Зависимость кислотно-основных свойств эритроцитов человека, крысы и лягушки от адреналина, пропранолола и фитогемагглютининов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.13, кандидат биологических наук Мищенко, Александр Александрович

• Мищенко, Александр Александрович
• кандидат биологических наук
• 1999

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Мищенко, Александр Александрович

ПЕРЕЧЕНЬ СОКРАЩЕНИЙ И ИСПОЛЬЗУЕМЫХ ТЕРМИНОВ

ВВЕДЕНИЕ

Глава 1. Обзор литературы

1.1. Морфофизиология мембран эритроцитов

1.2. Цитоскелет

1.3. Физиология мембран

1.3.1. К+,№+-АТФаза

1.3.2. Са2+-АТФаза

1.3.3. Калиевый ток через мембрану эритроцитов

1.3.4. Транспорт анионов при помощи белка полосы

1.3.5. Некоторые особенности трансмембранного распределения ионов через мембрану ядерных эритроцитов

1.3.6. Кислотно-основные свойства ядерных эритроцитов

1.3.7. Метаболизм ядерных эритроцитов

1.3.8. Изменения объема: а) Механизм трансдукции сигнала об изменении объема б) Реакции безъядерных эритроцитов в) Реакции ядерных эритроцитов

1.3.9. Действие катехоламинов на ионные потоки ядерных и безъядерных эритроцитов

Глава 2. Объекты и методы исследования

Глава 3. Результаты исследований

3.1. Кислотно-основные свойства безъядерных эритроцитов

3.1.1. Зависимость от величины рН и температуры суспензии а) Температура 20°С - 23°С б) Температура 37°С

3.1.2. Зависимость от ФГА а) Температура 20°С-23°С б) Температура 37°С

3.1.3. Зависимость от адреналина

3.1.4. Зависимость от адреналина после обработки клеток 66 ФГА

3.1.5. Влияние пропранолола

3.1.6. Влияние гипотонической среды а) Опыты с эритроцитами при 37°С б) Опыты с ретикулоцитами

3.1.7. Действие ФГА, адреналина и пропранолола в гипотонической среде

3.1.8. Влияние гипертонической среды а) Контроль б) Действие ФГА, адреналина и пропранолола на КОС в гипертонической среде

3.2. Кислотно-основные свойства ядерных эритроцитов Rana temporaria

3.2.1. Зависимость от величины рН и температуры суспензии а) Температура 20°С- 37°С б) Нагревание до 49°С

3.2.2. Зависимость от действия адреналина

3.2.3. Влияние пропранолола

3.2.4. Влияние ФГА

3.2.5. Влияние гипертонической среды

3.2.6. Влияние гипотонической среды

3.2.7. Влияние ФГА, адреналина и пропранолола в гипертонической и в гипотонической средах

Глава 4. Обсуждение результатов

4.1. Действие ФГА на кислотно-основные свойства ядерных и безъядерных эритроцитов

4.2. Сравнение эффекта, оказываемого адреналином и 105 пропранололом, на кислотно-основные свойства ядерных и безъядерных эритроцитов

4.3. Взаимоотношения между различными формами активности 112 белка полосы 3: СГ/СГ-обменом, ОН"/СГ-обменом, НСОз"/СГ-обменом и Н+,СГ-котранспортом

ВЫВОДЫ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Зависимость кислотно-основных свойств эритроцитов человека, крысы и лягушки от адреналина, пропранолола и фитогемагглютининов»

Актуальность темы. В лабораторной и клинической практике используются различные воздействия на физиолого-биохимические свойства клеток организма человека и животных с применением экзогенных эффекторов. Однако эти вещества, прежде чем реализовать эффект на молекулярном уровне внутри клеток, взаимодействуют вначале с клеточной мембраной как пограничной структурой, отделяющей внутренюю среду клеток от внешней. Поэтому возможность искусственного управления состоянием и свойствами клеточных мембран, их проницаемостью, электрическими и другими характеристиками представляют собой проблему, относящуюся к числу первоочередных по степени их важности для теории и практики.

Удобной моделью в работах такого рода служат эритроциты, составляющие наиболее многочисленную часть форменных элементов крови. На кафедре физиологии человека и животных СГУ в течение ряда лет ведутся исследования зависимости функций эритроцитов от свойств их мембран. Показано, что ультрафиолетовое и у-облучение, отмывка эритроцитов от плазмы, прогревание, антикоагулянты различных видов, изменяя свойства клеточных мембран, действуют на функции клеток - их осмотическую и кислотную устойчивость, физико-химические и функциональные свойства содержащегося в них гемоглобина. (Иржак, Бубунин, 1997; Иржак, Тюрнин, 1985; Иржак, Таюрский, Сафронов и др., 1987,, Иржак, Мойсеенко, 1971).

Местом приложения многих воздействий служат такие структурные элементы мембраны, как гликокаликс и Р-адренорецепторы. Показано, что блокада (3-адренорецепторов пропранололом существенно влияет на устойчивость эритроцитов по отношению к гемолитикам (Соминский, Окунь и др., 1988; Петров, 1978; Соминский, Бердышева и др., 1989), их связывание с агонистами изменяет эластичность мембраны (ОогнбЫ а. о., 1991).

С гликокаликсом как с углеводной частью гликопротеинов и гликолипидов мембраны взаимодействуют углевод-специфические соединения - лектины. При этом может увеличиваться жесткость мембраны эритроцита (ОокЬа1е, 1987), изменяться свойства гемоглобина, содержащегося в них (Мойсеенко, Иржак, 1987).

Одним из факторов, определяющих функциональную активность клеток, являются кислотно-основные свойства (КОС) их внутренней среды, зависящие в свою очередь от особенностей ионообмена между клеткой и внешней средой. Данные о влиянии на эти свойства эритроцитов функционального состояния их Р~адренорецепторов весьма немногочисленны и зачастую противоречивы. Относительно зависимости этих свойств от гликокаликса данных в литературе не найдено. Вместе с тем этот вопрос важен, так как кислотно-основное состояние организма, определяемое в первую очередь буферными характеристиками крови, относится к числу важнейших показателей гомеостаза, от которых зависит нормальное функционирование всех систем, начиная с молекулярного уровня (МаскИш, 1972). Выяснение роли мембранных структур в поддержании кислотно-основных свойств эритроцитов представляет теоретический интерес для эволюционной и возрастной физиологии и практический интерес для клиники. С учетом этих обстоятельств было предпринято данное исследование.

