Клинико-диагностическое значение исследования активности ксантиноксидазы, ксантиндегидрогеназы, аденозиндезаминазы и изоферментов аденозиндезаминазы и ксантиндегидрогеназы в сыворотке крови больных ре тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 14.00.39, кандидат медицинских наук Дахмаль, Мансур Кайд Кайд

• Дахмаль, Мансур Кайд Кайд
• кандидат медицинских наук
• 2004

Оглавление диссертации кандидат медицинских наук Дахмаль, Мансур Кайд Кайд

ПЕРЕЧЕНЬ ИСПОЛЬЗУЕМЫХ СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

Часть I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

Глава 1. МЕДИКО-БИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ПУРИНОВОГО МЕТАБОЛИЗМА

1.1. Ксантиноксидаза: физико-химические свойства, медико-биологическое значение

1.2. Аденозиндезаминаза: физико-химические свойства, медико-биологическое значение

Часть II. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

Глава 2. КЛИНИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА БОЛЬНЫХ

Глава 3 МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

3.1. Определение активности аденозиндезаминазы.

3.2. Определение активности ксантиноксидазы.

3.3. Определение активности ксантиндегидрогеназы.

3.4. Определение изоферментов КДГ и АДА.

3.5. Определение мочевой кислоты.

Глава 4. АКТИВНОСТЬ АДЕНОЗИНДЕЗАМИНАЗЫ, КСАНТИНОКСИДАЗЫ, КСАНТИНДЕГИДРОГЕНАЗЫ, ИЗОФЕРМЕНТОВ АДА,

КДГ И СОДЕРЖАНИЕ МОЧЕВОЙ КИСЛОТЫ В СЫВОРОТКЕ КРОВИ ЗДОРОВЫХ ЛЮДЕЙ.

Глава 5. АКТИВНОСТЬ ЭНЗИМОВ И СОДЕРЖАНИЕ МОЧЕВОЙ КИСЛОТЫ У БОЛЬНЫХ РЕВМАТИЗМОМ В НЕАКТИВНОЙ

Глава 6. АКТИВНОСТЬ КО, КДГ, АДА, ИЗОЭНЗИМНЫЕ СПЕКТРЫ КДГ, АДА И СОДЕРЖАНИЕ МК У БОЛЬНЫХ РЕВМАТИЗМОМ В АКТИВНОЙ ФАЗЕ

6.1. Активность энзимов у больных в активной фазе ревматизма с различными стадиями недостаточности кровообращения

6.2. Активность энзимов и содержание МК у больных с I степенью активности патологического процесса

6.2.1. Энзимные показатели у больных с I степенью активности и I стадией недостаточности кровообращения

6.2.2. Энзимные показатели у больных с I степенью активности и Н-2А стадией недостаточности кровообращения

6.2.3. Энзимные показатели у больных с I степенью активности и Н-2Б стадией недостаточности кровообращения

6.3. Активность энзимов и содержание МК у больных с II степенью активности патологического процесса

6.3.1. Энзимные показатели у больных с II степенью активности и Н-2А стадией недостаточности кровообращения

6.3.2. Энзимные показатели у больных с II степенью активности и Н-2Б-3 стадией недостаточности кровообращения

Глава 7. ЭНЗИМНЫЕ ПОКАЗАТЕЛИ КРОВИ У БОЛЬНЫХ С РАЗЛИЧНЫМ ХАРАКТЕРОМ ТЕЧЕНИЯ РЕВМАТИЗМА

7.1. Больные с затяжным течением ревматизма

7.2. Больные с рецидивирующим течением ревматизма

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Клинико-диагностическое значение исследования активности ксантиноксидазы, ксантиндегидрогеназы, аденозиндезаминазы и изоферментов аденозиндезаминазы и ксантиндегидрогеназы в сыворотке крови больных ре»

Актуальность проблемы.

50-70-е годы XX столетия в медицине характеризовались разносторонними и углубленными иммунно-биохимическими и фармакологическими исследованиями в этиологии, патогенезе и лечении ревматизма. Была установлена этиопатогенетическая роль ß-гемолитического стрептококка группы А и на основе этого создана система профилактики ревматизма с использованием антибиотиков.

В клиническую практику внедрена стройная система диспансеризации и 3-х этапное лечение больных ревматизмом. Все эти мероприятия привели к снижению заболеваемости ревматизмом более чем в 3 раза (127, 137).

Наступила некоторая успокоенность достигнутыми успехами, внимание ревматологов переключилось на другие не менее важные проблемы ревматологии: болезни суставов, системные заболевания соединительной ткани, и в последние 10-15 лет ревматизм как бы выпал из современных ревматологических проблем — "rheumatology sine rheumatism" (185).

Но, как это нередко бывает, подобное благодушие по отношению к ревматизму, занимающему одно из ведущих мест в структуре заболеваемости, причин инвалидности и смертности, особенно в возрасте до 40-50 лет, приводит к негативным последствиям, что и проявилось в 80-х годах неоднократными вспышками острой ревматической лихорадки (OPJI) в США, Японии и некоторых европейских странах, отличающихся достаточно высоким социальным уровнем (137, 152, 198, 366, 577). Причем, в большинстве случаев диагностика OPJI была запоздалой, так как врачи, особенно молодое поколение, не были готовы распознать это "редкое заболевание" и применить адекватную терапию (195, 196).

Необходимо отметить также, что за последние годы клинические проявления OPJI претерпели существенные метаморфозы с преобладанием в 44.0-60.0% случаев маломанифестных форм, когда кардит, артрит или хорея являются изолированными проявлениями первичного ревматизма (76, 195). Вследствие этого OPJI в силу атипич-ности или "кажущейся редкости" выпадает из поля зрения молодых врачей, знакомых с ней лишь теоретически и то по полному набору диагностических критериев Киселя-Джонсона, что позволило Inhman (1989) высказать мысль о том, что одна из ироний ревматической лихорадки в том, что она исчезает раньше, чем ее поняли (196). Подобная ситуация приводит к тому, что у 30.0% больных, перенесших нераспознанную ОРЛ, формируются пороки сердца (97).

Работы последних лет свидетельствуют о несомненной ведущей роли стрептококковой инфекции в этиопатогенезе ревматизма. По данным ВОЗ ежегодно регистрируется около 100 млн. человек, перенесших первичную стрептококковую инфекцию, а носительство стрептококков может достигать 30.0% в популяции (35, 161). Но если 3040 лет назад возникновение ОРЛ ассоциировалось только с перенесенной острой стрептококковой ангиной и невозможностью развития острого ревматизма на фоне хронического тонзиллита, то в настоящее время это положение несколько пересмотрено и расширено с учетом генетических, средовых и других факторов. Доказано, что патоген-ность или "ревматогенность" стрептококка усиливает его сочетание с вирусом (76, 87) или иерсиниозной инфекцией (88), переохлаждение, физическое перенапряжение, стресс, хирургическое вмешательство, что приводит к снижению иммунитета и активации латентно персистирующей популяции стрептококков (42).

О большей распространенности ревматизма среди родственников больных ревматизмом известно давно, но лишь в последние годы была обоснована генетическая детерминированность этой болезни носительством аллоантигена В-лимфоцитов Д 8/17, который определяется в 96.0-98.0%) у больных ревматизмом, в 40.3% - у здоровых кровных родственников, в 66.7% - у детей от больных матерей, в 11.8% - у некровных родственников и в 9.5% случаев - у здоровых людей (123, 194, 195).

Учитывая, что тяжесть клинического состояния больных ОРЛ определяется поражением миокарда, вопросы его ранней диагностики являются весьма актуальными. До настоящего времени сведения о частоте поражения миокарда (в ревматологии принято употреблять термин "ревмокардит", под которым понимается поражение всех трех оболочек сердца: эндокардита, миокардита и перикардита) весьма противоречивы (137). Данные некоторых зарубежных исследователей свидетельствуют о том, что в острой фазе ревмокардит возникает в 3.0-38.0% случаев (231, 463), по другим данным -в 48-73 % (371). Отечественные ревматологи находят в активной фазе ревматизма кардит в 89.0-100.0% случаев (23, 187). Такую разноречивость в частоте выявления кардита можно объяснить различными методическими подходами и критериями, используемыми клиницистами.

При использовании критериев А.И. Нестерова (1973): увеличение размеров сердца, наличие застойной сердечной недостаточности достаточно сложно диагностировать миокардит при первичном ревматизме, особенно при слабовыраженном кардите.

Подобные критерии кардита применимы лишь при отсутствии пороков сердца, а при возвратном ревмокардите с пороком сердца и развивающихся гемодинамических нарушениях использование этих критериев малооправдано (128).

Американские кардиологи для диагностики ревмокардита рекомендуют правильное использование диагностических критерием ревматизма Киселя-Джонса: появление новых значительных шумов в сердце, динамика увеличения размеров сердца, перикардит и застойная сердечная недостаточность при исключении других видимых причин (195). Тем не менее, все эти критерии отражают в большей степеии состояние миокарда, а не эндокарда, что в клиническом плане приводит иногда к парадоксальной ситуации, когда у больного на фоне слабовыраженного латентного кардита формируется порок сердца (50, 51, 147).

До настоящего времени нет однозначного ответа по вопросу причин формирования пороков сердца и их прогрессирования. Одни считают, что пороки сердца могут формироваться только в результате активного ревматического процесса и являются исходом ревматического эндокардита, а появление новых пороков сердца или их прогрес-сирование также могут быть только результатом возвратного ревмокардита (эндокардита). Обострения же ревматического процесса связаны с носоглоточными инфекциями, вызванными стрептококками, к которым организм не имеет типоспецифических защитных М-антител (94, 134, 544).

Другие считают, что ревматизм является особой формой хронической стрептококковой инфекции с постоянной персистснцией Ь-форм стрептококков, способных в определенных условиях реверсировать в патогенные формы и предполагают, что, примерно, в 30% случаев атаки ревматизма не связаны с острыми носоглоточными и респираторными болезнями, а обуславливаются неспецифическими факторами: переохлаждением, стрессами, хирургическим вмешательствам и др., которые запускают иммунопатологические процессы и развивается возвратный ревмокардит (42).

Имеются сторонники гипотезы о прогрсссировании пороков сердца и без активации ревматического процесса, считающие, что деформация клапанов происходит за счет гемодинамических нарушений вследствие развития фиброзных отложений на дефектных клапанах, процессов тромбообразования и утолщения створок клапанов (9, 134, 189, 544).

Они также считают, что в молодом возрасте эволюция пороков происходит за счет рецидивов ревмокардита, а в пожилом - вследствие гемодинамических нарушений и атеросклеротического процесса. Но имеется мнение о том, что громботические наслоения атеросклеротического генеза на клапанах сердца могут приводить лишь к неполному замыканию клапанов и относительному сужению клапанного отверстия, в то время, как в результате ревматического процесса поражается соединительно-тканная основа клапана с вовлечением фиброзного кольца, что приводит к истинному сужению митрального или аортального клапанного отверстия, а "бородавчатые" отложения ревматического генеза на клапанах сердца также приводят к клапанной недостаточности и в то же время служат показателями активного ревматического процесса, его экссуда-тивной фазы.

Весьма актуальным является решение вопроса об активности ревматического процесса и неактивной фазе ревматизма.

За рубежом больше сторонников признания ОРЛ как острого заболевания, вызванного стрептококковой инфекцией, и при своевременной диагностике и адекватном лечении происходит полное выздоровление.

У отечественных ревматологов имеются различные взгляды на ревматизм, но большинством признается, и это нашло отражение в отечественной классификации ревматизма, активная фаза болезни, длящаяся в течение 6-8 месяцев при адекватной оптимальной терапии и неактивная фаза ревматизма, характеризующаяся нормализацией всех клинических проявлений и общепринятых клинико-иммунно-биохимических показателей.

В то же время еще с 70-х годов продолжаются дискуссии по поводу правомочности выделения неактивной фазы.

Если ревматизм относить к системным болезням соединительной ткани, на что имеется достаточно много оснований (125, 169, 200), то ни при одном из известных подобных заболеваний, исходя из существующих классификаций, неактивной фазы болезни не имеется, а выделяют лишь периоды клинической ремиссии. Имеются работы отечественных ученых, свидетельствующие о том, что в неактивной фазе ревматизма при операциях по поводу коррекции пороков сердца в биоптатах ушек предсердий гистологически в 70-80% случаев выявляются признаки минимальной активности патологического процесса (142). Некоторые исследователи считают, что отсутствие в некоторых случаях специфических гранулем и других признаков активации процесса может быть объяснено наличием у больных очагового ревмокардита, при котором участки с активацией процесса не попадают в биоптат (52, 74).

Патологоанатомические исследования сердца у больных с прижизненно диагностируемой неактивной фазой ревматизма и умерших вследствие прогрессирующей сердечной недостаточности довольно часто обнаруживали признаки активного ревматического процесса (134, 169).

Имеются данные о том, что у больных в неактивной фазе ревматизма в 50.060.0% случаев в крови определяются повышенные уровни иммуноглобулинов I и М, повышенные титры АСК (161), изменения активности некоторых энзимов и изоэнзимов (66, 100).

Многие отечественные ревматологи, вообще, сомневаются в правомочности выделения при ревматизме неактивной фазы болезни и считают, что целесообразнее такую фазу определять как межприступный период (73, 76). Подобная позиция объясняется тем, что межприступный период, как и неактивная фаза ревматизма, характеризуются отсутствием клинических проявлений, но патологический процесс на клеточном и молекулярном уровне лишь затухает, но не ликвидируется полностью и течет на низком уровне и медленными темпами (73).

Даже через 6 месяцев перенесенной атаки ревматизма, то есть, в межприступный период, СРБ выявляется в 23.0% случаев, АСЛ-0 - в 55.1%, не реагировали на в/к введение стрептококкового антигена только 23.0-27.0% больных (73).

Многие считают, что в межприступный период организм продолжает оставаться сенсибилизированным, и соединительная ткань находится в состоянии гиперергии, что обуславливает ее готовность к рецидивам ревматизма. При тщательном клиническом обследовании у подобных больных можно выявить периодические и нестойкий кардиалгии, артралгии, сердцебиение, лабильность пульса, немотивированную общую слабость, изменение ЭКГ (2).

Учитывая, что тонкие биохимические и гистологические исследования основного межуточного вещества соединительной ткани свидетельствуют об однотипности его поражения при ревматизме и других системных заболеваниях соединительной ткани, проявляющегося "коллагеновой триадой": патоморфологические изменения соединительной ткани, плазмоклеточная реакция и гиперглобулинемия, логично допустить, что как при диффузных болезнях соединительной ткани, так и при ревматизме неактивная фаза отсутствует (200).

Но в то же время имеются данные о том, что при своевременной адекватной терапии, примененной на 1-й стадии ревматического процесса, когда имеется лишь муко-идное набухание, а дезорганизация соединительно-тканных структур поверхностна и обратима (экссудативная фаза), можно не допустить необратимого повреждения и добиться полного выздоровления без дальнейших рецидивов (75, 169). То есть, возможна и неактивная фаза ревматизма. Но в той же работе авторы придерживаются идеи перманентности течения ревматизма и не признают фатальности его исхода при использовании перманентности терапии (систематичной и поэтапной). Таким образом, мнения по поводу выделения неактивной фазы ревматизма весьма противоречивы, и сторонники ее неприятия придерживаются мнения, что тонкими иммуно-биохимическими и гистологическими исследованиями на молекулярном уровне всегда у больных, перенесших атаку ревматизма, можно выявить признаки активности ревматического процесса, в то время как их оппоненты эти изменения считают следствием гемодинамических нарушений.

Окончательное решение этого вопроса имеет важное значение, так как от него зависит тактика и стратегия лечения больных ревматизмом.

Весьма актуальными остаются и проблемы патогенеза ревматизма, хотя общее представление о его механизмах, основанное на главенстве, как минимум, трех факторов: воспалении, нарушении иммунитета и генетической предрасположенности, имеется достаточно четкое. В то же время остаются неясными некоторые иммунобиохимиче-ские и морфофункциональные звенья ревматического воспаления и причины его хро-низации. Имеются весомые доказательства нарушений клеточного и гуморального иммунитета, возникающие вследствие воздействия стрептококка А и продуктов его жизнедеятельности (стрептолизин-0 и -S, дезорибонуклеаза В, гиалуронидаза, стрептоки-наза). Показано, что в крови больных ревматизмом в высоких титрах обнаружены антитела к АСЛ-О, АСК, АСГ, анти-Д-азы В, кардиолипину, антикардиальные антитела, AT к протеогликанам, повышенные уровни ЦИК, иммуноглобулинов, снижение абсолютного числа Т-лимфоцитов (СДЗ+, СД4+), увеличение AT к полисахаридам, липотейхое-вой кислоте (2, 38, 125, 157, 161).

В последние годы получены новые данные о механизмах патогенеза иммунологических нарушений при OPJI, заключающиеся в том, что помимо противотканевых антител в иммунологических процессах участвуют и медиаторы иммунного воспаления, продуцируемые активированными лимфоцитами (интерлейкины 1, 2, 5, 7, 9, 10, неоптерин, ФНО и др.), которые реализуют свое влияние на уровне регуляторного Gl белка, участвующего в передаче активационного сигнала от адренергических рецепторов к аденилатциклазе (35, 132, 156). Этот фермент опосредовывает свое действие через пуриновые циклические производные.

В то же время в литературе имеются весьма скудные сведения об изучении пу-ринового метаболизма при ревматизме, хотя достаточно хорошо известно о роли пуриновых производных в поддержании нормального функционирования иммунной системы, посредничестве при передаче гормональных и других регуляторных сигналов на внутриклеточные эффекторные системы (30, 31, 32, 33, 180). Поэтому представляется довольно перспективным и актуальным направление по изучению энзимов, участвующих в метаболизме пуринов, влияющих на созревание и дифференцировку иммуно-компетентных клеток, что будет способствовать выяснению еще непознанных звеньев патогенеза ревматизма с иммунологических позиций.

Учитывая, что по данным эпидемиологических исследований стрептококковая инфекция имеет периодичность со спадами и пиками (всплесками), и что на протяжении последних 100 лет отмечались 3 пика повышения распространенности стрептококковой инфекции, последний из которых наблюдался в 40-х годах и продолжался в течение 10-12 лет с последующим спадом, логично предположить приближение нового всплеска стрептококковой инфекции в начале XXI века (22). Поэтому углубленное изучение клинических особенностей ревматизма, его этиологии, патогенеза, лечения и профилактики в предверии нового пика стрептококковой инфекции являются актуальными проблемами современной медицины.

Цель исследования.

Повышение качества диагностики активности патологического процесса и выявление особенностей пуринового метаболизма у больных ревматизмом с использованием показателей активности ксантиноксидазы (КО), ксантиндегидрогеназы (КДГ), аденозиндезаминазы (АДА) и изоэнзимов КДГ и АДА.

Задачи исследования.

1. Изучить активность КО, КДГ, АДА, изоэнзимы АДА, КДГ и содержание мочевой кислоты (МК) в сыворотке крови здоровых людей в зависимости от пола и возраста.

2. Изучить активность КО, КДГ, АДА, изоэнзимные спектры АДА, КДГ и содержание МК в сыворотке крови больных ревматизмом в процессе стационарного лечения: при поступлении, через 10-12 дней лечения и перед выпиской из стационара.

3. Изучить зависимость активности энзимов и изоэнзимов от активности патологического процесса, характера течения заболевания и недостаточности кровообращения.

4. Оценить возможность использования энзимных и изоэнзимных показателей в качестве контроля эффективности проводимой терапии.

5. Изучить корреляционные связи между активностями энзимов у больных в активной и неактивной фазах ревматизма.

Новизна научных исследований.

Впервые у больных ревматизмом в сыворотке крови проведены исследования активности комплекса энзимов пуринового метаболизма: КО, КДГ, АДА и изоэнзимных спектров АДА и КДГ, и проведен анализ зависимости активности этих энзимов и изоэнзимов от активности патологического процесса, характера течения заболевания и стадии недостаточности кровообращения.

