Мессбауэровская спектроскопия с высоким скоростным разрешением наноразмерных «железных ядер» в макромолекулах ферритина и его аналогов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 01.04.07, кандидат наук Аленькина Ирина Владимировна

• Аленькина Ирина Владимировна
• кандидат наук
• 2016

Оглавление диссертации кандидат наук Аленькина Ирина Владимировна

ВВЕДЕНИЕ

Глава 1 ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРЫ И НЕКОТОРЫХ ФИЗИЧЕСКИХ ПАРАМЕТРОВ НАНОРАЗМЕРНЫХ «ЖЕЛЕЗНЫХ ЯДЕР» МАКРОМОЛЕКУЛ ФЕРРИТИНА И ИХ ФАРМАЦЕВТИЧЕСКИХ АНАЛОГОВ

1.1 Структура и функции макромолекул ферритина и их фармацевтических аналогов

1.2 Мессбауэровская спектроскопия наноразмерных «железных ядер» макромолекул ферритина и его аналогов

1.2.1 Суперпарамагнитная релаксация (поведение) и другие особенности мессбауэровских спектров ферритина и его аналогов

57

1.2.2 Параметры сверхтонкой структуры ядер Fe выделенных макромолекул железодепонирующих белков

57

1.2.3 Параметры сверхтонкой структуры ядер Fe фармацевтических аналогов ферритина

1.3 Особенности структуры и параметров мессбауэровских спектров макромолекул железодепонирующих белков в различных тканях в норме и при молекулярных болезнях

1.3.1 Мессбауэровская спектроскопия тканей, содержащих железодепонирующие

белки

1.3.2 Параметры мессбауэровских спектров наноразмерных «железных ядер» макромолекул ферритина в норме и при молекулярных болезнях

1.4 Постановка задачи исследования

Глава 2 ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1 Приготовление образцов

2.1.1 Выделенный ферритин печени человека

2.1.2 Фармацевтические аналоги ферритина

2.1.3 Ткани, содержащие железодепонирующие белки, в норме и при некоторых патологиях

2.1.4 Бактерии, содержащие ферритин

2.2 Методы исследования образцов

2.2.1 Рентгеновский фазовый анализ

2.2.2 Сканирующая электронная и трансмиссионная микроскопия

2.2.3 Гистохимический анализ тканей

2.2.4 Термогравиметрия

2.2.5 Электронный парамагнитный резонанс

2.2.6 Измерение магнитных свойств

2.2.7 Мессбауэровская спектроскопия

2.3 Выводы

Глава 3 МЕССБАУЭРОВСКАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ НАНОРАЗМЕРНЫХ «ЖЕЛЕЗНЫХ ЯДЕР» МАКРОМОЛЕКУЛ ФЕРРИТИНА И ИХ ФАРМАЦЕВТИЧЕСКИХ АНАЛОГОВ

3.1 TEM, SEM, XRD и термогравиметрия наноразмерных «железных ядер» макромолекул ферритина и его аналогов - фармацевтических препаратов Мальтофер®

и Феррум Лек

3.2 ЭПР и магнитометрия наноразмерных «железных ядер» макромолекул ферритина и

его аналогов - фармацевтических препаратов Мальтофер® и Феррум Лек

3.3 Особенности структуры наноразмерных «железных ядер» ферритина и его аналогов по данным мессбауэровской спектроскопии с высоким скоростным разрешением при

295 и 90 К

3.3.1 Аппроксимация мессбауэровских спектров на основе гомогенной модели «железного ядра»

3.3.2 Аппроксимация мессбауэровских спектров на основе модели гетерогенного «железного ядра»

3.4 Отличие в величине барьера энергии магнитной анизотропии для наноразмерных «железных ядер» ферритина и его аналогов

3.5 Выводы

Глава 4 АНОМАЛЬНОЕ ПОВЕДЕНИЕ ПАРАМЕТРОВ МЕССБАУЭРОВСКИХ СПЕКТРОВ МАКРОМОЛЕКУЛ ФЕРРИТИНА И ЕГО АНАЛОГОВ В ТЕМПЕРАТУРНОМ ДИАПАЗОНЕ 295-90 К И ОСОБЕННОСТИ ГЕТЕРОГЕННОЙ СТРУКТУРЫ «ЖЕЛЕЗНЫХ ЯДЕР»

4.1 Мессбауэровские спектры ферритина и его аналогов в диапазоне температур

295-90 К

4.2 Оценка температуры Дебая для «железных ядер» выделенного ферритна печени человека и препарата Феррум Лек

4.3 Аномальные температурные зависимости параметров мессбауэровских спектров ферритина и его аналогов в диапазоне температур 295-90 К

4.3.1 Модель гомогенного «железного ядра»

4.3.2 Модель гетерогенного «железного ядра»

4.4 Применение нового подхода к аппроксимации мессбауэровских спектров ферритина в бактериях А. brasilense (штамм Бр245) при 295 К в рамках модели гетерогенного

«железного ядра»

4.5 Выводы

Глава 5 МЕССБАУЭРОВСКАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ ТКАНЕЙ, СОДЕРЖАЩИХ ЖЕЛЕЗОДЕПОНИРУЮЩИЕ БЕЛКИ, В НОРМЕ И ПРИ НЕКОТОРЫХ ЗЛОКАЧЕСТВЕННЫХ ЗАБОЛЕВАНИЯХ СИСТЕМЫ КРОВИ

5.1 Параметры сверхтонкой структуры мессбауэровских спектров тканей куриной печени и селезенки в норме и при лимфоидном лейкозе

5.2 Особенности наноразмерных «железных ядер» в железодепонирующих белках тканей селезенки и печени здорового человека и больных злокачественными заболеваниями системы крови

5.3 Выводы

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ И УСЛОВНЫХ ОБОЗНАЧЕНИЙ

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

ВВЕДЕНИЕ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Мессбауэровская спектроскопия с высоким скоростным разрешением наноразмерных «железных ядер» в макромолекулах ферритина и его аналогов»

Актуальность

Особенности структуры наноразмерных частиц представляют большой интерес для понимания их физических и функциональных свойств. В частности одним из важных и перспективных направлений является изучение наночастиц, синтезированных в живых организмах, а также их искусственных аналогов. Примером таких наночастиц служат наноразмерные «железные ядра» в макромолекулах железодепонирующих белков -ферритинов. Эти белки обеспечивают живые организмы железом, необходимым для биосинтеза жизненно важных железосодержащих белков. При этом структура «железных ядер» в ферритинах, как синтезированных в разных органах одного организма, так и в различных организмах, отличается. С другой стороны, в случае недостатка железа в организме и возникающей в результате этого железодефицитной анемии для лечения последней применяются различные железосодержащие препараты, включая железо-полисахаридные комплексы, являющиеся синтетическими аналогами макромолекулы ферритина. В этом случае особенности структуры «железных ядер» аналогов ферритина могут определять эффективность этих препаратов.

Одним из наиболее чувствительных методов диагностики состояния ионов железа в

57

различных объектах является мессбауэровская спектроскопия на ядрах Fe. В частности, с помощью мессбауэровской спектроскопии можно исследовать связь структуры локального

57

окружения и параметров сверхтонкой структуры ядер Fe. Возможности этого метода существенно возрастают при использовании мессбауэровской спектроскопии с высоким скоростным разрешением, т.е. с дискретизацией опорного сигнала скорости допплеровской модуляции на 4096 шагов (см. Oshtrakh M.I., Semionkin V.A. // Spectrochimica Acta, Part A. -2013. - V. 100. - P. 78-87). Поэтому данный метод впервые применен для более детального изучения особенностей структуры наноразмерных «железных ядер» в макромолекулах ферритина и его аналогов.

Степень разработанности

Физические свойства макромолекул ферритина и его аналогов изучаются более сорока лет во многих лабораториях мира. Тем не менее, эти макромолекулы все еще остаются объектами различных исследований. В частности, это связано с тем, что структура наноразмерных «железных ядер» и особенности их формирования в различных макромолекулах ферритинов, а также их аналогов до сих пор недостаточно изучены ввиду чрезвычайной сложности этих объектов. До настоящего времени ведутся научные дискуссии по поводу особенностей формирования «железных ядер», в результате чего отсутствует общепринятое

представление о модели структуры «железного ядра» как в различных ферритинах, так и в их аналогах. Поэтому дальнейшее изучение «железных ядер» в макромолекулах ферритина и его аналогов различными физическими методами с целью разработки новых подходов к формированию представлений о структуре наноразмерного «железного ядра» остается актуальным.

Цель работы

Изучение особенностей структуры наноразмерных «железных ядер» в макромолекулах ферритина и его фармацевтически важных аналогов, а также в железодепонирующих белках в тканях печени и селезенки в норме и при злокачественных заболеваниях системы крови методом мессбауэровской спектроскопии с высоким скоростным разрешением.

Задачи работы

1. Характеризация исследуемых объектов (ферритина печени человека, тканей печени и селезенки и фармацевтических препаратов Мальтофер® и Феррум Лек) методами трансмиссионной и сканирующей электронной микроскопии с энергодисперсионной спектроскопией, рентгеновской дифракции, электронного парамагнитного резонанса, термогравиметрии и магнитных измерений.

2. Измерение в температурном диапазоне 295-90 К мессбауэровских спектров с высоким скоростным разрешением наноразмерных «железных ядер» в выделенном ферритине печени человека и его фармацевтически важных аналогах - препаратах Имферон, Мальтофер® и Феррум Лек.

3. Измерение при 295 К мессбауэровских спектров с высоким скоростным разрешением наноразмерных «железных ядер» в ферритине бактерий Л208рт11пт Ъга8Пвтв (штамм Бр245) и в железодепонирующих белках в тканях печени и селезенки человека и куриц в норме и при злокачественных заболеваниях системы крови.

4. Измерение в температурном диапазоне 80-20 К мессбауэровских спектров с низким скоростным разрешением наноразмерных «железных ядер» в выделенном ферритине печени человека и его фармацевтически важных аналогах - препаратах Мальтофер® и Феррум Лек.

5. Измерение при 40 и 20 К мессбауэровских спектров с низким скоростным разрешением наноразмерных «железных ядер» в железодепонирующих белках в тканях печени и селезенки человека в норме и при злокачественных заболеваниях системы крови.

6. Аппроксимация измеренных мессбауэровских спектров с использованием моделей гомогенного и гетерогенного «железного ядра» и получение оценок мессбауэровских параметров.

7. Анализ и интерпретация полученных мессбауэровских параметров во взаимосвязи со структурными особенностями наноразмерных «железных ядер» в исследуемых объектах.

Методология и методы

Основным методом диссертационного исследования является мессбауэровская спектроскопия с высоким скоростным разрешением. В качестве дополнительных методов использовались мессбауэровская спектроскопия с низким скоростным разрешением, сканирующая и трансмиссионная электронная микроскопия, рентгеновская дифракция, термогравиметрия, магнитометрия, электронный парамагнитный резонанс и гистохимический анализ. Методология и мтеоды исследования подробно описаны в главе 2.

Научная новизна

Выявлены структурные отличия «железных ядер» выделенного ферритина печени человека, ферритина бактерий Л208рт11пт Ъга8Пвтв (штамм Бр245), фармацевтических препаратов Имферон, Мальтофер® и Феррум Лек в результате оценки параметров сверхтонкой

57

структуры ядер Бе мессбауэровских спектров этих объектов, измеренных с высоким скоростным разрешением с высоким скоростным разрешением.

Показано, что барьер энергии магнитной анизотропии наноразмерных «железных ядер» в макромолекулах ферритина печени человека ниже, чем в его аналогах - препаратах Мальтофер® и Феррум Лек.

Впервые обнаружены аномальные температурные зависимости некоторых мессбауэровских параметров спектров макромолекул ферритина печени человека и его аналога - препарата Феррум Лек, которые могут быть связаны с низкотемпературными структурными перестройками в соответствующих слоях/областях/нанодоменах «железных ядер».

Предложена новая модель гетерогенного «железного ядра» для аппроксимации мессбауэровских спектров ферритина печени человека, ферритина бактерий Л208рт11ит Ъга8Пвтв (штамм Бр245), фармацевтических препаратов Мальтофер® и Феррум Лек, позволяющая связать выявленные компоненты спектров с соответствующими слоями/областями/нанодоменами «железных ядер» и оценить их структурные особенности.

Выявлены отличия в содержании ферритиноподобного железа, а также в долях более и менее плотно упакованных областей наноразмерных «железных ядер», характеризующихся соответственно меньшим или большим значением градиента электрического поля на ядрах 57Бе, в нескольких образцах тканей печени и селезенки здоровых людей и больных злокачественными заболеваниями системы крови.

Защищаемые положения

1. Величина барьера энергии магнитной анизотропии для наноразмерных «железных ядер» в ферритине печени человека ниже, чем в его аналогах - препаратах Феррум Лек и Мальтофер®.

2. Температура Дебая для атомов железа, оцененная в модели гомогенного «железного ядра», составляет 461+16 К для ферритина печени человека и 502+24 К для его аналога -препарата Феррум Лек.

3. Аномальное поведение мессбауэровских параметров спектров наноразмерных «железных ядер» ферритина печени человека и его аналога - препарата Феррум Лек, обнаруженное в температурном диапазоне 295-90 К, может быть обусловлено низкотемпературными структурными перестройками.

4. Соотношение более плотно упакованных и менее плотно упакованных областей наноразмерных «железных ядер», характеризующихся соответственно меньшим и большим значением градиента электрического поля на ядрах 57Ре, различно в ферритине исследованных образцов тканей селезенки и печени здоровых людей и больных злокачественными заболеваниями системы крови.

Научная и практическая значимость работы

Показаны преимущества применения прецизионного высокостабильного мессбауэровского спектрометрического комплекса с высоким скоростным разрешением для получения новой более детальной информации об особенностях структуры наноразмерных «железных ядер» в различных макромолекулах ферритина и его аналогов - препаратов Феррум Лек и Мальтофер®.