Данная работа выполнена в соответствии с планами НИР кафедры физиологии человека и животных Сыктывкарского государственного университета ( 47 и 53) и поддержана грантом по естественным наукам Госкомитета РФ по высшему образованию (94-10. 3-57).

Цель работы: Определить зависимость кислотно-основных свойств ядерных и безъядерных эритроцитов от Р-адренорецепторов и гликокаликса клеточной мембраны.

Задачи исследования: Исследовать видовые особенности кислотно-основных свойств эритроцитов человека, крысы и лягушки

1) В контроле при различных температурах и рН

2) После обработки эритроцитов адреналином и пропранололом для активации и ингибирования (3-адренорецепторов

3) После обработки эритроцитов вытяжкой из семян бобов, содержащей фитогемагглютинины, для изменения свойств гликокаликса.

4) В условиях разной тоничности среды инкубации

5) При комплексном воздействии на эритроциты этих факторов

Научная новизна. Впервые проведено сравнительно-физиологическое исследование ионообмена со средой ядерных и безъядерных эритроцитов, действующего на их кислотно-основные свойства. Показана степень зависимости этих функций от температуры, рН, осмотических характеристик среды. Отмечается, что кислотно-основные свойства клеток, определяемые в основном буферными свойствами гемоглобина, модифицируются ионной проницаемостью клеточной мембраны и ионными потоками через нее.

Впервые демонстрируется, что ионообмен со средой эритроцитов человека, крысы, и лягушки зависит от гликокаликса мембран и (3-адренорецепторов.

Выявленный в работе различный характер действия вытяжки из семян бобов при разных температурах, а также совместное действие вытяжек с пропранололом и адреналином позволяет обсудить особенности структуры мембран, изменений их фазного состояния, от которых зависит ионообмен клеток со средой.

Впервые установлено неспецифическое влияние блокатора (3-адренорецепторов пропранолола на кислотно-основные свойства безъядерных и ядерных эритроцитов и проведен анализ с целью выяснения механизма этого влияния . Полученные результаты свидетельствуют о существенных функциональных различиях между мембранами безъядерных и ядерных эритроцитов, что проявляется в особенностях их реакций на биологически активные вещества, действующие на гликокаликс и [3-адренорецепторы.

Впервые показано, что ретикулоциты млекопитающих в ответ на изменения тоничности среды реагируют высвобождением протонов подобно зрелым ядерным эритроцитам бесхвостой амфибии Rana temporaria.

Впервые продемонстрировано, что скорости анионного обмена через белок полосы 3 (б.п.З) мембран ядерных эритроцитов при комнатной температуре и безъядерных эритроцитов при температуре 37°С практически одинаковы.

Полученные данные могут дополнить представления об эволюции физико-химических свойств мембран эритроцитов пойкилотермных и гомойотермных организмов, изменениях в способности этих клеток к поддержанию гомеостаза в ходе эволюции.

Расширены представления о роли различных структурных компонентов мембран эритроцитов в формировании их функций вообще и ионообмена со средой, в частности.

Научно-практическая значимость. Результаты изучения кислотно-основных свойств безъядерных и ядерных эритроцитов, роли мембран этих клеток в процессах их ионообмена со средой, зависимости этих процессов от ряда структурных компонентов мембраны рекомендуются для использования в сравнительно-физиологических исследованиях.

Полученные данные об особенностях ионообмена со средой эритроцитов человека могут быть применены в клинической практике для коррекции кислотно-основных свойств крови и для дальнейшей разработки представлений об эволюции ее буферных резервов.

Материалы экспериментальной части включены в проводимые на кафедре физиологии человека и животных СГУ курсы "Физиология клеточных мембран", "Сравнительная физиология", "Физиология человека и животных", "Физиология системы крови" и лабораторные практикумы.

Основные положения, выносимые на защиту

1) Кислотно - основные свойства эритроцитов изменяются под влиянием биологически-активных веществ - пропранолола, адреналина и фитогемагглютининов. Эффект зависит от видовых структурно функциональных особенностей безъядерных и ядерных эритроцитов и условий среды - рН, температуры, осмолярности.

2) Механизм действия указанных биологически-активных веществ на кислотно-основные свойства эритроцитов состоит в том, что эти вещества, связываясь с мишенями на клеточных мембранах - гликокаликсом и р-адренорецепторами, изменяют транспорт Н-ионов между клеткой и средой.

Апробация работы. Результаты работы докладывались и обсуждались на конференции "Кислотно-основной и температурный гомеостаз: физиология, биохимия и клиника" (Сыктывкар, 1997); на XIII Коми Республиканской молодежной конференции (Сыктывкар, 1997); на молодежной конференции "Актуальные проблемы биологии" (Сыктывкар, 1998); на VIII международном симпозиуме "Эколого-физиологические проблемы адаптации" (Москва, 1998); на конференции молодых ученых России с Международным участием "Фундаментальные науки и прогресс клинической медицины" (Москва, 1998); на XVII съезде Всероссийского физиологического общества (Ростов-на-Дону, 1998), на конференции молодых ученых с международным участием «Физиологические механизмы природных адаптаций» (Иваново, 1999), на международной конференции, посвященной 150-летию со дня рождения И.П.Павлова (Санкт-Петербург, 1999). По результатам исследований написано 4 статьи и 7 тезисов.

Объем и структура диссертации. Диссертация состоит из введения, 4 глав (обзора литературы, объектов и методов исследования, результатов исследования и их обсуждения), выводов и списка литературы. Работа изложена на 142 страницах машинописного текста, включает 54 рисунка. Список цитируемой литературы содержит 209 названий работ, из них 29 -отечественной, 180 - иностранной литературы.

Заключение диссертации по теме «Физиология», Мищенко, Александр Александрович

ВЫВОДЫ

1. Биологически-активные вещества - адреналин, пропранолол и фитогемагглютинины, изменяют в условиях in vitro кислотно-основные свойства ядерных и безъядерных эритроцитов. Степень влияния зависит от условий среды - температуры, рН, осмолярности.

2. Повышение температуры среды сопровождается увеличением скорости транспорта Н-ионов в эритроциты. Коэффициент Q10, рассчитанный для интервала температур от 20°С до 37°С, равен 1.3 ± 0.1 для эритроцитов млекопитающих и 1.8±0.1 для эритроцитов лягушки в хлорид-содержащей среде, и 1.8±1.5 и 2.2±0.1 соответственно в сульфат-сод ержащей среде.

3. Снижение рН среды с 7.3 до 6.7 сопровождается выведением Н-ионов из клеток в соответствии с равновесием Доннана и зависит от присутствия ионов С1.

