Ферменты белкового обмена коконопрядущих насекомых тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, доктор биологических наук Клунова, Светлана Михайловна
Клунова, Светлана Михайловна
доктор биологических наук
2005
- Специальность ВАК РФ03.00.04
- Количество страниц 498
Оглавление диссертации доктор биологических наук Клунова, Светлана Михайловна
Оглавление.
Список сокращений.
Введение
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Биохимия», 03.00.04 шифр ВАК
Изучение комплекса протеолитических ферментов и их белковых ингибиторов в грене тутового шелкопряда2000 год, кандидат биологических наук Ярыгин, Денис Викторович
Исследование комплекса белковых ингибиторов протеолитических ферментов тканей и органов тутового шелкопряда на заключительном этапе его личиночного развития1999 год, кандидат биологических наук Тарасенко, Наталия Владимировна
Прогнозирование продуктивности, адаптационных способностей пород и гибридов тутового шелкопряда по ферментным системам и белковым спектрам2009 год, кандидат биологических наук Богословский, Василий Васильевич
Роль аминокислот в регуляции активности и множественных форм дегидрогеназ тутового шелкопряда2000 год, кандидат биологических наук Гаверова, Юлия Геннадьевна
Гормональная регуляция активности некоторых ферментных систем насекомых2006 год, доктор биологических наук Кутузова, Нина Михайловна
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Ферменты белкового обмена коконопрядущих насекомых»
Цель исследования.19
Задачи исследования.20
Научная новизна и теоретическая ценность диссертационной работы.21
Практическая значимость работы.23
Положения, выносимые на защиту.24
Апробация диссертационной работы.26
Структура и объём диссертации.26
Похожие диссертационные работы по специальности «Биохимия», 03.00.04 шифр ВАК
Влияние аминокислот на активность фосфатаз и нуклеаз насекомых2000 год, кандидат биологических наук Пиункова, Светлана Анатольевна
Характеристика комплекса нейтральных рибонуклеаз яиц некоторых насекомых1984 год, кандидат биологических наук Проскурина, Ирина Константиновна
Гистоны и другие кислоторастворимые белки в онтогенезе тутового шелкопряда1984 год, кандидат биологических наук Андрианова, Елена Павловна
Экологические и генетико-селекционные основы повышения оплаты корма у тутового шелкопряда Bombyx mori L.1983 год, доктор сельскохозяйственных наук Бадалов, Намаз Гусейн оглы
Теоретические и практические аспекты геномики тутового шелкопряда2006 год, доктор биологических наук в форме науч. доклада Севастьянова, Галина Андреевна
Заключение диссертации по теме «Биохимия», Клунова, Светлана Михайловна
ВЫВОДЫ
1. В процессе изучения ферментов биосинтеза главных аминокислот шелка в тканях и органах тутового шелкопряда: а) открыт путь синтеза кетомалоновой из гидроксималоновой кислоты при посредстве гидроксималонатдегидрогеназы, благодаря чему полностью охарактеризован процесс новообразования глицина через производные малоновой кислоты; б) впервые доказано наличие ферментов, обеспечивающих биосинтез глицина из серина и треонина (серии-гидроксиметилтрансферазы и треонинальдолазы) и превращения фенил аланина в тирозин (фенил ал анингидроксил азы); в) окончательно подтверждено наличие пути биосинтеза аланина посредством р-декарбоксшшрования аспарагиновой кислоты.
2. Пути биосинтеза главных аминокислот шелка в тканях трех видов коконопрядущих насекомых (тутового шелкопряда, дубового шелкопряда, павлиноглазки Артемиды) однотипны, а ферменты синтеза локализованы преимущественно в шёлкоотделительной железе и жировом теле насекомых.
3. Соотношение активностей доминирующих ферментов синтеза глицина и аланина (аланин-глиоксилатаминотрансферазы и глутамат-пируват-аминотрансферазы) в задних отделах шелкоотделительных желез тутового шелкопряда, дубового шелкопряда и павлиноглазки Артемиды коррелирует с содержанием указанных аминокислот в составе их фиброинов; активность большинства изученных ферментов в тканях шелкопрядов изменяется параллельно шелкообразованию, что отражает направленность процессов аминокислотного обмена у коконопрядущих насекомых на синтез специфически построенных белков шелка.
4. Высокая скорость биосинтеза белков шелка в период завивки кокона обеспечивается у тутового шелкопряда благодаря мобилизации азотсодержащих ресурсов его тканей, за счет которых возникает 11,2% белков шелкового волокна. Белки (величины ОЭП 0,02; 0,05; 0,09 и 0,24), активно синтезирующиеся в жировом теле тутового шелкопряда в течение V личиночного возраста и накапливающиеся в период активного питания его гусениц в стенке кишечника и каркасе тела, используются через посредство гемолимфы в период завивки кокона в качестве азотистого материала для синтеза в шёлкоотделительной железе главных аминокислот шелка.
5. Наиболее тесные корреляции с процессами деструкции запасных белков в ходе развития тутового шелкопряда проявляют цистеиновые протеиназы с оптимумами рН 3,0; 3,6 и 6,2 в грене; 3,4 - в жировом теле; 6,2 - в фиброиновом отделе шелкоотделителыюй железы, функционирование которых обеспечивает организованный в пространстве и во времени протеолиз резервных белков насекомого.
6. В составе растворимых белков грены тутового шелкопряда обнаружены эндогенные белковые ингибиторы аспартильных, цистеиновых и сериновых протеиназ, характеризующихся одинаковыми оптимумами рН, взаимозависимой динамикой активности и совместной субклеточной локализацией с конкретными протеиназами, что доказывает участие белковых ингибиторов пептидогидролаз грены в регуляции активности эндогенных протеиназ.
7. Локализация исследованных протеолитических ферментов и их белковых ингибиторов в субклеточных фракциях грены характеризуется: а) присутствием аспартильных и цистеиновых протеиназ в ядерной, митохондриальной, лизосомальной и постлизосомальной субклеточных фракциях, удельная активность которых убывает в ряду: лизосомы, митохондрии, ядра, постлизосомальная фракция; б) присутствием цистеиновых протеиназ во фракции лабильно связанных и прочно связанных белков хроматина, активность которых коррелирует с процессами роста, дифференцировки и органогенеза у зародыша; в) максимальной активностью белковых ингибиторов пептидогидролаз в ядерной и митохондриальной фракциях, обеспечивающей протекторную и регуляторную функции белковых ингибиторов при осуществлении процессов протеолиза в ядрах и митохондриях.
8. Белковый обмен в тканях и органах высокопродуктивных пород тутового шелкопряда характеризуется: а) более выраженной способностью к синтезу главных аминокислот шелка преимущественно в жировом теле и шелкоотделителыюй железе насекомого; б) наибольшей степенью корреляции с продуктивностью ферментов-маркеров функциональной направленности обмена аминокислот в каждой ткани и органе (3-фосфоглицератдегидрогеназы серицинового отдела шёлкоотделительной железы, аланинглиоксилатаминотрансферазы и треонинальдолазы фиброинового отдела её, аспартат-4-декарбоксилазы и треонинальдолазы жирового тела).
9. Установлена положительная, статистически достоверная корреляция между уровнем активности аланинаминотрансферазы, аспартатаминотрансферазы, 3-фосфоглицератдегидрогеназы, цистеиновых протеиназ с оптимумом рН 3,0; 3,6 и 8,6 в грене, с одной стороны, и рядом хозяйственно-полезных показателей - с другой, что позволяет рекомендовать уровень активности перечисленных ферментов в качестве биохимических тестов для раннего прогнозирования потенциальной продуктивности пород тутового шелкопряда.
10. Установлена положительная, статистически достоверная корреляция между уровнем активности аланинаминотрансферазы серицинового отдела шёлкоотделительной железы гусениц V личиночного возраста, активности аланинаминотрансферазы и аспартатаминотрансферазы, цистеиновых протеиназ с оптимумом рН 3,0 и 3,6 в грене родительских пород и гибридов, с одной стороны, и рядом хозяйственно-полезных показателей - с другой, что позволяет рекомендовать уровень активности перечисленных энзимов в качестве биохимических тестов для прогнозирования ожидаемого эффекта гетерозиса в потомстве при оценке качества родительских пород.
11. Разработаны методы очистки, впервые выделены в высокоочшценном состоянии и охарактеризованы функционально значимые ферменты белкового обмена тутового шелкопряда: цитозольная аланинаминотрансфераза из шёлкоотделительной железы ( Мг=74 кДа, субъединичная структура 18000x4, оптимум рН= 8,5, pl= 5.0, Кт= 18.12 мМ и 1.81мМ для аланина и а-кетоглутарата); две изоформы катепсин L-подобной протеиназы из грены (Мг=50кДа, оптимум рН=3.0, pi = 5.95 и 6.43); цистеиновая протеиназа из хроматина грены (оптимум рН=3.4); высокое сродство к эндогенным субстратам которых отражает узкую специализацию и высокую скорость кругооборота белков у исследованного насекомого.
ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ
Использовать уровень активности аланинаминотрансферазы, аспартатаминотрансферазы, 3-фосфоглицератдегидрогеназы, цистеиновых протеиназ с рН-оптимумом 3,0; 3,6 и 8,6 постдиапаузирующей грены как новый тест для ранней прогнозирующей оценки продуктивности пород тутового шелкопряда.
При составлении оптимальных вариантов скрещивания использовать уровень активности аланинаминотрансферазы серицинового отдела шёлкоотделительной железы гусениц V личиночного возраста, уровень активности аланинаминотрансферазы, аспартатаминотрансферазы, цистеиновыз протеиназ с рН-оптимумом 3,0 и 3,6 в постдиапаузирующей грене как показатель большей шелконосности при оценке качества родительских пород.
С целью дальнейшей интенсификации селекционной работы с тутовым шелкопрядом рекомендуем Министерству сельского хозяйства РФ включить в «Основные положения методики селекции тутового шелкопряда» определение активности ключевых ферментов белкового обмена насекомого на стадии яйца и личинки.
Ввести в соответствующие разделы учебных пособий по биохимии и селекции тутового шелкопряда новые материалы об особенностях белкового обмена у различных по продуктивности пород и гибридов тутового шелкопряда и, в том числе, о закономерностях биосинтеза в его тканях и органах главных аминокислот шелка, масштабах мобилизации запасных белков, роли в процессах деструкции резервных белков протеолитических ферментов и их белковых ингибиторов.
398
БЛАГОДАРНОСТИ
Я глубоко признательна всем, кто помогал мне в создании этой работы. Более всего я обязана своим родителям и семье. Я благодарю их за беспредельную самоотверженность, постоянное сочувствие и терпение. Я бесконечно благодарна моему учителю Ю.Б.Филипповичу, который, будучи инициатором данного направления науки, научил меня культуре проведения научного эксперимента и не уставал воспитывать во мне ответственность и самостоятельность. Я приношу благодарность д.б.н. А.С.Коничеву за просмотр рукописи диссертации и за ценные замечания относительно её. Я высоко оцениваю вклад в работу аспирантов кафедры: Н.И.Жуковой, В.П.Банзаковой, Т.И.Лаптевой, В.М.Банникова, А.Ю.Назарова, Н.В.Тарасенко и Д.В.Ярыгина. Я благодарна коллегам кафедры за доброжелательно-творческую атмосферу, Н.М.Тугушевой, Н.Н.Белявой и Т.Г.Матюшиной за постоянную готовность помочь во всём (особенно в командировках), сотрудникам САНИИШ и Росшелкстанции за предоставление биологического материала для исследований. В заключение я выражаю глубокую признательность всем друзьям и родственникам за поддержку и понимание тех длительных усилий, которые сопровождали создание этого труда.
Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Клунова, Светлана Михайловна, 2005 год
1. Абелян Г.П., Тозалакян П.В., Мкртян М.В., Мелконян А.Б., Бабаханян А.В. Кинетические аспекты влияния некоторых ПАВ на L-аспартат-р-декарбоксилазу Alcaligenes faecalis.// Биотехнология. 1996. - № 12. С. 37-43.
2. Амбарцумова С.И. Азотистый обмен у контрастных по продуктивности пород тутового шелкопряда: Автореф. дисс. канд. биол. наук. Ашхабад. -1968-18 с.
3. Амбарцумова С.И., Филиппович Ю.Б. О балансе аминокислот в тканях и ^ органах контрастных по продуктивности пород тутового шелкопряда.// Всб. тр. МГПИ им В.И.Ленина: Биохимия насекомых 1974 - Вып. 17. С. ф 98-106.
4. Андреева Н.А. Участие фолиевой кислоты в превращениях одноуглеродистых соединений. // Усп. биол. химии. 1963 - Т.5. С. 251261.
5. Антонов А.С. Сравнительно-систематическое изучение состава нуклеиновых кислот животных и его связи с составом синтезирующих белков: Автореф. дисс. канд. биол. наук. М. 1964. - 21с.
6. Антонов В.К. Химия протеолиза. М.: Наука, 1991. - 504с.
7. Баев А.А. Биохимия, молекулярная биология, генетическая инженерия -• взгляд в будущее.// Изв. АН ССР, сер. биол. -1986. № 2. С. 169-180.
8. Банников В.М., Бочкова А.П., Ушакова Г.И., Филиппович Ю.Б. Исследование субклеточной локализации некоторых ферментов в яйцах тутового шелкопряда.// Биохимия. 1982. - Т.47. Вып. 8. С. 1386-1391.
9. Баррет А.Д. Хит Н.Ф. Лизосомы. Методы исследования. М.: Мир, 1980. - 157с.
10. Белозерский М.А. Дунаевский Я.Е. Протеолитические ферменты и их ф ингибиторы в семенах гречихи.// Физиология растений. 1999. - Т.46. №3. С. 388-399.
11. Берстон М. Гистохимия ферментов. М.: Мир, 1965. - с. 97
12. Бирюкова Н.В. Изучение биосинтеза и физико-химических свойств фиброиногена тутового и дубового шелкопрядов: Автореф. дисс. канд. биол. наук. Ашхабад, 1969. -24с.
13. Браунштейн А.Е. Пути превращения L-триптофана в организме животных и функции витамина Вб в этих превращениях.//Докл. АН СССР. 1949. -Т.65. № 5. С. 715-718.
14. Браунштейн А.Е. На путях к познанию реакций и ферментов переноса аминогрупп. Доклад на пленарном заседании III Всесоюзного биохимического съезда (Рига, 14окт. 1974г.).-М.: 1974.-37с.
15. Браунштейн А.Е., Виленкина Г.Я. Энзиматическое образование глицина из серина, треонина и других оксиаминокислот в животных тканях.// Докл. АН СССР. 1949. - Т. 66. № 2. С. 243-246.
16. Браунштейн А.Е., Горяченкова Е.В. Энзиматическое образование аланина из L-кинуренина и L-триптофана и роль витамина Вб в этом процессе.// Биохимия. 1949. Т. 14. Вып. 2. С. 163-179.
17. Бродский В.Я. Трофика клетки. М.: Наука, 1966. 355с.
18. Бродский В.Я., Нечаева Н.В. Ритм синтеза белка. М.: Наука, 1988. 239с.
19. Бунгова В.Г. Обмен аминокислот у тутового шелкопряда в процессе онтогенеза: Автореф. дисс. канд. биол. наук. -М., 1966. -20с.
20. Бунгова В.Г., Филиппович Ю.Б. Обмен аминокислот в развивающейся грене тутового шелкопряда.// Прикл. биохимия и микробиол. 1966. -Т.2. № 3. С. 227-231.
21. Бунгова В.Г., Филиппович Ю.Б. Баланс аминокислот в период завивки кокона и метаморфоза у тутового шелкопряда (Bombyx rnori L.)// Биол. науки. 1967. № 5. С. 47-51.
22. Бурова А.А. Пировиноградная кислота и ее участие в образовании аланина в организме дубового шелкопряда.// Уч. Зап. МГПИ им. В.И. Ленина. 1953. - Т. 77. № 7. С. 33-66.
23. Валуева Т.А. Структура и свойства белковых ингибиторов сериновых протеиназ и биоспецифические сорбенты на их основе: Автореф. дисс. докт. биол. наук. М., 1990. - 54с.
24. Валуева Т.А. Мосолов В.В. Белки-ингибиторы в семенах.//Физиология растений. 1999. -Т.46. № 3. С. 362-387.
25. Васильева Н.В. Исследования обмена белков у дубового шелкопряда с помощью меченого метеонина.// Уч. Зап. МГПИ им. В.И. Ленина. -1958.—Т.140. Вып. 9. С. 63-146.
26. Вейганд К., Хильгетаг Г. Методы эксперимента в органической химии. — М.: Химия, 1969.-944с.
27. Видута О.Д. Структурное состояние ДНК и активность генома в онтогенезе тутового шелкопряда: Автореф. дисс. канд. биол. наук. М., 1975.-25с.
28. Вильсон Майлс Э., Новогродский А., Майстер А. Некоторые вопросы строения и функции аспартат-р-декарбоксилазы. В кн. «Химия и биология пиридоксалевого катализа». - М.: Наука, 1968. - С. 257.