Доказано, что наибольшее влияние на активность всех энзимов оказывает степень активности ревматического процесса, а при выраженной недостаточности кровообращения активность КДГ имеет тенденцию к снижению.

Показано преимущество энзимных и изоэнзимных показателей крови больных ревматизмом в индикации минимальных проявлений активности ревматического процесса в сравнении с общепринятыми острофазовыми лабораторными показателями (СОЭ, СРБ, белковые фракции крови и др.).

Выявлены особенности энзимного профиля крови при различных вариантах течения ревматизма и стадиях недостаточности кровообращения. Показано, что энзимные показатели крови в комплексе с клиническими данными способствуют объективизации контроля за эффективностью проводимой терапии.

Впервые выявлена интенсификация катаболических реакций пуринового метаболизма при ревматизме.

Практическая ценность.

Показатели активности КО, КДГ, АДА и изоэнзимов АДА, КДГ в комплексе с клиническими данными способствуют дифференциации активной и неактивной фаз ревматизма, уточнению степени активности патологического процесса, характера течения заболевания и стадий недостаточности кровообращения. Исследования активности энзимов и их изоферментных спектров в процессе лечения больных способствуют объективизации контроля за эффективностью проводимой терапии. Методы исследований активности изученных энзимов доступны для использования в любой биохимической лаборатории.

Основные положения, выносимые на защиту.

Показатели активности КО, КДГ, АДА и изоэнзимов КДГ и АДА в комплексе с клиническими данными способствуют выявлению минимальных проявлений активности ревматического процесса, уточнению степени его активности, дифференциации активной и неактивной фаз болезни, объективизации оценки эффективности проводимой терапии.

Внедрение в практику.

Методы определения активности КО, КДГ, АДА в сыворотке крови больных ревматизмом внедрены в практику работы МУЗ "Городская клиническая больница № 25" г. Волгограда. С результатами энзимных исследований и возможностями энзимной диагностики в ревматологии систематически знакомятся на практических занятиях и лекциях студенты, аспиранты, клинические ординаторы Волгоградского медицинского университета, курсанты факультета усовершенствования врачей, практические врачи на научно-практических конференциях.

Публикации.

Основные положения диссертации опубликованы в 3 печатных работах. Материалы диссертации докладывались на ежегодных научно-практических конференциях в Волгоградском медицинском университете.

Объем и структура диссертации.

Диссертация изложена на 187 страницах компьютерного текста и состоит из введения, части I - обзора литературы, представленного одной главой, содержащей основные сведения о медико-биологической роли пуринового метаболизма и его энзимов, части II - собственных исследований, состоящей из 6 глав, включающих клиническую характеристику больных, методы исследований, результаты исследований, заключение, выводы и практические рекомендации. Диссертация иллюстрирована 24 таблицами, 38 рисунками, 3 выписками из историй болезни. Библиографический указатель содержит 615 литературных источников, из которых 200 отечественных и 415 зарубежных.

Заключение диссертации по теме «Ревматология», Дахмаль, Мансур Кайд Кайд

ВЫВОДЫ

1. Существенной зависимости активности аденозиндезаминазы (АДА), ксантинокси-дазы (КО), ксантиндегидрогеназы (КДГ) и изоэнзимных спектров КДГ, АДА от пола и возраста не выявлено.

2. В сыворотке крови больных ревматизмом выявлены существенные изменения активности энзимов пуринового метаболизма: АДА, КО, КДГ и изоэнзимных спектров КДГ, АДА, зависящие от активности патологического процесса, характера течения заболевания и недостаточности кровообращения.

3. У больных ревматизмом в неактивной фазе болезни повышенная активность КО выявлена в 31.3% случаев, КДГ - в 3.1%, АДА - в 50.0%, увеличение изоэнзимов КДГ-2 - в 37.5%, АДА-2 - в 31.3%, соотношения КО/КДГ - в 12.5%, гиперурике-мия - в 18.8% случаев. Изменения активности всех энзимов, за исключением КДГ, по сравнению со здоровыми были достоверные. Корреляционный анализ выявил достоверную отрицательную связь между КО и КДГ (г=-0.85), КДГ и МК (г=-0.59), положительную связь между КО и АДА (г=0.36), КО и МК (г=0.29).

4. У больных в активной фазе ревматизма при поступлении на лечение повышенная активность КО наблюдалась в 98.7% случаев, КДГ — в 64.0%, АДА - в 94.7%, увеличение соотношения КО/КДГ - в 45.3%, изоэнзимов КДГ-2 - в 89.3%, АДА-2 - в 80.0%, гиперурикемия - в 18.7% случаев. Все изменения активности энзимов и изоэнзимов статистически достоверны. У больных с 1-й степенью активности ревматического процесса, по сравнению со П-й, ниже активность КО, КДГ, АДА, меньше изоэнзимы КДГ-2, АДА-2 и соотношение КО/КДГ. Корреляционный анализ у больных в активной фазе выявил достоверную положительную связь между активностями КО и АДА (г=0.77), КО и МК (г=0.34), слабую отрицательную связь между КО и КДГ (г=-0.16).

5. У больных в активной фазе, по сравнению с неактивной, независимо от стадии недостаточности кровообращения, больше изоэнзимы АДА-2, КДГ-2, соотношение КО/КДГ, выше активность КО, КДГ и АДА.

6. Увеличение недостаточности кровообращения сопровождается повышением активности КО, АДА, увеличением изоэнзимов АДА-2, КДГ-2. У больных с одинаковой активностью ревматического процесса определяются достоверные энзимные различия между всеми стадиями недостаточности кровообращения.

У больных с одинаковой стадией недостаточности кровообращения, но различной активностью ревматического процесса наиболее высокие величины активности энзимов наблюдаются у больных с более высокой активностью процесса, что свидетельствует о более выраженном влиянии активности патологического процесса на энзимные показатели, чем недостаточности кровообращения.

7. При затяжном течении заболевания, по сравнению с рецидивирующим, ниже активность КО, КДГ, АДА, меньше соотношение КО/КДГ, изоэнзимы АДА-2, КДГ-2 и содержание МК.

8. В процессе стационарного лечения показатели активности энзимов меняются в соответствии с изменениями клинического состояния больных: в случаях улучшения - активность энзимов снижается, при ухудшении - повышается.

После проведенного лечения больных с неактивной фазой энзимные показатели приближаются к уровню здоровых, больных с 1-й степенью активности - к показателям больных в неактивной фазе, больных с Н-й степенью - к показателям больных с 1-й степенью и частично — неактивной фазы.

9. У больных с 1-й степенью активности ревматического процесса из иммунных проб наиболее информативными в индикации активности процесса оказались гамма-глобулины (45.3%), антикардиальные антитела (43.8%), иммуноглобулины в (35.9%), СРБ (32.8%). Повышенная активность КО у этих же больных наблюдалась в 98.4% случаев, АДА - 93.8%, изоэнзимов КДГ-2 - в 87.5% случаев, что свидетельствует о более высокой информативности энзимных и изоэнзимных показателей в отражении минимальных проявлений активности ревматического процесса.

10. Одна из особенностей пуринового метаболизма при ревматизме заключается в интенсификации энзимных реакций, направленных в сторону катаболизма отдельных пуриновых метаболитов.

11. Исследования активности КО, КДГ, АДА, изоэнзимов КДГ и АДА в крови больных ревматизмом способствуют выяснению некоторых звеньев патогенеза ревматизма, а в комплексе с клинико-иммунно-биохимическими данными — диагностике минимальных проявлений активности патологического процесса, дифференциации активной и неактивной фаз заболевания, стадий недостаточности кровообращения, характера течения и объективизации контроля за эффективностью проводимой терапии.

ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ

1. Показатели активности КО, КДГ, АДА и изоферментов КДГ и АДА в сыворотке крови в комплексе с клиническими данными можно использовать для дифференциации активной и неактивной фаз ревматизма, степеней активности патологического процесса, стадий недостаточности кровообращения, характера течения заболевания.

2. В неактивной фазе ревматизма, независимо от стадии недостаточности кровообращения, активность КО не превышает 4.8 мкм/л/мин., КДГ - 6.7 мкм/л/мин., АДА - 11.2 МЕ., изоферменты АДА-2 - 21.1%, КДГ-2 - 25.4%, соотношение КО/КДГ - 0.9. Превышение этих параметров наблюдается при активной фазе заболевания.

3. Если у больного установлена активная фаза ревматизма, то, независимо от стадии недостаточности кровообращения, за 1-ю степень активности процесса свидетельствуют следующие параметры активности ферментов — активность КО: 4.9-7.0 мкм/л/мин., КДГ: 6.8-8.5 мкм/л/мин., АДА: 11.3-16.1 МЕ., изоэнзимы АДА-2: 21.227.1%, КДГ-2: 25.5-30.7%.

За П-ю степень активности с определенностью свидетельствуют следующие показатели: активность КО свыше 7.0 мкм/л/мин., активность АДА выше 16.1 МЕ., изоэнзимы АДА-2 больше 27.1%, КДГ-2 - больше 30.7%. Меньшие величины могут наблюдаться и у больных с 1-й степенью активности патологического процесса и в этих случаях уточнению степени активности будут способствовать совместно с энзимами другие иммунно-биохимические показатели (СРБ, АТ к кардиолипину и др.) и клинические особенности.

4. При 1-й степени активности патологического процесса для уточнения стадии недостаточности кровообращения, помимо клинических данных, следует руководствоваться следующими ориентирами: при Н-1 стадии - активность КО находится в пределах 3.9-5.0 мкм/л/мин., КДГ - 7.0-8.5 мкм/л/мин., АДА- 9.7-11.3 МЕ., изоэнзимы АДА-2 - 17.4-22.4%, КДГ-2 - 22.2-25.5%; при Н-2А стадии - активность КО - 4.8-6.3 мкм/л/мин., КДГ - 6.4-7.4 мкм/л/мин., АДА - 10.8-14.5 МЕ., изоэнзимы АДА-2 - 16.5-24.4%, КДГ-2 - 22.9-27.2%; при Н-2Б-3 стадии - активность КО - 5.5-7.0 мкм/л/мин., КДГ - 5.6-7.0 мкм/л/мин., АДА - 13.4-16.1 МЕ., АДА-2 - 21.9-27.1 %, КДГ-2 - 25.8-30.7%.

У больных с II степенью активности патологического процесса для дифференциации Н-2А и Н-2Б-3 стадий можно ограничиться определением активности КДГ: при Н-2Б-3 стадии активность КДГ не превышает 7.0 мкм/л/мин. (6.4-7.0), а при Н-2А стадии активность энзима не меньше 7.8 мкм/л/мин (7.8-8.5).

5. Для дифференциации затяжного и рецидивирующего течения, наряду с клиническими данными, рекомендуется ориентироваться на следующие энзимные показатели: при затяжном течении активность КО не выше 7.0 мкм/л/мин., соотношение КО/КДГ - не больше 1.25, активность АДА - не выше 16.1 МЕ., изоэнзимы АДА-2 не больше 25.5%, КДГ-2 - не больше 25.7%. Если у больного величины активности больше вышеуказанных параметров, следует думать о наличии у него рецидивирующего течения ревматизма.

Список литературы диссертационного исследования кандидат медицинских наук Дахмаль, Мансур Кайд Кайд, 2004 год

1. Адамов А.К., Павлова Ю.П. Антимикробное действие системы ксантиноксидаза-ксантин на возбудитель холеры // Журн. микробиол. эпидемиол. иммунобиол. -1990.-№8.-С. 3-5.

2. Азимова М.М., Залялиева М.В., Алимов У. Отдаленные результаты лечения Т-активином больных возвратным ревмокардитом // Современные проблемы ревматологии: Тез. докл. I съезда ревматологов России. Оренбург, 1993. - С. 27-29.

3. Александрова JI.A., Третьяков Г.П., Шапошников A.M. Некоторые изменения пу-ринового обмена у больных псориазом // Вестн. дерматологии и венерологии. -1981. -№3.- С. 27-30.

4. Александрова E.H., Насонов E.JL, Ковалев В.Ю. Количественный иммунофер-ментный метод определения антител к кардиолипину в сыворотке крови // Кли-нич. ревматология. 1995. -№ 4. - С. 35-39.

5. Алмазов В.А., Гуревич B.C., Елисеев В.В. и др. Влияние аденозина на уровень простагландинов в крови и агрегацию тромбоцитов при экспериментальном инфаркте миокарда // Бюл. эксперим. биологии и медицины. — 1991. Т. 112, № 7. -С. 37-38.

6. Апдриуца К.А. Активность фермента аденозиндезаминазы и изоферментов лак-татдегидрогеназы при остром некрозе печени в связи с вирусным гепатитом // Здравоохр. 1977. - № 5. - С. 19-22.

7. Анисимов A.A. Основы биохимии. М.: 1986. - 550 с.

8. Анохин В.Н. Значение диагностических критериев ревматической лихорадки (PJI) в клинической практике // Современные проблемы ревматологии: Тез. докл. I съезда ревматологов России. Оренбург, 1993. - С. 24-30.

9. Анохин В.Н., Стулова М.А., Новиков Ю.И. и др. О современном течении ревматизма и эволюции ревматических пороков сердца у взрослых (клинико-морфологическое исследование) // Ревматология. — 1987. № 4. - С. 20-29.

10. Антонян A.A., Марданян С.С., Шаронян С.Г. Аминокислотные остатки, участвующие в проявлении активности аденозиндезаминазы из мозга крупного рогатого скота // Нейрохимия. 1995. - Т. 12, № 4. - С. 40-46.

11. Антонян A.A., Шаронян С.Г., Марданян С.С. О роли триптофана в проявлении активности аденозиндезаминазы // Биохимия. 1996. - Т. 61, № 9. - С. 1563-1569.

12. Антипенко А.Е., Каминский М.И., Лызлова С.Н. Метаболизм миокарда при различных функциональных состояниях. Екатеринбург, Изд-во Уральского универ-ситта, 1992.-216 с.

13. Бахтияров З.А. Изменение активности ксантиноксидазы у больных с недостаточностью кровообращения // Тер. архив. 1989. - № 5. - С. 68-69.

14. Бедина С.А. Активность аденозиндезаминазы у больных ревматоидным артритом // Мат. итоговой науч. конф. студентов и молодых ученых Волгоградской медицинской академии. Волгоград, 1998. - Т. 52, вып. 4. - С. 54.

15. Бедина С.А., Левкина М.В., Мартемьянов В.Ф. и др. Диагностическое значение определения ферментов пуринового метаболизма при ревматоидном артрите // Актуальные проблемы соврем, ревматологии : Тез. докл. науч. конф. Волгоград, 1999.-С. 14.

16. Бедина С.А., Мартемьянов В.Ф., Черных Т.П. и др. Энзимная диагностика клинических форм ревматоидного артрита // Актуальные проблемы современной ревматологии: тез. докл. науч. конф. — Волгоград, 1999. — С. 15.

17. Бедина С.А., Мякишев М.В., Абрамов Н.Б. и др. Энзимы пуринового метаболизма у больных подагрой // Актуальные проблемы современной ревматологии: Сб-к науч. работ. Волгоград, 2001. - С. 26-28.

18. Белов Б.С. А-стрептококковая инфекция на рубеже веков // Научно-практическая, ревматология. 2002. - № 1. - С. 29-34.

19. Белов Б.С., Шубин C.B., Тарасова Г.М., Солдатова С.И., Урумова М.М. Ципроф-локсацин в ревматологии // Научно-практическая ревматология. — 2003. № 2 (приложение). - С. 11 (29).

20. Беляков В.Д. "Сюрпризы стрептококковой инфекции" // Вестник РАМН. 1996. № 11.-С. 24-28.

21. Беневоленская Л.И., Бржезовский М.М. Эпидемиология ревматических болезней. М.: Медицина, 1988. — 232 с.

22. Бобоходжаев М.Х., Шукурова С.М., Шифрина М.М. Поражение печени при подагре // Тер. архив. 1991. - № 2. - С. 64-68.

23. Бобылев В.Я., Крюкова Т.В., Хохлов А.Л., Николаева Т.Н. Факторы риска неблагоприятных исходов ревматизма // Тер. архив. 1995. - № 11. - С. 65-68.

24. Болезни сердца и сосудов. Руководство для врачей: В 4 т. Т. 1. Под ред. Е.И. Чазова. М.: Медицина, 1992. - 496 с.

25. Бомбина Л.К., Сомехов И.Г., Абдракипов Р.З. и др. Структура госпитальной заболеваемости по ревматическим заболеваниям в стационаре республиканской клинической больницы // Научно-практическая ревматология. 2003. - № 2 (приложение). - С. 19 (64).

26. Борзенко Б.Г., Горбачев A.A., Бухтаева О.В. и др. Использование ферментативных тестов при лечении онкологических больных // Применение ферментов в медицине: Тез. докл. республиканской науч. конф. Симферополь, 1987. - С. 20.

27. Борзенко Б.Г., Бухтаева О.В., Главион Ш. и др. Возрастная динамика активности ферментов метаболизма аденозина у здоровых людей и онкологических больных // Лаб. дело. 1988. - № 11. - С. 53-57.

28. Борзенко Б.Г. Возрастные особенности метаболизма предшественников ДНК в организме здоровых женщин больных мастопатией и раком молочной железы // Вопр. мед. химии. 1990. - Т. 36, № 5. - С. 58-61.

29. Борзенко Б.Г. Активность ферментов обмена аденозина и тимидина в крови онкологических больных разного возраста // Укр. биохим. журн. 1990. - Т. 62, № 1. — С. 39-43.

30. Борзенко Б.Г. Использование ферментативного теста при химиотерапии больных раком молочной железы // Клинич. медицина. 1990. - Т. 68, № 11. - С. 66-69.

31. Борзенко Б.Г. Использование динамики активности ферментов метаболизма ДНК в качестве тест-системы при лечении рака молочной железы // Сов. медицина. — 1991.-№2.-С. 14-17.

32. Буриан А.Е., Федоров H.A. Активность гуаниндезаминазы и аденозиндезаминазы при хроническом гломерулонефрите // Клинич. медицина. 1980. - Т. 58, № 12. — С. 92-95.

33. Бурова Л.А., Нагорнев В.А., Пигаревский П.В. и др. Новые представления о механизмах иммунопатологических состояний стрептококковой этиологии // Вестник РАМН. 1996. - № 11. - С. 28-34.

34. Вилкинсон Д. Принципы и методы диагностической энзимологии: Пер. с англ. -М.: Медицина, 1981.-624 с.

35. Воронков Г.С. Компоненты креатинкиназной системы в миокарде и при экпери-ментальном нарушении коронарного кровотока // Укр. биохимический журн. -1982,-№2.-С. 167-170.

36. Газизов P.M. Влияние ксимедона на показатели иммунитета и активность сывороточных ферментов у больных ревматическими пороками сердца // Научно-практическая ревматология. 2002. - № 2 (приложение). - С. 26 (92).

37. Гонтарь И.П., Зборовский А.Б., Емельянова О.И., Сычева Г.Ф. Способ получения антигенного препарата для определения антикардиальных антител / Патент №2056862,1996.

38. Горкин В.З. Трансформация ферментов // Молекулярная биология. 1976. -№4.-С. 717-736.

39. Горошинская И.А. Дезаминировапие аденозинмонофосфата в мозге крыс при ги-пероксии, гипоксии и холодовом стрессе // Биохимия. -1992. — Т. 57, № 2. С. 220-225.

40. Горяев Ю.А., Меньшикова JI.B. Перспективное эпидемиологическое исследование ревматизма в Иркутской области // Вестник РАМН. 1996. - № 11. — С. 50-52.

41. Григоревский В.П., Короткина Р.Н., Карелина A.A. Роль ксантиноксидазы в гепе-зе острого панкреатита // Пат. физиология и эксперим. терапия. 1989. - № 2. -С. 60-63.

42. Громашевская Л.Л., Шкурова О.С., Магарламов А.Г. Аденозиндезаминазная и АМФ-аминогидролазная активность сыворотки крови больных желтухами // Вра-чеб. дело. 1976. - № 5. - С. 137-143.

