Galleria mellonella L. (Lepidoptera: Pyralidae) при микозах // Изв. АН. Сер. биол. 2001. - № 5. -С. 588-592.109

47. Соколова Ю.Я. Ультраструктурные изменения в клетках чешуекрылых при микроспоридиозе и их роль в оценке патогенных форм // Автореф. дис. . канд. биол. наук. Ленинград, 1989. - 20 с.

48. Соколова Ю.Я., Исси И.В. Энтомопатогенные простейшие и особенности патогенеза протозойных заболеваний насекомых. В кн.: Патогены насекомых: структурные и функциональные аспекты (Под ред. В.В. Глупова). М.: Круглый год, 2001. - С. 76-188.

49. Соколова Ю.Я., Сундуков О.В. Подавление активности эстераз как особенность патогенеза микроспоридиоза сверчков Gryllus bimaculatus II Паразитология. 1999. - Т. 33. - Вып. 6. - С. 527-536.

50. Соколова Ю.Я., Селезнев К.В., Долгих В.В., Исси И.В. Микроспоридия Nosema grylli n.sp. из сверчков Gryllus bimaculatus II Паразитология. 1994. -Т. 28.-Вып. 6.-С. 488-493.

51. Соколова Ю.Я., Снигиревская Е.С., Скарлато С.О., Комиссарчик Я.Ю., Миронов А.А. Необычный аппарат Гольджи микроспоридий на пролиферативной стадии жизненного цикла // Докл. Акад. Наук. 2001. -Т. 378. - № 3. - С. 403-4-06.

52. Соколовский В.В. Тиоловые антиоксиданты в молекулярных механизмах неспецифической реакции организма на экстремальное воздействие (Обзор) // Вопр. мед. химии. 1988. - № 6. - С. 2-11.

53. Сундуков О. В. Некоторые биохимические механизмы резистентности // Резистентность вредителей сельскохозяйственных культур к пестицидам и ее преодоление. Сб. науч. тр. ВИЗР. М.: Агропромиздат, 1990. С. 59-64.110

54. Тамарина Н.А. Техническая энтомология новая отрасль прикладной энтомологии // Итоги науки и техники. ВИНИТИ. Энтомология. - 1987. -Т. 7. - С. 248.

55. Тимофеева Е.Р. Нозематоз непарного шелкопряда // Инфекционные и протозойные болезни полезных и вредных насекомых. 1956. - С. 210-219.

56. Успенский И.И., Людвиг М.З., Корочкин Л.И. Сравнительный анализ карбоксилэстераз в различных органах половой системы самцов Drosophila подгруппы melanogaster II Ж. общ. биол. 1988. - Т. 49. - № 5. - С. 601-610.

57. Филиппович Ю.Б., Коничев А.С. Множественные формы ферментов насекомых и проблемы сельскохозяйственной энтомологии. М.: Наука, 1987.- 168 с.

58. Фридович И. Радикалы кислорода, пероксид водорода и токсичность кислорода. В кн.: Свободные радикалы в биологии (Под ред. У. Прайора). -М.: Мир, 1979.-Т. 1.-С. 272-314.

59. Харсун А.И. Арилэстеразы паразитических насекомых // Паразиты животных и растений. Кишинев, 1975. - Вып. 11. - С. 169-178.

60. Штейнхауз Э. Патология насекомых. Пер. с англ. М.: Изд. ин. литературы, 1952. 838 с.

61. Ahmad S. Larval and adult housefly carboxylesterase: isozyme composition and tissue pattern // Insect. Biochem. 1976. - V. 6. - P. 541-547.

62. Ahmad S. Biochemical defense of pro-oxidant plant allelochemicals by herbivorous insects // Biochem. Syst. Ecol. 1992. - V. 20. - P. 269-296.

63. Ahmad S., Pardini R.S. Mechanisms for regulating oxygen toxicity in phytophagous insects // Free Radic. Biol. Med. 1990. - V. 8 (4). - P. 401-413.

64. Ahmad S., Beilstein M.A., Pardini R.S. Glutathione peroxidase activity in insects: a reassessement // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1989. - V. 12. - P. 3149.1.l

65. Ahmad S., Duval D.L., Weinhold L.C., Pardini R.S. Cabbage looper antioxidant enzymes: tissue specificity // Insect. Biochem. 1991. - V. 21. -P. 563-572.

66. Aldridge W.N. Serum esterases. I.Two type of esterases (A and B) hydrolyzing p-nitrophenyl acetate, propionate and butyrate, and a method for their determination // Biochem. J. 1953. - V. 53. - P. 110-117.