29. Винокуров К.С. Организация протеолиза в средней кишке насекомых: Автореф. дисс. канд. биол. наук. -М. 2003. 24с.
30. Вовчук С.В., Левицкий А.П., Чарский В.В., Сиволап Ю.М. Обнаружение протеолитических ферментов и их ингибиторов в ядрах, выделенных из проростков ячменя.// Научно-техн. бюл. Всесоюзн. селекц. генетич. института. Одесса: 1981. -№ 1. С. 42-49.
31. Водолеев А.С., Коничев А.С., Севастьянова Г.А., Филиппович Ю.Б. Рибонуклеазная активность в субклеточных фракциях развивающейсягрены тутового шелкопряда.//Научн. докл. высш. шк., сер. биол. науки. -1977.-№ 11. С. 139.
32. Вокуркова Н.А. Особенности ядерного матрикса печени и гепатом крысы в зависимости от условий его излучения: Автореф. дисс. канд. биол. наук. -М., 1983.-16с.
33. Газиев А.И., Куцый М.П. Протеиназа,специфичная к гистону HI, ассоциирована с ядерным матриксом и активируется ДНК, содержащей разрывы или денатурированные участки.// Докл. АН СССР. 1988. — Т.299. № 1. С. 240-243.
34. Галимова JI.M., Иванова П.В., Корженко В.П., Антонов А.С. Влияние 5'-бромурацила на аминокислотный состав фиброина шелка тутового шелкопряда Bombyx mori L.// Биохимия. 1973. Т. 38. Вып. 4. С. 707711.
35. Гауровитц Ф. Химия и функции белков. М.: Мир, 1965. - 530с.
36. Гилмур Д. Метаболизм насекомых. М.: Мир, 1968. - 229с.
37. Головко В. А. Опыт ведения шелководства в Китае.// Шелк. 1991. - № 2. С. 27.
38. Головко В.А. Итоги работы Украинского научно-исследовательского института шелководства и перспективы исследования по программе «Кокон».//Шелк. 1992. -№1. С. 22-24.
39. Горюхина О.А., Степанова И.С., Гончарова В.Г., Резцова В.В. Протеиназная активность ядер различных тканей в отношении эндогенных гистонов.//Биохимия. 1979. -Т.44. № 3. С. 504-513.
40. Гулый М.Ф. Обмен глиоксиловой кислоты в клетке.// Укр. биохим. журнал. 1972. -Т.44. № 6. С. 804-820.
41. Гумилевская Н.А., Куваева Е.Б., Чумикина JI.B. Включение С14-глицина и С14 -лейцина бесклеточной системы из шёлкоотделительной железы Bombyx mori.//Докл. АН СССР. 1967. -Т.174. № 2. С. 472-475.
42. Гусев М.В., Никитина К.А., Ушакова Н.А. О фенилаланингидроксилазной активности в экстрактах клеток синезеленой водоросли Anabaena variabilis.// Микробиология. 1972. - Т.41. Вып. 6. С. 959-963.
43. Дегли С., Никольсон Д. Метаболические пути. М.: Мир, 1973. - 3 Юс.
44. Демяновский С.Я., Бурова А.А. Пировиноградная кислота и ее аминирование в организме дубового шелкопряда.// Биохимия. 1951. -Т. 16. Вып. 1.С. 29-35.
45. Демяновский С.Я., Сокольская А.В. Образование и распад аминокислот в тканях дубового шелкопряда Antheraea pernyi G.-M.// Биохимия. 1948. -Т. 13. Вып. 3. С. 273-278.
46. Демяновский С.Я., Филиппович Ю.Б. Связь белков и аминокислот с синтезом белков шелка в организме дубового шелкопряда Antheraea pernyi G.-M.//Биохимия. 1950. - Т. 15. Вып. 5. С. 437-443.
47. Егорова Т.А. Ферментные системы тканей тутового шелкопряда Bombyx mori L. (в теоретическом и прикладном аспектах): Автореф. дисс. докт. биол. наук. — Боровск, 1983. 34с.
48. Егорова Т.А., Васильева JI.E., Насириллаев У.Н. О возможности использования эстеразного теста для целей генетической экспертизы.// В сб. тр. МГПИ им. В.И. Ленина: Биохимия насекомых. 1978. - Вып. 20. С. 69-76.
49. Егорова Т.А., Клунова С.М., Живухина Е.А. Основы биотехнологии. -М.: Академия, 2003. -208с.
50. Егорова Т.А., Налетова Е.А., Шуршикова Н.В, Насириллаев У.Н. О перспективах использования эстсраз в селекции тутового шелкопряда.// В сб. тр. МГПИ им. В.И. Ленина: Биохимия насекомых. 1980. - Вып. 22. С.76-82.
51. Егорова Т.А., Насириллаев У.Н. Ферментные системы тканей тутового шелкопряда и их использование в селекции. Ташкент: Мин с-х. Уз ССР, 1987.-54с.
52. Егорова Т.А., Остапенко В.И., Филиппович Ю.Б. Изучение активности некоторых ферментов гемолимфы и грены у родительских пород игибридов тутового шелкопряда. В сб. тр. МГПИ им. В.И. Ленина: Биохимия насекомых. -1977. Вып. 19. С. 29-35.
53. Егорова Т.А., Санкина Т.М., Филиппович Ю.Б., Насириллаев У.Н. О путях и методах повышения продуктивности тутового шелкопряда. В сб. тр. МГПИ им. В.И. Ленина: Биохимия насекомых. 1977. - Вып. 19. С. 38.
54. Животенко Е.Ю., Кутузова Н.М., Филиппович Ю.Б. Сопоставление активности тирозиндекарбоксиназы в онтогенезе комнатных мух и тутового шелкопряда.// Онтогенез. -1990. Т.21. № 5. С. 548-551.
55. Жужиков Д.П. Ингибитор сериновых протеиназ в кишечнике пепельно-серого таракана Nauphoeta cinerea. И Ж. эволюц. биохимии и физиол. -1997. -Т.ЗЗ. №6. С. 592-598.
56. Иванов В.Г. Белковый комплекс и протеолитические ферменты желточного содержимого грены тутового шелкопряда Bombyx mori L: Автореф. дисс. канд. биол. наук. -М., 1986. 17с.
57. Иванов В.Г., Коничев А.С., Филиппович Ю.Б. Изменения содержания белковых фракций в желтке развивающейся грены тутового шелкопряда. Онтогенез. - 1985. -Т.16. № 2. С. 156-161.
58. Иванов И.И. , Коровкин Б.Ф., Маркелов И.М. Введение в клиническую энзимологию. Л.: Медицина, - 1974. - 277с.
59. Ишмаев A.M. Морфология и постэмбриональный рост шёлкоотделительной железы дубового шелкопряда.// Зоол. журнал. -1937.-Т. 16. №2. С. 239-246.
60. Караев К. Исследование биосинтеза фиброина в шёлкоотделительной железе тутового шелкопряда: Автореф. дисс. канд. биол. наук. Ташкент, 1982.-18с.
61. Катунума Н., Окада М., Фудзино А., Катунума Т., Матсузава Т. Роль изоэнзимов трансаминазы в обмене веществ. В кн. Химия и биология пиридоксалевого катализа. М.: Наука, 1968. - С. 155-163.
62. Кафиани К.А. Пути саморегуляции ферментных систем анаболизма.// Успехи биол. химии. -1963. Т 5. С. 100-150.
63. Кирпичников B.C. Общая теория гетерозиса. I. Генетические механизмы наследственности.//Генетика. 1967. -№ 10. С. 167-180.
64. Клунова С.М. Азотистый обмен в шёлкоотделительной железе тутового шелкопряда: Дисс. канд. биол. наук. -М: 1970. 199с.
65. Клунова С.М., Филиппович Ю.Б. Исследование растворимых белков серицинового и фиброинового отделов шелкоотделителыюй железы тутового шелкопряда методом электрофореза в полиакриламидном геле.// Биохимия. 1969. -Т.34. Вып.5. С. 937-943.
66. Клунова С.М., Филиппович Ю.Б. Свободные аминокислоты в стенке и содержимом серицинового и фиброинового отделов шёлкоотделительной железы Bombyx mori L.// Уч. Зап. МГПИ им. В.И. Ленина. 1970. - Вып. 12. С. 100-104.
67. Клунова С.М., Ярыгин Д.В. Внутриклеточный протеолиз и его регуляция у наскомых. -М.: МПГУ, 2001. 104с.
68. Ковалевская Н.И. Азотистый обмен в организме тутового шелкопряда в аспекте полового диморфизма: Автореф. дисс. канд. биол. наук. М., 1972.-35с.
69. Ковалевская Н.И., Филиппович Ю.Б. Половой диморфизм в содержании растворимых белков в тканях и органах тутового шелкопряда (Bombyx mori Ь).//Ж. общ. биологии. 1970. -Т.31. № 5. С. 650-659.
70. Коломийцева Г.Я. Измерение радиоактивности методом сцинтилляций в жидкой среде. В сб. «Методы биохимического эксперимента». М.: МГУ, 1974.-С. 112-137.
71. Коничев А.С. Обмен нуклеиновых кислот в эмбриогенезе тутового шелкопряда. Автореф. дисс. канд. биол. наук. -М., 1974. 27с.
72. Коничев А.С. Физико-химическая и функциональная характеристика множественных форм ферментов насекомых: Автореф. дисс. докт. биол. наук. М., 1991. 48с.
73. Коничев А.С., Севастьянова Г.А. Молекулярная биология. М., Академия, 2003. 400с.
74. Коничев А.С., Севастьянова Г.А., Филиппович Ю.Б. Биосинтез РНК в эмбриогенезе тутового шелкопряда.// В сб. тр. МГПИ им. В.И. Ленина: Биохимия насекомых. 1974. - Вып. 17. С. 75-84.
75. Коничева А.П. Сравнительное изучение белкового полиморфизма у различных по происхождению и продуктивности пород тутового шелкопряда: Автореф. дисс. канд. биол. наук. -М., 1975. 21с.
76. Коновалов Ю.Д. Свойства, локализация, роль и возможные пути регуляции активности протеиназ и аминотрансфераз в раннемонтогенезе рыб.// Успехи современной биологии. 1986. - Т. 101. № 3. С. 359-373.
77. Коровкин Б.Ф. Определение изоферментов в тканях и сыворотке крови методом энзим-электрофореза. В кн. Современные методы в биохимии. -М.: Медицина, 1968. С. 140-154.
78. Корочкин Л.И. Генетика изоферментов и развитие.// Онтогенез. 1976. -Т.7. № 1.С. 3-17.
79. Кочетов Г.А. Практическое руководство по энзимологии. М.: Высшая школа, 1980.-272с.
80. Кретович В.Л. Обмен азота в растениях. М.: Наука, 1972. - 527с.
81. Кривченкова Р.С. Определение активности цитохромоксидазы в суспензии митохондрий: В кн. Современные методы в биохимии. М.: Медицина, 1977. - С. 49-47.
82. Кузнецов Н.Я. Основы физиологии насекомых. М. - Л.: АН СССР, -1948.-Т.1. 480с.; 1953.-Т.2. 402с.
83. Куллыев П. Исследование биосинтеза рибонуклеиновых кислот и фиброина в шёлкоотделительной железе шелкопряда: Автореф. дисс. канд. биол. наук. Ашхабад, 1965. -23с.
84. Куллыев П. Исследование биосинтеза белков и нуклеиновых кислот у тутового шелкопряда: Автореф. дисс. докт. биол. наук. Ашхабад, 1977. -44с.
85. Куллыев П., Гаузе Г.Г. РНК полимеразная активность в изолированных ядрах развивающегося зародыша тутового шелкопряда.// Онтогенез. -1974.-Т.5. №4. С. 398-400.
86. Куллыев П., Збарский И.Б., Раменская Г.П., Самарина О.П. О биосинтезе рибонуклеиновых кислот в шёлкоотделительной железе шелкопряда.// Биохимия. 1964. -Т.29. Вып. 3. С. 470-576.
87. Куллыев П., Караев К., Гаузе Г.Г. Ацшшрование тРНК аминоацил-тРНК-синтетазами фиброинового отдела шёлкоотделительной железы вначале и конце V возраста.// Докл. АН СССР. 1975. - Т.223. № 2. С. 497-500.
88. Куранова О.П. Негистоновые белки группы высокой подвижности хроматина тутового шелкопряда: Автореф. дисс. канд. биол. наук. М., 1987.-16с.
89. Куранова О.П., Краснов П.А., Караванов А.А., Филиппович Ю.Б. Выделение и очистка ядер и хроматина из грены тутового шелкопряда (Bombyx mori L).// Онтогенез. 1985. - Т. 16. № i. с. 88-91.
90. Куцый Н.П., Кузнецова Е.А., Газиев А.И. Участие протеаз в апоптозе.// Биохимия. 1999. -Т.64. Вып. 2. С. 149-163.
91. Кушнер Х.В., Зубарева JI.A., Гинтовт В.Е., Новик И.Е., Карликов Д.В. Полиморфизм белков и его значение в генетике и селекции животных. -М.: ВИНТИСХ, МСХ СССР, 1968. 128с.
92. Левченко И.В. Органная специфичность трансаминазной активности пчел.// Пчеловодство. 1972. -№ 6. С. 11.
93. Левченко И.В. Особенности азотистого обмена у медоносной пчелы Apis mellifera L: Автореф. дисс. канд. биол. наук. Киев, 1973. - 22с.
94. Лилли Р. Патогистологическая техника и практическая гистохимия. М.: Мир, 1969.-209 с.
95. Локшина Л.А. Протеолитические ферменты в регуляции биологических процессов.// Биоорганическая химия. -1994. -Т.20. № 2. С. 134-142.
96. Лузиков В.Н. Контроль качества: белки и органеллы.// Биохимия. 2002. -Т.67. Вып.2. С. 205-219.
97. Майстер А. Биохимия аминокислот. М.: Мир, 1961. - 530с.
98. Макулин А.И. Белки гемолимфы тутового шелкопряда; их физико-химическая и биологическая характеристика: Автореф. дисс. канд. биол. наук. М., 1975.-28с.
99. Маурер Г. Диск-электрофорез. -М.: Мир, 1971. -247с.
100. Меркурьева Е.К., Шангин-Березовский Г.Н. Генетика с основами биометрии. -М.: Колос, 1983. С. 11-28.
101. Мешкова Н.Г., Северин С.Е. Практикум по биохимии животных. М.: Советская наука, 1950. - С. 36.
102. Минина Н.И. Ферменты в тканях тутового шелкопряда в процессе его онтогенеза: Автореф. дисс. канд. биол. наук. М., 1973. - 28с.
103. Минина Н.И., Клунова С.М., Филиппович Ю.Б. Молекулярные формы лейцинаминопептидазы, аспартатаминотрансферазы, аланинаминотрансферазы в тканях и органах тутового шелкопряда.// Уч. Зап. МГПИ им. В.И. Ленина. -1972. Вып. 15. С. 5-22.
104. Михайлов Е.Н. Грена. Ташкент: Госиздат, 1953. - 156с.
105. Михайлов Е.Н. Новое в преобразовании секрета шёлкоотделительной железы в шелковину (обзор проведенных исследований и точек зрения на процесс).// Шелк. 1988. № 1. С. 9-13.
106. Морозова В.П., Безбородова С.И. Кислая внеклеточная фосфомоноэстераза Aspergillus clavatus.//Микробиология. 1972. - Т. 12. № 3. С. 404-412.
107. Мосолов В.В. Протеолитические ферменты. М.: Наука, 1971. -414с.
108. Мосолов В.В. Белковые ингибиторы как регуляторы процессов протеолиза.// 36-е Баховские чтения. М.: Наука, 1983. - 40с.
109. Мосолов В.В. Ингибиторы белковой природы протеолитических ферментов.//Биоорганическая химия. 1994. -Т.20. № 2. С. 153-161.
110. Мосолов В.В. Новое о природных ингибиторах протеолитических ферментов.// Биоограническая химия. 1998. -Т.24. № 5. С. 332-340.
111. Мосолов В.В., Валуева Т.А. Растительные белковые ингибиторы протеолитических ферментов. М.: Институт биохимии им. А.Н. Баха РАН, 1993.-208с.
112. Мэтун Дж. Р. Биосинтез аминокислот. В кн. Биогенез природных соединений. -М.: Мир, 1965. С. 9-32.
113. Нагиев Э.Р., Цыбульский В.В. Влияние пиридоксальфосфата на активность аминотрансфераз в различных структурно-функциональныхотделах головного мозга.// Укр. биохим. журнал. 1993. - т.65. №5. С. 63-69.
114. Нейфах А.А., Тимофеева М.Я. Молекулярная биология процессов развития. -М.: Наука, 1977.-312 с.
115. Немова Н.Н. Внутриклеточные протеолитические ферменты у рыб. -Петрозаводск: КНЦ РАН, 1996. -104 с.
116. Никитина И.Л. Пептиды в организме тутового шелкопряда (методы выделения и фракционирования, структура и возможное биологическое значение): Автореф. дисс. канд. биол. наук, 1974. -22с.
