Особенности функционирования нейтрофилов крови человека в условиях лазерного облучения тема диссертации и автореферата по ВАК 03.00.02, кандидат биологических наук Рязанцева, Лариса Тихоновна

Диссертация и автореферат на тему «Особенности функционирования нейтрофилов крови человека в условиях лазерного облучения». disserCat — научная электронная библиотека.
Автореферат
Диссертация
Артикул: 132985
Год: 
2002
Автор научной работы: 
Рязанцева, Лариса Тихоновна
Ученая cтепень: 
кандидат биологических наук
Место защиты диссертации: 
Воронеж
Код cпециальности ВАК: 
03.00.02
Специальность: 
Биофизика
Количество cтраниц: 
155

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Рязанцева, Лариса Тихоновна

I. ВВЕДЕНИЕ.

П. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

ГЛАВА 1. Механизмы действия лазерного излучения на биосистемы.

ГЛАВА 2. Нейтрофильные лейкоциты: структура, механизм функционирования, основные ферментные системы.

2.1. Основные представления о роли нейтрофилов в поддержании гомеостаза организма.

2.2. Особенности структуры и функции миелопероксидазы нейтрофильных лейкоцитов.

2.3. Ферменты-антиоксиданты: структурно-функциональные свойства и роль в регуляции метаболических процессов.

III ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

ГЛАВА 3 Объекты и методы исследования.

3.1. Объекты исследования.

3.2. Методы исследования =

3.2.1. Выделение нейтрофилов из крови человека.

3.2.2. Определение качественного и количественного состава суспензии нейтрофильных лейкоцитов.

3.2.3. Определение функциональной активности нейтрофилов методом люминолзависимой хемилюминесценции.

3.2.4. Получение супернатанта нейтрофилов.

3.2.5. Определение функциональной активности миелопероксидазы нейтрофилов.

3.2.6. Определение активности супероксиддисмутазы в нейтрофилах крови человека.

3.2.7. Определение активности каталазы в нейтрофилах.

3.2.8. Определение МПО-активности нейтрофилов в процессе "срыва фагоцитоза".

3.2.9. Определение каталитической активности Са2+-АТФазы клеточных мембран нейтрофилов.

3.2.10. Определение супероксиддисмутазной активности плазмы методом люминолзависимой хемилюминесценции.

3.2.11. Получение железопорфирина из гемоглобина человека.

3.2.12. Определение белка по методу Лоури.

3.2.13. Качественная реакция на аскорбиновую кислоту.

3.2.14. Облучение образцов светомNd.YAG -лазера.

3.2.15. Статистическая обработка экспериментальных данных.

РЕЗУЛЬТАТЫ ЭКСПЕРИМЕНТОВ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

ГЛАВА 4. Модулирующее действие лазерного облучения крови на функциональный потенциал нейтрофильных лейкоцитов.

4.1. Активация хемилюминесцентного ответа нейтрофилов при лазерном облучении крови.

4.2. Влияние лазерного излучения на ХЛ-ответ нейтрофилов в присутствии плазмы крови.

4.3. Действие лазерного облучения на функциональный потенциал нейтрофилов в присутствии гематопорфирина.

4.4. Влияние ЛО крови на каталитическую активность Са2+-АТФазы нейтрофилов.

ГЛАВА 5 Исследование влияния лазерного облучения (540 нм) на функциональные свойства миелопероксидазы в составе нейтрофильных лейкоцитов.

5.1. Активация миелопероксидазы нейтрофилов в условиях лазерного облучения крови.

5.2. Влияние лазерного излучения на активность миелопероксидазы нейтрофильных лейкоцитов в присутствии гематопорфирина.

5.3. Роль аскорбиновой кислоты в фотоактивации миелопероксидазы нейтрофилов в условиях действия лазерного облучения.

5.4. Особенности функционирования аскорбиновой кислоты, лежащие в основе проявления ею антиоксидантных свойств.

5.5. Лазер-индуцированный транспорт аскорбиновой кислоты в нейтрофильные лейкоциты и его последствия.

ГЛАВА 6 Изучение влияния низкоинтенсивного лазерного облучения

540 нм) крови на некоторые ферменты антиоксидантной системы: СОД и катал азу.

6.1 .Фотоактивация экстрацеллюлярной формы супероксиддисмутазы при лазерном облучении крови.

6.2. Влияние лазерного облучения крови на активность супероксиддисмутазы и каталазы в составе нейтрофилов.

6.3. Инактивация ферментов антиоксидантной системы нейтрофилов в условиях лазерного облучения суспензии клеток.

ГЛАВА 7. Исследование влияния излучения азотного лазера (337 нм) на функциональный потенциал нейтрофильных лейкоцитов в условиях облучения крови.

7.1. Влияние излучения ^-лазера на динамику активности миело-пероксидазы в составе нейтрофильных лейкоцитов.

7.2. Изучение влияния излучения N2-лазера на кинетику генерации активных форм кислорода нейтрофильными лейкоцитами.

Введение диссертации (часть автореферата) На тему "Особенности функционирования нейтрофилов крови человека в условиях лазерного облучения"

Актуальность проблемы

В настоящее время возрос интерес исследователей к биологическим эффектам действия света лазера. Это связано, в первую очередь, с широким применением низкоинтенсивной лазерной терапии в клинической практике. Для достижения терапевтического эффекта при лечении воспалительных заболеваний наиболее часто применяют эндоваску-лярное лазерное облучение крови (ЭЛОК).

Элементом первой линии защиты в системе поддержания гомеостаза организма являются нейтрофильные лейкоциты. Выяснению механизма действия низкоинтенсивного лазерного излучения (НИЛИ) на клетки крови и, в частности на нейтрофилы (Нф), посвящено значительное количество работ [28, 67-75]. Однако, на наш взгляд, недостаточно раскрыты процессы, приводящие к клиническому эффекту в ходе ЭЛОК-терапии.

Актуальность проблемы диктует необходимость глубокого и целенаправленного изучения действия лазерного облучения на молекулярно-клеточном уровне для выяснения ключевых механизмов, лежащих в основе его лечебного действия на живые организмы.

В литературе практически отсутствуют сведения о влиянии БИЛИ на один из важнейших белков полиморфноядерных лейкоцитов - миелопероксидазу, которая, во-первых, выполняет одну из ключевых функций в антимикробной системе, опосредованной ней-трофилами, и, во-вторых, относится к группе ферментов, восстанавливающих гидропе-роксиды донорами электронов.

Кроме того, при лазерном облучении крови повышается вероятность образования активных форм кислорода в нейтрофильных лейкоцитах, поэтому большой интерес представляют данные о состоянии антиоксидантной системы в условиях лазерного облучения и поиск путей регулирования антиоксидантного статуса.

С целью выявления взаимосвязи функционирования основных звеньев антиоксидантной системы (АОС) - супероксиддисмутазы (СОД) и каталазы, с процессами генерации активизированных метаболитов кислорода (АМК) представляется необходимым изучение влияния лазерного облучения на структурно-функциональные свойства этих ферментов в составе нейтрофилов.

Изучение индуцированных светом лазера процессов на биофизическом и биохимическом уровнях позволит выявить молекулярные механизмы, лежащие в основе эффектов биологического действия излучения лазера на организменном уровне.

Решение указанной проблемы является теоретической основой применения ЭЛОК в терапии ряда заболеваний и, таким образом, имеет важное значение для медицины.

Исходя из вышеизложенного, нами проведены комплексные исследования по действию лазерного излучения видимого и ультрафиолетового диапазонов на структурно-функциональные свойства нейтрофильных лейкоцитов.

Цель и задачи работы

Целью настоящей работы явилось изучение механизма действия низкоинтенсивного лазерного облучения крови УФ- (337 нм) и видимого (540 нм) диапазонов на функциональный потенциал нейтрофилов и структурно-функциональные свойства их основных ферментных систем: миелопероксидазной и антиоксидантной (супероксиддисмутазы и катал азы).

Задачи работы предусматривали:

1. Исследование действия излучения лазера на монокристалле алюмината иттрия, легированного неодимом (540 нм), на функциональные свойства нейтрофильных лейкоцитов в условиях облучения человеческой крови.

2. Изучение динамики миелопероксидазной активности нейтрофилов в условиях лазерного облучения (540 нм) крови.

3. Исследование влияния лазерного облучения (540 нм) крови на функциональные свойства ферментов-антиоксидантов - СОД и каталазы, в составе нейтрофилов, а также на супероксиддисмутазную активность плазмы крови.