4. Увеличение осмолярности среды на 390 мОсм сопровождается выходом Н-ионов посредством Na+/H+ - обмена из эритроцитов крысы и лягушки, но не влияет на данный вид транспорта в эритроцитах человека. Снижение осмолярности на 60 мОсм приводит к выходу Н-ионов, не зависящему от Na+/H+-o6MeHa. Величина этого потока в эритроцитах лягушки и ретикулоцитах млекопитающих ниже, чем в зрелых безъядерных эритроцитах.

5. Адреналин при рН 7.3-7.4 действует на механизм Na+/H+-o6MeHa в ретикулоцитах человека и крысы без изменений транспорта Н-ионов через белок полосы 3. Зрелые эритроциты млекопитающих не отвечают изменением кислотно-основных свойств на адреналин, но реагируют увеличением выведения ОН-ионов в ответ на пропранолол. В эритроцитах лягушки скорость транспорта Н-ионов через белок полосы 3 в S042~ содержащей среде снижается после действия адреналина в среднем на 15%.

121

6. Фитогемагглютинины, содержащиеся в вытяжке из семян бобов, приводят при рН среды меньше 6.8 и температуре около 20°С к снижению скорости транспорта Н-ионов через белок полосы 3 в эритроцитах человека и крысы в среднем на 9%, но не изменяют ее при 37°С. Эффект фитогемагглютининов на безъядерные эритроциты не исчезает после их инкубации в течение 5 мин. при температуре 50°С. В эритроцитах лягушки скорость транспорта Н-ионов через белок полосы 3 не изменяется, но в то же время в них активируется Иа+/Н+-обмен.

7. Экспериментально установленная зависимость кислотно-основных свойств эритроцитов от гликокаликса и (3-адренорецепторов отражает эволюционно сложившиеся механизмы регуляции ионообмена через мембраны этих клеток.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Мищенко, Александр Александрович, 1999 год

1. Аврова Н.Ф. Эволюционные аспекты изучения гликоконъюгатов клеточных мембран животных // Ж. эволюц. биохим. и физиол. 1989. Т. 25. №2. С. 151-163.

2. Аксенцев C.JL, Гурло Т.Г., Монгин A.A., Орлов С.Н., Калер Г.В., Колосова И.А., Конев С.В. Объемная регуляция Na/H-обмена в эритроцитах крысы: эффект валиномицина // Биол. мембраны. 1993. Т. 10. № 2. С. 145-153.

3. Безрукова Г. А., Рубин В. И. Влияние свертывания крови на функциональную активность транспортных аденозинтрифосфатаз эритроцитов // Гема-тол. и трансфузиол. 1992. № 3. С. 31-33

4. Беклемишев И. Б., Стеценко И. В. Факторы артерио-венозного перехода состояний крови. М. 1989. 59 с.

5. Бергельсон JI. Д. Мембраны, молекулы, клетки. М. 1982. 181с.

6. Болдырев А. А. Олигомерные ансамбли транспортных аденозинтрифосфатаз в мембранном бислое // Ж. эвол. биохим. и физиол. 1995. Т. 31. № 4. С. 375-385

7. Болдырев А. А., Котелевцев С. В., Ланио М., Альварес К., Перес П. Введение в биомембранологию. М. 1990. 203 с.

8. Иржак Л.И., Бубунин A.B. Реологические свойства крови и ультрафиолет. Сыктывкар. 1997. 99 с.

9. Иржак Л.И., Таюрский В.И., Сафронов В.В. и др. Действие ультрафиолетового облучения и нагревания на эритроциты и гемоглобин. Тез. науч. со-общ. XV Съезда всесоюзного физиол. общества им. И.П.Павлова. Кишинев. 1987. Т.2. С. 443-444.

10. Иржак Л.И., Тюрнин A.B. Влияние хлорида натрия на свойства гемоглобина в эритроцитах // Физиол. ж. СССР. 1985. Т. 71. № 4. С. 564-568.

11. Иржак Л.И. Действие растворов солей и глюкозы на сродство гемоглобина к кислороду у крысы // Физиол. ж. СССР. 1988. Т. 74. № 4. С. 564-568.

12. Иржак Л.И., Мойсеенко H.A. Использование фитогемагглютининов для анализа структуры популяции эритроцитов // Материалы X науч. конф. по возрастной морфологии, физиологии и биохимии. М. 1971. Т.2. 4.1. С. 287-289.

13. Казеннов А. М., Маслова М. Н. Структурно биохимические свойства мембраны безъядерных эритроцитов // Физиол. ж. СССР им. И. М. Сеченова. Т. LXXIII. № 12. 1987. С. 1587-1597

14. Каплан О. В. Участие липидного компонента эритроцитов в газообмене и состоянии дыхательной функции крови при геморрагических анемиях // Ге-матол. и трансфузиол. 1996. Т.41. № 4. С. 15-17.

15. Козлов М.М., Черномордик Л.В., Маркин В.Л. Механизм образования безбелковых участков мембраны эритроцитов: разрыв мембранного скелета // Биол. мембраны. 1989. Т. 6. № 6.

16. Левицкий Д.О. Кальций и биологические мембраны. М. 1990. 122 с.

17. Мойсеенко H.A., Иржак Л.И., Печеницына Е.Г. Влияние отмывки, антикоагулянтов и солевых экстрактов из семян бобовых на физико-химическиесвойства гемоглобина, содержащегося в эритроцитах крыс. Вестник Сыкт. университета. 1998. Сер. 4. Вып. 1. С. 36-43.

18. Орлов С.Н., Аксенцев С.А., Новиков С.Н., Конев C.B. Регуляция объема клеток: механизмы внутриклеточной сигнализации // Росс, физиол. ж. им. И.М.Сеченова. 1997. Т. 83. № 7. С. 1-18.

19. Орлов С.Н., Покудин Н.И., Ряжский Г.Г., Агнаев В.М., Котелевцев Ю.В. О механизме регуляции транспорта воды через плазматическую мембрану при изменении объема клетки // Биол. мембраны. 1988. Т. 5. № 10. С. 1030-1041.

20. Орлов С.Н., Покудин Н.И., Котелевцев Ю.В. Транспорт К, анионов и активность Na-Hacoca мембраны эритроцитов: три механизма регуляции внутриклеточным кальцием // Биохимия. 1987. Т. 52. № 8. С. 1373-1385.

21. Орлов С.Н., Покудин Н.И. и др. Транспорт одновалентных ионов в эритроцитах карпа: механизм и его регуляция // Биол. мембраны. 1989. Т. 6. № 12.

