Липазы грибов Cospora lactis и Rhizopus microsporus. Биохимические аспекты тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, доктор биологических наук Давранов, Кахрамон

• Давранов, Кахрамон
• доктор биологических наук
• 1984

Оглавление диссертации доктор биологических наук Давранов, Кахрамон

ВВЕДЕНИЕ.7

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

ГЛАВА I. СОВРЕМЕННОЕ СОСТОЯНИЕ. ИЗУЧЕНИЯ ЛИПОЛИТИЧЕСКИХ

ФЕРМЕНТОВ .16

1.1. Свойства липаз .20

1.2. Специфичность.24

1.2.1. Влияние физического состояния субстрата на специфичность липаз .25

1.2.2. Специфичность к степени ненасыщенности жирной кислоты субстрата .26

1.2.3. Позиционная специфичность.27

1.2.4. Специфичность-к структуре, ацильного радикала (длине цепи жирных кислот) .30

1.3. Липазы микроорганизмов.31

1.3.1. Распространение .31

1.3.2. Регуляция.37

1.3.3. Локализация .40

1.3.4. Множественные молекулярные. формы липаз и ■ мето*ды их обнаружения.44

1.3.5. Внутриклеточный транспорт и секреция.48

1.3.6. Выделение, очистка и свойства .55

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.64

2.1. Культуры и условия их выращивания .64

2.1.1. Oospora lactis .64

2.1.2. Rhizopus microsporus .65

2.2. Определение липазной активности .67

2.2.1. Количественное определение .67

2.2.2. Энзимограшш.

2.3. Электронно-микроскопические исследования липаз .68

2.4. Определение углеводного■компонента в молекул лах липаз .74

2.5. Определение концевых аминокислот.76

2.6. Пептидные карты.78

2.7. Выделение гликопептидов .79

2.8. Выявление групп активного центра .81-в

2.9. Методика,получения биоспецифических сорбентов .82а) синтез поликефамида.82б) синтез бутанол-целлкшозы.

2.10. Препаративный электрофорез.84

2.11. Субстратная специфичность

2.12. Определение глубины гидролиза< растительных масел.86

РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСЛСДЕНИЕ

ГЛАВА 3. ЛИПАЗЫ ГРИБА OOSPORA LACTIS.88

3.1. Биосинтез липаз в процессе культивирования. 89

3.1.1. Динамика роста.и изменение липазной.активности .89

3.1.2. Зависимость липазной активности от условий культивирования и множественность форм липазы .92

3.2. Локализация липаз.98

3.3. Выделение и очистка липаз.Ю5

3.3.1. Внутриклеточные липазы .I06-III

3.3.2. Внеклеточные липазы .III-II

3.4. Свойства липаз Oospora lactis .II8-I

3.4.1. Физико-химические свойства внутриклеточных липаз Oospora lactis . .II8-I2I

3.4.2. Физико-химические, свойства внеклеточной ли-f пазы .I2I-I

3.4.3. Каталитические свойства .126

3.4.4. Субстратная специфичность различных форм ли-^ паз Oospora lactis .135

3.5. Молекулярные формы.липазы- Oospora lactis и их взаимосвязь.I38-I4I

3.6. Резюме .I4I-I

ГЛАВА 4. ЛИПАЗЫ ГРИБА RHIZOPUS MICROSPORUS.144

4.1. Изменение активности и изоферментного состава липаз -в процессе культивирования, гриба;, и характеристика липазного комплекса .144

4.1Л. Локализация липаз .148

4.2. Фракционирование липазного комплекса и по^-лучение очищенных форм липаз .156

4.2.1. Выделение и очистка внеклеточных липаз.157

4.2.2? Выделение и очистка внутриклеточных липаз . 160

4.2.3. Разделение и очистка различных молекулярных форм липаз гриба Rhizopus miorosporus. методом биоспецифической хроматографии

Очистка на бутанол-целлюлозе .173

Очистка на групповом сорбенте - поликефамиде .176

4.3. Свойства липаз иЫ-иорив п^огозрогив .183

4.3.1. Физико-химические параметры .183

4.3.2. Специфичность.194

4.3.3. Специфичность к типу реакции .198

4.4. Каталитические свойства .209а) Ионы металлов .209б) Действие солей желчных кислот на активность липаз И111иори.8 паогозрогиз.212в) Альбумин и липазная активность.215

4.5. Структурная характеристика формы 3 липазы . 218-232 4.5.1. Функционально-важные аминокислоты .227

4.6. Ре з юм е.232

ГЛАВА 5. ПШРОДА МНОЖЕСТВЕННОСТИ МОЛЕКУЛЯРНЫХ ФОРМ ЛИПАЗ ГРИБА КШОриБ. МКЛЮЗРСШЗ . И ИХ ВЗАИМОСВЯЗЬ .238

5.1. Белок с я* 0,78 и его характеристика.238

5.1.1. Выделение белка с М 0,78 .244

5.1.2. Свойства белка с ад 0,78 .246

1 1 ' (

5.1.3. Взаимодействие белка о-ВД- 0,78 с различными молекулярными формами липаз .250

5.2. Взаимопревращение различных форм липаз .254

5.3. Гипотетическая схема .возникновения множественности форм липазы .264

5.4. Р е з юм е.270

ГЛАВА 6. РЕЗУЛЬТАТЫ,-ИМЕЮЩИЕ ПРАКТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ . 273

6.1. Новые ферментные препараты .274

6.1.1. Липомикроспорин

6.1.2. Липолактин .274

6.2. Иммобилизованные формы липаз .278

6.3. Применение липаз в пищевой промышленности . 291а) Получение жировых основ .291б) Ферментативный способ расщепления растительных масел.296в) Осветление виноматериалов.и фруктовых соков .298г) Применение, иммобилизованных, форм грибных липаз .300д) Получение заменителя цельного молока . 302-303 6Л. Применение липаз в легкой промышленности . 303-305 6.5. Микрокапсулы с включенными липазами

В Ы В О Д Ы.306

ЛИТ ЕРАТ УРА .309

П ри л о ж е ни я.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Липазы грибов Cospora lactis и Rhizopus microsporus. Биохимические аспекты»

В последние годы постоянно растет число высокоочищенных, кристаллических ферментов, продолжаются работы по изучению структуры и механизма действия наиболее важных представителей этих биологических катализаторов.

Потребность народного хозяйства и медицины в ферментных препаратах стимулирует поиск и разработку наиболее эффективных способов их выделения и применения. В связи с этим интенсивно развивается прикладная энзимология, существенную часть которой составляют вопросы стабилизации и иммобилизации ферментов» Развитие микробиологической промышленности сделало возможным получение нужных ферментов в достаточно больших, удовлетворяющих промышленные нужды количествах. Поэтому с помощью микроорганизмов в настоящее время получают в промышленных масштабах такие ферменты, как пектиназы, амилазы, протеазы, целлюлазы и фосфа-тазы. Круг новых ферментных препаратов, получаемых микробиологическим путем, постоянно расширяется, к их числу относятся и липолитические ферменты, в которых нуждаются пищевая, текстильная, легкая и химическая промышленность, а также медицина и научные исследования. Потребности промышленности и теоретических исследований в липолитических ферментах до сих пор не удовлетворены. Особенно это касается получения ферментов с определенной специфичностью, что позволило бы интенсифицировать исследование функций биологических мембран и липид-зависимых мембранных ферментов и полиферментных систем, а также решить ряд актуальных вопросов современной биотехнологии, пищевой промышленности, клинической медицины, аналитической и препаративной химии и биохимии.

Липолитические ферменты играют важную роль в обмене липи-дов в живом организме - в их катаболизме, мобилизации и депонировании. Большинство нарушений в липидном обмене в той или иной степени связано с изменением активности или нарушением нормального функционирования этих ферментов.

В промышленности липазы используют для создания специфических ароматов в пищевых продуктах. Например, при производстве сыра "Рокфор" специально добавляют споры Репл-сИНит годие^г-■Ы - продуцента липазы, при этом образуемая в процессе роста плесневого гриба липазй способствует созданию специфического привкуса сыра» В пищевой промышленности липазы применяются помимо сыроделия в мясо-молочной и кондитерской, в масло-жировой -для гидролиза жиров с целью получения жирных кислот и глицерина« Липазы используются в различных отраслях легкой промышленности: для обработки кожевенного сырья, шкурок пушных животных, отходов шелкомотального производства. В лабораторной практике -для установления структуры липидов. В медицине ферментные препараты липазы используются при заместительной терапии у больных с недостаточной секрецией этого фермента.

Все это свидетельствует об актуальности и своевременности всестороннего и детального исследования липаз микроорганизмов различного происхождения с целью выявления перспективных штаммов продуцентов липаз* Именно биохимическому изучению липаз, продуцируемых двумя микроорганизмами грибного происхождения, относящихся к разным таксономическим группам, и посвящена настоящая работа.

В пределах проведенного исследования мы задались целью изучить вне- и внутриклеточные липазы грибов Oospora laotis и Rhizopus miorosporus, разработать пути получения липаз в виде технических препаратов и в очищенном состоянии, а также решить ряд вопросов, связанных с биосинтезом, секрецией и установлением природы множественности форм липаз, синтезируемых названными выше грибами.

В связи с поставленной целью основными задачами проведенного исследования были:

- исследования изменений активности, определение наличия и состава множественности молекулярных форм липаз в динамике роста и развития грибов;

- определение локализации липаз в клетках;

- разработка воспроизводимых методов выделения и очистки вне- и внутриклеточных липаз грибов и получение высокоочищен-ных форм исследуемых ферментов в индивидуальном виде;

- изучение физико-химических свойств выделенных липаз;

- установление субстратной специфичности очищенных ферментов;

- структурная характеристика и установление природы множественности молекулярных форм липаз грибов;

- разработка способа получения новых технических препаратов грибных липаз, их стабилизации и иммобилизации, а также эффективных способов их применения для решения вопросов, имеющих практическое значение.

Представленная диссертационная работа состоит из шести глав.

В первой главе дан анализ современного состояния исследований этого вида ферментов, предшествующих изложенным в диссертации данным. В первой части литературного обзора основное внимание уделено достигнутому уровню в вопросах очистки, выделения, изучения физико-химических свойств и специфичности липаз различного происхождения. Во второй части основное внимание отводится исследованию липаз микроорганизмов, где освещаются вопросы биосинтеза, механизмы их секреции в культуральную среду, локализации, специфичночти, множественности обнаруженных форм липаз у различных микроорганизмов. Показано, что исследования по липазам микроорганизмов носят разрозненный характер, зачастую ограничиваются подбором нужных питательных сред и констатацией факта биосинтеза липазы, большинство исследований выполнено на неочищенных препаратах. В цитированных работах мало уделено внимания вопросам очистки, физико-химической и функциональной характеристике индивидуальных ферментов, возникновению изоферментов и природе происхождения множественности форм липаз у микроорганизмов, мало обращается внимания биохимическим подходам в изучении микробных липаз.

Во второй главе приведены методические подробности выполнения экспериментов, наиболее детально описываются оригинальные методики, разработанные автором и не имеющие аналогий в литературе.

Третья глава посвящена изучению вне- и внутриклеточных липаз гриба Oospora lactis. Показано, что этот гриб в процессе глубинного роста продуцирует ферменты, обладающие высокой липазной активностью. Изучена динамика изменения липазной активности в различных стадиях роста гриба с одновременным детектированием числа форм этого фермента. В оптимальных условиях роста гриб Oospora lactis синтезирует три формы липазы ( Rf 0,45, 0,51 и 0,53), из которых только одна форма (Rf 0,45) секретируется во внешнюю среду.

- II

Представлены данные по влиянию различных источников углерода на биосинтез и секрецию липаз этим грибок* Показано, что лучшим источником углерода является хлопковое масло, а глюкоза и другие легкоусвояемые сахара понижают уровень образования липазы на 90-95%. Изучен механизм репрессии глюкозой и показано, что биосинтез липазы грибом Oospora lactis репрессируется глюкозой на посттранскрипционном уровне.

Изучена локализация липаз и показано, что основная часть липазной активности сосредоточена в периплазматическом пространстве (около 90%), и только лишь 8-10% от общей липазной активности связано с внутриклеточными структурами. Эти данные получены методами дифференциального центрифугирования, электронной микроскопии и подтверждены путем получения протопластов. Показано, что периплазыатическая липаза представлена формой с Rf 0,45, а две другие формы (Rf 0,51 и 0,55) связаны с внутриклеточными органеллами.