67. Anderson R.S., Holmes В., Good R.A. Comparative biochemistry of phagocytosing insect hemocytes // Сотр. Biochem. Physiol. 1973. - V. 46B. -P. 595-602.

68. Arakawa T. Superoxide generation in vitro in lepidopteran larval haemolymph // J. Insect Physiol. 1994. - V. 40. - P. 165-171.

69. Arakawa T. Superoxide generative reaction in insect haemolymph and its mimic model system with surfactants in vitro II Insect Biochem. Mol. Biol. 1995. -V. 25.-P. 247-253.

70. Armstrong R.N. Glitathione S-transferases: reaction mechanism, structure, and function // Chem. Res. Toxicol. 1991. - V. 4. - P. 131-143.

71. Ashida M., Brey P.T. Recent advances in research on the insect prophenoloxidase cascade // Molecular mechanisms of immune responses in insects (Eds. P.T. Brey, D. Hultmark). London: Chapman & Hall, 1997. - P. 135-172.

72. Ashida M., Yamazaki H.I. Biochemistry of the phenoloxidase system in insects: with special reference to its activation // Molting and metamorphosis (Eds. E. Ohnishi, H. Ishizaki). Tokio: Japan Sci. Soc. Press; Berlin: Springer Verlag, 1990.-P. 239-265.

73. Asperen K. van. A study of housefly esterase by means of a sensitive colorimetric method // J. Insect Physiol. 1962. - V. 8. - P. 401-416.

74. Aucoin R.R., Fields P., Lewis M.A., Philogene B.J.R., Arnason J.T. The protective effects of antioxidants to a phototoxin-sensitive insect herbivore, Manduca sexta I/ J. Chem. Ecol. 1990. - V. 16. - P. 2913-2924.112

75. Aucoin R.R., Philogene B.J.R., Arnason J.T. Antioxidant enzymes as biochemical defenses against phototoxin-induced oxidative stress in three species of herbivorous lepidoptera // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1991. - V. 16. -P. 139-152.

76. Babior B.M., Kipnes R.S., Carnutte J.T. Biological defense mechanisms. The production by leukocytes of superoxide, a potential bactericidal agent // J. Clin. Invest. 1973. - V. 52. - P. 741-744.

77. Balabaskaran S., Chuen S.S., Muniandy S. Glutathione ^-transferase from the diamond back moth (.Plutella xylostella Linnaeus) // Insect Biochem. 1989. -V. 19.-P. 435-443.

78. Barbehenn R.V. Antioxidant defenses in caterpillars: role of the ascorbate-recycling system in the midgut lumen // J. Insect Physiol. 2001. - V. 47. - P. 349357.

79. Barros M.P., Bechara J.H. Daily variations of antioxidant enzyme and luciferase activities in the luminescent click-beetle Pyrearinus termitilluminans: cooperation against oxygen toxicity // Insect Biochem. Mol. Biol. 2001. - V. 31. -P. 393-400.

80. Bast A., Haenen G.R.M.M., Doelman C.J.A. Oxidants and antioxidants: state of the art // Amer. J. Med. 1991. - V. 91. - Suppl. 3C. - P. 2S-13S.

81. Beard В., Butler J.F., Becnel J.J. Nolleria pulicis n. gen., n. sp. (Microsporidia: Chytridiopsidae), a microsporidian parasite of the cat flea Ctenocephalides felis (Siphonaptera: Pulicidae) // J. Protozool. 1990. - V. 37. -P. 90-99.

82. Becnel J.J., Andreadis T.G. Microsporidia in insects // The microsporidia and microsporidiosis (Ed. M. Wittner). Washington, D.C.: ASM Press, 1999. -P. 447-501.

83. Berger E., Canter R. The esterases of Drosophila. I. The anodal esterases and their possible role in enclosion // Dev. Biol. 1973. - V. 33. - P. 48-55.113

84. Bicker G. Nitric oxide: an unconventional messenger in the nervous system of an orthopteroid insect // Arch. Insect Biochem. Physiol. 2001. - V. 48. -P. 100-110.

85. Bidochka M.J., Hajek A.E. A nonpermissive entomophthoralean fungal infection increases activation of insect prophenoloxidase // J. Invertebr. Pathol. -1998.-V. 72.-P. 231-238.

86. Bidochka M.J., Gillespie J.P., Khachatourians G.G. Phenoloxidase activity of acridid grasshoppers from the subfamilies Melanoplinae and Oedipodinae II Сотр. Biochem. Physiol. 1989. - V. 94 В. - P. 117-124.

