Классификация и систематизация механизмов ферментативных реакций тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.02, кандидат физико-математических наук Галимова, Миляуша Харисовна

• Галимова, Миляуша Харисовна
• кандидат физико-математических наук
• 2008

Оглавление диссертации кандидат физико-математических наук Галимова, Миляуша Харисовна

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1. ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ И МЕТОДЫ (обзор литературы).

§ 1. История вопроса.

§ 2. Что такое реакции — химические, биохимические? Закон действующих масс.

Уравнения. Примеры

§ 3. Молекулярность и стехиометрия реакции.

§ 4. Порядок реакции.

§ 5. Обратимые реакции.

§ 6. Метод квазистационарных концентраций. Теорема Тихонова.

§ 7. Кинетика ферментативных реакций. Простая каталитическая реакция.

§ 8. Вывод уравнения стационарной скорости.

§ 9. Принцип метода Кинга-Альтмана.

§10. Метод графов.

§11. Правила упрощения графов.

§12. Классификация ферментативных реакций.

§13. Номенклатура и метод Клиланда.

§14. Альтернативные номенклатуры.

ГЛАВА 2. РЕЗУЛЬТАТЫ.

§ 1. Вывод уравнений стационарной скорости в разных видах.

§ 2. Подход к анализу кинетических кривых.

§ 3. Односубстратные реакции.

§ 4. Двухсубстратные и трехсубстратные реакции.

ВЫВОДЫ.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Классификация и систематизация механизмов ферментативных реакций»

В клетке химические реакции выполняют бесчисленное множество разных задач. Производство энергии, синтез всех без исключения клеточных структур, выполнение большинства физиологических функций — все связано с разнообразными химическими, а точнее с биохимическими, реакциями. Каждую биохимическую реакцию катализирует специальный белок — фермент, и такую реакцию принято называть ферментативной. Ферментов в клетке — тысячи. Все ферментативные реакции протекают контролируемым образом. Скорость каждой реакции управляется в строгом соответствии с выполняемой ферментом задачей. Это управление осуществляется разными молекулами, взаимодействующими с ферментом и меняющими его состояние. В первую очередь, на скорость ферментативной реакции оказывают влияние непосредственные участники реакции — субстраты, т.е. вещества, подвергающиеся химическому превращению, и продукты — вещества, получающиеся в ходе реакции. Выяснение закономерностей такой регуляции является предметом ферментативной кинетики. Знание того, каковы кинетические свойства каждого фермента, абсолютно необходимо для понимания работы отдельных внутриклеточных подсистем и клетки в целом. Поэтому трудно переоценить роль ферментативной кинетики в современной биологии.

Важную роль в ферментативной кинетике играет ее теоретическая часть — развитие методов анализа и формализации математического описания разных ферментативных реакций. Формула, описывающая зависимость скорости ферментативной реакции от концентраций субстратов и продуктов этой реакции, концентраций других веществ и от времени, является главным результатом кропотливой работы как экспериментаторов, изучающих данный фермент и катализируемую им реакцию, так и теоретиков, анализирующих возможные механизмы протекания этой реакции. В ходе этой работы всегда присутствует существенный формальный этап — превращение химических представлений в математическую формулу. Это довольно сложный процесс, требующий времени и специальных знаний. Однако исследователям, экспериментально изучающим конкретный фермент, процесс математического преобразования биохимической реакции может не представлять интереса; им предпочтительно иметь готовую математическую формулу. И это их предпочтение вполне можно удовлетворить. Несмотря на огромное разнообразие механизмов, которые описывают протекание ферментативных реакций, существует множество однотипных реакций и механизмов. Возможна классификация реакций и получение формул, которые применимы уже в готовом виде. В основе такой классификации лежит схема взаимодействий субстратов с ферментом. Для каждой конкретной схемы может быть выведена формула, которая описывает кинетику любой реакции, протекающей в соответствии с данной схемой превращений.

Возникновение геномики и протеомики — наук, в основе которых лежит изучение больших наборов генов, вплоть до всего генома, у данного организма и их продуктов — белков, ведет к быстрому росту спроса на информацию о кинетике отдельных ферментативных реакций. Сегодня биоинформатика ставит задачи создания электронной клетки — компьютерного, математизированного описания всей клетки. В этой гигантской г задаче неоценима роль ферментативной кинетики. Информация об отдельных реакциях является базовой для таких работ. Если раньше изучением одного фермента занимались многие лаборатории в течение многих лет, то теперь речь идет об одновременном изучении сотен и тысяч ферментов, И для каждого из них необходимо описание кинетики.

Много лет тому назад под руководством профессора Е.Е.Селькова автором была начата регулярная работа по созданию базы данных по механизмам ферментативных реакций. 50 механизмов ферментативных реакций проанализировано с единых позиций и выведены уравнения скорости, описывающие кинетическое поведение реакций для этих механизмов в функции концентраций субстратов и продуктов этих реакций. Многие математические формулы были выведены впервые. Полученные результаты подводят промежуточный итог этой огромной работы и оформлены в виде настоящей диссертации, а так же монографии (М.Х. Галимова «Ферментативная кинетика. Справочник по механизмам реакций», М., КомКнига, 2007), которая является приложением к диссертации.

Данная работа будет интересна и полезна всем исследователям, занятым этими задачами, и в первую очередь для всех людей, занимающихся изучением кинетики конкретных ферментов. Есть еще довольно большой круг специалистов, которые могут оказаться потребителями этой продукции. Это — исследователи, занимающиеся изучением функционирования метаболических, или полиферментных, систем, а также специалисты по клеточной биологии.