Разработан новый подход к аппроксимации мессбауэровских спектров различных ферритинов и их аналогов на основе гетерогенной модели «железного ядра», который может быть использован в дальнейших исследованиях методом мессбауэровской спектроскопии аналогичных объектов, а также других железосодержащих наночастиц в парамагнитном состоянии.

Полученные данные об особенностях структуры и подходы к исследованию наноразмерных «железных ядер» в аналогах макромолекул ферритина могут быть использованы для разработки и контроля новых, более эффективных фармацевтических препаратов для лечения железодефицитной анемии.

Результаты проведенных исследований могут быть использованы в учебных курсах для бакалавров и магистров специальностей «Нанотехнологии» и «Биомедицинская инженерия».

Данная работа выполнена в рамках проекта РФФИ 09-02-00055-а «Диагностические тесты для молекулярных болезней на основе данных мессбауэровской спектроскопии с высоким скоростным разрешением» (2009-2011 гг.), госбюджетных тем «Мессбауэровская спектроскопия с высоким скоростным разрешением микро- и наноразмерных железосодержащих структур в объектах живой и неживой природы» (2009-2011 гг.),

57

«Сверхтонкие взаимодействия ядер Бе в микро- и наноразмерных железосодержащих

объектах живой и неживой природы по данным мессбауэровской спектроскопии с высоким скоростным разрешением» (2012-2013 гг.), «Спектроскопия микро- и наноразмерных материалов и биообъектов» (2014-2015 гг.).

Достоверность полученных в работе результатов

Достоверность результатов обеспечена использованием современного аттестованного оборудования и соответствующих методов исследований, включая прецизионный высокостабильный мессбауэровский спектрометрический комплекс с высоким скоростным разрешением и малой инструментальной ошибкой по шкале скоростей, приходящейся на одну точку спектра, а также азотный криостат с движущимся поглотителем с ошибкой поддержания температуры менее ±1 К.

Личный вклад автора

Формулирование цели и задач исследования, выбор изучаемых объектов и методов исследования проведены автором совместно с научным руководителем д.ф.-м.н. М.И. Оштрахом. Автором подготовлены различные образцы для исследований, проведено планирование и проведение экспериментов. Автором проведена аппроксимация измеренных мессбауэровских спектров, анализ и интерпретация результатов проведены совместно с научным руководителем. Обобщение результатов, формулирование выводов и защищаемых положений выполнены автором. В получении ряда результатов, их анализе и интерпретации помимо автора также участвовали E. Kuzmann, Z. Klencsar, S. Dubiel и I. Feiner.

Апробация работы

Основные результаты диссертационной работы были представлены на международных конференциях: The XIII European Conference on Spectroscopy of Biological Molecules (Italy, Palermo, 2009), Colloquium Spectroscopicum Internationale (Hungary, Budapest, 2009; Brazil, Buzios, 2011; Portugal, Coimbra, 2015), International Conference on Molecular Spectroscopy (Poland, Krakow - Bialka Tatrzanska, 2009; Poland, Wroclaw - Kudowa Zdroj, 2011; Poland, Krakow - Bialka Tatrzanska, 2013), The 21st International Symposium on Pharmaceutical and Biomedical Analysis (USA, Orlando, 2009), European Congress on Molecular Spectroscopy (Italy, Florence, 2010; Romania, Cluj-Napoca, 2012; Germany, Düsseldorf, 2014), International Biometals Symposium (USA, Tucson, 2010; Belgium, Brussels, 2012), The 5th Central European Conference "Chemistry towards Biology"(Croatia, Primosten, 2010), The 7th Seeheim Workshop on Mössbauer Spectroscopy (Germany, Frankfurt, 2011), European Biophysics Congress (Hungary, Budapest, 2011, Germany, Dresden, 2015), The Joint Meeting of the International Conference on Hyperfine Interactions and the International Symposium on Nuclear Quadrupole Interactions (China, Beijing, 2012; Australia, Canberra, 2014), Международной конференции «Мессбауэровская

rd

спектроскопия и ее применения» (Россия, Суздаль, 2012; Россия, Суздаль, 2014), The 3

International Conference on Analytical Proteomics (Brazil, San Pedro, 2013), International Conference on the Applications of the Mossbauer Effect (Croatia, Opatija, 2013), International Turkish Congress on Molecular Spectroscopy (Turkey, Istanbul, 2013; Turkey, Antalya, 2015), Mossbauer Spectroscopy in Materials Science (Hlochovec u Breclavi, 2014), The 14th International Conference on Modern Trends in Activation Analysis and The 11th international Conference on Nuclear Analytical Methods in the Life Sciences (The Netherlands, Delft, 2015).

Публикации

Основные результаты опубликованы в 45 работах, в том числе 14 статей в рецензируемых журналах из перечня ВАК, 29 тезисов докладов на международных конференциях, 1 книжная глава в коллективной монографии по мессбауэровской спектроскопии, вышедшей в издательстве Wiley, 1 статья в межвузовском сборнике.

Объем и структура диссертационной работы

Диссертация состоит из введения, пяти глав, заключения и списка цитируемой литературы из 272 наименований. Диссертация изложена на 175 страницах машинописного текста и содержит 26 таблиц, 111 рисунков.

1 ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРЫ И НЕКОТОРЫХ ФИЗИЧЕСКИХ

ПАРАМЕТРОВ НАНОРАЗМЕРНЫХ «ЖЕЛЕЗНЫХ ЯДЕР» МАКРОМОЛЕКУЛ

ФЕРРИТИНА И ИХ ФАРМАЦЕВТИЧЕСКИХ АНАЛОГОВ

Железодепонирующие белки играю важную роль в живых организмах, поэтому они являются объектом многолетних исследований специалистами различных областей науки. К настоящему времени накоплен большой опыт в исследовании макромолекул этих белков, а также их фармацевтических аналогов различными физическими методами. Несмотря на существенный прогресс визучении структуры и свойств этих макромолекул, остается еще много нерешенных вопросов в понимании структурно-функциональной взаимосвязи в этих белках. Некоторые результаты изучения макромолекул железодепонирующих белков и их аналогов рассматриваются в данной главе.

1.1.Структура и функции макромолекул ферритина и их фармацевтических аналогов

Железо является металлом жизни: оно играет ключевую роль для всех живых организмов и входит в состав многих макромолеул, выполняющих дыхательные (гемоглобин), транспортные (трансферрин), ферментативные (цитохромы, каталазы) и другие функции. Запасание железа в нетоксичной и биодоступной форме в основном происходит в растворимых макромолекулах ферритина [1], а также в его производных - макромолекулах гемосидерина, которые, вероятнее всего, представляет собой агломераты денатурированного ферритина [2, 3]. Структура макромолекул ферритина подробно описана в ряде обзорных работ (см., например, [2-21]), на основании которых можно выделить следующие особенности этой макромолекулы.

Ферритин состоит из белковой оболочки (апоферритина) и наноразмерного «железного ядра (см. рисунок 1.1). Термин «железное ядро» происходит от английского термина «iron core». «Железное ядро» состоит из оксигидроокиси железа в форме ферригидрита (5Fe2O3x9H2O), в котором случайным образом распределены неорганические фосфаты [22], с усредненной формулой всего комплекса (Fe00H)8(Fe0:0P03H2). Количество ионов железа в ферритине может достигать 4500 с максимальным размером «ядра» до 8 нм. Обычно макромолекула ферритина в норме содержит ~2500 ионов железа. Белковая оболочка ферритина млекопитающих состоит из 24 белковых субъединиц L и H типа в различной пропорции, отличающихся по размеру (19 и 21 кДа, соответственно), аминокислотной последовательности, подвижности и поверхностному заряду [15]. Показано, что ферритины из

разных органов и разных живых систем могут отличаться не только по количеству Ни Ь субъединиц, но и по аминокислотной последовательности белковых субъединиц. Причем Н-субъединицы преобладают в ферритинах тканей миокарда и мозга человека, а Ь-субъединицы -в ферритинах тканей печени и селезенки [3]. В этом проявляется гетерогенность ферритина, обусловленная эволюцией белка. Белковые субъединицы объединяются в 4 спиралевидные последовательности, из которых образуется полая сфера (см. рисунок 1.2). Внешний и внутренний диаметр белковой сферы - 12,5 и 8 нм, соответственно. В бактериях обнаружено три типа ферритинов: бактериальный ферритин, аналогичный ферритину млекопитающих, бактериоферритин с белковой оболочкой из 24 субъединиц, с которыми связано до 12 гемовых групп, и ферритин с белковой оболочкой из 12 субъединиц [22, 23]. Механизм, по которому белковые субъединицы собираются в полые сферы, до конца не изучен. В белковой оболочке имеется 6 каналов (трехмерные - на стыке трех субъединиц и четырехмерные - на стыке четырех субъединиц). Ионы железа способны проходить через один из шести каналов белковой оболочки и аккумулироваться внутри белковой полости. Однако, окончательный механизм формирования «железного ядра» до сих пор не известен. Первоначально было предложено несколько моделей упаковки «железного ядра», предполагающие, что оно может формироваться в форме:1) слоев атомов железа и кислорода, которые по краям окружены фосфатными группами, 2) монокристаллов и 3) различных поликристаллических структур (см. рисунок 1.3).

Рисунок 1.1 - Структура макромолекулы ферритина по данным рентгеноструктурного анализа с увеличенным видом «железного ядра» справа; данные рентгеноструктурного анализа молекулы ферритина взяты из Protein Data Bank (PDB), PDB код 1MFR.

Рисунок 1.2 - Структура организации белковых субъединиц оболочки молекулы ферритина. N означает N-конец белковой цепи, Е - указывает на положение спирали, О- трехмерные каналы,

О - четырехмерные каналы [2].

»— Ре о- О или ОН

а

га

б

--"" - -- ---в

Рисунок 1.3 - Первоначальные представления о вариантах упаковки «железного ядра» ферритина; а - «лента» из атомов железа и кислорода, ограниченная фосфатными группами, б -укладка полос БеО^И) в «ядре», в - варианты структуры «железного ядра» из одного или

нескольких кристаллитов [6].

Гемосидерин менее изучен - до сих пор остается вопрос: является ли он белком, запасающим железо, или продуктом распада ферритина. Этот белок нерастворим в воде, богат железом и обнаруживается, главным образом, в местах кровоизлияний, либо при некоторых заболеваниях (например, гемохроматоз, в-талассемия). Было показано, что «железное ядро» гемосидерина имеет меньший диаметр по сравнению с ядром ферритина, а оксигидроокись

железа имеет модификацию, близкую по структуре к гетиту (a-FeOOH) [13]. Также как и ферритин, гемосидерин, содержащийся в тканях, обладает гетерогенностью [9, 24], и морфологически отличается от ферритина [25]. Электронная микроскопия показала, что средний размер «железных ядер» в ферритине в норме больше, чем в гемосидерине [9, 24, 26]. Сравнение микрофотографий ферритина и гемосидерина приведено на рисунке 1.5.

а

• с. •:>« .

« „ Л*.«

е

Г

.1 С в *■ / * » * • ' »Л

Л Л

■ гГ »• Л 9

*» •1 -

><» с *» 1

■ > * ■ * -

., ® у . Л

-'•г,' 1 ■ -о <* -

г ь « ч ,, -

20 нм * -

— . 20 им

* 4 Л - Л' » л*

Рисунок 1.5 - микрофотографии ферритина (а) и гемосидерина (б) полученные с помощью трансмиссионной электронной микроскопии [25].

Роль железа в организме настолько велика, что нарушение его нормального метаболизма может привести к серьезным последствиям. С одной стороны, при ряде заболеваний происходит избыточное накопление железа в организме [27-31]. Например, повышенное содержание железа было обнаружено в тканях головного мозга при нейродегенеративных заболеваниях: болезни Альцгеймера, Хантингтона, Паркинсона, параличи, нейроферритинопатии (например, [32-37]). При таких молекулярных болезнях, как талассемия, лимфоидный лейкоз, гемохроматозы и др. в различных тканях был выявлен избыток ферритина, который как минимум в 2 раза превышал его содержание в норме [38-43]. Для предотвращения токсичного воздействия свободных ионов железа организм дополнительно синтезирует молекулы апоферритина, аккумулирующие избыток железа. В этом случае возможна максимально плотная упаковка «железного ядра» и пересыщение тканей молекулами ферритина и гемосидерина, что дополнительно приводит к функциональным нарушениям. Поэтому изучение микроструктурных особенностей «железных ядер» макромолекул ферритина при различных патологиях представляет особый интерес.

С другой стороны, недостаток железа приводит к железодефицитной анемии. Для лечения болезней, связанных с дефицитом железа, используются различные железосодержащие фармацевтические препараты, в частности, комплексы железа с полисахаридами. Полисахариды препятствуют гидролизу и растворению железа при нейтральных pH,

обеспечивают высокую концентрацию железа в нетоксичной форме. Эффективность применения таких комплексов, вероятно, связана со схожестью с биологическим аналогом -макромолекулой ферритина [44, 45]. Комплексы железо-полисахарид также состоят из «железного ядра», но содержащего оксигидроокись железа в модификации акагенита (в-FeOOH), окруженного оболочкой из различных полисахаридов (декстраны, декстрины, полимальтоза и др.). Поэтому железо-полисахаридные комплексы рассматриваются как синтетические аналоги белка ферритина.

Первый железо-декстрановый комплекс, синтезированный в 1954 г., был создан по аналогии с молекулой ферритина, в которой белковая оболочка была заменена декстраном. Модель структуры такого комплекса была предложена в [46]. В работе [47] была представлена молекулярная формула железо-декстранового комплекса - фармацевтического препарата Имферон, и предложена схема макромолекулы из «железного ядра» в форме полиядерного комплекса оксигидроокиси железадиаметром 3,5 нм, идентичного по структуре акагениту, окруженного растворимой оболочкой из декстрана толщиной 1 нм (рисунок 1.6). В дальнейшем, с помощью электронной микроскопии было показано, что частицы оксигидроокиси железа «ядра» железо-декстранового комплекса по внешнему виду и форме отличаются от ферритина и гемосидерина (см. рисунок 1.7).