43. Громашевская Л.Л., Татьянко Н.В., Шкурова О.С., Макаровская А.И. Активность аденозиндезаминазы у больных с затяжным течением вирусного гепатита // Сов. медицина. 1978. - № 5. - С. 24-28.

44. Губа Н.М., Кучма А.П., Вершинская Н.В., Губа М.И. Изменение активности ферментов у больных с хроническими заболеваниями печени и желчевыводящих путей при лечении на курорте "Миргород" // Врачеб. дело. 1981. - № 1. - С. 88-91.

45. Денисенко JI.H. Значение определения гептоглобина и аденозиндезаминазы для оценки активности процесса при хроническом вирусном гепатите // Тр. ЛСГМИ. -Ленинград, 1973. Т. 102. - С. 58-59.

46. Диагностические критерии ревматизма: Методические рекомендации. М., 1975.- 12 с.

47. Джея П.П., Кальвенас A.A., Голейкис А.И., Прашклвичус А.К. О функциональном сопряжении креатинфосфокиназы и аденилаткиназы с адениннуклеотидтрански-назой и его роли в регуляции дыхания митохондрий сердца // Биохимия. — 1883. — С. 1471-1477.

48. Джузснова Б.С., Котельникова Г.П., Михайлова И.Н. Острый ревмокардит у молодых мужчин // Тер. архив. 1992. - № 2. - С. 58-62.

49. Джузенова Б.С., Котельникова Г.П., Нестерова Н.И., Насонова В.А. Результаты ретроспективного обследования больных острой ревматической лихорадкой // Тер. архив. 1992. - № 5. - С. 88-93.

50. Дзяк В.Н., Крыжановская И.И., Алексеенко З.К. и др. Ревматизм и приобретенные пороки сердца. Киев, 1982. - 168 с.

51. Дмитренко Н.П., Комиссаренко С.В., Уманский В.Ю. Активность ферментов аде-ниннуклеотидного обмена и аденозиндезаминазы в лимфоцитах тимуса и селезенки крысы // Докл. АН СССР. 1980. - Т. 251, № 1. - С. 251-253.

52. Дмитренко Н.П. Внеклеточный аденозинтрифосфат, его источники и влияние на функции клеток // Укр. биохим. журнал. 1990. - № 2. - С. 3-13.

53. Дмитренко Н.П. Аденозин, его метаболизм и возможные механизмы участия в функции клеток иммунной системы // Успехи современной, биологии. 1984. -Т. 97,№9.-С. 20-35.

54. Дорофеев Г.И., Кожемякин Л.А., Ивашкин В.Т. Циклические нуклеогиды и адаптация организма. — Л., 1978. — 182 с.

55. Дягина Е.Г. Активность КО в сыворотке крови у больных с хирургическими заболеваниями печени, желчевыводящих путей и др.заболеваниями // Лаб. дело. -1973.-№ 11.-С. 647-649.

56. Елисеев В.В., Слободская В.В, Ильин Г.И., Костин Э.Д. Влияние рибоксина, ури-дина, уридин-5-монофосфата и гуанозина на дистрофию миокарда // Химико-фармацевтический. журн. 1985. - № 6. - С. 694-696.

57. Елисеев В.В., Марихина Б.Л. Сравнительная оценка противогипоксических свойств некоторых нуклеозидов и нуклеотидов // Химико-фармацевтическийжурн. — 1986. — С. 271-277.

58. Елисеев В.В. Роль адеиозина в регуляции сердечно-сосудистой системы (обзор) // Химико-фармацевтический журн. 1987. - № 8. - С. 910-919.

59. Елисеев В.В., Овчинникова А.Г., Евдакимова Н.Р. Антиаритмическое действие аденозина при экспериментальном инфаркте миокарда // Кардиология. 1987. -Т. 27,№7.-С. 101-103.

60. Елисеев В.В., Крылова И.Б., Евдакимова Н.Р. Влияние аденозина на размер экспериментального инфаркта миокарда и величину зоны "невосстановления кровотока" // Кардиология. 1988. - Т. 12. - С. 98-99.

61. Елисеев В.В., Крылова И.Б., Овчинникова А.Г. и др. Гемодинамические и метаболические эффекты аденозина при экспериментальном инфаркте миокарда // Кардиология. 1988. -№ 11. - С. 103-106.

62. Зборовский А.Б. К клинике и патогенезу гипоталамических нарушений у больных ревматизмом: Дис. . д-ра мед. наук. Волгоград, 1962. - 681 с.

63. Земсков В.М. Иммуномоделирующие эффекты нуклеозидов и их производных. Дефекты нуклеинового метаболизма и иммунодефициты // Иммунология. -1990.-№3.-С. 4-8.

64. Иванов И.И., Коровкин Б.Ф., Маркелов Н.М. Введене в клиническую энзимоло-гию.-Л., 1974.-276 с.

65. Иоффе В.И. Иммунология ревматизма. М.: Медгиз, 1962. — 356 с.

66. Карпов P.C. Клинико-иммунологическая диагностика рецидивирующего ревмокардита. Томск, 1979. - 220 с.

67. Кассирский И.А., Рынская A.M. Очерки клинической ревматологии. — Изд. Медицина. Москва, 1966. - 272 с.

68. Кац Я.А. Острая ревматическая лихорадка: особенности инфекции и формы болезни // Научно-практическая ревматологи. 2002. - № 4. - С. 98 (96).

69. Ковальский В.В., Воротницкая И.Е. Роль меди и молибдена в регулировании свойств ксантиноксидазы и уратоксидазы // Докл. АН СССР. 1969. - № 6. -С. 1422-1424.

70. Кожемякин Л.А., Шелепина Е.П., Антонов В.Г., Краевой С.А. Ксантиноксидазная активность тимоцитов при действии рентгеновского облучения // Радиобиология. 1989. - № 6. - С.749-753.

71. Кожемякин Л.А., Шелепина Е.П., Антонов В.Г. Ксантиноксидазная активность тимоцитов при лимфоцитолитическом действии гипоксантина // Вопр. мед. химии. 1990. - № 1 - С.87-90.

72. Коновалова H.H., Мылов Н.М., Бодылева Е.С. Информация о состоянии ревматологической службы в Московской области по данным анкетирования 48 регионов области // Научно-практическая ревматология. 2003. - № 2 (приложение). - С. 50 (187).

73. Кононенко В.Я., Космина Н.М., Пилькевич Л.И. Об участии ферментов обмена аденозина в механизме действия кортикостероидов на головной мозг // Применение ферментов в медицине: Тез. докл. республиканской научн. конф. Симферополь, 1987.-С. 15.

74. Кононенко В.Я., Космина Н.М., Пилькевич Л.И. Влияние гидрокортизона на активность 5'-нуклеотидазы и аденозиндезаминазы в гипоталамусе и гиппокампе головного мозга крыс // Пробл. эндокринологии. 1990. — Т. 36, № 3. - С. 49-53.

75. Кононенко В.Я., Космина Н.М., Пилькевич Л.И. Субклеточное распределение некоторых ферментов системы аденозина в гипоталамусе и гиппокампе головного мозга крыс //Биохимия. 1990. -Т. 55, № 10.-С. 1773-1777.

76. Коркач В.И., Французова С.Б., Быченко И.Г. Влияние АТФ и инозина на энергетические процессы в сердечной и скелетной мышцах // Фармакология и токсикология. 1979. - № 5. - С. 504-506.

77. Коробейникова Э.Н. Модификация определения уровня перекисного окисления липидов в реакции с тиобарбитуровой кислотой // Лаб. дело. 1989. - № 7. - С. 810.

78. Корсунова E.H., Маршалкипа H.A. Влияние вируса простого герпеса на течение и клинические проявления ревматизма // Научно-практическая ревматология. — 2002.-№4.-С. 101 (105).

79. Корешков Г.Г., Обухова O.A., Амеханов Б.А. Роль иерсиниозной инфекции в декомпенсации сердечной недостаточности у больных ревматическими пороками сердца // Научно-практическая ревматология. 2002. - № 4. - С. 100 (101).

80. Крю Ж. Биохимия. Медицинские и биологические аспекты: Пер. с франц. М.: Медицина, 1983.-480 С.

81. Лабораторные методы исследования в клинике / Под ред. В.В. Меньшикова М.: Медицина, 1987.-458 С.

82. Лемперт Б.А. Параметры определения ЦИК и специфичности ПЭГ-теста с использованием в качестве модели агрегированного Ig G // Лаб. дело. 1988. - № 1. -С. 28-29.

83. Ленинджер А.Л. Основы биохимии: В 3-х томах. Пер. с англ. Т. 2. - М.: Мир, 1985.-731 с.

84. Луцевич А.Н., Бендер К.И., Решетько О.В. Изучение связи между кинетикой антипирина, содержанием серомукоида и активностью ксантиноксидазы в плазме крыс с острым и хроническим воспалением // Эксперим. и клинич. фармакология. 1995.-№ 4. - С. 51-55.

85. Лемперт И.М. Этиология, иммунология и иммунопатология ревматизма. М.: Медицина, 1972. - 156 с.

86. Майский В.Г. Простой метод определения аденозиндезаминазы у бактерий // Лаб. дело. 1988. -№ 12.-С. 71-72.

87. Мамедбеков Э. Н., Мамедов М.К., Шихалиев Я. Ш. Естественные киллерные клетки и активность аденозиндезаминазы у больных туберкулезом легких // Проблемы туберкулеза. 1996. - № 5. - С. 39-41.

88. Макарова В.И., Мартюшов С.И., Бабикова И.В. Диагностика исходов ревматической атаки // Современные проблемы ревматологии: Тез. докл. I съезда ревматологов России. Оренбург, 1993. - С. 41-43.

89. Маркушева Л.И. Активность пуриновых ферментов при псориазе // Клинич. лаб. диагностика. 1997. - № 6. - С. 37.

90. Марри Р., Гриннер Д., Мей ее П., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2-х томах. Пер. с англ. Т. 2. - М.: Мир, 1993. - 414 с.

91. Мартемьянов В.Ф., Мызгин В.Н., Збоовская и.А. Изоферментные показатели крови в ревматологии // Актуальные вопросы здравоохранения: Тез. науч.-практич. конф. Владивосток, 1988.-С. 146-149.

92. Мартемьянов В.Ф., Стажаров М.Ю., Зборовский А.Б. и др. Энзимная диагностика подагры // Юбилейная конференция, посвященная 70-летию ассоциации ревматологов России и 40-летию института ревматологии РАМН : Тез. докл. Москва, 1998.-С. 39. ,

93. Мартемьянов В.Ф., Бедина С.А., Милашенко В.А. Изоферментный профиль аденозиндезаминазы у больных ревматоидным артритов в зависимости от активности патологического процесса // Мат. I съезда терапевтов Юга России. Ростов-на-Дону, 2000. - С. 157-158.

94. Мартемьянов В.Ф., Зборовский А.Б., Стажаров М.Ю. и др. Активность энзимов пуринового метаболизма при ревматоидном артрите, остеоартрозе и подагре // Вестник BMA. Волгоград, 2000. - Т. 56, вып. 6. - С. 104-107.

95. Махмудов О.С., Мухамедов Д.Б. Активность аденозиндезаминазы в сыворотке крови при вирусном гепатите у детей // Педиатрия. 1974. - № 5. — С. 50-51.

96. Мецлер Д.Э. Биохимия: Химические реакции в живой клетке. Пер. с англ. Т. 2. -М.: Мир, 1980.-606 с.

97. Мецлер Д.Э. Биохимия: В 3-х томах. Пер. с англ. Т. 3. - М.: Мир, 1980. - 487 с.

98. Микунис Р.И., Богач Н.Т. Особенности обмена адениннуклеотидов при различных формах инфаркта миокарда // Кардиология. 1981. - Т. 21, № 6. — С. 93-97.

99. Микунис Р.И., Богач Н.Т. Взаимосвязь между клиническими особенностями хронической ишемической болезни сердца и обменом адениннуклеотидов // ЬСлинич. медицина. 1982. - Т. 60, № 3. - С. 39-44.

100. Михеев В.В. Сосудистые церебральные катастрофы при ревматизме // Сов. Медицина. 1960. - № 9. - С. 31-36.

101. Михеев В.В. Нейроревматизм. М., I960. - 97 с.

102. Молчанова Л.И. Артемова Н.В., Губанова Г.В. Состояние и перспективы развития ревматологической службы г. Саратова // Научно-практическая ревматология (приложение). 2003. - № 2. - С. 65 (247).

103. Молчанова Л.И., Ненашева Т.М. Ревматические болезни в г. Саратове // Научно-практическая ревматология. 2003. - № 2 (приложение). - С. 75 (288).

104. Морозова Е.И., Шостак H.A., Золкина И.В. и др. Выявление аллоантигена В-лимфоцитов у новорожденных детей от больных ревматизмом матерей // Современные проблемы ревматологии: Тез. докл. I съезда ревматологов России. -Оренбург, 1993. С. 43-45.

105. Мякоткин В.А. Структура предрасположенности к ревматизму // Вестник Российской академии мед. наук. 1996. - № 11. - С. 35-38.

106. Насонова В.А., Бронзов И.А. Ревматизм. М.,1978. - 192 с.

107. Насонова В.А., Иванова М.М., Бржезовский М.М. и др. Диагностические критерии системной красной волчанки // Сов. Медицина. 1980. - № 5. - С. 104-108.

108. Насонова В.А., Астапенко М.Г. Клиническая ревматология. — М.: Медицина, 1989.-592 с.

109. Насонова В.А. Ревматизм современное состояние вопроса // Клинич. медицина. - 1991.-№ 5. - С. 115-121.

110. Насонова В.А., Фоломеева О.М., Амирджанова В.Н. Динамика основных статистических показателей при ревматических заболеваниях в Российской Федерации // Тер. архив. 1992. - № 5. - С. 3-6.

111. Насонова В.А. Ревматическая лихорадка (ревматизм) в XX веке // Тер. архив. -1998.-№ 9.-С. 41-44.

112. Насонова В.А., Фоломеева О.М., Эрдес Ш.Ф. Ревматические болезни в России в начале XXI века //Научно-практическая ревматология. — 2003. № 1. — С. 6-10.

113. Насонов E.JL, Самсонов М.Ю., Тилз Г.П. и др. Активация клеточного иммунитета при острой ревматической лихорадке: клиническое и патогенетическое значение // Вестник РАМН. 1996. - № 11. - С. 41-44.

114. Немечек Н.Б., Лурье Б.Л., Величковский Б.Т. Изменение активности аденозинде-заминазы и антиокислительных ферментов у больных с заболеваниями легких "пылевой " этиологии // Бюл. эксперим. биологии и медицины. — 1991. № 7. — С.53-55.

115. Нестеров А.И., Сигидин Я.А. Клиника коллагеновых болезней. М., 1961. — 368 с.

116. Нестеров А.И. Классификация, номенклатура и диагностические критерии ревматизма// Тер. архив. 1965. - № 11. - С. 7-14.

117. Нидирадзе З.О., Уманский В.Ю., Шмалько Ю.П., Гачечиладзе А.Г. Влияние лей-и мет-энкефалинов на активность аденозиндезаминазы и 5'-нуклеотидазы лимфоцитов в условиях стрессорной стимуляции метастазирования // Физиол. журн. — 1991.-Т. 37,№2.-С. 54-60.

118. Новицкий В.А., Смолянинов А.Б., Гомсков A.B., Голикова Р. В. О прогрессирова-нии ревматических пороков сердца // Военно-медицинский журн. 1996. - № 4. -С. 26-29.

119. Носков С.М. Патогенетическая терапия ревматоидного артрита в аспекте свобод-норадикальных и липидных механизмов воспаления: Дис. . д-ра. мед. наук. -Ярославль, 1993. -331 С.

120. Онуфриев М.В., Потапова Г.И., Силаева С.А., Николаев А.Я. Карнозин как стимулятор цитостатической и фагоцитарной функции перитонеальных макрофагов // Биохимия. 1992. - Т. 57, № 9. - С. 1352-1359.

121. Пестина Т.Н., Соковпина Я.М. Аденозиндезаминаза форменных элементов крови: распространение, свойства в норме и при различных гематологических заболеваниях // Вопр. мед. химии. 1993. - Т. 39, № 4. - С. 16-23.

122. Петрунь Н.М., Громашевская Л.Л., Фетисова Т.В. и др. Изоферменты в медицине. Киев.: Здоровье, 1982. - 248 с.

123. Пешехонов В.И., Чернов Ю.Н., Пархисенко Ю.А. Клинико-иммунологические особенности послеоперационного периода у больных с врожденными и приобретенными пороками сердца // Научно-практическая ревматология. — 2002. № 4.-С. 116(155).

124. Подзорова Т.А., Мартемьянов В.Ф., Стажаров М.Ю., Зборовская И.А. Пуриновый метаболизм и системная склеродермия // Человек и лекарство: Мат. VII Российского национального конгресса. Москва, 2000. - С. 248.

125. Подзорова Т.А. Клинико-патогенетическое значение исследования активности энзимов пуринового метаболизма у больных системной красной волчанкой и системной склеродермией : дисс. канд. мед. наук. Волгоград, 2000 г. - 232 с.

126. Полубенцева Е.И., Анохин В.Н. Течение и исходы ревматического кардита // Ревматология. 1988. - № 4. - С. 3-10.

127. Потапова Г.И., Храмцова С.Н., Сухов Т.И., Мухоян И.А. Биохимические механизмы нарушений функционирования лимфоцитов и макрофагов при злокачественном росте // Вестн. РАМН. 1993. - № 4. - С. 3-7.

128. Пришва С.В., Рабинович А.И. Определение количества нуклеиновых кислот в го-могенате тканей // Лаб. Дело. — 1983. № 11. - С. 46-48.

129. Пуни И.H. Клиническое значение определения активности аденозиндезаминазы // Тер. арх. 1977. - Т. 59, № 2. - С. 147-151.

130. Рачинский Л.Ф. Сравнительная оценка эффективности антигипоксических препаратов в экспериментальной терапии острой кровопотери : Автореф. дис. . канд. мед. наук. Ленинград, 1974. - 27 с.

131. Ревматизм и ревматическая болезнь сердца: Докл. исследовательской группы ВОЗ. Женева, 1989. - С. 58.

132. Рябов Г.А., Ладыгин С.С., Азизов Ю.М. Оценка гипоксии по метаболизму пури-новых соединений // Вестн. АМН СССР. 1991. - № 7. - С. 3-7.

133. Сакс В.А., Розенштраух Л.В. Современные проблемы энергетики клеток сердечной мышцы // Тер. архив. 1977. - № 1. — С. 120-132.

134. Сакс В.А. Внутриклеточный транспорт энергии: фосфокреатиновый путь // Успехи биол. химии. 1983. - Т. 24. - С. 40-64.

135. Самсонов М.Ю., Джузенова Б.С., Писклаков В.П., Денисов Л.Н., Насонов Е.Л. Интерлейкин-1-альфа у больных с острой ревматической лихорадкой // Современные проблемы ревматологии: Тез. докл. I съезда ревматологов России. — Оренбург, 1993.-С. 53.

136. Синицын С.П., Панькова Н.Ю. Иммунологические показатели и их значение в определении активности ревматизма у лиц с ревматическими пороками сердца // Современные проблемы ревматологии: Тез. докл. I съезда ревматологов России. — Оренбург, 1993. С. 55-57.

137. Соковнина Я.М., Пестина Т.И., Чижова А.И. и др. Аденозиндезаминаза тромбоцитов крови при различных гематологических заболеваниях // Вопр. мед. химии. 1985. - Т. 31, №3.-С. 26-30.

138. Соковнина Я.М., Пестина Т.И., Туркина А.Г. Сравнительная характеристика каталитических свойств аденозиндезаминазы тромбоцитов в норме и при хроническом миелолейкозе // Вопр. мед. химии. 1987. -Т. 33, № 6. - С. 71-74.

139. Сперанский А.И. Комплекс иммунологических исследований больных ревматическими заболеваниями: Методические рекомендации. М., 1975. - 17 с.