Первая глава диссертации написана в виде краткого учебника по ферментативной кинетике. Кроме того, в ней приводятся подробное описание и математические выкладки использованных в работе теоретических методов. С их помощью любой неподготовленный читатель может приобрести базовые представления о ферментативной кинетике и научиться использовать полученные формулы для описания своих систем. Благодаря этой особенности результат данной работы может стать полезным пособием для студентов, специализирующихся в медико-биологических направлениях.

Заключение диссертации по теме «Биофизика», Галимова, Миляуша Харисовна

выводы

• Проанализированы с единых позиций 50 механизмов ферментативных реакций. Для 39-ти механизмов уравнения скорости выведены впервые. 11 уравнений, известных из классической литературы, модифицированы и приведены к общей форме, принятой в данном исследовании.

• На основе полученных уравнений скорости ферментативных реакций построены кинетические характеристики для каждого рассмотренного механизма реакции. Эти механизмы удалось классифицировать по виду кинетических кривых, в результате чего было выделено 5 определенных типов кинетического поведения ферментативных реакций.

Описание рассмотренных в диссертации 50 механизмов, которые классифицированы по числу вступающих в реакцию субстратов (односубстратные, двухсубстратные и трехсубстратные реакции), достаточно объемно и поэтому приводится в отдельном приложении в виде монографии: М.Х. Галимова «Ферментативная кинетика. Справочник по механизмам реакций» (М., КомКнига, 2007).

Список литературы диссертационного исследования кандидат физико-математических наук Галимова, Миляуша Харисовна, 2008 год

1. Ленинджер А. Биохимия. Молекулярные основы структуры и функций клетки. // М.: Мир, 1974.

2. Ленинджер А. Основы биохимии. // М.: Мир, 1985.

3. Berg Jeremy М., Tymoczko John L., Stryer Lubert. Biochemistry. // N. Y.: W. H. Freeman and Co., 2002.

4. Brown A J. Enzyme action. // J. Chem. Soc., 1902. Vol. 81. P. 373-388.

5. Henri V. Theorie generale de Taction de quelques diastases. // Comptes rendus hebdomadaires des seances de TAcademie des sciences, 1902. Vol. 135. P. 916-919.

6. Chance B. The kinetics of the enzyme-substrate compound of peroxidase. // J. Biol. Chem., 1943. Vol. 151. P. 553-561.

7. Michaelis L., Menten M.Z. Die kinetic der invertinwirkung. // Biochemische Zeitschrift, 1913. Vol. 49. S. 333-343.

8. Segal H.L. The development of enzyme kinetics. // The Enzymes, 2 ed., 1959. Vol. 1. P.1-48.

9. Haldane J.B.S. Enzymes. // L.: Longmans, 1930.

10. Linneweaver H., Bur к D. The determination of enzyme dissociation constants. // J. Am. Chem. Soc., 1934. Vol. 56. P. 658.

11. Варфоломеев С.Д., Гуревич КГ. Биокинетика: Практический курс. // М.: ФАИР-ПРЕСС, 1999.

12. King E.L., Altman С. A Schematic Method of Deriving the Rate Laws for Enzyme-Catalyzed Reactions. // J. Phys. Chem., 1956. Vol. 60. P. 1375-1378.

13. Volkenstein M. V., Goldstein B.N. Allosteric enzyme models and their analysis by the theory of graphs. // Biochim. Biophys. Acta, 1966. Vol. 115. P. 478-485.

14. Гольдштейн Б.Н. Кинетические графы в энзимологии. // М.: Наука, 1989.

15. Segal H.L., Kachmar J.F., Boyer P.D. Kinetic analysis of enzyme reactions. I. Further considerations of enzyme inhibition and analysis of enzyme activation. // Enzymologia, 1952. Vol. 15. P. 187-198.

16. Диксон M., УэббЭ. Ферменты. //M.: Мир, 1982.

17. Cleland W. W. The kinetics of enzyme-catalyzed reactions with two or more substrates or products. I. Nomenclature and rate equations. // Biochim. Biophys. Acta, 1963. Vol. 67. P. 104-137.

18. Alberty R.A., Enzyme kinetics. // Advances in Enymol., 1956. V. 17. P. 1-64.

19. Mahler H.R., Cordes E.H. Biological chemistry. // N. Y.: Harper and Row John, 1966. P. 219-277.

20. Segel I.H. Enzyme kinetics. // New York; London; Sidney; Toronto: A Willey-Interscience Publication. John Wiley & Sons, 1975.

21. Келети Т. Основы ферментативной кинетики. // М.: Мир, 1990.

22. Johansson С.-J., Pettersson G. Substrate-inhibiton by acetyl-CoA in the condensation reaction between oxaloacetate and acetyl-CoA catalyzed by citrate synthase from pig heart. // Biochim. Biophys. Acta, 1977. Vol. 484. P. 208-215.

23. Cornish-Bowden A. Fundamentals of enzyme kinetics. // L.: Portland Press Ltd, 1995.

24. Bodenstein M. Eine theorie der photochemischen reactionsgeschwindigkeiten. // Ztschr. Phys. Chem., 1913. P. 322-327.

25. Тихонов A.H. Системы дифференциальных уравнений, содержащие малые параметры при производных. // Мат. сб. Т.32, №3. 1952.

26. Жаботинский A.M. Концентрационные автоколебания. // М.: Наука, 1974.

27. Уэбб Л. Ингибиторы ферментов и метаболизма. Общие принципы торможения. // М.: Мир, 1966.

28. Артюхов В.Г., Ковалева Т.А., Шмелев В.П. Биофизика. // Воронеж: Изд-во ВГУ, 1994.

29. Воднев В.Г., Наумович А.Ф., Наумович Н.Ф. Математический словарь высшей школы. //М.:МПИ, 1989.

30. Alberty R.A. The relationship between Michaelis constants, maximum velocities and the equilibrium constants for an enzyme-catalyzed reaction. // J. Am. Chem. Soc., 1953. Vol. 75. P. 1928-1932.