Структура и физические свойства «железных ядер» ферритина и его аналогов исследовалась различными методами, такими как трансмиссионная электронная микроскопия (TEM), рентгеноструктурный анализ, рентгеновская дифракция (XRD), электронный парамагнитный резонанс (ЭПР), электронная дифракция и нанодифракция (ED и END), магнитометрия, EXAFS и мессбауэровская спектроскопия и др.

оксигидроокиси железа оболочка

а б

Рисунок 1.6 - Предполагаемая структура «железного ядра» (а) и схема молекулы железо-декстранового комплекса препарата Имферон (б), DхCOOH - декстрановая кислота [47].

Рисунок 1.7 - Микрофотографии суспензий железо-декстранового комплекса (а, б), и железо-полимальтозного комплекса (в) полученные с помощью ТЕМ. Наночастицы вытянутой

формы соответствуют оксигидроокиси железа [48].

В работах [22, 49-56] с помощью рентгеноструктурного анализа была определена пространственная структура ферритина. Внешний диаметр макромолекулы ферритина весом ~500 кДа составляет ~125 А, а диаметр внутренней полости составляет ~70 А. Было показано, что ферритины из печени и селезенки человека, лошади, собаки, мышей, крыс, хорьков и т.д. -формируют изоморфные октаэдрические кристаллы белков с кубической симметрией решетки. Также было показано, что субъединицы, формирующие белковую оболочку, расположены в симметрии 4 3 2 и состоят из четырех спиралей А, В, С, D, Е, включающих определенные аминокислотные остатки, а пример пространственной организации белковых субъединиц в макромолекуле ферритина лягушки, полученной по данным рентгеноструктурного анализа (PDB код 1МБЯ), приведен на рисунке 1.1. Симметрия элементарной ячейки оксигидроокиси железа «железных ядер» зависит как от способа укладки слоев из атомов кислорода, так и от положения иона металла в промежутках между ними. Как показано на рисунке 1.8, атомы кислорода могут занимать положения А, В или С. При расположении типа АВАВ образуется гексагональная плотная упаковка, а АВСАВС... - кубическая решетка. Возможно и более сложное расположение, например АВАСАВАС..., как в ТЮ2. Для ферритина Харрисон предложила простую гексагональную элементарную ячейку оксигидроокиси железа с параметрами решетки а=2,94 А и с=9,40 А [57], в то время как другие исследователи считали, что эта ячейка имеет параметры решетки а=11,79 А и с=9,90 А [58]. Позже похожую ячейку предложили для продукта гидролиза нитрата железа(Ш) с параметрами решетки а=5,08 А и с=9,40 А [59], в то же время существовало мнение, что оксигидроокись железа имеет кубическую решетку с параметром а=4,43 А [60]. Различные варианты симметрии элементарной ячейки оксигидроокиси железа обусловлены разной плотностью упаковки слоев атомов кислорода и расположением железа. Было предложено два вида упаковки «железного ядра». Согласно первому варианту, «железное ядро» состоит из четырех слоев атомов кислорода, а железо находится в октаэдрическом и тетраэдрическом окружении [57, 61]. Во

втором варианте железо находится только в октаэдрическом окружении (см. рисунок 1.9) [59].

1) © ^ ® ге ® (А)

б

Рисунок 1.8. Изображение одного слоя плотно упакованных атомов кислорода (а) и очертания двух возможных элементарных ячеек: гексагональной (б) и кубической (в), предложенных для

ядер ферритина. А-С - атомы кислорода [6].

Рисунок 1.9 - модель ферригидрита из четырех слоев атомов кислорода О и атомов железа в

октаэдрических позициях • [59].

Методом рентгеновской дифракции было показано, что рентгенограммы «железных ядер» многих ферритинов, независимо от того, выделены они из белка или нет, имеют одинаковую структуру и схожи с ферригидритом [8, 57, 61, 62]. При использовании ХЯО высокого разрешения было обнаружено 5 характеристических линий с максимумами для межплоскостных расстояний ё, равных 1,48, 1,72, 1,97, 2,25 и 2,52 А (см. рисунок 1.10 а, б). Уширение пиков на рентгенограмме ткани селезенки, приведенной на рисунке 1.10 в, характерно для аморфной структуры «железных ядер».

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Аленькина Ирина Владимировна, 2016 год

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Граник, С. Обмен железа у животных и растений / С. Граник. - в сб.: Микроэлементы, пер. с англ. - М., 1962.

2. Theil, E.C. Ferritin: structure, gene regulation, and cellular function in animals, plants, and microorganisms / E.C. Theil // Annual Reviews Biochemistry. - 1987. - V. 56. - P. 289-315.

3. Harrison, P.M. The ferritins: molecular properties, iron storage function and cellular regulation / P.M. Harrison, P. Arosio // Biochimica et Biophysica Acta. - 1996. - V. 1275. - P. 161-203.

4. Boas, J.F. Mossbauer Effect in Ferritin / J.F. Boas, B. Window // Australian Journal of Physics. -1966. - V. 19. - P. 573-576.

5. Boas, J.F. Electron spin resonance and Mossbauer effect studies of ferritin / J.F. Boas, G.J. Troup // Biochimica et Biophysica Acta. - 1971. - V. 229. - P. 68-74.

6. Харрисон, П.М. Ферритин: в кн.: Неорганическая биохимия / П.М. Харрисон, Т.Г. Хой; под общ. ред. Г. Эйхгорна. - М.: Мир, 1978. - Т. 1. - C. 300-330.

7. Aisen, P. Iron transport and storage proteins / P. Aisen, I. Listowsky // Annual Reviews Biochemistry.- 1980. - V. 49. - P. 357-393.

8. Ford, G.C. Ferritin - Design and formation of an iron-storage molecule / G.C. Ford, P.M. Harrison, D.W. Rice, J.M.A. Smith, A. Treffry, J.L. White, J. Yariv // Philosophical Transactions of the Royal Society of London Series B - Biological Sciences - 1984. - V. 304. - P. 551-565.

9. Andrews, S.C. Studies on haemosiderin and ferritin from iron-loaded rat liver / S.C. Andrews, M.C. Brady, A. Treffry, J.M. Williams, S. Mann, M.I. Cleton, W. de Bruijh, P.M. Harrison // Biology of Metals. - 1988. - V. 1. - P. 33-42.

10. Massover, W.H. Ultrastructure of ferritin and apoferritin: a review / W.H. Massover // Micron. - 1993. - V. 24. - №4. - P. 389-437.

11. Bauminger, E.R. How does the ferritin core form / E.R. Bauminger, P.M. Harrison, D. Hechel, I. Nowik, A. Treffry // Hyperfine Interactions - 1994. - V. 91. - P. 835-839.

12. Proulx-Curry, P.M. Molecular Aspects of Iron Uptake and Storage in Ferritin / P.M. Proulx-Curry, N.D Chasteen // Coordination Chemistry Reviews. - 1995. - V. 144. - P. 347-68.

13. Chasteen, N.D. Mineralisation of ferritin: an efficient means of iron storage / N.D. Chasteen, P.M. Harrison // Journal of Structural Biology. - 1999. - V. 126. - P. 182-194.

14. Webb, J. Iron biominerals in medicine and environment / J. Webb, D.J. Macey, W. Chua-anusorn, T.G. St. Pierre, L.R. Brooker, I. Rahman, B. Noller // Australia Coordination Chemistry reviews. - 1999. - P. 1199-1213.

15. Theil, E.C. Iron, ferritin, and nutrition / E.C. Theil // Annual Reviews Nutrition. - 2004. - V. 24. - P. 327-43.

16. Lewin, A. Formation of protein coated iron minerals / A. Lewin, G.R. Moore, N.E. le Brun // Dalton Transactions - 2005. - P. 3597-3610.

17. Hintze, K.J. Cellular regulation and molecular interactions of the ferritins / K.J. Hintze, E.C. Theil // Cellular and Molecular Life Scinces. - 2006. - V. 63. - P. 591-600.

18. Arosio, P. Ferritins: a family of molecules for iron storage, antioxidation and more / P. Arosio, R. Ingrassia, P. Cavadini // Biochimica et Biophysica Acta. - 2009. - V. 1790. - P. 589-599.

19. Andrews, S.C. The ferritin-like superfamily: evolution of the biological iron storeman from a rubrerythrin-like ancestor / S.C. Andrews // Biochimica et Biophysica Acta. - 2010. - V. 1800. P. 691-705.

20. Michel, F.M. Reactivity of ferritin and the structure of ferritin-derived ferrihydrite / F.M. Michel, H-A. Hosein, D.B. Hausner, S. Debnath, J.B. Parise, D.R. Strongin // Biochimica et Biophysica Acta. - 2010. - V. 1800. - P. 871-885.

21. Ceci, P. Biomimetic materials synthesis from ferritin-related, cage-shaped Proteins,book chapter in: Advanced Topics in Biomineralization / P. Ceci, V. Morea, M Fornara, G. Bellapadrona, E. Falvo, A. Ilari; Ed.: Dr. Jong Seto - InTech, 2012. - P. 113-137.

22. Andrews, S.C. Iron storage in bacteria / S.C. Andrews // Advances in Microbial Physiology -

1998. - V.40. - P. 281-351.

23. Le Brun, N.E. Iron core mineralisation in prokaryotic ferritins / N.E. Le Brun, A. Crow, M.E.P. Murphy, A G. Mauk, G.R. Moore // Biochimica et Biophysica Acta. - 2010. - V. 1800. - P. 732-744.

24. Dickson, D.P.E. Mossbauer spectroscopy, electron microscopy and electron diffraction studies of the iron cores in various human and animal haemosiderins / D.P.E. Dickson, N.M.K. Reid, S. Mann, V.J. Wade, R.J. Ward, T.J. Peters // Biochimica et Biophysica Acta. - 1988. - V. 957. - P. 81-90.

25. Webb J. Iron biominerals in medicine and the Environment / J. Webb, D.J. Macey, W. Chua-anusorn, T.G. St. Pierre, L.R. Brooker, I. Rahman, B. Noller // Coordination Chemistry Reviews. -

1999. - V. 190 - 192. -P. 1199-1215.

26. Rahman, I.H.A. Characterization of dugong liver ferritin / I.H.A Rahman, W. Chua-anusorn, J. Webb, D.J. Macey, T.G. St. Pierre // Analytica Chimica Acta. - 1999. -V. 393. - P. 235-243.

27. Dobson, J. Nanoscale biogenic iron oxides and neurodegenerative diseases / J. Dobson // FEBS Letters. - 2001. - V. 496. - P. 1-5.

28. Ke, Y. Iron misregulation in the brain: a primary cause of neurodegenerative disorders / Y.Ke, Z.Qian // Lancet Neurology. - 2003. - V. 2. - P. 246-253.

29. Beutler, E. Iron deficiency and overload / E. Beutler, A. V. Hoffbrand, J D. Cook // Hematology. - 2003. - P. 40-61.

30. Pietrangelo, A. Haemochromatosis / A. Pietrangelo // Gut. - 2003. - V. 52. - Suppl II. - P. 23-30.

31. Dobson, J. Magnetic iron compounds in neurological disorders /J. Dobson // Ann. New York

Academy of Science. - 2004. - V. 1012. - P. 183-192.

32. Kirschvink, J.L. Magnetic biomineralization in the human brain / J.L. Kirschvink, A. Kobayashi- Kirschvink, B.J. Woodford // Proceedings of the National Academy of Science of the USA. -1992. - V. 89. - P. 7683-7687.

33. Schultheiss-Grassi, P.P. TEM observation of biogenic magnetite extracted from human hippocampus / P.P. Schultheiss-Grassi, R. Wessiken, J. Dobson // Biochimica et Biophysica Acta. -1999. - V. 1426. - P. 212-216.

34. Quintana, C. Initial studies with high resolution TEM and electron energy loss spectroscopy studies of ferritin cores extracted from brains of patients with progressive supranuclear Palsy and Alzheimer disease / C. Quintana, M. Lancin, C. Marhic, M. Perez, J. Martin-Benito, J. Avila, J.L. Carrascosa // Cellular and Molecular Biology. - 2000. - V. 46. P. 807-220.

35. Curtis, A.R.J. Mutations in the gene encoding ferritin light polypeptide causes dominant adult-onset basal ganglia disease / A.R.J. Curtis, C. Fey, C.M. Morris, L.A. Bindoff, P.G. Ince, P.F. Chinnery, A. Coulthard, M.J. Jackson, A.P. Jackson, DP. McHale, D. Hay, W.A. Barker, A.F. Markham, D. Bates, A. Curtis, J. Burn // National Genetics. - 2001. - V. 28. - P. 350-354.

36. Crompton, D.E. Neuroferritinopathy: a window on the role of iron in neuro-degeneration / D.E. Crompton, P.F. Chinnery, C. Fey, A.R.J. Curtis, C.M. Morris, J. Kierstan, A. Burt, F. Young, A. Coulthard, A. Curtis, P.G. Ince, D. Bates, M.J. Jackson, J. Burn, // Blood Cells Molecular Diseases. -2002. - V. 29. - P. 522-531.

37. Quintana, C. Electron diffraction and high-resolution electron microscopy studies of the structure and composition of physiological and pathological ferritin / C. Quintana, J.M. Cowley, C. Marhic // Journal of Structural Biology. - 2004. - V. 147. - P. 166-178.

38. St. Pierre, T.G. Synthesis, structure and magnetic properties of ferritin cores with varying composition and degrees of structural order: models for iron oxide deposits in iron-overload diseases / T.G. St. Pierre, P. Chan, K.R. Bauchspiess, J. Webb, S. Betteridge, S. Walton, D.P.E. Dickson // Coordination Chemistry Review. - 1996. - V. 151. - P. 125-143.

39. Chua-anusorn, W. Reductive changes to polynuclear iron(III) clusters in iron-loaded human spleen tissue / W. Chua-anusorn, T.G. St. Pierre, D.J. Macey, J. Webb // Inorganica Chimica Acta. -1998. - V. 267. - P. 7-10.

40. St. Pierre, T.G. Iron overload diseases: the chemical speciation of non-heme iron deposits in iron loaded mammalian tissues / T.G. St. Pierre, W. Chua-anusorn, J. Webb, D.J. Macey // Hyperfine Interactions. - 2000. - V. 126. - P. 75-81.