117. Остапенко В.И., Егорова Т.А., Филиппович Ю.Б. Полиморфизм амилазы и гликогенфосфорилазы у родительских пород и гибридов тутового шелкопряда.// Шелк. 1974. - № 4. С. 9-11.
118. Паршин А.Н., Горюхина Г.А., Лебедева С.Б. Серинтрансоксиметилаза клеток и субклеточных структур печени и гепатом.// Биохимия. 1971. -Т.36. Вып. № 5. с. 921-925.
119. Плохинский Н.А. Биометрия. Новосибирск. - СО АН СССР, 1961. -364с.412 :
120. Покровский А.А., Абрамук И.Р., Бондаренко М.В., Венде Э.Ю, Константинов И.Д., Коровников К.А. К вопросу о денситометрическом анализе изоферментных спектров.// Лаб. дело. 1971. -№ 1. С. 8-12.
121. Поляновский О.А. Макромолекулярная структура аспартаттрансаминазы. В кн. Химия и биология пиридоксалевого патализа. Тр. II Международного симпозиума. М.: Наука, 1968. - С. 100-107.
122. Правдина Н.Ф. Азотистый обмен в организме дубового шелкопряда и связь его с углеводным обменом: Автореф. дисс. канд. биол. наук. М., 1963.-22с.
123. Рождественская В.А. Молочная кислота в организме Bombyx mori.// Уч. зап. фак. естествознания Моск. гос. пед. ин-та. М.: МГПИ. 1936. - Вып. 2. С. 125-138.
124. Самсонова М.В. Алании- и аспартатаминотрансферазы как индикаторы физиологического состояния рыб: Автореф. дисс. канд. биол. наук. М., 2002.-18с.
125. Самуилов В.Д. Программированная клеточная смерть.// Биохимия. -2000. Т.65. Вып. 8. С. 1029-1046.
126. Санкина Т.М., Егорова Т.А., Филиппович Ю.Б. Изучение растворимых белков и их ферментативная активность в зимующей грене различных пород тутового шелкопряда.// В. сб. тр. МГПИ им. В.И. Ленина: Биохимия насекомых. 1974. - Вып. 17. С. 42-55.
127. Сафронова М.Б., Шапошников Г.А., Гельман Н.С., Островский Д.Н. Аминокислотный состав некоторых белков мембран.// Биохимия. 1973. -Т.38. Вып. 3. С. 589-596.
128. Севастьянова Г.А. Биосинтез РНК у зародышей тутового шелкопряда в период их постдиапаузного развития: Тез. докл. VI Всесоюзного биохимического съезда (Москва, 1979). М.: Наука, 1979. - Т.2. С. 305.
129. Севастьянова Г.А. Структура генома тутового шелкопряда (теоретический и прикладной аспект): монография М.: МПГУ, 2001. -91с.
130. Севастьянова Г.А., Родина Е.Ю. Биосинтез ДНК в период пост-диапаузного развития грены тутового шелкопряда.// Биохимия насекомых. -М.: МГПИ им. В.И. Ленина. 1987. Вып. 26. С. 34-45.
131. Северин С.Е. Место современной биохимии в системе смежных научных дисциплин.// Биохимия. -2001. -Т.66. №10. С. 1465-1469.
132. Скулачев В.П. В своем межмембранном пространстве митохондрия таит «белок самоубийства», который, выйдя в цитозоль, вызывает апоптоз.// Биохимия. 1996. -Т.61. Вып.11. - С. 2060-2063.
133. Скулачев В.П. Старение организма особая биологическая функция, а не результат поломки сложной живой системы: биохимическое основание гипотезы Вейсмана.// Биохимия. - 1997. -Т.62. Вып. 11. С. 1394-1399.
134. Скулачев В.П. Кислород и явление запрограммированной смерти.// Первое северинское чтение. М.: Наука, 2000. - 38с.
135. Смирнов В.Н., Спирин А.С., Куллыев П., Збарский И.Б. Биосинтез РНК и фиброина в шёлкоотделительной железе тутового шелкопряда (Bombyx mori).//Тезисы I Всесоюзного биохимического съезда: Ленинград. 1964. -Т.2. С. 82.
136. Смирнов O.K. Активность некоторых ферментов крови, их наследуемость и связь с продуктивностью свиней. В сб. Породы свиней СССР. М.: Колос, 1970.-С. 192-200
137. Старкова Н.Н., Королева Е.П., Ротанова Т.В. Внутриклеточный протеолиз. Сигналы селективной деградации белков.// Биоорганическая химия. 2000. - Т.26. № 2. С. 83-96.
138. Степанов В.М. Молекулярная биология. Структура и функция белков (Под ред. А.С. Спирина). -М.: Высшая школа, 1996. -335с.
139. Струнников В.А. Разработка методов повышения продуктивности тутового шелкопряда: Дисс. докт. биол. наук. Ташкент, 1962. - 351с.
140. Сулейманов А.Ш., Рзаева А.А. Обмен азота (белка) у пород тутового шелкопряда.//Вестник с-х. науки. -1976. -№ 1. С. 33-37.
141. Толчинская B.E. Свободные и связанные аминокислоты, растворимые белки и их функциональная активность в эмбриогенезе тутового шелкопряда: Автореф. дисс. канд. биол. наук. -М., 1976. 24с.
142. Толчинская В.Е., Филиппович Ю.Б. Биохимические превращения в процессе развития грены тутового шелкопряда.// В сб. Тр. МГПИ им. В.И. Ленина: Биологическая и органическая химия. 1970. - Вып. 13. С. 51-70.
143. Торчинский Ю.М. Частичная очистка аланин-глютамат-трансаминазы сердца и некоторые ее свойства.// Биохимия. 1972. - Т.27. Вып. 5. С. 916-926.
144. Тыщенко В.П. Основы физиологии насекомых. ЛГУ: 1976. - Т.1. 362с.; 1977.-Т. 2. 302с.
145. Уилкинсон Д. Изоферменты. -М.: Мир, 1968. -224с.
146. Урванцева Г.А., Жохова Н.Б. Изучение белков гемолимфы личинок некоторых видов стрекоз методом электрофореза в полиакриламидном геле. 1980. - Рукопись деп. в ВИНИТИ 17 марта 1980 г.
147. Физер Л., Физер М. Реагенты для органического синтеза. М.: Мир, 1970. - Т. 1. С. 35.
148. Филиппович Ю.Б. Связь аминокислот и белков гемолимфы с синтезом белков шелка в организме дубового шелкопряда. // Уч. зап. МГПИ им. В.И. Ленина. -1953. -1.21. Вып. 7. С. 125-181.
149. Филиппович Ю.Б. Аминокислотный и белковый обмен в организме шелкопряда: Автореф. дисс. докт. биол. наук. -М., 1963. 35с.
150. Филиппович Ю.Б. Механизмы биосинтеза фиброина шелка.// Успехи современной биологии. -1964. -Т.57. Вып. 2. С. 192-210.
151. Филиппович Ю.Б. (ред). Биохимические методы прогнозирования продуктивности, гетерозиса, и оценки физиологического состояния полезных и вредных насекомых. Методические издания. М.: МГПИ им. Ленина, 1979.-70с.
152. Филиппович Ю.Б., Алиева М.И. Белки гемолимфы у разных пород тутового шелкопряда. // Прикл. биохимия и микробиол. 1967. -Т.З. № 2. С. 192-197.
153. Филиппович Ю.Б., Егорова Т.А., Грябина И.П. О перспективах использования биохимических маркеров в генетике и селекции тутового шелкопряда.// Сб. Тр. САНИИШ: Научные основы развития шелководства. Ташкент: Мин. с.-х. Уз. ССР, 1977. - Вып. 11. С. 130146.
154. Филиппович Ю.Б., Егорова Т.А., Носова А.П. Санкина Т.М. Изучение растворимых белков гемолимфы различных пород и рас шелкопряда (Bombyx mori L). // В. сб. Тр. МГПИ им. В.И. Ленина: Биохимия насекомых, 1974- Вып. 16. С. 112-124.
155. Филиппович Ю.Б., Клунова С.М. О взаимосвязи свободных аминокислот с биосинтезом белков шелка в шёлкоотделительной железе Bombyx mori L. //Ж. общ. биол. -1967. -Т.28. № 6. С. 715-723.
156. Филиппович Ю.Б., Коничев А.С., Водолеев А.С. Изучение ДНКазной и РНКазной активности у личинок исходных пород и гетерозисных гибридов тутового шелкопряда.// В. сб. Тр. МГПИ им. В.И. Ленина: Биохимия насекомых, 1977. Вып. 19. С. 19-22.
157. Филиппович Ю.Б., Коничев А.С. Множественные формы ферментов насекомых и проблемы сельскохозяйственной энтомологии. М.: Наука, 1987.-167с.
158. Филиппович Ю.Б., Лаптева В.И., Никитина И.Л. Основы биохимии тутового шелкопряда. -М.: Прометей, 1992. 308с.
159. Филиппович Ю.Б., Минина Н.И. Ферменты насекомых.// В сб.: Итоги науки и техники, сер. биолог, химия. 1976. - Т. 9. С. 126-139.
160. Филиппович Ю.Б., Севастьянова Г.А. Видута О.Д. Характеристика структурного состояния ДНК в онтогенезе тутового шелкопряда.// Докл. АН СССР. 1974. - Т.216. № 5. С. 1192-1194.
161. Филиппович Ю.Б., Щеголева Л.И. Исследование растворимых белков тканей тутового шелкопряда методом электрофореза в полиакриламидном геле.// Докл. АН СССР. 1967. - Т. 174. № 1. С. 240242.
162. Философова Е.М. Аминотрансферазы скелетных мышц низших позвоночных.// Ж. эволюц. биохимии и физиологии. 1970. Т. 6. № 2. С. 179-186.
163. Философова Е.М. Изоэнзимы аспарат- и аланинаминотрансфераз соматических мышц некоторых низших позвоночных.// Биохимия. -1972. -Т.36. № 3. С. 498-506.
164. Фильченков А.А. Каспазы: регуляторы апоптоза и других клеточных функций.// Биохимия. 2003. - Т.68. Вып. 4. С. 453-466.
165. Цирюльникова К.Б., Мельников Э.Э., Ротанова Т.В. Протеолиз, сопряженный с гидролизом АТФ. Регуляция активности протеолитических центров Ьоп-протеиназы Е. coli.// Биоорганическая химия. 2003. - Т.29. № 5. С. 486-498.
166. Чарыков А.К. Математическая обработка результатов химического анализа. — Л.: Химия, 1984. С. 22-26.
167. Шулика М.Н., Кутузова Н.М. Изучение белков гемолимфы, обладающих амиазной активностью у пород и гибридов тутового шелкопряда. // В. сб. Тр. МГПИ им. В.И. Ленина: Биохимия насекомых, 1980. Вып. 22. С. 95-105.
168. Шульц Г., Ширмер Р. Принципы структурной организации белков. М.: Мир, 1982. 354с.
169. Щеголева Л.И. Аминокислотный и белковый обмен в тканях и органах тутового шелкопряда: Автореф. дисс. канд. биол. наук. М., 1968. - 20с.
170. Щеголева Л.И., Филиппович Ю.Б. Динамика свободных аминокислот тканей тутового шелкопряда в процессе его развития.// Биохимия. 1967. -Т.32. Вып. 4. С. 766-773.
171. Щеголева Л.И., Филиппович Ю.Б. Изменение содержания связанных аминокислот в тканях тутового шелкопряда в процессе его развития.// Биохимия. 1968. -Т.ЗЗ. Вып. 3. С. 488-492.
172. Щеголева Л.И., Киреева З.В., Хейфец А.Е. Сложные белки грены тутового шелкопряда в период инкубации.// В. сб. Тр. МГПИ им. В.И. Ленина: Биохимия насекомых, 1974. Вып. 16. С. 125-131.
173. Яковлева В.И. Изоферменты.// Успехи биол. химии. 1968. - Т.9. С. 5594.
174. Akai Н. Histological and Histochemical Observation of the Secretion from the Posterior Division of the Silk Gland in the Silkworm, Bombyx mori L.// J. Sericult. Sci. Japan. 1960. - V.29. №3. P. 206.
175. Akai H. Electron Microscopical Observation on the Fibroin Formation in the Silk Gland in the Silkworm, Bombyx mori L.// Bull. Sericult. Experiment. Stat. 1963. - V. 18. №3. P. 271.
176. Akhtar M., El-Obeid H.A. Inactivation of Serine transhydroxymethylase and threonine aldolase activities.// Biochim. et Biophys. Acta. 1972. - V.258. №3. P. 791-799.
177. Al-Adil K.M., Kilgore W.W.,Gadallah A.I., Painter R.R. Biochemical effect of metepa on house fly eggs.// J. econ. entomol. 1972. - V.65. №2. P. 321324.
178. Alnemri E.E., Livington D.J., Nicholson D.W., Salvesen G., Thomberry N.A., Wong W.W., Yuan J. Human ICE/CED-3 Protease Nomenclature.// Cell. -1996.-V. 87. №2. P. 171.
179. Anson M.L. The estimation of pepsin, trypsin, papain and cathepsin with hemoglobin.//J. Gen. phisiol. 1939. - V.22. №1. P. 79-82.
180. Ashida M., Kinoshi Т.К., Brey P.T. Prophenoloxydase activation in the mosquito Aedes aegypti L.// Eur. J. Biochem. 1990. - V.188. №3. P. 507515.
181. Asakura Т., Kawaguchi Y., Demura M., Osanai M. 13C and 31PNMR studies on sugar metabolism in Bombyx mori and Philosamia cynthia ricini larvae.// Insect Biochem. 1988. - V.18. № 6. P. 531-538.
182. Asakura Т., Demura M., Nagashima M., Sakaguchi R., Osanai M., Ogawa K. Metabolic flux and incorporation of 2-13C-glicine into silk fibroin studied by 13C NMR in vivo and in vitro.// Insect Biochem. 1991. - V.21. № 7. P. 743748.
183. Aso Y., Yamashita Т., Meno K., Murakami M. Inhibition of prophenoloxidase-activating enzyme from Bombyx mori by endogenouschymotrypsin inhibitors.// Biochem. Mol. Biol. International. 1994. - V.33. №4. P. 751-758.
184. Asuma M., Ohta J. Changes in ^-translocating vacuolar-type ATPase in the anterior silk gland of Bombyx mori during metamorphosis.// J. Exp. Biol. -1998. V.201. №4. P. 479-486.
185. Babson A.L., Shapiro P.O., Williams P.A.R., Phillips G.E. The use of a diasonium Salt for the determination of glutamic-oxaloacetic transaminase in serum.// Clin. Chim. Acta. 1962. - V.7. №2. P. 199-205.
186. Bania J., Stachowian D., Palanowski A. Primary structure and properties of cathepsin G/chymotrypsin inhibitor from the larval hemolymph of Apis mellifera.// Eur. J. Biochem. 1999. - V.262. №3. P. 680-687.
187. Baors J.J.P., Op den Camp H.J.M., van der Drift C., Yoordens J.J.M., Wijmenga S.S., Van Griensven L.J.L.D., Hermans J.M.H., Vogels G.D. NMR study of ammonia assimilation in Agaricus bisporus.// Biochim. et Biophys.Acta. 1996. - V. 1310. №1. P. 74-80.
188. Ban-anger J.A., Geliger P.J., Huzino A., Bessman. S.P. Isozymes of phenylalanine hydroxylase.// Science. 1972. -V. 175. №4024. P. 903-905.
189. Barrett A.J. Cathepsin D and other carboxyl proteinases. In: Proteinases of mammalian cells and tissues. Ed. Barret A.J. Amsterdam.: Elsevier/North-Holland Biomedical Press, 1977. -P.209-248.
190. Bel Y., Jacobson K.B., Silva F.J., Ferre J. Developmental and Biochemical studies on the phenylalanine hydroxylation system in Drosophila melanogaster.//Insect Biochem. Mol. Biol. 1992. - V.22. №7. P. 633-638.
191. Belzecka K., Bojanowska K.R., Heller J. Studies on transamination in insects. I. Aspartic-a-ketoglutaric transaminase in Celerio euphorbiae L.// Acta, biochim.polon. -1959. V.6. №2. P. 195-203.
192. Belzecka K., Laskowska Т., Mochnacka I. Hydroxylation of phenylalanine in insects in some vertebrates.// Acta, biochim.polon. 1964. - V.ll. №2/3. P. 191-196.
193. Bergman A., Agapite J., Steller H. Mechanisms and control of programmed cell death in invertebrates.// Cell. 1998. - V.95. №3. P. 331-341.
194. Bernhard S. Changes of enzyme patterns in the integument of Locusta migratoria during formation of adult cuticle.// Insect Biochim.- 1976. V.6. №1. P. 79-83.
195. Berova N., Breinholt J., Jensen G.W., Kjaer A., Lo L., Nakanishi K., Nielsen R.I., Olsen C.E., Petersen Ch., Stidsen C.E. Malonofungin: an antifungal aminomalonic acid from Phaloramularia fusimaculans.// Acta chem. scand. -1994. V.48. № 3. P. 240-259.