4. Исследование влияния излучения азотного лазера (337 нм) на функциональный потенциал нейтрофилов: скорость генерации активизированных метаболитов кислорода в стимулированных латексом клетках.

Научная новизна

Работа является комплексным исследованием, посвященным особенностям функционирования нейтрофилов в условиях лазерного облучения.

Выявлен факт повышения функциональной активности нейтрофилов при лазерном облучении (540 нм ) крови в диапазоне доз 0,3 -ь 1,2 Дж/см2. Обнаружен фотоиндуциро-ванный эффект активации миелопероксидазы облученных нейтрофилов в присутствии гематопорфирина, причем наибольший фотодинамический эффект наблюдается, когда модификатор находится в клеточной мембране или сорбирован на ней. Обсуждается механизм лазерной предстимуляции клеток, обусловленной протеканием свободноради-кальных реакций, приводящих к увеличению проницаемости мембраны для Са2+.

Обнаружена взаимосвязь функционирования компонентов антиоксидантной системы с процессами генерации активизированных кислородных метаболитов. Установлено коррегирующее действие луча лазера (540 нм; 0,6; 1,2 Дж/см2) на каталитическую активность супероксиддисмутазы и каталазы нейтрофилов; выявлен эффект активации экстра-целлюлярной супероксиддисмутазы в условиях лазерного облучения крови.

Впервые изучено влияние НИЛИ УФ-диапазона на активность миелопероксидазы, а также на процессы дегрануляции нейтрофилов, показано коррегирующее действие энергии излучения N2-лазера по отношению к данным показателям.

Практическая значимость

Научные положения диссертационной работы расширяют и углубляют современные представления об особенностях функционирования нейтрофилов в условиях лазерного облучения.

Фотоиндуцированные изменения структурно-функциональных свойств таких важных ферментов, как миелопероксидаза, супероксиддисмутаза и каталаза необходимо учитывать при обсуждении вопросов, касающихся выяснения механизмов действия света лазера на уровне целого организма.

Эксперименты с использованием фотосенсибилизатора (гематопорфирина) позволяют разработать новые схемы применения лазерного излучения в медицине.

Предложенная схема событий, протекающих в нейтрофильных лейкоцитах при облучении светом лазера, может быть полезна для понимания молекулярных процессов, лежащих в основе лечебного эффекта метода ЭЛОК, и обсуждения механизмов действия НИЛИ на систему крови.

Апробация работы

Материалы работы доложены и обсуждены на V Международной конференции "Математические модели нелинейных возбуждений, переноса, динамики, управления в конденсированных системах и других средах" (Москва, 2000); XIII Межреспубликанской научно-практической конференции "Актуальные вопросы экологии и охраны природы экосистем южных регионов России и сопредельных территорий"(Краснодар, 2000); II

Международном конгрессе "Слабые и сверхслабые поля и излучения в биологии и медицине" (Санкт-Петербург, 2000); Всероссийском симпозиуме "Клеточная биология на пороге XXI века" (Санкт-Петербург, 2001); XVIII съезде физиологического общества России (Казань, 2001); IV Международном съезде по радиационным исследованиям (Москва, 2001); IX Международной конференции "Физико-химические основы ионообменных процессов" (Воронеж, 2001); И Российской конференции "Физика в биологии и медицине" (Екатеринбург, 2001); Ш Всероссийском съезде фотобиологов (Воронеж, 2001); III Международной конференции "Циклы" (Ставрополь, 2001); Научной сессии сотрудников Воронежского госуниверситета (2001).

Публикации

По теме диссертации опубликовано 8 статей и 8 тезисов.

На защиту выносятся следующие положения:

1. Облучение светом Nd:YAG-лазера в дозе 0,6 Дж/см2 суспензии нейтрофилов в присутствии гематопорфирина ((2-8)'Ю"16 моль/л) и цельной крови человека индуцирует повышение функциональной активности нейтрофильных лейкоцитов (прайминг).

2. Действие низкоинтенсивного лазерного излучения (540 нм) в дозах 0,3-2,4 Дж/см2 на кровь и в дозе 0,6 Дж/см2 на суспензию нейтрофилов в присутствии гематопорфирина сопровождается активацией миелопероксидазы в составе клеток. Наибольший фотодинамический эффект выявляется в условиях непосредственного взаимодействия модификатора с клеточной мембраной.

3. Лазерное облучение (540 нм, 0,3-1,2 Дж/см2) крови вызывает повышение СОД-активности плазмы и оказывает коррегирующее действие по отношению к функциональным свойствам основных ферментов антиоксидантной системы нейтрофильных лейкоцитов.

4. Облучение цельной крови светом азотного лазера (337 нм) в течение 1 и 5 мин оказывает модулирующий эффект на такие показатели функционального потенциала нейтрофилов, как генерация активизированных метаболитов кислорода, активность миелопероксидазы и скорость ее выхода из клетки при стимуляции фагоцитов.

5. Схема молекулярного механизма действия низкоинтенсивного лазерного излучения (540 нм) на нейтрофилы в системе крови. 9

Структура диссертации

Диссертационная работа включает 155 страниц машинописного текста, 9 табл., 45 рис.; состоит из Введения, 7 глав, Заключения и Выводов. Список литературы содержит 263 источника, из них 141 - отечественных и 122 - зарубежных.

Заключение диссертации по теме "Биофизика", Рязанцева, Лариса Тихоновна

V. ВЫВОДЫ

1. С помощью метода люминолзависимой хемилюминесценции показано, что действие луча Nd.YAG-лазера в дозах 0,3; 0,6 и 1,2 Дж/см2 на кровь приводит к усилению генерации активных форм кислорода стимулированными нейтрофилами.

2. При исследовании кинетики стимулированной хемилюминесценции нейтрофилов в присутствии гематопорфирина обнаружено, что интенсивность ХЛ-сигнала характеризуется двумя максимумами: слабовыраженным к 4-ой мин и к 9-ой мин; интенсивность ХЛ в области 1-го максимума в основном зависит от концентрации ОСГ, а интенсивность ХЛ-сигнала к 9-ой мин определяется, главным образом, уровнем активных форм кислорода, генерируемых НАДФН-оксидазной системой.

3. Лазерное облучение (540 нм, 0,6 Дж/см2) нейтрофилов в присутствии гематопорфирина в диапазоне концентраций (2+8)'10"16 Моль/л интенсифицирует пероксидное окисление фосфолипидов, о чем свидетельствует повышение спонтанной ХЛ облученных клеток, вызывает усиление продукции активизированных метаболитов кислорода стимулированными нейтрофилами; высокие концентрации модификатора (210" и 210"12) Моль/л индуцируют лизис клеток.

4. Установлено, что излучение Nd:YAG-лазера (0,3+1,2 Дж/см2) снижает АТФаз-ную активность Са2+-насосов нейтрофилов в условиях облучения крови и суспензии клеток в присутствии гематопорфирина.

5. Выявлена фотоактивация миелопероксидазы нейтрофилов в условиях облучения Nd:YAG-лазером крови в дозах 0,3+2,4 Дж/см2; в более высоких дозах энергия излучения индуцирует понижение МПО-активности.

6. Действие лазерного излучения (540 нм, 0,6 Дж/см2) на кровь сопровождается усилением реакций дегрануляции нейтрофилов, о чем свидетельствует повышение МПО-активности в реакциях фагоцитоза.

7. Действие луча Nd.YAG-лазера в дозе 0,6 Дж/см2 на суспензию нейтрофилов в присутствии гематопорфирина приводит к активации миелопероксидазы; эффект фотоактивации более выражен при рН 6,0. В фотоиндуцированном изменении МПО-активности облученных клеток принимают участие как солюбилизированные клетками, так и находящиеся в растворе молекулы гематопорфирина; наибольший фотоэффект наблюдается, когда модификатор связан с мембраной.

133

8. Обнаружено, что МПО-активность нейтрофильных лейкоцитов в присутствии аскорбиновой кислоты (7,4'10'5 моль/л) выше таковой в суспензии клеток без антиокси-данта. Витамин в системе нейтрофил-гематопорфирин нивелирует участие свободных молекул модификатора в эффектах лазерного облучения.

9. Выявлена фотоактивация экстрацеллюлярной формы супероксиддисмутазы при лазерном облучении (540 нм, 0,3+1,2 Дж/см2) крови; наибольший фотоэффект индуцируется дозой 0,3 Дж/см2.