41. Hash, R.B. Hereditary hemochromatosis / R.B. Hash // The Journal of the American Board of Family Practice. - 2001. - Vol. 14. - No. 4. - P. 266-273.

42. Powell, L.W. Hereditary hemochromatosis and iron overload diseases / L.W. Powell // Journal

of Gastroenterology and Hepatology. - 2002. - V. 17. - Suppl. - P. 191-195.

43. Zandman-Goddard, G. Ferritin in autoimmune diseases / G. Zandman-Goddard, Y. Shoenfeld // Autoimmunity Reviews. - 2007. - V. 6. - P. 457-463.

44. Allen, L.H. Iron supplements: scientific issues concerning efficacy and implications for research and programs / L.H. Allen // Journal of Nutrition. - 2002. - V. 132. - P. 813-819.

45. Liu, T.-C. Comparison of a combination ferrous fumarate product and a polysaccharide iron complex as oral treatments of iron deficiency anemia: a Taiwanese study / T.-C. Liu, S.-F. Lin, C.-S. Chang, W.-C. Yang, T.-P Chen // International Journal of Hematology. - 2004. - V. 80. - P. 416-420.

46. Cox, J.S.G. Structure of an iron-dextran complex (Imferon) / J.S.G. Cox, C.R. Kennedy, J. King, P.R. Marshall, D.J. Rutherford // Journal of Pharmaceutics and Pharmacology. - 1972. - V. 24. - P. 513-517.

47. London, E. The molecular formula and proposed structure of the iron-dextran complex, Imferon / E. London // Journal of Pharmaceutical Sciences. - 2004. - Vol. 93. - №7. - P. 1838-1846.

48. Koralewski, M. Magnetic properties of ferritin and akaganeite nanoparticles in aqueous suspension // M. Koralewski, M. Pochylski, J. Gierszewski // Journal of Nanoparticle Research. -2013. - V. 15. - P. 1902-1922.

49. Hoare, R.J. Structure of horse-spleen apoferritin at 6-A resolution / R.J. Hoare, P.M. Harrison, T.G. Hoy // Nature. - V. 255. - Suppl. 5510. - P. 653-654.

50. Banyard, S.H. Electron density map of apoferritin at 2.8 A resolution /S.H. Banyard, D.K. Stammers, P.M. Harrison // Nature. - 1978. - V. 271. - P. 282-284.

51. Trikha, J. Crystallization and structural analysis of bullfrog red cell L-subunit ferritins / J. Trikha, G.S. Waldo, FA. Lewandowski, Y. Ha, E C. Theil, P.C. Weber, N.M. Allewell // Proteins. -1994. - V. 18. - P. 107-118.

52. Trikha, J. High resolution crystal structures of amphibian red-cell L ferritin: potential roles for structural plasticity and solvation in function /J. Trikha, E.C. Theil, N.M. Allewell // Journal of Molecular Biology.-1995. - V. 248. - P. 949-967.

53. Gallois, B. X-ray structure of recombinant horse L-chain apoferritin at 2.0 A resolution: implications for stability and function / B. Gallois, B. Langlois d'Estaintot, M.-A. Michaux, A. Dautant, T. Granier, G. Precigoux, J. Soruco, F. Roland, O. Chavas-Alba, A. Herbas, R.R. Srichton // Journal of Biological Inorganic Chemistry - 1997. -V. 2. - P. 360-367.

54. Hempstead, P.D. Comparison of the three-dimensional structures of recombinant human H and horse L-ferritins at high resolution / P.D. Hempstead, S.J. Yewdall, A.R. Fernie, D.M. Lawson, P.J. Artymiuk, D.W. Rice, G.C. Ford, P.M. Harrison // Journal of Molecular Biology. -1997. - V. 268. - P. 424-448.

55. Grant, R.A. The crystal structure of Dps, a ferritin homolog that binds and protects DNA / R.A.

Grant, D.J. Filman, S.E. Finkel, R. Kolter, J.M. Hogle // Nature Structural Biology. - 1998. - V. 5. -P. 294-303.

56. Crichton, R.R. X-ray structures of ferritins and related proteins / R.R. Crichton, J-P Declercq // Biochimica et Biophysica Acta. - 2010. - V. 1800. - P. 706-718.

57. Harrison, P.M. Ferric oxyhydroxide core of ferritin / P.M. Harrison, F.A. Fischbac, T.G. Hoy, G.H. Haggis // Nature. - 1967. - V. 216. - P. 1188-1190.

58. Girardet, J.L. Magnetic and crystallographic properties of ferritin / J.L. Girardet, A. Blaise, J. Chappert, J. J. Lawrence, J. Feron, and J. C. Picoche // Journal of Applied Physics. - 1970. - V. 11. -P. 1002.

59. Towe, K.M. Mineralogical Constitution of Colloidal Hydrous Ferric Oxides / K.M. Towe, W.F. Bradley // Journal of Colloid and Interface Science. - 1967. - V. 24. - P. 384-392.

60. Haggis, G.H. The iron oxide core of the ferritin molecule / G.H. Haggis // Journal of Molecular Biology. - 1965. - V. 14. P. 598-602.

61. Fishbach, F.A. The structural relationship between ferritin protein and its mineral core / F.A. Fishbach, P.M. Harrison, T.G. Hoy // Journal of Molecular Biology. - 1969. - V. 39. -P. 235-238.

62. Deighton, N. Electron paramagnetic resonance studies of a range of ferritins and haemosiderins / N. Deighton,A. Abu-Raqabah, I. J. Rowland, M. C. R. Symon, T. J. Peters, R. J. Ward // Journal of the Chemical Society-Faraday Transactions. - 1991. - V. 87. - №19. - P. 3193-3197

63. Miglierini, M. Iron in spleen tissues / M. Miglierini, J. Dekan, M. Kopani, A. Lancok, J. Kohout, M. Cieslar //AIP Conference Proceedings. - 2012. - V. 1489. - P. 107-114.

64. Dasgupta, D.R. P-Ferric oxyhydroxide and green rust/ D.R. Dasgupta, A.L. Mackay // Journal of the Physical Society of Japan - 1959. - V. 14. - P. 932-935.

65. Kilcoyne S.H. The structure of iron dextran cores / S.H. Kilcoyne, J.L. Lawrence // Zeitschrift fur Kristallographie. - 1999. - V. 214. - P. 666-669.

66. Murad, E. Mossbauer and X-ray data on P-FeOOH (akaganeite) / E. Murad // Clay Minerals. -1979. - V. 14. - P. 273-283.

67. Post, J.E. Crystal structure refinement of akaganeite / J.E. Post, V. E Buchwald // American Mineralogist. - 1991. - V. 76. - P. 272-277.

68. Coe, E.M. Study of an iron dextran complex by Mossbauer spectroscopy and X-ray diffraction / E.M. Coe, L.H. Bowen, R.D. Bereman, J.A. Speer, W.T. Monte, L. Scaggs // Journal of Inorganic Biochemistry - 1995. - Vol. 57. - PP. 63-71.

69. Knight, B. Comparison of the core size distribution in iron dextran complexes using Mossbauer spectroscopy and X-ray diffraction / B. Knight, L.H. Bowen, R.D. Bereman, S. Huang, E. De Grave // Journal of Inorganic Biochemistry. - 1999. - V. 73. - P. 227-233.

70. Funk, F. Physical and chemical characterization of therapeutic iron containing materials: a study of

several superparamagnetic drug formulations with the P-FeOOH or ferrihydrite structure / F. Funk, G.J. Long, D. Hautot, R. Buchi, I. Christl, P.G. Weidler // Hyperfine Interactions - 2001. - V. 136. - P. 73-95.

71. Kudasheva, D.S. Structure of carbohydrate-bound polynuclear iron oxyhydroxide nanoparticles in parenteral formulations /D.S. Kudasheva, J. Lai, A. Ulman, M.K. Cowman // Journal of Inorganic Biochemistry. -2004. V. 98. - P. 1757-1769.

72. Berg, K.A. Identification of ferrihydrite in polysaccharide iron complex by Mossbauer spectroscopy and X-ray diffraction / K.A. Berg, L.H. Bowen, S.W. Hedges, R.D. Bereman, C.T. Vance // Journal of Inorganic Biochemistry - 1984. - V. 22. - P. 125-135.

73. Gutierrez, L. Magnetostructural study of iron sucrose / L. Gutierrez, M. del Puerto Morales, F.J. Lazaro // Journal of Magnetism and Magnetic Materials. - 2005. - V. 293. - V. 69-74.

74. Coe, E.M. An investigation into the size of an iron dextran complex / E.M. Coe, R.D. Bereman, W.T. Monte // Journal of Inorganic Biochemistry. - 1995. - V. 60. - P. 149-153.

75. Szytula, A. Neutron diffraction studies of beta-FeOOH / A. Szytula, M. Balanda, Z. Dimitrijevic // Physica Status Solidi A - Applications and Materials Science. - 1970. - V. 3. - P. 1033-1037.

76. Heald, S.M. Structure of the iron-containing core in ferritin by the extended X-ray absorption fine structure technique / S.M. Heald, E.A. Stern, B. Bunker, E.M. Holt, S.L. Holt // Journal of the American Chemical Society. - 1979. - V. 101. - P.67-73.

77. Sayers, D.E. A distinct environment for iron(III) in the complex with horse spleen apoferritin observed by X-ray absorption spectroscopy / D.E. Sayers., E.C. Theil, F.J. Rennick // Journal of Biological Chemistry. - 1983. - V. 258. - № 23. - P. 14076-14079.

78. Yang, C.-Y. Iron(III) clusters bound to horse spleen apoferritin: an X-ray absorption and Mossbauer spectroscopy study that shows that iron nuclei can form on the protein / C.-Y. Yang, A. Meagher, B.H. Huynh, D.E. Sayers, E.C. Theil // Biochemistry. - 1987. - V. 26. - P. 497-503.

79. Mackle, P. Iron K-edge absorption spectroscopic investigations of the cores of ferritin and hemosiderins / P. Mackle, C.D. Garner, R.J. Ward, T.J. Peters // Biochimica et Biophysica Acta. -1991. - V. 1115. - P. 145-150.

80. Winkler, H. Mossbauer and EXAFS studies of bacterioferritin from Streptomyces olivaceus / H. Winkler, W. Meyer, A.X. Trautwein, B.F. Matzanke // Hyperfine interactions. - 1994. - V. 91. - P. 841-846.

81. St. Pierre,T.G. Synthesis, structure and magnetic properties of ferritin cores with varying composition and degrees of structural order: models for iron oxide deposits in iron-overload diseases /T.G. St. Pierre, P. Chan, K.R. Bauchspiess, J. Webb, S. Betteridge, S. Walton, D.P.E. Dickson // Coordination Chemistry Reviews. - 1996. - V. 151. P. 125-143.

82. Theil, E.C. Similarity of the structure of ferritin and iron dextran (Imferon) determined by extended X-ray absorption fine structure analysis / E.C. Theil // The Journal of Biological Chemistry. -

1979. - V. 254. -№ 17.- P. 8132-8134.

83. Yang, C. Structural variations in soluble iron complexes of models for ferritin: an X-ray absorption and Mössbauer Spectroscopy comparison of horse spleen ferritin to Blutal (iron-chondroitin sulfate) and Imferon (iron-dextran) / C. Yang, A.M. Bryan, E.C. Theil, D.E. Sayers, L.H. Bowen // Journal of Inorganic Biochemistry. - 1986. - V. 28. - P. 393-405.

84. Towe, K.M. Structural distinction between ferritin and iron-dextran (Imferon) / K.M. Towe // Journal of Biological Chemistry. - 1981. - V. 256. - № 18. - P 9377-9378.

85. Cowley, J.M. The structure of ferritin cores determined by electron nanodiffraction / J.M. Cowley, D.E. Janney, R.C. Gerkin, P.R. Buseck // Journal of Structural Biology. - 2000. - V. 13. - P. 210-216.

86. Cowley, J.M. Applications of electron nanodiffraction / J.M. Cowley // Micron. - 2004. - V. 35. P. 345-360.

87. Hobbs, L.W. Radiation effects in analysis of inorganic specimens by TEM, in: Introduction to Analytical Electron Microscopy / L.W. Hobbs; Eds: J.J. Hren, J.L. Goldstein, D.C. Joy. - Plenum, New York,1979. - P. 437-480.

88. Cowley, J.M. Electron nanodiffraction / J.M. Cowley // Microscopy Research and Technique. -1999. - V. 46. - P. 75-97.

89. Eyring, L. Solid state chemistry, in: High Resolution Transmission Electron Microscopy / L. Eyring; Eds.: P.R. Buseck, J.M. Cowley, L. Eyring. - New York: Oxford University Press, 1988. - P. 378-476.

90. Pan, Y-H. Electron beam damage studies of synthetic 6-line ferrihydrite and ferritin molecule cores within a human liver biopsy / Y-H. Pan, A. Brown, R. Brydson, A. Warley, A. Li, J. Powell // Micron. - 2006. - V. 37. -P. 403-441.

3+

91. Pan, Y-H. Electron-beam-induced reduction of Fe in iron phosphate dihydrate, ferrihydrite, haemosiderin and ferritin as revealed by electron energy-loss spectroscopy / Y-H. Pan, G. Vaughan, R. Brydson, A. Bleloch, M. Gass, K. Sader, A. Brown // Ultramicroscopy. - 2010. - V. 110. P. 1020-1032.

92. Janney, D.E. Structure of synthetic 2-line ferrihydrite by electron nanodiffraction / D.E. Janney, J.M. Cowley, P.R. Buseck // American Mineralogist. - 2000 - V. 85. - P. 1180-1187.

93. Weir M.P. Electron-spin resonance studies of splenic ferritin and hemosiderin / M.P. Weir, T.J. Peters, J.F. Gibson // Biochimica et Biophysica Acta. - 1985. - V. 828. - P. 298-305.