196. Bheemeswar B. Studies on transaminase and decarboxylase catalysed by exstracts of silkworm Bombyx mori L.// Nature. 1955. - V.176. №4481. P. 555-556.
197. Bheemeswar B. Some aspects of amino acid metabolism in insects// Proc. 4-th International Congr. Biochemistry. 1958. -V. 12. P. 78-79.
198. Bheemeswar В., Sreenivasaya M. Occurrence of transaminase in the silkworm Bombyx mori L.// Curr. Sci. 1952. - V.21. P. 253.
199. Bini E., Knight D.P., Kaplan D.L. Mapping domain structures in silks from insects and spiders related to protein assembly.// J. Mol. Biol. - 2004. -V.335. №1. P. 27-40.
200. Bocca S.N., Muzzopappa M., Silberstein S., Wappner P. Occurence of a putative SCF ubuquitin ligase complex in Drosophila// Biochem. and Biophys. Res. Commun. 2001. - V.286. №2. P. 357-364.
201. Boigegrain R.A., Mattras H., Brechelin M., Paroutaud P., Coletti-Previero M. Insects immunity: two proteinase inhibitors from hemolymph of Locusta migratoria.// Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1992. - V.189. №2. P. 790-793.
202. Boigegrain R.A., Pugniere M., Paroutaud P., Castro В., Brehelin M. Lowо molecular weight serine protease inhibitors from insects are proteins with1. Туhighly conserved sequences.// Insect Biochem. Mol. Biol. 2000. - V.30. №1.ф P. 145-152.
203. Boisen S., Djurtoft R. Trypsin inhibitor from rye endosperm-purification and properties// Cereal. Chem. 1981. - V.58. №3. P. 194-198.
204. Boyd J. W. The extraction and purification of two isoenzymas of L-aspartate: 2-oxoglutarate aminotransferase.// Biochim. et Biophys. Acta. 1966. -V.113. №2. P. 302-311.
205. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding.// Analyt.
206. Ф Biochem. 1976. - V.72. №1-2. P. 248-254.
207. Bradford H.F., Chain E.B., Cory H.T., Rose S.P. Glucose and amino acid metabolism in some invertebrate nervous systems.// J. Neurochem. 1969. -V.16. №6. P. 969-978.
208. Braunstein A.E. The enzyme system of tras-amination, its mode action and
209. Ф biological significance.// Nature. 1939. - V.143. P. 609-610.
210. Bricteux-Gregoire S., Dewandre A., Florkin M. Contribution a la biochimie du ver a soie. XVI. Conversion de la threonine en glycine, serine et alanine de la fibroine de la soie.//Arch. Int. Phisiol. Biochim. 1960. - V.68. №2. P. 281284.
211. Bricteux-Gregoire S., Dewandre A., Florkin M., Verly W.G. Contribution a la biochimie du ver a soie. XI. Utilization du carbone du formiate pour laф biosynthese des acides amines de la fibroine de la soie.//Arch. Int. Phisiol.
212. Biochim. 1959a. -V.67. №5. P. 687-692.
213. Bricteux-Gregoire S., Fukuda Т., Dewandre A., Florkin M. Contributions to silkworm biochemistry. VIII. Conversion of pyruvate into alanine, glycine and serine of silkfibroine.//Arch. Internat. Physiol, et Biochim. 1959c. - V.59. №4. P. 545-552.
214. Bricteux-Gregoire S., Verly W.G., Florkin M. Utilization of carboxyl carbon of L-phenilalanine for the synthesis of amino acids of silk by Bombyx mori.// Nature. 1956. -V. 177. №4522. P. 1237-1238.
215. Brock B.L.W., Wilkinson D.A., King J. Glyoxylate aminotransferases from oat leaves// Can J. Biochem. 1970. - V.48. №4. P. 486-492.
216. Broderick D.S., Candland K.L, North J.A., Mangum J.H. The isolation of serine transhydroxymethylase from bovine brain// Arch. Biochem. Biophys. -1972. V.148. №1. P. 196-198.
217. Brown C.M., MacDonald-Brown D.S, Meers J.L. Physiological aspects of microbial inorganic nitrogen metabolism// Adv. Microb. Physiol. 1974. -V.ll. №1. P. 1-52.
218. Capelluto D.G.S, Hellman U., Carzulo J.J., Cannata. J.J.B. Purification and some properties of serine hidroximethyltransferase from Trypanosoma cruzi. // Eur. J. Biochem. 2000. - V. 267. № 3. P. 712-719.
219. Carrell R.W., Boswell D.R. Serpins: the superfamily of plasma serin proteinase inhibitors. In Proteinase Inhibitors (Ed. by Barrett and Salvesen G.) Amsterdam-New York: Oxford Elsevier, 1986. P. 403-419.
220. Carrell R.W., Pemberton P.A., Boswell D.R. The serpins: evolution and adaptation in a family of protease inhibitors. In Cold Spring Harbar Symp. Quant. Biol. -1987. -L. 11. P. 527-535.
221. Carter D.B., Chae C.B. Chromatin-bound protease. Degradation of chromosomal proteins under chromatin dissociation conditions // Biochemistry. -1976. V.15. №2. P. 180-185.
222. Cartwright E.C., Danks D.M. Phenylalanine hydroxylase activity in human fibroblastic cells in culture// Biochim. et Biophys. Acta. 1972. - V.264. №1. P. 205-209.
223. Cartwright E.C., Connellan J.M., Danks D.M. Some properties of phenylalanine hydroxylase in human fetal liver// Aust. J. Exp. Biol. Med. Sci.-1973. V.51. №4. P. 559-563.
224. Chang Van-Vun H., Frazier J.L., Heitz J.R. Time course of enzyme development in the boll weevil, Authonomus grandis//Comp. Biochem. Physiol. 1979. - V.B62. №1. P. 45-50.
225. Chapman H.A., Riese R.I., Shi G.P. Emerging roles for cysteine proteases in human biology//Ann. Rev. Physiol. 1997. - V.59. P. 63-88.
226. Chefurka W. Intermediary metabolism of nitrogenous and lipid compounds in insects. In "Physiology of insecta". New York-London : Acad Press, 1965. -V.2. P.670-768.
227. Chen P.S. Amino acid and protein metabolism in insect development. In: Advances in insect physiology. 1966. - London, New York: Acad Press, V.3. P.53-132.
228. Chen P.S., Bachmann-Diem C. Studies on the transamination reactions in the larval fat body of Drosophila melanogaster// J. Insect Physiol 1964. - V.10. №5. P.819-829.
229. Chen P.S., Baker G.T. L-Alanine aminotransferase in the paragonial gland of Drosophila // Insect Biochem. 1976. - V.6. №4. P.441-447.
230. Chen P., Nordstrom H., Gish В., Abrams J.M. Grim, a novel cell death gene in Drosophila// Genes Dev. 1996. - V.10. №14. P.1773-1782.
231. Chen J.S., Raikhel A.S. Subunit cleavage of mosquito pro-vitellogenin by a subtilisin-like convertase//Proc. Nat. Acad. Sci. USA 1996. - V.93. №12. P.6186-6190.
232. Chen P., Rodriguez A., Erskine R., Trach Т., Abrams J.M. Dredd. a novel effector of the Apoptosis activators reaper , Grim and Hid Drosophila// Dev. Biol. 1998. - V.201. №2. P.202-216.
233. Chen K., Xu J., Jan Q., Прогресс в молекулярной биологии тутового шелкопряда. //Life Sci. Res. -2003. -V. 7. №3. P. 208-213.
234. Chimpendale G.M. Metamorphic changes in the fat body proteins of the southweatern corn borner, Diatraea grandiosella// J. Insect Physiol. 1970. -V.16. №6. P. 1057-1068.
235. Chimpendale G.M., Kilby B.A. Relationship between the proteins of the hemolymph and fat body during development of Pieris brassicae // J. Insect Physiol. 1969. - V.15. №5. P.905-926.
236. Chong M.T., Garrard W.T., Bonner J. Purification and properties of a neutral protease from rat liver chromatin // Biochemistry. 1974. - V.13. №3. P.5128-5131.
237. Chosa N., Ochiai M., Ashida M. cDNA cloning of a serin protease zymogen in plazma of the silkworm Bombyx mori. // Zool. Sci. 1998. - V. 15. Suppl. P 43a.
238. Cigic В., Dahl S.W., Pain R.H. The residual Pro-Part of Cathepsin С Fulfills the Criteria Required for an Intramolecular Chaperone in Folding and Stabilizing the Human Proenzyme// Biochem. 2000. - V.39. №40. P. 1238212390.
239. Coles G.C. The haemolymph and moulting in Rhodnius prolixus Stal// J. Insect Physiol. -1965. V.l 1. №10. P. 1317-1323.
240. Connellan J.M., Danks D. Demonstration of two forms of phenylalanine hydroxylase in humsn liver obtained at autopsy// Biochim. et Biophys. Acta. -1973. V.293. №1. P. 48-55.
241. Crabtree В., Newsholme E.A. The activities of proline dehydrogenase, glutamate dehydrogenase, aspartate-oxoglutarate aminotransferase and
242. Ф alanine- oxoglutarate aminotransferase in some insect flight muscle// Biochem.
243. J. 1970. - V.l 17. №5. P. 1019-1021.
244. Creighton Т.Е., Darby N.J. Functional evolutionary divergence of proteolytic enzymes and their inhibitors// Trends Biochem. Sci. 1989. - V.14. №8. P. 319-324.
245. Dainty R.H. Purification and properties of threonine aldolase from Clostridium pasteurianum // Biochem. J. 1970. - V. 117. №3. P. 585-592.
246. Danielli A., Loukeris T.G., Lagueux M., Mtiller H.M, Richman A., Kafatos F. A modular chitin-binding protease associated with hemocytes and hemolymphin the mosquito A.GM Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 2000. - V.97. №13. P. 7136-7141.
247. Daskalova S.M. Identification, purification and partial characterization of vitellin from the eggs of Eurygaster integriceps Putton (Heteroptera, Pentatomidae)// Arch. Insect Biochem. Physiol. 1995. - V.29. №3. P. 227242.
248. Daskalova S.M. Partial characterization of Trissolcus grandis trypsin -likeф enzyme. // Научн. Тр. Биол. Пловд. Унив. -1999. -V.35. №6. -Р.105-109.
249. Davies L.P., Johnston G.A.R. Serine hydroxymethyltransferase in the central nervous system: regional and subcellular distribution studies// Brain Res. -1973.-V.54. P. 149-156.
250. Davis J.R. Disc electrophoresis. Method and application to human serum proteins //Ann. N-Y. Acad. Sci. 1964. -V. 121. №2. P. 404-427.
251. Decker L.E., Rau E.M. Multiple forms of glutamic-oxaloacetic transaminases in tissues //Proc. Soc. Exptl. Biol. Med. 1963. - V.l 12. №1. P. 144-149.
252. Deng L.R., Fujii H., Aratake H., Kawaguchi Y.} Koga K. Isolation and properties of two allelic chymotrypsin inhibitors from the hemolymph of the silkworm Bombyx mori. // Insect Biochem. 1990. - V.20. №5. P. 531-536.
253. De Rosa G., Burk T.L., Swick R.W. Isolation and characterization of mitochondrial alanine aminotransferase from porcine tissue// Biochim. et Biophys. Acta. 1979. - V.567. №1. P. 116-124.
254. De Rosa G., Swick R.W. Metabolic implication of the distribution of the alanine aminotransferase isoenzyme// J. Biol. Chem. 1975. - V.250. №20. P. 7961-7967.
255. Desai R.M., Kilby B.A. Some aspects of nitrogen metabolism in the fat body of larva of Calliphora erythrocephala// Arch. Internat Physiol, et Biochem. -1958. V.66. №2. P. 248-259.
256. Deveraux G.L., Takahashi R., Salvesen G.S., Reed J.C. X-linned IAP is a direct inhibitor of cell-death proteases. // Nature. 1997. - V.388. №6639. P. 300-304.
257. Devie J.R., Murphy L.C., Level of ubiquitinated histone H2B in chromatin is coupled to ongoing transcription. // Biochemistry. 1990 .- V 29. №20. P. 4752-4757.
258. Dianondstone T.I. Assay of tyrosine transaminase activity by conversion p-hydroxyphenylpyruvate to p- hydroxybenzaldehyde. // Analyt. Biochem. -1966. V.l6. -№3. P. 395-401.
259. Dittmer N.T., Raikhel A.S. Analysis of mosquito lysosomal aspartic protease gene an insect reousekeeping gene with fat body-enhanced expression// Insect Biochem. Mol. Biol. -1997. - V.27. №4. P. 323-335.
260. Donnellan J.F., Jenner D.W., Ramsey A. Subcellular fractionation of fleshfly flight muscle in attempts to isolate synaptosomes and to establish the location of glutamate enzymes// Insect Biochem. 1974. - V.4. №3. P. 243-265.
261. Dumitru J.P., Iordachescu D., Niculesku S. Chromatographic purification, crystallization and study of vegetable L-alanine: 2-oxoglutarate-aminotransferase properties// Experientia- 1970. V.26. №8. P. 837-838.
262. Eguchi M. Inhibition of the fungal protease by haemolymph protease-inhibitors of the silkworm Bombyx mori L.// Appl. Ent. Zool. 1982. - V.17. №4. P. 589-590.
263. Eguchi M. Protein protease inhibitors in insect and comparison with mammalian inhibitors// Сотр. Biochem. Physiol. 1993. - V.105B. №3. P. 449-456.
264. Eguchi M., Haneda I., Iwamoto A. Properties of protease inhibitors from the haemolymph of silkworm, Bombyx mori, Antheraea pernyi and Philosamia cynthia ricini//Сотр. Biochem. Physiol. 1982. - V.71B. №4. P. 569-576.
265. Eguchi M., Itoh M., Chou L.Y. Nishino K. Purification and characterization of a fungal protease specific protein inhibitor (FPI-F) in the silkworm haemolymph//Сотр. Biochem. Physiol. 1993. - V.104B. №4. P. 537-543.
266. Eguchi M., Itoh M., Nichino K., Shibata H., Tanaka Т., Kameihayashi K., Hara S. Amino acid sequence of an inhibitor from the silkworm (Bombyx mori) haemolymph against fungal protease// J. Biochem. 1994. - V.115. №5. P. 881-884.
267. Eguchi M., Matsui Y., Matsumoto T. Developmental charge and hormonal control of chymotrypsin inhibitors in the haemolymph of the silkworm, Bombyx mori L. // Сотр. Biochem. Physiol. 1986. - V.84B. №3. P. 327
268. Eguchi M., Ueda K., Yamashita M. Genetic variants of protease inhibitors against fungal protease and a-chymotrepsin from haemolymph of the silkworm, Bombyx mori. // Biochem. Genet. 1984. - V.22. №11. P. 10931102.
269. Eguchi M., Yamamoto Y. Comparison of serum protein inhibitors from Ф various mammals, chicken and silkworm against four protease// Сотр.
270. Biochem. Physiol. 1988. - V.91B. №4. P. 625-630.
271. Engelman F., Geraerts W.P.M. The proteases and protease inhibitors in the ® midgut of Leucophae maderae // J. Insect Physiol. 1980. - V.26. №10. P.703.710.
272. Epel D. Protein synthesis in sea urchin egg: A "late" response to fertilization// Proc. Nat. Acad. Sci. USA. -1967. V.57. №4. P.899-906.
273. Epel D., Pressman B.C., Elsaessar S., Weaver A.M. The program of structural and metabolic changes following fertilization of sea urchin eggs. In: The cell cycle gene-enzyme interactions (ed. by Padilla G.M.) New York: Acad. Press,1969.-P. 279-298.
274. Evan E.K., Lu W., Strum S.L., Mayer B.J., Kornbluth S. CRK is required for ^ apoptosis in Xenopus egg // EMBO J. 1997.-V. 16. №24. - P. 7372-7381.
275. Fallon H.G., Byrne W.L. 2-Phosphoglyceric acid phosphatase: identification and properties of the beef-liver enzyme// Biochim. et Biophys. Acta. 1965. -V.105. №1. P.43-53.
276. Fattah Abd el M.M., Algauhari A.E.I. Some enzymes in the haemolymph of Pectinophora gossaypiella during induction and termination of diapause// J. Compar. Physiol. 1972. - V.78. №1. P.20-24.
277. Fisher D.B., Kirkwood R., Kaufman S. Rat liver phenylalanine hydroxylase, an iron enzyme//J. Biol. Chem. 1972. - V.247. №16. P.5161-5167.
278. Fitzpatrick P.F. Tetrahydropterin-dependent amino acid hydroxylases. Annu. Rev. Biochem. Palo Alto (Calif). -1999. -V. 68. P. 355-381.
279. Florkin M. The free amino acids of insect hemolymph// Proc 4th Internat. Congr. Biochem. 1959. -V. 12. P.63-77.
280. Florkin M., Jeuniaux Ch. Hemolymph composition. In: Physiology of Insecta (Ed. M. Rockstein). New-York-London; Acad. Press, 1964. - V.3. P. 109152.
281. Fraser A.G., Evan I. Identification of a Drosophila melanogaster ICE/CED-3-related protease, DrICE. //EMBO J. 1997. - V.16. №10. P.2805-2813.
