Механизмы действия нейропептидов аллатостатина и проктолина на активность моторных синапсов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.13, кандидат биологических наук Гайдуков, Александр Евгеньевич

• Гайдуков, Александр Евгеньевич
• кандидат биологических наук
• 2004

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Гайдуков, Александр Евгеньевич

ОГЛАВЛЕНИЕ.

ВВЕДЕНИЕ.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1. Аллатостатины: структура, представительство, функциональные свойства.

1.1 Характеристика пептидного семейства аллатостатинов.

1.2 Доменная организация молекул аллатостатинов.

1.3 Аллатостатины у насекомых и других беспозвоночных.

1.4 Локализация и функциональные свойства аллатостатинов.

1.4.1 Блокада синтеза ювенильного гормона.

1.4.2 Торможение сокращения висцеральной мускулатуры.

1.5 Возможность присутствия аллатостатинов у позвоночных.

1.6 Аллатостатиновые рецепторы.

2. Проктолин — структура, представительство, функциональные свойства.

2.1 Структура молекулы проктолина.

2.2 Локализация и функциональная активность проктолина у членистоногих.

2.2.1 Действие проктолина на активность нейронов членистоногих.

2.2.2 Миостимулирующее действие проктолина на висцеральную мускулатуру членистоногих.

2.2.3 Стимулирующее действие проктолина на сокращение скелетной мускулатуры членистоногих.

2.3 Проктолиновые рецепторы.

2.4 Локализация и физиологическая активность проктолина у млекопитающих.

ОБЪЕКТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ И ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ МЕТОДЫ.

1. Скелетные мышечные волокна равноного морского рака Ыогеа ЬаШса.

1.1 Методика получения изолированных мышечных волокон /. ЬаШса.

1.2 Регистрация сократительных ответов изолированных мышечных волокон I. ЬаШса.

2. Нервно-мышечный синапс краба ЕНрЫа БрШ/гот.

2.1 Методика получения изолированного нервно-мышечного препарата Е. ярШ/гопя.

2.2 Внеклеточная регистрация вызванных постсинаптических токов в нервно-мышечном синапсе Е. Бртф-от.

3. Нервно-мышечный синапс диафрагмы мыши.

3.1 Приготовление изолированного нервно-мышечного препарата диафрагмы мыши.

3.2 Внутриклеточная регистрация спонтанных и вызванных потенциалов и токов концевой пластинки.

4. Статистическая обработка экспериментальных данных.

5. Используемые в работе вещества.

РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ.

1. Действие аллатостатина и проктолина на сокращение изолированных мышечных волокон рака Ыо1еа ЪаЫса.

1.1 Воздействие аллатостатина на сократительную активность скелетных мышечных волокон рака I. ЪаЫса.

1.2 Воздействие проктолина на сократительную активность мышечных волокон I. ЪаЫса и его взаимодействие с аллатостатином.

2. Воздействие аллатостатина и проктолина на синаптическую активность нервно-мышечного препарата краба ЕпрЫа Брш/гот.

2.1. Влияние аллатостатина на вызванные и спонтанные постсинаптические токи краба Е. ярш/гопя.

2.2. Влияние проктолина на вызванную активность моторных синапсов краба Е. зрШ/гоп5.

2.3. Анализ взаимодействия эффектов аллатостатина и проктолина на уровне моторных синапсов Е. зрМ/гопБ.

3. Исследование роли пресинаптических Са2+-каналов в реализации облегчающих эффектов проктолина в моторных синапсах краба.

3.1. Исследование роли Са2+-каналов Ь-типа в эффектах проктолина.

3.2. Исследование роли Са2+-каналов И-типа в эффектах проктолина.

3.3. Исследование роли Са2+-каналов Р/С^-типа в эффектах проктолина.

4. Анализ структурного сходства проктолина и аллатостатина с белками млекопитающих и данных биотестирования пептидов у млекопитающих.

5. Анализ воздействий проктолина на работу моторных синапсов мыши.

5.1. Влияние проктолина на спонтанную активность нервно-мышечных синапсов диафрагмы мыши.

5.2 Влияние проктолина на частоту миниатюрных токов концевой пластинки в условиях калиевой деполяризации терминали с помощью

20 мМ [К+]нар.

5.3. Действие проктолина на вызванную активность нервно-мышечных синапсов мыши.

6. Действие аллатостатина на спонтанную и вызванную активность активность нервно-мышечных синапсов мыши.

6.1 Дозозависимое воздействие аллатостатина на амплитуду и временной ход миниатюрных потенциалов концевой пластинки мыши.

6.2 Анализ возможных постсинаптических эффектов аллатостатина на примере миниатюрных токов концевой пластинки мыши.

6.3. Действие аллатостатина на вызванную активность нервно-мышечных синапсов диафрагмы мыши.

6.4 Анализ изменений амплитуды МПКП, вызываемых аллатостатином, на фоне предварительного введения везамикола (АН5183).

6.5 Влияние аллатостатина на амплитуду МТКП на фоне действия ингибитора протеинкиназы А (ПКА) - Н-89.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Механизмы действия нейропептидов аллатостатина и проктолина на активность моторных синапсов»

Актуальность исследования. В современной физиологии большой интерес вызывают исследования новых регуляторных пептидов, выделяемых из нервной ткани разных групп беспозвоночных и позвоночных животных. К их числу относятся аллатостатины - семейство структурно сходных пептидов, экстрагированных из мозга таракана Diploptera punctata (Woodhead et al., 1989; Pratt et al., 1991). У двукрылых насекомых аллатостатины регулируют метаморфоз, тормозя синтез ювенильного гормона в corpora allata (Stay et al., 1994). Однако у других групп членистоногих - насекомых и ракообразных - эти же пептиды выполняют иные функции, в частности, модулируют моторику кишечника (Skiebe, Schneider, 1994), активность ганглиев (Lange et al., 1993). Реальный спектр функциональной активности и представительства этой новой группы пептидов в животном царстве остается пока не изученным.

Аналогичная картина характерна и для проктолина - пентапептида, впервые выделенного как «кишечный фактор» у таракана Periplaneta americana (Brown, 1967). Впоследствии удалось установить, что проктолин присутствует и у других членистоногих, в частности, в составе мотонейронов ракообразных, и способен усиливать тонус висцеральной и скелетной мускулатуры ракообразных (Schwarz 1980; Pastzor, Golas, 1993).

Несмотря на данные о миотропных эффектах проктолина и аллатостатинов, систематический анализ особенностей их действия на мускулатуру и моторные синапсы членистоногих до сих пор не проводился. Не ясны и пути дальнейшей эволюции этих пептидов - в частности, возможность сохранения самих пептидов либо их рецепторов в составе нервной системы позвоночных. Имеются данные о способности проктолина и аллатостатина потенциировать сокращение желудка и кишечника у млекопитающих (Schulz et al., 1981; Gaydukov et al., 1998). Возможность же модулирующих воздействий этих пептидов на моторные синапсы млекопитающих остается не изученной. Подобные сравнительные исследования представляются весьма актуальными в связи с ростом случаев обнаружения нейропептидов беспозвоночных и в нервной системе высших позвоночных, где они могут иметь физиологическую активность, сходную либо отличную от таковой у низших животных (Ашмарин, Каменская, 1988; Schoofs et al., 1993; Гомазков, 1995).

Цели и задачи исследования. Целью данной работы был сравнительный анализ действия аллатостатина и проктолина на мускулатуру и моторные синапсы ракообразных и млекопитающих. Для этого в работе решались следующие конкретные задачи:

1. исследовать эффекты аллатостатина и проктолина как модуляторов сократительной активности скелетных мышечных волокон ракообразных (морского рака Idotea báltico).

2. сопоставить характер воздействия аллатостатина и проктолина на моторные синапсы ракообразных и механизмы противоположно направленных синаптических эффектов пептидов.

3. выявить влияния аллатостатина и проктолина на моторные синапсы млекопитающих - на примере спонтанной и вызванной активности синапсов диафрагмы мыши.

4. изучить механизмы облегчающего действия проктолина на частоту спонтанных и амплитуду вызванных сигналов моторных синапсов диафрагмы мыши.

5. понять: пре- или постсинаптические структуры ответственны за прирост амплитуды миниатюрных потенциалов концевой пластинки мыши, вызываемый действием аллатостатина?

6. рассмотреть вклад пресинаптических внутриклеточных каскадов (с участием протеинкиназы А и других факторов) в увеличение размера кванта медиатора, вызываемое аллатостатином.

Положения, выносимые на защиту.

1. Нейропептиды беспозвоночных проктолин и аллатостатин демонстрируют противоположно направленные миотропные эффекты: аллатостатин тормозит, а проктолин — усиливает работу нервно-мышечных синапсов и сокращение скелетных мышц ракообразных.