31. Dalziel K. Initial steady state velocities in the evaluation of enzyme-coenzyme-substrate mechanims. // Acta Chem. Scand., 1957. Vol. 11. P. 1706-1723.

32. Bloomfield V., Peller L„ Alberty R.A. Multiple intermediates in steady-state enzyme kinetics. II. Systems involving two reactants and two products. // J. Am. Chem. Soc., 1962. Vol. 84. P. 4367-4381.

33. Интернет-ресурс: http://biosim.genebee.msu.su/dbsdownIoad.php.

34. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB) // Интернет-ресурс: http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/.

35. Cugnoli C., Mantovani R., Fioravanti R., Pepe I. 11-cis Retinal formation in the light catalyzed by a retinal-binding protein from the honeybee retina. // FEBS Letters, 1989. Vol. 257. N 1. P. 63-67.

36. TurnbullJ., Cleland W.W., Morrison J.F., Chorismate mutase-prephenate dehydrogenase from Escherichia coli. 1. Kinetic characterization of the dehydrogenase reaction by use of alternative substrates. //Biochemistry, 1990. Vol. 29. N. 44. P. 10245-10254.

37. Pratt R.F., McConnell T.S., Murphy S.J. Accumulation of acyl-enzyme intermediates during turnover of penicillins by the class A beta-lactamase of Staphylococcus aureus PCI. // Biochem. J., 1988. Vol. 254. N. 3. P. 919-922.

38. Martin M. Т., Waley S.G. Kinetic characterization of the acyl-enzyme mechanism for beta-lactamase I. // Biochem. J., 1988. Vol. 254. N. 3. P. 923-925.

39. Rudnick G., Abeles R.H. Reaction mechanism and structure of the active site of proline racemase. // Biochemistry, 1975. Vol. 14. N. 20. P. 4515-4522.

40. Gaunt M.A., Maitra U.S., Ankel H. Uridine diphosphate galacturonate 4-epimerase from the blue-green alga Anabaena flos-aquae. // J. Biol. Chem., 1974. Vol. 249. N. 8. P. 2366-2372.

41. Heath E.C., Horecker B.L., Cmyrniotis P.Z., Takagi Y. Pentose fermentation by Lactobacillus plantarum. II. L-arabinose isomerase. // J. Biol. Chem., 1958. Vol. 231. N. 2. P. 1031-1037.

42. Cuppoletti J., Segel IH. Transinhibition kinetics of the sulfate transport systemof Penicillium notatum: analysis based on an iso uni uni velocity equation. // J. Membr. Biol., 1974. Jul 12; Vol. 17. N. 3. P. 239-252.

43. Jurss R., Malicke A. Interaction of acetylcholine esterase with fluorescent analogs of acetylcholine. // J. Biol. Chem., 1981. Vol. 256. N. 6. P. 2887-2893.

44. Estrada P., Mata I., Dominguez J.M., Castillon M.P., Acebal C. Kinetic mechanismof beta-glucosidase from Trichoderma reesei QM 9414. // Biochim. Biophys. Acta, 1990. Vol. 1033. P. 298-304.

45. Antonini E., Ascenzi P. The mechanism of trypsin catalysis at low pH. Proposal for a structural model. //J. Biol. Chem., 1981. Vol. 256. N. 23. P. 12449-12455.

46. Christensen U., Mullertz S. Mechanism of reaction of human plasmin with cx-N-benzoyl-L-arginine-p-nitroanilide. // Biochim. Biophys. Acta, 1974. Vol. 334. N. 1. P. 187-198.

47. Airas R.K. Pantothenase. // Meth. Enzymol., 1979. Vol. 62. P. 267-275.

48. Amory A., Foury F., Goffeau A. The purified plasma membrane ATPase of the yeast Schizosaccharomyces pombe forms a phosphorylated intermediate. // J. Biol. Chem., 1980. Vol. 255. N. 19. P. 9353-9357.

49. Givot I.L., Smith T.A., Abeles R.H. Studies on the mechanism of action and the structureof the electrophilic center of histidine ammonia lyase. J. Biol. Chem., 1969. Vol. 244. N. 23. P. 6341-6353.

50. Bridger W.A., Cohen L.H. The kinetics of adenylosuccinate lyase. // J. Biol. Chem., 1968. Vol. 243. N. 3. P. 644-650.

51. Poncz L. Substrate inhibition of Pseudomonas aeruginosa elastase by 3-(2-furyl)acryloyl-glycyl-L-phenylalanyl-L-phenylalanine. // Arch. Biochem. Biophys., 1988. Vol. 266. N. 2. P. 508-515.

52. Hsu R. Y., Cleland W. W., Anderson L. Mechanism of action of the nonspecific phosphomonoesterase from potatoes. // Biochemistry, 1966. Vol. 5. N. 2. P. 799-807.

53. KoritA.A., Hinds J.A., Zerner B. On the specificity and pH dependence of ficin-catalyzed hydrolyses. Some comparisons with bromelain specificity. // Biochemistry, 1974. Vol. 13. N. 10. P. 2029-2037.

54. Penefsky H.S. Reaction mechanism of the membrane-bound ATPase of submitochondrial particles from beef heart. //J. Biol. Chem., 1985. Vol. 260. N. 25. P. 13728-13734.

55. Toulokhonova L., Metzler W.J., Witmer M.R., Copeland R.A., Marcinkeviciene J. Kinetic studies on beta-site amyloid precursor protein-cleaving enzyme (BACE). Confirmation of an iso mechanism. // J. Biol. Chem., 2003. Vol. 278. N. 7. P. 4582-4589.

56. Samanani N., Facchini P. J. Purification and characterization of norcoclaurine synthase. The first committed enzyme in benzylisoquinoline alkaloid biosynthesis in plants. // J. Biol. Chem., 2002. Vol. 277. N. 37. P. 33878-33883.