22. Петров А.Н. Влияние холинолитических и адреноблокирующих препаратов на устойчивость эритроцитов крыс к гипоосмотическому гемолизу // Бюлл. экспер. биол. 1978. № 1. С. 48-57.

23. Сафронов В.В. Влияние хлорида натрия на кинетику кислотного гемолиза в изотонической среде сахарозы // Актуальные проблемы химии и биологии Европейского Севера России. Сыктывкар. СГУ. 1995. С. 139-142.

24. Соминский В.Н., Бердышева JI.B., Блума Р.К. и др. Использование эритроцитов крови для прижизненной оценки функционального состояния адренорецепторов // Физиол. ж. им. И.М.Сеченова. 1989. №2. С. 189-193.

25. Соминский В.Н., Окунь К.В., Аншелевич Ю.В. Количественный анализ взаимодействия пропранолола с мембраной эритроцита по его антигемолитическому эффекту // Космическая биология и авиакосмическая медицина. 1988. № 2. С. 67-69.

26. Фултон А. Цитоскелет. Архитектура и хореография клетки. М. 1987.115с.

27. Adorante J.S., Cala P.M. Activation of electroneutral K flux in Amphiuma red blood cells by N-etylmaleimide. Distinction between K/H exchange and K,C1 cotransport // J. Gen. Physiol. 1987. V. 90. № 2. P. 209-217.

28. Al-Rohil N., Jennings M.L. Volume-dependent K transport in rabbit red blood cells: comparison with oxigenated human SS cells // Amer. J. Physiol. 1989. V. 257. P. C114-C121.

29. Altman R. J., Smith C. C., Betteridge J. Catecholamine content of human erythrocytes // Clin. Chem. 1988. V. 34. 1 10. P. 2120-2122.

30. Alvarez Buylla R., Guarner V. Erythrocytes and glucose homeostasis in rats //Diabetes. 1989. V38. 1 4. P. 410-415

31. Avruch J., Fairbanks G., Crapo L.M. Regulation of plasma membrane protein phosphorylation in two mammalian cell types // J. Cell Physiol.1976. V. 89. № 4. P. 815-826.

32. Baker G. F., Widdas W. F. The effect of methanol on the cytochalasin B inhibition of glucose exist in human erythrocytes // J. Physiol. 1992. 1 496. P. 589.

33. Baker G.F., Baker P. Effect of carbon dioxide on the temperature dependence of anion exchange in human red cells // Cytobios. 1995. V. 83. № 330. P. 189-200.

34. Baroin A., Garcia-Romeu F., LaMarre T., Motais R A transient sodium-hydrogen exchange system induced by catecholamines in erythrocytes of rainbow trout, Salmo gairdneri II J. Physiol. 13SG.V. 356. P. 21-31.

35. Benga G., Borza T. Diffusion water permeabiliti of mammalian red blood cells // Compar. Biochem. and Physiol. 1995. V.l 12. 1 4. P. 652-659

36. Bercowitz L.R., Orringer E.P. Passive sodium and potassium movement in sickle erythrocytes//Amer. J. Physiol. 1985. V. 249. P. C209-C214.

37. Bernhardt J., Seidler G., Ihrig I., Erdmann A. Species-derendent differences in the effect of ionic strength on potassium transport of erythrocytes: the role of lipid composition // Gen. physiol. and Biophys. 1992. V. 11.1 3. P. 287-299

38. Bezouska K., Yuen C. T., O Brien J., Childs R. A., Chai W., Lawson A. M., Fiserova A., Pospisil M., Feizi T. Oligosaccharide ligands for NKR-P1 protein activate NK cells and cytotoxicity // Nature. 1994. V. 372. № 6502. C. 150-157.

39. Bicknese S., Rossi M., Shohet S.B., Verkman A.S. Anisotropy decay measurement of segmental dynamics of the anion binding domain in erythrocyte band 3// Biochemistry. 1995. V. 34 № 33. P. 10645-10651.

40. Bieri V.G., Wallach D.F. Lipid-protein relationships in erythrocyte membranes revealed by paramagnetic quenching of protein fluorescence // Biochim. et biophys.acta. 1976. V. 443. P. 198-205.

41. Bilezikian J.P. Dissociation of beta-adrenergic receptors from hormone responsiveness during maturation of the rat reticulocyte // Biochim. et biophys.acta. 1978. V. 542. №2. P. 263-273.

42. Bize J., Munoz P., Canessa M., Dunham P.B. Stimulation of membrane serine threonine phosphatase in erythrocytes by hydrogen peroxide and staurosporine // Amer. J. Phys. 1998. V. 274. P. C440-C446.

43. Bjerrum P. J. The human erythrocyte anion transport protein. Band 3. Characterization of exofacial alcaline titratable groups involved in anion bind-ing/translocation // J. Gen. Physiol. 1992. V. 100.1 2. P. 301-339

44. Bourne Y., Ronge P., Cambillau C. X-ray structure of a biantennary octasaccharide-lectin complex at 2.3 angstroms resolution // J.Biol.Chem. 1992. V. 267. P. 197-203.

45. Boutilier R.G., Ferguson R.A. Nuclear red cell function: metabolism and pH regulation // Can J. Zool. 1989. V. 67. P. 2986-2993.

46. Boutilier R.G., Iwama G.K., Randall D.I. The promotion of catecholamine rebase in rainbow trout, Salmo gairdneri, by acute acidosis; interaction between red cell pH and haemoglobin oxygen-carrying capacity// J. Exp. Biol. . 1986. 123. P. 145-157.

47. Boutilier R.G., Lanz G.J. The effect of forced and voluntary diving on plasma catecholamines and erythrocyte pH in the aquatic anuran, Xenopus laevis // J. Exp. Biol. 1987. V. 128. P. 83-88.

48. Brahm J. Temperature-dependent changes of chloride transport kinetics in human red cells // J. Gen. Physiol. 1977. V. 70. P. 283-306.

49. Bridges C.R., Morris S. Respiratory pigments: interaction between oxygen and carbon dioxide transport // Can.J.Zool. 1989. V. 67. P. 2971-2985.

50. Brugnara C., Ha T. V., Tosteson D.C. Properties of K transport in resealed human erythrocyte ghosts // Amer. J. Physiol. 1988. V. 255.1 3. Pt. l.P. C346-C356

51. Brugnara C., Kopin A.S., Bunn H.F., Tosteson D.C. Regulation of cation content and cell volume in hemoglobin erythrocytes from patients with homozygous hemoglobin C disease // J. Clin. Invest. 1985. V. 75. P. 1608-1617.