87. Bradford M. M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein dye binding // Anal. Biochem. 1976. - V. 72. - P. 248-254.

88. Brooks W.M. The inflammatory response of the tobacco hornworm, Manduca sexta, to infection by the microsporidian, Nosema sphingidis // J. Inverebr. Pathol. 1971. - V. 17. - P. 87-93.

89. Chain B.M., Anderson R.S. Observations on the cytochemistry of the hemocytes of an insect, Galleria mellonella II J. Histochem. Cytochem. 1983. -V. 31.-P. 601-609.

90. Chang C.K., Clark A.G., Fieldes A., Pound S. Some properties of a glutathione ^-transferase from the larvae of Galleria mellonella II Insect Biochem. 1981.-V. 11.-P. 179-186.

91. Chien C., Dauterman W.C. Studies on glutathione ^-transferase in Helicoverpa (=Heliothis) zea II Insect Biochem. 1991. - V. 21. - P. 857-864.114

92. Choi J., Roche H., Caquet T. Characterization of superoxide dismutase activity in Chironomus riparius Mg. (Diptera, Chironomidae) larvae a potential biomarker // Сотр. Biochem. Physiol. - 1999. - V. 124 C. - P. 73-81.

93. Choi S.K., Choi H.K., Kadano-Okuda K., Taniai K., Kato Y., Yamamoto M. Occurence of novel types of nitric oxide synthase in the silkworm, Bombyx mori II Biochem. Biophys. Res. Commun. 1995. - V. 207. - P. 452-459.

94. Choudhury S.R. The nature of nonspecific esterases. A subunit concept // J. Histochem. Cytochem. 1972. - V. 20. - P. 507-517.

95. Cohen M.B., Schuler M.A., Berenbaum M.R. A host-inducible cytochrome P-450 from a host-specific caterpillar: molecular cloning and evolution // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1992. - V. 15. - P. 10920-10924.

96. Collins P.J. Induction of the polysubstrate monooxygenase system of the native budworm Heliothis punctiger (Wallengren) (Lepidoptera: Noctuidae) // Insect Biochem. 1985. -V. 15 (4). - P. 551-555.

97. Cox-Foster D. L., Fenimore J.A., Lazzaro B. Biochemistry of oxidative free radical production during innate immunity by insect hemocytes // Free Radical Biol. Med. 1998. - V. 25. - No. 1. - P. S44.

98. Darwish A., Weidner E., Fuxa J.R. Vairimorpha necatrix in adipose cells of Trichoplusia ni II J. Protozool. 1989. - V. 36. - P. 308-311.

99. David L., Weiser J. Role of hemocytes in the propagation of a microsporidian infection in larvae of Galleria mellonella II J. Invertebr. Pathol. -1994.-V. 63.-P. 212-213.

100. Dunn M.A., Blabock T.L., Cousins R.J. Metallothionein // Proc. Soc. Exp. Biol. Med.- 1987.-V. 185.-P. 107-119.

101. Eaton J.W. Catalases and peroxidases and glutathione and hudrogen peroxide: mysteries of the bestiary // J. Lab. Clin. Med. 1991. - V. 118. - P. 3-4.

102. Enikolopov G., Banerji J., Kuzin B. Nitric oxide and Drosophila development // Cell Death Differ. 1999. - V. 6. - P. 956-963.

103. Fang N., Teal P.E.A., Tumlinson J.H. Characterization of oxidase(s) associated with the sex pheromone gland in Manduca Sexta (L.) females // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1995. - V. 29. - P. 243-257.

104. Felton G. Antioxidant defenses of invertebrates and vertebrates // Oxidative stress and antioxidant defenses in biology (Ed.: S. Ahmad) New York: Chapman & Hall, 1995.-P. 356-434.

105. Felton G.W., Duffey S.S. Ascorbate oxidation reduction in Helicoverpa zea as a scavenging system against dietary oxidants // Arch. Insect Biochem. Physiol. -1992.-V. 19.-P. 27-37.

106. Felton G.W., Summers C.B. Antioxidant systems in insects // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1995. - V. 29. - P. 187-197.

107. Fernandez-Sousa J.M., Michelson A.M. Variation of superoxide dismutases during development of the fruit fly Ceratitis capitata L. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1976. - V. 73. - P. 217-223.

108. Feyereisen R. Insect P450 enzymes // Ann. Rev. Entomol. 1999. - V. 44. -P. 507-533.

109. Fisher F.M., Sanborn R.C. Production of insect juvenile hormone by the microsporidian parasite Nosema И Nature. 1962. - V. 194. - P. 1193.116

110. Fisher F.M., Sanborn R.C. Nosema as a source of juvenile hormone in parasitized insects // Biol. Bull. 1964. - V. 126. - P. 235-252.