Разработаны эффективные методики получения высокоочищен-ных форм липаз, в том числе с применением аффинной хроматографии. Выделенные липазы являются кислыми белками и содержат помимо белковой части 4-5% липидов. pH-оптимум этих липаз локаI лизован при pH 7,0-7,4, по своей термостабильности несколько уступает известным липазам животного, растительного и микробного происхождения.

Сходство некоторых физико-химических свойств и субстратной специфичности периплазматической и внеклеточных форм липаз позволило предположить, что периплазматическая форма является предшественником внеклеточной липазы. Некоторая разница в стабильности и других кинетических параметрах, возможно«связана с изменением свойств после перехода липазы во внешнюю среду. Мембраносвязанная форма липазы с Rf 0,53 является минорный компонентом, по некоторым свойствам гомологична липазе с Rf 0,51 и, вероятно, существует как одна из форм, предшествующих липазе с Rf 0,51 на путях ее внутриклеточного транспорта.

Характерной особенностью как внеклеточной, так и периплаз-матической форм липазы является их относительно широкая специфичность действия в отношении своих субстратов. Эти липазы преимущественно выступают как гидролаза и практически не катализируют реакцию трансацилирования или синтеза, расщепляя сложноэфирные связи во всех трех положениях нейтральных жпи-до в самого разнообразного строения. При этом в качестве конечных продуктов образуются жирные кислоты и свободный глицерин, а моно- и диглицериды практически отсутствуют.

Изучена взаимосвязь различных молекулярных форм липазы гриба Oospora lactis. Показано, что при определенных условиях высокомолекулярная форма липазы (Mr 65 кД) может переходить в низкомолекулярную форму (Mr 40 кД).

Полученные в этой работе данные указывают на отсутствие существенной разницы между вне- и внутриклеточными формами липазы. На основании представленных данных делается предположение, что все три формы липазы кодируются одним и тем же структурным геном.

Аналогичные исследования проведены и с липазами гриба Rhizopus microsporus, чему посвящена четвертая глава диссертации. Этот гриб в отличие от гриба Oospora laotis не только является наиболее активным продуцентом, но и продуцирует большое число молекулярных форм липаз. Показано, что в описанных в работе условиях гриб Rhizopus miorosporus продуцирует пять форм липаз, три из которых секретируются в окружающую среду,и все формы липазы взаимопревращаемы. Изучена локализация липаз, и установлено, что они сосредоточены в основной в периплазмати-ческом пространстве и везикулярных структурах*

Липазы ИЗ Rhizopus raicrosporus в отличие от липаз из Oospora lactis могли катализировать не только реакции гидролиза, но и реакции синтеза глицеридов из глицерина и жирной кио-лоты (олеиновая); ацилирование глицеридов жирной кислотой (ла-уриновая) и внутримолекулярную переэтерификацию смесей растительного масла (хлопковое) и животных жиров (бараний). При этом способность к синтетазной реакции зависит от количества воды в реакционной среде: чем меньше воды в реакционной среде, тем и сильнее идет реакция синтеза. На протекание реакции оказывают существенное влияние текие факторы, как: концентрация фермента, концентрация и природа жирной кислоты (скорость реакции больше в присутствии ненасыщенных жирных кислот, чем насыщенных), соотношение глицерина и жирной кислоты, природа буферного раствора; ионная сила, pH, температура и т.д. Установлена также чувствительность реакции ацилирования к составу среды.

Разработаны способы очистки пяти форм внутриклеточных и трех форм внеклеточных липаз из этого гриба и показано, что выделенные липазы относятся к гликопротеидам. Количественное содержание углеводов у различных форм разное, а качественный состав был одинаковым. Анализ углеводных компонентов показал наличие следующих компонентов: глюкоза-ксилоза-галактоза- сиа-ловая кислота в соотношении 4:2:1:1. Формы липазы отличались между собой по их термо- и pH-стабильности.

В этой главе дан анализ субстратной специфичности выде

-Холенных форм липаз по всем структурным элементам молекул субстратов (длина углеводородной части жирной кислоты, степень ненасыщенности жирнокислотных остатков, положение сложно-эфирной связи) и их физического состояния. Более подробно изучены физико-химические, каталитические и структурные свойства основного компонента - формы 3 липазы.

Пятая глава посвящена выяснению природы множественности форм ЛИПаз гриба НЫгорив тгсгоБрогиз.

В ней приведены также данные об очистке и характеристике белка с 0,78, который вначале был описан как природный ингибитор липазы, но впоследствии была обнаружена его структурная гомология с исследуемыми липазами, и получены доказательства того, что этот белок является димером неактивного белка -предшественника липаз. Установлено, что различные формы липаз состоят из одних и тех же субъединиц А и В, но в разном их количественном соотношении. В свою очередь субъединица В представляет глюкозилированную форму неактивного предшественника А. Показано, что множественные формы возникают в результате существования различных олигомерных форм, отличающихся друг от друга взаимным содержанием субъединиц, и не связаны с биосинтезом различных ферментов с одинаковой специфичностью. Наличие общей белковой части во всех субъединицах и выявленные нами особенности взаимопревращения одних форм ферментов в другие позволили сделать предположение о природе происхождения множественных форм липаз БЫ-горив писговрогив. Показано, что множественные формы липаз различаются между собой своим олигомерныы состоянием на уровне различий в четвертичной структуре. Предложена гипотетическая схема, объясняющая причины возникновения множественности молекулярных форм липаз и их взаимосвязи.

Помимо теоретических выводов и заключений, изложенных в диссертации, в ней приведены в краткой форме результаты, имеющие практическое значение и разработанные автором в ходе выполнения настоящей работы, которые и составили содержание последней - шестой - главы. В частности описаны способы получения технических препаратов - липолактина и липомикроспорина. Получены опытные образцы обоих препаратов в производственных условиях, а также разработаны пути их иммобилизации и стабилизации, Выявлены области1применения полученных препаратов: разработан способ применения липаз при получении жирных кислот и глицерина из растительных масел; предложено вводить липазы в состав ферментных композиций с целью повышения эффективности их действия; осуществлена ферментативная перезтерификация ли-пидов, и получены жировые основы для производства маргарина; показана целесообразность использования полученных ферментных препаратов для обезжиривания отходов шелкомотального производства; препарат липомикроспорин получен в микрокапсулированной форме с целью его дальнейшего применения в медицине«

Результаты этих исследований закреплены соответствующими антами и документами, которые приведены в приложении к диссертации.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Давранов, Кахрамон

выводы

1. Показано, что гриб Oospora laotis является активным продуцентом липазы, изучена динамика изменения уровня активности вне- и внутриклеточных липаз, установлены изоферментный состав липаз и его вариация в процессе роста гриба* В гомоге-нате мицелия обнаружено наличие трех форм липазы. Из них только одна форма, являющаяся основным липазным компонентом, способна секретироваться интактными клетками в окружающую среду. Гриб Rhizopus microsporus является продуцентом большого числа термоустойчивых липаз. В окружающую среду способны секретироваться три формы липазы, а их общее число достигает пяти. В ходе развития гриба число липаз, а также их взаимное содержание значительно варьируют. Установлена локализация различных липаз в клеточных органеллах исследуемых грибов.

2. Разработаны доступные и воспроизводимые методики для получения высокоочищенных вне- и внутриклеточных форм липаз Oospora laotis и Rhizopus microsporus. При этом для очистки некоторых из них были разработаны новые методы биоспецифической хроматографии. Был синтезирован аффинный сорбент на основе микрокристаллической целлюлозы, обладающий высокой эффективностью разделения. Показана также возможность применения для очистки липаз поликефамида - биоспецифического сорбента, использовавшегося ранее для разделения и очистки фосфолипаз. Из мицелия гриба Oospora laotis выделены три фермента с Mr 40, 43 и 65 кД. Липаза с м* 43 кД выделена из культуральной жидкости. В электрофоретически гомогенном состоянии путем фракционирования белков мицелия гриба Rhizopus microsporus получены пять форм липаз с Мг 28 , 39, 43, 64 и 69 кД. Три из них (28, 43 и 69 кД) выделены из фильтрата культуральной жидкости. Выявлены структурная гомология и сходство физико-хиыи-ческих и каталитических свойств этих ферментов с соответствующими внутриклеточными формами.

3. Изучены физико-химические и каталитические свойства очищенных форм липаз. Показано, что мембраносвязанная форма

-, - ч ( липазы гриба Oospora laotis ( Мг 65 кД) в определенных условиях (в присутствии тритона X-IOO) теряет свою липидную часть и превращается в форму с Мг 40 кД. Выявлено, что липазы, связанные с внутриклеточными структурами (Мг 40 и 65 кД),являются предшественниками секреторной формы фермента. Обнаружено, что внеклеточная липаза с Мг 43 кД обладает широкой специфичностью. Она способна расщеплять сложноэфирные связи во всех трех положениях нейтральных липидов самого разнообразного строения.

4. Установлено, что очищенные формы липазы гриба Rhizo-pus microsporus состоят из субъединиц двух типов А и В, но различаются друг от друга по их количественному соотношению.

В свою очередь, эти субъединицы являются взаимосвязанными -полипептидная цепь субъединицы В дополнительно содержит глико-пептид с мг 2,5 кД. Определен состав этого гликопептида: -лиз--ала-асп (глюкоза)^ : (ксилоза)2: галактоза : сиаловая кислота. Липаза с Мг 28 кД состоит из субъединиц А и В при их соотношении 1:1. Две другие липазы ( Мг 39 и 43 кД) являются триме-рами и имеют состав: 2А + В и А + 2В. Еще две липазы (мг 64 и 69 кД) являются пентамерами и представляют собой олиго-меры 4А+В и ЗА + 2В, соответственно. Из гомогената мицелия выделен и очищен до гомогенного состояния белок с Mr 24 кД. Этот белок участвует не только в регуляции активности липаз, но и в образовании множественных форм фермента* Выявлена природа происхождения и взаимосвязи множественных форм липазы гриба Rhizopus microsporus. Показано, что это не связано с биосинтезом различных ферментов с одинаковой специфичностью. Предложена гипотетическая схема, объясняицая природу происхождения множественных форм липаз гриба Rhizopus microsporus.

5. Решен ряд вопросов, имеющих практическое значение. Разработаны способы получения двух технических препаратов грибных липаз, выпущены их опытные образцы в производственных условиях. Подобраны условия иммобилизации и стабилизации этих препаратов и изучены их свойства. Выявлены области применения полученных препаратов: разработан способ применения липаз при получении жирных кислот и глицерина из растительных масел; предложено вводить липазы в состав ферментных композиций с целью повышения эффективности их действия при осветлении биологических жидкостей различного происхождения; рекомендовано заменить непищевые катализаторы, применяющиеся для переэтерификации липидов, на биокатализаторы, получены жировые основы для производства маргарина; показана целесообразность использования полученных препаратов липаз для обезжиривания отходов шелко-мотального производства; получены микрокапсулированные формы липаз с целью их дальнейшего применения в медицине.

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Давранов, Кахрамон, 1984 год

1. Алимджанова М.И., Давранов К. Получение протопластов Oospora Jlactis. узб. биол. журн., 1980, Ш 5, с. 14-16.

2. Алимджанова М.И. Липазы Rhizopus microsporus и Oospora lac-tis. Биосинтез и локализация. Автореф. дис. канд. биол. наук,, Минск, 1982. - 19 с.

3. Алимджанова М.И., Давранов К.Д. Выделение и очистка липазы из гриба Oospora laotis. хим. природ, соед., 1978, № 4, с. 544-545.

4. Ананьева О.Н., Рудюк В.Ф. Изучение некоторых свойств липаз из семян клещевины (Rioinus communis) и подсолнечника (Helianthus annuus). Прикл. биохиМ. И микробиол., 1978, т. 14, вып. I, с. 32-37.

5. Анисимова Н.И., Астапович Н.И., Зинченко О.Н.»Капитонова Л.С., Кондратьева Л.В., Лобанок А.Г., Михайлова Р.В., Павловская ж.И. Теоретические и прикладные аспекты синтеза ферментов микроорганизмами. Минск: Наука и техника, 1982. - 168 с.

6. Антонов В.К., Гинодман Л.М., Ротанова Т.В., Нуцубидзе H.H. Связь между "центром активации" и каталитическим центром в панкреатической липазе. Биоорган, хим., 1981, т. 4, № 2, с. 276-277.

7. Аре Р.Ю., Лусиня Б.Я., Пеата М.Г., Лука В.Т., Вецозола A.C.- 310

8. Очистка, физико-химические и каталитические свойства микробных липаз. Изв. АН Латв. ССР, 1979, № 6 (383), с. 92-106.

9. Аре Р.Ю., Пузак Я.Я., Озолинь С.Э., Сударева H.H. Исследование процесса ультрафильтрации дрожжевой липазы. В кн.: Ферментационная аппаратура. Рига, 1^80, с. II2-I20.