10. Обнаружено модулирующее действие луча Nd:YAG-лазера (0,6 и 1,2 Дж/см2) на СОД- и каталазную активность нейтрофилов в условиях облучения крови. Воздействие света лазера на суспензию нейтрофилов индуцирует инактивацию ферментов. Отмечена значительная степень корреляции между уровнями активности супероксиддисмутазы и каталазы клеток облученной крови (г=0,6) и суспензии нейтрофилов (0,78), а также взаимосвязь их функционирования с процессами генерации активизированных метаболитов кислорода.

11. С помощью методов люминолзависимой хемилюминесценции и определения каталитической активности миелопероксидазы обнаружено коррегирующее действие излучения азотного лазера (337 нм) на функциональный потенциал нейтрофилов, а именно: продукцию активизированных метаболитов кислорода, секреторную дегрануляцию - скорость выхода миелопероксидазы в реакциях фагоцитоза- и ее функциональную активность.

IV. ЗАКЛЮЧЕНИЕ

С помощью методов люминолзависимой хемилюминесценции и определения каталитической активности ферментов изучено влияние низкоинтенсивного лазерного облучения крови на структурно-функциональные свойства нейтрофильных лейкоцитов и таких ферментов, как миелопероксидаза, Са2+-АТФаза, супероксиддисмутаза и каталаза в составе клетки.

При изучении влияния облучения крови светом Nd.YAG-лазера в диапазоне доз 0,3^-1,2 Дж/см2 на функциональные свойства нейтрофилов обнаружено, что излучение лазера индуцирует повышение функционального потенциала клетки (прайминг), которое проявляется в увеличении генерации активизированных метаболитов кислорода и активации миелопероксидазы.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Рязанцева, Лариса Тихоновна, 2002 год

1. Абрамова Ж.И., Оксенгендлер Г.И. Человек и противоокислительные вещества. -Л.: Наука, 1985. 232 с.

2. Алексенко А.В., Пальмина Н.П. В кн.: Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии. М.: Наука, 1982. С. 84.

3. Апиханов Б.А. Лазерное излучение, гемосорбция, Т-активин и иммунодепрессанты в лечении ревматоидного артрита. Автореф. дис. . докт. мед. наук. М., 1993.

4. Артемчик В.Д., Курченко В.П., Метелица Д.И. Пероксидазная активность каталазы, модифицированной прогестероном//Биохимия. 1986. Т. 51. № 8. С. 1355-1357.

5. Артюхов В.Г. Закономерности и особенности фотохимических превращений ге~ мопротеидов, их составных частей в условиях различного микроокружения: Дисс. . д-ра биол. наук. Воронеж, 1993. 491 с.

6. Артюхов В.Г., Башарина О.В. Кинетические закономерности термоинактивации супероксиддисмутазы//Укр. биохим. журнал. 1995. Т. 67. № 4. С. 29-33.

7. Артюхов В.Г., Башарина О.В., Вашанов Г.А., Наквасина М.А., Путинцева О.В. Олигомерные белки: структурно-функциональные модификации и роль субъединичных контактов. Воронеж, 1997. 264 с.

8. Артюхов В.Г., Башарина О.В., Филипцов Ф.А. Активация молекул супероксиддисмутазы под влиянием ультрафиолетового облучения И Биофизика. 1992. Т. 37. № 1. С. 13-16.

9. Артюхов В.Г. Путинцева О.В. Оптические методы анализа интактных и модифицированных биологических систем. Воронеж: Изд-во ВГУ, 1996. 240 с.

10. Аскаров К.А., Березин Б.Д., Быстрицкая Е.В. Порфирины: спектроскопия, электрохимия, применение. -М.: Наука, 1987. С. 262-289.

11. Афанасьев Н.И., Кару Т.Й., Тифлова О.А. Оксидазы bd и bo в качестве первичных фотоакцепторов при воздействии низкоинтенсивного видимого монохроматического излучения на клетку Esherichia coli // ДАН. 1995. Т. 345. № 3. С. 404-409.

12. Бакуев М. Ж., Саидов М.Ж., Бутаков А.А. Особенности секреции миелоперокси-дазы и хемилюминесцентного ответа нейтрофилов человека при контакте со стимуляторами различной природы.//Иммунология. 1991. № 1. С. 15-19.

13. Барабой В.А. Механизмы стресса и перекисное окисление липидов // Успехи совр. биологии. 1991. Т. 111. № 6. С. 923-931.

14. Башарина О.В. Анализ фото- и термоиндуцированных структурно-функциональных изменений супероксиддисмутазы и каталазы: Дис. . канд. биол. наук. Воронеж, 1995. 140 с.

15. Беленикина Н.С., Страховская М.Г., Фрайкин Г.Я. Активирующее действие лазерного УФ-излучения на рост дрожжевых клеток. // Биофизика. 1990. Т. 35. №. 4. С. 618621.

16. Биленко М.В. йшемические и реперфузионные повреждения органов. М.: Медицина, 1989. 368 с.

17. Биохимия мембран. / Под ред. А.А. Болдырева. Книга 7. Левицкий Д.О. Кальций и биологические мембраны. М.: Высш. школа, 1990. 124 с.

18. Блюменфельд Л.А. Гемоглобин и обратимое присоединение кислорода. М.: Сов. наука, 1957. 134 с.

19. Большая медицинская энциклопедия / Главный ред. Б.В. Петровский. В 30-ти т., М.: Сов. энцикл., 1975. Т. 2. С. 266.

20. Большая медицинская энциклопедия / Главный ред. Б.В. Петровский. В 30-ти т.. М.: Сов. энцикл., 1976. Т. 3. С. 89-90.

21. Большая медицинская энциклопедия / Главный ред. Б.В. Петровский. Изд. 3-е В 30-ти т.. -М.: Сов. энцикл., 1980. Т. 12. С. 291.

22. Большая медицинская энциклопедия / Главный ред. Б.В. Петровский. В 30-ти т.. М.: Сов. энцикл., 1983. Т. 20. С. 347-349.

23. Борисенко Г.Г., Осипов А.Н. Фотохимические реакции нитрозилгемоглобина под действием низкоэнергетического лазерного излучения // Биохимия. 1997. Т. 62. № 6. С. 774-780.

24. Васильев В.Б., Качурин A.M., Сорока Н.В. Дисмутирование Ог церулоплазми-ном детали механизма//Биохимия. 1988. Т. 53. № 12. С. 2051-2058.

25. Ветохин С.С., Семенкова Г.Н., Черенкевич С.Н. Люминесцентный анализ в медико-биологических исследованиях. Рига, 1986. С. 78-81.

26. Владимиров Ю.А. Итоги науки и техники. Сер. Биофизика. Т. 24. 1989. 120 с.

27. Владимиров Ю.А. Лазерная терапия: настоящее и будущее // Соровский образовательный журнал. 1999. № 12. С. 2-8.

28. Владимиров Ю.А. Три гипотезы о механизме действия красного (лазерного) света // Эфферентная медицина / Ред. С Я. Чикин. М.: НИИ физ-хим. медицины, 1994. С. 2325.

29. Влияние эндогенных фотосенсибилизаторов на лазер-индуцированный прайминг лейкоцитов крови. Клебанов Г.И., Страшкевич И. А., Чичук Т.В., Модестова Т.М. и др. // Биол. мембраны. 1998. Т. 15. № 3. С. 273-285.

30. Восканян К.Ш., Арзуманян Г.М. Радиозащитное действие лазерного излучения с длиной волны 532 нм//Радиобиология. 1996. Т. 36. № 5.

31. Выделение и характеристика миелопероксидазы лейкоцитов перитонеального экссудата. Морозов В.И., Цыпленков Н.В,, Кокряков В.Н., Волков К.Н. и др. // Биохимия. 1997. Т. 62. № 6. С. 729-737.

32. Галкин А.А. Локомоторные свойства нейтрофилов и механизмы регуляции их движения//Успехи совр. биологии. 1997. Т. 117. № 6. С. 690-703.

33. Гамалея Н.Ф., Шишко Е.Д., Лниш Ю.В. Новые данные по фоточувствительности животной клетки и механизму лазерной биостимуляции // Докл. АН СССР. 1983. Т. 273. № 1. С. 224-227.

34. Герасимов И.Г., Игнатов Д.Ю. Функциональная неравнозначность нейтрофилов крови человека: генерация активных форм кислорода // Цитология. 2001. Т. 43. № 5. С. 432-434.

35. Горбатенкова Е.А., Азизова О.А., Владимиров Ю.А. Реактивация супероксиддисмутазы излучением He-Ne-лазера//Биофизика. 1988. Т. 33. № 4. С. 717-719.

36. Горен А.К., Майер Б. Универсальная и комплексная энзимология синтазы оксида азота//Биохимия. 1998. Т. 63. № 7. С. 966-975.