2. В моторных нервных терминалях ракообразных (краба ЕпрЫа зрШ/гою)

2+ сосуществуют два типа Са -каналов — РА^- и И-типа, из которых лишь РЛ^-тип вовлечен в потенциирование проктолином вызванного выброса медиатора.

3. Проктолин и аллатостатин действуют облегчающе на работу холинэргических моторных синапсов мыши. Проктолин усиливает выброс медиатора, стимулируя работу 2+

Са -каналов Р/С^-типа терминали; аллатостатин вызывает увеличение размера квантов АХ, путем активации протеинкиназы А нервной терминали мыши.

Научная новизна.

В работе впервые установлена способность аллатостатина тормозить сокращение и работу моторных синапсов скелетных мышечных волокон ракообразных.

Впервые показано, что в составе мембраны моторных нервных терминалей краба ЕпрМа имеются Са2+-каналы двух типов - Р/С)- и М-типа, по-разному вовлеченные в запуск секреции медиатора. Установлен ранее не известный факт облегчающего действия проктолина на выброс медиатора через модуляцию активности Са2+-каналов Р\С2-типа. Впервые описаны особенности взаимодействия тормозных эффектов аллатостатина и потенциирующих эффектов проктолина в отношении синаптической активности и сокращений скелетной мускулатуры ракообразных. Установлены ранее не известные облегчающие влияния проктолина и аллатостатина на спонтанную и вызванную синаптическую активность моторных синапсов диафрагмы мыши.

Впервые описана способность аллатостатина - при аппликации в низких концентрациях - увеличивать размер одиночных квантов медиатора в холинэргическом синапсе, действуя через активацию пресинаптической протеинкиназы А.

Научно-практическая значимость работы. Полученные в работе факты содержат новую важную информацию о возможных путях эволюции нейропептидов беспозвоночных - проктолина и аллатостатина, а также - их мембранных рецепторов. Данные имеют общетеоретическое значение для сравнительной и эволюционной физиологии и понимания особенностей пептидной регуляции синапсов. Научную ценность для синаптологии имеет впервые описанный факт значительного увеличения размера кванта медиатора в холинэргических моторных синапах мыши под действием аллатостатина. Это может оказаться перспективным для клинической практики - при разработках новых классов фармакологических препаратов, облегчающих синаптическую передачу в моторных синапсах млекопитающих.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

В связи с тем, что данная работа посвящена выявлению и сравнительному анализу ранее не известных миотропных эффектов аллатостатина и проктолина, мы провели обзор данных литературы, касающихся строения, миотропной и другой функциональной активности каждого из пептидов. Будут рассмотрены представленность каждого из пептидов в разных группах животных, а также -свойства мембранных рецепторов к аллатостатину и проктолину и возможные внутриклеточные механизмы их действия.

Заключение диссертации по теме «Физиология», Гайдуков, Александр Евгеньевич

ВЫВОДЫ

1. Анализ миотропных эффектов пептидов беспозвоночных аллатостатина и о s проктолина показал, что аллатостатин (10 -10 М) подавляет в 1,5-2,5 раза, а проктолин (10"8-10~6М) - усиливает в 1,5-18 раз электрически индуцированные сокращения изолированных скелетных мышечных волокон рака Idotea baldea.

2. Аллатостатин (10"6М) тормозит вызванный выброс медиатора в моторных синапсах краба Eriphia spinifrons, уменьшая амплитуду ВПСТ на 33%. Проктолин (10"6М) облегчает вызванный выброс медиатора, увеличивая амплитуду вызванных ВПСТ в моторных синапсах краба на 36%.

3. С помощью фармакологического анализа показано, что в составе моторных синапсов краба Eriphia spinifrons отсутствует L-тип, но представлены P/Q- и N-типы Са2+-каналов. Проктолин усиливает синаптическую передачу через

•у . облегчение работы пресинаптических Са -каналов P/Q-типа.

4. Оба пептида оказывают однонаправленное облегчающее действие на синаптическую передачу в моторных синапсах диафрагмы мыши: проктолин (10 6М) увеличивает амплитуду ТКП в среднем в 1,5 раза, а аллатостатин (10~6М) увеличивает амплитуду МТКП и ТКП, в среднем, в 2 раза.

5. Прирост амплитуды ТКП под действием проктолина (10 6М) связан с его пресинаптическим действием, направленным на увеличение квантового состава ТКП, предположительно, через облегчение работы P/Q-типа Са2+-каналов моторных терминалей мыши.

6. Индуцируемый аллатостатином (10"6М) двукратный прирост амплитуды ТКП, сходный по динамике и величине с приростом амплитуды МТКП, не сопровождается достоверными изменениямиквантового состава ТКП в моторных синапсах мыши.

7. Прирост амплитуды МПКП и МТКП, вызываемый аллатостатином (ЮМ), предотвращается везамиколом (10 6М) - блокатором накачки ацетилхолина в

-8 везикулы, и Н-89 (5*10 М) - блокатором протеинкиназы А. Это позволяет предполагать, что в моторных синапсах мыши аллатостатин действует на пресинаптическом уровне и запускает каскад реакций с участием протеинкиназы А, направленный на увеличение размера кванта

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Данная работа была посвящена сравнительному анализу миотропных эффектов двух нейропептидов - проктолина и аллатостатина - на уровне синапсов и скелетной мускулатуры ракообразных и млекопитающих. Выбор пептидов объяснялся их обнаружением в мотонейронах (Witten, O'Shea, 1985; Bishop et al., 1987), ганглиях (Nusbaum et al., 1992), corpora allata (Stay, Woodhead, 1990) и некоторых других структурах членистоногих, а также указаниями о наличии у них миотропных эффектов, в основном - на уровне висцеральной мускулатуры (Bishop et al., 1984; Stay, Woodhead, 1990; Cook, Holman, 1980; Baines et al., 1990). Учитывая плейотропность действия большинства пептидных модуляторов беспозвоночных (Schoofs et al., 1993; Nassel, 2002), представляло интерес изучить эффекты проктолина и аллатостатина на уровне скелетной мускулатуры и моторных синапсов ракообразных.

Проведенные нами исследования показали, что проктолин в концентрациях

7 X

10 - 10"° м - оказывает эффективное потенциирующее действие на сокращение мышечных волокон равноногого рака Idoíea baltica, при этом не меняя входное сопротивление мембраны мышечного волокна, и действуя, предположительно (с учетом данных литературы) на уровне белков сократительного аппарата скелетных мышечных волокон (Brustle et al., 2001; Rathmayer et al., 2002). Полученные нами факты созвучны данным литературы о способности проктолина оказывать прямое потенциирующее действие на скелетные мышцы других ракообразных и насекомых (Schwartz et al., 1980; Baines et al., 1990). При этом в работах 80-ых -начала 90-х годов подчеркивалась неспособность проктолина облегчать работу моторных синапсов, и высказывалось мнение, что проктолин действует непосредственно на мышечное волокно, минуя моторные синапсы (несмотря на то, что было показано высвобождение проктолина из периферических аксонов) (Bishop et al., 1987). В нашей работе мы обнаружили выраженное пресинаптическое действие проктолина, облегчающее передачу основного медиатора - глутамата. Проведенный анализ этого эффекта на терминалях краба Eriphia spinifrons позволил обнаружить в составе терминален рака как минимум, два типа Са-каналов, активирующихся в ответ на нервный импульс, обеспечивающих вход Са2+ в терминаль и запуск вызванной секреции глутамата - это P/Q- и N-тип потенциалзависимых Са-каналов. До сих пор в литературе существовало мнение, что нервные окончания ракообразных содержат лишь P/Q-тип Са-каналов, который и участвует в инициации ^¿вванной секреции глутамата (Araque et al., 1994). Наши исследования эффектов проктолина на фоне блокаторов кальциевых каналов L-, P/Q-, и N-типа показали, что проктолин опосредует свои пресинаптические потенциирующие эффекты через облегчение работы P/Q-типа Са-каналов нервных терминалей краба. Еще более неожиданным оказалась способность проктолина «работать» и в моторных синапсах диафрагмы мыши, увеличивая квантовый состав ТКП на 40-50%. Причем, согласно проведенному анализу, проктолин и в скелетной мускулатуре млекопитающих облегчает синаптическую передачу, действуя, по-видимому, через увеличение активности P/Q-типа Са-каналов нервной терминали диафрагмы мыши.