111. Fournier D., Bride J.-M., Poirie M., Berge J.B., Plabb F.W. Insect glutathione ^-transferases. Biochemical characteristics of the major forms from houseflies susceptible and resistant to insecticides // J. Biol. Chem. 1992. -V. 267.-P. 1840-1845.

112. Freedman J.H., Ciriolo M.R., Peisach J. The role of glutathione in cooper metabolism and toxicity // J. Biol. Chem. 1989. - V. 264. - P. 5598-5605.

113. Gibson N.J., Nighorn A. Expression of nitric oxide synthase and soluble guanylyl cyclase in the developing olfactory system of Manduca sexta II J. Сотр. Neurol. 2000. - V. 422. - P. 191-205.

114. Glupov V.V., Khvoshevskaya M.F., Lozinskaya Ya.L., Dubovski I.M., Martemyanov V.V. Application of the method NBT-reduction for studies on the production of reactive oxygen species in insect haemocytes // Cytobios. 2001. -V. 106.-P. 165-178.

115. Grant D.F., Matsumura F. Glutathione ^-transferase 1 and 2 in susceptible and insecticide resistant Aedes aegypti II Pestic. Biochem. Physiol. 1989. - V. 33. -P. 132-143.

116. Gu X., Zera A.J. Developmental profiles and characteristics of haemolymph juvenile hormone esterase, general esterase and juvenile hormone binding in the cricket, Gryllus assimilis II Сотр. Biochem. Physiol. 1994. - V. 107. - P. 553560.

117. Gullemaund Т., Makate N., Hirst В., Callaghan A. Esterase gene amplification in Culexpipiens II Insect Mol. Biol. 1997. - V. 6. - P. 319-327.

118. Habig W.H., Pabst M.J., Jakoby W.B. Glutathione-S-transferases // J. Biol. Chem. 1974. - V. 249. - P. 7130-7139.117

119. Henry J.E., Oma E.A. Pest control by Nosema locustae, a pathogen of grasshoppers and crickets // Microbial control of pests and plant diseases 19701980. (Ed.: H.D. Burges) London: Academic Press, 1981. - P. 573-586.

120. Hinton A.C., Hammock B.D. Purification of juvenile hormone esterase and molecular cloning of the cDNA from Manduca sexta II Insect. Biochem. Mol. Biol. -2001.-V. 32.-P. 57-66.

121. Hooper G.H.S. Esterase mediated hydrolysis of naphtyl esters, malathion, methoprene, and cecropia juvenile hormone in Culex pipiens pipiens II Insect Biochem. 1976. - V. 6. - P. 255-266.

122. Hooper J., Wan T. Aliesterase activity and reproduction in Blattella germanica II Entomol. Exp. Appl. 1969. - V. 12. - P. 211-220.

123. Jameson G.W., MacFarlane J.R., Hogan T.W. Esterases in relation to embryonic diapause in the field cricket, Teleogryllus commodus II Insect Biochem. 1976.-V. 6.-P. 59-63.

124. Johnson K.S., Felton G.W. Plant phenolics as dietary antioxidants for herbivorous insects: a test with genetically modified tobacco // J. Chem. Ecol. -2001.-V. 27. P. 2579-2597.118

125. Kai H., Hasegawa К. An esterase in relation to yolk cell lysis at diapause termination in the silkworm, Bombyx mori II J. Insect Physiol. 1973. - V. 19. -P. 799-810.

126. Khramtsov V., Yelinova V., Weiner L., Berezina Т., Martin V., Volodarsky L. Quantitative determination of SH groups in low and high molecular weight compounds by an EPR method // Analytic. Biochem. 1989. - V. 182. -P. 58-63.

127. Kobayashi A. Insect defense molecules and reactive oxygen // Dev. Сотр. Immunol. 1998. - V. 22. - P. 129.

128. Kotze A.C. Induced insecticide tolerance in larvae of Lucilia cuprina (Wiedemann) (Diptera: Calliphoridae) following dietary phenobarbital treatment // J. Aust. Entomol. Soc. 1995. - V. 34 (3). - P. 205-209.

129. Kotze A.C., Rose H.A. Purification and properties of glutathione-S-transferases from the larvae of the Australian sheep blowfly, Lucilia cuprina (Wiedemann) // Insect Biochem. 1989. - V. 19. - P. 703-713.