37. Гуляева Н.В., Обидин А.Б., Маринов Б.С. Механизм функционирования СОД: многоцентровая модель //Изв. АН СССР. Сер. биол. 1989. № 6. С. 890-898.

38. Гуринович Г.П., Зорина Т.Е., Зорин В.П. Фотосенсибилизированные хлоринами и порфиринами структурные повреждения эритроцитов //Биофизика. 1988. Т. 33. № 2. С. 314-318.

39. Данилович Ю.В. Взаимосвязь образования NO и Н202 и их роль в регуляции ионного гомеостаза клетки // Укр. биохим. журнал. 2001. Т. 73. № 3. С. 5-11.

40. Девяткова Н.Д., Зубкова С.М., Лапрун И.Б., Макеева Н.С. Физико-химические механизмы биологического действия лазерного излучения // Успехи совр. биологии. 1987. Т. 103. №>1.С.31-43.

41. Дедкова Е.Н. Усиливающее действие кальциевых ионофоров на вызываемый форболовым эфиром респираторный взрыв в перитонеальных нейтрофилах мыши // Биохимия. 1999. Т. 64. № 7. С. 941-947.

42. Дедкова Е.Н., Сигова А.А., Зинченко В.П. О механизме активирующего действия Са2+-ионофоров на интактные клетки: ионофор-резистентные клетки // Биол. мембраны. 1999. Т. 16. № 3. С. 292-300.

43. Дмитриев Л.Ф., Иванова М.В., Иванов И.И. Синтез АТФ в митохондриях печени можно ингибировать и стимулировать, генерируя супероксид с помощью УФ-облучения //Биол. мембраны. 1990. Т. 7. С. 961-965.

44. Дубинина Е.Е. Биологическая роль Ог и супероксиддисмутазы в тканях организма//Успехи совр. биологии. 1989. Т. 108. № 1 (4). С. 3-18.

45. Дубровский В.А., Гусев В.В. Астафьева О.Г. О роли физических характеристик лазерного излучения в поглощении света гемсодержащими биологическими молекулами // Биофизика. 1982. Т. 27. № 5. С. 908-912.

46. Дубинина Е.Е. Некоторые особенности функционирования ферментативной ан-тиоксидантной защиты плазмы крови человека // Биохимия. 1993. Т. 58. № 2. С. 268-273.

47. Дубинина Е.Е. Антиоксидантная система плазмы крови // Укр. биохим. журнал. 1992. Т. 64. №2. С. 3-15.

48. Дубинина Е.Е., Туркин В.В., Бабенко Г.А., Исаков В.А. Выделение и свойства супероксиддисмутазы плазмы крови человека // Биохимия. 1992. Т. 57. № 12. С. 18921896.

49. Епиколонян Н.С., Богданова К.А., Кармилова Л.В., Аскаров К.А. Катализ метал-лопорфиринами реакций окисления молекулярным кислородом и кислородсодержащими соединениями //Успехи химии. 1985. № 3. С. 369-372.

50. Еремин А Н., Литвинчук А.В., Метелица Д.Й. Операционная стабильность каталазы и ее конъюгатов с альдегиддекстранами и супероксиддисмутазой // Биохимия. 1996. Т. 61. №4. С. 664-667.

51. Жабель В.Н. Активность ферментов антиоксидантной системы эритроцитов у практически здоровых людей разного возраста // Проблемы старения и долголетия. 1994. Т. 4. №2. С. 178-187

52. Жекова М.М. Выброс миелопероксидазы из нейтрофилов при адсорбции бактерий //Микробиол., эпид., иммуноб. 1976. № 3. С. 70-74

53. Захаров С.Д., Еремеев Б.В., Петров С.Н., Панасенко М.А. Методы лазерной биофизики и их применение в биологии и медицине. Тарту, 1989. С. 59-92.

54. Зенгбуш П. Молекулярная и клеточная биология. Пер. с нем. М.: Мир, 1982. Т. 2. 440 с.

55. Землянухин А.А. Практикум по биохимии. Воронеж: Изд-во ВГУ, 1993. С. 106108.

56. Зенков Н.К., Меньшикова Е.Б. Активированные кислородные метаболиты в биологических системах//Успехи совр. биологии. 1993. Т. 113. № 3. С. 286.

57. Зима В.Л., Дячок О.М. Клеточные кальциевые сигналы: природа, регистрация и количественная оценка // Укр. биохим. журнал. 2000. Т. 72. № 2. С. 5-13.

58. Зинчук В.В., Борисюк М.В. Роль кислородсвязывающих свойств крови в поддержании прооксидантно-антиоксидантного равновесия организма // Успехи физиол. наук. 1999. Т. 30. №3. С. 38-48.

59. Изменение спектра кругового дихроизма суспензии животных клеток после низкоинтенсивного лазерного облучения (к 820 нм). Кольянов С.Ф., Пятибрат JI.B., Михайлов Е. А., Компанец О.Н. и др. // Докл. АН 2001. Т. 377. № 6. С. 824-827.

60. Изменение физического состояния мембран в процессе стимуляции полиморф-ноядерных лейкоцитов крови. Клебанов Г.И., Максина А.Г., Крейнина М.В., Дайняк Б. А. и др. //Биол. мембраны. 1990. Т. 7. № 3. С. 281-286.

61. Ионов И. А. Витамины Е и С как компоненты антиоксидантной системы эмбрионов птиц и млекопитающих. // Укр. биохим. журнал. 1997. Т. 69. № 5. С. 3-11.

62. Илларионов В.Е. Основы лазерной терапии. 1992 г. 153 с.

63. Кагава Я. Биомембраны. / Пер. с яп. А.А. Селищевой. М.: Высш. шк., 1985.303 с.

64. Кару Т.Й. Клеточные механизмы низкоинтенсивной лазерной терапии // Успехи совр. биологии. 2001. Т.121. № 1. С. 110-120.

65. Кару Т.Й. Фотобиохимия регуляции метаболизма клетки низкоинтенсивным видимым светом. Препринт н.-и. центра по технологическим лазерам. АН СССР, 1985. № 78. С. 4.

66. Кару Т.Й., Афанасьева Н.И., Кольянов С.Ф., Пятибрат Л.В. Изменение спектра поглощения монослоя живых клеток после низкоинтенсивного лазерного облучения // ДАН. 1998. Т. 360. М 2. С. 267-270.

67. Кару Т.Й., Пятибрат А.В., Калекдо Г.С. Эффект подавления внутриклеточной концентрации АТФ импульсным лазерным излучением с X 820 нм // Докл. АН 1999. Т. 364. №3. С. 399-401.

68. Клебанов Г.И., Крейнина М.В., Полтанов Е.А., Христофорова Т.В. К вопросу о механизме лечебного действия низкоинтенсивного инфракрасного излучения // Бюл. экс-перим. биологии и медицины. 2001. Т. 131. № 3. С. 286-289.

69. Клебанов Г.И., Теселкин Ю.О., Владимиров Ю.А. Ингибирование антиокислительной активности плазмы крови азидом натрия // Биофизика. 1988. № 3. С. 512-516.

70. Клебанов Г.И., Чичук Т.В., Владимиров Ю.А. Влияние низкоинтенсивного лазерного излучения на пероксидацию мембранных липидов и концентрацию ионов кальция в цитозоле фагоцитов//Биол. мембраны. 2001. Т. 18. № 1. С. 42-50.

71. Клебанов Г.И., Чичук Т.В., Шутова Л.Н., Владимиров Ю.А. Фотосенсибилизи-рованный производным гематопорфирина и фталоцианином гемолиз эритроцитов при действии лазерного облучения //Биол. мембраны. 1997. Т. 14. № 5. С. 486-494.

72. Козлов В.И., Буйлин В. А., Самойлов Н.Т., Марков И.И. Основы лазерной физио-рефлексотерапии. Самара: Самар. мед. ун-т здоровья, 1993. 203 с.

73. Козлов В.И., Буйлин В.Н. Лазеротерапия. 1993. 142 с.

74. Констатинова Н.А., Хомяков Н.Ф. Влияние иммунных комплексов различной молекулярной массы на функциональную активность и внутриклеточный рН нейтрофилов в условиях УФ-облучения и без него // Бюл. эксперим. биологии. 2001. № 9. С. 297301.

75. Кочетов Г. А. Практическое руководство по энзимологии. М.: Высш. шк., 1980. С. 71-73.

76. Корочкин И.М., Капустина Г.М., Лешакова С.Ю., Бабушкина Г.В. Применение лазеров в хирургии и медицине. М.: МЗ СССР, 1988. С. 23-25.