94. Lee, M. Identification of the EPR-active iron-nitrosyl Complexes in Mammalian Ferritins / M. Lee, P. Arosio, A. Cozzi, N.D. Chasteen // Biochemistry. - 1994. - V. 33. - P. 3679-3687.

95. Aime, S. EPR investigations of the iron domain in neuromelanin / S. Aime, B. Bergamasco, D. Biglino, G. Digilio, M. Fasano, E. Giamello, L. Lopiano // Biochimica et Biophysica Acta. - 1997. -V. 1361. - P. 49-58.

96. Wajnberg, E. Ferromagnetic resonance of horse spleen ferritin: core blocking and surface ordering temperature / E.Wajnberg, L.J. El-Jaick, M.P. Linhares, D.M.S. Esquivel // Journal of

Magnetic Resonance. - 2001. - V. 153. - P. 69-74.

97. Slawska-Waniewska, A. Magnetic studies of iron-entities in human tissues / A. Slawska-Waniewska, E. Mosiniewicz-Szablewska, N. Nedelko, J. Galazka-Friedman, A. Friedman // Journal of Magnetism and Magnetic Materials. - 2004. - V. 272-276. - P. 2417-2419.

98. Weir, M.P. An electron-paramagnetic-resonance study of ferritin and haemosiderin / M.P. Weir, J.F. Gibson, T.J. Peters // Biochemical Society Transactions. - 1984. - V. 12. - P. 316-317.

99. De Biasi, R.S. Anisotropy field of small magnetic particles as measured by resonance / R.S. de Biasi, T.C. Devezas // Journal of Applied Physics. - 1978. - V. 49. - P. 2466-2469.

100. De Biasi, R.S. Ferromagnetic resonance evidence for superparamagnetism in a partially crystallized metallic glass / R.S. de Biasi, A.A.R. Fernandes // Physical Rewiev B. - 1990. - V. 42. -P. 527-529.

101. Raikher, Y.L. Ferromagnetic resonance in a suspension of single-domain particles/ Y.L. Raikher, V.I. Stepanov // Physical Review B. - 1994. - V. 50. - P. 6250-6259.

102. Frankel, R.B. Variation of superparamagnetic properties with iron loading in mammalian ferritin / R.B. Frankel, G. Papaefthymiou, G.D. Watt // Hyperfine Interactions. - 1991. - V. 66. - P. 71-82.

103. Gider, S. Classical and quantum magnetic phenomena in natural and artificial ferritin proteins / S. Gider, D.D. Awschalom, T. Douglas, S. Mann, M. Chaparala // Science. - 1995. - V. 268. - P. 77-80.

104. Pan Y.-H. 3D morphology of the human hepatic ferritin mineral core: New evidence for a subunit structure revealed by single particle analysis of HAADF-STEM images / Y.-H. Pan, K. Sader, J. Powell, A. Bleloch, M. Gass, J. Trinick, A. Warley, A. Li, R. Brydson, A. Brown // Journal of Structural Biology. - 2009. - V. 166. - P. 22-31.

105. Makhlouf, S.A. Magnetic hysteresis anomalies in ferritin / S.A. Makhlouf, F.T. Parker // Physical Review B. - 1997. - V. 55. -№ 22. - P. 716-720.

106. Tejada, J. On magnetic-relaxation in antiferromagnetic horse-spleen ferritin proteins / J. Tejada, X X. Zhang // Journal of Physics-Condensed Matter. - 1994. - V. 6. - P. 263-266.

107. Blaise, A. Observation par measures magnetiques et effect Mossbauer dun antiferromagnetisme de grains fin dans la ferritine / Blaise A.,Chappert J., Giradet J. // Comptes Rendus Hebdomadaires des Seances de L Academie des Sciences. - 1965. - V. 261. - P. 2310.

108. Blaise, A. Ferritin iron core: high field magnetization and Neel temperature / A. Blaise, J. Feron, J.L. Giradet, J.J. Lawrence // Proceedings of the International Conference of Magnetism, Nauka Publishing House, Moscow. - 1974. - P. 280-282.

109. Kilcoyne, S.H. Ferritin: a model superparamagnet / S.H. Kilcoyne, R. Cywinski // Journal of Magnetism and Magnetic Materials. - 1995. - V. 140-144. - P. 1466-1467.

110. Brooks, R.A. Relaxometry and magnetometry of ferritin / R.A. Brooks, J. Vymazal, R.B.

Goldfarb, J.W. Bulte, P. Aisen // Magnetic Resonance in Medicine. - 1998. - V. 40. - P. 227-235.

111. Bonville, P. Search for incoherent tunnel fluctuations of the magnetization in nanoparticles of artificial ferritin / P. Bonville, C. Gilles // Physica B. - 2001. V. 304. - P. 237-245.

112. Gilles, C. Magnetic hysteresis and superantiferromagnetism in ferritin nanoparticles / C. Gilles, P. Bonville, H. Rakoto, J.M. Broto, K.K.W. Wong, S. Mann // Journal of Magnetism and Magnetic Materials. - 2002. - V. 241. - P. 430-440.

113. Silva, N.J.O. Temperature dependence of antiferromagnetic susceptibility in ferritin / N.J.O. Silva, A. Millán, F. Palacio // Physical Review B. - 2005. - V. 79. - No. 104405.

114. Papaefthymiou, G.C. The Mossbauer and magnetic properties of ferritin cores / G.C. Papaefthymiou // Biochimica et Biophysica Acta. - 2010. - V. 1800. - P. 886-897.

115. Blaise, A. Contribution to study of magnetic properties of ferritine / A. Blaise, J. Feron, J.L. Girardet, J.J. Lawrence // Comptes Rendus Hebdomadaires des Seances de l Academie des Sciences Serie B. - 1967. - V. 265. - P. 1077.

116. Gilles, C. Non-Langevin behaviour of the uncompensated magnetization in nanoparticles of artificial ferritin / C. Gilles, P. Bonville, K.K.W. Wong, S. Mann // European Physics Journal. - 2000. V. B17. - P. 417-427.

117. Resnick, D. Modeling of the magnetic behavior of gamma-Fe2O3 nanoparticles mineralized in ferritin / D. Resnick, K. Gilmore, Y.U. Idzerda, M. Klem, E. Smith, T. Douglas // Journal of Applied Physics - 2004. - V. 95. - Part 2. - P. 7127-7129.

118. Brem, F. Modeling the magnetic behavior of horse spleen ferritin with a two-phase core structure / F. Brem, G. Stamm, A.M. Hirt // Journal of Applied Physics. - 2006. - V. 99. - No 123906.

119. Jung, J.H. Magnetic model for a horse-spleen ferritin with a three-phase core structure / J.H. Jung, T.W. Eom, Y.P. Lee, J.Y. Rhee, E.H. Choi // Journal of Magnetism and Magnetic Materials. -2011. - V. 323. - P. 3077-3080.

120. Galvez, N. Comparative structural and chemical studies of ferritin cores with gradual removal of their iron contents / N. Galvez, B. Fernandez, P. Sanchez, R. Cuesta, M. Ceolin, M. Clemente-Leon, S. Trasobares, M. Lopez-Haro, J.J. Calvino, O. Stephan, J.M. Dominguez-Vera // Journal of American Chemistry Society. - 2008. - V. 130. - P. 8062-8068.

121. Mohoe-Eldin, M-E.Y. Comparison of the magnetic properties of polysaccharide iron complex (PIG) and ferritin / M-E.Y. Mohie-Eldin, R.B. Frankel, L. Gunther // A Journal of Magnetism and Magnetic Materials. - 1994. - V. 135. - P. 65-81.

122. Kilcoyne, S.H. Magnetic properties of iron dextran / S.H. Kilcoyne, A. Gorisek // Journal of Magnetism and Magnetic Materials. - 1998 - V. 177-181. - P. 1457-1458.

123. Lázzaro, F.J. Magnetostructural study of iron-dextran / F.J. Lázaro, A. Larrea, A.R. Abadía // Journal of Magnetism and Magnetic Materials. - 2003. V. 257. - P. 346-354.

124. Martínez-Pérez, M.J. Size-dependent properties of magnetoferritin / M.J. Martínez-Pérez , R de Miguel, C. Carbonera, M. Martínez-Júlvez, A. Lostao, C. Piquer, C. Gómez-Moreno, J. Bartolomé, F. Luis // Nanotechnology . - 2010. - V. 21. - No. 465707.

125. Гольданский, В.И. Эффект Мессбауэра и его применения в химии: монография / В.И. Гольданский. - М.: Издательство АН СССР, 1963. - 83 с.

126. Фрауэнфельдер, Г. Эффект Мессбауэра: монография / Г. Фраунфельдер. - М.: Атомиздат, 1964. - 140 с.

127. Вертхейм, Г. Эффект Мессбауэра: монография / Г. Вертхейм. - М.: Мир, 1966. - 172 с.

128. Шпинель, B.C. Резонанс гамма-лучей в кристаллах. - М.: Наука, 1969. - 407 с.

129. Vertes, A. Mössbauer spectroscopy / A. Vertes, L. Korecz, K. Burger. - Budapest: Academia Kiada, 1979. - P. 352-359.

130. Gutlich, P. Fifty years of Mössbauer spectroscopy in solid state research - Remarkable Achievements, Future Perspectives / P. Gutlich // Zeitschrift fur Anorganische und Allgemeine Chemie. - 2012. - V. 638. - P. 15-43.

131. Гольданский, В.И. Химические применения мессбауэровской спектроскопии / В. Гольданский; под ред. В.И. Гольданский, Р.Г. Гербер. - М.: Мир, 1970. - 502 с.

132. Gütlich, P. Mossbauer spectroscopy and transition metal chemistry / P. Gutlich, R. Link, A. Trautwein. - Berlin-Heidelberg-New York: Springer-Verlag, 1978. - 277 p.

133. Spartalian, K. Oxygen Transport and Storage Materials / K. Spartalian, G. Lang; in: Applications of Mössbauer spectroscopy, ed. R.L. Cohen. - Academic Press, 1980. - Vol. 2. - P. 249279.

134. Dickson, D.P.E. Physiological and Medical Applications / D.P.E. Dickson, C.E. Johnson; in Applications of Mössbauer spectroscopy, ed. R.L. Cohen. - Academic Press, 1980. - Vol. 2. - P. 209248.

135. Trautwein, A. Mössbauer Studies in Bioinorganic Chemistry / A. Trautwein, E. Bill; in: Transition metal chemistry: current problems of general, biological and catalytical relevance, eds. A. Muller, E. Diemann, Verlag Chimie - Weinheim, 1981. - P. 239-263.

136. Huynh, B.H. Mössbauer studies of iron proteins / B.H. Huynh, T.A. Kent // Advances in inorganic biochemistry - 1984.- V. 6. - P. 163-223.

137. Dickson D.P.E. Mössbauer spectroscopy / D.P.E. Dickson, C.E. Johnson; in: Structural and Resonance Techniques in Biological Research, ed. D.L. Rousseau. - Academic Press, 1984. - P. 245293.

138. Dickson, D.P.E. Applications to Biological Systems / D.P.E. Dickson; in: Mössbauer spectroscopy applied to inorganic chemistry, ed. G.J. Long. - Plenum Publishing Corporation, 1984. -V. 1. - P. 339-389.

139. May, L. Mössbauer spectroscopy in nutritional research / L. May // ACS Symposium Series. -1984. - V. 258. - P. 53-60.

140. Суздалев, И.П. Гамма-резонансная спектроскопия белков и модельных соединений / И.П. Суздалев. - М.: Наука, 1988. - 268 с.

141. Oshtrakh, M.I. Mössbauer effect in biomedical research: variations of quadrupole splitting in relation to the qualitative changes of biomolecules / M.I. Oshtrakh // Zeitschrift fur Naturforschung. -1996. - V. 51а. - P. 381-388.

142. Семенов, В.Г. Аналитические возможности мёссбауэровской спектроскопии / В.Г. Семенов, Л.Н. Москвин, А.А. Ефремов // Успехи химии. - 2006. - Т. 75. - №4. - С. 1-12.

143. Oshtrakh, M.I. Mössbauer spectroscopy: Application in biomedical research / M.I. Oshtrakh // Hyperfine Interactions. - 2005. - V. 165. - P. 313-320.

144. Mössbauer spectroscopy: applications in chemistry, biology, and nanotechnology: First edition / Eds. V.K. Sharma, G. Klingelhofer, T. Nishida. New Jersey: John Wiley & Sons, Inc©, 2013. 631 с.

145. Boas, J.F. Mössbauer effect in ferritin / J.F. Boas, B. Window // Australian Journal of Physics.

- 1966. - V. 19. - P. 573-576.

146. Bauminger, E.R. Mössbauer studies of iron incorporation into ferritin / E.R. Bauminger, P.M. Harrison, D. Hechel, I. Nowik, A. Treffry // Journal of Radioanalitical and Nuclear Chemistry. - 1995.

- V. 190. - №2. - P. 237-241.

147. Bauminger, E.R. Ferritin, the path of iron into the core, as seen by Mössbauer spectroscopy / E.R. Bauminger, P.M. Harrison // Hyperfine Interactions. - 2003. - V. 151/152. - P. 3-19.

148. Kamnev, A.A. Mössbauer spectroscopy in biological and biomedical research. In: Mössbauer spectroscopy: applications in chemistry, biology, and nanotechnology: First edition / A.A. Kamnev, K. Kovacs, I.V. Alenkina, M.I. Oshtrakh; Eds. V.K. Sharma, G. Klingelhofer, T. Nishida. New Jersey: John Wiley & Sons, Inc©, 2013. P. 272-291.

57

149. Oshtrakh, M.I. The Fe hyperfine interactions in the life sciences: application of Mössbauer spectroscopy with a high velocity resolution in the study of iron-containing biomolecules and pharmaceutical compounds / M.I. Oshtrakh, I.V. Alenkina, A.V. Vinogradov, A. Kumar, A.L. Berkovsky, A.P. Zakharova, T.S. Konstantinova, E.G. Novikov, V.A. Semionkin // Journal of Radioanalitical and Nuclear Chemistry. - 2016. DOI: 10.1007/s10967-016-4769-6 (в печати).