130. Krieger R.I., Lee P.W. Properties of the aldrin epoxidase system in the gut and fat body of a caddisfly larva // J. Econ. Entomol. 1973. - V. 66 (1) - P. 1-6.

131. Krieger R.I., Wilkinson C.F., Hicks L.J., Taschenberd E.F. Aldrin epoxidation, dihydroisodrin hydroxylation and p-cloro-N-methyl-aniline demethylation in six species of saturniid larvae // J. Econ. Entomol. 1976. - V. 69 (1). - P. 1-5.

132. Kti E. Submitochondrial localization of kynurenine 3-hydroxylase from ovaries Ephestia kiihniella, Stratakis emmanuel II Insect Biochem. 1981. - V. 11. -P. 735-741.

133. Kucera M., Weiser J. Alanine aminotransferase, alkaline phosphatase and protease activity in Barathra brassicae during microsporidian infection // J. Invertebr. Pathol. 1973. - V. 21. - P. 121 -122.119

134. Kucera M., Weiser J. The different course of lactate and glutamate dehydrogenases activity in the larvae of Barathra brassicae (Lepidoptera) during microsporidian infection // Acta Entomol. Bohemoslov. 1975. - V. 72. - P. 370373.

135. Malone L.A. A comparison of the development of Vairimorpha plodiae and Vairimorpha necatrix in the Indian meal moth, Plodia interpunctella I I J. Invertebr. Pathol. 1984. - V. 43. - P. 140-149.

136. Marmaras V.J., Charalambidis N.D., Zervas C.G. Immune response in insects: the role of phenoloxidase in defense reactions in relation to melanization and sclerotization // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1996. - V. 31. - P. 119-133.

137. Maroni G., Lastowski-Perry D., Otto E., Watson D. Effects of heavy metals on Drosophila larvae and metallothionein cDNA // Environ. Health. Perspect. -1986.-V. 65.-P. 107-116.

138. Mattews M.S., Summers C.B., Felton G.W. Ascorbate peroxidase: a novel antioxidant enzyme in insects // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1997. - V. 34. -P. 57-68.

139. Mazet I., Pendland J., Boucias D. Comparative analysis of phagocytosis of fungal cells by insect hemocytes versus horse neutrophils // Dev. Сотр. Immunol. 1994.-V. 18.-P. 455-466.

140. McCord J.M., Fridovich I. Superoxide dismutase: an enzymic function for erythro-cuprein (hemocuprein) // J. Biol. Chem. 1969. - V. 244. - P. 6049-6055.121

141. Milner R.J. Nosema whitei, a microsporidian pathogen of some species of Tribolium. I. Morphology, life cycle, and germination time // J. Invertebr. Pathol. -1972.-V. 19.-P. 231-238.

142. Mitchell M.J., Cali A. Vairimorpha necatrix (Microsporida: Burenellidae) affects growth and development of Heliotis zea (Lepidoptera: Noctuidae) raised at various temperatures // J. Econ. Entomol. 1994. - V. 87 (4). - P. 933-940.

143. Moreau S.J.M., Doury G., Giordanengo P. Intraspecific variation in the effects of parasitism by Asobara tabida on phenoloxidase activity of Drosophila melanogaster larvae // J. Invertebr. Pathol. 2000. - V. 76. - P. 151-153.

144. Motoyama N., Dauterman W.C. Interstrain comparison of glutathione-dependent reactions in susceptible and resistant houseflies // Pestic. Biochem. Physiol. 1975. - V. 5. - P. 480-495.

145. Mourya D.T., Hemingway J., Leake С J. Post-inoculation changes in enzyme activity of Aedes aegypti infected with Chikungunya virus // Acta Virol. 1995. -V. 39.-P. 31-35.

146. Mtiller U. Ca /calmodulin-dependent nitric oxide synthase in Apis mellifera and Drosophila melanogaster II Eur. J. Neurosci. 1994. - V. 6. - P. 1362-1370.

147. Mtiller U., Bicker G. Calcium-activated release of nitric oxide and cellular distribution of nitric oxide-synthesizing neurons in the nervous system of the locust // J. Neurosci. 1994. - V. 14. - P. 7521-7528.

148. Nappi A.J., Ottaviani E. Cytotoxity and cytotoxic molecules in invertebrates // BioEssays. 2000. - V. 22. - P. 469-480.

149. Nappi A. J., Vass E. Melanogenesis and the generation of cytotoxic molecules during insect cellular reactions // Pigment and Cell Research. 1993. -V. 6. -P. 117-126.