57. Cho Y.K., Northrop D.B. Transpeptidation by porcine pepsin catalyzed by a noncovalent intermediate unique to its iso-mechanism. // J. Biol. Chem., 1998. Vol. 273. N. 38.1. P. 24305-24308.

58. Williams D.C., Morgan G.S., McDonald E., Battersby A.R. Purification of porphobilinogen deaminase from Euglena gracilis and studies of its kinetics. // Biochem. J., 1981. Vol. 193. N. l.P. 301-310.

59. Lee H.J., Chiou S.H., Chang G.G. Inactivation of the endogenous argininosuccinate lyase activity of duck delta-crystallin by modification of an essential histidine residue with diethyl pyrocarbonate. // Biochem. J., 1993. Vol. 293. Pt 2. P. 537-^44.

60. Lee H.J., Chiou S.H., Chang G.G. Biochemical characterization and kinetic analysis of duck delta-crystallin with endogenous argininosuccinate lyase activity. // Biochem. J., 1992. Vol. 283. Pt 2. P. 597-603.

61. Wang C. S. Human milk bile salt-activated lipase. Further characterization and kinetic studies.//J. Biol. Chem., 1981. Vol.256. N. 19. P. 10198-10202.

62. Casazza J.P., Stone S.R., Fromm H.J. Kinetic studies of bovine liver fructose-1,6-bisphosphatase. //J. Biol. Chem., 1979. Vol. 254. N. 11. P. 4661-^665.

63. Parkin D. W., Horenstein B.A., Abdulah D.R., Estupinan В., Schramm V.L. Nucleoside hydrolase from Crithidia fasciculata. Metabolic role, purification, specificity, and kinetic mechanism. // J. Biol. Chem., 1991. Vol. 266. N. 31. P. 20658-20665.

64. Iwaki M., Kagamiyama H., Nozaki M. The primary structure of the beta-subunitof protocatechuate 3,4-dioxygenase from Pseudomonas aeruginosa. I I Arch. Biochem. Biophys., 1981. Vol. 210. N. 1. P. 210-223.

65. Brady F.O., Monaco M.E., Forman H.J., Shutz G., Feigelson P. On the role of copper in activation of and catalysis by tryptophan-2,3-dioxygenase. // J. Biol. Chem., 1972. Vol. 247. N. 24. P. 7915-7922.

66. Muller R., Schmitt S., Lingens F. A novel non-heme iron-containing dioxygenase. Chloridazon-catechol dioxygenase from Phenylobacterium immobilis DSM 1986. // Eur. J. Biochem., 1982. Vol. 125. P. 579-584.

67. Walsh T.A., Ballou D.P., Mayer R., Que L.Jr. Rapid reaction studies on the oxygenation reactions of catechol dioxygenase. // J. Biol. Chem., 1983. Vol. 258. N. 23. P. 14422-14427.

68. HaraA., Nakayama Т., Nakagawa M., Inoue Y., Tanabe H., Sawada H. Kineticand stereochemical studies on reaction mechanism of mouse liver 17 beta-hydroxysteroid dehydrogenases. // J. Biochem., 1987. Vol. 102. N. 6. P. 1585-1592.

69. Ainslie G.R.Jr., Cleland W. W. Isotope exchange studies on liver alcohol dehydrogenase with cyclohexanol and cyclohexanone as reactants. // J. Biol. Chem., 1972. Vol. 247. N. 3. P. 946-951.

70. LeJohn HB. D(-)-lactate dehydrogenases in fungi. Kinetics and allosteric inhibition by guanosine triphosphate. // J. Biol. Chem., 1971. Vol. 246. N. 7. P. 2116-2126.

71. Nielsen N.C., Zahler W.L., Fleischer S. Mitochondrial D- -hydroxybutyrate dehydrogenase. IV. Kinetic analysis of reaction mechanism. // J. Biol. Chem., 1973. Vol. 248. N. 7.1. P.2556-2562.

72. RougraffP. M, Paxton R., Kuntz M.J., Crabb D.W., Harris R.A. Purificationand characterization of 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase from rabbit liver. // J. Biol. Chem., 1988. Vol. 263. N. 1. P. 327-331.

73. Yoon H., Anderson B.M. Kinetic studies of Haemophilus influenzae malate dehydrogenase. // Biochim. Biophys. Acta, 1988. Vol. 955. N. 1. P. 10-18.

74. Preisig C.L., Matthews D.E., VanEtten H.D. Purification and Characterizationof S-Adenosyl-l-methionine:6a-Hydroxymaackiain 3-O-Methyltransferase from Pisum sativum. // Plant Physiol., 1989. Vol. 91. N. 2. P. 559-566.

75. Gitomer W.L., Tipton K.F. Purification and kinetic properties of ox brain histamine N-methyltransferase. // Biochem. J., 1986. Vol. 233. N. 3. P. 669-676.

76. Bisson L.F., Thorner J. Thymidylate synthetase from Saccharomyces cerevisiae. Purification and enzymic properties. // J. Biol. Chem., 1981. Vol. 256. N. 23. P. 12456-12462.

77. De Carolis E., Ibrahim R.K. Purification and kinetics of phenylpropanoid 'СГ-methyltransferase activities from Brassica oleracea. // Biochem. Cell Biol., 1989. Vol. 67. N. 11-12. P. 763-769.

78. Caperelli C.A. Mammalian glycinamide ribonucleotide transformylase. Kinetic mechanism and associated de novo purine biosynthetic activities. // J. Biol. Chem., 1989. Vol. 264. N. 9. P. 5053-5057.