52. Brugnara C., Tosteson D.C. Cell volume, K transport, and cell density in human erythrocytes //Amer. J. Physiol. 1987. V. 252. P.C269-C276.

53. Brule F. A., Buicu C., Sobel M. E., Liu F. T., Castronovo V. Galectin-3, a laminin binding protein, fails to modulate adhesion of human melanoma cells to laminin // Neoplasma. 1995. V. 42. № 5. C. 215-219.

54. Busa W.B., Nuccitelli R. Metabolic regulation via intracellular pH // Amer. J. Physiol. 1984. V. 246. P. R409-R438.

55. Cala P.M Volume regulation by Amphiuma red blood cells: characteristics of volume-sensitive K/H and Na/H exchange // Mol. Physiol. 1985. V. 8. P. 199-214.

56. Chetrite G., Cassoly R. Affinity of haemoglobin for the cytoplasmic fragment of human erythrocyte membrane band 3 // J. Mol. Biol. 1985. V. 185. P. 639-644.

57. Chow E.I., Crandall E.D., Forster R.E. Kinetics of bicarbonate-chloride exchange across the human red blood cell membrane // J. Gen. Physiol. 1976. V. 68. № 6. P. 633-652.

58. Crandall E.D., Klocke R. A., Forster R.E. Hydroxyl ion movement across the human eiythrocyte membrane. Measurement of rapid pH changes in red cell suspensions // J. Gen. Physiol. 1971. V. 57. P. 664-683.

59. Critz A., Crandall E.D. pH eguilibration in human erythrocyte suspensions // J. Membr. Biol. 1980. V. 54. P. 81 88.

60. Dalmark M. Chloride transport in human red cells // J. Physiol. 1975. V. 250. P. 39-64.

61. Danilov Y.N., Cohen C.M. Wheat germ agglutinin but not concavalin A modulates protein kinase C-mediated phosphorilation of red cell skeletal proteins // FEBS Lett. 1989. V. 57. № 2. P. 431-434.

62. Danish E.H., Lundgren D.W., Harris J.W. Band 3 peptides inhibit deoxy S polymerization: Viscosity studies //Amer. J. Hematol. 1993. V.42.1 1. P. 102-106

63. Delpire E., Lauf P. K. Trans effects cellular K and CI on oubain resistant Rb (K) influx in low K sheep red blood cells: Further evidence for asymmetry of K-Cl cotransport // Pflugers Arch. 1991. V. 419.1 5. P. 540-542

64. Delbaere L.T., Vandonselaar M., Prasad L., Qual I.W., Wilson K.S., Dauter Z. The 2.0 A structures of the lectin IV of Griffonia simplifonia and its complex with the Lewis human blood group determinant // J.Mol.Biol. 1993. V. 230. P.950-966.

65. Delpire E., Lauf P. K. Trans effect cellular K and CI on aubain-resistant Rb (K) influx in low K sheep red blood cells: further evidence for asymmetry of K-Cl cotransport // Pflugers Arch. 1991. V. 419.1 5. P. 540-542

66. Dunham P.B. Passive potassium transport in LK sheep red cells. Effect anti-L antibody and intracellular potassium// J. Gen. Physiol. 1976. V. 68. P. 576-581.

67. Ellory J.C., Wolowyk M.W., Young J.D. Hagfish erythrocytes show minimal chloride transport activity// J. Exp. Biol. 1987. V. 129. P. 377-383.

68. Fine N. E. Soluble beta galactoside - binding lectins // Acta Physiologica, Pharmacologica et Therapeutica Latinoamericana. 1996. V. 46. № 1. C. 1-10.

69. Fievet B., Guizouarn H., Pelissier B., Garcia-Romeu F., Motáis R. Evidence for a K(+)-H+ exchange in trout red blood cells// J. Physiol. 1993. V. 462. P. 597607.

70. Fujise H., Lauf P.K. Na-K pump activities of high- and lowpotassium sheep red cells with internal magnesium and calcium altered by A23187 // J. Rhysiol. 1988. V. 405. P. 605-614.

71. Garcia-Sancho J., Lew V. L. Detection and separación of human red cells with different calcium contens following uniform calcium permeabilitation // J. Physiol. 1988. V. 407. P. 505-556

72. Gauder D., KaiscrG., Quiring K., Palm D. The beta-adrenergic receptor-adenyl-cyclase system of rat reticulocytes: effects of adrenergic stimulants and inhibitors // Naunyn Schmiedebergs Arch. Pharmacol. 1975. V. 289. № 4. P. 379398.

73. Glibowicka M., Winckler B., Aranibar N., Schuster M., Hanssum H., Passow H. Temperature dependence of anion transport in the human red blood cell // Biochim. et biophys.acta. 1988. V. 946. № 2. P. 345-358.

74. Gokhale S.M., Mehta N.G. Concavalin A binding to human erythrocytes leads to alterations in properties of the membrane skeleton // Biochem. J. 1987. V. 241. №2. P. 521-525.

75. Gratzer W.B. The red cell membrane and its cytoskeleton// Biochem.J. 1981. V. 198. P. 1-8.

76. Grinstein S., Clarke C.A., Dupre A., Rothstein A. Volume-induced increase of anion permeability in human lymphocytes // J. Gen. Physiol. 1982. V. 80. P. 801823.

77. Gunn R.B., Dalmark M., Tosteson D.C., Wieth J.O. Characteristics of chloride transport in human red blood cells // J. Gen. Physiol. 1973. V. 61. P. 185206.

78. Guizouarn H., Scheuring U., Borgese F., Motais R., Garcia-Romeu F. Effects of anions on the Na(+)-H(+) exchange of trout red blood cells // J. Physiol. 1990. V. 428. P. 79-94.

79. Haas M., McManus T.J. Effect of norepinephrine on swelling-indu-ced potassium transport in duck red cells. Evidence against a volume-regulatory decrease under physiological conditions // J. Gen. Physiol. 1986. V. 85. № 5. 649667.

80. Haas M., Schnidt W.F., McManus T. Catecholamine stimulated ion transport in duck red cells. Gradient effects in electrically neutral Na+K+2C1. co-transport// J. Gen. Physiol. 1982. V. 80 № 1. P. 125-145.

81. Hajela K., Pande A.H., Sumati. Carbohydrate induced modulation of cell membrane. Binding of exogenous lectin induces susceptibility of erythrocytes to free radical damage: a spin label study // FEBS Lett. 1997. V. 406. № 3. P. 255-258.

82. Hardy C. L., Minguell J.J. Cellular interactions in hemopoetic progenitor cell homing // Scanning Microscopi. 1993. V. 7. № 1. C. 331-341.

