Морфофункциональная оценка и возможность коррекции окислительного стресса у свиней в условиях промышленной технологии тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.13, кандидат биологических наук Макеев, Александр Александрович

• Макеев, Александр Александрович
• кандидат биологических наук
• 2007

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Макеев, Александр Александрович

ВВЕДЕНИЕ.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1 .Окислительный стресс. Механизмы развития окислительного стресса. Ю

1.1.1. Кислород и активные кислородные метаболиты. 1.1.2. Радикальные окислительные процессы.

1.1.3. Характеристика основных форм активных кислородных метаболитов.

1.2. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных окислительных процессов.

1.2.1. Ферментативные антиоксиданты.

1.2.2. Неферментативные антиоксиданты.

1.3. Биологическая роль активных кислородных метаболитов.

1.3.1. Физиологическое значение свободнорадикального . окисления.

1.3.2. Значение перекисного окисления липидов в механизмах реализации стрессовых воздействий. 1.3.3. Влияние свободных радикалов на структуру и функцию органов желудочно-кишечного тракта.

1.3.4. Влияние свободных радикалов на структуру и функцию тканей опорно-двигательного аппарата.

2. МАТЕРИАЛ И МЕТОДИКА ИССЛЕДОВАНИЙ.

3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.

3.1. Сравнительный анализ функционального состояния системы антиоксидантной защиты и активности свободнорадикального окисления в сыворотке крови и гомогенатах тканей поросят.:.

3.1.1. Сравнительный анализ активности свободнорадикального окисления и функционального состояния системы антиоксидантной защиты в сыворотке крови поросят в условиях экстенсивной и интенсивной технологий содержания.

3.1.2. Функциональное состояние системы антиоксидантной защиты и свободнорадикального окисления в сыворотке крови и гомогенатов тканей тонкой и толстой кишки поросят в условиях интенсивной технологии содержания и применения антиоксиданта тиофана. ^ j

3.2. Особенности распределения некоторых макро- и микроэлементов у свиней в условиях промышленной технологии содержания и применения антиоксиданта тиофана.

3.3. Влияние антиоксиданта тиофана на морфофункциональное состояние тонкого кишечника свиньи в условиях окислительного стресса.

3.4. Влияние антиоксиданта тиофана на морфофункциональное состояние толстого кишечника свиньи в условиях окислительного стресса.

3.5. Морфофункциональная характеристика костной ткани тела позвонка свиньи в условиях окислительного стресса и использования антиоксиданта тиофана.

ОБСУЖДЕНИЕ.

ВЫВОДЫ.

ПРЕДЛОЖЕНИЯ.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Морфофункциональная оценка и возможность коррекции окислительного стресса у свиней в условиях промышленной технологии»

Актуальность исследований. Использование промышленной технологии животноводства характеризуется повышением производительности труда в связи с активным внедрением механизации и автоматизации производственных процессов. Однако несоответствие отдельных звеньев технологии приводит к нарушению функционирования сформировавшихся в процессе эволюции основных физиологических систем организма животных. Это обуславливает развитие хронического стресса и его вредных последствий, и в итоге становится одним из основных сдерживающих факторов повышения эффективности животноводства [21, 25, 50, 93, 106].

Вследствие избыточной секреции надпочечниками глюкокортикоидов и ка-техоламинов при стрессе возникает комплекс физиологических и биохимических реакций, сопровождающихся избыточной генерацией активных кислородных метаболитов и, как следствие, повышением спонтанного перекисного окисления липидов с образованием их конечных, высокотоксичных продуктов: малонового диальдегида, диеновых конъюгатов, гидроперекисей [64, 77, 82].

По данным литературы, чрезмерное образование свободных радикалов имеет цепной характер [210] и определяется как окислительный стресс [5]. Цито-токсические продукты свободнорадикального окисления, вступая в реакции со структурными компонентами клетки, а также межклеточного вещества, изменяют физические и биологические свойства мембран, разобщают окислительное фосфорилирование, нарушают работу встроенных в мембрану ионных насосов и каналов [16, 18, 66, 108, 178]. Это приводит к нарушению структуры и функции, а в конечном итоге к гибели клетки [42]. Поскольку механизм свободнорадикального повреждения имеет универсальный характер, то воздействию подвергаются клетки всех тканей и органов.

Наиболее чувствительными к повреждающему эффекту окислительного стресса оказываются органы, содержащие в своей структуре избыточное количество субстрата для свободнорадикального окисления. Одним из них является кость, представляющая собой вместилище не только для красного, но и желтого костного мозга.

Согласно существующему представлению о единстве структуры и функции, повреждение костной ткани свободными радикалами должно найти свое отражение в изменении минерального обмена, что практически не представлено в публикациях отечественных и зарубежных авторов. Поскольку органы желудочно-кишечного тракта являются основным местом поступления микроэлементов в организм, а липидные мембраны энтероцитов могут вовлекаться в свободнорадикальное окисление, кость и кишечник могут рассматриваться в качестве органов-мишеней при окислительном стрессе [43, 81, 92, 166, 167]. Принимая во внимание, что микроэлементы входят в состав активных центров ферментного и неферментного звеньев антиоксидантной системы [252], обеспечивающих свободнорадикальную защиту, а также, в силу физиологических особенностей, высокую чувствительность свиньи к недостатку минеральных веществ [6], изучение влияния окислительного стресса на состояние минерального обмена и транспорт макро- и микроэлементов в желудочно-кишечном тракте, а также морфофункциональное состояние органов ЖКТ и костной ткани представляется актуальным.

Цель исследования: дать морфофункциональную оценку и определить возможность коррекции окислительного стресса у свиней в условиях промышленной технологии с использованием антиоксиданта тиофана.

Задачи исследования:

1. Провести сравнительный анализ показателей свободнорадикального окисления и активности системы антиоксидантной защиты в сыворотке крови поросят при экстенсивной и интенсивной технологиях содержания.

2. Определить показатели свободнорадикального окисления и активность системы антиоксидантной защиты в тканях слизистой оболочки кишечника поросят в условиях промышленного комплекса и влияния на них антиоксиданта тиофана.

3. Изучить распределение некоторых макро- и микроэлементов в слизистой оболочке тонкого и толстого кишечника, а также в костной ткани поросят в условиях окислительного стресса и при применении антиоксиданта тиофана.

4. Представить сравнительную морфофункциональную характеристику слизистой оболочки тонкого и толстого кишечника, а также костной ткани

• тела позвонка поросят при окислительном стрессе и использовании антиоксиданта тиофана.

Научная новизна. Впервые исследовано влияние антиоксиданта тиофана на показатели свободнорадикального окисления и состояние системы антиокси-дантной защиты в сыворотке крови поросят в условиях экстенсивной и интенсивной технологий содержания.

Установлен свободнорадикальный механизм поражения клеток и межклеточного вещества слизистой оболочки тонкого и толстого кишечника, а также костной ткани поросят в условиях интенсивной технологии содержания.

Доказано, что при окислительном стрессе структурно-функциональные нарушения клеток и межклеточного вещества слизистой оболочки кишечника обусловлены депрессией ферментативного и неферментативного звеньев анти-оксидантной защиты вследствие нарушения транспорта микроэлементов, входящих в состав их активных центров.

Впервые показано, что использование антиоксиданта тиофана в условиях окислительного стресса снижает содержание продуктов свободнорадикального окисления в сыворотке крови, тканях слизистой оболочки тонкого, толстого кишечника поросят и корректирует показатели минерального обмена.

Практическая значимость. Определены параметры, характеризующие состояние окислительного стресса у поросят в условиях промышленной технологии содержания.

Предложен метод коррекции последствий окислительного стресса антиок-сидантом тиофаном.

Результаты исследований используются в учебном процессе при преподавании дисциплин «Физиология» и «Биология свиньи» студентам Биолого-технологического института НГАУ.

Основные положения, выносимые на защиту:

1. У поросят в условиях промышленной технологии развивается общий окислительный стресс, о чем свидетельствуют повышенное содержание продуктов СРО и снижение активности системы антиоксидантной защиты в сыворотке крови.

2. Повышенный уровень содержания диеновых конъюгатов (ДК), малонового диальдегида (МДА) в тканях тонкого, толстого кишечника поросят и снижение активности системы антиоксидантной защиты - супероксид-дисмутазы (СОД), каталазы (КАТ) и восстановленного глутатиона (ВГ) в условиях промышленного комплекса является проявлением окислительного стресса и корректируется антиоксидантом тиофаном.