10. Аренде И.М. Синтез липазы аспергиллами на средах с различными источниками углерода. Фермент, и спирт, промышл., 1967, № 8, с. 27-29.- . . , I * . 7 . . ■ I i -J . .-• .! I .-. .

11. Аренде И.М., Дорохов В.В. , Турочкина Т.М. Препараты липазы ИЗ глубинной культуры Aspergillus awamori 259 И ИХ характеристика. Прикл. биохим. и микробиол., 1974, т.10, вып. I, с. 92-98.

12. Аренде И.М., Дорохов В.В., Гончаров Ю.И., Сверчкова Т.М. Биосинтез липазы плесневым грибом Rhizopus species, штамм 3-3. Прикл. биохим. и микробиол., 1979, т. 15, вып. 5, с. 676-681.j . . .

13. A.C. 467932 (СССР). Штамм Rhizopus microsporus, УзЛТ-Iпродуцент липолитических ферментов (Закиров М.З., Султанова И.Г., Давранов К.). Опубл. в Бюлл. изобр., 1975, te 15.

14. A.C. 491693 (СССР).Штамм Pseudomonas fluoréscens, ВКМВ151 продуцент липазы (Рубан Е.Л., Казаков Г.А., Шабанов Е.А.). - Опубл. в Бюлл. изобр., 1975, № 42.

15. A.C. 534489 (СССР). Штамм Oospora lactis, УзЖ-2 продуцент липазы (Щелокова С.С., Табак М.Я., Закиров М.З.).-Опубл. в Бюлл. изобр., 1976, № 41.

16. A.C. 562571 (СССР). Штамм Pénicillium solitum tfestling, ЛИА-Т-062 продуцент липолитических ферментов (Понома- 311 рева В.Д., Брик Н.Ю., Грекова В.К., Коммунарская О.Д., Зодьян М.О.). Опубл. в Бюлл. изобр., 1977, № 23.

17. A.C. 608834 (СССР). Штамм Rhizopus oryzae-14-14 продуцент липазы Грачева И.М., Милько A.A., Мухамеджанова Т.Г., Войко Л.И., Гриднева Т.В.). Опубл. в Бюлл. изобр. ,1978, 16 20.

18. Афанасьева В.П., Звягильская P.A. Выделение и фракционирование протопластов дрожжей Endomyces magnusii. Цитология, 1966, т. 8, вып. 3, с. 409-414.

19. Афанасьева В.П., Гриднева Т.В., Заборина O.E., Бурд Г.И. Глюкозная катаболитная репрессия у дрожжей Sndomycopsis fibuligera. Прикл. биохим. и микробиол., 1978, Т.Х1У, вып. 6, с. 878-884.

20. Ахмедова З.Р., Давранов К. Субъединичная структура ингибитора липазы гриба Rhizopus microsporus. хим. природ, соед., 1983, N» 5, с. 661.

21. Ашмарин И.П. Молекулярная биология. Л.: ЛГУ, 1977. - 367 с.

22. Башкатова H.A. Липазы некоторых граммотрицательных бактерий.-Автореф. дис. . канд. биол. наук. М., Ин-т микробиол. АН СССР? 1980. 23 с.

23. Безбородов A.M., Смирнова Л., Кузнецова Л.П. Зависимость фер-. ментативной активности от величины pH и субстратная специфичность ЛИПазы Actinomyces aurefaciens. Антибиотики, 1964, 9, й 10, с. 894-899.

24. Безбородов A.M., Смирнова Л.М., Великанова Т.С. Биосинтез липазы Actinomyces aurefaciens. Микробиол. ПрОМЫШЛ., 1970, № 3, с. 45-50.

25. Безбородов A.M. Биосинтез микроорганизмами ингибиторов фер} ментов белковой природы,- Прикл.биохим. и микробиол,,1978, т. 14, № I, с. 5.

26. Безбородов A.M. Специфические белки микроорганизмов как регуляторы ферментативной активности. Тез. докл. и сообщ. Межд. симпоз. ФЕМО "Регуляция микробного метаболизма факторами внешней среды", Пущина, 1983, с. 15.

27. Беленький.Б.Г., .Ганкина. Э.С., Прянишникова,С.А.,. Эрастов Д.П. Микротонкоелойная хроматография динитрофенильных и фенилтио-гидантоиновых производных аминокислот. Молек. биол.,1967, вып. I, с. 184-189.

28. Белов, А.П.»Давыдова Е.Г.,Рачинский В.В. Выделение.вакуолей из дрожжей Candida tropicalis. Микробиол.,1976,в.5,с.852-858.

29. Березин И.В., Мартинек К. Кинетическая ро^ь комплексообразова-ния в ферментативном катализе. В сб.: Структура и функция активных центров ферментов. М.: Наука, 1974, с. 5-32.

30. Березин И.В., Мартинек К.»Яцимирский А.К.,Физико-химические основы мицелиального катализа. Усп.хим. ,1975,т.42,с.1729-1756.

31. Березин И.В., Мартинек К. Основы физической химии ферментативного катализа. М.: Высшая школа, 1977, 280 с.

32. Бирюзова В.И., Лобырева Л.Б. Локализация липазы Candida utills. Микробиология, 1975, т. 44, с. 1090-1093.

33. Брокерхоф X., Дженсен Р. Липолитические ферменты. М.: Мир, 1978. - 396 с.

34. Вагабов В.М., Шабалин Ю.А. Современное состояние вопроса о биосинтезе полифосфатов и связь его с другими процессами. Регуляция биохимических процессов у микроорганизмов (под ред. И.С.Кулаева). Изв. Наука, Пущино, 1979, с. 146-156.

35. Вовк В.А., Левчук Т.П., Бамясова И.Г., Яковлев В.А. Выделение, очистка и некоторые свойства липопротеидлипазы из iPseudomonas aeruginosa. Биоорган. ХИМ., 1979, № I, С. 512-519.

36. Войнарская В.В. О разложении жира некоторыми аспергиллами. -Тр. ВНИИФС, 1965, вып. 16, с. 90-92.

37. Волкова И.М., Лебедева Ж.Д. Влияние липидного компонента среды на биосинтез липазы грибами. Микробиология, 1979, т. 48, вып. 4, с. 653-657.

38. Выборных С.М., Лория Ж.К., Егоров Н.С. Влияние аминокислот на синтез внеклеточных протеаз у Actinomyces thermovul-Jgaris. . Микробиология, 1977, т. 46, № 2, с. 227-231.

39. Генетика изоферментов. М.: Наука, 1977, 278 с.т т

40. Гершанович В.Н. Роль циклического аденозин-З-1', 5-монофосфата в регуляции транскрибирования бактериальных генов. -Изв. АН СССР, сер. биол., 1970, № 3, с. 429.

41. И.: Мир, 1964, с. 90-104. Де Дюв. Общие принципы. В кн.: Цитология ферментов. - М.:

42. Мир, 1971, с. II-3I. Джанбаева Н.Р. Субъединичная структура липазы хлопчатника.

43. Биохим., 1976, т. 41, № I, с. II4-II8. Диеров I.X., Давранов К., Закиров М.З., Паулюконис А-А.Б.

44. Способ очистки липазы. A.C. № 877933. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты. - М.: Мир, 1966. - 816 с.- 315 /

45. Дэвени Т., Гергей Я., Аминокислоты, пептиды и белки. М.: Мир, 1976,364 с.

46. Жакоб Ф., Моно Ж. Биохимические и генетические механизмы регуляции в бактериальной клетке. В кн.: Молекулярная биология: Проблемы и перспективы. - М.: Наука,1964,с.14.

47. Заикина А.Н., Лапотышкина А.й. Получение протопластов дрожжей Candida. -Микробиология, 1970, т. 39, вып. 6, с. 1082-1986.1.< 'О I i J . ■ - . . . ¡

48. Закиров М.З., Султанова И.Г., Давранов К. Rhizopus microspore, штамм УзЛТ-Г термотолерантный продуцент липазы. -Прикл. биохим. и микробиол., 1975, т. II, вып. 4, с.546549 . . • ^ . . .• •

49. Звягинцева И.С., Рубан Е.Л. Липазная активность протопластов bandida lipolytioa. Микробиология, D72, т.41,вып.6, с. 973-975.

50. Звягинцева И.С., Дмитриев В.В., Рубан Е.Л., Фихте Б.А. Локализация внеклеточной липазы у дрожжей Candida paralipo-lytioa. Микробиология, 1980, т. 49, вып. 3, с.417-420.

51. Звягинцева И.С., Дмитриев В.В. Локализация и экзоцитоз липа

52. N зы у грибов. Тез. докл. и сообщ. Межд. симпоз. ФЕМО "Регуляция микробного метаболизма факторами внешней среды", Пущино, 1983, с. 128.

53. Зубенко Т.Ф., Закиров М.З., Давранов К.Д. Влияние температуры культивирования на термостабильность липолитических ферментов гриба Rhizopus microsporus. Прикл. биохим. и микробиол., 1979, т. 15, с. 832-838.

54. Зубенко Т.Ф. Условия биосинтеза липазы термотолерантным грибом Rhizopus microsporus» Автореф. дис. канд.биол. наук, Ташкент, 1980. - 22 с.- 316

55. Иванова Г.С., Маркелова Н.Ю., Петрикевич С.Б. ,Безбородов А.М. Ферментный состав лизосом Aspergilius ciavatus. Микробиология, 1977, т. 46, вып. 2, с. 239-244.

56. Иванова Г.С. Сравнительное исследование внутриклеточных и внеклеточных рибонуклеаз грибов Aspergilius clavatus и Pénicillium claviforme. Автореф. ДИС. ДОКТ. биол. наук, Пущино, 198I. - 35 с.

57. Иванова Г.С., Нулаев И.С. Секреция ферментов мицелиальными грибами. Матер. Всес. конф. "Мицелиальные грибы (фи-зиол., биохим., биотехнол.)", Пущино, 1983, с. 114.

58. Иванова Г.С. Биогенез секретируемых ферментов в.процессе роста эукариотических микроорганизмов. Тез. докл. и со-общ. Межд. симпоз. ФЕМО "Регуляция микробного метаболизма факторами внешней среда", Пущино, 1983, с. 116.

59. Имамура Ц., Катаока К. Биохимические исследования производства сыра Рокфор. I. Способность образовывать липазу у Pénicillium roquefort!. Нихон тукусан гаккайхо,1963, РИС БХ, 1965, № 14, с. 231.

60. Иммобилизованные ферменты. T. I и 2 (под ред. И.В.Березина, В.К.Антонова и К.Мартинека). М.: Изд-во МГУ, 1976.

61. Казанина Г.А. Выделение, очистка и свойства липаз Peniciiii-jom solitum, Geotrichum asteroides. Автореф. канд. дис., Л., 1984. - 24 с.

62. Кац Л.Н., Глазачева Л.Е., Ратнер Е.Н. Получение протопластов J?roteus. Микробиология, 1976, т. 45, вып. 6, с.1012-10Г7.

63. Котов В.Б., Гощев В.Е. Производство и применение ферментных препаратов за рубежом. Обзор. М.: ОНГИ ТЭИ Микробио-пром, 1973, с. 24.- 317

64. Кретович В.Л» Введение в энзимологию. М.: Наука, 1974. -352 с.

65. Ксандопуло Г.Б., Рубан Е.Л. Некоторые свойства липазы Geotri-chum asteroides. Изв. АН СССР, сер. биол., 1979, N2 2, с. 307-310.

66. Кузин А.М. Химия и биохимия патогенных микробов. M., 1946, с. 79-101.

67. Лобанок А.Г., Бабицкая В.Г. Микробиологический синтез белка на целлюлозе. Минск: Наука и техника, 1976, 230 с.

68. Лобырева Л.Б. Липолитическая активность дрожжей Candida uti-lis,295-t. -Изв. АН СССР, сер. биол., 1974, №. 6, с. 885-891.

69. Лобырева Л.Б. Получение протопластов из дрожжей Candida uti-4is. Микробиология, 1975, т. 44, вып. 5, с. 289-293.

70. Лобырева Л.Б., Звягинцева И.С. Липазы и липиды дрожжей.1 . .

71. Усп. микробиол., 1977, № 12, с. 80-101.

72. Лобырева Л.Б., Марченкова А.И. Выделение и некоторые свойства липаз Pénicillium roqueforti. Микробиология,1980, т. 49, вып. 6, с. 924-930.

73. Локшина Л.А. Реаксдоя ограниченного протеолиза и их регулятор-ное значение. Усп. биол. химии, 1977, т. 18, с. 162- -184.