150. Murad, E. The Influence of crystallinity on magnetic-ordering in natural ferrihydrites / E. Murad, L H. Bowen, G.J. Long, T G. Quin // Clay Minerals. - 1988. - V. 23. - P. 161-173.

151. Neel, L. 1949. Influence des fluctuations thermiques sur laimantation de grains ferromagnetiques tres fins / L. Neel // Comptes Rendus Hebdomadaires des Seances de L Academie Des Sciences. - 1949. - V. 228. -664-666.

152. Jacobs, I.S. An approach to elongated fine-particle magnets / I.S. Jakobs, C.P. Bean, //

Physical Reviews. - 1955. - V. 100. - P. 1066-1067.

153. Вонсовский, С.В. Магнетизм: монография / C.B. Вонсовский. М: «Наука», 1971. - 1032 с.

154. Aharoni, A. Relaxation time of superparamagnetic particles with cubic anisotropy / A. Aharoni // Physical Review B. - 1973. - V. 7. - P. 1103-1107.

155. Hawkins, C. Mössbauer studies of the ultrafine antiferromagnetic cores of ferritin / C. Hawkins, J.M. Williams, A.J. Hudson, S.C. Andrews, A. Treffry // Hyperfine Interactions. - 1994. -V. 91. - P. 827-833. 156. Pfannes, H.D. Simple theory of superparamagnetism and spin-tunneling in Mossbauer spectroscopy / H.D. Pfannes // Hyperfine Interactions. - 1997. - V. 110. - P. 127-134.

157. Lierop, J. Muon spin relaxation study of spin dynamics in a polysaccharide iron complex / J. van Lierop, D. H. Ryan, M. E. Pumarol, M. Roseman // Journal of Applied Physics. - 2001. - V. 89. -P. 7645-7647.

158. Papaefthymiou, G.C. Nanoparticle magnetism / G.C. Papaefthymiou // Nano Today. - 2009. -V. 4. - P. 438-447.

159. Papaefthymiou, G.C. Interparticle interactions in magnetic core/shell nanoarchitectures / G.C. Papaefthymiou, D. Eamonn, A. Simopoulos, D.K. Yi, S.N. Riduan, S.S. Lee, J.Y. Ying // Physical Review B. - 2009. - V. 80. - № 024406.

160. St. Pierre, T.G. Mössbauer Spectroscopic studies of the cores of human, limpet and bacterial ferritins / T.G. St. Pierre, S.H. Bell, D.P.E. Dickson, S. Mann, J. Webb, G.R. Moore, R.J.P. Williams // Biochimica et Biophysica Acta. - 1986. - V. 870. - P. 127-134.

161. Mann, S. Reconstituted and native iron-cores of bacterioferritin and ferritin / S. Mann, J.M. Williams, A. Treffry, P.M. Harrison // Journal of Molecular Biology. - 1987. - V. 198. - P. 405-416.

162. Miglierini, M. Magnetic behavior of ferritin nanoparticles / M. Miglierini, A. Lancok // Acta Physica Polonica A. - 2010. - V. 118. - P. 944-945.

163. St. Pierre, T.G. A Mössbauer spectroscopic study of the form of storage iron in the larval and adult stages of the lamprey / T.G. St. Pierre, L. Harris, J. Webb, D.J. Macey // Hyperfine Interactions -1992. - V. 71. - P. 1283-1286.

164. Coe, E.M. Mössbauer spectroscopy of iron dextran: comparison of solid and frozen solution / E.M. Coe, L H. Bowen, R.D. Bereman, W.T. Monte // Inorganica Chimica Acta. - 1994. - V. 223. - P. 9-11.

165. Oshtrakh, M.I. Positron annihilation and Mössbauer effect studies of iron-dextran complexes / M.I. Oshtrakh, E.A. Kopelyan, V.A. Semionkin, A.B. Livshits, V.E. Krylova, A.A. Kozlov // Material Sciences Forum. - 1992. - V. 105-110. - P. 1679-1682.

166. Oshtrakh, M.I. Mössbauer and positron annihilation studies of pharmaceutically important iron-dextran complexes / M.I. Oshtrakh, E.A. Kopelyan, V.A. Semionkin, A.B. Livshits, V.E. Krylova, A.A Kozlov // Nuclear Instruments & Methods In Physics Research. - 1993. - V. B76. - P. 405-407.

167. Oshtrakh, M.I. An analysis of iron-dextran complexes by Mössbauer spectroscopy and positron annihilation technique / M.I. Oshtrakh, E.A. Kopelyan, V.A. Semionkin, A.B. Livshits, V.E. Krylova, T.M. Prostakova, A.A. Kozlov // Journal of Inorganic Biochemistry. - 1994. - V. 54. - P. 285-295.

168. Oshtrakh, M.I. Mössbauer and positron annihilation studies of microstructural peculiarities of iron-dextran complexes / M.I. Oshtrakh, E.A. Kopelyan, V.A. Semionkin, A.B. Livshits, A.A. Kozlov // Journal of Radioanalitical and Nuclear Chemistry.- 1995. - V. 190. - P. 449-455.

169. Oshtrakh, M.I. Quadrupole splitting and paramagnetic iron core structure in iron-dextran complexes: a Mössbauer effect study / M.I. Oshtrakh, V.A. Semionkin, O.B. Milder, A.B. Livshits, A.A. Kozlov // Zeitschrift fur Naturforschung. - 2000. - V. 55a. - P. 186-192.

170. Oshtrakh, M.I. Hyperfine interactions in the iron cores from various pharmaceutically important iron-dextran complexes and human ferritin: a comparative study by Mössbauer spectroscopy / M.I. Oshtrakh, V.A. Semionkin, P.G. Prokopenko, O.B. Milder, A.B. Livshits, A.A. Kozlov // International Journal of Biological Macromolecules - 2001. - V. 29. - P.303-314.

171. Oshtrakh, M.I. An analysis of quadrupole splitting of the Mössbauer spectra of ferritin and iron-dextran complexes in relation to the iron core microstructural variations / M.I. Oshtrakh, O.B. Milder, V.A. Semionkin, P.G. Prokopenko, A.B. Livshits, A.A. Kozlov, A.I. Pikulev // Zeitschrift fur Naturforschung. - 2002. - V. 57a. - P. 566-574.

172. Murad, E. Iron Oxides and Oxyhydroxides / E. Murad, J.H. Johnston; in: Mössbauer Spectroscopy Applied to Inorganic Chemistry, ed. G.J. Long. New York: Plenum Publishing Corporation, 1987. - Vol. 2. - P. 507-582.

173. Bell, S.H. A Mössbauer spectroscopic study of iron location in isolated human placental syncytiotrophoblast microvillous plasma membranes / S.H. Bell, P.J. Brown, D.P.E. Dickson, P.M. Johnson // Biochimica et Biophvsica Acta. - 1983. - V. 756. - P. 250-252.

174. Bauminger, E.R. Metal binding at the active center of the ferritin of Escherichia coli (EcFtnA). A Mössbauer spectroscopic study / E.R. Bauminger, A. Treffry, M.A. Quail, Z. Zhao, I. Nowik, P.M. Harrison // Inorganica Chimica Acta. - 2000. - V. 297. - P.171-180.

175. Bou-Abdallah, F.A. Comparative Mössbauer study of the mineral cores of human H-chain ferritin employing dioxygen and hydrogen peroxide as iron oxidants / F. Bou-Abdallah, E. Carney, N.D. Chasteen, P. Arosio, A.J. Viescas, G.C. Papaefthymiou // Biophysical Chemistry. - 2007. - V. 130. - P. 114-121.

176. Оштрах, М.И. Взаимосвязь малых изменений параметров сверхтонкой структуры мессбауэровских спектров и структуры железосодержащих ядер ферритинов и их моделей / М.И. Оштрах, О.Б. Мильдер, В.А. Семенкин, П.Г. Прокопенко, Л.И. Малахеева // Известия РАН, серия Физическая. - 2005. - Т. 69 (№ 10). - С. 1547-1555.

177. Oshtrakh, M.I. A study of human liver ferritin and chicken liver and spleen using Mössbauer spectroscopy with high velocity resolution / M.I. Oshtrakh, O.B. Milder, V.A. Semionkin // Hyperfine Interactions. - 2008. - V. 181. - P. 45-52.

178. Oshtrakh, M.I. Biomedical application of Mössbauer spectroscopy with high velocity resolution: preliminary results. In: Proceedings of the International Conference "Mössbauer Spectroscopy in Materials Science 2008" / M.I. Oshtrakh, V.A. Semionkin, O.B. Milder, E.G.Novikov; eds. M. Mashlan, R. Zboril. New York: AIP Conference Proceedings, 2008. - V. 1070.

- P. 122-130.

179. Oshtrakh, M.I. Study of the relationship of small variations of the molecular structure and the iron state in iron containing proteins by Mossbauer spectroscopy: biomedical approach / M.I. Oshtrakh // Spectrochimica Acta Part A-Molecular and Biomolecular Spectroscopy. - 2004. - V. 60. - P. 217234.

180. Chua-Anusorn, W. Effect of precipitation temperature and number of iron atoms per molecule on the structure of hydrated Iron(III) oxyhydroxide ferritin cores synthesised in vitro / W. Chua-Anusorn, H R. Mun, J. Webb, N.T. Gorham, T.G. St. Pierre // Hyperfine Interactions - 2002. - V. 144/145. - P. 279-288.

181. Bauminger, E.R. Mössbauer spectroscopic investigation of structure-function relations in ferritins / E.R. Bauminger, P.M. Harrison, D. Hechel, I. Nowik, A. Treffry // Biochimica et Biophysica Acta. - 1991. - V. 1118. - P. 48-58.

182. Matzanke, B.F. Main components of iron-metabolism in microbial systems analyzed by in vivo Mössbauer spectroscopy / B.F. Matzanke, E. Bill, A.X. Trautwein // Hyperfine Interactions. -1992. - V. 71. - P. 1259-1262.

183. St Pierre, J.L. Iron and activated oxygen species in biology: The basic chemistry / J.L. St. Pierre, M. Fontecave // Biometals. - 1999. - V. 12. - P. 195-199.

184. Kovacs, K. Evidence for ferritin as dominant iron-bearing species in the rhizobacterium Azospirillum brasilense Sp7 provided by low-temperature/in-field Mössbauer spectroscopy / K. Kovacs, A.A. Kamnev, J. Pechousek, A.V. Tugarova, E. Kuzmann, L. Machala, R. Zboril, Z. Homonnay, K. Lazar // Analytical and Bioanalytical Chemistry. - 2016. - V. 408. - P. 1565-1571.

185. Coe, E.M. Comparison of polysaccharide iron complexes used as iron supplements / E.M. Coe, L.H. Bowen, J.A. Speer, R.D. Bereman // Journal of Inorganic Biochemistry. - 1995. - V. 57. - P. 287-292.

186 Coe, E.M. The recharacterization of a polysaccharide iron complex (Niferex) / E.M. Coe, L.H. Bowen, J.A. Speer, Z. Wang, D.E. Sayers, R.D. Bereman // Journal of Inorganic Biochemistry.- 1995.

- V. 58. - P. 269-278.

187. Mohie-Eldin, M.E.Y. The anomalous Mössbauer fraction of ferritin and polysaccharide iron

complex (PIC) / M.E.Y. Mohie-Eldin, R.B. Frankel, L. Gunter, G.C. Papaefthymiou // Hyperfine Interactions. - 1995. - V. 96. - P. 111-138.

188. Knight, B. Mössbauer studies of some polysaccharide-iron complexes used as hematinics / B. Knight, L.H. Bowen, R.D. Bereman // Journal of Inorganic Biochemistry. - 1996. - V. 64. - P. 225-229.

189. Harrison, P.M. Structural and functional-studies on ferritins / P.M. Harrison, G.C. Ford, D.W. Rice, J.M.A. Smith, A. Treffry, J.L. White, //Biochemical Society Transactions. - 1987. - V. 15. - P. 744-748.

190. Luzzago, A. Immunochemical characterization of human-liver and heart ferritins with monoclonal-antibodies / A. Luzzago, P. Arosio, C. Iacobello, G. Ruggeri, L Capucci, E Brocchi, F. Desimone, D. Gamba, E. Gabri, S. Levi, // Biochimica et Biophysica Acta. - 1986. - V. 872. - P. 6171.

191. Хорст, А. Молекулярные основы патогенеза болезней / A. Хорст. М.: Медицина, 1982. -454 с.

192. Kellershohn, C.A. Mössbauer spectrometry study of iron in hepatic and splenic tissues. Preliminary results / C. Kellershohn, C. Audebert, D. Fortier, J.N. Rimbert, C. Hubert // Revue de Physique Appliquee. - 1980. - V. 15. - P. 1175-1178.

193. Dubiel, S.M. Magnetic properties of human liver and brain ferritin / S.M. Dubiel, B. Zablotna-Rypien, J.B. Mackey, J.M. Williams // European Biophysics Journal with Biophysics Letters. - 1999. - V. 28. - P. 263-267.

194. Dickson, D.P.E. Seasonal-variation in the form of iron in the liver of Spitsbergen reindeer - a Mössbauer spectroscopic study / D.P.E. Dickson, A. Meagher, K.J. Nilssen, B. Borchiohnsen // Biochimica et Biophysica Acta. - 1987. - V. 924. - P. 442-446.

195. Chua-anusorn, W. Mössbauer spectroscopic study of iron-oxide deposits in liver-tissue from the marine mammal dugong dugong / W. Chua-anusorn, T.G. St. Pierre, G. Black, J. Webb, D.J. Macey, D. Parry // Hyperfine Interactions. - 1994. - V. 91. - P. 899-904.

196. Chua-anusorn, W. Mössbauer spectroscopic study of the forms of iron in normal human liver and spleen tissue / W. Chua-anusorn, T.G. St. Pierre, J. Webb, D.J. Macey, P. Yansukon, P. Pootrakul // Hyperfine Interactions. - 1994. - V. 91. - P. 905-910.