79. Chalmers R.M., Fewson C.A. The evolution of metabolic pathways: an immunological approach to the evolution of aromatic alcohol and aldehyde dehydrogenases. // Biochem. J., 1989. Vol. 263. N. 3. P. 913-919.

80. Kubicek C.P., Rohr M. Regulation of citrate synthase from the citric acid-accumulating fungus, Aspergillus niger. // Biochim.Biophys.Acta, 1980. Vol. 615. N. 2. P. 449-457.

81. Dailey H. A., Fleming J.E. Bovine ferrochelatase. Kinetic analysis of inhibitionby N-methylprotoporphyrin, manganese, and heme. // J. Biol. Chem., 1983. Vol. 258. N. 19. P. 11453-11459.

82. Pratt M.L., Roche Т.Е. Mechanism of pyruvate inhibition of kidney pyruvate dehydrogenasea kinase and synergistic inhibition by pyruvate and ADP. // J. Biol. Chem., 1979. Vol. 254. N. 15. P. 7191-7196.

83. Ganzhorn A.J., Green D.W., Hershey A.D., Gould R.M., Plapp B.V. Kinetic characterization of yeast alcohol dehydrogenases. Amino acid residue 294 and substrate specificity. // J. Biol. Chem., 1987. Vol. 262. N. 8. P. 3754-3761.

84. Weidig C.F., Halvorson H.R., Shore J.D. Evidence for site equivalence in the reaction mechanism of horse liver alcohol dehydrogenase with aromatic substrates at alkaline pH. // Biochemistry, 1977. Vol. 16. N. 13. P. 2916-2922.

85. Duncan R.J.S., Tipton K.F. The kinetics of pig brain aldehyde dehydrogenase. // Eur. J. Biochem., 1971. Vol. 22. N. 4. P. 538-543.

86. Janson C.A., Cleland W. W. The kinetic mechanism of glycerokinase // J. Biol. Chem., 1974. Vol. 249. N. 8. P. 2562-2566.

87. Matsuura K., Nakayama Т., Nakagawa M., HaraA., Sawada H. Kinetic mechanism of pulmonary carbonyl reductase. // Biochem. J., 1988. Vol. 252. P. 17-22.

88. Hsu R. Y., Lardy H.A., Cleland W. W. Pigeon liver malic enzyme. V. Kinetic studies. // J. Biol. Chem., 1967. Vol. 242. N. 22. P. 5315-5322.

89. Vernon C.M., Hsu R.Y. Pigeon liver malic enzyme: involvement of an arginyl residueat the binding site for malate and its analogs. // Arch. Biochem. Biophys., 1983. Vol. 225. N. 1. P. 296-305.

90. Tressel Т., Thompson R., Zieske L.R., Menendez M.I T.S., Davis L. Interaction between L-threonine dehydrogenase and aminoacetone synthetase and mechanism of aminoacetone production. // J. Biol. Chem., 1986. Vol. 261. N. 35. P. 16428-16437.

91. Priestley N.D., Robinson J.A. Purification and catalytic properties of L-valine dehydrogenase from Streptomyces cinnamonensis. //Biochem. J., 1989. Vol. 261. N. 3. P. 853-861.

92. Misono H., Yonezawa J., Nagata S., Nagasaki S. Purification and characterizationof a dimeric phenylalanine dehydrogenase from Rhodococcus maris K-18. // J. Bacterid.,1989. Vol. 171. N. 1. P. 30-36.

93. Ohshima Т., Takada H., Yoshimura Т., Esaki N., Soda K. Distribution, purification, and characterization of thermostable phenylalanine dehydrogenase from thermophilic actinomycetes. // J. Bacterid., 1991. Vol. 173. N. 13. P. 3943-3948.

94. Scholnick P.L., Hammaker L.E., Marver H.S. Soluble -aminolevulinic acid synthetase of rat liver. II. Studies related to the mechanism of enzyme action and hemin inhibition. // J. Biol. Chem., 1972. Vol. 247. N. 13. P. 4132-4137.

95. Bonete M.J., Camacho M.L., Cadenas E. Kinetic mechanism of Halobacterium halobium NAD+-glutamate dehydrogenase. //Biochim. Biophys. Acta, 1989. Vol. 990. N. 2.1. P. 150-155.

96. Carl Frieden. Glutamic dehydrogenase. The order of substrate addition in the enzymatic reaction. // J. Biol. Chem., 1959. Vol. 234. N. 11. P. 2891-2896.

97. Datta S.C., Ghosh M.K., Hajra A.K. Purification and properties of acyl/alkyl dihydroxyacetone-phosphate reductase from guinea pig liver peroxisomes. // J. Biol. Chem.,1990. Vol. 265. N. 14. P. 8268-8274.

98. Zepeda S., Monasterio O., Ureta T. NADP(+)-dependent D-xylose dehydrogenase from pig liver. Purification and properties. // Biochem. J., 1990. Vol. 266. P. 637-644.

99. Boland M.J., Blevins D.G., Randall D.D. Soybean nodule xanthine dehydrogenase: a kinetic study. // Arch. Biochem. Biophys., 1983. Vol. 222. N. 2. P. 435-441.

100. Rajagopalan К. V., Handler P. Purification and properties of chicken liver xanthine dehydrogenase. //J. Biol. Chem., 1967. Vol. 242. N. 18. P. 4097-4107.

101. Zachariou M., Scopes R.K. Glucose-fructose oxidoreductase, a new enzyme isolated from Zymomonas mobilis that is responsible for sorbitol production. // J. Bacteriol., 1986.

102. Vol. 167. N. 3. P. 863-869.

103. Allen S.H. G. The isolation and characterization of malate-lactate transhydrogenase from Micrococcus lactilyticus. // J. Biol. Chem., 1966. Vol. 241. N. 22. P. 5266-5275.