В отличие от проктолина (открытого в 1967 году как «кишечный пептид» насекомых), аллатостатин является более новым, недавно открытым пептидом, впервые описанным в начале 90х годов 20го столетия как ингибитор выработки ювенильного гормона в corpora allata у таракана (Woodhead et al., 1989). Аллатостатин, до сих пор известный лишь у членистоногих, моллюсков и червей, остается малоизученым с точки зрения реального спектра его физиологических эффектов и представленности в царстве животных (Bendena et al., 1999). В наших исследованиях эффектов аллатостатина на уровне мышечных волокон и моторных синапсов ракообразных (Idotea báltica, Eriphia spinifrons) обнаружилась способность этого пептида выступать в роли тормозного модулятора моторной активности ракообразных. Показано, что аллатостатин дозозависимо подавляет электрически индуцируемое сокращение скелетных мышечных волокон рака, а также - амплитуду вызванных ВПСТ в моторных синапсах краба. Оказалось, что тормозные эффекты аллатостатина отличаются от потенциирующих эффектов проктолина не только по знаку, но и по механизмам действия. Проведенные эксперименты, в совокупности с немногочисленными данными литературы, позволяют предполагать, что тормозное действие аллатостатина осуществляется на уровне мембраны мышечных волокон. Действие же аллатостатина на пресинаптическом уровне может происходить с участием его мембранных рецепторов и включать модуляцию калиевых (либо кальциевых) каналов пресинаптической мембраны. Таким образом, мы установили, что разнонаправленные модулирующие воздействия аллатостатина и проктолина на моторику скелетных мышц ракообразных реализуются как минимум, на двух разных уровнях: самих скелетных мышечных волокон и на уровне терминален моторных синапсов. До сих пор антагонистическая пептидэргическая регуляция была известна лишь для случая контроля мышечных сокращений моллюска Aplysia - мышц радулы, буккальных мышц (Brezina et al., 1994). В наших исследованиях, наряду с прямым действием на мышечные волокна - впервые описана возможность и другого типа дуальной пептидэргической модуляции мышечной активности у беспозвоночных - на уровне возбуждающих моторных синапсов, запускающих сокращение скелетных мышц. Имея в виду, что эндогенные аллатостатин и проктолин выбрасываются в гемолимфу из разных источников (нейрохемальных органов и/или аксонов), можно заключить, что у ракообразных in vivo эффективность синаптических входов, отвечающих за мышечную деятельность, может быть усилена либо снижена, в зависимости от типа и комбинации высвобождаемых пептидных модуляторов. В целом, совокупность полученных фактов представляет новый пример сложной дуальной пептидной регуляции работы скелетной мускулатуры со стороны нейропептидов у беспозвоночных животных.

Во второй части нашей работы мы предприняли попытку выявить миотропные эффекты аллатостатина и проктолина в моторных синапсах мыши, с тем, чтобы сопоставить их с аналогичными эффектами у ракообразных. На первый взгляд, поиски в данном направлении могут показаться малообещающими. Действительно, традиционное подразделение регуляторных пептидов на "пептиды беспозвоночных" и "позвоночных", предполагает разобщение и пространственно-временную изоляцию пептидов и их рецепторов у эволюционно далеко отстоящих групп животных (Ашмарин, Каменская, 1988; Nassel, 2002). Однако в последнее время подобные представления, как и сама классификация пептидов, все чаще оказываются условными, так как основаны главным образом лишь на факте первоначального обнаружения пептида у той или иной группы - беспозвоночных либо позвоночных - животных. Ярким примером являются FMRF-амиды. Первоначальную характеристику FMRF-амидов как пептидов беспозвоночных пришлось недавно пересмотреть в связи с обнаружением FMRF-амидов (а также их рецепторов) в различных структурах ЦНС млекопитающих и человека. Подобный же феномен, на наш взгляд, может оказаться характерным и для исследуемых нами проктолина и аллатостатина. Действительно, нам впервые удалось выявить целый ряд специфических миотропных эффектов проктолина и аллатостатина на уровне моторных синапсов млекопитающих. При этом у млекопитающих оба пептида действуют однонаправленно - облегчают синаптическую передачу, однако характер и механизмы действия пептидов, очевидно - разные.

Оказалось, что проктолин действует в моторных синапсах мыши сходно с тем, как это имело место у ракообразных - увеличивает квантовый состав ТКП

Ч L путем облегчения активности P/Q -типа Са -каналов нервной терминалы диафрагмы мыши. Характер и механизмы облегчающего действия аллатостатина в моторных синапсах мыши оказались совсем другими. Мы впервые установили, что аллатостатин способен увеличивать размер кванта медиатора (АХ), и, тем самым, приводить к увеличению амплитуды многоквантового вызванного потенциала концевой пластинки. Удалось также выявить роль протеинкиназы А в реализации потенциирующего эффекта аллатостатина в отношении размера кванта АХ.

В настоящее время известен фактически лишь один пример избирательной модуляции размера кванта АХ в моторных синапсах. Это - действие КГРП, запасающегося в составе dence-core везикул моторных терминалей лягушки (Van der Kloot et al., 1998). Описанная нами необходимость активации пресинаптической протеинкиназы А для реализации эффекта аллатостатина созвучна с данными Ван дер Клоота и соавторов, также показавшими, что в цепи реакций, запускаемых КГРП и приводящих к увеличению размера кванта АХ, участвует протеинкиназа А (Van der Kloot et al., 1998).

Обнаружение эффектов экзогенного проктолина и аллатостатина в моторных синапсах млекопитающих неизбежно порождает вопрос, может ли подобная модуляция иметь место в действительности в организме мыши? Как мы отмечали, проктолиноподобная иммунореактивность выявлена с помощью антител в организме млекопитающих; обнаружен и целый ряд эффектов проктолина в ЖКТ и на уровне ЦНС. В нашей работе впервые апробирована и выявлена возможность миотропного действия проктолина на уровне моторных синапсов. Учитывая присутствие проктолина в ЖКТ мыши, нельзя исключить возможность его системного, дистантного действия через кровь на моторные синапсы скелетных мышц мыши. Присутствует ли проктолин на периферии - в холинэргических моторных терминалях, либо в составе клеток окружения моторных синапсов - еще предстоит выяснить. Можно надеяться, что это - лишь вопрос времени, учитывая имеющиеся данные о структурном сходстве предшественника проктолина с хромогранином, локализованном в составе с1епсе-соге везикул моторных нервных терминалей млекопитающих (мыши, крысы). В любом случае, на наш взгляд, обнаружение потенциирующих эффектов проктолина в нервно-мышечных синапсах млекопитающих представляет интерес для дальнейшей разработки этих эффектов - как с научно-теоретической, так, возможно, и практической точки зрения - для создания новых пептидных фармакологических средств, облегчающих передачу на периферическом уровне.

Высказанные выше соображения, в общем, приложимы и к оценке эффектов аллатостатина. Наши исследования являются первыми доказательствами в пользу сохранения миотропных (а возможно - и других) физиологических эффектов аллатостатинов в организме млекопитающих. В настоящее время в литературе отсутствуют какие-либо данные о присутствии аллатостатинов либо их рецепторов в нервной системе млекопитающих. Поэтому аллатостатины все еще считаются пептидами беспозвоночных. Однако на наш взгляд - на основании полученных нами данных, а также общетеоретических соображений эволюционной физиологии - нельзя полностью исключить возможность сохранения аллатостатиновых рецепторов и специфических миотропных эффектов аллатостатинов (либо аналогичных пептидных регуляторов) у высших позвоночных - млекопитающих. Кроме того, способность экзогенного аллатостатина (при действии в низких концентрациях) вызывать прирост размера кванта АХ в синапсах млекопитающих представляет, на наш взгляд, большой интерес как модель для изучения механизмов регуляции кванта медиатора. Нельзя исключить и перспективу использования пептида либо его аналогов для разработки новых средств фармакологической коррекции дефектов нервно-мышечной передачи млекопитающих и человека.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Гайдуков, Александр Евгеньевич, 2004 год

1. Ашмарин И.П., Каменская М.А. Нейропептиды в синаптической передаче // Итоги науки и техники, сер. Физиол. чел и жив. 1988 — 34, стр. 3-8, 77, 108, 111.

2. Воронин JI.JI. Анализ пластических свойств центральной нервной системы // Тбилиси: Мецниереба-1982-стр. 110-123, 131-135, 160-181.

3. Гиниатуллин Р.А., Зефиров A.J1., Магазаник Л.Г., Ощепкова С.Ф. Постсинаптические эффекты субстанции Р в нервно-мышечное синапсе лягушки // Нейрофизиология 1991 -Т.23(4), стр. 436-441.

4. Гомазков О.А. Физиологически активные пептиды. Справочное руководство. // М. ИПГМ- 1995-стр. 9-10, 126-127.