140. Сперанский А.И., Красильникова O.A., Рязанцева Т.А. и др. Иммунологические исследования при острой ревматической лихорадке и ревматических пороках сердца // Вестн. РАМН. 1996. - № 11. - С. 44-50.

141. Стайер П. Биохимия: В 3-х томах. Пер. с англ. Т. 2. - М.: Мир, 1984. - 307 с.

142. Стайкайтене Д.М., Матулис A.A., Стрейкувене И.А. Использование реакции латекс-агглютинации в пробирках для определения ревматоидного фактора в сыворотке больных ревматоидным артритом // Вопр. ревм. 1977. - № 3. - С. 43-45.

143. Стажаров М.Ю. Клинико-потогенетическое значение исследования активности энзимов пуринового метаболизма и антиоксидантной системы крови у больных ревматоидным артритом, остеоартрозом и подагрой: Дис. . канд. мед. наук. — Волгоград, 1998.-220 с.

144. Стажаров М.Ю, Левкина М.В., Бедина С.А. и др. Изменение активности энзимов пуринового метаболизма и их изоформ при подагре // Актуальные проблемы современной ревматологии : Тез. докл. научн. конф. Волгоград, 1999. - Вып. 17. -С. 93.

145. Стажаров М.Ю., Бедина С.А., Зборовская И.А. Взаимосвязи ферментов пуринового метаболизма у больных остеоартрозом // Актуальные проблемы современной ревматологии : Сб-к науч. работ. Волгоград, 2001. - С. 147-148.

146. Струков А.И., Бегларяи А.Г. Патологическая анатомия и патогенез коллагеновых болезней. Москва, 1963. — 324 с.

147. Татарева C.B., Сорокина O.JL, Колотова Г.Б. и др. Острая ревматическая лихорадка у детей в Екатеринбурге за период 1999-2002 гг. // Научно-практическая ревматология. 2003. - № 3 (приложение). - С. 97 (374).

148. Титаренко О.Т., Солдатова Н.В., Умаров A.M., Петрова Т.Л. Дифференциально-диагностические возможности определения аденозиндезаминазы в плевральном выпоте // Клинич. медицина. — 1995. Т. 73, № 1. - С. 41-42.

149. Тиунов Л.А, Петушков Н.М, Королева Т.Р. Напряжение кислорода при адаптивном изменении активности ксантиноксидазы // Бюлл. экспер. биол. и медицины. -1974.-№5.-С. 34-36.

150. Тихонов Ю.В., Маркушева Л.И., Тогузов Р.Т. ВЭЖХ анализ пуриновых соединений в эпидермисе и крови больных псориазом // Клинич. лаб. диагностика. -1997.-№6.-С. 47.

151. Тогузов Р.Т., Тихонов Ю.В., Талицкий В.В., Мейснер И.С. Регуляция метаболизма пуриновых и пиримидиновых производных-основа диагностики патологических состояний в эксперименте и клинике // Вестник АМН СССР. 1986. - № 8. -С. 40-52.

152. Турчина А.Г., Москвичев Б.В., Елисеев В.В., Башкович А.П. Применение в медицине гуаниновых соединений и способы их получения // Антибиотики и химиотерапия. 1989. - Т. 39, № 12. - С. 938-943.

153. Уманский В.Ю., Ходуев С.Х., Залеток С.П. и др. Антиметастатический эффект L-лизин-а-оксидазы // Бюл. эксперим. биол. и медицины. 1990. - № 5. - С. 458459.

154. Федоров H.A. Биологическое значение циклических нуклеотидов. — М.: Медицина, 1979.- 184 с.

155. Федоров H.A., Радуловский М.Г., Чехович Г.Е. Циклические нуклеотиды и их аналоги в медицине. М.: Медицина, 1990. - 191 с.

156. Филановская Л.И., Вартанян Н.Л., Того А:В. и др. Ферменты катаболических превращений пуриновых нуклеотидов лимфоцитов в норме и при хроническом лим-фолейкозе // Вопр. мед. химии. 1985. - Т. 31, № 3. - С. 48-52.

157. Филановская Л.И., Блинов М.Н. Ферменты обмена пуриновых нуклеотидов как биохимические маркеры дифференцировки нормальных и лейкозных клеток (обзор литературы) // Вопр. мед. химии. — 1986. Т. 32, №.6. - С. 10-16.

158. Филановская Л.И., Того A.B., Щербакова Е.Г. и др. Энзиматические маркеры при хроническом миелолейкозе и их значение для индентификации бластного криза // Вопр. онкологии, 1990.-Т. 36,№9.-С. 1053-1058.

159. Филановская Л.И., Никитин Д.О., Того A.B. и др. Активность ферментов разрушающих пуриновые нуклеотиды и субпопуляции лимфоидных клеток у детей с синдромом Даймонда-Блекфена // Гематолог, трансфузия. 1993. — Т. 38, № 1. -С. 19-22.

160. Фоломеева О.М. Борьба с ревматизмом во второй половине XX века на территории России. Тер. архив. - 1995. - № 11. - С. 83-87.

161. Фоломеева О.М., Беневоленская Л.И. Ревматизм в Российской Федерации: статистика и действительность // Вестн. РАМН. 1996. - № 11. - С. 21-24.

162. Фримель Г. Иммунологические методы. М.: Наука, 1987. - 472 с.

163. Цончев В.Т. Ревматология: Пер. с болг. Медицина и физкультура, 1983. - 796 с.

164. Чазов Е.И. Молекулярные основы сердечной недостаточности // Кардиология. — 1975. -№ 10.-С. 12-17.

165. Чекарева Г.А. Патологическая анатомия и механизмы формирования ревматического порока клапанов сердца (неоперированного и оперированного): Дис. . д-ра. мед. наук. М., 1987. - 32 с.

166. Черных Т.П., Мякишев М.В., Стажаров М.Ю. Клинико-патогенетическое значение ферментов пуринового метаболизма при остеоартрозе // Актуальные проблемы современной ревматологии : Тез. докл. науч. конф. — Волгоград, 1999. — С. 111.

167. Черных Т.М., Шеменева Ф.И., Шеменев М.А. и др. Прошлое и настоящее ревматологии Воронежской области // Научно-практическая ревматология. — 2003. -№ 2 (приложение). С. 107 (413).

168. Шаронян С.Г., Антонян A.A., Марданян С.С. Выделение, очистка и сравнительное изучение свойств аденозиндезаминазы из пяти отделов мозга крупного рогатого скота // Биохимия. 1994. - Т. 59, № 2. - С. 239-245.

169. Шмалько Ю.П., Уманский В.Ю. Метаболизм аденозина в лимфоцитах и нейрохимические стрессорные реакции у мышей с метастазирующей карциномой Льюис при хирургическом удалении опухоли // Вопр. мед. химии. — 1986. № 6. - С. 2529.

170. Шостак H.A. Новые возможности диагностики и первичной профилактики ревматической лихорадки // Вест. РАМН. !996. - № 11. - С. 38-41.

171. Шостак H.A. Сочетанные формы ревматизма и ревматоидного артрита — попытка нозологической трактовки // Тер. архив. 1997. - № 5. — С. 36-40.

172. Шох Б.П. Медикаментозная профилактика ревматизма: взгляд в прошлое и современность // Вестн. РАМН. 1996. - № 12. - С. 7-9.

173. Эрдес Ш., Демина А.Б., Раденска-Лоповок С.Г., Фоломеева О.М. Основные причины смерти больных с ревматическими заболеваниями в г. Москве // Научно-практическая ревматология. 2003. - № 2 (приложение). - С. 115 (448).

174. Юренев П.Н. Ревматический кардит. М.: Медицина, 1964. — 240 с.

175. Adam P., Orfanos Е., Naylor W., Guthrie R. Micromethod for estimating adenosine deaminase activity in drid blood spots on filter paper // Clin. Chem. 1978. - Vol. 24. -№4.-P. 591-594.

176. Agarwal R.P. Inhibitors of adenosine deaminase // Pharmacol, and Ther. 1982. -Vol. 17.-№3.-P. 399-429.

177. Agarwal R.P. Adenosine deaminase. Measurement of activity and use of inhibitors // Meth. Pharmacol. 1985. - Vol. 6. - P. 109-125.

178. Aikawa Т., Aikawa Y., Brady T. The pH-dependence of the inhibitory effects of several divalent cations on the bovine intestine adenosine deaminase activity // Int. J. Biochem. 1980. - Vol. 12. - № 3. - P. 493-495.

179. Aitken R . J., Buckingham D., Harkiss D. Use of a xanthine oxidase free radical generating system to investigate the cytotoxic effects of reactive oxygen species on human spermatozoa // J. Reprod. Fertil. 1993. - Vol. 97. - № 2. - P. 441-450.

180. Aizenman E. Modulation of N-methyl-D-aspartate receptors by hydroxyl radicals in rat cortical neurons in vitro //Neurosci. Lett. 1995. - Vol.189. -№ 1. - P.57-59.

181. Akamatsu H., Miyachi Y., Asada Y., Niwa Y. The effect of oxatomide on neutrophil oxygen radical generation 11 Biol. Pharm. Bull. 1993. - Vol.16. - № 6. - P. 568-570.

182. Aleo M.F., Casella A., Distefano A. Nicotinic acid and liver xanthine oxidase // Acta Vitaminol. et cnzymol. 1981. - Vol. 3. -№ 4. - P. 219-223.

183. Amouzadeh H.R., Quails C.W.Jr., Wyckoff J. H. et al. Biochemical and morphological alterations in xylazine-induced pulmonary edema // Toxicol. Pathol. 1993. - Vol. 21. -№6.-P. 562-571.

184. Anderson E.E., Rundles R.W., Silberman H.R., Metz E.N. Allopurinol control of hyperuricosuria: a new concept in the prevention of uric acid stones // J. Urol. 1967. -Vol. 97.-№2.-P. 344-347.

185. Anderson B.O., Moore E.E., Moore F.A. et al. Hypovolemic shock promotes neutrophil sequestration in lungs by a xanthine oxidase-related mechanism. // J. Appl. Physiol. -1991. Vol. 71.-№ 5.- P. 1862-1865.

186. Angermuller S., Schunk M., Kusterer K. Alteration of xanthine oxidase activity in sinusoidal endothelial cells and morphological changes of Kupffer cells in hypoxic and reoxygenatedrat liver// Hepatology. 1995. - Vol. 21. -№ 6. - P. 1594-1601.

187. Aroszewicz L., Kowalczyk K. Adenosine deaminase from human thyroid purification and some properties // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1995. - Vol. 215. -№ 3. - P. 1096-1103.

188. Ashraf M., Samra Z.Q. Subcellular distribution of xanthine oxidase during cardiac ischemia and reperfiision: an immunocytochemical study // J. Submicrosc. Cytol. Pathol. 1993. - Vol. 25. -№ 2. - P. 193-201.

189. Baiocchi C., Pesi R., Camici M. et al. Mechanism of the reaction catalysed by cytosolic 5'-Nucleotidase phosphotransferase: formation of a phosphorylated intermediate // Biochem. J. 1996. - Vol. 317. -№ 4. - Pt. 3. - P. 797-801.

190. Bandyopadhyay B.C., Poddar M.K. Caffeine-induced increase of adenosine deaminase activity in mammalian lymphoid organs // Meth. and Find. Exp. and Clin. Pharmacol. -1994.-Vol. 16. № 10. - P. 731-733.

191. Baranczuk E., Czarnowski D., Namiot Z. Effect of fasting on some enzymatic activities in the muscle layer of intestine in the rat // Rocz. Akad. Med. Bialymst. 1995. -Vol. 40. - № 2. - P. 260-266.

192. Barbosa R.M., Oliveira E.A., Melo E.H. et al. Action of immobilized xanthine oxidase on purines //Braz. J. Med. Biol. Res. 1995. - Vol. 28. -№ 3. - P.291-295.

193. Bastian G., Bessodes M., Panzica R. et al. Adenosine deaminase inhibitors. Conversion of a single chiral synthon into erythro- and threo-9-(2-Hydroxy-3-nonyl)-adenines // J. Med. Chem.- 1981,- Vol. 24. -№ 12.-P. 1383-1385.

194. Batelli M.G., Lorenzoni E., Stirpe F. Milk xanthine oxidase type D (dehydrogenase) and type O (oxidase)//Biochem. J. 1973. - Vol. 131. -№ 2. - P. 191-198.

195. Battelli M.G., Buonamici L., Abbondanza A. et al. Excitotoxic increase of xanthine dehydrogenase and xanthine oxidase in the rat olfactory cortex // Brain. Res. Dev. Brain. Res. 1995. - Vol. 86. -№ 1-2. - P. 340-344.

196. Berioit J.N., Grisham M.B., Mesh C.L. et al. Hepatic oxidant and antioxidant systems in portacaval-shunted rats // J. Hepatol. 1992. - Vol. 14. -№ 2-3. - P. 253-258.

197. Benveniste P., Cohen A. p53 Expression is required for thymocyte apoptosis induced by adenosine deaminase deficiency // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1995. - Vol. 92. -№ 18.-P. 8373-8377.

198. Berman R.S., Martin W. Arterial endothelial barrier dysfunction: actions of homocysteine and the hypoxanthine-xanthine oxidase free radical generating system // Br. J. Pharmacol. 1993. - Vol. 108. -№ 4. - P. 920-926.

199. Bessodes M., Bastian G., Abushanab E. et al. Effect of chirality in erythro-9-(2-hydroxy-3-nonyl)-adenine (EHNA) on adenosine deaminase inhibition // Biochem. Pharmacol. 1982. - Vol. 31. - № 5. - P. 879-882.

200. Bhide S.V., Shah S., Desai M.P. Arginase and xanthine oxidase activity in liver tissue in pathological conditions // Biochem. Med. 1974. - Vol. 9. - № 4. - P. 386-389.

201. Biagi G., Costantini A., Costantino L. Synthesis and biological evaluation of new imidazole, pyrimidine, and purine derivatives and analogs as inhibitors of xanthine oxidase // J. Med. Chem. 1996. - Vol. 39. - № 13. - P. 2529-2535.

202. Biemond P., Swaak A.J.G., Beindorff C.M., Koster J.F. Superoxide-dependent and -independent mechanisms of iron mobilization from ferritin by xanthine oxidase // Biochem. J. 1986. - Vol. 239. -№ 1. - P. 169-173.

203. Biron K. K, Stanat S.C., Sorrell J.B. et al. Metabolic activation of the nucleoside analog 9-{2-hydroxyl-l-(hydroxymethyl)ethoxy.methyl}guanine in human cytomegalovirus // Prot. Nat. Acad. Sci. USA. 1985. -Vol. 82. - № 8. - P. 2473-2477.

204. Blackburn M.R., Datta S.K., Wakamiya M. et al. Metabolic and immunologic consequences of limited adenosine deaminase expression in mice // J. Biol. Chem. 1996. -Vol. 271. -№25.-P. 15203-15210.

205. Bland E. Rheumatic fever: the way it was // Circulation. 1987. - Vol. 76. - P. 11901195.

206. Bolkenius F.N., Monard D. Inactivation of protease nexin-1 by xanthine oxidase-derived free radicals // Neurochem. Int. 1995. - Vol. 26. - № 6. - P. 587-592.

207. Bontemps F., Van den Berghe G. Pathuways of adenine nucleotide catabolism in erythrocytes // J. Clin. Invest. 1986. - Vol. 77. - P. 824-830.

208. Bonet M., Maymo J., Arnau D. et al. Adenosine deaminase activity in rheumatoid pleural effusion // Ann. Rheum. Dis. 1989. - Vol. 48. - № 9. - P. 789-791.

209. Bordignon C., Notarangelo L.D., Nobili N. et al. Gene therapy in peripheral blood lymphocytes and bone marrow for ADA-immunodeficient patients // Science. 1995. -Vol. 270. - P. 470-475.

210. Brown A.M., Benboubetra M., Ellison M. et al. Molecular activation-deactivation of xanthine oxidase in human milk // Biochim. Biophys. Acta. 1995. - Vol. 1245. -№ 2. - P. 248-254.

211. Buc H.A., Moncion A., Hamet M. et al. Influence of adenosine deaminase inhibition on the phosphoinoside turnover in the initial stages of human T cell activation // Eur. J. Immunol. 1990. - Vol. 20. - P. 611 -615.

212. Burgess L.J., Maritz F.J., Le-Roux I., Taljaard J.J. Combined use of pleural adenosine deaminase with lymphocyte / neutrophil ratio. Increased specificity for the diagnosis of tuberculous pleuritis // Chest. 1996. - Vol. 109. - № 2. - P. 414-419.

213. Burkart V., Koike T., Brenner H.H. et al. Dihydrolipoic acid protects pancreatic islet cells from inflammatory attack // Agents. Actions. 1993. - Vol. 38. - № 1-2. - P. 6065.

214. Cabre F., Camela E.I. Purification, properties and functional groups of bovine liver xanthine oxidase // Biochem. Soc. Trans. 1987. - Vol. 15. -№ 3. - P. 511-512.

215. Caiolfa V. R., Gill D., Parola A.H. The protonated form of l-N6-etheno-erythro-9-12-hydroxy-3-nonyl.adenine is identified at the active site of adenosine deaminase // FEBS Lett.- 1990.-Vol. 260.-№ l.-P. 19-22.

216. Canbolat O., Durak I., Cetin R. et al. Activities of adenosine deaminase, 5'-nucleotidase, guanase and cytidine deaminase enzymes in cancerous and non-cancerous human breast tissues // Breast. Cancer. Res. Treat. 1996. - Vol. 37. - № 2. - P. 189193.

217. Carcassi A., Marcolongo R. Jr., Marinello E. et al. Liver xanthine oxidase in gouty patients // Arthritis and Rheumat. 1969. - Vol. 12. - № 1. - P. 17-20.

218. Carrera., Porras A., Vidal F. et al. Evaluation of serum adenosine deaminase as a prognostic marker in the treatment of human immunodeficiency virus infection with zi-covudine // Rev. Clin. Esp. 1995. - Vol. 195. - № 2. - P. 74-77.

219. Carter C.W. The nucleoside deaminases for cytidine and adenosine: structure, transition state stabilization, mechanism and evolution // Biochimie. 1995. - Vol. 77. - № 1-2. -P. 92-98.

220. Casanueva V., Cid X., Cavicchioli G. et al. Adenosine deaminase in typhoid fever and other febrile diseases // Rev. Chil. Pediatr. 1991. - Vol. 62. - № 4. - P. 221-226.

221. Casoli C., Lisa A., Magnani G. et al. Prognostic volue of adenosine deaminase compared to other markers for progression to acquired immunodeficiency syndrome among intravenous drug users // J. Med. Virol. 1995. - Vol. 45. - № 2. - P. 203-210.

222. Castelli P., Condemi A.M., Brambillasca C. et al. Improvement of cardiac function by allopurinol in patients undergoing cardiac surgery // J. Cardiovasc. Pharmacol. 1995. -Vol. 25 — № 1. - P. 119-125.

223. Casta I., Servodio Iammarrone C., Giuzio E. et al. A case of osteoporosis associated with adenosine deaminase deficiency // Ital. J. Orthop. Traumatol. - 1990. - Vol. 16. -№3.-P. 415-419.

224. Castro L., Alvarez M.N., Radi R. Modulatory role of nitric oxide on superoxide-dependent luminol chemiluminescence // Arch. Biochem. Biophys. 1996. - Vol. 333. -№ 1.-P. 179-188.

225. Centelles J.J., Franco R., Bozal J. Purification and partial characterization of brain adenosine deaminase: inhibition by purine compounds and by drugs // J. Ncurosci. Res. 1988. - Vol. 19. - № 2. - P. 258-267.

226. Chakravarti V.S., Lobell J., Douglas S.D. Chondroosseous dysplasia in sever combined immunodeficiency due to adenosine deaminase dificiency (chondroosseous dysplasie in ADA dificiency SCID) // Pediatr. Radiol. 1991. - Vol. 21. - № 6. - P. 447-448.

227. Chang W.S., Chang Y.H., Lu F.J., Chiang H.C Inhibitory effects of phenolics on xanthine oxidase // Anticancer. Res. 1994. - Vol. 14. -№ 2A. - P. 501-506.