282. Friedrich Т., Kroger В., Bialojan S., Lemaire H.G., Hoffken H.W., Reuschenbach P., Otte M., Dodt J. A Kazal-type inhibitor with thrombin specificity from Rhodnius prolixus// J. Biol. Chem. 1993. - V.268. №22. P. 16216-16222.
283. FrObius A.C., Kanost M.R., Gotz P., Vilcinskas A. Isolation and characterization of novel inducible serine protease inhibitors from larval hemolymph of the greater wax moth Galleria mellonella// Eur. J. Biochem. -2000. V.267. №7. P.2046-2053.
284. Fukuda Т. Biochemical studies on the formation of the silk protein III. The conversion of C14-labelled phenylalanine to tyrosine in the silkworm larva (Bombyx mori).// J. Biochem. (Japan) 1956. - V.43. №2. P. 137-142.
285. Fukuda T. Conversion of phenylalanine into tyrosine in the silkworm larva (Bombyx mori).// Nature. -1956. V.177. №4505. P.429-430.
286. Fukuda T. Biochemical studies on the formation of the silkprotein III. The conversion of C14-labelled of pyruvic acid to alanine in the silkworm larva// J. Biochem. (Japan)- 1957. -V.44. №8. P.505-510.
287. Fukuda T. Conversion of pyruvic acid to alanine in silkworm larva// Nature. -1957.-V. 180. №4579. P.245.
288. Fukuda T. Biochemical studies on the formation of the silkprotein. VI. Conversion of serine to glycine in the silkworm larva // J. Biochem. 1960 a.- V.47. №5. P.581-583.
289. Fukuda T. Biochemical studies on the formation of the silkprotein. VII. The conversion of glycine to serine in the silkworm larva// J. Biochem. 1960 b. -V.47. №6. P.720-725.
290. Fukuda Т., Florkin M. Contribution to silkworm biochemistry. V. Time of biosynthesis of fibroin and its location in the silk of Bombyx mori L. (European race).// Arch. Internat. Physiol, et Biochem. 1959 a. - V.67. №2. P.185-189.
291. Fukuda Т., Florkin M. 1959. Contribution to silkworm biochemistry. VII. Ordered progression of fibroinogen in the reservoir of the silkgland during the 5th instar. // Arch. Internat. Physiol, et Biochem. 1959 b. - V.67. №2. P.214-221.
292. Fukuda Т., Hayashi T. Biochemical studies on the formation of the silkprotein. V. Conversion of glyoxylic acid to glycine in the silkworm larva// J. Biochem.- 1958. V.45. №7. P.469-474.
293. Fukuda Т., Hayashi T. Biochemical studies on the formation of the silkprotein. VIII. The synthesis of a-ketoglutaric acid, oxalacetic acid and glyoxylic acid from glucose in the silkworm// J. Biochem. 1960. - V.48. №1. P.9-12.
294. Fukuda Т., Kameyama Т. Biochemical studies on the formation of the silkprotein. VIII. The synthesis of glycine from glyoxylic acid in the silkworm larva// J. Sericul. Sci. Japan. -1961. V.30. P.437-441.
295. Fukuda Т., Matsuda K., Hayashi T. Separation of a-ketoglutaric acid and glyoxylic acid in the hemolymph and silk gland by chromatography and absorption spectroscopy. //Res. Sericult. Sci. 1954. -№7. P.35-38.
296. Fukuda Т., Sudo M., Matuda M., Hayashi Т., Kurose T. Horiuchi G., Florkin M. Formation of silkproteins during the growth of the silkworm larva Bombyx mori// Proc. 4th Internat. Congress Biochemistry. 1959. -V. 12. P.90-99.
297. Futterman S. Enzymatic reduction of folic acid and dihydrofolic acid to tetrahydrofolic acid//J. Biochem. -1957. V.228. №2. P.1031-1038.
298. Gadallah A.I., Marei N. Changes in soluble protein dehydrogenases and esterases of unfertilized eggs of Musca domestica// Insect Biochem. 1973. -V.3. №10. P.163-169.
299. Gamborg O.L., Neish A.C. Biosynthesis of phenylalanine and tyrosine in young wheat and buckwheat plants. // Canad. J. Biochem. Physiol. 1959. -V.37. №11. P.1277-1285.
300. Gamo Т., Kuroda S., Horie G., Watanabe K. Quantitative changes of asparagine and glutamine in hemolymph of silkworm, Bombyx mori, during larval and pupal development.// Appl. Entomol. Zool. 1978. - V.13. №3. P.223-226.
301. Gburek J., Osada J., Siekierka M., Warwas M. Clearance of chicken cystatin from the rat circulation// Compar. Biochem. Physiol. 1995. - V.B112. №4. P.697-701.
302. Gerber G., Altman K. Mechanism of Collagen Synthesis// Nature. 1961. -V.l89. №4767. P. 813-814.
303. Giorgi F., Bradley J.T., Nordin J.H. Differential vitellin polypeptide processing in insect embryos// Micron. 1999. - V.30. №6. P. 579-596.
304. Giorgi F., Yin L., Cacchettini A., Nordin J.H. The vitellin- processing protease of Blattella germanica is derived from a pro-protease of maternal origin// Tissue and Cell. 1997. - V.29. №3. P. 293-303.
305. Goldstein P., Marquet D., Depraete V. Homology between reaper and the cell death domains of FAS and TNFR1// Cell. 1995. - V.81. №2. P. 181-185.
306. Gomi Т., OkudaT., Tanaka S. Protein syntesis and degradation in the flight muscle of adult crickets (Gryllus bimaculatus) //J. Exptl. Biol. -1995. -V18. №5. P. 1071-1077.
307. Good A.G., Muench D.G. Purification and characterization of an anaerobically induced alanine aminotransferase from barley roots. //Plant. Physiol. 1992. -V.99. №4. -P. 1520-1525.
308. Gopinathan K.R. Biotechnology in sericulture// Curr. Sci (India). 1992. -V.62. №3. P. 283-287.
309. Goto S.G., Denlinger D.L. Genes encoding two cystatins in the flesh fly Sarcophaga crassipalpis and their distinct expression patterns in relation to pupal diapauses// Gene. 2002. - V.292. №1. P. 121-127.
310. Gowda T.V., Ramaiah T.R. Studies on aminotransferases in the developing ovary of the silkworm Bombyx mori L.// Indian J. Biochem. Biophys. 1975. -V.l2. №2. P. 100-102.
311. Grunstein M. Histone function in transcription// Ann. Rev. Cell. Biol. 1990. -V.6. P. 643-678.
312. Grzelakowska Sztabert В., Chmurzynska W., Lanaman M. Serine hydroxymethyltransferase and methylenetetrahydrofolate oxidoreductase from tissues of Galleria mellonella. // Insect Biochem. -1976. -V.6. №3. -P.227-232.
313. Guitton Y. Sur le metabolisme azote des gymnosperms. Mise en evidence de reactions de transamination dons les plantules de Pinus pinea L.// Сотр. Rend. Acad. Sci. 1961. - V.253. №22. P. 2583-2585.
314. Gupta U.S., Agraval D.P. Blood protein synthesis in the fat body of Poecilocera picta (Insecta, Orthoptera)//Lool. Jahrb- 1976. Abt.2. V.96. №3. P. 295-302.
315. Guroff G., Rhoads C.A. Phenylalanine hydroxylation by Pseudomonas speices (ATCC 1129a)//J. Biol. Chem. 1969. - V.244. №1. P. 142-146.
316. Hackman R.H. Gel electrophoresis and sephadex thin-layer studies of proteins from in insect cuticle, Agrianoma spinicollis (Colegtera)// Insect Biochem. -1972. -V.2. №6. P. 235-242.
317. Hackman R.H, Goldberg M. Some conformational studies of larval cuticular protein from Calliphora vicina// Insect Biochem. 1979. - V.9. №6. P. 557561.
318. Hahn D.A., Wheeler D.E., Presence of a single abundunt storage hexamerin in both larvae and adults of grosshoper Shistocerca americana. // J. Insect Physiol. 2003. V.49. №12. - P. 1187-1197.
319. Hakkansson H.O., Borgstrom A., Ohlsson K. Porcine pancreatic cationic pro-elastase. Studies on the activation, turnover and interaction with plasma protein inhibitor. // Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 1991. -V.372. №7. -P.465-472.
320. Hamilton P.B. Ion exchange chromatography of amino acids. A single column, high resolving, fully automatic procedure// Anal. Chem. 1963. - V.35. №13. P. 2055-2064.
321. Han Q., Li J. Comparative characterization of Aedes 3-hydroxykynurenine transaminase / alanine glyoxylate transaminase and Drosophila serine pyruvate aminotransferase. //FEBS Lett. -2002. -V. 527. P. 199-204.
322. Handley H.L., Estridge B.H., Bradley J.T. Vitellin processing and protein synthesis during cricket embryogenesis// Insect Biochem. Molec. Biol. 1998. - V.28. №11. P. 875-885.
323. Hansen-Delkeskamp E. Synthese von PNS und protein wahrend der oogenese und frtihen embryogenese von Acheta domestica// W. Roux Arch. Entwicklugengemech. Org. -1969. -Bd.162. H2. S. 114-120.
324. Harder W., Quayle J.R. The biosynthesis of serine and glycine in Pseudomonas AMI with special reference to growth on carbon sources other than Q compounds//Biochem J. -1971. - V.121. №5. P. 753-762.
325. Harvima R.J., Jabe K., Fraki J., Fucugama K., Epstein W.L. Hydrolisis of histones of proteinases. //Biochem J. -1988 -V.250. №3. -P. 859-864.
326. Hatch H.D. Separation and properties of leaf aspartate aminotransferase isoenzymes operative in the C4 pathway of photosynthesis// Arch. Biochem. Biophys. 1973. - V.156. №1. P. 207-214.
327. Hay B.A., Wassarman D.A., Rubin G.M. Drosophila Homologs of Baculovirus Inhibitor of Apoptosis Proteins Function to Block Cell Death// Cell. 1995. -V.83. №7. P. 1253-1262.
328. Heimburger N. Proteinase inhibitors of human plasma. Their properties and control functions. In: Proteases and Biological Control (Ed. by Reich et al)/ 1975.-P. 367-386.
329. Hengartner M. Death by Crowd Control// Science. 1998. - V.281. №5381. P. 1298-1299.
330. Henrikson P.A., Clever U. Protease activity and cell death during metamorphosis in the salivary gland of Chironomus tentans// J. Insect Physiol. 1972. - V.18. №10. P. 1981-2001.
331. Heptinstall J., Quayle J.R. Pathways leading to and from serine during growth of Pseudomonas AM 1 on Ci-compaunds or succinate// Biochem. J. 1970. -V.117. №3. P. 563-572.
332. Hinman M.B., Jones J.A., Lewis R.V. Synthetic spider silk: a modular fiber// Trends Biotechnol. 2000. - V. 18. №9. P. 374-379.
333. Hirayama C., Konno K., Shinbo H. The pathway of ammonia assimilation in the silkworm Bombyx mori.// J. Insect Physiol. -1997. V.43. P. 959-964.
334. Hirayama С., Nakamura M. Regulation of glytamine metabolism during the development of Bombyx mori larvae// Biochim. et Biophys. acta. 2002. -V.1571. №1. P.131-137.
335. Hirayama C., Saito H., Konno K., Shinbo H. Purification and characterization of HADH-dependent glutamate synthase from silkworm fat body (Bombyx mori)// Insect Biochem. Mol. Biol. — 1998. V.28. №7. P.437-482.
336. Homma K., Natori S. Identification of substrate proteins for cathepsin L that are selectively hydrolyzed during differentiation of imaginal disks of Sarcophaga peregrine. // Eur. J. Biochem. 1996. - V.240. №2. P.443-447.
337. Hopper S., Segal H.L. Kinetic studies of rat liver glutamic alanine transaminase//J. Biol. Chem. 1962. - V.237. №10. P.3189-3195.
338. Horie Y., Inokuchi Т., Watanabe K. Quantitative studies of food utilization by the silkworm Bombyx mori through its life cycle. II. Economy of hydrogen and amino acids//Bull. Sericult. Exper. Stat. 1978. - V.27. №5. P.531-578.
339. Horie Y., Shinbo H. Partial purification and properties of 3-phosphoglycerate dehydrogenase in the fat body tissues of larvae of the silkworm, Bombyx mori (Lepidoptera: Bombycidae ).// Appl. Ent. Zool. 1985. - V.20. №3. P.282-291.
340. Hsu Ting-seng, Wang Er-lee. Studies on the metabolism of amino acids in the silkworm. III. The mode of formation of alanine from L-aspartic and a-ketoglutaric acid in the silkworm// Acta. Biochem. Boiphys. Sinica. 1964. -V.4. №3. P.329-341.
341. Ihara F., Mishiro K., Sato T. Radiolabelling of cuticular proteins of the brown-winged green bug, Plautia stali Scott (Hemiptera: Pentatomidae)// Appl. Entomol. and Zool. -2002. -V.37. №2. -P. 279-283.
342. Indrasith L.S., Furusawa Т., Shikata M., Yamashita O. Limited degradation of vitellin and egg-specific protein in Bombyx eggs during embryogenesis// Insect Biochem. 1987. - V.17. №4. P.539-545.
343. Indrasith L.S., Sasaki Т., Yamashita О. A unique protease responsible for selective degradation of a yolk protein in Bombyx mori// J. Biol. Chem. -1988. V.263. №2. P.1045-1051.
344. Inohara N., Koseki Т., Hu Y., Chen S., Nunez G. CLARP, a death effector domain-containing protein, interact with caspase-8 and regulates apoptosis// Proc. Nat. Acad. Sci. USA- 1997. -V.94. №20. P. 10717-10722.
345. Irie K., Yamashita O. Egg-specific protein in the silkworm Bombyx mori: purification, localization and titre changes during oogenesis and embryogenesis. // Insect Biochem. -1983. -V.13. №1. P.71-80.
346. Ishaaya I., Navon A. Phenoloxydase activity at various stages of development in the egyptian cotton worm Spodoptera littoralis// Insect Biochem. — 1978. -V.8. №1. P.81-85.
347. Izquierdopulido M.L., Haard T.A., Hung J., Haard N.F. Oryzacystatin and other proteinase-inhibitors in rice grain-potential use as a fish processing aid// J. Agr. Food. Chem. -1994. V.42. №3. P.616-622.
348. Izumi S., Yano K., Yamomoto Y., Takahashi S.Y. Yolk proteins from insect eggs-structure, biosynthesis and programmed degradation during embryogenesis//J. Insect. Physiol. 1994. - V.40. №9. P.735-749.
349. Jaffe J.J., Chrin L.R. Serine transhydroxymethylase activity in normal and Brugia pahandi-infected Aedes aegyptill J. Parasitol. 1978. - V.64. №5. P.769-774.
350. Jenkins W.T., Saier M. Jr. L-alanine aminotransferase (Pig heart). In: Methods in Enzymology (ed. by Tabor H., Tabor C.W.). New-York-London: Acad. Press. 1970.-V. 17a. P.159-163.
351. Jin H.J., Kaplan D.L. Mechanism of silk processing in insect and spiders. // Nature -2003. -V.424. №6952. P.1057-1061.
352. Julien P., Corrivault G.V., Perron J.M. Localization isoelectrique des glycoproteins de l'hemolymphe et des corps de Calliphora erythrocephala// Insect Biochem. -1977. V.7.№3. P.303-307.
353. Kageyama Т., Ohnishi E. Carbohydrate metabolism in the eggs the silkworm, Bombyx mod. II. Anaerobiosis and polyol formation// Devel. Grow, and Differ. 1973. - V.15. №1. P. 47-55.
354. Kageyama Т., Takahahi S.V., Takahahi K. Occurance of tiol proteinases in the eggs of the silkworm, Bombyx mori// J. Biochem. 1981. - V.90. №3. P. 665671.
355. Kamioka S., Kasegawa H. Physical properties in the blood of the silkworm, Bombyx mori L.// J. Sericult. Sci. Japan. -1961. V.30. №5. P. 395.
356. Kang S.H., Fuchs M.S. Isolation of chymotrypsin inhibitor from Drosophila melanogaster// Insect Biochem. 1974. - V.4. №1. P. 1-8.
357. Kang S.H., Fuchs M.S. Purification and partial characterization of a protease inhibitor from Drosophila melanogaster// Biochim. et Biophys. Acta. 1980. -V.611. №1-2. P.379-383.
358. Kanost M.R. Serine proteinase inhibitors from the serpin gene family in Manduca sexta and Drosophila melanogaster. In: Mol. Insect. Science (ed H.H. Hagedorn et al.). New York: Plenum press, 1990. - P. 139-146.
359. Kanost M.R., Prasad S.V., Huang Y.L., Willott E. Regulation of serpin gene-1 in Manduca sexta// Insect. Biochem. Molec. Biol. 1995. - V.25. №2. P.285-291.
360. Kanost M.R., Sarvamangala V.P., Wells M.A. Primary structure of a member of serpin superfamily of proteinase inhibitors from an insect, Manduca sexta// J. Biol. Chem. 1989. - V.264. №2. P. 965-972.