77. Кравцов А.В., Алексеенко И.Р. Механизмы регуляции векторных ферментов биомембран. Киев: "Наукова думка", 1990. 175 с.

78. Куроптева З.В., Байдер Л.М., Алещенко А.В. Аскорбиновая кислота индуцирует образование оксида азота в лейкоцитах человека// ДАН. 2001. Т. 376. № 2. С. 258-260.

79. Кучкина Н.В., Орлов С.Н., Чучалин А.Г. Роль фосфолипазы А2, 5-липоксигеназы и циклооксигеназы в активации "кислородного взрыва" нейтрофилов человека: модулирующее влияние осмотичности среды // Биохимия. 1994. Т. 59. № 7. С. 1034-1041.

80. Лазеры на алюмоитгриевом гранате с неодимом / Г.М. Зверев, Ю.Д. Голяев, Е.А. Шалаев, А.А. Шокин. М.: Радио и связь, 1985. 145 с.

81. Лебедева Л.И. Цитогенетические эффекты УФ-лазерных излучений с длинами волн 248, 223 и 193 нм на клетки млекопитающих // Радиационная биология и радиоэкология. 1990. № 6. С. 821-824.

82. Лобко В.В., Кару Т.Й., Лотохов B.C. Существенна ли когерентность низкоинтенсивного лазерного света при его воздействии на биологические объекты // Биофизика. 1985. Т. 30. №2. С. 366-371.

83. Мальстрем Б.Г. Некоторые аспекты структуры и функции медьсодержащих ок-сидаз // Итоги и перспективы развития биоорганической химии и молекулярной биологии,-М., 1978. С. 169-182.

84. Маянский А.Н., Маянский Д.Н. Очерки о нейтрофиле и макрофаге. Новосибирск: Наука, 1989. 344 р.

85. Меньшикова Е.Б., Зенков Н.К. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных окислительных процессов // Успехи совр. биологии. 1993. Т. 113. № 4. С. 442-455.

86. Меньшиков Е.Б., Зенков Н.К., Реутов В.П. Оксид азота и NO-синтазы в организме млекопитающих при различных функциональных состояниях // Биохимия. 2000. Т. 65. № 4. С. 485-503.

87. Метелица Д.И. Моделирование окислительно-восстановительных ферментов. -Мн.: Наука и техника, 1984. 293 с.

88. Методы выделения миелопероксидазы из полиморфноядерных лейкоцитов кролика и коровы. Янковский О.Ю., Раменская Н.П., Кокряков В.Н., Слепенков С.В. и др. // Вестник ЛГУ. 1978. № 5. С. 99-103.

89. Мишин В.М., Ляхович В.В. Дисмутаза О?: физико-химические свойства, каталитический механизм и биологическое значение // Успехи совр. биологии. 1976. Т. 82. № 3(6). С. 338-355.

90. Назарова О.В. Фотогенерация '02 порфиринами в водных растворах // Биофизика. 1986. Т. 31. № 2. С. 252-255.

91. Нейтрофилы, их роль в регуляции метаболизма тканей. Бахов Н.Н., Александрова Л.З., Титов В.Н., Бахов Ю.Н. и др. // Успехи совр. биологии. 1987. Т. 104. № 2 (5). С. 281-296.

92. Никулин Г.Н. Обзор методов колориметрического определения фосфора по образованию "молибденовой сини". Л.: Наука, 1965. 44 с.

93. Орлов С.Н., Покудин НИ., Бойцов В.И. Об участии свободной формы кальмо-дулина в регуляции активности Са2+-насоса эритроцитов // Биохимия. 1985. Т. 50. № 6. С. 883-887.

94. Османов М.А., Холмогоров В.Е., Крыленков В.А. Коррекция антиоксидантами действия оптического излучения на кровь и ее фотомодификаций на организм // Биоанти-оксидант: Тез. докладов 3 Всесоюзн. конф. Москва, 1989. Т. 1. С. 32-33.

95. Пермяков Е.А. Парвальбумин и родственные кальцийсвязывающие белки. М.: Наука, 1985. 192 с.

96. Поберезкина Н.Б., Осинская Л.Ф. Биологическая роль супероксиддисмутазы // Укр. биохим. журнал. 1989. Т.61. № 2. С. 14-27.

97. Полторак О.М., Чухрай Е.С. Физико-химические основы ферментативного катализа. М., 1971. С. 210-216.

98. Попова М.Ф., Булякова Н.В., Азарова B.C. Использование гелий-неонового лазера для стимуляции регенерации скелетной мышцы, пораженной ионизирующей радиацией//Радиобиология. 1983. Т. 23. № 1. С. 50-56.

99. Пратт Дж. Методы и достижения бионеорганической химии / Под ред. К. Мак Олифора. М.: Мир, 1978. С. 194-228.

100. Прикладная лазерная медицина. / Под ред. Х.-П.Бермена, Г.И.Мюллера. : Пер. снем. М.: Иктерэкспресс, 1997. 356 с.

101. Протас А.Ф., Чаяло П.П. Супероксиддисмутаза ядер клеток коры головного мозга крысы: выделение, свойства, влияние ионизирующей радиации // Укр. биохим. журнал. 1993. Т. 65. № 2. С. 73-78.

102. Рожкова Е.А., Лыско А.И., Кулешов К.В., Евстигнеева Р.П. Синтез и антиокси-дантная активность производных гемина // Биоорганическая химия. 2000. Т. 26. № 6. С. 466-470.

103. Ромм А.Р., Шерстнев М.П., Волков В.В., Владимиров Ю.А. Действие лазерного облучения на перекисную хемилюминесценцию раневых экссудатов // Бюл. эксп. биологии и медицины. 1986. № 10. С. 426-428.

104. Руководство. Лазеры в клинической медицине / Под ред. проф. С.Д. Плетнева. М.: Медицина, 1996. 427 с.

105. Рыбина В.В., Еленская И.А., Каймачников Н.П. Регуляция активности АТФазы ионами Са2+ и кальмодулином в эритроцитах человека при различном времени хранения // Биол. мембраны. 2001. № 4. С. 287-293.

106. Рыскулова С.Т., Верболович В.П. Система антирадикальной защиты плазматических мембран в облученном организме // Радиобиология. 1983. Т. 23. № 5. С. 648650.

107. Саундерс Б.К. Неорганическая биохимия. М.: Мир, 1978. С. 194-228.

108. Симонян М.А. Цитохромы Ь-558 из сыворотки крови и мембран эритроцитов. Выделение, очистка и краткие характеристики // Биохимия. 1995. Т. 60. № 12. С. 12161222.

109. Соломон X., Снайдер С.Х., Дейвид С., Бредт Д.С. Биологическая роль окиси азота // В мире науки. 1992. № 7. С. 16-26.

110. Спасов А.А., Недогода В.В., Островский О.В. Мембранное действие низкоэнергетического лазерного облучения крови // Успехи совр. биологии. 1998. № 6. С. 628-630.

111. Смолянинова Н.К., Кару Т.Й., Зеленин А.В. Облучение He-Ne лазером усиливает бласттрансформацию, вызванную фотогемагглютинином У/ Докл. АН СССР. 1990. Т. 315. №5. С. 1256-1259.

112. Стефанов BE., Шафран М.Г. Исследование кинетических свойств и теплоустойчивости миелопероксидазы лейкоцитов белых мышей // Биохимия. 1976. Т. 41. № 9. С. 1609-1614.

113. Стожкова И.Н. Адсорбция гематопорфиринов на плоской бислойной мембране //Биол. мембраны. 1997. Т. 14. №3. С. 310-323.

114. Таубер А.Ю., Нижник А.Н., Миронова А.Ф. Фотохимическая активность пор-фириновых сенсибилизаторов в водных растворах //Биофизика. 1989. Т. 34. № 3. С. 264267.

115. Трепакова Н.П. Арахидоновая кислота подавляет рецептор-стимулируемое повышение внутриклеточной концентрации Са2+ через рецептор и сАМР-независимые механизмы // Биол. мембраны. 1994. Т. 11. № 1. С. 26-34.

116. Тотолян А.А., Фрейдлин И.С. Клетки иммунной системы. СПб.: Наука, 2000.231.

117. Уразаев А.Х. Натрий-калий-хлорный котранспорт клеточной мембраны // Успехи физиол. наук. 1998. Т. 29. № 2. С. 12-37.

118. Физиология лейкоцитов человека. Алмазов В.А., Афанасьев Б.В., Зарицкий А.Ю., Мамаев И.Н. и др. Л.: Наука. 1979. 230 с.