150. Nappi A. J., Vass E. Hydrogen peroxide production in immune-reactive Drosophila melanogaster II J. Parasitol. 1998. - V. 84. - No. 6. - P. 1150-1157.

151. Nappi A. J., Vass E. Hydroxyl radical formation resulting from the interaction of nitric oxide and hydrogen peroxide // Biochim. Biophys. Acta. -1998a.-V. 1380.-No. 1.-P. 55-63.

152. Nappi A.J., Vass E., Frey F., Carton Y. Superoxide anion. generation in Drosophila during the melanotic encapsulation of parasites // Eur. J. Cell Biol. -1995.-V. 68.-P. 450-456.

153. Nappi A.J., Vass E., Frey F., Carton Y. Nitric oxide involvement in Drosophila immunity // Nitric Oxide. 2000. - V. 4. - P. 423-430.

154. Neto P.C., Bechara E.J.H., Costa C. Oxygen toxicity aspects in luminescent and non-luminescent elaterid larvae // Insect Biochem. 1986. - V. 16. - P. 381385.

155. Neves C.A., Santos E.A., Bainy A.C.D. Reduced superoxide dismutase activity in Palaemonetes argentinus (Decapodae, Palemonidae) infected by Probopyrus ringueleti (Isopoda, Bopyridae) // Dis. Aquat. Org. 2000. - V. 39. -P. 155-158.

156. Neymann E. Enzymatic basis of detoxication (Ed. W.P. Iakoby). N.Y.-L., Toronto, Sydney, San-Francisko: Acad. Press, - 1980. - V. 2. - P. 291-325.

157. Nigam Y., Maudlin I., Welburn S., Ratcliffe N.A. Detection of phenoloxidase activity in the hemolymph of tsetse flies, refractory and susceptible to infection with Trypanosoma brucei rhodesiense II J. Invertebr. Pathol. 1997. -V. 69.-P. 279-281.123

158. Onstad D.W., Maddox J.V. Modeling the effects of the microsporidium, Nosema pyrausta on the population dynamics of the insect, Ostrinia nubilalis II J. Invertebr. Pathol. 1989. - V. 53. - P. 410-421.

159. Orr W.C., Sohal R.S. Extension of life-span by overexpression of superoxide dismutase and catalase in Drosophila melanogaster II Science. 1994. - V. 263. -P. 1128-1130.

160. Ottaviani E., Barbieri D., Malagoli D., Franchini A. Nitric oxide induces apoptosis in the fat body cell line IPLB-LdFB from the insect Lymantria dispar II Сотр. Biochem. Physiol. 2001. - V. 128B. - P. 247-254.

161. Paes M.C., Oliveira M.B., Oliveira P.L. Hydrogen peroxide detoxification in the midgut of the blood-sucking insect, Rhodnius prolixus II Arch. Insect Biochem. Physiol. 2001.-V. 48.-P. 63-71.

162. Park N.J., Kamble S.T. Comparison of esterases between life stage and sexes of resistant and susceptible strains of german cockroach (Dictioptera: Blattellidae) // J. Econ. Entomol. 1998. - V. 91. - P. 1051-1057.

163. Pasteur N., Nance E., Bons N. Tissue localization of overproduced esterases in the mosquito Culex pipiens (Diptera: Culicidae) // J. Med. Entomol. 2001. -Y. 38.-P. 791-801.

164. Peterson J.A., Prough R.A. Cytocrome P-450 reductase and cytochrome b5 in cytocrome P-450 catalysis // Cytochrome P-450, structure, mechanism, and biochemistry (Ed. R. Paul). New York: Plenum Press, 1986. P. 89-117.

165. Pilley B.M. A new genus, Vairimorpha (Protozoa: Microsporida) for Nosema necatrix Kramer 1965: pathogenicity and life cycle in Spodoptera exempta (Lepidoptera: Noctuidae) 11 J. Invertebr. Pathol. 1976. - V. 28. - P. 177-183.

166. Polek В., Godocikova J., Batora R., Ursinyova M. Cu-binding proteins of digestive tract of Galleria mellonella caterpillars (Lepidoptera: Pyralidae) // Biologica. 1993. - V 48. - P. 631-636.

167. Qiao C.L., Sun Z.Q., Liu J.E. New esterase enzymes involved in organophosphate resistance in Culex pipiens (Diptera: Culicidae) from Guang Zhou, China // J. Med. Entomol. 1999. - V. 36. - P. 666-670.

168. Ratcliffe N.A., Brookman J.L., Rowley A.F. Activation of the prophenoloxidase cascade and initiation of nodule formation in locusts by lipopolysaccharides // Dev. Сотр. Immunol. 1991. - V. 15. - P. 33-39.

