Поиск и изучение генов, влияющих на синтетическую летальность фактора [PSI+] и мутаций sup45 у Saccharomyces cerevisiae тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.02.07, кандидат наук Матвеенко, Андрей Георгиевич
- Специальность ВАК РФ03.02.07
- Количество страниц 148
Оглавление диссертации кандидат наук Матвеенко, Андрей Георгиевич
Содержание
Содержание
Список сокращений
Введение
1. Терминация трансляции и прионы дрожжей (обзор литературы)
1.1. Факторы, влияющие на эффективность терминации трансляции у
Saccharomyces cerevisiae
1.1.1. Факторы терминации трансляции у дрожжей
1.1.1.1. Фактор еЯШ ^ир45)
1.1.1.2. Фактор еЯРЗ ^ир35)
1.1.1.3. Другие компоненты аппарата терминации трансляции
1.1.1.4. Транскрипционная регуляция экспрессии генов, кодирующих факторы терминации трансляции
1.1.1.5. Белки, взаимодействующие с факторами терминации трансляции
1.1.2. Факторы, влияющие на нонсенс-супрессию
1.1.2.1. Супрессорные тРНК
1.1.2.2. Компоненты инициации и элонгации трансляции
1.1.2.3. Компоненты рибосомы
1.1.2.4. Системы регуляции стабильности мРНК
1.2. Связь прионов с терминацией трансляции у дрожжей
1.2.1. Прионы дрожжей
1.2.1.1. Основные свойства прионов дрожжей
1.2.1.2. [Р51+]
1.2.1.3. [PIN+]/[RNQ1+]
1.2.1.4. [иШ3]
1.2.1.5. Прионные свойства Q/N-богатых транскрипционных факторов
1.2.1.6. Прионоподобный детерминант 1£Р+-- Ошибка! Закладка не определена.
1.2.2. Регуляция прионизации у дрожжей
1.2.2.1. Система клеточных шаперонов
1.2.2.2. Компоненты убиквитин-протеасомного пути деградации белковОшибка! Закл
1.2.2.3. Компоненты систем контроля качества укладки белков (PQC)Ошибка! Заклад
1.2.3. Модельные системы для поиска и изучения факторов, влияющих на прионы
1.2.3.1. Токсичность прионов [PSI+] и [PIN+]
1.2.3.2. Модели токсичности хантингтина/polyQ в дрожжахОшибка! Закладка не опр
1.2.3.3. Тест-система синтетической летальности фактора [PSI+] в комбинации с мутациями sup45
1.3. Цель и задачи исследования
2. Материалы и методы
Среды и методы культивирования
ОТ-ПЦРРВ
3. Результаты
3.1. Скрининг геномной библиотеки, направленный на выявление новых факторов, влияющих на терминацию трансляции
3.2. Сверхэкспрессия естественной супрессорной тРНКТгр ослабляет синтетическую летальность
3.3. Влияние TEF2 и генов других факторов элонгации трансляции на синтетическую летальность и нонсенс-супрессию
3.4. Влияние генов MCM1, SFP1 и других Q/N-богатых транскрипционных факторов на синтетическую летальность
3.4.1. Влияние гена MCM1 на синтетическую летальность
3.4.2. Влияние Q/N-богатых транскрипционных факторов на синтетическую летальность и нонсенс-супрессию
3.4.3. Характеристика Q/N-богатых транскрипционных факторов по их влиянию на жизнеспособность штаммов и супрессию
3.4.4. Q/N-богатые транскрипционные факторы могут влиять на экспрессию
SUP35 и SUP45
3.4.5. SFP1 вызывает токсичность приона [PSI+] и влияет на агрегацию Sup35-
3.4.6. Токсичность, вызванная SFP1, компенсируется сверхэкспрессией SUP35C и SIS1, но не SUP45
3.4.7. Sfp1 формирует SDS-устойчивые агрегаты in vivo, которые могут влиять на [PSI+]
3.5. Влияние генов HLJ1, CUR1, других шаперонов и ассоциированных с ними факторов на синтетическую летальность
3.5.1. Сверхэкспрессия HLJ1, CUR1 и BTN2 усиливает синтетическую летальность
3.5.2. CUR1, но не BTN2 усиливает нонсенс-супрессию в штаммах [PSI+], но не
[psi-]
3.5.3. Curl не влияет на свойства агрегатов [PSI+], на изгнание приона и на его индукцию
3.5.4. Делеционный анализ гена CUR1
3.5.5. Скрининг основных шаперонов клеток дрожжей в тест-системе синтетической летальности и их влияние на прионы [PSI+] и [URE3]
3.5.6. Влияние Curl на прионы [PSI+] и [URE3] компенсируется коэкспрессией SIS1
3.5.7. Избыток Curl усиливает ядерный импорт Sisl, а избыток Sisl его снижает106
3.5.8. Сверхэкспрессия Curl не влияет на связывание шаперонов с агрегатами [PSI+]
4. Обсуждение результатов
4.1. Кодон-специфичное снижение синтетической летальности при сверхэкспрессии генатРНКТгр
4.2. Влияние факторов элонгации трансляции на нонсенс-супрессию и синтетическую летальность
4.3. Анализ Q/N-богатых регуляторов транскрипции в тест-системе
4.4. Транскрипционный регулятор SFP1 и прионная токсичность [PSI+]
4.5. Действие фактора сортинга Cur1 на прионы опосредовано ядерным импортом Sis1
4.6. Заключение
5. Выводы
Список сокращений
а-к., аминокислота; АТФ, аденозинтрифосфорная кислота ГТФ, гуанозинтрифосфорная кислота мРНК, матричная РНК;
ОТ-ПЦРРВ, обратная транскрипция с последующей полимеразной цепной реакцией в режиме реального времени; п.н., пара нуклеотидов ДНК; ПЦР, полимеразная цепная реакция; рРНК, рибосомная РНК; тРНК, транспортная РНК; т.е., то есть; т.к., так как;
BF, bright field, проходящий свет;
DIC, differential interference contrast, дифференциальный интерференционный контраст
IPOD, insoluble protein deposit, компартмент нерастворимых белков JUNQ, juxtanuclear quality control (deposit), юкстануклеарный компартмент контроля укладки белков
NLS, nuclear localization signal, сигнал ядерной локализации; NES, nuclear export signal, сигнал экспорта из ядра;
PQC, protein quality control (deposits), компартменты контроля укладки белков SC, synthetic complete, полная синтетическая среда;
SDD-AGE, semi-denaturing agarose gel electrophoresis, полуденатурирующий электрофорез в агарозном геле;
SDS, sodium dodecyl sulphate, додецилсульфат натрия;
SDS-PAGE, SDS-polyacrilamide gel electrophoresis, денатурирующий электрофорез в полиакриамидном геле;
Использованы стандартные трёхбуквенные и однобуквенные обозначения аминокислот и азотистых оснований, стандартные обозначения сред для культивирования дрожжей и бактерий.
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Генетика», 03.02.07 шифр ВАК
Изучение механизмов влияния нонсенс-мутаций в гене SUP35 на свойства приона [PSI+] у дрожжей Saccharomyces cerevisiae2024 год, кандидат наук Трубицина Нина Павловна
Роль гена SFP1 в контроле эффективности нонсенс-супрессии у дрожжей Saccharomyces cerevisiae2014 год, кандидат наук Радченко, Элина Александровна
Несовместимость фактора [PSI+] и мутаций в гене SUP45 дрожжей Saccharomyces cerevisiae2008 год, кандидат биологических наук Киктев, Денис Александрович
Влияние мутаций в прионизующем домене белка Sup35 на свойства приона [PSI+] дрожжей Saccharomyces cerevisiae2014 год, кандидат наук Бондарев, Станислав Александрович
Фосфатаза PPZ1P и эффективность нонсенс-супрессии у дрожжей Saccharomyces cerevisiae2009 год, кандидат биологических наук Иванов, Максим Сергеевич
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Поиск и изучение генов, влияющих на синтетическую летальность фактора [PSI+] и мутаций sup45 у Saccharomyces cerevisiae»
Введение
Центральная догма молекулярной биологии является современной концепцией, описывающей пути переноса наследственной генетической информации в клетке. Главные молекулы-носители информации в клетке - это ДНК и РНК, в которых закодирована информация о структуре и функциях белков, и существует механизм, согласно которому генетическую информация перекодируется и воплощается в виде дискретных макромолекул. Процессы, направленные на реализацию генетической информации, называют матричными, так как в их основе лежит принцип синтеза информационных молекул по шаблону, или на матрице уже имеющихся. Матричные процессы состоят, по крайней мере, из трех этапов: инициации, элонгации и терминации, каждый из которых обслуживается своим набором факторов.
Ранее считалось аксиомой, что чередование аминокислотных остатков в полипептидных цепях, то есть закодированная в нуклеиновых кислотах первичная структура белков, однозначно определяет характер их складывания, а значит соответствующие информационные молекулы, ДНК и РНК, определяют весь спектр возможных функциональных состояний определённого белка. В то время как центральная догма молекулярной биологии постулирует однонаправленный поток информации от матриц, представленных нуклеиновыми кислотами, к белку, концепция белковой наследственности или прионная концепция предполагает путь реализации наследственной информации в пределах протеомного уровня организации: носителем информации является белок, а сама информация закодирована в его пространственной структуре. При этом копирование информации также происходит в соответствии с матричным принципом: конформация одного белка служит матрицей, определяющей конформацию другого. Важно, что такое изменение конформации влияет на функциональность белков, а значит, может приводить к появлению новых признаков без изменения генотипа, а передача белков с модифицированной структурой в дочерние клетки обеспечивает наследуемость приобретенного фенотипа (Инге-Вечтомов, 2013). Белки, способные существовать в
нескольких конформациях, одна из которых способна передаваться в клеточных поколениях, называются прионы. Изначально интерес к прионам был связан с изучением губчатых энцефалопатий млекопитающих. К ним относится губчатая энцефалопатия рогатого скота (коровье бешенство), скрэйпи овец и некоторые нейродегенеративные заболевания человека: куру, болезни Крейцфельда-Якоба, Герстмана-Штраусслера-Шейнкера и семейная фатальная бессонница. Открытие прионных белков у дрожжей-сахаромицетов показало, что у низших эукариот существование прионов приводит к появлению цитоплазматически наследуемых генетических элементов (см. Wickner, 1996). К настоящему времени известно около двенадцати прионов у Saccharomyces cerevisiae и Podospora anserina. Среди известных прионных белков низших эукариот многие в норме выполняют функции, связанные с регуляцией экспрессии генов: большинство из них являются факторами транскрипции, а по крайней мере два известных приона дрожжей, [PS/+] и [MST+]/[SW+], влияют на синтез белка в клетке, в частности, на эффективность терминации трансляции (см. Crow & Li, 2011). Дрожжи представляют собой одновременно простую и удобную систему, как для изучения механизма белкового синтеза, так и для изучения свойств прионов. Данная работа посвящена поиску и изучению факторов, для которых ранее не было показано влияние на прионы и на терминацию трансляции, с помощью разработанной в нашей лаборатории тест-системы синтетической летальности, которая позволяет уловить слабые изменения в эффективности нонсенс-супрессии, обусловленные либо регуляцией работы факторов терминации трансляции, либо изменением свойств приона [PS/+].