3. В условиях промышленного комплекса нарушение распределения макро-и микроэлементов в слизистой оболочке тонкого и толстого кишечника, а также костной ткани поросят является следствием окислительного' стресса и корректируется антиоксидантом тиофаном.

4. Структурно-функциональные нарушения клеток и межклеточного вещества костной ткани, слизистой оболочки тонкого и толстого кишечника, обусловленные окислительным стрессом, корректируются антиоксидантом тиофаном.

Апробация работы. Материалы диссертации представлены на II Международной научно-практической конференции «Актуальные проблемы животноводства: наука, производство и образование» (Новосибирск, 2006), II Международной научно-практической конференции «Аграрная наука сельскому хозяйству» (Барнаул, 2007), V Международной научно-практической конференции «Современные тенденции развития АПК в России» (Красноярск, 2007); Международной научно-практической конференции «Роль молодых ученых в реализации национального проекта «Развитие АПК»» (Москва, 2007), XIV Международной научной студенческой конференции «Студент и научно-технический прогресс» (Новосибирский государственный университет, 2007).

Публикации. По теме диссертации опубликовано 7 научных работ,, в том числе 1 в издании, рекомендованном ВАК.

Структура и объем работы. Диссертация состоит из введения, обзора литературы, материала и методики исследований, результатов исследований, обсуждения, выводов, практических предложений, списка литературы и приложения. Работа изложена на 140 страницах машинописного текста, иллюстрирована 29 рисунками и содержит 15 таблиц. Список литературы включает 258 источников, в том числе 144 на иностранном языке.'

Заключение диссертации по теме «Физиология», Макеев, Александр Александрович

выводы

1. Признаки окислительного стресса у поросят в условиях промышленной технологии проявляются с 10 суточного возраста, о чем свидетельствуют превышение малонового диальдегида на 57,14 %, диеновых конъюгатов на 63,54 %, снижение активности супероксиддисмутазы на 15,97 %, а каталазы на 37,23 % над соответствующими показателями поросят фермерского хозяйства. К концу 1-го месяца жизни уровень

• малонового диальдегида увеличился на 45,45 %, диеновых конъюгатов на 52,72 %, активность супероксиддисмутазы снизилась на 40,02 %, каталазы на 40,19 % (Р<0,05). Изучаемые признаки не подвержены возрастной динамике в указанный период, что подтверждают результаты исследований в фермерском хозяйстве.

2. Применение антиоксиданта тиофана в условиях промышленного комплекса приводит к снижению уровня малонового диальдегида на 32,35 %, диеновых конъюгатов на 41,84 %, увеличению активности супероксиддисмутазы на 37,46 %, каталазы на 35,32 % (Р<0,05), что свидетельствует о коррекции общего окислительного стресса у поросят.

3. Повышенный уровень малонового диальдегида на 26,8 и 44,89 %, диеновых коньюгатов на 48,59 и 28,84 % (Р<0,05) в гомогенатах тканей слизистой оболочки тонкого и толстого кишечника поросят соответственно и снижение активности системы антиоксидантной защиты - супероксиддисмутазы на 31,7 и 39,85 %, каталазы на 47,24 и 55,66 % (Р<0,05), соответственно, в условиях промышленного комплекса является локальным проявлением окислительного стресса и поддается коррекции антиоксидантом тиофаном.

4. В условиях промышленной технологии у поросят происходит нарушение кальций-фосфорного отношения (1/7,29 по сравнению с нормой 1/2,14), а также обмена микроэлементов, входящих в состав активных центров антиоксидантных систем - марганца, меди, цинка и селена в костной ткани, слизистой оболочке тонкого и толстого отделов кишечника, что обуславливает депрессию ферментативного и неферментативного звеньев антиоксидантной системы. •

5. У поросят в условиях промышленной технологии под влиянием окислительного стресса нарушается структурно-функциональная организация эпителия и собственной пластинки в тонком и толстом отделах кишечника, что выражается в свободнорадикальном повреждении эпи-телиоцитов и их апоптозе, деструкции компонентов межклеточного вещества. Использование антиоксиданта тиофана приводит к коррекции выявленных нарушений.

6. Окислительный стресс приводит к нарушению микроархитектоники и структурной организации межклеточного вещества костной ткани, пролиферации и дифференцировки клеток остеобластического диффе-рона. Использование антиоксиданта тиофана предупреждает развитие структурно-функциональных нарушений в костной ткани поросят, способствует увеличению площади губчатой костной ткани на 56,66 % и ширины компактной костной ткани на 20 % (Р<0,05).

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Макеев, Александр Александрович, 2007 год

1. Абрамова Ж.И. Человек и противоокислительные вещества / Ж.И. Абрамова, Г.И. Оксенгендлер. Л.: Наука. Ленинградское отделение, 1985. -149 с.

2. Абрамченко В.В. Антиоксиданты и антигипоксанты в акушерстве / В.В. Абрамченко. СПб.: ДЕАН, 2001. - 400 с.

3. Автандилов Г.Г. Медицинская морфометрия / Г.Г. Автандилов. М.: Медицина, 1990. -382 с.

4. Агеев А.С. Репаративная регенерация травматического костного дефекта нижней челюсти при использовании антиоксиданта тиофана: автореф. дис. . канд. биол. наук / А.С. Агеев; Новосиб. гос. мед. акад. Новосибирск:, 2006.- 19 с.

5. Барабой В.А. Перекисное окисление и стресс / В.А. Барабой, И.И. Брехман, Ю. В. Кудряшов. СПб.: Наука, 1992. - 148 с.

6. Батаева Л. П. Физиология и биохимия сельскохозяйственных животных / Л.П. Батаева, Б. Д. Кальницкий, Н.Я. Цветкова // Науч. изд. ВНИИФБиП с.-х. животных. 1980. Т. 24. С. 139 - 150.

7. Бахшалиев А.Б. Изменения показателей гемодинамики и функционального состояния миокарда при гипертонической болезни по данным длительного наблюдения: автореф. дис. канд. мед. наук / А.Б. Бахшалиев. М., 1981. -22 с.

8. Биленко М.В. Ишемические повреждения органов / М.В. Биленко. М.: Медицина, 1988.-368 с.

9. Биохимические основы патологических процессов / под ред. Е.С. Северина.- М.: Медицина, 2000. 326 с.

10. Биохимия животных / под ред. А.В. Чечеткина. М.: Высш. шк. 1982. -511 с.

11. Бондарь Т.Н. Восстановление органических' гидроперекисей глутатион-пероксидазой и глутатион-8-трансферазой: влияние структуры субстрата /

12. Т.Н. Бондарь, В.З. Ланкин, B.J1. Антоновский // Докл. АН СССР. 1989. -Т. 304, № 1.-С. 217-220.

13. Бурлакова Е.Б. Биоантиоксиданты: новые идеи и повторение пройденного / Е.Б. Бурлакова // Биоантиоксидант.- Тюмень: Изд-во Тюмен. гос. ун-та, 1997.-76 с.

14. Бурлакова Е.Б. Биохимические механизмы действия антиоксидантов / Е.Б. Бурлакова, С.А Крашаков, Н.Г. Храпова // Биол. мембраны. -1998. -№ 15(2), С. 137 167.

15. Василенко В.Х. Язвенная болезнь / В.Х. Василенко, АЛ. Гребнев, А.А. Шептулин. М.: Медицина, 1987. - 283 с.

16. Владимиров Ю.А. Роль нарушений свойств липидного слоя мембран в развитии патологического процесса / Ю.А. Владимиров // Пат. физиол. -1989.-№4.-С. 7-19.

17. Владимиров Ю.А. Свободнорадикальное окисление липидов и физические свойства липидного слоя биологических мембран / Ю.А. Владимиров // Биофизика. 1987. - Т. 32, № 5. - С. 830 - 844.

18. Владимиров Ю.А. Свободные радикалы в биологических системах / Ю.А. Владимиров // Сорос, образоват. журн. 2000. - № 12. - С. 13 - 19.

19. Владимиров Ю.А. Свободные радикалы в живых системах / Ю.А. Владимиров, О.А. Азизова, А.И. Деев // Итоги науки и техники. Сер. Биофизика.-1991.-Т. 29.-С. 1-249.

20. Владимиров Ю.А. Хемилюминесценция клеток животных / Ю.А. Владимиров, М.П. Шерстнёв // Итоги науки и техники. Сер. Иммунология.: М., 1989.-Т. 24.-С. 1-176.