169. Ribeiro J.M.C., Nussenzveig R.H. Nitric oxide synthase activity from a hematophagous insect salivary gland // FEBS Lett. 1993. - V. 330. - P. 165-168.

170. Roberts P.A., Kimball R.F., Pavan C. Response of Rhynchosciara chromosomes to microsporidian infection: increased polyteny and generalized puffing // Exp. Cell Res. 1967. - V. 47. - P. 408-422.

171. Rogina В., Helfand S.L. Cu, Zn superoxide dismutase deficiency accelerates the time course of an age-related marker in Drosophila melanogaster II Biogerontology. 2000. - V. 1 (2). - P. 163-169.

172. Rossi F. The 02 -forming NADPH oxidase of the phagocytes: nature, mechanisms of activation and function // Biochim. Biophys. Acta. 1986. - V. 853.-P. 65-89.125

173. Seslija D., Blagojevic D., Spasic M., Tucic N. Activity of superoxide dismutase and catalase in the bean weevil (Acanthoscelides obtectus) selected for postponed senescence // Exp. Gerontol. 1999. - V. 34 (2). - P. 185-95.

174. Sevanian A., Davies K.J.A., Hochstein P. Serum urate as an antioxidant for ascorbic acid // Amer. J. Klin. Nutr. 1991. - V. 54. - P. SI 129-S1134.

175. Shelby K.S., Adeyeye O.A., Okot-Kotber B.M., Webb B.A. Parasitism-linked block of host plasma melanization // J. Invertebr. Pathol. 2000. - V. 75. -P. 218-225.

176. Shiotsuki Т., Kato Y. Induction of carboxylesterase isozymes in Bombyx mori by E. coli infection // Insect Biochem. Mol. Biol. 1999. - V. 29. - P. 731736.

177. Slepneva I.A., Glupov V.V., Sergeeva S.V., Khramtsov V.V. EPR detection of reactive oxygen species in hemolymph of Galleria mellonella and Dendrolimus superans sibiricus (Lepidoptera) larvae // Biochem. Biophys. Res. Commun. -1999.-V. 264.-P. 212-215.

178. Small G.J., Hemingway J. Molecular characterization of the amplified carboxylesterase gene associated with organophosphorus insecticide resistance in the brown planthopper, Nilaparvata lugens II Insect Mol. Biol. 2000. - V. 9. -P. 647-653.

179. Snyder M.J., Feyereisen R. Biochemical adaptation of the tobacco horworm Manduca sexta, to dietary allelochemicals // Amer. Zool. 1992. - V. 32. - P. 65.

180. Snyder M.J., Walding J.K., Feyereisen R. Glutatione ^-transferases from larval Manduca sexta midgut: sequence of two cDNAs and enzyme induction // Insect Biochem. Molec. Biol. 1995. - V. 25 (4). - P. 455-465.

181. Soderhall КSmith V. J. Separation of the hemocyte populations of Crcinus maenas and other marine decapods // Dev. Сотр. Immunol. 1983. - V. 7. -P. 229-239.126

182. Sohal R.S., Svensson I., Sohal B.H., Brunk U.T. Superoxide anion radical production in different animal species // Mech. Ageing Develop. 1989. - V. 49. -P. 129-135.

183. Solter L.F., Maddox J.V. Physiological host specificity of microsporidia as an indicator of ecological host specificity // J. Invertebr. Pathol. 1998. - V. 71. -P. 207-216.

184. Solter L.F., Maddox J.V. Timing of an early sporulation sequence of microsporidia in the genus Vairimorpha (Microsporidia: Burenellidae) // J. Invertebr. Pathol. 1998a. - V. 72. - P. 323-329.

185. Sprague V. Classification and phylogeny of the microsporidia // Comparative Pathobiology. V. 2. Systematics of the Microsporidia. - New York: Plenum Press, 1977.-P. 1-510.

186. Sugumaran M., Nellaiappan K., Valivittan K. A new mechanism for the control of phenoloxidase activity: inhibition and complex formation with quinone isomerase // Arch. Biochem. Biophys. 2000. - V. 379. - P. 252-260.

187. Summers C.B., Felton G.W. Antioxidant role of dehydroascorbic acid reductase in insects // Biochim. Biophys. Acta. 1993. - V. 1156. - P. 235-238.

188. Sun S.C., Faye I. Transcription of immune genes in the giant silkmoth, Hyalophora cecropia, is augmented by H2O2 and diminished by thiol reagents // Eur. J. Biochem. 1995.-V. 231.-P. 93-98.