104. Falkenberg P., Strom A.R. Purification and characterization of osmoregulatory betaine aldehyde dehydrogenase of Escherichia coli. // Biochim. Biophys. Acta, 1990. Vol. 1034. N. 3. P. 253-259.

105. Crow V.L., Wittenberger C.L. Separation and properties of NAD+- and NADP+-dependent glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenases from Streptococcus mutans. // J. Biol. Chem., 1979. Vol. 254. N. 4. P. 1134-1142.

106. Yagi K., Nishikimi M., Takai A., Ohishi N. Mechanism of enzyme action. VII. Kinetic analysis of the reaction of D-amino-acidoxidase with D-arginine. // Biochim. Biophys. Acta, 1974. Vol. 341. N. 1. P. 256-264.

107. Baccanari D. P., Tansik R.L., Joyner S. S., Fling M. E., Smith P.L., Fre ishe im J. H. Characterization of Candida albicans dihydrofolate reductase. // J. Biol. Chem., 1989.t

108. Vol. 264. N. 2. P. 1100-1107.

109. Daubner S.C., Matthews R.G. Purification and properties of methylenetetrahydrofolate reductase from pig liver. // J. Biol. Chem., 1982. Vol. 257. N. 1. P. 140-145.

110. NardiniM., RicciG., Caccuri A.M., Solinas S.P., Vesci L., Cavallini D. Purification and characterization of a ketimine-reducing enzyme. // Eur. J. Biochem., 1988. Vol. 173. P. 689-694

111. Shigeoka S., Onishi Т., Nakano Y., Kitaoka S. Characterization and physiological function of glutathione reductase in Euglena gracilis z. // Biochem. J., 1987. Vol. 242. P. 511-515

112. Worthington D.J., Rosemeyer M.A. Glutathione reductase from human erythrocytes. Catalytic properties and aggregation. // Eur. J. Biochem., 1976. Vol. 67. N. l.P. 231-238.

113. Krauth-Siegel R.L., Enders В., Henderson G.B., Fairlamb A.H., Schirmer R. H. Trypanothione reductase from Trypanosoma cruzi. Purification and characterization of the crystalline enzyme. // Eur. J. Biochem., 1987. Vol. 164. N. l.P. 123-128.

114. Reed J.K. Studies on the kinetic mechanism of lipoamide dehydrogenase from rat liver mitochondria. // J. Biol. Chem., 1973. Vol. 248. N. 13. P. 4834^1839.

115. Shigeoka S„ Nakano Y., Kitaoka S. Purification and some properties of L-ascorbic-acid-specific peroxidase in Euglena gracilis Z. // Arch. Biochem. Biophys., 1980. Vol. 201. N. 1. P. 121—127.

116. Connett R.J., Kirshner N. Purification and properties of bovine phenylethanolamine N-methyltransferase. // J. Biol. Chem., 1970. Vol. 245. N. 2. P. 329-334.

117. Wiesenborn D.P., Rudolph F.B., Papoutsakis E.T. Thiolase from Clostridium acetobutylicum ATCC 824 and Its Role in the Synthesis of Acids and Solvents. // Appl. Environ. Microbiol., 1988. Vol. 54. N. 11. P. 2717-2722.

118. Suzuki F., Zahler W.L., Emerich D. W. Acetoacetyl-CoA thiolase of Bradyrhizobium japonicum bacteroids: purification and properties. // Arch. Biochem. Biophys., 1987. Vol. 254. N. l.P. 272-281.

119. Stoner G.L., Eisenberg M.A. Biosynthesis of 7, 8-diaminopelargonic acid from 7-keto-8-aminopelargonic acid and S-adenosyl-L-methionine. The kinetics of the reaction. // J. Biol. Chem., 1975. Vol. 250. N. 11. P. 4037-4043.

120. Schopp W., Sorger H., Kleber H.-P. Aurich H. Kinetic studies of the reaction mechanism of carnitine dehydrogenase of Pseudomonas aeruginosa. // Eur. J. Biochem., 1969. Vol. 10. N. LP. 56-60.

121. Forte-McRobbie C., Pietruszko R. Human glutamic-gamma-semialdehyde dehydrogenase. Kinetic mechanism. //Biochem. J., 1989. Vol. 261. P. 935-943.

122. Lewis A.S., Glantz M.D. Bovine brain purine-nucleoside phosphorylase purification, characterization, and catalytic mechanism. // Biochemistry, 1976. Vol. 15. N. 20.1. P. 4451-4457.

123. Negri A., Massey V., Williams C.H. Jr., Schopfer L.M. The kinetic mechanism of beef kidney D-aspartate oxidase. // J. Biol. Chem., 1988. Vol. 263. N. 27. P. 13557-13563.

124. Avraham Y., Grossowicz N., Yashphe J. Purification and characterization of uridine and thymidine phosphorylase from Lactobacillus casei. // Biochim. Biophys. Acta, 1990. Vol. 1040. N. 2. P. 287-294.

125. Giacomello A., Salerno C. Human hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase. Steady state kinetics of the forward and reverse reactions. // J. Biol. Chem., 1978. Vol. 253. N. 17. P. 6038-6044.

126. Landsperger W.J., Fodge D. W., Harris B.G. Kinetic and isotope partitioning studies on the NAD+-malic enzyme from Ascaris suum. // J. Biol. Chem., 1978. Vol. 253. N. 6. P. 1868-1873.

127. Schlesinger P., Westley J. An expanded mechanism for rhodanese catalysis. // J. Biol. Chem., 1974. Vol. 249. N. 3. P. 780-788.

128. Toews C. J. The kinetics and reaction mechanism of the nicotinamide-adenine dinucleotide phosphate-specific glycerol dehydrogenase of rat skeletal muscle. // Biochem. J., 1967. Vol. 105. N. 3. P. 1067-1073.