21. Гамалей И.А. Перекись водорода как сигнальная молекула / И.А. Гамалей, И.В. Клюбин //Цитология.-1996.- Т. 38, № 12. С. 1233 - 1247.

22. Голиков А.Н. Адаптация сельскохозяйственных животных. / А.Н. Голиков.-М.: Агропромиздат, 1985.- 216с.

23. Григорьев П.Я. Диагностика и лечение болезней органов пищеварения / П.Я. Григорьев, Э.ПЯковенко. -М.: Медицина, 1996. 515 с.

24. Губский Ю.И. Влияние витамина Е на структурно-функциональную организацию хроматина печени в условиях повреждения тетрахлорметаном / Ю.И. Губский, ЕЛ. Левицкий, Р.Г. Примак // Биополимеры и клетка.-1993. -№3.- С. 27-34.

25. Гуськов А.Н. Влияние стресс-фактора на состояние сельскохозяйственных животных / А.Н. Гуськов. М.: Агропромиздат, 1994. - 91с.

26. Дегтярева И.И. Уровень перекисного окисления и концентрация витамина Е при лечении больных язвенной болезнью / И.И. Дегтярева, Э.Ц. Тоте-ва, Э.В. Литинская // Клин. мед. 1991. - № 7. - С. 3 8 - 42.

27. Душкин М.И,., Изучение антиоксидантных свойств серосодержащих фе-нольных соединений / М.И. Душкин, Н.КЛенков, Е.Б Меньщикова // Тез. докл. VI междунар. конф. Биоантиоксидант. 2002. - С. 201 - 202 .

28. Душкин М.И. Синтез и исследование антиокидантных свойств новых водорастворимых серосодержащих фенольных соединений / М.И. Душкин, С.Ю. Клепикова // Бюл. СО РАМН. 2001. - №1 (Т. 99). - С. 114 - 119 .

29. Ерин А.Н. Свободнорадикальные механизмы в церебральных патологиях / А.Н. Ерин, Н.В. Гуляева, Е.В Никушкин. // Бюл. эксперимент, биол. и мед. 1994.-№ 10,-С. 343-348.

30. Жданов Г.Г. Проблемы гипоксии у реанимационных больных в свете свободнорадикальной теории / Г.Г. Жданов, М.Л. Нодель // Анестизиол. и реаниматол. 1995. - № 1. - С. 53 - 61.

31. Жижина Г.П. Антиоксиданты и проантиоксиданты: взаимосвязь эндогенных процессов окисления и неферментативного метилирования ДНК / Г.П. Жижина, И.В.Блюхтерова // Клиническая геронтология. 1999. - № 3. - С. 30-35.

32. Жукрв Д.В. Влияние факторов роста и биоантиоксиданта тиофана на ре-паративную регенерацию костной ткани в эксперименте: автореф. дис. . канд. мед. наук / Д.В. Жуков; Новосиб. гос. мед. акад. Новосибирск, 2006.- 16 с.

33. Журавлёв А.И. Спонтанная биохемилюминесценция животных тканей / А.И. Журавлёв // Биохемилюминесценция.- М.: Наука, 1983. С. 3 - 30.

34. Зайцев В.Г. Методологические аспекты исследований свободнорадикаль-ного окисления и антиоксидантной системы организма / В.Г. Зайцев, В.И. Закревский // Вестн. Волгоград, мед. акад. Волгоград, 1998 - С.49-53.

35. Зайцева Е.И. Патогенетическая структура язвенной болезни / Е.И. Зайцева // Рос. журн. гастроэнт., гепатол. и колопроктол.- 1997. Т. 7. - С. 19 -22.

36. Зенков Н.К. Окислительный стресс. Биохимический и патофизиологический аспекты / Н.К. Зенков, В.З. Ланкин, Е.Б. Меньшикова.-М.: Наука. Интерпериодика, 2001. 340 с.

37. Зенков Н.К. Фенольные биоантиоксиданты / Н.К. Зенков, Н.В. Кандалин-цева, В.З. Ланкин, Е.Б.Меныцикова // Новосибирск: СО РАМН, 2003. 328 с.

38. Зиганшина Л.Е. Экспериментальная и клиническая фармакология / Л.Е. Зиганшина, З.А. Бурнашева, И.Х. Валеева // Сравнительное изучение эффективности димефосфона и ксидофона при стероидном остеопорозе у крыс. М., 2002. - №6. - 156 с.

39. Иванов И.И. Витамин Е, биологическая роль в связи с антиок-сидантными свойствами / И.И. Иванов, М.Н. Мерзляк, Б.Н. Тарусов // Биоантиокислители. М.: Наука, 1975. - С. 30 - 52.

40. Кения М.В. Роль низкомолекулярных антиоксидантов при окислительном стрессе / М.В. Кения, А.И. Лукаш, Е.П. Гуськов // Успехи совр. Биол. 1993.-Т.Ш, вып.4. - С.456 - 470.

41. Коган А.Х. Свободнорадикальные перекисные механизмы патогенеза ишемии и инфаркта миокарда и их фармакологическая регуляция / А.Х. Коган, А.Н. Кудрин, JI.B. Кактурский // Пат. физиол. 1992. - № 2. - С. 515.

42. Кожевников Ю.Н. О перекисном окислении липидов в норме и патологии / Ю.Н. Кожевников // Вопр. мед. химии. 1985. - № 5. - С. 2 - 7.

43. Колесниченко JI.C. Глутатионтрансферазы / JI.C. Колесниченко, В.И. Ку-линский//Успехи совр. биол.-1989.-Т. 107, вып. 2.-С. 179- 194.

44. Комаров Ф.И. Руководство по гастроэнтерологии / Ф.И. Комаров. М.: Медицина, 1995. - 672 с.

45. Корман Д.Б. Влияние химиотерапии на суммарную ненасыщенность и состав фосфолипидов плазмы и эритроцитов у больных распространённым раком молочной железы / Д.Б. Корман, C.JI. Потапов, В.И Шамаев // Изв. АН. Сер. Биол. 1992. - № 2,- С. 206-214.

46. Королюк М.А. Метод определения активности каталазы / М.А. Королюк // Лаб. дело. 1988. - № 1. - С.16 - 19.

47. Кузьменко И.В. Влияние а-токоферола и его аналогов на стабильность мембран митохондрий in vitro / И.В. Кузьменко, Е.П. Клименко, С.М. Алексеев//Биол. мембраны.- 1994.-Т. 11.-С. 169-173.

48. Кузьменко И.В. Влияние токоферола, его аналогов и антиоксиданта ио-нола на перекисное окисление липидов in vitro / И.В. Кузьменко, Н.И. Куница, Г.В. Донченко // Укр. биохим. журн. 1993.- Т. 65, № 3. - С. 94 - 99.

49. Кулинский В.И. Биологическая роль глутатиона / В.И. Кулинский, JI.C. Колесниченко // Успехи совр. биол.- 1990. Т. 110, вып. 1. - С. 20 -33.

50. Кулинский В.И. Обмен глутатиона / В.И. Кулинский, JI.C Колесниченко // Успехи биол. химии.- 1990.- Т. 31. С. 157-179.

51. Куликов В.Ю. Окислительный стресс в процессах адаптации и патологии / В.Ю. Куликов // Материалы Всерос. конф. Новосибирск, 2004. - С. 249250.

52. Куница Н.И. Участие токоферола и его аналогов в процессах пере-кисного окисления липидов и транспорта электронов в митохондриях печени крыс in vivo / Н.И. Куница, И.В. Кузьменко, С.М Алексеев // Биохимия. 1993.-№ 11.-С. 1709- 1713.

53. Круглякова К.Е. Общие представления о механизмах действия антиокси-дантов / К.Е. Круглякова, JI.H. Шишкина // Исследование синтетических и природных антиоксидантов: сб. науч. ст.- М., 1992. С. 54 - 56.

54. Лакин Г.Ф. Биометрия / Г.Ф. Лакин М.: высш. шк., 1980. - 293с.

55. Ланкин В.З. Ферментативная регуляция перекисного окисления липидов в биомембранах: роль фосфолипазы А2 и глутатионтрансферазы / В.З. Ланкин, А.К. Тихазе, Ю.Г Осис // Докл. АН СССР.- 1985.- Т. 281, вып. 1. С. 204-207.