119. Финашин А.В., Крупин В.Д., Товстяк В.В. Влияние тритона Х-100 и глутарово-го альдегида на активность Са2+- и Mg^-АТФаз эритроцитов при облучении // Укр. био-хим. Журн. 1997. Т. 69. № 1. С. 99-103.

120. Фридович И. Радикалы кислорода, пероксид водорода и токсичность кислорода // Свободные радикалы в биологии. М., 1978. С. 279-299.

121. Фридрих П. Ферменты: четвертичная структура и надмолекулярные комплексы. Пер. с англ. М.: Мир, 1986. 374 с.

122. Химическая энциклопедия / Главный ред. И.Л. Кнунянц. В 5 т.. М.: Сов. эн-цикл., 1988. Т. 1. С. 744-745.

123. Царев O A., Чиркова В.П., Царева Е.Ю. Применение низкоинтенсивного лазерного излучения в эксперименте и клинике. Саратов: Саратовский мед. ун-т, 1994. С. 184186.

124. Шаронов Б .П., Говорова Н.Ю., Лызлова С.Н. Особенности хемилюминесценции люминола, возбуждаемой при каталитическом действии миелопероксидазы // Биохимия. 1987. Т. 52. № 10. С. 1670.

125. Шаронов Б.П., Говорова Н.Ю., Лызлова С.Н. Антиокислительные свойства идеградация белков сыворотки активными формами кислорода (Ог, ОСГ), генерируемыми стимулированными нейтрофилами//Биохимия. 1988. Т. 53. № 5. С. 816-825.

126. Шаронов Б.П., Чурилова И.В. Окислительная модификация и инактивация су-пероксиддисмутазы гипохлоритом//Биохимия. 1992. Т. 57. № 5. С. 719-727.

127. Шафран М.Г. Миелопероксидаза нейтрофильных лейкоцитов // Успехи совр. биологии. 1981. Т. 92. № 3 (6). С. 365-378.

128. Шафран М.Г., Шабанова Л.Ф., Ашмарин И.П. Изучение биосинтеза миелопероксидазы лейкоцитов белых мышей // Биохимия. 1976. Т. 41. № 3. С. 496-499.

129. Щепеткин И.А., Удут В.В., Карпов А.Б. Влияние излучения He-Ne лазера на хе-милюминесценцию нейтрофилов человека//Радиобиология. 1993. Т. 33. № 3. С. 377-382.

130. Шульгина Н.С., Чечин П.П., Привалов А.П. Применение методов и средств лазерной техники в биологии и медицине. Киев: Наук, думка, 1981. С. 176.

131. Ягнятинская А.М. О биологической роли ксантиноксидазы // Успехи совр. биологии. 1985. Т. 99. № 1. С. 38-48.

132. Янковский О.Ю., Говорова Н.Ю., Шаронов Б.П., Лызлова С.Н. Выделения и очистка миелопероксидазы из лейкоцитов периферической крови и костного мозга // Вестник ЛГУ. 1988. Сер. 3. № 1. с. 71-76.

133. Янковский О.Ю., Кокряков В.Н., Лызлова С.Н. Физико-химические характеристики миелопероксидазы нейтрофильных лейкоцитов коров // Укр. биохим. журнал. 1979. Т. 51. № 5. С. 492-496.

134. Ярополов А.И., Сергеев А.Г., Басевич В.В. Механизм антиоксидантного действия церулоплазмина // Докл. АН СССР. 1986. Т. 291. № 1. С. 237-242.

135. A new X-linked variant of chronic granulomatous disease characterized by the existence of a normal clone of respiratory burst-competent phagocytic cells // Blood. 1995. V. 85. № l.P. 231-241.

136. A study on tne reaction of human erythrocytes with hydrogen peroxide. Jamaguchi Т., Fujita Y., Kuroki S. et al. // J. Biochem. 1983. V. 94. P. 379-386.

137. Adachi Т., Marklund S.L. Interaction between human extracellular superoxide dismu-tase С and sulfated polysaccharides//!. Biol. Chem. 1989. V. 264, № 15. P. 8537-8541.

138. Anderson C.L., Looney R.J. Human leukocyte IgFc receptors // Immunol. Today. 1986. V. 7. P. 264-266.

139. Aptelberg D.B., Maser V.R., Lash H., Rivers T. The role of the argon laser in the management of Int. // Y. Dermatol. 1982. Vol. 21. № ю. p. 579-584.

140. Aranoff B.L. State of Art in General Surgery and Surgicai Oncology // Lasers Surg. Med. 1986. № 6. 376-382.

141. Babior B.M. In: Superoxide and superoxide dismutases. New York, Press. 1977. P. 257-270.

142. Babior B.M. The respiratory burst oxidase // Hematol. Oncol. Clin. North. Am. 1988. V. 2. P. 202-212.

143. Bannister J., Bannister W., Wood E. Bovine erythrocyte cupro-zinc protein. 1. Isolatin and general characterization //Eur. J. Biochsna. 1971. V. 18. № 2. P. 178-187.

144. Baxter G.D. Therapeutic Lasers. Theory and Practice. Edinburgh: and Livingstone,1994.

145. Bellavite P. Tie superoxide-forming enzymatic system of phagocytes I I Free Rad. Biol. Med. 1988. 4. P. 225-261.

146. Burke L., Rovin R.A., Cerullo L.I., Brown S.T. Thermal effects of the Nd:YAC and carbon dioxide lasers on the central nervous system // Lasers. Surg. Ned. 1985. № 5. P. 67-71.

147. Carrico R.J., Deutsch H.F. The presence of zinc in human cytocuprein and some properties of the apoprotein // J. Biol. Chem. 1970. V. 245. № 4. P. 723-727.

148. Cassatella M.A. The production of cytokines by polymorphonuklear neutrophils // Immun. Today. 1995. V. 16. 3 1. P. 21-26.

149. Chain C.-K., Hofrichter J., Eaton W.A. Optical Triggers of Protein Folding // Science. 1996. V. 274. P. 628.

150. Cooper Ch.E., Odell E. EPR differences between human myeloperoxidase isoenzymes //Biochem. Soc. Trans. 1992. V. 20. № 2. P. 188.

151. Cromolyn inhibits assembly of the NADPH oxidase and superoxide anion generation by human neutrophils Kilpatrick L.E., Jakabovics E., McCawley L.Y., Kane L.H. et all. // J. Immunol. 1995. V. 154. № 7. P. 3429-3436.

152. Crullo L., Koth A. Anaesthesiologic considerations in laser neurosurgery // Neurosurg. Rev. 1985. № 3. P. 261-266.

153. De Chatelet L.R., Shirley P.S., Johnston R.B. Effect of phorbol myristate acetate on the oxidative metabolism of human polymorphonuclear leukocytes // Blood. 1976. V. 47. P. 545554.

154. Dehuca D C., Dennis R., Smith W.G. Inactivation of an animal and a fungal catalase by hydrogen peroxide // Arch. Biochem. and Biophis. 1995. V. 320. № 1. P. 129-134.

155. Demline L. Endoskopische Laserlithotripsie von Gallensteinen // Akt. Chir. 1988. № 23. P. 53-57.

156. Domigan N.M., Charlton T.S., Duncan M.W., Witerbourn Ch.C. et. all. Chlorination of Tyrosyl Residues in Peptides by Myeloperoxidase and Human Neutrophils // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. № 28. P. 16542-16548.

157. Dubinina E.E., Babenko G. A., Shcherbak J. G., Turkin V.B. Characteristic of superoxide dismutase of human blood plasma//Free Rad. Biol. a. Med. 1990. V. 9. Suppl. 1. P. 130.

158. Dunford H.B. in Peroxidases in Chemistry and Biology / Everse Y., Grisham M.B. CRC Press, Roca Raton, FL, 1991. p. 1-24.

159. Fick R.B. Effect of respiratory syncytial vims-antibody complexes on cytokine (EL-8, IL-6, TNF-a) release and respiratory burst in human granulacytes // Immunology. 1994. V. 82. № 2. P. 184-191.

160. Fantone J.C., Ward P. A. Role of oxygen-derived free radicals and metabolites is leukocyte-dependent inflammatory reactions // Am. J. Pathol. 1982. V. 107. P. 397-418.

161. Fee G.A. The copper/zinc superoxide dismutase // Metal Ions Biol. Systems. 1982. № 13. P. 259-298.

162. Fee G.A, Gaber B.P. Anion binding to bovine erythrocyte superoxide dismutase. Evidence for multiplet binding sites with qualitativeli different properties // J. Biol. Chem. 1972. V. 247. № l.P. 60-65.