5. Зефиров A.JL, Черанов С.Ю. Молекулярные механизмы квантовой секреции медиатора в синапсе // Усп. Физиол. Наук 2000- Т.31 (3) - стр. 3-22.

6. Каменская М.А. Современные представления о механизме квантового освобождения медиатора из моторных нервных окончаний скелетной мышцы // Успехи Физиол. Наук 1972 - Т.З(З), стр. 22-63.

7. Adams М.Е., O'Shea М. Peptide cotransmitter at a neuromuscular junction // Science 1983 - V.221(4607), pp.286-289.

8. Adelsberger H., von Beckerath N., Parzefall F., Dudel J. A molecular scheme for the reaction between gamma-aminobutyric acid and the most abundant chloride channel on crayfish deep extensor abdominal muscle // Pflugers Arch. 1996 - V.431(5), pp.680-689.

9. Anderson M.S., Halpern M.E., Keshishian H. Identification of the neuropeptide transmitter proctolin in Drosophila larvae: characterization of muscle fiber-specific neuromuscular endings // J. Neurosci. 1988 - V.8(l), pp. 242-255.

10. Araque A., Clarac F., Buno W. P-type Ca2+ channels mediate excitatory and inhibitory synaptic transmitter release in crayfish muscle // Proc Natl Acad Sci USA -1994-V.91, pp. 4224-4228.

11. Atwood HL. Organization and synaptic physiology of crustacean neuromuscular systems // Prog. Neurobiol. 1976 - V.7(4), pp. 291-391.

12. Auerswald L., Birgiil N., Gade G., Kreienkamp H.J., Richter D. Structural, functional, and evolutionary characterization of novel members of the allatostatin receptor family from insects // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2001 - V.282, pp. 904-909.

13. Bahr BA, Parsons SM. Acetylcholine transport and drug inhibition kinetics in Torpedo synaptic vesicles // J. Neurochem. 1986 - 46(4), pp. 1214-1218.

14. Baines R.A., Downer R.G. Comparative studies on the mode of action of proctolin and phorbol-12,13-dibutyrate in their ability to contract the locust mandibular closer muscle // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1992 - V.20(3), pp.215-229.

15. Baines R.A., Lange A.B., Downer R.G. Proctolin in the innervation of the locust mandibular closer muscle modulates contractions through the elevation of inositol trisphosphate // J. Comp. Neurol. 1990 - V.297(4), pp. 479-486.

16. Baines R.A., Walther C., Hinton J.M., Osborne R.H., Konopinska D. Selective activity of a proctolin analogue reveals the existence of two receptor subtypes // J. Neurophysiol. 1996 - V.75(6), pp.2647-2650.

17. Bartos M., Allgauer C., Eckert M., Honegger H.W. The antennal motor system of crickets: proctolin in slow and fast motoneurons as revealed by double labelling // Eur. J. Neurosci. 1994 - V.6(5), pp.825-836.

18. Beilin S.A., Pasztor V.M. Modulation of a rhythmically active crayfish muscle by the neuropeptide proctolin // Can. J. Zool. 1989 - V.67, pp. 73-81.

19. Belles X., Graham L.A., Bendena W.G., Ding Q., Edwards J.P., Weaver R.J., Tobe S.S. The molecular evolution of the allatostatin precursor in cockroaches // Peptides -1999 V.20( 11), pp. 11 -22.

20. Beltz B.S., Pontes M., Helluy S.M., Kravitz E.A. Patterns of appearance of serotonin and proctolin immunoreactivities in the developing nervous system of the American lobster // J. Neurobiol. 1990 - V.21(4), pp. 521-42.

21. Bendena W.G., Donly B.C., Tobe S.S. Allatostatins: a growing family of neuropeptides with structural and functional diversity Review // Ann. NY Acad. Sci. - 1999-V.897, pp.311-329.

22. Benquet P, Le Guen J, Dayanithi G, Pichon Y, Tiaho F. omega-AgalVA-sensitive (P/Q-type) and -resistant (R-type) high-voltage-activated Ba2+ currents in embryonic cockroach brain neurons // J Neurophysiol 1999 - V.82, pp.2284-2293

23. Benson J.A., Sullivan R.E., Watson W.H., Augustine G.J. The neuropeptide proctolin acts directly on Limulus cardiac muscle to increase the amplitude of contraction // Brain Res. 1981 - V.213(2), pp.449-454.

24. Bernstein H.G., Eckert M., Penzlin H., Dorn A. Proctolin-related material in the mouse brain as revealed by immunohistochemistry //Neurosci Lett. 1984 - V.45(2), pp. 229-232.

25. Bernstein H.G., Eckert M., Penzlin H., Vieweg U., Rose I., Dorn A. Proctolin immunoreactive neurons in the human brain stem // Acta Histochem. 1986 -V.80(l), pp.111-114.

26. Birmingham J.T., Billimoria C.P., DeKlotz T.R., Stewart R.A., Marder E. Differential and history-dependent modulation of a stretch receptor in the stomatogastric system of the crab, Cancer borealis II J. Neurophysiol. 2003 - 90(6), pp. 3608-3616.

27. Bishop C.A., Krouse M.E., Wine J.J. Peptide cotransmitter potentiates calcium channel activity in crayfish skeletal muscle // J. Neurosci. 1991 - V.l 1(1), pp. 269276.

28. Bishop C.A., O'Shea M. Neuropeptide proctolin (H-Arg-Try-Leu-Pro-Thr-OH): immunocytochemical mapping of neurons in the central nervous system of the cockroach // J. Comp. Neurol. 1982- 207(3), pp. 223-38.

29. Bishop C.A., Wine J.J., Nagy F., O'Shea M. Physiological consequences of a peptide cotransmitter in a crayfish nerve-muscle preparation // J. Neurosci. 1987 - V.7(6), pp. 1769-79.

30. Bishop C.A., Wine J.J., O'Shea M. Neuropeptide proctolin in postural motoneurons of the crayfish // J. Neurosci. 1984 - V.4., pp. 2001-2009.

31. Bittar E.E., Nwoga J. Further observations on the behaviour of ouabain-insensitive sodium efflux towards proctolin in barnacle muscle fibres // J. Physiol. 1989 -V.419, pp. 435-453.

32. Blitz D.M., Christie A.E, Coleman M.J, Norris B.J, Marder E., Nusbaum M.P. Different proctolin neurons elicit distinct motor patterns from a multifunctional neuronal network // J. Neurosci. 1999 - V. 19(13), pp. 5449-5463.

33. Blitz D.M., Nusbaum M.P. Distinct functions for cotransmitters mediating motor pattern selection//J. Neurosci. 1999 - 19(16), pp. 6774-6783.

34. Blundon J.A., Wright S.N., Brodwick M.S., Bittner G.D. Presynaptic calcium-activated potassium channels and calcium channels at a crayfish neuromuscular junction. // J. Neurophysiol. 1995 - V.73, pp. 178-189.

35. Brailoiu E, Brailoiu GC, Miyamoto MD, Dun NJ. The vasoactive peptide urotensin II stimulates spontaneous release from frog motor nerve terminals // Br. J. Pharmacol. -2003-V. 13 8(8), pp. 1580-1588.

36. Brailoiu E, Miyamoto MD. Inositol trisphosphate and cyclic adenosine diphosphate-ribose increase quantal transmitter release at frog motor nerve terminals: possible involvement of smooth endoplasmic reticulum // Neuroscience 2000 - V.95(4), pp.927-931.

37. Breidbach O., Dircksen H. Proctolin-immunoreactive neurons persist during metamorphosis of an insect: a developmental study of the ventral cord of Tenebrio molitor (Coleoptera) // Cell Tissue Res. 1989 - V.257, pp.217-225.

38. Brezina V, Evans CG, Weiss KR. Enhancement of Ca current in the accessory radula closer muscle of Aplysia californica by neuromodulators that potentiate its contractions // J. Neurosci. 1994 - V.14(7), pp.4393-4411.

39. Brown B.E. Neuromuscular transmitter substance in insect visceral muscle // Science -1967- V.155, pp.595-596.

40. Brown B.E., Starrat A.N. Isolation of proctolin, a myotropic peptide from Periplaneta americana II J. Insect Physiol. 1975 - V.21, pp. 1879-1881.

41. Brustle B., Kreissl S., Mykles D.L., Rathmayer W. The neuropeptide proctolin induces phosphorylation of a 30 kDa protein associated with the thin filament in crustacean muscle // J. Exp. Biol. 2001 - V.204(15), pp. 2627-2635.

42. Chrachri A. Ionic currents in identified swimmeret motor neurones of the crayfish Pacifastacus leniusculus II J. Exp. Biol. 1995 - V.198(7), pp.1483-1492.