1. Терминация трансляции и прионы дрожжей (обзор литературы)
Терминация трансляции - финальный этап матричного синтеза полипептидов. Во время предшествующего этапа (элонгации), аминоацил-тРНК последовательно связываются с триплетами в А-сайте рибосомы, после чего за счёт пептидил-трансферазной реакции растущая белковая цепь из Р-сайта переносится на аминоацил-тРНК в А-сайте. Далее рибосома продвигается по цепи мРНК на один триплет и белковая цепь оказывается в Р-сайте, а А-сайт принимает следующую тРНК. Процесс повторяется до тех пор, пока в А-сайте не оказывается один из трёх стоп-кодонов: UAA, UAG и UGA; это событие является сигналом к началу терминации трансляции. В процессе терминации трансляции к А-сайту присоединяется не аминоацил-тРНК, а белковые факторы, так как в норме в клетке отсутствуют тРНК с антикодонами, полностью комплементарными стоп-кодонам. Пептидил-тРНК гидролизуется, благодаря чему высвобождается синтезированный пептид, мРНК и факторы терминации покидают рибосому, которая должна пройти этап рециклизации, прежде чем сможет вновь катализировать белковый синтез (Рис.1; см. Dever & Green, 2012). Процесс терминации обслуживается факторами терминации трансляции (или Release Factors - RFs). Белки, относящиеся к факторам терминации трансляции I класса, отвечают за распознавание стоп-кодонов, находящихся в А-сайте рибосомы. Они же осуществляют гидролиз пептидил-тРНК. Факторы терминации трансляции II класса стимулируют работу факторов I класса за счет своей ГТФазной активности.
GTPj
Л 40 \ л * „
EPA Release factor EPA GTP hydrolysis EPA ABCE1/RH1 binding
binding
Peptide release дур hydroiygjg/ W
Subunit dissociation *
OlF3j Ligatin
Рисунок 1. Модель терминации трансляции и рециклизации рибосомы. По Dever & Green, 2012.
1.1. Факторы, влияющие на эффективность терминации трансляции у Saccharomyces cerevisiae
Изучение факторов, влияющих на терминацию трансляции у дрожжей началось задолго до того, как был установлен молекулярный механизм этого процесса. Связано это с тем, что классический генетический подход работы с дрожжами включает анализ мутаций, приводивших к возникновению зависимости жизнеспособности клеток от присутствия в среде определённого вещества (как правило, аминокислоты или азотистого основания), т.е. к ауксотрофности по этому веществу. В 60-е годы XX века активно изучалось явление супрессии, при котором проявление мутаций в одних генах подавлялось другими генами. Супрессоры, которые аллель-специфично подавляли различные нонсенс-мутации назвали супер-супрессорами (Hawthorne & Mortimer, 1963), а впоследствии, нонсенс-супрессорами, и по большей части они наследовались доминантно (Hawthorne & Mortimer, 1968). Уже тогда возникло предположение, что супрессия нонсенс-мутаций может быть связана с изменениями в тРНК, приводящими к прочтитыванию стоп-кодонов (Gilmore & Mortimer, 1966; Magni et al, 1966), и были получены экспериментальные подтверждения этой гипотезы (Inge-Vechtomov et al., 1966; Manney, 1968; Sherman et al, 1968). Открытие рецессивных
нонсенс-супрессоров, которые в отличие от мутантных тРНК оказались омнипотентными, т.е. способными супрессировать нонсенс-мутации, вызванные разными типами стоп-кодонов, означало, что у дрожжей должны существовать и белковые факторы, отвечающие за распознавание стоп-кодонов (Инге-Вечтомов и Симаров, 1967). C помощью теста на аллелизм было показано, что генов, кодирующих эти факторы два: s1 и s2 (Инге-Вечтомов и Андрианова, 1970), они же SUP45 и SUP35, соответственно.
С тех пор скрининги, направленные на поиск супрессоров, антисупрессоров и аллосупрессоров у дрожжей проводились неоднократно, что позволило установить множество механизмов, приводящих к нонсенс-супрессии, однако, значительная их часть связана с изменениями в работе факторов терминации трансляции eRF1 (Sup45) и eRF3 (Sup35).
1.1.1. Факторы терминации трансляции у дрожжей
В терминации трансляции у эукариот принимают участие два белковых фактора eRF1 и eRF3, которые у дрожжей S. cerevisiae кодируются генами SUP45 и SUP35, соответственно. В отличие от бактериальных клеток, у которых несколько факторов в разной степени способны распознавать различные стоп-кодоны (Scolnick et al., 1968; Ito et al., 2000), у дрожжей, как и у других эукариот, единственный фактор терминации I класса eRF 1 отвечает за распознавание всех трёх стоп кодонов (Frolova et al., 1994). eRF3 является ГТФазой и способствует работе eRF1 (Zhouravleva et al., 1995; Frolova et al, 1996). Эукариотические факторы терминации взаимодействуют друг с другом физически и для выполнения своей функции in vivo должны формировать комплекс друг с другом (Stansfield et al, 1995; Zhouravleva et al., 1995). Распознавание стоп кодонов у эукариот происходит в соответствии с моделью молекулярной мимикрии, согласно которой комплекс факторов терминации имитирует структуру комплекса аминоацил-тРНК и фактора элонгации eEF1A (Song et al., 2000).
1.1.1.1. Фактор eRF1 (Sup45)
Фактор eRF1 кодируется геном SUP45 у S. cerevisiae. Последовательность этого гена содержит 1311 пар оснований; кодируемый белок состоит из 437 аминокислотных остатков, и имеет молекулярную массу 49 кДа (Breining and Piepersberg 1986). В структуре eRF1 выделяют три домена, обозначаемых как N, M и C (Frolova et al., 2000; Song et al., 2000). В соответствии с моделью молекулярной мимикрии, их положение в пространстве соответствует антикодоновой петле, акцепторному стеблю и Т-петле тРНК, соответственно (Song et al., 2000).
Основная функция N-концевого домена состоит в узнавании стоп-кодона. Предположение о роли N-домена eRF1 в распознавании стоп-кодонов было впервые сделано на основании данных рентгено-структурного анализа eRF1 человека (Song et al., 2000), и почти сразу получило подтверждение благодаря мутационному анализу SUP45 в S. cerevisiae. С помощью различных, как биохимических, так и генетических подходов было установлено, что наиболее важную роль в распознавании стоп-кодонов играют консервативные мотивы NIKS, YxCxxxF и GTS-петля. По структуре, мотив NIKS представляет собой петлю между двумя а-спиралями, которая пространственно расположена вблизи района YxCxxxF (Song et al, 2000). Методом перекрёстных сшивок и с помощью анализа терминационного комплекса in vitro было показано, что лизин из мотива NIKS непосредственно участвует в распознавании U в 1-м положении стоп-кодона (Frolova et al., 2002; Chavatte et al., 2002; Bulygin et al., 2010), а мотив YxCxxxF отвечает за распознавание аденозинов и гуанозинов 2-м и 3-м положениях (Kolosov et al., 2005; Cheng et al., 2009; Conard et al., 2012). Кроме того, сравнительный анализ вариантов YxCxxxF из различных организмов с неканоническими генетическими позволил установить, что этот мотив также отвечает за омнипотентную специфичность eRF1 дрожжей или млекопитающих, т.е. за способность распознавать все 3 канонических стоп-кодона (Seit-Nebi et al., 2002; Wong et al, 2012). Также было показано, что остаток треонина из мотива GTS либо непосредственно связывается со стоп-кодоном, либо участвует в
его декодировании, причём, как замены в мотиве YxCxxxF, так и присутствие различных стоп-кодонов может приводить к изменению конформации N-домена, и, как следствие, изменению положения GTS относительно стоп-кодона (Cheng et al., 2009; Bulygin et al, 2010, 2011; Wong et al, 2012).
Основные выводы приведённых выше исследований были сделаны на основе расшифровки кристалличестких структур eRF1 или комплекса eRF1 с eRF3 (Song et al, 2000; Cheng et al, 2009), которые, однако, не могли учитывать возможные конформационные изменения eRF1 в составе терминационного комплекса с рибосомой. Хотя предпринимались попытки реконструировать структуру комплекса факторов терминации, рибосомы и мРНК, полученные модели обладали низким разрешением (Taylor et al, 2012; des Georges et al, 2014), и почти не привносили новых данных к известным кристаллическим структурам eRF1 и eRF3, не связанных с рибосомой. Наиболее полно описать механизм распознавания стоп-кодонов стало возможно лишь недавно, после моделирования терминационного комплекса на основе данных криоэлектронной микроскопии с высоким разрешением 3,5 - 3,8A° (Brown et al, 2015). Оказалось, что мРНК компактизована таким образом, что в A-сайте оказываются не 3, а 4 нуклеотида, благодаря тому, что 4-й нуклеотид формирует стэкинг-пару с основанием G626 из 18S рРНК. Большая стабильность этого взаимодействия между двумя пуринами, чем между G и пиримидинами объясняет повышенную эффективность терминации, когда за стоп кодоном следует пурин, и большую встречаемость таких терминирующих тетрануклеотидов у эукариот (Brown et al, 1990; Tate et al, 1995; Bonetti et al, 1995). Подтвердилось предположение о том, что последовательность NIKS связывается с уридином в 1-м положении стоп-кодона (Рис. 2А), а Y и С из мотива YxxCxxxF (Рис. 2Б) и T32 (указан номер а-к из eRF 1 Homo sapiens, соответствует T29 в Sup45 S. cerevisiae) из GTS - с пуринами во 2-м и 3-м положении, причём в случае UGA изменение конформации N-домена приводит к неспособности T32 взаимодействовать со стоп-кодоном. Наконец, выяснилось, почему кодон триптофана (UGG) не
считывается eRF1 в качестве стоп-кодона: ключевую роль здесь играет остаток E55 (E52 в Sup45), который способен формировать водородную связь только с аденозином во 2-м и/или 3-м положении стоп-кодона (Рис. 2В; см. Brown et al, 2015).
Рисунок 2. Распознавание стоп-кодонов фактором eRF1. А. Связывание мотива NIKS с U в 1-м положении стоп-кодона. Б. Связывавние Y и C из мотива YxxCxxxF со 2-м и 3-м нуклеозидами стоп-кодона UAG. В. Взаимодействие E55 с тремя типами стоп-кодонов и с кодоном UGG. По Brown et al., 2015.