74. Лука В.Т., Вецезола А.С., Аре Р.Ю., Плата М.Г., Лусиня Б.Я. Синтез липазы микроорганизмами. Изв. АН Латв.ССР, 1979, № 3, с. 120-127.

75. Магасаник Б. Генетические и молекулярные основы катаболитной репрессии.'- В кн.i Информационные макромолекулы. М., 1965, с. 212-224.

76. Марченкова А.П. Липазы Pénicillium roqueforti- 141, рас- 318 щепляющие твердые жиры. Автореф. дис, . канд. биол. наук, М., 1980. - 24 с.

77. Маурер Р. Диск-электрофорез. М.: Мир, 1974, 316 с.

78. Мееров Г.И., Михальская К.Т., Савинов Г.В. О специфичности заменителей панкреатической липазы и методах ее определения. Химико-фармац. журн., 1978, т. 12, № 6, с.42-45.

79. Мееров Г.И. Требования в отношении специфичности к кормовым препаратам липаз для различных видов сельскохозяйственных животных, птицы и пушных зверей. Микробиол. про-мышл., 1981, вып. I, с. I0-II.

80. Меринов С.П. Липолитическая активность бруцелл.-В сб.: Генетика, биохимия и иммунохимия особо опасных инфекций, вып. I, Ростов-Дон, Ростовский ун-т, 1967, с.246-251.

81. Несмеянова М.А. Участие мембран в регуляции биосинтеза и секреции ферментов. В кн.: Регуляция биохимических процессов у микроорганизмов (под ред. й.С.Кулаева), Пу-щино: Наука, 1979, с. 34-42.

82. Несмеянова М.А. Молекулярные механизмы биогенеза экзобелков. Роль мембран в регуляции метаболизма бактерий факторами внешней среды. Тез. докл. и сообщ. Межд. симпоз. ФЕМО "Регуляция микробного метаболизма факторами внешней среды", Пущино, 1983, с. 114.

83. Новицкая Г.В. О липазе животных, растений и микроорганизмов.

84. W • t -■ - - - I ^ - -. • - L i u- i - 4

85. Усп. совр. биол. , 1960 , т. 50, вып. 4, с. 29-43.

86. Взаимодействие профлавина с панкреатической липазой. -Биоорган, химия, 1980, т. 6, с. 447-454.

87. Окунев О.Н. Распространение липазы у различных штаммов золотистого стафилококка. Сб. науч. работ Волгоградского мед. ин-та, 1968, т. 21, вып. 2, с. 495-496.

88. Оппенгеймер К., Кун Р. Ферменты. М.-Л., 1932.

89. Патент ФРГ й 1642654. Микробиологический способ получения очищенного препарата липазы и содержащие его фармацевтические средства. Опубл. в Изобретениях в СССР и за рубежом, 1979, № 12.

90. Патент Японии, 416958. Способ получения липазы (Дзинносу-ке А., Тецуо В.). Опубл. в Бюлл. изобр., 1974, № 7.

91. Патент Японии, 8912. Получение липазы с помощью микроорганизмов (Кохата И., Нагаока Ю., Той М., Хара К.).- Опубл. в Изобретениях в СССР и за рубежом, 1975.

92. Патент Японии № 53-15394. Ферментативный способ получения липазы. Опубл. в Изобретениях в СССР и за рубежом,1979, Кз 2. . .

93. Перкель Р.Л. Каталитическая переэтерификация масел и жиров. -Масло-жировая промышл., 1982, й 9, с. 30-34.

94. Петрова Л.Я., Казанина Г.А., Селезнева A.A. Выделение липазы микробного происхождения. Прикл. биохим, и микробиол., 1977, вып. 4, т. 13, с. 521-526.

95. Печатникова И.Ш., Ефимова Т.П., Терешин И.М. Получение протопластов и мембран Aotinomyces hydroscopicus* Микробиология, 1976, т. 45, вып. 5, с. 859-863.

96. Покровский A.A., Тутельян В.А. Лизосомы. М.: Наука, 1976, 382 с.

97. Рахимов М.М., Мадьяров Ш.Р., Джанбаева Н.Р., Юлдашев П.Х. Ха- 320 рактеристика липолитических ферментов семян хлопчатника. Хим. природ, соед., 1970, № б, с. 738-742.

98. Рахимов М.М., Джанбаев Н.Р. Роль гидрофобных взаимодействий в проявлении каталитической активности липолитических ферментов. Биохимия, 1977, т. 42, вып. б, с. 971-984.

99. Рахимов М.М., Джанбаев Н.Р. Липолитические ферменты. Усп. совр. биол., 1977, т. 84, вып. 3, № 6, с. 323-336.

100. Рахимов М.М. Изучение липолитических ферментов и некоторыхзакономерностей гетерогенного ферментативного катализа. -Автореф. докт. дис., Ташкент, 1981. 41 с.

101. Ризаева М., Давранов К. Влияние хлоридов некоторых двухвалентных металлов на активность липазы гриба Rhizopus micro-sporus, штамм УзЛТ-I. Прикл. биохим. и микробиол., 1976, т. 12, вып. 3, с. 383-384.

102. Ризаева М.И., Закиров М.З., Алимджанова М.И.,Диеров Ж., Давранов К. Расщепление жирбв и жироподобных веществ липазой. Узб. биол. журн., 1977, № I, с. 70-71.

103. Ротанова Т.В., Клаус К., Иванова А*Г., Гинодман Л.М., Антонов В.К. Изучение топографии активного центра панкреатической липазы методом обратимого инактивирования борорганическими кислотами. Биоорган, химия, 1976, № 2,с. 837-845.i , . .

104. Рубан Е.Л. Ферменты микроорганизмов и их практическое использование. М.: МГУ, 1971, с. 17.

105. Рубан Е.Л. Микробные липиды и липазы. М.: Наука, 1977, 216 с.

106. Рубан Е.Л., Ксандопуло Г.Б,, Мурзина Л.П. Условия биосинтеза экзолипазы грибом Oospora fragrans. Прикл. биохим. и микробиол., 1978, т. 47, вып. 6, с. 849-857.- 321

107. Руководство по методам исследования, техно-химическому контролю и учету производства в масло-жировой промышленности. Л., 1963, т. 251 с.

108. Рыкова В.И., Домарадский Й.В. Липолитическая активность некоторых патогенных микробов. ЖМЭИ, 1963, № 5, с. 14-17.

109. Самнер Дж.Б., Сомерс Г.Ф. Химия ферментов и методы их исследования. -М., 1948, с. 250.

110. Сарда Л., Денюэль П. Опыт изучения контактного ферментативного процесса на примере поведения панкреатической липазы.-В кн.: Тр. У Межд. биохим. конгр. М., Изд-во АН СССР, 1962, с. 56-68.

111. Свириденко Ю.Я., Лобырева Л.Б., Марченкова А.И., Рубан Е.Л., Уманский М.С. Влияние состава среды на биосинтез и свойства экзолипаз микроорганизмов. Прикл. биохим. и мик-робиол., 1978, т. 14, вып. 5, с, 677-681.

112. Северина Л.0., Башкатова H.A. Липазы граммотрицательных бактерий. Прикл. биохим. и микробиол., 1981, вып. 2, т. 17, с. 181-196.

113. Северина Л.О., Дуда В.И., Митюшина Л.Л. Локализация и секреция липазы у Serratia marcescens. Тез. ДОКЛ. И СООбщ. Межд. симпоз. ФЕМО "Регуляция микробного метаболизма факторами внешней среды", Пущино, 1983, с. 137.

114. Селибер Г. Образование и разложение жиров микроорганизмами.-Моногр. Естеств.-науч. ин-та им. П.Ф.Лестгафта. Л., 1926, с. 150.

115. Сергеев А.Г. Технология статистической переэтерификации масел и жиров. Масло-жировая промышл., 1982, N2 9, с. 27-29.

116. Султанова И.Г., Зубенко. Т.Ф., Закиров М.З. Биосинтез липазы- 322 грибом Rhizopus microsporus. -Микробиол. ПрОМЫШЛ., 1976, № II, с. 12-14.

117. Султанова И.Г., Зубенко Т.Ф., Заниров М.З. Влияние аминокислот и витаминов на образование липазы грибом Rhizopus .microsporus, штамм УзЛТ-1. Узб. биол. журн., 1976, № б, с. 6-9.

118. Табак М.Я. Влияние условий культивирования на биосинтез липазы Oospora lactis* Дисс. . канд. биол. наук. - Ташкент, 1979. - 118 с.

119. Торчинский Ю.М. Сульфгидрильные и дисульфидные группы белков.-М.: Цаукаь1971. 228 с. ^ ;

120. Трофименко Н.М., Щербаков М.А., Альман А.В., Зубудская Л.М., Изучение условий биосинтеза липазы грибом Botrprtis cine-orea Pers. exfr. Изв. АН Молд.ССР, сер. биол. и хим. наук, 1975, Ш I, с. 86-89.

121. Хечинашвили Г.Г., Никульчева Н.Г. Липопротеидлипаза, печеночная триглицеридная липаза и некоторые другие ферменты животного организма. Усп. биол. хим., 1980, т. 21, с. 163-184.

122. Шахова Т.В., Коновалов С.А. Влияние состава питательной среды на синтез и свойства кислой протеиназы мутанта Asper-¿illus awamori 78-2.- Прикл. биохим. и микробиол., 1970, т. 6, № 3, с. 257-261.

123. Щелокова С.С., Табак М.Я., Закиров М.З. Образование липазыxipospora lactis, УзЛМ-2 в зависимости от источника углерода в среде. Узб. биол. журн., 1977, № 4, с. 17-20.

124. Щелокова С.С., Табак М.Я., Закиров М.З. Влияние различных источников азота на биосинтез липазы Oospora lactis. Прикл. биохим. и микробиол., 1978, т.14, вып.4,с.494-497.- 323

125. Юкельсон Л.Я. Мембраноактивные компоненты яда среднеазиатской кобры: цитотоксины и фосфолипазы А- Автореф. дис. . докт. биол. наук. Ташкент, 1977. - 36 с.

126. Юркевич В.В., Шурыгина Н.Н. Механизм влияния крахмала на биосинтез -амилазы Aspergillus oryzae. Прикл. биохим. и микробиол., 1972, т. 8, № 5, с. 515-519.

127. Юркевич В.В. Пути регуляции биосинтеза ферментов у микроорганизмов. В кн.: Биосинтез ферментов микроорганизмами. Очистка, свойства, иммобилизация ферментов. -М., 1979, .с. 5-22. . .

128. Юркевич В.В., Зуева Е.С. Белки среды как фактора регуляции синтеза секретируемой протеазы. Биохимия, 1982, т.47, вып. 10, с. 1670-1677.

129. Юркевич В.В. Регуляция синтеза секретируемых ферментов их уровнем в среде. Тез. докл. и сообщ. Межд. симпоз. ФЕМО: "Регулящш микробного метаболизма факторами внешней среды/, Пущино, 1983, с. 116.

130. Юркевич В.В., Козырева Г.Т., Инигес В.А. Участие транскрипции в регуляции секретированным ферментом его биосинтеза. Тез. докл. и сообщ. Межд. симпоз. ФЕМО "Регуляция микробного метаболизма факторами внешней среды", Пущино, 1983, с. 135.

131. АЪе М., Kramer S.P., Seligman A.M. The histochemical demonstration of pancreatic — like lipase and comparison with the distributLon of esterase. J. Histochemical Cytochem., 1964, v. 12, N 5, p. 364-383.

132. Aggeler J., Kapp L.H., Tseng S.C.G., V/егЪ Z. Regulation of protein secretion in Chinese hamster ovary cells by-324

133. Cell cycle position and Cell Density. Exp* Cell. Res., 1982, v. 139, p. 275-283.

134. Alford J.A., Elliot L.E. Lipolytic activity of microorganisms at low and intermediate temperatures. I. Action of Pseudomonas fluorescens on lard. J* Food.Res*,1960, 25, N 2, 296-303.

135. Alford J.A., Elliot L.E., Hornstein J., Crowe P.F. Lipolytic activity of microorganisms at low and intermediate temperatures. II» Fatty acids released as determined by gas chromatography. J. Food.Sci., 1961,a, 26, N 3, p. 234-238.

136. Alford J.A., Pierce D.A. Lipolytic activity of microorganisms at low and intermediate temperatures. III. Activity of microbial lipases at temperatures helew 0°C. J. Food. Soi., 196126, N 5, p. 518-524.

137. Alford J.A., Pierce D.A., Suggs F*C. Activity of microbial lipases on natural fats and synthetic triglycerides. -J. Lipid. Res., 1964, 5, H 3, p. 390-395.