129. Marechal L.R., Oliver G., Veiga L.A., de Ruiz-Holgado A.A. Partial purification and some properties of beta-phosphoglucomutase from Lactobacillus brevis. // Arch. Biochem. Biophys., 1984. Vol. 228. N. 2. P. 592-599.

130. Williamson P.R., Kasgan H.M. Reaction pathway of bovine aortic lysyl oxidase. // J. Biol. Chem., 1986. Vol. 261. N. 20. P. 9477-9482.

131. Greenspan M.D., Alberts A. W., Vagelos P.R. Acyl carrier protein. 13. Beta-ketoacyl acyl carrier protein synthetase from Escherichia coli. // J. Biol. Chem., 1969. Vol. 244. N. 23.1. P. 6477-6485.

132. Crabb D. W„ Bosron W.F., Li T.-K. Steady-state kinetic properties of purified rat liver alcohol dehydrogenase: application to predicting alcohol elimination rates in vivo. // Arch. Biochem. Biophys., 1983. Vol. 224. N. 1. P. 299-309.

133. SedmakJ., Ramaley R. Purification and properties of Bacillus subtilis nucleoside diphosphokinase. // J. Biol. Chem., 1971. Vol. 246. N. 17. P. 5365-5372.

134. Or si B. A., Cleland W. W. Inhibition and kinetic mechanism of rabbit muscle glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. // Biochemistry, 1972. Vol. 11. N. 1. P. 102-109.

135. Fisher H.F. L-Glutamate dehydrogenase from bovine liver. // Meth. Enzymol., 1985. Vol. 113. P. 16-27.

136. Baker J. J., Jeng I., Barker H.A. Purification and properties of L-erythro-3,5-diaminohexanoate dehydrogenase from a lysine-fermenting Clostridium. // J. Biol. Chem., 1972. Vol. 247. N. 23. P. 7724-7734.

137. Blanco F., Alafia A., Llama M.J., Serra J.L. Purification and properties of glutamine synthetase from the non-N2-fixing cyanobacterium Phormidium laminosum. // J. Bacteriol., 1989. Vol. 171. N. 2. P. 1158-1165.

138. Davis J.S., Balinsky J.B., Harington J.S., Shepherd J.B. Assay, purification, properties and mechanism of action of gamma-glutamylcysteine synthetase from the liver of the rat and Xenopus laevis. // Biochem. J., 1973. Vol. 133. N. 4. P. 667-678.

139. Bognar A.L., Shane B. Purification and properties of Lactobacillus casei folylpoly-gamma-glutamate synthetase. // J. Biol. Chem., 1983. Vol. 258. N. 20. P. 12574-12581.

140. Raushel F.M., Seiglie J.L. Kinetic mechanism of argininosuccinate synthetase. // Arch. Biochem. Biophys., 1983. Vol. 225. N. 2. P. 979-985.

141. Shen Y., Rudolph J., Stern M., Stubbe J., Flannigan K.A., Smith J.M. Glycinamide ribonucleotide synthetase from Escherichia coli: cloning, overproduction, sequencing, isolation, and characterization. // Biochemistry, 1990. Vol. 29. P. 218-227.

142. Milner Y., Wood H. G. Steady state and exchange kinetics of pyruvate, phosphate dikinase from Propionibacterium shermanii. // J. Biol. Chem., 1976. Vol. 251. N. 24. P. 7920-7928.

143. Cooper R.A., Romberg H.L. Phosphoiylated enzyme as an intermediate in the phosphoenolpyruvate synthase reaction. // Biochem. J., 1967. Vol. 105. P. 49c-50c.

144. Kim Y.S., Lee J.K. Evidence that two covalent intermediates, phosphoryl and malonyl enzymes, are formed during malonyl-coenzyme A synthetase catalysis. // J. Biol. Chem., 1986. Vol. 261. N. 35. P. 16295-16297.

145. Schmidt H.-L., Stocklein W., DanzerJ., Kirch P., Limbach B. Isolation and properties of an H20-forming NADH oxidase from Streptococcus faecalis. // Eur. J. Biochem., 1986. Vol. 156. N. l.P. 149-155.

146. Papas T.S., Mehler A.H. Kinetic studies of the prolyl transfer ribonucleic acid synthetase of Escherichia coli. Order of addition of substrates and release of products. // J. Biol. Chem., 1971. Vol. 246. N. 19. P. 5924-5928.

147. Frenkel E.P., Kitchens R.L. Purification and properties of acetyl coenzyme A synthetase from bakers' yeast. // J. Biol. Chem., 1977. Vol. 252. N. 2. P. 504-507.

148. Takao S., Ito Т., Tanida M. Purification and kinetic properties of butyryl-CoA synthetase from Paecilomyces varioti. // Agric. Biol. Chem., 1987. Vol. 51. N. 1. P. 145-152.

149. Miyatake K, Nakano Y., Kitaoka S. Pantothenate synthetase from Escherichia coli D-pantoate: beta-alanine ligase (AMP-forming), EC 6.3.2.1. // Meth. Enzymol., 1979. Vol. 62. P. 215-219.

150. Strickland S., Massey V. The mechanism of action of the flavoprotein melilotate hydroxylase. // J. Biol. Chem., 1973. Vol. 248. N. 8. P. 2953-2962.

151. Spector Т., Massey V. p-Hydroxybenzoate hydroxylase from Pseudomonas fluorescens. Evidence for an oxygenated flavin intermediate. // J. Biol. Chem., 1972. Vol. 247. N. 17. P. 5632-5636.

152. Husain M., Massey V. Kinetic studies on the reaction of p-hydroxybenzoate hydroxylase. Agreement of steady state and rapid reaction data. // J. Biol. Chem., 1979. Vol. 254. N. 14. P. 6657-6666.