361. Karlson P., Sekeris C.E., Richards A.G., Richard P.A. The amino acid composition of the various types of cuticle of Limulus polyphemus// J. Insect. Physiol. 1969. - V.15. №3. P.495-507.
362. Karsten W.E., Ohshiro Т., Izumi Y., Cook P.F. Initial velocity spectral and pH studies of the serine-glyoxylate aminotransferase from Hyphomicrobium methylovorum/ // Arch. Biochem. and Biophys. -2001. -V.388. №2. P. 267
363. Kasting R., McGinnis J.A. Use of glucose labelled with carbon-14 to determine the amino-acids essential for an insect// Nature. 1958. - V.l82. P.1830-1831.
364. Kaufman S. The phenylalanine hydroxylating system from mammalian liver// Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol. -1971. V.35. P.245-319.
365. Kawamura M., Wadano A., Miura K. Purification and characterization of insect cathepsin D// Insect Biochem. 1987. - V. 17. №1. P.77-83.
366. Kawasaki H., Ojima N., Tada H., Sato H. Conversion of serine to glycine in the spinning larva of silkworm, Bombyx mori// J. Biochem. 1968. - V.64. №2. P. 247-250.
367. Khan M.A., De Kopt C.A.D. Farher evidence for the significance of proline as a substrate for flight in the Colorado potato beetle, Leptinotarsa decemlineata// Сотр. Biochem. Physiol. 1978. - V.60B. №4. P.407-411
368. Kikkawa H. Biochemical genetics of proteolytic enzymes Drosophila melanogaster, general considerations. // Jap. J. Genet. -1968 -V.43 №2. P. 137-148.
369. Kikkawa L.F. Inactivation of human plasma serine proteinase inhibitors (serpins) by limited proteolysis of the reactive site loop with snake venom and bacterial proteinases// J. Cell. Biochem. 1986. - V.32. №1. P.51-58.
370. Kilby B.A. The biochemistry of the insect fat body// Advances in Insect Physiology. New York-London.: Acad. Press, 1963. - V. 1. P. 111-174.
371. Kilby B.A., Neville E. Amino acid metabolism in locust tissues// J. Expt. Biol. 1957. - V.34. №2. P.276-289.
372. Kilgore W.W., Painter R.R. Effect of the chemosterilant apholate on the synthesis of cellular components in developing house fly eggs// Biochem. J. -1964. V.92. №2. P.353-357.
373. Kindl H. Aromatische Aminosauren im Stoffwechsel hoherer Planzen// Naturwissenschaften. 1971. -Bd.58. Nr. 11. S.554-563.
374. Kirimura J. Studies of amino acid composition and chemical structure of silk protein by microbiological determination// Bull. Sericult. Exper. Stat. 1962.- V.17. №.4. P.515-522.
375. Kofatos F.S, Williams C.M. Enzymatic mechanism for the escape of certain moths from their cocoons// Science. 1964. - V. 146. №.3643. P.538-540.
376. Koga K. The silkworm an important laboratory tool Tokyo: - 1978, P. 103.
377. Koide F., Nagayama H., Shimura K. Transaminases in silkworm tissues// J. Agricult. Chem. Soc. Japan. -1955. V.29. №. 12. P.987-990.
378. Koide F., Shimura K. 3-Phosphoglyceric acid dehydrogenase from the silk gland//J. Biochem (Japan). 1962. - V.52. №4. P. 302-303.
379. Koide F., Shishido Т., Nagayama H., Shimura K. On the biosynthesis of glycine by transamination of the silkworm// J. Agricul. Chem. Soc. Japan. -1956. V.30. №.5. P.283-287.
380. Krebs H.A., Bellamy D. The interconversion of glutamic acid and aspartic acid in respiring tissues// Biochem. J. 1960. - V.75. №3. P.523-529.
381. Kucera M., Terner R.B. Purification and properties of protease inhibitors from developing embryos of Hemileuca olivial// Biochim. et Biophys. Acta. 1981.- V.662. №1. P.72-76.
382. Kuk-Meiri S., Lichtenstein N., Shulov A., Pener M.P. Cathepsine-type proteolytic activity in the developing eggs of the African migratory locust (Locucta migratoria)// Сотр. Biochem. Physiol. 1996. - V.l8. №4. P.783-795.
383. Kumar N.K., Ismail S.M., Dutta-Gupta A. Differential uptake of storage proteins by the fat body of rice moth Corcyra cephalonica// Entomol. 1998. -V.23. №2. P.83-90.
384. Kunitz M. Crystalline soybean trypsin inhibitor. General properties// J. Gen. Physiol. 1947. - V.30. №4. P. 291-320.
385. Kuriona A., Jamazaki M., Hirano H. Primary structure and possible functions of trypsine inhibitor of Bombyx mori// Eur. J. Biochem. 1999. - V.259. №12. P. 120-126.
386. Kusnan M.B., Berger M.G., Fock H.P. The involvement of glutamine synthetase / glutamate synthase in ammonia assimilation by Aspergillus nidulans// J.Gen. Microbiol. 1987. - V. 133. №5. P. 1235-1242.
387. Kwon Т.Н., Kim M.S., Choi H.W., Joo C.H, Cho M.Y., Lee B.L. A masquerade-like serine proteinase homologue is necessary for phenoloxidase activity in the coleopteran insect Holotrichia diomphalia// Eur. J. Biochem. -2000. V.267. №20. P. 6188-6196.
388. Laemmly U.K., Cleavage of structural proteins during assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature -1970. -V.227. № 5295. P. 620-685.
389. Lalitha K., Radhakrishnamurty R. Aminotransferases in the larva of the insect Corcyra cephalonica St.// Indian J. Biochem. Biophys. 1975. - V.12. №2. P. 103-106.
390. Lane E.A., Mavrides C. New assay for tyrosine aminotransferase with the amino acid analyzer// Anal. Biochem. 1971. - V.44. №1. P. 106-110.
391. Laskowski M. Jr., Kato I. Protein inhibitors of proteinases// Ann. Rev. Biochem. 1980. - V.49. P. 593-626.
392. Laskowski M., Kato I., Ardelt W., Cook J., Denton A. et. al. Ovomucoid third domains from 100 avian species: isolation, sequences and hypervariability of enzyme-inhibitor contact residues// Biochemistry 1987. - V.26. №1. P. 202221.
393. Laurell C.B., Jeppsson J.O. Protease inhibitors in plasma. In: Plasma proteins (Ed. by Putman F.W.) -1975. V.l. P. 229-264.
394. Lea P.J., Robinson S.A., Stewart G.R. In: The Biochemistry of Plants (eds. Miflin B.J., LeaP.J.). New York: Academic Press, 1990. - P. 121-159.
395. Lemos F.J.A., Terra W.R. Properties and intracellular distribution of a cathepsin D-like proteinase active at the acid region of Musca domestica midgut// Insect Biochem. 1991. - V.21. №5. P.457-465.
396. Liepman A., Olsen U.J. Alanine aminotransferase homologs catalyze the glutamate: glyoxylate aminotransferase reaction in peroxisomes of Arabidopsis. //Plant Physiol. -2003. -V.131. №1. -P. 215-227.
397. Lipinska A., Klyszejno-Stefanowich L. The activity of chromatin-bound protease extracted selectively with histone H2B from calf thymus and rat liver//J. Biochem. 1980. - V.l 1. №3-4. P. 299-303.
398. Lipinska A., Krawozyk Z., Krajewska W., Klyszejno-Stefanowich L., Chorazy M. Activity of chromatin-bound protease in histone fractions from rat liver and Morris hepatoma// Neoplasma. 1980. - V.27. №4. P. 409-413.
399. Liu X.D., McCarton R.C., Nordin J.H. A cysteine protease that processes insect vitellin-purification and partial characterization of the enzyme and the proenzyme//J. Biol. Chem. 1996. - V.271. №52. P. 33344-33351.
400. Liu X., Nordin J.H. Localization of the proenzyme form of vitellin-processing protease in Blattella germanica by affinity-purified antibodies// Arch. Biochem. Physiol. 1998. - V.38. №3. P. 109-118.
401. Llano E., Pendas A.M., Aza-Blank P. Dm 1-MMI?, a matrix metalloproteinase from Drosophila with a potential role in extracellular matrix remodeling during neural development// J. Biol. Chem. 2000. - V.275. №46. P. 3597835985.
402. Locke M., Collins J.V. Protein uptake in multivesicular bodies in the molt-intermolt cycle of an insect// Science. 1967. -V. 158. №3761. P. 467-469.
403. Locke M., Kiss A., Sacc M. The cuticular localization of integument peptides from particular routing categories. // Tissue and Cell. -1994. -V. 26. №5. P. 707-734.
404. Lockshin R.A. Insect embryogenesis macromolecular synthesis during early development// Science. -1966. V.154. №3750. P. 775-776.
405. Lowry O.H., Rosenbrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the Folin phenol reagent// J. Biol. Chem. 1951. - V. 193. №1. P. 265275.
406. Maitreyi В., Guha S.R. Phenylalanine hydroxylase activity in rat liver// Indian J. Biochem. Biophys. 1972. - V.9. №2. P. 168.
407. Malkin L.I., Greenberg D.M. Purification and properties of threonine or allothreonine aldolase from rat liver// Biochem. et Biophys. Acta. 1964. -V.85. №1. P. 117-131.
408. Mallya S.K., Partin J.S., Valdizan M.C., Lennars W.J. Proteolysis on the major yolk glycoproteins is regulated by acidification of the platelets in sea urchin embryos//J. Cell Biol. 1992. - V.117. №6. P. 1211-1221.
409. Mane S.D., Mehrotra K.N. Alanine aminotransferase: properties and distribution in the desert locust, Schistocerca gregariaII Insect Biochem. -1977. V.7. №5-6. P.419-426.
410. Mane S.D., Mehrotra K.N. Locust alanine aminotransferase has subunit structure. // Experientia -1976. -V.32. № 2. P. 154-155.
411. Markert C.L., Moller F. Multiple forms enzymes: tissues, ontogenetic and species specific patterns// Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1959. - V.45. №5. P. 753-763.
412. Martin M., Garcia de la Banda I., Sabater B. L'alanina: 2-cetoglutarato aminotransferasa de embrion de mais con propieda des cineticas complejas para L-alanina// Rev.esp. fisiol. 1976. - V.32. №2. P. 131-136.
413. Martinez-Carrion M., Critz W., Quashnock J. Molecular weight and subunits of serine transhydroxymethylase// Biochemistry. 1972. - V.ll. №9. P. 1613-1615.
414. Masetti M., Cecchettini A., Giorgi F., Estridge В., Bradley J.T. Resolution of polypeptide processing during yolk utilization in embryos of the stick insect Carausius morosus Br.// Amer. Zool. 1992. - V.32. №5. P. 79.
415. Masetti M., Cecchettini A., Giorgi F. Monoclonal and polyclonal antibodies as probes to study vittellin processing in embryos of the stick insect Carausius morosus Br. // Сотр. Biochem. Physiol. PTB. -1998. -V.120. №4. -P. 625631.
416. Massol G. Sur l'acide tartronique et les tartronates de potasse et de soude// Сотр. Rend. Acad. Sci. 1892. - V.l 14. №1. P. 422.
417. Matsuzawa Т., Kobayashi Т., Ogawa H., Kasahara M. Mycroheterogeneity and intrahepatic localization of human and rat liver cytozolic alanine aminotransferase. // Biochim. et Biophys. Acta -1997. -V. 1340 №1. P. 115122.
418. Matsuzawa Т., Segal H.L. Rat liver alanine aminotransferase. Cristallyzation composition and role of sulfhydryl groups. // J. Biol. Chem. 1968. -V.243 №22. P. 5929-5934.
419. Maurizi M.R. Love it or cleave it: Tough choices in protein quality control// Nature struct. Biol. -2002. -V.9. №6. P. 410-412.
420. May R., Model G. Freis amino sauren und proteine in specheldrusensekret und in der hemolymphe der Larren von Callitorga macellaria// Entomol. German. -1975. -Bd.2. Nr.2. S. 126-136.
421. McAllan J.W., Cheftirka W. Properties of transaminases and glutamic dehydrogenase in cockroach Periplaneta americana// Сотр. Biochem. and Physiol.-1961a.-V.3.№1. P. 1-19.
422. McAllan J.W., Chefurka W. Some physiological aspects of glutamate-aspartate transamination in insects// Сотр. Biochem. and Physiol. 1961b. -V.2. №4. P. 290-299.
423. McCarthy J. V., Dixit V.M. Apoptosis induced by Drosophila Reaper and Grim in a human system. Attenuation by inhibitor of apoptosis proteins (cIAPs).// J. Biol. Chem. -1998. -V. 273.№37. -P. 24009-24.015.
424. McEnroe W.D., Forgash A.I. Formate metabolism in the american cockroach Periplaneta americana (L)// Ann. Entomol. Soc. America. 1958. - V.51. №2. P. 126-129.
425. McGee M.M., Greengard O., Knox W.E. The quantitative determination of phenylalanine hydroxylase in rat tissues. Its developmental formation in liver// Biochem. J. 1972. - V.127. №4. P. 669-674.
426. Mehta P.K., Hale T.I., Christen P. Aminotransferases: demonstration of gomology and division into evolutionary subgroups. // Eur. J. Biochem. -1993. -V. 214.№2. P. 549-561.
427. Meister A. Biochemistry of the amino acids. New York. London; Acad. Press, 1965. - V.l. 119c.-1969.-V.2. 113c.
428. Metzler D.E., Ikawa M., Snell E.E. A general mechanism for vitamin B6 -catalyzed reactions//J. Amer. Chem. Soc. 1954. - V.76. №3. P. 648-652.
429. Mishio K., Akira W., Kazuo M. Purification and some properties of cathepsin-like thiol protease from pupal of the blowfly Aldrichia grahami// Сотр. Biochem. Physiol. 1984. - V.B78. №1. P. 279-286.
430. Mordue W., Goldsworthy G.J. Transaminase levels and uric acid production in adult locusts// Insect Biochem. 1973. - V.3. №12. P. 419-427.
431. Mori N., Yamashita O. Purification and characterization of a protease degrading 30 kDa yolk proteins of the silkworm Bombyx moriII Insect Biochem. Molec. Biol. 1997. - V.27. №8-9. P.721-728.
432. Morino Y., Wada H. The differences between the glutamic oxaloacetic apotransaminases of mitochondria and the supernatant fraction of beef liver. In: Chemical and Biological Aspects of Pyridoxal Catalyses (Ed. by Snell E.E.,
433. Fasella P.M., Braunstein A.E., Fanella A.R.) Oxford-London-New York-Paris: Pergamon Press: 1963.-P. 175-184.
434. Motizuki M., Kohno H., Tsurugi K. A study of the identities of the three species of chromatin-assosiated proteinases in a mutant of Saccharomyces cerevisiae which lacks four major vacuolar proteinases// J. Biochem. 1988. -V.l04. №2. P. 192-195.
435. Miiller W. Zur Nahrungsqualitat von Fichtennadeln ffir sorstliche Schadinsecten. 10. Untersuchungen an drei Enzymen des Aminosflurenstoffwechsels der larven von Gilpinia herajnial Htg. //Z. angew. Entomol. 1979. - Bd.87. Nr.2. S.160-170.
436. Muramatsu M., Otomo K., Shimura K. Studies on the biosynthesis of glycine in the silkworm. III. Formation of glycine from C14- glycolic and occurrence of glycolate oxidase//J. Biochem. (Japan). 1966. - V.59. №3. P.304-309.
437. Muramatsu M., Nagayama H., Shimura K. Studies on the biosynthesis of glycine in the silkworm. I. Formation of glycine from serine// J. Biochem. -1961. V.49. №1. P.55-58.
438. Muramatsu M., Shimura K. Studies on the biosynthesis of glycine in the silkworm. II. Conversion of glyoxylic acid to glycine in the intact silkworm// J. Biochem. 1962. - V.52. №2. P.297-301.
439. Nagata M. Protein synthesis in body wall and midgut during the larval moulting cycle of the silkworm, Bombyx mori// J. Sericult. Sci. Japan. 1976. - V.45. №4. P.328-336.
440. Nagayama H., Muramatsu M., Shimura K. Enzymic formation of aminomalonic acid from ketomalonic acid.//Nature. 1958. - V.181. №4606. P.417-418.
441. Naidoo N., Song W., Hunter-Ensor M., Sehgal A. A role for the proteasome in Light Responce of Timeless Clock Protein// Science. 1999. - V.285. №5434. P. 1737-1741.
442. Nakada H.I., Weinhouse S. Non-enzymatic transamination with glyoxylic acid and various amino acids// J. Biol. Chem. 1953. - V.204. №2. P.831-836.
443. Narumi H., Hishida Т., Sasaki Т., Feng D-Fei, Doolitle R.F. Molecular cloningjb», of silkworm (Bombyx mori) antichymotrypsin. A new member of the serpinesuperfamily of proteins from insect// Eur. J. Biochem. 1993. - V.214. №1.• P.181-187.