56. Логинов А.С. Язвенная болезнь и Holicabaeter pylori; новые аспекты патогенетической терапии / А.С. Логинов. М.: Медицина, 1993. -230 с.

57. Луппа X. Основы гистохимии / X. Луппа. М.: Мир. - 1980. - 343с.

58. Маянский А.Н. Очерки о нейтрофиле и макрофаге / А.Н. Маянский Д.Н. Маянский.- Новосибирск: Наука. Сиб. отд-ние, 1989. 344 с.

59. Меерсон Ф.З. Адаптация, стресс и профилактика / Ф.З. Меерсон. М.: Наука, 1981.- 173 с.

60. Меерсон Ф.З. Адаптация организма к стрессорным ситуациям и предупреждение стрессорных повреждений / Ф.З. Меерсон, Л.С. Каткова // Вестн. АМН СССР. 1984. - № 4.

61. Меньщикова Е.Б. Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты / Е.Б. Меньщикова, В.З. Ланкин, Н.К Зенков. М.: Слово, 2006. - 553с.

62. Метелица Д.Н. Активация кислорода ферментными системами / Д.Н. Метелица.- М.: Наука, 1982. 215 с.

63. Методы биохимических исследований (липидный и энергетический обмен): учеб. пособие / под редакцией М.И. Прохоровой. Л.: Изд-во Ле-нингр. ун, 1982. - 272с.

64. Морозов В.П. Перекисное окисление липидов в крови и тканях у больных язвенной болезнью / В.П. Морозов, В.Г. Перелыгин, М.В Савранский // Клин. мед. 1992. - № 2. - С. 75 - 77.

65. Музыкантов В.Р. Перекись водорода в субтоксических концентрациях активирует фосфоинозитидный обмен в эндотелиальных клетках человека / В.Р. Музыкантов, Е.А. Пучнина-Артюшенко, Е.В. Чекнева // Биол. мембраны.- 1992. Т. 9, № 2. - С. 133.

66. Мурашко В.В. Перекисное окисление липидов у больных с заболеваниями желудка и двенадцатиперстной кишки /В.В. Мурашко, А.К. Журавлев, Ч.И Шылле // Клин. мед. 1984. - № 10. - С. 47 - 50.

67. Опарин А.Г. Перекисное окисление липидов и защитный слизистый барьер при язвенной болезни / А.Г. Опарин, А.А. Васильев // Клин. мед. 1990. - № 10.-С. 80-81.

68. Определение резистентности к окислению липопротеинов низкой плотности сыворотки крови: метод. Рекомендации / сост. Ю.И. Рагина, М.И. Душкин. Новосибирск, 1998. - 11с.

69. Осадчук М.А. Защитные и повреждающие факторы в патогенезе и течении язвенной болезни двенадцатиперстной кишки / М.А. Осадчук, В.Г. Гавриленков // Новое в гастроэнтерологии: тр. науч. конф. М., 1995. - Т. 2.

70. Осипов А.Н. Активированные формы кислорода и их роль в организме / А.Н. Осипов, О.А. Азизова, Ю.А. Владимиров // Успехи биол. химии.-1990,-Т. 31.-С. 180-208.

71. Пасечников В.Д. Механизмы генерации супероксидного радикала и активность антиоксидантных ферментов в слизистой оболочке желудка при язвенной болезни / В.Д. Пасечников // сб. материалов симп. М., 1993. - С. 175- 183.

72. Паталогия: руководство / под ред. М.А. Пальцева, B.C. Паукова, Э.Г. Улумбека М.:ГЭОТАР - МЕД, 2002. - 96с.

73. Петров В.П. Морфофункциональные нарушения слизистой оболочки желудка при язвенной болезни / В.П. Петров, А.Г. Рожков, В.В. Осипов // Вестн. хир. им. И.И. Грекова. 1994. - № 7 - 12. - С. 6 - 10.

74. Пирс Э. Гистологическая техника / Э. Пирс. М., 1962. - 246 с.

75. Погромов А.П. Гипоксический фактор и его значение в формировании га-стродуоденальных заболеваний / А.П. Погромов, В.В. Лашкевич // Клин, мед.- 1996,- № 1.-С. 3 -7.

76. Подопригорова В.Г. Окислительный стресс и язвенная болезнь / В.Г. По-допригорова. М.: Медицина, 2004. - 175 с.

77. Поташов JI.B. Кровоток и свободнорадикальное окисление липидов в слизистой желудка и двенадцатиперстной кишки при осложненном течении дуоденальной язвы / J1.B. Поташов, В.М. Савранский, В.П. Морозов // Хирургия. 1996. - № 5. - С. 40 - 42.

78. Просенко А.Е. Синтез и исследование антиокислительных свойств бис-со-(3,5-диалкил-4-гидроксифенил)алкил.сульфидов / А.Е. Просенко, Е.И Терах, Е.А. Горох // Журн. прикл. химии.- 2003. Т. 76, № 2.- С. 256-260.

79. Разумовский С.Д. Кислород элементарные формы и свойства / С.Д. Разумовский. - М.: Химия, 1979. - 242 с.

80. Ромейс Б. Микроскопическая техника / Б. Ромейс. М.: Изд-во иностр. лит., 1954.- 165 с.

81. Рысс Е.С. О механизмах происхождения дуоденальной язвы / Е.С. Рысс, Ю.И Фишзон-Рысс // Клин. мед. 1990. - № 3. - С. 17-21.

82. Селье Г. Очерки об адаптационном синдроме / Г.Селье. М.: Медгиз, 1960.-С. 25-47.

83. Селье Г. Стресс без дистресса / Г. Селье. М.: Прогресс, 1982. - 125 с.

84. Селье Г. Эволюционная концепция стресса / Г. Селье. Новосибирск, 1976.- 26 с.

85. Сидорик Е.П. Биохемилюминесценция клеток при опухолевом процессе / Е.П. Сидорик, Е.А. Баглей, М.И. Данко. Киев: Наук, думка, 1989. - 218 с.

86. Склянская О.А. Репаративные процессы при язвенной болезни (клинико-морфологическое исследование) / О.А. Склянская, Л.П. Мягкова, Т.Л. Лапина // Арх. пат. анатомии 1994. - Т. 54, № 6. - С. 57 - 62.

87. Слесаренко Н.А. Структурные адаптации суставного хряща у пушных зверей в условиях различной подвижности / Н.А Слесаренко // Архив анат.- 1986.- №7.-С. 75-80.

88. Соколовский В.В. Тиоловые антиоксиданты в молекулярных механизмах неспецифической реакции организма на экстремальное воздействие (Обзор) /В.В. Соколовский // Вопр. мед. химии. 1988. - № 6. - С. 2 -11.

89. Соколовский В.В. Тиоловые антиоксиданты в молекулярных механизмах неспецифической реакции организма на экстримальные воздействия /В.В. Соколовский // Вопр.мед химии. 1998. - № 6. - С. 2 - 11.

90. Стальная И.Д. Современные методы в биохимии / И.Д. Стальная. М.: Медицина, 1977.-391 с.

91. Судаков К.В. Системные механизмы эмоционального стресса / К.В. Судаков.-М., 1981.-24 с.

92. Тарасенко JI.M. Адренергитические механизмы торможения кислотообразующей функции желудка при остром стрессе / Л.М.Тарасенко, Т.А. Девяткина, О.И. Цебржинский // Пат. физиол. и эксперим. теория. 1991. - № З.-С. 47-48.

93. Тарасенко Л.М. Биоантиоксиданты и свободнорадикальная патология / Л.М. Тарасенко. Полтава, 1987. - 20 с.

94. Толмач Д.В. Коррекция нарушений перекисного окисления липидов у больных язвенной болезнью / Д.В. Толмач, С.С. Губенко. Ю.И. Жданюк // Врач. дело. 1991. - № 2. - С. 86 -87.

95. Трунова В.А. Рентгено-флуоресцентный анализ синхротронным излучением / В.А. Трунова. Новосибирск: Изд-во СО РАН, 1997. - 57 с.

96. Ушкалова В.Н. Контроль перекисного окисления липидов / В.Н. Ушка-лова, Н.В. Иоанидис, Г.Д. Кадочникова и др. Новосибирск: Изд-во Ново-сиб. ун-та, 1993. - 105 с.

97. Химичева С.Н. Физиологические аспекты применения растительных препаратов в сочетании с липоевой кислотой для коррекции отъемного стресса у свиней: автореф. дис. . канд. биол. наук / С.Н. Химичева. -СПб.; Орел, 2006.-23 с.