43. Christie A.E., Skiebe P., Marder E. Matrix of neuromodulators in neurosecretory structures of the crab Cancer borealis II J.Exp. Biol. 1995 - V.198(12), pp. 24312439.

44. Claeys I., Simonet G., Poels J., Van Loy T., Vercammen L., De Loof A., Vanden Broeck J. Insulin-related peptides and their conserved signal transduction pathway // Peptides 2002 - V.23, pp.807-816.

45. Cook B.J, Holman G.M. Activation of potassium depolarized visceral muscles by proctolin and caffeine in the cockroach Leucophaea maderae II Comp. Biochem. Physiol. (C) 1980 - V.67C(2), pp. 115-120.

46. Cook BJ, Holman G.M. The role of proctolin and glutamate in the excitation-contraction coupling of insect visceral muscle // Comp. Biochem. Physiol. (C) 1985 - V.80(l), pp. 65-73.

47. Cook B.J., Wagner R.M. Some pharmacological properties of the oviduct muscularis of the stable fly Stomoxys calcitrans II Comp. Biochem. Physiol. (C) 1992 -V. 102(2), pp. 273-280.

48. Cooke I.M. Studies on the crustacean cardiac ganglion Review // Comp Biochem Physiol (C) - 1988 - V.91(l), pp.205-218.

49. Crawley JN. Biological actions of galanin. // Regul Pept. 1995 - V.59(l), pp. 1-16.

50. Crawley JN. Coexistence of neuropeptides and "classical" neurotransmitters. Functional interactions between galanin and acetylcholine // Ann NY Acad Sci. -1990 V.579, pp.233-245.

51. Crawley JN. Functional interactions of galanin and acetylcholine: relevance to memory and Alzheimer's disease // Behav Brain Res. 1993 - V.57(2), pp.133-141.

52. Cusson M., Prestwich G.D., Stay B., Tobe S.S. Photoaffinity labeling of allatostatin receptor proteins in the corpora allata of the cockroach, Diploptera punctata II Biochem. Biophys. Res. Commun. 1991 - 181(2), pp.736-742.

53. Cusson M., Yagi K.J., Guan X.C., Tobe S.S. Assessment of the role of cyclic nucleotides in allatostatin-induced inhibition of juvenile hormone biosynthesis in Diploptera punctata// Mol Cell Endocrinol. 1992 - V.89(l-2), pp. 121-125.

54. Dal Belo C.A., Leite G.B., Fontana M.D., Corrado A.P., Zanandrea Baso A.C., Moreno Serra C.S., Oliveira A.C., Rodrigues-Simioni L. New evidence for a presynaptic action of prednisolone at neuromuscular junctions // Muscle Nerve 2002 - V.26, pp. 37-43.

55. Ding Q., Donly B.C., Tobe S.S., Bendena W.G. Comparison of the allatostatin neuropeptide precursors in the distantly related cockroaches Periplaneta americana and Diploptera punctata II Eur. J. Biochem. 1995 - V.234(3), pp. 737-746.

56. Dircksen H., Skiebe P., Abel B., Agricola H., Buchner K., Muren J.E., Nässei D.R. Structure, distribution, and biological activity of novel members of the allatostatin family in the crayfish Orconectes limosus II Peptides 1999 - V.20, pp. 695-712.

57. Dolphin AC. L-type calcium channel modulation // Adv. Second Messenger Phosphoprotein Res. 1999 - V.33, pp.153-177.

58. Donly B.C., Ding Q., Tobe S.S., Bendena W.G. Molecular cloning of the gene for the allatostatin superfamily of neuropeptides from the cockroach Diploptera punctata II Proc. Natl. Acad. Sei. USA 1993 - V. 90(19), pp. 8807-8811.

59. Dudel J. The effect of reduced calcium on quantal unit current and release at the crayfish neuromuscular junction. // Pflugers Arch. 1981 - V.391, pp.35-40

60. Duve H. and Thorpe A., Distribution and functional significance of Leu-callatostatins in the blowfly Calliphora vomitoria II Cell Tissue Res. 1994 - V.276 , pp. 367-379.

61. Duve H., Johnsen A.H., Maestro J.L., Scott A.G., Jaros P.P., Thorpe A. Isolation and identification of multiple neuropeptides of the allatostatin superfamily in the shore crab Carcinus maenas II Eur. J. Biochem. 1997b - V.250, pp. 727-734.

62. Duve H., Wren P., Thorpe A. Innervation of the foregut of the cockroach Leucophaea maderae and inhibition of spontaneous contractile activity by allatostatin neuropeptides II Physiol. Entomol. 1995 - V.20, pp.33-44.

63. Erxleben C., Rathmayer W. A dihydropyridine-sensitive voltage-dependent calcium channel in the sarcolemmal membrane of crustacean muscle // J. Gen. Physiol. 1997 -V. 109(3), pp.313-326.

64. Erxleben C.F., deSantis A., Rathmayer W. Effects of proctolin on contractions, membrane resistance, and non-voltage-dependent sarcolemmal ion channels in crustacean muscle fibers // J. Neurosci. 1995 - V.15(6), pp. 4356-4369.

65. Filipeanu CM, Brailoiu E, Le Dun S, Dun NJ. Urotensin-II regulates intracellular calcium in dissociated rat spinal cord neurons // J. Neurochem. 2002 - V.83(4), pp.879-884.

66. Fone K.C., Johnson J.V., Putland A.P., Bennett G.W. Ventral horn neuropeptides modulate the release of noradrenaline from tissue slices of rat brainstem and ventralthoracic spinal cord // J. Neurochem. 1991 - V.57(3), pp. 845-851.i

67. Fossier P, Baux G, Tauc L. N- and P-type Ca channels are involved in acetylcholine release at a neuroneuronal synapse: only the N-type channel is the target of neuromodulators // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1994 - V.91, pp. 4771-4775.

68. Fuse M., Orchard I. The muscular contractions of the midgut of the cockroach, Diploptera punctata: effects of the insect neuropeptides proctolin and leucomyosuppressin // Regul. Pept. 1998 - 77(1-3), pp. 163-168.

69. Garside C.S., Koladich P.M., Bendena W.G., Tobe S.S. Expression of allatostatin in the oviducts of the cockroach Diploptera punctata // Insect Biochem. Mol. Biol. -2002 V.32(9),pp. 1089-1099.

70. Gaydukov A.E., Balezina O.P., Lapteva V.I. Modulatory action of neuropeptide allatostatin-1 on the contractile activity of stomach smooth musculature of mice. // J. Neurochem. 1998 - V.71(Suppl.), pp P.22B.21. 58-66

71. Golowasch J., Marder E. Proctolin activates an inward current whose voltage dependence is modified by extracellular Ca2+ // J. Neurosci. 1992 - V.12(3), pp. 810-817.

72. Goy M.F., Schwarz T.L., Kravitz E.A. Serotonin-induced protein phosphorylation in a lobster neuromuscular preparation // J. Neurosci. 1984 - V.4(3), pp. 611-626.

73. Groome J.R., deTschaschell M., Watson W.H. Peptidergic regulation of the Limulus midgut//J. Comp. Physiol.(A) 1992 - 170(5),pp.631-643.

74. Groome JR, Watson WH. Second-messenger systems underlying amine and peptide actions on cardiac muscle in the horseshoe crab Limulus polyphemus II J. Exp Biol. -1989 -V. 145, pp.419-437.

75. Grossman Y, Colton JS, Gilman SC. Interaction of Ca-channel blockers and high pressure at the crustacean neuromuscular junction. // Neurosci Lett 1991- V.125, pp. 53-56.

76. H. Van Wilgenburg, The effect of prednisolone on neuromuscular transmission in the rat diaphragm // Eur. J. Pharmacol 1979 - V.55, pp. 355-361.

77. Hertel W., Penzlin H. Function and modulation of the antennal heart of Periplaneta americana (L.) // Acta Biol. Hung. 1992 - V.43(l-4); pp.113-125.

78. Hertel W., Richter M., Rapus J., Eckert M., Penzlin H. The role of proctolin in the antenna-heart beat acceleration of Periplaneta americana (L.) // Acta Biol. Hung. -1995 V.46(2-4), pp.491-506.

79. Holman G.M, Cook B.J. Proctolin, its presence in and action on the oviduct of an insect. Comp. Biochem. Physiol. (C) 1985 - V.80(l), pp. 61-64.

80. Hooper S.L., Marder E. Modulation of the lobster pyloric rhythm by the peptide proctolin. // J. Neurosci. 1987 - V.7(7), 2097-2112.

81. Hurley LM, Graubard K Pharmacologically and functionally distinct calcium currents of stomatogastric neurons // J Neurophysiol. 1998- V.79,pp. 2070-2081.