228. Chang W.S., Wen P.C., Chiang H.C. Structure, activity relationship of caffeic acid analogues on xanthine oxidase inhibition // Anticancer. Res. 1995. - Vol. 15. - № 3. -P. 703-707.

229. Chang W.S., Lee Y.J., Lu F.J., Chiang H.C. Inhibitory effects of flavonoids on xanthine oxidase // Anticancer. Res. 1993. - Vol. 13. -№ 6A. - P. 2165-2170.

230. Chagoya-de-Sanchez V., Hernandez-Munoz R., Suarez J. et al. Temporal variations of adenosine metabolism in human blood // Chronobiol. Int. — 1996. Vol. 13. - № 3. — P. 163-177.

231. Chen H., Tartaglia A.P., Mitchell B.S. Hereditary overexpression of adenosine deaminase in erythrocytes: evidence for a cis-acting mutation // Am. J. Hum. Genet. 1993. -Vol. 53,-№4.-P. 889-893.

232. Chiang C.S., Chiang C.D., Lin W. et al. Neopterin, soluble interleukin-2 receptor and adenosine deaminase levels in pleural effusions // Respiration. 1994. - Vol. 61. -№ 3. - P. 150-154.

233. Chiba S., Matsumoto H., Motoi J. et al. High serum adenosine deaminase activity and its correlation with lymphocyte subsets in myasthenia gravis // J. Neurol. Sci. 1990. — Vol. 100. -№ 1-2.-P. 174-177.

234. Chiba S., Kashiwagi M., Kobayashi N. et al. Serum adenosine deaminase and its isozyme activities in patients with parkinsonis disease // Rinsho. 1993. - Vol. 33. -№ l.-P. 86-88.

235. Chowdhury M., Fillenz M. Presynaptic adenosine A2 and N-methyl-D-aspartate receptors regulate dopamine synthesis in rat striatal synaptosomes // J. Neurochem. 1991. -Vol. 56.-№5.-P. 1783-1788.

236. Ciccarelli R., Dilorio P., Giuliani P. et al. Rat cultured astrocytes releas guanin-based purines in basal conditions and after hypoxia-hypoglicemia // Glia. 1998. - Vol. 25. -№ l.-P. 93-98.

237. Cighetti G., Del Puppo M., Paroni R., Galli K.M. Lack of conversion of xanthine dehydrogenase to xanthine oxidase during warm renal ischemia // FEBS Lett. 1990. -Vol. 274.-№ 1-2.-P. 82-84.

238. Cighetti G., Debiasi S., Paroni R. Effect of glutathione depletion on the conversion of xanthine dehydrogenase to oxidase in rat liver // Biochem. Pharmacol. 1993. -Vol. 9. - № 11. - P. 2359-2361.

239. Cighetti G., Debiasi S., Paroni R. No documentable role for xanthine oxidase in the pathogenesis of hepatic in vivo ischaemia/reperfusion injury // Pharmacol. Res. 1994. -Vol. 30. -№ 3. - P. 243-251.

240. Ciruela F., Saura C., Canela E. et al. Adenosine deaminase effects ligand-induced signalling by interacting with cell surface adenosine receptors // FEBS Lett. 1996. -Vol.380.-№3.-P. 219-223.

241. Closa D., Bulbena O., Rosello-Catafau J. et al. Effect of prostaglandins and superoxide dismutase administration on oxygen free radical production in experimental acute pancreatitis // Inflammation. 1993. - Vol. 17. -№ 5. - P. 563-571.

242. Closa D., Bulbena O., Hotter G. et al. Xanthine oxidase activation in cerulein- and taurocholate-induced acute pancreatitis in rats // Arch. Int. Physiol. Biochim. Biophys. -1994.-Vol. 102.-№3.-P. 167-170.v

243. Coleman M.S., Grever M. Enzymes, inhibitors and leukemia (lymphoma) // J. Cell. Biochem. 1982. - № 6. - P. 380.

244. Corbo R.M., Scacchi R., Mantuano E. Effect of some thiol reagents on erythrocyte adenosine deaminase (ADA) activity // Enzyme. 1988. - Vol. 39. - P. 50-53.

245. Cote C.G., Yu F.S., Zulueta J.J. et al. Regulation of intracellular xanthine oxidase by endothelial-derived nitric oxide // Am. J. Physiol. 1996. - Vol. 271. - Pt 1. - № 5. -P. L869-874.

246. Coudray C., Rachidi S., Favier A. Effect of zinc on superoxide-dependent hydroxyl radical production in vitro // Biol. Trace. Elem. Res. 1993. - Vol. 38. - № 3. - P. 273287.

247. Covas M.I., Esquerda A., Arner M. et al. Differential effects of 2'-deoxyguanosine on peripheral blood mononuclear cell proliferation in healthy donors and Hashimoto's thyroiditis patients // Cell. Prolif. 1996. - Vol. 29. - № 9. - P. 513-521.

248. Da. Cunha J.G. Adenosine deaminase. A plyridisciplinary enzyme // Acta. Med. Port. -1991. Vol. 4. - № 6. - P. 315-323.

249. Daddona P.E., Kelley W.N. Analysis of normal and mutant forms of human adenosine deaminase a review // Mol. and Cell. Biochem. - 1980. - Vol. 29. - № 2. - P. 91-101.

250. Daddona P.E. Human adenosine deaminase. Properties and turnover in cultured T and B lymphoblasts // J. Biol. Chem. 1981. - Vol. 256. - № 23. - P. 12496-12501.

251. Daddona P.E., Wiesmann W.P., Lambros C. et al. Human malaria parasite adenosine deaminase. Characterization in hast enzymedeficient erythrocyte culture // J. Biol. Chem. 1984. - Vol. 259. - № 3. - P. 1472-1475.

252. Dasmahapatra K.S., Facs M.D., Hill H.Z. et al. Evalution of adenosine deaminase activity in patients with head and neck cancer // J. Surg. Res. 1986. - Vol. 40. - № 4. -P. 368-373.

253. Deibel M.R., Coleman M.S., Hutton J.J. Effect of adenosine deaminase inhibitors on the apparent rate of phosphorylation of deoxyadenosine // Biochem. Med. — 1981. — Vol. 25. № 3. — P. 288-297.

254. Delaney S.M., Geiger J.D. Enhancement of NMDA-induced increases in levels of endogenous adenosine by adenosine deaminase and adenosine transport inhibition in rat striatum // Brain. Res. 1995. - Vol. 702. - № 1-2. - P. 72-76.

255. Devenyi Z.J., Orchard J.L., Powers R.E. Xanthine oxydase activity in mause pancrease: effect of caerulein-induced acute pancreatitis // Biochem. and Biophys. Res. Commun. -1987.-Vol. 149.-№3.-P. 841-843.

256. Di-Giacomo C., Latteri F., Fichera C. ct al. Effect of acetyl-L-carnitine on lipid peroxidation and xanthine oxidase activity in rat skeletal muscle // Neurochem. Res. -1993,-Vol. 18.-№ 11.-P. 1157-1162.

257. Dinda P.K., Kossev P., Beck I.T., Buell M.G. Role of xanthine oxidase-derived oxidants and leukocytes in ethanol- induced jejunal mucosal injury // Dig. Dis. Sei. -1996. Vol. 41. -№ 12. - P. 2461-2470.

258. Doherty P.J., Pan S., Mulloy J.C. et al. Adenosine deaminase and thymocyte maturation // Scand. J. Immunol. 1991. - Vol. 33. - № 4. - P. 405-410.

259. Dong R.P., Kameoka J., Hegen M. et al. Characterization of adenosine deaminase binding to human CD 26 on T cells and its biologic role in immune response // J. Immunol. 1996. - Vol. 156. -№4.-P. 1349-1355.

260. Dorion D., Zhong A., Chiu C. et al. Role of xanthine oxidase in reperfiision injury of ischemic skeletal muscles in the pig and human // J. Appl. Physiol. 1993. - Vol. 75. -№ 1.- P. 246-255.

261. Dreher D., Jornot L., Junod A.F. Effects of hypoxanthine/ xanthine oxidase on Ca2+ stores and protein synthesis in human endothelial cells // Circ. Res. 1995. - Vol. 76. — № 3. - P. 388-395.

262. Duarte J.A., Appell H.J., Carvalho F. et al. Endothelium-derived oxidative stress may contribute to exercise-induced muscle damage // Int. J. Sports. Med. 1993. - Vol. 14. -№8. -P. 440-443.

263. Dykens J.A., Shick J.M. Relevance of purine catabolism to hypoxia and recovery in euryoxic and stenoxic marine invertebrates, particularly bivalve molluscs // Comp. Biochem. and Physiol. 1988.-Vol. 91.-№ 1.-P. 35-41.

264. Ellis G., Goldberg M. A reduced nicotinamide adenine dinucleotide-linked kinetic assay for adenosine deaminase activity // J. Lab. Clin. Med. 1970. - Vol. 76. - № 3. -P. 507-517.

265. Fabianowska-Majewska K., Greger J. Adenosine deaminase: physical and chemical properties of partially purified mitochondrial and cytosol enzyme from rat liver // Acta. Biochem. Pol. 1992. - Vol. 39. - № 2. - P. 193-204.

266. Flocke K. Isolation and characterization of 5-Nucleotidase of a human pancreatic tumor cell line // Biochim. et Biophys. Acta. Protein Struct, and Mol. Enzymol. 1991. -Vol. 1076.-№2. -P. 273-281.

267. Fonoll C., Canela E.I., Bozal J. Characterization of the forms of bovine liver adenosine deaminase // Int. J. Biochem. 1982. - Vol. 14. - № 7. - P. 679-683.

268. Fouw N.J., Ma D.D., Michalevicz R. et al. Differential cytotoxicity of deoxyguanosine and 8-aminoguanosine for human leukemic cell lines and normal bone marrow progenitor cells // Hematol. Oncol. 1984. - Vol. 2. - № 2. - P. 189-197.

269. Franco R., Oliver I.C., Centelles 1.1., Bozal I. Inhibition of adenosine deaminase from rat liver by some drugs // Biol. Chem. Hoppe. Seyler. 1986. - Vol. 367. - P. 351.

270. Franco R., Aran I.M., Colomer D. et al. Association of adenosine deaminase with erythrocyte and platelet plasma membrane: an immunological study using light and electron microscopy // J. Histochem. Cytochem. 1990. - Vol. 38. - № 5. - P. 653-658.

271. Frederiks W.M., Marx F., Kooij A. The effect of ischaemia on xanthine oxidase activity in rat intestine and liver// Int. J. Exp.Pathol. 1993. - Vol. 74. -№ 1. - P. 21-26.

272. Frederiks W.M., Kooij A., Bosch K.S. Role of xanthine oxidase activity in tissue damage of rat liver after ischemia // Transplant. Proc. 1995. - Vol. 27. - № 5. -P. 2855-2856.

273. Frederiks W.M., Bosch K.S., Kooij A. Quantitative in situ analysis of xanthine oxidoreductase activity in rat liver // J. Histochem. Cytochem. 1995. - Vol. 43. -№ 7. - P. 723-726.

274. Frederiks W.M., Bosch K.S. The proportion of xanthine oxidase activity of total xanthine oxidoreductase activity in situ remains constant in rat liver under various (Patho) physiological conditions // Hepatology. 1996. - Vol. 24. - № 5. - P. 11791184.

275. Friedl H.P., Till G.O., Trentz O., Ward P.A. Role of oxygen radicals in tourniquet-related ischemia-reperfusion injury of human patients // Klin. Wochenschr. 1991. -Vol. 69.-№21-23.-P. 1109-1112.

276. Fujii H., Miwa S., Suzuki K. Purification and properties of adenosine deaminase in normal and hereditary hemolytic anemia with increased red cell activity // Hemoglobin. 1980. - Vol. 4. - № 5-6. - P. 693-705.

277. Fujii H., Miwa S., Tani K. et al. Overproduction of structurally normal enzyme in man: hereditary hemolytic anemia with increased red cell adenosine deaminase activity // Brit. J. Haematol. 1982. - Vol. 51. - № 3. - P. 427-430.

278. Fujita T., Sakuma S., Fujimoto K. et al. Effects of fatty acids and fatty acyl CoA esters on Cu(2+)- induced conversion of xanthine dehydrogenase to oxidase in rabbit liver // Free. Radic. Biol. Med. 1995. - Vol. 19. -№ 4. - P. 487-491.

279. Fukamy R., Ohba S., Ishida K. et al. Serum adenosine deaminase and angiotensin converting enzyme activity in patients with endogenous uveitis // Nippo. Ganka. Gakkai. Zasshi. 1994. - Vol. 98. - № 3. - P. 287-292.

280. Fukushima T., Adachi T., Hirano K. The heparin-binding site of human xanthine oxidase//Biol. Pharm. Bull. 1995. - Vol. 18.-№ 1. - P. 156-158.

281. Fukuzawa K., Soumi K., Iemura M. et al. Dynamics of xanthine oxidase and Fe(3+)-ADP-dependent lipid peroxidation in negatively charged phospholipid vesicles // Arch. Biochem. Biophys. 1995. - Vol. 316. -№ 1. - P. 83-91.

282. Gabellieri E., Bernini S., Pirias L. et al. Purification and properties of adenosine deaminase of B. cereus // Ital. J. Biochem. 1986. - Vol. 35. - № 2. - P. 163-166.

283. Gabellieri E., Bernini S., Pirias L. et al. Purification, stability and kinetic properties of highly purified adenosine deaminase from Bacillus cereus NCIB 8122 // Biophys. Acta: Gen. Subj. 1986. - Vol. 884. - № 3. - P. 490-496.

284. Galley H.F., Davies M.J., Webster N.R. Xanthine oxidase activity and free radical generation in patients with sepsis syndrome // Crit. Care. Med. 1996. - Vol. 24. -№ 10.-P. 1649-1653.

285. Gamble H.R., Pappas P.W. Adenosine deaminase (E.C. 3.5.4.4.) from Hymenolepis diminuta // J. Parasitol. 1981. - Vol. 67. - № 5. - P. 759-760.

286. Gatruli E., Aten R.F., Behrman H.R. Inhibition of gonadotropin action and progesterone synthesis by xanthine oxidase in rat luteal cells // Endocrinologi. 1991. - Vol. 128. -№ 5 - P. 2252-2258.

287. Ghezzi P., Bianchi M., Mantovani A. et al. Enhanced xanthine oxidase activity in mice treated with interferon and interferon inducers. // Biochem. Biophys. Res. Commun. -1984. Vol. 119. -№ i. - p. 144-149.

288. Giader B.E., Backer K. Comparative activity of erythrocyte adenosine deaminase and orotidine decarboxylase in Diamond-Blackfan anemia // Am. J. Hematol. 1986. — Vol. 23. -№2.-P. 135-139.

289. Ginevri F., Gustano R., Ollegini R. et al. Renal purine efflux and xanthine oxidase activity during experimental nephrosis in rats: difference between puromycin aminonucleoside and adriamycin nephrosis // Clin. Science. 1990. - Vol. 78. - P. 283293.

290. Golembiowska K., White T.D., Sawynok J. Modulation of adenosine releas from rat spinal cord by adenosine deaminase and adenosine kinase inhibitors // Brain. Res. -1995. Vol. 699. - № 2. - P. 315-320.

291. Golembiowska K., White T.D., Sawynok J. Adenosine kinase inhibitors augment release of adenosine from spinal cord slices // Eur. J. Pharmacol. 1996. - Vol. 307. -№2.-P. 157-162.

292. Gonzalez-Flecha B., Evelson P., Ridge K., Sznajder J. I. Hydrogen peroxide increases Na+/K(+)-ATPase function in alveolar type II cells // Biochim. Biophys. Acta. 1996. -Vol. 1290. -№ l.-P. 46-52.

293. Grabellieri E., Bernini S., Piras L. et al. Stabilization by monovalent cations of B. cereus adenosine deaminase // Ital. J. Biochem. 1986. - Vol. 35. - № 3. - P. 166-168.

294. Graham S., Day R.O., Wong H. et al. Pharmacodynamics of oxypurinol after administration of allopurinol to healthy subjects // Br. J. Clin. Pharmacol. 1996. -Vol. 41.-№4.-P. 299-304.

295. Greger J., Fabianowska-Majewska K. Different effect of DGTP on 2'-deoxyadenosine metabolism in mitochondrial and cytosol // Z. Naturforsch. C. 1992. — Vol. 47. -№ 11-12.-P. 893-897.

296. Guerciolini R., Szumlanski C., Weinshilboum R.M. Human liver xanthine oxidase nature and extent of individual variation // Clin. Pharmacol. Ther. 1991. - Vol. 50. — № 6. - P. 663-672.

297. Gutteridge S., Malthouse J.P.G., Lamy M.T., Bray R.C. The molibdenum centre of xanthine oxidase and other molibdenum containing enzymes // Biochem. Soc. Trans. -1981.-Vol. 9.-№ 2-P. 324.

298. Hamer I., Wattiaux R., Wattiaux De Coninck.S. Deleterious effects of xanthine oxidase on rat liver endothelial cells after ischemia/reperfusion // Biochim. Biophys. Acta. -1995.-Vol. 1269.-№2.-P. 145-152.

299. Hara N., Inuzuka S., Kawarada J., Shigematsu N. Pleural SC 58-9 in differential diagnosis of tuberculous, malignant and other effusions // Chest. 1992. - Vol. 102. -№4.-P. 1060-1064.

300. Hassoun P.M., Yu F.S., Zulueta J. J. et al. Effect of nitric oxide and cell redox status on the regulation of endothelial cell xanthine dehydrogenase // Am. J. Physiol. 1995. -Vol. 268. - Pt. 1. - № 5 - P. L809-L817.

301. Hausladen A., Fridovich I. Competitive inhibition of xanthine oxidase by guanidinium: dependence upon monovalent anions and effects on production of superoxide // Arch. Biochem. Biophys. 1993. - Vol. 304. -№ 2. - P. 479-482.

302. Hawes E.M., Watts J. A. Xanthine oxidase/dehydrogenase release following ischemia in isolated rat hearts // Am. J. Cardiovasc. Pathol. 1993. - Vol. 4. - № 4. - P. 326-335.

303. Heiden C. van der, Beemer F.A., Brink W. et al. Simultaneous occurence of xanthine oxidase and sulfite oxidase deficiency. A molybdenum dependent inborn error of metabolism? // Clin. Biochem. 1979. - Vol. 12. - № 6. - P. 206-208.

304. Heinz F., Reckel S., Pilz R., Kalden J. A neu spectrophotometric assay for enzymes of purine metabolism. IV. Determination of adenosine deaminase // Enzyme. — 1980. -Vol. 25.-№ l.-P. 50-55.

305. Hellsten Westing Y. Immunohistochemical localization of xanthine oxidase in human cardiac and skeletal muscle // Histochemistry. 1993. - Vol. 100. -№ 3. - P. 215-222.

306. Hirata Y., Ishii K., Taguchi T. et al. Conversion of xanthine dehydrogenase to xanthine oxidase during ischemia of the rat small intestine and the effect of trifluoperazine on the conversion // J. Pediatr. Surg. 1993. - Vol. 28. -№ 4. - P. 597-600.

307. Hopson S.B., Lust R.M., Su Y.S. et al. Allopurinol improves myocardial reperfiision injury in a xanthine oxidase-free model // J. Natl. Med. Assoc. 1995. - Vol. 87. -№ 7. - P. 480-484.

308. Horton J. W., White D.J. Role of xanthine oxidase and leukocytes in postburn cardiac dysfunction Hi. Am. Coll. Surg. 1995.-Vol. 181.-№2.-P. 129-137.

309. Hossain M.A., Hamamoto I., Todo S. et al. Comparison of warm and cold ischemia of the canine small intestine // Eur. Surg. Res. 1995. - Vol. 27. -№ 4. - P. 234-240.

310. Hosek B., Bohacek J., Sikulova J. Purine metabolizing enzyme activities in radiosensitive tissues of mice after sublethal whole — body irradiation // Gen. Physiol, and Bio-phys. 1989. - Vol. 8. - № 1. - P. 63-71.