197. Chua-anusorn, W. The effect of prolonged iron loading on the chemical form of iron oxide deposits in rat liver and spleen / W. Chua-anusorn, J. Webb, D.J. Macey, P. de la Motte Hall, T.G. St. Pierre // Biochimica et Biophysica Acta. - 1999. - V. 1454. - P. 191-200.

198. St. Pierre, T.G. The form of iron oxide deposits in thalassemic tissues varies between different groups of patients: a comparison between Thai ß-thalassemia/hemoglobin E patients and Australian ß-thalassemia patients / T.G. St. Pierre, W. Chua-anusorn, J. Webbb, D. Macey, P. Pootrakul // Biochimica et Biophysica Acta. - 1998. - V. 1407. - P. 51-60.

199. Chua-anusorn W. Chemical speciation of iron deposits in thalassemic heart tissue / W. Chua-anusorn, K.C. Tran, J. Webb, D.J. Macey, T.G. St Pierre // Inorganica Chimica Acta. - 2000. - V. 300.

- P. 932-936.

200. Hackett, S. The magnetic susceptibilities of iron deposits in thalassaemic spleen tissue / S. Hackett, W. Chua-anusorn, P. Pootrakul T.G. St. Pierre // Biochimica et Biophysica Acta. - 2007. - V. 1772. - P. 330-337.

201. Chorazy, M. Mössbauer effect study of liver tissues / M. Chorazy, R. Meczynski, T.J. Panek // Journal of Radioannalitical and Nuclear Chemistry Letters. - 1988. - V. 128 - P. 201-206.

202. Oshtrakh, M.I. Study of chicken liver and spleen by Mössbauer spectroscopy / M.I. Oshtrakh, O.B. Milder, V.A. Semionkin, L.I. Malakheeva, P.G. Prokopenko // Hyperfine Interactions. - 2006. -V. 165. P. 321-326.

203. Kopani, M. Iron oxides in human spleen / M. Kopani, M. Miglierini, A. Lancok, J. Dekan, M. Caplovicova, J. Jakubovsky, R. Boca, H. Mrazova // Biometals. - 2015. - V. 28. - P. 913-928.

204. Oshtrakh, M.I. Mössbauer spectroscopy with a high velocity resolution: advances in biomedical, pharmaceutical, cosmochemical and nanotechnological research / M.I. Oshtrakh, V.A. Semionkin // Spectrochimica Acta, Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy. - 2013. - V. 100. - P. 78-87.

205. Oshtrakh, M.I. Study of meteorites using Mössbauer spectroscopy with high velocity resolution. In: Proceedings of the International Conference "Mössbauer Spectroscopy in Materials Science 2008" / M.I. Oshtrakh, V.I. Grokhovsky, E.V. Petrova, M.Yu. Larionov, K.A. Uymina, V.A. Semionkin, N.V. Abramova; eds. M. Mashlan, R. Zboril. New York: AIP Conference Proceedings, 2008. - V. 1070. - P. 131-139.

206. Grokhovsky, V.I. Mössbauer Spectroscopy with High Velocity Resolution in the Study of Iron-Bearing Minerals in Meteorites/ V.I. Grokhovsky, M.I. Oshtrakh, E.V. Petrova, M.Yu. Larionov, K.A. Uymina, V.A. Semionkin // European Journal of. Mineralogy. - 2009. - V. 21. - P. 51-63.

207. Oshtrakh, M.I. Mössbauer spectroscopy with high velocity resolution: new possibilities of chemical analysis in material science and biomedical research / M.I. Oshtrakh, V.A. Semionkin, V.I. Grokhovsky, O.B. Milder, E.G. Novikov // Journal on Radioanalitical and Nuclear Chemistry. - 2009.

- V. 279. P. 833-846.

208. Oshtrakh, M.I. Mössbauer spectroscopy with high velocity resolution: new possibilities in biomedical research / M.I. Oshtrakh, V.A. Semionkin, O.B. Milder, E.G. Novikov // Journal of Molecular Structure. - 2009. - V. 924-926. - P. 20-26.

209. Oshtrakh, M.I. Mössbauer spectroscopy with high velocity resolution: an increase of analytical possibilities in biomedical research / M.I. Oshtrakh, V.A. Semionkin, O.B. Milder, E.G Novikov // Journal on Radioanalitical and Nuclear Chemistry. - 2009. - V. 281. - P. 63-67.

210. Оштрах, М.И. Возможности мессбауэровской спектроскопии с высоким скоростным

57т-.

разрешением в изучении малых изменений параметров сверхтонкой структуры ядер Fe в железосодержащих белках / М.И. Оштрах, В.А. Семенкин, О.Б. Мильдер, Е.Г. Новиков // Известия РАН, серия Физическая. - 2010. - Т. 74(№ 3). - С. 466-470.

211. Oshtrakh, M.I. Biomedical application of Mossbauer spectroscopy with a high velocity resolution: revealing of small variations / M.I. Oshtrakh, V.A. Semionkin, O.B. Milder, I.V. Alenkina, E.G. Novikov // Spectroscopy. - 2010. - V. 24. - P. 593-599.

212. Perls, M. Demonstration of iron oxide in certain pigments / M. Perls // Virchows Arch. Pathol. Anat. Physiol. Klin Med. - 1867. - V. 39. P. 42-48.

213. Morris, C.M., Histochemical distribution of non-haem iron in the human brain / C.M. Morris, J.M. Candy, A.E. Oakley, C.A. Bloxham, J.A. Edwardson // Acta Anatomica. - 1992. - V. 144. - P. 235-257.

214. Oshtrakh, M.I. Mossbauer spectroscopy with a high velocity resolution: Advances in biomedical, pharmaceutical, cosmochemical and nanotechnological research / M.I. Oshtrakh, V.A. Semionkin // Spectrochimica Acta Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy. - 2013. - V. 100. - P. 78-87.

57

215. Alenkina, I.V. Fe Mossbauer spectroscopy and electron paramagnetic resonance studies of human liver ferritin, Ferrum Lek and Maltofer® / I.V. Alenkina, M.I. Oshtrakh, Z. Klencsar, E. Kuzmann, A.V. Chukin, V.A. Semionkin // Spectrochimica Acta, Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy. - 2014. - V. 130. - P. 24-36.

216. Alenkina, I.V. Study of the rhizobacterium Azospirillum brasilense Sp245 using Mossbauer spectroscopy with a high velocity resolution: implication for the analysis of ferritin-like iron cores / I.V. Alenkina, M.I. Oshtrakh, A.V. Tugarova, B. Biro, V.A. Semionkin, A.A. Kamnev // Journal of Molecular Structure. - 2014. - V. 1073. - P. 181-186.

217. Weiss, B.P. Ferromagnetic resonance and low-temperature magnetic tests for biogenic magnetite / B.P. Weiss, S.S. Kim, J.L. Kirschvink, R.E. Kopp, M. Sankaran, A. Kobayashi, A. Komeili // Earth and Planetary Science Letters. - 2004. - V. 224. - P. 73-89.

218. Alenkina, I.V. Temperature variable Mossbauer spectroscopic and electron paramagnetic resonance studies of human ferritin, Ferrum Lek and Maltofer® / I.V. Alenkina, M.I. Oshtrakh, Z. Klencsar, S.M. Dubiel, E. Kuzmann, V.A. Semionkin // Book of Abstracts of 31st European Congress on Molecular Spectroscopy. - Cluj-Napoca, 2012. - P. 147.

219. Kamnev, A.A. Study of ferritin iron cores in the rhizobacterium Azospirillum Brasilense Sp245 using Mossbauer spectroscopy with a high velocity resolution / A.A. Kamnev, I.V. Alenkina, M.I. Oshtrakh, A.V. Tugarova, B. Biro, V.A. Semionkin // Book of Abstracts of the 1st International Turkish Congress on Molecular Spectroscopy. - Istanbul, 2013. - P. 120.

220. Oshtrakh, M.I. Biomedical application of Mössbauer spectroscopy with high velocity resolution: revealing of small variations / M.I. Oshtrakh, V.A. Semionkin, O.B. Milder, I.V. Alenkina, E.G. Novikov // Book of Abstracts of XIII European Conference Spectroscopy of Biological Molecules. - Palermo, 2009. - P. 60.

221. Oshtrakh, M.I. Comparative study of the iron core in ferritins and its pharmaceutically important models using Mössbauer spectroscopy with high velocity resolution / M.I. Oshtrakh, I.V. Alenkina, O.B. Milder, E.G. Novikov, V.A. Semionkin // Book of Abstracts of Colloquium Spectroscopicum Internationale XXXVI. - Budapest, 2009. - P. 92.

222.Oshtrakh, M.I. Mössbauer spectroscopy with high velocity resolution in the study of iron-containing proteins and model compounds. / M.I. Oshtrakh, I.V. Alenkina, O.B. Milder, V.A. Semionkin // Book of Abstracts of Xth International Conference on Molecular Spectroscopy. -Krakow - Bialka Tatrzanska, 2009. - P. 26.

223. Oshtrakh, M.I. Analysis of the iron cores in human liver ferritin and its pharmaceutically important models Imferon and Maltofer® using Mössbauer spectroscopy with high velocity resolution / M.I. Oshtrakh, I.V. Alenkina, V.A. Semionkin, O.B. Milder, E.G. Novikov // Book of Abstracts of 21st Int. Symp. on Pharmaceutical and Biomedical Analysis. - Orlando, 2009. - P. 43.

224. Oshtrakh, M.I. Comparative study of the iron cores in human liver ferritin, chicken liver and spleen, and pharmaceutical products modeling ferritin using Mössbauer Spectroscopy with a high velocity resolution / M.I. Oshtrakh, I.V. Alenkina, N.V. Sadovnikov, V.A. Semionkin // Book of Abstracts of 7th International Biometals Conference. - Tucson, 2010. - P. 106.

225. Oshtrakh, M.I. Structural variations of the iron cores in human liver ferritin and its pharmaceutically important models: a comparative study using Mössbauer spectroscopy with a high velocity resolution / M.I. Oshtrakh, I.V. Alenkina, S.M. Dubiel, V.A. Semionkin // Book of Abstracts of XXX European Congress on Molecular Spectroscopy. - Florence, 2010. - P. 88.

226. Oshtrakh, M.I. Comparative analysis of human liver ferritin, chicken liver and spleen, and pharmaceutically important ferritin models using Mössbauer spectroscopy / M.I. Oshtrakh, I.V. Alenkina, N.V. Sadovnikov, V.A. Semionkin // Book of Abstracts of The 5th Central European Conference "Chemistry towards Biology". Primosten, 2010. - P. 107.

227. Alenkina, I.V. Mössbauer spectroscopy with a high velocity resolution of human liver ferritin and its pharmaceutically important models / I.V. Alenkina, M.I. Oshtrakh, S.M. Dubiel, V.A. Semionkin // Book of Abstracts of 7th Seeheim Workshop on Mössbauer Spectroscopy. - Frankfurt, 2011. - P. 138.

228. Alenkina, I.V. Comparative study of the iron cores in human liver ferritin, its pharmaceutical models and ferritin in chicken liver and spleen tissues using Mössbauer spectroscopy with a high velocity resolution / I.V. Alenkina, M.I. Oshtrakh, Yu.V. Klepova, S.M. Dubiel, N.V. Sadovnikov,

V.A. Semionkin // Proceedings of Colloquium Spectroscopicum Internationale XXXVII. - Buzios, 2011. P. 84.

229. Alenkina I.V. Comparative study of nanosized iron cores in human liver ferritin and its pharmaceutically important models Maltofer® and Ferrum Lek using Mössbauer spectroscopy / I.V. Alenkina, M.I. Oshtrakh, E. Kuzmann, V.A. Semionkin // Сборник материалов XII Международной конференции «Мессбауэровская спектроскопия и ее применения». - М: ИМЕТ РАН, 2012. - С. 116.

230. Oshtrakh, M.I. Structural variations of the iron cores in human liver ferritin and its pharmaceutically important models: a comparative study using Mössbauer spectroscopy with a high velocity resolution / M.I. Oshtrakh, I.V. Alenkina, S.M. Dubiel, V.A. Semionkin // Journal of Molecular Structure. - 2011 - V. 993. - P. 287-291.

231. Oshtrakh, M.I. Mössbauer spectroscopy with a high velocity resolution in the study of iron-containing proteins and model compounds / M.I. Oshtrakh, I.V. Alenkina, O.B. Milder, V.A. Semionkin // Spectrochimica Acta, Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy. - 2011. - V. 79. - P. 777-783.

232. Alenkina, I.V., Comparative study of the iron cores in human liver ferritin, its pharmaceutical models and ferritin in chicken liver and spleen tissues using Mössbauer spectroscopy with a high velocity resolution / I.V. Alenkina, M.I. Oshtrakh, Yu.V. Klepova, S.M. Dubiel, N.V. Sadovnikov, V.A. Semionkin // Spectrochimica Acta, Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy. - 2013. -V. 100. - P. 88-93.

233. Аленькина. И.В. Проблемы изучения наноразмерных частиц оксигидроокиси железа методом мессбауэровской спектроскопии на примере исследований ферритина и препарата Мальтофер® / И.В. Аленькина, М.И. Оштрах, В.А. Семенкин; ред.: Б.В. Шульгин // сборник статей «Проблемы спектроскопии и спектрометрии». Екатеринбург: Уральский государственный технический университет - УПИ, 2010. - Вып. 26. - С. 192-200.

234. Аленькина, И.В. Сравнительное исследование наноразмерных «железных ядер» в ферритине печени человека и его фармацевтически важных моделях - препаратах Мальтофер® и Феррум Лек, методом мессбауэровской спектроскопии / И.В. Аленькина, М.И. Оштрах, В.А. Семенкин, Э. Кузманн // Известия РАН., серия физическая. - 2013. - Т. 77 (№ 6). - С. 818-823.

235. Oshtrakh, M.I. Mössbauer spectroscopy of the iron cores in human liver ferritin, ferritin in normal human spleen and ferritin in spleen from patient with primary myelofibrosis: preliminary results of comparative analysis / M.I. Oshtrakh, I.V. Alenkina, A.V. Vinogradov, T.S. Konstantinova, E. Kuzmann, V.A. Semionkin // Biometals. - 2013. - V. 26. - P. 229-239.