153. Erbes D.L., Burris R.H. The kinetics of methyl viologen oxidation and reduction by the hydrogenase from Clostridium pasteurianum. // Biochim. Biophys. Acta, 1978. Vol. 525. N. l.P. 45-54.

154. Smith L.T., Kaplan N.O. Purification, properties, and kinetic mechanism of coenzyme A-linked aldehyde dehydrogenase from Clostridium kluyveri // Arch. Biochem. Biophys., 1980. Vol. 203. N. 2. P. 663-675.

155. Hongo S., Sato T. Kinetic studies of asparagine synthetase from rat liver: role of Mg2+ in enzyme catalysis. // Arch. Biochem. Biophys., 1985. Vol. 238. N. 2. P. 410-417-.

156. Xiu G.H., Jiang L., Li P. Mass-transfer limitations for immobilized enzyme-catalyzed kinetic resolution of racemate in a fixed-bed reactor. // Biotechnol. Bioeng., 2001. Vol. 74. N. l.P. 29-39.

157. Rosenfeld C.A., Sultatos L.G. Concentration-dependent kinetics of acetylcholinesterase inhibition by the organophosphate paraoxon. // Toxicol. Sci., 2006. Vol. 90. N. 2. P. 460-469.

158. Yeow Y.L., Leong Y.K., Cheah M. Y, Dang H.D., Law C.K. Cleaving of S-mandelonitrile catalyzed by S-hydroxynitrile lyase from Hevea brasiliensis—a kinetic investigation based on the rate curve method. // J. Biotechnol., 2004. Vol. 111. N. 1. P. 31-39.

159. Tang L„ Lutje Spelberg J.H., Fraaije M. W., Janssen D.B. Kinetic mechanism and enantioselectivity of halohydrin dehalogenase from Agrobacterium radiobacter. // Biochemistry, 2003. May 13; Vol. 42. N. 18. P. 5378-5386.

160. Rishavy M.A., Cleland W. W., Lusty C.J. 15N isotope effects in glutamine hydrolysis catalyzed by carbamyl phosphate synthetase: evidence for a tetrahedral intermediatein the mechanism. // Biochemistry, 2000. Vol. 39. N. 24. P. 7309-7315.

161. Takigami Т., Takeuchi F., Nakagawa M., Hase Т., Tsubaki M. Stopped-flow analyses on the reaction of ascorbate with cytochrome b561 purified from bovine chromaffin vesicle membranes. // Biochemistry, 2003. Vol. 42. N. 27. P. 8110-8118.

162. Garcia R., Garcia Т., Martinez M., Aracil J. Kinetic modelling of the synthesisof 2-hydroxy-5-hexenyl 2-chlorobutyrate ester by an immobilised lipase. // Biochem. Eng. J., 2000. Vol. 5.N. 3.P. 185-190.

163. Miller С. M., Szegedi S.S., Garrow T.A. Conformation-dependent inactivation of human betaine-homocysteine S-methyltransferase by hydrogen peroxide in vitro. // Biochem. J., 2005. Vol. 392. Pt 3. P. 443-448

164. Dumitru R. V., Ragsdale S. W. Mechanism of 4-(beta-D-ribofuranosyl)aminobenzene 5'-phosphate synthase, a key enzyme in the methanopterin biosynthetic pathway. // J. Biol. Chem., 2004. Vol. 279. N. 38. P. 39389-39395

165. Van Lanen S.G., Iwata-Reuyl D. Kinetic mechanism of the tRNA-modifying enzyme S-adenosylmethionine:tRNA ribosyltransferase-isomerase (QueA). // Biochemistry, 2003. Vol. 42. N. 18. P. 5312-5320

166. Bachmann B.O., Townsend C.A. Kinetic mechanism of the beta-lactam synthetase of Streptomyces clavuligerus. // Biochemistry, 2000. Vol. 39. N. 37. P. 11187-11193.

167. Feliciano P.R., Cordeiro A.T., Costa-Filho A.J., Nonato M.C. Cloning, expression, purification, and characterization of Leishmania major dihydroorotate dehydrogenase. // Protein Expr. Purif., 2006. Vol. 48. N. 1. P. 98-103.

168. McCoy J. G., Arabshahi A., Bitto E., Bingman C.A., Ruzicka F.J., Frey P.A, Phillips G.N. Jr. Structure and mechanism of an ADP-glucose phosphorylase from Arabidopsis thaliana. // Biochemistry, 2006. Vol. 45. N. 10. P. 3154-3162.

169. Ulusu N.N., Tandogan B. Purification and kinetics of sheep kidney cortex glucose-6-phosphate dehydrogenase. // Сотр. Biochem. Physiol. Biochem. Mol. Biol., 2006. Vol. 143. N. 2. P. 249-255.

170. Heo J., Thapar R., Campbell S.L. Recognition and activation of Rho GTPases by Vavl and Vav2 guanine nucleotide exchange factors. // Biochemistry, 2005. Vol. 44. N. 17.1. P. 6573-6585.

171. Volner A., Zoidakis J., Abu-Omar M.M. Order of substrate binding in bacterial phenylalanine hydroxylase and its mechanistic implication for pterin-dependent oxygenases. //J. Biol. Inorg. Chem., 2003. Vol. 8. N. 1-2. P. 121-128.

172. Marmor S., Petersen C.P., Reck F., Yang W„ Gao N., Fisher S.L. Biochemical characterization of a phosphinate inhibitor of Escherichia coli MurC. // Biochemistry, 2001. Vol. 40. N. 40. P. 12207-12214.

173. Kim Y.S., Kang S. W. Steady-state kinetics of malonyl-CoA synthetasefrom Bradyrhizobium japonicum and evidence for malonyl-AMP formation in the reaction. II Biochem. J., 1994. Vol. 297. Pt 2. P. 327-333.