311. Howes B.D., Bray R.C., Richards R.L. et al. Evidence favoring molybdenum-carbon bond formation in xanthine oxidase action: 17Q. and 13C-ENDOR and kinetic,studies // Biochemistry. 1996. - Vol. 35. -№ 5. - P. 1432-1443.

312. Huber R., Hof P., Duarte R.O. et al. A structure-based catalytic mechanism for the xanthine oxidase family of molybdenum enzymes // Proc Natl. Acad. Sci. U.S.A. -1996. Vol. 93. - № 17. - P. 8846-8851.

313. Hwang K.C., Wang J.J., Hsieh K.H. Increased erythrocyte adenosine deaminase activity in asthmatic children // Acta. Pediatr. Sin. 1990. - Vol. 31. - № 2. - P. 76-80.

314. Ibrahim B., Stoward P.J. The histochemical localization of xanthine oxidase // Histochem. J. 1978. - Vol. 10.-№ 5. - P. 615-617.

315. Ichida K., Amaya Y., Noda K. et al. Cloning of the cDNA encoding human xanthine dehydrogenase (oxidase): structural analysis of the protein and chromosomal location of the gene // Gene. 1993. - Vol. 133. -№ 2. - P. 279-284.

316. Ikeda K., Sunose H., Takasaka T. Effects of free radicals on the intracellular calcium concentration in the isolated outer hair cell of the guinea pig cochlea // Acta. Otolaryngol. Stockh. 1993.-Vol. 113. -№ 2. - P. 137-141.

317. Ito S., Syundo I., Tsuji Y. et al. Histochemical and biochemical studies of guanase in the kidney // Jap. J. Clin. 1987. - Vol. 16. - № 3. - P. 225-228.

318. Jankela J., Baranovska M., Antalikova J. Forms of xanthine oxidoreductase in the tissues of Japanese quail // Vet. Med. Praha. 1993. - Vol. 38. -№ 5. - P. 297-304.

319. Janssen M., Van der Meer P., de Jong J.W. Antioxidant defences in rat, pig, guinea pig, and human hearts. comparison with xanthine oxidoreductase activity // Cardiovasc. Res. - 1993. - Vol. 27. -№ 11. - P. 2052-2057.

320. Jarasch E.-D. Significance of xanthine oxidase in capillary endotelian cells // Acta Physiol. Scand. 1986. - Vol. 126. - Suppl. № 548. - P. 39-46.

321. Jaroszewicz L., Stelmach H. Intracellular distribution of AMP deaminase in the pig thyroid gland // Enzyme. 1984. - Vol. 31. - № 3. - P. 137-142.

322. Joannidis M., Gstraunthaler G., Pfaller W. Xanthine oxidase: evidence against a causative role in renal reperfusion injury // Am. J. Physiol. 1990. - Vol. 258. — Pt. 2. -№ 2 - P. F232-F236.

323. Jones criteria (revised) for guidance in the diagnostic of rheumatic fever // Circulation. 1984. - Vol. 69. - P. 204A-208A.

324. Joshida N., Sadamoto T., Hatori T. et al. Influence of hepatitis C virus on the alcoholic liver diseases // Arukoru. Kenkyuto. Jakufutsu. Ison. 1992. - Vol. 26. - № 6. - P. 569578.

325. Jun H.K., Kim T.S., Yeeh Y. Purification and characterization of an extracellular adenosine deaminase from Nocardioides sp. J-326 TK // Biotechnol. and Appl. Bio-chem. 1994. - Vol. 20. - № 2. - P. 265-277.

326. Kaletha K., Bogdanowicz S., Raffin I. Regulatory properties of pigeon heart muscle of AMP-deaminase // Biochem. 1987. - Vol. 69. - № 2. - P. 117-123.

327. Kalckar H.M. Differential spectrophotometry of purine compounds by means of specific enzymes. I. Determination of hydroxypurine compounds // J. Biol. Chem. -1947. Vol. 167. -№ 2. - P. 429-443.

328. Kalcar H.M. Differential spectrophotometry of Purine compounds by means of specific enzymes. III. Studies of the enzymes of purine metabolism // J. Biol. Chem. 1947. -Vol. 167. -№2.-P. 461-475.

329. Kane B.J., Kuhn J.G., Rouch M.K. Pentostatin: an adenosine deaminase inhibitor for the treatment of hairy cell leukemia // Ann. Pharmacother. 1992. - Vol. 26. - № 7-8. -P. 939-947.

330. Kaplan E.L., Markowitz M. The fall and rise of rheumatic fever in the United States: a commentary // Int. J. Cardiol. 1988. - Vol. 21. - P. 3-10.

331. Kari O., Raivi O. The biochemical basis of immunodeficiency disease// Eur. J. Pediatr. 1980. - Vol. 135.-P. 13-20.

332. Karwinski W., Bolann B., Ulvik R. et al. Normothermic liver ischemia in rats: xanthine oxidase is not the main source of oxygen free radicals // Res. Exp. Med. Berl. 1993. -Vol. 193. -№ 5. - P. 275-283.

333. Kato S. Enzyme-histochemical identification of lymphatic vessels by light and backscattered image scanning electron microscopy // Stain. Technol. 1990. - Vol. 65. -№ 3. - P. 131-137.

334. Kawachi M., Kono N., Mineo I. et al. Decreased xanthine oxidase activities and increased urinary oxypurines in heterozygotes for hereditary xanthinuria // Clin. Chim. Acta. 1990.- Vol. 188.-№2.-P. 137-146.

335. Kawakita S. Rheumatic fever and rheumatic heart disease in Japan // Jap. Circulat. J. -1986.-Vol. 50.-P. 1241-1245.

336. Kawamoto S., Tashiro S., Miyauchi Y., Inoue M. Mechanism for enterohepatic injury caused by circulatory disturbance of hepatic vessels in the rat // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1991.-Vol. 198.-№ l.-P. 629-635.

337. Kela U., Vijayvargiya R., Trivedi C.P. Inhibitory effects of methylxanthine oxidase // Life Sci. 1980. - Vol. 27. - № 22. - P. 2109-2119.

338. Kelbel C., Stumpf B., Schmidt W. et al. Role of serum adenosine deaminase as an immune parameter of tuberculosis // Pneumologie. 1995. - Vol. 49. - № 12. - P. 684688.

339. Kizaki H., Matsuo I., Sakurada T. Xanthine oxidase and guanase activities in normal and psoriatic epidermis // Clin. Chim. Acta. 1977. - Vol. 75. — № 1. - P. 1-4.

340. Kjaeve J., Ingebrigtsen T., Naess L. et al. Methylprednisolone attenuates airway and vascular responses induced by reactive oxygen species in isolated, plasma -perfused rat lungs // Free. Radic. Res. 1996. - Vol. 25. - № 5. - P. 407-414.

341. Klockavs M., Kleemola M., Leinonen M., Koskela M. Serum adenosine deaminase in viral and bacterial pneumonia // Chest. 1991. - Vol. 99. - № 3. - P. 137-140.

342. Knudsen T.B., Winters R.S., Blackburn M.R. Switch of adenosine deaminase from maternal to fetal origin during mouse // Proc. Soc. Exp. Biol, and Med. 1990. -Vol. 194.-№4.-P. 380.

343. Knudsen T.B., Winters R.S., Otey S.K. et al. Effects of (R)-deoxycoformycin (pen-tostatin) on intrauterine nucleoside catabolism and embryo viability in the pregnant mouse // Teratology. 1992. - Vol. 45. - Ns 1. - P. 91-103.

344. Kobayashi F., Ikeda T., Marumi F., Sato C. Adenosine deaminase isoenzymes in liver diseas // Am. J. Gastroenterol. 1993. - Vol. 88. - № 2. - P. 266-271.

345. Koike K., Moore F.A., Moore E.E. et al. Gut ischemia mediates lung injury by a xanthine oxidase-dependent neutrophil mechanism // J. Surg.Res. 1993. - Vol. 54. — № 5. - P. 469-473.

346. Koizumi PI., Tomizawa K., Tanaka H. et al. Clinical significance of serum adenosine deaminase activity in patients with mycosis fungoides // J. Dermatol. 1993. - Vol. 20. - № 7. - P. 394-399.

347. Kooij A., Schiller H . J., Schijns M. et al. Conversion of xanthine dehydrogenase into xanthine oxidase in rat liver and plasma at the onset of reperfusion after ischemia // Hepatology. 1994. - Vol. 19. -№ 6. - P. 1488-1495.

348. Kojima S., Icho T., Kajiwara Y., Kubota K. Neopterin as an endogenous antioxidant // FEBS. Lett. 1992. - Vol. 304. -№ 2-3. - P. 163-166.

349. Komsuoglu B., Goldeli O., Kulan K., Komsuoglu S.S. The diagnostic and prognostic value of adenosine deaminase in tuberculous pericarditis // Eur. Heart. J. 1995. — Vol. 16.- №8. -P. 1126-1130.

350. Kondo PI., Nakagaki I., Sasaki S. et al. Mechanism of oxidative stress in skeletal muscle atrophied by immobilization // Am. J. Physiol. 1993. - Vol. 265. - Pt. 1. - № 6 -P. E839-844.

351. Kopff M., Zakrzewska I., Klem J. et al. Activity of adenosine deaminase in red blood cells of patiens suffering from multiple sclerosis treated with adrenocorticotropic hormone // Pol. J. Pharmacol. 1995. - Vol. 47. - № 6. - P. 525-530.

352. Korber W., Meisterernst E., Hermann G. Quantitative measurement of adenosine deaminase from human erythrocytes // Clin. Chim. Acta. 1975. - Vol. 63. - P. 323-333.

353. Kurata N. Adenosine deaminase // Nippon. Rinsho. 1995. - Vol. 53. - № 5. - P. 11781183.

354. Kuwano K., Ikeda H., Oda T. et al. Xanthine oxidase mediates cyclic flow variations in a canine model of coronary arterial thrombosis // Am. J. Physiol. 1996. - Vol. 270. -Pt. 2. - № 6 - P. H1993-H1999.

355. Latorraca S., Piersanti P., Tesco G. et al. Effect of phosphatidylserine on free radical susccNibility in human diploid fibroblasts // J. Neural. Transm. Park. Dis. Dement. Sect. 1993. -Vol. 6.-№ l.-P. 73-77.

356. Laughlin M.H., Simpson T., Sexton W.L. et al. Skeletal muscle oxidative capacity, antioxidant enzymes, and exercise training // J. Appl. Physiol. 1990. - Vol. 68. - № 6. -P. 2337-2343.

357. Laycock S.K., McMurray J., Kane K.A., Parratt J.R. Effects of the xanthine oxidase system on cardiac function in anaesthetised rats // Free. Radic. Biol. Med. 1993. -Vol. 15. -№ 3. - P. 249-255.

358. Lee H.S., Allan G. Bovine thyroidal xanthine oxidase // Int. J. Biochem. 1978. -Vol. 9. -№ 8. - P. 559-566.

359. Lewis A.S., Murphy L. Inhibition of mammalian xanthine oxidase by folate compounds and amethopterin // J. Biol. Chem. 1984. - Vol. 259. -№ 1.- P. 12-15.

360. Lin Y. Vasoactive intestinal polypeptide prevents injury of pulmonary vascular permeability due to xanthine with xanthine oxidase // Chin. Med. Sci. J. 1995. -Vol. 10. -№ 3. - P. 141-145.

361. Ling F., Jnoue Y., Kimura A. Purification and characterization of adenosine deaminase from Klebsiella sp. LF 1202 // J. Ferment. And Bioeng. 1991. - Vol. 71. - № 2. -P. 89-92.

362. Litsky M. L., Hohl C.M. Luccas J. H., Jurkowitz M.S. Inosine and guanosine preserve neuronal and glial cell viability in mous spinal cord cultures during chemical hypoxia // Biol. Chem. 1987. - Vol. 21. -№ 2. - P. 134-136.

363. Luo S., Jinsheng., Shen J., Zou G. Shengwuhuaxue yu shengwuwuli jinzhan // Progr. Biochem. and Biophys. 1996. - Vol. 23. - № 6. - P. 531-537.

364. Lupidi G., Falasca M., Marmocchi F. et al. Adenosine deaminase from bovine brain: purification and partial characterization // Biochem. Int. 1992. — Vol. 26. — P. 10531063.

365. Mac Gowan S.W., Regan M.C., Malone C. et al. Superoxide radical and xanthine oxidoreductase activity in the human heart during cardiac operations // Ann. Thorac. Surg. 1995.-Vol. 60. — № 5. - P. 1289-1293.

366. Machado L.D., Livramento J.A., Spina-Franca A. Adenosine deaminase in the cerebrospinal fluid of patients with acquired immunodeficiency syndrome // Arq. Neurop-siquiatr. 1995. - Vol. 53. - № 4. - P. 755-759.

367. Maeda K., Ito K., Jamaguchi N. Purine nucleoside phosphorylase (PNP) and adenosene deaminase (ADA) activities examined cytochemically in unfixed lymphocytes of patients with lymphoproliferative disorders // Blood. 1981. - Vol. 58. - № 5. - P. 897903.

368. Mahnke-Zizelman D.K., Sabina R.L. Cloning of human AMP deaminase isoform cdnas. Evidence from a third AMPD gene exhibiting alternatively apliced 5-'exons // J. Biol. Chem. 1992. - Vol. 267. - № 29. - P. 20866-20877.

369. Majumdar R., Cwik V.A., Solonynko G., Brooke M.H. Relationship of oxypurine release to contractile failure in dinitrophenol.treated rat skeletal muscle // Acta. Physiol. Scand. 1993. - Vol. 149. -№ 3. - P. 249-255.

370. Malthouse J.-P.G., Bray R.C. The effect of pH on the exchangeability with deuterium (Y) in the active and the desulpho forms of xanthine oxidase // Biochem. J. 1983. -Vol. 215.-№ l-.P. 101-106.

371. Mansell M.A., Allsop I., Watts R.W. Effect of renal failure on erythrocyte purine nucleotide, nucleoside and base concentrations and some related enzyme activities // Clin. Sci. 1981. - Vol. 61. - № 6. - P. 757-764.

372. Many A., Westerhausen-Larson A., Kanbour-Shakir A., Roberts J. M. Xanthine oxidase/dehydrogenase is present in human placenta // Placenta. 1996. - Vol. 17. — № 5-6. - P. 361-365.

373. Many A., Hubel C.A., Roberts J.M. Hyperuricemia and xanthine oxidase in preeclampsia, revisited // Am. J. Obstet. Gynecol. 1996. - Vol. 174. — Pt. 1. - № 1. — P. 288-291.

374. Mao Y., Zang L., Shi X. Singlet oxygen generation in the superoxide reaction // Biochem. Mol. Biol. Int. 1995. - Vol. 36. -№ 1. - P. 227-232.

375. Marco P., Tinnirello D., Tambone-Reyes M. et al. Syndromes and paroxysmal nocturnal hemoglobinuria // Tumori. 1992. - Vol. 78. - № 6. - P. 370-373.

376. Martemyanov V.F., Stogarov M.Y., Zborovsky A.B. Activities of enzymes of purine metabolism and superoxide dismutase in patients with gout // Abstracts of 11 th EU-LAR Symposium. Geneva, Switzerland, 1998. - Vol. 27. - № 2. - P. 139.

377. Martemjanov V.F., Stazharov M.Y., Bedina S.A., Chernykh T.P. Rheumatoid arthritis and purine metabolism // Annals of Rheumatic Diseasis: Abstract of XIV European League Against Rheumatism Congress. Scotland, 1999. P. 76.

378. Marke T.M. Molecular basis of adenosine deaminase deficiency // Immunodeficiency. — 1994. Vol. 5. - № 2. - P. 141-157.

379. Martin M., Aran M., Colomer O. et al. Surface adenosine deaminase a novel B-cell marker in chronic lymphocytic leukemia // Hum. Immunol. 1995. - Vol. 42. - № 3. -P. 265-273.

380. Martinez C., Zumalacarregu J.M., Diez V., Burgos J. Bovine skeletal muscle adenosine deaminase. Purification and some properties // Int. J. Biochem. 1984. - Vol. 16. -№2.-P. 1279-1282.

381. Martinek R.G. Micromethod for estimation of serum adenosine deaminase // Clin. Chem. 1963. - Vol. 9. - № 5. - P. 620-625.

382. Massey V., Komai H., Palmer G., Elion G.B. On the mechanism of inactivation ofxanthine oxidase by allopurinol and other pyrazolo 3.4-d. pyrimidines // J. Biol. Chem. 1970. - Vol. 245. -№ 11. - P. 2837-2844.

383. Mathru M., Dries D.J., Barnes L. et al. Tourniquet-induced exsanguination in patients requiring lower limb surgery. An ischemia-reperfusion model of oxidant and antioxidant metabolism // Anesthesiology. 1996. - Vol. 84. -№ 1. - P. 14-22.

384. Matsubara T., Dhalla N.S. Relationship between mechanical dysfunction and depression of sarcolemmal Ca (2+)-Pump activity in hearts perfused with oxygen free radicals // Mol. Cell. Biochem. 1996. - Vol. 160-161. - P. 179-185.

385. Matsubara T., Musat-Marcu S., Misra H.P., Dhalla N.S. Protective effect of vanadate on oxyradical-induced changes in isolated perfused heart // Mol. Cell. Biochem. 1995. -Vol. 153.-№ 1-2. - P. 79-85.

386. Mazur A., Sackler M. Haemochromatosis and hepatic xanthine oxidase // Lancet. -1967.-№7484-P. 254-255.

387. Mc Manaman J. L., Shellman V., Wright R.M., Repine J.E. Purification of rat liver xanthine oxidase and xanthine dehydrogenase by affinity chromatography on benzamidine-sep-harose // Arch. Biochem. Biophys. 1996. - Vol. 332. - № 1. - P. 135141.

388. Mekhfi H., Veksler V., Mateo P.et al. Creatine kinase is the main target of reactive oxygen species in cardiac myofibrils // Circ. Res. 1996. - Vol. 78. — № 6. - P. 10161027.

389. Melissinos K., Delidon A., Grammenou S., Markopoulos P. Study of the activity of lymphocyte adenosine deaminase in chronic renal failure // Clin. Chim. Acta. — 1983. -Vol. 135.-№ l.-P. 9-12.

390. Mcnon I.A. Nature of the species generated by xanthine oxidase involved in secretory hystamine release from mast cells // Biochem. and Cell. Biol. 1989. - Vol. 67. - № 8. -P. 397-403.

391. Miller D.M., Grover T.A., Nayini N., Aust S.D. Xanthine oxidase and iron dependent lipid peroxidation//Arch. Biochem. Biophys. - 1993. - Vol. 301. -№ l.-P. 1-7.

392. Mira M.L., Manso C.F. Alcohol and free oxygen radicals // Acta. Med. Port. 1993. -Vol. 6. -№ 5. - P. 193-198.

393. Misawa M., Nakano E. Airway constriction by xanthine/ xanthine oxidase in guinea pigs in vivo //J. Toxicol. Environ. Health. 1993. - Vol. 39. -№ 2. - P. 193-205.

394. Miyamoto Y., Akaike T., Yoshida M. et al. Potentiation of nitric oxide-mediated vasorelaxation by xanthine oxidase inhibitors // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1996. -Vol. 211.-№4. -P. 366-373.

395. Mohamedali K.A., Quicherit O.M., Kellems R.E., Rudolph F.B. The highest levels of purine catabolic enzymes in mice are present in the proximal small intestine // J. Biol. Chem.- 1993.-Vol. 268. -№31.-P. 23728-23733.

396. Molinos L., Fernandez R., Dominguez M.J. et al. Adenosine deaminase activity in the aetiological diagnosis of community-acquired pneumonia // Scand. J. Infec. Dis. — 1997. Vol. 29. - № 3. - P. 287-290.

397. Mondal M.S., Mitra S. The inhibition of bovine xanthine oxidase activity by Hg2+ and other metal ions // J. Inorg. Biochem. 1996. - Vol. 62. -№ 4. - P. 271-279.