236. Oshtrakh, M.I. A possibility to distinguish different microenvironments in the nanosized iron cores in human liver ferritin and its pharmaceutical model ferrum lek on the basis of temperature

dependent unusual line broadening of Mössbauer spectra / M.I. Oshtrakh, I.V. Alenkina, E. Kuzmann, Z. Klencsâr, V.A. Semionkin // Book of Abstracts of International Turkish Congress on Molecular Spectroscopy. - Istanbul, 2013. - P. 59.

237. Alenkina, I.V. Mössbauer spectroscopy of human liver ferritin and its analogue Ferrum Lek in the temperature range 295-90 K: comparison within the homogeneous iron core model / I.V. Alenkina, M.I. Oshtrakh, Z. Klencsâr, E. Kuzmann, V.A. Semionkin // Book of Abstracts of the International Conference "Mössbauer Spectroscopy in Materials Science". Hlochovec u Breclavi, 2014. - P. 66.

238. Alenkina, I.V. Anomalous behavior of Mössbauer parameters for human liver ferritin and its pharmaceutical analogue Ferrum Lek in the temperature range 295-90 K: an analysis within the homogeneous and heterogeneous iron core models / I.V. Alenkina, M.I. Oshtrakh, Z. Klencsâr, E. Kuzmann, V.A. Semionkin // Сборник материалов XIII Международной конференции «Мессбауэровская спектроскопия и ее применения». - М: ИМЕТ РАН, 2014. - С. 91.

239. Oshtrakh, M.I. Anomalous Mössbauer line broadening for nanosized hydrous ferric oxide cores in ferritin and its pharmaceutical analogue Ferrum Lek in the temperature range 295-90 K / M.I. Oshtrakh, I.V. Alenkina, E. Kuzmann, Z. Klencsâr, V.A. Semionkin // Journal of Nanoparticle Research. - 2014. - V. 16. - № 2363.

240. Alenkina, I.V. Mössbauer spectroscopy of human liver ferritin and its analogue Ferrum Lek in the temperature range 295-90 K: Comparison within the homogeneous iron core model / I.V. Alenkina, M.I. Oshtrakh, Z. Klencsâr, E. Kuzmann, V.A. Semionkin // Proceedings of the International Conference "Mössbauer Spectroscopy in Materials Science 2014"; Eds. J. Tucek, M. Miglierini. - New York: Melville, 2014. - V. 1622. - P. 142-148.

241. Oshtrakh, M.I. Different microenvironments in the nanosized iron cores in human liver ferritin and its pharmaceutical analogues on the basis of temperature dependent Mössbauer spectroscopy / M.I. Oshtrakh, I.V. Alenkina, Z. Klencsâr, E. Kuzmann, V.A. Semionkin / Book of abstracts of XXXIX Colloquium Spectroscopicum Internationale. - Portugal, Coimbra, 2015. - OP 39.

242. Cieslak, J. Evaluation of Debye temperature for nanosized iron core in Ferrum Lek, a pharmaceutically important model of ferritin, using Mössbauer spectroscopy with a high velocity resolution / J. Cieslak, S.M. Dubiel, I.V. Alenkina, M.I. Oshtrakh, V.A. Semionkin / Book of abstracts of the International Conference on the Applications of the Mössbauer Effect // Opatija, 2013. - P. 212.

243. Dubiel, S.M. Evaluation of the Debye temperature for iron cores in human liver ferritin and its pharmaceutical analogue, Ferrum Lek, using Mössbauer spectroscopy / S.M. Dubiel, J. Cieslak, I.V. Alenkina, M.I. Oshtrakh, V.A. Semionkin // Journal of Inorganic Biocheistry. - 2014. - V. 140. - P. 89-93.

244. Abdul-Tehrani, H. Ferritin mutants of Escherichia coli are iron deficient and growth impaired, and fur mutants are iron deficient / H. Abdul-Tehrani, A.J. Hudson, Y.-S. Chang, A.R. Timms, C.

Hawkins, J.M. Williams, P.M. Harrison, J.R. Guest, S.C. Andrews // Journal of Bacteriology. - 1999. - V. 181. - P. 1415-1428.

245. Matzanke, B.F. Iron uptake and intracellular metal transfer in mycobacteria mediated by xenosiderophores / B.F. Matzanke, R. Böhnke, U. Möllmann, R. Reissbrodt, V. Schünemann, A.X. Trautwein // BioMetals. - 1997. - V. 10. - P. 193-203.

246. Hudson, A.J. Overproduction, purification and characterization of the Escherichia coli ferritin / A.J. Hudson, S.C. Andrews, C. Hawkins, J.M. Williams, M. Izuhara, F C. Meldrum, S. Mann, P.M. Harrison, J.R. Guest // European Journal of Biochemistry. - 1993. - V. 218. - P. 985-995.

247. Boughammoura A. Differential role of ferritins in iron metabolism and virulence of the plant-pathogenic bacterium Erwinia chrysanthemi 3937 / A. Boughammoura, B.F. Matzanke, L. Böttger, S. Reverchon, E. Lesuisse, D. Expert, T. Franza1// Journal of Bacteriology. - 2008. - V. 190. - P. 15181530.

248. Kadir, H.A. Mössbauer Spectroscopic Studies of Iron in Pseudomonas Aeruginosa Fahmi / H.A. Kadir, N.M.K. Read, D.P.E. Dickson, C. Greenwood, A. Thompson, G.R. Moore // Journal of Inorganic Biochemistry. - 1991. - V. 43. - P. 753-758.

249. Oshtrakh, M.I. Comparative analysis of human liver ferritin, chicken liver and spleen, and pharmaceutically important ferritin models using Mössbauer spectroscopy / M.I. Oshtrakh, I.V. Alenkina, N.V. Sadovnikov, V.A. Semionkin // Book of Abstracts of The 5th Central European Conference "Chemistry towards Biology". - Primosten, 2010. P. - 107.

250. Alenkina, I.V. Mössbauer spectroscopy of chicken liver and spleen, human liver ferritin and pharmaceutical models / I.V. Alenkina, M.I. Oshtrakh, Yu.V. Klepova, N.V. Sadovnikov, V.A. Semionkin // European Biophysical Journal. - 2011. - V. 40 (Suppl.). - P. S136.

251. Oshtrakh, M.I. Comparative study of the iron core structure in human liver ferritin, liver and spleen tissues and pharmaceutically important ferritin models using Mössbauer spectroscopy with a high velocity resolution / M.I. Oshtrakh, I.V. Alenkina, A.V. Vinogradov, Yu.V. Klepova, T.S. Konstantinova, N.V. Sadovnikov, V.A. Semionkin // Book of abstracts of XI International Conference on Molecular Spectroscopy, Wroclaw - Kudowa Zdroj, 2011. - P. 145.

252. Oshtrakh, M.I. Mössbauer spectroscopy of the iron cores in human liver ferritin, ferritin in normal human spleen and ferritin in spleen from patient with primary myelofibrosis. Preliminary results of comparative analysis / M.I. Oshtrakh, I.V. Alenkina, A.V. Vinogradov, T.S. Konstantinova, E. Kuzmann, V.A. Semionkin // Book of Abstracts of 8th International Biometals Symposium. -Brussels, 2012. - P. 70.

253. Alenkina, I.V. Comparative analysis of the iron cores in human liver ferritin and iron storage proteins in normal human spleen and spleen from patients with some hematological malignant diseases using Mössbauer spectroscopy with a high velocity resolution / I.V. Alenkina, M.I. Oshtrakh, A.V.

rd

Vinogradov, T.S. Konstantinova, V.A. Semionkin // Book of abstracts of 3 International Conference on Analytical Proteomics. - San Pedro, 2013. - P. 07.

57

254. Oshtrakh, M.I. The Fe hyperfine interactions in iron storage proteins in liver and spleen tissues from normal human and two patients with mantle cell lymphoma and acute myeloid leukemia: a Mössbauer effect study / M.I. Oshtrakh, I.V. Alenkina, A.V. Vinogradov, T.S. Konstantinova, V.A. Semionkin // Hyperfine Interactions. - 2015. - V. 231. - P. 123-130.

255 Schrijvers, D. Management of anemia in cancer patients: transfusions / D. Schrijvers // The Oncologist. - 2011. - V. 1б (Suppl 3). - P. 12-18.

57

256. Oshtrakh, M.I. Differences of the Fe hyperfine parameters in both oxyhemoglobin and spleen from normal human and patient with primary myelofibrosis / M.I. Oshtrakh, I.V. Alenkina, A.V. Vinogradov, T.S. Konstantinova, V.A. Semionkin // Book of Abstracts of The 4th Joint Meeting of the International Conference on Hyperfine Interactions and the International Symposium on Nuclear Quadrupole Interactions. - Beijing, 2012. - P. Pll-3.

257. Oshtrakh, M.I. Mössbauer spectroscopy of normal human tissues and tissues from patients with hematological malignances / M.I. Oshtrakh, I.V. Alenkina, A.V. Vinogradov, T.S. Konstantinova, V.A. Semionkin // Book of Abstracts of XIIth International Conference on Molecular Spectroscopy. -Krakow-Bialka Tatrzanska, 2013. - P. б7.

57

258. Oshtrakh M.I. Differences of the Fe hyperfine parameters in both oxyhemoglobin and spleen from normal human and patient with primary myelofibrosis / M.I. Oshtrakh, I.V. Alenkina, A.V. Vinogradov, T.S. Konstantinova, V.A. Semionkin // Hyperfine Interactions. - 2013. - V. 222. - P. 55-б0.

259. Oshtrakh, M.I. Mössbauer spectroscopy of liver and spleen tissues from normal human and patients with hematological malignancies / M.I. Oshtrakh, I.V. Alenkina, A.V. Vinogradov, T.S. Konstantinova, V.A. Semionkin // Book of Abstracts of 32th European Congress on Molecular Spectroscopy. - Düsseldorf, 2014. - P. 88.

57

260. Oshtrakh, M.I. The Fe hyperfine interactions in iron storage proteins in liver and spleen tissues from normal human and two patients with mantel cell lymphoma and acute myeloid leukemia: a Mössbauer effect study / M.I. Oshtrakh, I.V. Alenkina, A.V. Vinogradov, T.S. Konstantinova, V.A. Semionkin // Book of abstracts of Joint International Conference on Nuclear Quadrupole Interactions 2014. - Canberra, 2014. - P. 122.

261. Alenkina, I.V. A comparative study of liver and spleen tissues from normal human and patients with some hematological malignant diseases using Mössbauer spectroscopy / I.V. Alenkina, M.I. Oshtrakh, A.V. Vinogradov, T.S. Konstantinova, V.A. Semionkin // Сборник материалов XIII Международной конференции «Мессбауэровская спектроскопия и ее применения».- М: ИМЕТ РАН, 2014. - С. 9б.

262. Alenkina, I.V. Mössbauer spectroscopy of iron deposits in normal and patients' liver and spleen / I.V. Alenkina, M.I. Oshtrakh, A.V. Vinogradov, T.S. Konstantinova, V.A. Semionkin // European Biophysics Journal. - 2015. - V. 44. - Р. 22

263. Oshtrakh, M.I. The Fe-57 hyperfine interactions in the life sciences: application of Mössbauer spectroscopy with a high velocity resolution in the study of iron-containing biomolecules and pharmaceutical compounds / M.I. Oshtrakh I.V. Alenkina, A.V. Vinogradov, A. Kumar , A. Berkovsky, A. Zakharova, T. Konstantinova, V.A. Semionkin // Book of Abstracts of The 14th International Conference on Modern Trends in Activation Analysis and The 11th International Conference on Nuclear Analytical Methods in the Life Sciences - Delft, 2015. - P. MO5C.

264. Alenkina, I.V. Comparative study of liver and spleen tissues from healthy human and patients with some hematological malignancies using magnetization measurements and Mössbauer spectroscopy / I.V Alenkina, M.I. Oshtrakh, I. Felner, A.V. Vinogradov, T.S. Konstantinova, V.A Semionkin // Book of abstracts of the 2nd International Turkish Congress on Molecular Spectroscopy. -Antalya, 2015. - P. O 21.

265. Felner, I. Peculiar magnetic observations in pathological human liver / I. Felner, I.V. Alenkina, A.V. Vinogradov, M.I. Oshtrakh // Journal of Magnetism and Magnetic Materials. - 2016. - V. 399. -P.118-122.

266. Senftle, F.E. Magnetic susceptibility of normal liver and transplantable hepatoma tissue / F.E. Senftle, A. Thorpe // Nature. - 1961. - V. 191. - P. 410-413.

267. Felner, I. Superconductivity and unusual magnetic behavior in amorphous carbon / I. Felner // Materials Research Express. - 2014. - V. 1. - № 016001.

268. Felner, I. Unusual magnetic properties and superconductivity in sulfur-doped amorphous carbon powder // I. Felner, E. Prilutskiy // Journal of Superconductivity and Novel Magnetism. - 2012.

- V. 25. - P. 2547-2555.

269. Barzola-Quiquia, J. Magnetic order and superconductivity observed in bundles of double-wall carbon nanotubes / J. Barzola-Quiquia, P. Esquinazi, M. Lindel, D. Spemann, M. Muallem, G.D. Nessim // Carbon. - 2015. - V. 88. - P. 16-25.

270. Ben Dor, O. A chiral-based magnetic memory device without a permanent magnet / O. Ben Dor, S. Yochelis, SP. Mathew, R. Naaman, Y. Paltiel // Nature Communication. - 2013. - V. 4. - № 2256.

271 Joos, A. Characterisation of iron oxide nanoparticles by Mössbauer spectroscopy at ambient temperature / A. Joos, C. Rümenapp, F.E. Wagner, B. Gleich // Journal of Magnetism and Magnetic Materials . - 2016. - V. 399. - P. 123-129.

272 Miglierini, M. Mössbauer and SQUID characterization of iron in human tissue: case of globus pallidus / M. Miglierini, R. Boca, M. Kopani, A. Lancok // Acta Physica Polonica A. - 2014. - V. 126.

- P. 240-241.