N и M-домены eRF1 связываются с тРНК в P-сайте рибосомы: одна из а-спиралей N-домена связывается с антикодоновой петлёй, а центральный, M-домен - с пептидил-трансферазным центром с помощью петли GGQ (Brown et al., 2015). M-домен является структурно-функциональным аналогом акцепторного стебля тРНК и главной его функцией является гидролиз пептидил-тРНК. Основная
роль в этом процессе отводится консервативный мотиву GGQ, который, по-видимому, ориентирует молекулы воды для осуществления гидролиза (Frolova et al., 1999; Song et al., 2000). Аминокислотные замены в GGQ летальны для дрожжей (Song et al., 2000). Кроме того, замены в GGQ могут приводить к снижению связывания eRF1 c рибосомой (Seit-Nebi et al., 2001), а замены в соседних с ним остатках аргининов - к снижению ГТФазной активности eRF3 (Cheng et al., 2009), что говорит о возможной роли M-домена eRF 1 и в этих процессах.
С-концевой домен eRF1, отвечает за связывание фактора eRF1 с также С-терминальным доменом eRF3 (Stansfield et al, 1995; Zhouravleva et al, 1995; Ito et al., 1998; Merkulova et al., 1999). Анализ активности фрагментов eRF1 и eRF3 in vivo показал, что для взаимодействия eRF1 c eRF3 млекопитающих необходимы участки 281-305 и 411-415 а-к. Второй из этих участков необходим также для стимулирования ГТФазной активности eRF3 (Merkulova et al, 1999). У дрожжей путём анализа мутантов, полученных с помощью последовательных делеций аминокислот на С-конце eRF1, был выявлен участок, непосредственно взаимодействующий с eRF3 (а-к. 411-418). Кроме этого показано, что делеция 32 аминокислот на С-конце eRF1 S. cerevisiae летальна для клетки, в то время как делеция 19-ти аминокислот приводит к нарушению терминации in vivo, которая проявляется в повышении уровня нонсенс-супрессии. В состав С-домена eRF1 входят также участки взаимодействия с рибосомой (Eurwilaichitr et al., 1999).
1.1.1.2. Фактор eRF3 (Sup35)
У дрожжей фактор терминации II класса eRF3 кодируется жизненно важным геном SUP35. Белок eRF3 так же состоит из трёх доменов: N, M и C. Границы между доменами соответствуют положению трёх кодонов ATG (включая старт-кодон), находящихся в одной рамке считывания в гене SUP35 (Kushnirov et al., 1988). В отличие от N и M доменов, С домен является жизненно важным для клетки и необходим для нормального прохождения терминации трансляции (Ter-Avanesyan et
al, 1993; Zhouravleva et al, 1995). С-домен eRF3 гомологичен фактору элонгации трансляции eEF1F и высоко консервативен у эукариот, в то время как N и M-домены консервативными не являются (Zhouravleva et al, 2002). С-домен eRF3 способен связываться с С-концевым районом eRF 1 с образованием прочного комплекса in vivo (Eurwilaichitr et al, 1999). Как и в eRF1, два участка С-домена eRF3 необходимы для взаимодействия этих факторов, а именно 478-530 и 628-637 а-к (Merkulova et al, 1999). Так как белок eRF3 обладает ГТФазной активностью только в присутствии eRF1, по-видимому, взаимодействие eRF1 и eRF3 приводит к изменению конформации eRF3, что приводит к активации его ГТФазной активности (Frolova et al, 1996). C помощью рентгеноструктурного анализа удалось установить трехмерную структуру С-терминального домена eRF3 из Schizosaccharomyces pombe (Kong et al, 2004) и подразделить его на три субдомена: ГТФ-связывающий (G-домен), домен II и домен III, содержащий участки связывания eRF 1.
Функции N-концевого домена до конца не ясны, но известно, что он специфически взаимодействует с polyA-связывающим белком Pab1 (Hoshino et al, 1999; Cosson et al, 2002). Показано также, что делеция N-домена приводит к увеличению времени полужизни различных матричных РНК клетки и одновременно, к удлинению polyA (Hosoda et al, 2003). Таким образом, N-домен может функционировать в посттрансляционной деградации РНК. Известно также, что N-домен Sup35 необходим для взаиможействия с Pub1 и формирования тубулин-ассоциированного комплекса (Li et al, 2014). Оба взаимодействия могут быть консервативными, так как показано, что гомологи Sup35 млекопитающих также взаимодействуют с соответствующими гомологами Pab1 и Pub1 (Cosson et al., 2002; Li et al, 2014). Но наиболее изученной является роль N-домена как прионообразущего для дрожжевого фактора [PS/+], структурным белком которого является Sup35 (см. раздел 1.2.1.2).
1.1.1.3. Другие компоненты аппарата терминации трансляции
Сравнительно недавно удалось идентифицировать эукариотический фактор, который, подобно бактериальному RRF, осуществляет бы разборку терминационного комплекса, разъединяет субъединицы рибосомы и способствует её рециклизации .
В последующих исследованиях, проводимых несколькими группами, был идентифицирован многофункциональный белок ABCE1 из семейства ABC. Он был обнаружен у эукариот и архей и является вероятным кандидатом на роль белка, способствующего рециклизации рибосомы (Pisarev et al, 2010; Barthelme et al., 2011). Эта цитоплазматическая АТФаза высококонсервативна у эукариот (Kerr, 2004; Dean & Annilo, 2005) и является необходимой для всех исследованных организмов (Dong et al., 2004; Zhao et al, 2004; Andersen & Leevers, 2007). ABCE1 (или Rli1 у дрожжей) является цитоплазматической АТФазой из семейства ABC, содержащей два нуклеотид-связывающих домена и консервативный N-терминальный [4Fe-4S] домен, необходимый для её функции (Barthelme et al., 2011, Barthelme et al., 2007,. Karcher et al., 2005, Karcher et al., 2008). Rli1 взаимодействует с факторами терминации трансляции как in vitro, так и in vivo (Pisarev et al., 2010, Khoshnevis et al., 2010). Соответственно, eRF1 необходим для опосредованной Rli1 рециклизации рибосом после терминации (Pisarev et al., 2010). Более того, эксперименты с нонсенс-супрессией показали, что сверхэкспрессия Rli1 способна компенсировать неэффективную терминацию, вызванную определёнными мутациями факторов терминации, хотя остается неизвестным, происходит ли это благодаря рециклизующей активности Rli1 или другой активности (Khoshnevis et al., 2010). Хотя факторы терминации действуют только в контексте стоп-кодона, в нескольких исследованиях показано, что Pelota и ABCE1 (человеческие ортологи Dom34 и Rli1, соответственно) вовлечены в разъединение пустых субъединиц рибосом 80S или рибосом, застрявших на 3'-конце мРНК (Pisareva et al., 2011, Kobayashi et al., 2010, Bhattacharya et al., 2010). У дрожжей, однако, показано, что комплекс Dom34 и Hbs1 способен разъединять субъединицы без Rli1 (Shoemaker et al., 2010). Соответственно,
остаётся невыясненным ряд важных вопросов, касающихся важности взаимодействий комплексов Dom34 и Hbs1 или eRF1 и eRF3 с Rli1.
Хотя канонические факторы терминации, как оказывается, обладают некоторой внутренней способностью к рециклизации рибосом, добавление Rli1 к этой реакции существенно увеличивает скорость наблюдаемой реакции in vitro (Pisarev et al., 2010; Shoemaker & Green, 2011), и эта активность зависит от гидролиза АТФ. Так как ABCE1/Rli1 относится к семейству АТФаз ABC, предполагается, что он каким-либо образом конвертирует химическую энергию гидролиза АТФ в механические движения, которые могут разделять субъединицы. Помимо роли в рециклизации, для Rli1 также было показано, что он напрямую увеличивает скорость высвобождения пептида комплексом eRF1 и eRF3, независимым от гидролиза АТФ способом (Khoshnevis et al., 2010; Shoemaker & Green 2011). Разумно предположить, что стимулируя это высвобождение, Rli1 может помочь в осуществлении дальнейших событий терминации и рециклизации. Для обоих наборов факторов, eRF1 и eRF3, а также Dom34 и Hbs1, существуют данные, показывающие, что eRF3 или Hbs1 должны быть способны гидролизовать ГТФ для того, чтобы произошла рециклизация (Pisarev et al., 2010, Shoemaker et al., 2010; Pisareva et al., 2011; Shoemaker & Green, 2011). Более того, вследствие гидролиза ГТФ этими факторами, их сродство к рибосомам уменьшается, и факторы легко изгоняются из комплекса (Shoemaker & Green, 2011). Эти данные соответствуют модели, в которой в нормальных условиях комплекс eRF1 и eRF3 распознает стоп-кодоны, и гидролиз ГТФ с помощью eRF3 делает возможным уход ГДФ-формы фактора (Рис. 1). Определенный вариант расположения имеет место, когда конец фактора терминации GGQ помещается в каталитический центр большой субъединицы. Катализируется высвобождение пептида, стимулируемое АТФ-независимой активностью Rli1. Наконец, гидролиз АТФ фактором Rli1 сопряжен с диссоциацией субъединиц. Разъединенные субъединицы затем связываются доступными факторами инициации, которые готовят их для дальнейших раундов инициации или реинициации (Pisarev et
al., 2007).
Важную роль в терминации трансляции и рециклизации рибосомы играет также polyA-связывающий белок Pab1. Показано, что он взаимодействует с N-доменом eRF3, а его сверхэкспрессия приводит к антисупрессии на фоне мутаций sup35, а также уменьшает прочитывание различных стоп-кодонов. Кроме того, Pab1 стимулирует активность eRF3 в терминации трансляции (Cosson et al., 2002). Взаимодействие Pab1 с Sup35 важно для различных функций Pab1. У эукариот 7-метилгуанозиновый кэп на 5'- и polyA на 3'-конце мРНК взаимодействуют со связывающим кэп фактором инициации eIF4E и PABP (гомолог Pab1 у Metazoa), соответственно. За счёт непрямого взаимодействия этих двух белков через промежуточный белок eIF4G, мРНК формирует кольцевую структуру (Amrani et al., 2008). Более того, поскольку фактор терминации трансляции eRF3 и eIF4G связываются, формируя комплекс, с PABP (Uchida et al., 2002), сайт терминации трансляции может подойти близко к сайту инициации трансляции за счет выпетливания из длинной 3'-нетранслируемой области. Такая замкнутая петлевая структура, как считается, пообствует трансляции, эффективно рекрутируя и рециклизуя терминирующую рибосому к следующему раунду инициации трансляции (см. Hoshino et al., 2012).