82. Jorge-Rivera J.C., Marder E. Allatostatin decreases stomatogastric neuromuscular transmission in the crab Cancer borealis. II J. Exp. Biol. 1997 - V.200(23), pp.29372946.

83. Jorge-Rivera J.C., Sen K., Birmingham J.T., Abbott L.F, Marder E. Temporal dynamics of convergent modulation at a crustacean neuromuscular junction // J. Neurophysiol. 1998 - V.80(5), pp.2559-2570.

84. Keshishian H, O'Shea M. The distribution of a peptide neurotransmitter in the postembryonic grasshopper central nervous system // J. Neurosci. 1985 - V.5(4), pp. 992-1004.

85. King L.E., Sevala V.M., Loughton B.G. The effect of substitutions at position three on the binding and bioactivity of proctolin in locust hindgut and oviduct // Insect Biochem. Mol Biol. 1995 - V.25(2), pp.293-301.

86. Kobierski L.A., Beltz B.S., Trimmer B.A., Kravitz E.A. FMRFamidelike peptides of Homarus americanus: distribution, immunocytochemical mapping, and ultrastructural localization in terminal varicosities //J. Comp. Neurol. 1987 - V.266(l), pp. 1-15.

87. Kramer S.J., Toschi A., Miller C.A., Kataoka H., Quistad G.B., Li J.P., Carney R.L., Schooley D.A. Identification of an allatostatin from the tobacco hornworm Manduca sexta. II Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1991 - V.88, pp. 9458-9462.

88. Kravitz E.A, Glusman S., Harris-Warrick RM, Livingstone M.S., Schwarz T., Goy M.F. Amines and a peptide as neurohormones in lobsters: actions on neuromuscular preparations and preliminary behavioural studies // J. Exp. Biol. 1980 - V.89, pp. 159-175.

89. Kreienkamp H.J. Molecular biology of the receptors for somatostatin and cortistatin Review // Results Probl. Cell Differ. - 1999 - V.26, pp. 215-237.

90. Kreienkamp H.J., Honck H.H., Richter D. Coupling of rat somatostatin receptor subtypes to a G-protein gated inwardly rectifying potassium channel (GIRK1) // FEBS Lett. 1997 - V.419(l), pp. 92-94.

91. Kreissl S., Schulte C.C., Agricola H.J., Rathmayer W. A single allatostatin-immunoreactive neuron innervates skeletal muscles of several segments in the locust // J. Comp. Neurol. 1999a - V.413(4), pp.507-519.

92. Kreissl S., Weiss T., Djokaj S., Balezina O.P., Rathmayer W. Allatostatin modulates skeletal muscle performance in crustaceans through pre- and postsynaptic effects // Eur. J. Neurosci. 1999b - V.l 1(7), pp. 2519-2530.

93. Kupfermann I. Functional studies of cotransmission // Physiol Rev. -1991 — V.71(3), pp. 683-732.

94. Kwok R., Orchard I. Central effects of the peptides, SchistoFLRFamide and proctolin, on locust oviduct contraction // Peptides 2002 - V.23(l 1), pp. 1925-1932.

95. Lange A.B, Orchard I., Adams M.E. Peptidergic innervation of insect reproductive tissue: the association of proctolin with oviduct visceral musculature // J. Comp. Neurol. 1986 - 254(3), pp. 279-286.

96. Lange A.B. A review of the involvement of proctolin as a cotransmitter and local neurohormone in the oviduct of the locust, Locusta migratoria Review.// Peptides -2002 - 23(11), pp. 2063-2070.

97. Lange A.B. Inositol phospholipid hydrolysis may mediate the action of proctolin in insect visceral muscle. Arch. Insect Biochem. Physiol. 1988 - V.l, pp. 201-209.

98. Lange A.B., Bendena W.G., Tobe S.S. The effect of 13 Dip-allatostatins on myogenic and induced contractions of the cockroach (Diploptera punctata) hindgut. J. Insect Physiol. 1995 - V.41, pp.581-588.

99. Lange A.B., Chan K.K., Stay B. Effects of allatostatin and proctolin on antennal pulsatile organ and hindgut muscle in the cockroach Diploptera punctata II Arch. Insect. Biochem. Physiol. 1993 - V. 24, pip.19-92.

100. Lange A.B., Orchard I. The effects of SchistoFLRFamide on contractions of locust midgut// Peptides 1998- V.19(3), pp. 459-467.

101. Lange A.B., Orchard I., Adams M.E. Peptidergic innervation of insect reproductive tissue: the association of proctolin with oviduct visceral musculature // J. Comp. Neurol. 1986 - V.254(3), pp.279-286.

102. Lengvari I., Csoknya M., Merchenthaler I., Hamori J. Immunohistochemical study of the nervous system in earthworm (Lumbricus terrestris L.) // Acta Biol. Hung. -1992 V.43( 1-4), pp.253-258.

103. Lenz C., Sondergaard L., Grimmelikhuijzen C.J.P. Molecular cloning and genomic organization of a novel receptor from Drosophila melanogaster structurally related to mammalian galanin receptors // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2000b - V.269,pp. 91-96.

104. Lenz C., Williamson M., Grimmelikhuijzen C.J.P. Molecular cloning and genomic organization of an allatostatin preprohormone from Drosophila melanogaster II Biochem. Biophys. Res. Commun. 2000a - V.273, pp. 1126-1131.

105. Liu G. Presynaptic control of quantal size: kinetic mechanisms and implications for synaptic transmission and plasticity // Curr. Opin. Neurobiol. 2003 - V.13(3), pp. 324-331.

106. Lloyd G.T., Woodhead A.P., Stay B. Release of neurosecretory granules within the corpus allatum in relation to the regulation of juvenile hormone synthesis in Diploptera punctata II Insect Biochem Mol Biol. 2000 - V.30(8-9), pp. 739-746.

107. Losavio A, Muchnik S. Role of L-type and N-type voltage-dependent calcium channels (VDCCs) on spontaneous acetylcholine release at the mammalian neuromuscular junction // Ann NY Acad. Sci. 1998 - V.841, pp. 636-645.

108. Losavio A, Muchnik S. Spontaneous acetylcholine release in mammalian neuromuscular junctions // Am. J. Physiol. 1997-V.273(6Pt. l),pp. C1835-1841.

109. Losavio A., Muchnik S. Facilitation of spontaneous acetylcholine release induced by activation of cAMP in rat neuromuscular junctions // Life Sci. 2000 - V.66(26), pp. 2543-2556.

110. Lundquist C.T., Nassel D.R. Peptidergic activation of locust dorsal unpaired median (DUM) neurons: depolarization induced by locustatachykinins may be mediated by cyclic AMP // J. Neurobiol. 1997 - V.33, pp. 297-315.

111. Maeno T, Shibuya Y. Effects of 2-(4-phenylpiperidino)cyclohexanol (AH5183) and barium ions on frog neuromuscular transmission // J. Physiol. 1988 - V.401, pp.671-685.

112. Martin D., Piulachs M.D., Belles X. Inhibition of vitellogenin production by allatostatin in the German cockroach // Mol. Cell. Endocrinol. 1996 - V.121, pp.191-196.

113. Mazzocco-Manneval C., Kuczer M., Konopinska D., Fournier B., Loughton B.G., Puiroux J. Pharmacological studies of proctolin receptors on foregut and hindgut of Blaberus craniifer II Peptides 1998 - V. 19(10), pp. 1641-1651.

114. Meir A, Ginsburg S, Butkevich A, Kachalsky SG, Kaiserman I, Ahdut R, Demirgoren S, Rahamimoff R. Ion channels in presynaptic nerve terminals and control of transmitter release // Physiol. Rev. 1999 - V.79(3), pp. 1019-1088.

115. Merchenthaler I, Lopez FJ, Negro-Vilar A. Anatomy and physiology of central galanin-containing pathways // Prog. Neurobiol. 1993 - V.40(6), pp.711-769.

116. Mercier A.J., Lee J. Differential effects of neuropeptides on circular and longitudinal muscles of the crayfish hindgut // Peptides 2002 - V.23(10), pp. 1751-1757.

117. Mercier A.J., Wilkens J.L. Modulatory effects of proctolin on a crab ventilatory muscle // J. Neurobiol. 1985 - V.16(5), pp.401-408.

118. Nassel D.R, O'Shea M. Proctolin-like immunoreactive neurons in the blowfly central nervous system // J. Comp. Neurol. 1987 - V.265(3), pp. 437-454.

119. Nassel D.R. Neuropeptides in the nervous system of Drosophila and other insects: multiple roles as neuromodulators and neurohormones Review // Prog. Neurobiol. -2002 - V.68(l), pp. 1-84.