444. Neurath H. Proteolytic processing and physiological regulation// Trends Biochem. Sci. -1989. V.14. №7. P.268-271.
445. Nirmala X., Kodric D., Zurovec M., Sehnal F. Insect silk contains both a Kynitz-type and a unique Kasal-type proteinase inhibitor// Eur. J. Biochem. — 2001. V.268. №7. P.2064-2073.
446. Nishida H. Evolution of amino acid biosynthesis and enzymes with broad substrate specificity. //Bioinformatics. -2001. -V.17 № 12. P. 1224-1225.
447. Ф 477. Nishimura J.S., Manning J.M., Meister A. Studies on the mechanism of activation of aspartic acid p-decarboxylase by a-keto acids and pyridoxal-5'-phosphate// Biochemistry. 1962. - V.l. №3. P.442-447.
448. NisonofF A., Barnes W. F. Jr. Mechanisms in enzymatic transamination. Kinetic studies of the glutamate-asparate reaction// J. Biol. Chem. 1952.1. Л V.l99. №2. P.713-728.
449. Nittono Y., Takeshita H. Tyrosinase in the eggs of the silkworm, Bombyx mori L//J. Sericult. Sci. Japan. 1954. - V.23. №1. P.44-48.
450. Noguchi A., Taheshita H., Shigematsu H. Interrelationship between the silk gland and other tissues in protein metabolism in the latest larval stage of silkworm, Bombyx mori// J. Insect Physiol. 1974. - V.20. №5. P.783-794.
451. Noguchi A., Takado Y., Kido R. Glutamate-glyoxylate aminotransferase in rat liver cytosol. Purification, properties and identity with alanine-2-oxoglutarate aminotransferase// Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. 1977. -V.358. №12. P. 1533-1542.
452. Noguchi Т., Okuno E., Takada Y., Minatogawa Y., Okai. K., Kido R.• Characteristic of hepatic alanine-glyoxylate aminotransferase in different mammalian species. // Biochem. J. -1978. -V. 169 №1. P. 113-122.
453. Nordin J.H., Beaudoin E.L., Liu X. Acidification of yolk granules in Blattella germanica eggs coincident with proteolytic processing of vitellin// Arch. Insect Biochem. Physiol. 1991. - V.18. №3. P.177-192.
454. Novillo C., Castanera P., Ortego F. Characterization and distribution of chymotrypsin-like and other digestive proteases in Colorado potato beetle// Arch. Insect Biochem. Physiol. 1997. -Y.36. №3. P.181-201.
455. Ohshita Т., Kido H. Simple preparation of rat brain lysosomes and their proteolytic properties//Anal. Biochem. 1995. - V.230. №1. P.41-47.
456. Orlicky J., Ruscak M., Ruscakova D. Subcellular distribution and some properties of alanine aminotransferase in rat kidney cortex. // Biologia (CSSR) -1977. -V. 32 №9. P. 647-656.
457. Ornstein C. Dick electrophoresis. I. Background and theory// Ann. N-Y. Acad. Sci. 1964.-V.121. №2. P.321-349.
458. Osanai M., Okudaira M. Synthesis of glycine and L-serine by their interconversion in posterior silk gland of the silkworm, Bombyx mori// Amino Acids. 2001. - V.20. №1. P. 113-121.
459. Osanai M., Okudaira M., Naito J., Demura M., Asakura T. Biosynthesis of L-alanine, a major amino acid of fibroin in Samia cynthia ricini// Insect Biochem. Molec. Biol. 2000. - V.30. P.225-232.
460. Osanai M., Rembold H. Cofactor specifity of L-erytrotetrahydrobiopterin for rat liver phenylalanine-4-hydroxylase// Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. -1971. -Bd.352. Nr. 10. S.1359-1362.
461. Owen T.G., Hochachka P.W. Purification and properties of dolphin muscle aspartate and alanine transaminases and their possible role in the energy metabolism of diving mammals// Biochem. J. 1974. - V.143. №3. P.541-553.
462. Palekar A.G., Tate S.S., Meister A. Rat liver aminomalonate decarboxylase. Identity with hydroxymethylase and allothreonine aldolase// J. Biol. Chem. -1973. V.248. №4. P. 1158-1167.
463. Pant R., Kumar S. Significance of some enzymes and metabolites during ageing of the dipteran flesh fly Sarcophaga ruficornis// Curr. Sci. 1980. -V.49. №1. P. 10-13.
464. Papayannpoulos I.A., Biemann K. Amino acid sequence of a protease inhibitor isolated from Sarcophaga bullata determined by mass spectrometry// Protein Sci. 1992. - V.l. №2. P.278-288.
465. Parker R. A comparison of hemolymph proteins in two species of Leptinotarsa beetles//J. Insect Physiol. -1971. V.17. №9. P.1689-1698.
466. Patel N.C. Protein synthesis during insect development// Insect Biochem. -1971.-V.l. № 4 . P.391-427.
467. Patel N.C., Schneiderman H.A. The effects of perfusion on the synthesis and release of blood proteins by diapausing pupae of cecropia silkworm// J. Insect Physiol. 1969. - V.l5. №4. P.643-661.
468. Pearson D.J., Imbuga M.O., Hoak J.B. Enzyme activities in flight and leg, muscle of the dung beetle in relation to proline metabolism// Insect Biochem. 1979. - V.9. № 5. P.461-466.
469. Pietruschka F., Bier K. Autoradiographische untersuchunden zur RNS- and protein-synthese in der fruhen embryogenese von Musca domestical/ W. Roux's Arch. Entwicklungsmech. Org. 1972. -Bd. 169. Nr.l. S.56-59.
470. Plotnick M.I., Mayne L., Schechter N.M., Rubin H. Distortion of the active-site of the chymotrypsin complexed with a serpin// Biochemisrtry. 1996. -V.35. №23. P.7586-7590.
471. Polanowski A., Blum M.S., Whitman D.W., Travis Y. Proteinase Inhibitors in the Nonvenomous Defensive Secretion of Grasshoppers-Antiproteolytic Range and Possible Significance// Сотр. Biochim. Physiol. 1997. - V.l 17. №4. P. 525-529.
472. Polanowski A., Wilusz T. Serine proteinase inhibitors from insect hemolymph//Acta. Biochem. Polon. 1996. - V.43. №3. P.445-454.
473. Polanowski A., Wilusz Т., Blum M.S., Escoubas P., Schmidt J.O., Travis J. Serine proteinase inhibitors in the hemolymph of a wide range of insect species// Сотр. Biochem. Physiol. 1992. - V.102B. №4. P.757-760.
474. Potempa J., Korzus E., Travis J. The serpin superfamily proteinase inhibitors: structure, function and regulation// J. Biol. Chem. 1994. - V.269. №23. P. 15957-15690.
475. Prasad S.V., Kanost M.R., Wells M.A. Primary sequence of a serine proteinase inhibitors from hemolymph of Manduca sexta// Proc. 18th Intern. Congr. Entomol. Vancouver, 1988.-P. 142.
476. Price G.M. Some aspects of amino acid metabolism in the adult housefly, Musca domestical Biochem. J. -1961. V.80. №2. P.420-428.
477. Price G.M., Bosnian T. The electrophoretic separation of proteins isolated from the larval of blowfly Calliphora erythrocephala// J. Insect Physiol. -1966. V.l2. №7. P.741-745.
478. Ramachandran M., Ram K., Subrahmanyam D. Transamination in Culex pipiens fatigans// Indian J. Biochem. 1968. - V.5. №4. P.189-190.
479. Ramesh N., Sugumaran M., Mole J.E. Purification and characterization of two trypsin inhibitors from the hemolymph of Manduca sexta larval// J. Biol. Chem. 1988. - V.263. №23. P. 11523-11527.
480. Ramponi G., Nassi P., Liguri G., Cappugi G., Grisolia S. Purification and properties of a histone-specific protease from rat liver chromatin// FEBS Letts.- 1978. V.90. №1. P.228-232.
481. Rech J., Crouzet J. Partial purification and initial studies of the tomato L-alanine: 2-oxoglutarate aminotransferase// Biochim. et Biophys. Acta. 1974.- V.350. №2. P.392-399.
482. Reichsteiner M.C. Drosophila lactate dehydrogenase and L-glycerophosphate dehydrogenase; distribution and change in activity during development// J. Insect Physiol. 1970. - V.l 6. №6. P. 1179-1192.
483. Reitman S., Frankel S. A colorimetric method for the determination of serum glutamic oxalacetic and glutamic pyruvic transaminases// Ann. J. Clin. Path. -1957. V.28. №1. P.56-63.
484. Rembrich S.M., Britz A. Protein synthesis of the fat body of adult Tenebrio molitor// J. Insect Physiol. 1970. - V.l6. №4. P.643-651.
485. Retnakaran A., Beck S.D. Aspartate aminotransferase in the pea aphid, Acypthosiphon pisum (Harris)// Сотр. Biochem. Physiol. 1968. - V.26. №3. P. 1061-1069.
486. Ribolla P.E.M., Debianchi A.G. Processing of procathepsin from Musca domestica eggs// Insect Biochem. Molec. Biol. 1995. - V.25. № 9. P.1011-1017.
487. Richards E.H., Edwards J.P. Proteins syntesized and secreted by larval of the ectoparasitic wasp Eulophus pennicornis. // Arch. Insect Biochem. and Physiol. -2001. -V.46. №3. P. 140-151.
488. Rinaldi A.M., Parente A. Rate of protein synthesis in oocytes of Paracentrotus lividus// Devel. Biol. 1976. - V.49. № 1. P.260-267.
489. Roberts P.E., Willis J.H. The cuticular proteins of Tenebrio molitor. I. Electrophoretic banding patterns during postembryonic development// Devel. Biol. 1980. - V.75. № 1. P.59-69.
490. Rowash A., Gaabound J.A., Mostofa S.M. Effects of sublethal treatments with the insect growth regulator, altozar, ZR-512, on blood constituents of
491. Bombyx mori L. in relation to silk yield// J. Agr. Sci. 1977. - V.89. № 1. P. 157-160.
492. Rowsell E.V., Camie J.A., Snell K., Taktak B. Assays for glyoxylate aminotransferase activities//Int. J. Biochem. 1972. - V.3. № 15. P.247-257.
493. Rowsell E.V., Carnie J.A., Snell K. An assay for L-alanine-glyoxylate aminotransferase// Biochem. J. 1969. - V.l 12. № 1. P. 139.
494. Roy L.K. Studies on the mechanism of formaldehyde incorporation into serine// J. Biol. Chem. 1957. - V.227. № 2. P.805-814.
495. Rubenstein E.C., Han J.Y. Yolk protein degradation during embryonic development in Hyalophora cecropia// Amer. Zool. 1992. - V.32. № 5. P.405.
496. Rutledge B.J., Zhang 1С, Bier E., Jan Y.N., Perrimon N. The Drosophila spitz gene encodes a putative EGF-like growth factor involved in dorsal-ventral axis formation and neurogenesis// Genes Dev. 1992. - V.6. №8. P. 1503-1517.
497. Saier M.H. Jr., Jenkins W.T. Alanine aminotransferase. I. Purification and properties// J. Biol. Chem. 1967. - V.242. № i. p.91-100.
498. Samuel R.J., Reynolds S.E. Proteinase inhibitors from the molting fluid of the pharate adult tobacco hornworm M.S.// Arch. Insect Biochem. Physiol. -2000. V.43. №1. P.33-43.
499. Sasaki T. Chymotrypsin inhibitors from hemolymph of the silkworm, Bombyx mori// J. Biochem. 1978. - V.84. № 2. P.267-276.
500. Sasaki T. Amino acid sequence of a novel Kunitz-type chymotrypsin inhibitor from hemolymph of the silkworm larval// FEBS Lett. -1984. V.l68. №2. P.227-230.
501. Sasaki T. Patchwork-structure serpins from silkworm (Bombyx mori) larval hemolymph// Eur. J. Biochem. 1991. - V.202. № 2. P.255-261.
502. Sasaki Т., Kobayashi K. Isolation of two novel proteinase inhibitors from hemolymph of silkworm, Bombyx mori. Comparison with human serum proteinase inhibitors// J. Biochem. -1984. V.95. № 4. P.1009-1017.
503. Sasaki Т., Kobayashi К., Ozeki Т. Interaction of silkworm larval hemolymph antitrypsin and bovine trypsin// J. Biochem. 1987. - V.l02. № 2. P.433-441.
504. Sasaki S.H., Watanabe Т., Kondo Y. Studies on the free amino acids and related compounds in the silkworm Bombyx mori. I. On the amino acids and related compounds in silkworm eggs// J. Sericult. Sci. Japan. 1957. - V.26. №4. P.291-297.
505. Schirch L., Gross T. Serine transhydroxymethylase. Identification as the threonine and allothreonine aldolase// J. Biol. Chem. 1968. - V.243. №21. P.5651-5655.
506. Schreiber G., Eckstein N., Maas G., Holser H. Die physikalisch-chemischen Eingenschaften von Apoaspartataminotransferase aus Bierhefe// Biochem. Z. -1964. -Bd.340. Nr. 1. S.21-34.
507. Sedee D.I.W., Albers J.G., van Stratum P.G.C. A comparison between the intermediary amino acid metabolism of the rat, the cat and the blowfly larval (Calliphora erythrocephala, Meig)// Arch. Internat. Physiol. Biochim-1959. -V.67. №3. P.384-395.
508. Shiba H., Uchida D., Kobayashi H., Natori M. Involvment of cathepsin B- and L-like proteinases in silk gland hystolysis during metamorphosis of Bombyx mori//Arch. Biochem. Physiol. -2001. -V.390. №1. P.28-34.
509. Shigematsu H. Synthesis of blood protein by the fat body in the silkworm, Bombyx mori//Nature. -1958. V.182. P.880-882.
510. Shigematsu H., Miura Y., Ito H. Autoradiographic studies on the relation between the biosynthesis of ribonucleic acid (RNA) and of protein in the silk-forming glands of Bombyx mori// Compt. rend. biol. 1960. - V.154. P.892-895.
511. Shigematsu H., Takeshita H. Formation of silk proteins by the silkworm, Bombyx mori, after gamma-ray irradiation in the embryonic stage// J. Insect Physiol. 1968. -V. 14. №7. P.1013-1024.
512. Shimura К., Fukai M., Suto S., Hoshi R. Studies on the biosynthesis of silkfibroin. I. Incorparation of glycine 1-C14 into fibroin in vivo// J. Biochem. (Japan). 1958. - V.45. № 7. P.481-488.
513. Shimura K., Nagayama H., Kukuchi A. Aminomalonic acid decarboxylase: a new enzyme//Nature. -1956. V.l77. №4516. P.935-936.
514. Shrago E., Lardy H.A. Paths of carbon in gluconeogenesis and lipogenesis// J. Biol. Chem. -1966. V.241. № 3. P.663-668.
515. Shumaker T.T.S., Cristofoletti P.T., Terra W.R. Properties and compartmentalization of digestive carbohydrases and proteases in Scaptotrigona bipunetata (Apidae: Meliponinal) larval//Apidologie. 1993. -V.24. № 1. P.3-17.
516. Silverstein E., Geller H. Studies on the nature of non-specific staining in nitroblue tetrasolium detection of dehydrogenases in polyacrilamide gel electrophoresis ("nothing dehydrogenese")// J. chromatography. 1974. -V.101. № 2. P.327-337.
517. Sinohara H. Glicopeptides isolated from sericin of the silkworm, Bombyx mori// Compar. Biochem. Physiol. 1979. - V.B63. №1. P.87-91.
518. Somer H. "Nothing dehydrogenese" reactiones an artefact in serum isoenzyme analyses// Clinica chimica acta. 1975. - V.60. №2. P.223-229.
519. Song Z., McCall K., Steller H. DCP-1, a Drosophila Cell Death Protease Essential for Development//Science. 1997. - V.275. №24. P.536-540.
520. Sridhara S., Ananthasamy T.S. Blood proteins of the silkworm Bombyx mori L.// Proc. Indian. Acad. Sci. 1963. - V.8. №58. P. 19-27.
521. Srivastava R.P. The amino acid composition of cuticular proteins of different developmental stages of Galleria melonella// J. Insect Physiol. 1971. - V.l7. №1. P.189-196.
522. Stafford H.A. Dehydrogenase activity of hydromalonate and related acids in higher plants// Plant Physiol. -1956. V.31. №2. P.135-141.
523. Stamm Menender M.D., Comenge M., Ruiz A.S. Metabolism of Bombyx mori. VI. Metabolism of phenylalanine in Bombyx moriII Rev. Espan. Fisiol. -1950.-V.6. P.181-187.
524. Stepanov V.M., Rudenskaya G.N. Proteinase affinity chromatography on bacitracin-sepharose//J. Appl. Biochem. 1983. - V.5. №2. P.420-428.
525. Stevenson E., Wyatt C.K. The metabolism of silkworm tissues. I. Incorporation of leucine into protein// Arch. Biochem. Physiol. -1962. V.99. №1. P.65-71.