Ассоциация eRF3 и Pab1 позволяет отличать истинный стоп-кодон от преждевременного. У дрожжей, как и у большинства эукариот, неэффективная терминация трансляции на преждевременном стоп-кодоне активирует NMD-путь деградации РНК (см. раздел 1.1.2.4). Однако недавно были обнаружены организмы, у которых все 3 стоп-кодона могут являться кодирующими (Heaphy et al., 2016; Swart et al., 2016; Zahonova et al., 2016). Выяснилось, что у таких организмов близость стоп-кодона к polyA прямо влияет на эффективность его распознавания в качестве терминирующего, а потому. авторы полагают, что взаимодействие PABP c eRF3 может служить необходимым сигналом для декодирования стоп-кодона не в качестве преждевременного, а потому значащего, а как терминирующего (Swart et al., 2016).
1.1.1.4. Транскрипционная регуляция экспрессии генов, кодирующих факторы терминации трансляции
1.1.1.5. Белки, взаимодействующие с факторами терминации трансляции
Мутации в дрожжевых генах SUP35 и SUP45, помимо омнипотентной нонсенс-супрессии, характеризуются наличием многочисленных плейотропных эффектов, что говорит о наличии функций кодируемых ими белков, не связанных с терминацией трансляции. К этим плейотропным эффектам относятся: летальность при повышенной и пониженной температуре, полная или частичная неспособность к дыханию, чувствительность к повышенному осмотическому давлению, к аминогликозидным антибиотикам паромомицину, неомицину и др. (см. Inge-Vechtomov et al., 2003). Кроме того, инактивация SUP35 и SUP45 может приводить к остановке клеточного цикла на стадии G1 (ЮкисЫ et al., 1988).
Результаты множества исследований позволяют предположить роль Sup35 и Sup45 в организации цитоскелета. Так, снижение уровня экспрессии генов SUP35 и SUP45, или их частичная инактивация приводит к появлению чувствительности к беномилу (агент, деполимеризующий микротрубочки) и нарушению расхождения хромосом в митозе (ПкИотп^а & 1^е^есЫюто^ 1996; Вог^етш et al, 2000), к серьезным изменениям в структуре актинового цитоскелета и веретена деления и, как следствие, к нарушениям кариокинеза, не связанных с нонсенс-супрессией, возникающей на фоне нехватки факторов терминации (Valouev et al., 2002). Есть и другие данные и о связи факторов терминации с актиновым цитоскелетом: показано, что Sup35 взаимодействует с ассоциированными со сборкой микрофиламентов белками Sla1, Sla2, Е^3, Агр2 и АгрЗ (Вайеи1 et al., 1999; Ganusova et al., 2006; Bagriantsev et al., 2008). В свою очередь, еЯШ взаимодействует с легкой цепью миозина - белком М1с1. У мутантов sup45 наблюдается перераспределение белка М1с1, в результате чего снижается количество данного белка в формирующейся
почке и нарушается цитокенез. Таким образом, еЯШ может принимать непосредственное участие в процессе почкования у & cerevisiae, влияя на цитокинез (Va1ouev et al., 2004). Наконец, несколько мутаций act1 в гене, кодирующем актин, приводят к нонсенс-супрессии (К^Ш et al., 2002), и хотя механизм проявления этих мутаций неизвестен, не исключено, что он связан со взаимодействием актин-ассоциированных комплексов с факторами терминации трансляции.
1.1.2. Факторы, влияющие на нонсенс-супрессию
Как известно, все матричные процессы в клетке происходят с высокой точностью, однако в ходе эволюции был отобран оптимальный уровень ошибок, или неоднозначности, который имеет адаптивное значение для организма. В случае трансляции принцип поливариантности матричных процессов может проявляться в различных способах считывания кодонов мРНК, а также в изменении рамки считывания (см. Инге-Вечтомов, 2015).
Похожие диссертационные работы по специальности «Генетика», 03.02.07 шифр ВАК
Фенотипическое проявление гена SUP35 Pichia methanolica и прионизация его продукта в дрожжах Saccharomyces cerevisiae2002 год, кандидат биологических наук Задорский, Сергей Павлович
Идентификация и характеристика генов, влияющих на поддержание и фенотипическое проявление прионоподобного детерминанта [ISP+], у дрожжей Saccharomyces cerevisiae2006 год, кандидат биологических наук Аксенова, Анна Юрьевна
Характеристика нового нехромосомного детерминанта [NSI+]дрожжей Saccharomyces cerevisiae2013 год, кандидат наук Нижников, Антон Александрович
Функциональные особенности трансляционных факторов eIF2D/TMA64, MCT-1/TMA20 и DENR/TMA222019 год, кандидат наук Макеева Десислава Сантимировна
Анеуплоидия как механизм обратимого изменения супрессорного фенотипа (ISP) у дрожжей Saccharomyces cerevisiae2016 год, кандидат наук Дроздова, Полина Борисовна
Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Матвеенко, Андрей Георгиевич, 2017 год
Список литературы
1 .Alberti, S., Halfmann, R., King, O., Kapila, A. & Lindquist, S. A systematic survey identifies prions and illuminates sequence features of prionogenic proteins. Cell 137, 146-158 (2009).
2.Alksne, L. E., Anthony, R. A., Liebman, S. W. & Warner, J. R. An accuracy center in the ribosome conserved over 2 billion years. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90, 9538-9541 (1993).
3.Allen, K. D. et al. Hsp70 chaperones as modulators of prion life cycle: novel effects of Ssa and Ssb on the Saccharomyces cerevisiae prion [PSI+]. Genetics 169, 1227-1242 (2005).
4.All-Robyn, J. A., Brown, N., Otaka, E. & Liebman, S. W. Sequence and functional similarity between a yeast ribosomal protein and the Escherichia coli S5 ram protein. Mol. Cell. Biol. 10, 6544-6553 (1990).
5.Amrani, N. et al. A faux 3'-UTR promotes aberrant termination and triggers nonsense-mediated mRNA decay. Nature 432, 112-118 (2004).
6.Anand, M., Chakraburtty, K., Marton, M. J., Hinnebusch, A. G. & Kinzy, T. G. Functional interactions between yeast translation eukaryotic elongation factor (eEF) 1Aand eEF3. J. Biol. Chem. 278, 6985-6991 (2003).
7.Andersen, G. R. et al. Structural basis for nucleotide exchange and competition with tRNA in the yeast elongation factor complex eEF1A:eEF1Balpha. Mol. Cell 6, 1261-1266 (2000).
8.Anthony, R. A. & Liebman, S. W. Alterations in ribosomal protein RPS28 can diversely affect translational accuracy in Saccharomyces cerevisiae. Genetics 140, 1247-1258 (1995).
9.Araki, Y. et al. Ski7p G protein interacts with the exosome and the Ski complex for 3'-to-5' mRNA decay in yeast. EMBO J. 20, 4684-4693 (2001).
10.Atkinson, G. C., Baldauf, S. L. & Hauryliuk, V. Evolution of nonstop, no-go and nonsense-mediated mRNA decay and their termination factor-derived components. BMC Evol. Biol. 8, 290 (2008).
11.Bagriantsev, S. N., Gracheva, E. O., Richmond, J. E. & Liebman, S. W. Variant-specific [PSI+] infection is transmitted by Sup35 polymers within [PSI+] aggregates with heterogeneous protein composition. Mol. Biol. Cell 19, 2433-2443 (2008).
12.Bailleul, P. A., Newnam, G. P., Steenbergen, J. N. & Chernoff, Y. O. Genetic study of interactions between the cytoskeletal assembly protein sla1 and prion-forming domain of the release factor Sup35 (eRF3) in Saccharomyces cerevisiae. Genetics 153, 81-94 (1999).
13.Barthelme, D. et al. Ribosome recycling depends on a mechanistic link between the FeS cluster domain and a conformational switch of the twin-ATPase ABCE1. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 108,
3228-3233 (2011).
14.Barthelme, D. et al. Structural organization of essential iron-sulfur clusters in the evolutionarily highly conserved ATP-binding cassette protein ABCE1. J. Biol. Chem. 282, 14598-14607 (2007).
15.Baxa, U., Cassese, T., Kajava, A. V. & Steven, A. C. Structure, function, and amyloidogenesis of fungal prions: filament polymorphism and prion variants. Adv. Protein Chem. 73, 125-180 (2006).
16.Baxa, U. et al. Characterization of beta-sheet structure in Ure2p1-89 yeast prion fibrils by solid-state nuclear magnetic resonance. Biochemistry 46, 13149-13162 (2007).
17.Baxa, U. Structural basis of infectious and non-infectious amyloids. Curr Alzheimer Res 5, 308-318 (2008).
18.Beier, H. & Grimm, M. Misreading of termination codons in eukaryotes by natural nonsense suppressor tRNAs. Nucleic Acids Res. 29, 4767-4782 (2001).
19.Beier, H. & Grimm, M. Misreading of termination codons in eukaryotes by natural nonsense suppressor tRNAs. Nucleic Acids Res. 29, 4767-4782 (2001).
20.Belfield, G. P., Ross-Smith, N. J. & Tuite, M. F. Translation elongation factor-3 (EF-3): an evolving eukaryotic ribosomal protein? J. Mol. Evol. 41, 376-387 (1995).
21.Benko, A. L., Vaduva, G., Martin, N. C. & Hopper, A. K. Competition between a sterol biosynthetic enzyme and tRNA modification in addition to changes in the protein synthesis machinery causes altered nonsense suppression. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97, 61-66 (2000).
22.Bhattacharya, A., Mcintosh, K. B., Willis, I. M. & Warner, J. R. Why Dom34 stimulates growth of cells with defects of 40S ribosomal subunit biosynthesis. Mol. Cell. Biol. 30, 5562-5571 (2010).
23.Blanchet, S., Cornu, D., Argentini, M. & Namy, O. New insights into the incorporation of natural suppressor tRNAs at stop codons in Saccharomyces cerevisiae. Nucleic Acids Res. 42, 10061-10072 (2014).
24.Blinder, D., Coschigano, P. W. & Magasanik, B. Interaction of the GATA factor Gln3p with the nitrogen regulator Ure2p in Saccharomyces cerevisiae. J. Bacteriol. 178, 4734-4736 (1996).
25.Blinder, D., Coschigano, P. W. & Magasanik, B. Interaction of the GATA factor Gln3p with the nitrogen regulator Ure2p in Saccharomyces cerevisiae. J. Bacteriol. 178, 4734-4736 (1996).
26.Bonetti, B., Fu, L., Moon, J. & Bedwell, D. M. The efficiency of translation termination is determined by a synergistic interplay between upstream and downstream sequences in Saccharomyces cerevisiae. J. Mol. Biol. 251, 334-345 (1995).
27.Borchsenius, A. S., Tchourikova, A. A. & Inge-Vechtomov, S. G. Recessive mutations in SUP35 and SUP45 genes coding for translation release factors affect chromosome stability in Saccharomyces cerevisiae. Curr. Genet. 37, 285-291 (2000).