398. Moriwaki Y., Yamamoto T., Yamaguchi K. et al. Immunohistochcmical localization of aldehyde and xanthine oxidase in rat tissues using polyclonal antibodies // Histochem. Cell. Biol. 1996. - Vol. 105.-№ 1,-P. 71-79.

399. Moriwaki Y., Yamamoto T., Suda M. et al. Purification and immunohistochemical tissue localization of human xanthine oxidase // Biochim. Biophys. Acta. 1993. -Vol. 1164. -№ 3. - P. 327-330.

400. Morpeth F.F., Bray R.C. Inhibition of xanthine oxidase by various aldehydes // Biochemistry. 1984. - Vol. 23. -№ 6 -P. 1332-1338.

401. Mousson B., Desjacques P., Baltassat P. Measurement of xanthine oxidase activity in some human tissues. An optimized method // Enzyme. 1983. - Vol. 29. - № 1. - P. 3243.

402. Muindi J.F., Stevens Y.W., Warrell R.P.Jr., Young C.W. In vitro differential metabolism of merbarone by xanthine oxidase and microsomal flavoenzymes. The role of reactive oxygen species // Drug. Metab. Dispos. 1993. - Vol. 21. - № 3. - P. 410414.

403. Muller G., Krug K., Richter V. et al. Adenosindesamtrasea ktivitaten bei Leukamie-patienten // Folia haemotol. 1981. - Vol. 108. - № 6. - P. 763-768.

404. Muralidhara., Matsumura F., Blankenship A. 2,3,7,8-tetra chloradibenzo-p-dioxin (TCDD)- induced reduction of adenosine deaminase activity in vivo and in vitro // J. Biochem. Toxicol. 1994. - Vol. 9. - № 5. - P. 249-259.

405. Nair V., Buenger G.S., Sells T.B. Inhibition of mammalian adenosine deaminase by novel functionalized 2',3'-dideoxyadenosines // Biochim. Biophys. Acta. 1991. -Vol. 1078.-№ l.-P. 121-123.

406. Nakashima K., Kuroda N., Kawaguchi S. et al. Peroxyoxalate chemiluminescent assay for oxidase activities based on detecting enzymatically formed hydrogen peroxide // J. Biolumin. Chemilumin. 1995. - Vol.10. №3. - P. 185-191.

407. Nalini S., Mathan M.M., Balasubramanian K.A. Oxygen free radical induced damage during intestinal ischemia/reperfusion in normal and xanthine oxidase deficient rats // Mol. Cell. Biochem. 1993. - Vol.124. №1. - P.59-66.

408. Namiot Z., Rutkeiwicz J., Stasiewicz J., Gorski J. Adenosine deaminase activity in the human gastric mucosa in relation to acid secretion // Digestion. — 1990. Vol. 45. -№ 3. - P. 172-175.

409. Namiot Z., Stasiewicz J. Adenosine deaminase activity in the human duodenal mucose in relation to gastric acid secretion // J. Physiol. Pharmrcol. 1992. - Vol. 43. - № 2. -P. 149-152.

410. Namiot Z., Kemona A., Stasiewicz J. et al. Adenosine deaminase activity in gastric cancer // Cancer. Lett. 1994. - Vol. 82. - № 1. - P. 95-98.

411. Niedzwicki J.G., Liou C., Abernethy D.R. et al. Adenosine deaminase isoenzymes of the opossum didelphis virginiana: initial chromatographic and kinetic studies // Comp. Biochem. Physiol. Biochem. Mol. Biol. 1995. - Vol. 111. - № 2. - P. 291-298.

412. Nielsen V.G., McCammon A.T., Tan S. et al. Xanthine oxidase inactivation attenuates postocclusion shock after descending thoracic aorta occlusion and reperfusion in rabbits // J. Thorac. Cardiovasc. Surg. 1995. - Vol. 110. - № 3. - P. 715-722.

413. Nielsen V.G., Tan S., Weinbroum A. et al. Lung injury after hepatoenteric ischemia-reperfusion: role of xanthine oxidase // Am. J. Respir. Crit. Care. Med. 1996. -Vol. 154.-№5. -P. 1364-1369.

414. Nielsen V.G., Tan S., Baird M.S. et al. Gastric intramucosal pH and multiple organ injury: impact of ischemia-reperfusion and xanthine oxidase // Crit. Care. Med. 1996. -Vol. 24.-№8. - P. 1339-1344.

415. Nishikawa Y., Fukumoto K., Watanale F. Liver disease diagnoses based on serum adenosine deaminase activity // Jap. Clin. Chem. 1986. - Vol. 15. - № 5. - P. 259-263.

416. Nishikawa Y., Nakamura M., Fukumoto K. et al. Adenosine deaminase isoenzymes in patients with Graves' disease // Rinsho. Byori. 1995. - Vol. 43. - № 10. - P. 10571060.

417. Nishimura M., Yamaoka K., Yasui H. et al. Effect of temperature in perfusate on local hepatic disposition of BOF-4272. a new xanthine oxidase inhibitor // Biol. Pharm. Bull. 1995. - Vol. 18. - № 7. - P. 980-983.

418. Nisizawa K., Okada J., Kubo K., Anzai H. An adenylate deaminase from Porphyra ye-zoensis Ueda // J. Phycol. 1980. - Vol. 28. - № 4. - P. 205-210.

419. Nordback I.H., Olson J. L., Chacko V.P., Cameron J. L. Detailed characterization of experimental acute alcoholic pancreatitis // Surgery. 1995. - Vol. 117. -№ 1. - P. 4149.

420. Ogawa T., Aikawa J., Aikawa T. Affinity diffinity of adenosine deaminase for the purine ribosideepoxyactivated sepharose 6B column // Comp. Biochem. and Physiol. -1987. Vol. 88. - № 2. - P. 491-495.

421. Ogawa T., Aikawa J., Aikawa T. Kinetic characteristics and binding process of substrate analogs to the adenosine deaminase in the marine mussel Mytilus edulis // Comp. Biochem. and Physiol. 1987. - Vol. 88. - № 1. - P. 91-100.

422. Odio A. The incidence of acute rheumatic fever in suburben area of Los Angeles: a 10-year study//West. J. Med. 1986. - Vol. 144. - P. 179-185.

423. Ohata M., Masuda I., Nonaka K., Sugiura R. Combination assay of IAP and ADA in hematologic malignancies // Rinsho. Byori. 1990. - Vol. 38. - № 6. - P. 703-710.

424. Ohiba S., Saitoh M., Kashiwagi M. et al. Isosyme analysis of the high serum adenosine deaminase activity in patients with myastenia Gravis // Intern. Med. 1995. - Vol. 34. -№2.-P. 81-84.

425. Oka H. Xanthine oxidoreductase activity in rat brain tissue: the changes after decapitation//No. To. Shinkei. 1989. - Vol. 41. -№ 6. - P. 575-81.

426. Okajima S. Mechanisms of reperfusion injury of rat kidney // Hokkaido. Igaku. Zasshi. -1990. Vol. 65. - № 3. - P. 277-284.

427. Okamoto K., Nishino T. Mechanism of inhibition of xanthine oxidase with a new tight binding inhibitor// J. Biol. Chem. 1995. - Vol. 270. -№ 14. - P. 7816-7821.

428. Orriols R., Munoz X., Drobnic Z. et al. High adenosine deaminase activity in pleural effusion due to psittacosis (letter) // Chest. 1992. - Vol. 101. - № 3. - P. 881-882.

429. Oosthvizen H.M., Ungerer P., Bissbort S.H. Kinetic determination of serum adenosine deaminase // Clin. Chem. 1993. - Vol. 39. - № 10. - P. 2182-2185.

430. Pagani R., Tabucchi A., Carlucci F., Marinello E. Gli enzimi del catabolismo dei nu-cleotidi purinici nelle leucemie nelle immunodeficienze congenite e acvuisite // G. Ital. Chim. Clin.-1991.-Vol. 16.-№ 4. P. 217-229.

431. Parks D.A., Granger D. Xanthine oxidase: biochemistry, distribution and physiology // Acta physiol. Scand. 1986. - Vol. 126. -№ 548. - P. 87-89.

432. Parks D.A., Williams T.K., Beckman J.S. Conversion of xanthine dehydrogenase to oxidase in ischemic rat intestine: a réévaluation // Am. J. Physiol. 1988. - Vol. 254. — Pt. 1. -№ 5 - P. G768-G774.

433. Pechan I., Starkova B., Pechanova E. et al. Simple and fast method of adenosine deaminase isolation from the bovine heart // Biologia. 1983. - Vol. 38. - № 8. - P. 735-742.

434. Perez de Oteyza C., Menendez M., Irazabal C. et al. Adenosine deaminase (ADA) and beta-2-microglobulin (beta 2 M) as discriminating serum markers of progression to AIDS // An. Med. Interna. 1996. - Vol. 13. - № 5. - P. 217-221.

435. Perignon J.L., Hamet M., Bue H.A. et al. Biochemical study of a case of hemolytic anemia with increased (85-fold) red cell adenosine deaminase // Purine Metab. Man : Proc. 4 th Int Symp. Hum. Purine and Pyrimidine Metab. London, 1984. - P. 355-358.

436. Petterson T., Klockars M., Weber T.H., Essen R. Adenosine deaminase activity in joint effusion // Scand. J. Rheumatol. 1988. - Vol. 17. - № 5. - P. 365-369.

437. Phillis J.W., Sen S., Cao X. Amflutizole, a xanthine oxidase inhibitor, inhibits free radical generation in the ischemic/reperfused rat cerebral cortex // Neurosci. Lett. -1994.-Vol. 169. -№ 1-2.-P. 188-190.

438. Phillis J. W., Perkins L.M., Smith-Barbour M., O'Regan M.H. Oxypurinol-enhanced postischemic recovery of the rat brain involves preservation of adenine nucleotides // J. Neurochem. 1995. - Vol. 64. -№ 5. - P. 2177-2184.

439. Picard-Ami L.A Jr., MacKay A., Kerrigan C.L. Pathophysiology of ischemic skin flaps: differences in xanthine oxidase levels among rats, pigs, and humans // Plast. Reconstr. Surg. 1991.-Vol. 87.-№4.-P. 750-755.

440. Plaza V., Serra-Batlles J., Arias M. et al. High adenosine deaminase level in pleural effusion due to Waldenstrom's macroglobulinemia // Respiration. 1996. - Vol. 63. -№ l.-P. 59-60.

441. Podzuweit T., Braun W., Muller A., Schaper W. Arrhythmias and infarction in the ischemic pig heart are not mediated by xanthine oxidase-derived free oxygen radicals // Basic. Res. Cardiol. 1987. - Vol. 82. - № 5. - P. 493-505.

442. Podzuweit T., Muller A., Beck H., Bader R. Inhibition of xanthine oxidase from rat heart by pyrazolo (3.4-d)pyrimidines in vitro // Mol. and Cell. Cardiol. 1990. -Vol. 22. -№ 3. - P. 50-58.

443. Pool R. "Hairy enzymes" stay in the blood // Science. 1990. - Vol. 248. - № 4953. -P. 203.

444. Porras A.G., Palmer G.J. The room temperature potentiometry of xanthine oxidase. pH-dependent redox behavior of the flavin, molybdenum, and iron-sulfur centers // J. Biol. Chem. 1982. - Vol. 257. - № 19. - P. 11617-11626.

445. Povoa H.Jr., Sa L.D., Lessa V.M. Xanthine oxidase and triglycerides in serum of patients with hyperlipoproteinemia, type IV // Biomed. Biochim. Acta. 1984. -Vol. 43. -№ 10. - P. 1201-1203.

446. Prasad K., Kalra J., Bharadwaj L. Cardiac depressant effects of oxygen free radicals // Angiology. 1993. - Vol. 44. - № 4. - P. 257-270.

447. Prichard M., Ducharme N.G., Wilkins P.A. et al. Xanthine oxidase formation during experimental ischemia of the equine small intestine // Can. J. Vet. Res. 1991. -Vol. 55.-№4.-P. 310-314.

448. Puing J.G., Mateos F.A., Diar V.D. Inhibition of xanthine oxidase by allopurinol: a therapeutic option for ischaemia induced pathological processes? // Ann. Rheum. Dis. -1989. Vol. 48. - № 11. - P. 883-888.

449. Punch J., Rees R., Cashmer B. et al. Xanthine oxidase: its role in the no-reflow phenomenon//Surgery.- 1992,-Vol. 111.-№2.-P. 169-176. v

450. Puukka R., Puukka M., Leppilampi M. et al. Erythrocyte adenosine deaminase, purine nucleoside phosphorylase and phosphoribosyltransferase activity in patients with Down's syndrome // Clin. Chim. Acta. 1982. - Vol. 126. - № 3. - P. 275-281.

451. Radak Z., Asano K., Inoue M. et al. Superoxide dismutase derivative reduces oxidative damage in skeletal muscle of rats during exhaustive exercise // J. Appl. Physiol. 1995. -Vol. 79. - № 1. - P. 129-135.

452. Ramse W., Mullen C.A., Biaese R.M. Retrovirus mediated gene transfer as therapy for adenosine deaminase (ADA) deficiency // Leukemia. 1995. - Vol. 1. - P. 70.

453. Rasanen L.A., Wiitanen P.A., Lilius E.M. et al. Accumulation of uric acid in plasma after repeated bouts of exercise in the horse // Comp. Biochem. Physiol. B. Biochem. Mol. Biol. 1996. - Vol. 114.-№2.-P. 139-144.

454. Rees R., Smith D., Li T.D. et al. The role of xanthine oxidase and xanthine dehydrogenase in skin ischemia//J. Surg. Res. 1994. - Vol. 56. -№ 2. - P. 162-167.

455. Resta R., Hooker S.W., Laurent A.B. et al. Insights into thymic purine metabolism and adenosine deaminase deficiency revealed by transgenic mice overexpressing ecto-5'-nucleotidase (CD 73) // J. Clin. Invest. 1997. - Vol. 99. - № 4. - P. 676-683.

456. Rodbell M., Lutz B., Stephen L. et al. The clucagen-sensetive Adenyl Cyclase System in plasma membranes of rat Liver // J. Biol. Chem. 1971. - Vol. 246. - P. 1877-1888.

457. Roesel R.A., Bowyer F., Blankenship P.P., Hommes F.A. Combined xanthine and sulphite oxidase defect due to a deficiency of molybdenum cofactor // J. Inherit. Metab. Disease. 1986. - Vol. 9. -№ 4. - P. 343-347.

458. Rokosu A.A. The characterization of an adenosine deaminase from chicken serum // Comp. Biochem. and Physiol. 1983. - Vol. 74. - № 3. - P. 441-444.

459. Rootwelt T., Almaas R., Oyasaeter S. et al. Release of xanthine oxidase to the systemic circulation during resuscitation from severe hypoxemia in newborn pigs // Acta.Paediatr. 1995. - Vol. 84. - № 5. - P. 507-511.

460. Ross W.B., Huecksteadt T.P., Panus P.C. et al. Regulation of xanthine dehydrogenase and xanthine oxidase activity by hypoxia // Am . J. Physiol. 1996. - Vol. 270. — Pt. 1. -№6.-P. L941-L946.

461. Russell N.H., Hoffbrand A.V., Bellingham A.J. Potential use of purine nucleosides and enzyme inhibitors for selective depletion of Thy-lymphoblasts from human bone marrow // Leuk. Res. 1986. - Vol. 10. -№ 3. - P. 325-329.

462. Russo M., Giancane R., Apice G., Galanti B. Adenosine deaminase and purine nucleoside phosphorylase activities in peripheral lymphocytes from patients with sold tumours // Brit. J. Cancer. 1981. - Vol. 43. - № 2. - P. 196-200.

463. Sakai M., Yamagami K., Kitazawa Y. et al. Xanthine oxidase mediates paraquat-induced toxicity on cultured endothelial cell // Pharmacol. Toxicol. 1995. - Vol. 77. -№ 1. - P. 36-40.

464. Samra Z.Q., Oguro T., Containe R., Ashraf M. Immunocytochemical localization of xanthine oxidase in rat miocardium // J. Submicrosc. Cytol. and Pathol. 1991. -Vol.23.-№3. -P. 379-390.

465. Santoianni P., Ayala F. Nucleic acids enzymes in human hair roots // Acta Dermato-Venereol. 1973. - Vol. 53. -№ 6. - P. 449-452.

466. Sarin P.S., Thornton A., Sun D. Terminal transferase and adenosine deaminase activities in human neoplasia: their role in modulating cancer treatment // New Exp. Modalities Contr. Neoplasia : Proc. NATO Adv. Study Inst, London. 1986. - P. 203-212.

467. Sasaki T., Nakajima H. Serum adenosine deaminase activity in systemic sclerosis (scleroderma) and related disorders // J. Am. Dermatol. 1992. - Vol. 27. - № 3. - P. 411414.

468. Sathar M.A., Simee A.E., Coova I.A. et al. Ascitic fluid gamma interferon concentration and adenosine deaminase activity in tuberculous peritonitis // Gut. 1995. - Vol. 36. -№3.-P. 419-420.

469. Saugstad O.D. Role of xanthine oxidase and its inhibitor in hypoxia: reoxygenation injury // Pediatrics. 1996. - Vol. 98. -№ 1. - P. 103-107.

470. Saura C., Ciruela F., Casado V. et al. Adenosine deaminase interacts with Al adenosine receptors in pig brain cortical membranes // J. Neurochem. 1996. - Vol. 66. - № 4. -P. 1675-1682.

471. Schneider I., Elstner E.F. Antioxidative properties of phenazone derivatives: differentiation between phenylbutazon and mofebutazon // Z. Naturforsch. C. 1993. -Vol. 48. -№ 7-8. - P. 542-544.

472. Schneider Z. A micromethod for estimation of adenosine deaminase and adenosine nucleosidase with modified cellulose nitrate membranes // Anal. Biochem. 1980. -Vol. 108.-№ l.-P. 104-111.

473. Schrader W., West C., Strominger N. Localization of adenosine deaminase and adenosine deaminase complexihg protein in rabbit brain // J. Histochem. and Cytochem. -1987. Vol. 35. - № 4. - P. 443-451.

474. Schoen S.W., Kreutzberg G.W. Evidence that 5'-Nucleotidase is associated with malleable synapses: an enzyme cytochemical investigation of the olfactory bulb of adult rats // Neuroscience. 1995. - Vol. 65. -№ 1. - P. 37-50.

475. Seguira M., Kato K., Adachi T. et al. A new method for the assay of xanthine oxidase activity // Chem. and Pharm. Bull. -1981.- Vol. 29. № 2. - P. 430-432.

476. Segura R.M., Pascual C., Ocana J. et al. Adenosine deaminase in body fluids: a useful diagnostic tool in tuberculosis // Clin. Biochem. 1989. - Vol. 22. - № 2. - P. 141-148.

477. Sehgal V.N., Bhattacharya S.N., Shah J. et al. Lymphocyte adenosine deaminase activity (L-ADA) in leprosy, during and ofter treatment of reactions // Clin. Exp. Dermatol. -1992. Vol. 17. - № 1. - P. 20-23.

478. Sen G.S., Schroder W.P., Chechik B.E. Purification and some properties of adenosine deaminase from human thymus // Prop. Biochem. 1982. - № 4. - P. 323-341.

479. Senesis S., Batoni G., Bianchi F. et al. Questioning the role of adenosine deaminase in the development of B lymphocytes in chicken bursa // Dev. Comp. Immunol. — 1990. -Vol. 14.-№ l.-P. 95-104.

480. Serretti R., Core P., Muti S., Salafli F. Influence of dichloromethylene diphosphonate on reactive oxygen species production by human neutrophils // Rheumatol. Int. 1993. -Vol. 13. -№4. - P. 135-138.

481. Sgarrella F., Mura U., Catalani R. et al. Preliminary characterization of adenosine deaminase from Bacillus cereus // Boll. Soc. Ital. Biol. Sper. 1982. - Vol. 58. - № 18. -P. 1145-1151.