83. Heming T.A., Randall J., Boutilier R.G., Iwama G.K., Primmett D.Ionic equlibria in red blood cells of rainbow trout (Salmo gairdneri)\C\, HCO and H// Respir.Physiol. 1986. V. 65. P. 223-234.

84. Heming T.A., Randall D.J., Mazland M.M. Effects of adrenaline on ionic equlibria in red blood cells of rainbow trout (Salmo gairdneri) II Fish.Physiol.Biochem.1987. V. 3. P. 83-90.

85. Hogg N., Landis R.C. Adhesion molecules in cell interactions// Current opinion in immunology 1993. V. 5. № 3. P. 313-390.

86. Honkanen R.E., Zwiller J., Dailey S.L., Khartra B.S., Dukelow M., Boynton A.L. Identification, purification, and characterization of a novel serine/threonine protein phosphatase from bovine brain // J.Biol.Chem. 1991. V. 266. P. 6614-6619.

87. Houston A. H., Mearow K.M. Thermo-acclimatory modification of red cell ionic composition in rainbow trout, Salmo gairdneri: possible relationship with (Na/K)-and (HC03-)-stimulated ATPase activities // Comp. Biochem. Physiol. 1981. V. 70. P. 315-319.

88. Hsu L., Morrison M. The interaction of human erythrocyte band 3 with cytoskeletal components H Arch Biochem Byophys. 1983. V. 227. № 1. P.31-38.

89. Jeng K. C., Erigeri L. G., Liu F. T. An endogenous lectin, galectin-3 (epsilon BP/Mac-2), potenciates IL-1 production by human monocytes // Immunology Letters. 1994. V. 42. № 3. C. 113-116.

90. Jennings M.L. Proton fluxes associated with erythrocyte membrane anion exchange // J. Membr. Biol. 1976. V. 28. P. 187 195.

91. Jennings M.L. Characteristics of C02 independent pH equilibration in human red membrane anion exchange // J. Membr. Biol. 1988. V. 40. P. 363-368.

92. Jennings M.L., Al-Rhaiyel S. Modificación to carboxil group that appears to cross the permeability barrier in the red blood cell anion transporter // J. Gen. Physiol. 1988. V. 92. 1 2. P. 161-178

93. Jennings M.L., Monachan R., Douglas S.M., Nicknish J.S. Functions of extracellular lysine residues in the human erythrocyte anion transport protein // J. Gen. Physiol. 1985. V. 86. P. 653-669.

94. Kaji D. Volume-sensitive K transport in human erythrocytes // J.Gen.Physiol. 1986. V. 88. № 6. P. 719-738.

95. Kaiser G., Wiemer G., Kremer G., Dietz J., Hellwich M., Palm D.Correlation between isoprenaline-stimulated synthesis of cyclic AMPand occurence of beta-adrenoreceptors in immature erythrocytes from rats // Eur. J. Pharmacol. 1978. V. 48. № 3. 255-262.

96. Kawasaki K., Kubo T., Natori S. A novel role of Periplaneta lectin as an opsonin to recognize 2 keio - 3 - aeoxi octonate residues of bacterial lipopolysaccharides // Comp. Biochem. and Physiol. 1993. V. 106. J\T° 3. C. 675680.

97. Kim D.H., Luthra M.G., Hildenbrandt G.R., Zeidler R.B. Pig reticulocytes. Characterization of density-fractionated maturing reticulocytes // Amer. J. Physiol. 1976. V. 230. P. 1676-1682.

98. Knauf P.A., Fuhrmann G.F., Rothstein S., Rothstein A. The relationship between anion exchange and net anion flow across the human red blood cell mambrane // J. Gen. Physiol. 1977. V. 69. P. 363-386.

99. Kotani E., Mori H., Yamakawa M. Hemostasis and self defense in insect // J. Japan. Biochem. Society. 1995. V. 67. № 9. C. 1148-1156.

100. Kregenow The response of duck erythrocytes to nonhemolytic hypotonic media: evidence for a volume-controlling mechanism// J. Gen. Physiol. 1981. V. 58. P. 372-395.

101. Krull C. E., Collazo A., Fraser S. E., Bronner-Fraser M. Segmental migration of trunk neural crest: time lapse analysis reveals a role for RNA - binding molecules // Development. 1995. V. 121. № 11. P. 3733 -3743.

102. Mallat J., Conley D.M. Why do hag fish have "chloride cells" when they need not regulate plasma NaCI concentration?// Can.J.Zool. 1987. V. 65. P. 19561965.

103. Marjanovic M., Willis J. S. ATP dependence of Na,K pump of coldsensitive and cold - tolerant mammalian red blood cells // J. Physiol. 1992. V. 456. P. 575590

104. Mc Connell F.M., Goldstein L. Intpacellular signals and volume regulatory response in skate erythrocytes // Amer. J. Physiol. 1988. V. 255. 1 6. Pt 2. P. R982-R987

105. McManus T.J., Haas M., Starke L.C., Lytle C.Y. The duck red cell model ofra ^ // A—— \I V A — J oiqocuiujin/-ovaoiuvt, wiitiiluL-uv/jjuiuwn v^amjxi uaxiapuii /' yvaui. 1 . Atau. ju. 170J.1. V. 456. P. 183-186.

106. Madshus J.H. Regulation of intracellular pH in eucariotic cells // Biochem. J. 1988. V. 250. P. 1-8

107. Matsubara F., Taniai K., Kadono-Okuda K., Kato Y. Cloning and expression of gene of hemocytin, an insect humoral lectin which is homologous with the mammalian von Willebrand factor // Biochim. et biophys.acta. 1995. V. 1260. № 3. P. 245-258.

108. Matteucci E., Cocci F., Pellegrini L., Gregori G., Navalesi R., Giampietro O. Erythrocyte ATP-ase enzymes family in normal people // Eur. J. Clin. Invest. 1982. V. 22. №4. Pt 2. P. 11

109. Milanick M. A., Gunn R. B. Proton sulfate cotransport: external proton activation of sulfate influx into human red blood cells // Amer. J. Phys. 1984. V. 247. P. C247 - C259.

110. Milos N. C., Frunchak Y. N., Mohamed Z. Probing the functions of endogenous lectins: effects of a monoclonal antibody against the neural crest stage of Xenopus laevis on trunk development // J. Exp. Zool. 1993. V. 266. № 3. 240247.