189. Tan W-J., Guo Y-Y. Effects of host plant on susceptibility to deltametrin and detoxication enzymes of Heliothis armigera (Lepidoptera: Noctuidae) // J. Econ. Entomol. 1996. - V. 89 (1). - P.l 1-14.127

190. Terriere L.C. Induction of detoxication enzymes in insects // Ann. Rev. Entomol. 1984. - V. 29. - P. 71 -88.

191. Trimmer B.A., Aprille J.R., Dudzinski D.M., Lagace C.J., Lewis S.M., Michel Т., Qazi S., Zayas R.M. Nitric oxide and the control of firefly flashing // Science. 2001. - V. 292. - P. 2486-2488.

192. Wang J.-Y., McCommas S., Syvanen M. Molecular cloning of glutathione S-thione S-transferase overproduced in an insecticide-resistant strain of the housefly (.Musca domestica) II Mol. Gen. Genet. 1991. - V. 227. - P. 260-266.

193. Wang Y., Oberley L.W., Murhammer D.W. Antioxidant defense systems of two lepidopteran insect cell lines // Free Radical Biol. Med. 2001. - V. 30 (11). -P. 1254-1262.

194. Wang Y., Oberley L.W., Murhammer D.W. Evidence of oxidative stress following the viral infection of two lepidopteran insect cell lines // Free Radical Biol. Med.-2001a.-V. 31 (11).-P. 1448-1455.

195. Weidner E., Findley A., Dolgikh V., Sokolova J. Microsporidian biochemistry and physiology // The microsporidia and microsporidiosis (Ed. M. Wittner). Washington, D.C.: ASM Press, 1999. - P. 172-195.

196. Weiser J. Immunity of insects to Protozoa // Immunity to parasitic animals (Eds.: G.J. Jackson, R. Herman and I. Singer). New York, 1969. - P. 129-147.

197. Weiser J. Transmission of microsporidia to insects via injection // Vest. Cs. Spol. Zoolog. 1978. -V. 42. - P. 311-317.

198. Weiser J., Purrini K. Light- and electron microscopic studies on the microsporidian Vairimorpha ephestiae (Mattes) (Protozoa, Microsporidia) in the meal moth Ephestiae kiihniella II Arch. Protistenk. 1985. - V. 130. - P. 179-189.

199. Weiske J., Weisner A. Stimulation of NO synthase activity in the immune-competent lepidopteran Estigmene acraea hemocyte line // Nitric Oxide: Biol. Chem. 1999. - V. 3. - P. 121-131.128

200. Weissenberg R. Microsporidian interactions with host cells // Comparative Pathobiology. V. 1. Biology of the Microsporidia. - New York: Plenum Press, 1976.-P. 204-227.

201. Whitmore D. Jr., Whitmore E., Gilbert L.I. Juvenile hormone induction of esterases: a mechanism for the regulation of juvenile hormone titre // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1972. - V. 69. - P. 1592-1595.

202. Whitten M.M.A., Ratcliffe N.A. In vitro superoxide activity in the haemolymph of the West Indian leaf cockroach, Blaberus discoidalis II J. Insect Physiol. 1999. - V. 45. - P. 667-675.

203. Williams D.R., Fisher M.J., Rees H.H. Characterization of ecdysteroid 26-hydroxylase: an enzyme involved in molting hormone inactivation // Arch. Biochem. Biophys. 2000. - V. 15. - P. 389-398.

204. Wittner M. Historic perspective on the Microsporidia: expanding horizons // The microsporidia and microsporidiosis (Ed. M. Wittner). Washington, D.C.: ASM Press, 1999.-P. 1-6.

205. Yefimenko T.M., Sundukov O.V., Issi I.V. Effect of microsporida infection on the esterases activities in Agrotis segetum caterpillars // Vestnik zoologii. -2001.-V. 35 (4).-P. 45-50.

206. Yu S.J. Insect glutathione ^-transferases // Zool. Stud. 1996. - V. 35. -P. 9-18.129

207. Yu S .J. Induction of new glutathione ^-transferase isozymes by allelochemicals in the fall army worm // Pestic. Biochem. Physiol. 1999. - V. 63. -P. 163-171.

208. Zera A.J., Sanger Т., Hanes J., Harshman L. Purification and characterization of hemolymph juvenile hormone esterase from the cricket, Gryllus assimilis II Arch. Insect Biochem. Physiol. 2002. - V. 49. - P. 41-55.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания.
В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.

Автореферат
200 руб.
Диссертация
500 руб.
Артикул: 146769