482. Shao Q., Matsubara T., Bhatt S.K., Dhalla N.S. Inhibition of cardiac sarcolemma Na(+)-K+ ATPase by oxyradical generating systems // Mol. Cell. Biochem. 1995. -Vol. 147.-№ 1-2. - P. 139-144.

483. Shen J.X., Luo S.W., Li J.S., Zhou G.L. Investigations on purification and properties of adenosine deaminase from human stomach // Clin. Biochem. J. 1996. - Vol. 12. -№ 4. - P. 464-469.

484. Sheid B. Trazodone, a nontricyclic antidepressant, in an inhibitor of adenosine deaminase // Res. Commun. Chem. Pathol, and Pharmacol. 1985. - Vol. 47. - № 1. - P. 149152.

485. Shewach D.S., Krawczyk S.H., Acevedo O.L. Inhibition of adenosine deaminase by azapurine ribonucleosides // Biochem. Pharmacol. — 1992. Vol. 44. - № 9. — P. 16971700.

486. Shiosaka T., Ohminami H., Kobayashi J., Okuda H. An improved method for determination of serum adenosine deaminase activity and its clinical applications // J. Med. Sci. 1982. - Vol. 31. - № 4. - P. 203-210.

487. Shore A., Dosh H.H., Gelfand T.W. Role adenosine deaminase inthe early stages of precursor T-cell maturation // Clin. Exp. Immunol. 1981. - № 44, № 1. - P. 152-155.

488. Sideraki V., Mohamedali K.A., Wilson D.K. et al. Probing the functional role of two conserved active site aspartates in mouse adenosine deaminase // Biochemistry. -1996. Vol. 35. - № 24. - P. 7862-7872.

489. Singh N., Aggarwal S. The effect of active oxygen generated by xanthine/xanthine oxidase on genes and signal transduction in mouse epidermal JB6 cells // Int. J. Cancer. 1995. - Vol. 62. -№ 1. - P. 107-114.

490. Smith J.K., Carden D.L., Korthuis R.J. Activated neutrophils increase microvascular permeability in skeletal muscle: role of xanthine oxidase // J. Appl. Physiol. 1991. -Vol. 70. -№ 5. - P. 2003-2009.

491. Smolenski R.T., Jacoub M.H., Seymour A.M. Hyperthyroidism increases adenisine transport and metabolism in the rat heart // Mol. Cell. Biochem. 1995. - Vol. 143. -№2.-P. 143-149.

492. Soussi B., Lagerwall K., Idstrom J.P., Schersten T. Purine metabolic pathways in rat hindlimb perfusion model during ischemia and reperfusion // Am. J. Physiol. 1993. -Vol. 265. - Pt. 2. -№ 4 - P. H1074-H1081.

493. Sperling O., Liberman U.A., Frank M., de Vries A. Xanthinuria an additional case with demonstration of xanthine oxidase deficiency // Amer. J. Clin. Pathol. 1971. -Vol. 55.-№3. -P. 351-354.

494. Stahl A.I., Frick A. Microdosage de l'ade'nosine desaminase sanguine: etude du role de l'enzyme dans l'ammoniogenese du sang preleve // Ann. Biol. Chim. 1985. - Vol. 43. -№2.-P. 137-145.

495. Stipek S., Novak L. Plasma xanthine oxidase activity correlated with the resistance to severe hypoxia in different species // Physiol. Bohemosl. 1988. - Vol. 37. — № 2. -P. 107-113.

496. Stngh L.S., Sharma R. Developmental expression and corticosterone inhibition of adenosine deaminase activity in different tissues of mice // Mech. Ageing, and Dev. -1995. Vol. 80. - № 2. - P. 85-92.

497. Stolk J.N., Boerbooms A.M., De-Abreu R.A. et al. Purine enzyme activities in recent onset rheumatoid arthritis: are there differences between patients and healthy controls? // Ann. Rheum. Dis. 1996. - Vol. 55. - № 10. - P. 733-738.

498. Stollerman G.H. Rheumatic fever and Streptococcal infection. New York, 1975.

499. Strohmeyer G., Chearanai O., Goebell H. Die bedeutung der xanthinoxidase for den eisenstoffwechsel // Z. Gesamp. Exp. Med. 1971. - Bd. 155. - № 1. - S. 74-86.

500. Suga M., Ando M., Nishikawa H., Araki S. Adenosine deaminase activity and free IL-2 receptor levels in serum from patients with mycoplasma pneumonia // Jpn. J. Med. -1991.-Vol. 30.-№2.-P. 108-112.

501. Suleiman S.A., Stevens J. B. Purification of xanthine dehydrogenase from liver: rapid procedure with high enzyme yields // Arch. Biochem. and Biophys. 1987. - Vol. 258. — № 1,- p. 219-223.

502. Suzuki Y., Sudo J. Possible mechanism responsible for allopurinol nephrotoxicity: lipid peroxidation and systems of producing and scavenging oxygen radicals // Jpn. J. Pharmacol. - 1987. - Vol. 45. -№ 2. - P. 271-279.

503. Swain J., Gutteridge J. M. Prooxidant iron and copper, with ferroxidase and xanthine oxidase activities in human atherosclerotic material // FEBS. Lett. 1995. - Vol. 368. — №3.-P. 513-515.

504. Tabatabaie T., Potts J. D., Floyd R.A. Reactive oxygen species-mediated inactivation of pyruvate dehydrogenase//Arch. Biochem. Biophys. 1996. - Vol. 336. -№ 2. - P. 290296.

505. Taheriuz Z., Hobibuliah C.M., Saleem J. Decressed adenosine deaminase activity in peripheral lymphocytes of patients suffering from amebic liver abscess // Arch. Med. Res. 1993. - Vol. 24. - № 2. - P. 203-204.

506. Takala J., Makisare P., Kulonen E. The activities of plasma-membrane marker enzymes in rheumatoid synovial tissues and fluids // Scand. J. Rheumatol. 1977. - Vol. 6. -P. 33-36.

507. Takeyama №, Shoji Y., Ohashi K., Tanaka.T. Role of reactive oxygen intermediates in lipopolysaccharide-mediated hepatic injury in the rat // J. Surg. Res. 1996. - Vol. 60. -№ 1.-P. 258-262.

508. Tan S., Gelman S., Wheat J.K., Parks D.A. Circulating xanthine oxidase in human ischemia reperfusion // South. Med. J. 1995. - Vol. 88. - № 4. - P. 479-482.

509. Tanaka J., Yuda Y. Role of lipid peroxidation in gastric mucosal lesions induced by ischemia-reperfusion in the pylorus-ligated rat // Biol. Pharm. Bull. 1993. - Vol. 16. -№ 1. - P. 29-32.

510. Taniai S., Nitta M., Shimase J. et al. Serum adenosine deaminase (ADA) activity in petients with active pulmonary tuberculosis // Kekkaku. 1990. - Vol. 65. - № 7. -P. 477-481.

511. Telenti M., Folez J., De-Quiros B. et al. Tuberculous pericarditis: diagnostic value of adenosine deaminase // Presse. Med. 1991. -Vol. 20. - № 14. - P. 637-640.

512. Terada L.S., Willingham I.R., Rosandich M.E. et al. Generation of superoxide anion by brain endothelial cell xanthine oxidase // J. Cell. Physiol. 1991. - Vol. 148. - № 2. -P. 191-196.

513. Terada L.S., Arnold P.D. Xanthine oxidase does not mediate the antiproliferative effects of interferon-gamma in human umbilical vein endothelial cells // J. Interferon Res. -1993.-Vol. 13.-№ 6.-P. 419-422.

514. Terada L.S., Dormish J. J., Shanley P.F. et al. Circulating xanthine oxidase mediates lung neutrophil sequestration after intestinal ischemia-reperfusion // Am. J. Physiol. -1992.-Vol. 263.-Pt. 1. № 3 - P. L394-L401.

515. Thannickal V.J., Fanburg B.L. Activation of an 11202-generating NADH oxidase in human lung fibroblasts by transforming growth factor beta 1 // J. Biol. Chem. 1995. -Vol. 270. -№51. - P. 30334-30338.

516. Thorn S.R. Functional inhibition of leukocyte B2 integrins by hyperbaric oxygen in carbon monoxide-mediated brain injury in rats // Toxicol. Appl. Pharmacol. 1993. -Vol. 123.-№2. -P. 248-256.

517. Thompson-Gorman S.L., Zweier J. L. Evaluation of the role of xanthine oxidase in myocardial reperfusion injuri // J. Biol. Chem. 1990. - Vol. 265. - № 12. - P. 66566663.

518. Thora S., Rajsekaran P., Chaparwal B.C. Serum adenosine deaminase estimation in relation to BCG-vaccination // Indian. Pediatr. 1995. - Vol. 32. - № 10. - P. 1087-1088.

519. Tokisawa S., Honda J., Tokisawa Y. et al. A case of pneumonia due to mycoplasma pneumoniae accompanying high adenosine deaminase activity in pleural effusion // Kansenshogaku Zasshi. 1992. - Vol. 66. - № 7. - P. 995-997.

520. Tseng T.H., Chu C.Y., Huang J. M. et al. Croeetin protects against oxidative damage in rat primary hepatocytes // Cancer. Lett. 1995. - Vol. 97. -№ 1. - P. 61-67.

521. Tsukada T., Ioshino M. Adenosine deaminase from Azotobacter vinelandii. Purification and properties // Arch. Microbiol. 1980. - Vol. 128. - № 2. - P. 228-232.

522. Tsujimoto Y., Hashizume H., Yamazaki M. Superoxide radical scavenging activity of phenolic compounds // Int. J. Biochem. 1993. - Vol. 25. -№ 4. - P. 491-494.

523. Tuttle J.V., Krenitsky T.A. Effects of acyclovir and its metabolites on purine nucleoside phosphorylase // J. Biol. Chem. 1984. - Vol. 259. -№ 7. - P. 4065-4069.

524. Ungerer J.P., Oosthuizen H.M., Bissbort S.H., Vermook W.J. Serum adenosine deaminase: isoenzymes and diagnostic application // Clin. Chem. 1992. — Vol. 38. - № 7. — P. 1322-1326.

525. Urrutia A., Ribera J.M., Rey J.C., Foz M. Myelomatous pleural effusion with elevated adenosine deaminase activity // Med. Clin. Bare. 1991. - Vol. 96. - № 6. - P. 236.

526. Vaca G., Sanchez-Corona J., Olivares N. et al. A simple rapid fluorescent assay for adenosine deaminase activity // Am. Genet. 1979. - Vol. 22. - № 3. - P. 182-184.

527. Valdes L., Alvarez D., San-Jose E. et al. Value of adenosine deaminase in the diagnosis of tuberculous pleural effusions in patients in a region of high prevalence of tuberculosis // Thorax. 1995. - Vol. 50. - № 6. - P. 600-603.

528. Van Den Munckhof R. J., Vreeling-Sindelarova H., Schellens J. P. et al. Ultrastructural localization of xanthine oxidase activity in the digestive tract of the rat // Histochem. J.1995. Vol. 27.-№ 11. - P. 897 - 905.

529. Varma S.D., Devamanoharan P.S. Oxidative denaturation of lens protein : prevention by pyruvate // Ophthalmic. Res. 1995. - Vol. 27. -№ 1. - P. 18-22.

530. Vaziri N.D., Freel R.W., Hatch M. Effect of chronic experimental renal insufficiency on urate metabolism // J. Am. Soc. Nephrol. 1995. - Vol. 6. -№ 4. - P. 1313-1317.

531. Veasy L., Wiedmer S., Orsmond G. et al. Resurgence of acute rheumatic fever an the intermountain area of the United States // New Engl. Med. —1987. Vol. 316. - P. 421427.

532. Verkatesh J., Kaur A., Zachariah A., Commen A. Molecular forms of adenosine deaminase do not aid the diagnosis of tuberculosis // Trans. R. Soc. Trop. Med. Hyg.1996. Vol. 90. - № 6. - P. 652-653.

533. Villa P., Ghezzi P. Effect of N-acetyl-L-cysteine on sepsis in mice // Eur. J. Pharmacol. 1995. - Vol. 292. -№ 3-4. - P. 341-344.

534. Villena V., Navarro-Gonzalvez J.A., Garcia-Benayas C. et al. Rapid automated determination of adenosine deaminase and lysozyme for differentiating tuberculous and nontuberculous pleural effusions // Clin. Chem. 1996. - Vol. 42. - № 2. - P. 218-221.

535. Vlcek F., Mikulikova D. The effect of methotrexate on activity of T-lymphocyte marker enzymes in patients with psoriasis vulgaris // Bratisl. Lek. Listy. 1995. - Vol. 96. -№3.-P. 137-140.

536. Walia M., Mahajan M., Singh K. Serum adenosine deaminase, 5'-Nucleotidase & alkaline phosphatase in breast cancer patients // Indian J. Med. Res. 1995. - Vol. 101. -P. 247-249.

537. Weber H., Merkord J., Jonas L. et al. Oxygen radical generation and acute pancreatitis: effects of dibutyltin dichloride/ethanol and ethanol on rat pancreas // Pancreas. 1995. -Vol. 11.-№4. -P. 382-388.

538. Webster H.K., Wiesmann W.P., Pavia C. Adenosine deaminase in malaria infection: effect of 2'-deoxycoformycin in vivo // Purine Metab. Man : 4 th Int. Symp. Hum. Purine and Pyrimidine Metab. London, 1984. - P. 225-229.

539. Weinbroum A., Nielsen V.G., Tan S. et al. Liver ischemia/reperfusion increases pulmonary permeability in rat: role of circulating xanthine oxidase // Am. J. Physiol. -1995. Vol. 268. - Pt. 1. - № 6. - P. G988- G996.

540. Wesson D.E., Elliott S.J. The H202-generating enzyme, xanthine oxidase, decreases luminal Ca2+ content of the IP3-sensitive Ca2+ store in vascular endothelial cells // Microcirculation -1995. Vol. 2. -№ 2. - P. 195-203.

541. White C.R., Darley-Usmar V., Berrington W.R., McAdams M. Circulating plasma xanthine oxidase contributes to vascular dysfunction in hypercholesterolemic rabbits // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1996. - Vol. 93. -№ 16. - P. 8745-8749.

542. Whitehouse D.B., Hopkinson D.A., Evans D.J. Adenosine deaminase activity in Diamond-Blackfan syndrome // Lancet. 1984. - № 8416. - P. 1398-1399.

543. Wilkins E.G., Rees R.S., Smith D. et al. Identification of xanthine oxidase activity following reperfusion in human tissue // Ann. Plast. Surg. 1993. - Vol. 31. — № 1. -P. 60-65.

544. Wington D.A., Coleman M.S., Hutton J.J. Purification, characterization and radioimmunoassay of adenosine deaminase from human leukaemic granulocytes // Biochem. J. 1981.-Vol. 195,-№2.-P. 389-397.

545. Wink D.A., Cook J.A., Pacelli R. et al. Nitric oxide (NO) protects against cellular damage by reactive oxygen species // Toxicol. Lett. 1995. - Vol. 82-83. - P. 221-226.

546. Wolko R., Krawozynski J. Valeur diagnostique de la determination de l'activité de la xanthine oxidase dans l'hepatite virale // Mater. Med. Pol. 1974. - Vol. 6. - № 2. -P. 95-98.

547. Woolfolk C.A., Downard J. S. Bacterial xanthine oxidase from Arthrobacter S-2 // J. Bacteriol. 1978. - Vol. 135. -№ 2. - P. 422-428.

548. Wu X., Wang M. Dietary nicotinamide supplementation increases xanthine oxidoreductase activity in the kidney and heart but not liver of obese Zucker rats // J. Nutr.- 1995.-Vol. 125.-№7. -P. 1841-1846.

549. Xia Y., Zweier J. L. Substrate control of free radical generation from xanthine oxidase in the postischemic heart//J. Biol.Chem. 1995. - Vol. 270. -№ 32. - P. 18797-18803.

550. Yamamoto T., Moriwaki Y., Takahashi S. et al. Determination of human plasma xanthine oxidase activity by high-performance liquid chromatography // J. Chromatogr. B. Biomed. Appl. 1996. - Vol. 681. -№ 2. - P. 395-400.

551. Yamanoi A., Nagasue N., Kohno H. et al. Clinical and enzymatic investigation of induction of oxygen free radicals by ischemia and reperfusion in human hepatocellular carcinoma and adjacent liver//HPB. Surg. 1995. - Vol. 8. -№ 3. - P. 193-199.

552. Yamazaki I., Soma T., Ichikawa Y. et al. Usefulness of allopurinol for prevention of myocardial reperfiision injury in open heart surgery // Nippon. Kyobu. Geka. Gakkai. Zasshi. 1995. -Vol. 43.-№ l.-P. 26-31.

553. Yang W., de Bono D. Myoglobin protects against endothelial cell membrane damage associated with hydrogen peroxide or xanthine/xanthine oxidase // FEBS. Lett. 1993. -Vol. 319.-№ 1-2.-P. 145-150.

554. Yaqueti F., Martinez-Hernandez D., Hernandez-Garcia R. et al. Adenosine deaminase increased in serum in toxoplasmosis (letter) // Clin. Chem. 1991. - Vol. 37. - № 11.-P. 2021.

555. Yokoyama Y., Beckman J. S., Beckman T.K. et al. Circulating xanthine oxidase: potential mediator of ischemic injury // Amer. J. Physiol. 1990. - Vol. 258. - Pt. 1. — № 4. - P. G564-G570.

556. Yoshikawa T., Kokura S., Tainaka K. et al. A novel cancer therapy based on oxygen radicals // Cancer. Res. 1995. - Vol. 55. -№ 8. - P. 1617-1620.

557. Younes M. Concerning the determination of 5'-Nucleotidase in biological material via its ability to produce superoxide // Biochem. Pharmacol. 1981. - Vol. 30. - № 6. -P. 673-677.

558. Zager R.A., Gmur D. J. Effects of xanthine oxidase inhibition on ischemic acute renal failure in the rat // Am. J. Physiol. 1989. - Vol. 257. - Pt. 2. - № 6. -P. F953-F958.

559. Zager R.A., Fuerstenberg S.M., Baehr P.H. et al. An evaluation of antioxidant effects on recovery from postischemic acute renal failure // J. Am. Soc. Nephrol. 1994. -Vol. 4.-№8.-P. 1588-1597.

560. Zborovsky A.B., Martemjanov V.F., Stazharov M.Y. et al. Difference of purine metabolism at gount and osteoarthritis // XIV EULAR Congress: Abstracts. Glasgow, Scotland, 1999.-P. 278.

561. Zborovsky A.B., Martemjanov V.F., Stazharov M.Y. et al. Rheumatoid arthritis and purine metabolism // 3-th Central European Congress of rheumatology: Abstracts. — Bratislava, Slovakia, May 10-13, 2000. P. 77.

562. Zborovsky A.B., Martemjanov V.F., Stazharov M.Y. et al. Activities of purine metabolism enzymes and antioxidant system in rheumatoid arthritis patients // Annals Europen Congress of Rheumatology : Abstracts. Prague, 2001. - P. 299.

563. Zborovsky A.B., Stazharov M.Y., Martemjanov V.F. et al. Purine metabolism and antioxidant system in osteoarthritis // Annals Europen Congress of Rheumatology : Abstracts. Prague, 2001. - P. 225.

564. Zakrzewska B., Kaminski Z.W. Involvement of histidine residues in catalytic activity of xanthine dehydrogenase from hen liver // Int. J. Biochem. 1992. - Vol. 24. - № 3. -P. 487-491.

565. Zhang Y., Geiger J.D., Lautt W.W. Improved highpressure liquid chromatographic -fluorometric assay for measurement of adenosine in plasma // Am. J. Physiol. — 1991. — Vol. 260. № 4. - P. 658-664.

566. Zhang H., Agardh C.D., Agardh E. Increased catalase levels and hypoxanthine-enhanced nitro-blue tetrazolium staining in rat retina after ischemia followed by recirculation // Curr. Eye. Res. 1995. - Vol. 14. - № 1. - P. 47-54.