28.Brachmann, A., Baxa, U. & Wickner, R. B. Prion generation in vitro: amyloid of Ure2p is infectious. EMBO J. 24, 3082-3092 (2005).
29.Bradley, M. E., Edskes, H. K., Hong, J. Y., Wickner, R. B. & Liebman, S. W. Interactions among prions and prion 'strains' in yeast. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 Suppl 4, 16392-16399 (2002).
30.Breining, P. & Piepersberg, W. Yeast omnipotent supressor SUP1 (SUP45): nucleotide sequence of the wildtype and a mutant gene. Nucleic Acids Res. 14, 5187-5197 (1986).
31.Brigotti, M., Rambelli, F., Zamboni, M., Montanaro, L. & Sperti, S. Effect of alpha-sarcin and ribosome-inactivating proteins on the interaction of elongation factors with ribosomes. Biochem. J. 257, 723-727 (1989).
32.Buhler, M., Steiner, S., Mohn, F., Paillusson, A. & Muhlemann, O. EJC-independent degradation of nonsense immunoglobulin-mu mRNA depends on 3' UTR length. Nat. Struct. Mol. Biol. 13, 462-464 (2006).
33.Bulygin, K. N. et al. Three distinct peptides from the N domain of translation termination factor eRF1 surround stop codon in the ribosome. RNA 16, 1902-1914 (2010).
34.Burck, C. L., Chernoff, Y. O., Liu, R., Farabaugh, P. J. & Liebman, S. W. Translational suppressors and antisuppressors alter the efficiency of the Ty1 programmed translational frameshift. RNA 5, 1451-1457 (1999).
35.Burgess, S. M. & Guthrie, C. Beat the clock: paradigms for NTPases in the maintenance of biological fidelity. Trends Biochem. Sci. 18, 381-384 (1993).
36.Cao, D. & Parker, R. Computational modeling and experimental analysis of nonsense-mediated decay in yeast. Cell 113, 533-545 (2003).
37.Carr-Schmid, A., Durko, N., Cavallius, J., Merrick, W. C. & Kinzy, T. G. Mutations in a GTP-binding motif of eukaryotic elongation factor 1A reduce both translational fidelity and the requirement for nucleotide exchange. J. Biol. Chem. 274, 30297-30302 (1999).
38.Cavallius, J. & Merrick, W. C. Site-directed mutagenesis of yeast eEF1A. Viable mutants with altered nucleotide specificity. J. Biol. Chem. 273, 28752-28758 (1998).
39.Chacinska, A. et al. Ssb1 chaperone is a [PSI+] prion-curing factor. Curr. Genet. 39, 62-67 (2001).
40.Chakrabortee, S. et al. Intrinsically Disordered Proteins Drive Emergence and Inheritance of Biological Traits. Cell 167, 369-381.e12 (2016).
41.Chamieh, H., Ballut, L., Bonneau, F. & Le Hir, H. NMD factors UPF2 and UPF3 bridge UPF1 to the exon junction complex and stimulate its RNA helicase activity. Nat. Struct. Mol. Biol. 15, 85-93 (2008).
42.Chavatte, L., Seit-Nebi, A., Dubovaya, V. & Favre, A. The invariant uridine of stop codons
contacts the conserved NIKSR loop of human eRF1 in the ribosome. EMBO J. 21, 5302-5311 (2002).
43.Chernoff, Y. O., Derkach, I. L. & Inge-Vechtomov, S. G. Multicopy SUP35 gene induces de-novo appearance of psi-like factors in the yeast Saccharomyces cerevisiae. Curr. Genet. 24, 268-270 (1993).
44.Chernoff, Y. O., Lindquist, S. L., Ono, B., Inge-Vechtomov, S. G. & Liebman, S. W. Role of the chaperone protein Hsp104 in propagation of the yeast prion-like factor [psi+]. Science 268, 880-884 (1995).
45.Chernoff, Y. O., Newnam, G. P. & Liebman, S. W. The translational function of nucleotide C1054 in the small subunit rRNA is conserved throughout evolution: genetic evidence in yeast. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93, 2517-2522 (1996).
46.Chernoff, Y. O., Vincent, A. & Liebman, S. W. Mutations in eukaryotic 18S ribosomal RNA affect translational fidelity and resistance to aminoglycoside antibiotics. EMBO J. 13, 906-913 (1994).
47.Chien, P., Weissman, J. S. & DePace, A. H. Emerging principles of conformation-based prion inheritance. Annu. Rev. Biochem. 73, 617-656 (2004).
48.Conard, S. E. et al. Identification of eRF1 residues that play critical and complementary roles in stop codon recognition. RNA 18, 1210-1221 (2012).
49.Cosson, B. et al. Poly(A)-binding protein acts in translation termination via eukaryotic release factor 3 interaction and does not influence [PSI(+)] propagation. Mol. Cell. Biol. 22, 3301-3315 (2002).
50.Cox, B. S., Tuite, M. F. & McLaughlin, C. S. The psi factor of yeast: a problem in inheritance. Yeast 4, 159-178 (1988).
51.Crow, E. T. & Li, L. Newly identified prions in budding yeast, and their possible functions. Semin. Cell Dev. Biol. 22, 452-459 (2011).
52.Cui, Y., Hagan, K. W., Zhang, S. & Peltz, S. W. Identification and characterization of genes that are required for the accelerated degradation of mRNAs containing a premature translational termination codon. Genes Dev. 9, 423-436 (1995).
53.Cunningham, T. S., Andhare, R. & Cooper, T. G. Nitrogen catabolite repression of DAL80 expression depends on the relative levels of Gat1p and Ure2p production in Saccharomyces cerevisiae. J. Biol. Chem. 275, 14408-14414 (2000).
54.Czaplinski, K. et al. The surveillance complex interacts with the translation release factors to enhance termination and degrade aberrant mRNAs. Genes Dev. 12, 1665-1677 (1998).
55.Demeshkina, N., Jenner, L., Westhof, E., Yusupov, M. & Yusupova, G. New structural insights into the decoding mechanism: translation infidelity via a G U pair with Watson-Crick geometry. FEBS Lett. 587, 1848-1857 (2013).
56.DeRisi, J. L., Iyer, V. R. & Brown, P. O. Exploring the metabolic and genetic control of gene
expression on a genomic scale. Science 278, 680-686 (1997).
57.Derkatch, I. L., Bradley, M. E., Hong, J. Y. & Liebman, S. W. Prions affect the appearance of other prions: the story of [PIN(+)]. Cell 106, 171-182 (2001).
58.Derkatch, I. L., Bradley, M. E. & Liebman, S. W. Overexpression of the SUP45 gene encoding a Sup35p-binding protein inhibits the induction of the de novo appearance of the [PSI+] prion. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 95, 2400-2405 (1998).
59.Derkatch, I. L., Bradley, M. E., Zhou, P., Chernoff, Y. O. & Liebman, S. W. Genetic and environmental factors affecting the de novo appearance of the [PSI+] prion in Saccharomyces cerevisiae. Genetics 147, 507-519 (1997).
60.Derkatch, I. L., Chernoff, Y. O., Kushnirov, V. V., Inge-Vechtomov, S. G. & Liebman, S. W. Genesis and variability of [PSI] prion factors in Saccharomyces cerevisiae. Genetics 144, 1375-1386 (1996).
61.Derkatch, I. L. & Liebman, S. W. Prion-prion interactions. Prion 1, 161-169 (2007).
62.des Georges, A. et al. Structure of the mammalian ribosomal pre-termination complex associated with eRF 1.eRF3.GDPNP. Nucleic Acids Res. 42, 3409-3418 (2014).
63.Dever, T. E. & Green, R. The elongation, termination, and recycling phases of translation in eukaryotes. Cold Spring Harb PerspectBiol 4, a013706 (2012).
64.Dinman, J. D., Ruiz-Echevarria, M. J., Czaplinski, K. & Peltz, S. W. Peptidyl-transferase inhibitors have antiviral properties by altering programmed -1 ribosomal frameshifting efficiencies: development of model systems. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94, 6606-6611 (1997).
65.Dinman, J. D., Ruiz-Echevarria, M. J. & Peltz, S. W. Translating old drugs into new treatments: ribosomal frameshifting as a target for antiviral agents. Trends Biotechnol. 16, 190-196 (1998).
66.Dinman, J. D. & Wickner, R. B. 5 S rRNA is involved in fidelity of translational reading frame. Genetics 141, 95-105 (1995).
67.Drozdova, P., Mironova, L. & Zhouravleva, G. Haploid yeast cells undergo a reversible phenotypic switch associated with chromosome II copy number. BMC Genet. 17, 152 (2016).
68.Du, Z. & Li, L. Investigating the interactions of yeast prions: [SWI+], [PSI+], and [PIN+]. Genetics 197, 685-700 (2014).
69.Eaglestone, S. S., Cox, B. S. & Tuite, M. F. Translation termination efficiency can be regulated in Saccharomyces cerevisiae by environmental stress through a prion-mediated mechanism. EMBO J. 18, 1974-1981 (1999).
70.Eberle, A. B., Stalder, L., Mathys, H., Orozco, R. Z. & Muhlemann, O. Posttranscriptional gene regulation by spatial rearrangement of the 3' untranslated region. PLoS Biol. 6, e92 (2008).
71.El'skaya, A. V. et al. Three tRNA binding sites in rabbit liver ribosomes and role of the intrinsic ATPase in 80S ribosomes from higher eukaryotes. Biochemistry 36, 10492-10497 (1997).
72.Eurwilaichitr, L., Graves, F. M., Stansfield, I. & Tuite, M. F. The C-terminus of eRF1 defines a functionally important domain for translation termination in Saccharomyces cerevisiae. Mol. Microbiol. 32, 485-496 (1999).
73.Eustice, D. C., Wakem, L. P., Wilhelm, J. M. & Sherman, F. Altered 40 S ribosomal subunits in omnipotent suppressors of yeast. J. Mol. Biol. 188, 207-214 (1986).
74.Feng, Y. X., Copeland, T. D., Oroszlan, S., Rein, A. & Levin, J. G. Identification of amino acids inserted during suppression of UAA and UGA termination codons at the gag-pol junction of Moloney murine leukemia virus. Proc Natl Acad Sci U S A 87, 8860-8863 (1990).
75.Ferreira, P. C., Ness, F., Edwards, S. R., Cox, B. S. & Tuite, M. F. The elimination of the yeast [PSI+] prion by guanidine hydrochloride is the result of Hsp104 inactivation. Mol. Microbiol. 40, 1357-1369 (2001).
76.Frischmeyer, P. A. et al. An mRNA surveillance mechanism that eliminates transcripts lacking termination codons. Science 295, 2258-2261 (2002).
77.Frolova, L. et al. A highly conserved eukaryotic protein family possessing properties of polypeptide chain release factor. Nature 372, 701-703 (1994).