111. Mircevova L., Viktora L., Rehackova H. Dual effect of calcium on erythrocyte membrane contraction // Haematologia. 1989. V. 22. 1 1. P. 3-10

112. Motais R., Garcia-Romeu F., Borgese F. The control of Na/H exchange by molecular oxygen in trout erythrocytes. A possible role of hemoglobin as a transducer// J. Gen. Physiol.1987. V. 90. №2. P. 197-207.

113. Motais R., Guizouarn H., Garcia-Romeu F. Red cell volume regulation: pivotal role of ionic strength in controlling swelling-dependent transport systems // Biochim. et biophys.acta. 1991. V. 1075. № 2. P. 169-180.

114. Nielsen O. BLukkeboc G., Cossins A. R. Oxygenation-activatea K fluxes in trout red blood cells // Amer. J. Physiol. 1992. V. 263. 1 5. Pt 1. P. C/1057-C/1064

115. Nikinmaa M., Railo E. Anion movement across lamprey (Lampetra fluviatilis) red cell membrane//Biochim. et biophys.acta. 1987. V. 899.P.134-136.

116. Nikinmaa N., Tufts B.L. Regulation of acid and ion transport across the membrane of nucleated erythrocytes // Can.J.Zool. 1989. V. 67. P. 3039-3045.

117. Obaid A.L., Crandall E.D. HC03-/C1- exchange across the human erythrocyte membrane: effects of pH and temperature // J.Membr. Biol. 1979. V. 50. № l.P. 23-41.

118. Oldfield E., Chapman D. Dynamics of lipids in membranes // FEBS Lett. 1972. V. 23. P. 285-297.

119. Oonishi T., Sakashita K., Uyesaka N. Regulation of red blood cell filterability by Ca.influx and cAMP mediated signaling pathways // Amer. J. Physiol. 1997. V. 273. № 6. Pt. 1. P. C1828-C1834.

120. Palfrey H.C., Greengard P. Hormone- sensitive ion transport systems in erythrocytes as models for epithelial ion pathways // Ann. N.Y. Acad. Sci. 1981. P. 291-308.

121. Parker J.C. Urea alters set point volume vor K-Cl cotransport, Na-H exchange, Ca-Na exchange in dog red blood cells // Amer. J. Physiol. 1993. V. 265. P. C447-C452.

122. Parker J.C., Gitelman H.J., Glosson P.S., Leonard D.J. Role of calcium in volume regulation by dog red blood cells // J. Gen. Physiol. 1975. V. 65. P. 84-96.

123. Parker J.C., Glosson P.S. Interactions of the sodium-proton exchange mechanism in dog red blood cells with N-phenilmaleimide // Amer. J. Physiol. 1987. V. 253. P. C60-C65.

124. Pestonjamasp K.N., Gokhale S.M., Mehta N.G. The role of membrane skeleton in concavalin A-mediated agglutination of human erythrocytes // Biotechn. Appl. Biochem. 1990. V. 12. № 5. P. 544-549.

125. Puche A. c., Poirier F., Hair M., Bartlett P. F., Key B. Role of galectin-1 in developing mouse olfactory system // Developmental Biol. 1996. V. 179. № 1. C. 274-287.

126. Quiring K., Kaiser G., Gauder D., Palm D. Cyclic AMP-dependentprotein kinases and binding sites for cyclic AMP in rat erythrocytes // Naunyn Schmiedebergs Arch. Pharmacol. 1975. V. 290. № 4. P. 397-417.

127. Reid K. B., Turner M. W. Mammalian lectins in activation and clearance mechanisms involving the complement system // Springer Seminars in Immunopathology. 1994. V. 15. № 4. C. 307-326.

128. Rieder R.F., Ibrahim A., Etlinger J.D. A soluble adenosine triphosphate dependent proteolytic system in human red blood cells // Blood. 1986. V. 67. P. 1293-1297.

129. Rochon Y. P., Simon S. I., Lyman E. B., Sklar L. A. A role for lectin interactions during human neutrophil aggregation // J. Immunology. 1994. V. 152. № 3. C. 1385-1393.

130. Romano L., Passow H. Characterization of anion transport system in trout red blood cell //Am. J. Physiol. 1984. V. 246. № 3 Pt 1. P. C330-C338.

131. Rudolph S., Greengard P. Effect of catecholamines and prostaglandin El on cyclic AMP, cation fluxes and protein phosphorylation in the frog erythrocyte// J. Biol. Chem. 1980. V. 255. P. 8534-8540.

132. Ryan J. C., Seaman W. E. Divergent functions of lectin-like receptors on NC cells // Immunological reviews. 1997. V. 155. P. 79-89.

133. Sachs J. R. Volume-sensitive K influx in human red cell ghosts // J. Gen. Physiol. 1988. V.92.1 5. P. 685-711.

134. Salama A., Nikinmaa M. The adrenergic responses of fish red carp(Cyprinus carpo) red cells: effects of Po and pH// J.Exp.Biol. 1988. V 136. P. 405-416.

135. Saxton M. J. The spectrin network as a barrier to lateral diffusion in erythrocytes: A percolation analysis //Biophys. J. 1989. V. 55.1 1. P. 21-28

136. Sarkadi B., Parker J.C. Activation of ion transport pathways by changes in cell volume // Biochim. et biophys.acta. 1991. V. 1071. P. 407-427.

137. Schagina L. V., Blasko K., Grinfeldt A. E., Korchev Y. E., Lev A. A. Cholesterol- dependent gramicidin A channel inactivation in red blood cell membranes and lipid bilayer membranes // Biochim. et biophys. acta. 1989. V. 987. 1 1. P. 145150

138. Schmidt W.F., McManus T. Oubain-insensitive solt and water movements in duck red cells. The role of chloride in the volume response // J. Gen. Physiol. 1977. V. 70. P. 99-121.

139. Shaafi R.J., Hajjar P. Sodium movement in high sodium feline red cells // J. Gen. Physiol. 1971. V. 57. № 6. P. 684-695.

140. Shaafi R.J., Lieb W.R. Cation movement in the high sodium erythrocyte of the cat// J. Gen. Physiol. 1967. V. 50. P. 1751-1756.

141. Shaklai N., Yguerabide J., Ranney H.M. Classification and localization of hemoglobin binding sites on the blood cell membrane /'/' Biochem. 1977. V.16. P. 5593-5597.

142. Sharon N. Lis H. Lectins proteins with a sweet tooth: functions in cell recognition // Essays in Biochem. 1995. V. 30. P. 59-75.

143. Smith L., Hochmuth R.M. Effect of wheat germ agglutinin on the viscoelastic properties of erythrocyte membrane // J. Cell. Biol. 1982. V. 94. № 1. P. 7-11.