98. Хмельницкий О.И. Общая патоморфология костно-суставного аппарата./ О.И.Хмельницкий, А.С. Некачалов, А.С. Зиновьева. Новосибирск: Наука. Сиб. отд-ие, 1983.-227 с.

99. Юб.Хрусталева И. В. Морфофункциональная зависимость аппарата движения от различной степени активности / И. В. Хрусталева // Функциональная морфология и патология органов движения сельскохозяйственных животных: сб. науч. тр. М., 1984. С. 3 - 6.

100. Циммерман Я.С. Нарушения регионарного кровотока и активность процессов перекисного окисления липидов при рецедиве язвенной болезни и возможности их медикаментозной коррекции / Я.С. Циммерман, JI.B. Михайловская // Клин. мед. 1996. - № 4.

101. Ю8.Шерстнев М.П. Методика регистрации активированной родамином Ж хемилюминесценции .плазмы и сыворотки крови в присутствии ионов двухвалентного железа / М.П. Шерстнев // Вопр. хемилюминесценции. -1990.-№ 1.-С. 19-20.

102. Ю9.Шхвацабая И. К. Свободнорадикальные процессы в норме и при патологии/И. К. Шхвацабая. // Сов. мед. 1983. - № 9. - С. 69-73.

103. Эмирбеков Э.З. Влияние многократного холодового стресса на интенсивность перекисного окисления липидов и антиокислительную систему тканей / Э.З Эмирбеков, С.П.Львов, А.Г. Гасангажиев // Бюл. эксперим. биол. и мед. 1998. - Т. 125, № 4. - С. 385 - 387.

104. Ш.Якутова Э.Ш. Взаимодействие гипохлорита с оксигемоглобином приводит к освобождению железа в каталитически активной форме / Э.Ш. Яку-това, А.Н. Осипов, О.В. Костенко и др. // Биофизика. 1992.- Т. 37, вып.№ 6.- С. 1021-1028.

105. Aebi Н. Catalase in vitro / Aebi H. // Ment. Enzymol. 1984. - Vol.105. -P.121 -126.

106. Ager A. Differential effects of hydrogen peroxide on indices of endothelial cell function / A. Ager, J.L. Gordon // J. Exp. Med. 1984- Vol. 159. - P. 592 -603.

107. Antunes F. PHGPx and phospholipase A2/GPx: comparative importance on the reduction of hydroperoxides in rat liver mitochondria / F. Antunes, A. Salvador, R.E. Pinto // Free Radic. Biol. Med.- 1995. Vol. 19. - P. 669-677.

108. Arnhold J. Role of functional groups of human plasma and luminol in scavenging of NaOCl and neutrophil-derived hypoch'lorous acid / J. Arnhold, S. Hammerschmidt, K. Arnold // Biochim. Biophys, Acta.-1991. Vol. 1097. - P. 145-151.

109. Aruoma O.I. Copperion-dependent damage to the bases inDNA in the presence of hydrogen peroxide / O.I. Aruoma B. Halliwell, E. Gajewski // Biochem. J.-1991.-Vol. 273.-P. 601 -604.

110. Azzi A. Vitamin E: non-antioxidant roles / A. Azzi, A. Stacker // Progr. Lipid Res. 2000.- Vol. 39. - P. 231 - 255.

111. Back E.I. Antioxidant deficiency in cystic fibrosis: when is the right time to take action? / E.I. Back, C. Frindt, D. Nohr // Am J Clin Nutr.- 2004. Vol. 80.- P. 374-384.

112. Bandy B. Mitochondrial mutations may increase oxidative stress: Implications for carcinogenesis and aging / B. Bandy, A.J. Davison // Free Radic. Biol. Med.- 1990.-Vol. 8-P. 523-535.

113. Baoutina A. a-Tocopherol supplementation of macrophages does not influence their ability to oxidize LDL / A. Baoutina, R.T. Dean, W Jessup // J. Lipid Res.- 1998.-Vol. 39.-P. 114-130.

114. Baija G. Oxygen radicals, a failure or a success of evolution? / G. Barja // Free Radic. Res. Commun. 1993. - Vol. 18. - P. 63 - 70.

115. Bast A. Oxidants and antioxidants: State of the art / A. Bast, G.R. Haenen, C.J. Doelman // Am. J. Med.-1991.- Vol. 91, Suppl. 3C. P. 28 - 138.

116. Betancor-Fernandez A. In vitro antioxidant activity of 2,5,7,8-tetramethyl-2-(2'-carboxyethyl)-6-hydroxychroman (alpha-CEHC), a vitamin E metabolite / A. Betancor-Fernandez, H. Sies, W. Stahl // Free Radic. Res.- 2002. Vol. 36. - P. 915-921.

117. Bielski B.H. Mechanism of the disproportionation of superoxide radicals / B.H. Bielski, A.O. Allen // J. Phys. Chem.- 1977. Vol. 81. - P. 1048 - 1050.

118. Block E. Hydrogen peroxide alters the physical state and function of the plasma cell membrane of pulmonary artery endothelial cells / E. Block // J. Cell Physiol. 1991. - Vol. 146. - P. 362 - 369.

119. Bonnefont-Rousselot D. Ferrous ion autoxidation and its chelation in iron-loaded human liver HepG2 cells / D. Bonnefont-Rousselot // Free Radic. Biol. Med.- 2002. Vol. 32. - P. 84- 92.

120. Burdon R.H. Active oxygen species and heat shock protein induction / R.H. Burdon, V. Gill, C.R. Evans // Stress Proteins. Induction and Function- Berlin: Springer-Verlag, 1990. P. 19 - 25.

121. Burkart V. Suppression of nitric oxide toxicity in islet cells by cc-tocopherol / V. Burkart, A. Grob-Eick, K. Bellmann // FEBS Lett. 1995.- Vol. 364. - P. 259-263.

122. Byczkowski J.Z. Biological role of superoxide ion-radical / J.Z. Byczkowski, T Gessner// Int. J. Biochem.- 1988. Vol. 20.- P. 569 - 580.

123. Calderaro M. Oxidative stress by menadione affects cellular copper and iron homeostasis / M. Calderaro, E.A. Martins, R. Meneghini // Mol. Cell. Biochem.-1993,-Vol. 126.-P. 17-23.

124. Carr A.C. Oxidation of LDL by myeloperoxidase and reactive nitrogen species: Reaction pathways and antioxidant protection / A.C. Carr, M.R. McCall, B. Frei // Arterioscler. Thromb. Vase. Biol.- 2000.-Vol. 20. P. 1716 - 1723.

125. Carvalho F.D. Glutathione and cysteine measurement in biological samples by HPLC with a glassy carbon working detector / F.D. Carvalho, F. Remiao, P. Vale // Biomed. Chromatogr.- 1994.- Vol. 8. P. 134 - 136.

126. Cheung K. Luminol-dependent chemiluminescence produced by neutrophils stimulated by immune complexes / K. Cheung, A. Archibald, F. Robinson // Austr. J. Exp. Biol. Med. ScL- 1984.- Vol. 62, Pt. 4. P. 403 - 419.

127. Chu F.-F. Expression, characterization, and tissue distribution of a new cellular selenium-dependent glutathione peroxidase, GSHPx-GI / F.-F. Chu, J.H. Doroshow, R.S Esworthy // J. Biol. Chem- 1993. Vol. 268. - P. 2571 - 2576.

128. Cohen M.S. Do human neutrophils form hydroxyl radical? Evaluation of an unresolved controversy / M.S. Cohen, B.E. Britigan, D.J. Hassett // Free Radic. Biol. Med.- 1988.- Vol.5. P. 81-88.

129. Collier J. Endothelium-derived relaxing factor is an endogenous vasodilator in man / J.Collier, P. Vallance // Br. J. Pharmacol. 1989.- Vol. 97. - P. 639 - 641.

130. Corea L. Serum levels of alpha-tocopherol in hypertensive pregnancies / L. Corea, M. Bentivoglio // Hypertens. Pregnancy. 1999. - Vol. 18.-P. 189 - 195.

131. Corea L. Verdecchia Iron-dependent oxidation; ubiquitination, and degradation of iron regulatory protein 2: Implications for degradation of oxidized proteins / L. Corea, M. Bentivoglio // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1998.- Vol. 95.-P. 4924-4928.