78.Ganusova, E. E. et al. Modulation of prion formation, aggregation, and toxicity by the actin cytoskeleton in yeast. Mol. Cell. Biol. 26, 617-629 (2006).
79.Gilmore, R. A. & Mortimer, R. K. Super-suppressor mutations in Saccharomyces cerevisiae. J. Mol. Biol. 20, 307-311 (1966).
80.Glover, J. R. et al. Self-seeded fibers formed by Sup35, the protein determinant of [PSI+], a heritable prion-like factor of S. cerevisiae. Cell 89, 811-819 (1997).
81.Goss Kinzy, T. et al. New targets for antivirals: the ribosomal A-site and the factors that interact with it. Virology 300, 60-70 (2002).
82.Grishin, A. V., Rothenberg, M., Downs, M. A. & Blumer, K. J. Mot3, a Zn finger transcription factor that modulates gene expression and attenuates mating pheromone signaling in Saccharomyces cerevisiae. Genetics 149, 879-892 (1998).
83.Grishin, A. V., Rothenberg, M., Downs, M. A. & Blumer, K. J. Mot3, a Zn finger transcription factor that modulates gene expression and attenuates mating pheromone signaling in Saccharomyces cerevisiae. Genetics 149, 879-892 (1998).
84.Harbi, D. et al. PrionHome: a database of prions and other sequences relevant to prion phenomena. PLoS ONE 7, e31785 (2012).
85.Harger, J. W., Meskauskas, A., Nielsen, J., Justice, M. C. & Dinman, J. D. Ty1 retrotransposition and programmed +1 ribosomal frameshifting require the integrity of the protein synthetic translocation step. Virology 286, 216-224 (2001).
86.Harrison, P. M. & Gerstein, M. A method to assess compositional bias in biological sequences and its application to prion-like glutamine/asparagine-rich domains in eukaryotic proteomes. Genome Biol. 4, R40 (2003).
87.Hawthorne, D. C. & Mortimer, R. K. Genetic mapping of nonsense suppressors in yeast. Genetics 60, 735-742 (1968).
88.Heaphy, S. M., Mariotti, M., Gladyshev, V. N., Atkins, J. F. & Baranov, P. V. Novel Ciliate Genetic Code Variants Including the Reassignment of All Three Stop Codons to Sense Codons in Condylostoma magnum. Mol. Biol. Evol. 33, 2885-2889 (2016).
89.Hendrick, J. L. et al. Yeast frameshift suppressor mutations in the genes coding for transcription factor Mbf1p and ribosomal protein S3: evidence for autoregulation of S3 synthesis. Genetics 157, 1141-1158 (2001).
90.Higurashi, T., Hines, J. K., Sahi, C., Aron, R. & Craig, E. A. Specificity of the J-protein Sis1 in the propagation of 3 yeast prions. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 105, 16596-16601 (2008).
91.Higurashi, T., Hines, J. K., Sahi, C., Aron, R. & Craig, E. A. Specificity of the J-protein Sis1 in the propagation of 3 yeast prions. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 105, 16596-16601 (2008).
92.Hopfield, J. J. Kinetic proofreading: a new mechanism for reducing errors in biosynthetic processes requiring high specificity. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 71, 4135-4139 (1974).
93.Hung, G.-C. & Masison, D. C. N-terminal domain of yeast Hsp104 chaperone is dispensable for thermotolerance and prion propagation but necessary for curing prions by Hsp104 overexpression. Genetics 173, 611-620 (2006).
94.Inge-Vechtomov, S., Zhouravleva, G. & Philippe, M. Eukaryotic release factors (eRFs) history. Biol. Cell 95, 195-209 (2003).
95.Inge-Vechtomov, S. G., Soidla, T. R., Kozin, S. A. & Simarov, B. V. Super-suppressor induced interallelic complementation. J. Mol. Biol. 19, 583-585 (1966).
96.Inoue, Y. Life cycle of yeast prions: propagation mediated by amyloid fibrils. Protein Pept. Lett. 16, 271-276 (2009).
97.Ivanov, P. V., Gehring, N. H., Kunz, J. B., Hentze, M. W. & Kulozik, A. E. Interactions between UPF1, eRFs, PABP and the exon junction complex suggest an integrated model for mammalian NMD pathways. EMBO J. 27, 736-747 (2008).
98.Ivanov, P. V., Gehring, N. H., Kunz, J. B., Hentze, M. W. & Kulozik, A. E. Interactions between
UPF1, eRFs, PABP and the exon junction complex suggest an integrated model for mammalian NMD pathways. EMBO J. 27, 736-747 (2008).
99.Johansson, M. J. O. & Jacobson, A. Nonsense-mediated mRNA decay maintains translational fidelity by limiting magnesium uptake. Genes Dev. 24, 1491-1495 (2010).
100.Jung, G., Jones, G., Wegrzyn, R. D. & Masison, D. C. A role for cytosolic hsp70 in yeast [PSI(+)] prion propagation and [PSI(+)] as a cellular stress. Genetics 156, 559-570 (2000).
101.Jung, G. & Masison, D. C. Guanidine hydrochloride inhibits Hsp104 activity in vivo: a possible explanation for its effect in curing yeast prions. Curr. Microbiol. 43, 7-10 (2001).
102.Jung, G., Jones, G. & Masison, D. C. Amino acid residue 184 of yeast Hsp104 chaperone is critical for prion-curing by guanidine, prion propagation, and thermotolerance. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99, 9936-9941 (2002).
103.Kandl, K. A. et al. Identification of a role for actin in translational fidelity in yeast. Mol. Genet. Genomics 268, 10-18 (2002).
104.Karcher, A., Büttner, K., Märiens, B., Jansen, R.-P. & Hopfner, K.-P. X-ray structure of RLI, an essential twin cassette ABC ATPase involved in ribosome biogenesis and HIV capsid assembly. Structure 13, 649-659 (2005).
105.Karcher, A., Schele, A. & Hopfner, K.-P. X-ray structure of the complete ABC enzyme ABCE1 from Pyrococcus abyssi. J. Biol. Chem. 283, 7962-7971 (2008).
106.Kawai-Noma, S. et al. In vivo evidence for the fibrillar structures of Sup35 prions in yeast cells. J. Cell Biol. 190, 223-231 (2010).
107.Keeling, K. M., Xue, X., Gunn, G. & Bedwell, D. M. Therapeutics based on stop codon readthrough. Annu Rev Genomics Hum Genet 15, 371-394 (2014).
108.Kervestin, S., Li, C., Buckingham, R. & Jacobson, A. Testing the faux-UTR model for NMD: analysis of Upf1p and Pab1p competition for binding to eRF3/Sup35p. Biochimie 94, 1560-1571 (2012).
109.Khoshnevis, S. et al. The iron-sulphur protein RNase L inhibitor functions in translation termination. EMBO Rep. 11, 214-219 (2010).
110.Kiel, M. C., Aoki, H. & Ganoza, M. C. Identification of a ribosomal ATPase in Escherichia coli cells. Biochimie 81, 1097-1108 (1999).
111.Kiktev, D., Vechtomov, S. I. & Zhouravleva, G. Prion-dependent lethality of sup45 mutants in Saccharomyces cerevisiae. Prion 1, 136-143 (2007).
112.Kimura, Y., Koitabashi, S. & Fujita, T. Analysis of yeast prion aggregates with amyloid-staining compound in vivo. Cell Struct. Funct. 28, 187-193 (2003).
113.King, C.-Y. & Diaz-Avalos, R. Protein-only transmission of three yeast prion strains. Nature 428,
319-323 (2004).
114.King, C. Y. et al. Prion-inducing domain 2-114 of yeast Sup35 protein transforms in vitro into amyloid-like filaments. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94, 6618-6622 (1997).
115.Kinzy, T. G., Ripmaster, T. L. & Woolford, J. L. Multiple genes encode the translation elongation factor EF-1 gamma in Saccharomyces cerevisiae. Nucleic Acids Res. 22, 2703-2707 (1994).
116.Klauer, A. A. & van Hoof, A. Degradation of mRNAs that lack a stop codon: a decade of nonstop progress. Wiley Interdiscip Rev RNA3, 649-660 (2012).
117.Kobayashi, K. et al. Structural basis for mRNA surveillance by archaeal Pelota and GTP-bound EF1a complex. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 107, 17575-17579 (2010).
118.Kochneva-Pervukhova, N. V. et al. Mechanism of inhibition of Psi+ prion determinant propagation by a mutation of the N-terminus of the yeast Sup35 protein. EMBO J. 17, 5805-5810 (1998).
119.Kolosov, P. et al. Invariant amino acids essential for decoding function of polypeptide release factor eRF1. Nucleic Acids Res. 33, 6418-6425 (2005).
120.Kondrashkina, A. M., Antonets, K. S., Galkin, A. P. & Nizhnikov, A. A. [Prion-like determinant [NSI+] decreases expression of the SUP45 gene in Saccharomyces cerevisiae]. Mol. Biol. (Mosk.) 48, 790-796 (2014).
121.Kondrashkina, A. M., Antonets, K. S., Galkin, A. P. & Nizhnikov, A. A. [Prion-like determinant [NSI+] decreases expression of the SUP45 gene in Saccharomyces cerevisiae]. Mol. Biol. (Mosk.) 48, 790-796 (2014).
122.Kovalchuke, O. & Chakraburtty, K. Comparative analysis of ribosome-associated adenosinetriphosphatase (ATPase) from pig liver and the ATPase of elongation factor 3 from Saccharomyces cerevisiae. Eur. J. Biochem. 226, 133-140 (1994).
123.Kryndushkin, D. S., Smirnov, V. N., Ter-Avanesyan, M. D. & Kushnirov, V. V. Increased expression of Hsp40 chaperones, transcriptional factors, and ribosomal protein Rpp0 can cure yeast prions. J. Biol. Chem. 277, 23702-23708 (2002).
124.Leeds, P., Wood, J. M., Lee, B. S. & Culbertson, M. R. Gene products that promote mRNA turnover in Saccharomyces cerevisiae. Mol. Cell. Biol. 12, 2165-2177 (1992).
125.Liebman, S. W. & Chernoff, Y. O. Prions in yeast. Genetics 191, 1041-1072 (2012).
126.Liebman, S. W. & All-Robyn, J. A. A non-Mendelian factor, [eta(+)], causes lethality of yeast omnipotent-suppressor strains. Curr. Genet. 8, 567-573 (1984).
127.Liebman, S. W., Chernoff, Y. O. & Liu, R. The accuracy center of a eukaryotic ribosome. Biochem. Cell Biol. 73, 1141-1149(1995).
128.Liebman, S. W. & Sherman, F. Extrachromosomal psi+ determinant suppresses nonsense
mutations in yeast. J. Bacteriol. 139, 1068-1071 (1979).
129.Liu, R. & Liebman, S. W. A translational fidelity mutation in the universally conserved sarcin/ricin domain of 25S yeast ribosomal RNA. RNA 2, 254-263 (1996).