138. Alford J.A., Smith J.L. Production of microbial lipases for the study of triglyceride structure. J. Amer. Oil Chemists' Soc., 1965, 42, N 2, p. 1038-1040.

139. Ammar M.S., Ms-Daniel L.E. A new report of thermophilic lipase produced by a thermophilic bacterium. Abstr. 79 th Armn. Meet. Amer. Soc. Microbiol., Los Angeles, Calif., 1979, Washington D.C., 1979, p. 201.

140. Andrejew A., Tacquet A. Différents types d'activité lipasi-que chez lez microbacteries. — Ann. Inst. Pasteur., 1965, v. 108, N 5, p. 652-661.

141. Andrejew A., Gernez-Rieux Ch., Tacquet A. Activité lipasiquedes bacilles tubercul et des mycobacteries atypiques.-Ann. Inst. Pasteur., 1960, v. 99, N 1, p. 56-68.

142. Andrews P. Estimation of molecular weights of proteins by se-phadex gelfiltration. Biochem. J., 1964, v. 91, p. 222-226»

143. Armentrout V.N., Smith G.G., Wilson C.L. Spherosomes and mitochondria in the living fungal cell. Amer« J. Bot., 1968, v. 55, P» 1062-1067.

144. Armentrout Y.N., Hanssler G.* Maxwell D.P. Acid phosphatase localization in the fungus Whetzelinia sclerotiorum. — Arch. Microbiol., 1976, v. 107, p. 7-14.

145. Arima K., Narasaki T., Nakamura V., Tamuro Ga Kuze. Purification, crystallization and characterization of Phaco-myces lipase. Agric. and Biol'. Chem., 1967, 31, N 8, p. 924-929.

146. Aiyappa P.S., Harris J.O. The extracellular metalloprotease of Serratia marcescensi I. Purification and characters«» zation. Mol. and Cell. Biochem., 1976, v. 13, N 2, p. 95-105.

147. Balczinski P., Tonner W. A membrane assaciatad isozyme of inkertase in geast. Precursor of the external glucopro-tein. -Biochim., Biophys. Acta. 1978, 538, p»426-434.

148. Bardon A. Intracellular animal ribonucleases and their natural inhibitor. Postepy Biochemii, 1967, v. 13, p.389-399.

149. Bassford P., Beckwith J» -Escherichia coli mutants accumulating the precursor of a secreted protein in the cytoplasm. Nature, 1979, 277, p. 538-541.

150. Beaven G.H., Holiday E.R. Ultraviolet absorption spectra ofproteins and amino acids. In Advances in protein chemistry (Anson M.L., Bailey K., Edsall J.T. eds.), 1952, 7, p. 320-386, Academ. Press, New York.

151. Beeck H., Ullrich K., Von Figura K. Effect of lectins on en-docytosis and secretion of lysosomal enzymes by cultured fibroblasts. Biochim., Biophys. Acta. 1979, v.583, p. 179-188.

152. Beacham I.R. Periplasmic enzymes in gram-negative bacteria. Int. J. Biochem., 1979, 10, p. 877-883.

153. Bedonelie H., Bassford P.J., Fowler A.V., Zobin I., Beck-with J., Hofnung M. Mutations which alter the function of the signal sequence of the maltose binding protein of E. coli. Nature, 1980, 285, p. 78-81.

154. Bellos A., Florent J., Palla J.C., Verrier J. Nouvelle lipase et sa preparation par fermentation Pénicillium. -Patent French N 21879o8, 1974.

155. Benzonana G., Desnuelle P. Etude cinetiwue de l'action de la lipase pancréatique sur des triglycerides en emulsien. Essai d'une anzymolegie en milien heterogene. — Biochim« et biophys. acta, 1965» 105, N 1, p. 121-136.

156. Benzonana G. Sur le role des iens calcium durant l'hydrolyse des triglycerides insolubles par la lipase pancréatique en presence de cels biliaires. Biochim., biophys. Acta. 1968, 151, N 1, p. 137-146.

157. Benzonana G., Desnuelle P. Influence of some effectors ontriglycerides with long chains by pancreatic lipase. -Biochim. et biophys. acta, 1968, v. 164, p. 47-58.

158. Benzonana G., Esposito S. On the positional and chain specifities of Candida oylindraceae lipases. Biochim. et biophys. acta, 1971, v. 231, p. 15-21.

159. Blobel G.,Dobberstein B. Transfer of functional raugh microsomes by heterologous components. J. Cell* Biol.j1975» 67, p. 852-862.

160. Blobel G. Mechanism for the intracellular compartmentation of new by Synthesezed proteins. In FEBS 11 th Meeting (dark B.F.C., Klenon H., Lenthen J. eds ), 1977a, 4-3, p. 99**108. Pergaman Press, Oxford.

161. Blobel G. Synthesis and segregation of seoretarg proteins. The signal hypothesis. In: International Cell Biology, 1976-1977 (Brinkley B.R., Porter K.R. eds ), 1977b, p. 318-325. The Rookfeller University Press New York.

162. Blobel G., Walter P., Chang C.N., Goldman B.M., Erie A.H., Zingappa Y.R. Transboation of protein across membranes; the signal hypothesis and beyond. In: Secretay Mechanism (Hopkins C.R., Duean C.J. eds ), 1979, 33, p. 9-36. University Press Combrig.

163. Blobel G. (1980) Intracellular protein Topogenesis. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1980, 77, p. 1496-1500*

164. Blum J.J. Lysosomal hydrolase secretion by Tetrahymena. A. Comparison of Severae intralysosomal enzymes with the isoenzymes released into the medium. J. Cell.Physiol.3 1976, 89, p. 457-472.

165. Boer P., van Rijn H.J.M., Reinking A., Stayn-Paxve E.P. Bio-sunthesis of acid phosphatase of laker's yeast. Characterization of a protoplast bound fraotion containing preoursort of the exo-enzyme. - Biochim., Biophys., Acta, 1975, v. 377, p. 331-342.

166. Borgstrom В., Ory R»L. Castor bean lipase : Specificifity of action» Biochim. et biophys. acta. 1970, т, 212, p. 521-522.

167. Borgstrom В., Erlanson C. Colipase of pancreatic juoei its physiological significance* «Biochim., Biophys* Acta. 1971, v. 242, p. 509-513.

168. Borgstrom B. The action of bile salts and other detergents on pancreatic lipase and its interaction with colipase. Biochim. et biophys. acta. 1977, v. 488, p. 381391.

169. Brockerhoff H. Substrate specificity of pancreatic lipases of the structure of fatty acids on the reactivity of astres. Biochim. et biophys. acta. 1968, v. 159, p. 296-303.

170. Brockerhoff H. a) Action of pancreatic lipase esters. -Arch. Biochim, Biophys., 1969, v. 134, p. 366-371.

171. Brockerhoff H. b) Phenol esters as substrates for pancreatic lipase. Biochim. et biophys. acta. 1969, v. 191, p. 181-183.

172. Brockerhoff H. Substrate specificity of pancreatic lipase: influence of the structure of fatty acids on the reactivity of esters. Biochim. et biophys. acta. 1970, v. 212, p. 92-101.

173. Brockerhoff H. A model of pancreatic lipase and the orientation of enzymes at interfaces. <- Chem. and Fbysiol of lipids, 1973, v. 10, p. 215-222.

174. Brockerhoff H. Regulation of enzyme activity by enzyme orientation a hypotesis. Bioorg. Chem., 1974, v. 3, p. 176-183.

175. Bussey H., Saville D., Greene B», Tipper D.J., Bostian K.Ä. Secretion of Saccharomyces oerevisiae Killer Toxins Processing of the Glycosylated Precursor. Molecular and Cellular Biology. 1983, v. 3, N 8, p* 1362-1370.

176. Cabib E., Roberts R. Synthesis of the yeast cell wall and its regulation* Ann. Rev. Bioch., 1982, v. 51, p. 763793.

177. Chang P.L.Y., Trevithik J.R. How important is secretion of exoenzymes through apical cell walls fungi. Arch. Microbiol., 1974, v. 101, p. 281-293.

178. Chang C.N., Blobel G., Model P. Detection of prokaryotic

179. Signal peptidase in an Escherichia coli membrane fraction. Endopoteolytie Cleavage of nascen fl precaat protein. Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1978, 75,p.361-365»

180. Chang C.N., Model P., Blobel G. Membrane biogenesis: Cotrans lational integration of the bacteriophage fl. caat protein iuto an E. coli membrane fraction. Proc. Nat. Acad. Sei. USA, 1979, 76, p. 1251-1255.

181. Chander H., Sannabhadti S.S., Elias J., Ranganathan B. Factors affecting lipase production by Penicillium chryso-genum. J. Food. Sei., 1977, v. 42, N 6, p. 1677-1682.

182. Chander H., Ranganathan B., Singh J. Purification and some properties of lipase from Streptococcus faecalis. J. Food. Sei., 1979, v. 44, N 6, p. 1747-1751«

183. Chander K., Batich Y.K., Sannabhadti S.S., Strivasar R.A.

184. Factor abjecting lipase production in Aspergillus wen-tii. J. Food. Sei., 1980, v. 43, N 3, p» 598-600.

185. Chandan R.O., Shanani K.M., Rill R.H., Shols I. 1. Purification and characterization of milk lipase. Enzymolo-gia, 1963, v. 26, p* 87-93.

186. Chakrabarti S., Chandra A.L*, Matal S. Isolation of a lipase producing soil streptomycete. Sei. and eng., 1979, v* 32, N 5, p. 143-144.

187. Chapus C., Semariva M., Charles M., Desnuelle P. Adsorption and activation of pancreatic lipase on interfase. — In: Enzymes Lipid Metab. Proc. Colloq. Strassburg, 1977» N.Y.-London, 1978, p. 127-134.

188. Chu F., Watorek W., Maley F., Factors Affecting the Oligome-ric Structure of yeast External invertase. Arch, of Biochem. and Biophys., 1983, v. 223, N 2, p« 543-555*

189. Cashmore A.R., Broadhurst M.K., Gray R.E. Ceelfrec Synthesis of leof protein. I dektification of . apparent precursor of the small Subunt of ribulose 1,5 - bisphosphata carboxylase. - Pract. Nate. Acad* Sei. USA, 1978, 75» p. 655-659•

190. Cohen B.L. Regulation of Intracellular and Extracellular

191. Neutral and Alkaline Proteases in Aspergillus nidulans. — J. Gen. Micribiol., 1973, v. 79, p# 311-320.

192. Coleman M.H. A rapid lipase purification. Bioohim. et bio-phys. acta, 1963, 67, N 1, p. 146-147.

193. Conrad P.A., Lynne L.W., Binari L.W., Racusen R.H. Rapidly -secreting, Cultured Oat Cells Serve as a Model System for the Study of Cellular Exocytosis. Characterization of Cells and Isolated Secretory Vesicles. Protoplasma, 1982, v. 112, p. 196-204.

194. Costerton J.W., Ingram J.M., Cheng K.J. The Structure and function of the cell envelope of gram-negative bacteria. Bact. Rev., 1974, v. 216, p. 185-192.

195. Chua N.H., Schmidt G.W. Transport of proteins into mitochondria and chloroplasts. J. Cell. Biol., 1979, 81, p.461-483.

196. Czichi U., Lennarz W.J. Localization of the enzyme system for glycosylation of proteins via the lipid linked pathway in rough endoplasmic reticulum. -J. Biol. Chem.j 1977, v. 252, p. 7901-7904.

197. Date T. Demonstration by a Novel Genetic Technique That Lea»-dor Peptidase is an Essential Enzyme of Escherichia coli. -J. of Bacteriology, 1983, v. 154, N 1, p. 76-83.

198. Davis B.R., Ewing W.H. Lipolytic, pectolytic and al&inolytic activities of Enterobacteriaceae. J. Bacteriol., 1964, 88, N 1, p. 16-19.

199. Desnuelle P. Pancreatic lipase. Adv. Enzym., 1961, 23,p.129. Desnuelle P., Sarda L«, Constantin M., Savary P. La lipasepaboreactique de poroî purification et propriétés. Col-loq. internat. Centre nat. rech.« scient., 1961) 99, p. 35-54.

200. Desnuelle P., Savary P. Specificities of lipases. «- J. Lipidresearch., 1963, v. 4, N 4, p. 369-384* Desnuelle P. La lipase pancreatique. Biochemie, 1971, v»53, p. 841-852.

201. Egami F., Nakamura К. Microbial Ribonucleases. 1969. Springer - Verlag, Berlin, New York.

202. Eitenmiller R*R., Yakil J.R., Shahami K.M. Production and properties of Penioillium roqueforti lipase* J* Food. Sei., 1970, v. 35, N 2, p. 130-133.