132. Hl.Cornwell D.G. Fatty acid paradoxes in the control of cell proliferation: Prostaglandins, lipid peroxides, and cooxidation reactions / D.G. Cornwell N. Mori-saki // Free Radicals in Biology.- Vol. 6. 1984.- P. 96 - 149.

133. Cross A.R. Enzymic mechanisms of superoxide production / A.R. Cross, O.T. Jones//Biochim. Biophys. Acta. 1991. - Vol. 1057. - P. 281-298.

134. Curzio M. Possible role of aldehydic lipid peroxidation products as chemoat-tractants / M. Curzio, H. Esterbauer, G. Poli // Int. J. Tissue React 1987 - Vol. 9.- P. 295-306.

135. Demiera E.V. Modulation of K+ channels by hydrogen peroxide / E.V. Demiera, B. Rudy // Biochem. Biophys Res. Commun.-1992. Vol. 186. -P. 1681 - 1687.

136. Dresctotr L. Levels of plasma lipid peroxides before and after choledo-cholithotomy in patients with obstructive jaundice / L. Dresctotr. // J. UOEH. -1992.- Vol. 14.-P.261-269.

137. Droge W. HIV-induced cysteine deficiency and T-cell dysfunction: a rationale for treatment with N-acetylcysteine / W. Droge, H.P. Eck, S. Mihm // Immunol. Today. 1992.- Vol. 13. - P. 211 - 214.

138. Droge W. Functions of glutathione and glutathione disulfide immunology and immunopathology / W. Droge, K. Schulze-Osthoff, S. Mihm et al // FASEB J.-1994.-Vol. 8.-P. 1131-1138.

139. Eaton J.W. Catalases and peroxidases and glutathione and hydrogen peroxide: Mysteries of the bestiary / J.W. Eaton // J. Lab. Cljn. Med. 1991. - Vol. 118. -P.3 -4.

140. Esposito F. Redox control of signal transduction, gene expression and cellular senescence / F. Esposito, R. Ammendola, R. Faraonio et al. // Neurochem. Res.-2004.- Vol. 29.-P. 617-628.

141. Esterbauer H. Cytotoxicity and genotoxicity of lipid-oxidation products' / H. Esterbauer//Am. J. Clin. Nutr.-1993.-Vol. 57, Suppl. P. 7798 - 7868.

142. Evans H. The isolation from wheat germ of an alcohol a-tocopherol / H. Evans, 0. Emerson, G. Emerson // J. Biol. Chem. 1936. - Vol. 113. - P. 319325.

143. Evans H.M. On the existence of a hitherto unrecognized dietary factor essential for reproduction / H.M. Evans, K.S Bishop // Science. 1922.- Vol. 56. - P. 650-651.

144. Fidelius R.K. The generation of oxygen radicals: A positive signal for lymphocyte activation / R.K. Fidelius // Cell. Immunol. 1988. - Vol. 113,- P. 175 -182.

145. Fletcher P. Protective effects of tea polyphenols against oxidative damage to red blood cells / P. Fletcher, I. S. Horvath, B. P. Bailey // Biochem. Pharmacol.-1997-Vol. 54-P. 973-978.

146. Forman H.J. Oxidant radical production and lung injury / H.J. Forman // Oxygen Radicals: Systemic Events and Disease Processes. Basel: Karger, 1990. -P. 71-96.

147. Fouad F. M. Rates of interactions of superoxide with vitamin E, vitamin С and related compounds as measured by chemiluminescence / F. M. Fouad, E. Niki // Biochim. Biophys. Acta. 1992. - Vol. 1115. - P. 201 - 207.

148. Freedman J.H. The role of glutathione in copper metabolism and toxicity / J.H. Freedman, M.R. Ciriolo, J. Peisach // J. Biol. Chem. 1989,- Vol. 264. - P. 5598-5605.

149. Fukai T. Extracellular superoxide dismutase and cardiovascular disease / T. Fukai, R.J. Folz, U. Landmesser //Cardiovasc. Res. 2002. - Vol. 55- P. 239 -249.

150. Glorieux F.H. Normative data for iliac bone histomorphometry in growing children / Glorieux F.H., Travers R., Taylor A. et al. Bone, 2000; 26 (№ 2): 103-109

151. Goldstein S. The Fenton reagents / S. Goldstein D. Meyerstein G. Czapski // Free Radic. Biol. Med. 1993. - Vol. 15. - P. 435 - 446.

152. Gonzalez P.K. EUK-8, a synthetic superoxide dismutase and cata-lase mimetic, ameliorates acute lung injury in endotoxemic swine / P.K. Gonzalez, J. Zhuang, S.R. Doctrow et al // J. Pharmacol. Exp. Ther.-1995. Vol. 275. - P. 798-806.

153. Goth L. Hereditary catalase deficiencies and increased risk of diabetes / L. Goth, J.W. Eaton // Lancet.-2000. Vol. 356. - P. 1820 - 182.

154. Green M.J. Chemistry of dioxygen / M.J. Green, H.A. Hill // Methods in En-zymology.- Vol. 105,- N.Y.: Acad. Press, 1984. P. 3 - 22.

155. Grisham M. B. Role of reactive oxygen metabolites in inflammatory bowel disease / M. B. Grisham // Current opinion in Gastroenterol. 1993. - Vol.'9, N 6.-P. 971 -980.

156. Gross V. Free radikals in inflammatory bowel disease. Pathophysiology and therapeutic implication / V. Gross, H. Aridt, K.D; Andus et al. // Hepatogastro-enterol.- 1994.-Vol.41,N4.-P. 320-327.

157. Gutteridge J.M. Iron promoters of the Fenton reaction and lipid peroxidation can be released from haemoglobin by peroxides / J.M. Gutteridge // FEBS Lett. 1986.- Vol.201. - P. 291-295.

158. Haenen G.R. Scavenging of hypochlorous acid by both reduced and oxidized lipoate / G.R. Haenen, A. Bast // Pharm. Weekbl. Sci. Ed.- 1992. Vol.' 14, Suppl.B. - P. 6.

159. Halliwel B. The antioxidants of human extracellular fluids / B. Halliwel, J.M. Gutteridge // Arch. Biochem. Biophys. 1990. - Vol.280. - P. 1 - 8.

160. Halliwell B. Oxygen toxicity, oxygen radicals, transition metals and disease / B. Halliwell, J.M. Gutteridge // Biochem. J. 1984. - Vol. 219. - P. 1-14.

161. Halliwell B. Free radicals, antioxidants, and human disease: curiosity, cause, or consequence? / В Halliwell. // Lancet. 1994. - Vol. 344. - P. 721 - 724.

162. Harris M.L. Free radicals and other reactive oxygen metabolites in inflammatory bowel disease: Cause, consequence or epiphenomenon / M.L. Harris, H.J. Schiller, P.M. Reilly et al. // Pharmacol. Ther.-1992. Vol. 53. - P. 375 - 408.

163. Hess 0. Local and systemic effects of organ hypoxia detected by chemilumi-nescence and photochemiluminescence / 0. Hess, G. Lewin, W. Gabel // Bio-med. Biochem. Acta. 1990.- Vol. 49. - P. 297 - 300.

164. Hinshaw D.B. Inhibition of organic anion transport in endothelial cells by hydrogen peroxide / D.B. Hinshaw J.M. Burger, R.E. Delius et al. // Arch. Biochem. Biophys. 1992. - Vol. 298. - P. 464 - 470.

165. Hirayama K. Effect of oxidative stress on interorgan metabolism of glutathione / K. Hirayama, A. Yasutake, M. Inoue // Medical, Biochemical and Chemical Aspects of Free Radicals.- Amsterdam: Elsevier, 1989. P. 559 -562.

166. Ho Y.S. Mice lacking catalase develop normally but show differential sensitivity to oxidant tissue injury / Y.S. Ho Y. Xiong, W: Ma et al. // J. Biol. Chem. 2004. - Vol. 279. - P. 32804 - 32812.

167. Hochstein P. Association of lipid peroxidation and polymerization of membrane proteins with erythrocyte agibg / P. Hochstein S.K. Jain // Federation Pro-ceding. 1981. - Vol. 40, N 2. - P. 183 - 188.

168. Hoffman M.E. Correlation between cytotoxic effect of hydrogen peroxide and the yield of DNA strand breaks in cells of different species / M.E. Hoffman, A.C. Mello-Filho, R. Meneghini // Biochim. Biophys. Acta. 1984. - Vol. 781. -P. 234-238.