163. Fiedler T.J., Davey C.A., Fenna R.E. X-ray crystal structure and characterization of halide-binding sites of human myeloperoxidase at 1.8 A resolution // J. Biol. Chem. 2000. 275. V.16. P. 11964-11971.

164. Fick R.B., Naegel G.P., Squier S. et al. Proteins of the cystic fibrosis respiratory tract: fragmented immunoglobulin G opsonic antibody causing defective opsonophagocytosis // J. Clin. Invest. 1984. V. 74. P. 236-248.

165. Fridovich I. The biology of oxygen radicals. The superoxide radical is an agent of oxygen toxicity; superoxide dismutase provide an importent defence // Science. 1978. V. 201. № 9. P. 875-880.

166. Gadsby D.C., Nairn A.C. Regulation of CFTR channel gating // Trends Biochem. Sci. 1994. V. 19. № 11. P. 513-518.

167. Hallet M.B., Lloyds D. The Molecular and Ionic Signaling of Neutrophils, Landes Bioscience, Austin, Texas, USA, 1997. 182 p.

168. Halliwell В., Vasil M., Grootveld M. Superoxide iron, vascular etdothelium and repe-fusion injuru // Arch. Biochem and Biophys. 1990. V. 280. P. 1.

169. Halliwell В., Gutteridge M.C. The antioxidants of human extracellular fluids // Arch. Biochem. and Biophys. 1990. V. 280. № 1-8.

170. Hand W.L., King N.L. Serun opsonization of Salmonella in sickle anemia I I Am. J. Med. 1978. V. 64. P. 338-395.

171. Harris E.D. Regulation of antioxidant enzymes//FASEB. J. 1992. V. 6. № 9. p. 26752683.

172. Hayata Y., Kato H., Konaka C., Okitsu H., Suga S. Laser-Endoskopie zur photody-namischen Therapie // Chirurg. 1988. V. 59. p. 81-89.

173. Hayata Y., Kato H., Konaka C., Ono J. Photoradiation Therapy With hematoporphyrin derivative in cancer of the upper gastrointestinal tract // Semin. Surg. Oncol. 1985. № 1. P. 1.

174. Ingibition of myeloperoxidase release from rat polymorphonuclear leukocytes by a series of azachaleone derivatives. Edwards M.L., Stemerick D.M., Sabol J.S., Diekema K.A. et all. // J. Med. Chem. 1994. V. 37. № 25. P. 4357-4362.

175. Jones P. In: Oxidases and rebated redox systems. V. 1. Baltimore, 1973. p. 333.

176. Kakinuma K., Kaneda M. Apprent Km of leucocyte O2 and H202 forming enzyme for oxygen // Adv. Exper. Med. Biol. 1982. V. 141. P. 351-360.

177. Kajihara J., Enomoto M., Katoh K. Relation between ESR-detectabl Си (II) and superoxide dismutase activity//J. Biochem. 1988. V. 104. № 5. P. 855-857.

178. Kalra J., Kumar P., Mantha S.V., Prasad K. An increased chemiluminescence by activated polymorphonuclear (PAIN) leukocytes in prevented by oxygen free radical scavengers // Clin. Chem. 1994. V. 40. № 6. P. 1125-1129.

179. Kalyanaraman В., Parthasarathy S. The synergistic interaction between the producol phenoxyl radical, a-tocopherol and ascorbic acid in LDL oxidation // Free Radic. Biolog. and Med. 1990. V. 9. № 1. P. 69.

180. Frei В., Stocker R., Amer B.N. Antioxidant defenses and lipid peroxidation in human blood plasma//Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1988. V. 85. № 24. P. 9748-9752.

181. Karlsson K., Lindahi U., Marklund S.L. Binding of human extracellular superoxide dismutase С to sulphated glycosaminoglycans // Biochem. J. 1988. V. 256. № 1. P. 29-33.

182. Karlsson K., Marklund S.L. Heparin-induced release of extracellular superoxide dismutase to human blood plasma // Biochem. J. 1987. V. 242. № 1. P. 55-59.

183. Karu T.I. Effect of visible radiation on cultured cells // Photochem. Photobiol. 1990. V. 52. №6. P. 1089-1098.

184. Karu T.I. Photobiology of low-power laser therapy. London: Harwood, Acad. Publ.,1989.

185. Karu T.I. The science of low power laser therapy. London: Cordon and Breach, 1998.

186. Karu T.I., Pyatibrat L., Kalendo G. // J. Photochem. Photobiol. B: Biol. 1995. V. 27. P. 219-223.

187. Karu T.I., Tiphlova O.A., Matveyets Yu.A., Yartsev A.P., Letokhov V.S. // J. Photochem. Photobiol. B: Biol. 1991. V. 10. P. 339.

188. Kew R.R., Grimaldi C.M., Furie M.B., Fleit H.B. Human neutrophil FcgRIIIB and formyl peptide receptors are functionally linked during formyl-methionyl-leucyl-phenylalanune induced chemotaxis // J. Immunol. 1992. V. 149. P. 989-997.

189. Klebanoff S.I. in Inflammation: Basic Principles and Clinical Correlates / Gallin J.I., Goldslein I.M., ShydermanR. Raven Press, Ltd., New York, 1988. p. 391-443.

190. Klebanoff S.I. in: Peroxidases in Chemistry and Biology / Evers J., Evers K.E., Grisham M.B. eds. CRC Press Boca Raton, Ann Arbor, Boston, 1991.

191. Klebanoff S.I., Clark R.A. The neutrophils: function and clinical disorders. Amsterdam: New York; Oxford: North-Holland Publ. Co., 1978. 313 p.

192. Klebanoff S.I., Clark R.A. The neutrophils: function and clinical disorders. Ch. 4. Phagocytosis. Amsterdam: New York; Oxford: North-Holland Publ. Co., 1978. P. 163.

193. Klebanoff S.I., Clark R.A. The neutrophils: function and clinical disorders. Ch. 5. De-granulation. Amsterdam: New York; Oxford: North-Holland Publ. Co., 1978. P. 217.

194. Klebanoff S.I., Clark R.A. The neutrophils: function and clinical disorders. Ch. 6. The metabolic burst. Amsterdam: New York; Oxford: North-Holland Publ. Co., 1978. P. 283.

195. Kuriyma Т., Machida K., Suzuki R.J. Importance of cjrrelacions between phagocytic activity and superoxide production of neutrophils under conditions of volintary exereise and stress // Clin. Lab. Anal. 1996. V. 10. P. 458-464.

196. Kuriyma Т., Oisti K., Kakazu H., Machida K. Changes of physiological functions in rats induced by immubilization stress // Nippon Eiseigaku zasshi. V. 52. P. 647-653.

197. Kushida Т., Kinoshita S., Ohtsuki Т., Yamada T. Multiphonon relaxation Rate from pumped level to upper laser// Solid State Communications. 1983. V. 44. № 9. P. 1363-1365.

198. Laser in Photomedicine and Photobiology. Ed. Pratesi R., Sacchi C.A. Berlin-Heidelberg-N.Y.: Springer-Verlag, 1980. 240 p.

199. Letokhov V.S. // Biomedicals optical instrumentation and laser-assisted biochemistry / Eds Verga Scheggi A.M., Martellucci S., Chester A.N. Pratesi R. Dordrecht: Kluwer Acad. Publ., 1996. P.

200. Liu J.Y., Segni R., Keller K., Chadee K. // Immunology. 1995. V. 85. № 3. P. 400407.

201. Lloyds D., Brindle N.P.J., Hallett M.B. Priming of human neutrophils by tumour necrosis factor-a and substance P is associated with tyrosine phosphorylation 11 Immunology. 1995. V. 84. № 2. P. 220-226.

202. Loevschall H., Arenholdt-Bindslev D. //Laser Therapy. 1994. V. 6. P. 30-34.

203. Magnusson R.P. in: Peroxidases in Chemistry and Biology / Everse J., Everse K.E., Grisham M.B. CRC Press, Inc., Boca Raton, FL. 1990. p. 199-220.

204. Malech H.L., Gallin J.I. Current concepts: immunology Neutrophil in human diseases // N. Engl. J. Med. 1987. V. 317. P. 687-694.

205. Marklund S.L. Extracellular superoxide dismutase and other superoxide dismutase isoenzymes in tissues from nine mammalian species // Biochem. J. 1984. V. 222. № 3. P. 649655.

206. Marklund S.L. Extracellular superoxide dismutase in human tissues and human cell lines // J. Clin. Invest. 1984. V. 74. № 4. P. 1399-1403.