526. Storey K.B., Bailey E. Intracellular distribution of enzymes associated with lipogenesis and gluconeogenesis in fat body of the adult cockroach , Periplaneta// Insect Biochem. 1978. - V.8. № 2. P. 125-131.
527. Sugimoto E., Kitagawa Y., Nakanishi K., Chiba H. Purification and properties of beef liver D-glycerate dehydrogenase// J. Biochem (Japan). 1972. - V.72. №6. P.1307-1315.
528. Sugumaran M. Molecular mechanism for mammalian melanogenesis. Comparison with insect cuticular sclerotization// FEBS Lett. 1991. - V.293. № 1-2. P.4-10.
529. Sugumaran M., Saul S.J., Ramesh N. Engogenous protease inhibitors prevent undesired activation of prophenolase in insect hemolymph// Biochem. and Biophys. Res. Commun. -1985. V.132. №3. P.l 124-1129.
530. Suzuki Т., Natori S. Purification and characterization of an inhibitor of the cystein protease from the hemolymph of Sarcophaga peregrina larvae// J. Biol. Chem. 1985. - V.260. № 8. P.5115-5120.
531. Suzuki Т., Natori S. Changes in the amount of sarcostatin A, a new cystein protease inhibitor, during the development of adult Sarcophaga peregrina// Insect Biochem. 1986. - V.16. №4. P.589-595.
532. Swick R.W., Barnstein P.L., Stange J.L. The metabolism of mitochondrial proteins. I. Distribution and characterization of the izoenzymes of alanineaminotransferase in rat liver// J. Biol. Chem. 1965. - V.240. № 8. P.3334-3340.
533. Szebenyi D.M., Liu X., Kriksunov I.A., Stover P.J., Thiel D.J. Structure of murine cytoplasmic serine hydroxymethyltranferase guinoid ternary complex: Evidence for asymmetric obligate dimers.// Biochemistry. -2000. -V. 39 №44. P. 313-323.
534. Takagi H., Narumi H., Nakamura K., Sasaki T. Amino-acid sequence of silkworm (Bombyx mori) hemolymph antitrypsin deduced from its cDNA nucleotide sequence-conformation of it homology with serpins// J. Biochem. -1990. -V.l 08. № 3. P.372-378.
535. Takahashi R., Deveraux S.Y., Tamm I., Welsh K., Assa-Munt N., Salvesen G.S., Reed J.C.J. A single BIR Domain of XIAP sufficient for inhibiting caspases// J. Biol. Chem. 1998. - V.273. № 14. P.7787-7795.
536. Takahashi S.Y., Yamamoto Y. Activation of cysteine proteinase of the silkworm Bombyx mori//Zool. Sci. 1993. -V. 10. № 6. P. 14.
537. Takahashi S.Y., Yamamoto Y., Kageyama Т., Zhao X. Acid cysteine proteinase from the eggs of silkworm Bombyx mori// Zool. Sci. 1991. - V.8. №6. P.1139.
538. Takahashi S.Y., Yamamoto Y., Watabe S., Kageyama T. Autolutic activation mechanism of Bombyx acid cysteine proteinase (BCP)// Biochem. Mol. Biol. Int. 1997. - V.42. № 3. P.591-600.
539. Takahashi S.Y., Yamamoto Y., Zhao X. F., Watabe S. Bombyx acid cysteine proteinase// Invertebr. Reprod. Dev. 1996. - V.30. № 1-3. P.265-281.
540. Takeyama S., Ito H., Miura Y. Fibroin synthesis and ribonucleic acid metabolism in the silk gland// Biochim. et Biophys. Acta. 1958. - V.30. №2. P.233-243.
541. Tanase S., Kojama H., Morino V. Pyridoxal 5-phosphate binding site of pig heart alanine aminotransferase// Biochemistry. 1979. - V.l8. №14. P.3002-3007.
542. Terra W.R., Bianchi A.G. Chemical composition of the cocoon of the fly, Rhynchosciara americana// Insect Biochem. 1974. - V.4. №2. P.173-183.
543. Tewarson N.C., Jany K.D. Determination of proteolytic activity in Varroa jacobsoni an ectoparasitic hemophagous mite of honeybeers. // Apidologie. -1982.-V. 13 №4. P. 383-389.
544. Thanassi J.W., Fruton J.S. Aminomalonic decarboxylase // Biochemistry. -1962. V.6. №1. P.975-982.
545. Tobe S.S., Loughton B.G. An autoradiographic study of haemolymph protein uptake by the tissues of the fifth instar Locusta// J. Insect Physiol. 1969. -V.15. №8. P. 1331-1346.
546. Tobe S.S., Loughton B.G. Haemolymph protein metabolism during the fifth instar of Locusta// Can. J. Zool. 1970. - V.48. №2. P.297-304.
547. Tonhazy E.W., White R.Y., Umbreit LP. A rapid method for the estimation pf the glutamic-asparate transaminase in tissues// Arch. Biochem. 1950. - V.28. №1. P.36-41.
548. Tourian A. Activation of phenylalanine hydroxylase by phenylalanine// Biochim. et Biophys. Acta. 1971. - V.242. №2. P.345-354.
549. Travis J., Salvesen G.S. Human plasma proteinase inhibitors// Annu. rev. Biochem. 1983. - V.52. №3. P.655-709.
550. Tsurugi K., Ogata K. Presence of thyol protease in regenerativy rat liver nuclei// Eur. J. Biochem. 1980. - V.109. №1. P.9-15.
551. Tsurugi K., Ogata K. Studies on the serine proteases associated with rat liver chromatin// J. Biochem. 1982. - V.92. №5. P.1369-1381.
552. Turunen S. Electrofocusing and electrophoresis of proteins present in fat body of Diatraca grandiosella (Lepidoptera: Pyralidae)// Ann. Zool. fenn. 1979. -V.l6. №4. P.295-301.
553. Uhlenbruck G., Narduck D., Sinohara H. Occurrence of the peanut lectin receptor in sericin of the silkworm, Bombyx mori, and A-like receptors in insect//Naturwissenschaften. 1980. -Bd.67. Nr.3. S. 146-147.
554. Umemusa J., Yanagiya K., Kamatsubara S., Sato Т., Tosa T. Purification and some properties of alanine aminotransferase from Candida maltosa. // Biosci., Biotechnol. and Biochem. -1994. -V.58. №2. -P. 283-287.
555. Urban S., Lee J.R., Freeman M. Drosophila Rhomboid-1 defines a Family of Putative Intramembrane Serine Protease// Cell. 2001. - V.l07. №2. P. 173182.
556. Vasilev A.V., Gutkin D.V., Dankova T.G., Vorobeichik T.A., Tutelyan V.A. Content of endogeneous inhibitors of thiol-dependent proteinases in subcellular fractions of rat hepatocytes// Voprosy meditsinskoi khimii. -1991. V.37. №6. P.89-91.
557. Veerabasappa G.T., Ramaian T.R. Studies on aminotransferases in the developing ovary of the silkworm Bombyx mori L.// Indian J. Biochem. Biophys. 1975. - V.12. №2. P. 100-102.
558. Vijayalakashmi S., Kumar T.P., Babu S.K. Rhythmicity of aminotransferase in the cockroach, Periplaneta americana// Experientia. 1978. - V.34. №2. P.192-193.
559. Vismanathan S., Dignam S.S., Dignam J.D. Control of the levels of alanyl-, glycyl-, and seryl-tRN synthetases in the silkgland of Bombyx mori// Dev. Biol. 1988. - V.l 29. №2. P.350-357.
560. Vucic D., Kaiser W.J., Harvey A.J., Miller L.K. Inhibition of reaper induced and FADD unducer apoptosis by interaction with inhibitor of apoptosis proteins (APS)// Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1997. - V.94. №19. P. 183-188.
561. Vucic D., Kaiser W.J., Miller L.K. Inhibitor of Apoptosis Proteins Physically Interact with and Block Apoptosis Induced by Drosophila Proteins HID and GRIM//Mol. Cell Biol. 1998. - V.l8. №6. P.3300-3309.
562. Wakayama Т., Iseki Sh. Expression and Localisation of urinary trypsin inhibitor in the rat embryo// Acta Histochem. Cytochem. 1997. - V.30. №56. P.557-565.
563. Wang Z., Haunerland N.H. Storage proteine uptake in Helicoverpa zea: arylphorin and VHDL share a single receptor. // Arch Insect. Biochem. Physiol. -1994. -V.26 №1. -P. 15-26.
564. Ward C.W. Resolution of Protease in the Keratinolytic Larval of the Webbing Clothes Moth//Aust. J. Biol. Sci. 1975. - V.28. №1. P.l-23.
565. Watanabe M., Asada N., Tomino S. Protease activities during post-embryonic development of Drosophila melanogaster. // Zool. Sci. -1998. -V.15. Suppl. P.48.
566. Watson D.K., Moudrianakis E.N. Histone-dependent reconstitution and nucleosomal localization of nonhistone chromosomal protein: the H2A-specific protease// Biochemistry. 1982. - V.21. №2. P.248-256.
567. Wedde M., Velcin-Scas A., Kopacek P., GOtz P. Detection and characterization of an inducible metallo-protease inhibitor in Galleria melonella// Proc. 20th Int. Cong. Entomol., Firenze , Aug. 25-31, 1996: Firenze. 1996. - P.281.
568. Wedde M., Weise Ch., Kopacek P., Franke P., Vilcinskar A. Purification and characterization of an inducible metallo-protease inhibitor from the hemolymph of greater wax moth larvae, Galleria mellonella// Eur. J. Biochem. 1998. - V.255. №3. P.535-543.
569. Wei A.Z., Rubin H., Cooperman B.S., Christianson D.W. Crystall structure of an uncleaved serpin revealed the conformation of an inhibitory reactive loop// Natur. Structur. Biol. -1994. V.l. №4. P.251-258.
570. Willis J.E., Sallach H.J. The occurence of D-3-phosphoglycerate dehydrogenase an animal tissues// Biochim. et Biophys. Acta. 1964. - V.81. №1. P.39-54.
571. Wilson E.M. Crystalline L-aspartate-4-carboxy-lyase// Biochim. et Biophys. Acta. 1963. - V.67. №2. P.345-348.
572. Wittwer D., Wiesner A. Insect Cell Ctimulation by LPS Requires the Activity of Cell-Released proteases// Arch. Insect Biochem. Physiol. 1998. - V.39. №1. P.91-97.
573. Wittwer D., Wiese C., G6tz P., Wiesner A. LPC (lipopolysaccharide) -activated immune responses in a hemocyte cell line from Estigmene acraea (Lepidoptera). / Dev. Сотр. Immunoe. -1997. -V.21 P. 323-335.
574. Wojon C.C. TIMe to be degraded// Trends Cell Biol. 2000. - V.10. №2. P.53.
575. Wyatt G.R. The biochemistry of insect hemolymph// Ann. Rev. Entomol. -1961.-V.6. P.75-102.
576. Wyatt G.R., Lougheed T.C., Wyatt S.S, The chemistry insect hemolymph. Organic components of the haemolymph of silkworm Bombyx mori and two other species//J. Gen. Physiol. 1956. - V.39. №6. P.853-868.
577. Yaginuma Т., Ushizima M. Proteolytic activity in the fat body during the pupal-adult metamorphosis of the silkworm, Bombyx mori// J. Exp. Zool. -1991. V.259. №2. P.145-153.
578. Yamafuji K., Akita T. Transoximation. // Nature. 1951. - V.l67. №4254. P.770.
579. Yamafuji K., Omura H. The oximase. // Enzymologia. 1952. - V.15. P.296-302.
580. Yamahora Y., Uto N., Tamotsu S., Yamamoto Y., Takahashi S.Y. Localization of Bombyx cysteine proteinase (BCP) and yolk proteins in developing egg:
581. Abstr. 69th Anna Meet Zool. Soc. Jap. Hiroshima, Sept. 26-28, 1998// Zool. Sci. 1998. -№15., Suppl. P.45.
582. Yamamoto Y., Eguchi M. Purification and characterization of chicken serum protein inhibitors against fungal protease// Сотр. Biochem. Physiol. 1990. -V.95B. №2. P.347-353.
583. Yamamoto Y., Suzuki A.C., Takahashi S.Y. An acid cysteine proteinase of the silkworm, Bombyx mori: site of synthesis and primary structure// Zool. Sci.1993.-V. 10. №6. P. 14.
584. Yamamoto Y., Takahashi S.Y., Kageyama Т., Zhao X. Acid cysteine proteinase from the eggs silkworm Bombyx mori: effect of vitellin phosphorylation on the susceptivity to the enzyme: Abstr. 19th Internat. Congr. Entomol. Beijing. 1992. - P. 114.
585. Yamamoto Y., Takimoto K., Izumi S., Tariyama-Sakurai M., Kageyama Т., Takahashi S. Molecular cloning and sequencing of cDNA that encodes cysteine proteinase in the eggs of the silkmoth Bombyx mori// J. Biochem.1994. V.l 16. №6. P.1330-1335.
586. Yamamoto Y., Watabe S., Kageyama Т., Takahashi S.Y. A novel inhibitor protein for Bombyx cysteine proteinase is homologue to propeptide regions of cysteine proteinases// FEBS Lett. 1999. - V.448. №2-3. P.257-260.
587. Yamamoto Y., Watabe S., Kageyama Т., Takahashi S.Y. Purification and characterization of Bombyx cysteine proteinase inhibitors from the hemolymph of Bombyx mori// Arch. Biochem. Physiol. 1999. - V.42. №2. P. 119-129.
588. Yamamoto Y., Watabe S., Kageyama Т., Takahashi S.Y. Proregion of Bombyx mori cysteine proteinase functions as a intramolecular chaperone to promoter proper folding of the mature enzyme// Arch. Insect Biochem. Physiol. 1999. - V.42. №3. P.167-178.
589. Yamamoto Y., Yamahara Y., Katou K., Watabe S., Takahashi S.Y. Bombyx cysteine proteinase (BCP): hormonal regulation of biosynthesis and accumulation in the ovary// J. Insect Physiol. 2000. - V.46. №5. P.783-791.
590. Yamomoto Y., Zhao X., Suzuki A.C., Takahashi S.Y. Cysteine proteinase from the eggs of silkmoth, Bombyx mori: site synthesis and a suggested role in the yolk protein// J. Insect Physiol. 1994. - V.40. №5. P.447-484.
591. Yamashita M., Eguchi M. Comparison of six genetically defined inhibitors from the silkworm hemolymph against fungal protease// Сотр. Biochem. Physiol. 1987. - V.86B. №1. P.201-208.
592. Yamazaki H.I. Activation of laccase-type prophenoloxidase in the cuticle of insect. VI. Properties of the pro-laccase constituting peptides// Zool. Sci. -1989. -V.6. №6. P. 1125.
593. Yamazaki X., Ogawa k., Kanekatsu R. N-terminal amino acid sequence of . cocoonase in the silkworm Bombyx mori// J. Sericult. Sci. Japan 1995. -V.64. №5. P.467-468.
594. Yang Y., Davis D.M. A mosquito-chymotrypsin inhibitor in tissues of adult Aedes aegypty// Сотр. Biochem. Physiol. 1972. - V.43B. №1. P.137-141.
595. Zhao X., Kageyama Т., Yamamoto Y., Takahashi S.Y. Acid cysteine proteinase from the eggs of silkworm, Bombyx mori. Purification, tissues distribution and synthesis//Zool. Sci. -1991. V.8. №6. P.l 139.
596. Zhao X., Wang J.X., Wang J.C. Purification and characterization of a cysteine proteinase from the eggs of the cotton Boll Worm, Helicoverpa armigera// Insect Biochem. Molec. Biol. 1998. - V.28. №4. P.259-264.
597. Zhao X., Wang J.X., Yagi N., Yamamoto Y., Watabe S., Takahashi S.Y. Occurence of a cathepsin B-like acid cysteine proteinase in the eggs of silkworm moth, Antheraea pernyi// Сотр. Biochem. Physiol. 1996. -V.113B. №1. P.95-103.
598. Zhivotovsky В., Nicotera P., Orrenius S. Mechanisms of the multistage cleavage of chromatin of apoptosis// Cell Proliferat. 1995. - V.28. №4. P. 172.
599. Zhu X., Lin R., Wang J. Исследование иммобилизации пектатлиазы с фиброином шелка// J. Zhejiang Agr. Univ. 1998. - V.24. №1. Р.74-78.(цит. по РЖ. энтомология - 1999. -№1. 04U3-513)
600. Zhu X., Xu. J. Изучение иммобилизации сахарогенной амилазы на фиброине шелка// Acta Sericol. Sin. 1999. - V.25. №2. Р.113-119.(цит. по РЖ. энтомология-2001. - №7. 04U3-492)
601. Zhu J., Indrasith L.S., Yamashita О. Characterization of vitellin, egg-specific protein and 30 kDa protein from Bombyx mori eggs, and their fates during oogenesis and embryogenesis// Biochim. et Biophys. Acta. 1986. - V.882. №3. P.427-436.
602. Zurovec M., Yang C., Kodrik D., Sehnal F. Identification of a novel type of silk protein and regulation of its expression// J. Biol. Chem. 1998. - V.273. №25. P. 15423-15428.
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.