203. Elorza M.V., Villanueva J.R., Sentandreu R. The machanism of catabolite inhibition of invertase by glucose in Saccha-romyces cerevisiae* — Biochem*, Biophys. Acta* 1977, v. 475, P> ЮЗ-112.

204. Engelbrecht H., Mach F. Isolation und Charakterisierung einer Lipase aus Streptomyces rimosus. « L. Allg. Microbiol., 1968, v. 8, N 2, p. 367-369*

205. Ericson A.H., Blobel G» Early events in the biosynthesis of the lysosomal enzyme cathepsin D. J* Biol* Chem.,1979, 254, p. 11777-11779.

206. Erlanson Ch., Borgstrom В. Purification and furter characterization of colipase from poroine pancreas. Biochim. et biophys. acta, 1972, v. 271, p* 400-412.

207. Esmon В., Novick P., Schekman R. Compartmentalized Assemblyof Oligosaccharides on Exported Glycoprotein Yeast.

208. Esposito I*, Semeriva M., Desnuelle P. Effect of surface pressure on hydrolysis ether monolayer by pancreatic lipase. Biochem., Biophys. Acta. 1973, v. 302, p*293-304.

209. Federoff H.J., Eceleshall T*R., Marmur J. Regulation of Mal-tase Synthesis in Saccharomyces carlsbergensis. J* of Bacteriology, 1983, v. 154, N 3,.p* 1301-1308.

210. Federoff H.I., Eceleshall T.R., Marmur J* Carbon Catabolite

211. Repression of Maltase Synthesis in Saccharomyces carls-bergensis. J. Bacteriol., 1983, v. 256, N 1, p. 301307.

212. Figura K., Weher E. In alternative hypothesis of cellular transport of lysosomal enzynes in fibroblasts* — Bio-chem. J., 1978, v. 176, p. 943-950.

213. Finkelstein A.E., Strawich E.S., Sonnino S. Characterization and partial purification of a lipase from Pseudomonas aeruginosa. Biochim., Biophys. Acta. 1970, v. 206, H 3, p. 380-381.

214. Fissiger M. La lipase des Leucocytes dans les organes* Compt< rend, de la Soc. de Biol., 1909, p. 67.

215. Frankel С., Kroll I. Examination of specificity lipase of

216. Geotrichum Candida by using the natural triglycerides. -Zbl. Pharm. Pharmacocent. Labor., 1972, v. 111, N 10, p. Ю25-ЮЗЗ.

217. Frasev G.R., Nicol A.D. Studies on human pancreatic lipase. «• Clin. Chim. acta. 1966, v. 13, p. 552-562»

218. Frey J., Rohm K.H. External and internal forms of yeast ami-nopeptidase IX. Eur. J. Biochem., 1979, v. 97, p. 169173.

219. Fryer T.F., Lawrence R., Reiter В. Methode fer isolation and enumeration of lipolytic Organism» J* Dairy Sei»,1967, 50, N 4, p. 477-484.

220. Fukumoto J., Iwai M., Tsujisaka V. КОСО кагаку СИЫПОДЗИуМу. Sympos. Enzyme Chem., 1962, 18, p. 53-61.

221. Fukumoto J., Iwai M., Tsujisaka V.J. Studies on lipase* I. Purification and crystallization of a lipase secreted by

222. Aspergillus niger. Gen* and Appl. Microbiol., 1963, 9, N 3, p. 353-361.

223. Gahan P.B. Histochemistry of lysosomes. Znt . Rev * Cytol•, 1967, 21, p. 2-63»

224. Gealt M.A., Scheir-Neiss G., Morris N.R. The isolation of nuclei from the filamentous fungus Aspergillus nidulans. -J* Gen. Microbiol., 1976, v. 94, p. 204-210.

225. Glenn D. Production of extracellular proteins by bacterid. -Ann. Rev. Microbiol.,1976, 30, p. 41-62.

226. Goldman M.L., Burton T.H., Raymon M.M. Use of finely emulsified fats for thr determination of lipase activity* « Food. Res., 1954, 19, N 5, p. 503-514.

227. Goldman B.M., Blobel G. Biogenesis of peroxisomes: intracellular Site of synthesis of catalase and uricase• Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1978, 75, p. 5066-5070.

228. Graves C.B., Grabaw G.G., Olson F.E., Munns T.W. Immunochemical isolation and electrophoretio characterization of precursor prothrombins in H-35 rat hepatoma cells. -Biochemistry, 1980, 19, p. 266-272.

229. Gray W.R. Dansyl chloride Procedure. In: Methods in Enzymolo-gy, 1967, v. XI, p* 139-151. Acad. Press., N.Y.-L.

230. Greegard P. Phosphorylated proteins as physiological effec-torss. Science, 1978, 199, p. 146-151.

231. Grinna L.S., Robbins P.W. Glycoprotein biosynthesis (rat liver microsomal glucosidases with process oligosaccharides). J. Biol. Chem., 1979, v. 254, p. 8814-8818.

232. Habener J.F., Rosenblatt M., Kemper B., Kranenberg H.M., Rich A., Potts Y.T. Pre-proparathyroid hormone amino acid sequence chemical Synthesis and Some biologicalstudies of the precursor region. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1978, 75, p. 2616-262o.

233. Hammerschlag R., Stone G.S., Bolen F.A., Lindsey J.D., Ellis-man M.H. Evidence that all newly synthesiref proteins for fast axonal transport Pass through the Golgi apparatus. J. Cell. Biol», 1982, v. 93, p. 568-575»

234. Hand A.R. Cytochemical differentiation of the Golgi apparatus from GERL, J. Histochem., Cytochem., 1980j 28, p. 82-86.

235. Hasilik A., Tanner W., Biosynthesis of carboxypeptidase Y.in Yeast. Evidence for a preoursor form of the glycoprotein. Biochem., BiophyS. Resi Commun», 1976, 72, p. 1430-1436.k

236. Hasilik A., Neufeld E. Biosynthesis of lysosomal'enzymes in fibroblasts. J. Biol. Chem., 1980, 255, p* 4934-4945.

237. Hellert K.B. Lipolytic activity copurified with the outermembrane of Serratia maroescens. — Ji Bacteriol., 1979, v. 140, N 3, p. 1120-1122.

238. Henderson C., Hodgkiss W. An electron microscopic Study of Anaerovibrio lipolytica (strain 5s) and its lipolytic enzyme. J. Gen. Microbiol., 1973, v. 79, p. 389-395;

239. Henderson C. An improved method for enumerating and isolating lipolytio rumen bacteria. — J» Appl. Bacteriol«, 1973, v. 36, p. 187^190»

240. Herrero E., Pastor J., Sentandreu R. Turnover of proteincomponents of the plasma membrane of Saccharomyces ce-revisiae. Biochim. et Biophys. acta. 1982, v. 689, p. 38-44.

241. Hiltraut E., Mach F. Isolation und charakterisierung liner1.pase aus Streptomyces rimosus. Li allgen. microbiol.,i1968, v. 9, p. 36.

242. Holbein B.E., Kidby D.K. Effects of proteolytic enzyms on in Sphalroplasts of Saccharomyces: Inhibition by trypsin. -Can. J. Microbiol., 1977, 23, p. 202-208*

243. Holbein B.E., Kidby D.K. Trypsin uneonpled synthesis and secretion of Yeast invertase. Implications for the mechanism of secretion. Can. J. Microbiol., 1979, 25, p. 528-534.

244. Horikoshi K., Ikeda Y. Studies on the conidia of Aspergillus oryzae. Biochinu, Biophys. Acta. 1969, v. 190, p.187-192.

245. Jamieson J\D., Palade G.E. Synthesis intracellular transport and diecharge of secretory, proteins in stimulated pancreatic exocrine cells. J. Cell. Biol., 1971, 50, p. 135-158.

246. Jensen R.G., Sampugna J., Pereira R.L. Pancreatic lipase lipo— lysis of syntetic triglycerides with trans-fatty acida.-Lipids, 1968, v. 3, p. 519-524.

247. Jensen R.G. Lipolytic enzymes. Progr. Chem. Fats and Lipids, 1971, v. 11, p. 347-390.

248. Jensen R.G., Dennis T. Gordon, Specificity of Geotrichum candidum Lipase with respect to double bond position in Triglycerides containing cis. Octadecenoic, Acids. -Lipids, 1972, v. 7, N 11, p. 738-741.

249. Jensen S.E., Fecyez Y.T., Stemke G*W., Campbell J.II. Demonstration of a Cell-associated inactiva precursor of an exo-oellular protease produced by Pseudomonas aeruginosa. -Can. J. microbiol., 1980, 26, p. 87-93.

250. Jonsson V., Snygg B.G. The stability of lipase in the supernatant of Pseudomonas fluorescens as a function of fime of incubation and heat treatment. — Chem. Microbiol*, Technol., Lebensm., 1976, v* 4, N 6, p. 173-176.

251. Julien R., Canioni P., Rathelot I., Sarda L., Plummer T.H. The studies bovine pancreatic.lipase and colipase. -Biochim. et biophys. acta, 1972, v. 220, p. 215-224.

252. Kenney W.B. Molecular nature of isozymes. Horisons Biochem. Biophys., 1974, 1, p. 38-61.

253. Keutmann H.T., Potts J.T. Improved recovery of methionine after acid hydrolysis using mercapto-ethanol. Annal. Biochem., 1969, v. 29, p. 175-185*

254. Kimura H., Kitamura Т., Tsuji M. Studies on human molecular forms of human pancreatic lipase. Biochim. et Biophys. Acta, 1972, v. 270, p. 307-312.

255. Koteliansky 7.E., Glukhova M.A., Bejanian M.Y., Surguchov A.P., Smiznov Y.N. Isolation and characterization of actin- like protein from yeast Saccharomyces cerevisiae. FEBS. Letters, 1979, v. 102, N 1, p. 55-58.

256. Kosugi Т., Kamibayashi A. Thermostable lipase from Pseudomo— nas sp., cultural conditions and properties of the crude enzyme. J. Ferment. Technol., 1971, v* 49, N 12, p.968-980.

257. Kosugi Т., Kamibayashi A. Thermostable lipase from Pseudomonas sp. Cultural conditions and properties of the crude enzyme. Report of the fermentation research institute, 1972, v. 41, N 11, p. 13-28.

258. Kosugi Y., Suzuki H. Fixation of Cell-Bound Lipase and Properties of the fixed Lipase as an Immobilized Enzyme. J. Ferment. Technol., 1973, v. 51, N 12, p. 895-903.

259. Kozo N., Tujiro Y. Purification of Mucor lipases and their Properties. Agr. and Biol. Chera., 1973, v. 37, N 12, p. 2791-2796.

260. Kraft N., Shortman K. The phylogeny of the rihonuolease ribo-nuclease inhibitor system. Its distribution in tissues and its response during leukaemogenesis and aging. -Aust. J. Biol. Sci., 1970, v. 23, p. 175^184.

261. Krag 3., Lennarz W. Purification and characterisation in Bacillus subtilis. J. Biol. Chem., 1975, v. 250, N 8, p. 2813-2822.

262. Maccecchini M.Z., Rudin Y., Schatz G. Transport of poteins across the mitochondrial auter membrane of E. coli. J. Bacterid., 1979, 137, p. 574-583.

263. Mac Gregar C.H., Bispop, CUWr, Blech J.E. Localization of proteolytic activity in the auter membrane of E. coli. J. Bacterid., 1979, 137, p. 584-589.

264. Makman R.S., Sutherland E.Q. Adenosine 3',5*-phosphate in

265. Escherichia coli. J. Biol. Chem., 1965, ▼» 240, p.1309-1314.

266. Mantsala P., Zalkin H. Membrane-bound and Soluble extracellular d-amilase from Bacillus subtilis. — J. Biol. Chem., 1979, 254, p. 8540-8547.

267. Markert C.Z. Biology of isozymes. In isozymes, molecular structure (Markert C.Z. ed ), 1975, p* 1-9, Acad* Press. New York.

268. Mates A., Sudakevits D. Production of lipase by Staphylococcus aureus various growth conditions. J# Appl. Bacteri-ol, 1972, v. 36, N 2, p. 219-226.

269. Mates A. Inhibition by tetracyclineim the occurrence of extracellular lipase from Staphylococcus aureus. Microbiol., 1973, v. 7, N 25, p. 25-29.