120. Naves L.A., Van der Kloot W. Repetitive nerve stimulation decreases the acetylcholine content of quanta at the frog neuromuscular junction // J. Physiol. -2001- V.532(3), pp. 637-647.

121. Noronha K.F., Lange A.B. Proctolin's role in neurally evoked contractions of the locust oviducts // J. Neurobiol. 1997 - V.33(2), pp. 139-150.

122. Nudler S., Piriz J., Urbano FJ, Rosato-Siri M.D, Renteria ES, Uchitel OD. Ca2+ channels and synaptic transmission at the adult, neonatal, and P/Q-type deficient neuromuscular junction // Ann. NY Acad Sei. 2003 - V.998:l 1-17.

123. Nusbaum M.P., Blitz D.M., Swensen A.M., Wood D., Marder E. The roles of cotransmission in neural network modulation // Trends Neurosci. 2001 - V.24, pp. 146-154.

124. Nusbaum M.P., Marder E. A modulatory proctolin-containing neuron (MPN). I. Identification and characterization // J. Neurosci. 1989 - V.9(5), pp.1591-1599.

125. Nwoga J., Bittar E.E. Stimulation by proctolin of the ouabain-insensitive sodium efflux in single barnacle muscle fibers // Comp Biochem Physiol (C) 1985 -V.81(2), pp. 345-350.

126. Orchard I., Belanger J.H., Lange A.B. Proctolin: a review with emphasis on insects // J. Neurobiol. 198<T- Vpp. 470-496.

127. Orchard I., Lange A.B. Neuromuscular transmission in an insect visceral muscle. J Neurobiol. 1986 - V.17(5), pp. 359-372.

128. Orchard I., Lange A.B. The release of octopamine and proctolin from an insect visceral muscle: effects of high-potassium saline and neural stimulation // Brain Res. -1987 -V.413(2), pp.251-258.

129. Osborne R.H. Insect neurotransmission: neurotransmitters and their receptors -Review // Pharmacol Ther. 1996 - V.69(2), pp. 117-142.

130. O'Shea M, Schaffer M. Neuropeptide function: the invertebrate contribution // Ann. Rev. Neurosci. 1985 - V.8, pp. 171-198.

131. O'Shea M., Adams M.E., Bishop C., Witten J., Worden M.K. Model peptidergic systems at the insect neuromuscular junction // Peptides 1985 - V.6(Suppl 3), pp.417-424.

132. O'Shea M., Bishop C.A. Neuropeptide proctolin associated with an identified skeletal motoneuron // J. Neurosci. 1982 - V.2(9), pp. 1242-1251.

133. Parsons SM, Prior C, Marshall IG. Acetylcholine transport, storage, and release // Int. Rev Neurobiol. 1993 - V.35, pp.279-390.

134. Pasztor V.M., Golas L.B. The modulatory effects of serotonin, neuropeptide Fl and proctolin on the receptor muscles of the lobster abdominal stretch receptor and their exoskeletal muscle homologues // J. Exp. Biol. 1993 - V. 174, pp. 363-374.

135. Predel R., Rapus J., Eckert M. Myoinhibitory neuropeptides in the American cockroach // Peptides 2001 - V.22(2), pp. 199-208.

136. Protti DA, Sanchez VA, Cherksey BD, Sugimori M, Llinas R, Uchitel OD. Mammalian neuromuscular transmission blocked by funnel web toxin // Ann. NY Acad. Sei. 1993 - V.681, pp.405-407.

137. Protti DA, Uchitel OD. Transmitter release and presynaptic Ca2+ currents blocked by the spider toxin omega-Aga-IVA // Neuroreport 1993 - V.5(3), pp333-336.

138. Puiroux J., Pedelaborde A., Loughton B.G. The effect of proctolin analogues and other peptides on locust oviduct muscle contractions // Peptides 1993 - V.14(6), pp.1103-1109.L

139. Qian J, Noebels JL. Presynaptic Ca channels, neurotransmitter release at the terminal of a mouse cortical neuron // J. Neurosci. 2001 - V.21 pp. 3721-3728.

140. Quinonez M, Romero PJ, Rojas L. Action of protein kinase A activators on the caudal neuromuscular junction of toad tadpoles, recorded on synaptic spots // Brain Res. 1996 - V.737(l-2), pp.327-330.

141. Rachinsky A., Zhang J., Tobe S.S. Signal transduction in the inhibition of juvenile hormone biosynthesis by allatostatins: roles of diacylglycerol and calcium // Mol. Cell Endocrinol. 1994-V.105(l), pp.89-96.

142. Randall A.D., Tsien R.W. Pharmacological dissection of multiple types of Ca2+ channel currents in rat cerebellar granule neurons // J. Neurosci. 1995 - V.15, pp.2995-3012

143. Rane S.G., Gerlach P.H., Wyse G.A. Neuromuscular modulation in Limulus by both octopamine and proctolin // J. Neurobiol. 1984 - V.15(3), pp.207-220.

144. Rathmayer W., Maier L. Muscle fiber types in crabs: studies on single identified muscle fibers II Am. Zool. 1987 - V.27, pp. 1067-1077.

145. Rudolph PH, Stay B. Cockroach allatostatin-like immunoreactivity in the central nervous system of the freshwater snails Bulinus globosus (Planorbidae) and Stagnicola elodes (Lymnaeidae) // Gen. Comp. Endocrinology 1997 - V. 106(2), pp. 241-250.

146. Saver M.A., Wilkens J.L., Syed N.I. In situ and in vitro identification and characterization of cardiac ganglion neurons in the crab, Carcinus maenas II J. Neurophysiol. 1999 - V.81(6), pp. 2964-2976.

147. Schoofs L. Veelaert D., Vanden Broeck J., De Loof A. Peptides in the locusts, Locusta migratoria and Schistocerca gregaria II Peptides 1997 - V.18(l), pp.14556.

148. Schoofs L., Holman G.M., Hayes T.K., Nachman R.J. Isolation, identification and synthesis of locustamyoinhibiting peptide (LOM-MIP), a novel biologically active neuropeptide from Locusta migratoria. II Regul. Pept. 1991 - V.36, pp. 111-119.

149. Schoofs L.,Vanden Broeck J., De Loof A. The myotropic peptides of Locusta migratoria: structures, distribution, functions and receptors // Insect Biochem. Mol. Biol. 1993 - V. 23(8), pp. 859-881.

150. Schulz H., Schwarzberg H., Penzlin H. The insect neuropeptide proctolin can affect the CNS and the smooth muscle of mammals // Acta Biol. Med. Ger. 1981 -V.40(2), pp.Kl-5.

151. Schwarz T.L., Harris-Warrick R.M., Glusman S., Kravitz E.A. A peptide action in a lobster neuromuscular preparation // J. Neurobiol. 1980 - V. 11, pp. 623-628.

152. Schwarzberg H., Pross M. Neurppeptides in the cerebrospinal fluid and regulation of behavior // Prog. Brain Res. 1992 - V.91, p.455-457.

153. Siwicki K.K., Beltz B.S., Schwarz T.L., Kravitz E.A. Proctolin in the lobster nervous system // Peptides 1985 - V6(Suppl 3), pp.393-402.

154. Siwicki K.K., Bishop C.A. Mapping of proctolinlike immunoreactivity in the nervous systems of lobster and crayfish // J. Comp. Neurol. 1986 - 243(4):435-453.

155. Skiebe P. Neuropeptides are ubiquitous chemical mediators: Using the stomatogastric nervous system as a model system Review // J. Exp. Biol. - 2001 -V.204(12), pp.2035-2048.

156. Skiebe P., Schneider H. Allatostatin peptides in the crab stomatogastric nervous system-inhibition of the pyloric motor pattern and distribution of allatostatin-like immunoreactivity // J. Exp. Biol. 1994 - V.194, pp.195-208.

157. Skiebe-Corrette P., Jorge-Rivera J.C., Marder E. The allatostatins influence the gastric system of the crab, Cancer borealis II Soc. Neurosci. Abstr. 1993 - V.19, p.931.

158. Skinner JR, Fairbaim SE, Woodhead AP, Bendena WG, Stay B. Allatostatin in hemocytes of the cockroach Diploptera punctata II Cell Tissue Res. 1997 -V.290(l), pp. 119-28.

159. Smart D., Johnston C.F., Maule A.G., Halton D.W., Hrckova G., Shaw C., Buchanan K.D. Localization of Diploptera punctata allatostatin-like immunoreactivity in helminths: an immunocytochemical study // Parasitology 1995 - V. 110(1), pp. 87-96.