130.Magni, G. E., Von Borstel, R. C. & Steinberg, C. M. Super-suppressors as addition-deletion mutations. J. Mol. Biol. 16, 568-570 (1966).
131.Malinovska, L., Kroschwald, S., Munder, M. C., Richter, D. & Alberti, S. Molecular chaperones and stress-inducible protein-sorting factors coordinate the spatiotemporal distribution of protein aggregates. Mol. Biol. Cell 23, 3041-3056 (2012).
132.Manney, T. R. Evidence for chain termination by super-suppressible mutants in yeast. Genetics 60, 719-733 (1968).
133.Marion, R. M. et al. Sfp1 is a stress- and nutrient-sensitive regulator of ribosomal protein gene expression. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101, 14315-14322 (2004).
134.Masison, D. C., Maddelein, M. L. & Wickner, R. B. The prion model for [URE3] of yeast: spontaneous generation and requirements for propagation. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94, 12503-12508 (1997).
135.Masurekar, M., Palmer, E., Ono, B. I., Wilhelm, J. M. & Sherman, F. Misreading of the ribosomal suppressor SUP46 due to an altered 40 S subunit in yeast. J. Mol. Biol. 147, 381-390 (1981).
136.Matveenko, A. G. et al. SFP1-mediated prion-dependent lethality is caused by increased Sup35 aggregation and alleviated by Sis1. Genes Cells 21, 1290-1308 (2016).
137.McGlinchey, R. P., Kryndushkin, D. & Wickner, R. B. Suicidal [PSI+] is a lethal yeast prion. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 108, 5337-5341 (2011).
138.Meaux, S., van Hoof, A. & Baker, K. E. Nonsense-mediated mRNA decay in yeast does not require PAB1 or a poly(A) tail. Mol. Cell 29, 134-140 (2008).
139.Merkulova, T. I., Frolova, L. Y., Lazar, M., Camonis, J. & Kisselev, L. L. C-terminal domains of human translation termination factors eRF1 and eRF3 mediate their in vivo interaction. FEBS Lett. 443, 41-47 (1999).
140.Merrick, W. C. & Nyborg, J. 3 The Protein Biosynthesis, Elongation Cycle. Cold Spring Harbor Monograph Archive 39, 89-125 (2000).
141.Michelitsch, M. D. & Weissman, J. S. A census of glutamine/asparagine-rich regions: implications for their conserved function and the prediction of novel prions. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97, 11910-11915 (2000).
142.Moazed, D., Robertson, J. M. & Noller, H. F. Interaction of elongation factors EF-G and EF-Tu with a conserved loop in 23S RNA. Nature 334, 362-364 (1988).
143.Moriyama, H., Edskes, H. K. & Wickner, R. B. [URE3] prion propagation in Saccharomyces cerevisiae: requirement for chaperone Hsp104 and curing by overexpressed chaperone Ydj1p. Mol. Cell. Biol. 20, 8916-8922 (2000).
144.Moskalenko, S. E., Chabelskaya, S. V., Inge-Vechtomov, S. G., Philippe, M. & Zhouravleva, G. A. Viable nonsense mutants for the essential gene SUP45 of Saccharomyces cerevisiae. BMC Mol. Biol. 4, 2 (2003).
145.Murgola, E. J. tRNA, suppression, and the code. Annu. Rev. Genet. 19, 57-80 (1985).
146.Newnam, G. P., Wegrzyn, R. D., Lindquist, S. L. & Chernoff, Y. O. Antagonistic interactions between yeast chaperones Hsp104 and Hsp70 in prion curing. Mol. Cell. Biol. 19, 1325-1333 (1999).
147.Nizhnikov, A. A., Kondrashkina, A. M. & Galkin, A. P. [Interactions of [NSI+] determinant with SUP35 and VTS1 genes in Saccharomyces cerevisiae]. Genetika 49, 1155-1164 (2013).
148.Nizhnikov, A. A. et al. [NSI+] determinant has a pleiotropic phenotypic manifestation that is modulated by SUP35, SUP45, and VTS1 genes. Curr. Genet. 58, 35-47 (2012).
149.Ono, B. I., Tanaka, M., Kominami, M., Ishino, Y. & Shinoda, S. Recessive UAA suppressors of the yeast Saccharomyces cerevisiae. Genetics 102, 653-664 (1982).
150.Ono, B.-I., Yoshida, R., Kamiya, K. & Sugimoto, T. Suppression of termination mutations caused by defects of the NMD machinery in Saccharomyces cerevisiae. Genes Genet. Syst. 80, 311-316 (2005).
151.Orlowska-Matuszewska, G. & Wawrzycka, D. A novel phenotype of eight spores asci in deletants of the prion-like Rnq1p in Saccharomyces cerevisiae. Biochem. Biophys. Res. Commun. 340, 190-193 (2006).
152.Palmer, E., Wilhelm, J. M. & Sherman, F. Phenotypic suppression of nonsense mutants in yeast by aminoglycoside antibiotics. Nature 277, 148-150 (1979).
153.Patel, B. K. & Liebman, S. W. 'Prion-proof' for [PIN+]: infection with in vitro-made amyloid aggregates of Rnq1p-(132-405) induces [PIN+]. J. Mol. Biol. 365, 773-782 (2007).
154.Patino, M. M., Liu, J. J., Glover, J. R. & Lindquist, S. Support for the prion hypothesis for inheritance of a phenotypic trait in yeast. Science 273, 622-626 (1996).
155.Paushkin, S. V., Kushnirov, V. V., Smirnov, V. N. & Ter-Avanesyan, M. D. Propagation of the yeast prion-like [psi+] determinant is mediated by oligomerization of the SUP35-encoded polypeptide chain release factor. EMBO J. 15, 3127-3134 (1996).
156.Paushkin, S. V., Kushnirov, V. V., Smirnov, V. N. & Ter-Avanesyan, M. D. Interaction between yeast Sup45p (eRF1) and Sup35p (eRF3) polypeptide chain release factors: implications for prion-dependent regulation. Mol. Cell. Biol. 17, 2798-2805 (1997).
157.Peltz, S. W. et al. Ribosomal protein L3 mutants alter translational fidelity and promote rapid loss
of the yeast killer virus. Mol. Cell. Biol. 19, 384-391 (1999).
158.Pezza, J. A., Villali, J., Sindi, S. S. & Serio, T. R. Amyloid-associated activity contributes to the severity and toxicity of a prion phenotype. Nat Commun 5, 4384 (2014).
159.Pisarev, A. V. et al. The role of ABCE1 in eukaryotic posttermination ribosomal recycling. Mol. Cell 37, 196-210 (2010).
160.Pisareva, V. P., Skabkin, M. A., Hellen, C. U. T., Pestova, T. V. & Pisarev, A. V. Dissociation by Pelota, Hbs1 and ABCE1 of mammalian vacant 80S ribosomes and stalled elongation complexes. EMBO J. 30, 1804-1817(2011).
161.Proft, M. & Struhl, K. Hog1 kinase converts the Sko1-Cyc8-Tup1 repressor complex into an activator that recruits SAGA and SWI/SNF in response to osmotic stress. Mol. Cell 9, 1307-1317 (2002).
162.Proft, M. & Struhl, K. Hog1 kinase converts the Sko1-Cyc8-Tup1 repressor complex into an activator that recruits SAGA and SWI/SNF in response to osmotic stress. Mol. Cell 9, 1307-1317 (2002).
163.Prusiner, S. B. Molecular biology and pathogenesis of prion diseases. Trends Biochem. Sci. 21, 482-487 (1996).
164.Pure, G. A., Robinson, G. W., Naumovski, L. & Friedberg, E. C. Partial suppression of an ochre mutation in Saccharomyces cerevisiae by multicopy plasmids containing a normal yeast tRNAGln gene. J. Mol. Biol. 183, 31-42(1985).
165.Ramakrishnan, V. Ribosome structure and the mechanism of translation. Cell 108, 557-572 (2002).
166.Roberts, B. T., Moriyama, H. & Wickner, R. B. [URE3] prion propagation is abolished by a mutation of the primary cytosolic Hsp70 of budding yeast. Yeast 21, 107-117 (2004).
167.Rodnina, M. V., Serebryanik, A. I., Ovcharenko, G. V. & El'Skaya, A. V. ATPase strongly bound to higher eukaryotic ribosomes. Eur. J. Biochem. 225, 305-310 (1994).
168.Romanova, N. V. & Chernoff, Y. O. Hsp104 and prion propagation. Protein Pept. Lett. 16, 598-605 (2009).
169.Rosen, B., Rothman, F. & Weigert, M. G. Miscoding caused by 5-fluorouracil. J. Mol. Biol. 44, 363-375 (1969).
170.Ross, E. D., Minton, A. & Wickner, R. B. Prion domains: sequences, structures and interactions. Nat. Cell Biol. 7, 1039-1044 (2005).
171.Ross, E. D. & Toombs, J. A. The effects of amino acid composition on yeast prion formation and prion domain interactions. Prion 4, 60-65 (2010).
172.Saha, A., Wittmeyer, J. & Cairns, B. R. Chromatin remodelling: the industrial revolution of DNA around histones. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 7, 437-447 (2006).
173.Saifitdinova, A. F. et al. [NSI (+)]: a novel non-Mendelian nonsense suppressor determinant in Saccharomyces cerevisiae. Curr. Genet. 56, 467-478 (2010).
174.Saifitdinova, A. F. et al. [NSI (+)]: a novel non-Mendelian nonsense suppressor determinant in Saccharomyces cerevisiae. Curr. Genet. 56, 467-478 (2010).
175.Schwimmer, C. & Masison, D. C. Antagonistic interactions between yeast [PSI(+)] and [URE3] prions and curing of [URE3] by Hsp70 protein chaperone Ssa1p but not by Ssa2p. Mol. Cell. Biol. 22, 3590-3598 (2002).
176.Scolnick, E., Tompkins, R., Caskey, T. & Nirenberg, M. Release factors differing in specificity for terminator codons. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 61, 768-774 (1968).
177.Seit-Nebi, A., Frolova, L. & Kisselev, L. Conversion of omnipotent translation termination factor eRF1 into ciliate-like UGA-only unipotent eRF1. EMBO Rep. 3, 881-886 (2002).
178.Serio, T. R., Cashikar, A. G., Moslehi, J. J., Kowal, A. S. & Lindquist, S. L. Yeast prion [psi +] and its determinant, Sup35p. Meth. Enzymol. 309, 649-673 (1999).
179.Serio, T. R., Cashikar, A. G., Moslehi, J. J., Kowal, A. S. & Lindquist, S. L. Yeast prion [psi +] and its determinant, Sup35p. Meth. Enzymol. 309, 649-673 (1999).