270. Matile P., Wiemken A. The vacuole as the lysosome of the yeast cell. Arch. Microbiol., 1967, 56, p. 148«*155.

271. Matile P. The lytic Compartment of plant cells. ~ Springer*-Verlag, Wien, New York, 1975, P* 57-60.

272. Matile P. Vacuoles Lysosomes of Neurospora. Cytobiologia, 1971, 3, p. 324—330•

273. Mattson F.N., Volpenhein R.A., Benjamin L. Inhibition of lypo-lysis by normal alcohols. J. Biol. Chem*, 1970, v. 245, p. 5335-5340.

274. Mattson F.M., Beck L.W. The digestion in vitro of triglycerides by pancreatic lipase. J. Biol* Chem., 1955» 214, N 1, p. 115-125«

275. Matthew J.T., Richardson T. Applications of Microbiol Enzymes in Food Systems and in Biotechnology. Advances in applied Microbiology, 1979, v. 25, p. 7«74.

276. Maxwell J.D., Roberto R.C., Vicente D.V. Role of Membranes of Mycelial Mucor rouxii in Synthesis and Secretion of Cell Wall Matrix Polymers. J. of Bacteriology, 1981, v.145, N 1, p. 272-279.

277. Maylie M.F., Charles M., Desnuelle P. Isolation and partial identification of a pancreatis. Colipase. Biochim. et Biophys. Acta, 1971, v. 229, p. 286-289.

278. Mc Nicholas J.M., Hulett E.M. Electron microscope histochemi— cal localization of alkaline phosphatase (S) in Bacillus licheniformis. J. Bacteriol., 1977,nv. 129, p.5OI-5O5.

279. Means G.E., Feeney R.E. Chemical modification of proteins. Holden-Day Inc., San Francisco, 1971.

280. Mercier J.C., Gaye P., Pétrissant G., Hue D., Boisnard M. Amino terminal Sequence of the precursor of ovine d-lactal-lumin. — Biochem., Biophys. Res. Commun., 1978, 85, p. 662-670.

281. Minssen M., Munkres K.D. Preparation of mitochondrial membrane proteins from Neurospora crassa. Prevention of lipidautoxidation damage by an antioxidant. Biochim., Bio« phys. Acta, 1973, v. 291, p. 398-410.

282. Mirkes P.E. Ribosomes, ribonucleic acid, Protein Synthesis during germination of Neurospora crassa conidia. — J. Bacterid., 1974, v. 117, p. 196-202.

283. Mizunaga T., Noguchi-T. The Role of Core-Oligosaccharide information of an Active Acid Phosphatase and its Secretion by Yeast Protoplasts. J. Biochem., 1982, v* 91, p. 191-200.

284. Motai H., Ichishima E., Yoshida F. Purification and Properties of Lipase from Torulopsis. Nature, 1966, v. 20, N 5033, p. 308-309.

285. Nadkarni S.R. Studies on Baoterial Lipase. Part I. Nutritional requirements of Pseudomonas aeruginosa for Production of lipase. Enzymologia, 1971, v» 40, N 5, p. 286-301.

286. Nagaoka K., Yamada Y. Studies on Mucor Lipases« Psrt II. Separation and characterization of three lipolytic enzymes. -Agr. Biol. Chem., 1969a,v. 33, N 7, p. 986-993.

287. Nagaoka K., Yamada Y., Koaze Y. Studies on Mucor Lipase.

288. Part I. Production of lipase with a newly isolated Mucor sp. Agr. Biol. Chem., 1969b, v. 33, N 3, p. 299-305»

289. Nagaoka K., Yamada Y. Purification of Mucor Lipases and Their Properties. Agr. Biol. Chem., 1973, v. 37, N 12, p*2791-2796.

290. Nama A., Borgstrom B. The Exocellular lipase from Rhizopus Ar-rhizus. Scand. Journal Gastroent., 1978, v. 6, p.217-223

291. Nashif S.A., Nelson F.E. The lipase of Pseudomonas fragi. III. Enzyme action in cream and Butter. J. Dairy Sci.,1953a, v.,36, p. 481-486.

292. Nashif S.A., Nelson F.3. The extracellular lipases of some gramnegative nonsporeforming red-shaped bacteria. — J. Dairy Sci., 1953b, v. 36, P* 698-703.

293. Needleman S.B., Koenig H., Goldstone A.D, Changes in electronegativity of lysosomal hydrolases during intracellular transport. Biochim., Biophys. Acta, 1975, 379, p«57-73.

294. Nossal N.G., Heppel L.A. The release of enzymes by osmatic shock from E. coli in exponential phase* J. Biol. Chem .,19 66, 241, p. 3055-3062.

295. Novikoff A.B., Essher E., Quintana N. Golgi apparatus and ly-sosomus. Fed. Proc., 1964, 23, p. 1010-1022.

296. Novikoff A.B. A endoplasmic reticulum. A cytochemists view (a revien).- Proc. Natl. Acad. Sci., USA, 1976, 73, p.2781-2787*

297. Nugent K.M., Huff E., Cole R»M., Theodore T.S. Cellular location of degratative enzymes in Staphylococcus aureus. — J. Bacteriol., 1974, v. 120, p. 1012-1016.

298. Ogiso T., Sugiura M. Studies on Bile-sensitive Lipase. Purification and properties of Lipase from Mucor javanicus. -Chem. Pharm. Bull., 1969, v. 17, N 5, p« 1025-1033.

299. Ogiso T., Sugiurs M. Studies on Bilesensitive Lipase. IX. Action Pattern and Mechanisms of lipolysis by Mucor lipase. Chem. Pharm. Bull., 1971, v. 19, N 17, p*2457-2465*

300. Ochoa J.I. Hydrophobic chromatography. Biochimie, 1978, v. 60, p. 1-15.

301. Oi S., Samada A., Satomura T. Purification and some properties of two types of Penicillium Lipase I and II, and conversion of types I and II under Various modification conditions. Agr. Biol. Chem., 1967, v.31, N 11,p.1357-1366.

302. Oi S., Yamazaki 0., Samada A», Satomura Y. Purification and some properties of a Fungal Lipase Preparation used for Milk Flavouring. Agr. Biol. Chem., 1969, v» 33, N 5, p. 729—738.

303. Okuda H., Fujii S. Separation of lipase and eaterase from rat epididymal adipose tissue* — J» Biochem», 1966, 60, N 2, p. 1M-159.

304. Okuda H., Fujii S. Lipase and esterase in adipose tissue and liver. J. Biochem., 1967, 61, N 3, p. 313-319.

305. Olney G.E., Jensen R»C., Sampugna I., Guinn I.G. The Purification and specificity of a lipase from Veronia anthelmetica seed. Lipids, 1968, v. 3, p. 498-502»

306. Ory R.L., Angelo A.J., Altschul A»M.J» The acid lipase of the caster "bean. Properties and substrate specificity. — J* Lipid Res., 1962 , 3, N 1, p. 99H05.

307. Ory R., Barker R., Bondreaur G. Nature of the cofactor forthe acid lipase of Ricinus communisi Biochemistry*1964, v. 3, p. 2013-2016.

308. Ory R., Angelo A., De Gruy J., Altschul A.M. Castor bean lipase. Role of the lipid cofactor. Canad. J* Biochem. and Physiology, 1967, v. 45, p. 1443-1450»

309. Ory R.L., Yatsu L., Kircher H. Association of lipase activity with spherosomes of Ricinus communus. Arch. Biochim. et Biophys., 1968, v. 123, p* 255-264.

310. Ory R.L., Angelo A.J. The lipolysis in castor bean seeds:reinvestigation on neutral lipase. Lipids, 1971, v. 6, p. 54-57.0*Sullivan J., Mathison G.E. The Localization and Secretion of a Proteolytic Enzyme Complex by the Dermatophytic

311. Fungus Microsporum oanis. « J* Gen. Microbiol., 1971, v. 68, p. 319-326.

312. Ota Y., Yamada Y. Lipase from Candida paralipolytioa. Part I»

313. Anionic surfactants as the essential aotivator in the systems emulsified by polyvinyl alcohol. Agric. and Biol. Chem., 1967, 31, N 7, p. 809-816.

314. Ota Y., Suzuli M., Yamada Y. Lipids and related substrances inducing the lipase production by Candida paralipolytioa. Agric* and Biol. Chem., 1968a, 32, N 3, p. 390-391*

315. Ota Y., Miyari S., Yamada Y. Sterol requeirement for the lipase production by Candida oylindracea* — Agric« and Biol. Chem., 1968b, v. 32, N 12, p. 1476-1478.

316. Palade G.E. A study of fixation for electron microscopy. J. Sxptl. Med., 1952, v. 95, p. 285-297.

317. Palade G. Intracellular aspects of the process of protein Synthesis. Science, 1975» 189, p. 347-358.

318. Parodi A.J. Biosynthesis of Yeast mannoproteins Synthesis of mannon auter chain and of dolichol derivatives* J. Biol. Chem., 1978, 254, p. 8344-8352.

319. Patton I.S., Anderson L. Use of immobilized pancreatic lipase and colipase for investigation of purification and binding. FEBS Lett., 1978, v. 86, p. 179-182.

320. Perlman R.L., Pastan I. Regulation of -galactosidase in

321. Escherichia coli by cyolic adenosine 3' ,5'-monophosphate. J. Biol. Chem., 1968, v. 243, p. 5420-5427.

322. Perlman R.L., Chen B., de Crombrougshe B., Emmer H., Gottes-man M., Varmus H., Pastan I. The regulation of lac ope— ron transcription by cyolic adenosine 3 ' ,5,*a«ionophosphate. Cold Spring Harbor Sym. Quant. Biol., 1970, v. 35, p. 419—423»

323. Pitt B., Walher P.J. Particulate localization of acid phosphatase in fungi. Nature, 1967, 215, pi 783-784.

324. Ponard M., Sari H., Narit S., Entressangles B., Desnuelle P. Inhibition of pancreatic lipase by mixed micelles of di-sthyl-n-nitrophenylphosphorus and bile saltsi — Biochimi et Biophys., 1978, v. 530, p. 227-235»

325. Poyton E.O., Mekemmil E. A polyprotein precursor to all four catoplasmically translated subunits of cytochrome c oxida se the Saccharomyces cerevisiae. — J. Biol. Chem., 1979, 254, p. 6763-6771.

326. Bamachandran S,, Yip Y.K., Wagle S.R. Studies on Lipase. Isolation and Purification of a High Molecular weight Pancreatic Lipase. Eur. J. Biochem., 1970, v. 12, p. 201207.

327. Bamakrishnan C.V. Amino acid composition of different lipase preparations from Aspergillus nigeri Enzymologia,1958, 19, N 2, p. 82-85.

328. Reynolds E.S. The use lead citrate at high pH as an electrono-paque stain in electron microscopy. J. Cell. Biol.) 1963, v. 17, p. 208-212.

329. Roberts M.F., Deems R.A., Raymond A., Mincey T.C.,Dennis E.A.

330. Chemical modification of the histidine residue in phos-pholipase A^ (Naja naja)• A case of Half site reactivity, - J. Biol. Chem., 1977, v. 252, N 7, p. 2405-2411.

331. Roth J*S. Ribonuclease. Partial purification and characterization of a ribonuclease inhibitor in rat liver supernatant fraction. J. Biol. Chem., 1958, v. 231, p« 10851095»

332. Ruddon R.W., Hanson C.A., Addison W.J. Synthesis and processing of human chlorionio gonodotropin subunits in cultural chloriocaroinoma cells. Proc. Natl. Acad, Sci. USA, 1979, 76, p. 5143-5147*

333. Rudick M,J, Mannosyl transfer by membranes of Aspergillus niger: mannasylation of endogenous acceptors and partial analisis of the products. — J. Bacteriol., 1979, 137, p. 301-308*

334. Saito Y., Okuda H., Fujii S. Studies on lipolysis in lipid micelles isolated from adipose tissue. — J. Biochem,, 1974, v. 95, p. 1327-1330.

335. San Clemento C.L., Yadehra D.Y, Instrumental Assay of Microbial lipase et Constant pH. Appl. Microbiol., 1967, 15, N 1, p. 110-113.

336. Sanders R»Z., May B.K. Evidence for extrusion of unfolded extracellular enzyme polypeptide chains through membranes of Bacillus amylaliguefaciens. « J* Bacteriol», 1975, 123, p. 8o6-814.

337. Sarda L., Marchis-Mouren G., Constantin M.J., Desnuelle P. Action de la lipase panoreatique sur les esters en emulsion. Biochim. et biophys. acta, 1958, 30,N 3, p.513-521.

338. Sargent M.L. Use of liquid nitrogen and high, ionic strengthfor the isolation of functional polyribosomes from Neuro-spora crassa. Biochim. et Biophys. Acta, 1973, v. 324, p. 267-274.