160. Stangier J., Dircksen H., Keller R. Identification and immunocytochemical localization of proctolin in pericardial organs of the shore crab, Carcinus maenas II Peptides 1986 -V.7(l), pp. 67-72.

161. Starrat A.N., Brown B.E. Structure of the pentapeptide proctolin, a proposed neurotransmitter in insects // Life Sei. 1975 - V.17, pp. 1253-1256.

162. Stay B., Chan K.K., Woodhead A.P. Allatostatin-immunoreactive neurons projecting to the corpora allata of adult Diploptera punctata II Cell Tissue Res. -1992 V.270, pp. 15-23.

163. Stay B., Fairbairn S., Yu C.G. Role of allatostatins in the regulation of juvenile hormone synthesis Review // Arch. Insect Biochem. Physiol. - 1996 - V.32(3-4), pp. 287-297.

164. Stay B., Tobe S.S., Bendenna W.G. Allatostatins: identification, primary structure, functions and distribution // Adv. Insect Physiol. -1994 V. 25, pp. 267-338.

165. Stay B., Woodhead A.P. Neuropeptide regulators of insect corpora allata II Am. Zool. 1993 -V. 33, pp. 357-364.

166. Stefano G.B., M. Salzet M. Invertebrate opioid precursors: evolutionary conservation and the significance of enzymatic processing // Int. Rev. Cytol. 1999 -V.187, pp.261-286.

167. Sullivan R.E., Miller M.W. Dual effects of proctolin on the rhythmic burst activity of the cardiac ganglion II J. Neurobiol. 1984 - V.15(3), pp. 173-196.

168. Sullivan R.E., Newcomb R.W. Structure function analysis of an arthropod peptide hormone: proctolin and synthetic analogues compared on the cockroach hindgut receptor II Peptides 1982 - V.3(3), pp.337-344.

169. Swales L.S., Evans P.D. Histochemical localization of octopamine- and proctolin-sensitive adenylate cyclase activity in a locust skeletal muscle // Histochemistry -1988 V.90(3), pp. 233-239.

170. Tobe S.S., Stay. B. Structure and regulation of the corpus allatum. // Adv. Insect Physiol. 1985 -V. 18, pp. 305-432.

171. Trudeau LE, Baux G, Fossier P, Tauc L. Transmitter release and calcium currents at an Aplysia buccal ganglion synapse~I. Characterization. // Neuroscience. 1993 -V.53(2), pp.571-80.

172. Uchitel OD, Protti DA, Sanchez V, Cherksey BD, Sugimori M, Llinas R. P-type voltage-dependent calcium channel mediates presynaptic calcium influx and transmitter release in mammalian synapses // Proc Natl Acad Sci USA. 1992 -V.89(8), pp.3330-3333.

173. Urbano FJ, Depetris RS, Uchitel OD. Coupling of L-type calcium channels to neurotransmitter release at mouse motor nerve terminals // Pflugers Arch. 2001 -V.441(6), pp.824-831.

174. Urbano FJ, Uchitel OD. L-type calcium channels unmasked by cell-permeant Ca2+ buffer at mouse motor nerve terminals // Pflugers Arch. 1999 - V.437(4), pp.523528.

175. Van der Kloot W, Benjamin WB, Balezina OP. Calcitonin gene-related peptide acts presynaptically to increase quantal size and output at frog neuromuscular junctions // J. Physiol. 1998 - V.507 (Pt 3), pp. 689-695.

176. Van der Kloot W, Van der Kloot TE. Catecholamines, insulin and ACTH increase quantal size at the frog neuromuscular junction // Brain Res. 1986 - V.376(2), pp. 378-381.

177. Van der Kloot W. Loading and recycling of synaptic vesicles in the Torpedo electric organ and the vertebrate neuromuscular junction // Prog Neurobiol. 2003 -V.71(4), pp. 269-303.

178. Van der Kloot W. The regulation of quantal size // Prog Neurobiol. 1991-V.36(2), pp. 93-130.

179. Van der Kloot W., Branisteanu DD. Effects of activators and inhibitors of protein kinase A on increases in quantal size at the frog neuromuscular junction // Pflugers Arch. 1992 - V.420(3-4), pp.336-341.

180. Van der Kloot W., Molgo J. Quantal acetylcholine release at the vertebrate neuromuscular junction // Physiol Rev. 1994 - V.74(4), pp. 899-991.

181. Vanden Broeck J., Veelaert D., Bendena W.G., Tobe S.S., De Loof A. Molecular cloning of the precursor cDNA for schistostatins, locust allatostatin-like peptides with myoinhibiting properties// Mol. Cell. Endocrinol. 1996 - V.122, pp. 191-198.

182. Veenstra J.A., Noriega F.G., Graf R., Feyereisen R. Identification of three allatostatins and their cDNA from the mosquito Aedes aegypti II Peptides 1997 -V. 18(7), pp. 937-942.

183. Washio H. Effects of putative neurotransmitters on dorsal unpaired median neurons of cockroach (Periplaneta americana) thoracic ganglia // J. Insect Physiol. -1994- V.40, pp. 841-847.

184. Watson W.H., Augustine G.J., Benson J.A., Sullivan R.E. Proctolin and an endogenious proctolin-like peptide enhance the contractility of the Limulus heart // J. Exp. Biol. 1983 - V.103, pp. 55-73.

185. Watson W.H., Hoshi T. Proctolin induces rhythmic contractions and spikes in Limulus heart muscle // Am. J. Physiol. 1985 - V.249(4 Pt. 2), pp. R490-495.

186. Wegener C. and Nassel D.R., Peptide-induced Ca movements in a tonic insect muscle: effects of proctolin and periviscerokinin-2 // J. Neurophysiol. 2000 - V.84, pp. 3056-3066.

187. Weiss T, Kreissl S, Rathmayer W. Localization of a FMRFamide-related peptide in efferent neurons and analysis of neuromuscular effects of DRNFLRFamide (DF2) in the crustacean Idotea emarginata // Eur. J. Neurosci. 2003 - V.17(2), pp.239-248.

188. Wilcox C.L, Lange A.B. Role of extracellular and intracellular calcium on proctolin-induced contractions in an insect visceral muscle // Regul Pept. 1995 -V.56(l), pp.49-59.

189. Witten J.L., O'Shea M. Peptidergic innervation of insect skeletal muscle: immunochemical observations // J. Comp. Neurol. 1985 - V.242(l), pp.93-101.

190. Wood D.E., Stein W., Nusbaum M.P. Projection neurons with shared cotransmitters elicit different motor patterns from the same neural circuit // J. Neurosci. 2000-V.20(23); 8943-8953.

191. Woodhead A.P., Khan M.A., Stay B., Tobe S.S. Two new allatostatins from the brain of Diploptera punctata II Insect Biochem. Mol. Biol. 1994 - V. 24(3), pp. 257-263.

192. Woodhead A.P., Stay B., Seidel S.L., Khan M.A., Tobe S.S. Primary structure of four allatostatins: neuropeptide inhibitors of juvenile hormone biosynthesis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1989 - V. 86(15), pp. 5997-6001.

193. Woodhead A.P., Stoltzman C.A., Stay. B. Allatostatins in the nerves of the ' antennal pulsatile organ muscle of the cockroach Diploptera punctata II Arch. Insect

194. Biochem. Physiol. 1992 - V.20, pp.253-263

195. Woodhead, A.P., Asano W.Y., Stay B. Allatostatins in the hemolymph of Diploptera punctata and their effect in vivo // J. Insect Physiol. 1993 - V.39, pp. 1001-1005.

196. Wright SN, Brodwick MS, Bittner GD. Presynaptic calcium currents at voltage-clamped excitor and inhibitor nerve terminals of crayfish. // J Physiol (Lond). 1996 -V.496, pp.347-361.

197. Wu LG, Westenbroek RE, Borst JGG, Catterall WA, Sakmann B. Calcium channel types with distinct presynaptic localization couple differentially to transmitter release in single calyx-type synapses // J Neurosci. 1999 - V.19, pp.726-736

198. Yu SP, Van der Kloot W. Increasing quantal size at the mouse neuromuscular junction and the role of choline // J Physiol. 1991 - V.433, pp.677-704.

199. Zhu X.X., Oliver J.H. Cockroach allatostatin-like immunoreactivity in the synganglion of the American dog tick Dermacentor variabilis (Acari: Ixodidae) // Exp. Appl. Acarol. 2001 - V.25(10), pp. 1005-1013.

200. Zitnan D., Kingan T.G., Kramer S.J. and Beckage N.E. Accumulation of neuropeptides in the cerebral neurosecretory system of Manduca sexta larvae parasitized by the braconid wasp Cotesia congregata II J. Comp. Neurol. 1995 -V.356, pp. 83-100.