144. Solhany J.M., Shaklai. Functional properties of human hemoglobin bound to the erythrocyte membrane // Biochem. 1979. V. 18. P. 893-899.

145. Speake P. F., Gibson J. S. Urea stimulated K-Cl co-transport and oxigena-tion activation in equine red cells // J. Physiol, proc. 1996.1 493. P. 63

146. Starke L.C., Jennings M.L. K-Cl cotransport in rabbit red cells: further evidence for regulation by protein phosphatase type 1 // Amer.J.Physiol. 1993. V. 264. P. CI 18-C124.

147. Stewart G. M. Co-ordinated variations in chloride dependent potassium transport and cell water in normal human erythrocytes // J. Physiol. 1988. V. 401. P. 1-16

148. Stoner L.L., Kregenow F.M. A single-cell technique for the measurement of membrane potential, membrane conductance, and the efflux of rapidly penetrating solutes in Amphiuma erythrocytes // J. Gen. Physiol. 1980. V. 76. P. 455-478.

149. Sugohara T., Rawicz W., Evans E. A., Hebbel R. P. Lipid hydroperoxides permit deformation dependent leak of monovalent cation from erythrocytes // Blood. 1991. V.77. 1 12. P. 2757-2763

150. Surewicz W.K. Propranolol-induced structural changes in the human erythrocyte ghost membranes. A spin label study // Biochem. Pharmacol. 1982. V. 31. №5: P. 691-694.

151. Tetens V., Lykkeboe G., Christensen N. Potency of adrenaline and noradrenaline for P-adrenergic proton extrusion from red cells of rainbow trout, Salmo gairdneri // J. Exp. Biol. 1988. V. 134. P. 267-280.

152. Tomov T. C., Tsoneva J. C., Doncheva I. C . Electrical stability of erythrocytes in the presence of divalent cations // Biosci. Repts. 1988. V. 8.1 5. P. 421-426

153. Toon M.R., Dorogi P.L., Lukacovic M.F., Solomon A.K. Binding of DTNB to band 3 in the human red cell membrane // Biochim. et biophys.acta. 1985. V. 818. P. 158-170.

154. Tsukamoto T., Sonenberg M. Catecholamine regulation of human erythrocyte membrane protein kinase // J. Clin. Invest. 1979. V. 64. № 2. P.534-540.

155. Tsukamoto T., Suyama K., Germann P., Sonenberg M. Adenosine cyclic 3',5-monophosphate uptake and regulation of membrane protein kinase in intact human erythrocytes // Biochem. 1980. V. 19. № 5. P. 918-924.

156. Tufts B.L., Mense D.C., Randall D.J. The effect of forced activity on circulating catecholamines and pH water content of erythrocytes in the toad // J. Exp. Biol. 1987. V. 128. P. 411-418.

157. Tufts B.L., Nikinmaa M., Steffenson J., Randall DJ. Ion exchange mechanisms on the erythrocyte membrane of the aquatic salamander, Amphiuma tridactilum //J.Exp.Biol. 1987. V. 133. P. 329-338.

158. Varecka L., Peterajova E. Activation of red ccll Ca(2 ¡-^-activated K+ channel by Ca(2+) involves a temperature-dependent step // FEWS Lett. 1990. V. 276. № 12. P. 169-171.

159. Villa-Verde D. M., Mello-Coelho V., Lagrota-Candido J. M., Chammas R., Savino W. The thymic nurse cell complex: an in vitro model for extracellular matrix-mediated intrathymic T cell migration // Brazil. J. Med. and Biol. Res. 1995. V. 28.№8.P.907-912.

160. Virkki L.V., Salama A., Nikinmaa M. Regulation of ion transport across lamprey (Lampetra fluviatilis) erythrocyte membrane by oxygen tension // J. Exp. Biol. 1998. V. 201. Pt 12. P. 1927-1937.

161. Walder J.A, Chattrgee R., Steck T.L., Low P.S., Musso G.F, Kaiser E.T, Rogers P.H., Amove A. The interaction of hemoglobin with the cytoplasmic domain of band 3 of the human erythrocyte membrane // J.Biol.Chem. 1984. V. 259. P. 10238-10246.

162. Weitman S.D., Phelan A.M., Lech J.J., Lange D.G. Propranolol-induced alterations in rat erythrocyte membrane fluidity and apparent phase-transition temperatures. A depth-dependent process // Biochem. Pharmacol. 1989. V. 38. № 18. P. 2949-2955.

163. Wells R.M., Weber R.E. Fixed acid and carbon dioxide Bohr effects as function of hemoglobin-oxigen saturation and erythrocyte pH in the blood of the frog, Rana temporaria II Pflugers Arch. 1985. V. 403. P. 7-12.

164. Wieth J.O. Effect of some monovalent anions on chloride and sulphate permeability of human red cells // J. Physiol. 1970. V. 207. P. 581-609.

165. Wieth J.O. Anion permeability of red cells // J. Gen. Physiol. 1969. P. 582609.

166. Wise G.E., Oakford L.X., Cantu-Crouch D.B. A comparison of wheat germ agglutinin binding between normal and sickle red blood cells // Cell Tissue Res. 1987. V. 248. №2. P. 267-273.

167. Woyanarowska B., Scrincosky D. M., Haag A., Sharma M., Matta K., Rernacki R. J. Inhibition of lectin mediated ovarian tumor cell adhesion by sugar analogs // J. Biol. Chem. 1994. V. 263. № 36. P. 22797 - 22803.142

168. Xu Y. H., Roufogalis B. D. Asymmetric effect of divalent cations and protons on active Ca efflux and Ca-ATP ase in intact red blood cells // J. Memb. Biol. 1988. V. 105.1 2. P. 155-164

169. Yamaguchi T., Koda M., Fujita Y., Kimoto E. Effects of pH on membrane fluidity of human erythrocytes // J. Biochem (Tokyo). 1982. V. 91. № 4. P. 129912304.

170. Yguerabile J., Ranney H.M. Classification and localization of hemoglobin binding sites on the blood cell membrane // Biochem. 1977. V. 16. P. 5593-5597.

171. Yingst D.R., Hoffman J.F. Passive Ca transport in human red blood cell chosts measured with entrapped arsenazo III // J. Gen. Physiol. 1984. V. 83. P. 1-17.

172. Yingst D.R., Hoffman J.F. Ca-induced K-transport in human red blood cell ghosts containing arsenazo III. Transmembrane interactions of Na,K, and Ca and the relationship to the functioning Na-K pump // J. Gen Physiol. 1984. V. 83. P. 19-45.