339. Satre M., Jerphanion M.B., Huet J*, Vignais P.V. ATPaze inhibitor from yeast mitochondria. Purification and properties. Biochem. et Biophys. Acta, 1975, v. 387, p*241-255*

340. Savary P., Desnuelle P. Etude chromatographique de l'actionde la lipase pancréatique sur des triglycerides mixtes. — C.r. Acad. Soi., 1955, 240, N 26, p. 2571-2573.

341. Savary P., Desnuelle P* Sur guelqres elements de spécificité pendant L. hydrolyse enzymatique des triglycerides. — Biochim. Biophys. Acta, 1956, v. 21, p. 349-360*

342. Savary P., Flanzy J., Constantin M*J., Desnuelle P. a) Etude du mode d'action des lipases vegetales I. Lipase du fruit de palme (Elaeis guineensis). Bull. Soc. Chim. Biol.,1957, 39, N 4, p. 413-418.

343. Savary P., Flanzy J., Desnuelle P. b) Emploi de la lipase pancréatique peur 1'etude da la structure des corps gras naturels. Bioch. et biophys. acta, 1957, 24, N 2, p*414~ 423.

344. Savary P., Flanzy L., Desnuelle P. Sur l'hydrolyse des triglycerides par la lipase de ricin. Bull. Soc. Chim. Biol*,1958, 40, H 4, p. 637-645.

345. Scheelo G., Dobberstein B., Blobel G* Trausfer of protein across membranes. Biosynthesis in vitro pretrypsinogen and trypsinogen by cell fraction of canine pancreas. Eur. J. Biochem., 1978, 82, p. 593-599.

346. Scheelo G., Blackbura P. Role of mammalian R Nase inhibitor incell-free protein Synthesis, Proc* Nat. Acad. Sei« USA, 1979, 76, p. 4898-4902.

347. Schekman R. The secretory pathway in yeast. FIBS, 1982, p. 243—246»

348. Schmidt G.W., Devillera-Thiery A. ,Desruisslaux H., Blobel G. NHg terminal amino acid Sequences of precursor and nature Chlamydomonas reinhartii. - J. Cell» Biol., 1979, 83, p. 615-622.

349. Schwarz R.T., Datema R. Inhibitors of protein glycosylation. -Trends Biochem. Sei., 1980, 5, p. 65-67,

350. Sebald M., Prevot A.R. Etude qualitative et quantitative du pouvoir lipidolytique de 86 souches de Clostridium anae-robies. Ann. Anst. Pasteur., 1960, v.'99, N 3, p. 386400.

351. Semeriva M., Benzonana G., Desnuelle P» a) Purification of a lipase from Rhizopus arrhizus. Identification of two active forms of the enzyme. Biochim. Biophys, Acta,1967, v. 144, p. 703-705.

352. Semeriva M., Benzonana G., Desnuelle P. b) On the lipase Rhizopus arrhizus. I. Positional specifity. Bull. Soci Chim., Biol., 1967, v. 49, p. 71-79.

353. Semeriva M., Benzonana G., Desnuelle P. c) Sur la lipase de Rhizopus arrhizus. Spécificité de position. Bull.Soc. Chim. Biol., 1967, v. 49, p. 80-84.

354. Semeriva M., Benzonana G., Desnuelle P. Some properties lipases from Rhizopus arrhizus. Separation glycopeptide from enzyme. Biochim. Biophys. Acta, 1969, v. 191, p* 598610.

355. Semeriva M., Benzonana G., Desnuelle P« Further studies onthe exocellular lipase of Rhizopus arrhizus. Biochim« Biophys. Acta, 1972, v. 260, p. 393-400«

356. Serreto G., Negrel R., Ailhaud G. Characterization and partial purification of an intestinal lipase. — Biochem« and Biophys. Res. Communs., 1975, v » 65» p* 89-93.

357. Shortman K., Lehman J«R. The deoxyribonucleases of E. coli. Changes in enzyme levels in response to alteractions on physiological state. J. Biol« Chem., 1964, v. 239, p. 2964-2974.

358. Shinmyo A., Mitsushima K., Terui G. Kinetic studies on enzyme a production by microbes. Some properties of autdin— duction of acid protease in Aspergillus niger. J« Ferment. Technol., 1972, v. 50, p. 647-654.

359. Silhavy T.J., Benson S.A., Emr E.D. Mechanisms of Protein localization. Microbiol. Rev., 1983, v. 47, N 3, p.313-344.

360. Simmonds W.J. In Blood Lipid and Lipoproteins. Quantitation, Composition and Metabolism / Ed. G»J.Nelson. New York} London} Sydney} Toronto: Wiley, 1972, p* 705-712.

361. Skudlarck M.D., Svrank R.T. Biosynthesis of two lysosomal enzymes in macrophage (evidence for a precursor of ga-lactosidase). - J. Biol. Chem., 1979, 254, p. 9939-9942.

362. Smeaton J.R., Elliott W.ÏÏ. Selective release of ribonuclease -inhibitor from Bacillus subtilis cells by cold shock treatment. — Biochem. Biophys. Res. Commun., 1967» v* 25» p. 75-78.

363. Smilowitz H. Routes of intracellular transport of actylcho-line receptor and esterase are distinct. Cell., 1980, 19, p. 237-444.

364. Somkuti G.A., Babel F.J. Lipase activity of Muoor pusillus. -Appl. Microbiol., 1968, v. 16, N 4, p. 617-619.

365. Somkuti G.A., Babel F.J., Somkuti A.C. Lipase from Mucor pusillus. « Appl. Microbiol., 1969, v « 17, N 4, p.606—610«

366. Springer M.S., Goy M.F., Adler I. Protein methylatien in beha« vioural control mechanisms and in signal transauction. «• Nature, 1979, v. 280, p. 279-284.

367. Srivastava G., Borthwick J.A., Brooker J.D., May B.K*, Elliott W.H. Evidence for A cytosolic precursor of chick embryo. Biochem. and Biophys* Res. Commun*, 1983, v* 110, N 1, p. 23-31*

368. Steinberg D., Khoo J.C. Hormone — sensitive lipase of adipose tissue. — Fed. Proc., 1977, v. 36, p* 1986-1990.

369. Struck D.K., Lennarz W.J., Brew K. Primary structure reguire-ments for the enzymatic formation of the N-glycosidic bond in glycoproteins (Studies with -lactalbumin). — J. Biol. Chem., 1978, v. 253, p. 5786-5794.

370. Stock A.H., Uriel J* Extracellular asterase of group A streptococci. Electrophoretic mobility and detection of haemo— lytic activity of streptolysins 0 and S in agar-gel. — Nature, 1961, v. 192, N 4801, p. 435-436*

371. Sugiura M., Isobe M. Studies on the lipase of Chromobacterium viscosum* III* Purification of a low molecular weight li—pase and its enzymatic properties. — Biochim. et Biophys.

372. Acta, 1974, v. 341, H 1, p. 195-200.

373. Sugiura M., Ogisa T. Studies on Bile sensitive Lipase.

374. VIII. Product inhibition of Mucor lipase and role of bixple salts and Ca to the inhibition. Chem. Pharm. Bull.,1977, N 90, v. 18, N 4, p. 663-670.:

375. Tonegurro F., Ghosh H.P. In vitro Synthesis of vesicular sto-mattis virus membrane glycoprotein and insecretion into membranes. Proc. Hat. Acad. Sci. USA, 75, 1978, p. 715719.

376. Tsujisaka Y., Iwai M., Fukumoto J., Okamoto Y. Induced formation of lipases by Geotrichum candidum Link. — Agr. Biol« Chem., 1973,a, v. 37, N 4, p. 837-842.

377. Tsujisaka Y., Iwai M., Tominaga Y. Purification, crystallization and some properties of lipase from Geotrichum candidum Link. Agr. Biol. Chem., 1973,b, v. 37, N 6, p. 1457-1464.

378. Tsujita Y., Endo A. Intracellular localization of two molecular forms of membrane acid proteinase in Aspergillus ory— zae. J. Biochem., 1980, v. 88, p. 113-120.

379. Tucker P., Pestka S. De novo Synthesis and glycosylation of the MOPC-46B mouse immunoglobulin light chain in cellfree extracts. J. Biol. Chem*, 1977, 252, p.4474-4486.

380. Turco S.J., Robbins R.W. The initial stages of processing of protein -bound oligosccharides in vitro. J. Biol.Chem., 1979, v. 254, p. 4560-4567.

381. Uozumi T. Studies on the autolysis of Aspergillus oryzae. -J. Jap. Biochem. Soc., 1977, v. 51, p. 71-77.

382. Uy R., Wold F. Posttranslational oovalent modification of proteins. Science, 1977, 198, p. 890-896.

383. Vadehra D.Y., Harmon L.G. Action of lipases of Staphylococcus aureus on milk fat. Appl. Microbiol., 1965, v. 13,p. 335»

384. Vadehra D.Y., Harmon L.G. Isolation and purification of staphylococcal lipase. Appl. Microbiol., 1967a» 15, N 2, p. 292-295.

385. Yadehra D.Y., Harmon L.G. Characterization of purified staphylococcal lipase. Appl. Microbiol., 1967b, N 3, 15, p. 480—483.

386. Vadehra D.V. Staphylococcal lipases. Lipids, 1974, v. 9, H 3, p. 158-165*

387. Vandermeers A., Christophe I. Amylase et lipase du pancreas de rat* Biochem* Biophys. Acta, 1968, v. 154, p* 110129.

388. Yasu S., Hulea S., Radulescu S. Multiple molecular forms of ribonuclease from Aspergillus niger and their intracellular and extracellular distribution. Rev. Roum. Bio-chem., 1971, v. 8, p. 351-364.

389. Verger R., Sarda L., Desnuelle P. Sulphohydryl groups of porcine pancreatic lipase» Biochim . Biophys. Acta, 1970, v. 207, p. 377-379.

390. Yuillemin N., Leluan G., Bory J. Contribution a l'etude de l'activite lipolytique de Candida lipolytica. « Ann. Pharm, franc., 1979, v. 37, N 3-4, p. 107-114.

391. Wakao N., Sakurai Y., Shiota H., Tanimura Y. Cytochemical localization of acid and alkoline phosphatases in Aspergillus oryzae. J. Gen. Appl. Microbiol., 1975, 21, p«232-249.

392. Weber K., Osbom M. The reliability of molecular weight determinations by dodecyl-sulfate Polyacrylamide gel electrophoresis. - J. Biol* Chem., 1969, v. 244, p. 4406-4414.

393. Wells H.G., Cerper H.J* The lipases of Bacillus tuberculosisand ether bacteria» Studies on the biochemistry and che-methetapy of tuberculosis. J. Infect. Dis«, 1912, N 2, p. 388.

394. Wiemken A. Isolation of vacuoles in cell Biology In Methods in cell Biology (Prescott D.M. ed ). 1976, 12, Acad. Press. London, p. 99-109.

395. Willis A.T., Turner G.C. Staphylococcal lipolysis and pigmentation. J. Pathol. Bacterid., 1962 , 84, p» 337-347.

396. Willis A.T. Some observation on staphylococcal pigmentation. -Nature, 1966, v. 210, N 5036, p. 653-654.

397. Wills D.E. Lipases. In: Advan. Lipid Res. - N.J. Acad. Press, v. 3, p. 197-240.

398. Willstatter R., Waldschmidt-Leits E., Mennon F. Die Lipidspalting Ferment der Pancreas. Z. Physiol. Chem., 1923, Bd. 125, S. 93-104.

399. Wilson C.L., Stiers D.L., Smith G.G. Fungal lysosomes of spherosomes. Phytopathology, 1970, 60, p* 216-227«

400. Wood T.C., Arlinghaus R«B. Precursor polyproteins of moloney murine leukemia virus. Biochem« Biophys. Acta, 1979, 565, p. 183-191.

401. Yamada K., Matida H., Higasu T.K., Koeda 0. Studies lipase on microorganisms. Cultural conditions of Candida cylindra-cea. Agr. Chem. Soc. Japan, 1963, v, 37, N 11, p.645-648.

402. Yamada T., Ogrydziak D.M. Extracellular Acid Proteases Produced by Saccharomycopsis lipolytica. J. of Bacteriology, 1983, v. 154, N 1, p. 23-31.

403. Yoshida F., Motai H., Ichishima F* Effect of lipid materials on the production of lipase by Torulopsis ernobii. -Appl. Microbiol., 1968, v» 16, N 6, p. 845-847.

404. Zonneveld B.J.M* A new type of enzyme, an exosplittingd (1,3) glucanase from non-induced cultures of Aspergillus nidulans. Biochim* Biophys* Acta, 1972, v* 258, p. 541-547.