169. Jiang Z. A polymorphism in the promoter region of catalase is associated with blood pressure levels / Z. Jiang, J.M. Akey, J. Shi et al. // Hum. Genet. 2001. -Vol. 109.-P. 95-98.

170. Junod A.F. Effects of oxygen intermediates on cellular functions / A.F Junod. // Am. Rev. Respir. Dis. 1987.-Vol. 135, Suppl. - P. 32-34.

171. Kannel W. Identification of products from oxidation of uric acid induced by hydroxyl radicals / W. Kannel // Free Radic. Res. Commun.- 1993. Vol. 18. -P. 337-351.

172. Kanofsky J.R. Quenching of singlet oxygen by human plasma / J.R. Kanofsky // Photochem. Photobiol. 1990. - Vol. 51. - P. 299 - 303.

173. Keevil N. Molecular oxygen in biological oxidations: An overview / N. Kee-vil, H.S. Mason // Methods in Enzymology. Vol. 52. - N.Y.: Acad. Press, 1978.-P. 3-40.

174. Landar A. Nitric oxide and cell signaling; modulation of redox tone and protein modification / A. Landar, V.M. Darley-Usmar // Amino Acids.- 2003. -Vol. 25.-P. 313-321.

175. Lands W.E. Biochemistry of arachidonic acid metabolism / W.E. Lands.- Boston: Nijhoff, 1985.

176. Lass A. Effect of coenzyme QJ0 and a-tocopherol content of mitochondria on the production of superoxide anion radicals / A. Lass, R.S. Sohal // FASEB J.-2000.-Vol. 14.- P. 87-94.

177. Legrand-Poels S. Activation of human immunodeficiency virus type 1 by oxidative stress / S. Legrand-Poels, D. Vaira, J. Pincemail et al. // AIDS Res. Human Retroviruses. 1990. - Vol. 6. - P. 1389-1397.

178. Link E.M. Enzymic pathways involved in cell response to H202 / E.M. Link // Free Radic. Res. Commun. 1990. - Vol. 11. - P. 89-99.

179. Liochev S.I. Copper.zinc superoxide dismutase as a univalent NO- oxidore-ductase and as adichlorofluorescin peroxidase / S.I. Liochev, I. Fridovich // J. Biol. Chem. 2001. - Vol. 276 - P. 35253-35257.

180. Lock R. Characteristics of the granulocyte chemiluminescence reaction following an interaction between human neutrophils and Salmonella typhimurium bacteria / R. Lock, C. Dahlgren // Acta Pathol., Microbiol. Immunol. Scand.-1988.-Vol. 96.-P. 299-306.

181. Lomax K.J. The molecular biology of selected phagocyte defects / K.J. Lo-max, H.L. Malech, J.I. Gallin // Blood Rev. 1989.- Vol. 3. - P. 94-105.

182. Marklund S.L. Extracellular superoxide dismutase in human tissues and human cell lines / S.L. Marklund // J. Clin. Invest. 1984. - Vol. 74. -P. 13981403.

183. Marklund S.L., Karlsson K. Extracellular-superoxide dismutase, distribution in the body and therapeutic implications / S.L. Marklund, K. Karlsson // Antioxidants in Therapy and Preventive Medicine- N.Y.: Plenum Press, 1990. P. 1-4.

184. Masaki H. Differential role of catalase and glutathione peroxidase in cultured human fibroblasts under exposure of H2O2 or ultraviolet В light / H. Masaki, Y. Okano, H. Sakurai // Arch. Dermatol. Res. 1998.-Vol. 290. - P. 113-118.

185. McDonald R.J. Hydrogen peroxide induces DNA single strand breaks in respiratory epithelial cells / R.J. McDonald, L.C. Pan // Inflammation.- 1993. -Vol. 17.-P. 715-722.

186. Mills G.C. Hemoglobin catabolism. I. Glutathione peroxidase, an erythrocyte enzyme which protects hemoglobin from oxidative breakdown / G.C. Mills // J. Biol. Chem.- 1957. Vol. 229. - P. 189-197.

187. Moncada S. Nitric oxide: physiology, pathophysiology, and pharmacology / S. Moncada R.M. Palmer, E.A. Higgs // Pharmacol. Rev. 1991. - Vol. 43. - P. 109-142.

188. Munday R., Winterboume C.C. Reduced glutathione in combination with superoxide dismutase as an important biological antioxidant defense mechanism / R. Munday, C.C. Winterboume // Biochem. Pharmacol. 1989.- Vol. 38. - P. 4349-4352.

189. Murrell G. Modulation of fibroblast proliferation by oxygen free radicals / G. Murrell, F.N. Bromley // Bio-chem. J. 1990.- Vol. 265. - P. 659-665.

190. Netto L.E. Iron III binding in DNA solutions: complex formation and catalytic activity in the oxidation of hydrazine derivatives / L.E. Netto, O. Augusto // Chem. Biol. Interact. 1991. - Vol. 79. - P. 1-14.

191. Nohl H. Is redox-cycling ubiquinone involved in mitochondrial oxygen activation? / H. Nohl // Free Radic. Res. Commun. 1990. - Vol. 8. - P. 307-315.

192. Olin K.L. Extracellular superoxide dismutase activity is affected by dietary zinc intake in nonhuman primate and rodent models / K.L. Olin, M.S. Golub, M.E. Gershwin et al. // Am. J. Clin. Nutr. 1995. - Vol. 61. - P. 1263-1267.

193. Parks D.A., Bulkley G.B. et al. Role of oxygen-derived free radicals indigestive trakt diseases // Surgery. 1983. - Vol. 94, N3.- P. 415 - 422.

194. Percy M.E. Catalase: an old enzyme with a new role? A review / M.E. Percy // Can. J. Biochem. Cell. Biol. 1984.-Vol. 62. - P. 1006-1014.

195. Petersen S.V. Extracellular superoxide dismutase (EC-SOD) binds to type I collagen and protects against oxidative fragmentation / S.V. Petersen, T.D. Oury, L. Ostergaard et al // J. Biol. Chem. 2004.- Vol. 279. - P. 13705-13710.

196. Pigeolet E. Glutathione peroxidase, superoxide dismutase, and cata-lase inac-tivation by peroxides and oxygen derived free radicals / E. Pigeolet, P. Corbis-ier, A. Houbion// Mech. Age Dev.- 1990. Vol. 51. - P. 283 - 297.

197. Poli G. Oxidative stress and cell signaling / G. Poli, G. Leonarduzzi, F. Biasi // Current Med. Chem. 2004. - Vol. 11. - P. 1163 -1182.

198. Pronai L., Ichimori K., Saigusa Y. 5,5-Dimethyl-l-pyrroline-N-oxide alone enhances the spontaneous superoxide generation by primaquine / L. Pronai, K. Ichimori, Y. Saigusa // Arch. Biochem. Biophys.- 1991. Vol. 288. - P. 276281.

199. Puppo A. Formation of hydroxyl radicals from hydrogen peroxide in the presence of iron. Is haemoglobin a biological Fenton reagent? / A. Puppo, B. Halli-well//Biochem. J.- 1988.-Vol. 249.-P. 185-190.

200. Puppo A. Formation of hydroxyl radicals in biological systems. Does myoglobin stimulate hydroxyl radical formation from hydrogen peroxide? / A. Puppo, B. Halliwell // Free Radic. Res. Commun.- 1988.-Vol. 4. P. 415-422.

201. Richards D.M. Membrane proteins are critical targets in free radical mediated cytolysis / D.M. Richards, R.T. Dean, W. Jessup // Biochim. Biophys. Acta.-1988.- Vol. 946.-P. 281-288.

202. Rotruch J.T. Selenium: biochemical role as a component of glutathione peroxidase / J.T. Rotruch, A.L. Pope H.E. Ganther et al. // Science.- 1973.- Vol. 179.-P. 585-590.

203. Rubin R. Mechanism of the killing of cultured hepatocytes by hydrogen peroxide / R. Rubin, J.L. Farber // Arch. Biochem. Biophys.-1984.-Vol. 228. P. 450-459.

204. Samokyszyn V.M. Release of iron from ferritin and its role on oxygen radicals toxicities / V.M. Samokyszyn C.E. Thomas, D.W. Reif et al. // Drug Metab. Rev.- 1988.-Vol. 19.-P. 283-303.

205. Sandstrom P. A. Autocrine production of extracellular catalase prevents apop-tosis of the human СЕМ T-cell line in serum-free medium / P.A. Sandstrom, T.M. Buttke // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. - Vol. 90. - P. 4708^712.