207. Marklund S.L. Location and regulation of extracellular-superoxide dismutase synthesis //FreeRad. Biol. a. Med. 1990. V. 9. Suppl. 1. P. 127.

208. Marklund S.L. Properties of extracellular superoxide dismutase from human lung // Biochem. J. 1984. V. 220. № 1. P. 269-272.

209. Marklund S.L., Holme E., Heller L. Superoxide dismutase in extracellular fluids // Clin. Chim. Acta. 1982. V. 126. № 1. P. 41-51.

210. Marklund S.L., Karlsson K. Antioxidants in therapy and preventive medicine. N.Y.: Plenum press, 1990. P. 1.

211. Marklund S.L., Karlsson K., Edlund Th. et al. Extracellular superoxide dismutase: molecular structure and localization in the body // J. Cell. Biochem. 1988. Suppl. 12. P. 31.

212. Marquez L.A., Dunford H.B. Kinetica of Oxidations of Tirosine and Ditirosine by Myeloperoxidase Compounds I and II // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. № 5. p. 30434-30440.

213. Marquez L.A., Huang J.T., Dunford H.B. Spectral and kinetic studies on the formation of myeloperoxidase compounds I and II: Roles of hydrogen peroxide and superoxide // Biochemistry. 1994. V. 33. № 6. P. 1447-1454.

214. Mephail L.C., Mecell Ch. E. Phosphatidic acid and diacylglycerol synergize for ac ti-vation of neutrophil NADPH oxidase in a cell-free system // J. Cell. Biochem. 1994. Suppl. 18 d. P. 33-35.

215. Mills E.L., Rholl K.S., Quie P.G. X-linked inheritance in females with chronic granulomatous disease // J. Clin. Invest. 1980. V. 66. P. 332-340.

216. Morel F., Doussiere J., Vignalis P.V. //Eur. J. Biochem. 1991. № 3. P. 523-546.

217. Murrell A.C., FrancisM.J.O., BromleyL. //Biochem. J. 1990. V. 265. P. 659.

218. Nauseef W.M. Myeloperoxidase deficiency // Hematol. oncol. Clin. North. Am. 1988. V. 2. P. 135-158.

219. Nauseef W.M. Myeloperoxidase deficiency // Hematol. Pathol. 1990. V. 4. P. 165178.

220. Neidleman S.L., Geigert J. Biohalogenation: Principles, Basic Roles and Applications. Ellis Horwood Ltd., Chichester, UK, 1986.

221. Oroszlan G., Szabo T. Ceruloplasmin: An antioxidant forgotten? // Radic., Ions, and Tissue Damage: 3rd Oxygen Radic. Conf. Szeged, 12-14 Jan., 1989. Budapest, 1990. P. 199207.

222. Orr Jeffrey W., Newton A.C. Evidence for a structural phosporylation of protein kinase С it Kystone Symp. Mol. and Cell. Biol. "Protein Kinase C: Regul., Struct., Funct. and Role Hum. Disease", Febr. 26 March 4, 1994.

223. Pasher Т., Ghesick Y.P., Winkler J.R., Gray H.B. Protein Folding Triggered by Elec-trone Transfer// Science. 1996. V. 271. P. 1558.

224. Peroxidation of liposomes in the presence of human erythrocytes and induction of membrane damage of erythrocytes by peroxidized liposomes. Kobayashi Т., Itale H., Inore K. et al. //Biochim. etbiophys. acta. 1985. V. 814. P. 170-178.

225. Perretti M., Flower R.J. Cytokines, glucocorticoids and lipocortins in the control of neutrophil migration//Pharmacol. Res. 1994. V. 30. № 1. P. 53-59.

226. ReunOlds H.Y. Mechanisms of infflammation in the lungs // Am. Rev. Med. 1987. V. 38. P. 295-331.

227. Roos D., Eckmann C.M., Iazdanbakhsh M. et al. measured with cytochrome С entrapped in resealed erythrocytes ghosts// J. Biol. Chem. 1984. V. 259. № 3. P. 1770-1775.

228. Roos D., Weening R.S. Defects of the oxidative killing of microorganisms by phagocytic leucocytes // Oxygen free radicals and tissue damage. Ciba Foundation Symp. 65. - Ex-cerpta Medica. Amsterdam - Oxford - New York. 1979. P. 225-262.

229. Rotrosen D., Yeung Ch.L., Leto T.L., Malech H.L. Cytochrome b558: The flovinbind-ing component of the phagocyte NADPH oxidase // Science. 1992. V. 256. № 5062. P. 14591462.

230. Sandstrom J., Hjalmarsson K., Carlsson L. et al. Identification of the heparin binding site of extracellular -SOD С // Free Rad. Biol. a. Med. 1990. V. 9. Suppl. P. 135-138.

231. Saunders B.C., Holmes-Siedle A.Y., Stark B.P. Peroxidase. London, 1964. 300 p,

232. Savada J., Ohyma Т., Yamazaki I. Preperation and phisicochemical properties of green pea superoxide dismutase // Biochim. et Biophys. acta. 1972. V. 268. № 2. P. 305-312.

233. Sekita M., Kimura S. Induced emission cross section of Nd:Y3Al50i2 grown by floating zone method // J. Appl. Phjs. 1983. V. 54. № 6. P. 3415-3421.

234. Shapiro S.L. In: Biological events probed by ultrafast laser spectrocopy / Ed. Alfano R.R. N.Y. L. Acad. Press., 1981. 361 p.

235. Sies H.L Oxidative stress / Ed. Sies H.L.: Acad, press, 1985. 202 p.

236. Smith R.M., Curnutte J.T. Molecular basis of chronic granulomatous disease // Blood. 1991. V. 77. P. 673-686.

237. Somani B.L., Ambade V., Bulah P.M., Sharma Y.V. Elimination of superoxide assay // Clin. Biochem. 1999. V. 32. P. 185-188.

238. Spitznagel J.K. Antibiotic proteins of human neutrophils // J. Clin. Invest. 1990. V. 86. P. 1381-1386.

239. Subrahmanyam V.V., Smith M.T. Singletoxygen production by myeloperoxidase: Implications in cytochrome P-450 and neutrophil functions // 10th Int. Symp. Microsom. and Drug Oxidat., Toronto, July 18-21, 1994. P. 457.

240. Tainer J.A, Hallewell R.A., Roberts V.A. et al. Probing enzyme-substrate recognition and catalytic mechanism in Cu,Zn-superoxide dismutase // Oxygen Radicals in Biol, and Med.: Proc. IV Int. Congr., La Jolla, 1987. London, 1988. P. 635-640.

241. Tuner J., Hode L. Laser therapy in dentistry and medicine. Stocholm, 1996.

242. Tuner J., Hode L. Low level laser therapy. Stocholm: Prima Books, 1999.

243. Uchida K., Kawakishi Sh. Identification of oxidized histidine generated at the active site of Cu,Zn-superoxide dismutase exposed to H202. Selective generation of 2-oxohistidine at the histidine 118 // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. №> 4. P. 2405-2410.

244. Unkeless J.C. Function and heterogeneity of human Fc receptors for immunoglobulin G// J. Clin. Invest. 1989. V. 83. P. 355-361.155

245. Van de Winkel J.G.L., Anderson C.L. Biology of human immunoglobulin G Fc receptors I I J. Leukocyte Biol. 1991. V. 49. P. 511.

246. Vacher P., Mc Kenzie J., Dufy B. Complex effects of arachidonic acid and its lipoxygenase products on cytosolic calcium in GH3 cells // Amer. J. Physiol. 1992. V. 263. № 5. P. 903912.

247. Wakeyama H., Takechide K., Takayanagi R. et al. Superoxide forming NADPH-oxidase preparation of pig polymorphonuclear leucocytes // Biochem. J. 1982. V. 205. № 3. P. 593-601.

248. Wendel A. Enzymes: tools and targets. Basel: Karger, 1988. 161 p.

249. Winterbourn C.C. in Oxygen Radicals: Systemic Euents and Disease Processes / Das D.K., Essman W.B. Karder, Basel, Switzerland, 1990. p. 31-70.

250. Wojtezak L., Nalecz M.J. // Europ. J. Biochem. 1979. V. 94. P. 99.

251. Zgliczynski I.M., Stelmaszynska Т., Ostrowski W. Myeloperoxidase of human leu-kaemic leukocytes //Europ. J. Biochem. 1968. V. 4. p. 540-547.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания.
В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.

Автореферат
200 руб.
Диссертация
500 руб.
Артикул: 132985