180.Sherman, F. et al. The mutational alteration of the primary structure of yeast iso-1-cytochrome c. J. Biol. Chem. 243, 5446-5456 (1968).
181.Shoemaker, C. J., Eyler, D. E. & Green, R. Dom34:Hbs1 promotes subunit dissociation and peptidyl-tRNA drop-off to initiate no-go decay. Science 330, 369-372 (2010).
182.Sikorski, R. S. & Hieter, P. A system of shuttle vectors and yeast host strains designed for efficient manipulation of DNAin Saccharomyces cerevisiae. Genetics 122, 19-27 (1989).
183.Silva, A. L., Ribeiro, P., Inacio, A., Liebhaber, S. A. & Romao, L. Proximity of the poly(A)-binding protein to a premature termination codon inhibits mammalian nonsense-mediated mRNA decay. RNA 14, 563-576 (2008).
184.Singh, A., Ursic, D. & Davies, J. Phenotypic suppression and misreading Saccharomyces cerevisiae. Nature 277, 146-148 (1979).
185.Singh, G., Rebbapragada, I. & Lykke-Andersen, J. A competition between stimulators and antagonists of Upf complex recruitment governs human nonsense-mediated mRNA decay. PLoS Biol. 6, e111 (2008).
186.Skogerson, L. & Engelhardt, D. Dissimilarity in protein chain elongation factor requirements between yeast and rat liver ribosomes. J. Biol. Chem. 252, 1471-1475 (1977).
187.Smith, M. W., Meskauskas, A., Wang, P., Sergiev, P. V. & Dinman, J. D. Saturation mutagenesis of 5S rRNAin Saccharomyces cerevisiae. Mol. Cell. Biol. 21, 8264-8275 (2001).
188.Smith, R. L. & Johnson, A. D. Turning genes off by Ssn6-Tup1: a conserved system of transcriptional repression in eukaryotes. Trends Biochem. Sci. 25, 325-330 (2000).
189.Sondheimer, N. & Lindquist, S. Rnq1: an epigenetic modifier of protein function in yeast. Mol. Cell 5, 163-172 (2000).
190.Sondheimer, N., Lopez, N., Craig, E. A. & Lindquist, S. The role of Sis1 in the maintenance of the [RNQ+] prion. EMBO J. 20, 2435-2442 (2001).
191.Song, H. et al. The crystal structure of human eukaryotic release factor eRF1--mechanism of stop codon recognition and peptidyl-tRNA hydrolysis. Cell 100, 311-321 (2000).
192.Song, J. M. et al. Elongation factor EF-1 alpha gene dosage alters translational fidelity in Saccharomyces cerevisiae. Mol. Cell. Biol. 9, 4571-4575 (1989).
193.Song, J. M. et al. Elongation factor EF-1 alpha gene dosage alters translational fidelity in Saccharomyces cerevisiae. Molecular and Cellular Biology 9, 4571-4575
194.Stansfield, I., Jones, K. M. & Tuite, M. F. The end in sight: terminating translation in eukaryotes. Trends Biochem. Sci. 20, 489-491 (1995).
195.Swart, E. C., Serra, V., Petroni, G. & Nowacki, M. Genetic Codes with No Dedicated Stop Codon: Context-Dependent Translation Termination. Cell 166, 691-702 (2016).
196.Tanaka, M., Chien, P., Naber, N., Cooke, R. & Weissman, J. S. Conformational variations in an infectious protein determine prion strain differences. Nature 428, 323-328 (2004).
197.Tate, W. P. et al. Translational termination efficiency in both bacteria and mammals is regulated by the base following the stop codon. Biochem. Cell Biol. 73, 1095-1103 (1995).
198.Ter-Avanesyan, M. D., Dagkesamanskaya, A. R., Kushnirov, V. V. & Smirnov, V. N. The SUP35 omnipotent suppressor gene is involved in the maintenance of the non-Mendelian determinant [psi+] in the yeast Saccharomyces cerevisiae. Genetics 137, 671-676 (1994).
199.Ter-Avanesyan, M. D. et al. Deletion analysis of the SUP35 gene of the yeast Saccharomyces cerevisiae reveals two non-overlapping functional regions in the encoded protein. Mol. Microbiol. 7, 683-692 (1993).
200.Tsuboi, T. et al. Dom34:hbs1 plays a general role in quality-control systems by dissociation of a stalled ribosome at the 3' end of aberrant mRNA. Mol. Cell 46, 518-529 (2012).
201.Tyedmers, J., Madariaga, M. L. & Lindquist, S. Prion switching in response to environmental stress. PLoS Biol. 6, e294 (2008).
202.Tyedmers, J. et al. Prion induction involves an ancient system for the sequestration of aggregated proteins and heritable changes in prion fragmentation. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 107, 8633-8638 (2010).
203.Uritani, M. & Miyazaki, M. Role of yeast peptide elongation factor 3 (EF-3) at the AA-tRNA binding step. J. Biochem. 104, 118-126 (1988).
204.Valouev, I. A., Kushnirov, V. V. & Ter-Avanesyan, M. D. Yeast polypeptide chain release factors eRF1 and eRF3 are involved in cytoskeleton organization and cell cycle regulation. Cell Motil. Cytoskeleton 52, 161-173 (2002).
205.van Hoof, A., Frischmeyer, P. A., Dietz, H. C. & Parker, R. Exosome-mediated recognition and degradation of mRNAs lacking a termination codon. Science 295, 2262-2264 (2002).
206.Vasudevan, S., Peltz, S. W. & Wilusz, C. J. Non-stop decay--a new mRNA surveillance pathway. Bioessays 24, 785-788 (2002).
207.Velichutina, I. V. et al. Mutations in helix 27 of the yeast Saccharomyces cerevisiae 18S rRNA affect the function of the decoding center of the ribosome. RNA 6, 1174-1184 (2000).
208.Velichutina, I. V., Hong, J. Y., Mesecar, A. D., Chernoff, Y. O. & Liebman, S. W. Genetic interaction between yeast Saccharomyces cerevisiae release factors and the decoding region of 18 S rRNA. J. Mol. Biol. 305, 715-727 (2001).
209.Vincent, A. & Liebman, S. W. The yeast omnipotent suppressor SUP46 encodes a ribosomal protein which is a functional and structural homolog of the Escherichia coli S4 ram protein. Genetics 132, 375-386 (1992).
210.Vishveshwara, N., Bradley, M. E. & Liebman, S. W. Sequestration of essential proteins causes prion associated toxicity in yeast. Mol. Microbiol. 73, 1101-1114 (2009).
211.Wai, H. H., Vu, L., Oakes, M. & Nomura, M. Complete deletion of yeast chromosomal rDNA repeats and integration of a new rDNA repeat: use of rDNA deletion strains for functional analysis of rDNA promoter elements in vivo. Nucleic Acids Res. 28, 3524-3534 (2000).
212.Wang, J., Gudikote, J. P., Olivas, O. R. & Wilkinson, M. F. Boundary-independent polar nonsense-mediated decay. EMBO Rep. 3, 274-279 (2002).
213.Wang, W., Czaplinski, K., Rao, Y. & Peltz, S. W. The role of Upf proteins in modulating the translation read-through of nonsense-containing transcripts. EMBO J. 20, 880-890 (2001).
214.Weng, Y., Czaplinski, K. & Peltz, S. W. Genetic and biochemical characterization of mutations in the ATPase and helicase regions of the Upf1 protein. Mol. Cell. Biol. 16, 5477-5490 (1996).
215.Weng, Y., Czaplinski, K. & Peltz, S. W. Identification and characterization of mutations in the UPF1 gene that affect nonsense suppression and the formation of the Upf protein complex but not mRNA turnover. Mol. Cell. Biol. 16, 5491-5506 (1996).
216.Westhof, E., Yusupov, M. & Yusupova, G. Recognition of Watson-Crick base pairs: constraints and limits due to geometric selection and tautomerism. F1000Prime Rep 6, 19 (2014).
217.Wickner, R. B. [URE3] as an altered URE2 protein: evidence for a prion analog in Saccharomyces cerevisiae. Science 264, 566-569 (1994).
218.Wickner, R. B. A new prion controls fungal cell fusion incompatibility. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94, 10012-10014 (1997).
219.Wickner, R. B., Dyda, F. & Tycko, R. Amyloid of Rnq1p, the basis of the [PIN+] prion, has a parallel in-register beta-sheet structure. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 105, 2403-2408 (2008).
220.Wickner, R. B. et al. Yeast prions: evolution of the prion concept. Prion 1, 94-100 (2007).
221.Wickner, R. B., Fujimura, T. & Esteban, R. Viruses and prions of Saccharomyces cerevisiae. Adv. Virus Res. 86, 1-36(2013).
222.Yoshinaka, Y., Katoh, I., Copeland, T. D. & Oroszlan, S. Murine leukemia virus protease is encoded by the gag-pol gene and is synthesized through suppression of an amber termination codon. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 82, 1618-1622 (1985).
223.Zaher, H. S. & Green, R. Fidelity at the molecular level: lessons from protein synthesis. Cell 136, 746-762 (2009).
224.Záhonová, K., Kostygov, A. Y., Sevcíková, T., Yurchenko, V. & Eliás, M. An Unprecedented Non-canonical Nuclear Genetic Code with All Three Termination Codons Reassigned as Sense Codons. Curr. Biol. 26, 2364-2369 (2016).
225.Zhouravleva, G. et al. Termination of translation in eukaryotes is governed by two interacting polypeptide chain release factors, eRF1 and eRF3. EMBO J. 14, 4065-4072 (1995).
226. Архипенко А. В. (2009) Новый фактор, изменяющий свойства прионных агрегатов. Санкт-Петербург, Выпускная квалификационная работа.
227. Захаров И.А., Кожин С.А., Кожина Т.Н., Федорова И.В. (1984) Сборник методик по генетике дрожжей-сахаромицетов. Л.: Наука - 143C.
228. Инге-Вечтомов С.Г., Андрианова В.М. Рецессивные суперсупрессоры у дрожжей. Генетика. 1970. Т.6. №11. с.103-115.
229. Киктев Д. А. (2008) Несовместимость фактора [PS/+] и мутаций в гене SUP45 дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Санкт-Петербург, канд. дисс.
230. Киктев Д. А., Чернов Ю. О., Архипенко А. В., Журавлёва Г. А. (2011) Идентификация генов, влияющих на синтетическую летальность генетического и эпигенетического изменений в факторах терминации трансляции у дрожжей Доклады Академии Наук 438, № 3, 416-418.
231. Москаленко С.Е., Журавлева Г.А., Соом М.И., Шабельская С., Волков К., Землянко О.М., Филипп М., Миронова Л.Н., Инге-Вечтомов С.Г. (2004) Характеристика
миссенс-мутаций в гене SUP45 дрожжей Saccharomyces cerevisiae, кодирующем фактор терминации трансляции еЯШ. Генетика 40, 599-606.
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.