206. Sandstrom P.A. HIV gene expression enhances T cell susceptibility to hydrogen peroxide-induced apoptosis / P.A. Sandstrom, B. Roberts, T.M. Folks // AIDS Res. Human Retroviruses. 1993. - Vol. 9. - P. 1107-1113.

207. Schreck R. Reactive oxygen intermediates as apparently widely used messengers in the activation of the NF-k-B transcription factor and HIV-1 / R. Schreck, P. Rieber, P.A. Baeuerle // EMBO J. 1991. - Vol. 10. - P. 2247-2258.

208. Schubert J. Does hydrogen peroxide exist «free» in biological systems? / J. Schubert, J.W. Wilmer//Free Radic. Biol. Med. 1991.-Vol. 11. -P. 545-555.

209. Scott M.D. Erythrocyte defense against hydrogen peroxide: Preeminent importance of catalase / M.D. Scott, B.H. Lubin, L. Zuo //J. Lab. Clin. Med.-1991. -Vol. 118.-P. 7-16.

210. Shi X.L. Flavoenzymes reduce vanadium (V) and molecular oxygen and generate hy-droxyl radical / X.L. Shi, N.S. Dalai //Arch. Biochem. Biophys. 1991. -Vol. 289.-P. 355-361.

211. Shi X.L. Reaction of Cr(VI) with ascorbate and hydrogen peroxide generates hydroxyl radicals and causes DNA damage: role of a Cr(IV)-mediated Fenton-like reaction / X.L. Shi, Y. Mao, A.D. Knapton et al. // Carcinogenesis. 1994. -Vol. 15.-P. 2475-2478.

212. Shingu M. Activation of complement in normal serum by hydrogen peroxide and hydrogen peroxide-related oxygen radicals produced by activated neutrophils / M. Shingu, S. Nonaka H. Nishimukai et al. // Clin. Experim. Immunol.-1992.-Vol. 90,- P. 72-78.

213. Shingu M. Human vascular smooth muscle cells and endothelial cells lack catalase activity and are susceptible to hydrogen peroxide / M. Shingu, K. Yo-shioka, M. Nobunaga// Inflammation.-1985. Vol! 12. - P. 215-222.

214. Simon R.H. Hydrogen peroxide causes the fatal injury to human fibroblasts exposed to oxygen radicals / R.H. Simon, C.H. Scoggin D. Patterson // J. Biol. Chem.-1981.- Vol.256. P. 7181-7186.

215. Sims N.R. Mitochondrial glutathione: a modulator of brain cell death / N.R. Sims, M. Nilsson, H. Muyderman // J. Bioenerg. Biomembr. 2004. - Vol. 36. -P. 329-333.

216. Sinha B.K. Free radicals and anticancer drug resistance oxygen free radicals in the mechanisms of drug cytotoxicity and resistance by certain tumours / B.K. Sinha, E.G. Mimnough // Free Radic. Biol. Med. -1990. Vol. 8. - P. 567-581.

217. Sjoodin B. Biochemical mechanisms for oxygen free radical formation during exercise / B. Sjoodin, Y.H. Westing, F.S. Apple // Sports Med. 1990. - Vol. 10,-P. 236-254.

218. Sohal R.S. The free radical hypothesis of aging: An appraisal of the current status / R.S. Sohal //Aging Clin. Exp. Res. 1993. - Vol. 5. - P. 3 - 17.

219. Spitz D.R. Hydrogen peroxide or heat shock induces resistance to hydrogen peroxide in Chinese hamster fibroblasts / D.R. Spitz W.C. Dewey, G.C. Li // J. Cell. Physiol.- 1987.-Vol. 131.- P. 364-373.

220. Steinbrecher U.P. Role of oxidatively modified LDL in atherosclerosis / U.P. Steinbrecher, H.F. Zang, M. Lougheed // Free Radic. Biol. Med. 1990. —Vol. 9.- P. 155-168.

221. Stralin P. The interstitium of the human arterial wall contains very large amounts of extracellular superoxide dismutase / P. Stralin, K. Karsson, B.O. Johansson // Arterioscler. Thromb. Vase. Biol. 1995. - Vol. 15. - P. 2032-2036.

222. Sundqvist T. Bovine aortic endothelial cells release hydrogen peroxide / T. Sundqvist//J. Cell. Physiol.-1991.-Vol. 148.- P. 152-156.

223. Takahashi K. Purification and characterization of human plasma glutathione peroxidase: a selenoprotein distinct from the known cellular enzyme / K. Takahashi, N. Avissar J. Whitin H. Cohen // Arch. Biochem. Biophys.- 1987. Vol. 256.-P. 677-686.

224. Trounova V.A. Phedorin M.A. Analytical possibilities of SRXRF station at VEPP-3 SR source / V.A. Trounova, K.V. Zolotarev, V.B Baryshev.// Nuclear Instruments and Methods 1998.- Vol. 405.- P. 532-536.

225. Udupi V. Thiol compounds as protective agents in erythrocyte under oxidative stress / V. Udupi, C. Rice-Evans // Free Radic. Res. Commun. 1992.- Vol. 16. -P. 315-323.

226. Upritchard J.E. Oxidation of heparin-treated low density lipoprotein by peroxidases / J.E. Upritchard, W.H. Sutherland // Atherosclerosis. 1999. - Vol. 146.-P. 211-219.

227. Ursini F. The role of selenium peroxidases in the protection against oxidative damage of membranes / F. Ursini, A. Bindoli // Chem. Phys. Lipids. 1987. -Vol. 44. - P. 255-276.

228. Valentine J.S.Oxidant and antioxidant levels in preterm newborns with idiopathic hyperbilirubinaemia / J.S. Valentine, D.L. Wertz // J. Paediatr. Child. Health. 2004. - Vol. 40. - P. 633-637.

229. Van der Meide P.H. Mercuric chloride down-regulates T cell interferon-y production in brown Norway but not in Lewis rats: role of glutathione / P.H. Van der Meide, M.C. De Labie. // Eur. J. Immunol. 1993. - Vol. 23 - P. 675681.

230. Vanasbeck B.S. Involvement of oxygen radicals and blood cells in the pathogenesis of ARDS by endotoxin and hyperoxia / B.S. Vanasbeck // Appl. Cardio-pulm. Pathophysiol.-1991. Vol. 4. - P. 127-138.

231. Weiss S.J. The interplay of oxidants and proteinases in neutrophil-mediated tissue damage / S.J. Weiss // J. Cell. Biochem. 1991. - Suppl. 5c. - P. 210:

232. Weitzman S.A. Inflammation and cancer: Role of phagocyte-generated oxidants in carcinogenesis / S.A. Weitzman, L.I. Gordon // Blood.- 1990. Vol. 76. -P. 655-663.

233. Wendel A. Enzymes, acting against reactive oxygen // Enzymes Tools and Targets / Wendel A. - Basel: Karger, 1988. - P. 161-167.

234. Whiteacre C.A. Oxygen free radical generation and regulation of proliferative activity of human mononuclear cells responding to different mitogens / C.A. Whiteacre, M.K. Cathcart // Cell. Immunol. 1992. - Vol. 144. -P. 287-295.

235. Wilson J. Oxidants, ATP depletion, and endothelial permeability to mac-romolecules / J. Wilson, M. Winter, D.M. Shasby // Blood. 1990. - Vol. 76. -2578-2582.

236. Wu S.M. Mechanism of hypochlorite-mediated inactivation of proteinase inhibition by alpha 2-macrogIobulin / S.M. Wu, S.V. Pizzo // Biochemistry. -1999.-Vol.38.- P. 13983-13990.

237. Yant L.J. The selenoprotein GPX4 is essential for mouse development and protects from radiation and oxidative damage insults / L.J. Yant, Q. Ran, L. Rao et al. // Free Radic. Biol. Med. 2003. - Vol. 34. - P. 496-502.

238. Zhao B.L., Duan S.J., Xin W.J. Lymphocytes can produce respiratory burst and oxygen radicals as polymorphonuclear leukocytes / B.L. Zhao, S.J. Duan, WJ. Xin // Cell Biophys. 1991. - Vol. 17. - P. 205-212.

239. Zhu L. Bactericidal activity of peroxynitrite / L. Zhu, C. Gunn, J.S. Beckman // Arch. Biochem. Biophys. 1992. - Vol. 298. - P. 452^57.